PENGANTAR

ILMU NUTRISI TERNAK

DR. IR. WAHYU WIDODO, MS

i

KATA PENGANTAR Alahmdulillah, segala puji bagi Allah SWT.yang telah memberikan kehidupan bagi makhluk hidup di alam semesta. Dengan kebesaran-Nya manusia dapat menjadi khalifah di bumi dan dengan keagungan-Nya manusia dapat berfikir. Sholawat bagi Kanjeng Nabi Besar Muhammad SAW. Yang memberi penerangan bagi manusia menuju jalan kesempurnaan hidup melalui kitab suci Al Qur’an dan Sunnahnya. Semoga amal beliau tetap berlimpah dan berlanjut selamanya. Betapa beratnya merangkai ide, membentuk konsep, memadukan kata dan menyusun kalimat menjadi sebuah buku. Betapa bahagiannya ketika kata akhir dapat diselesaikan dan akhirnya terkumpul ribuan kata yang berjudul “Pengantar Ilmu Nutrisi Ternak”. Sebuah proses yang memerlukan perjuangan yang cukup melelahkan. Tetapi tidak terlupakan jasa banyak fihak yang mendorong penulisan buku ini sehingga menjadi bentuk seperti saat ini. Terima kasih yang pertama saya sampaikan pada orang tua, mertua, istri dan anak, saudara dan semua yang masih mempunyai hubungan kekerabatan. Kepada Pimpinan Universitas Muhammadiyah Malang, Fakultas Peternakan UMM, Lembaga Penelitian UMM, dan semua fihak yang telah mendorong selesainya penulisan buku ini. Semoga amal baik semua fihak mendapat balasan yang lebih di hadirat Allah SWT. Akhirnya segala suatu perbuatan mestilah tidak sempurna. Saya mohon maaf pada semua fihak apabila masih banyak kekurangan yang terjadi, baik sebelum, selama dan setelah penulisan buku ini. Insya Allah kekurangan tersebut akan selalu menjadi perhatian dan perbaikan saya selanjutnya. Amin.

ii

Dorongan Istri dan Anak yang menyebabkan buku ini selesai Sehingga layak penghargaan disampaikan pada mereka Semoga lestari amal kebaikan di dunia

iii

........................................................................................................................2.... Pembentukan Polipeptida.....2............................................................20 3..........................2.............................................................................22 3.........................................................iv DAFTAR TABEL...................3.......7...............................................................47 5........ Metabolisme Energi dari Karbohidrat..........................................................................................42 5..........................................................2.........6..........15 LEMAK DAN METABOLISMENYA... Klasifikasi Lemak..............46 5.........................................6...2...............................4.......................5 2.....................1 BAB 2 ...............34 4..46 5.......15 3...................................................ii DAFTAR ISI...........................5 KARBOHIDRAT DAN METABOLISMENYA...............................2.....................................................26 PROTEIN DAM METABOLISMENYA......................... Klasifikasi Protein ..................................................................................... Pengaruh Lemak pada Ternak..........................................2..................47 5.....9............................44 5...................................10................................................................. Vitamin B2 (Riboflavin)................................................................................ Sumber dan Defisiensi Vitamin...............................................................43 5..............................................37 4........... Siklus Metabolisme Energi dari Protein..........................2..................................................................... Kegunaan...........................1......................................DAFTAR ISI KATA PENGANTAR.............................................2................................................................................................5..........4.16 3...........................26 4......................................45 5........................... Oksidasi asam lemak ...........................3.. Vitamin B6 (Piridoksin)........1..................2...1............... Kebutuhan dan Defisiensi Protein pada Ternak........................................................................................6 2.............................. Biotin.................................. Pencernaan dan Penyerapan Protein.............................................................................. Vitamin B5 (Asam pantotenat)................ Sintesa Lemak....................................................................................23 BAB 4 .........8..........................................................1.... Pencernaan dan Penyerapan Karbohidrat............................. Klasifikasi asam lemak.......................... Pengertian Karbohidrat..... Vitamin C (Asam askorbat)........1 PENDAHULUAN...........................15 3.................. Niacin (asam nikotinat).................................5..................4.............41 5................6............................................................................................................................................... Asam folat (asam "pteroylglutamic").......... Vitamin A (antixeroptalmia)... Transport Lemak ke Jaringan.............29 4......5 2...2.........8 BAB 3...............................................17 3......................................................................................................................................................................................................................vii BAB 1 ................2....42 5......................3.............. Vitamin B12 (Kobalamin)............................2..........3..38 BAB 5.............. Siklus urea....................................................44 5........................ Vitamin B1 (Tiamin)...............26 4......5.................................2.........2......................48 iv ..41 VITAMIN DAN METABOLISMENYA.......................41 5............1........... Klasifikasi vitamin.......................................31 4..........

........................3.......................58 6..... Klasifikasi Mineral..........................................3...........................................................................................................................................................71 7......... Cyclopropionid.......64 BAB 7 .......3................... Vitamin D (anti rakhitis)...... Sumber.55 6.....................57 6........................................................................... Vitamin E (tokoferol)......................2......................2............................................ Natrium...53 6..................................................................... Tembaga.........................2......2...................2....2......................................49 5..... Gosypol....................3.......... Aflatoksin.....................................................2............................. Fosfor.............................2.2.................................................... Kalsium.............................................2....................................................................54 6................................................................................. Glikosida.......83 7............................................1.....2........................... Molibdenum..................................................70 7.......................................62 6............................................................................76 7......2.......... Lemak..71 7..........................2.............2.................................. Klasifikasi Anti Nutrisi pada Unggas Berdasarkan Struktur Kimia... Yodium..............2......................85 7........................61 6.....................................................8..... Sumber dan Defisiensi Mineral...........58 6..............12......................72 7.........................5........................................ Vitamin K ..................................................12................................. Magnesium......70 7....12...................2...........................71 7......... Mikotoksin..........3......................... Alkaloid.......7........4.71 7........ Biosintesa dan Pengaruh Anti Nutrisi Utama pada Ternak........... Asam amino dan turunan asam amino...............69 7............................................4................70 7............................................ Glikoprotein........................................................... Senyawa fenol ..... Karbohidrat ..........2....................................................6.....................................2................................2............7.........65 ANTI NUTRISI PADA UNGGAS.9....................................................................................... Mimosin..72 7..............8..............70 7........60 6...1......52 MINERAL DAN METABOLISMENYA.......................2... Besi.........87 v ............. Protein.......................2..14.............3.5.............5.......2.......................7.. Sesquiterpen lakton................................52 6.......................................................................................2............2.................................2.........3.........................................................................56 6.....................................................11................. Substansi metal-binding.................... Kalium..............................13................................ Anti Tripsin........................................................ Glikolipid........................................ Kasifikasi Anti Nutrisi.............................10................................................................81 7.................3.................................................................................................................................................10......... Anti Nutrisi lain...........................11.........................52 6...............53 6......................................................................................2...................80 7......50 5......................................................................3........72 7..........................................3......................................................2.......2.........................2... Resin.2............................ Patulin.............71 7...............................1....5........................................3...................69 7.........9.......................... Tannin..70 7.....1.......6................2....................2...75 7..69 7.............72 7.........6.... Mangan ...................1....................13..... Kegunaan.... Selenium...............65 7........................ Glukosida sianogenik.............11............51 BAB 6...........2....... Seng....4..................................................................................................60 6..8....................65 7...........................................2...............................2................

................................................127 DAFTAR PUSTAKA.........103 8............2...........116 8....2....11...... Cara pengamatan imbangan efisiensi protein......................... Analisa proksimat.................3.......................................................................... Analisa mineral................................ Lemak abdominal................................16.....5.............................9.......................115 8.. Cara pengamatan berat bulu.................. Cara pengamatan SGPT (Serum Glutamat Piruvat Transferase)......................20................. Kandungan protein daging ........................6.................................. Cara pengamatan kadar kreatinin..................9.19.. Analisa serat (van Soest)....115 8...3.....................3........116 8.. Analisa asam amino.........126 8................. Cara pengamatan SGOT (Serum Glutamat Oksalat Transferase) ..................................................... Uji kimiawi...................18........... Cara pengamatan glukosa darah...............108 8........89 7.2............3..........3......14..... Evaluasi Pakan dengan Uji Fisik................................................... Kandungan lemak daging...............17.........................................1...2.............94 8.. Solanin.......3..............120 8................4........................109 8....................... Berat karkas...........3.............................3....................................................12.94 8..............................................122 8........................................111 8...................117 8.................... Uji Biologis pada Ternak......................................2................127 vi ............................3...............................................15..................... Cara pengamatan retensi nitrogen ...3.116 8.3................................. Cara pengamatan protein darah.......124 8........................................3....................4........... Asam Penisilat.................124 8...3............................................10...120 8....................... Imbangan daging dan tulang.92 8................... Cara pengamatan kandungan Hemoglobin (Hb) menurut metode Sahli ................................................115 8....................................................... Cara pengamatan pertambahan bobot badan........................................... Cara pengamatan konversi pakan...............3...............3................3...........3...............................10.................................................93 8.................115 8...3......... Cara pengamatan berat hati..............3............... Cara pengamatan nilai biologis pakan ........2.....92 EVALUASI PAKAN.3.............3.......................3..............................................................................1.................................8.............................2.................................................7........119 8........3....116 8..........90 BAB 8...............................7.................... Cara pengamatan berat ginjal.....................3....... Analisa Energi................................117 8.......................................125 8.........................114 8...........21............................................................................5..........................1............ Cara pengamatan kadar BUN (Blood Urea Nitrogen)... Cara pengamatan konsumsi pakan..116 8.........................................3..13....2..................................115 8.........................3............................................

.......... Penggolongan anti nutrisi berdasarkan efek metabolisme...................................................................16 Tabel 3..68 vii .............2.66 Tabel 7....................... Asam-asam lemak jenuh.................. Perbedaan oksidasi dengan biosintesis asam palmitat................ Penggolongan anti nutrisi berdasarkan asal tanaman............................. Penggolongan anti nutrisi berdasarkan fisiologis.............1...........1........3.............1......23 Tabel 4....... Asam-asam lemak tidak jenuh..17 Tabel 3. Posisi masing-masing asam amino dalam pembentukan ikatan peptida........4.........65 Tabel 7....DAFTAR TABEL Tabel 3..................2..........52 Tabel 7...................... 32 Tabel 6......3........... Penggolongan anti nutrisi berdasarkan famili tanaman....... Klasifikasi mineral esensial..............1..............67 Tabel 7.........

viii .

Demikian juga setelah diperdalam oleh para peneliti ternyata turunan karbohidrat tersebut masih juga dapat dipecah lagi menjadi senyawa yang lebih kecil lagi. disakarida. Kemudian menyusul penemuan zat-zat makanan yang lebih mikro lagi yang biasanya merupakan bagian dari zat-zat makanan di atas. sementara yang lain tidak ?. Mereka mengamati bahwa manusia yang tidak atau kurang makan akan sakit. protein. sementara buah lain rasanya asam ? Mengapa sayuran tersebut berwarna hijau. sehingga diketemukanlah komponen dasar pembentuk karbohidrat. apakah diperlukan oleh manusia? Pertanyaan-pertanyaan itu muncul dari rasa skeptis terhadap kepentingan ilmu nutrisi. rahasia makanan semakin terkuak. vitamin dan mineral. Mula-mula ditemukanlah zat-zat makanan yang mempunyai kegunaan besar bagi manusia maupun hewan. Karbohidrat misalnya. Mengapa buah tertentu rasanya manis. monosakarida terdiri dari fruktosa. galaktosa. Sekarang para ilmuwan maupun peneliti sudah dapat mengetahui bahwa komponen dasar kimia karbohidrat adalah Karbon. lemak. oligosakarida dan polisakarida. Komponen dasar zat makanan lainnya umumnya terdiri dari gabungan ketiga unsur kimia tersebut di atas ditambah dengan 1 . Mulamula mereka secara sederhana dapat menemukan makanan yang berguna bagi manusia maupun hewan dan mana yang tidak berguna. Hal-hal semacam inilah yang harus dijelaskan sehingga dapat membuka wawasan setiap orang tentang pentingnya ilmu nutrisi. Seperti misalnya. Setelah diteliti lagi ternyata turunan monosakarida tersebut masih dapat dibagi-bagi lagi. Mereka mengamati juga apabila makanan tersebut pahit pasti tidak baik bagi tubuh. mengapa makanan ini berguna. Mengapa-mengapa tersebut semakin mengumpul dan menggumpal dalam bentuk tanda tanya yang semakin membesar.BAB 1 PENDAHULUAN Apa itu ilmu nutrisi. setelah diteliti lebih dalam ternyata merupakan kumpulan senyawa yang dapat diklasifikasikan lagi sebagai monosakarida. Dari tahun ke tahun. Penemuan tersebut dimulai dari adanya karbohidrat. mengapa ada ilmu nutrisi. Hidrogen dan Oksigen. manosa dan glukosa. sementara yang lain berwarna putih ?. Pertanyaanpun berkembang.

Maka semakin bersemangatlah para ahli nutrisi untuk meneliti lebih jauh lagi. khusus untuk protein masih mempunyai jalan sendiri untuk sistem metabolismenya selain yang di atas. yaitu sistem 2 . H. Pada prinsipnya ketiga zat makanan utama yaitu karbohidrat. tubuh sudah mengatur dengan cermat. O dan N yang memang merupakan unsur kimia yang banyak terdapat di alam. melahirkan dan lain-lain. Kecuali mineral yang umumnya hanya terdiri dari satu unsur kimia. zat-zat makanan tersebut berguna untuk apa dalam tubuh ? Dari sini berkembanglah penelitian tentang metabolisme zat makanan dalam tubuh yang menjadi inti dari peredaran zat-zat makanan dalam tubuh. energi dari karbohidrat disimpan dalam bentuk glikogen dalam darah dan hati. bertelur. Metabolisme terdiri dari katabolisme (pemecahan) dan anabolisme (pembentukan).Nitrogen untuk protein. Apabila pembentukan energi berlebihan. Ciri kemakmuran suatu bangsa dapat dilihat dari timbunan lemak tubuh rakyatnya. jalur pertama lemak adalah oksidasi dan jalur pertama protein adalah deaminasi. lemak dan protein akan mengalami proses pemecahan menjadi bagian-bagian yang lebih kecil lagi melalui dua jalur metabolisme utama. Apabila masih berlebihan lagi tubuh akan terus menyimpan sehingga bentuk tubuh akan menjadi tidak karuan. Sementara itu energi lainnya disimpan dalam bentuk timbunan lemak di seluruh tubuh. Pertanyaan selanjutnya yang akan muncul adalah. Setelah melewati jalur pertama tersebut. apabila timbunan semakin banyak bararti rakyat semakin makmur. Protein ternyata merupakan kumpulan dari peptida yang apabila dipecah lagi akan ditemukan komponen-komponen asam amino. Tanpa energi. tetapi dalam makanan ataupun di alam umumnya berbentuk senyawa yang mengandung komponenkomponen C. makluk hidup tidak akan dapat berbuat apa-apa dan tidak akan menjadi apa-apa. ataupun unsur-unsur kimia lainnya yang akan membentuk suatu senyawa. Energi tersebut berguna untuk aktivitas makluk hidup seperti bergerak. suatu zat pembentuk dasar kehidupan. karena dapat mengkonsumsi makanan secara berlebihan. Siklus tersebut dinamakan dengan siklus asam sitrat atau siklus Krebs. seperti tong. ternyata lemak merupakan kumpulan dari asam-asam lemak ditambah dengan gliserol. bernafas. Jalur pertama karbohidrat adalah glikolisis. Lemak demikian juga. Sementara itu. ketiganya akan bertemu dalam satu siklus untuk menghasilkan energi.

Fungsinya adalah untuk tumbuh dan berkembangnya makluk hidup. menghancurkan. fungsinya adalah untuk menarik perhatian serangga untuk datang dan mengisap zat-zat makanan dari mawar tersebut. Anti nutrisi adalah istilah zat-zat makanan yang ada dalam tanaman yang apabila dikonsumsi hewan ataupun manusia menyebabkan kekurangoptimalan fungsi hidup. dalam sistem peredaran darah. Pada banyak tanaman. Penyerangan tersebut sudah dapat dimulai pada waktu masih dalam bahan makanan. Semakin kuning warna urine rakyat. Diharapkan dari serangga tersebut nantinya dapat mempertemukan putik dan serbuk sari mawar. tubuh dengan bijaksana akan mengeluarkan sisa protein tersebut melewati urine. lignin menghambat ketersediaan protein untuk dikonsumsi hewan ataupun manusia karena sebagian molekul protein dikelilingi oleh lignin.metabolisme dalam ribosom sel untuk sintesis asam amino menjadi protein jaringan-jaringan tubuh. Pada tanaman. produksi dan reproduksi hewan ataupun manusia tersebut. Misalnya. Pada bagian metabolisme sekunder inilah pada tanaman muncul hasil metabolit berupa anti nutrisi. Anti nutrisi adalah lawannya nutrisi. sewaktu nutrisi masih dalam bahan makanan yang nekat menghambat ketersediaan nutrisi tersebut salah satunya adalah lignin. sedangkan warna semakin bening menunjukkan kekurangan protein. Selain jalur utama tersebut semuanya dinamakan dengan jalur metabolime sekunder. Contohcontohnya antara lain. ciri kemakmuran suatu bangsa juga dapat dilihat dari warna urine rakyatnya. allelopati pada alangalang berguna sebagai racun pada tanah supaya tanaman lain tidak dapat tumbuh di sekitar alang-alang dan dalam tataran persaingan adalah untuk menyingkirkan tanaman lain. Apabila masukan (intake) protein berlebihan. Sementara lignin sendiri 3 . Kerjanya adalah menghambat. anti nutrisi ini biasanya berguna biasanya untuk sistem pertahanan dan kelestarian hidup tanaman tersebut. karena rakyat tersebut mendapat makanan tinggi protein secara berlebihan. Sama seperti timbunan lemak diatas. Warna kuning menandakan masih banyak sisa protein. dalam sistem metabolisme tubuh ataupun pada saat nutrisi sudah menjadi bagian jaringan tubuh. Maka lestarilah mawar tersebut dari generasi ke generasi selanjutnya. waktu masuk dalam saluran pencernaan. Pada tanaman mawar yang mempunyai minyak atsiri berbau harum. mengusir nutrisi yang menjadi lawannya dengan berbagai cara. semakin makmur rakyatnya.

tubuh sudah bersusah payah membangun jaringan-jaringan tubuh untuk hidup dan berkembang yang umumnya terdiri dari ikatan-ikatan protein. Contoh anti nutrisi yang kerjanya dalam peredaran darah adalah asam sianida yang banyak terdapat dalam bungkil biji karet ataupun singkong. Asam sianida dalam darah akan berikatan dengan hemoglobin membentuk ikatan sianoglobin.susahnya bukan main untuk dicerna. 4 . Kalau tidak percaya. sudah begitu dengan ringannya papain mendegradasikan protein tersebut menjadi bagian-bagian yang lebih kecil lagi. silakan memakan kulit pohon mangga yang banyak mengandung lignin sekaligus didalamnya mengandung protein. Tannin tersebut apabila dalam saluran pencernaan akan berikatan dengan protein sehingga protein tidak dapat diserap oleh usus. Anti nutrisi papain lebih kejam lagi. Akibatnya oksigen yang mestinya diangkut darah untuk kegiatan metabolisme tubuh tinggal menggigit jari. Contoh penghambatan dalam saluran pencernaan adalah tannin yang banyak terdapat dalam tanaman sorgum.

Bentuk disakarida yang umum adalah sukrosa. kulit oil.4). dan bentuk inilah yang terdapat dalam darah. Selubiosa adalah sakarida yang terbentuk dari sesulosa sebagai hasil kerja enzim selulose yang berasal dari mikroorganisme. laktosa dan selobiosa. trisakarida dan polisakarida. Pentosa terdiri dari arabinosa. disakarida. dan xilosa. Heksosa terdiri dari fruktosa. galaktosa. Sukrosa merupakan gabungan dari glukosa dan fruktosa dengan ikatan α (1. Glukosa (dekstrosa) terdapat dalam madu.5) yang dikenal sebagai gula dalam kehidupan sehari-hari. Disakarida dibentuk oleh kombinasi kimia dari dua molekul monosakarida dengan pembebasan satu molekul air. Hidrogen dan oksigen biasanya berada dalam rasio yang sama seperti yang terdapat dalam molekul air yaitu H2O (2H dan 1O). maka akan semakin sulit dicerna. maltosa. Heksosa bersifat lebih umum dan lebih penting dalam pakan dibandingkan dengan monosakarida lainnya.BAB 2 KARBOHIDRAT DAN METABOLISMENYA 2. Sukrosa umumnya terdapat dalam gula tebu. Pentosa terdapat di alam dalam jumlah sedikit. Fruktosa (levulosa) terdapat bebas dalam buah yang masak dan dalam madu. Klasifikasi karbohidrat menurut urutan kompleksitas terdiri dari monosakarida. gula bit serta gula mapel. Pentosa dapat dihasilkan melalui hidrolisis pentosan yang terdapat dalam kayu. Selubiosa merupaka gabungan dari glukosa dan glukosa dengan ikatan β (1 . Laktosa (gula susu) terbentuk dari gabungan galaktosa dan glukosa dengan ikatan β (1 4). ribosa. Maltosa terbentuk dari proses hidrolisa pati. Pengertian Karbohidrat Karbohidrat mempunyai komposisi kimia yang mengandung C. 5 . H dan O. Maltosa merupakan gabungan glukosa dan glukosa dengan ikatan α (1 -4). jerami. Galaktosa berada dalam senyawa dengan glukosa membentuk laktosa (gula susu). Monosakarida atau gula sederhana yang penting mencakup pentosa (C5H10O5) yaitu gula dengan 5 atom C dan heksosa (C6H12O6). manosa dan glukosa. janggel jagung.1. Semakin kompleks susunan komposisi kimia.

ikatan α (1 .4)] dan amilopektin [ikatan α (1 . sifatnya lebih kompleks dan tahan terhadap hidrolisa dibandingkan dengan pati. Glikogen dan pati merupakan bentuk simpan atau cadangan untuk gula.2. glikogen. apabila terurai akan menjadi dekstrin [glukosa. dekstrin. inulin dan pati.6)]. Pencernaan dan Penyerapan Karbohidrat Karbohidrase merupakan enzim-enzim yang memecah karbohidrat menjadi gula-gula yang lebih sederhana. tetapi ada juga pentosan yang tersusun oleh gula pentosa. disamping juga ada yang dalam bentuk campuran yaitu kitin.6)]. Dalam jumlah tertentu terdapat dalam gula bit dan biji kapas. hemiselolusa.6)] yang terdapat dalam hati dan otot. Glikogen larut dalam air dan hasil akhir hidrolisa adalah glukosa. Selulosa [glukosa. Sebagian besar cadangan karbohidrat dalam tubuh hewan berada dalam bentuk glikogen [glukosa. Pati terdiri dari α amilosa [ikatan α (1 . ikatan β (1 . Rafinosa terdiri dari masing-masing satu molekul glukosa. kemudian menjadi maltosa dan akhirnya menjadi glukosa. khususnya dalam tanaman yang disebut artichke Yerusalem (seperti tanaman bunga matahari). Polisakarida ini merupakan cadangan (sebagai ganti pati). Pati merupakan persediaan utama makanan pada kebanyakan tumbuh-tumbuhan.Trisakarida terdiri dari melezitosa dan rafinosa. ikatan α (1 . Amilase berfungsi merombak pati menjadi gula-gula yang lebih sederhana.4)] menyusun sebagian besar struktur tanaman.4) dan α (1 . Inulin digunakan untuk pengujian clearance rate pada fungsi ginjal karena zat tersebut melintas dengan bebas melalui glomerulus ginjal dan tidak di sekresi atau diserap oleh tubuh ginjal. Melezitosa terdiri dari dua molekul glukosa dan satu molekul fruktosa.1)] adalah polisakarida yang apabila dihidrolisa akan dihasilkan fruktosa. galaktosa dan fruktosa. 2. ikatan β (2 . 6 . Inulin [fruktosa. Heksosan terdiri dari selulosa. Kebanyakan polisakarida berbentuk heksosan yang tersusun dari gula heksosa.4) dan α (1 .4) dan α (1 . Polisakarida tersusun atas sejumlah molekul gula sederhana. Polisakarida heksosan merupakan komponen utama dari zat-zat makanan yang terdapat dalam bahan asal tanaman. musilage dan pektin. Pati merupakan sumber energi yang sangat baik bagi ternak. Kitin merupakan polisakarida campuran yang terdapat dalam eksoskeleton (kulit yang keras) pada berbagai serangga.

karbohidrat khas hewan. disakarida tersebut dihidrolisis. Glikogen. terutama dalam sel-sel hati dan otot. berfungsi sebagai simpanan jangka pendek. Pati yang tidak dirombak dalam proventrikulus oleh amilase air liur. Reaksi kebalikannya. mengontrol pengambilan glukosa oleh sel-sel dan sintesis glikogen. sukrosa dan laktosa dirombak oleh enzim-enzim khusus yaitu maltase. Hormon insulin yang dihasilkan oleh kelompok-kelompok sel endokrin pankreas. Pada waktu masuk ke batas ini. Sebagian besar penyerapan merupakan suatu proses aktif dan bukan sekedar suatu proses yang pasif. Tetapi enzim-enzim tersebut terdapat pada permukaan mikrovilus yang merupakan batas dari sel absorpsi vilus tersebut.Oligisakaride memecah trigliserida menjadi gula sederhana. karena yang bekerja hanyalah kekuatan fisik dalam bentuk penyerapan pasif. setelah unggas mati. kelebihan gula yang diserap dari usus diambil oleh sel hati dan diubah menjadi glikogen. sepanjang epitelnya masih hidup dan tidak rusak. Glikogen dapat disimpan dalam kebanyakan sel. Hal ini terbukti karena ekstrak bebas sel dari cairan usus hanya mengandung sedikit enzim tersebut. Hal ini diperlihatkan dari kemampuan sel-sel epitel untuk menyerap secara selektif zat-zat seperti glukosa. di samping itu sukrosa menghasilkan juga fruktosa. Disakarida sukrosa dan maltosa dihidrolisis oleh sukrase dan maltase. sekrase dan laktase. Monosakarida ini juga diabsorpsi oleh sel-sel absorpsi. Enzim-enzim ini dan enzim-enzim yang lain yang dihasilkan oleh sel-sel usus tidak sepenuhnya terdapat dalam keadaan bebas di dalam rongga usus. Peningkatan gula dalam darah merangsang sel-sel pankreas untuk memproduksi insulin. yang dapat dipergunakan secara cepat jika gula yang tersedia dalam darah atau tempat lain telah habis. Dalam cairan usus mungkin terdapat juga sedikit amilase. dalam lingkungan netral usus dengan cepat diubah menjadi maltosa oleh amilase pankreas. yaitu pulau Langerhans. galaktosa dan fruktosa dalam konsentrasi yang tidak sama. Sekresi saliva umumnya mengandung enzim amilase. dan laktosa menghasilkan galaktosa. tetapi mekanisme transport aktifnya belum dapat dipastikan. Akan tetapi. yaitu perombakan glikogen 7 . Insulin diangkut melalui darah ke seluruh tubuh tempat zat ini merangsang sintesis glikogen dalam sel otot dan hati. Pada waktu melalui hati. ketiga macam gula sederhana itu akan melintasi mukosa dengan kecepatan yang sama. Glukosa diserap lebih cepat dari fruktosa. semua menghasilkan glukosa. Disakarida maltosa.

Di dalam hati. Reaksi tahap ketiga adalah pemasukan gugus fosfat dari ATP. dikatalisis oleh fosfofruktokinase dengan ion Mg2+ sebagai kofaktor dan terbentuklah fruktosa-1. yang dikatalisis oleh fosfoheksoisomerase. Disini terjadilah proses glikolisis tahap pertama yang dimulai dengan reaksi antara glukosa dengan ATP (adenosin tri phosphat) dengan adanya enzim glukokinase (yang memerlukan ion Mg2+ sebagai kofaktor) dalam rangka melakukan fosforilasi (pemasukan satu gugus fosfat) glukosa menjadi glukosa-6-fosfat. sebagian besar monosakarida dibawa oleh aliran darah ke hati. sehingga glikogen otot hanya dapat dipergunakan sebagai penimbunan energi untuk sel otot. Dapat dikatakan disini. Fruktosa-1.6-difosfat dengan meninggalkan lagi ADP.menjadi glukosa diatur oleh enzim pankreas. Tetapi sel-sel otot tidak mempunyai enzim untuk mengubah glukosa-6-fosfat menjadi glukosa. Setelah proses penyerapan melalui dinding usus halus. Dalam keadaan normal dihidroksiaseton fosfat diubah seluruhnya menjadi gliseraldehida 3-fosfat sehingga kemungkinan hilangnya setengah dari energi molekul glukosa dapat dicegah.3. gliseraldehida 3-fosfat dan dihidroksiaseton fosfat.6-difosfat dengan bantuan enzim aldolase. Tahap8 . dan oleh epinefrin. dengan menghasilkan ADP (adenosin di phosphat). glukagon. dipecah menjadi dua molekul triosa fosfat yaitu 3. pemecahan satu molekul fruktosa 1.6-fosfat menghasilkan dua molekul gliseraldehida 3-fosfat. Selanjutnya terjadi reaksi isomerisasi bolakbalik antara kedua senyawa beratom tiga ini dikatalisis oleh triosafosfat isomerase. Sebagian lain. monosakarida mengalami proses sintesis menghasilkan glikogen. Reaksi tahap keempat merupakan pemecahan senyawa karbohidrat beratom enam menjadi dua senyawa beratom tiga. Metabolisme Energi dari Karbohidrat Metabolisme karbohidrat untuk menghasilkan energi dimulai dari masuknya glukosa asal darah ke dalam sel. 2. atau dilepaskan untuk dibawa dengan aliran darah ke bagian tubuh yang memerlukannya. Reaksi tahap kedua merupakan isomerisasi glukosa-6-fosfat diubah menjadi fruktosa-6-fosfat. oksidasi menjadi CO2 dan H2O. monosakarida dibawa langsung ke sel jaringan organ tertentu dan mengalami proses metabolisme lebih lanjut.

Perubahan enolpiruvat ke asam piruvat terjadi secara spontan. Bagian pertama meliputi tahap reaksi enzim yang memerlukan ATP. yaitu dari gliseraldehida 3-fosfat sampai dengan piruvat. Reaksi ini dikatalisis oleh fosfogliserat kinase (dengan ion magnesium sebagai kofaktor) dengan menghasilkan asam 3-fosfogliserat. yaitu tahap reaksi dari glukosa sampai dengan pembentukan fruktosa 6-fosfat. Reaksi tahap kedelapan adalah enzim enolase melepaskan satu molekul H2O dari asam gliserat 2-fosfat menghasilkan asam fosfoenolpiruvat dengan ion magnesium atau ion mangan sebagai kofaktor. Tahap keenam. Reaksi tahap kesembilan atau terakhir dari glikolisis adalah pembentukan asam piruvat dari asam fosfoenolpiruvat melalui senyawa antara asam enolpiruvat. Bagian kedua meliputi tahap reaksi yang menghasilkan energi (ATP dan NADH).3-difosfogliserat. yang melibatkan reaksi pemasukan satu gugus fosfat dari asam fosfat (buka dari ATP) dan oksidasi molekul aldehida menghasilkan molekul asam karboksilat.3-difosfogliserat adalah suatu ikatan anhidrida yang dalam proses pemecahannya menghasilkan energi untuk pembentukan ATP dari ADP dan Pi. Reaksi tahap kelima merupakan perubahan gliseraldehida 3fosfat menjadi asam 1. Dalam reaksi yang dikatalisis oleh piruvat kinase (ion magnesium atau sebagaikofaktor) gugus fosfat yang dilepaskan oleh fosfoenolpiruvat dipakai untuk mensintesis ATP dari ADP. Reaksi ini dikatalisis oleh gliseraldehida 3-fosfat dehidrogenase dan dirangkaikan dengan reaksi reduksi pembentukan NADH (bentuk reduksi dari nikotinamid adenin dinukleotida) dari NAD+ (bentuk oksidasinya).tahap reaksi satu sampai empat memerlukan energi dan gugus fosfat dari penguraian ATP menjadi ADP. Tahapan glikolisis secara menyeluruh dibagi menjadi dua bagian. dikatalisis oleh fosfogliserat mutase dengan ion magnesium atau ion mangan sebagai kofaktor. Reaksi tahap kelima dalam tahap glikolisis merupakan reaksi pertama yang menghasilkan energi. satu dari dua buah ikatan antara asam fosfat dengan asam gliserat dalam molekul asam 1. Reaksi tahap ketujuh adalah isomerasi asam gliserat 3-fosfat menjadi asam gliserat 2-fosfat. Dari bagian 9 . yang menggunakan dua molekul ATP untuk tiap satu molekul glukosa yang dioksidasi.

Dapat direduksi membentuk asam laktat dan bersifat reversibel. 4. siklus Krebs) untuk melakukan oksidasi dan fosforilasi ADP menjadi ATP dalam sistem sitokrom (ini adalah jalur yang paling sering terjadi pada asam piruvat). setiap molekul glukosa membentuk dua molekul asam piruvat yang kesemuanya terjadi di sito plasma sel. Reaksi yang dikatalisis oleh kompleks piruvat dehidrogenase dalam matriks mitokondria melibatkan tiga macam enzim (piruvat dehidrogenase. Karena satu molekul NADH yang masuk rantai pengangkutan elektron dapat menghasilkan tiga molekul ATP. Dapat dioksidasi menjadi asam oksaloasetat dalam siklus Krebs. 3. Dapat diubah menjadi asam amino alanin melalui transaminasi. Dekarboksilasi piruvat menghasilkan senyawa α-hidroksietil yang 10 . lima macam koenzim tiaminpirofosfat. dan berlangsung dalam lima tahap reaksi.kedua ini dihasilkan dua molekul NADH dan empat molekul ATP untuk tiap molekul glukosa yang dioksidasi (atau untuk dua molekul gliseraldehida 3-fosfat yang dioksidasi). dihidrolipoil transasetilase dan dihidrolipoil dehidrogenase). 5. 6. Dengan demikian keseluruhan proses glikolisis menghasilkan 10 . 1. Dapat masuk ke mitokondria lalu ikut dalam siklus asam trikarboksilat (siklus asam sitrat. Dapat direduksi kembali menjadi asam malat lalu masuk dalam siklus Krebs. 2.2 = 8 molekul ATP untuk tiap molekul glukosa yang dioksidasi. flavin adenin dinukleotida dan nikotinamid adenin dinukleotida). dan ini tergantung pada metabolisme sel waktu itu. Hal ini semua adalah jalur yang mungkin dijalani oleh asam piruvat. Dapat diubah kembali menjadi karbohidrat melalui glikoneogenesis (kebalikan dari glikolisis). Selama proses glikolisis. Piruvat + NAD+ + koenzim A asetilkoenzim A + NADH + CO2 Tahap reaksi pertama dikatalisis oleh piruvat dehidrogenase yang menggunakan tiamin pirofosfat sebagai koenzimnya. asam lipoat. koenzim A. Selanjutnya asam piruvat diubah melalui salah satu jalur berikut ini. maka tahap reaksi bagian kedua ini menghasilkan 10 molekul ATP. Reaksi oksidasi piruvat hasil glikolisis menjadi atetil koenzim A merupakan tahap reaksi penghubung yang penting antara glikolisis dengan jalur metabolisme lingkar asam trikarboksilat (siklus Krebs).

Kemudian asetilkoenzim A dibebaskan dari sistem enzim kompleks piruvat dehidrogenase. NADH mentransfer proton dan elektron dan terbentuklah FMN (flavin mononukleotid). begitu masuk ke dalam mitokondria diubah menjadi asetil koenzim A. Pada tahap reaksi keempat. mereduksi NAD+ menjadi NADH. Pada saat yang sama. Asam piruvat yang berasal dari glikolisis.terikat pada gugus cincin tiazol dari tiamin pirofosfat. FADH2 (bentuk reduksi dari FAD) yang tetap terikat pada enzim. Kemudian bersamaan dengan berlangsungnya proses oksidasi dalam siklus Krebs. NADH merupakan pengantara siklus Krebs dan enzim dalam membran dalam mitokondria yang akan mengangkut elektron melalui sistem sitokrom dari rantai respirasi. ke gugus tiol (sulfhidril pada koenzim A). Kemudian menurut teori kemiosmotik. yaitu asam lipoat. Dalam hal ini gugus disulfida dari asam lipoat diubah menjadi bentuk reduksinya. yang kemudian mengambil atom11 . sedangkan NAD+ berubah menjadi NADH (bentuk reduksi dari NAD+). dua elektron itu menggabung ke molekul ubikuinon atau koenzim Q. hingga tereduksi menjadi FMNH2. α-hidroksietil didehidrogenase menjadi asetil yang kemudian dipindahkan dari tiamin pirofosfat ke atom S dari koenzim yang berikutnya. gugus asetil dipindahkan dengan perantaraan enzimdari gugus lipoil pada asam dihidrolipoat. Ion hidrogen dan elektron di pungut oleh molekul NAD+ (nikotinamid adenin dinukleotid). Pada tahap reaksi ketiga. Siklus Krebs terjadi di dalam mitokondria dan membutuhkan oksigen agar dapat berlangsung. Atom-atom hidrogen tersebut + menyajikan ion H atau proton dan elektron yang kemudian masuk ke dalam sistem transport elektron mitokondria. pasangan-pasangan atom hidrogen (2H) dilepaskan bersama dengan CO2. Kemudian dua atom H-nya dilepaskan dan ditransfer ke membran mitokondria eksterior dan dilepas berupa proton (H+). Pada tahap reaksi kedua. dioksidasi kembali oleh NAD+ (nikotinamid adenin dinukleotida) menjadi FAD. gugus ditiol pada gugus lipoil yang terikat pada dihidrolipoil transasetilase dioksidasi kembali menjadi bentuk disulfidanya dengan enzim dihidrolipoil dehidrogenase yang berikatan dengan FAD (flavin adenin dinukleotida). yaitu gugus sulfhidril. MFN mengambil proton dari bagian dalam membran. yang terikat pada enzim dihidrolipoil transasetilase. Pada tahap kelima atau terakhir.

lalu terbentuklah ATP. Kemudian dilepaskanlah satu elektron ke sitokrom C1 dan lainnya ke sitokrom b dari membran mitokondria. Secara lebih terperinci. Tahap reaksi keempat adalah oksidasi α-ketoglutarat menjadi suksinat melalui pembentukan suksinil koenzim A. Pada tahap pertama.atom H. akan menyebabkan fosfat anorganik melekat pada ADP karena adanya perbedaan potensial listrik. Reaksi tahap ketiga adalah oksidasi isositrat menjadi αketoglutarat yang berlangsung melalui pembentukan senyawa antara oksalosuksinat yang yang berikatan dengan enzim isositrat dehidrogenase dengan NAD berperan sebagai koenzimnya. Dalam urutan oksidasi reduksi yang terjadi di dalam membran serta melintas membran mitokondria. enzim sitrat sintase mengkatalisis reaksi kondensasi antara asetil koenzim A dengan oksaloasetat menghasilkan sitrat. Reaksi ini merupakan suatu reaksi kondensasi aldol antara gugus metil dari asetil koenzim A dan gugus karbonil dari oksaloasetat dimana terjadi hidrolisis ikatan tioester dan pembentukan senyawa koenzim A bebas. Selanjutnya suksinil koenzim A melepaskan koenzim A-nya dengan dirangkaikan dengan reaksi pembentukan energi. Elektron-elektron kemudia ditransfer ke sitokrom a dan a3. GTP (guanosin trifosfat) dari GDP (guanosin difosfat) dan fosfat. FAD dan NAD+. Reaksi ini dikatalisis oleh enzim suksinil koenzim A sintetase yang khas untuk GDP. Selanjutnya GTP yang terbentuk dari reaksi ini 12 . Reaksi ini berlangsung dengan melibatkan koenzim pirofosfat. koenzim A. Pembentukan suksinil koenzim A dari α-ketoglutarat adalah reaksi yang irreversibel dan dikatalisis oleh enzim kompleks α-ketoglutarat dehidrogenase. tahap-tahap reaksi pada siklus Krebs dapat diuraikan pada bagian berikut ini. Enzim ini mengkatalisis reaksi reversibel penambahan H2O pada ikatan rangkap cis-akotinat dalam dua arah. dari sinilah elektron bergabung dengan atom oksigen dan dua proton untuk membentuk molekul air. asam lipoat. Kecepatan reaksi ini akan meningkat oleh adanya sistem enzim. Suksinil koenzim A adalah suatu senyawa tioester berenergi tinggi. tiap dua proton yang melintas membran dan masuk. Tahap reaksi kedua merupakan pembentukan isositrat dari sitrat melalui cis-akonitat yang dikatalisis secara reversibel oleh enzim akonitase. yang satu ke pembentukan sitrat dan yang lain ke pembentukan isositrat.

