untuk mengetahui adanya ikatan peptida dari suatu protein, membuktikan adanya asam amino bebas dalam suatu

protein, membuktikan adanya asam amino yang berinti benzena, mengetahui kelarutan protein terhadap suatu pelarut tertentu secara kualitatif. Uji kualitatif dalam praktikum kali ini terdiri dari beberapa macam yaitu:

1. Reaksi Xantoprotein Larutan asam nitrat pekat ditambahkan dengan hati-hati ke dalam larutan protein. Setelah dicampur terjadi endapan putih yang dapat berubah menjadi kuning apabila dipanaskan. Reaksi yang terjadi ialah nitrasi pada inti benzena yang terdapat pada molekul protein. Reaksi ini positif untuk protein yang mengandung tirosin, fenilalanin dan triptofan. (Trevor, 1995). 2. Reaksi Hopkins-Cole Larutan protein yang mengandung triptofan dapat direaksikan dengan pereaksi Hopkins-Cole yang mengandung asam glioksilat. Pereaksi ini dibuat dari asam oksalat dengan serbuk magnesium dalam air. Setelah dicampur dengan pereaksi Hopkins-Cole, asam sulfat dituangkan perlahan-lahan sehingga membentuk lapisan di bawah larutan protein. Beberapa saat kemudian akan terjadi cincin ungu pada batas antara kedua lapisan tersebut. (anonym,2008) 3. Reaksi Millon Pereaksi Millon adalah larutan merkuro dan merkuri nitrat dalam asam nitrat. Apabila pereaksi ini ditambahkan pada larutan protein, akan menghasilkan endapan putih yang dapat berubah menjadi merah oleh pemanasan. Pada dasarnya reaksi ini positif untuk fenol-fenol, karena terbentuknya senyawa merkuri dengan gugus hidroksifenil yang berwarna. (jalip,2008) Protein + Hg2(NO3)2

4. Reaksi Natriumnitroprusida Natriumnitroprusida dalam larutan amoniak akan menghasilkan warna merah dengan protein yang mempunyai gugus –SH bebas. Jadi protein yang mengandung sistein dapat memberikan hasil positif. 5. Reaksi Sakaguchi Pereaksi yang digunakan ialah naftol dan natriumhipobromit. Pada dasarnya reaksi ini memberikan hasil positif apabila ada gugus guanidin. Jadi arginin atau protein yang mengandung arginin dapat menghasilkan warna merah. 6. Metode Biuret

Uji ini untuk menunjukkan adanya senyawasenyawa yang mengandung gugus amida asam yang berada bersama gugus amida yang lain. meskipun fruktosa bukanlah gula pereduksi. Reaksi ini dapat dilakukan dengan penambahan timbale asetat dan basa. pereaksi ini akan bereaksi dengan gugus aldehid. Oleh karena itu. 8. prolin dan hidroksiprolin menghasilkan senyawa berwarna kuning(Sudarmaji. Pada uji Benedict. Senyawa nitro yang terbentuk dalam suasana basa akan terionisasi dan warnanya akan berubah menjadi lebih tua atau jingga. kecuali aldehid dalam gugus aromatik. jika ditambahkan asam nitrat pekat akan mengendap dengan endapan berwarna putih yang dapat berubah menjadi kuning sewaktu dipanaskan. Uji ini memberikan reaksi positif yaitu ditandai dengan timbulnya warna merah violet atau biru violet. 1997). Reaksi ini positif terhadap dua buah ikatan peptida atau lebih. namun karena memiliki gugus alpha hidroksi keton. Reaksi ninhidrin dapat pula dilakukan terhadap urin untuk mengetahui adanya asam amino atau untuk mengetahui adanya pelepasan protein oleh cairan tubuh (Santoso. 2008). Gula pereduksi meliputi semua jenis monosakarida dan beberapa disakarida seperti laktosa dan maltosa. tetapi negatif untuk asam amino bebas atau dipeptida.Larutan protein dibuat alkalis dengan NaOH kemudian ditambahkan larutan CuSO4 encer. 1989). Reaksi ini termasuk yang paling umum dilakukan untuk analisis kualitatif protein dan produk hasil hidrolisisnya. 1982). . 9. Rekasi ini didasarkan pada uji nitrasi inti benzena yang terdapat pada mulekul protein menjadi senyawa intro yang berwarna kuning (Page. yaitu garam PbS. dan alpha hidroksi keton. Uji belerang Protein mengandung asam amino berinti benzen. Uji Ninhidrin Ninhidrin beraksi dengan asam amino bebas da protein menghasilkan warna biru. Semua asam amino. Uji Benedict Uji benedict adalah uji kimia untuk mengetahui kandungan gula (karbohidrat) pereduksi. Namun. atau peptida yang mengandung asam-α amino bebas akan bereaksi dengan ninhidrin membentuk senyawa kompleks berwarna biru-ungu. Penambahan NaOH dalam hal ini adalah untuk mendenaturasikan protein sehingga ikatan yang menghubungkan atom S dapat terputus oleh Pb-asetat membentuk . Reaksi Pb-asetat dengan asam-asam amino tersebut akan membentuk endapan berwarna kelabu. Protein + (CuSO4 7. maka fruktosa akan berubah menjadi glukosa dan mannosa dalam suasana basa dan memberikan hasil positif dengan pereaksi benedict (Lehninger.

