03/05/13

Enzim - Wikipedia bahasa Indonesia, ensiklopedia bebas

Enzim
Dari Wikipedia bahasa Indonesia, ensiklopedia bebas

Enzim adalah biomolekul berupa protein yang berfungsi sebagai katalis (senyawa yang mempercepat proses reaksi tanpa habis bereaksi) dalam suatu reaksi kimia organik.[1][2] Molekul awal yang disebut substrat akan dipercepat perubahannya menjadi molekul lain yang disebut produk. Jenis produk yang akan dihasilkan bergantung pada suatu kondisi/zat, yang disebut promoter. Semua proses biologis sel memerlukan enzim agar dapat berlangsung dengan cukup cepat dalam suatu arah lintasan metabolisme yang ditentukan oleh hormon sebagai promoter. Enzim bekerja dengan cara bereaksi dengan molekul substrat untuk menghasilkan senyawa intermediat melalui suatu reaksi kimia organik yang membutuhkan energi aktivasi lebih rendah, sehingga percepatan reaksi kimia terjadi karena reaksi kimia dengan energi aktivasi lebih tinggi membutuhkan waktu lebih lama. Sebagai contoh: X + C → XC (1) Y + XC → XYC (2) XYC → CZ (3) CZ → C + Z (4) Meskipun senyawa katalis dapat berubah pada reaksi awal, pada reaksi akhir molekul katalis akan kembali ke bentuk semula. Sebagian besar enzim bekerja secara khas, yang artinya setiap jenis enzim hanya dapat bekerja pada satu macam senyawa atau reaksi kimia. Hal ini disebabkan perbedaan struktur kimia tiap enzim yang bersifat tetap. Sebagai contoh, enzim α-amilase hanya dapat digunakan pada proses perombakan pati menjadi glukosa.
Model komputer enzim purina nukleosida fosforilase (PNPase)

Kerja enzim dipengaruhi oleh beberapa faktor, terutama adalah substrat, suhu, keasaman, kofaktor dan inhibitor. Tiap enzim memerlukan suhu dan pH (tingkat keasaman) optimum yang berbeda-beda karena enzim adalah protein, yang dapat mengalami perubahan bentuk jika suhu dan keasaman berubah. Di luar suhu atau pH yang sesuai, enzim tidak dapat bekerja secara optimal atau strukturnya akan mengalami kerusakan. Hal ini akan menyebabkan enzim kehilangan fungsinya sama sekali. Kerja enzim juga dipengaruhi oleh molekul lain. Inhibitor adalah molekul yang menurunkan aktivitas enzim, sedangkan aktivator adalah yang meningkatkan aktivitas enzim. Banyak obat dan racun adalah inihibitor enzim.

Diagram energi potensial reaksi kimia organik yang menunjukkan efek katalis pada suatu reaksi eksotermik hipotetis X + Y = Z.

Daftar isi
1 Etimologi dan Sejarah 2 Konvensi penamaan 3 Struktur dan mekanisme
id.wikipedia.org/wiki/Enzim 1/16

2 Koenzim 5 Termodinamika 6 Kinetika 7 Inhibisi 8 Fungsi biologis 9 Kontrol aktivitas 10 Keterlibatan dalam penyakit 11 Referensi 12 Lihat pula Etimologi dan Sejarah Hal-ihwal yang berkaitan dengan enzim dipelajari dalam enzimologi. Pada akhir tahun 1700-an dan awal tahun 1800-an.2 Model ketepatan induksi 3. dan bukannya kematian ataupun putrefaksi sel tersebut.1 Stabilisasi keadaan transisi 3. dan kata ferment digunakan untuk merujuk pada aktivitas kimiawi yang dihasilkan oleh organisme hidup. Lois Pasteur salah seorang yang banyak bekerja dalam fermentasi ini dan ketika mengkaji fermentasi gula menjadi alkohol oleh ragi. disebut sebagai "ferment"."[5] Pada tahun 1878.3 Modulasi alosterik 4 Kofaktor dan koenzim 4. id.1.03/05/13 Enzim . Ia mengusulkan nama "katalis" untuk zat-zat yang dapat mempercepat reaksi tetapi zat itu sendiri tidak ikut bereaksi.Wikipedia bahasa Indonesia. dan diperkirakan hanya berfungsi dalam tubuh organisme hidup. Louis Pasteur menyimpulkan bahwa fermentasi ini dikatalisasi oleh gaya dorong vital yang terdapat dalam sel ragi.1 Kespesifikan 3.1 Kofaktor 4.2. Kata "enzyme" kemudian digunakan untuk merujuk pada zat mati seperti pepsin.1 Model "kunci dan gembok" 3. dan pembuatan asam cuka. ensiklopedia bebas 3.2 Dinamika dan fungsi 3.[4] Pengetahuan tentang enzim telah dirintis oleh Berzelius pada tahun 1837.wikipedia. dan cabang-cabang ilmu pertanian. Namun. ilmu pangan. pencernaan daging oleh sekresi perut[3] dan konversi pati menjadi gula oleh ekstrak tumbuhan dan ludah telah diketahui. teknologi pengolahan pangan. untuk menjelaskan proses ini.2 Mekanisme 3. enzimologi tidak dipelajari tersendiri sebagai satu jurusan tersendiri tetapi sejumlah program studi memberikan mata kuliah ini. mekanisme bagaimana hal ini terjadi belum diidentifikasi.1. yang berasal dari bahasa Yunani ενζυμον yang berarti "dalam bahan pengembang" (ragi). Dalam dunia pendidikan tinggi. ahli fisiologi Jerman Wilhelm Kühne (1837–1900) pertama kali menggunakan istilah "enzyme". Namun. proses kimia yang terjadi dengan pertolongan enzim telah dikenal sejak zaman dahulu misalnya Eduard Buchner pembuatan anggur dengan cara fermentasi atau peragian. Enzimologi terutama dipelajari dalam kedokteran.2. Ia menulis bahwa "fermentasi alkoholik adalah peristiwa yang berhubungan dengan kehidupan dan organisasi sel ragi.org/wiki/Enzim 2/16 .

Penemuan bahwa enzim dapat bekerja diluar sel hidup mendorong penelitian pada sifat-sifat biokimia enzim tersebut.uk/iubmb/enzyme/ (Bahasa Inggris). dan kimotripsin. ensiklopedia bebas Pada tahun 1897. Sumner berhasil mengkristalisasi enzim urease dan menunjukkan bahwa ia merupakan protein murni. tripsin.500 residu pada asam lemak sintase. yang mencerna lapisan pelindung beberapa bakteri. Jenis enzim ini id.03/05/13 Enzim . Nomor pertama untuk klasifikasi teratas enzim didasarkan pada ketentuan berikut: EC 1 Oksidoreduktase: mengatalisis reaksi oksidasi/reduksi EC 2 Transferase: mentransfer gugus fungsi EC 3 Hidrolase: mengatalisis hidrolisis berbagai ikatan EC 4 Liase: memutuskan berbagai ikatan kimia selain melalui hidrolisis dan oksidasi EC 5 Isomerase: mengatalisis isomerisasi sebuah molekul tunggal EC 6 Ligase: menggabungkan dua molekul dengan ikatan kovalen Tata nama secara lengkap dapat dilihat di http://www.[6] Ia menamai enzim yang memfermentasi sukrosa sebagai "zymase" (zimase).wikipedia. dan DNA polimerase. air ludah. Struktur enzim ini dipecahkan oleh sekelompok ilmuwan yang diketuai oleh David Chilton Phillips dan dipublikasikan pada tahun 1965. ia menerima penghargaan Nobel dalam bidang kimia "atas riset biokimia dan penemuan fermentasi tanpa sel yang dilakukannya". namun beberapa ilmuwan seperti Richard Willstätter berargumen bahwa proten hanyalah bertindak sebagai pembawa enzim dan protein sendiri tidak dapat melakukan katalisis.ac. Banyak peneliti awal menemukan bahwa aktivitas enzim diasosiasikan dengan protein. sampai dengan lebih dari 2. untuk mendapatkan nama sebuah enzim.Wikipedia bahasa Indonesia. ia menemukan bahwa gula difermentasi bahkan apabila sel ragi tidak terdapat pada campuran. Ketiga ilmuwan ini meraih penghargaan Nobel tahun 1946 pada bidang kimia.[11] Terdapat pula sejumlah kecil katalis RNA. akhiran -ase ditambahkan pada nama substrat enzim tersebut (contohnya: laktase. Mengikuti praktek Buchner.[9] Struktur lisozim dalam resolusi tinggi ini menandai dimulainya bidang biologi struktural dan usaha untuk memahami bagaimana enzim bekerja pada tingkat atom. James B. yang disebut sebagai nomor EC. Umumnya. International Union of Biochemistry and Molecular Biology telah mengembangkan suatu tatanama untuk enzim. dan telur putih. Metode ini pertama kali diterapkan pada lisozim. pada tahun 1926. alkohol dehidrogenase (mengatalisis penghilangan hidrogen dari alkohol).[8] Penemuan bahwa enzim dapat dikristalisasi pada akhirnya mengijinkan struktur enzim ditentukan melalui kristalografi sinar-X. enzim yang ditemukan pada air mata. Namun. Eduard Buchner memulai kajiannya mengenai kemampuan ekstrak ragi untuk memfermentasi gula walaupun ia tidak terdapat pada sel ragi yang hidup. dengan yang paling umum merupakan ribosom.chem.qmul. Struktur dan mekanisme Enzim umumnya merupakan protein globular dan ukurannya berkisar dari hanya 62 asam amino pada monomer 4-oksalokrotonat tautomerase[10]. enzim biasanya dinamai sesuai dengan reaksi yang dikatalisasi oleh enzim tersebut. Contohnya adalah laktase.org/wiki/Enzim 3/16 .[7] Pada tahun 1907. Konvensi penamaan Nama enzim sering kali diturunkan dari nama substrat ataupun reaksi kimia yang ia kataliskan dengan akhiran ase. tiap-tiap enzim memiliki empat digit nomor urut sesuai dengan ketentuan klasifikasi yang berlaku. merupakan enzim yang mengurai laktosa) ataupun pada jenis reaksi yang dikatalisasi (contoh: DNA polimerase yang menghasilkan polimer DNA). Pada sederet eksperimen di Universitas Berlin. Kesimpulannya adalah bahwa protein murni dapat berupa enzim dan hal ini secara tuntas dibuktikan oleh Northrop dan Stanley yang meneliti enzim pencernaan pepsin (1930).

