BAB I PENDAHULUAN

A. Latar Belakang Salah satu proses penting yang terjadi di dalam tubuh tumbuhan yaitu metabolisme. Proses tersebut berupa pemecahan molekul yang lebih besar menjadi molekul yang lebih kecil (katabolisme) dan penyusunan molekul yang lebih besar dari molekul-molekul yang lebih kecil (anabolisme). Dalam tubuh tumbuhan terjadi banyak reaksi kimia yang kompleks dengan banyak tipe yang berbeda. Namun tidak pernah terjadi kekacauan, hal ini disebabkan karena adanya suatu protein khusus yang mengontrol metabolisme yang disebut enzim. Enzim merupakan protein yang mempunyai aktivitas katalisis. Proses metabolisme dapat berjalan cepat atau lambat. Oleh karena itu diperlukan suatu katalisator untuk mempercepat reaksi metabolisme. Kecepatan suatu reaksi enzimatis di dalam sel selain ditentukan oleh suhu, pH, konsentrasi substrat, konsentrasi produk, dan waktu, juga dipengaruhi oleh enzim. Salah satu enzim yang terdapat pada tumbuhan adalah amylase. Enzim amylase dapat menghidrolisis amilum menjadi gula dalam beberapa tahap, yakni pembentukan amilodektrin dari amilum, lalu menjadi eritrodektrin selanjutnya akrodektrin yang kemudian menjadi glukosa. Amylase dihasilkan dari daun atau biji yang sedang berkecambah. Aktifitas amylase dalam reaksinya dipengaruhi oleh garam-garam anorganik, pH, suhu dan cahaya. Berdasarkan uraian diatas maka kami melakukan suatu percobaan dengan judul “PENGARUH KADAR ENZIM TERHADAP KECEPATAN REKASI PENGUBAHAN AMILUM”.

B. Rumusan Masalah Dari latar belakang di atas, maka dapat disimpulkan rumusan maslah sebagai berikut : “Bagaimana pengaruh kadar enzim terhadap kecepatan reaksi pengubahan amilum menjadi glukosa?”

Tujuan Adapun tujuan dari penelitian ini adalah untuk mengetahui pengaruh kadar enzim terhadap kecepatan reaksi pengubahan amilum menjadi glukosa. .C.

Jika kofaktor dan aktivator melekat secara secara ikatan kovalen disebut Gugus Prostetik. Klasifikasi Enzim Klasifikasi Oksidoreduktase (nitrat reduktase) Transferase (Kinase) Hidrolase (protease. dan molekul organic (koenzim). dan Zn. Activator biasanya berupa beberapa logam seperti Cu.BAB II KAJIAN PUSTAKA A. dan FAD. Mn. Fe. Sedangkan koenzim tidak melekat erat pada bagian protein enzim. Kofaktor merupakan komponen yang stabil pada suhu yang relative tinggi dan tetap tidak berubah pada akhir suatu reaksi. B. contoh koenzim hádala NAD. Kofaktor dapat dibagi menjadi 2 macam yaitu ion organic (aktivator). Bagian yang berupa protein disebut sebagai apoenzim dan yang non protein disebut kofaktor. NADP. amilase) Liase (fumarase) Isomerase (epimerase) Ligase/ sintetase (tiokinase) Polimerase Menggabungkan dua molekul yang disertai dengan hidrolisis ATP Menggabungkan monomer-monomer sehingga Membentuk ikatan rangkap dengan melepaskan satu gugus kimia Mengkatalisir perubahan isomer Memutuskan ikatan kimia dengan penambahan air Memindahkan gugus senyawa kimia Tipe Reaksi Memisahkan dan menambah elektron atau hidrogen . lipase. jika apoenzim dan kofaktor berikatan kesatuan tersebut dinamakan sebagai holoenzim. Susunan Kimia Enzim Enzim merupakan suatu molekul protein tetapi dalam aktivitasnya enzim memerlukan bagian yang berupa non protein. sehingga enzim dapat dikatakan terdiri atas dua bagian yaitu bagian yang berupa protein dan bagian yang non protein.

