P. 1
Enzim

Enzim

|Views: 9|Likes:
Published by hendra agastya

More info:

Published by: hendra agastya on Jul 14, 2013
Copyright:Attribution Non-commercial

Availability:

Read on Scribd mobile: iPhone, iPad and Android.
download as DOCX, PDF, TXT or read online from Scribd
See more
See less

11/22/2013

pdf

text

original

PORTOFOLIO 07: FISIOLOGI TUMBUHAN

ENZIM
FRENI WAWORUNTU
07 311 151

2011

UNIVERSITAS NEGERI MANADO

ENZIM
MEKANISME KERJA ENZIM I. PENGERTIAN ENZIM

2011

Enzim adalah biomolekul yang berfungsi sebagai katalis (senyawa yang mempercepat proses reaksi tanpa habis bereaksi) dalam suatu reaksi kimia. Katalisator mempercepat reaksi kimia. Walaupun katalisator ikut serta dalam reaksi, ia kembali ke keadaan semula bila reeaksi telah selesai.Hampir semua enzim merupakan protein. Pada reaksi yang dikatalisasi oleh enzim, molekul awal reaksi disebut sebagai substrat, dan enzim mengubah molekul tersebut menjadi molekul-molekul yang berbeda, disebut produk. Hampir semua proses biologis sel memerlukan enzim agar dapat berlangsung dengan cukup cepat.Enzim bekerja dengan cara menempel pada permukaan molekul zat-zat yang bereaksi dan dengan demikian mempercepat proses reaksi. Percepatan terjadi karena enzim menurunkan energi pengaktifan yang dengan sendirinya akan

mempermudah terjadinya reaksi. Sebagian besar enzim bekerja secara khas, yang artinya setiap jenis enzim hanya dapat bekerja pada satu macam senyawa atau reaksi kimia. Hal ini disebabkan perbedaan struktur kimia tiap enzim yang bersifat tetap. Sebagai contoh, enzim α-amilase hanya dapat digunakan pada proses perombakan pati menjadi glukosa.Hal-ihwal yang berkaitan dengan enzim dipelajari dalam enzimologi. Dalam dunia pendidikan tinggi, enzimologi tidak dipelajari tersendiri sebagai satu jurusan tersendiri tetapi sejumlah program studi memberikan mata kuliah ini. Enzimologi terutama dipelajari dalam kedokteran, ilmu pangan, teknologi pengolahan pangan, dan cabang-cabang ilmu pertanian.Sebagai katalis dalam reaksi-reaksi di dalam tubuh organisme, enzim memiliki beberapa sifat, yaitu: 1. Enzim adalah protein, karenanya enzim bersifat thermolabil, membutuhkan pH dan suhu yang tepat. 2. Enzim bekerja secara spesifik, dimana satu enzim hanya bekerja pada satu substra. 3. Enzim berfungsi sebagai katalis, yaitu mempercepat terjadinya reaksi kimia tanpa mengubah kesetimbangan reaksi. 4. Enzim hanya diperlukan dalam jumlah sedikit. 5. Enzim dapat bekerja secara bolak-balik. 6. Kerja enzim dipengaruhi oleh lingkungan, seperti oleh suhu, pH, konsentrasi, dan lainlain.

PORTOFOLIO 07: FISIOLOGI TUMBUHAN| 07 311 151

Daya katalitik enzim Daya katalitik enzim sangat besar. PORTOFOLIO 07: FISIOLOGI TUMBUHAN| 07 311 151 . Bahkan reaksi yang sederhana sekalipun seperti hidrasi CO2 harus dikatalisis oleh enzim karbonat anhidrase. Gugus prostetik adalah bagian enzim yang tidak tersusun atas protein. Satu enzim biasanya mengkatalisis satu jenis reaksi kimia saja.Reaksi-reaksi enzimatik dibutuhkan agar bakteri dapat memperoleh makanan/ nutrient dalam keadaan terlarut yang dapat diserap ke dalam sel. Gugus prostetik dapat dikelompokkan menjadi dua yaitu koenzim (tersusun dari bahan organik) dan kofaktor (tersusun dari bahan anorganik). memperoleh energi Kimia yang digunakan untuk biosintesis. Karbonat anhidrase CO2 + H2O ―――――――――→ H2CO3 a. Enzim biasanya sangat spesifik terhadap reaksi yang ia kataliskan mauapun terhadap substrat yang terlibat dalam reaksi. Enzim-enzim ini memiliki mekanisme "sistem pengecekan ulang". yaitu mampu mempercepat reaksi kimia minimal sejuta kali. Dalam reaksi enzimatik sangat jarang terjadi reaksi sampingan yang menyebabkan terbentuknya hasil sampingan yang tak berguna. regioselektivitas. atau aktivitas enzim terganggu maka reaksi metabolisme sel akan terhambat hingga pertumbuhan sel juga terganggu. Apoenzim adalah bagian enzim yang tersusun atas protein. muatan dan katakteristik hidrofilik/hidrofobik enzim dan substrat bertanggung jawab terhadap kespesifikan ini. Tanpa enzim. Dua sifat penting enzim adalah memiliki daya katalitik yang sangat besar dan sangat spesifik. dan lain-lain. Beberapa enzim yang menunjukkan akurasi dan kespesifikan tertinggi terlibat dalam pengkopian dan pengekspresian genom. baik terhadap terhadap jenis reaksi yang dikatalisisnya maupun terhadap substrat atau reaktan yang diolahnya. atau seperangkat reaksi yang sejenis. perkembangbiakan. Enzim juga dapat menunjukkan tingkat stereospesifisitas.ENZIM 2011 Enzim terdiri dari apoenzim dan gugus prostetik. dan kemoselektivitas yang sangat tinggi. Kespesifikan enzim Enzim sangat spesifik. Jika tidak ada enzim. Bentuk. kecepatan sebagian besar reaksi kimia di dalam sistem biologi sangatlah rendah sehingga tak dapat diukur. pergerakan.