titrasi). Digunakan untuk protein tidak terlarut.1N. 1. 2. Setelah pembebasan alkali dengan kuat.PbS. metode spektrofotometri UV. Analisa Kuantitatif Analisis protein dapat digolongkan menjadi dua metode. Hal ini ditunjukkan oleh perubahan warna pada sistein yang menjadi hitam bening dan terbentuk endapan hitam serta pada kasein yang berwarna putih keruh kehitaman yang mengindikasikan adanya timbale sulfida yang berwarna hitam. Selanjutnya tambahkan 100 ml aquadest dalam labu Kjeldahl yang didinginkan dalam air es dan beberapa lempeng Zn. Dari data yang diperoleh dapat diketahui bahwa kasein dan sistein mengandung unsur S dalam molekulnya.1N sebanyak 50 ml dan indicator merah metil 0. Digunakan untuk protein terlarut. yaitu: Metode konvensional.35 g raksa (II) oksida dan 15 ml asam sulfat pekat. Kemudian ditambahkan 7. Pasanglah labu Kjeldahl dengan segera pada alat destilasi.5 g kalium sulfat dan 0. Metode Kjeldahl Metode ini merupakan metode yang sederhana untuk penetapan nitrogen total pada asam amino.1% b/v (dalam etanol 95%) sebanyak 5 tetes. Sampel didestruksi dengan asam sulfat dan dikatalisis dengan katalisator yang sesuai sehingga akan menghasilkan amonium sulfat. Timbang 1 g bahan yang telah dihaluskan. yaitu metode Lowry. metode spektrofotometri visible. 4. 3. Penetapan Kadar Prosedur : 1. tambahkan 15 ml larutan kalium sulfat 4% (dalam air) dan akhirnya tambahkan perlahan-lahan larutan natrium hidroksida 50% sebanyak 50 ml yang telah didinginkan dalam lemari es. dan senyawa yang mengandung nitrogen. protein. destilasi. yaitu metode Kjeldahl (terdiri dari destruksi. masukkan dalam labu Kjeldahl (kalau kandungan protein tinggi. matikan pemanasan dan biarkan sampai dingin. Panaskan semua bahan dalam labu Kjeldahl dalam lemari asam sampai berhenti berasap dan teruskan pemanasan sampai mendidih dan cairan sudah menjadi jernih. 5. ujung pipa kaca destilator dipastikan masuk ke dalam larutan asam klorida 0. Destilasi ditampung dalam Erlenmeyer yang telah diisi dengan larutan baku asam klorida 0. titrasi formol. . amonia yang terbentuk disuling uap secara kuantitatif ke dalam larutan penyerap dan ditetapkan secara titrasi. 6. Metode modern. kemudian panaskan dengan cepat sampai mendidih. misal kedelai gunakan bahan kurang dari 1 g). Panaskan labu Kjeldahl perlahanlahan sampai dua lapis cairan tercampur. Tambahkan pemanasan kurang lebih 30 menit.

