PORTOFOLIO 07: FISIOLOGI TUMBUHAN

ENZIM
FRENI WAWORUNTU
07 311 151

2011

UNIVERSITAS NEGERI MANADO

ENZIM
MEKANISME KERJA ENZIM I. PENGERTIAN ENZIM

2011

Enzim adalah biomolekul yang berfungsi sebagai katalis (senyawa yang mempercepat proses reaksi tanpa habis bereaksi) dalam suatu reaksi kimia. Katalisator mempercepat reaksi kimia. Walaupun katalisator ikut serta dalam reaksi, ia kembali ke keadaan semula bila reeaksi telah selesai.Hampir semua enzim merupakan protein. Pada reaksi yang dikatalisasi oleh enzim, molekul awal reaksi disebut sebagai substrat, dan enzim mengubah molekul tersebut menjadi molekul-molekul yang berbeda, disebut produk. Hampir semua proses biologis sel memerlukan enzim agar dapat berlangsung dengan cukup cepat.Enzim bekerja dengan cara menempel pada permukaan molekul zat-zat yang bereaksi dan dengan demikian mempercepat proses reaksi. Percepatan terjadi karena enzim menurunkan energi pengaktifan yang dengan sendirinya akan

mempermudah terjadinya reaksi. Sebagian besar enzim bekerja secara khas, yang artinya setiap jenis enzim hanya dapat bekerja pada satu macam senyawa atau reaksi kimia. Hal ini disebabkan perbedaan struktur kimia tiap enzim yang bersifat tetap. Sebagai contoh, enzim α-amilase hanya dapat digunakan pada proses perombakan pati menjadi glukosa.Hal-ihwal yang berkaitan dengan enzim dipelajari dalam enzimologi. Dalam dunia pendidikan tinggi, enzimologi tidak dipelajari tersendiri sebagai satu jurusan tersendiri tetapi sejumlah program studi memberikan mata kuliah ini. Enzimologi terutama dipelajari dalam kedokteran, ilmu pangan, teknologi pengolahan pangan, dan cabang-cabang ilmu pertanian.Sebagai katalis dalam reaksi-reaksi di dalam tubuh organisme, enzim memiliki beberapa sifat, yaitu: 1. Enzim adalah protein, karenanya enzim bersifat thermolabil, membutuhkan pH dan suhu yang tepat. 2. Enzim bekerja secara spesifik, dimana satu enzim hanya bekerja pada satu substra. 3. Enzim berfungsi sebagai katalis, yaitu mempercepat terjadinya reaksi kimia tanpa mengubah kesetimbangan reaksi. 4. Enzim hanya diperlukan dalam jumlah sedikit. 5. Enzim dapat bekerja secara bolak-balik. 6. Kerja enzim dipengaruhi oleh lingkungan, seperti oleh suhu, pH, konsentrasi, dan lainlain.

PORTOFOLIO 07: FISIOLOGI TUMBUHAN| 07 311 151

Kespesifikan enzim Enzim sangat spesifik.ENZIM 2011 Enzim terdiri dari apoenzim dan gugus prostetik. Satu enzim biasanya mengkatalisis satu jenis reaksi kimia saja.Reaksi-reaksi enzimatik dibutuhkan agar bakteri dapat memperoleh makanan/ nutrient dalam keadaan terlarut yang dapat diserap ke dalam sel. Gugus prostetik adalah bagian enzim yang tidak tersusun atas protein. Enzim biasanya sangat spesifik terhadap reaksi yang ia kataliskan mauapun terhadap substrat yang terlibat dalam reaksi. Apoenzim adalah bagian enzim yang tersusun atas protein. Bahkan reaksi yang sederhana sekalipun seperti hidrasi CO2 harus dikatalisis oleh enzim karbonat anhidrase. Enzim juga dapat menunjukkan tingkat stereospesifisitas. dan kemoselektivitas yang sangat tinggi. Tanpa enzim. atau aktivitas enzim terganggu maka reaksi metabolisme sel akan terhambat hingga pertumbuhan sel juga terganggu. yaitu mampu mempercepat reaksi kimia minimal sejuta kali. Dua sifat penting enzim adalah memiliki daya katalitik yang sangat besar dan sangat spesifik. Enzim-enzim ini memiliki mekanisme "sistem pengecekan ulang". PORTOFOLIO 07: FISIOLOGI TUMBUHAN| 07 311 151 . muatan dan katakteristik hidrofilik/hidrofobik enzim dan substrat bertanggung jawab terhadap kespesifikan ini. baik terhadap terhadap jenis reaksi yang dikatalisisnya maupun terhadap substrat atau reaktan yang diolahnya. Gugus prostetik dapat dikelompokkan menjadi dua yaitu koenzim (tersusun dari bahan organik) dan kofaktor (tersusun dari bahan anorganik). regioselektivitas. Beberapa enzim yang menunjukkan akurasi dan kespesifikan tertinggi terlibat dalam pengkopian dan pengekspresian genom. Dalam reaksi enzimatik sangat jarang terjadi reaksi sampingan yang menyebabkan terbentuknya hasil sampingan yang tak berguna. dan lain-lain. atau seperangkat reaksi yang sejenis. perkembangbiakan. kecepatan sebagian besar reaksi kimia di dalam sistem biologi sangatlah rendah sehingga tak dapat diukur. Jika tidak ada enzim. Bentuk. pergerakan. Karbonat anhidrase CO2 + H2O ―――――――――→ H2CO3 a. memperoleh energi Kimia yang digunakan untuk biosintesis. Daya katalitik enzim Daya katalitik enzim sangat besar.

Ion logam ini berfungsi untuk menjadi pusat katalis primer. Misalnya pepsin dan tripsin. Beberapa enzim yang mengandung ion logam sebagai kofaktornya Ion logam Zn 2+ Enzim Alkohol dehidrogenase Karbonat anhidrasa Karboksipeptidasa Mg2+ 2+ 3+ Fosfohidrolasa Fosfotransferasa Fe / Fe Sitokrom Peroksida Katalasa Feredoksin Cu / Cu K+ 2+ + Tirosina Sitokrom oksidasa Piruvat kinasa (juga memerlukan Mg2+) PORTOFOLIO 07: FISIOLOGI TUMBUHAN| 07 311 151 .ENZIM 2011 Model spesifitas enzim terhadap substrat dan reaksi tertentu STRUKTUR ENZIM Pada mulanya enzim dianggap hanya terdiri dari protein dan memang ada enzim yang ternyata hanya tersusun dari protein saja. dan sebagai stabilisator supaya enzim tetap aktif. menjadi tempat untuk mengikat substrat. Gabungan antara bagian protein enzim (apoenzim) dan kofaktor dinamakan holoenzim. atau molekul organik yang dinamakan koenzim..Enzim yang memerlukan ion logam sebagai kofaktornya dinamakan metaloenzim.Tetapi ada juga enzim-enzim yang selain protein juga memerlukan komponen selain protein. Komponen selain protein pada enzim dinamakan kofaktor. Koenzim dapat merupakan ion logam/ metal.

