03/05/13

Enzim - Wikipedia bahasa Indonesia, ensiklopedia bebas

Enzim
Dari Wikipedia bahasa Indonesia, ensiklopedia bebas

Enzim adalah biomolekul berupa protein yang berfungsi sebagai katalis (senyawa yang mempercepat proses reaksi tanpa habis bereaksi) dalam suatu reaksi kimia organik.[1][2] Molekul awal yang disebut substrat akan dipercepat perubahannya menjadi molekul lain yang disebut produk. Jenis produk yang akan dihasilkan bergantung pada suatu kondisi/zat, yang disebut promoter. Semua proses biologis sel memerlukan enzim agar dapat berlangsung dengan cukup cepat dalam suatu arah lintasan metabolisme yang ditentukan oleh hormon sebagai promoter. Enzim bekerja dengan cara bereaksi dengan molekul substrat untuk menghasilkan senyawa intermediat melalui suatu reaksi kimia organik yang membutuhkan energi aktivasi lebih rendah, sehingga percepatan reaksi kimia terjadi karena reaksi kimia dengan energi aktivasi lebih tinggi membutuhkan waktu lebih lama. Sebagai contoh: X + C → XC (1) Y + XC → XYC (2) XYC → CZ (3) CZ → C + Z (4) Meskipun senyawa katalis dapat berubah pada reaksi awal, pada reaksi akhir molekul katalis akan kembali ke bentuk semula. Sebagian besar enzim bekerja secara khas, yang artinya setiap jenis enzim hanya dapat bekerja pada satu macam senyawa atau reaksi kimia. Hal ini disebabkan perbedaan struktur kimia tiap enzim yang bersifat tetap. Sebagai contoh, enzim α-amilase hanya dapat digunakan pada proses perombakan pati menjadi glukosa.
Model komputer enzim purina nukleosida fosforilase (PNPase)

Kerja enzim dipengaruhi oleh beberapa faktor, terutama adalah substrat, suhu, keasaman, kofaktor dan inhibitor. Tiap enzim memerlukan suhu dan pH (tingkat keasaman) optimum yang berbeda-beda karena enzim adalah protein, yang dapat mengalami perubahan bentuk jika suhu dan keasaman berubah. Di luar suhu atau pH yang sesuai, enzim tidak dapat bekerja secara optimal atau strukturnya akan mengalami kerusakan. Hal ini akan menyebabkan enzim kehilangan fungsinya sama sekali. Kerja enzim juga dipengaruhi oleh molekul lain. Inhibitor adalah molekul yang menurunkan aktivitas enzim, sedangkan aktivator adalah yang meningkatkan aktivitas enzim. Banyak obat dan racun adalah inihibitor enzim.

Diagram energi potensial reaksi kimia organik yang menunjukkan efek katalis pada suatu reaksi eksotermik hipotetis X + Y = Z.

Daftar isi
1 Etimologi dan Sejarah 2 Konvensi penamaan 3 Struktur dan mekanisme
id.wikipedia.org/wiki/Enzim 1/16

Namun. pencernaan daging oleh sekresi perut[3] dan konversi pati menjadi gula oleh ekstrak tumbuhan dan ludah telah diketahui. untuk menjelaskan proses ini. id.1 Stabilisasi keadaan transisi 3.1 Kofaktor 4."[5] Pada tahun 1878.1 Model "kunci dan gembok" 3.1 Kespesifikan 3.org/wiki/Enzim 2/16 .[4] Pengetahuan tentang enzim telah dirintis oleh Berzelius pada tahun 1837. Louis Pasteur menyimpulkan bahwa fermentasi ini dikatalisasi oleh gaya dorong vital yang terdapat dalam sel ragi. enzimologi tidak dipelajari tersendiri sebagai satu jurusan tersendiri tetapi sejumlah program studi memberikan mata kuliah ini. Ia menulis bahwa "fermentasi alkoholik adalah peristiwa yang berhubungan dengan kehidupan dan organisasi sel ragi.1. proses kimia yang terjadi dengan pertolongan enzim telah dikenal sejak zaman dahulu misalnya Eduard Buchner pembuatan anggur dengan cara fermentasi atau peragian. Lois Pasteur salah seorang yang banyak bekerja dalam fermentasi ini dan ketika mengkaji fermentasi gula menjadi alkohol oleh ragi. ilmu pangan.2.1.03/05/13 Enzim . dan pembuatan asam cuka. Pada akhir tahun 1700-an dan awal tahun 1800-an.3 Modulasi alosterik 4 Kofaktor dan koenzim 4.wikipedia. yang berasal dari bahasa Yunani ενζυμον yang berarti "dalam bahan pengembang" (ragi).2 Koenzim 5 Termodinamika 6 Kinetika 7 Inhibisi 8 Fungsi biologis 9 Kontrol aktivitas 10 Keterlibatan dalam penyakit 11 Referensi 12 Lihat pula Etimologi dan Sejarah Hal-ihwal yang berkaitan dengan enzim dipelajari dalam enzimologi. dan bukannya kematian ataupun putrefaksi sel tersebut. dan cabang-cabang ilmu pertanian. dan kata ferment digunakan untuk merujuk pada aktivitas kimiawi yang dihasilkan oleh organisme hidup.2.Wikipedia bahasa Indonesia. mekanisme bagaimana hal ini terjadi belum diidentifikasi.2 Mekanisme 3. Namun. Kata "enzyme" kemudian digunakan untuk merujuk pada zat mati seperti pepsin.2 Dinamika dan fungsi 3. dan diperkirakan hanya berfungsi dalam tubuh organisme hidup. Ia mengusulkan nama "katalis" untuk zat-zat yang dapat mempercepat reaksi tetapi zat itu sendiri tidak ikut bereaksi. teknologi pengolahan pangan. disebut sebagai "ferment". Enzimologi terutama dipelajari dalam kedokteran.2 Model ketepatan induksi 3. Dalam dunia pendidikan tinggi. ensiklopedia bebas 3. ahli fisiologi Jerman Wilhelm Kühne (1837–1900) pertama kali menggunakan istilah "enzyme".

sampai dengan lebih dari 2. yang disebut sebagai nomor EC. akhiran -ase ditambahkan pada nama substrat enzim tersebut (contohnya: laktase. Struktur enzim ini dipecahkan oleh sekelompok ilmuwan yang diketuai oleh David Chilton Phillips dan dipublikasikan pada tahun 1965. Banyak peneliti awal menemukan bahwa aktivitas enzim diasosiasikan dengan protein. merupakan enzim yang mengurai laktosa) ataupun pada jenis reaksi yang dikatalisasi (contoh: DNA polimerase yang menghasilkan polimer DNA). enzim biasanya dinamai sesuai dengan reaksi yang dikatalisasi oleh enzim tersebut. air ludah. Metode ini pertama kali diterapkan pada lisozim.chem. Mengikuti praktek Buchner. dan telur putih. Penemuan bahwa enzim dapat bekerja diluar sel hidup mendorong penelitian pada sifat-sifat biokimia enzim tersebut.qmul.[8] Penemuan bahwa enzim dapat dikristalisasi pada akhirnya mengijinkan struktur enzim ditentukan melalui kristalografi sinar-X.[11] Terdapat pula sejumlah kecil katalis RNA. Jenis enzim ini id. untuk mendapatkan nama sebuah enzim. International Union of Biochemistry and Molecular Biology telah mengembangkan suatu tatanama untuk enzim. enzim yang ditemukan pada air mata.[6] Ia menamai enzim yang memfermentasi sukrosa sebagai "zymase" (zimase). Sumner berhasil mengkristalisasi enzim urease dan menunjukkan bahwa ia merupakan protein murni.03/05/13 Enzim . Ketiga ilmuwan ini meraih penghargaan Nobel tahun 1946 pada bidang kimia. pada tahun 1926.ac. Kesimpulannya adalah bahwa protein murni dapat berupa enzim dan hal ini secara tuntas dibuktikan oleh Northrop dan Stanley yang meneliti enzim pencernaan pepsin (1930). alkohol dehidrogenase (mengatalisis penghilangan hidrogen dari alkohol). namun beberapa ilmuwan seperti Richard Willstätter berargumen bahwa proten hanyalah bertindak sebagai pembawa enzim dan protein sendiri tidak dapat melakukan katalisis. James B. Konvensi penamaan Nama enzim sering kali diturunkan dari nama substrat ataupun reaksi kimia yang ia kataliskan dengan akhiran ase. dengan yang paling umum merupakan ribosom. tripsin. tiap-tiap enzim memiliki empat digit nomor urut sesuai dengan ketentuan klasifikasi yang berlaku. Contohnya adalah laktase.[7] Pada tahun 1907. Eduard Buchner memulai kajiannya mengenai kemampuan ekstrak ragi untuk memfermentasi gula walaupun ia tidak terdapat pada sel ragi yang hidup. Struktur dan mekanisme Enzim umumnya merupakan protein globular dan ukurannya berkisar dari hanya 62 asam amino pada monomer 4-oksalokrotonat tautomerase[10].500 residu pada asam lemak sintase. Pada sederet eksperimen di Universitas Berlin. ia menerima penghargaan Nobel dalam bidang kimia "atas riset biokimia dan penemuan fermentasi tanpa sel yang dilakukannya".org/wiki/Enzim 3/16 .Wikipedia bahasa Indonesia.[9] Struktur lisozim dalam resolusi tinggi ini menandai dimulainya bidang biologi struktural dan usaha untuk memahami bagaimana enzim bekerja pada tingkat atom. Namun.uk/iubmb/enzyme/ (Bahasa Inggris).wikipedia. dan DNA polimerase. yang mencerna lapisan pelindung beberapa bakteri. dan kimotripsin. ia menemukan bahwa gula difermentasi bahkan apabila sel ragi tidak terdapat pada campuran. Umumnya. ensiklopedia bebas Pada tahun 1897. Nomor pertama untuk klasifikasi teratas enzim didasarkan pada ketentuan berikut: EC 1 Oksidoreduktase: mengatalisis reaksi oksidasi/reduksi EC 2 Transferase: mentransfer gugus fungsi EC 3 Hidrolase: mengatalisis hidrolisis berbagai ikatan EC 4 Liase: memutuskan berbagai ikatan kimia selain melalui hidrolisis dan oksidasi EC 5 Isomerase: mengatalisis isomerisasi sebuah molekul tunggal EC 6 Ligase: menggabungkan dua molekul dengan ikatan kovalen Tata nama secara lengkap dapat dilihat di http://www.

