P. 1
69828771 Metode Analisis Protein

69828771 Metode Analisis Protein

|Views: 476|Likes:
Published by Guruh Mehra Mulyana
metode analisis
metode analisis

More info:

Categories:Types, School Work
Published by: Guruh Mehra Mulyana on Apr 21, 2013
Copyright:Attribution Non-commercial

Availability:

Read on Scribd mobile: iPhone, iPad and Android.
download as DOCX, PDF, TXT or read online from Scribd
See more
See less

04/27/2014

pdf

text

original

untuk mengetahui adanya ikatan peptida dari suatu protein, membuktikan adanya asam amino bebas dalam suatu

protein, membuktikan adanya asam amino yang berinti benzena, mengetahui kelarutan protein terhadap suatu pelarut tertentu secara kualitatif. Uji kualitatif dalam praktikum kali ini terdiri dari beberapa macam yaitu:

1. Reaksi Xantoprotein Larutan asam nitrat pekat ditambahkan dengan hati-hati ke dalam larutan protein. Setelah dicampur terjadi endapan putih yang dapat berubah menjadi kuning apabila dipanaskan. Reaksi yang terjadi ialah nitrasi pada inti benzena yang terdapat pada molekul protein. Reaksi ini positif untuk protein yang mengandung tirosin, fenilalanin dan triptofan. (Trevor, 1995). 2. Reaksi Hopkins-Cole Larutan protein yang mengandung triptofan dapat direaksikan dengan pereaksi Hopkins-Cole yang mengandung asam glioksilat. Pereaksi ini dibuat dari asam oksalat dengan serbuk magnesium dalam air. Setelah dicampur dengan pereaksi Hopkins-Cole, asam sulfat dituangkan perlahan-lahan sehingga membentuk lapisan di bawah larutan protein. Beberapa saat kemudian akan terjadi cincin ungu pada batas antara kedua lapisan tersebut. (anonym,2008) 3. Reaksi Millon Pereaksi Millon adalah larutan merkuro dan merkuri nitrat dalam asam nitrat. Apabila pereaksi ini ditambahkan pada larutan protein, akan menghasilkan endapan putih yang dapat berubah menjadi merah oleh pemanasan. Pada dasarnya reaksi ini positif untuk fenol-fenol, karena terbentuknya senyawa merkuri dengan gugus hidroksifenil yang berwarna. (jalip,2008) Protein + Hg2(NO3)2

4. Reaksi Natriumnitroprusida Natriumnitroprusida dalam larutan amoniak akan menghasilkan warna merah dengan protein yang mempunyai gugus –SH bebas. Jadi protein yang mengandung sistein dapat memberikan hasil positif. 5. Reaksi Sakaguchi Pereaksi yang digunakan ialah naftol dan natriumhipobromit. Pada dasarnya reaksi ini memberikan hasil positif apabila ada gugus guanidin. Jadi arginin atau protein yang mengandung arginin dapat menghasilkan warna merah. 6. Metode Biuret