ENZIM 2011 Model spesifitas enzim terhadap substrat dan reaksi tertentu STRUKTUR ENZIM Pada mulanya enzim dianggap hanya terdiri dari protein dan memang ada enzim yang ternyata hanya tersusun dari protein saja. Beberapa enzim yang mengandung ion logam sebagai kofaktornya Ion logam Zn 2+ Enzim Alkohol dehidrogenase Karbonat anhidrasa Karboksipeptidasa Mg2+ 2+ 3+ Fosfohidrolasa Fosfotransferasa Fe / Fe Sitokrom Peroksida Katalasa Feredoksin Cu / Cu K+ 2+ + Tirosina Sitokrom oksidasa Piruvat kinasa (juga memerlukan Mg2+) PORTOFOLIO 07: FISIOLOGI TUMBUHAN| 07 311 151 . menjadi tempat untuk mengikat substrat. atau molekul organik yang dinamakan koenzim. Komponen selain protein pada enzim dinamakan kofaktor. Gabungan antara bagian protein enzim (apoenzim) dan kofaktor dinamakan holoenzim. Misalnya pepsin dan tripsin. Koenzim dapat merupakan ion logam/ metal.Enzim yang memerlukan ion logam sebagai kofaktornya dinamakan metaloenzim.Tetapi ada juga enzim-enzim yang selain protein juga memerlukan komponen selain protein. dan sebagai stabilisator supaya enzim tetap aktif. Ion logam ini berfungsi untuk menjadi pusat katalis primer..

Tergantung pada jenis-jenis enzim. prediksi aktivitas enzim baru yang hanya dilihat dari strukturnya adalah hal yang sangat sulit. Senyawa non protein pada enzim ini disebut gugus protestik. yang sering kali merupakan produk langsung ataupun tak langsung dari reaksi yang dikatalisasi. tetapi hanya sebagian kecil asam amino enzim (sekitar 3–4 asam amino) yang secara langsung terlibat dalam katalisis. enzim merupakan rantai asam amino yang melipat. Daerah yang mengandung residu katalitik yang akan mengikat substrat dan kemudian menjalani reaksi ini dikenal sebagai tapak aktif. Setiap enzim terbentuk dari molekul prptein sebagai komponen utama penysunnya dan beberapa enzim hanya terbentuk dari molekul protein dengan tanpa adanya penambahan komponen lain. Aktivitas enzim ditentukan oleh struktur tiga dimensinya (struktur kuaterner).Tidak semua protein mempunyai fungsi katalitik sehingga tidak dapat digolongkan sebagai enzim. Beberapa enzim juga memiliki tapak ikat untuk molekul kecil. Jenis enzim ini dirujuk sebagai RNA-enzim ataupun ribozim. Rantai protein tunggal kadang-kadang dapat berkumpul bersama dan membentuk kompleks protein. dan juga protein yang terkandung dalam biji juga lebih berperan sebagai bahan cadangan makanan untuk digunakan dalam proses perkecambahan biji.500 residu pada asam lemak sintase. Dengan demikian ia berfungsi sebagai regulasi umpan balik. sampai dengan lebih dari 2. misalnya protein sitokrom yang membawa elekton pada fotosintesis dan respirasi. Kebanyakan enzim berukuran lebih besar daripada substratnya. Walaupun struktur enzim menentukan fungsinya. Enzim juga dapat mengandung tapak yang mengikat kofaktor yang diperlukan untuk katalisis.Sama seperti protein-protein lainnya. Disamping komponen proteinnya beberapa enzim juga mengandung senyawa organik nonprotein dengan ukuran molekul yang lebih kecil. Pengikatan ini dapat meningkatkan ataupun menurunkan aktivitas enzim. Kebanyakan enzim dapat mengalami denaturasi (yakni terbuka dari lipatannya dan menjadi tidak aktif) oleh pemanasan ataupun denaturan kimiawi. dengan yang paling umum merupakan ribosom. Gugus protestik terikat erat pada molekul protein enzim PORTOFOLIO 07: FISIOLOGI TUMBUHAN| 07 311 151 .ENZIM Na+ Membrane sel ATPasa ( juga memerlukan K+ dan Mg2+) 2011 Enzim umumnya merupakan protein globular dan ukurannya berkisar dari hanya 62 asam amino pada monomer 4-oksalokrotonat tautomerase. Tiap-tiap urutan asam amino menghasilkan struktur pelipatan dan sifat-sifat kimiawi yang khas. denaturasi dapat bersifat reversibel maupun ireversibel.Terdapat pula sejumlah kecil katalis RNA.

Endoenzim Endoenzim disebut juga enzim intraseluler. b. untuk dijadikan molekul yang lebih sederhana dengan BM lebih rendah sehingga dapat masuk melewati membran sel. oksigenase. Penggolongan enzim berdasarkan daya katalisis a. Sebagai contoh adalah enzim elektron transfer oksidase dan hidrogen peroksidase (katalase). Beberapa vitamin disintesis oleh tumbuhan digunakan sebagai bagian dari koenzim atau gugus protestik. yang merupakan pemindahan elektron. Koenzim tidak terikat pada molekul protein penyusun enzim. KLASIFIKASI ENZIM Enzim dapat digolongkan berdasarkan tempat bekerjanya. Beberapa enzim lainnya tidak mengandung gugus prostetik. Umumnya merupakan enzim yang digunakan untuk proses sintesis di dalamsel dan untuk pembentukan energi (ATP) yang berguna untuk proses kehidupan sel. substrat yang dikatalisis. jadi vitamin disintesis oleh tumbuhan disamping bermanfaat bagi manusia atau hewan yang mengkonsumsinya juga berperan dalam metabolism tumbuhan. hidrogen atau oksigen. Enzim.enzim tersebut mengkatalisis reaksi-reaksi sebagai berikut: PORTOFOLIO 07: FISIOLOGI TUMBUHAN| 07 311 151 . Umumnya berfungsi untuk “mencernakan” substrat secara hidrolisis.ENZIM 2011 dengan ikatan kovalen dan esensial untuk aktifitas katalitik enzim yang bersangkutan. Energi yang dibebaskan pada reaksi pemecahan substrat di luar sel tidak digunakan dalam proses kehidupan sel. tetapi untuk melaksanakan aktivitasnya membutuhkan partisipasi dari senyawa organik lain dan atau ion logam tertentu. Penggolongan enzim berdasarkan tempat bekerjanya a. Ada beberapa macam enzim electron transfer oksidase. yaitu enzim yang bekerjanya di luar sel. Eksoenzim Eksoenzim disebut juga enzim ekstraseluler. hidroksilase dan dehidrogenase. daya katalisisnya. Senyawa organik atau ion logam yang membantu fungsi enzim disebut sebagai koenzim. yaitu enzim yang bekerjanya di dalam sel.misal dalam proses respirasi. Oksidoreduktase Enzim ini mengkatalisis reaksi oksidasi-reduksi. yaitu enzim oksidase. dan cara terbentuknya.

