P. 1
Enzim - Wikipedia Bahasa Indonesia, Ensiklopedia Bebas

Enzim - Wikipedia Bahasa Indonesia, Ensiklopedia Bebas

|Views: 7|Likes:
Published by Adam Bima

More info:

Published by: Adam Bima on May 19, 2013
Copyright:Attribution Non-commercial

Availability:

Read on Scribd mobile: iPhone, iPad and Android.
download as PDF, TXT or read online from Scribd
See more
See less

01/03/2014

pdf

text

original

03/05/13

Enzim - Wikipedia bahasa Indonesia, ensiklopedia bebas

Enzim
Dari Wikipedia bahasa Indonesia, ensiklopedia bebas

Enzim adalah biomolekul berupa protein yang berfungsi sebagai katalis (senyawa yang mempercepat proses reaksi tanpa habis bereaksi) dalam suatu reaksi kimia organik.[1][2] Molekul awal yang disebut substrat akan dipercepat perubahannya menjadi molekul lain yang disebut produk. Jenis produk yang akan dihasilkan bergantung pada suatu kondisi/zat, yang disebut promoter. Semua proses biologis sel memerlukan enzim agar dapat berlangsung dengan cukup cepat dalam suatu arah lintasan metabolisme yang ditentukan oleh hormon sebagai promoter. Enzim bekerja dengan cara bereaksi dengan molekul substrat untuk menghasilkan senyawa intermediat melalui suatu reaksi kimia organik yang membutuhkan energi aktivasi lebih rendah, sehingga percepatan reaksi kimia terjadi karena reaksi kimia dengan energi aktivasi lebih tinggi membutuhkan waktu lebih lama. Sebagai contoh: X + C → XC (1) Y + XC → XYC (2) XYC → CZ (3) CZ → C + Z (4) Meskipun senyawa katalis dapat berubah pada reaksi awal, pada reaksi akhir molekul katalis akan kembali ke bentuk semula. Sebagian besar enzim bekerja secara khas, yang artinya setiap jenis enzim hanya dapat bekerja pada satu macam senyawa atau reaksi kimia. Hal ini disebabkan perbedaan struktur kimia tiap enzim yang bersifat tetap. Sebagai contoh, enzim α-amilase hanya dapat digunakan pada proses perombakan pati menjadi glukosa.
Model komputer enzim purina nukleosida fosforilase (PNPase)

Kerja enzim dipengaruhi oleh beberapa faktor, terutama adalah substrat, suhu, keasaman, kofaktor dan inhibitor. Tiap enzim memerlukan suhu dan pH (tingkat keasaman) optimum yang berbeda-beda karena enzim adalah protein, yang dapat mengalami perubahan bentuk jika suhu dan keasaman berubah. Di luar suhu atau pH yang sesuai, enzim tidak dapat bekerja secara optimal atau strukturnya akan mengalami kerusakan. Hal ini akan menyebabkan enzim kehilangan fungsinya sama sekali. Kerja enzim juga dipengaruhi oleh molekul lain. Inhibitor adalah molekul yang menurunkan aktivitas enzim, sedangkan aktivator adalah yang meningkatkan aktivitas enzim. Banyak obat dan racun adalah inihibitor enzim.

Diagram energi potensial reaksi kimia organik yang menunjukkan efek katalis pada suatu reaksi eksotermik hipotetis X + Y = Z.

Daftar isi
1 Etimologi dan Sejarah 2 Konvensi penamaan 3 Struktur dan mekanisme
id.wikipedia.org/wiki/Enzim 1/16

Enzimologi terutama dipelajari dalam kedokteran. disebut sebagai "ferment". teknologi pengolahan pangan. pencernaan daging oleh sekresi perut[3] dan konversi pati menjadi gula oleh ekstrak tumbuhan dan ludah telah diketahui. proses kimia yang terjadi dengan pertolongan enzim telah dikenal sejak zaman dahulu misalnya Eduard Buchner pembuatan anggur dengan cara fermentasi atau peragian."[5] Pada tahun 1878.2 Koenzim 5 Termodinamika 6 Kinetika 7 Inhibisi 8 Fungsi biologis 9 Kontrol aktivitas 10 Keterlibatan dalam penyakit 11 Referensi 12 Lihat pula Etimologi dan Sejarah Hal-ihwal yang berkaitan dengan enzim dipelajari dalam enzimologi. Dalam dunia pendidikan tinggi. dan bukannya kematian ataupun putrefaksi sel tersebut.03/05/13 Enzim . Lois Pasteur salah seorang yang banyak bekerja dalam fermentasi ini dan ketika mengkaji fermentasi gula menjadi alkohol oleh ragi. Louis Pasteur menyimpulkan bahwa fermentasi ini dikatalisasi oleh gaya dorong vital yang terdapat dalam sel ragi.1 Stabilisasi keadaan transisi 3. ilmu pangan.org/wiki/Enzim 2/16 . dan diperkirakan hanya berfungsi dalam tubuh organisme hidup. mekanisme bagaimana hal ini terjadi belum diidentifikasi. Ia mengusulkan nama "katalis" untuk zat-zat yang dapat mempercepat reaksi tetapi zat itu sendiri tidak ikut bereaksi. id. ensiklopedia bebas 3.2 Dinamika dan fungsi 3.1 Kofaktor 4.2. Ia menulis bahwa "fermentasi alkoholik adalah peristiwa yang berhubungan dengan kehidupan dan organisasi sel ragi.1 Kespesifikan 3. Pada akhir tahun 1700-an dan awal tahun 1800-an.2.1.Wikipedia bahasa Indonesia.1 Model "kunci dan gembok" 3. ahli fisiologi Jerman Wilhelm Kühne (1837–1900) pertama kali menggunakan istilah "enzyme".3 Modulasi alosterik 4 Kofaktor dan koenzim 4. dan pembuatan asam cuka. yang berasal dari bahasa Yunani ενζυμον yang berarti "dalam bahan pengembang" (ragi).2 Mekanisme 3. dan kata ferment digunakan untuk merujuk pada aktivitas kimiawi yang dihasilkan oleh organisme hidup. Namun. Namun.[4] Pengetahuan tentang enzim telah dirintis oleh Berzelius pada tahun 1837. Kata "enzyme" kemudian digunakan untuk merujuk pada zat mati seperti pepsin.1. dan cabang-cabang ilmu pertanian.wikipedia. untuk menjelaskan proses ini. enzimologi tidak dipelajari tersendiri sebagai satu jurusan tersendiri tetapi sejumlah program studi memberikan mata kuliah ini.2 Model ketepatan induksi 3.

