You are on page 1of 8

Elsa Amalia 3425090138 Biologi 2009

UAS TAKEHOME ENZIMOLOGI 097

1. Mekanisme kerja dan kinetika enzim A. Mekanisme kerja enzim Enzim adalah katalis untuk reaksi-reaksi dalam sistem biologi (biokatalisator), yaitu substansi yang dapat mempercepat atau membantu suatu reaksi kimia tanpa harus ikut terlibat di dalam reaksi itu sendiri. Ezim ditemukan dalam setiap sel hidup, mulai dari organisme bersel tunggal sederhana sampai organisme multiseluler yang kompleks, termasuk manusia. Mekanisme kerja enzim adalah dengan membentuk senyawa enzimsubstrat, kemudian menghasilkan suatu produk tanpa merubah senyawa enzim itu sendiri. Dan setelah produk terbentuk maka enzim akan melepaskan diri untuk

membentuk senyawa baru dengan substrat yang lain.

Gambar 1. Mekanisme kerja enzim

Enzim bekerja dengan dua cara, yaitu menurut Teori Kunci-Gembok (Lock and Key Theory) dan Teori Kecocokan Induksi (Induced Fit Theory). 1.) Teori Kunci-Gembok (Lock and Key Theory)

Gambar 2. Lock and Key Theory Teori ini dikemukakan oleh seorang ahli yang bernama Fisher. Menurutnya, enzim bagaikan sebuah gembok, memiliki bagian yang berhubungan dengan kunci yang

Elsa Amalia 3425090138 Biologi 2009

disebut lubang kunci. Bagian lubang kunci ini diibaratkan sebagai sisi aktif enzim, yaitu suatu tempat yang spesifik untuk mengikat substratnya. Substrat digambarkan sebagai sebuah kunci. Mata kunci memiliki struktur lubang kunci pada gembok. Kunci tertentu hanya cocok dengan gembok tertentu, artinya enzim tertentu hanya bekerja pada substrat tertentu. Apabila sisi aktif bergabung dengan substrat maka enzim tidak aktif lagi. Bergabungnya enzim dengan substrat membentuk kompleks enzim substrat. Kompleks enzim substrat digambarkan sebagai gembok dimana pada lubang kuncinya terdapat kunci. Setelah reaksi berlangsung, kompleks enzim substrat lepas dan terbentuklah produk. Pada sistem kerja enzim, enzim tidak pernah ikut bereaksi karena setelah terbentuk produk, enzim akan terlepas dan dapat menjalankan fungsi enzim untuk berikatan dengan substrat lain yang sesuai. Artinya, enzim tidak akan diubah menjadi produk atau enzim hanya berperan sebagai perantara dalam membentuk produk. Produk tersebut berasal dari substrat yang telah bereaksi.

2.) Teori Ketepatan Induksi (Induced Fit Theory) Teori ini menyatakan bahwa enzim memiliki sisi aktif yang mudah menyesuaikan dengan substratnya . Dengan kata lain, bentuk sisi aktif enzim bersifat fleksibel. Pada saat substrat bertemu dengan enzim, maka sisi aktif enzim berubah sedemikian rupa sehingga cocok dengaan substrat dan terbentuklah kompleks enzim substrat. Setelah terjadi reaksi dan produk telah terbentuk, enzim akan lepas. Pada saat ini tidak menutup kemungkinan, substrat lain bergabung dengan enzim. Pada saat itu pula enzim tidak aktif lagi.

Gambar 3. Induced Fit Theory

Elsa Amalia 3425090138 Biologi 2009

B. Kinetika enzim Dalam reaksi enzim dikenal kecepatan reaksi hidrolisis, penguraian, atau reaksi katalis yang disebut Velocity (V). Harga V dari suatu reaksi enzimatik pada umumnya sangat tergantung pada konsentrasi substrat. Semakin tinggi konsentrasi substrat reaksi enzim semakin cepat, sampai mencapai kecepatan tetap.

Gambar 4. Hubungan antara konsentrasi substrat (S) dengan laju reaksi (V)

Leoner Michaelis dan Maud Menten mengajukan suatu model, bahwa dalam suatu reaksi enzim selalu terbentuk senyawa peralihan ES. Pembentukan senyawa kompleks ES dari E dan S berlangsung dengan konstanta kecepatan k1. Kompleks ES kemudian mengalami 2 kemungkinan penguraian yaitu, pertama kembali terurai menjadi E dan S dengan konstanta kecepatan k2, atau melanjutkan reaksi dengan menghasilkan produk (P) dan E dengan konstanta k3, dengan asumsi tidak ada P yang dapat diubah lagi menjadi S.