Dekarboksiliase (dekarboksilase) yaitu enzim yang mengkatalisis reaksi pengambilan gugus karboksil. Transferase Transferase mengkatalisis pemindahan gugusan molekul dari suatu molekul ke molekul yang lain. yaitu: Rasemase. d. Sebagai contoh adalah beberapa enzim sebagai berikut: Transaminase adalah transferase yang memindahkan gugusan amina. Lipase adalah hidrolase yang menghidrolisis lemak (ester lipida).+ 4 H+) O2 + (2e. e. Hidrolase Enzim ini mengkatalisis reaksi-reaksi hidrolisis. Transfosforilase adalah transferase yang memindahkan gugusan fosfat. c. Peptidase adalah hidrolase yang menghidrolisis protein dan polipeptida. dengan contoh enzim adalah: Karboksilesterase adalah hidrolase yang menghidrolisis gugusan ester karboksil. Liase Enzim ini berfungsi untuk mengkatalisis pengambilan atau penambahan gugusan dari suatu molekul tanpa melalui proses hidrolisis. merubah l-alanin Epimerase. Isomerase Isomerase meliputi enzim-enzim yang mengkatalisis reaksi isomerisasi. sebagai contoh adalah: L malat hidroliase (fumarase) yaitu enzim yang mengkatalisis reaksi pengambilan air dari malat sehingga dihasilkan fumarat. merubah transmetinal D-alanin D-xylulosa-5-fosfat cisrentolal PORTOFOLIO 07: FISIOLOGI TUMBUHAN| 07 311 151 .+ 4 H+) H2O2  Oksigenase (transferase oksigen): O2 + 2 substrat 2  Hidroksilase : substrat + ½ O2 2 koenzim + H2O  Dehidrogenase: NaNO3 + (e-+ H+) Na2SO4 + (e-+ H+) Na2CO3 + (e-+ H+)  H2S CH4 2 H2O + O2 NaNO2 2011 2 H2O substrat-O substrat-O 2 koenzim-H + ½ O2 Hidrogen peroksidase: 2 H2O2 b.ENZIM  Oksidase mengkatalisis 2 macam reaksi: O2 + (4e. Transasilase adalah transferase yang memindahkan gugusan asil. merubah D-ribulosa-5-fosfat Cis-trans isomerase.

coli tidak dapat menggunakan laktosa sehingga awalnya tidak nampak adanya pertumbuhan (fase lag/fase adaptasi panjang) setelah beberapa waktu baru menampakkan pertumbuhan. Sedangkan enzim-enzim yang berperan dalam proses respirasi jumlahnya tidak dipengaruhi oleh kadar substratnya. Sebagai contoh adalah enzim beta galaktosidase yang dihasilkan oleh bakteri E. Walaupun demikian ada enzim yang jumlahnya dipengaruhi kadar substratnya. sehingga enzim tersebut selalu ada umumnya dalam jumlah tetap pada sel hidup. Permease adalah enzim yang berperan dalam menentukan sifat selektif permiabel dari membran sel. triosin.ENZIM Intramolekul ketol isomerase. PORTOFOLIO 07: FISIOLOGI TUMBUHAN| 07 311 151 . Induksi menyebabkan kecepatan sintesis suatu enzim dapat dirangsang sampai beberapa ribu kali. b. merubah metilmalonil-CoA g. misalnya enzim pepsin. Enzim lain dengan tatanama berbeda Ada beberapa enzim yang penamaannya tidak menurut cara di atas. Penggolongan enzim berdasar cara terbentuknya a. coli membentuk enzim beta galaktosidase yang digunakan untuk merombak laktosa. Enzim konstitutif Di dalam sel terdapat enzim yang merupakan bagian dari susunan sel normal. Enzim adaptif adalah enzim yang pembentukannya dirangsang oleh adanya substrat. dan sebagainya serta enzim yang termasuk enzim permease. sebagai contoh adalah enzim asetat=CoASH ligase yang mengkatalisis rekasi sebagai berikut: Asetat + CoA-SH + ATP Asetil CoA + AMP + P-P transferase atau mutase.coli yang ditumbuhkan di dalam medium yang mengandung laktosa. Enzim adaptif Perubahan lingkungan mikroba dapat menginduksi terbentuknya enzim tertentu. merubah 2011 D-gliseraldehid-3-fosfat dihidroksi aseton fosfat Intramolekul suksinil-CoA f. Selama fase lag tersebut E. Ligase Enzim ini mengkatalisis reaksi penggabungan 2 molekul dengan dibebaskannya molekul pirofosfat dari nukleosida trifosfat. misalnya enzim amilase. Mulamula E.

Contohnya ada enzim yang megkatalisis reaksi reduksi terhadap fungsi alkohol gula dan ada pula yang mengkatalisis reaksi oksidasi pada substrat yang sama. terjadinya reaksi antara substrat dengan enzim karena adanya kesesuaian bentuk ruang antara substrat PORTOFOLIO 07: FISIOLOGI TUMBUHAN| 07 311 151 . yang bersatu dan kemudian disebut holoenzim. Namun sampai sekarang masih banyak buku-buku yang masih menggunakan sistem penamaan lama yang lebih pendek. Pemakaian penamaan tersebut terbukti tidak memadai karena banyak enzim mengkatalisis substrat yang sama tetapi dengan reaksi yang berbeda. amilase menghidrolisis amilum. Model "kunci dan gembok" Enzim bekerja dengan dua cara. TEORI KERJA ENZIM 1.ENZIM 2011 Enzim diklasifikasikan berdasarkan tipe reaksi dan mekanisme reaksi yang dikatalisis. protease menghidrolisis protein. yaitu menurut Teori Kunci-Gembok koenzim. Untuk menghindari kesulitan penamaan karena semakin banyak ditemukan enzim yang baru. Contoh: enzim dehidrogenase mengkatalisis reaksi pengeluaran hidrogen. Contoh: lipase menghidrolisis lipid. maka International Union of Biochemistry (IUB) telah mengadopsi sistem penamaan yang kompleks tetapi tidak meragukan berdasarkan mekanisme reaksi. enzim transferase mengkatalisis pemindahan gugus tertentu. Menurut teori kunci-gembok. dan kebanyakan mengkatalisis reaksi hidrolisis ikatan kovalen. (Lock and Key Theory) dan Teori Kecocokan Induksi (Induced Fit Theory). namun ditambahkan pada jenis reaksi yang dikatalisisnya. Pada awalnya hanya ada beberapa enzim yang dikenal. Semua enzim ini diidentifikasi dengan menambahkan akhiran –ase pada nama substansi atau substrat yang dihidrolisis. Sistem penamaan enzim sekarang tetap menggunakan –ase.