[12] Walaupun struktur enzim menentukan fungsinya. Diajukan bahwa kespesifikan substrat yang sangat luas ini sangat penting terhadap evolusi lintasan biosintetik yang baru.[20] Beberapa enzim yang menghasilkan metabolit sekunder dikatakan sebagai "tidak pilih-pilih". Diagram pita yang menunjukkan karbonat anhidrase Kespesifikan Enzim biasanya sangat spesifik terhadap reaksi yang ia kataliskan maupun terhadap substrat yang terlibat dalam reaksi.org/wiki/Enzim 4/16 . Bola abu-abu adalah kofaktor seng yang berada rantai asam amino yang melipat. muatan dan katakteristik hidrofilik/hidrofobik enzim dan substrat bertanggung jawab terhadap kespesifikan ini.[13] Kebanyakan enzim berukuran lebih besar daripada substratnya. Tiap-tiap urutan asam pada tapak aktif. denaturasi dapat bersifat reversibel maupun ireversibel. dan kemoselektivitas yang sangat tinggi.[18] aminoasil tRNA sintetase[19] dan ribosom.Wikipedia bahasa Indonesia. Dengan demikian ia berfungsi sebagai regulasi umpan balik. Rantai protein tunggal kadangkadang dapat berkumpul bersama dan membentuk kompleks protein. Pengikatan ini dapat meningkatkan ataupun menurunkan aktivitas enzim. Kebanyakan enzim dapat mengalami denaturasi (yakni terbuka dari lipatannya dan menjadi tidak aktif) oleh pemanasan ataupun denaturan kimiawi.[14] Daerah yang mengandung residu katalitik yang akan mengikat substrat dan kemudian menjalani reaksi ini dikenal sebagai tapak aktif. Enzim seperti DNA polimerase mengatalisasi reaksi pada langkah pertama dan mengecek apakah produk reaksinya benar pada langkah kedua. yakni bahwa ia dapat bekerja pada berbagai jenis substrat yang berbeda-beda. yang sering kali merupakan produk langsung ataupun tak langsung dari reaksi yang dikatalisasi. Enzim juga dapat mengandung tapak yang mengikat kofaktor yang diperlukan untuk katalisis. ensiklopedia bebas dirujuk sebagai RNA-enzim ataupun ribozim. amino menghasilkan struktur pelipatan dan sifat-sifat kimiawi yang khas. tetapi hanya sebagian kecil asam amino enzim (sekitar 3–4 asam amino) yang secara langsung terlibat dalam katalisis.[15] Beberapa enzim yang menunjukkan akurasi dan kespesifikan tertinggi terlibat dalam pengkopian dan pengekspresian genom. Aktivitas enzim ditentukan oleh struktur tiga dimensinya (struktur kuaterner).[17] Mekanisme yang sama juga dapat ditemukan pada RNA polimerase. Sama seperti protein-protein lainnya.wikipedia. Manakala model ini menjelaskan kespesifikan enzim.03/05/13 Enzim .[16] Proses dwi-langkah ini menurunkan laju kesalahan dengan 1 kesalahan untuk setiap 100 juta reaksi pada polimerase mamalia. Bentuk. Emil Fischer mengajukan bahwa hal ini dikarenakan baik enzim dan substrat memiliki bentuk geometri yang saling memenuhi. Enzim juga dapat menunjukkan tingkat stereospesifisitas. Tergantung pada jenis-jenis enzim. Pada tahun 1894. enzim merupakan II.[22] Hal ini sering dirujuk sebagai model "Kunci dan Gembok". ia gagal dalam menjelaskan stabilisasi keadaan id. regioselektivitas. Beberapa enzim juga memiliki tapak ikat untuk molekul kecil. Enzim-enzim ini memiliki mekanisme "sistem pengecekan ulang". prediksi aktivitas enzim baru yang hanya dilihat dari strukturnya adalah hal yang sangat sulit.[21] Model "kunci dan gembok" Enzim sangatlah spesifik.

Menyediakan lintasan reaksi alternatif. Model ini telah dibuktikan tidak akurat. yang kesemuaannya menurunkan ΔG‡:[26] Menurunkan energi aktivasi dengan menciptakan suatu lingkungan yang mana keadaan transisi terstabilisasi (contohnya mengubah bentuk substrat menjadi konformasi keadaan transisi ketika ia terikat dengan enzim. Cara yang paling efektif untuk mencapai stabilisasi yang besar adalah menggunakan efek elektrostatik.[24] Tapak aktif akan terus berubah bentuknya sampai substrat terikat secara sepenuhnya.03/05/13 Enzim .[25] Mekanisme Enzim dapat bekerja dengan beberapa cara.[27] dan kontribusinya terhadap katalis relatif kecil. tapak aktif secara terus menerus berubah bentuknya sesuai dengan interaksi antara enzim dan substrat. terutama pada lingkungan yang relatif polar yang diorientasikan ke distribusi muatan keadaan transisi.[23] Akibatnya.Wikipedia bahasa Indonesia. efek entropi ini melibatkan destabilisasi keadaan dasar. misalnya glikosidase.[28] Stabilisasi keadaan transisi Pemahaman asal usul penurunan ΔG‡ memerlukan pengetahuan bagaimana enzim dapat menghasilkan keadaan transisi reaksi yang lebih stabil dibandingkan dengan stabilitas keadaan transisi reaksi tanpa katalis. Model ketepatan induksi Pada tahun 1958.[30][31][32] Dinamika internal 5/16 . dan model ketepatan induksilah yang sekarang paling banyak diterima.org/wiki/Enzim Dinamika internal enzim berhubungan dengan mekanisme katalis enzim tersebut. Menariknya. yang kaku. Dinamika dan fungsi id. yang mana bentuk akhir dan muatan enzim ditentukan. ensiklopedia bebas transisi yang dicapai oleh enzim.) Menurunkan energi keadaan transisi tanpa mengubah bentuk substrat dengan menciptakan lingkungan yang memiliki distribusi muatan yang berlawanan dengan keadaan transisi. molekul substrat juga berubah sedikit ketika ia memasuki tapak aktif. Pada beberapa kasus.[29] Lingkungan seperti ini tidak ada dapat ditemukan pada reaksi tanpa katalis di air. Menurunkan perubahan entropi reaksi dengan menggiring substrat bersama pada orientasi yang tepat untuk bereaksi. Orientasi rantai samping asam amino berubah sesuai dengan substrat dan mengijinkan enzim untuk menjalankan fungsi katalitiknya. substrat tidak berikatan dengan tapak aktif Diagram yang menggambarkan hipotesis ketepatan induksi. Daniel Koshland mengajukan modifikasi model kunci dan gembok: oleh karena enzim memiliki struktur yang fleksibel.wikipedia. Contohnya bereaksi dengan substrat sementara waktu untuk membentuk kompleks Enzim-Substrat antara.

