Hemoglobin dan Mioglobin

Prof. DR. Dr. H. Nursal Asbiran

PROTEIN FUNGSIONAL
• Diatur melalui perubahan konformasi • Interaksi pada satu tapak mempengaruhi tapak lain pada molekul yang sama • Interaksi alosterik ( = efek) • Contoh : Hemoglobin
Enzim

Karakteristik Hemoglobin
Punya struktur kuatener
– Hemoglobin, punya 2 rantai α 2 rantai ß – Enzim; dimer atau lebih

menyimpan oksigen sebagai reserve bila diperlukan kebutuhan oksigen berlebih .Hemoglobin dan Mioglobin • Protein-heme Hemoglobin(Hb)dan Mioglobin (Mb) secara tetap mensuplai Oksigen untuk metabolisme oksidatif untuk pembentukan ATP di mitokondria. • Mb suatu protein monomerik. pada otot.

Hemoglobin dan Mioglobin • Hb suatu protein tetramer dl eritrosit mentranspor oksigen ke jaringan dan mengembalikan CO2 dan protein ke paru. • Sianida dan karbon monoksida ( CO) dapat membunuh karena merusak fungsi fisiologis heme protein sitokrom dan Hb. .

BPG ( 2.3 bisfosfogliserat ) merangsang pelepasan O2 efisien dg menstabilkan struktur kuatener deoksi Hb . sedangkan Hb berinteraksi ko-operatif. • Mb berikatan langsung dg Oksigen.Hb dan Mb • Struktur sekunder dan tertier sub unit (Beta) Hb identik dg mioglobin.

dan molekul dasar penyakit genetik penyakit sel sabit (sickle cell disease) dan talasemia.Hb dan Mb • Hb dan Mb merupakan senyawa yang fungsinya terkait struktur. .

Heme dan Fe++ sanggup menyimpan dan mentranspor Oksigen .

• Sitokrom mgdg Fe dan Cu. • Oksidasi Fe++ menjadi Fe+++ merusak aktifitas biologisnya.Heme protein lain. • Klorofil mgdg Mg.++ . Berfungsi sbg karier elektron.

000. Val.O2 digunakan oleh mitokondria utk sintesis ATP • Td 151 AA .Mioglobin banyak alfa heliks • Simpanan O2 dalam otot dibebaskan bila kebutuhan tinggi ( latihan berat). bentuk kompak 4. .5 x 3.5 x 2. heliks A-H. BM 17.Bagian dalam adalan nonpolar spt leu.5 nm • Protein globular. Phe dan Met. permukaan polar kecuali His E7 dan His F8 yang dekat dg Fe heme.

Struktur tertier mioglobin .

Pengikatan Oksigen • Mioglobin . pengikatan langsung • Hemoglobin . Dan berikatan dg His F8 . pengikatan kooperatif • Pada waktu mengikat oksigen Fe++ bergerak ke arah bidang heme.

Oksigen kedua menjauh dari histidin ujung. • Isolated heme memperlihatkan CO berikatan 25. • O2 dan Fe waktu berikatan dg mioglobin tegak lurus thd bidang heme.000 kali lebih kuat dari oksigen.Hb dan Mb membangun Hindered environment. • Kemudian posisi O baik yang pertama atau kedua membentuk sudut 121 o htb. • CO sejumlah kecil terdapat di Atmosfer dan sebagai produk pemecahan heme. .

Hb dan Mb …… • Kenapa tidak CO saja secara kompleks berikatan dg heme • Hb dan Mb punya hindered environment ( lingkungan heme perintang. Kekuatan ikatan CO-heme jadi 200 kali kekuatan O-heme. • Kenyataan 19 mioglobin mengikat CO . • Ikatan CO-heme pd isolated heme tegak lurus tbh. Dalam Hb dan Mb distal histidil secara kuat mempertahankan struktur. sehingga sudut CO tbh 121o pula.

Struktur kuatener hemoglobin .

Struktur tertier rantai ß hemoglobin .

Kurva disosiasi • Kenapa Mb tidak mentranspor . tetapi hanya menyimpan oksigen. • Hubungan antara tekanan parsial O2 (PO2) dg jumlah O2 yg terikat terlihat pada kejenuhan O2. .

Kurva…… • Kurva pengikatan O2 oleh Mb hiperbolik. menunjukan bahwa Mb pengangkut tidak efissien utk melepas O2. Mb melepaskan sedikit O2 pada PO2 20 mmHg di otot. • Bila keaktifan berkurang. Mb melepas oksigen ke mitokondria untuk sintesis ATP yg diperlukan otot tsb. . PO2 di otot sekitar 5 mmHG. 40mmHg di jaringan lain. Mb mengikat semua O2 pada PO2 100mmHg.

Kurva disosiasi mioglobin dan hemoglobin .

Sifat alosterik Hb • Terjadi karena SK seperti halnya SS dan ST Hb. . SK sangat membatasi sifat HB . tidak seperti Mb • Sifat alosterik . merupakan salah satu karakter Hb.

Hb adalah tetramerik • Dibangun oleh 2 pasangan . Hb dewasa minor . Hb dewasa normal – Alfa2 gama2 : HbF. HbA2. Hb fetal – Alfa2 S2 : HbS: Hb sickle cell – Alfa2 delta 2. alfa dan beta – alfa2 beta 2 : HbA.

.

.

• Pengikatan O2 pertama pd deoksi Hb menggeser Fe heme ke tbh dari posisi semula sejauh 0.Oksigenasi Hb. Pergeseran ini berdampak pada histidin proksimal F8.6 nm. . terjadi pemutusan ikatan garam pada karbonil terminal pada keempat subunit Hb.

• Selanjutnya satu bagian alfa/beta memutar 15 o posisi 4 subunit Hb. meningkatkan afinitas thd O2 dari lower affinity T(taut ) ke higher affinity R (released) .Oksigenasi Hb.

Oksigenasi Hb • Terjadi pula peningkat afinitas heme yang lain thd O2 • Istilah T dan R digunakan juga utk merefer afinitas rendan dan afinitas tinggi enzim alosterik .

.

.

• CO2 + Hb-NH3+ 2H+ + Hb-NHCOO• Hb karbamat mengikat 15 % CO2 di vena.Setelah Rilis O2 • Hb menntranspor CO2 dan protein ke paru. selebihnya terikat dg bikarbonat (HCO3_) .

.Sel Darah merah • Terjadi reaksi • CO2 + H2O = H2CO3 = H+ + HCO3• H+ + K Hb = HHb + K+ Hb sebagai bufer dalam eritorsit.

Terima kasih .

Sign up to vote on this title
UsefulNot useful