Pada saat ikatan kompleks enzimsubstrat terputus. Model ini telah dibuktikan tidak akurat. ia gagal dalam menjelaskan stabilisasi keadaan transisi yang dicapai oleh enzim. Hal ini sering dirujuk sebagai model "Kunci dan Gembok". Substrat berperan sebagai kunci masuk ke dalam situs aktif. Manakala model ini menjelaskan kespesifikan enzim. tapak aktif secara terus menerus berubah bentuknya sesuai dengan interaksi antara enzim dan substrat. dan model ketepatan induksilah yang sekarang paling banyak diterima. substrat tidak berikatan dengan tapak aktif yang kaku. Pada beberapa kasus. tetapi lebih fleksibel Enzim sangatlah spesifik. Menurut teori ini situs aktif tidak bersifat kaku. misalnya glikosidase. Model ketepatan induksi Pada tahun 1958. yang mana bentuk akhir dan muatan enzim ditentukan.ENZIM 2011 dengan situs aktif (active site) dari enzim. yang berperan sebagai gembok. Akibatnya. Pada tahun 1894. sehingga sisi aktif enzim cenderung kaku. molekul substrat juga berubah sedikit ketika ia memasuki tapak aktif. Orientasi rantai samping asam amino berubah sesuai dengan substrat dan mengijinkan enzim untuk menjalankan fungsi katalitiknya. 2. produk hasil reaksi akan dilepas dan enzim akan kembali pada konfigurasi semula. Daniel Koshland mengajukan modifikasi model kunci dan gembok: oleh karena enzim memiliki struktur yang fleksibel. PORTOFOLIO 07: FISIOLOGI TUMBUHAN| 07 311 151 . Berbeda dengan teori kunci gembok. Tapak aktif akan terus berubah bentuknya sampai substrat terikat secara sepenuhnya. menurut teori kecocokan induksi reaksi antara enzim dengan substrat berlangsung karena adanya induksi substrat terhadap situs aktif enzim sedemikian rupa sehingga keduanya merupakan struktur yang komplemen atau saling melengkapi. Diagram yang menggambarkan hipotesis ketepatan induksi. sehingga terjadi kompleks enzim-substrat. Emil Fischer mengajukan bahwa hal ini dikarenakan baik enzim dan substrat memiliki bentuk geometri yang saling memenuhi.

enzim akan mengalami denaturasi (rusak). enzim maupun substrat dapat mengalami perubahan muatan listrik dengan akibat perubahan aktivitas enzim. enzim tidak aktif. sesuai dengan "tempat kerja"nya. + + + + + + - PORTOFOLIO 07: FISIOLOGI TUMBUHAN| 07 311 151 . Pada pH rendah atau tinggi. Enz + H Enz-H Demikian pula pada pH tinggi. Misalnya suatu reaksi enzim dapat berjalan bila enzim tadi bermuatan negatif (Enz ) dan substratnya bermuatan positif (SH ) : Enz + SH EnzSH. SH yang dapat bereaksi dengan Enz . Jika suhu lingkungan mencapai 40° C atau lebih. Suhu Enzim tidak dapat bekerja secara optimal apabila suhu lingkungan terlalu rendah atau terlalu tinggi. Pada tumbuhan batas tertinggi suhunya adalah 250C 2.ENZIM 2011 FAKTOR-FAKTOR YANG MEMPENGARUHI KERJA ENZIM Faktor-faktor yang dapat mempengaruhi kerja enzim diantaranya adalah sebagai berikut. Suhu optimal enzim bagi masing-masing organisme berbeda-beda. 1. Pada pH rendah atau tingi. Jika suhu lingkungan mencapai 0° C atau lebih rendah lagi. enzim akan mengalami denaturasi. karena itu kecepatan reaksinya juga berkurang. Pada pH rendah Enz akan bereaksi dengan H menjadi enzim yang tidak bermuatan. pH (Tingkat Keasaman) Setiap enzim mempunyai pH optimal masing-masing. maka pada pH yang extrem rendah atau tiggi konsentrasi efektif SH dan enz akan berkurang.

Menurut Michaelis Menten dari reaksi tersebut dapat dikemukakan Ki = konstanta inhibitor. Dengan demikian baik substrat maupun zat penghambat berkompetisi atau bersaing untuk bersatu dengan sisi aktif enzim . Penghambat kerja enzim (Inhibitor) 2011 Inhibisi aktifitas enzim adalah penurunan kecepatan suatu reaksi enzimatik yang dalam makhluk hidup penting pada proses metabolisme. sedangkan pembentukan produk yang lain tidak dipengarihi atau malah di tingkatkan. inhibitor terbagi atas :  Reaksi inhibitor dengan apoenzim  Reaksi inhibitor dengan substrat  Reaksi inhibitor dengan substrat  Reaksi inhibitor dengan koenzim  Reaksi inhibitor dengan kofaktor  Reaksi inhibitor dengan bentuk kompleks enzim Kinetika hambatan enzim. ada 3 macam yaitu : a. seperti substrat.Pada penghambatan ini zat – zat penghambat mempunyai struktur yang mirip dengan struktur substrat.Perlu diketahui bahwa inhibitor tidak mengalami perubahan kimia oleh enzim. Inhibisi kompetitif Inhibitor kompetitif adalah inhibitor yang bersaing aktif dengan substrat untuk mendapatkan tempat aktif enzim. Pada keadaan tertentu suatu reaksi enzimatik dapat membentuk dua atu lebih produk dan hambatan tersebut dapat ditunjukan hanya pada suatu produk. Berdasarkan tempat kerjanya. Inhibitor adalah zat yang dapat menghambat kerja enzim. jka zat penghambat lebih dulu berikatan dengan sisi aktif enzim .ENZIM 3. maka substratnya tidak dapat lagi berikatan dengan sisi aktif enzim. PORTOFOLIO 07: FISIOLOGI TUMBUHAN| 07 311 151 .

EIS-COMPLEX begitu dibentuk enzymatically non-aktif. Inhibisi nonkompetitif 2011 Inhibisi non kompetitif adalah hambatan dimana inhibitor bereaksi dengan suatu tempat diluar tempat aktif. tetapi dapat terjadi pada enzim multimeric.ENZIM b. Pada inhibisi uncompetitive. c. tetapi menghalangi reaksi selanjutnya jadi menghalangi pembentukan produk. Dalam hal ini tingkat inhibisi tidak akan bergantung pada substrat tetapi pada konsentrasi inhibitor dan konstantadisosiasi inhibitor. 4. Penghambat umpan balik (feed back inhibitor) PORTOFOLIO 07: FISIOLOGI TUMBUHAN| 07 311 151 . inhibitor hanya dapat bereaksi setelah terjadi kompeleks enzim substrat. Pada inhibitor tidak kompetitif penghambat tidak bisa mengikat pada enzim yang bebas. tetapi hanya untuk ES-COMPLEX. sehingga kombinasi substrat dengan enzim tidak dihalangi tetapi pemecahan kompleks enzim substrat di cegah. Inhibitor jenis ini adalah jarang. Inhibisi uncompetitive Inhibisi tidak menghalangi pembentukan compels enzim substrat.

