BAB I PENDAHULUAN

A. Latar Belakang Biokima dapat didefinisikan sebagai ilmu pengetahuan tentang dasar kimiawi kehidupan (Yn bios ―Kehidupan‖). Sel adalah unit structural makhluk hidup. Oleh karena itu, biokimia juga dapat diartikan sebagai ilmu pengetahuan tentang konstituen kimiawi sel hidup serta reaksi dan proses yang dialami konstituen – konstituen tersebut. Yang bidang pengetahuannya mencakup bidang biologi sel, biologi molecular, dan genetika molekular. (Robert K. Murray, 2009)

Salah satu sub materi yang dipelajari dalam biokimia adalah tentang seluk beluk protein. Protein adalah senyawa organik kompleks berbobot molekul tinggi yang merupakan polimer dari monomer-monomer asam amino yang dihubungkan satu sama lain dengan ikatan peptida. Molekul protein mengandung karbon, hidrogen, oksigen, nitrogen dan kadang kala sulfur serta fosfor. Protein berperan penting dalam struktur dan fungsi semua sel makhluk hidup dan virus.

Protein memiliki empat tingkatan struktur yang bersifat hirarki. Artinya, protein disusun setahap demi setahap dan setiap tingkatan tergantung dari tahapan di bawahnya.

Protein sangat penting untuk membantu pertumbuhan anak-anak, dan meningkatkan daya tahan tubuh mereka. Dan juga kelebihan protein juga akan menimbulkan penyakit, seperti Kwasiorkor, Marasmus, dan Obesitas. Oleh karena itu, selain untuk memenuhi tugas dalam Mata Kuliah ―Biokimia‖ ini, penyusun mengangkat judul tentang Protein, karena protein merupakan zat paling penting yang harus ada dalam tubuh manusia. Tapi masih banyak juga kasus

1

Kekurangan Energi Protein (KEP). Disini penyusun tertarik untuk lebih mendalami tentang protein.

B. Masalah

Bagaimana peran protein dalam tubuh ?

C. Ruang Lingkup Masalah

a. Bagaimana peran biomedis asam amino ? b. Apakah pengertian protein ? c. Jelaskan fungsi, guna dan kebutuhan protein dalam tubuh ? d. Bagaimana struktur primer protein ? e. Jelaskan struktur ordo tinggi protein ? f. Jelaskan Mioglobin dan Hemoglobin dalam Protein ? g. Jelaskan pemecahan / pencernaan protein ?

D. Tujuan

Adapun tujuan dari penulisan makalah ini adalah untuk mengetahui peran protein serta hubungannya dengan system imun dalam tubuh.

E. Manfaat

Agar mahasiswa dapat mengembangkan pengetahuan tentang Biokimia protein.

2

2006) Stuktur Asam Amino L-α Amino Selain berupa unit monomer pembentuk rantai polipeptida panjang pada protein. (Poedjiadi dan Supriyanti. cuma sekitar 20 jenis asam amino yang menyusun suatu rantai protein dengan struktur kimia berupa rantai aromatik. misalnya transmisi saraf dan biosintesis porfirin. pirimidin. asam L-α amino dan turunan – turunannya ikut serta dalam beragam fungsi sel. alifatik. dan heterosiklik atau menurut gugus R yang ada. purin. Peran Biomedis Asam Amino Asam amino cukup banyak ditemukan di alam. Gugus R sangat bermakna karena dapat menunjukkan polaritas dalam menentukan fungsi asam amino dalam protein. dan urea seperti pada gambar 3 .BAB II TINJAUAN PUSTAKA 1.

2005) Penggolongan Asam amino 20 asam amino utama penyusun protein.PROTEIN PRODUK KHUSUS ASAM AMINO UREA SENYAWA AMFIBOLIK (Heru Nurcahyo. dibagi berdasar sifat gugus R: 1. Asam amino dengan gugus R non polar alifatik 4 .

Asam amino dengan gugus R polar bermuatan Negatif (Asam) 4. Asam amino dengan gugus R polar tak bermuatan 3.2. Asam amino dengan gugus R polar bermuatan positif (Basa) 5 .

