Makalah Baru Amilase I.

PENDAHULUAN

Peranan enzim sebagai biokatalisator dalam berbagai bidang industri semakin penting. Enzim yang diproduksi secara komersial, telah banyak digunakan dalam bidang industri, analisis, dan kedokteran. Oleh karena itu, berkembangnya berbagai teknologi proses pada industri biologi yang menggunakan enzim akan memerlukan berbagai jenis enzim dengan spesifikasi masing-masing (Richana, et al., 2009). Saat ini, enzim amilase (α-amilase, β-amilase dan glukoamilase) merupakan salah satu enzim paling penting di bidang bioteknologi. Enzim yang berasal dari famili amilase memiliki potensi luas pada berbagai aplikasi industri. Amilase yang menguasai kurang lebih 25 % perdagangan enzim sangat berperan pada proses hidrolisis pati di bidang industri untuk berbagai keperluan. Jumlah aplikasi enzim menjadi semakin meningkat dengan ditemukannya enzim termostabil. Hal ini berdampak pada semakin berpeluangnya penggunaan enzim di berbagai jenis aplikasi industri (Haki, 2003), sebab proses termofilik lebih stabil, cepat, murah, serta memudahkan aktivitas reaktan (Rasooli, et al., 2008).

Enzim amilase merupakan enzim yang penting dalam bidang pangan maupun non pangan. Beberapa jenis kapang yang menghasilkan enzim amilase dalam jumlah relatif banyak adalah kapang Aspergillus, Penicillium, Neurospora, Humicola, Mucor dan RhizopusV(Rosa, 2010). Penulisan ini bertujuan untuk mempelajari sifat, struktur.mekanoisme reaksi,fungsi ,faktor dan pernan ezim amilase....

ii. PEMBAHASAN

1. Pengertian Enzim

Enzim adalah katalis untuk reaksi-reaksi dalam sistem biologi (biokatalisator), yaitu substansi yang dapat mempercepat atau membantu suatu reaksi kimia tanpa harus ikut terlibat

contoh : lipase. selulosa. Dapat berfungsi baik dalam larutan pada pH dan suhu sedang (kondisi physiologic). 5. . yaitu : 1. Mempunyai spesifisitas tinggi terhadap substrat dan reaksi. protein. Sifat-sifat Enzim Enzim mempunyai sifat-siat sebagai berikut: 1. 3. Molekul gugus prostetik lebih kecil dan tahan panas (termostabil). 4. Biokatalisator. contoh ektoenzim: amilase. buah-buahan dan hewan. yaitu bagian enzim yang tidak tersusun dari protein. Reaksi biokimia yang paling sering saat mengaplikasian enzim secara industri adalah peruraian hidrolitik komponen bahan pangan yang memiliki berat molekul (BM) tinggi seperti pati. mudah rusak. 2. enzim sangat luar biasa fungsinya. reaksinya sangat cepat dan dapat digunakan berulang-ulang. Karena strukturnya yang kompleks. karena enzim tersusun dari protein yang mempunyai sifat thermolabil. mulai dari organisme bersel tunggal sederhana sampai organisme multiseluler yang kompleks. Hasil samping jarang terbentuk. dan sebagainya. Enzim tersusun atas protein (Apoenzim). 6. Thermolabil. enzim dapat diregulasi. 5. ion-ion logam yang menjadi kofaktor berperan sebagai stabilisator agarenzim tetap aktif.di dalam reaksi itu sendiri. mempercepat jalannya reaksi tanpa ikut bereaksi. Merupakan senyawa protein sehingga sifat protein tetap melekat pada enzim. Gugus Prostetik (Kofaktor). Ezim ditemukan dalam setiap sel hidup. termasuk manusia. sebagai biokatalisator. meng-katalisis pembentukan dan penguraian lemak. 2. tersedia di alam dan mengontrol pembentukan dan dekomposisi bahan-bahan penting yang ada di sayuran. tetapi dari ion-ion logam atau molekul-molekul organik yang disebut KOENZIM. Umumnya enzim bekerja mengkatalisis reaksi satu arah. Reaksi dapat meningkat sampai 1 juta kali). jauh lebih baik dari katalis anorganik atau sintetik (kec. bila dipanasi lebih dari suhu 60º C. meskipun ada juga yang mengkatalisis reaksi dua arah. Mempunyai daya katalitik yang sangat baik. Bekerjanya ada yang di dalam sel (endoenzim) dan di luar sel (ektoenzim). Sebagai katalis. 4. maltase. 2. Dibutuhkan dalam jumlah sedikit. 3.

