03/05/13

Enzim - Wikipedia bahasa Indonesia, ensiklopedia bebas

Enzim
Dari Wikipedia bahasa Indonesia, ensiklopedia bebas

Enzim adalah biomolekul berupa protein yang berfungsi sebagai katalis (senyawa yang mempercepat proses reaksi tanpa habis bereaksi) dalam suatu reaksi kimia organik.[1][2] Molekul awal yang disebut substrat akan dipercepat perubahannya menjadi molekul lain yang disebut produk. Jenis produk yang akan dihasilkan bergantung pada suatu kondisi/zat, yang disebut promoter. Semua proses biologis sel memerlukan enzim agar dapat berlangsung dengan cukup cepat dalam suatu arah lintasan metabolisme yang ditentukan oleh hormon sebagai promoter. Enzim bekerja dengan cara bereaksi dengan molekul substrat untuk menghasilkan senyawa intermediat melalui suatu reaksi kimia organik yang membutuhkan energi aktivasi lebih rendah, sehingga percepatan reaksi kimia terjadi karena reaksi kimia dengan energi aktivasi lebih tinggi membutuhkan waktu lebih lama. Sebagai contoh: X + C → XC (1) Y + XC → XYC (2) XYC → CZ (3) CZ → C + Z (4) Meskipun senyawa katalis dapat berubah pada reaksi awal, pada reaksi akhir molekul katalis akan kembali ke bentuk semula. Sebagian besar enzim bekerja secara khas, yang artinya setiap jenis enzim hanya dapat bekerja pada satu macam senyawa atau reaksi kimia. Hal ini disebabkan perbedaan struktur kimia tiap enzim yang bersifat tetap. Sebagai contoh, enzim α-amilase hanya dapat digunakan pada proses perombakan pati menjadi glukosa.
Model komputer enzim purina nukleosida fosforilase (PNPase)

Kerja enzim dipengaruhi oleh beberapa faktor, terutama adalah substrat, suhu, keasaman, kofaktor dan inhibitor. Tiap enzim memerlukan suhu dan pH (tingkat keasaman) optimum yang berbeda-beda karena enzim adalah protein, yang dapat mengalami perubahan bentuk jika suhu dan keasaman berubah. Di luar suhu atau pH yang sesuai, enzim tidak dapat bekerja secara optimal atau strukturnya akan mengalami kerusakan. Hal ini akan menyebabkan enzim kehilangan fungsinya sama sekali. Kerja enzim juga dipengaruhi oleh molekul lain. Inhibitor adalah molekul yang menurunkan aktivitas enzim, sedangkan aktivator adalah yang meningkatkan aktivitas enzim. Banyak obat dan racun adalah inihibitor enzim.

Diagram energi potensial reaksi kimia organik yang menunjukkan efek katalis pada suatu reaksi eksotermik hipotetis X + Y = Z.

Daftar isi
1 Etimologi dan Sejarah 2 Konvensi penamaan 3 Struktur dan mekanisme
id.wikipedia.org/wiki/Enzim 1/16

2.2.2 Mekanisme 3.1. Dalam dunia pendidikan tinggi. pencernaan daging oleh sekresi perut[3] dan konversi pati menjadi gula oleh ekstrak tumbuhan dan ludah telah diketahui. id. untuk menjelaskan proses ini.1 Kespesifikan 3. Louis Pasteur menyimpulkan bahwa fermentasi ini dikatalisasi oleh gaya dorong vital yang terdapat dalam sel ragi. ilmu pangan. Namun. dan cabang-cabang ilmu pertanian. teknologi pengolahan pangan. enzimologi tidak dipelajari tersendiri sebagai satu jurusan tersendiri tetapi sejumlah program studi memberikan mata kuliah ini. dan diperkirakan hanya berfungsi dalam tubuh organisme hidup.2 Model ketepatan induksi 3.1 Kofaktor 4. Enzimologi terutama dipelajari dalam kedokteran.org/wiki/Enzim 2/16 . dan kata ferment digunakan untuk merujuk pada aktivitas kimiawi yang dihasilkan oleh organisme hidup.[4] Pengetahuan tentang enzim telah dirintis oleh Berzelius pada tahun 1837.03/05/13 Enzim . Lois Pasteur salah seorang yang banyak bekerja dalam fermentasi ini dan ketika mengkaji fermentasi gula menjadi alkohol oleh ragi. ahli fisiologi Jerman Wilhelm Kühne (1837–1900) pertama kali menggunakan istilah "enzyme".wikipedia. disebut sebagai "ferment".Wikipedia bahasa Indonesia.3 Modulasi alosterik 4 Kofaktor dan koenzim 4. Pada akhir tahun 1700-an dan awal tahun 1800-an. ensiklopedia bebas 3.2 Koenzim 5 Termodinamika 6 Kinetika 7 Inhibisi 8 Fungsi biologis 9 Kontrol aktivitas 10 Keterlibatan dalam penyakit 11 Referensi 12 Lihat pula Etimologi dan Sejarah Hal-ihwal yang berkaitan dengan enzim dipelajari dalam enzimologi. Ia menulis bahwa "fermentasi alkoholik adalah peristiwa yang berhubungan dengan kehidupan dan organisasi sel ragi.1. yang berasal dari bahasa Yunani ενζυμον yang berarti "dalam bahan pengembang" (ragi).2 Dinamika dan fungsi 3.1 Model "kunci dan gembok" 3. dan pembuatan asam cuka."[5] Pada tahun 1878. Ia mengusulkan nama "katalis" untuk zat-zat yang dapat mempercepat reaksi tetapi zat itu sendiri tidak ikut bereaksi. proses kimia yang terjadi dengan pertolongan enzim telah dikenal sejak zaman dahulu misalnya Eduard Buchner pembuatan anggur dengan cara fermentasi atau peragian. Kata "enzyme" kemudian digunakan untuk merujuk pada zat mati seperti pepsin. mekanisme bagaimana hal ini terjadi belum diidentifikasi.1 Stabilisasi keadaan transisi 3. dan bukannya kematian ataupun putrefaksi sel tersebut. Namun.

dan DNA polimerase. enzim biasanya dinamai sesuai dengan reaksi yang dikatalisasi oleh enzim tersebut. Metode ini pertama kali diterapkan pada lisozim.ac.uk/iubmb/enzyme/ (Bahasa Inggris). pada tahun 1926. James B. tripsin. dengan yang paling umum merupakan ribosom.[7] Pada tahun 1907. Ketiga ilmuwan ini meraih penghargaan Nobel tahun 1946 pada bidang kimia. ia menerima penghargaan Nobel dalam bidang kimia "atas riset biokimia dan penemuan fermentasi tanpa sel yang dilakukannya". yang mencerna lapisan pelindung beberapa bakteri. akhiran -ase ditambahkan pada nama substrat enzim tersebut (contohnya: laktase. Sumner berhasil mengkristalisasi enzim urease dan menunjukkan bahwa ia merupakan protein murni. yang disebut sebagai nomor EC. Jenis enzim ini id. ia menemukan bahwa gula difermentasi bahkan apabila sel ragi tidak terdapat pada campuran. air ludah. Penemuan bahwa enzim dapat bekerja diluar sel hidup mendorong penelitian pada sifat-sifat biokimia enzim tersebut. Pada sederet eksperimen di Universitas Berlin. sampai dengan lebih dari 2. Struktur dan mekanisme Enzim umumnya merupakan protein globular dan ukurannya berkisar dari hanya 62 asam amino pada monomer 4-oksalokrotonat tautomerase[10]. Nomor pertama untuk klasifikasi teratas enzim didasarkan pada ketentuan berikut: EC 1 Oksidoreduktase: mengatalisis reaksi oksidasi/reduksi EC 2 Transferase: mentransfer gugus fungsi EC 3 Hidrolase: mengatalisis hidrolisis berbagai ikatan EC 4 Liase: memutuskan berbagai ikatan kimia selain melalui hidrolisis dan oksidasi EC 5 Isomerase: mengatalisis isomerisasi sebuah molekul tunggal EC 6 Ligase: menggabungkan dua molekul dengan ikatan kovalen Tata nama secara lengkap dapat dilihat di http://www.wikipedia. Umumnya. International Union of Biochemistry and Molecular Biology telah mengembangkan suatu tatanama untuk enzim.[8] Penemuan bahwa enzim dapat dikristalisasi pada akhirnya mengijinkan struktur enzim ditentukan melalui kristalografi sinar-X. dan kimotripsin.Wikipedia bahasa Indonesia. alkohol dehidrogenase (mengatalisis penghilangan hidrogen dari alkohol).500 residu pada asam lemak sintase.chem. merupakan enzim yang mengurai laktosa) ataupun pada jenis reaksi yang dikatalisasi (contoh: DNA polimerase yang menghasilkan polimer DNA).[6] Ia menamai enzim yang memfermentasi sukrosa sebagai "zymase" (zimase). tiap-tiap enzim memiliki empat digit nomor urut sesuai dengan ketentuan klasifikasi yang berlaku. enzim yang ditemukan pada air mata. Struktur enzim ini dipecahkan oleh sekelompok ilmuwan yang diketuai oleh David Chilton Phillips dan dipublikasikan pada tahun 1965. ensiklopedia bebas Pada tahun 1897.03/05/13 Enzim .[11] Terdapat pula sejumlah kecil katalis RNA. namun beberapa ilmuwan seperti Richard Willstätter berargumen bahwa proten hanyalah bertindak sebagai pembawa enzim dan protein sendiri tidak dapat melakukan katalisis. Namun. untuk mendapatkan nama sebuah enzim.org/wiki/Enzim 3/16 . Eduard Buchner memulai kajiannya mengenai kemampuan ekstrak ragi untuk memfermentasi gula walaupun ia tidak terdapat pada sel ragi yang hidup. dan telur putih. Banyak peneliti awal menemukan bahwa aktivitas enzim diasosiasikan dengan protein. Konvensi penamaan Nama enzim sering kali diturunkan dari nama substrat ataupun reaksi kimia yang ia kataliskan dengan akhiran ase.qmul.[9] Struktur lisozim dalam resolusi tinggi ini menandai dimulainya bidang biologi struktural dan usaha untuk memahami bagaimana enzim bekerja pada tingkat atom. Mengikuti praktek Buchner. Contohnya adalah laktase. Kesimpulannya adalah bahwa protein murni dapat berupa enzim dan hal ini secara tuntas dibuktikan oleh Northrop dan Stanley yang meneliti enzim pencernaan pepsin (1930).

