BAB I PENDAHULUAN

A. Latar Belakang Biokima dapat didefinisikan sebagai ilmu pengetahuan tentang dasar kimiawi kehidupan (Yn bios ―Kehidupan‖). Sel adalah unit structural makhluk hidup. Oleh karena itu, biokimia juga dapat diartikan sebagai ilmu pengetahuan tentang konstituen kimiawi sel hidup serta reaksi dan proses yang dialami konstituen – konstituen tersebut. Yang bidang pengetahuannya mencakup bidang biologi sel, biologi molecular, dan genetika molekular. (Robert K. Murray, 2009)

Salah satu sub materi yang dipelajari dalam biokimia adalah tentang seluk beluk protein. Protein adalah senyawa organik kompleks berbobot molekul tinggi yang merupakan polimer dari monomer-monomer asam amino yang dihubungkan satu sama lain dengan ikatan peptida. Molekul protein mengandung karbon, hidrogen, oksigen, nitrogen dan kadang kala sulfur serta fosfor. Protein berperan penting dalam struktur dan fungsi semua sel makhluk hidup dan virus.

Protein memiliki empat tingkatan struktur yang bersifat hirarki. Artinya, protein disusun setahap demi setahap dan setiap tingkatan tergantung dari tahapan di bawahnya.

Protein sangat penting untuk membantu pertumbuhan anak-anak, dan meningkatkan daya tahan tubuh mereka. Dan juga kelebihan protein juga akan menimbulkan penyakit, seperti Kwasiorkor, Marasmus, dan Obesitas. Oleh karena itu, selain untuk memenuhi tugas dalam Mata Kuliah ―Biokimia‖ ini, penyusun mengangkat judul tentang Protein, karena protein merupakan zat paling penting yang harus ada dalam tubuh manusia. Tapi masih banyak juga kasus

1

Kekurangan Energi Protein (KEP). Disini penyusun tertarik untuk lebih mendalami tentang protein.

B. Masalah

Bagaimana peran protein dalam tubuh ?

C. Ruang Lingkup Masalah

a. Bagaimana peran biomedis asam amino ? b. Apakah pengertian protein ? c. Jelaskan fungsi, guna dan kebutuhan protein dalam tubuh ? d. Bagaimana struktur primer protein ? e. Jelaskan struktur ordo tinggi protein ? f. Jelaskan Mioglobin dan Hemoglobin dalam Protein ? g. Jelaskan pemecahan / pencernaan protein ?

D. Tujuan

Adapun tujuan dari penulisan makalah ini adalah untuk mengetahui peran protein serta hubungannya dengan system imun dalam tubuh.

E. Manfaat

Agar mahasiswa dapat mengembangkan pengetahuan tentang Biokimia protein.

2

alifatik. Peran Biomedis Asam Amino Asam amino cukup banyak ditemukan di alam. dan urea seperti pada gambar 3 . asam L-α amino dan turunan – turunannya ikut serta dalam beragam fungsi sel.BAB II TINJAUAN PUSTAKA 1. cuma sekitar 20 jenis asam amino yang menyusun suatu rantai protein dengan struktur kimia berupa rantai aromatik. (Poedjiadi dan Supriyanti. purin. dan heterosiklik atau menurut gugus R yang ada. pirimidin. 2006) Stuktur Asam Amino L-α Amino Selain berupa unit monomer pembentuk rantai polipeptida panjang pada protein. Gugus R sangat bermakna karena dapat menunjukkan polaritas dalam menentukan fungsi asam amino dalam protein. misalnya transmisi saraf dan biosintesis porfirin.

dibagi berdasar sifat gugus R: 1. 2005) Penggolongan Asam amino 20 asam amino utama penyusun protein.PROTEIN PRODUK KHUSUS ASAM AMINO UREA SENYAWA AMFIBOLIK (Heru Nurcahyo. Asam amino dengan gugus R non polar alifatik 4 .

2. Asam amino dengan gugus R polar bermuatan Negatif (Asam) 4. Asam amino dengan gugus R polar tak bermuatan 3. Asam amino dengan gugus R polar bermuatan positif (Basa) 5 .

