PORTOFOLIO 07: FISIOLOGI TUMBUHAN

ENZIM
FRENI WAWORUNTU
07 311 151

2011

UNIVERSITAS NEGERI MANADO

ENZIM
MEKANISME KERJA ENZIM I. PENGERTIAN ENZIM

2011

Enzim adalah biomolekul yang berfungsi sebagai katalis (senyawa yang mempercepat proses reaksi tanpa habis bereaksi) dalam suatu reaksi kimia. Katalisator mempercepat reaksi kimia. Walaupun katalisator ikut serta dalam reaksi, ia kembali ke keadaan semula bila reeaksi telah selesai.Hampir semua enzim merupakan protein. Pada reaksi yang dikatalisasi oleh enzim, molekul awal reaksi disebut sebagai substrat, dan enzim mengubah molekul tersebut menjadi molekul-molekul yang berbeda, disebut produk. Hampir semua proses biologis sel memerlukan enzim agar dapat berlangsung dengan cukup cepat.Enzim bekerja dengan cara menempel pada permukaan molekul zat-zat yang bereaksi dan dengan demikian mempercepat proses reaksi. Percepatan terjadi karena enzim menurunkan energi pengaktifan yang dengan sendirinya akan

mempermudah terjadinya reaksi. Sebagian besar enzim bekerja secara khas, yang artinya setiap jenis enzim hanya dapat bekerja pada satu macam senyawa atau reaksi kimia. Hal ini disebabkan perbedaan struktur kimia tiap enzim yang bersifat tetap. Sebagai contoh, enzim α-amilase hanya dapat digunakan pada proses perombakan pati menjadi glukosa.Hal-ihwal yang berkaitan dengan enzim dipelajari dalam enzimologi. Dalam dunia pendidikan tinggi, enzimologi tidak dipelajari tersendiri sebagai satu jurusan tersendiri tetapi sejumlah program studi memberikan mata kuliah ini. Enzimologi terutama dipelajari dalam kedokteran, ilmu pangan, teknologi pengolahan pangan, dan cabang-cabang ilmu pertanian.Sebagai katalis dalam reaksi-reaksi di dalam tubuh organisme, enzim memiliki beberapa sifat, yaitu: 1. Enzim adalah protein, karenanya enzim bersifat thermolabil, membutuhkan pH dan suhu yang tepat. 2. Enzim bekerja secara spesifik, dimana satu enzim hanya bekerja pada satu substra. 3. Enzim berfungsi sebagai katalis, yaitu mempercepat terjadinya reaksi kimia tanpa mengubah kesetimbangan reaksi. 4. Enzim hanya diperlukan dalam jumlah sedikit. 5. Enzim dapat bekerja secara bolak-balik. 6. Kerja enzim dipengaruhi oleh lingkungan, seperti oleh suhu, pH, konsentrasi, dan lainlain.

PORTOFOLIO 07: FISIOLOGI TUMBUHAN| 07 311 151

muatan dan katakteristik hidrofilik/hidrofobik enzim dan substrat bertanggung jawab terhadap kespesifikan ini. Jika tidak ada enzim. pergerakan. perkembangbiakan. Bentuk. Bahkan reaksi yang sederhana sekalipun seperti hidrasi CO2 harus dikatalisis oleh enzim karbonat anhidrase. Beberapa enzim yang menunjukkan akurasi dan kespesifikan tertinggi terlibat dalam pengkopian dan pengekspresian genom. dan lain-lain. Karbonat anhidrase CO2 + H2O ―――――――――→ H2CO3 a. Apoenzim adalah bagian enzim yang tersusun atas protein. PORTOFOLIO 07: FISIOLOGI TUMBUHAN| 07 311 151 . kecepatan sebagian besar reaksi kimia di dalam sistem biologi sangatlah rendah sehingga tak dapat diukur. Enzim biasanya sangat spesifik terhadap reaksi yang ia kataliskan mauapun terhadap substrat yang terlibat dalam reaksi. atau aktivitas enzim terganggu maka reaksi metabolisme sel akan terhambat hingga pertumbuhan sel juga terganggu.ENZIM 2011 Enzim terdiri dari apoenzim dan gugus prostetik. Gugus prostetik dapat dikelompokkan menjadi dua yaitu koenzim (tersusun dari bahan organik) dan kofaktor (tersusun dari bahan anorganik).Reaksi-reaksi enzimatik dibutuhkan agar bakteri dapat memperoleh makanan/ nutrient dalam keadaan terlarut yang dapat diserap ke dalam sel. Enzim-enzim ini memiliki mekanisme "sistem pengecekan ulang". Tanpa enzim. atau seperangkat reaksi yang sejenis. Enzim juga dapat menunjukkan tingkat stereospesifisitas. yaitu mampu mempercepat reaksi kimia minimal sejuta kali. Dalam reaksi enzimatik sangat jarang terjadi reaksi sampingan yang menyebabkan terbentuknya hasil sampingan yang tak berguna. Daya katalitik enzim Daya katalitik enzim sangat besar. Gugus prostetik adalah bagian enzim yang tidak tersusun atas protein. dan kemoselektivitas yang sangat tinggi. regioselektivitas. Kespesifikan enzim Enzim sangat spesifik. baik terhadap terhadap jenis reaksi yang dikatalisisnya maupun terhadap substrat atau reaktan yang diolahnya. memperoleh energi Kimia yang digunakan untuk biosintesis. Dua sifat penting enzim adalah memiliki daya katalitik yang sangat besar dan sangat spesifik. Satu enzim biasanya mengkatalisis satu jenis reaksi kimia saja.

Misalnya pepsin dan tripsin.ENZIM 2011 Model spesifitas enzim terhadap substrat dan reaksi tertentu STRUKTUR ENZIM Pada mulanya enzim dianggap hanya terdiri dari protein dan memang ada enzim yang ternyata hanya tersusun dari protein saja. dan sebagai stabilisator supaya enzim tetap aktif.Tetapi ada juga enzim-enzim yang selain protein juga memerlukan komponen selain protein. Ion logam ini berfungsi untuk menjadi pusat katalis primer. Koenzim dapat merupakan ion logam/ metal. Komponen selain protein pada enzim dinamakan kofaktor. atau molekul organik yang dinamakan koenzim.Enzim yang memerlukan ion logam sebagai kofaktornya dinamakan metaloenzim. menjadi tempat untuk mengikat substrat.. Beberapa enzim yang mengandung ion logam sebagai kofaktornya Ion logam Zn 2+ Enzim Alkohol dehidrogenase Karbonat anhidrasa Karboksipeptidasa Mg2+ 2+ 3+ Fosfohidrolasa Fosfotransferasa Fe / Fe Sitokrom Peroksida Katalasa Feredoksin Cu / Cu K+ 2+ + Tirosina Sitokrom oksidasa Piruvat kinasa (juga memerlukan Mg2+) PORTOFOLIO 07: FISIOLOGI TUMBUHAN| 07 311 151 . Gabungan antara bagian protein enzim (apoenzim) dan kofaktor dinamakan holoenzim.

