P. 1
enzim

enzim

|Views: 90|Likes:
Published by Esti Parwati
enziiimm
enziiimm

More info:

Published by: Esti Parwati on Jun 01, 2013
Copyright:Attribution Non-commercial

Availability:

Read on Scribd mobile: iPhone, iPad and Android.
download as DOCX, PDF, TXT or read online from Scribd
See more
See less

10/18/2013

pdf

text

original

FAKTOR – FAKTOR YANG MEMPENGARUHI KERJA ENZIM ( PENGARUH SUHU DAN pH TERHADAP AKTIVITAS ENZIM) A. PELAKSANAAN PRAKTIKUM 1.

Tujuan : Untuk mengetahu aktivitas enzim ( pengaruh suhudan pH ) 2. Hari, tanggal : selasa, 18 Mei 2010 3. Tempat : Laboratorium Kimia Dasar FMIPA UNRAM

1. A. LANDASAN TEORI Saliva adalah cairan yang lebih kental daripada air biasa. Tiap hari sekitar 1-1,5 liter saliva dikeluarkan oleh kelenjar saliva. Kelenjar saliva yang utama adalah kelenjar parotis, submandibularis, dan sublingualis. Selain itu juga ada beberapa kelenjar bukalis yang kecil (Ganong, 1995). Saliva juga merupakan sarana untuk mengekskresikan obat-obat tertentu (misalnya etanol dan morfin), ion-ion organik seperti K+, Ca2+, HCO3-, tiosianat (SCN-) serta yodium dan imunoglobin (IgA). (Murray, Granner, 1999).Nilai pH saliva biasanya berkisar sekitar 6,8, kendati dapat bervariasi pada salah satu dari kedua sisi netralitas tersebut. (Murray, Granner, 1999 ) Seperti protein pada umumnya, struktur ion enzim tergantung pada pH lingkungannya. Enzim dapat berbentuk ion positif, ion negatif atau ion bermuatan ganda ( zwitter ion ). Dengan demikian perubahan pH lingkungan akan berpengaruh terhadap efektivitas bagian aktif enzim dalam membentuk kompleks enzim substrat. Disamping pengaruh terhadap struktur ion pada enzim, pH rendah atau tinggi dapat pula menyebabkan terjadinya proses denaturasi dan ini akan mengakibatkan aktivitas enzim ( poedjadi,1994 ) Katalisator mempercepat reaksi kimia, mengalami perubahan selama reaksi, tetapi berubah kembali kepada keadaan semula setelah reaksi-reaksi selesai. Enzim merupakan biokatalisator yang bekerja spesifik. Aktivitas katalis yang dimiliki enzim merupakan alat ukur yang selektif dan sensitif terhadap aktivitas enzim. Aktivitas enzim dapat diamati dari sisa substrat, pH, suhu, dan indikator. Aktivitas enzim dapat diamati dari sisa substrat atau produk yang terbentuk. Faktor yang mempengaruhi pengukuran aktivitas enzim antara lain konsentrasi enzim dan substrat, suhu, pH, dan indikator. Aktivitas enzim meningkat bersamaan dengan peningkatan suhu, laju berbagai proses metabolisme akan naik sampai batasan suhu maksimal. Prinsip biologis utama adalah homeostatis, yaitu keadaan dalam tubuh yang selalu mempertahankan keadaan normalnya. Perubahan relatif kecil saja dapat mempengaruhi aktivitas banyak enzim. Adanya inhibitor non kompetitif irreversibel dan antiseptik dapat menurunkan aktivitas enzim ( Hawab,2003 ) C. ALAT DAN BAHAN A. Alat
  

Spektrofotometer Tabung reaksi dan rak Beaker glass

Pengaruh suhu terhadap aktivitas enzim Air liur Encerkan Air liur encer 4 pasang tabung (0o. D. Pengaruh pH terhadap aktivitas enzim Air liur . 5. suhu ruang.      Erlenmeyer Pipet volume Termometer Penangas air Pipet tetes Air es Bahan:     Saliva Larutan pati Larutan Iodium Larutan dengan pH 3. 9. 100o) Tabung uji + larutan pati 1 ml + liur encer 100X Keram 1 menit + 1 ml larutan iodine + 8 ml aquades Hasil blangko + larutan pati 1 ml + liur encer 200X Keram 1 menit + 1 ml larutan iodin + 8 ml aquades Hasil 1. 60o. SKEMA KERJA 1. dan 11 1.

