enzim

FAKTOR – FAKTOR YANG MEMPENGARUHI KERJA ENZIM ( PENGARUH SUHU DAN pH TERHADAP AKTIVITAS ENZIM) A. PELAKSANAAN PRAKTIKUM 1.

Tujuan : Untuk mengetahu aktivitas enzim ( pengaruh suhudan pH ) 2. Hari, tanggal : selasa, 18 Mei 2010 3. Tempat : Laboratorium Kimia Dasar FMIPA UNRAM

1. A. LANDASAN TEORI Saliva adalah cairan yang lebih kental daripada air biasa. Tiap hari sekitar 1-1,5 liter saliva dikeluarkan oleh kelenjar saliva. Kelenjar saliva yang utama adalah kelenjar parotis, submandibularis, dan sublingualis. Selain itu juga ada beberapa kelenjar bukalis yang kecil (Ganong, 1995). Saliva juga merupakan sarana untuk mengekskresikan obat-obat tertentu (misalnya etanol dan morfin), ion-ion organik seperti K+, Ca2+, HCO3-, tiosianat (SCN-) serta yodium dan imunoglobin (IgA). (Murray, Granner, 1999).Nilai pH saliva biasanya berkisar sekitar 6,8, kendati dapat bervariasi pada salah satu dari kedua sisi netralitas tersebut. (Murray, Granner, 1999 ) Seperti protein pada umumnya, struktur ion enzim tergantung pada pH lingkungannya. Enzim dapat berbentuk ion positif, ion negatif atau ion bermuatan ganda ( zwitter ion ). Dengan demikian perubahan pH lingkungan akan berpengaruh terhadap efektivitas bagian aktif enzim dalam membentuk kompleks enzim substrat. Disamping pengaruh terhadap struktur ion pada enzim, pH rendah atau tinggi dapat pula menyebabkan terjadinya proses denaturasi dan ini akan mengakibatkan aktivitas enzim ( poedjadi,1994 ) Katalisator mempercepat reaksi kimia, mengalami perubahan selama reaksi, tetapi berubah kembali kepada keadaan semula setelah reaksi-reaksi selesai. Enzim merupakan biokatalisator yang bekerja spesifik. Aktivitas katalis yang dimiliki enzim merupakan alat ukur yang selektif dan sensitif terhadap aktivitas enzim. Aktivitas enzim dapat diamati dari sisa substrat, pH, suhu, dan indikator. Aktivitas enzim dapat diamati dari sisa substrat atau produk yang terbentuk. Faktor yang mempengaruhi pengukuran aktivitas enzim antara lain konsentrasi enzim dan substrat, suhu, pH, dan indikator. Aktivitas enzim meningkat bersamaan dengan peningkatan suhu, laju berbagai proses metabolisme akan naik sampai batasan suhu maksimal. Prinsip biologis utama adalah homeostatis, yaitu keadaan dalam tubuh yang selalu mempertahankan keadaan normalnya. Perubahan relatif kecil saja dapat mempengaruhi aktivitas banyak enzim. Adanya inhibitor non kompetitif irreversibel dan antiseptik dapat menurunkan aktivitas enzim ( Hawab,2003 ) C. ALAT DAN BAHAN A. Alat
  

Spektrofotometer Tabung reaksi dan rak Beaker glass

D. SKEMA KERJA 1. 100o) Tabung uji + larutan pati 1 ml + liur encer 100X Keram 1 menit + 1 ml larutan iodine + 8 ml aquades Hasil blangko + larutan pati 1 ml + liur encer 200X Keram 1 menit + 1 ml larutan iodin + 8 ml aquades Hasil 1. dan 11 1.      Erlenmeyer Pipet volume Termometer Penangas air Pipet tetes Air es Bahan:     Saliva Larutan pati Larutan Iodium Larutan dengan pH 3. suhu ruang. Pengaruh pH terhadap aktivitas enzim Air liur . 5. 60o. Pengaruh suhu terhadap aktivitas enzim Air liur Encerkan Air liur encer 4 pasang tabung (0o. 9.

9. E. 5.Encerkan Air liur encer 4 pasang tabung pH (3. 11) Tabung uji + larutan pati 1 ml dalam berbagai pH Keram pada suhu 37oC 5 menit + 200 ml liur encer + 1 ml larutan iodine + 8 ml aquades Hasil Tabung uji + larutan pati 1 ml dalam berbagai pH Keram pada suhu 37oC 5 menit Keram 1 menit + 1 ml larutan iodine + 8 ml aquades Hasil Baca absorban pada λ 680 nm 1. 1. Pengaruh suhu terhadap aktivitas enzim No Cara kerja Hasil pengamatan A Pengaruh suhu terhadap aktivitas enzim . HASIL PENGAMATAN 1.