misalnya protein sitokrom yang membawa elekton pada fotosintesis dan respirasi.ENZIM Na+ Membrane sel ATPasa ( juga memerlukan K+ dan Mg2+) 2011 Enzim umumnya merupakan protein globular dan ukurannya berkisar dari hanya 62 asam amino pada monomer 4-oksalokrotonat tautomerase. Tiap-tiap urutan asam amino menghasilkan struktur pelipatan dan sifat-sifat kimiawi yang khas. denaturasi dapat bersifat reversibel maupun ireversibel. tetapi hanya sebagian kecil asam amino enzim (sekitar 3–4 asam amino) yang secara langsung terlibat dalam katalisis. Gugus protestik terikat erat pada molekul protein enzim PORTOFOLIO 07: FISIOLOGI TUMBUHAN| 07 311 151 . Aktivitas enzim ditentukan oleh struktur tiga dimensinya (struktur kuaterner). Walaupun struktur enzim menentukan fungsinya. Rantai protein tunggal kadang-kadang dapat berkumpul bersama dan membentuk kompleks protein. enzim merupakan rantai asam amino yang melipat. Kebanyakan enzim berukuran lebih besar daripada substratnya.Sama seperti protein-protein lainnya. dan juga protein yang terkandung dalam biji juga lebih berperan sebagai bahan cadangan makanan untuk digunakan dalam proses perkecambahan biji. Setiap enzim terbentuk dari molekul prptein sebagai komponen utama penysunnya dan beberapa enzim hanya terbentuk dari molekul protein dengan tanpa adanya penambahan komponen lain. Kebanyakan enzim dapat mengalami denaturasi (yakni terbuka dari lipatannya dan menjadi tidak aktif) oleh pemanasan ataupun denaturan kimiawi. Beberapa enzim juga memiliki tapak ikat untuk molekul kecil.500 residu pada asam lemak sintase. yang sering kali merupakan produk langsung ataupun tak langsung dari reaksi yang dikatalisasi.Tidak semua protein mempunyai fungsi katalitik sehingga tidak dapat digolongkan sebagai enzim. dengan yang paling umum merupakan ribosom. Pengikatan ini dapat meningkatkan ataupun menurunkan aktivitas enzim.Terdapat pula sejumlah kecil katalis RNA. Jenis enzim ini dirujuk sebagai RNA-enzim ataupun ribozim. Senyawa non protein pada enzim ini disebut gugus protestik. Tergantung pada jenis-jenis enzim. Daerah yang mengandung residu katalitik yang akan mengikat substrat dan kemudian menjalani reaksi ini dikenal sebagai tapak aktif. Disamping komponen proteinnya beberapa enzim juga mengandung senyawa organik nonprotein dengan ukuran molekul yang lebih kecil. Dengan demikian ia berfungsi sebagai regulasi umpan balik. Enzim juga dapat mengandung tapak yang mengikat kofaktor yang diperlukan untuk katalisis. prediksi aktivitas enzim baru yang hanya dilihat dari strukturnya adalah hal yang sangat sulit. sampai dengan lebih dari 2.

Beberapa vitamin disintesis oleh tumbuhan digunakan sebagai bagian dari koenzim atau gugus protestik. Umumnya berfungsi untuk “mencernakan” substrat secara hidrolisis. Penggolongan enzim berdasarkan daya katalisis a.ENZIM 2011 dengan ikatan kovalen dan esensial untuk aktifitas katalitik enzim yang bersangkutan. yaitu enzim yang bekerjanya di dalam sel. untuk dijadikan molekul yang lebih sederhana dengan BM lebih rendah sehingga dapat masuk melewati membran sel. yaitu enzim oksidase. Eksoenzim Eksoenzim disebut juga enzim ekstraseluler. dan cara terbentuknya. Enzim. b. yaitu enzim yang bekerjanya di luar sel. oksigenase. substrat yang dikatalisis. daya katalisisnya.misal dalam proses respirasi. Ada beberapa macam enzim electron transfer oksidase. Endoenzim Endoenzim disebut juga enzim intraseluler. Koenzim tidak terikat pada molekul protein penyusun enzim. Energi yang dibebaskan pada reaksi pemecahan substrat di luar sel tidak digunakan dalam proses kehidupan sel. Oksidoreduktase Enzim ini mengkatalisis reaksi oksidasi-reduksi. Sebagai contoh adalah enzim elektron transfer oksidase dan hidrogen peroksidase (katalase). jadi vitamin disintesis oleh tumbuhan disamping bermanfaat bagi manusia atau hewan yang mengkonsumsinya juga berperan dalam metabolism tumbuhan. tetapi untuk melaksanakan aktivitasnya membutuhkan partisipasi dari senyawa organik lain dan atau ion logam tertentu. hidroksilase dan dehidrogenase. Umumnya merupakan enzim yang digunakan untuk proses sintesis di dalamsel dan untuk pembentukan energi (ATP) yang berguna untuk proses kehidupan sel. hidrogen atau oksigen. Senyawa organik atau ion logam yang membantu fungsi enzim disebut sebagai koenzim.enzim tersebut mengkatalisis reaksi-reaksi sebagai berikut: PORTOFOLIO 07: FISIOLOGI TUMBUHAN| 07 311 151 . Beberapa enzim lainnya tidak mengandung gugus prostetik. yang merupakan pemindahan elektron. KLASIFIKASI ENZIM Enzim dapat digolongkan berdasarkan tempat bekerjanya. Penggolongan enzim berdasarkan tempat bekerjanya a.