5. Pengaruh suhu terhadap aktivitas enzim No Cara kerja Hasil pengamatan A Pengaruh suhu terhadap aktivitas enzim . 9. 1. E. HASIL PENGAMATAN 1.Encerkan Air liur encer 4 pasang tabung pH (3. 11) Tabung uji + larutan pati 1 ml dalam berbagai pH Keram pada suhu 37oC 5 menit + 200 ml liur encer + 1 ml larutan iodine + 8 ml aquades Hasil Tabung uji + larutan pati 1 ml dalam berbagai pH Keram pada suhu 37oC 5 menit Keram 1 menit + 1 ml larutan iodine + 8 ml aquades Hasil Baca absorban pada λ 680 nm 1.

2. larutan ungu kehitaman Larutan bening kekuningan Suhu 0oC Suhu ruang 60oC 100oC A uji 0. Penagruh pH terhadap aktivitas enzim .064 A blangko 0.279 2.082 0.500 1.1 1. ada endapan putih didasar tabung Tabung U Lebih jernih. ada endapan putih didasar tabung 4 Tabung 3: 60oC Tabung B Tabung U 5 Tabung 4: 100oC Tabung B + iodium Tabung U + iodium Biru tua pekat Biru jernih Endapan putih.1 Liur diencerkan 100x 2 Tabung 1: 0oC Tabung B Tabung U 3 Tabung 2: suhu kamar Tabung B Liur encer Kurang bening dan endapan lebih sedikit Lebih bening dan endapan lebih banyak Keruh putih.209 0.07 0.104 0.

bwahnya . bwahnya endapan putih Terdapat 2 lapisan: atasnya bening keunguan. ü + Air Suling Larutan berubah menjadi biru tua. bawah endapan putih pH 5 1 Tabung B Tabung U 2 pH 9 Tabung B Tabung U pH 11 1 Tabung B Tabung U Wwarna ungu kehitaman dan terdapat endapan putih Endapan putih dan larutan bening sedikit kekuningandan terdapat warna ungu diantaranya Terdapat 2 lapisan : atasnya larutan ungu kehitaman. ada endapan putih melayang Terbentuk 2 fase: atas larutan bening. bawah endapan putih Larutannya berubah dari bening menjadi biru tua Tidak terjadi perubahan ü + Iodium ü + Air Suling 2 Tabung U ü Panaskan 37oc Pada larutan ada endapan yang melayang ü + air liur ü + Iodium Terdapat 3 lapisan.No Cara kerja A Ph 3 1 Tabung B ü Panaskan 37oc Hasil pengamatan Terbentuk 2 fase: atas larutan bening. atas biru muda. bawah endapan putih Terdapat 2 lapisan : atasnya larutan ungu kehitaman. dan bawah endapan. tengah biru tua.

470 0. Pengaruh pH terhadap aktivitas enzim pH 3 5 9 11 A uji 2.2 endapan putih Terdapat 3 lapisan: dari atas samapi bawah berturut.5 A blangko 0. a.5 2.736 ∆A/menit (v) 0. 1.085 0.14 A blangko 2.363 2. Pengaruh suhu terhadap aktivitas enzim A blangko 1.06 0.27 0.05 Kurva hbungan antara kecepatan reaksi enzim dengan suhu .5 2.169 0.09 ∆A/menit (v) 0 0.144 2.5 1.764 1.047 0.5 0.009 1.107 0.087 1.165 0.23 0.161 0.500 0.363 1. ANALISIS DATA 2.096 2.turut yaitu: bening keunguan.997 0. 2.448 2. endapan putih 1 2 pH 3 5 9 11 A uji 2.101 Suhu 0oC Suhu ruang 60oC 100oC A uji 0. biru keunguan.122 0.

