P. 1
Biokimia II Protein

Biokimia II Protein

|Views: 102|Likes:

More info:

Published by: WaOde Jumriani SittiEka on Jun 28, 2013
Copyright:Attribution Non-commercial

Availability:

Read on Scribd mobile: iPhone, iPad and Android.
download as DOCX, PDF, TXT or read online from Scribd
See more
See less

11/22/2013

pdf

text

original

BAB I PENDAHULUAN

A. Latar Belakang Biokima dapat didefinisikan sebagai ilmu pengetahuan tentang dasar kimiawi kehidupan (Yn bios ―Kehidupan‖). Sel adalah unit structural makhluk hidup. Oleh karena itu, biokimia juga dapat diartikan sebagai ilmu pengetahuan tentang konstituen kimiawi sel hidup serta reaksi dan proses yang dialami konstituen – konstituen tersebut. Yang bidang pengetahuannya mencakup bidang biologi sel, biologi molecular, dan genetika molekular. (Robert K. Murray, 2009)

Salah satu sub materi yang dipelajari dalam biokimia adalah tentang seluk beluk protein. Protein adalah senyawa organik kompleks berbobot molekul tinggi yang merupakan polimer dari monomer-monomer asam amino yang dihubungkan satu sama lain dengan ikatan peptida. Molekul protein mengandung karbon, hidrogen, oksigen, nitrogen dan kadang kala sulfur serta fosfor. Protein berperan penting dalam struktur dan fungsi semua sel makhluk hidup dan virus.

Protein memiliki empat tingkatan struktur yang bersifat hirarki. Artinya, protein disusun setahap demi setahap dan setiap tingkatan tergantung dari tahapan di bawahnya.

Protein sangat penting untuk membantu pertumbuhan anak-anak, dan meningkatkan daya tahan tubuh mereka. Dan juga kelebihan protein juga akan menimbulkan penyakit, seperti Kwasiorkor, Marasmus, dan Obesitas. Oleh karena itu, selain untuk memenuhi tugas dalam Mata Kuliah ―Biokimia‖ ini, penyusun mengangkat judul tentang Protein, karena protein merupakan zat paling penting yang harus ada dalam tubuh manusia. Tapi masih banyak juga kasus

1

Kekurangan Energi Protein (KEP). Disini penyusun tertarik untuk lebih mendalami tentang protein.

B. Masalah

Bagaimana peran protein dalam tubuh ?

C. Ruang Lingkup Masalah

a. Bagaimana peran biomedis asam amino ? b. Apakah pengertian protein ? c. Jelaskan fungsi, guna dan kebutuhan protein dalam tubuh ? d. Bagaimana struktur primer protein ? e. Jelaskan struktur ordo tinggi protein ? f. Jelaskan Mioglobin dan Hemoglobin dalam Protein ? g. Jelaskan pemecahan / pencernaan protein ?

D. Tujuan

Adapun tujuan dari penulisan makalah ini adalah untuk mengetahui peran protein serta hubungannya dengan system imun dalam tubuh.

E. Manfaat

Agar mahasiswa dapat mengembangkan pengetahuan tentang Biokimia protein.

2

pirimidin. Peran Biomedis Asam Amino Asam amino cukup banyak ditemukan di alam. misalnya transmisi saraf dan biosintesis porfirin. (Poedjiadi dan Supriyanti. Gugus R sangat bermakna karena dapat menunjukkan polaritas dalam menentukan fungsi asam amino dalam protein. alifatik. 2006) Stuktur Asam Amino L-α Amino Selain berupa unit monomer pembentuk rantai polipeptida panjang pada protein.BAB II TINJAUAN PUSTAKA 1. dan heterosiklik atau menurut gugus R yang ada. cuma sekitar 20 jenis asam amino yang menyusun suatu rantai protein dengan struktur kimia berupa rantai aromatik. dan urea seperti pada gambar 3 . asam L-α amino dan turunan – turunannya ikut serta dalam beragam fungsi sel. purin.

2005) Penggolongan Asam amino 20 asam amino utama penyusun protein. dibagi berdasar sifat gugus R: 1.PROTEIN PRODUK KHUSUS ASAM AMINO UREA SENYAWA AMFIBOLIK (Heru Nurcahyo. Asam amino dengan gugus R non polar alifatik 4 .

