untuk mengetahui adanya ikatan peptida dari suatu protein, membuktikan adanya asam amino bebas dalam suatu

protein, membuktikan adanya asam amino yang berinti benzena, mengetahui kelarutan protein terhadap suatu pelarut tertentu secara kualitatif. Uji kualitatif dalam praktikum kali ini terdiri dari beberapa macam yaitu:

1. Reaksi Xantoprotein Larutan asam nitrat pekat ditambahkan dengan hati-hati ke dalam larutan protein. Setelah dicampur terjadi endapan putih yang dapat berubah menjadi kuning apabila dipanaskan. Reaksi yang terjadi ialah nitrasi pada inti benzena yang terdapat pada molekul protein. Reaksi ini positif untuk protein yang mengandung tirosin, fenilalanin dan triptofan. (Trevor, 1995). 2. Reaksi Hopkins-Cole Larutan protein yang mengandung triptofan dapat direaksikan dengan pereaksi Hopkins-Cole yang mengandung asam glioksilat. Pereaksi ini dibuat dari asam oksalat dengan serbuk magnesium dalam air. Setelah dicampur dengan pereaksi Hopkins-Cole, asam sulfat dituangkan perlahan-lahan sehingga membentuk lapisan di bawah larutan protein. Beberapa saat kemudian akan terjadi cincin ungu pada batas antara kedua lapisan tersebut. (anonym,2008) 3. Reaksi Millon Pereaksi Millon adalah larutan merkuro dan merkuri nitrat dalam asam nitrat. Apabila pereaksi ini ditambahkan pada larutan protein, akan menghasilkan endapan putih yang dapat berubah menjadi merah oleh pemanasan. Pada dasarnya reaksi ini positif untuk fenol-fenol, karena terbentuknya senyawa merkuri dengan gugus hidroksifenil yang berwarna. (jalip,2008) Protein + Hg2(NO3)2

4. Reaksi Natriumnitroprusida Natriumnitroprusida dalam larutan amoniak akan menghasilkan warna merah dengan protein yang mempunyai gugus –SH bebas. Jadi protein yang mengandung sistein dapat memberikan hasil positif. 5. Reaksi Sakaguchi Pereaksi yang digunakan ialah naftol dan natriumhipobromit. Pada dasarnya reaksi ini memberikan hasil positif apabila ada gugus guanidin. Jadi arginin atau protein yang mengandung arginin dapat menghasilkan warna merah. 6. Metode Biuret

meskipun fruktosa bukanlah gula pereduksi. Uji ini memberikan reaksi positif yaitu ditandai dengan timbulnya warna merah violet atau biru violet.Larutan protein dibuat alkalis dengan NaOH kemudian ditambahkan larutan CuSO4 encer. prolin dan hidroksiprolin menghasilkan senyawa berwarna kuning(Sudarmaji. pereaksi ini akan bereaksi dengan gugus aldehid. jika ditambahkan asam nitrat pekat akan mengendap dengan endapan berwarna putih yang dapat berubah menjadi kuning sewaktu dipanaskan. 2008). 1997). Namun. Semua asam amino. dan alpha hidroksi keton. Protein + (CuSO4 7. Rekasi ini didasarkan pada uji nitrasi inti benzena yang terdapat pada mulekul protein menjadi senyawa intro yang berwarna kuning (Page. Pada uji Benedict. Senyawa nitro yang terbentuk dalam suasana basa akan terionisasi dan warnanya akan berubah menjadi lebih tua atau jingga. 1989). Oleh karena itu. 1982). 8. tetapi negatif untuk asam amino bebas atau dipeptida. 9. Reaksi ini dapat dilakukan dengan penambahan timbale asetat dan basa. Reaksi ninhidrin dapat pula dilakukan terhadap urin untuk mengetahui adanya asam amino atau untuk mengetahui adanya pelepasan protein oleh cairan tubuh (Santoso. Reaksi ini termasuk yang paling umum dilakukan untuk analisis kualitatif protein dan produk hasil hidrolisisnya. Uji belerang Protein mengandung asam amino berinti benzen. Uji Ninhidrin Ninhidrin beraksi dengan asam amino bebas da protein menghasilkan warna biru. Uji ini untuk menunjukkan adanya senyawasenyawa yang mengandung gugus amida asam yang berada bersama gugus amida yang lain. yaitu garam PbS. maka fruktosa akan berubah menjadi glukosa dan mannosa dalam suasana basa dan memberikan hasil positif dengan pereaksi benedict (Lehninger. Reaksi ini positif terhadap dua buah ikatan peptida atau lebih. atau peptida yang mengandung asam-α amino bebas akan bereaksi dengan ninhidrin membentuk senyawa kompleks berwarna biru-ungu. . Reaksi Pb-asetat dengan asam-asam amino tersebut akan membentuk endapan berwarna kelabu. namun karena memiliki gugus alpha hidroksi keton. Uji Benedict Uji benedict adalah uji kimia untuk mengetahui kandungan gula (karbohidrat) pereduksi. kecuali aldehid dalam gugus aromatik. Gula pereduksi meliputi semua jenis monosakarida dan beberapa disakarida seperti laktosa dan maltosa. Penambahan NaOH dalam hal ini adalah untuk mendenaturasikan protein sehingga ikatan yang menghubungkan atom S dapat terputus oleh Pb-asetat membentuk .