5. Asam amino dengan gugus R Aromatik (Peter J. Kennelly & Victor W. Selenenosistein mempunyai kode 6enetic: UGA yang terdaoat biasa terdapat untuk stop kodon terjadi pada mRNA dengan struktur 2nd yg banyak. Rodwell. 2009) Diketahui asam amino ke 21 disebut selenosistein (jarang ditemukan) Terdapat di beberapa enzim seperti gluthatione peroxidase. 6 .

atau neurotransmitter. Peptida mikroba tertentu bersifat toksik. Ikatan ini terjadi bila gugus a-karboksil suatu asam amino melekat secara kovalen kepada gugus a-amino asam amino berikutnya. hormone-releasing factors. Rodwell. 2009) Polimer asam – asam amino yang disebut peptida melaksanakan peran menonjol dalam system neuroendokrin sebagai hormon. Sementara protein hanya mengandung asam L-α amino. Rodwell. Beberapa dari peptida ini berguna untuk terapi.(Victor W. termaksuk antibiotik basitrasin dan gramisidin A serta obat antitumor bleomisin. yaitu mikrosistin dan nodularin bersifat letal dalam dosis besar. Peptida sianobakteri.maupun L-α amino. 2009). mikroorganisme mengeluarkan peptida yang mengandung baik asam D. neuromodulator. Baik manusia maupun hewan tingkat tinggi lainnya tidak dapat menyintesis sepuluh dari dua puluh asam L-α amino umum dalam jumlah yang memadai untuk menunjang pertumbuhan masa bayi atau mempertahankan kesehatan saat dewasa (Petter J. Pembentuk Ikatan Peptida 7 . Kennely & Victor W. Ikatan Peptida Ikatan peptida (ikatan amida) adalah ikatan yang menyatukan asam amino satu dengan asam amino lainnya untuk membentuk rantai linear yang disebut polipeptida. sedangkan dalam dosis kecil menyebabkan terbentuknya tumor hati.

8 . protein juga memiliki gugus amina (NH2) dan gugus karboksil (COOH). Berdasarkan banyaknya asam amino dapat dibedakan menjadi: 1.10 asam amino). Polipeptida jika terdiri atas 10 . Gerardus Mulder (1802 – 1880).100 asam amino. Ia berpendapat bahwa protein adalah zat yang paling penting dalam setiap organisme. yang berarti ―Yang Utama‖ atau ―Yang Didahulukan‖. Peptida jika terdiri atas untaian pendek asam amino (2 . O. Pengertian Protein Istilah protein berasal dari bahasa Yunani yaitu ‖Proteos‖. Protein adalah sumber asam-asam amino yang mengandung unsur-unsur C. Protein tersusun atas sejumlah asam amino yang membentuk suatu untaian (polimer) dengan ikatan peptida. Kata ini diperkenalkan oleh Ahli Kimia Belanda. Selain itu. dan N yang tidak dimiliki oleh lemak atau karbohidrat. H. 2.Stuktur Polipeptida 2.

Contoh : Kolagen. sehingga menyerupai botany yang kaku. Protamin. Mempnayi kekuatan mekanis yang tinggi. 2006 : 77) 3. Elastin. Histon. Berdasarkan klasifikasinya Protein terdapat dalam bentuk Serabut (Fibrous). (Sunita. Protein jika terdiri atas untaian panjang lebih dari 100 asam amino.  Protein Globular Karakteristiknya : Berbentuk bola.3.  Protein Serabut (Fibrous) Terdiri atas beberapa rantai peptida berbentuk spiral dan terjalin satu sama lain. Mudah berubah dalam pengaruh suhu. Contoh : Albumin. Tahan terhadap enzim pencernaan. Larut dalam larutan garam dan asam encer. Glikoprotein yaitu protein yang mengandung karbohidrat. dan Konjngsi. Macam . Konsentrasi garam mudah mengalami denaturasi. Globular. Karakteristiknya : Rendah daya larutnya. Globumin. Keratin. Lipoprotein yaitu protein yang mengandung lipid.macam Protein 1.  Protein Konjungsi 9 . Miosin. Beberapa jenis protein antara lain: 1. 2.