Di sini juga dihasilkan tiga molekul CO2 dan tiga molekul H2O. Oleh karena itu. bertindak hanya terhadap bentuk Lstereoisomer dari malat. Hasil neto dari siklus Krebs serta sistem transport sitokrom adalah untuk menghasilkan tiga ATP lebih banyak dari ADP untuk tiap pasang atom H yang dilepaskan selama siklus tersebut. ditambah empat ATP lagi dari pembentuk FAD yang tereduksi selama siklus Krebs. Dalam reaksi ini fumarase mengkatalisis proses penambahan trans atom H dan gugus OH ke ikatan rangkap fumarat. Di samping itu juga dua lagi ATP dari fosforilasi oksidatif pada tingkat substrat. Reaksi ini adalah endergonik tetapi laju reaksinya berjalan lancar ke kanan. ATP yang terbentuk itu merupakan sumber energi yang siap untuk tiap kegiatan biologi termasuk 13 . siklus Krebs bekerja dua kali untuk tiap molekul glukosa yang dipecahkan. Dua siklus akan menghasilkan 8 x 3 = 24 ATP. Karena ada dua molekul piruvat yang terbentuk dari tiap molekul glukosa. Malat dehidrogenase adalah enzim yang bersifat stereospesifik untuk bentuk L-stereoisomer dari malat. Enzim ini bersifat stereospesifik. dan dua ATP neto dari glikolisis. Enzim ini terikat kuat pada membran dalam mitokondria. suksinat dioksidasi menjadi fumarat oleh enzim suksinat dehidrogenase yang berikatan dengan FAD sebagai koenzimnya. Dalam reaksi ini FAD berperan sebagai gugus penerima hidrogen.digunakan untuk sintesis ATP dari ADP dengan enzim nukleotide difosfat kinase. pada dasarnya akan diperoeleh empat pasang atom hidrogen untuk tiap siklus. Hal ini dimungkinkan karena reaksi berikutnya. yaitu reaksi kondensasi oksaloasetat dengan asetil koenzim A adalah reaksi eksergonik yang irreversibel. Jadi dapat dinyatakan 38 molekul ATP dihasilkan dari degradasi satu molekul glukosa. enam lagi masih mungkin dari generasi glikolitik dari NADH2. dan hal ini terjadi melalui fosforilasi oksidatif. Pada reaksi tahap kelima. Reaksi tahap ketujuh atau terakhir adalah L-malat dioksidasi menjadi oksaloasetat oleh enzim L-malat dehidrogenase yang berikatan dengan NAD. Reaksi tahap keenam merupakan reaksi reversibel penambahan satu molekul H2O ke ikatan rangkap fumarat yang menghasilkan Lmalat dengan dikatalisis oleh enzim fumarase tanpa koenzim. yang kesemuanya menjadi 32 ATP.

kontraksi otot. tetapi membentuk glikogen secara anabolis melalui proses yang disebut glikoneogenesis. absorpsi aktif dan transport membran. Glukosa tidaklah harus selalu masuk ke sel dari kapiler darah. H2O dan energi yang siap digunakan dalam bentuk ATP. 14 . sehingga glukosa untuk sementara dapat disimpan dalam hati. Piruvat. dapat menghasilkan glukosa dari substrat dan bukan dari karbohidrat. Sebagian dari glukosa yang masuk ke dalam sel tidak mengalami katabolisme menjadi piruvat oleh glikolisis. atau ketika jumlah glukosa yang masuk ke dalam sel tidak mencukupi dan cadangan glikogen terpakai habis. Proses ini kemudian diikuti oleh proses kebalikannya. untuk aliran darah. dengan adanya NADH. H+ dan enzim laktik dehidrogenase. sekresi kelenjar. Dengan pengubahan yang bersifat enzimatis. Hal ini adalah pembentukan glukosa dari sel-sel lemak atau protein di dalam hati. membentuk laktat dan NAD. yang disebut dengan proses glukoneogenesis. atau langsung menjadi glukosa seperti yang terjadi di hati. Beberapa sel terutama sel hati. laktat kemudian dikonversikan kembali menjadi piruvat yang kemudian masuk siklus Krebs untuk oksidasi lengkap seperti yang telah dikemukakan sebelumnya. yaitu glikogenolisis yang merupakan pemecahan cadangan glikogen menjadi glukosa-6fosfat pada beberapa sel. konduksi saraf. Hasil akhirnya selalu CO2. Hal ini pada dasarnya ini terjadi ketika tingkat glukosa darah menurun.

Klasifikasi Lemak Lemak adalah kelompok senyawa heterogen yang berkaitan. 15 . Fosfolipid juga memiliki basa yang mengandung nitrogen dan pengganti (substituen) lain.BAB 3 LEMAK DAN METABOLISMENYA 3. glikolipid dan lipid campuran lain. baik secara aktual maupun potensial dengan asam lemak. misalnya sfingofosfolipid. aldehida lemak dan benda keton. Lipoprotein juga dapat ditempatkan dalam katagori ini. Lipid mempunyai sifat umum yang relatif tidak larut dalam air dan larut dalam pelarut non polar seperti eter. Lipid campuran terdiri dari fosfolipid. Pada banyak fosfolipid. Lemak turunan adalah zat yang diturunkan dari golongangolongan diatas dengan hidrolisis. kloroform dan benzena. lemak campuran dan lemak turunan (derived lipid). Klasifikasi lemak terdiri dari : lemak sederhana.1. steroid. Gliserida (asil-gliserol). Lilin (waxes) adalah ester asam lemak dengan alkohol monohidrat yang mempunyai berat molekul lebih besar. Lipid campuran lain seperti sulfolipid dan aminolipid. Dalam tubuh. lemak berfungsi sebagai sumber energi yang efisien secara langsung dan secara potensial bila disimpan dalam jaringan adiposa. Lemak merupakan ester asam lemak dengan gliserol. Lipid campuran adalah ester asam lemak yang mengandung gugus tambahan selain alkohol dan asam lemak. Fosfolipid merupakan lipid yang mengandung residu asam fosfat sebagai tambahan asam lemak dan alkohol. Lemak dalam tingkat cairan dikenal sebagai minyak oli. alkoholnya adalah gliserol. misalnya gliserofosfolipid. dan lipin non polar bekerja sebagai penyekat listrik yang memungkinkan perambatan cepat gelombang depolarisasi sepanjang syaraf bermialin. tetapi pada yang lain. Lemak sederhana terdiri dari lemak dan lilin. alkohol disamping gliserol dan sterol. Lemak sederhana adalah ester asam lemak dengan berbagai alkohol. Ini termasuk asam lemak (jenuh dan tidak jenuh). Glikolipid adalah campuran asam lemak dengan karbohidrat yang mengandung nitrogen tetapi tidak mengandung asam fosfat. gliserol. alkoholnya adalah sfingosin. Lemak berfungsi sebagai penyekat panas dalam jaringan subkutan dan sekeliling organ-organ tertentu.

Klasifikasi asam lemak Asam lemak adalah asam karboksilat yang diperoleh dari hidrolisis ester terutama gliserol dan kolesterol. Tabel 3. polienoat) yang terjadi apabila beberapa pasang dari atom karbon yang berdekatan mengandung ikatan rangkap dan eikosanoid. Asam-asam lemak tidak jenuh Asam-asam lemak Palmitoleat (heksadesenoat) Oleat (oktadesenoat) Linoleat (oktadekadienoat) Linolenat (oktadekatrienoat) Arakidonat (eikosatetrienoat) Klupanodonat (dokosapentaenoat) Formula C16H30O2 C18H34O2 C18H32O2 C18H30O2 C20H32O2 C22H34O2 Titik cair (oC) Cair Cair Cair Cair Cair Cair 16 . 3. yaitu asam lemak tak jenuh tunggal (monounsaturated. polietenoid. Eikosanoid adalah senyawa yang berasal dari asam lemak eikosapolienoat.2. yang mencakup prostanoid dan leukotrien (LT). monoenoat). asam lemak tak jenuh banyak (polyunsaturated. Prostanoid termasuk prostaglandin (PG). monoetenoid. Istilah prostaglandin sering digunakan dengan longgar termasuk semua prostanoid. Asam lemak yang terdapat di alam biasanya mengandung atom karbon genap (karena disintesis dari dua unit karbon) dan merupakan derivat berantai lurus. Prostanoid termasuk prostaglandin (PG). yang mencakup prostanoid dan leukotrien (LT).1. Istilah prostaglandin sering digunak Eikosanoid adalah senyawa yang berasal dari asam lemak eikosapolienoat. Rantai dapat jenuh (tidak mengandung ikatan rangkap) dan tidak jenuh (mengandung satu atau lebih ikatan rangkap). Contoh asal lemak tidak jenuh dapat dilihat pada Tabel 3. Asam-asam lemak tidak jenuh mengandung lebih sedikit dari dua kali jumlah atom hidrogen sebagai atom karbon. Asam lemak tidak jenuh dapat dibagi menurut derajad ketidakjenuhannya. prostasiklin (PGI) dan tromboxan (TX). serta satu atau lebih pasangan atom-atom karbon yang berdekatan dihubungkan oleh ikatan rangkap.1. prostasiklin (PGI) dan tromboxan (TX).kolesterol dan ester kolesterol dinamakan lipid netral karena tidak bermuatan.

Beberapa asam lemak berantai cabang juga telah diisolasi dari sumber tumbuh-tumbuhan dan binatang. Asam lemak jenuh mengandung semua atom hidrogen yang mungkin. Jika lemak masuk masuk ke dalam duodenum. maka mukosa duodenum akan menghasilkan hormon enterogastron. yang pada waktu sampai di lambung akan menghambat sekresi getah lambung dan memperlambat gerakan pengadukan. Tabel 3. dan atam karbon yang berdekatan dihubungkan oleh ikatan valensi tunggal. Hal ini tidak saja mencegah lambung untuk mencerna lapisannya sendiri. sedangkan selebihnya adalah fosfolipid dan kolesterol. Asam-asam lemak jenuh Asam-asam lemak Butirat (butanoat) Kaproat (hexanoat) Kaprilat (oktanoat) Kaprat (dekanoat) Laurat (dodekanoat) Miristat (tatradekanoat) Palmitat (heksadekanoat) Stearat (oktadekanoat) Arakidat (eikosanoat) Lignoserat (tatrakosanoat) Formula C4H8O2 C6H12O2 C8H16O2 C10H20O2 C12H24O2 C14H28O2 C16H32O2 C18H36O2 C20H40O2 C24H48O2 Titik cair (oC) Cair Cair 16 31 44 54 63 70 76 86 3. tetapi juga memungkinkan lemak untuk tinggal 17 . Rantai asam lemak jenuh yang lebih panjang. Asam lemak jenuh dapat dipandang berdasarkan asam asetat sebagai anggota pertama dari rangkaiannya. Transport Lemak ke Jaringan Sebagian besar lemak dalam pakan adalah lemak netral (trigliserida). untuk atom C yang sama banyaknya.Asam lemak jenuh mempunyai atom hidrogen dua kali lebih banyak dari atom karbonnya. Asamasam lemak jenuh memiliki titik cair yang lebih tinggi dibandingkan dengan asam yang tidak jenuh. atau penghambat peptida lambung. Anggota-anggota lebih tinggi lainnya dari rangkaian ini terdapat khususnya dalam lilin. Contoh asamasam lemak jenuh dapat dilihat pada Tabel 3. titik cairnya lebih tinggi dibandingkan dengan yang rantainya lebih pendek.3.2. dan tiap molekulnya mengandung dua atom oksigen.2.

Garam-garam empedu kemudian merangsang timbulnya agregasi FFA. Garam-garam empedu mengemulsikan butir-butir lemak menjadi butir yang lebih kecil lagi. tetapi garam-garam empedu dan lesitin menyebabkannya menjadi bentuk yang mudah larut sehingga kolesterol itu dapat berada di dalam cairan empedu. asam lemak dan lemak yang sebagian telah tercerna.lebih lama dalam duodenum tempat zat tersebut dipecah oleh garamgaram empedu dan lipase. Campuran garam empedu. Komponen kolesterol dari cairan empedu berasal dari pembentukan di dalam hati maupun dari bahan yang dikonsumsi. yang sebagian besar dihasilkan oleh pankreas. merupakan esterase utama pada unggas. serta pigmen empedu. Kolesterol tidak larut dalam air. oleh karana itu dapat membentu juga dalam menciptakan suasana yang lebih alkalis dalam chyme intestinal agar absorpsi berlangsung dengan lancar. Garam-garam empedu (garam natrium dan kalium) dari asam glikokolat dan taurokolat adalah unsur-unsur terpenting dari cairan empedu. karena unsur-unsur itulah yang berperan dalam pencernaan dan penyerapan lemak. Lemak yang diemulsikan oleh garam empedu dirombak oleh esterase yang memecah ikatan ester yang menghubungkan asam lemak dengan gliserol. fosfolipid lesitin. Trigliserida di dalam chyme duadenum cenderung untuk menggumpal bersama-sama sebagai kelompok atau gugus asam lemak berantai panjang yang tidak larut dalam air. yang masing-masing mengandung ratusan molekul. Empedu juga membantu dalam penyerapam vitamin yang larut dalam lemak. serta membantu kerja lipase pankreatik. Cairan empedu adalah suatu cairan garam berwarna kuning kehijauan yang mengandung kolesterol. Dengan meningkatnya konsentrasi plasma dari garamgaram empedu yang terjadi selama pencernaan (karena garam-garam empedu diserap kembali dari usus halus ke vena porta hati menuju 18 . Garamgaram empedu adalah garam-garam basa. monogliserida dan kolesterol menjadi misal (micelle). yang kemudian dipecah lagi oleh enzim lipase pankreatik menjadi digliserida. monogliserida. Sekresi garam-garam empedu dari hati tergantung pada konsentrasi garam empedu yang terdapat di dalam darah yang melewati hati. meskipun usus halus juga menghasilkan sedikit. mengemulsikan lemak lebih lanjut menjadi partikel-partikel yang sebagian besar cukup kecil untuk diserap secara langsung. Lipase. asam-asam lemak bebas (FFA = free fatty acid) dan gliserol.

Ketika telah berada di dalam sel-sel epitel. dan asam lemak serta gliserol bersenyawa dengan fosfat untuk membentuk fosfolipid. Sekretin itu efektif sekali dalam meningkatkan sekresi. Akhirnya diteruskan ke sisterna chyli yang terletak di antara dua krura dari diafragma. Fosfolipid ini kemudian distabilisasi dengan protein dan dilepaskan dalam sistem getah bening sebagai globul-globul kecil yang disebut kilomikron yang kemudian di bawa ke aliran darah. Sementara sekresi tersebut beredar di dalam darah selama mencerna makanan. Lakteal merupakan pembuluh limfa yang menyerupai kapiler yang terdapat di dalam villi intestinal. Dari sisterna chyli. terjadilah resintesis menjadi trigliserida. dan tergantung juga pada laju sekresi kolesistokinin dan sekretin dari sel-sel mukosa duadenal. Garam empedu itu kemudian dibebaskan dalam sel mukosa dan dipergunakan lagi. zat-zat ini tidak larut dalam air. Penyerapan zat ini dipermudah oleh kombinasi dengan garam empedu. Bukti-bukti yang didapat secara biokimia dan penggunaan mikroskop elektron menunjukkan bahwa butir-butir kecil yang mengalami emulsifikasi dapat diserap secara pinositotik oleh sel-sel epitel dari usus dan masuk ke dalam lakteal dalam bentuk yang sama. dan kemudian dilepaskan ke dalam limfatik lakteal melalui emiositosis (kebalikan dari pinositosis). chyle bergerak melalui duktus torasik ke vena kava kranial atau ke vena jugular dekat pintu menuju ke vena kava dan ke sirkulasi vena. kilomikron lenyap dari dalam darah.kembali ke hati). meningkatlah sekresi larutan empedu dari hati. Sekresi larutan alkalis dari empedu tergantung pada sekresi gastrin dari daerah antral lambung. karena kombinasi ini merupakan suatu kompleks (misal/micelle) yang larut dalam air. beberapa diambil oleh 19 . karena tidak seperti hasil akhir pencernaan. kolesterol dan protein. Absorpsi lemak dan asam lemak merupakan masalah khusus. Trigliserida masuk ke dlam lakteal sebagai kilomikron yang juga mengandung sejumlah kecil fosfolipid. Ini dihantarkan dalam bentuk mchyle menuju ke pembuluh limfa yang lebih besar. tetapi sebaliknya bergerak langsung ke dalam darah portal bersama-sama dengan gliserol. Garam-garam empedu secara langsung merangsang sel-sel sekretoris. Dalam waktu dua atau tiga jam setelah absorpsi makanan berlemak. kemudian laju sekresi dari hati akan meningkat. Kira-kira 10 persen asam-asam lemak tidak mengalami rekonstitusi menjadi trigliserida di dalam sel-sel absorpsi epitel.

meskipun jumlah keseluruhan yang disimpan hanya berubah sedikit selama jangka waktu yang lama. Tahap pertama pembentukan malonil koenzim A dari asetil koenzim A. Tahap ketiga adalah pemanjangan rantai asam palmitat secara bertahap bergantung pada keadaan dan komposisi faktor penunjang reaksi di dalam sel.4. dengan persamaan reaksi : Asetil-S-CoA + ACP-SH asetil-S-ACP + CoA-SH Reaksi selanjutnya adalah pemindahan gugus asetil dari ACP ke gugus SH dari enzim beta-ketoasil-ACP-sintase. Reaksi ini dikatalisis oleh salah satu dari enam enzim sintetase kompleks. Tahap pertama dimulai dengan reaksi antara asetil koenzim A dengan gugus SH (sulfhidril) dari molekul ACP (acyl carrier protein) merupakan reaksi pemul dalam mekanisme biosintesisi asam lemak. secara berturut-turut sampai terbentuknya asam palmitat. Asetil-S-ACP + sintase-SH ACP-SH + asetil-S-sintase Dengan telah terikatnya gugus asetil pada enzim pertama dari enam enzim kompleks sintetase asam lemak tersebut. Tahap kedua adalah reaksi kondensasi pembentukan aseasetilS-AC. dapatlah dimulai mekanisme pemanjangan rantai asam lemak dengan penambahan dua atom karbon pada malonil koenzim . Reaksi kondensasi didahului dengan reaksi pembentukan malonil-S-ACP dari malonil-S-CoA. yang lain dicerna dalam aliran darah oleh lipoprotein lipase. Secara keseluruhan biosintesis asam lemak terbagi menjadi tiga tahap utama. jaringan lemak dan kelenjar susu. Biosintesis ini berlangsung melalui mekanisme yang dalam beberapa hal berbeda dengan oksidasi asam lemak.sel hati. Tahap kedua adalah pemanjangan rantai asam lemak sampai terbentuknya asam palmitat secara kontinu dengan tiap kali penambahan malonil keenzim A dan pelepasan CO2. terutama dalam jaringan hati. Lipoprotein lipase dihasilkan dalam jumlah besar oleh depo lemak dalam tubuh dan diperkirakan bahwa sebagian besar dari lemak yang dihidrolisis secara cepat diabsorpsi dan disusun kembali oleh jaringan ini. Lemak yang ditimbun dalam hati atau jaringan adiposa senantiasa mengalami perombakan dan resintesis. ACP-asiltransferase. 3. yaitu pemindahan gugus malonil 20 . menghasilkan asetil S-beta-ketoasil-ACP-sintase. disingkat asetil-S-sintase. Sintesa Lemak Biosintesis asam lemak dari asetil koenzim A terjadi di hampir semua bagian tubuh hewan.

selesailah satu dari tujuh daur yang dilakukan oleh enzim kompleks sintetase untuk menghasilkan palmitoil-CoA. Pada reaksi reduksi yang pertama. Reaksi reduksi yang kedua adalah hidrogenasi krotonil-ACP dengan enzim enoil-ACP-reduktase yang menghasilkan butiril-ACP. terdapat dua reaksi reduksi asetoasetil-SACP. Selanjutnya gugus palmitoil ini dapat mengalami beberapa kemungkinan. Seperti juga reaksi reduksi yang pertama. yang selanjutnya mengalami dehidratasi dengan enzim enoil-ACP-hidratase menghasilkan krotonil-ACP. terbentuklah palmitoil-ACP sebagai hasil akhir. aseoasetil-S-ACP diredukis dengan NADPH dan enzim beta-ketoasil-ACP-reduktase menghasilkan D-β-hidroksibutiril-S-ACP. gugus palmitoil digabungkan langsung ke dalam asam fosfatidat dalam proses biosintesis fosfolipid 21 . pertama. dengan bantuan enzim tioesterase. kedua. yaitu reaksi eksergonik dekarboksilasi gugus malonil. reaksi ini menggunakan NADPH-NADP+ (bukan NADH-NAD+ seperti yang dipakai pada proses oksidasi asam lemak) sebagai sistem koenzimnya. gugus palmitoil dipindahkan dari ACP ke CoA. Reaksi ini dikatalisis oleh enzim ACP-maloniltransferase : Malonil-S-CoA + ACP-SH malonil-S-ACP + CoA-SH (malonil koenzim A) (koenzim A) Reaksi berikutnya adalah kondensasi antara asetil-S-sintase dengan malonil-S-ACP menghasilkan asetoasetil-S-ACP. tergantung kondisi dalam sel dan jenis jasadnya. Dengan terbentuknya butiril-ACP. yang memberikan dorongan termodinamik ke arah pembentukan aseto-asetil-S-ACP. menghasilkan asam palmitat bebas. Demikianlah setelah tujuh kali mekanisme daur berlangsung dengan enzim kompleks sintetase asam lemak. gugus butiril dipindahkan dari ACP ke enzim β-ketoasil-ACP-sintase dan ACP mengambil satu gugus malonil dari molekul malonil Co-A yang lainnya. Kemungkinan itu adalah. gugus palmitoil dilepaskan dari enzim sintetase kompleks. Selanjutnya daur diulangi dengan reaksi kondensasi antara malonil-ACP dengan butiril-S-β-ketoasil-ACP sintase menghasilkan β-ketoheksanoil-S-ACP dan CO2. Pada tahap ketiga ini.dari ACP ke CoA. ketiga. Untuk memulai daur yang berikutnya. Reaksi ini dikatalisis oleh enzim beta-ketoasil-ACP-sintase dan laju reaksinya didorong oleh terlepasnya CO2 dari malonil-S-ACP.

Pada reaksi ini FAD (flavin adenin dinukleotida) yang bertindak sebagai koenzim direduksi menjadi FADH2. Reaksi tahap ketiga adalah proses dehidrogenasi palmitoil koenzim A yang telah berada di dalam mitokondria dengan enzim asil koenzim A dehidrogenase yang menghasilkan senyawa enoil koenzim A. Pada reaksi ini sebagai sumber energi digunakan satu molekul ATP untuk satu molekul palmitil koenzim A yang terbentuk. Tahap reaksi kedua.3.5. Pada reaksi ini 3-hidroksipalmitoil koenzim A dioksidasi menjadi 3-ketopalmitoil koenzim A. 3. Oksidasi asam lemak Asam palmitat (C16:0) merupakan salah satu asam lemak yang paling banyak diketahui proses metabolismenya. 22 . digunakan energi yang didapatkan dari pemecahan dua ikatan fosfat berenergi tinggi dari satu molekul ATP. sedangkan NADH yang terbentuk dari NAD+ dapat dioksidasi kembali melalui mekanisme fosforilasi bersifat oksidasi yang dirangkaikan dengan rantai pernafasan menghasilkan tiga molekul ATP. Dalam hal ini terjadi dua reaksi pemecahan ikatan fosfat berenergi tinggi. Proses penguraian asam lemak dimulai dengan tahap β-oksidasi. Pada tahap reaksi keempat. Proses oksidasi ini berlangsung dalam mitokondria. yaitu terhidrolisisnya ATP menjadi AMP + PPi dan terurainya PPi menjadi 2 Pi oleh enzim pirofosfattase. Dengan mekanisme fosforilasi bersifat oksidasi melalui rantai pernafasan suatu molekul FADH2 dapat menghasilkan dua molekul ATP. menunjukkan mekanisme reaksi keseluruhan proses biosintesis asam palmitat dari asetil-CoA. palmitoil koenzim A diangkut dari sitoplasma ke dalam mitokondria dengan bantuan molekul pembawa yaitu karnitin yang terdapat dalam membran mitokondria. Gambar 5. Reaksi tahap kelima adalah dehidrogenase dengan enzim 3hidroksianil koenzim A dehidrogenase dan NAD+ sebagai koenzimnya. ikatan rangkap pada enoil koenzim A dihidratasi menjadi 3-hidroksipalmitoil koenzim A hidratase.dan triasil gliserol. Dengan demikian untuk menggiatkan satu molekul asam lemak dalam tahap reaksi ini. Tahap pertama adalah menggiatkan asam palmitat bebas dengan asetil koenzim A dalam sitoplasma. oleh karena itu untuk memudahkan pembahasan selanjutnya akan dipakai asam lemak ini. oleh enzim asil koenzim A sintetase menghasilkan palmitoil koenzim A.

yang mempunyai rantai dua atom karbon lebih pendek dari palmitoil koenzim A semula. Sel-sel lemak dari tikus-tikus yang 23 . Tabel 3. Pada reaksi ini satu molekul koenzim A (CoA) bebas berinteraksi dengan 3-ketopalmitoil keenzim A menghasilkan satu molekul asetil koenzim A dan sisa rantai asam lemak dalam bentuk koenzim A-nya.6. Perbedaan tersebut terdapat pada Tabel 3. 4. Setelah semua reaksi β-oksidasi berakhir maka dilanjutkan dengan masuk dalam siklus Krebs. Reaksi keseluruhan dari β-oksidasi asam palmitat dapat dilihat pada. Perbedaan oksidasi dengan biosintesis asam palmitat Oksidasi Mitokondria CoA Asetil-CoA (beratom karbon dua) NAD+/NADH & FAD/FADH2 Biosintesis Sitoplasma ACP Malonil-CoA (beratom karbon tiga) NADPH/NADP+ Komponen Tempat Sistem pembawa Molekul pemanjang rantai Sistem koenzim dalam reaksi hidrogenasi 3. Proses degradasi asam lemak selanjutnya adalah pengulangan mekanisme oksidasi-β secara kontinu sampai rantai panjang asam lemak tersebut habis dipecah menjadi molekul asetil koenzim A. 3.3. 2. Pengaruh Lemak pada Ternak Fakta-fakta menunjukkan bahwa kegemukan mempunyai basis genetik yang kuat yang meliputi perbedaan diantara individu yang kurus dan gemuk dalam aktivitas enzim jaringan yang berhubungan dengan sintesis lipid dan oksidasi. Dengan demikian satu molekul asam palmitat (C16) menghasilkan 8 molekul asetil koenzim A (C2) dengan melalui tujuh kali oksidasi-β. 1. Reaksi keseluruhan dari katabolisme asam lemak palmitat.3. Reaksi oksidasi dan biosintesis asam palmitat mempunyai perbedaan yang cukup penting.Reaksi tahap terakhir adalah mekanisme oksidasi-β adalah pemecahan molekul dengan enzim asetil koenzim A asetiltransferase atau disebut juga tiolase. No.

Deposisi lemak bersih pada tubuh seimbang diantara proses lipogenesisi dan lipolisis yang terjadi terus-menerus pada berbagai varietas ternak. Pada babi. Terdapat hubungan yang erat dan temporal antara jaringan adipocytes dan jaringan pembuluh darah yang ditunjukkan pada suplai nutrisi pada adipocyte. Tingkat kejenuhan lemak tubuh bervariasi diantara dan dalam spesies ternak. Asal mula histologi pada adipocyte masih tidak tentu .30 mikron) dibandingkan babi kurus walaupun diameter sel maksimum lebih besar pada babi gemuk (190 mikron) dibandingkan babi kurus (140 mikron). Deposisi lemak berhubungan dengan jumlah adipose sel dan ukuran tubuh ternak. bahkan selama kedewasaan. Babi mempunyai tingkat lemak jenuh tubuh yang bervariasi tergantung pada latar belakang genetik yang mekanismenya belum diketahui. Babi gemuk cenderung mempunyai lebih banyak lemak jenuh dibandingkan babi kurus. tetapi sekarang nampak bahwa preadipocytes (selsel yang berliku-liku mengakumulasi lemak untuk menjadi adipocytes) dapat berkembang biak setelah lahir. Enzim jaringan adiposa pada babi gemuk yang berhubungan dengan lipogenesis lebih tinggi dibandingkan dengan babi kurus dan lipolisis jaringan adiposa dalam merespon kerja epineprin kurang pada babi gemuk dibandingkan dengan babi kurus. kemungkinan berhubungan dengan seleksi mereka untuk merubah metabolisme lemak atau untuk tingkat kegemukan. Peningkatan pada jumlah adipocyte setelah lahir ini kemungkinan bervariasi diantara spesies. 24 . terdapat perbedaan distribusi pada adipocytes kecil dan besar pada babi gemuk dan babi kurus.bergenetik gemuk mengubah lebih banyak piruvat atau glukosa pada gliserida-gliserol dibandingkan dengan tikus-tikus kurus yang membuat gemuk dengan luka hipotalamus yang disebabkan oleh masukan pakan. Babi gemuk mempunyai lebih banyak adipocytes kecil ( diameter 20 . Enzim glukoneogenik lebih tinggi pada babi gemuk dan respon enzim pada pemuasaan dan pemberian pakan lagi lebih besar pada babi kurus. Ruminan cenderung mempunyai lebih banyak lemak jenuh dibandingkan dengan non ruminan dan komposisi lemak tubuh ruminan kurang responsif pada pakan. Hal tersebut beralasan untuk mengasumsikan bahwa pembuluh darah akan mendahului penyusunan adipocytes pada tempat khusus.

25 . Aturan nutrisi pada pengaruh ukuran dan jumlah adipocyte dan pada kontrol sintesis dan oksidasi lemak belum dimengerti sepenuhnya. baik pada anatominya (ukuran dan jumlah adipocyte) maupun pada biokimianya (lipogenesisi dan lipolisis).Deposisi lemak tubuh pada ternak jelas adalah fenomena dinamis. Ahli nutrisi harus berhati-hati dan memperhatikan tentang pentingnya kegemukan dalam kesehatan dan harus melanjutkan penyelidikan interaksi antara genetik dan nutrisi dengan kekhusussan pada komposisi tubuh dan metabolisme.

clupeine dari ikan herring. Klasifikasi Protein Protein berasal dari kata "proteios" yang berarti "pertama" atau kepentingan primer". alkohol dan pelarut netral. concanavalin pada jack bean dan excelsin pada kacang Brazil. tetapi tidak larut dalam larutan amonia. tidak menggumpal terkena panas berbentuk garam stabil. Hidrogen. leucosin pada gandum dan legumelin pada kacang-kacangan. Protein merupakan senyawa organik yang sebagian besar unsurnya terdiri dari Karbon. Contoh yang umum adalah globin pada hemoglobin dan scombron pada spermatozoa mackerel. Berdasarkan bentuknya. gliading pada gandum dan rye serta hordein pada barley. Sulfur dan Fosfor. Histon sebagian besar bergabung dengan asam nukleat pada sel makluk hidup. legumin pada kacang-kacangan. (4) prolamin atau gliadin adalah protein sederhana yang larut dalam 70 sampai dengan 80 persen etanol tetapi tidak larut dalam air. larut dalam air. Oksigen. sturine dari ikan sturgeon. albumin serum. myosinogen. protein dapat diklasifikasikan dalam tiga bagian. Ciri khusus protein adalah adanya kandungan Nitrogen. Umumnya albumin menjadi komponen pada albumin telur. edestin pada biji hemp. (5) histon adalah protein dasar yang larut dalam air. Globulin terdapat sebagai komponen globulin serum.BAB 4 PROTEIN DAM METABOLISMENYA 4. Contohnya adalah salmine dari sperma ikan salmon. (3) glutelin tidak larut dalam air dan pelarut netral.1. diantaranya adalah : (1) albumin adalah protein yang larut dalam air dan menggumpal apabila terkena panas. (2) globulin umumnya tidak larut dalam air tetapi larut dalam asam kuat dan menggumpal apabila terkena panas. dan scombrine dari ikan mackerel. dan (6) protamin adalah molekul dengan bobot rendah pada protein. tetapi lebih cepat larut dalam larutan asam atau basa. serat dan gabungan keduanya. fibrinogen. Contohnya terdapat pada zein dalam jagung dan gandum. dan oxyzenin pada padi. Protamin umumnya bersatu dengan asam nukleat dalam 26 . Protein berbentuk bulat (globular). yaitu : protein berbentuk bulat. Nitrogen. Contoh yang umum terdapat pada glutelin pada jagung yang lisinnya tinggi.

sperma ikan. tetapi berubah cepat dalam bentuk larutan. kolesterol. dan (5) kromoprotein adalah kelompok yang mempunyai bentuk karakteristik yang merupakan gabungan dari protein sederhana dengan kelompok prospetik pewarna. (3) glikoprotein adalah protein yang mengandung karbohidarat kurang dari 4 persen. Protein berbentuk serat (fibrous). hidroksilisin sistein. bagian karbohidrat dalam protein adalah mukopolisakarida yang mengandung N-asetil-heksosamin seperti glukosamin atau galaktosamin yang berkombinasi dengan asam uronik. atau lemak dan fosfolipid lain. contohnya adalah : nukleoprotein (protein bergabung dengan asam nukleat). (2) protein gabungan. (3) keratin merupakan protein yang suka dilarutkan dan tidak dapat dicerna. Keratin mengadung 14 sampai dengan 15 persen sistin. banyak juga yang mengandung asam sialik. albuminoid dan protamin. ribonukleatprotein ribosom dan lain-lain. Umumnya collagen tidak larut dalam air dan tahan pada enzim pencernaan hewan. sitokrom. glikoprotein (protein bergabung dengan zat yang mengandung gugusan karbohidrat seperti 27 . yaitu protein sederhana yang bergabung dengan radikal protein. diantaranya adalah : (1) kolagen adalah protein utama pada jaringan penghubung skeletal. seperti manosa sebesar 1. globulin. flavoprotein. bulu. sistin dan triptofan. tanduk dan paruh. Berdasarkan kekomplekskan strukturnya. (2) elastin adalah protein pada jaringan elastis seperti pada tendon dan arteri. (2) mukoid atau mukoprotein. Komoprotein meliputi hemoglobin. sering kali dalam bentuk heksosa sederhana. visual purple pada retina mata dan enzim katalase. kuku. Meskipun penampakannya sama dengan kolagen. glutelin. dalam bentuk gelatin lebih mudah dicerna apabila dipanaskan dalam air atau larutan asam atau basa. yaitu protein yang apabila mengalami hidrolisis akan menghasilkan hanya asam-asam amino atau derivatnya. elastin tidak dapat diubah menjadi gelatin. Umumnya menjadi komponen rambut. protein dibagi menjadi : (1) protein sederhana. contohnya adalah : albumin. Kolagen mempunyai karakteristik struktur asam amino unik diantaranya adalah hidroksiprolin yang molekulnya besar. cepalin. dan (3) protein gabungan (conjugated) diantaranya adalah : (1) nuleoprotein adalah satu atau lebih molekul protein yang berkombinasi dengan asam nukleat. galakturonik atau asam glukoronik. yang dalam sel dikenal sebagai deoksiribonukleatprotein. (4) lipoprotein adalah protein larut dalam air yang bergabung dengan lesitin.7 persen dalam albumin telur.

