PORTOFOLIO 07: FISIOLOGI TUMBUHAN

ENZIM
FRENI WAWORUNTU
07 311 151

2011

UNIVERSITAS NEGERI MANADO

ENZIM
MEKANISME KERJA ENZIM I. PENGERTIAN ENZIM

2011

Enzim adalah biomolekul yang berfungsi sebagai katalis (senyawa yang mempercepat proses reaksi tanpa habis bereaksi) dalam suatu reaksi kimia. Katalisator mempercepat reaksi kimia. Walaupun katalisator ikut serta dalam reaksi, ia kembali ke keadaan semula bila reeaksi telah selesai.Hampir semua enzim merupakan protein. Pada reaksi yang dikatalisasi oleh enzim, molekul awal reaksi disebut sebagai substrat, dan enzim mengubah molekul tersebut menjadi molekul-molekul yang berbeda, disebut produk. Hampir semua proses biologis sel memerlukan enzim agar dapat berlangsung dengan cukup cepat.Enzim bekerja dengan cara menempel pada permukaan molekul zat-zat yang bereaksi dan dengan demikian mempercepat proses reaksi. Percepatan terjadi karena enzim menurunkan energi pengaktifan yang dengan sendirinya akan

mempermudah terjadinya reaksi. Sebagian besar enzim bekerja secara khas, yang artinya setiap jenis enzim hanya dapat bekerja pada satu macam senyawa atau reaksi kimia. Hal ini disebabkan perbedaan struktur kimia tiap enzim yang bersifat tetap. Sebagai contoh, enzim α-amilase hanya dapat digunakan pada proses perombakan pati menjadi glukosa.Hal-ihwal yang berkaitan dengan enzim dipelajari dalam enzimologi. Dalam dunia pendidikan tinggi, enzimologi tidak dipelajari tersendiri sebagai satu jurusan tersendiri tetapi sejumlah program studi memberikan mata kuliah ini. Enzimologi terutama dipelajari dalam kedokteran, ilmu pangan, teknologi pengolahan pangan, dan cabang-cabang ilmu pertanian.Sebagai katalis dalam reaksi-reaksi di dalam tubuh organisme, enzim memiliki beberapa sifat, yaitu: 1. Enzim adalah protein, karenanya enzim bersifat thermolabil, membutuhkan pH dan suhu yang tepat. 2. Enzim bekerja secara spesifik, dimana satu enzim hanya bekerja pada satu substra. 3. Enzim berfungsi sebagai katalis, yaitu mempercepat terjadinya reaksi kimia tanpa mengubah kesetimbangan reaksi. 4. Enzim hanya diperlukan dalam jumlah sedikit. 5. Enzim dapat bekerja secara bolak-balik. 6. Kerja enzim dipengaruhi oleh lingkungan, seperti oleh suhu, pH, konsentrasi, dan lainlain.

PORTOFOLIO 07: FISIOLOGI TUMBUHAN| 07 311 151

Dua sifat penting enzim adalah memiliki daya katalitik yang sangat besar dan sangat spesifik.Reaksi-reaksi enzimatik dibutuhkan agar bakteri dapat memperoleh makanan/ nutrient dalam keadaan terlarut yang dapat diserap ke dalam sel. Bentuk. baik terhadap terhadap jenis reaksi yang dikatalisisnya maupun terhadap substrat atau reaktan yang diolahnya. atau aktivitas enzim terganggu maka reaksi metabolisme sel akan terhambat hingga pertumbuhan sel juga terganggu. dan lain-lain. perkembangbiakan. Enzim biasanya sangat spesifik terhadap reaksi yang ia kataliskan mauapun terhadap substrat yang terlibat dalam reaksi. dan kemoselektivitas yang sangat tinggi. Jika tidak ada enzim. regioselektivitas. Bahkan reaksi yang sederhana sekalipun seperti hidrasi CO2 harus dikatalisis oleh enzim karbonat anhidrase. Satu enzim biasanya mengkatalisis satu jenis reaksi kimia saja. PORTOFOLIO 07: FISIOLOGI TUMBUHAN| 07 311 151 . atau seperangkat reaksi yang sejenis. yaitu mampu mempercepat reaksi kimia minimal sejuta kali. Kespesifikan enzim Enzim sangat spesifik. Enzim juga dapat menunjukkan tingkat stereospesifisitas. Gugus prostetik dapat dikelompokkan menjadi dua yaitu koenzim (tersusun dari bahan organik) dan kofaktor (tersusun dari bahan anorganik). kecepatan sebagian besar reaksi kimia di dalam sistem biologi sangatlah rendah sehingga tak dapat diukur. muatan dan katakteristik hidrofilik/hidrofobik enzim dan substrat bertanggung jawab terhadap kespesifikan ini. Dalam reaksi enzimatik sangat jarang terjadi reaksi sampingan yang menyebabkan terbentuknya hasil sampingan yang tak berguna.ENZIM 2011 Enzim terdiri dari apoenzim dan gugus prostetik. Gugus prostetik adalah bagian enzim yang tidak tersusun atas protein. Tanpa enzim. Apoenzim adalah bagian enzim yang tersusun atas protein. Beberapa enzim yang menunjukkan akurasi dan kespesifikan tertinggi terlibat dalam pengkopian dan pengekspresian genom. Enzim-enzim ini memiliki mekanisme "sistem pengecekan ulang". Daya katalitik enzim Daya katalitik enzim sangat besar. pergerakan. memperoleh energi Kimia yang digunakan untuk biosintesis. Karbonat anhidrase CO2 + H2O ―――――――――→ H2CO3 a.

