BAB I PENDAHULUAN

A. Latar Belakang Biokima dapat didefinisikan sebagai ilmu pengetahuan tentang dasar kimiawi kehidupan (Yn bios ―Kehidupan‖). Sel adalah unit structural makhluk hidup. Oleh karena itu, biokimia juga dapat diartikan sebagai ilmu pengetahuan tentang konstituen kimiawi sel hidup serta reaksi dan proses yang dialami konstituen – konstituen tersebut. Yang bidang pengetahuannya mencakup bidang biologi sel, biologi molecular, dan genetika molekular. (Robert K. Murray, 2009)

Salah satu sub materi yang dipelajari dalam biokimia adalah tentang seluk beluk protein. Protein adalah senyawa organik kompleks berbobot molekul tinggi yang merupakan polimer dari monomer-monomer asam amino yang dihubungkan satu sama lain dengan ikatan peptida. Molekul protein mengandung karbon, hidrogen, oksigen, nitrogen dan kadang kala sulfur serta fosfor. Protein berperan penting dalam struktur dan fungsi semua sel makhluk hidup dan virus.

Protein memiliki empat tingkatan struktur yang bersifat hirarki. Artinya, protein disusun setahap demi setahap dan setiap tingkatan tergantung dari tahapan di bawahnya.

Protein sangat penting untuk membantu pertumbuhan anak-anak, dan meningkatkan daya tahan tubuh mereka. Dan juga kelebihan protein juga akan menimbulkan penyakit, seperti Kwasiorkor, Marasmus, dan Obesitas. Oleh karena itu, selain untuk memenuhi tugas dalam Mata Kuliah ―Biokimia‖ ini, penyusun mengangkat judul tentang Protein, karena protein merupakan zat paling penting yang harus ada dalam tubuh manusia. Tapi masih banyak juga kasus

1

Kekurangan Energi Protein (KEP). Disini penyusun tertarik untuk lebih mendalami tentang protein.

B. Masalah

Bagaimana peran protein dalam tubuh ?

C. Ruang Lingkup Masalah

a. Bagaimana peran biomedis asam amino ? b. Apakah pengertian protein ? c. Jelaskan fungsi, guna dan kebutuhan protein dalam tubuh ? d. Bagaimana struktur primer protein ? e. Jelaskan struktur ordo tinggi protein ? f. Jelaskan Mioglobin dan Hemoglobin dalam Protein ? g. Jelaskan pemecahan / pencernaan protein ?

D. Tujuan

Adapun tujuan dari penulisan makalah ini adalah untuk mengetahui peran protein serta hubungannya dengan system imun dalam tubuh.

E. Manfaat

Agar mahasiswa dapat mengembangkan pengetahuan tentang Biokimia protein.

2

2006) Stuktur Asam Amino L-α Amino Selain berupa unit monomer pembentuk rantai polipeptida panjang pada protein.BAB II TINJAUAN PUSTAKA 1. cuma sekitar 20 jenis asam amino yang menyusun suatu rantai protein dengan struktur kimia berupa rantai aromatik. misalnya transmisi saraf dan biosintesis porfirin. dan urea seperti pada gambar 3 . alifatik. purin. Gugus R sangat bermakna karena dapat menunjukkan polaritas dalam menentukan fungsi asam amino dalam protein. dan heterosiklik atau menurut gugus R yang ada. pirimidin. (Poedjiadi dan Supriyanti. asam L-α amino dan turunan – turunannya ikut serta dalam beragam fungsi sel. Peran Biomedis Asam Amino Asam amino cukup banyak ditemukan di alam.

dibagi berdasar sifat gugus R: 1. Asam amino dengan gugus R non polar alifatik 4 . 2005) Penggolongan Asam amino 20 asam amino utama penyusun protein.PROTEIN PRODUK KHUSUS ASAM AMINO UREA SENYAWA AMFIBOLIK (Heru Nurcahyo.

Asam amino dengan gugus R polar tak bermuatan 3. Asam amino dengan gugus R polar bermuatan Negatif (Asam) 4. Asam amino dengan gugus R polar bermuatan positif (Basa) 5 .2.