kemudian panaskan dengan cepat sampai mendidih. tambahkan 15 ml larutan kalium sulfat 4% (dalam air) dan akhirnya tambahkan perlahan-lahan larutan natrium hidroksida 50% sebanyak 50 ml yang telah didinginkan dalam lemari es. yaitu metode Lowry. 1. Timbang 1 g bahan yang telah dihaluskan. Analisa Kuantitatif Analisis protein dapat digolongkan menjadi dua metode. titrasi). Panaskan semua bahan dalam labu Kjeldahl dalam lemari asam sampai berhenti berasap dan teruskan pemanasan sampai mendidih dan cairan sudah menjadi jernih. Penetapan Kadar Prosedur : 1. Digunakan untuk protein terlarut. dan senyawa yang mengandung nitrogen. Selanjutnya tambahkan 100 ml aquadest dalam labu Kjeldahl yang didinginkan dalam air es dan beberapa lempeng Zn. Dari data yang diperoleh dapat diketahui bahwa kasein dan sistein mengandung unsur S dalam molekulnya.1% b/v (dalam etanol 95%) sebanyak 5 tetes. Setelah pembebasan alkali dengan kuat.35 g raksa (II) oksida dan 15 ml asam sulfat pekat. Sampel didestruksi dengan asam sulfat dan dikatalisis dengan katalisator yang sesuai sehingga akan menghasilkan amonium sulfat. Metode modern. amonia yang terbentuk disuling uap secara kuantitatif ke dalam larutan penyerap dan ditetapkan secara titrasi. protein. 6. Digunakan untuk protein tidak terlarut. 3.PbS. metode spektrofotometri UV.1N. matikan pemanasan dan biarkan sampai dingin. Metode Kjeldahl Metode ini merupakan metode yang sederhana untuk penetapan nitrogen total pada asam amino. Destilasi ditampung dalam Erlenmeyer yang telah diisi dengan larutan baku asam klorida 0. masukkan dalam labu Kjeldahl (kalau kandungan protein tinggi. titrasi formol. . Panaskan labu Kjeldahl perlahanlahan sampai dua lapis cairan tercampur.1N sebanyak 50 ml dan indicator merah metil 0.5 g kalium sulfat dan 0. yaitu metode Kjeldahl (terdiri dari destruksi. misal kedelai gunakan bahan kurang dari 1 g). yaitu: Metode konvensional. ujung pipa kaca destilator dipastikan masuk ke dalam larutan asam klorida 0. 4. Kemudian ditambahkan 7. Pasanglah labu Kjeldahl dengan segera pada alat destilasi. metode spektrofotometri visible. Hal ini ditunjukkan oleh perubahan warna pada sistein yang menjadi hitam bening dan terbentuk endapan hitam serta pada kasein yang berwarna putih keruh kehitaman yang mengindikasikan adanya timbale sulfida yang berwarna hitam. Tambahkan pemanasan kurang lebih 30 menit. destilasi. 5. 2.

