Enzim

Enzim (1)
Suatu zat bekerja sebagai katalis pada organisme hidup, mengatur kecepatan dimana reaksi kimia diproses dan enzim itu tidak berubah dalam proses tersebut Biokatalisator Proses biologis pada seluruh organisme hidup adalah reaksi kimia dan kebanyakan diatur oleh enzim, tanpa enzim banyak reaksi kimia ini tidak akan terjadi. Enzim mengkatalisa semua aspek metabolisme sel.

Enzim (2)
Ada 2 karakteristik penting enzim : 1. Enzim tidak berubah masuk ke dalam reaksi kimia dan bertindak hanya sebagai katalisa. 2. Enzim tidak mengubah keseimbangan yang konstan pada reaksi kimia tersebut, enzim ini hanya meningkatkan kecepatan dimana reaksi mendekati keseimbangan.

Enzim (3)
Sifat kimia enzim pada umumnya enzim adalah protein 1980-an asam nukleat tertentu yang mampu sebagai katalitik. Enzim protein : molekul besar t.d. sebuah rantai asam amino atau lebih, disebut rantai polipeptida. Rangkaian asam amino menentukan karakteristik untuk spesifisitas enzim

Sifat Enzim
Enzim Sebagai Katalisator. Enzim itu Suatu Protein Enzim itu Khusus Enzim ada yang bisa bekerja bolak-balik

Bagian-bagian enzim
Kita mengenal istilah: Holoenzim Apoenzim/ apoprotein Gugus prostetik

Koenzim
Kofaktor Kofaktor ion-ion inorganik yg dibutuhkan Enzim untuk melakukan fungsinya Koenzim molekul organik (komplek) yang dibutuhkan enziim untuk melakukan fungsinya

Struktur Enzim
Enzim yang strukturnya sempurna dan aktif mengkatalisis, bersama-sama dengan koenzim atau gugus logamnya disebut holoenzim. Secara ringkas struktur sebuah enzim yang aktif dapat dilihat pada bagan

Struktur Enzim

Beberapa koenzim sebagai kofaktor dan senyawa yang dipindahkan

Enzim (4)
Kofaktor, suatu komponen yang bukan protein enzim ada pada banyak enzim, dan komponen proteinnya disebut apoenzim. Apoenzim ini mempunyai aktifitas katalitik yang tidak lama. Suatu kofaktor yang membentuk ikatan dengan apoenzim dan tidak dapat dilepaskan tanpa denaturasi, diistilahkan sebuah grup prostetik; umumnya grup yang berisi suatu atom metal seperti copper atau iron (Fe). Suatu kofaktor yang mengelilingi apoenzim dan dapat dipisahkan dari apoenzim disebut coenzim

Protein

Enzim protein sederhana

Enzim

Enzim Konjugasi

Protein + Bukan Protein

Protein = apoenzim

Bukan protein = Gugus prostetik

Organik = Koenzim

Anorganik = kofaktor

 Koenzim atau kofaktor yang terikat sangat kuat bahkan terikat dengan ikatan kovalen dengan enzim gugus prostetik Enzim aktif lengkap dengan semua komponennya holoenzim Bagian yang terdiri dari protein saja pada suatu enzim Apoenzim / apoprotein Fungsi koenzim adalah sebagai karier sementara dari gugus fungsional yg berperan dalam reaksi ensimatis tersebut.

Enzim (5)
Bagian enzim tertentu disebut aktif site berikatan dengan substrat, tempat aktif tersebut sebuah lekuk atau kantong yang terbentuk oleh lipatan protein Sebuah molekul enzim yang khusus dapat mengubah 1.000 molekul substrat per detik, kececepatan reaksi enzimatik meningkat dan konsentrasi substrat naik, kecepatan yang ditentukan oleh kecepatan aktif site dapat mengubah substrat menjadi produk.

active site
Sisi aktif enzim adalah bagian dari molekul enzim tempat berikatannya substrat, untuk membentuk kompleks enzim substrat, dan selanjutnya membentuk produk akhir. Sisi aktif suatu enzim berbentuk tiga dimensi, sering berupa lekukan pada permukaan protein enzim, tempat substrat berikatan secara lemah.