Penagruh pH terhadap aktivitas enzim .064 A blangko 0.1 1.500 1.279 2.07 0. larutan ungu kehitaman Larutan bening kekuningan Suhu 0oC Suhu ruang 60oC 100oC A uji 0.1 Liur diencerkan 100x 2 Tabung 1: 0oC Tabung B Tabung U 3 Tabung 2: suhu kamar Tabung B Liur encer Kurang bening dan endapan lebih sedikit Lebih bening dan endapan lebih banyak Keruh putih. 2. ada endapan putih didasar tabung 4 Tabung 3: 60oC Tabung B Tabung U 5 Tabung 4: 100oC Tabung B + iodium Tabung U + iodium Biru tua pekat Biru jernih Endapan putih. ada endapan putih didasar tabung Tabung U Lebih jernih.082 0.104 0.209 0.

tengah biru tua. ü + Air Suling Larutan berubah menjadi biru tua. bwahnya endapan putih Terdapat 2 lapisan: atasnya bening keunguan. dan bawah endapan.No Cara kerja A Ph 3 1 Tabung B ü Panaskan 37oc Hasil pengamatan Terbentuk 2 fase: atas larutan bening. atas biru muda. ada endapan putih melayang Terbentuk 2 fase: atas larutan bening. bawah endapan putih Terdapat 2 lapisan : atasnya larutan ungu kehitaman. bawah endapan putih Larutannya berubah dari bening menjadi biru tua Tidak terjadi perubahan ü + Iodium ü + Air Suling 2 Tabung U ü Panaskan 37oc Pada larutan ada endapan yang melayang ü + air liur ü + Iodium Terdapat 3 lapisan. bawah endapan putih pH 5 1 Tabung B Tabung U 2 pH 9 Tabung B Tabung U pH 11 1 Tabung B Tabung U Wwarna ungu kehitaman dan terdapat endapan putih Endapan putih dan larutan bening sedikit kekuningandan terdapat warna ungu diantaranya Terdapat 2 lapisan : atasnya larutan ungu kehitaman. bwahnya .

biru keunguan. ANALISIS DATA 2.165 0.736 ∆A/menit (v) 0.turut yaitu: bening keunguan.764 1.047 0.2 endapan putih Terdapat 3 lapisan: dari atas samapi bawah berturut.5 2.5 0.23 0.096 2.05 Kurva hbungan antara kecepatan reaksi enzim dengan suhu .161 0.448 2.144 2.169 0. Pengaruh suhu terhadap aktivitas enzim A blangko 1.122 0.14 A blangko 2.500 0.5 2.5 A blangko 0.085 0. a.09 ∆A/menit (v) 0 0.06 0.470 0.997 0.5 1.27 0.363 2.009 1. 1. Pengaruh pH terhadap aktivitas enzim pH 3 5 9 11 A uji 2.101 Suhu 0oC Suhu ruang 60oC 100oC A uji 0.107 0.087 1.363 1. 2. endapan putih 1 2 pH 3 5 9 11 A uji 2.