Asam amino yang harus ada atau harus didapatkan dari pakan disebut asam amino esensial dalam pakan (dietary essential amino acid atau indespensible amino acid). Disamping itu ada pengelompokan asam amino setengah esensial (semi essential amino 28 . kolagen. tetapi dari ke 22 macam asam amino tersebut yang berfungsi sebagai penyusun utama protein sebanyak 20 macam. (3) terlibat dalam proses pembekuan darah sebagai komponen fibrinogen. glisin. prolin dan serin. hidroksiprolin. sedang sebagian lainnya tidak dapat disintesis dalam tubuh unggas sehingga harus didapatkan dari pakan. Protein merupakan gabungan asam-asam amino dengan cara ikatan peptida. asam glutamat. Asam amino yang termasuk dalam kelompok ini adalah metionin. hemoglobin (protein bergabung dengan zat-zat sejenis hematin seperti hemoglobin) dan lesitoprotein (protein bergabung dengan lesitin. seperti jaringan fibrinogen) dan (3) protein asal. dengan membebaskan satu molekul air (H2O). glutamin. (2) sebagai komponen protein darah. leusin. Dari 20 macam asam amino tersebut ternyata ada sebagian yang dapat disintesis dalam tubuh ternak. adalah protein yang terdegradasi yang meliputi protein primer (misal : protean) dan protein sekunder (misal : proteosa. tenunan pengikat. (6) sebagai komponen enzim yang bertugas mempercepat reaksi kimia dalam sistem metabolisme dan (7) sebagai nukleoprotein. albumin dan globulin yang dapat membantu mempertahankan sifat homeostatis dan mengatur tekanan osmosis. pepton dan peptida). (4) membawa oksigen ke sel dalam bentuk sebagai hemoglobin. fosfoprotein (protein bergabung dengan zat yang mengandung fosfor seperti kasein). triptofan.mucin). tetapi apabila esensial untuk metabolisme maka disebut pula sebagai asam amino esensial metabolik (metabolic essential amino acid atau dispensible amino acid). (5) Sebagai komponen lipoprotein yang berfungsi mentransportasi vitamin yang larut dalam lemak dan metabolit lemak yang lain. histidin. arginin. isoleusin. asam aspartat. tromboplastin. Protein disusun oleh 22 macam asam amino. treonin. yaitu suatu ikatan antara gugus amino (NH2) dari suatu asam dengan gugus karboksil dari asam yang lain. lisin. Asam amino yang termasuk kelompok ini adalah : alanin. Asam amino yang dapat disintesis dalam tubuh disebut asam amino non esensial dalam pakan. rambut. valin dan fenilalanin. Fungsi protein meliputi : (1) struktur penting untuk jaringan urat daging. glikoprotein dan vitellin. bulu. kuku dan bagian tanduk serta paruh.

Keasaman (pH) ventrikulus berkisar antara 2. kimus akan mengalami proses pencernaan mekanis dengan cara penggilasan dan pencampuran oleh kontraksi otot-otot ventrikulus.0. Setelah itu. makanan yang masuk langsung menuju lambung. 4. Setelah makanan melewati paruh akan disimpan sementara dalam tembolok . Dalam ventrikulus. dan tripsin 29 . Semnetara pada non unggas. tripsin akan membantu meneruskan aktivasi tripsinogen. Usus halus terdiri dari duodenum. pepton dan peptida. Beberapa hasil sintesa asam amino dibawah ini merupakan gambaran terjadinya penguraian dan pembentukan asam amino non esensial. jejenum dan ileum.5. Setelah terbentuk. Pencernaan tersebut dimulai dengan kontraksi otot (proventrikulus pada unggas atau lambung pada non unggas) yang akan mengaduk-aduk makanan dan mencampurkannya dengan getah lambung yang terdiri dari HCl dan pepsinogen (enzim yang tidak aktif). Kimus kemudian akan bercampur dengan empedu yang dihasilkan oleh sel hati. Pepsinogen apabila bereaksi dengan HCl akan berubah menjadi pepsin (enzim aktif). Aktivitas optimum pepsin dijumpai pada pH sekitar 2. Pencernaan dan Penyerapan Protein Pencernaan pada unggas dimulai dari paruh dan diakhiri pada kloaka. Apabila makanan sudah berubah menjadi kimus (bubur usus dengan warna kekuningan dan bersifat asam) maka akan didorong masuk ke ventrikulus pada unggas atau langsung masuk usus halus pada non ungggas. protease. Asam amino yang termasuk dalam kelompok ini adalah tirosin. Enzim tripsinogen apabila bereaksi dengan enterokinase akan berubah menjadi tripsin. sistin dan hidroksilisin. kimus kemudian didorong ke ke dalam usus halus. Fungsi empedu adalah untuk menetralkan kimus yang bersifat asam dan menciptakan pH yang baik (sekitar 6 sampai dengan 8) untuk kerja enzim pankreas dan enzim usus. Sementara pencernaan pada non unggas dimulai dari mulu sampai anus.0 sampai dengan 3.acid atau semi dispensible amino acid) karena asam amino ini hanya dapat disintesis dalam tubuh dalam jumlah yang terbatas dari substrat tertentu. Pankreas menghasilkan endopeptidase berupa enzim tripsinogen dan kimotripsinogen.2. kemudian makanan akan menuju bagian proventrikulus yang akan mengalami proses pencernaan hidrolitis/enzimatis. HCl dan pepsin akan memecah protein menjadi senyawa yang lebih sederhana seperti polipeptida.

dan memisahkan asam amino satu demi satu. leusin atau tirosin. otot yang teregang bereaksi karena kontraksi. metionin. Penyerapan dimulai dengan membesarnya usus karena adanya kimus. vilus dan mikrovilus membentuk suatu permukaan yang sangat luas untuk absorpsi (penyerapan). Tripsin hanya memecah ikatan yang dekat dengan arginin atau lisin dan kimotripsin akan memecah ikatan yang dekat dengan asam amino aromatik. Dalam perjalanan keluar. Karboksipeptidase memecah asam amino terminal dengan gugus karboksil bebas sedangkan aminopeptidase memisahkan asam amino terminal dengan gugus amino (NH2) bebas. Makanan yang tidak dicerna akan didorong memasuki usus besar. Pada epitel pelapis tersebut terdapat banyak sel goblet yang menghasilkan lendir dan sekresinya membantu melicinkan makanan dan melindungi lapisan usus terhadap kelecetan dan luka-luka karena zat-zat kimia. Pepsin hanya memecah ikatan yang dekat dengan fenilalanin. Lipatan sirkular dalam mukosa usus. Eksopeptidase yang terdiri dari karboksipeptidase dan aminopeptidase yang disekresikan oleh pankreas dan usus halus akan bekerja pada ikatan peptida terminal. Pembelahan mikotik sel-sel epitel pada dasar kripta akan terus menerus menghasilkan sel baru yang pindah keluar melalui vilus dan terlepas. Beberapa kontraksi menyebabkan kontraksi lokal. Kerja sama enzim ini diperlukan dalam proses fragmentasi molekul protein. pepsin. tripsin dan kimotripsin akan memecah ikatan-ikatan di dekat asam amino tertentu. Kontraksi demikian ini menggerakkan makanan melalui jarak pendek. jaringan ikat dan akhirnya epitel kolumnar sederhana dekat lumen.sendiri mengaktifkan kimotripsinogen menjadi kimotripsin. sel-sel itu berubah menjadi sel-sel goblet yang menghasilkan lendir 30 . Lebih dari 60 persen protein dicerna dalam duodenum sisanya dicerna dalam jejenum dan ileum. Mukosa usus terdiri dari lapisan otot licin. Berbagai enodpeptidase yaitu. Produk akhir dari pencernaan protein adalah asam amino dan peptida. Pada mukosa terdapat banyak vilus (jonjot) kecil berbentuk jejari tempat terdapat pembuluh darah dan pembuluh limfa kecil. triptofan. Pasa dasar vilus terdapat bagian yang berbentuk tabung yang disebut kripta Lieberkuhn. disebut segmentasi. yang membantu dalam mencampurkan kimus. atau metionin. Satu lapisan otot dinding usus berkontraksi sepanjang beberapa sentimeter dan diikuti dengan lapisan lainnya. Kontraksi lain yang disebut peristalsis lebih menyerupai gelombang.

yang merupakan percabangan dari vena portal. Secara umum asam-asam amino setelah diserap oleh usus akan masuk ke dalam pembuluh darah. Dalam sel. terdapat asam amino bebas. Sistem pertama khusus untuk monoaminomonokarboksilat atau asam amino netral. yang kemudian masuk ke vena kava kaudal. dimana akan terjadi kontak dengan sel-sel epitel hati. Tahapan tersebut meliputi proses pembukaan (inisiasi). tRNA. Darah yang berasal dari sinusoid hati kemudian melintas menuju ke sirkulasi umum melalui vena-vena sentral dari hati menuju ke vena hepatik. perpanjangan (elongasi) dan pengakhiran (terminasi). lisin dan asam amino basic seperti sistin. Tiga mekanisme transport dideteksi dalam mukosa intestinal. Proses sintesis protein melibatkan asam amino. ribosom dan prekursor mRNA 31 . Bentuk D dari asam amino lebih lambat diserap dibandingkan dengan bentuk L. asam amino akan dibentuk kembali menjadi protein dengan melalui beberapa tahapan. 4. massanger RNA (mRNA) dan ribosom. Dijumpai juga bahwa Lmetionin dan L-histidin diabsorpsi lebih cepat dibandingkan dengan D-isomer. Lapisan epitel ini akan menyerap air dan zat-zat makanan. tetapi asam amino dengan ujung rantai non polar seperti metionin. Perbedaan ini ditandai dengan tingkat absorpsi diantara asam-asam amino itu sendiri. Mekanisme transport membutuhkan energi khusus untuk bentuk L dari asam amino. dan sistem ketiga untuk dikarboksilat atau asam amino acidic. sistem kedua untuk arginin.dan sel-sel absorpsi. Tingkat absorpsi pada 18 L-asam amino tergantung pada berat molekul. Pembentukan Polipeptida Proses metabolisme protein didahului dengan proses katabolisme (penguraian) protein menjadi asam amino. Beberapa hasil penelitian menunjukkan bahwa asam-asam amino L-isomer lebih siap diabsorpsi dibandingkan dengan asam-asam amino D-isomer.3. dan leusin lebih siap diabsorpsi dibandingkan dengan asam amino dengan rantai polar. Eksopeptidase usus terdapat juga pada permukaan membran sel absorpsi dari vilus dan sel-sel yang sama ini juga merupakan tempat absorpsi asam amino. Transport asama amino dari lumen usus halus ke sel mukosa melalui proses aktif dengan menggunakan gradien konsentrasi. valin. Vena portal membawa asam-asam amino tersebut menuju sinusoid hati. transfer RNA (tRNA). Dalam sel yang tidak aktif.

5'OH terminal base U Posisi masing-masing asam amino dalam pembentukan ikatan peptida Middle base C A Serin Serin Serin Serin Prolin Prolin Prolin Prolin Treonn Treonn Treonn Treonn Alanin Alanin Alanin Alanin Tirosin Tirosin Terminal Terminal Histidin Histidin Glutamin Glutamin Asparagin Asparagin Lisin Lisin Asam aspartat Asam aspartat Asam glutamat Asam glutamat G Sistin Sistin Terminal Triptofan Arginin Arginin Arginin Arginin Serin Serin Arginin Arginin Glisin Glisin Glisin Glisin 3'OH terminal base U C A G U C A G U C A G U C A G U Fenilalanin Fenilalanin Leusin Leusin Leusin Leusin Leusin Leusin Isoleusin Isoleusin Isoleusin Metionin fMetionin Valin Valin Valin Valin fMetionin C A G 32 . maka akan terjadi rangkaian aktivitas yang dimulai dengan : (1) transkripsi mRNA dalam inti sel.1. (3) amino asil tRNA akan menempel pada mRNA yang cocok di ribosom. Tabel 4. mRNA akan terurai menjadi ribonukleosisdetrifosfat dan ribosom akan kembali terpisah menjadi unit-unitnya. Bila sel memerlukan protein. (2) asam amino bebas akan berikatan dengan tRNA membentuk asam amino asil tRNA. dan (4) setelah terjadi proses sintesis protein berakhir. yang selanjutnya akan menyebabkan asam-asam amino saling berikatan membentuk polipeptida. kemudian mRNA masuk ke dalam sitoplasma.(yaitu nukleosisde trifosfat bebas).

yaitu yang mempunyai antikodon yang antiparalel terhadap kodon pada permukaan tersebut. Tugas pembentukan ikatan peptida dilakukan oleh enzim peptide transferase. dan tRNA yang asalnya berada pada permukaan P akan keluar bebas dalam sitoplasma. ribosom akan bergesar satu kodon ke arah ujung 3' OH mRNA. oleh N-formil-L-methionine-transfer RNA complex (fMet-tRNAfMet) dapat memulai sintesis protein karena ada dua sebab. Kompleks ini dapat mengenal initiator kodon (kodon pembuka) AUG (atau GUG) yang merupakan tanda untuk memulai pengkodean rangkaian protein dalam mRNA dan dapat membedakan dari AUG internal. yaitu : (1) hanya fMet-tRNAfMet yang dapat langsung mengikat P site (permukaan P) di ribosom sedangkan semua aminoacyl-tRNA hanya dapat mulai mengikat pada A site (permukaan A) dan (2) hanya fMet-tRNAfMet yang dapat berikatan dengan hidrogen pada kodon pembuka. yang juga kode dari metionin (atau GUG internal yang merupakan kode dari valin). sedangkan permukaan A (A site) akan berhadapan dengan kodon yang ada di hilir kodon awal. Suatu tRNA dengan antikodon yang tidak sesuai akan ditolak menempati permukaan A. Bila sudah terdapat tRNA yang cocok pada permukaan P (yaitu fMettRNAfMet ) maka akan dibentuk ikatan polipeptida. Gugus α-amino dari aminoasil-tRNA yang baru pada permukaan A 33 . Elongation faktor 1 (EF1) membentuk kompleks dengan GTP (guanin tri phospat) dan aminoasil-tRNA yang masuk. yaitu dengan melepaskan asam amino yang terdapat pada permukaan P dan mengaitkannya pada ujung -NH3+ asam amino pada permukaan A. Permukaan P (P site) akan tepat berada pada fMet-tRNAfMet . Setelah ikatan peptida terbentuk. Permukaan A akan menjadi kosong dan siap untuk menerima tRNA yang lain. Transfer RNA yang asalnya terdapat pada permukaan A akan pindah ke permukaan P. Kompleks ini kemudian memungkinkan aminoasil-tRNA untuk memasuki permukaan A. Ikatan aminoasil-tRNA yang tepat pada permukaan A memerlukan pengenalan kodon yang tepat.Langkah pertama dalam proses inisiasi (pembukaan) dibuka oleh N-formil-L-methionine-transfer RNA complex (fMet-tRNAfMet). Permukaan A siap menerima tRNA yang cocok.

Hasil deaminasi akan masuk dalam siklus Krebs guna pembentukan energi. treonin. Kerangka karbon dari asam-asam amino alanin.melakukan serangan nukleofilik terhadap gugus karboksil yang diesterkan dari peptidil tRNA yang menduduki permukaan P. Reaksi ini dikatalis oleh komponen protein. Karena asam amino pada aminoasil-tRNA sudah "aktif". Siklus Metabolisme Energi dari Protein Metabolisme protein tidak secara langsung terlibat dalam memproduksi energi. Reaksi menghasilkan pengikatan rantai peptida yang sedang tumbuh pada tRNA pada permukaan A. Translokasi peptidil-tRNA yang baru terbentuk dan kodonnya yang sesuai ke dalam permukaan P kemudian membebaskan permukaan A untuk siklus pengenalan dan elongasi kodon aminoasil-tRNA selanjutnya. sistein. Metabolisme energi yang berasal dari protein didahului dengan degradasi protein menjadi asam-asam amino. Elongation faktor 2 (EF-2) dan GTP bertanggung jawab untuk translokasi peptidil-tRNA yang baru terbentuk pada permukaan A ke dalam permukaan P yang kosong. tidak ada energi yang selanjutnya diperlukan untuk reaksi ini. atau melalui piruvat dan asetil koenzim A sebelum masuk siklus Krebs. komponen struktural. Releasing faktors dalam hubungan dengan GTP dan peptidil transferase. menghidrolisis ikatan antara peptida dan tRNA yang menduduki permukaan P. Setelah elongasi yang menghasilkan polimerasasi asam-asam amino spesifik ke dalam molekul protein diulang berkali-kali. serin dan hidroksiprolin diubah menjadi piruvat. 4. Releasing faktors mampu mengetahui bahwa signal terminasi terdapat pada permukaan P. kodon nonsense atau terminasi mRNA timbul pada permukaan A. Tidak terdapat tRNA dengan antikodon untuk mengenal signal terminasi tersebut. 34 . "Releasing factor" adalah protein yang menghidrolisis ikatan peptidil-tRNA bila suatu kodon nonsense menduduki permukaan A. Tetapi metabolisme protein terlibat dalam produksi enzim. glisin. dan protein darah dari sel-sel badan dan jaringan.4. peptidil transferase. Kemudian asam-asam amino dilepas gugus aminonya melalui deaminasi oksidatif di sel-sel hati. hormon. sistin. GTP yang diperlukan untuk EF-2 dihidrolisis menjadi GDP (guanin di phospat) dan fosfat selama proses translokasi. tRNA yang dikeluarkan dengan cepat mengosongkan permukaan P. Pada pembuangan bagian peptidil dari tRNA pada permukaan P.

Kedua jalan tersebut memerlukan enzim transaminase. sementara glisin sudah dibicarakan diatas. Asetoasetat selanjutnya dapat mengalami pembelahan tiolitik menjadi asetat dan asetil koenzim A. Llisin pertama kali berkondensasi dengan α-ketoglutarat yang memecah 35 . yaitu (1) transaminasi menjadi p-hidroksifenilpiruvat. Treonin dibelah menjadi asetaldehida dan glisin oleh treonin aldolase. Reaksi serin dehidratase berlangsung melalui pembuangan H2O dari serin. L-lisin dikonversi menjadi α-aminoadipat dan α-ketoadipat. Lima reaksi enzimatik berurutan mengkonversi tirosin menjadi fumarat dan asetoasetat. triptofan. Reaksi alanin transaminase dan serin dehidratase. dua sisanya membentuk glikosilat. Semua asam amino yang membentuk piruvat dapat dikonversi menjadi asetil koenzim A. Jalan katabolik utama dari sistin adalah konversi menjadi sistein yang dikatalisis oleh enzim sistin reduktase. Kemudian tahap akhir reaksi melibatkan aldolase yang memecah hidroksiprolin menjadi piruvat dan glioksilat. (4) isomerasi maleiasetoasetat menjadi fumarilasetofumarat dan (5) hidrolisis fumarilasetoasetat menjadi fumarat dan osetoasetat. (3) oksidasi homogentisat menjadi maleilasetoasetat. Tiga dari lima karbon 4-hidroksi-L-prolin dikonversi menjadi piruvat. membentuk suatu asam amino tidak jenuh. keduanya memerlukan piridoksal fosfat sebagai koenzim. Setelah itu akan bergabung dengan katabolisme sistein. (2) oksidasi dan migrasi sekaligus dari rantai samping 3-karbon dan dekarboksilasi yang membentuk homogentisat. Sistein dikatabolisme melalui dua jalan katabolisme utama yaitu jalan oksidasi langsung (sistein sulfinat) dan jalan transaminasi (3-merkaptopiruvat). Asam-asam amino tersebut adalah fenilalanin. Kemudian asetaldehida membentuk asetil koenzim A. Disamping itu ada lima asam amino yang membentuk asetil koenzim A tanpa membentuk piruvat lebih dahulu. Kemudian disusun kembali menjadi asam α-amino yang terhidrolisis spontan menjadi piruvat dan amonia.Pembentukan piruvat dari glisin dapat terjadi dengan konversi menjadi serin yang dikatalisis oleh enzim serin hidroksimetiltransferase. tirosin. lisin dan leusin. Fenilalanin mula-mula dikonversi menjadi tirosin oleh fenilalanin hidroksilase.

Oksigenasenya adalah metaloprotein besiforfirin. Penambahan air membentuk L-glutamat dan Lα-aminoadipat-δ-semialdehida. Metabolisme lebih lanjut dari kinurenin melibatkan konversi menjadi 3-hidroksikinurenin. yang mungkin diikuti oleh dekarboksilasi oksidatif menjadi glutaril-KoA. Kinurenin dan hidroksikinurenin dikonversi menjadi hidroksiantranilat oleh enzim kiruneninase suatu enzim piridoksal fosfat (Gambar 6. Sebagaimana diharapkan dari kemiripan strukturnya. isoleusin dan valin yang hanya sebagian rangka dikonversi. Triptofan oksigenase (triptofan pirolase) mengkatalisis pembelahan cincin dengan inkorporasi 2 atom oksigen yang membentuk N-formilkinurenin. membentuk sistationin.17). tiga per lima karbon metionin dan setengah karbon isoleusin membentuk suksinil koenzim A. Homoserin dikonversi menjadi α-ketobutirat oleh homoserin deaminase. Jalan ini kemudian memisah dan masing-masing rangka asam amino mengikuti jalan unik menjadi zat antara amfibolik. Hidrolisis ikatan S-Peserta menghasilkan L-homosistein dan adenosin. Pembelahan hidrolitik sistationin membentuk L-homoserin dan sistein. Pengeluaran gugus metil membentuk S-adenosil-homosistein. l-metionin berkondensasi dengan ATP membentuk Sadenosilmetionin atau "metionin aktif". Empat per lima karbon valin. Katabolisme lebih lanjut dari αaminoadipat memerlukan transaminasi menjadi α-ketoadipat. sama dengan pengubahan tirosin. 36 . Pengeluaran gugus formil dari N-formilkinurenin secara hidrolitik dikatalisis oleh kinurenin formilase yang menghasilkan kinurenin. Konversi α-ketobutirat menjadi propionil-KoA selanjutnya terjadi dengan cara biasa untuk dekarboksilasi oksidatif asam α-keto membentuk derivat asil KoA. Suksinil koenzim A merupakan hasil akhir amfibolik dari katabolisme metionin. Kemudian direduksi menjadi sakaropin oleh dehidrogenase dan kemudian dioksidasi oleh dehidrogenase kedua.air dan membentuk basa Schiff. Homosistein selanjutnya berkondensasi dengan serin. Kedua reaksi ini oleh karenanya juga terlibat dalam biosintesis sistein dan serin. Kemudian dideaminasi dengan transaminase gugus amino rantai samping ke ketoglutarat. katabolisme L-valin dan L-isoleusin pada awalnya memerlukan reaksi yang sama. Leusin sebelum diubah menjadi asetil koenzim A diubah dahulu menjadi asetoasetat.

Ornitin mengalami transaminasi gugus ∂-amino. Bagi histidin.5. Reaksi pertama adalah sintesis karbomoil fosfat. Katabolisme glutamin dan glutamat berlangsung dengan bantuan enzim glutaminase dan transaminase. dan fosfat (yang berasal dari ATP) untuk membentuk karbamoil fosfat dikatalisis oleh karbamoil fosfat 37 . N5-formiminotetrahidrofolat diubah menjadi L-glutamat dan akhirnya menjadi oksaloasetat dengan bantuan enzim transaminase. satu karbon dan baik 2 (histidin) maupun 3 (arginin) pertama-tama harus dikeluarkan dari asam amino 6 karbon ini. dilepas dalam darah dan ditarik oleh ginjal. Jalan utama ekskresei nitrogen adalah sebagi urea yang disintesis dalam hati. yang dikatalisis oleh urokanase melibatkan penambahan H2O dan oksidasireduksi interna. Kondensasi 1 mol masing-masing ion amonium. histidin. Arginin hanya membutuhkan hanya satu langkah yaitu pengeluaran gugus guanidino secara hidrolisis yang dikatalisis oleh arginase yang menghasilkan ornitin. glutamat. Siklus urea Setiap saat makhluk hidup baik manusia maupun binatang mengekskresikan nitrogen dengan pembagian 95% dibuang oleh ginjal dan sisanya sebesar 5% dibuang oleh feses. membentuk glutamat γ-semialdehida. Prolin dioksidasi menjadi dehidroprolin yang dengan penambahan air akan membentuk glutamat γ-semialdehida. dan prolin memasuki siklus Krebs melalui αketoglutarat. yang dikonversi menjadi α-ketoglutarat. Terdapat lima tahap reaksi dalam siklus urea.Kerangka karbon dari asam-asam amino glutamin.24. Deaminasi histidin menghasilkan urokanat. 4. Selanjutnya dioksidasi menjagi glutamat dan ditransaminasi menjadi α-ketoglutarat. Reaksi selanjutnya adalah 4-imidazolon-5propionat dihidrolisis menjadi N-formiminoglutamat yang diikuti oleh pemindahan gugus formimino pada karbon alfa ke tetrahidrofolat yang membentuk N5-formiminotetrahidrofolat. arginin. Kemudian dengan bantuan enzim glutamat formimino transferase. pengeluaran karbon dan nitrogen yang berlebih membutuhkan empat reaksi. Secara umum katabolisme masing-masing asam amino yang digunakan sebagai sumber energi dapat dilihat pada Gambar 6. Arginin dan histidin juga membentuk α-ketoglutarat. karbon dioksida. Konversi urokanat menjadi 4-imidazolon-5-propionat.

dibutuhkan. Reaksi sangat spesifik untuk ornitin dan keseimbangan cenderung kuat ke sintesis sitrulin. Kebutuhan dan Defisiensi Protein pada Ternak. menyembunyikan gugus lainnya. Fumarat yang dibentuk dapat dikonversi menjadi oksaloasetat melalui reaksi fumarase dan melat dehidrogenase dan selanjutnya ditransaminasi untuk membentuk kembali (regenerasi) aspartat. Peranan tepat Nasetilglutamat tidak diketahui dengan pasti. Arginase hati mamalia diaktifkan oleh Co2+ atau Mn2+. dan keseimbangan cenderung kuat ke sintesis arginosuksinat. Reaksi berlangsung melalui mekanisme pembuangan trans. yang terdapat dalam hati semua organisme ureotelik. enzim yang terdapat dalam mitokondria hati organisme ureotelik. kelenjar mamae.sintase. Dua mol ATP yang dihidrolisis selama reaksi ini menyediakan tenaga penggerak untuk sintesis 2 ikatan kovalen-ikatan amida dan ikatan campuran asam karboksilat-asam fosfat anhidrida dari karbamoil fosfat. Pembelahan hidrolitik gugus guanidino dari arginin dikatalisis oleh arginase. Reaksi ketiga adalah sintesis argininosuksinat. arginase juga terdapat dalam jaringan ginjal. 38 . Di samping Mg2+. Pembelahan reversibel arininosuksinat menjadi arginin + fumarat dikatalisis oleh argininosuksinase. Dalam jumlah yang lebih kecil. suatu enzim hati dan jaringan ginjal. substrat untuk reaksi 2. 4. Kehadirannya menyebabkan banyak perubahan konformasional (penyesuaian bentuk) dalam struktur karbamoil fosfat sintase yang membuka (expose) gugus sulfidril tertentu. Reaksi keempat adalah pembelahan argininosuksinat menjadi arginin dan fumarat. membentuk sitrulin + Pi. aspartat dan sitrulin diikat bersamaan melalui gugus amino aspartat. dikatalisis oleh L-ornitin transkarbamoilase mitokondria hati.6. Pemindahan gugus karbamoil dari karbamoil fosfat ke ornitin. Reaksi kedua adalah sintesis sitrulin. jaringan testikuler dan kulit. Dalam reaksi argininosuksinat sintase. Reaksi membutuhkan ATP. Reaksi ini menyempurnakan siklus urea dan membentuk kembali (regenerasi ornitin). Reaksi kelima adalah pembelahan arginin menjadi ornitin dan urea. dan mempengaruhi afinitas enzim untuk ATP. suatu asam dikarboksilat. otak. lebih disukai N-asetilglutamat. Ornitin dan lisin merupakan penghambat kuat yang bersaing dengan arginin.

penurunan efisiensi penggunaan pakan. dan manusia menerima masukan asam amino spesifik (asam amino esensial) yang berbeda dengan beberapa ternak herbivora non ruminan seperti kuda dan kelinci dapat menggunakan N non protein untuk sintesis asam amino mikroba pada bagian bawah GI tract. Perbandingan kalori pada protein pakan sangat penting. penurunan bobot lahir. Ruminan dewasa seperti sapi dan domba dapat tergantung pada N non protein pakan karena sifat mikroba rumen yang dapat mensintesis asam amino dan protein dari N non protein dan yang kemudian digunakan sebagai sumber protein oleh ruminan. Defisiensi asam amino esensial individual umumnya menunjukkan tanda-tanda seperti defisiensi protein. Protein dialihkan untuk energi hanya ketika penyediaan kebutuhan metabolis atau masukan kalori tidak cukup. 39 . akumukasi lemak pada hati. Jadi defisiensi satu asam amino esensial menyebabkan deaminasi kandungan asam amino. penurunan produksi susu. penurunan rataan pertumbuhan. penurunan atau ketidakseimbangan N. disamping itu juga tergantung pada jenis kelamin dimana jantan cenderung mempunyai kebutuhan yang lebih tinggi. anemia. Banyaknya kebutuhan protein lebih besar untuk pertumbuhan dibandingkan untuk kebutuhan hidup pokok. karena defisiensi satu asam amino menghalangi sintesis protein pada jalur yang sama yang kekurangan jalur khusus pada rantai menghalangi perpanjangan rantai sintesis. (pada beberapa kasus). ayam. kehilangan amonia sebagai urea dan menggunakan rantai karbon sebagai energi. Pertumbuhan babi dan ayam yang mendapat pakan mengandung level protein yang marjinal dapat menyebabkan defisiensi protein jika density kalori pakan meningkat oleh lemak.Lambung sederhana dari omnivora seperti babi. Ini terjadi karena pengurangan masukan harian kalori pakan yang tinggi menyediakan ketidakcukupan masukan protein jika persentase protein marjinal. Banyak binatang cenderung makan untuk mengamankan kebutuhan energi. seperti contohnya. selain itu juga karena perbedaan spesies dan genetik. Kekurangan protein (N atau asam mino) mungkin sangat biasa karena banyak bahan pakan sumber energi yang rendah protein dan bahan pakan suplemen protein harganya sangat mahal. penurunan konsentrasi protein serum. dan penurunan sintesis enzim dan hormon tertentu. Defisiensi asam amino tertentu memproduksi luka spesifik. Tanda-tanda kekurangan protein meliputi anoreksia. edema.

Walaupun demikian. jagung secara khusus defisien lisin dan triptopan. defisiensi metionin atau treonin menyebabkan perlemakan hati. defisiensi lisin pada unggas menyebabkan ketidaknormalan bulu. 40 .defisiensi triptopan mengakibatkan katarak mata. sebagai contoh. bungkil kedelai yang defisien metionin dan sistin dan tidak akan mendukung pertumbuhan normal apabila diberikan secara individual pada ternak. Banyak bahan pakan yang mengalami ketidakcukupan dalam satu atau lebih asam amino untuk pertumbuhan ternak. ketika dicampur dengan jagung akan saling melengkapi kekurangan asam amino masing-masing.

niasin (asam nikotinat). B2 (riboflavin). H dan O. D. B6 (piridoksin).1. tidak disimpan secara khusus dalam tubuh. B5 (asam pantotenat). vitamin yaang larut dalam air biasanya tidak toksik. E dan K. Seperti dinyatakan dari namanya. berfungsi sebagai prekursor enzim-enzim. Vitamin ini relatif lebih stabil.BAB 5 VITAMIN DAN METABOLISMENYA 5. tidak mempunyai provitamin. vitamin secara garis besar dapat digolongkan menjadi dua golongan. kecuali kobalamin (vitamin B12) dapat disintesis oleh tumbuh-tumbuhan dan oleh karena itu terdapat pada kacang-kacangan. D. yang terdiri dari vitamin B1 (tiamin). tampaknya dibutuhkan oleh semua jenis ternak. vitamin yang larut dalam lemak adalah molekulmolekul apolar hidrofobik. tetapi dalam kondisi temperatur tinggi menyebabkan tidak stabil. Klasifikasi vitamin Vitamin diberikan nama abjad sesuai dengan penemuannya. Vitamin ini akan diekskresikan dalam urin bila kadar serumnya melebihi saturasi jaringan (yang selanjutnya mencerminkan pengikatan kofaktor vitamin ke enzim dan protein transport). biji-bijian. Golongan kedua adalah vitamin yang larut dalam air atau diserap dengan air. E dan K. molekul polar sehingga larut dalam air. B12 (kobalamin). Walaupun struktur kimia dan fungsi biokimia sangat heterogen. golongan pertama yaitu vitamin yang larut dalam lemak atau diserap dengan lemak yang terdiri dari vitamin A. Vitamin-vitamin yang larut dalam air berfungsi sebagai enzim dalam berbagai reaksi metabolis tertentu. Sifat-sifat umum vitamin yang larut dalam lemak adalah : hanya terdapat di sebagain jaringan. Vitamin diberi nama ketika berhasil diisolasi secara terpisah dan struktur kimianya diidentifikasi. sayuran berdaun hijau dan ragi. Karena vitamin yang laarut dalam air yang diambil berlebihan biasanya diekskresi. terdiri dari unsur C. Sifat-sifat umum vitamin ini adalah : molekul tidak hanya tersusun atas unsur C. terdapat disemua jaringan. yaitu A. Semua vitamin yang larut dalam air. yang kesemuanya merupakan derivat isopren. Vitamin-vitamin yang larut dalam lemak. H dan O. Sembilan senyawa atau golongan senyawa yang berhubungan erat dianggap sebagai vitamin untuk nutrisi hewan. 41 . asam folat (asam pteroilglutamat) dan C.

diserap bersama lemak. Sifat umum vitamin B1 adalah stabil dalam pH sedikit asam. D dan K mempunyai sifat aktifitas individual. Sekali diserap. lipid oxidant. tepung alfalfa dan ragi.mempunyai bentuk prekursor (provitamin).2. seperti halnya vitamin yaang larut dalam air. Pada ikan mentah terdapat kandungan tiaminase yang dapat memecah tiamin menjadi dua gugus pirimidin dan pikolin sehingga tiamin menjadi inaktif.2.1. Vitamin B1 (Tiamin) Vitamin B1 terdiri dari satu substitusi pirimidin yang terikat melalui ikatan metilen pada satu substitusi tiasol. vitamin yang larut dalam lemak memerlukan absorpsi lemak normal untuk ikut diserap. bungkil kacang kedelai. kacang-kacangan dan hasil ikutannya. ikut menyusun struktur jaringan tubuh. Kegunaan. bungkil kedelai. Sumber tiamin yang penting adalah kacangkacangan dan hasil ikutannya. maka vitamin-vitamin A. bagian luar biji-bijian (oleh karena itu beras merah mempunyai nilai gizi tiamin lebih baik daripada beras putih). larut dalam air dan alkohol 70 persen dan rusak oleh panas. bungkil kacang tanah. Sumber dan Defisiensi Vitamin 5. Umumnya. karena tidak langsung larut dalam air plasma. Karena itu vitamin yang larut dalam lemak tidak diekskresikan dalam urin tetapi lebih mungkin ditemukan dalam empedu dan dengan demikian diekskresikan dalam feses. rusak dalam pH alkalis. vitamin yang larut dalam lemak ditarnsport ke hati dalam chylomicron dan disimpan dalam hati (vitamin A. Vitamin-vitamin ini diangkut dalam darah oleh lipoprotein atau protein pengikat spesifik. Kelompok vitamin ini mudah ditimbun kecuali vitamin E. diekskresi melalui feses dan kalau bercampur dengan vitamin B menjadi kurang stabil serta dipengaruhi oleh cahaya dan oksidasiKecuali vitamin E yang mempunyai sifat broad spectrum. Tiamin banyak terdapat dalam daging. 42 . Karena mudah disimpan terutama A dan D maka dua vitaamin ini relatif mudah mengalami toksisitas. rusak dalam larutan mineral. 5. Semuanya diperlakukan oleh sistem gastrointestinal dengan cara yang sama seperti lemak makanan. bungkil kacang tanah dan tepung alfalfa. D dan K) ataupun dalam jaringan adiposa (vitamin E) dalam berbagai jangka waktu. disimpan bersama lemak dalam tubuh.

hilangnya nafsu makan. kaki lemah dan blue comb.2. fatique. 5.2. anorexia. Sumber riboflavin yang penting adalah susu. hati. kehilangan bobot badang. Contoh lain adalah reaksi dehidrolipoate dehidrogenase. Apabila sel tubuh unggas kekurangan energi akan menyebabkan gangguan syaraf dan pelebaran otot-otot jantung yang sensitif apabila kekurangan energi. produk-produk susu. Kurang berfungsinya otot jantung dapaat menyebabkan menurunnya siklus Krebs dan diikuti menurunnya ATP untuk kontraksi jantung. Struktur cincin berkonyugasi. Defisiensi kronis menyebabkan star grazing dan atrophy. 43 . sayur-sayuraan. daging dan kacang-kacangan. Contoh lainnya lagi adalah enzim flavin. Enzim flavin ini ikut berperan dalam reaksi dehidrogenase dimana NAD dan NADP sebagai akseptor atom H. Reaksi ini disebut juga O2-linked. polyneuritis gallinarum. Sumber-sumber riboflavin potensial lainnya adalah ragi. degenerasi selaput myelin dari serabut syaraf. Riboflavin sangat berperan untuk fungsi normalnya jaringanjaringan yang berasal dari ektoderm seperti kulit. ikan dan hijauan pada sayuran dan bakteri autrotof. Enzim ini berperan dalam transport elektron. Beberapa contoh keterlibatan riboflavin antara lain pada oksidasi asam amino (L atau D asam amino-oksidase). sebagai akseptor elektron adalah sitokrom. Fungsi utama riboflavin adalah untuk proses oksidasi-reduksi dalam jaringan. melemahnya otot jantung dan gangguan-gangguan gastrointestinal. naiknya katekolamin (norepinefrin dan epinefrin) dan asetilkolin yang bersifat kardiotoksik. mata dan syaraf. Vitamin B2 (Riboflavin) Vitamin B2 terdiri dari struktur heterosiklik yang terikat dengan ribitol. Riboflavin membentuk suatu gugus protetik untuk enzim flavoprotein yang diperlukan untuk reaksi oksidasi dalam metabolisme seluler yang normal. Defisensi tiamin dapat menyebabkan timbulnya polineuritis pada unggas. karena itu riboflavin merupakan pigmen yang berwarna dan berfluoresensi. yeast. jadi bukan atom O2. Akumulasi asam piruvat dan asam laktat di dalam darah dan jaringan oleh defisiensi tiamin menyebabkan iritabilitas.Defisiensi tiamin akan menyebabkan reaksi-reaksi metabolisme terutama metabolisme piruvat terganggu yang menyebabkan sumber energi pada sel.

