BAB I PENDAHULUAN

A. Latar Belakang Biokima dapat didefinisikan sebagai ilmu pengetahuan tentang dasar kimiawi kehidupan (Yn bios ―Kehidupan‖). Sel adalah unit structural makhluk hidup. Oleh karena itu, biokimia juga dapat diartikan sebagai ilmu pengetahuan tentang konstituen kimiawi sel hidup serta reaksi dan proses yang dialami konstituen – konstituen tersebut. Yang bidang pengetahuannya mencakup bidang biologi sel, biologi molecular, dan genetika molekular. (Robert K. Murray, 2009)

Salah satu sub materi yang dipelajari dalam biokimia adalah tentang seluk beluk protein. Protein adalah senyawa organik kompleks berbobot molekul tinggi yang merupakan polimer dari monomer-monomer asam amino yang dihubungkan satu sama lain dengan ikatan peptida. Molekul protein mengandung karbon, hidrogen, oksigen, nitrogen dan kadang kala sulfur serta fosfor. Protein berperan penting dalam struktur dan fungsi semua sel makhluk hidup dan virus.

Protein memiliki empat tingkatan struktur yang bersifat hirarki. Artinya, protein disusun setahap demi setahap dan setiap tingkatan tergantung dari tahapan di bawahnya.

Protein sangat penting untuk membantu pertumbuhan anak-anak, dan meningkatkan daya tahan tubuh mereka. Dan juga kelebihan protein juga akan menimbulkan penyakit, seperti Kwasiorkor, Marasmus, dan Obesitas. Oleh karena itu, selain untuk memenuhi tugas dalam Mata Kuliah ―Biokimia‖ ini, penyusun mengangkat judul tentang Protein, karena protein merupakan zat paling penting yang harus ada dalam tubuh manusia. Tapi masih banyak juga kasus

1

Kekurangan Energi Protein (KEP). Disini penyusun tertarik untuk lebih mendalami tentang protein.

B. Masalah

Bagaimana peran protein dalam tubuh ?

C. Ruang Lingkup Masalah

a. Bagaimana peran biomedis asam amino ? b. Apakah pengertian protein ? c. Jelaskan fungsi, guna dan kebutuhan protein dalam tubuh ? d. Bagaimana struktur primer protein ? e. Jelaskan struktur ordo tinggi protein ? f. Jelaskan Mioglobin dan Hemoglobin dalam Protein ? g. Jelaskan pemecahan / pencernaan protein ?

D. Tujuan

Adapun tujuan dari penulisan makalah ini adalah untuk mengetahui peran protein serta hubungannya dengan system imun dalam tubuh.

E. Manfaat

Agar mahasiswa dapat mengembangkan pengetahuan tentang Biokimia protein.

2

Peran Biomedis Asam Amino Asam amino cukup banyak ditemukan di alam. alifatik. misalnya transmisi saraf dan biosintesis porfirin. 2006) Stuktur Asam Amino L-α Amino Selain berupa unit monomer pembentuk rantai polipeptida panjang pada protein.BAB II TINJAUAN PUSTAKA 1. purin. dan urea seperti pada gambar 3 . cuma sekitar 20 jenis asam amino yang menyusun suatu rantai protein dengan struktur kimia berupa rantai aromatik. (Poedjiadi dan Supriyanti. pirimidin. asam L-α amino dan turunan – turunannya ikut serta dalam beragam fungsi sel. dan heterosiklik atau menurut gugus R yang ada. Gugus R sangat bermakna karena dapat menunjukkan polaritas dalam menentukan fungsi asam amino dalam protein.

PROTEIN PRODUK KHUSUS ASAM AMINO UREA SENYAWA AMFIBOLIK (Heru Nurcahyo. dibagi berdasar sifat gugus R: 1. Asam amino dengan gugus R non polar alifatik 4 . 2005) Penggolongan Asam amino 20 asam amino utama penyusun protein.

Asam amino dengan gugus R polar bermuatan Negatif (Asam) 4. Asam amino dengan gugus R polar bermuatan positif (Basa) 5 .2. Asam amino dengan gugus R polar tak bermuatan 3.