SUBSTRAT
Substrat berikatan dengan sisi aktif suatu enzim melalui beberapa bentuk ikatan kimia yang lemah (misalnya interaksi elektrostatik, ikatan hidrogen, ikatan van der Waals, dan interaksi hidrofobik). Setelah berikatan dengan bagian sisi aktif enzim, substrat bersama-sama enzim kemudian membentuk suatu kompleks enzim-substrat, selanjutnya terjadi proses katalisis oleh enzim untuk membentuk produk. Ketika produk sudah terbentuk enzim menjadi bebas kembali untuk selanjutnya bereaksi kembali dengan substrat

Mekanisme kerja Enzim

Teori untuk menjelaskan kerja enzim:

Lock and Key analogy
Enzim memiliki struktur sisi spesifik yang cocok dengan substrat. Mampu menerangkan spesifitas ensim ttp tidak dapat menerangkan stabilitas fase transisi ensim

Induced Fit theory

mempertimbangkan fleksibilitas protein, sehingga pengikatan suatu substrat pada enzim menyebabkan sisi aktif mengubah konformasinya sehingga cocok dgn substratnya. dpt menerangkan fase transisi ES komplek

Dua model telah diusulkan untuk menjelaskan bagaimana enzim berikatan dengan substrat:

Model 2

Lock and key model

Induced Fit model

Sifat enzim
Enzim dibentuk dalam protoplasma sel Enzim beraktifitas di dalam sel tempat sintesisnya (disebut endoenzim) Enzim beraktifitas di tempat yang lain diluar tempat sintesisnya (disebut eksoenzim) Sebagian besar enzim bersifat endoenzim

1.
2. 3. 4. 5.

6.

7. 8.

Enzim bersifat koloid, luas permukaan besar, bersifat hidrofil Dapat bereaksi dengan senyawa asam maupun basa, kation maupun anion Enzim sangat peka terhadap faktor-faktor yang menyebabkan denaturasi protein misalnya suhu, pH dll Enzim dapat dipacu maupun dihambat aktifitasnya Enzim merupakan biokatalisator yang dalam jumlah sedikit memacu laju reaksi tanpa merubah keseimbangan reaksi Enzim tidak ikut terlibat dalam reaksi, struktur enzim tetap baik sebelum maupun setelah reaksi berlangsung Enzim bermolekul besar Enzim bersifat khas/spesifik

 Spesifik: hanya cocok untuk satu macam substrat saja atau sekelompok kecil substrat yang susunanya hampir sama dan fungsinya sama
E5 A E1 B E2 E4 C E3 D

Faktor-faktor yg mempengaruhi kerja enzim

SUHU pH Konsentrasi Enzim, Substrat dan Kofaktor. Inhibitor

Suhu
Kerja suatu enzim sangat dipengaruhi suhu lingkungannya. Setiap kenaikan suhu 10oC, kecepatan enzim akan menjadi dua kali lipat, sampai batas suhu tertentu. Enzim dan protein pada umumnya dinonaktifkan oleh suhu tinggi. Enzim berdarah panas dan manusia bekerja paling efisien pada suhu 37o C, sedangkan enzim hewan berdarah dingin pada suhu 25oC.

pH
Semua enzim peka terhadap perubahan pH, dan nonaktif pada lingkungan pH sangat rendah (asam kuat) dan pH tinggi (basa kuat). Contoh, enzim pepsin memiliki pH optimum 2, sedangkan enzim tripsin memiliki pH optimum 8,5.

Konsentrasi Enzim, Substrat dan Kofaktor.

Jika pH dan suhu suatu sistem enzim adalah konstan, dan jumlah substrat berlebihan, maka laju reaksi adalah sebanding dengan jumlah enzim yang ada. Sebaliknya jika pH, suhu dan konsentrasi enzim konstan, maka laju reaksi adalah sebanding dengan jumlah substrat.

Inhibitor
Aktivitas suatu enzim dapat dihambat oleh suatu senyawa yang dikenal sebagai inhibitor. Inhibitor digolongkan menjadi 2 jenis utama, yaitu: a) yang bekerja secara tidak dapat balik (irreversible), b) yang bekerja secara dapat balik (reversible).

Penghambatan Reaksi Enzimatis

Kerja enzim dapat dihambat secara reversible atau irreversible Irreversible pembentukan atau pemecahan ikatan kovalen dalam enzim Reversible suatu senyawa dapat terikat dan kemudian dpt lepas kembali

Reversible inhibitor ini dpt dibagi :

competitive non-competitive

Penghambatan aktifitas enzim ada dua tipe: 1. Kompetitif: zat penghambat mempunyai struktur yang mirip dengan substrat sehingga dapat bergabung dengan sisi aktif enzim. Terjadi kompetisi antara substrat dengan inhibitor untuk bergabung dengan sisi aktif enzim (misal feed back effect) 2. Non kompetitif: zat penghambat menyebabkan struktur enzim rusak sehingga sisi aktifnya tidak cocok lagi dengan substrat

Klasifikasi Enzim (1)

The International Union of Biochemistry menetap sebuah sistem enzim dan diklasifikasikan : * 6 kelas besar * beberapa Sub kelas * Sub-sub kelas sehingga sebuah enzim ditetapkan menjadi angka empat digit, digit keempat mengidentifikasi sebuah enzim spesifik. contoh: alkohol : NAD Oksidoreduktase dilambangkan dengan angka 1.1.1.1