Rodwell. 2009) Diketahui asam amino ke 21 disebut selenosistein (jarang ditemukan) Terdapat di beberapa enzim seperti gluthatione peroxidase. Selenenosistein mempunyai kode 6enetic: UGA yang terdaoat biasa terdapat untuk stop kodon terjadi pada mRNA dengan struktur 2nd yg banyak. 6 . Asam amino dengan gugus R Aromatik (Peter J. Kennelly & Victor W.5.

mikroorganisme mengeluarkan peptida yang mengandung baik asam D. neuromodulator. yaitu mikrosistin dan nodularin bersifat letal dalam dosis besar. Kennely & Victor W. Rodwell. 2009) Polimer asam – asam amino yang disebut peptida melaksanakan peran menonjol dalam system neuroendokrin sebagai hormon. atau neurotransmitter. termaksuk antibiotik basitrasin dan gramisidin A serta obat antitumor bleomisin. Beberapa dari peptida ini berguna untuk terapi. Peptida mikroba tertentu bersifat toksik. Baik manusia maupun hewan tingkat tinggi lainnya tidak dapat menyintesis sepuluh dari dua puluh asam L-α amino umum dalam jumlah yang memadai untuk menunjang pertumbuhan masa bayi atau mempertahankan kesehatan saat dewasa (Petter J. Rodwell.maupun L-α amino. Pembentuk Ikatan Peptida 7 . hormone-releasing factors. 2009). Ikatan ini terjadi bila gugus a-karboksil suatu asam amino melekat secara kovalen kepada gugus a-amino asam amino berikutnya.(Victor W. Ikatan Peptida Ikatan peptida (ikatan amida) adalah ikatan yang menyatukan asam amino satu dengan asam amino lainnya untuk membentuk rantai linear yang disebut polipeptida. sedangkan dalam dosis kecil menyebabkan terbentuknya tumor hati. Peptida sianobakteri. Sementara protein hanya mengandung asam L-α amino.

protein juga memiliki gugus amina (NH2) dan gugus karboksil (COOH).Stuktur Polipeptida 2. Ia berpendapat bahwa protein adalah zat yang paling penting dalam setiap organisme. Peptida jika terdiri atas untaian pendek asam amino (2 . Gerardus Mulder (1802 – 1880). dan N yang tidak dimiliki oleh lemak atau karbohidrat. 8 .100 asam amino. Selain itu. O. Polipeptida jika terdiri atas 10 . H. Pengertian Protein Istilah protein berasal dari bahasa Yunani yaitu ‖Proteos‖.10 asam amino). Protein tersusun atas sejumlah asam amino yang membentuk suatu untaian (polimer) dengan ikatan peptida. Kata ini diperkenalkan oleh Ahli Kimia Belanda. Protein adalah sumber asam-asam amino yang mengandung unsur-unsur C. Berdasarkan banyaknya asam amino dapat dibedakan menjadi: 1. 2. yang berarti ―Yang Utama‖ atau ―Yang Didahulukan‖.

Keratin. Protein jika terdiri atas untaian panjang lebih dari 100 asam amino. Karakteristiknya : Rendah daya larutnya. Globumin. Contoh : Albumin. dan Konjngsi. (Sunita. Glikoprotein yaitu protein yang mengandung karbohidrat.  Protein Globular Karakteristiknya : Berbentuk bola. Beberapa jenis protein antara lain: 1.3. Protamin. Tahan terhadap enzim pencernaan. Macam . Elastin. Globular.macam Protein 1. sehingga menyerupai botany yang kaku. Miosin. Histon. Mudah berubah dalam pengaruh suhu.  Protein Serabut (Fibrous) Terdiri atas beberapa rantai peptida berbentuk spiral dan terjalin satu sama lain. Contoh : Kolagen.  Protein Konjungsi 9 . Berdasarkan klasifikasinya Protein terdapat dalam bentuk Serabut (Fibrous). Konsentrasi garam mudah mengalami denaturasi. Lipoprotein yaitu protein yang mengandung lipid. Mempnayi kekuatan mekanis yang tinggi. 2006 : 77) 3. 2. Larut dalam larutan garam dan asam encer.

