03/05/13

Enzim - Wikipedia bahasa Indonesia, ensiklopedia bebas

Enzim
Dari Wikipedia bahasa Indonesia, ensiklopedia bebas

Enzim adalah biomolekul berupa protein yang berfungsi sebagai katalis (senyawa yang mempercepat proses reaksi tanpa habis bereaksi) dalam suatu reaksi kimia organik.[1][2] Molekul awal yang disebut substrat akan dipercepat perubahannya menjadi molekul lain yang disebut produk. Jenis produk yang akan dihasilkan bergantung pada suatu kondisi/zat, yang disebut promoter. Semua proses biologis sel memerlukan enzim agar dapat berlangsung dengan cukup cepat dalam suatu arah lintasan metabolisme yang ditentukan oleh hormon sebagai promoter. Enzim bekerja dengan cara bereaksi dengan molekul substrat untuk menghasilkan senyawa intermediat melalui suatu reaksi kimia organik yang membutuhkan energi aktivasi lebih rendah, sehingga percepatan reaksi kimia terjadi karena reaksi kimia dengan energi aktivasi lebih tinggi membutuhkan waktu lebih lama. Sebagai contoh: X + C → XC (1) Y + XC → XYC (2) XYC → CZ (3) CZ → C + Z (4) Meskipun senyawa katalis dapat berubah pada reaksi awal, pada reaksi akhir molekul katalis akan kembali ke bentuk semula. Sebagian besar enzim bekerja secara khas, yang artinya setiap jenis enzim hanya dapat bekerja pada satu macam senyawa atau reaksi kimia. Hal ini disebabkan perbedaan struktur kimia tiap enzim yang bersifat tetap. Sebagai contoh, enzim α-amilase hanya dapat digunakan pada proses perombakan pati menjadi glukosa.
Model komputer enzim purina nukleosida fosforilase (PNPase)

Kerja enzim dipengaruhi oleh beberapa faktor, terutama adalah substrat, suhu, keasaman, kofaktor dan inhibitor. Tiap enzim memerlukan suhu dan pH (tingkat keasaman) optimum yang berbeda-beda karena enzim adalah protein, yang dapat mengalami perubahan bentuk jika suhu dan keasaman berubah. Di luar suhu atau pH yang sesuai, enzim tidak dapat bekerja secara optimal atau strukturnya akan mengalami kerusakan. Hal ini akan menyebabkan enzim kehilangan fungsinya sama sekali. Kerja enzim juga dipengaruhi oleh molekul lain. Inhibitor adalah molekul yang menurunkan aktivitas enzim, sedangkan aktivator adalah yang meningkatkan aktivitas enzim. Banyak obat dan racun adalah inihibitor enzim.

Diagram energi potensial reaksi kimia organik yang menunjukkan efek katalis pada suatu reaksi eksotermik hipotetis X + Y = Z.

Daftar isi
1 Etimologi dan Sejarah 2 Konvensi penamaan 3 Struktur dan mekanisme
id.wikipedia.org/wiki/Enzim 1/16

Namun. ilmu pangan. Enzimologi terutama dipelajari dalam kedokteran.[4] Pengetahuan tentang enzim telah dirintis oleh Berzelius pada tahun 1837.1 Model "kunci dan gembok" 3.2 Mekanisme 3.2 Model ketepatan induksi 3.Wikipedia bahasa Indonesia.1. teknologi pengolahan pangan."[5] Pada tahun 1878. enzimologi tidak dipelajari tersendiri sebagai satu jurusan tersendiri tetapi sejumlah program studi memberikan mata kuliah ini. Louis Pasteur menyimpulkan bahwa fermentasi ini dikatalisasi oleh gaya dorong vital yang terdapat dalam sel ragi.wikipedia. dan cabang-cabang ilmu pertanian. untuk menjelaskan proses ini. disebut sebagai "ferment". dan pembuatan asam cuka. dan diperkirakan hanya berfungsi dalam tubuh organisme hidup. dan kata ferment digunakan untuk merujuk pada aktivitas kimiawi yang dihasilkan oleh organisme hidup.2 Dinamika dan fungsi 3. Pada akhir tahun 1700-an dan awal tahun 1800-an.2 Koenzim 5 Termodinamika 6 Kinetika 7 Inhibisi 8 Fungsi biologis 9 Kontrol aktivitas 10 Keterlibatan dalam penyakit 11 Referensi 12 Lihat pula Etimologi dan Sejarah Hal-ihwal yang berkaitan dengan enzim dipelajari dalam enzimologi.1 Kespesifikan 3. Kata "enzyme" kemudian digunakan untuk merujuk pada zat mati seperti pepsin.2. Namun.2. ahli fisiologi Jerman Wilhelm Kühne (1837–1900) pertama kali menggunakan istilah "enzyme".1 Kofaktor 4. Dalam dunia pendidikan tinggi. mekanisme bagaimana hal ini terjadi belum diidentifikasi. Ia mengusulkan nama "katalis" untuk zat-zat yang dapat mempercepat reaksi tetapi zat itu sendiri tidak ikut bereaksi. yang berasal dari bahasa Yunani ενζυμον yang berarti "dalam bahan pengembang" (ragi).1 Stabilisasi keadaan transisi 3. Ia menulis bahwa "fermentasi alkoholik adalah peristiwa yang berhubungan dengan kehidupan dan organisasi sel ragi. Lois Pasteur salah seorang yang banyak bekerja dalam fermentasi ini dan ketika mengkaji fermentasi gula menjadi alkohol oleh ragi. id. dan bukannya kematian ataupun putrefaksi sel tersebut. pencernaan daging oleh sekresi perut[3] dan konversi pati menjadi gula oleh ekstrak tumbuhan dan ludah telah diketahui.1. proses kimia yang terjadi dengan pertolongan enzim telah dikenal sejak zaman dahulu misalnya Eduard Buchner pembuatan anggur dengan cara fermentasi atau peragian.03/05/13 Enzim .org/wiki/Enzim 2/16 . ensiklopedia bebas 3.3 Modulasi alosterik 4 Kofaktor dan koenzim 4.

Umumnya. enzim yang ditemukan pada air mata. Jenis enzim ini id. Eduard Buchner memulai kajiannya mengenai kemampuan ekstrak ragi untuk memfermentasi gula walaupun ia tidak terdapat pada sel ragi yang hidup. akhiran -ase ditambahkan pada nama substrat enzim tersebut (contohnya: laktase. ia menemukan bahwa gula difermentasi bahkan apabila sel ragi tidak terdapat pada campuran. yang disebut sebagai nomor EC.Wikipedia bahasa Indonesia. Namun. air ludah. ensiklopedia bebas Pada tahun 1897.[8] Penemuan bahwa enzim dapat dikristalisasi pada akhirnya mengijinkan struktur enzim ditentukan melalui kristalografi sinar-X. ia menerima penghargaan Nobel dalam bidang kimia "atas riset biokimia dan penemuan fermentasi tanpa sel yang dilakukannya". tripsin. enzim biasanya dinamai sesuai dengan reaksi yang dikatalisasi oleh enzim tersebut. Metode ini pertama kali diterapkan pada lisozim.[11] Terdapat pula sejumlah kecil katalis RNA.500 residu pada asam lemak sintase. dan kimotripsin. yang mencerna lapisan pelindung beberapa bakteri. tiap-tiap enzim memiliki empat digit nomor urut sesuai dengan ketentuan klasifikasi yang berlaku. Struktur enzim ini dipecahkan oleh sekelompok ilmuwan yang diketuai oleh David Chilton Phillips dan dipublikasikan pada tahun 1965. dan telur putih. Contohnya adalah laktase. Mengikuti praktek Buchner.[7] Pada tahun 1907. Ketiga ilmuwan ini meraih penghargaan Nobel tahun 1946 pada bidang kimia. Nomor pertama untuk klasifikasi teratas enzim didasarkan pada ketentuan berikut: EC 1 Oksidoreduktase: mengatalisis reaksi oksidasi/reduksi EC 2 Transferase: mentransfer gugus fungsi EC 3 Hidrolase: mengatalisis hidrolisis berbagai ikatan EC 4 Liase: memutuskan berbagai ikatan kimia selain melalui hidrolisis dan oksidasi EC 5 Isomerase: mengatalisis isomerisasi sebuah molekul tunggal EC 6 Ligase: menggabungkan dua molekul dengan ikatan kovalen Tata nama secara lengkap dapat dilihat di http://www. untuk mendapatkan nama sebuah enzim. Kesimpulannya adalah bahwa protein murni dapat berupa enzim dan hal ini secara tuntas dibuktikan oleh Northrop dan Stanley yang meneliti enzim pencernaan pepsin (1930). dengan yang paling umum merupakan ribosom.03/05/13 Enzim .qmul.[9] Struktur lisozim dalam resolusi tinggi ini menandai dimulainya bidang biologi struktural dan usaha untuk memahami bagaimana enzim bekerja pada tingkat atom. International Union of Biochemistry and Molecular Biology telah mengembangkan suatu tatanama untuk enzim.[6] Ia menamai enzim yang memfermentasi sukrosa sebagai "zymase" (zimase). Struktur dan mekanisme Enzim umumnya merupakan protein globular dan ukurannya berkisar dari hanya 62 asam amino pada monomer 4-oksalokrotonat tautomerase[10]. Banyak peneliti awal menemukan bahwa aktivitas enzim diasosiasikan dengan protein. sampai dengan lebih dari 2. alkohol dehidrogenase (mengatalisis penghilangan hidrogen dari alkohol). James B. Konvensi penamaan Nama enzim sering kali diturunkan dari nama substrat ataupun reaksi kimia yang ia kataliskan dengan akhiran ase. Sumner berhasil mengkristalisasi enzim urease dan menunjukkan bahwa ia merupakan protein murni.org/wiki/Enzim 3/16 .chem.wikipedia. Pada sederet eksperimen di Universitas Berlin.ac. dan DNA polimerase. merupakan enzim yang mengurai laktosa) ataupun pada jenis reaksi yang dikatalisasi (contoh: DNA polimerase yang menghasilkan polimer DNA).uk/iubmb/enzyme/ (Bahasa Inggris). pada tahun 1926. Penemuan bahwa enzim dapat bekerja diluar sel hidup mendorong penelitian pada sifat-sifat biokimia enzim tersebut. namun beberapa ilmuwan seperti Richard Willstätter berargumen bahwa proten hanyalah bertindak sebagai pembawa enzim dan protein sendiri tidak dapat melakukan katalisis.

