03/05/13

Enzim - Wikipedia bahasa Indonesia, ensiklopedia bebas

Enzim
Dari Wikipedia bahasa Indonesia, ensiklopedia bebas

Enzim adalah biomolekul berupa protein yang berfungsi sebagai katalis (senyawa yang mempercepat proses reaksi tanpa habis bereaksi) dalam suatu reaksi kimia organik.[1][2] Molekul awal yang disebut substrat akan dipercepat perubahannya menjadi molekul lain yang disebut produk. Jenis produk yang akan dihasilkan bergantung pada suatu kondisi/zat, yang disebut promoter. Semua proses biologis sel memerlukan enzim agar dapat berlangsung dengan cukup cepat dalam suatu arah lintasan metabolisme yang ditentukan oleh hormon sebagai promoter. Enzim bekerja dengan cara bereaksi dengan molekul substrat untuk menghasilkan senyawa intermediat melalui suatu reaksi kimia organik yang membutuhkan energi aktivasi lebih rendah, sehingga percepatan reaksi kimia terjadi karena reaksi kimia dengan energi aktivasi lebih tinggi membutuhkan waktu lebih lama. Sebagai contoh: X + C → XC (1) Y + XC → XYC (2) XYC → CZ (3) CZ → C + Z (4) Meskipun senyawa katalis dapat berubah pada reaksi awal, pada reaksi akhir molekul katalis akan kembali ke bentuk semula. Sebagian besar enzim bekerja secara khas, yang artinya setiap jenis enzim hanya dapat bekerja pada satu macam senyawa atau reaksi kimia. Hal ini disebabkan perbedaan struktur kimia tiap enzim yang bersifat tetap. Sebagai contoh, enzim α-amilase hanya dapat digunakan pada proses perombakan pati menjadi glukosa.
Model komputer enzim purina nukleosida fosforilase (PNPase)

Kerja enzim dipengaruhi oleh beberapa faktor, terutama adalah substrat, suhu, keasaman, kofaktor dan inhibitor. Tiap enzim memerlukan suhu dan pH (tingkat keasaman) optimum yang berbeda-beda karena enzim adalah protein, yang dapat mengalami perubahan bentuk jika suhu dan keasaman berubah. Di luar suhu atau pH yang sesuai, enzim tidak dapat bekerja secara optimal atau strukturnya akan mengalami kerusakan. Hal ini akan menyebabkan enzim kehilangan fungsinya sama sekali. Kerja enzim juga dipengaruhi oleh molekul lain. Inhibitor adalah molekul yang menurunkan aktivitas enzim, sedangkan aktivator adalah yang meningkatkan aktivitas enzim. Banyak obat dan racun adalah inihibitor enzim.

Diagram energi potensial reaksi kimia organik yang menunjukkan efek katalis pada suatu reaksi eksotermik hipotetis X + Y = Z.

Daftar isi
1 Etimologi dan Sejarah 2 Konvensi penamaan 3 Struktur dan mekanisme
id.wikipedia.org/wiki/Enzim 1/16

2 Dinamika dan fungsi 3. yang berasal dari bahasa Yunani ενζυμον yang berarti "dalam bahan pengembang" (ragi). dan diperkirakan hanya berfungsi dalam tubuh organisme hidup. Namun.wikipedia. untuk menjelaskan proses ini.03/05/13 Enzim .Wikipedia bahasa Indonesia. Ia mengusulkan nama "katalis" untuk zat-zat yang dapat mempercepat reaksi tetapi zat itu sendiri tidak ikut bereaksi.1 Kespesifikan 3. ahli fisiologi Jerman Wilhelm Kühne (1837–1900) pertama kali menggunakan istilah "enzyme".2 Mekanisme 3.[4] Pengetahuan tentang enzim telah dirintis oleh Berzelius pada tahun 1837. teknologi pengolahan pangan. enzimologi tidak dipelajari tersendiri sebagai satu jurusan tersendiri tetapi sejumlah program studi memberikan mata kuliah ini. dan kata ferment digunakan untuk merujuk pada aktivitas kimiawi yang dihasilkan oleh organisme hidup.1 Model "kunci dan gembok" 3.1 Kofaktor 4.2.3 Modulasi alosterik 4 Kofaktor dan koenzim 4. pencernaan daging oleh sekresi perut[3] dan konversi pati menjadi gula oleh ekstrak tumbuhan dan ludah telah diketahui.2 Model ketepatan induksi 3. Ia menulis bahwa "fermentasi alkoholik adalah peristiwa yang berhubungan dengan kehidupan dan organisasi sel ragi. proses kimia yang terjadi dengan pertolongan enzim telah dikenal sejak zaman dahulu misalnya Eduard Buchner pembuatan anggur dengan cara fermentasi atau peragian.2 Koenzim 5 Termodinamika 6 Kinetika 7 Inhibisi 8 Fungsi biologis 9 Kontrol aktivitas 10 Keterlibatan dalam penyakit 11 Referensi 12 Lihat pula Etimologi dan Sejarah Hal-ihwal yang berkaitan dengan enzim dipelajari dalam enzimologi. Pada akhir tahun 1700-an dan awal tahun 1800-an. Namun. id. dan cabang-cabang ilmu pertanian. Dalam dunia pendidikan tinggi. Louis Pasteur menyimpulkan bahwa fermentasi ini dikatalisasi oleh gaya dorong vital yang terdapat dalam sel ragi. mekanisme bagaimana hal ini terjadi belum diidentifikasi. ilmu pangan.1. Lois Pasteur salah seorang yang banyak bekerja dalam fermentasi ini dan ketika mengkaji fermentasi gula menjadi alkohol oleh ragi. disebut sebagai "ferment".2. Enzimologi terutama dipelajari dalam kedokteran. dan bukannya kematian ataupun putrefaksi sel tersebut. Kata "enzyme" kemudian digunakan untuk merujuk pada zat mati seperti pepsin.1 Stabilisasi keadaan transisi 3. ensiklopedia bebas 3.org/wiki/Enzim 2/16 ."[5] Pada tahun 1878.1. dan pembuatan asam cuka.

James B. enzim biasanya dinamai sesuai dengan reaksi yang dikatalisasi oleh enzim tersebut. Sumner berhasil mengkristalisasi enzim urease dan menunjukkan bahwa ia merupakan protein murni. akhiran -ase ditambahkan pada nama substrat enzim tersebut (contohnya: laktase. Ketiga ilmuwan ini meraih penghargaan Nobel tahun 1946 pada bidang kimia. Kesimpulannya adalah bahwa protein murni dapat berupa enzim dan hal ini secara tuntas dibuktikan oleh Northrop dan Stanley yang meneliti enzim pencernaan pepsin (1930). untuk mendapatkan nama sebuah enzim. Metode ini pertama kali diterapkan pada lisozim. Pada sederet eksperimen di Universitas Berlin. yang mencerna lapisan pelindung beberapa bakteri. Umumnya.wikipedia. ia menerima penghargaan Nobel dalam bidang kimia "atas riset biokimia dan penemuan fermentasi tanpa sel yang dilakukannya".uk/iubmb/enzyme/ (Bahasa Inggris). Banyak peneliti awal menemukan bahwa aktivitas enzim diasosiasikan dengan protein. dengan yang paling umum merupakan ribosom. Struktur enzim ini dipecahkan oleh sekelompok ilmuwan yang diketuai oleh David Chilton Phillips dan dipublikasikan pada tahun 1965.[11] Terdapat pula sejumlah kecil katalis RNA. yang disebut sebagai nomor EC. pada tahun 1926. Struktur dan mekanisme Enzim umumnya merupakan protein globular dan ukurannya berkisar dari hanya 62 asam amino pada monomer 4-oksalokrotonat tautomerase[10]. Jenis enzim ini id. tripsin. merupakan enzim yang mengurai laktosa) ataupun pada jenis reaksi yang dikatalisasi (contoh: DNA polimerase yang menghasilkan polimer DNA).ac. Penemuan bahwa enzim dapat bekerja diluar sel hidup mendorong penelitian pada sifat-sifat biokimia enzim tersebut. Konvensi penamaan Nama enzim sering kali diturunkan dari nama substrat ataupun reaksi kimia yang ia kataliskan dengan akhiran ase.500 residu pada asam lemak sintase. Namun. dan kimotripsin. air ludah. dan telur putih. enzim yang ditemukan pada air mata. tiap-tiap enzim memiliki empat digit nomor urut sesuai dengan ketentuan klasifikasi yang berlaku. dan DNA polimerase.[8] Penemuan bahwa enzim dapat dikristalisasi pada akhirnya mengijinkan struktur enzim ditentukan melalui kristalografi sinar-X. ia menemukan bahwa gula difermentasi bahkan apabila sel ragi tidak terdapat pada campuran. Contohnya adalah laktase.qmul.[7] Pada tahun 1907.03/05/13 Enzim .[6] Ia menamai enzim yang memfermentasi sukrosa sebagai "zymase" (zimase). International Union of Biochemistry and Molecular Biology telah mengembangkan suatu tatanama untuk enzim.org/wiki/Enzim 3/16 .chem. sampai dengan lebih dari 2. alkohol dehidrogenase (mengatalisis penghilangan hidrogen dari alkohol). Mengikuti praktek Buchner.[9] Struktur lisozim dalam resolusi tinggi ini menandai dimulainya bidang biologi struktural dan usaha untuk memahami bagaimana enzim bekerja pada tingkat atom. namun beberapa ilmuwan seperti Richard Willstätter berargumen bahwa proten hanyalah bertindak sebagai pembawa enzim dan protein sendiri tidak dapat melakukan katalisis. Eduard Buchner memulai kajiannya mengenai kemampuan ekstrak ragi untuk memfermentasi gula walaupun ia tidak terdapat pada sel ragi yang hidup. ensiklopedia bebas Pada tahun 1897.Wikipedia bahasa Indonesia. Nomor pertama untuk klasifikasi teratas enzim didasarkan pada ketentuan berikut: EC 1 Oksidoreduktase: mengatalisis reaksi oksidasi/reduksi EC 2 Transferase: mentransfer gugus fungsi EC 3 Hidrolase: mengatalisis hidrolisis berbagai ikatan EC 4 Liase: memutuskan berbagai ikatan kimia selain melalui hidrolisis dan oksidasi EC 5 Isomerase: mengatalisis isomerisasi sebuah molekul tunggal EC 6 Ligase: menggabungkan dua molekul dengan ikatan kovalen Tata nama secara lengkap dapat dilihat di http://www.