9. 1997). Reaksi ini termasuk yang paling umum dilakukan untuk analisis kualitatif protein dan produk hasil hidrolisisnya. dan alpha hidroksi keton. jika ditambahkan asam nitrat pekat akan mengendap dengan endapan berwarna putih yang dapat berubah menjadi kuning sewaktu dipanaskan.Larutan protein dibuat alkalis dengan NaOH kemudian ditambahkan larutan CuSO4 encer. kecuali aldehid dalam gugus aromatik. Penambahan NaOH dalam hal ini adalah untuk mendenaturasikan protein sehingga ikatan yang menghubungkan atom S dapat terputus oleh Pb-asetat membentuk . Rekasi ini didasarkan pada uji nitrasi inti benzena yang terdapat pada mulekul protein menjadi senyawa intro yang berwarna kuning (Page. Namun. yaitu garam PbS. Uji ini memberikan reaksi positif yaitu ditandai dengan timbulnya warna merah violet atau biru violet. 1982). Protein + (CuSO4 7. maka fruktosa akan berubah menjadi glukosa dan mannosa dalam suasana basa dan memberikan hasil positif dengan pereaksi benedict (Lehninger. Uji Ninhidrin Ninhidrin beraksi dengan asam amino bebas da protein menghasilkan warna biru. Pada uji Benedict. 8. tetapi negatif untuk asam amino bebas atau dipeptida. Reaksi ini positif terhadap dua buah ikatan peptida atau lebih. Oleh karena itu. Senyawa nitro yang terbentuk dalam suasana basa akan terionisasi dan warnanya akan berubah menjadi lebih tua atau jingga. Uji ini untuk menunjukkan adanya senyawasenyawa yang mengandung gugus amida asam yang berada bersama gugus amida yang lain. Reaksi Pb-asetat dengan asam-asam amino tersebut akan membentuk endapan berwarna kelabu. Gula pereduksi meliputi semua jenis monosakarida dan beberapa disakarida seperti laktosa dan maltosa. Uji Benedict Uji benedict adalah uji kimia untuk mengetahui kandungan gula (karbohidrat) pereduksi. Reaksi ini dapat dilakukan dengan penambahan timbale asetat dan basa. atau peptida yang mengandung asam-α amino bebas akan bereaksi dengan ninhidrin membentuk senyawa kompleks berwarna biru-ungu. Uji belerang Protein mengandung asam amino berinti benzen. namun karena memiliki gugus alpha hidroksi keton. 1989). meskipun fruktosa bukanlah gula pereduksi. . Semua asam amino. pereaksi ini akan bereaksi dengan gugus aldehid. Reaksi ninhidrin dapat pula dilakukan terhadap urin untuk mengetahui adanya asam amino atau untuk mengetahui adanya pelepasan protein oleh cairan tubuh (Santoso. 2008). prolin dan hidroksiprolin menghasilkan senyawa berwarna kuning(Sudarmaji.

PbS. Sampel didestruksi dengan asam sulfat dan dikatalisis dengan katalisator yang sesuai sehingga akan menghasilkan amonium sulfat. Panaskan semua bahan dalam labu Kjeldahl dalam lemari asam sampai berhenti berasap dan teruskan pemanasan sampai mendidih dan cairan sudah menjadi jernih. amonia yang terbentuk disuling uap secara kuantitatif ke dalam larutan penyerap dan ditetapkan secara titrasi. Panaskan labu Kjeldahl perlahanlahan sampai dua lapis cairan tercampur. Tambahkan pemanasan kurang lebih 30 menit.1% b/v (dalam etanol 95%) sebanyak 5 tetes. 1. yaitu metode Lowry. Timbang 1 g bahan yang telah dihaluskan.35 g raksa (II) oksida dan 15 ml asam sulfat pekat. 3. 2. Dari data yang diperoleh dapat diketahui bahwa kasein dan sistein mengandung unsur S dalam molekulnya. Destilasi ditampung dalam Erlenmeyer yang telah diisi dengan larutan baku asam klorida 0. Setelah pembebasan alkali dengan kuat. Penetapan Kadar Prosedur : 1. 6.5 g kalium sulfat dan 0. misal kedelai gunakan bahan kurang dari 1 g). Digunakan untuk protein terlarut. kemudian panaskan dengan cepat sampai mendidih. Kemudian ditambahkan 7. Metode modern.1N sebanyak 50 ml dan indicator merah metil 0. 5. . ujung pipa kaca destilator dipastikan masuk ke dalam larutan asam klorida 0. Selanjutnya tambahkan 100 ml aquadest dalam labu Kjeldahl yang didinginkan dalam air es dan beberapa lempeng Zn.1N. titrasi formol. Analisa Kuantitatif Analisis protein dapat digolongkan menjadi dua metode. Pasanglah labu Kjeldahl dengan segera pada alat destilasi. masukkan dalam labu Kjeldahl (kalau kandungan protein tinggi. Hal ini ditunjukkan oleh perubahan warna pada sistein yang menjadi hitam bening dan terbentuk endapan hitam serta pada kasein yang berwarna putih keruh kehitaman yang mengindikasikan adanya timbale sulfida yang berwarna hitam. titrasi). yaitu metode Kjeldahl (terdiri dari destruksi. Digunakan untuk protein tidak terlarut. dan senyawa yang mengandung nitrogen. Metode Kjeldahl Metode ini merupakan metode yang sederhana untuk penetapan nitrogen total pada asam amino. metode spektrofotometri visible. matikan pemanasan dan biarkan sampai dingin. metode spektrofotometri UV. destilasi. protein. tambahkan 15 ml larutan kalium sulfat 4% (dalam air) dan akhirnya tambahkan perlahan-lahan larutan natrium hidroksida 50% sebanyak 50 ml yang telah didinginkan dalam lemari es. 4. yaitu: Metode konvensional.