Contoh : Nukleoprotein. Untuk mengatur keseimbangan air dalam tubuh. contoh : Jagung. Fungsi. Lipoprotein. Susu. dll.Merupakan protein sederhana yang terikat dengan bahan – bahan non asam amino (Gugus Prostetik). Guna dan Kebutuhan Protein dalam tubuh 1. 2006 : 85) 4. Untuk mengangkat zat – zat gizi. Metaloprotein. 2. Sebagai sumber energi. Fosfoprotein. 10 .  Protein Nabati Berasal dari tumbuhan. Berdasarkan Sumbernya  Protein Hewani Berasal dari binatang. Berdasarkan Fungsi Fisiologinya    Protein Sempurna. (Sunita. contoh : Daging. Protein Setengah Sempurna. Protein Tidak Sempurna. Untuk pembentukan ikatan – ikatan esensial tubuh. 3. Fungsi Protein        Untuk pertumbuhan dan pemeliharaan. Untuk memelihara netralitas tubuh. Untuk pembentukan antibodi.

Sebagai pemberi kalori. Sebabnya antara lain : 11 . karena bila manusia tidak cukup protein. 2. Untuk membuat air susu. Secara garis besarnya guna protein bagi manusia adalah sebagai berikut :       Untuk membangun sel jaringan tubuh seorang bayi yang lahir dengan berat badan 3 kg. Penggunaan protein dapat dipengaruhi oleh banyak faktor. untuk mempertahankan tekanan osmose darah. sehingga dalam prakteknya jumlah protein itu belum dapat memenuhi kebutuhan.Oleh karena itu. maka mereka akan dapat menderita gizi kurang. Untuk menjaga keseimbangan asam – basa dari cairan tubuh. Ini bisa dilakukan dengan menghitung jumlah Unsur Nitrogen (Zat Lemas) yang ada dalam protein makanan dan menghitung pula jumlah unsur nitrogen yang dikeluarkan tubuh melalui air seni dan tinja. Jadi tanpa adanya protein tidaklah dapat dibentuk sel makhluk hidup. Kebutuhan Protein Bagi Manusia Kebutuhan protein bagi manusia dapat ditentukan dengan cara menghitung jumlah protein yang di ganti dalam tubuh. Guna Protein Bagi Tubuh Manusia Protein sangat berperan penting untuk pertumbuhan manusia. Untuk mengganti sel tubuh yang aus atau rusak. Membuat protein darah. enzim dan hormon air susu yang diberikan ibu kepada bayinya di buat dari makanan ibu itu sendiri. 3. protein sangat berperan penting dalam tubuh manusia.penting yang terdapat dalam semua makhluk hidup.

yaitu 3 gram tiap satu kilogram berat badannya. Struktur Primer Protein 12 . (Sunita. 4. maka untuk menjamin agar tubuh benar – benar mendapatkan asam amino dalam jumlah dan macam yang cukup. 2006 : 96) Protein dalam tubuh digunakan untuk keperluan: 1. 5. Mensintesis molekul fungsional seperti. mengingat adanya protein sempurna dan tidak sempurna berdasarkan jumlah dan macam – macam asam amino yang ada dalam makanan. Disamping itu. (Heru Nurcahyo. Pembentukan jaringan baru seperti: rambut. Mengganti asam amino yang hilang misalnya lewat urin. 3. 2. Mensintesis asam amino nonesensial dengan menggabungkan asam keto melalui proses transaminasi oleh hati. Untuk anak – anak yang sedang tumbuh. sedangkan untuk anak – anak sepertiga dari jumlah protei yang mereka perlukan. Karena adanya serat – serat ini. 2005) 5. Berdasarkan pertimbangan di atas. enzim dsb. kuku. Kecernaan protein itu sendiri. hormon. maka ditetapkan bahwa kebutuhan protein bagi seorang dewasa adalah 1 gram untuk setiap kilogram berat badannya setiap hari.75 gram itu dalam tubuh akan menyebabkan beberapa reaksi kimia yang tidak bisa berlangsung dengan baik. Tidak semua bahan makanan yang mengandung serat – serat proteinnya bisa di ambil tubuh.  Kadar protein 18. diperlukan protein yang lebih banyak. sebaiknya untuk orang dewasa seperlima dari protein yang diperlukan haruslah protein yang berasal dari hewan. Mengganti jaringan yang rusak seperti: pengelupasan mukosa usus. enzim – enzim tidak bisa masuk untuk memecah protein.

