03/05/13

Enzim - Wikipedia bahasa Indonesia, ensiklopedia bebas

Enzim
Dari Wikipedia bahasa Indonesia, ensiklopedia bebas

Enzim adalah biomolekul berupa protein yang berfungsi sebagai katalis (senyawa yang mempercepat proses reaksi tanpa habis bereaksi) dalam suatu reaksi kimia organik.[1][2] Molekul awal yang disebut substrat akan dipercepat perubahannya menjadi molekul lain yang disebut produk. Jenis produk yang akan dihasilkan bergantung pada suatu kondisi/zat, yang disebut promoter. Semua proses biologis sel memerlukan enzim agar dapat berlangsung dengan cukup cepat dalam suatu arah lintasan metabolisme yang ditentukan oleh hormon sebagai promoter. Enzim bekerja dengan cara bereaksi dengan molekul substrat untuk menghasilkan senyawa intermediat melalui suatu reaksi kimia organik yang membutuhkan energi aktivasi lebih rendah, sehingga percepatan reaksi kimia terjadi karena reaksi kimia dengan energi aktivasi lebih tinggi membutuhkan waktu lebih lama. Sebagai contoh: X + C → XC (1) Y + XC → XYC (2) XYC → CZ (3) CZ → C + Z (4) Meskipun senyawa katalis dapat berubah pada reaksi awal, pada reaksi akhir molekul katalis akan kembali ke bentuk semula. Sebagian besar enzim bekerja secara khas, yang artinya setiap jenis enzim hanya dapat bekerja pada satu macam senyawa atau reaksi kimia. Hal ini disebabkan perbedaan struktur kimia tiap enzim yang bersifat tetap. Sebagai contoh, enzim α-amilase hanya dapat digunakan pada proses perombakan pati menjadi glukosa.
Model komputer enzim purina nukleosida fosforilase (PNPase)

Kerja enzim dipengaruhi oleh beberapa faktor, terutama adalah substrat, suhu, keasaman, kofaktor dan inhibitor. Tiap enzim memerlukan suhu dan pH (tingkat keasaman) optimum yang berbeda-beda karena enzim adalah protein, yang dapat mengalami perubahan bentuk jika suhu dan keasaman berubah. Di luar suhu atau pH yang sesuai, enzim tidak dapat bekerja secara optimal atau strukturnya akan mengalami kerusakan. Hal ini akan menyebabkan enzim kehilangan fungsinya sama sekali. Kerja enzim juga dipengaruhi oleh molekul lain. Inhibitor adalah molekul yang menurunkan aktivitas enzim, sedangkan aktivator adalah yang meningkatkan aktivitas enzim. Banyak obat dan racun adalah inihibitor enzim.

Diagram energi potensial reaksi kimia organik yang menunjukkan efek katalis pada suatu reaksi eksotermik hipotetis X + Y = Z.

Daftar isi
1 Etimologi dan Sejarah 2 Konvensi penamaan 3 Struktur dan mekanisme
id.wikipedia.org/wiki/Enzim 1/16

untuk menjelaskan proses ini.wikipedia. Dalam dunia pendidikan tinggi.2 Dinamika dan fungsi 3. dan diperkirakan hanya berfungsi dalam tubuh organisme hidup. dan bukannya kematian ataupun putrefaksi sel tersebut.3 Modulasi alosterik 4 Kofaktor dan koenzim 4. enzimologi tidak dipelajari tersendiri sebagai satu jurusan tersendiri tetapi sejumlah program studi memberikan mata kuliah ini. yang berasal dari bahasa Yunani ενζυμον yang berarti "dalam bahan pengembang" (ragi).[4] Pengetahuan tentang enzim telah dirintis oleh Berzelius pada tahun 1837.1 Kespesifikan 3.2 Model ketepatan induksi 3.2. pencernaan daging oleh sekresi perut[3] dan konversi pati menjadi gula oleh ekstrak tumbuhan dan ludah telah diketahui. Ia menulis bahwa "fermentasi alkoholik adalah peristiwa yang berhubungan dengan kehidupan dan organisasi sel ragi. Kata "enzyme" kemudian digunakan untuk merujuk pada zat mati seperti pepsin.1 Model "kunci dan gembok" 3. id. Namun. Ia mengusulkan nama "katalis" untuk zat-zat yang dapat mempercepat reaksi tetapi zat itu sendiri tidak ikut bereaksi.1 Stabilisasi keadaan transisi 3.1 Kofaktor 4."[5] Pada tahun 1878.2 Koenzim 5 Termodinamika 6 Kinetika 7 Inhibisi 8 Fungsi biologis 9 Kontrol aktivitas 10 Keterlibatan dalam penyakit 11 Referensi 12 Lihat pula Etimologi dan Sejarah Hal-ihwal yang berkaitan dengan enzim dipelajari dalam enzimologi. dan cabang-cabang ilmu pertanian.1. disebut sebagai "ferment".Wikipedia bahasa Indonesia. Namun. Lois Pasteur salah seorang yang banyak bekerja dalam fermentasi ini dan ketika mengkaji fermentasi gula menjadi alkohol oleh ragi.2 Mekanisme 3.2. dan pembuatan asam cuka. Louis Pasteur menyimpulkan bahwa fermentasi ini dikatalisasi oleh gaya dorong vital yang terdapat dalam sel ragi. ensiklopedia bebas 3. mekanisme bagaimana hal ini terjadi belum diidentifikasi. ahli fisiologi Jerman Wilhelm Kühne (1837–1900) pertama kali menggunakan istilah "enzyme". Enzimologi terutama dipelajari dalam kedokteran.org/wiki/Enzim 2/16 . proses kimia yang terjadi dengan pertolongan enzim telah dikenal sejak zaman dahulu misalnya Eduard Buchner pembuatan anggur dengan cara fermentasi atau peragian.1. teknologi pengolahan pangan. ilmu pangan. Pada akhir tahun 1700-an dan awal tahun 1800-an. dan kata ferment digunakan untuk merujuk pada aktivitas kimiawi yang dihasilkan oleh organisme hidup.03/05/13 Enzim .

yang mencerna lapisan pelindung beberapa bakteri. dengan yang paling umum merupakan ribosom.uk/iubmb/enzyme/ (Bahasa Inggris). Nomor pertama untuk klasifikasi teratas enzim didasarkan pada ketentuan berikut: EC 1 Oksidoreduktase: mengatalisis reaksi oksidasi/reduksi EC 2 Transferase: mentransfer gugus fungsi EC 3 Hidrolase: mengatalisis hidrolisis berbagai ikatan EC 4 Liase: memutuskan berbagai ikatan kimia selain melalui hidrolisis dan oksidasi EC 5 Isomerase: mengatalisis isomerisasi sebuah molekul tunggal EC 6 Ligase: menggabungkan dua molekul dengan ikatan kovalen Tata nama secara lengkap dapat dilihat di http://www. ia menerima penghargaan Nobel dalam bidang kimia "atas riset biokimia dan penemuan fermentasi tanpa sel yang dilakukannya".[7] Pada tahun 1907. pada tahun 1926. dan kimotripsin. enzim biasanya dinamai sesuai dengan reaksi yang dikatalisasi oleh enzim tersebut. tiap-tiap enzim memiliki empat digit nomor urut sesuai dengan ketentuan klasifikasi yang berlaku.500 residu pada asam lemak sintase.[11] Terdapat pula sejumlah kecil katalis RNA. Namun.[9] Struktur lisozim dalam resolusi tinggi ini menandai dimulainya bidang biologi struktural dan usaha untuk memahami bagaimana enzim bekerja pada tingkat atom. James B. Konvensi penamaan Nama enzim sering kali diturunkan dari nama substrat ataupun reaksi kimia yang ia kataliskan dengan akhiran ase. akhiran -ase ditambahkan pada nama substrat enzim tersebut (contohnya: laktase. sampai dengan lebih dari 2.org/wiki/Enzim 3/16 . Pada sederet eksperimen di Universitas Berlin.Wikipedia bahasa Indonesia.03/05/13 Enzim . tripsin. Mengikuti praktek Buchner.qmul. Struktur enzim ini dipecahkan oleh sekelompok ilmuwan yang diketuai oleh David Chilton Phillips dan dipublikasikan pada tahun 1965.[8] Penemuan bahwa enzim dapat dikristalisasi pada akhirnya mengijinkan struktur enzim ditentukan melalui kristalografi sinar-X. Struktur dan mekanisme Enzim umumnya merupakan protein globular dan ukurannya berkisar dari hanya 62 asam amino pada monomer 4-oksalokrotonat tautomerase[10]. dan DNA polimerase. untuk mendapatkan nama sebuah enzim. alkohol dehidrogenase (mengatalisis penghilangan hidrogen dari alkohol).wikipedia. merupakan enzim yang mengurai laktosa) ataupun pada jenis reaksi yang dikatalisasi (contoh: DNA polimerase yang menghasilkan polimer DNA). Metode ini pertama kali diterapkan pada lisozim. namun beberapa ilmuwan seperti Richard Willstätter berargumen bahwa proten hanyalah bertindak sebagai pembawa enzim dan protein sendiri tidak dapat melakukan katalisis.ac. Eduard Buchner memulai kajiannya mengenai kemampuan ekstrak ragi untuk memfermentasi gula walaupun ia tidak terdapat pada sel ragi yang hidup. Penemuan bahwa enzim dapat bekerja diluar sel hidup mendorong penelitian pada sifat-sifat biokimia enzim tersebut. dan telur putih. Contohnya adalah laktase. ensiklopedia bebas Pada tahun 1897. ia menemukan bahwa gula difermentasi bahkan apabila sel ragi tidak terdapat pada campuran. Jenis enzim ini id. Sumner berhasil mengkristalisasi enzim urease dan menunjukkan bahwa ia merupakan protein murni. enzim yang ditemukan pada air mata. International Union of Biochemistry and Molecular Biology telah mengembangkan suatu tatanama untuk enzim. yang disebut sebagai nomor EC. Banyak peneliti awal menemukan bahwa aktivitas enzim diasosiasikan dengan protein.[6] Ia menamai enzim yang memfermentasi sukrosa sebagai "zymase" (zimase). Ketiga ilmuwan ini meraih penghargaan Nobel tahun 1946 pada bidang kimia.chem. Umumnya. Kesimpulannya adalah bahwa protein murni dapat berupa enzim dan hal ini secara tuntas dibuktikan oleh Northrop dan Stanley yang meneliti enzim pencernaan pepsin (1930). air ludah.

