untuk mengetahui adanya ikatan peptida dari suatu protein, membuktikan adanya asam amino bebas dalam suatu

protein, membuktikan adanya asam amino yang berinti benzena, mengetahui kelarutan protein terhadap suatu pelarut tertentu secara kualitatif. Uji kualitatif dalam praktikum kali ini terdiri dari beberapa macam yaitu:

1. Reaksi Xantoprotein Larutan asam nitrat pekat ditambahkan dengan hati-hati ke dalam larutan protein. Setelah dicampur terjadi endapan putih yang dapat berubah menjadi kuning apabila dipanaskan. Reaksi yang terjadi ialah nitrasi pada inti benzena yang terdapat pada molekul protein. Reaksi ini positif untuk protein yang mengandung tirosin, fenilalanin dan triptofan. (Trevor, 1995). 2. Reaksi Hopkins-Cole Larutan protein yang mengandung triptofan dapat direaksikan dengan pereaksi Hopkins-Cole yang mengandung asam glioksilat. Pereaksi ini dibuat dari asam oksalat dengan serbuk magnesium dalam air. Setelah dicampur dengan pereaksi Hopkins-Cole, asam sulfat dituangkan perlahan-lahan sehingga membentuk lapisan di bawah larutan protein. Beberapa saat kemudian akan terjadi cincin ungu pada batas antara kedua lapisan tersebut. (anonym,2008) 3. Reaksi Millon Pereaksi Millon adalah larutan merkuro dan merkuri nitrat dalam asam nitrat. Apabila pereaksi ini ditambahkan pada larutan protein, akan menghasilkan endapan putih yang dapat berubah menjadi merah oleh pemanasan. Pada dasarnya reaksi ini positif untuk fenol-fenol, karena terbentuknya senyawa merkuri dengan gugus hidroksifenil yang berwarna. (jalip,2008) Protein + Hg2(NO3)2

4. Reaksi Natriumnitroprusida Natriumnitroprusida dalam larutan amoniak akan menghasilkan warna merah dengan protein yang mempunyai gugus –SH bebas. Jadi protein yang mengandung sistein dapat memberikan hasil positif. 5. Reaksi Sakaguchi Pereaksi yang digunakan ialah naftol dan natriumhipobromit. Pada dasarnya reaksi ini memberikan hasil positif apabila ada gugus guanidin. Jadi arginin atau protein yang mengandung arginin dapat menghasilkan warna merah. 6. Metode Biuret

Pada uji Benedict. 8. yaitu garam PbS. kecuali aldehid dalam gugus aromatik. 9. maka fruktosa akan berubah menjadi glukosa dan mannosa dalam suasana basa dan memberikan hasil positif dengan pereaksi benedict (Lehninger. Namun. dan alpha hidroksi keton. meskipun fruktosa bukanlah gula pereduksi. Uji ini memberikan reaksi positif yaitu ditandai dengan timbulnya warna merah violet atau biru violet. Reaksi Pb-asetat dengan asam-asam amino tersebut akan membentuk endapan berwarna kelabu. 2008). Uji ini untuk menunjukkan adanya senyawasenyawa yang mengandung gugus amida asam yang berada bersama gugus amida yang lain. Protein + (CuSO4 7. jika ditambahkan asam nitrat pekat akan mengendap dengan endapan berwarna putih yang dapat berubah menjadi kuning sewaktu dipanaskan. Penambahan NaOH dalam hal ini adalah untuk mendenaturasikan protein sehingga ikatan yang menghubungkan atom S dapat terputus oleh Pb-asetat membentuk . Uji belerang Protein mengandung asam amino berinti benzen. namun karena memiliki gugus alpha hidroksi keton. 1989). prolin dan hidroksiprolin menghasilkan senyawa berwarna kuning(Sudarmaji. Reaksi ini positif terhadap dua buah ikatan peptida atau lebih. Reaksi ini dapat dilakukan dengan penambahan timbale asetat dan basa. Uji Benedict Uji benedict adalah uji kimia untuk mengetahui kandungan gula (karbohidrat) pereduksi. . Oleh karena itu. Rekasi ini didasarkan pada uji nitrasi inti benzena yang terdapat pada mulekul protein menjadi senyawa intro yang berwarna kuning (Page.Larutan protein dibuat alkalis dengan NaOH kemudian ditambahkan larutan CuSO4 encer. Senyawa nitro yang terbentuk dalam suasana basa akan terionisasi dan warnanya akan berubah menjadi lebih tua atau jingga. pereaksi ini akan bereaksi dengan gugus aldehid. Reaksi ini termasuk yang paling umum dilakukan untuk analisis kualitatif protein dan produk hasil hidrolisisnya. Reaksi ninhidrin dapat pula dilakukan terhadap urin untuk mengetahui adanya asam amino atau untuk mengetahui adanya pelepasan protein oleh cairan tubuh (Santoso. Uji Ninhidrin Ninhidrin beraksi dengan asam amino bebas da protein menghasilkan warna biru. Semua asam amino. 1982). Gula pereduksi meliputi semua jenis monosakarida dan beberapa disakarida seperti laktosa dan maltosa. atau peptida yang mengandung asam-α amino bebas akan bereaksi dengan ninhidrin membentuk senyawa kompleks berwarna biru-ungu. 1997). tetapi negatif untuk asam amino bebas atau dipeptida.

