Elsa Amalia 3425090138 Biologi 2009

UAS TAKEHOME ENZIMOLOGI 097

1. Mekanisme kerja dan kinetika enzim A. Mekanisme kerja enzim Enzim adalah katalis untuk reaksi-reaksi dalam sistem biologi (biokatalisator), yaitu substansi yang dapat mempercepat atau membantu suatu reaksi kimia tanpa harus ikut terlibat di dalam reaksi itu sendiri. Ezim ditemukan dalam setiap sel hidup, mulai dari organisme bersel tunggal sederhana sampai organisme multiseluler yang kompleks, termasuk manusia. Mekanisme kerja enzim adalah dengan membentuk senyawa enzimsubstrat, kemudian menghasilkan suatu produk tanpa merubah senyawa enzim itu sendiri. Dan setelah produk terbentuk maka enzim akan melepaskan diri untuk

membentuk senyawa baru dengan substrat yang lain.

Gambar 1. Mekanisme kerja enzim

Enzim bekerja dengan dua cara, yaitu menurut Teori Kunci-Gembok (Lock and Key Theory) dan Teori Kecocokan Induksi (Induced Fit Theory). 1.) Teori Kunci-Gembok (Lock and Key Theory)

Gambar 2. Lock and Key Theory Teori ini dikemukakan oleh seorang ahli yang bernama Fisher. Menurutnya, enzim bagaikan sebuah gembok, memiliki bagian yang berhubungan dengan kunci yang

Pada saat substrat bertemu dengan enzim.) Teori Ketepatan Induksi (Induced Fit Theory) Teori ini menyatakan bahwa enzim memiliki sisi aktif yang mudah menyesuaikan dengan substratnya . yaitu suatu tempat yang spesifik untuk mengikat substratnya. Mata kunci memiliki struktur lubang kunci pada gembok. Kompleks enzim substrat digambarkan sebagai gembok dimana pada lubang kuncinya terdapat kunci. Artinya. Bergabungnya enzim dengan substrat membentuk kompleks enzim substrat. maka sisi aktif enzim berubah sedemikian rupa sehingga cocok dengaan substrat dan terbentuklah kompleks enzim substrat. enzim tidak pernah ikut bereaksi karena setelah terbentuk produk. Produk tersebut berasal dari substrat yang telah bereaksi. Pada saat ini tidak menutup kemungkinan. Dengan kata lain.Elsa Amalia 3425090138 Biologi 2009 disebut lubang kunci. Substrat digambarkan sebagai sebuah kunci. 2. substrat lain bergabung dengan enzim. Gambar 3. enzim tidak akan diubah menjadi produk atau enzim hanya berperan sebagai perantara dalam membentuk produk. Kunci tertentu hanya cocok dengan gembok tertentu. bentuk sisi aktif enzim bersifat fleksibel. Pada sistem kerja enzim. Induced Fit Theory . artinya enzim tertentu hanya bekerja pada substrat tertentu. Apabila sisi aktif bergabung dengan substrat maka enzim tidak aktif lagi. kompleks enzim substrat lepas dan terbentuklah produk. Setelah reaksi berlangsung. Bagian lubang kunci ini diibaratkan sebagai sisi aktif enzim. enzim akan terlepas dan dapat menjalankan fungsi enzim untuk berikatan dengan substrat lain yang sesuai. Pada saat itu pula enzim tidak aktif lagi. Setelah terjadi reaksi dan produk telah terbentuk. enzim akan lepas.

Untuk menentukan kelajuan maksimum suatu reaksi enzimatik.Elsa Amalia 3425090138 Biologi 2009 B. atau melanjutkan reaksi dengan menghasilkan produk (P) dan E dengan konstanta k3. bahwa dalam suatu reaksi enzim selalu terbentuk senyawa peralihan ES. Hubungan antara konsentrasi substrat (S) dengan laju reaksi (V) Leoner Michaelis dan Maud Menten mengajukan suatu model. Hal ini ditunjukkan oleh kurva kejenuhan di samping. sampai mencapai kecepatan tetap. dengan asumsi tidak ada P yang dapat diubah lagi menjadi S. Namun. Harga V dari suatu reaksi enzimatik pada umumnya sangat tergantung pada konsentrasi substrat. Pada kelajuan yang maksimum (Vmax). Semakin tinggi konsentrasi substrat reaksi enzim semakin cepat. konsentrasi substrat ditingkatkan sampai laju pembentukan produk yang terpantau menjadi konstan. penguraian. Vmax hanyalah salah satu konstanta . dan jumlah kompleks ES adalah sama dengan jumlah total enzim yang ada. pertama kembali terurai menjadi E dan S dengan konstanta kecepatan k2. semua tapak aktif enzim akan berikatan dengan substrat. Pembentukan senyawa kompleks ES dari E dan S berlangsung dengan konstanta kecepatan k1. Kinetika enzim Dalam reaksi enzim dikenal kecepatan reaksi hidrolisis. Kompleks ES kemudian mengalami 2 kemungkinan penguraian yaitu. Kejenuhan terjadi karena seiring dengan meningkatnya konsentrasi substrat. Gambar 4. atau reaksi katalis yang disebut Velocity (V). semakin banyak enzim bebas yang diubah menjadi kompleks substrate-enzim ES.

