You are on page 1of 22

BAB I PENDAHULUAN

A. Latar Belakang Biokima dapat didefinisikan sebagai ilmu pengetahuan tentang dasar kimiawi kehidupan (Yn bios Kehidupan). Sel adalah unit structural makhluk hidup. Oleh karena itu, biokimia juga dapat diartikan sebagai ilmu pengetahuan tentang konstituen kimiawi sel hidup serta reaksi dan proses yang dialami konstituen konstituen tersebut. Yang bidang pengetahuannya mencakup bidang biologi sel, biologi molecular, dan genetika molekular. (Robert K. Murray, 2009)

Salah satu sub materi yang dipelajari dalam biokimia adalah tentang seluk beluk protein. Protein adalah senyawa organik kompleks berbobot molekul tinggi yang merupakan polimer dari monomer-monomer asam amino yang dihubungkan satu sama lain dengan ikatan peptida. Molekul protein mengandung karbon, hidrogen, oksigen, nitrogen dan kadang kala sulfur serta fosfor. Protein berperan penting dalam struktur dan fungsi semua sel makhluk hidup dan virus.

Protein memiliki empat tingkatan struktur yang bersifat hirarki. Artinya, protein disusun setahap demi setahap dan setiap tingkatan tergantung dari tahapan di bawahnya.

Protein sangat penting untuk membantu pertumbuhan anak-anak, dan meningkatkan daya tahan tubuh mereka. Dan juga kelebihan protein juga akan menimbulkan penyakit, seperti Kwasiorkor, Marasmus, dan Obesitas. Oleh karena itu, selain untuk memenuhi tugas dalam Mata Kuliah Biokimia ini, penyusun mengangkat judul tentang Protein, karena protein merupakan zat paling penting yang harus ada dalam tubuh manusia. Tapi masih banyak juga kasus

Kekurangan Energi Protein (KEP). Disini penyusun tertarik untuk lebih mendalami tentang protein.

B. Masalah

Bagaimana peran protein dalam tubuh ?

C. Ruang Lingkup Masalah

a. Bagaimana peran biomedis asam amino ? b. Apakah pengertian protein ? c. Jelaskan fungsi, guna dan kebutuhan protein dalam tubuh ? d. Bagaimana struktur primer protein ? e. Jelaskan struktur ordo tinggi protein ? f. Jelaskan Mioglobin dan Hemoglobin dalam Protein ? g. Jelaskan pemecahan / pencernaan protein ?

D. Tujuan

Adapun tujuan dari penulisan makalah ini adalah untuk mengetahui peran protein serta hubungannya dengan system imun dalam tubuh.

E. Manfaat

Agar mahasiswa dapat mengembangkan pengetahuan tentang Biokimia protein.

BAB II TINJAUAN PUSTAKA

1. Peran Biomedis Asam Amino

Asam amino cukup banyak ditemukan di alam, cuma sekitar 20 jenis asam amino yang menyusun suatu rantai protein dengan struktur kimia berupa rantai aromatik, alifatik, dan heterosiklik atau menurut gugus R yang ada. Gugus R sangat bermakna karena dapat menunjukkan polaritas dalam menentukan fungsi asam amino dalam protein. (Poedjiadi dan Supriyanti, 2006) Stuktur Asam Amino L- Amino

Selain berupa unit monomer pembentuk rantai polipeptida panjang pada protein, asam L- amino dan turunan turunannya ikut serta dalam beragam fungsi sel, misalnya transmisi saraf dan biosintesis porfirin, purin, pirimidin, dan urea seperti pada gambar

PROTEIN

PRODUK KHUSUS

ASAM AMINO

UREA

SENYAWA AMFIBOLIK
(Heru Nurcahyo, 2005)

Penggolongan Asam amino 20 asam amino utama penyusun protein, dibagi berdasar sifat gugus R: 1. Asam amino dengan gugus R non polar alifatik

2. Asam amino dengan gugus R polar tak bermuatan

3. Asam amino dengan gugus R polar bermuatan Negatif (Asam)

4. Asam amino dengan gugus R polar bermuatan positif (Basa)

5. Asam amino dengan gugus R Aromatik

(Peter J. Kennelly & Victor W. Rodwell, 2009)

Diketahui asam amino ke 21 disebut selenosistein (jarang ditemukan) Terdapat di beberapa enzim seperti gluthatione peroxidase. Selenenosistein mempunyai kode 6enetic: UGA yang terdaoat biasa terdapat untuk stop kodon terjadi pada mRNA dengan struktur 2nd yg banyak.