Misalnya pepsin dan tripsin. atau molekul organik yang dinamakan koenzim. Koenzim dapat merupakan ion logam/ metal. dan sebagai stabilisator supaya enzim tetap aktif. Komponen selain protein pada enzim dinamakan kofaktor.Enzim yang memerlukan ion logam sebagai kofaktornya dinamakan metaloenzim. menjadi tempat untuk mengikat substrat. Ion logam ini berfungsi untuk menjadi pusat katalis primer. Gabungan antara bagian protein enzim (apoenzim) dan kofaktor dinamakan holoenzim.ENZIM 2011 Model spesifitas enzim terhadap substrat dan reaksi tertentu STRUKTUR ENZIM Pada mulanya enzim dianggap hanya terdiri dari protein dan memang ada enzim yang ternyata hanya tersusun dari protein saja.. Beberapa enzim yang mengandung ion logam sebagai kofaktornya Ion logam Zn 2+ Enzim Alkohol dehidrogenase Karbonat anhidrasa Karboksipeptidasa Mg2+ 2+ 3+ Fosfohidrolasa Fosfotransferasa Fe / Fe Sitokrom Peroksida Katalasa Feredoksin Cu / Cu K+ 2+ + Tirosina Sitokrom oksidasa Piruvat kinasa (juga memerlukan Mg2+) PORTOFOLIO 07: FISIOLOGI TUMBUHAN| 07 311 151 .Tetapi ada juga enzim-enzim yang selain protein juga memerlukan komponen selain protein.

enzim merupakan rantai asam amino yang melipat. Beberapa enzim juga memiliki tapak ikat untuk molekul kecil. Gugus protestik terikat erat pada molekul protein enzim PORTOFOLIO 07: FISIOLOGI TUMBUHAN| 07 311 151 . Daerah yang mengandung residu katalitik yang akan mengikat substrat dan kemudian menjalani reaksi ini dikenal sebagai tapak aktif. Pengikatan ini dapat meningkatkan ataupun menurunkan aktivitas enzim. Setiap enzim terbentuk dari molekul prptein sebagai komponen utama penysunnya dan beberapa enzim hanya terbentuk dari molekul protein dengan tanpa adanya penambahan komponen lain. Tergantung pada jenis-jenis enzim. Dengan demikian ia berfungsi sebagai regulasi umpan balik. sampai dengan lebih dari 2. Enzim juga dapat mengandung tapak yang mengikat kofaktor yang diperlukan untuk katalisis. yang sering kali merupakan produk langsung ataupun tak langsung dari reaksi yang dikatalisasi. Disamping komponen proteinnya beberapa enzim juga mengandung senyawa organik nonprotein dengan ukuran molekul yang lebih kecil. Walaupun struktur enzim menentukan fungsinya. dan juga protein yang terkandung dalam biji juga lebih berperan sebagai bahan cadangan makanan untuk digunakan dalam proses perkecambahan biji.500 residu pada asam lemak sintase. Kebanyakan enzim berukuran lebih besar daripada substratnya.Terdapat pula sejumlah kecil katalis RNA. Rantai protein tunggal kadang-kadang dapat berkumpul bersama dan membentuk kompleks protein. denaturasi dapat bersifat reversibel maupun ireversibel. prediksi aktivitas enzim baru yang hanya dilihat dari strukturnya adalah hal yang sangat sulit. Kebanyakan enzim dapat mengalami denaturasi (yakni terbuka dari lipatannya dan menjadi tidak aktif) oleh pemanasan ataupun denaturan kimiawi. Aktivitas enzim ditentukan oleh struktur tiga dimensinya (struktur kuaterner). Senyawa non protein pada enzim ini disebut gugus protestik.Sama seperti protein-protein lainnya. Tiap-tiap urutan asam amino menghasilkan struktur pelipatan dan sifat-sifat kimiawi yang khas.Tidak semua protein mempunyai fungsi katalitik sehingga tidak dapat digolongkan sebagai enzim. dengan yang paling umum merupakan ribosom.ENZIM Na+ Membrane sel ATPasa ( juga memerlukan K+ dan Mg2+) 2011 Enzim umumnya merupakan protein globular dan ukurannya berkisar dari hanya 62 asam amino pada monomer 4-oksalokrotonat tautomerase. Jenis enzim ini dirujuk sebagai RNA-enzim ataupun ribozim. misalnya protein sitokrom yang membawa elekton pada fotosintesis dan respirasi. tetapi hanya sebagian kecil asam amino enzim (sekitar 3–4 asam amino) yang secara langsung terlibat dalam katalisis.

Umumnya merupakan enzim yang digunakan untuk proses sintesis di dalamsel dan untuk pembentukan energi (ATP) yang berguna untuk proses kehidupan sel. Endoenzim Endoenzim disebut juga enzim intraseluler. jadi vitamin disintesis oleh tumbuhan disamping bermanfaat bagi manusia atau hewan yang mengkonsumsinya juga berperan dalam metabolism tumbuhan. yaitu enzim yang bekerjanya di dalam sel. dan cara terbentuknya. Senyawa organik atau ion logam yang membantu fungsi enzim disebut sebagai koenzim. Eksoenzim Eksoenzim disebut juga enzim ekstraseluler. yaitu enzim yang bekerjanya di luar sel. daya katalisisnya. substrat yang dikatalisis. yaitu enzim oksidase. Oksidoreduktase Enzim ini mengkatalisis reaksi oksidasi-reduksi. Sebagai contoh adalah enzim elektron transfer oksidase dan hidrogen peroksidase (katalase). b. KLASIFIKASI ENZIM Enzim dapat digolongkan berdasarkan tempat bekerjanya. Umumnya berfungsi untuk “mencernakan” substrat secara hidrolisis. Beberapa vitamin disintesis oleh tumbuhan digunakan sebagai bagian dari koenzim atau gugus protestik.enzim tersebut mengkatalisis reaksi-reaksi sebagai berikut: PORTOFOLIO 07: FISIOLOGI TUMBUHAN| 07 311 151 .misal dalam proses respirasi. Koenzim tidak terikat pada molekul protein penyusun enzim. Ada beberapa macam enzim electron transfer oksidase. Beberapa enzim lainnya tidak mengandung gugus prostetik. untuk dijadikan molekul yang lebih sederhana dengan BM lebih rendah sehingga dapat masuk melewati membran sel. tetapi untuk melaksanakan aktivitasnya membutuhkan partisipasi dari senyawa organik lain dan atau ion logam tertentu. oksigenase. hidroksilase dan dehidrogenase. yang merupakan pemindahan elektron. Penggolongan enzim berdasarkan daya katalisis a. hidrogen atau oksigen. Penggolongan enzim berdasarkan tempat bekerjanya a. Enzim. Energi yang dibebaskan pada reaksi pemecahan substrat di luar sel tidak digunakan dalam proses kehidupan sel.ENZIM 2011 dengan ikatan kovalen dan esensial untuk aktifitas katalitik enzim yang bersangkutan.