senyawa penghambat tersebut merupakan penghambat alosterik. Apabila ada senyawa yang dapat memasuki bagian yang menangkap penghambat maka enzim menjadi tidak aktif. X: hasil akhir reaksi enzimatik yang menghambat sintesis enzim a. X: hasil akhir reaksi enzimatik yang menghambat sintesis enzim a. Keuntungan hambatan umpan balik adalah sebagai suatu mekanisme yang cepat dan sensitive untuk menghindari sintetis yang berlabihan daria suatu produk akhir.D: substrat enzim a. kemudian jika senyawa produk akhir ini telah berkurang maka hambatan oleh produk akhir ini juga akan hilang dan enzim dapat aktif kembali.b.c.C. Enzim alosterik adalah enzim yang mempunyai dua bagian aktif. yang dapat digambarkan sebagai berikut: Enzim a Enzim b Enzim c Enzim d ABCDX Keterangan: A. yaitu bagian aktif yang menangkap substrat dan bagian yang menangkap penghambat. Contoh yang dikenal untuk hambatan umpan balik dalah pada sel tumbuhan untuk sintesis nukleutidauridin monofosfat (UMP) dimulai dari asam aspartat dan karbamil fosfat.b. PORTOFOLIO 07: FISIOLOGI TUMBUHAN| 07 311 151 .d.Gambaran skematik reaksinya adalah sebagai berikut: X Enzim a Enzim b Enzim c Enzim d ABCDX Keterangan: A. tetapi hanya enzim pertama yakni aspartat transkarbamilase yang sensitive terhadap kendali umpan balik UMP.B. Lintasan ini membutuhkan 5 tahap reaksi yang melibatkan enzim. Pengikatan penghambat alosterik pada enzim menyebabkan enzim tidak aktif. Hasil akhir reaksi juga mempengaruhi pembentukan enzim. karena hambatan umpan balik ini hanya akan terjadi jika produkakhir tersebutmulai terakumulasi karena telah melampaui tingkat kebutuhan sel.c.B.b. 6.C. Penghambat alosterik Penghambat alosterik adalah penghambat yang dapat mempengaruhi enzim alosterik.Struktur senyawa penghambat alosterik tidak mirip dengan struktur substrat.d. 5.D: substrat enzim a. Penghambat repressor Represor adalah hasil akhir suatu rangkaian reaksi mempengaruhi atau mengatur pembentukan enzimatik yang dapat pada reaksi enzim-enzim sebelumnya.c.d.ENZIM 2011 Penghambatan umpan balik disebabkan oleh hasil akhir suatu rangkaian reaksi enzimatik yang menghambat aktifitas enzim pada reaksi pertama.

tetapi stabil pada suhu kamar atau temperature tubuh. tingkat reaksi meningkat dengan meningkatnya konsentrasi substrat sampai satu titik. Mg2+. atau berupa koenzim. Enzim yang belum aktif disebut pre-enzim atau zymogen (simogen). yang di atas lebih lanjut dalam meningkatkan konsentrasi substrat tidak menghasilkan perubahan signifikan dalam menilai reaksi. Untuk suatu konsentrasi enzim. Enzim alosterik mempunyai berat molekul lebih besar dan lebih kompleks dari pada enzim biasa demkian pula untuk mengisolasinya pun sukar. 8.Jika sudah mencapai titik jenuhnya. Contohnya ion klorida.ENZIM 2011 sehingga substrat tidak dapat dikatalisis dan tidak menghasilkan produk. Fe. Kofaktor dapat berbentuk ion-ion dari unsur H. dan enzim lain. Apabila enzim menangkap substrat maka penghambat tidak dapat terikat pada enzim. Kedua efektor tersebut berkompetisi memperebutkan tempat alosterik yang sama atau dapat pula terikatpada tempat yang terpisah. Hal ini disebabkan karena situs yang aktif dari enzim molekul pada suatu waktu yang PORTOFOLIO 07: FISIOLOGI TUMBUHAN| 07 311 151 . yang dapat mengaktifkan enzim amilase. Beberapa enzim alosterik tidak stabil pada suhu 00C. Mo. Dan konsentrasi enzim berbanding lurus dengan kecepatan reaksi. Co. sehingga enzim dapat aktif mereaksikan substrat menjadi produk. Konsentrasi enzim dan substrat Katalisis hanya terjadi jika enzim dan substrat membentuk suatu kompleks. Cu. Pada enzim tertentu yang terdiri dari satu polipeptida maka kemungkinan tempat alosteriknya dapat mengikat baikefektor positif maupun efektor negative. Zn. Aktifator Aktivator adalah zat yang dapat mengaktifkan dan menggiatkan kerja enzim. 7. vitamin. Semakin tinggi konsentrasi enzim akan semakin mempercepat terjadinya reaksi. maka konsentrasi substrat berbanding terbalik dengan kecepatan reaksi.

Ratusan jenis senyawa dibentuk sebagai bahan penyusun struktur organela atau bagian-bagian dari sel lainnya.ENZIM 2011 hampir jenuh dengan substrat. lemak. jamur. Enzim / substrat kompleks harus memisahkan sebelum aktif situs gratis untuk mengakomodasi lebih substrat. sebaliknya katabolisme merupakan perombakan senyawa dengan molekul yang lebih kecil. Reaksi katabolisme menghasilkan energi. contohnya respirasi. Reaksi anabolisme membutuhkan energy.reaksireaksi kimia yang memungkinkan adanya kehidupan disebut metabolisme. Sel dapat mengatur lintasan metabolic yang PORTOFOLIO 07: FISIOLOGI TUMBUHAN| 07 311 151 . bakteri. Beribu-ribu reaksi tersebut berlangsung didalam sel secara terus menerus.Tumbuhan juga menghasilkan vitamin untuk kepentingan tumbuhan itu sendiri dan hormone-hormon yang merupakan sarana bagi tuimbuhan untuk berkomunikasi antara organnyadalam mengendalikan dan mengorganisasikan pertumbuhan dan perkembangannya. selulosa. tingkat reaksi yang proporsional terhadap konsentrasi enzim. Asalkan substrat konsentrasi yang tinggi dan suhu dan pH dijaga konstan. Tumbuhan juga menghasilkan senyawa metabolit sekunder yang berfungsi untuk melindungi tumbuhan dari serangan serangga. Dengan reaksi-reaksi tersebut banyak senyawa organik yang disintesis oleh tumbuhan. Beberapa rangkaian reaksi menghasilkan senyawa dengan molekul yang lebih besar seperti pati. dan asam lemak. protein. dan jenis pathogen lainnya. Secara kolektif. Baik anabolisme maupun katabolime berlangsung secara sistematis dan teratur membentuk lintasan metabolik. PERAN ENZIM DALAM METABOLISME TUMBUHAN Sel-sel yang hidup perannya identik dengan pabrik-pabrik kimia yang tergantung pada ketersediaan energy dan harus mematuhi hokum-hukum kimia. Pembentukan senyawa yang lebih besar dari molekul-molukul yang lebih kecil disebut anabolisme.