(Victor W. Rodwell, 2009)

Polimer asam asam amino yang disebut peptida melaksanakan peran menonjol dalam system neuroendokrin sebagai hormon, hormone-releasing factors, neuromodulator, atau neurotransmitter. Sementara protein hanya mengandung asam L- amino, mikroorganisme mengeluarkan peptida yang mengandung baik asam D- maupun L- amino. Beberapa dari peptida ini berguna untuk terapi, termaksuk antibiotik basitrasin dan gramisidin A serta obat antitumor bleomisin. Peptida mikroba tertentu bersifat toksik. Peptida sianobakteri, yaitu mikrosistin dan nodularin bersifat letal dalam dosis besar, sedangkan dalam dosis kecil menyebabkan terbentuknya tumor hati. Baik manusia maupun hewan tingkat tinggi lainnya tidak dapat menyintesis sepuluh dari dua puluh asam L- amino umum dalam jumlah yang memadai untuk menunjang pertumbuhan masa bayi atau mempertahankan kesehatan saat dewasa (Petter J. Kennely & Victor W. Rodwell, 2009). Ikatan Peptida Ikatan peptida (ikatan amida) adalah ikatan yang menyatukan asam amino satu dengan asam amino lainnya untuk membentuk rantai linear yang disebut polipeptida. Ikatan ini terjadi bila gugus a-karboksil suatu asam amino melekat secara kovalen kepada gugus a-amino asam amino berikutnya. Pembentuk Ikatan Peptida

Stuktur Polipeptida

2. Pengertian Protein Istilah protein berasal dari bahasa Yunani yaitu Proteos, yang berarti Yang Utama atau Yang Didahulukan. Kata ini diperkenalkan oleh Ahli Kimia Belanda, Gerardus Mulder (1802 1880). Ia berpendapat bahwa protein adalah zat yang paling penting dalam setiap organisme. Protein adalah sumber asam-asam amino yang mengandung unsur-unsur C, H, O, dan N yang tidak dimiliki oleh lemak atau karbohidrat. Protein tersusun atas sejumlah asam amino yang membentuk suatu untaian (polimer) dengan ikatan peptida. Selain itu, protein juga memiliki gugus amina (NH2) dan gugus karboksil (COOH). Berdasarkan banyaknya asam amino dapat dibedakan menjadi: 1. Peptida jika terdiri atas untaian pendek asam amino (2 - 10 asam amino).

2. Polipeptida jika terdiri atas 10 - 100 asam amino.


8

3.

Protein jika terdiri atas untaian panjang lebih dari 100 asam

amino. Beberapa jenis protein antara lain: 1. Glikoprotein yaitu protein yang mengandung karbohidrat.

2. Lipoprotein yaitu protein yang mengandung lipid.


(Sunita, 2006 : 77)

3. Macam - macam Protein 1. Berdasarkan klasifikasinya Protein terdapat dalam bentuk Serabut (Fibrous), Globular, dan Konjngsi. Protein Serabut (Fibrous) Terdiri atas beberapa rantai peptida berbentuk spiral dan terjalin satu sama lain, sehingga menyerupai botany yang kaku. Karakteristiknya : Rendah daya larutnya, Mempnayi kekuatan mekanis yang tinggi, Tahan terhadap enzim pencernaan. Contoh : Kolagen, Elastin, Keratin, Miosin. Protein Globular Karakteristiknya : Berbentuk bola, Larut dalam larutan garam dan asam encer, Mudah berubah dalam pengaruh suhu, Konsentrasi garam mudah mengalami denaturasi. Contoh : Albumin, Globumin, Histon, Protamin.