3.000 rpm selama 10 menit. Metode Spektrofotometri Visible (Biuret) . Tambahkan ke dalam larutan tersebut 1 ml tembaga (II) sulfat 1% dan 1 ml kalium natrium tartrat 2%. pisahkan supernatannya. Pembuatan kurva baku Siapkan larutan bovin serum albumin dengan konsentrasi 300 µg/ml (Li). Ambil volume tertentu dan lakukan penetapan selanjutnya seperti pada kurva baku mulai dari penambahan 8 ml reagen Lowry A sampai seterusnya. Metode Titrasi Formol Larutan protein dinetralkan dengan basa (NaOH) lalu ditambahkan formalin akan membentuk dimethilol.1 pada tabel di atas) b. kalau perlu sampai mendekati kejenuhan amonium sulfat dalam larutan). Dengan terbentuknya dimethilol ini berarti gugus aminonya sudah terikat dan tidak akan mempengaruhi reaksi antara asam dengan basa NaOH sehingga akhir titrasi dapat diakhiri dengan tepat. akhir titrasi bila tepat terjadi perubahan warna menjadi merah muda yang tidak hilang dalam 30 detik.p. Sisa larutan asam klorida 0.1N yang tidak bereaksi dengan destilat dititrasi dengan larutan baku natrium hidroksida 0.. Proses destilasi selesai jika destilat yang ditampung lebih kurang 75 ml. Baca absorbansinya pada panjang gelombang 600 nm tehadap blanko. Indikator yang digunakan adalah p. Kocok dan biarkan selama 20 menit. Lakukan titrasi blanko. misal dengan komposisi berikut : Tambahkan ke dalam masing-masing tabung 8 ml reagen Lowry B dan biarkan selama 10 menit. Titik akhir titrasi tercapai jika terjadi perubahan warna larutan dari merah menjadi kuning. Penetapan Kadar a. Penyiapan Sampel Ambil sejumlah tertentu sampel protein yang terlarut misal albumin.1N. Metode Lowry Prosedur : Pembuatan reagen Lowry A : Merupakan larutan asam fosfotungstat-asam fosfomolibdat dengan perbandingan (1 : 1) Pembuatan reagen Lowry B : Campurkan 2% natrium karbonat dalam 100 ml natrium hidroksida 0.0 ml.Kadar protein dihitung dengan persamaan berikut : Keterangan :Fk : faktor koreksi Fk N : 16 2. Buat seri konsentrasi dalam tabung reaksi. 4. Presipitat yang merupakan proteinnya kemudian dilarutkan kembali dengan dapar asam asetat pH 5 misal sampai 10.7.1N. endapkan dahulu dengan penambahan amonium sulfat kristal (jumlahnya tergantung dari jenis proteinnya. (Sebagai blanko adalah tabung reaksi no. kemudian tambahkan 1 ml reagen Lowry A. Pisahkan protein yang mengendap dengan sentrifus 11.