sehingga bangun tiga dimensinya berubah secara bertahap.sama halnya dengan suhu ruang tidak terjadi perubahan pada larutan.4 glukosida. suhu tersebut berada di sekitar 37oC. secara teori selalu ada kemungkinan dari pengaruh pH terhadap aktivitas biologis dari enzim Sadikin (2002). Dari hasil percobaan pada suhu 0o C tejadi aktivitas enzim. Setelah melewati . Akibatnya kompleks ES akan sukar terbentuk sehingga produk juga makin sedikit. Amylase pada air ludah ini juga sering disebut dengan enzim ptialin.karena semakin tinggi pengenceran maka semakin menurun pula aktivitas enzim ( kecepatan reaksi enzim ). dan pati merupakan amilum. Bila amilum ditambahkan air liur (amilase) maka molekul-molekulnya akan terhidrolisis manjadi maltosa dengan BM 360 dan glukosa. Penambahan air liur pada pati di awal sebelum proses ini berfungsi sebagai enzim yang akan mengkatalisis proses hidrolisa senyawa pati. Kecepatan reaksi enzimatik akan meningkat seiring dengan peningkatan suhu sampai batas optimum. Secara umum enzim -amilase terdapat pada tanaman. Berbeda dengan amilopektin. Sebagai produk makhluk hidup.pada suhu ini seharusnya enzim berada dalam keadaan tidak aktif. Namun molekul protein juga mengalami denaturasi.yaitu ditandai dengan perubahan warna pada tabung uji dengan terbentuknya 3 warna. Amilosa merupakan suatu polimer linear yang terdiri dari unit-unit D-glukosa dalam ikatan 1. karena pada air liur terdapat enzim amylase yang akan mengubah amilum menjadi maltosa.aktivitas enzim pada suhu ini dapat dikatakan normal atau tidak terjadi perubahan warna. Sebelumnya kami mengumpulkan air ludah atau liur terlebih dahulu. amilosa merupakan suatu polisakarida yang bercabang dan terdiri dari unit-unit D-glukosa dalam ikatan. apabila terjadi proses denaturasi.Kurva hubungan antara kecepatan reaksi enzim dengan pH G.hal yang dapat mempengaruhi adalah kondisi lingkungan yang kadang tidak sesuai dengan suhu ruang ( 28o C ). Ini berarti pada suhu 60o C bukanlah temperatur yang optimal untuk membuat enzim amylase bekerja dengan baik dalam membantu reaksi hidrolisis Pada suhu yang lebih tinggi ( 100o C ). dan mikroba (Winarno. PEMBAHASAN Sumber enzim -amilase yang digunakan dalam penelitian ini adalah saliva.Yazid dkk (2006). suhu optimum enzim biasanya hampir sama dengan suhu organisme asal enzim tersebut. Pada kondisi ini sebagian enzim terdenaturasi. Faktor – faktor yang sangat penting dalam menentukan aktivitas enzimatik adalah suhu dan pH. 1997). maka bagian aktif enzim akan terganggu dan dengan demikian konsentrasi efektif enzim akan berkurang dan kecepatan reaksinya pun akan menurun. Sedangkan Pengaruh pH pada aktivitas enzim. Proses hidrolisis pati dengan sumber enzim -amilase dari pankreon juga dilakukan pada suhu 37-38o C. 1986).sehingga keja enzim disini seharusnya sama sekali tidak ada. gerak termodinamik akan lebih meningkat sehingga benturan antar molekul akan lebih sering. Pada mamalia dan unggas. Proses perubahan amilum menjadi maltosa merupakan hidrolisis. Selanjutnya dilakukan uji pada suhu ruang.6 (Guyton..sumber enzim tersebut memiliki karakteristik dan lingkungan kerja yang berbeda sehingga berbeda pula kemampuannya dalam menghidrolisis pati. Hal ini juga sebenarnya dipengaruhi oleha faktior pengenceran. percobaan yang pertama kami lakukan adalah pegaruh suhu terhadap aktaivitas enzim. menyesuaikan suhu tubuh manusia. kemudian pada suhu 60o c. jaringan mamalia. Secara umum enzim -amilase bekerja optimal pada pH 6.

