untuk mengetahui adanya ikatan peptida dari suatu protein, membuktikan adanya asam amino bebas dalam suatu

protein, membuktikan adanya asam amino yang berinti benzena, mengetahui kelarutan protein terhadap suatu pelarut tertentu secara kualitatif. Uji kualitatif dalam praktikum kali ini terdiri dari beberapa macam yaitu:

1. Reaksi Xantoprotein Larutan asam nitrat pekat ditambahkan dengan hati-hati ke dalam larutan protein. Setelah dicampur terjadi endapan putih yang dapat berubah menjadi kuning apabila dipanaskan. Reaksi yang terjadi ialah nitrasi pada inti benzena yang terdapat pada molekul protein. Reaksi ini positif untuk protein yang mengandung tirosin, fenilalanin dan triptofan. (Trevor, 1995). 2. Reaksi Hopkins-Cole Larutan protein yang mengandung triptofan dapat direaksikan dengan pereaksi Hopkins-Cole yang mengandung asam glioksilat. Pereaksi ini dibuat dari asam oksalat dengan serbuk magnesium dalam air. Setelah dicampur dengan pereaksi Hopkins-Cole, asam sulfat dituangkan perlahan-lahan sehingga membentuk lapisan di bawah larutan protein. Beberapa saat kemudian akan terjadi cincin ungu pada batas antara kedua lapisan tersebut. (anonym,2008) 3. Reaksi Millon Pereaksi Millon adalah larutan merkuro dan merkuri nitrat dalam asam nitrat. Apabila pereaksi ini ditambahkan pada larutan protein, akan menghasilkan endapan putih yang dapat berubah menjadi merah oleh pemanasan. Pada dasarnya reaksi ini positif untuk fenol-fenol, karena terbentuknya senyawa merkuri dengan gugus hidroksifenil yang berwarna. (jalip,2008) Protein + Hg2(NO3)2

4. Reaksi Natriumnitroprusida Natriumnitroprusida dalam larutan amoniak akan menghasilkan warna merah dengan protein yang mempunyai gugus –SH bebas. Jadi protein yang mengandung sistein dapat memberikan hasil positif. 5. Reaksi Sakaguchi Pereaksi yang digunakan ialah naftol dan natriumhipobromit. Pada dasarnya reaksi ini memberikan hasil positif apabila ada gugus guanidin. Jadi arginin atau protein yang mengandung arginin dapat menghasilkan warna merah. 6. Metode Biuret

Gula pereduksi meliputi semua jenis monosakarida dan beberapa disakarida seperti laktosa dan maltosa. Uji belerang Protein mengandung asam amino berinti benzen. Protein + (CuSO4 7. Uji ini memberikan reaksi positif yaitu ditandai dengan timbulnya warna merah violet atau biru violet. atau peptida yang mengandung asam-α amino bebas akan bereaksi dengan ninhidrin membentuk senyawa kompleks berwarna biru-ungu. kecuali aldehid dalam gugus aromatik. 1982). Senyawa nitro yang terbentuk dalam suasana basa akan terionisasi dan warnanya akan berubah menjadi lebih tua atau jingga. Reaksi Pb-asetat dengan asam-asam amino tersebut akan membentuk endapan berwarna kelabu. Uji Benedict Uji benedict adalah uji kimia untuk mengetahui kandungan gula (karbohidrat) pereduksi. Oleh karena itu. Namun. Reaksi ini dapat dilakukan dengan penambahan timbale asetat dan basa. namun karena memiliki gugus alpha hidroksi keton. Penambahan NaOH dalam hal ini adalah untuk mendenaturasikan protein sehingga ikatan yang menghubungkan atom S dapat terputus oleh Pb-asetat membentuk . Pada uji Benedict. yaitu garam PbS. maka fruktosa akan berubah menjadi glukosa dan mannosa dalam suasana basa dan memberikan hasil positif dengan pereaksi benedict (Lehninger. 1989). meskipun fruktosa bukanlah gula pereduksi. 8. pereaksi ini akan bereaksi dengan gugus aldehid. dan alpha hidroksi keton. . 1997). prolin dan hidroksiprolin menghasilkan senyawa berwarna kuning(Sudarmaji. jika ditambahkan asam nitrat pekat akan mengendap dengan endapan berwarna putih yang dapat berubah menjadi kuning sewaktu dipanaskan. 9. Reaksi ini positif terhadap dua buah ikatan peptida atau lebih. Semua asam amino. Uji Ninhidrin Ninhidrin beraksi dengan asam amino bebas da protein menghasilkan warna biru. Rekasi ini didasarkan pada uji nitrasi inti benzena yang terdapat pada mulekul protein menjadi senyawa intro yang berwarna kuning (Page. Uji ini untuk menunjukkan adanya senyawasenyawa yang mengandung gugus amida asam yang berada bersama gugus amida yang lain.Larutan protein dibuat alkalis dengan NaOH kemudian ditambahkan larutan CuSO4 encer. tetapi negatif untuk asam amino bebas atau dipeptida. Reaksi ini termasuk yang paling umum dilakukan untuk analisis kualitatif protein dan produk hasil hidrolisisnya. 2008). Reaksi ninhidrin dapat pula dilakukan terhadap urin untuk mengetahui adanya asam amino atau untuk mengetahui adanya pelepasan protein oleh cairan tubuh (Santoso.