6 Kelas Besar Enzim

Klas Oksidoreduktase (nitrat reduktase) Transferase (Kinase) Hidrolase (protease, lipase, amilase) Liase (fumarase) Isomerase (epimerase) Ligase/sintetase (tiokinase)

Tipe reaksi memisahkan dan menambahkan elektron atau hidrogen memindahkan gugus senyawa kimia memutuskan ikatan kimia dengan penambahan air

membentuk ikatan rangkap dengan melepaskan satu gugus kimia mengkatalisir perubahan isomer menggabungkan dua molekul yang disertai dengan hidrolisis ATP

Polimerase (tiokinase)

menggabungkan monomer-monomer sehingga terbentuk polimer

Klasifikasi Enzim (2)

Suatu enzim akan berinteraksi hanya dengan satu zat atau kelompok zat yang disebut substrat, untuk mengkatalisa semacam reaksi tertentu. Karena spesifisitas ini, enzim sering diberi nama dengan menambahkan akhiran ase terhadap nama substrat (seperti pada urease, yang mengkatalisa gangguan urea) Namun tidak semua enzim diberi nama seperti itu, suatu sistem klasifikasi dikembangkan didasarkan pada jenis reaksi katalisa enzim:

Klasifikasi Enzim (3)

1. Oxidoreduktase, terkait dalam transfer elektron 2. Transferase, mentransfer suatu kelompok kimia dari suatu zat ke zat lainnya. 3. Hidrolase, memotong substrat dengan mengambil suatu molekul air (hidrolisis)

Klasifikasi Enzim (4)

4. Liase, membentuk ikatan ganda yang menambahkan/memindahkan suatu kelompok kimia Isomerase, memindahkan satu kelompok didalam suatu molekul untuk membentuk isomer Ligase atau Sintetase, menggandakan pembentukan berbagai ikatan kimia sampai pada gangguan ikatan pirofosfat didalam trifosfat adenosin atau sebuah nukleotida yang sama.

5.

6.

Oksidoreduktase (1)
Kelas 1. Enzim Oksidoreduktase mengkatalisa reaksi oksidasi dan reduksi, misalnya alkohol : oksidoreduktase NAD mengkatalisa oksidasi alkohol menjadi aldehid. Enzim ini melepaskan 2 buah elektron seperti 2 buah hidrogen dari alkohol untuk menghasilkan aldehid

Oksidoreduktase (2)
Subkelas oksidoreduktase: 1. Oksidase, memindahkan 2 elektron dari donor ke oksigen, biasanya menyebabkan pembentukan peroksida hidrogen, 2. Oksigenase, mengkatalisa penggabungan kedua atom oksigen kedalam suatu substrat tunggal.

Oksidoreduktase (3)
3. Hidroksilase, menggabungkan sebuah atom molekul oksigen kedalam substrat; oksigen yang kedua timbul seperti air. 4. Peroksidase, mempergunakan peroksida hidrogen selain dari oksigen sebagai oksidan, peroksida NADH mengkatalisa reaksi

Oksidoreduktase (4)
5. Katalase, unik didalam peroksida hidrogen bekerja baik sebagai donor maupun akseptor. Kakatalase berfungsi didalam sel untuk mendetoksifikasikan peroksida hidrogen.

Transferase (1)
Kelas kedua: Enzim Transferase Enzim ini terlibat dalam memindahkan grup fungsional antara donor dengan akseptor. Amino, ,acyl, fosfat, satu karbon dan grup glikosil adalah salah satu dari 2 bagian sama besar yang ditransfer. Aminotransferase (transaminase), mentransfer grup amino dari satu asam amino ke akseptor asam keto, dengan menghasilkan pembentukan asam amino yang baru dan asam keto yang baru

1.

Transferase (2)
2. Kinase, enzim yang memfosforilasi yaitu mengkatalisa pemindahan grup fosforil dari ATP atau trifosfat nukleotida lainnya ke alkohol atau akseptor grup amino, misalnya glukokinase.

3. Glukosiltransferase, mengkatalisa transfer residu gluykosil yang aktif ke sebuah glikogen primer. Ikatan fosfosester didalam disfosfoglukosa uridin adalah labil, yang menyebabkan glukosa berpindah ke glikogen primer yang sedang berkembang

Hidrolase
Kelas ke 3: Enzim Hidrolase: Sebagai satu kelas khusus dari transferase dimana grup donor tertransfer ke air. Reaksi yang sama rata melibatkan pemotongan ikatan peptida.

Liase
Kelas ke 4: Enzim Liase, adalah enzim yang menambah atau menghilangkan unsur air, amonia atau CO2. 1. Dekarboksilase menghilangkan unsur CO2 dari asam keto alfa, beta atau asam amino. 2. Dehidratase menghilangkan unsur H2O dalam sebuah reaksi dehidrasi. Dehidratase sitrat mengubah sitrat menjadi cis-akoninat.

