P. 1
biologi

biologi

|Views: 20|Likes:
Published by misteryogi
enzimologi mekanisme enzim kinetika enzim
enzimologi mekanisme enzim kinetika enzim

More info:

Published by: misteryogi on Jan 09, 2013
Copyright:Attribution Non-commercial

Availability:

Read on Scribd mobile: iPhone, iPad and Android.
download as DOCX, PDF, TXT or read online from Scribd
See more
See less

11/27/2013

pdf

text

original

Elsa Amalia 3425090138 Biologi 2009

UAS TAKEHOME ENZIMOLOGI 097

1. Mekanisme kerja dan kinetika enzim A. Mekanisme kerja enzim Enzim adalah katalis untuk reaksi-reaksi dalam sistem biologi (biokatalisator), yaitu substansi yang dapat mempercepat atau membantu suatu reaksi kimia tanpa harus ikut terlibat di dalam reaksi itu sendiri. Ezim ditemukan dalam setiap sel hidup, mulai dari organisme bersel tunggal sederhana sampai organisme multiseluler yang kompleks, termasuk manusia. Mekanisme kerja enzim adalah dengan membentuk senyawa enzimsubstrat, kemudian menghasilkan suatu produk tanpa merubah senyawa enzim itu sendiri. Dan setelah produk terbentuk maka enzim akan melepaskan diri untuk

membentuk senyawa baru dengan substrat yang lain.

Gambar 1. Mekanisme kerja enzim

Enzim bekerja dengan dua cara, yaitu menurut Teori Kunci-Gembok (Lock and Key Theory) dan Teori Kecocokan Induksi (Induced Fit Theory). 1.) Teori Kunci-Gembok (Lock and Key Theory)

Gambar 2. Lock and Key Theory Teori ini dikemukakan oleh seorang ahli yang bernama Fisher. Menurutnya, enzim bagaikan sebuah gembok, memiliki bagian yang berhubungan dengan kunci yang

maka sisi aktif enzim berubah sedemikian rupa sehingga cocok dengaan substrat dan terbentuklah kompleks enzim substrat. enzim akan lepas. bentuk sisi aktif enzim bersifat fleksibel. Kompleks enzim substrat digambarkan sebagai gembok dimana pada lubang kuncinya terdapat kunci. Bergabungnya enzim dengan substrat membentuk kompleks enzim substrat. kompleks enzim substrat lepas dan terbentuklah produk. Kunci tertentu hanya cocok dengan gembok tertentu. Mata kunci memiliki struktur lubang kunci pada gembok. Setelah terjadi reaksi dan produk telah terbentuk. Artinya. Pada saat substrat bertemu dengan enzim. yaitu suatu tempat yang spesifik untuk mengikat substratnya. 2. Pada saat itu pula enzim tidak aktif lagi. Induced Fit Theory . Substrat digambarkan sebagai sebuah kunci. Gambar 3. Produk tersebut berasal dari substrat yang telah bereaksi. enzim tidak pernah ikut bereaksi karena setelah terbentuk produk. Setelah reaksi berlangsung. artinya enzim tertentu hanya bekerja pada substrat tertentu. Apabila sisi aktif bergabung dengan substrat maka enzim tidak aktif lagi. Bagian lubang kunci ini diibaratkan sebagai sisi aktif enzim. Dengan kata lain.Elsa Amalia 3425090138 Biologi 2009 disebut lubang kunci. substrat lain bergabung dengan enzim.) Teori Ketepatan Induksi (Induced Fit Theory) Teori ini menyatakan bahwa enzim memiliki sisi aktif yang mudah menyesuaikan dengan substratnya . Pada saat ini tidak menutup kemungkinan. enzim tidak akan diubah menjadi produk atau enzim hanya berperan sebagai perantara dalam membentuk produk. Pada sistem kerja enzim. enzim akan terlepas dan dapat menjalankan fungsi enzim untuk berikatan dengan substrat lain yang sesuai.

Untuk menentukan kelajuan maksimum suatu reaksi enzimatik. Vmax hanyalah salah satu konstanta . Gambar 4. Hubungan antara konsentrasi substrat (S) dengan laju reaksi (V) Leoner Michaelis dan Maud Menten mengajukan suatu model. dengan asumsi tidak ada P yang dapat diubah lagi menjadi S. atau melanjutkan reaksi dengan menghasilkan produk (P) dan E dengan konstanta k3. pertama kembali terurai menjadi E dan S dengan konstanta kecepatan k2. bahwa dalam suatu reaksi enzim selalu terbentuk senyawa peralihan ES. konsentrasi substrat ditingkatkan sampai laju pembentukan produk yang terpantau menjadi konstan. semakin banyak enzim bebas yang diubah menjadi kompleks substrate-enzim ES. Namun. Hal ini ditunjukkan oleh kurva kejenuhan di samping. Pada kelajuan yang maksimum (Vmax). Semakin tinggi konsentrasi substrat reaksi enzim semakin cepat. Kinetika enzim Dalam reaksi enzim dikenal kecepatan reaksi hidrolisis.Elsa Amalia 3425090138 Biologi 2009 B. Harga V dari suatu reaksi enzimatik pada umumnya sangat tergantung pada konsentrasi substrat. semua tapak aktif enzim akan berikatan dengan substrat. penguraian. atau reaksi katalis yang disebut Velocity (V). Kompleks ES kemudian mengalami 2 kemungkinan penguraian yaitu. dan jumlah kompleks ES adalah sama dengan jumlah total enzim yang ada. Kejenuhan terjadi karena seiring dengan meningkatnya konsentrasi substrat. sampai mencapai kecepatan tetap. Pembentukan senyawa kompleks ES dari E dan S berlangsung dengan konstanta kecepatan k1.

