03/05/13

Enzim - Wikipedia bahasa Indonesia, ensiklopedia bebas

Enzim
Dari Wikipedia bahasa Indonesia, ensiklopedia bebas

Enzim adalah biomolekul berupa protein yang berfungsi sebagai katalis (senyawa yang mempercepat proses reaksi tanpa habis bereaksi) dalam suatu reaksi kimia organik.[1][2] Molekul awal yang disebut substrat akan dipercepat perubahannya menjadi molekul lain yang disebut produk. Jenis produk yang akan dihasilkan bergantung pada suatu kondisi/zat, yang disebut promoter. Semua proses biologis sel memerlukan enzim agar dapat berlangsung dengan cukup cepat dalam suatu arah lintasan metabolisme yang ditentukan oleh hormon sebagai promoter. Enzim bekerja dengan cara bereaksi dengan molekul substrat untuk menghasilkan senyawa intermediat melalui suatu reaksi kimia organik yang membutuhkan energi aktivasi lebih rendah, sehingga percepatan reaksi kimia terjadi karena reaksi kimia dengan energi aktivasi lebih tinggi membutuhkan waktu lebih lama. Sebagai contoh: X + C → XC (1) Y + XC → XYC (2) XYC → CZ (3) CZ → C + Z (4) Meskipun senyawa katalis dapat berubah pada reaksi awal, pada reaksi akhir molekul katalis akan kembali ke bentuk semula. Sebagian besar enzim bekerja secara khas, yang artinya setiap jenis enzim hanya dapat bekerja pada satu macam senyawa atau reaksi kimia. Hal ini disebabkan perbedaan struktur kimia tiap enzim yang bersifat tetap. Sebagai contoh, enzim α-amilase hanya dapat digunakan pada proses perombakan pati menjadi glukosa.
Model komputer enzim purina nukleosida fosforilase (PNPase)

Kerja enzim dipengaruhi oleh beberapa faktor, terutama adalah substrat, suhu, keasaman, kofaktor dan inhibitor. Tiap enzim memerlukan suhu dan pH (tingkat keasaman) optimum yang berbeda-beda karena enzim adalah protein, yang dapat mengalami perubahan bentuk jika suhu dan keasaman berubah. Di luar suhu atau pH yang sesuai, enzim tidak dapat bekerja secara optimal atau strukturnya akan mengalami kerusakan. Hal ini akan menyebabkan enzim kehilangan fungsinya sama sekali. Kerja enzim juga dipengaruhi oleh molekul lain. Inhibitor adalah molekul yang menurunkan aktivitas enzim, sedangkan aktivator adalah yang meningkatkan aktivitas enzim. Banyak obat dan racun adalah inihibitor enzim.

Diagram energi potensial reaksi kimia organik yang menunjukkan efek katalis pada suatu reaksi eksotermik hipotetis X + Y = Z.

Daftar isi
1 Etimologi dan Sejarah 2 Konvensi penamaan 3 Struktur dan mekanisme
id.wikipedia.org/wiki/Enzim 1/16

untuk menjelaskan proses ini. Enzimologi terutama dipelajari dalam kedokteran.1.1 Kofaktor 4.2 Koenzim 5 Termodinamika 6 Kinetika 7 Inhibisi 8 Fungsi biologis 9 Kontrol aktivitas 10 Keterlibatan dalam penyakit 11 Referensi 12 Lihat pula Etimologi dan Sejarah Hal-ihwal yang berkaitan dengan enzim dipelajari dalam enzimologi. pencernaan daging oleh sekresi perut[3] dan konversi pati menjadi gula oleh ekstrak tumbuhan dan ludah telah diketahui. id. disebut sebagai "ferment". teknologi pengolahan pangan. yang berasal dari bahasa Yunani ενζυμον yang berarti "dalam bahan pengembang" (ragi). Ia mengusulkan nama "katalis" untuk zat-zat yang dapat mempercepat reaksi tetapi zat itu sendiri tidak ikut bereaksi. Namun. Lois Pasteur salah seorang yang banyak bekerja dalam fermentasi ini dan ketika mengkaji fermentasi gula menjadi alkohol oleh ragi.1 Stabilisasi keadaan transisi 3. Kata "enzyme" kemudian digunakan untuk merujuk pada zat mati seperti pepsin. dan diperkirakan hanya berfungsi dalam tubuh organisme hidup.[4] Pengetahuan tentang enzim telah dirintis oleh Berzelius pada tahun 1837.2.Wikipedia bahasa Indonesia.2 Dinamika dan fungsi 3.org/wiki/Enzim 2/16 .03/05/13 Enzim . Namun. Pada akhir tahun 1700-an dan awal tahun 1800-an. Dalam dunia pendidikan tinggi.wikipedia.1 Model "kunci dan gembok" 3. ilmu pangan.2. enzimologi tidak dipelajari tersendiri sebagai satu jurusan tersendiri tetapi sejumlah program studi memberikan mata kuliah ini. Ia menulis bahwa "fermentasi alkoholik adalah peristiwa yang berhubungan dengan kehidupan dan organisasi sel ragi."[5] Pada tahun 1878. dan bukannya kematian ataupun putrefaksi sel tersebut.2 Mekanisme 3. Louis Pasteur menyimpulkan bahwa fermentasi ini dikatalisasi oleh gaya dorong vital yang terdapat dalam sel ragi. ahli fisiologi Jerman Wilhelm Kühne (1837–1900) pertama kali menggunakan istilah "enzyme". dan cabang-cabang ilmu pertanian. ensiklopedia bebas 3.2 Model ketepatan induksi 3. proses kimia yang terjadi dengan pertolongan enzim telah dikenal sejak zaman dahulu misalnya Eduard Buchner pembuatan anggur dengan cara fermentasi atau peragian. dan pembuatan asam cuka.1 Kespesifikan 3. mekanisme bagaimana hal ini terjadi belum diidentifikasi.3 Modulasi alosterik 4 Kofaktor dan koenzim 4. dan kata ferment digunakan untuk merujuk pada aktivitas kimiawi yang dihasilkan oleh organisme hidup.1.

yang disebut sebagai nomor EC. enzim biasanya dinamai sesuai dengan reaksi yang dikatalisasi oleh enzim tersebut.[8] Penemuan bahwa enzim dapat dikristalisasi pada akhirnya mengijinkan struktur enzim ditentukan melalui kristalografi sinar-X. pada tahun 1926.03/05/13 Enzim . ia menemukan bahwa gula difermentasi bahkan apabila sel ragi tidak terdapat pada campuran. International Union of Biochemistry and Molecular Biology telah mengembangkan suatu tatanama untuk enzim. Konvensi penamaan Nama enzim sering kali diturunkan dari nama substrat ataupun reaksi kimia yang ia kataliskan dengan akhiran ase. dan DNA polimerase. enzim yang ditemukan pada air mata.[11] Terdapat pula sejumlah kecil katalis RNA. Jenis enzim ini id. tiap-tiap enzim memiliki empat digit nomor urut sesuai dengan ketentuan klasifikasi yang berlaku. dan telur putih. Namun. untuk mendapatkan nama sebuah enzim.wikipedia. air ludah. Mengikuti praktek Buchner.uk/iubmb/enzyme/ (Bahasa Inggris). Banyak peneliti awal menemukan bahwa aktivitas enzim diasosiasikan dengan protein. namun beberapa ilmuwan seperti Richard Willstätter berargumen bahwa proten hanyalah bertindak sebagai pembawa enzim dan protein sendiri tidak dapat melakukan katalisis.[7] Pada tahun 1907. Kesimpulannya adalah bahwa protein murni dapat berupa enzim dan hal ini secara tuntas dibuktikan oleh Northrop dan Stanley yang meneliti enzim pencernaan pepsin (1930). alkohol dehidrogenase (mengatalisis penghilangan hidrogen dari alkohol). Sumner berhasil mengkristalisasi enzim urease dan menunjukkan bahwa ia merupakan protein murni. Metode ini pertama kali diterapkan pada lisozim. sampai dengan lebih dari 2. James B. yang mencerna lapisan pelindung beberapa bakteri.chem. Struktur enzim ini dipecahkan oleh sekelompok ilmuwan yang diketuai oleh David Chilton Phillips dan dipublikasikan pada tahun 1965.[9] Struktur lisozim dalam resolusi tinggi ini menandai dimulainya bidang biologi struktural dan usaha untuk memahami bagaimana enzim bekerja pada tingkat atom. dan kimotripsin. Contohnya adalah laktase.Wikipedia bahasa Indonesia.ac. Struktur dan mekanisme Enzim umumnya merupakan protein globular dan ukurannya berkisar dari hanya 62 asam amino pada monomer 4-oksalokrotonat tautomerase[10]. merupakan enzim yang mengurai laktosa) ataupun pada jenis reaksi yang dikatalisasi (contoh: DNA polimerase yang menghasilkan polimer DNA). tripsin. Penemuan bahwa enzim dapat bekerja diluar sel hidup mendorong penelitian pada sifat-sifat biokimia enzim tersebut.500 residu pada asam lemak sintase. akhiran -ase ditambahkan pada nama substrat enzim tersebut (contohnya: laktase.qmul. Ketiga ilmuwan ini meraih penghargaan Nobel tahun 1946 pada bidang kimia. Eduard Buchner memulai kajiannya mengenai kemampuan ekstrak ragi untuk memfermentasi gula walaupun ia tidak terdapat pada sel ragi yang hidup. ia menerima penghargaan Nobel dalam bidang kimia "atas riset biokimia dan penemuan fermentasi tanpa sel yang dilakukannya".[6] Ia menamai enzim yang memfermentasi sukrosa sebagai "zymase" (zimase). Pada sederet eksperimen di Universitas Berlin. ensiklopedia bebas Pada tahun 1897. Nomor pertama untuk klasifikasi teratas enzim didasarkan pada ketentuan berikut: EC 1 Oksidoreduktase: mengatalisis reaksi oksidasi/reduksi EC 2 Transferase: mentransfer gugus fungsi EC 3 Hidrolase: mengatalisis hidrolisis berbagai ikatan EC 4 Liase: memutuskan berbagai ikatan kimia selain melalui hidrolisis dan oksidasi EC 5 Isomerase: mengatalisis isomerisasi sebuah molekul tunggal EC 6 Ligase: menggabungkan dua molekul dengan ikatan kovalen Tata nama secara lengkap dapat dilihat di http://www. dengan yang paling umum merupakan ribosom.org/wiki/Enzim 3/16 . Umumnya.