Jika energi aktivasi lebih rendah maka banyak molekul substrat dapat bereaksi daripada tanpa enzim. g) Enzim bersifat khas/spesifik. kation maupun anion. Penghalang itu disebut sebagai energi aktivasi suatu reaksi (energi pengaktif). f) Enzim mempunyai molekul yang besar. Enzim akan melakukan proses tersebut dengan cara menurunkan energi yang diperlukan reaksi. yang artinya hanya cocok untuk satu macam substrat saja atau sekelompok kecil substrat yang struktur dan fungsinya hampir sama. Enzim dapat dipacu maupun dihambat aktivitasnya. antara lain: . Ada berbagai hipotesis tentang terbentukya kompleks enzim-substrat. bersifat hidrofil. Sifat-Sifat Enzim Enzim mempunyai beberapa sifat yang terdiri atas: a) Enzim merupakan protein sehingga bersifat koloid. Selama berjalannya reaksi substrat dan enzim akan berkombinasi sementara membentuk kompleks enzim-substrat. dll. Mekanisme Kerja Enzim Enzim berfungsi dengan cara meningkatkan proporsi molekul yang mempunyai cukup energi untuk bereaksi sehingga mempercepat laju proses. strukturenzim tetap baik sebelum maupun sesudah reaksi berlangsung. Enzim akan meningkatkan kecepatan reaksi keseluruhan tanpa mengubah suhu reaksi. e) Enzim tidak ikut terlibat dalam reaksi. pH. d) Enzim merupakan biokatalisator yang dalam jumlah sedikit memacu laju reaksi tanpa mengubah keseimbangan reaksi.(tiokinase) terbentuk polimer C. pada waktu substrat diubah menjadi produk (hasil) suatu penghalang (barrier) energi harus diatasi. c) Enzim sangat peka terhadap faktor-faktor yang menyebabkan denaturasi protein misalnya suhu. Adanya enzim akan segera menurunkan energi aktivasi suatu reaksi. b) Dapat bereaksi dengan senyawa asam maupun basa. luas permukaan besar. D.

Bagian enzim tempat melekatnya substrat disebut sisi aktif. d. b. Jika zat penghambat yang terlebih dahulu dahulu bersatu dengan enzim maka enzim akan non aktif dan begitu pula sebaliknya jika substrat dulu yang bersatu dengan molekul enzim maka enzim tersebut akan aktif. Antara enzim dan substrat akan terjadi interaksi dinamis. hipótesis ini menyatakan bahwa antara enzim dan substrat terjadi persatuan kaku seperti kunci dan anak kunci. Substrat adalah kunci dengan bentuk yang komplemen dengan enzim.a. Hipotesis Induced fit Hipotesis ini dicetuskan oleh Daniel Koshland. Dalam mekanismenya enzim terdapat penghambat yang disebut zat-zat penghambat. Jika enzim dan substrat bersatu maka enzim akan aktif dan menghasilkan produk reaksi yang bentuknya tidak lagi sesuai dengan tempat aktif yang kemudian dilepaskan dan tempat aktif siap menerima molekul substrat yang lain. sehingga keduanya bisa melekat pada molekul enzim. Zat penghambat bersaingan (inhibitor enzim yang kompetitif) Zat penghambat ini mempunyai struktur yang mirip dengan molekul substrat. Ada dua jenis zat penghambat yaitu: c. Zat pengambat yang tidak bersaing (inhibitor enzim yang non kompetitif) Enzim mempunyai dua sisi yaitu sisi aktif dan sisi untuk mekatnya penghambat. E. Kedua molekul tersebut akan bersaing untuk terlebih dahulu bersatu dengan enzim. jika substrat berkombinasi dengan enzim maka substrat akan menginduksi perubahan dalam struktur tempat aktif sehingga fungsi katalis enzim berlangsung sangat efektif. Jr. hipotesis ini menyatakan bahwa enzim dan tempat aktifnya merupakan struktur yang fleksibel. pada tahun 1973. Jika zat penghambat lebih dahulu melekat pada sisi untuk zat penghambat maka enzim akan non aktif. contohnya garam-garam dari logam berat seperti air raksa. demikian juga sebaliknya jika substrat yang menempel terlebih dahulu maka enzim akan aktif. Faktor-Faktor yang Mempengaruhi Kerja Enzim Aktivitas enzim dipengaruhi oleh beberapa faktor antara lain: . Hipotesis kunci dan anak kunci Hipotesis ini dicetuskan oleh Emil Fischer pada tahun 1884.