Selenenosistein mempunyai kode 6enetic: UGA yang terdaoat biasa terdapat untuk stop kodon terjadi pada mRNA dengan struktur 2nd yg banyak. Rodwell. 6 . Kennelly & Victor W.5. 2009) Diketahui asam amino ke 21 disebut selenosistein (jarang ditemukan) Terdapat di beberapa enzim seperti gluthatione peroxidase. Asam amino dengan gugus R Aromatik (Peter J.

Ikatan ini terjadi bila gugus a-karboksil suatu asam amino melekat secara kovalen kepada gugus a-amino asam amino berikutnya. mikroorganisme mengeluarkan peptida yang mengandung baik asam D.(Victor W. Peptida mikroba tertentu bersifat toksik. atau neurotransmitter. neuromodulator. Pembentuk Ikatan Peptida 7 . 2009). Kennely & Victor W. yaitu mikrosistin dan nodularin bersifat letal dalam dosis besar. termaksuk antibiotik basitrasin dan gramisidin A serta obat antitumor bleomisin. Sementara protein hanya mengandung asam L-α amino. Rodwell. Beberapa dari peptida ini berguna untuk terapi. 2009) Polimer asam – asam amino yang disebut peptida melaksanakan peran menonjol dalam system neuroendokrin sebagai hormon. Ikatan Peptida Ikatan peptida (ikatan amida) adalah ikatan yang menyatukan asam amino satu dengan asam amino lainnya untuk membentuk rantai linear yang disebut polipeptida. sedangkan dalam dosis kecil menyebabkan terbentuknya tumor hati. Peptida sianobakteri. hormone-releasing factors. Baik manusia maupun hewan tingkat tinggi lainnya tidak dapat menyintesis sepuluh dari dua puluh asam L-α amino umum dalam jumlah yang memadai untuk menunjang pertumbuhan masa bayi atau mempertahankan kesehatan saat dewasa (Petter J. Rodwell.maupun L-α amino.

H. Peptida jika terdiri atas untaian pendek asam amino (2 . 8 . Protein tersusun atas sejumlah asam amino yang membentuk suatu untaian (polimer) dengan ikatan peptida. dan N yang tidak dimiliki oleh lemak atau karbohidrat. Polipeptida jika terdiri atas 10 . yang berarti ―Yang Utama‖ atau ―Yang Didahulukan‖. Berdasarkan banyaknya asam amino dapat dibedakan menjadi: 1.100 asam amino. Pengertian Protein Istilah protein berasal dari bahasa Yunani yaitu ‖Proteos‖. Gerardus Mulder (1802 – 1880). Ia berpendapat bahwa protein adalah zat yang paling penting dalam setiap organisme. 2. Selain itu.10 asam amino).Stuktur Polipeptida 2. Kata ini diperkenalkan oleh Ahli Kimia Belanda. Protein adalah sumber asam-asam amino yang mengandung unsur-unsur C. protein juga memiliki gugus amina (NH2) dan gugus karboksil (COOH). O.

2006 : 77) 3. Contoh : Kolagen. Berdasarkan klasifikasinya Protein terdapat dalam bentuk Serabut (Fibrous). Lipoprotein yaitu protein yang mengandung lipid. Macam . Protein jika terdiri atas untaian panjang lebih dari 100 asam amino. Elastin. dan Konjngsi. Beberapa jenis protein antara lain: 1. 2. Tahan terhadap enzim pencernaan. (Sunita. Glikoprotein yaitu protein yang mengandung karbohidrat. Globumin. Karakteristiknya : Rendah daya larutnya. Keratin. Contoh : Albumin. Globular.macam Protein 1. Miosin.3. Histon.  Protein Serabut (Fibrous) Terdiri atas beberapa rantai peptida berbentuk spiral dan terjalin satu sama lain. Mempnayi kekuatan mekanis yang tinggi. sehingga menyerupai botany yang kaku. Mudah berubah dalam pengaruh suhu. Konsentrasi garam mudah mengalami denaturasi.  Protein Konjungsi 9 . Protamin.  Protein Globular Karakteristiknya : Berbentuk bola. Larut dalam larutan garam dan asam encer.