Asam amino dengan gugus R polar bermuatan Negatif (Asam) 4. Asam amino dengan gugus R polar tak bermuatan 3.2. Asam amino dengan gugus R polar bermuatan positif (Basa) 5 .

Kennelly & Victor W. Selenenosistein mempunyai kode 6enetic: UGA yang terdaoat biasa terdapat untuk stop kodon terjadi pada mRNA dengan struktur 2nd yg banyak. 2009) Diketahui asam amino ke 21 disebut selenosistein (jarang ditemukan) Terdapat di beberapa enzim seperti gluthatione peroxidase. Asam amino dengan gugus R Aromatik (Peter J. 6 . Rodwell.5.

maupun L-α amino. 2009). Beberapa dari peptida ini berguna untuk terapi. hormone-releasing factors. Rodwell. sedangkan dalam dosis kecil menyebabkan terbentuknya tumor hati. Ikatan ini terjadi bila gugus a-karboksil suatu asam amino melekat secara kovalen kepada gugus a-amino asam amino berikutnya. Rodwell. Pembentuk Ikatan Peptida 7 . atau neurotransmitter. Sementara protein hanya mengandung asam L-α amino. Kennely & Victor W. termaksuk antibiotik basitrasin dan gramisidin A serta obat antitumor bleomisin. 2009) Polimer asam – asam amino yang disebut peptida melaksanakan peran menonjol dalam system neuroendokrin sebagai hormon. yaitu mikrosistin dan nodularin bersifat letal dalam dosis besar. Peptida sianobakteri. Peptida mikroba tertentu bersifat toksik. Baik manusia maupun hewan tingkat tinggi lainnya tidak dapat menyintesis sepuluh dari dua puluh asam L-α amino umum dalam jumlah yang memadai untuk menunjang pertumbuhan masa bayi atau mempertahankan kesehatan saat dewasa (Petter J. neuromodulator. mikroorganisme mengeluarkan peptida yang mengandung baik asam D.(Victor W. Ikatan Peptida Ikatan peptida (ikatan amida) adalah ikatan yang menyatukan asam amino satu dengan asam amino lainnya untuk membentuk rantai linear yang disebut polipeptida.

Ia berpendapat bahwa protein adalah zat yang paling penting dalam setiap organisme. O. Pengertian Protein Istilah protein berasal dari bahasa Yunani yaitu ‖Proteos‖. Protein tersusun atas sejumlah asam amino yang membentuk suatu untaian (polimer) dengan ikatan peptida. Berdasarkan banyaknya asam amino dapat dibedakan menjadi: 1. Gerardus Mulder (1802 – 1880). protein juga memiliki gugus amina (NH2) dan gugus karboksil (COOH).10 asam amino). dan N yang tidak dimiliki oleh lemak atau karbohidrat. Protein adalah sumber asam-asam amino yang mengandung unsur-unsur C. 8 . 2. Peptida jika terdiri atas untaian pendek asam amino (2 . Selain itu.Stuktur Polipeptida 2. H. Polipeptida jika terdiri atas 10 . Kata ini diperkenalkan oleh Ahli Kimia Belanda.100 asam amino. yang berarti ―Yang Utama‖ atau ―Yang Didahulukan‖.

Contoh : Kolagen. Lipoprotein yaitu protein yang mengandung lipid. Elastin. Keratin. Histon. Globumin. Mempnayi kekuatan mekanis yang tinggi. Macam . Tahan terhadap enzim pencernaan.macam Protein 1. Konsentrasi garam mudah mengalami denaturasi. Protein jika terdiri atas untaian panjang lebih dari 100 asam amino. Miosin. Mudah berubah dalam pengaruh suhu. Globular.  Protein Globular Karakteristiknya : Berbentuk bola. Berdasarkan klasifikasinya Protein terdapat dalam bentuk Serabut (Fibrous). 2006 : 77) 3. dan Konjngsi.3. Protamin. Beberapa jenis protein antara lain: 1. Larut dalam larutan garam dan asam encer. Glikoprotein yaitu protein yang mengandung karbohidrat. Karakteristiknya : Rendah daya larutnya.  Protein Serabut (Fibrous) Terdiri atas beberapa rantai peptida berbentuk spiral dan terjalin satu sama lain. sehingga menyerupai botany yang kaku. 2. (Sunita. Contoh : Albumin.  Protein Konjungsi 9 .