Metode Titrasi Formol Larutan protein dinetralkan dengan basa (NaOH) lalu ditambahkan formalin akan membentuk dimethilol. 3. Penyiapan Sampel Ambil sejumlah tertentu sampel protein yang terlarut misal albumin.000 rpm selama 10 menit. (Sebagai blanko adalah tabung reaksi no. Titik akhir titrasi tercapai jika terjadi perubahan warna larutan dari merah menjadi kuning. Proses destilasi selesai jika destilat yang ditampung lebih kurang 75 ml. kemudian tambahkan 1 ml reagen Lowry A. Sisa larutan asam klorida 0. Metode Lowry Prosedur : Pembuatan reagen Lowry A : Merupakan larutan asam fosfotungstat-asam fosfomolibdat dengan perbandingan (1 : 1) Pembuatan reagen Lowry B : Campurkan 2% natrium karbonat dalam 100 ml natrium hidroksida 0. endapkan dahulu dengan penambahan amonium sulfat kristal (jumlahnya tergantung dari jenis proteinnya. Pisahkan protein yang mengendap dengan sentrifus 11. Buat seri konsentrasi dalam tabung reaksi. Lakukan titrasi blanko.p. Baca absorbansinya pada panjang gelombang 600 nm tehadap blanko.1 pada tabel di atas) b. Metode Spektrofotometri Visible (Biuret) .7. Dengan terbentuknya dimethilol ini berarti gugus aminonya sudah terikat dan tidak akan mempengaruhi reaksi antara asam dengan basa NaOH sehingga akhir titrasi dapat diakhiri dengan tepat. Ambil volume tertentu dan lakukan penetapan selanjutnya seperti pada kurva baku mulai dari penambahan 8 ml reagen Lowry A sampai seterusnya. akhir titrasi bila tepat terjadi perubahan warna menjadi merah muda yang tidak hilang dalam 30 detik.. kalau perlu sampai mendekati kejenuhan amonium sulfat dalam larutan). Penetapan Kadar a. 4. Indikator yang digunakan adalah p. Tambahkan ke dalam larutan tersebut 1 ml tembaga (II) sulfat 1% dan 1 ml kalium natrium tartrat 2%. pisahkan supernatannya. Pembuatan kurva baku Siapkan larutan bovin serum albumin dengan konsentrasi 300 µg/ml (Li).Kadar protein dihitung dengan persamaan berikut : Keterangan :Fk : faktor koreksi Fk N : 16 2.1N. Kocok dan biarkan selama 20 menit.0 ml.1N. Presipitat yang merupakan proteinnya kemudian dilarutkan kembali dengan dapar asam asetat pH 5 misal sampai 10.1N yang tidak bereaksi dengan destilat dititrasi dengan larutan baku natrium hidroksida 0. misal dengan komposisi berikut : Tambahkan ke dalam masing-masing tabung 8 ml reagen Lowry B dan biarkan selama 10 menit.