3. 5. 1. kemudian panaskan dengan cepat sampai mendidih. titrasi formol.PbS. Selanjutnya tambahkan 100 ml aquadest dalam labu Kjeldahl yang didinginkan dalam air es dan beberapa lempeng Zn. tambahkan 15 ml larutan kalium sulfat 4% (dalam air) dan akhirnya tambahkan perlahan-lahan larutan natrium hidroksida 50% sebanyak 50 ml yang telah didinginkan dalam lemari es. Digunakan untuk protein terlarut. Hal ini ditunjukkan oleh perubahan warna pada sistein yang menjadi hitam bening dan terbentuk endapan hitam serta pada kasein yang berwarna putih keruh kehitaman yang mengindikasikan adanya timbale sulfida yang berwarna hitam.1N sebanyak 50 ml dan indicator merah metil 0. Panaskan labu Kjeldahl perlahanlahan sampai dua lapis cairan tercampur. yaitu metode Kjeldahl (terdiri dari destruksi. titrasi). matikan pemanasan dan biarkan sampai dingin. Setelah pembebasan alkali dengan kuat. Destilasi ditampung dalam Erlenmeyer yang telah diisi dengan larutan baku asam klorida 0. Metode modern. Timbang 1 g bahan yang telah dihaluskan.35 g raksa (II) oksida dan 15 ml asam sulfat pekat. yaitu metode Lowry. amonia yang terbentuk disuling uap secara kuantitatif ke dalam larutan penyerap dan ditetapkan secara titrasi. ujung pipa kaca destilator dipastikan masuk ke dalam larutan asam klorida 0. 2. Analisa Kuantitatif Analisis protein dapat digolongkan menjadi dua metode. Sampel didestruksi dengan asam sulfat dan dikatalisis dengan katalisator yang sesuai sehingga akan menghasilkan amonium sulfat. 4.5 g kalium sulfat dan 0. destilasi. Tambahkan pemanasan kurang lebih 30 menit. dan senyawa yang mengandung nitrogen.1N. misal kedelai gunakan bahan kurang dari 1 g). yaitu: Metode konvensional. metode spektrofotometri UV. Digunakan untuk protein tidak terlarut. Metode Kjeldahl Metode ini merupakan metode yang sederhana untuk penetapan nitrogen total pada asam amino. Dari data yang diperoleh dapat diketahui bahwa kasein dan sistein mengandung unsur S dalam molekulnya. Kemudian ditambahkan 7. masukkan dalam labu Kjeldahl (kalau kandungan protein tinggi. metode spektrofotometri visible. protein. Pasanglah labu Kjeldahl dengan segera pada alat destilasi. 6.1% b/v (dalam etanol 95%) sebanyak 5 tetes. Panaskan semua bahan dalam labu Kjeldahl dalam lemari asam sampai berhenti berasap dan teruskan pemanasan sampai mendidih dan cairan sudah menjadi jernih. Penetapan Kadar Prosedur : 1. .