Transferase Transferase mengkatalisis pemindahan gugusan molekul dari suatu molekul ke molekul yang lain. merubah D-ribulosa-5-fosfat Cis-trans isomerase. Transfosforilase adalah transferase yang memindahkan gugusan fosfat. yaitu: Rasemase. Isomerase Isomerase meliputi enzim-enzim yang mengkatalisis reaksi isomerisasi.+ 4 H+) O2 + (2e. Hidrolase Enzim ini mengkatalisis reaksi-reaksi hidrolisis. Peptidase adalah hidrolase yang menghidrolisis protein dan polipeptida. Transasilase adalah transferase yang memindahkan gugusan asil. dengan contoh enzim adalah: Karboksilesterase adalah hidrolase yang menghidrolisis gugusan ester karboksil. merubah transmetinal D-alanin D-xylulosa-5-fosfat cisrentolal PORTOFOLIO 07: FISIOLOGI TUMBUHAN| 07 311 151 . c. e. merubah l-alanin Epimerase. Sebagai contoh adalah beberapa enzim sebagai berikut: Transaminase adalah transferase yang memindahkan gugusan amina. Liase Enzim ini berfungsi untuk mengkatalisis pengambilan atau penambahan gugusan dari suatu molekul tanpa melalui proses hidrolisis.+ 4 H+) H2O2  Oksigenase (transferase oksigen): O2 + 2 substrat 2  Hidroksilase : substrat + ½ O2 2 koenzim + H2O  Dehidrogenase: NaNO3 + (e-+ H+) Na2SO4 + (e-+ H+) Na2CO3 + (e-+ H+)  H2S CH4 2 H2O + O2 NaNO2 2011 2 H2O substrat-O substrat-O 2 koenzim-H + ½ O2 Hidrogen peroksidase: 2 H2O2 b. d.ENZIM  Oksidase mengkatalisis 2 macam reaksi: O2 + (4e. Lipase adalah hidrolase yang menghidrolisis lemak (ester lipida). sebagai contoh adalah: L malat hidroliase (fumarase) yaitu enzim yang mengkatalisis reaksi pengambilan air dari malat sehingga dihasilkan fumarat. Dekarboksiliase (dekarboksilase) yaitu enzim yang mengkatalisis reaksi pengambilan gugus karboksil.

Enzim konstitutif Di dalam sel terdapat enzim yang merupakan bagian dari susunan sel normal. b. coli membentuk enzim beta galaktosidase yang digunakan untuk merombak laktosa. merubah 2011 D-gliseraldehid-3-fosfat dihidroksi aseton fosfat Intramolekul suksinil-CoA f. Selama fase lag tersebut E. triosin. Sedangkan enzim-enzim yang berperan dalam proses respirasi jumlahnya tidak dipengaruhi oleh kadar substratnya.ENZIM Intramolekul ketol isomerase. Penggolongan enzim berdasar cara terbentuknya a. Enzim adaptif adalah enzim yang pembentukannya dirangsang oleh adanya substrat. dan sebagainya serta enzim yang termasuk enzim permease. Induksi menyebabkan kecepatan sintesis suatu enzim dapat dirangsang sampai beberapa ribu kali. Ligase Enzim ini mengkatalisis reaksi penggabungan 2 molekul dengan dibebaskannya molekul pirofosfat dari nukleosida trifosfat. misalnya enzim amilase. coli tidak dapat menggunakan laktosa sehingga awalnya tidak nampak adanya pertumbuhan (fase lag/fase adaptasi panjang) setelah beberapa waktu baru menampakkan pertumbuhan. misalnya enzim pepsin. Permease adalah enzim yang berperan dalam menentukan sifat selektif permiabel dari membran sel. Mulamula E. PORTOFOLIO 07: FISIOLOGI TUMBUHAN| 07 311 151 . Enzim lain dengan tatanama berbeda Ada beberapa enzim yang penamaannya tidak menurut cara di atas. sehingga enzim tersebut selalu ada umumnya dalam jumlah tetap pada sel hidup. Walaupun demikian ada enzim yang jumlahnya dipengaruhi kadar substratnya. sebagai contoh adalah enzim asetat=CoASH ligase yang mengkatalisis rekasi sebagai berikut: Asetat + CoA-SH + ATP Asetil CoA + AMP + P-P transferase atau mutase. Sebagai contoh adalah enzim beta galaktosidase yang dihasilkan oleh bakteri E. Enzim adaptif Perubahan lingkungan mikroba dapat menginduksi terbentuknya enzim tertentu.coli yang ditumbuhkan di dalam medium yang mengandung laktosa. merubah metilmalonil-CoA g.