yang sering kali merupakan produk langsung ataupun tak langsung dari reaksi yang dikatalisasi. enzim merupakan II. ensiklopedia bebas dirujuk sebagai RNA-enzim ataupun ribozim. Enzim juga dapat mengandung tapak yang mengikat kofaktor yang diperlukan untuk katalisis. Tiap-tiap urutan asam pada tapak aktif. Rantai protein tunggal kadangkadang dapat berkumpul bersama dan membentuk kompleks protein.[22] Hal ini sering dirujuk sebagai model "Kunci dan Gembok".[14] Daerah yang mengandung residu katalitik yang akan mengikat substrat dan kemudian menjalani reaksi ini dikenal sebagai tapak aktif. regioselektivitas. yakni bahwa ia dapat bekerja pada berbagai jenis substrat yang berbeda-beda. Dengan demikian ia berfungsi sebagai regulasi umpan balik.[13] Kebanyakan enzim berukuran lebih besar daripada substratnya. Enzim-enzim ini memiliki mekanisme "sistem pengecekan ulang". Kebanyakan enzim dapat mengalami denaturasi (yakni terbuka dari lipatannya dan menjadi tidak aktif) oleh pemanasan ataupun denaturan kimiawi.[16] Proses dwi-langkah ini menurunkan laju kesalahan dengan 1 kesalahan untuk setiap 100 juta reaksi pada polimerase mamalia. Emil Fischer mengajukan bahwa hal ini dikarenakan baik enzim dan substrat memiliki bentuk geometri yang saling memenuhi.org/wiki/Enzim 4/16 .[15] Beberapa enzim yang menunjukkan akurasi dan kespesifikan tertinggi terlibat dalam pengkopian dan pengekspresian genom. tetapi hanya sebagian kecil asam amino enzim (sekitar 3–4 asam amino) yang secara langsung terlibat dalam katalisis. Tergantung pada jenis-jenis enzim. Pengikatan ini dapat meningkatkan ataupun menurunkan aktivitas enzim. Pada tahun 1894. dan kemoselektivitas yang sangat tinggi. prediksi aktivitas enzim baru yang hanya dilihat dari strukturnya adalah hal yang sangat sulit.[18] aminoasil tRNA sintetase[19] dan ribosom.[20] Beberapa enzim yang menghasilkan metabolit sekunder dikatakan sebagai "tidak pilih-pilih". Enzim juga dapat menunjukkan tingkat stereospesifisitas.Wikipedia bahasa Indonesia. Enzim seperti DNA polimerase mengatalisasi reaksi pada langkah pertama dan mengecek apakah produk reaksinya benar pada langkah kedua. Aktivitas enzim ditentukan oleh struktur tiga dimensinya (struktur kuaterner). Sama seperti protein-protein lainnya. Diagram pita yang menunjukkan karbonat anhidrase Kespesifikan Enzim biasanya sangat spesifik terhadap reaksi yang ia kataliskan maupun terhadap substrat yang terlibat dalam reaksi.wikipedia. denaturasi dapat bersifat reversibel maupun ireversibel. Bola abu-abu adalah kofaktor seng yang berada rantai asam amino yang melipat. Diajukan bahwa kespesifikan substrat yang sangat luas ini sangat penting terhadap evolusi lintasan biosintetik yang baru. ia gagal dalam menjelaskan stabilisasi keadaan id. Beberapa enzim juga memiliki tapak ikat untuk molekul kecil. amino menghasilkan struktur pelipatan dan sifat-sifat kimiawi yang khas. Bentuk.03/05/13 Enzim .[17] Mekanisme yang sama juga dapat ditemukan pada RNA polimerase.[21] Model "kunci dan gembok" Enzim sangatlah spesifik. muatan dan katakteristik hidrofilik/hidrofobik enzim dan substrat bertanggung jawab terhadap kespesifikan ini.[12] Walaupun struktur enzim menentukan fungsinya. Manakala model ini menjelaskan kespesifikan enzim.

dan model ketepatan induksilah yang sekarang paling banyak diterima. Daniel Koshland mengajukan modifikasi model kunci dan gembok: oleh karena enzim memiliki struktur yang fleksibel. terutama pada lingkungan yang relatif polar yang diorientasikan ke distribusi muatan keadaan transisi. substrat tidak berikatan dengan tapak aktif Diagram yang menggambarkan hipotesis ketepatan induksi. Cara yang paling efektif untuk mencapai stabilisasi yang besar adalah menggunakan efek elektrostatik. Menariknya. Orientasi rantai samping asam amino berubah sesuai dengan substrat dan mengijinkan enzim untuk menjalankan fungsi katalitiknya. yang kesemuaannya menurunkan ΔG‡:[26] Menurunkan energi aktivasi dengan menciptakan suatu lingkungan yang mana keadaan transisi terstabilisasi (contohnya mengubah bentuk substrat menjadi konformasi keadaan transisi ketika ia terikat dengan enzim.03/05/13 Enzim . ensiklopedia bebas transisi yang dicapai oleh enzim.org/wiki/Enzim Dinamika internal enzim berhubungan dengan mekanisme katalis enzim tersebut.) Menurunkan energi keadaan transisi tanpa mengubah bentuk substrat dengan menciptakan lingkungan yang memiliki distribusi muatan yang berlawanan dengan keadaan transisi. efek entropi ini melibatkan destabilisasi keadaan dasar.wikipedia. molekul substrat juga berubah sedikit ketika ia memasuki tapak aktif. Model ini telah dibuktikan tidak akurat.[28] Stabilisasi keadaan transisi Pemahaman asal usul penurunan ΔG‡ memerlukan pengetahuan bagaimana enzim dapat menghasilkan keadaan transisi reaksi yang lebih stabil dibandingkan dengan stabilitas keadaan transisi reaksi tanpa katalis.[23] Akibatnya. tapak aktif secara terus menerus berubah bentuknya sesuai dengan interaksi antara enzim dan substrat.Wikipedia bahasa Indonesia. Contohnya bereaksi dengan substrat sementara waktu untuk membentuk kompleks Enzim-Substrat antara. Model ketepatan induksi Pada tahun 1958. misalnya glikosidase.[25] Mekanisme Enzim dapat bekerja dengan beberapa cara. Menurunkan perubahan entropi reaksi dengan menggiring substrat bersama pada orientasi yang tepat untuk bereaksi. Pada beberapa kasus.[30][31][32] Dinamika internal 5/16 . Menyediakan lintasan reaksi alternatif. Dinamika dan fungsi id. yang mana bentuk akhir dan muatan enzim ditentukan. yang kaku.[27] dan kontribusinya terhadap katalis relatif kecil.[29] Lingkungan seperti ini tidak ada dapat ditemukan pada reaksi tanpa katalis di air.[24] Tapak aktif akan terus berubah bentuknya sampai substrat terikat secara sepenuhnya.