03/05/13 Enzim . Pada tahun 1894. Kebanyakan enzim dapat mengalami denaturasi (yakni terbuka dari lipatannya dan menjadi tidak aktif) oleh pemanasan ataupun denaturan kimiawi. ia gagal dalam menjelaskan stabilisasi keadaan id. Rantai protein tunggal kadangkadang dapat berkumpul bersama dan membentuk kompleks protein.[18] aminoasil tRNA sintetase[19] dan ribosom. Diagram pita yang menunjukkan karbonat anhidrase Kespesifikan Enzim biasanya sangat spesifik terhadap reaksi yang ia kataliskan maupun terhadap substrat yang terlibat dalam reaksi.[20] Beberapa enzim yang menghasilkan metabolit sekunder dikatakan sebagai "tidak pilih-pilih".[13] Kebanyakan enzim berukuran lebih besar daripada substratnya. tetapi hanya sebagian kecil asam amino enzim (sekitar 3–4 asam amino) yang secara langsung terlibat dalam katalisis. Dengan demikian ia berfungsi sebagai regulasi umpan balik. Manakala model ini menjelaskan kespesifikan enzim.[17] Mekanisme yang sama juga dapat ditemukan pada RNA polimerase. Enzim-enzim ini memiliki mekanisme "sistem pengecekan ulang". Beberapa enzim juga memiliki tapak ikat untuk molekul kecil. ensiklopedia bebas dirujuk sebagai RNA-enzim ataupun ribozim. yang sering kali merupakan produk langsung ataupun tak langsung dari reaksi yang dikatalisasi. enzim merupakan II.org/wiki/Enzim 4/16 . dan kemoselektivitas yang sangat tinggi. Enzim seperti DNA polimerase mengatalisasi reaksi pada langkah pertama dan mengecek apakah produk reaksinya benar pada langkah kedua. amino menghasilkan struktur pelipatan dan sifat-sifat kimiawi yang khas. Pengikatan ini dapat meningkatkan ataupun menurunkan aktivitas enzim. Tiap-tiap urutan asam pada tapak aktif.Wikipedia bahasa Indonesia.[14] Daerah yang mengandung residu katalitik yang akan mengikat substrat dan kemudian menjalani reaksi ini dikenal sebagai tapak aktif. Sama seperti protein-protein lainnya.[16] Proses dwi-langkah ini menurunkan laju kesalahan dengan 1 kesalahan untuk setiap 100 juta reaksi pada polimerase mamalia. denaturasi dapat bersifat reversibel maupun ireversibel. prediksi aktivitas enzim baru yang hanya dilihat dari strukturnya adalah hal yang sangat sulit. Enzim juga dapat mengandung tapak yang mengikat kofaktor yang diperlukan untuk katalisis. Emil Fischer mengajukan bahwa hal ini dikarenakan baik enzim dan substrat memiliki bentuk geometri yang saling memenuhi. Aktivitas enzim ditentukan oleh struktur tiga dimensinya (struktur kuaterner). regioselektivitas. Bentuk.[22] Hal ini sering dirujuk sebagai model "Kunci dan Gembok".[15] Beberapa enzim yang menunjukkan akurasi dan kespesifikan tertinggi terlibat dalam pengkopian dan pengekspresian genom. Enzim juga dapat menunjukkan tingkat stereospesifisitas.[12] Walaupun struktur enzim menentukan fungsinya.[21] Model "kunci dan gembok" Enzim sangatlah spesifik. Bola abu-abu adalah kofaktor seng yang berada rantai asam amino yang melipat.wikipedia. muatan dan katakteristik hidrofilik/hidrofobik enzim dan substrat bertanggung jawab terhadap kespesifikan ini. Diajukan bahwa kespesifikan substrat yang sangat luas ini sangat penting terhadap evolusi lintasan biosintetik yang baru. yakni bahwa ia dapat bekerja pada berbagai jenis substrat yang berbeda-beda. Tergantung pada jenis-jenis enzim.

tapak aktif secara terus menerus berubah bentuknya sesuai dengan interaksi antara enzim dan substrat. substrat tidak berikatan dengan tapak aktif Diagram yang menggambarkan hipotesis ketepatan induksi. Daniel Koshland mengajukan modifikasi model kunci dan gembok: oleh karena enzim memiliki struktur yang fleksibel.[24] Tapak aktif akan terus berubah bentuknya sampai substrat terikat secara sepenuhnya.[23] Akibatnya. molekul substrat juga berubah sedikit ketika ia memasuki tapak aktif.[25] Mekanisme Enzim dapat bekerja dengan beberapa cara.[29] Lingkungan seperti ini tidak ada dapat ditemukan pada reaksi tanpa katalis di air. yang mana bentuk akhir dan muatan enzim ditentukan. Menariknya. Menyediakan lintasan reaksi alternatif.) Menurunkan energi keadaan transisi tanpa mengubah bentuk substrat dengan menciptakan lingkungan yang memiliki distribusi muatan yang berlawanan dengan keadaan transisi.Wikipedia bahasa Indonesia. Model ketepatan induksi Pada tahun 1958.org/wiki/Enzim Dinamika internal enzim berhubungan dengan mekanisme katalis enzim tersebut. yang kaku. dan model ketepatan induksilah yang sekarang paling banyak diterima. efek entropi ini melibatkan destabilisasi keadaan dasar.[28] Stabilisasi keadaan transisi Pemahaman asal usul penurunan ΔG‡ memerlukan pengetahuan bagaimana enzim dapat menghasilkan keadaan transisi reaksi yang lebih stabil dibandingkan dengan stabilitas keadaan transisi reaksi tanpa katalis. terutama pada lingkungan yang relatif polar yang diorientasikan ke distribusi muatan keadaan transisi. Cara yang paling efektif untuk mencapai stabilisasi yang besar adalah menggunakan efek elektrostatik. Orientasi rantai samping asam amino berubah sesuai dengan substrat dan mengijinkan enzim untuk menjalankan fungsi katalitiknya.[27] dan kontribusinya terhadap katalis relatif kecil.wikipedia.[30][31][32] Dinamika internal 5/16 .03/05/13 Enzim . ensiklopedia bebas transisi yang dicapai oleh enzim. misalnya glikosidase. Model ini telah dibuktikan tidak akurat. Menurunkan perubahan entropi reaksi dengan menggiring substrat bersama pada orientasi yang tepat untuk bereaksi. Pada beberapa kasus. Contohnya bereaksi dengan substrat sementara waktu untuk membentuk kompleks Enzim-Substrat antara. Dinamika dan fungsi id. yang kesemuaannya menurunkan ΔG‡:[26] Menurunkan energi aktivasi dengan menciptakan suatu lingkungan yang mana keadaan transisi terstabilisasi (contohnya mengubah bentuk substrat menjadi konformasi keadaan transisi ketika ia terikat dengan enzim.