dan kemoselektivitas yang sangat tinggi. Dengan demikian ia berfungsi sebagai regulasi umpan balik. Pada tahun 1894. Enzim-enzim ini memiliki mekanisme "sistem pengecekan ulang".wikipedia. Pengikatan ini dapat meningkatkan ataupun menurunkan aktivitas enzim.[12] Walaupun struktur enzim menentukan fungsinya.org/wiki/Enzim 4/16 . Bentuk.[21] Model "kunci dan gembok" Enzim sangatlah spesifik. Bola abu-abu adalah kofaktor seng yang berada rantai asam amino yang melipat.[20] Beberapa enzim yang menghasilkan metabolit sekunder dikatakan sebagai "tidak pilih-pilih". Diagram pita yang menunjukkan karbonat anhidrase Kespesifikan Enzim biasanya sangat spesifik terhadap reaksi yang ia kataliskan maupun terhadap substrat yang terlibat dalam reaksi.[15] Beberapa enzim yang menunjukkan akurasi dan kespesifikan tertinggi terlibat dalam pengkopian dan pengekspresian genom. yang sering kali merupakan produk langsung ataupun tak langsung dari reaksi yang dikatalisasi. Enzim seperti DNA polimerase mengatalisasi reaksi pada langkah pertama dan mengecek apakah produk reaksinya benar pada langkah kedua. muatan dan katakteristik hidrofilik/hidrofobik enzim dan substrat bertanggung jawab terhadap kespesifikan ini. tetapi hanya sebagian kecil asam amino enzim (sekitar 3–4 asam amino) yang secara langsung terlibat dalam katalisis. Beberapa enzim juga memiliki tapak ikat untuk molekul kecil. Sama seperti protein-protein lainnya.[17] Mekanisme yang sama juga dapat ditemukan pada RNA polimerase.[13] Kebanyakan enzim berukuran lebih besar daripada substratnya. Rantai protein tunggal kadangkadang dapat berkumpul bersama dan membentuk kompleks protein.[16] Proses dwi-langkah ini menurunkan laju kesalahan dengan 1 kesalahan untuk setiap 100 juta reaksi pada polimerase mamalia.[18] aminoasil tRNA sintetase[19] dan ribosom.Wikipedia bahasa Indonesia. Tergantung pada jenis-jenis enzim. amino menghasilkan struktur pelipatan dan sifat-sifat kimiawi yang khas. yakni bahwa ia dapat bekerja pada berbagai jenis substrat yang berbeda-beda. Tiap-tiap urutan asam pada tapak aktif.[14] Daerah yang mengandung residu katalitik yang akan mengikat substrat dan kemudian menjalani reaksi ini dikenal sebagai tapak aktif. denaturasi dapat bersifat reversibel maupun ireversibel. regioselektivitas. Aktivitas enzim ditentukan oleh struktur tiga dimensinya (struktur kuaterner). ia gagal dalam menjelaskan stabilisasi keadaan id. enzim merupakan II. Enzim juga dapat menunjukkan tingkat stereospesifisitas.03/05/13 Enzim . ensiklopedia bebas dirujuk sebagai RNA-enzim ataupun ribozim. Diajukan bahwa kespesifikan substrat yang sangat luas ini sangat penting terhadap evolusi lintasan biosintetik yang baru. prediksi aktivitas enzim baru yang hanya dilihat dari strukturnya adalah hal yang sangat sulit. Manakala model ini menjelaskan kespesifikan enzim. Emil Fischer mengajukan bahwa hal ini dikarenakan baik enzim dan substrat memiliki bentuk geometri yang saling memenuhi. Kebanyakan enzim dapat mengalami denaturasi (yakni terbuka dari lipatannya dan menjadi tidak aktif) oleh pemanasan ataupun denaturan kimiawi. Enzim juga dapat mengandung tapak yang mengikat kofaktor yang diperlukan untuk katalisis.[22] Hal ini sering dirujuk sebagai model "Kunci dan Gembok".

Model ketepatan induksi Pada tahun 1958. Pada beberapa kasus. ensiklopedia bebas transisi yang dicapai oleh enzim. dan model ketepatan induksilah yang sekarang paling banyak diterima. efek entropi ini melibatkan destabilisasi keadaan dasar. terutama pada lingkungan yang relatif polar yang diorientasikan ke distribusi muatan keadaan transisi.[25] Mekanisme Enzim dapat bekerja dengan beberapa cara. Dinamika dan fungsi id.[24] Tapak aktif akan terus berubah bentuknya sampai substrat terikat secara sepenuhnya. substrat tidak berikatan dengan tapak aktif Diagram yang menggambarkan hipotesis ketepatan induksi.[27] dan kontribusinya terhadap katalis relatif kecil. Menariknya.03/05/13 Enzim .[29] Lingkungan seperti ini tidak ada dapat ditemukan pada reaksi tanpa katalis di air.[23] Akibatnya.[30][31][32] Dinamika internal 5/16 .org/wiki/Enzim Dinamika internal enzim berhubungan dengan mekanisme katalis enzim tersebut.) Menurunkan energi keadaan transisi tanpa mengubah bentuk substrat dengan menciptakan lingkungan yang memiliki distribusi muatan yang berlawanan dengan keadaan transisi. Model ini telah dibuktikan tidak akurat. Contohnya bereaksi dengan substrat sementara waktu untuk membentuk kompleks Enzim-Substrat antara. Menurunkan perubahan entropi reaksi dengan menggiring substrat bersama pada orientasi yang tepat untuk bereaksi.[28] Stabilisasi keadaan transisi Pemahaman asal usul penurunan ΔG‡ memerlukan pengetahuan bagaimana enzim dapat menghasilkan keadaan transisi reaksi yang lebih stabil dibandingkan dengan stabilitas keadaan transisi reaksi tanpa katalis. yang kesemuaannya menurunkan ΔG‡:[26] Menurunkan energi aktivasi dengan menciptakan suatu lingkungan yang mana keadaan transisi terstabilisasi (contohnya mengubah bentuk substrat menjadi konformasi keadaan transisi ketika ia terikat dengan enzim. molekul substrat juga berubah sedikit ketika ia memasuki tapak aktif. Orientasi rantai samping asam amino berubah sesuai dengan substrat dan mengijinkan enzim untuk menjalankan fungsi katalitiknya.wikipedia.Wikipedia bahasa Indonesia. tapak aktif secara terus menerus berubah bentuknya sesuai dengan interaksi antara enzim dan substrat. Daniel Koshland mengajukan modifikasi model kunci dan gembok: oleh karena enzim memiliki struktur yang fleksibel. misalnya glikosidase. Cara yang paling efektif untuk mencapai stabilisasi yang besar adalah menggunakan efek elektrostatik. yang kaku. yang mana bentuk akhir dan muatan enzim ditentukan. Menyediakan lintasan reaksi alternatif.