Pada tahun 1894.[20] Beberapa enzim yang menghasilkan metabolit sekunder dikatakan sebagai "tidak pilih-pilih". Kebanyakan enzim dapat mengalami denaturasi (yakni terbuka dari lipatannya dan menjadi tidak aktif) oleh pemanasan ataupun denaturan kimiawi. amino menghasilkan struktur pelipatan dan sifat-sifat kimiawi yang khas. ensiklopedia bebas dirujuk sebagai RNA-enzim ataupun ribozim. ia gagal dalam menjelaskan stabilisasi keadaan id. Enzim juga dapat mengandung tapak yang mengikat kofaktor yang diperlukan untuk katalisis.[16] Proses dwi-langkah ini menurunkan laju kesalahan dengan 1 kesalahan untuk setiap 100 juta reaksi pada polimerase mamalia. tetapi hanya sebagian kecil asam amino enzim (sekitar 3–4 asam amino) yang secara langsung terlibat dalam katalisis. Aktivitas enzim ditentukan oleh struktur tiga dimensinya (struktur kuaterner). Emil Fischer mengajukan bahwa hal ini dikarenakan baik enzim dan substrat memiliki bentuk geometri yang saling memenuhi. Enzim seperti DNA polimerase mengatalisasi reaksi pada langkah pertama dan mengecek apakah produk reaksinya benar pada langkah kedua. Sama seperti protein-protein lainnya.[13] Kebanyakan enzim berukuran lebih besar daripada substratnya. Bentuk.org/wiki/Enzim 4/16 . yakni bahwa ia dapat bekerja pada berbagai jenis substrat yang berbeda-beda. Tiap-tiap urutan asam pada tapak aktif. yang sering kali merupakan produk langsung ataupun tak langsung dari reaksi yang dikatalisasi. Diagram pita yang menunjukkan karbonat anhidrase Kespesifikan Enzim biasanya sangat spesifik terhadap reaksi yang ia kataliskan maupun terhadap substrat yang terlibat dalam reaksi. denaturasi dapat bersifat reversibel maupun ireversibel. dan kemoselektivitas yang sangat tinggi. regioselektivitas.[14] Daerah yang mengandung residu katalitik yang akan mengikat substrat dan kemudian menjalani reaksi ini dikenal sebagai tapak aktif.wikipedia. Beberapa enzim juga memiliki tapak ikat untuk molekul kecil. Enzim-enzim ini memiliki mekanisme "sistem pengecekan ulang".[21] Model "kunci dan gembok" Enzim sangatlah spesifik. Rantai protein tunggal kadangkadang dapat berkumpul bersama dan membentuk kompleks protein.[17] Mekanisme yang sama juga dapat ditemukan pada RNA polimerase. Dengan demikian ia berfungsi sebagai regulasi umpan balik. Pengikatan ini dapat meningkatkan ataupun menurunkan aktivitas enzim.Wikipedia bahasa Indonesia.[22] Hal ini sering dirujuk sebagai model "Kunci dan Gembok". Tergantung pada jenis-jenis enzim. prediksi aktivitas enzim baru yang hanya dilihat dari strukturnya adalah hal yang sangat sulit. Enzim juga dapat menunjukkan tingkat stereospesifisitas.[15] Beberapa enzim yang menunjukkan akurasi dan kespesifikan tertinggi terlibat dalam pengkopian dan pengekspresian genom. Bola abu-abu adalah kofaktor seng yang berada rantai asam amino yang melipat. Manakala model ini menjelaskan kespesifikan enzim.[12] Walaupun struktur enzim menentukan fungsinya. Diajukan bahwa kespesifikan substrat yang sangat luas ini sangat penting terhadap evolusi lintasan biosintetik yang baru.[18] aminoasil tRNA sintetase[19] dan ribosom. muatan dan katakteristik hidrofilik/hidrofobik enzim dan substrat bertanggung jawab terhadap kespesifikan ini. enzim merupakan II.03/05/13 Enzim .

Model ini telah dibuktikan tidak akurat. tapak aktif secara terus menerus berubah bentuknya sesuai dengan interaksi antara enzim dan substrat.) Menurunkan energi keadaan transisi tanpa mengubah bentuk substrat dengan menciptakan lingkungan yang memiliki distribusi muatan yang berlawanan dengan keadaan transisi. Cara yang paling efektif untuk mencapai stabilisasi yang besar adalah menggunakan efek elektrostatik. misalnya glikosidase. molekul substrat juga berubah sedikit ketika ia memasuki tapak aktif.Wikipedia bahasa Indonesia. Dinamika dan fungsi id. terutama pada lingkungan yang relatif polar yang diorientasikan ke distribusi muatan keadaan transisi.[30][31][32] Dinamika internal 5/16 . Contohnya bereaksi dengan substrat sementara waktu untuk membentuk kompleks Enzim-Substrat antara. yang mana bentuk akhir dan muatan enzim ditentukan. yang kaku. dan model ketepatan induksilah yang sekarang paling banyak diterima.org/wiki/Enzim Dinamika internal enzim berhubungan dengan mekanisme katalis enzim tersebut. Menurunkan perubahan entropi reaksi dengan menggiring substrat bersama pada orientasi yang tepat untuk bereaksi. Daniel Koshland mengajukan modifikasi model kunci dan gembok: oleh karena enzim memiliki struktur yang fleksibel.[29] Lingkungan seperti ini tidak ada dapat ditemukan pada reaksi tanpa katalis di air. Pada beberapa kasus.[24] Tapak aktif akan terus berubah bentuknya sampai substrat terikat secara sepenuhnya. efek entropi ini melibatkan destabilisasi keadaan dasar. Menariknya. Menyediakan lintasan reaksi alternatif.[23] Akibatnya.wikipedia. Orientasi rantai samping asam amino berubah sesuai dengan substrat dan mengijinkan enzim untuk menjalankan fungsi katalitiknya. yang kesemuaannya menurunkan ΔG‡:[26] Menurunkan energi aktivasi dengan menciptakan suatu lingkungan yang mana keadaan transisi terstabilisasi (contohnya mengubah bentuk substrat menjadi konformasi keadaan transisi ketika ia terikat dengan enzim.[25] Mekanisme Enzim dapat bekerja dengan beberapa cara.03/05/13 Enzim . ensiklopedia bebas transisi yang dicapai oleh enzim.[28] Stabilisasi keadaan transisi Pemahaman asal usul penurunan ΔG‡ memerlukan pengetahuan bagaimana enzim dapat menghasilkan keadaan transisi reaksi yang lebih stabil dibandingkan dengan stabilitas keadaan transisi reaksi tanpa katalis. substrat tidak berikatan dengan tapak aktif Diagram yang menggambarkan hipotesis ketepatan induksi.[27] dan kontribusinya terhadap katalis relatif kecil. Model ketepatan induksi Pada tahun 1958.