Struktur primer adalah urutan linear asam amino yang disatukan oleh ikatan peptida.Sekuens primer suatu protein merupakan suatu sidik-jari molekular untuk mengidentifikasi dan mengetahui informasi protein yang bersangkutan yang kemudian dapat digunakan untuk mengidentifikasi dan mengkloning gen (-gen) yang menyandinya.masing residu asam amino pada suatu protein menentukan bagaimana rantai akan mengadakan lipatan. 6. Dan tidak terjadi percabangan rantai pada struktur ini. Struktur Ordo Tinggi Protein Sifat modular pada sintesis dan pelipatan protein terdapat dalam konsep ordo struktur protein : Struktur Primer. struktur sekunder.lipatan sehingga membentuk struktur asli. Dengan jenis rantai sisi pada masing . pelipatan segmen – segmen pendek (3 – 30 13 . sekuens asam amino dalam suatu rantai polipeptida. Struktur primer menentukan konformasi tiga-dimensi suatu protein.

6 residu aminoasil. dan jarak perputaran (pitch-nya) adalah 0.residu) polipeptida yang berdekatan menjadi unit – unit yang teratur secara geometris. penyusunan unit structural sekunder menjadi unit fungsional yang lebih besar misalnya polipeptida matang dan domain – domain komponennya. heliks α (α heliks) dan lembar β (β sheet). terbentuk jika serangkaian residu aminoasil mengadopsi sudut Ф dan ψ yang serupa. Sudut – sudut yang mendefinisikan dua tipe paling umum struktur sekunder. Heliks Alfa Rantai utama polipeptida pada suatu heliks α berpuntir sama besarnya mengelilingi masing – masing karbon α dengan sudut Ф sekitar -57 derajat dan sudut ψ sekitar -47 derajat. Satu putaran sempurna heliks mengandung rata – rata 3. Struktur Sekunder Regio – regio struktur sekunder yang teratur. a. 14 . Segmen – segmen panjang polipeptida dapat memiliki berbagai sudut tersebut. struktur tersier.54 nm. jumlah dan tipe unit polipeptida pada protein oligomerik dan susunan spasialnya. dan struktur kuaterner.

membentuk pola zigzag atau lipatan dengan gugus R residu – residu berdekatan yang mengarah berlawanan.Gugus R pada masing – masing residu aminoasil dalam sebuah heliks α menghadap keluar. Heliks amfifatik ini beradaptasi baik terhadap pembentukan pertemuan antara region polar dan nonpolar. Banyak heliks α memiliki gugus R yang dominan hidrofobik di salah satu sumbu dan domain hidrofilik di sisi yang lain. Residu – residu asam amino pada lembar β. Stabilitas suatu heliks α terutama disebabkan oleh ikatan hidrogen yang terbentuk antara oksigen pada karbonil ikatan peptida dan atom hidrogen pada nitrogen ikatan peptide residu keempat di sebelah hilir rantai polipeptida. 15 . jika dilihat dari tepi. Lembar Beta Struktur sekunder regular kedua (karena itu diberi nama ―beta‖) yang dapat di kenali dalam protein adalah lembar β (β sheet).

Struktur Tersier dan Kuartener Istilah ―struktur tersier‖ merujuk pada konformasi tiga dimensi keseluruhan suatu polipeptida. Suatu polipeptida kecil misalnya triosa fosfat isomerase atau mioglobin dapat mengandung satu domain. lembaran. dan gelungan-tersusun membentuk domain dan bagaimana domain – domain ini berhubungan satu sama lain dalam ruang. Domain adalah suatu bagian dari struktur protein yang mampu melakukan tugas kimia atau fisika tertentu. belokan. atau lembar antiparalel. yang segmen – segmennya tersebut berjalan dalam arah berlawanan. Dalam ruang tiga dimensi. b. tekukan. dengan segmen – segmen rantai polipeptida berdekatan yang memiliki arah amino ke karboksil yang sama.Lembar – lembar β yang saling berinteraksi dapat tersusun membentuk lembar β parallel. misalnya mengikat substrat atau ligan lain. 16 . struktur ini menunjukan bagaimana struktur sekunder-heliks.