terjadinya reaksi antara substrat dengan enzim karena adanya kesesuaian bentuk ruang antara substrat PORTOFOLIO 07: FISIOLOGI TUMBUHAN| 07 311 151 . Pemakaian penamaan tersebut terbukti tidak memadai karena banyak enzim mengkatalisis substrat yang sama tetapi dengan reaksi yang berbeda. yaitu menurut Teori Kunci-Gembok koenzim. Model "kunci dan gembok" Enzim bekerja dengan dua cara. Menurut teori kunci-gembok. (Lock and Key Theory) dan Teori Kecocokan Induksi (Induced Fit Theory). enzim transferase mengkatalisis pemindahan gugus tertentu. protease menghidrolisis protein. yang bersatu dan kemudian disebut holoenzim. Contoh: enzim dehidrogenase mengkatalisis reaksi pengeluaran hidrogen. dan kebanyakan mengkatalisis reaksi hidrolisis ikatan kovalen. namun ditambahkan pada jenis reaksi yang dikatalisisnya. Semua enzim ini diidentifikasi dengan menambahkan akhiran –ase pada nama substansi atau substrat yang dihidrolisis. Contohnya ada enzim yang megkatalisis reaksi reduksi terhadap fungsi alkohol gula dan ada pula yang mengkatalisis reaksi oksidasi pada substrat yang sama. maka International Union of Biochemistry (IUB) telah mengadopsi sistem penamaan yang kompleks tetapi tidak meragukan berdasarkan mekanisme reaksi. Namun sampai sekarang masih banyak buku-buku yang masih menggunakan sistem penamaan lama yang lebih pendek. Sistem penamaan enzim sekarang tetap menggunakan –ase.ENZIM 2011 Enzim diklasifikasikan berdasarkan tipe reaksi dan mekanisme reaksi yang dikatalisis. Pada awalnya hanya ada beberapa enzim yang dikenal. TEORI KERJA ENZIM 1. Contoh: lipase menghidrolisis lipid. Untuk menghindari kesulitan penamaan karena semakin banyak ditemukan enzim yang baru. amilase menghidrolisis amilum.

Emil Fischer mengajukan bahwa hal ini dikarenakan baik enzim dan substrat memiliki bentuk geometri yang saling memenuhi. Berbeda dengan teori kunci gembok. Pada beberapa kasus. Hal ini sering dirujuk sebagai model "Kunci dan Gembok". produk hasil reaksi akan dilepas dan enzim akan kembali pada konfigurasi semula. Manakala model ini menjelaskan kespesifikan enzim. Akibatnya. Tapak aktif akan terus berubah bentuknya sampai substrat terikat secara sepenuhnya. molekul substrat juga berubah sedikit ketika ia memasuki tapak aktif. yang berperan sebagai gembok. sehingga terjadi kompleks enzim-substrat. Daniel Koshland mengajukan modifikasi model kunci dan gembok: oleh karena enzim memiliki struktur yang fleksibel.ENZIM 2011 dengan situs aktif (active site) dari enzim. menurut teori kecocokan induksi reaksi antara enzim dengan substrat berlangsung karena adanya induksi substrat terhadap situs aktif enzim sedemikian rupa sehingga keduanya merupakan struktur yang komplemen atau saling melengkapi. Model ketepatan induksi Pada tahun 1958. Model ini telah dibuktikan tidak akurat. 2. yang mana bentuk akhir dan muatan enzim ditentukan. Pada saat ikatan kompleks enzimsubstrat terputus. dan model ketepatan induksilah yang sekarang paling banyak diterima. Substrat berperan sebagai kunci masuk ke dalam situs aktif. sehingga sisi aktif enzim cenderung kaku. Orientasi rantai samping asam amino berubah sesuai dengan substrat dan mengijinkan enzim untuk menjalankan fungsi katalitiknya. Menurut teori ini situs aktif tidak bersifat kaku. misalnya glikosidase. tetapi lebih fleksibel Enzim sangatlah spesifik. Diagram yang menggambarkan hipotesis ketepatan induksi. ia gagal dalam menjelaskan stabilisasi keadaan transisi yang dicapai oleh enzim. substrat tidak berikatan dengan tapak aktif yang kaku. tapak aktif secara terus menerus berubah bentuknya sesuai dengan interaksi antara enzim dan substrat. PORTOFOLIO 07: FISIOLOGI TUMBUHAN| 07 311 151 . Pada tahun 1894.

enzim akan mengalami denaturasi. Suhu Enzim tidak dapat bekerja secara optimal apabila suhu lingkungan terlalu rendah atau terlalu tinggi. sesuai dengan "tempat kerja"nya. Jika suhu lingkungan mencapai 40° C atau lebih.ENZIM 2011 FAKTOR-FAKTOR YANG MEMPENGARUHI KERJA ENZIM Faktor-faktor yang dapat mempengaruhi kerja enzim diantaranya adalah sebagai berikut. + + + + + + - PORTOFOLIO 07: FISIOLOGI TUMBUHAN| 07 311 151 . Enz + H Enz-H Demikian pula pada pH tinggi. SH yang dapat bereaksi dengan Enz . enzim tidak aktif. Pada pH rendah Enz akan bereaksi dengan H menjadi enzim yang tidak bermuatan. Pada pH rendah atau tingi. Pada pH rendah atau tinggi. pH (Tingkat Keasaman) Setiap enzim mempunyai pH optimal masing-masing. 1. karena itu kecepatan reaksinya juga berkurang. enzim maupun substrat dapat mengalami perubahan muatan listrik dengan akibat perubahan aktivitas enzim. Misalnya suatu reaksi enzim dapat berjalan bila enzim tadi bermuatan negatif (Enz ) dan substratnya bermuatan positif (SH ) : Enz + SH EnzSH. Pada tumbuhan batas tertinggi suhunya adalah 250C 2. Jika suhu lingkungan mencapai 0° C atau lebih rendah lagi. maka pada pH yang extrem rendah atau tiggi konsentrasi efektif SH dan enz akan berkurang. Suhu optimal enzim bagi masing-masing organisme berbeda-beda. enzim akan mengalami denaturasi (rusak).