Gugus kimiawi yang dibawa mencakup ion hidrida (H– ) yang dibawa oleh NAD atau NADP+. Enzim yang memerlukan kofaktor namun tidak terdapat kofaktor yang terikat dengannya disebut sebagai apoenzim ataupun apoprotein. ataupun substrat sekunder. Kofaktor dan koenzim Kofaktor Beberapa enzim tidak memerlukan komponen tambahan untuk mencapai aktivitas penuhnya.Wikipedia bahasa Indonesia.[38] Kofaktor dapat berupa zat anorganik (contohnya ion logam) ataupun zat organik (contohnya flavin dan heme). NADPH dan adenosina trifosfat.[39] Koenzim Koenzim adalah kofaktor berupa molekul organik kecil yang mentranspor gugus kimia atau elektron dari satu enzim ke enzim lainnya. formil.wikipedia. gugus prostetik organik dapat pula terikat secara kovalen (contohnya tiamina pirofosfat pada enzim piruvat dehidrogenase). namun apakah vibrasi yang cepat atau lambat maupun pergerakan konformasi yang besar atau kecil yang lebih penting bergantung pada tipe reaksi yang terlibat. Kofaktor dapat berupa gugus prostetik yang mengikat dengan kuat. seperti DNA polimerase. Contoh enzim yang mengandung kofaktor adalah karbonat anhidrase. sekelompok asam amino. metenil. sehingga memengaruhi aktivitas katalitiknya. gugus asetil yang dibawa oleh koenzim A. ensiklopedia bebas Dinamika internal enzim berhubungan dengan mekanisme katalis enzim tersebut. yang akan melepaskan diri dari tapak aktif enzim semasa reaksi. Namun beberapa memerlukan pula molekul non-protein yang disebut kofaktor untuk berikatan dengan enzim dan menjadi aktif.[30][31][32] Dinamika internal enzim adalah pergerakan bahagian struktur enzim. ataupun gugus metil yang dibawa oleh asam folat. Kebanyakan kofaktor tidak terikat secara kovalen dengan enzim. walaupun gerak ini sangat penting dalam hal pengikatan dan pelepasan substrat dan produk. holoenzim adalah kompleks lengkap yang mengandung seluruh subunit yang diperlukan agar menjadi aktif.[38][40][41] Contoh koenzim mencakup NADH.[42] id. tetapi terikat dengan kuat. adalah dapat dikatakan koenzim merupakan substrat yang khusus. Beberapa koenzim seperti riboflavin. Namun. berkisar dari beberapa femtodetik sampai dengan beberapa detik.[37] Penyingkapan ini juga memiliki implikasi yang luas dalam pemahaman efek alosterik dan pengembangan obat baru. di mana efektor mengikat protein atau subunit protein lain yang berinteraksi dengan enzim alosterik. dan asam folat adalah vitamin. di mana efektor mengikat tapak ikat enzim secara lngsung. tiamina. Pergerakan ini terjadi pada skala waktu yang bervariasi. Sebagai contoh. Pada kasus ini. dengan kofaktor seng terikat sebagai bagian dari tapak aktifnya. misalnya residu asam amino tunggal.03/05/13 Enzim .org/wiki/Enzim 6/16 . Oleh karena koenzim secara kimiawi berubah oleh aksi enzim. Istilah holoenzim juga dapat digunakan untuk merujuk pada enzim yang mengandung subunit protein berganda. dan gugus metil yang dibawa oleh S-adenosilmetionina. ataupun secara tidak langsung. adalah tidak jelas jika gerak ini membantu mempercepat langkah-langkah reaksi reaksi enzimatik ini. Namun. Apoenzim beserta dengan kofaktornya disebut holoenzim (bentuk aktif). Modulasi ini dapat terjadi secara langsung. sekitar 700 enzim diketahui menggunakan koenzim NADH. ataupun koenzim. ataupun bahwa keseluruhan domain protein.[33][34][35][36] Gerakan protein sangat vital. Jaringan residu protein di seluruh struktur enzim dapat berkontribusi terhadap katalisis melalui gerak dinamik. Modulasi alosterik Enzim alosterik mengubah strukturnya sesuai dengan efektornya.

reaksi enzimatik berjalan lebih cepat.org/wiki/Enzim 7/16 . Data laju yang digunakan dalam analisis kinetika didapatkan dari asai enzim. enzim dapat menggabungkan dua atau lebih reaksi. karbonat anhidrase mengatalisasi reaksinya ke dua arah bergantung pada konsentrasi reaktan. ensiklopedia bebas Regenerasi serta pemeliharaan konsentrasi koenzim terjadi dalam sel. reaksi itu akan menjadi ireversible. Maud Leonora Menten. Sebagai contoh. Pada kondisi demikian. tanpa keberadaan enzim. Namun. jika kesetimbangan tersebut sangat memfavoritkan satu arah reaksi.03/05/13 Enzim . (dalam jaringan tubuh. Perbedaannya adalah. Lebih lanjut. yakni reaksi yang sangat eksergonik. Sebagai contoh. konsentrasi CO2 yang rendah) Walaupun demikian. Pada tahun 1902. Termodinamika Sebagai katalis. Tahapan-tahapan energi pada reaksi kimia. sehingga reaksi yang difavoritkan secara termodinamik dapat digunakan untuk mendorong reaksi yang tidak difavoritkan secara termodinamik. enzim akan hanya mengatalisasi reaksi yang diijinkan secara termodinamik. Contohnya. menurunkan energi yang diperlukan untuk menjadi produk. NADPH diregenerasi melalui lintasan pentosa fosfat. dan S-adenosilmetionina melalui metionina adenosiltransferase. yang akan kemudian berubah menjadi produk. Setelah Peter Lauritz Sørensen menentukan skala pH logaritmik dan memperkenalkan konsep penyanggaan (buffering) pada tahun 1909[44]. Enzim mengatalisasi reaksi maju dan balik secara seimbang.wikipedia. mengulangi eksperimen Henri dan mengkonfirmasi persamaan Henri. konsentrasi CO2 yang tinggi) (pada paru-paru. Substrat memerlukan energi yang banyak untuk mencapai keadaan transisi. reaksi samping yang memungkinkan dapat terjadi dan menghasilkan produk yang berbeda. enzim tidak mengubah posisi kesetimbangan reaksi kimia. Kinetika Kinetika enzim menginvestigasi bagaimana enzim mengikat substrat dengan mengubahnya menjadi produk. hidrolsis ATP sering kali menggunakan reaksi kimia lainnya untuk Model pengisian ruang koenzim NADH mendorong reaksi. Victor Henri[43] mengajukan suatu teori kinetika enzim yang kuantitatif. Enzim tidak mengubah kesetimbangan reaksi itu sendiri. namun hanya mempercepat reaksi saja.[45] Hasil kerja mereka kemudian id. Biasanya reaksi akan berjalan ke arah yang sama dengan reaksi tanpa katalis. Enzim menstabilisasi keadaan transisi. namun data eksperimennya tidak berguna karena perhatian pada konsentrasi ion hidrogen pada saat itu masih belum dititikberatkan.Wikipedia bahasa Indonesia. kimiawan Jerman Leonor Michaelis dan murid bimbingan pascadokotoralnya yang berasal dari Kanada. Persamaan ini kemudian dikenal dengan nama Kinetika Henri-MichaelisMenten (kadang-kadang juga hanya disebut kinetika Michaelis-Menten).

