P. 1
Biosintesis Asam Amino 2

Biosintesis Asam Amino 2

|Views: 2,738|Likes:
Published by abdul rakan

More info:

Categories:Types, School Work
Published by: abdul rakan on Aug 13, 2012
Copyright:Attribution Non-commercial

Availability:

Read on Scribd mobile: iPhone, iPad and Android.
download as PPTX, PDF, TXT or read online from Scribd
See more
See less

06/25/2013

pdf

text

original

Melati Fusvitasari (1004015159) Kelas 4H BIOKIM

 Asam amino adalah prekursor dalam biosintesis nukleotida.

Asam amino berhubungan satu sama lain : keduanya adalah unit dasar di dalam biokimiawi penurunan sifat genetik  Lintas biosintetik yang menghasilkan ke-20 jenis asam amino protein dan 8 nukleotida asam nukleotida asam nukleat,tidak hanya banyak jumlahnya tetapi juga kebanyakan bersifat agak kompleks.  Masing-masing asam amino dibutuhkan dalam jumlah relatif kecil pada aliran biosintetik yang menghasilkan karbohidrat atau lemak pada jaringan hewan.  Sebaliknya, karena asam amino yang berbeda harus dibuat dalam rasio yang benar dan pada waktu yang tepat untuk sintesis protein, lintas biosintetiknya harus diatur dan dikoordinasi satu sama lain.

 Seperti halnya lintas metabolik lainnya jalur

biosintesis asam amino tidak sama jalurnya dengan degradasi.hubungan lintas biosintetik dan lintas kabolik diatur secara terpisah.  lintas biosintetik menuju asam amino dan nukleotida sering dibahas bersama-sama. Kedua macam biomolekul tersebut mengandung atom nitrogen,yang berasal dari sumber-sumber biologis yang sama.

 Terdapat 2 jenis asam amino berdasarkan kemampuan

tubuh dalam sintesisnya, yaitu asam amino esensial dan asam amino non esensial.  Asam amino esensial adalah asam amino yang tidak dapat disintesis didalam tubuh,tetapi diperoleh dari luar misalnya melalui makanan (lisin, leusin, isoleusin,treonin, metionin, valin, fenilalanin, histidin, dan arginin).  Asam amino nonesensial adalah asam amino yang dapat disintesis didalam tubuh melalui perombakan senyawa lain.

 Nonesensial

 Glutamat
 glutamin  prolin  aspartat  asparagin  glisin  serin  sistein

 Esensial  Isoleusin  Leusin  Lisin  Metionin

 Fenilalanin
 Treonin  Triptofan  Valin  Arginin*  Histidin

 Makhluk hidup berbeda dalam kemampuannya

melakukan sintesis ke-20 macam asam amino. Juga berbeda dalam hal bentuk nitrogen yang dapat digunakan sebagai prekursor gugus amino.  Sebagai contoh, tikus albino dan manusia hanya dapat melakukan sintetis 10 dari 20 asam amino yang dibutuhkan sebagai unit pembangun bagi biosintesis protein. Kesepuluh asam amino ini disebut Asam amino nonesensial atau asam amino yang dapat diganti,yang dibentuk dari ammonia dan berbagai sumber karbon.

 Kesepuluh asam amino yang lain harus diperoleh dari

makanan dan karenanya disebut Nutritif asensial atau asam amino yang tidak dapat diganti.  Tumbuhan tingkat tinggi lebih beragam, golongan tingkat ini dapat membuat semua asam amino yang dibutuhkan untuk sintesis protein.lebih lanjut,organisme tersebut dapat menggunakan baik amino maupun nitrat sebagai prekusor gugus amino.  Sebagai contoh, Escherichia coli dapat membuat semua asam amino yang dibutuhkan untuk sintesis protein dari prekusor sederhana, tetapi bakteri asam laktat tidak dapat dan harus memperoleh asam amino tertentu dari lingkungannya.

1. Glutamat , Glutamin dan Prolin Mengambil Bagian dalam Lintas Biosintetik Bersama  Dalam banyak hal prekursor tulang punggung asam amino nonesensial adalah asam α -ketonya,yang pada akhirnya berasal dari senyawa antara siklus asam sitrat.gugus amino biasanya dilengkapi dengan reaksi transminasi dari glutamate, dikatalis oleh transminase, yang mengandung piridoksal fosfat sebagai gugus prostestetik.  Lintas biosintetik menuju hubungan asam amino glutamat,glutamin dan prolin adalah sederhana dan napaknya identik dengan semua bentuk kehidupannya. Glutamate dibentuk dari ammonia α -ketoglutarat,suatu senyawa antara siklus asam sitrat melalui kerja L-glutamat dehidrogenase. Tenaga pereduksi yang diperlukan diberikan oleh NADHP

 NH4 + α-ketoglutarat + NADHP <=> L-glutamat + +

H2O  Reaksi ini adalah dasar yang penting didalam biosintesis semua asam amino, karena glutamate adalah donor gugus amino dalam biosintesis asam amino yang lain melalui reaksi transminasi. Lglutamat dehidrogenase terletak didalam matriks mitokondrion.  Glutamin dibentuk dari glutamat melalui kerja glutamine sintetase  Glutamat + NH4+ + ATP → glutamin + ADP + Pi + H+

 Pada kebanyakan organisme , asam amino nonesensial

alanin dan aspartat berturut-turut oleh berasal dari piruvat dan oksaloasetat oleh transaminasi dari glutamate.