dengan yang paling umum merupakan ribosom.500 residu pada asam lemak sintase. Jenis enzim ini dirujuk sebagai RNA-enzim ataupun ribozim. yang sering kali merupakan produk langsung ataupun tak langsung dari reaksi yang dikatalisasi. Daerah yang mengandung residu katalitik yang akan mengikat substrat dan kemudian menjalani reaksi ini dikenal sebagai tapak aktif. Tiap-tiap urutan asam amino menghasilkan struktur pelipatan dan sifat-sifat kimiawi yang khas. Gugus protestik terikat erat pada molekul protein enzim PORTOFOLIO 07: FISIOLOGI TUMBUHAN| 07 311 151 . Enzim juga dapat mengandung tapak yang mengikat kofaktor yang diperlukan untuk katalisis. Disamping komponen proteinnya beberapa enzim juga mengandung senyawa organik nonprotein dengan ukuran molekul yang lebih kecil. tetapi hanya sebagian kecil asam amino enzim (sekitar 3–4 asam amino) yang secara langsung terlibat dalam katalisis. Walaupun struktur enzim menentukan fungsinya. Kebanyakan enzim dapat mengalami denaturasi (yakni terbuka dari lipatannya dan menjadi tidak aktif) oleh pemanasan ataupun denaturan kimiawi.Terdapat pula sejumlah kecil katalis RNA. Dengan demikian ia berfungsi sebagai regulasi umpan balik.Sama seperti protein-protein lainnya. sampai dengan lebih dari 2. denaturasi dapat bersifat reversibel maupun ireversibel. prediksi aktivitas enzim baru yang hanya dilihat dari strukturnya adalah hal yang sangat sulit. Senyawa non protein pada enzim ini disebut gugus protestik. Aktivitas enzim ditentukan oleh struktur tiga dimensinya (struktur kuaterner). misalnya protein sitokrom yang membawa elekton pada fotosintesis dan respirasi. enzim merupakan rantai asam amino yang melipat. dan juga protein yang terkandung dalam biji juga lebih berperan sebagai bahan cadangan makanan untuk digunakan dalam proses perkecambahan biji. Setiap enzim terbentuk dari molekul prptein sebagai komponen utama penysunnya dan beberapa enzim hanya terbentuk dari molekul protein dengan tanpa adanya penambahan komponen lain.Tidak semua protein mempunyai fungsi katalitik sehingga tidak dapat digolongkan sebagai enzim. Kebanyakan enzim berukuran lebih besar daripada substratnya.ENZIM Na+ Membrane sel ATPasa ( juga memerlukan K+ dan Mg2+) 2011 Enzim umumnya merupakan protein globular dan ukurannya berkisar dari hanya 62 asam amino pada monomer 4-oksalokrotonat tautomerase. Pengikatan ini dapat meningkatkan ataupun menurunkan aktivitas enzim. Tergantung pada jenis-jenis enzim. Rantai protein tunggal kadang-kadang dapat berkumpul bersama dan membentuk kompleks protein. Beberapa enzim juga memiliki tapak ikat untuk molekul kecil.

yaitu enzim yang bekerjanya di dalam sel. tetapi untuk melaksanakan aktivitasnya membutuhkan partisipasi dari senyawa organik lain dan atau ion logam tertentu. yaitu enzim oksidase. Ada beberapa macam enzim electron transfer oksidase. Oksidoreduktase Enzim ini mengkatalisis reaksi oksidasi-reduksi. Beberapa enzim lainnya tidak mengandung gugus prostetik. hidrogen atau oksigen. Enzim. dan cara terbentuknya. Eksoenzim Eksoenzim disebut juga enzim ekstraseluler.ENZIM 2011 dengan ikatan kovalen dan esensial untuk aktifitas katalitik enzim yang bersangkutan. Beberapa vitamin disintesis oleh tumbuhan digunakan sebagai bagian dari koenzim atau gugus protestik.enzim tersebut mengkatalisis reaksi-reaksi sebagai berikut: PORTOFOLIO 07: FISIOLOGI TUMBUHAN| 07 311 151 . Penggolongan enzim berdasarkan tempat bekerjanya a. Umumnya merupakan enzim yang digunakan untuk proses sintesis di dalamsel dan untuk pembentukan energi (ATP) yang berguna untuk proses kehidupan sel. untuk dijadikan molekul yang lebih sederhana dengan BM lebih rendah sehingga dapat masuk melewati membran sel. Senyawa organik atau ion logam yang membantu fungsi enzim disebut sebagai koenzim. oksigenase. Koenzim tidak terikat pada molekul protein penyusun enzim. Umumnya berfungsi untuk “mencernakan” substrat secara hidrolisis. hidroksilase dan dehidrogenase. yang merupakan pemindahan elektron. jadi vitamin disintesis oleh tumbuhan disamping bermanfaat bagi manusia atau hewan yang mengkonsumsinya juga berperan dalam metabolism tumbuhan. KLASIFIKASI ENZIM Enzim dapat digolongkan berdasarkan tempat bekerjanya. Endoenzim Endoenzim disebut juga enzim intraseluler.misal dalam proses respirasi. Sebagai contoh adalah enzim elektron transfer oksidase dan hidrogen peroksidase (katalase). Energi yang dibebaskan pada reaksi pemecahan substrat di luar sel tidak digunakan dalam proses kehidupan sel. substrat yang dikatalisis. yaitu enzim yang bekerjanya di luar sel. Penggolongan enzim berdasarkan daya katalisis a. b. daya katalisisnya.