[38] Kofaktor dapat berupa zat anorganik (contohnya ion logam) ataupun zat organik (contohnya flavin dan heme). Kofaktor dan koenzim Kofaktor Beberapa enzim tidak memerlukan komponen tambahan untuk mencapai aktivitas penuhnya. metenil. Modulasi ini dapat terjadi secara langsung. Pergerakan ini terjadi pada skala waktu yang bervariasi. Namun. di mana efektor mengikat protein atau subunit protein lain yang berinteraksi dengan enzim alosterik. dengan kofaktor seng terikat sebagai bagian dari tapak aktifnya. Modulasi alosterik Enzim alosterik mengubah strukturnya sesuai dengan efektornya. berkisar dari beberapa femtodetik sampai dengan beberapa detik. dan asam folat adalah vitamin. seperti DNA polimerase. sehingga memengaruhi aktivitas katalitiknya. gugus prostetik organik dapat pula terikat secara kovalen (contohnya tiamina pirofosfat pada enzim piruvat dehidrogenase). Enzim yang memerlukan kofaktor namun tidak terdapat kofaktor yang terikat dengannya disebut sebagai apoenzim ataupun apoprotein. gugus asetil yang dibawa oleh koenzim A. Jaringan residu protein di seluruh struktur enzim dapat berkontribusi terhadap katalisis melalui gerak dinamik. ataupun koenzim. tetapi terikat dengan kuat. formil. Apoenzim beserta dengan kofaktornya disebut holoenzim (bentuk aktif).org/wiki/Enzim 6/16 .03/05/13 Enzim .[39] Koenzim Koenzim adalah kofaktor berupa molekul organik kecil yang mentranspor gugus kimia atau elektron dari satu enzim ke enzim lainnya. ataupun substrat sekunder. sekitar 700 enzim diketahui menggunakan koenzim NADH. dan gugus metil yang dibawa oleh S-adenosilmetionina.[38][40][41] Contoh koenzim mencakup NADH. Gugus kimiawi yang dibawa mencakup ion hidrida (H– ) yang dibawa oleh NAD atau NADP+. Kebanyakan kofaktor tidak terikat secara kovalen dengan enzim. Oleh karena koenzim secara kimiawi berubah oleh aksi enzim. NADPH dan adenosina trifosfat. holoenzim adalah kompleks lengkap yang mengandung seluruh subunit yang diperlukan agar menjadi aktif. Sebagai contoh.Wikipedia bahasa Indonesia. ataupun gugus metil yang dibawa oleh asam folat. Beberapa koenzim seperti riboflavin. Istilah holoenzim juga dapat digunakan untuk merujuk pada enzim yang mengandung subunit protein berganda. di mana efektor mengikat tapak ikat enzim secara lngsung.[33][34][35][36] Gerakan protein sangat vital. walaupun gerak ini sangat penting dalam hal pengikatan dan pelepasan substrat dan produk.wikipedia. ataupun secara tidak langsung. ensiklopedia bebas Dinamika internal enzim berhubungan dengan mekanisme katalis enzim tersebut. Pada kasus ini. Contoh enzim yang mengandung kofaktor adalah karbonat anhidrase. tiamina. Kofaktor dapat berupa gugus prostetik yang mengikat dengan kuat. namun apakah vibrasi yang cepat atau lambat maupun pergerakan konformasi yang besar atau kecil yang lebih penting bergantung pada tipe reaksi yang terlibat. adalah dapat dikatakan koenzim merupakan substrat yang khusus. ataupun bahwa keseluruhan domain protein. Namun beberapa memerlukan pula molekul non-protein yang disebut kofaktor untuk berikatan dengan enzim dan menjadi aktif. yang akan melepaskan diri dari tapak aktif enzim semasa reaksi. misalnya residu asam amino tunggal. Namun. sekelompok asam amino.[30][31][32] Dinamika internal enzim adalah pergerakan bahagian struktur enzim.[37] Penyingkapan ini juga memiliki implikasi yang luas dalam pemahaman efek alosterik dan pengembangan obat baru.[42] id. adalah tidak jelas jika gerak ini membantu mempercepat langkah-langkah reaksi reaksi enzimatik ini.

reaksi enzimatik berjalan lebih cepat. Termodinamika Sebagai katalis. konsentrasi CO2 yang rendah) Walaupun demikian. Enzim tidak mengubah kesetimbangan reaksi itu sendiri. Perbedaannya adalah. jika kesetimbangan tersebut sangat memfavoritkan satu arah reaksi. mengulangi eksperimen Henri dan mengkonfirmasi persamaan Henri. Pada tahun 1902. Enzim mengatalisasi reaksi maju dan balik secara seimbang. enzim akan hanya mengatalisasi reaksi yang diijinkan secara termodinamik. Victor Henri[43] mengajukan suatu teori kinetika enzim yang kuantitatif. sehingga reaksi yang difavoritkan secara termodinamik dapat digunakan untuk mendorong reaksi yang tidak difavoritkan secara termodinamik. Tahapan-tahapan energi pada reaksi kimia. tanpa keberadaan enzim. karbonat anhidrase mengatalisasi reaksinya ke dua arah bergantung pada konsentrasi reaktan.wikipedia. Sebagai contoh. reaksi samping yang memungkinkan dapat terjadi dan menghasilkan produk yang berbeda. enzim tidak mengubah posisi kesetimbangan reaksi kimia.03/05/13 Enzim .[45] Hasil kerja mereka kemudian id. Lebih lanjut. konsentrasi CO2 yang tinggi) (pada paru-paru. Data laju yang digunakan dalam analisis kinetika didapatkan dari asai enzim. Persamaan ini kemudian dikenal dengan nama Kinetika Henri-MichaelisMenten (kadang-kadang juga hanya disebut kinetika Michaelis-Menten). menurunkan energi yang diperlukan untuk menjadi produk. Substrat memerlukan energi yang banyak untuk mencapai keadaan transisi. yang akan kemudian berubah menjadi produk. kimiawan Jerman Leonor Michaelis dan murid bimbingan pascadokotoralnya yang berasal dari Kanada. Setelah Peter Lauritz Sørensen menentukan skala pH logaritmik dan memperkenalkan konsep penyanggaan (buffering) pada tahun 1909[44]. enzim dapat menggabungkan dua atau lebih reaksi. Biasanya reaksi akan berjalan ke arah yang sama dengan reaksi tanpa katalis. Sebagai contoh.Wikipedia bahasa Indonesia. namun data eksperimennya tidak berguna karena perhatian pada konsentrasi ion hidrogen pada saat itu masih belum dititikberatkan. yakni reaksi yang sangat eksergonik. Enzim menstabilisasi keadaan transisi. Kinetika Kinetika enzim menginvestigasi bagaimana enzim mengikat substrat dengan mengubahnya menjadi produk. NADPH diregenerasi melalui lintasan pentosa fosfat. ensiklopedia bebas Regenerasi serta pemeliharaan konsentrasi koenzim terjadi dalam sel. Contohnya.org/wiki/Enzim 7/16 . reaksi itu akan menjadi ireversible. Pada kondisi demikian. Maud Leonora Menten. hidrolsis ATP sering kali menggunakan reaksi kimia lainnya untuk Model pengisian ruang koenzim NADH mendorong reaksi. (dalam jaringan tubuh. Namun. dan S-adenosilmetionina melalui metionina adenosiltransferase. namun hanya mempercepat reaksi saja.

