BAB I PENDAHULUAN

A. Latar Belakang Biokima dapat didefinisikan sebagai ilmu pengetahuan tentang dasar kimiawi kehidupan (Yn bios ―Kehidupan‖). Sel adalah unit structural makhluk hidup. Oleh karena itu, biokimia juga dapat diartikan sebagai ilmu pengetahuan tentang konstituen kimiawi sel hidup serta reaksi dan proses yang dialami konstituen – konstituen tersebut. Yang bidang pengetahuannya mencakup bidang biologi sel, biologi molecular, dan genetika molekular. (Robert K. Murray, 2009)

Salah satu sub materi yang dipelajari dalam biokimia adalah tentang seluk beluk protein. Protein adalah senyawa organik kompleks berbobot molekul tinggi yang merupakan polimer dari monomer-monomer asam amino yang dihubungkan satu sama lain dengan ikatan peptida. Molekul protein mengandung karbon, hidrogen, oksigen, nitrogen dan kadang kala sulfur serta fosfor. Protein berperan penting dalam struktur dan fungsi semua sel makhluk hidup dan virus.

Protein memiliki empat tingkatan struktur yang bersifat hirarki. Artinya, protein disusun setahap demi setahap dan setiap tingkatan tergantung dari tahapan di bawahnya.

Protein sangat penting untuk membantu pertumbuhan anak-anak, dan meningkatkan daya tahan tubuh mereka. Dan juga kelebihan protein juga akan menimbulkan penyakit, seperti Kwasiorkor, Marasmus, dan Obesitas. Oleh karena itu, selain untuk memenuhi tugas dalam Mata Kuliah ―Biokimia‖ ini, penyusun mengangkat judul tentang Protein, karena protein merupakan zat paling penting yang harus ada dalam tubuh manusia. Tapi masih banyak juga kasus

1

Kekurangan Energi Protein (KEP). Disini penyusun tertarik untuk lebih mendalami tentang protein.

B. Masalah

Bagaimana peran protein dalam tubuh ?

C. Ruang Lingkup Masalah

a. Bagaimana peran biomedis asam amino ? b. Apakah pengertian protein ? c. Jelaskan fungsi, guna dan kebutuhan protein dalam tubuh ? d. Bagaimana struktur primer protein ? e. Jelaskan struktur ordo tinggi protein ? f. Jelaskan Mioglobin dan Hemoglobin dalam Protein ? g. Jelaskan pemecahan / pencernaan protein ?

D. Tujuan

Adapun tujuan dari penulisan makalah ini adalah untuk mengetahui peran protein serta hubungannya dengan system imun dalam tubuh.

E. Manfaat

Agar mahasiswa dapat mengembangkan pengetahuan tentang Biokimia protein.

2

purin. Peran Biomedis Asam Amino Asam amino cukup banyak ditemukan di alam. pirimidin. 2006) Stuktur Asam Amino L-α Amino Selain berupa unit monomer pembentuk rantai polipeptida panjang pada protein. dan heterosiklik atau menurut gugus R yang ada. dan urea seperti pada gambar 3 . (Poedjiadi dan Supriyanti. cuma sekitar 20 jenis asam amino yang menyusun suatu rantai protein dengan struktur kimia berupa rantai aromatik. alifatik.BAB II TINJAUAN PUSTAKA 1. Gugus R sangat bermakna karena dapat menunjukkan polaritas dalam menentukan fungsi asam amino dalam protein. asam L-α amino dan turunan – turunannya ikut serta dalam beragam fungsi sel. misalnya transmisi saraf dan biosintesis porfirin.

Asam amino dengan gugus R non polar alifatik 4 . dibagi berdasar sifat gugus R: 1.PROTEIN PRODUK KHUSUS ASAM AMINO UREA SENYAWA AMFIBOLIK (Heru Nurcahyo. 2005) Penggolongan Asam amino 20 asam amino utama penyusun protein.

Asam amino dengan gugus R polar bermuatan positif (Basa) 5 .2. Asam amino dengan gugus R polar tak bermuatan 3. Asam amino dengan gugus R polar bermuatan Negatif (Asam) 4.

