BAB I PENDAHULUAN

A. Latar Belakang Biokima dapat didefinisikan sebagai ilmu pengetahuan tentang dasar kimiawi kehidupan (Yn bios ―Kehidupan‖). Sel adalah unit structural makhluk hidup. Oleh karena itu, biokimia juga dapat diartikan sebagai ilmu pengetahuan tentang konstituen kimiawi sel hidup serta reaksi dan proses yang dialami konstituen – konstituen tersebut. Yang bidang pengetahuannya mencakup bidang biologi sel, biologi molecular, dan genetika molekular. (Robert K. Murray, 2009)

Salah satu sub materi yang dipelajari dalam biokimia adalah tentang seluk beluk protein. Protein adalah senyawa organik kompleks berbobot molekul tinggi yang merupakan polimer dari monomer-monomer asam amino yang dihubungkan satu sama lain dengan ikatan peptida. Molekul protein mengandung karbon, hidrogen, oksigen, nitrogen dan kadang kala sulfur serta fosfor. Protein berperan penting dalam struktur dan fungsi semua sel makhluk hidup dan virus.

Protein memiliki empat tingkatan struktur yang bersifat hirarki. Artinya, protein disusun setahap demi setahap dan setiap tingkatan tergantung dari tahapan di bawahnya.

Protein sangat penting untuk membantu pertumbuhan anak-anak, dan meningkatkan daya tahan tubuh mereka. Dan juga kelebihan protein juga akan menimbulkan penyakit, seperti Kwasiorkor, Marasmus, dan Obesitas. Oleh karena itu, selain untuk memenuhi tugas dalam Mata Kuliah ―Biokimia‖ ini, penyusun mengangkat judul tentang Protein, karena protein merupakan zat paling penting yang harus ada dalam tubuh manusia. Tapi masih banyak juga kasus

1

Kekurangan Energi Protein (KEP). Disini penyusun tertarik untuk lebih mendalami tentang protein.

B. Masalah

Bagaimana peran protein dalam tubuh ?

C. Ruang Lingkup Masalah

a. Bagaimana peran biomedis asam amino ? b. Apakah pengertian protein ? c. Jelaskan fungsi, guna dan kebutuhan protein dalam tubuh ? d. Bagaimana struktur primer protein ? e. Jelaskan struktur ordo tinggi protein ? f. Jelaskan Mioglobin dan Hemoglobin dalam Protein ? g. Jelaskan pemecahan / pencernaan protein ?

D. Tujuan

Adapun tujuan dari penulisan makalah ini adalah untuk mengetahui peran protein serta hubungannya dengan system imun dalam tubuh.

E. Manfaat

Agar mahasiswa dapat mengembangkan pengetahuan tentang Biokimia protein.

2

Peran Biomedis Asam Amino Asam amino cukup banyak ditemukan di alam. alifatik. purin. dan heterosiklik atau menurut gugus R yang ada. Gugus R sangat bermakna karena dapat menunjukkan polaritas dalam menentukan fungsi asam amino dalam protein. (Poedjiadi dan Supriyanti. 2006) Stuktur Asam Amino L-α Amino Selain berupa unit monomer pembentuk rantai polipeptida panjang pada protein. dan urea seperti pada gambar 3 .BAB II TINJAUAN PUSTAKA 1. cuma sekitar 20 jenis asam amino yang menyusun suatu rantai protein dengan struktur kimia berupa rantai aromatik. misalnya transmisi saraf dan biosintesis porfirin. asam L-α amino dan turunan – turunannya ikut serta dalam beragam fungsi sel. pirimidin.

dibagi berdasar sifat gugus R: 1.PROTEIN PRODUK KHUSUS ASAM AMINO UREA SENYAWA AMFIBOLIK (Heru Nurcahyo. 2005) Penggolongan Asam amino 20 asam amino utama penyusun protein. Asam amino dengan gugus R non polar alifatik 4 .

2. Asam amino dengan gugus R polar tak bermuatan 3. Asam amino dengan gugus R polar bermuatan Negatif (Asam) 4. Asam amino dengan gugus R polar bermuatan positif (Basa) 5 .