seperti substrat. Inhibitor adalah zat yang dapat menghambat kerja enzim. sedangkan pembentukan produk yang lain tidak dipengarihi atau malah di tingkatkan.ENZIM 3. Menurut Michaelis Menten dari reaksi tersebut dapat dikemukakan Ki = konstanta inhibitor.Perlu diketahui bahwa inhibitor tidak mengalami perubahan kimia oleh enzim. inhibitor terbagi atas :  Reaksi inhibitor dengan apoenzim  Reaksi inhibitor dengan substrat  Reaksi inhibitor dengan substrat  Reaksi inhibitor dengan koenzim  Reaksi inhibitor dengan kofaktor  Reaksi inhibitor dengan bentuk kompleks enzim Kinetika hambatan enzim. maka substratnya tidak dapat lagi berikatan dengan sisi aktif enzim. ada 3 macam yaitu : a.Pada penghambatan ini zat – zat penghambat mempunyai struktur yang mirip dengan struktur substrat. PORTOFOLIO 07: FISIOLOGI TUMBUHAN| 07 311 151 . Inhibisi kompetitif Inhibitor kompetitif adalah inhibitor yang bersaing aktif dengan substrat untuk mendapatkan tempat aktif enzim. Pada keadaan tertentu suatu reaksi enzimatik dapat membentuk dua atu lebih produk dan hambatan tersebut dapat ditunjukan hanya pada suatu produk. jka zat penghambat lebih dulu berikatan dengan sisi aktif enzim . Penghambat kerja enzim (Inhibitor) 2011 Inhibisi aktifitas enzim adalah penurunan kecepatan suatu reaksi enzimatik yang dalam makhluk hidup penting pada proses metabolisme. Dengan demikian baik substrat maupun zat penghambat berkompetisi atau bersaing untuk bersatu dengan sisi aktif enzim . Berdasarkan tempat kerjanya.

c. Inhibisi nonkompetitif 2011 Inhibisi non kompetitif adalah hambatan dimana inhibitor bereaksi dengan suatu tempat diluar tempat aktif. sehingga kombinasi substrat dengan enzim tidak dihalangi tetapi pemecahan kompleks enzim substrat di cegah. EIS-COMPLEX begitu dibentuk enzymatically non-aktif. tetapi menghalangi reaksi selanjutnya jadi menghalangi pembentukan produk. Penghambat umpan balik (feed back inhibitor) PORTOFOLIO 07: FISIOLOGI TUMBUHAN| 07 311 151 . Dalam hal ini tingkat inhibisi tidak akan bergantung pada substrat tetapi pada konsentrasi inhibitor dan konstantadisosiasi inhibitor. tetapi hanya untuk ES-COMPLEX. tetapi dapat terjadi pada enzim multimeric. Inhibitor jenis ini adalah jarang. Inhibisi uncompetitive Inhibisi tidak menghalangi pembentukan compels enzim substrat. 4. inhibitor hanya dapat bereaksi setelah terjadi kompeleks enzim substrat. Pada inhibisi uncompetitive. Pada inhibitor tidak kompetitif penghambat tidak bisa mengikat pada enzim yang bebas.ENZIM b.

C. Penghambat repressor Represor adalah hasil akhir suatu rangkaian reaksi mempengaruhi atau mengatur pembentukan enzimatik yang dapat pada reaksi enzim-enzim sebelumnya.D: substrat enzim a. 5. Enzim alosterik adalah enzim yang mempunyai dua bagian aktif. X: hasil akhir reaksi enzimatik yang menghambat sintesis enzim a.ENZIM 2011 Penghambatan umpan balik disebabkan oleh hasil akhir suatu rangkaian reaksi enzimatik yang menghambat aktifitas enzim pada reaksi pertama.b. tetapi hanya enzim pertama yakni aspartat transkarbamilase yang sensitive terhadap kendali umpan balik UMP.D: substrat enzim a.Gambaran skematik reaksinya adalah sebagai berikut: X Enzim a Enzim b Enzim c Enzim d ABCDX Keterangan: A.b.c.Struktur senyawa penghambat alosterik tidak mirip dengan struktur substrat. X: hasil akhir reaksi enzimatik yang menghambat sintesis enzim a. Apabila ada senyawa yang dapat memasuki bagian yang menangkap penghambat maka enzim menjadi tidak aktif. yang dapat digambarkan sebagai berikut: Enzim a Enzim b Enzim c Enzim d ABCDX Keterangan: A. Keuntungan hambatan umpan balik adalah sebagai suatu mekanisme yang cepat dan sensitive untuk menghindari sintetis yang berlabihan daria suatu produk akhir. karena hambatan umpan balik ini hanya akan terjadi jika produkakhir tersebutmulai terakumulasi karena telah melampaui tingkat kebutuhan sel. Penghambat alosterik Penghambat alosterik adalah penghambat yang dapat mempengaruhi enzim alosterik. Hasil akhir reaksi juga mempengaruhi pembentukan enzim.C.B.B.d.d. Pengikatan penghambat alosterik pada enzim menyebabkan enzim tidak aktif.c. senyawa penghambat tersebut merupakan penghambat alosterik. kemudian jika senyawa produk akhir ini telah berkurang maka hambatan oleh produk akhir ini juga akan hilang dan enzim dapat aktif kembali.d.b. Contoh yang dikenal untuk hambatan umpan balik dalah pada sel tumbuhan untuk sintesis nukleutidauridin monofosfat (UMP) dimulai dari asam aspartat dan karbamil fosfat. Lintasan ini membutuhkan 5 tahap reaksi yang melibatkan enzim. 6. PORTOFOLIO 07: FISIOLOGI TUMBUHAN| 07 311 151 . yaitu bagian aktif yang menangkap substrat dan bagian yang menangkap penghambat.c.