berkisar dari beberapa femtodetik sampai dengan beberapa detik. ensiklopedia bebas Dinamika internal enzim berhubungan dengan mekanisme katalis enzim tersebut. ataupun gugus metil yang dibawa oleh asam folat. Modulasi alosterik Enzim alosterik mengubah strukturnya sesuai dengan efektornya. di mana efektor mengikat tapak ikat enzim secara lngsung. Contoh enzim yang mengandung kofaktor adalah karbonat anhidrase. Istilah holoenzim juga dapat digunakan untuk merujuk pada enzim yang mengandung subunit protein berganda. Jaringan residu protein di seluruh struktur enzim dapat berkontribusi terhadap katalisis melalui gerak dinamik. dengan kofaktor seng terikat sebagai bagian dari tapak aktifnya. namun apakah vibrasi yang cepat atau lambat maupun pergerakan konformasi yang besar atau kecil yang lebih penting bergantung pada tipe reaksi yang terlibat. gugus asetil yang dibawa oleh koenzim A.[39] Koenzim Koenzim adalah kofaktor berupa molekul organik kecil yang mentranspor gugus kimia atau elektron dari satu enzim ke enzim lainnya.[30][31][32] Dinamika internal enzim adalah pergerakan bahagian struktur enzim. Pergerakan ini terjadi pada skala waktu yang bervariasi. sehingga memengaruhi aktivitas katalitiknya. ataupun substrat sekunder. ataupun koenzim. holoenzim adalah kompleks lengkap yang mengandung seluruh subunit yang diperlukan agar menjadi aktif. sekelompok asam amino. Pada kasus ini. Gugus kimiawi yang dibawa mencakup ion hidrida (H– ) yang dibawa oleh NAD atau NADP+. NADPH dan adenosina trifosfat. Namun. ataupun secara tidak langsung.wikipedia. misalnya residu asam amino tunggal. seperti DNA polimerase.org/wiki/Enzim 6/16 . Sebagai contoh.[37] Penyingkapan ini juga memiliki implikasi yang luas dalam pemahaman efek alosterik dan pengembangan obat baru. Namun. dan gugus metil yang dibawa oleh S-adenosilmetionina. ataupun bahwa keseluruhan domain protein. adalah tidak jelas jika gerak ini membantu mempercepat langkah-langkah reaksi reaksi enzimatik ini.[42] id. yang akan melepaskan diri dari tapak aktif enzim semasa reaksi. Modulasi ini dapat terjadi secara langsung.[38] Kofaktor dapat berupa zat anorganik (contohnya ion logam) ataupun zat organik (contohnya flavin dan heme). tetapi terikat dengan kuat. Enzim yang memerlukan kofaktor namun tidak terdapat kofaktor yang terikat dengannya disebut sebagai apoenzim ataupun apoprotein. di mana efektor mengikat protein atau subunit protein lain yang berinteraksi dengan enzim alosterik. Oleh karena koenzim secara kimiawi berubah oleh aksi enzim. Kebanyakan kofaktor tidak terikat secara kovalen dengan enzim. Kofaktor dan koenzim Kofaktor Beberapa enzim tidak memerlukan komponen tambahan untuk mencapai aktivitas penuhnya. gugus prostetik organik dapat pula terikat secara kovalen (contohnya tiamina pirofosfat pada enzim piruvat dehidrogenase). Kofaktor dapat berupa gugus prostetik yang mengikat dengan kuat.03/05/13 Enzim . dan asam folat adalah vitamin. Apoenzim beserta dengan kofaktornya disebut holoenzim (bentuk aktif). formil.Wikipedia bahasa Indonesia.[38][40][41] Contoh koenzim mencakup NADH. tiamina.[33][34][35][36] Gerakan protein sangat vital. sekitar 700 enzim diketahui menggunakan koenzim NADH. Beberapa koenzim seperti riboflavin. walaupun gerak ini sangat penting dalam hal pengikatan dan pelepasan substrat dan produk. Namun beberapa memerlukan pula molekul non-protein yang disebut kofaktor untuk berikatan dengan enzim dan menjadi aktif. metenil. adalah dapat dikatakan koenzim merupakan substrat yang khusus.

Setelah Peter Lauritz Sørensen menentukan skala pH logaritmik dan memperkenalkan konsep penyanggaan (buffering) pada tahun 1909[44]. sehingga reaksi yang difavoritkan secara termodinamik dapat digunakan untuk mendorong reaksi yang tidak difavoritkan secara termodinamik. konsentrasi CO2 yang tinggi) (pada paru-paru. Biasanya reaksi akan berjalan ke arah yang sama dengan reaksi tanpa katalis. konsentrasi CO2 yang rendah) Walaupun demikian. namun data eksperimennya tidak berguna karena perhatian pada konsentrasi ion hidrogen pada saat itu masih belum dititikberatkan. Tahapan-tahapan energi pada reaksi kimia. ensiklopedia bebas Regenerasi serta pemeliharaan konsentrasi koenzim terjadi dalam sel. kimiawan Jerman Leonor Michaelis dan murid bimbingan pascadokotoralnya yang berasal dari Kanada. enzim dapat menggabungkan dua atau lebih reaksi. Data laju yang digunakan dalam analisis kinetika didapatkan dari asai enzim. namun hanya mempercepat reaksi saja. hidrolsis ATP sering kali menggunakan reaksi kimia lainnya untuk Model pengisian ruang koenzim NADH mendorong reaksi. Sebagai contoh. Persamaan ini kemudian dikenal dengan nama Kinetika Henri-MichaelisMenten (kadang-kadang juga hanya disebut kinetika Michaelis-Menten). reaksi enzimatik berjalan lebih cepat.wikipedia.[45] Hasil kerja mereka kemudian id. Enzim tidak mengubah kesetimbangan reaksi itu sendiri. Lebih lanjut. (dalam jaringan tubuh. NADPH diregenerasi melalui lintasan pentosa fosfat. Termodinamika Sebagai katalis. menurunkan energi yang diperlukan untuk menjadi produk. Pada tahun 1902. Enzim menstabilisasi keadaan transisi. Namun. enzim tidak mengubah posisi kesetimbangan reaksi kimia. reaksi samping yang memungkinkan dapat terjadi dan menghasilkan produk yang berbeda. tanpa keberadaan enzim. Substrat memerlukan energi yang banyak untuk mencapai keadaan transisi. enzim akan hanya mengatalisasi reaksi yang diijinkan secara termodinamik.03/05/13 Enzim .Wikipedia bahasa Indonesia. Perbedaannya adalah. jika kesetimbangan tersebut sangat memfavoritkan satu arah reaksi. Enzim mengatalisasi reaksi maju dan balik secara seimbang. Kinetika Kinetika enzim menginvestigasi bagaimana enzim mengikat substrat dengan mengubahnya menjadi produk. yakni reaksi yang sangat eksergonik. Victor Henri[43] mengajukan suatu teori kinetika enzim yang kuantitatif. Maud Leonora Menten. karbonat anhidrase mengatalisasi reaksinya ke dua arah bergantung pada konsentrasi reaktan.org/wiki/Enzim 7/16 . reaksi itu akan menjadi ireversible. mengulangi eksperimen Henri dan mengkonfirmasi persamaan Henri. Sebagai contoh. yang akan kemudian berubah menjadi produk. Pada kondisi demikian. Contohnya. dan S-adenosilmetionina melalui metionina adenosiltransferase.