ia menemukan bahwa gula difermentasi bahkan apabila sel ragi tidak terdapat pada campuran.500 residu pada asam lemak sintase. dan telur putih. dan DNA polimerase. enzim yang ditemukan pada air mata. ia menerima penghargaan Nobel dalam bidang kimia "atas riset biokimia dan penemuan fermentasi tanpa sel yang dilakukannya". Banyak peneliti awal menemukan bahwa aktivitas enzim diasosiasikan dengan protein. sampai dengan lebih dari 2. alkohol dehidrogenase (mengatalisis penghilangan hidrogen dari alkohol).chem. Struktur dan mekanisme Enzim umumnya merupakan protein globular dan ukurannya berkisar dari hanya 62 asam amino pada monomer 4-oksalokrotonat tautomerase[10]. Mengikuti praktek Buchner.org/wiki/Enzim 3/16 .03/05/13 Enzim . dan kimotripsin.ac. James B. enzim biasanya dinamai sesuai dengan reaksi yang dikatalisasi oleh enzim tersebut. tripsin. Umumnya. tiap-tiap enzim memiliki empat digit nomor urut sesuai dengan ketentuan klasifikasi yang berlaku.[7] Pada tahun 1907.[8] Penemuan bahwa enzim dapat dikristalisasi pada akhirnya mengijinkan struktur enzim ditentukan melalui kristalografi sinar-X. pada tahun 1926. ensiklopedia bebas Pada tahun 1897. Kesimpulannya adalah bahwa protein murni dapat berupa enzim dan hal ini secara tuntas dibuktikan oleh Northrop dan Stanley yang meneliti enzim pencernaan pepsin (1930).qmul.uk/iubmb/enzyme/ (Bahasa Inggris). Metode ini pertama kali diterapkan pada lisozim. Penemuan bahwa enzim dapat bekerja diluar sel hidup mendorong penelitian pada sifat-sifat biokimia enzim tersebut. Pada sederet eksperimen di Universitas Berlin. Eduard Buchner memulai kajiannya mengenai kemampuan ekstrak ragi untuk memfermentasi gula walaupun ia tidak terdapat pada sel ragi yang hidup. yang disebut sebagai nomor EC. Ketiga ilmuwan ini meraih penghargaan Nobel tahun 1946 pada bidang kimia. Nomor pertama untuk klasifikasi teratas enzim didasarkan pada ketentuan berikut: EC 1 Oksidoreduktase: mengatalisis reaksi oksidasi/reduksi EC 2 Transferase: mentransfer gugus fungsi EC 3 Hidrolase: mengatalisis hidrolisis berbagai ikatan EC 4 Liase: memutuskan berbagai ikatan kimia selain melalui hidrolisis dan oksidasi EC 5 Isomerase: mengatalisis isomerisasi sebuah molekul tunggal EC 6 Ligase: menggabungkan dua molekul dengan ikatan kovalen Tata nama secara lengkap dapat dilihat di http://www.Wikipedia bahasa Indonesia. International Union of Biochemistry and Molecular Biology telah mengembangkan suatu tatanama untuk enzim. untuk mendapatkan nama sebuah enzim. Sumner berhasil mengkristalisasi enzim urease dan menunjukkan bahwa ia merupakan protein murni. merupakan enzim yang mengurai laktosa) ataupun pada jenis reaksi yang dikatalisasi (contoh: DNA polimerase yang menghasilkan polimer DNA). Contohnya adalah laktase. Jenis enzim ini id. Struktur enzim ini dipecahkan oleh sekelompok ilmuwan yang diketuai oleh David Chilton Phillips dan dipublikasikan pada tahun 1965. Konvensi penamaan Nama enzim sering kali diturunkan dari nama substrat ataupun reaksi kimia yang ia kataliskan dengan akhiran ase.[11] Terdapat pula sejumlah kecil katalis RNA.[6] Ia menamai enzim yang memfermentasi sukrosa sebagai "zymase" (zimase).[9] Struktur lisozim dalam resolusi tinggi ini menandai dimulainya bidang biologi struktural dan usaha untuk memahami bagaimana enzim bekerja pada tingkat atom. Namun. air ludah. akhiran -ase ditambahkan pada nama substrat enzim tersebut (contohnya: laktase. yang mencerna lapisan pelindung beberapa bakteri.wikipedia. namun beberapa ilmuwan seperti Richard Willstätter berargumen bahwa proten hanyalah bertindak sebagai pembawa enzim dan protein sendiri tidak dapat melakukan katalisis. dengan yang paling umum merupakan ribosom.

ia gagal dalam menjelaskan stabilisasi keadaan id. ensiklopedia bebas dirujuk sebagai RNA-enzim ataupun ribozim.[22] Hal ini sering dirujuk sebagai model "Kunci dan Gembok". regioselektivitas. Bola abu-abu adalah kofaktor seng yang berada rantai asam amino yang melipat.[15] Beberapa enzim yang menunjukkan akurasi dan kespesifikan tertinggi terlibat dalam pengkopian dan pengekspresian genom. yang sering kali merupakan produk langsung ataupun tak langsung dari reaksi yang dikatalisasi.wikipedia.[17] Mekanisme yang sama juga dapat ditemukan pada RNA polimerase. Rantai protein tunggal kadangkadang dapat berkumpul bersama dan membentuk kompleks protein. Diajukan bahwa kespesifikan substrat yang sangat luas ini sangat penting terhadap evolusi lintasan biosintetik yang baru. Tiap-tiap urutan asam pada tapak aktif. muatan dan katakteristik hidrofilik/hidrofobik enzim dan substrat bertanggung jawab terhadap kespesifikan ini. Sama seperti protein-protein lainnya. tetapi hanya sebagian kecil asam amino enzim (sekitar 3–4 asam amino) yang secara langsung terlibat dalam katalisis. Bentuk.org/wiki/Enzim 4/16 .[13] Kebanyakan enzim berukuran lebih besar daripada substratnya.03/05/13 Enzim . Emil Fischer mengajukan bahwa hal ini dikarenakan baik enzim dan substrat memiliki bentuk geometri yang saling memenuhi. Kebanyakan enzim dapat mengalami denaturasi (yakni terbuka dari lipatannya dan menjadi tidak aktif) oleh pemanasan ataupun denaturan kimiawi. Enzim-enzim ini memiliki mekanisme "sistem pengecekan ulang". Dengan demikian ia berfungsi sebagai regulasi umpan balik. Pengikatan ini dapat meningkatkan ataupun menurunkan aktivitas enzim. Aktivitas enzim ditentukan oleh struktur tiga dimensinya (struktur kuaterner). enzim merupakan II.[18] aminoasil tRNA sintetase[19] dan ribosom.[16] Proses dwi-langkah ini menurunkan laju kesalahan dengan 1 kesalahan untuk setiap 100 juta reaksi pada polimerase mamalia.[12] Walaupun struktur enzim menentukan fungsinya. Manakala model ini menjelaskan kespesifikan enzim. Enzim juga dapat menunjukkan tingkat stereospesifisitas. amino menghasilkan struktur pelipatan dan sifat-sifat kimiawi yang khas. Pada tahun 1894. prediksi aktivitas enzim baru yang hanya dilihat dari strukturnya adalah hal yang sangat sulit.Wikipedia bahasa Indonesia.[21] Model "kunci dan gembok" Enzim sangatlah spesifik.[20] Beberapa enzim yang menghasilkan metabolit sekunder dikatakan sebagai "tidak pilih-pilih". Diagram pita yang menunjukkan karbonat anhidrase Kespesifikan Enzim biasanya sangat spesifik terhadap reaksi yang ia kataliskan maupun terhadap substrat yang terlibat dalam reaksi. Enzim seperti DNA polimerase mengatalisasi reaksi pada langkah pertama dan mengecek apakah produk reaksinya benar pada langkah kedua. Enzim juga dapat mengandung tapak yang mengikat kofaktor yang diperlukan untuk katalisis.[14] Daerah yang mengandung residu katalitik yang akan mengikat substrat dan kemudian menjalani reaksi ini dikenal sebagai tapak aktif. yakni bahwa ia dapat bekerja pada berbagai jenis substrat yang berbeda-beda. dan kemoselektivitas yang sangat tinggi. denaturasi dapat bersifat reversibel maupun ireversibel. Tergantung pada jenis-jenis enzim. Beberapa enzim juga memiliki tapak ikat untuk molekul kecil.

misalnya glikosidase.[28] Stabilisasi keadaan transisi Pemahaman asal usul penurunan ΔG‡ memerlukan pengetahuan bagaimana enzim dapat menghasilkan keadaan transisi reaksi yang lebih stabil dibandingkan dengan stabilitas keadaan transisi reaksi tanpa katalis. Cara yang paling efektif untuk mencapai stabilisasi yang besar adalah menggunakan efek elektrostatik. yang kaku.wikipedia.[23] Akibatnya.[24] Tapak aktif akan terus berubah bentuknya sampai substrat terikat secara sepenuhnya.[25] Mekanisme Enzim dapat bekerja dengan beberapa cara. efek entropi ini melibatkan destabilisasi keadaan dasar. Contohnya bereaksi dengan substrat sementara waktu untuk membentuk kompleks Enzim-Substrat antara. Menariknya. Model ketepatan induksi Pada tahun 1958. dan model ketepatan induksilah yang sekarang paling banyak diterima. tapak aktif secara terus menerus berubah bentuknya sesuai dengan interaksi antara enzim dan substrat.[30][31][32] Dinamika internal 5/16 . Pada beberapa kasus.) Menurunkan energi keadaan transisi tanpa mengubah bentuk substrat dengan menciptakan lingkungan yang memiliki distribusi muatan yang berlawanan dengan keadaan transisi. terutama pada lingkungan yang relatif polar yang diorientasikan ke distribusi muatan keadaan transisi. Daniel Koshland mengajukan modifikasi model kunci dan gembok: oleh karena enzim memiliki struktur yang fleksibel.[29] Lingkungan seperti ini tidak ada dapat ditemukan pada reaksi tanpa katalis di air.03/05/13 Enzim . molekul substrat juga berubah sedikit ketika ia memasuki tapak aktif.org/wiki/Enzim Dinamika internal enzim berhubungan dengan mekanisme katalis enzim tersebut. Orientasi rantai samping asam amino berubah sesuai dengan substrat dan mengijinkan enzim untuk menjalankan fungsi katalitiknya. ensiklopedia bebas transisi yang dicapai oleh enzim. Model ini telah dibuktikan tidak akurat. yang kesemuaannya menurunkan ΔG‡:[26] Menurunkan energi aktivasi dengan menciptakan suatu lingkungan yang mana keadaan transisi terstabilisasi (contohnya mengubah bentuk substrat menjadi konformasi keadaan transisi ketika ia terikat dengan enzim. Menyediakan lintasan reaksi alternatif. Menurunkan perubahan entropi reaksi dengan menggiring substrat bersama pada orientasi yang tepat untuk bereaksi. substrat tidak berikatan dengan tapak aktif Diagram yang menggambarkan hipotesis ketepatan induksi. yang mana bentuk akhir dan muatan enzim ditentukan.Wikipedia bahasa Indonesia. Dinamika dan fungsi id.[27] dan kontribusinya terhadap katalis relatif kecil.