Kennelly & Victor W. 2009) Diketahui asam amino ke 21 disebut selenosistein (jarang ditemukan) Terdapat di beberapa enzim seperti gluthatione peroxidase.5. Asam amino dengan gugus R Aromatik (Peter J. Selenenosistein mempunyai kode 6enetic: UGA yang terdaoat biasa terdapat untuk stop kodon terjadi pada mRNA dengan struktur 2nd yg banyak. Rodwell. 6 .

2009). Sementara protein hanya mengandung asam L-α amino. Pembentuk Ikatan Peptida 7 .maupun L-α amino. Kennely & Victor W. Beberapa dari peptida ini berguna untuk terapi. Ikatan ini terjadi bila gugus a-karboksil suatu asam amino melekat secara kovalen kepada gugus a-amino asam amino berikutnya. hormone-releasing factors. atau neurotransmitter. mikroorganisme mengeluarkan peptida yang mengandung baik asam D. Peptida sianobakteri. Rodwell. Ikatan Peptida Ikatan peptida (ikatan amida) adalah ikatan yang menyatukan asam amino satu dengan asam amino lainnya untuk membentuk rantai linear yang disebut polipeptida. 2009) Polimer asam – asam amino yang disebut peptida melaksanakan peran menonjol dalam system neuroendokrin sebagai hormon. yaitu mikrosistin dan nodularin bersifat letal dalam dosis besar. neuromodulator. Peptida mikroba tertentu bersifat toksik.(Victor W. Rodwell. Baik manusia maupun hewan tingkat tinggi lainnya tidak dapat menyintesis sepuluh dari dua puluh asam L-α amino umum dalam jumlah yang memadai untuk menunjang pertumbuhan masa bayi atau mempertahankan kesehatan saat dewasa (Petter J. sedangkan dalam dosis kecil menyebabkan terbentuknya tumor hati. termaksuk antibiotik basitrasin dan gramisidin A serta obat antitumor bleomisin.

yang berarti ―Yang Utama‖ atau ―Yang Didahulukan‖. Gerardus Mulder (1802 – 1880). protein juga memiliki gugus amina (NH2) dan gugus karboksil (COOH). H. Peptida jika terdiri atas untaian pendek asam amino (2 . Ia berpendapat bahwa protein adalah zat yang paling penting dalam setiap organisme.Stuktur Polipeptida 2. Berdasarkan banyaknya asam amino dapat dibedakan menjadi: 1. O.100 asam amino. Protein adalah sumber asam-asam amino yang mengandung unsur-unsur C. dan N yang tidak dimiliki oleh lemak atau karbohidrat. 2. Pengertian Protein Istilah protein berasal dari bahasa Yunani yaitu ‖Proteos‖. Selain itu. Kata ini diperkenalkan oleh Ahli Kimia Belanda. Polipeptida jika terdiri atas 10 .10 asam amino). Protein tersusun atas sejumlah asam amino yang membentuk suatu untaian (polimer) dengan ikatan peptida. 8 .

3. Globular. Histon. Contoh : Kolagen. Glikoprotein yaitu protein yang mengandung karbohidrat. Konsentrasi garam mudah mengalami denaturasi. Tahan terhadap enzim pencernaan. Macam . Karakteristiknya : Rendah daya larutnya.  Protein Konjungsi 9 .  Protein Serabut (Fibrous) Terdiri atas beberapa rantai peptida berbentuk spiral dan terjalin satu sama lain. Elastin.macam Protein 1. Keratin. (Sunita. Protamin.  Protein Globular Karakteristiknya : Berbentuk bola. Larut dalam larutan garam dan asam encer. Globumin. Protein jika terdiri atas untaian panjang lebih dari 100 asam amino. 2006 : 77) 3. Berdasarkan klasifikasinya Protein terdapat dalam bentuk Serabut (Fibrous). Mudah berubah dalam pengaruh suhu. 2. Beberapa jenis protein antara lain: 1. Miosin. sehingga menyerupai botany yang kaku. Lipoprotein yaitu protein yang mengandung lipid. Mempnayi kekuatan mekanis yang tinggi. Contoh : Albumin. dan Konjngsi.