Sampel didestruksi dengan asam sulfat dan dikatalisis dengan katalisator yang sesuai sehingga akan menghasilkan amonium sulfat.1% b/v (dalam etanol 95%) sebanyak 5 tetes. Destilasi ditampung dalam Erlenmeyer yang telah diisi dengan larutan baku asam klorida 0.1N. 6.5 g kalium sulfat dan 0. kemudian panaskan dengan cepat sampai mendidih. dan senyawa yang mengandung nitrogen. amonia yang terbentuk disuling uap secara kuantitatif ke dalam larutan penyerap dan ditetapkan secara titrasi. metode spektrofotometri visible. Digunakan untuk protein terlarut. Dari data yang diperoleh dapat diketahui bahwa kasein dan sistein mengandung unsur S dalam molekulnya. ujung pipa kaca destilator dipastikan masuk ke dalam larutan asam klorida 0. masukkan dalam labu Kjeldahl (kalau kandungan protein tinggi. tambahkan 15 ml larutan kalium sulfat 4% (dalam air) dan akhirnya tambahkan perlahan-lahan larutan natrium hidroksida 50% sebanyak 50 ml yang telah didinginkan dalam lemari es. Tambahkan pemanasan kurang lebih 30 menit. yaitu: Metode konvensional. Panaskan semua bahan dalam labu Kjeldahl dalam lemari asam sampai berhenti berasap dan teruskan pemanasan sampai mendidih dan cairan sudah menjadi jernih.1N sebanyak 50 ml dan indicator merah metil 0. Analisa Kuantitatif Analisis protein dapat digolongkan menjadi dua metode.35 g raksa (II) oksida dan 15 ml asam sulfat pekat. Hal ini ditunjukkan oleh perubahan warna pada sistein yang menjadi hitam bening dan terbentuk endapan hitam serta pada kasein yang berwarna putih keruh kehitaman yang mengindikasikan adanya timbale sulfida yang berwarna hitam. 5. Setelah pembebasan alkali dengan kuat. metode spektrofotometri UV. matikan pemanasan dan biarkan sampai dingin. Timbang 1 g bahan yang telah dihaluskan. titrasi formol. Metode Kjeldahl Metode ini merupakan metode yang sederhana untuk penetapan nitrogen total pada asam amino. Penetapan Kadar Prosedur : 1. 1. 2.PbS. titrasi). Digunakan untuk protein tidak terlarut. . misal kedelai gunakan bahan kurang dari 1 g). Pasanglah labu Kjeldahl dengan segera pada alat destilasi. protein. Panaskan labu Kjeldahl perlahanlahan sampai dua lapis cairan tercampur. 4. Kemudian ditambahkan 7. yaitu metode Kjeldahl (terdiri dari destruksi. destilasi. 3. yaitu metode Lowry. Metode modern. Selanjutnya tambahkan 100 ml aquadest dalam labu Kjeldahl yang didinginkan dalam air es dan beberapa lempeng Zn.