Sumber vitamin B6 adalah daging. Pembentukan asam nikotinat dari triptofan tergantung pada piridoksal fosfat sebagai koenzim. Sumber asam pantotenat adalah biji-bijian. yeast. "lesion" pada kulit. Defisiensi asam pantotenat berkaitan dengan gejala dermatitis. Karena itu penyakit pellagra seringkali disertai defisiensi 44 . oleh sebab itu apabila kekeurangan piridoksin akan terjadi gangguan metabolisme protein. Piridoksin berperan penting dalam metabolisme protein dimana pyridoxial fosfat merupakan suatu konensium untuk berbagai reaksi kimia yang berkaitan dengan metabolisme protein dan asam amino. muntah. Hal ini terjadi dalam asetilasi kolin hingga terbentuk asetilkolin. terhambatnya pertumbuhan. sedangkan piridoksin terdapat dalam produk-produk tanaman. yang berperan dalam transfer gugus asetil. Asam pantotenat merupakan bagian dari koenzim A. abnormal fetus yang kesemuanya disebabkan oleh oksidasi lemak dan karbohidrat yang tidak berjalan sempurna. yaitu : piridoksin.2. Vitamin B6 (Piridoksin) Vitamin B6 terdiri dari tiga derivat piridin alam yang berhubungan erat. memutihnya rambut. 5.2. piridoksal dan piridoksamin. diare dan gangguan mata. Koenzim A juga berperan dalam degradasi asam-asam lemak menjadi asetil CoA. Vitamin B6 berguna bagi pencegahan dermatitis. rontoknya rambut. serta dalam asetilasi dari piruvat dekarboksilat untuk membentuk asetilkolin A dalam siklus Krebs. 5. Peranan dari koenzim adalah untuk metabolisme asam amino.3. seperti transaminasi dan dekarboksilasi. Perbedan dari ketiga zat tersebut adalah pada rantai C nomor 4. Ketiganya sama aktif sebagai pra zat koenzim piridoksal fosfat.4. hati dan telur.Riboflavin juga mencegah senilyti. ulcus duodenum. degenerasi testis. Rantai basis dari zat-zat tersebut adalah piridin. dan gejala-gejala kerusakan syaraf pusat. hati dan tanaman berdaun hijau. Vitamin B5 (Asam pantotenat) Asam pantotenat adalah suatu amida dari asam pantoat dan β alanin. Tanda-tanda defisiensi riboflavin mencakup rontoknya rambut. Bentuk piridoksal dan piridoksamin biasanyaa terdapat dalam produk-produk hewani. serta "lesion" pada berbagai organ.

45 . Sianokobalamin berbentuk kristal padat berwarna merah hitam dan merupakan bentuk yang paling stabil.piridoksin. Vitamin B12 (Kobalamin) Kobalamin adalah vitamin yang mengandung kobalt yang berada dalam bentuk derivat "cyanide" yaitu "cyanocobalamin". Vitamin B12 banyak terdapat pada produk-produk hewan dan dalam rumen ruminansia serta jaringan organ. kepekaan abnormal. Substitusi isokalori lemak dengan glukosa juga menekan vitamin B12 yang ditambahkan. Defisiensi kobalamin menyebabkan anemia karena sel-sel darah merah yang tidak dapat masak. Kobalamin mempunyai gugus nukleotida yang disambung dengan porfirin lewat gugus fosfat dan amino-propanol. dermatitis. Ini mengindikasikan bahwa vitamin B12 penting pada metabolisme energi. Vitamin B12 berfungsi dalam sintesa protein dan dalam metabolisme asam nukleat serta senyawa-senyawa yang mengandung satu atom C. tahan panas. metionin dan asam folat dalam ransum dan akan berinterelasi dengan asam askorbaat dalam metabolisme tubuh. inkoordinasi anggota badan (posterior). 5. Protein dalam ransum akan meningkatkan kebutuhan vitamin B12. kepala tertarik ke belakang.5. Gugus cyanide dapat diganti dengan gugus hidroksil (B12a) atau hidrokobalamin dan juga gugus nitrit (B12c) atau nitrokobalamin. Enzim ini berisi koenzim metil kobalamin yaang bersama-sama folacin mengubah L-homosistein menjadi L-metionin.2. Vitamin B12 berperan penting dalam pembentukan darah merah. Peranan lainnya adalah sebagai enzim L-homosistein metilating.. Defisiensi vitamin ini juga dapat menyebabkan demyelinasi serta degenerasi yang irresersibel dari korde spinal. Vitamin B12 dibutuhkan relatif sedikit oleh unggas. Peranan tersebut dalam bentuk metil-malonil CoA isomerase. produksi telur dan daya tetas menurun serta anemia. Kebutuhan vitamin B12 juga tergantung pada level kolin. Enzim ini berperan dalam mengubah metil-malonil CoA menjadi suksinil CoA yang berfungsi dalam siklus Krebs. Defisiensi piridoksin dapat menyebabkan pertumbuhan yang terhambat. Defisiensi piridoksin jarang terjadi. Donasi metil ini diberikan oleh 5-metil THF dengan harus adanya vitaamin B12. mudah rusak karena sinaar matahari. oksidasi dan proses reduksi. tetapi larut dalam air.

2. 5.6. yeast. turunnya berat badan dan pada ayam meningkatnya kematian serta terjadinya perubahan-perubahan skeletal pada anak-anak ayam. telur. bersama-sama dengan flavoprotein. mortalitas meningkat. dan meal. Vitamin ini berwarna putih. biji bunga matahari dan kacang tanah. 46 . stabil terhadap panas. Niasin merupakan bagian dari NAD (nicotinamide adenine dinucleotide). Perlu menjadi catatan. kacang tanah. Defisiensi biotin dapat menyebabkan rontoknya rambut. biotin berperan sebagai fiksasi CO2 yang selanjutnya ditransfer substrat yang lain.2. Yang paling sering terkena adalah ayam broiler yaitu terjadinya sindrom liver fatty (FLKS atau Fatty Liver and Kidney Syndrome). Pembentukan karboksibiotin memerlukan ATP. Niacin juga merupakan bagian dari molekul NADP. Dalam metabolisme. yang juga dikenal dengan nama koenzim II. Niacin (asam nikotinat) Niasin adalah suatu derivat piridin yang merupakan komponen tidak toksik dari nikotin. Sumber niacin yang potensial adalah hati. Dengan kata lain sumber utama niasin adalah makanan yang mengandung triptofan. Biotin Biotin adalah derivat imidazol yang banyak terdapat dalam bahan makanan alam. mollases. larut dalam air dan 95% etanol. tanaman berdaun hijau. Niacin juga berperan dalam metabolisme serta absorpsi karbohidrat. biji-bijian laainnya dan ikan. juga dikenal dengan nama koenzim I.pertumbuhan lambat. suplemen protein. dari hewan mamalia dan produk tumbuhan berupa dedak padi ataupun gandum. mudah rusak oleh asam dan basa kuat dan mengalami dekomposisi pada temperatur 230 . jantung. moise. ginjal. Koenzim berperan dalam respirasi seluler. Kejadian ini disebabkan karena kurang aktifnya pirivat dikarboksilase yang berperan dalam glukoneogenesis (jadi pembentukan glukosa dari piruvat terhambat). Karboksibiotin adalah biotin yang berikatan dengan CO2 di mana gugus karboksil bertaut pada gugus N biotin. gandum. Reaksi penerimaan CO2 dan pemberian CO2 bersifat bolak-balik atau reversibel. vitabilitas menurun dan daya tetas telur menurun. Sumber biotin adalah hati.7.232oC. mengandung sulfur dan asam valerat. 5. Defisensi ini juga menyebabkan dermatitis pada kaki lalu paruh dan mata. jagung.

terhambatnya pertumbuhan. diare. tumbuhan dan mikroorgaanisme. Vitamin C (Asam askorbat) Vitamin C mempunyai dua bentuk. Vitamin ini daya kerjanya dihambat (antagonis) dengan 4amino-pteroylglutamic acid atau disebut aminopteri 4-NH2FH4 dan metohtrexate. Problem defisiensi niacin pada awalnya ditandai oleh problem gastrointestinal dan kelemahan otot. 5. black tongue. terutama daun-daun hijau.9. dimensia dan dermatitis. Asam folat termasuk dalam golongan zat yang disebut pterin. seperti halnya dalam reproduksi seluler. Asam folat (asam "pteroylglutamic") Asam folat terdiri dari pteridin heterosiklik. 5. dan kaadang-kadang Death. Asam folat terdiri atas tiga gugus yaitu pterin. Sumber asam folat sudah tersedia dan terdistribusi di alam. sayuran. pertumbuhan bulu terhambat. Kristal asam folat berwarna kuning. sedikit larut dalam air dan tidak stabil pada laarutan lemak. yaitu bentuk oksidasi (bentuk dehydro) dan bentuk reduksi. pigmen bulu terganggu. gatal-gatal (pruritus) dan gangguan pencernaan dan juga telah menunjukkan kegunaan untuk menurunkan kadar kolesterol serum oleh mekanisme yang tidak dimengerti. Apabila terjadi defisiensi triptofan berarti juga terjadi defisiensi niasin (defisiensi ganda). asam paraaminobenzoat (PABA) dan asam glutamat. pada hewan. depresi atau dementia. Sumber-sumber asam folat yang potensial adalah daging.2.2. gangguan embrio dalam telur serta anemia merupakan pengaruh utama dari defisiensi asam folat. Kedua bentuk ini mempunyai aktivitas biologi. p-aamino benzoic acid (PABA) dan asam glutamat. Bentuk dehydro dapat terus teroksidasi menjadi diketogulonic acid yang inaktif. Dalam suasana asam vitamin ini lebih stabil daripada 47 . Keadaan vitamin C inaktif ini sering terjadi pada proses pemanasan.8. diare. pembengkakan lidah. Dalam makanan bentuk reduksi yang terbanyak. Defisiensi asam folat berkaitan dengan problem dalam pembentukan darah. Asam nikotinat dalam dosis tinggi dapat menimbulkan pellagra yang ditandai oleh kulit kemerahan (skin flushing). produksi telur dan daya tetas menurun.jagung sebagai bahan pakan utama unggas dapat menyebabkan sindrom defisiensi niasin yang disebut dengan pellagra. Gejaala ini disebut pula dengan 3D-4D yaitu dermatitis.

Dehidroaskorbat dihasilkan secara spontan dari vitamin C oleh oksidasi udara. enzim-enzim yang berperan dalam elektron transport adalah ascorbic acid oksidase. Vitamin C bukanlah merupakan bagian dari salah satu koenzim yang dikenal. Sumber-sumber asam folat yang potensial adalah daging. Vitamin C berperan sebagai transport elektron (sistem redoks). Gejala ini berkaitan dengan kebutuhan vitamin C guna sintesa kolagen.dalam basa yang menjadi inaktif. Vitaamin C hanya dibutuhkan oleh manusia. Formula vitamin C mirip dengan glukosa. Ada yang menyebutkan bahwa pada jaringan hewan tidak terjadi proses oksidasi dengan vitamin C sebagai kaatalis respiratori. cytochrome oxidase. Vitamin A adalah suatu alkohol biokimia. flavin transhydrogenase. karena pada hewan tidak ada enzim dehydro ascorbate reductase dan ascorbate oxidase. Pertumbuhan tulang terhambat dan lambatnya kesembuhan keretakan tulang. Semua spesies ayam dapat mensintesis vitamin C (AsAc) di dalam ginjal.10. Vitamin C juga berperan dalam metabolisme tirosin yaitu berperan dalam enzim β-hydroxy phenyl pyruvic acid oxidase sebagai katalisator perubahan p-OH phenylpyruvic menjadi homogentisic acid. 5. Struktur asam askorbat mirip dengan struktur monosakarida tetapi mengandung gugus enediol dari mana pembuangan hidrogen terjadi untuk menghasilkan dehidroaskorbat.2. sayuran. di dalam hewan vertebrata tingkat tinggi 48 . suatu retinol. monyet dan marmut dan tidak berperan penting bagi unggas. Sebaliknya asam askorbat berperan dalam sintesa kolagen. serta perubahan-perubahan pada gigi dan gusi. Defisiensi vitamin C dapat menyebabkan "scurvy". ulserari dan lambatnya penyembuhan luka. patologinya akan berkaitan dengan melemahnya pembuluh darah dan kapiler bed (yang cenderung menimbulkan perdarahan). terutama daun-daun hijau. yang merupakan protein struktural dari jaringan ikat. Vitamin A (antixeroptalmia) Vitamin A adalah nama generik yang menunjukkan semua senyawa selain karotenoid yang memperlihatkan aktivitas biologik retinol. Beberapa tanaman serta hewan termasuk unggas dapat mensintesa vitamin C. dan terdapat sebagai vitamin A1. tetapi kedua bentuk secara fisiologis aktif dan ditemukan dalam cairan tubuh. Oleh karena itu.

vitamin A aldehid (retinal) dan vitamin A asam (asam retionil). Di samping itu vitamin A juga penting untuk pertumbuhan normal.2. diinkoporasi ke dalam chylomicron pembuluh limfa dan kemudian memasuki aliran darah. degenerasi epitel. Vitamin D terdiri dari vitamin D2 dan D3. lemah. Retinol yang diserap mengalami reesterifikasi dengan asam lemak jenuh berantai panjang. Fungsi lain dari vitamin A adalah memelihara organ pernafasan. Pada produk hewan. memungkinkan resorpsi kalsium dari tulang. reproduksi. urogenitalia. mencegah ataxia hebat pada ayam muda. yaitu : meningkatkan absorpsi kalsium di usus halus. pencernaan. vitamin A makanan terdapat sebagai asam lemak berantai panjang atau ester retinol. Vitamin ini dikenal sebagai rethinol.dan ikan dari air asin (laut). sedangkan vitamin A2 terutama terdapat pada ikan-ikan air tawar. 49 . Setiap ternak perlu vitamin A. penurunan produksi. pertumbuhan. Sifat umum dari vitamin D adalah larut dalam lemak dan lebih tahan terhadap oksidasi daripada vitamin A. terutama jaringan epitel dan tulang. Sumber dari nabati tidak mempunyai vitamin A tetapi mempunyai provitamin A (karoten). penurunan daya tetas. Bersama-sama dengan hormon paratiroid. Vitamin D adalah istilah umum untuk derivat-derivat sterol yang larut dalam lemak dan aktif dalam mencegah rakhitis. Vitamin D3 mempunyai tiga peran pokok. Vitamin D (anti rakhitis) Vitamin D merupakan prohormon jenis sterol yang sah. Vitamin A terdapat dalam bentuk vitamin A asetat (retinil asetat). vitamin A alkohol (retinol). memelihara membran mucus yang normal. kurus. pertumbuhan matriks tulang yang baik dan tekanan cerebrospiral yang normal. hasil dari aktivitas vitamin D adalah berupa peningkatan kadar kalsium dalam darah. ginjal dan mata. serta meningkatnya kepekaan terhadap infeksi karena fungsi yang abnormal dari adrenal korteks. dan meningkatkan ekskresi fosfat dari ginjal. xeropthalmia. 5.11. kornifikasi yang berlebihan atas epitel squamous berstrata. Defisiensi vitamin A menyebabkan penyakit buta malam (night blindness nyctalopia). Karoten dapat menjadi aktif dalam tubuh menjadi vitamin A. Vitamin A bersifat esensial dalam pembentukan pigmen retinal yang dibutuhkan bagi penglihatan. peningkatan kematian embrio.

yaitu mencegah oto oksidasi pada asam-asam lemak tak jenuh serta menghambat timbulnya peroksidasi dari lipida pada membran sel. R2 dan R3.Sebelum vitamin D3 efektif. mRNA itu lalu menyebabkan diproduksinya protein pembawa kalsium dari usus. metabolisme asam nukleat. yaitu tokoferol.2. melalui konversinya menjadi 25-hidroksikalsiferol (dengan hidroksilasi). serta terjadinya deposisi kalsium pada jaringan-jaringan lunak. untuk hidroksilasi berikutnya menjadi 1. 5. Terdapat tiga jenis vitamin E. β dan α. vitamin D diekskresikan dari tubuh secara amat perlahan. kaki yang melengkung dan sebagainya. 50 . eleh karena itu apabila terlalu banyak dimakan dapat menimbulkan keracunan. α-tokoferol adalah bentuk vitamin E yang paling aktif atau paling efektif. sintesis asam askorbat dan sintesis ubiquinon. Defisiensi vitamin D menyebabkan timbulnya rickets pada tulang karena kekurangan kalsium. hingga dapat terjadi problem neurologik. Hal ini dapat terjadi apabila keadaan berlangsung lama. sedang efektivitasnya sebagai antioksidan berturut-turut dari γ. Perbedanya terletak pada gugus R1. mencegah encephalomalasia dan distorsi otot. reproduksi. melalui empedu. beras dan biji kapas. khususnya benih gandum. Sebagiannya diaktifkan di dalam hati. haruslah terlebih dahulu diaktifkan. Selain itu juga berfungsi dalam reaksi fosforilasi. Seperti halnya vitamin A. Kadar vitamin D yang tinggi di dalam darah mempengaruhi metabolisme kalsium. Keadaan ini dapat menimbulkan pembengkakan sendi. Vitamin E berperan sebagai kofaktor untuk sitokrom reduktase pada otot rangka dan otot jantung. Ini lalu diangkut ke ginjal. Oleh karena itu vitamin D memudahkan absorpsi kalsium dan kemudian tentunya memperlancar kalsifikasi tulang. 25hidroksikalsiferol.12. mudah dioksidasikan dan rusak apabila terdapat dalam lemak tengik. Sifat umum vitamin E adalah tahan panas. Vitamin E (tokoferol) Vitamin E (tokoferol) adalah minyak yang terdapat pada tumbuh-tumbuhan. Susunan kimia vitamin E terdiri dari nukleus chroman dan rantai samping isoprenoid. Dalam bentuk inilah vitamin ini sepenuhnya aktif. bentuk yang aktif tersebut bekerja pada sel dari mukosa usus hingga terjadi sintesa suatu mRNA yang spesifik. Vitamin E juga berfungsi sebagai anti oksidan. Di dalam darah.

Pada proses pembekuan darah fungsi vitamin K adalah menstimulir proteombin menjadi thrombin. Vitamin K Vitamin K disintesis oleh tanaman dan mikroorganisme. telur. mycobacterium tuberculosis. Vitamin K penting untuk pembentukan protrombin (faktor II). tahan oksidasi dan tidak tahan radiasi matahari. tepung ikan yang sedang membusuk terutama berasal dari bakteri baccillus brevis. serta tissue thromboplastin (faktor VII). Vitamin K adalah vitamin untuk pembekuan darah. Vitamin K3 (menadion) adalah bentuk aktif vitamin K dalam tubuh. baccilus subtilis dan lactobacillus casei.2. Dalam tanaman. proteus vulgaris dan chromatium vinosum dan bakteri pseudomas pyocyanea dan corynebacterium tuberculosis. plasma thromboplastin. Vitamin K adalah substitusi poliisoprenoid naftokuinon. Bentuk-bentuk vitamin K dan sumber alamnya dapat dilihat pada Tabel 4. dan colustrum susu sapi. Sumber vitamin K adalah hijauan. tahan panas.13. anemia dan perkembangan tulang hipoplastis. 5. Vitamin K penting untuk sintesa empat macam protein darah yang ada hubungannya dengan pembekuan darah yaitu : prothrombin. bakteri saecina lutea. Fibrin inilah yang berperan dalam pembekuan darah. Langkah berikutnya adalah thrombin menstimulir fibrinogen dalam plasma darah menjadi fibrin.Vitamin E terdapat di alam yaitu pada lemak dan minyak hewan atau tanaman terutama bagian kecambah gandum. prokovertin dan faktor Stuart. vitamin K2 (menaquinon) yang berasal dari hewani.15. Defisiensi vitamin E dapat menyebabkan degenerasi epitel germinal pada hewan jantan serta resorpsi embrio pada hewan betina (pada mamalia) yang tergantung pada vitamin E.. escherachia coli. Sifat dari vitamin K adalah sedikit larut dalam air. Vitamin K terdiri dari vitamin K1 (filloquinon) yang berasal dari nabati. Defisiensi vitamin K dapat menyebabkan timbulnya perdarahan karena darah yang sulit membeku. sintesis tersebut terjadi pada daun hijau dan proses tersebut terjadi dengan pertolongan sinar matahari. Terdapat keracunan potensial dari 51 . plasma thromboplastin (faktor IX) dan stuart factor (faktor XX) yang bersifat esensial untuk pembekuan darah. Vitamin K dalam bentuk "farnoquinon" dibuat oleh mikroorganisme di dalam saluran cerna. jaringan hewan.

7. BAB 6 MINERAL DAN METABOLISMENYA 6. Tabel 6. 13. 12. Mineral yang dibutuhkan hanya dalam jumlah kecil. 8. yaitu mineral makro yang dibutuhkan dalam jumlah yang relatif banyak dan karenanya sangat esensial. Klasifikasi Mineral Pengelompokan mineral-mineral yang dianggap esensial bagi ternak dibagi menjadi tiga.1. Mineral makro Kalsium (Ca) Fosfor (P) Kalium (K) Natrium (Na) Klorida (Cl) Magnesium (Mg) Sulfur (S) Mineral mikro Zink (Zn) Kobalt (Co) Tembaga (Cu) Yodium (I) Besi (Fe) Mangan (Mn) Molibdenum Mo) Selenium (Se) Cadmium (Cd)* Sr* Fluorin (F)* Nikel (Ni)* Kromium (Cr) Mineral trace Silikon (Si)* Vanadium (V)* Aluminium (Al)* Perak (Ag)** Lithium (Li)** Barium (Ba)** Keterangan : * Mungkin esensial ** Fungsi belum pasti Secara umum peranan mineral adalah memelihara kondisi ionik dalam tubuh. apabila termakan dalam jumlah besar dapat bersifat racun. 10. 4.1. 1. 11.dosis tinggi vitamin K. Klasifikasi mineral esensial No. 9. Klasifikasi mineral esensial dapat dilihat pada Tabel 6. memelihara keseimbangan asam basa tubuh dalam 52 .1. 3. 6. 5. 2. khususnya menadion dapat menyebabkan hemolisis dan memperberat hiperbilirubinemia. mineral mikro yang dibagi menjadi dua yaitu esensial dan kemungkinan esensial bagi ternak karena kebutuhannya hanya sedikit dan mineral trace yang dibagi menjadi dua yaitu kemungkinan esnsial dan yang fungsinya belum pasti karena mungkin dibutuhkan dalam jumlah sedikit.

terdapat dalam cairan tubuh dan sel.hal ini tergantung pada ion Na+. Selain itu mineral juga berperan mengatur transport zat makanan dalam sel.1. bone meal (steamed).2. Sumber utama kebutuhan segera tulang baru. kacang-kacangan dan air susu. kerja hormon. yaitu syarafnya pada penghantaran stimuli (Na+ dan K-). Contoh mekanisme kebasaannya adalah : Na laktat H20 Laktat. Cl-. telur dan serealia. Sementara contoh mekanisme keasaman adalah : NH4Cl NH4+ + ClNH4+ membentuk urea. Contoh bahan makanan yang bersifat alkali adalah buah-buahan.+ CO2 Sehingga terjadi akumulasi Na+ dan OH-.dan SO43. Sumber dan Defisiensi Mineral 6. mengatur permeabilitas membran sel dan kofaktor enzim serta mengatur metabolisme. menjaga kepekaan otot dan syaraf dengan cara berperan dalam tiga lokasi. Urea keluar melalui urin sementara Cl terakumulasi. sementara CO2 terbuang lewat pernafasan. pembekuan darah. padaa neuro muskuler (Mg+) dan pada otot dengan mempengaruhi kontraksinya (Ca++). Contoh bahan makanan yang berefek asam adalah daging.. K+. Kegunaan. 6. Ca++. motilitas seluler dan khusus pada ayam petelur berguna untuk pembentukan kerabang telur. 53 . bone char. Sumber mineral kalsium terutama berasal dari hewan dan sintetis yaitu feeding bone meal. Peranan mineral lain adalah memelihara tekanan osmotik cairan tubuh. Mg++.+ H+ Asam laktat Na+ + laktatH+ + OHasam laktat CO2 + H2O Na-laktat Na+ + OH. PO43. fungsi syaraf dan otot. Kalsium juga sangat penting untuk mengatur sejumlah besar aktivitas sel yang vital. sayur-sayuran. Kalsium Kalsium erat sekali dengan pembentukan tulang.2.

nukleotida dan beberapa protein. kontrsksi otot. gangguan otot dan syaraf yang berhubungan. persenyawaan organik. Beras mengandung kurang lebih 6 mg kalsium per 100g. termasuk berperan dalam metabolisme siklik nukleotida. atau insufisiensi ginjal. asam amino dan lemak. tarnsportasi asam lemak dan baagian koenzim. Sumber lainnya adalah susu yaang mengandung lebih dari 115 mg persen. Gejala defisiensi kalsium adalah tetani. fosforilasi protein. metabolisme glikogen. karbohidarat. Padi-padian umumnya rendah kalsium.2. fosfat bersirkulasi sebagai ion bebas dan terdapat sebagai hidroksiapatit. hipoparatiroidisme. Beras giling mengandung fosfor 54 . Dalam ruang ekstraseluler. Tepung gandum putih mengandung kira-kira 20 mg. fungsi sekresi. Sayuran umumnya merupakan sumber kalsium yang kurang baik. Fosfor Fosfor berfungsi sebagai pembentuk tulang.2. 6. tetapi kekurangan kalsium juga sebagai salaah satu penyebabnya. dan difluprinated rock phosphat.tricalsium fosfat. komponen utama dari tulang. Kerja kalsium tampaknya melalui reseptor protein intrasel (kalmodulin) yang mengikat ion-ion kalsium bila konsentrasinya mengikat sebagai respon terhadap stimulus. Fosfat terdapat dalam sel sel sebagai ion bebas pada konsentrasi beberapa miliekuivalen per liter dan juga merupakan bagian penting asam-asam nukleat. Karena itu. penyususnan mikrotubuli. dikalsium. Sumber fosfor terutama berasal dari hewan dan sumber sintetis seperti bone meal. Semua sel mempunyai mempunyai enzim-enzim yang dapat menguikatkaan fosfat dalam ikatan ester atau anhidrida asam ke molekul-molekul lain. monokalsium. Sehingga fosfor sebagai fosfat memainkan peranan penting dalam struktur dan fungsi semua sel hidup. rock phosphat. kekurangan fosfor akibat defisiensi makanan biasa tidak terjadi. metabolisme energi. Gejala-gejala ini terjadi paling sering aakibaat defisiensi vitamin D. daging umumnya merupakan sumber yang miskin akan kalsium dan hanya mengandung 10 . Gejala yang lain adalah osteoporosis dan ricketsia. Sumber fosfor lainnya adalah susu yang merupakan sumber penting dengan kandunga 93 mg persen. ground limestone dan kalsium karbonat.15 mg persen. dan pengaliran kalsium. Bila kalsium terikat pada kaalmodulin maka dapat mengatur aktivitas sejumlah besar enzim.

Pada bagian empedu.25dehidroksikalsiferol dalam tubulus renalis dirangsang yang menyebabkan absorpsi fosfat dari usus. Konsentrasi natrium di dalam caairan ekstraseluler diusahakan agar relatif konstan dengan suatu mekanisme rumit yang melibatkan kecepatan penyaringan glomerulus ginjal. selain itu juga terdapat kelainan padaa eritrosit.sebanyak 140 mg persen. Defisiensi fosfat berakibat ricketsia.200 mg persen. natrium dan kalium di dalam peredaran darah. 55 . dan pertumbuhan terhambat. ion natrium dan kalium berfungsi untuk mengemulsi lemak.2. Keracunan fosfat jarang sekali terjadi kecuali bila kegagalan ginjal akut atau kronis menghambat ekskresi fosfat. Pengaturan absorpsi fosfat diatur oleh 1α. Penyebab utama hipofosfatemia adalah ketidaknormalan fungsi tubuli ginjal yang mengakibatkan penurunan reabsorpsi fosfat.25-dehidroksikalsiferol. Bila kadar fosfat serum rendah.3. Ion natrium juga penting dalam mempertahankan tekanan osmotik cairan tubuh dan dengan demikian melindungi tubuh terhadap kehilangan cairan yang berlebihan. Fosfat bebas diabsorpsi dalam jejenum bagian tengah dan masuk aliran darah melalui sirkulasi portal dan berlangsung dengan pengankutan aktif yang membutuhkan natrium maupun secar difusi. Walaupun ion natrium banyak ditemukan dalam bahan makanan. Natrium Natrium adalah kation Na+ utama cairan ekstrasel dan sebagian besar berhubungan dengan klorida dan bikarbonat dalam pengaturan keseimbangan asam basa. sumber utama dalam makanan adalah garam dapur (NaCl). konsentrasi katekolamin. leukosit dan trombosit pada hati. faktor ketidaa dan tekanan darah. 6. Daging dan ikan mengandung fosfosr sebanyak 100 . Defisiensi fosfat terjadi akibat berkurangnya absorpsi dari usus dan pembuangan berlebihan dari ginjal. sel-sel peralatan juxtaglomerulus ginjal. Pengaturan konsentrasi natrium dan/atau kadaar natrium dalam tubuh melibatkan dua proses utama. Fosfat ikut serta dalam siklus pengaturan derivat aktif vitamin D3. sistem syaraf simpatis. yaitu kontrol terhadap pengeluaran natrium oleh tubuh dan kontrol terhadap masukan natrium. pembentukan 1. sistem renin-angiotensin-aldosteron.

Pada ileum.4. memelihara volume cairan tubuh. Kalium mudah terserap usus halus. hipertropi adrenal dan mengurangi penggunaan protein dan energi. tetapi bahkan mungkin kelebihan air intravaskuler (da mungkin ekstravaskuler). Bila intake ion kalium kurang dari kebutuhan minimal. mengaktifkan enzim intraseluler dan pada empede bekerja samaa dengan natrium berfungsi untuk mengemulsikan lemak. Kalium adalah kation (K+) utama cairan intarsel. Ginjal tidak dapat menghemat ion kalium seefektif ginjal menghemat ion natrium. Kalium Kalium adalah unsur teringan yaang mengandung isotop radioaktif aalami. Pada penyakit ginjal. terutama depolarisasi dan kontraksi jantung. Dengan demikian. klorida. 6. sebanding dengan jumlah yang dimakan daan beredar dalam plasma. Walaupun ion natrium ekstravaskuler berada dalam keseimbangan dengan ion natrium intravaskuler (plasma). ion kalium intarsel juga akan menurun dan 56 . sumber utama kalium adalah materi seluler dari bahan pakan. konsentrasi natrium intravaskuler mungkin tidak menggambarkan jumlah total natrium dalam tubuh. Hal yang sama peningkatan ion natrium serum dapat terjadi pada kandungan ion natrium yang rendah atau normal bila terdapat kehilangan air (dehidrasi). Konsentrasi pH. konsentrasi ion kalium serum akan menurun. Kalium dalam cairan ekstrasel memasuki semua jaringan dalam tubuh daan dapat mempunyai efek yang sangat besar pada fungsi organ. kemampuan menghemat ion natrium seringkaali hilang dan terjadi gaangguan keseimbangan natrium. hubungan tekanan osmotik. Glukosa di dalam cairan luminal meningkatkan absorpsi natrium di dalam jejunum. absorpsi NaCl terjadi dari larutan hipotonik.Pengangkutan natrium melalui dinding epitel usus nampaknya tergantung pada suatu sistem "pompa" dan "rembesan" pasif yang terdapat pada membran pembatas daari sel-sel tersebut. Pada duodenum dan jejunum. NaCl berpindah dari daarah ke usus bila cairan hipotonik memasuki darah.2. Penghematan natrium selalu disertai dengan pembuangan kaalium dan ini merupakan efek aldosteron. kaalium dan air yang parah. Defisiensi natrium menyebabkan tulang lunak. Sehingga apabila ternak mempunyai ion natrium serum yang rendah (hiponatremia) mungkin tidak kekurangan ion natrium tubuh. Secara umum fungsi dari kalium adalah metabolisme normal.

Hal yang sama. Defisiensi magnesium pada unggas menyebabkan pertumbuhan lambat. kehilangan K+ obligatorik mungkin lebih jauh dari normal. Dalam plasma. asam nukleat. sebagian besar Mg2+ terdapat dalam bentuk yang padat difiltrasi oleh glomerulus ginjal. Magnesium berperan sangat penting sebagai ion esensial di dalam berbagai reaksi enzimatis dasar pada metabolisme senyawa antara. Kehilangan K+ obligatorik oleh tubulus renalis diganti dengan kehilangan H+ obligatorik. Absorpsi Mg2+ bukan proses aktif.tbulus renalis bersama-sama sel-sel tubuh mulai menggunakan proton (H+) sebagai pengganti K+. Mg2+ dikhelasi di antara fosfat beta dan gama dan mengurangi sifat kepadatan anionik ATP. Hal ini akan menyebabkan alkalosis ekstraseluler dan asidosis intraseluler. Apabila konsentrasi H+ meningkat maka akan menyebabkan asidosis intraseluler. karena tubulus renalis menghemat Na+ dengan membuang H+. Keracunan K+ (hiperkalemia) sering terjadi pada payah ginjal karena ginjal tidak mampu membuang kelebihan K+.2. jantung lemah dan melemahnya otot pernafasan. mortalitas 57 . Efek listrik hiperkalemia dapat dilawan oleh peningkatan konsentrasi kalsium serum. Pada hipokalemia. jantung menjadi sensitif terhadap ouabain dan dapat terjadi keracunan ouabain. 6. misalnya vitamin D. Magnesium Ion magnesium terdapat pada semua sel. Semua reaksi di mana ATP merupakan substrat. substrat sebenarnya adalah Mg2+-ATP. lipid dan karbohidrat dan pengaktifan kontraksi otot memerlukan magnesium. Toksisitas ouabain dapat dinetralisasikan oleh penambahan konsentrasi kalium serum. daan tidak adaa mekanisme bersama untuk transport kalsium dan magnesium melalui dinding usus.5. Akan tetapi ginjal mempunyai kemampuan luar biasa untuk mempertahankan Mg2+. Defisiensi kalium secara umum menyebabkan kelemahan seluruh otot. Pompa kalsium-natrium dalam membran sensitif terhadap penghambatan oleh preparat digitalis yaitu ouabain. Defisiensi magnesium sering terjadi. Pada kegagalan ginjal. nukleotida. Sehingga semua sintesis protein. bukan membuang K+. sehingga Mg2+ dapat mencapai daan mengikat secara reversibel tempat protein spesifik. Absorpsi Mg2+ terjadi di seluruh usus halus dan jelas kelihatan lebih tergantung pada banyaknya yang tersedia daripada faktorain.

meningkat. Dalam plasma. hormon adrenokortikotropik. suatu penyakit automal resesif yang jaarang ditemukan. penurunan produksi telur dan ukuran telur mengecil. Kadar tinggi kalsium. kira-kira 2/3 diikat dengan suaatu alfa-2 makroglobulin. Setelah diabsorpsi usus. Penyerapan oleh hati secara positif dipengaruhi oleh mediator endogen leukosit. Seng hampir sama melimpahnya dalam tubuh hewan seperti besi. malnutrisi pada protein kalori dan kelaparan daapat menyebabkan defisiensi magnesium. 6. Defisiensi seng sekunder dapat terjadi akibat malabsorpsi apapun penyebabnya atau peningkatan ekskresi dalam urin. Terdapat sekitar dua puluh empat metaloenzim yang dikenal. Seng yang mengkompleks dengan aalbumin siap diseraap oleh jaringan. Seng Seng telah dikenal sebagai unsur esensial sejak lebih dari seraatus tahun yaang lalu. Penelitian akhir-akhir ini memperkirakan bahwa seng mempunyai peranan dalam metabolisme prostaglandin atau prosesproses yang diperantarai oleh prostaglandin. 6. dan fosfat dalam makanan akan mengurangi absorpsi Mg2+ dari usus. Besi juga merupakan mineral esensial mikro yang paling 58 . Besi Besi adalah satu dari unsur yang paling banyak dari kerak bumi. protein.2. Walaupun demikian mekanisme penyerapannya oleh jaringan belum diketahui. disertai dengan hambatan pertumbuhan dan hipogonadisme. Defisiensi seng juga menyebabkan aktivitas ribonuklease serum nampak meninggi. Sejumlah kecil mengkompleks dengan asam amino dan mungkin dengan ligan laainnya. Keracunan magnesium jarang terjadi pada fungsi ginjal normal. dan timidin kinase. seng mula-mula mengumpul di hati dan kemudian didistribusikan ke jaringan-jaringan. laktat dehidrogenase. sedangkan aktivitas kaarbonik anhidrase eritrosit merendah. termasuk karbonat anhidrase. Defisiensi seng dapat terjadi sebagai kelainan primer absorpsi seng pada akrodermatitis enteropatika. daan hormon paratiroid.6.7. Efek depresan magnesium pada sistem syaraf biasanya mendominasi gejala toksisitas hipermagnesemia.2. glutamat dehidrogenase. alkali fosfatase. Malabsorpsi pada diare kronis.

tetapi mobilisasi besi jauh lebih lambat dari hemosiderin dibanding dari feritin. Feritin adalah protein dengan kemampuan besar untuk menyimpan besi yang terdapat padaa hewan. Pada kelebihan besi (iron overload) kapasitas dan kejenuhan karier besi intraseluler berkurang. terikat pada transferin plasma. pankreas. tetes tebu. ion ferri diubah lagi menjadi apoferitin sebagai bentuk cadangan yang stabil tetapi mengalami pertukaran. Defisiensi besi terjadi apabila kapasitas besi intraseluler bertambah. Fungsi utama besi adalah unruk transport oksigen oleh hemoglobin. terikat kuat pada molekul organik. limpa dan sumsum tulang. Besi dalam bahan pakan terutama terdapat dalam bentuk ferri. 59 . Besi ditrasport ke tempat penyimpanan dalam sumsum tulang dan sampai batas tertentu ke hati dalam bentuk ion ferri. Besi dalam hemosiderin tersedia untuk pembentukan hemoglobin. Besi yang ditimbun akan disimpan sebagai endapan hemosiderin dalam hati.melimpah. kehilangan subunit apoferitin dan kemudian beragregasi (berkumpul) ke misel-misel hemosiderin. Sumber sintetis terdiri dari ferric okside dengan kandungan besi 35% dan ferrous sulphate dengan kandungan besi sebesar 20%. Akan tetapi feritin dapat mengalami denaturasi. Feritin bekerja sebagai penyimpan sementara untuk mencegah penambahan toksik kadar besi dan suatu cadaangan yang daapaat dikerahkan jangka panjang. Hemosiderin mengandung lebih banyak besi dibandingkan feritin dan terdapat sebagai partikel-partikel. Besi ferro (Fe2+) dan besi ferri (Fe3+) bersifat sangat sukar laarut pada pH netral. dan kerang-kerangan. penurunan volume sel-sel darah merah daan depigmentasi. kulit dan sendi yang menyebabkan penyakit. Sisanya terdiri dari simpanan besi feritin dan hemosiderin yang terdapat terutama pada haati. Pada tempat penyimpanan itu. dan lebih banyak besi akan diabsorpsi bila tersedia dalam makanan. dan diperlukan sistem khusus untuk transport besi dan memasukkan ino-ion ini kedalam tempat-tempat fungsional mereka. Sumber besi utama adalah daging. Defisiensi besi menyebabkan terjadinya anemia. 1/10 sebagai mioglobin dan kurang dari 1% terdapat pada transferin dari semua enzim besi dan protein redoks. tumbuhan polong. Feritin dalam sistem retikuloendotelial merupakan bentuk cadangan besi yang dapat diambil. Kurang lebih 2/3 dari besi beredar sebagai hemoglobin.