Asam amino dengan gugus R Aromatik (Peter J. 6 .5. Rodwell. 2009) Diketahui asam amino ke 21 disebut selenosistein (jarang ditemukan) Terdapat di beberapa enzim seperti gluthatione peroxidase. Selenenosistein mempunyai kode 6enetic: UGA yang terdaoat biasa terdapat untuk stop kodon terjadi pada mRNA dengan struktur 2nd yg banyak. Kennelly & Victor W.

atau neurotransmitter. Ikatan Peptida Ikatan peptida (ikatan amida) adalah ikatan yang menyatukan asam amino satu dengan asam amino lainnya untuk membentuk rantai linear yang disebut polipeptida. Ikatan ini terjadi bila gugus a-karboksil suatu asam amino melekat secara kovalen kepada gugus a-amino asam amino berikutnya. 2009) Polimer asam – asam amino yang disebut peptida melaksanakan peran menonjol dalam system neuroendokrin sebagai hormon. Rodwell. sedangkan dalam dosis kecil menyebabkan terbentuknya tumor hati.maupun L-α amino. Peptida sianobakteri. Baik manusia maupun hewan tingkat tinggi lainnya tidak dapat menyintesis sepuluh dari dua puluh asam L-α amino umum dalam jumlah yang memadai untuk menunjang pertumbuhan masa bayi atau mempertahankan kesehatan saat dewasa (Petter J. Beberapa dari peptida ini berguna untuk terapi. Sementara protein hanya mengandung asam L-α amino. 2009). Pembentuk Ikatan Peptida 7 .(Victor W. Rodwell. yaitu mikrosistin dan nodularin bersifat letal dalam dosis besar. Peptida mikroba tertentu bersifat toksik. Kennely & Victor W. neuromodulator. mikroorganisme mengeluarkan peptida yang mengandung baik asam D. termaksuk antibiotik basitrasin dan gramisidin A serta obat antitumor bleomisin. hormone-releasing factors.

2. O. H.100 asam amino.10 asam amino). protein juga memiliki gugus amina (NH2) dan gugus karboksil (COOH). 8 .Stuktur Polipeptida 2. Selain itu. Protein tersusun atas sejumlah asam amino yang membentuk suatu untaian (polimer) dengan ikatan peptida. Pengertian Protein Istilah protein berasal dari bahasa Yunani yaitu ‖Proteos‖. Gerardus Mulder (1802 – 1880). Ia berpendapat bahwa protein adalah zat yang paling penting dalam setiap organisme. Berdasarkan banyaknya asam amino dapat dibedakan menjadi: 1. Peptida jika terdiri atas untaian pendek asam amino (2 . Polipeptida jika terdiri atas 10 . yang berarti ―Yang Utama‖ atau ―Yang Didahulukan‖. dan N yang tidak dimiliki oleh lemak atau karbohidrat. Protein adalah sumber asam-asam amino yang mengandung unsur-unsur C. Kata ini diperkenalkan oleh Ahli Kimia Belanda.

Karakteristiknya : Rendah daya larutnya. Glikoprotein yaitu protein yang mengandung karbohidrat. Globular. Protamin. Contoh : Albumin. Protein jika terdiri atas untaian panjang lebih dari 100 asam amino. Mudah berubah dalam pengaruh suhu. dan Konjngsi. Elastin. Miosin. sehingga menyerupai botany yang kaku. 2.  Protein Serabut (Fibrous) Terdiri atas beberapa rantai peptida berbentuk spiral dan terjalin satu sama lain. (Sunita. Histon. Globumin. Macam .  Protein Globular Karakteristiknya : Berbentuk bola. Lipoprotein yaitu protein yang mengandung lipid.  Protein Konjungsi 9 . 2006 : 77) 3. Larut dalam larutan garam dan asam encer. Tahan terhadap enzim pencernaan. Konsentrasi garam mudah mengalami denaturasi. Mempnayi kekuatan mekanis yang tinggi. Contoh : Kolagen. Beberapa jenis protein antara lain: 1. Keratin.macam Protein 1. Berdasarkan klasifikasinya Protein terdapat dalam bentuk Serabut (Fibrous).3.