ataupun substrat sekunder. gugus prostetik organik dapat pula terikat secara kovalen (contohnya tiamina pirofosfat pada enzim piruvat dehidrogenase). metenil. di mana efektor mengikat protein atau subunit protein lain yang berinteraksi dengan enzim alosterik. dan asam folat adalah vitamin. walaupun gerak ini sangat penting dalam hal pengikatan dan pelepasan substrat dan produk. gugus asetil yang dibawa oleh koenzim A. holoenzim adalah kompleks lengkap yang mengandung seluruh subunit yang diperlukan agar menjadi aktif. Kofaktor dapat berupa gugus prostetik yang mengikat dengan kuat.[37] Penyingkapan ini juga memiliki implikasi yang luas dalam pemahaman efek alosterik dan pengembangan obat baru. tetapi terikat dengan kuat.[39] Koenzim Koenzim adalah kofaktor berupa molekul organik kecil yang mentranspor gugus kimia atau elektron dari satu enzim ke enzim lainnya. Namun.Wikipedia bahasa Indonesia. ensiklopedia bebas Dinamika internal enzim berhubungan dengan mekanisme katalis enzim tersebut. Apoenzim beserta dengan kofaktornya disebut holoenzim (bentuk aktif). Istilah holoenzim juga dapat digunakan untuk merujuk pada enzim yang mengandung subunit protein berganda. Beberapa koenzim seperti riboflavin.[30][31][32] Dinamika internal enzim adalah pergerakan bahagian struktur enzim.03/05/13 Enzim . Gugus kimiawi yang dibawa mencakup ion hidrida (H– ) yang dibawa oleh NAD atau NADP+. Sebagai contoh. Oleh karena koenzim secara kimiawi berubah oleh aksi enzim. Modulasi alosterik Enzim alosterik mengubah strukturnya sesuai dengan efektornya. NADPH dan adenosina trifosfat.[38][40][41] Contoh koenzim mencakup NADH. Jaringan residu protein di seluruh struktur enzim dapat berkontribusi terhadap katalisis melalui gerak dinamik. ataupun koenzim. tiamina.[38] Kofaktor dapat berupa zat anorganik (contohnya ion logam) ataupun zat organik (contohnya flavin dan heme). ataupun gugus metil yang dibawa oleh asam folat. Kebanyakan kofaktor tidak terikat secara kovalen dengan enzim. yang akan melepaskan diri dari tapak aktif enzim semasa reaksi. seperti DNA polimerase.[33][34][35][36] Gerakan protein sangat vital. dan gugus metil yang dibawa oleh S-adenosilmetionina. Pergerakan ini terjadi pada skala waktu yang bervariasi. sekelompok asam amino. di mana efektor mengikat tapak ikat enzim secara lngsung. misalnya residu asam amino tunggal.org/wiki/Enzim 6/16 . ataupun bahwa keseluruhan domain protein. Contoh enzim yang mengandung kofaktor adalah karbonat anhidrase. Namun.[42] id. sekitar 700 enzim diketahui menggunakan koenzim NADH. namun apakah vibrasi yang cepat atau lambat maupun pergerakan konformasi yang besar atau kecil yang lebih penting bergantung pada tipe reaksi yang terlibat. Modulasi ini dapat terjadi secara langsung. dengan kofaktor seng terikat sebagai bagian dari tapak aktifnya. formil. Namun beberapa memerlukan pula molekul non-protein yang disebut kofaktor untuk berikatan dengan enzim dan menjadi aktif. Kofaktor dan koenzim Kofaktor Beberapa enzim tidak memerlukan komponen tambahan untuk mencapai aktivitas penuhnya. sehingga memengaruhi aktivitas katalitiknya. ataupun secara tidak langsung. adalah tidak jelas jika gerak ini membantu mempercepat langkah-langkah reaksi reaksi enzimatik ini. adalah dapat dikatakan koenzim merupakan substrat yang khusus.wikipedia. Pada kasus ini. Enzim yang memerlukan kofaktor namun tidak terdapat kofaktor yang terikat dengannya disebut sebagai apoenzim ataupun apoprotein. berkisar dari beberapa femtodetik sampai dengan beberapa detik.

Persamaan ini kemudian dikenal dengan nama Kinetika Henri-MichaelisMenten (kadang-kadang juga hanya disebut kinetika Michaelis-Menten). mengulangi eksperimen Henri dan mengkonfirmasi persamaan Henri. ensiklopedia bebas Regenerasi serta pemeliharaan konsentrasi koenzim terjadi dalam sel. karbonat anhidrase mengatalisasi reaksinya ke dua arah bergantung pada konsentrasi reaktan. Lebih lanjut. Termodinamika Sebagai katalis. namun hanya mempercepat reaksi saja. dan S-adenosilmetionina melalui metionina adenosiltransferase. hidrolsis ATP sering kali menggunakan reaksi kimia lainnya untuk Model pengisian ruang koenzim NADH mendorong reaksi. tanpa keberadaan enzim.wikipedia. Biasanya reaksi akan berjalan ke arah yang sama dengan reaksi tanpa katalis. Setelah Peter Lauritz Sørensen menentukan skala pH logaritmik dan memperkenalkan konsep penyanggaan (buffering) pada tahun 1909[44]. Enzim menstabilisasi keadaan transisi. Enzim tidak mengubah kesetimbangan reaksi itu sendiri. enzim akan hanya mengatalisasi reaksi yang diijinkan secara termodinamik. jika kesetimbangan tersebut sangat memfavoritkan satu arah reaksi. enzim tidak mengubah posisi kesetimbangan reaksi kimia.Wikipedia bahasa Indonesia. yang akan kemudian berubah menjadi produk. Perbedaannya adalah. namun data eksperimennya tidak berguna karena perhatian pada konsentrasi ion hidrogen pada saat itu masih belum dititikberatkan. Pada tahun 1902. reaksi samping yang memungkinkan dapat terjadi dan menghasilkan produk yang berbeda. Pada kondisi demikian.org/wiki/Enzim 7/16 . Kinetika Kinetika enzim menginvestigasi bagaimana enzim mengikat substrat dengan mengubahnya menjadi produk. Victor Henri[43] mengajukan suatu teori kinetika enzim yang kuantitatif. sehingga reaksi yang difavoritkan secara termodinamik dapat digunakan untuk mendorong reaksi yang tidak difavoritkan secara termodinamik. (dalam jaringan tubuh. menurunkan energi yang diperlukan untuk menjadi produk. kimiawan Jerman Leonor Michaelis dan murid bimbingan pascadokotoralnya yang berasal dari Kanada. Contohnya. konsentrasi CO2 yang rendah) Walaupun demikian. Data laju yang digunakan dalam analisis kinetika didapatkan dari asai enzim. Namun.03/05/13 Enzim .[45] Hasil kerja mereka kemudian id. reaksi itu akan menjadi ireversible. Sebagai contoh. enzim dapat menggabungkan dua atau lebih reaksi. Substrat memerlukan energi yang banyak untuk mencapai keadaan transisi. yakni reaksi yang sangat eksergonik. NADPH diregenerasi melalui lintasan pentosa fosfat. reaksi enzimatik berjalan lebih cepat. Enzim mengatalisasi reaksi maju dan balik secara seimbang. Maud Leonora Menten. Tahapan-tahapan energi pada reaksi kimia. konsentrasi CO2 yang tinggi) (pada paru-paru. Sebagai contoh.