dengan contoh enzim adalah: Karboksilesterase adalah hidrolase yang menghidrolisis gugusan ester karboksil. sebagai contoh adalah: L malat hidroliase (fumarase) yaitu enzim yang mengkatalisis reaksi pengambilan air dari malat sehingga dihasilkan fumarat.+ 4 H+) O2 + (2e. merubah D-ribulosa-5-fosfat Cis-trans isomerase. e.ENZIM  Oksidase mengkatalisis 2 macam reaksi: O2 + (4e. Sebagai contoh adalah beberapa enzim sebagai berikut: Transaminase adalah transferase yang memindahkan gugusan amina. Lipase adalah hidrolase yang menghidrolisis lemak (ester lipida). Hidrolase Enzim ini mengkatalisis reaksi-reaksi hidrolisis. Dekarboksiliase (dekarboksilase) yaitu enzim yang mengkatalisis reaksi pengambilan gugus karboksil. d. c.+ 4 H+) H2O2  Oksigenase (transferase oksigen): O2 + 2 substrat 2  Hidroksilase : substrat + ½ O2 2 koenzim + H2O  Dehidrogenase: NaNO3 + (e-+ H+) Na2SO4 + (e-+ H+) Na2CO3 + (e-+ H+)  H2S CH4 2 H2O + O2 NaNO2 2011 2 H2O substrat-O substrat-O 2 koenzim-H + ½ O2 Hidrogen peroksidase: 2 H2O2 b. Liase Enzim ini berfungsi untuk mengkatalisis pengambilan atau penambahan gugusan dari suatu molekul tanpa melalui proses hidrolisis. Transferase Transferase mengkatalisis pemindahan gugusan molekul dari suatu molekul ke molekul yang lain. merubah l-alanin Epimerase. Transasilase adalah transferase yang memindahkan gugusan asil. yaitu: Rasemase. Transfosforilase adalah transferase yang memindahkan gugusan fosfat. merubah transmetinal D-alanin D-xylulosa-5-fosfat cisrentolal PORTOFOLIO 07: FISIOLOGI TUMBUHAN| 07 311 151 . Peptidase adalah hidrolase yang menghidrolisis protein dan polipeptida. Isomerase Isomerase meliputi enzim-enzim yang mengkatalisis reaksi isomerisasi.

Walaupun demikian ada enzim yang jumlahnya dipengaruhi kadar substratnya.coli yang ditumbuhkan di dalam medium yang mengandung laktosa. Penggolongan enzim berdasar cara terbentuknya a. coli tidak dapat menggunakan laktosa sehingga awalnya tidak nampak adanya pertumbuhan (fase lag/fase adaptasi panjang) setelah beberapa waktu baru menampakkan pertumbuhan. sebagai contoh adalah enzim asetat=CoASH ligase yang mengkatalisis rekasi sebagai berikut: Asetat + CoA-SH + ATP Asetil CoA + AMP + P-P transferase atau mutase. coli membentuk enzim beta galaktosidase yang digunakan untuk merombak laktosa. merubah metilmalonil-CoA g. misalnya enzim pepsin. Permease adalah enzim yang berperan dalam menentukan sifat selektif permiabel dari membran sel. triosin. Enzim konstitutif Di dalam sel terdapat enzim yang merupakan bagian dari susunan sel normal. b. Sebagai contoh adalah enzim beta galaktosidase yang dihasilkan oleh bakteri E. Sedangkan enzim-enzim yang berperan dalam proses respirasi jumlahnya tidak dipengaruhi oleh kadar substratnya.ENZIM Intramolekul ketol isomerase. Induksi menyebabkan kecepatan sintesis suatu enzim dapat dirangsang sampai beberapa ribu kali. dan sebagainya serta enzim yang termasuk enzim permease. merubah 2011 D-gliseraldehid-3-fosfat dihidroksi aseton fosfat Intramolekul suksinil-CoA f. Enzim adaptif adalah enzim yang pembentukannya dirangsang oleh adanya substrat. Enzim lain dengan tatanama berbeda Ada beberapa enzim yang penamaannya tidak menurut cara di atas. Ligase Enzim ini mengkatalisis reaksi penggabungan 2 molekul dengan dibebaskannya molekul pirofosfat dari nukleosida trifosfat. sehingga enzim tersebut selalu ada umumnya dalam jumlah tetap pada sel hidup. Selama fase lag tersebut E. Mulamula E. PORTOFOLIO 07: FISIOLOGI TUMBUHAN| 07 311 151 . Enzim adaptif Perubahan lingkungan mikroba dapat menginduksi terbentuknya enzim tertentu. misalnya enzim amilase.

maka International Union of Biochemistry (IUB) telah mengadopsi sistem penamaan yang kompleks tetapi tidak meragukan berdasarkan mekanisme reaksi. Namun sampai sekarang masih banyak buku-buku yang masih menggunakan sistem penamaan lama yang lebih pendek.ENZIM 2011 Enzim diklasifikasikan berdasarkan tipe reaksi dan mekanisme reaksi yang dikatalisis. Semua enzim ini diidentifikasi dengan menambahkan akhiran –ase pada nama substansi atau substrat yang dihidrolisis. Contohnya ada enzim yang megkatalisis reaksi reduksi terhadap fungsi alkohol gula dan ada pula yang mengkatalisis reaksi oksidasi pada substrat yang sama. (Lock and Key Theory) dan Teori Kecocokan Induksi (Induced Fit Theory). namun ditambahkan pada jenis reaksi yang dikatalisisnya. protease menghidrolisis protein. Sistem penamaan enzim sekarang tetap menggunakan –ase. terjadinya reaksi antara substrat dengan enzim karena adanya kesesuaian bentuk ruang antara substrat PORTOFOLIO 07: FISIOLOGI TUMBUHAN| 07 311 151 . dan kebanyakan mengkatalisis reaksi hidrolisis ikatan kovalen. yang bersatu dan kemudian disebut holoenzim. amilase menghidrolisis amilum. Contoh: lipase menghidrolisis lipid. Menurut teori kunci-gembok. Untuk menghindari kesulitan penamaan karena semakin banyak ditemukan enzim yang baru. Contoh: enzim dehidrogenase mengkatalisis reaksi pengeluaran hidrogen. Pada awalnya hanya ada beberapa enzim yang dikenal. TEORI KERJA ENZIM 1. Pemakaian penamaan tersebut terbukti tidak memadai karena banyak enzim mengkatalisis substrat yang sama tetapi dengan reaksi yang berbeda. enzim transferase mengkatalisis pemindahan gugus tertentu. yaitu menurut Teori Kunci-Gembok koenzim. Model "kunci dan gembok" Enzim bekerja dengan dua cara.