Apoenzim beserta dengan kofaktornya disebut holoenzim (bentuk aktif). sekitar 700 enzim diketahui menggunakan koenzim NADH. Jaringan residu protein di seluruh struktur enzim dapat berkontribusi terhadap katalisis melalui gerak dinamik. Kebanyakan kofaktor tidak terikat secara kovalen dengan enzim. adalah tidak jelas jika gerak ini membantu mempercepat langkah-langkah reaksi reaksi enzimatik ini. Sebagai contoh.org/wiki/Enzim 6/16 . ataupun gugus metil yang dibawa oleh asam folat. di mana efektor mengikat protein atau subunit protein lain yang berinteraksi dengan enzim alosterik. sekelompok asam amino. tiamina. formil. ataupun secara tidak langsung. tetapi terikat dengan kuat. berkisar dari beberapa femtodetik sampai dengan beberapa detik. Enzim yang memerlukan kofaktor namun tidak terdapat kofaktor yang terikat dengannya disebut sebagai apoenzim ataupun apoprotein.[38][40][41] Contoh koenzim mencakup NADH. gugus prostetik organik dapat pula terikat secara kovalen (contohnya tiamina pirofosfat pada enzim piruvat dehidrogenase).[42] id.03/05/13 Enzim . Istilah holoenzim juga dapat digunakan untuk merujuk pada enzim yang mengandung subunit protein berganda.[30][31][32] Dinamika internal enzim adalah pergerakan bahagian struktur enzim. Beberapa koenzim seperti riboflavin. sehingga memengaruhi aktivitas katalitiknya. yang akan melepaskan diri dari tapak aktif enzim semasa reaksi.[37] Penyingkapan ini juga memiliki implikasi yang luas dalam pemahaman efek alosterik dan pengembangan obat baru. ataupun koenzim. Modulasi ini dapat terjadi secara langsung.Wikipedia bahasa Indonesia. Oleh karena koenzim secara kimiawi berubah oleh aksi enzim. Pergerakan ini terjadi pada skala waktu yang bervariasi.wikipedia. Pada kasus ini. Modulasi alosterik Enzim alosterik mengubah strukturnya sesuai dengan efektornya. dan gugus metil yang dibawa oleh S-adenosilmetionina. Kofaktor dapat berupa gugus prostetik yang mengikat dengan kuat. dengan kofaktor seng terikat sebagai bagian dari tapak aktifnya. Contoh enzim yang mengandung kofaktor adalah karbonat anhidrase. dan asam folat adalah vitamin. ataupun bahwa keseluruhan domain protein. di mana efektor mengikat tapak ikat enzim secara lngsung. walaupun gerak ini sangat penting dalam hal pengikatan dan pelepasan substrat dan produk. metenil. NADPH dan adenosina trifosfat. misalnya residu asam amino tunggal. seperti DNA polimerase. Namun. Namun beberapa memerlukan pula molekul non-protein yang disebut kofaktor untuk berikatan dengan enzim dan menjadi aktif. Gugus kimiawi yang dibawa mencakup ion hidrida (H– ) yang dibawa oleh NAD atau NADP+.[33][34][35][36] Gerakan protein sangat vital. adalah dapat dikatakan koenzim merupakan substrat yang khusus.[38] Kofaktor dapat berupa zat anorganik (contohnya ion logam) ataupun zat organik (contohnya flavin dan heme). ensiklopedia bebas Dinamika internal enzim berhubungan dengan mekanisme katalis enzim tersebut. gugus asetil yang dibawa oleh koenzim A.[39] Koenzim Koenzim adalah kofaktor berupa molekul organik kecil yang mentranspor gugus kimia atau elektron dari satu enzim ke enzim lainnya. namun apakah vibrasi yang cepat atau lambat maupun pergerakan konformasi yang besar atau kecil yang lebih penting bergantung pada tipe reaksi yang terlibat. ataupun substrat sekunder. Kofaktor dan koenzim Kofaktor Beberapa enzim tidak memerlukan komponen tambahan untuk mencapai aktivitas penuhnya. Namun. holoenzim adalah kompleks lengkap yang mengandung seluruh subunit yang diperlukan agar menjadi aktif.

yakni reaksi yang sangat eksergonik. Termodinamika Sebagai katalis. Enzim tidak mengubah kesetimbangan reaksi itu sendiri. hidrolsis ATP sering kali menggunakan reaksi kimia lainnya untuk Model pengisian ruang koenzim NADH mendorong reaksi. jika kesetimbangan tersebut sangat memfavoritkan satu arah reaksi. kimiawan Jerman Leonor Michaelis dan murid bimbingan pascadokotoralnya yang berasal dari Kanada. yang akan kemudian berubah menjadi produk. ensiklopedia bebas Regenerasi serta pemeliharaan konsentrasi koenzim terjadi dalam sel. Enzim mengatalisasi reaksi maju dan balik secara seimbang. reaksi enzimatik berjalan lebih cepat. Tahapan-tahapan energi pada reaksi kimia. dan S-adenosilmetionina melalui metionina adenosiltransferase. konsentrasi CO2 yang rendah) Walaupun demikian. Namun. namun hanya mempercepat reaksi saja. enzim akan hanya mengatalisasi reaksi yang diijinkan secara termodinamik. (dalam jaringan tubuh. konsentrasi CO2 yang tinggi) (pada paru-paru. Biasanya reaksi akan berjalan ke arah yang sama dengan reaksi tanpa katalis. reaksi itu akan menjadi ireversible. namun data eksperimennya tidak berguna karena perhatian pada konsentrasi ion hidrogen pada saat itu masih belum dititikberatkan.[45] Hasil kerja mereka kemudian id. Data laju yang digunakan dalam analisis kinetika didapatkan dari asai enzim. mengulangi eksperimen Henri dan mengkonfirmasi persamaan Henri. Substrat memerlukan energi yang banyak untuk mencapai keadaan transisi. reaksi samping yang memungkinkan dapat terjadi dan menghasilkan produk yang berbeda. menurunkan energi yang diperlukan untuk menjadi produk. Victor Henri[43] mengajukan suatu teori kinetika enzim yang kuantitatif. NADPH diregenerasi melalui lintasan pentosa fosfat. tanpa keberadaan enzim.Wikipedia bahasa Indonesia. Kinetika Kinetika enzim menginvestigasi bagaimana enzim mengikat substrat dengan mengubahnya menjadi produk. Perbedaannya adalah. Sebagai contoh.03/05/13 Enzim . Sebagai contoh. enzim tidak mengubah posisi kesetimbangan reaksi kimia. Persamaan ini kemudian dikenal dengan nama Kinetika Henri-MichaelisMenten (kadang-kadang juga hanya disebut kinetika Michaelis-Menten). karbonat anhidrase mengatalisasi reaksinya ke dua arah bergantung pada konsentrasi reaktan. Contohnya. Lebih lanjut. Setelah Peter Lauritz Sørensen menentukan skala pH logaritmik dan memperkenalkan konsep penyanggaan (buffering) pada tahun 1909[44].org/wiki/Enzim 7/16 . Maud Leonora Menten. enzim dapat menggabungkan dua atau lebih reaksi. Enzim menstabilisasi keadaan transisi.wikipedia. sehingga reaksi yang difavoritkan secara termodinamik dapat digunakan untuk mendorong reaksi yang tidak difavoritkan secara termodinamik. Pada tahun 1902. Pada kondisi demikian.

