BAB I PENDAHULUAN

A. Latar Belakang Biokima dapat didefinisikan sebagai ilmu pengetahuan tentang dasar kimiawi kehidupan (Yn bios ―Kehidupan‖). Sel adalah unit structural makhluk hidup. Oleh karena itu, biokimia juga dapat diartikan sebagai ilmu pengetahuan tentang konstituen kimiawi sel hidup serta reaksi dan proses yang dialami konstituen – konstituen tersebut. Yang bidang pengetahuannya mencakup bidang biologi sel, biologi molecular, dan genetika molekular. (Robert K. Murray, 2009)

Salah satu sub materi yang dipelajari dalam biokimia adalah tentang seluk beluk protein. Protein adalah senyawa organik kompleks berbobot molekul tinggi yang merupakan polimer dari monomer-monomer asam amino yang dihubungkan satu sama lain dengan ikatan peptida. Molekul protein mengandung karbon, hidrogen, oksigen, nitrogen dan kadang kala sulfur serta fosfor. Protein berperan penting dalam struktur dan fungsi semua sel makhluk hidup dan virus.

Protein memiliki empat tingkatan struktur yang bersifat hirarki. Artinya, protein disusun setahap demi setahap dan setiap tingkatan tergantung dari tahapan di bawahnya.

Protein sangat penting untuk membantu pertumbuhan anak-anak, dan meningkatkan daya tahan tubuh mereka. Dan juga kelebihan protein juga akan menimbulkan penyakit, seperti Kwasiorkor, Marasmus, dan Obesitas. Oleh karena itu, selain untuk memenuhi tugas dalam Mata Kuliah ―Biokimia‖ ini, penyusun mengangkat judul tentang Protein, karena protein merupakan zat paling penting yang harus ada dalam tubuh manusia. Tapi masih banyak juga kasus

1

Kekurangan Energi Protein (KEP). Disini penyusun tertarik untuk lebih mendalami tentang protein.

B. Masalah

Bagaimana peran protein dalam tubuh ?

C. Ruang Lingkup Masalah

a. Bagaimana peran biomedis asam amino ? b. Apakah pengertian protein ? c. Jelaskan fungsi, guna dan kebutuhan protein dalam tubuh ? d. Bagaimana struktur primer protein ? e. Jelaskan struktur ordo tinggi protein ? f. Jelaskan Mioglobin dan Hemoglobin dalam Protein ? g. Jelaskan pemecahan / pencernaan protein ?

D. Tujuan

Adapun tujuan dari penulisan makalah ini adalah untuk mengetahui peran protein serta hubungannya dengan system imun dalam tubuh.

E. Manfaat

Agar mahasiswa dapat mengembangkan pengetahuan tentang Biokimia protein.

2

purin. alifatik. dan urea seperti pada gambar 3 . (Poedjiadi dan Supriyanti. dan heterosiklik atau menurut gugus R yang ada.BAB II TINJAUAN PUSTAKA 1. 2006) Stuktur Asam Amino L-α Amino Selain berupa unit monomer pembentuk rantai polipeptida panjang pada protein. asam L-α amino dan turunan – turunannya ikut serta dalam beragam fungsi sel. misalnya transmisi saraf dan biosintesis porfirin. pirimidin. Peran Biomedis Asam Amino Asam amino cukup banyak ditemukan di alam. cuma sekitar 20 jenis asam amino yang menyusun suatu rantai protein dengan struktur kimia berupa rantai aromatik. Gugus R sangat bermakna karena dapat menunjukkan polaritas dalam menentukan fungsi asam amino dalam protein.

2005) Penggolongan Asam amino 20 asam amino utama penyusun protein. Asam amino dengan gugus R non polar alifatik 4 . dibagi berdasar sifat gugus R: 1.PROTEIN PRODUK KHUSUS ASAM AMINO UREA SENYAWA AMFIBOLIK (Heru Nurcahyo.

Asam amino dengan gugus R polar bermuatan positif (Basa) 5 . Asam amino dengan gugus R polar bermuatan Negatif (Asam) 4. Asam amino dengan gugus R polar tak bermuatan 3.2.