Protein Setengah Sempurna. Untuk memelihara netralitas tubuh. (Sunita. Untuk mengatur keseimbangan air dalam tubuh. 3. contoh : Daging. 10 . Fosfoprotein. Susu. Contoh : Nukleoprotein.  Protein Nabati Berasal dari tumbuhan. Berdasarkan Sumbernya  Protein Hewani Berasal dari binatang. Untuk pembentukan antibodi. Fungsi. Berdasarkan Fungsi Fisiologinya    Protein Sempurna. Protein Tidak Sempurna. 2. Sebagai sumber energi. dll. Lipoprotein. Untuk mengangkat zat – zat gizi. Guna dan Kebutuhan Protein dalam tubuh 1. 2006 : 85) 4.Merupakan protein sederhana yang terikat dengan bahan – bahan non asam amino (Gugus Prostetik). Metaloprotein. Fungsi Protein        Untuk pertumbuhan dan pemeliharaan. contoh : Jagung. Untuk pembentukan ikatan – ikatan esensial tubuh.

enzim dan hormon air susu yang diberikan ibu kepada bayinya di buat dari makanan ibu itu sendiri. Sebagai pemberi kalori. Untuk mengganti sel tubuh yang aus atau rusak.Oleh karena itu. Penggunaan protein dapat dipengaruhi oleh banyak faktor.penting yang terdapat dalam semua makhluk hidup. Untuk menjaga keseimbangan asam – basa dari cairan tubuh. karena bila manusia tidak cukup protein. Ini bisa dilakukan dengan menghitung jumlah Unsur Nitrogen (Zat Lemas) yang ada dalam protein makanan dan menghitung pula jumlah unsur nitrogen yang dikeluarkan tubuh melalui air seni dan tinja. Membuat protein darah. 3. Guna Protein Bagi Tubuh Manusia Protein sangat berperan penting untuk pertumbuhan manusia. Jadi tanpa adanya protein tidaklah dapat dibentuk sel makhluk hidup. sehingga dalam prakteknya jumlah protein itu belum dapat memenuhi kebutuhan. 2. Kebutuhan Protein Bagi Manusia Kebutuhan protein bagi manusia dapat ditentukan dengan cara menghitung jumlah protein yang di ganti dalam tubuh. Secara garis besarnya guna protein bagi manusia adalah sebagai berikut :       Untuk membangun sel jaringan tubuh seorang bayi yang lahir dengan berat badan 3 kg. Sebabnya antara lain : 11 . Untuk membuat air susu. untuk mempertahankan tekanan osmose darah. protein sangat berperan penting dalam tubuh manusia. maka mereka akan dapat menderita gizi kurang.

  Kadar protein 18. Mensintesis molekul fungsional seperti. Tidak semua bahan makanan yang mengandung serat – serat proteinnya bisa di ambil tubuh. diperlukan protein yang lebih banyak. Mensintesis asam amino nonesensial dengan menggabungkan asam keto melalui proses transaminasi oleh hati. Disamping itu. (Heru Nurcahyo. mengingat adanya protein sempurna dan tidak sempurna berdasarkan jumlah dan macam – macam asam amino yang ada dalam makanan. Berdasarkan pertimbangan di atas. enzim dsb. maka untuk menjamin agar tubuh benar – benar mendapatkan asam amino dalam jumlah dan macam yang cukup. 4.75 gram itu dalam tubuh akan menyebabkan beberapa reaksi kimia yang tidak bisa berlangsung dengan baik. sebaiknya untuk orang dewasa seperlima dari protein yang diperlukan haruslah protein yang berasal dari hewan. Kecernaan protein itu sendiri. Mengganti asam amino yang hilang misalnya lewat urin. 3. hormon. Karena adanya serat – serat ini. 5. 2. maka ditetapkan bahwa kebutuhan protein bagi seorang dewasa adalah 1 gram untuk setiap kilogram berat badannya setiap hari. 2005) 5. yaitu 3 gram tiap satu kilogram berat badannya. Pembentukan jaringan baru seperti: rambut. sedangkan untuk anak – anak sepertiga dari jumlah protei yang mereka perlukan. (Sunita. Untuk anak – anak yang sedang tumbuh. Mengganti jaringan yang rusak seperti: pengelupasan mukosa usus. Struktur Primer Protein 12 . kuku. enzim – enzim tidak bisa masuk untuk memecah protein. 2006 : 96) Protein dalam tubuh digunakan untuk keperluan: 1.