Berdasarkan Fungsi Fisiologinya    Protein Sempurna. Guna dan Kebutuhan Protein dalam tubuh 1. Untuk memelihara netralitas tubuh. Fungsi Protein        Untuk pertumbuhan dan pemeliharaan. (Sunita. Fungsi. dll. Protein Tidak Sempurna. Fosfoprotein. Lipoprotein. 2006 : 85) 4. 10 .Merupakan protein sederhana yang terikat dengan bahan – bahan non asam amino (Gugus Prostetik). Protein Setengah Sempurna. contoh : Daging.  Protein Nabati Berasal dari tumbuhan. Susu. Metaloprotein. Sebagai sumber energi. Contoh : Nukleoprotein. Untuk pembentukan antibodi. Berdasarkan Sumbernya  Protein Hewani Berasal dari binatang. Untuk mengangkat zat – zat gizi. 3. 2. Untuk pembentukan ikatan – ikatan esensial tubuh. Untuk mengatur keseimbangan air dalam tubuh. contoh : Jagung.

Sebabnya antara lain : 11 . 2.penting yang terdapat dalam semua makhluk hidup. sehingga dalam prakteknya jumlah protein itu belum dapat memenuhi kebutuhan. Ini bisa dilakukan dengan menghitung jumlah Unsur Nitrogen (Zat Lemas) yang ada dalam protein makanan dan menghitung pula jumlah unsur nitrogen yang dikeluarkan tubuh melalui air seni dan tinja. karena bila manusia tidak cukup protein. Guna Protein Bagi Tubuh Manusia Protein sangat berperan penting untuk pertumbuhan manusia. Secara garis besarnya guna protein bagi manusia adalah sebagai berikut :       Untuk membangun sel jaringan tubuh seorang bayi yang lahir dengan berat badan 3 kg. maka mereka akan dapat menderita gizi kurang.Oleh karena itu. protein sangat berperan penting dalam tubuh manusia. untuk mempertahankan tekanan osmose darah. Penggunaan protein dapat dipengaruhi oleh banyak faktor. Untuk mengganti sel tubuh yang aus atau rusak. enzim dan hormon air susu yang diberikan ibu kepada bayinya di buat dari makanan ibu itu sendiri. 3. Kebutuhan Protein Bagi Manusia Kebutuhan protein bagi manusia dapat ditentukan dengan cara menghitung jumlah protein yang di ganti dalam tubuh. Untuk membuat air susu. Untuk menjaga keseimbangan asam – basa dari cairan tubuh. Sebagai pemberi kalori. Jadi tanpa adanya protein tidaklah dapat dibentuk sel makhluk hidup. Membuat protein darah.

mengingat adanya protein sempurna dan tidak sempurna berdasarkan jumlah dan macam – macam asam amino yang ada dalam makanan. 2006 : 96) Protein dalam tubuh digunakan untuk keperluan: 1. 2005) 5. 3. 5. diperlukan protein yang lebih banyak. Struktur Primer Protein 12 . Mengganti jaringan yang rusak seperti: pengelupasan mukosa usus. 4.75 gram itu dalam tubuh akan menyebabkan beberapa reaksi kimia yang tidak bisa berlangsung dengan baik. enzim dsb. sebaiknya untuk orang dewasa seperlima dari protein yang diperlukan haruslah protein yang berasal dari hewan. Karena adanya serat – serat ini. maka untuk menjamin agar tubuh benar – benar mendapatkan asam amino dalam jumlah dan macam yang cukup. Mensintesis asam amino nonesensial dengan menggabungkan asam keto melalui proses transaminasi oleh hati. Untuk anak – anak yang sedang tumbuh. enzim – enzim tidak bisa masuk untuk memecah protein. Kecernaan protein itu sendiri. Tidak semua bahan makanan yang mengandung serat – serat proteinnya bisa di ambil tubuh. Mengganti asam amino yang hilang misalnya lewat urin. Disamping itu. Berdasarkan pertimbangan di atas.  Kadar protein 18. (Heru Nurcahyo. maka ditetapkan bahwa kebutuhan protein bagi seorang dewasa adalah 1 gram untuk setiap kilogram berat badannya setiap hari. yaitu 3 gram tiap satu kilogram berat badannya. sedangkan untuk anak – anak sepertiga dari jumlah protei yang mereka perlukan. 2. Pembentukan jaringan baru seperti: rambut. Mensintesis molekul fungsional seperti. hormon. kuku. (Sunita.