merubah D-ribulosa-5-fosfat Cis-trans isomerase. Transfosforilase adalah transferase yang memindahkan gugusan fosfat. sebagai contoh adalah: L malat hidroliase (fumarase) yaitu enzim yang mengkatalisis reaksi pengambilan air dari malat sehingga dihasilkan fumarat.+ 4 H+) H2O2  Oksigenase (transferase oksigen): O2 + 2 substrat 2  Hidroksilase : substrat + ½ O2 2 koenzim + H2O  Dehidrogenase: NaNO3 + (e-+ H+) Na2SO4 + (e-+ H+) Na2CO3 + (e-+ H+)  H2S CH4 2 H2O + O2 NaNO2 2011 2 H2O substrat-O substrat-O 2 koenzim-H + ½ O2 Hidrogen peroksidase: 2 H2O2 b. Peptidase adalah hidrolase yang menghidrolisis protein dan polipeptida.+ 4 H+) O2 + (2e. dengan contoh enzim adalah: Karboksilesterase adalah hidrolase yang menghidrolisis gugusan ester karboksil. c. Transasilase adalah transferase yang memindahkan gugusan asil. Sebagai contoh adalah beberapa enzim sebagai berikut: Transaminase adalah transferase yang memindahkan gugusan amina.ENZIM  Oksidase mengkatalisis 2 macam reaksi: O2 + (4e. Lipase adalah hidrolase yang menghidrolisis lemak (ester lipida). Hidrolase Enzim ini mengkatalisis reaksi-reaksi hidrolisis. e. merubah transmetinal D-alanin D-xylulosa-5-fosfat cisrentolal PORTOFOLIO 07: FISIOLOGI TUMBUHAN| 07 311 151 . merubah l-alanin Epimerase. Isomerase Isomerase meliputi enzim-enzim yang mengkatalisis reaksi isomerisasi. d. Dekarboksiliase (dekarboksilase) yaitu enzim yang mengkatalisis reaksi pengambilan gugus karboksil. yaitu: Rasemase. Transferase Transferase mengkatalisis pemindahan gugusan molekul dari suatu molekul ke molekul yang lain. Liase Enzim ini berfungsi untuk mengkatalisis pengambilan atau penambahan gugusan dari suatu molekul tanpa melalui proses hidrolisis.

Walaupun demikian ada enzim yang jumlahnya dipengaruhi kadar substratnya. Selama fase lag tersebut E. sehingga enzim tersebut selalu ada umumnya dalam jumlah tetap pada sel hidup. misalnya enzim pepsin. coli tidak dapat menggunakan laktosa sehingga awalnya tidak nampak adanya pertumbuhan (fase lag/fase adaptasi panjang) setelah beberapa waktu baru menampakkan pertumbuhan. misalnya enzim amilase. PORTOFOLIO 07: FISIOLOGI TUMBUHAN| 07 311 151 . Enzim adaptif adalah enzim yang pembentukannya dirangsang oleh adanya substrat. coli membentuk enzim beta galaktosidase yang digunakan untuk merombak laktosa.coli yang ditumbuhkan di dalam medium yang mengandung laktosa. Penggolongan enzim berdasar cara terbentuknya a. Permease adalah enzim yang berperan dalam menentukan sifat selektif permiabel dari membran sel. dan sebagainya serta enzim yang termasuk enzim permease. Enzim lain dengan tatanama berbeda Ada beberapa enzim yang penamaannya tidak menurut cara di atas. merubah metilmalonil-CoA g. Sebagai contoh adalah enzim beta galaktosidase yang dihasilkan oleh bakteri E. merubah 2011 D-gliseraldehid-3-fosfat dihidroksi aseton fosfat Intramolekul suksinil-CoA f. Enzim konstitutif Di dalam sel terdapat enzim yang merupakan bagian dari susunan sel normal. Sedangkan enzim-enzim yang berperan dalam proses respirasi jumlahnya tidak dipengaruhi oleh kadar substratnya. Ligase Enzim ini mengkatalisis reaksi penggabungan 2 molekul dengan dibebaskannya molekul pirofosfat dari nukleosida trifosfat. Induksi menyebabkan kecepatan sintesis suatu enzim dapat dirangsang sampai beberapa ribu kali. b. sebagai contoh adalah enzim asetat=CoASH ligase yang mengkatalisis rekasi sebagai berikut: Asetat + CoA-SH + ATP Asetil CoA + AMP + P-P transferase atau mutase. triosin.ENZIM Intramolekul ketol isomerase. Enzim adaptif Perubahan lingkungan mikroba dapat menginduksi terbentuknya enzim tertentu. Mulamula E.

Contoh: lipase menghidrolisis lipid. TEORI KERJA ENZIM 1. amilase menghidrolisis amilum. Contohnya ada enzim yang megkatalisis reaksi reduksi terhadap fungsi alkohol gula dan ada pula yang mengkatalisis reaksi oksidasi pada substrat yang sama. protease menghidrolisis protein. Semua enzim ini diidentifikasi dengan menambahkan akhiran –ase pada nama substansi atau substrat yang dihidrolisis. Sistem penamaan enzim sekarang tetap menggunakan –ase. Pada awalnya hanya ada beberapa enzim yang dikenal. maka International Union of Biochemistry (IUB) telah mengadopsi sistem penamaan yang kompleks tetapi tidak meragukan berdasarkan mekanisme reaksi. Contoh: enzim dehidrogenase mengkatalisis reaksi pengeluaran hidrogen. terjadinya reaksi antara substrat dengan enzim karena adanya kesesuaian bentuk ruang antara substrat PORTOFOLIO 07: FISIOLOGI TUMBUHAN| 07 311 151 . (Lock and Key Theory) dan Teori Kecocokan Induksi (Induced Fit Theory).ENZIM 2011 Enzim diklasifikasikan berdasarkan tipe reaksi dan mekanisme reaksi yang dikatalisis. enzim transferase mengkatalisis pemindahan gugus tertentu. dan kebanyakan mengkatalisis reaksi hidrolisis ikatan kovalen. Namun sampai sekarang masih banyak buku-buku yang masih menggunakan sistem penamaan lama yang lebih pendek. yang bersatu dan kemudian disebut holoenzim. Pemakaian penamaan tersebut terbukti tidak memadai karena banyak enzim mengkatalisis substrat yang sama tetapi dengan reaksi yang berbeda. Untuk menghindari kesulitan penamaan karena semakin banyak ditemukan enzim yang baru. Model "kunci dan gembok" Enzim bekerja dengan dua cara. Menurut teori kunci-gembok. yaitu menurut Teori Kunci-Gembok koenzim. namun ditambahkan pada jenis reaksi yang dikatalisisnya.