Rodwell. Asam amino dengan gugus R Aromatik (Peter J. 2009) Diketahui asam amino ke 21 disebut selenosistein (jarang ditemukan) Terdapat di beberapa enzim seperti gluthatione peroxidase. Kennelly & Victor W.5. 6 . Selenenosistein mempunyai kode 6enetic: UGA yang terdaoat biasa terdapat untuk stop kodon terjadi pada mRNA dengan struktur 2nd yg banyak.

yaitu mikrosistin dan nodularin bersifat letal dalam dosis besar. Baik manusia maupun hewan tingkat tinggi lainnya tidak dapat menyintesis sepuluh dari dua puluh asam L-α amino umum dalam jumlah yang memadai untuk menunjang pertumbuhan masa bayi atau mempertahankan kesehatan saat dewasa (Petter J. mikroorganisme mengeluarkan peptida yang mengandung baik asam D. Sementara protein hanya mengandung asam L-α amino. Kennely & Victor W. Peptida sianobakteri. Peptida mikroba tertentu bersifat toksik. Ikatan Peptida Ikatan peptida (ikatan amida) adalah ikatan yang menyatukan asam amino satu dengan asam amino lainnya untuk membentuk rantai linear yang disebut polipeptida. 2009) Polimer asam – asam amino yang disebut peptida melaksanakan peran menonjol dalam system neuroendokrin sebagai hormon. Rodwell.(Victor W.maupun L-α amino. hormone-releasing factors. Beberapa dari peptida ini berguna untuk terapi. neuromodulator. Rodwell. 2009). termaksuk antibiotik basitrasin dan gramisidin A serta obat antitumor bleomisin. sedangkan dalam dosis kecil menyebabkan terbentuknya tumor hati. atau neurotransmitter. Pembentuk Ikatan Peptida 7 . Ikatan ini terjadi bila gugus a-karboksil suatu asam amino melekat secara kovalen kepada gugus a-amino asam amino berikutnya.

8 .100 asam amino. protein juga memiliki gugus amina (NH2) dan gugus karboksil (COOH). Gerardus Mulder (1802 – 1880). H. Selain itu. Ia berpendapat bahwa protein adalah zat yang paling penting dalam setiap organisme.10 asam amino). dan N yang tidak dimiliki oleh lemak atau karbohidrat. O. Kata ini diperkenalkan oleh Ahli Kimia Belanda. Pengertian Protein Istilah protein berasal dari bahasa Yunani yaitu ‖Proteos‖. Berdasarkan banyaknya asam amino dapat dibedakan menjadi: 1. Protein adalah sumber asam-asam amino yang mengandung unsur-unsur C. Polipeptida jika terdiri atas 10 . 2.Stuktur Polipeptida 2. Protein tersusun atas sejumlah asam amino yang membentuk suatu untaian (polimer) dengan ikatan peptida. Peptida jika terdiri atas untaian pendek asam amino (2 . yang berarti ―Yang Utama‖ atau ―Yang Didahulukan‖.

Berdasarkan klasifikasinya Protein terdapat dalam bentuk Serabut (Fibrous). Globumin. Lipoprotein yaitu protein yang mengandung lipid. Miosin. Mudah berubah dalam pengaruh suhu. Histon. Mempnayi kekuatan mekanis yang tinggi.  Protein Globular Karakteristiknya : Berbentuk bola. Globular. Contoh : Albumin. Beberapa jenis protein antara lain: 1. 2.  Protein Konjungsi 9 . Glikoprotein yaitu protein yang mengandung karbohidrat. Elastin. 2006 : 77) 3. (Sunita. Konsentrasi garam mudah mengalami denaturasi. Tahan terhadap enzim pencernaan. dan Konjngsi. Keratin. Protamin. Macam . Contoh : Kolagen. sehingga menyerupai botany yang kaku. Karakteristiknya : Rendah daya larutnya. Protein jika terdiri atas untaian panjang lebih dari 100 asam amino.  Protein Serabut (Fibrous) Terdiri atas beberapa rantai peptida berbentuk spiral dan terjalin satu sama lain.3. Larut dalam larutan garam dan asam encer.macam Protein 1.