Protein Konjungsi
9

Merupakan protein sederhana yang terikat dengan bahan bahan non asam amino (Gugus Prostetik). Contoh : Nukleoprotein, Lipoprotein, Fosfoprotein, Metaloprotein. 2. Berdasarkan Sumbernya

Protein Hewani Berasal dari binatang, contoh : Daging, Susu, dll.

Protein Nabati Berasal dari tumbuhan, contoh : Jagung.

3. Berdasarkan Fungsi Fisiologinya Protein Sempurna. Protein Setengah Sempurna. Protein Tidak Sempurna.
(Sunita, 2006 : 85)

4. Fungsi, Guna dan Kebutuhan Protein dalam tubuh

1. Fungsi Protein Untuk pertumbuhan dan pemeliharaan. Untuk pembentukan ikatan ikatan esensial tubuh. Untuk mengatur keseimbangan air dalam tubuh. Untuk memelihara netralitas tubuh. Untuk pembentukan antibodi. Untuk mengangkat zat zat gizi. Sebagai sumber energi.

10

Oleh karena itu, protein sangat berperan penting dalam tubuh manusia, karena bila manusia tidak cukup protein, maka mereka akan dapat menderita gizi kurang. 2. Guna Protein Bagi Tubuh Manusia

Protein sangat berperan penting untuk pertumbuhan manusia.penting yang terdapat dalam semua makhluk hidup. Jadi tanpa adanya protein tidaklah dapat dibentuk sel makhluk hidup. Secara garis besarnya guna protein bagi manusia adalah sebagai berikut : Untuk membangun sel jaringan tubuh seorang bayi yang lahir dengan berat badan 3 kg. Untuk mengganti sel tubuh yang aus atau rusak. Untuk membuat air susu, enzim dan hormon air susu yang diberikan ibu kepada bayinya di buat dari makanan ibu itu sendiri. Membuat protein darah, untuk mempertahankan tekanan osmose darah. Untuk menjaga keseimbangan asam basa dari cairan tubuh. Sebagai pemberi kalori.

3. Kebutuhan Protein Bagi Manusia

Kebutuhan protein bagi manusia dapat ditentukan dengan cara menghitung jumlah protein yang di ganti dalam tubuh. Ini bisa dilakukan dengan menghitung jumlah Unsur Nitrogen (Zat Lemas) yang ada dalam protein makanan dan menghitung pula jumlah unsur nitrogen yang dikeluarkan tubuh melalui air seni dan tinja. Penggunaan protein dapat dipengaruhi oleh banyak faktor, sehingga dalam prakteknya jumlah protein itu belum dapat memenuhi kebutuhan. Sebabnya antara lain :

11

Kadar protein 18,75 gram itu dalam tubuh akan menyebabkan beberapa reaksi kimia yang tidak bisa berlangsung dengan baik. Kecernaan protein itu sendiri. Tidak semua bahan makanan yang mengandung serat serat proteinnya bisa di ambil tubuh. Karena adanya serat serat ini, enzim enzim tidak bisa masuk untuk memecah protein. Berdasarkan pertimbangan di atas, maka ditetapkan bahwa kebutuhan

protein bagi

seorang dewasa adalah 1 gram untuk setiap kilogram berat

badannya setiap hari. Untuk anak anak yang sedang tumbuh, diperlukan protein yang lebih banyak, yaitu 3 gram tiap satu kilogram berat badannya. Disamping itu, mengingat adanya protein sempurna dan tidak sempurna berdasarkan jumlah dan macam macam asam amino yang ada dalam makanan, maka untuk menjamin agar tubuh benar benar mendapatkan asam amino dalam jumlah dan macam yang cukup, sebaiknya untuk orang dewasa seperlima dari protein yang diperlukan haruslah protein yang berasal dari hewan, sedangkan untuk anak anak sepertiga dari jumlah protei yang mereka perlukan.
(Sunita, 2006 : 96)