Merupakan protein sederhana yang terikat dengan bahan – bahan non asam amino (Gugus Prostetik). (Sunita.  Protein Nabati Berasal dari tumbuhan. Untuk pembentukan antibodi. Susu. Lipoprotein. Guna dan Kebutuhan Protein dalam tubuh 1. Untuk memelihara netralitas tubuh. Sebagai sumber energi. dll. 10 . Fungsi. 3. 2. Untuk mengatur keseimbangan air dalam tubuh. Untuk mengangkat zat – zat gizi. Metaloprotein. Fungsi Protein        Untuk pertumbuhan dan pemeliharaan. Untuk pembentukan ikatan – ikatan esensial tubuh. Berdasarkan Sumbernya  Protein Hewani Berasal dari binatang. Contoh : Nukleoprotein. Protein Tidak Sempurna. Fosfoprotein. contoh : Daging. Berdasarkan Fungsi Fisiologinya    Protein Sempurna. Protein Setengah Sempurna. 2006 : 85) 4. contoh : Jagung.

maka mereka akan dapat menderita gizi kurang. Sebagai pemberi kalori.Oleh karena itu. Jadi tanpa adanya protein tidaklah dapat dibentuk sel makhluk hidup. enzim dan hormon air susu yang diberikan ibu kepada bayinya di buat dari makanan ibu itu sendiri. Guna Protein Bagi Tubuh Manusia Protein sangat berperan penting untuk pertumbuhan manusia. Sebabnya antara lain : 11 . Untuk mengganti sel tubuh yang aus atau rusak. Membuat protein darah. sehingga dalam prakteknya jumlah protein itu belum dapat memenuhi kebutuhan. Kebutuhan Protein Bagi Manusia Kebutuhan protein bagi manusia dapat ditentukan dengan cara menghitung jumlah protein yang di ganti dalam tubuh. Ini bisa dilakukan dengan menghitung jumlah Unsur Nitrogen (Zat Lemas) yang ada dalam protein makanan dan menghitung pula jumlah unsur nitrogen yang dikeluarkan tubuh melalui air seni dan tinja. protein sangat berperan penting dalam tubuh manusia. Secara garis besarnya guna protein bagi manusia adalah sebagai berikut :       Untuk membangun sel jaringan tubuh seorang bayi yang lahir dengan berat badan 3 kg. 2. Penggunaan protein dapat dipengaruhi oleh banyak faktor. Untuk menjaga keseimbangan asam – basa dari cairan tubuh. karena bila manusia tidak cukup protein.penting yang terdapat dalam semua makhluk hidup. Untuk membuat air susu. 3. untuk mempertahankan tekanan osmose darah.

kuku. 2. 2005) 5. Struktur Primer Protein 12 . Berdasarkan pertimbangan di atas. (Sunita. 4.75 gram itu dalam tubuh akan menyebabkan beberapa reaksi kimia yang tidak bisa berlangsung dengan baik. maka untuk menjamin agar tubuh benar – benar mendapatkan asam amino dalam jumlah dan macam yang cukup. Mengganti asam amino yang hilang misalnya lewat urin. (Heru Nurcahyo. mengingat adanya protein sempurna dan tidak sempurna berdasarkan jumlah dan macam – macam asam amino yang ada dalam makanan. Disamping itu. 2006 : 96) Protein dalam tubuh digunakan untuk keperluan: 1. Kecernaan protein itu sendiri. Mensintesis asam amino nonesensial dengan menggabungkan asam keto melalui proses transaminasi oleh hati. 3. enzim – enzim tidak bisa masuk untuk memecah protein. diperlukan protein yang lebih banyak.  Kadar protein 18. yaitu 3 gram tiap satu kilogram berat badannya. enzim dsb. hormon. Mengganti jaringan yang rusak seperti: pengelupasan mukosa usus. Pembentukan jaringan baru seperti: rambut. sebaiknya untuk orang dewasa seperlima dari protein yang diperlukan haruslah protein yang berasal dari hewan. Mensintesis molekul fungsional seperti. Tidak semua bahan makanan yang mengandung serat – serat proteinnya bisa di ambil tubuh. Untuk anak – anak yang sedang tumbuh. maka ditetapkan bahwa kebutuhan protein bagi seorang dewasa adalah 1 gram untuk setiap kilogram berat badannya setiap hari. Karena adanya serat – serat ini. 5. sedangkan untuk anak – anak sepertiga dari jumlah protei yang mereka perlukan.