pisahkan supernatannya. 5. Pembuatan larutan induk bovin serum albumin (BSA): Ditimbang 500 mg bovin serum albumin dilarutkan dalam aquades sampai 10. Rasio absorpsi 280/260 menentukan faktor koreksi yang ada dalam suatu tabel. Pisahkan protein yang mengendap dengan sentrifus 11. Metode Spektrofotometri UV Asam amino penyusun protein diantaranya adalah triptofan.000 rpm selama 10 menit. Setelah 10 menit dari penambahan reagen Biuret.Prosedur : Pembuatan reagen Biuret : Larutkan 150 mg tembaga (II) sulfat (CuSO4.0 ml. tirosin dan fenilalanin yang mempunyai gugus aromatik.0% (Li). Penetapan kadar (Metode Biuret) : Pembuatan kurva baku : Dalam kuvet dimasukkan larutan induk. selanjutnya tambahkan aquades sampai garis tanda. 5H2O) dan kalium natrium tartrat (KNaC4H4O6. reagen Biuret dan aquades misal dengan komposisi sebagai berikut: Setelah tepat 10 menit serapan dibaca pada ë 550 nm terhadap blanko yang terdiri dari 800 µL reagen Biuret dan 200 µL aquades.0 ml sehingga kadar larutan induk 5. Supaya hasilnya lebih teliti perlu dikoreksi kemungkinan adanya asam nukleat dengan pengukuran absorpsi pada 260 nm. sedang untuk tirosin mempunyai absorbsi maksimum pada 278 nm. Fenilalanin menyerap sinar kurang kuat dan pada panjang gelombang lebih pendek. Absorpsi sinar pada 280 nm dapat digunakan untuk estimasi konsentrasi protein dalam larutan. baca absorbansinya pada panjang gelombang 550 nm terhadap blanko yang berisi reagen Biuret dan dapar asetat pH 5. Kemudian tambahkan 30 ml natrium hidroksida 10% sambil dikocok-kocok. Cara mempersiapkan sampel : Ambil sejumlah tertentu sampel protein yang terlarut misal albumin. endapkan dahulu dengan penambahan amonium sulfat kristal (jumlahnya tergantung dari jenis proteinnya. Kadar protein mg/ml = A280 x faktor koreksi x pengenceran . Pengukuran pada 260 nm untuk melihat kemungkinan kontaminasi oleh asam nukleat. 4H2O) dalam 50 ml aquades dalam labu takar 100 ml. Ambil sejumlah µL larutan tersebut secara kuantitatif kemudian tambahkan reagen Biuret dan jika perlu tambah dengan dapar asetat pH 5 untuk pengukuran kuantitatif. Triptofan mempunyai absorbsi maksimum pada 280 nm. Presipitat yang merupakan proteinnya kemudian dilarutkan kembali dengan dapar asam asetat pH 5 misal sampai 10. kalau perlu sampai mendekati kejenuhan amonium sulfat dalam larutan). Perhatikan adanya faktor pengenceran dan absorban sampel sedapat mungkin harus masuk dalam kisaran absorban kurva baku.

Santoso. Nutrisi Ternak Dasar. dkk. Protein. com) diakses tanggal 12 Oktober 2008.teachnology. A. 2004. Penerbit Buku Kedokteran EGC: Jakarta. (http://www. 1989. Analisa Bahan Makanan dan Pertanian.com) diakses tanggal 12 Oktober 2008 Sudjadi. Prinsip-prinsip Biokimia. Dasar-Dasar Biokimia. E.wikipedia. 1994. Laboratorium Makanan Ternak. A. Apriyantono. Manfaat Protein dalam Kehidupan Sehari-hari. Yogyakarta: Yayasan Farmasi Indonesia. (http://www. Analisis Obat dan Makanan cetakan I. S. Page. 1989. Anatomi dan Fisiologi untuk Pemula. 2008. H. 1997. Analisis Pangan. A. Poedjiadi. Sloane. 2007. dan Rohman. Yogyakarta: UGMPress . Kamal.heruswn. (http://www. Sudarmaji. dkk. D. Jakarta: Penerbit UI-Press. M. Bogor: Departemen Pendidikan dan Kebudayaan Direktorat Jenderal Pendidikan Tinggi Pusat Antar Universitas Pangan dan Gizi IPB. 2004. 2008. Protein dan Enzim.S.DAFTAR PUSTAKA Anonim. Anonim.blogger. Penerbit Liberty: Yogyakarta. Erlangga: Jakarta.com) diakses tanggal 12 Oktober 2008. 1991.

o Makromolekul (BM > 40. Millon Protein + Hg2(NO3)2 3.Kjeldahl untuk protein tak larut atau terkoagulasi akibat pemanasan dalam pengolahan. Volumetri .Titrasi : mengukur sisa asam yang tidak bereaksi dengan NH3 Kadar protein akhir dihitung berdasarkan rumus sbg berikut : . yaitu : . Pengujian o Kualitatif 1.A.Destruksi : mengubah N dalam protein menjadi (NH4) 2SO4 . Analisa Protein B. Prinsipnya ialah melakukan tiga tahap pengujian. o Polipeptida rantai panjang dengan salah satu ujungnya berupa asam karboksilat dan ujung lainnya gugus amina. C. Pengertian o Polimer dengan asam amino sebagai monomer-monomernya. Ninhidrin fenol pada asam amino tirosin) o Kuantitatif 1. Biuret Protein + (CuSO4 2.000) dan termasuk juga kelompok makronutrien.Destilasi : memecah (NH4)2SO4 NH3 ditangkap oleh asam .