Guna dan Kebutuhan Protein dalam tubuh 1. Lipoprotein. Untuk mengatur keseimbangan air dalam tubuh. Berdasarkan Fungsi Fisiologinya    Protein Sempurna. dll. Untuk mengangkat zat – zat gizi. Contoh : Nukleoprotein.  Protein Nabati Berasal dari tumbuhan. Untuk pembentukan ikatan – ikatan esensial tubuh. Sebagai sumber energi. Protein Tidak Sempurna. 2. Untuk memelihara netralitas tubuh. contoh : Daging. Metaloprotein. (Sunita. Fungsi. contoh : Jagung. Untuk pembentukan antibodi. 3. Fungsi Protein        Untuk pertumbuhan dan pemeliharaan. Fosfoprotein. Protein Setengah Sempurna. 2006 : 85) 4.Merupakan protein sederhana yang terikat dengan bahan – bahan non asam amino (Gugus Prostetik). 10 . Berdasarkan Sumbernya  Protein Hewani Berasal dari binatang. Susu.

Untuk mengganti sel tubuh yang aus atau rusak. protein sangat berperan penting dalam tubuh manusia. sehingga dalam prakteknya jumlah protein itu belum dapat memenuhi kebutuhan. Sebagai pemberi kalori. Guna Protein Bagi Tubuh Manusia Protein sangat berperan penting untuk pertumbuhan manusia.penting yang terdapat dalam semua makhluk hidup. Untuk membuat air susu. Untuk menjaga keseimbangan asam – basa dari cairan tubuh. Jadi tanpa adanya protein tidaklah dapat dibentuk sel makhluk hidup. 3. untuk mempertahankan tekanan osmose darah.Oleh karena itu. Membuat protein darah. 2. Penggunaan protein dapat dipengaruhi oleh banyak faktor. Kebutuhan Protein Bagi Manusia Kebutuhan protein bagi manusia dapat ditentukan dengan cara menghitung jumlah protein yang di ganti dalam tubuh. Secara garis besarnya guna protein bagi manusia adalah sebagai berikut :       Untuk membangun sel jaringan tubuh seorang bayi yang lahir dengan berat badan 3 kg. enzim dan hormon air susu yang diberikan ibu kepada bayinya di buat dari makanan ibu itu sendiri. karena bila manusia tidak cukup protein. Sebabnya antara lain : 11 . maka mereka akan dapat menderita gizi kurang. Ini bisa dilakukan dengan menghitung jumlah Unsur Nitrogen (Zat Lemas) yang ada dalam protein makanan dan menghitung pula jumlah unsur nitrogen yang dikeluarkan tubuh melalui air seni dan tinja.

4. enzim – enzim tidak bisa masuk untuk memecah protein. 5. 2. Kecernaan protein itu sendiri. hormon. 2005) 5. yaitu 3 gram tiap satu kilogram berat badannya. diperlukan protein yang lebih banyak. 3. Disamping itu. Tidak semua bahan makanan yang mengandung serat – serat proteinnya bisa di ambil tubuh. 2006 : 96) Protein dalam tubuh digunakan untuk keperluan: 1. maka untuk menjamin agar tubuh benar – benar mendapatkan asam amino dalam jumlah dan macam yang cukup. sedangkan untuk anak – anak sepertiga dari jumlah protei yang mereka perlukan. maka ditetapkan bahwa kebutuhan protein bagi seorang dewasa adalah 1 gram untuk setiap kilogram berat badannya setiap hari.  Kadar protein 18. Mengganti jaringan yang rusak seperti: pengelupasan mukosa usus. (Sunita.75 gram itu dalam tubuh akan menyebabkan beberapa reaksi kimia yang tidak bisa berlangsung dengan baik. Karena adanya serat – serat ini. Pembentukan jaringan baru seperti: rambut. sebaiknya untuk orang dewasa seperlima dari protein yang diperlukan haruslah protein yang berasal dari hewan. Berdasarkan pertimbangan di atas. mengingat adanya protein sempurna dan tidak sempurna berdasarkan jumlah dan macam – macam asam amino yang ada dalam makanan. Mensintesis asam amino nonesensial dengan menggabungkan asam keto melalui proses transaminasi oleh hati. Untuk anak – anak yang sedang tumbuh. Mensintesis molekul fungsional seperti. enzim dsb. (Heru Nurcahyo. Mengganti asam amino yang hilang misalnya lewat urin. Struktur Primer Protein 12 . kuku.

