BAB I PENDAHULUAN

A. Latar Belakang Salah satu proses penting yang terjadi di dalam tubuh tumbuhan yaitu metabolisme. Proses tersebut berupa pemecahan molekul yang lebih besar menjadi molekul yang lebih kecil (katabolisme) dan penyusunan molekul yang lebih besar dari molekul-molekul yang lebih kecil (anabolisme). Dalam tubuh tumbuhan terjadi banyak reaksi kimia yang kompleks dengan banyak tipe yang berbeda. Namun tidak pernah terjadi kekacauan, hal ini disebabkan karena adanya suatu protein khusus yang mengontrol metabolisme yang disebut enzim. Enzim merupakan protein yang mempunyai aktivitas katalisis. Proses metabolisme dapat berjalan cepat atau lambat. Oleh karena itu diperlukan suatu katalisator untuk mempercepat reaksi metabolisme. Kecepatan suatu reaksi enzimatis di dalam sel selain ditentukan oleh suhu, pH, konsentrasi substrat, konsentrasi produk, dan waktu, juga dipengaruhi oleh enzim. Salah satu enzim yang terdapat pada tumbuhan adalah amylase. Enzim amylase dapat menghidrolisis amilum menjadi gula dalam beberapa tahap, yakni pembentukan amilodektrin dari amilum, lalu menjadi eritrodektrin selanjutnya akrodektrin yang kemudian menjadi glukosa. Amylase dihasilkan dari daun atau biji yang sedang berkecambah. Aktifitas amylase dalam reaksinya dipengaruhi oleh garam-garam anorganik, pH, suhu dan cahaya. Berdasarkan uraian diatas maka kami melakukan suatu percobaan dengan judul “PENGARUH KADAR ENZIM TERHADAP KECEPATAN REKASI PENGUBAHAN AMILUM”.

B. Rumusan Masalah Dari latar belakang di atas, maka dapat disimpulkan rumusan maslah sebagai berikut : “Bagaimana pengaruh kadar enzim terhadap kecepatan reaksi pengubahan amilum menjadi glukosa?”

. Tujuan Adapun tujuan dari penelitian ini adalah untuk mengetahui pengaruh kadar enzim terhadap kecepatan reaksi pengubahan amilum menjadi glukosa.C.

Sedangkan koenzim tidak melekat erat pada bagian protein enzim. Activator biasanya berupa beberapa logam seperti Cu. jika apoenzim dan kofaktor berikatan kesatuan tersebut dinamakan sebagai holoenzim. Bagian yang berupa protein disebut sebagai apoenzim dan yang non protein disebut kofaktor. dan Zn. lipase. contoh koenzim hádala NAD. dan FAD. amilase) Liase (fumarase) Isomerase (epimerase) Ligase/ sintetase (tiokinase) Polimerase Menggabungkan dua molekul yang disertai dengan hidrolisis ATP Menggabungkan monomer-monomer sehingga Membentuk ikatan rangkap dengan melepaskan satu gugus kimia Mengkatalisir perubahan isomer Memutuskan ikatan kimia dengan penambahan air Memindahkan gugus senyawa kimia Tipe Reaksi Memisahkan dan menambah elektron atau hidrogen . Klasifikasi Enzim Klasifikasi Oksidoreduktase (nitrat reduktase) Transferase (Kinase) Hidrolase (protease. dan molekul organic (koenzim). Mn.BAB II KAJIAN PUSTAKA A. B. Jika kofaktor dan aktivator melekat secara secara ikatan kovalen disebut Gugus Prostetik. Kofaktor merupakan komponen yang stabil pada suhu yang relative tinggi dan tetap tidak berubah pada akhir suatu reaksi. Kofaktor dapat dibagi menjadi 2 macam yaitu ion organic (aktivator). NADP. sehingga enzim dapat dikatakan terdiri atas dua bagian yaitu bagian yang berupa protein dan bagian yang non protein. Susunan Kimia Enzim Enzim merupakan suatu molekul protein tetapi dalam aktivitasnya enzim memerlukan bagian yang berupa non protein. Fe.