Kadar tindak balas enzim yang paling optimum pada suhu 37ºC. Suhu . Enzim Amilase Enzim amilase merupakan enzim yang berfungsi memecah pati atau amilum.Pada kepekatan enzim rendah. misalnya enzim pepsin di dalam perut akan menunjukkan kegiatannya pada pH 2. .a. hanya sebagian kecil molekul enzim yang dikatalis oleh molekul substrat. Konsentrasi substrat . . . sementara enzim tripsin di dalam usus kecil akan menunjukkan kegiatannya pada pH 8.pH optimum bagi kebanyakan enzim adalah pH 7.Pada kepekatan substrat rendah. Konsentrasi enzim . Nilai pH . maka akan lebih banyak molekul substrat yang akan dikatalisis oleh molekul enzim sampai suatu kadar maksimum.Enzim akan binasa pada suhu tinggi yaitu lebih dari 50ºC. b. F.Terdapat beberapa pengecualian. . jumlah molekul enzim akan lebih banyak daripada jumlah molekul substrat. Amilase dapat dikelompokkan menjadi 3 golongan enzim yaitu diantaranya α amilase yang memecah pati secara acak dari tengah atau dari bagian molekul .Setiap enzim akan tetap aktif atau akan menunjukkan kegiatannya pada nilai pH tertentu yang disebut sebagai pH optimum. nilai molekul substrat akan melebihi nilai molekul enzim. Oleh karena itu.Kadar tindak bals enzim meningkat dua kali ganda bagi setiap kenaikan suhu 10ºC. c.Penambahan kepekatan enzim selanjutnya tidak akan menambahkan tingkat katalis enzim karena kepekatan substrat menjadi faktor penghambat. .Apabila kepekatan substrat bertambah. . d.Apabila kepekatan enzim bertambah. hanya sebagian kecil molekul substrat yang dikatalisis oleh molekul enzim. maka molekul enzim akan mengkatalis lebih banyak molekul substrat sampai satu kadar maksimum. . . Olejh karena itu.Enzim tidak aktif pada suhu kurang dari 0ºC.

. Glukoamilase yang dapat memecahkan glukosa dari terminal gula non pereduksi substrat pati.karenanya disebut endoamilase yang terdapat pada tumbuhan. β amilase yang menghidrolisis unit-unit gula dari ujung molekul pati karenanya disebut eksoamilase.

Variabel Penelitian Variabel manipulasi : Kadar enzim amilase (0%. Alat dan Bahan Alat :  Mortar dan penumbuk porselin  Tabung reaksi  Gelas ukur 10 ml  Tabung sentrifuge  Centrifuge (pemusing)  Cawan tetes  Pipet kecil  Lampu spirtus  Pegangan tabung reaksi  Korek api Bahan :  Kecambah kacang hijau umur 2 hari 30 gr 1 buah 8 buah 1 buah 4 buah 1 buah 1 buah 4 buah 1 buah 1 buah . Larutan amilum 4% b. variabel kontrol dan variabel respon sehingga jenis percobaan ini disebut sebagai penelitian eksperimental B. perubahan warna yang terjadi setelah ditetesi larutan KI-I2 C. Jenis Penelitian Dalam penelitian ini terdapat banyak variabel-variabel percobaan yang saling berpengaruh yaitu variabel manipulasi.Volume cairan yang di ambil meliputi : a. Larutan fosfat sitrat buffer Variabel respon : Waktu.Umur kecambah kacang hijau .BAB III METODE PENELITIAN A. 25%. 50%. Larutan KI-I2 c. 100%) Variabel kontrol : .