Pada tahun 1894. Enzim juga dapat mengandung tapak yang mengikat kofaktor yang diperlukan untuk katalisis. regioselektivitas. Enzim-enzim ini memiliki mekanisme "sistem pengecekan ulang". Sama seperti protein-protein lainnya.[21] Model "kunci dan gembok" Enzim sangatlah spesifik. Manakala model ini menjelaskan kespesifikan enzim.03/05/13 Enzim . amino menghasilkan struktur pelipatan dan sifat-sifat kimiawi yang khas. Enzim seperti DNA polimerase mengatalisasi reaksi pada langkah pertama dan mengecek apakah produk reaksinya benar pada langkah kedua.[17] Mekanisme yang sama juga dapat ditemukan pada RNA polimerase. tetapi hanya sebagian kecil asam amino enzim (sekitar 3–4 asam amino) yang secara langsung terlibat dalam katalisis.[15] Beberapa enzim yang menunjukkan akurasi dan kespesifikan tertinggi terlibat dalam pengkopian dan pengekspresian genom. Enzim juga dapat menunjukkan tingkat stereospesifisitas. enzim merupakan II. Diajukan bahwa kespesifikan substrat yang sangat luas ini sangat penting terhadap evolusi lintasan biosintetik yang baru. ensiklopedia bebas dirujuk sebagai RNA-enzim ataupun ribozim.[16] Proses dwi-langkah ini menurunkan laju kesalahan dengan 1 kesalahan untuk setiap 100 juta reaksi pada polimerase mamalia. Bola abu-abu adalah kofaktor seng yang berada rantai asam amino yang melipat.org/wiki/Enzim 4/16 .Wikipedia bahasa Indonesia. Tiap-tiap urutan asam pada tapak aktif. yakni bahwa ia dapat bekerja pada berbagai jenis substrat yang berbeda-beda.[14] Daerah yang mengandung residu katalitik yang akan mengikat substrat dan kemudian menjalani reaksi ini dikenal sebagai tapak aktif. dan kemoselektivitas yang sangat tinggi. yang sering kali merupakan produk langsung ataupun tak langsung dari reaksi yang dikatalisasi. Aktivitas enzim ditentukan oleh struktur tiga dimensinya (struktur kuaterner). Dengan demikian ia berfungsi sebagai regulasi umpan balik. Emil Fischer mengajukan bahwa hal ini dikarenakan baik enzim dan substrat memiliki bentuk geometri yang saling memenuhi.[20] Beberapa enzim yang menghasilkan metabolit sekunder dikatakan sebagai "tidak pilih-pilih". prediksi aktivitas enzim baru yang hanya dilihat dari strukturnya adalah hal yang sangat sulit. Pengikatan ini dapat meningkatkan ataupun menurunkan aktivitas enzim. Diagram pita yang menunjukkan karbonat anhidrase Kespesifikan Enzim biasanya sangat spesifik terhadap reaksi yang ia kataliskan maupun terhadap substrat yang terlibat dalam reaksi.wikipedia.[22] Hal ini sering dirujuk sebagai model "Kunci dan Gembok".[12] Walaupun struktur enzim menentukan fungsinya. denaturasi dapat bersifat reversibel maupun ireversibel. Bentuk. Tergantung pada jenis-jenis enzim. Rantai protein tunggal kadangkadang dapat berkumpul bersama dan membentuk kompleks protein.[18] aminoasil tRNA sintetase[19] dan ribosom. Beberapa enzim juga memiliki tapak ikat untuk molekul kecil. Kebanyakan enzim dapat mengalami denaturasi (yakni terbuka dari lipatannya dan menjadi tidak aktif) oleh pemanasan ataupun denaturan kimiawi. muatan dan katakteristik hidrofilik/hidrofobik enzim dan substrat bertanggung jawab terhadap kespesifikan ini. ia gagal dalam menjelaskan stabilisasi keadaan id.[13] Kebanyakan enzim berukuran lebih besar daripada substratnya.

Contohnya bereaksi dengan substrat sementara waktu untuk membentuk kompleks Enzim-Substrat antara. molekul substrat juga berubah sedikit ketika ia memasuki tapak aktif. Dinamika dan fungsi id. Menariknya.[28] Stabilisasi keadaan transisi Pemahaman asal usul penurunan ΔG‡ memerlukan pengetahuan bagaimana enzim dapat menghasilkan keadaan transisi reaksi yang lebih stabil dibandingkan dengan stabilitas keadaan transisi reaksi tanpa katalis. yang kaku.org/wiki/Enzim Dinamika internal enzim berhubungan dengan mekanisme katalis enzim tersebut.[29] Lingkungan seperti ini tidak ada dapat ditemukan pada reaksi tanpa katalis di air.[27] dan kontribusinya terhadap katalis relatif kecil. ensiklopedia bebas transisi yang dicapai oleh enzim.[25] Mekanisme Enzim dapat bekerja dengan beberapa cara. misalnya glikosidase. Model ini telah dibuktikan tidak akurat. Menurunkan perubahan entropi reaksi dengan menggiring substrat bersama pada orientasi yang tepat untuk bereaksi.) Menurunkan energi keadaan transisi tanpa mengubah bentuk substrat dengan menciptakan lingkungan yang memiliki distribusi muatan yang berlawanan dengan keadaan transisi. Menyediakan lintasan reaksi alternatif. yang mana bentuk akhir dan muatan enzim ditentukan. Orientasi rantai samping asam amino berubah sesuai dengan substrat dan mengijinkan enzim untuk menjalankan fungsi katalitiknya. Model ketepatan induksi Pada tahun 1958. tapak aktif secara terus menerus berubah bentuknya sesuai dengan interaksi antara enzim dan substrat.[23] Akibatnya. Daniel Koshland mengajukan modifikasi model kunci dan gembok: oleh karena enzim memiliki struktur yang fleksibel. dan model ketepatan induksilah yang sekarang paling banyak diterima. terutama pada lingkungan yang relatif polar yang diorientasikan ke distribusi muatan keadaan transisi. substrat tidak berikatan dengan tapak aktif Diagram yang menggambarkan hipotesis ketepatan induksi. yang kesemuaannya menurunkan ΔG‡:[26] Menurunkan energi aktivasi dengan menciptakan suatu lingkungan yang mana keadaan transisi terstabilisasi (contohnya mengubah bentuk substrat menjadi konformasi keadaan transisi ketika ia terikat dengan enzim. Pada beberapa kasus.Wikipedia bahasa Indonesia.[24] Tapak aktif akan terus berubah bentuknya sampai substrat terikat secara sepenuhnya. efek entropi ini melibatkan destabilisasi keadaan dasar. Cara yang paling efektif untuk mencapai stabilisasi yang besar adalah menggunakan efek elektrostatik.03/05/13 Enzim .wikipedia.[30][31][32] Dinamika internal 5/16 .

