Elsa Amalia 3425090138 Biologi 2009

UAS TAKEHOME ENZIMOLOGI 097

1. Mekanisme kerja dan kinetika enzim A. Mekanisme kerja enzim Enzim adalah katalis untuk reaksi-reaksi dalam sistem biologi (biokatalisator), yaitu substansi yang dapat mempercepat atau membantu suatu reaksi kimia tanpa harus ikut terlibat di dalam reaksi itu sendiri. Ezim ditemukan dalam setiap sel hidup, mulai dari organisme bersel tunggal sederhana sampai organisme multiseluler yang kompleks, termasuk manusia. Mekanisme kerja enzim adalah dengan membentuk senyawa enzimsubstrat, kemudian menghasilkan suatu produk tanpa merubah senyawa enzim itu sendiri. Dan setelah produk terbentuk maka enzim akan melepaskan diri untuk

membentuk senyawa baru dengan substrat yang lain.

Gambar 1. Mekanisme kerja enzim

Enzim bekerja dengan dua cara, yaitu menurut Teori Kunci-Gembok (Lock and Key Theory) dan Teori Kecocokan Induksi (Induced Fit Theory). 1.) Teori Kunci-Gembok (Lock and Key Theory)

Gambar 2. Lock and Key Theory Teori ini dikemukakan oleh seorang ahli yang bernama Fisher. Menurutnya, enzim bagaikan sebuah gembok, memiliki bagian yang berhubungan dengan kunci yang

Kunci tertentu hanya cocok dengan gembok tertentu. Substrat digambarkan sebagai sebuah kunci. yaitu suatu tempat yang spesifik untuk mengikat substratnya. Setelah terjadi reaksi dan produk telah terbentuk. Artinya. artinya enzim tertentu hanya bekerja pada substrat tertentu. enzim akan terlepas dan dapat menjalankan fungsi enzim untuk berikatan dengan substrat lain yang sesuai. Pada sistem kerja enzim. Kompleks enzim substrat digambarkan sebagai gembok dimana pada lubang kuncinya terdapat kunci. kompleks enzim substrat lepas dan terbentuklah produk. enzim tidak akan diubah menjadi produk atau enzim hanya berperan sebagai perantara dalam membentuk produk. enzim tidak pernah ikut bereaksi karena setelah terbentuk produk. Apabila sisi aktif bergabung dengan substrat maka enzim tidak aktif lagi. maka sisi aktif enzim berubah sedemikian rupa sehingga cocok dengaan substrat dan terbentuklah kompleks enzim substrat.) Teori Ketepatan Induksi (Induced Fit Theory) Teori ini menyatakan bahwa enzim memiliki sisi aktif yang mudah menyesuaikan dengan substratnya . Pada saat itu pula enzim tidak aktif lagi. Gambar 3. Bagian lubang kunci ini diibaratkan sebagai sisi aktif enzim. Produk tersebut berasal dari substrat yang telah bereaksi. Mata kunci memiliki struktur lubang kunci pada gembok.Elsa Amalia 3425090138 Biologi 2009 disebut lubang kunci. enzim akan lepas. substrat lain bergabung dengan enzim. Pada saat substrat bertemu dengan enzim. 2. Dengan kata lain. Bergabungnya enzim dengan substrat membentuk kompleks enzim substrat. Setelah reaksi berlangsung. Pada saat ini tidak menutup kemungkinan. Induced Fit Theory . bentuk sisi aktif enzim bersifat fleksibel.

konsentrasi substrat ditingkatkan sampai laju pembentukan produk yang terpantau menjadi konstan. Namun. Kinetika enzim Dalam reaksi enzim dikenal kecepatan reaksi hidrolisis. Pembentukan senyawa kompleks ES dari E dan S berlangsung dengan konstanta kecepatan k1. Hubungan antara konsentrasi substrat (S) dengan laju reaksi (V) Leoner Michaelis dan Maud Menten mengajukan suatu model. Harga V dari suatu reaksi enzimatik pada umumnya sangat tergantung pada konsentrasi substrat. semakin banyak enzim bebas yang diubah menjadi kompleks substrate-enzim ES. bahwa dalam suatu reaksi enzim selalu terbentuk senyawa peralihan ES. dan jumlah kompleks ES adalah sama dengan jumlah total enzim yang ada. pertama kembali terurai menjadi E dan S dengan konstanta kecepatan k2. Untuk menentukan kelajuan maksimum suatu reaksi enzimatik.Elsa Amalia 3425090138 Biologi 2009 B. Kompleks ES kemudian mengalami 2 kemungkinan penguraian yaitu. Gambar 4. sampai mencapai kecepatan tetap. Semakin tinggi konsentrasi substrat reaksi enzim semakin cepat. atau melanjutkan reaksi dengan menghasilkan produk (P) dan E dengan konstanta k3. penguraian. Pada kelajuan yang maksimum (Vmax). atau reaksi katalis yang disebut Velocity (V). Kejenuhan terjadi karena seiring dengan meningkatnya konsentrasi substrat. semua tapak aktif enzim akan berikatan dengan substrat. Hal ini ditunjukkan oleh kurva kejenuhan di samping. dengan asumsi tidak ada P yang dapat diubah lagi menjadi S. Vmax hanyalah salah satu konstanta .