yang merupakan konsentrasi substrat yang diperlukan oleh suatu enzim untuk mencapai setengah kelajuan maksimumnya. apabila enzim tersebut ditambahkan. Penurunan persamaan kinetika yang diturunkan mereka masih digunakan secara meluas sampai sekarang . reaksi yang dikatalisasi oleh enzim orotidina 5'-fosfat dekarboksilase akan memerlukan waktu 78 juta tahun untuk mengubah 50% substrat menjadi produk. Mekanisme reaksi enzimatik untuk sebuah subtrat tunggal.[47] Laju reaksi bergantung pada kondisi larutan dan konsentrasi substrat. konsentrasi garam yang tinggi. Briggs dan J. dan laju pembentukan produk tidak dibatasi oleh laju reaksi. Konstanta lainnya yang juga berguna adalah k cat. Karena konstanta kespesifikan mencermikan kemampuan katalitik dan afinitas. B. Enzim dapat mengatalisasi reaksi dengan kelajuan mencapai jutaan reaksi per detik. Enzim (E) mengikat substrat (S) dan menghasilkan produk (P).org/wiki/Enzim 8/16 . Contoh enzim yang memiliki sifat seperti ini adalah karbonat anhidrase. Kompleks ini kadang-kadang disebut sebagai kompleks Michaelis. ataupun enzim yang sama dengan substrat yang berbeda. tanpa keberadaan enzim. semakin banyak enzim bebas yang diubah menjadi kompleks substrate-enzim ES. Ia juga disebut sebagai konstanta kespesifikan dan memasukkan tetapan kelajuan semua langkah reaksi.[46] Salah satu kontribusi utama Henri pada kinetika enzim adalah memandang reaksi enzim sebagai dua tahapan. id. β-laktamase. dan ini dapat menunjukkan seberapa kuatnya pengikatan substrat ke enzim. Sedangkan peningkatan konsentrasi menunjukkan relasi antara konsentrasi substrat (S) substrat cenderung meningkatkan aktivitasnya. Enzim dengan sifat demikian disebut secara katalitik sempurna ataupun secara kinetika sempurna. dan nilai pH yang terlalu tinggi atau terlalu rendah akan menghilangkan Kurva kejenuhan suatu reaksi enzim yang aktivitas enzim. Hal ini diekspresikan oleh konstanta Michaelis-Menten (Km). fumarase. subtrat terikat ke enzim secara reversible. semua tapak aktif enzim akan berikatan dengan substrat. Pada titik ini. melainkan oleh laju difusi. Hal ini ditunjukkan oleh kurva kejenuhan di samping. Namun. ia dapat digunakan untuk membandingkan enzim yang satu dengan enzim yang lain. Jumlah substrat yang diperlukan untuk mencapai nilai kelajuan reaksi tertentu jugalah penting. asetilkolinesterase. ensiklopedia bebas dikembangkan lebih jauh oleh G. Efisiensi suatu enzim diekspresikan oleh k cat/Km.wikipedia. Setiap enzim memiliki nilai Km yang berbeda-beda untuk suatu subtrat. menentukan kelajuan maksimum suatu reaksi enzimatik. Konstanta kespesifikan maksimum teoritis disebut limit difusi dan nilainya sekitar 108 sampai 109 (M-1 s-1). Kondisi-kondisi yang menyebabkan denaturasi protein seperti temperatur tinggi. Kejenuhan terjadi karena seiring dengan meningkatnya konsentrasi substrat. yang merupakan jumlah molekul substrat yang dapat ditangani oleh satu tapak aktif per detik. konsentrasi substrat ditingkatkan sampai laju pembentukan produk yang terpantau menjadi konstan. E. setiap penumbukkan enzim dengan substratnya akan menyebabkan katalisis. Enzim kemudian mengatalisasi reaksi kimia dan melepaskan produk. membentuk kompleks enzim-substrat. dan superoksida dismutase. katalase.03/05/13 Enzim . Untuk dengan kelajuan (v ). Pada kelajuan yang maksimum (Vmax). Haldane. proses ini hanya memerlukan waktu 25 milidetik. Vmax hanyalah salah satu konstanta kinetika enzim. S. Pada tahap pertama. Namun. Sebagai contoh.Wikipedia bahasa Indonesia. dan jumlah kompleks ES adalah sama dengan jumlah total enzim yang ada.

Kompleks EIS yang terbentuk kemudian menjadi tidak aktif. Kemiripan antara struktur asam folat dengan obat ini ditunjukkan oleh gambar di samping Inhibitor kompetitif mengikat enzim secara reversibel. pengikatn substrat juga inhibitor tidaklah perlu terjadi pada menghalangi pengikatan inhibitor. namun dapat terjadi pada enzim-enzim multimerik.[55] Inhibisi Laju reaksi enzim dapat diturunkan menggunakan berbagai jenis inhibitor enzim. Substrat dan inhibitor berkompetisi tapak pengikatan substrat apabila satu sama lainnya. ensiklopedia bebas Kinetika Michaelis-Menten bergantung pada hukum aksi massa.[53][54] Penerowongan kuantum untuk proton telah terpantau pada triptamina. menghalangi bawah. kelajuan maksimal reaksi tidak berubah. inhibitor tidak dapat berikatan dengan enzim bebas.[49][50][51][52] Beberapa enzim beroperasi dengan kinetika yang lebih cepat daripada laju difusi. id. Di lain pihak. namun memerlukan konsentrasi substrat yang lebih tinggi untuk mencapai kelajuan maksimal tersebut. walaupun penjelasan ini masih kontroversial. metotreksat adalah inihibitor kompetitif untuk enzim dihidrofolat reduktase. Karena inhibitor tidak dapat dilawan dengan peningkatan konsentrasi substrat. Inhibisi tak kompetitif Pada inhibisi tak kompetitif. Vmax reaksi berubah. Namun. Beberapa protein dipercayai mempercepat katalisis dengan menarik substratnya dan melakukan pra-orientasi substrat menggunakan medan listrik dipolar. Model lainnya menggunakan penjelasan penerowongan kuantum mekanika. Hal ini tampaknya sangat tidak mungkin. Inhibisi non-kompetitif Inhibitor non-kompetitif dapat mengikat enzim pada saat yang sama substrat berikatan dengan enzim. banyak proses-proses biokimia dan selular yang menyimpang dari kondisi ideal ini. Perhatikan bahwa pengikatan pengikatan substrat. Seringkali inhibitor kompetitif memiliki struktur yang sangat mirip dengan substrat asli enzim. sehingga meningkatkan Km.[48] Pada situasi seperti ini. inhibitor dan substrat berkompetisi untuk berikatan dengan enzim. karena substrat masih dapat mengikat enzim.wikipedia. Jenis inhibisi ini sangat jarang.Wikipedia bahasa Indonesia. disebabkan oleh kesesakan makromolekuler (macromolecular crowding). perpisahan fase enzim/substrat/produk. Inhibisi kompetitif Pada inihibisi kompetitif. sehingga menghalangi pengikatan substrat. kinetika Michaelis-Menten fraktal dapat diterapkan. Beberapa mekanisme telah diajukan untuk menjelaskan fenomena ini. dan pergerakan molekul secara satu atau dua dimensi. namun hanya dapat dengan komples ES. pengikatan inihibitor mengubah konformasi enzim. yang diturunkan berdasarkan asumsi difusi bebas dan pertumbukan acak yang didorong secara termodinamik. Sebagai contoh. Pada inhibisi kompetitif. Namun.org/wiki/Enzim 9/16 . Km tetaplah sama.03/05/13 Enzim . Baik kompleks EI dan EIS tidak aktif.