Struktur Ordo Tinggi Protein Sifat modular pada sintesis dan pelipatan protein terdapat dalam konsep ordo struktur protein : Struktur Primer. pelipatan segmen – segmen pendek (3 – 30 13 .Sekuens primer suatu protein merupakan suatu sidik-jari molekular untuk mengidentifikasi dan mengetahui informasi protein yang bersangkutan yang kemudian dapat digunakan untuk mengidentifikasi dan mengkloning gen (-gen) yang menyandinya.masing residu asam amino pada suatu protein menentukan bagaimana rantai akan mengadakan lipatan. Struktur primer adalah urutan linear asam amino yang disatukan oleh ikatan peptida. Dengan jenis rantai sisi pada masing . 6. struktur sekunder. sekuens asam amino dalam suatu rantai polipeptida. Struktur primer menentukan konformasi tiga-dimensi suatu protein.lipatan sehingga membentuk struktur asli. Dan tidak terjadi percabangan rantai pada struktur ini.

54 nm. jumlah dan tipe unit polipeptida pada protein oligomerik dan susunan spasialnya. Satu putaran sempurna heliks mengandung rata – rata 3.residu) polipeptida yang berdekatan menjadi unit – unit yang teratur secara geometris. Struktur Sekunder Regio – regio struktur sekunder yang teratur. Heliks Alfa Rantai utama polipeptida pada suatu heliks α berpuntir sama besarnya mengelilingi masing – masing karbon α dengan sudut Ф sekitar -57 derajat dan sudut ψ sekitar -47 derajat. terbentuk jika serangkaian residu aminoasil mengadopsi sudut Ф dan ψ yang serupa. a. penyusunan unit structural sekunder menjadi unit fungsional yang lebih besar misalnya polipeptida matang dan domain – domain komponennya. dan jarak perputaran (pitch-nya) adalah 0.6 residu aminoasil. Sudut – sudut yang mendefinisikan dua tipe paling umum struktur sekunder. dan struktur kuaterner. 14 . struktur tersier. Segmen – segmen panjang polipeptida dapat memiliki berbagai sudut tersebut. heliks α (α heliks) dan lembar β (β sheet).

Gugus R pada masing – masing residu aminoasil dalam sebuah heliks α menghadap keluar. Banyak heliks α memiliki gugus R yang dominan hidrofobik di salah satu sumbu dan domain hidrofilik di sisi yang lain. Lembar Beta Struktur sekunder regular kedua (karena itu diberi nama ―beta‖) yang dapat di kenali dalam protein adalah lembar β (β sheet). 15 . membentuk pola zigzag atau lipatan dengan gugus R residu – residu berdekatan yang mengarah berlawanan. jika dilihat dari tepi. Stabilitas suatu heliks α terutama disebabkan oleh ikatan hidrogen yang terbentuk antara oksigen pada karbonil ikatan peptida dan atom hidrogen pada nitrogen ikatan peptide residu keempat di sebelah hilir rantai polipeptida. Residu – residu asam amino pada lembar β. Heliks amfifatik ini beradaptasi baik terhadap pembentukan pertemuan antara region polar dan nonpolar.