enzim bersifat spesifik. yaitu menurut Teori Kunci-Gembok (Lock and Key Theory) dan Teori Kecocokan Induksi (Induced Fit Theory). Substrat berperan sebagai kunci masuk ke dalam situs aktif. 8. Bekerjanya spesifik . Jenis-jenis Enzim Koenzim : komponen bukan protein yang membantu aktivitas enzim dalam bentuk senyawa organik Kofaktor : komponen bukan protein yang membantu aktivitas enzim dalam bentuk senyawa anorganik Apoenzim : bagian dari enzim yang berupa protein Holoenzim : seluruh bagian enzim yang strukturnya sempurna dan aktif mengkatalisis bersama koenzim/kofaktor. Gugus prostetik : kofaktor/koenzim yang terikat kuat pada enzim 4. Berbeda dengan teori kunci gembok. sehingga terjadi kompleks enzimsubstrat. Umumnya enzim tak dapat bekerja tanpa adanya suatu zat non protein tambahan yang disebut kofaktor. sehingga sisi aktif enzim cenderung kaku. . 3. Pada saat ikatan kompleks enzim-substrat terputus. yang berperan sebagai gembok. produk hasil reaksi akan dilepas dan enzim akan kembali pada konfigurasi semula. karena bagian yang aktif (permukaan tempat melekatnya substrat) hanya setangkup dengan permukaan substrat tertentu. terjadinya reaksi antara substrat dengan enzim karena adanya kesesuaian bentuk ruang antara substrat dengan situs aktif (active site) dari enzim.Lipase: Lemak + H2O —————————> Asam lemak + Gliserol 7.  Menurut teori kunci-gembok. Mekanisme kerja Enzim Enzim bekerja dengan dua cara.

.Pengaruh pH: Enzim mempunyai pH optimum (rentang pH) dimana enzim mempunyai aktivitas maksimal di atas atau di bawah pH optimum aktivitas enzim berkurang. memiliki pH optimal 2. Jika sudah mencapai titik jenuhnya. tetapi lebih fleksibel. Berdasarkan cara kerjanya.Konsentrasi enzim dan substrat   Semakin tinggi konsentrasi enzim akan semakin mempercepat terjadinya reaksi. Inhibitor kompetitif adalah inhibitor yang bersaing aktif dengan substrat untuk mendapatkan situs aktif enzim. Suhu saat enzim mempunyai aktivitas maksimal dinamakan suhu optimum. . Menurut teori ini situs aktif tidak bersifat kaku. contohnya sianida bersaing dengan oksigen dalam pengikatan Hb. Menurut teori kecocokan induksi reaksi antara enzim dengan substrat berlangsung karena adanya induksi substrat terhadap situs aktif enzim sedemikian rupa sehingga keduanya merupakan struktur yang komplemen atau saling melengkapi. makin tinggi suhu makin tinggi kecepatan reaksi. yang lama kelamaan dapat mengubah sisi aktif enzim. Enzim ptialin. memiliki pH optimal 7.5-8. maka konsentrasi substrat berbanding terbalik dengan kecepatan reaksi. suhu tinggi dapat menyebabkan denaturasi enzim dan aktivitas enzim akan berkurang. inhibitor terbagi dua. yang dapat mengaktifkan enzim amilase. karena bekerja di lambung yang bersuasana asam. . Contoh: enzim pepsin. Dan konsentrasi enzim berbanding lurus dengan kecepatan reaksi. karena bekerja di mulut yang bersuasana basa. Sementara itu.Pengaruh suhu: Semua reaksi kimia dipengaruhi suhu. inhibitor nonkompetitif adalah inhibitor yang melekat pada sisi lain selain situs aktif pada enzim.Aktivator dan Inhibitor Aktivator adalah zat yang dapat mengaktifkan dan menggiatkan kerja enzim. 5. . Contohnya ion klorida. Pada reaksi enzimatik. Faktor-faktor yang mempengaruhi kerja Enzim . inhibitor kompetitif dan inhibitor nonkompetitif. Inhibitor adalah zat yang dapat menghambat kerja enzim.

Biosourche Technology.. Prosiding Seminar Hasil Penelitian Rintisan dan Bioteknologi Tanaman.A. ‘Tehnik Produksi Amilase Skala Pilot dari Isolat Rekombinan Pembawa Gen Amilase’. Vol.K. dan Pia P... ‘A Thermostable α-amylase Producing Natural Variant of Bacillus spp.365-372. Juli 2010 Rosa Bella Isolasi dan Seleksi Kapang Penghasil Enzim Amilase dari Limbah Padat Industri Tapioka . Jakarta. Rasooli. 2003. 3:591-596. I. Barchini. American Journal of Agricultural and Biological Sciences 3. Richana. Borna. Isolated from Soil in Iran’.D. N. G. 2009. Astaneh. Vol. Ahmad T. H.DAFTAR PUSTAKA Haki.. K... FAKULTAS BIOLOGI UNIVERSITAS NASIONAL Skripsi. S. 2008. D.39:17-34. Rakshit. ’Developments in Industrially Important Thermostable Enzymes: a Review’. Hlm..A. S.

Sign up to vote on this title
UsefulNot useful