Elsa Amalia 3425090138 Biologi 2009

UAS TAKEHOME ENZIMOLOGI 097

1. Mekanisme kerja dan kinetika enzim A. Mekanisme kerja enzim Enzim adalah katalis untuk reaksi-reaksi dalam sistem biologi (biokatalisator), yaitu substansi yang dapat mempercepat atau membantu suatu reaksi kimia tanpa harus ikut terlibat di dalam reaksi itu sendiri. Ezim ditemukan dalam setiap sel hidup, mulai dari organisme bersel tunggal sederhana sampai organisme multiseluler yang kompleks, termasuk manusia. Mekanisme kerja enzim adalah dengan membentuk senyawa enzimsubstrat, kemudian menghasilkan suatu produk tanpa merubah senyawa enzim itu sendiri. Dan setelah produk terbentuk maka enzim akan melepaskan diri untuk

membentuk senyawa baru dengan substrat yang lain.

Gambar 1. Mekanisme kerja enzim

Enzim bekerja dengan dua cara, yaitu menurut Teori Kunci-Gembok (Lock and Key Theory) dan Teori Kecocokan Induksi (Induced Fit Theory). 1.) Teori Kunci-Gembok (Lock and Key Theory)

Gambar 2. Lock and Key Theory Teori ini dikemukakan oleh seorang ahli yang bernama Fisher. Menurutnya, enzim bagaikan sebuah gembok, memiliki bagian yang berhubungan dengan kunci yang

Induced Fit Theory . Mata kunci memiliki struktur lubang kunci pada gembok. Bagian lubang kunci ini diibaratkan sebagai sisi aktif enzim. Pada sistem kerja enzim. yaitu suatu tempat yang spesifik untuk mengikat substratnya. Pada saat substrat bertemu dengan enzim. maka sisi aktif enzim berubah sedemikian rupa sehingga cocok dengaan substrat dan terbentuklah kompleks enzim substrat. Kompleks enzim substrat digambarkan sebagai gembok dimana pada lubang kuncinya terdapat kunci. Pada saat ini tidak menutup kemungkinan. Setelah reaksi berlangsung. Dengan kata lain.Elsa Amalia 3425090138 Biologi 2009 disebut lubang kunci. Bergabungnya enzim dengan substrat membentuk kompleks enzim substrat. Gambar 3. enzim tidak akan diubah menjadi produk atau enzim hanya berperan sebagai perantara dalam membentuk produk. Setelah terjadi reaksi dan produk telah terbentuk. 2. Substrat digambarkan sebagai sebuah kunci. enzim akan lepas. Kunci tertentu hanya cocok dengan gembok tertentu. enzim tidak pernah ikut bereaksi karena setelah terbentuk produk. substrat lain bergabung dengan enzim. kompleks enzim substrat lepas dan terbentuklah produk. enzim akan terlepas dan dapat menjalankan fungsi enzim untuk berikatan dengan substrat lain yang sesuai. artinya enzim tertentu hanya bekerja pada substrat tertentu. Apabila sisi aktif bergabung dengan substrat maka enzim tidak aktif lagi. Produk tersebut berasal dari substrat yang telah bereaksi. Pada saat itu pula enzim tidak aktif lagi.) Teori Ketepatan Induksi (Induced Fit Theory) Teori ini menyatakan bahwa enzim memiliki sisi aktif yang mudah menyesuaikan dengan substratnya . bentuk sisi aktif enzim bersifat fleksibel. Artinya.

Gambar 4. penguraian. dan jumlah kompleks ES adalah sama dengan jumlah total enzim yang ada. atau melanjutkan reaksi dengan menghasilkan produk (P) dan E dengan konstanta k3. konsentrasi substrat ditingkatkan sampai laju pembentukan produk yang terpantau menjadi konstan. semakin banyak enzim bebas yang diubah menjadi kompleks substrate-enzim ES. Pembentukan senyawa kompleks ES dari E dan S berlangsung dengan konstanta kecepatan k1. dengan asumsi tidak ada P yang dapat diubah lagi menjadi S. sampai mencapai kecepatan tetap. atau reaksi katalis yang disebut Velocity (V). Kinetika enzim Dalam reaksi enzim dikenal kecepatan reaksi hidrolisis. bahwa dalam suatu reaksi enzim selalu terbentuk senyawa peralihan ES. pertama kembali terurai menjadi E dan S dengan konstanta kecepatan k2. Vmax hanyalah salah satu konstanta . Hubungan antara konsentrasi substrat (S) dengan laju reaksi (V) Leoner Michaelis dan Maud Menten mengajukan suatu model. semua tapak aktif enzim akan berikatan dengan substrat. Harga V dari suatu reaksi enzimatik pada umumnya sangat tergantung pada konsentrasi substrat. Hal ini ditunjukkan oleh kurva kejenuhan di samping. Untuk menentukan kelajuan maksimum suatu reaksi enzimatik.Elsa Amalia 3425090138 Biologi 2009 B. Kompleks ES kemudian mengalami 2 kemungkinan penguraian yaitu. Namun. Pada kelajuan yang maksimum (Vmax). Semakin tinggi konsentrasi substrat reaksi enzim semakin cepat. Kejenuhan terjadi karena seiring dengan meningkatnya konsentrasi substrat.

