untuk mengetahui adanya ikatan peptida dari suatu protein, membuktikan adanya asam amino bebas dalam suatu

protein, membuktikan adanya asam amino yang berinti benzena, mengetahui kelarutan protein terhadap suatu pelarut tertentu secara kualitatif. Uji kualitatif dalam praktikum kali ini terdiri dari beberapa macam yaitu:

1. Reaksi Xantoprotein Larutan asam nitrat pekat ditambahkan dengan hati-hati ke dalam larutan protein. Setelah dicampur terjadi endapan putih yang dapat berubah menjadi kuning apabila dipanaskan. Reaksi yang terjadi ialah nitrasi pada inti benzena yang terdapat pada molekul protein. Reaksi ini positif untuk protein yang mengandung tirosin, fenilalanin dan triptofan. (Trevor, 1995). 2. Reaksi Hopkins-Cole Larutan protein yang mengandung triptofan dapat direaksikan dengan pereaksi Hopkins-Cole yang mengandung asam glioksilat. Pereaksi ini dibuat dari asam oksalat dengan serbuk magnesium dalam air. Setelah dicampur dengan pereaksi Hopkins-Cole, asam sulfat dituangkan perlahan-lahan sehingga membentuk lapisan di bawah larutan protein. Beberapa saat kemudian akan terjadi cincin ungu pada batas antara kedua lapisan tersebut. (anonym,2008) 3. Reaksi Millon Pereaksi Millon adalah larutan merkuro dan merkuri nitrat dalam asam nitrat. Apabila pereaksi ini ditambahkan pada larutan protein, akan menghasilkan endapan putih yang dapat berubah menjadi merah oleh pemanasan. Pada dasarnya reaksi ini positif untuk fenol-fenol, karena terbentuknya senyawa merkuri dengan gugus hidroksifenil yang berwarna. (jalip,2008) Protein + Hg2(NO3)2

4. Reaksi Natriumnitroprusida Natriumnitroprusida dalam larutan amoniak akan menghasilkan warna merah dengan protein yang mempunyai gugus –SH bebas. Jadi protein yang mengandung sistein dapat memberikan hasil positif. 5. Reaksi Sakaguchi Pereaksi yang digunakan ialah naftol dan natriumhipobromit. Pada dasarnya reaksi ini memberikan hasil positif apabila ada gugus guanidin. Jadi arginin atau protein yang mengandung arginin dapat menghasilkan warna merah. 6. Metode Biuret

Namun. Reaksi ini dapat dilakukan dengan penambahan timbale asetat dan basa. namun karena memiliki gugus alpha hidroksi keton. 9. Rekasi ini didasarkan pada uji nitrasi inti benzena yang terdapat pada mulekul protein menjadi senyawa intro yang berwarna kuning (Page. prolin dan hidroksiprolin menghasilkan senyawa berwarna kuning(Sudarmaji. dan alpha hidroksi keton. Uji ini memberikan reaksi positif yaitu ditandai dengan timbulnya warna merah violet atau biru violet. pereaksi ini akan bereaksi dengan gugus aldehid. Uji Ninhidrin Ninhidrin beraksi dengan asam amino bebas da protein menghasilkan warna biru. atau peptida yang mengandung asam-α amino bebas akan bereaksi dengan ninhidrin membentuk senyawa kompleks berwarna biru-ungu. yaitu garam PbS. 2008). Uji belerang Protein mengandung asam amino berinti benzen. Uji ini untuk menunjukkan adanya senyawasenyawa yang mengandung gugus amida asam yang berada bersama gugus amida yang lain. 1982). Senyawa nitro yang terbentuk dalam suasana basa akan terionisasi dan warnanya akan berubah menjadi lebih tua atau jingga. Reaksi ini termasuk yang paling umum dilakukan untuk analisis kualitatif protein dan produk hasil hidrolisisnya. Semua asam amino. jika ditambahkan asam nitrat pekat akan mengendap dengan endapan berwarna putih yang dapat berubah menjadi kuning sewaktu dipanaskan. Oleh karena itu. kecuali aldehid dalam gugus aromatik. 1997).Larutan protein dibuat alkalis dengan NaOH kemudian ditambahkan larutan CuSO4 encer. Reaksi ninhidrin dapat pula dilakukan terhadap urin untuk mengetahui adanya asam amino atau untuk mengetahui adanya pelepasan protein oleh cairan tubuh (Santoso. tetapi negatif untuk asam amino bebas atau dipeptida. Gula pereduksi meliputi semua jenis monosakarida dan beberapa disakarida seperti laktosa dan maltosa. 1989). Reaksi ini positif terhadap dua buah ikatan peptida atau lebih. Pada uji Benedict. 8. Protein + (CuSO4 7. meskipun fruktosa bukanlah gula pereduksi. Penambahan NaOH dalam hal ini adalah untuk mendenaturasikan protein sehingga ikatan yang menghubungkan atom S dapat terputus oleh Pb-asetat membentuk . . maka fruktosa akan berubah menjadi glukosa dan mannosa dalam suasana basa dan memberikan hasil positif dengan pereaksi benedict (Lehninger. Uji Benedict Uji benedict adalah uji kimia untuk mengetahui kandungan gula (karbohidrat) pereduksi. Reaksi Pb-asetat dengan asam-asam amino tersebut akan membentuk endapan berwarna kelabu.