pisahkan supernatannya.0 ml sehingga kadar larutan induk 5. Pengukuran pada 260 nm untuk melihat kemungkinan kontaminasi oleh asam nukleat. kalau perlu sampai mendekati kejenuhan amonium sulfat dalam larutan). Pembuatan larutan induk bovin serum albumin (BSA): Ditimbang 500 mg bovin serum albumin dilarutkan dalam aquades sampai 10. 5. Kemudian tambahkan 30 ml natrium hidroksida 10% sambil dikocok-kocok.Prosedur : Pembuatan reagen Biuret : Larutkan 150 mg tembaga (II) sulfat (CuSO4. sedang untuk tirosin mempunyai absorbsi maksimum pada 278 nm.000 rpm selama 10 menit. Absorpsi sinar pada 280 nm dapat digunakan untuk estimasi konsentrasi protein dalam larutan. Fenilalanin menyerap sinar kurang kuat dan pada panjang gelombang lebih pendek. Setelah 10 menit dari penambahan reagen Biuret. Presipitat yang merupakan proteinnya kemudian dilarutkan kembali dengan dapar asam asetat pH 5 misal sampai 10. Metode Spektrofotometri UV Asam amino penyusun protein diantaranya adalah triptofan. endapkan dahulu dengan penambahan amonium sulfat kristal (jumlahnya tergantung dari jenis proteinnya. Pisahkan protein yang mengendap dengan sentrifus 11. 4H2O) dalam 50 ml aquades dalam labu takar 100 ml. Triptofan mempunyai absorbsi maksimum pada 280 nm.0% (Li). tirosin dan fenilalanin yang mempunyai gugus aromatik. reagen Biuret dan aquades misal dengan komposisi sebagai berikut: Setelah tepat 10 menit serapan dibaca pada ë 550 nm terhadap blanko yang terdiri dari 800 µL reagen Biuret dan 200 µL aquades. Rasio absorpsi 280/260 menentukan faktor koreksi yang ada dalam suatu tabel. baca absorbansinya pada panjang gelombang 550 nm terhadap blanko yang berisi reagen Biuret dan dapar asetat pH 5. Cara mempersiapkan sampel : Ambil sejumlah tertentu sampel protein yang terlarut misal albumin. Penetapan kadar (Metode Biuret) : Pembuatan kurva baku : Dalam kuvet dimasukkan larutan induk. Kadar protein mg/ml = A280 x faktor koreksi x pengenceran . Ambil sejumlah µL larutan tersebut secara kuantitatif kemudian tambahkan reagen Biuret dan jika perlu tambah dengan dapar asetat pH 5 untuk pengukuran kuantitatif. 5H2O) dan kalium natrium tartrat (KNaC4H4O6. Perhatikan adanya faktor pengenceran dan absorban sampel sedapat mungkin harus masuk dalam kisaran absorban kurva baku. selanjutnya tambahkan aquades sampai garis tanda. Supaya hasilnya lebih teliti perlu dikoreksi kemungkinan adanya asam nukleat dengan pengukuran absorpsi pada 260 nm.0 ml.

(http://www. 1991. Poedjiadi. 1989.DAFTAR PUSTAKA Anonim. Sudarmaji. Yogyakarta: UGMPress . Protein. dan Rohman. Analisis Pangan. D. 2007. Santoso.heruswn. Bogor: Departemen Pendidikan dan Kebudayaan Direktorat Jenderal Pendidikan Tinggi Pusat Antar Universitas Pangan dan Gizi IPB. A. 2004.teachnology. dkk. Penerbit Buku Kedokteran EGC: Jakarta. H. com) diakses tanggal 12 Oktober 2008. 2008. (http://www. Dasar-Dasar Biokimia. 2004. 2008. M.com) diakses tanggal 12 Oktober 2008. Prinsip-prinsip Biokimia. Kamal. A. Manfaat Protein dalam Kehidupan Sehari-hari. Anatomi dan Fisiologi untuk Pemula. 1997. Analisis Obat dan Makanan cetakan I. S. 1994. Nutrisi Ternak Dasar.S. Laboratorium Makanan Ternak.com) diakses tanggal 12 Oktober 2008 Sudjadi. Protein dan Enzim. Jakarta: Penerbit UI-Press. (http://www. 1989. A. dkk. Yogyakarta: Yayasan Farmasi Indonesia.blogger. Page. Anonim.wikipedia. E. Penerbit Liberty: Yogyakarta. Apriyantono. Erlangga: Jakarta. Analisa Bahan Makanan dan Pertanian. Sloane.

Biuret Protein + (CuSO4 2.A.Destruksi : mengubah N dalam protein menjadi (NH4) 2SO4 .Destilasi : memecah (NH4)2SO4 NH3 ditangkap oleh asam . Pengujian o Kualitatif 1.000) dan termasuk juga kelompok makronutrien. Volumetri . C. o Makromolekul (BM > 40. yaitu : .Titrasi : mengukur sisa asam yang tidak bereaksi dengan NH3 Kadar protein akhir dihitung berdasarkan rumus sbg berikut : . Pengertian o Polimer dengan asam amino sebagai monomer-monomernya. Analisa Protein B. Ninhidrin fenol pada asam amino tirosin) o Kuantitatif 1. Millon Protein + Hg2(NO3)2 3.Kjeldahl untuk protein tak larut atau terkoagulasi akibat pemanasan dalam pengolahan. o Polipeptida rantai panjang dengan salah satu ujungnya berupa asam karboksilat dan ujung lainnya gugus amina. Prinsipnya ialah melakukan tiga tahap pengujian.