di mana efektor mengikat protein atau subunit protein lain yang berinteraksi dengan enzim alosterik.[33][34][35][36] Gerakan protein sangat vital. gugus asetil yang dibawa oleh koenzim A. ataupun substrat sekunder. Sebagai contoh. holoenzim adalah kompleks lengkap yang mengandung seluruh subunit yang diperlukan agar menjadi aktif. Namun. seperti DNA polimerase. ataupun secara tidak langsung. Modulasi alosterik Enzim alosterik mengubah strukturnya sesuai dengan efektornya. ataupun bahwa keseluruhan domain protein.[37] Penyingkapan ini juga memiliki implikasi yang luas dalam pemahaman efek alosterik dan pengembangan obat baru. gugus prostetik organik dapat pula terikat secara kovalen (contohnya tiamina pirofosfat pada enzim piruvat dehidrogenase). dan gugus metil yang dibawa oleh S-adenosilmetionina. Beberapa koenzim seperti riboflavin. Jaringan residu protein di seluruh struktur enzim dapat berkontribusi terhadap katalisis melalui gerak dinamik. tiamina. ataupun gugus metil yang dibawa oleh asam folat.[42] id.wikipedia. adalah dapat dikatakan koenzim merupakan substrat yang khusus. di mana efektor mengikat tapak ikat enzim secara lngsung. Istilah holoenzim juga dapat digunakan untuk merujuk pada enzim yang mengandung subunit protein berganda. misalnya residu asam amino tunggal.[39] Koenzim Koenzim adalah kofaktor berupa molekul organik kecil yang mentranspor gugus kimia atau elektron dari satu enzim ke enzim lainnya. ensiklopedia bebas Dinamika internal enzim berhubungan dengan mekanisme katalis enzim tersebut. NADPH dan adenosina trifosfat.Wikipedia bahasa Indonesia. sehingga memengaruhi aktivitas katalitiknya. dan asam folat adalah vitamin. Pergerakan ini terjadi pada skala waktu yang bervariasi.org/wiki/Enzim 6/16 . Kofaktor dapat berupa gugus prostetik yang mengikat dengan kuat. namun apakah vibrasi yang cepat atau lambat maupun pergerakan konformasi yang besar atau kecil yang lebih penting bergantung pada tipe reaksi yang terlibat. Apoenzim beserta dengan kofaktornya disebut holoenzim (bentuk aktif). walaupun gerak ini sangat penting dalam hal pengikatan dan pelepasan substrat dan produk. Gugus kimiawi yang dibawa mencakup ion hidrida (H– ) yang dibawa oleh NAD atau NADP+. Kofaktor dan koenzim Kofaktor Beberapa enzim tidak memerlukan komponen tambahan untuk mencapai aktivitas penuhnya. Contoh enzim yang mengandung kofaktor adalah karbonat anhidrase.03/05/13 Enzim . tetapi terikat dengan kuat. sekelompok asam amino. Pada kasus ini. Namun beberapa memerlukan pula molekul non-protein yang disebut kofaktor untuk berikatan dengan enzim dan menjadi aktif. Oleh karena koenzim secara kimiawi berubah oleh aksi enzim. Namun. metenil. sekitar 700 enzim diketahui menggunakan koenzim NADH. dengan kofaktor seng terikat sebagai bagian dari tapak aktifnya. Enzim yang memerlukan kofaktor namun tidak terdapat kofaktor yang terikat dengannya disebut sebagai apoenzim ataupun apoprotein. formil. adalah tidak jelas jika gerak ini membantu mempercepat langkah-langkah reaksi reaksi enzimatik ini. berkisar dari beberapa femtodetik sampai dengan beberapa detik.[38][40][41] Contoh koenzim mencakup NADH.[30][31][32] Dinamika internal enzim adalah pergerakan bahagian struktur enzim. yang akan melepaskan diri dari tapak aktif enzim semasa reaksi. ataupun koenzim.[38] Kofaktor dapat berupa zat anorganik (contohnya ion logam) ataupun zat organik (contohnya flavin dan heme). Kebanyakan kofaktor tidak terikat secara kovalen dengan enzim. Modulasi ini dapat terjadi secara langsung.

kimiawan Jerman Leonor Michaelis dan murid bimbingan pascadokotoralnya yang berasal dari Kanada. Contohnya. mengulangi eksperimen Henri dan mengkonfirmasi persamaan Henri. jika kesetimbangan tersebut sangat memfavoritkan satu arah reaksi. namun hanya mempercepat reaksi saja. namun data eksperimennya tidak berguna karena perhatian pada konsentrasi ion hidrogen pada saat itu masih belum dititikberatkan.Wikipedia bahasa Indonesia. enzim dapat menggabungkan dua atau lebih reaksi. Victor Henri[43] mengajukan suatu teori kinetika enzim yang kuantitatif. Sebagai contoh. Data laju yang digunakan dalam analisis kinetika didapatkan dari asai enzim. konsentrasi CO2 yang rendah) Walaupun demikian. Perbedaannya adalah. reaksi itu akan menjadi ireversible.wikipedia. Biasanya reaksi akan berjalan ke arah yang sama dengan reaksi tanpa katalis. tanpa keberadaan enzim. sehingga reaksi yang difavoritkan secara termodinamik dapat digunakan untuk mendorong reaksi yang tidak difavoritkan secara termodinamik. Tahapan-tahapan energi pada reaksi kimia. enzim tidak mengubah posisi kesetimbangan reaksi kimia. ensiklopedia bebas Regenerasi serta pemeliharaan konsentrasi koenzim terjadi dalam sel. Maud Leonora Menten.org/wiki/Enzim 7/16 . Substrat memerlukan energi yang banyak untuk mencapai keadaan transisi. (dalam jaringan tubuh. Setelah Peter Lauritz Sørensen menentukan skala pH logaritmik dan memperkenalkan konsep penyanggaan (buffering) pada tahun 1909[44]. Termodinamika Sebagai katalis. hidrolsis ATP sering kali menggunakan reaksi kimia lainnya untuk Model pengisian ruang koenzim NADH mendorong reaksi. Enzim menstabilisasi keadaan transisi. Pada tahun 1902. reaksi samping yang memungkinkan dapat terjadi dan menghasilkan produk yang berbeda. Persamaan ini kemudian dikenal dengan nama Kinetika Henri-MichaelisMenten (kadang-kadang juga hanya disebut kinetika Michaelis-Menten). Enzim tidak mengubah kesetimbangan reaksi itu sendiri. reaksi enzimatik berjalan lebih cepat.[45] Hasil kerja mereka kemudian id. Enzim mengatalisasi reaksi maju dan balik secara seimbang. dan S-adenosilmetionina melalui metionina adenosiltransferase. NADPH diregenerasi melalui lintasan pentosa fosfat. karbonat anhidrase mengatalisasi reaksinya ke dua arah bergantung pada konsentrasi reaktan. Namun. Lebih lanjut. menurunkan energi yang diperlukan untuk menjadi produk. enzim akan hanya mengatalisasi reaksi yang diijinkan secara termodinamik.03/05/13 Enzim . Pada kondisi demikian. Sebagai contoh. yakni reaksi yang sangat eksergonik. Kinetika Kinetika enzim menginvestigasi bagaimana enzim mengikat substrat dengan mengubahnya menjadi produk. konsentrasi CO2 yang tinggi) (pada paru-paru. yang akan kemudian berubah menjadi produk.