Cara ini relatif lebih cepat dan lebih peka. namun warna yang dihasilkan kurang stabil . Spektrometri Metode ini tepat digunakan untuk sampel yang mengandung protein terlarut.Metode Biuret Reaksi antara ikatan peptida dalam protein dengan logam Cu pada suasana basa menghasilkan komplek warna biru yang dapat diukur secara spektrofotometri pada λ 540 – 560 nm. 2.008 x 100% Fk sampel (mg) . maka terlebih dahulu diperlukan penambahan pereaksi. dan anggur. dan fenilalanin akan mereduksi kedua macam perekasi Lowry A (asam fosfomolibdat : asam fosfotungsat 1:1) menjadi molibdenum yang berwarna biru yang selanjutnya ditambahkan perekasi Lowry B (CuSO4 + Na2CO3 2% dalam NaOH 0. yaitu menggunakan sinar UV atau sinar tampak (visibel).Metode Lowry Metode ini merupakan pengembangan dan penggabungan dari metode Biuret dan metode Folin yang dilakukan oleh Lowry kurang lebih 45 tahun yang lalu.= V NaOH (blanko) – V NaOH (sampel) x N NaOH x 14. sehingga protein menjadi bersifat asam menggunakan basa NaOH cocok untuk produk susu. darah. 3. seperti pada produk-produk hasil ternak (telur dan daging) serta biji-bijian yang belum mengalami perubahan akibat pemanasan/pengolahan. tirosin. Ada dua jenis sinar yang digunakan dalam metode ini. seperti tiga (3) macam reaksi berikut : . . triptofan. Metode ini lebih selektif daripada metode Kjeldahl disebabkan hanya bereaksi dengan gugus amin alifatik primer saja.1 N + K Nadapat dititrasi .Titrasi Formol Gugus amina diikat oleh formaldehid.Metode Folin Ciocalteu Metode ini didasarkan pada reduksi pereaksi Folin (asam fosmolibdat dan asam fosfotungsat) oleh gugus fenol pada tirosin dan triptofan menghasilkan molibdenum warna biru yang dapat diukur secara kolorimetri/ spektrofotometri. Adanya inti aromatis pada asam amino tirosin. Gasometri Protein + asam nitrit menghasilkan gas N2 dimurnikan dengan kalium permanganat kemudian dapat diukur volumenya dalam satu tempat tertentu. dan triptofan dapat menangkap sinar UV. Metode ini tepat untuk produk tepung-tepungan. gandum. Adanya gugus aromatik pada asam-asam amino seperti fenilalanin. Adapun jika menggunakan sinar tampak.

Semakin tinggi tingkat kekeruhan sampel menunjukan semakin tinggi pula kadar proteinnya. seperti asam trikloroasetat. . seperti spektrofotometri UV dan sinar tampak yang tidak mampu mendeteksi asam-asam amino yang tidak memiliki gugus aromatis. kalium feri sianida.Mampu menghasilkan produk yang dapat ditangkap oleh sinar UV maupun sinar tampak (sepktrofotometri) ataupun dapat membentuk senyawa berfluorosen sehingga dapat diukur dengan spektrofulorometri. Oleh karena itu. Pengikatan Zat Warna Adanya gugus polar dalam protein dapat mengikat zat warna yang bermuatan berlawanan dengan muatan protein membentuk komplek warna yang tak larut. penting disini ialah pemilihan satu perekasi penderivat. dimana protein dalam suatu sampel dapat diendapkan dengan ditambahkan bahan pengendap protein. Tubidimetri Metode ini didasarkan pada kekeruhan. yaitu yang memiliki syarat-syarat minimal. seperti KCKT dan KG.tatrat 2%) sehingga menghasilkan warna yang lebih stabil dan dapat diukur absorbansinya pada λ 600 nm.Lapis Tipis Metode ini sudah jarang dilakukan dengan ditemukannya metode lain yang lebih peka dan sensitif serta memiliki tingkat akurasi yang lebih tinggi. 4. Metode ini lebih senditif daripada metode Biuret. Spektrofuorometri Asam amino tirosin dan triptofan dapat berfluorosensi pada λ eksitasi 280 nm dan λ emisi 348 nm. Keuntungan metode ini ialah lebih sensitif daripada menggunakan spektrofotometri UV karena dalam kadar yang lebih kecil mampu membrikan respon yang lebih tajam. diperlukan satu perlakuan tambahan terlebih dahulu. Kurva baku dapat dibuat untuk mengubungkan antara tingkat kekeruhan sampel dengan kadar protein dalam sampel. . 5. 7. Kromatografi Kromatografi Kertas dan Krom. 6. serta lebih selektif karena tidak semua senyawa dapat berfluorosensi.KCKT (Kromatografi Cair Kinerja Tinggi) Metode ini merupakan penyempurnaan dari metode-metode yang telah ada. Zat warna yang sering digunakan ialah zat warna asidik seperti Amino Black 10B (λ maks 615 nm) dan Orange G (λ maks 485 nm) karena memiliki 2 gugus –SO3H (negatif) sehingga akan berikatan kuat dengan gugus amina yang bersifat basa dari protein. yaitu dengan menderivatisasi menjadi asam-asam amino yang dapat dideteksi (berfluorosen). Metode ini jarang dilakukan. seperti : . dam asam sulfosalisilat. Untuk dapat mendeteksinya.