[17] Mekanisme yang sama juga dapat ditemukan pada RNA polimerase. enzim merupakan II. Emil Fischer mengajukan bahwa hal ini dikarenakan baik enzim dan substrat memiliki bentuk geometri yang saling memenuhi. Tergantung pada jenis-jenis enzim. Enzim juga dapat menunjukkan tingkat stereospesifisitas.[13] Kebanyakan enzim berukuran lebih besar daripada substratnya. Enzim-enzim ini memiliki mekanisme "sistem pengecekan ulang".[15] Beberapa enzim yang menunjukkan akurasi dan kespesifikan tertinggi terlibat dalam pengkopian dan pengekspresian genom. yang sering kali merupakan produk langsung ataupun tak langsung dari reaksi yang dikatalisasi. denaturasi dapat bersifat reversibel maupun ireversibel. Kebanyakan enzim dapat mengalami denaturasi (yakni terbuka dari lipatannya dan menjadi tidak aktif) oleh pemanasan ataupun denaturan kimiawi.org/wiki/Enzim 4/16 . Dengan demikian ia berfungsi sebagai regulasi umpan balik. Diagram pita yang menunjukkan karbonat anhidrase Kespesifikan Enzim biasanya sangat spesifik terhadap reaksi yang ia kataliskan maupun terhadap substrat yang terlibat dalam reaksi.[20] Beberapa enzim yang menghasilkan metabolit sekunder dikatakan sebagai "tidak pilih-pilih". Tiap-tiap urutan asam pada tapak aktif.wikipedia. Pada tahun 1894.[16] Proses dwi-langkah ini menurunkan laju kesalahan dengan 1 kesalahan untuk setiap 100 juta reaksi pada polimerase mamalia. Pengikatan ini dapat meningkatkan ataupun menurunkan aktivitas enzim. Diajukan bahwa kespesifikan substrat yang sangat luas ini sangat penting terhadap evolusi lintasan biosintetik yang baru.[12] Walaupun struktur enzim menentukan fungsinya. tetapi hanya sebagian kecil asam amino enzim (sekitar 3–4 asam amino) yang secara langsung terlibat dalam katalisis. Sama seperti protein-protein lainnya. Bentuk. regioselektivitas. ia gagal dalam menjelaskan stabilisasi keadaan id.[18] aminoasil tRNA sintetase[19] dan ribosom. yakni bahwa ia dapat bekerja pada berbagai jenis substrat yang berbeda-beda. dan kemoselektivitas yang sangat tinggi. Beberapa enzim juga memiliki tapak ikat untuk molekul kecil. Enzim juga dapat mengandung tapak yang mengikat kofaktor yang diperlukan untuk katalisis. Aktivitas enzim ditentukan oleh struktur tiga dimensinya (struktur kuaterner). amino menghasilkan struktur pelipatan dan sifat-sifat kimiawi yang khas.[21] Model "kunci dan gembok" Enzim sangatlah spesifik.[22] Hal ini sering dirujuk sebagai model "Kunci dan Gembok".[14] Daerah yang mengandung residu katalitik yang akan mengikat substrat dan kemudian menjalani reaksi ini dikenal sebagai tapak aktif. muatan dan katakteristik hidrofilik/hidrofobik enzim dan substrat bertanggung jawab terhadap kespesifikan ini. Manakala model ini menjelaskan kespesifikan enzim. ensiklopedia bebas dirujuk sebagai RNA-enzim ataupun ribozim. Enzim seperti DNA polimerase mengatalisasi reaksi pada langkah pertama dan mengecek apakah produk reaksinya benar pada langkah kedua.03/05/13 Enzim . Bola abu-abu adalah kofaktor seng yang berada rantai asam amino yang melipat. prediksi aktivitas enzim baru yang hanya dilihat dari strukturnya adalah hal yang sangat sulit.Wikipedia bahasa Indonesia. Rantai protein tunggal kadangkadang dapat berkumpul bersama dan membentuk kompleks protein.

tapak aktif secara terus menerus berubah bentuknya sesuai dengan interaksi antara enzim dan substrat. efek entropi ini melibatkan destabilisasi keadaan dasar. Contohnya bereaksi dengan substrat sementara waktu untuk membentuk kompleks Enzim-Substrat antara.[25] Mekanisme Enzim dapat bekerja dengan beberapa cara. Model ini telah dibuktikan tidak akurat. Cara yang paling efektif untuk mencapai stabilisasi yang besar adalah menggunakan efek elektrostatik.[29] Lingkungan seperti ini tidak ada dapat ditemukan pada reaksi tanpa katalis di air.[28] Stabilisasi keadaan transisi Pemahaman asal usul penurunan ΔG‡ memerlukan pengetahuan bagaimana enzim dapat menghasilkan keadaan transisi reaksi yang lebih stabil dibandingkan dengan stabilitas keadaan transisi reaksi tanpa katalis.) Menurunkan energi keadaan transisi tanpa mengubah bentuk substrat dengan menciptakan lingkungan yang memiliki distribusi muatan yang berlawanan dengan keadaan transisi. dan model ketepatan induksilah yang sekarang paling banyak diterima. Model ketepatan induksi Pada tahun 1958. Daniel Koshland mengajukan modifikasi model kunci dan gembok: oleh karena enzim memiliki struktur yang fleksibel. misalnya glikosidase.[24] Tapak aktif akan terus berubah bentuknya sampai substrat terikat secara sepenuhnya.[23] Akibatnya.Wikipedia bahasa Indonesia.wikipedia. Dinamika dan fungsi id. ensiklopedia bebas transisi yang dicapai oleh enzim. terutama pada lingkungan yang relatif polar yang diorientasikan ke distribusi muatan keadaan transisi. yang mana bentuk akhir dan muatan enzim ditentukan. yang kaku. Orientasi rantai samping asam amino berubah sesuai dengan substrat dan mengijinkan enzim untuk menjalankan fungsi katalitiknya. molekul substrat juga berubah sedikit ketika ia memasuki tapak aktif. substrat tidak berikatan dengan tapak aktif Diagram yang menggambarkan hipotesis ketepatan induksi. Pada beberapa kasus.03/05/13 Enzim . Menyediakan lintasan reaksi alternatif.[30][31][32] Dinamika internal 5/16 .org/wiki/Enzim Dinamika internal enzim berhubungan dengan mekanisme katalis enzim tersebut.[27] dan kontribusinya terhadap katalis relatif kecil. Menurunkan perubahan entropi reaksi dengan menggiring substrat bersama pada orientasi yang tepat untuk bereaksi. Menariknya. yang kesemuaannya menurunkan ΔG‡:[26] Menurunkan energi aktivasi dengan menciptakan suatu lingkungan yang mana keadaan transisi terstabilisasi (contohnya mengubah bentuk substrat menjadi konformasi keadaan transisi ketika ia terikat dengan enzim.