Orientasi rantai samping asam amino berubah sesuai dengan substrat dan mengijinkan enzim untuk menjalankan fungsi katalitiknya. sehingga sisi aktif enzim cenderung kaku. Hal ini sering dirujuk sebagai model "Kunci dan Gembok". Pada saat ikatan kompleks enzimsubstrat terputus. Menurut teori ini situs aktif tidak bersifat kaku. produk hasil reaksi akan dilepas dan enzim akan kembali pada konfigurasi semula. misalnya glikosidase. menurut teori kecocokan induksi reaksi antara enzim dengan substrat berlangsung karena adanya induksi substrat terhadap situs aktif enzim sedemikian rupa sehingga keduanya merupakan struktur yang komplemen atau saling melengkapi. Akibatnya. ia gagal dalam menjelaskan stabilisasi keadaan transisi yang dicapai oleh enzim. sehingga terjadi kompleks enzim-substrat. substrat tidak berikatan dengan tapak aktif yang kaku. Manakala model ini menjelaskan kespesifikan enzim.ENZIM 2011 dengan situs aktif (active site) dari enzim. 2. Pada beberapa kasus. Pada tahun 1894. Daniel Koshland mengajukan modifikasi model kunci dan gembok: oleh karena enzim memiliki struktur yang fleksibel. molekul substrat juga berubah sedikit ketika ia memasuki tapak aktif. tetapi lebih fleksibel Enzim sangatlah spesifik. Model ketepatan induksi Pada tahun 1958. Berbeda dengan teori kunci gembok. Tapak aktif akan terus berubah bentuknya sampai substrat terikat secara sepenuhnya. dan model ketepatan induksilah yang sekarang paling banyak diterima. Diagram yang menggambarkan hipotesis ketepatan induksi. Substrat berperan sebagai kunci masuk ke dalam situs aktif. Model ini telah dibuktikan tidak akurat. yang berperan sebagai gembok. PORTOFOLIO 07: FISIOLOGI TUMBUHAN| 07 311 151 . yang mana bentuk akhir dan muatan enzim ditentukan. tapak aktif secara terus menerus berubah bentuknya sesuai dengan interaksi antara enzim dan substrat. Emil Fischer mengajukan bahwa hal ini dikarenakan baik enzim dan substrat memiliki bentuk geometri yang saling memenuhi.

enzim tidak aktif. Jika suhu lingkungan mencapai 0° C atau lebih rendah lagi. Suhu optimal enzim bagi masing-masing organisme berbeda-beda. karena itu kecepatan reaksinya juga berkurang. Pada pH rendah atau tinggi. sesuai dengan "tempat kerja"nya.ENZIM 2011 FAKTOR-FAKTOR YANG MEMPENGARUHI KERJA ENZIM Faktor-faktor yang dapat mempengaruhi kerja enzim diantaranya adalah sebagai berikut. pH (Tingkat Keasaman) Setiap enzim mempunyai pH optimal masing-masing. Pada pH rendah Enz akan bereaksi dengan H menjadi enzim yang tidak bermuatan. enzim maupun substrat dapat mengalami perubahan muatan listrik dengan akibat perubahan aktivitas enzim. maka pada pH yang extrem rendah atau tiggi konsentrasi efektif SH dan enz akan berkurang. enzim akan mengalami denaturasi. 1. enzim akan mengalami denaturasi (rusak). SH yang dapat bereaksi dengan Enz . Jika suhu lingkungan mencapai 40° C atau lebih. + + + + + + - PORTOFOLIO 07: FISIOLOGI TUMBUHAN| 07 311 151 . Enz + H Enz-H Demikian pula pada pH tinggi. Suhu Enzim tidak dapat bekerja secara optimal apabila suhu lingkungan terlalu rendah atau terlalu tinggi. Pada pH rendah atau tingi. Pada tumbuhan batas tertinggi suhunya adalah 250C 2. Misalnya suatu reaksi enzim dapat berjalan bila enzim tadi bermuatan negatif (Enz ) dan substratnya bermuatan positif (SH ) : Enz + SH EnzSH.

maka substratnya tidak dapat lagi berikatan dengan sisi aktif enzim. PORTOFOLIO 07: FISIOLOGI TUMBUHAN| 07 311 151 . Dengan demikian baik substrat maupun zat penghambat berkompetisi atau bersaing untuk bersatu dengan sisi aktif enzim . Penghambat kerja enzim (Inhibitor) 2011 Inhibisi aktifitas enzim adalah penurunan kecepatan suatu reaksi enzimatik yang dalam makhluk hidup penting pada proses metabolisme. Menurut Michaelis Menten dari reaksi tersebut dapat dikemukakan Ki = konstanta inhibitor. Inhibitor adalah zat yang dapat menghambat kerja enzim.Pada penghambatan ini zat – zat penghambat mempunyai struktur yang mirip dengan struktur substrat. seperti substrat. ada 3 macam yaitu : a.ENZIM 3. Pada keadaan tertentu suatu reaksi enzimatik dapat membentuk dua atu lebih produk dan hambatan tersebut dapat ditunjukan hanya pada suatu produk.Perlu diketahui bahwa inhibitor tidak mengalami perubahan kimia oleh enzim. inhibitor terbagi atas :  Reaksi inhibitor dengan apoenzim  Reaksi inhibitor dengan substrat  Reaksi inhibitor dengan substrat  Reaksi inhibitor dengan koenzim  Reaksi inhibitor dengan kofaktor  Reaksi inhibitor dengan bentuk kompleks enzim Kinetika hambatan enzim. jka zat penghambat lebih dulu berikatan dengan sisi aktif enzim . Berdasarkan tempat kerjanya. Inhibisi kompetitif Inhibitor kompetitif adalah inhibitor yang bersaing aktif dengan substrat untuk mendapatkan tempat aktif enzim. sedangkan pembentukan produk yang lain tidak dipengarihi atau malah di tingkatkan.

Inhibitor jenis ini adalah jarang. 4. Dalam hal ini tingkat inhibisi tidak akan bergantung pada substrat tetapi pada konsentrasi inhibitor dan konstantadisosiasi inhibitor. Pada inhibisi uncompetitive. Pada inhibitor tidak kompetitif penghambat tidak bisa mengikat pada enzim yang bebas. c. EIS-COMPLEX begitu dibentuk enzymatically non-aktif. Inhibisi uncompetitive Inhibisi tidak menghalangi pembentukan compels enzim substrat. tetapi menghalangi reaksi selanjutnya jadi menghalangi pembentukan produk. sehingga kombinasi substrat dengan enzim tidak dihalangi tetapi pemecahan kompleks enzim substrat di cegah.ENZIM b. tetapi hanya untuk ES-COMPLEX. Penghambat umpan balik (feed back inhibitor) PORTOFOLIO 07: FISIOLOGI TUMBUHAN| 07 311 151 . Inhibisi nonkompetitif 2011 Inhibisi non kompetitif adalah hambatan dimana inhibitor bereaksi dengan suatu tempat diluar tempat aktif. tetapi dapat terjadi pada enzim multimeric. inhibitor hanya dapat bereaksi setelah terjadi kompeleks enzim substrat.