g) Enzim bersifat khas/spesifik. Selama berjalannya reaksi substrat dan enzim akan berkombinasi sementara membentuk kompleks enzim-substrat. c) Enzim sangat peka terhadap faktor-faktor yang menyebabkan denaturasi protein misalnya suhu. Penghalang itu disebut sebagai energi aktivasi suatu reaksi (energi pengaktif). Enzim akan meningkatkan kecepatan reaksi keseluruhan tanpa mengubah suhu reaksi.(tiokinase) terbentuk polimer C. kation maupun anion. f) Enzim mempunyai molekul yang besar. dll. Sifat-Sifat Enzim Enzim mempunyai beberapa sifat yang terdiri atas: a) Enzim merupakan protein sehingga bersifat koloid. Enzim akan melakukan proses tersebut dengan cara menurunkan energi yang diperlukan reaksi. Enzim dapat dipacu maupun dihambat aktivitasnya. Mekanisme Kerja Enzim Enzim berfungsi dengan cara meningkatkan proporsi molekul yang mempunyai cukup energi untuk bereaksi sehingga mempercepat laju proses. strukturenzim tetap baik sebelum maupun sesudah reaksi berlangsung. e) Enzim tidak ikut terlibat dalam reaksi. d) Enzim merupakan biokatalisator yang dalam jumlah sedikit memacu laju reaksi tanpa mengubah keseimbangan reaksi. yang artinya hanya cocok untuk satu macam substrat saja atau sekelompok kecil substrat yang struktur dan fungsinya hampir sama. Jika energi aktivasi lebih rendah maka banyak molekul substrat dapat bereaksi daripada tanpa enzim. pH. Adanya enzim akan segera menurunkan energi aktivasi suatu reaksi. luas permukaan besar. pada waktu substrat diubah menjadi produk (hasil) suatu penghalang (barrier) energi harus diatasi. D. antara lain: . b) Dapat bereaksi dengan senyawa asam maupun basa. bersifat hidrofil. Ada berbagai hipotesis tentang terbentukya kompleks enzim-substrat.

Hipotesis kunci dan anak kunci Hipotesis ini dicetuskan oleh Emil Fischer pada tahun 1884. Kedua molekul tersebut akan bersaing untuk terlebih dahulu bersatu dengan enzim. b. Substrat adalah kunci dengan bentuk yang komplemen dengan enzim. d. demikian juga sebaliknya jika substrat yang menempel terlebih dahulu maka enzim akan aktif. jika substrat berkombinasi dengan enzim maka substrat akan menginduksi perubahan dalam struktur tempat aktif sehingga fungsi katalis enzim berlangsung sangat efektif.a. E. contohnya garam-garam dari logam berat seperti air raksa. Antara enzim dan substrat akan terjadi interaksi dinamis. Zat pengambat yang tidak bersaing (inhibitor enzim yang non kompetitif) Enzim mempunyai dua sisi yaitu sisi aktif dan sisi untuk mekatnya penghambat. Dalam mekanismenya enzim terdapat penghambat yang disebut zat-zat penghambat. hipotesis ini menyatakan bahwa enzim dan tempat aktifnya merupakan struktur yang fleksibel. Ada dua jenis zat penghambat yaitu: c. Zat penghambat bersaingan (inhibitor enzim yang kompetitif) Zat penghambat ini mempunyai struktur yang mirip dengan molekul substrat. Hipotesis Induced fit Hipotesis ini dicetuskan oleh Daniel Koshland. Jika zat penghambat lebih dahulu melekat pada sisi untuk zat penghambat maka enzim akan non aktif. Faktor-Faktor yang Mempengaruhi Kerja Enzim Aktivitas enzim dipengaruhi oleh beberapa faktor antara lain: . Jika enzim dan substrat bersatu maka enzim akan aktif dan menghasilkan produk reaksi yang bentuknya tidak lagi sesuai dengan tempat aktif yang kemudian dilepaskan dan tempat aktif siap menerima molekul substrat yang lain. Jr. Bagian enzim tempat melekatnya substrat disebut sisi aktif. sehingga keduanya bisa melekat pada molekul enzim. pada tahun 1973. hipótesis ini menyatakan bahwa antara enzim dan substrat terjadi persatuan kaku seperti kunci dan anak kunci. Jika zat penghambat yang terlebih dahulu dahulu bersatu dengan enzim maka enzim akan non aktif dan begitu pula sebaliknya jika substrat dulu yang bersatu dengan molekul enzim maka enzim tersebut akan aktif.