7. Beberapa enzim alosterik tidak stabil pada suhu 00C. Mg2+. Kofaktor dapat berbentuk ion-ion dari unsur H. Hal ini disebabkan karena situs yang aktif dari enzim molekul pada suatu waktu yang PORTOFOLIO 07: FISIOLOGI TUMBUHAN| 07 311 151 . Aktifator Aktivator adalah zat yang dapat mengaktifkan dan menggiatkan kerja enzim. Contohnya ion klorida. Konsentrasi enzim dan substrat Katalisis hanya terjadi jika enzim dan substrat membentuk suatu kompleks. 8.ENZIM 2011 sehingga substrat tidak dapat dikatalisis dan tidak menghasilkan produk. Fe. Pada enzim tertentu yang terdiri dari satu polipeptida maka kemungkinan tempat alosteriknya dapat mengikat baikefektor positif maupun efektor negative. Dan konsentrasi enzim berbanding lurus dengan kecepatan reaksi. Cu. Kedua efektor tersebut berkompetisi memperebutkan tempat alosterik yang sama atau dapat pula terikatpada tempat yang terpisah. Enzim alosterik mempunyai berat molekul lebih besar dan lebih kompleks dari pada enzim biasa demkian pula untuk mengisolasinya pun sukar. maka konsentrasi substrat berbanding terbalik dengan kecepatan reaksi. Apabila enzim menangkap substrat maka penghambat tidak dapat terikat pada enzim. atau berupa koenzim. Enzim yang belum aktif disebut pre-enzim atau zymogen (simogen). Co.Jika sudah mencapai titik jenuhnya. tetapi stabil pada suhu kamar atau temperature tubuh. Zn. yang dapat mengaktifkan enzim amilase. Mo. sehingga enzim dapat aktif mereaksikan substrat menjadi produk. tingkat reaksi meningkat dengan meningkatnya konsentrasi substrat sampai satu titik. dan enzim lain. Untuk suatu konsentrasi enzim. Semakin tinggi konsentrasi enzim akan semakin mempercepat terjadinya reaksi. yang di atas lebih lanjut dalam meningkatkan konsentrasi substrat tidak menghasilkan perubahan signifikan dalam menilai reaksi. vitamin.

sebaliknya katabolisme merupakan perombakan senyawa dengan molekul yang lebih kecil. Secara kolektif.reaksireaksi kimia yang memungkinkan adanya kehidupan disebut metabolisme. tingkat reaksi yang proporsional terhadap konsentrasi enzim. Beribu-ribu reaksi tersebut berlangsung didalam sel secara terus menerus. Dengan reaksi-reaksi tersebut banyak senyawa organik yang disintesis oleh tumbuhan.Ratusan jenis senyawa dibentuk sebagai bahan penyusun struktur organela atau bagian-bagian dari sel lainnya.Tumbuhan juga menghasilkan vitamin untuk kepentingan tumbuhan itu sendiri dan hormone-hormon yang merupakan sarana bagi tuimbuhan untuk berkomunikasi antara organnyadalam mengendalikan dan mengorganisasikan pertumbuhan dan perkembangannya. Reaksi anabolisme membutuhkan energy. jamur.ENZIM 2011 hampir jenuh dengan substrat. Sel dapat mengatur lintasan metabolic yang PORTOFOLIO 07: FISIOLOGI TUMBUHAN| 07 311 151 . protein. Asalkan substrat konsentrasi yang tinggi dan suhu dan pH dijaga konstan. Pembentukan senyawa yang lebih besar dari molekul-molukul yang lebih kecil disebut anabolisme. dan asam lemak. bakteri. contohnya respirasi. selulosa. Tumbuhan juga menghasilkan senyawa metabolit sekunder yang berfungsi untuk melindungi tumbuhan dari serangan serangga. Baik anabolisme maupun katabolime berlangsung secara sistematis dan teratur membentuk lintasan metabolik. lemak. dan jenis pathogen lainnya. PERAN ENZIM DALAM METABOLISME TUMBUHAN Sel-sel yang hidup perannya identik dengan pabrik-pabrik kimia yang tergantung pada ketersediaan energy dan harus mematuhi hokum-hukum kimia. Reaksi katabolisme menghasilkan energi. Enzim / substrat kompleks harus memisahkan sebelum aktif situs gratis untuk mengakomodasi lebih substrat. Beberapa rangkaian reaksi menghasilkan senyawa dengan molekul yang lebih besar seperti pati.

Hal ini terjadi sebab enzim mempunyai suatu afinitas yang tinggi terhadap substrat dan mempunyai kemampuan mengikatnya walaupun bersifat sementara. Pembentukan ikatan yang sementara (biasanya ikatan non kovalen) antara substrat dengan enzim menimbulkan penyabaran elektron dalam molekul substrat. Enzim ummnya mempercepat laju reaksi antara 108 sampai 1020 kali. tetapi enzim merupakan katalisator yang lebih kuat. sehingga ikatan kovalen tersebut menjadi mudah terpecah.ENZIM 2011 dikehendakinya agar terjadi dan mengatur kecepatan reaksi tersebut dengan cara memproduksi suatu katalisator dalam jumlah yang sesuai dan pada saat yang dibutuhkan. Hampir semua reaksi biokimia berlangsung sangat lambat jika tanpa melibatkan peranan suatu katalisator. PORTOFOLIO 07: FISIOLOGI TUMBUHAN| 07 311 151 . Para ahli biokimia menamakan keadaan dimana terjadi renggangan ikatan molekul substrat setelah berinteraksi dengan enzim disebut pengaktifan substrat. Ion-ion dan senyawa anorganik yang diserap dari dalam tanah oleh tumbuhan sebagian dapat berfungsi sebagai katalisator beberapa reaksi. dan katalis oleh enzim yang mengandung piridoksal fosfat. Prinsip umum Pembicaraan tentang mekanisme yang digunakan untuk mempercepat kecepatan reaksi melalui 3 contoh yang akan diberikan : katalis asam dan basa pada umumnya. MEKANISME KERJA ENZIM Pada umumnya terdapat 2 mekanisme kerja enzim yang memepngaruhi reaksi katalisis : Enzim meningkatkan kemungkinan molekul-molekul yang bereaksi saling bertemu dengan permukaan yang saling berorientasi. Enzim berperan secara lebih spesifik dalam hal menentukan reaksi mana yang akan dipacu dibandingkan dengan katalisator anorganik sehingga ribuan reaksi dapat berlangsung dengan tidak menghasilkan produk sampingan yang beracun. Enzim juga tanggap terhadap perubahan kondisi lingkungan sehingga perubahan dapat dilakukan oleh tumbuhan sesuai dengan perubahan unsure lingkungan. Penyatuan antara substrat dengan enzim tidak seenaknya melainkan substrat terikat dengan enzim sedemikian rupa sehingga setiap substrat terorientasi secara tepat untuk terjadi reaksi. katalis oleh ion-ion logam. Katalisator tersebut yang kemudian dikenal dengan enzim. Dapat disimpulkan bahwa enzim mempercepat laju reaksi agar kesetimbangan reaksi tercapai tetapi tidak mempengaruhi konstatnta keseimbangan.