Karena konstanta kespesifikan mencermikan kemampuan katalitik dan afinitas.[46] Salah satu kontribusi utama Henri pada kinetika enzim adalah memandang reaksi enzim sebagai dua tahapan. Haldane. Sedangkan peningkatan konsentrasi menunjukkan relasi antara konsentrasi substrat (S) substrat cenderung meningkatkan aktivitasnya.03/05/13 Enzim . Setiap enzim memiliki nilai Km yang berbeda-beda untuk suatu subtrat. id. yang merupakan jumlah molekul substrat yang dapat ditangani oleh satu tapak aktif per detik. Sebagai contoh. β-laktamase. konsentrasi garam yang tinggi. S. Enzim kemudian mengatalisasi reaksi kimia dan melepaskan produk.wikipedia. dan laju pembentukan produk tidak dibatasi oleh laju reaksi. Penurunan persamaan kinetika yang diturunkan mereka masih digunakan secara meluas sampai sekarang . Pada kelajuan yang maksimum (Vmax). Kejenuhan terjadi karena seiring dengan meningkatnya konsentrasi substrat. reaksi yang dikatalisasi oleh enzim orotidina 5'-fosfat dekarboksilase akan memerlukan waktu 78 juta tahun untuk mengubah 50% substrat menjadi produk. apabila enzim tersebut ditambahkan. Enzim (E) mengikat substrat (S) dan menghasilkan produk (P). semakin banyak enzim bebas yang diubah menjadi kompleks substrate-enzim ES. fumarase. Untuk dengan kelajuan (v ). Namun. Hal ini diekspresikan oleh konstanta Michaelis-Menten (Km). ataupun enzim yang sama dengan substrat yang berbeda. Vmax hanyalah salah satu konstanta kinetika enzim. membentuk kompleks enzim-substrat. Kondisi-kondisi yang menyebabkan denaturasi protein seperti temperatur tinggi.[47] Laju reaksi bergantung pada kondisi larutan dan konsentrasi substrat. dan superoksida dismutase. Efisiensi suatu enzim diekspresikan oleh k cat/Km. proses ini hanya memerlukan waktu 25 milidetik. Jumlah substrat yang diperlukan untuk mencapai nilai kelajuan reaksi tertentu jugalah penting. setiap penumbukkan enzim dengan substratnya akan menyebabkan katalisis. melainkan oleh laju difusi. B. Pada tahap pertama. tanpa keberadaan enzim.org/wiki/Enzim 8/16 . Enzim dapat mengatalisasi reaksi dengan kelajuan mencapai jutaan reaksi per detik. Pada titik ini. dan jumlah kompleks ES adalah sama dengan jumlah total enzim yang ada. ia dapat digunakan untuk membandingkan enzim yang satu dengan enzim yang lain. Hal ini ditunjukkan oleh kurva kejenuhan di samping. katalase. semua tapak aktif enzim akan berikatan dengan substrat. dan nilai pH yang terlalu tinggi atau terlalu rendah akan menghilangkan Kurva kejenuhan suatu reaksi enzim yang aktivitas enzim. menentukan kelajuan maksimum suatu reaksi enzimatik. Konstanta kespesifikan maksimum teoritis disebut limit difusi dan nilainya sekitar 108 sampai 109 (M-1 s-1). ensiklopedia bebas dikembangkan lebih jauh oleh G. asetilkolinesterase. Mekanisme reaksi enzimatik untuk sebuah subtrat tunggal. Kompleks ini kadang-kadang disebut sebagai kompleks Michaelis. konsentrasi substrat ditingkatkan sampai laju pembentukan produk yang terpantau menjadi konstan. Konstanta lainnya yang juga berguna adalah k cat. yang merupakan konsentrasi substrat yang diperlukan oleh suatu enzim untuk mencapai setengah kelajuan maksimumnya. subtrat terikat ke enzim secara reversible. Briggs dan J. dan ini dapat menunjukkan seberapa kuatnya pengikatan substrat ke enzim. Ia juga disebut sebagai konstanta kespesifikan dan memasukkan tetapan kelajuan semua langkah reaksi. Contoh enzim yang memiliki sifat seperti ini adalah karbonat anhidrase. Enzim dengan sifat demikian disebut secara katalitik sempurna ataupun secara kinetika sempurna. Namun.Wikipedia bahasa Indonesia. E.

inhibitor tidak dapat berikatan dengan enzim bebas. Pada inhibisi kompetitif. Inhibisi non-kompetitif Inhibitor non-kompetitif dapat mengikat enzim pada saat yang sama substrat berikatan dengan enzim. Karena inhibitor tidak dapat dilawan dengan peningkatan konsentrasi substrat. Kompleks EIS yang terbentuk kemudian menjadi tidak aktif.[49][50][51][52] Beberapa enzim beroperasi dengan kinetika yang lebih cepat daripada laju difusi. Km tetaplah sama. Vmax reaksi berubah. metotreksat adalah inihibitor kompetitif untuk enzim dihidrofolat reduktase. Substrat dan inhibitor berkompetisi tapak pengikatan substrat apabila satu sama lainnya.wikipedia. kinetika Michaelis-Menten fraktal dapat diterapkan.[48] Pada situasi seperti ini. namun hanya dapat dengan komples ES. id. sehingga menghalangi pengikatan substrat.Wikipedia bahasa Indonesia. Di lain pihak. Namun. inhibitor dan substrat berkompetisi untuk berikatan dengan enzim. walaupun penjelasan ini masih kontroversial. Hal ini tampaknya sangat tidak mungkin. Inhibisi tak kompetitif Pada inhibisi tak kompetitif. Sebagai contoh. kelajuan maksimal reaksi tidak berubah. pengikatn substrat juga inhibitor tidaklah perlu terjadi pada menghalangi pengikatan inhibitor. pengikatan inihibitor mengubah konformasi enzim. Jenis inhibisi ini sangat jarang. Beberapa protein dipercayai mempercepat katalisis dengan menarik substratnya dan melakukan pra-orientasi substrat menggunakan medan listrik dipolar. Beberapa mekanisme telah diajukan untuk menjelaskan fenomena ini. menghalangi bawah. Seringkali inhibitor kompetitif memiliki struktur yang sangat mirip dengan substrat asli enzim.org/wiki/Enzim 9/16 . disebabkan oleh kesesakan makromolekuler (macromolecular crowding).[53][54] Penerowongan kuantum untuk proton telah terpantau pada triptamina. banyak proses-proses biokimia dan selular yang menyimpang dari kondisi ideal ini. Kemiripan antara struktur asam folat dengan obat ini ditunjukkan oleh gambar di samping Inhibitor kompetitif mengikat enzim secara reversibel. Model lainnya menggunakan penjelasan penerowongan kuantum mekanika. yang diturunkan berdasarkan asumsi difusi bebas dan pertumbukan acak yang didorong secara termodinamik. namun dapat terjadi pada enzim-enzim multimerik. namun memerlukan konsentrasi substrat yang lebih tinggi untuk mencapai kelajuan maksimal tersebut. dan pergerakan molekul secara satu atau dua dimensi. Namun.03/05/13 Enzim . Inhibisi kompetitif Pada inihibisi kompetitif. ensiklopedia bebas Kinetika Michaelis-Menten bergantung pada hukum aksi massa. Perhatikan bahwa pengikatan pengikatan substrat. Baik kompleks EI dan EIS tidak aktif. karena substrat masih dapat mengikat enzim.[55] Inhibisi Laju reaksi enzim dapat diturunkan menggunakan berbagai jenis inhibitor enzim. perpisahan fase enzim/substrat/produk. sehingga meningkatkan Km.

