BAB I PENDAHULUAN

A. Latar Belakang Salah satu proses penting yang terjadi di dalam tubuh tumbuhan yaitu metabolisme. Proses tersebut berupa pemecahan molekul yang lebih besar menjadi molekul yang lebih kecil (katabolisme) dan penyusunan molekul yang lebih besar dari molekul-molekul yang lebih kecil (anabolisme). Dalam tubuh tumbuhan terjadi banyak reaksi kimia yang kompleks dengan banyak tipe yang berbeda. Namun tidak pernah terjadi kekacauan, hal ini disebabkan karena adanya suatu protein khusus yang mengontrol metabolisme yang disebut enzim. Enzim merupakan protein yang mempunyai aktivitas katalisis. Proses metabolisme dapat berjalan cepat atau lambat. Oleh karena itu diperlukan suatu katalisator untuk mempercepat reaksi metabolisme. Kecepatan suatu reaksi enzimatis di dalam sel selain ditentukan oleh suhu, pH, konsentrasi substrat, konsentrasi produk, dan waktu, juga dipengaruhi oleh enzim. Salah satu enzim yang terdapat pada tumbuhan adalah amylase. Enzim amylase dapat menghidrolisis amilum menjadi gula dalam beberapa tahap, yakni pembentukan amilodektrin dari amilum, lalu menjadi eritrodektrin selanjutnya akrodektrin yang kemudian menjadi glukosa. Amylase dihasilkan dari daun atau biji yang sedang berkecambah. Aktifitas amylase dalam reaksinya dipengaruhi oleh garam-garam anorganik, pH, suhu dan cahaya. Berdasarkan uraian diatas maka kami melakukan suatu percobaan dengan judul “PENGARUH KADAR ENZIM TERHADAP KECEPATAN REKASI PENGUBAHAN AMILUM”.

B. Rumusan Masalah Dari latar belakang di atas, maka dapat disimpulkan rumusan maslah sebagai berikut : “Bagaimana pengaruh kadar enzim terhadap kecepatan reaksi pengubahan amilum menjadi glukosa?”

C. Tujuan Adapun tujuan dari penelitian ini adalah untuk mengetahui pengaruh kadar enzim terhadap kecepatan reaksi pengubahan amilum menjadi glukosa. .

amilase) Liase (fumarase) Isomerase (epimerase) Ligase/ sintetase (tiokinase) Polimerase Menggabungkan dua molekul yang disertai dengan hidrolisis ATP Menggabungkan monomer-monomer sehingga Membentuk ikatan rangkap dengan melepaskan satu gugus kimia Mengkatalisir perubahan isomer Memutuskan ikatan kimia dengan penambahan air Memindahkan gugus senyawa kimia Tipe Reaksi Memisahkan dan menambah elektron atau hidrogen . Mn. Fe. jika apoenzim dan kofaktor berikatan kesatuan tersebut dinamakan sebagai holoenzim. Activator biasanya berupa beberapa logam seperti Cu. Susunan Kimia Enzim Enzim merupakan suatu molekul protein tetapi dalam aktivitasnya enzim memerlukan bagian yang berupa non protein. Kofaktor merupakan komponen yang stabil pada suhu yang relative tinggi dan tetap tidak berubah pada akhir suatu reaksi. Klasifikasi Enzim Klasifikasi Oksidoreduktase (nitrat reduktase) Transferase (Kinase) Hidrolase (protease. lipase. dan FAD. dan Zn. Bagian yang berupa protein disebut sebagai apoenzim dan yang non protein disebut kofaktor.BAB II KAJIAN PUSTAKA A. B. Sedangkan koenzim tidak melekat erat pada bagian protein enzim. Kofaktor dapat dibagi menjadi 2 macam yaitu ion organic (aktivator). Jika kofaktor dan aktivator melekat secara secara ikatan kovalen disebut Gugus Prostetik. NADP. contoh koenzim hádala NAD. dan molekul organic (koenzim). sehingga enzim dapat dikatakan terdiri atas dua bagian yaitu bagian yang berupa protein dan bagian yang non protein.