6 (Guyton. Akibatnya proses katalisis berjalan tidak optimum. sama dengan suhu normal tubuh. maka kecepatan reaksi enzimatik akan kembali menurun. Hal ini disebabkan pada pH kurang dari 4. Percobaan 2.wordpress. Dapat dilihat bahwa enzim amilase saliva memiliki pH optimal pada pH 7. Suhu optimum enzim amilase yang terdapat pada saliva adalah 37 oC. maka kecepatan reaksi enzimatik akan kembali menurun. aktivitas enzim menurun karena telah terlewati pH optimal dari enzim tersebut. sehingga substrat tidak dapat lagi duduk dengan tepat di bagian molekul enzim yang mengolah substrat. 3 dan 5. makin rendah laju reaksi. karena pada pH ini diperoleh aktivitas enzim yang tinggi (kecepatan reaksi enzimatik tinggi). Sebagai produk makhluk hidup.com/2010/12/21/biokimia/ . Setelah melewati suhu optimum.sebab berpengaruh terhadap laju reaksi. Di luar pH optimum tersebut.Dalam lingkungan pH optimum. Setelah melewati suhu optimum. Makin besar perbedaan suhu reaksi dengan suhu optimum. Diluar suhu optimum laju reaksi enzimatis selalu lebih rendah. Penurunan atau kenaikan pH akan mempengaruhi aktivitas enzim. secara teori selalu ada kemungkinan dari pengaruh pH terhadap aktivitas biologis dari enzim Sadikin (2002). Namun Pada kurva yang diperoleh melalui percobaan didapat pada pH 9. protein enzim mengambil struktur tiga dimensi yang sangat tepat sehingga ia dapat mengikat dan mengolah substrat dengan kecepatan yang setinggi-tingginya. struktur tiga dimensi enzim mulai berubah..suhu optimum. Secara umum enzim -amilase bekerja optimal pada pH 6. sama dengan suhu normal tubuh. tetapi kecil (ditunjukkan oleh kecepatan reaksi enzimatik yang kecil pula). Pada pH 9 dan 11. Berdasarkan kurva Enzim memiliki aktivitas maksimal pada suhu 60o C Berdasarkan kurva Enzim memiliki aktivitas maksimal pada ph 9 http://mirwanpho. H. kecepatan reaksi enzimatik meningkat hingga mencapai pH optimal dan menurun setelah pH lebih besar dari pH optimal. aktivitas enzim masih ada. sama dengan suhu normal tubuh. Suhu optimum enzim amilase salivarius adalah 37OC. maka kecepatan reaksi enzimatik akan kembali menurun. Enzim memiliki aktivitas maksimal pada pH optimumnya (pH optimum enzim amilase saliva adalah 7. yaitu Pengaruh pH pada aktivitas enzim. 1997). Kecepatan reaksi enzimatik akan meningkat seiring dengan peningkatan suhu sampai batas optimum. Suhu optimum enzim amilase yang terdapat pada saliva adalah 37oC. Suhu penangas air selama proses uji sebenarnya perlu dijaga agar tetap stabil pada kisaran 37-38o C. KESIMPULAN      Kecepatan reaksi enzimatik akan meningkat seiring dengan peningkatan suhu sampai batas optimum. Umumnya. enzim amilase saliva menjadi tidak aktif.

pelarut organik atau apa saja yang bisa menyebabkan denaturasi .00 – 11. asam dan basa kuat. Dalam jumlah yang sangat kecil. 24 Januari 2012 | Ayun Laporan Praktikum Biokimia Umum Hari/tanggal : Selasa/30 November 2010 Waktu : 08. Si Asisten : Syaefudin ENZIM 2 KELOMPOK 10 Randi Hadianta (G34090020) Yovita Sari (G34090028) Kurrataa’yun (G34090105) DEPARTEMEN BIOKIMIA FAKULTAS MATEMATIKA DAN ILMU PENGETAHUAN ALAM INSTITUT PERTANIAN BOGOR 2010 PENDAHULUAN Enzim dikatakan sebagai suatu kelompok protein yang berperan dalam aktivitas biologis. Enzim akan kehilangan aktivitasnya karena panas. enzim dapat mengatur reaksi tertentu sehingga dalam keadaan normal tidak terjadi penyimpangan hasil reaksinya. M.00 WIB PJP : Waras Nurcholis.Enzim (part2) Selasa. Enzim ini berfungsi sebagai katalisator dalam sel dan sifatnya sangat khas.