03/05/13 Enzim .wikipedia. NADPH dan adenosina trifosfat. ataupun gugus metil yang dibawa oleh asam folat. tiamina.Wikipedia bahasa Indonesia. formil. seperti DNA polimerase. Apoenzim beserta dengan kofaktornya disebut holoenzim (bentuk aktif). Namun.[37] Penyingkapan ini juga memiliki implikasi yang luas dalam pemahaman efek alosterik dan pengembangan obat baru. Enzim yang memerlukan kofaktor namun tidak terdapat kofaktor yang terikat dengannya disebut sebagai apoenzim ataupun apoprotein. misalnya residu asam amino tunggal. ataupun substrat sekunder. gugus asetil yang dibawa oleh koenzim A. dengan kofaktor seng terikat sebagai bagian dari tapak aktifnya. namun apakah vibrasi yang cepat atau lambat maupun pergerakan konformasi yang besar atau kecil yang lebih penting bergantung pada tipe reaksi yang terlibat. ataupun bahwa keseluruhan domain protein. sekitar 700 enzim diketahui menggunakan koenzim NADH. di mana efektor mengikat protein atau subunit protein lain yang berinteraksi dengan enzim alosterik.[30][31][32] Dinamika internal enzim adalah pergerakan bahagian struktur enzim.[33][34][35][36] Gerakan protein sangat vital. Pergerakan ini terjadi pada skala waktu yang bervariasi. Kofaktor dapat berupa gugus prostetik yang mengikat dengan kuat. Beberapa koenzim seperti riboflavin. Namun. holoenzim adalah kompleks lengkap yang mengandung seluruh subunit yang diperlukan agar menjadi aktif. Sebagai contoh. Namun beberapa memerlukan pula molekul non-protein yang disebut kofaktor untuk berikatan dengan enzim dan menjadi aktif. di mana efektor mengikat tapak ikat enzim secara lngsung. ataupun koenzim. Contoh enzim yang mengandung kofaktor adalah karbonat anhidrase. sekelompok asam amino. dan gugus metil yang dibawa oleh S-adenosilmetionina. Gugus kimiawi yang dibawa mencakup ion hidrida (H– ) yang dibawa oleh NAD atau NADP+. dan asam folat adalah vitamin. ensiklopedia bebas Dinamika internal enzim berhubungan dengan mekanisme katalis enzim tersebut. metenil. Kebanyakan kofaktor tidak terikat secara kovalen dengan enzim. gugus prostetik organik dapat pula terikat secara kovalen (contohnya tiamina pirofosfat pada enzim piruvat dehidrogenase). walaupun gerak ini sangat penting dalam hal pengikatan dan pelepasan substrat dan produk. Pada kasus ini. Modulasi ini dapat terjadi secara langsung. tetapi terikat dengan kuat.[39] Koenzim Koenzim adalah kofaktor berupa molekul organik kecil yang mentranspor gugus kimia atau elektron dari satu enzim ke enzim lainnya. Kofaktor dan koenzim Kofaktor Beberapa enzim tidak memerlukan komponen tambahan untuk mencapai aktivitas penuhnya.org/wiki/Enzim 6/16 . adalah tidak jelas jika gerak ini membantu mempercepat langkah-langkah reaksi reaksi enzimatik ini. berkisar dari beberapa femtodetik sampai dengan beberapa detik. Modulasi alosterik Enzim alosterik mengubah strukturnya sesuai dengan efektornya.[42] id.[38][40][41] Contoh koenzim mencakup NADH.[38] Kofaktor dapat berupa zat anorganik (contohnya ion logam) ataupun zat organik (contohnya flavin dan heme). Oleh karena koenzim secara kimiawi berubah oleh aksi enzim. Istilah holoenzim juga dapat digunakan untuk merujuk pada enzim yang mengandung subunit protein berganda. yang akan melepaskan diri dari tapak aktif enzim semasa reaksi. Jaringan residu protein di seluruh struktur enzim dapat berkontribusi terhadap katalisis melalui gerak dinamik. adalah dapat dikatakan koenzim merupakan substrat yang khusus. ataupun secara tidak langsung. sehingga memengaruhi aktivitas katalitiknya.

org/wiki/Enzim 7/16 . Contohnya. hidrolsis ATP sering kali menggunakan reaksi kimia lainnya untuk Model pengisian ruang koenzim NADH mendorong reaksi. Kinetika Kinetika enzim menginvestigasi bagaimana enzim mengikat substrat dengan mengubahnya menjadi produk. menurunkan energi yang diperlukan untuk menjadi produk. yakni reaksi yang sangat eksergonik. namun hanya mempercepat reaksi saja. reaksi samping yang memungkinkan dapat terjadi dan menghasilkan produk yang berbeda. Sebagai contoh.wikipedia. enzim tidak mengubah posisi kesetimbangan reaksi kimia. Sebagai contoh. reaksi itu akan menjadi ireversible. mengulangi eksperimen Henri dan mengkonfirmasi persamaan Henri. Substrat memerlukan energi yang banyak untuk mencapai keadaan transisi. kimiawan Jerman Leonor Michaelis dan murid bimbingan pascadokotoralnya yang berasal dari Kanada. Pada kondisi demikian. namun data eksperimennya tidak berguna karena perhatian pada konsentrasi ion hidrogen pada saat itu masih belum dititikberatkan.03/05/13 Enzim . Setelah Peter Lauritz Sørensen menentukan skala pH logaritmik dan memperkenalkan konsep penyanggaan (buffering) pada tahun 1909[44]. NADPH diregenerasi melalui lintasan pentosa fosfat. reaksi enzimatik berjalan lebih cepat. Persamaan ini kemudian dikenal dengan nama Kinetika Henri-MichaelisMenten (kadang-kadang juga hanya disebut kinetika Michaelis-Menten). Lebih lanjut. (dalam jaringan tubuh. yang akan kemudian berubah menjadi produk. enzim akan hanya mengatalisasi reaksi yang diijinkan secara termodinamik. Biasanya reaksi akan berjalan ke arah yang sama dengan reaksi tanpa katalis. sehingga reaksi yang difavoritkan secara termodinamik dapat digunakan untuk mendorong reaksi yang tidak difavoritkan secara termodinamik. Termodinamika Sebagai katalis. konsentrasi CO2 yang rendah) Walaupun demikian. Perbedaannya adalah. konsentrasi CO2 yang tinggi) (pada paru-paru. karbonat anhidrase mengatalisasi reaksinya ke dua arah bergantung pada konsentrasi reaktan. Enzim menstabilisasi keadaan transisi. ensiklopedia bebas Regenerasi serta pemeliharaan konsentrasi koenzim terjadi dalam sel. Pada tahun 1902. Enzim mengatalisasi reaksi maju dan balik secara seimbang. tanpa keberadaan enzim. Namun.[45] Hasil kerja mereka kemudian id. jika kesetimbangan tersebut sangat memfavoritkan satu arah reaksi. enzim dapat menggabungkan dua atau lebih reaksi. Maud Leonora Menten. Tahapan-tahapan energi pada reaksi kimia. dan S-adenosilmetionina melalui metionina adenosiltransferase. Victor Henri[43] mengajukan suatu teori kinetika enzim yang kuantitatif. Data laju yang digunakan dalam analisis kinetika didapatkan dari asai enzim.Wikipedia bahasa Indonesia. Enzim tidak mengubah kesetimbangan reaksi itu sendiri.