Penyiapan Sampel Ambil sejumlah tertentu sampel protein yang terlarut misal albumin. Metode Titrasi Formol Larutan protein dinetralkan dengan basa (NaOH) lalu ditambahkan formalin akan membentuk dimethilol. Titik akhir titrasi tercapai jika terjadi perubahan warna larutan dari merah menjadi kuning.1N. Presipitat yang merupakan proteinnya kemudian dilarutkan kembali dengan dapar asam asetat pH 5 misal sampai 10. akhir titrasi bila tepat terjadi perubahan warna menjadi merah muda yang tidak hilang dalam 30 detik.0 ml. Dengan terbentuknya dimethilol ini berarti gugus aminonya sudah terikat dan tidak akan mempengaruhi reaksi antara asam dengan basa NaOH sehingga akhir titrasi dapat diakhiri dengan tepat.1N yang tidak bereaksi dengan destilat dititrasi dengan larutan baku natrium hidroksida 0. Pembuatan kurva baku Siapkan larutan bovin serum albumin dengan konsentrasi 300 µg/ml (Li). Pisahkan protein yang mengendap dengan sentrifus 11. misal dengan komposisi berikut : Tambahkan ke dalam masing-masing tabung 8 ml reagen Lowry B dan biarkan selama 10 menit. Penetapan Kadar a. 4. kemudian tambahkan 1 ml reagen Lowry A. Indikator yang digunakan adalah p. Kocok dan biarkan selama 20 menit. Tambahkan ke dalam larutan tersebut 1 ml tembaga (II) sulfat 1% dan 1 ml kalium natrium tartrat 2%. kalau perlu sampai mendekati kejenuhan amonium sulfat dalam larutan).p. Metode Spektrofotometri Visible (Biuret) . (Sebagai blanko adalah tabung reaksi no. Baca absorbansinya pada panjang gelombang 600 nm tehadap blanko.7. Sisa larutan asam klorida 0. Metode Lowry Prosedur : Pembuatan reagen Lowry A : Merupakan larutan asam fosfotungstat-asam fosfomolibdat dengan perbandingan (1 : 1) Pembuatan reagen Lowry B : Campurkan 2% natrium karbonat dalam 100 ml natrium hidroksida 0. endapkan dahulu dengan penambahan amonium sulfat kristal (jumlahnya tergantung dari jenis proteinnya.000 rpm selama 10 menit.. 3. Ambil volume tertentu dan lakukan penetapan selanjutnya seperti pada kurva baku mulai dari penambahan 8 ml reagen Lowry A sampai seterusnya. Buat seri konsentrasi dalam tabung reaksi.Kadar protein dihitung dengan persamaan berikut : Keterangan :Fk : faktor koreksi Fk N : 16 2. pisahkan supernatannya.1N. Proses destilasi selesai jika destilat yang ditampung lebih kurang 75 ml. Lakukan titrasi blanko.1 pada tabel di atas) b.