Struktur primer adalah urutan linear asam amino yang disatukan oleh ikatan peptida.masing residu asam amino pada suatu protein menentukan bagaimana rantai akan mengadakan lipatan. Dengan jenis rantai sisi pada masing . Struktur primer menentukan konformasi tiga-dimensi suatu protein. 6. struktur sekunder. pelipatan segmen – segmen pendek (3 – 30 13 . Struktur Ordo Tinggi Protein Sifat modular pada sintesis dan pelipatan protein terdapat dalam konsep ordo struktur protein : Struktur Primer. Dan tidak terjadi percabangan rantai pada struktur ini.lipatan sehingga membentuk struktur asli. sekuens asam amino dalam suatu rantai polipeptida.Sekuens primer suatu protein merupakan suatu sidik-jari molekular untuk mengidentifikasi dan mengetahui informasi protein yang bersangkutan yang kemudian dapat digunakan untuk mengidentifikasi dan mengkloning gen (-gen) yang menyandinya.

dan struktur kuaterner.6 residu aminoasil.residu) polipeptida yang berdekatan menjadi unit – unit yang teratur secara geometris. Heliks Alfa Rantai utama polipeptida pada suatu heliks α berpuntir sama besarnya mengelilingi masing – masing karbon α dengan sudut Ф sekitar -57 derajat dan sudut ψ sekitar -47 derajat. a. dan jarak perputaran (pitch-nya) adalah 0.54 nm. Sudut – sudut yang mendefinisikan dua tipe paling umum struktur sekunder. Satu putaran sempurna heliks mengandung rata – rata 3. terbentuk jika serangkaian residu aminoasil mengadopsi sudut Ф dan ψ yang serupa. jumlah dan tipe unit polipeptida pada protein oligomerik dan susunan spasialnya. Segmen – segmen panjang polipeptida dapat memiliki berbagai sudut tersebut. 14 . Struktur Sekunder Regio – regio struktur sekunder yang teratur. heliks α (α heliks) dan lembar β (β sheet). penyusunan unit structural sekunder menjadi unit fungsional yang lebih besar misalnya polipeptida matang dan domain – domain komponennya. struktur tersier.

15 . Lembar Beta Struktur sekunder regular kedua (karena itu diberi nama ―beta‖) yang dapat di kenali dalam protein adalah lembar β (β sheet). Stabilitas suatu heliks α terutama disebabkan oleh ikatan hidrogen yang terbentuk antara oksigen pada karbonil ikatan peptida dan atom hidrogen pada nitrogen ikatan peptide residu keempat di sebelah hilir rantai polipeptida. Residu – residu asam amino pada lembar β. membentuk pola zigzag atau lipatan dengan gugus R residu – residu berdekatan yang mengarah berlawanan. Banyak heliks α memiliki gugus R yang dominan hidrofobik di salah satu sumbu dan domain hidrofilik di sisi yang lain. Heliks amfifatik ini beradaptasi baik terhadap pembentukan pertemuan antara region polar dan nonpolar. jika dilihat dari tepi.Gugus R pada masing – masing residu aminoasil dalam sebuah heliks α menghadap keluar.