Pada kondisi ini sebagian enzim terdenaturasi. Amylase pada air ludah ini juga sering disebut dengan enzim ptialin.6 (Guyton. Proses perubahan amilum menjadi maltosa merupakan hidrolisis. Hal ini juga sebenarnya dipengaruhi oleha faktior pengenceran. Selanjutnya dilakukan uji pada suhu ruang. secara teori selalu ada kemungkinan dari pengaruh pH terhadap aktivitas biologis dari enzim Sadikin (2002). suhu tersebut berada di sekitar 37oC.sumber enzim tersebut memiliki karakteristik dan lingkungan kerja yang berbeda sehingga berbeda pula kemampuannya dalam menghidrolisis pati.sehingga keja enzim disini seharusnya sama sekali tidak ada. Amilosa merupakan suatu polimer linear yang terdiri dari unit-unit D-glukosa dalam ikatan 1. dan mikroba (Winarno.pada suhu ini seharusnya enzim berada dalam keadaan tidak aktif. PEMBAHASAN Sumber enzim -amilase yang digunakan dalam penelitian ini adalah saliva.karena semakin tinggi pengenceran maka semakin menurun pula aktivitas enzim ( kecepatan reaksi enzim ). 1997). maka bagian aktif enzim akan terganggu dan dengan demikian konsentrasi efektif enzim akan berkurang dan kecepatan reaksinya pun akan menurun. karena pada air liur terdapat enzim amylase yang akan mengubah amilum menjadi maltosa.sama halnya dengan suhu ruang tidak terjadi perubahan pada larutan.aktivitas enzim pada suhu ini dapat dikatakan normal atau tidak terjadi perubahan warna. Kecepatan reaksi enzimatik akan meningkat seiring dengan peningkatan suhu sampai batas optimum. Faktor – faktor yang sangat penting dalam menentukan aktivitas enzimatik adalah suhu dan pH. jaringan mamalia.Kurva hubungan antara kecepatan reaksi enzim dengan pH G. dan pati merupakan amilum. percobaan yang pertama kami lakukan adalah pegaruh suhu terhadap aktaivitas enzim.hal yang dapat mempengaruhi adalah kondisi lingkungan yang kadang tidak sesuai dengan suhu ruang ( 28o C ). Dari hasil percobaan pada suhu 0o C tejadi aktivitas enzim.. Akibatnya kompleks ES akan sukar terbentuk sehingga produk juga makin sedikit. Ini berarti pada suhu 60o C bukanlah temperatur yang optimal untuk membuat enzim amylase bekerja dengan baik dalam membantu reaksi hidrolisis Pada suhu yang lebih tinggi ( 100o C ).Yazid dkk (2006). gerak termodinamik akan lebih meningkat sehingga benturan antar molekul akan lebih sering. suhu optimum enzim biasanya hampir sama dengan suhu organisme asal enzim tersebut. sehingga bangun tiga dimensinya berubah secara bertahap. kemudian pada suhu 60o c. amilosa merupakan suatu polisakarida yang bercabang dan terdiri dari unit-unit D-glukosa dalam ikatan. Bila amilum ditambahkan air liur (amilase) maka molekul-molekulnya akan terhidrolisis manjadi maltosa dengan BM 360 dan glukosa. Berbeda dengan amilopektin. 1986). apabila terjadi proses denaturasi.4 glukosida.yaitu ditandai dengan perubahan warna pada tabung uji dengan terbentuknya 3 warna. Sebelumnya kami mengumpulkan air ludah atau liur terlebih dahulu. Proses hidrolisis pati dengan sumber enzim -amilase dari pankreon juga dilakukan pada suhu 37-38o C. Pada mamalia dan unggas. Penambahan air liur pada pati di awal sebelum proses ini berfungsi sebagai enzim yang akan mengkatalisis proses hidrolisa senyawa pati. Setelah melewati . Namun molekul protein juga mengalami denaturasi. Sebagai produk makhluk hidup. menyesuaikan suhu tubuh manusia. Secara umum enzim -amilase bekerja optimal pada pH 6. Sedangkan Pengaruh pH pada aktivitas enzim. Secara umum enzim -amilase terdapat pada tanaman.

kecepatan reaksi enzimatik meningkat hingga mencapai pH optimal dan menurun setelah pH lebih besar dari pH optimal. Suhu penangas air selama proses uji sebenarnya perlu dijaga agar tetap stabil pada kisaran 37-38o C. 1997). Enzim memiliki aktivitas maksimal pada pH optimumnya (pH optimum enzim amilase saliva adalah 7. sama dengan suhu normal tubuh. Setelah melewati suhu optimum. makin rendah laju reaksi. Suhu optimum enzim amilase salivarius adalah 37OC. Berdasarkan kurva Enzim memiliki aktivitas maksimal pada suhu 60o C Berdasarkan kurva Enzim memiliki aktivitas maksimal pada ph 9 http://mirwanpho. sama dengan suhu normal tubuh. Pada pH 9 dan 11. tetapi kecil (ditunjukkan oleh kecepatan reaksi enzimatik yang kecil pula).sebab berpengaruh terhadap laju reaksi. maka kecepatan reaksi enzimatik akan kembali menurun. Makin besar perbedaan suhu reaksi dengan suhu optimum. Sebagai produk makhluk hidup. maka kecepatan reaksi enzimatik akan kembali menurun. Percobaan 2. maka kecepatan reaksi enzimatik akan kembali menurun. Setelah melewati suhu optimum. aktivitas enzim menurun karena telah terlewati pH optimal dari enzim tersebut.Dalam lingkungan pH optimum. Secara umum enzim -amilase bekerja optimal pada pH 6.. Akibatnya proses katalisis berjalan tidak optimum. struktur tiga dimensi enzim mulai berubah. Umumnya. secara teori selalu ada kemungkinan dari pengaruh pH terhadap aktivitas biologis dari enzim Sadikin (2002). Diluar suhu optimum laju reaksi enzimatis selalu lebih rendah. Suhu optimum enzim amilase yang terdapat pada saliva adalah 37oC. protein enzim mengambil struktur tiga dimensi yang sangat tepat sehingga ia dapat mengikat dan mengolah substrat dengan kecepatan yang setinggi-tingginya. Namun Pada kurva yang diperoleh melalui percobaan didapat pada pH 9.com/2010/12/21/biokimia/ . enzim amilase saliva menjadi tidak aktif. 3 dan 5. sehingga substrat tidak dapat lagi duduk dengan tepat di bagian molekul enzim yang mengolah substrat. Di luar pH optimum tersebut. H. sama dengan suhu normal tubuh. Dapat dilihat bahwa enzim amilase saliva memiliki pH optimal pada pH 7. karena pada pH ini diperoleh aktivitas enzim yang tinggi (kecepatan reaksi enzimatik tinggi). aktivitas enzim masih ada.suhu optimum. Hal ini disebabkan pada pH kurang dari 4.wordpress. Kecepatan reaksi enzimatik akan meningkat seiring dengan peningkatan suhu sampai batas optimum. yaitu Pengaruh pH pada aktivitas enzim.6 (Guyton. KESIMPULAN      Kecepatan reaksi enzimatik akan meningkat seiring dengan peningkatan suhu sampai batas optimum. Penurunan atau kenaikan pH akan mempengaruhi aktivitas enzim. Suhu optimum enzim amilase yang terdapat pada saliva adalah 37 oC.