baca absorbansinya pada panjang gelombang 550 nm terhadap blanko yang berisi reagen Biuret dan dapar asetat pH 5. 5H2O) dan kalium natrium tartrat (KNaC4H4O6. Supaya hasilnya lebih teliti perlu dikoreksi kemungkinan adanya asam nukleat dengan pengukuran absorpsi pada 260 nm. selanjutnya tambahkan aquades sampai garis tanda. reagen Biuret dan aquades misal dengan komposisi sebagai berikut: Setelah tepat 10 menit serapan dibaca pada ë 550 nm terhadap blanko yang terdiri dari 800 µL reagen Biuret dan 200 µL aquades. Rasio absorpsi 280/260 menentukan faktor koreksi yang ada dalam suatu tabel. Triptofan mempunyai absorbsi maksimum pada 280 nm. Pengukuran pada 260 nm untuk melihat kemungkinan kontaminasi oleh asam nukleat. 4H2O) dalam 50 ml aquades dalam labu takar 100 ml. sedang untuk tirosin mempunyai absorbsi maksimum pada 278 nm. tirosin dan fenilalanin yang mempunyai gugus aromatik.0% (Li). Presipitat yang merupakan proteinnya kemudian dilarutkan kembali dengan dapar asam asetat pH 5 misal sampai 10. Ambil sejumlah µL larutan tersebut secara kuantitatif kemudian tambahkan reagen Biuret dan jika perlu tambah dengan dapar asetat pH 5 untuk pengukuran kuantitatif.Prosedur : Pembuatan reagen Biuret : Larutkan 150 mg tembaga (II) sulfat (CuSO4. kalau perlu sampai mendekati kejenuhan amonium sulfat dalam larutan). Cara mempersiapkan sampel : Ambil sejumlah tertentu sampel protein yang terlarut misal albumin. Kemudian tambahkan 30 ml natrium hidroksida 10% sambil dikocok-kocok.0 ml. Metode Spektrofotometri UV Asam amino penyusun protein diantaranya adalah triptofan. pisahkan supernatannya.0 ml sehingga kadar larutan induk 5. Perhatikan adanya faktor pengenceran dan absorban sampel sedapat mungkin harus masuk dalam kisaran absorban kurva baku. Pisahkan protein yang mengendap dengan sentrifus 11. Fenilalanin menyerap sinar kurang kuat dan pada panjang gelombang lebih pendek. Kadar protein mg/ml = A280 x faktor koreksi x pengenceran . Absorpsi sinar pada 280 nm dapat digunakan untuk estimasi konsentrasi protein dalam larutan. endapkan dahulu dengan penambahan amonium sulfat kristal (jumlahnya tergantung dari jenis proteinnya.000 rpm selama 10 menit. Pembuatan larutan induk bovin serum albumin (BSA): Ditimbang 500 mg bovin serum albumin dilarutkan dalam aquades sampai 10. Penetapan kadar (Metode Biuret) : Pembuatan kurva baku : Dalam kuvet dimasukkan larutan induk. 5. Setelah 10 menit dari penambahan reagen Biuret.

dkk.blogger. Laboratorium Makanan Ternak. 1989. Penerbit Liberty: Yogyakarta. M. Prinsip-prinsip Biokimia. Anatomi dan Fisiologi untuk Pemula. Poedjiadi. D.com) diakses tanggal 12 Oktober 2008. dkk. 1994.teachnology. 2004. (http://www. com) diakses tanggal 12 Oktober 2008. Nutrisi Ternak Dasar. Manfaat Protein dalam Kehidupan Sehari-hari. 2004. 2007. (http://www. Apriyantono. 1989. S. A. Bogor: Departemen Pendidikan dan Kebudayaan Direktorat Jenderal Pendidikan Tinggi Pusat Antar Universitas Pangan dan Gizi IPB. Anonim. Sudarmaji. Protein dan Enzim. Jakarta: Penerbit UI-Press. Protein. A. E. Kamal. Dasar-Dasar Biokimia.com) diakses tanggal 12 Oktober 2008 Sudjadi.S. Yogyakarta: UGMPress . Santoso. 2008. 1991. A. Yogyakarta: Yayasan Farmasi Indonesia. H. 1997.heruswn.DAFTAR PUSTAKA Anonim. dan Rohman. 2008. Erlangga: Jakarta. (http://www. Penerbit Buku Kedokteran EGC: Jakarta. Analisa Bahan Makanan dan Pertanian. Page. Analisis Pangan.wikipedia. Analisis Obat dan Makanan cetakan I. Sloane.

Biuret Protein + (CuSO4 2.Destruksi : mengubah N dalam protein menjadi (NH4) 2SO4 . Volumetri . Pengertian o Polimer dengan asam amino sebagai monomer-monomernya. Pengujian o Kualitatif 1. yaitu : . Millon Protein + Hg2(NO3)2 3.Destilasi : memecah (NH4)2SO4 NH3 ditangkap oleh asam . Prinsipnya ialah melakukan tiga tahap pengujian. o Makromolekul (BM > 40. o Polipeptida rantai panjang dengan salah satu ujungnya berupa asam karboksilat dan ujung lainnya gugus amina. Ninhidrin fenol pada asam amino tirosin) o Kuantitatif 1. C.A.000) dan termasuk juga kelompok makronutrien. Analisa Protein B.Titrasi : mengukur sisa asam yang tidak bereaksi dengan NH3 Kadar protein akhir dihitung berdasarkan rumus sbg berikut : .Kjeldahl untuk protein tak larut atau terkoagulasi akibat pemanasan dalam pengolahan.