dengan kofaktor seng terikat sebagai bagian dari tapak aktifnya.03/05/13 Enzim . Kebanyakan kofaktor tidak terikat secara kovalen dengan enzim. seperti DNA polimerase. Jaringan residu protein di seluruh struktur enzim dapat berkontribusi terhadap katalisis melalui gerak dinamik. Namun. dan asam folat adalah vitamin. ataupun gugus metil yang dibawa oleh asam folat. ataupun substrat sekunder.wikipedia. ensiklopedia bebas Dinamika internal enzim berhubungan dengan mekanisme katalis enzim tersebut.[42] id. gugus prostetik organik dapat pula terikat secara kovalen (contohnya tiamina pirofosfat pada enzim piruvat dehidrogenase). misalnya residu asam amino tunggal. Sebagai contoh. sehingga memengaruhi aktivitas katalitiknya. Oleh karena koenzim secara kimiawi berubah oleh aksi enzim.[33][34][35][36] Gerakan protein sangat vital. tiamina.Wikipedia bahasa Indonesia. di mana efektor mengikat protein atau subunit protein lain yang berinteraksi dengan enzim alosterik. ataupun bahwa keseluruhan domain protein. berkisar dari beberapa femtodetik sampai dengan beberapa detik. adalah dapat dikatakan koenzim merupakan substrat yang khusus. sekelompok asam amino. tetapi terikat dengan kuat. Contoh enzim yang mengandung kofaktor adalah karbonat anhidrase. Beberapa koenzim seperti riboflavin.[39] Koenzim Koenzim adalah kofaktor berupa molekul organik kecil yang mentranspor gugus kimia atau elektron dari satu enzim ke enzim lainnya. sekitar 700 enzim diketahui menggunakan koenzim NADH. Pergerakan ini terjadi pada skala waktu yang bervariasi. NADPH dan adenosina trifosfat. di mana efektor mengikat tapak ikat enzim secara lngsung. walaupun gerak ini sangat penting dalam hal pengikatan dan pelepasan substrat dan produk. Apoenzim beserta dengan kofaktornya disebut holoenzim (bentuk aktif). adalah tidak jelas jika gerak ini membantu mempercepat langkah-langkah reaksi reaksi enzimatik ini. Enzim yang memerlukan kofaktor namun tidak terdapat kofaktor yang terikat dengannya disebut sebagai apoenzim ataupun apoprotein.[30][31][32] Dinamika internal enzim adalah pergerakan bahagian struktur enzim. Gugus kimiawi yang dibawa mencakup ion hidrida (H– ) yang dibawa oleh NAD atau NADP+. Namun beberapa memerlukan pula molekul non-protein yang disebut kofaktor untuk berikatan dengan enzim dan menjadi aktif. Kofaktor dapat berupa gugus prostetik yang mengikat dengan kuat. ataupun secara tidak langsung. Pada kasus ini. dan gugus metil yang dibawa oleh S-adenosilmetionina. yang akan melepaskan diri dari tapak aktif enzim semasa reaksi. namun apakah vibrasi yang cepat atau lambat maupun pergerakan konformasi yang besar atau kecil yang lebih penting bergantung pada tipe reaksi yang terlibat.[37] Penyingkapan ini juga memiliki implikasi yang luas dalam pemahaman efek alosterik dan pengembangan obat baru.[38][40][41] Contoh koenzim mencakup NADH. metenil. Kofaktor dan koenzim Kofaktor Beberapa enzim tidak memerlukan komponen tambahan untuk mencapai aktivitas penuhnya. Namun. holoenzim adalah kompleks lengkap yang mengandung seluruh subunit yang diperlukan agar menjadi aktif. formil. Modulasi ini dapat terjadi secara langsung. ataupun koenzim.org/wiki/Enzim 6/16 . gugus asetil yang dibawa oleh koenzim A. Modulasi alosterik Enzim alosterik mengubah strukturnya sesuai dengan efektornya.[38] Kofaktor dapat berupa zat anorganik (contohnya ion logam) ataupun zat organik (contohnya flavin dan heme). Istilah holoenzim juga dapat digunakan untuk merujuk pada enzim yang mengandung subunit protein berganda.

Maud Leonora Menten. Sebagai contoh. ensiklopedia bebas Regenerasi serta pemeliharaan konsentrasi koenzim terjadi dalam sel. konsentrasi CO2 yang rendah) Walaupun demikian.Wikipedia bahasa Indonesia. Perbedaannya adalah. jika kesetimbangan tersebut sangat memfavoritkan satu arah reaksi.03/05/13 Enzim .wikipedia. menurunkan energi yang diperlukan untuk menjadi produk. Data laju yang digunakan dalam analisis kinetika didapatkan dari asai enzim. tanpa keberadaan enzim. NADPH diregenerasi melalui lintasan pentosa fosfat. sehingga reaksi yang difavoritkan secara termodinamik dapat digunakan untuk mendorong reaksi yang tidak difavoritkan secara termodinamik. Enzim tidak mengubah kesetimbangan reaksi itu sendiri. yang akan kemudian berubah menjadi produk. konsentrasi CO2 yang tinggi) (pada paru-paru. enzim akan hanya mengatalisasi reaksi yang diijinkan secara termodinamik. Termodinamika Sebagai katalis. Biasanya reaksi akan berjalan ke arah yang sama dengan reaksi tanpa katalis. Tahapan-tahapan energi pada reaksi kimia. Kinetika Kinetika enzim menginvestigasi bagaimana enzim mengikat substrat dengan mengubahnya menjadi produk. enzim tidak mengubah posisi kesetimbangan reaksi kimia. Sebagai contoh. Lebih lanjut. dan S-adenosilmetionina melalui metionina adenosiltransferase. Persamaan ini kemudian dikenal dengan nama Kinetika Henri-MichaelisMenten (kadang-kadang juga hanya disebut kinetika Michaelis-Menten). enzim dapat menggabungkan dua atau lebih reaksi. Substrat memerlukan energi yang banyak untuk mencapai keadaan transisi. Pada tahun 1902. reaksi samping yang memungkinkan dapat terjadi dan menghasilkan produk yang berbeda.org/wiki/Enzim 7/16 . hidrolsis ATP sering kali menggunakan reaksi kimia lainnya untuk Model pengisian ruang koenzim NADH mendorong reaksi. Enzim menstabilisasi keadaan transisi. (dalam jaringan tubuh. Enzim mengatalisasi reaksi maju dan balik secara seimbang. reaksi enzimatik berjalan lebih cepat. kimiawan Jerman Leonor Michaelis dan murid bimbingan pascadokotoralnya yang berasal dari Kanada. Setelah Peter Lauritz Sørensen menentukan skala pH logaritmik dan memperkenalkan konsep penyanggaan (buffering) pada tahun 1909[44]. karbonat anhidrase mengatalisasi reaksinya ke dua arah bergantung pada konsentrasi reaktan. Contohnya. Namun. Pada kondisi demikian. Victor Henri[43] mengajukan suatu teori kinetika enzim yang kuantitatif. namun hanya mempercepat reaksi saja. yakni reaksi yang sangat eksergonik.[45] Hasil kerja mereka kemudian id. namun data eksperimennya tidak berguna karena perhatian pada konsentrasi ion hidrogen pada saat itu masih belum dititikberatkan. mengulangi eksperimen Henri dan mengkonfirmasi persamaan Henri. reaksi itu akan menjadi ireversible.