Struktur senyawa penghambat alosterik tidak mirip dengan struktur substrat. yang dapat digambarkan sebagai berikut: Enzim a Enzim b Enzim c Enzim d ABCDX Keterangan: A. kemudian jika senyawa produk akhir ini telah berkurang maka hambatan oleh produk akhir ini juga akan hilang dan enzim dapat aktif kembali.B. Penghambat repressor Represor adalah hasil akhir suatu rangkaian reaksi mempengaruhi atau mengatur pembentukan enzimatik yang dapat pada reaksi enzim-enzim sebelumnya.c. yaitu bagian aktif yang menangkap substrat dan bagian yang menangkap penghambat. Hasil akhir reaksi juga mempengaruhi pembentukan enzim.D: substrat enzim a.c. 6.d. Apabila ada senyawa yang dapat memasuki bagian yang menangkap penghambat maka enzim menjadi tidak aktif. senyawa penghambat tersebut merupakan penghambat alosterik. PORTOFOLIO 07: FISIOLOGI TUMBUHAN| 07 311 151 . Keuntungan hambatan umpan balik adalah sebagai suatu mekanisme yang cepat dan sensitive untuk menghindari sintetis yang berlabihan daria suatu produk akhir.b.D: substrat enzim a. Contoh yang dikenal untuk hambatan umpan balik dalah pada sel tumbuhan untuk sintesis nukleutidauridin monofosfat (UMP) dimulai dari asam aspartat dan karbamil fosfat.b.B.b. X: hasil akhir reaksi enzimatik yang menghambat sintesis enzim a. tetapi hanya enzim pertama yakni aspartat transkarbamilase yang sensitive terhadap kendali umpan balik UMP.c.d. X: hasil akhir reaksi enzimatik yang menghambat sintesis enzim a.ENZIM 2011 Penghambatan umpan balik disebabkan oleh hasil akhir suatu rangkaian reaksi enzimatik yang menghambat aktifitas enzim pada reaksi pertama.C.Gambaran skematik reaksinya adalah sebagai berikut: X Enzim a Enzim b Enzim c Enzim d ABCDX Keterangan: A. Lintasan ini membutuhkan 5 tahap reaksi yang melibatkan enzim. 5.C. karena hambatan umpan balik ini hanya akan terjadi jika produkakhir tersebutmulai terakumulasi karena telah melampaui tingkat kebutuhan sel.d. Pengikatan penghambat alosterik pada enzim menyebabkan enzim tidak aktif. Penghambat alosterik Penghambat alosterik adalah penghambat yang dapat mempengaruhi enzim alosterik. Enzim alosterik adalah enzim yang mempunyai dua bagian aktif.

vitamin. Mo. Pada enzim tertentu yang terdiri dari satu polipeptida maka kemungkinan tempat alosteriknya dapat mengikat baikefektor positif maupun efektor negative. Co. Apabila enzim menangkap substrat maka penghambat tidak dapat terikat pada enzim. 7. Beberapa enzim alosterik tidak stabil pada suhu 00C. tingkat reaksi meningkat dengan meningkatnya konsentrasi substrat sampai satu titik.Jika sudah mencapai titik jenuhnya. yang di atas lebih lanjut dalam meningkatkan konsentrasi substrat tidak menghasilkan perubahan signifikan dalam menilai reaksi. Cu. Kedua efektor tersebut berkompetisi memperebutkan tempat alosterik yang sama atau dapat pula terikatpada tempat yang terpisah. dan enzim lain. Untuk suatu konsentrasi enzim. Enzim yang belum aktif disebut pre-enzim atau zymogen (simogen). yang dapat mengaktifkan enzim amilase. Zn. Fe. Dan konsentrasi enzim berbanding lurus dengan kecepatan reaksi. 8. maka konsentrasi substrat berbanding terbalik dengan kecepatan reaksi. Contohnya ion klorida.ENZIM 2011 sehingga substrat tidak dapat dikatalisis dan tidak menghasilkan produk. sehingga enzim dapat aktif mereaksikan substrat menjadi produk. Enzim alosterik mempunyai berat molekul lebih besar dan lebih kompleks dari pada enzim biasa demkian pula untuk mengisolasinya pun sukar. Konsentrasi enzim dan substrat Katalisis hanya terjadi jika enzim dan substrat membentuk suatu kompleks. Mg2+. Aktifator Aktivator adalah zat yang dapat mengaktifkan dan menggiatkan kerja enzim. tetapi stabil pada suhu kamar atau temperature tubuh. Semakin tinggi konsentrasi enzim akan semakin mempercepat terjadinya reaksi. atau berupa koenzim. Hal ini disebabkan karena situs yang aktif dari enzim molekul pada suatu waktu yang PORTOFOLIO 07: FISIOLOGI TUMBUHAN| 07 311 151 . Kofaktor dapat berbentuk ion-ion dari unsur H.

protein. Pembentukan senyawa yang lebih besar dari molekul-molukul yang lebih kecil disebut anabolisme. Asalkan substrat konsentrasi yang tinggi dan suhu dan pH dijaga konstan. Enzim / substrat kompleks harus memisahkan sebelum aktif situs gratis untuk mengakomodasi lebih substrat. bakteri. jamur. Reaksi katabolisme menghasilkan energi. sebaliknya katabolisme merupakan perombakan senyawa dengan molekul yang lebih kecil. lemak. Reaksi anabolisme membutuhkan energy. Sel dapat mengatur lintasan metabolic yang PORTOFOLIO 07: FISIOLOGI TUMBUHAN| 07 311 151 . dan jenis pathogen lainnya. Beribu-ribu reaksi tersebut berlangsung didalam sel secara terus menerus. Beberapa rangkaian reaksi menghasilkan senyawa dengan molekul yang lebih besar seperti pati. selulosa. PERAN ENZIM DALAM METABOLISME TUMBUHAN Sel-sel yang hidup perannya identik dengan pabrik-pabrik kimia yang tergantung pada ketersediaan energy dan harus mematuhi hokum-hukum kimia. Tumbuhan juga menghasilkan senyawa metabolit sekunder yang berfungsi untuk melindungi tumbuhan dari serangan serangga.Tumbuhan juga menghasilkan vitamin untuk kepentingan tumbuhan itu sendiri dan hormone-hormon yang merupakan sarana bagi tuimbuhan untuk berkomunikasi antara organnyadalam mengendalikan dan mengorganisasikan pertumbuhan dan perkembangannya. tingkat reaksi yang proporsional terhadap konsentrasi enzim.reaksireaksi kimia yang memungkinkan adanya kehidupan disebut metabolisme. Baik anabolisme maupun katabolime berlangsung secara sistematis dan teratur membentuk lintasan metabolik. dan asam lemak. contohnya respirasi.Ratusan jenis senyawa dibentuk sebagai bahan penyusun struktur organela atau bagian-bagian dari sel lainnya. Secara kolektif. Dengan reaksi-reaksi tersebut banyak senyawa organik yang disintesis oleh tumbuhan.ENZIM 2011 hampir jenuh dengan substrat.