pelarut organik atau apa saja yang bisa menyebabkan denaturasi . Enzim ini berfungsi sebagai katalisator dalam sel dan sifatnya sangat khas. enzim dapat mengatur reaksi tertentu sehingga dalam keadaan normal tidak terjadi penyimpangan hasil reaksinya. asam dan basa kuat.00 WIB PJP : Waras Nurcholis. Dalam jumlah yang sangat kecil.Enzim (part2) Selasa. Enzim akan kehilangan aktivitasnya karena panas. M.00 – 11. 24 Januari 2012 | Ayun Laporan Praktikum Biokimia Umum Hari/tanggal : Selasa/30 November 2010 Waktu : 08. Si Asisten : Syaefudin ENZIM 2 KELOMPOK 10 Randi Hadianta (G34090020) Yovita Sari (G34090028) Kurrataa’yun (G34090105) DEPARTEMEN BIOKIMIA FAKULTAS MATEMATIKA DAN ILMU PENGETAHUAN ALAM INSTITUT PERTANIAN BOGOR 2010 PENDAHULUAN Enzim dikatakan sebagai suatu kelompok protein yang berperan dalam aktivitas biologis.

Saliva terdapat sebagai lapisan setebal 0. sedangkan holoenzim adalah enzim yang mengandung gugus protein dan gugus non protein. Saliva merupakan cairan mulut yang kompleks terdiri dari campuran sekresi kelenjar saliva mayor dan minor yang ada dalam rongga mulut.4. Enzim amilase memiliki kemampuan untuk memecah molekul-molekul pati dan glikogen. Baik gugus prostetik maupun koenzim. apoenzim. Dalam mempelajari mengenai enzim. enzim diproduksi dan digunakan oleh sel hidup untuk mengkatalisis reaksi seperti konversi energi dan metabolisme pertahanan sel. Enzim disini mempunyai peranan katalis dalam menurunkan aktivitas dari reaksi energi. Fungsi penting dari enzim adalah sebagai biokatalisator. Substrat merupakan zat-zat yang diubah atau direaksikan oleh enzim (Poedjiadi 2006). Enzim amilase dapat diperoleh dari sekresi air liur atau saliva.4 ml/menit sedangkan . Enzim amilase ikut bertanggung jawab menjaga kesehatan dan proses metabolisme di dalam tubuh. yang selanjutnya menyebabkan gangguan penyerapan (malabsorpsi). dan substrat. Kekurangan enzim amilase dapat menyebabkan tubuh mengalami gangguan pencernaan (maladigesti). Apoenzim adalah suatu enzim yang seluruhnya terdiri dari protein. Gugus yang bukan protein tadi dikenal dengan istilah kofaktor. Sebagai protein.01 mm yang melapisi seluruh jaringan rongga mulut.3-0.1-0. kofaktor. keduanya merupakan bagian yang memungkinkan enzim bekerja pada substrat.dan alfa-1. mempercepat reaksi pada suhu dan tekanan tetap tanpa mengubah besarnya tetapan seimbangnya. dikenal beberapa istilah diantaranya holoenzim. Enzim amilase di dalam tubuh manusia sangat penting.protein. Molekul pati yang merupakan polimer dari alfa-Dglikopiranosa akan dipecah oleh enzim pada ikatan alfa-1. Saliva adalah suatu cairan oral yang kompleks dan tidak berwarna yang terdiri atas campuran sekresi dari kelenjar ludah besar dan kecil yang ada pada mukosa oral.6-glikosida (Hart 2003). Pada kofaktor ada yang terikat kuat pada protein dan sukar terurai dalam larutan yang disebut gugus prostetik dan adapula yang tidak terikat kuat pada protein sehingga mudah terurai yang disebut koenzim. koenzim. dan mengendalikan reaksi (Wirahadikusuma 1989). Saliva dapat disebut juga kelenjar ludah atau kelenjar air liur. Pembentukan kelenjar ludah dimulai pada awal kehidupan fetus (4 . menurunkan energi aktivasi. Aktivasi dapat diartikan sebagai sejumlah energi atau kalori yang diturunkan oleh suatu mol zat pada temperatur tertentu untuk membawa molekul kedalam aktifnya atau keadaan aktifnya. Bagian yang kecil ini dinamakan bagian aktif enzim. gugus prostetik. Enzim memegang peranan penting dalam berbagai reaksi dalam sel. Enzim dinyatakan mempunyai sifat yang sangat khas karena hanya bekerja pada substrat tertentu (Aisjah 1986). suatu bagian yang sangat kecil dari suatu molekul besar protein enzim sangat