Analisa Kuantitatif Analisis protein dapat digolongkan menjadi dua metode. protein. matikan pemanasan dan biarkan sampai dingin. Metode Kjeldahl Metode ini merupakan metode yang sederhana untuk penetapan nitrogen total pada asam amino. Kemudian ditambahkan 7. 5.1% b/v (dalam etanol 95%) sebanyak 5 tetes. titrasi).PbS. Digunakan untuk protein terlarut. destilasi. kemudian panaskan dengan cepat sampai mendidih. titrasi formol. Pasanglah labu Kjeldahl dengan segera pada alat destilasi. tambahkan 15 ml larutan kalium sulfat 4% (dalam air) dan akhirnya tambahkan perlahan-lahan larutan natrium hidroksida 50% sebanyak 50 ml yang telah didinginkan dalam lemari es. Destilasi ditampung dalam Erlenmeyer yang telah diisi dengan larutan baku asam klorida 0. Penetapan Kadar Prosedur : 1. metode spektrofotometri UV. 3.35 g raksa (II) oksida dan 15 ml asam sulfat pekat. Hal ini ditunjukkan oleh perubahan warna pada sistein yang menjadi hitam bening dan terbentuk endapan hitam serta pada kasein yang berwarna putih keruh kehitaman yang mengindikasikan adanya timbale sulfida yang berwarna hitam. Tambahkan pemanasan kurang lebih 30 menit. Panaskan semua bahan dalam labu Kjeldahl dalam lemari asam sampai berhenti berasap dan teruskan pemanasan sampai mendidih dan cairan sudah menjadi jernih. 2. Setelah pembebasan alkali dengan kuat. . 1. Dari data yang diperoleh dapat diketahui bahwa kasein dan sistein mengandung unsur S dalam molekulnya.5 g kalium sulfat dan 0. Timbang 1 g bahan yang telah dihaluskan. Panaskan labu Kjeldahl perlahanlahan sampai dua lapis cairan tercampur. masukkan dalam labu Kjeldahl (kalau kandungan protein tinggi. Sampel didestruksi dengan asam sulfat dan dikatalisis dengan katalisator yang sesuai sehingga akan menghasilkan amonium sulfat. amonia yang terbentuk disuling uap secara kuantitatif ke dalam larutan penyerap dan ditetapkan secara titrasi. yaitu metode Kjeldahl (terdiri dari destruksi. Metode modern.1N sebanyak 50 ml dan indicator merah metil 0.1N. 6. dan senyawa yang mengandung nitrogen. metode spektrofotometri visible. yaitu: Metode konvensional. Digunakan untuk protein tidak terlarut. yaitu metode Lowry. misal kedelai gunakan bahan kurang dari 1 g). 4. Selanjutnya tambahkan 100 ml aquadest dalam labu Kjeldahl yang didinginkan dalam air es dan beberapa lempeng Zn. ujung pipa kaca destilator dipastikan masuk ke dalam larutan asam klorida 0.