Untuk menentukan kelajuan maksimum suatu reaksi enzimatik, konsentrasi substrat ditingkatkan sampai laju pembentukan produk yang terpantau menjadi konstan. Hal ini ditunjukkan oleh kurva kejenuhan di samping. Kejenuhan terjadi karena seiring dengan meningkatnya konsentrasi substrat, semakin banyak enzim bebas yang diubah menjadi kompleks substrate-enzim ES. Pada kelajuan yang maksimum (Vmax), semua tapak aktif enzim akan berikatan dengan substrat, dan jumlah kompleks ES adalah sama dengan jumlah total enzim yang ada. Namun, Vmax hanyalah salah satu konstanta

Elsa Amalia 3425090138 Biologi 2009

kinetika enzim. Jumlah substrat yang diperlukan untuk mencapai nilai kelajuan reaksi tertentu jugalah penting. Hal ini diekspresikan oleh konstanta Michaelis-Menten (Km), yang merupakan konsentrasi substrat yang diperlukan oleh suatu enzim untuk mencapai setengah kelajuan maksimumnya. Setiap enzim memiliki nilai Km yang berbeda-beda untuk suatu subtrat, dan ini dapat menunjukkan seberapa kuatnya pengikatan substrat ke enzim. Konstanta lainnya yang juga berguna adalah kcat, yang merupakan jumlah molekul substrat yang dapat ditangani oleh satu tapak aktif per detik.

Gambar 5. Kurva kejenuhan suatu reaksi enzim yang menunjukkan relasi antara konsentrasi substrat (S) dengan kelajuan (v) Efisiensi suatu enzim diekspresikan oleh kcat/Km. Juga disebut sebagai konstanta kespesifikan dan memasukkan tetapan kelajuansemua langkah reaksi. Karena konstanta kespesifikan mencermikan kemampuan katalitik dan afinitas, ia dapat digunakan untuk membandingkan enzim yang satu dengan enzim yang lain, ataupun enzim yang sama dengan substrat yang berbeda. Konstanta kespesifikan maksimum teoritis disebut limit difusi dan nilainya sekitar 108 sampai 109 (M-1 s-1). Pada titik ini, setiap penumbukkan enzim dengan substratnya akan menyebabkan katalisis, dan laju pembentukan produk tidak dibatasi oleh laju reaksi, melainkan oleh laju difusi. Enzim dengan sifat demikian disebut secara katalitik sempurna ataupun secara kinetika sempurna. Contoh enzim yang memiliki sifat seperti ini adalah karbonat anhidrase, asetilkolinesterase, katalase, fumarase, -laktamase, dan superoksida dismutase. Kinetika Michaelis-Menten bergantung pada hukum aksi massa, yang

diturunkan berdasarkan asumsi difusi bebas dan pertumbukan acak yang didorong secara termodinamik. Namun, banyak proses-proses biokimia dan selular yang

Elsa Amalia 3425090138 Biologi 2009

menyimpang dari kondisi ideal ini, disebabkan oleh kesesakan makromolekuler (macromolecular crowding), perpisahan fase enzim/substrat/produk, dan pergerakan molekul secara satu atau dua dimensi. Pada situasi seperti ini, kinetika MichaelisMenten fraktal dapat diterapkan.

2. Artikel-artikel terlampir 3. Enzim amilase Enzim amilase adalah enzim yang mengkatalis hidrolisis pada ikatan -1-4 glikosidik pada produk pati dengan berat molekul rendah, seperti glukosa, maltosa, dan maltotriose. Enzim amilase dapat diperoleh dari bermacam-macam sumber, seperti tumbuhan, binatang, dan mikroorganisme. Amilase mempunyai struktur 3 dimensi yang mampu mengikat substrat, dengan katalis yang spesifik, dan menunjukkan kerusakan pada ikatan glikosida. -amilase pada manusia adalah enzim yang mengandung kalsium dan tersusun dari 512 asam amino pada rantai tunggal oligosakarida dengan berat molekul 57,6 kDa. Struktur molekuler dari enzim ini adalah -1,4glukanohidrolase. Bersama dengan enzim pendegradasi pati lain, pulpulanase, -amilase termasuk ke dalam golongan enzim kelas 1, hidrolase, sehingga memiliki E.C.3.2.1.1. -amilase ini memiliki beberapa sisi aktif yang dapat mengikat 4 hingga 10 molekul substrat sekaligus.

