P. 1
Hb dan Mb.ppt

Hb dan Mb.ppt

|Views: 11|Likes:
Published by Irman Pahlepi
Hb dan Mb.ppt
Hb dan Mb.ppt

More info:

Published by: Irman Pahlepi on Jul 11, 2013
Copyright:Attribution Non-commercial

Availability:

Read on Scribd mobile: iPhone, iPad and Android.
download as PPT, PDF, TXT or read online from Scribd
See more
See less

06/02/2014

pdf

text

original

Hemoglobin dan Mioglobin

Prof. DR. Dr. H. Nursal Asbiran

PROTEIN FUNGSIONAL
• Diatur melalui perubahan konformasi • Interaksi pada satu tapak mempengaruhi tapak lain pada molekul yang sama • Interaksi alosterik ( = efek) • Contoh : Hemoglobin
Enzim

Karakteristik Hemoglobin
Punya struktur kuatener
– Hemoglobin, punya 2 rantai α 2 rantai ß – Enzim; dimer atau lebih

• Mb suatu protein monomerik. pada otot. menyimpan oksigen sebagai reserve bila diperlukan kebutuhan oksigen berlebih .Hemoglobin dan Mioglobin • Protein-heme Hemoglobin(Hb)dan Mioglobin (Mb) secara tetap mensuplai Oksigen untuk metabolisme oksidatif untuk pembentukan ATP di mitokondria.

. • Sianida dan karbon monoksida ( CO) dapat membunuh karena merusak fungsi fisiologis heme protein sitokrom dan Hb.Hemoglobin dan Mioglobin • Hb suatu protein tetramer dl eritrosit mentranspor oksigen ke jaringan dan mengembalikan CO2 dan protein ke paru.

• Mb berikatan langsung dg Oksigen. BPG ( 2.3 bisfosfogliserat ) merangsang pelepasan O2 efisien dg menstabilkan struktur kuatener deoksi Hb .Hb dan Mb • Struktur sekunder dan tertier sub unit (Beta) Hb identik dg mioglobin. sedangkan Hb berinteraksi ko-operatif.

Hb dan Mb • Hb dan Mb merupakan senyawa yang fungsinya terkait struktur. dan molekul dasar penyakit genetik penyakit sel sabit (sickle cell disease) dan talasemia. .

Heme dan Fe++ sanggup menyimpan dan mentranspor Oksigen .

• Oksidasi Fe++ menjadi Fe+++ merusak aktifitas biologisnya. Berfungsi sbg karier elektron.Heme protein lain. • Sitokrom mgdg Fe dan Cu.++ . • Klorofil mgdg Mg.

BM 17. heliks A-H. Phe dan Met.Mioglobin banyak alfa heliks • Simpanan O2 dalam otot dibebaskan bila kebutuhan tinggi ( latihan berat).5 nm • Protein globular. bentuk kompak 4.000. permukaan polar kecuali His E7 dan His F8 yang dekat dg Fe heme.Bagian dalam adalan nonpolar spt leu. .5 x 2.O2 digunakan oleh mitokondria utk sintesis ATP • Td 151 AA . Val.5 x 3.

Struktur tertier mioglobin .

pengikatan langsung • Hemoglobin . pengikatan kooperatif • Pada waktu mengikat oksigen Fe++ bergerak ke arah bidang heme.Pengikatan Oksigen • Mioglobin . Dan berikatan dg His F8 .

.000 kali lebih kuat dari oksigen. • Kemudian posisi O baik yang pertama atau kedua membentuk sudut 121 o htb. Oksigen kedua menjauh dari histidin ujung.Hb dan Mb membangun Hindered environment. • Isolated heme memperlihatkan CO berikatan 25. • CO sejumlah kecil terdapat di Atmosfer dan sebagai produk pemecahan heme. • O2 dan Fe waktu berikatan dg mioglobin tegak lurus thd bidang heme.

• Ikatan CO-heme pd isolated heme tegak lurus tbh.Hb dan Mb …… • Kenapa tidak CO saja secara kompleks berikatan dg heme • Hb dan Mb punya hindered environment ( lingkungan heme perintang. sehingga sudut CO tbh 121o pula. Dalam Hb dan Mb distal histidil secara kuat mempertahankan struktur. • Kenyataan 19 mioglobin mengikat CO . Kekuatan ikatan CO-heme jadi 200 kali kekuatan O-heme.

Struktur kuatener hemoglobin .

Struktur tertier rantai ß hemoglobin .

tetapi hanya menyimpan oksigen. .Kurva disosiasi • Kenapa Mb tidak mentranspor . • Hubungan antara tekanan parsial O2 (PO2) dg jumlah O2 yg terikat terlihat pada kejenuhan O2.

• Bila keaktifan berkurang.Kurva…… • Kurva pengikatan O2 oleh Mb hiperbolik. menunjukan bahwa Mb pengangkut tidak efissien utk melepas O2. Mb melepaskan sedikit O2 pada PO2 20 mmHg di otot. 40mmHg di jaringan lain. PO2 di otot sekitar 5 mmHG. . Mb melepas oksigen ke mitokondria untuk sintesis ATP yg diperlukan otot tsb. Mb mengikat semua O2 pada PO2 100mmHg.

Kurva disosiasi mioglobin dan hemoglobin .

Sifat alosterik Hb • Terjadi karena SK seperti halnya SS dan ST Hb. merupakan salah satu karakter Hb. . SK sangat membatasi sifat HB . tidak seperti Mb • Sifat alosterik .

Hb dewasa minor . Hb dewasa normal – Alfa2 gama2 : HbF. Hb fetal – Alfa2 S2 : HbS: Hb sickle cell – Alfa2 delta 2. HbA2.Hb adalah tetramerik • Dibangun oleh 2 pasangan . alfa dan beta – alfa2 beta 2 : HbA.

.

.

Oksigenasi Hb. • Pengikatan O2 pertama pd deoksi Hb menggeser Fe heme ke tbh dari posisi semula sejauh 0. terjadi pemutusan ikatan garam pada karbonil terminal pada keempat subunit Hb.6 nm. Pergeseran ini berdampak pada histidin proksimal F8. .

Oksigenasi Hb. meningkatkan afinitas thd O2 dari lower affinity T(taut ) ke higher affinity R (released) . • Selanjutnya satu bagian alfa/beta memutar 15 o posisi 4 subunit Hb.

Oksigenasi Hb • Terjadi pula peningkat afinitas heme yang lain thd O2 • Istilah T dan R digunakan juga utk merefer afinitas rendan dan afinitas tinggi enzim alosterik .

.

.

selebihnya terikat dg bikarbonat (HCO3_) .Setelah Rilis O2 • Hb menntranspor CO2 dan protein ke paru. • CO2 + Hb-NH3+ 2H+ + Hb-NHCOO• Hb karbamat mengikat 15 % CO2 di vena.

.Sel Darah merah • Terjadi reaksi • CO2 + H2O = H2CO3 = H+ + HCO3• H+ + K Hb = HHb + K+ Hb sebagai bufer dalam eritorsit.

Terima kasih .

You're Reading a Free Preview

Download
scribd
/*********** DO NOT ALTER ANYTHING BELOW THIS LINE ! ************/ var s_code=s.t();if(s_code)document.write(s_code)//-->