Pisahkan protein yang mengendap dengan sentrifus 11.p.1 pada tabel di atas) b. Tambahkan ke dalam larutan tersebut 1 ml tembaga (II) sulfat 1% dan 1 ml kalium natrium tartrat 2%. Baca absorbansinya pada panjang gelombang 600 nm tehadap blanko.1N. Presipitat yang merupakan proteinnya kemudian dilarutkan kembali dengan dapar asam asetat pH 5 misal sampai 10. Lakukan titrasi blanko. Titik akhir titrasi tercapai jika terjadi perubahan warna larutan dari merah menjadi kuning. Buat seri konsentrasi dalam tabung reaksi. misal dengan komposisi berikut : Tambahkan ke dalam masing-masing tabung 8 ml reagen Lowry B dan biarkan selama 10 menit.0 ml. 3. akhir titrasi bila tepat terjadi perubahan warna menjadi merah muda yang tidak hilang dalam 30 detik. pisahkan supernatannya.Kadar protein dihitung dengan persamaan berikut : Keterangan :Fk : faktor koreksi Fk N : 16 2. Penetapan Kadar a.000 rpm selama 10 menit.. Ambil volume tertentu dan lakukan penetapan selanjutnya seperti pada kurva baku mulai dari penambahan 8 ml reagen Lowry A sampai seterusnya.1N. Metode Spektrofotometri Visible (Biuret) . Penyiapan Sampel Ambil sejumlah tertentu sampel protein yang terlarut misal albumin. 4.1N yang tidak bereaksi dengan destilat dititrasi dengan larutan baku natrium hidroksida 0. Metode Titrasi Formol Larutan protein dinetralkan dengan basa (NaOH) lalu ditambahkan formalin akan membentuk dimethilol. Dengan terbentuknya dimethilol ini berarti gugus aminonya sudah terikat dan tidak akan mempengaruhi reaksi antara asam dengan basa NaOH sehingga akhir titrasi dapat diakhiri dengan tepat. (Sebagai blanko adalah tabung reaksi no.7. Indikator yang digunakan adalah p. Kocok dan biarkan selama 20 menit. Sisa larutan asam klorida 0. kemudian tambahkan 1 ml reagen Lowry A. Pembuatan kurva baku Siapkan larutan bovin serum albumin dengan konsentrasi 300 µg/ml (Li). endapkan dahulu dengan penambahan amonium sulfat kristal (jumlahnya tergantung dari jenis proteinnya. Metode Lowry Prosedur : Pembuatan reagen Lowry A : Merupakan larutan asam fosfotungstat-asam fosfomolibdat dengan perbandingan (1 : 1) Pembuatan reagen Lowry B : Campurkan 2% natrium karbonat dalam 100 ml natrium hidroksida 0. kalau perlu sampai mendekati kejenuhan amonium sulfat dalam larutan). Proses destilasi selesai jika destilat yang ditampung lebih kurang 75 ml.