Sebagai sumber energi. 2006 : 85) 4. Untuk pembentukan ikatan – ikatan esensial tubuh. Protein Tidak Sempurna. Protein Setengah Sempurna. dll. Untuk memelihara netralitas tubuh. Guna dan Kebutuhan Protein dalam tubuh 1. Fungsi. Untuk mengangkat zat – zat gizi.  Protein Nabati Berasal dari tumbuhan. 10 .Merupakan protein sederhana yang terikat dengan bahan – bahan non asam amino (Gugus Prostetik). 2. Metaloprotein. Lipoprotein. 3. Berdasarkan Sumbernya  Protein Hewani Berasal dari binatang. Susu. Untuk pembentukan antibodi. Fungsi Protein        Untuk pertumbuhan dan pemeliharaan. Untuk mengatur keseimbangan air dalam tubuh. contoh : Jagung. contoh : Daging. (Sunita. Berdasarkan Fungsi Fisiologinya    Protein Sempurna. Contoh : Nukleoprotein. Fosfoprotein.

Guna Protein Bagi Tubuh Manusia Protein sangat berperan penting untuk pertumbuhan manusia. Secara garis besarnya guna protein bagi manusia adalah sebagai berikut :       Untuk membangun sel jaringan tubuh seorang bayi yang lahir dengan berat badan 3 kg. protein sangat berperan penting dalam tubuh manusia. Untuk mengganti sel tubuh yang aus atau rusak. enzim dan hormon air susu yang diberikan ibu kepada bayinya di buat dari makanan ibu itu sendiri.Oleh karena itu. karena bila manusia tidak cukup protein. Sebagai pemberi kalori. untuk mempertahankan tekanan osmose darah. sehingga dalam prakteknya jumlah protein itu belum dapat memenuhi kebutuhan. 3. Ini bisa dilakukan dengan menghitung jumlah Unsur Nitrogen (Zat Lemas) yang ada dalam protein makanan dan menghitung pula jumlah unsur nitrogen yang dikeluarkan tubuh melalui air seni dan tinja.penting yang terdapat dalam semua makhluk hidup. Untuk membuat air susu. Membuat protein darah. maka mereka akan dapat menderita gizi kurang. 2. Untuk menjaga keseimbangan asam – basa dari cairan tubuh. Jadi tanpa adanya protein tidaklah dapat dibentuk sel makhluk hidup. Kebutuhan Protein Bagi Manusia Kebutuhan protein bagi manusia dapat ditentukan dengan cara menghitung jumlah protein yang di ganti dalam tubuh. Sebabnya antara lain : 11 . Penggunaan protein dapat dipengaruhi oleh banyak faktor.

enzim – enzim tidak bisa masuk untuk memecah protein. 3. 2005) 5. Disamping itu. 2006 : 96) Protein dalam tubuh digunakan untuk keperluan: 1.  Kadar protein 18. sebaiknya untuk orang dewasa seperlima dari protein yang diperlukan haruslah protein yang berasal dari hewan. Mensintesis molekul fungsional seperti. (Heru Nurcahyo. Struktur Primer Protein 12 . mengingat adanya protein sempurna dan tidak sempurna berdasarkan jumlah dan macam – macam asam amino yang ada dalam makanan. Mengganti jaringan yang rusak seperti: pengelupasan mukosa usus. 5. maka ditetapkan bahwa kebutuhan protein bagi seorang dewasa adalah 1 gram untuk setiap kilogram berat badannya setiap hari. Untuk anak – anak yang sedang tumbuh. Berdasarkan pertimbangan di atas. kuku. Mengganti asam amino yang hilang misalnya lewat urin. 4. maka untuk menjamin agar tubuh benar – benar mendapatkan asam amino dalam jumlah dan macam yang cukup. yaitu 3 gram tiap satu kilogram berat badannya.75 gram itu dalam tubuh akan menyebabkan beberapa reaksi kimia yang tidak bisa berlangsung dengan baik. (Sunita. hormon. diperlukan protein yang lebih banyak. Tidak semua bahan makanan yang mengandung serat – serat proteinnya bisa di ambil tubuh. sedangkan untuk anak – anak sepertiga dari jumlah protei yang mereka perlukan. 2. Kecernaan protein itu sendiri. enzim dsb. Mensintesis asam amino nonesensial dengan menggabungkan asam keto melalui proses transaminasi oleh hati. Karena adanya serat – serat ini. Pembentukan jaringan baru seperti: rambut.