berperan untuk katalis reaksi. Semua kelenjar ludah mempunyai fungsi untuk membantu mencerna makanan dengan mengeluarkan suatu sekret yang disebut “saliva” (ludah atau air liur). Pengeluaran air ludah pada orang dewasa berkisar antara 0. Aktivitas katalik enzim dapat ditentukan juga melalui struktur tiga dimensi molekul enzim tersebut. reaksi kimia secara kolektif membentuk metabolisme perantara sel.12 minggu) sebagai invaginasi epitel mulut yang akan berdiferensiasi ke dalam duktus dan jaringan asinar. Saliva sebagian besar yaitu sekitar 90 persennya dihasilkan saat makan yang merupakan reaksi atas rangsangan yang berupa pengecapan dan pengunyahan makanan (Kidd 1992).

membersihkan rongga mulut dari sisa-sisa makanan dan kuman. Larutan tersebut dikocok dan dimasukkan ke penangas air bersuhu 37°C. serta mengetahui hidrolisis pati matang dan mentah oleh amilase air liur. HCO3-. pipet tetes. dan pH indikator.1%. Menurunnya pH air ludah (kapasitas dapar / asam) dan jumlah air ludah yang kurang menunjukkan adanya resiko terjadinya karies yang tinggi. Cl-. membantu proses pencernaan makanan melalui aktivitas enzim ptyalin (amilase ludah) dan lipase ludah. Masing-masing tabung ditambah dengan 2 ml larutan kanji 1%. Saliva bersifat agak sedikit asam. Tabung pertama diisi dengan 2 ml HCl. karet penyumbat. yaitu melicinkan dan membasahi rongga mulut sehingga membantu proses mengunyah dan menelan makanan.apabila distimulasi. Saliva memiliki beberapa fungsi. Mg2+.24% air dan 0. Saliva mempunyai pH antara 5.5 liter saliva dikeluarkan oleh kelenjar saliva. pengaruh pH pada aktifitas amilase air liur. Na-Karbonat 0. tabung ketiga diisi dengan 2 ml akuades. Keempat tabung dikocok dengan baik dan diletakkan pada penangas air bersuhu 37°C selama 15 menit. dan zat-zat organik seperti musin dan enzim amilase (ptialin). gelas piala. banyaknya air ludah normal adalah 1-2 ml/menit. PROSEDUR PERCOBAAN Percobaan pertama dilakukan uji pengaruh pH pada aktifitas amilase air liur. Percobaan kedua dilakukan hidrolisis pati matang oleh amilase air liur. akuades. Meningkatnya pH air ludah (basa) akan mengakibatkan pembentukan karang gigi. dan tabung keempat diisi dengan 2 ml Na2CO3 1%. kertas lakmus. asam asetat.2 mL. penangas air. pereaksi Benedict. jumlah sekresi air ludah dapat dipakai sebagai ukuran tentang keseimbangan air dalam tubuh dan membantu dalam berbicara (pelumasan pada pipi dan lidah) (Suharsono 1986). tabung kedua diisi dengan 2 ml asam asetat. Na+. Pada tabung diisi 3 ml larutan kanji 1% dan air liur yang telah disaring sebanyak 0.58% terdiri atas ion-ion Ca2+. Bahan praktikum yang digunakan adalah air saliva. Setiap 1 menit dilakukan uji iod dengan memasukkan 1 tetes larutan tersebut ke porselen dan direaksikan dengan larutan iod encer. pipet volumetrik 5 mL. Pada umumnya pH saliva adalah sedikit dibawah 7 (Aisjah 1986) TUJUAN Percobaan ini bertujuan untuk mengetahui sifat dan susunan air liur. Setiap larutan dilakukan uji Benedict dan uji Iod. SO42. pereaksi iod. Saliva terdiri atas 99. Selanjutnya keempat larutan yang telah dipanaskan dibagi menjadi masing-masing dua tabung. dan 2 ml air liur. Langkah pertama empat tabung reaksi disiapkan. K+. Setiap hari sekitar 1-1. glass wool dan corong. ALAT DAN BAHAN Alat-alat yang digunakan dalam praktikum ini adalah tabung reaksi. mempunyai aktivitas antibacterial dan sistem buffer. tabung erlenmeyer. kanji 1%. perpartisipasi dalam proses pembekuan dan penyembuhan luka karena terdapat faktor pembekuan darah dan epidermal growth factor pada saliva. .05.75 sampai 7. PO43-. kertas saring. membasahi dan melembutkan makanan menjadi bahan setengah cair ataupun cair sehingga mudah ditelan dan dirasakan.