2. Absorpsi tembaga dalam traktus gastrointestinal memerlukan mekanisme spesifik.9. Perosis atau penyakit urat yang terkilir dengan pembesaran dan kesalahaan bentuk sendi tibial metatarsal banyak terjadi pada unggas yang sedang tumbuh. Tembaga Tembaga merupakan elemen yang sangat dubutuhkan oleh hewan biarpun dalam komposisi yang relatif sedikit. Mangan diperlukan untuk aktifitas superoksida dismutase. Ion mangan dikirim ke hati melalui sirkulasi portal dan disana segera mengadakan keseimbangan dengan Mn2+.Cd dan Hg dan diblokir oleh inhibitor-inhibitor sintesis protein. glikoprotein. tembaga mungkin berikatan dengan protein pengikat metal (banyak mengandung sulfur) dengan berat molekul rendah yaitu metalotionein pada bagian tionein. Selain itu juga mengganggu beberapa metaloenzim Mn2+ seperti hidrolase. Kondrodistrofi gizi terjadi pada embrio ayam yang mendapat susunan pakan defisien mangan. Pada ayam petelur periode layer. dan proteoglikan. defisiensi mangan menyebabkan produksi telur menurun dan kerabang telur tipis. Keracunan mangan sangat jarang terjadi. termasuk transfer melalui sel mukosa ke dalam darah portal. daan sayuran tetapi sedikit terdapat pada daging. ikan dan produk susu.6. Defisiensi mangan tampaknya juga sangat mengurangi sintesis oligosakarida. Biosintesis metalotionein diinduksi dengan pemebrian Zn. biji-bijian utuh. 6.8. Adanya etanol dalam usus jelas menambah absorpsi Mn2+. Mangan diserap dengan baik melalui usus halus dengan mekanisme yang serupa dengan besi. Pada kenyataannya absorpsi Mn2+ meningkat pada defisiensi besi dan daapat dihambat oleh besi. karena sifat alamiah ion kupri (Cu2+) yang sangat tidak larut. Mangan terdapat dalam konsentrasi tinggi dalam mitokondria daan berfungsi sebagai faktor penting untuk pengaktifan glikosiltransferase yang berperan sebagai sintesisoligosakarida. Mangan banyak terdapat pada kacangkacangan. Salah satu akibat defisiensi mangan adalah ketidaknormalan kerangka. dekarboksilase dan transferase. pembentukan glikoprotein dan proteoglikan. Dalam sel mukosa usus. Cu.2. Mangan Konsentrasi mangan dalam jaringan-jaringan hewan relatif konstan terhadap umur. Meskipun tembaga akan merangsang produksi protein hati yang berikataan dengan 60 . kinase.

tembaga. dimana tembaga tidak diabsorpsi kembali. defisiensi tembaga padaa anaak ayam menyebakan aorta pecah. kerusakan sistem kardiovaskuler atau kelainan struktur paru-paru. Defisiensi tembaga mengganggu proses kaitan lintas jaringan ikat protein. Suplemen selenium yang ditambahakan ke dalam makanan ternak berbentuk anorgaanik seperti natrium selenit. terutama histidin. Gejala defisiensi tembaga meliputi anemia. homeostasis tembaga dipertahankan hampir seluruhnya oleh ekskresi bilier. setengah bagiaan ion kupro (Cu+) dan setengahnya lagi ion kupri (Cu2+). Seng akan menstabilkan Cu-tionein terhadap degradasi oksidatif. Seroluplasmin mengandung 6 . Ternyata. tembaga yang baru diserap diambil dari sirkulasi oleh hati. osteoporosis dan depigmentasi serta gangguan syaraf. Sebagian besar selenium dalam makanan berbentuk asam amino selenometionin.8 atom tembaga. dimana tembaga terikat pada asam-asam amino. neutropenia. 6. yaitu : tembaga diekskresi dalam empedu ke dalam traktus gastrointestinal. Tembaga masuk dalam plasma. karena tembaga seruloplasmin tidak bertukar dengan ion tembaga atau tembaga yang terikat dengan dengan molekul-molekkul lain. Seruloplasmin bukan protein pembawa Cu2+. suatu glikoprotein yang semata-mataa disintesis dalam hati. dan pada albumin serum pada tempat pengikatan tunggal yang kuat. dan elastin. Gejala defisiensi tembaga yang paling tragis adalah kematian mendadak akibat pecahnya pembuluh darah utama atau jantungnya.2. kolagen. Dalam kurang dari satu jam.10. Gangguan ini dapt berupa kelainan tulang. semakin tinggi dosis tembaga. Selenometionin dan natrium selenit mempunyai poteinsi yang sama 61 . semakin banyak yang diekskresikan dalam feses. Hati memproses tembaga melalui dua jalan. Jalan kedua metabolisme tembaga dalam hati adalah penggabungan tembaga sebagai bagian integral seroloplasmin. Keracunan tembaga termasuk diare dengan feses biru-hijau hemolisis akut dan kelainan fungsi ginjal. suatu enzim yang peranannya sebagai antioksidan intarseluler yang sangat mirip dengan fungsi serupa vitamin E atau α-tokoferol. Selenium Selenium adalah unsur penting glutation peroksidase. seng juga diperlukan untuk akumulasi Cu-tionein.

Peranan fisiologis yang pasti dari glutation peroksidase yang bergantung pada selenium masih belum jelas karena katalase juga mampu memindahkan hidrogen peroksida dan glutation peroksida yang tidak bergantung padaa selenium juga mampu memindahkan hidroperoksida organik. yodium direduksi menjadi yodida. Defisensi pada ayam menyebabkan diatesis eksudatif. Vitamin E dapat mencegah kejadian tersebut. Hanya satu fungsi enzimatik selenium yang diketahui. dan senyawa-senyawa yang diyodinasikan secara radiografi diabsorpsi 62 .untuk mencegah kondisi defisiensi selenium dan dapat meningkatkan aktivitas jaringan glutation peroksidase. 6. Yodium Yodium kurang larut dalam air. Yodotirosin. Enzim ini dapat menghancurkan hidrogen peroksida dan hidrioperoksidahidroperoksida oerganik dengan pengurangan ekuivalen dari glutation. dan dalam satu jam seluruhnya akan diabsorpsi oleh usus halus. yodotironin. Jadi selenoenzim mungkin berfungsi sebagai penahan oksidan tetapi fungsi alternatif juga telah ada. Dalam saluran pencernaan. Selenium adalah unsur penting dari glutation peroksidase. Akan tetapi. Hal ini mungkin disebabkan oleh penggabungan selenometionin ke dalam struktur utama jaringan protein di tempat metionin.11. Selenium ini berfungsi sebaga simpanan yang tak teratur atau pool buffer yang menyediakan selenium dari dalam tubuh apabila penyediaan selenium dari pakan terhenti. Tanda dini keracunan selenium adalah nafas berbau bawang putih akibat pengeluaran dimetilselenida. Defisiensi selenium menyebabkan dilatasi jantung dan menyebabkan payah jantung kongestif. disamping faktor III. sehingga selenium hanya tersedia bagi hewan setelah katabolisme asam amino selenium. Hewan yang defisien selenium lebih rentan terhadap keracunan metil merkuri dan merkuri anorganik. Mekanisme keracunan selenium sampai saat ini belum diketahui. Yang mengandung selenium organis. beberapa yodopeptida rantai pendek.2. Selenium mempunyai pengaruh penting terhadap metabolisme merkuri. selenometionin dapat meningkatkan kadar selenium dalam darah dan jarinfgan lebih tinggi dibandingkan dengan natrium selenit. tetapi apabilaa molekul yodium (I2) berkombinasi dengan yodida membentuk poliyodida akaan menyebabkan yodium sangat mudah larut dalam air.

juga dilaksanakan oleh peroksidase yang sama. Defisiensi yodium menyebabkan gondok yang kurang dikenal dalam dunia unggas. sama seperti kandungan yodium tiroid. Pada ayam. Pada ayam petelur. mungkin bekerja sama dengan enzim lain. tiroglobulin dicakup oleh sitoplasma sel tiroid. Fase sekresi berakhir dengan terjadinya difusi hormon-hormon ke dalam kaapiler-kapiler melalui ruang ekstrseluler.tanpaa deyodinasi. Kedua. Konsentrasi normal yodida di dalam sel tiroid adalah 30 .0 . Penggabungan oksidatif berikutnya dari yodotirosin ke dalam hormon tiroid.0 mg per 20 g berat kelenjar. suatu peroksidase menjadi alat pengoksidasi yodida menjadi suatu "senyawa antara yod". Pada saat ini. Yodium di dalam semua senyawa anorganik dan banyak senyawa organik tersedia secara biologis. Pencernaan tiroglobulin dilakukan melalui proteolisis. Enzim ini juga membantu pembentukan monoyodotirosin dan diyodotirosin dengan menggabungkan yodium ke dalam residu tirosil dari tiroglobulin. pembersihan yodida anorganik plasma di tiroid meningkat dengan suatu penurunan ekskresi yodida di dalam urin yang sebanding. Kira-kira 45% yodium pada tiroid terdapat dalam bentuk tiroksin dan 3% dalam bentuk triyodotironin. defisiensi yodium dapat diatasi. Yodium pada tiroid yang terikat pada triglobulin sebesar 95%. suatu kelenjar penyimpan mengandung yodium sebanyak 8. Tiroid. Pertama. Akhirnya. sedangkan sebesar kira-kira 42% dalam bentuk yodotirosin. defisiensi yodium 63 . Setelah itu pengambilan yodidaa stabil oleh tiroid sama dengan jumlah yodida yang diekskresikan dalam bentuk hormon tiroid. Awal defisensi yodium dicirikan oleh suatu peningkatan ekskresi hormon tiroid simpanan yang bersifat kompensasi dan ekskresi normal yodida di dalam urin.10. atau aakan berkembang menjadi kronis.40 kali lebih tinggi daripada dalam serum. pada batas pemisah sel dan koloid. dari plasma menyeberangi membran sel adalah suatu proses aaktif melawan gradien listrik dan massa. Selagi simpanan hormon tiroid terus-menerus terdeplesi. Konsentrasi yodida anorganik plasma menurun. tiroksin (T4) dan triyodotironin (T3). Pemanfaatan yodium untuk sekresi hormon tiroid berlangsung melalui tiga tahap. defisiensi yodium menyebabkan pengurangaan output dari stimulasi pituitary anterior pada kelenjar tiroid untuk memproduksi dan meningkatkan hormon TSH (thyroid stimulating hormone).

aldehida oksidase. mulai dari yodinasi residu tirosil sampaai ke pembentukan T4 dan T3 semakin dihambat oleh konsumsi akut dan kronik sejumlah besar yodium. memperpanjang waktu tetas dan memperlambat absorpsi kuning telur. dan sulfit oksidase. Defisiensi yodium juga menyebakan pembesaran kelenjar tiroid embrio dan menunjukkan hipertropi padaa epitelium folikuler. Sintesis hormon tiroid pada semua laangkah. 6. khususnya ketika ransum mengandung level rendah natrium tungstate. menurunkan daya tetas. Terdapat beberapa bukti bahwa molibdenum dapat mempengaruhi metabolisme tembaga dengan mengurangi efisiensi penggunaan tembaga dan bahkan mungkin mobilisasi tembaga dari jaringan. Urin adalah jalan utama ekskresi molibdenum. Sampai saat ini belum diketahui sistem metabolisme kecuali bentuk heksavalen yang larut air diabsorpsi dengan baik melalui usus.12. 64 . Yodium dalam jumlah besar akan mengganggu akan mengganggu semua fungsi tiroid mulai dari pengangkutan yodium dan berlanjut ke sintesis dan sekresi hormon tiroid. Pemberian ransum dengan defisien molibdenum pada ayam menyebabkaan kelambatan pertumbuhan. Molibdenum Molibdenum berfungsi sebagai metaloenzim xantin oksidase.menyebabkan reduksi kandungan yodium pada telur.2.

Sebagian menggolongkan berdasarkan aspek botani.BAB 7 ANTI NUTRISI PADA UNGGAS 7. efek metabolisme dan kimiawi.1. 2. Berdasarkan aspek botani. 13. 1. 4. 3. 9. fisiologi. asal tanaman. . 11. 6. 10. Kasifikasi Anti Nutrisi Terdapat banyak pendapat mengenai penggolongan anti nutrisi tersebut.1.1. 5. Famili tanaman tersebut dapat dilihat pada Tabel 7. Penggolongan anti nutrisi berdasarkan famili tanaman Famili tanaman Apoecynaceae Amaryldaceae Barberidaceae Caricaceae Crassulaceae Caryophyllaceae Dioscoriaceae Erythroxylaceae Euphorbiaceae Liliaceae Leguminosae Menispermaceae Papilionaceae Papaveraceae 65 No. Tabel 7. 7. 14. menurut penelitian paling sedikit terdapat 20 famili golongan tanaman yang mengandung anti nutrisi (terutama panaman berbiji dan berbuah). 12. 8.

3.2. Tetapi kebanyakan para ahli menggolongkan anti nutrisi berdasarkan komposisi kimiawinya. Penggolongan tersebut dapat dilihat pada Tabel 7. 16. No. Hal tersebut terjadi karena anti nutrisi selalu menimbulkan masalah yang penampakannya selalu mengganggu target organ tubuh. 17. 18. 5. Tabel 7. Hal tersebut mudah dimengerti. Penggolongan anti nutrisi berdasarkan fisiologis Fisiologis Anti nutrisi yang mempengaruhi gastro intestinal Anti nutrisi yang mempengaruhi choleriformis Anti nutrisi yang mempengaruhi nervous Anti nutrisi yang mempengaruhi sanginaris Anti nutrisi yang mempengaruhi cerebralis Penggolongan anti nutrisi berdasarkan asal tanaman memandang bahwa tanaman merupakan pembawa anti nutrisi dan masing-masing golongan tanaman mempunyai anti nutrisi yang khas. Penggolongan anti nutrisi berdasarkan efek metabolisme dapat dilihat pada Tabel 7.3. Graminae Ranunculaceae Rutaceae Rubiaceae Rhamnaceae Solanaceae Penggolongan anti nutrisi berdasarkan fisiologis memandang pengaruh anti nutrisi tersebut pada kondisi fisiologis ternak. karena anti nutrisi umumnya merupakan senyawa kimia yang akan 66 . 2. Sedangkan penggolongan berdasarkan efek metabolisme manganggap bahwa penggolongan tersebut lebih tepat apabila efek yang ditimbulkan anti nutrisi terhadap jalannya metabolisme dikemukakan lebih dahulu. 1.2. Berdasarkan hal tersebut dapat dikemukakan penggolongan fisiologis seperti pada Tabel 7. 19.15. 20. 4.4.

1. 2. No. Kapas Hijauan a. 3. Kentang b. Alfalfa b. Kacang kedelai b. 67 . Cassava Suplemen protein a. Leucaena spp. Hijauan brassica Tripsin inhibitor Tannin Alkaloid solanum Sianogenik glukosida Tripsin inhibitor Gosipol Saponin Mimosin Oksalat Sianogem Brassica anemia factor Tabel 7. Penggolongan anti nutrisi berdasarkan asal tanaman Asal tanaman Anti nutrisi Biji-bijian a. Rumput tropik b.lebih mudah menggolongkannya berdasarkan golongan-golongan yang terdapat dalam dunia kimia. 4. 5. 6. Rumput-rumputan a.3. Rye b. Milo Umbi-umbian a. Hijauan sorgum Lain-lain a.

selenium toksisitas Sistem syaraf Indolizidine alkaloid. indole Oksalat. 5. Diare d. Kristal oksalat Tabel 7. glikosida. 1. lakton sesquiterpen Sistem sirkulasi Saponin. 11. asam lemk siklopropenoid Jantung Gosipol. 68 . 10. isoflavon. 2. tiaminase Otot Selenium Kelenjar tiroid Glukosinolat Sistem reproduksi Mikotoksin. oksalat Mata Atropin. 14. 6. 12. lupinosis Alkaloid pirolizidin. gosipol. pirolizidin alkaloid. lupine Toksin melalui susu Snakeroot toksin Sistem Kekebalan Lektin Ranmbut dan kuku Hiperisin. 4.4. 7. piperideine alkaloid Tulang Lupine. Usus c. Penggolongan anti nutrisi berdasarkan efek metabolisme Efek metabolisme pada Anti nutrisi Mulut Saluran pencernaan a. mimosin Metabolisme energi dan Tripsin inhibitor. indospecin. hemaglutinin. 8. 17.No. 9. Rektum Hati Paru-paru Ginjal Enzim proteolitik. 16. Nitrat dan nitrit Saponin. filloritrintrimetillamin. 15. 13. tripsin inhibitor Nitrat Alakaloid pirolizidin Alkaloid pirolizidin. 3. Rumen b.

Diperkirakan sekitar 15 – 20%vascular tanaman mengandung lakaloid. Klasifikasi lebih lanjut dari glikosida 69 . ornitin. fenilalanin. 20. protein Divisi sel Metabolisme mineral Metabolisme vitamin amilase inhibitor Pirolizidin alkaloid Oksalat. Klasifikasi Anti Nutrisi pada Unggas Berdasarkan Struktur Kimia 7. pyridine alkaloids.2. steroid alkaloids. asam nikotin.2. Peranan alkaloid dalam jaringan tanaman tidak pasti. fescue alkaloid dan miscellaneous alkaloid. Alkaloid ini diklasifikasikan lagi berdasarkan tipe dasar kimia pada nitrogen yang terkandung dalam bentuk heterosiklik. indolizidine alkaloids. Alkaloid biasanya pahit dan sangat beracun.1. peperidine alkaloids. dan asam antranilat. Alkaloid terdistribusi secara luas pada tanaman.2. Banyak alkaloid merupakan turunan asam amino lisin.18. indole alkaloids. policyclic diterpene alkaloids. 19.2. pirolizidin lkaloid Avidin. amina kemudian dirubah menjadi aldehida oleh amina oksida. mereka telah dikenal sebagai produk metabolik atau substansi 7. Alkaloid Alkaloid adalah senyawa yang mengandung substansi dasar nitrogen basa. tryptamine alkaloids. biasanya dalam bentuk cincin heterosiklik. Asam amino disintesis dalam tanaman dengan proses dekarboksilasi menjadi amina. Glikosida Glikosida adalah eter yang mengandung setengah karbohidrat dan setengah non karbohidrat (aglikon) yang bergabung dengan ether bond. Klasifikasi alkaloid tersebut meliputi pirrolizidine alkaloids. Seringkali aglikon dikeluarkan oleh aksi enzimatis ketika jaringan tanaman mengalami luka. tiaminase. quinolizidine alkaloids. tropane alkaloids. 7. Glikosida biasanya adalah substansi yang pahit.

2. visin. Anggotanya meliputi mimosin. beberapa diantaranya merupakan racun. faktor anemia brassica.2.6. asam selenoamino. karboksiatraktilosida. 7. 7. indospesin. coumarin glukosida.2. lathirogen. hipoglisin. calsinogenik glikosida. nitropropanol glikosida. Lemak Sangat jarang lemak menyebabkan karacunan. Karbohidrat Hanya sedikit sekali problem keracunan dari senyawa karbohidrat. goitrogenik glukosida. 7. yang menyebabkan myocardial lesions pada tikus.3.2. 7. Avidin adalah glikoprotein pada albumin telur yang menyebabkan 70 . Protein Beberapa inhibitor penting dalam tanaman adalah protein. linatin. Asam amino yang paling terkenal beracun adalah mimosin yang strukturnya sama dengan tirosin. juga menyebabkan kokarsinogen. dan isovlavon. lektin (hemaglutinin). Pada oligosakarida. Anggotanya meliputi protease (tripsin) dan amilase inhibitor. dan amina biogenik. kanavanin. enzim. steroid dan triterpenoid glukosida. raffinosa tidak dapat dicerna dalam usus halus dan meningkatkan pertumbuhan bakteri di hindgut. triptofan. Lemak yang beracun meliputi asam erucic pada rapeseed. 7.2. β-glukan pada gandum kebanyakan menyebabkan problem nutrisi pada unggas.adalah sianogenik glukosida.7.5. Asam amino dan turunan asam amino Terdapat lebih dari 300 asam amino dalam tanaman. protein sitoplasma tanaman. Lemak lainnya yang beracun adalah asam lemak siklopropenoid yang terdiri dari asam sterkulat dan asam malvalat pada biji kapas yang menyebabkan albumin berwarna pink berkembang pada telur yang disimpan. Glikoprotein Beberapa contoh glikoprotein adalah lektin dan avidin.4. Xilose yang merupakan gula heksosa menyebabkan pengurangan pertumbuhan dan katarak pada mata babi dan ayam.

Beberapa diantaranya mempunyai sifat-sifat sebagai anti bakterial atau sebagai anti fungal dan bahkan mungkin mempunyai tugas yang berhubungan dengan kekebalan tanaman terhadap penyakit tertentu. Aksi langsungnya adalah pada sistem nervous sentral yang memproduksi violent convultion. tetapi tidak larut dalam air dan tidak mengandung nitrogen. Sesquiterpen lakton Sesquiterpen lakton adalah turunan dari germacranolide nukleus. Beberapa diantaranya adalah asam kumarat. Glikolipid Penyebab dari annual ryegrass toxicity (ARGT) diidentifikasi sebagai keluarga glikolipid yang disebut corinetoksin. pitat. Senyawa ini merupakan racun pada tanaman sneezeweed 71 .2. Glikolipin ini mempengaruhi otak sehingga menyebabkan ketidakseimbangan dan mudah terkejut. 7. Disamping itu banyak dihubungkan dengan komponen yang disebut sebagai koumarin yang mempunyai cincin ganda yang juga dapat ditemukan dalam tubuh tanaman. asam klorogenat dan asam kuinat. asam kafeat. Resin Senyawa resin bukan bagian yang penting dari banyak gambaran struktur. Senyawa fenol Fenol merupakan turunan dari fenilalanin atau tirosin pada pola atau jalur asam sikimat.11.12.10. Anti nutrisi ini disintesis oleh corynebacterium yang membentuk koloni. 7. asam protokatekuat. tetapi umumnya mempunyai ciri-ciri fisik yang pasti.9.8. diproduksi oleh nematoda di dalam biji ryegrass. Defisiensi biotin terjadi 7. mimosin. Asam-asam tersebut didistribusikan secara meluas dalam tanaman.2.2. 7. 7.antagonistis dengan vitamin B (biotin).2. Telur mentah dapat digunakan untuk mempengaruhi defisiensi biotin dalam eksperimen binatang. Salah satu contoh resin adalah cicutoxin yang merupakan racun yang penting pada tanaman cicuta spp. Resin larut dalam banyak pelarut organik. asam ferulat. tetapi fungsinya masih belum diketahui dengan jelas. Substansi metal-binding Anggotanya terdiri dari oksalat.2. Cicutoxin merupakan salah satu racun yang sangat spektakuler yang diketahui selama ini.

Umumnya senyawa tersebut disintesis dari asam amino yang merupakan homolognya. citrinin. N-propyl disulfida dan trimethylamine oxyde dan formaldehida. Bila senyawa tersebut mengandung glikosida atau glukosa maka dapat disebut glikosida sianogenik atau glukosida sianogenik. 72 . tremorgen. Mikotoksin menyebabkan peristiwa penyakit pada peternakan sedikitnya pada 25 kasus penyakit.3. Glukosida sianogenik Senyawa-senyawa yang mengandung gugus sianat (-C≡ N) dapat tergolong ke dalam nitril (R-C≡ N) atau siano hidrin (RC(OH)C≡ N). Sumber. sporidesmin dan zearalenon.1. Sesquiterpen lakton menyebabkan iritasi pada nasal dan membran intestinal. Biosintesa dan Pengaruh Anti Nutrisi Utama pada Ternak 7. 7. 7.10. Bagi tanaman. ochratoxin. fluoroasetat (senyawa organofluorin). lupinosis. fescue foot pada sapi. T-2 toxin. facial eczema pada domba. 7.14. senyawa ini diperlukan dalam mekanisme pertahanan diri terhadap predator dan dalam proses metabolisme untuk membentuk protein dan karbohidrat. Sebagai contoh dapat diamati pada Gambar 6. dan bitterweed).(helenium spp.13.2. Mikotoksin Mikotoksin adalah hasil metabolisme jamur yang merupakan anti nutrisi bagi hewan. Nampak bahwa linamarin dan lotaustralin yang masing-masing berasal dari asam amino L-valin dan L-isoleusin. beberapa senyawa yang strukturnya hampir sama dengan asam amino prekursornya. fomopsin. Senyawa-senyawa ini dapat diperoleh dengan mereaksikan alkil dehida dengan gugus CH sebagai nukleophil atau aldehid serta keton dengan gugus CN dan asamnya.3. keracunan sweet clover. Anti Nutrisi lain Anti nutrisi lain meliputi tanaman karsinogen. anti nutrisi white snakeroot. Mikotoksin menyebabkan penurunan kondisi seperti kematian akut pada unggas (turkey X diseases) kanker liver pada trout. Beberapa mikotoksin antara lain adalah aflatoksin. ryegrass sraggers dan ergotisme.2.

Semua proses oksidasi dalam tubuh sangat tergantung kepada aktivitas enzim ini. Asam sianida merupakan anti nutrisi yang diperoleh dari hasil hidrolisis senyawa glukosida sianogenik seperti linamarin. maka proses oksidasi akan terblok. Salah satu contoh hasil hidrolisis adalah pada linamarin dengan hasil hidrolisisnya berupa D-glukosa + HCN + aceton dengan bantuan enzim linamerase. glikosida sianogenik dimetabolisme menjadi asam amino. Dimorphotheca spp. (ubi kayu). Linamarin terdapat dalam tanaman Linum usitatissinum (linseed). Sistem metabolisme dalam tanaman menyebabkan salah satu hasil dari degradasi asam amino L-valin adalah linamarin. Phaseolus lunatus (Java bean). Lotaustralin merupakan senyawa turunan dari glikosida sianogenik. 73 . Lotus spp. (ubi kayu). tetapi berbeda jumlahnya. Lotaustralin jauh lebih sedikit dibandingkan dengan dengan lotaustralin. Jika di dalam sel terjadi kompleks ikatan enzim sianida. Trifolium repens (White clover). (cape marigolds) dan Manihot spp. Sistem metabolisme dalam tanaman menyebabkan salah satu hasil dari degradasi asam amino L-isoleusin adalah lotaustralin.Pada tanaman yang tumbuh tanpa kerusakan. Lotaustralin antara lain terdapat dalam tanaman Linum usitatissinum (linseed). Dimorphotheca spp. Tahap pertama proses degradasi (katabolisme) adalah pelepasan gula dan terbentuk sianohidrin oleh enzim β-Dglukosidase. (lotus). Phaseolus lunatus (Java bean). luteustralin dan durin. Enzim yang sangat peka terhadap inhibisi sianida ini adalah sitokrom oksidase. (cape marigolds) dan Manihot spp. Linamarin merupakan senyawa turunan dari glikosida sianogenik. Perbandingannya berkisar dari 3 sampai dengan 7 persen lotaustralin berbanding 93 sampai dengan 97 persen linamarin. (lotus). Mekanisme sehingga asam sianida dapat menghambat pernafasan sel adalah adanya penghambatan terhadap reaksi bolakbalik pada enzim-enzim yang mengandung besi dalam status ferri (Fe3+) di dalam sel. Lotaustralin terdapat bersama linamarin dalam tanaman yang sama. Sianohidrin dapat memisahkan diri menjadi aldehida atau keton dan asam sianida dengan enzim oxynitrilase atau hydroksi nitrilase. Lotus spp. tetapi apabila tanaman tersebut luka atau dipotong maka glikosida sianogenik akan terdegradasi dan akan membebaskan asam sianida. Trifolium repens (White clover).

Suplementasi sulfur akan menghasilkan tiosianat. tetapi hal ini berarti sel-sel tetap berenang dalam konsentrasi sianida di atas nilai ambang. Kejadian kronis akibat adanya sianida terjadi karena ternyata tidak semua SCN (tiosianat) terbuang bersama-sama dengan urin. sistin dan sistein supaya menghasilkan penampilan yang baik bagi unggas. perendaman.7 kali kandungan asam sianida pakan menunjukkan efek yang paling baik. sistein. yaitu : (1) menghilangkan sebanyak mungkin sianida sebelum suatu bahan makanan yang mengandung sianida dijadikan pakan. Jika asam sianida bereaksi dengan hemoglobin (Hb) akan membentuk cyano-Hb yang menyebabkan darah tidak dapat membawa oksigen. penggilingan. Tambahan sianida dalam darah yang mengelilingi komponen jenuh di eritrosit diidentifikasikan sebagai methemoglobin. Perlakuan lain yang dapat diberikan untuk mengurangi asam sianida pada bungkil biji karet adalah dengan penyimpanan yang lama. Jika sianida sudah masuk ke dalam tubuh. kendatipun sistem peroksidase kelenjar tiroid dapat mengubah tiosianat menjadai sulfat dan sianida. 74 . efek negatifnya sukar diatasi. reaksi ini akan dibantu oleh rodanase. Selain itu. tembaga. Jelaslah bahwa sianida dapat merugikan utilisasi protein terutama asam-asam amino yang mengandung sulfur seperti metionin. fermentasi. Pemberian garam ferosulfat dapat mengikat asam sianida dalam pakan sehingga hilang sifat racunnya. seperti halnya klorida.sehingga sel menderita kekurangan oksigen. Beberapa studi tentang mekanisme penurunan anti nutrisi sianida dan peningkatan reduksinya dapat dilakukan dengan suplementasi sulfur anorganik maupun organik. walaupun SCN dapat melewati glomerulus dengan baik. Langkah yang dapat dilakukan untuk menghilangkan atau mengurangi efek negatif sianida. dan produksi tiroksin. dan (2) mengikat sianida yang tersisa agar dapat dikeluarkan bersama-sama dengan feses. perebusan. vitamin B12. Pakan dapat disuplementasi dengan asam amino yang mengandung sulfur seperti metionin. pengeringan. Tiosianat akan dikeluarkan melalui urin. Pemberian garam ferosulfat 12. mineral besi. tetapi sesampainya di tubuli sebagian akan diserap ulang. sistin. Asam sianida dapat dinetralisasikan dengan beberapa macam perlakuan. Kedua sebab inilah yang menyebabkan histotoxic-anoxia dengan gejala klinis antara lain pernafasan cepat dan dalam. yodium.

BBI mempunyai dua tempat aktif yaitu satu menjepit tripsin dan yang satu menjepit kimotripsin kompleks. gandum. anti tripsin mempunyai dua macam tipe yaitu : (1) Kunitz inhibitor yang mempunyai ukuran molekul 20. sorghum. semuanya merupakan protein dengan berat molekul rendah. umbi legume. 7. Anti Tripsin Anti tripsin atau inhibitor tripsin adalah senyawa penghambat kerja tripsin yang secara alami terdapat pada kedelai. kacang fava. Kunitz inhibitor menunjukkan reaksi tripsin sebagai penghambat dengan cara yang sama yaitu reaksi dengan pencernaan protein lain.000 sampai dengan 25.000 sampai dengan 10. 1 mol tripsin yang reaksinya terjadi seketika dan salah satu bentuknya sangat sempit. Pengeringan dengan oven pada suhu 45 sampai 55oC selama 4 jam dapat menurunkan 75 persen kadar asam sianida. dan larut dalam 60 persen etanol tetapi tidak larut dalam aseton. kentang. Cara pemanasan dengan menggunakan sumber panas matahari merupakan cara yang paling murah dan mudah dilakukan peternak pedesaan.dan pemasakan. Cara pengeringan dapat dilakukan dengan menggunakan sinar matahari dan dapat pula oven. kecuali anti tripsin yang terdapat pada ovomucoid yang terdiri dari 75 persen asam amino dan 25 persen karbohidrat. BBI mempunyai rantai tunggal polipeptida dengan 71 asam amino dan 7 ikatan disulfida. kacang polong.000 dengan aktifitas yang spesifik pada tripsin.3. alfalfa.2. Dalam kacang kedelai. beras dan ovomucoid. kecipir. lima bean (kara).000 dengan proporsi ikatan disulfida tinggi dan dengan aktifitas menghambat tripsin dan kimotripsin dengan cara mengikat pada tempat yang bebas. ubi jalar. Zat ini akan merangsang pengeluaran enzim dari 75 . Anti tripsin akan memacu pembentukan dan sekaligus pelepasan zat seperti pankreozimin yang bersifat seperti hormon dari dinding usus. Perendaman dalam air selama lima hari dapat menurunkan asam sianida dari 97 persen menjadi 45 persen. terdiri dari 181 residu asam amino dengan 2 ikatan disulfida dan 63 asam amino yang aktif. tetapi sejumlah ikatan non kovalen dibentuk pada tempat aktif dalam sebuah ikatan kompleks yang tidak dapat dirubah dan (2) Bowman-Birk inhibitor (BBI) yang mempunyai ukuran molekul 6. Kunitz inhibitor bergabung dengan stichiometically tripsin yaitu 1 mol inhibitor tidak aktif.

Pada saat kondisi lingkungan mendukung.3. Lebih dari 95 persen aktifitasnya dirusak dengan perlakuan panas dalam waktu 15 menit pada suhu 100oC. Jelasnya. pankreas akan mengeluarkan enzim secara berlebihan. Dengan demikian dengan adanya anti tripsin. melainkan juga kehilangan protein tubuh lewat enzim yang dieluarkan secara berlebihan. Mucor spp dan Streptomyces spp dapat memproduksi aflatoksin namun relevansinya terhadap produksi ternak belum dapat diketahui. pengurangan sulfur asam amino dan terhambatnya pertumbuhan. 76 . gangguan pencernaan protein. Akibatnya ternak yang mengkonsumsi pakan yang mengandung anti tripsin akan mengalami beberapa gejala seperti kesulitan mengkonsumsi pakan. lama pemanasan. ukuran partikel dan kandungan air.3. hipertropi pankreatik dengan adanya peningkatan jumlah sel-sel jaringan pankreas. Seperti diketahui pengeluaran enzim dari pankreas diatur oleh mekanisme umpan balik karena adanya tripsin dan kimotripsin dalam usus. Faktor penting dalam mengontrol perusakan anti tripsin adalah suhu. Nama aflatoksin berasal dari Aspergillus (a). Karena enzim itu sendiri adalah protein. Penggilingan pakan yang menggunakan ekstruder sangat efektif dalam menghancurkan anti tripsin. berkurangnya jumlah tripsin dan kimotripsin dalam usus akan merangsang pengeluaran enzim-enzim pankreas dengan jalan mengikat tripsin dan kimotripsin aktif dalam usus halus. Bentuk akhir dari aflatoksin akan sangat tergantung pada kondisi lingkungan (suhu. maka jamur akan dapat tumbuh dan berkembang dengan baik.pankreas. Hampir semua anti tripsin dalam tanaman dapat dirusak oleh panas. tersedia substrat (berupa pakan atau benih) sumber nutrisi. Aflatoksin Aflatoksin merupakan kelompok yang terkait dengan keluarga struktur bisfuranocoumarin yang diproduksi terutama oleh strain beracun dari aspergilus flavus dan Aspergilus parasiticus. maka ternak yang diberi pakan yang mengandung anti tripsin tidak saja tidak dapat menggunakan protein yang terdapat dalam pakan tersebut. Rhizopus spp. Hanya separuh dari strain tersebut yang diketahui memproduksi racun. gangguan absorpsi lemak. 7. Meskipun jamur-jamur lain seperti Penicullum spp. Pemanasan yang berlebihan akan merusak zat makanan yang lain seperti asam amino dan vitamin. Aflatoksin dihasilkan oleh strain aspergillus yang tersebar luas dalam air dan tanah. flavus (fla) dan toxin.

saat transportasi dan dalam periode penyimpanan sangat rentan bagi tiga macam bahan. rusaknya kernel dan spora yang disebabkan oleh serangga serta harus terbebas dari debu. Faktor kondisi penyimpanan yang memacu munculnya jamur disamping kelembaban dan suhu optimal juga pengaturan tingkat aerasi. Pertama. karena perbedaan suhu dapat menyebabkan migrasi kelembaban udara. terjadi ketidakstabilan pada AFB1 yang merupakan akibat dari bentuk reaktif intermediat oleh enzim MFO (Mixed Function Oxide). Sebagai contohnya telah ditemukan bukti bahwa AFB1 2. termasuk dalam hal ini adalah jagung. Periode kritis yang berpotensi tinggi untuk investasi jamur tersebut adalah periode pertumbuhan.3 . Sedangkan mekanisme perubahan dalam proses pembentukan aflatoksin dalam tubuh ternak sehingga menimbulkan efek racun bagi ternak meliputi empat reaksi toksikologis metabolis yang terjadi pada ternak. hanya sedikit aflatoksin B1 yang dapat dihasilkan oleh kedua jenis aspergillus tersebut. gaplek. biji kapuk. sistein dan histidin) berubah saluran. Sedangkan pada kedelai. yaitu jagung. spasies ini akan memproduksi aflatoksin jenis B1 dan B2. periode panen. biji kapuk dan kacang-kacangan. sementara aspergillus parasiticus yang tumbuh pada jenis jagung yang sama akan mampu menghasilkan keempat jenis racun tersebut. Secara umum faktor lingkungan yang dibutuhkan untuk tumbuhnya jamur penghasil aflatoksin tersebut adalah kelembaban lebih kurang 14 persen dan suhu lebih kurang 25 persen serta aerasi (O2) tertentu. Aspergillus flavus merupakan koloni jamur yang dapat menyerang benih. biji benih rumput. Kelompok padi dan kedelai biasanya terserang pada saat periode penyimpanan. Oksida tersebut sangat kuat karena bersifat elektrophilik. padi-padian. substrat serta tipe jamur. dan pecahan kernel juga sanitasi didalam gudang harus diperhatikan secara benar. Apabila persyaratan tersebut dipenuhi maka investasi jamur akan terjadi dengan cepat.kelembaban dan aerasi).oksida dan dihidriol mengakibatkan terjadi pembentukan molekuler spontan akibat 77 . akibatnya ikatan kovalen berbagai nukleophilik sel seperti asam amino (RNA dan DNA) maupun protein (metionin. Sebagai contohnya Aspergillus flavus yang tumbuh pada jagung. kacang-kacangan. Sehingga dapat mengakibatkan gangguan fungsi komponen selular tersebut. Aspergillus flavus dapat membentuk koloni pada berbagai biji-bijian sumber pakan ternak yang penting. kopra dan berbagai jenis biji-bijian yang lain.