Analisis Makanan. Kimia. Protein . makanan. Beberapa pereaksi penderivat yang dapat digunakan..Kromatografi Gas Dalam metode ini juga diperlukan satu perlakuan awal untuk menderivatisasi menjadi senyawa yang lebih volatil atau dapat menguap. 2007.Mampu menghasilkan produk yang stabil selama prose derivatisasi mampun deteksi. Tags: Analisa. OPA (o-ftalaldehid). diantaranya ialah PITC (Fenil isotiosianat). Yogyakarta This entry was posted on October 18. dan AQC (6-aminokuinolil-Nhidroksisuksinimidil-karbamat) . 2008 at 5:36 am and is filed under Food Analysis.Mampu menghasilkan produk sebesar mungkin (100%) . Analisis.Rohman. Referensi : . UGM Press. BITC (Butil isotiosianat). Pengujian. Abdul dan Soemantri.

seperti penentuan aktivitas enzim. yang dalam suasana alkalis Cu(II) akan tereduksi menjadi Cu(I). Penetapan Kadar Protein Total Pengukuran konsentrasi protein secara akurat menjadi sangat penting peranannya mengingat hasil penetapan ini digunakan dalam perhitungan lain. + Ion Cu kemudian akan mereduksi reagen Folin-Ciocalteu. Berbagai metode analisis kuantitatif telah ditawarkan dengan kelebihan maupun kelemahan masing-masing. Dalam metode ini terlibat 2 reaksi. metode analisis kuantitatif protein digolongkan dalam: Read the rest of this entry » . Kekuatan warna biru terutama bergantung pada kandungan residu tryptophan dan tyrosine-nya. Awalnya. Batas deteksinya berkisar pada konsentrasi 0. kompleks phosphomolibdatphosphotungstat (phosphomolybdotungstate). Secara umum.Penetapan Kadar Protein Dengan Metode Lowry Posted by : Analisis Protein Metode Lowry merupakan pengembangan dari metode Biuret. menghasilkan heteropolymolybdenum blue akibat reaksi oksidasi gugus aromatik (rantai samping asam amino) terkatalis Cu. Reagen CBBG bebas berwarna merah-kecoklatan (λmaks 465 nm). yang memberikan warna biru intensif yang dapat dideteksi secara kolorimetri.01 mg/mL. Namun metode Lowry lebih banyak interferensinya akibat kesensitifannya. Kesalahan dalam penetapan kadar protein akan berbuntut pada kesalahan-kesalahan di perhitungan selanjutnya. kompleks Cu(II)-protein akan terbentuk sebagaimana metode biuret. Histidine dan Leucine). Keuntungan metode Lowry adalah lebih sensitif (100 kali) daripada metode Biuret sehingga memerlukan sampel protein yang lebih sedikit. Penetapan Kadar Protein dengan Metode Bradford Metode Bradford didasarkan pada pengikatan secara langsung zat warna Coomassine Brilliant Blue G250 (CBBG) oleh protein yang mengandung residu asam amino dengan rantai samping aromatik (Tyrosine. Jumlah CBBG yang terikat pada protein proporsional dengan muatan positif yang ditemukan pada protein. Tryptophan dan Phenylalanine) atau bersifat basa (Arginine. sedangkan dalam suasana asam reagen CBBG akan berada dalam bentuk anion yang akan mengikat protein membentuk warna biru (λmaks 595 nm).