Briggs dan J. Setiap enzim memiliki nilai Km yang berbeda-beda untuk suatu subtrat. menentukan kelajuan maksimum suatu reaksi enzimatik. semua tapak aktif enzim akan berikatan dengan substrat. Kompleks ini kadang-kadang disebut sebagai kompleks Michaelis.org/wiki/Enzim 8/16 . Sedangkan peningkatan konsentrasi menunjukkan relasi antara konsentrasi substrat (S) substrat cenderung meningkatkan aktivitasnya. reaksi yang dikatalisasi oleh enzim orotidina 5'-fosfat dekarboksilase akan memerlukan waktu 78 juta tahun untuk mengubah 50% substrat menjadi produk. Pada tahap pertama. Hal ini ditunjukkan oleh kurva kejenuhan di samping. Enzim dapat mengatalisasi reaksi dengan kelajuan mencapai jutaan reaksi per detik. dan jumlah kompleks ES adalah sama dengan jumlah total enzim yang ada. tanpa keberadaan enzim. Vmax hanyalah salah satu konstanta kinetika enzim. setiap penumbukkan enzim dengan substratnya akan menyebabkan katalisis. Ia juga disebut sebagai konstanta kespesifikan dan memasukkan tetapan kelajuan semua langkah reaksi. dan superoksida dismutase. Enzim (E) mengikat substrat (S) dan menghasilkan produk (P). Enzim dengan sifat demikian disebut secara katalitik sempurna ataupun secara kinetika sempurna. Efisiensi suatu enzim diekspresikan oleh k cat/Km. ensiklopedia bebas dikembangkan lebih jauh oleh G. Mekanisme reaksi enzimatik untuk sebuah subtrat tunggal. Penurunan persamaan kinetika yang diturunkan mereka masih digunakan secara meluas sampai sekarang . Enzim kemudian mengatalisasi reaksi kimia dan melepaskan produk. Kejenuhan terjadi karena seiring dengan meningkatnya konsentrasi substrat. Haldane. Contoh enzim yang memiliki sifat seperti ini adalah karbonat anhidrase. konsentrasi substrat ditingkatkan sampai laju pembentukan produk yang terpantau menjadi konstan. dan ini dapat menunjukkan seberapa kuatnya pengikatan substrat ke enzim. E. proses ini hanya memerlukan waktu 25 milidetik. β-laktamase. semakin banyak enzim bebas yang diubah menjadi kompleks substrate-enzim ES. Namun. melainkan oleh laju difusi. Namun. Jumlah substrat yang diperlukan untuk mencapai nilai kelajuan reaksi tertentu jugalah penting. yang merupakan konsentrasi substrat yang diperlukan oleh suatu enzim untuk mencapai setengah kelajuan maksimumnya. Kondisi-kondisi yang menyebabkan denaturasi protein seperti temperatur tinggi. konsentrasi garam yang tinggi. membentuk kompleks enzim-substrat. fumarase. asetilkolinesterase. ia dapat digunakan untuk membandingkan enzim yang satu dengan enzim yang lain.03/05/13 Enzim . subtrat terikat ke enzim secara reversible. apabila enzim tersebut ditambahkan. Konstanta lainnya yang juga berguna adalah k cat. dan nilai pH yang terlalu tinggi atau terlalu rendah akan menghilangkan Kurva kejenuhan suatu reaksi enzim yang aktivitas enzim. katalase. yang merupakan jumlah molekul substrat yang dapat ditangani oleh satu tapak aktif per detik.Wikipedia bahasa Indonesia. Sebagai contoh. Untuk dengan kelajuan (v ). B.[46] Salah satu kontribusi utama Henri pada kinetika enzim adalah memandang reaksi enzim sebagai dua tahapan. Konstanta kespesifikan maksimum teoritis disebut limit difusi dan nilainya sekitar 108 sampai 109 (M-1 s-1). S. Pada titik ini. Pada kelajuan yang maksimum (Vmax). Karena konstanta kespesifikan mencermikan kemampuan katalitik dan afinitas. id. dan laju pembentukan produk tidak dibatasi oleh laju reaksi.wikipedia. ataupun enzim yang sama dengan substrat yang berbeda.[47] Laju reaksi bergantung pada kondisi larutan dan konsentrasi substrat. Hal ini diekspresikan oleh konstanta Michaelis-Menten (Km).

Substrat dan inhibitor berkompetisi tapak pengikatan substrat apabila satu sama lainnya.03/05/13 Enzim . Baik kompleks EI dan EIS tidak aktif. pengikatan inihibitor mengubah konformasi enzim. namun memerlukan konsentrasi substrat yang lebih tinggi untuk mencapai kelajuan maksimal tersebut. Seringkali inhibitor kompetitif memiliki struktur yang sangat mirip dengan substrat asli enzim. sehingga meningkatkan Km. kinetika Michaelis-Menten fraktal dapat diterapkan. disebabkan oleh kesesakan makromolekuler (macromolecular crowding). Di lain pihak. Perhatikan bahwa pengikatan pengikatan substrat. Km tetaplah sama.org/wiki/Enzim 9/16 . Inhibisi non-kompetitif Inhibitor non-kompetitif dapat mengikat enzim pada saat yang sama substrat berikatan dengan enzim. yang diturunkan berdasarkan asumsi difusi bebas dan pertumbukan acak yang didorong secara termodinamik. Jenis inhibisi ini sangat jarang. kelajuan maksimal reaksi tidak berubah. Inhibisi tak kompetitif Pada inhibisi tak kompetitif. Model lainnya menggunakan penjelasan penerowongan kuantum mekanika. Inhibisi kompetitif Pada inihibisi kompetitif.wikipedia. dan pergerakan molekul secara satu atau dua dimensi. namun dapat terjadi pada enzim-enzim multimerik. Kompleks EIS yang terbentuk kemudian menjadi tidak aktif. karena substrat masih dapat mengikat enzim.[49][50][51][52] Beberapa enzim beroperasi dengan kinetika yang lebih cepat daripada laju difusi. perpisahan fase enzim/substrat/produk.[48] Pada situasi seperti ini. inhibitor tidak dapat berikatan dengan enzim bebas. Kemiripan antara struktur asam folat dengan obat ini ditunjukkan oleh gambar di samping Inhibitor kompetitif mengikat enzim secara reversibel. pengikatn substrat juga inhibitor tidaklah perlu terjadi pada menghalangi pengikatan inhibitor. Sebagai contoh.[53][54] Penerowongan kuantum untuk proton telah terpantau pada triptamina.Wikipedia bahasa Indonesia. Namun. menghalangi bawah. Vmax reaksi berubah. Namun. sehingga menghalangi pengikatan substrat. Beberapa protein dipercayai mempercepat katalisis dengan menarik substratnya dan melakukan pra-orientasi substrat menggunakan medan listrik dipolar. namun hanya dapat dengan komples ES. banyak proses-proses biokimia dan selular yang menyimpang dari kondisi ideal ini. id. Karena inhibitor tidak dapat dilawan dengan peningkatan konsentrasi substrat.[55] Inhibisi Laju reaksi enzim dapat diturunkan menggunakan berbagai jenis inhibitor enzim. Pada inhibisi kompetitif. walaupun penjelasan ini masih kontroversial. Beberapa mekanisme telah diajukan untuk menjelaskan fenomena ini. Hal ini tampaknya sangat tidak mungkin. inhibitor dan substrat berkompetisi untuk berikatan dengan enzim. ensiklopedia bebas Kinetika Michaelis-Menten bergantung pada hukum aksi massa. metotreksat adalah inihibitor kompetitif untuk enzim dihidrofolat reduktase.