yang merupakan jumlah molekul substrat yang dapat ditangani oleh satu tapak aktif per detik. asetilkolinesterase. Haldane. dan laju pembentukan produk tidak dibatasi oleh laju reaksi. setiap penumbukkan enzim dengan substratnya akan menyebabkan katalisis. reaksi yang dikatalisasi oleh enzim orotidina 5'-fosfat dekarboksilase akan memerlukan waktu 78 juta tahun untuk mengubah 50% substrat menjadi produk. ataupun enzim yang sama dengan substrat yang berbeda. Contoh enzim yang memiliki sifat seperti ini adalah karbonat anhidrase. Enzim dapat mengatalisasi reaksi dengan kelajuan mencapai jutaan reaksi per detik.[47] Laju reaksi bergantung pada kondisi larutan dan konsentrasi substrat. menentukan kelajuan maksimum suatu reaksi enzimatik. Untuk dengan kelajuan (v ). Mekanisme reaksi enzimatik untuk sebuah subtrat tunggal. melainkan oleh laju difusi. dan jumlah kompleks ES adalah sama dengan jumlah total enzim yang ada. Kondisi-kondisi yang menyebabkan denaturasi protein seperti temperatur tinggi. Briggs dan J.wikipedia. Sedangkan peningkatan konsentrasi menunjukkan relasi antara konsentrasi substrat (S) substrat cenderung meningkatkan aktivitasnya. semua tapak aktif enzim akan berikatan dengan substrat. konsentrasi substrat ditingkatkan sampai laju pembentukan produk yang terpantau menjadi konstan. ia dapat digunakan untuk membandingkan enzim yang satu dengan enzim yang lain. Jumlah substrat yang diperlukan untuk mencapai nilai kelajuan reaksi tertentu jugalah penting. Hal ini diekspresikan oleh konstanta Michaelis-Menten (Km). B. konsentrasi garam yang tinggi. membentuk kompleks enzim-substrat. Penurunan persamaan kinetika yang diturunkan mereka masih digunakan secara meluas sampai sekarang . Karena konstanta kespesifikan mencermikan kemampuan katalitik dan afinitas.03/05/13 Enzim . semakin banyak enzim bebas yang diubah menjadi kompleks substrate-enzim ES. Pada tahap pertama. Vmax hanyalah salah satu konstanta kinetika enzim. Sebagai contoh. ensiklopedia bebas dikembangkan lebih jauh oleh G. Hal ini ditunjukkan oleh kurva kejenuhan di samping. subtrat terikat ke enzim secara reversible. tanpa keberadaan enzim. katalase.Wikipedia bahasa Indonesia. dan nilai pH yang terlalu tinggi atau terlalu rendah akan menghilangkan Kurva kejenuhan suatu reaksi enzim yang aktivitas enzim. Namun. dan superoksida dismutase. dan ini dapat menunjukkan seberapa kuatnya pengikatan substrat ke enzim. Enzim kemudian mengatalisasi reaksi kimia dan melepaskan produk. Pada kelajuan yang maksimum (Vmax). Kompleks ini kadang-kadang disebut sebagai kompleks Michaelis. Konstanta lainnya yang juga berguna adalah k cat. E. Ia juga disebut sebagai konstanta kespesifikan dan memasukkan tetapan kelajuan semua langkah reaksi. Konstanta kespesifikan maksimum teoritis disebut limit difusi dan nilainya sekitar 108 sampai 109 (M-1 s-1). Namun. Pada titik ini.[46] Salah satu kontribusi utama Henri pada kinetika enzim adalah memandang reaksi enzim sebagai dua tahapan. yang merupakan konsentrasi substrat yang diperlukan oleh suatu enzim untuk mencapai setengah kelajuan maksimumnya. Enzim (E) mengikat substrat (S) dan menghasilkan produk (P).org/wiki/Enzim 8/16 . id. Efisiensi suatu enzim diekspresikan oleh k cat/Km. apabila enzim tersebut ditambahkan. β-laktamase. Kejenuhan terjadi karena seiring dengan meningkatnya konsentrasi substrat. Enzim dengan sifat demikian disebut secara katalitik sempurna ataupun secara kinetika sempurna. S. proses ini hanya memerlukan waktu 25 milidetik. fumarase. Setiap enzim memiliki nilai Km yang berbeda-beda untuk suatu subtrat.

Km tetaplah sama. Jenis inhibisi ini sangat jarang. kinetika Michaelis-Menten fraktal dapat diterapkan. Substrat dan inhibitor berkompetisi tapak pengikatan substrat apabila satu sama lainnya. Karena inhibitor tidak dapat dilawan dengan peningkatan konsentrasi substrat. yang diturunkan berdasarkan asumsi difusi bebas dan pertumbukan acak yang didorong secara termodinamik. namun dapat terjadi pada enzim-enzim multimerik. Baik kompleks EI dan EIS tidak aktif.org/wiki/Enzim 9/16 . id. pengikatan inihibitor mengubah konformasi enzim. perpisahan fase enzim/substrat/produk.[53][54] Penerowongan kuantum untuk proton telah terpantau pada triptamina.[48] Pada situasi seperti ini. Namun. Kompleks EIS yang terbentuk kemudian menjadi tidak aktif. walaupun penjelasan ini masih kontroversial. Sebagai contoh. Pada inhibisi kompetitif.03/05/13 Enzim . pengikatn substrat juga inhibitor tidaklah perlu terjadi pada menghalangi pengikatan inhibitor. Seringkali inhibitor kompetitif memiliki struktur yang sangat mirip dengan substrat asli enzim. metotreksat adalah inihibitor kompetitif untuk enzim dihidrofolat reduktase. Hal ini tampaknya sangat tidak mungkin. dan pergerakan molekul secara satu atau dua dimensi. sehingga meningkatkan Km.Wikipedia bahasa Indonesia. Di lain pihak. Vmax reaksi berubah. Inhibisi kompetitif Pada inihibisi kompetitif. Perhatikan bahwa pengikatan pengikatan substrat. Kemiripan antara struktur asam folat dengan obat ini ditunjukkan oleh gambar di samping Inhibitor kompetitif mengikat enzim secara reversibel. banyak proses-proses biokimia dan selular yang menyimpang dari kondisi ideal ini. disebabkan oleh kesesakan makromolekuler (macromolecular crowding). Inhibisi non-kompetitif Inhibitor non-kompetitif dapat mengikat enzim pada saat yang sama substrat berikatan dengan enzim. Beberapa mekanisme telah diajukan untuk menjelaskan fenomena ini. Inhibisi tak kompetitif Pada inhibisi tak kompetitif.[49][50][51][52] Beberapa enzim beroperasi dengan kinetika yang lebih cepat daripada laju difusi. Beberapa protein dipercayai mempercepat katalisis dengan menarik substratnya dan melakukan pra-orientasi substrat menggunakan medan listrik dipolar.[55] Inhibisi Laju reaksi enzim dapat diturunkan menggunakan berbagai jenis inhibitor enzim. menghalangi bawah. Namun. kelajuan maksimal reaksi tidak berubah. namun memerlukan konsentrasi substrat yang lebih tinggi untuk mencapai kelajuan maksimal tersebut. ensiklopedia bebas Kinetika Michaelis-Menten bergantung pada hukum aksi massa. sehingga menghalangi pengikatan substrat. inhibitor tidak dapat berikatan dengan enzim bebas. inhibitor dan substrat berkompetisi untuk berikatan dengan enzim. namun hanya dapat dengan komples ES. Model lainnya menggunakan penjelasan penerowongan kuantum mekanika. karena substrat masih dapat mengikat enzim.wikipedia.

