Hb dan Mb.ppt

Hemoglobin dan Mioglobin

Prof. DR. Dr. H. Nursal Asbiran

PROTEIN FUNGSIONAL
• Diatur melalui perubahan konformasi • Interaksi pada satu tapak mempengaruhi tapak lain pada molekul yang sama • Interaksi alosterik ( = efek) • Contoh : Hemoglobin
Enzim

Karakteristik Hemoglobin
Punya struktur kuatener
– Hemoglobin, punya 2 rantai α 2 rantai ß – Enzim; dimer atau lebih

menyimpan oksigen sebagai reserve bila diperlukan kebutuhan oksigen berlebih .Hemoglobin dan Mioglobin • Protein-heme Hemoglobin(Hb)dan Mioglobin (Mb) secara tetap mensuplai Oksigen untuk metabolisme oksidatif untuk pembentukan ATP di mitokondria. • Mb suatu protein monomerik. pada otot.

.Hemoglobin dan Mioglobin • Hb suatu protein tetramer dl eritrosit mentranspor oksigen ke jaringan dan mengembalikan CO2 dan protein ke paru. • Sianida dan karbon monoksida ( CO) dapat membunuh karena merusak fungsi fisiologis heme protein sitokrom dan Hb.

• Mb berikatan langsung dg Oksigen.Hb dan Mb • Struktur sekunder dan tertier sub unit (Beta) Hb identik dg mioglobin. sedangkan Hb berinteraksi ko-operatif. BPG ( 2.3 bisfosfogliserat ) merangsang pelepasan O2 efisien dg menstabilkan struktur kuatener deoksi Hb .

dan molekul dasar penyakit genetik penyakit sel sabit (sickle cell disease) dan talasemia.Hb dan Mb • Hb dan Mb merupakan senyawa yang fungsinya terkait struktur. .

Heme dan Fe++ sanggup menyimpan dan mentranspor Oksigen .

• Sitokrom mgdg Fe dan Cu.++ .Heme protein lain. • Klorofil mgdg Mg. Berfungsi sbg karier elektron. • Oksidasi Fe++ menjadi Fe+++ merusak aktifitas biologisnya.

.000.O2 digunakan oleh mitokondria utk sintesis ATP • Td 151 AA .Mioglobin banyak alfa heliks • Simpanan O2 dalam otot dibebaskan bila kebutuhan tinggi ( latihan berat).5 nm • Protein globular. permukaan polar kecuali His E7 dan His F8 yang dekat dg Fe heme.5 x 2. heliks A-H.Bagian dalam adalan nonpolar spt leu. Val. Phe dan Met.5 x 3. bentuk kompak 4. BM 17.

Struktur tertier mioglobin .

Dan berikatan dg His F8 . pengikatan langsung • Hemoglobin . pengikatan kooperatif • Pada waktu mengikat oksigen Fe++ bergerak ke arah bidang heme.Pengikatan Oksigen • Mioglobin .

Hb dan Mb membangun Hindered environment. .000 kali lebih kuat dari oksigen. • Kemudian posisi O baik yang pertama atau kedua membentuk sudut 121 o htb. • Isolated heme memperlihatkan CO berikatan 25. • O2 dan Fe waktu berikatan dg mioglobin tegak lurus thd bidang heme. Oksigen kedua menjauh dari histidin ujung. • CO sejumlah kecil terdapat di Atmosfer dan sebagai produk pemecahan heme.

sehingga sudut CO tbh 121o pula.Hb dan Mb …… • Kenapa tidak CO saja secara kompleks berikatan dg heme • Hb dan Mb punya hindered environment ( lingkungan heme perintang. Kekuatan ikatan CO-heme jadi 200 kali kekuatan O-heme. • Kenyataan 19 mioglobin mengikat CO . Dalam Hb dan Mb distal histidil secara kuat mempertahankan struktur. • Ikatan CO-heme pd isolated heme tegak lurus tbh.

Struktur kuatener hemoglobin .

Struktur tertier rantai ß hemoglobin .

. • Hubungan antara tekanan parsial O2 (PO2) dg jumlah O2 yg terikat terlihat pada kejenuhan O2. tetapi hanya menyimpan oksigen.Kurva disosiasi • Kenapa Mb tidak mentranspor .

PO2 di otot sekitar 5 mmHG. Mb melepas oksigen ke mitokondria untuk sintesis ATP yg diperlukan otot tsb. 40mmHg di jaringan lain.Kurva…… • Kurva pengikatan O2 oleh Mb hiperbolik. menunjukan bahwa Mb pengangkut tidak efissien utk melepas O2. Mb melepaskan sedikit O2 pada PO2 20 mmHg di otot. . Mb mengikat semua O2 pada PO2 100mmHg. • Bila keaktifan berkurang.

Kurva disosiasi mioglobin dan hemoglobin .

tidak seperti Mb • Sifat alosterik . SK sangat membatasi sifat HB . merupakan salah satu karakter Hb.Sifat alosterik Hb • Terjadi karena SK seperti halnya SS dan ST Hb. .

alfa dan beta – alfa2 beta 2 : HbA. Hb dewasa normal – Alfa2 gama2 : HbF.Hb adalah tetramerik • Dibangun oleh 2 pasangan . Hb fetal – Alfa2 S2 : HbS: Hb sickle cell – Alfa2 delta 2. HbA2. Hb dewasa minor .

.

.

. terjadi pemutusan ikatan garam pada karbonil terminal pada keempat subunit Hb.6 nm. Pergeseran ini berdampak pada histidin proksimal F8.Oksigenasi Hb. • Pengikatan O2 pertama pd deoksi Hb menggeser Fe heme ke tbh dari posisi semula sejauh 0.

meningkatkan afinitas thd O2 dari lower affinity T(taut ) ke higher affinity R (released) .Oksigenasi Hb. • Selanjutnya satu bagian alfa/beta memutar 15 o posisi 4 subunit Hb.

Oksigenasi Hb • Terjadi pula peningkat afinitas heme yang lain thd O2 • Istilah T dan R digunakan juga utk merefer afinitas rendan dan afinitas tinggi enzim alosterik .

.

.

selebihnya terikat dg bikarbonat (HCO3_) . • CO2 + Hb-NH3+ 2H+ + Hb-NHCOO• Hb karbamat mengikat 15 % CO2 di vena.Setelah Rilis O2 • Hb menntranspor CO2 dan protein ke paru.

Sel Darah merah • Terjadi reaksi • CO2 + H2O = H2CO3 = H+ + HCO3• H+ + K Hb = HHb + K+ Hb sebagai bufer dalam eritorsit. .

Terima kasih .

Sign up to vote on this title
UsefulNot useful