Struktur primer menentukan konformasi tiga-dimensi suatu protein. 6. Dengan jenis rantai sisi pada masing .lipatan sehingga membentuk struktur asli.masing residu asam amino pada suatu protein menentukan bagaimana rantai akan mengadakan lipatan. pelipatan segmen – segmen pendek (3 – 30 13 . Struktur Ordo Tinggi Protein Sifat modular pada sintesis dan pelipatan protein terdapat dalam konsep ordo struktur protein : Struktur Primer. Dan tidak terjadi percabangan rantai pada struktur ini. sekuens asam amino dalam suatu rantai polipeptida.Sekuens primer suatu protein merupakan suatu sidik-jari molekular untuk mengidentifikasi dan mengetahui informasi protein yang bersangkutan yang kemudian dapat digunakan untuk mengidentifikasi dan mengkloning gen (-gen) yang menyandinya. struktur sekunder. Struktur primer adalah urutan linear asam amino yang disatukan oleh ikatan peptida.

Segmen – segmen panjang polipeptida dapat memiliki berbagai sudut tersebut. dan struktur kuaterner. dan jarak perputaran (pitch-nya) adalah 0. 14 . jumlah dan tipe unit polipeptida pada protein oligomerik dan susunan spasialnya.6 residu aminoasil. Struktur Sekunder Regio – regio struktur sekunder yang teratur. penyusunan unit structural sekunder menjadi unit fungsional yang lebih besar misalnya polipeptida matang dan domain – domain komponennya. heliks α (α heliks) dan lembar β (β sheet). terbentuk jika serangkaian residu aminoasil mengadopsi sudut Ф dan ψ yang serupa.54 nm. Satu putaran sempurna heliks mengandung rata – rata 3. Heliks Alfa Rantai utama polipeptida pada suatu heliks α berpuntir sama besarnya mengelilingi masing – masing karbon α dengan sudut Ф sekitar -57 derajat dan sudut ψ sekitar -47 derajat. struktur tersier.residu) polipeptida yang berdekatan menjadi unit – unit yang teratur secara geometris. Sudut – sudut yang mendefinisikan dua tipe paling umum struktur sekunder. a.

membentuk pola zigzag atau lipatan dengan gugus R residu – residu berdekatan yang mengarah berlawanan. Banyak heliks α memiliki gugus R yang dominan hidrofobik di salah satu sumbu dan domain hidrofilik di sisi yang lain. jika dilihat dari tepi. Residu – residu asam amino pada lembar β. Lembar Beta Struktur sekunder regular kedua (karena itu diberi nama ―beta‖) yang dapat di kenali dalam protein adalah lembar β (β sheet). 15 . Heliks amfifatik ini beradaptasi baik terhadap pembentukan pertemuan antara region polar dan nonpolar.Gugus R pada masing – masing residu aminoasil dalam sebuah heliks α menghadap keluar. Stabilitas suatu heliks α terutama disebabkan oleh ikatan hidrogen yang terbentuk antara oksigen pada karbonil ikatan peptida dan atom hidrogen pada nitrogen ikatan peptide residu keempat di sebelah hilir rantai polipeptida.

tekukan. 16 . misalnya mengikat substrat atau ligan lain. yang segmen – segmennya tersebut berjalan dalam arah berlawanan. Dalam ruang tiga dimensi.Lembar – lembar β yang saling berinteraksi dapat tersusun membentuk lembar β parallel. dan gelungan-tersusun membentuk domain dan bagaimana domain – domain ini berhubungan satu sama lain dalam ruang. atau lembar antiparalel. Suatu polipeptida kecil misalnya triosa fosfat isomerase atau mioglobin dapat mengandung satu domain. belokan. dengan segmen – segmen rantai polipeptida berdekatan yang memiliki arah amino ke karboksil yang sama. Domain adalah suatu bagian dari struktur protein yang mampu melakukan tugas kimia atau fisika tertentu. struktur ini menunjukan bagaimana struktur sekunder-heliks. Struktur Tersier dan Kuartener Istilah ―struktur tersier‖ merujuk pada konformasi tiga dimensi keseluruhan suatu polipeptida. lembaran. b.