Suatu polipeptida kecil misalnya triosa fosfat isomerase atau mioglobin dapat mengandung satu domain. dengan segmen – segmen rantai polipeptida berdekatan yang memiliki arah amino ke karboksil yang sama.Lembar – lembar β yang saling berinteraksi dapat tersusun membentuk lembar β parallel. misalnya mengikat substrat atau ligan lain. dan gelungan-tersusun membentuk domain dan bagaimana domain – domain ini berhubungan satu sama lain dalam ruang. lembaran. 16 . belokan. atau lembar antiparalel. struktur ini menunjukan bagaimana struktur sekunder-heliks. b. Domain adalah suatu bagian dari struktur protein yang mampu melakukan tugas kimia atau fisika tertentu. tekukan. Struktur Tersier dan Kuartener Istilah ―struktur tersier‖ merujuk pada konformasi tiga dimensi keseluruhan suatu polipeptida. Dalam ruang tiga dimensi. yang segmen – segmennya tersebut berjalan dalam arah berlawanan.

suatu protein tetramerik eritrosit. Struktur Mioglobin Oksigen yang disimpan dalam mioglobin otot merah dibebaskan selama keadaan kekurangan O2 (misalnya olahraga berat) untuk digunakan di mitokondria otot untuk menghasilkan ATP secara aerob. (Peter J. Mioglobin. menyimpan oksigen sebagai cadangan untuk menghadapi kekurangan oksigen. suatu residu polipeptida 17 . Hemoglobin dan mioglobin menggambarkan hubungan struktur-fungsi protein serta dasar molecular penyakit genetic. Kennely & Victor W. Mioglobin. mengangkut O2 ke jaringan dan mengembalikan CO2 dan proton ke paru – paru. seperti penyakit sel sabit dan talasemia. Mioglobin dan Hemoglobin dalam Protein Protein heme mioglobin dan hemoglobin mempertahankan pasokan oksigen yang esensial untuk metabolism oksidatif. Hemo globin.Sebaliknya protein kinase mengandung dua domain. suatu protein monomerik otot merah. 2009) 7. Rodwell.

5 x 2. Val menggantikan β6 Glu HbA. Struktur Hemoglobin Hemoglobin juga berfungsi dalam transport CO2 dan proton dari jaringan ke paru – paru. Phe. dan Met. Khas pada protein globular. mengalami pelipatan menjadi suatu bentuk yang padat yang berukuran 4. DeoksiHbS mengalami polimerisasi pada konsentrasi O2 rendah. Heliks – heliks ini yang dimulai di terminal amino disebut heliks A-H.5 nm. Pada hemoglobin sel sabit (HbS). Dampak Biomedis 1.000). mioglobin yang dibebaskan dari serabut otot yang rusak akan mewarnai urine menjadi merah 18 . menciptakan suatu ―sticky patch‖ yang memiliki komplemen di deoksi Hb (tetapi tidak di oksiHb). sementara –dengan hanya dua pengecualian—bagian dalam mengandung hanya residu nonpolar seperti Leu.153-aminoasil (BM 17. permukaan mioglobinnya bersifat polar. Val. membentuk serat yang yang menyebabkan eritrosit terdistorsi membentuk sabit. yaitu residu ketujuh dan kedelapan di heliks E dan F yang terletak berdekatan dengan besi heme. Mioglobinuria Setelah terjadi suatu cedera merusak yang massif. Pembebasan oksiHb di jaringan disertai oleh penyerapan proton karena berkurangnya pKa residu histidin. tempat keduanya berfungsi dalam mengikat O2.5 x 3. Pengecualiannya adalah His E7 dan His F8.

sepadan dengan konsentrasi glukosa darah. yaitu berkurangnya jumlah sel darah merah atau hemoglobin dalam darah. Oleh karena itu. Proses Pencernaan Protein Protein dalam makanan tidak dapat diserap oleh mukosa usus. pengukuran HbA1c memberikan keterangan berharga untuk penatalaksanaan diabetes mellitus. glukosa darah menyebabkan glikosilasi gugus ε-amino residu lisin dan terminal amino hemoglobin terglikosilasi yang dalam keadaan normal berjumlah 5%. 2. Proenzim pepsinogen oleh HCl diaktifkan 19 . 2. tetapi pemeriksaan enzim serum merupakan indeks cedera miokardium yang lebih intensif. dapat dideteksi adanya mioglobin di dalam plasma. 1. sedangkan secara enzimatis belum. Pencernaan protein di lambung: sel mukosa lambung yaitu sel parietal (Chief cell) mensekresikan asam lambung (HCl). akan tetapi setelah dalam bentuk asam amino dapat diserap dengan baik. Diagnosa anemia dimulai dengan pengukutan kadar hemoglobin darah secara spektroskopik. sedangkan sel zymogen mensekresikan proenzim pepsinogen. Talasemia Talasemia alfa dan beta adalah anemia yang masing – masing disebabkan penurunan produksi subunit α dan β HbA. 8. 4. Setelah terjadinya infark miokardium. Anemia Anemia. 3.tua. Hemoglobin Terglikosilasi (HbA1c) Ketika masuk ke eritrosit. Pencernaan protein di mulut: secara mekanis.