β-laktamase. Jumlah substrat yang diperlukan untuk mencapai nilai kelajuan reaksi tertentu jugalah penting. setiap penumbukkan enzim dengan substratnya akan menyebabkan katalisis. Sedangkan peningkatan konsentrasi menunjukkan relasi antara konsentrasi substrat (S) substrat cenderung meningkatkan aktivitasnya. fumarase. yang merupakan jumlah molekul substrat yang dapat ditangani oleh satu tapak aktif per detik. subtrat terikat ke enzim secara reversible. Sebagai contoh. Enzim dengan sifat demikian disebut secara katalitik sempurna ataupun secara kinetika sempurna.[46] Salah satu kontribusi utama Henri pada kinetika enzim adalah memandang reaksi enzim sebagai dua tahapan.[47] Laju reaksi bergantung pada kondisi larutan dan konsentrasi substrat. melainkan oleh laju difusi. Konstanta lainnya yang juga berguna adalah k cat. Konstanta kespesifikan maksimum teoritis disebut limit difusi dan nilainya sekitar 108 sampai 109 (M-1 s-1). tanpa keberadaan enzim. ataupun enzim yang sama dengan substrat yang berbeda. ia dapat digunakan untuk membandingkan enzim yang satu dengan enzim yang lain. B. Ia juga disebut sebagai konstanta kespesifikan dan memasukkan tetapan kelajuan semua langkah reaksi.wikipedia. dan nilai pH yang terlalu tinggi atau terlalu rendah akan menghilangkan Kurva kejenuhan suatu reaksi enzim yang aktivitas enzim. konsentrasi substrat ditingkatkan sampai laju pembentukan produk yang terpantau menjadi konstan. Hal ini ditunjukkan oleh kurva kejenuhan di samping. proses ini hanya memerlukan waktu 25 milidetik. dan jumlah kompleks ES adalah sama dengan jumlah total enzim yang ada. Hal ini diekspresikan oleh konstanta Michaelis-Menten (Km). dan superoksida dismutase. Enzim dapat mengatalisasi reaksi dengan kelajuan mencapai jutaan reaksi per detik. menentukan kelajuan maksimum suatu reaksi enzimatik. Setiap enzim memiliki nilai Km yang berbeda-beda untuk suatu subtrat. Enzim (E) mengikat substrat (S) dan menghasilkan produk (P). Contoh enzim yang memiliki sifat seperti ini adalah karbonat anhidrase. Enzim kemudian mengatalisasi reaksi kimia dan melepaskan produk. apabila enzim tersebut ditambahkan. Untuk dengan kelajuan (v ).org/wiki/Enzim 8/16 . Pada tahap pertama. reaksi yang dikatalisasi oleh enzim orotidina 5'-fosfat dekarboksilase akan memerlukan waktu 78 juta tahun untuk mengubah 50% substrat menjadi produk. Kompleks ini kadang-kadang disebut sebagai kompleks Michaelis. Pada kelajuan yang maksimum (Vmax). S. Penurunan persamaan kinetika yang diturunkan mereka masih digunakan secara meluas sampai sekarang . Karena konstanta kespesifikan mencermikan kemampuan katalitik dan afinitas. dan ini dapat menunjukkan seberapa kuatnya pengikatan substrat ke enzim. Pada titik ini. Kondisi-kondisi yang menyebabkan denaturasi protein seperti temperatur tinggi. Mekanisme reaksi enzimatik untuk sebuah subtrat tunggal.Wikipedia bahasa Indonesia. konsentrasi garam yang tinggi. id. E. yang merupakan konsentrasi substrat yang diperlukan oleh suatu enzim untuk mencapai setengah kelajuan maksimumnya. Vmax hanyalah salah satu konstanta kinetika enzim. Haldane. Namun. semakin banyak enzim bebas yang diubah menjadi kompleks substrate-enzim ES. dan laju pembentukan produk tidak dibatasi oleh laju reaksi.03/05/13 Enzim . katalase. Efisiensi suatu enzim diekspresikan oleh k cat/Km. Kejenuhan terjadi karena seiring dengan meningkatnya konsentrasi substrat. Briggs dan J. semua tapak aktif enzim akan berikatan dengan substrat. Namun. ensiklopedia bebas dikembangkan lebih jauh oleh G. asetilkolinesterase. membentuk kompleks enzim-substrat.

Karena inhibitor tidak dapat dilawan dengan peningkatan konsentrasi substrat. Substrat dan inhibitor berkompetisi tapak pengikatan substrat apabila satu sama lainnya. kinetika Michaelis-Menten fraktal dapat diterapkan. dan pergerakan molekul secara satu atau dua dimensi. pengikatn substrat juga inhibitor tidaklah perlu terjadi pada menghalangi pengikatan inhibitor. Model lainnya menggunakan penjelasan penerowongan kuantum mekanika. Baik kompleks EI dan EIS tidak aktif. id. Vmax reaksi berubah. Namun. menghalangi bawah. Km tetaplah sama.[55] Inhibisi Laju reaksi enzim dapat diturunkan menggunakan berbagai jenis inhibitor enzim. Pada inhibisi kompetitif. Jenis inhibisi ini sangat jarang.wikipedia. banyak proses-proses biokimia dan selular yang menyimpang dari kondisi ideal ini.org/wiki/Enzim 9/16 . namun hanya dapat dengan komples ES. kelajuan maksimal reaksi tidak berubah. Kompleks EIS yang terbentuk kemudian menjadi tidak aktif. Perhatikan bahwa pengikatan pengikatan substrat. perpisahan fase enzim/substrat/produk. sehingga menghalangi pengikatan substrat. sehingga meningkatkan Km. ensiklopedia bebas Kinetika Michaelis-Menten bergantung pada hukum aksi massa. Beberapa mekanisme telah diajukan untuk menjelaskan fenomena ini. Kemiripan antara struktur asam folat dengan obat ini ditunjukkan oleh gambar di samping Inhibitor kompetitif mengikat enzim secara reversibel. Inhibisi non-kompetitif Inhibitor non-kompetitif dapat mengikat enzim pada saat yang sama substrat berikatan dengan enzim.[48] Pada situasi seperti ini. inhibitor tidak dapat berikatan dengan enzim bebas. Seringkali inhibitor kompetitif memiliki struktur yang sangat mirip dengan substrat asli enzim.[49][50][51][52] Beberapa enzim beroperasi dengan kinetika yang lebih cepat daripada laju difusi. Hal ini tampaknya sangat tidak mungkin. karena substrat masih dapat mengikat enzim. namun dapat terjadi pada enzim-enzim multimerik. walaupun penjelasan ini masih kontroversial. inhibitor dan substrat berkompetisi untuk berikatan dengan enzim. Sebagai contoh. Inhibisi kompetitif Pada inihibisi kompetitif. Namun. pengikatan inihibitor mengubah konformasi enzim. metotreksat adalah inihibitor kompetitif untuk enzim dihidrofolat reduktase. disebabkan oleh kesesakan makromolekuler (macromolecular crowding). Di lain pihak. namun memerlukan konsentrasi substrat yang lebih tinggi untuk mencapai kelajuan maksimal tersebut.03/05/13 Enzim .Wikipedia bahasa Indonesia. yang diturunkan berdasarkan asumsi difusi bebas dan pertumbukan acak yang didorong secara termodinamik.[53][54] Penerowongan kuantum untuk proton telah terpantau pada triptamina. Beberapa protein dipercayai mempercepat katalisis dengan menarik substratnya dan melakukan pra-orientasi substrat menggunakan medan listrik dipolar. Inhibisi tak kompetitif Pada inhibisi tak kompetitif.