Mioglobin. Kennely & Victor W. suatu protein tetramerik eritrosit. Hemoglobin dan mioglobin menggambarkan hubungan struktur-fungsi protein serta dasar molecular penyakit genetic. Rodwell. Mioglobin dan Hemoglobin dalam Protein Protein heme mioglobin dan hemoglobin mempertahankan pasokan oksigen yang esensial untuk metabolism oksidatif. Hemo globin. Mioglobin. suatu residu polipeptida 17 . menyimpan oksigen sebagai cadangan untuk menghadapi kekurangan oksigen. seperti penyakit sel sabit dan talasemia. Struktur Mioglobin Oksigen yang disimpan dalam mioglobin otot merah dibebaskan selama keadaan kekurangan O2 (misalnya olahraga berat) untuk digunakan di mitokondria otot untuk menghasilkan ATP secara aerob. (Peter J. mengangkut O2 ke jaringan dan mengembalikan CO2 dan proton ke paru – paru. 2009) 7.Sebaliknya protein kinase mengandung dua domain. suatu protein monomerik otot merah.

Phe.000).5 x 3. Val menggantikan β6 Glu HbA. DeoksiHbS mengalami polimerisasi pada konsentrasi O2 rendah. Mioglobinuria Setelah terjadi suatu cedera merusak yang massif. membentuk serat yang yang menyebabkan eritrosit terdistorsi membentuk sabit. Heliks – heliks ini yang dimulai di terminal amino disebut heliks A-H. Val. yaitu residu ketujuh dan kedelapan di heliks E dan F yang terletak berdekatan dengan besi heme. Khas pada protein globular.5 nm. tempat keduanya berfungsi dalam mengikat O2. mioglobin yang dibebaskan dari serabut otot yang rusak akan mewarnai urine menjadi merah 18 . dan Met. Pembebasan oksiHb di jaringan disertai oleh penyerapan proton karena berkurangnya pKa residu histidin. Pada hemoglobin sel sabit (HbS). mengalami pelipatan menjadi suatu bentuk yang padat yang berukuran 4. Dampak Biomedis 1.5 x 2. Pengecualiannya adalah His E7 dan His F8. Struktur Hemoglobin Hemoglobin juga berfungsi dalam transport CO2 dan proton dari jaringan ke paru – paru. sementara –dengan hanya dua pengecualian—bagian dalam mengandung hanya residu nonpolar seperti Leu. permukaan mioglobinnya bersifat polar. menciptakan suatu ―sticky patch‖ yang memiliki komplemen di deoksi Hb (tetapi tidak di oksiHb).153-aminoasil (BM 17.

8. 2. 2. Hemoglobin Terglikosilasi (HbA1c) Ketika masuk ke eritrosit. Setelah terjadinya infark miokardium. sedangkan secara enzimatis belum. tetapi pemeriksaan enzim serum merupakan indeks cedera miokardium yang lebih intensif. 3.tua. sepadan dengan konsentrasi glukosa darah. Diagnosa anemia dimulai dengan pengukutan kadar hemoglobin darah secara spektroskopik. 4. Pencernaan protein di mulut: secara mekanis. Oleh karena itu. sedangkan sel zymogen mensekresikan proenzim pepsinogen. Talasemia Talasemia alfa dan beta adalah anemia yang masing – masing disebabkan penurunan produksi subunit α dan β HbA. akan tetapi setelah dalam bentuk asam amino dapat diserap dengan baik. glukosa darah menyebabkan glikosilasi gugus ε-amino residu lisin dan terminal amino hemoglobin terglikosilasi yang dalam keadaan normal berjumlah 5%. pengukuran HbA1c memberikan keterangan berharga untuk penatalaksanaan diabetes mellitus. 1. Proses Pencernaan Protein Protein dalam makanan tidak dapat diserap oleh mukosa usus. yaitu berkurangnya jumlah sel darah merah atau hemoglobin dalam darah. Proenzim pepsinogen oleh HCl diaktifkan 19 . Anemia Anemia. Pencernaan protein di lambung: sel mukosa lambung yaitu sel parietal (Chief cell) mensekresikan asam lambung (HCl). dapat dideteksi adanya mioglobin di dalam plasma.