01 mm yang melapisi seluruh jaringan rongga mulut.protein.4 ml/menit sedangkan . Aktivitas katalik enzim dapat ditentukan juga melalui struktur tiga dimensi molekul enzim tersebut. dikenal beberapa istilah diantaranya holoenzim. Enzim amilase dapat diperoleh dari sekresi air liur atau saliva.1-0. Pengeluaran air ludah pada orang dewasa berkisar antara 0. Saliva dapat disebut juga kelenjar ludah atau kelenjar air liur. Aktivasi dapat diartikan sebagai sejumlah energi atau kalori yang diturunkan oleh suatu mol zat pada temperatur tertentu untuk membawa molekul kedalam aktifnya atau keadaan aktifnya. Enzim disini mempunyai peranan katalis dalam menurunkan aktivitas dari reaksi energi. Apoenzim adalah suatu enzim yang seluruhnya terdiri dari protein. suatu bagian yang sangat kecil dari suatu molekul besar protein enzim sangat berperan untuk katalis reaksi. apoenzim. Molekul pati yang merupakan polimer dari alfa-Dglikopiranosa akan dipecah oleh enzim pada ikatan alfa-1. enzim diproduksi dan digunakan oleh sel hidup untuk mengkatalisis reaksi seperti konversi energi dan metabolisme pertahanan sel.4.dan alfa-1. Bagian yang kecil ini dinamakan bagian aktif enzim. kofaktor. Baik gugus prostetik maupun koenzim. Dalam mempelajari mengenai enzim. Fungsi penting dari enzim adalah sebagai biokatalisator. Saliva adalah suatu cairan oral yang kompleks dan tidak berwarna yang terdiri atas campuran sekresi dari kelenjar ludah besar dan kecil yang ada pada mukosa oral.6-glikosida (Hart 2003). Enzim amilase ikut bertanggung jawab menjaga kesehatan dan proses metabolisme di dalam tubuh. Saliva terdapat sebagai lapisan setebal 0. gugus prostetik. reaksi kimia secara kolektif membentuk metabolisme perantara sel. Pada kofaktor ada yang terikat kuat pada protein dan sukar terurai dalam larutan yang disebut gugus prostetik dan adapula yang tidak terikat kuat pada protein sehingga mudah terurai yang disebut koenzim.3-0. Substrat merupakan zat-zat yang diubah atau direaksikan oleh enzim (Poedjiadi 2006). menurunkan energi aktivasi. Sebagai protein. Enzim amilase memiliki kemampuan untuk memecah molekul-molekul pati dan glikogen. Enzim amilase di dalam tubuh manusia sangat penting. keduanya merupakan bagian yang memungkinkan enzim bekerja pada substrat. Saliva sebagian besar yaitu sekitar 90 persennya dihasilkan saat makan yang merupakan reaksi atas rangsangan yang berupa pengecapan dan pengunyahan makanan (Kidd 1992). Gugus yang bukan protein tadi dikenal dengan istilah kofaktor. Enzim dinyatakan mempunyai sifat yang sangat khas karena hanya bekerja pada substrat tertentu (Aisjah 1986). Saliva merupakan cairan mulut yang kompleks terdiri dari campuran sekresi kelenjar saliva mayor dan minor yang ada dalam rongga mulut. Pembentukan kelenjar ludah dimulai pada awal kehidupan fetus (4 . dan substrat. sedangkan holoenzim adalah enzim yang mengandung gugus protein dan gugus non protein. Enzim memegang peranan penting dalam berbagai reaksi dalam sel. koenzim. dan mengendalikan reaksi (Wirahadikusuma 1989). yang selanjutnya menyebabkan gangguan penyerapan (malabsorpsi). Semua kelenjar ludah mempunyai fungsi untuk membantu mencerna makanan dengan mengeluarkan suatu sekret yang disebut “saliva” (ludah atau air liur). mempercepat reaksi pada suhu dan tekanan tetap tanpa mengubah besarnya tetapan seimbangnya.12 minggu) sebagai invaginasi epitel mulut yang akan berdiferensiasi ke dalam duktus dan jaringan asinar. Kekurangan enzim amilase dapat menyebabkan tubuh mengalami gangguan pencernaan (maladigesti).

penangas air. Selanjutnya keempat larutan yang telah dipanaskan dibagi menjadi masing-masing dua tabung. pengaruh pH pada aktifitas amilase air liur. Na+. yaitu melicinkan dan membasahi rongga mulut sehingga membantu proses mengunyah dan menelan makanan. perpartisipasi dalam proses pembekuan dan penyembuhan luka karena terdapat faktor pembekuan darah dan epidermal growth factor pada saliva. Setiap larutan dilakukan uji Benedict dan uji Iod. kertas lakmus. . HCO3-. membersihkan rongga mulut dari sisa-sisa makanan dan kuman. kertas saring. Na-Karbonat 0. ALAT DAN BAHAN Alat-alat yang digunakan dalam praktikum ini adalah tabung reaksi. PROSEDUR PERCOBAAN Percobaan pertama dilakukan uji pengaruh pH pada aktifitas amilase air liur. banyaknya air ludah normal adalah 1-2 ml/menit. dan zat-zat organik seperti musin dan enzim amilase (ptialin). Meningkatnya pH air ludah (basa) akan mengakibatkan pembentukan karang gigi.75 sampai 7.05. serta mengetahui hidrolisis pati matang dan mentah oleh amilase air liur. Tabung pertama diisi dengan 2 ml HCl. gelas piala. Saliva memiliki beberapa fungsi. Setiap hari sekitar 1-1. Saliva mempunyai pH antara 5.1%. Saliva terdiri atas 99. K+. Setiap 1 menit dilakukan uji iod dengan memasukkan 1 tetes larutan tersebut ke porselen dan direaksikan dengan larutan iod encer. karet penyumbat. Cl-.2 mL. tabung ketiga diisi dengan 2 ml akuades. membantu proses pencernaan makanan melalui aktivitas enzim ptyalin (amilase ludah) dan lipase ludah. tabung kedua diisi dengan 2 ml asam asetat. kanji 1%. dan 2 ml air liur. Menurunnya pH air ludah (kapasitas dapar / asam) dan jumlah air ludah yang kurang menunjukkan adanya resiko terjadinya karies yang tinggi. pereaksi iod. Mg2+.24% air dan 0. dan tabung keempat diisi dengan 2 ml Na2CO3 1%. PO43-. Saliva bersifat agak sedikit asam. Bahan praktikum yang digunakan adalah air saliva. pipet volumetrik 5 mL. Keempat tabung dikocok dengan baik dan diletakkan pada penangas air bersuhu 37°C selama 15 menit. Langkah pertama empat tabung reaksi disiapkan.5 liter saliva dikeluarkan oleh kelenjar saliva.apabila distimulasi. Pada umumnya pH saliva adalah sedikit dibawah 7 (Aisjah 1986) TUJUAN Percobaan ini bertujuan untuk mengetahui sifat dan susunan air liur. dan pH indikator. glass wool dan corong. membasahi dan melembutkan makanan menjadi bahan setengah cair ataupun cair sehingga mudah ditelan dan dirasakan. Percobaan kedua dilakukan hidrolisis pati matang oleh amilase air liur. pipet tetes. akuades. jumlah sekresi air ludah dapat dipakai sebagai ukuran tentang keseimbangan air dalam tubuh dan membantu dalam berbicara (pelumasan pada pipi dan lidah) (Suharsono 1986). tabung erlenmeyer. Masing-masing tabung ditambah dengan 2 ml larutan kanji 1%. SO42. asam asetat. pereaksi Benedict.58% terdiri atas ion-ion Ca2+. Pada tabung diisi 3 ml larutan kanji 1% dan air liur yang telah disaring sebanyak 0. mempunyai aktivitas antibacterial dan sistem buffer. Larutan tersebut dikocok dan dimasukkan ke penangas air bersuhu 37°C.