Para ahli biokimia menamakan keadaan dimana terjadi renggangan ikatan molekul substrat setelah berinteraksi dengan enzim disebut pengaktifan substrat. tetapi enzim merupakan katalisator yang lebih kuat.ENZIM 2011 dikehendakinya agar terjadi dan mengatur kecepatan reaksi tersebut dengan cara memproduksi suatu katalisator dalam jumlah yang sesuai dan pada saat yang dibutuhkan. Hampir semua reaksi biokimia berlangsung sangat lambat jika tanpa melibatkan peranan suatu katalisator. Ion-ion dan senyawa anorganik yang diserap dari dalam tanah oleh tumbuhan sebagian dapat berfungsi sebagai katalisator beberapa reaksi. PORTOFOLIO 07: FISIOLOGI TUMBUHAN| 07 311 151 . Enzim juga tanggap terhadap perubahan kondisi lingkungan sehingga perubahan dapat dilakukan oleh tumbuhan sesuai dengan perubahan unsure lingkungan. MEKANISME KERJA ENZIM Pada umumnya terdapat 2 mekanisme kerja enzim yang memepngaruhi reaksi katalisis : Enzim meningkatkan kemungkinan molekul-molekul yang bereaksi saling bertemu dengan permukaan yang saling berorientasi. Dapat disimpulkan bahwa enzim mempercepat laju reaksi agar kesetimbangan reaksi tercapai tetapi tidak mempengaruhi konstatnta keseimbangan. katalis oleh ion-ion logam. Hal ini terjadi sebab enzim mempunyai suatu afinitas yang tinggi terhadap substrat dan mempunyai kemampuan mengikatnya walaupun bersifat sementara. sehingga ikatan kovalen tersebut menjadi mudah terpecah. Prinsip umum Pembicaraan tentang mekanisme yang digunakan untuk mempercepat kecepatan reaksi melalui 3 contoh yang akan diberikan : katalis asam dan basa pada umumnya. Penyatuan antara substrat dengan enzim tidak seenaknya melainkan substrat terikat dengan enzim sedemikian rupa sehingga setiap substrat terorientasi secara tepat untuk terjadi reaksi. Enzim ummnya mempercepat laju reaksi antara 108 sampai 1020 kali. Pembentukan ikatan yang sementara (biasanya ikatan non kovalen) antara substrat dengan enzim menimbulkan penyabaran elektron dalam molekul substrat. dan katalis oleh enzim yang mengandung piridoksal fosfat. Enzim berperan secara lebih spesifik dalam hal menentukan reaksi mana yang akan dipacu dibandingkan dengan katalisator anorganik sehingga ribuan reaksi dapat berlangsung dengan tidak menghasilkan produk sampingan yang beracun. Katalisator tersebut yang kemudian dikenal dengan enzim.

Ion logam juga dapat menerima elektron melalui ikatan sigma atau pi untuk mengaktifkan elektrofil atau nukleofil (katalis asam-basa umum). Ion logam juga dapat dianggap “super acids” karena mereka terdapat pada larutan yang netral. c. nuclearmagnetic (ESR). sering mempunyai muatan posotif yang lebih besar dari pada satu. Sebenarnya. Peranan ion logam Ion logam melaksanakan peranan katalisi dan struktural yang penting pada protein. b. dan dapat membentuk ikatan pi. Ion logam.  Mendekatkan pereaksi. dikatakan dapat mengalami katalisis asam spesifik atau katalisis basa spesifik. Peranan ion logam pada katalisis Ion logam dapat berpartisipasi dalam salah satu dari 4 mekanisme yang dipakai enzim untuk mempercepat kecepatan reaksi kimia :  katalisis asam-asam umum. lebih dari seperempat dari semua enzim yang dikenal mengandung ion logam yang berikatan erat atau memerlukan ion logam untuk beraktivitasnya. dan  Mengadakan tekanan pada enzim atau substrat. Keterangan ini digabungkan dengan pengetahuan pembentukan dan kerusakan kompleks logam dan reaksi dalam lingkaran koordinasi ion logam untuk memberi pengertian tentang peranan ion logam pada reksi yang dikatalisi oleh enzim. Selain (dan tidak sperti proton) itu. PORTOFOLIO 07: FISIOLOGI TUMBUHAN| 07 311 151 . Mutarotasi glukosa adalah salah satu rekasi yang tunduk pada katalisis asambasa umum. seperti proton. logam dapat berperan sebagai cetakan 3-dimensi untuk orientasi dan ikatan gugus basa yang terdapat pada enzim atau substrat. lebih-lebihdengan kristalografi sinar-X. Reaksi yang kecepatanya tergantung pada semua asam dan basa yang terdapat dalam larutan dikatakan dapat menglami katalisis asam umum (general acid) atau katalisis basa umum (general base). tetapi tidak tergantung pada konsentrasi asam atau basa lainya yang terdapat dalam larutan.  katalisis kovalen. adalah asam Lewis atau elektrotil dan oleh karena itu dapat menerima bagian alam pasangan elektron yang membentuk ikatan sigma.ENZIM a. Katalisis asam-basa umum 2011 Reaksi yang kecepatanya berubah-ubah akibat perubahan konsentrasi ion hidrogen atau konsentrasi ion hidronium dalam larutan. Fungsi ion logam ini diselidiki dengan cara fisika.