Wikipedia bahasa Indonesia. menghidrolisis ATP untuk menghasilkan Cleland. Klasifikasi ini diperkenalkan oleh W.[57] Penisilin dan Aspirin juga bekerja dengan cara yang sama. Bentuk umpan balik ini adalah umpan balik negatif.03/05/13 Enzim .W. kecuali kompleks EIS memiliki aktivitas enzimatik residual. akan bergabung dengan tembaga dan besi pada tapak aktif enzim sitokrom c oksidase dan memblok pernapasan sel. Enzim memiliki bentuk regulasi seperti ini sering kali multimerik dan mempunyai tapak ikat alosterik.[58] Fungsi biologis Enzim mempunyai berbagai fungsi bioligis dalam tubuh organisme hidup. Enzim berperan dalam transduksi signal dan regulasi sel. dan enzim kemudian mengubah inhibitor menjadi bentuk aktif yang bereaksi secara ireversibel dengan satu atau lebih residu asam amino. misalnya HIV integrase dan transkriptase balik. produk tersebut dapat berperan sebagai inhibitor bagi enzim tersebut. Senyawa obat ini terikat pada tapak aktif.[59] Enzim juga berperan dalam menghasilkan pergerakan tubuh. Enzim juga terlibat dalam fungs-fungsi yang khas. Inhibitor ireversibel bereaksi dengan enzim dan membentuk aduk dengan protein. Kurva substrat/kelajuan enzim ini tidak berbentuk hiperbola melainkan berbentuk S. Inaktivasi ini bersifat ireversible. Sebagai contohnya. seperti lusiferase yang menghasilkan cahaya pada kunang-kunang. Kegunaan inhibitor Oleh karena inhibitor menghambat fungsi enzim. Inhibitor seperti ini contohnya efloritina. Namun. Pada banyak organisme. Contohnya adalah inhibitor yang digunakan sebagai obat aspirin. [56] kontraksi otot.wikipedia. inhibitor dapat merupakan bagian dari mekanisme umpan balik. seringkali melalui enzim kinase dan fosfatase. inhibitor sering digunakan sebagai obat.[61] Virus juga mengandung enzim yang dapat menyerang sel.org/wiki/Enzim 10/16 . sehingga ia dapat menekan peradangan dan rasa sakit. id. sianida yang merupakan inhibitor enzim ireversibel. dengan miosin Jenis-jenis inihibisi. obat yang digunakan untuk mengobati penyakit yang disebabkan oleh protozoa African trypanosomiasis. Jika enzim memproduksi terlalu banyak produk. ensiklopedia bebas Inhibisi campuran Inhibisis jenis ini mirip dengan inhibisi non-kompetitif. banyak pula inhibitor enzim lainnya yang beracun. Hal ini akan menyebabkan produksi produk melambat atau berhenti. Aspirin menginhibisi enzim COX-1 dan COX-2 yang memproduksi pembawa pesan peradangan prostaglandin.[60] ATPase lainnya dalam membran sel umumnya adalah pompa ion yang terlibat dalam transpor aktif.

dan menghasilan lintasan metabolisme. dapat bereaksi secara langsung dengan ATP.03/05/13 Enzim . mencerna zat-zat makanan yang berbeda pula. Enzim dapat diregulasi oleh inhibitor dan aktivator. Contoh lainnya adalah enzim dalam hati yang disebut sitokrom P450 oksidase yang penting dalam metabolisme obat.org/wiki/Enzim 11/16 . dan menjadi terfosforliasi pada karbon-karbonnya secara acak. Mekanisme regulasi seperti ini disebut umpan balik negatif karena jumlah produk akhir diatur oleh konsentrasi produk itu sendiri. satu enzim akan membawa produk enzim lainnya sebagai substrat. produk akhir lintasan metabolisme seringkali merupakan inhibitor enzim pertama yang terlibat dalam lintasan metabolisme.wikipedia. Enzim dapat dikompartemenkan. produk kemudian dihantarkan ke enzim lainnya. contohnya. Dalam lintasan metabolisme. Dan sebenarnya. Kontrol aksi enzimatik membantu menjaga homeostasis id. Glukosa. sehingga dapat diserap oleh usus. Kadang-kadang lebih dari satu enzim dapat mengatalisasi reaksi yang sama secara bersamaan. dan digunakan oleh sekelompok enzim lainnya sebagai sumber energi dalam mitokondria melalui β-oksidasi. Produksi enzim (transkripsi dan translasi gen enzim) dapat ditingkatkan atau diturunkan bergantung pada respon sel terhadap perubahan lingkungan. sehingga dapat diserap. asam lemak disintesis oleh sekelompok enzim dalam sitosol. lintasan metabolisme seperti glikolisis tidak akan dapat terjadi tanpa enzim. Tanpa keberadaan enzim. Enzim menentukan langkah-langkah apa saja yang terjadi dalam lintasan metabolisme ini. Enzim seperti amilase dan protease memecah molekul yang besar (seperti pati dan protein) menjadi molekul yang kecil.[63] 3. mikroorganisme dalam perut hewan tersebut menghasilkan enzim Koenzim asam folat (kiri) dan obat anti kanker metotreksat (kanan) selulase yang dapat mengurai sel memiliki struktur yang sangat mirip. Namun. reaksi ini tetap berjalan. Kontrol aktivitas Terdapat lima cara utama aktivitas enzim dikontrol dalam sel. ensiklopedia bebas Salah satu fungsi penting enzim adalah pada sistem pencernaan hewan. dengan lintasan metabolisme yang berbeda-beda yang terjadi dalam kompartemen sel yang berbeda. yang akan dihidrolisis lebih jauh menjadi glukosa. Mekanisme umpan balik negatif dapat secara efektif mengatur laju sintesis zat antara metabolit tergantung pada kebutuhan sel. Setelah reaksi katalitik terjadi. Sebagai contoh. Contohnya. Oleh sebab itu. jaringan lintasan metabolisme dalam tiap-tiap sel bergantung pada kumpulan enzim fungsional yang terdapat dalam sel tersebut. Sebagai contohnya. sedemikiannya produk glukosa-6-fosfat ditemukan sebagai produk utama. sebagai contohnya.Wikipedia bahasa Indonesia. namun enzim akan menghidrolisis rantai pati menjadi molekul kecil seperti maltosa. Beberapa enzim dapat bekerja bersama dalam urutan tertentu. terlalu besar untuk diserap oleh usus. 1. jika heksokinase ditambahkan. retikulum endoplasma. dan aparat golgi. Tanpa enzim. Molekul pati. proses ini berjalan dengan sangat lambat. Oleh karena itu. 2. metabolisme tidak akan berjalan melalui langkah yang teratur ataupun tidak akan berjalan dengan cukup cepat untuk memenuhi kebutuhan sel. Enzim-enzim yang berbeda. bakteri dapat menjadi resistan terhadap antibiotik seperti penisilin karena enzim yang disebut beta-laktamase menginduksi hidrolisis cincin beta-laktam penisilin. sehingga ia dapat meregulasi jumlah produk akhir lintasan metabolisme tersebut. Bentuk regulase gen ini disebut induksi dan inhibisi enzim.[62] adalah inhibitor kompetitif bagi enzim yang menggunukan folat. namun fosforilasi pada karbon 6 akan terjadi dengan sangat cepat. Hal ini membantu alokasi bahan zat dan energi secara ekonomis dan menghindari pembuatan produk akhir yang berlebihan. Pada hewan pemamah biak. metotreksat dinding selulosa tanaman. Induksi atau inhibisi enzim ini dapat mengakibatkan interaksi obat.