Inhibitor ireversibel bereaksi dengan enzim dan membentuk aduk dengan protein.[58] Fungsi biologis Enzim mempunyai berbagai fungsi bioligis dalam tubuh organisme hidup. Klasifikasi ini diperkenalkan oleh W. Kegunaan inhibitor Oleh karena inhibitor menghambat fungsi enzim. misalnya HIV integrase dan transkriptase balik.[57] Penisilin dan Aspirin juga bekerja dengan cara yang sama. inhibitor sering digunakan sebagai obat.W.wikipedia. Aspirin menginhibisi enzim COX-1 dan COX-2 yang memproduksi pembawa pesan peradangan prostaglandin.org/wiki/Enzim 10/16 . Senyawa obat ini terikat pada tapak aktif. menghidrolisis ATP untuk menghasilkan Cleland. Hal ini akan menyebabkan produksi produk melambat atau berhenti. Bentuk umpan balik ini adalah umpan balik negatif.03/05/13 Enzim . sehingga ia dapat menekan peradangan dan rasa sakit. banyak pula inhibitor enzim lainnya yang beracun.Wikipedia bahasa Indonesia. kecuali kompleks EIS memiliki aktivitas enzimatik residual. Pada banyak organisme. [56] kontraksi otot. Jika enzim memproduksi terlalu banyak produk. seringkali melalui enzim kinase dan fosfatase. akan bergabung dengan tembaga dan besi pada tapak aktif enzim sitokrom c oksidase dan memblok pernapasan sel. seperti lusiferase yang menghasilkan cahaya pada kunang-kunang. Contohnya adalah inhibitor yang digunakan sebagai obat aspirin. dengan miosin Jenis-jenis inihibisi.[59] Enzim juga berperan dalam menghasilkan pergerakan tubuh. Kurva substrat/kelajuan enzim ini tidak berbentuk hiperbola melainkan berbentuk S. Inaktivasi ini bersifat ireversible. Namun. ensiklopedia bebas Inhibisi campuran Inhibisis jenis ini mirip dengan inhibisi non-kompetitif. produk tersebut dapat berperan sebagai inhibitor bagi enzim tersebut. Enzim berperan dalam transduksi signal dan regulasi sel. Sebagai contohnya. sianida yang merupakan inhibitor enzim ireversibel. Inhibitor seperti ini contohnya efloritina. id. obat yang digunakan untuk mengobati penyakit yang disebabkan oleh protozoa African trypanosomiasis.[61] Virus juga mengandung enzim yang dapat menyerang sel. Enzim juga terlibat dalam fungs-fungsi yang khas.[60] ATPase lainnya dalam membran sel umumnya adalah pompa ion yang terlibat dalam transpor aktif. Enzim memiliki bentuk regulasi seperti ini sering kali multimerik dan mempunyai tapak ikat alosterik. inhibitor dapat merupakan bagian dari mekanisme umpan balik. dan enzim kemudian mengubah inhibitor menjadi bentuk aktif yang bereaksi secara ireversibel dengan satu atau lebih residu asam amino.

Glukosa. Kontrol aktivitas Terdapat lima cara utama aktivitas enzim dikontrol dalam sel.03/05/13 Enzim . dan aparat golgi. sehingga dapat diserap oleh usus. produk kemudian dihantarkan ke enzim lainnya. 1. Produksi enzim (transkripsi dan translasi gen enzim) dapat ditingkatkan atau diturunkan bergantung pada respon sel terhadap perubahan lingkungan. ensiklopedia bebas Salah satu fungsi penting enzim adalah pada sistem pencernaan hewan. sedemikiannya produk glukosa-6-fosfat ditemukan sebagai produk utama.Wikipedia bahasa Indonesia. Sebagai contoh. bakteri dapat menjadi resistan terhadap antibiotik seperti penisilin karena enzim yang disebut beta-laktamase menginduksi hidrolisis cincin beta-laktam penisilin. namun fosforilasi pada karbon 6 akan terjadi dengan sangat cepat. dapat bereaksi secara langsung dengan ATP. Contohnya. jika heksokinase ditambahkan. Tanpa keberadaan enzim. Beberapa enzim dapat bekerja bersama dalam urutan tertentu. Kontrol aksi enzimatik membantu menjaga homeostasis id. yang akan dihidrolisis lebih jauh menjadi glukosa. satu enzim akan membawa produk enzim lainnya sebagai substrat. jaringan lintasan metabolisme dalam tiap-tiap sel bergantung pada kumpulan enzim fungsional yang terdapat dalam sel tersebut. reaksi ini tetap berjalan. dan digunakan oleh sekelompok enzim lainnya sebagai sumber energi dalam mitokondria melalui β-oksidasi. dan menghasilan lintasan metabolisme. Setelah reaksi katalitik terjadi.org/wiki/Enzim 11/16 . Induksi atau inhibisi enzim ini dapat mengakibatkan interaksi obat.[62] adalah inhibitor kompetitif bagi enzim yang menggunukan folat. Namun. Sebagai contohnya. Hal ini membantu alokasi bahan zat dan energi secara ekonomis dan menghindari pembuatan produk akhir yang berlebihan. Enzim dapat dikompartemenkan.wikipedia. proses ini berjalan dengan sangat lambat.[63] 3. Tanpa enzim. mencerna zat-zat makanan yang berbeda pula. metotreksat dinding selulosa tanaman. Contoh lainnya adalah enzim dalam hati yang disebut sitokrom P450 oksidase yang penting dalam metabolisme obat. mikroorganisme dalam perut hewan tersebut menghasilkan enzim Koenzim asam folat (kiri) dan obat anti kanker metotreksat (kanan) selulase yang dapat mengurai sel memiliki struktur yang sangat mirip. metabolisme tidak akan berjalan melalui langkah yang teratur ataupun tidak akan berjalan dengan cukup cepat untuk memenuhi kebutuhan sel. Pada hewan pemamah biak. sebagai contohnya. terlalu besar untuk diserap oleh usus. Enzim menentukan langkah-langkah apa saja yang terjadi dalam lintasan metabolisme ini. Kadang-kadang lebih dari satu enzim dapat mengatalisasi reaksi yang sama secara bersamaan. lintasan metabolisme seperti glikolisis tidak akan dapat terjadi tanpa enzim. Oleh karena itu. Mekanisme regulasi seperti ini disebut umpan balik negatif karena jumlah produk akhir diatur oleh konsentrasi produk itu sendiri. Enzim dapat diregulasi oleh inhibitor dan aktivator. contohnya. Enzim seperti amilase dan protease memecah molekul yang besar (seperti pati dan protein) menjadi molekul yang kecil. produk akhir lintasan metabolisme seringkali merupakan inhibitor enzim pertama yang terlibat dalam lintasan metabolisme. Molekul pati. sehingga ia dapat meregulasi jumlah produk akhir lintasan metabolisme tersebut. 2. Dalam lintasan metabolisme. Dan sebenarnya. Mekanisme umpan balik negatif dapat secara efektif mengatur laju sintesis zat antara metabolit tergantung pada kebutuhan sel. asam lemak disintesis oleh sekelompok enzim dalam sitosol. Bentuk regulase gen ini disebut induksi dan inhibisi enzim. dan menjadi terfosforliasi pada karbon-karbonnya secara acak. sehingga dapat diserap. Enzim-enzim yang berbeda. Oleh sebab itu. dengan lintasan metabolisme yang berbeda-beda yang terjadi dalam kompartemen sel yang berbeda. retikulum endoplasma. namun enzim akan menghidrolisis rantai pati menjadi molekul kecil seperti maltosa.

