Elsa Amalia 3425090138 Biologi 2009

UAS TAKEHOME ENZIMOLOGI 097

1. Mekanisme kerja dan kinetika enzim A. Mekanisme kerja enzim Enzim adalah katalis untuk reaksi-reaksi dalam sistem biologi (biokatalisator), yaitu substansi yang dapat mempercepat atau membantu suatu reaksi kimia tanpa harus ikut terlibat di dalam reaksi itu sendiri. Ezim ditemukan dalam setiap sel hidup, mulai dari organisme bersel tunggal sederhana sampai organisme multiseluler yang kompleks, termasuk manusia. Mekanisme kerja enzim adalah dengan membentuk senyawa enzimsubstrat, kemudian menghasilkan suatu produk tanpa merubah senyawa enzim itu sendiri. Dan setelah produk terbentuk maka enzim akan melepaskan diri untuk

membentuk senyawa baru dengan substrat yang lain.

Gambar 1. Mekanisme kerja enzim

Enzim bekerja dengan dua cara, yaitu menurut Teori Kunci-Gembok (Lock and Key Theory) dan Teori Kecocokan Induksi (Induced Fit Theory). 1.) Teori Kunci-Gembok (Lock and Key Theory)

Gambar 2. Lock and Key Theory Teori ini dikemukakan oleh seorang ahli yang bernama Fisher. Menurutnya, enzim bagaikan sebuah gembok, memiliki bagian yang berhubungan dengan kunci yang

Produk tersebut berasal dari substrat yang telah bereaksi. enzim akan terlepas dan dapat menjalankan fungsi enzim untuk berikatan dengan substrat lain yang sesuai. 2. artinya enzim tertentu hanya bekerja pada substrat tertentu. Setelah terjadi reaksi dan produk telah terbentuk. Dengan kata lain. Pada saat ini tidak menutup kemungkinan. Pada sistem kerja enzim. Apabila sisi aktif bergabung dengan substrat maka enzim tidak aktif lagi.) Teori Ketepatan Induksi (Induced Fit Theory) Teori ini menyatakan bahwa enzim memiliki sisi aktif yang mudah menyesuaikan dengan substratnya . Induced Fit Theory .Elsa Amalia 3425090138 Biologi 2009 disebut lubang kunci. Kompleks enzim substrat digambarkan sebagai gembok dimana pada lubang kuncinya terdapat kunci. Mata kunci memiliki struktur lubang kunci pada gembok. Setelah reaksi berlangsung. kompleks enzim substrat lepas dan terbentuklah produk. enzim tidak akan diubah menjadi produk atau enzim hanya berperan sebagai perantara dalam membentuk produk. yaitu suatu tempat yang spesifik untuk mengikat substratnya. Bagian lubang kunci ini diibaratkan sebagai sisi aktif enzim. Artinya. substrat lain bergabung dengan enzim. bentuk sisi aktif enzim bersifat fleksibel. Substrat digambarkan sebagai sebuah kunci. Pada saat itu pula enzim tidak aktif lagi. enzim akan lepas. maka sisi aktif enzim berubah sedemikian rupa sehingga cocok dengaan substrat dan terbentuklah kompleks enzim substrat. Pada saat substrat bertemu dengan enzim. Kunci tertentu hanya cocok dengan gembok tertentu. Bergabungnya enzim dengan substrat membentuk kompleks enzim substrat. enzim tidak pernah ikut bereaksi karena setelah terbentuk produk. Gambar 3.

dan jumlah kompleks ES adalah sama dengan jumlah total enzim yang ada. Namun. atau reaksi katalis yang disebut Velocity (V). Kejenuhan terjadi karena seiring dengan meningkatnya konsentrasi substrat. Gambar 4. Hubungan antara konsentrasi substrat (S) dengan laju reaksi (V) Leoner Michaelis dan Maud Menten mengajukan suatu model. Pada kelajuan yang maksimum (Vmax). semakin banyak enzim bebas yang diubah menjadi kompleks substrate-enzim ES. pertama kembali terurai menjadi E dan S dengan konstanta kecepatan k2. Kompleks ES kemudian mengalami 2 kemungkinan penguraian yaitu. Hal ini ditunjukkan oleh kurva kejenuhan di samping. Vmax hanyalah salah satu konstanta . bahwa dalam suatu reaksi enzim selalu terbentuk senyawa peralihan ES. Pembentukan senyawa kompleks ES dari E dan S berlangsung dengan konstanta kecepatan k1. semua tapak aktif enzim akan berikatan dengan substrat. Harga V dari suatu reaksi enzimatik pada umumnya sangat tergantung pada konsentrasi substrat. dengan asumsi tidak ada P yang dapat diubah lagi menjadi S. konsentrasi substrat ditingkatkan sampai laju pembentukan produk yang terpantau menjadi konstan.Elsa Amalia 3425090138 Biologi 2009 B. sampai mencapai kecepatan tetap. atau melanjutkan reaksi dengan menghasilkan produk (P) dan E dengan konstanta k3. penguraian. Semakin tinggi konsentrasi substrat reaksi enzim semakin cepat. Untuk menentukan kelajuan maksimum suatu reaksi enzimatik. Kinetika enzim Dalam reaksi enzim dikenal kecepatan reaksi hidrolisis.