Namun. Konstanta lainnya yang juga berguna adalah k cat. dan ini dapat menunjukkan seberapa kuatnya pengikatan substrat ke enzim. Enzim (E) mengikat substrat (S) dan menghasilkan produk (P). dan nilai pH yang terlalu tinggi atau terlalu rendah akan menghilangkan Kurva kejenuhan suatu reaksi enzim yang aktivitas enzim. Sedangkan peningkatan konsentrasi menunjukkan relasi antara konsentrasi substrat (S) substrat cenderung meningkatkan aktivitasnya. Karena konstanta kespesifikan mencermikan kemampuan katalitik dan afinitas. yang merupakan konsentrasi substrat yang diperlukan oleh suatu enzim untuk mencapai setengah kelajuan maksimumnya. id. Contoh enzim yang memiliki sifat seperti ini adalah karbonat anhidrase. Jumlah substrat yang diperlukan untuk mencapai nilai kelajuan reaksi tertentu jugalah penting. β-laktamase. Pada titik ini. Briggs dan J. reaksi yang dikatalisasi oleh enzim orotidina 5'-fosfat dekarboksilase akan memerlukan waktu 78 juta tahun untuk mengubah 50% substrat menjadi produk.03/05/13 Enzim . fumarase. Enzim kemudian mengatalisasi reaksi kimia dan melepaskan produk. Pada tahap pertama. Haldane. semua tapak aktif enzim akan berikatan dengan substrat. menentukan kelajuan maksimum suatu reaksi enzimatik. Penurunan persamaan kinetika yang diturunkan mereka masih digunakan secara meluas sampai sekarang . asetilkolinesterase. membentuk kompleks enzim-substrat. katalase.org/wiki/Enzim 8/16 . konsentrasi garam yang tinggi. ia dapat digunakan untuk membandingkan enzim yang satu dengan enzim yang lain. tanpa keberadaan enzim. Enzim dapat mengatalisasi reaksi dengan kelajuan mencapai jutaan reaksi per detik. Hal ini diekspresikan oleh konstanta Michaelis-Menten (Km).[46] Salah satu kontribusi utama Henri pada kinetika enzim adalah memandang reaksi enzim sebagai dua tahapan. dan superoksida dismutase. proses ini hanya memerlukan waktu 25 milidetik. ensiklopedia bebas dikembangkan lebih jauh oleh G. Kompleks ini kadang-kadang disebut sebagai kompleks Michaelis. Enzim dengan sifat demikian disebut secara katalitik sempurna ataupun secara kinetika sempurna. dan laju pembentukan produk tidak dibatasi oleh laju reaksi. Hal ini ditunjukkan oleh kurva kejenuhan di samping.Wikipedia bahasa Indonesia. Setiap enzim memiliki nilai Km yang berbeda-beda untuk suatu subtrat. Mekanisme reaksi enzimatik untuk sebuah subtrat tunggal. Kondisi-kondisi yang menyebabkan denaturasi protein seperti temperatur tinggi. dan jumlah kompleks ES adalah sama dengan jumlah total enzim yang ada. yang merupakan jumlah molekul substrat yang dapat ditangani oleh satu tapak aktif per detik. ataupun enzim yang sama dengan substrat yang berbeda. Untuk dengan kelajuan (v ). Namun.[47] Laju reaksi bergantung pada kondisi larutan dan konsentrasi substrat. setiap penumbukkan enzim dengan substratnya akan menyebabkan katalisis. B. S. Pada kelajuan yang maksimum (Vmax). Sebagai contoh. Ia juga disebut sebagai konstanta kespesifikan dan memasukkan tetapan kelajuan semua langkah reaksi. E. Efisiensi suatu enzim diekspresikan oleh k cat/Km. semakin banyak enzim bebas yang diubah menjadi kompleks substrate-enzim ES. apabila enzim tersebut ditambahkan. Konstanta kespesifikan maksimum teoritis disebut limit difusi dan nilainya sekitar 108 sampai 109 (M-1 s-1). melainkan oleh laju difusi. Vmax hanyalah salah satu konstanta kinetika enzim. konsentrasi substrat ditingkatkan sampai laju pembentukan produk yang terpantau menjadi konstan. subtrat terikat ke enzim secara reversible.wikipedia. Kejenuhan terjadi karena seiring dengan meningkatnya konsentrasi substrat.

Namun.[53][54] Penerowongan kuantum untuk proton telah terpantau pada triptamina. Substrat dan inhibitor berkompetisi tapak pengikatan substrat apabila satu sama lainnya. disebabkan oleh kesesakan makromolekuler (macromolecular crowding). sehingga meningkatkan Km. Namun.[55] Inhibisi Laju reaksi enzim dapat diturunkan menggunakan berbagai jenis inhibitor enzim. perpisahan fase enzim/substrat/produk. Jenis inhibisi ini sangat jarang. metotreksat adalah inihibitor kompetitif untuk enzim dihidrofolat reduktase. Vmax reaksi berubah. Sebagai contoh. Model lainnya menggunakan penjelasan penerowongan kuantum mekanika. namun dapat terjadi pada enzim-enzim multimerik. Inhibisi non-kompetitif Inhibitor non-kompetitif dapat mengikat enzim pada saat yang sama substrat berikatan dengan enzim. id. Hal ini tampaknya sangat tidak mungkin. Km tetaplah sama. kelajuan maksimal reaksi tidak berubah. kinetika Michaelis-Menten fraktal dapat diterapkan. namun hanya dapat dengan komples ES. Inhibisi tak kompetitif Pada inhibisi tak kompetitif. Perhatikan bahwa pengikatan pengikatan substrat. inhibitor dan substrat berkompetisi untuk berikatan dengan enzim. banyak proses-proses biokimia dan selular yang menyimpang dari kondisi ideal ini. dan pergerakan molekul secara satu atau dua dimensi. ensiklopedia bebas Kinetika Michaelis-Menten bergantung pada hukum aksi massa. Kompleks EIS yang terbentuk kemudian menjadi tidak aktif. pengikatn substrat juga inhibitor tidaklah perlu terjadi pada menghalangi pengikatan inhibitor. pengikatan inihibitor mengubah konformasi enzim. Beberapa mekanisme telah diajukan untuk menjelaskan fenomena ini. Seringkali inhibitor kompetitif memiliki struktur yang sangat mirip dengan substrat asli enzim.org/wiki/Enzim 9/16 . inhibitor tidak dapat berikatan dengan enzim bebas.[49][50][51][52] Beberapa enzim beroperasi dengan kinetika yang lebih cepat daripada laju difusi. Baik kompleks EI dan EIS tidak aktif. yang diturunkan berdasarkan asumsi difusi bebas dan pertumbukan acak yang didorong secara termodinamik. walaupun penjelasan ini masih kontroversial.03/05/13 Enzim . Beberapa protein dipercayai mempercepat katalisis dengan menarik substratnya dan melakukan pra-orientasi substrat menggunakan medan listrik dipolar.[48] Pada situasi seperti ini. namun memerlukan konsentrasi substrat yang lebih tinggi untuk mencapai kelajuan maksimal tersebut. Inhibisi kompetitif Pada inihibisi kompetitif. Di lain pihak. karena substrat masih dapat mengikat enzim.Wikipedia bahasa Indonesia.wikipedia. menghalangi bawah. Kemiripan antara struktur asam folat dengan obat ini ditunjukkan oleh gambar di samping Inhibitor kompetitif mengikat enzim secara reversibel. sehingga menghalangi pengikatan substrat. Karena inhibitor tidak dapat dilawan dengan peningkatan konsentrasi substrat. Pada inhibisi kompetitif.