Gambar 5. Setiap enzim memiliki nilai Km yang berbeda-beda untuk suatu subtrat. Pada titik ini. Jumlah substrat yang diperlukan untuk mencapai nilai kelajuan reaksi tertentu jugalah penting. Kurva kejenuhan suatu reaksi enzim yang menunjukkan relasi antara konsentrasi substrat (S) dengan kelajuan (v) Efisiensi suatu enzim diekspresikan oleh kcat/Km. Konstanta kespesifikan maksimum teoritis disebut limit difusi dan nilainya sekitar 108 sampai 109 (M-1 s-1). Juga disebut sebagai konstanta kespesifikan dan memasukkan tetapan kelajuansemua langkah reaksi. dan superoksida dismutase. melainkan oleh laju difusi. katalase. Namun. dan laju pembentukan produk tidak dibatasi oleh laju reaksi. banyak proses-proses biokimia dan selular yang . Konstanta lainnya yang juga berguna adalah kcat. setiap penumbukkan enzim dengan substratnya akan menyebabkan katalisis. Contoh enzim yang memiliki sifat seperti ini adalah karbonat anhidrase. yang merupakan jumlah molekul substrat yang dapat ditangani oleh satu tapak aktif per detik. Kinetika Michaelis-Menten bergantung pada hukum aksi massa. ia dapat digunakan untuk membandingkan enzim yang satu dengan enzim yang lain. yang diturunkan berdasarkan asumsi difusi bebas dan pertumbukan acak yang didorong secara termodinamik. Enzim dengan sifat demikian disebut secara katalitik sempurna ataupun secara kinetika sempurna. ataupun enzim yang sama dengan substrat yang berbeda. dan ini dapat menunjukkan seberapa kuatnya pengikatan substrat ke enzim. Hal ini diekspresikan oleh konstanta Michaelis-Menten (Km). β-laktamase. yang merupakan konsentrasi substrat yang diperlukan oleh suatu enzim untuk mencapai setengah kelajuan maksimumnya. fumarase. asetilkolinesterase.Elsa Amalia 3425090138 Biologi 2009 kinetika enzim. Karena konstanta kespesifikan mencermikan kemampuan katalitik dan afinitas.

dan mikroorganisme. Pada situasi seperti ini. seperti tumbuhan. α-amilase ini memiliki beberapa sisi aktif yang dapat mengikat 4 hingga 10 molekul substrat sekaligus. α-amilase pada manusia adalah enzim yang mengandung kalsium dan tersusun dari 512 asam amino pada rantai tunggal oligosakarida dengan berat molekul 57. Bersama dengan enzim pendegradasi pati lain. Amilase mempunyai struktur 3 dimensi yang mampu mengikat substrat. sehingga memiliki E. dengan katalis yang spesifik.6 kDa. maltosa.4glukanohidrolase.C. Enzim α-amilase dimiliki oleh family endo-amilase yang mengkatalis awal hidrolisis pati menjadi oligosakarida yang lebih pendek melalui . disebabkan oleh kesesakan makromolekuler (macromolecular crowding).3. 2. binatang. dan pergerakan molekul secara satu atau dua dimensi. α-amilase termasuk ke dalam golongan enzim kelas 1. dan menunjukkan kerusakan pada ikatan glikosida. seperti glukosa. Gambar 6. dan maltotriose. Struktur molekuler dari enzim ini adalah α-1. perpisahan fase enzim/substrat/produk. Enzim amilase Enzim amilase adalah enzim yang mengkatalis hidrolisis pada ikatan α-1-4 glikosidik pada produk pati dengan berat molekul rendah. Enzim amilase dapat diperoleh dari bermacam-macam sumber. hidrolase.1.2. kinetika MichaelisMenten fraktal dapat diterapkan.Elsa Amalia 3425090138 Biologi 2009 menyimpang dari kondisi ideal ini. Artikel-artikel terlampir 3. Struktur tiga dimensi amilase Sifat dan Fungsi Enzim α-Amilase Enzim α-amilase (α-1-4-glucan-4-glucanohydrolase) dapat ditemukan pada kelenjar ludah manusia.1. pulpulanase.