1 N + K Nadapat dititrasi . 2. tirosin. namun warna yang dihasilkan kurang stabil .008 x 100% Fk sampel (mg) . . yaitu menggunakan sinar UV atau sinar tampak (visibel). gandum. seperti tiga (3) macam reaksi berikut : . sehingga protein menjadi bersifat asam menggunakan basa NaOH cocok untuk produk susu.Titrasi Formol Gugus amina diikat oleh formaldehid. maka terlebih dahulu diperlukan penambahan pereaksi. dan fenilalanin akan mereduksi kedua macam perekasi Lowry A (asam fosfomolibdat : asam fosfotungsat 1:1) menjadi molibdenum yang berwarna biru yang selanjutnya ditambahkan perekasi Lowry B (CuSO4 + Na2CO3 2% dalam NaOH 0. Adapun jika menggunakan sinar tampak.Metode Biuret Reaksi antara ikatan peptida dalam protein dengan logam Cu pada suasana basa menghasilkan komplek warna biru yang dapat diukur secara spektrofotometri pada λ 540 – 560 nm.Metode Folin Ciocalteu Metode ini didasarkan pada reduksi pereaksi Folin (asam fosmolibdat dan asam fosfotungsat) oleh gugus fenol pada tirosin dan triptofan menghasilkan molibdenum warna biru yang dapat diukur secara kolorimetri/ spektrofotometri. Spektrometri Metode ini tepat digunakan untuk sampel yang mengandung protein terlarut. Adanya gugus aromatik pada asam-asam amino seperti fenilalanin. Adanya inti aromatis pada asam amino tirosin. Metode ini tepat untuk produk tepung-tepungan. seperti pada produk-produk hasil ternak (telur dan daging) serta biji-bijian yang belum mengalami perubahan akibat pemanasan/pengolahan. triptofan. Metode ini lebih selektif daripada metode Kjeldahl disebabkan hanya bereaksi dengan gugus amin alifatik primer saja. 3. darah. Ada dua jenis sinar yang digunakan dalam metode ini. dan triptofan dapat menangkap sinar UV.Metode Lowry Metode ini merupakan pengembangan dan penggabungan dari metode Biuret dan metode Folin yang dilakukan oleh Lowry kurang lebih 45 tahun yang lalu. Gasometri Protein + asam nitrit menghasilkan gas N2 dimurnikan dengan kalium permanganat kemudian dapat diukur volumenya dalam satu tempat tertentu. dan anggur.= V NaOH (blanko) – V NaOH (sampel) x N NaOH x 14. Cara ini relatif lebih cepat dan lebih peka.

6. Kurva baku dapat dibuat untuk mengubungkan antara tingkat kekeruhan sampel dengan kadar protein dalam sampel. Semakin tinggi tingkat kekeruhan sampel menunjukan semakin tinggi pula kadar proteinnya. 4. Keuntungan metode ini ialah lebih sensitif daripada menggunakan spektrofotometri UV karena dalam kadar yang lebih kecil mampu membrikan respon yang lebih tajam. 5. diperlukan satu perlakuan tambahan terlebih dahulu. yaitu dengan menderivatisasi menjadi asam-asam amino yang dapat dideteksi (berfluorosen). Pengikatan Zat Warna Adanya gugus polar dalam protein dapat mengikat zat warna yang bermuatan berlawanan dengan muatan protein membentuk komplek warna yang tak larut. Zat warna yang sering digunakan ialah zat warna asidik seperti Amino Black 10B (λ maks 615 nm) dan Orange G (λ maks 485 nm) karena memiliki 2 gugus –SO3H (negatif) sehingga akan berikatan kuat dengan gugus amina yang bersifat basa dari protein. Metode ini jarang dilakukan. seperti KCKT dan KG. Untuk dapat mendeteksinya. Spektrofuorometri Asam amino tirosin dan triptofan dapat berfluorosensi pada λ eksitasi 280 nm dan λ emisi 348 nm. Metode ini lebih senditif daripada metode Biuret. seperti asam trikloroasetat. dimana protein dalam suatu sampel dapat diendapkan dengan ditambahkan bahan pengendap protein. dam asam sulfosalisilat.Mampu menghasilkan produk yang dapat ditangkap oleh sinar UV maupun sinar tampak (sepktrofotometri) ataupun dapat membentuk senyawa berfluorosen sehingga dapat diukur dengan spektrofulorometri. . yaitu yang memiliki syarat-syarat minimal. . Kromatografi Kromatografi Kertas dan Krom. seperti spektrofotometri UV dan sinar tampak yang tidak mampu mendeteksi asam-asam amino yang tidak memiliki gugus aromatis.Lapis Tipis Metode ini sudah jarang dilakukan dengan ditemukannya metode lain yang lebih peka dan sensitif serta memiliki tingkat akurasi yang lebih tinggi.tatrat 2%) sehingga menghasilkan warna yang lebih stabil dan dapat diukur absorbansinya pada λ 600 nm. serta lebih selektif karena tidak semua senyawa dapat berfluorosensi.KCKT (Kromatografi Cair Kinerja Tinggi) Metode ini merupakan penyempurnaan dari metode-metode yang telah ada. Oleh karena itu. 7. seperti : . Tubidimetri Metode ini didasarkan pada kekeruhan. penting disini ialah pemilihan satu perekasi penderivat. kalium feri sianida.