yang artinya hanya cocok untuk satu macam substrat saja atau sekelompok kecil substrat yang struktur dan fungsinya hampir sama. Enzim akan meningkatkan kecepatan reaksi keseluruhan tanpa mengubah suhu reaksi. c) Enzim sangat peka terhadap faktor-faktor yang menyebabkan denaturasi protein misalnya suhu. Adanya enzim akan segera menurunkan energi aktivasi suatu reaksi. Mekanisme Kerja Enzim Enzim berfungsi dengan cara meningkatkan proporsi molekul yang mempunyai cukup energi untuk bereaksi sehingga mempercepat laju proses. Selama berjalannya reaksi substrat dan enzim akan berkombinasi sementara membentuk kompleks enzim-substrat. e) Enzim tidak ikut terlibat dalam reaksi. Jika energi aktivasi lebih rendah maka banyak molekul substrat dapat bereaksi daripada tanpa enzim. g) Enzim bersifat khas/spesifik. luas permukaan besar. f) Enzim mempunyai molekul yang besar. antara lain: . Sifat-Sifat Enzim Enzim mempunyai beberapa sifat yang terdiri atas: a) Enzim merupakan protein sehingga bersifat koloid. Enzim akan melakukan proses tersebut dengan cara menurunkan energi yang diperlukan reaksi. Penghalang itu disebut sebagai energi aktivasi suatu reaksi (energi pengaktif). pada waktu substrat diubah menjadi produk (hasil) suatu penghalang (barrier) energi harus diatasi. b) Dapat bereaksi dengan senyawa asam maupun basa.(tiokinase) terbentuk polimer C. kation maupun anion. Enzim dapat dipacu maupun dihambat aktivitasnya. strukturenzim tetap baik sebelum maupun sesudah reaksi berlangsung. dll. D. Ada berbagai hipotesis tentang terbentukya kompleks enzim-substrat. bersifat hidrofil. pH. d) Enzim merupakan biokatalisator yang dalam jumlah sedikit memacu laju reaksi tanpa mengubah keseimbangan reaksi.

Dalam mekanismenya enzim terdapat penghambat yang disebut zat-zat penghambat. Faktor-Faktor yang Mempengaruhi Kerja Enzim Aktivitas enzim dipengaruhi oleh beberapa faktor antara lain: . E. Zat penghambat bersaingan (inhibitor enzim yang kompetitif) Zat penghambat ini mempunyai struktur yang mirip dengan molekul substrat. pada tahun 1973. Antara enzim dan substrat akan terjadi interaksi dinamis. hipotesis ini menyatakan bahwa enzim dan tempat aktifnya merupakan struktur yang fleksibel. Bagian enzim tempat melekatnya substrat disebut sisi aktif. sehingga keduanya bisa melekat pada molekul enzim. jika substrat berkombinasi dengan enzim maka substrat akan menginduksi perubahan dalam struktur tempat aktif sehingga fungsi katalis enzim berlangsung sangat efektif. Jika zat penghambat yang terlebih dahulu dahulu bersatu dengan enzim maka enzim akan non aktif dan begitu pula sebaliknya jika substrat dulu yang bersatu dengan molekul enzim maka enzim tersebut akan aktif. demikian juga sebaliknya jika substrat yang menempel terlebih dahulu maka enzim akan aktif. d. Jika zat penghambat lebih dahulu melekat pada sisi untuk zat penghambat maka enzim akan non aktif. Substrat adalah kunci dengan bentuk yang komplemen dengan enzim. b. Zat pengambat yang tidak bersaing (inhibitor enzim yang non kompetitif) Enzim mempunyai dua sisi yaitu sisi aktif dan sisi untuk mekatnya penghambat. hipótesis ini menyatakan bahwa antara enzim dan substrat terjadi persatuan kaku seperti kunci dan anak kunci. contohnya garam-garam dari logam berat seperti air raksa. Ada dua jenis zat penghambat yaitu: c. Kedua molekul tersebut akan bersaing untuk terlebih dahulu bersatu dengan enzim. Jika enzim dan substrat bersatu maka enzim akan aktif dan menghasilkan produk reaksi yang bentuknya tidak lagi sesuai dengan tempat aktif yang kemudian dilepaskan dan tempat aktif siap menerima molekul substrat yang lain. Hipotesis kunci dan anak kunci Hipotesis ini dicetuskan oleh Emil Fischer pada tahun 1884.a. Hipotesis Induced fit Hipotesis ini dicetuskan oleh Daniel Koshland. Jr.