[56] kontraksi otot. Klasifikasi ini diperkenalkan oleh W. Kegunaan inhibitor Oleh karena inhibitor menghambat fungsi enzim. sehingga ia dapat menekan peradangan dan rasa sakit. Hal ini akan menyebabkan produksi produk melambat atau berhenti.org/wiki/Enzim 10/16 . Enzim juga terlibat dalam fungs-fungsi yang khas.[61] Virus juga mengandung enzim yang dapat menyerang sel.03/05/13 Enzim . Enzim memiliki bentuk regulasi seperti ini sering kali multimerik dan mempunyai tapak ikat alosterik.[59] Enzim juga berperan dalam menghasilkan pergerakan tubuh. Sebagai contohnya. Jika enzim memproduksi terlalu banyak produk. Enzim berperan dalam transduksi signal dan regulasi sel. misalnya HIV integrase dan transkriptase balik. seringkali melalui enzim kinase dan fosfatase. seperti lusiferase yang menghasilkan cahaya pada kunang-kunang. Aspirin menginhibisi enzim COX-1 dan COX-2 yang memproduksi pembawa pesan peradangan prostaglandin. Contohnya adalah inhibitor yang digunakan sebagai obat aspirin. menghidrolisis ATP untuk menghasilkan Cleland. Inaktivasi ini bersifat ireversible. akan bergabung dengan tembaga dan besi pada tapak aktif enzim sitokrom c oksidase dan memblok pernapasan sel. Namun. sianida yang merupakan inhibitor enzim ireversibel. produk tersebut dapat berperan sebagai inhibitor bagi enzim tersebut. banyak pula inhibitor enzim lainnya yang beracun. obat yang digunakan untuk mengobati penyakit yang disebabkan oleh protozoa African trypanosomiasis. ensiklopedia bebas Inhibisi campuran Inhibisis jenis ini mirip dengan inhibisi non-kompetitif. Senyawa obat ini terikat pada tapak aktif. Bentuk umpan balik ini adalah umpan balik negatif. id. dengan miosin Jenis-jenis inihibisi.[58] Fungsi biologis Enzim mempunyai berbagai fungsi bioligis dalam tubuh organisme hidup. Pada banyak organisme. Inhibitor seperti ini contohnya efloritina.[60] ATPase lainnya dalam membran sel umumnya adalah pompa ion yang terlibat dalam transpor aktif. dan enzim kemudian mengubah inhibitor menjadi bentuk aktif yang bereaksi secara ireversibel dengan satu atau lebih residu asam amino.wikipedia.Wikipedia bahasa Indonesia. Inhibitor ireversibel bereaksi dengan enzim dan membentuk aduk dengan protein. Kurva substrat/kelajuan enzim ini tidak berbentuk hiperbola melainkan berbentuk S.[57] Penisilin dan Aspirin juga bekerja dengan cara yang sama.W. inhibitor dapat merupakan bagian dari mekanisme umpan balik. inhibitor sering digunakan sebagai obat. kecuali kompleks EIS memiliki aktivitas enzimatik residual.

asam lemak disintesis oleh sekelompok enzim dalam sitosol. terlalu besar untuk diserap oleh usus. Contoh lainnya adalah enzim dalam hati yang disebut sitokrom P450 oksidase yang penting dalam metabolisme obat. Kontrol aktivitas Terdapat lima cara utama aktivitas enzim dikontrol dalam sel. sedemikiannya produk glukosa-6-fosfat ditemukan sebagai produk utama. Induksi atau inhibisi enzim ini dapat mengakibatkan interaksi obat. satu enzim akan membawa produk enzim lainnya sebagai substrat. Mekanisme umpan balik negatif dapat secara efektif mengatur laju sintesis zat antara metabolit tergantung pada kebutuhan sel.Wikipedia bahasa Indonesia. mencerna zat-zat makanan yang berbeda pula. Setelah reaksi katalitik terjadi.[62] adalah inhibitor kompetitif bagi enzim yang menggunukan folat. Enzim menentukan langkah-langkah apa saja yang terjadi dalam lintasan metabolisme ini. metotreksat dinding selulosa tanaman. yang akan dihidrolisis lebih jauh menjadi glukosa. Sebagai contohnya. Mekanisme regulasi seperti ini disebut umpan balik negatif karena jumlah produk akhir diatur oleh konsentrasi produk itu sendiri. 2. contohnya. jika heksokinase ditambahkan. dapat bereaksi secara langsung dengan ATP. Tanpa keberadaan enzim. Beberapa enzim dapat bekerja bersama dalam urutan tertentu. sehingga dapat diserap. Sebagai contoh. bakteri dapat menjadi resistan terhadap antibiotik seperti penisilin karena enzim yang disebut beta-laktamase menginduksi hidrolisis cincin beta-laktam penisilin. Enzim-enzim yang berbeda. Dalam lintasan metabolisme. 1. reaksi ini tetap berjalan. Molekul pati. dan digunakan oleh sekelompok enzim lainnya sebagai sumber energi dalam mitokondria melalui β-oksidasi. produk akhir lintasan metabolisme seringkali merupakan inhibitor enzim pertama yang terlibat dalam lintasan metabolisme. dan menghasilan lintasan metabolisme. Enzim dapat diregulasi oleh inhibitor dan aktivator. jaringan lintasan metabolisme dalam tiap-tiap sel bergantung pada kumpulan enzim fungsional yang terdapat dalam sel tersebut. mikroorganisme dalam perut hewan tersebut menghasilkan enzim Koenzim asam folat (kiri) dan obat anti kanker metotreksat (kanan) selulase yang dapat mengurai sel memiliki struktur yang sangat mirip. Bentuk regulase gen ini disebut induksi dan inhibisi enzim.03/05/13 Enzim . Pada hewan pemamah biak. Oleh sebab itu. sebagai contohnya. Enzim seperti amilase dan protease memecah molekul yang besar (seperti pati dan protein) menjadi molekul yang kecil.[63] 3. Enzim dapat dikompartemenkan. sehingga dapat diserap oleh usus. Contohnya. namun enzim akan menghidrolisis rantai pati menjadi molekul kecil seperti maltosa. ensiklopedia bebas Salah satu fungsi penting enzim adalah pada sistem pencernaan hewan. Hal ini membantu alokasi bahan zat dan energi secara ekonomis dan menghindari pembuatan produk akhir yang berlebihan. lintasan metabolisme seperti glikolisis tidak akan dapat terjadi tanpa enzim. Glukosa. Kadang-kadang lebih dari satu enzim dapat mengatalisasi reaksi yang sama secara bersamaan. Dan sebenarnya.org/wiki/Enzim 11/16 . Kontrol aksi enzimatik membantu menjaga homeostasis id. Oleh karena itu. metabolisme tidak akan berjalan melalui langkah yang teratur ataupun tidak akan berjalan dengan cukup cepat untuk memenuhi kebutuhan sel. sehingga ia dapat meregulasi jumlah produk akhir lintasan metabolisme tersebut. dan aparat golgi. produk kemudian dihantarkan ke enzim lainnya. Namun.wikipedia. dan menjadi terfosforliasi pada karbon-karbonnya secara acak. proses ini berjalan dengan sangat lambat. Tanpa enzim. Produksi enzim (transkripsi dan translasi gen enzim) dapat ditingkatkan atau diturunkan bergantung pada respon sel terhadap perubahan lingkungan. retikulum endoplasma. namun fosforilasi pada karbon 6 akan terjadi dengan sangat cepat. dengan lintasan metabolisme yang berbeda-beda yang terjadi dalam kompartemen sel yang berbeda.