Selenenosistein mempunyai kode 6enetic: UGA yang terdaoat biasa terdapat untuk stop kodon terjadi pada mRNA dengan struktur 2nd yg banyak.5. 2009) Diketahui asam amino ke 21 disebut selenosistein (jarang ditemukan) Terdapat di beberapa enzim seperti gluthatione peroxidase. 6 . Asam amino dengan gugus R Aromatik (Peter J. Kennelly & Victor W. Rodwell.

atau neurotransmitter. Peptida mikroba tertentu bersifat toksik. neuromodulator. termaksuk antibiotik basitrasin dan gramisidin A serta obat antitumor bleomisin. mikroorganisme mengeluarkan peptida yang mengandung baik asam D. Kennely & Victor W. Beberapa dari peptida ini berguna untuk terapi. 2009). Peptida sianobakteri. Rodwell. Baik manusia maupun hewan tingkat tinggi lainnya tidak dapat menyintesis sepuluh dari dua puluh asam L-α amino umum dalam jumlah yang memadai untuk menunjang pertumbuhan masa bayi atau mempertahankan kesehatan saat dewasa (Petter J. Ikatan ini terjadi bila gugus a-karboksil suatu asam amino melekat secara kovalen kepada gugus a-amino asam amino berikutnya.(Victor W.maupun L-α amino. sedangkan dalam dosis kecil menyebabkan terbentuknya tumor hati. hormone-releasing factors. Ikatan Peptida Ikatan peptida (ikatan amida) adalah ikatan yang menyatukan asam amino satu dengan asam amino lainnya untuk membentuk rantai linear yang disebut polipeptida. Rodwell. Pembentuk Ikatan Peptida 7 . 2009) Polimer asam – asam amino yang disebut peptida melaksanakan peran menonjol dalam system neuroendokrin sebagai hormon. Sementara protein hanya mengandung asam L-α amino. yaitu mikrosistin dan nodularin bersifat letal dalam dosis besar.

100 asam amino. protein juga memiliki gugus amina (NH2) dan gugus karboksil (COOH). H. Ia berpendapat bahwa protein adalah zat yang paling penting dalam setiap organisme. yang berarti ―Yang Utama‖ atau ―Yang Didahulukan‖. 2. Peptida jika terdiri atas untaian pendek asam amino (2 . dan N yang tidak dimiliki oleh lemak atau karbohidrat. Berdasarkan banyaknya asam amino dapat dibedakan menjadi: 1. Pengertian Protein Istilah protein berasal dari bahasa Yunani yaitu ‖Proteos‖.Stuktur Polipeptida 2.10 asam amino). Protein adalah sumber asam-asam amino yang mengandung unsur-unsur C. Protein tersusun atas sejumlah asam amino yang membentuk suatu untaian (polimer) dengan ikatan peptida. Selain itu. Gerardus Mulder (1802 – 1880). Kata ini diperkenalkan oleh Ahli Kimia Belanda. 8 . Polipeptida jika terdiri atas 10 . O.

Miosin. 2006 : 77) 3.  Protein Konjungsi 9 . (Sunita. Macam . Karakteristiknya : Rendah daya larutnya. Histon. Contoh : Kolagen. Mudah berubah dalam pengaruh suhu. Protein jika terdiri atas untaian panjang lebih dari 100 asam amino. Elastin. Protamin. Tahan terhadap enzim pencernaan.macam Protein 1. Lipoprotein yaitu protein yang mengandung lipid. dan Konjngsi. Globumin. Mempnayi kekuatan mekanis yang tinggi. 2. Berdasarkan klasifikasinya Protein terdapat dalam bentuk Serabut (Fibrous).  Protein Serabut (Fibrous) Terdiri atas beberapa rantai peptida berbentuk spiral dan terjalin satu sama lain.  Protein Globular Karakteristiknya : Berbentuk bola. Globular. Beberapa jenis protein antara lain: 1. Larut dalam larutan garam dan asam encer. sehingga menyerupai botany yang kaku. Contoh : Albumin.3. Konsentrasi garam mudah mengalami denaturasi. Glikoprotein yaitu protein yang mengandung karbohidrat. Keratin.