1N yang tidak bereaksi dengan destilat dititrasi dengan larutan baku natrium hidroksida 0. Proses destilasi selesai jika destilat yang ditampung lebih kurang 75 ml. pisahkan supernatannya. Presipitat yang merupakan proteinnya kemudian dilarutkan kembali dengan dapar asam asetat pH 5 misal sampai 10. endapkan dahulu dengan penambahan amonium sulfat kristal (jumlahnya tergantung dari jenis proteinnya.1N.. Metode Lowry Prosedur : Pembuatan reagen Lowry A : Merupakan larutan asam fosfotungstat-asam fosfomolibdat dengan perbandingan (1 : 1) Pembuatan reagen Lowry B : Campurkan 2% natrium karbonat dalam 100 ml natrium hidroksida 0. Kocok dan biarkan selama 20 menit. Pembuatan kurva baku Siapkan larutan bovin serum albumin dengan konsentrasi 300 µg/ml (Li). Metode Titrasi Formol Larutan protein dinetralkan dengan basa (NaOH) lalu ditambahkan formalin akan membentuk dimethilol. Penyiapan Sampel Ambil sejumlah tertentu sampel protein yang terlarut misal albumin.p. Indikator yang digunakan adalah p. kalau perlu sampai mendekati kejenuhan amonium sulfat dalam larutan). Titik akhir titrasi tercapai jika terjadi perubahan warna larutan dari merah menjadi kuning. 3. Buat seri konsentrasi dalam tabung reaksi. 4. Penetapan Kadar a.0 ml. Baca absorbansinya pada panjang gelombang 600 nm tehadap blanko. misal dengan komposisi berikut : Tambahkan ke dalam masing-masing tabung 8 ml reagen Lowry B dan biarkan selama 10 menit.000 rpm selama 10 menit. Tambahkan ke dalam larutan tersebut 1 ml tembaga (II) sulfat 1% dan 1 ml kalium natrium tartrat 2%. Pisahkan protein yang mengendap dengan sentrifus 11.1N. Lakukan titrasi blanko.1 pada tabel di atas) b. Dengan terbentuknya dimethilol ini berarti gugus aminonya sudah terikat dan tidak akan mempengaruhi reaksi antara asam dengan basa NaOH sehingga akhir titrasi dapat diakhiri dengan tepat. akhir titrasi bila tepat terjadi perubahan warna menjadi merah muda yang tidak hilang dalam 30 detik. kemudian tambahkan 1 ml reagen Lowry A. Metode Spektrofotometri Visible (Biuret) .7.Kadar protein dihitung dengan persamaan berikut : Keterangan :Fk : faktor koreksi Fk N : 16 2. Ambil volume tertentu dan lakukan penetapan selanjutnya seperti pada kurva baku mulai dari penambahan 8 ml reagen Lowry A sampai seterusnya. (Sebagai blanko adalah tabung reaksi no. Sisa larutan asam klorida 0.