6. Struktur primer adalah urutan linear asam amino yang disatukan oleh ikatan peptida. pelipatan segmen – segmen pendek (3 – 30 13 . Dengan jenis rantai sisi pada masing . Struktur Ordo Tinggi Protein Sifat modular pada sintesis dan pelipatan protein terdapat dalam konsep ordo struktur protein : Struktur Primer.lipatan sehingga membentuk struktur asli. sekuens asam amino dalam suatu rantai polipeptida.Sekuens primer suatu protein merupakan suatu sidik-jari molekular untuk mengidentifikasi dan mengetahui informasi protein yang bersangkutan yang kemudian dapat digunakan untuk mengidentifikasi dan mengkloning gen (-gen) yang menyandinya. Dan tidak terjadi percabangan rantai pada struktur ini. Struktur primer menentukan konformasi tiga-dimensi suatu protein.masing residu asam amino pada suatu protein menentukan bagaimana rantai akan mengadakan lipatan. struktur sekunder.

a.6 residu aminoasil. Segmen – segmen panjang polipeptida dapat memiliki berbagai sudut tersebut. Sudut – sudut yang mendefinisikan dua tipe paling umum struktur sekunder. dan jarak perputaran (pitch-nya) adalah 0. Satu putaran sempurna heliks mengandung rata – rata 3. heliks α (α heliks) dan lembar β (β sheet). jumlah dan tipe unit polipeptida pada protein oligomerik dan susunan spasialnya. Struktur Sekunder Regio – regio struktur sekunder yang teratur. Heliks Alfa Rantai utama polipeptida pada suatu heliks α berpuntir sama besarnya mengelilingi masing – masing karbon α dengan sudut Ф sekitar -57 derajat dan sudut ψ sekitar -47 derajat. penyusunan unit structural sekunder menjadi unit fungsional yang lebih besar misalnya polipeptida matang dan domain – domain komponennya.residu) polipeptida yang berdekatan menjadi unit – unit yang teratur secara geometris.54 nm. struktur tersier. 14 . terbentuk jika serangkaian residu aminoasil mengadopsi sudut Ф dan ψ yang serupa. dan struktur kuaterner.

Banyak heliks α memiliki gugus R yang dominan hidrofobik di salah satu sumbu dan domain hidrofilik di sisi yang lain. jika dilihat dari tepi. 15 . Stabilitas suatu heliks α terutama disebabkan oleh ikatan hidrogen yang terbentuk antara oksigen pada karbonil ikatan peptida dan atom hidrogen pada nitrogen ikatan peptide residu keempat di sebelah hilir rantai polipeptida. Lembar Beta Struktur sekunder regular kedua (karena itu diberi nama ―beta‖) yang dapat di kenali dalam protein adalah lembar β (β sheet).Gugus R pada masing – masing residu aminoasil dalam sebuah heliks α menghadap keluar. Heliks amfifatik ini beradaptasi baik terhadap pembentukan pertemuan antara region polar dan nonpolar. membentuk pola zigzag atau lipatan dengan gugus R residu – residu berdekatan yang mengarah berlawanan. Residu – residu asam amino pada lembar β.

lembaran. 16 . Domain adalah suatu bagian dari struktur protein yang mampu melakukan tugas kimia atau fisika tertentu. tekukan. b. yang segmen – segmennya tersebut berjalan dalam arah berlawanan. struktur ini menunjukan bagaimana struktur sekunder-heliks. belokan. misalnya mengikat substrat atau ligan lain. Suatu polipeptida kecil misalnya triosa fosfat isomerase atau mioglobin dapat mengandung satu domain. Dalam ruang tiga dimensi. dengan segmen – segmen rantai polipeptida berdekatan yang memiliki arah amino ke karboksil yang sama. atau lembar antiparalel.Lembar – lembar β yang saling berinteraksi dapat tersusun membentuk lembar β parallel. dan gelungan-tersusun membentuk domain dan bagaimana domain – domain ini berhubungan satu sama lain dalam ruang. Struktur Tersier dan Kuartener Istilah ―struktur tersier‖ merujuk pada konformasi tiga dimensi keseluruhan suatu polipeptida.