2. Emil Fischer mengajukan bahwa hal ini dikarenakan baik enzim dan substrat memiliki bentuk geometri yang saling memenuhi. produk hasil reaksi akan dilepas dan enzim akan kembali pada konfigurasi semula. Tapak aktif akan terus berubah bentuknya sampai substrat terikat secara sepenuhnya. sehingga sisi aktif enzim cenderung kaku.ENZIM 2011 dengan situs aktif (active site) dari enzim. menurut teori kecocokan induksi reaksi antara enzim dengan substrat berlangsung karena adanya induksi substrat terhadap situs aktif enzim sedemikian rupa sehingga keduanya merupakan struktur yang komplemen atau saling melengkapi. substrat tidak berikatan dengan tapak aktif yang kaku. yang mana bentuk akhir dan muatan enzim ditentukan. sehingga terjadi kompleks enzim-substrat. dan model ketepatan induksilah yang sekarang paling banyak diterima. Pada tahun 1894. Pada beberapa kasus. PORTOFOLIO 07: FISIOLOGI TUMBUHAN| 07 311 151 . tetapi lebih fleksibel Enzim sangatlah spesifik. Substrat berperan sebagai kunci masuk ke dalam situs aktif. Daniel Koshland mengajukan modifikasi model kunci dan gembok: oleh karena enzim memiliki struktur yang fleksibel. Manakala model ini menjelaskan kespesifikan enzim. Diagram yang menggambarkan hipotesis ketepatan induksi. molekul substrat juga berubah sedikit ketika ia memasuki tapak aktif. Akibatnya. Hal ini sering dirujuk sebagai model "Kunci dan Gembok". Model ini telah dibuktikan tidak akurat. ia gagal dalam menjelaskan stabilisasi keadaan transisi yang dicapai oleh enzim. Pada saat ikatan kompleks enzimsubstrat terputus. Berbeda dengan teori kunci gembok. Orientasi rantai samping asam amino berubah sesuai dengan substrat dan mengijinkan enzim untuk menjalankan fungsi katalitiknya. Model ketepatan induksi Pada tahun 1958. Menurut teori ini situs aktif tidak bersifat kaku. tapak aktif secara terus menerus berubah bentuknya sesuai dengan interaksi antara enzim dan substrat. misalnya glikosidase. yang berperan sebagai gembok.

SH yang dapat bereaksi dengan Enz . Misalnya suatu reaksi enzim dapat berjalan bila enzim tadi bermuatan negatif (Enz ) dan substratnya bermuatan positif (SH ) : Enz + SH EnzSH. karena itu kecepatan reaksinya juga berkurang. Jika suhu lingkungan mencapai 0° C atau lebih rendah lagi. + + + + + + - PORTOFOLIO 07: FISIOLOGI TUMBUHAN| 07 311 151 . Pada pH rendah atau tingi. Pada pH rendah Enz akan bereaksi dengan H menjadi enzim yang tidak bermuatan. enzim akan mengalami denaturasi (rusak). Suhu Enzim tidak dapat bekerja secara optimal apabila suhu lingkungan terlalu rendah atau terlalu tinggi. 1. enzim maupun substrat dapat mengalami perubahan muatan listrik dengan akibat perubahan aktivitas enzim. enzim tidak aktif. enzim akan mengalami denaturasi. maka pada pH yang extrem rendah atau tiggi konsentrasi efektif SH dan enz akan berkurang. Enz + H Enz-H Demikian pula pada pH tinggi. Jika suhu lingkungan mencapai 40° C atau lebih. Suhu optimal enzim bagi masing-masing organisme berbeda-beda. Pada tumbuhan batas tertinggi suhunya adalah 250C 2. Pada pH rendah atau tinggi.ENZIM 2011 FAKTOR-FAKTOR YANG MEMPENGARUHI KERJA ENZIM Faktor-faktor yang dapat mempengaruhi kerja enzim diantaranya adalah sebagai berikut. pH (Tingkat Keasaman) Setiap enzim mempunyai pH optimal masing-masing. sesuai dengan "tempat kerja"nya.

ada 3 macam yaitu : a. Inhibitor adalah zat yang dapat menghambat kerja enzim. sedangkan pembentukan produk yang lain tidak dipengarihi atau malah di tingkatkan. Inhibisi kompetitif Inhibitor kompetitif adalah inhibitor yang bersaing aktif dengan substrat untuk mendapatkan tempat aktif enzim. Berdasarkan tempat kerjanya.Perlu diketahui bahwa inhibitor tidak mengalami perubahan kimia oleh enzim. Penghambat kerja enzim (Inhibitor) 2011 Inhibisi aktifitas enzim adalah penurunan kecepatan suatu reaksi enzimatik yang dalam makhluk hidup penting pada proses metabolisme.Pada penghambatan ini zat – zat penghambat mempunyai struktur yang mirip dengan struktur substrat. PORTOFOLIO 07: FISIOLOGI TUMBUHAN| 07 311 151 . inhibitor terbagi atas :  Reaksi inhibitor dengan apoenzim  Reaksi inhibitor dengan substrat  Reaksi inhibitor dengan substrat  Reaksi inhibitor dengan koenzim  Reaksi inhibitor dengan kofaktor  Reaksi inhibitor dengan bentuk kompleks enzim Kinetika hambatan enzim. maka substratnya tidak dapat lagi berikatan dengan sisi aktif enzim.ENZIM 3. seperti substrat. Pada keadaan tertentu suatu reaksi enzimatik dapat membentuk dua atu lebih produk dan hambatan tersebut dapat ditunjukan hanya pada suatu produk. Dengan demikian baik substrat maupun zat penghambat berkompetisi atau bersaing untuk bersatu dengan sisi aktif enzim . jka zat penghambat lebih dulu berikatan dengan sisi aktif enzim . Menurut Michaelis Menten dari reaksi tersebut dapat dikemukakan Ki = konstanta inhibitor.

Penghambat umpan balik (feed back inhibitor) PORTOFOLIO 07: FISIOLOGI TUMBUHAN| 07 311 151 . tetapi menghalangi reaksi selanjutnya jadi menghalangi pembentukan produk. Dalam hal ini tingkat inhibisi tidak akan bergantung pada substrat tetapi pada konsentrasi inhibitor dan konstantadisosiasi inhibitor. EIS-COMPLEX begitu dibentuk enzymatically non-aktif. Inhibisi uncompetitive Inhibisi tidak menghalangi pembentukan compels enzim substrat. c. Inhibitor jenis ini adalah jarang. Pada inhibisi uncompetitive. tetapi hanya untuk ES-COMPLEX. inhibitor hanya dapat bereaksi setelah terjadi kompeleks enzim substrat. 4. Inhibisi nonkompetitif 2011 Inhibisi non kompetitif adalah hambatan dimana inhibitor bereaksi dengan suatu tempat diluar tempat aktif. sehingga kombinasi substrat dengan enzim tidak dihalangi tetapi pemecahan kompleks enzim substrat di cegah. Pada inhibitor tidak kompetitif penghambat tidak bisa mengikat pada enzim yang bebas. tetapi dapat terjadi pada enzim multimeric.ENZIM b.