Pengaruh pH pada aktivitas enzim amilase Tabung ke1 2 3 4 pH 1 5 7 9 Uji Iod Hitam (+) Kuning muda (-) Bening keunguan (+) Bening keunguan (+) Uji Benedict Biru kehijauan (-) Kuning (++) Kuning hijau (+) Kuning hijau (+) Gambar 1. Ketika hasil uji Iod tidak menghasilkan reaksi positif lagi (titik akhromatik) larutan diuji dengan pereaksi benedict. Setelah diuji dengan iodium tidak bereaksi positif lagi. Uji Benedict pada pH berbeda. Hidrolisis pati oleh enzim amilase air liur Menit keUji Iod Uji Benedict . larutan diuji dengan pereaksi Benedict. Percobaan ketiga dilakukan hidrolisis pati mentah oleh amilase air liur. Gambar 2. Larutan tersebut dikocok dan ditambahkan 10 tetes saliva. Tabel 2. yaitu menjadi warna kuning (tidak ada perubahan warna atau adanya titik akromatik).Perbedaan warna yang timbul pada setiap menit dicatat. HASIL PENGAMATAN Tabel 1. Kemudian hasilnya dibandingkan. larutan dipanaskan dengan penangas air pada suhu 37oC selama 20 menit. Setelah bercampur. Percobaan ini dilakukan dengan memasukkan tepung pati secukupnya ke dalam tabung reaksi dan dicampurkan 5mL akuades. Perbedaan warna yang ditimbulkan saat uji Iod diamati setiap menit. Selanjutnya larutan disaring dengan kertas saring dan diambil filtratnya. Filtratnya dilakukan uji terhadap produksi hidrolisis pati oleh amilase seperti percobaan kedua. Uji Iod pada pH berbeda.

Hidrolisis pati mentah oleh enzim amilase pada air liur Menit ke1 2 Uji Iod Ungu Ungu Uji Benedict Hijau Hijau kebiruan .1 2 3 4 5 6 7 8 9 10 11 12 13 14 15 16 17 18 19 20 21 22 Ungu Ungu Ungu Ungu Ungu Biru pekat Biru Biru Biru cerah Biru cerah Biru cerah Biru cerah Biru cerah Biru cerah Biru kemerahan Biru kemerahan Biru kemerahan Biru kemerahan Kuning Kuning Kuning agak tua Kuning kecokelatan Hijau Hijau kebiruan Hijau kebiruan Hijau kebiruan Biru kuning - Gambar 3. Uji Benedict pada menit ke-5 Tabel 3. Uji Iod menit ke-22. Gambar 4.