Mioglobin. Hemo globin. Mioglobin. (Peter J. 2009) 7. seperti penyakit sel sabit dan talasemia. Mioglobin dan Hemoglobin dalam Protein Protein heme mioglobin dan hemoglobin mempertahankan pasokan oksigen yang esensial untuk metabolism oksidatif. Rodwell. suatu protein monomerik otot merah. menyimpan oksigen sebagai cadangan untuk menghadapi kekurangan oksigen. Kennely & Victor W. Hemoglobin dan mioglobin menggambarkan hubungan struktur-fungsi protein serta dasar molecular penyakit genetic. mengangkut O2 ke jaringan dan mengembalikan CO2 dan proton ke paru – paru. Struktur Mioglobin Oksigen yang disimpan dalam mioglobin otot merah dibebaskan selama keadaan kekurangan O2 (misalnya olahraga berat) untuk digunakan di mitokondria otot untuk menghasilkan ATP secara aerob. suatu residu polipeptida 17 .Sebaliknya protein kinase mengandung dua domain. suatu protein tetramerik eritrosit.

yaitu residu ketujuh dan kedelapan di heliks E dan F yang terletak berdekatan dengan besi heme. Pada hemoglobin sel sabit (HbS). Val menggantikan β6 Glu HbA.153-aminoasil (BM 17.5 x 2.5 x 3. Mioglobinuria Setelah terjadi suatu cedera merusak yang massif. tempat keduanya berfungsi dalam mengikat O2. permukaan mioglobinnya bersifat polar.000). Val. Pembebasan oksiHb di jaringan disertai oleh penyerapan proton karena berkurangnya pKa residu histidin. membentuk serat yang yang menyebabkan eritrosit terdistorsi membentuk sabit.5 nm. menciptakan suatu ―sticky patch‖ yang memiliki komplemen di deoksi Hb (tetapi tidak di oksiHb). Khas pada protein globular. Heliks – heliks ini yang dimulai di terminal amino disebut heliks A-H. Pengecualiannya adalah His E7 dan His F8. mioglobin yang dibebaskan dari serabut otot yang rusak akan mewarnai urine menjadi merah 18 . dan Met. Phe. sementara –dengan hanya dua pengecualian—bagian dalam mengandung hanya residu nonpolar seperti Leu. Dampak Biomedis 1. mengalami pelipatan menjadi suatu bentuk yang padat yang berukuran 4. DeoksiHbS mengalami polimerisasi pada konsentrasi O2 rendah. Struktur Hemoglobin Hemoglobin juga berfungsi dalam transport CO2 dan proton dari jaringan ke paru – paru.

Pencernaan protein di lambung: sel mukosa lambung yaitu sel parietal (Chief cell) mensekresikan asam lambung (HCl). Hemoglobin Terglikosilasi (HbA1c) Ketika masuk ke eritrosit. 2. Anemia Anemia. sepadan dengan konsentrasi glukosa darah. Talasemia Talasemia alfa dan beta adalah anemia yang masing – masing disebabkan penurunan produksi subunit α dan β HbA. Proses Pencernaan Protein Protein dalam makanan tidak dapat diserap oleh mukosa usus. yaitu berkurangnya jumlah sel darah merah atau hemoglobin dalam darah. Setelah terjadinya infark miokardium. tetapi pemeriksaan enzim serum merupakan indeks cedera miokardium yang lebih intensif. akan tetapi setelah dalam bentuk asam amino dapat diserap dengan baik. Proenzim pepsinogen oleh HCl diaktifkan 19 . 1. 2. 8. 4. Pencernaan protein di mulut: secara mekanis. sedangkan sel zymogen mensekresikan proenzim pepsinogen. Oleh karena itu. pengukuran HbA1c memberikan keterangan berharga untuk penatalaksanaan diabetes mellitus. dapat dideteksi adanya mioglobin di dalam plasma. 3. glukosa darah menyebabkan glikosilasi gugus ε-amino residu lisin dan terminal amino hemoglobin terglikosilasi yang dalam keadaan normal berjumlah 5%. sedangkan secara enzimatis belum.tua. Diagnosa anemia dimulai dengan pengukutan kadar hemoglobin darah secara spektroskopik.