Konsentrasi substrat . .Kadar tindak bals enzim meningkat dua kali ganda bagi setiap kenaikan suhu 10ºC. Amilase dapat dikelompokkan menjadi 3 golongan enzim yaitu diantaranya α amilase yang memecah pati secara acak dari tengah atau dari bagian molekul . hanya sebagian kecil molekul enzim yang dikatalis oleh molekul substrat. misalnya enzim pepsin di dalam perut akan menunjukkan kegiatannya pada pH 2.Enzim tidak aktif pada suhu kurang dari 0ºC. maka molekul enzim akan mengkatalis lebih banyak molekul substrat sampai satu kadar maksimum. F. Konsentrasi enzim . Suhu . nilai molekul substrat akan melebihi nilai molekul enzim. Oleh karena itu. b. . . Nilai pH .Setiap enzim akan tetap aktif atau akan menunjukkan kegiatannya pada nilai pH tertentu yang disebut sebagai pH optimum.Apabila kepekatan enzim bertambah.Apabila kepekatan substrat bertambah.Pada kepekatan substrat rendah. maka akan lebih banyak molekul substrat yang akan dikatalisis oleh molekul enzim sampai suatu kadar maksimum. c. .Pada kepekatan enzim rendah. Olejh karena itu. . d.Penambahan kepekatan enzim selanjutnya tidak akan menambahkan tingkat katalis enzim karena kepekatan substrat menjadi faktor penghambat. . Enzim Amilase Enzim amilase merupakan enzim yang berfungsi memecah pati atau amilum. jumlah molekul enzim akan lebih banyak daripada jumlah molekul substrat. sementara enzim tripsin di dalam usus kecil akan menunjukkan kegiatannya pada pH 8.Kadar tindak balas enzim yang paling optimum pada suhu 37ºC. hanya sebagian kecil molekul substrat yang dikatalisis oleh molekul enzim. .Terdapat beberapa pengecualian.a. .Enzim akan binasa pada suhu tinggi yaitu lebih dari 50ºC.pH optimum bagi kebanyakan enzim adalah pH 7.

karenanya disebut endoamilase yang terdapat pada tumbuhan. β amilase yang menghidrolisis unit-unit gula dari ujung molekul pati karenanya disebut eksoamilase. . Glukoamilase yang dapat memecahkan glukosa dari terminal gula non pereduksi substrat pati.

BAB III METODE PENELITIAN A. 50%. 100%) Variabel kontrol : . Larutan KI-I2 c. Alat dan Bahan Alat :  Mortar dan penumbuk porselin  Tabung reaksi  Gelas ukur 10 ml  Tabung sentrifuge  Centrifuge (pemusing)  Cawan tetes  Pipet kecil  Lampu spirtus  Pegangan tabung reaksi  Korek api Bahan :  Kecambah kacang hijau umur 2 hari 30 gr 1 buah 8 buah 1 buah 4 buah 1 buah 1 buah 4 buah 1 buah 1 buah . Larutan amilum 4% b. Variabel Penelitian Variabel manipulasi : Kadar enzim amilase (0%. variabel kontrol dan variabel respon sehingga jenis percobaan ini disebut sebagai penelitian eksperimental B. 25%.Volume cairan yang di ambil meliputi : a. Jenis Penelitian Dalam penelitian ini terdapat banyak variabel-variabel percobaan yang saling berpengaruh yaitu variabel manipulasi.Umur kecambah kacang hijau . Larutan fosfat sitrat buffer Variabel respon : Waktu. perubahan warna yang terjadi setelah ditetesi larutan KI-I2 C.