Isomerase
Kelas ke 5: Enzim Isomerase, enzim dari kelompok yang sangat heterogen mengkatalisa isomerase beberapa jenis. Diantaranya cis-trans, keto-enol dan interkonversi (perubahan bentuk) aldoseketose. Isomerase yang mengkatalisa pembalikan karbon Asimetrik terjadi pada epimerase atau recemase. Mutase melibatkan transfer intramolekul pada suatu kelompok seperti fosforil.Transfer tidak perlu langsung, tapi dapat melibatkan suatu enzim fosforilated sebagai perantara.

Ligase
Kelas ke 6: Enzim Ligase, berarti mengikat, enzim enzim ini terlibat dalam reaksi sintesa dimana 2 molekul tergabung pada pengeluaran sebuah ATP Ikatan fosfat energi tinggi kegunaan sintetase tersedia untuk grup khusus enzim. Pembentukan acyl amino tRNA bekerja coenenzim A, glutamin dan tambahan CO2 menjadi piruvat, adalah reaksi yang dikalisa oleh enzim ligase. Contoh, piruvat karboksilase.

Analisa Enzim (1)

Dalam serum darah ukuran aktifitas enzim spesifik biasanya untuk keperluan mengidentifikasi penyakit. Enzim secara normal terkonsentrasi didalam sel dan jaringan dimana mereka membentuk fungsi katalitiknya.

Lebih dari 50 enzim telah ditemukan dalam serum manusia pada praktek klinis rutin, yang paling umum diantaranya:

Analisa Enzim (2)

1. Amilase: enzim yang mencerna tepung, terutama berasal dari kelenjar ludah dan pankreas; aktifitas serum biasnya naik pada tahap awal imflamasi pankreas yang akut, pada gangguan duktus pankreatik dan pada penyakit gondok. Lipase: enzim yang mencerna lemak mulai didalam pankreas dan memperlihatkan variasi klinis yang sama seperti amilase pada penyakit yang melibatkan pankreas.

2.

Analisa Enzim (3)

3. Alkalin fosfat: ditemukan pada kebanyakan jaringan tubuh, khususnya pada sumsum tulang (bone marrow) dan liver. Dan memperlihatkan nilai yang tinggi didalam serum pada kondisi penyakit radang tulang, osteomalacia (melemahkan tulang), hepatitis dan gangguan penyakit kuning. 4. Fosfatase asam: ditemukan dalam jaringan tubuh tetapi biasanya tidak dalam konsentrasi tinggi pada kelenjar prostat dewasa; enzim ini dilepaskan kedalam sirkulasi pada kanker prostat metastatik

Analisa Enzim (4)

5. Peptidase: sekelompok protein enzim pencerna ditemukan dalam konsentrasi yang lebih besar pada serum yang terkait dengan gangguan jaringan begitu banyak; seperti shock, demam, luka traumatik dan pada anemia yang disebabkan oleh kerapuhan sel-sel darah merah 6. Transaminase: yaitu transaminase glutamikaspartik dan glutamik-alanin, enzim yang ditemukan pada kebanyakan jaringan tubuh. Enzim ini meningkat besar didalam serum pada penyakit liver, seperti hepatitis, hati dan infraksi miokardium.

Enzim Restriksi
Enzim restriksi = endonuklease restriksi suatu protein yang dihasilkan oleh bakteri yang memotong DNA pada tempat spesifik sepanjang molekul. Di dalam sel bakteri, enzim restriksi memotong DNA asing. Enzim restriksi dipisahkan dari sel bakteri dan digunakan di laboratorium untuk mengontrol fragmen DNA, seperti fragmen yang mengandung gen. Dengan demikian enzim merupakan alat yang sangat dibutuhkan dalam teknologi rekombinan DNA atau teknik mesin genetik.

Aplikasi Enzim
Enzim memiliki aplikasi industri dan medis yang berharga. Ragi, anggur, adonan asam roti, pembekuan keju dan pembuatan bir. Kegunaan enzim dalam medicine diantaranya membunuh mikroorganisme yang menyebabkan penyakit, meningkatkan penyembuhan luka dan mendiagnosa penyakit tertentu

Tugas Grup A,B,C,D,E dan F

Masih ada lagi enzim di dalam serum manusia yang belum dibicarakan, jumlahnya 50-6=44 jenis enzim, 44 enzim ini dibagi 6 grup, masing-masing grup mendapat tugas antara 7 dan 8 jenis enzim. Tugas masing-masing grup menerangkan secara Rinci masing-masing enzim tentang: 1. 2. 3. 4. Nama enzim, tulis sampai 4 digit Klasifikasi enzim 5. Mekanisme kerjanya Struktur kimia enzim 6. Efek kelebihan enzim Karakteristik enzim 7. Efek kekurangan enzim