4. Titik akhir titrasi tercapai jika terjadi perubahan warna larutan dari merah menjadi kuning. Dengan terbentuknya dimethilol ini berarti gugus aminonya sudah terikat dan tidak akan mempengaruhi reaksi antara asam dengan basa NaOH sehingga akhir titrasi dapat diakhiri dengan tepat. Penetapan Kadar a. (Sebagai blanko adalah tabung reaksi no. Indikator yang digunakan adalah p. Metode Titrasi Formol Larutan protein dinetralkan dengan basa (NaOH) lalu ditambahkan formalin akan membentuk dimethilol. pisahkan supernatannya. 3. Buat seri konsentrasi dalam tabung reaksi. endapkan dahulu dengan penambahan amonium sulfat kristal (jumlahnya tergantung dari jenis proteinnya. Tambahkan ke dalam larutan tersebut 1 ml tembaga (II) sulfat 1% dan 1 ml kalium natrium tartrat 2%. Lakukan titrasi blanko.0 ml.1N yang tidak bereaksi dengan destilat dititrasi dengan larutan baku natrium hidroksida 0.p.1N. akhir titrasi bila tepat terjadi perubahan warna menjadi merah muda yang tidak hilang dalam 30 detik.000 rpm selama 10 menit. Pisahkan protein yang mengendap dengan sentrifus 11.1N. kalau perlu sampai mendekati kejenuhan amonium sulfat dalam larutan). misal dengan komposisi berikut : Tambahkan ke dalam masing-masing tabung 8 ml reagen Lowry B dan biarkan selama 10 menit. Penyiapan Sampel Ambil sejumlah tertentu sampel protein yang terlarut misal albumin. Kocok dan biarkan selama 20 menit.7. Proses destilasi selesai jika destilat yang ditampung lebih kurang 75 ml.Kadar protein dihitung dengan persamaan berikut : Keterangan :Fk : faktor koreksi Fk N : 16 2.. Metode Spektrofotometri Visible (Biuret) . Sisa larutan asam klorida 0.1 pada tabel di atas) b. Ambil volume tertentu dan lakukan penetapan selanjutnya seperti pada kurva baku mulai dari penambahan 8 ml reagen Lowry A sampai seterusnya. Baca absorbansinya pada panjang gelombang 600 nm tehadap blanko. Pembuatan kurva baku Siapkan larutan bovin serum albumin dengan konsentrasi 300 µg/ml (Li). Presipitat yang merupakan proteinnya kemudian dilarutkan kembali dengan dapar asam asetat pH 5 misal sampai 10. kemudian tambahkan 1 ml reagen Lowry A. Metode Lowry Prosedur : Pembuatan reagen Lowry A : Merupakan larutan asam fosfotungstat-asam fosfomolibdat dengan perbandingan (1 : 1) Pembuatan reagen Lowry B : Campurkan 2% natrium karbonat dalam 100 ml natrium hidroksida 0.