ENZIM 2011 Denagan memberikan elektron. seorang ahli kimia organic pada sekitar tahun 1884. Daniel E. pengaturan stereokimia dicapai oleh kemampuan lingkaran koordinasi logam untuk beerperan sebagai cetakan 3-dimensi untuk mengikat gugus-gugus reaktif pada orientsi sterik yang sfesisik. Konsep kompleks enzim substrat pertama dikemukakan oleh Emil Fisher. logam dapat mengaktifkan nukleofil atau berperan sebagai nukleofil itu sendiri. Hambatan ini disebut sebagai “ energy aktifasi”. Jika sisi aktif ini kaku dan spesifik untuk substarat tertentu reaksi balik tidak akan dapat terjadi karena struktur molekul senyawa produk sudah berbeda dengan senyawa asalnya tidak “ dikenali “ oleh enzim. Peningkatan suhu menyebabkan bertambahnya jumlah molekul dengan tingkat energy yang labih tinggi dari energy aktifasi yang dibutuhkan sehingga labih banyak molekul yang bereaksi. Mekanisme Aksi Enzim Pada gambar diatas didapat bahwa jika substrat bereaksi untuk menghasilkan produk. sedangkan enzim berperan menurunkan tingkat energy aktifasi yang dibutuhkan dengan demikian akan menyebabkan lebih banyak molekul yang dapat bereaksi. Pada sisi aktif enzim ini substrat di rombak menjadi produk. Lingkaran koordinasi logam dapat mempersatukan enzim dan substrat (pendekatan) atau membentuk distorasi yang menghasilakan chelate pada enzim atau substrat (tekanan0. Berebeda dengan konsep sisi aktif yang kaku dari Fisher. suatu hambatan energy (energi barrier) harus lebih dahulu diatasi. suatu ion logam uga dapat “menyelubungi’ nukleofil dan karena itu mencegah reaksi sampingan yang sebaliknya mungkin timbul. Kosland mengemukakan konsep bahwa sisi aktif enzim dapat disesuaikan dengan struktur PORTOFOLIO 07: FISIOLOGI TUMBUHAN| 07 311 151 . Akhirnya. Bagian enzim terdapat menyatu dengan substrat disebut dengan sisi aktif (active side).

Tahapan-tahapan energi pada reaksi kimia. Konsep ini sering dikenal sebagai hipotesis “dirangsang agar pas” (induced fit hypothesis). namun hanya mempercepat reaksi saja. yang akan kemudian berubah menjadi produk. ionik. Biasanya reaksi akan berjalan ke arah yang sama dengan reaksi tanpa katalis. Walaupun ikatan kovalen yang kuat terbentuk .Enzim mengatalisasi reaksi maju dan balik secara seimbang. KINETIKA MICHAELIS_MENTEN Keterangan: E : Enzim. Kestabilan ikatan enzim-substrat ditentukan oleh konstanta Michaelis (Km). Dengan demikian penggabungan antara enzim dengan substrat menjadi lebih pas. Enzim tidak mengubah kesetimbangan reaksi itu sendiri. ES: ikatan sementara. Substrat memerlukan energi yang banyak untuk mencapai keadaan transisi. P: Hasil reaksi Sistem enzim-substrat untuk tiap-tiap reaksi enzimatik bersifat khusus. menurunkan energi yang diperlukan untuk menjadi produk. Ikatan antara enzim dan substrat dapat berupa ikatan kovalen . S: Substrat (reaktan). Mekanisme untuk satu substrat enzim catalyzed reaksi.Sebagai katalis. PORTOFOLIO 07: FISIOLOGI TUMBUHAN| 07 311 151 . Ikatan kovalen dan ionik sangat penting dikaitkan dengan energy aktifasi untuk suatu reaksi. atau Van der Waals. hydrogen.lebih lanjut. tetapi banyaknya ikatan hidrogen dan van der waals mempengaruhi orientasi struktural dari kompleks enzim substrat. reaksi samping yang memungkinkan dapat terjadi dan menghasilkan produk yang berbeda. Dengan enzim (E) yang mengikat substrat (S) dan menghasilkan suatu produk (P). Sebagai contoh. Sebagai contoh. enzim dapat menggabungkan dua atau lebih reaksi. Namun. tanpa keberadaan enzim. Perbedaannya adalah.ENZIM 2011 substrata tau produk setelah molekul-molekul tersebut mendekati sisi aktif enzim. Enzim menstabilisasi keadaan transisi. karbonat anhidrase mengatalisasi reaksinya ke dua arah bergantung pada konsentrasi reaktan. enzim tidak mengubah posisi kesetimbangan reaksi kimia. reaksi enzimatik berjalan lebih cepat. hidrolsis ATP sering kali menggunakan reaksi kimia lainnya untuk mendorong reaksi. sehingga reaksi yang difavoritkan secara termodinamik dapat digunakan untuk mendorong reaksi yang tidak difavoritkan secara termodinamik. umumnya ikatan ini diputuskan dengan sangat cepat untuk menghasilkan produk.

Pada tahap pertama. serangkaian percobaan dilakukan dengan berbagai substrat konsentrasi ([S]) dan tingkat awal pembentukan produk diukur. kimiawan Jerman Leonor Michaelis dan murid bimbingan pascadokotoralnya yang berasal dari Kanada.ENZIM 2011 Pada tahun 1902. subtrat terikat ke enzim secara reversible. Penentuan konstanta Lineweaver-Burk pot Untuk menentukan kecepatan maksimum yang diperantarai reaksi enzim. Setelah Peter Lauritz Sørensen menentukan skala pH logaritmik dan memperkenalkan konsep penyanggaan (buffering) pada tahun 1909. Haldane. Hasil kerja mereka kemudian dikembangkan lebih jauh oleh G. Maud Leonora Menten. Penurunan persamaan kinetika yang diturunkan mereka masih digunakan secara meluas sampai sekarang . Briggs dan J. selama yang membangun kompleks tetapi tetap PORTOFOLIO 07: FISIOLOGI TUMBUHAN| 07 311 151 . E. membentuk kompleks enzim-substrat. Enzim kemudian mengatalisasi reaksi kimia dan melepaskan produk. mengulangi eksperimen Henri dan mengkonfirmasi persamaan Henri. Michaelis-Menten berkaitan plot v laju reaksi terhadap konsentrasi substrat [S]. 'Awal' di sini adalah diartikan bahwa laju reaksi diukur setelah periode waktu relatif singkat. Victor Henri mengajukan suatu teori kinetika enzim yang kuantitatif. B. Persamaan ini kemudian dikenal dengan nama Kinetika Henri-Michaelis-Menten (kadang-kadang juga hanya disebut kinetika Michaelis-Menten). S. namun data eksperimennya tidak berguna karena perhatian pada konsentrasi ion hidrogen pada saat itu masih belum dititikberatkan. Salah satu kontribusi utama Henri pada kinetika enzim adalah memandang reaksi enzim sebagai dua tahapan. Kompleks ini kadang-kadang disebut sebagai kompleks Michaelis.