dan katalis oleh enzim yang mengandung piridoksal fosfat. Dapat disimpulkan bahwa enzim mempercepat laju reaksi agar kesetimbangan reaksi tercapai tetapi tidak mempengaruhi konstatnta keseimbangan. Enzim ummnya mempercepat laju reaksi antara 108 sampai 1020 kali. Hal ini terjadi sebab enzim mempunyai suatu afinitas yang tinggi terhadap substrat dan mempunyai kemampuan mengikatnya walaupun bersifat sementara. Enzim juga tanggap terhadap perubahan kondisi lingkungan sehingga perubahan dapat dilakukan oleh tumbuhan sesuai dengan perubahan unsure lingkungan. katalis oleh ion-ion logam. Katalisator tersebut yang kemudian dikenal dengan enzim. Para ahli biokimia menamakan keadaan dimana terjadi renggangan ikatan molekul substrat setelah berinteraksi dengan enzim disebut pengaktifan substrat. Pembentukan ikatan yang sementara (biasanya ikatan non kovalen) antara substrat dengan enzim menimbulkan penyabaran elektron dalam molekul substrat. Hampir semua reaksi biokimia berlangsung sangat lambat jika tanpa melibatkan peranan suatu katalisator. tetapi enzim merupakan katalisator yang lebih kuat. PORTOFOLIO 07: FISIOLOGI TUMBUHAN| 07 311 151 . MEKANISME KERJA ENZIM Pada umumnya terdapat 2 mekanisme kerja enzim yang memepngaruhi reaksi katalisis : Enzim meningkatkan kemungkinan molekul-molekul yang bereaksi saling bertemu dengan permukaan yang saling berorientasi. Penyatuan antara substrat dengan enzim tidak seenaknya melainkan substrat terikat dengan enzim sedemikian rupa sehingga setiap substrat terorientasi secara tepat untuk terjadi reaksi. Ion-ion dan senyawa anorganik yang diserap dari dalam tanah oleh tumbuhan sebagian dapat berfungsi sebagai katalisator beberapa reaksi. Enzim berperan secara lebih spesifik dalam hal menentukan reaksi mana yang akan dipacu dibandingkan dengan katalisator anorganik sehingga ribuan reaksi dapat berlangsung dengan tidak menghasilkan produk sampingan yang beracun. Prinsip umum Pembicaraan tentang mekanisme yang digunakan untuk mempercepat kecepatan reaksi melalui 3 contoh yang akan diberikan : katalis asam dan basa pada umumnya.ENZIM 2011 dikehendakinya agar terjadi dan mengatur kecepatan reaksi tersebut dengan cara memproduksi suatu katalisator dalam jumlah yang sesuai dan pada saat yang dibutuhkan. sehingga ikatan kovalen tersebut menjadi mudah terpecah.

Peranan ion logam Ion logam melaksanakan peranan katalisi dan struktural yang penting pada protein.  Mendekatkan pereaksi. Selain (dan tidak sperti proton) itu. Sebenarnya. dan dapat membentuk ikatan pi. c. Katalisis asam-basa umum 2011 Reaksi yang kecepatanya berubah-ubah akibat perubahan konsentrasi ion hidrogen atau konsentrasi ion hidronium dalam larutan. lebih dari seperempat dari semua enzim yang dikenal mengandung ion logam yang berikatan erat atau memerlukan ion logam untuk beraktivitasnya. Reaksi yang kecepatanya tergantung pada semua asam dan basa yang terdapat dalam larutan dikatakan dapat menglami katalisis asam umum (general acid) atau katalisis basa umum (general base). Mutarotasi glukosa adalah salah satu rekasi yang tunduk pada katalisis asambasa umum. Ion logam. lebih-lebihdengan kristalografi sinar-X. logam dapat berperan sebagai cetakan 3-dimensi untuk orientasi dan ikatan gugus basa yang terdapat pada enzim atau substrat. tetapi tidak tergantung pada konsentrasi asam atau basa lainya yang terdapat dalam larutan. PORTOFOLIO 07: FISIOLOGI TUMBUHAN| 07 311 151 .  katalisis kovalen. Ion logam juga dapat dianggap “super acids” karena mereka terdapat pada larutan yang netral. nuclearmagnetic (ESR). adalah asam Lewis atau elektrotil dan oleh karena itu dapat menerima bagian alam pasangan elektron yang membentuk ikatan sigma.ENZIM a. dikatakan dapat mengalami katalisis asam spesifik atau katalisis basa spesifik. Fungsi ion logam ini diselidiki dengan cara fisika. seperti proton. sering mempunyai muatan posotif yang lebih besar dari pada satu. Ion logam juga dapat menerima elektron melalui ikatan sigma atau pi untuk mengaktifkan elektrofil atau nukleofil (katalis asam-basa umum). Peranan ion logam pada katalisis Ion logam dapat berpartisipasi dalam salah satu dari 4 mekanisme yang dipakai enzim untuk mempercepat kecepatan reaksi kimia :  katalisis asam-asam umum. b. dan  Mengadakan tekanan pada enzim atau substrat. Keterangan ini digabungkan dengan pengetahuan pembentukan dan kerusakan kompleks logam dan reaksi dalam lingkaran koordinasi ion logam untuk memberi pengertian tentang peranan ion logam pada reksi yang dikatalisi oleh enzim.