Kromatografi Gas Dalam metode ini juga diperlukan satu perlakuan awal untuk menderivatisasi menjadi senyawa yang lebih volatil atau dapat menguap.. Analisis Makanan.Mampu menghasilkan produk sebesar mungkin (100%) .Rohman.Mampu menghasilkan produk yang stabil selama prose derivatisasi mampun deteksi. Yogyakarta This entry was posted on October 18. 2007. BITC (Butil isotiosianat). Tags: Analisa. Kimia. Referensi : . Protein . OPA (o-ftalaldehid). Pengujian. Beberapa pereaksi penderivat yang dapat digunakan. UGM Press. Abdul dan Soemantri. 2008 at 5:36 am and is filed under Food Analysis. Analisis. makanan. diantaranya ialah PITC (Fenil isotiosianat). dan AQC (6-aminokuinolil-Nhidroksisuksinimidil-karbamat) .

yang dalam suasana alkalis Cu(II) akan tereduksi menjadi Cu(I). Batas deteksinya berkisar pada konsentrasi 0. Jumlah CBBG yang terikat pada protein proporsional dengan muatan positif yang ditemukan pada protein. Reagen CBBG bebas berwarna merah-kecoklatan (λmaks 465 nm). Penetapan Kadar Protein dengan Metode Bradford Metode Bradford didasarkan pada pengikatan secara langsung zat warna Coomassine Brilliant Blue G250 (CBBG) oleh protein yang mengandung residu asam amino dengan rantai samping aromatik (Tyrosine. Secara umum. Histidine dan Leucine). menghasilkan heteropolymolybdenum blue akibat reaksi oksidasi gugus aromatik (rantai samping asam amino) terkatalis Cu. Keuntungan metode Lowry adalah lebih sensitif (100 kali) daripada metode Biuret sehingga memerlukan sampel protein yang lebih sedikit. kompleks phosphomolibdatphosphotungstat (phosphomolybdotungstate). Namun metode Lowry lebih banyak interferensinya akibat kesensitifannya.Penetapan Kadar Protein Dengan Metode Lowry Posted by : Analisis Protein Metode Lowry merupakan pengembangan dari metode Biuret. seperti penentuan aktivitas enzim. Dalam metode ini terlibat 2 reaksi. + Ion Cu kemudian akan mereduksi reagen Folin-Ciocalteu. Tryptophan dan Phenylalanine) atau bersifat basa (Arginine. kompleks Cu(II)-protein akan terbentuk sebagaimana metode biuret. Berbagai metode analisis kuantitatif telah ditawarkan dengan kelebihan maupun kelemahan masing-masing. metode analisis kuantitatif protein digolongkan dalam: Read the rest of this entry » . Awalnya. Kekuatan warna biru terutama bergantung pada kandungan residu tryptophan dan tyrosine-nya. Kesalahan dalam penetapan kadar protein akan berbuntut pada kesalahan-kesalahan di perhitungan selanjutnya.01 mg/mL. sedangkan dalam suasana asam reagen CBBG akan berada dalam bentuk anion yang akan mengikat protein membentuk warna biru (λmaks 595 nm). Penetapan Kadar Protein Total Pengukuran konsentrasi protein secara akurat menjadi sangat penting peranannya mengingat hasil penetapan ini digunakan dalam perhitungan lain. yang memberikan warna biru intensif yang dapat dideteksi secara kolorimetri.