sedang untuk tirosin mempunyai absorbsi maksimum pada 278 nm. pisahkan supernatannya. 4H2O) dalam 50 ml aquades dalam labu takar 100 ml.0 ml sehingga kadar larutan induk 5. Cara mempersiapkan sampel : Ambil sejumlah tertentu sampel protein yang terlarut misal albumin. Penetapan kadar (Metode Biuret) : Pembuatan kurva baku : Dalam kuvet dimasukkan larutan induk. Presipitat yang merupakan proteinnya kemudian dilarutkan kembali dengan dapar asam asetat pH 5 misal sampai 10. Fenilalanin menyerap sinar kurang kuat dan pada panjang gelombang lebih pendek. Kadar protein mg/ml = A280 x faktor koreksi x pengenceran . Metode Spektrofotometri UV Asam amino penyusun protein diantaranya adalah triptofan.0% (Li). Pisahkan protein yang mengendap dengan sentrifus 11. Kemudian tambahkan 30 ml natrium hidroksida 10% sambil dikocok-kocok.0 ml. selanjutnya tambahkan aquades sampai garis tanda.000 rpm selama 10 menit. 5. Pengukuran pada 260 nm untuk melihat kemungkinan kontaminasi oleh asam nukleat.Prosedur : Pembuatan reagen Biuret : Larutkan 150 mg tembaga (II) sulfat (CuSO4. Supaya hasilnya lebih teliti perlu dikoreksi kemungkinan adanya asam nukleat dengan pengukuran absorpsi pada 260 nm. baca absorbansinya pada panjang gelombang 550 nm terhadap blanko yang berisi reagen Biuret dan dapar asetat pH 5. kalau perlu sampai mendekati kejenuhan amonium sulfat dalam larutan). Ambil sejumlah µL larutan tersebut secara kuantitatif kemudian tambahkan reagen Biuret dan jika perlu tambah dengan dapar asetat pH 5 untuk pengukuran kuantitatif. Triptofan mempunyai absorbsi maksimum pada 280 nm. Perhatikan adanya faktor pengenceran dan absorban sampel sedapat mungkin harus masuk dalam kisaran absorban kurva baku. tirosin dan fenilalanin yang mempunyai gugus aromatik. Setelah 10 menit dari penambahan reagen Biuret. Rasio absorpsi 280/260 menentukan faktor koreksi yang ada dalam suatu tabel. endapkan dahulu dengan penambahan amonium sulfat kristal (jumlahnya tergantung dari jenis proteinnya. reagen Biuret dan aquades misal dengan komposisi sebagai berikut: Setelah tepat 10 menit serapan dibaca pada ë 550 nm terhadap blanko yang terdiri dari 800 µL reagen Biuret dan 200 µL aquades. Pembuatan larutan induk bovin serum albumin (BSA): Ditimbang 500 mg bovin serum albumin dilarutkan dalam aquades sampai 10. 5H2O) dan kalium natrium tartrat (KNaC4H4O6. Absorpsi sinar pada 280 nm dapat digunakan untuk estimasi konsentrasi protein dalam larutan.

Anonim.S. Sudarmaji. 2004. D. 1997. 2004.com) diakses tanggal 12 Oktober 2008. Analisa Bahan Makanan dan Pertanian. Yogyakarta: Yayasan Farmasi Indonesia. Analisis Obat dan Makanan cetakan I. dkk. Kamal. Page. Dasar-Dasar Biokimia. (http://www. Anatomi dan Fisiologi untuk Pemula. dan Rohman.DAFTAR PUSTAKA Anonim. 1991. Protein dan Enzim. 1989. Yogyakarta: UGMPress . A. 1994. (http://www.wikipedia.heruswn.teachnology. Laboratorium Makanan Ternak. Erlangga: Jakarta. Poedjiadi. Analisis Pangan.com) diakses tanggal 12 Oktober 2008 Sudjadi. Manfaat Protein dalam Kehidupan Sehari-hari. dkk. Prinsip-prinsip Biokimia. Sloane. Protein. com) diakses tanggal 12 Oktober 2008. Penerbit Buku Kedokteran EGC: Jakarta. Bogor: Departemen Pendidikan dan Kebudayaan Direktorat Jenderal Pendidikan Tinggi Pusat Antar Universitas Pangan dan Gizi IPB. 2008. A. 2007. M. Penerbit Liberty: Yogyakarta. Nutrisi Ternak Dasar. Santoso. A. Apriyantono. E. H. Jakarta: Penerbit UI-Press. 1989.blogger. S. (http://www. 2008.

C. Ninhidrin fenol pada asam amino tirosin) o Kuantitatif 1.A. Pengertian o Polimer dengan asam amino sebagai monomer-monomernya. Biuret Protein + (CuSO4 2. Millon Protein + Hg2(NO3)2 3. o Makromolekul (BM > 40. yaitu : . Volumetri . Prinsipnya ialah melakukan tiga tahap pengujian. Pengujian o Kualitatif 1.000) dan termasuk juga kelompok makronutrien. Analisa Protein B.Kjeldahl untuk protein tak larut atau terkoagulasi akibat pemanasan dalam pengolahan.Destruksi : mengubah N dalam protein menjadi (NH4) 2SO4 .Titrasi : mengukur sisa asam yang tidak bereaksi dengan NH3 Kadar protein akhir dihitung berdasarkan rumus sbg berikut : .Destilasi : memecah (NH4)2SO4 NH3 ditangkap oleh asam . o Polipeptida rantai panjang dengan salah satu ujungnya berupa asam karboksilat dan ujung lainnya gugus amina.