(1997). ISBN 0-19-854768-4. ISBN 0-03-022318-0. dan glikosilasi. L. Ia kemudian ditranspor ke dalam perut di mana ia diaktivasi. H. "Louis Pasteur: Free Lance of Science. sebagai respon terhadap insulin.nlm. Sumber: PDB 1KW0 (http://www. Hal ini dapat menyebabkan keterbelakangan mental jika ia tidak diobati. "Observations sur la digestion des oiseaux". Volume IV: Modern Development of the Chemical and Biological Sciences (http://etext. Oxford [Oxfordshire]: Oxford University Press.1016%2FS0167-7799%2800%2989014-9). Contohnya. (1904) A History of Science: in Five Volumes. id. miristoilasi. (1951). Oxford dictionary of biochemistry and molecular biology. hemaglutinin pada virus influenza menjadi aktif dikarenakan kondisi asam lingkungan. kekurangan produksi ataupun delesi) enzim tunggal yang penting dapat menyebabkan penyakit genetik. Kimotripsin yang merupakan protease pencernaan diproduksi dalam keadaan tidak aktif sebagai kimotripsinogen di pankreas. Trends Biotechnol 13 (12): 511–5. Beberapa enzim dapat menjadi aktif ketika berada pada lingkungan yang berbeda. 5. S. Ia dapat menyebakan sindrom penyakit kanker keturunan seperti xeroderma pigmentosum.virginia.[65] Keterlibatan dalam penyakit Oleh karena kontrol aktivitas enzim yang ketat diperlukan untuk menjaga homeostasis.ncbi. ensiklopedia bebas organisme hidup.do? structureId=1KW0) Referensi 1.rcsb. Jenis prekursor tak aktif ini dikenal sebagai zimogen.[64] Contoh lain modifikasi pasca-translasional adalah pembelahan rantai polipeptida.. Biochemistry.lib. Ia dapat meliputi fosforilasi. pp. PMID 8595136 (//www. ^ Grisham. Quoted in Manchester K.org/pdb/explore.nih. doi:10.org/wiki/Enzim 12/16 . Hal ini menghalangi enzim mencerna pankreas dan jaringan lainnya sebelum ia memasuki perut. fosforilasi banyak enzim termasuk glikogen sintase membantu mengontrol sintesis ataupun degradasi glikogen dan mengijinkan sel merespon terhadap perubahan kadar gula dalam darah. ^ de Réaumur. ^ Williams.org/10. Reginald H. Garrett (1999). ^ Dubos J. Mutasi asam amino tunggal pada enzim fenilalania hidroksilase yang mengatalisis langkah pertama degradasi fenilalanina mengakibatkan penumpukkan fenilalanina dan senyawa terkait. (1995) Louis Pasteur (1822–1895)—chance and the prepared mind".03/05/13 Enzim . Philadelphia: Saunders College Pub. RAF (1752). Hal ini terjadi ketika virus terbawa ke dalam sel inang dan memasuki lisosom. 461.gov/pubmed/8595136). Enzim dapat diregulasi melalui modifikasi pasca-translasional.html) Harper and Brothers (New York) Accessed 4 April 2007 5. Charles M. malafungsi (mutasi. kelebihan produksi. 2. Gollancz. 4. Salah satu contohnya adalah fenilketonuria. Histoire de l'academie royale des sciences 1752: 266.[66] Contoh lainnya adalah mutasi silsilah nutfah (germline mutation) pada gen yang mengkode enzim reparasi DNA.Wikipedia bahasa Indonesia. 3. 426– 7. 4. Pentingnya enzim ditunjukkan oleh fakta bahwa penyakit-penyakit mematikan dapat disebabkan oleh hanya mala fungsi satu enzim dari ribuan enzim yang ada dalam tubuh kita.edu/toc/modeng/public/Wil4Sci.1016/S01677799(00)89014-9 (http://dx. ^ Smith AL (Ed) et al.wikipedia. Fenilalanina hidroksilase.doi. Hal ini menyebabkan akumulasi mutasi dan mengakibatkan berkembangnya berbagai jenis kanker pada penderita. Contohnya. Kerusakan ada enzim ini dapat menyebabkan kanker karena kemampuan tubuh memperbaiki mutasi pada genom menjadi berkurang.

fasebj. 19. doi:10. (2006).nih.htm). ^ 1946 Nobel prize for Chemistry laureates at http://nobelprize. "Aminoacyl-tRNA synthesis". Eggert T.biochem.2.html) Accessed 4 April 2007 7. New York.1002/cber. 22. Yuzenkova Y. Science. PMID 16590179 (//www.4096.Wikipedia bahasa Indonesia.doi.doi. doi:10.10.98). E. doi:10.ncbi.223). ISBN 0-7167-4955-6. "Application of a Theory of Enzyme Specificity to Protein Synthesis".nih.doi. (2000). (1973).ncbi. J.1146/annurev.html) Accessed 4 April 2007 8.org/10. Sarma VR. Retrieved 2006-10-11.bnf.617 (http://dx. Jeremy Mark (2002).org/10. 44 (2): 98–104.98 (http://dx.2004. ensiklopedia bebas 6. PMID 11395413 (//www. ^ Blake CC.1016/S1367-5931(02)00380-0 (http://dx. ^ Dunaway-Mariano D (November 2008). Koenig DF.1127422). Curr Opin Biotechnol. Richard. Wintermeyer W. PMID 1339435 (//www. ^ Firn.). Mair GA. 69: 617–50. doi:10.doi.ncbi.org/cgi/reprint/8/15/1248).69.org (http://nobelprize. ^ Text of Eduard Buchner's 1907 Nobel lecture at http://nobelprize. "Fidelity of aminoacyl-tRNA selection on the ribosome: kinetic and structural mechanisms".nih. Ges.1038/nrm804 (http://dx.10. "6".org (http://nobelprize.1. (2001).06.gov/pubmed/11988770).org/10.1127422 (http://dx.44.2008. Chem.gov/pubmed/16590179).nlm. ^ Nobel Laureate Biography of Eduard Buchner at http://nobelprize.223 (http://dx. 18.nlm. Faseb J.gov/pubmed/10966471). North AC. ISBN 0-470-00379-0.ncbi.doi. seven enzymes" (http://www.org/10.org/nobel_prizes/chemistry/laureates/1946/) Accessed 4 April 2007 9.nlm.1.biochem.doi.copbio.gov/pubmed/5891407).18940270364 (http://dx. "The animal fatty acid synthase: one gene. Weinheim.org/10.1126/science. John L.001 (http://dx. Hajipour G. "Transcript-assisted transcriptional proofreading".nlm. Soll D. 11.str. Berg.415 (http://dx. PMID 19000810 (//www.18940270364). Science 181: 223–30. 15 (4): 305–13.org/wiki/Enzim 13/16 .org/10. an enzyme composed of 62 amino acid residues per monomer". Proc. doi:10.181.1126/science. ^ Ibba M.4096.2. Curr Opin Chem Biol.1002%2Fcber. Bohm M.org/10.1. PMID 8001737 (//www.fr/ark:/12148/bpt6k90736r/f364.415).nlm.org/nobel_prizes/chemistry/laureates/1907/buchner-lecture. Nature 22 (206): 757–61. 20. Severinov K.ncbi.uk/~drf1/rdf_sp1.nih.1073/pnas. 13. PMID 11988770 (//www.doi. doi:10.007). doi:10. ^ Jaeger KE.org/nobel_prizes/chemistry/laureates/1907/buchner-bio. 10. 6 (5): 619–29. Curtin F.70.nih. Davies GJ. 137–8. Biol.york.gov/pubmed/16873663).ncbi.06. Rodney (2002) [2002]. Annu Rev Biochem. 8 (15): 1248–59.007 (http://dx. pp.1016%2Fj.70. ^ Koshland D. Lubert.ebi. 70: 415–35. A three-dimensional Fourier synthesis at 2 Angstrom resolution".nlm.doi. ^ Fischer E. one polypeptide. Structure 16 (11): 1599–600. Brisbane. doi:10.ac. (2004).nlm.1126%2Fscience. (1965).nih.1038%2F206757a0). PMID 10966471 (//www.1146/annurev. 313: 518–20. Stryer Berg Tymoczko. 14. Natl. PMID 12413546 (//www.H.copbio. (1894). Singapore.1016/j.org/10.nih.001). "Principles that Govern the Folding of Protein Chains".gov/pubmed/1339435). PMID 15358000 (//www. 24. Chem. OCLC 51720783 id. ^ Shevelev IV. (2002).doi.gov/pubmed/8001737). (1958). "Glycosidase mechanisms". "Enantioselective biocatalysis optimized by directed evolution". Kenyon GL. "The 3' 5' exonucleases". Stryer. ^ Chen LH.doi. 267 (25): 17716–21.2004.1126%2Fscience. 23.1038%2Fnrm804).gov/pubmed/11395413). 21.ncbi. "The Screening Hypothesis .: John Wiley & Sons.44.nlm. Sci.biochem.1146%2Fannurev.1146%2Fannurev.1073%2Fpnas.org/10.nih.uk/thorntonsrv/databases/CSA/) Accessed 4 April 2007 15.ac. "Enzyme function discovery". Nat Rev Mol Cell Biol.1016/j.biochem.nih. Hubscher U. ^ Boyer.a new explanation of secondary product diversity and function" (http://www-users. "Structure of hen egg-white lysozyme. ^ The Catalytic Site Atlas at The European Bioinformatics Institute (http://www.gov/pubmed/15358000).nih.nih.nlm.03/05/13 Enzim .nlm. San Francisco: W.org/10. PMID 16873663 (//www. 16. ^ Zenkin N. PMID 5891407 (//www. Dt.nih. 17. (2002).2008. ^ Vasella A. Phillips DC.ncbi. ^ Smith S (01 Dec 1994). ^ Anfinsen C. doi:10.ncbi. Concepts in Biochemistry (2nd ed.1016%2Fj.1. Ber.gov/pubmed/12413546).617).ncbi. Chichester.ncbi.1016%2FS1367-5931%2802%2900380-0).org/10. ^ Tymoczko.69.str.1038/206757a0 (http://dx. doi:10.nlm. PMID 4124164 (//www. "Einfluss der Configuration auf die Wirkung der Enzyme" (http://gallica. Toronto. Freeman. ^ Rodnina MV.nlm.gov/pubmed/4124164). Bembenek ME.ncbi.181. Acad. Biochemistry.gov/pubmed/19000810).org (http://nobelprize. Harayama S.B. 12. 27: 2985–93.chemindefer). 3 (5): 364–76. 25. Whitman CP (1992).doi. "4Oxalocrotonate tautomerase. Inc. Annu Rev Biochem. doi:10..wikipedia.