Struktur primer menentukan konformasi tiga-dimensi suatu protein.Sekuens primer suatu protein merupakan suatu sidik-jari molekular untuk mengidentifikasi dan mengetahui informasi protein yang bersangkutan yang kemudian dapat digunakan untuk mengidentifikasi dan mengkloning gen (-gen) yang menyandinya. Struktur Ordo Tinggi Protein Sifat modular pada sintesis dan pelipatan protein terdapat dalam konsep ordo struktur protein : Struktur Primer.masing residu asam amino pada suatu protein menentukan bagaimana rantai akan mengadakan lipatan. Struktur primer adalah urutan linear asam amino yang disatukan oleh ikatan peptida. struktur sekunder. Dengan jenis rantai sisi pada masing .lipatan sehingga membentuk struktur asli. 6. pelipatan segmen – segmen pendek (3 – 30 13 . Dan tidak terjadi percabangan rantai pada struktur ini. sekuens asam amino dalam suatu rantai polipeptida.

jumlah dan tipe unit polipeptida pada protein oligomerik dan susunan spasialnya.6 residu aminoasil. a. 14 .residu) polipeptida yang berdekatan menjadi unit – unit yang teratur secara geometris. terbentuk jika serangkaian residu aminoasil mengadopsi sudut Ф dan ψ yang serupa. heliks α (α heliks) dan lembar β (β sheet). Sudut – sudut yang mendefinisikan dua tipe paling umum struktur sekunder.54 nm. penyusunan unit structural sekunder menjadi unit fungsional yang lebih besar misalnya polipeptida matang dan domain – domain komponennya. Satu putaran sempurna heliks mengandung rata – rata 3. Segmen – segmen panjang polipeptida dapat memiliki berbagai sudut tersebut. dan struktur kuaterner. Heliks Alfa Rantai utama polipeptida pada suatu heliks α berpuntir sama besarnya mengelilingi masing – masing karbon α dengan sudut Ф sekitar -57 derajat dan sudut ψ sekitar -47 derajat. dan jarak perputaran (pitch-nya) adalah 0. Struktur Sekunder Regio – regio struktur sekunder yang teratur. struktur tersier.

Gugus R pada masing – masing residu aminoasil dalam sebuah heliks α menghadap keluar. 15 . Lembar Beta Struktur sekunder regular kedua (karena itu diberi nama ―beta‖) yang dapat di kenali dalam protein adalah lembar β (β sheet). Banyak heliks α memiliki gugus R yang dominan hidrofobik di salah satu sumbu dan domain hidrofilik di sisi yang lain. Heliks amfifatik ini beradaptasi baik terhadap pembentukan pertemuan antara region polar dan nonpolar. membentuk pola zigzag atau lipatan dengan gugus R residu – residu berdekatan yang mengarah berlawanan. jika dilihat dari tepi. Residu – residu asam amino pada lembar β. Stabilitas suatu heliks α terutama disebabkan oleh ikatan hidrogen yang terbentuk antara oksigen pada karbonil ikatan peptida dan atom hidrogen pada nitrogen ikatan peptide residu keempat di sebelah hilir rantai polipeptida.

Domain adalah suatu bagian dari struktur protein yang mampu melakukan tugas kimia atau fisika tertentu. Struktur Tersier dan Kuartener Istilah ―struktur tersier‖ merujuk pada konformasi tiga dimensi keseluruhan suatu polipeptida. tekukan.Lembar – lembar β yang saling berinteraksi dapat tersusun membentuk lembar β parallel. Suatu polipeptida kecil misalnya triosa fosfat isomerase atau mioglobin dapat mengandung satu domain. dan gelungan-tersusun membentuk domain dan bagaimana domain – domain ini berhubungan satu sama lain dalam ruang. yang segmen – segmennya tersebut berjalan dalam arah berlawanan. dengan segmen – segmen rantai polipeptida berdekatan yang memiliki arah amino ke karboksil yang sama. belokan. misalnya mengikat substrat atau ligan lain. atau lembar antiparalel. lembaran. struktur ini menunjukan bagaimana struktur sekunder-heliks. b. 16 . Dalam ruang tiga dimensi.