Filtratnya dilakukan uji terhadap produksi hidrolisis pati oleh amilase seperti percobaan kedua. Kemudian hasilnya dibandingkan. Uji Iod pada pH berbeda. Percobaan ketiga dilakukan hidrolisis pati mentah oleh amilase air liur. Uji Benedict pada pH berbeda. Tabel 2. Setelah bercampur. Ketika hasil uji Iod tidak menghasilkan reaksi positif lagi (titik akhromatik) larutan diuji dengan pereaksi benedict. Perbedaan warna yang ditimbulkan saat uji Iod diamati setiap menit. larutan diuji dengan pereaksi Benedict. Selanjutnya larutan disaring dengan kertas saring dan diambil filtratnya. Larutan tersebut dikocok dan ditambahkan 10 tetes saliva. Pengaruh pH pada aktivitas enzim amilase Tabung ke1 2 3 4 pH 1 5 7 9 Uji Iod Hitam (+) Kuning muda (-) Bening keunguan (+) Bening keunguan (+) Uji Benedict Biru kehijauan (-) Kuning (++) Kuning hijau (+) Kuning hijau (+) Gambar 1.Perbedaan warna yang timbul pada setiap menit dicatat. Hidrolisis pati oleh enzim amilase air liur Menit keUji Iod Uji Benedict . Gambar 2. yaitu menjadi warna kuning (tidak ada perubahan warna atau adanya titik akromatik). larutan dipanaskan dengan penangas air pada suhu 37oC selama 20 menit. Percobaan ini dilakukan dengan memasukkan tepung pati secukupnya ke dalam tabung reaksi dan dicampurkan 5mL akuades. HASIL PENGAMATAN Tabel 1. Setelah diuji dengan iodium tidak bereaksi positif lagi.

Uji Benedict pada menit ke-5 Tabel 3. Hidrolisis pati mentah oleh enzim amilase pada air liur Menit ke1 2 Uji Iod Ungu Ungu Uji Benedict Hijau Hijau kebiruan . Uji Iod menit ke-22.1 2 3 4 5 6 7 8 9 10 11 12 13 14 15 16 17 18 19 20 21 22 Ungu Ungu Ungu Ungu Ungu Biru pekat Biru Biru Biru cerah Biru cerah Biru cerah Biru cerah Biru cerah Biru cerah Biru kemerahan Biru kemerahan Biru kemerahan Biru kemerahan Kuning Kuning Kuning agak tua Kuning kecokelatan Hijau Hijau kebiruan Hijau kebiruan Hijau kebiruan Biru kuning - Gambar 3. Gambar 4.