Keracunan akibat aflatoksin yang terjadi pada ternak dapat dikatagorikan dalam dua tingkat. Reaksi metabolik yang ketiga tidak melibatkan MFO tetapi lebih banyak terjadi dengan melibatkan sitosol dan dikatalisasi oleh sebuah enzim reduktase (NADPH) terpisah. Terjadinya modifikasi sifat permeabilitas hepatosit atau sub selular organel-organel terutama mitokondria akan menyebabkan nekrosis. Reaksi metabolik selanjutnya adalah hidroksilasi AFB1 membentuk AFM1. Pada dasarnya organ target racun aflatoksin pada semua ternak adalah organ hati. Namun perlu diketahui bahwa keracunan masif yang terjadi pada kalkun di Great Britain pada tahun 1960-an merupakan sebuah petunjuk awal adanya aflatoksin sebagai penyebab keracunan akut. yaitu pembentukan AFB2a. Efek kumulatif yang fatal pada ternak adalah rusaknya fungsi hati. Terjadinya interaksi dengan kunci enzim dapat mengganggu proses metabolis dasar dalam sel-sel seperti metabolisme karbohidrat dan lipid serta sintesis protein. Keracunan akut pada unggas akibat aflatoksin jarang terjadi dibandingkan dengan kasus aflatoksikasi kronis. Interaksi nonspesifik yang lebih lanjut dengan protein termasuk kunci enzim dapat berakibat fatal bagi sel-sel jantung. Setelah sejumlah toksin AFB1 terbentuk maka hepatosit akan segera mengalami perubahan cepat melibatkan lipid.perubahan kondisi pH sehingga membentuk ikatan ionik kovalen dengan protein dan membentuk Schiff base. Hal ini diyakini terjadi akibat interaksi nonspesifik AFB1 maupun aktifnya kerja berbagai sel protein. Meskipun hasil reaksi metabolik tidak seganas atau sekarsinogenik AFB1 namun tetap sama saja pengaruhnya karena AFM1 merupakan zat racun penyebab utama rusaknya produksi pada ternak seperti produksi susu. dan membentuk aflatoksicol (AFL). yang mengakibatkan nekrosis (kematian sel). Sebab dalam kasus karsinogisitas ternak dapat mengakibatkan kontaminasi pada sebuah rantai makanan di lingkungan. yang juga dapat membentuk Schiff base secara molekuler dengan kelompok asam amino utama protein. 78 . Sebuah jalur alternatif dapat terbentuk secara langsung pada cincin katalisasi hidroksilasi dengan 2 posisi. Hal ini membuktikan bahwa reaksi setiap ternak terhadap AFB1 berhubungan secara langsung dengan laju produksi AFL. yaitu tingkat keracunan akut dan kronis.

Pada kasus nekropsi. dengan kadar terendah dalam ginjal dan kemungkinan juga dalam otot. Meski kasus karsinogenisitas telah diobservasi dan dipelajari secara intsnsif dalam beberapa spesies non ternak. termasuk akumulasi darah dalam saluran gastrointestinal. Kerusakan hati juga dapat terjadi dalam kasus aflatoksikosis kronis pada semua spesies. Meskipun kelenjar timus merupakan organ target pada kasus aflatoksin akut. dengan dosis yang lebih tinggi pada beberapa spesies akan dapat menyebabkan nekrosis pada tubulus ginjal. keduanya tetap dibicarakan secara terpisah walau kedua hal itu merupakan akibat keracunan kronis. Secara umum pengaruhnya pada ternak adalah menyebabkan penurunan pertumbuhan. warna hati menjadi pucat atau kuning dan gizzard bengkak Terjadinya ikterus dan hemoraging tidak dapat diprediksi secara tepat karena setiap spesies ternak memiliki kerentanan berbeda terhadap jenis jamur serta dosis aflatoksin yang terkandung. Konsentrasi residu tertinggi terletak pada organ hati. penurunan produksi (susu dan telur) dan penurunan daya tahan tubuh. Alfatoksikosis kronis dapat terjadi apabila terdapat jenjang waktu yang lebih lama dalam proses penyerapan racun tingkat rendah. ikterus dan penurunan produksi serum protein esensial yang disentesa dalam hati.Dengan rusaknya fungsi hati maka akan diikuti dengan munculnya efek lain seperti rusaknya mekanisme penggumpalan darah. Secara umum lebih dari 90 persen kadar aflatoksin yang ada serta kemungkinan diserap oleh jaringan tubuh tidak dapat diketahui secara cepat apakah racun tersebut ditahan untuk periode waktu yang cukup lama atau dikeluarkan. (2) mempergunakan pestisida guna menghalangi pertumbuhan jamur aflatoksigenik tumbuhan inang yang memudahkan invasi jamur penghasil aflatoksin dan (3) mencoba 79 . Efek yang timbul tidak jelas ataupun dapat dibuktikan secara klinis seperti pada kasus aflatoksikosis akut. fibrosa dan perkembangan sel empedu bagian luar. Selain kerusakan hati. Melemahnya sistem penggumpalan darah dan meningkatnya kerapuhan kapiler memepngaruhi luas hemoraging. Perubahan histologis melibatkan akumulasi sub selular pada lemak. Ada beberapa metode konvensional yang dapat diterapkan untuk menangani kontaminasi aflatoksin pasca panen. namun menurut daya tahan tubuh lebih terkait dengan aflatoksikosis kronis. yaitu : (1) mengatur irigasi ladang.

Kapuk merupakan tanaman pekarangan.beberapa jenis/varietas tanaman untuk mengacak resistensi jamur tersebut. pinggir-pinggir jalan atau di galengan sawah. penurunan bobot badan. Seperti halnya bungkilbungkulan lain.2. Asam cyclopropinoid ini berasal dari gugus amida dengan rumus kimia C3H6 Gejala-gejala keracunan yang terlihat pada ternak unggas mengkonsumsi bungkil biji kapuk antara lain : penurunan produksi telur. Cyclopropionid Cyclopropinoid adal. Tingkat kontaminasi yang masih diperbolehkan adalah 20 ppm pada bahan makanan dan sumber pakan ternak. bungkil biji kapuk mempunyai protein kasar yang cukup tinggi (+ 28%). lignin dan silikat. penurunan efisisiensi penggunaan pakan. penurunan fertilitas. Setelah lemak dikeluarkan. Biji tersebut mempunyai daging yang dapat mencapai 50% dan daging biji itu mengandung protein yang lebih tinggi (dibanding dengan biji kapuk yang lengkap dengan kulit) yakni 52-56%. penurunan tekanan darah. penurunan daya tetas. penurunan selera makan. 7. perubahan 80 . Dilihat dari ciri fisik yang dimiliki oleh asam cyclopropinoid yakni sejenis obat bius dimana mengikat organel dalam sel yang menghasilkan energi. Penerapan cara konvensional tersebut cukup efektif guna menurunkan tingkat kontaminasi aflatoksin pada hasil panen hingga tingkat yang paling rendah. karena mempunyai palatabilitas rendah penggunaannya sebagai bahan pakan ternak perlu dibatasi. Minyak yang dikandungnya berkisar antara 22-25 dari BK. Faktor pembatas ini mempunyai sifat sebagai obat bius. yang penting dipandang dari segi ilmu makanan ternak adalah bijinya (produk dari biji). Bungkil biji kapuk selain mengandung zat-zat pakan yang tinggi juga menghasilkan beberapa faktor pembatas diantaranya zat anti nutrisi berupa asam cyclopropinoid sebesar 1013% dan adamnya selulosa yang dapat menurunkan daya cerna ternak. Seperti halnya dengan kapas. penurunan pertumbuhan.4. palatabilitas rendah yang terdiri atas selulosa.ah jaringan asam lemak tak jenuh yang terdiri atas sterculit dan asam malvalit yang terbentuk dalam minyak biji kapuk pada tingkat 1-2% dari minyak mentah pada rposes pembuatan yang kurang sempurna. mempunyai serat kasar tinggi. hemiselulosa. tinggal bungkilnya yang dapat dipergunakan sebagai pupuk organik ataupun sebagai pakan ternak.

Mimosin Mimosin merupakan senyawa asam amino heterosiklik. cara pencegahan yang dapat dilakukan dalam mengatasi masalah keracunan diatas adalah apabila sebelum digunakan. Mimosin sering disebut leusenina. 81 . Sebab hal yang membedakan antara protein dengan karbohodrat dan lemak secara struktural adalah adanya unsur N. dengan rumus molekul C8H10O4N2. Dalam hal ini yang mempunyai gugus keton dan hidroksil pada inti pirimidinya. Dengan adanya gejala keracunan diatas sangat jelas sekali menimbulkan efek negatif yang mempengaruhi ternak tersebut. muntah-muntah.warna putih telur.3. 7. Dilihat dari strukturnya mimosin merupakan turunan dari protein .5. Oleh karena itu. Jadi apabila bungil biji kapuk tersebut digunakan sebagai pakan ternak maka cyclopropinoid sudah bersifat netral dan sudah tidak berbahaya bagi ternak. yang diketahui bersifat toxic. dilatasi dinding pembuluh darah dan terjadi kematian. dinetralkan terlebih dahulu dengan berbagai cara misalnya dengan proses sulfitasi yaitu dengan cara mengalirkan sulfur dioksida terhadap minyak stercula faebida (pada minyak biji kapuk) yang mengandung asam sterculat yang dapat merusak cincin cyclopropena dan merusak reaktifitas halpen atan memberikan reaksi negatif terhadap uji Halpen dari minyak secara total. hal ini dicirikan oleh adanya unsur N pada strukturnya. yaitu asam amino yang mempunyai rantai karbon melingkar dengan gugus berbeda.

Pada dasarnya mimosin merupakan fakror penyabab terjadinya kekurangan darah (animea) pada tubh ternak . Penelitian selanjutnya menyebutkan bahwa mimosin mempunyai efek yang membahayakan pada ternak baik itu pada ruminan maupun unggas. Mimosin banyak ditemukan pada tanaman famili leguminosa . dimana zat tersebut apabila dikonsumsi oleh ternak dapat menyebabkan penurunan penampilan hewan ternak tersebut. Pada bagian biji sebanyak 1-4%. sehingga merusak rambut bersangkutan. Bahkan pada salah satu zat ani nutrisi lain dapat menyebabkan kematian. Atau dengan kata lain mimosin terkandung dalam protein dalam daun maupun dalm biji lamtoro. yang tinggi . yaitu merupakan zat anti nutrisi ysng berada pada salah satu bahan pakan. beberapa ahli mendapatkan gejala keracunan. Menurut beberapa penelitian deangan memberikan makanan pada percobaab tikus sebanyak 1% mimosin akan menyababkan gajala toxic dengan terjadinya alopecia. Percobaan lain menyatakan dengan esktrak lamtoro pada makanan tikus ternyata menyebabkan kerusakan pada folikel rambut. Terdapat pula pada tanaman liar berbentuk perdu yaitu putri malu (Mimosa Pudica) juga famili legeuminosa yang dikenal sebagai tanaman semak belukar. Dimana tanaman tersebut diketahui banyak mengandung protein dan sangat bagus digunakan sebagai pakan ternak. tapi berbeda pada fungsinya. Biasanya peternak menggunakan sistem “cut and carry” sebagai bahan pakan ternak ruminan.pertumbuhannya cepat. Penelitian mendalam mengenai senyawa ini belum banyak dilakukan. yang terutama pada tanaman lamtoro atau petai ( Leucena Leucoceaphala ).Secara struktural mimosin hampir sama dengan tyrosin. dan merupakan tumbuham yang hidup subur pada daerah tropis. Ternyata beberapa pengamat mensinyalir adanya gejala rontok rambut pada manusia bila makan bahan senyawa ini. jiga terdapat pada bagian daun dan batang. peghambatan pertumbuhan dan gejala memperpendak umur tikus.diketahui pada tanaman tersebut mempunyai palatabilitas . sehingga hal tersebut dapat menyebabkan gangguan–ganguan lain 82 . mudah tumbuh dan mempunyai kandungan protein mencapai 25 – 30% . Sedangkan tyrosin merupakan hormon yang berfungsi sebagai pencegah gondok. Sistem metabolisme mimosin dalam tumbuhan adalah sesuai dengan sistem metabolisme protein yang dihasilkan oleh tumbuhan tersebut (lamtoro) .

Gosypol bebas adalah yang paling berbahaya . biji kapuk. katarak pada mata serta gangguan reproduksi.3. Dalam praktek 400 mg gosypol bebas per kg makanan dapat meimbulkan gejala keracunan dalam 6-8 minggu. selain itu terdapaat pula pada bagian lain dari tanaman seperti batang.2’–binaflatena)– 8. Gosypol adalah senyawa reaktif dan menunjukkan keasaman kuat yang dapat bertindak sebagai fenol ataupun aldehid.5’–diisopropil–3. Tetapi sangat disayangkan protein tersebut tidak dapat digunakn secara bebas oleh ternak (terutama ternak monogastrik) karena mengandung polifenol. Gosypol pada umumnya terdapat didalam biji-bijian seperti biji kapas.8’–dikarboksaldehida yang lebih mudah disebut gosypol dengan rumus kimia C30H30O8. Pada tanaman kapas sebagai salah satu penghasil bungkil yang merupakan penghasil protein dan energi yang tinggi bagi makanan ternak. Gosypol adalah padatan berbentuk habkur kuning dengan bobot molekul 518. Gosypol Gosypol merupakan salah satu dari sekian banyak zat anti nutrisi yang banyak terdapat pada pakan ternak.517% sedangkan gosypol yang terikat misalnya dengan senyawa FeSO4 tidak berbahaya. Adanya interval yang banyak karena polimerfisma dari gosypol .6. Gejala-gejala 83 .6’-7. bungkil biji kapas yang kaya akan gisypol mengandung gosypol ± 0. Gosypol memiliki gugus fungsional yang reaktif terhadap senyawa didalam tubuh terutama yang memiliki gugus amino dan ion besi sehingga mengangu reaksi biokimia tubuh. benang sari dan kulit kapas. 7. dan merupakan senyawa golongan polifenol dengan nama kimia 1. Gosypol pada titk leleh suhu 1840C terkristalisasi dalam eter pada suhu 1990C dalam chloroform dan pada suhu 2140C dalam ligroin.7’– heksahidroksi –5. merontokkan bulu. ataupun biji okra.1’-6. gosypol dengan asam dibasis membentuk garam netral bila dilarutkan dalam alkahi.yang dapat menurunkan performen ternak. daun..5. Sedang efek lain yang terjadi pada unggas adalah dapat menyababkan pertumbuhan terhambat. Dalam bentuk kristal mudah larut dalam larutan organik dan sangat peka terhadap cahaya.3’–dimetil (2. gosypol bebas ataupun yang terikat dapat meracuni ternak yang memakanya.

Minyak biji kapas mengandung asan lemak dengan rantai cyclopropena yang mana menyebabkan warna merah jambu pada putih telur . aceton dan air (44 : 53 :5) tetapi proses ini tidak digunakan secara komersial. Asam lemak cyclopropena. Pengelolaan biji kapas yang baik dapat menghilangkan gosypol sehingga aman digunakan dalam jumlah tertentu untuk pakan ayam. Jadi telur dan lemak badan dari ayam yang mengkonsumsi minyak biji kapas memiliki asam stearic lebih besar dibandingkan dengan ayam yang memakan lemak yang lain dari makanannya. kadang riboflafin yang berlebihan dari ketetapan menyababkan putih telur yang dihasilkan berwarna agak lain. Dosis penambahan preparat besi Fe : Gosypol = 1 : 1 dan dosis yang lebih rendah tersebut dapat memngurangi penurunan berat badan tetapi tidak dapat mencegah keracunan . Gosypol dapat lepas dari kelenjar pigmen dengan mengekstrak bungkil dengan campuran azeoptropic hexena. Efek gosypol terlihat nyata pada elir beberapa hari setelah ayam ersebut memakan gosypol.001% gosypol bebas pada pakan ayam akan menyababkan pelunturan pada warna kuning. malvalic dan asam stercilic menyebabkan warna merah jambu pada putih telur jika ayam memakan minyak biji kapas. sebaliknya dosis Fe yang terlalu tinggi pun sampai 3200 mg Fe/kg makanan juga dapat merugikan. karena preparat Fe dapat menyebabkan gosypol tersebut menjadi tidak larut. Pemberian buungkil biji kapas pada yam petelur memberikan pengaruh terhadap kualitas telur. Sedikit banyaknya jumah gosypol menyababkan keras dan warna hija kebiruan pada kuning telur. Preparat Fe harus yang larut. menurunkan bobot badan walaupun gejala keracunan dapat diobati. bentuk 84 . hal ini dapat diihindari dengan mengurangi pemberian riboflavin.keracunan tersebut erat hubungannya dengan konsentrasi dan waktu gosypol tersebut dimakan oleh ternak yang bersangkutan. Albumen telur yang normal berwarna jernih dengan kunging tipis dimana hal tersebut berasal dari riboflafin. Bungkil biji kapas mengandung dua substansi yang menyebabkan kualitas telur jelek. Besi mempunyai sifat ditosinasi bila ditambahkan dalam makanan yang mengandung gosypol ataupun diberikan dalam air minum. sedikiynya 0. Bungkil yang memiliki kandungan minyak yang sedikit sangat baik untuk menccegah terjadinya warna merah jambu pada putih telur. asam lemak ini juga yang menyababkan deposisi yang besar dari stearic dam asam palnitik didalam depot lemak.

Penggantian makanan yang mengandung gosypol adalah jalan yang lebih baik menghilangkan gosypol dalam tubuh dibandingkan penambahan preparat Fe. sedangkan pada 85 . Dalam pengeluaran lemak secara mekanis proses tersebut akan lebih mudah/baik jika biji kapas terlebih dahulu dipanasi (dengan uap panas) sambil diperas/pres. treonin. Kalsium hidroksida dapat pula mencegah terjadinya keracunan seperti halnya preparat Fe bila ditambahkan dalam biji kapas dalam bentuk larutan. Katekin dan epikatekin saling merupakan isomer. Panas tersebut akan memecah kelenjar resin dimana gosipol tersebut tersimpan. Prosesing tersebut tidak hanya menurunkan daya guna lisin tapi juga valin. leusin dan methionin. Protein kompleks tersebut kurang dapat dicerna oleh enzim-enzim protease sehingga gosypol tersebut tidak dapat diserap. 7. Prepres solven adalah cara yang menghasilkan bungkil yang rendah akan gosypol bebas dan kualitas protein yang relatif baik. yaitu pada katekin. Sedangkan ekstraksi langsung dengan pelarut (biasanya dengan hexana) menghasilkan bungkil yang banyak mengandung gosypol bebas tetapi kualitas proteinnya tinggi. Tannin terdiri dari katekin. dengan demikian nilai gizi dari protein yang diharapkan dari biji kapas tersebut pun menjadi turun. Senyawa-senyawa yang dapat bereaksi dengan protein dalam proses penyamakan kulit kemungkinan besar terdiri dari katekin dengan berat molekul yang sedang. Protein dan gosypol membentuk ikatan kompleks terutama karena gosypol berkaitan dengan asam amino bebas lisin dari protein yang bersangkutan.ferro preparat yang tidak larut tidak akan ada gunanya untuk mencegah keracunan gosypol. Cara pencegahan yang lain adalah dengan berbagai perlakuan dalam proses ektrasi lemaknya. Tannin Tannin merupakan senyawa polifenolik dengan bobot molekul yang tinggi dan mempunyai kemampuan mengikat protein. hidroksilhidroksil pada cincin benzena berbentuk trans. lagi pula penambahan preparat Fe saja tidak dapat meghilangkan secara tuntas gosypol yang telah dideposit kedalam hati. sedangkan katekin dengan berat molekul yang rendah ditemukan pada buah-buahan dan sayuran.7.3. leukoantosiannin dan asam hidroksi yang masingmasing dapat menimbulkan warna bila bereaksi dengan ion logam. Dengan pecahnya kelenjar tersebut gosypol keluar bersama lemak/minyak dan menyebar bercampur dengan protein biji.

tidak mengandung gula dan mengikat protein sangat kuat sehingga menjadi rusak.701 dan kemungkinan besar terdiri dari pengambilan molekul asam galat dan sebuah molekul glukosa. Tannin tidak dapat mengkristal berbentuk senyawa koloid. Tannin disebut juga asam tanat dan asam galotanat. tahan terhadap hidrolisa asam. Tannin mulai tidak berwarna sampai berwarna kuning atau coklat. Tannin terdiri dari dua kelompok. Hydrolizable tannin terdiri dari dua macam. yaitu gallotannin dan ellagitannin. dimetilasi dengan penambahan metionin. 3. Condensed tannin diperoleh dari kondensasi flavanolflavanol seperti catechin dan epicatechin. Kelompok condensed tannin merupakan tipe tannin yang terkondensasi. Ikatan hidrogen dengan gugus OH pada tannin dan gugus reseptornya. Contoh hydrolizable tannin adalah asam klorogenik yang termasuk dalam kelompok gallic acid. Ikatan ion antara gugus anion pada tannin dengan gugus kation pada protein. Misalnya antara NH dengan OH pada protein. Hydrolizable tannin disebut sering juga dengan asam galat karena merupakan senyawa karbohidrat yang terdiri dari molekul glukosa dan 10 asam galat. yaitu : 1.epikatekin berbentuk cis. Interaksi tannin 86 . menghasilkan glukosa dan asam aromatik yaitu asam galat dan asam ellagat. sering kompleks susunannya dan banyak dijumpai dalam biji-bijian sorghum. Asam tanat yang dibeli di pasaran mempunyai bobot molekul 1. Tannin mempunyai kemampuan mengendapkan protein. tahan terhadap degradasi enzim. terdiri dari residu gula-gula. Ellagitannin merupakan ester dari glukosa dengan asam ellagat (asam heksahidroksifelat). Terdapat tiga mekanisme reaksi antara tannin dengan protein sehingga terjadi ikatan yang cukup kuat antara keduanya. Hydrolisable tannin mudah terhidrolisis oleh asam-asam alkali serta enzim. Ikatan cabang kovalen antara quinon dan bermacam-macam gugus reaktif pada protein Ikatan diatas menyebabkan tannin akan segera mengikat protein pakan dalam saluran pencernaan dan menyebabkan pakan menjadi sulit dicerna oleh enzim-enzim pencernaan. karena tannin mengandung sejumlah kelompok fungsional ikatan yang kuat dengan molekul protein dan menghasilkan ikatan silang yang besar dan kompleks yaitu protein-tannin. Gallotannin merupakan senyawa ester dari glukosa dengan asam galat. yaitu condensed tannin dan hydrolizable tannin. 2.

Prokusor pembetukan patulin adalah tetra ketida A yang mengalami deoksigenasi menjadi 6-asam metil salisilat. yang dapat menurunkan kadar tannin sebanyak 75 sampai dengan 85 persen. Pencegahan yang dapat dilakukan untuk menghilangkan pengaruh tannin adalah dengan perendaman dalam air. perendaman dalam larutan alkali. Perendaman dengan larutan alkali dapat dilakukan dengan larutan NaOH dan KOH 0.dengan protein dalam ludah (saliva) dan glikoprotein dalam mulut menyebabkan rasa mengkerut (menyempit) pada mulut.. Jamur-jamur tersebut umumnya terdapat pada buahbuahan. NH4OH dan NaHCO4.3. Larutan CaO akan membentuk Ca(OH)2 dalam air. 7.05M pada suhu 30oC selama 24 jam. gandum dan shorgum) Racun tersebut selain beracun bagi tanaman inang. Perendaman dengan air dapat dilakukan dengan air suling dengan suhu 30oC selama 24 jam. Donor methil berfungsi sebagai detoksifikasi tannin karena mengandunng gugus methil labil yang dapat ditransfer dalam tubuh serta menyebabkan metilasi asam galat hasil hidrolisis tannin. Larutan alkali yang paling efektif untuk menetralisasi tannin adalah larutan kapur (CaO) 1 persen selama 10 menit. seperti apel.8. Larutan alkali lain yang dapat digunakan antara lain adalah K2CO3. Apabila pakan yang mengandung tannin terlanjur dikonsumsi oleg ternak dapat diberikan tambahan donor methil. kholin. yang dapat menurunkan kadar tannin sebanyak 31 persen.50C tidak stabil dalam basa dan akan kehilangan aktivitas 87 . cara mekanis dan suplementasi donor methil. Hampir semua jenis jamur penghasil patulin dapat diketahui pada tahun 1940–an pada saat penelitian antibiotik sedang intens dilakukan. Patulin murni berbentuk kreistal rectanguler. tidak berwarna sampai putih. Pengurangan tannin dengan cara mekanis dapat dilakukan dengan penyosohan dengan mengupas pericarp pada sorghum. pertukaran ion atau mengalami penguraian. jagung. Patulin Patulin adalah sebuah hemiacetal lactone yang dihasilkan oleh beberapa spesies dalam genus aspergillus. jeruk. seperti metionin. Patulin pada jamur dibentuk melalui jalur biosintesis polietida. penicillum. dan bhyssoclamys. juga bagi hewan dan memiliki aktivitas yang berpotensi antibiotik. sehingga senyawa polifenol diduga akan diikat oleh ion Ca2++ dengan ikatan ionik. anggur dan serealia (beras. arginin dalam bentuk murni. titik didihnya 110.

3 sampai 0. Belum ada study metabolisme ternak terkait dengan hal tersebut. Pada pengujian dengan menggunakan tikus jantan yang diberi makanan yag megandung patulin dapat diketahui bahwa LD50 patulin adalah sebesar 29 mg/kg dan setelah 2 hari sejak pemberian patulin semua tikus mati dan didapatkan adanya pembengkakan perut karena terisi penuh cairan. Patulin juga bersifat racun pada bekteri. Oleh karena itu dapat diperkirakan bahwa patulin memiliki potensi yang rendah untuk meninggalkan residu dalam bahan pakan alami ternak. Penemuan di lapangan pada spesies laboratorium mengindikasikan bawa nilai LD50 dari bobot badan berkisar dari 10–35 mg/kg tergantung pada spesies ternak dan rute pemberian dan penyebarannya gejala keracunan lebih lambat melalui rute/alur oral dibanding alur injeksi. dan aktivitas ATP-ase.biologisnya. stabil dalam asam . protozoa dan jamur. Pada tingkat molekuler. larut dalam etanol.7 mg/20 gram berat tikus. Study pada tikus menngindikasikan metabolisme yang cepat dan pemusnmahan. ethyl esetat dan ber flourosensi pada penyinaran dengan sinar ultra violet. patulin menghambat respirasi aerobik. ikatan yang terbentuk bersifat racun. Klorofom. hydro thorax dan pulmonary edema juga mengakibatkan iritasi kulit serta perkembangan luka pada daerah injeksi subcutan. Upaya pencegahan terhadap timbulnya racun tersebut dapat dilakukan dengan cara mencegah infeksi atau tumbuhnya jamur dapat dilakukan dengan mengatur kondisi penyimpanan bahan sehingga jamur tidak dapat tumbuh. Pada kenyataannya meskipun telah diuji kemungkinan penggunaan antibiotik pada manusia secara ekstensif tapi terbukti menjadi terlalu beracun. Efek racun yang utama adalah ascites. pada penelitian lain dengan cara injeksi patulin ke otot tikus didapat bahwa patulin mempunyai LD50 sebesar 0. eter. Patulin merupakan Mycotoxin yang relatif berbahaya. Pencegahan patulin dapat dilakukan dengan cara : 88 . Meskipun terbukti menghambat pertumbuhan bakteri dan protozoa. Beberapa peneliti berspekulasi bahwa ingesti patulin akan dapat merusak gastrointesnital mikroflora. permeabilitas membran. Ketika berinteraksi dengan sulfidryl yang mengandung asam–asam amino seperti sistein ketika pemecahan. Pada unggas kandungan LD50 adalah 170 mg/kg. namun toxinitasnya dalam rumen atau microflora intesnital/usus belum dapat dipastikan.

Asam penisilat termasuk mikotoksin yang dihasilkan memalui jalur asetat-malonat. Sifat karsinogenik khususnya menyerang bagian tulang. ostianus. P. P. stoloniperum. Penyakit tersebut dapat dicegah dengan : 89 . sulphureus (A. Asam Penisilat Asam penisilat tergolong mikotoksin yang dihasilkan oleh jenis fungi Penicilium maupun Aspergilus. maka disebut sarkomagenik.9. dapat menyebabkan pertumbuhan yang tidak normal sehingga asam penisilat bersifat teratogenik. Dengan hewan percobaan dapat dibuktikan bahwa asam penisilat dapat menyebabkan kanker (bersifat karsinogenek). Iradiasi sinar gamma sebanyak 200 krad dapat menghambat pertumbuhan Penicillium expansum dan Penicillium patulum. A. Bahan disimpan dalam keadan dibawah atmosfer (Sub atmosfer) yaitu sekitar 160 mm Hg akan menghambat pertumbuhan fungsi dan penghasilan patulin. Khususnya berupa buah-buahan sebaiknya diadakan pembersihan lebih dahulu sebelum disimpan. ciklopium. Golongan penicilium penghasil asam peniilat antara lain: P. tembakau dan sejenisnya. melleus. scleretiorum dan A.3. P. A. 3. Dan pada embrio ayam. namun mikotoksin tersebut dapat menyebabkan penyakit atau toksik maupun kelainan pertumbuhan. Madrati. ochraceus. Selain terdapat pada beberapa biji-bijian hasil pertanian.1. martensii. ditemukan pula dalam jumlah kecil pada keju. fenelii. A. antara lain: A. golongan aspergilus. 7. Sering dimasukkan dalam antibiotika. Menurut komponen asam penisilat tergolong komponen yang mempunyai lakton. Thomii. Mengurangi kontaminan dari lapangan dengan menjaga kebersihan bahan yang diterima dan pemanenan. A. P. allieaceus. 2. P. Puberlum. barnense. P. P. auiricumus).

glatation dan lainnya) dapat menginaktifkan gugus cabang metil tak jenuh. 2. Solanin Solanin merupakan senyawa golongan glikosida yang diketahui sebagai antienzime. 1. 90 . biasanya ditempat-tempat yang lembab. Daun bertangkai bulat telur sampai bangun lanset . Dengan speciesnya adalah : Solanum dulcamara L.amarum = pahit). yaitu penghambat enzim e kholinesterae. Senyawa bergugus –SH (sistein.3. sehingga sangat memungkinkan bahan sejenis mengurangi toksisitas asam penisilat. daun yang dibagian atas tidak jarang bertelinga atau bangun tombak. Afrika Utara. Dapat dilakukan dengan pemanasan atau pemasukan suhu sekitar mendidih. Beberapa penyelidik mendapatkan zat ini pada jenis clover (trivolium repens) yang sering digunakan sebagai makanan ternak .Solanum ningrum L dan Solanum teburosum L. Dari tumbuhan ini yang diambil batangnya yang disebut Stipite dulcamarae. dan jepang . terutama telah dikatahui pada kentang-kentangan. pangkal bangun jantung. dapat mencapai tinggi sampai 2 mm. ditepi sungai dan lain-lain. atau umuimnya pada kentang-kentangan. dan penyimpangan sebaiknya dalam keadaan cukup kering untuk menghindari pertumbuhan fungi. ujung runcing atau meruncing. Batang gundul .10. Rumus bangun dari solanin adalah : Pada tanaman tertentu mempunyai antienzime ini. kalau tua berkayu. maka perlakuan bahan tersebut dilapangan. Keberadaan solanin pada masing-masing species kentang akan berbeda sebagai mana berikut : Solanum ducamara L merupakan tanaman setengah terna setangh semak. Tiongkok.sering memanjat. dengan kandungan solanin sebanyak 3-6 mg/100 g kentang. Musim bunga bulan Juni-agustus. rasanya manis-manis pahit (dulcis = manis. 7. doiameter 1-2 cm. Solanin banyak ditemukan pada tanaman yang tergolong dalam suku Solanacea yang kebanyakan berupa terna berbatang basah.Asam penisilat yang dihasilkan jenis fungi golongan peniilia dan aspergilia pada bahan pangan terutama jagung. mengandung gulkoalkaloida : solanin 0. Tumbuhan ini tersebar dimana-mana di Eropa. yang paling banyak dianjurkan sekitar 90 sampai 1000C. jarang berupa semak atau pohon .3% dll. bahan ini digunakan untuk pembuatan obat-obat guna mengurangkan gangguan –gangguan rematik.

beberapa dampak tersebut antara lain : dengan kadar 38-45 mg solanin per 100 gr bahan akan mengakibatkan gangguan saraf dan fatal bagi manusia. Beberapa dampak dari penggunaan atau pengkonsumsian solanin terhadap makhluk hidup tergantung kadarnya.Solanin adalah senyawa golongan glikosida yang merupakan hasil dari proses esterifikasi atau kondensasi hidrogen dari gugus hidroksil. Karena umumnya panas dapat menginaktifkan enzime. Glikosida ini berbahaya jika terhidrolisa lebih dahulu.dan penyerapan kembali yang dilakukan tubuh dari ekresi metabolisme yang berupa urin dan feses. Bila kadar glikosa tinggi . Kandungan solanin dalam tubuh yang terlalu banyak setidaknya menyebabkan penurunan penyerapan oleh alat pencernaan dalam tubuh. solanin yang terhidrolisa akan menyebabkan terbentuknya solanidine yang merupakan racun. yang dapat terjadi lebih cepat oleh adanya enzimeyang biasanya tedapat pada tanaman. Penyelidikan lain menyebutkan solanin tidak mudah rusak dengan pemanasan biasa. 91 . tanaman harus direbus dahulu sebalum diberikan pada ternak. Dua dampak yang mendasar dari solanin yang umumnya terdapat dalam kentang ini adalah iritasi terhadap bagian usu halus yang menyebabkan penyerapan terganggu. disamping terjadinya ketegangan sistem saraf. yang terikat pada atom karbon pertama dari glukosa dengan alkohol atau fenol. Jika enzim diinaktifkan maka tanaman dapat dimakan tanpa bahaya. Dari berbagai uraian diatas dapat diketahui bahwa untuk meminimalkan kandungan solanin dalam bahan pangan sehingga dapat dikonsumsi dengan aman oleh makhluk hidup yaitu dengan jalan pemanasan terlebih dulu agar enzim dalam kentang tidak aktif sehingga tidak sampai terjadi hidrolisa pada senyawa yang tergolong glikosida ini. keracunan pada manusia akan terjadi pada kadar sekitar 840 mg/kg (840 ppm). Dari penelitian diperoleh kenyataan bahwa pada kentang yang baru dipanen terdapat solanin sebanyak 180 mg/kg (180 ppm). menurut pengamatan ini. Disamping itu pemilihan kentang yang tidak terlalu muda juga menghindari dampak keracunan. Semakin banyak maka dampaknya akan semakin fatal dan luas.

yaitu: uji fisik. kimiawi dan biologi. berkualitas. Semua uji saling berkaitan. Uji-uji tersebut bertujuan untuk mengetahui apakah pantas. ekonomis suatu pakan diberikan pada ternak. sebagai contoh secara kimiawi pakan ternak memenuhi syarat nutrisi yang diperlukan ternak tetapi melalui uji ekonomi didapatkan bahwa pengeluaran untuk pembuatan pakan 92 .BAB 8 EVALUASI PAKAN Pakan yang akan diberikan pada ternak harus diuji dulu dengan beberapa uji. berguna.

Semakin banyak bagian bahan pakan yang halus. Evaluasi Pakan dengan Uji Fisik Uji ini dilakukan secara fisik dengan bermacam-macam cara. Semakin keras pellet akan semakin lama pellet tersebut bertahan di dalam air.sangat tinggi. Pellet umumnya di buat dari campuran beberapa macam bahan pakan dan umumnya kemudian ditambahkan perekat baik alami maupun kimiawi. semakin baik bahan pakan tersebut. antara lain yaitu kandungan serat kasar. Uji kehalusan bahan baku pakan dilakukan dengan menggiling bahan baku pakan sampai halus. Pellet yang keras umumnya berasal dari pencampuran bahan baku pakan yang relatif lebih halus. semakin baik dan berkualitas pellet tersebut. kekerasan pellet. Semakin awet. Uji kekerasan pellet dilakukan untuk memeperoleh pellet yang dapat bertahan lama di dalam air. Semakin halus bahan pakan menyebabkan semakin memudahkan untuk pembuatan pellet yang berkualitas. daya tahan selama penyimpanan. Semakin lama dilakukan pengeringan akan semakin keras pellet tersebut. Semakin lunak bahan pakan akan mendapatkan bahan baku yang halus yang relatif banyak. tidak hancur dan tidak tumbuh jamur pada pellet tersebut. Lama pengeringan juga menentukan keras tidaknya pellet.1. Uji daya tahan selama penyimpanan dilakukan dengan menyimpan pellet tersebut dalam periode tertentu. Beberapa bahan baku pakan sulit menjadi halus dikarenakan beberapa faktor. Dapat disimpulkan pakan tersebut akan tidak feasibel diberikan pada ternak. Demikian juga pengeringan dengan suhu yang semakin 93 . Salah satu bahan perekat yang murah dan mudah didapat adalah kanji yang berasal dari tepung tapioka. Uji kekerasan pellet dilakukan dengan cara memberi beban pada pellet dengan berat beban tertentu sampai hancur. antara lain yaitu dengan mempergunakan perekat. semakin sukar untuk digiling menjadi halus. Demikian juga semakin tinggi kadar air. semakin jarang diperoleh bahan bakau yang halus. problemnya adalah akan mengurangi kandungan nutrisi pellet. Daya tahan pellet dapat disiasati dengan beberapa cara. lama pengeringan yang optimal dan merata dan memperbesar ukuran pellet seoptimal mungkin. 8. Semakin tinggi kandungan serat kasar. kandungan air dan kekerasan bahan pakan. yaitu: menguji tingkat kehalusan bahan baku pakan. Semakin tahan dalam menahan beban maka pellet tersebut semakin baik.