ataupun enzim yang sama dengan substrat yang berbeda. Sedangkan peningkatan konsentrasi menunjukkan relasi antara konsentrasi substrat (S) substrat cenderung meningkatkan aktivitasnya. yang merupakan konsentrasi substrat yang diperlukan oleh suatu enzim untuk mencapai setengah kelajuan maksimumnya. katalase. Pada kelajuan yang maksimum (Vmax). asetilkolinesterase. tanpa keberadaan enzim. konsentrasi substrat ditingkatkan sampai laju pembentukan produk yang terpantau menjadi konstan. Sebagai contoh. setiap penumbukkan enzim dengan substratnya akan menyebabkan katalisis. Konstanta lainnya yang juga berguna adalah k cat. membentuk kompleks enzim-substrat. dan ini dapat menunjukkan seberapa kuatnya pengikatan substrat ke enzim. Pada tahap pertama. Kompleks ini kadang-kadang disebut sebagai kompleks Michaelis. proses ini hanya memerlukan waktu 25 milidetik. Karena konstanta kespesifikan mencermikan kemampuan katalitik dan afinitas. Ia juga disebut sebagai konstanta kespesifikan dan memasukkan tetapan kelajuan semua langkah reaksi. id. dan jumlah kompleks ES adalah sama dengan jumlah total enzim yang ada. Penurunan persamaan kinetika yang diturunkan mereka masih digunakan secara meluas sampai sekarang .[47] Laju reaksi bergantung pada kondisi larutan dan konsentrasi substrat. S. Namun.wikipedia. ia dapat digunakan untuk membandingkan enzim yang satu dengan enzim yang lain. Briggs dan J. Enzim dapat mengatalisasi reaksi dengan kelajuan mencapai jutaan reaksi per detik. Jumlah substrat yang diperlukan untuk mencapai nilai kelajuan reaksi tertentu jugalah penting. Konstanta kespesifikan maksimum teoritis disebut limit difusi dan nilainya sekitar 108 sampai 109 (M-1 s-1).Wikipedia bahasa Indonesia. B. Enzim kemudian mengatalisasi reaksi kimia dan melepaskan produk. Vmax hanyalah salah satu konstanta kinetika enzim. dan nilai pH yang terlalu tinggi atau terlalu rendah akan menghilangkan Kurva kejenuhan suatu reaksi enzim yang aktivitas enzim. Setiap enzim memiliki nilai Km yang berbeda-beda untuk suatu subtrat. E. dan superoksida dismutase. Efisiensi suatu enzim diekspresikan oleh k cat/Km. Haldane. ensiklopedia bebas dikembangkan lebih jauh oleh G. Pada titik ini. Kejenuhan terjadi karena seiring dengan meningkatnya konsentrasi substrat. fumarase. Namun. Enzim dengan sifat demikian disebut secara katalitik sempurna ataupun secara kinetika sempurna. semua tapak aktif enzim akan berikatan dengan substrat. Enzim (E) mengikat substrat (S) dan menghasilkan produk (P).03/05/13 Enzim . konsentrasi garam yang tinggi. semakin banyak enzim bebas yang diubah menjadi kompleks substrate-enzim ES. Hal ini ditunjukkan oleh kurva kejenuhan di samping. melainkan oleh laju difusi. dan laju pembentukan produk tidak dibatasi oleh laju reaksi. reaksi yang dikatalisasi oleh enzim orotidina 5'-fosfat dekarboksilase akan memerlukan waktu 78 juta tahun untuk mengubah 50% substrat menjadi produk. yang merupakan jumlah molekul substrat yang dapat ditangani oleh satu tapak aktif per detik. Mekanisme reaksi enzimatik untuk sebuah subtrat tunggal. subtrat terikat ke enzim secara reversible. Untuk dengan kelajuan (v ). Hal ini diekspresikan oleh konstanta Michaelis-Menten (Km). Kondisi-kondisi yang menyebabkan denaturasi protein seperti temperatur tinggi. β-laktamase. menentukan kelajuan maksimum suatu reaksi enzimatik.[46] Salah satu kontribusi utama Henri pada kinetika enzim adalah memandang reaksi enzim sebagai dua tahapan. apabila enzim tersebut ditambahkan.org/wiki/Enzim 8/16 . Contoh enzim yang memiliki sifat seperti ini adalah karbonat anhidrase.

kelajuan maksimal reaksi tidak berubah. Seringkali inhibitor kompetitif memiliki struktur yang sangat mirip dengan substrat asli enzim. menghalangi bawah. inhibitor tidak dapat berikatan dengan enzim bebas. Namun. inhibitor dan substrat berkompetisi untuk berikatan dengan enzim. Beberapa protein dipercayai mempercepat katalisis dengan menarik substratnya dan melakukan pra-orientasi substrat menggunakan medan listrik dipolar. Baik kompleks EI dan EIS tidak aktif. banyak proses-proses biokimia dan selular yang menyimpang dari kondisi ideal ini. karena substrat masih dapat mengikat enzim.[48] Pada situasi seperti ini. yang diturunkan berdasarkan asumsi difusi bebas dan pertumbukan acak yang didorong secara termodinamik.org/wiki/Enzim 9/16 . id. pengikatan inihibitor mengubah konformasi enzim.[55] Inhibisi Laju reaksi enzim dapat diturunkan menggunakan berbagai jenis inhibitor enzim. Km tetaplah sama. namun memerlukan konsentrasi substrat yang lebih tinggi untuk mencapai kelajuan maksimal tersebut. metotreksat adalah inihibitor kompetitif untuk enzim dihidrofolat reduktase. namun dapat terjadi pada enzim-enzim multimerik. Inhibisi kompetitif Pada inihibisi kompetitif.03/05/13 Enzim . Hal ini tampaknya sangat tidak mungkin. kinetika Michaelis-Menten fraktal dapat diterapkan. walaupun penjelasan ini masih kontroversial. Di lain pihak. Karena inhibitor tidak dapat dilawan dengan peningkatan konsentrasi substrat. namun hanya dapat dengan komples ES. Pada inhibisi kompetitif. sehingga menghalangi pengikatan substrat. Kemiripan antara struktur asam folat dengan obat ini ditunjukkan oleh gambar di samping Inhibitor kompetitif mengikat enzim secara reversibel. Inhibisi tak kompetitif Pada inhibisi tak kompetitif. Vmax reaksi berubah. pengikatn substrat juga inhibitor tidaklah perlu terjadi pada menghalangi pengikatan inhibitor. dan pergerakan molekul secara satu atau dua dimensi.wikipedia.Wikipedia bahasa Indonesia. Substrat dan inhibitor berkompetisi tapak pengikatan substrat apabila satu sama lainnya. ensiklopedia bebas Kinetika Michaelis-Menten bergantung pada hukum aksi massa. perpisahan fase enzim/substrat/produk. Inhibisi non-kompetitif Inhibitor non-kompetitif dapat mengikat enzim pada saat yang sama substrat berikatan dengan enzim. sehingga meningkatkan Km. Namun. Beberapa mekanisme telah diajukan untuk menjelaskan fenomena ini. Kompleks EIS yang terbentuk kemudian menjadi tidak aktif. Jenis inhibisi ini sangat jarang.[53][54] Penerowongan kuantum untuk proton telah terpantau pada triptamina. Perhatikan bahwa pengikatan pengikatan substrat. Model lainnya menggunakan penjelasan penerowongan kuantum mekanika. disebabkan oleh kesesakan makromolekuler (macromolecular crowding).[49][50][51][52] Beberapa enzim beroperasi dengan kinetika yang lebih cepat daripada laju difusi. Sebagai contoh.