selanjutnya tambahkan aquades sampai garis tanda. endapkan dahulu dengan penambahan amonium sulfat kristal (jumlahnya tergantung dari jenis proteinnya. Rasio absorpsi 280/260 menentukan faktor koreksi yang ada dalam suatu tabel.Prosedur : Pembuatan reagen Biuret : Larutkan 150 mg tembaga (II) sulfat (CuSO4. Supaya hasilnya lebih teliti perlu dikoreksi kemungkinan adanya asam nukleat dengan pengukuran absorpsi pada 260 nm. Absorpsi sinar pada 280 nm dapat digunakan untuk estimasi konsentrasi protein dalam larutan. Presipitat yang merupakan proteinnya kemudian dilarutkan kembali dengan dapar asam asetat pH 5 misal sampai 10. Setelah 10 menit dari penambahan reagen Biuret. pisahkan supernatannya. Ambil sejumlah µL larutan tersebut secara kuantitatif kemudian tambahkan reagen Biuret dan jika perlu tambah dengan dapar asetat pH 5 untuk pengukuran kuantitatif. Kadar protein mg/ml = A280 x faktor koreksi x pengenceran . Cara mempersiapkan sampel : Ambil sejumlah tertentu sampel protein yang terlarut misal albumin. Perhatikan adanya faktor pengenceran dan absorban sampel sedapat mungkin harus masuk dalam kisaran absorban kurva baku.0 ml sehingga kadar larutan induk 5. 4H2O) dalam 50 ml aquades dalam labu takar 100 ml. Fenilalanin menyerap sinar kurang kuat dan pada panjang gelombang lebih pendek. Kemudian tambahkan 30 ml natrium hidroksida 10% sambil dikocok-kocok. tirosin dan fenilalanin yang mempunyai gugus aromatik. sedang untuk tirosin mempunyai absorbsi maksimum pada 278 nm. kalau perlu sampai mendekati kejenuhan amonium sulfat dalam larutan). reagen Biuret dan aquades misal dengan komposisi sebagai berikut: Setelah tepat 10 menit serapan dibaca pada ë 550 nm terhadap blanko yang terdiri dari 800 µL reagen Biuret dan 200 µL aquades. Metode Spektrofotometri UV Asam amino penyusun protein diantaranya adalah triptofan.0% (Li). Pengukuran pada 260 nm untuk melihat kemungkinan kontaminasi oleh asam nukleat. Pembuatan larutan induk bovin serum albumin (BSA): Ditimbang 500 mg bovin serum albumin dilarutkan dalam aquades sampai 10. 5H2O) dan kalium natrium tartrat (KNaC4H4O6. Pisahkan protein yang mengendap dengan sentrifus 11. 5. Penetapan kadar (Metode Biuret) : Pembuatan kurva baku : Dalam kuvet dimasukkan larutan induk. baca absorbansinya pada panjang gelombang 550 nm terhadap blanko yang berisi reagen Biuret dan dapar asetat pH 5.0 ml.000 rpm selama 10 menit. Triptofan mempunyai absorbsi maksimum pada 280 nm.

M. Bogor: Departemen Pendidikan dan Kebudayaan Direktorat Jenderal Pendidikan Tinggi Pusat Antar Universitas Pangan dan Gizi IPB. 2004. 2004. Analisis Pangan. dan Rohman. D. 2008. Sloane.heruswn. Dasar-Dasar Biokimia. Penerbit Liberty: Yogyakarta. 1994.com) diakses tanggal 12 Oktober 2008. Erlangga: Jakarta. Yogyakarta: UGMPress .DAFTAR PUSTAKA Anonim. A.com) diakses tanggal 12 Oktober 2008 Sudjadi. Protein. 1989. S. Prinsip-prinsip Biokimia. Anonim.teachnology. Penerbit Buku Kedokteran EGC: Jakarta. H. Laboratorium Makanan Ternak. A. com) diakses tanggal 12 Oktober 2008. 1997.S. (http://www. dkk. 2007. dkk. Page. Protein dan Enzim. Analisis Obat dan Makanan cetakan I. Nutrisi Ternak Dasar. Apriyantono.blogger. E. Santoso. Jakarta: Penerbit UI-Press. (http://www. Manfaat Protein dalam Kehidupan Sehari-hari. Kamal. 1989. Anatomi dan Fisiologi untuk Pemula.wikipedia. Analisa Bahan Makanan dan Pertanian. Yogyakarta: Yayasan Farmasi Indonesia. 1991. Sudarmaji. Poedjiadi. 2008. A. (http://www.

Analisa Protein B. Biuret Protein + (CuSO4 2. Pengertian o Polimer dengan asam amino sebagai monomer-monomernya. Volumetri .000) dan termasuk juga kelompok makronutrien.Kjeldahl untuk protein tak larut atau terkoagulasi akibat pemanasan dalam pengolahan. o Makromolekul (BM > 40.Titrasi : mengukur sisa asam yang tidak bereaksi dengan NH3 Kadar protein akhir dihitung berdasarkan rumus sbg berikut : . Prinsipnya ialah melakukan tiga tahap pengujian. Millon Protein + Hg2(NO3)2 3. yaitu : .Destilasi : memecah (NH4)2SO4 NH3 ditangkap oleh asam . C. Ninhidrin fenol pada asam amino tirosin) o Kuantitatif 1.A. Pengujian o Kualitatif 1.Destruksi : mengubah N dalam protein menjadi (NH4) 2SO4 . o Polipeptida rantai panjang dengan salah satu ujungnya berupa asam karboksilat dan ujung lainnya gugus amina.