Sebagai bahan pemanis dan pengawet c. Diantara fungsi dan kegunaan itu ialah : a. Sebagai sumber kalori atau energi b. Dalam tumbuhan senyawa ini dibentuk melaui proses fotosintesis antara air (H2O) dengan karbondioksida (CO2) dengan bantuan sinra matahari (UV) menghasilkan senyawa sakarida dengan rumus (CH2O)n. farmasi maupun dalam kehidupan manusia sehari-hari. hydrogen (H) dan oksigen (O) atau karbon dan hidrat (H2O) sehingga dinamaka karbo-hidrat. Analisis Karbohidrat Pengertian Karbohidrat Secara sederhana dapat diartikan bahwa karbohidrat ialah suatu senyawa yang terdiri dari molekul-molekul karbon (C). Sebagai bahan penstabil e. Sebagai sumber serat . Sebagai bahan pengisi dan pembentuk d.A. Sebagai sumber flavor (karamel) f. Fungsi Karbohidrat Ada banyak fungsi dari karbohidrat dalam penerapannya di industri pangan.

Adapun gula non-reduksi ialah gula yang tidak dapat mereduksi akibat tidak adanya gugus aldehid seperti pada fruktosa dan sukrosa/dektrosa yang memiliki gugus keton (C=O). Monosakarida (karbohidrat tunggal) Kelompok monosakarida dibedakan menjadi dua (2) macam. Struktu glukosa dan fruktosa digunakan sebagai dasar untuk membedakan antara gula reduksi dan gula non-reduksi.Klasifikasi Karbohidrat Karbohidrat dapat digolongan menjadi dua (2) macam yaitu karbohidrat sederhana dengan karbohidrat komplek atau dapat pula menjadi tiga (3) macam. xylosa) dan heksosa yang tersusun dari enam (6) atom karbon (fruktosa/levulosa. dan galaktosa). Penamaan gula reduksi ialah didasarkan pada adanya gugus aldehid (– CHO pada glukosa dan galaktosa) yang dapat mereduksi larutan Cu2SO4 membentuk endapan merah bata. glukosa. ribose. . yaitu : a. yaitu pentosa yang tersusun dari lima (5) atom karbon (arabinosa.

