Hemoglobin dan Mioglobin

Prof. DR. Dr. H. Nursal Asbiran

PROTEIN FUNGSIONAL
• Diatur melalui perubahan konformasi • Interaksi pada satu tapak mempengaruhi tapak lain pada molekul yang sama • Interaksi alosterik ( = efek) • Contoh : Hemoglobin
Enzim

Karakteristik Hemoglobin
Punya struktur kuatener
– Hemoglobin, punya 2 rantai α 2 rantai ß – Enzim; dimer atau lebih

• Mb suatu protein monomerik.Hemoglobin dan Mioglobin • Protein-heme Hemoglobin(Hb)dan Mioglobin (Mb) secara tetap mensuplai Oksigen untuk metabolisme oksidatif untuk pembentukan ATP di mitokondria. menyimpan oksigen sebagai reserve bila diperlukan kebutuhan oksigen berlebih . pada otot.

.Hemoglobin dan Mioglobin • Hb suatu protein tetramer dl eritrosit mentranspor oksigen ke jaringan dan mengembalikan CO2 dan protein ke paru. • Sianida dan karbon monoksida ( CO) dapat membunuh karena merusak fungsi fisiologis heme protein sitokrom dan Hb.

3 bisfosfogliserat ) merangsang pelepasan O2 efisien dg menstabilkan struktur kuatener deoksi Hb .Hb dan Mb • Struktur sekunder dan tertier sub unit (Beta) Hb identik dg mioglobin. sedangkan Hb berinteraksi ko-operatif. • Mb berikatan langsung dg Oksigen. BPG ( 2.

dan molekul dasar penyakit genetik penyakit sel sabit (sickle cell disease) dan talasemia.Hb dan Mb • Hb dan Mb merupakan senyawa yang fungsinya terkait struktur. .

Heme dan Fe++ sanggup menyimpan dan mentranspor Oksigen .

++ . • Klorofil mgdg Mg. Berfungsi sbg karier elektron. • Oksidasi Fe++ menjadi Fe+++ merusak aktifitas biologisnya. • Sitokrom mgdg Fe dan Cu.Heme protein lain.

permukaan polar kecuali His E7 dan His F8 yang dekat dg Fe heme.Mioglobin banyak alfa heliks • Simpanan O2 dalam otot dibebaskan bila kebutuhan tinggi ( latihan berat).5 x 3.Bagian dalam adalan nonpolar spt leu. . bentuk kompak 4. BM 17.O2 digunakan oleh mitokondria utk sintesis ATP • Td 151 AA . Phe dan Met. Val. heliks A-H.000.5 nm • Protein globular.5 x 2.

Struktur tertier mioglobin .

Pengikatan Oksigen • Mioglobin . Dan berikatan dg His F8 . pengikatan kooperatif • Pada waktu mengikat oksigen Fe++ bergerak ke arah bidang heme. pengikatan langsung • Hemoglobin .

• Kemudian posisi O baik yang pertama atau kedua membentuk sudut 121 o htb.Hb dan Mb membangun Hindered environment. • CO sejumlah kecil terdapat di Atmosfer dan sebagai produk pemecahan heme. • Isolated heme memperlihatkan CO berikatan 25. Oksigen kedua menjauh dari histidin ujung. • O2 dan Fe waktu berikatan dg mioglobin tegak lurus thd bidang heme.000 kali lebih kuat dari oksigen. .

Kekuatan ikatan CO-heme jadi 200 kali kekuatan O-heme. sehingga sudut CO tbh 121o pula.Hb dan Mb …… • Kenapa tidak CO saja secara kompleks berikatan dg heme • Hb dan Mb punya hindered environment ( lingkungan heme perintang. Dalam Hb dan Mb distal histidil secara kuat mempertahankan struktur. • Ikatan CO-heme pd isolated heme tegak lurus tbh. • Kenyataan 19 mioglobin mengikat CO .

Struktur kuatener hemoglobin .

Struktur tertier rantai ß hemoglobin .

Kurva disosiasi • Kenapa Mb tidak mentranspor . • Hubungan antara tekanan parsial O2 (PO2) dg jumlah O2 yg terikat terlihat pada kejenuhan O2. tetapi hanya menyimpan oksigen. .

Mb melepas oksigen ke mitokondria untuk sintesis ATP yg diperlukan otot tsb. Mb mengikat semua O2 pada PO2 100mmHg. PO2 di otot sekitar 5 mmHG.Kurva…… • Kurva pengikatan O2 oleh Mb hiperbolik. • Bila keaktifan berkurang. menunjukan bahwa Mb pengangkut tidak efissien utk melepas O2. . Mb melepaskan sedikit O2 pada PO2 20 mmHg di otot. 40mmHg di jaringan lain.

Kurva disosiasi mioglobin dan hemoglobin .

. tidak seperti Mb • Sifat alosterik .Sifat alosterik Hb • Terjadi karena SK seperti halnya SS dan ST Hb. SK sangat membatasi sifat HB . merupakan salah satu karakter Hb.

Hb dewasa minor .Hb adalah tetramerik • Dibangun oleh 2 pasangan . Hb dewasa normal – Alfa2 gama2 : HbF. alfa dan beta – alfa2 beta 2 : HbA. Hb fetal – Alfa2 S2 : HbS: Hb sickle cell – Alfa2 delta 2. HbA2.

.

.

• Pengikatan O2 pertama pd deoksi Hb menggeser Fe heme ke tbh dari posisi semula sejauh 0. .6 nm. terjadi pemutusan ikatan garam pada karbonil terminal pada keempat subunit Hb. Pergeseran ini berdampak pada histidin proksimal F8.Oksigenasi Hb.

meningkatkan afinitas thd O2 dari lower affinity T(taut ) ke higher affinity R (released) .Oksigenasi Hb. • Selanjutnya satu bagian alfa/beta memutar 15 o posisi 4 subunit Hb.

Oksigenasi Hb • Terjadi pula peningkat afinitas heme yang lain thd O2 • Istilah T dan R digunakan juga utk merefer afinitas rendan dan afinitas tinggi enzim alosterik .

.

.

Setelah Rilis O2 • Hb menntranspor CO2 dan protein ke paru. • CO2 + Hb-NH3+ 2H+ + Hb-NHCOO• Hb karbamat mengikat 15 % CO2 di vena. selebihnya terikat dg bikarbonat (HCO3_) .

.Sel Darah merah • Terjadi reaksi • CO2 + H2O = H2CO3 = H+ + HCO3• H+ + K Hb = HHb + K+ Hb sebagai bufer dalam eritorsit.

Terima kasih .

Sign up to vote on this title
UsefulNot useful