Enzim

Enzim (1)
• Suatu zat bekerja sebagai katalis pada organisme hidup, mengatur kecepatan dimana reaksi kimia diproses dan enzim itu tidak berubah dalam proses tersebut • Biokatalisator • Proses biologis pada seluruh organisme hidup adalah reaksi kimia dan kebanyakan diatur oleh enzim, tanpa enzim banyak reaksi kimia ini tidak akan terjadi. Enzim mengkatalisa semua aspek metabolisme sel.

Enzim (2)
• Ada 2 karakteristik penting enzim : 1. Enzim tidak berubah masuk ke dalam reaksi kimia dan bertindak hanya sebagai katalisa. 2. Enzim tidak mengubah keseimbangan yang konstan pada reaksi kimia tersebut, enzim ini hanya meningkatkan kecepatan dimana reaksi mendekati keseimbangan.

Enzim (3)
Sifat kimia enzim pada umumnya enzim adalah protein 1980-an asam nukleat tertentu yang mampu sebagai katalitik. Enzim protein : molekul besar t.d. sebuah rantai asam amino atau lebih, disebut rantai polipeptida. Rangkaian asam amino menentukan karakteristik untuk spesifisitas enzim

Sifat Enzim
• • • • Enzim Sebagai Katalisator. Enzim itu Suatu Protein Enzim itu Khusus Enzim ada yang bisa bekerja bolak-balik

Bagian-bagian enzim Kita mengenal istilah: •Holoenzim •Apoenzim/ apoprotein •Gugus prostetik •Koenzim •Kofaktor Kofaktor  ion-ion inorganik yg dibutuhkan Enzim untuk melakukan fungsinya Koenzim  molekul organik (komplek) yang dibutuhkan enziim untuk melakukan fungsinya .

• Secara ringkas struktur sebuah enzim yang aktif dapat dilihat pada bagan .Struktur Enzim • Enzim yang strukturnya sempurna dan aktif mengkatalisis. bersama-sama dengan koenzim atau gugus logamnya disebut holoenzim.

Struktur Enzim .

.

Beberapa koenzim sebagai kofaktor dan senyawa yang dipindahkan .

Enzim (4) • Kofaktor. umumnya grup yang berisi suatu atom metal seperti copper atau iron (Fe). Apoenzim ini mempunyai aktifitas katalitik yang tidak lama. suatu komponen yang bukan protein enzim ada pada banyak enzim. diistilahkan sebuah grup prostetik. dan komponen proteinnya disebut apoenzim. • Suatu kofaktor yang mengelilingi apoenzim dan dapat dipisahkan dari apoenzim disebut coenzim . • Suatu kofaktor yang membentuk ikatan dengan apoenzim dan tidak dapat dilepaskan tanpa denaturasi.

Protein Enzim protein sederhana Enzim Enzim Konjugasi Protein + Bukan Protein Protein = apoenzim Bukan protein = Gugus prostetik Organik = Koenzim Anorganik = kofaktor .

• Koenzim atau kofaktor yang terikat sangat kuat bahkan terikat dengan ikatan kovalen dengan enzim  gugus prostetik • Enzim aktif lengkap dengan semua komponennya  holoenzim • Bagian yang terdiri dari protein saja pada suatu enzim  Apoenzim / apoprotein • Fungsi koenzim adalah sebagai karier sementara dari gugus fungsional yg berperan dalam reaksi ensimatis tersebut. .

kececepatan reaksi enzimatik meningkat dan konsentrasi substrat naik. kecepatan yang ditentukan oleh kecepatan aktif site dapat mengubah substrat menjadi produk.Enzim (5) • Bagian enzim tertentu disebut aktif site berikatan dengan substrat. tempat aktif tersebut sebuah lekuk atau kantong yang terbentuk oleh lipatan protein • Sebuah molekul enzim yang khusus dapat mengubah 1.000 molekul substrat per detik. .