molekul cairan tersebut tidak saling berbaur tetapi saling antagonistik disebut juga emulsi (Winarno. Terakhir. Minyak kelapa dapat diekstrak dari daging kelapa segar.1992). Jika santan tersebut didiamkan. Kelemahannya adalah lebih rendahnya rendemen yang diperoleh. Santan merupakan suatu dispersi atau suspensi cairan dalam cairan dalam hal ini minyak dalam air. yang bertujuan untuk menggumpalkan protein pada dinding sel dan untuk memecahkan dinding sel tersebut sehingga mudah ditembus oleh minyak yang terkandung di dalamnya.7%. Ada tiga proses pengolahan minyak kelapa yang umumnya dilakukan yaitu. Bagian yang banyak mengandung minyak disebut dengan krim. Ketiga metode tersebut secara spesifik menggunakan panas. atau diekstrak dari daging kelapa yang telah dikeringkan (kopra). Sifat dari krim lebih ringan dibandingkan dengan skim. Untuk industri kecil yang terbatas kemampuan permodalannya. Proses ekstraksi minyak kelapa umumnya membutuhkan dua bentuk energi. oleh karena itu krim berada di bagian atas.Ekstrasi Minyak Kelapa Sawit dan pelarutnya : Ekstraksi adalah suatu cara untuk mendapatkan minyak dari bahan yang mengandung minyak. metode ekstraksi. yaitu energi mekanis dan energi panas (termal). Energi mekanis berfungsi untuk memecahkan dinding sel. sedangkan proses kering tanpa penambahan air. Santan juga disebut sebagai hasil ekstraksi kelapa parut dengan menggunakan air. Minyak kelapa merupakan bagian paling berharga dari buah kelapa. sedangkan bagian yang sedikit mengandung minyak disebut dengan skim. blondo diperas untuk mengeluarkan sisa minyak. sedangkan skim berada di bagian bawah. secara perlahan akan terjadi pemisahan bagian yang banyak mengandung minyak dengan bagian yang sedikit mengandung minyak. Kandungan minyak pada daging buah kelapa tua adalah sebanyak 34. Cara Basah Tradisional. Cara ini mudah dilakukan dan tidak banyak memerlukan biaya. Blondo ini dipisahkan dari minyak. yaitu: 1) Cara basah a. sedangkan energi panas selain utnuk merusak dinding sel juga untuk menurunkan kekentalan (viskositas) minyak dan mengatur kadar airnya. . Minyak diambil dari daging buah kelapa dengan salah satu cara berikut. atau sebagai minyak goreng. Kemudian santan dipanaskan untuk menguapkan air dan menggumpalkan bagian bukan minyak yang disebut blondo. mula-mula dilakukan ekstraksi santan dari kelapa parut. Cara basah tradisional ini sangat sederhana dapat dilakukan dengan menggunakan peralatan yang biasa terdapat pada dapur keluarga. proses kering dengan tekanan. yaitu proses basah (wet process). disarankan mengekstrak minyak dari daging buah kelapa segar. Minyak kelapa digunakan sebagai bahan baku industri. Proses basah ditandai dengan penambahan air. Pada cara ini. dan proses dengsan pelarut (solvent).

Selanjutnya krim difermentasi untuk memudahkan penggumpalan bagian bukan minyak (terutama protein) dari minyak pada waktu pemanasan. Cara Basah Fermentasi. Proses ini memerlukan investasi yang cukup besar untuk pembelian alat dan mesin. d. Skim santan diolah menjadi tepung kelapa dan madu kelapa. Selanjutnya krim dipanaskan untuk menggumpalkan padatannya. sitrat. 2) Cara pres Cara pres dilakukan terhadap daging buah kelapa kering (kopra). krim diolah seperti pengolahan cara basah tradisional. 3) Cara ekstraksi pelarut Cara ini menggunakan cairan pelarut (selanjutnya disebut pelarut saja) yang dapat melarutkan minyak. Selanjutnya krim diasamkan dengan menambahkan asam asetat.b. Padatan hasil sentrifugasi dipisahkan dari minyak dan dipres untuk mengeluarkan sisa minyaknya. Cara basah lava process agak mirip dengan cara basah fermentasi. sehingga terjadi pemisahan skim dari krim. santan diberi perlakuan sentrifugasi. Selanjutnya. Setelah itu santan dipanaskan dan diperlakukan seperti cara basah tradisional atau cara basah fermentasi. minyak disaring untuk menghilangkan kotoran dan padatan. terutama mikroba penghasil asam. Pada cara basah fermentasi. . santan diberi perlakuan sentrifugasi agar terjadi pemisahan skim dari krim. santan didiamkan untuk memisahkan skim dari krim. Pada cara basah ini. c. mudah menguap. Cara Basah “Kraussmaffei Process”. Pada cara ini. Walaupun cara ini cukup sederhana. tidak berinteraksi secara kimia dengan minyak dan residunya tidak beracun. Cara Basah Lava Process. Setelah fermentasi. tapi jarang digunakan karena biayanya relatif mahal. Mikroba yang berkembang selama fermentasi. Skim santan diolah menjadi konsentrat protein berupa butiran atau tepung. Cara basah fermentasi agak berbeda dari cara basah tradisional. Setelah itu diberi perlakuan sentrifugasi sehingga minyak dapat dipisahkan dari gumpalan padatan. atau HCl sampai pH 4. Pelarut yang digunakan bertitik didih rendah. Asam yang dihasilkan menyebabkan protein santan mengalami penggumpalan dan mudah dipisahkan pada saat pemanasan.

Sign up to vote on this title
UsefulNot useful