Namun. Namun.[46] Salah satu kontribusi utama Henri pada kinetika enzim adalah memandang reaksi enzim sebagai dua tahapan. menentukan kelajuan maksimum suatu reaksi enzimatik. ataupun enzim yang sama dengan substrat yang berbeda. semakin banyak enzim bebas yang diubah menjadi kompleks substrate-enzim ES. melainkan oleh laju difusi. Contoh enzim yang memiliki sifat seperti ini adalah karbonat anhidrase. Kondisi-kondisi yang menyebabkan denaturasi protein seperti temperatur tinggi. apabila enzim tersebut ditambahkan. dan jumlah kompleks ES adalah sama dengan jumlah total enzim yang ada. β-laktamase.03/05/13 Enzim . Untuk dengan kelajuan (v ). fumarase. Penurunan persamaan kinetika yang diturunkan mereka masih digunakan secara meluas sampai sekarang . B. Enzim dengan sifat demikian disebut secara katalitik sempurna ataupun secara kinetika sempurna. Pada titik ini. reaksi yang dikatalisasi oleh enzim orotidina 5'-fosfat dekarboksilase akan memerlukan waktu 78 juta tahun untuk mengubah 50% substrat menjadi produk. Briggs dan J. proses ini hanya memerlukan waktu 25 milidetik. Pada tahap pertama. yang merupakan konsentrasi substrat yang diperlukan oleh suatu enzim untuk mencapai setengah kelajuan maksimumnya. S. dan superoksida dismutase. subtrat terikat ke enzim secara reversible. membentuk kompleks enzim-substrat. setiap penumbukkan enzim dengan substratnya akan menyebabkan katalisis.org/wiki/Enzim 8/16 . Efisiensi suatu enzim diekspresikan oleh k cat/Km. ensiklopedia bebas dikembangkan lebih jauh oleh G. Haldane. Karena konstanta kespesifikan mencermikan kemampuan katalitik dan afinitas. Enzim dapat mengatalisasi reaksi dengan kelajuan mencapai jutaan reaksi per detik. ia dapat digunakan untuk membandingkan enzim yang satu dengan enzim yang lain. asetilkolinesterase. Setiap enzim memiliki nilai Km yang berbeda-beda untuk suatu subtrat.[47] Laju reaksi bergantung pada kondisi larutan dan konsentrasi substrat. dan laju pembentukan produk tidak dibatasi oleh laju reaksi. Konstanta kespesifikan maksimum teoritis disebut limit difusi dan nilainya sekitar 108 sampai 109 (M-1 s-1). konsentrasi substrat ditingkatkan sampai laju pembentukan produk yang terpantau menjadi konstan. Pada kelajuan yang maksimum (Vmax). konsentrasi garam yang tinggi. Kejenuhan terjadi karena seiring dengan meningkatnya konsentrasi substrat. id. Sedangkan peningkatan konsentrasi menunjukkan relasi antara konsentrasi substrat (S) substrat cenderung meningkatkan aktivitasnya. Hal ini diekspresikan oleh konstanta Michaelis-Menten (Km). yang merupakan jumlah molekul substrat yang dapat ditangani oleh satu tapak aktif per detik. Mekanisme reaksi enzimatik untuk sebuah subtrat tunggal. Vmax hanyalah salah satu konstanta kinetika enzim. Jumlah substrat yang diperlukan untuk mencapai nilai kelajuan reaksi tertentu jugalah penting. E. dan nilai pH yang terlalu tinggi atau terlalu rendah akan menghilangkan Kurva kejenuhan suatu reaksi enzim yang aktivitas enzim. semua tapak aktif enzim akan berikatan dengan substrat. Sebagai contoh.wikipedia.Wikipedia bahasa Indonesia. dan ini dapat menunjukkan seberapa kuatnya pengikatan substrat ke enzim. Konstanta lainnya yang juga berguna adalah k cat. Enzim kemudian mengatalisasi reaksi kimia dan melepaskan produk. Kompleks ini kadang-kadang disebut sebagai kompleks Michaelis. tanpa keberadaan enzim. Ia juga disebut sebagai konstanta kespesifikan dan memasukkan tetapan kelajuan semua langkah reaksi. Enzim (E) mengikat substrat (S) dan menghasilkan produk (P). Hal ini ditunjukkan oleh kurva kejenuhan di samping. katalase.

inhibitor tidak dapat berikatan dengan enzim bebas. Vmax reaksi berubah. kelajuan maksimal reaksi tidak berubah. sehingga menghalangi pengikatan substrat. Inhibisi tak kompetitif Pada inhibisi tak kompetitif. ensiklopedia bebas Kinetika Michaelis-Menten bergantung pada hukum aksi massa. Beberapa mekanisme telah diajukan untuk menjelaskan fenomena ini. Namun.[53][54] Penerowongan kuantum untuk proton telah terpantau pada triptamina. Inhibisi kompetitif Pada inihibisi kompetitif. menghalangi bawah. banyak proses-proses biokimia dan selular yang menyimpang dari kondisi ideal ini. walaupun penjelasan ini masih kontroversial. dan pergerakan molekul secara satu atau dua dimensi. namun memerlukan konsentrasi substrat yang lebih tinggi untuk mencapai kelajuan maksimal tersebut. id. Beberapa protein dipercayai mempercepat katalisis dengan menarik substratnya dan melakukan pra-orientasi substrat menggunakan medan listrik dipolar. metotreksat adalah inihibitor kompetitif untuk enzim dihidrofolat reduktase. namun hanya dapat dengan komples ES. pengikatan inihibitor mengubah konformasi enzim. Di lain pihak. yang diturunkan berdasarkan asumsi difusi bebas dan pertumbukan acak yang didorong secara termodinamik.[49][50][51][52] Beberapa enzim beroperasi dengan kinetika yang lebih cepat daripada laju difusi.[55] Inhibisi Laju reaksi enzim dapat diturunkan menggunakan berbagai jenis inhibitor enzim. perpisahan fase enzim/substrat/produk.03/05/13 Enzim .org/wiki/Enzim 9/16 . sehingga meningkatkan Km.wikipedia. inhibitor dan substrat berkompetisi untuk berikatan dengan enzim. Km tetaplah sama. Hal ini tampaknya sangat tidak mungkin. kinetika Michaelis-Menten fraktal dapat diterapkan. karena substrat masih dapat mengikat enzim. Karena inhibitor tidak dapat dilawan dengan peningkatan konsentrasi substrat. Inhibisi non-kompetitif Inhibitor non-kompetitif dapat mengikat enzim pada saat yang sama substrat berikatan dengan enzim. Baik kompleks EI dan EIS tidak aktif. Kompleks EIS yang terbentuk kemudian menjadi tidak aktif. Jenis inhibisi ini sangat jarang.Wikipedia bahasa Indonesia. Substrat dan inhibitor berkompetisi tapak pengikatan substrat apabila satu sama lainnya. disebabkan oleh kesesakan makromolekuler (macromolecular crowding). pengikatn substrat juga inhibitor tidaklah perlu terjadi pada menghalangi pengikatan inhibitor. namun dapat terjadi pada enzim-enzim multimerik. Model lainnya menggunakan penjelasan penerowongan kuantum mekanika. Seringkali inhibitor kompetitif memiliki struktur yang sangat mirip dengan substrat asli enzim. Pada inhibisi kompetitif. Sebagai contoh. Namun.[48] Pada situasi seperti ini. Perhatikan bahwa pengikatan pengikatan substrat. Kemiripan antara struktur asam folat dengan obat ini ditunjukkan oleh gambar di samping Inhibitor kompetitif mengikat enzim secara reversibel.