d. karena hambatan umpan balik ini hanya akan terjadi jika produkakhir tersebutmulai terakumulasi karena telah melampaui tingkat kebutuhan sel. yang dapat digambarkan sebagai berikut: Enzim a Enzim b Enzim c Enzim d ABCDX Keterangan: A. Enzim alosterik adalah enzim yang mempunyai dua bagian aktif.D: substrat enzim a.B.C. X: hasil akhir reaksi enzimatik yang menghambat sintesis enzim a.Gambaran skematik reaksinya adalah sebagai berikut: X Enzim a Enzim b Enzim c Enzim d ABCDX Keterangan: A.C. Pengikatan penghambat alosterik pada enzim menyebabkan enzim tidak aktif.c.d. PORTOFOLIO 07: FISIOLOGI TUMBUHAN| 07 311 151 .ENZIM 2011 Penghambatan umpan balik disebabkan oleh hasil akhir suatu rangkaian reaksi enzimatik yang menghambat aktifitas enzim pada reaksi pertama. Apabila ada senyawa yang dapat memasuki bagian yang menangkap penghambat maka enzim menjadi tidak aktif. Penghambat repressor Represor adalah hasil akhir suatu rangkaian reaksi mempengaruhi atau mengatur pembentukan enzimatik yang dapat pada reaksi enzim-enzim sebelumnya.d. Keuntungan hambatan umpan balik adalah sebagai suatu mekanisme yang cepat dan sensitive untuk menghindari sintetis yang berlabihan daria suatu produk akhir. kemudian jika senyawa produk akhir ini telah berkurang maka hambatan oleh produk akhir ini juga akan hilang dan enzim dapat aktif kembali.D: substrat enzim a. Lintasan ini membutuhkan 5 tahap reaksi yang melibatkan enzim. 5.B. Contoh yang dikenal untuk hambatan umpan balik dalah pada sel tumbuhan untuk sintesis nukleutidauridin monofosfat (UMP) dimulai dari asam aspartat dan karbamil fosfat.Struktur senyawa penghambat alosterik tidak mirip dengan struktur substrat.b.b. 6. Penghambat alosterik Penghambat alosterik adalah penghambat yang dapat mempengaruhi enzim alosterik. tetapi hanya enzim pertama yakni aspartat transkarbamilase yang sensitive terhadap kendali umpan balik UMP. X: hasil akhir reaksi enzimatik yang menghambat sintesis enzim a.c.c. yaitu bagian aktif yang menangkap substrat dan bagian yang menangkap penghambat. Hasil akhir reaksi juga mempengaruhi pembentukan enzim.b. senyawa penghambat tersebut merupakan penghambat alosterik.

maka konsentrasi substrat berbanding terbalik dengan kecepatan reaksi. Konsentrasi enzim dan substrat Katalisis hanya terjadi jika enzim dan substrat membentuk suatu kompleks. dan enzim lain. yang di atas lebih lanjut dalam meningkatkan konsentrasi substrat tidak menghasilkan perubahan signifikan dalam menilai reaksi. 7. Co. Dan konsentrasi enzim berbanding lurus dengan kecepatan reaksi. tingkat reaksi meningkat dengan meningkatnya konsentrasi substrat sampai satu titik. Mg2+. Hal ini disebabkan karena situs yang aktif dari enzim molekul pada suatu waktu yang PORTOFOLIO 07: FISIOLOGI TUMBUHAN| 07 311 151 .Jika sudah mencapai titik jenuhnya. vitamin. Contohnya ion klorida. Apabila enzim menangkap substrat maka penghambat tidak dapat terikat pada enzim. tetapi stabil pada suhu kamar atau temperature tubuh. Kedua efektor tersebut berkompetisi memperebutkan tempat alosterik yang sama atau dapat pula terikatpada tempat yang terpisah. sehingga enzim dapat aktif mereaksikan substrat menjadi produk. Kofaktor dapat berbentuk ion-ion dari unsur H. Cu. Beberapa enzim alosterik tidak stabil pada suhu 00C. Mo.ENZIM 2011 sehingga substrat tidak dapat dikatalisis dan tidak menghasilkan produk. Aktifator Aktivator adalah zat yang dapat mengaktifkan dan menggiatkan kerja enzim. atau berupa koenzim. Enzim alosterik mempunyai berat molekul lebih besar dan lebih kompleks dari pada enzim biasa demkian pula untuk mengisolasinya pun sukar. Pada enzim tertentu yang terdiri dari satu polipeptida maka kemungkinan tempat alosteriknya dapat mengikat baikefektor positif maupun efektor negative. yang dapat mengaktifkan enzim amilase. Fe. 8. Enzim yang belum aktif disebut pre-enzim atau zymogen (simogen). Zn. Semakin tinggi konsentrasi enzim akan semakin mempercepat terjadinya reaksi. Untuk suatu konsentrasi enzim.

Sel dapat mengatur lintasan metabolic yang PORTOFOLIO 07: FISIOLOGI TUMBUHAN| 07 311 151 . Tumbuhan juga menghasilkan senyawa metabolit sekunder yang berfungsi untuk melindungi tumbuhan dari serangan serangga. Enzim / substrat kompleks harus memisahkan sebelum aktif situs gratis untuk mengakomodasi lebih substrat. Baik anabolisme maupun katabolime berlangsung secara sistematis dan teratur membentuk lintasan metabolik.reaksireaksi kimia yang memungkinkan adanya kehidupan disebut metabolisme. lemak. tingkat reaksi yang proporsional terhadap konsentrasi enzim. sebaliknya katabolisme merupakan perombakan senyawa dengan molekul yang lebih kecil. Reaksi katabolisme menghasilkan energi. jamur. dan asam lemak. selulosa. bakteri.Ratusan jenis senyawa dibentuk sebagai bahan penyusun struktur organela atau bagian-bagian dari sel lainnya. Reaksi anabolisme membutuhkan energy. PERAN ENZIM DALAM METABOLISME TUMBUHAN Sel-sel yang hidup perannya identik dengan pabrik-pabrik kimia yang tergantung pada ketersediaan energy dan harus mematuhi hokum-hukum kimia. protein.Tumbuhan juga menghasilkan vitamin untuk kepentingan tumbuhan itu sendiri dan hormone-hormon yang merupakan sarana bagi tuimbuhan untuk berkomunikasi antara organnyadalam mengendalikan dan mengorganisasikan pertumbuhan dan perkembangannya. Dengan reaksi-reaksi tersebut banyak senyawa organik yang disintesis oleh tumbuhan. Secara kolektif. dan jenis pathogen lainnya. Pembentukan senyawa yang lebih besar dari molekul-molukul yang lebih kecil disebut anabolisme. contohnya respirasi. Beberapa rangkaian reaksi menghasilkan senyawa dengan molekul yang lebih besar seperti pati. Beribu-ribu reaksi tersebut berlangsung didalam sel secara terus menerus.ENZIM 2011 hampir jenuh dengan substrat. Asalkan substrat konsentrasi yang tinggi dan suhu dan pH dijaga konstan.