yang merupakan jumlah molekul substrat yang dapat ditangani oleh satu tapak aktif per detik. fumarase. Juga disebut sebagai konstanta kespesifikan dan memasukkan tetapan kelajuansemua langkah reaksi. dan laju pembentukan produk tidak dibatasi oleh laju reaksi. Kinetika Michaelis-Menten bergantung pada hukum aksi massa. Namun. ataupun enzim yang sama dengan substrat yang berbeda. asetilkolinesterase. katalase. Pada titik ini. Gambar 5. Enzim dengan sifat demikian disebut secara katalitik sempurna ataupun secara kinetika sempurna. Karena konstanta kespesifikan mencermikan kemampuan katalitik dan afinitas. Konstanta kespesifikan maksimum teoritis disebut limit difusi dan nilainya sekitar 108 sampai 109 (M-1 s-1). dan ini dapat menunjukkan seberapa kuatnya pengikatan substrat ke enzim. Setiap enzim memiliki nilai Km yang berbeda-beda untuk suatu subtrat. banyak proses-proses biokimia dan selular yang . Kurva kejenuhan suatu reaksi enzim yang menunjukkan relasi antara konsentrasi substrat (S) dengan kelajuan (v) Efisiensi suatu enzim diekspresikan oleh kcat/Km. setiap penumbukkan enzim dengan substratnya akan menyebabkan katalisis. Jumlah substrat yang diperlukan untuk mencapai nilai kelajuan reaksi tertentu jugalah penting. Hal ini diekspresikan oleh konstanta Michaelis-Menten (Km). melainkan oleh laju difusi. yang diturunkan berdasarkan asumsi difusi bebas dan pertumbukan acak yang didorong secara termodinamik. β-laktamase. ia dapat digunakan untuk membandingkan enzim yang satu dengan enzim yang lain. Contoh enzim yang memiliki sifat seperti ini adalah karbonat anhidrase.Elsa Amalia 3425090138 Biologi 2009 kinetika enzim. dan superoksida dismutase. yang merupakan konsentrasi substrat yang diperlukan oleh suatu enzim untuk mencapai setengah kelajuan maksimumnya. Konstanta lainnya yang juga berguna adalah kcat.

4glukanohidrolase. Bersama dengan enzim pendegradasi pati lain. Pada situasi seperti ini. seperti tumbuhan. seperti glukosa. Amilase mempunyai struktur 3 dimensi yang mampu mengikat substrat. binatang. Enzim α-amilase dimiliki oleh family endo-amilase yang mengkatalis awal hidrolisis pati menjadi oligosakarida yang lebih pendek melalui . hidrolase. perpisahan fase enzim/substrat/produk. 2.6 kDa. α-amilase ini memiliki beberapa sisi aktif yang dapat mengikat 4 hingga 10 molekul substrat sekaligus. Enzim amilase dapat diperoleh dari bermacam-macam sumber. Struktur tiga dimensi amilase Sifat dan Fungsi Enzim α-Amilase Enzim α-amilase (α-1-4-glucan-4-glucanohydrolase) dapat ditemukan pada kelenjar ludah manusia.3. Artikel-artikel terlampir 3. Gambar 6. pulpulanase. dan menunjukkan kerusakan pada ikatan glikosida. α-amilase pada manusia adalah enzim yang mengandung kalsium dan tersusun dari 512 asam amino pada rantai tunggal oligosakarida dengan berat molekul 57.1.1.2.C. dan mikroorganisme. Enzim amilase Enzim amilase adalah enzim yang mengkatalis hidrolisis pada ikatan α-1-4 glikosidik pada produk pati dengan berat molekul rendah. maltosa. sehingga memiliki E. dan pergerakan molekul secara satu atau dua dimensi. disebabkan oleh kesesakan makromolekuler (macromolecular crowding). kinetika MichaelisMenten fraktal dapat diterapkan. Struktur molekuler dari enzim ini adalah α-1. dengan katalis yang spesifik. α-amilase termasuk ke dalam golongan enzim kelas 1.Elsa Amalia 3425090138 Biologi 2009 menyimpang dari kondisi ideal ini. dan maltotriose.

