Hemoglobin dan Mioglobin

Prof. DR. Dr. H. Nursal Asbiran

PROTEIN FUNGSIONAL
• Diatur melalui perubahan konformasi • Interaksi pada satu tapak mempengaruhi tapak lain pada molekul yang sama • Interaksi alosterik ( = efek) • Contoh : Hemoglobin
Enzim

Karakteristik Hemoglobin
Punya struktur kuatener
– Hemoglobin, punya 2 rantai α 2 rantai ß – Enzim; dimer atau lebih

• Mb suatu protein monomerik. menyimpan oksigen sebagai reserve bila diperlukan kebutuhan oksigen berlebih . pada otot.Hemoglobin dan Mioglobin • Protein-heme Hemoglobin(Hb)dan Mioglobin (Mb) secara tetap mensuplai Oksigen untuk metabolisme oksidatif untuk pembentukan ATP di mitokondria.

• Sianida dan karbon monoksida ( CO) dapat membunuh karena merusak fungsi fisiologis heme protein sitokrom dan Hb. .Hemoglobin dan Mioglobin • Hb suatu protein tetramer dl eritrosit mentranspor oksigen ke jaringan dan mengembalikan CO2 dan protein ke paru.

Hb dan Mb • Struktur sekunder dan tertier sub unit (Beta) Hb identik dg mioglobin. BPG ( 2.3 bisfosfogliserat ) merangsang pelepasan O2 efisien dg menstabilkan struktur kuatener deoksi Hb . sedangkan Hb berinteraksi ko-operatif. • Mb berikatan langsung dg Oksigen.

Hb dan Mb • Hb dan Mb merupakan senyawa yang fungsinya terkait struktur. dan molekul dasar penyakit genetik penyakit sel sabit (sickle cell disease) dan talasemia. .

Heme dan Fe++ sanggup menyimpan dan mentranspor Oksigen .

Berfungsi sbg karier elektron.++ . • Sitokrom mgdg Fe dan Cu.Heme protein lain. • Oksidasi Fe++ menjadi Fe+++ merusak aktifitas biologisnya. • Klorofil mgdg Mg.

Phe dan Met. heliks A-H. BM 17. .5 x 2. bentuk kompak 4.000. Val.Bagian dalam adalan nonpolar spt leu.O2 digunakan oleh mitokondria utk sintesis ATP • Td 151 AA .5 nm • Protein globular.Mioglobin banyak alfa heliks • Simpanan O2 dalam otot dibebaskan bila kebutuhan tinggi ( latihan berat). permukaan polar kecuali His E7 dan His F8 yang dekat dg Fe heme.5 x 3.

Struktur tertier mioglobin .

pengikatan langsung • Hemoglobin . pengikatan kooperatif • Pada waktu mengikat oksigen Fe++ bergerak ke arah bidang heme.Pengikatan Oksigen • Mioglobin . Dan berikatan dg His F8 .

• O2 dan Fe waktu berikatan dg mioglobin tegak lurus thd bidang heme. • CO sejumlah kecil terdapat di Atmosfer dan sebagai produk pemecahan heme. • Isolated heme memperlihatkan CO berikatan 25.Hb dan Mb membangun Hindered environment. Oksigen kedua menjauh dari histidin ujung. .000 kali lebih kuat dari oksigen. • Kemudian posisi O baik yang pertama atau kedua membentuk sudut 121 o htb.

Kekuatan ikatan CO-heme jadi 200 kali kekuatan O-heme.Hb dan Mb …… • Kenapa tidak CO saja secara kompleks berikatan dg heme • Hb dan Mb punya hindered environment ( lingkungan heme perintang. • Ikatan CO-heme pd isolated heme tegak lurus tbh. sehingga sudut CO tbh 121o pula. • Kenyataan 19 mioglobin mengikat CO . Dalam Hb dan Mb distal histidil secara kuat mempertahankan struktur.

Struktur kuatener hemoglobin .

Struktur tertier rantai ß hemoglobin .

.Kurva disosiasi • Kenapa Mb tidak mentranspor . • Hubungan antara tekanan parsial O2 (PO2) dg jumlah O2 yg terikat terlihat pada kejenuhan O2. tetapi hanya menyimpan oksigen.

Mb melepaskan sedikit O2 pada PO2 20 mmHg di otot. menunjukan bahwa Mb pengangkut tidak efissien utk melepas O2. • Bila keaktifan berkurang.Kurva…… • Kurva pengikatan O2 oleh Mb hiperbolik. Mb melepas oksigen ke mitokondria untuk sintesis ATP yg diperlukan otot tsb. 40mmHg di jaringan lain. Mb mengikat semua O2 pada PO2 100mmHg. . PO2 di otot sekitar 5 mmHG.

Kurva disosiasi mioglobin dan hemoglobin .

Sifat alosterik Hb • Terjadi karena SK seperti halnya SS dan ST Hb. tidak seperti Mb • Sifat alosterik . . merupakan salah satu karakter Hb. SK sangat membatasi sifat HB .

Hb dewasa minor .Hb adalah tetramerik • Dibangun oleh 2 pasangan . Hb fetal – Alfa2 S2 : HbS: Hb sickle cell – Alfa2 delta 2. alfa dan beta – alfa2 beta 2 : HbA. Hb dewasa normal – Alfa2 gama2 : HbF. HbA2.

.

.

terjadi pemutusan ikatan garam pada karbonil terminal pada keempat subunit Hb.Oksigenasi Hb.6 nm. . • Pengikatan O2 pertama pd deoksi Hb menggeser Fe heme ke tbh dari posisi semula sejauh 0. Pergeseran ini berdampak pada histidin proksimal F8.

• Selanjutnya satu bagian alfa/beta memutar 15 o posisi 4 subunit Hb. meningkatkan afinitas thd O2 dari lower affinity T(taut ) ke higher affinity R (released) .Oksigenasi Hb.

Oksigenasi Hb • Terjadi pula peningkat afinitas heme yang lain thd O2 • Istilah T dan R digunakan juga utk merefer afinitas rendan dan afinitas tinggi enzim alosterik .

.

.

Setelah Rilis O2 • Hb menntranspor CO2 dan protein ke paru. • CO2 + Hb-NH3+ 2H+ + Hb-NHCOO• Hb karbamat mengikat 15 % CO2 di vena. selebihnya terikat dg bikarbonat (HCO3_) .

.Sel Darah merah • Terjadi reaksi • CO2 + H2O = H2CO3 = H+ + HCO3• H+ + K Hb = HHb + K+ Hb sebagai bufer dalam eritorsit.

Terima kasih .