Ikatan gula residu maupun ikatan α-1-6 dapat dapat dipecah oleh α-amilase. Reaksi Enzim α-amilase Amilase merupakan enzim yang berfungsi untuk menghidrolis amilum (pati) menjadi gula-gula sederhana seperti dekstrin dan glukosa. membutuhkan suhu dan tekanan yang tinggi. Amilase. Enzim amilolitik lain berperan dalam proses pemecahan pati. kadar maltosa atau mengukur viskositas dan jumlah terbentuknya gula pereduksi pada aktivitas optimumnya secara normal yaitu pH 4. αamilase ditentukan dengan mengukur hasil degradasi pati yang diamati dari penurunan kadar pati larut.5 -amilase stabil pada kisaran pH 5. 4.0. namun α-amilase berkontribusi paling penting dalam inisiasi pada proses ini. 2 (C6H10O5)n + n H2O n C12H22O11 Pada Protein Data Bank (PDB) amilase memiliki kode panggil 1SMD. Alpha-amilase pada umumnya aktif bekerja pada kisaran suhu 25 C – 95 C.Elsa Amalia 3425090138 Biologi 2009 pemecahan ikatan α-D-(1-4) glikosidik.5 – 8. yaitu enzim yang menguraikan amilum (suatu polisakarida) menjadi maltosa 9 suatu disakarida). Enzim memberikan lingkungan yang spesifik di dalam sisi aktifnya sehingga reaksi secara energik dapat lebih mudah terjadi.Enzim bekerja dengan mengikat substrat dan menciptakan jalan reaksi yang berbeda yang mempunyai fase transisi lebih rendah dibandingkan reaksi tanpa enzim. Reaksi tanpa enzim berlangsung lambat. Penjelasan mengenai: a.8 – 6. Energi aktivasi untuk reaksi yang dikatalis enzim lebih rendah dari reaksi tanpa enzim. Reaksi biokimia dapat berlangsung lebih cepat karena dapat menurunkan energi aktivasi. Aktivasi enzim Enzim mempunyai peranan penting dalam metabolisme karena mengendalikan reaksi-reaksi biokimia dalam tubuh. . Enzim mempercepat reaksi tetapi tidak mengubah keseimbangan reaksi atau ΔGº (selisih energi bebas standar/perbedaan antara energi reaktan dengan energi produk). Enzim penting untuk menurunkan energi aktivasi untuk memulai suatu reaksi.

Modulasi Alosterik Enzim alosterik adalah enzim yang memiliki sisi lain selain sisi katalitik. senyawa penghambat tersebut merupakan penghambat alosterik. Hasil proses transkripsi adalah hn RNA (transkrip primer). Kemudian diikuti tahap translasi yang akhirnya menghasilkan polypeptida. maka dalam hal ini tidak termasuk dalam kategori bahwa gen tersebut telah terekspresi atau dengan kata lain tidak terjadi ekspresi gen. . Di dalam organisme eukariot ada tahapan proses tertentu sebelum menghasilkan RNA. Apabila ada senyawa yang dapat memasuki bagian yang menangkap penghambay maka enzim menjadi tidak aktif. Jika dalam proses tersebut ada tahapan yang tidak terjadi.Elsa Amalia 3425090138 Biologi 2009 Gambar 7. sehingga enzim dapat aktif mereaksikan substrat menjadi produk. Apabila enzim mennagkap substrat maka penghambat tidak dapat terikat pada enzim. Enzim alosterik mempunyai dua sisi aktif. yaitu RNA processing. Kontrol ekspresi protein Kontrol ekspresi gen (protein) merupakan proses bagaimana informasi yang ada di dalam DNA dikontrol sehingga bisa di copy melalui proses transkripsi dalam organisme eukariot. yaitu pada bagian yang menangkap substrat dan bgian yang menangkap penghambat. Struktur senyawa penghambat alosterik tidak mirip dengan struktur substrat. Pengikatan penghambat alosterik pada enzim menyebabkan enzim tidak aktif. c. Grafik aktivasi enzim b. sehingga substrat tidak dapat diakatalisis dan tidak menghasilkan produk.

yang artinya bahwa enzim hanya dapat bekerja pada satu substrat. Di mana pada salah satu sisi enzim terdapat bentuk tempat aktif yang hanya dapat berpasangan tepat sama dengan bentuk permukaan substrat yang sesuai. Modulasi enzim alosterik d. sehingga satu dapat dikatakan bahwa enzim hanya dapat digunakan untuk satu jenis substrat. . One enzyme one substrate Enzim bekerja spesifik. Kerja spesifik pada enzim ini berdasarkan pada teori Gembok dan Kunci (Lock and Key).Elsa Amalia 3425090138 Biologi 2009 Gambar 8.

Sign up to vote on this title
UsefulNot useful