Inhibitor ireversibel bereaksi dengan enzim dan membentuk aduk dengan protein.[61] Virus juga mengandung enzim yang dapat menyerang sel. kecuali kompleks EIS memiliki aktivitas enzimatik residual.03/05/13 Enzim . id. inhibitor dapat merupakan bagian dari mekanisme umpan balik. akan bergabung dengan tembaga dan besi pada tapak aktif enzim sitokrom c oksidase dan memblok pernapasan sel. sehingga ia dapat menekan peradangan dan rasa sakit. Enzim juga terlibat dalam fungs-fungsi yang khas.[59] Enzim juga berperan dalam menghasilkan pergerakan tubuh.[60] ATPase lainnya dalam membran sel umumnya adalah pompa ion yang terlibat dalam transpor aktif. Jika enzim memproduksi terlalu banyak produk. Hal ini akan menyebabkan produksi produk melambat atau berhenti. Namun. banyak pula inhibitor enzim lainnya yang beracun. Senyawa obat ini terikat pada tapak aktif. Bentuk umpan balik ini adalah umpan balik negatif.org/wiki/Enzim 10/16 . seperti lusiferase yang menghasilkan cahaya pada kunang-kunang. dengan miosin Jenis-jenis inihibisi. seringkali melalui enzim kinase dan fosfatase. ensiklopedia bebas Inhibisi campuran Inhibisis jenis ini mirip dengan inhibisi non-kompetitif. Kegunaan inhibitor Oleh karena inhibitor menghambat fungsi enzim. produk tersebut dapat berperan sebagai inhibitor bagi enzim tersebut.wikipedia. inhibitor sering digunakan sebagai obat. menghidrolisis ATP untuk menghasilkan Cleland. dan enzim kemudian mengubah inhibitor menjadi bentuk aktif yang bereaksi secara ireversibel dengan satu atau lebih residu asam amino.[57] Penisilin dan Aspirin juga bekerja dengan cara yang sama. Inhibitor seperti ini contohnya efloritina. obat yang digunakan untuk mengobati penyakit yang disebabkan oleh protozoa African trypanosomiasis. Inaktivasi ini bersifat ireversible.W.[58] Fungsi biologis Enzim mempunyai berbagai fungsi bioligis dalam tubuh organisme hidup. Pada banyak organisme. Enzim memiliki bentuk regulasi seperti ini sering kali multimerik dan mempunyai tapak ikat alosterik. Enzim berperan dalam transduksi signal dan regulasi sel. sianida yang merupakan inhibitor enzim ireversibel. Kurva substrat/kelajuan enzim ini tidak berbentuk hiperbola melainkan berbentuk S. Contohnya adalah inhibitor yang digunakan sebagai obat aspirin. Sebagai contohnya. Klasifikasi ini diperkenalkan oleh W. [56] kontraksi otot.Wikipedia bahasa Indonesia. Aspirin menginhibisi enzim COX-1 dan COX-2 yang memproduksi pembawa pesan peradangan prostaglandin. misalnya HIV integrase dan transkriptase balik.

Setelah reaksi katalitik terjadi.[63] 3. mencerna zat-zat makanan yang berbeda pula. jaringan lintasan metabolisme dalam tiap-tiap sel bergantung pada kumpulan enzim fungsional yang terdapat dalam sel tersebut. Kadang-kadang lebih dari satu enzim dapat mengatalisasi reaksi yang sama secara bersamaan. retikulum endoplasma. Hal ini membantu alokasi bahan zat dan energi secara ekonomis dan menghindari pembuatan produk akhir yang berlebihan. satu enzim akan membawa produk enzim lainnya sebagai substrat. bakteri dapat menjadi resistan terhadap antibiotik seperti penisilin karena enzim yang disebut beta-laktamase menginduksi hidrolisis cincin beta-laktam penisilin. sebagai contohnya. asam lemak disintesis oleh sekelompok enzim dalam sitosol. lintasan metabolisme seperti glikolisis tidak akan dapat terjadi tanpa enzim. Enzim-enzim yang berbeda. ensiklopedia bebas Salah satu fungsi penting enzim adalah pada sistem pencernaan hewan. 1. Beberapa enzim dapat bekerja bersama dalam urutan tertentu. reaksi ini tetap berjalan. namun fosforilasi pada karbon 6 akan terjadi dengan sangat cepat. sehingga dapat diserap oleh usus. metotreksat dinding selulosa tanaman. Enzim dapat diregulasi oleh inhibitor dan aktivator. Glukosa. terlalu besar untuk diserap oleh usus. 2. namun enzim akan menghidrolisis rantai pati menjadi molekul kecil seperti maltosa. Namun. Molekul pati. Pada hewan pemamah biak. dan aparat golgi. Mekanisme regulasi seperti ini disebut umpan balik negatif karena jumlah produk akhir diatur oleh konsentrasi produk itu sendiri. Produksi enzim (transkripsi dan translasi gen enzim) dapat ditingkatkan atau diturunkan bergantung pada respon sel terhadap perubahan lingkungan. Sebagai contohnya. Kontrol aksi enzimatik membantu menjaga homeostasis id. jika heksokinase ditambahkan. mikroorganisme dalam perut hewan tersebut menghasilkan enzim Koenzim asam folat (kiri) dan obat anti kanker metotreksat (kanan) selulase yang dapat mengurai sel memiliki struktur yang sangat mirip. Oleh sebab itu. Tanpa enzim. Enzim menentukan langkah-langkah apa saja yang terjadi dalam lintasan metabolisme ini. dan digunakan oleh sekelompok enzim lainnya sebagai sumber energi dalam mitokondria melalui β-oksidasi. Contohnya. Mekanisme umpan balik negatif dapat secara efektif mengatur laju sintesis zat antara metabolit tergantung pada kebutuhan sel.wikipedia. dan menjadi terfosforliasi pada karbon-karbonnya secara acak. yang akan dihidrolisis lebih jauh menjadi glukosa.org/wiki/Enzim 11/16 . Dan sebenarnya. Tanpa keberadaan enzim. contohnya. dan menghasilan lintasan metabolisme. Oleh karena itu. Kontrol aktivitas Terdapat lima cara utama aktivitas enzim dikontrol dalam sel. produk kemudian dihantarkan ke enzim lainnya. Enzim seperti amilase dan protease memecah molekul yang besar (seperti pati dan protein) menjadi molekul yang kecil. Sebagai contoh. proses ini berjalan dengan sangat lambat. produk akhir lintasan metabolisme seringkali merupakan inhibitor enzim pertama yang terlibat dalam lintasan metabolisme. dengan lintasan metabolisme yang berbeda-beda yang terjadi dalam kompartemen sel yang berbeda. metabolisme tidak akan berjalan melalui langkah yang teratur ataupun tidak akan berjalan dengan cukup cepat untuk memenuhi kebutuhan sel. sehingga ia dapat meregulasi jumlah produk akhir lintasan metabolisme tersebut. Enzim dapat dikompartemenkan. dapat bereaksi secara langsung dengan ATP. Dalam lintasan metabolisme. sedemikiannya produk glukosa-6-fosfat ditemukan sebagai produk utama. sehingga dapat diserap. Bentuk regulase gen ini disebut induksi dan inhibisi enzim. Contoh lainnya adalah enzim dalam hati yang disebut sitokrom P450 oksidase yang penting dalam metabolisme obat.[62] adalah inhibitor kompetitif bagi enzim yang menggunukan folat.Wikipedia bahasa Indonesia.03/05/13 Enzim . Induksi atau inhibisi enzim ini dapat mengakibatkan interaksi obat.