Lipoprotein.  Protein Nabati Berasal dari tumbuhan. contoh : Jagung. dll. 2. Untuk mengangkat zat – zat gizi. Protein Setengah Sempurna. Sebagai sumber energi. Contoh : Nukleoprotein. Untuk mengatur keseimbangan air dalam tubuh. Berdasarkan Fungsi Fisiologinya    Protein Sempurna. Fungsi Protein        Untuk pertumbuhan dan pemeliharaan. Protein Tidak Sempurna. 3. 2006 : 85) 4. Guna dan Kebutuhan Protein dalam tubuh 1. Fungsi. contoh : Daging.Merupakan protein sederhana yang terikat dengan bahan – bahan non asam amino (Gugus Prostetik). Berdasarkan Sumbernya  Protein Hewani Berasal dari binatang. Untuk memelihara netralitas tubuh. Untuk pembentukan ikatan – ikatan esensial tubuh. 10 . Susu. Fosfoprotein. Metaloprotein. (Sunita. Untuk pembentukan antibodi.

Kebutuhan Protein Bagi Manusia Kebutuhan protein bagi manusia dapat ditentukan dengan cara menghitung jumlah protein yang di ganti dalam tubuh. Sebagai pemberi kalori. Untuk menjaga keseimbangan asam – basa dari cairan tubuh.Oleh karena itu. 2. karena bila manusia tidak cukup protein. enzim dan hormon air susu yang diberikan ibu kepada bayinya di buat dari makanan ibu itu sendiri. 3. Untuk membuat air susu. Sebabnya antara lain : 11 . maka mereka akan dapat menderita gizi kurang. Jadi tanpa adanya protein tidaklah dapat dibentuk sel makhluk hidup. Membuat protein darah.penting yang terdapat dalam semua makhluk hidup. Secara garis besarnya guna protein bagi manusia adalah sebagai berikut :       Untuk membangun sel jaringan tubuh seorang bayi yang lahir dengan berat badan 3 kg. protein sangat berperan penting dalam tubuh manusia. sehingga dalam prakteknya jumlah protein itu belum dapat memenuhi kebutuhan. untuk mempertahankan tekanan osmose darah. Penggunaan protein dapat dipengaruhi oleh banyak faktor. Ini bisa dilakukan dengan menghitung jumlah Unsur Nitrogen (Zat Lemas) yang ada dalam protein makanan dan menghitung pula jumlah unsur nitrogen yang dikeluarkan tubuh melalui air seni dan tinja. Guna Protein Bagi Tubuh Manusia Protein sangat berperan penting untuk pertumbuhan manusia. Untuk mengganti sel tubuh yang aus atau rusak.

3. maka untuk menjamin agar tubuh benar – benar mendapatkan asam amino dalam jumlah dan macam yang cukup. enzim dsb. (Heru Nurcahyo. Mensintesis asam amino nonesensial dengan menggabungkan asam keto melalui proses transaminasi oleh hati. hormon. Struktur Primer Protein 12 .  Kadar protein 18. 4. (Sunita. Mengganti asam amino yang hilang misalnya lewat urin. Untuk anak – anak yang sedang tumbuh. Mensintesis molekul fungsional seperti. Mengganti jaringan yang rusak seperti: pengelupasan mukosa usus. maka ditetapkan bahwa kebutuhan protein bagi seorang dewasa adalah 1 gram untuk setiap kilogram berat badannya setiap hari. Karena adanya serat – serat ini. 2. Pembentukan jaringan baru seperti: rambut. Berdasarkan pertimbangan di atas. Tidak semua bahan makanan yang mengandung serat – serat proteinnya bisa di ambil tubuh. kuku. diperlukan protein yang lebih banyak. sedangkan untuk anak – anak sepertiga dari jumlah protei yang mereka perlukan. 2005) 5. 5.75 gram itu dalam tubuh akan menyebabkan beberapa reaksi kimia yang tidak bisa berlangsung dengan baik. 2006 : 96) Protein dalam tubuh digunakan untuk keperluan: 1. Disamping itu. Kecernaan protein itu sendiri. sebaiknya untuk orang dewasa seperlima dari protein yang diperlukan haruslah protein yang berasal dari hewan. yaitu 3 gram tiap satu kilogram berat badannya. mengingat adanya protein sempurna dan tidak sempurna berdasarkan jumlah dan macam – macam asam amino yang ada dalam makanan. enzim – enzim tidak bisa masuk untuk memecah protein.