. sering berupa lekukan pada permukaan protein enzim. • Sisi aktif suatu enzim berbentuk tiga dimensi. untuk membentuk kompleks enzim substrat. tempat substrat berikatan secara lemah.active site • Sisi aktif enzim adalah bagian dari molekul enzim tempat berikatannya substrat. dan selanjutnya membentuk produk akhir.

dan interaksi hidrofobik). ikatan van der Waals. substrat bersama-sama enzim kemudian membentuk suatu kompleks enzim-substrat. selanjutnya terjadi proses katalisis oleh enzim untuk membentuk produk. • Setelah berikatan dengan bagian sisi aktif enzim.SUBSTRAT • Substrat berikatan dengan sisi aktif suatu enzim melalui beberapa bentuk ikatan kimia yang lemah (misalnya interaksi elektrostatik. ikatan hidrogen. • Ketika produk sudah terbentuk enzim menjadi bebas kembali untuk selanjutnya bereaksi kembali dengan substrat .

Mekanisme kerja Enzim .

.

sehingga pengikatan suatu substrat pada enzim menyebabkan sisi aktif mengubah konformasinya sehingga cocok dgn substratnya.Teori untuk menjelaskan kerja enzim: • Lock and Key analogy Enzim memiliki struktur sisi spesifik yang cocok dengan substrat.  dpt menerangkan fase transisi ES komplek . Mampu menerangkan spesifitas ensim ttp tidak dapat menerangkan stabilitas fase transisi ensim • Induced Fit theory mempertimbangkan fleksibilitas protein.

Dua model telah diusulkan untuk menjelaskan bagaimana enzim berikatan dengan substrat: .

Model 2 .

Lock and key model Induced Fit model .

Sifat enzim • Enzim dibentuk dalam protoplasma sel • Enzim beraktifitas di dalam sel tempat sintesisnya (disebut endoenzim) • Enzim beraktifitas di tempat yang lain diluar tempat sintesisnya (disebut eksoenzim) • Sebagian besar enzim bersifat endoenzim .

4. 2. 5. kation maupun anion Enzim sangat peka terhadap faktor-faktor yang menyebabkan denaturasi protein misalnya suhu. pH dll Enzim dapat dipacu maupun dihambat aktifitasnya Enzim merupakan biokatalisator yang dalam jumlah sedikit memacu laju reaksi tanpa merubah keseimbangan reaksi Enzim tidak ikut terlibat dalam reaksi. 3. 8. 6. luas permukaan besar. struktur enzim tetap baik sebelum maupun setelah reaksi berlangsung Enzim bermolekul besar Enzim bersifat khas/spesifik . Enzim bersifat koloid. bersifat hidrofil Dapat bereaksi dengan senyawa asam maupun basa. 7.1.

• Spesifik: hanya cocok untuk satu macam substrat saja atau sekelompok kecil substrat yang susunanya hampir sama dan fungsinya sama E5 A E1 B E2 E4 C E3 D .

Substrat dan Kofaktor. Inhibitor .Faktor-faktor yg mempengaruhi kerja enzim • • • • SUHU pH Konsentrasi Enzim.

. Setiap kenaikan suhu 10oC. sampai batas suhu tertentu.Suhu • Kerja suatu enzim sangat dipengaruhi suhu lingkungannya. kecepatan enzim akan menjadi dua kali lipat. sedangkan enzim hewan berdarah dingin pada suhu 25oC. • Enzim dan protein pada umumnya dinonaktifkan oleh suhu tinggi. • Enzim berdarah panas dan manusia bekerja paling efisien pada suhu 37o C.

• Contoh.pH • Semua enzim peka terhadap perubahan pH. dan nonaktif pada lingkungan pH sangat rendah (asam kuat) dan pH tinggi (basa kuat). enzim pepsin memiliki pH optimum 2. .5. sedangkan enzim tripsin memiliki pH optimum 8.