ia dapat digunakan untuk membandingkan enzim yang satu dengan enzim yang lain. Kurva kejenuhan suatu reaksi enzim yang menunjukkan relasi antara konsentrasi substrat (S) dengan kelajuan (v) Efisiensi suatu enzim diekspresikan oleh kcat/Km. katalase. dan ini dapat menunjukkan seberapa kuatnya pengikatan substrat ke enzim. dan superoksida dismutase. β-laktamase. yang merupakan jumlah molekul substrat yang dapat ditangani oleh satu tapak aktif per detik. Setiap enzim memiliki nilai Km yang berbeda-beda untuk suatu subtrat. Gambar 5. Karena konstanta kespesifikan mencermikan kemampuan katalitik dan afinitas. melainkan oleh laju difusi. yang diturunkan berdasarkan asumsi difusi bebas dan pertumbukan acak yang didorong secara termodinamik. Namun. Enzim dengan sifat demikian disebut secara katalitik sempurna ataupun secara kinetika sempurna. Konstanta kespesifikan maksimum teoritis disebut limit difusi dan nilainya sekitar 108 sampai 109 (M-1 s-1).Elsa Amalia 3425090138 Biologi 2009 kinetika enzim. Kinetika Michaelis-Menten bergantung pada hukum aksi massa. yang merupakan konsentrasi substrat yang diperlukan oleh suatu enzim untuk mencapai setengah kelajuan maksimumnya. setiap penumbukkan enzim dengan substratnya akan menyebabkan katalisis. fumarase. Juga disebut sebagai konstanta kespesifikan dan memasukkan tetapan kelajuansemua langkah reaksi. dan laju pembentukan produk tidak dibatasi oleh laju reaksi. Hal ini diekspresikan oleh konstanta Michaelis-Menten (Km). Contoh enzim yang memiliki sifat seperti ini adalah karbonat anhidrase. asetilkolinesterase. Pada titik ini. banyak proses-proses biokimia dan selular yang . Konstanta lainnya yang juga berguna adalah kcat. Jumlah substrat yang diperlukan untuk mencapai nilai kelajuan reaksi tertentu jugalah penting. ataupun enzim yang sama dengan substrat yang berbeda.

Amilase mempunyai struktur 3 dimensi yang mampu mengikat substrat. dengan katalis yang spesifik. binatang. dan pergerakan molekul secara satu atau dua dimensi.1. Struktur molekuler dari enzim ini adalah α-1. Artikel-artikel terlampir 3. Enzim amilase Enzim amilase adalah enzim yang mengkatalis hidrolisis pada ikatan α-1-4 glikosidik pada produk pati dengan berat molekul rendah.2.4glukanohidrolase. Bersama dengan enzim pendegradasi pati lain. disebabkan oleh kesesakan makromolekuler (macromolecular crowding). dan menunjukkan kerusakan pada ikatan glikosida. dan maltotriose.3. hidrolase. dan mikroorganisme. sehingga memiliki E. maltosa. 2. α-amilase ini memiliki beberapa sisi aktif yang dapat mengikat 4 hingga 10 molekul substrat sekaligus. seperti glukosa.C. Struktur tiga dimensi amilase Sifat dan Fungsi Enzim α-Amilase Enzim α-amilase (α-1-4-glucan-4-glucanohydrolase) dapat ditemukan pada kelenjar ludah manusia. pulpulanase.6 kDa. Enzim α-amilase dimiliki oleh family endo-amilase yang mengkatalis awal hidrolisis pati menjadi oligosakarida yang lebih pendek melalui .1. perpisahan fase enzim/substrat/produk. Enzim amilase dapat diperoleh dari bermacam-macam sumber. Pada situasi seperti ini. α-amilase pada manusia adalah enzim yang mengandung kalsium dan tersusun dari 512 asam amino pada rantai tunggal oligosakarida dengan berat molekul 57. α-amilase termasuk ke dalam golongan enzim kelas 1.Elsa Amalia 3425090138 Biologi 2009 menyimpang dari kondisi ideal ini. Gambar 6. seperti tumbuhan. kinetika MichaelisMenten fraktal dapat diterapkan.