 Protein Nabati Berasal dari tumbuhan. Untuk mengangkat zat – zat gizi. Fungsi Protein        Untuk pertumbuhan dan pemeliharaan. 2. Guna dan Kebutuhan Protein dalam tubuh 1. Lipoprotein. contoh : Daging. Berdasarkan Fungsi Fisiologinya    Protein Sempurna. 3.Merupakan protein sederhana yang terikat dengan bahan – bahan non asam amino (Gugus Prostetik). Fosfoprotein. Fungsi. Protein Tidak Sempurna. dll. 2006 : 85) 4. Untuk pembentukan ikatan – ikatan esensial tubuh. Untuk memelihara netralitas tubuh. Untuk pembentukan antibodi. Sebagai sumber energi. Protein Setengah Sempurna. Metaloprotein. Untuk mengatur keseimbangan air dalam tubuh. 10 . (Sunita. Susu. Contoh : Nukleoprotein. contoh : Jagung. Berdasarkan Sumbernya  Protein Hewani Berasal dari binatang.

Penggunaan protein dapat dipengaruhi oleh banyak faktor. Sebagai pemberi kalori. sehingga dalam prakteknya jumlah protein itu belum dapat memenuhi kebutuhan. maka mereka akan dapat menderita gizi kurang. protein sangat berperan penting dalam tubuh manusia. enzim dan hormon air susu yang diberikan ibu kepada bayinya di buat dari makanan ibu itu sendiri. Kebutuhan Protein Bagi Manusia Kebutuhan protein bagi manusia dapat ditentukan dengan cara menghitung jumlah protein yang di ganti dalam tubuh. Membuat protein darah. untuk mempertahankan tekanan osmose darah. Ini bisa dilakukan dengan menghitung jumlah Unsur Nitrogen (Zat Lemas) yang ada dalam protein makanan dan menghitung pula jumlah unsur nitrogen yang dikeluarkan tubuh melalui air seni dan tinja. Secara garis besarnya guna protein bagi manusia adalah sebagai berikut :       Untuk membangun sel jaringan tubuh seorang bayi yang lahir dengan berat badan 3 kg. Untuk menjaga keseimbangan asam – basa dari cairan tubuh.penting yang terdapat dalam semua makhluk hidup. 3. Untuk mengganti sel tubuh yang aus atau rusak.Oleh karena itu. karena bila manusia tidak cukup protein. Sebabnya antara lain : 11 . 2. Jadi tanpa adanya protein tidaklah dapat dibentuk sel makhluk hidup. Guna Protein Bagi Tubuh Manusia Protein sangat berperan penting untuk pertumbuhan manusia. Untuk membuat air susu.

Kecernaan protein itu sendiri. hormon. Karena adanya serat – serat ini. enzim dsb. diperlukan protein yang lebih banyak. 2005) 5. Disamping itu. kuku. Pembentukan jaringan baru seperti: rambut. 3.75 gram itu dalam tubuh akan menyebabkan beberapa reaksi kimia yang tidak bisa berlangsung dengan baik. sedangkan untuk anak – anak sepertiga dari jumlah protei yang mereka perlukan. yaitu 3 gram tiap satu kilogram berat badannya. 2. mengingat adanya protein sempurna dan tidak sempurna berdasarkan jumlah dan macam – macam asam amino yang ada dalam makanan. Berdasarkan pertimbangan di atas. (Heru Nurcahyo. Tidak semua bahan makanan yang mengandung serat – serat proteinnya bisa di ambil tubuh. Struktur Primer Protein 12 . maka untuk menjamin agar tubuh benar – benar mendapatkan asam amino dalam jumlah dan macam yang cukup. 4. sebaiknya untuk orang dewasa seperlima dari protein yang diperlukan haruslah protein yang berasal dari hewan. 2006 : 96) Protein dalam tubuh digunakan untuk keperluan: 1. Mensintesis molekul fungsional seperti. maka ditetapkan bahwa kebutuhan protein bagi seorang dewasa adalah 1 gram untuk setiap kilogram berat badannya setiap hari. Mengganti jaringan yang rusak seperti: pengelupasan mukosa usus. Untuk anak – anak yang sedang tumbuh.  Kadar protein 18. enzim – enzim tidak bisa masuk untuk memecah protein. Mensintesis asam amino nonesensial dengan menggabungkan asam keto melalui proses transaminasi oleh hati. Mengganti asam amino yang hilang misalnya lewat urin. 5. (Sunita.