Inhibitor ireversibel bereaksi dengan enzim dan membentuk aduk dengan protein. Enzim juga terlibat dalam fungs-fungsi yang khas. sehingga ia dapat menekan peradangan dan rasa sakit. Enzim berperan dalam transduksi signal dan regulasi sel. [56] kontraksi otot.[57] Penisilin dan Aspirin juga bekerja dengan cara yang sama. Kurva substrat/kelajuan enzim ini tidak berbentuk hiperbola melainkan berbentuk S. Contohnya adalah inhibitor yang digunakan sebagai obat aspirin. obat yang digunakan untuk mengobati penyakit yang disebabkan oleh protozoa African trypanosomiasis.[58] Fungsi biologis Enzim mempunyai berbagai fungsi bioligis dalam tubuh organisme hidup. Enzim memiliki bentuk regulasi seperti ini sering kali multimerik dan mempunyai tapak ikat alosterik. Inhibitor seperti ini contohnya efloritina. akan bergabung dengan tembaga dan besi pada tapak aktif enzim sitokrom c oksidase dan memblok pernapasan sel. Jika enzim memproduksi terlalu banyak produk. Aspirin menginhibisi enzim COX-1 dan COX-2 yang memproduksi pembawa pesan peradangan prostaglandin.Wikipedia bahasa Indonesia. banyak pula inhibitor enzim lainnya yang beracun. Bentuk umpan balik ini adalah umpan balik negatif.[60] ATPase lainnya dalam membran sel umumnya adalah pompa ion yang terlibat dalam transpor aktif. Senyawa obat ini terikat pada tapak aktif. dengan miosin Jenis-jenis inihibisi. seringkali melalui enzim kinase dan fosfatase. Namun. Klasifikasi ini diperkenalkan oleh W. menghidrolisis ATP untuk menghasilkan Cleland. Inaktivasi ini bersifat ireversible. Kegunaan inhibitor Oleh karena inhibitor menghambat fungsi enzim. misalnya HIV integrase dan transkriptase balik. seperti lusiferase yang menghasilkan cahaya pada kunang-kunang.[59] Enzim juga berperan dalam menghasilkan pergerakan tubuh. dan enzim kemudian mengubah inhibitor menjadi bentuk aktif yang bereaksi secara ireversibel dengan satu atau lebih residu asam amino. sianida yang merupakan inhibitor enzim ireversibel. ensiklopedia bebas Inhibisi campuran Inhibisis jenis ini mirip dengan inhibisi non-kompetitif. Pada banyak organisme. Sebagai contohnya.wikipedia. inhibitor dapat merupakan bagian dari mekanisme umpan balik. kecuali kompleks EIS memiliki aktivitas enzimatik residual.03/05/13 Enzim . inhibitor sering digunakan sebagai obat. produk tersebut dapat berperan sebagai inhibitor bagi enzim tersebut.org/wiki/Enzim 10/16 .[61] Virus juga mengandung enzim yang dapat menyerang sel.W. Hal ini akan menyebabkan produksi produk melambat atau berhenti. id.

dan digunakan oleh sekelompok enzim lainnya sebagai sumber energi dalam mitokondria melalui β-oksidasi. Contoh lainnya adalah enzim dalam hati yang disebut sitokrom P450 oksidase yang penting dalam metabolisme obat. 2. dan aparat golgi. Tanpa enzim. Sebagai contohnya. Setelah reaksi katalitik terjadi. bakteri dapat menjadi resistan terhadap antibiotik seperti penisilin karena enzim yang disebut beta-laktamase menginduksi hidrolisis cincin beta-laktam penisilin. Enzim seperti amilase dan protease memecah molekul yang besar (seperti pati dan protein) menjadi molekul yang kecil. Induksi atau inhibisi enzim ini dapat mengakibatkan interaksi obat. mencerna zat-zat makanan yang berbeda pula. produk akhir lintasan metabolisme seringkali merupakan inhibitor enzim pertama yang terlibat dalam lintasan metabolisme. Namun. Bentuk regulase gen ini disebut induksi dan inhibisi enzim. sebagai contohnya. lintasan metabolisme seperti glikolisis tidak akan dapat terjadi tanpa enzim. dan menghasilan lintasan metabolisme. jika heksokinase ditambahkan. contohnya. mikroorganisme dalam perut hewan tersebut menghasilkan enzim Koenzim asam folat (kiri) dan obat anti kanker metotreksat (kanan) selulase yang dapat mengurai sel memiliki struktur yang sangat mirip. Oleh sebab itu.[62] adalah inhibitor kompetitif bagi enzim yang menggunukan folat. jaringan lintasan metabolisme dalam tiap-tiap sel bergantung pada kumpulan enzim fungsional yang terdapat dalam sel tersebut. sehingga ia dapat meregulasi jumlah produk akhir lintasan metabolisme tersebut. Mekanisme regulasi seperti ini disebut umpan balik negatif karena jumlah produk akhir diatur oleh konsentrasi produk itu sendiri. sehingga dapat diserap. dengan lintasan metabolisme yang berbeda-beda yang terjadi dalam kompartemen sel yang berbeda. Produksi enzim (transkripsi dan translasi gen enzim) dapat ditingkatkan atau diturunkan bergantung pada respon sel terhadap perubahan lingkungan. ensiklopedia bebas Salah satu fungsi penting enzim adalah pada sistem pencernaan hewan. proses ini berjalan dengan sangat lambat. 1. dan menjadi terfosforliasi pada karbon-karbonnya secara acak. Dalam lintasan metabolisme. sehingga dapat diserap oleh usus. produk kemudian dihantarkan ke enzim lainnya.Wikipedia bahasa Indonesia. Enzim-enzim yang berbeda. namun enzim akan menghidrolisis rantai pati menjadi molekul kecil seperti maltosa. asam lemak disintesis oleh sekelompok enzim dalam sitosol. Enzim dapat dikompartemenkan. metabolisme tidak akan berjalan melalui langkah yang teratur ataupun tidak akan berjalan dengan cukup cepat untuk memenuhi kebutuhan sel. Beberapa enzim dapat bekerja bersama dalam urutan tertentu. dapat bereaksi secara langsung dengan ATP.[63] 3. sedemikiannya produk glukosa-6-fosfat ditemukan sebagai produk utama. Hal ini membantu alokasi bahan zat dan energi secara ekonomis dan menghindari pembuatan produk akhir yang berlebihan. Contohnya. yang akan dihidrolisis lebih jauh menjadi glukosa. Tanpa keberadaan enzim.wikipedia. Enzim dapat diregulasi oleh inhibitor dan aktivator. Kadang-kadang lebih dari satu enzim dapat mengatalisasi reaksi yang sama secara bersamaan. Dan sebenarnya. terlalu besar untuk diserap oleh usus. Enzim menentukan langkah-langkah apa saja yang terjadi dalam lintasan metabolisme ini. Mekanisme umpan balik negatif dapat secara efektif mengatur laju sintesis zat antara metabolit tergantung pada kebutuhan sel. Molekul pati. Glukosa.org/wiki/Enzim 11/16 . satu enzim akan membawa produk enzim lainnya sebagai substrat.03/05/13 Enzim . metotreksat dinding selulosa tanaman. Kontrol aksi enzimatik membantu menjaga homeostasis id. Sebagai contoh. Oleh karena itu. reaksi ini tetap berjalan. Pada hewan pemamah biak. Kontrol aktivitas Terdapat lima cara utama aktivitas enzim dikontrol dalam sel. namun fosforilasi pada karbon 6 akan terjadi dengan sangat cepat. retikulum endoplasma.