Adanya gugus aromatik pada asam-asam amino seperti fenilalanin.Metode Folin Ciocalteu Metode ini didasarkan pada reduksi pereaksi Folin (asam fosmolibdat dan asam fosfotungsat) oleh gugus fenol pada tirosin dan triptofan menghasilkan molibdenum warna biru yang dapat diukur secara kolorimetri/ spektrofotometri. 3. dan anggur. . Spektrometri Metode ini tepat digunakan untuk sampel yang mengandung protein terlarut.008 x 100% Fk sampel (mg) . Metode ini tepat untuk produk tepung-tepungan. Adanya inti aromatis pada asam amino tirosin. seperti pada produk-produk hasil ternak (telur dan daging) serta biji-bijian yang belum mengalami perubahan akibat pemanasan/pengolahan. Metode ini lebih selektif daripada metode Kjeldahl disebabkan hanya bereaksi dengan gugus amin alifatik primer saja. yaitu menggunakan sinar UV atau sinar tampak (visibel). Cara ini relatif lebih cepat dan lebih peka. Adapun jika menggunakan sinar tampak. seperti tiga (3) macam reaksi berikut : . tirosin. gandum. darah. sehingga protein menjadi bersifat asam menggunakan basa NaOH cocok untuk produk susu. triptofan.Titrasi Formol Gugus amina diikat oleh formaldehid.Metode Biuret Reaksi antara ikatan peptida dalam protein dengan logam Cu pada suasana basa menghasilkan komplek warna biru yang dapat diukur secara spektrofotometri pada λ 540 – 560 nm. 2. Ada dua jenis sinar yang digunakan dalam metode ini.1 N + K Nadapat dititrasi .= V NaOH (blanko) – V NaOH (sampel) x N NaOH x 14. namun warna yang dihasilkan kurang stabil . dan triptofan dapat menangkap sinar UV.Metode Lowry Metode ini merupakan pengembangan dan penggabungan dari metode Biuret dan metode Folin yang dilakukan oleh Lowry kurang lebih 45 tahun yang lalu. Gasometri Protein + asam nitrit menghasilkan gas N2 dimurnikan dengan kalium permanganat kemudian dapat diukur volumenya dalam satu tempat tertentu. dan fenilalanin akan mereduksi kedua macam perekasi Lowry A (asam fosfomolibdat : asam fosfotungsat 1:1) menjadi molibdenum yang berwarna biru yang selanjutnya ditambahkan perekasi Lowry B (CuSO4 + Na2CO3 2% dalam NaOH 0. maka terlebih dahulu diperlukan penambahan pereaksi.

Zat warna yang sering digunakan ialah zat warna asidik seperti Amino Black 10B (λ maks 615 nm) dan Orange G (λ maks 485 nm) karena memiliki 2 gugus –SO3H (negatif) sehingga akan berikatan kuat dengan gugus amina yang bersifat basa dari protein. . 5. yaitu yang memiliki syarat-syarat minimal. Semakin tinggi tingkat kekeruhan sampel menunjukan semakin tinggi pula kadar proteinnya. 6.tatrat 2%) sehingga menghasilkan warna yang lebih stabil dan dapat diukur absorbansinya pada λ 600 nm. seperti spektrofotometri UV dan sinar tampak yang tidak mampu mendeteksi asam-asam amino yang tidak memiliki gugus aromatis. Metode ini lebih senditif daripada metode Biuret. . Pengikatan Zat Warna Adanya gugus polar dalam protein dapat mengikat zat warna yang bermuatan berlawanan dengan muatan protein membentuk komplek warna yang tak larut. seperti : . serta lebih selektif karena tidak semua senyawa dapat berfluorosensi. Spektrofuorometri Asam amino tirosin dan triptofan dapat berfluorosensi pada λ eksitasi 280 nm dan λ emisi 348 nm. dam asam sulfosalisilat. 7. diperlukan satu perlakuan tambahan terlebih dahulu. Kromatografi Kromatografi Kertas dan Krom. yaitu dengan menderivatisasi menjadi asam-asam amino yang dapat dideteksi (berfluorosen).Mampu menghasilkan produk yang dapat ditangkap oleh sinar UV maupun sinar tampak (sepktrofotometri) ataupun dapat membentuk senyawa berfluorosen sehingga dapat diukur dengan spektrofulorometri. Untuk dapat mendeteksinya. penting disini ialah pemilihan satu perekasi penderivat. kalium feri sianida. Kurva baku dapat dibuat untuk mengubungkan antara tingkat kekeruhan sampel dengan kadar protein dalam sampel. Tubidimetri Metode ini didasarkan pada kekeruhan.Lapis Tipis Metode ini sudah jarang dilakukan dengan ditemukannya metode lain yang lebih peka dan sensitif serta memiliki tingkat akurasi yang lebih tinggi. seperti asam trikloroasetat. 4. Oleh karena itu. Metode ini jarang dilakukan. Keuntungan metode ini ialah lebih sensitif daripada menggunakan spektrofotometri UV karena dalam kadar yang lebih kecil mampu membrikan respon yang lebih tajam.KCKT (Kromatografi Cair Kinerja Tinggi) Metode ini merupakan penyempurnaan dari metode-metode yang telah ada. seperti KCKT dan KG. dimana protein dalam suatu sampel dapat diendapkan dengan ditambahkan bahan pengendap protein.