dan triptofan dapat menangkap sinar UV. Adanya gugus aromatik pada asam-asam amino seperti fenilalanin. 2. darah.008 x 100% Fk sampel (mg) . Adapun jika menggunakan sinar tampak. yaitu menggunakan sinar UV atau sinar tampak (visibel).= V NaOH (blanko) – V NaOH (sampel) x N NaOH x 14. Gasometri Protein + asam nitrit menghasilkan gas N2 dimurnikan dengan kalium permanganat kemudian dapat diukur volumenya dalam satu tempat tertentu.1 N + K Nadapat dititrasi . Metode ini lebih selektif daripada metode Kjeldahl disebabkan hanya bereaksi dengan gugus amin alifatik primer saja. seperti tiga (3) macam reaksi berikut : . seperti pada produk-produk hasil ternak (telur dan daging) serta biji-bijian yang belum mengalami perubahan akibat pemanasan/pengolahan. namun warna yang dihasilkan kurang stabil . Cara ini relatif lebih cepat dan lebih peka. Ada dua jenis sinar yang digunakan dalam metode ini. gandum. dan anggur. Metode ini tepat untuk produk tepung-tepungan.Metode Folin Ciocalteu Metode ini didasarkan pada reduksi pereaksi Folin (asam fosmolibdat dan asam fosfotungsat) oleh gugus fenol pada tirosin dan triptofan menghasilkan molibdenum warna biru yang dapat diukur secara kolorimetri/ spektrofotometri.Titrasi Formol Gugus amina diikat oleh formaldehid. dan fenilalanin akan mereduksi kedua macam perekasi Lowry A (asam fosfomolibdat : asam fosfotungsat 1:1) menjadi molibdenum yang berwarna biru yang selanjutnya ditambahkan perekasi Lowry B (CuSO4 + Na2CO3 2% dalam NaOH 0. . sehingga protein menjadi bersifat asam menggunakan basa NaOH cocok untuk produk susu. Spektrometri Metode ini tepat digunakan untuk sampel yang mengandung protein terlarut. tirosin. triptofan.Metode Lowry Metode ini merupakan pengembangan dan penggabungan dari metode Biuret dan metode Folin yang dilakukan oleh Lowry kurang lebih 45 tahun yang lalu.Metode Biuret Reaksi antara ikatan peptida dalam protein dengan logam Cu pada suasana basa menghasilkan komplek warna biru yang dapat diukur secara spektrofotometri pada λ 540 – 560 nm. 3. Adanya inti aromatis pada asam amino tirosin. maka terlebih dahulu diperlukan penambahan pereaksi.

seperti spektrofotometri UV dan sinar tampak yang tidak mampu mendeteksi asam-asam amino yang tidak memiliki gugus aromatis.tatrat 2%) sehingga menghasilkan warna yang lebih stabil dan dapat diukur absorbansinya pada λ 600 nm. Spektrofuorometri Asam amino tirosin dan triptofan dapat berfluorosensi pada λ eksitasi 280 nm dan λ emisi 348 nm. Keuntungan metode ini ialah lebih sensitif daripada menggunakan spektrofotometri UV karena dalam kadar yang lebih kecil mampu membrikan respon yang lebih tajam. Untuk dapat mendeteksinya. seperti KCKT dan KG. Kurva baku dapat dibuat untuk mengubungkan antara tingkat kekeruhan sampel dengan kadar protein dalam sampel. . 7. dam asam sulfosalisilat. Oleh karena itu. . Zat warna yang sering digunakan ialah zat warna asidik seperti Amino Black 10B (λ maks 615 nm) dan Orange G (λ maks 485 nm) karena memiliki 2 gugus –SO3H (negatif) sehingga akan berikatan kuat dengan gugus amina yang bersifat basa dari protein. penting disini ialah pemilihan satu perekasi penderivat. seperti : . seperti asam trikloroasetat. dimana protein dalam suatu sampel dapat diendapkan dengan ditambahkan bahan pengendap protein. Metode ini jarang dilakukan. serta lebih selektif karena tidak semua senyawa dapat berfluorosensi. diperlukan satu perlakuan tambahan terlebih dahulu. yaitu dengan menderivatisasi menjadi asam-asam amino yang dapat dideteksi (berfluorosen). yaitu yang memiliki syarat-syarat minimal.Lapis Tipis Metode ini sudah jarang dilakukan dengan ditemukannya metode lain yang lebih peka dan sensitif serta memiliki tingkat akurasi yang lebih tinggi. Tubidimetri Metode ini didasarkan pada kekeruhan. 5. Metode ini lebih senditif daripada metode Biuret. Kromatografi Kromatografi Kertas dan Krom. Pengikatan Zat Warna Adanya gugus polar dalam protein dapat mengikat zat warna yang bermuatan berlawanan dengan muatan protein membentuk komplek warna yang tak larut.KCKT (Kromatografi Cair Kinerja Tinggi) Metode ini merupakan penyempurnaan dari metode-metode yang telah ada.Mampu menghasilkan produk yang dapat ditangkap oleh sinar UV maupun sinar tampak (sepktrofotometri) ataupun dapat membentuk senyawa berfluorosen sehingga dapat diukur dengan spektrofulorometri. Semakin tinggi tingkat kekeruhan sampel menunjukan semakin tinggi pula kadar proteinnya. kalium feri sianida. 4. 6.