Reginald H.gov/pubmed/8595136). Ia kemudian ditranspor ke dalam perut di mana ia diaktivasi. Biochemistry.Wikipedia bahasa Indonesia. dan glikosilasi. (1951). Hal ini terjadi ketika virus terbawa ke dalam sel inang dan memasuki lisosom.lib. Salah satu contohnya adalah fenilketonuria. Philadelphia: Saunders College Pub. Ia dapat meliputi fosforilasi. 2. Contohnya.1016%2FS0167-7799%2800%2989014-9). Quoted in Manchester K. 3.1016/S01677799(00)89014-9 (http://dx. "Louis Pasteur: Free Lance of Science. Hal ini menyebabkan akumulasi mutasi dan mengakibatkan berkembangnya berbagai jenis kanker pada penderita. Garrett (1999). Jenis prekursor tak aktif ini dikenal sebagai zimogen. sebagai respon terhadap insulin. miristoilasi. ISBN 0-03-022318-0. Trends Biotechnol 13 (12): 511–5. H. Contohnya. PMID 8595136 (//www. Oxford dictionary of biochemistry and molecular biology. Volume IV: Modern Development of the Chemical and Biological Sciences (http://etext.do? structureId=1KW0) Referensi 1. ^ Williams. 5.ncbi. Ia dapat menyebakan sindrom penyakit kanker keturunan seperti xeroderma pigmentosum. RAF (1752). (1995) Louis Pasteur (1822–1895)—chance and the prepared mind". 426– 7. ^ Dubos J. Beberapa enzim dapat menjadi aktif ketika berada pada lingkungan yang berbeda.wikipedia. S.org/wiki/Enzim 12/16 .[64] Contoh lain modifikasi pasca-translasional adalah pembelahan rantai polipeptida.03/05/13 Enzim . Gollancz. pp. Oxford [Oxfordshire]: Oxford University Press. Mutasi asam amino tunggal pada enzim fenilalania hidroksilase yang mengatalisis langkah pertama degradasi fenilalanina mengakibatkan penumpukkan fenilalanina dan senyawa terkait. ^ Smith AL (Ed) et al. 461. Hal ini dapat menyebabkan keterbelakangan mental jika ia tidak diobati. ^ Grisham. 4. "Observations sur la digestion des oiseaux".nih. Kerusakan ada enzim ini dapat menyebabkan kanker karena kemampuan tubuh memperbaiki mutasi pada genom menjadi berkurang. (1997). id. fosforilasi banyak enzim termasuk glikogen sintase membantu mengontrol sintesis ataupun degradasi glikogen dan mengijinkan sel merespon terhadap perubahan kadar gula dalam darah.[66] Contoh lainnya adalah mutasi silsilah nutfah (germline mutation) pada gen yang mengkode enzim reparasi DNA.doi. Histoire de l'academie royale des sciences 1752: 266.[65] Keterlibatan dalam penyakit Oleh karena kontrol aktivitas enzim yang ketat diperlukan untuk menjaga homeostasis. malafungsi (mutasi. L.virginia. 4. Fenilalanina hidroksilase. doi:10.org/pdb/explore.rcsb.. kekurangan produksi ataupun delesi) enzim tunggal yang penting dapat menyebabkan penyakit genetik.edu/toc/modeng/public/Wil4Sci. ISBN 0-19-854768-4. Charles M. Pentingnya enzim ditunjukkan oleh fakta bahwa penyakit-penyakit mematikan dapat disebabkan oleh hanya mala fungsi satu enzim dari ribuan enzim yang ada dalam tubuh kita. Kimotripsin yang merupakan protease pencernaan diproduksi dalam keadaan tidak aktif sebagai kimotripsinogen di pankreas.org/10. ^ de Réaumur. Hal ini menghalangi enzim mencerna pankreas dan jaringan lainnya sebelum ia memasuki perut.html) Harper and Brothers (New York) Accessed 4 April 2007 5. ensiklopedia bebas organisme hidup. (1904) A History of Science: in Five Volumes. kelebihan produksi.nlm. Sumber: PDB 1KW0 (http://www. hemaglutinin pada virus influenza menjadi aktif dikarenakan kondisi asam lingkungan. Enzim dapat diregulasi melalui modifikasi pasca-translasional.

html) Accessed 4 April 2007 7.nlm.1002/cber.ncbi.ac.1146%2Fannurev.2008. E. Science.1016/j.1016%2Fj.2.biochem.2008.gov/pubmed/16873663).biochem. Biochemistry. "Einfluss der Configuration auf die Wirkung der Enzyme" (http://gallica.2004. (2001). 10. 8 (15): 1248–59. Retrieved 2006-10-11. Rodney (2002) [2002]. 11. "Application of a Theory of Enzyme Specificity to Protein Synthesis". 18. Nat Rev Mol Cell Biol. Yuzenkova Y. ^ The Catalytic Site Atlas at The European Bioinformatics Institute (http://www.gov/pubmed/5891407). PMID 4124164 (//www.nlm. Chichester. "Enantioselective biocatalysis optimized by directed evolution". Berg.ncbi.617 (http://dx.ac.nlm.B.nlm.chemindefer). 6 (5): 619–29. Toronto.nih. Phillips DC. Soll D. 27: 2985–93. "Principles that Govern the Folding of Protein Chains". Concepts in Biochemistry (2nd ed. Lubert. PMID 10966471 (//www.ncbi. "Enzyme function discovery".1073/pnas. 137–8.1038/206757a0 (http://dx.1127422). ^ Nobel Laureate Biography of Eduard Buchner at http://nobelprize. Mair GA.nlm. ^ Smith S (01 Dec 1994).2.1126%2Fscience. Singapore.biochem. Curr Opin Biotechnol.1073%2Fpnas.ncbi.nih. 17.gov/pubmed/1339435). Structure 16 (11): 1599–600.03/05/13 Enzim .ncbi. Wintermeyer W.ncbi. Biol.org/10. Koenig DF.10. ^ Ibba M.ncbi.org/10.1038/nrm804 (http://dx.1038%2F206757a0). doi:10. ^ Jaeger KE.70.ncbi. doi:10.18940270364 (http://dx. 69: 617–50. San Francisco: W. Dt.ebi. PMID 16873663 (//www. Hubscher U.htm). ensiklopedia bebas 6. doi:10.1016/S1367-5931(02)00380-0 (http://dx. ^ Text of Eduard Buchner's 1907 Nobel lecture at http://nobelprize. Nature 22 (206): 757–61.18940270364).fasebj.uk/~drf1/rdf_sp1. Eggert T.nlm.69.a new explanation of secondary product diversity and function" (http://www-users.1126/science. (2002). Stryer. ^ Shevelev IV. 313: 518–20.nih. OCLC 51720783 id. (1958). A three-dimensional Fourier synthesis at 2 Angstrom resolution". Sci. 21. "The 3' 5' exonucleases".doi. (2004). ISBN 0-7167-4955-6.doi.nlm.98 (http://dx. Freeman.doi. 44 (2): 98–104. doi:10. doi:10. "Structure of hen egg-white lysozyme. Brisbane.gov/pubmed/8001737).str. Proc.org/nobel_prizes/chemistry/laureates/1907/buchner-lecture. North AC. Chem. Curr Opin Chem Biol. an enzyme composed of 62 amino acid residues per monomer".223).fr/ark:/12148/bpt6k90736r/f364. J. 3 (5): 364–76.1. doi:10.doi.gov/pubmed/12413546).ncbi.nih. Weinheim.H. "6".org/10.html) Accessed 4 April 2007 8. Ges. 70: 415–35.nih. ^ Boyer. ^ Tymoczko. 14. ^ Fischer E.org (http://nobelprize. ^ Koshland D.4096.ncbi.4096. 12.gov/pubmed/4124164). John L. Curtin F.44. 24.1126%2Fscience. (1965).gov/pubmed/11395413). 25.org/10. 19. Annu Rev Biochem.nlm.org/10. ^ Vasella A. ^ Zenkin N.).gov/pubmed/11988770).: John Wiley & Sons.nlm. (1894). (1973).org/10. Natl.nlm.10.617).nlm. ^ Anfinsen C. 16.98). doi:10. (2002). PMID 5891407 (//www.bnf.york. ISBN 0-470-00379-0.str.gov/pubmed/15358000).biochem. PMID 11395413 (//www. Davies GJ. ^ 1946 Nobel prize for Chemistry laureates at http://nobelprize. "Glycosidase mechanisms".1002%2Fcber.06.007).nih. "Aminoacyl-tRNA synthesis".1146/annurev. "The animal fatty acid synthase: one gene.70.nlm.1126/science.nih. 15 (4): 305–13. (2006). Bohm M. Ber. doi:10. Whitman CP (1992). Inc.06.org/nobel_prizes/chemistry/laureates/1946/) Accessed 4 April 2007 9. ^ Dunaway-Mariano D (November 2008). (2000).1.Wikipedia bahasa Indonesia. doi:10. Annu Rev Biochem.org/cgi/reprint/8/15/1248).org/10.org (http://nobelprize. PMID 8001737 (//www. ^ Blake CC.007 (http://dx.org/nobel_prizes/chemistry/laureates/1907/buchner-bio. 20.org/10.2004.1016%2FS1367-5931%2802%2900380-0).uk/thorntonsrv/databases/CSA/) Accessed 4 April 2007 15.415).org/10.nih. ^ Firn. "Fidelity of aminoacyl-tRNA selection on the ribosome: kinetic and structural mechanisms". Science 181: 223–30.org/10.nih. ^ Chen LH.ncbi.copbio.181.doi.. seven enzymes" (http://www.001).org (http://nobelprize.1127422 (http://dx. Harayama S. pp. PMID 12413546 (//www.org/10. 23.wikipedia.ncbi.copbio.69. PMID 15358000 (//www.gov/pubmed/10966471).001 (http://dx.nih.1016/j. Severinov K. PMID 11988770 (//www. Bembenek ME. "The Screening Hypothesis .1146/annurev.223 (http://dx. one polypeptide.doi.1038%2Fnrm804). Hajipour G.doi.doi. Richard.1016%2Fj. PMID 19000810 (//www.nih. Chem.doi. Kenyon GL. doi:10.doi.44. "4Oxalocrotonate tautomerase. PMID 16590179 (//www. 13. Sarma VR. Faseb J. Stryer Berg Tymoczko.1146%2Fannurev.181. New York.doi. 267 (25): 17716–21. Acad.1.nih. PMID 1339435 (//www. "Transcript-assisted transcriptional proofreading".1.415 (http://dx.gov/pubmed/16590179). 22. Jeremy Mark (2002).gov/pubmed/19000810).org/wiki/Enzim 13/16 . ^ Rodnina MV. doi:10.