Uji iod pada menit ke-10. Kemudian pH berpengaruh terhadap fungsi enzim karena pada umumnya efektifitas maksimum suatu enzim pada pH optimum. konsentrasi substrat.+ SH+  EnzSH.5 – 8. pH. enzim tidak dapat mengubahnya (Salisbury dan Ross 1995). Pada keadaaan kesetimbangan. Enzim berfungsi meningkatkan laju sehingga terbentuk kesetimbangan kimia antara produk dan pereaksi. PEMBAHASAN Percobaan dilakukan dengan menguji enzim yang terkandung dalam air liur (saliva). suatu enzim tidak mempengaruhi jumlah produk dan pereaksi yang sebenarnya dicapai tanpa kehadiran enzim. Enz.3 4 5 6 7 8 9 10 Biru Biru Biru Biru cerah Biru cerah Biru kemerahan Biru kemerahan Kuning kehijauan Hijau kebiruan Hijau kebiruan Hijau kebiruan Hijau kebiruan Hijau kebiruan Hijau kebiruan Hijau kebiruan Hijau. enzim bermuatan negatif (Enz-) bereaksi dengan substrat bermuatan positif (SH+) : Enz. Di samping itu. Dalam keadaan fisiologi yang normal. Pada pH yang terlalu tinggi atau terlalu rendah umumnya enzim menjadi non aktif secara irreversibel karena menjadi denaturasi protein. jika keadaan kesetimbangan tidak menguntungkan bagi pembentukan senyawa. konsentrasi enzim dan zat-zat penghambat. Uji Benedict pada menit ke-10. istilah pereaksi dan produk tidaklah pasti dan bergantung pada pandangan kita. maka kenaikan suhu dapat menyebabkan denaturasi dan bagian aktif enzim akan terganggu.0.mengalami protonasi dan . sehingga konsentrasi dan kecepatan enzim berkurang. Kondisi pH dapat mempengaruhi aktivitas enzim melalui pengubahan struktur atau pengubahan muatan pada residu yang berfungsi dalam pengikatan substrat atau katalis. Gambar 6. Suhu berpengaruh terhadap fungsi enzim karena reaksi kimia menggunakan katalis enzim yang dapat dipengaruhi oleh suhu. Pada pH yang rendah. ada endapan kuning Gambar 5. Sebagai contoh. Jadi. Faktor-faktor yang dapat mempengaruhi fungsi enzim antara lain suhu . karena enzim adalah suatu protein. yang lazimnya berkisar antara pH 4.

Padahal pada umumnya pH optimum saliva adalah mendekati 7. Sedangkan pada pH yang tinggi. Hal ini menunjukkan bahwa enzim amilase tidak bekerja pada pH yang terlalu rendah maupun terlalu tinggi. karena pada pH ini diperoleh aktivitas enzim yang tinggi (kecepatan reaksi enzimatik tinggi). menjadi Cu+. dekstrin-dekstrin antaranya (eritrodekstrin) memberi warna coklat kemerah-merahan. Bila setelah uji iod tidak berwarna diadakan uji Benedict akan memberikan warna positif yang berwarna hijau. yang mengendap sebagai Cu2O (kupro oksida) berwarna merah bata. Pada uji benedict. Sedangkan dekstrin-dekstrin yang molekulnya sudah kecil lagi (akhrodekstrin) dan maltosa tidak memberi warna dengan iodium. Amilase liur akan segera terinaktivasi pada pH 4. enzim amilase dapat menjalankan fungsinya. Enzim amilase saliva memiliki pH optimal pada pH 7. Hal ini disebabkan pada pH kurang dari 4. 7. SH+ mengalami ionisasi dan kehilangan muatan positifnya (substrat dinetralisir) : SH+  S + H+. Seharusnya hasil yang diperoleh uji iod dan uji benedict adalah negatif. Hasil percobaan. Pada pH 1 diperoleh hasil positif pada uji iod dan hasil negatif pada uji benedict.0 atau kurang sehingga kerja pencernaan makanan dalam mulut akan terhenti apabila lingkungan lambung yang asam menembus partikel makanan. Uji iod terhadap campuran saliva dan pati yang memiliki pH 5 menunjukkan warna kuning pudar yang menunjukkan hasil yang negatif. nilai pH yang ekstrim (tinggi ataupun rendah) akan menurunkan kecepatan reaksi (Peodjiadi 2006). pada pH 1 (uji Iod) dan pH 5 (uji benedict) aktivitas enzim masih ada. dihasilkan warna ungu yang makin lama makin jernih. Faktor pengocokan yang kurang sempurna juga dapat mempengaruhi hasil ini. mengubah amilum menjadi maltosa. Hasil uji Benedict menunjukkan reaksi negatif pada pH 1 dan menunjukkan reaksi positif pada pH 5.+ H+  EnzH. Berikut reaksi yang berlangsung: . Karena (berdasarkan definisi) satu-satunya bentuk yang mengadakan interaksi adalah SH+ dan Enz-. Umumnya. larutan dengan variasi pH yang dibuat pun tidak cukup akurat untuk dijadikan indikasi pengukuran laju reaksi optimum enzinm dengan variabel pH. Sementara pada pH 7 dan 9. Menurut Amerongen (1991) amilase yang terdapat dalam saliva adalah α-amilase liur yang mampu membuat polisakarida (pati) dan glikogen dihidrolisis menjadi maltosa dan oligosakarida lain dengan menyerang ikatan glikosodat α(1 4). Titik saat campuran tidak memberi warna lagi (jernih) disebut titik akromatik. kecepatan reaksi enzimatik meningkat hingga mencapai pH optimal dan menurun setelah pH lebih besar dari pH optimal. dan 9. enzim amilase saliva menjadi tidak aktif. Hal ini dapat disebabkan oleh kesalahan-kesalahan pada saat praktikum seperti faktor pemanasan yang tidak berjalan stabil pada suhu 37oC karena terputusnya aliran listrik. Dalam saliva yang tidak dipanaskan. Amilum dan dekstrin yang molekulnya masih besar dengan iodium memberi warna biru. Dari hasil uji Benedict ini warna kuning pekat dimiliki oleh tabung yang ber-pH 5. Oleh karena itu berdasarkan hasil percobaan pH optimum untuk aktivitas enzim amilase adalah pada pH 5. Hal tersebut dikarenakan pH yang digunakan terlalu rendah untuk kerja optimum enzim amilase pada saliva yang digunakan. tetapi kecil (ditunjukkan oleh kecepatan reaksi enzimatik yang kecil pula). Hal ini menunjukkan bahwa pada suhu optimum. teori yang mendarsarinya adalah gula yang mengandung gugus aldehida atau keton bebas akan mereduksi ion Cu2+ dalam suasana alkalis.kehilangan muatan negatifnya (enzim dinetralisir) : Enz. karena pembuatan larutan pun masih dalam skala kualitatif bukan kuantitatif. sebab pada pH tersebut enzim amilase tidak aktif dan karbohidrat pun seharusnya terhidrolisis karena pemanasan dan pH yang sangat asam. Selain itu. uji ini memberikan reaksi yang positif.