UGM Press.. dan AQC (6-aminokuinolil-Nhidroksisuksinimidil-karbamat) . BITC (Butil isotiosianat). 2007.Rohman.Kromatografi Gas Dalam metode ini juga diperlukan satu perlakuan awal untuk menderivatisasi menjadi senyawa yang lebih volatil atau dapat menguap. makanan. OPA (o-ftalaldehid). Analisis Makanan. diantaranya ialah PITC (Fenil isotiosianat). 2008 at 5:36 am and is filed under Food Analysis. Tags: Analisa. Yogyakarta This entry was posted on October 18. Abdul dan Soemantri. Pengujian. Protein . Analisis. Beberapa pereaksi penderivat yang dapat digunakan. Referensi : .Mampu menghasilkan produk sebesar mungkin (100%) .Mampu menghasilkan produk yang stabil selama prose derivatisasi mampun deteksi. Kimia.

01 mg/mL. Keuntungan metode Lowry adalah lebih sensitif (100 kali) daripada metode Biuret sehingga memerlukan sampel protein yang lebih sedikit. Penetapan Kadar Protein dengan Metode Bradford Metode Bradford didasarkan pada pengikatan secara langsung zat warna Coomassine Brilliant Blue G250 (CBBG) oleh protein yang mengandung residu asam amino dengan rantai samping aromatik (Tyrosine. Namun metode Lowry lebih banyak interferensinya akibat kesensitifannya. Berbagai metode analisis kuantitatif telah ditawarkan dengan kelebihan maupun kelemahan masing-masing. Tryptophan dan Phenylalanine) atau bersifat basa (Arginine. Kekuatan warna biru terutama bergantung pada kandungan residu tryptophan dan tyrosine-nya.Penetapan Kadar Protein Dengan Metode Lowry Posted by : Analisis Protein Metode Lowry merupakan pengembangan dari metode Biuret. menghasilkan heteropolymolybdenum blue akibat reaksi oksidasi gugus aromatik (rantai samping asam amino) terkatalis Cu. Histidine dan Leucine). yang memberikan warna biru intensif yang dapat dideteksi secara kolorimetri. Jumlah CBBG yang terikat pada protein proporsional dengan muatan positif yang ditemukan pada protein. yang dalam suasana alkalis Cu(II) akan tereduksi menjadi Cu(I). Batas deteksinya berkisar pada konsentrasi 0. sedangkan dalam suasana asam reagen CBBG akan berada dalam bentuk anion yang akan mengikat protein membentuk warna biru (λmaks 595 nm). seperti penentuan aktivitas enzim. kompleks phosphomolibdatphosphotungstat (phosphomolybdotungstate). metode analisis kuantitatif protein digolongkan dalam: Read the rest of this entry » . Penetapan Kadar Protein Total Pengukuran konsentrasi protein secara akurat menjadi sangat penting peranannya mengingat hasil penetapan ini digunakan dalam perhitungan lain. Awalnya. kompleks Cu(II)-protein akan terbentuk sebagaimana metode biuret. Secara umum. Reagen CBBG bebas berwarna merah-kecoklatan (λmaks 465 nm). + Ion Cu kemudian akan mereduksi reagen Folin-Ciocalteu. Dalam metode ini terlibat 2 reaksi. Kesalahan dalam penetapan kadar protein akan berbuntut pada kesalahan-kesalahan di perhitungan selanjutnya.