Analisis Makanan. Tags: Analisa. Abdul dan Soemantri. BITC (Butil isotiosianat). Analisis. diantaranya ialah PITC (Fenil isotiosianat).Kromatografi Gas Dalam metode ini juga diperlukan satu perlakuan awal untuk menderivatisasi menjadi senyawa yang lebih volatil atau dapat menguap.Rohman. Pengujian. 2008 at 5:36 am and is filed under Food Analysis.Mampu menghasilkan produk yang stabil selama prose derivatisasi mampun deteksi.Mampu menghasilkan produk sebesar mungkin (100%) . Protein . UGM Press.. makanan. Yogyakarta This entry was posted on October 18. dan AQC (6-aminokuinolil-Nhidroksisuksinimidil-karbamat) . OPA (o-ftalaldehid). Beberapa pereaksi penderivat yang dapat digunakan. 2007. Referensi : . Kimia.

Tryptophan dan Phenylalanine) atau bersifat basa (Arginine. Penetapan Kadar Protein dengan Metode Bradford Metode Bradford didasarkan pada pengikatan secara langsung zat warna Coomassine Brilliant Blue G250 (CBBG) oleh protein yang mengandung residu asam amino dengan rantai samping aromatik (Tyrosine. Awalnya. metode analisis kuantitatif protein digolongkan dalam: Read the rest of this entry » . Dalam metode ini terlibat 2 reaksi. + Ion Cu kemudian akan mereduksi reagen Folin-Ciocalteu. yang dalam suasana alkalis Cu(II) akan tereduksi menjadi Cu(I). seperti penentuan aktivitas enzim.Penetapan Kadar Protein Dengan Metode Lowry Posted by : Analisis Protein Metode Lowry merupakan pengembangan dari metode Biuret. Penetapan Kadar Protein Total Pengukuran konsentrasi protein secara akurat menjadi sangat penting peranannya mengingat hasil penetapan ini digunakan dalam perhitungan lain. menghasilkan heteropolymolybdenum blue akibat reaksi oksidasi gugus aromatik (rantai samping asam amino) terkatalis Cu. kompleks phosphomolibdatphosphotungstat (phosphomolybdotungstate). Berbagai metode analisis kuantitatif telah ditawarkan dengan kelebihan maupun kelemahan masing-masing. sedangkan dalam suasana asam reagen CBBG akan berada dalam bentuk anion yang akan mengikat protein membentuk warna biru (λmaks 595 nm).01 mg/mL. yang memberikan warna biru intensif yang dapat dideteksi secara kolorimetri. Batas deteksinya berkisar pada konsentrasi 0. Reagen CBBG bebas berwarna merah-kecoklatan (λmaks 465 nm). Secara umum. Keuntungan metode Lowry adalah lebih sensitif (100 kali) daripada metode Biuret sehingga memerlukan sampel protein yang lebih sedikit. kompleks Cu(II)-protein akan terbentuk sebagaimana metode biuret. Kesalahan dalam penetapan kadar protein akan berbuntut pada kesalahan-kesalahan di perhitungan selanjutnya. Kekuatan warna biru terutama bergantung pada kandungan residu tryptophan dan tyrosine-nya. Namun metode Lowry lebih banyak interferensinya akibat kesensitifannya. Histidine dan Leucine). Jumlah CBBG yang terikat pada protein proporsional dengan muatan positif yang ditemukan pada protein.