ncbi. Gollancz. Jenis prekursor tak aktif ini dikenal sebagai zimogen.03/05/13 Enzim . Philadelphia: Saunders College Pub.doi.do? structureId=1KW0) Referensi 1.org/10. (1951). Kimotripsin yang merupakan protease pencernaan diproduksi dalam keadaan tidak aktif sebagai kimotripsinogen di pankreas. miristoilasi. Enzim dapat diregulasi melalui modifikasi pasca-translasional.rcsb.org/wiki/Enzim 12/16 .[64] Contoh lain modifikasi pasca-translasional adalah pembelahan rantai polipeptida. Beberapa enzim dapat menjadi aktif ketika berada pada lingkungan yang berbeda. Hal ini menyebabkan akumulasi mutasi dan mengakibatkan berkembangnya berbagai jenis kanker pada penderita. H. fosforilasi banyak enzim termasuk glikogen sintase membantu mengontrol sintesis ataupun degradasi glikogen dan mengijinkan sel merespon terhadap perubahan kadar gula dalam darah. Ia dapat meliputi fosforilasi. ^ Williams. (1995) Louis Pasteur (1822–1895)—chance and the prepared mind". 426– 7. Kerusakan ada enzim ini dapat menyebabkan kanker karena kemampuan tubuh memperbaiki mutasi pada genom menjadi berkurang.gov/pubmed/8595136). Charles M.edu/toc/modeng/public/Wil4Sci. kelebihan produksi. (1997). 5. kekurangan produksi ataupun delesi) enzim tunggal yang penting dapat menyebabkan penyakit genetik. Sumber: PDB 1KW0 (http://www. ISBN 0-03-022318-0.[65] Keterlibatan dalam penyakit Oleh karena kontrol aktivitas enzim yang ketat diperlukan untuk menjaga homeostasis.1016%2FS0167-7799%2800%2989014-9). (1904) A History of Science: in Five Volumes. sebagai respon terhadap insulin. "Observations sur la digestion des oiseaux". Salah satu contohnya adalah fenilketonuria. ^ de Réaumur.Wikipedia bahasa Indonesia. Mutasi asam amino tunggal pada enzim fenilalania hidroksilase yang mengatalisis langkah pertama degradasi fenilalanina mengakibatkan penumpukkan fenilalanina dan senyawa terkait. RAF (1752). Hal ini dapat menyebabkan keterbelakangan mental jika ia tidak diobati. Oxford [Oxfordshire]: Oxford University Press. Garrett (1999).lib.html) Harper and Brothers (New York) Accessed 4 April 2007 5. L. Biochemistry. Contohnya.nlm. Trends Biotechnol 13 (12): 511–5. ensiklopedia bebas organisme hidup. ^ Smith AL (Ed) et al.virginia.[66] Contoh lainnya adalah mutasi silsilah nutfah (germline mutation) pada gen yang mengkode enzim reparasi DNA. ^ Grisham. 4. Ia kemudian ditranspor ke dalam perut di mana ia diaktivasi. 4. Reginald H. Ia dapat menyebakan sindrom penyakit kanker keturunan seperti xeroderma pigmentosum. Volume IV: Modern Development of the Chemical and Biological Sciences (http://etext. Histoire de l'academie royale des sciences 1752: 266. Quoted in Manchester K. Contohnya. Hal ini terjadi ketika virus terbawa ke dalam sel inang dan memasuki lisosom. Fenilalanina hidroksilase.1016/S01677799(00)89014-9 (http://dx. 461. dan glikosilasi. Oxford dictionary of biochemistry and molecular biology. ^ Dubos J. Pentingnya enzim ditunjukkan oleh fakta bahwa penyakit-penyakit mematikan dapat disebabkan oleh hanya mala fungsi satu enzim dari ribuan enzim yang ada dalam tubuh kita. 2. malafungsi (mutasi.org/pdb/explore.nih. "Louis Pasteur: Free Lance of Science. pp. id. Hal ini menghalangi enzim mencerna pankreas dan jaringan lainnya sebelum ia memasuki perut.. 3. S. ISBN 0-19-854768-4.wikipedia. doi:10. PMID 8595136 (//www. hemaglutinin pada virus influenza menjadi aktif dikarenakan kondisi asam lingkungan.

OCLC 51720783 id. PMID 15358000 (//www.gov/pubmed/11988770). Lubert.1016/j. Proc. 19. (2000).ncbi.nih.org/10. 15 (4): 305–13. ISBN 0-7167-4955-6.617).1146%2Fannurev.nlm.1073%2Fpnas.1.doi.69.nih. 8 (15): 1248–59. Nature 22 (206): 757–61.06.org/10.fasebj.1002/cber. ^ Fischer E.doi.223 (http://dx. PMID 5891407 (//www.001). "4Oxalocrotonate tautomerase.1146%2Fannurev. "Aminoacyl-tRNA synthesis". Annu Rev Biochem. ^ The Catalytic Site Atlas at The European Bioinformatics Institute (http://www.2008.617 (http://dx. ^ Blake CC. 13. "6". ^ Anfinsen C. ^ Tymoczko.htm).nlm. Curr Opin Chem Biol. Stryer Berg Tymoczko.gov/pubmed/10966471). PMID 4124164 (//www. ^ Boyer. Science. Toronto. Severinov K. doi:10. Science 181: 223–30. Hubscher U. Chichester. "Principles that Govern the Folding of Protein Chains". doi:10. PMID 16590179 (//www. Inc.ncbi.org/nobel_prizes/chemistry/laureates/1946/) Accessed 4 April 2007 9.html) Accessed 4 April 2007 7.ncbi.1016/S1367-5931(02)00380-0 (http://dx.org/10. "The Screening Hypothesis . PMID 12413546 (//www.415 (http://dx.B. PMID 11395413 (//www.1002%2Fcber. 137–8. ^ Nobel Laureate Biography of Eduard Buchner at http://nobelprize.1. Davies GJ.1146/annurev. 44 (2): 98–104.2008. "Enantioselective biocatalysis optimized by directed evolution".doi.doi.nih.Wikipedia bahasa Indonesia. Jeremy Mark (2002).ncbi. Wintermeyer W.nlm.doi.gov/pubmed/16590179).org/wiki/Enzim 13/16 .fr/ark:/12148/bpt6k90736r/f364.223). Ber. 17.gov/pubmed/11395413). (1958). Freeman.10. "Einfluss der Configuration auf die Wirkung der Enzyme" (http://gallica. Koenig DF.1038%2Fnrm804).ncbi. ^ Koshland D.doi. doi:10.doi.1126/science.nih.H.nih.gov/pubmed/12413546).4096. Phillips DC. an enzyme composed of 62 amino acid residues per monomer".1016%2Fj. 70: 415–35.copbio. 11.nih. ^ Jaeger KE. (2002). 6 (5): 619–29. Chem.org/10.44.biochem.gov/pubmed/8001737).org/nobel_prizes/chemistry/laureates/1907/buchner-lecture.chemindefer).1073/pnas. 313: 518–20.1038%2F206757a0).str. A three-dimensional Fourier synthesis at 2 Angstrom resolution". PMID 1339435 (//www. Concepts in Biochemistry (2nd ed. 18.org/10. PMID 11988770 (//www. doi:10. PMID 8001737 (//www.org (http://nobelprize.001 (http://dx. Stryer.2004.ncbi. "Structure of hen egg-white lysozyme.biochem.70. Bembenek ME.1126/science. Sarma VR. seven enzymes" (http://www. Soll D. 12.org/cgi/reprint/8/15/1248). ^ Dunaway-Mariano D (November 2008). 23.org/10. ^ Shevelev IV.1126%2Fscience.org/nobel_prizes/chemistry/laureates/1907/buchner-bio. pp.1016%2FS1367-5931%2802%2900380-0).gov/pubmed/4124164). PMID 16873663 (//www.org/10.98). Annu Rev Biochem. ^ 1946 Nobel prize for Chemistry laureates at http://nobelprize. New York. Singapore. (1894).ebi. ^ Rodnina MV. "The animal fatty acid synthase: one gene. ^ Vasella A.nlm.gov/pubmed/15358000). doi:10. 3 (5): 364–76. PMID 10966471 (//www.str.doi.18940270364).06. Weinheim.415).gov/pubmed/19000810). Curtin F. E.2.org/10. doi:10. Berg.gov/pubmed/5891407).nlm.1038/206757a0 (http://dx. doi:10.doi. ^ Chen LH.: John Wiley & Sons. 22.ncbi. San Francisco: W. Yuzenkova Y. 16. 20. "Glycosidase mechanisms".nih. Natl.ncbi.1. PMID 19000810 (//www.007 (http://dx. (1973). ensiklopedia bebas 6. doi:10.nih.ncbi.org/10. (1965).uk/thorntonsrv/databases/CSA/) Accessed 4 April 2007 15.ncbi. Brisbane.nlm.1127422).org/10. (2001).wikipedia.ncbi.ac. 21.nih.nlm.nlm..1126%2Fscience.biochem. Acad. ^ Ibba M. 27: 2985–93.2. Nat Rev Mol Cell Biol. 24.69.nih. Kenyon GL.1038/nrm804 (http://dx. one polypeptide.doi. Dt.doi.nlm. ^ Firn.york.44.org (http://nobelprize. Biol.gov/pubmed/16873663). (2002).1146/annurev.181.).bnf.2004. "Application of a Theory of Enzyme Specificity to Protein Synthesis". John L.007). doi:10. Structure 16 (11): 1599–600.70.nlm. Whitman CP (1992).a new explanation of secondary product diversity and function" (http://www-users.4096. Bohm M. Curr Opin Biotechnol. "Transcript-assisted transcriptional proofreading".ac. (2006). ^ Smith S (01 Dec 1994). J. Ges. ^ Text of Eduard Buchner's 1907 Nobel lecture at http://nobelprize.html) Accessed 4 April 2007 8. 69: 617–50.1016/j. Harayama S.nlm. North AC. ISBN 0-470-00379-0. doi:10. 25.1127422 (http://dx. 14. Richard.1. Faseb J. 10. doi:10. Chem. "The 3' 5' exonucleases".nih.biochem. "Fidelity of aminoacyl-tRNA selection on the ribosome: kinetic and structural mechanisms". "Enzyme function discovery".ncbi.03/05/13 Enzim . Hajipour G.nlm. ^ Zenkin N.gov/pubmed/1339435).1016%2Fj.org/10.10. 267 (25): 17716–21.nih. Sci. Retrieved 2006-10-11. (2004). Rodney (2002) [2002]. Eggert T.18940270364 (http://dx.uk/~drf1/rdf_sp1. Mair GA.org (http://nobelprize. Biochemistry.copbio.181.98 (http://dx.