Kennely & Victor W. Mioglobin dan Hemoglobin dalam Protein Protein heme mioglobin dan hemoglobin mempertahankan pasokan oksigen yang esensial untuk metabolism oksidatif. Mioglobin. seperti penyakit sel sabit dan talasemia.Sebaliknya protein kinase mengandung dua domain. suatu protein monomerik otot merah. suatu protein tetramerik eritrosit. 2009) 7. menyimpan oksigen sebagai cadangan untuk menghadapi kekurangan oksigen. mengangkut O2 ke jaringan dan mengembalikan CO2 dan proton ke paru – paru. Hemo globin. (Peter J. Rodwell. Mioglobin. suatu residu polipeptida 17 . Struktur Mioglobin Oksigen yang disimpan dalam mioglobin otot merah dibebaskan selama keadaan kekurangan O2 (misalnya olahraga berat) untuk digunakan di mitokondria otot untuk menghasilkan ATP secara aerob. Hemoglobin dan mioglobin menggambarkan hubungan struktur-fungsi protein serta dasar molecular penyakit genetic.

DeoksiHbS mengalami polimerisasi pada konsentrasi O2 rendah. dan Met. sementara –dengan hanya dua pengecualian—bagian dalam mengandung hanya residu nonpolar seperti Leu.000). menciptakan suatu ―sticky patch‖ yang memiliki komplemen di deoksi Hb (tetapi tidak di oksiHb). Dampak Biomedis 1. mioglobin yang dibebaskan dari serabut otot yang rusak akan mewarnai urine menjadi merah 18 . Khas pada protein globular. yaitu residu ketujuh dan kedelapan di heliks E dan F yang terletak berdekatan dengan besi heme. permukaan mioglobinnya bersifat polar. Heliks – heliks ini yang dimulai di terminal amino disebut heliks A-H. mengalami pelipatan menjadi suatu bentuk yang padat yang berukuran 4. Struktur Hemoglobin Hemoglobin juga berfungsi dalam transport CO2 dan proton dari jaringan ke paru – paru.5 x 2.153-aminoasil (BM 17. Pengecualiannya adalah His E7 dan His F8. Mioglobinuria Setelah terjadi suatu cedera merusak yang massif. Val menggantikan β6 Glu HbA. Phe. Pada hemoglobin sel sabit (HbS). membentuk serat yang yang menyebabkan eritrosit terdistorsi membentuk sabit.5 nm. Pembebasan oksiHb di jaringan disertai oleh penyerapan proton karena berkurangnya pKa residu histidin. Val. tempat keduanya berfungsi dalam mengikat O2.5 x 3.

3. Pencernaan protein di lambung: sel mukosa lambung yaitu sel parietal (Chief cell) mensekresikan asam lambung (HCl). 4. Setelah terjadinya infark miokardium. sedangkan secara enzimatis belum. sepadan dengan konsentrasi glukosa darah. pengukuran HbA1c memberikan keterangan berharga untuk penatalaksanaan diabetes mellitus. Anemia Anemia. sedangkan sel zymogen mensekresikan proenzim pepsinogen. dapat dideteksi adanya mioglobin di dalam plasma. 8. 1. Proses Pencernaan Protein Protein dalam makanan tidak dapat diserap oleh mukosa usus. Oleh karena itu. yaitu berkurangnya jumlah sel darah merah atau hemoglobin dalam darah. Diagnosa anemia dimulai dengan pengukutan kadar hemoglobin darah secara spektroskopik. akan tetapi setelah dalam bentuk asam amino dapat diserap dengan baik. 2. Pencernaan protein di mulut: secara mekanis. Proenzim pepsinogen oleh HCl diaktifkan 19 . glukosa darah menyebabkan glikosilasi gugus ε-amino residu lisin dan terminal amino hemoglobin terglikosilasi yang dalam keadaan normal berjumlah 5%.tua. tetapi pemeriksaan enzim serum merupakan indeks cedera miokardium yang lebih intensif. Talasemia Talasemia alfa dan beta adalah anemia yang masing – masing disebabkan penurunan produksi subunit α dan β HbA. 2. Hemoglobin Terglikosilasi (HbA1c) Ketika masuk ke eritrosit.