Kemudian mengambil cairan bagian atas (supernatan) dan memasukkan kedalam tabung reaksi. 0%. Mencatat waktu dimulai saat penetesan larutan KI-I2. kemudian di centrifuge selama 5 menit. . 0%. Menyiapkan biji kecambah kacang hijau berumur sehari. 3. Langkah Kerja 1. 5. Saat mencampur larutan amilum dengan enzim ditetapkan sebagai saat nol. 25%. Mengocok perlahan sampai larutan tercampur. 50% dari enzim yang berkadar 100% dengan cara sebagai berikut: Kadar 50% diperoleh dengan cara mengambil 5 ml enzim 100% dan menambahkan aquades sampai volumenya 10 ml. Menimbang 20 gr kecambah kacang hijau yang telah dibuag kulitnya kemudian menambahkan 20 ml larutan buffer fosfat sitrat sampai semua kecambah hancur. 4. 2.6 (10 ml)  Aquades 8 ml 8 ml 30 ml secukupnya D. Setiap 2 menit diambil 1 tetes campuran lalu diuji dengan 1 tetes larutan KI-I2 pada cawan tetes. 25%. 7. 25%. 8. lalu membuang kulitnya. Meneteskan 1 tetes campuran larutan amilum dengan enzim pada cawan tetes lalu mengujinya dengan 1 tetes larutan KI-I2. Larutan amilum 4%  Larutan KI-I2  Larutan fosfat sitrat buffer pH = 5. Membuat enzim dengan kadar 0%. 6. Mencatat perubahan warna yang terjadi pada lempeng penguji setiap 2 menit dan mengulangi beberapa kali sampai terjadi perubahan warna yang akan dijadikan control untuk kadar enzim 50%. kadar enzim 25% diperoleh dengan cara mengambil 5 ml enzim 50% dan ditambahkan aquades hingga volumemenya mencapai 10 ml. Cairan ini dianggap sebagai larutan enzim amylase 100%. 9. Mengulangi langkah 6 sampai 8 untuk kadar enzim 50%. Masukkan larutan kecambah ke dalam tabung reaksi. Menyediakan tabung reaksi dan mengisinya dengan 5 ml larutan enzim 100% kemudian menambahkan 2 ml larutan amilum 1%. Kadar enzim 0% diperoleh dengan cara memanaskan 5 ml enzim 100% hingga mendidih.

E. 25%. dan 0% .dikocok sampai tercampur Meneteskan pada lempeng penguji Di tambahkan 1 tetes KI-I2 setiap 2 menit sampai warna berubah menjadi merah Mencatat waktu Menguji dengan kadar enzim 50%. Desain Eksperimen Biji kecambah yang berumur sehari di buang kulitnya di timbang 30 gr Di hancurkan di cawan porselin dan menambahkan Larutan buffer fosfat sitrat 30 ml Dimasukkan dalam tabung reaksi Di sentrifuse selama 5 menit Supernatan diambil Di masukkan dalam tabung reaksi .dianggap enzim 100% .ditambahkan dengan 2 ml amilum 1% .

Biru +++ I2 6 7 8 9 10 Biru +++ Biru ++ Biru ++ Biru + Biru + Biru ++++++ Biru +++++ Biru +++++ Biru ++++ Biru tua Biru tua Biru tua Biru tua Biru tua kehitaman Biru tua Biru tua kehitaman Biru tua kehitaman Biru tua kehitaman Biru tua 100% 50% 25% 0% Perubahan warna yang terjadi pada konsentrasi enzim Orange kebiruan Biru ++++ ++ 11 Orange kebiruan Biru +++ + Biru tua 12 13 14 15 16 Orange ++++ Orange +++ Orange ++ Orange + Kuning seperti KI. Tabel Pengamatan Pengaruh Kadar Enzim Terhadap Kecepatan Reaksi Pengubahan Amilum Menjadi Glukosa Waktu (2 menit ke-) 1 Biru kehitaman Biru ++++++ Biru ++++ 2 Biru tua Biru ++++ Biru +++ 3 Biru +++ Biru ++++ Biru ++ 4 Biru ++ Biru +++ Biru kehitaman ++ 5 Kuning seperti KI.BAB IV HASIL DAN PEMBAHASAN A. Hasil 1.I2 Biru +++ Biru ++ Biru ++ Biru + Orange kebiruan +++ Biru tua Biru tua Biru tua Biru tua Biru tua .