Pelletier JN. (1987). Olsson MH (2006). ^ de Bolster. doi:10.org/10.org/10.doi. Chu ZT. Arthur L.A.uk/iupac/bioinorg/CD. PMID 15939021 (//www.gov/pubmed/15939021). Warshel A (2000). Silverman DN and McKenna R. 38. PMID 15311922 (//www. ISBN 07167-1615-1.nih.ncbi. 28. ^ Villa J. Chem.gov/pubmed/16267559). 127 (43): 15248–56. "Network of coupled promoting motions in enzyme catalysis". Rajagopalan PT.wikipedia.1021%2Fcr0503106). Alan (1985).org/10. doi:10.1021%2Fja055251s). "Glossary of Terms Used in Bioinorganic Chemistry: Cofactor" (http://www.1038%2Fnature04105). PMID 15324804 (//www.uk/iupac/bioinorg/CD. 32. 41. "Dynamical Contributions to Enzyme Catalysis: Critical Tests of A Popular Hypothesis".1016%2Fj. PMID 15667203 (//www. pp. 27.052005999).doi.nlm.chembiol.nlm. Xiang Y.chem.1016/j. doi:10. 106 (8): 3210–35. Sci. Science 295 (5559): 1520–3. 35. Kato M. ^ Agarwal PK.2005.gov/pubmed/15311922). M. Acad. 33.nlm. "Glossary of Terms Used in Bioinorganic Chemistry: Coenzyme" (http://www.1126%2Fscience. doi:10.nlm.W. Natl. Geist A. PMID 16895325 (//www.gov/pubmed/11050223).str. ^ Jencks.97. Proc Natl Acad Sci USA. Am. Gorin A (August 2004). Kern D (February 2002). Millet O. Soc. Duda D. ^ Tousignant A.gov/pubmed/16895325).1021/cr040427e (http://dx. "Protein dynamics and enzymatic catalysis: investigating the peptidyl-prolyl cis-trans isomerization activity of cyclophilin A".structure. 39.sciencedirect.03/05/13 Enzim .2004. PMID 16248667 (//www. 36.1038/nature04105 (http://dx.doi. 14/16 id. Enzyme structure and mechanism. (August 2004).org/10. "How important are entropic contributions to enzyme catalysis?".007). ^ Olsson MHM. (1997). 29. "Protein motions promote catalysis" (http://www.doi.ncbi. Retrieved 2007-10-30.nlm.doi. Liu H. PMID 16267559 (//www. ^ Fersht.ac.org/10.doi. ISBN 0-486-654605. 34. Bosco DA. Parson WW.015).1021/ja055251s (http://dx.ncbi. (2005).ncbi.1021%2Fbi0495228).chembiol.22.ac.06. 44 (4): 1097–115.nlm. ^ Wagner.doi. Catalysis in chemistry and enzymology.worldcat.org/wiki/Enzim .ncbi.nih. doi:10. "Enzyme dynamics during catalysis". 37.org/content/article/abstract? uid=PIIS096921260500167X).org/10.nih. ^ a b de Bolster. Chem.W. Warshel A (2006). 31. Strajbl M.ncbi.nlm.2004.gov/pubmed/15324804). "Coupling between catalytic site and collective dynamics: A requirement for mechanochemical activity of enzymes" (http://www. Chem.007 (http://dx. 40. (5 March 2002). Bahar I (5 June 2005). Krieger Pub Co.nih. ISBN 0-88275-258-8. 106 (5): 1737–56.nih.gov/pubmed/11867722).gov/pubmed/16248667).052005999 (http://dx.ncbi.chem.nih.doi.gov/pubmed/15667203). Rev.1073/pnas.gov/pubmed/11859194). Sham YY. ensiklopedia bebas 26.org/10.nlm. Labeikovsky W.com/science?_ob=ArticleURL&_udi=B6VRP-4D4JYMC6&_coverDate=08%2F31%2F2004&_alid=465962916&_rdoc=1&_fmt=&_orig=search&_qd=1&_cdi=6240& _sort=d&view=c&_acct=C000050221&_version=1&_urlVersion=0&_userid=10&md5=613585a6164baa38b4f 6536d8da9170a). Yoshioka C. "Structural and kinetic characterization of active-site histidine as a proton shuttle in catalysis by human carbonic anhydrase II". Structure 13: 893–904. doi:10. doi:10. ^ Agarwal PK. doi:10.org/10.nlm.nlm.str.03.1021/bi0480279 (http://dx.qmul. Akke M.1016/j. Proc. 30. doi:10. J.html#33). ^ Fisher Z.2005.G.11899).1073%2Fpnas.97. Hammes-Schiffer S. "Role of protein dynamics in reaction rate enhancement by enzymes". Nature 438 (7064): 117–21.G.1021%2Fcr040427e).22.ncbi.1073%2Fpnas.1126/science.015 (http://dx.ncbi.org/10. ^ Warshel A.Wikipedia bahasa Indonesia.doi.Y: Dover. Biochemistry 43 (33): 10605–18.nih. ^ Yang LW. ^ Eisenmesser EZ. M. 99: 2794–9. Govindasamy L. "Electrostatic basis for enzyme catalysis". Mineola. Chem Biol. Rev.1021/cr0503106 (http://dx. San Francisco: W.1021/bi0495228 (http://dx.11899 (http://dx.06.nih.html#34).doi. Hernandez Prada JA. (1997). N. "Intrinsic dynamics of an enzyme underlies catalysis".1073/pnas. International Union of Pure and Applied Chemistry. 97 (22): 11899–904. PMID 11867722 (//www. Glennon TM. U. Benkovic SJ.org/10.1021%2Fbi0480279). PMID 11859194 (//www.org/oclc/51720783). doi:10. An H.doi.nih. Tu C. ^ Eisenmesser EZ. doi:10.nih. (1975).ncbi. et al (November 2005). Freeman. William P. 11 (8): 1037–42. Biochemistry.1066176 (http://dx.S. International Union of Pure and Applied Chemistry. Billeter SR. 50–2. (//www.1066176). Vitamins and Coenzymes.org/10. PMID 11050223 (//www.H.03.qmul. Sharma PK.1016%2Fj. Retrieved 2007-10-30. ^ Agarwal PK (November 2005).