Protein dalam tubuh digunakan untuk keperluan: 1. Pembentukan jaringan baru seperti: rambut, kuku. 2. Mengganti jaringan yang rusak seperti: pengelupasan mukosa usus. 3. Mengganti asam amino yang hilang misalnya lewat urin. 4. Mensintesis asam amino nonesensial dengan menggabungkan asam keto melalui proses transaminasi oleh hati. 5. Mensintesis molekul fungsional seperti; hormon, enzim dsb.
(Heru Nurcahyo, 2005)

5. Struktur Primer Protein

12

Sekuens primer suatu protein merupakan suatu sidik-jari molekular untuk mengidentifikasi dan mengetahui informasi protein yang bersangkutan yang kemudian dapat digunakan untuk mengidentifikasi dan mengkloning gen (-gen) yang menyandinya.

Struktur primer adalah urutan linear asam amino yang disatukan oleh ikatan peptida. Dan tidak terjadi percabangan rantai pada struktur ini. Struktur primer menentukan konformasi tiga-dimensi suatu protein. Dengan jenis rantai sisi pada masing - masing residu asam amino pada suatu protein menentukan bagaimana rantai akan mengadakan lipatan- lipatan sehingga membentuk struktur asli.

6. Struktur Ordo Tinggi Protein

Sifat modular pada sintesis dan pelipatan protein terdapat dalam konsep ordo struktur protein : Struktur Primer, sekuens asam amino dalam suatu rantai polipeptida; struktur sekunder, pelipatan segmen segmen pendek (3 30
13

residu) polipeptida yang berdekatan menjadi unit unit yang teratur secara geometris; struktur tersier, penyusunan unit structural sekunder menjadi unit fungsional yang lebih besar misalnya polipeptida matang dan domain domain komponennya; dan struktur kuaterner, jumlah dan tipe unit polipeptida pada protein oligomerik dan susunan spasialnya.

a. Struktur Sekunder Regio regio struktur sekunder yang teratur, terbentuk jika serangkaian residu aminoasil mengadopsi sudut dan yang serupa. Segmen segmen panjang polipeptida dapat memiliki berbagai sudut tersebut. Sudut sudut yang mendefinisikan dua tipe paling umum struktur sekunder, heliks ( heliks) dan lembar ( sheet).

Heliks Alfa Rantai utama polipeptida pada suatu heliks berpuntir sama besarnya mengelilingi masing masing karbon dengan sudut sekitar -57 derajat dan sudut sekitar -47 derajat. Satu putaran sempurna heliks mengandung rata rata 3,6 residu aminoasil, dan jarak perputaran (pitch-nya) adalah 0,54 nm.
14

Gugus R pada masing masing residu aminoasil dalam sebuah heliks menghadap keluar.

Stabilitas suatu heliks terutama disebabkan oleh ikatan hidrogen yang terbentuk antara oksigen pada karbonil ikatan peptida dan atom hidrogen pada nitrogen ikatan peptide residu keempat di sebelah hilir rantai polipeptida. Banyak heliks memiliki gugus R yang dominan hidrofobik di salah satu sumbu dan domain hidrofilik di sisi yang lain. Heliks amfifatik ini beradaptasi baik terhadap pembentukan pertemuan antara region polar dan nonpolar.

Lembar Beta Struktur sekunder regular kedua (karena itu diberi nama beta) yang dapat di kenali dalam protein adalah lembar ( sheet). Residu residu asam amino pada lembar , jika dilihat dari tepi, membentuk pola zigzag atau lipatan dengan gugus R residu residu berdekatan yang mengarah berlawanan.

15

Lembar lembar yang saling berinteraksi dapat tersusun membentuk lembar parallel, dengan segmen segmen rantai polipeptida berdekatan yang memiliki arah amino ke karboksil yang sama, atau lembar antiparalel, yang segmen segmennya tersebut berjalan dalam arah berlawanan.

b. Struktur Tersier dan Kuartener Istilah struktur tersier merujuk pada konformasi tiga dimensi keseluruhan suatu polipeptida. Dalam ruang tiga dimensi, struktur ini menunjukan bagaimana struktur sekunder-heliks, lembaran, tekukan, belokan, dan gelungan-tersusun membentuk domain dan bagaimana domain domain ini berhubungan satu sama lain dalam ruang. Domain adalah suatu bagian dari struktur protein yang mampu melakukan tugas kimia atau fisika tertentu, misalnya mengikat substrat atau ligan lain.