Ion logam juga dapat menerima elektron melalui ikatan sigma atau pi untuk mengaktifkan elektrofil atau nukleofil (katalis asam-basa umum). Sebenarnya. dan dapat membentuk ikatan pi. dikatakan dapat mengalami katalisis asam spesifik atau katalisis basa spesifik. adalah asam Lewis atau elektrotil dan oleh karena itu dapat menerima bagian alam pasangan elektron yang membentuk ikatan sigma. dan  Mengadakan tekanan pada enzim atau substrat. logam dapat berperan sebagai cetakan 3-dimensi untuk orientasi dan ikatan gugus basa yang terdapat pada enzim atau substrat. Peranan ion logam pada katalisis Ion logam dapat berpartisipasi dalam salah satu dari 4 mekanisme yang dipakai enzim untuk mempercepat kecepatan reaksi kimia :  katalisis asam-asam umum. seperti proton. Katalisis asam-basa umum 2011 Reaksi yang kecepatanya berubah-ubah akibat perubahan konsentrasi ion hidrogen atau konsentrasi ion hidronium dalam larutan. lebih dari seperempat dari semua enzim yang dikenal mengandung ion logam yang berikatan erat atau memerlukan ion logam untuk beraktivitasnya. PORTOFOLIO 07: FISIOLOGI TUMBUHAN| 07 311 151 .ENZIM a. Selain (dan tidak sperti proton) itu. c. Ion logam.  katalisis kovalen. tetapi tidak tergantung pada konsentrasi asam atau basa lainya yang terdapat dalam larutan. nuclearmagnetic (ESR). Peranan ion logam Ion logam melaksanakan peranan katalisi dan struktural yang penting pada protein. sering mempunyai muatan posotif yang lebih besar dari pada satu. b. Mutarotasi glukosa adalah salah satu rekasi yang tunduk pada katalisis asambasa umum.  Mendekatkan pereaksi. lebih-lebihdengan kristalografi sinar-X. Keterangan ini digabungkan dengan pengetahuan pembentukan dan kerusakan kompleks logam dan reaksi dalam lingkaran koordinasi ion logam untuk memberi pengertian tentang peranan ion logam pada reksi yang dikatalisi oleh enzim. Reaksi yang kecepatanya tergantung pada semua asam dan basa yang terdapat dalam larutan dikatakan dapat menglami katalisis asam umum (general acid) atau katalisis basa umum (general base). Fungsi ion logam ini diselidiki dengan cara fisika. Ion logam juga dapat dianggap “super acids” karena mereka terdapat pada larutan yang netral.

Akhirnya. pengaturan stereokimia dicapai oleh kemampuan lingkaran koordinasi logam untuk beerperan sebagai cetakan 3-dimensi untuk mengikat gugus-gugus reaktif pada orientsi sterik yang sfesisik. Lingkaran koordinasi logam dapat mempersatukan enzim dan substrat (pendekatan) atau membentuk distorasi yang menghasilakan chelate pada enzim atau substrat (tekanan0. logam dapat mengaktifkan nukleofil atau berperan sebagai nukleofil itu sendiri. Hambatan ini disebut sebagai “ energy aktifasi”. Bagian enzim terdapat menyatu dengan substrat disebut dengan sisi aktif (active side).ENZIM 2011 Denagan memberikan elektron. Peningkatan suhu menyebabkan bertambahnya jumlah molekul dengan tingkat energy yang labih tinggi dari energy aktifasi yang dibutuhkan sehingga labih banyak molekul yang bereaksi. Kosland mengemukakan konsep bahwa sisi aktif enzim dapat disesuaikan dengan struktur PORTOFOLIO 07: FISIOLOGI TUMBUHAN| 07 311 151 . seorang ahli kimia organic pada sekitar tahun 1884. Daniel E. Jika sisi aktif ini kaku dan spesifik untuk substarat tertentu reaksi balik tidak akan dapat terjadi karena struktur molekul senyawa produk sudah berbeda dengan senyawa asalnya tidak “ dikenali “ oleh enzim. sedangkan enzim berperan menurunkan tingkat energy aktifasi yang dibutuhkan dengan demikian akan menyebabkan lebih banyak molekul yang dapat bereaksi. suatu ion logam uga dapat “menyelubungi’ nukleofil dan karena itu mencegah reaksi sampingan yang sebaliknya mungkin timbul. Mekanisme Aksi Enzim Pada gambar diatas didapat bahwa jika substrat bereaksi untuk menghasilkan produk. Konsep kompleks enzim substrat pertama dikemukakan oleh Emil Fisher. Berebeda dengan konsep sisi aktif yang kaku dari Fisher. Pada sisi aktif enzim ini substrat di rombak menjadi produk. suatu hambatan energy (energi barrier) harus lebih dahulu diatasi.