dan fenilalanin akan mereduksi kedua macam perekasi Lowry A (asam fosfomolibdat : asam fosfotungsat 1:1) menjadi molibdenum yang berwarna biru yang selanjutnya ditambahkan perekasi Lowry B (CuSO4 + Na2CO3 2% dalam NaOH 0.Metode Folin Ciocalteu Metode ini didasarkan pada reduksi pereaksi Folin (asam fosmolibdat dan asam fosfotungsat) oleh gugus fenol pada tirosin dan triptofan menghasilkan molibdenum warna biru yang dapat diukur secara kolorimetri/ spektrofotometri.Metode Biuret Reaksi antara ikatan peptida dalam protein dengan logam Cu pada suasana basa menghasilkan komplek warna biru yang dapat diukur secara spektrofotometri pada λ 540 – 560 nm. dan anggur. 2.Titrasi Formol Gugus amina diikat oleh formaldehid. sehingga protein menjadi bersifat asam menggunakan basa NaOH cocok untuk produk susu. Adanya gugus aromatik pada asam-asam amino seperti fenilalanin. seperti pada produk-produk hasil ternak (telur dan daging) serta biji-bijian yang belum mengalami perubahan akibat pemanasan/pengolahan. darah. gandum. Adanya inti aromatis pada asam amino tirosin. maka terlebih dahulu diperlukan penambahan pereaksi. triptofan.Metode Lowry Metode ini merupakan pengembangan dan penggabungan dari metode Biuret dan metode Folin yang dilakukan oleh Lowry kurang lebih 45 tahun yang lalu. Cara ini relatif lebih cepat dan lebih peka. Spektrometri Metode ini tepat digunakan untuk sampel yang mengandung protein terlarut. yaitu menggunakan sinar UV atau sinar tampak (visibel). namun warna yang dihasilkan kurang stabil . tirosin.= V NaOH (blanko) – V NaOH (sampel) x N NaOH x 14. seperti tiga (3) macam reaksi berikut : . . Gasometri Protein + asam nitrit menghasilkan gas N2 dimurnikan dengan kalium permanganat kemudian dapat diukur volumenya dalam satu tempat tertentu. Adapun jika menggunakan sinar tampak. Ada dua jenis sinar yang digunakan dalam metode ini.008 x 100% Fk sampel (mg) .1 N + K Nadapat dititrasi . 3. dan triptofan dapat menangkap sinar UV. Metode ini tepat untuk produk tepung-tepungan. Metode ini lebih selektif daripada metode Kjeldahl disebabkan hanya bereaksi dengan gugus amin alifatik primer saja.

yaitu dengan menderivatisasi menjadi asam-asam amino yang dapat dideteksi (berfluorosen). yaitu yang memiliki syarat-syarat minimal. serta lebih selektif karena tidak semua senyawa dapat berfluorosensi. Oleh karena itu. Kromatografi Kromatografi Kertas dan Krom. .tatrat 2%) sehingga menghasilkan warna yang lebih stabil dan dapat diukur absorbansinya pada λ 600 nm. 5. seperti spektrofotometri UV dan sinar tampak yang tidak mampu mendeteksi asam-asam amino yang tidak memiliki gugus aromatis. 4. Kurva baku dapat dibuat untuk mengubungkan antara tingkat kekeruhan sampel dengan kadar protein dalam sampel. Semakin tinggi tingkat kekeruhan sampel menunjukan semakin tinggi pula kadar proteinnya.KCKT (Kromatografi Cair Kinerja Tinggi) Metode ini merupakan penyempurnaan dari metode-metode yang telah ada. seperti asam trikloroasetat. Untuk dapat mendeteksinya. Pengikatan Zat Warna Adanya gugus polar dalam protein dapat mengikat zat warna yang bermuatan berlawanan dengan muatan protein membentuk komplek warna yang tak larut.Mampu menghasilkan produk yang dapat ditangkap oleh sinar UV maupun sinar tampak (sepktrofotometri) ataupun dapat membentuk senyawa berfluorosen sehingga dapat diukur dengan spektrofulorometri. Zat warna yang sering digunakan ialah zat warna asidik seperti Amino Black 10B (λ maks 615 nm) dan Orange G (λ maks 485 nm) karena memiliki 2 gugus –SO3H (negatif) sehingga akan berikatan kuat dengan gugus amina yang bersifat basa dari protein. dimana protein dalam suatu sampel dapat diendapkan dengan ditambahkan bahan pengendap protein. Keuntungan metode ini ialah lebih sensitif daripada menggunakan spektrofotometri UV karena dalam kadar yang lebih kecil mampu membrikan respon yang lebih tajam. diperlukan satu perlakuan tambahan terlebih dahulu.Lapis Tipis Metode ini sudah jarang dilakukan dengan ditemukannya metode lain yang lebih peka dan sensitif serta memiliki tingkat akurasi yang lebih tinggi. kalium feri sianida. . Spektrofuorometri Asam amino tirosin dan triptofan dapat berfluorosensi pada λ eksitasi 280 nm dan λ emisi 348 nm. 7. penting disini ialah pemilihan satu perekasi penderivat. Tubidimetri Metode ini didasarkan pada kekeruhan. dam asam sulfosalisilat. seperti : . seperti KCKT dan KG. Metode ini lebih senditif daripada metode Biuret. Metode ini jarang dilakukan. 6.