Hal ini akan menyebabkan produksi produk melambat atau berhenti. Enzim memiliki bentuk regulasi seperti ini sering kali multimerik dan mempunyai tapak ikat alosterik. Namun.org/wiki/Enzim 10/16 . sianida yang merupakan inhibitor enzim ireversibel. misalnya HIV integrase dan transkriptase balik.[58] Fungsi biologis Enzim mempunyai berbagai fungsi bioligis dalam tubuh organisme hidup. Inaktivasi ini bersifat ireversible. Kurva substrat/kelajuan enzim ini tidak berbentuk hiperbola melainkan berbentuk S. Klasifikasi ini diperkenalkan oleh W. dengan miosin Jenis-jenis inihibisi. seringkali melalui enzim kinase dan fosfatase. Jika enzim memproduksi terlalu banyak produk. kecuali kompleks EIS memiliki aktivitas enzimatik residual.03/05/13 Enzim . Kegunaan inhibitor Oleh karena inhibitor menghambat fungsi enzim. Aspirin menginhibisi enzim COX-1 dan COX-2 yang memproduksi pembawa pesan peradangan prostaglandin. [56] kontraksi otot. Contohnya adalah inhibitor yang digunakan sebagai obat aspirin.[59] Enzim juga berperan dalam menghasilkan pergerakan tubuh. Inhibitor seperti ini contohnya efloritina. obat yang digunakan untuk mengobati penyakit yang disebabkan oleh protozoa African trypanosomiasis. akan bergabung dengan tembaga dan besi pada tapak aktif enzim sitokrom c oksidase dan memblok pernapasan sel.[57] Penisilin dan Aspirin juga bekerja dengan cara yang sama. Enzim juga terlibat dalam fungs-fungsi yang khas. Senyawa obat ini terikat pada tapak aktif.Wikipedia bahasa Indonesia. banyak pula inhibitor enzim lainnya yang beracun. Sebagai contohnya. ensiklopedia bebas Inhibisi campuran Inhibisis jenis ini mirip dengan inhibisi non-kompetitif. inhibitor dapat merupakan bagian dari mekanisme umpan balik. Bentuk umpan balik ini adalah umpan balik negatif.[60] ATPase lainnya dalam membran sel umumnya adalah pompa ion yang terlibat dalam transpor aktif. Pada banyak organisme.[61] Virus juga mengandung enzim yang dapat menyerang sel. Inhibitor ireversibel bereaksi dengan enzim dan membentuk aduk dengan protein.W. dan enzim kemudian mengubah inhibitor menjadi bentuk aktif yang bereaksi secara ireversibel dengan satu atau lebih residu asam amino. Enzim berperan dalam transduksi signal dan regulasi sel.wikipedia. menghidrolisis ATP untuk menghasilkan Cleland. seperti lusiferase yang menghasilkan cahaya pada kunang-kunang. inhibitor sering digunakan sebagai obat. sehingga ia dapat menekan peradangan dan rasa sakit. produk tersebut dapat berperan sebagai inhibitor bagi enzim tersebut. id.

metabolisme tidak akan berjalan melalui langkah yang teratur ataupun tidak akan berjalan dengan cukup cepat untuk memenuhi kebutuhan sel.wikipedia. Produksi enzim (transkripsi dan translasi gen enzim) dapat ditingkatkan atau diturunkan bergantung pada respon sel terhadap perubahan lingkungan. dan aparat golgi. Bentuk regulase gen ini disebut induksi dan inhibisi enzim. 2. Kontrol aktivitas Terdapat lima cara utama aktivitas enzim dikontrol dalam sel. Enzim menentukan langkah-langkah apa saja yang terjadi dalam lintasan metabolisme ini. namun enzim akan menghidrolisis rantai pati menjadi molekul kecil seperti maltosa. sehingga dapat diserap oleh usus. Oleh karena itu. Glukosa.03/05/13 Enzim . yang akan dihidrolisis lebih jauh menjadi glukosa. Tanpa enzim. Molekul pati.Wikipedia bahasa Indonesia. Enzim dapat diregulasi oleh inhibitor dan aktivator. proses ini berjalan dengan sangat lambat. lintasan metabolisme seperti glikolisis tidak akan dapat terjadi tanpa enzim. dan menjadi terfosforliasi pada karbon-karbonnya secara acak. sebagai contohnya. Kadang-kadang lebih dari satu enzim dapat mengatalisasi reaksi yang sama secara bersamaan. Induksi atau inhibisi enzim ini dapat mengakibatkan interaksi obat. jika heksokinase ditambahkan. Tanpa keberadaan enzim. asam lemak disintesis oleh sekelompok enzim dalam sitosol. reaksi ini tetap berjalan. Mekanisme umpan balik negatif dapat secara efektif mengatur laju sintesis zat antara metabolit tergantung pada kebutuhan sel. Enzim-enzim yang berbeda. bakteri dapat menjadi resistan terhadap antibiotik seperti penisilin karena enzim yang disebut beta-laktamase menginduksi hidrolisis cincin beta-laktam penisilin. dan menghasilan lintasan metabolisme. Dalam lintasan metabolisme.[63] 3. Sebagai contohnya. dan digunakan oleh sekelompok enzim lainnya sebagai sumber energi dalam mitokondria melalui β-oksidasi. sedemikiannya produk glukosa-6-fosfat ditemukan sebagai produk utama. mikroorganisme dalam perut hewan tersebut menghasilkan enzim Koenzim asam folat (kiri) dan obat anti kanker metotreksat (kanan) selulase yang dapat mengurai sel memiliki struktur yang sangat mirip. sehingga dapat diserap.[62] adalah inhibitor kompetitif bagi enzim yang menggunukan folat. produk akhir lintasan metabolisme seringkali merupakan inhibitor enzim pertama yang terlibat dalam lintasan metabolisme. Enzim seperti amilase dan protease memecah molekul yang besar (seperti pati dan protein) menjadi molekul yang kecil. Pada hewan pemamah biak. namun fosforilasi pada karbon 6 akan terjadi dengan sangat cepat. Setelah reaksi katalitik terjadi. dapat bereaksi secara langsung dengan ATP. retikulum endoplasma. Beberapa enzim dapat bekerja bersama dalam urutan tertentu. metotreksat dinding selulosa tanaman. Hal ini membantu alokasi bahan zat dan energi secara ekonomis dan menghindari pembuatan produk akhir yang berlebihan. Dan sebenarnya. Contoh lainnya adalah enzim dalam hati yang disebut sitokrom P450 oksidase yang penting dalam metabolisme obat. terlalu besar untuk diserap oleh usus. mencerna zat-zat makanan yang berbeda pula. Enzim dapat dikompartemenkan. jaringan lintasan metabolisme dalam tiap-tiap sel bergantung pada kumpulan enzim fungsional yang terdapat dalam sel tersebut. Mekanisme regulasi seperti ini disebut umpan balik negatif karena jumlah produk akhir diatur oleh konsentrasi produk itu sendiri. 1. ensiklopedia bebas Salah satu fungsi penting enzim adalah pada sistem pencernaan hewan.org/wiki/Enzim 11/16 . satu enzim akan membawa produk enzim lainnya sebagai substrat. Contohnya. Oleh sebab itu. dengan lintasan metabolisme yang berbeda-beda yang terjadi dalam kompartemen sel yang berbeda. contohnya. Namun. Sebagai contoh. produk kemudian dihantarkan ke enzim lainnya. Kontrol aksi enzimatik membantu menjaga homeostasis id. sehingga ia dapat meregulasi jumlah produk akhir lintasan metabolisme tersebut.