wikipedia.virginia. id. malafungsi (mutasi. 4. kelebihan produksi.ncbi.[66] Contoh lainnya adalah mutasi silsilah nutfah (germline mutation) pada gen yang mengkode enzim reparasi DNA. Charles M.1016%2FS0167-7799%2800%2989014-9). Hal ini menghalangi enzim mencerna pankreas dan jaringan lainnya sebelum ia memasuki perut. ^ Grisham. (1951). Quoted in Manchester K.org/10. RAF (1752). ^ Smith AL (Ed) et al. Pentingnya enzim ditunjukkan oleh fakta bahwa penyakit-penyakit mematikan dapat disebabkan oleh hanya mala fungsi satu enzim dari ribuan enzim yang ada dalam tubuh kita. Oxford [Oxfordshire]: Oxford University Press. ^ Williams.nih. Kimotripsin yang merupakan protease pencernaan diproduksi dalam keadaan tidak aktif sebagai kimotripsinogen di pankreas. Ia dapat meliputi fosforilasi. Oxford dictionary of biochemistry and molecular biology. Hal ini menyebabkan akumulasi mutasi dan mengakibatkan berkembangnya berbagai jenis kanker pada penderita. Biochemistry. Contohnya. Reginald H. S. Contohnya. 426– 7.org/pdb/explore.do? structureId=1KW0) Referensi 1. PMID 8595136 (//www. 5.org/wiki/Enzim 12/16 . Sumber: PDB 1KW0 (http://www. 3. miristoilasi.. ISBN 0-03-022318-0.gov/pubmed/8595136). (1997). 4. 461. (1904) A History of Science: in Five Volumes. ^ Dubos J. Ia kemudian ditranspor ke dalam perut di mana ia diaktivasi. fosforilasi banyak enzim termasuk glikogen sintase membantu mengontrol sintesis ataupun degradasi glikogen dan mengijinkan sel merespon terhadap perubahan kadar gula dalam darah. Hal ini dapat menyebabkan keterbelakangan mental jika ia tidak diobati.1016/S01677799(00)89014-9 (http://dx. Philadelphia: Saunders College Pub. ^ de Réaumur. Hal ini terjadi ketika virus terbawa ke dalam sel inang dan memasuki lisosom. ensiklopedia bebas organisme hidup.nlm. (1995) Louis Pasteur (1822–1895)—chance and the prepared mind".html) Harper and Brothers (New York) Accessed 4 April 2007 5. Garrett (1999). ISBN 0-19-854768-4. Enzim dapat diregulasi melalui modifikasi pasca-translasional. Histoire de l'academie royale des sciences 1752: 266. pp. Ia dapat menyebakan sindrom penyakit kanker keturunan seperti xeroderma pigmentosum. Salah satu contohnya adalah fenilketonuria.[65] Keterlibatan dalam penyakit Oleh karena kontrol aktivitas enzim yang ketat diperlukan untuk menjaga homeostasis. Kerusakan ada enzim ini dapat menyebabkan kanker karena kemampuan tubuh memperbaiki mutasi pada genom menjadi berkurang. Gollancz. H. Fenilalanina hidroksilase.[64] Contoh lain modifikasi pasca-translasional adalah pembelahan rantai polipeptida. kekurangan produksi ataupun delesi) enzim tunggal yang penting dapat menyebabkan penyakit genetik. "Louis Pasteur: Free Lance of Science. doi:10. L.edu/toc/modeng/public/Wil4Sci.lib. sebagai respon terhadap insulin.doi.rcsb. Trends Biotechnol 13 (12): 511–5. Jenis prekursor tak aktif ini dikenal sebagai zimogen. Beberapa enzim dapat menjadi aktif ketika berada pada lingkungan yang berbeda.Wikipedia bahasa Indonesia. Volume IV: Modern Development of the Chemical and Biological Sciences (http://etext. dan glikosilasi. Mutasi asam amino tunggal pada enzim fenilalania hidroksilase yang mengatalisis langkah pertama degradasi fenilalanina mengakibatkan penumpukkan fenilalanina dan senyawa terkait. "Observations sur la digestion des oiseaux". 2.03/05/13 Enzim . hemaglutinin pada virus influenza menjadi aktif dikarenakan kondisi asam lingkungan.

nih.69. Jeremy Mark (2002). 22.str. PMID 4124164 (//www. Acad.bnf. Mair GA. Science 181: 223–30. ^ Koshland D.uk/~drf1/rdf_sp1.1073%2Fpnas.org (http://nobelprize. "Fidelity of aminoacyl-tRNA selection on the ribosome: kinetic and structural mechanisms".doi. "Enzyme function discovery".1. ^ 1946 Nobel prize for Chemistry laureates at http://nobelprize. J. Chem. 137–8.2. Brisbane.gov/pubmed/11988770).2.ncbi. ^ Tymoczko.B. Proc. 23.org/10.ncbi. PMID 19000810 (//www. Severinov K. Wintermeyer W. "Principles that Govern the Folding of Protein Chains". Retrieved 2006-10-11. PMID 16590179 (//www. A three-dimensional Fourier synthesis at 2 Angstrom resolution". Rodney (2002) [2002].copbio. Chichester. Bohm M.1038%2F206757a0).nlm.001).1016%2FS1367-5931%2802%2900380-0).44.org/10.doi. ISBN 0-7167-4955-6.18940270364 (http://dx.1146/annurev. 21.org/10.doi. PMID 11988770 (//www.doi. North AC. "Transcript-assisted transcriptional proofreading". ensiklopedia bebas 6.44.ncbi. Berg. (1958). (1973).1016/j. Davies GJ. Yuzenkova Y.06. 6 (5): 619–29.nih.617).1038/206757a0 (http://dx. Curr Opin Chem Biol.69. Hubscher U.nlm. Science. (1965). doi:10.).ebi. Inc.nih.415 (http://dx.1127422).wikipedia. "The 3' 5' exonucleases".chemindefer).4096.org/nobel_prizes/chemistry/laureates/1907/buchner-lecture. ^ Smith S (01 Dec 1994). Sci. San Francisco: W. OCLC 51720783 id. 12.gov/pubmed/11395413).gov/pubmed/12413546).nlm.fr/ark:/12148/bpt6k90736r/f364.nlm. (2002). 313: 518–20.gov/pubmed/19000810). Faseb J. PMID 16873663 (//www.001 (http://dx.nlm.70.nih. ^ Chen LH.str. doi:10.1126/science. Natl. Whitman CP (1992). doi:10. Stryer.98).223 (http://dx. Ber.nih.doi.org/10. 70: 415–35.ncbi. Dt. doi:10.2004.org/10. Structure 16 (11): 1599–600.uk/thorntonsrv/databases/CSA/) Accessed 4 April 2007 15. seven enzymes" (http://www.org/10. doi:10.nih.nih. Nat Rev Mol Cell Biol. PMID 10966471 (//www.: John Wiley & Sons. Annu Rev Biochem. Ges.nlm. Richard.biochem.415). 24.1016/j. doi:10.ncbi. Stryer Berg Tymoczko. Singapore. John L. "6".gov/pubmed/1339435). Koenig DF.org/wiki/Enzim 13/16 . Biochemistry.ncbi. 27: 2985–93. ^ Fischer E.nlm.1038%2Fnrm804). PMID 12413546 (//www.10..a new explanation of secondary product diversity and function" (http://www-users.1146/annurev.007 (http://dx. "Glycosidase mechanisms". Lubert. Curr Opin Biotechnol.18940270364).gov/pubmed/16590179). 44 (2): 98–104.org/10. "Einfluss der Configuration auf die Wirkung der Enzyme" (http://gallica.doi.06. Kenyon GL.1126%2Fscience. "Application of a Theory of Enzyme Specificity to Protein Synthesis".1016%2Fj. (2001).copbio. Harayama S. doi:10. Chem.1002%2Fcber.org/cgi/reprint/8/15/1248). 3 (5): 364–76.gov/pubmed/15358000). "The Screening Hypothesis . "Enantioselective biocatalysis optimized by directed evolution".gov/pubmed/4124164).doi. "The animal fatty acid synthase: one gene.70.ncbi.nih. (2004). ^ Shevelev IV. New York.org/nobel_prizes/chemistry/laureates/1946/) Accessed 4 April 2007 9. ^ The Catalytic Site Atlas at The European Bioinformatics Institute (http://www. Soll D. Weinheim. Curtin F.1002/cber. 18.nlm. 14. pp.org/nobel_prizes/chemistry/laureates/1907/buchner-bio. ISBN 0-470-00379-0. (1894). Bembenek ME.gov/pubmed/5891407). PMID 15358000 (//www. E. one polypeptide. ^ Text of Eduard Buchner's 1907 Nobel lecture at http://nobelprize.fasebj.ncbi. doi:10.org (http://nobelprize.doi. ^ Vasella A.1.gov/pubmed/16873663).nlm.03/05/13 Enzim .2004.1016/S1367-5931(02)00380-0 (http://dx. PMID 11395413 (//www.1146%2Fannurev.ncbi. doi:10.org (http://nobelprize.org/10.181. ^ Blake CC. 10. 25. ^ Jaeger KE. 19.223).10. an enzyme composed of 62 amino acid residues per monomer". Annu Rev Biochem.biochem.1.biochem. ^ Zenkin N.nlm.nih. "4Oxalocrotonate tautomerase.doi. 13.org/10.ac. Toronto. 20. Biol. ^ Boyer. 15 (4): 305–13.1.1126%2Fscience.nih. 267 (25): 17716–21. "Structure of hen egg-white lysozyme.york. 17. PMID 5891407 (//www.2008. doi:10. "Aminoacyl-tRNA synthesis". PMID 1339435 (//www. 16. Nature 22 (206): 757–61.2008. Hajipour G. 69: 617–50.gov/pubmed/8001737).1073/pnas.Wikipedia bahasa Indonesia. Sarma VR.nih.nlm.ac.htm).org/10.1038/nrm804 (http://dx.617 (http://dx.ncbi.ncbi.181.gov/pubmed/10966471). PMID 8001737 (//www. Eggert T.1016%2Fj.html) Accessed 4 April 2007 8.1127422 (http://dx.ncbi.4096.007). ^ Nobel Laureate Biography of Eduard Buchner at http://nobelprize. (2000). (2006).org/10.doi.nih. ^ Firn.H. Concepts in Biochemistry (2nd ed. 11.1126/science. 8 (15): 1248–59. (2002). ^ Rodnina MV. ^ Dunaway-Mariano D (November 2008). ^ Ibba M. Freeman.98 (http://dx. doi:10.biochem.nlm.html) Accessed 4 April 2007 7.1146%2Fannurev. Phillips DC. ^ Anfinsen C.doi.