worldcat. Geist A.1073%2Fpnas.1126/science. Biochemistry 43 (33): 10605–18.doi. ISBN 07167-1615-1.uk/iupac/bioinorg/CD. Benkovic SJ.1016/j.gov/pubmed/16267559). 27.org/10. PMID 11859194 (//www.1073/pnas. 37.org/10. 40.1073/pnas. doi:10.nih.nih.nih.1021%2Fcr0503106).ncbi. Structure 13: 893–904.gov/pubmed/16248667). "Glossary of Terms Used in Bioinorganic Chemistry: Coenzyme" (http://www.nih.007). 41. Strajbl M. doi:10. ISBN 0-88275-258-8. doi:10.nlm. Acad. Billeter SR. International Union of Pure and Applied Chemistry. Warshel A (2000).06.nih.nlm.gov/pubmed/15324804). M. Glennon TM. PMID 15324804 (//www.wikipedia.Y: Dover. ^ Agarwal PK (November 2005).1021/bi0480279 (http://dx. (August 2004).11899 (http://dx.nih.1126%2Fscience. Chem. "Role of protein dynamics in reaction rate enhancement by enzymes". ISBN 0-486-654605. (1975). Rajagopalan PT.uk/iupac/bioinorg/CD.015 (http://dx.1021%2Fbi0495228).doi.html#33). "Electrostatic basis for enzyme catalysis". Hammes-Schiffer S.org/10.structure. Am. Proc.1016%2Fj. 127 (43): 15248–56.org/wiki/Enzim . 29. ^ Jencks.052005999). 28. ^ Agarwal PK.nih.doi. Rev. ^ Warshel A.chembiol. Kato M.nlm. et al (November 2005). doi:10. "Enzyme dynamics during catalysis". 31. Proc Natl Acad Sci USA.03.doi. doi:10.1016/j. ^ a b de Bolster. 106 (5): 1737–56. ^ Eisenmesser EZ. 44 (4): 1097–115. (1987).03. Bahar I (5 June 2005). ^ Yang LW.gov/pubmed/11867722). ^ de Bolster.1066176).gov/pubmed/15311922). Olsson MH (2006).2005.S.org/10.11899).ncbi. pp.22.gov/pubmed/15939021).str.ac.22.1038/nature04105 (http://dx. "Glossary of Terms Used in Bioinorganic Chemistry: Cofactor" (http://www.007 (http://dx. ^ Villa J. An H.gov/pubmed/11859194). ^ Olsson MHM.2005. San Francisco: W. doi:10.nlm. 34. Duda D.1021/ja055251s (http://dx.nlm.1066176 (http://dx. 97 (22): 11899–904.ncbi.97.03/05/13 Enzim .nlm. Science 295 (5559): 1520–3. U.gov/pubmed/15667203). William P. Liu H. 32. 106 (8): 3210–35.doi.1021/cr0503106 (http://dx. 11 (8): 1037–42. PMID 15667203 (//www. Kern D (February 2002).org/10.1021/bi0495228 (http://dx.nlm. Biochemistry. ^ Agarwal PK. Catalysis in chemistry and enzymology.G.html#34).Wikipedia bahasa Indonesia.doi. 33. Chem. "Dynamical Contributions to Enzyme Catalysis: Critical Tests of A Popular Hypothesis". 50–2. Labeikovsky W. ^ Fisher Z. ^ Eisenmesser EZ. International Union of Pure and Applied Chemistry. Tu C. "Structural and kinetic characterization of active-site histidine as a proton shuttle in catalysis by human carbonic anhydrase II".chem. Nature 438 (7064): 117–21. M.gov/pubmed/16895325). Enzyme structure and mechanism.1038%2Fnature04105). Bosco DA.1021%2Fcr040427e).qmul. PMID 11050223 (//www. Natl. 39. "Network of coupled promoting motions in enzyme catalysis". "How important are entropic contributions to enzyme catalysis?". "Intrinsic dynamics of an enzyme underlies catalysis".org/content/article/abstract? uid=PIIS096921260500167X).org/10. ^ Fersht. PMID 16267559 (//www. Soc. "Protein dynamics and enzymatic catalysis: investigating the peptidyl-prolyl cis-trans isomerization activity of cyclophilin A".org/10.org/10. ensiklopedia bebas 26.com/science?_ob=ArticleURL&_udi=B6VRP-4D4JYMC6&_coverDate=08%2F31%2F2004&_alid=465962916&_rdoc=1&_fmt=&_orig=search&_qd=1&_cdi=6240& _sort=d&view=c&_acct=C000050221&_version=1&_urlVersion=0&_userid=10&md5=613585a6164baa38b4f 6536d8da9170a). Chem Biol. 36. Yoshioka C.chembiol.2004. doi:10.A.qmul. PMID 11867722 (//www. Sham YY. PMID 16248667 (//www.W. ^ Tousignant A.1016%2Fj.ncbi. Parson WW. Govindasamy L. Akke M.ncbi. Vitamins and Coenzymes. Krieger Pub Co. Arthur L.doi. 14/16 id. Gorin A (August 2004).sciencedirect. "Protein motions promote catalysis" (http://www.doi.org/10. Rev.H.ncbi. PMID 16895325 (//www. Chu ZT. PMID 15311922 (//www.org/10.doi. Freeman. Retrieved 2007-10-30. Retrieved 2007-10-30. doi:10.G. Sci.nih.1021/cr040427e (http://dx.org/10. Sharma PK. Alan (1985). ^ Wagner. Mineola.ncbi.nlm. 38.nlm.ncbi.doi.nlm. J. Xiang Y.str. Warshel A (2006).97. Millet O. (2005). Pelletier JN.ncbi.org/oclc/51720783).nih. (//www. N.1073%2Fpnas. (5 March 2002).06.ac.chem. PMID 15939021 (//www. Hernandez Prada JA. 99: 2794–9.nih.1021%2Fja055251s). "Coupling between catalytic site and collective dynamics: A requirement for mechanochemical activity of enzymes" (http://www. 35.015). (1997).doi. doi:10. (1997).gov/pubmed/11050223).2004.ncbi.W. doi:10. 30. Silverman DN and McKenna R. Chem.052005999 (http://dx. doi:10.1021%2Fbi0480279).