MEKANISME KERJA ENZIM Pada umumnya terdapat 2 mekanisme kerja enzim yang memepngaruhi reaksi katalisis : Enzim meningkatkan kemungkinan molekul-molekul yang bereaksi saling bertemu dengan permukaan yang saling berorientasi. Prinsip umum Pembicaraan tentang mekanisme yang digunakan untuk mempercepat kecepatan reaksi melalui 3 contoh yang akan diberikan : katalis asam dan basa pada umumnya. Para ahli biokimia menamakan keadaan dimana terjadi renggangan ikatan molekul substrat setelah berinteraksi dengan enzim disebut pengaktifan substrat. Katalisator tersebut yang kemudian dikenal dengan enzim. Hampir semua reaksi biokimia berlangsung sangat lambat jika tanpa melibatkan peranan suatu katalisator. Hal ini terjadi sebab enzim mempunyai suatu afinitas yang tinggi terhadap substrat dan mempunyai kemampuan mengikatnya walaupun bersifat sementara. dan katalis oleh enzim yang mengandung piridoksal fosfat. Enzim juga tanggap terhadap perubahan kondisi lingkungan sehingga perubahan dapat dilakukan oleh tumbuhan sesuai dengan perubahan unsure lingkungan. Pembentukan ikatan yang sementara (biasanya ikatan non kovalen) antara substrat dengan enzim menimbulkan penyabaran elektron dalam molekul substrat. katalis oleh ion-ion logam.ENZIM 2011 dikehendakinya agar terjadi dan mengatur kecepatan reaksi tersebut dengan cara memproduksi suatu katalisator dalam jumlah yang sesuai dan pada saat yang dibutuhkan. Penyatuan antara substrat dengan enzim tidak seenaknya melainkan substrat terikat dengan enzim sedemikian rupa sehingga setiap substrat terorientasi secara tepat untuk terjadi reaksi. PORTOFOLIO 07: FISIOLOGI TUMBUHAN| 07 311 151 . tetapi enzim merupakan katalisator yang lebih kuat. Enzim ummnya mempercepat laju reaksi antara 108 sampai 1020 kali. Dapat disimpulkan bahwa enzim mempercepat laju reaksi agar kesetimbangan reaksi tercapai tetapi tidak mempengaruhi konstatnta keseimbangan. Enzim berperan secara lebih spesifik dalam hal menentukan reaksi mana yang akan dipacu dibandingkan dengan katalisator anorganik sehingga ribuan reaksi dapat berlangsung dengan tidak menghasilkan produk sampingan yang beracun. Ion-ion dan senyawa anorganik yang diserap dari dalam tanah oleh tumbuhan sebagian dapat berfungsi sebagai katalisator beberapa reaksi. sehingga ikatan kovalen tersebut menjadi mudah terpecah.

b. dan dapat membentuk ikatan pi. dikatakan dapat mengalami katalisis asam spesifik atau katalisis basa spesifik. adalah asam Lewis atau elektrotil dan oleh karena itu dapat menerima bagian alam pasangan elektron yang membentuk ikatan sigma. Peranan ion logam Ion logam melaksanakan peranan katalisi dan struktural yang penting pada protein. Katalisis asam-basa umum 2011 Reaksi yang kecepatanya berubah-ubah akibat perubahan konsentrasi ion hidrogen atau konsentrasi ion hidronium dalam larutan. seperti proton. dan  Mengadakan tekanan pada enzim atau substrat.  katalisis kovalen. c. logam dapat berperan sebagai cetakan 3-dimensi untuk orientasi dan ikatan gugus basa yang terdapat pada enzim atau substrat. Peranan ion logam pada katalisis Ion logam dapat berpartisipasi dalam salah satu dari 4 mekanisme yang dipakai enzim untuk mempercepat kecepatan reaksi kimia :  katalisis asam-asam umum. lebih-lebihdengan kristalografi sinar-X. Selain (dan tidak sperti proton) itu. tetapi tidak tergantung pada konsentrasi asam atau basa lainya yang terdapat dalam larutan. sering mempunyai muatan posotif yang lebih besar dari pada satu. Ion logam juga dapat menerima elektron melalui ikatan sigma atau pi untuk mengaktifkan elektrofil atau nukleofil (katalis asam-basa umum). lebih dari seperempat dari semua enzim yang dikenal mengandung ion logam yang berikatan erat atau memerlukan ion logam untuk beraktivitasnya. Ion logam. Reaksi yang kecepatanya tergantung pada semua asam dan basa yang terdapat dalam larutan dikatakan dapat menglami katalisis asam umum (general acid) atau katalisis basa umum (general base). Fungsi ion logam ini diselidiki dengan cara fisika. Sebenarnya.ENZIM a. Ion logam juga dapat dianggap “super acids” karena mereka terdapat pada larutan yang netral. Keterangan ini digabungkan dengan pengetahuan pembentukan dan kerusakan kompleks logam dan reaksi dalam lingkaran koordinasi ion logam untuk memberi pengertian tentang peranan ion logam pada reksi yang dikatalisi oleh enzim. nuclearmagnetic (ESR). PORTOFOLIO 07: FISIOLOGI TUMBUHAN| 07 311 151 . Mutarotasi glukosa adalah salah satu rekasi yang tunduk pada katalisis asambasa umum.  Mendekatkan pereaksi.