Selanjutnya peptida tersebut dipecah menjadi asam amino oleh enzim peptidase (erepsin). Enzim peptidase dapat dibedakan menjadi 2 macam berdasarkan aktivitasnya yaitu enzim aminopeptidase memecah gugus amina dari polipeptida dan karboksipeptidase memecah gugus karboksil dari polipeptida. Asam amino yang berasal dari makanan (diet) dan dari pemecahan protein tubuh selanjut dibawa oleh sirkulasi darah ke dalam amino acid pool (gudang penimbunan asam amino) yaitu darah dan cairan jaringan (interseluler). Protein setelah didenaturasi (dirusak) oleh HCl. Nuklease memecah asam nukleat (DNA dan RNA) menjadi nukleotida. Absorpsi protein: setelah menjadi asam amino selanjutnya diabsorpsi dengan cara difusi fasilitasi melalui mukosa yeyenum dan ileum. kemudian dihidrolisis oleh enzim pepsin menjadi peptida sederhana. Enzim trypsin dan chymotrypsin berperan memecah polipeptida menjadi peptida sederhana. 3. mengganti jaringan yang rusak. Pencernaan di usus halus: cairan pankreas mengandung proenzim trypsinogen dan chymotrypsinogen.menjadi enzim pepsin. Asam amino selanjutnya digunakan untuk: biosintesis protein tubuh di dalam ribosom. 4. dan jika diperlukan dapat diubah menjadi sumber energi. Proenzim trypsinogen dan chymotrypsinogen diaktifkan menjadi enzim trypsin dan chymotrypsin oleh enzim enterokinase yang dihasilkan oleh sel-sel mukosa usus halus. 20 .

B.BAB III PENUTUP A. 21 . Protein tersusun atas sejumlah asam amino yang membentuk suatu untaian (polimer) dengan ikatan peptida. protein juga memiliki gugus amina (NH2) dan gugus karboksil (COOH). tersier. Dimana asam amino memiliki 20 gugus yang sekarang telah di temukan gugus asam amino ke-21 yaitu selenosisten. sekunder. dan kuartener. Protein memiliki fungsi yang sangat berguna bagi tubuh manusia karena hal pertama sebagai pembangun energi. Saran Diharapkan agar penulis dapat memahami struktur dan fungsi protein dalam mata kuliah ini dan dapat bermanfaat bagi penyusun dimanapun berada. mioglobin dan subunit hemoglobin memiliki struktur sekunder dan tersier yang nyaris identik. Meskipun memiliki struktur primer berbeda. H. dan N yang tidak dimiliki oleh lemak atau karbohidrat. Protein memiliki empat ordo struktur protein yaitu struktur primer. Kesimpulan Dari makalah di atas maka penyusun dapat menyimpulkan bahwa protein adalah sumber asam-asam amino yang mengandung unsur-unsur C. Selain itu. O.

. V. Kennelly PJ. 2003. Penerbit. Rodwell. 2009. Gramedia Pustaka Utama. 2006. D.V W. Prinsip Dasar Ilmu Gizi. V.K Murray. Granner.W. Fungtion & Structure of Protein. Murray. VW . McGraw-Hill Companies. 22 . Almatsier. Rodwell. Amino acids & peptides.K. R. Dalam Harper’s Illustrated Biochemistry. 27th ed.. 26th ed. R. Eds.K. P.K.A. D.Daftar Pustaka Rodwell. New York. Dalam Harper’s Illustrated Biochemistry. S. Mayes. McGraw-Hill Companies.W Rodwell. Granner. New York. Eds. Jakarta: PT. Kennelly PJ.

Sign up to vote on this title
UsefulNot useful