A. Sebagai sumber serat . Sebagai sumber flavor (karamel) f. Sebagai bahan pengisi dan pembentuk d. Sebagai sumber kalori atau energi b. hydrogen (H) dan oksigen (O) atau karbon dan hidrat (H2O) sehingga dinamaka karbo-hidrat. Sebagai bahan pemanis dan pengawet c. Dalam tumbuhan senyawa ini dibentuk melaui proses fotosintesis antara air (H2O) dengan karbondioksida (CO2) dengan bantuan sinra matahari (UV) menghasilkan senyawa sakarida dengan rumus (CH2O)n. Analisis Karbohidrat Pengertian Karbohidrat Secara sederhana dapat diartikan bahwa karbohidrat ialah suatu senyawa yang terdiri dari molekul-molekul karbon (C). Fungsi Karbohidrat Ada banyak fungsi dari karbohidrat dalam penerapannya di industri pangan. farmasi maupun dalam kehidupan manusia sehari-hari. Sebagai bahan penstabil e. Diantara fungsi dan kegunaan itu ialah : a.

yaitu pentosa yang tersusun dari lima (5) atom karbon (arabinosa. . Penamaan gula reduksi ialah didasarkan pada adanya gugus aldehid (– CHO pada glukosa dan galaktosa) yang dapat mereduksi larutan Cu2SO4 membentuk endapan merah bata.Klasifikasi Karbohidrat Karbohidrat dapat digolongan menjadi dua (2) macam yaitu karbohidrat sederhana dengan karbohidrat komplek atau dapat pula menjadi tiga (3) macam. glukosa. Monosakarida (karbohidrat tunggal) Kelompok monosakarida dibedakan menjadi dua (2) macam. Adapun gula non-reduksi ialah gula yang tidak dapat mereduksi akibat tidak adanya gugus aldehid seperti pada fruktosa dan sukrosa/dektrosa yang memiliki gugus keton (C=O). dan galaktosa). Struktu glukosa dan fruktosa digunakan sebagai dasar untuk membedakan antara gula reduksi dan gula non-reduksi. yaitu : a. xylosa) dan heksosa yang tersusun dari enam (6) atom karbon (fruktosa/levulosa. ribose.