 Glutamate + piruvat <=> α-ketoglutarat + alanin

Glutamate + oksaloasetat <=> α-ketoglutarat + aspartat
 Dalam banyak bakteri, aspartat adalah prekursor langsung

asparagin dalam suatu reaksi yang dikatalis oleh asparagin sintetase, analog dengan reaksi glutamine sintetase.tetapi pada mamalia ada perbedaan lintas untuk sintesis asparagin : gugus amino dipindahkan dari gugus amida glutamine menjadi gugus β-karboksil aspartat oleh asparagin sintetase (bergantung ATP).

 Untuk biosintesis Alanin, alanin dipindahkan ke sirkulasi

oleh berbagai jaringan, tetapi umumnyaoleh otot. Alanin dibentuk dari piruvat. Hati mengakumulasi alanin plasma,kebalikan transaminasi yang terjadi di otot dan secara proporsional meningkatkan produksi urea.  Alanin dipindahkan dari otot ke hati bersamaan dengan transportasi glukosa dari hati kembali ke otot. Proses ini dinamakan siklusglukosa-alanin. Fitur kunci dari siklus ini adalah bahwa dalam 1 molekul, alanin.jaringan perifer mengekspor piruvat dan amonia ke hati, di mana rangka karbondidaur ulang dan mayoritas nitrogen dieliminir.  Ada 2 jalur utama untuk memproduksi alanin otot yaitu: 1. Secara langsung melalui degradasi protein 2. Melalui transaminasi piruvat dengan bantuan enzim alanin transaminase,ALT (juga dikenal sebagai serum glutamat-piruvat transaminase, SGPT).

 Tirosin adalah asam amino nonesensial, tetapi dibuat

oleh hewan dari asam amino esensial fenilanin melalui hidroksilasi pada posisi 4 pada gugus fenil oleh Fenilanin oksigenase, yang juga ikut serta dalam degradasi fenilalanin. Dalam reaksi ini NADPH dibutuhkan sebagai kopereduksi molekul oksigen ; dan mengingat kembali bahwa fenilalanin oksigenase adalah suatu monooksigenase atau oksidase berfunggsi ganda, reaksi yang dikatalis adalah :  Fenilalanin + NADPH + H+ + O2 → tirosin + + H2O

 Pada mamalia , sistein dibuat dari dua asam amino lainnya,

metionin yang esensial didalam makanan dan serin yang tidak esensial. Metionin memberikan atom sulfur dan serin memberikan kerangka karbon pada sintesis sistein. Pada reaksi pertama didalam lintas ini, metionin diubah menjadi Sadenosilmetionin oleh reaksi ATP.  Gugus adenosil dapat dianggap sebagai pembawa molekul metionin. Dalam bentuk ini,gugus metil pada metionin bersifat sangat reaktif dan dapat dipindahkan secara enzimatik ke berbagai senyawa penerima gugus metil , meninggalkan Sadenosilhomosistein sebagai produk demetilasi.
 S-adenosilmetionin + penerima gugus metil → S-

adenosilhomosistein + penerima termetilasi

 Karena serin adalah precursor glisin, jalur biosintetik kedua asam

amino ini dianggap terjadi bersama-sama. Jalur utama bagi pembentukan serin didalam jaringan hewan dimulai dengan 3fosfogliserat, suatu senyawa antara glikolisis.pada tahap pertama, gugus α-hidroksilnya dioksidasi oleh , menghasilkan 3fosfohidroksipiruvat. Transminase dari glutamate menghasilkan 3fosfoserin, yang mengalami hidrolisis oleh fosfoserinfosfatase , menghasilkan serin bebas.  Asam amino serin dengan 3-karbon adalah prekursor glisin berkarbon 2, melalui penarikan satu atom karbon, pada posisi β atau 3 reaksi dilangsungkan oleh enzim yang memerlukan koenzim tetrahidrofolat, yang merupakan bentuk aktif vitamin asam folat. Tetrahidrofolat adalah senyawa penerima atom karbon β dari serin pada pemecahannya menjadi glisin. Atom karbon yang dipindahkan dari serin membentuk suatu jembatan metilen diantara atom nitrogen 5 dan 10 pada tetrahidrofolat, menghasilkan , 3-metilentetrahidrofolat. Reaksi keseluruhan, yang bersifat dapat balik adalah : Serin + tetrahidrofolat glisin + N5 , N10-metilentetrahidrofolat + H2O