istilah pereaksi dan produk tidaklah pasti dan bergantung pada pandangan kita. Uji iod pada menit ke-10. Jadi. yang lazimnya berkisar antara pH 4. Pada pH yang rendah. Enzim berfungsi meningkatkan laju sehingga terbentuk kesetimbangan kimia antara produk dan pereaksi. sehingga konsentrasi dan kecepatan enzim berkurang. Dalam keadaan fisiologi yang normal.5 – 8. enzim bermuatan negatif (Enz-) bereaksi dengan substrat bermuatan positif (SH+) : Enz. Gambar 6. Di samping itu. Enz.mengalami protonasi dan . Pada pH yang terlalu tinggi atau terlalu rendah umumnya enzim menjadi non aktif secara irreversibel karena menjadi denaturasi protein.+ SH+  EnzSH. konsentrasi substrat.3 4 5 6 7 8 9 10 Biru Biru Biru Biru cerah Biru cerah Biru kemerahan Biru kemerahan Kuning kehijauan Hijau kebiruan Hijau kebiruan Hijau kebiruan Hijau kebiruan Hijau kebiruan Hijau kebiruan Hijau kebiruan Hijau. maka kenaikan suhu dapat menyebabkan denaturasi dan bagian aktif enzim akan terganggu. suatu enzim tidak mempengaruhi jumlah produk dan pereaksi yang sebenarnya dicapai tanpa kehadiran enzim. jika keadaan kesetimbangan tidak menguntungkan bagi pembentukan senyawa. Kemudian pH berpengaruh terhadap fungsi enzim karena pada umumnya efektifitas maksimum suatu enzim pada pH optimum. Sebagai contoh. PEMBAHASAN Percobaan dilakukan dengan menguji enzim yang terkandung dalam air liur (saliva). karena enzim adalah suatu protein. Suhu berpengaruh terhadap fungsi enzim karena reaksi kimia menggunakan katalis enzim yang dapat dipengaruhi oleh suhu. Kondisi pH dapat mempengaruhi aktivitas enzim melalui pengubahan struktur atau pengubahan muatan pada residu yang berfungsi dalam pengikatan substrat atau katalis.0. konsentrasi enzim dan zat-zat penghambat. enzim tidak dapat mengubahnya (Salisbury dan Ross 1995). ada endapan kuning Gambar 5. Faktor-faktor yang dapat mempengaruhi fungsi enzim antara lain suhu . pH. Pada keadaaan kesetimbangan. Uji Benedict pada menit ke-10.

dan 9. enzim amilase saliva menjadi tidak aktif. Bila setelah uji iod tidak berwarna diadakan uji Benedict akan memberikan warna positif yang berwarna hijau. Hal ini menunjukkan bahwa enzim amilase tidak bekerja pada pH yang terlalu rendah maupun terlalu tinggi. Amilase liur akan segera terinaktivasi pada pH 4. Uji iod terhadap campuran saliva dan pati yang memiliki pH 5 menunjukkan warna kuning pudar yang menunjukkan hasil yang negatif. Dalam saliva yang tidak dipanaskan. Karena (berdasarkan definisi) satu-satunya bentuk yang mengadakan interaksi adalah SH+ dan Enz-. dihasilkan warna ungu yang makin lama makin jernih. Sementara pada pH 7 dan 9. Hasil uji Benedict menunjukkan reaksi negatif pada pH 1 dan menunjukkan reaksi positif pada pH 5. Seharusnya hasil yang diperoleh uji iod dan uji benedict adalah negatif. Sedangkan pada pH yang tinggi. yang mengendap sebagai Cu2O (kupro oksida) berwarna merah bata. Hasil percobaan.+ H+  EnzH. Umumnya. Selain itu. 7. Sedangkan dekstrin-dekstrin yang molekulnya sudah kecil lagi (akhrodekstrin) dan maltosa tidak memberi warna dengan iodium. Hal ini menunjukkan bahwa pada suhu optimum.0 atau kurang sehingga kerja pencernaan makanan dalam mulut akan terhenti apabila lingkungan lambung yang asam menembus partikel makanan. enzim amilase dapat menjalankan fungsinya. nilai pH yang ekstrim (tinggi ataupun rendah) akan menurunkan kecepatan reaksi (Peodjiadi 2006). tetapi kecil (ditunjukkan oleh kecepatan reaksi enzimatik yang kecil pula). SH+ mengalami ionisasi dan kehilangan muatan positifnya (substrat dinetralisir) : SH+  S + H+. Enzim amilase saliva memiliki pH optimal pada pH 7. Pada uji benedict. Padahal pada umumnya pH optimum saliva adalah mendekati 7.kehilangan muatan negatifnya (enzim dinetralisir) : Enz. Titik saat campuran tidak memberi warna lagi (jernih) disebut titik akromatik. Hal ini disebabkan pada pH kurang dari 4. menjadi Cu+. Oleh karena itu berdasarkan hasil percobaan pH optimum untuk aktivitas enzim amilase adalah pada pH 5. karena pada pH ini diperoleh aktivitas enzim yang tinggi (kecepatan reaksi enzimatik tinggi). pada pH 1 (uji Iod) dan pH 5 (uji benedict) aktivitas enzim masih ada. Hal tersebut dikarenakan pH yang digunakan terlalu rendah untuk kerja optimum enzim amilase pada saliva yang digunakan. karena pembuatan larutan pun masih dalam skala kualitatif bukan kuantitatif. Hal ini dapat disebabkan oleh kesalahan-kesalahan pada saat praktikum seperti faktor pemanasan yang tidak berjalan stabil pada suhu 37oC karena terputusnya aliran listrik. Berikut reaksi yang berlangsung: . dekstrin-dekstrin antaranya (eritrodekstrin) memberi warna coklat kemerah-merahan. Pada pH 1 diperoleh hasil positif pada uji iod dan hasil negatif pada uji benedict. Amilum dan dekstrin yang molekulnya masih besar dengan iodium memberi warna biru. uji ini memberikan reaksi yang positif. teori yang mendarsarinya adalah gula yang mengandung gugus aldehida atau keton bebas akan mereduksi ion Cu2+ dalam suasana alkalis. mengubah amilum menjadi maltosa. Menurut Amerongen (1991) amilase yang terdapat dalam saliva adalah α-amilase liur yang mampu membuat polisakarida (pati) dan glikogen dihidrolisis menjadi maltosa dan oligosakarida lain dengan menyerang ikatan glikosodat α(1 4). kecepatan reaksi enzimatik meningkat hingga mencapai pH optimal dan menurun setelah pH lebih besar dari pH optimal. larutan dengan variasi pH yang dibuat pun tidak cukup akurat untuk dijadikan indikasi pengukuran laju reaksi optimum enzinm dengan variabel pH. Dari hasil uji Benedict ini warna kuning pekat dimiliki oleh tabung yang ber-pH 5. sebab pada pH tersebut enzim amilase tidak aktif dan karbohidrat pun seharusnya terhidrolisis karena pemanasan dan pH yang sangat asam. Faktor pengocokan yang kurang sempurna juga dapat mempengaruhi hasil ini.