Menyediakan tabung reaksi dan mengisinya dengan 5 ml larutan enzim 100% kemudian menambahkan 2 ml larutan amilum 1%. 0%. 6. 7. 50% dari enzim yang berkadar 100% dengan cara sebagai berikut: Kadar 50% diperoleh dengan cara mengambil 5 ml enzim 100% dan menambahkan aquades sampai volumenya 10 ml. 4. 3. 2. 0%. Saat mencampur larutan amilum dengan enzim ditetapkan sebagai saat nol. 8. 5. kadar enzim 25% diperoleh dengan cara mengambil 5 ml enzim 50% dan ditambahkan aquades hingga volumemenya mencapai 10 ml. 25%. Kemudian mengambil cairan bagian atas (supernatan) dan memasukkan kedalam tabung reaksi. Mencatat waktu dimulai saat penetesan larutan KI-I2. lalu membuang kulitnya. kemudian di centrifuge selama 5 menit. 25%. Mencatat perubahan warna yang terjadi pada lempeng penguji setiap 2 menit dan mengulangi beberapa kali sampai terjadi perubahan warna yang akan dijadikan control untuk kadar enzim 50%.6 (10 ml)  Aquades 8 ml 8 ml 30 ml secukupnya D. Langkah Kerja 1. . 9. Cairan ini dianggap sebagai larutan enzim amylase 100%. Membuat enzim dengan kadar 0%. Meneteskan 1 tetes campuran larutan amilum dengan enzim pada cawan tetes lalu mengujinya dengan 1 tetes larutan KI-I2. Mengulangi langkah 6 sampai 8 untuk kadar enzim 50%. Kadar enzim 0% diperoleh dengan cara memanaskan 5 ml enzim 100% hingga mendidih. Mengocok perlahan sampai larutan tercampur. Masukkan larutan kecambah ke dalam tabung reaksi. Larutan amilum 4%  Larutan KI-I2  Larutan fosfat sitrat buffer pH = 5. 25%. Menyiapkan biji kecambah kacang hijau berumur sehari. Menimbang 20 gr kecambah kacang hijau yang telah dibuag kulitnya kemudian menambahkan 20 ml larutan buffer fosfat sitrat sampai semua kecambah hancur. Setiap 2 menit diambil 1 tetes campuran lalu diuji dengan 1 tetes larutan KI-I2 pada cawan tetes.

dikocok sampai tercampur Meneteskan pada lempeng penguji Di tambahkan 1 tetes KI-I2 setiap 2 menit sampai warna berubah menjadi merah Mencatat waktu Menguji dengan kadar enzim 50%.ditambahkan dengan 2 ml amilum 1% . dan 0% .dianggap enzim 100% . 25%. Desain Eksperimen Biji kecambah yang berumur sehari di buang kulitnya di timbang 30 gr Di hancurkan di cawan porselin dan menambahkan Larutan buffer fosfat sitrat 30 ml Dimasukkan dalam tabung reaksi Di sentrifuse selama 5 menit Supernatan diambil Di masukkan dalam tabung reaksi .E.

Tabel Pengamatan Pengaruh Kadar Enzim Terhadap Kecepatan Reaksi Pengubahan Amilum Menjadi Glukosa Waktu (2 menit ke-) 1 Biru kehitaman Biru ++++++ Biru ++++ 2 Biru tua Biru ++++ Biru +++ 3 Biru +++ Biru ++++ Biru ++ 4 Biru ++ Biru +++ Biru kehitaman ++ 5 Kuning seperti KI.BAB IV HASIL DAN PEMBAHASAN A.Biru +++ I2 6 7 8 9 10 Biru +++ Biru ++ Biru ++ Biru + Biru + Biru ++++++ Biru +++++ Biru +++++ Biru ++++ Biru tua Biru tua Biru tua Biru tua Biru tua kehitaman Biru tua Biru tua kehitaman Biru tua kehitaman Biru tua kehitaman Biru tua 100% 50% 25% 0% Perubahan warna yang terjadi pada konsentrasi enzim Orange kebiruan Biru ++++ ++ 11 Orange kebiruan Biru +++ + Biru tua 12 13 14 15 16 Orange ++++ Orange +++ Orange ++ Orange + Kuning seperti KI. Hasil 1.I2 Biru +++ Biru ++ Biru ++ Biru + Orange kebiruan +++ Biru tua Biru tua Biru tua Biru tua Biru tua .