 Reaksi melengkapi pembentukan glisin dari serin.  N5 , N10 -metilentetrahidrofolat adalah anggota

kelompok koenzim asam folat, yang mampu bersamasama dengan S-adenosilmetionin dan koenzim B12 , membawa berbagai jenis gugus 1-karbon ; unit 1karbon yang berasal dari serin dan dibawa oleh tetrahidrofolat dapat dipindahkan keberbagai molekul penerima.  Pada hati vertebrata, glisin dapat dibuat melalui jalur lain yang dikatalis oleh enzim glisin sintase.
CO2 + NH4+ + NADH + + N5 , N10-metilentetrahidrofolat → glisin + + tetrahidrofolat.

 Untuk sebagian besar, tumbuhan dan mikroorganisme

yang hidup bebas membuat ini. Fakta bahwa manusia tidak dapat mensintesis mereka kecuali oleh protein merendahkan memiliki konsekuensi praktis. Setiap asam amino tunggal dapat membatasi dalam makanan. Jadi, misalnya, seorang individu yang tidak mendapatkan cukup tryptophan dalam diet tidak dapat mengkompensasi dengan makan lebih banyak metionin.  Satu-satunya cara untuk mendapatkan tryptophan yang cukup akan memecah otot untuk melepaskan cukup triptofan untuk mendukung kehidupan. Ini berarti bahwa seseorang dapat benar-benar mati kelaparan sementara mendapatkan apa yang tampaknya menjadi cukup kalori dan protein

 Lintas asam amino esensial yang paling kompleks

adalah lintas menuju fenilalanin,triptofan dan histidin yang memiliki cincin benzene atau heterosiklik. Sintesis cincin ini, terutama kedua cincin pusat triptofan, memerlukan sejumlah tahap enzimatis yang kompleks.  Lima asam amino esensial bagi hewan disintesis oleh tanaman danmikroorganisme dari asam amino nonesensial :treonin, metionin dan lisin dibentuk dari aspartat, arginin dan histidin dibentuk dari glutamate.  Isoleusin dibentuk olehbakteri dari asam amino esensial treonin Biosintesis isoleusin dari treonin.

 Pengontrolan sintesis asam amino yang paling resfonsif adalah melalui

penghambatan alosterik reaksi pertama didalam urutan biosintetik oleh produk akhirnya. Reaksi pertama pada urutan tersebut yang biasanya bersifat tidak dapat balik, dikatalisis oleh suatu enzim alosterik.  Contohnya yaitu rangkaian pengontrolan alosterik yang demikian teratur terhadap aktivitas glutamine sintetase E.coli . pada bakteri ini, glutamine adalah senyawa pemberi gugus amino pada biosintetis berbagai produk metabolic. Delapan produk metabolism glutamine pada E.coli sekarang diketahui bertindak sebagai modulator umpan balik negative terhadapa aktivitas glutamine sintetase,yaitu salah satu enzim pengatur yang paling rumit antara golongan enzim-enzim yang pernah kita ketahui.  Karena 20-asam amino harus diproduksi dalam proporsi yang benar untuk melangsungkan sintesis protein. Sel telah mengembangkan bukan hanya caracara pengontrolan kecepatan sintesis asam amino itu secara sendiri-sendiri. Tetapi juga dengan cara mengkoordinasikan pembentukannya. Koordinasi tersebut,terutama berkembang dengan baik pada sel bakteri dalam kedaan tumbuh cepat. Memperlihatkan bagaimana sel E.Coli melakukan koordinasi sintesis asam amino lisin,mentionin,treonin,dan isoleusin,semuanya dibuat dari aspartat.

 Jaringan yang saling berangkaian pada mekanisme

pengaturan di dalam biosintesis beberapa asam amino yang diturunkan dari aspartat pada E. coli.
 Selain dari peranannya sebagai unit pembangunan protein,

asam amino adalah sejumlah biomolekul khusus, termasuk berbagai hormone, vitamin koenzim, alkaloid apolimer dinding sel, porfirin, antibiotik, pigmen dan senyawa neurotransmitter,semuanya memainkan peranan biologis penting. Contoh pertama adalah sintesis keratin, yang penting dalam bioenergetika otot dan syaraf, dalam bentuk fosfokreatin.Keratin dibuat dari tiga asam amino yaitu glisin, arginin, dan metionin.

TERIMA KASIH

You're Reading a Free Preview

Download
scribd
/*********** DO NOT ALTER ANYTHING BELOW THIS LINE ! ************/ var s_code=s.t();if(s_code)document.write(s_code)//-->