metode ekstraksi. Blondo ini dipisahkan dari minyak. disarankan mengekstrak minyak dari daging buah kelapa segar. Minyak kelapa merupakan bagian paling berharga dari buah kelapa. proses kering dengan tekanan. Sifat dari krim lebih ringan dibandingkan dengan skim. blondo diperas untuk mengeluarkan sisa minyak. Proses basah ditandai dengan penambahan air. . sedangkan proses kering tanpa penambahan air. Santan juga disebut sebagai hasil ekstraksi kelapa parut dengan menggunakan air. Jika santan tersebut didiamkan. Minyak diambil dari daging buah kelapa dengan salah satu cara berikut. sedangkan energi panas selain utnuk merusak dinding sel juga untuk menurunkan kekentalan (viskositas) minyak dan mengatur kadar airnya. atau diekstrak dari daging kelapa yang telah dikeringkan (kopra). yang bertujuan untuk menggumpalkan protein pada dinding sel dan untuk memecahkan dinding sel tersebut sehingga mudah ditembus oleh minyak yang terkandung di dalamnya. atau sebagai minyak goreng. Minyak kelapa dapat diekstrak dari daging kelapa segar. Cara ini mudah dilakukan dan tidak banyak memerlukan biaya. Bagian yang banyak mengandung minyak disebut dengan krim. sedangkan skim berada di bagian bawah. Kandungan minyak pada daging buah kelapa tua adalah sebanyak 34. oleh karena itu krim berada di bagian atas. dan proses dengsan pelarut (solvent).Ekstrasi Minyak Kelapa Sawit dan pelarutnya : Ekstraksi adalah suatu cara untuk mendapatkan minyak dari bahan yang mengandung minyak. Cara Basah Tradisional. yaitu: 1) Cara basah a. sedangkan bagian yang sedikit mengandung minyak disebut dengan skim. Terakhir. Pada cara ini.7%. molekul cairan tersebut tidak saling berbaur tetapi saling antagonistik disebut juga emulsi (Winarno. Untuk industri kecil yang terbatas kemampuan permodalannya. Minyak kelapa digunakan sebagai bahan baku industri.1992). secara perlahan akan terjadi pemisahan bagian yang banyak mengandung minyak dengan bagian yang sedikit mengandung minyak. Ketiga metode tersebut secara spesifik menggunakan panas. Ada tiga proses pengolahan minyak kelapa yang umumnya dilakukan yaitu. Cara basah tradisional ini sangat sederhana dapat dilakukan dengan menggunakan peralatan yang biasa terdapat pada dapur keluarga. yaitu proses basah (wet process). Santan merupakan suatu dispersi atau suspensi cairan dalam cairan dalam hal ini minyak dalam air. Energi mekanis berfungsi untuk memecahkan dinding sel. Kelemahannya adalah lebih rendahnya rendemen yang diperoleh. yaitu energi mekanis dan energi panas (termal). Proses ekstraksi minyak kelapa umumnya membutuhkan dua bentuk energi. Kemudian santan dipanaskan untuk menguapkan air dan menggumpalkan bagian bukan minyak yang disebut blondo. mula-mula dilakukan ekstraksi santan dari kelapa parut.

Mikroba yang berkembang selama fermentasi. 2) Cara pres Cara pres dilakukan terhadap daging buah kelapa kering (kopra). sehingga terjadi pemisahan skim dari krim. Cara basah fermentasi agak berbeda dari cara basah tradisional. Asam yang dihasilkan menyebabkan protein santan mengalami penggumpalan dan mudah dipisahkan pada saat pemanasan. . Pada cara ini. santan diberi perlakuan sentrifugasi agar terjadi pemisahan skim dari krim. d. sitrat. atau HCl sampai pH 4. Selanjutnya krim dipanaskan untuk menggumpalkan padatannya. Setelah fermentasi. mudah menguap. Setelah itu santan dipanaskan dan diperlakukan seperti cara basah tradisional atau cara basah fermentasi. minyak disaring untuk menghilangkan kotoran dan padatan. Pada cara basah fermentasi. Cara Basah Fermentasi. Cara Basah “Kraussmaffei Process”. tidak berinteraksi secara kimia dengan minyak dan residunya tidak beracun. c. Selanjutnya krim diasamkan dengan menambahkan asam asetat. Cara Basah Lava Process. tapi jarang digunakan karena biayanya relatif mahal. Selanjutnya. santan didiamkan untuk memisahkan skim dari krim. Proses ini memerlukan investasi yang cukup besar untuk pembelian alat dan mesin. santan diberi perlakuan sentrifugasi. Pada cara basah ini. Padatan hasil sentrifugasi dipisahkan dari minyak dan dipres untuk mengeluarkan sisa minyaknya. 3) Cara ekstraksi pelarut Cara ini menggunakan cairan pelarut (selanjutnya disebut pelarut saja) yang dapat melarutkan minyak. terutama mikroba penghasil asam. krim diolah seperti pengolahan cara basah tradisional. Setelah itu diberi perlakuan sentrifugasi sehingga minyak dapat dipisahkan dari gumpalan padatan. Skim santan diolah menjadi tepung kelapa dan madu kelapa. Skim santan diolah menjadi konsentrat protein berupa butiran atau tepung. Walaupun cara ini cukup sederhana. Cara basah lava process agak mirip dengan cara basah fermentasi. Pelarut yang digunakan bertitik didih rendah.b. Selanjutnya krim difermentasi untuk memudahkan penggumpalan bagian bukan minyak (terutama protein) dari minyak pada waktu pemanasan.

Master your semester with Scribd & The New York Times

Special offer for students: Only $4.99/month.

Master your semester with Scribd & The New York Times

Cancel anytime.