Suatu polipeptida kecil misalnya triosa fosfat isomerase atau mioglobin dapat mengandung satu domain. dan gelungan-tersusun membentuk domain dan bagaimana domain – domain ini berhubungan satu sama lain dalam ruang. dengan segmen – segmen rantai polipeptida berdekatan yang memiliki arah amino ke karboksil yang sama. yang segmen – segmennya tersebut berjalan dalam arah berlawanan. misalnya mengikat substrat atau ligan lain. atau lembar antiparalel. b. Domain adalah suatu bagian dari struktur protein yang mampu melakukan tugas kimia atau fisika tertentu. Dalam ruang tiga dimensi. struktur ini menunjukan bagaimana struktur sekunder-heliks. Struktur Tersier dan Kuartener Istilah ―struktur tersier‖ merujuk pada konformasi tiga dimensi keseluruhan suatu polipeptida. lembaran. 16 . tekukan.Lembar – lembar β yang saling berinteraksi dapat tersusun membentuk lembar β parallel. belokan.

suatu residu polipeptida 17 .Sebaliknya protein kinase mengandung dua domain. mengangkut O2 ke jaringan dan mengembalikan CO2 dan proton ke paru – paru. Hemoglobin dan mioglobin menggambarkan hubungan struktur-fungsi protein serta dasar molecular penyakit genetic. Hemo globin. suatu protein monomerik otot merah. Rodwell. suatu protein tetramerik eritrosit. Mioglobin. (Peter J. Mioglobin dan Hemoglobin dalam Protein Protein heme mioglobin dan hemoglobin mempertahankan pasokan oksigen yang esensial untuk metabolism oksidatif. Kennely & Victor W. 2009) 7. menyimpan oksigen sebagai cadangan untuk menghadapi kekurangan oksigen. Struktur Mioglobin Oksigen yang disimpan dalam mioglobin otot merah dibebaskan selama keadaan kekurangan O2 (misalnya olahraga berat) untuk digunakan di mitokondria otot untuk menghasilkan ATP secara aerob. seperti penyakit sel sabit dan talasemia. Mioglobin.

Khas pada protein globular. membentuk serat yang yang menyebabkan eritrosit terdistorsi membentuk sabit.000). menciptakan suatu ―sticky patch‖ yang memiliki komplemen di deoksi Hb (tetapi tidak di oksiHb). Heliks – heliks ini yang dimulai di terminal amino disebut heliks A-H.5 x 2. DeoksiHbS mengalami polimerisasi pada konsentrasi O2 rendah. yaitu residu ketujuh dan kedelapan di heliks E dan F yang terletak berdekatan dengan besi heme. dan Met.153-aminoasil (BM 17. tempat keduanya berfungsi dalam mengikat O2. Pengecualiannya adalah His E7 dan His F8. Dampak Biomedis 1. Mioglobinuria Setelah terjadi suatu cedera merusak yang massif.5 x 3. sementara –dengan hanya dua pengecualian—bagian dalam mengandung hanya residu nonpolar seperti Leu. mioglobin yang dibebaskan dari serabut otot yang rusak akan mewarnai urine menjadi merah 18 . Struktur Hemoglobin Hemoglobin juga berfungsi dalam transport CO2 dan proton dari jaringan ke paru – paru.5 nm. Pembebasan oksiHb di jaringan disertai oleh penyerapan proton karena berkurangnya pKa residu histidin. Pada hemoglobin sel sabit (HbS). mengalami pelipatan menjadi suatu bentuk yang padat yang berukuran 4. Val menggantikan β6 Glu HbA. Phe. permukaan mioglobinnya bersifat polar. Val.

2. tetapi pemeriksaan enzim serum merupakan indeks cedera miokardium yang lebih intensif. sedangkan secara enzimatis belum.tua. Anemia Anemia. Hemoglobin Terglikosilasi (HbA1c) Ketika masuk ke eritrosit. akan tetapi setelah dalam bentuk asam amino dapat diserap dengan baik. dapat dideteksi adanya mioglobin di dalam plasma. pengukuran HbA1c memberikan keterangan berharga untuk penatalaksanaan diabetes mellitus. Proses Pencernaan Protein Protein dalam makanan tidak dapat diserap oleh mukosa usus. yaitu berkurangnya jumlah sel darah merah atau hemoglobin dalam darah. 4. Oleh karena itu. Proenzim pepsinogen oleh HCl diaktifkan 19 . sedangkan sel zymogen mensekresikan proenzim pepsinogen. Diagnosa anemia dimulai dengan pengukutan kadar hemoglobin darah secara spektroskopik. Pencernaan protein di lambung: sel mukosa lambung yaitu sel parietal (Chief cell) mensekresikan asam lambung (HCl). 8. glukosa darah menyebabkan glikosilasi gugus ε-amino residu lisin dan terminal amino hemoglobin terglikosilasi yang dalam keadaan normal berjumlah 5%. 1. Pencernaan protein di mulut: secara mekanis. Talasemia Talasemia alfa dan beta adalah anemia yang masing – masing disebabkan penurunan produksi subunit α dan β HbA. sepadan dengan konsentrasi glukosa darah. 3. 2. Setelah terjadinya infark miokardium.