nlm. Soc. Glennon TM. Hernandez Prada JA. Chem.1021/bi0495228 (http://dx.1038/nature04105 (http://dx. doi:10.org/10. 11 (8): 1037–42. (2005).doi. ^ Jencks.org/10.doi. ^ Agarwal PK. Proc Natl Acad Sci USA. (1997). doi:10.chembiol. ^ Warshel A.007 (http://dx.22. Krieger Pub Co.06. 14/16 id. PMID 11859194 (//www. Kern D (February 2002). Proc. Labeikovsky W.nlm.2005. "Structural and kinetic characterization of active-site histidine as a proton shuttle in catalysis by human carbonic anhydrase II".chembiol. PMID 15324804 (//www. "Electrostatic basis for enzyme catalysis". Rev. 31. Sham YY.1021%2Fbi0480279). 27. 38. 35. et al (November 2005). PMID 16267559 (//www. Mineola.1066176).007).wikipedia.22. "Enzyme dynamics during catalysis". PMID 11867722 (//www. 30. Akke M. Liu H. 41.06. Geist A. "Protein motions promote catalysis" (http://www. International Union of Pure and Applied Chemistry.nih.doi.1021/cr040427e (http://dx.doi. Warshel A (2006).ncbi.ncbi. 32. Acad.nih.1073/pnas. ISBN 0-88275-258-8. International Union of Pure and Applied Chemistry.1021%2Fcr0503106).nih.1021%2Fbi0495228).G. PMID 16895325 (//www.structure.97. Structure 13: 893–904.com/science?_ob=ArticleURL&_udi=B6VRP-4D4JYMC6&_coverDate=08%2F31%2F2004&_alid=465962916&_rdoc=1&_fmt=&_orig=search&_qd=1&_cdi=6240& _sort=d&view=c&_acct=C000050221&_version=1&_urlVersion=0&_userid=10&md5=613585a6164baa38b4f 6536d8da9170a). San Francisco: W. "Glossary of Terms Used in Bioinorganic Chemistry: Cofactor" (http://www.1073%2Fpnas.doi.Y: Dover.W.nlm. Pelletier JN.11899 (http://dx.1021/cr0503106 (http://dx.nlm.G. ^ Eisenmesser EZ.gov/pubmed/15939021). Biochemistry 43 (33): 10605–18.1066176 (http://dx.97. 50–2. ^ de Bolster.org/10. Natl.015). Biochemistry.uk/iupac/bioinorg/CD.nlm. Chem. Rev. (August 2004).qmul. Govindasamy L. Science 295 (5559): 1520–3. PMID 15311922 (//www. PMID 15667203 (//www.gov/pubmed/15311922).html#33).2004.1126%2Fscience. doi:10. "Network of coupled promoting motions in enzyme catalysis". Sci.nih.ncbi.H. ^ Yang LW. 44 (4): 1097–115. Bahar I (5 June 2005).nlm. "Coupling between catalytic site and collective dynamics: A requirement for mechanochemical activity of enzymes" (http://www. Silverman DN and McKenna R.gov/pubmed/16267559).2005.A.gov/pubmed/11050223).org/10.org/10. N.org/10.org/oclc/51720783). Millet O. Hammes-Schiffer S.W. ensiklopedia bebas 26. 97 (22): 11899–904.sciencedirect. Warshel A (2000). "Protein dynamics and enzymatic catalysis: investigating the peptidyl-prolyl cis-trans isomerization activity of cyclophilin A". PMID 15939021 (//www.1016/j. ^ Olsson MHM.org/10.html#34). Chem Biol.org/10.ncbi.doi. Nature 438 (7064): 117–21. (//www.nlm.gov/pubmed/11867722).ncbi.ac.1016%2Fj. 106 (5): 1737–56. An H. 37.gov/pubmed/15324804). Olsson MH (2006).052005999). doi:10. 39.1021%2Fja055251s). doi:10. 28.ncbi. Tu C. ISBN 0-486-654605. "Glossary of Terms Used in Bioinorganic Chemistry: Coenzyme" (http://www.doi. ^ Tousignant A.ncbi. Alan (1985).11899). Chu ZT. 34.nlm.str. 99: 2794–9. Retrieved 2007-10-30.1038%2Fnature04105).052005999 (http://dx. ^ Agarwal PK.ncbi.1021/ja055251s (http://dx. "Role of protein dynamics in reaction rate enhancement by enzymes". pp. ^ Eisenmesser EZ. ^ a b de Bolster. 33. U. Duda D.Wikipedia bahasa Indonesia. ^ Fisher Z. Rajagopalan PT.chem.03/05/13 Enzim .gov/pubmed/16895325).nih. Billeter SR. (1975). Catalysis in chemistry and enzymology. (5 March 2002). Kato M.doi. 40.nih. Strajbl M.doi.org/wiki/Enzim . Freeman.nlm.org/10. J. ^ Fersht. "Dynamical Contributions to Enzyme Catalysis: Critical Tests of A Popular Hypothesis". doi:10. 36. ^ Villa J. doi:10. Arthur L. Retrieved 2007-10-30.uk/iupac/bioinorg/CD.org/10.nih. "Intrinsic dynamics of an enzyme underlies catalysis".org/content/article/abstract? uid=PIIS096921260500167X).gov/pubmed/11859194).org/10.1021%2Fcr040427e). William P. doi:10.nlm. ^ Agarwal PK (November 2005). "How important are entropic contributions to enzyme catalysis?".nih.1073/pnas.1016/j.2004. ISBN 07167-1615-1. doi:10.1021/bi0480279 (http://dx.qmul. (1987).ac.chem.03. M. Yoshioka C.015 (http://dx.worldcat. 127 (43): 15248–56. Enzyme structure and mechanism.str. Am.gov/pubmed/16248667). 106 (8): 3210–35. Xiang Y. Vitamins and Coenzymes. Chem.doi.03.gov/pubmed/15667203). ^ Wagner. Sharma PK.1073%2Fpnas. Bosco DA. PMID 16248667 (//www. Benkovic SJ.1126/science.nih.nih. Parson WW.doi.1016%2Fj. M.ncbi. (1997). PMID 11050223 (//www. Gorin A (August 2004). 29. doi:10. doi:10.ncbi.S.