Gambar 6. Struktur tiga dimensi amilase Sifat dan Fungsi Enzim -Amilase Enzim -amilase (-1-4-glucan-4-glucanohydrolase) dapat ditemukan pada kelenjar ludah manusia. Enzim -amilase dimiliki oleh family endo-amilase yang mengkatalis awal hidrolisis pati menjadi oligosakarida yang lebih pendek melalui

Elsa Amalia 3425090138 Biologi 2009

pemecahan ikatan -D-(1-4) glikosidik. Ikatan gula residu maupun ikatan -1-6 dapat dapat dipecah oleh -amilase. Enzim amilolitik lain berperan dalam proses pemecahan pati, namun -amilase berkontribusi paling penting dalam inisiasi pada proses ini. amilase ditentukan dengan mengukur hasil degradasi pati yang diamati dari penurunan kadar pati larut, kadar maltosa atau mengukur viskositas dan jumlah terbentuknya gula pereduksi pada aktivitas optimumnya secara normal yaitu pH 4,8 6,5 -amilase stabil pada kisaran pH 5,5 8,0. Alpha-amilase pada umumnya aktif bekerja pada kisaran suhu 25 C 95 C. Reaksi Enzim -amilase Amilase merupakan enzim yang berfungsi untuk menghidrolis amilum (pati) menjadi gula-gula sederhana seperti dekstrin dan glukosa. Amilase, yaitu enzim yang menguraikan amilum (suatu polisakarida) menjadi maltosa 9 suatu disakarida). 2 (C6H10O5)n + n H2O n C12H22O11 Pada Protein Data Bank (PDB) amilase memiliki kode panggil 1SMD.

4. Penjelasan mengenai: a. Aktivasi enzim Enzim mempunyai peranan penting dalam metabolisme karena mengendalikan reaksi-reaksi biokimia dalam tubuh. Reaksi biokimia dapat berlangsung lebih cepat karena dapat menurunkan energi aktivasi. Reaksi tanpa enzim berlangsung lambat, membutuhkan suhu dan tekanan yang tinggi. Enzim memberikan lingkungan yang spesifik di dalam sisi aktifnya sehingga reaksi secara energik dapat lebih mudah terjadi. Enzim mempercepat reaksi tetapi tidak mengubah keseimbangan reaksi atau G (selisih energi bebas standar/perbedaan antara energi reaktan dengan energi produk). Energi aktivasi untuk reaksi yang dikatalis enzim lebih rendah dari reaksi tanpa enzim.Enzim bekerja dengan mengikat substrat dan menciptakan jalan reaksi yang berbeda yang mempunyai fase transisi lebih rendah dibandingkan reaksi tanpa enzim. Enzim penting untuk menurunkan energi aktivasi untuk memulai suatu reaksi.

Elsa Amalia 3425090138 Biologi 2009

Gambar 7. Grafik aktivasi enzim

b. Kontrol ekspresi protein Kontrol ekspresi gen (protein) merupakan proses bagaimana informasi yang ada di dalam DNA dikontrol sehingga bisa di copy melalui proses transkripsi dalam organisme eukariot. Hasil proses transkripsi adalah hn RNA (transkrip primer). Di dalam organisme eukariot ada tahapan proses tertentu sebelum menghasilkan RNA, yaitu RNA processing. Kemudian diikuti tahap translasi yang akhirnya menghasilkan polypeptida. Jika dalam proses tersebut ada tahapan yang tidak terjadi, maka dalam hal ini tidak termasuk dalam kategori bahwa gen tersebut telah terekspresi atau dengan kata lain tidak terjadi ekspresi gen.

c. Modulasi Alosterik Enzim alosterik adalah enzim yang memiliki sisi lain selain sisi katalitik. Enzim alosterik mempunyai dua sisi aktif, yaitu pada bagian yang menangkap substrat dan bgian yang menangkap penghambat. Apabila ada senyawa yang dapat memasuki bagian yang menangkap penghambay maka enzim menjadi tidak aktif, senyawa penghambat tersebut merupakan penghambat alosterik. Struktur senyawa penghambat alosterik tidak mirip dengan struktur substrat. Pengikatan penghambat alosterik pada enzim menyebabkan enzim tidak aktif, sehingga substrat tidak dapat diakatalisis dan tidak menghasilkan produk. Apabila enzim mennagkap substrat maka penghambat tidak dapat terikat pada enzim, sehingga enzim dapat aktif mereaksikan substrat menjadi produk.

Elsa Amalia 3425090138 Biologi 2009

Gambar 8. Modulasi enzim alosterik

d. One enzyme one substrate Enzim bekerja spesifik, yang artinya bahwa enzim hanya dapat bekerja pada satu substrat. Kerja spesifik pada enzim ini berdasarkan pada teori Gembok dan Kunci (Lock and Key). Di mana pada salah satu sisi enzim terdapat bentuk tempat aktif yang hanya dapat berpasangan tepat sama dengan bentuk permukaan substrat yang sesuai, sehingga satu dapat dikatakan bahwa enzim hanya dapat digunakan untuk satu jenis substrat.

You might also like