Sebagai sumber serat . Sebagai sumber flavor (karamel) f. Analisis Karbohidrat Pengertian Karbohidrat Secara sederhana dapat diartikan bahwa karbohidrat ialah suatu senyawa yang terdiri dari molekul-molekul karbon (C). Sebagai sumber kalori atau energi b. Sebagai bahan penstabil e. Dalam tumbuhan senyawa ini dibentuk melaui proses fotosintesis antara air (H2O) dengan karbondioksida (CO2) dengan bantuan sinra matahari (UV) menghasilkan senyawa sakarida dengan rumus (CH2O)n. farmasi maupun dalam kehidupan manusia sehari-hari. Fungsi Karbohidrat Ada banyak fungsi dari karbohidrat dalam penerapannya di industri pangan. Sebagai bahan pengisi dan pembentuk d. Diantara fungsi dan kegunaan itu ialah : a. Sebagai bahan pemanis dan pengawet c. hydrogen (H) dan oksigen (O) atau karbon dan hidrat (H2O) sehingga dinamaka karbo-hidrat.A.

yaitu pentosa yang tersusun dari lima (5) atom karbon (arabinosa. Monosakarida (karbohidrat tunggal) Kelompok monosakarida dibedakan menjadi dua (2) macam. yaitu : a. glukosa. Adapun gula non-reduksi ialah gula yang tidak dapat mereduksi akibat tidak adanya gugus aldehid seperti pada fruktosa dan sukrosa/dektrosa yang memiliki gugus keton (C=O). ribose. xylosa) dan heksosa yang tersusun dari enam (6) atom karbon (fruktosa/levulosa.Klasifikasi Karbohidrat Karbohidrat dapat digolongan menjadi dua (2) macam yaitu karbohidrat sederhana dengan karbohidrat komplek atau dapat pula menjadi tiga (3) macam. Struktu glukosa dan fruktosa digunakan sebagai dasar untuk membedakan antara gula reduksi dan gula non-reduksi. dan galaktosa). . Penamaan gula reduksi ialah didasarkan pada adanya gugus aldehid (– CHO pada glukosa dan galaktosa) yang dapat mereduksi larutan Cu2SO4 membentuk endapan merah bata.