sebagai respon terhadap insulin. 3.1016%2FS0167-7799%2800%2989014-9). (1904) A History of Science: in Five Volumes. Pentingnya enzim ditunjukkan oleh fakta bahwa penyakit-penyakit mematikan dapat disebabkan oleh hanya mala fungsi satu enzim dari ribuan enzim yang ada dalam tubuh kita. ^ Dubos J. ^ Grisham.Wikipedia bahasa Indonesia. Philadelphia: Saunders College Pub. dan glikosilasi. (1997).rcsb. RAF (1752). Volume IV: Modern Development of the Chemical and Biological Sciences (http://etext. Fenilalanina hidroksilase.edu/toc/modeng/public/Wil4Sci. fosforilasi banyak enzim termasuk glikogen sintase membantu mengontrol sintesis ataupun degradasi glikogen dan mengijinkan sel merespon terhadap perubahan kadar gula dalam darah.nlm. ensiklopedia bebas organisme hidup. kelebihan produksi. Salah satu contohnya adalah fenilketonuria. PMID 8595136 (//www. Gollancz. ^ Smith AL (Ed) et al. Jenis prekursor tak aktif ini dikenal sebagai zimogen. Quoted in Manchester K. doi:10. "Observations sur la digestion des oiseaux".[66] Contoh lainnya adalah mutasi silsilah nutfah (germline mutation) pada gen yang mengkode enzim reparasi DNA. ^ de Réaumur. Hal ini terjadi ketika virus terbawa ke dalam sel inang dan memasuki lisosom. hemaglutinin pada virus influenza menjadi aktif dikarenakan kondisi asam lingkungan. Ia kemudian ditranspor ke dalam perut di mana ia diaktivasi. 426– 7. 461. Hal ini dapat menyebabkan keterbelakangan mental jika ia tidak diobati. 2. (1995) Louis Pasteur (1822–1895)—chance and the prepared mind". Enzim dapat diregulasi melalui modifikasi pasca-translasional. "Louis Pasteur: Free Lance of Science.ncbi.nih. Contohnya. Oxford [Oxfordshire]: Oxford University Press. Ia dapat meliputi fosforilasi.html) Harper and Brothers (New York) Accessed 4 April 2007 5. ISBN 0-19-854768-4.org/wiki/Enzim 12/16 . L. ^ Williams. Histoire de l'academie royale des sciences 1752: 266. Biochemistry. id. Hal ini menghalangi enzim mencerna pankreas dan jaringan lainnya sebelum ia memasuki perut. Charles M. Contohnya.virginia. 4. Hal ini menyebabkan akumulasi mutasi dan mengakibatkan berkembangnya berbagai jenis kanker pada penderita. Beberapa enzim dapat menjadi aktif ketika berada pada lingkungan yang berbeda.gov/pubmed/8595136). 5.lib.do? structureId=1KW0) Referensi 1. Garrett (1999).[65] Keterlibatan dalam penyakit Oleh karena kontrol aktivitas enzim yang ketat diperlukan untuk menjaga homeostasis.1016/S01677799(00)89014-9 (http://dx. Trends Biotechnol 13 (12): 511–5.. Sumber: PDB 1KW0 (http://www. ISBN 0-03-022318-0.doi. (1951).wikipedia. kekurangan produksi ataupun delesi) enzim tunggal yang penting dapat menyebabkan penyakit genetik.03/05/13 Enzim . Kerusakan ada enzim ini dapat menyebabkan kanker karena kemampuan tubuh memperbaiki mutasi pada genom menjadi berkurang. malafungsi (mutasi.org/pdb/explore. Ia dapat menyebakan sindrom penyakit kanker keturunan seperti xeroderma pigmentosum. 4.org/10. miristoilasi. Mutasi asam amino tunggal pada enzim fenilalania hidroksilase yang mengatalisis langkah pertama degradasi fenilalanina mengakibatkan penumpukkan fenilalanina dan senyawa terkait. S. pp. H.[64] Contoh lain modifikasi pasca-translasional adalah pembelahan rantai polipeptida. Reginald H. Oxford dictionary of biochemistry and molecular biology. Kimotripsin yang merupakan protease pencernaan diproduksi dalam keadaan tidak aktif sebagai kimotripsinogen di pankreas.

nlm. Kenyon GL. (2001).2. "Structure of hen egg-white lysozyme.1127422). doi:10.415).181. 13.org/10.ncbi.org/10. Whitman CP (1992). PMID 1339435 (//www. "Fidelity of aminoacyl-tRNA selection on the ribosome: kinetic and structural mechanisms".gov/pubmed/19000810).doi. Faseb J.4096. "Enzyme function discovery".ncbi.223 (http://dx.biochem. Bohm M.gov/pubmed/10966471).doi.2. 267 (25): 17716–21.10. PMID 15358000 (//www. 137–8. Annu Rev Biochem.4096. Freeman.doi. Weinheim. Lubert. John L. Science. doi:10. 17. (2006). OCLC 51720783 id.06.001).org/10.uk/~drf1/rdf_sp1.1016/j. ^ Anfinsen C.ncbi. PMID 16590179 (//www. Jeremy Mark (2002).ncbi. 19. Science 181: 223–30. doi:10.gov/pubmed/12413546). Severinov K. (2000).doi.617).70.1127422 (http://dx. ^ Zenkin N.1073/pnas.org/10.06.. one polypeptide. "The animal fatty acid synthase: one gene. Hubscher U. 8 (15): 1248–59.1126/science.org/nobel_prizes/chemistry/laureates/1907/buchner-bio. pp.biochem. 16.). ^ Boyer.biochem. Hajipour G. Curr Opin Chem Biol. ^ Firn. Richard. 21.415 (http://dx.1. 18.1.1073%2Fpnas. "6". Nature 22 (206): 757–61. Brisbane.org/10. Biochemistry.chemindefer).1146%2Fannurev. 12.nih.nlm. ^ Koshland D.copbio. PMID 4124164 (//www.gov/pubmed/15358000).70.htm). 14. Eggert T. (1894). PMID 16873663 (//www.gov/pubmed/11988770).org/cgi/reprint/8/15/1248).2004.ac.nlm.doi.18940270364). Concepts in Biochemistry (2nd ed.1. New York. E.doi. Nat Rev Mol Cell Biol.98). doi:10.gov/pubmed/11395413).org/10. ^ Ibba M. 23. "The Screening Hypothesis . "Application of a Theory of Enzyme Specificity to Protein Synthesis".223). 6 (5): 619–29.html) Accessed 4 April 2007 7.org/10.gov/pubmed/1339435).nih. Chem. PMID 5891407 (//www.org/10. ISBN 0-470-00379-0. seven enzymes" (http://www. ^ Rodnina MV.nih. Bembenek ME.ncbi.york.nih.B.nih.fasebj.: John Wiley & Sons.1016/S1367-5931(02)00380-0 (http://dx.wikipedia.1016/j.nih.03/05/13 Enzim . 24.nih. North AC. Ber. Structure 16 (11): 1599–600. ^ Chen LH.44.doi.1016%2Fj. PMID 19000810 (//www.1002%2Fcber.617 (http://dx. 10.007).98 (http://dx. Koenig DF.nih.doi.nih. 313: 518–20. ^ Nobel Laureate Biography of Eduard Buchner at http://nobelprize. 69: 617–50. Proc. ^ Shevelev IV.org (http://nobelprize.org/nobel_prizes/chemistry/laureates/1907/buchner-lecture. PMID 11395413 (//www. Inc. ^ Fischer E.nlm.ncbi.a new explanation of secondary product diversity and function" (http://www-users.ac.1002/cber. ^ 1946 Nobel prize for Chemistry laureates at http://nobelprize.uk/thorntonsrv/databases/CSA/) Accessed 4 April 2007 15.copbio.org (http://nobelprize. 27: 2985–93.1038/nrm804 (http://dx.181.org/wiki/Enzim 13/16 .str.doi. ^ Tymoczko. an enzyme composed of 62 amino acid residues per monomer".001 (http://dx.ncbi. Annu Rev Biochem.69. PMID 12413546 (//www. Acad. ^ The Catalytic Site Atlas at The European Bioinformatics Institute (http://www.2008. ^ Text of Eduard Buchner's 1907 Nobel lecture at http://nobelprize.org/10. PMID 8001737 (//www.nih. 22.nih. doi:10. Chem.1016%2FS1367-5931%2802%2900380-0). Sci.nih. Berg. ^ Jaeger KE.nlm.nlm. Phillips DC.1038%2F206757a0). doi:10. PMID 10966471 (//www.1038/206757a0 (http://dx.org/10.org (http://nobelprize. Sarma VR.1146%2Fannurev.org/10. Curr Opin Biotechnol. ^ Vasella A.html) Accessed 4 April 2007 8. Mair GA. Stryer Berg Tymoczko.1016%2Fj. (1965). ensiklopedia bebas 6. 11.ncbi. (1973). "Aminoacyl-tRNA synthesis". (2004). Stryer.org/nobel_prizes/chemistry/laureates/1946/) Accessed 4 April 2007 9.nlm.nlm.gov/pubmed/16590179). Retrieved 2006-10-11.007 (http://dx.ncbi. doi:10. (2002). Rodney (2002) [2002].1038%2Fnrm804). "Einfluss der Configuration auf die Wirkung der Enzyme" (http://gallica.gov/pubmed/5891407). San Francisco: W.nlm.ncbi.ncbi. doi:10. A three-dimensional Fourier synthesis at 2 Angstrom resolution".doi.gov/pubmed/8001737).fr/ark:/12148/bpt6k90736r/f364. J.nlm. PMID 11988770 (//www.gov/pubmed/4124164).nlm.1126%2Fscience. ^ Smith S (01 Dec 1994). doi:10. Curtin F. "The 3' 5' exonucleases". 20.H.nlm.1146/annurev.10.2008.1126/science. doi:10. Singapore.1126%2Fscience. Ges.gov/pubmed/16873663).doi.1. Chichester. Yuzenkova Y.biochem. Natl.bnf.ncbi. 15 (4): 305–13. ISBN 0-7167-4955-6.ebi. Biol. Wintermeyer W. ^ Blake CC. "Principles that Govern the Folding of Protein Chains". "4Oxalocrotonate tautomerase. Davies GJ.str. Toronto.Wikipedia bahasa Indonesia. (1958).1146/annurev. "Glycosidase mechanisms". Soll D. Dt. 25.44.18940270364 (http://dx.69. doi:10.2004. Harayama S. 44 (2): 98–104. "Enantioselective biocatalysis optimized by directed evolution". 3 (5): 364–76. ^ Dunaway-Mariano D (November 2008). (2002). 70: 415–35. "Transcript-assisted transcriptional proofreading".