ia dapat digunakan untuk membandingkan enzim yang satu dengan enzim yang lain. Contoh enzim yang memiliki sifat seperti ini adalah karbonat anhidrase. Jumlah substrat yang diperlukan untuk mencapai nilai kelajuan reaksi tertentu jugalah penting. Enzim dengan sifat demikian disebut secara katalitik sempurna ataupun secara kinetika sempurna. Hal ini diekspresikan oleh konstanta Michaelis-Menten (Km). setiap penumbukkan enzim dengan substratnya akan menyebabkan katalisis. Namun. ataupun enzim yang sama dengan substrat yang berbeda.Elsa Amalia 3425090138 Biologi 2009 kinetika enzim. yang merupakan konsentrasi substrat yang diperlukan oleh suatu enzim untuk mencapai setengah kelajuan maksimumnya. dan ini dapat menunjukkan seberapa kuatnya pengikatan substrat ke enzim. melainkan oleh laju difusi. dan superoksida dismutase. Pada titik ini. Kurva kejenuhan suatu reaksi enzim yang menunjukkan relasi antara konsentrasi substrat (S) dengan kelajuan (v) Efisiensi suatu enzim diekspresikan oleh kcat/Km. yang merupakan jumlah molekul substrat yang dapat ditangani oleh satu tapak aktif per detik. Karena konstanta kespesifikan mencermikan kemampuan katalitik dan afinitas. asetilkolinesterase. Konstanta lainnya yang juga berguna adalah kcat. Setiap enzim memiliki nilai Km yang berbeda-beda untuk suatu subtrat. banyak proses-proses biokimia dan selular yang . dan laju pembentukan produk tidak dibatasi oleh laju reaksi. yang diturunkan berdasarkan asumsi difusi bebas dan pertumbukan acak yang didorong secara termodinamik. β-laktamase. fumarase. Gambar 5. Konstanta kespesifikan maksimum teoritis disebut limit difusi dan nilainya sekitar 108 sampai 109 (M-1 s-1). Kinetika Michaelis-Menten bergantung pada hukum aksi massa. Juga disebut sebagai konstanta kespesifikan dan memasukkan tetapan kelajuansemua langkah reaksi. katalase.

disebabkan oleh kesesakan makromolekuler (macromolecular crowding). binatang. α-amilase pada manusia adalah enzim yang mengandung kalsium dan tersusun dari 512 asam amino pada rantai tunggal oligosakarida dengan berat molekul 57.3. Artikel-artikel terlampir 3. dan menunjukkan kerusakan pada ikatan glikosida. Struktur tiga dimensi amilase Sifat dan Fungsi Enzim α-Amilase Enzim α-amilase (α-1-4-glucan-4-glucanohydrolase) dapat ditemukan pada kelenjar ludah manusia.6 kDa. 2.2. Pada situasi seperti ini. sehingga memiliki E. seperti tumbuhan.4glukanohidrolase. Struktur molekuler dari enzim ini adalah α-1. Enzim amilase dapat diperoleh dari bermacam-macam sumber. pulpulanase. dan maltotriose.1. seperti glukosa. hidrolase. dengan katalis yang spesifik. perpisahan fase enzim/substrat/produk. dan mikroorganisme. maltosa.C. dan pergerakan molekul secara satu atau dua dimensi. Amilase mempunyai struktur 3 dimensi yang mampu mengikat substrat.Elsa Amalia 3425090138 Biologi 2009 menyimpang dari kondisi ideal ini. Bersama dengan enzim pendegradasi pati lain. Enzim amilase Enzim amilase adalah enzim yang mengkatalis hidrolisis pada ikatan α-1-4 glikosidik pada produk pati dengan berat molekul rendah. Enzim α-amilase dimiliki oleh family endo-amilase yang mengkatalis awal hidrolisis pati menjadi oligosakarida yang lebih pendek melalui . Gambar 6. kinetika MichaelisMenten fraktal dapat diterapkan. α-amilase ini memiliki beberapa sisi aktif yang dapat mengikat 4 hingga 10 molekul substrat sekaligus. α-amilase termasuk ke dalam golongan enzim kelas 1.1.