Triptofan mempunyai absorbsi maksimum pada 280 nm. Pembuatan larutan induk bovin serum albumin (BSA): Ditimbang 500 mg bovin serum albumin dilarutkan dalam aquades sampai 10. 4H2O) dalam 50 ml aquades dalam labu takar 100 ml. 5. Metode Spektrofotometri UV Asam amino penyusun protein diantaranya adalah triptofan. selanjutnya tambahkan aquades sampai garis tanda. Rasio absorpsi 280/260 menentukan faktor koreksi yang ada dalam suatu tabel. Supaya hasilnya lebih teliti perlu dikoreksi kemungkinan adanya asam nukleat dengan pengukuran absorpsi pada 260 nm. reagen Biuret dan aquades misal dengan komposisi sebagai berikut: Setelah tepat 10 menit serapan dibaca pada ë 550 nm terhadap blanko yang terdiri dari 800 µL reagen Biuret dan 200 µL aquades. Ambil sejumlah µL larutan tersebut secara kuantitatif kemudian tambahkan reagen Biuret dan jika perlu tambah dengan dapar asetat pH 5 untuk pengukuran kuantitatif. Cara mempersiapkan sampel : Ambil sejumlah tertentu sampel protein yang terlarut misal albumin. kalau perlu sampai mendekati kejenuhan amonium sulfat dalam larutan).0 ml sehingga kadar larutan induk 5.Prosedur : Pembuatan reagen Biuret : Larutkan 150 mg tembaga (II) sulfat (CuSO4. sedang untuk tirosin mempunyai absorbsi maksimum pada 278 nm. baca absorbansinya pada panjang gelombang 550 nm terhadap blanko yang berisi reagen Biuret dan dapar asetat pH 5. endapkan dahulu dengan penambahan amonium sulfat kristal (jumlahnya tergantung dari jenis proteinnya. Pisahkan protein yang mengendap dengan sentrifus 11. Presipitat yang merupakan proteinnya kemudian dilarutkan kembali dengan dapar asam asetat pH 5 misal sampai 10.0% (Li). tirosin dan fenilalanin yang mempunyai gugus aromatik. Perhatikan adanya faktor pengenceran dan absorban sampel sedapat mungkin harus masuk dalam kisaran absorban kurva baku. Kemudian tambahkan 30 ml natrium hidroksida 10% sambil dikocok-kocok. Absorpsi sinar pada 280 nm dapat digunakan untuk estimasi konsentrasi protein dalam larutan.0 ml. pisahkan supernatannya. Setelah 10 menit dari penambahan reagen Biuret. Fenilalanin menyerap sinar kurang kuat dan pada panjang gelombang lebih pendek. Penetapan kadar (Metode Biuret) : Pembuatan kurva baku : Dalam kuvet dimasukkan larutan induk. 5H2O) dan kalium natrium tartrat (KNaC4H4O6. Kadar protein mg/ml = A280 x faktor koreksi x pengenceran .000 rpm selama 10 menit. Pengukuran pada 260 nm untuk melihat kemungkinan kontaminasi oleh asam nukleat.

2008. Penerbit Liberty: Yogyakarta. Manfaat Protein dalam Kehidupan Sehari-hari.com) diakses tanggal 12 Oktober 2008. dkk. S. Analisis Obat dan Makanan cetakan I. Apriyantono. 1989. H. (http://www. A. Erlangga: Jakarta.S. 1997. Kamal. Sudarmaji. Poedjiadi. Penerbit Buku Kedokteran EGC: Jakarta.heruswn. Protein dan Enzim. 2004. Protein. Yogyakarta: UGMPress . Bogor: Departemen Pendidikan dan Kebudayaan Direktorat Jenderal Pendidikan Tinggi Pusat Antar Universitas Pangan dan Gizi IPB. 1989. A. Laboratorium Makanan Ternak. com) diakses tanggal 12 Oktober 2008. 1991. Anonim. Analisa Bahan Makanan dan Pertanian. Jakarta: Penerbit UI-Press. (http://www. 1994. Yogyakarta: Yayasan Farmasi Indonesia.wikipedia.com) diakses tanggal 12 Oktober 2008 Sudjadi. Dasar-Dasar Biokimia.teachnology. Analisis Pangan. dan Rohman. Sloane. Prinsip-prinsip Biokimia. Nutrisi Ternak Dasar. 2004. Page.blogger. dkk. (http://www. D. E. M. Santoso. Anatomi dan Fisiologi untuk Pemula. A. 2007. 2008.DAFTAR PUSTAKA Anonim.

Kjeldahl untuk protein tak larut atau terkoagulasi akibat pemanasan dalam pengolahan.Titrasi : mengukur sisa asam yang tidak bereaksi dengan NH3 Kadar protein akhir dihitung berdasarkan rumus sbg berikut : . Ninhidrin fenol pada asam amino tirosin) o Kuantitatif 1.Destilasi : memecah (NH4)2SO4 NH3 ditangkap oleh asam . o Polipeptida rantai panjang dengan salah satu ujungnya berupa asam karboksilat dan ujung lainnya gugus amina. Analisa Protein B. Pengujian o Kualitatif 1. C. o Makromolekul (BM > 40.Destruksi : mengubah N dalam protein menjadi (NH4) 2SO4 .A. Volumetri . Biuret Protein + (CuSO4 2. Millon Protein + Hg2(NO3)2 3.000) dan termasuk juga kelompok makronutrien. yaitu : . Pengertian o Polimer dengan asam amino sebagai monomer-monomernya. Prinsipnya ialah melakukan tiga tahap pengujian.