Dan tidak terjadi percabangan rantai pada struktur ini. Struktur Ordo Tinggi Protein Sifat modular pada sintesis dan pelipatan protein terdapat dalam konsep ordo struktur protein : Struktur Primer.masing residu asam amino pada suatu protein menentukan bagaimana rantai akan mengadakan lipatan. struktur sekunder.Sekuens primer suatu protein merupakan suatu sidik-jari molekular untuk mengidentifikasi dan mengetahui informasi protein yang bersangkutan yang kemudian dapat digunakan untuk mengidentifikasi dan mengkloning gen (-gen) yang menyandinya. Dengan jenis rantai sisi pada masing . 6. Struktur primer menentukan konformasi tiga-dimensi suatu protein. Struktur primer adalah urutan linear asam amino yang disatukan oleh ikatan peptida.lipatan sehingga membentuk struktur asli. pelipatan segmen – segmen pendek (3 – 30 13 . sekuens asam amino dalam suatu rantai polipeptida.

14 . dan jarak perputaran (pitch-nya) adalah 0. Struktur Sekunder Regio – regio struktur sekunder yang teratur. jumlah dan tipe unit polipeptida pada protein oligomerik dan susunan spasialnya. penyusunan unit structural sekunder menjadi unit fungsional yang lebih besar misalnya polipeptida matang dan domain – domain komponennya. a. Segmen – segmen panjang polipeptida dapat memiliki berbagai sudut tersebut.residu) polipeptida yang berdekatan menjadi unit – unit yang teratur secara geometris. dan struktur kuaterner.54 nm.6 residu aminoasil. heliks α (α heliks) dan lembar β (β sheet). Sudut – sudut yang mendefinisikan dua tipe paling umum struktur sekunder. Heliks Alfa Rantai utama polipeptida pada suatu heliks α berpuntir sama besarnya mengelilingi masing – masing karbon α dengan sudut Ф sekitar -57 derajat dan sudut ψ sekitar -47 derajat. Satu putaran sempurna heliks mengandung rata – rata 3. struktur tersier. terbentuk jika serangkaian residu aminoasil mengadopsi sudut Ф dan ψ yang serupa.

Gugus R pada masing – masing residu aminoasil dalam sebuah heliks α menghadap keluar. Lembar Beta Struktur sekunder regular kedua (karena itu diberi nama ―beta‖) yang dapat di kenali dalam protein adalah lembar β (β sheet). Stabilitas suatu heliks α terutama disebabkan oleh ikatan hidrogen yang terbentuk antara oksigen pada karbonil ikatan peptida dan atom hidrogen pada nitrogen ikatan peptide residu keempat di sebelah hilir rantai polipeptida. Banyak heliks α memiliki gugus R yang dominan hidrofobik di salah satu sumbu dan domain hidrofilik di sisi yang lain. membentuk pola zigzag atau lipatan dengan gugus R residu – residu berdekatan yang mengarah berlawanan. Residu – residu asam amino pada lembar β. 15 . Heliks amfifatik ini beradaptasi baik terhadap pembentukan pertemuan antara region polar dan nonpolar. jika dilihat dari tepi.

atau lembar antiparalel. Domain adalah suatu bagian dari struktur protein yang mampu melakukan tugas kimia atau fisika tertentu. belokan. misalnya mengikat substrat atau ligan lain. b. Suatu polipeptida kecil misalnya triosa fosfat isomerase atau mioglobin dapat mengandung satu domain. Dalam ruang tiga dimensi. dengan segmen – segmen rantai polipeptida berdekatan yang memiliki arah amino ke karboksil yang sama. 16 . tekukan. struktur ini menunjukan bagaimana struktur sekunder-heliks. Struktur Tersier dan Kuartener Istilah ―struktur tersier‖ merujuk pada konformasi tiga dimensi keseluruhan suatu polipeptida. lembaran. dan gelungan-tersusun membentuk domain dan bagaimana domain – domain ini berhubungan satu sama lain dalam ruang.Lembar – lembar β yang saling berinteraksi dapat tersusun membentuk lembar β parallel. yang segmen – segmennya tersebut berjalan dalam arah berlawanan.