Dasar-dasar karies penyakit dan penanggulangannya. DAFTAR PUSTAKA Aisjah Girindra. Sedangkan pada uji iod hidrolisis pati mentah juga menunjukkan hasil yang positif. Ludah dan Kelenjar Ludah : Arti Bagi Kesehatan Gigi. Jakarta: Gramedia.Gambar 7. Hart H et al. Jakarta: EGC. Surabaya : Gadjah Mada University Press. . Enzim dalam Biokimia. Jakarta: UI Press Suharso M. 1989. Percobaan hidrolisis pati mentah menunjukkan reaksi negatif untuk uji Benedict karena pati mentah lebih sulit dihidrolisis oleh amilase. Dasar-dasar Biokimia. 1992. Bandung : Penerbit ITB. Jakarta : Erlangga Kidd BSJ. yaitu sekitar pada pH 7 dan sekitarnya. Berdasarkan data yang diperoleh titik akhromatik pati matang lebih lambat (menit ke-22) dari pati mentah menit (ke-10). Enzim dalam Biokimia 1. Enzim akan berkurang laju reaksinya atau akan rusak pada pH yang ekstrim. Jika dibandingkan titik akhromatik hidrolisisnya. Enzim amilase juga diketahui lebih cepat menghidrolisis pati matang daripada pati mentah. 2003. Poedjiadi A. Titik akromatik yaitu titik saat larutan uji dengan larutan iod menghasilkan reaksi negatif (pati sudah hilang).0 dan di atas pH 10. Yogyakarta: Gadjah Mada University Press. Wirahadikusumah M. KESIMPULAN Enzim amilase dapat bekerja optimal pada pH optimumnya. 1986. Amerongen AVN. dan Asam Nukleat. Kimia Organik Suatu Kuliah Singkat. 1986. Biokimia: Protein. Jadi pada dasarnya yang lebih cepat adalah titik akhromatik pati matang. yang di bawah pH 4. 1991. Sedangkan uji Benedict menunjukkan hasil yang positif. Titik akhromatik hidrolisis pati mentah adalah pada menit ke-10. Enzim. Hal tersebut dikarenakan pada pati matang dilakukan pengukuran tiap 5 menit sekali sedangkan pada pati mentah tiap 1 menit sekali. pati mentah lebih lambat mencapai titik akhromatik dibandingkan pada hidrolisis pati matang. 2006. Reaksi gula pereduksi Uji iod terhadap hidrolisis pati oleh amilase air liur mencapai titik akromatik pada menit ke22.

Sign up to vote on this title
UsefulNot useful