masing residu asam amino pada suatu protein menentukan bagaimana rantai akan mengadakan lipatan. Struktur primer menentukan konformasi tiga-dimensi suatu protein.Sekuens primer suatu protein merupakan suatu sidik-jari molekular untuk mengidentifikasi dan mengetahui informasi protein yang bersangkutan yang kemudian dapat digunakan untuk mengidentifikasi dan mengkloning gen (-gen) yang menyandinya. Struktur Ordo Tinggi Protein Sifat modular pada sintesis dan pelipatan protein terdapat dalam konsep ordo struktur protein : Struktur Primer. Struktur primer adalah urutan linear asam amino yang disatukan oleh ikatan peptida. 6. pelipatan segmen – segmen pendek (3 – 30 13 . Dan tidak terjadi percabangan rantai pada struktur ini.lipatan sehingga membentuk struktur asli. struktur sekunder. sekuens asam amino dalam suatu rantai polipeptida. Dengan jenis rantai sisi pada masing .

a. heliks α (α heliks) dan lembar β (β sheet). Sudut – sudut yang mendefinisikan dua tipe paling umum struktur sekunder.6 residu aminoasil. terbentuk jika serangkaian residu aminoasil mengadopsi sudut Ф dan ψ yang serupa. dan struktur kuaterner. 14 . Satu putaran sempurna heliks mengandung rata – rata 3. struktur tersier.54 nm. penyusunan unit structural sekunder menjadi unit fungsional yang lebih besar misalnya polipeptida matang dan domain – domain komponennya. Heliks Alfa Rantai utama polipeptida pada suatu heliks α berpuntir sama besarnya mengelilingi masing – masing karbon α dengan sudut Ф sekitar -57 derajat dan sudut ψ sekitar -47 derajat. Struktur Sekunder Regio – regio struktur sekunder yang teratur.residu) polipeptida yang berdekatan menjadi unit – unit yang teratur secara geometris. Segmen – segmen panjang polipeptida dapat memiliki berbagai sudut tersebut. jumlah dan tipe unit polipeptida pada protein oligomerik dan susunan spasialnya. dan jarak perputaran (pitch-nya) adalah 0.

Lembar Beta Struktur sekunder regular kedua (karena itu diberi nama ―beta‖) yang dapat di kenali dalam protein adalah lembar β (β sheet). jika dilihat dari tepi. membentuk pola zigzag atau lipatan dengan gugus R residu – residu berdekatan yang mengarah berlawanan. Heliks amfifatik ini beradaptasi baik terhadap pembentukan pertemuan antara region polar dan nonpolar. 15 . Banyak heliks α memiliki gugus R yang dominan hidrofobik di salah satu sumbu dan domain hidrofilik di sisi yang lain. Residu – residu asam amino pada lembar β. Stabilitas suatu heliks α terutama disebabkan oleh ikatan hidrogen yang terbentuk antara oksigen pada karbonil ikatan peptida dan atom hidrogen pada nitrogen ikatan peptide residu keempat di sebelah hilir rantai polipeptida.Gugus R pada masing – masing residu aminoasil dalam sebuah heliks α menghadap keluar.

Lembar – lembar β yang saling berinteraksi dapat tersusun membentuk lembar β parallel. Domain adalah suatu bagian dari struktur protein yang mampu melakukan tugas kimia atau fisika tertentu. 16 . Suatu polipeptida kecil misalnya triosa fosfat isomerase atau mioglobin dapat mengandung satu domain. dan gelungan-tersusun membentuk domain dan bagaimana domain – domain ini berhubungan satu sama lain dalam ruang. lembaran. b. dengan segmen – segmen rantai polipeptida berdekatan yang memiliki arah amino ke karboksil yang sama. belokan. tekukan. atau lembar antiparalel. struktur ini menunjukan bagaimana struktur sekunder-heliks. Dalam ruang tiga dimensi. misalnya mengikat substrat atau ligan lain. Struktur Tersier dan Kuartener Istilah ―struktur tersier‖ merujuk pada konformasi tiga dimensi keseluruhan suatu polipeptida. yang segmen – segmennya tersebut berjalan dalam arah berlawanan.