Pada kepekatan substrat rendah.Terdapat beberapa pengecualian.Enzim tidak aktif pada suhu kurang dari 0ºC. .Kadar tindak balas enzim yang paling optimum pada suhu 37ºC.Apabila kepekatan substrat bertambah. jumlah molekul enzim akan lebih banyak daripada jumlah molekul substrat. misalnya enzim pepsin di dalam perut akan menunjukkan kegiatannya pada pH 2. c.a.Enzim akan binasa pada suhu tinggi yaitu lebih dari 50ºC. Konsentrasi substrat . Amilase dapat dikelompokkan menjadi 3 golongan enzim yaitu diantaranya α amilase yang memecah pati secara acak dari tengah atau dari bagian molekul .pH optimum bagi kebanyakan enzim adalah pH 7. hanya sebagian kecil molekul substrat yang dikatalisis oleh molekul enzim. . Oleh karena itu. . . d. Nilai pH . . Konsentrasi enzim . maka akan lebih banyak molekul substrat yang akan dikatalisis oleh molekul enzim sampai suatu kadar maksimum. hanya sebagian kecil molekul enzim yang dikatalis oleh molekul substrat.Penambahan kepekatan enzim selanjutnya tidak akan menambahkan tingkat katalis enzim karena kepekatan substrat menjadi faktor penghambat. b. nilai molekul substrat akan melebihi nilai molekul enzim. F. Suhu . Olejh karena itu. maka molekul enzim akan mengkatalis lebih banyak molekul substrat sampai satu kadar maksimum. sementara enzim tripsin di dalam usus kecil akan menunjukkan kegiatannya pada pH 8. Enzim Amilase Enzim amilase merupakan enzim yang berfungsi memecah pati atau amilum. . .Apabila kepekatan enzim bertambah.Pada kepekatan enzim rendah.Kadar tindak bals enzim meningkat dua kali ganda bagi setiap kenaikan suhu 10ºC. .Setiap enzim akan tetap aktif atau akan menunjukkan kegiatannya pada nilai pH tertentu yang disebut sebagai pH optimum.

karenanya disebut endoamilase yang terdapat pada tumbuhan. β amilase yang menghidrolisis unit-unit gula dari ujung molekul pati karenanya disebut eksoamilase. . Glukoamilase yang dapat memecahkan glukosa dari terminal gula non pereduksi substrat pati.

Jenis Penelitian Dalam penelitian ini terdapat banyak variabel-variabel percobaan yang saling berpengaruh yaitu variabel manipulasi.Volume cairan yang di ambil meliputi : a.Umur kecambah kacang hijau . 50%. Larutan KI-I2 c. 100%) Variabel kontrol : .BAB III METODE PENELITIAN A. Alat dan Bahan Alat :  Mortar dan penumbuk porselin  Tabung reaksi  Gelas ukur 10 ml  Tabung sentrifuge  Centrifuge (pemusing)  Cawan tetes  Pipet kecil  Lampu spirtus  Pegangan tabung reaksi  Korek api Bahan :  Kecambah kacang hijau umur 2 hari 30 gr 1 buah 8 buah 1 buah 4 buah 1 buah 1 buah 4 buah 1 buah 1 buah . variabel kontrol dan variabel respon sehingga jenis percobaan ini disebut sebagai penelitian eksperimental B. 25%. Variabel Penelitian Variabel manipulasi : Kadar enzim amilase (0%. perubahan warna yang terjadi setelah ditetesi larutan KI-I2 C. Larutan amilum 4% b. Larutan fosfat sitrat buffer Variabel respon : Waktu.