^ Agarwal PK. Silverman DN and McKenna R. PMID 16895325 (//www.2005. 41.nlm. 11 (8): 1037–42. (August 2004). N. 38.ncbi. Glennon TM.ncbi. Hernandez Prada JA. Yoshioka C. Chem.org/10.ac. Biochemistry.doi.wikipedia. Kern D (February 2002).org/wiki/Enzim .gov/pubmed/11859194).1021%2Fja055251s). Hammes-Schiffer S.doi.06. Freeman.ncbi. Millet O.97.A. ^ Jencks.qmul. Am. Labeikovsky W. Science 295 (5559): 1520–3. 36.nlm.nlm.W.11899).gov/pubmed/15324804).gov/pubmed/11867722). Liu H.org/10. 14/16 id. "Network of coupled promoting motions in enzyme catalysis". Sharma PK. "Electrostatic basis for enzyme catalysis". 37.1021/cr040427e (http://dx.gov/pubmed/16248667).007).nih.1073%2Fpnas. U.org/10. Chem Biol. 28. PMID 11859194 (//www.1016%2Fj. 106 (8): 3210–35. M. Sci.gov/pubmed/15311922). Pelletier JN. Xiang Y.nih. "Protein motions promote catalysis" (http://www. Warshel A (2000).org/10.1016%2Fj.1126%2Fscience. San Francisco: W.nih. Retrieved 2007-10-30.org/10.gov/pubmed/15939021).gov/pubmed/11050223). doi:10.worldcat. ensiklopedia bebas 26. (1975). Retrieved 2007-10-30. "Intrinsic dynamics of an enzyme underlies catalysis". Nature 438 (7064): 117–21.97.org/10.com/science?_ob=ArticleURL&_udi=B6VRP-4D4JYMC6&_coverDate=08%2F31%2F2004&_alid=465962916&_rdoc=1&_fmt=&_orig=search&_qd=1&_cdi=6240& _sort=d&view=c&_acct=C000050221&_version=1&_urlVersion=0&_userid=10&md5=613585a6164baa38b4f 6536d8da9170a). ^ Olsson MHM.doi. "Glossary of Terms Used in Bioinorganic Chemistry: Coenzyme" (http://www. "Protein dynamics and enzymatic catalysis: investigating the peptidyl-prolyl cis-trans isomerization activity of cyclophilin A". doi:10.2005.1021/cr0503106 (http://dx. PMID 16267559 (//www.nlm.1021%2Fbi0480279). ^ Wagner.org/oclc/51720783).ncbi. (//www.ncbi.22.doi.nih.11899 (http://dx. Benkovic SJ. PMID 11050223 (//www. 32. Bosco DA. Rev.doi.1073/pnas.uk/iupac/bioinorg/CD.org/10. 44 (4): 1097–115.ncbi.nih.ncbi. 27.1066176 (http://dx.org/10.S. doi:10. doi:10.1016/j.str. "Structural and kinetic characterization of active-site histidine as a proton shuttle in catalysis by human carbonic anhydrase II". "Coupling between catalytic site and collective dynamics: A requirement for mechanochemical activity of enzymes" (http://www. Structure 13: 893–904. Parson WW.gov/pubmed/16267559). Chem.G. William P. Tu C. 31.org/10. ISBN 0-88275-258-8. 29.doi. Krieger Pub Co. Billeter SR. 40. ^ Villa J. Proc Natl Acad Sci USA. 50–2. Chem. PMID 16248667 (//www. doi:10. 33.ncbi.1073%2Fpnas. Akke M. ^ Eisenmesser EZ.03/05/13 Enzim .1021%2Fcr040427e). Arthur L.org/10.03. Mineola.chembiol.doi.uk/iupac/bioinorg/CD. PMID 15667203 (//www. 35. "Role of protein dynamics in reaction rate enhancement by enzymes".nlm.ncbi.nih. doi:10. ^ Fersht.2004. ISBN 0-486-654605. doi:10. ^ Eisenmesser EZ.sciencedirect. Olsson MH (2006). doi:10. PMID 15311922 (//www.1021%2Fbi0495228).nlm. Soc. (2005).ac. Catalysis in chemistry and enzymology. ISBN 07167-1615-1.Wikipedia bahasa Indonesia. 106 (5): 1737–56.gov/pubmed/15667203). PMID 11867722 (//www. doi:10.structure.chembiol. Warshel A (2006).nlm. (5 March 2002). PMID 15324804 (//www.nih.html#33). ^ Yang LW.1021/bi0495228 (http://dx. Chu ZT. Natl. 127 (43): 15248–56.org/content/article/abstract? uid=PIIS096921260500167X).chem. "Dynamical Contributions to Enzyme Catalysis: Critical Tests of A Popular Hypothesis". (1997). Govindasamy L. Proc.qmul. ^ Warshel A.Y: Dover. An H.ncbi.nih.1021%2Fcr0503106).015). pp. "How important are entropic contributions to enzyme catalysis?".nlm.2004. 99: 2794–9. Sham YY. Rev.chem. Strajbl M. M.007 (http://dx. ^ Fisher Z. Rajagopalan PT.1073/pnas.doi. doi:10.W. 34.1021/bi0480279 (http://dx. ^ a b de Bolster.doi. 30.1038/nature04105 (http://dx.H. "Enzyme dynamics during catalysis". doi:10.org/10.1016/j.1126/science. ^ Tousignant A. ^ Agarwal PK.1066176). International Union of Pure and Applied Chemistry. J.nih.015 (http://dx. Duda D.1038%2Fnature04105).22.doi. 39. (1997).052005999). Enzyme structure and mechanism.1021/ja055251s (http://dx. ^ de Bolster. Kato M.06.03. "Glossary of Terms Used in Bioinorganic Chemistry: Cofactor" (http://www. 97 (22): 11899–904.nlm. Biochemistry 43 (33): 10605–18. (1987). et al (November 2005).doi.gov/pubmed/16895325). International Union of Pure and Applied Chemistry. Gorin A (August 2004). Alan (1985).G.052005999 (http://dx.nlm.nih.html#34). ^ Agarwal PK (November 2005).str. Bahar I (5 June 2005). Geist A. PMID 15939021 (//www. Vitamins and Coenzymes. Acad.