Rodwell. Mioglobin. seperti penyakit sel sabit dan talasemia. Hemo globin. Kennely & Victor W. 2009) 7.Sebaliknya protein kinase mengandung dua domain. Mioglobin dan Hemoglobin dalam Protein Protein heme mioglobin dan hemoglobin mempertahankan pasokan oksigen yang esensial untuk metabolism oksidatif. Hemoglobin dan mioglobin menggambarkan hubungan struktur-fungsi protein serta dasar molecular penyakit genetic. suatu residu polipeptida 17 . mengangkut O2 ke jaringan dan mengembalikan CO2 dan proton ke paru – paru. menyimpan oksigen sebagai cadangan untuk menghadapi kekurangan oksigen. (Peter J. Mioglobin. Struktur Mioglobin Oksigen yang disimpan dalam mioglobin otot merah dibebaskan selama keadaan kekurangan O2 (misalnya olahraga berat) untuk digunakan di mitokondria otot untuk menghasilkan ATP secara aerob. suatu protein monomerik otot merah. suatu protein tetramerik eritrosit.

Val menggantikan β6 Glu HbA. tempat keduanya berfungsi dalam mengikat O2. Val.153-aminoasil (BM 17. Dampak Biomedis 1.5 nm. Phe. Pembebasan oksiHb di jaringan disertai oleh penyerapan proton karena berkurangnya pKa residu histidin. Khas pada protein globular. yaitu residu ketujuh dan kedelapan di heliks E dan F yang terletak berdekatan dengan besi heme. Heliks – heliks ini yang dimulai di terminal amino disebut heliks A-H. membentuk serat yang yang menyebabkan eritrosit terdistorsi membentuk sabit. DeoksiHbS mengalami polimerisasi pada konsentrasi O2 rendah. sementara –dengan hanya dua pengecualian—bagian dalam mengandung hanya residu nonpolar seperti Leu. mioglobin yang dibebaskan dari serabut otot yang rusak akan mewarnai urine menjadi merah 18 .000). Pada hemoglobin sel sabit (HbS). Pengecualiannya adalah His E7 dan His F8. mengalami pelipatan menjadi suatu bentuk yang padat yang berukuran 4.5 x 2. Struktur Hemoglobin Hemoglobin juga berfungsi dalam transport CO2 dan proton dari jaringan ke paru – paru. dan Met. permukaan mioglobinnya bersifat polar.5 x 3. menciptakan suatu ―sticky patch‖ yang memiliki komplemen di deoksi Hb (tetapi tidak di oksiHb). Mioglobinuria Setelah terjadi suatu cedera merusak yang massif.

pengukuran HbA1c memberikan keterangan berharga untuk penatalaksanaan diabetes mellitus. Diagnosa anemia dimulai dengan pengukutan kadar hemoglobin darah secara spektroskopik. Anemia Anemia. Pencernaan protein di lambung: sel mukosa lambung yaitu sel parietal (Chief cell) mensekresikan asam lambung (HCl). 1. Oleh karena itu. glukosa darah menyebabkan glikosilasi gugus ε-amino residu lisin dan terminal amino hemoglobin terglikosilasi yang dalam keadaan normal berjumlah 5%. sedangkan sel zymogen mensekresikan proenzim pepsinogen. 3. yaitu berkurangnya jumlah sel darah merah atau hemoglobin dalam darah. sepadan dengan konsentrasi glukosa darah. 2. tetapi pemeriksaan enzim serum merupakan indeks cedera miokardium yang lebih intensif. Proenzim pepsinogen oleh HCl diaktifkan 19 . dapat dideteksi adanya mioglobin di dalam plasma.tua. sedangkan secara enzimatis belum. Talasemia Talasemia alfa dan beta adalah anemia yang masing – masing disebabkan penurunan produksi subunit α dan β HbA. Hemoglobin Terglikosilasi (HbA1c) Ketika masuk ke eritrosit. 4. Proses Pencernaan Protein Protein dalam makanan tidak dapat diserap oleh mukosa usus. Setelah terjadinya infark miokardium. 2. Pencernaan protein di mulut: secara mekanis. akan tetapi setelah dalam bentuk asam amino dapat diserap dengan baik. 8.