Mampu menghasilkan produk sebesar mungkin (100%) . dan AQC (6-aminokuinolil-Nhidroksisuksinimidil-karbamat) . Pengujian.. Protein . diantaranya ialah PITC (Fenil isotiosianat). Referensi : . makanan. Beberapa pereaksi penderivat yang dapat digunakan. UGM Press. Abdul dan Soemantri. 2007. Yogyakarta This entry was posted on October 18. Analisis. Kimia.Mampu menghasilkan produk yang stabil selama prose derivatisasi mampun deteksi. 2008 at 5:36 am and is filed under Food Analysis. BITC (Butil isotiosianat). OPA (o-ftalaldehid). Analisis Makanan.Kromatografi Gas Dalam metode ini juga diperlukan satu perlakuan awal untuk menderivatisasi menjadi senyawa yang lebih volatil atau dapat menguap. Tags: Analisa.Rohman.

Penetapan Kadar Protein dengan Metode Bradford Metode Bradford didasarkan pada pengikatan secara langsung zat warna Coomassine Brilliant Blue G250 (CBBG) oleh protein yang mengandung residu asam amino dengan rantai samping aromatik (Tyrosine. Histidine dan Leucine).01 mg/mL. Kekuatan warna biru terutama bergantung pada kandungan residu tryptophan dan tyrosine-nya. sedangkan dalam suasana asam reagen CBBG akan berada dalam bentuk anion yang akan mengikat protein membentuk warna biru (λmaks 595 nm). Awalnya. Tryptophan dan Phenylalanine) atau bersifat basa (Arginine. Reagen CBBG bebas berwarna merah-kecoklatan (λmaks 465 nm). Namun metode Lowry lebih banyak interferensinya akibat kesensitifannya. + Ion Cu kemudian akan mereduksi reagen Folin-Ciocalteu. Batas deteksinya berkisar pada konsentrasi 0. Keuntungan metode Lowry adalah lebih sensitif (100 kali) daripada metode Biuret sehingga memerlukan sampel protein yang lebih sedikit. yang dalam suasana alkalis Cu(II) akan tereduksi menjadi Cu(I).Penetapan Kadar Protein Dengan Metode Lowry Posted by : Analisis Protein Metode Lowry merupakan pengembangan dari metode Biuret. kompleks Cu(II)-protein akan terbentuk sebagaimana metode biuret. yang memberikan warna biru intensif yang dapat dideteksi secara kolorimetri. Jumlah CBBG yang terikat pada protein proporsional dengan muatan positif yang ditemukan pada protein. Penetapan Kadar Protein Total Pengukuran konsentrasi protein secara akurat menjadi sangat penting peranannya mengingat hasil penetapan ini digunakan dalam perhitungan lain. Secara umum. Kesalahan dalam penetapan kadar protein akan berbuntut pada kesalahan-kesalahan di perhitungan selanjutnya. kompleks phosphomolibdatphosphotungstat (phosphomolybdotungstate). seperti penentuan aktivitas enzim. metode analisis kuantitatif protein digolongkan dalam: Read the rest of this entry » . menghasilkan heteropolymolybdenum blue akibat reaksi oksidasi gugus aromatik (rantai samping asam amino) terkatalis Cu. Berbagai metode analisis kuantitatif telah ditawarkan dengan kelebihan maupun kelemahan masing-masing. Dalam metode ini terlibat 2 reaksi.