Penjelasan mengenai: a. Reaksi tanpa enzim berlangsung lambat. Reaksi Enzim α-amilase Amilase merupakan enzim yang berfungsi untuk menghidrolis amilum (pati) menjadi gula-gula sederhana seperti dekstrin dan glukosa. 4. Amilase.8 – 6. namun α-amilase berkontribusi paling penting dalam inisiasi pada proses ini. Enzim mempercepat reaksi tetapi tidak mengubah keseimbangan reaksi atau ΔGº (selisih energi bebas standar/perbedaan antara energi reaktan dengan energi produk).5 -amilase stabil pada kisaran pH 5. Alpha-amilase pada umumnya aktif bekerja pada kisaran suhu 25 C – 95 C. yaitu enzim yang menguraikan amilum (suatu polisakarida) menjadi maltosa 9 suatu disakarida).0. kadar maltosa atau mengukur viskositas dan jumlah terbentuknya gula pereduksi pada aktivitas optimumnya secara normal yaitu pH 4. αamilase ditentukan dengan mengukur hasil degradasi pati yang diamati dari penurunan kadar pati larut. . Enzim memberikan lingkungan yang spesifik di dalam sisi aktifnya sehingga reaksi secara energik dapat lebih mudah terjadi.Elsa Amalia 3425090138 Biologi 2009 pemecahan ikatan α-D-(1-4) glikosidik. Energi aktivasi untuk reaksi yang dikatalis enzim lebih rendah dari reaksi tanpa enzim. Aktivasi enzim Enzim mempunyai peranan penting dalam metabolisme karena mengendalikan reaksi-reaksi biokimia dalam tubuh. Enzim amilolitik lain berperan dalam proses pemecahan pati.Enzim bekerja dengan mengikat substrat dan menciptakan jalan reaksi yang berbeda yang mempunyai fase transisi lebih rendah dibandingkan reaksi tanpa enzim. Ikatan gula residu maupun ikatan α-1-6 dapat dapat dipecah oleh α-amilase. Enzim penting untuk menurunkan energi aktivasi untuk memulai suatu reaksi. Reaksi biokimia dapat berlangsung lebih cepat karena dapat menurunkan energi aktivasi. 2 (C6H10O5)n + n H2O n C12H22O11 Pada Protein Data Bank (PDB) amilase memiliki kode panggil 1SMD.5 – 8. membutuhkan suhu dan tekanan yang tinggi.

Elsa Amalia 3425090138 Biologi 2009 Gambar 7. sehingga enzim dapat aktif mereaksikan substrat menjadi produk. Hasil proses transkripsi adalah hn RNA (transkrip primer). Kemudian diikuti tahap translasi yang akhirnya menghasilkan polypeptida. yaitu pada bagian yang menangkap substrat dan bgian yang menangkap penghambat. Enzim alosterik mempunyai dua sisi aktif. sehingga substrat tidak dapat diakatalisis dan tidak menghasilkan produk. Di dalam organisme eukariot ada tahapan proses tertentu sebelum menghasilkan RNA. Modulasi Alosterik Enzim alosterik adalah enzim yang memiliki sisi lain selain sisi katalitik. yaitu RNA processing. Kontrol ekspresi protein Kontrol ekspresi gen (protein) merupakan proses bagaimana informasi yang ada di dalam DNA dikontrol sehingga bisa di copy melalui proses transkripsi dalam organisme eukariot. Struktur senyawa penghambat alosterik tidak mirip dengan struktur substrat. c. Grafik aktivasi enzim b. Apabila ada senyawa yang dapat memasuki bagian yang menangkap penghambay maka enzim menjadi tidak aktif. . Jika dalam proses tersebut ada tahapan yang tidak terjadi. Apabila enzim mennagkap substrat maka penghambat tidak dapat terikat pada enzim. maka dalam hal ini tidak termasuk dalam kategori bahwa gen tersebut telah terekspresi atau dengan kata lain tidak terjadi ekspresi gen. senyawa penghambat tersebut merupakan penghambat alosterik. Pengikatan penghambat alosterik pada enzim menyebabkan enzim tidak aktif.

One enzyme one substrate Enzim bekerja spesifik. .Elsa Amalia 3425090138 Biologi 2009 Gambar 8. Modulasi enzim alosterik d. yang artinya bahwa enzim hanya dapat bekerja pada satu substrat. Di mana pada salah satu sisi enzim terdapat bentuk tempat aktif yang hanya dapat berpasangan tepat sama dengan bentuk permukaan substrat yang sesuai. Kerja spesifik pada enzim ini berdasarkan pada teori Gembok dan Kunci (Lock and Key). sehingga satu dapat dikatakan bahwa enzim hanya dapat digunakan untuk satu jenis substrat.

Sign up to vote on this title
UsefulNot useful