semakin banyak maka warna semakin pekat. Selanjutnya laju reaksi pengubahan amilum menjadi glukosa pada konsentrasi enzim 50% adalah 1. 2.563 mol/menit dengan lama waktu yang dibutuhkan enzim amilase untuk mengubah . Laju reaksi pengubahan amilum menjadi glukosa tercepat terjadi pada konsentrasi enzim 100% dengan laju reaksi sebesar 10 mol/menit dan waktu yang dibutuhkan enzim amilase untuk mengubah warna biru menjadi kuning seperti warna KI-I2 adalah 10 menit (2 menit ke-5). Analisis Data Berdasarkan data hasil pengamatan dan histogram diatas. maka dapat diketahui bahwa besarnya konsentrasi enzim berpengaruh terhadap laju reaksi pengubahan amilum menjadi glukosa.I2 Biru tua Biru tua Biru tua Biru tua Biru tua Biru tua Biru tua Biru tua Biru tua + : intensitas warna. Grafik kecepatan reaksi pengubahan amilum menjadi glukosa Reaksi Pengubahan Amilum (2 menit ke-) 30 28 26 24 22 20 18 16 14 12 10 8 6 4 2 0 0 25 Kadar Enzim (%) 50 100 B.17 18 19 20 21 22 23 24 25 Keterangan : Orange kebiruan ++ Orange kebiruan + Orange ++++ Orange ++++ Orange +++ Orange +++ Orange ++ Orange + Kuning seperti KI.

Hal ini terlihat dimana konsentrasi enzim 100% mempunyai nilai laju reaksi sebesar 10 mol/menit. penghalang (barrier) yang disebut energi aktivasi tidak dapat dikurangi (diturunkan) dalam reaksi tersebut. maka akan lebih banyak molekul (substrat) yang dapat bereaksi sehingga waktu yang diperlukan oleh enzim amilase untuk mengubah amilum menjadi glukosa pun lebih singkat.563 mol/menit dalam waktu 32 menit. Karena energi aktivasi tinggi. Untuk konsentrasi enzim 25% dengan waktu yang dibutuhkan enzim amilase untuk mengubah warna biru kehitaman menjadi kuning seperti warna KI-I2 adalah 50 menit (pada 2 menit ke-25) dan diperoleh laju reaksi sebesar 0. Adanya enzim akan menurunkan energi aktivasi suatu reaksi. Pembahasan Berdasarkan analisis diatas. serta laju reaksi juga menurun pada konsentrasi enzim 25% yang bernilai 0. laju reaksi pun menjadi lebih cepat. Jika energi aktivasi suatu reaksi itu rendah.5 mol/menit. maka molekul (substrat) lebih sedikit yang bereaksi sehingga waktu yang diperlukan pun lebih lama dan pada akhirnya laju reaksi pun lebih lambat. Hal ini disebabkan karena pada saat reaksi berlangsung (dengan konsentrasi enzim 100%). C. Enzim akan menurunkan energi yang diperlukan reaksi dan bukan meningkatkan jumlah energi dalam tiap molekul. penghalang (barrier) energi harus diatasi. Penghalang tersebut adalah energi aktivasi. Oleh karena itu.warna biru kehitaman menjadi kuning seperti warna KI-I2 adalah 32 menit (pada 2 menit ke-16). maka enzim akan meningkatkan proporsi molekul yang mempunyai cukup energi untuk bereaksi sehingga laju reaksi akan berjalan lebih cepat. yakni menjadi 1.5 mol/menit dalam waktu 50 menit. Laju reaksi menurun pada konsentrasi enzim 50%. Pada konsentrasi enzim 0% tidak terjadi reaksi sehingga tidak terjadi reaksi pengubahan amilum menjadi glukosa karena enzim tidak aktif/rusak. Hal ini dikarenakan pada konsetrasi enzim tersebut mempunyai kecepatan reaksi yang lambat sebab saat substrat diubah menjadi produk (hasil). Ini terjadi pada waktu substrat diubah menjadi produk (hasil). sedangkan pada konsentrasi enzim 0% tidak terjadi reaksi sehingga nilai laju reaksinya adalah nol mol/menit. maka dapat diketahui bahwa besarnya konsentrasi enzim berpengaruh terhadap reaksi pengubahan amilum menjadi glukosa. Ketidakaktifan .