Hal ini akan menyebabkan produksi produk melambat atau berhenti. Enzim berperan dalam transduksi signal dan regulasi sel. Senyawa obat ini terikat pada tapak aktif. ensiklopedia bebas Inhibisi campuran Inhibisis jenis ini mirip dengan inhibisi non-kompetitif. akan bergabung dengan tembaga dan besi pada tapak aktif enzim sitokrom c oksidase dan memblok pernapasan sel.wikipedia.03/05/13 Enzim . inhibitor dapat merupakan bagian dari mekanisme umpan balik. Aspirin menginhibisi enzim COX-1 dan COX-2 yang memproduksi pembawa pesan peradangan prostaglandin. Pada banyak organisme.[60] ATPase lainnya dalam membran sel umumnya adalah pompa ion yang terlibat dalam transpor aktif. Inaktivasi ini bersifat ireversible. misalnya HIV integrase dan transkriptase balik. [56] kontraksi otot.W. Bentuk umpan balik ini adalah umpan balik negatif.[57] Penisilin dan Aspirin juga bekerja dengan cara yang sama.[58] Fungsi biologis Enzim mempunyai berbagai fungsi bioligis dalam tubuh organisme hidup. menghidrolisis ATP untuk menghasilkan Cleland. Namun. Enzim memiliki bentuk regulasi seperti ini sering kali multimerik dan mempunyai tapak ikat alosterik. Kurva substrat/kelajuan enzim ini tidak berbentuk hiperbola melainkan berbentuk S. Sebagai contohnya. inhibitor sering digunakan sebagai obat. Inhibitor seperti ini contohnya efloritina. Contohnya adalah inhibitor yang digunakan sebagai obat aspirin. obat yang digunakan untuk mengobati penyakit yang disebabkan oleh protozoa African trypanosomiasis. Inhibitor ireversibel bereaksi dengan enzim dan membentuk aduk dengan protein.[61] Virus juga mengandung enzim yang dapat menyerang sel. sianida yang merupakan inhibitor enzim ireversibel.Wikipedia bahasa Indonesia. seperti lusiferase yang menghasilkan cahaya pada kunang-kunang. dan enzim kemudian mengubah inhibitor menjadi bentuk aktif yang bereaksi secara ireversibel dengan satu atau lebih residu asam amino. sehingga ia dapat menekan peradangan dan rasa sakit.[59] Enzim juga berperan dalam menghasilkan pergerakan tubuh. seringkali melalui enzim kinase dan fosfatase. kecuali kompleks EIS memiliki aktivitas enzimatik residual. Kegunaan inhibitor Oleh karena inhibitor menghambat fungsi enzim. produk tersebut dapat berperan sebagai inhibitor bagi enzim tersebut. Enzim juga terlibat dalam fungs-fungsi yang khas. banyak pula inhibitor enzim lainnya yang beracun. dengan miosin Jenis-jenis inihibisi. id. Jika enzim memproduksi terlalu banyak produk.org/wiki/Enzim 10/16 . Klasifikasi ini diperkenalkan oleh W.

jika heksokinase ditambahkan. proses ini berjalan dengan sangat lambat. lintasan metabolisme seperti glikolisis tidak akan dapat terjadi tanpa enzim. Kontrol aktivitas Terdapat lima cara utama aktivitas enzim dikontrol dalam sel. Setelah reaksi katalitik terjadi.03/05/13 Enzim . Kadang-kadang lebih dari satu enzim dapat mengatalisasi reaksi yang sama secara bersamaan. dapat bereaksi secara langsung dengan ATP. sebagai contohnya. Contoh lainnya adalah enzim dalam hati yang disebut sitokrom P450 oksidase yang penting dalam metabolisme obat. sehingga dapat diserap oleh usus. Contohnya. dan menghasilan lintasan metabolisme. ensiklopedia bebas Salah satu fungsi penting enzim adalah pada sistem pencernaan hewan. Oleh sebab itu. Enzim-enzim yang berbeda.[62] adalah inhibitor kompetitif bagi enzim yang menggunukan folat. Beberapa enzim dapat bekerja bersama dalam urutan tertentu. dengan lintasan metabolisme yang berbeda-beda yang terjadi dalam kompartemen sel yang berbeda. Enzim menentukan langkah-langkah apa saja yang terjadi dalam lintasan metabolisme ini. Glukosa. Hal ini membantu alokasi bahan zat dan energi secara ekonomis dan menghindari pembuatan produk akhir yang berlebihan. Dan sebenarnya.Wikipedia bahasa Indonesia. Bentuk regulase gen ini disebut induksi dan inhibisi enzim. terlalu besar untuk diserap oleh usus.wikipedia. satu enzim akan membawa produk enzim lainnya sebagai substrat. mencerna zat-zat makanan yang berbeda pula. Tanpa enzim. Dalam lintasan metabolisme. Sebagai contoh. Enzim dapat diregulasi oleh inhibitor dan aktivator. Enzim seperti amilase dan protease memecah molekul yang besar (seperti pati dan protein) menjadi molekul yang kecil. retikulum endoplasma. sehingga ia dapat meregulasi jumlah produk akhir lintasan metabolisme tersebut. bakteri dapat menjadi resistan terhadap antibiotik seperti penisilin karena enzim yang disebut beta-laktamase menginduksi hidrolisis cincin beta-laktam penisilin. Molekul pati. Pada hewan pemamah biak. Mekanisme regulasi seperti ini disebut umpan balik negatif karena jumlah produk akhir diatur oleh konsentrasi produk itu sendiri. dan aparat golgi. asam lemak disintesis oleh sekelompok enzim dalam sitosol. Enzim dapat dikompartemenkan. Sebagai contohnya. Kontrol aksi enzimatik membantu menjaga homeostasis id. produk kemudian dihantarkan ke enzim lainnya. Oleh karena itu. namun fosforilasi pada karbon 6 akan terjadi dengan sangat cepat. dan digunakan oleh sekelompok enzim lainnya sebagai sumber energi dalam mitokondria melalui β-oksidasi. jaringan lintasan metabolisme dalam tiap-tiap sel bergantung pada kumpulan enzim fungsional yang terdapat dalam sel tersebut. Tanpa keberadaan enzim.[63] 3. 2. Mekanisme umpan balik negatif dapat secara efektif mengatur laju sintesis zat antara metabolit tergantung pada kebutuhan sel. Namun. 1. Induksi atau inhibisi enzim ini dapat mengakibatkan interaksi obat. reaksi ini tetap berjalan. metotreksat dinding selulosa tanaman.org/wiki/Enzim 11/16 . mikroorganisme dalam perut hewan tersebut menghasilkan enzim Koenzim asam folat (kiri) dan obat anti kanker metotreksat (kanan) selulase yang dapat mengurai sel memiliki struktur yang sangat mirip. dan menjadi terfosforliasi pada karbon-karbonnya secara acak. sedemikiannya produk glukosa-6-fosfat ditemukan sebagai produk utama. Produksi enzim (transkripsi dan translasi gen enzim) dapat ditingkatkan atau diturunkan bergantung pada respon sel terhadap perubahan lingkungan. yang akan dihidrolisis lebih jauh menjadi glukosa. metabolisme tidak akan berjalan melalui langkah yang teratur ataupun tidak akan berjalan dengan cukup cepat untuk memenuhi kebutuhan sel. namun enzim akan menghidrolisis rantai pati menjadi molekul kecil seperti maltosa. contohnya. sehingga dapat diserap. produk akhir lintasan metabolisme seringkali merupakan inhibitor enzim pertama yang terlibat dalam lintasan metabolisme.