doi.lib. Gollancz. dan glikosilasi. Salah satu contohnya adalah fenilketonuria. Kimotripsin yang merupakan protease pencernaan diproduksi dalam keadaan tidak aktif sebagai kimotripsinogen di pankreas. "Louis Pasteur: Free Lance of Science. Enzim dapat diregulasi melalui modifikasi pasca-translasional. kelebihan produksi. ^ Williams. Biochemistry. Oxford dictionary of biochemistry and molecular biology. ^ Dubos J. "Observations sur la digestion des oiseaux". ^ de Réaumur. sebagai respon terhadap insulin. ^ Grisham. ISBN 0-03-022318-0. ISBN 0-19-854768-4. (1997). id. ^ Smith AL (Ed) et al. Ia dapat meliputi fosforilasi. 461. (1904) A History of Science: in Five Volumes. doi:10. Garrett (1999). 2. Charles M.edu/toc/modeng/public/Wil4Sci.[66] Contoh lainnya adalah mutasi silsilah nutfah (germline mutation) pada gen yang mengkode enzim reparasi DNA.org/pdb/explore.Wikipedia bahasa Indonesia.. (1951). Beberapa enzim dapat menjadi aktif ketika berada pada lingkungan yang berbeda. Oxford [Oxfordshire]: Oxford University Press. Hal ini menyebabkan akumulasi mutasi dan mengakibatkan berkembangnya berbagai jenis kanker pada penderita. Jenis prekursor tak aktif ini dikenal sebagai zimogen.1016/S01677799(00)89014-9 (http://dx.html) Harper and Brothers (New York) Accessed 4 April 2007 5. Ia kemudian ditranspor ke dalam perut di mana ia diaktivasi. RAF (1752).wikipedia. Fenilalanina hidroksilase. ensiklopedia bebas organisme hidup. 4. Quoted in Manchester K. kekurangan produksi ataupun delesi) enzim tunggal yang penting dapat menyebabkan penyakit genetik. Hal ini dapat menyebabkan keterbelakangan mental jika ia tidak diobati. Sumber: PDB 1KW0 (http://www.ncbi. S. 5. 4.do? structureId=1KW0) Referensi 1. hemaglutinin pada virus influenza menjadi aktif dikarenakan kondisi asam lingkungan. H. Histoire de l'academie royale des sciences 1752: 266.org/wiki/Enzim 12/16 .1016%2FS0167-7799%2800%2989014-9). Philadelphia: Saunders College Pub. Mutasi asam amino tunggal pada enzim fenilalania hidroksilase yang mengatalisis langkah pertama degradasi fenilalanina mengakibatkan penumpukkan fenilalanina dan senyawa terkait. Ia dapat menyebakan sindrom penyakit kanker keturunan seperti xeroderma pigmentosum. (1995) Louis Pasteur (1822–1895)—chance and the prepared mind".03/05/13 Enzim . Trends Biotechnol 13 (12): 511–5.org/10. Contohnya. pp.virginia. fosforilasi banyak enzim termasuk glikogen sintase membantu mengontrol sintesis ataupun degradasi glikogen dan mengijinkan sel merespon terhadap perubahan kadar gula dalam darah. Contohnya.[65] Keterlibatan dalam penyakit Oleh karena kontrol aktivitas enzim yang ketat diperlukan untuk menjaga homeostasis.nih. Volume IV: Modern Development of the Chemical and Biological Sciences (http://etext. Hal ini menghalangi enzim mencerna pankreas dan jaringan lainnya sebelum ia memasuki perut. Kerusakan ada enzim ini dapat menyebabkan kanker karena kemampuan tubuh memperbaiki mutasi pada genom menjadi berkurang. PMID 8595136 (//www.nlm. 3.rcsb. miristoilasi. malafungsi (mutasi.[64] Contoh lain modifikasi pasca-translasional adalah pembelahan rantai polipeptida. Pentingnya enzim ditunjukkan oleh fakta bahwa penyakit-penyakit mematikan dapat disebabkan oleh hanya mala fungsi satu enzim dari ribuan enzim yang ada dalam tubuh kita. Reginald H.gov/pubmed/8595136). Hal ini terjadi ketika virus terbawa ke dalam sel inang dan memasuki lisosom. L. 426– 7.

org/10.org/10. Bohm M.uk/~drf1/rdf_sp1.617). New York. Berg.1016%2Fj. Chem. (1958). San Francisco: W. 3 (5): 364–76.1002/cber.nih. North AC.doi. PMID 4124164 (//www. 27: 2985–93. Dt.org/10. PMID 16590179 (//www. (1965). ISBN 0-7167-4955-6. 8 (15): 1248–59.nih. PMID 1339435 (//www. J. Science.ncbi.1146/annurev. "Enzyme function discovery".york.1.415 (http://dx.415).ncbi.org/10.1146%2Fannurev. 13. "Fidelity of aminoacyl-tRNA selection on the ribosome: kinetic and structural mechanisms".org/nobel_prizes/chemistry/laureates/1907/buchner-bio. E.doi. pp.ncbi. Brisbane.1016/S1367-5931(02)00380-0 (http://dx.ebi.10.gov/pubmed/19000810). (2006). ^ Nobel Laureate Biography of Eduard Buchner at http://nobelprize. ^ Ibba M.ncbi. (2004). ^ Tymoczko.70. ^ Fischer E. ^ The Catalytic Site Atlas at The European Bioinformatics Institute (http://www. 24.org/wiki/Enzim 13/16 .1038/nrm804 (http://dx.gov/pubmed/10966471). ^ Zenkin N. Hubscher U.nih. (2001). 23.gov/pubmed/16590179). "Structure of hen egg-white lysozyme.uk/thorntonsrv/databases/CSA/) Accessed 4 April 2007 15.2004.str.org/10. Annu Rev Biochem.1127422 (http://dx.001). Curr Opin Chem Biol.gov/pubmed/8001737).H. ^ Text of Eduard Buchner's 1907 Nobel lecture at http://nobelprize.001 (http://dx.ncbi.nih. Inc.2. PMID 19000810 (//www. Stryer Berg Tymoczko. Annu Rev Biochem.nlm. ^ Koshland D.doi.biochem. ^ Firn.Wikipedia bahasa Indonesia. Richard.gov/pubmed/1339435).2008.a new explanation of secondary product diversity and function" (http://www-users.). Chem. ^ Blake CC. (1973). (2000).doi.ncbi. (2002). ISBN 0-470-00379-0. Phillips DC. "6".4096.gov/pubmed/4124164).fasebj. Freeman.ac.181.nlm. "The Screening Hypothesis . 137–8.htm). "The 3' 5' exonucleases".nlm.nlm.nih.223).1073%2Fpnas.org (http://nobelprize. 20.1126%2Fscience. Kenyon GL.doi.: John Wiley & Sons. doi:10. doi:10. Nature 22 (206): 757–61.2008. 11.copbio. Chichester.ncbi.ncbi. Singapore. ^ Boyer. (1894).1016%2FS1367-5931%2802%2900380-0).1016/j. Jeremy Mark (2002). Yuzenkova Y. PMID 10966471 (//www. Toronto.nlm.str. 267 (25): 17716–21. Wintermeyer W. 70: 415–35. Natl. 25. ^ Chen LH.org (http://nobelprize. ensiklopedia bebas 6.org/10. "The animal fatty acid synthase: one gene.doi. "Aminoacyl-tRNA synthesis".gov/pubmed/5891407).org/nobel_prizes/chemistry/laureates/1907/buchner-lecture.ncbi.2004.. ^ Smith S (01 Dec 1994). Davies GJ.98 (http://dx. ^ Jaeger KE.nih. 6 (5): 619–29. Severinov K.70. an enzyme composed of 62 amino acid residues per monomer".10. 22. Faseb J.1016/j.org (http://nobelprize.4096.gov/pubmed/15358000).html) Accessed 4 April 2007 7. A three-dimensional Fourier synthesis at 2 Angstrom resolution".1016%2Fj.nlm.1038/206757a0 (http://dx. doi:10. 21.ncbi.181. ^ Anfinsen C. Stryer.nlm. doi:10. 16.doi. (2002). "Enantioselective biocatalysis optimized by directed evolution". 10. "Principles that Govern the Folding of Protein Chains".gov/pubmed/11988770). Bembenek ME.chemindefer). Mair GA. one polypeptide. "Application of a Theory of Enzyme Specificity to Protein Synthesis". 15 (4): 305–13.nih.nlm. "Glycosidase mechanisms".biochem. Acad.1. Harayama S.1146/annurev.org/10.org/10.nlm.org/nobel_prizes/chemistry/laureates/1946/) Accessed 4 April 2007 9.html) Accessed 4 April 2007 8. "Einfluss der Configuration auf die Wirkung der Enzyme" (http://gallica. ^ 1946 Nobel prize for Chemistry laureates at http://nobelprize.18940270364). doi:10.ac. 44 (2): 98–104. doi:10.1126/science.nih. ^ Rodnina MV. doi:10.gov/pubmed/16873663). Koenig DF. Eggert T.fr/ark:/12148/bpt6k90736r/f364.617 (http://dx.ncbi. Sci.gov/pubmed/11395413).org/10.nlm. 19. 12.1126/science. Science 181: 223–30. Weinheim.69. Sarma VR.bnf. Proc. Ges.doi.44.223 (http://dx. doi:10. doi:10. seven enzymes" (http://www.ncbi.biochem.wikipedia. 17. Structure 16 (11): 1599–600. doi:10. Biochemistry. Hajipour G.nih. "Transcript-assisted transcriptional proofreading".06.nlm.nih. 14. Retrieved 2006-10-11.1073/pnas.1126%2Fscience.1. PMID 11988770 (//www.44.doi.1038%2F206757a0).007). Nat Rev Mol Cell Biol. PMID 8001737 (//www.org/10.06.nih.1.biochem.1146%2Fannurev.98). 69: 617–50. John L.2.doi. PMID 16873663 (//www. Soll D.69.org/cgi/reprint/8/15/1248). 313: 518–20.B. PMID 5891407 (//www.1002%2Fcber. Curtin F.1127422). Whitman CP (1992).doi.1038%2Fnrm804). PMID 11395413 (//www. OCLC 51720783 id. ^ Dunaway-Mariano D (November 2008).18940270364 (http://dx. Rodney (2002) [2002]. Biol.nih.copbio.03/05/13 Enzim . ^ Shevelev IV.org/10. doi:10.nlm. ^ Vasella A. Concepts in Biochemistry (2nd ed. PMID 12413546 (//www. PMID 15358000 (//www. "4Oxalocrotonate tautomerase.gov/pubmed/12413546).007 (http://dx. 18. Lubert. Curr Opin Biotechnol. Ber.