5.6 (10 ml)  Aquades 8 ml 8 ml 30 ml secukupnya D. 3. 7. 0%. Mencatat waktu dimulai saat penetesan larutan KI-I2. Masukkan larutan kecambah ke dalam tabung reaksi. Setiap 2 menit diambil 1 tetes campuran lalu diuji dengan 1 tetes larutan KI-I2 pada cawan tetes. Saat mencampur larutan amilum dengan enzim ditetapkan sebagai saat nol. . kemudian di centrifuge selama 5 menit. 50% dari enzim yang berkadar 100% dengan cara sebagai berikut: Kadar 50% diperoleh dengan cara mengambil 5 ml enzim 100% dan menambahkan aquades sampai volumenya 10 ml. Menyediakan tabung reaksi dan mengisinya dengan 5 ml larutan enzim 100% kemudian menambahkan 2 ml larutan amilum 1%. Meneteskan 1 tetes campuran larutan amilum dengan enzim pada cawan tetes lalu mengujinya dengan 1 tetes larutan KI-I2. Mencatat perubahan warna yang terjadi pada lempeng penguji setiap 2 menit dan mengulangi beberapa kali sampai terjadi perubahan warna yang akan dijadikan control untuk kadar enzim 50%. kadar enzim 25% diperoleh dengan cara mengambil 5 ml enzim 50% dan ditambahkan aquades hingga volumemenya mencapai 10 ml. Mengocok perlahan sampai larutan tercampur. 8. 2. Kemudian mengambil cairan bagian atas (supernatan) dan memasukkan kedalam tabung reaksi. Langkah Kerja 1. Membuat enzim dengan kadar 0%. Mengulangi langkah 6 sampai 8 untuk kadar enzim 50%. Kadar enzim 0% diperoleh dengan cara memanaskan 5 ml enzim 100% hingga mendidih. 25%. 9. 25%. lalu membuang kulitnya. 25%. Menyiapkan biji kecambah kacang hijau berumur sehari. Menimbang 20 gr kecambah kacang hijau yang telah dibuag kulitnya kemudian menambahkan 20 ml larutan buffer fosfat sitrat sampai semua kecambah hancur. 6. Cairan ini dianggap sebagai larutan enzim amylase 100%. 0%. 4. Larutan amilum 4%  Larutan KI-I2  Larutan fosfat sitrat buffer pH = 5.

dikocok sampai tercampur Meneteskan pada lempeng penguji Di tambahkan 1 tetes KI-I2 setiap 2 menit sampai warna berubah menjadi merah Mencatat waktu Menguji dengan kadar enzim 50%. 25%.E. dan 0% .dianggap enzim 100% .ditambahkan dengan 2 ml amilum 1% . Desain Eksperimen Biji kecambah yang berumur sehari di buang kulitnya di timbang 30 gr Di hancurkan di cawan porselin dan menambahkan Larutan buffer fosfat sitrat 30 ml Dimasukkan dalam tabung reaksi Di sentrifuse selama 5 menit Supernatan diambil Di masukkan dalam tabung reaksi .

BAB IV HASIL DAN PEMBAHASAN A.Biru +++ I2 6 7 8 9 10 Biru +++ Biru ++ Biru ++ Biru + Biru + Biru ++++++ Biru +++++ Biru +++++ Biru ++++ Biru tua Biru tua Biru tua Biru tua Biru tua kehitaman Biru tua Biru tua kehitaman Biru tua kehitaman Biru tua kehitaman Biru tua 100% 50% 25% 0% Perubahan warna yang terjadi pada konsentrasi enzim Orange kebiruan Biru ++++ ++ 11 Orange kebiruan Biru +++ + Biru tua 12 13 14 15 16 Orange ++++ Orange +++ Orange ++ Orange + Kuning seperti KI. Hasil 1. Tabel Pengamatan Pengaruh Kadar Enzim Terhadap Kecepatan Reaksi Pengubahan Amilum Menjadi Glukosa Waktu (2 menit ke-) 1 Biru kehitaman Biru ++++++ Biru ++++ 2 Biru tua Biru ++++ Biru +++ 3 Biru +++ Biru ++++ Biru ++ 4 Biru ++ Biru +++ Biru kehitaman ++ 5 Kuning seperti KI.I2 Biru +++ Biru ++ Biru ++ Biru + Orange kebiruan +++ Biru tua Biru tua Biru tua Biru tua Biru tua .