Absorpsi protein: setelah menjadi asam amino selanjutnya diabsorpsi dengan cara difusi fasilitasi melalui mukosa yeyenum dan ileum. kemudian dihidrolisis oleh enzim pepsin menjadi peptida sederhana. 4. 3. Enzim trypsin dan chymotrypsin berperan memecah polipeptida menjadi peptida sederhana. mengganti jaringan yang rusak. Nuklease memecah asam nukleat (DNA dan RNA) menjadi nukleotida. Asam amino selanjutnya digunakan untuk: biosintesis protein tubuh di dalam ribosom. Asam amino yang berasal dari makanan (diet) dan dari pemecahan protein tubuh selanjut dibawa oleh sirkulasi darah ke dalam amino acid pool (gudang penimbunan asam amino) yaitu darah dan cairan jaringan (interseluler). Selanjutnya peptida tersebut dipecah menjadi asam amino oleh enzim peptidase (erepsin). 20 . Pencernaan di usus halus: cairan pankreas mengandung proenzim trypsinogen dan chymotrypsinogen. Enzim peptidase dapat dibedakan menjadi 2 macam berdasarkan aktivitasnya yaitu enzim aminopeptidase memecah gugus amina dari polipeptida dan karboksipeptidase memecah gugus karboksil dari polipeptida. Protein setelah didenaturasi (dirusak) oleh HCl. dan jika diperlukan dapat diubah menjadi sumber energi. Proenzim trypsinogen dan chymotrypsinogen diaktifkan menjadi enzim trypsin dan chymotrypsin oleh enzim enterokinase yang dihasilkan oleh sel-sel mukosa usus halus.menjadi enzim pepsin.

H. O. B. sekunder. protein juga memiliki gugus amina (NH2) dan gugus karboksil (COOH). 21 . Protein tersusun atas sejumlah asam amino yang membentuk suatu untaian (polimer) dengan ikatan peptida. Kesimpulan Dari makalah di atas maka penyusun dapat menyimpulkan bahwa protein adalah sumber asam-asam amino yang mengandung unsur-unsur C. Meskipun memiliki struktur primer berbeda. Protein memiliki fungsi yang sangat berguna bagi tubuh manusia karena hal pertama sebagai pembangun energi. dan kuartener. Protein memiliki empat ordo struktur protein yaitu struktur primer. Dimana asam amino memiliki 20 gugus yang sekarang telah di temukan gugus asam amino ke-21 yaitu selenosisten. tersier. Saran Diharapkan agar penulis dapat memahami struktur dan fungsi protein dalam mata kuliah ini dan dapat bermanfaat bagi penyusun dimanapun berada.BAB III PENUTUP A. mioglobin dan subunit hemoglobin memiliki struktur sekunder dan tersier yang nyaris identik. dan N yang tidak dimiliki oleh lemak atau karbohidrat. Selain itu.

V W. S. New York. Penerbit. R. Rodwell.K.W Rodwell. Mayes. 2006.K Murray.. Granner. McGraw-Hill Companies. Gramedia Pustaka Utama. Eds. Almatsier. VW . 27th ed. R. Amino acids & peptides. Fungtion & Structure of Protein.K.. Kennelly PJ. Kennelly PJ. Jakarta: PT. Granner. V. D. Rodwell. 26th ed. 2003.K. McGraw-Hill Companies.A. D. New York. Murray. P. V. 22 .W.Daftar Pustaka Rodwell. Dalam Harper’s Illustrated Biochemistry. Prinsip Dasar Ilmu Gizi. Dalam Harper’s Illustrated Biochemistry. Eds. 2009.