32. Chem.sciencedirect. Krieger Pub Co.gov/pubmed/16248667). doi:10. Millet O. ^ Tousignant A. ^ de Bolster.doi.1021/ja055251s (http://dx. 44 (4): 1097–115.org/10. pp. Chem. Retrieved 2007-10-30.nih. Billeter SR. (August 2004). 37.chembiol. Structure 13: 893–904. U. ensiklopedia bebas 26. San Francisco: W.doi.H. 14/16 id. 38. PMID 15311922 (//www.org/10. 27.ncbi. Hernandez Prada JA. 41.97. Acad. M.ncbi.W. Sci.06.1073/pnas. William P.nih.nih.gov/pubmed/16267559).015).1038%2Fnature04105). 33. (1997).nlm.org/oclc/51720783). ^ Fersht. Nature 438 (7064): 117–21. Yoshioka C. (5 March 2002). Vitamins and Coenzymes.1016/j. doi:10. "Electrostatic basis for enzyme catalysis". Benkovic SJ. doi:10. Soc. Enzyme structure and mechanism.qmul. Olsson MH (2006). PMID 15324804 (//www.1021%2Fbi0480279). 34. doi:10.org/10.gov/pubmed/16895325). N. "How important are entropic contributions to enzyme catalysis?". (//www.doi. Pelletier JN.1021/cr040427e (http://dx.1038/nature04105 (http://dx.ncbi.1016%2Fj.11899).org/10. 50–2. 40.gov/pubmed/11859194). 106 (8): 3210–35.org/content/article/abstract? uid=PIIS096921260500167X).com/science?_ob=ArticleURL&_udi=B6VRP-4D4JYMC6&_coverDate=08%2F31%2F2004&_alid=465962916&_rdoc=1&_fmt=&_orig=search&_qd=1&_cdi=6240& _sort=d&view=c&_acct=C000050221&_version=1&_urlVersion=0&_userid=10&md5=613585a6164baa38b4f 6536d8da9170a). "Dynamical Contributions to Enzyme Catalysis: Critical Tests of A Popular Hypothesis". Rev. Govindasamy L. Biochemistry 43 (33): 10605–18. ^ Yang LW. 99: 2794–9. ^ Eisenmesser EZ. "Structural and kinetic characterization of active-site histidine as a proton shuttle in catalysis by human carbonic anhydrase II". PMID 11859194 (//www.007 (http://dx. Catalysis in chemistry and enzymology.1126%2Fscience.052005999). International Union of Pure and Applied Chemistry.nlm. "Role of protein dynamics in reaction rate enhancement by enzymes". PMID 15939021 (//www. 106 (5): 1737–56.1073%2Fpnas. et al (November 2005).1126/science. "Glossary of Terms Used in Bioinorganic Chemistry: Cofactor" (http://www. ^ Warshel A.nih.wikipedia. Silverman DN and McKenna R. Chem. ISBN 0-486-654605.nlm. Akke M. 29.Wikipedia bahasa Indonesia.qmul. doi:10. (1997).chem.nlm. 36.org/10. Hammes-Schiffer S.ncbi.nih.1016/j.1016%2Fj.052005999 (http://dx.org/10. 35. Chem Biol. Geist A. Rev. ^ Jencks.G. Duda D.gov/pubmed/15667203). Proc Natl Acad Sci USA. (1987).2005. Xiang Y.ncbi.1021/bi0495228 (http://dx.str.structure.97. Freeman. Strajbl M.gov/pubmed/15324804). (2005).nlm.22.015 (http://dx. ISBN 07167-1615-1. PMID 16895325 (//www.1021%2Fja055251s). ^ Wagner. Sham YY.nih. 30. doi:10. "Protein motions promote catalysis" (http://www. Parson WW.ac. ^ Villa J. ^ a b de Bolster.doi.nlm. ^ Agarwal PK.doi. An H.org/10. 127 (43): 15248–56. 97 (22): 11899–904.uk/iupac/bioinorg/CD.org/10.nih.007).ncbi.nih. PMID 16267559 (//www. M. ^ Agarwal PK (November 2005). Labeikovsky W.2005.2004.11899 (http://dx. doi:10. J.22.03. 39.nih.1073%2Fpnas.uk/iupac/bioinorg/CD.org/10. International Union of Pure and Applied Chemistry. 11 (8): 1037–42.chembiol.org/10. Proc. (1975).nlm.html#34). Gorin A (August 2004).1021/bi0480279 (http://dx. Kern D (February 2002).org/wiki/Enzim . doi:10. Liu H. "Protein dynamics and enzymatic catalysis: investigating the peptidyl-prolyl cis-trans isomerization activity of cyclophilin A". Sharma PK. PMID 15667203 (//www. Arthur L.1073/pnas.ncbi.ncbi. Science 295 (5559): 1520–3. Kato M. Chu ZT.1021%2Fbi0495228).nlm. ISBN 0-88275-258-8.G. PMID 11867722 (//www. Bosco DA.doi.ncbi. ^ Eisenmesser EZ. Natl.gov/pubmed/15939021). Am.worldcat. 31. Rajagopalan PT. Bahar I (5 June 2005).A.org/10.nlm. "Enzyme dynamics during catalysis". Biochemistry. doi:10.gov/pubmed/11050223). "Network of coupled promoting motions in enzyme catalysis". ^ Agarwal PK.1021/cr0503106 (http://dx. Warshel A (2000). ^ Olsson MHM. Warshel A (2006). PMID 16248667 (//www.06.gov/pubmed/11867722).nih.gov/pubmed/15311922).doi. doi:10.ac.nlm.chem.ncbi. "Glossary of Terms Used in Bioinorganic Chemistry: Coenzyme" (http://www. "Coupling between catalytic site and collective dynamics: A requirement for mechanochemical activity of enzymes" (http://www.1066176 (http://dx. Retrieved 2007-10-30.S.doi.doi.1066176).03/05/13 Enzim . doi:10.doi.Y: Dover. Mineola. Tu C. ^ Fisher Z. PMID 11050223 (//www.W. 28.2004.1021%2Fcr040427e).03.1021%2Fcr0503106). "Intrinsic dynamics of an enzyme underlies catalysis". Glennon TM. Alan (1985).doi.str.html#33).