maka dapat diketahui bahwa besarnya konsentrasi enzim berpengaruh terhadap laju reaksi pengubahan amilum menjadi glukosa. Laju reaksi pengubahan amilum menjadi glukosa tercepat terjadi pada konsentrasi enzim 100% dengan laju reaksi sebesar 10 mol/menit dan waktu yang dibutuhkan enzim amilase untuk mengubah warna biru menjadi kuning seperti warna KI-I2 adalah 10 menit (2 menit ke-5).563 mol/menit dengan lama waktu yang dibutuhkan enzim amilase untuk mengubah . Analisis Data Berdasarkan data hasil pengamatan dan histogram diatas. Grafik kecepatan reaksi pengubahan amilum menjadi glukosa Reaksi Pengubahan Amilum (2 menit ke-) 30 28 26 24 22 20 18 16 14 12 10 8 6 4 2 0 0 25 Kadar Enzim (%) 50 100 B. semakin banyak maka warna semakin pekat. 2. Selanjutnya laju reaksi pengubahan amilum menjadi glukosa pada konsentrasi enzim 50% adalah 1.17 18 19 20 21 22 23 24 25 Keterangan : Orange kebiruan ++ Orange kebiruan + Orange ++++ Orange ++++ Orange +++ Orange +++ Orange ++ Orange + Kuning seperti KI.I2 Biru tua Biru tua Biru tua Biru tua Biru tua Biru tua Biru tua Biru tua Biru tua + : intensitas warna.

warna biru kehitaman menjadi kuning seperti warna KI-I2 adalah 32 menit (pada 2 menit ke-16). Hal ini dikarenakan pada konsetrasi enzim tersebut mempunyai kecepatan reaksi yang lambat sebab saat substrat diubah menjadi produk (hasil). Karena energi aktivasi tinggi. Ketidakaktifan . penghalang (barrier) energi harus diatasi. maka akan lebih banyak molekul (substrat) yang dapat bereaksi sehingga waktu yang diperlukan oleh enzim amilase untuk mengubah amilum menjadi glukosa pun lebih singkat. Penghalang tersebut adalah energi aktivasi. serta laju reaksi juga menurun pada konsentrasi enzim 25% yang bernilai 0. Pada konsentrasi enzim 0% tidak terjadi reaksi sehingga tidak terjadi reaksi pengubahan amilum menjadi glukosa karena enzim tidak aktif/rusak.563 mol/menit dalam waktu 32 menit. C. maka molekul (substrat) lebih sedikit yang bereaksi sehingga waktu yang diperlukan pun lebih lama dan pada akhirnya laju reaksi pun lebih lambat. laju reaksi pun menjadi lebih cepat. Enzim akan menurunkan energi yang diperlukan reaksi dan bukan meningkatkan jumlah energi dalam tiap molekul. Jika energi aktivasi suatu reaksi itu rendah. maka enzim akan meningkatkan proporsi molekul yang mempunyai cukup energi untuk bereaksi sehingga laju reaksi akan berjalan lebih cepat. Laju reaksi menurun pada konsentrasi enzim 50%. Adanya enzim akan menurunkan energi aktivasi suatu reaksi. Hal ini terlihat dimana konsentrasi enzim 100% mempunyai nilai laju reaksi sebesar 10 mol/menit. penghalang (barrier) yang disebut energi aktivasi tidak dapat dikurangi (diturunkan) dalam reaksi tersebut. Oleh karena itu. yakni menjadi 1.5 mol/menit. Pembahasan Berdasarkan analisis diatas. Hal ini disebabkan karena pada saat reaksi berlangsung (dengan konsentrasi enzim 100%). sedangkan pada konsentrasi enzim 0% tidak terjadi reaksi sehingga nilai laju reaksinya adalah nol mol/menit. Ini terjadi pada waktu substrat diubah menjadi produk (hasil).5 mol/menit dalam waktu 50 menit. maka dapat diketahui bahwa besarnya konsentrasi enzim berpengaruh terhadap reaksi pengubahan amilum menjadi glukosa. Untuk konsentrasi enzim 25% dengan waktu yang dibutuhkan enzim amilase untuk mengubah warna biru kehitaman menjadi kuning seperti warna KI-I2 adalah 50 menit (pada 2 menit ke-25) dan diperoleh laju reaksi sebesar 0.