nlm.nlm. Sci. Sci.nlm. Chem..014 (http://dx. 49. doi:10. doi:10. J. 176 (1): 115–24. Turner TE (2004). Am.nlm.1016/S0968-0004(01)01938-7 (http://dx. 47. PMID 11590012 (//www. G. "Atomic Description of an Enzyme Reaction Dominated by Proton Tunneling".nlm.gov/pubmed/17820893). 52. 51. 85 (2–3): 235–60.01. "Reaction kinetics in intracellular environments with macromolecular crowding: simulations and rate laws".org/10.org/10. Acad.1016%2F0092id.ncbi. (15 May 1990). Mol.biochemj. Bey P...1021/ja037233l (http://dx.nih.nlm. 26 (10): 597–604. Warshel A. Sutcliffe M. (1995).1006/jtbi. PMID 17820893 (//www. 53. (2004). Theor.1006%2Fjtbi. Science 6 (267): 90–931.1620 (http://dx. Menten M.nih. Cell.ncbi.ncbi.doi.241. ensiklopedia bebas 42.P. Biochem. (1913). Characterization of sequences at the inhibitor and coenzyme binding sites. Karplus M.1126/science. J.doi. Biochem.nih.2006. "How enzymes work: analysis by modern rate theory and computer simulations". (1925)..1016/0092-8674(95)90405-0 (http://dx.htm). J. Ding H (2007). Truhlar D.org/wiki/Enzim 15/16 . Science 312 (5771): 237–41.nih. Scrutton N. doi:10.gov/pubmed/7809611). Mulholland A. PMID 14995199 (//www.1016/j.nih.gov/pubmed/14716003).10. Ackermann B. Johannissen L.1016%2Fj. Mechanism of the irreversible inactivation of mouse ornithine decarboxylase by alpha-difluoromethylornithine. ^ Ellis RJ (2001)... (2006). ^ Briggs G. ^ BRENDA The Comprehensive Enzyme Information System (http://www. W. E.apcata.ncbi.doi.ncbi. Biophys. Acta 67: 173–87.doi. (1909). 45.2004. Hothi P. ^ Masgrau L. 19: 339–339. (1902). Appl. ^ Radzicka A. ^ Olsson M.1088172 (http://dx.uni-koeln. "Macromolecular crowding: obvious but underappreciated".nlm. 80 (2): 225–36. Z. Ranaghan K.doi. "Michaelis-Menten mechanism reconsidered: implications of fractal kinetics". (1995). ^ Sørensen.L.doi..nih. J.org/10.nih. Biol. (http://www.org/10. "Theorie generale de l'action de quelques diastases".7809611 (http://dx.org/10.doi.Wikipedia bahasa Indonesia. 50.4873. doi:10.0181 (http://dx. Biochem. Biochim.1126/science.gov/pubmed/15142746). doi:10.gov/pubmed/14995199). "Die Kinetik der Invertinwirkung". ^ Kopelman R (1988). 55. E.doi. Gao J.2004.7809611). 44. V. Über die Messung und Bedeutung der Wasserstoffionenkonzentration bei enzymatischen Prozessen". "Protein kinases and phosphatases: the yin and yang of protein phosphorylation and signaling". ^ Xu F. "A note on the kinetics of enzyme action" (http://www. ^ Savageau MA (1995). Haldane J.nih. H. Z. PMID 16743508 (//www. "Fractal Reaction Kinetics".org/10. Science 303 (5655): 186–95. "A new kinetic model for heterogeneous (or spatially confined) enzymatic catalysis: Contributions from the fractal and jamming (overcrowding) effects". Pegg AE. (2004).wikipedia.doi.012 (http://dx.1016/j.jbc.nlm.pbiomolbio. Science 241 (4873): 1620–26.. ^ Henri. doi:10.. Leys D.. PMID 16614214 (//www.01.nlm.gov/pubmed/11590012).. "A proficient enzyme".2006.1126%2Fscience.pbiomolbio. doi:10. Rend.1620). Biol. Trends Biochem.ncbi.1088172). A: Gen. ^ Schnell S. "Simulations of the large kinetic isotope effect and the temperature dependence of the hydrogen atom transfer in lipoxygenase". 21: 131–304.1126002 (http://dx. Hebd. Implications regarding oxygen reduction" (http://www. ^ Cleland. doi:10. "Enzymstudien {II}.0181). Biophys.W. Basran J.lemoyne. Roujeinikova A. "Infrared evidence of cyanide binding to iron and copper sites in bovine heart cytochrome c oxidase..ncbi.org/10..1126/science. PMID 15142746 (//www.03/05/13 Enzim .1016%2FS0968-0004%2801%29019387).nlm. 54. B.1126%2Fscience. 49: 333–369. 56.nih.gov/pubmed/2159465). doi:10.org/10.1126002).jbc. Lu L.gov/pubmed/16614214). ^ Michaelis L.edu/~giunta/menten. Wolfenden R. "The Kinetics of Enzyme-catalyzed Reactions with two or more Substrates or Products 2. O.org/bj/019/0338/bj0190338_browse.1126/science. Prog.1126%2Fscience.apcata. E. J Biol Chem. PMID 7809611 (//www. 126 (9): 2820–8.org/cgi/reprint/265/14/7945).brenda.1995. 317 (1): 70–81.html) Accessed 6 April 2007 46.. English translation (http://web. ^ Poulin R.10.012). doi:10..gov/pubmed/16743508).1995. PMID 7475096 (//www. 59. S. ^ Hunter T. J. {I}nhibition: Nomenclature and Theory". (1963). PMID 2159465 (//www. Siegbahn P.ncbi. 57.org/10.org/cgi/reprint/267/1/150) J Biol Chem. Paris 135: 916–9. PMID 14716003 (//www. Soc.org/10. 48. 265 (14): 7945–58.doi. ^ Garcia-Viloca M.ncbi.nih. ^ Yoshikawa S and Caughey WS.1126%2Fscience.267(1):150–8.. 1992 January 5. S. PMID 1730582 58. Compt.014). Catal.ncbi.4873.1016%2Fj.gov/pubmed/7475096).de/) Accessed 4 April 2007 43.241.1021%2Fja037233l).

nih. 8674%2895%2990405-0). Biochem.org/cgi/content/full/116/7/1175).ncbi. PMID 7834742 (//www.nlm.. doi:10.wikipedia.fcgi? call=bv.org/10.nih.gov/pmc/articles/PMC32266). id.nlm. 116: 1175–86.org/10. Dairy Sci. Mol. Cell 12 (4): 780–94. 323 (Pt 1): 1–12.gov/pubmed/7834742).gov/pubmed/2178174). ^ Berg JS. ^ Mackie RI.1242%2Fjcs. "GSK-3: tricks of the trade for a multi-tasking kinase" (http://jcs. 6 April 2013. ^ Carr C. 66.gov/pmc/articles/PMC1218279). PMID 8500173 (//www.org/bj/323/0001/bj3230001. "A spring-loaded mechanism for the conformational change of influenza hemagglutinin". PMID 11294886 (//www.ncbi.ncbi.18.gov/pubmed/11294886).nih.gov/pubmed/8500173).nih. doi:10.00384 (http://dx. Lihat Ketentuan Penggunaan untuk lebih jelasnya.ncbi.biologists.. Rev.View. Woodgett J. PMID 9173866 (//www.gov/pmc/articles/PMC372803).htm).gov/pubmed/12615961).org/w/index.nlm. ketentuan tambahan mungkin berlaku.nih.1242/jcs.nlm.nlm.org/cgi/pmidlookup?view=long&pmid=2030669). J.nlm.1016/0092-8674(93)90260-W (http://dx.doi.nih.org/cgi/pmidlookup?view=long&pmid=11294886). ^ Meighen EA (01 March 1991).gov/pubmed/9173866). R. 65. ^ Faergeman NJ. 63.ShowSection&rid=gnd. Cheney RE (01 April 2001). J.gov/pubmed/2030669). Cell.nih. "Molecular biology of bacterial bioluminescence" (http://mmbr. Kim P.Wikipedia bahasa Indonesia.molbiolcell. Powell BC. "A millennial myosin census" (http://www.. "Role of long-chain fatty acyl-CoA esters in the regulation of metabolism and in cell signalling" (http://www. "Recent advances in rumen microbial ecology and metabolism: potential impact on nutrient output" (http://jds. Microbiol.nlm.nih. 55 (1): 123–42. PMC 372803 (//www.234) Accessed 4 April 2007 Lihat pula Katalisis enzim The Proteolysis Map Biokatalisis RNA Enzim SUMO Proteomika dan rekayasa protein Enzim terimobilisasi Diperoleh dari "http://id.nih. ^ Phenylketonuria: NCBI Genes and Disease (http://www.1016%2F00928674%2893%2990260-W).gov/books/bv.ncbi.nih.nlm. Teks tersedia di bawah Lisensi Atribusi/Berbagi Serupa Creative Commons. 62. Biol. ensiklopedia bebas 60.ncbi. (April 2003). ^ Doble B.org/cgi/reprint/73/10/2971).wikipedia. W. 73 (10): 2971–95. PMC 32266 (//www. PMID 12615961 (//www. 64.ncbi. Sci. PMID 2178174 (//www. White BA (01 Oct 1990).org/wiki/Enzim 16/16 . (April 2003).ncbi.ncbi.03/05/13 Enzim .asm.php?title=Enzim&oldid=6698646" Kategori: Pages using citations with accessdate and no URL Enzim Metabolisme Katalisis Halaman ini terakhir diubah pada 16.ncbi.nlm.nlm. PMID 2030669 (//www. M. Knudsen J (April 1997).nih.biochemj.fass. PMC 1218279 (//www. 61.ncbi. S.00384).section. Cell 73: 823–32. J.nlm.doi.

Master your semester with Scribd & The New York Times

Special offer for students: Only $4.99/month.

Master your semester with Scribd & The New York Times

Cancel anytime.