1 N + K Nadapat dititrasi . tirosin. Gasometri Protein + asam nitrit menghasilkan gas N2 dimurnikan dengan kalium permanganat kemudian dapat diukur volumenya dalam satu tempat tertentu. Spektrometri Metode ini tepat digunakan untuk sampel yang mengandung protein terlarut.Metode Folin Ciocalteu Metode ini didasarkan pada reduksi pereaksi Folin (asam fosmolibdat dan asam fosfotungsat) oleh gugus fenol pada tirosin dan triptofan menghasilkan molibdenum warna biru yang dapat diukur secara kolorimetri/ spektrofotometri. dan fenilalanin akan mereduksi kedua macam perekasi Lowry A (asam fosfomolibdat : asam fosfotungsat 1:1) menjadi molibdenum yang berwarna biru yang selanjutnya ditambahkan perekasi Lowry B (CuSO4 + Na2CO3 2% dalam NaOH 0. seperti pada produk-produk hasil ternak (telur dan daging) serta biji-bijian yang belum mengalami perubahan akibat pemanasan/pengolahan. darah.Titrasi Formol Gugus amina diikat oleh formaldehid. Ada dua jenis sinar yang digunakan dalam metode ini. 2.Metode Biuret Reaksi antara ikatan peptida dalam protein dengan logam Cu pada suasana basa menghasilkan komplek warna biru yang dapat diukur secara spektrofotometri pada λ 540 – 560 nm.008 x 100% Fk sampel (mg) . 3. gandum.= V NaOH (blanko) – V NaOH (sampel) x N NaOH x 14. dan anggur. yaitu menggunakan sinar UV atau sinar tampak (visibel). triptofan.Metode Lowry Metode ini merupakan pengembangan dan penggabungan dari metode Biuret dan metode Folin yang dilakukan oleh Lowry kurang lebih 45 tahun yang lalu. Adapun jika menggunakan sinar tampak. seperti tiga (3) macam reaksi berikut : . Metode ini tepat untuk produk tepung-tepungan. dan triptofan dapat menangkap sinar UV. Metode ini lebih selektif daripada metode Kjeldahl disebabkan hanya bereaksi dengan gugus amin alifatik primer saja. namun warna yang dihasilkan kurang stabil . Adanya gugus aromatik pada asam-asam amino seperti fenilalanin. maka terlebih dahulu diperlukan penambahan pereaksi. Cara ini relatif lebih cepat dan lebih peka. Adanya inti aromatis pada asam amino tirosin. . sehingga protein menjadi bersifat asam menggunakan basa NaOH cocok untuk produk susu.