Konsentrasi Enzim. • Jika pH dan suhu suatu sistem enzim adalah konstan. • Sebaliknya jika pH. Substrat dan Kofaktor. maka laju reaksi adalah sebanding dengan jumlah enzim yang ada. maka laju reaksi adalah sebanding dengan jumlah substrat. dan jumlah substrat berlebihan. . suhu dan konsentrasi enzim konstan.

Inhibitor • Aktivitas suatu enzim dapat dihambat oleh suatu senyawa yang dikenal sebagai inhibitor. yaitu: a) yang bekerja secara tidak dapat balik (irreversible). . • Inhibitor digolongkan menjadi 2 jenis utama. b) yang bekerja secara dapat balik (reversible).

Penghambatan Reaksi Enzimatis • Kerja enzim dapat dihambat secara reversible atau irreversible • Irreversible  pembentukan atau pemecahan ikatan kovalen dalam enzim • Reversible  suatu senyawa dapat terikat dan kemudian dpt lepas kembali Reversible inhibitor ini dpt dibagi : – competitive – non-competitive .

Non kompetitif: zat penghambat menyebabkan struktur enzim rusak sehingga sisi aktifnya tidak cocok lagi dengan substrat .Penghambatan aktifitas enzim ada dua tipe: 1. Kompetitif: zat penghambat mempunyai struktur yang mirip dengan substrat sehingga dapat bergabung dengan sisi aktif enzim. Terjadi kompetisi antara substrat dengan inhibitor untuk bergabung dengan sisi aktif enzim (misal feed back effect) 2.

digit keempat mengidentifikasi sebuah enzim spesifik.Klasifikasi Enzim (1) • The International Union of Biochemistry menetap sebuah sistem enzim dan diklasifikasikan : * 6 kelas besar * beberapa Sub kelas * Sub-sub kelas sehingga sebuah enzim ditetapkan menjadi angka empat digit.1.1 . contoh: alkohol : NAD Oksidoreduktase dilambangkan dengan angka 1.1.

6 Kelas Besar Enzim .

amilase) Liase (fumarase) Isomerase (epimerase) Ligase/sintetase (tiokinase) Tipe reaksi memisahkan dan menambahkan elektron atau hidrogen memindahkan gugus senyawa kimia memutuskan ikatan kimia dengan penambahan air membentuk ikatan rangkap dengan melepaskan satu gugus kimia mengkatalisir perubahan isomer menggabungkan dua molekul yang disertai dengan hidrolisis ATP Polimerase (tiokinase) menggabungkan monomer-monomer sehingga terbentuk polimer . lipase.Klas Oksidoreduktase (nitrat reduktase) Transferase (Kinase) Hidrolase (protease.

enzim sering diberi nama dengan menambahkan akhiran “ase” terhadap nama substrat (seperti pada urease. suatu sistem klasifikasi dikembangkan didasarkan pada jenis reaksi katalisa enzim: .Klasifikasi Enzim (2) • Suatu enzim akan berinteraksi hanya dengan satu zat atau kelompok zat yang disebut substrat. Karena spesifisitas ini. yang mengkatalisa gangguan urea) • Namun tidak semua enzim diberi nama seperti itu. untuk mengkatalisa semacam reaksi tertentu.

Klasifikasi Enzim (3) 1. terkait dalam transfer elektron 2. Transferase. mentransfer suatu kelompok kimia dari suatu zat ke zat lainnya. Hidrolase. Oxidoreduktase. memotong substrat dengan mengambil suatu molekul air (hidrolisis) . 3.

membentuk ikatan ganda yang menambahkan/memindahkan suatu kelompok kimia Isomerase. . Liase. memindahkan satu kelompok didalam suatu molekul untuk membentuk isomer Ligase atau Sintetase. 6. menggandakan pembentukan berbagai ikatan kimia sampai pada gangguan ikatan pirofosfat didalam trifosfat adenosin atau sebuah nukleotida yang sama.Klasifikasi Enzim (4) 4. 5.