yaitu sekitar pada pH 7 dan sekitarnya. yang di bawah pH 4. Enzim. Poedjiadi A. pati mentah lebih lambat mencapai titik akhromatik dibandingkan pada hidrolisis pati matang. Hal tersebut dikarenakan pada pati matang dilakukan pengukuran tiap 5 menit sekali sedangkan pada pati mentah tiap 1 menit sekali. Enzim dalam Biokimia 1. DAFTAR PUSTAKA Aisjah Girindra. Amerongen AVN. Sedangkan pada uji iod hidrolisis pati mentah juga menunjukkan hasil yang positif. Berdasarkan data yang diperoleh titik akhromatik pati matang lebih lambat (menit ke-22) dari pati mentah menit (ke-10). 1986. Jakarta: EGC. dan Asam Nukleat. Hart H et al. Bandung : Penerbit ITB. Enzim akan berkurang laju reaksinya atau akan rusak pada pH yang ekstrim. 2006. Enzim amilase juga diketahui lebih cepat menghidrolisis pati matang daripada pati mentah. 1989. Enzim dalam Biokimia. Jakarta: UI Press Suharso M. 2003. 1991. KESIMPULAN Enzim amilase dapat bekerja optimal pada pH optimumnya. Kimia Organik Suatu Kuliah Singkat. Ludah dan Kelenjar Ludah : Arti Bagi Kesehatan Gigi. 1992.Gambar 7. Dasar-dasar Biokimia. Percobaan hidrolisis pati mentah menunjukkan reaksi negatif untuk uji Benedict karena pati mentah lebih sulit dihidrolisis oleh amilase. Titik akromatik yaitu titik saat larutan uji dengan larutan iod menghasilkan reaksi negatif (pati sudah hilang). Biokimia: Protein. Surabaya : Gadjah Mada University Press. Sedangkan uji Benedict menunjukkan hasil yang positif. 1986. Jakarta: Gramedia. Titik akhromatik hidrolisis pati mentah adalah pada menit ke-10. Jika dibandingkan titik akhromatik hidrolisisnya. Jadi pada dasarnya yang lebih cepat adalah titik akhromatik pati matang. Jakarta : Erlangga Kidd BSJ. Reaksi gula pereduksi Uji iod terhadap hidrolisis pati oleh amilase air liur mencapai titik akromatik pada menit ke22. Wirahadikusumah M. Dasar-dasar karies penyakit dan penanggulangannya. Yogyakarta: Gadjah Mada University Press. .0 dan di atas pH 10.

You're Reading a Free Preview

Download
scribd
/*********** DO NOT ALTER ANYTHING BELOW THIS LINE ! ************/ var s_code=s.t();if(s_code)document.write(s_code)//-->