Rodwell. seperti penyakit sel sabit dan talasemia. Hemo globin.Sebaliknya protein kinase mengandung dua domain. suatu residu polipeptida 17 . 2009) 7. Mioglobin dan Hemoglobin dalam Protein Protein heme mioglobin dan hemoglobin mempertahankan pasokan oksigen yang esensial untuk metabolism oksidatif. Mioglobin. Struktur Mioglobin Oksigen yang disimpan dalam mioglobin otot merah dibebaskan selama keadaan kekurangan O2 (misalnya olahraga berat) untuk digunakan di mitokondria otot untuk menghasilkan ATP secara aerob. Kennely & Victor W. Hemoglobin dan mioglobin menggambarkan hubungan struktur-fungsi protein serta dasar molecular penyakit genetic. suatu protein tetramerik eritrosit. suatu protein monomerik otot merah. (Peter J. mengangkut O2 ke jaringan dan mengembalikan CO2 dan proton ke paru – paru. Mioglobin. menyimpan oksigen sebagai cadangan untuk menghadapi kekurangan oksigen.

Pembebasan oksiHb di jaringan disertai oleh penyerapan proton karena berkurangnya pKa residu histidin.5 x 2. mioglobin yang dibebaskan dari serabut otot yang rusak akan mewarnai urine menjadi merah 18 . Phe.5 nm. Pengecualiannya adalah His E7 dan His F8. Val menggantikan β6 Glu HbA. Val. sementara –dengan hanya dua pengecualian—bagian dalam mengandung hanya residu nonpolar seperti Leu.153-aminoasil (BM 17.000). Struktur Hemoglobin Hemoglobin juga berfungsi dalam transport CO2 dan proton dari jaringan ke paru – paru. Heliks – heliks ini yang dimulai di terminal amino disebut heliks A-H. yaitu residu ketujuh dan kedelapan di heliks E dan F yang terletak berdekatan dengan besi heme. Khas pada protein globular. Dampak Biomedis 1. dan Met. tempat keduanya berfungsi dalam mengikat O2. menciptakan suatu ―sticky patch‖ yang memiliki komplemen di deoksi Hb (tetapi tidak di oksiHb). DeoksiHbS mengalami polimerisasi pada konsentrasi O2 rendah. membentuk serat yang yang menyebabkan eritrosit terdistorsi membentuk sabit.5 x 3. permukaan mioglobinnya bersifat polar. Mioglobinuria Setelah terjadi suatu cedera merusak yang massif. mengalami pelipatan menjadi suatu bentuk yang padat yang berukuran 4. Pada hemoglobin sel sabit (HbS).

Pencernaan protein di mulut: secara mekanis. Talasemia Talasemia alfa dan beta adalah anemia yang masing – masing disebabkan penurunan produksi subunit α dan β HbA. Diagnosa anemia dimulai dengan pengukutan kadar hemoglobin darah secara spektroskopik.tua. yaitu berkurangnya jumlah sel darah merah atau hemoglobin dalam darah. akan tetapi setelah dalam bentuk asam amino dapat diserap dengan baik. 1. Hemoglobin Terglikosilasi (HbA1c) Ketika masuk ke eritrosit. pengukuran HbA1c memberikan keterangan berharga untuk penatalaksanaan diabetes mellitus. 3. Setelah terjadinya infark miokardium. glukosa darah menyebabkan glikosilasi gugus ε-amino residu lisin dan terminal amino hemoglobin terglikosilasi yang dalam keadaan normal berjumlah 5%. sepadan dengan konsentrasi glukosa darah. 2. Pencernaan protein di lambung: sel mukosa lambung yaitu sel parietal (Chief cell) mensekresikan asam lambung (HCl). 2. Oleh karena itu. Proses Pencernaan Protein Protein dalam makanan tidak dapat diserap oleh mukosa usus. tetapi pemeriksaan enzim serum merupakan indeks cedera miokardium yang lebih intensif. 4. sedangkan sel zymogen mensekresikan proenzim pepsinogen. sedangkan secara enzimatis belum. Proenzim pepsinogen oleh HCl diaktifkan 19 . dapat dideteksi adanya mioglobin di dalam plasma. Anemia Anemia. 8.