Sebagai bahan pemanis dan pengawet c. Sebagai sumber serat . Sebagai sumber kalori atau energi b.A. Dalam tumbuhan senyawa ini dibentuk melaui proses fotosintesis antara air (H2O) dengan karbondioksida (CO2) dengan bantuan sinra matahari (UV) menghasilkan senyawa sakarida dengan rumus (CH2O)n. Analisis Karbohidrat Pengertian Karbohidrat Secara sederhana dapat diartikan bahwa karbohidrat ialah suatu senyawa yang terdiri dari molekul-molekul karbon (C). hydrogen (H) dan oksigen (O) atau karbon dan hidrat (H2O) sehingga dinamaka karbo-hidrat. Fungsi Karbohidrat Ada banyak fungsi dari karbohidrat dalam penerapannya di industri pangan. Sebagai sumber flavor (karamel) f. Sebagai bahan pengisi dan pembentuk d. farmasi maupun dalam kehidupan manusia sehari-hari. Diantara fungsi dan kegunaan itu ialah : a. Sebagai bahan penstabil e.

dan galaktosa). Struktu glukosa dan fruktosa digunakan sebagai dasar untuk membedakan antara gula reduksi dan gula non-reduksi. glukosa. yaitu pentosa yang tersusun dari lima (5) atom karbon (arabinosa. Monosakarida (karbohidrat tunggal) Kelompok monosakarida dibedakan menjadi dua (2) macam. Penamaan gula reduksi ialah didasarkan pada adanya gugus aldehid (– CHO pada glukosa dan galaktosa) yang dapat mereduksi larutan Cu2SO4 membentuk endapan merah bata. ribose. Adapun gula non-reduksi ialah gula yang tidak dapat mereduksi akibat tidak adanya gugus aldehid seperti pada fruktosa dan sukrosa/dektrosa yang memiliki gugus keton (C=O). yaitu : a. . xylosa) dan heksosa yang tersusun dari enam (6) atom karbon (fruktosa/levulosa.Klasifikasi Karbohidrat Karbohidrat dapat digolongan menjadi dua (2) macam yaitu karbohidrat sederhana dengan karbohidrat komplek atau dapat pula menjadi tiga (3) macam.