mengganti jaringan yang rusak. Selanjutnya peptida tersebut dipecah menjadi asam amino oleh enzim peptidase (erepsin). dan jika diperlukan dapat diubah menjadi sumber energi. Protein setelah didenaturasi (dirusak) oleh HCl. Proenzim trypsinogen dan chymotrypsinogen diaktifkan menjadi enzim trypsin dan chymotrypsin oleh enzim enterokinase yang dihasilkan oleh sel-sel mukosa usus halus. Enzim trypsin dan chymotrypsin berperan memecah polipeptida menjadi peptida sederhana. Asam amino yang berasal dari makanan (diet) dan dari pemecahan protein tubuh selanjut dibawa oleh sirkulasi darah ke dalam amino acid pool (gudang penimbunan asam amino) yaitu darah dan cairan jaringan (interseluler). 4. 3. kemudian dihidrolisis oleh enzim pepsin menjadi peptida sederhana.menjadi enzim pepsin. Pencernaan di usus halus: cairan pankreas mengandung proenzim trypsinogen dan chymotrypsinogen. 20 . Nuklease memecah asam nukleat (DNA dan RNA) menjadi nukleotida. Asam amino selanjutnya digunakan untuk: biosintesis protein tubuh di dalam ribosom. Absorpsi protein: setelah menjadi asam amino selanjutnya diabsorpsi dengan cara difusi fasilitasi melalui mukosa yeyenum dan ileum. Enzim peptidase dapat dibedakan menjadi 2 macam berdasarkan aktivitasnya yaitu enzim aminopeptidase memecah gugus amina dari polipeptida dan karboksipeptidase memecah gugus karboksil dari polipeptida.

Dimana asam amino memiliki 20 gugus yang sekarang telah di temukan gugus asam amino ke-21 yaitu selenosisten. Protein tersusun atas sejumlah asam amino yang membentuk suatu untaian (polimer) dengan ikatan peptida. Meskipun memiliki struktur primer berbeda. mioglobin dan subunit hemoglobin memiliki struktur sekunder dan tersier yang nyaris identik. dan kuartener. protein juga memiliki gugus amina (NH2) dan gugus karboksil (COOH). Protein memiliki empat ordo struktur protein yaitu struktur primer. 21 . B. Protein memiliki fungsi yang sangat berguna bagi tubuh manusia karena hal pertama sebagai pembangun energi. tersier. O.BAB III PENUTUP A. Saran Diharapkan agar penulis dapat memahami struktur dan fungsi protein dalam mata kuliah ini dan dapat bermanfaat bagi penyusun dimanapun berada. Kesimpulan Dari makalah di atas maka penyusun dapat menyimpulkan bahwa protein adalah sumber asam-asam amino yang mengandung unsur-unsur C. H. sekunder. dan N yang tidak dimiliki oleh lemak atau karbohidrat. Selain itu.

Almatsier. New York. Fungtion & Structure of Protein. V. R. McGraw-Hill Companies. Eds. Granner. Dalam Harper’s Illustrated Biochemistry. Gramedia Pustaka Utama. 27th ed. Jakarta: PT.K. 2006. 26th ed. Prinsip Dasar Ilmu Gizi. Granner.K Murray. S. 2009. Eds. Amino acids & peptides. Mayes. Dalam Harper’s Illustrated Biochemistry.. Murray.W Rodwell. Kennelly PJ. VW . New York. Kennelly PJ. Rodwell. 2003.Daftar Pustaka Rodwell.. D.V W. Penerbit.K. D.W. P. Rodwell. R.A. V. McGraw-Hill Companies. 22 .K.

Sign up to vote on this title
UsefulNot useful