suatu hambatan energy (energi barrier) harus lebih dahulu diatasi. suatu ion logam uga dapat “menyelubungi’ nukleofil dan karena itu mencegah reaksi sampingan yang sebaliknya mungkin timbul.ENZIM 2011 Denagan memberikan elektron. Lingkaran koordinasi logam dapat mempersatukan enzim dan substrat (pendekatan) atau membentuk distorasi yang menghasilakan chelate pada enzim atau substrat (tekanan0. seorang ahli kimia organic pada sekitar tahun 1884. Hambatan ini disebut sebagai “ energy aktifasi”. sedangkan enzim berperan menurunkan tingkat energy aktifasi yang dibutuhkan dengan demikian akan menyebabkan lebih banyak molekul yang dapat bereaksi. Pada sisi aktif enzim ini substrat di rombak menjadi produk. Jika sisi aktif ini kaku dan spesifik untuk substarat tertentu reaksi balik tidak akan dapat terjadi karena struktur molekul senyawa produk sudah berbeda dengan senyawa asalnya tidak “ dikenali “ oleh enzim. logam dapat mengaktifkan nukleofil atau berperan sebagai nukleofil itu sendiri. pengaturan stereokimia dicapai oleh kemampuan lingkaran koordinasi logam untuk beerperan sebagai cetakan 3-dimensi untuk mengikat gugus-gugus reaktif pada orientsi sterik yang sfesisik. Berebeda dengan konsep sisi aktif yang kaku dari Fisher. Mekanisme Aksi Enzim Pada gambar diatas didapat bahwa jika substrat bereaksi untuk menghasilkan produk. Peningkatan suhu menyebabkan bertambahnya jumlah molekul dengan tingkat energy yang labih tinggi dari energy aktifasi yang dibutuhkan sehingga labih banyak molekul yang bereaksi. Kosland mengemukakan konsep bahwa sisi aktif enzim dapat disesuaikan dengan struktur PORTOFOLIO 07: FISIOLOGI TUMBUHAN| 07 311 151 . Bagian enzim terdapat menyatu dengan substrat disebut dengan sisi aktif (active side). Daniel E. Konsep kompleks enzim substrat pertama dikemukakan oleh Emil Fisher. Akhirnya.

Biasanya reaksi akan berjalan ke arah yang sama dengan reaksi tanpa katalis.lebih lanjut. ES: ikatan sementara.Sebagai katalis. Enzim tidak mengubah kesetimbangan reaksi itu sendiri. Ikatan antara enzim dan substrat dapat berupa ikatan kovalen . sehingga reaksi yang difavoritkan secara termodinamik dapat digunakan untuk mendorong reaksi yang tidak difavoritkan secara termodinamik. Kestabilan ikatan enzim-substrat ditentukan oleh konstanta Michaelis (Km). reaksi enzimatik berjalan lebih cepat. Perbedaannya adalah. namun hanya mempercepat reaksi saja. Dengan demikian penggabungan antara enzim dengan substrat menjadi lebih pas. KINETIKA MICHAELIS_MENTEN Keterangan: E : Enzim. Namun. karbonat anhidrase mengatalisasi reaksinya ke dua arah bergantung pada konsentrasi reaktan.ENZIM 2011 substrata tau produk setelah molekul-molekul tersebut mendekati sisi aktif enzim. hidrolsis ATP sering kali menggunakan reaksi kimia lainnya untuk mendorong reaksi. Dengan enzim (E) yang mengikat substrat (S) dan menghasilkan suatu produk (P). atau Van der Waals. tanpa keberadaan enzim. Sebagai contoh. Sebagai contoh. Walaupun ikatan kovalen yang kuat terbentuk . menurunkan energi yang diperlukan untuk menjadi produk. S: Substrat (reaktan). hydrogen.Enzim mengatalisasi reaksi maju dan balik secara seimbang. P: Hasil reaksi Sistem enzim-substrat untuk tiap-tiap reaksi enzimatik bersifat khusus. enzim tidak mengubah posisi kesetimbangan reaksi kimia. umumnya ikatan ini diputuskan dengan sangat cepat untuk menghasilkan produk. Ikatan kovalen dan ionik sangat penting dikaitkan dengan energy aktifasi untuk suatu reaksi. PORTOFOLIO 07: FISIOLOGI TUMBUHAN| 07 311 151 . reaksi samping yang memungkinkan dapat terjadi dan menghasilkan produk yang berbeda. Enzim menstabilisasi keadaan transisi. Substrat memerlukan energi yang banyak untuk mencapai keadaan transisi. Konsep ini sering dikenal sebagai hipotesis “dirangsang agar pas” (induced fit hypothesis). yang akan kemudian berubah menjadi produk. enzim dapat menggabungkan dua atau lebih reaksi. Mekanisme untuk satu substrat enzim catalyzed reaksi. Tahapan-tahapan energi pada reaksi kimia. ionik. tetapi banyaknya ikatan hidrogen dan van der waals mempengaruhi orientasi struktural dari kompleks enzim substrat.

Enzim kemudian mengatalisasi reaksi kimia dan melepaskan produk.ENZIM 2011 Pada tahun 1902. membentuk kompleks enzim-substrat. Penurunan persamaan kinetika yang diturunkan mereka masih digunakan secara meluas sampai sekarang . Pada tahap pertama. Maud Leonora Menten. selama yang membangun kompleks tetapi tetap PORTOFOLIO 07: FISIOLOGI TUMBUHAN| 07 311 151 . Michaelis-Menten berkaitan plot v laju reaksi terhadap konsentrasi substrat [S]. B. Penentuan konstanta Lineweaver-Burk pot Untuk menentukan kecepatan maksimum yang diperantarai reaksi enzim. Hasil kerja mereka kemudian dikembangkan lebih jauh oleh G. Kompleks ini kadang-kadang disebut sebagai kompleks Michaelis. S. E. Briggs dan J. Salah satu kontribusi utama Henri pada kinetika enzim adalah memandang reaksi enzim sebagai dua tahapan. mengulangi eksperimen Henri dan mengkonfirmasi persamaan Henri. kimiawan Jerman Leonor Michaelis dan murid bimbingan pascadokotoralnya yang berasal dari Kanada. subtrat terikat ke enzim secara reversible. Setelah Peter Lauritz Sørensen menentukan skala pH logaritmik dan memperkenalkan konsep penyanggaan (buffering) pada tahun 1909. namun data eksperimennya tidak berguna karena perhatian pada konsentrasi ion hidrogen pada saat itu masih belum dititikberatkan. Persamaan ini kemudian dikenal dengan nama Kinetika Henri-Michaelis-Menten (kadang-kadang juga hanya disebut kinetika Michaelis-Menten). serangkaian percobaan dilakukan dengan berbagai substrat konsentrasi ([S]) dan tingkat awal pembentukan produk diukur. Victor Henri mengajukan suatu teori kinetika enzim yang kuantitatif. 'Awal' di sini adalah diartikan bahwa laju reaksi diukur setelah periode waktu relatif singkat. Haldane.