seperti KCKT dan KG. 6. seperti spektrofotometri UV dan sinar tampak yang tidak mampu mendeteksi asam-asam amino yang tidak memiliki gugus aromatis. Metode ini lebih senditif daripada metode Biuret.Mampu menghasilkan produk yang dapat ditangkap oleh sinar UV maupun sinar tampak (sepktrofotometri) ataupun dapat membentuk senyawa berfluorosen sehingga dapat diukur dengan spektrofulorometri. dimana protein dalam suatu sampel dapat diendapkan dengan ditambahkan bahan pengendap protein. 4. seperti asam trikloroasetat. Oleh karena itu. Kromatografi Kromatografi Kertas dan Krom. 7. Zat warna yang sering digunakan ialah zat warna asidik seperti Amino Black 10B (λ maks 615 nm) dan Orange G (λ maks 485 nm) karena memiliki 2 gugus –SO3H (negatif) sehingga akan berikatan kuat dengan gugus amina yang bersifat basa dari protein. seperti : . dam asam sulfosalisilat. yaitu dengan menderivatisasi menjadi asam-asam amino yang dapat dideteksi (berfluorosen). kalium feri sianida. yaitu yang memiliki syarat-syarat minimal. Spektrofuorometri Asam amino tirosin dan triptofan dapat berfluorosensi pada λ eksitasi 280 nm dan λ emisi 348 nm. diperlukan satu perlakuan tambahan terlebih dahulu.tatrat 2%) sehingga menghasilkan warna yang lebih stabil dan dapat diukur absorbansinya pada λ 600 nm. Tubidimetri Metode ini didasarkan pada kekeruhan. Pengikatan Zat Warna Adanya gugus polar dalam protein dapat mengikat zat warna yang bermuatan berlawanan dengan muatan protein membentuk komplek warna yang tak larut. Kurva baku dapat dibuat untuk mengubungkan antara tingkat kekeruhan sampel dengan kadar protein dalam sampel. Semakin tinggi tingkat kekeruhan sampel menunjukan semakin tinggi pula kadar proteinnya. Untuk dapat mendeteksinya. 5.KCKT (Kromatografi Cair Kinerja Tinggi) Metode ini merupakan penyempurnaan dari metode-metode yang telah ada. . . serta lebih selektif karena tidak semua senyawa dapat berfluorosensi. Keuntungan metode ini ialah lebih sensitif daripada menggunakan spektrofotometri UV karena dalam kadar yang lebih kecil mampu membrikan respon yang lebih tajam. penting disini ialah pemilihan satu perekasi penderivat. Metode ini jarang dilakukan.Lapis Tipis Metode ini sudah jarang dilakukan dengan ditemukannya metode lain yang lebih peka dan sensitif serta memiliki tingkat akurasi yang lebih tinggi.

Kromatografi Gas Dalam metode ini juga diperlukan satu perlakuan awal untuk menderivatisasi menjadi senyawa yang lebih volatil atau dapat menguap. BITC (Butil isotiosianat). Referensi : . Analisis Makanan. diantaranya ialah PITC (Fenil isotiosianat). Analisis. UGM Press. makanan.Mampu menghasilkan produk sebesar mungkin (100%) . Yogyakarta This entry was posted on October 18. Abdul dan Soemantri.. OPA (o-ftalaldehid). 2007.Mampu menghasilkan produk yang stabil selama prose derivatisasi mampun deteksi.Rohman. Protein . Beberapa pereaksi penderivat yang dapat digunakan. Tags: Analisa. 2008 at 5:36 am and is filed under Food Analysis. Kimia. Pengujian. dan AQC (6-aminokuinolil-Nhidroksisuksinimidil-karbamat) .

01 mg/mL. yang memberikan warna biru intensif yang dapat dideteksi secara kolorimetri. Histidine dan Leucine). sedangkan dalam suasana asam reagen CBBG akan berada dalam bentuk anion yang akan mengikat protein membentuk warna biru (λmaks 595 nm). Awalnya. Secara umum. Tryptophan dan Phenylalanine) atau bersifat basa (Arginine. kompleks Cu(II)-protein akan terbentuk sebagaimana metode biuret. + Ion Cu kemudian akan mereduksi reagen Folin-Ciocalteu. Dalam metode ini terlibat 2 reaksi.Penetapan Kadar Protein Dengan Metode Lowry Posted by : Analisis Protein Metode Lowry merupakan pengembangan dari metode Biuret. Jumlah CBBG yang terikat pada protein proporsional dengan muatan positif yang ditemukan pada protein. Berbagai metode analisis kuantitatif telah ditawarkan dengan kelebihan maupun kelemahan masing-masing. seperti penentuan aktivitas enzim. metode analisis kuantitatif protein digolongkan dalam: Read the rest of this entry » . Penetapan Kadar Protein dengan Metode Bradford Metode Bradford didasarkan pada pengikatan secara langsung zat warna Coomassine Brilliant Blue G250 (CBBG) oleh protein yang mengandung residu asam amino dengan rantai samping aromatik (Tyrosine. yang dalam suasana alkalis Cu(II) akan tereduksi menjadi Cu(I). Namun metode Lowry lebih banyak interferensinya akibat kesensitifannya. Keuntungan metode Lowry adalah lebih sensitif (100 kali) daripada metode Biuret sehingga memerlukan sampel protein yang lebih sedikit. Batas deteksinya berkisar pada konsentrasi 0. Reagen CBBG bebas berwarna merah-kecoklatan (λmaks 465 nm). Kekuatan warna biru terutama bergantung pada kandungan residu tryptophan dan tyrosine-nya. Kesalahan dalam penetapan kadar protein akan berbuntut pada kesalahan-kesalahan di perhitungan selanjutnya. Penetapan Kadar Protein Total Pengukuran konsentrasi protein secara akurat menjadi sangat penting peranannya mengingat hasil penetapan ini digunakan dalam perhitungan lain. menghasilkan heteropolymolybdenum blue akibat reaksi oksidasi gugus aromatik (rantai samping asam amino) terkatalis Cu. kompleks phosphomolibdatphosphotungstat (phosphomolybdotungstate).