yang merupakan jumlah molekul substrat yang dapat ditangani oleh satu tapak aktif per detik. yang diturunkan berdasarkan asumsi difusi bebas dan pertumbukan acak yang didorong secara termodinamik. Konstanta lainnya yang juga berguna adalah kcat. asetilkolinesterase. Juga disebut sebagai konstanta kespesifikan dan memasukkan tetapan kelajuansemua langkah reaksi. dan ini dapat menunjukkan seberapa kuatnya pengikatan substrat ke enzim.Elsa Amalia 3425090138 Biologi 2009 kinetika enzim. ia dapat digunakan untuk membandingkan enzim yang satu dengan enzim yang lain. Kurva kejenuhan suatu reaksi enzim yang menunjukkan relasi antara konsentrasi substrat (S) dengan kelajuan (v) Efisiensi suatu enzim diekspresikan oleh kcat/Km. Setiap enzim memiliki nilai Km yang berbeda-beda untuk suatu subtrat. Karena konstanta kespesifikan mencermikan kemampuan katalitik dan afinitas. Contoh enzim yang memiliki sifat seperti ini adalah karbonat anhidrase. β-laktamase. Hal ini diekspresikan oleh konstanta Michaelis-Menten (Km). Gambar 5. dan superoksida dismutase. katalase. banyak proses-proses biokimia dan selular yang . setiap penumbukkan enzim dengan substratnya akan menyebabkan katalisis. ataupun enzim yang sama dengan substrat yang berbeda. Namun. fumarase. Pada titik ini. melainkan oleh laju difusi. Enzim dengan sifat demikian disebut secara katalitik sempurna ataupun secara kinetika sempurna. Kinetika Michaelis-Menten bergantung pada hukum aksi massa. Konstanta kespesifikan maksimum teoritis disebut limit difusi dan nilainya sekitar 108 sampai 109 (M-1 s-1). dan laju pembentukan produk tidak dibatasi oleh laju reaksi. yang merupakan konsentrasi substrat yang diperlukan oleh suatu enzim untuk mencapai setengah kelajuan maksimumnya. Jumlah substrat yang diperlukan untuk mencapai nilai kelajuan reaksi tertentu jugalah penting.

Enzim α-amilase dimiliki oleh family endo-amilase yang mengkatalis awal hidrolisis pati menjadi oligosakarida yang lebih pendek melalui . α-amilase termasuk ke dalam golongan enzim kelas 1. sehingga memiliki E.3. maltosa. seperti tumbuhan.1. Struktur molekuler dari enzim ini adalah α-1.2.Elsa Amalia 3425090138 Biologi 2009 menyimpang dari kondisi ideal ini. α-amilase ini memiliki beberapa sisi aktif yang dapat mengikat 4 hingga 10 molekul substrat sekaligus. hidrolase.C. binatang. Enzim amilase Enzim amilase adalah enzim yang mengkatalis hidrolisis pada ikatan α-1-4 glikosidik pada produk pati dengan berat molekul rendah. kinetika MichaelisMenten fraktal dapat diterapkan. dan mikroorganisme. Pada situasi seperti ini. dan menunjukkan kerusakan pada ikatan glikosida. Bersama dengan enzim pendegradasi pati lain. 2. dengan katalis yang spesifik. Amilase mempunyai struktur 3 dimensi yang mampu mengikat substrat. Struktur tiga dimensi amilase Sifat dan Fungsi Enzim α-Amilase Enzim α-amilase (α-1-4-glucan-4-glucanohydrolase) dapat ditemukan pada kelenjar ludah manusia. disebabkan oleh kesesakan makromolekuler (macromolecular crowding). α-amilase pada manusia adalah enzim yang mengandung kalsium dan tersusun dari 512 asam amino pada rantai tunggal oligosakarida dengan berat molekul 57. pulpulanase.4glukanohidrolase.6 kDa. Artikel-artikel terlampir 3.1. Gambar 6. Enzim amilase dapat diperoleh dari bermacam-macam sumber. seperti glukosa. perpisahan fase enzim/substrat/produk. dan maltotriose. dan pergerakan molekul secara satu atau dua dimensi.