semakin banyak maka warna semakin pekat. Selanjutnya laju reaksi pengubahan amilum menjadi glukosa pada konsentrasi enzim 50% adalah 1. maka dapat diketahui bahwa besarnya konsentrasi enzim berpengaruh terhadap laju reaksi pengubahan amilum menjadi glukosa. Laju reaksi pengubahan amilum menjadi glukosa tercepat terjadi pada konsentrasi enzim 100% dengan laju reaksi sebesar 10 mol/menit dan waktu yang dibutuhkan enzim amilase untuk mengubah warna biru menjadi kuning seperti warna KI-I2 adalah 10 menit (2 menit ke-5).I2 Biru tua Biru tua Biru tua Biru tua Biru tua Biru tua Biru tua Biru tua Biru tua + : intensitas warna.563 mol/menit dengan lama waktu yang dibutuhkan enzim amilase untuk mengubah . 2. Analisis Data Berdasarkan data hasil pengamatan dan histogram diatas.17 18 19 20 21 22 23 24 25 Keterangan : Orange kebiruan ++ Orange kebiruan + Orange ++++ Orange ++++ Orange +++ Orange +++ Orange ++ Orange + Kuning seperti KI. Grafik kecepatan reaksi pengubahan amilum menjadi glukosa Reaksi Pengubahan Amilum (2 menit ke-) 30 28 26 24 22 20 18 16 14 12 10 8 6 4 2 0 0 25 Kadar Enzim (%) 50 100 B.

Karena energi aktivasi tinggi. Hal ini dikarenakan pada konsetrasi enzim tersebut mempunyai kecepatan reaksi yang lambat sebab saat substrat diubah menjadi produk (hasil). penghalang (barrier) yang disebut energi aktivasi tidak dapat dikurangi (diturunkan) dalam reaksi tersebut. Hal ini disebabkan karena pada saat reaksi berlangsung (dengan konsentrasi enzim 100%). Pada konsentrasi enzim 0% tidak terjadi reaksi sehingga tidak terjadi reaksi pengubahan amilum menjadi glukosa karena enzim tidak aktif/rusak.563 mol/menit dalam waktu 32 menit. serta laju reaksi juga menurun pada konsentrasi enzim 25% yang bernilai 0.warna biru kehitaman menjadi kuning seperti warna KI-I2 adalah 32 menit (pada 2 menit ke-16). penghalang (barrier) energi harus diatasi. C. Hal ini terlihat dimana konsentrasi enzim 100% mempunyai nilai laju reaksi sebesar 10 mol/menit. Untuk konsentrasi enzim 25% dengan waktu yang dibutuhkan enzim amilase untuk mengubah warna biru kehitaman menjadi kuning seperti warna KI-I2 adalah 50 menit (pada 2 menit ke-25) dan diperoleh laju reaksi sebesar 0. maka molekul (substrat) lebih sedikit yang bereaksi sehingga waktu yang diperlukan pun lebih lama dan pada akhirnya laju reaksi pun lebih lambat. maka dapat diketahui bahwa besarnya konsentrasi enzim berpengaruh terhadap reaksi pengubahan amilum menjadi glukosa. Ini terjadi pada waktu substrat diubah menjadi produk (hasil). Pembahasan Berdasarkan analisis diatas. Penghalang tersebut adalah energi aktivasi. laju reaksi pun menjadi lebih cepat. Laju reaksi menurun pada konsentrasi enzim 50%. maka enzim akan meningkatkan proporsi molekul yang mempunyai cukup energi untuk bereaksi sehingga laju reaksi akan berjalan lebih cepat. Enzim akan menurunkan energi yang diperlukan reaksi dan bukan meningkatkan jumlah energi dalam tiap molekul. yakni menjadi 1. Oleh karena itu. sedangkan pada konsentrasi enzim 0% tidak terjadi reaksi sehingga nilai laju reaksinya adalah nol mol/menit.5 mol/menit.5 mol/menit dalam waktu 50 menit. Adanya enzim akan menurunkan energi aktivasi suatu reaksi. Ketidakaktifan . maka akan lebih banyak molekul (substrat) yang dapat bereaksi sehingga waktu yang diperlukan oleh enzim amilase untuk mengubah amilum menjadi glukosa pun lebih singkat. Jika energi aktivasi suatu reaksi itu rendah.