"Reaction kinetics in intracellular environments with macromolecular crowding: simulations and rate laws". "Theorie generale de l'action de quelques diastases". 47.doi.014). ^ Hunter T. "Infrared evidence of cyanide binding to iron and copper sites in bovine heart cytochrome c oxidase. Characterization of sequences at the inhibitor and coenzyme binding sites. Science 312 (5771): 237–41..1995. Biophys.ncbi.2004. (2006). PMID 17820893 (//www. (1902)..nlm. (2004). Ranaghan K.1016/j. G. 56. (2004)..L.267(1):150–8.W.1126002 (http://dx.org/wiki/Enzim 15/16 . 19: 339–339. J. "Protein kinases and phosphatases: the yin and yang of protein phosphorylation and signaling". 21: 131–304. W. A: Gen. 26 (10): 597–604. 1992 January 5.ncbi. PMID 2159465 (//www. ^ BRENDA The Comprehensive Enzyme Information System (http://www.1021%2Fja037233l).nlm. ^ Briggs G. ^ Michaelis L. doi:10. Paris 135: 916–9.1016/S0968-0004(01)01938-7 (http://dx. "Atomic Description of an Enzyme Reaction Dominated by Proton Tunneling".gov/pubmed/17820893). Mulholland A. V.nlm. "A proficient enzyme". Science 6 (267): 90–931. Mechanism of the irreversible inactivation of mouse ornithine decarboxylase by alpha-difluoromethylornithine.. B.1016%2FS0968-0004%2801%29019387). Theor. 55. Prog. ^ Henri. ^ Ellis RJ (2001).nih.1021/ja037233l (http://dx.nih. ^ Kopelman R (1988).nih. Science 241 (4873): 1620–26.1088172).doi. English translation (http://web.org/10.nlm. PMID 14995199 (//www. Sci.1620 (http://dx. Z.org/10.ncbi.ncbi. ensiklopedia bebas 42..1126/science. (1995).pbiomolbio. ^ Masgrau L.uni-koeln.1016%2Fj. "How enzymes work: analysis by modern rate theory and computer simulations". Turner TE (2004).nih. Acta 67: 173–87. 54. Warshel A. "The Kinetics of Enzyme-catalyzed Reactions with two or more Substrates or Products 2. (15 May 1990). Biochem. Bey P. J Biol Chem. ^ Radzicka A.012). "Die Kinetik der Invertinwirkung".org/cgi/reprint/267/1/150) J Biol Chem.1016/j.1126/science.nih. 49. Biol. Über die Messung und Bedeutung der Wasserstoffionenkonzentration bei enzymatischen Prozessen". ^ Cleland. Compt.lemoyne. S. Biochim.gov/pubmed/16743508). Johannissen L.org/10.edu/~giunta/menten.org/10..apcata.jbc.. Biol. 126 (9): 2820–8.2004.ncbi. Sutcliffe M. PMID 16743508 (//www. doi:10. Hothi P. 53.014 (http://dx.doi. Biophys.1088172 (http://dx.1126%2Fscience. E. O. E.012 (http://dx.apcata..nih.10... J.4873. Wolfenden R. doi:10. (1963). ^ Garcia-Viloca M. "Simulations of the large kinetic isotope effect and the temperature dependence of the hydrogen atom transfer in lipoxygenase".org/10.nih. PMID 7475096 (//www.gov/pubmed/7809611).org/bj/019/0338/bj0190338_browse.pbiomolbio.nlm.org/cgi/reprint/265/14/7945). {I}nhibition: Nomenclature and Theory".1016%2F0092id.wikipedia.. 45. "Fractal Reaction Kinetics".gov/pubmed/11590012).gov/pubmed/15142746). 59.0181). Biochem. Pegg AE. 85 (2–3): 235–60. Siegbahn P.1016%2Fj. PMID 15142746 (//www. ^ Sørensen.7809611). Cell.doi.nlm. ^ Poulin R.01. doi:10. E. J. ^ Yoshikawa S and Caughey WS. Haldane J. "A new kinetic model for heterogeneous (or spatially confined) enzymatic catalysis: Contributions from the fractal and jamming (overcrowding) effects".1126%2Fscience. Science 303 (5655): 186–95. Am.ncbi.1126002). Ackermann B. Leys D. Sci.ncbi.doi.241.2006.1995. "Enzymstudien {II}.2006.doi. Chem..nih. PMID 1730582 58.nih. (1913). 51.org/10. 176 (1): 115–24. Scrutton N. Karplus M. Acad.1126%2Fscience.nlm. 48. doi:10.org/10. Z. 49: 333–369. 50.org/10. "Macromolecular crowding: obvious but underappreciated". Basran J.nlm. J.gov/pubmed/2159465). Menten M.gov/pubmed/7475096).1126/science. Roujeinikova A.ncbi.doi. Hebd. 265 (14): 7945–58.1006/jtbi. Ding H (2007). PMID 16614214 (//www.0181 (http://dx.org/10.1620).doi.1126/science. "A note on the kinetics of enzyme action" (http://www.Wikipedia bahasa Indonesia.ncbi.biochemj.. Implications regarding oxygen reduction" (http://www. Lu L.10. ^ Xu F. (1909).gov/pubmed/14716003). PMID 7809611 (//www. Rend. Gao J..nlm. doi:10. 317 (1): 70–81..org/10.jbc.doi.03/05/13 Enzim .1126%2Fscience..nih.htm). H. doi:10.brenda. J. Catal. doi:10. Biochem. ^ Savageau MA (1995). S. ^ Olsson M. 80 (2): 225–36.P. "Michaelis-Menten mechanism reconsidered: implications of fractal kinetics". (1995).7809611 (http://dx.de/) Accessed 4 April 2007 43. 52. doi:10. (http://www.html) Accessed 6 April 2007 46.gov/pubmed/16614214). Truhlar D.1016/0092-8674(95)90405-0 (http://dx.4873. 57.doi. Trends Biochem.241. PMID 11590012 (//www. Appl. (1925).01. Soc.1006%2Fjtbi. PMID 14716003 (//www.nlm. doi:10.gov/pubmed/14995199). ^ Schnell S.ncbi. 44. Mol.

1016%2F00928674%2893%2990260-W). R.ncbi.00384 (http://dx. "Role of long-chain fatty acyl-CoA esters in the regulation of metabolism and in cell signalling" (http://www.ncbi.org/wiki/Enzim 16/16 . doi:10.nih.gov/pmc/articles/PMC1218279).biochemj. 62. Sci.nlm.nlm.nih. Rev. ^ Mackie RI. Lihat Ketentuan Penggunaan untuk lebih jelasnya. 61. PMC 372803 (//www. 55 (1): 123–42.nlm. ^ Carr C.org/cgi/pmidlookup?view=long&pmid=11294886). 116: 1175–86. J.ShowSection&rid=gnd. id.nih.gov/books/bv.gov/pubmed/11294886).org/10. Teks tersedia di bawah Lisensi Atribusi/Berbagi Serupa Creative Commons.nih.fcgi? call=bv. Cell 73: 823–32. 6 April 2013. Cell.ncbi. "Recent advances in rumen microbial ecology and metabolism: potential impact on nutrient output" (http://jds.asm.gov/pubmed/2030669).doi. ^ Faergeman NJ.nlm.nlm.org/cgi/reprint/73/10/2971). ^ Doble B.gov/pubmed/8500173). PMC 1218279 (//www. PMC 32266 (//www. 73 (10): 2971–95.gov/pubmed/2178174).nih.fass.ncbi.doi. Kim P. PMID 2030669 (//www. Dairy Sci.Wikipedia bahasa Indonesia.1016/0092-8674(93)90260-W (http://dx.234) Accessed 4 April 2007 Lihat pula Katalisis enzim The Proteolysis Map Biokatalisis RNA Enzim SUMO Proteomika dan rekayasa protein Enzim terimobilisasi Diperoleh dari "http://id.nlm. PMID 2178174 (//www. ^ Berg JS. (April 2003).nih.molbiolcell. 323 (Pt 1): 1–12. Powell BC.php?title=Enzim&oldid=6698646" Kategori: Pages using citations with accessdate and no URL Enzim Metabolisme Katalisis Halaman ini terakhir diubah pada 16.ncbi. White BA (01 Oct 1990). 64. PMID 9173866 (//www.gov/pubmed/9173866)..nlm.nih.ncbi.1242%2Fjcs.03/05/13 Enzim . J.nih.org/cgi/pmidlookup?view=long&pmid=2030669). Biol.wikipedia.htm)..org/w/index. S.18. doi:10. "Molecular biology of bacterial bioluminescence" (http://mmbr. ensiklopedia bebas 60.gov/pubmed/12615961). M.wikipedia.00384).ncbi.nlm. 63.ncbi.gov/pubmed/7834742). Microbiol. ^ Meighen EA (01 March 1991). W.org/10. (April 2003). PMID 11294886 (//www. Cell 12 (4): 780–94.nih.ncbi. Biochem.nih. PMID 8500173 (//www. PMID 12615961 (//www.gov/pmc/articles/PMC372803).ncbi. PMID 7834742 (//www. Woodgett J. Cheney RE (01 April 2001). "GSK-3: tricks of the trade for a multi-tasking kinase" (http://jcs.org/bj/323/0001/bj3230001. J.gov/pmc/articles/PMC32266).org/cgi/content/full/116/7/1175). Knudsen J (April 1997).View. "A millennial myosin census" (http://www.nlm. 65. Mol. "A spring-loaded mechanism for the conformational change of influenza hemagglutinin".section.nih.biologists. ^ Phenylketonuria: NCBI Genes and Disease (http://www. 8674%2895%2990405-0). 66. ketentuan tambahan mungkin berlaku..1242/jcs.nlm.ncbi.nlm.

Sign up to vote on this title
UsefulNot useful