Hal ini akan menyebabkan produksi produk melambat atau berhenti. Namun. Sebagai contohnya. dan enzim kemudian mengubah inhibitor menjadi bentuk aktif yang bereaksi secara ireversibel dengan satu atau lebih residu asam amino. dengan miosin Jenis-jenis inihibisi. Klasifikasi ini diperkenalkan oleh W. Jika enzim memproduksi terlalu banyak produk. Contohnya adalah inhibitor yang digunakan sebagai obat aspirin.03/05/13 Enzim . Enzim juga terlibat dalam fungs-fungsi yang khas. banyak pula inhibitor enzim lainnya yang beracun.[59] Enzim juga berperan dalam menghasilkan pergerakan tubuh. Enzim memiliki bentuk regulasi seperti ini sering kali multimerik dan mempunyai tapak ikat alosterik. Pada banyak organisme.[61] Virus juga mengandung enzim yang dapat menyerang sel. misalnya HIV integrase dan transkriptase balik. produk tersebut dapat berperan sebagai inhibitor bagi enzim tersebut. id. Bentuk umpan balik ini adalah umpan balik negatif. Inhibitor seperti ini contohnya efloritina. Inaktivasi ini bersifat ireversible. ensiklopedia bebas Inhibisi campuran Inhibisis jenis ini mirip dengan inhibisi non-kompetitif. [56] kontraksi otot. seperti lusiferase yang menghasilkan cahaya pada kunang-kunang. inhibitor dapat merupakan bagian dari mekanisme umpan balik. akan bergabung dengan tembaga dan besi pada tapak aktif enzim sitokrom c oksidase dan memblok pernapasan sel.[57] Penisilin dan Aspirin juga bekerja dengan cara yang sama. Kurva substrat/kelajuan enzim ini tidak berbentuk hiperbola melainkan berbentuk S. inhibitor sering digunakan sebagai obat.[60] ATPase lainnya dalam membran sel umumnya adalah pompa ion yang terlibat dalam transpor aktif. seringkali melalui enzim kinase dan fosfatase.org/wiki/Enzim 10/16 .[58] Fungsi biologis Enzim mempunyai berbagai fungsi bioligis dalam tubuh organisme hidup. Kegunaan inhibitor Oleh karena inhibitor menghambat fungsi enzim. Senyawa obat ini terikat pada tapak aktif. Aspirin menginhibisi enzim COX-1 dan COX-2 yang memproduksi pembawa pesan peradangan prostaglandin. menghidrolisis ATP untuk menghasilkan Cleland. kecuali kompleks EIS memiliki aktivitas enzimatik residual. Inhibitor ireversibel bereaksi dengan enzim dan membentuk aduk dengan protein. Enzim berperan dalam transduksi signal dan regulasi sel. sianida yang merupakan inhibitor enzim ireversibel.W. sehingga ia dapat menekan peradangan dan rasa sakit.wikipedia. obat yang digunakan untuk mengobati penyakit yang disebabkan oleh protozoa African trypanosomiasis.Wikipedia bahasa Indonesia.

namun enzim akan menghidrolisis rantai pati menjadi molekul kecil seperti maltosa. Tanpa enzim. reaksi ini tetap berjalan. jaringan lintasan metabolisme dalam tiap-tiap sel bergantung pada kumpulan enzim fungsional yang terdapat dalam sel tersebut. Sebagai contohnya. Setelah reaksi katalitik terjadi. Tanpa keberadaan enzim. bakteri dapat menjadi resistan terhadap antibiotik seperti penisilin karena enzim yang disebut beta-laktamase menginduksi hidrolisis cincin beta-laktam penisilin. mikroorganisme dalam perut hewan tersebut menghasilkan enzim Koenzim asam folat (kiri) dan obat anti kanker metotreksat (kanan) selulase yang dapat mengurai sel memiliki struktur yang sangat mirip. satu enzim akan membawa produk enzim lainnya sebagai substrat. Glukosa. retikulum endoplasma. dan digunakan oleh sekelompok enzim lainnya sebagai sumber energi dalam mitokondria melalui β-oksidasi. Dan sebenarnya. sebagai contohnya. Beberapa enzim dapat bekerja bersama dalam urutan tertentu. Mekanisme umpan balik negatif dapat secara efektif mengatur laju sintesis zat antara metabolit tergantung pada kebutuhan sel. dan menghasilan lintasan metabolisme. sehingga dapat diserap oleh usus. Pada hewan pemamah biak.org/wiki/Enzim 11/16 . produk kemudian dihantarkan ke enzim lainnya. sehingga ia dapat meregulasi jumlah produk akhir lintasan metabolisme tersebut. lintasan metabolisme seperti glikolisis tidak akan dapat terjadi tanpa enzim. dengan lintasan metabolisme yang berbeda-beda yang terjadi dalam kompartemen sel yang berbeda. mencerna zat-zat makanan yang berbeda pula. Produksi enzim (transkripsi dan translasi gen enzim) dapat ditingkatkan atau diturunkan bergantung pada respon sel terhadap perubahan lingkungan. Hal ini membantu alokasi bahan zat dan energi secara ekonomis dan menghindari pembuatan produk akhir yang berlebihan. Oleh karena itu. Oleh sebab itu. Enzim menentukan langkah-langkah apa saja yang terjadi dalam lintasan metabolisme ini. dapat bereaksi secara langsung dengan ATP. Enzim dapat diregulasi oleh inhibitor dan aktivator. 1. dan menjadi terfosforliasi pada karbon-karbonnya secara acak. namun fosforilasi pada karbon 6 akan terjadi dengan sangat cepat. sehingga dapat diserap.03/05/13 Enzim . 2. Kontrol aksi enzimatik membantu menjaga homeostasis id. jika heksokinase ditambahkan. metotreksat dinding selulosa tanaman. Enzim dapat dikompartemenkan. Enzim seperti amilase dan protease memecah molekul yang besar (seperti pati dan protein) menjadi molekul yang kecil.Wikipedia bahasa Indonesia. Induksi atau inhibisi enzim ini dapat mengakibatkan interaksi obat. asam lemak disintesis oleh sekelompok enzim dalam sitosol. Kadang-kadang lebih dari satu enzim dapat mengatalisasi reaksi yang sama secara bersamaan. Sebagai contoh. terlalu besar untuk diserap oleh usus. Contohnya. Bentuk regulase gen ini disebut induksi dan inhibisi enzim.[62] adalah inhibitor kompetitif bagi enzim yang menggunukan folat. Namun. sedemikiannya produk glukosa-6-fosfat ditemukan sebagai produk utama.wikipedia. Contoh lainnya adalah enzim dalam hati yang disebut sitokrom P450 oksidase yang penting dalam metabolisme obat. Kontrol aktivitas Terdapat lima cara utama aktivitas enzim dikontrol dalam sel. proses ini berjalan dengan sangat lambat. Dalam lintasan metabolisme. ensiklopedia bebas Salah satu fungsi penting enzim adalah pada sistem pencernaan hewan.[63] 3. dan aparat golgi. Molekul pati. Mekanisme regulasi seperti ini disebut umpan balik negatif karena jumlah produk akhir diatur oleh konsentrasi produk itu sendiri. yang akan dihidrolisis lebih jauh menjadi glukosa. produk akhir lintasan metabolisme seringkali merupakan inhibitor enzim pertama yang terlibat dalam lintasan metabolisme. Enzim-enzim yang berbeda. contohnya. metabolisme tidak akan berjalan melalui langkah yang teratur ataupun tidak akan berjalan dengan cukup cepat untuk memenuhi kebutuhan sel.