Sebaliknya protein kinase mengandung dua domain. Rodwell. Kennely & Victor W. Mioglobin. Hemo globin. menyimpan oksigen sebagai cadangan untuk menghadapi kekurangan oksigen. mengangkut O2 ke jaringan dan mengembalikan CO2 dan proton ke paru – paru. suatu residu polipeptida 17 . Hemoglobin dan mioglobin menggambarkan hubungan struktur-fungsi protein serta dasar molecular penyakit genetic. Struktur Mioglobin Oksigen yang disimpan dalam mioglobin otot merah dibebaskan selama keadaan kekurangan O2 (misalnya olahraga berat) untuk digunakan di mitokondria otot untuk menghasilkan ATP secara aerob. Mioglobin. suatu protein tetramerik eritrosit. (Peter J. Mioglobin dan Hemoglobin dalam Protein Protein heme mioglobin dan hemoglobin mempertahankan pasokan oksigen yang esensial untuk metabolism oksidatif. seperti penyakit sel sabit dan talasemia. 2009) 7. suatu protein monomerik otot merah.

Dampak Biomedis 1. yaitu residu ketujuh dan kedelapan di heliks E dan F yang terletak berdekatan dengan besi heme. Val. membentuk serat yang yang menyebabkan eritrosit terdistorsi membentuk sabit. Heliks – heliks ini yang dimulai di terminal amino disebut heliks A-H. sementara –dengan hanya dua pengecualian—bagian dalam mengandung hanya residu nonpolar seperti Leu.000). menciptakan suatu ―sticky patch‖ yang memiliki komplemen di deoksi Hb (tetapi tidak di oksiHb).5 x 3.5 x 2. dan Met. Pada hemoglobin sel sabit (HbS). Mioglobinuria Setelah terjadi suatu cedera merusak yang massif. mengalami pelipatan menjadi suatu bentuk yang padat yang berukuran 4. Pengecualiannya adalah His E7 dan His F8. tempat keduanya berfungsi dalam mengikat O2. permukaan mioglobinnya bersifat polar. Phe. Pembebasan oksiHb di jaringan disertai oleh penyerapan proton karena berkurangnya pKa residu histidin.5 nm. DeoksiHbS mengalami polimerisasi pada konsentrasi O2 rendah. Val menggantikan β6 Glu HbA. mioglobin yang dibebaskan dari serabut otot yang rusak akan mewarnai urine menjadi merah 18 .153-aminoasil (BM 17. Khas pada protein globular. Struktur Hemoglobin Hemoglobin juga berfungsi dalam transport CO2 dan proton dari jaringan ke paru – paru.

pengukuran HbA1c memberikan keterangan berharga untuk penatalaksanaan diabetes mellitus. Pencernaan protein di mulut: secara mekanis. sedangkan sel zymogen mensekresikan proenzim pepsinogen. yaitu berkurangnya jumlah sel darah merah atau hemoglobin dalam darah. Diagnosa anemia dimulai dengan pengukutan kadar hemoglobin darah secara spektroskopik. Hemoglobin Terglikosilasi (HbA1c) Ketika masuk ke eritrosit. Oleh karena itu. sedangkan secara enzimatis belum. dapat dideteksi adanya mioglobin di dalam plasma. Proses Pencernaan Protein Protein dalam makanan tidak dapat diserap oleh mukosa usus. 4. 3. 1. 2. Setelah terjadinya infark miokardium. 2. sepadan dengan konsentrasi glukosa darah. glukosa darah menyebabkan glikosilasi gugus ε-amino residu lisin dan terminal amino hemoglobin terglikosilasi yang dalam keadaan normal berjumlah 5%. Pencernaan protein di lambung: sel mukosa lambung yaitu sel parietal (Chief cell) mensekresikan asam lambung (HCl). Anemia Anemia. akan tetapi setelah dalam bentuk asam amino dapat diserap dengan baik. 8.tua. Proenzim pepsinogen oleh HCl diaktifkan 19 . tetapi pemeriksaan enzim serum merupakan indeks cedera miokardium yang lebih intensif. Talasemia Talasemia alfa dan beta adalah anemia yang masing – masing disebabkan penurunan produksi subunit α dan β HbA.