dan jika diperlukan dapat diubah menjadi sumber energi. mengganti jaringan yang rusak. Protein setelah didenaturasi (dirusak) oleh HCl. Pencernaan di usus halus: cairan pankreas mengandung proenzim trypsinogen dan chymotrypsinogen. Enzim peptidase dapat dibedakan menjadi 2 macam berdasarkan aktivitasnya yaitu enzim aminopeptidase memecah gugus amina dari polipeptida dan karboksipeptidase memecah gugus karboksil dari polipeptida. Selanjutnya peptida tersebut dipecah menjadi asam amino oleh enzim peptidase (erepsin). 3. Asam amino yang berasal dari makanan (diet) dan dari pemecahan protein tubuh selanjut dibawa oleh sirkulasi darah ke dalam amino acid pool (gudang penimbunan asam amino) yaitu darah dan cairan jaringan (interseluler).menjadi enzim pepsin. Enzim trypsin dan chymotrypsin berperan memecah polipeptida menjadi peptida sederhana. Absorpsi protein: setelah menjadi asam amino selanjutnya diabsorpsi dengan cara difusi fasilitasi melalui mukosa yeyenum dan ileum. Proenzim trypsinogen dan chymotrypsinogen diaktifkan menjadi enzim trypsin dan chymotrypsin oleh enzim enterokinase yang dihasilkan oleh sel-sel mukosa usus halus. 20 . Asam amino selanjutnya digunakan untuk: biosintesis protein tubuh di dalam ribosom. 4. Nuklease memecah asam nukleat (DNA dan RNA) menjadi nukleotida. kemudian dihidrolisis oleh enzim pepsin menjadi peptida sederhana.

BAB III PENUTUP A. Protein memiliki fungsi yang sangat berguna bagi tubuh manusia karena hal pertama sebagai pembangun energi. Selain itu. Saran Diharapkan agar penulis dapat memahami struktur dan fungsi protein dalam mata kuliah ini dan dapat bermanfaat bagi penyusun dimanapun berada. B. 21 . protein juga memiliki gugus amina (NH2) dan gugus karboksil (COOH). O. Meskipun memiliki struktur primer berbeda. H. tersier. Protein tersusun atas sejumlah asam amino yang membentuk suatu untaian (polimer) dengan ikatan peptida. dan N yang tidak dimiliki oleh lemak atau karbohidrat. Dimana asam amino memiliki 20 gugus yang sekarang telah di temukan gugus asam amino ke-21 yaitu selenosisten. Kesimpulan Dari makalah di atas maka penyusun dapat menyimpulkan bahwa protein adalah sumber asam-asam amino yang mengandung unsur-unsur C. dan kuartener. Protein memiliki empat ordo struktur protein yaitu struktur primer. mioglobin dan subunit hemoglobin memiliki struktur sekunder dan tersier yang nyaris identik. sekunder.

W Rodwell. VW . New York.K.K.. Almatsier. McGraw-Hill Companies. D.K. 27th ed. D. Granner. 2006. Dalam Harper’s Illustrated Biochemistry. Gramedia Pustaka Utama. Amino acids & peptides. R. 2003.A. Kennelly PJ. McGraw-Hill Companies. Rodwell. 2009. P. V.. S. Jakarta: PT.W. V. R. 22 . Prinsip Dasar Ilmu Gizi. Granner. Fungtion & Structure of Protein. New York. Dalam Harper’s Illustrated Biochemistry. Penerbit. 26th ed. Rodwell. Eds.V W. Eds. Murray.Daftar Pustaka Rodwell.K Murray. Mayes. Kennelly PJ.

You're Reading a Free Preview

Download
scribd
/*********** DO NOT ALTER ANYTHING BELOW THIS LINE ! ************/ var s_code=s.t();if(s_code)document.write(s_code)//-->