Fungsi Karbohidrat Ada banyak fungsi dari karbohidrat dalam penerapannya di industri pangan. Diantara fungsi dan kegunaan itu ialah : a. Sebagai bahan penstabil e. Sebagai bahan pemanis dan pengawet c. Sebagai sumber serat . hydrogen (H) dan oksigen (O) atau karbon dan hidrat (H2O) sehingga dinamaka karbo-hidrat. Sebagai bahan pengisi dan pembentuk d. Sebagai sumber flavor (karamel) f. farmasi maupun dalam kehidupan manusia sehari-hari. Analisis Karbohidrat Pengertian Karbohidrat Secara sederhana dapat diartikan bahwa karbohidrat ialah suatu senyawa yang terdiri dari molekul-molekul karbon (C).A. Dalam tumbuhan senyawa ini dibentuk melaui proses fotosintesis antara air (H2O) dengan karbondioksida (CO2) dengan bantuan sinra matahari (UV) menghasilkan senyawa sakarida dengan rumus (CH2O)n. Sebagai sumber kalori atau energi b.

xylosa) dan heksosa yang tersusun dari enam (6) atom karbon (fruktosa/levulosa. Adapun gula non-reduksi ialah gula yang tidak dapat mereduksi akibat tidak adanya gugus aldehid seperti pada fruktosa dan sukrosa/dektrosa yang memiliki gugus keton (C=O). Monosakarida (karbohidrat tunggal) Kelompok monosakarida dibedakan menjadi dua (2) macam. yaitu : a.Klasifikasi Karbohidrat Karbohidrat dapat digolongan menjadi dua (2) macam yaitu karbohidrat sederhana dengan karbohidrat komplek atau dapat pula menjadi tiga (3) macam. glukosa. ribose. Penamaan gula reduksi ialah didasarkan pada adanya gugus aldehid (– CHO pada glukosa dan galaktosa) yang dapat mereduksi larutan Cu2SO4 membentuk endapan merah bata. Struktu glukosa dan fruktosa digunakan sebagai dasar untuk membedakan antara gula reduksi dan gula non-reduksi. . dan galaktosa). yaitu pentosa yang tersusun dari lima (5) atom karbon (arabinosa.