Enzim trypsin dan chymotrypsin berperan memecah polipeptida menjadi peptida sederhana. Enzim peptidase dapat dibedakan menjadi 2 macam berdasarkan aktivitasnya yaitu enzim aminopeptidase memecah gugus amina dari polipeptida dan karboksipeptidase memecah gugus karboksil dari polipeptida. 4. Absorpsi protein: setelah menjadi asam amino selanjutnya diabsorpsi dengan cara difusi fasilitasi melalui mukosa yeyenum dan ileum. Proenzim trypsinogen dan chymotrypsinogen diaktifkan menjadi enzim trypsin dan chymotrypsin oleh enzim enterokinase yang dihasilkan oleh sel-sel mukosa usus halus. 20 . 3. Asam amino yang berasal dari makanan (diet) dan dari pemecahan protein tubuh selanjut dibawa oleh sirkulasi darah ke dalam amino acid pool (gudang penimbunan asam amino) yaitu darah dan cairan jaringan (interseluler). Selanjutnya peptida tersebut dipecah menjadi asam amino oleh enzim peptidase (erepsin). Protein setelah didenaturasi (dirusak) oleh HCl. Asam amino selanjutnya digunakan untuk: biosintesis protein tubuh di dalam ribosom. mengganti jaringan yang rusak. Pencernaan di usus halus: cairan pankreas mengandung proenzim trypsinogen dan chymotrypsinogen.menjadi enzim pepsin. dan jika diperlukan dapat diubah menjadi sumber energi. Nuklease memecah asam nukleat (DNA dan RNA) menjadi nukleotida. kemudian dihidrolisis oleh enzim pepsin menjadi peptida sederhana.

B. dan N yang tidak dimiliki oleh lemak atau karbohidrat. dan kuartener. mioglobin dan subunit hemoglobin memiliki struktur sekunder dan tersier yang nyaris identik. Kesimpulan Dari makalah di atas maka penyusun dapat menyimpulkan bahwa protein adalah sumber asam-asam amino yang mengandung unsur-unsur C.BAB III PENUTUP A. protein juga memiliki gugus amina (NH2) dan gugus karboksil (COOH). H. Selain itu. Protein memiliki empat ordo struktur protein yaitu struktur primer. Dimana asam amino memiliki 20 gugus yang sekarang telah di temukan gugus asam amino ke-21 yaitu selenosisten. 21 . Meskipun memiliki struktur primer berbeda. tersier. sekunder. Protein memiliki fungsi yang sangat berguna bagi tubuh manusia karena hal pertama sebagai pembangun energi. Saran Diharapkan agar penulis dapat memahami struktur dan fungsi protein dalam mata kuliah ini dan dapat bermanfaat bagi penyusun dimanapun berada. O. Protein tersusun atas sejumlah asam amino yang membentuk suatu untaian (polimer) dengan ikatan peptida.

Dalam Harper’s Illustrated Biochemistry. R.K. 2006.W. Rodwell. D. Prinsip Dasar Ilmu Gizi. VW . Penerbit. McGraw-Hill Companies. 26th ed. Gramedia Pustaka Utama.K. Dalam Harper’s Illustrated Biochemistry. Jakarta: PT. S.Daftar Pustaka Rodwell. Granner. D. Kennelly PJ.A. Eds. R.. Rodwell. 27th ed. McGraw-Hill Companies. Murray. 2003. P. 2009. New York. Kennelly PJ. Fungtion & Structure of Protein.K Murray.K.W Rodwell. Amino acids & peptides. Almatsier. Mayes.V W. V. Granner. New York.. V. Eds. 22 .

Sign up to vote on this title
UsefulNot useful