Blondo ini dipisahkan dari minyak.1992). metode ekstraksi. disarankan mengekstrak minyak dari daging buah kelapa segar. Terakhir. yang bertujuan untuk menggumpalkan protein pada dinding sel dan untuk memecahkan dinding sel tersebut sehingga mudah ditembus oleh minyak yang terkandung di dalamnya. blondo diperas untuk mengeluarkan sisa minyak. Pada cara ini. yaitu proses basah (wet process). atau diekstrak dari daging kelapa yang telah dikeringkan (kopra). Santan merupakan suatu dispersi atau suspensi cairan dalam cairan dalam hal ini minyak dalam air. Kemudian santan dipanaskan untuk menguapkan air dan menggumpalkan bagian bukan minyak yang disebut blondo. molekul cairan tersebut tidak saling berbaur tetapi saling antagonistik disebut juga emulsi (Winarno. Sifat dari krim lebih ringan dibandingkan dengan skim. Minyak kelapa dapat diekstrak dari daging kelapa segar. Minyak diambil dari daging buah kelapa dengan salah satu cara berikut. Ketiga metode tersebut secara spesifik menggunakan panas.7%. yaitu energi mekanis dan energi panas (termal). Untuk industri kecil yang terbatas kemampuan permodalannya. mula-mula dilakukan ekstraksi santan dari kelapa parut. oleh karena itu krim berada di bagian atas. Cara ini mudah dilakukan dan tidak banyak memerlukan biaya. sedangkan proses kering tanpa penambahan air. .Ekstrasi Minyak Kelapa Sawit dan pelarutnya : Ekstraksi adalah suatu cara untuk mendapatkan minyak dari bahan yang mengandung minyak. secara perlahan akan terjadi pemisahan bagian yang banyak mengandung minyak dengan bagian yang sedikit mengandung minyak. sedangkan energi panas selain utnuk merusak dinding sel juga untuk menurunkan kekentalan (viskositas) minyak dan mengatur kadar airnya. sedangkan bagian yang sedikit mengandung minyak disebut dengan skim. Proses basah ditandai dengan penambahan air. yaitu: 1) Cara basah a. Cara basah tradisional ini sangat sederhana dapat dilakukan dengan menggunakan peralatan yang biasa terdapat pada dapur keluarga. Minyak kelapa merupakan bagian paling berharga dari buah kelapa. Cara Basah Tradisional. Jika santan tersebut didiamkan. Kelemahannya adalah lebih rendahnya rendemen yang diperoleh. Ada tiga proses pengolahan minyak kelapa yang umumnya dilakukan yaitu. Proses ekstraksi minyak kelapa umumnya membutuhkan dua bentuk energi. Minyak kelapa digunakan sebagai bahan baku industri. proses kering dengan tekanan. Bagian yang banyak mengandung minyak disebut dengan krim. atau sebagai minyak goreng. Kandungan minyak pada daging buah kelapa tua adalah sebanyak 34. dan proses dengsan pelarut (solvent). sedangkan skim berada di bagian bawah. Santan juga disebut sebagai hasil ekstraksi kelapa parut dengan menggunakan air. Energi mekanis berfungsi untuk memecahkan dinding sel.

santan diberi perlakuan sentrifugasi agar terjadi pemisahan skim dari krim. Cara Basah “Kraussmaffei Process”. Proses ini memerlukan investasi yang cukup besar untuk pembelian alat dan mesin. Selanjutnya krim dipanaskan untuk menggumpalkan padatannya. Pelarut yang digunakan bertitik didih rendah. Selanjutnya krim diasamkan dengan menambahkan asam asetat. Selanjutnya krim difermentasi untuk memudahkan penggumpalan bagian bukan minyak (terutama protein) dari minyak pada waktu pemanasan. Mikroba yang berkembang selama fermentasi. 3) Cara ekstraksi pelarut Cara ini menggunakan cairan pelarut (selanjutnya disebut pelarut saja) yang dapat melarutkan minyak. Selanjutnya. 2) Cara pres Cara pres dilakukan terhadap daging buah kelapa kering (kopra). mudah menguap. atau HCl sampai pH 4. Pada cara basah fermentasi. Asam yang dihasilkan menyebabkan protein santan mengalami penggumpalan dan mudah dipisahkan pada saat pemanasan. Cara basah fermentasi agak berbeda dari cara basah tradisional. Padatan hasil sentrifugasi dipisahkan dari minyak dan dipres untuk mengeluarkan sisa minyaknya. Setelah itu santan dipanaskan dan diperlakukan seperti cara basah tradisional atau cara basah fermentasi. Pada cara basah ini. tapi jarang digunakan karena biayanya relatif mahal. .b. d. sitrat. tidak berinteraksi secara kimia dengan minyak dan residunya tidak beracun. sehingga terjadi pemisahan skim dari krim. c. Cara Basah Lava Process. Cara Basah Fermentasi. Skim santan diolah menjadi konsentrat protein berupa butiran atau tepung. santan diberi perlakuan sentrifugasi. Setelah fermentasi. terutama mikroba penghasil asam. Walaupun cara ini cukup sederhana. krim diolah seperti pengolahan cara basah tradisional. santan didiamkan untuk memisahkan skim dari krim. Skim santan diolah menjadi tepung kelapa dan madu kelapa. Setelah itu diberi perlakuan sentrifugasi sehingga minyak dapat dipisahkan dari gumpalan padatan. Pada cara ini. minyak disaring untuk menghilangkan kotoran dan padatan. Cara basah lava process agak mirip dengan cara basah fermentasi.

Sign up to vote on this title
UsefulNot useful