8. Kebutuhan energi yang digunakan untuk penyusunan pakan ternak besar seperti sapi dan kambing adalah berbasiskan pada Energi Tercerna (Digestible Energi). Salah satu jalan adalah dengan mencari waktu lama pengeringan yang optimal dengan suhu yang tidak terlalu tinggi. Sedangkan pada ternak kecil seperti unggas berbasiskan Energi Termetabolismekan. Umumnya kandungan nutrisi yang diamati meliputi energi. Digestibel energi diperoleh setelah mengurangkan kandungan energi bruto pakan dengan energi feses ternak.1. Kebutuhan energi yang digunakan untuk penyusunan pakan ternak besar seperti sapi dan kambing adalah berbasiskan pada Energi Tercerna (Digestible Energy). Cara memperoleh kandungan nutrisi tersebut dapat diterangkan dibawah ini.2. Dengan kondisi tersebut akan didapatkan pellet dengan tingkat kekerasan yang optimal dan kekerasan yang merata. protein dan asam amino. Uji kimiawi Uji kimiawi dilakukan untuk mengetahui kandungan nutrisi suatu bahan pakan. Sedangkan kandungan nutrisi yang lain dapat diperoleh dengan menggunakan analisa proksimat. abu dan mineral terutama kalsium dan fosfor.2. Problemnya adalah sama dengan lama pengeringan yaitu turunnya kandungan nutrisi. bagian luar pellet keras tetapI bagian dalam pellet belum terlalu keras. 8. Metabolisme energi didapatkan dari mengurangkan Digestible energy dengan energi urin atau energi bruto 94 . dan air. Metabolisme energi didapatkan dari mengurangkan Digestible energy dengan energi urin atau energi bruto pakan dengan energi ekskreta pada unggas. Kandungan energi dapat diperoleh dengan menggunakan bom kalorimeter. Digestibel energy diperoleh setelah mengurangkan kandungan energi bruto pakan dengan energi feses ternak. lemak. serat kasar. Analisa Energi Analisa energi dapat menggunakan bom kalorimeter. disamping akan didapatkan kekerasan pada pellet yang tidak merata. Sedangkan pada ternak kecil seperti unggas berbasiskan Energi Termetabolismekan.tinggi akan menyebabkan pellet akan cepat menjadi keras.

2. Bom yang bersih dari gas-gas selain O2 selanjutnya diisi kembali dengan 25 sampai dengan 30 atm O2. Bom yang sudah berisi contoh kemudian ditutup rapat. stirrer yang dihubungkan dengan stabilisator. Aliran listrik dihubungkan ke dalam bom.1 N. 11.pakan dengan energi ekskreta pada unggas. 12. Air ditimbang sebanyak 2. unit pembakar. 6. gunting. pinset. indikator methylred. A. Cara pengamatan kandungan energi di laboratorium 1. diperiksa tiap-tiap menit sampai suhu pada termometer menjadi konstan. kawat penghubung. 2. dengan catatan pemasangan kawat tidak boleh menyentuh dinding kapsul. Tabung (bucket) dimasukkan ke dalam jacket dan ditutup. dan timer. oksigen. Cara pengamatan kandungan energi dapat dikemukakan dibawah ini. 9. 5. bom kalorimeter. kemudian dikeluarkan lagi dengan perlahan. 14. 7.000 gram. buret 1 ml. Pembuatan pellet dilakukan dengan kawat terselip di dalam kapsul (crucible). Cara kerja 1. 10. aquades. timbangan analitis Sartorius. Bom diisi dengan 1 ml aquades. Stirrer dipasang dan dihidupkan dengan aliran listrik. Kawat ditimbang (dengan panjang berkisar 7 sampai 10 cm) 3. Mula-mula bom diisi dengan 5 atm O2. alat pembuat pellet. 13. larutan NaOH 0. kain pembersih dan kertas tissue. crucible. 4. Sampel ditimbang dengan berat kurang lebih 1 gram dan dibuat pellet. Bahan dan alat Pakan dan feses hasil dari pengamatan di lapangan. Suhu awal dicatat setelah 5 menit dan tombol pembakar ditekan. Bom dimasukkan ke dalam tabung (bucket) yang telah berisi air 2. 95 . Ujung-ujung kawat dipasang berhubungan dengan bom. beaker glass 80 ml. Suhu dicatat selama 5 menit.000 gram dan dimasukkan ke dalam tabung. 15.

17. Cara pengamatan energi metabolis semu 1. dan lain-lain dari dalam tubuh. 19. 24. enzim. 22. Aliran listrik dimatternak. Oksigen dikeluarkan dari bom secara perlahan selama kira-kira 1 menit.1 N. Cara pengamatan di kandang metabolis 96 . 3. Ditambahkan indikator methyl red 3 tetes. dan diperiksa tiaptiap menit.13. Dititrasi dengan NaOH 0.1 N yang diperlukan dicatat sampai terjadi perubahan warna.8 (ml NaOH) (N) . 20. Bagian dalam bom dan kapsul dicuci dengan aquades dan air cucian ditampung dalam beaker glass kapasitas 100 ml. Sisa kawat yang melekat dilepas dan ditimbang dengan teliti. Hasil ini belum menunjukkan kandungan energi tercerna yang sebenarnya atau ini hanya kandungan energi tercerna semu karena masih belum memperhitungkan kandungan energi endogenous yaitu energi yang berasal dari mukosa usus. B. 21. Jumlah ml NaOH 0. Jumlah larutan cucian lebih kurang 60 ml. 18. Perhitungan : Energi bruto = (oF) (W) . Untuk memperoleh kandungan energi tercerna sejati harus dilakukan penelitian dengan memperhitungkan energi endogenous. 23. Suhu akhir dicatat setelah 10 menit.16.Kawat (1400) Berat sampel (gram) = kal/gram Keterangan : t = suhu (oF) W = Nilai kesetaraan panas air bom N = Normalitas NaOH Kawat = Berat sisa kawat yang digunakan 1400 = Nilai energi kawat (kal/gram) Kandungan energi pakan yang diperoleh kemudian dikurangkan dengan kandungan energi feses. Tutup jacket dibuka dan bom kalorimeter dibuka.

Ekskreta dari ayam yang diberi pakan kemudian dikumpulkan selama 24 jam. 3.Gunting .Oksigen . 2. Sampel ditimbang dengan berat kurang lebih 1 gram dan dibuat pellet.Unit pembakar . tetapi diberi air minum secara bebas.Alat pembuat pellet .Timbangan analitis Sartorius .Stirrer yang dihubungkan dengan stabilisator . Ekskreta tersebut kemudian dibekukan. dikeringkan dan selanjutnya dianalisa kadar nitrogennya dan energi. 4. 5.Bom kalorimeter .1.Crucible . Bungkil biji karet yang hendak diuji ditimbang sebanyak 40 gram dan dimasukkan langsung kedalam tembolok dengan alat suntternak ataupun selang (tunnel and plunger) yang dapat memaksakan semua pakan masuk kedalam tembolok. Ayam jantan dewasa yang sehat dipilih dan dternakdangkan secara individu sebanyak 24 ekor. Cara kerja 1.Ekskreta hasil dari pengamatan di kandang metabolis .Timer 2.1 N .Larutan NaOH 0.Kawat penghubung . Cara pengamatan kandungan energi di laboratorium 1. Kawat ditimbang (dengan panjang berkisar 7 sampai 10 cm) 97 . Bahan dan alat .Buret 1 ml .Indikator methylred .Pinset . dengan rincian untuk 4 perlakuan dan 6 ulangan untuk pengujian bungkil biji karet. Ayam-ayam tersebut dipuasakan selama 24 jam untuk mengosongkan saluran pencernaannya.Aquades .Kain pembersih dan kertas tissue .Beaker glass 80 ml . 2. 2.

Bom diisi dengan 1 ml aquades. 16.1 N. Oksigen dikeluarkan dari bom secara perlahan selama kira-kira 1 menit. dan diperiksa tiaptiap menit. Bom yang bersih dari gas-gas selain O2 selanjutnya diisi kembali dengan 25 sampai dengan 30 atm O2. 23. Bom yang sudah berisi contoh kemudian ditutup rapat. 6. 3. diperiksa tiap-tiap menit sampai suhu pada termometer menjadi konstan. Suhu dicatat selama 5 menit. 7. Tabung (bucket) dimasukkan ke dalam jacket dan ditutup. 10. Dititrasi dengan NaOH 0. Mula-mula bom diisi dengan 5 atm O2. Aliran listrik dimatternak. 22. 18. 5. Air ditimbang sebanyak 2.13. Pembuatan pellet dilakukan dengan kawat terselip di dalam kapsul (cricible).Kawat (1400) 98 . kemudian dikeluarkan lagi dengan perlahan. Bom dimasukkan ke dalam tabung (bucket) yang telah berisi air 2. 8. 12.8 (ml NaOH) (N) . 21. Jumlah larutan cucian lebih kurang 60 ml.000 gram dan dimasukkan ke dalam tabung. Ditambahkan indikator methyl red 3 tetes. Sisa kawat yang melekat dilepas dan ditimbang dengan teliti. Stirrer dipasang dan dihidupkan dengan aliran listrik.1 N yang diperlukan dicatat sampai terjadi perubahan warna. Ujung-ujung kawat dipasang berhubungan dengan bom. 17.3. Bagian dalam bom dan kapsul dicuci dengan aquades dan air cucian ditampung dalam beaker glass kapasitas 100 ml. 15. 20. Suhu akhir dicatat setelah 10 menit. Perhitungan : Energi bruto = (oF) (W) . 14. Aliran listrik dihubungkan ke dalam bom. dengan catatan pemasangan kawat tidak boleh menyentuh dinding kapsul. Tutup jacket dibuka dan bom kalorimeter dibuka. 4. Suhu awal dicatat setelah 5 menit dan tombol pembakar ditekan. 11. 13.000 gram. Jumlah ml NaOH 0. 19. 9.

Berat sampel (gram) = kal/gram Keterangan : t = kenaikan suhu (oF) W = Nilai kesetaraan panas air bom N = Normalitas NaOH Kawat = Berat sisa kawat yang digunakan 1400 = Nilai energi kawat (kal/gram) 3. Perhitungan kandungan energi metabolis semu terkoreksi nitrogen AMEn = (IE - (FEn + UEn) fed) Keterangan : AMEn = Energi metabolis yang telah dikoreksi dengan keseimbangan nitrogen. IE = Energi bruto dari 1 kg bahan pakan yang dikonsumsi (kcal/kg). (FEn + UEn) fed = Energi dari 1 kg ekskreta pada ayam yang tidak diberi pakan (dipuasakan selama 24 jam kemudian diberi pakan dan ekskretanya ditampung selama 24 jam) dengan memakai koreksi nitrogen (kcal/kg), dimana ini dapat (FEn + UEn) diperoleh dengan : (FEn + UEn) = (FE + UE) - IN - (FN + UN) * 8,73 Keterangan : (FE + UE) IN (FN + UN) 8,73 = Energi total dari 1 kg ekskreta (kcal/kg) = Jumlah nitrogen dalam I kg bahan pakan yang dikonsumsi (gram) = Jumlah nitrogen dalam 1 kg ekskreta (gram) = Jumlah energi bruto nitrogen per gram (cal/gram)

C. Cara pengamatan kandungan energi metabolis sejati 1. Cara pengamatan di kandang metabolis 1. Ayam jantan dewasa yang sehat dipilih dan dternakdangkan secara individu sebanyak 30 ekor, dengan rincian untuk 4 99

perlakuan dan 6 ulangan untuk pengujian bungkil biji karet dan khusus 6 ekor ayam untuk tetap dipuasakan tanpa diberi pakan. 2. Ayam-ayam tersebut dipuasakan selama 24 jam untuk mengosongkan saluran pencernaannya, tetapi diberi air minum secara bebas. 3. Bungkil biji karet yang hendak diuji ditimbang sebanyak 40 gram dan dimasukkan langsung kedalam tembolok dengan alat suntternak ataupun selang (tunnel and plunger) yang dapat memaksakan semua pakan masuk kedalam tembolok. 4. Sejumlah 6 ekor ayam lainnya tetap dipuasakan. 5. Ekskreta dari ayam yang diberi pakan maupun yang dipuasakan kemudian dikumpulkan selama 24 jam. 6. Ekskreta tersebut kemudian dibekukan, dikeringkan dan selanjutnya dianalisa kadar nitrogennya dan energi. 2. Cara pengamatan kandungan energi di laboratorium 1. Bahan dan alat a. Ekskreta hasil dari pengamatan di kandang metabolis b. Aquades c. Oksigen d. Larutan NaOH 0,1 N e. Indikator methylred f. Kain pembersih dan kertas tissue g. Bom kalorimeter h. Alat pembuat pellet i. Timbangan analitis Sartorius j. Pinset k. Gunting l. Beaker glass 80 ml m. Crucible n. Buret 1 ml o. Kawat penghubung p. Stirrer yang dihubungkan dengan stabilisator q. Unit pembakar r. Timer 2. Cara kerja a. Sampel ditimbang dengan berat kurang lebih 1 gram dan dibuat pellet. 100

b. Kawat ditimbang (dengan panjang berkisar 7 sampai 10 cm) c. Pembuatan pellet dilakukan dengan kawat terselip di dalam kapsul (cricible). d. Ujung-ujung kawat dipasang berhubungan dengan bom, dengan catatan pemasangan kawat tidak boleh menyentuh dinding kapsul. e. Air ditimbang sebanyak 2.000 gram dan dimasukkan ke dalam tabung. f. Bom diisi dengan 1 ml aquades. g. Bom yang sudah berisi contoh kemudian ditutup rapat. h. Mula-mula bom diisi dengan 5 atm O2, kemudian dikeluarkan lagi dengan perlahan. Bom yang bersih dari gas-gas selain O2 selanjutnya diisi kembali dengan 25 sampai dengan 30 atm O2. i. Bom dimasukkan ke dalam tabung (bucket) yang telah berisi air 2.000 gram. j. Aliran listrik dihubungkan ke dalam bom. k. Tabung (bucket) dimasukkan ke dalam jacket dan ditutup. l. Stirrer dipasang dan dihidupkan dengan aliran listrik. m. Suhu dicatat selama 5 menit, diperiksa tiap-tiap menit sampai suhu pada termometer menjadi konstan. n. Suhu awal dicatat setelah 5 menit dan tombol pembakar ditekan. o. Suhu akhir dicatat setelah 10 menit, dan diperiksa tiaptiap menit. p. Aliran listrik dimatternak. q. Tutup jacket dibuka dan bom kalorimeter dibuka. r. Oksigen dikeluarkan dari bom secara perlahan selama kira-kira 1 menit. s. Sisa kawat yang melekat dilepas dan ditimbang dengan teliti. t. Bagian dalam bom dan kapsul dicuci dengan aquades dan air cucian ditampung dalam beaker glass kapasitas 100 ml. Jumlah larutan cucian lebih kurang 60 ml. u. Ditambahkan indikator methyl red 3 tetes. v. Dititrasi dengan NaOH 0,1 N. w. Jumlah ml NaOH 0,1 N yang diperlukan dicatat sampai terjadi perubahan warna. 101

8 (ml NaOH) (N) .73 Keterangan : (FE + UE) = Energi total dari 1 kg ekskreta (kcal/kg) 102 . (FEn + UEn) fed = Energi dari 1 kg ekskreta pada ayam yang tidak diberi pakan (dipuasakan selama 24 jam kemudian diberi pakan dan ekskretanya ditampung selama 24 jam) dengan memakai koreksi nitrogen (kcal/kg).(FN + UN) * 8.3.13.(FEn + UEn) fed) + (FEn + UEn) unfed Keterangan : TMEn = Energi metabolis yang telah dikurangi energi endogen dalam ekskreta yang dikoreksi dengan keseimbangan nitrogen.IN .Kawat (1400) Berat sampel (gram) = kal/gram Keterangan : t = kenaternak suhu (oF) W = Nilai kesetaraan panas air bom N = Normalitas NaOH Kawat = Berat sisa kawat yang digunakan = Nilai energi kawat (kal/gram) Perhitungan kandungan energi metabolis sejati terkoreksi nitrogen : TMEn = (IE . (FEn + UEn) unfed = Energi dari 1 kg ekskreta pada ayam yang tidak diberi pakan (dipuasakan selama 24 jam kemudian dipuasakan kembali selama 24 jam dan ekskretanya ditampung) dengan memakai koreksi nitrogen (kcal/kg). Perhitungan : Energi bruto = (oF) (W) . dimana (FEn + UEn) ini dapat diperoleh dengan : (FEn + UEn) = (FE + UE) . IE = Energi bruto dari 1 kg bahan pakan yang dikonsumsi (kcal/kg).

Oleh sebab itu umumnya hasil analisa secara umum masih kasar dan zat makanan yang dianalisa harus diberi tambahan kata "kasar". Kandungan zat makanan yang umum dianalisa adalah kandungan bahan kering. Bahan dan alat : 1. Cawan porselin 3.73 = Jumlah energi bruto nitrogen per gram (cal/gram) Penggunaan energi diukur dalam kilokalori (kkal) atau kalori (kal). karena pada dasarnya analisa ini tidak terlalu tepat pengukurannya.5oC menjadi 15. protein kasar. Analisa ini umum digunakan untuk dasar penyusunan pakan unggas dan sebagian untuk penyusunan pakan ruminan. Nilai IN = 0 untuk yang tidak diberi pakan. cawan diambil dan dimasukkan kedalam eksikator dengan menggunakan penjepit selama satu 103 IN . Penjepit 6.2. Oven 4.2.5oC. Cawan porselin diambil dan dimasukkan dalam oven dengan suhu 105oC selama satu jam 2. 8. A. Cara analisa dapat dikemukakan dibawah ini. Eksikator 5. Cara kerja 1. Cara pengamatan kandungan bahan kering a. Timbangan analitis Sartorius b. Setelah satu jam. Ukuran lainnya adalah kilojoule (kJ) yang didefinisternak sebagai energi yang dibutuhkan untuk mengangkat benda satu kilogram setinggi satu meter. Satu kilokalori sama dengan 4. lemak kasar dan serat kasar. Satu kilokalori atau satu kalori adalah banyaknya panas yang diperlukan untuk menaikkan suhu satu liter air dari 14. Analisa proksimat Analisa proksimat merupakan analisa yang mengandung arti kira-kira.2 kJ.= Jumlah nitrogen dalam I kg bahan pakan yang dikonsumsi (gram). abu. Bungkil biji karet 2. (FN + UN) = Jumlah nitrogen dalam 1 kg ekskreta (gram) 8.

kemudian ditimbang dengan teliti ( berat = a gram). 3. Cawan porselin 3. c. Selanjutnya cawan yang berisi sampel dimasukkan ke dalam oven 105oC selama empat jam. Eksikator 5. Tanur (550oC sampai dengan 600oC) 4. cawan porselin diambil dan dimasukkan eksikator selama satu jam kemudian ditimbang dengan teliti (berat = c gram). Setelah satu jam. Cawan porselin kemudian dimasukkan dengan penjepit ke dalam eksikator selama satu jam. Perhitungan Kandungan bahan kering (BK) = c . Bungkil biji karet 2. Penjepit 6. Sampel ditimbang lebih kurang 5 gram (berat b gram) dengan teliti lalu dimasukkan ke dalam cawan. 4.a x 100% b Keterangan : a = berat cawan setelah dioven b = berat sampel sebelum dioven c = berat sampel + cawan setelah dioven Cara pengamatan kandungan abu a. Perhitungan 104 . Cara kerja 1. 4. Timbangan analitis Sartorius b. Setelah empat jam. kemudian dimasukkan ke dalam cawan porselin. setelah itu dimasukkan ke dalam tanur (600oC) sampai sampel berwarna putih atau menjadi abu selama empat jam. c. cawan ditimbang dengan teliti (berat a gram). Cawan porselin diambil dan dimasukkan ke dalam tanur (600oC) selama satu jam). 2. 3. Cawan diambil dan dimasukkan ke dalam eksikator selama satu jam dan setelah itu ditimbang dengan teliti (berat = c gram). Sampel ditimbang (berat = b gram) dengan teliti.jam. Bahan dan alat 1.

Pipet volume 5. Cara pengamatan kandungan protein kasar dengan metode Kjeldal a. dan 25 ml 16. H2SO4 pekat 3.2 sampai dengan 0. Dilakukan destilasi dan menampung destilat dalam erlenmeyer yang telah diberi HCl 0. Tablet Kjeldahl 4. Zn sebanyak 1 gram dan ditambahkan 25 ml dan NaOH 45% hingga bersifat basa. Zn 5. 4. Buret 14. Aquades 9. Cara kerja 1. 5. 2. Menambah 5 ml H2SO4 pekat dan menambah lagi 0. Dipanaskan dalam ruang asam sampai jernih kehijauan. Phenolphetialin 1% 10. HCl 0. Mengambil bahan yang telah dihaluskan sebanyak 0.a x 100% b Keterangan : a = berat cawan porselin b = berat sampel c = cawan porselin + sampel setelah dioven C. Alat destruksi dan destilasi b. Labu Erlenmeyer 12. 105 .5 sampai dengan 2 g tablet Kjeldahl sebagai katalisator. 25 dan 50 ml 13. NaOH 45% 6. Bahan dan alat : 1. 3. Labu Kjeldahl 11. 10. Bungkil biji karet 2. Corong 15.1 N 7.1 N sebanyak 25 ml dan beberapa tetes phenolphetialin 1%. Setelah dingin ditambahkan aquades 50 ml.Kadar abu = c . NaOH 0. Gelas ukur 5.5 g dan memasukan kedalam labu kjeldal kapasitas 50 ml.1 N 8.

Pemanas air 10. c. Tabung ekstrasi soxhlet 6. Kertas saring 3. 106 . Memindahkan petrolium ether yang telah mengandung ekstraksi lemak kedalam botol timbang yang bersih yang telah ditimbang beratnya. Oven 11. Petroleum ether 4. Cara kerja 1. Bahan dan alat 1. Perhitungan % N =(ml NaOH blangko . Menimbang 2 gram bahan yang telah dihaluskan dan memasukkannya kedalam tabung ekstraksi soxhlet dalam timble. Dilakukan titrasi dengan larutan NaOH 0.6. 2. Haryono dan Suhardi. 4. 7. Bungkil biji karet 2.008 g bahan x 10 % Protein = % N x faktor koreksi (Sudarmadji. Kondensor 7.ml NaOH contoh) x N NaOH x 14. Mengalirkan air pendingin melalui kondensor. Meneruskan pengeringan dalam oven 105°C sampai konstan. Tabung destilasi soxhlet 8. Memasang tabung eksrtaksi pada alat destilasi soxhlet dengan pelarut petrolium ether selama 4 jam.1 N hingga warna pink tidak pudar. Aquades 5. 3. 5. D. Menghentternak destilasi hingga volume erlenmeyer 60 ml. Botol timbang 9. Kemudian mengaduk residu dalam tabung ekstraksi dan ekstraksi dilanjutkan lagi selama 2 jam dengan pelarut yang sama. Timbangan analitis Sartorius b. kemudian menguapkan dengan pemanas air sampai agak pekat. Cara pengamatan kandungan lemak kasar dengan Soxhlet a. 1984).

Bahan dipindahkan kedalam erlenmeyer 600 ml ditambah tiga tetes anti foam 3. 4. Haryono dan Suhardi. Bahan dan alat : 1. (Sudarmadji. 107 . Anti foam 3.255 N mendidih dan ditutup dengan pendingin balik. Alkohol 95% 9. E. K2SO4 10% 8. Kertas saring 5. Erlenmeyer 600 ml 10. 1984). 5. Bungkil biji karet 2. Kemudian dididihkan dengan pendingin balik sambil digoyang-goyangkan kurang lebih 30 menit. Menimbang residu dalam botol dan dinyatakan sebagai berat lemak. Oven 14. Residu dipindahkan secara kuantitatif dari kertas saring kedalam erlenmeyer kembali dengan spatula dan sisanya dicuci dengan larutan NaOH 0. Bahan ditimbang sebanyak 2 gram (bahan kering) dan diekstrsi lemaknya dengan soxhlet. Aquades 6.6. H2SO4 0. NaOH 0.313 N 7.313 N mendidih sebanyak 200 ml sampai semua residu masuk ke dalam erlenmeyer. Cara kerja : 1. Eksikator 15. Timbangan analitis Sartorius b. Dididihkan selama 30 menit dengan kadang kala digoyang-goyangkan. Cara pengamatan kandungan serat kasar a. Pemanas 12. Ditambahkan 200 ml larutan H2SO4 0. jika bahan mengandung lemak 2.255 N 4. Spatula 13. Suspensi disaring melalui kertas saring dan residu yang tertinggal dalam erlenmeyer dicuci dengan aquades mendidih sampai air cucian tidak bersifat asam. Pendingin balik 11.

Campuran diultrasonik lebih kurang 2 menit kemudian disaring dengan penyaring Whatman pp 25 berdiameter 0. Cara pengamatan kandungan asam amino a. Analisa asam amino Analisa asam amino dibutuhkan untuk mengetahui kandungan asam amino suatu bahan pakan. 2. 4. sedangkan pada ruminan hampir tidak pernah digunakan.5 ml NaOH 0. 6. Prosedur hidrolisis protein 1.Residu disaring melalui kertas saring kering yang diketahui beratnya sambil dicuci dengan larutan K2SO4 10%. Cara analisa dapat dikemukakan dibawah ini. Analisa ini umumnya menggunakan alat High Performance Liquid Chromatography (HPLC).2 µm dan filtrat siap dianalisa. Peralatan ini sangat mahal sehingga hanya lembag-lembaga tertentu yang mempunyainya. 3. 8.3. dengan cara residu protein dilarutkan dalam 0. Tabung ditutup dan dioven selama 22 jam dengan suhu 110oC.01 N dan 1. b. Hasil hidrolisa diuapkan sampai kering dengan gas hidrogen.02 N.2. Prosedur analisis asam amino 1. Ditambahkan 1 ml HCl 6 N kedalam tabung tersebut dan divakum lebih kurang 1 menit. 8. Kemudian dicuci dengan aquades mendidih dan selanjutnya dengan alkohol 95% sebanyak 15 ml. 2. Hasil hidrolisa (hidrolisat protein) dianalisa dengan instrumen analizer asam amino.5 ml HCl 0. Ditimbang lebih kurang 1 mg protein sampel masuk tabung hidrolisa. 108 . A. 7. Umumnya digunakan untuk penyusunan pakan unggas. Berat residu = berat serat kasar. Kertas saring dikeringkan dengan isinya pada suhu 110oC sampai berat konstan (1 sampai dengan 2 jam) dan selanjutnya didinginkan dalam eksikator dan ditimbang.

Umumnya kandungan mineral dianalisa dengan spektrofotometer. Ditambahkan 0. Air cucian dicampur dengan filtrat yang tertampung lewat kertas saring yang sama. kemudian disaring dengan kertas saring Whatman nomor 52. selanjutnya dikerjakan seperti pada prosedur hidrolisis protein 2. Sampel ditimbang sebanyak 2 mg. 109 . Filtrat ditampung dengan labu ukur 200 ml. prosedur selanjutnya sama seperti diatas. Cara pengamatannya dapat dilihat dibawah ini. Sampel abu dilarutkan dalam HCl (1:4) dan semua abu yang terlarut dipindahkan ke dalam gelas piala. Untuk hidrolisis asam amino triptofan. e.4. Analisa mineral Analisa mineral dibutuhkan terutama untuk mengetahui kandungan mineral makro yang terpenting adalah kandungan kalsium dan fosfor. 2. A. Endapan yang tertinggal dicuci dengan aquades. dua mineral komponen pembentuk tulang. Air yang terkandung diuapkan sampai pekat.10 ml HCl pekat dan 50 ml aquades dan dipanaskan lagi dalam penangas air selama beberapa menit.3 ml 48% HBr. Prosedur hidrolisis untuk penentuan sistein dan metionin 1. kemudian ditambah 0. Residu yang telah kering dibasahi dengan 5 . 4. larutan HCl 6 N diganti dengan asam methasolfonat 4 N 1 ml. 4. 2. Ditambahkan 2 ml asam performat dan dibiarkan 4 sampai dengan 24 jam pada 0oC. Diuapkan dengan nitrogen 5. 3. Perhitungan kadar sampel Kadar sampel=Luas area sampelxkonsentrasi standartxBMx40x100% Luas area standart x berat sampel 8. Kemudian dipanaskan dalam penangas selama satu jam.02 N HCl sampai volume 2 ml. Bila mau dianalisa residu dibuat pH = 4 dengan NaOH 4 N.2. Residu ditambah 1 ml HCl 6 N dan selanjutnya seperti pada prosedur hidrolisis protein. 3. d. Cara penentuan kalsium Cara kerja : 1.c. Prosedur untuk analisa triptofan 1.

Penambahan amonium-oksalat dibuat sedikit berlebihan. Disaring dengan kertas saring yang tadi. dan dituangkan 15 . didiamkan sehingga semua endapan mengendap. Endapan tersebut dipanaskan sampai mendidih. 8. Cara kerja : 1.30 ml HCl pekat dan diencerkan dengan aquades. Dipanaskan diatas pemanas listrik pada suhu sekitar o 180 C. ditambahkan 7. Filtrat dan hasil cucian diuapkan sehingga volumenya menjadi lebih kurang 50 ml. 5. kemudian larutan dibuat sedikit alkalis dengan NH4OH (1:4) dan sambil dipanaskan ditambahkan tetes demi tetes larutan amonium-oksalat jenuh sampai terbentuk endapan Ca dan Mg-oksalat.5 ml larutan amonium-oksalat jenuh. Diambil 100 ml larutan contoh yang diperoleh dan dipindahkan ke dalam gelas piala 250 ml.400oC sampai residu tidak berwarna hitam lagi.2 gram dan dipindahkan de dalam gelas piala (pyrex).5. sampai pekat dan tak terjadi perubahan-perubahan lagi. 2. lalu ditambahkan 15 . Ditambahkan NH4OH pekat sedikit berlebihan. Diulangi lagi pengendapan dengan membuat larutan sedikit alkalis dengan NH4OH (1:9) dan ditambah 0. Cara penentuan fosfor. 3. B. 7.20 ml aquades panas ke dalam endapan dalam gelas piala dan dilakukan dekantasi lagi. 6. endapan dicuci dengan aquades panas sampai bebas klorida. dipijarkan dan ditimbang residu tersebut sebaga kalsium. Filtrat dan hasil cucian tersebut diencerkan dengan aquades sampai tanda. kemudian dipindahkan ke dalam labu takar 250 ml dan diencerkan lagi sampai tanda. 4. Contoh ditimbang dengan seksama sebanyak 1 .5 ml larutan Mg-nitrat dan diaduk baik-baik. Endapan dalam gelas piala dilarutkan dengan beberapa tetes HCl pekat dan ditambahkan air. Dipindahkan ke dalam muffle pada suhu 300 . Didinginkan. Dilakukan dekantasi bagian larutan yang jernih melalui kertas saring. dikeringkan endapan dan kertas saring dalam krus yang telah diketahui beratnya. Endapan yang terjadi dilarutkan kembali dengan menambah HNO3 pekat 110 .

5. Volume filtrat dan hasil pencucian yang terakhir ini tidak boleh lebih dari 100 ml. kemudian dipijarkan mula-mula pada suhu rendah.sedikit demi sedikit sambil diaduk. Kalau pengendapan sudah selesai. Endapan dan kertas saring dikeringkan dalam krus yang telah dipijarkan dan diketahui beratnya. Didinginkan dalam eksikator dan berat residu ditimbang sebagai Mg2P2O7. sampai larutan menjadi jernih. 14. 11. 12. Berat P (g dalam 100 ml larutan) = 0. akhirnya dipijarkan pada suhu yang lebih tinggi. Analisa serat (van Soest) Analisa serat umumnya dilakukan pada hijauan makanan ternak. disaring dan dicuci dengan aquades. Filtrat dan hasil cucian dinetralkan dengan HCl pekat. Endapan dilarutkan kembali dalam kertas saring tersebut dengan menambah sedikit demi sedikit larutan NH4OH (1:1) dan air panas sampai kertas saring menjadi bersih. Diperiksa apakah pengendapan tersebut sudah selesai atau belum. dipanaskan diatas penangas air sampai suhu 65oC dan ditambahkan 70 ml larutan molibdat. 13. endapan dicuci dalam gelas piala dengan amonia encer sampai bebas klorida.2. 8. Ditambah 12 ml NH4OH pekat dan dibiarkan selama 2 jam. Kandungan yang dianalisa adalah hemiselulosa.6377 x berat Mg2P2O7 (g) 8. Ditambahkan 15 g amonium nitrat. Bila masih terbentuk endapan berarti masih perlu ditambah larutan molibdat lagi sampai pengendapan selesai. Caranya : diambil 5 ml supernatan dan ditambahkan 5 ml larutan molibdat dan dikocok. sampai diperoleh residu yang berwarna putih atau abu-abu keputih-putihan. selulosa dan 111 . 6. 9. Supernatan mula-mula dituang melalui kertas saring bebas abu. Didiamkan selama 15 menit. 10. Didiamkan pada suhu tersebut selama satu jam. didiamkan lalu ditambahkan 15 ml magnesia mixture dari dalam buret dengan kecepatan 1 tetes tiap detik sambil dikocok. 7.

Aceton 3. Bahan dan alat 1. Cara kerja 112 . Desikator b. Oven b. Tang penjepit 8. Beaker glass dipanaskan sampai mendidih menggunakan api kecil untuk mengurangi buih. Sampel sebanyak 0. Didinginkan di dalam desikator selama 1 jam kemudian ditimbang B. kemudian ditambah 100 ml NDS. Beaker glass 800 ml 4. Bahan dan alat 1.lignin. Filter crusible 5. dan dibiarkan mendidih selama sekitar 1 jam 3. kemudian dicuci dengan aceton dua kali (panas air minimum 80oC) 5.5 sampai dengan 1 gram ditimbang dan dimasukkan ke dalam beaker glass 800 ml. 2. 6. Penetapan Kadar ADF dan Hemiselulosa a. Dicuci dengan air panas lima kali. Filter crusible 5. Larutan NDS 2. Aceton 3. Cara analisa dapat dilihat seperti dibawah ini. Desikator 7. Kemudian disaring dengan filter crusible yang telah ditimbang 4. Larutan ADS 2. Beaker glass 800 ml 4. Analisa ini umum digunakan untuk penyusunan pakan ruminan. dipanaskan dalam oven dengan suhu 105 oC selama satu malam. A. Gelas ukur 100 ml 6. Gelas ukur 100 ml 6. Penetapan Kadar NDF a. Cara kerja 1. Setelah bau eceton hilang.

Gelas ukur 100 ml 10. kemudian ditambah 100 ml ADS.5 sampai dengan 1 gram ditimbang dan dimasukkan ke dalam beaker glass 800 ml. sampel dijaga jangan sampai kena air 3. Tang penjepit 11. kemudian dicuci dengan aceton dua kali (panas air minimum 80oC) 5. 2. Filter crusible dan residu dari hasil ADF sedemikian rupa pada tempat perendaman. 6. Beaker glass dipanaskan sampai mendidih menggunakan api kecil untuk mengurangi buih. Larutan pencuci 7. Larutan demineralisasi 4. dipanaskan dalam oven dengan suhu 105 oC selama satu malam. Penetapan Kadar Lignin dan Silikat b. Dicuci dengan air panas lima kali. Asam amino yang dilarutkan dalam etanol 5. Cara kerja 1. Aquades 8. Didinginkan di dalam desikator selama 1 jam kemudian ditimbang C. Desikator 13. Beaker glass 600 ml 12. Dibiarkan larutan campuran tersebut 2 sampai 3 kali 113 . dan dibiarkan mendidih selama sekitar 1 jam 3.1. Oven b. Filter crusible 9. Sampel sebanyak 0. Bahan dan alat 1. Tempat perendaman diisi dengan air sampai mengalir 2. Kemudian disaring dengan filter crusible yang telah ditimbang 4. Larutan lignin buffer 3. Larutan KmnO 2. Setelah bau eceton hilang. HCl 6. Ditambahkan 25 ml campuran larutan KmnO dan larutan lignin buffer dengan perbandingan 2 : 1 pada tiap-tiap sinter glass 4.

Pada selang waktu tertentu dilakukan pengukuran uji biologis pada ternak. Oleh sebab itu perlu dilakukan penelitian langsung di lapangan untuk menguji suatu pakan. Konsumsi pakan dihtung dengan menimbang kapak yang diberikan pada ternak selama periode pemeliharaan. Dicuci dengan alkohol 80 persen 2 sampai 3 kali. Uji Biologis pada Ternak Uji biologis dilakukan untuk mengetahui pengaruh pakan tersebut langsung pada ternak. Hasil penetapan lignin diabukan sampai putih 11. Diulangi pencucian 2 sampai 3 kali 6. kemudian larutan demineralisasi dihisap dengan pompa vakum. Ada kemungkinan pakan yang mempunyai kandungan nutrisi tinggi kurang memberikan efek bagi pertumbuhan ternak. Didinginkan dalam desikator kemudian ditimbang 12. Diletakkan dalam oven dengan temperatur 100oC selama semalam 8. Nilai koefisien adalah nilai dari kebalternak angka konversi. kemudian aceton 2 sampai 3 kali dan dihisap dengan pompa vakum 7. Berat yang tertinggal menunjukkan banyaknya silikat 8. Konversi pakan dihitung dengan membandingkan jumlah pakan yang dikonsumsi dengan jumlah pertambahan bobot badan jika dianggap bahwa tidak ada pertambahan pakan alami. 114 . Didinginkan dalam desikator kemudian ditimbang 9. Pada pengamatan uji biologis tersebut akan didapatkan beberapa variabel pengukuran seperti pertambahan bobot badan. Ditambahkan larutan demineralisasi setengah penuh dari sinter glass. diaduk dan didiamkan kurang lebih 15 menit. konsumsi pakan dan konversi pakan. Ternak yang dicobakan diperlakukan pemberian pakan selama periode waktu tertentu umumnya berkisar antara 1. Beberapa cara uji biologis pada unggas dan ruminan dapat dikemukakan dibawah ini.5. Dari hasil penimbangan tersebut akan didapatkan pertambahan bobot badan per satuan waktu.3. Kehilangan berat ADF menunjukkan banyaknya lignin 10.5–2 bulan. Pertambahan bobot badan diukur dengan menimbang ternak tersebut dengan selang waktu tertentu. Jika angka koefisien besar hal ini menunjukkan bahwa pakan tersebut bernilai biologis tinggi dan atau berkualitas tinggi.