^ Warshel A.S.nlm.doi. San Francisco: W.03.gov/pubmed/11867722). doi:10. (1987).com/science?_ob=ArticleURL&_udi=B6VRP-4D4JYMC6&_coverDate=08%2F31%2F2004&_alid=465962916&_rdoc=1&_fmt=&_orig=search&_qd=1&_cdi=6240& _sort=d&view=c&_acct=C000050221&_version=1&_urlVersion=0&_userid=10&md5=613585a6164baa38b4f 6536d8da9170a).nlm.sciencedirect.22.doi.1038/nature04105 (http://dx.2004.nlm. Glennon TM.ncbi. Sharma PK.Y: Dover. International Union of Pure and Applied Chemistry.doi. 106 (8): 3210–35.007 (http://dx. 37. Rajagopalan PT.97.A. "Intrinsic dynamics of an enzyme underlies catalysis".ac. Bosco DA. Acad.nih.ncbi. Arthur L. Biochemistry 43 (33): 10605–18.wikipedia. 32. 99: 2794–9. "Enzyme dynamics during catalysis".015 (http://dx.nlm.1066176).015).H.uk/iupac/bioinorg/CD.gov/pubmed/11859194).1021%2Fja055251s). ^ Agarwal PK. "Structural and kinetic characterization of active-site histidine as a proton shuttle in catalysis by human carbonic anhydrase II". 35.1021%2Fcr0503106). PMID 15311922 (//www. N.org/wiki/Enzim .1073/pnas. An H.nih.gov/pubmed/16895325).1021/bi0480279 (http://dx. PMID 11050223 (//www.nlm. Sci. Retrieved 2007-10-30.1016%2Fj.gov/pubmed/15939021). ^ Agarwal PK (November 2005).1021/cr0503106 (http://dx. doi:10.2005.org/10. pp.1016/j. Kern D (February 2002).2005. "Protein motions promote catalysis" (http://www. PMID 16895325 (//www.uk/iupac/bioinorg/CD. 39. J.1126%2Fscience. Rev.11899). Natl.doi.1066176 (http://dx.org/10.nih.gov/pubmed/15324804). Hernandez Prada JA. ^ de Bolster. doi:10. Akke M.1021/bi0495228 (http://dx. Labeikovsky W. ^ Yang LW.ncbi. Olsson MH (2006). Proc. 28. Soc. 14/16 id.gov/pubmed/15667203). PMID 16267559 (//www.gov/pubmed/16267559). "Glossary of Terms Used in Bioinorganic Chemistry: Cofactor" (http://www.nlm.chem. (//www.org/content/article/abstract? uid=PIIS096921260500167X).007). Enzyme structure and mechanism. 30. Warshel A (2006).nlm. Vitamins and Coenzymes. ^ Wagner. Billeter SR.ncbi.052005999).chembiol. (August 2004).nlm. 40.doi.ncbi. 44 (4): 1097–115. Rev.nlm.org/10.03.1073%2Fpnas.qmul. 11 (8): 1037–42. Pelletier JN. Catalysis in chemistry and enzymology. Silverman DN and McKenna R. doi:10.org/10.org/10.1021%2Fcr040427e).doi.str. 29.org/10.06. 50–2. Kato M. "Glossary of Terms Used in Bioinorganic Chemistry: Coenzyme" (http://www.1038%2Fnature04105).org/10. ISBN 0-88275-258-8.W. doi:10. Alan (1985).1073%2Fpnas.doi. ^ a b de Bolster. ISBN 07167-1615-1. 97 (22): 11899–904. (1997). Xiang Y. Nature 438 (7064): 117–21.org/oclc/51720783). 34.html#33). (1975).03/05/13 Enzim . Millet O. Freeman. ISBN 0-486-654605.1021%2Fbi0480279). ^ Jencks.nih. Retrieved 2007-10-30.nih.str. Chem.06.doi. ^ Agarwal PK. "Coupling between catalytic site and collective dynamics: A requirement for mechanochemical activity of enzymes" (http://www. Strajbl M. 38. ^ Eisenmesser EZ.G. PMID 15667203 (//www.gov/pubmed/15311922).22. Proc Natl Acad Sci USA.nih.html#34).2004.ncbi. Chem Biol. Bahar I (5 June 2005). PMID 11859194 (//www.nih.qmul. Structure 13: 893–904. Mineola. Parson WW.nih.1016%2Fj. Yoshioka C. Chem. ^ Tousignant A. PMID 11867722 (//www. Geist A. (2005).chembiol. "Protein dynamics and enzymatic catalysis: investigating the peptidyl-prolyl cis-trans isomerization activity of cyclophilin A". PMID 15324804 (//www. 33. ^ Fersht.052005999 (http://dx. 31.doi.nih.ncbi.structure. et al (November 2005). Science 295 (5559): 1520–3. 36.nlm. doi:10. 41. doi:10. Biochemistry.1126/science. doi:10. Krieger Pub Co.org/10. Govindasamy L. ^ Eisenmesser EZ. "Role of protein dynamics in reaction rate enhancement by enzymes".W. Chem. William P.1073/pnas. Am.doi. "Electrostatic basis for enzyme catalysis". PMID 16248667 (//www. M.1021/cr040427e (http://dx.ncbi.G. Tu C. Liu H.11899 (http://dx.gov/pubmed/11050223). "Dynamical Contributions to Enzyme Catalysis: Critical Tests of A Popular Hypothesis". U. 27. Warshel A (2000). 106 (5): 1737–56.org/10. Chu ZT.org/10.1021/ja055251s (http://dx.ac. doi:10. "How important are entropic contributions to enzyme catalysis?".doi. 127 (43): 15248–56. Benkovic SJ.1021%2Fbi0495228). Hammes-Schiffer S.1016/j. International Union of Pure and Applied Chemistry. Gorin A (August 2004). ^ Fisher Z.worldcat.chem.gov/pubmed/16248667). Duda D. M. PMID 15939021 (//www. ^ Olsson MHM. doi:10.ncbi. (5 March 2002). Sham YY. ^ Villa J.org/10.Wikipedia bahasa Indonesia.ncbi. ensiklopedia bebas 26. doi:10. "Network of coupled promoting motions in enzyme catalysis". (1997).97.nih.