Bagian enzim terdapat menyatu dengan substrat disebut dengan sisi aktif (active side). pengaturan stereokimia dicapai oleh kemampuan lingkaran koordinasi logam untuk beerperan sebagai cetakan 3-dimensi untuk mengikat gugus-gugus reaktif pada orientsi sterik yang sfesisik. Pada sisi aktif enzim ini substrat di rombak menjadi produk. Jika sisi aktif ini kaku dan spesifik untuk substarat tertentu reaksi balik tidak akan dapat terjadi karena struktur molekul senyawa produk sudah berbeda dengan senyawa asalnya tidak “ dikenali “ oleh enzim. logam dapat mengaktifkan nukleofil atau berperan sebagai nukleofil itu sendiri. Akhirnya. Mekanisme Aksi Enzim Pada gambar diatas didapat bahwa jika substrat bereaksi untuk menghasilkan produk. suatu ion logam uga dapat “menyelubungi’ nukleofil dan karena itu mencegah reaksi sampingan yang sebaliknya mungkin timbul. Lingkaran koordinasi logam dapat mempersatukan enzim dan substrat (pendekatan) atau membentuk distorasi yang menghasilakan chelate pada enzim atau substrat (tekanan0. suatu hambatan energy (energi barrier) harus lebih dahulu diatasi. Berebeda dengan konsep sisi aktif yang kaku dari Fisher. Konsep kompleks enzim substrat pertama dikemukakan oleh Emil Fisher. Daniel E. sedangkan enzim berperan menurunkan tingkat energy aktifasi yang dibutuhkan dengan demikian akan menyebabkan lebih banyak molekul yang dapat bereaksi. Peningkatan suhu menyebabkan bertambahnya jumlah molekul dengan tingkat energy yang labih tinggi dari energy aktifasi yang dibutuhkan sehingga labih banyak molekul yang bereaksi. Hambatan ini disebut sebagai “ energy aktifasi”. Kosland mengemukakan konsep bahwa sisi aktif enzim dapat disesuaikan dengan struktur PORTOFOLIO 07: FISIOLOGI TUMBUHAN| 07 311 151 . seorang ahli kimia organic pada sekitar tahun 1884.ENZIM 2011 Denagan memberikan elektron.

sehingga reaksi yang difavoritkan secara termodinamik dapat digunakan untuk mendorong reaksi yang tidak difavoritkan secara termodinamik. umumnya ikatan ini diputuskan dengan sangat cepat untuk menghasilkan produk. Ikatan kovalen dan ionik sangat penting dikaitkan dengan energy aktifasi untuk suatu reaksi. hydrogen. P: Hasil reaksi Sistem enzim-substrat untuk tiap-tiap reaksi enzimatik bersifat khusus. enzim tidak mengubah posisi kesetimbangan reaksi kimia. Ikatan antara enzim dan substrat dapat berupa ikatan kovalen .Sebagai katalis. atau Van der Waals. tanpa keberadaan enzim. enzim dapat menggabungkan dua atau lebih reaksi. karbonat anhidrase mengatalisasi reaksinya ke dua arah bergantung pada konsentrasi reaktan. Dengan enzim (E) yang mengikat substrat (S) dan menghasilkan suatu produk (P). Dengan demikian penggabungan antara enzim dengan substrat menjadi lebih pas. PORTOFOLIO 07: FISIOLOGI TUMBUHAN| 07 311 151 .lebih lanjut. ES: ikatan sementara. reaksi samping yang memungkinkan dapat terjadi dan menghasilkan produk yang berbeda. tetapi banyaknya ikatan hidrogen dan van der waals mempengaruhi orientasi struktural dari kompleks enzim substrat. Enzim menstabilisasi keadaan transisi. Biasanya reaksi akan berjalan ke arah yang sama dengan reaksi tanpa katalis. Namun. KINETIKA MICHAELIS_MENTEN Keterangan: E : Enzim. yang akan kemudian berubah menjadi produk. ionik.ENZIM 2011 substrata tau produk setelah molekul-molekul tersebut mendekati sisi aktif enzim. reaksi enzimatik berjalan lebih cepat. Walaupun ikatan kovalen yang kuat terbentuk .Enzim mengatalisasi reaksi maju dan balik secara seimbang. Konsep ini sering dikenal sebagai hipotesis “dirangsang agar pas” (induced fit hypothesis). Sebagai contoh. namun hanya mempercepat reaksi saja. Enzim tidak mengubah kesetimbangan reaksi itu sendiri. S: Substrat (reaktan). Substrat memerlukan energi yang banyak untuk mencapai keadaan transisi. Mekanisme untuk satu substrat enzim catalyzed reaksi. hidrolsis ATP sering kali menggunakan reaksi kimia lainnya untuk mendorong reaksi. Perbedaannya adalah. Tahapan-tahapan energi pada reaksi kimia. Sebagai contoh. menurunkan energi yang diperlukan untuk menjadi produk. Kestabilan ikatan enzim-substrat ditentukan oleh konstanta Michaelis (Km).

Hasil kerja mereka kemudian dikembangkan lebih jauh oleh G. Pada tahap pertama. Briggs dan J. mengulangi eksperimen Henri dan mengkonfirmasi persamaan Henri. 'Awal' di sini adalah diartikan bahwa laju reaksi diukur setelah periode waktu relatif singkat. Maud Leonora Menten. subtrat terikat ke enzim secara reversible. Setelah Peter Lauritz Sørensen menentukan skala pH logaritmik dan memperkenalkan konsep penyanggaan (buffering) pada tahun 1909. Enzim kemudian mengatalisasi reaksi kimia dan melepaskan produk. Kompleks ini kadang-kadang disebut sebagai kompleks Michaelis. Penentuan konstanta Lineweaver-Burk pot Untuk menentukan kecepatan maksimum yang diperantarai reaksi enzim. Michaelis-Menten berkaitan plot v laju reaksi terhadap konsentrasi substrat [S]. selama yang membangun kompleks tetapi tetap PORTOFOLIO 07: FISIOLOGI TUMBUHAN| 07 311 151 . membentuk kompleks enzim-substrat. Persamaan ini kemudian dikenal dengan nama Kinetika Henri-Michaelis-Menten (kadang-kadang juga hanya disebut kinetika Michaelis-Menten). B. S.ENZIM 2011 Pada tahun 1902. E. Penurunan persamaan kinetika yang diturunkan mereka masih digunakan secara meluas sampai sekarang . kimiawan Jerman Leonor Michaelis dan murid bimbingan pascadokotoralnya yang berasal dari Kanada. namun data eksperimennya tidak berguna karena perhatian pada konsentrasi ion hidrogen pada saat itu masih belum dititikberatkan. Haldane. Victor Henri mengajukan suatu teori kinetika enzim yang kuantitatif. serangkaian percobaan dilakukan dengan berbagai substrat konsentrasi ([S]) dan tingkat awal pembentukan produk diukur. Salah satu kontribusi utama Henri pada kinetika enzim adalah memandang reaksi enzim sebagai dua tahapan.