Suatu polipeptida kecil misalnya triosa fosfat isomerase atau mioglobin dapat mengandung satu domain.

16

Sebaliknya protein kinase mengandung dua domain.

(Peter J. Kennely & Victor W. Rodwell, 2009)

7. Mioglobin dan Hemoglobin dalam Protein

Protein heme mioglobin dan hemoglobin mempertahankan pasokan oksigen yang esensial untuk metabolism oksidatif. Mioglobin, suatu protein monomerik otot merah, menyimpan oksigen sebagai cadangan untuk menghadapi kekurangan oksigen. Hemo globin, suatu protein tetramerik eritrosit, mengangkut O2 ke jaringan dan mengembalikan CO2 dan proton ke paru paru. Hemoglobin dan mioglobin menggambarkan hubungan struktur-fungsi protein serta dasar molecular penyakit genetic, seperti penyakit sel sabit dan talasemia.

Struktur Mioglobin

Oksigen yang disimpan dalam mioglobin otot merah dibebaskan selama keadaan kekurangan O2 (misalnya olahraga berat) untuk digunakan di mitokondria otot untuk menghasilkan ATP secara aerob. Mioglobin, suatu residu polipeptida
17

153-aminoasil (BM 17.000), mengalami pelipatan menjadi suatu bentuk yang padat yang berukuran 4,5 x 3,5 x 2,5 nm. Heliks heliks ini yang dimulai di terminal amino disebut heliks A-H. Khas pada protein globular, permukaan mioglobinnya bersifat polar, sementara dengan hanya dua pengecualianbagian dalam mengandung hanya residu nonpolar seperti Leu, Val, Phe, dan Met. Pengecualiannya adalah His E7 dan His F8, yaitu residu ketujuh dan kedelapan di heliks E dan F yang terletak berdekatan dengan besi heme, tempat keduanya berfungsi dalam mengikat O2. Struktur Hemoglobin

Hemoglobin juga berfungsi dalam transport CO2 dan proton dari jaringan ke paru paru. Pembebasan oksiHb di jaringan disertai oleh penyerapan proton karena berkurangnya pKa residu histidin. Pada hemoglobin sel sabit (HbS), Val menggantikan 6 Glu HbA, menciptakan suatu sticky patch yang memiliki komplemen di deoksi Hb (tetapi tidak di oksiHb). DeoksiHbS mengalami polimerisasi pada konsentrasi O2 rendah, membentuk serat yang yang menyebabkan eritrosit terdistorsi membentuk sabit.

Dampak Biomedis 1. Mioglobinuria Setelah terjadi suatu cedera merusak yang massif, mioglobin yang dibebaskan dari serabut otot yang rusak akan mewarnai urine menjadi merah
18

tua. Setelah terjadinya infark miokardium, dapat dideteksi adanya mioglobin di dalam plasma, tetapi pemeriksaan enzim serum merupakan indeks cedera miokardium yang lebih intensif.

2. Anemia Anemia, yaitu berkurangnya jumlah sel darah merah atau hemoglobin dalam darah. Diagnosa anemia dimulai dengan pengukutan kadar hemoglobin darah secara spektroskopik.

3. Talasemia Talasemia alfa dan beta adalah anemia yang masing masing disebabkan penurunan produksi subunit dan HbA.

4. Hemoglobin Terglikosilasi (HbA1c) Ketika masuk ke eritrosit, glukosa darah menyebabkan glikosilasi gugus -amino residu lisin dan terminal amino hemoglobin terglikosilasi yang dalam keadaan normal berjumlah 5%, sepadan dengan konsentrasi glukosa darah. Oleh karena itu, pengukuran HbA1c memberikan keterangan berharga untuk penatalaksanaan diabetes mellitus. 8. Proses Pencernaan Protein

Protein dalam makanan tidak dapat diserap oleh mukosa usus, akan tetapi setelah dalam bentuk asam amino dapat diserap dengan baik.