Protein setelah didenaturasi (dirusak) oleh HCl. 4. Selanjutnya peptida tersebut dipecah menjadi asam amino oleh enzim peptidase (erepsin). Enzim peptidase dapat dibedakan menjadi 2 macam berdasarkan aktivitasnya yaitu enzim aminopeptidase memecah gugus amina dari polipeptida dan karboksipeptidase memecah gugus karboksil dari polipeptida. dan jika diperlukan dapat diubah menjadi sumber energi. Asam amino yang berasal dari makanan (diet) dan dari pemecahan protein tubuh selanjut dibawa oleh sirkulasi darah ke dalam amino acid pool (gudang penimbunan asam amino) yaitu darah dan cairan jaringan (interseluler). kemudian dihidrolisis oleh enzim pepsin menjadi peptida sederhana. Enzim trypsin dan chymotrypsin berperan memecah polipeptida menjadi peptida sederhana. Absorpsi protein: setelah menjadi asam amino selanjutnya diabsorpsi dengan cara difusi fasilitasi melalui mukosa yeyenum dan ileum. Proenzim trypsinogen dan chymotrypsinogen diaktifkan menjadi enzim trypsin dan chymotrypsin oleh enzim enterokinase yang dihasilkan oleh sel-sel mukosa usus halus. 20 . Pencernaan di usus halus: cairan pankreas mengandung proenzim trypsinogen dan chymotrypsinogen. Nuklease memecah asam nukleat (DNA dan RNA) menjadi nukleotida. mengganti jaringan yang rusak. Asam amino selanjutnya digunakan untuk: biosintesis protein tubuh di dalam ribosom. 3.menjadi enzim pepsin.

O. B.BAB III PENUTUP A. 21 . tersier. Saran Diharapkan agar penulis dapat memahami struktur dan fungsi protein dalam mata kuliah ini dan dapat bermanfaat bagi penyusun dimanapun berada. dan kuartener. sekunder. protein juga memiliki gugus amina (NH2) dan gugus karboksil (COOH). H. Protein memiliki empat ordo struktur protein yaitu struktur primer. dan N yang tidak dimiliki oleh lemak atau karbohidrat. Dimana asam amino memiliki 20 gugus yang sekarang telah di temukan gugus asam amino ke-21 yaitu selenosisten. Selain itu. Meskipun memiliki struktur primer berbeda. mioglobin dan subunit hemoglobin memiliki struktur sekunder dan tersier yang nyaris identik. Protein memiliki fungsi yang sangat berguna bagi tubuh manusia karena hal pertama sebagai pembangun energi. Kesimpulan Dari makalah di atas maka penyusun dapat menyimpulkan bahwa protein adalah sumber asam-asam amino yang mengandung unsur-unsur C. Protein tersusun atas sejumlah asam amino yang membentuk suatu untaian (polimer) dengan ikatan peptida.

K. Eds. V. R.W. Prinsip Dasar Ilmu Gizi. Penerbit. Amino acids & peptides.A. R. D. Murray. Granner. 2006. Dalam Harper’s Illustrated Biochemistry. VW .Daftar Pustaka Rodwell. Rodwell. Kennelly PJ. Mayes. 2009. Rodwell. Eds.K. 2003.. Granner. McGraw-Hill Companies. Jakarta: PT. S.V W. 22 . New York.W Rodwell. New York.K Murray. 27th ed.. Fungtion & Structure of Protein. D. V. P.K. 26th ed. Gramedia Pustaka Utama. Dalam Harper’s Illustrated Biochemistry. Kennelly PJ. Almatsier. McGraw-Hill Companies.

Sign up to vote on this title
UsefulNot useful