Produksi enzim (transkripsi dan translasi gen enzim) dapat ditingkatkan atau diturunkan bergantung pada respon sel terhadap perubahan lingkungan. Beberapa enzim dapat menjadi aktif ketika berada pada lingkungan yang berbeda PORTOFOLIO 07: FISIOLOGI TUMBUHAN| 07 311 151 . Nilai-nilai yang akurat untuk K M M dan V maks maks dapat dibaca secara langsung dari dan V hanya dapat ditentukan oleh regresi non- linier dari data yang Michaelis-Menten. sehingga ia dapat meregulasi jumlah produk akhir lintasan metabolisme tersebut. miristoilasi. Mekanisme umpan balik negatif dapat secara efektif mengatur laju sintesis zat antara metabolit tergantung pada kebutuhan sel.ENZIM 2011 konsentrasi substrat sekitar konstan dan semi-asumsi keadaan-tetap akan terus. 3. dan glikosilasi. Harus satu dipaksa untuk memperoleh nilai dari alur terbalik. pengukuran dapat kemudian akan diplot dalam sebuah Lineweaver-Burk plot. produk akhir lintasan metabolisme seringkali merupakan inhibitor enzim pertama yang terlibat dalam lintasan metabolisme. 2. dan aparat golgi. Mekanisme regulasi seperti ini disebut umpan balik negatif karena jumlah produk akhir diatur oleh konsentrasi produk itu sendiri. Contohnya. sementara berguna untuk visualisasi seharusnya tidak pernah menjadi sumber nilai aktual dari enzim konstan karena ketidakpekaan besar untuk kesalahan yang melekat pada semua plot terbalik. Enzim dapat diregulasi melalui modifikasi pasca-translasional. Sebagai contoh. 5. retikulum endoplasma. Bentuk regulase gen ini disebut induksi dan inhibisi enzim. yang Hanes-Woolf plot adalah yang paling akurat. Enzim dapat diregulasi oleh inhibitor dan aktivator. KONTROL AKTIVASI ENZIM Terdapat lima cara utama aktivitas enzim dikontrol dalam sel. Ia dapat meliputi fosforilasi. dengan lintasan metabolisme yang berbeda-beda yang terjadi dalam kompartemen sel yang berbeda. asam lemak disintesis oleh sekelompok enzim dalam sitosol. 1. dan digunakan oleh sekelompok enzim lainnya sebagai sumber energi dalam mitokondria melalui β-oksidasi. Enzim dapat dikompartemenkan. 4. Hal ini membantu alokasi bahan zat dan energi secara ekonomis dan menghindari pembuatan produk akhir yang berlebihan. merencanakan kebalikan dari konsentrasi substrat terhadap kebalikan dari kecepatan awal Nilai-nilai konstanta yang dikehendaki K plot.

tetapi terikat dengan kuat.ENZIM KOFAKTOR DAN KOENZIM a. Namun beberapa memerlukan pula molekul non-protein yang disebut kofaktor untuk berikatan dengan enzim dan menjadi aktif.Oleh karena koenzim secara kimiawi berubah oleh aksi enzim. NADPH dan adenosina trifosfat. ataupun koenzim. Beberapa koenzim seperti riboflavin.Beberapa enzim tidak memerlukan komponen tambahan untuk mencapai aktivitas penuhnya. Kebanyakan kofaktor tidak terikat secara kovalen dengan enzim. ataupun gugus metil yang dibawa oleh asam folat. Koenzim Koenzim adalah kofaktor berupa molekul organik kecil yang mentranspor gugus kimia atau elektron dari satu enzim ke enzim lainnya. Contoh koenzim mencakup NADH. formil. dengan kofaktor seng terikat sebagai bagian dari tapak aktifnya. gugus asetil yang dibawa oleh koenzim A. Kofaktor 2011 Enzim terdiri dari satu atau lebih rantai polipeptida. Kofaktor dapat berupa gugus prostetik yang mengikat dengan kuat. sekitar 700 enzim diketahui menggunakan PORTOFOLIO 07: FISIOLOGI TUMBUHAN| 07 311 151 . seperti DNA polimerase. Namun. Pada kasus ini.pula dengan substrat. dan gugus metil yang dibawa oleh S-adenosilmetionina. ataupun substrat sekunder. Kofaktor dapat berupa zat anorganik (contohnya ion logam) ataupun zat organik (contohnya flavin dan heme). holoenzim adalah kompleks lengkap yang mengandung seluruh subunit yang diperlukan agar menjadi aktif. metenil. gugus prostetik organik dapat pula terikat secara kovalen (contohnya tiamina pirofosfat pada enzim piruvat dehidrogenase). Sebagai contoh. Gugus kimiawi yang dibawa mencakup ion hidrida (H–) yang dibawa oleh NAD atau NADP+. Bagian yang bukan protein ini disebut kofaktor. b. tiamina. disamping itu terdapat pula bagian yang bukan protein yang penting untuk aktivasi katalitik.Contoh enzim yang mengandung kofaktor adalah karbonat anhidrase. Apoenzim beserta dengan kofaktornya disebut holoenzim (bentuk aktif).Enzim yang memerlukan kofaktor namun tidak terdapat kofaktor yang terikat dengannya disebut sebagai apoenzim ataupun apoprotein. yang akan melepaskan diri dari tapak aktif enzim semasa reaksi dan ion metal yang akan memebentuk suatu ikatan koordinasi dengan rantai spesifik pada tempat aktif dan pada saat yang sama membentuk satu atau lebih ikatan koordinasi. adalah dapat dikatakan koenzim merupakan substrat yang khusus. dan asam folat adalah vitamin. Istilah holoenzim juga dapat digunakan untuk merujuk pada enzim yang mengandung subunit protein berganda.

ENZIM 2011 koenzim NADH.Dasar-dasar Fisiologi Tumbuhan. Contohnya. DAFTAR PUSTAKA : Shahib. dan S- adenosilmetionina melalui metionina adenosiltransferase. Enzim. Regenerasi serta pemeliharaan konsentrasi koenzim terjadi dalam sel.org/mw/Enzim_12. 2011. http://fionaangelina. nurhalin. PT.crayonpedia. http://metabolismelink. Pemahaman Seluk beluk Biokimia dan Penerapan Enzim.htm Angelina F. http://wapedia. http://www. ____. Bandung . Enzim. NADPH diregenerasi melalui lintasan pentosa fosfat.com/2008/09/14/enzim/hari _____.com/enzim.CITRA ADTYA BAKTI Lakitan Benyamin. Semua di akses 17 april 2011 PORTOFOLIO 07: FISIOLOGI TUMBUHAN| 07 311 151 . 2011. Enzim.freehostia. Enzim.1 _____. Jakarta : Rajawali Pers _____. 1992.mobi/id/Enzim?t=5. 2008.2010.

You're Reading a Free Preview

Download
scribd
/*********** DO NOT ALTER ANYTHING BELOW THIS LINE ! ************/ var s_code=s.t();if(s_code)document.write(s_code)//-->