55. PMID 11590012 (//www. Bey P.1126002 (http://dx.0181 (http://dx.. Ranaghan K.. J.nih. (1909). S.ncbi.org/10.org/10. Truhlar D. doi:10.2006.1016%2Fj.nlm. Mechanism of the irreversible inactivation of mouse ornithine decarboxylase by alpha-difluoromethylornithine. "A proficient enzyme". Theor. V.10.10. Karplus M. 126 (9): 2820–8.gov/pubmed/7809611). PMID 7475096 (//www.doi.7809611 (http://dx. ^ Hunter T. Prog. Gao J.de/) Accessed 4 April 2007 43. ^ Radzicka A. (http://www.apcata. ^ Xu F. (15 May 1990)..L. 51.W.1126%2Fscience.03/05/13 Enzim .edu/~giunta/menten.nlm. ^ Poulin R.1016/j. Biophys.1620 (http://dx.org/cgi/reprint/267/1/150) J Biol Chem.org/10.nih. "Infrared evidence of cyanide binding to iron and copper sites in bovine heart cytochrome c oxidase.1088172 (http://dx. PMID 14995199 (//www.gov/pubmed/2159465). doi:10.nih. Z.uni-koeln. Wolfenden R.lemoyne. PMID 2159465 (//www. B. (1913). doi:10.1016%2FS0968-0004%2801%29019387). Siegbahn P. Soc.. W. Science 303 (5655): 186–95.ncbi. doi:10.2004. 45. 54. 50. Lu L.gov/pubmed/14716003). S.nlm.0181). "Theorie generale de l'action de quelques diastases".1126/science. PMID 7809611 (//www.org/10. "How enzymes work: analysis by modern rate theory and computer simulations".pbiomolbio. 49. 44.1088172). "Enzymstudien {II}. Compt. Appl.. J Biol Chem. ^ BRENDA The Comprehensive Enzyme Information System (http://www. Sci.. ^ Schnell S. Cell.1016/0092-8674(95)90405-0 (http://dx.7809611). English translation (http://web. 49: 333–369. 53.4873.doi. "Die Kinetik der Invertinwirkung". 1992 January 5.nih.1006%2Fjtbi.apcata.ncbi. doi:10.gov/pubmed/11590012). Biochem. Biol. Scrutton N. "Reaction kinetics in intracellular environments with macromolecular crowding: simulations and rate laws".ncbi. J. Pegg AE.gov/pubmed/15142746). (2004).org/10.1126002). ^ Kopelman R (1988). Biophys. Johannissen L. Sci. 56.nih. Sutcliffe M.1006/jtbi.org/10. Ding H (2007). E. ^ Sørensen.P.1016/j. J.nlm.ncbi. Leys D. ^ Savageau MA (1995). 317 (1): 70–81.nih.1016%2Fj.012 (http://dx. E. Science 241 (4873): 1620–26.012).doi. PMID 17820893 (//www. (2004). Biochem.ncbi. Roujeinikova A.ncbi. Warshel A. Hebd.nlm. PMID 16743508 (//www.. Über die Messung und Bedeutung der Wasserstoffionenkonzentration bei enzymatischen Prozessen".nih. Acta 67: 173–87. ^ Yoshikawa S and Caughey WS. ^ Henri. ^ Masgrau L.4873.2006.nih.org/wiki/Enzim 15/16 .doi.1016/S0968-0004(01)01938-7 (http://dx. (1902). PMID 15142746 (//www. Trends Biochem.ncbi. "A new kinetic model for heterogeneous (or spatially confined) enzymatic catalysis: Contributions from the fractal and jamming (overcrowding) effects". 26 (10): 597–604.014 (http://dx. "Simulations of the large kinetic isotope effect and the temperature dependence of the hydrogen atom transfer in lipoxygenase". Biol. Basran J.1021/ja037233l (http://dx.2004. Rend.1126/science.gov/pubmed/16614214).01. (2006). Hothi P. 48. Biochem.nlm. Turner TE (2004).jbc. G. PMID 14716003 (//www. "A note on the kinetics of enzyme action" (http://www.1021%2Fja037233l). Haldane J. doi:10.1126%2Fscience. 57.gov/pubmed/16743508). 85 (2–3): 235–60. (1963). 47.gov/pubmed/7475096). PMID 1730582 58.1126%2Fscience.1995.htm). ^ Cleland. Implications regarding oxygen reduction" (http://www.Wikipedia bahasa Indonesia.wikipedia.ncbi. "The Kinetics of Enzyme-catalyzed Reactions with two or more Substrates or Products 2. J.241..doi. Science 312 (5771): 237–41. 19: 339–339.gov/pubmed/17820893). Ackermann B. (1925). Characterization of sequences at the inhibitor and coenzyme binding sites.nih. {I}nhibition: Nomenclature and Theory". Am.01.doi.1620). Acad. Catal. "Atomic Description of an Enzyme Reaction Dominated by Proton Tunneling". Paris 135: 916–9. ^ Ellis RJ (2001). Mol. Chem. "Michaelis-Menten mechanism reconsidered: implications of fractal kinetics".org/cgi/reprint/265/14/7945).html) Accessed 6 April 2007 46. Mulholland A.nlm. doi:10.1126%2Fscience.nlm. ^ Michaelis L.org/10. Menten M.. (1995). Science 6 (267): 90–931.1016%2F0092id. ^ Olsson M.1126/science.jbc. 176 (1): 115–24. Z.org/10. Biochim. "Macromolecular crowding: obvious but underappreciated".241.doi. 265 (14): 7945–58.pbiomolbio. ^ Garcia-Viloca M..1995.org/bj/019/0338/bj0190338_browse.biochemj.brenda.nih.nlm.nlm.org/10. doi:10..doi. "Protein kinases and phosphatases: the yin and yang of protein phosphorylation and signaling".... doi:10.gov/pubmed/14995199).doi.ncbi. doi:10. 52. ensiklopedia bebas 42.014)..org/10. O. (1995). J. "Fractal Reaction Kinetics". ^ Briggs G..1126/science.doi. E.267(1):150–8. 80 (2): 225–36. H. 21: 131–304. 59. PMID 16614214 (//www. A: Gen.

Kim P.1242%2Fjcs. 55 (1): 123–42. Powell BC.wikipedia. W. Biol. Cell 12 (4): 780–94.ncbi.1016/0092-8674(93)90260-W (http://dx.org/10.org/bj/323/0001/bj3230001. PMID 7834742 (//www.nlm. ^ Faergeman NJ.gov/pmc/articles/PMC372803).gov/pmc/articles/PMC1218279). 8674%2895%2990405-0).. ensiklopedia bebas 60. PMID 9173866 (//www.gov/pubmed/2178174). 116: 1175–86. ^ Carr C.1242/jcs.. Microbiol.wikipedia. 61.nih. ketentuan tambahan mungkin berlaku. 323 (Pt 1): 1–12. Cell.1016%2F00928674%2893%2990260-W).php?title=Enzim&oldid=6698646" Kategori: Pages using citations with accessdate and no URL Enzim Metabolisme Katalisis Halaman ini terakhir diubah pada 16.ncbi.nih.nih.nih. PMID 8500173 (//www. Lihat Ketentuan Penggunaan untuk lebih jelasnya. PMC 1218279 (//www. PMID 11294886 (//www.htm).nlm.molbiolcell. Sci.org/10. ^ Berg JS.gov/pubmed/7834742). Mol.ShowSection&rid=gnd.nih.. "A spring-loaded mechanism for the conformational change of influenza hemagglutinin". Rev. Woodgett J.nlm.nlm.nih. ^ Meighen EA (01 March 1991).gov/pubmed/12615961).biochemj. ^ Phenylketonuria: NCBI Genes and Disease (http://www. "Role of long-chain fatty acyl-CoA esters in the regulation of metabolism and in cell signalling" (http://www.00384 (http://dx. J.fcgi? call=bv.gov/books/bv. "GSK-3: tricks of the trade for a multi-tasking kinase" (http://jcs.ncbi. Cell 73: 823–32. PMID 12615961 (//www. (April 2003). Cheney RE (01 April 2001).Wikipedia bahasa Indonesia.ncbi.nlm.03/05/13 Enzim . doi:10.gov/pmc/articles/PMC32266).18.nih. 73 (10): 2971–95.nlm.section. PMC 32266 (//www. (April 2003). 65. J.org/cgi/pmidlookup?view=long&pmid=11294886). ^ Mackie RI.org/w/index.ncbi.ncbi.234) Accessed 4 April 2007 Lihat pula Katalisis enzim The Proteolysis Map Biokatalisis RNA Enzim SUMO Proteomika dan rekayasa protein Enzim terimobilisasi Diperoleh dari "http://id. M.ncbi.ncbi.asm. "Recent advances in rumen microbial ecology and metabolism: potential impact on nutrient output" (http://jds.doi. Biochem. "A millennial myosin census" (http://www. 63. 66. "Molecular biology of bacterial bioluminescence" (http://mmbr. S.biologists.nih.ncbi. id.nih.org/wiki/Enzim 16/16 .00384). ^ Doble B. White BA (01 Oct 1990).ncbi.nlm.nlm.nih.nlm. Dairy Sci.ncbi.org/cgi/pmidlookup?view=long&pmid=2030669). PMC 372803 (//www.View. R. doi:10. 6 April 2013.nlm.gov/pubmed/9173866).gov/pubmed/2030669).gov/pubmed/11294886).nlm.fass. PMID 2030669 (//www. J.nih. Knudsen J (April 1997).org/cgi/reprint/73/10/2971). Teks tersedia di bawah Lisensi Atribusi/Berbagi Serupa Creative Commons.gov/pubmed/8500173).doi. PMID 2178174 (//www. 62.org/cgi/content/full/116/7/1175). 64.

Sign up to vote on this title
UsefulNot useful