Jenis prekursor tak aktif ini dikenal sebagai zimogen. "Louis Pasteur: Free Lance of Science. Mutasi asam amino tunggal pada enzim fenilalania hidroksilase yang mengatalisis langkah pertama degradasi fenilalanina mengakibatkan penumpukkan fenilalanina dan senyawa terkait. Ia dapat menyebakan sindrom penyakit kanker keturunan seperti xeroderma pigmentosum. 5. Philadelphia: Saunders College Pub. Reginald H. ^ Grisham.virginia. Pentingnya enzim ditunjukkan oleh fakta bahwa penyakit-penyakit mematikan dapat disebabkan oleh hanya mala fungsi satu enzim dari ribuan enzim yang ada dalam tubuh kita. Oxford dictionary of biochemistry and molecular biology. sebagai respon terhadap insulin. kelebihan produksi. ^ de Réaumur.[65] Keterlibatan dalam penyakit Oleh karena kontrol aktivitas enzim yang ketat diperlukan untuk menjaga homeostasis.nih. Fenilalanina hidroksilase. Oxford [Oxfordshire]: Oxford University Press. Gollancz. Biochemistry. PMID 8595136 (//www.edu/toc/modeng/public/Wil4Sci. Sumber: PDB 1KW0 (http://www. Hal ini menyebabkan akumulasi mutasi dan mengakibatkan berkembangnya berbagai jenis kanker pada penderita.org/wiki/Enzim 12/16 . doi:10. Volume IV: Modern Development of the Chemical and Biological Sciences (http://etext.rcsb. ^ Dubos J.html) Harper and Brothers (New York) Accessed 4 April 2007 5. Contohnya. Hal ini dapat menyebabkan keterbelakangan mental jika ia tidak diobati. Hal ini menghalangi enzim mencerna pankreas dan jaringan lainnya sebelum ia memasuki perut. pp. hemaglutinin pada virus influenza menjadi aktif dikarenakan kondisi asam lingkungan. ensiklopedia bebas organisme hidup. Charles M. 3. RAF (1752). Beberapa enzim dapat menjadi aktif ketika berada pada lingkungan yang berbeda. Enzim dapat diregulasi melalui modifikasi pasca-translasional.org/10. (1997). (1904) A History of Science: in Five Volumes. 4. malafungsi (mutasi. Hal ini terjadi ketika virus terbawa ke dalam sel inang dan memasuki lisosom. (1951).do? structureId=1KW0) Referensi 1. 2. dan glikosilasi.[64] Contoh lain modifikasi pasca-translasional adalah pembelahan rantai polipeptida.Wikipedia bahasa Indonesia. Ia kemudian ditranspor ke dalam perut di mana ia diaktivasi.ncbi. Quoted in Manchester K. Salah satu contohnya adalah fenilketonuria.03/05/13 Enzim .gov/pubmed/8595136).1016/S01677799(00)89014-9 (http://dx. 461.1016%2FS0167-7799%2800%2989014-9). H.[66] Contoh lainnya adalah mutasi silsilah nutfah (germline mutation) pada gen yang mengkode enzim reparasi DNA. "Observations sur la digestion des oiseaux". ISBN 0-19-854768-4.nlm. ^ Williams. Histoire de l'academie royale des sciences 1752: 266. S. (1995) Louis Pasteur (1822–1895)—chance and the prepared mind". L. Kerusakan ada enzim ini dapat menyebabkan kanker karena kemampuan tubuh memperbaiki mutasi pada genom menjadi berkurang. Kimotripsin yang merupakan protease pencernaan diproduksi dalam keadaan tidak aktif sebagai kimotripsinogen di pankreas. kekurangan produksi ataupun delesi) enzim tunggal yang penting dapat menyebabkan penyakit genetik. Garrett (1999).org/pdb/explore.doi. miristoilasi. ^ Smith AL (Ed) et al. Ia dapat meliputi fosforilasi. fosforilasi banyak enzim termasuk glikogen sintase membantu mengontrol sintesis ataupun degradasi glikogen dan mengijinkan sel merespon terhadap perubahan kadar gula dalam darah.wikipedia.. Trends Biotechnol 13 (12): 511–5.lib. id. ISBN 0-03-022318-0. 4. Contohnya. 426– 7.

pp. Ges.org/nobel_prizes/chemistry/laureates/1907/buchner-bio. 14. Toronto.98). doi:10. "Enantioselective biocatalysis optimized by directed evolution". Curr Opin Chem Biol. (2001).2004.nlm. 20. "Enzyme function discovery".org/10. 18. Weinheim. 69: 617–50.doi. (1894).nih. 22.617 (http://dx.223). Freeman.nih. Science 181: 223–30. Stryer Berg Tymoczko. 11.B.1073%2Fpnas. Curtin F. Kenyon GL.18940270364 (http://dx.org/10. Concepts in Biochemistry (2nd ed.doi. San Francisco: W. 267 (25): 17716–21.2008.org (http://nobelprize.org (http://nobelprize.2. 21.181.doi. PMID 4124164 (//www. PMID 1339435 (//www.str. "Fidelity of aminoacyl-tRNA selection on the ribosome: kinetic and structural mechanisms".nlm.doi.223 (http://dx. 70: 415–35. Singapore. doi:10.1126/science. PMID 16873663 (//www. ISBN 0-7167-4955-6. (1965). Natl. Sci.ncbi.org/10.nlm.ac.06. Nature 22 (206): 757–61. 13.001 (http://dx. Proc. Annu Rev Biochem.ncbi. "The Screening Hypothesis . Eggert T. ^ Boyer.nlm.doi.03/05/13 Enzim . (2002).doi.007). ^ Shevelev IV. "Einfluss der Configuration auf die Wirkung der Enzyme" (http://gallica.18940270364). Severinov K. Faseb J.44. Chem. PMID 5891407 (//www. Chem. ^ Zenkin N. Biochemistry. "Glycosidase mechanisms". (1973).1146/annurev. ^ Nobel Laureate Biography of Eduard Buchner at http://nobelprize. Phillips DC.ncbi..nih. Whitman CP (1992). Yuzenkova Y.1.doi. ^ Smith S (01 Dec 1994). "Transcript-assisted transcriptional proofreading".1038%2F206757a0). "The animal fatty acid synthase: one gene. PMID 16590179 (//www.1002/cber.fasebj.1002%2Fcber. ISBN 0-470-00379-0.ncbi.biochem. 16.44. OCLC 51720783 id. 25.181.1126/science.biochem.org/10.415 (http://dx. doi:10.nih.gov/pubmed/10966471). 3 (5): 364–76. Richard. (2002).nlm. Curr Opin Biotechnol.org/10.1126%2Fscience. Brisbane.ac.org/nobel_prizes/chemistry/laureates/1946/) Accessed 4 April 2007 9.1.1016%2Fj. Science. ^ The Catalytic Site Atlas at The European Bioinformatics Institute (http://www. ^ Firn. ^ Blake CC.1038/206757a0 (http://dx.uk/thorntonsrv/databases/CSA/) Accessed 4 April 2007 15.1016/j. ^ Chen LH.org (http://nobelprize.nlm.html) Accessed 4 April 2007 7.nih. (2006).biochem. E.ncbi. North AC. 10. Davies GJ.gov/pubmed/16590179). "Structure of hen egg-white lysozyme.617).1. 8 (15): 1248–59.1146%2Fannurev. J. Harayama S. Acad. Inc. 24.nlm.ebi. Structure 16 (11): 1599–600. seven enzymes" (http://www.415). doi:10.2008. 137–8.10. PMID 19000810 (//www.1073/pnas.doi.wikipedia. Lubert.gov/pubmed/16873663). 15 (4): 305–13.1126%2Fscience.nlm.str. doi:10.nih. ^ Koshland D. John L.gov/pubmed/8001737). Rodney (2002) [2002]. doi:10. New York. ensiklopedia bebas 6.nlm.ncbi.10. doi:10.69.Wikipedia bahasa Indonesia.1.1016%2FS1367-5931%2802%2900380-0).bnf. 19. Dt. PMID 11395413 (//www.org/10. (2000).1146%2Fannurev. an enzyme composed of 62 amino acid residues per monomer".org/10.nlm.chemindefer). ^ Dunaway-Mariano D (November 2008). Retrieved 2006-10-11.2004.york.nih. "Aminoacyl-tRNA synthesis".98 (http://dx.org/nobel_prizes/chemistry/laureates/1907/buchner-lecture.06.ncbi.gov/pubmed/11395413).70. Ber.doi. doi:10.fr/ark:/12148/bpt6k90736r/f364.org/wiki/Enzim 13/16 .ncbi.H. Nat Rev Mol Cell Biol.1016/j. ^ Ibba M.4096. "Application of a Theory of Enzyme Specificity to Protein Synthesis". "4Oxalocrotonate tautomerase.biochem.1127422 (http://dx. ^ Tymoczko.nih.4096.nih.org/10. 6 (5): 619–29.doi.org/10. A three-dimensional Fourier synthesis at 2 Angstrom resolution".html) Accessed 4 April 2007 8. ^ 1946 Nobel prize for Chemistry laureates at http://nobelprize. ^ Anfinsen C.1038%2Fnrm804).org/cgi/reprint/8/15/1248). Biol. "The 3' 5' exonucleases".1146/annurev. 27: 2985–93.gov/pubmed/15358000). 12. Chichester. ^ Vasella A.gov/pubmed/12413546).1016%2Fj. 44 (2): 98–104. doi:10. Bembenek ME.copbio.1127422). ^ Rodnina MV. Sarma VR.nlm. "Principles that Govern the Folding of Protein Chains".org/10. doi:10.nih.nih.gov/pubmed/5891407). Jeremy Mark (2002). (2004).). Soll D. PMID 8001737 (//www. ^ Text of Eduard Buchner's 1907 Nobel lecture at http://nobelprize. Mair GA. PMID 11988770 (//www. doi:10. Bohm M. PMID 15358000 (//www. 23. Annu Rev Biochem. PMID 10966471 (//www.2.org/10.ncbi. PMID 12413546 (//www.007 (http://dx.gov/pubmed/19000810).1038/nrm804 (http://dx.ncbi. Hubscher U.gov/pubmed/11988770).uk/~drf1/rdf_sp1. ^ Jaeger KE.70.nlm. 313: 518–20.ncbi.ncbi. (1958).copbio.: John Wiley & Sons. Hajipour G.1016/S1367-5931(02)00380-0 (http://dx. ^ Fischer E.htm).gov/pubmed/1339435).doi. Koenig DF.gov/pubmed/4124164). 17.69. Stryer.a new explanation of secondary product diversity and function" (http://www-users. Wintermeyer W.nih.001). "6". Berg. one polypeptide.

