Hemoglobin dan Mioglobin

Prof. DR. Dr. H. Nursal Asbiran

PROTEIN FUNGSIONAL
• Diatur melalui perubahan konformasi • Interaksi pada satu tapak mempengaruhi tapak lain pada molekul yang sama • Interaksi alosterik ( = efek) • Contoh : Hemoglobin
Enzim

Karakteristik Hemoglobin
Punya struktur kuatener
– Hemoglobin, punya 2 rantai α 2 rantai ß – Enzim; dimer atau lebih

menyimpan oksigen sebagai reserve bila diperlukan kebutuhan oksigen berlebih . pada otot. • Mb suatu protein monomerik.Hemoglobin dan Mioglobin • Protein-heme Hemoglobin(Hb)dan Mioglobin (Mb) secara tetap mensuplai Oksigen untuk metabolisme oksidatif untuk pembentukan ATP di mitokondria.

• Sianida dan karbon monoksida ( CO) dapat membunuh karena merusak fungsi fisiologis heme protein sitokrom dan Hb.Hemoglobin dan Mioglobin • Hb suatu protein tetramer dl eritrosit mentranspor oksigen ke jaringan dan mengembalikan CO2 dan protein ke paru. .

3 bisfosfogliserat ) merangsang pelepasan O2 efisien dg menstabilkan struktur kuatener deoksi Hb . BPG ( 2. sedangkan Hb berinteraksi ko-operatif.Hb dan Mb • Struktur sekunder dan tertier sub unit (Beta) Hb identik dg mioglobin. • Mb berikatan langsung dg Oksigen.

Hb dan Mb • Hb dan Mb merupakan senyawa yang fungsinya terkait struktur. dan molekul dasar penyakit genetik penyakit sel sabit (sickle cell disease) dan talasemia. .

Heme dan Fe++ sanggup menyimpan dan mentranspor Oksigen .

• Oksidasi Fe++ menjadi Fe+++ merusak aktifitas biologisnya.++ . • Sitokrom mgdg Fe dan Cu. Berfungsi sbg karier elektron. • Klorofil mgdg Mg.Heme protein lain.

Phe dan Met.O2 digunakan oleh mitokondria utk sintesis ATP • Td 151 AA .Mioglobin banyak alfa heliks • Simpanan O2 dalam otot dibebaskan bila kebutuhan tinggi ( latihan berat). . bentuk kompak 4.5 nm • Protein globular.5 x 3.000. heliks A-H.Bagian dalam adalan nonpolar spt leu.5 x 2. permukaan polar kecuali His E7 dan His F8 yang dekat dg Fe heme. Val. BM 17.

Struktur tertier mioglobin .

Dan berikatan dg His F8 . pengikatan langsung • Hemoglobin . pengikatan kooperatif • Pada waktu mengikat oksigen Fe++ bergerak ke arah bidang heme.Pengikatan Oksigen • Mioglobin .

000 kali lebih kuat dari oksigen. • Kemudian posisi O baik yang pertama atau kedua membentuk sudut 121 o htb. . • CO sejumlah kecil terdapat di Atmosfer dan sebagai produk pemecahan heme.Hb dan Mb membangun Hindered environment. Oksigen kedua menjauh dari histidin ujung. • Isolated heme memperlihatkan CO berikatan 25. • O2 dan Fe waktu berikatan dg mioglobin tegak lurus thd bidang heme.

Kekuatan ikatan CO-heme jadi 200 kali kekuatan O-heme. • Kenyataan 19 mioglobin mengikat CO .Hb dan Mb …… • Kenapa tidak CO saja secara kompleks berikatan dg heme • Hb dan Mb punya hindered environment ( lingkungan heme perintang. sehingga sudut CO tbh 121o pula. • Ikatan CO-heme pd isolated heme tegak lurus tbh. Dalam Hb dan Mb distal histidil secara kuat mempertahankan struktur.

Struktur kuatener hemoglobin .

Struktur tertier rantai ß hemoglobin .

. • Hubungan antara tekanan parsial O2 (PO2) dg jumlah O2 yg terikat terlihat pada kejenuhan O2.Kurva disosiasi • Kenapa Mb tidak mentranspor . tetapi hanya menyimpan oksigen.

40mmHg di jaringan lain. Mb melepas oksigen ke mitokondria untuk sintesis ATP yg diperlukan otot tsb. Mb melepaskan sedikit O2 pada PO2 20 mmHg di otot. menunjukan bahwa Mb pengangkut tidak efissien utk melepas O2. PO2 di otot sekitar 5 mmHG.Kurva…… • Kurva pengikatan O2 oleh Mb hiperbolik. . Mb mengikat semua O2 pada PO2 100mmHg. • Bila keaktifan berkurang.

Kurva disosiasi mioglobin dan hemoglobin .

. tidak seperti Mb • Sifat alosterik . SK sangat membatasi sifat HB . merupakan salah satu karakter Hb.Sifat alosterik Hb • Terjadi karena SK seperti halnya SS dan ST Hb.

alfa dan beta – alfa2 beta 2 : HbA.Hb adalah tetramerik • Dibangun oleh 2 pasangan . HbA2. Hb dewasa minor . Hb dewasa normal – Alfa2 gama2 : HbF. Hb fetal – Alfa2 S2 : HbS: Hb sickle cell – Alfa2 delta 2.

.

.

6 nm. Pergeseran ini berdampak pada histidin proksimal F8.Oksigenasi Hb. terjadi pemutusan ikatan garam pada karbonil terminal pada keempat subunit Hb. • Pengikatan O2 pertama pd deoksi Hb menggeser Fe heme ke tbh dari posisi semula sejauh 0. .

Oksigenasi Hb. meningkatkan afinitas thd O2 dari lower affinity T(taut ) ke higher affinity R (released) . • Selanjutnya satu bagian alfa/beta memutar 15 o posisi 4 subunit Hb.

Oksigenasi Hb • Terjadi pula peningkat afinitas heme yang lain thd O2 • Istilah T dan R digunakan juga utk merefer afinitas rendan dan afinitas tinggi enzim alosterik .

.

.

Setelah Rilis O2 • Hb menntranspor CO2 dan protein ke paru. selebihnya terikat dg bikarbonat (HCO3_) . • CO2 + Hb-NH3+ 2H+ + Hb-NHCOO• Hb karbamat mengikat 15 % CO2 di vena.

Sel Darah merah • Terjadi reaksi • CO2 + H2O = H2CO3 = H+ + HCO3• H+ + K Hb = HHb + K+ Hb sebagai bufer dalam eritorsit. .

Terima kasih .

Sign up to vote on this title
UsefulNot useful