kemudian dihidrolisis oleh enzim pepsin menjadi peptida sederhana. Absorpsi protein: setelah menjadi asam amino selanjutnya diabsorpsi dengan cara difusi fasilitasi melalui mukosa yeyenum dan ileum. Asam amino selanjutnya digunakan untuk: biosintesis protein tubuh di dalam ribosom. Protein setelah didenaturasi (dirusak) oleh HCl. 20 . Pencernaan di usus halus: cairan pankreas mengandung proenzim trypsinogen dan chymotrypsinogen. 4.menjadi enzim pepsin. Asam amino yang berasal dari makanan (diet) dan dari pemecahan protein tubuh selanjut dibawa oleh sirkulasi darah ke dalam amino acid pool (gudang penimbunan asam amino) yaitu darah dan cairan jaringan (interseluler). Enzim trypsin dan chymotrypsin berperan memecah polipeptida menjadi peptida sederhana. 3. Selanjutnya peptida tersebut dipecah menjadi asam amino oleh enzim peptidase (erepsin). dan jika diperlukan dapat diubah menjadi sumber energi. mengganti jaringan yang rusak. Proenzim trypsinogen dan chymotrypsinogen diaktifkan menjadi enzim trypsin dan chymotrypsin oleh enzim enterokinase yang dihasilkan oleh sel-sel mukosa usus halus. Nuklease memecah asam nukleat (DNA dan RNA) menjadi nukleotida. Enzim peptidase dapat dibedakan menjadi 2 macam berdasarkan aktivitasnya yaitu enzim aminopeptidase memecah gugus amina dari polipeptida dan karboksipeptidase memecah gugus karboksil dari polipeptida.

H. sekunder. Meskipun memiliki struktur primer berbeda. Protein memiliki empat ordo struktur protein yaitu struktur primer. Protein memiliki fungsi yang sangat berguna bagi tubuh manusia karena hal pertama sebagai pembangun energi. 21 . Dimana asam amino memiliki 20 gugus yang sekarang telah di temukan gugus asam amino ke-21 yaitu selenosisten. mioglobin dan subunit hemoglobin memiliki struktur sekunder dan tersier yang nyaris identik. dan kuartener. B. Kesimpulan Dari makalah di atas maka penyusun dapat menyimpulkan bahwa protein adalah sumber asam-asam amino yang mengandung unsur-unsur C.BAB III PENUTUP A. Protein tersusun atas sejumlah asam amino yang membentuk suatu untaian (polimer) dengan ikatan peptida. tersier. dan N yang tidak dimiliki oleh lemak atau karbohidrat. protein juga memiliki gugus amina (NH2) dan gugus karboksil (COOH). Saran Diharapkan agar penulis dapat memahami struktur dan fungsi protein dalam mata kuliah ini dan dapat bermanfaat bagi penyusun dimanapun berada. O. Selain itu.

Prinsip Dasar Ilmu Gizi. 22 . R. 2003. New York. V.K.V W. Amino acids & peptides.W Rodwell.K Murray. 2009.. V.A. VW . D. S. Dalam Harper’s Illustrated Biochemistry. Dalam Harper’s Illustrated Biochemistry. Fungtion & Structure of Protein.W. Granner. McGraw-Hill Companies. Almatsier. Rodwell. Rodwell. 26th ed. Eds. Eds.K. Jakarta: PT.K. 27th ed. Granner. New York. Penerbit. P. 2006. Kennelly PJ. Kennelly PJ.. Gramedia Pustaka Utama. McGraw-Hill Companies. R. D. Mayes. Murray.Daftar Pustaka Rodwell.

Sign up to vote on this title
UsefulNot useful