Diantara fungsi dan kegunaan itu ialah : a. Sebagai bahan pengisi dan pembentuk d. Dalam tumbuhan senyawa ini dibentuk melaui proses fotosintesis antara air (H2O) dengan karbondioksida (CO2) dengan bantuan sinra matahari (UV) menghasilkan senyawa sakarida dengan rumus (CH2O)n. Sebagai sumber serat . Sebagai bahan penstabil e.A. Analisis Karbohidrat Pengertian Karbohidrat Secara sederhana dapat diartikan bahwa karbohidrat ialah suatu senyawa yang terdiri dari molekul-molekul karbon (C). farmasi maupun dalam kehidupan manusia sehari-hari. Sebagai sumber flavor (karamel) f. Sebagai bahan pemanis dan pengawet c. Fungsi Karbohidrat Ada banyak fungsi dari karbohidrat dalam penerapannya di industri pangan. hydrogen (H) dan oksigen (O) atau karbon dan hidrat (H2O) sehingga dinamaka karbo-hidrat. Sebagai sumber kalori atau energi b.

Monosakarida (karbohidrat tunggal) Kelompok monosakarida dibedakan menjadi dua (2) macam. Penamaan gula reduksi ialah didasarkan pada adanya gugus aldehid (– CHO pada glukosa dan galaktosa) yang dapat mereduksi larutan Cu2SO4 membentuk endapan merah bata. Struktu glukosa dan fruktosa digunakan sebagai dasar untuk membedakan antara gula reduksi dan gula non-reduksi. yaitu : a. dan galaktosa). Adapun gula non-reduksi ialah gula yang tidak dapat mereduksi akibat tidak adanya gugus aldehid seperti pada fruktosa dan sukrosa/dektrosa yang memiliki gugus keton (C=O).Klasifikasi Karbohidrat Karbohidrat dapat digolongan menjadi dua (2) macam yaitu karbohidrat sederhana dengan karbohidrat komplek atau dapat pula menjadi tiga (3) macam. . xylosa) dan heksosa yang tersusun dari enam (6) atom karbon (fruktosa/levulosa. ribose. glukosa. yaitu pentosa yang tersusun dari lima (5) atom karbon (arabinosa.