doi. Liu H. Retrieved 2007-10-30.nlm.015). PMID 11867722 (//www. Chem.007). Rajagopalan PT.1073/pnas. ensiklopedia bebas 26. ^ Fersht. "Protein dynamics and enzymatic catalysis: investigating the peptidyl-prolyl cis-trans isomerization activity of cyclophilin A". 33.doi. ^ a b de Bolster.wikipedia. ^ Wagner. U. 106 (8): 3210–35.nih. "Network of coupled promoting motions in enzyme catalysis". Biochemistry.org/oclc/51720783). doi:10.org/10.org/10.015 (http://dx. "Glossary of Terms Used in Bioinorganic Chemistry: Cofactor" (http://www.doi. Sham YY.S.nih.G. "Coupling between catalytic site and collective dynamics: A requirement for mechanochemical activity of enzymes" (http://www. Retrieved 2007-10-30.G. 41.ncbi.1021/ja055251s (http://dx. Soc. Biochemistry 43 (33): 10605–18.22.uk/iupac/bioinorg/CD. ISBN 0-486-654605.nih. PMID 15667203 (//www. Natl.03/05/13 Enzim .nlm.ncbi.nlm. 39. 32. (August 2004). ^ Eisenmesser EZ.007 (http://dx. M. "Dynamical Contributions to Enzyme Catalysis: Critical Tests of A Popular Hypothesis". William P. Sci.html#34). J. ISBN 0-88275-258-8. 29. 127 (43): 15248–56.gov/pubmed/15311922). N.chem.nih.nlm. "Electrostatic basis for enzyme catalysis". ^ Agarwal PK.06. PMID 15311922 (//www. pp. Bosco DA.1126/science.nlm.gov/pubmed/15324804).nih. Bahar I (5 June 2005). 28. 99: 2794–9. Gorin A (August 2004).gov/pubmed/16267559). ^ Warshel A. Enzyme structure and mechanism. ^ Jencks.W. Chu ZT. Arthur L.nlm.1021/cr040427e (http://dx. 27.chembiol. doi:10.org/10. ^ Villa J.1126%2Fscience.nlm.1021/bi0480279 (http://dx. 44 (4): 1097–115. doi:10.chem. Strajbl M. Rev.gov/pubmed/15667203).nlm. 40.052005999 (http://dx.doi. Geist A. Yoshioka C. PMID 11050223 (//www. Alan (1985).03.1066176 (http://dx.97.html#33).uk/iupac/bioinorg/CD. doi:10. Duda D.org/10.1038%2Fnature04105).gov/pubmed/11859194). ISBN 07167-1615-1.ncbi.11899 (http://dx. "Intrinsic dynamics of an enzyme underlies catalysis". PMID 16895325 (//www.gov/pubmed/11050223).1038/nature04105 (http://dx.org/10. Chem Biol. "How important are entropic contributions to enzyme catalysis?". ^ Eisenmesser EZ.nlm.1073/pnas.ncbi. 14/16 id.str.Wikipedia bahasa Indonesia.org/10. Catalysis in chemistry and enzymology. doi:10.gov/pubmed/16895325).97. (//www.1021/bi0495228 (http://dx. 106 (5): 1737–56.qmul. Hernandez Prada JA.com/science?_ob=ArticleURL&_udi=B6VRP-4D4JYMC6&_coverDate=08%2F31%2F2004&_alid=465962916&_rdoc=1&_fmt=&_orig=search&_qd=1&_cdi=6240& _sort=d&view=c&_acct=C000050221&_version=1&_urlVersion=0&_userid=10&md5=613585a6164baa38b4f 6536d8da9170a). (1997).1073%2Fpnas. doi:10.1021%2Fcr040427e).qmul.ncbi. Science 295 (5559): 1520–3. doi:10.str. 37.2004. doi:10. Proc Natl Acad Sci USA. PMID 15324804 (//www.org/10. Sharma PK. Freeman. San Francisco: W.sciencedirect. ^ Fisher Z.doi. 11 (8): 1037–42. ^ Yang LW.ncbi.doi. (5 March 2002). 34.nih.ncbi.W. 31.1073%2Fpnas.org/10. ^ de Bolster. (1975).nih. 36. 38.org/wiki/Enzim . doi:10.052005999). Olsson MH (2006).1021%2Fja055251s).1016%2Fj.ncbi. (1987).worldcat. International Union of Pure and Applied Chemistry.1066176).03.doi. Silverman DN and McKenna R. "Structural and kinetic characterization of active-site histidine as a proton shuttle in catalysis by human carbonic anhydrase II". "Role of protein dynamics in reaction rate enhancement by enzymes".1016%2Fj. doi:10.org/10.1016/j. Vitamins and Coenzymes.doi.ac. Kato M.ncbi. Warshel A (2006). Mineola. (2005). ^ Agarwal PK (November 2005). Warshel A (2000). Parson WW. doi:10. ^ Agarwal PK. "Enzyme dynamics during catalysis". ^ Olsson MHM. Labeikovsky W.doi. Glennon TM.06. 50–2. Krieger Pub Co.Y: Dover. PMID 16267559 (//www. PMID 16248667 (//www. Hammes-Schiffer S.ncbi. Tu C. Chem.2005. ^ Tousignant A. Govindasamy L. "Protein motions promote catalysis" (http://www. 97 (22): 11899–904.1016/j. M.1021/cr0503106 (http://dx.org/content/article/abstract? uid=PIIS096921260500167X). Acad. 30. Chem.nih.A.22.1021%2Fbi0495228). International Union of Pure and Applied Chemistry.doi.gov/pubmed/11867722).2005.structure.nlm. Billeter SR.org/10. "Glossary of Terms Used in Bioinorganic Chemistry: Coenzyme" (http://www. 35.11899). Kern D (February 2002).doi.org/10.nih.gov/pubmed/15939021). Nature 438 (7064): 117–21. Benkovic SJ. Pelletier JN.chembiol.2004.ac.1021%2Fbi0480279).H. Millet O. Proc. An H. (1997). Xiang Y.nih. PMID 11859194 (//www. Am. et al (November 2005). PMID 15939021 (//www.1021%2Fcr0503106). Rev.gov/pubmed/16248667). Akke M. Structure 13: 893–904.