3. Produksi enzim (transkripsi dan translasi gen enzim) dapat ditingkatkan atau diturunkan bergantung pada respon sel terhadap perubahan lingkungan. retikulum endoplasma. Sebagai contoh. 4. Hal ini membantu alokasi bahan zat dan energi secara ekonomis dan menghindari pembuatan produk akhir yang berlebihan. Bentuk regulase gen ini disebut induksi dan inhibisi enzim. Mekanisme umpan balik negatif dapat secara efektif mengatur laju sintesis zat antara metabolit tergantung pada kebutuhan sel. Beberapa enzim dapat menjadi aktif ketika berada pada lingkungan yang berbeda PORTOFOLIO 07: FISIOLOGI TUMBUHAN| 07 311 151 . produk akhir lintasan metabolisme seringkali merupakan inhibitor enzim pertama yang terlibat dalam lintasan metabolisme. yang Hanes-Woolf plot adalah yang paling akurat. 2. Mekanisme regulasi seperti ini disebut umpan balik negatif karena jumlah produk akhir diatur oleh konsentrasi produk itu sendiri. Enzim dapat diregulasi oleh inhibitor dan aktivator. dan digunakan oleh sekelompok enzim lainnya sebagai sumber energi dalam mitokondria melalui β-oksidasi. Ia dapat meliputi fosforilasi. Contohnya. pengukuran dapat kemudian akan diplot dalam sebuah Lineweaver-Burk plot. merencanakan kebalikan dari konsentrasi substrat terhadap kebalikan dari kecepatan awal Nilai-nilai konstanta yang dikehendaki K plot. sementara berguna untuk visualisasi seharusnya tidak pernah menjadi sumber nilai aktual dari enzim konstan karena ketidakpekaan besar untuk kesalahan yang melekat pada semua plot terbalik. asam lemak disintesis oleh sekelompok enzim dalam sitosol. dan glikosilasi. dan aparat golgi. Harus satu dipaksa untuk memperoleh nilai dari alur terbalik. Nilai-nilai yang akurat untuk K M M dan V maks maks dapat dibaca secara langsung dari dan V hanya dapat ditentukan oleh regresi non- linier dari data yang Michaelis-Menten. 5. Enzim dapat diregulasi melalui modifikasi pasca-translasional. sehingga ia dapat meregulasi jumlah produk akhir lintasan metabolisme tersebut. Enzim dapat dikompartemenkan. miristoilasi. 1.ENZIM 2011 konsentrasi substrat sekitar konstan dan semi-asumsi keadaan-tetap akan terus. dengan lintasan metabolisme yang berbeda-beda yang terjadi dalam kompartemen sel yang berbeda. KONTROL AKTIVASI ENZIM Terdapat lima cara utama aktivitas enzim dikontrol dalam sel.

Apoenzim beserta dengan kofaktornya disebut holoenzim (bentuk aktif). ataupun koenzim. gugus prostetik organik dapat pula terikat secara kovalen (contohnya tiamina pirofosfat pada enzim piruvat dehidrogenase). yang akan melepaskan diri dari tapak aktif enzim semasa reaksi dan ion metal yang akan memebentuk suatu ikatan koordinasi dengan rantai spesifik pada tempat aktif dan pada saat yang sama membentuk satu atau lebih ikatan koordinasi.Enzim yang memerlukan kofaktor namun tidak terdapat kofaktor yang terikat dengannya disebut sebagai apoenzim ataupun apoprotein. tiamina. NADPH dan adenosina trifosfat. Pada kasus ini.Contoh enzim yang mengandung kofaktor adalah karbonat anhidrase. formil. Kebanyakan kofaktor tidak terikat secara kovalen dengan enzim. Kofaktor 2011 Enzim terdiri dari satu atau lebih rantai polipeptida.Beberapa enzim tidak memerlukan komponen tambahan untuk mencapai aktivitas penuhnya. Namun. Beberapa koenzim seperti riboflavin. dan asam folat adalah vitamin. ataupun gugus metil yang dibawa oleh asam folat. Sebagai contoh. Namun beberapa memerlukan pula molekul non-protein yang disebut kofaktor untuk berikatan dengan enzim dan menjadi aktif. disamping itu terdapat pula bagian yang bukan protein yang penting untuk aktivasi katalitik. sekitar 700 enzim diketahui menggunakan PORTOFOLIO 07: FISIOLOGI TUMBUHAN| 07 311 151 . seperti DNA polimerase. metenil. Gugus kimiawi yang dibawa mencakup ion hidrida (H–) yang dibawa oleh NAD atau NADP+. gugus asetil yang dibawa oleh koenzim A. dan gugus metil yang dibawa oleh S-adenosilmetionina. Koenzim Koenzim adalah kofaktor berupa molekul organik kecil yang mentranspor gugus kimia atau elektron dari satu enzim ke enzim lainnya.pula dengan substrat. Bagian yang bukan protein ini disebut kofaktor. Istilah holoenzim juga dapat digunakan untuk merujuk pada enzim yang mengandung subunit protein berganda. tetapi terikat dengan kuat. Kofaktor dapat berupa zat anorganik (contohnya ion logam) ataupun zat organik (contohnya flavin dan heme). adalah dapat dikatakan koenzim merupakan substrat yang khusus. ataupun substrat sekunder. b.Oleh karena koenzim secara kimiawi berubah oleh aksi enzim. dengan kofaktor seng terikat sebagai bagian dari tapak aktifnya.ENZIM KOFAKTOR DAN KOENZIM a. Contoh koenzim mencakup NADH. holoenzim adalah kompleks lengkap yang mengandung seluruh subunit yang diperlukan agar menjadi aktif. Kofaktor dapat berupa gugus prostetik yang mengikat dengan kuat.

Bandung . 2011. DAFTAR PUSTAKA : Shahib.1 _____. http://wapedia. Enzim.ENZIM 2011 koenzim NADH. nurhalin. 2008. Enzim.com/2008/09/14/enzim/hari _____. Contohnya.2010. http://fionaangelina. NADPH diregenerasi melalui lintasan pentosa fosfat. Semua di akses 17 april 2011 PORTOFOLIO 07: FISIOLOGI TUMBUHAN| 07 311 151 . 2011.mobi/id/Enzim?t=5.crayonpedia. Enzim. http://metabolismelink.org/mw/Enzim_12. dan S- adenosilmetionina melalui metionina adenosiltransferase. ____.htm Angelina F. Jakarta : Rajawali Pers _____.freehostia.com/enzim. Regenerasi serta pemeliharaan konsentrasi koenzim terjadi dalam sel. Pemahaman Seluk beluk Biokimia dan Penerapan Enzim. http://www.Dasar-dasar Fisiologi Tumbuhan. 1992.CITRA ADTYA BAKTI Lakitan Benyamin. PT. Enzim.

Sign up to vote on this title
UsefulNot useful