Energi aktivasi untuk reaksi yang dikatalis enzim lebih rendah dari reaksi tanpa enzim. Reaksi biokimia dapat berlangsung lebih cepat karena dapat menurunkan energi aktivasi. 2 (C6H10O5)n + n H2O n C12H22O11 Pada Protein Data Bank (PDB) amilase memiliki kode panggil 1SMD.Enzim bekerja dengan mengikat substrat dan menciptakan jalan reaksi yang berbeda yang mempunyai fase transisi lebih rendah dibandingkan reaksi tanpa enzim. Reaksi tanpa enzim berlangsung lambat. Alpha-amilase pada umumnya aktif bekerja pada kisaran suhu 25 C – 95 C.Elsa Amalia 3425090138 Biologi 2009 pemecahan ikatan α-D-(1-4) glikosidik. αamilase ditentukan dengan mengukur hasil degradasi pati yang diamati dari penurunan kadar pati larut. Enzim mempercepat reaksi tetapi tidak mengubah keseimbangan reaksi atau ΔGº (selisih energi bebas standar/perbedaan antara energi reaktan dengan energi produk).8 – 6. Aktivasi enzim Enzim mempunyai peranan penting dalam metabolisme karena mengendalikan reaksi-reaksi biokimia dalam tubuh. yaitu enzim yang menguraikan amilum (suatu polisakarida) menjadi maltosa 9 suatu disakarida).0. kadar maltosa atau mengukur viskositas dan jumlah terbentuknya gula pereduksi pada aktivitas optimumnya secara normal yaitu pH 4. 4. Reaksi Enzim α-amilase Amilase merupakan enzim yang berfungsi untuk menghidrolis amilum (pati) menjadi gula-gula sederhana seperti dekstrin dan glukosa.5 -amilase stabil pada kisaran pH 5. membutuhkan suhu dan tekanan yang tinggi. namun α-amilase berkontribusi paling penting dalam inisiasi pada proses ini. Ikatan gula residu maupun ikatan α-1-6 dapat dapat dipecah oleh α-amilase. Enzim penting untuk menurunkan energi aktivasi untuk memulai suatu reaksi. . Penjelasan mengenai: a. Amilase. Enzim amilolitik lain berperan dalam proses pemecahan pati.5 – 8. Enzim memberikan lingkungan yang spesifik di dalam sisi aktifnya sehingga reaksi secara energik dapat lebih mudah terjadi.

maka dalam hal ini tidak termasuk dalam kategori bahwa gen tersebut telah terekspresi atau dengan kata lain tidak terjadi ekspresi gen.Elsa Amalia 3425090138 Biologi 2009 Gambar 7. Kontrol ekspresi protein Kontrol ekspresi gen (protein) merupakan proses bagaimana informasi yang ada di dalam DNA dikontrol sehingga bisa di copy melalui proses transkripsi dalam organisme eukariot. sehingga substrat tidak dapat diakatalisis dan tidak menghasilkan produk. yaitu pada bagian yang menangkap substrat dan bgian yang menangkap penghambat. Grafik aktivasi enzim b. Apabila enzim mennagkap substrat maka penghambat tidak dapat terikat pada enzim. Enzim alosterik mempunyai dua sisi aktif. yaitu RNA processing. Hasil proses transkripsi adalah hn RNA (transkrip primer). . Di dalam organisme eukariot ada tahapan proses tertentu sebelum menghasilkan RNA. Apabila ada senyawa yang dapat memasuki bagian yang menangkap penghambay maka enzim menjadi tidak aktif. Jika dalam proses tersebut ada tahapan yang tidak terjadi. c. sehingga enzim dapat aktif mereaksikan substrat menjadi produk. Kemudian diikuti tahap translasi yang akhirnya menghasilkan polypeptida. senyawa penghambat tersebut merupakan penghambat alosterik. Struktur senyawa penghambat alosterik tidak mirip dengan struktur substrat. Pengikatan penghambat alosterik pada enzim menyebabkan enzim tidak aktif. Modulasi Alosterik Enzim alosterik adalah enzim yang memiliki sisi lain selain sisi katalitik.

yang artinya bahwa enzim hanya dapat bekerja pada satu substrat. Di mana pada salah satu sisi enzim terdapat bentuk tempat aktif yang hanya dapat berpasangan tepat sama dengan bentuk permukaan substrat yang sesuai. One enzyme one substrate Enzim bekerja spesifik.Elsa Amalia 3425090138 Biologi 2009 Gambar 8. . sehingga satu dapat dikatakan bahwa enzim hanya dapat digunakan untuk satu jenis substrat. Kerja spesifik pada enzim ini berdasarkan pada teori Gembok dan Kunci (Lock and Key). Modulasi enzim alosterik d.

You're Reading a Free Preview

Download
scribd
/*********** DO NOT ALTER ANYTHING BELOW THIS LINE ! ************/ var s_code=s.t();if(s_code)document.write(s_code)//-->