8.3.8. Pengukuran pertumbuhan dapat dirumuskan sebagai berikut : a = W2 . Cara yang sederhana untuk mengukur kualitas protein tersebut adalah dengan menghitung pertambahan bobot badan dibagi konsumsi protein.4. Cara pengamatan konsumsi pakan Konsumsi pakan adalah jumlah pakan yang dihabiskan oleh ayam setiap harinya. Cara pengamatan berat bulu 115 .3. Cara pengamatan pertambahan bobot badan Pertambahan bobot badan diamati dengan cara menimbang ayam pada awal penelitian dan dilanjutkan setiap minggu selama penelitian. Cara pengamatan imbangan efisiensi protein Imbangan efisiensi protein didefinisikan sebagai pertambahan bobot badan per satuan pengambilan protein dalam tubuh. 8.3.3. Konsumsi pakan harian diamati dengan cara mengurangi pakan yang diberikan dengan sisa pakan yang ada selama waktu pengamatan.3.1. Perhitungan kecepatan pertumbuhan dapat dilakukan dengan mendasarkan pada selisih bobot akhir dengan bobot awal dibagi dengan lama waktu pengamatan.5. Cara perhitungan konversi ayam adalah dengan membagi konsumsi pakan (gram) tiap hari dengan pertambahan bobot badan (gram) tiap hari.W1. Cara pengamatan konversi pakan Konversi pakan merupakan rasio antara jumlah pakan yang dikonsumsi dengan bobot badan ayam pedaging selama waktu tertentu.T2 Keterangan : a = laju pertumbuhan W1 = bobot badan awal W2 = bobot badan akhir T1 = waktu awal pengukuran T2 = waktu akhir pengukuran 8. 8.3. T1 .2.

Berat bulu adalah bulu yang sudah dipisahkan dari bagian tubuh ayam yang lain dan ditimbang pada saat panen dalam gram. kaki bagian bawah.7. Imbangan daging dan tulang yaitu berat daging dibagi dengan berat tulang.9. Kandungan protein daging Kandungan protein daging yaitu jumlah protein yang terdapat dalam daging yang diperoleh dari jumlah nitrogen yang ada dikalikan 6. 116 . Berat karkas Berat karkas dapat dihitung dengan cara menimbang bagian ayam setelah dikurangi kepala.3. Apabila menginginkan daging yang sedikit lemaknya.6. 8. Imbangan daging dan tulang Karkas terdiri secara garis besar dari daging dan tulang. Penimbangan dilakukan setelah bulu ayam dikeringkan terlebih dahulu sehingga kadar air sudah mendekati nol. Pada beberapa pengukuran lainnya ada yang memasukkan leher dan atau hati sebagai bagian dari karkas. 8. Umumnya berat bulu diharapkan tidak terlalu besar. 8. Imbangan tersebut semakin baik apabila angka yang diperoleh semakin besar. dan jerohan dalam gram.3.25 dengan menggunakan analisa Kjeldahl. Cara pengamatan retensi nitrogen Retensi Nitrogen digunakan untuk menggambarkan perbedaan antara nitrogen intake dengan output nitrogen. leher. 8. Keberadaan lemak daging tergantung pada pada tujuan produksi. maka keberadaan lemak daging merupakan hal yang mengurangi kualitas daging tersebut.8. 8. Kandungan lemak daging Kandungan lemak daging yaitu jumlah lemak yang terdapat dalam daging yang diperoleh dengan analisa soxhlet.3. Mengambil feses dari ternak.3. Semakin besar nilai protein daging menunjukkan semakin berkualitas daging tersebut.3. a.10. karena hal tersebut menunjukkan bahwa persentase daging semakin besar. Penentuan nitrogen feses 1. maka keberadaan lemak daging sangat diperlukan. Hal sebaliknya apabila menginginkan lemaka daging dalam jumlah besar. bulu.

Cara pengamatan nilai biologis pakan Nilai Biologis Protein merupakan persentase nitrogen yang diabsorpsi dan digunakan untuk pemeliharaan tubuh dan produksi. 4.(Nekskreta . Pengamatan ini dilakukan dengan menggunakan metode penentuan kadar glukosa darah menurut Werner. 2. Perhitungan : B=I . 4. 3. Penentuan nitrogen endogen 1. Pelaksanaannya yaitu : 117 . a.12. Penentuan nitrogen feses 1.2.E Keterangan : B = retensi nitrogen I = nitrogen intake E = nitrogen feses 8. Cara pengamatan glukosa darah 1. b. Analisa protein dari sample dengan cara Kjeldahl. Analisa protein dari sample dengan cara Kjeldahl.3.11. Penentuan nitrogen endogen 1. Mengambil feses dari ternak. b. Pengumpulan feses 36 jam kemudian.Nendogen) Nintake 8. 2. tempat penampungan diambil dan dibersihkan dari bahan yang menempel pada feses. Pengeringan feses dengan oven dan sebelumnya disemprot dengan borax 2 sampai 3 persen. Memuasakan ternak selama 72 jam dan terbagi dalam 2 tahap yaitu 36 jam tahap pengosongan saluran pencernaan. Memuasakan ternak selama 72 jam dan terbagi dalam 2 tahap yaitu 36 jam tahap pengosongan saluran pencernaan. Analisa protein dari feses tersebut dengan cara Kjeldahl.3. Perhitungan : %BV = 100% x Nintake . Pengumpulan feses 36 jam kemudian. tempat penampungan diambil dan dibersihkan dari bahan yang menempel pada feses. 2. 3. Pengeringan feses dengan oven dan sebelumnya disemprot dengan borax 2 sampai 3 persen. Analisa protein dari feses tersebut dengan cara Kjeldahl.

2. Menyiapkan sampel darah yang akan diuji sebanyak 2 ml. 3. Mengambil 0,1 ml serum dan ditambahkan dengan 1 ml URAC (Larutan deproteinasi) dimasukkan kedalam tabung sentrifus. 4. Suspensi disentrifugasi, 0,1 sampai dengan 0,2 ml supernatan yang jernih digunakan untuk pemeriksaan. 5. Melakukan pemeriksaan pada spektrofotometer dengan λ 578 nm pada suhu inkubasi 20 sampai dengan 25° C (suhu kamar) 6. Larutan buffer adalah larutan yang terdiri atas phosphat buffer, POD, GOD dan ABTS (Diammonium 2,2’-azino-bis-(3-ethylbenzothiazoline-6-sufonat). 7. Untuk pemeriksaan dengan λ 578 nm, dipipetkan ke dalam tabung reaksi dengan komposisi sebagai berikut. Bahan Aquadest Larutan glukosa standar Larutan sampel Larutan Buffer Blanko 0,2 ml 5 ml Standar 0,2 ml 5 ml Sampel 0,2 ml 5 ml

8. Dicampur, diinkubasi pada suhu kamar, hindari sinar matahari langsung. Setelah 25 –30 menit absorbsi, dilakukan pengukuran. 9. Konsentrasi glukosa ( c ) dalam darah adalah : Esampel C = 100 x (mg/100 ml) E standart 10. Prinsip tes yang dilakukan : Glukosa + O2 + H2O H2O2 + ABTS
POD GOD

Asam Gluconat + H2O2

Zat warna + H2O 118

8.3.13. Cara pengamatan protein darah 1. Cara pengamatan di kandang metabolis a. Bahan dan alat : 1. Sampel darah diambil pada jam-jam tertentu setelah makan untuk kemudian dianalisa. 2. Kandang, peralatan penyusunan ransum, peralatan laboratorium dan peralatan kandang lainnya. 3. Spuit untuk pengambilan sampel darah. 4. Tabung cuvet untuk pemeriksaan kadar gula darah dan protein. 5. Mesin otomatis untuk pemeriksaan darah. b. Cara kerja : 1. Ternak dikelompokkan menurut perlakuan yang telah ditetapkan. 2. Diberi perlakuan pakan sesuai dengan jam yang telah ditentukan. 3. Pada saat itu ayam kemudian diambil darahnya pada bagian sayap sebanyak 10 ml setelah diberi pakan pada jam-jam tertentu. 2. Cara pengamatan di laboratorium 1. Pengamatan dilakukan dengan menggunakan metode penentuan kadar protein darah menurut Biuret. Pelaksanaannya yaitu : 2. Menyiapkan sampel darah yang akan diuji sebanyak 2 ml. 3. Melakukan sentrifugasi dan mengambil 0,1 ml serum dimasukkan kedalam tabung reaksi.. 4. Menambahkan dengan 5 ml larutan reagen Biuret yang dibuat dari NaOH 0,1 N, K-Na-tartrat, KJ dan Cooper sulfat. Dicampurkan dan diinkubasi selama 30 menit pada suhu kamar. 5. Melakukan pemeriksaan pada spektrofotometer dengan λ 546 nm pada suhu inkubasi 20 sampai dengan 25° C (suhu kamar), dan diukur terhadap larutan reagen biuret. 6. Larutan protein standar adalah protein sebanyak 6 g/100 ml pada konsentrasi dalam larutan jadi.

119

7. Untuk pemeriksaan dengan λ 578 nm, dipipetkan ke dalam tabung reaksi dengan komposisi sebagai berikut. Bahan Blanko Standar Sampel Reagen Biuret Larutan protein standart Larutan sampel Reagen Biuret 0,1 ml 5 ml 0,1 ml 5 ml 0,1 ml 5 ml

8. Dicampur, diinkubasi pada suhu kamar, hindari sinar matahari langsung. Setelah 25 –30 menit absorbsi, dilakukan pengukuran. 9. Konsentrasi Protein ( c ) dalam darah adalah : Esampel C= 6 x (g/100 ml) E standart 10. Prinsip test : Protein dan ion copper bereaksi dalam larutan alkalis menjadi kompleks warna. 8.3.14. Cara pengamatan berat hati Hati adalah kelenjar terbesar dalam tubuh, mempunyai banyak funfsi yang kompleks yaitu pembentukan benda-benda keton, penyimpanan karbohidrat, metabolisme dan detoksikasi berbagai obat dan toksin. Berat hati merupakan berat dari hati yang diukur beratnya pada saat akhir pelaksanaan penelitian yaitu dengan menimbangnya menggunakan timbangan Ohaus. 8.3.15. Cara pengamatan SGPT (Serum Glutamat Piruvat Transferase) 1. Persiapan dan stabilitas larutan 1. Buffer/substrat 2. Larutan dipakai tanpa pengenceran, stabilitasnya sampai tanggal kadaluwarsa jika disimpan pada suhu +2oC sampai dengan +8oC. 3. Reagens

120

Stabilitasnya : 4 minggu pada suhu +2oC sampai dengan +8oC.0 ml. 5. Suhu pengukuran: tepat 25oC. Hemolisa mengganggu tes 2.4. Pengukuran terhadap udara : (Penurunan ekstinksi) 5. 5 hari pada suhu +15 oC sampai dengan o +25 C. 7. 30oC. Jika perubahan ekstinksi per menit (∆E/menit) antara 0.06 dan 0.08 pada Hg 365 nm. Untuk Catatan nomor 487 341 : Dilarutkan 1 tablet reagen dari botol 2 ke botol 1. Dilarutkan 3 dipakai tanpa pengenceran. Panjang gelombang: Hg 365 nm. 7. 2. Pembacaan diulangi pada menit pertama. 340 nm atau Hg 334 nm 2. 9.2 ml. pengukuran pada menit 121 . dibaca ekstinksinya setelah kurang lebih satu menit dan sekaligus menjalankan stopwatch.11 dan 0. dipakai hanya dua nilai pertama untuk kalkulasi (inkubasi 1 menit. Dilarutkan reagens (25oC. Dicampur dengan baik. Cara kerja 1. Untuk Catatan nomor 487 368 : Dilarutkan 4 tablet reagen dari botol 2 ke botol 1.16 pada 340 nm/Hg 334 nm. Dicampur dengan baik. 6. diinkubasikan selama satu menit pada suhu penentuan (termostat). Penurunan aktivitas enzim dalam serum setelah tiga hari pada suhu +4oC : 10 persen dan suhu +20oC sampai dengan +25oC : 17 persen. α-Ketoglutarat 8. 30oC atau 37oC (Thermostat) 4. atau 0. Sampel sebanyak 0. stabilitasnya sampai tanggal kadaluwarsa jika disimpan pada suhu +2oC sampai dengan +8oC. 8. 3. Persiapan sampel 1. Dipipetkan ke dalam kuvet atau tabung reaksi.2 ml. 37oC) sebanyak 2. kedua dan ketiga. 6. kemudian ditambah α-Ketoglutarat 0. Kuvet : Diameter bagian dalam 1 cm 3.

Apabila aktivitas enzim melebihi batas tersebut maka diencerkan 50 µl material pemeriksaan dengan 500 µl NaCl 0. Serum yang sangat aktif dapat mengakibatkan ekstinksi awal yang rendah. Dalam hal demikian serum harus diencerkan dengan cara di atas.16. Persiapan dan stabilitas larutan Buffer/substrat : larutan dipakai tanpa pengenceran.9% dan diulangi pemeriksaan.: Jumlah tes Reagens (ml) α-Ketoglutarat ml 4 10 1. Reagens : satu reagens tablet dilarutkan dari botol 2 ke botol 1 dengan sempurna. Dihitung nilai rata-rata dari diferen ekstinksi per menit. Batas pengenceran 1. Kalkulasi Aktivitas enzim GPT di dalam sampel dapat dihitung dengan rumus sebagai berikut : U/I = 3529 x ∆E365 nm/menit U/I = 1905 x ∆E340 nm/menit U/I = 1942 x ∆E334 nm/menit 8. 5.080 3. Untuk pengukuran selama 3 menit batas pengenceran adalah sebagai berikut : 2. Persiapan larutan reagens : dibuat sesuai dengan komposisi sebagai berikut. Hg 334/340 nm ∆E/menit = 0.0 122 . karena sebagian besar dari NADH sudah terpakai sebelum pengukuran. 4. 5. stabilitasnya sampai tanggal kadaluwarsa jika disimpan pada suhu +2oC sampai dengan +8oC. stabilitasnya sampai tanggal kadaluwarsa jika disimpan pada suhu +2oC sampai dengan +8oC. dan nilai tersebut dipakai untuk kalkulasi hasil. Hasil x 11. α-Ketoglutarat : dilarutkan 3 dipakai tanpa pengenceran.3. Cara pengamatan SGOT (Serum Glutamat Oksalat Transferase) 1.pertama dan kedua).160 4. Hg 365 m ∆E/menit = 0.

Tepat pada menit pertama. Hemolisa mengganggu tes 2. 6. 340 nm atau Hg 334 nm. dipakai hanya dua nilai pertama untuk kalkulasi (inkubasi 1 menit. Suhu pengukuran : 25oC.11 dan 0. Persiapan sampel 1. Batas pengenceran 1.0 7. Dihitung nilai rata-rata dari diferen ekstinksi per menit. Penurunan aktivitas enzim dalam serum setelah tiga hari pada suhu +2oC sampai dengan +8oC : 8 persen dan suhu +15oC sampai dengan +25oC : 10 persen.0 2. 3. Untuk pengukuran selama 3 menit batas pengenceran adalah sebagai berikut : 123 . 2. 2. dibaca ekstinksinya setelah kurang lebih satu menit dan sekaligus menjalankan stopwatch. 37oC) 2.500 untuk fotometer yang tidak bisa kompensasi secara otomatis. Pengukuran terhadap udara : mengurangi sensitivitas fotometer jika ekstinksi awal melebihi 0.8 10 12 20 30 40 20 25 30 50 75 100 2. Cara kerja 1. Dicampur dengan baik. 7. 8.06 dan 0. dan nilai tersebut dipakai untuk kalkulasi hasil. atau 0.08 pada Hg 365 nm. Dipipetkan ke dalam kuvet. Kuvet : Diameter dalam 1 cm 3. 30oC atau 37oC (Thermostat) 4. Jika perubahan ekstinksi per menit (∆E/menit) antara 0. 10 jam pada suhu +15oC sampai dengan +25oC.0 Stabilitasnya : 3 hari pada suhu +2oC sampai dengan +8oC. 5. kedua dan ketiga ekstinksinya dibaca kembali.4 ml.16 pada 340 nm/Hg 334 nm.5 3.5 10. 30oC. 4. Sampel 0. Dilarutkan reagens (25oC.0 5. pengukuran pada menit pertama dan kedua).0 ml. Panjang gelombang : Hg 365 nm.

hal demikian serum harus diencerkan dengan cara di atas.17. 5. Standard : Urea 3 mg/100ml 5.3.3. karena sebagian besar dari NADH sudah terpakai sebelum pengukuran. Dalam 6. Mengambil darah ayam sebanyak 2 ml tepatnya diambil serumnya. 8.Hg 365 m ∆E/menit = 0. Cara pengamatan berat ginjal Ginjal adalah penyaring dari semua zat yang tidak digunakan oleh tubuh.080 Hg 334/340 nm ∆E/menit = 0.9% dan diulangi pemeriksaan. 3.5.1 ml material pemeriksaan dengan 0. Hasil x 10. Kadar BUN tersebut ditentukan dengan metode Reaksi-Berthelot (pemecahan dengan urease) dengan cara kerja sebagai berikut : 1.17 mmol/l 6.9% 124 . Kalkulasi Aktivitas enzim GOT di dalam sampel dapat dihitung dengan rumus sebagai berikut : U/I = 1765 x ∆E365 nm/menit U/I = 952 x ∆E340 nm/menit U/I = 971 x ∆E334 nm/menit 2. urease ≥ 10U/ml 4. NaOH 0. Cara pengamatan kadar BUN (Blood Urea Nitrogen) BUN merupakan zat buangan hasil akhir metabolisme protein yang diekskresikan oleh ginjal. Serum yang sangat aktif dapat mengakibatkan ekstinksi awal yang rendah.18. 2. Apabila aktivitas enzim melebihi batas tersebut maka diencerkan 0.125 N 7. Menyiapkan reagentia yang isinya yaitu : 3.160 4. Berat ginjal merupakan berat dari ginjal yang diukur beratnya pada saat akhir pelaksanaan penelitian yaitu dengan menimbangnya menggunakan timbangan Ohaus. 5. Hypochlorit : Natriumhypochlorit 11 mmol/l.9 ml NaCl 0. Reagentia tambahan : Larutan NaCl 0. 8. Buffer/Urease : Buffer-Phosphat 50 mmol/l. Nitroprussid-Na 0. Phenol : Phenol 0.106 mol/l. pH 6.

124 788 : isi diencerkan dengan 1500 ml aquadest. (4) Cat.No.20 ml 5. Cara pengamatan kadar kreatinin Kreatinin adalah zat yang tidak digunakan dan diekskresikan oleh ginjal.10 ml 5. Cat. Blanko reagentia Standard 0.20 ml 5.3. 12. 125 . Setelah diberikan larutan 4.0 ml 5.0 ml 5. Setelah itu dilakukan pemeriksaan dengan mempipetkan ke dalam dasar tabung reaksi dengan komposisi seperti Tabel 3.20 ml 0. Cara pembuatan larutan sebagai berikut : (1) isi dipakai tanpa pengenceran. 124 770 : isi dilarutkan dengan 500ml aqua dest. (3) Cat. (2) isi dipakai tanpa pengenceran. Lalu diinkubasi selama 10 menit pada suhu 37°C atau 5 menit pada suhu 50-60°C.No.0 ml Sampel 0.0 ml Dicampur. Kadar kreatinin ditentukan dengan metode Jaffe dengan cara kerja sebagai berikut 10.No.No.19. segera dicampur dan diinkubasikan selama 15 menit pada suhu 37°C atau 10 menit pada suhu 5060°C. Konsentrasi BUN dalam sampel : Esampel c = 14 X Es tan dard 8. suspensi sebelum dipakai dikocok terlebih dahulu. 11.10 ml 0.10 ml 0. 9. 124 788 : isi diencerkan dengan 1500 ml aquadest.0 ml 5.0 ml Suspensi 1 Larutan 2 Serum yang diencerkan Serum yang tidak diencerkan Larutan 3 Larutan 4 0. untuk dapat mengencerkan phenol. botol dapat dipanaskan dengan air hangat. 124 770 : isi diencerkan dengan 500 ml aquadest. tabung reaksi ditutup dengan parafin atau tutup yang bersih. Cat.8.

7. Mengambil darah ayam sebanyak 2 ml tepatnya diambil serumnya. Cara pengamatan : 1. Serum 1.2N) 1.0 ml. Disentrifugasikan selama 10 menit.0 ml sampel supernatan 1.20. 5. Mempipetkan ke dalam tabung sentrifuge. Cara pengamatan kandungan Hemoglobin (Hb) menurut metode Sahli 1. Mengisi tabung gelas Haemoglobinometer Sahli dengan HCl 0. 6. Persiapan sampel.2 dan 3 isi dipakai tanpa pengenceran. didiamkan selama 20 menit pada suhu 25°C. Dicampur dengan baik. Konsentrasi kreatinin dalam serum atau plasma : Esampel c = 2. dengan stabilitas pada lebi kurang 15 sampai dengan 25°C. (2) asam pikrat 35 mmol/l dan (3) NaOH 1. Setelah persiapan sampel di atas dilanjutkan dengan pemeriksaan sebagai berikut. Supernatant dituang dengan hati-hati ke dalam tabung reaksi.5 ml 1. 4.1 N sampai angka 10. Membuat dan stabilitas larutan yaitu 1. 8. Asam triklor asetat (1.0 ml. blanko Aquadest larutan 1 asam triklor asetat supernatan larutan 4 10. 126 .0 ml Dicampur. 9. Membuat reagentia yang berisi (1) standard kreatinin 2 mg/100ml. Mempipetkan ke dalam tabung reaksi sebagai berikut. 3. 2.6 N serta reagentia tambahan yaitu asam triklor asetat 1.0 X (mg/100ml) Es tan dard 8.0 ml 1. deproteinisasi sebagai berikut.0 ml 0.1. standard 0.5 ml 0.5 ml 0. Campuran reagentia dibuat dari larutan 2 dan 3 (larutan 4) dengan perbandingan 1:1 dengan stabilitas pada 15 sampai dengan 25°C selama 5 jam. 11.2 N. Endapannya diaduk dengan baik.5 ml 1.3.

2. Sempel darah dihisap dengan menggunakan pipet Hemoglobin sampai pada garis standart . 3. Membersihkan ujung pipet dari sisa darah dengan kapas . 4. Menuangkan darah ke dalam tabung Hemoglobinmeter dengan cara ditiup dan ujung pipet direndamkan ke dalam cairan HCl, kemudian pipet dicuci dengan alkohol dengan jalan dihisap dan ditiup beberapa kali. 5. Membiarkan cairan HCl dan darah dalam tabung gelas kurang lebih 5 menit. 6. Jika warna campuran belum sama dengan warna standart, ditetesi 7. dengan aguades dan diaduk pelan pelan hingga warnanya menjadi sama dengan warna standart.; 8. Pembacaan dilakukan dengan angka Sahli atau gr/100 ml darah. 8.3.21. Lemak abdominal Di bagian dalam karkas terdapat lemak abdominal. Lemak abdominal adalah lemak yang ada di dalam rongga abdominal, sekitar bursa fabricius dan sekitar cloaca. Lemak abdominal merupakan jaringan lemak utama dalam tubuh unggas. Lemak tubuh terbentuk akibat terlalu banyak karbohidrat yang dicerna. Sehingga kelebihan karbohidrat tersebut disimpan sebagai glikogen dan dalam proses metabolisme tubuh diubah menjadi lemak tubuh. Lemak tubuh secara bertahap diambil dari peredaran dan disimpan sebagai jaringan lemak bawah kulit, lemak di daerah rongga perut dan lemak yang menempel di sekitar usus. Adapun lemak abdominal hanyalah lemak yang menempel di sekitar perut. Pengukuran lemak abdominal dengan cara menimbang lemak yang diambil dari perut unggas. DAFTAR PUSTAKA Acker, 1971. Animal Science and Industry. Leawood Cliffs. New Jersey. Prentice Hall Eng

Aminuddin, 1984. Ilmu Nutrisi dan Bahan Makanan Ternak. Sumber Swadaya. Jakarta. 127

Anggorodi, R., 1985. Kemajuan Mutakhir dalam Ilmu Makanan Ternak Unggas. UI Press. Jakarta. Asa, K., 1984. Budidaya Bekicot. Bhratara Karya Aksara. Jakarta. Banea-Mayambu, J-P., 1997. Dietary Exposure to Cyanogens from Cassava. A Challenge for Prevention in Zeire. Acta Universitatis Upsaliensis. Comprehensive Summmaries of Uppsala Dissertations from Faculty of Medicine. Basu, N. and Rostugi R.P., 1967. Triterpenoid Saponin and Sapogenins Phytochemistry 6 : 1249 -1270. Boediarso, A., 1996. Pengaruh pemberian temulawak (Curcuma xanthorrhiza) kering dalam ransum terhadap penampilan ayam pedaging strain Bromo. Bondi, A.A., 1987. Animal Nutrition. John Wiley & Sons. Leichester, New York, Brisbane, Toronto, Singapore. Chang, S.I., and Fuller H.L., 1964. Effect of Tannin Content of Grain Sorghum on Their feeding Value for growing Chick. Poultry Sci. 43:31-37. Chekee, P.R., 1985. Natural Toxicants In Feeds and Poisoning Plants. Avi Publishing Company, Inc. Connecticut. Cliff, J., P. Lundquist, J. Martensson, H. Rosling, and B. Sorbo, 1985. Association of high cyanide and low sulphur intake in cassava-induced spastic paraparesis. Lancet 2 : 1211-1214. Conn, E.E., 1974. Cyanogenic glucosides their accurance, byosynthesis and function. In : Chronic Cassava Toxicity. Procedings of an interdisciplinary workshop, London, England 29 - 30 January 1974. Editor Barry Nestel and Reginald MacIntyre. IDRC 010e. p. 139 - 145.

128

Douglas, J.H. and Sullivan T.W., 1994. Differential age response of turkeys to protein and sorghum tannin levels. Poscal. Illinois. Finco, D.R., 1989. Clinical Biochemistry of Domestic Animals. 4ed Ed. Academic Press. Inc. New York. Girindra, 1971. Anti Trpsin dalam Kedelai. IPB. Bogor. Girindra, A., 1990. Biokimia I. PT. Gramedia. Jakarta. Gohl, B., 1981. Tropical Feeds. Feed Information Summaries and Nutritive Value. FAO-UN. Bangkok. Guyton, A.C., 1984. Buku Ajar Fisiologi Kedokteran. Edisi ketujuh. Penerbit Buku Kedokteran. Universitas Indonesia E.G.C. Jakarta. Harini, R., 1994. Pengaruh tepung daun pisang (musa paradisiaca) dan penambahan enzim sellulase dalam ransum terhadap pertambahan bobot badan dan bobot badan akhir itik Mojosari jantan. Skripsi. Fakultas Peternakan Universitas Muhammadiyah Malang. Hariyono, 1996. Pengaruh tingkat penambahan klorpropamid dan imbangan energi protein ransum terhadap daya cerna lemak, serat kasar dan protein termetabolis broiler. Skripsi. Fakultas Peternakan Universitas Muhammadiyah Malang. Harper, H.A., V.M. Rodwell and P.A. Mayer., 1974. Review of Physiology Chemistry. 17ed. Large Medical Publication. Los Altos. California. Hartati, E. S., 1993. Respon ayam pedaging terhadap penggunaan tepung daun ubi kayu (Manihot esculenta Crantz) dan metionin dalam pakan. Tesis. Program Pasca Sarjana Universitas Gadjah Mada Yogyakarta.

129

L. Aflatoxicosis and Trout Hepatoma in Aflatoxin.Z. Fakultas Peternakan Universitas Muhammadiyah Malang. 1993.V. Sorbo. J.. Discrepancies Between Bone Ash and Toe Ash During Aflatoxicosis. 1996.. D.H. W. Poultry Science. 1985. and B. San Fransisco. Skripsi. Skripsi. P. Chem. A.. Pengaruh penambahan enzim sellulase dalam bungkil inti sawit pada ransum terhadap bobot badan harian dan bobot badan akhir ayam pedaging strain Bromo 808. 1994.E. 31 : 591-595. Rosling H.2213-2215. erythrocytes.E. 1969.E. Huff. 265-304. Freeman and Company. Determination of cyanide in whole blood.L. New York.. B. 2nd Ed.A. L. Mahe. Mc Donnald and E. Crampton.Havler. Khotimah. Skripsi. Pengaruh penggunaan tepung limah katak terhadap feed convertion rate (FCR) dan income over feed cost (IOFC) pada puyuh (Coturnix-coturnix japonica) periode layer... Fakultas Peternakan Universitas Muhammadiyah Malang.. Lundquist. pp. W. 1999. Fundamentals of Nutritions. Penerbit Lloyd. konversi dan efisiensi pada ayam pedaging jantan strain CP 707.. Fakultas Peternakan Universitas Muhammadiyah Malang. 1988. Pengaruh pemberian ekstrak tapak dara (Catharanthus roseus) terhadap konsumsi. and plasma. 130 .W. 1980.J. Erlangga. Clin. Academic Press. Goldbatt (editor). Y.E. Jakarta. pertambahn bobot badan. Dasar-dasar Biokimia Jilid I. E. K. 1978. Imtichan. 59. Pengaruh penggunaan tepung bekicot (Achatina fulica) dalam ransum terhadap performan puyuh (Coturnixcoturnix japonica) periode layer... Iskandar. Lehninger.

P. Fakultas Peternakan.160. Yogyakarta. R... New England. Jakarta. H.. Victor W. Universitas Nartey.30 January 1974. British Society of Animal Production. Tesis. Program Pasca Sarjana Universitas Gadjah Mada. Procedings of an interdisciplinary workshop.P. H. London. P. Jakarta. Academic Press. Biosynthesis of cyanogenic glucosides in cassava (Manihot spp). Makkar. Edisi 20. Malik. p.M. Sydney dan San Fransisco.D. Mayer.. Anti Nutritional Factors in Food Livestock. Respon itik Mojosari jantan terhadap penggunaan enzim sellulase dalam ransum yang mengandung bungkil biji kapuk. 1954. Asam Sianida. Teknologi Pengolahan Pisang. New York.104.. Penentuan Daya Ikat Fero Sulfat terhadap Sianida secara Biologis. 1980. Munadjim. Institut Pertanian Bogor. Glucostatic Mechanism of Regulation of Food Intake.. J. 1987. I. 1995.Makkar. Surabaya. 131 . and David W.S. Bogor. International Journal of Science 6:88-94. Marita. Mayes. Gramedia. London.. Editor Barry Nestel and Reginald MacIntyre.. 1991. 1974. Karya Ilmiah. Munasik. Editor Irvin E. Anti Nutritional Factors in Animal Feed Stuffs Mode of Action.G. Airlangga. 2nd Ed. 1984. 97 ..S. Alih Bahasa Darmawan. IDRC 010e. England 29 . F. In Occasional Publication. 143 . Montgomery. p. Cyanogens. Toronto. EGC Penerbit Buku Kedokteran. Daryl K.R. A. In : Toxic Constituens of Plant Foodstuffs. Liener. Makalah Seminar. 1993. In : Chronic Cassava Toxicity. 1988. Biokimia Harper. 1994.A.

Bandung. Edisi ke-2. Bali Cattle in Vestigation Unit. Ilmu Gizi dan Monogastrik. Tesis. B. H. Denpasar. Thomas. Nutrient Requirements of Poultry. J.. Nutritional Physiology of Farm Animals. Washington DC. 1997. S. Fakultas Peternakan Universitas Muhammadiyah Malang. Rahayu..F and P. Team Kadar IFAD Project. Pengaruh penggunaan sorgum hasil perendaman dalam air kapur dan penambahan metionin dalam ransum terhadap kinerja. 1988. M. A.. Kimia Organik.. Ilmu Gizi Komparatif. Rook. F. 1984. National Academy of Sciences. Bandung. 8th Ed. An avi Book. L. Makanan Ternak Institut Teknologi Bandung. BPFE. Bertanam Pisang.. Skripsi. Pengaruh penggunaan isi rumen sapi terhadap PBB. Patology Khusus Veteriner. Longman. North. Ressang. Prawirokusumo.C. Universitas Gadjah Mada. Parakkasi. Rismunandar. Angkasa. I. 1984. Peni. 1984. 1984. 1989. Commercial Chicken Production Manual. Sinar Baru. 1994... Pengaruh penambahan ragi tape dalam ransum terhadap pertambahan bobot badan ayam pedaging (umur 0 6 minggu).S. 1994. London & New York. Rahman. konsumsi dan konversi pada ayam pedaging strain 132 .National Academy of Sciences. protein daging dan lemak karkas ayam pedaging. Cetakan ke III..O. Program Pasca Sarjana Universitas Airlangga Surabaya. New York. 1995.A..A. Bandung. Yogyakarta. Published by Van Nostrand Reinhold. Sanjaya. A. 1984.

Suhartatik. Skripsi. Badan Penelitian dan Pengembangan Kesehatan. Peternakan Universitas Santoso. Limbah Bahan Ransum Unggas yang Rasional. Pusat Penelitian dan Pembangunan Farmasi. Springer-Vetlag. Bhratara Karya aksara.Y. Skripsi. Jakarta. Berlin. Departemen Kesehatan RI. Sugeng. Suhardjo dan Kusharto. P. C. Jakarta..loghman. Penerbit Kanisius. 1976.L.. 1994. Fakultas Peternakan Universitas Muhammadiyah Malang. 1990. Pengaruh penggunaan tepung daun ubi kayu (Manihot esculenta Crantz) verietas Faroka terhadap income over feed cost pada itik Mojosari jantan umur 1 . Nutrition of the Chicken. 133 . Siswantoro.. Siswati.N. Avian Physiology. 1996. New York. Skripsi. Scott & Associates.L. Skripsi. Fakultas Peternakan Universitas Muhammadiyah Malang. Malden. Pengaruh penambahan ragi tempe terhadap kandungan protein bungkil kelapa sawit sebagai ransum ternak.7 minggu. 1982. 1994. Scott. Pengaruh pemberian infus tapak dara (Catharanthus roseus) proposal sebagai obat hipoglisemic. Sturkie. U. dan Robert J.. Fakultas Peternakan Universitas Muhammadiyah Malang. Kerjasama PAU Pangan dan Gizi IPB. Prinsip-prinsip Ilmu Gizi. E. Ithaca. M.D. Pengaruh pemberian pupuk pelengkap cair dalam air minum terhadap konsumsi dan efisiensi pakan serta pertambahan bobot badan ayam pedaging strain Bromo. Bogor. 1987. 1992. Fakultas Muhammadiyah Malang.. M.

1993. J. R. 1990. Gadjah Mada University Press. S. 1994. A. 1995. T. Penebar Swadaya.D. Surisdiarto dan Koentjoko. Reksohadiprojo.. Trisaksono.Sukari. Skripsi.. Satuhu. A. Sutardi. Program Pasca Sarjana Universitas Gadjah Mada Yogyakarta. Widodo. Ilmu Nutrisi Unggas. Prawirokusumo dan S. dan S. Institut Pertanian Bogor. Wahju. 1988. 1980. W. Yogyakarta. 1999.. Skripsi.. H. Malang. 2000. Fakultas Peternakan Universitas Muhammadiyah Malang. W. Ilmu Makanan Ternak Khusus Non Ruminanasia. Yogyakarta. Pisang (Budi daya Pengolahan dan Prospek Pasar). N.. Supriyadi. Fakultas Peternakan. S. Widodo. Fakultas Peternakan Universitas Muhammadiyah Malang. Lebdosukojo. Tesis. Skripsi. 1984. Ilmu Makanan Ternak Dasar.. Pengaruh tepung daun pisang (musa paradisiaca) dan penambahan enzim sellulase dalam ransum terhadap konsumsi dan konversi pakan itik Mojosari jantan. Utami.. Fakultas Peternakan Universitas Muhammadiyah Malang. Pengaruh penggunaan tepung limbah katak dalam ransum terhadap penampilan ayam pedaging jantan. Tillman.. Bogor. Landasan Ilmu Nutrisi. 1993. Pengaruh tingkat pemberian getah pepaya (Carica papaya) sebagai anthelmintika terhadap konsumsi dan konversi pada ayam buras. Pengaruh aras penggunaan dua varietas sorghum dalam ransum terhadap penampilam ayam daging. Fakultas Peternakan Universitas Brawijaya. UGM-Press. Hartadi. Peningkatan kualitas bungkil biji karet sebagai bahan pakan ayam pedaging melalui perlakuan fisik dan 134 . Jakarta. A.

Chicago. Sekolah Dasar b. J. Program Pasca Winarto. Yudianto. Wahyu Widodo. TENTANG PENULIS IDENTITAS PRIBADI a. Fakultas Peternakan Universitas Muhammadiyah Malang. 9 Januari 1963 Laki-laki Islam Bumi Asri Sengkaling B-6 Malang Dra. Universitas Gadjah Mada.penambahan kalsium sulfat. Trisakti handayani Titan Parasita Siradj Yuan Ekananda Muhammad Adikara Yuanara Augusta Rahmad Adikara : SD Negeri Pucang Windu I Surabaya lulus tahun 1976 : SMP Negeri 12 Surabaya RIWAYAT PENDIDIKAN a. 5th Ed. N. 1996. MS. Lippincott Co. Sekolah Menengah Pertama 135 . Anak : DR.R. 1995. Philadelphia dan New York. Pengaruh bentuk dan aras ubi kayu terhadap energi metabolisme pada ayam pedaging betina. Skripsi. and E. Tempat/Tanggal Lahir : c. Yogyakarta. Ir. PAU Pangan dan Gizi.B. Disertasi. Trenggalek. A.. Alamat : f. Winter. 1960. Biokimia Nutrisi. Zuheid.. Jenis Kelamin : d. Pengaruh penggunaan tepung ubi jalar (Ipomea batatas) dalam pakan terhadap kandungan protein dan lemak daging ayam pedaging jantan strain Loghman. Fakultas Peternakan Universitas Muhammadiyah Malang. Nama : b. Skripsi. Poultry Science and Practice.M. A. Agama : e. Sarjana Universitas Airlangga Surabaya. Funk. 1990. Istri : g.

Sekolah Menengah Atas d.c. Perguruan Tinggi lulus yahun 1979 : SMA Negeri 4 Surabaya lulus tahun 1982 : S-1 FAPET IPB lulus tahun 1987 S-2 Pasca Sarjana UGM lulus tahun 1993 S-3 Pasca Sarjana UNAIR lulus tahun 2000 RIWAYAT MENGAJAR Ilmu Nutrisi dan Makanan Unggas Bahan Pakan Ternak Dasar Nutrisi Ternak Matematika Statistik Metode Penelitian Rancangan Percobaan 136 .

Sign up to vote on this title
UsefulNot useful