56. Trends Biochem.edu/~giunta/menten.1021%2Fja037233l).1126/science. 44. Science 6 (267): 90–931.1126/science. J. ^ Garcia-Viloca M.nih.. PMID 14716003 (//www. ^ Sørensen. (2004).jbc.10. ^ Olsson M.uni-koeln..1021/ja037233l (http://dx. Ding H (2007). Mulholland A.1016/S0968-0004(01)01938-7 (http://dx. Science 303 (5655): 186–95. Paris 135: 916–9.1620 (http://dx.014). Biochem.ncbi.org/cgi/reprint/267/1/150) J Biol Chem. Z. (1913).1620).2006. ^ Poulin R. 49: 333–369. 26 (10): 597–604.01. ^ Schnell S.P. Biophys. Science 312 (5771): 237–41. Ranaghan K.org/bj/019/0338/bj0190338_browse.241. (http://www. E. doi:10.gov/pubmed/16743508). A: Gen. Bey P. Biochem.1995. Biol. PMID 16743508 (//www. doi:10.01.gov/pubmed/7809611).nlm.org/10. J. J. Sci. ^ Cleland. Soc.1126/science.1006/jtbi. Biochim. 317 (1): 70–81.ncbi.. doi:10.doi.0181 (http://dx. doi:10. "Protein kinases and phosphatases: the yin and yang of protein phosphorylation and signaling". Compt. 55. Hebd.2006. Hothi P. ^ Ellis RJ (2001).. 50.gov/pubmed/7475096). ^ Radzicka A. Theor.lemoyne. Mol. doi:10.W. 85 (2–3): 235–60. "Enzymstudien {II}.1016%2Fj.org/10. Rend.7809611).1016%2Fj. doi:10. Implications regarding oxygen reduction" (http://www. ^ Yoshikawa S and Caughey WS. E. (1963).10.gov/pubmed/14995199)..apcata. V. Scrutton N. PMID 7809611 (//www. PMID 7475096 (//www. 126 (9): 2820–8..03/05/13 Enzim . ^ BRENDA The Comprehensive Enzyme Information System (http://www.org/10.014 (http://dx. S.nih.1126002). 1992 January 5. PMID 1730582 58. PMID 2159465 (//www. 176 (1): 115–24.doi.1016/0092-8674(95)90405-0 (http://dx. J.ncbi. 52.org/10.1126%2Fscience. 80 (2): 225–36.ncbi.ncbi.7809611 (http://dx. ensiklopedia bebas 42. "Atomic Description of an Enzyme Reaction Dominated by Proton Tunneling".doi.org/cgi/reprint/265/14/7945). English translation (http://web.apcata.biochemj. PMID 11590012 (//www. 45.1126%2Fscience.. ^ Henri.nlm.pbiomolbio. 51.2004.1088172). "Macromolecular crowding: obvious but underappreciated".gov/pubmed/2159465). Gao J. 54.doi. (1995). Karplus M.org/10.doi.. Johannissen L. ^ Savageau MA (1995). Acad..nih. ^ Briggs G.. PMID 14995199 (//www. Cell.html) Accessed 6 April 2007 46.1016%2F0092id.gov/pubmed/16614214).doi. Basran J.nlm.1995. 21: 131–304.gov/pubmed/14716003). G. Science 241 (4873): 1620–26.org/10. Catal.org/10. "The Kinetics of Enzyme-catalyzed Reactions with two or more Substrates or Products 2. S. O. 48. Pegg AE.. doi:10.2004..nlm. 19: 339–339. "Die Kinetik der Invertinwirkung". Mechanism of the irreversible inactivation of mouse ornithine decarboxylase by alpha-difluoromethylornithine.nlm. 53. "Simulations of the large kinetic isotope effect and the temperature dependence of the hydrogen atom transfer in lipoxygenase".012 (http://dx. ^ Masgrau L.. ^ Xu F. Turner TE (2004).htm).nih. Ackermann B. H. (2004). (1909). Warshel A. Am. "How enzymes work: analysis by modern rate theory and computer simulations".4873.nlm. "Theorie generale de l'action de quelques diastases". 47.nih. Leys D. Menten M.org/10.ncbi. J Biol Chem. E. ^ Hunter T. Biochem.241.gov/pubmed/11590012).4873.1088172 (http://dx. "A note on the kinetics of enzyme action" (http://www. (1902). "Infrared evidence of cyanide binding to iron and copper sites in bovine heart cytochrome c oxidase. "A proficient enzyme".1126%2Fscience. {I}nhibition: Nomenclature and Theory". Prog.ncbi. "Fractal Reaction Kinetics".1126002 (http://dx. PMID 16614214 (//www. Haldane J.doi.nih.doi.nih. 49. Appl. Über die Messung und Bedeutung der Wasserstoffionenkonzentration bei enzymatischen Prozessen". "Reaction kinetics in intracellular environments with macromolecular crowding: simulations and rate laws". Sutcliffe M.L. 57.. (2006). Acta 67: 173–87. Wolfenden R.1006%2Fjtbi. Sci. Roujeinikova A. 265 (14): 7945–58.ncbi.nlm.1016%2FS0968-0004%2801%29019387).ncbi. Lu L. PMID 17820893 (//www.doi.ncbi.gov/pubmed/17820893). Biol. Chem.gov/pubmed/15142746).de/) Accessed 4 April 2007 43.nih. doi:10.doi. (1925).1016/j. ^ Michaelis L.012).1126%2Fscience.nlm. doi:10.wikipedia. (1995). "A new kinetic model for heterogeneous (or spatially confined) enzymatic catalysis: Contributions from the fractal and jamming (overcrowding) effects". J..pbiomolbio.1126/science.0181).1016/j. W. doi:10. (15 May 1990). Truhlar D..267(1):150–8.nih. 59.nlm.nlm. B. Biophys.org/wiki/Enzim 15/16 .Wikipedia bahasa Indonesia. ^ Kopelman R (1988).brenda. "Michaelis-Menten mechanism reconsidered: implications of fractal kinetics". Z.nih.jbc. Characterization of sequences at the inhibitor and coenzyme binding sites.org/10. PMID 15142746 (//www.org/10. Siegbahn P.

.234) Accessed 4 April 2007 Lihat pula Katalisis enzim The Proteolysis Map Biokatalisis RNA Enzim SUMO Proteomika dan rekayasa protein Enzim terimobilisasi Diperoleh dari "http://id.Wikipedia bahasa Indonesia. ^ Phenylketonuria: NCBI Genes and Disease (http://www.ncbi. J. Biol. Powell BC.1242%2Fjcs.18. White BA (01 Oct 1990).ncbi.org/10. 66. ketentuan tambahan mungkin berlaku. 65. Biochem. PMC 372803 (//www.org/w/index. R.nlm.nlm. Cheney RE (01 April 2001).View.org/10. 63.doi.nlm. Microbiol.org/cgi/reprint/73/10/2971).ncbi.ncbi.ncbi. ^ Doble B. J.nih.gov/pubmed/12615961).molbiolcell.org/bj/323/0001/bj3230001.org/wiki/Enzim 16/16 .biochemj.nih. Sci.nih. "Recent advances in rumen microbial ecology and metabolism: potential impact on nutrient output" (http://jds.nih. Cell 12 (4): 780–94. S.gov/pubmed/11294886). ^ Mackie RI.nih.nlm. 323 (Pt 1): 1–12. Lihat Ketentuan Penggunaan untuk lebih jelasnya.1242/jcs.htm)..00384). PMC 32266 (//www. 55 (1): 123–42.ncbi.org/cgi/pmidlookup?view=long&pmid=11294886). Cell 73: 823–32.ncbi. ^ Meighen EA (01 March 1991).biologists. 73 (10): 2971–95. PMID 2030669 (//www. "Role of long-chain fatty acyl-CoA esters in the regulation of metabolism and in cell signalling" (http://www.nlm.nih. 6 April 2013.org/cgi/pmidlookup?view=long&pmid=2030669).nih. ^ Berg JS. ensiklopedia bebas 60. W.ncbi. Dairy Sci.wikipedia.wikipedia. 62. PMID 7834742 (//www. 61. Rev.ncbi. 64.1016%2F00928674%2893%2990260-W). PMID 9173866 (//www.03/05/13 Enzim .gov/pubmed/2030669). PMID 8500173 (//www.nih. Woodgett J. "Molecular biology of bacterial bioluminescence" (http://mmbr.gov/pubmed/7834742).gov/pubmed/9173866).asm.nih. PMID 12615961 (//www.gov/pmc/articles/PMC1218279). "A millennial myosin census" (http://www.gov/pubmed/2178174). J.gov/pmc/articles/PMC372803).section.org/cgi/content/full/116/7/1175). PMID 2178174 (//www. Knudsen J (April 1997).doi. 8674%2895%2990405-0).gov/pubmed/8500173).00384 (http://dx. ^ Carr C. M. (April 2003).gov/pmc/articles/PMC32266). "GSK-3: tricks of the trade for a multi-tasking kinase" (http://jcs. doi:10.fass.nlm.nlm. Cell.php?title=Enzim&oldid=6698646" Kategori: Pages using citations with accessdate and no URL Enzim Metabolisme Katalisis Halaman ini terakhir diubah pada 16. Teks tersedia di bawah Lisensi Atribusi/Berbagi Serupa Creative Commons. id. Kim P.nih. (April 2003). "A spring-loaded mechanism for the conformational change of influenza hemagglutinin". ^ Faergeman NJ.gov/books/bv.nlm.ncbi.fcgi? call=bv.nlm.nih. doi:10.ncbi.nlm.ShowSection&rid=gnd.. Mol. PMID 11294886 (//www.nlm.1016/0092-8674(93)90260-W (http://dx. 116: 1175–86. PMC 1218279 (//www.

Sign up to vote on this title
UsefulNot useful