Salah satu contohnya adalah fenilketonuria. ISBN 0-19-854768-4. 4. (1904) A History of Science: in Five Volumes. dan glikosilasi. RAF (1752). fosforilasi banyak enzim termasuk glikogen sintase membantu mengontrol sintesis ataupun degradasi glikogen dan mengijinkan sel merespon terhadap perubahan kadar gula dalam darah. "Louis Pasteur: Free Lance of Science. doi:10. 426– 7.[66] Contoh lainnya adalah mutasi silsilah nutfah (germline mutation) pada gen yang mengkode enzim reparasi DNA.virginia. Garrett (1999). L. PMID 8595136 (//www. kekurangan produksi ataupun delesi) enzim tunggal yang penting dapat menyebabkan penyakit genetik.org/pdb/explore. Kerusakan ada enzim ini dapat menyebabkan kanker karena kemampuan tubuh memperbaiki mutasi pada genom menjadi berkurang. ^ de Réaumur.doi. Hal ini dapat menyebabkan keterbelakangan mental jika ia tidak diobati.org/wiki/Enzim 12/16 .. Philadelphia: Saunders College Pub.lib. ^ Smith AL (Ed) et al. miristoilasi.03/05/13 Enzim . ^ Dubos J. Volume IV: Modern Development of the Chemical and Biological Sciences (http://etext. Charles M. Trends Biotechnol 13 (12): 511–5. Jenis prekursor tak aktif ini dikenal sebagai zimogen. Hal ini menyebabkan akumulasi mutasi dan mengakibatkan berkembangnya berbagai jenis kanker pada penderita. sebagai respon terhadap insulin.[64] Contoh lain modifikasi pasca-translasional adalah pembelahan rantai polipeptida. Hal ini terjadi ketika virus terbawa ke dalam sel inang dan memasuki lisosom. pp.1016%2FS0167-7799%2800%2989014-9). H. Fenilalanina hidroksilase. ISBN 0-03-022318-0.gov/pubmed/8595136). kelebihan produksi. Ia dapat menyebakan sindrom penyakit kanker keturunan seperti xeroderma pigmentosum. Gollancz. Histoire de l'academie royale des sciences 1752: 266. Contohnya. 4. Kimotripsin yang merupakan protease pencernaan diproduksi dalam keadaan tidak aktif sebagai kimotripsinogen di pankreas. ^ Grisham.rcsb. (1995) Louis Pasteur (1822–1895)—chance and the prepared mind". Oxford [Oxfordshire]: Oxford University Press. Contohnya.ncbi. ensiklopedia bebas organisme hidup. Ia kemudian ditranspor ke dalam perut di mana ia diaktivasi. Reginald H.nlm.do? structureId=1KW0) Referensi 1. 2. 5. 3.edu/toc/modeng/public/Wil4Sci. Pentingnya enzim ditunjukkan oleh fakta bahwa penyakit-penyakit mematikan dapat disebabkan oleh hanya mala fungsi satu enzim dari ribuan enzim yang ada dalam tubuh kita. 461.Wikipedia bahasa Indonesia. (1951).wikipedia. Ia dapat meliputi fosforilasi. Beberapa enzim dapat menjadi aktif ketika berada pada lingkungan yang berbeda.org/10. "Observations sur la digestion des oiseaux". Biochemistry. Oxford dictionary of biochemistry and molecular biology. Sumber: PDB 1KW0 (http://www. (1997). id. ^ Williams. Enzim dapat diregulasi melalui modifikasi pasca-translasional. hemaglutinin pada virus influenza menjadi aktif dikarenakan kondisi asam lingkungan.nih. Quoted in Manchester K.[65] Keterlibatan dalam penyakit Oleh karena kontrol aktivitas enzim yang ketat diperlukan untuk menjaga homeostasis. Mutasi asam amino tunggal pada enzim fenilalania hidroksilase yang mengatalisis langkah pertama degradasi fenilalanina mengakibatkan penumpukkan fenilalanina dan senyawa terkait. malafungsi (mutasi.html) Harper and Brothers (New York) Accessed 4 April 2007 5. Hal ini menghalangi enzim mencerna pankreas dan jaringan lainnya sebelum ia memasuki perut.1016/S01677799(00)89014-9 (http://dx. S.

Biol. ^ Anfinsen C. ^ Firn.org/10.nlm. 267 (25): 17716–21.69. (1958). Stryer Berg Tymoczko.fasebj.biochem.1016/S1367-5931(02)00380-0 (http://dx. Concepts in Biochemistry (2nd ed. ^ Jaeger KE. John L. PMID 8001737 (//www.ebi. Stryer. Bembenek ME.doi. "Enzyme function discovery".ncbi.org/10.70. one polypeptide.ncbi.fr/ark:/12148/bpt6k90736r/f364.york.biochem. 3 (5): 364–76.copbio. 23.gov/pubmed/12413546).nlm.nih. Lubert.2004.org/10.1126%2Fscience.wikipedia.4096. 14.nlm. Freeman. 69: 617–50.ncbi.1038/nrm804 (http://dx. 10.gov/pubmed/15358000). 8 (15): 1248–59.nih. Weinheim. doi:10.doi. Acad.18940270364).doi.69. Proc. ^ Boyer.str.chemindefer). Chem.2.1.org/10. Ber. ISBN 0-7167-4955-6.copbio.2008.gov/pubmed/16873663).03/05/13 Enzim . Bohm M. 12..org/cgi/reprint/8/15/1248).doi. Phillips DC. "The animal fatty acid synthase: one gene. Chem. Severinov K.06.org (http://nobelprize. "Transcript-assisted transcriptional proofreading".06.223 (http://dx. "Application of a Theory of Enzyme Specificity to Protein Synthesis".1146%2Fannurev.001). (2001). (2004).ncbi.181.org/10. Kenyon GL. Annu Rev Biochem. ensiklopedia bebas 6. doi:10.doi.1002/cber.415).1127422 (http://dx. New York. Rodney (2002) [2002]. (1965).1002%2Fcber. North AC.gov/pubmed/8001737). 16. Science. ^ Chen LH. (1894). Nat Rev Mol Cell Biol. PMID 4124164 (//www. 25.1126%2Fscience. ^ Tymoczko. Toronto.001 (http://dx. Wintermeyer W.1146%2Fannurev. "4Oxalocrotonate tautomerase. Mair GA. ^ Vasella A.doi. "Fidelity of aminoacyl-tRNA selection on the ribosome: kinetic and structural mechanisms".org/10.1016%2Fj. Annu Rev Biochem.415 (http://dx.org/nobel_prizes/chemistry/laureates/1946/) Accessed 4 April 2007 9. Inc.1073/pnas. 6 (5): 619–29.ncbi.1016%2Fj.1126/science.doi. doi:10. ^ Text of Eduard Buchner's 1907 Nobel lecture at http://nobelprize.Wikipedia bahasa Indonesia.a new explanation of secondary product diversity and function" (http://www-users.nlm. 24.223).98 (http://dx. Yuzenkova Y. Singapore.org/10. 137–8. 44 (2): 98–104.617).1127422). Curr Opin Chem Biol. (2002). (2006). PMID 15358000 (//www. doi:10. Dt.biochem.007).nih. Chichester.ncbi. Eggert T. Soll D.nih.617 (http://dx.str. ^ Zenkin N. ^ Smith S (01 Dec 1994). OCLC 51720783 id. Jeremy Mark (2002).ac. (2000).B.ncbi.ncbi.org (http://nobelprize.org/10.ncbi. (2002).10.doi. Retrieved 2006-10-11.uk/~drf1/rdf_sp1. 15 (4): 305–13. Richard.biochem.gov/pubmed/19000810). 11. Structure 16 (11): 1599–600.nih. ^ Koshland D.44. Curr Opin Biotechnol. Hajipour G. "Einfluss der Configuration auf die Wirkung der Enzyme" (http://gallica.org/10.gov/pubmed/16590179).nlm. ^ Dunaway-Mariano D (November 2008).1. 18.gov/pubmed/10966471).1. seven enzymes" (http://www.ncbi.nlm.org (http://nobelprize. "Enantioselective biocatalysis optimized by directed evolution".: John Wiley & Sons. ^ Rodnina MV. "Glycosidase mechanisms".1038/206757a0 (http://dx. PMID 12413546 (//www.nih. "The 3' 5' exonucleases".doi. San Francisco: W.org/nobel_prizes/chemistry/laureates/1907/buchner-bio.gov/pubmed/1339435).2004.nlm. PMID 5891407 (//www.nih.nih. PMID 11988770 (//www.1038%2Fnrm804). Berg.1016/j.nih.18940270364 (http://dx.1. doi:10. Ges. PMID 19000810 (//www. 22.nih.org/nobel_prizes/chemistry/laureates/1907/buchner-lecture.1073%2Fpnas.2. ISBN 0-470-00379-0. PMID 16590179 (//www.html) Accessed 4 April 2007 7. an enzyme composed of 62 amino acid residues per monomer". 27: 2985–93. ^ Nobel Laureate Biography of Eduard Buchner at http://nobelprize.1038%2F206757a0).44.1016%2FS1367-5931%2802%2900380-0). Curtin F. ^ The Catalytic Site Atlas at The European Bioinformatics Institute (http://www. "The Screening Hypothesis .10.gov/pubmed/5891407). doi:10. ^ Shevelev IV. Science 181: 223–30. Brisbane. doi:10. Nature 22 (206): 757–61.2008.nlm. doi:10.4096. ^ Ibba M. Hubscher U. doi:10. (1973). PMID 16873663 (//www.nlm. pp. PMID 10966471 (//www. 13. PMID 11395413 (//www. "Principles that Govern the Folding of Protein Chains". Natl. Harayama S. ^ Blake CC.org/wiki/Enzim 13/16 .htm).html) Accessed 4 April 2007 8.ac.nlm.nlm.nlm.ncbi.gov/pubmed/4124164). "6". 17.1126/science. "Structure of hen egg-white lysozyme.1016/j. Sci. Davies GJ. E.ncbi.1146/annurev. Sarma VR. 20.1146/annurev. "Aminoacyl-tRNA synthesis".H. J.org/10.nih.gov/pubmed/11988770).98).org/10.doi. 21.007 (http://dx.70. 313: 518–20. ^ 1946 Nobel prize for Chemistry laureates at http://nobelprize. doi:10. ^ Fischer E.uk/thorntonsrv/databases/CSA/) Accessed 4 April 2007 15. Whitman CP (1992).181.doi.).nih.bnf. doi:10. Biochemistry. Faseb J. 70: 415–35. A three-dimensional Fourier synthesis at 2 Angstrom resolution". Koenig DF. 19.gov/pubmed/11395413). PMID 1339435 (//www.