mula-mula dilakukan ekstraksi santan dari kelapa parut. Pada cara ini.Ekstrasi Minyak Kelapa Sawit dan pelarutnya : Ekstraksi adalah suatu cara untuk mendapatkan minyak dari bahan yang mengandung minyak. yaitu proses basah (wet process). Jika santan tersebut didiamkan. Minyak kelapa dapat diekstrak dari daging kelapa segar. Terakhir. Proses basah ditandai dengan penambahan air. Ada tiga proses pengolahan minyak kelapa yang umumnya dilakukan yaitu. Cara basah tradisional ini sangat sederhana dapat dilakukan dengan menggunakan peralatan yang biasa terdapat pada dapur keluarga. Cara Basah Tradisional. metode ekstraksi. secara perlahan akan terjadi pemisahan bagian yang banyak mengandung minyak dengan bagian yang sedikit mengandung minyak. Blondo ini dipisahkan dari minyak. atau sebagai minyak goreng. Kandungan minyak pada daging buah kelapa tua adalah sebanyak 34. atau diekstrak dari daging kelapa yang telah dikeringkan (kopra). Bagian yang banyak mengandung minyak disebut dengan krim. Sifat dari krim lebih ringan dibandingkan dengan skim. Ketiga metode tersebut secara spesifik menggunakan panas.1992). Kelemahannya adalah lebih rendahnya rendemen yang diperoleh. disarankan mengekstrak minyak dari daging buah kelapa segar. proses kering dengan tekanan. Energi mekanis berfungsi untuk memecahkan dinding sel. Minyak kelapa digunakan sebagai bahan baku industri.7%. Santan merupakan suatu dispersi atau suspensi cairan dalam cairan dalam hal ini minyak dalam air. sedangkan skim berada di bagian bawah. sedangkan bagian yang sedikit mengandung minyak disebut dengan skim. Cara ini mudah dilakukan dan tidak banyak memerlukan biaya. sedangkan proses kering tanpa penambahan air. Santan juga disebut sebagai hasil ekstraksi kelapa parut dengan menggunakan air. oleh karena itu krim berada di bagian atas. Minyak diambil dari daging buah kelapa dengan salah satu cara berikut. sedangkan energi panas selain utnuk merusak dinding sel juga untuk menurunkan kekentalan (viskositas) minyak dan mengatur kadar airnya. . yaitu energi mekanis dan energi panas (termal). Minyak kelapa merupakan bagian paling berharga dari buah kelapa. blondo diperas untuk mengeluarkan sisa minyak. Proses ekstraksi minyak kelapa umumnya membutuhkan dua bentuk energi. Untuk industri kecil yang terbatas kemampuan permodalannya. molekul cairan tersebut tidak saling berbaur tetapi saling antagonistik disebut juga emulsi (Winarno. Kemudian santan dipanaskan untuk menguapkan air dan menggumpalkan bagian bukan minyak yang disebut blondo. yang bertujuan untuk menggumpalkan protein pada dinding sel dan untuk memecahkan dinding sel tersebut sehingga mudah ditembus oleh minyak yang terkandung di dalamnya. yaitu: 1) Cara basah a. dan proses dengsan pelarut (solvent).

Setelah itu diberi perlakuan sentrifugasi sehingga minyak dapat dipisahkan dari gumpalan padatan. terutama mikroba penghasil asam. sitrat. minyak disaring untuk menghilangkan kotoran dan padatan. Asam yang dihasilkan menyebabkan protein santan mengalami penggumpalan dan mudah dipisahkan pada saat pemanasan. tapi jarang digunakan karena biayanya relatif mahal. sehingga terjadi pemisahan skim dari krim. Pelarut yang digunakan bertitik didih rendah. Cara Basah Fermentasi. Walaupun cara ini cukup sederhana. atau HCl sampai pH 4. 2) Cara pres Cara pres dilakukan terhadap daging buah kelapa kering (kopra). Selanjutnya krim diasamkan dengan menambahkan asam asetat. d. santan didiamkan untuk memisahkan skim dari krim. Pada cara ini. tidak berinteraksi secara kimia dengan minyak dan residunya tidak beracun. Skim santan diolah menjadi tepung kelapa dan madu kelapa. Selanjutnya krim dipanaskan untuk menggumpalkan padatannya. krim diolah seperti pengolahan cara basah tradisional. Selanjutnya krim difermentasi untuk memudahkan penggumpalan bagian bukan minyak (terutama protein) dari minyak pada waktu pemanasan. Skim santan diolah menjadi konsentrat protein berupa butiran atau tepung. Cara Basah “Kraussmaffei Process”. Mikroba yang berkembang selama fermentasi. Cara Basah Lava Process. Cara basah fermentasi agak berbeda dari cara basah tradisional. santan diberi perlakuan sentrifugasi. Pada cara basah ini. santan diberi perlakuan sentrifugasi agar terjadi pemisahan skim dari krim. Setelah fermentasi. Cara basah lava process agak mirip dengan cara basah fermentasi. mudah menguap. Padatan hasil sentrifugasi dipisahkan dari minyak dan dipres untuk mengeluarkan sisa minyaknya. Proses ini memerlukan investasi yang cukup besar untuk pembelian alat dan mesin. Pada cara basah fermentasi. 3) Cara ekstraksi pelarut Cara ini menggunakan cairan pelarut (selanjutnya disebut pelarut saja) yang dapat melarutkan minyak. Setelah itu santan dipanaskan dan diperlakukan seperti cara basah tradisional atau cara basah fermentasi. c.b. . Selanjutnya.

Sign up to vote on this title
UsefulNot useful