masih nampak adanya warna biru. Apabila sebelum berwarna keruh. Yang selanjutnya sampai akhir menunjukkan warna putih keruh hal ini dikarenakan enzim amylase sudah aktif bekerja. konsentrasi enzim. . Oleh karena itu enzim kehilangan sifat katalisnya. dimana warna biru merupakan indikasi reaksi antara iodine dengan amilum. Warna awal adalah biru karena pada saat tersebut enzim amylase baru mulai bekerja. 3. fungsi lain adalah sebagai larutan penyangga. Apa fungsi dari Fosfat Sitrat Buffer? Fosfat sitrat buffer berfungsi untuk menjaga pH bagi enzim amylase. waktu. Akibat pemanasan tersebut. Dari tes KI-i2 pada larutan amilum + enzim 100% warna apa yang saudara peroleh mengapa demikian? Warna yang diperoleh dari tes KI-I2 pada larutan amilum ditambah dengan enzim 100% adalah putih kebiruan dan putih keruh. 2. pH. Diskusi 1. konsentrasi produk. yakni untuk menjaga agar enzim tetap dapat bekerja aktif dan tidak rusak pada kondisi optimum serta menjaga kondisi agar tidak terlalu basa. sehingga amylase tidak rusak. konsentrasi substrat. Faktor-faktor apa sajakah yang mempengaruhi kerja enzim? Suhu. meka enzim yang merupakan protein mengalami denaturasi. D.enzim disebabkan karena enzim dipanaskan. yakni memecah atau mengubah amilum menjadi glukosa sehingga sudah tidak ada amilum lagi. yakni peristiwa perubahan struktur protein dari bentuk tiga dimensi menjadi tidak beraturan sehingga substrat tidak dapat terikat dengan enzim. berarti masih terdapat amilum yang belum dipecah menjadi glukosa.

.BAB V PENTUTUP A. maka kecepatan reaksi pengubahan amilum menjadi glukosa semakin besar. B. 2. maka tidak terjadi reaksi pengubahan amilum menjadi glukosa. Saran 1. Ketka tidak ada enzim amilase. Saat menetesi KI-I2 ke dalam cawan tetes harus sama dengan jumlah tetesan larutan amilum agardidapatka hasil percobaan yang maksimal. Makin tinggi konsentrasi atau kadar enzim amilase. 2. Saat menghaluskan kacang hijau diusahakan benar-benar halus. Simpulan 1. sehingga setelah disentrifuge didapatkan larutan supernatan yang banyak.

Dasar-dasar Biokimia jilid 1. Fisiologi Tumbuhan. Anna dan F M Titin Supriyanti. Bandung : FMIPA ITB Soerodikoesoemo.1993. Yuni Sri dkk. 1993. Jakarta : UIPress Sasmitamihardja. Wibisono. Dardjat. 1996.L. 2008. Petunjuk Praktikum Fisiologi Tumbuhan. 2006. Dasar-dasar Biokimia. Jakarta : Erlangga Poedjadi. A. Jakarta : Universitas Terbuka Rahayu. Surabaya : Laboratorium Fistum-Biologi UNESA . Anatomi dan Fisiologi Tumbuhan.DAFTAR PUSTAKA Lehninger.

LAPORAN PRAKTIKUM FISIOLOGI TUMBUHAN Pengaruh Kadar Enzim Terhadap Kecepatan Reaksi Pengubahan Amilum Menjadi Glukosa OLEH : SILVIA ESTUNINGSIH 093204017 PRODI PENDIDIKAN BIOLOGI JURUSAN BIOLOGI FAKULTAS MATEMATIKA DAN ILMU PENGETAHUAN ALAM UNIVERSITAS NEGERI SURABAYA 2011 .

Sign up to vote on this title
UsefulNot useful