ncbi.sciencedirect. Gorin A (August 2004).03. PMID 15324804 (//www.nlm.1021%2Fcr0503106). doi:10.2005. Tu C. doi:10. 106 (8): 3210–35. Kato M.org/10. doi:10. Proc Natl Acad Sci USA.nlm.html#34). Freeman.052005999 (http://dx. Natl.1073%2Fpnas.1038/nature04105 (http://dx.structure.chembiol.1066176).nih. Mineola. PMID 15667203 (//www. ISBN 07167-1615-1.97. 28.uk/iupac/bioinorg/CD.nlm. Duda D.nih. Vitamins and Coenzymes. doi:10. 41. Chem. 14/16 id. Glennon TM.uk/iupac/bioinorg/CD.052005999).wikipedia. Rev. ^ Fisher Z. Chu ZT. 97 (22): 11899–904.A.worldcat. Labeikovsky W. doi:10.gov/pubmed/16248667). doi:10.W. PMID 15311922 (//www. (August 2004).1016/j. Billeter SR.22. ^ Eisenmesser EZ.qmul.org/10. ^ Wagner. 31.qmul.1021%2Fbi0480279). Rev. (1987). Sci. doi:10. ^ Yang LW. ^ Eisenmesser EZ.doi.06.06. Liu H.03.nlm.11899 (http://dx.org/10. Krieger Pub Co.gov/pubmed/15311922). Govindasamy L. Millet O.org/10.015 (http://dx.1038%2Fnature04105). 44 (4): 1097–115.doi.gov/pubmed/11859194).doi. "Dynamical Contributions to Enzyme Catalysis: Critical Tests of A Popular Hypothesis".ac.doi. Xiang Y. PMID 11867722 (//www.1126%2Fscience.str. Enzyme structure and mechanism.H.ncbi. Strajbl M. 11 (8): 1037–42.1021/bi0480279 (http://dx. Silverman DN and McKenna R. PMID 16895325 (//www.1021/cr0503106 (http://dx. 35. Warshel A (2000). PMID 16248667 (//www. ^ Jencks. ^ Olsson MHM.org/content/article/abstract? uid=PIIS096921260500167X). Biochemistry.nih.2005.nih.2004. "Network of coupled promoting motions in enzyme catalysis". Nature 438 (7064): 117–21.ncbi.doi.nih. ^ Fersht.1021/ja055251s (http://dx. "Glossary of Terms Used in Bioinorganic Chemistry: Cofactor" (http://www. ^ de Bolster. Chem Biol. U. Acad.97.2004. (2005). M. Rajagopalan PT. Hernandez Prada JA. PMID 11859194 (//www. Chem.com/science?_ob=ArticleURL&_udi=B6VRP-4D4JYMC6&_coverDate=08%2F31%2F2004&_alid=465962916&_rdoc=1&_fmt=&_orig=search&_qd=1&_cdi=6240& _sort=d&view=c&_acct=C000050221&_version=1&_urlVersion=0&_userid=10&md5=613585a6164baa38b4f 6536d8da9170a). Bosco DA. ISBN 0-88275-258-8.org/10.gov/pubmed/16895325). Warshel A (2006).1021/bi0495228 (http://dx. 127 (43): 15248–56. Retrieved 2007-10-30.ncbi. 36.gov/pubmed/15939021).nlm.1073/pnas. Biochemistry 43 (33): 10605–18.chembiol. J.doi. (1975). Am.nlm. Bahar I (5 June 2005).1016%2Fj.nlm. 33. Akke M.nih.ncbi.html#33). "Protein dynamics and enzymatic catalysis: investigating the peptidyl-prolyl cis-trans isomerization activity of cyclophilin A". "Glossary of Terms Used in Bioinorganic Chemistry: Coenzyme" (http://www. 99: 2794–9.ncbi. "Role of protein dynamics in reaction rate enhancement by enzymes".ncbi. N.ncbi.nlm. doi:10. Benkovic SJ.007 (http://dx. 40. 27. (//www.1126/science.doi.1073/pnas. Retrieved 2007-10-30.G. Arthur L. 32.nih. Science 295 (5559): 1520–3. Kern D (February 2002).S. Structure 13: 893–904.org/wiki/Enzim . Hammes-Schiffer S.1021%2Fbi0495228).str.015). 37.doi.G. doi:10. Proc.doi. Parson WW. Soc. "Enzyme dynamics during catalysis". Yoshioka C. "Electrostatic basis for enzyme catalysis".ac.11899). Sharma PK. doi:10.org/10. William P. 34. ^ Tousignant A.org/10. pp.gov/pubmed/11867722). International Union of Pure and Applied Chemistry. ^ Warshel A. ^ Agarwal PK (November 2005). Catalysis in chemistry and enzymology. (1997).22.Y: Dover.gov/pubmed/11050223).org/10.doi.chem.nih. Chem.Wikipedia bahasa Indonesia. "Structural and kinetic characterization of active-site histidine as a proton shuttle in catalysis by human carbonic anhydrase II".nih. ^ Villa J. "Protein motions promote catalysis" (http://www. "How important are entropic contributions to enzyme catalysis?". Pelletier JN. Sham YY.1016%2Fj. Olsson MH (2006).chem.nlm.1073%2Fpnas. et al (November 2005).03/05/13 Enzim . PMID 15939021 (//www.ncbi.gov/pubmed/15667203). 50–2. Geist A. ^ Agarwal PK. San Francisco: W.007). "Coupling between catalytic site and collective dynamics: A requirement for mechanochemical activity of enzymes" (http://www. 30.doi. doi:10. An H. ensiklopedia bebas 26. 106 (5): 1737–56. PMID 16267559 (//www.gov/pubmed/16267559).1021%2Fcr040427e). (1997). M.1016/j.nih. ^ a b de Bolster. 39. International Union of Pure and Applied Chemistry.org/oclc/51720783). 29.nlm. Alan (1985). PMID 11050223 (//www.1066176 (http://dx.1021/cr040427e (http://dx. (5 March 2002).org/10.1021%2Fja055251s).W. ^ Agarwal PK.org/10.gov/pubmed/15324804). 38.org/10.ncbi. ISBN 0-486-654605. "Intrinsic dynamics of an enzyme underlies catalysis".