0. Amilase. . Energi aktivasi untuk reaksi yang dikatalis enzim lebih rendah dari reaksi tanpa enzim. Ikatan gula residu maupun ikatan α-1-6 dapat dapat dipecah oleh α-amilase. membutuhkan suhu dan tekanan yang tinggi. yaitu enzim yang menguraikan amilum (suatu polisakarida) menjadi maltosa 9 suatu disakarida). Enzim penting untuk menurunkan energi aktivasi untuk memulai suatu reaksi. namun α-amilase berkontribusi paling penting dalam inisiasi pada proses ini. Reaksi biokimia dapat berlangsung lebih cepat karena dapat menurunkan energi aktivasi.Elsa Amalia 3425090138 Biologi 2009 pemecahan ikatan α-D-(1-4) glikosidik. 2 (C6H10O5)n + n H2O n C12H22O11 Pada Protein Data Bank (PDB) amilase memiliki kode panggil 1SMD. Enzim memberikan lingkungan yang spesifik di dalam sisi aktifnya sehingga reaksi secara energik dapat lebih mudah terjadi.5 – 8.5 -amilase stabil pada kisaran pH 5. kadar maltosa atau mengukur viskositas dan jumlah terbentuknya gula pereduksi pada aktivitas optimumnya secara normal yaitu pH 4. Enzim mempercepat reaksi tetapi tidak mengubah keseimbangan reaksi atau ΔGº (selisih energi bebas standar/perbedaan antara energi reaktan dengan energi produk). Enzim amilolitik lain berperan dalam proses pemecahan pati. Reaksi Enzim α-amilase Amilase merupakan enzim yang berfungsi untuk menghidrolis amilum (pati) menjadi gula-gula sederhana seperti dekstrin dan glukosa. αamilase ditentukan dengan mengukur hasil degradasi pati yang diamati dari penurunan kadar pati larut. Aktivasi enzim Enzim mempunyai peranan penting dalam metabolisme karena mengendalikan reaksi-reaksi biokimia dalam tubuh.8 – 6. Penjelasan mengenai: a. Reaksi tanpa enzim berlangsung lambat. 4. Alpha-amilase pada umumnya aktif bekerja pada kisaran suhu 25 C – 95 C.Enzim bekerja dengan mengikat substrat dan menciptakan jalan reaksi yang berbeda yang mempunyai fase transisi lebih rendah dibandingkan reaksi tanpa enzim.

Kemudian diikuti tahap translasi yang akhirnya menghasilkan polypeptida. Di dalam organisme eukariot ada tahapan proses tertentu sebelum menghasilkan RNA. maka dalam hal ini tidak termasuk dalam kategori bahwa gen tersebut telah terekspresi atau dengan kata lain tidak terjadi ekspresi gen. senyawa penghambat tersebut merupakan penghambat alosterik. . c. Apabila enzim mennagkap substrat maka penghambat tidak dapat terikat pada enzim. Jika dalam proses tersebut ada tahapan yang tidak terjadi. sehingga substrat tidak dapat diakatalisis dan tidak menghasilkan produk. yaitu RNA processing. Pengikatan penghambat alosterik pada enzim menyebabkan enzim tidak aktif. sehingga enzim dapat aktif mereaksikan substrat menjadi produk. Apabila ada senyawa yang dapat memasuki bagian yang menangkap penghambay maka enzim menjadi tidak aktif. Hasil proses transkripsi adalah hn RNA (transkrip primer). Grafik aktivasi enzim b. Modulasi Alosterik Enzim alosterik adalah enzim yang memiliki sisi lain selain sisi katalitik. Enzim alosterik mempunyai dua sisi aktif.Elsa Amalia 3425090138 Biologi 2009 Gambar 7. Kontrol ekspresi protein Kontrol ekspresi gen (protein) merupakan proses bagaimana informasi yang ada di dalam DNA dikontrol sehingga bisa di copy melalui proses transkripsi dalam organisme eukariot. Struktur senyawa penghambat alosterik tidak mirip dengan struktur substrat. yaitu pada bagian yang menangkap substrat dan bgian yang menangkap penghambat.

yang artinya bahwa enzim hanya dapat bekerja pada satu substrat. One enzyme one substrate Enzim bekerja spesifik. Di mana pada salah satu sisi enzim terdapat bentuk tempat aktif yang hanya dapat berpasangan tepat sama dengan bentuk permukaan substrat yang sesuai. sehingga satu dapat dikatakan bahwa enzim hanya dapat digunakan untuk satu jenis substrat.Elsa Amalia 3425090138 Biologi 2009 Gambar 8. . Kerja spesifik pada enzim ini berdasarkan pada teori Gembok dan Kunci (Lock and Key). Modulasi enzim alosterik d.

Sign up to vote on this title
UsefulNot useful