kadar maltosa atau mengukur viskositas dan jumlah terbentuknya gula pereduksi pada aktivitas optimumnya secara normal yaitu pH 4.5 -amilase stabil pada kisaran pH 5. Energi aktivasi untuk reaksi yang dikatalis enzim lebih rendah dari reaksi tanpa enzim.Elsa Amalia 3425090138 Biologi 2009 pemecahan ikatan α-D-(1-4) glikosidik. Amilase. Reaksi tanpa enzim berlangsung lambat. Reaksi Enzim α-amilase Amilase merupakan enzim yang berfungsi untuk menghidrolis amilum (pati) menjadi gula-gula sederhana seperti dekstrin dan glukosa.8 – 6. .5 – 8. Penjelasan mengenai: a. Alpha-amilase pada umumnya aktif bekerja pada kisaran suhu 25 C – 95 C. membutuhkan suhu dan tekanan yang tinggi. Reaksi biokimia dapat berlangsung lebih cepat karena dapat menurunkan energi aktivasi. Aktivasi enzim Enzim mempunyai peranan penting dalam metabolisme karena mengendalikan reaksi-reaksi biokimia dalam tubuh. Enzim amilolitik lain berperan dalam proses pemecahan pati. namun α-amilase berkontribusi paling penting dalam inisiasi pada proses ini.Enzim bekerja dengan mengikat substrat dan menciptakan jalan reaksi yang berbeda yang mempunyai fase transisi lebih rendah dibandingkan reaksi tanpa enzim. yaitu enzim yang menguraikan amilum (suatu polisakarida) menjadi maltosa 9 suatu disakarida).0. Enzim mempercepat reaksi tetapi tidak mengubah keseimbangan reaksi atau ΔGº (selisih energi bebas standar/perbedaan antara energi reaktan dengan energi produk). 4. 2 (C6H10O5)n + n H2O n C12H22O11 Pada Protein Data Bank (PDB) amilase memiliki kode panggil 1SMD. Enzim penting untuk menurunkan energi aktivasi untuk memulai suatu reaksi. Ikatan gula residu maupun ikatan α-1-6 dapat dapat dipecah oleh α-amilase. αamilase ditentukan dengan mengukur hasil degradasi pati yang diamati dari penurunan kadar pati larut. Enzim memberikan lingkungan yang spesifik di dalam sisi aktifnya sehingga reaksi secara energik dapat lebih mudah terjadi.

sehingga enzim dapat aktif mereaksikan substrat menjadi produk. Kontrol ekspresi protein Kontrol ekspresi gen (protein) merupakan proses bagaimana informasi yang ada di dalam DNA dikontrol sehingga bisa di copy melalui proses transkripsi dalam organisme eukariot. Apabila enzim mennagkap substrat maka penghambat tidak dapat terikat pada enzim. Enzim alosterik mempunyai dua sisi aktif. sehingga substrat tidak dapat diakatalisis dan tidak menghasilkan produk.Elsa Amalia 3425090138 Biologi 2009 Gambar 7. Modulasi Alosterik Enzim alosterik adalah enzim yang memiliki sisi lain selain sisi katalitik. Apabila ada senyawa yang dapat memasuki bagian yang menangkap penghambay maka enzim menjadi tidak aktif. Kemudian diikuti tahap translasi yang akhirnya menghasilkan polypeptida. yaitu pada bagian yang menangkap substrat dan bgian yang menangkap penghambat. Struktur senyawa penghambat alosterik tidak mirip dengan struktur substrat. c. yaitu RNA processing. maka dalam hal ini tidak termasuk dalam kategori bahwa gen tersebut telah terekspresi atau dengan kata lain tidak terjadi ekspresi gen. Di dalam organisme eukariot ada tahapan proses tertentu sebelum menghasilkan RNA. Jika dalam proses tersebut ada tahapan yang tidak terjadi. Hasil proses transkripsi adalah hn RNA (transkrip primer). Grafik aktivasi enzim b. senyawa penghambat tersebut merupakan penghambat alosterik. Pengikatan penghambat alosterik pada enzim menyebabkan enzim tidak aktif. .

Elsa Amalia 3425090138 Biologi 2009 Gambar 8. Kerja spesifik pada enzim ini berdasarkan pada teori Gembok dan Kunci (Lock and Key). Di mana pada salah satu sisi enzim terdapat bentuk tempat aktif yang hanya dapat berpasangan tepat sama dengan bentuk permukaan substrat yang sesuai. sehingga satu dapat dikatakan bahwa enzim hanya dapat digunakan untuk satu jenis substrat. Modulasi enzim alosterik d. . One enzyme one substrate Enzim bekerja spesifik. yang artinya bahwa enzim hanya dapat bekerja pada satu substrat.

Sign up to vote on this title
UsefulNot useful