pbiomolbio.2006. Science 303 (5655): 186–95.gov/pubmed/7809611).lemoyne. PMID 11590012 (//www. ^ Savageau MA (1995). 176 (1): 115–24.wikipedia. (1913). ^ Schnell S.241. doi:10.jbc.. "Infrared evidence of cyanide binding to iron and copper sites in bovine heart cytochrome c oxidase.P..doi.gov/pubmed/2159465). PMID 16743508 (//www. (1995). Biochem.1995.1016/j..doi.org/10..7809611). ensiklopedia bebas 42. E.brenda.1126%2Fscience.uni-koeln. Johannissen L..0181).1126/science.doi. doi:10. (1902). "The Kinetics of Enzyme-catalyzed Reactions with two or more Substrates or Products 2.W. ^ Kopelman R (1988)..nlm.nih.. Biochim.267(1):150–8. Appl..1016%2Fj. doi:10.1006%2Fjtbi. Biochem. Paris 135: 916–9.nih.nih.012).apcata. ^ Sørensen.1088172 (http://dx. 126 (9): 2820–8.nlm. 44. "Atomic Description of an Enzyme Reaction Dominated by Proton Tunneling". Theor.doi.doi. 56.nlm. "Enzymstudien {II}. Hebd.org/10. Science 312 (5771): 237–41.7809611 (http://dx. "Reaction kinetics in intracellular environments with macromolecular crowding: simulations and rate laws". ^ Garcia-Viloca M. Mechanism of the irreversible inactivation of mouse ornithine decarboxylase by alpha-difluoromethylornithine.edu/~giunta/menten. Gao J.nih.014). doi:10.nih. ^ Michaelis L. ^ Henri.. Biophys.gov/pubmed/15142746). H. V. "Theorie generale de l'action de quelques diastases". ^ Cleland. Mol.gov/pubmed/17820893). 59. (15 May 1990).. "Simulations of the large kinetic isotope effect and the temperature dependence of the hydrogen atom transfer in lipoxygenase". J.gov/pubmed/7475096). (1963).ncbi. 47. PMID 7475096 (//www.. (2004). ^ Ellis RJ (2001).gov/pubmed/11590012). 45.org/10. W.1126%2Fscience. Rend. (2004). E. "A note on the kinetics of enzyme action" (http://www. ^ Poulin R.org/cgi/reprint/267/1/150) J Biol Chem. J. Leys D. Biophys. 54.1995. doi:10. G. 51.1021%2Fja037233l). PMID 14995199 (//www. Characterization of sequences at the inhibitor and coenzyme binding sites.1006/jtbi.org/10.doi.org/10.gov/pubmed/14716003).nlm. Trends Biochem. Biochem.ncbi. ^ Olsson M.ncbi. Sci. Chem. 55.biochemj. ^ Yoshikawa S and Caughey WS. Karplus M.1620).nlm. Prog. "Macromolecular crowding: obvious but underappreciated".org/10. Catal... Soc.nlm.1016%2Fj. Science 241 (4873): 1620–26. Wolfenden R. English translation (http://web.01. doi:10.nlm.1126%2Fscience. J Biol Chem.nlm. Science 6 (267): 90–931. O. Biol. 57. 49: 333–369. B. Turner TE (2004).nih. "Fractal Reaction Kinetics".10.nih.4873. S.014 (http://dx. Implications regarding oxygen reduction" (http://www. Acta 67: 173–87. 21: 131–304.nlm. "A proficient enzyme". Scrutton N.jbc.10.012 (http://dx. "How enzymes work: analysis by modern rate theory and computer simulations". 26 (10): 597–604. Sutcliffe M.nih. 49. Pegg AE. ^ Radzicka A. doi:10.1021/ja037233l (http://dx.ncbi. Truhlar D. 52.Wikipedia bahasa Indonesia. Acad. ^ Briggs G.org/10.htm).ncbi.ncbi.org/10. Über die Messung und Bedeutung der Wasserstoffionenkonzentration bei enzymatischen Prozessen".doi. 265 (14): 7945–58. PMID 2159465 (//www.ncbi.org/wiki/Enzim 15/16 . Bey P.apcata. PMID 7809611 (//www.4873.org/bj/019/0338/bj0190338_browse.org/10.doi. Warshel A..1088172). J. "Michaelis-Menten mechanism reconsidered: implications of fractal kinetics".1126/science. {I}nhibition: Nomenclature and Theory". 50.. ^ BRENDA The Comprehensive Enzyme Information System (http://www.1126/science. ^ Masgrau L.241. 80 (2): 225–36. Haldane J. Ranaghan K.de/) Accessed 4 April 2007 43.ncbi. Lu L.1016/j. PMID 17820893 (//www.2006. Roujeinikova A. J.1126%2Fscience. Cell. 19: 339–339.nih.L. Ding H (2007). PMID 15142746 (//www.doi. doi:10. 85 (2–3): 235–60. (1909). Z. "Protein kinases and phosphatases: the yin and yang of protein phosphorylation and signaling".gov/pubmed/16614214). 1992 January 5. PMID 16614214 (//www.nih.0181 (http://dx. ^ Xu F.org/10. (2006). Am.ncbi. Hothi P.doi. A: Gen. PMID 1730582 58.gov/pubmed/14995199).1126002 (http://dx. ^ Hunter T. (1995).ncbi. S.1126002). doi:10. (http://www. Biol.gov/pubmed/16743508).pbiomolbio. Menten M.1016%2FS0968-0004%2801%29019387).2004. Mulholland A. (1925).nlm. Compt. 317 (1): 70–81.1620 (http://dx.html) Accessed 6 April 2007 46. J.03/05/13 Enzim . Sci. PMID 14716003 (//www. E. Siegbahn P.1016/0092-8674(95)90405-0 (http://dx. Basran J. "Die Kinetik der Invertinwirkung".org/cgi/reprint/265/14/7945). Ackermann B. doi:10.1016%2F0092id. "A new kinetic model for heterogeneous (or spatially confined) enzymatic catalysis: Contributions from the fractal and jamming (overcrowding) effects".2004.1016/S0968-0004(01)01938-7 (http://dx.01. 53.1126/science. Z. 48..

^ Carr C..nih.ncbi. Knudsen J (April 1997). "GSK-3: tricks of the trade for a multi-tasking kinase" (http://jcs. PMC 372803 (//www.org/10.00384 (http://dx. ^ Phenylketonuria: NCBI Genes and Disease (http://www.molbiolcell. Cell 12 (4): 780–94.htm). doi:10.org/10. 64. Sci.nlm.View.gov/books/bv. PMID 7834742 (//www.ncbi.ncbi.nlm. (April 2003).gov/pmc/articles/PMC372803).org/cgi/pmidlookup?view=long&pmid=2030669). 66. Microbiol. Lihat Ketentuan Penggunaan untuk lebih jelasnya. "Molecular biology of bacterial bioluminescence" (http://mmbr.nlm.nih. Mol.nih. PMC 32266 (//www.nih. PMID 9173866 (//www.gov/pubmed/8500173).ncbi.doi.section. Biochem.. PMID 2178174 (//www. PMID 2030669 (//www.nih. ensiklopedia bebas 60.biologists.nlm.1242%2Fjcs.ncbi. 6 April 2013.ncbi.nlm. PMID 11294886 (//www. "A spring-loaded mechanism for the conformational change of influenza hemagglutinin". 65.ShowSection&rid=gnd. J.fcgi? call=bv.gov/pmc/articles/PMC1218279). ^ Doble B.ncbi.gov/pmc/articles/PMC32266).nlm. Dairy Sci.org/cgi/reprint/73/10/2971).00384). Teks tersedia di bawah Lisensi Atribusi/Berbagi Serupa Creative Commons. R.18. W. PMID 12615961 (//www. M. ^ Berg JS.gov/pubmed/2030669).org/w/index.1242/jcs. Woodgett J. Rev. J.wikipedia.gov/pubmed/11294886).org/bj/323/0001/bj3230001.ncbi. id. 61. 62.1016/0092-8674(93)90260-W (http://dx. White BA (01 Oct 1990).gov/pubmed/2178174). 55 (1): 123–42.ncbi.nlm.03/05/13 Enzim .nih.org/wiki/Enzim 16/16 . 73 (10): 2971–95. "Recent advances in rumen microbial ecology and metabolism: potential impact on nutrient output" (http://jds.gov/pubmed/7834742). (April 2003).nih.org/cgi/pmidlookup?view=long&pmid=11294886). Cheney RE (01 April 2001). "Role of long-chain fatty acyl-CoA esters in the regulation of metabolism and in cell signalling" (http://www.gov/pubmed/12615961). ketentuan tambahan mungkin berlaku.nih. 323 (Pt 1): 1–12.gov/pubmed/9173866).ncbi. PMID 8500173 (//www.fass.nlm.nih. ^ Mackie RI.. 8674%2895%2990405-0).biochemj. S. Cell 73: 823–32.asm.org/cgi/content/full/116/7/1175).php?title=Enzim&oldid=6698646" Kategori: Pages using citations with accessdate and no URL Enzim Metabolisme Katalisis Halaman ini terakhir diubah pada 16.nlm. doi:10. J. PMC 1218279 (//www.doi. Kim P. "A millennial myosin census" (http://www.nlm. Biol. 116: 1175–86. ^ Meighen EA (01 March 1991).nih.234) Accessed 4 April 2007 Lihat pula Katalisis enzim The Proteolysis Map Biokatalisis RNA Enzim SUMO Proteomika dan rekayasa protein Enzim terimobilisasi Diperoleh dari "http://id.nlm.Wikipedia bahasa Indonesia.nih. ^ Faergeman NJ.ncbi. Cell.wikipedia. 63. Powell BC.1016%2F00928674%2893%2990260-W).

Sign up to vote on this title
UsefulNot useful