1. Pencernaan protein di mulut: secara mekanis, sedangkan secara enzimatis belum. 2. Pencernaan protein di lambung: sel mukosa lambung yaitu sel parietal (Chief cell) mensekresikan asam lambung (HCl), sedangkan sel zymogen

mensekresikan proenzim pepsinogen. Proenzim pepsinogen oleh HCl diaktifkan

19

menjadi enzim pepsin. Protein setelah didenaturasi (dirusak) oleh HCl, kemudian dihidrolisis oleh enzim pepsin menjadi peptida sederhana. 3. Pencernaan di usus halus: cairan pankreas mengandung proenzim trypsinogen dan chymotrypsinogen. Proenzim trypsinogen dan chymotrypsinogen diaktifkan menjadi enzim trypsin dan chymotrypsin oleh enzim enterokinase yang dihasilkan oleh sel-sel mukosa usus halus. Enzim trypsin dan chymotrypsin berperan memecah polipeptida menjadi peptida sederhana. Selanjutnya peptida tersebut dipecah menjadi asam amino oleh enzim peptidase (erepsin). Enzim peptidase dapat dibedakan menjadi 2 macam berdasarkan aktivitasnya yaitu enzim aminopeptidase memecah gugus amina dari polipeptida dan

karboksipeptidase memecah gugus karboksil dari polipeptida. Nuklease memecah asam nukleat (DNA dan RNA) menjadi nukleotida. 4. Absorpsi protein: setelah menjadi asam amino selanjutnya diabsorpsi dengan cara difusi fasilitasi melalui mukosa yeyenum dan ileum. Asam amino yang berasal dari makanan (diet) dan dari pemecahan protein tubuh selanjut dibawa oleh sirkulasi darah ke dalam amino acid pool (gudang penimbunan asam amino) yaitu darah dan cairan jaringan (interseluler). Asam amino selanjutnya digunakan untuk: biosintesis protein tubuh di dalam ribosom, mengganti jaringan yang rusak, dan jika diperlukan dapat diubah menjadi sumber energi.

20

BAB III PENUTUP A. Kesimpulan Dari makalah di atas maka penyusun dapat menyimpulkan bahwa protein adalah sumber asam-asam amino yang mengandung unsur-unsur C, H, O, dan N yang tidak dimiliki oleh lemak atau karbohidrat. Protein tersusun atas sejumlah asam amino yang membentuk suatu untaian (polimer) dengan ikatan peptida. Selain itu, protein juga memiliki gugus amina (NH2) dan gugus karboksil (COOH). Dimana asam amino memiliki 20 gugus yang sekarang telah di temukan gugus asam amino ke-21 yaitu selenosisten.

Protein memiliki fungsi yang sangat berguna bagi tubuh manusia karena hal pertama sebagai pembangun energi. Protein memiliki empat ordo struktur protein yaitu struktur primer, sekunder, tersier, dan kuartener.

Meskipun memiliki struktur primer berbeda, mioglobin dan subunit hemoglobin memiliki struktur sekunder dan tersier yang nyaris identik. B. Saran Diharapkan agar penulis dapat memahami struktur dan fungsi protein dalam mata kuliah ini dan dapat bermanfaat bagi penyusun dimanapun berada.

21

Daftar Pustaka Rodwell,V W., Kennelly PJ. 2003. Amino acids & peptides. Dalam Harpers Illustrated Biochemistry. 26th ed. Eds. R.K. Murray, D.K. Granner, P.A. Mayes, V.W. Rodwell. McGraw-Hill Companies, New York. Rodwell, VW ., Kennelly PJ. 2009. Fungtion & Structure of Protein. Dalam Harpers Illustrated Biochemistry. 27th ed. Eds. R.K Murray, D.K. Granner, V.W Rodwell. McGraw-Hill Companies, New York. Almatsier, S. 2006. Prinsip Dasar Ilmu Gizi. Penerbit. Jakarta: PT. Gramedia Pustaka Utama.

22

You might also like