meka enzim yang merupakan protein mengalami denaturasi. D. konsentrasi enzim. yakni memecah atau mengubah amilum menjadi glukosa sehingga sudah tidak ada amilum lagi. yakni untuk menjaga agar enzim tetap dapat bekerja aktif dan tidak rusak pada kondisi optimum serta menjaga kondisi agar tidak terlalu basa. konsentrasi substrat. Apa fungsi dari Fosfat Sitrat Buffer? Fosfat sitrat buffer berfungsi untuk menjaga pH bagi enzim amylase. Diskusi 1. Oleh karena itu enzim kehilangan sifat katalisnya. Faktor-faktor apa sajakah yang mempengaruhi kerja enzim? Suhu. 2. masih nampak adanya warna biru. waktu. yakni peristiwa perubahan struktur protein dari bentuk tiga dimensi menjadi tidak beraturan sehingga substrat tidak dapat terikat dengan enzim. dimana warna biru merupakan indikasi reaksi antara iodine dengan amilum. sehingga amylase tidak rusak. konsentrasi produk. berarti masih terdapat amilum yang belum dipecah menjadi glukosa. Yang selanjutnya sampai akhir menunjukkan warna putih keruh hal ini dikarenakan enzim amylase sudah aktif bekerja. Dari tes KI-i2 pada larutan amilum + enzim 100% warna apa yang saudara peroleh mengapa demikian? Warna yang diperoleh dari tes KI-I2 pada larutan amilum ditambah dengan enzim 100% adalah putih kebiruan dan putih keruh. Akibat pemanasan tersebut. Warna awal adalah biru karena pada saat tersebut enzim amylase baru mulai bekerja.enzim disebabkan karena enzim dipanaskan. 3. Apabila sebelum berwarna keruh. . pH. fungsi lain adalah sebagai larutan penyangga.

Ketka tidak ada enzim amilase. Saat menghaluskan kacang hijau diusahakan benar-benar halus. 2. . 2. maka kecepatan reaksi pengubahan amilum menjadi glukosa semakin besar. Simpulan 1. Makin tinggi konsentrasi atau kadar enzim amilase. maka tidak terjadi reaksi pengubahan amilum menjadi glukosa.BAB V PENTUTUP A. B. Saat menetesi KI-I2 ke dalam cawan tetes harus sama dengan jumlah tetesan larutan amilum agardidapatka hasil percobaan yang maksimal. Saran 1. sehingga setelah disentrifuge didapatkan larutan supernatan yang banyak.

Bandung : FMIPA ITB Soerodikoesoemo. Jakarta : UIPress Sasmitamihardja. Jakarta : Erlangga Poedjadi. A. Wibisono. Anna dan F M Titin Supriyanti. Fisiologi Tumbuhan. Dardjat.DAFTAR PUSTAKA Lehninger. 1993.L. Jakarta : Universitas Terbuka Rahayu. Petunjuk Praktikum Fisiologi Tumbuhan. Anatomi dan Fisiologi Tumbuhan. Dasar-dasar Biokimia jilid 1. 2006. 1996. Yuni Sri dkk. Dasar-dasar Biokimia. 2008. Surabaya : Laboratorium Fistum-Biologi UNESA .1993.

LAPORAN PRAKTIKUM FISIOLOGI TUMBUHAN Pengaruh Kadar Enzim Terhadap Kecepatan Reaksi Pengubahan Amilum Menjadi Glukosa OLEH : SILVIA ESTUNINGSIH 093204017 PRODI PENDIDIKAN BIOLOGI JURUSAN BIOLOGI FAKULTAS MATEMATIKA DAN ILMU PENGETAHUAN ALAM UNIVERSITAS NEGERI SURABAYA 2011 .

Sign up to vote on this title
UsefulNot useful