Enzim trypsin dan chymotrypsin berperan memecah polipeptida menjadi peptida sederhana.menjadi enzim pepsin. Enzim peptidase dapat dibedakan menjadi 2 macam berdasarkan aktivitasnya yaitu enzim aminopeptidase memecah gugus amina dari polipeptida dan karboksipeptidase memecah gugus karboksil dari polipeptida. 3. 20 . kemudian dihidrolisis oleh enzim pepsin menjadi peptida sederhana. dan jika diperlukan dapat diubah menjadi sumber energi. Nuklease memecah asam nukleat (DNA dan RNA) menjadi nukleotida. Protein setelah didenaturasi (dirusak) oleh HCl. mengganti jaringan yang rusak. Pencernaan di usus halus: cairan pankreas mengandung proenzim trypsinogen dan chymotrypsinogen. Selanjutnya peptida tersebut dipecah menjadi asam amino oleh enzim peptidase (erepsin). Asam amino selanjutnya digunakan untuk: biosintesis protein tubuh di dalam ribosom. 4. Asam amino yang berasal dari makanan (diet) dan dari pemecahan protein tubuh selanjut dibawa oleh sirkulasi darah ke dalam amino acid pool (gudang penimbunan asam amino) yaitu darah dan cairan jaringan (interseluler). Proenzim trypsinogen dan chymotrypsinogen diaktifkan menjadi enzim trypsin dan chymotrypsin oleh enzim enterokinase yang dihasilkan oleh sel-sel mukosa usus halus. Absorpsi protein: setelah menjadi asam amino selanjutnya diabsorpsi dengan cara difusi fasilitasi melalui mukosa yeyenum dan ileum.

Protein tersusun atas sejumlah asam amino yang membentuk suatu untaian (polimer) dengan ikatan peptida. Protein memiliki empat ordo struktur protein yaitu struktur primer. H. mioglobin dan subunit hemoglobin memiliki struktur sekunder dan tersier yang nyaris identik. 21 .BAB III PENUTUP A. Protein memiliki fungsi yang sangat berguna bagi tubuh manusia karena hal pertama sebagai pembangun energi. dan N yang tidak dimiliki oleh lemak atau karbohidrat. Saran Diharapkan agar penulis dapat memahami struktur dan fungsi protein dalam mata kuliah ini dan dapat bermanfaat bagi penyusun dimanapun berada. O. dan kuartener. B. Selain itu. tersier. Meskipun memiliki struktur primer berbeda. Kesimpulan Dari makalah di atas maka penyusun dapat menyimpulkan bahwa protein adalah sumber asam-asam amino yang mengandung unsur-unsur C. Dimana asam amino memiliki 20 gugus yang sekarang telah di temukan gugus asam amino ke-21 yaitu selenosisten. sekunder. protein juga memiliki gugus amina (NH2) dan gugus karboksil (COOH).

. 2009. 26th ed. Dalam Harper’s Illustrated Biochemistry. Mayes.W. R. VW . New York. V. Kennelly PJ. V. Jakarta: PT. Prinsip Dasar Ilmu Gizi. Murray..K. P. S. 22 . D. Amino acids & peptides.K Murray.K. Dalam Harper’s Illustrated Biochemistry. Eds. 2006.K. 27th ed. McGraw-Hill Companies. Kennelly PJ.A. Rodwell. 2003. Almatsier.W Rodwell. Penerbit. R. Eds. New York. McGraw-Hill Companies. D. Granner. Granner.Daftar Pustaka Rodwell. Gramedia Pustaka Utama. Rodwell.V W. Fungtion & Structure of Protein.