Energi mekanis berfungsi untuk memecahkan dinding sel. blondo diperas untuk mengeluarkan sisa minyak. metode ekstraksi. sedangkan energi panas selain utnuk merusak dinding sel juga untuk menurunkan kekentalan (viskositas) minyak dan mengatur kadar airnya. yaitu: 1) Cara basah a. sedangkan bagian yang sedikit mengandung minyak disebut dengan skim. Cara Basah Tradisional. sedangkan skim berada di bagian bawah. oleh karena itu krim berada di bagian atas. secara perlahan akan terjadi pemisahan bagian yang banyak mengandung minyak dengan bagian yang sedikit mengandung minyak. yang bertujuan untuk menggumpalkan protein pada dinding sel dan untuk memecahkan dinding sel tersebut sehingga mudah ditembus oleh minyak yang terkandung di dalamnya. Terakhir. Bagian yang banyak mengandung minyak disebut dengan krim. Minyak kelapa merupakan bagian paling berharga dari buah kelapa. Kandungan minyak pada daging buah kelapa tua adalah sebanyak 34. Kelemahannya adalah lebih rendahnya rendemen yang diperoleh. Santan merupakan suatu dispersi atau suspensi cairan dalam cairan dalam hal ini minyak dalam air. sedangkan proses kering tanpa penambahan air. mula-mula dilakukan ekstraksi santan dari kelapa parut. . proses kering dengan tekanan. dan proses dengsan pelarut (solvent). molekul cairan tersebut tidak saling berbaur tetapi saling antagonistik disebut juga emulsi (Winarno. yaitu energi mekanis dan energi panas (termal). Jika santan tersebut didiamkan. disarankan mengekstrak minyak dari daging buah kelapa segar. Blondo ini dipisahkan dari minyak. Proses basah ditandai dengan penambahan air. Proses ekstraksi minyak kelapa umumnya membutuhkan dua bentuk energi. Ketiga metode tersebut secara spesifik menggunakan panas.7%. Cara basah tradisional ini sangat sederhana dapat dilakukan dengan menggunakan peralatan yang biasa terdapat pada dapur keluarga. Untuk industri kecil yang terbatas kemampuan permodalannya. Minyak kelapa digunakan sebagai bahan baku industri.Ekstrasi Minyak Kelapa Sawit dan pelarutnya : Ekstraksi adalah suatu cara untuk mendapatkan minyak dari bahan yang mengandung minyak. Santan juga disebut sebagai hasil ekstraksi kelapa parut dengan menggunakan air. atau sebagai minyak goreng. Ada tiga proses pengolahan minyak kelapa yang umumnya dilakukan yaitu. Minyak kelapa dapat diekstrak dari daging kelapa segar. Cara ini mudah dilakukan dan tidak banyak memerlukan biaya. yaitu proses basah (wet process). Kemudian santan dipanaskan untuk menguapkan air dan menggumpalkan bagian bukan minyak yang disebut blondo.1992). Pada cara ini. atau diekstrak dari daging kelapa yang telah dikeringkan (kopra). Minyak diambil dari daging buah kelapa dengan salah satu cara berikut. Sifat dari krim lebih ringan dibandingkan dengan skim.

Walaupun cara ini cukup sederhana. Cara Basah “Kraussmaffei Process”.b. Cara Basah Fermentasi. Setelah itu santan dipanaskan dan diperlakukan seperti cara basah tradisional atau cara basah fermentasi. Mikroba yang berkembang selama fermentasi. Selanjutnya krim diasamkan dengan menambahkan asam asetat. Pada cara basah fermentasi. 3) Cara ekstraksi pelarut Cara ini menggunakan cairan pelarut (selanjutnya disebut pelarut saja) yang dapat melarutkan minyak. santan diberi perlakuan sentrifugasi. Pelarut yang digunakan bertitik didih rendah. terutama mikroba penghasil asam. Cara Basah Lava Process. santan diberi perlakuan sentrifugasi agar terjadi pemisahan skim dari krim. mudah menguap. tapi jarang digunakan karena biayanya relatif mahal. c. tidak berinteraksi secara kimia dengan minyak dan residunya tidak beracun. Skim santan diolah menjadi tepung kelapa dan madu kelapa. Setelah fermentasi. d. Setelah itu diberi perlakuan sentrifugasi sehingga minyak dapat dipisahkan dari gumpalan padatan. Padatan hasil sentrifugasi dipisahkan dari minyak dan dipres untuk mengeluarkan sisa minyaknya. Selanjutnya krim dipanaskan untuk menggumpalkan padatannya. krim diolah seperti pengolahan cara basah tradisional. Cara basah fermentasi agak berbeda dari cara basah tradisional. Asam yang dihasilkan menyebabkan protein santan mengalami penggumpalan dan mudah dipisahkan pada saat pemanasan. . 2) Cara pres Cara pres dilakukan terhadap daging buah kelapa kering (kopra). minyak disaring untuk menghilangkan kotoran dan padatan. atau HCl sampai pH 4. Skim santan diolah menjadi konsentrat protein berupa butiran atau tepung. sitrat. Pada cara basah ini. santan didiamkan untuk memisahkan skim dari krim. Selanjutnya krim difermentasi untuk memudahkan penggumpalan bagian bukan minyak (terutama protein) dari minyak pada waktu pemanasan. Pada cara ini. sehingga terjadi pemisahan skim dari krim. Selanjutnya. Cara basah lava process agak mirip dengan cara basah fermentasi. Proses ini memerlukan investasi yang cukup besar untuk pembelian alat dan mesin.

You're Reading a Free Preview

Download
scribd
/*********** DO NOT ALTER ANYTHING BELOW THIS LINE ! ************/ var s_code=s.t();if(s_code)document.write(s_code)//-->