Mekanisme umpan balik negatif dapat secara efektif mengatur laju sintesis zat antara metabolit tergantung pada kebutuhan sel. merencanakan kebalikan dari konsentrasi substrat terhadap kebalikan dari kecepatan awal Nilai-nilai konstanta yang dikehendaki K plot. sementara berguna untuk visualisasi seharusnya tidak pernah menjadi sumber nilai aktual dari enzim konstan karena ketidakpekaan besar untuk kesalahan yang melekat pada semua plot terbalik. 3. yang Hanes-Woolf plot adalah yang paling akurat. 4. 5. retikulum endoplasma. dan aparat golgi. 2. Ia dapat meliputi fosforilasi. Sebagai contoh. produk akhir lintasan metabolisme seringkali merupakan inhibitor enzim pertama yang terlibat dalam lintasan metabolisme. dan digunakan oleh sekelompok enzim lainnya sebagai sumber energi dalam mitokondria melalui β-oksidasi. Enzim dapat dikompartemenkan. Contohnya. dengan lintasan metabolisme yang berbeda-beda yang terjadi dalam kompartemen sel yang berbeda. Beberapa enzim dapat menjadi aktif ketika berada pada lingkungan yang berbeda PORTOFOLIO 07: FISIOLOGI TUMBUHAN| 07 311 151 . Bentuk regulase gen ini disebut induksi dan inhibisi enzim. KONTROL AKTIVASI ENZIM Terdapat lima cara utama aktivitas enzim dikontrol dalam sel. Enzim dapat diregulasi oleh inhibitor dan aktivator. Harus satu dipaksa untuk memperoleh nilai dari alur terbalik. sehingga ia dapat meregulasi jumlah produk akhir lintasan metabolisme tersebut. dan glikosilasi. miristoilasi. Enzim dapat diregulasi melalui modifikasi pasca-translasional. Hal ini membantu alokasi bahan zat dan energi secara ekonomis dan menghindari pembuatan produk akhir yang berlebihan. 1. asam lemak disintesis oleh sekelompok enzim dalam sitosol. Mekanisme regulasi seperti ini disebut umpan balik negatif karena jumlah produk akhir diatur oleh konsentrasi produk itu sendiri.ENZIM 2011 konsentrasi substrat sekitar konstan dan semi-asumsi keadaan-tetap akan terus. pengukuran dapat kemudian akan diplot dalam sebuah Lineweaver-Burk plot. Nilai-nilai yang akurat untuk K M M dan V maks maks dapat dibaca secara langsung dari dan V hanya dapat ditentukan oleh regresi non- linier dari data yang Michaelis-Menten. Produksi enzim (transkripsi dan translasi gen enzim) dapat ditingkatkan atau diturunkan bergantung pada respon sel terhadap perubahan lingkungan.

Oleh karena koenzim secara kimiawi berubah oleh aksi enzim. Pada kasus ini. formil. Kebanyakan kofaktor tidak terikat secara kovalen dengan enzim. gugus prostetik organik dapat pula terikat secara kovalen (contohnya tiamina pirofosfat pada enzim piruvat dehidrogenase). Koenzim Koenzim adalah kofaktor berupa molekul organik kecil yang mentranspor gugus kimia atau elektron dari satu enzim ke enzim lainnya. ataupun gugus metil yang dibawa oleh asam folat. tetapi terikat dengan kuat. Kofaktor dapat berupa gugus prostetik yang mengikat dengan kuat. dengan kofaktor seng terikat sebagai bagian dari tapak aktifnya. Namun beberapa memerlukan pula molekul non-protein yang disebut kofaktor untuk berikatan dengan enzim dan menjadi aktif. sekitar 700 enzim diketahui menggunakan PORTOFOLIO 07: FISIOLOGI TUMBUHAN| 07 311 151 . Apoenzim beserta dengan kofaktornya disebut holoenzim (bentuk aktif). adalah dapat dikatakan koenzim merupakan substrat yang khusus. yang akan melepaskan diri dari tapak aktif enzim semasa reaksi dan ion metal yang akan memebentuk suatu ikatan koordinasi dengan rantai spesifik pada tempat aktif dan pada saat yang sama membentuk satu atau lebih ikatan koordinasi. Istilah holoenzim juga dapat digunakan untuk merujuk pada enzim yang mengandung subunit protein berganda. Contoh koenzim mencakup NADH.ENZIM KOFAKTOR DAN KOENZIM a. Bagian yang bukan protein ini disebut kofaktor. Sebagai contoh. disamping itu terdapat pula bagian yang bukan protein yang penting untuk aktivasi katalitik. Beberapa koenzim seperti riboflavin. Kofaktor dapat berupa zat anorganik (contohnya ion logam) ataupun zat organik (contohnya flavin dan heme).pula dengan substrat. Namun.Contoh enzim yang mengandung kofaktor adalah karbonat anhidrase. NADPH dan adenosina trifosfat. Kofaktor 2011 Enzim terdiri dari satu atau lebih rantai polipeptida.Enzim yang memerlukan kofaktor namun tidak terdapat kofaktor yang terikat dengannya disebut sebagai apoenzim ataupun apoprotein. holoenzim adalah kompleks lengkap yang mengandung seluruh subunit yang diperlukan agar menjadi aktif.Beberapa enzim tidak memerlukan komponen tambahan untuk mencapai aktivitas penuhnya. ataupun koenzim. ataupun substrat sekunder. gugus asetil yang dibawa oleh koenzim A. dan gugus metil yang dibawa oleh S-adenosilmetionina. tiamina. metenil. b. seperti DNA polimerase. Gugus kimiawi yang dibawa mencakup ion hidrida (H–) yang dibawa oleh NAD atau NADP+. dan asam folat adalah vitamin.

Contohnya. Enzim.1 _____.freehostia. 2011. PT. NADPH diregenerasi melalui lintasan pentosa fosfat.ENZIM 2011 koenzim NADH. nurhalin. Enzim.htm Angelina F.Dasar-dasar Fisiologi Tumbuhan. Enzim.com/enzim.mobi/id/Enzim?t=5.crayonpedia. 2008. http://www. dan S- adenosilmetionina melalui metionina adenosiltransferase. Jakarta : Rajawali Pers _____. Semua di akses 17 april 2011 PORTOFOLIO 07: FISIOLOGI TUMBUHAN| 07 311 151 . http://wapedia. 2011. Bandung . 1992.CITRA ADTYA BAKTI Lakitan Benyamin. DAFTAR PUSTAKA : Shahib. http://metabolismelink.com/2008/09/14/enzim/hari _____. Enzim. http://fionaangelina. ____. Regenerasi serta pemeliharaan konsentrasi koenzim terjadi dalam sel. Pemahaman Seluk beluk Biokimia dan Penerapan Enzim.2010.org/mw/Enzim_12.

Sign up to vote on this title
UsefulNot useful