nlm. ^ Garcia-Viloca M. doi:10. ^ Savageau MA (1995). ^ Henri. English translation (http://web.1126%2Fscience. S. ^ Poulin R.gov/pubmed/7475096).1620). ^ BRENDA The Comprehensive Enzyme Information System (http://www.apcata.1126/science.nih. Biol. Theor. J.014 (http://dx. 49. (http://www.1126/science.1016%2Fj.. J. 265 (14): 7945–58.nih. Warshel A.10.doi..1088172). PMID 15142746 (//www. Biochim.org/10.org/10.doi. Sci. 59. J. "Protein kinases and phosphatases: the yin and yang of protein phosphorylation and signaling". Rend. B.241. 85 (2–3): 235–60.gov/pubmed/16743508). ^ Radzicka A.ncbi. "Michaelis-Menten mechanism reconsidered: implications of fractal kinetics".org/bj/019/0338/bj0190338_browse. Hothi P. Wolfenden R.1016%2FS0968-0004%2801%29019387). 55. G. Biochem.jbc. "The Kinetics of Enzyme-catalyzed Reactions with two or more Substrates or Products 2.doi..org/10. Acta 67: 173–87. Compt..ncbi.1620 (http://dx.1126%2Fscience. Biophys.1006/jtbi.1016%2F0092id. Implications regarding oxygen reduction" (http://www. Sutcliffe M. Z.nih. Z.1016%2Fj. ^ Hunter T.wikipedia.01.nih..pbiomolbio. Mulholland A. O. Biochem. Characterization of sequences at the inhibitor and coenzyme binding sites.2006.ncbi. 26 (10): 597–604.1016/j.de/) Accessed 4 April 2007 43.gov/pubmed/2159465).org/cgi/reprint/265/14/7945).nlm.1088172 (http://dx.lemoyne.014). Prog. (2004). (1995).gov/pubmed/15142746). Menten M. ^ Sørensen. PMID 7809611 (//www. Mechanism of the irreversible inactivation of mouse ornithine decarboxylase by alpha-difluoromethylornithine. Sci. Truhlar D. "Macromolecular crowding: obvious but underappreciated". 49: 333–369. Johannissen L. Turner TE (2004). Scrutton N.nlm. 54. 126 (9): 2820–8.. "Enzymstudien {II}. doi:10. (1963). "How enzymes work: analysis by modern rate theory and computer simulations". Science 303 (5655): 186–95. (2004).org/10..uni-koeln. J. "Simulations of the large kinetic isotope effect and the temperature dependence of the hydrogen atom transfer in lipoxygenase". Catal. ^ Michaelis L. "A new kinetic model for heterogeneous (or spatially confined) enzymatic catalysis: Contributions from the fractal and jamming (overcrowding) effects". 50. 44. (1925). Mol. Hebd.nih. Acad.. doi:10. 52. ^ Kopelman R (1988). H.gov/pubmed/14716003). E. ^ Yoshikawa S and Caughey WS. Biophys.htm). doi:10.nih. "Theorie generale de l'action de quelques diastases". (1995).ncbi. Appl.org/10.ncbi. "Die Kinetik der Invertinwirkung". Ackermann B. ^ Schnell S.1126%2Fscience.gov/pubmed/17820893). (2006).ncbi. 80 (2): 225–36. doi:10..1126/science. Roujeinikova A.nlm.1995.ncbi.. "Atomic Description of an Enzyme Reaction Dominated by Proton Tunneling". E. A: Gen.gov/pubmed/7809611).1016/0092-8674(95)90405-0 (http://dx.doi.2004. Biochem.. ^ Olsson M. 21: 131–304.gov/pubmed/11590012)..Wikipedia bahasa Indonesia. Trends Biochem. "Reaction kinetics in intracellular environments with macromolecular crowding: simulations and rate laws".nih.. Science 312 (5771): 237–41. 19: 339–339.org/10. ^ Cleland. PMID 17820893 (//www.1016/j.apcata.org/10. PMID 7475096 (//www. 48.P. 45.1126%2Fscience.nlm.nlm. Karplus M. doi:10. Soc. "Fractal Reaction Kinetics".2006. Science 6 (267): 90–931..1126002). Biol. ^ Masgrau L.4873.L. ensiklopedia bebas 42.1021%2Fja037233l).1006%2Fjtbi. Leys D.doi. ^ Ellis RJ (2001).01. Siegbahn P.7809611 (http://dx.012). 317 (1): 70–81.012 (http://dx.org/10.267(1):150–8. Bey P.0181).doi.nih. Paris 135: 916–9. 57. (15 May 1990).1126/science. doi:10.org/cgi/reprint/267/1/150) J Biol Chem.1126002 (http://dx. "A note on the kinetics of enzyme action" (http://www.ncbi..nlm.doi. W. Gao J.2004. PMID 2159465 (//www. J Biol Chem. "Infrared evidence of cyanide binding to iron and copper sites in bovine heart cytochrome c oxidase.edu/~giunta/menten.org/10. 176 (1): 115–24. PMID 14716003 (//www. S. "A proficient enzyme". doi:10.jbc. ^ Xu F. PMID 1730582 58. J.nih. PMID 16743508 (//www. 1992 January 5. Chem.0181 (http://dx.1021/ja037233l (http://dx. 56.10. (1909).ncbi. (1913).pbiomolbio.1016/S0968-0004(01)01938-7 (http://dx.241. Über die Messung und Bedeutung der Wasserstoffionenkonzentration bei enzymatischen Prozessen". Basran J. 47.. PMID 14995199 (//www.nlm.nlm.gov/pubmed/14995199).brenda.nlm. Cell.1995. Ranaghan K.org/wiki/Enzim 15/16 . Lu L. V.7809611). {I}nhibition: Nomenclature and Theory". Science 241 (4873): 1620–26.doi. Haldane J. 51.biochemj. doi:10.W.ncbi.03/05/13 Enzim . 53. Pegg AE. PMID 11590012 (//www.doi.gov/pubmed/16614214).doi.nih.4873. PMID 16614214 (//www.org/10.html) Accessed 6 April 2007 46. ^ Briggs G. E. doi:10. (1902). Am. Ding H (2007).

66. ensiklopedia bebas 60.00384). Kim P.org/bj/323/0001/bj3230001. Biol.nlm. ^ Carr C.nih. PMID 11294886 (//www. J.biochemj.nih.molbiolcell.gov/pubmed/7834742). S. J. 8674%2895%2990405-0). id. 73 (10): 2971–95. Dairy Sci. ^ Phenylketonuria: NCBI Genes and Disease (http://www.ncbi. 64.ncbi.doi.gov/pmc/articles/PMC372803).nlm. doi:10. PMID 12615961 (//www.gov/pubmed/2030669). Teks tersedia di bawah Lisensi Atribusi/Berbagi Serupa Creative Commons. "A millennial myosin census" (http://www.doi.1242%2Fjcs.gov/pubmed/2178174). "Role of long-chain fatty acyl-CoA esters in the regulation of metabolism and in cell signalling" (http://www.nlm. Microbiol. PMID 7834742 (//www.gov/pubmed/9173866).gov/pubmed/11294886). W.org/10. 61.ncbi.ShowSection&rid=gnd.nih. PMC 32266 (//www. ^ Mackie RI.gov/pmc/articles/PMC1218279).nih.fass..nlm. ^ Faergeman NJ. PMID 2030669 (//www.ncbi.nih.org/10. ^ Meighen EA (01 March 1991). Cell 12 (4): 780–94.gov/pubmed/12615961).ncbi.gov/pmc/articles/PMC32266).gov/books/bv.org/cgi/pmidlookup?view=long&pmid=11294886).234) Accessed 4 April 2007 Lihat pula Katalisis enzim The Proteolysis Map Biokatalisis RNA Enzim SUMO Proteomika dan rekayasa protein Enzim terimobilisasi Diperoleh dari "http://id.ncbi. Lihat Ketentuan Penggunaan untuk lebih jelasnya.nih. PMID 2178174 (//www. Cheney RE (01 April 2001). J. Woodgett J.biologists. (April 2003). "A spring-loaded mechanism for the conformational change of influenza hemagglutinin".org/w/index.nlm.fcgi? call=bv.wikipedia..nih.org/cgi/pmidlookup?view=long&pmid=2030669).1016%2F00928674%2893%2990260-W).18.gov/pubmed/8500173). Powell BC.nlm. ketentuan tambahan mungkin berlaku. 116: 1175–86. doi:10. Cell.nlm. "Recent advances in rumen microbial ecology and metabolism: potential impact on nutrient output" (http://jds. 55 (1): 123–42.nlm. Sci.wikipedia.nlm. ^ Doble B. Mol.1016/0092-8674(93)90260-W (http://dx. M.03/05/13 Enzim . Cell 73: 823–32.1242/jcs. "GSK-3: tricks of the trade for a multi-tasking kinase" (http://jcs. ^ Berg JS.Wikipedia bahasa Indonesia.ncbi.asm. 323 (Pt 1): 1–12.ncbi.. White BA (01 Oct 1990). PMID 8500173 (//www.section. PMID 9173866 (//www. "Molecular biology of bacterial bioluminescence" (http://mmbr.org/wiki/Enzim 16/16 .nih.org/cgi/content/full/116/7/1175). PMC 1218279 (//www.ncbi. 6 April 2013. PMC 372803 (//www.00384 (http://dx.php?title=Enzim&oldid=6698646" Kategori: Pages using citations with accessdate and no URL Enzim Metabolisme Katalisis Halaman ini terakhir diubah pada 16. 65. (April 2003). 63. 62.org/cgi/reprint/73/10/2971).nlm.htm). Biochem.nlm. R.ncbi.nih.nih.ncbi.View. Rev.nih. Knudsen J (April 1997).

Master your semester with Scribd & The New York Times

Special offer for students: Only $4.99/month.

Master your semester with Scribd & The New York Times

Cancel anytime.