Enzim Oksidoreduktase mengkatalisa reaksi oksidasi dan reduksi.Oksidoreduktase (1) • Kelas 1. Enzim ini melepaskan 2 buah elektron seperti 2 buah hidrogen dari alkohol untuk menghasilkan aldehid . misalnya alkohol : oksidoreduktase NAD mengkatalisa oksidasi alkohol menjadi aldehid.

. mengkatalisa penggabungan kedua atom oksigen kedalam suatu substrat tunggal. memindahkan 2 elektron dari donor ke oksigen. Oksigenase. biasanya menyebabkan pembentukan peroksida hidrogen. 2.Oksidoreduktase (2) • Subkelas oksidoreduktase: 1. Oksidase.

Hidroksilase. 4. Peroksidase.Oksidoreduktase (3) 3. oksigen yang kedua timbul seperti air. mempergunakan peroksida hidrogen selain dari oksigen sebagai oksidan. menggabungkan sebuah atom molekul oksigen kedalam substrat. peroksida NADH mengkatalisa reaksi .

. Katalase. unik didalam peroksida hidrogen bekerja baik sebagai donor maupun akseptor. Kakatalase berfungsi didalam sel untuk mendetoksifikasikan peroksida hidrogen.Oksidoreduktase (4) 5.

Amino.acyl. satu karbon dan grup glikosil adalah salah satu dari 2 bagian sama besar yang ditransfer. mentransfer grup amino dari satu asam amino ke akseptor asam keto. . . fosfat. dengan menghasilkan pembentukan asam amino yang baru dan asam keto yang baru 1.Transferase (1) • Kelas kedua: Enzim Transferase Enzim ini terlibat dalam memindahkan grup fungsional antara donor dengan akseptor. Aminotransferase (transaminase).

Kinase. yang menyebabkan glukosa berpindah ke glikogen primer yang sedang berkembang .Transferase (2) 2. 3. enzim yang memfosforilasi yaitu mengkatalisa pemindahan grup fosforil dari ATP atau trifosfat nukleotida lainnya ke alkohol atau akseptor grup amino. misalnya glukokinase. Ikatan fosfosester didalam disfosfoglukosa uridin adalah labil. mengkatalisa transfer residu gluykosil yang aktif ke sebuah glikogen primer. Glukosiltransferase.

. Reaksi yang sama rata melibatkan pemotongan ikatan peptida.Hidrolase • Kelas ke 3: Enzim Hidrolase: Sebagai satu kelas khusus dari transferase dimana grup donor tertransfer ke air.

2. adalah enzim yang menambah atau menghilangkan unsur air.Liase Kelas ke 4: Enzim Liase. beta atau asam amino. 1. Dekarboksilase menghilangkan unsur CO2 dari asam keto alfa. amonia atau CO2. Dehidratase menghilangkan unsur H2O dalam sebuah reaksi dehidrasi. Dehidratase sitrat mengubah sitrat menjadi cis-akoninat. .

Isomerase yang mengkatalisa pembalikan karbon Asimetrik terjadi pada epimerase atau recemase. tapi dapat melibatkan suatu enzim fosforilated sebagai perantara. enzim dari kelompok yang sangat heterogen mengkatalisa isomerase beberapa jenis. Diantaranya cis-trans. Mutase melibatkan transfer intramolekul pada suatu kelompok seperti fosforil.Transfer tidak perlu langsung.Isomerase Kelas ke 5: Enzim Isomerase. keto-enol dan interkonversi (perubahan bentuk) aldoseketose. .

Ligase • Kelas ke 6: Enzim Ligase. Pembentukan acyl amino tRNA bekerja coenenzim A. berarti mengikat. piruvat karboksilase. Contoh. enzim enzim ini terlibat dalam reaksi sintesa dimana 2 molekul tergabung pada pengeluaran sebuah ATP “Ikatan fosfat energi tinggi” kegunaan sintetase tersedia untuk grup khusus enzim. glutamin dan tambahan CO2 menjadi piruvat. adalah reaksi yang dikalisa oleh enzim ligase. .