1021%2Fja037233l).doi.10.2006. J. Leys D. "Reaction kinetics in intracellular environments with macromolecular crowding: simulations and rate laws".gov/pubmed/7809611). ^ Cleland. Sutcliffe M. (1909).. Biol.org/10. Biophys. Pegg AE.apcata. (2006). 176 (1): 115–24. 26 (10): 597–604. 54. Biochim.nih.nih. "A proficient enzyme". J Biol Chem. doi:10. Science 303 (5655): 186–95.01.014). (2004).biochemj.org/10. 49: 333–369.ncbi. Turner TE (2004). Soc. Lu L.org/10.1021/ja037233l (http://dx. (http://www. Prog.htm). ^ BRENDA The Comprehensive Enzyme Information System (http://www. PMID 2159465 (//www. "Enzymstudien {II}.gov/pubmed/16743508). English translation (http://web.1016/0092-8674(95)90405-0 (http://dx. Compt. V. 55.1126002). ^ Radzicka A.gov/pubmed/14995199). PMID 7809611 (//www. Über die Messung und Bedeutung der Wasserstoffionenkonzentration bei enzymatischen Prozessen".nih. Hothi P.nih.gov/pubmed/11590012). 21: 131–304. Z. "Theorie generale de l'action de quelques diastases".org/cgi/reprint/267/1/150) J Biol Chem.uni-koeln. "Fractal Reaction Kinetics".1126002 (http://dx.org/bj/019/0338/bj0190338_browse. 52. Trends Biochem. (1913).nlm.de/) Accessed 4 April 2007 43. Acta 67: 173–87. 57. 1992 January 5.ncbi.gov/pubmed/14716003).1126%2Fscience. doi:10. Sci.. "Protein kinases and phosphatases: the yin and yang of protein phosphorylation and signaling". (1925). H.pbiomolbio. PMID 7475096 (//www.1016%2F0092id. S. J.nih.html) Accessed 6 April 2007 46. "Macromolecular crowding: obvious but underappreciated". ^ Briggs G. Biochem. Science 241 (4873): 1620–26. ^ Sørensen. PMID 15142746 (//www.1006%2Fjtbi.. G. Karplus M.4873. 48.. PMID 1730582 58. ^ Yoshikawa S and Caughey WS. Hebd. ^ Garcia-Viloca M.gov/pubmed/16614214). Basran J. Gao J.1126%2Fscience. Sci.ncbi. Siegbahn P.org/10..nlm.012 (http://dx. J. O. ^ Poulin R. {I}nhibition: Nomenclature and Theory".gov/pubmed/15142746).Wikipedia bahasa Indonesia. "The Kinetics of Enzyme-catalyzed Reactions with two or more Substrates or Products 2. "Die Kinetik der Invertinwirkung".gov/pubmed/17820893). "Infrared evidence of cyanide binding to iron and copper sites in bovine heart cytochrome c oxidase. Acad. "A note on the kinetics of enzyme action" (http://www.1126/science. Cell.P..doi. Biochem.nih.ncbi. E.. A: Gen.org/10.apcata.0181).ncbi. Am. Ranaghan K. E.nlm.2006. 19: 339–339. Warshel A.1620). Characterization of sequences at the inhibitor and coenzyme binding sites. Chem.org/10. 44.nih. "How enzymes work: analysis by modern rate theory and computer simulations". Menten M. 317 (1): 70–81.1088172). 45. doi:10. "Michaelis-Menten mechanism reconsidered: implications of fractal kinetics".jbc.03/05/13 Enzim . Scrutton N.nlm. B. ^ Ellis RJ (2001). ^ Michaelis L. PMID 16614214 (//www.doi..014 (http://dx.doi. 59.7809611 (http://dx. E.1016%2Fj.. Johannissen L.org/wiki/Enzim 15/16 . 85 (2–3): 235–60. PMID 16743508 (//www.267(1):150–8. Haldane J. doi:10.org/10.doi. 51..1126/science. Biol.0181 (http://dx. "A new kinetic model for heterogeneous (or spatially confined) enzymatic catalysis: Contributions from the fractal and jamming (overcrowding) effects".012).1126/science. PMID 17820893 (//www.1016%2FS0968-0004%2801%29019387).1995. (2004). S.ncbi. (1902). PMID 14716003 (//www.241.01.nlm.doi.7809611).nih.gov/pubmed/2159465). 49.org/10. "Atomic Description of an Enzyme Reaction Dominated by Proton Tunneling".1126%2Fscience. doi:10.ncbi. Ackermann B. J.. Wolfenden R. Rend.L. (15 May 1990).. 50. (1995). ^ Olsson M.1088172 (http://dx. Paris 135: 916–9. Theor.ncbi.nih.241.pbiomolbio.2004. ^ Hunter T.doi.brenda.1995. Science 312 (5771): 237–41. 80 (2): 225–36.2004..nlm. Z.ncbi.org/10. Catal.lemoyne. Mechanism of the irreversible inactivation of mouse ornithine decarboxylase by alpha-difluoromethylornithine.1126/science. 53.edu/~giunta/menten. doi:10.4873. Science 6 (267): 90–931.. Mulholland A.wikipedia. 126 (9): 2820–8. ensiklopedia bebas 42. ^ Schnell S.doi.nlm. ^ Xu F. PMID 11590012 (//www. doi:10. W.1620 (http://dx.nih. doi:10. doi:10. (1963). "Simulations of the large kinetic isotope effect and the temperature dependence of the hydrogen atom transfer in lipoxygenase".1016/S0968-0004(01)01938-7 (http://dx. doi:10.doi.1006/jtbi.jbc. 47.org/10.1016/j. 56. ^ Masgrau L.org/cgi/reprint/265/14/7945). Bey P. ^ Henri.nlm. Truhlar D. J.. 265 (14): 7945–58. Biochem..nlm.nlm. Mol.1126%2Fscience. (1995). Biophys. Roujeinikova A.ncbi. PMID 14995199 (//www. Ding H (2007). ^ Savageau MA (1995).10.1016/j.1016%2Fj. ^ Kopelman R (1988).W.gov/pubmed/7475096). Implications regarding oxygen reduction" (http://www.doi. Appl.

64. ensiklopedia bebas 60.gov/pubmed/7834742). Biochem. PMID 8500173 (//www. White BA (01 Oct 1990).nlm. "Role of long-chain fatty acyl-CoA esters in the regulation of metabolism and in cell signalling" (http://www.gov/pubmed/9173866).ncbi.ncbi. PMID 2030669 (//www.1242%2Fjcs.asm. 323 (Pt 1): 1–12. Rev. Biol. Lihat Ketentuan Penggunaan untuk lebih jelasnya. PMID 11294886 (//www.htm).section. PMID 12615961 (//www. Dairy Sci.1016%2F00928674%2893%2990260-W). 66.org/10.nih.doi.234) Accessed 4 April 2007 Lihat pula Katalisis enzim The Proteolysis Map Biokatalisis RNA Enzim SUMO Proteomika dan rekayasa protein Enzim terimobilisasi Diperoleh dari "http://id. 65. R. Powell BC. Cell 73: 823–32.ncbi.. "A millennial myosin census" (http://www.gov/pubmed/2030669).biologists.00384 (http://dx. Kim P.nih.wikipedia. "Recent advances in rumen microbial ecology and metabolism: potential impact on nutrient output" (http://jds.doi. 6 April 2013.gov/pubmed/11294886). PMID 7834742 (//www.nih. ^ Phenylketonuria: NCBI Genes and Disease (http://www. ^ Doble B.biochemj. 63.03/05/13 Enzim . ^ Berg JS. doi:10. (April 2003).nlm.nih.nlm.wikipedia. id.nih. W. ^ Mackie RI. PMID 2178174 (//www.ncbi.View. "Molecular biology of bacterial bioluminescence" (http://mmbr.. 62.nlm.nih.nlm.fass.nih. M.ncbi.org/10.org/cgi/content/full/116/7/1175).ncbi.Wikipedia bahasa Indonesia. PMC 32266 (//www. doi:10.org/cgi/reprint/73/10/2971).nlm. ^ Faergeman NJ.fcgi? call=bv.nlm. S.nih.ncbi.gov/pubmed/12615961).gov/pmc/articles/PMC1218279).org/bj/323/0001/bj3230001.gov/pubmed/2178174). J.ncbi.gov/pmc/articles/PMC32266). Knudsen J (April 1997).org/cgi/pmidlookup?view=long&pmid=11294886). ketentuan tambahan mungkin berlaku. 61. Teks tersedia di bawah Lisensi Atribusi/Berbagi Serupa Creative Commons. Woodgett J.00384).nlm. PMID 9173866 (//www.nlm.1242/jcs.gov/books/bv. "A spring-loaded mechanism for the conformational change of influenza hemagglutinin".nlm.org/w/index.molbiolcell.gov/pubmed/8500173).nih. J.org/wiki/Enzim 16/16 . PMC 372803 (//www.php?title=Enzim&oldid=6698646" Kategori: Pages using citations with accessdate and no URL Enzim Metabolisme Katalisis Halaman ini terakhir diubah pada 16.gov/pmc/articles/PMC372803). PMC 1218279 (//www. 73 (10): 2971–95.nih. ^ Carr C. Microbiol. Cheney RE (01 April 2001). Mol.nlm.ncbi.18. Cell. (April 2003). 116: 1175–86. J.1016/0092-8674(93)90260-W (http://dx.org/cgi/pmidlookup?view=long&pmid=2030669).nih.ShowSection&rid=gnd. Cell 12 (4): 780–94.ncbi. Sci. 8674%2895%2990405-0). 55 (1): 123–42.. ^ Meighen EA (01 March 1991).ncbi. "GSK-3: tricks of the trade for a multi-tasking kinase" (http://jcs.

You're Reading a Free Preview

Download
scribd
/*********** DO NOT ALTER ANYTHING BELOW THIS LINE ! ************/ var s_code=s.t();if(s_code)document.write(s_code)//-->