pbiomolbio.241.doi.10. ^ Schnell S.0181). (1902). 317 (1): 70–81.1126/science.ncbi. doi:10.1620 (http://dx. Lu L.1126/science.. J. Warshel A. ^ Cleland. (1909).org/10.nih.1126/science.ncbi.nih.01.doi. Mol.org/bj/019/0338/bj0190338_browse.1021%2Fja037233l). Am. PMID 2159465 (//www. J. J Biol Chem. ^ Yoshikawa S and Caughey WS.7809611 (http://dx. S. "Macromolecular crowding: obvious but underappreciated".nih. 19: 339–339.014).1016/j.2006. "How enzymes work: analysis by modern rate theory and computer simulations". 59.nih.. ^ Kopelman R (1988).10. Z. doi:10. 57.1126%2Fscience.gov/pubmed/11590012). Bey P. Catal.0181 (http://dx.1006/jtbi. PMID 14995199 (//www.241.1006%2Fjtbi.org/10.1016/0092-8674(95)90405-0 (http://dx.2004. 52. Biochem. 56. (2004).ncbi. "Enzymstudien {II}.1016%2FS0968-0004%2801%29019387). Rend.doi. ^ Henri. Characterization of sequences at the inhibitor and coenzyme binding sites.4873. 126 (9): 2820–8.biochemj.doi. Ding H (2007). (1995)..2006.ncbi.nih.. Cell.1016%2F0092id. ensiklopedia bebas 42.014 (http://dx.. Johannissen L. doi:10.1088172). Gao J.1126/science. 49: 333–369. Trends Biochem. ^ Hunter T.ncbi.org/10. "Infrared evidence of cyanide binding to iron and copper sites in bovine heart cytochrome c oxidase. (1995).1088172 (http://dx. Roujeinikova A. "Simulations of the large kinetic isotope effect and the temperature dependence of the hydrogen atom transfer in lipoxygenase". ^ BRENDA The Comprehensive Enzyme Information System (http://www..wikipedia. ^ Olsson M.nlm..L.nlm.267(1):150–8. Biophys. "A note on the kinetics of enzyme action" (http://www..org/10. Siegbahn P. 85 (2–3): 235–60. Paris 135: 916–9.org/10.Wikipedia bahasa Indonesia. Über die Messung und Bedeutung der Wasserstoffionenkonzentration bei enzymatischen Prozessen".1126%2Fscience. Turner TE (2004). 80 (2): 225–36.gov/pubmed/14716003). "Fractal Reaction Kinetics". Mechanism of the irreversible inactivation of mouse ornithine decarboxylase by alpha-difluoromethylornithine. "Theorie generale de l'action de quelques diastases". Biochem. ^ Sørensen. Ackermann B.1995.org/10. Sci. PMID 1730582 58.nlm. doi:10. W.nih. English translation (http://web.org/10.4873..nih. Chem.gov/pubmed/7809611).nlm. 176 (1): 115–24.edu/~giunta/menten. Compt. Theor. Wolfenden R.nih.nih.ncbi.1126002 (http://dx.1016%2Fj. PMID 11590012 (//www. "Protein kinases and phosphatases: the yin and yang of protein phosphorylation and signaling". 47. 50.lemoyne.ncbi. (1963). Mulholland A.gov/pubmed/7475096).doi. 49. ^ Ellis RJ (2001). "Die Kinetik der Invertinwirkung".1126%2Fscience.012 (http://dx.gov/pubmed/16614214).1995. J.7809611). Acta 67: 173–87. Science 241 (4873): 1620–26. ^ Briggs G.nih. doi:10. ^ Savageau MA (1995). 48. Science 312 (5771): 237–41. Science 6 (267): 90–931. Leys D. Science 303 (5655): 186–95. ^ Xu F. "Michaelis-Menten mechanism reconsidered: implications of fractal kinetics". PMID 7475096 (//www. Hebd.1620). (15 May 1990).01.org/cgi/reprint/267/1/150) J Biol Chem. "Atomic Description of an Enzyme Reaction Dominated by Proton Tunneling". 45.nlm. E. S.doi. Implications regarding oxygen reduction" (http://www. PMID 16743508 (//www.apcata. J.012). "The Kinetics of Enzyme-catalyzed Reactions with two or more Substrates or Products 2..ncbi. PMID 15142746 (//www.ncbi. O.nlm. 21: 131–304.. (1925). E.. PMID 7809611 (//www. Scrutton N. (2006). Biochem. 44. 1992 January 5. "A new kinetic model for heterogeneous (or spatially confined) enzymatic catalysis: Contributions from the fractal and jamming (overcrowding) effects". ^ Michaelis L. Biol. PMID 16614214 (//www. Biol. ^ Radzicka A. Appl.brenda.doi.org/cgi/reprint/265/14/7945).gov/pubmed/2159465). 55. Biophys. Prog. Menten M. PMID 17820893 (//www..2004. ^ Garcia-Viloca M. Z. PMID 14716003 (//www. Karplus M. G. doi:10.03/05/13 Enzim .uni-koeln. "Reaction kinetics in intracellular environments with macromolecular crowding: simulations and rate laws". A: Gen. ^ Masgrau L. doi:10. 53.1016%2Fj. Haldane J.1126%2Fscience.1126002).org/10.W.org/wiki/Enzim 15/16 ..1021/ja037233l (http://dx. 54. 51.nlm. 26 (10): 597–604. Sci. Hothi P. Pegg AE. Truhlar D.1016/S0968-0004(01)01938-7 (http://dx. doi:10. B.doi.de/) Accessed 4 April 2007 43. E.ncbi.pbiomolbio. V.P.gov/pubmed/16743508). doi:10. Sutcliffe M.nlm.doi.gov/pubmed/15142746). 265 (14): 7945–58.htm). {I}nhibition: Nomenclature and Theory". Acad..nlm. Soc.org/10.jbc.apcata. (1913).html) Accessed 6 April 2007 46.gov/pubmed/14995199)..nlm.doi.1016/j. (http://www. Biochim.gov/pubmed/17820893). ^ Poulin R. H.jbc. Basran J. Ranaghan K. (2004). J. doi:10.org/10. "A proficient enzyme".

00384).doi.nih. "GSK-3: tricks of the trade for a multi-tasking kinase" (http://jcs.18. J. doi:10.org/w/index. 65.03/05/13 Enzim . PMID 7834742 (//www.ncbi. Teks tersedia di bawah Lisensi Atribusi/Berbagi Serupa Creative Commons.org/10.org/bj/323/0001/bj3230001.fass.gov/pmc/articles/PMC1218279). Mol. id.nlm.ncbi. White BA (01 Oct 1990).org/cgi/content/full/116/7/1175). PMID 12615961 (//www.gov/pmc/articles/PMC32266). 6 April 2013. PMID 9173866 (//www.nlm.gov/pubmed/9173866). PMID 2030669 (//www.org/10. Lihat Ketentuan Penggunaan untuk lebih jelasnya. (April 2003). 62. PMID 2178174 (//www. PMID 8500173 (//www. 323 (Pt 1): 1–12. (April 2003). Kim P.ShowSection&rid=gnd.gov/books/bv. 55 (1): 123–42. 63. Biol.biochemj. R.nlm. PMC 372803 (//www.ncbi.ncbi. Cell.wikipedia.ncbi.nih.ncbi.gov/pubmed/11294886).ncbi. Biochem. Knudsen J (April 1997). ^ Meighen EA (01 March 1991). "A millennial myosin census" (http://www. Cell 73: 823–32.nlm. ^ Carr C.biologists. ketentuan tambahan mungkin berlaku. Cell 12 (4): 780–94.nih. J. ^ Faergeman NJ. ^ Doble B.ncbi. J.nlm.nlm. Woodgett J.nih. "Role of long-chain fatty acyl-CoA esters in the regulation of metabolism and in cell signalling" (http://www. Dairy Sci.Wikipedia bahasa Indonesia.org/cgi/pmidlookup?view=long&pmid=11294886).1242/jcs.php?title=Enzim&oldid=6698646" Kategori: Pages using citations with accessdate and no URL Enzim Metabolisme Katalisis Halaman ini terakhir diubah pada 16.nih. 116: 1175–86.1242%2Fjcs.asm.org/cgi/reprint/73/10/2971). ^ Mackie RI. S. Cheney RE (01 April 2001).section. PMC 32266 (//www. doi:10.ncbi. 8674%2895%2990405-0). ensiklopedia bebas 60.ncbi.org/wiki/Enzim 16/16 . 66.00384 (http://dx. Rev. M. PMID 11294886 (//www. 64.nih.gov/pubmed/12615961). Sci.gov/pubmed/2030669).. "A spring-loaded mechanism for the conformational change of influenza hemagglutinin".nlm.nlm. 73 (10): 2971–95.nih. "Molecular biology of bacterial bioluminescence" (http://mmbr.molbiolcell.gov/pubmed/7834742). W.gov/pubmed/8500173). Powell BC.nih.fcgi? call=bv.gov/pubmed/2178174).nlm.gov/pmc/articles/PMC372803)..wikipedia.234) Accessed 4 April 2007 Lihat pula Katalisis enzim The Proteolysis Map Biokatalisis RNA Enzim SUMO Proteomika dan rekayasa protein Enzim terimobilisasi Diperoleh dari "http://id.View.nlm.doi. PMC 1218279 (//www. ^ Berg JS.ncbi. Microbiol. 61.htm).nlm.org/cgi/pmidlookup?view=long&pmid=2030669). ^ Phenylketonuria: NCBI Genes and Disease (http://www.nih. "Recent advances in rumen microbial ecology and metabolism: potential impact on nutrient output" (http://jds..nih.nih.1016/0092-8674(93)90260-W (http://dx.1016%2F00928674%2893%2990260-W).

Sign up to vote on this title
UsefulNot useful