Kandungan minyak pada daging buah kelapa tua adalah sebanyak 34. Cara basah tradisional ini sangat sederhana dapat dilakukan dengan menggunakan peralatan yang biasa terdapat pada dapur keluarga. Terakhir. Sifat dari krim lebih ringan dibandingkan dengan skim. Pada cara ini. sedangkan energi panas selain utnuk merusak dinding sel juga untuk menurunkan kekentalan (viskositas) minyak dan mengatur kadar airnya. yaitu: 1) Cara basah a. Blondo ini dipisahkan dari minyak. yaitu proses basah (wet process). Untuk industri kecil yang terbatas kemampuan permodalannya. oleh karena itu krim berada di bagian atas. secara perlahan akan terjadi pemisahan bagian yang banyak mengandung minyak dengan bagian yang sedikit mengandung minyak. Minyak kelapa digunakan sebagai bahan baku industri. Santan juga disebut sebagai hasil ekstraksi kelapa parut dengan menggunakan air. Cara ini mudah dilakukan dan tidak banyak memerlukan biaya. molekul cairan tersebut tidak saling berbaur tetapi saling antagonistik disebut juga emulsi (Winarno.1992). Ada tiga proses pengolahan minyak kelapa yang umumnya dilakukan yaitu. mula-mula dilakukan ekstraksi santan dari kelapa parut. Cara Basah Tradisional. yaitu energi mekanis dan energi panas (termal). metode ekstraksi. sedangkan bagian yang sedikit mengandung minyak disebut dengan skim. blondo diperas untuk mengeluarkan sisa minyak. Jika santan tersebut didiamkan. Proses ekstraksi minyak kelapa umumnya membutuhkan dua bentuk energi. atau sebagai minyak goreng.7%. dan proses dengsan pelarut (solvent). Kemudian santan dipanaskan untuk menguapkan air dan menggumpalkan bagian bukan minyak yang disebut blondo. Kelemahannya adalah lebih rendahnya rendemen yang diperoleh. disarankan mengekstrak minyak dari daging buah kelapa segar. . sedangkan proses kering tanpa penambahan air. Bagian yang banyak mengandung minyak disebut dengan krim. proses kering dengan tekanan. Minyak kelapa merupakan bagian paling berharga dari buah kelapa. sedangkan skim berada di bagian bawah. Minyak kelapa dapat diekstrak dari daging kelapa segar. Santan merupakan suatu dispersi atau suspensi cairan dalam cairan dalam hal ini minyak dalam air. Energi mekanis berfungsi untuk memecahkan dinding sel. atau diekstrak dari daging kelapa yang telah dikeringkan (kopra). Minyak diambil dari daging buah kelapa dengan salah satu cara berikut. Proses basah ditandai dengan penambahan air. Ketiga metode tersebut secara spesifik menggunakan panas. yang bertujuan untuk menggumpalkan protein pada dinding sel dan untuk memecahkan dinding sel tersebut sehingga mudah ditembus oleh minyak yang terkandung di dalamnya.Ekstrasi Minyak Kelapa Sawit dan pelarutnya : Ekstraksi adalah suatu cara untuk mendapatkan minyak dari bahan yang mengandung minyak.

santan didiamkan untuk memisahkan skim dari krim. tapi jarang digunakan karena biayanya relatif mahal. Skim santan diolah menjadi konsentrat protein berupa butiran atau tepung. minyak disaring untuk menghilangkan kotoran dan padatan. Selanjutnya. Mikroba yang berkembang selama fermentasi. Pada cara basah fermentasi. 3) Cara ekstraksi pelarut Cara ini menggunakan cairan pelarut (selanjutnya disebut pelarut saja) yang dapat melarutkan minyak. Walaupun cara ini cukup sederhana. santan diberi perlakuan sentrifugasi agar terjadi pemisahan skim dari krim. Cara basah fermentasi agak berbeda dari cara basah tradisional. Cara basah lava process agak mirip dengan cara basah fermentasi. Setelah fermentasi. atau HCl sampai pH 4. Cara Basah Fermentasi. Pada cara basah ini. Pada cara ini. Selanjutnya krim diasamkan dengan menambahkan asam asetat. Setelah itu santan dipanaskan dan diperlakukan seperti cara basah tradisional atau cara basah fermentasi. Cara Basah “Kraussmaffei Process”. d. Pelarut yang digunakan bertitik didih rendah. Proses ini memerlukan investasi yang cukup besar untuk pembelian alat dan mesin. Skim santan diolah menjadi tepung kelapa dan madu kelapa. 2) Cara pres Cara pres dilakukan terhadap daging buah kelapa kering (kopra). terutama mikroba penghasil asam. santan diberi perlakuan sentrifugasi.b. Padatan hasil sentrifugasi dipisahkan dari minyak dan dipres untuk mengeluarkan sisa minyaknya. c. Setelah itu diberi perlakuan sentrifugasi sehingga minyak dapat dipisahkan dari gumpalan padatan. Selanjutnya krim difermentasi untuk memudahkan penggumpalan bagian bukan minyak (terutama protein) dari minyak pada waktu pemanasan. . krim diolah seperti pengolahan cara basah tradisional. sitrat. Asam yang dihasilkan menyebabkan protein santan mengalami penggumpalan dan mudah dipisahkan pada saat pemanasan. mudah menguap. sehingga terjadi pemisahan skim dari krim. Selanjutnya krim dipanaskan untuk menggumpalkan padatannya. Cara Basah Lava Process. tidak berinteraksi secara kimia dengan minyak dan residunya tidak beracun.

Sign up to vote on this title
UsefulNot useful