• Enzim secara normal terkonsentrasi didalam sel dan jaringan dimana mereka membentuk fungsi katalitiknya.Analisa Enzim (1) • Dalam serum darah ukuran aktifitas enzim spesifik biasanya untuk keperluan mengidentifikasi penyakit. • Lebih dari 50 enzim telah ditemukan dalam serum manusia pada praktek klinis rutin. yang paling umum diantaranya: .

terutama berasal dari kelenjar ludah dan pankreas. . 2. Amilase: enzim yang mencerna tepung. pada gangguan duktus pankreatik dan pada penyakit gondok.Analisa Enzim (2) 1. Lipase: enzim yang mencerna lemak mulai didalam pankreas dan memperlihatkan variasi klinis yang sama seperti amilase pada penyakit yang melibatkan pankreas. aktifitas serum biasnya naik pada tahap awal imflamasi pankreas yang akut.

4. Fosfatase asam: ditemukan dalam jaringan tubuh tetapi biasanya tidak dalam konsentrasi tinggi pada kelenjar prostat dewasa. khususnya pada sumsum tulang (bone marrow) dan liver. Dan memperlihatkan nilai yang tinggi didalam serum pada kondisi penyakit radang tulang. enzim ini dilepaskan kedalam sirkulasi pada kanker prostat metastatik . Alkalin fosfat: ditemukan pada kebanyakan jaringan tubuh. osteomalacia (melemahkan tulang). hepatitis dan gangguan penyakit kuning.Analisa Enzim (3) 3.

demam. luka traumatik dan pada anemia yang disebabkan oleh kerapuhan sel-sel darah merah 6. seperti shock. seperti hepatitis. Transaminase: yaitu transaminase glutamikaspartik dan glutamik-alanin. . Peptidase: sekelompok protein enzim pencerna ditemukan dalam konsentrasi yang lebih besar pada serum yang terkait dengan gangguan jaringan begitu banyak. Enzim ini meningkat besar didalam serum pada penyakit liver. hati dan infraksi miokardium. enzim yang ditemukan pada kebanyakan jaringan tubuh.Analisa Enzim (4) 5.

Enzim restriksi dipisahkan dari sel bakteri dan digunakan di laboratorium untuk mengontrol fragmen DNA.Enzim Restriksi Enzim restriksi = endonuklease restriksi suatu protein yang dihasilkan oleh bakteri yang memotong DNA pada tempat spesifik sepanjang molekul. Dengan demikian enzim merupakan alat yang sangat dibutuhkan dalam teknologi rekombinan DNA atau teknik mesin genetik. seperti fragmen yang mengandung gen. enzim restriksi memotong DNA asing. Di dalam sel bakteri. .

meningkatkan penyembuhan luka dan mendiagnosa penyakit tertentu . anggur. • Ragi. • Kegunaan enzim dalam medicine diantaranya membunuh mikroorganisme yang menyebabkan penyakit.Aplikasi Enzim • Enzim memiliki aplikasi industri dan medis yang berharga. adonan asam roti. pembekuan keju dan pembuatan bir.

Efek kelebihan enzim Karakteristik enzim 7. Nama enzim. 44 enzim ini dibagi 6 grup. 3. tulis sampai 4 digit Klasifikasi enzim 5. jumlahnya 50-6=44 jenis enzim. masing-masing grup mendapat tugas antara 7 dan 8 jenis enzim.B. Tugas masing-masing grup menerangkan secara Rinci masing-masing enzim tentang: 1.D.E dan F Masih ada lagi enzim di dalam serum manusia yang belum dibicarakan. Efek kekurangan enzim .Tugas Grup A. Mekanisme kerjanya Struktur kimia enzim 6. 4. 2.C.