berarti masih terdapat amilum yang belum dipecah menjadi glukosa. Faktor-faktor apa sajakah yang mempengaruhi kerja enzim? Suhu. Oleh karena itu enzim kehilangan sifat katalisnya. waktu. yakni untuk menjaga agar enzim tetap dapat bekerja aktif dan tidak rusak pada kondisi optimum serta menjaga kondisi agar tidak terlalu basa. yakni peristiwa perubahan struktur protein dari bentuk tiga dimensi menjadi tidak beraturan sehingga substrat tidak dapat terikat dengan enzim. Akibat pemanasan tersebut. konsentrasi enzim. Yang selanjutnya sampai akhir menunjukkan warna putih keruh hal ini dikarenakan enzim amylase sudah aktif bekerja.enzim disebabkan karena enzim dipanaskan. Diskusi 1. Apabila sebelum berwarna keruh. masih nampak adanya warna biru. D. konsentrasi produk. konsentrasi substrat. yakni memecah atau mengubah amilum menjadi glukosa sehingga sudah tidak ada amilum lagi. fungsi lain adalah sebagai larutan penyangga. sehingga amylase tidak rusak. Dari tes KI-i2 pada larutan amilum + enzim 100% warna apa yang saudara peroleh mengapa demikian? Warna yang diperoleh dari tes KI-I2 pada larutan amilum ditambah dengan enzim 100% adalah putih kebiruan dan putih keruh. Warna awal adalah biru karena pada saat tersebut enzim amylase baru mulai bekerja. Apa fungsi dari Fosfat Sitrat Buffer? Fosfat sitrat buffer berfungsi untuk menjaga pH bagi enzim amylase. dimana warna biru merupakan indikasi reaksi antara iodine dengan amilum. 2. . pH. meka enzim yang merupakan protein mengalami denaturasi. 3.

BAB V PENTUTUP A. Saat menghaluskan kacang hijau diusahakan benar-benar halus. Saat menetesi KI-I2 ke dalam cawan tetes harus sama dengan jumlah tetesan larutan amilum agardidapatka hasil percobaan yang maksimal. 2. Saran 1. Makin tinggi konsentrasi atau kadar enzim amilase. Simpulan 1. maka kecepatan reaksi pengubahan amilum menjadi glukosa semakin besar. Ketka tidak ada enzim amilase. 2. maka tidak terjadi reaksi pengubahan amilum menjadi glukosa. . sehingga setelah disentrifuge didapatkan larutan supernatan yang banyak. B.

Dasar-dasar Biokimia. Yuni Sri dkk. Jakarta : UIPress Sasmitamihardja. 2008. Anna dan F M Titin Supriyanti. Jakarta : Universitas Terbuka Rahayu. 1993. Fisiologi Tumbuhan. Petunjuk Praktikum Fisiologi Tumbuhan. 2006.DAFTAR PUSTAKA Lehninger. Jakarta : Erlangga Poedjadi. Dardjat. Wibisono.1993. Anatomi dan Fisiologi Tumbuhan. 1996.L. Surabaya : Laboratorium Fistum-Biologi UNESA . Dasar-dasar Biokimia jilid 1. A. Bandung : FMIPA ITB Soerodikoesoemo.

LAPORAN PRAKTIKUM FISIOLOGI TUMBUHAN Pengaruh Kadar Enzim Terhadap Kecepatan Reaksi Pengubahan Amilum Menjadi Glukosa OLEH : SILVIA ESTUNINGSIH 093204017 PRODI PENDIDIKAN BIOLOGI JURUSAN BIOLOGI FAKULTAS MATEMATIKA DAN ILMU PENGETAHUAN ALAM UNIVERSITAS NEGERI SURABAYA 2011 .

Sign up to vote on this title
UsefulNot useful