Dengan demikian penggabungan antara enzim dengan substrat menjadi lebih pas. umumnya ikatan ini diputuskan dengan sangat cepat untuk menghasilkan produk. Mekanisme untuk satu substrat enzim catalyzed reaksi. Perbedaannya adalah. menurunkan energi yang diperlukan untuk menjadi produk.lebih lanjut. atau Van der Waals. Kestabilan ikatan enzim-substrat ditentukan oleh konstanta Michaelis (Km). karbonat anhidrase mengatalisasi reaksinya ke dua arah bergantung pada konsentrasi reaktan. PORTOFOLIO 07: FISIOLOGI TUMBUHAN| 07 311 151 . Ikatan kovalen dan ionik sangat penting dikaitkan dengan energy aktifasi untuk suatu reaksi. reaksi samping yang memungkinkan dapat terjadi dan menghasilkan produk yang berbeda. ionik. hidrolsis ATP sering kali menggunakan reaksi kimia lainnya untuk mendorong reaksi. Sebagai contoh. Biasanya reaksi akan berjalan ke arah yang sama dengan reaksi tanpa katalis.Enzim mengatalisasi reaksi maju dan balik secara seimbang. P: Hasil reaksi Sistem enzim-substrat untuk tiap-tiap reaksi enzimatik bersifat khusus. yang akan kemudian berubah menjadi produk. KINETIKA MICHAELIS_MENTEN Keterangan: E : Enzim. enzim dapat menggabungkan dua atau lebih reaksi. Enzim menstabilisasi keadaan transisi. Walaupun ikatan kovalen yang kuat terbentuk . sehingga reaksi yang difavoritkan secara termodinamik dapat digunakan untuk mendorong reaksi yang tidak difavoritkan secara termodinamik. Sebagai contoh. enzim tidak mengubah posisi kesetimbangan reaksi kimia. Enzim tidak mengubah kesetimbangan reaksi itu sendiri. Dengan enzim (E) yang mengikat substrat (S) dan menghasilkan suatu produk (P).Sebagai katalis.ENZIM 2011 substrata tau produk setelah molekul-molekul tersebut mendekati sisi aktif enzim. ES: ikatan sementara. tetapi banyaknya ikatan hidrogen dan van der waals mempengaruhi orientasi struktural dari kompleks enzim substrat. S: Substrat (reaktan). hydrogen. Konsep ini sering dikenal sebagai hipotesis “dirangsang agar pas” (induced fit hypothesis). Ikatan antara enzim dan substrat dapat berupa ikatan kovalen . Tahapan-tahapan energi pada reaksi kimia. Substrat memerlukan energi yang banyak untuk mencapai keadaan transisi. Namun. namun hanya mempercepat reaksi saja. tanpa keberadaan enzim. reaksi enzimatik berjalan lebih cepat.

kimiawan Jerman Leonor Michaelis dan murid bimbingan pascadokotoralnya yang berasal dari Kanada. Hasil kerja mereka kemudian dikembangkan lebih jauh oleh G. Penentuan konstanta Lineweaver-Burk pot Untuk menentukan kecepatan maksimum yang diperantarai reaksi enzim. B. 'Awal' di sini adalah diartikan bahwa laju reaksi diukur setelah periode waktu relatif singkat. Kompleks ini kadang-kadang disebut sebagai kompleks Michaelis. Briggs dan J. membentuk kompleks enzim-substrat. Haldane.ENZIM 2011 Pada tahun 1902. serangkaian percobaan dilakukan dengan berbagai substrat konsentrasi ([S]) dan tingkat awal pembentukan produk diukur. Salah satu kontribusi utama Henri pada kinetika enzim adalah memandang reaksi enzim sebagai dua tahapan. E. selama yang membangun kompleks tetapi tetap PORTOFOLIO 07: FISIOLOGI TUMBUHAN| 07 311 151 . Setelah Peter Lauritz Sørensen menentukan skala pH logaritmik dan memperkenalkan konsep penyanggaan (buffering) pada tahun 1909. S. Maud Leonora Menten. namun data eksperimennya tidak berguna karena perhatian pada konsentrasi ion hidrogen pada saat itu masih belum dititikberatkan. Penurunan persamaan kinetika yang diturunkan mereka masih digunakan secara meluas sampai sekarang . Enzim kemudian mengatalisasi reaksi kimia dan melepaskan produk. subtrat terikat ke enzim secara reversible. Victor Henri mengajukan suatu teori kinetika enzim yang kuantitatif. Pada tahap pertama. mengulangi eksperimen Henri dan mengkonfirmasi persamaan Henri. Michaelis-Menten berkaitan plot v laju reaksi terhadap konsentrasi substrat [S]. Persamaan ini kemudian dikenal dengan nama Kinetika Henri-Michaelis-Menten (kadang-kadang juga hanya disebut kinetika Michaelis-Menten).

4. Enzim dapat diregulasi oleh inhibitor dan aktivator. miristoilasi. Ia dapat meliputi fosforilasi. dan digunakan oleh sekelompok enzim lainnya sebagai sumber energi dalam mitokondria melalui β-oksidasi. KONTROL AKTIVASI ENZIM Terdapat lima cara utama aktivitas enzim dikontrol dalam sel. pengukuran dapat kemudian akan diplot dalam sebuah Lineweaver-Burk plot. 2. yang Hanes-Woolf plot adalah yang paling akurat. Enzim dapat diregulasi melalui modifikasi pasca-translasional. 5. Bentuk regulase gen ini disebut induksi dan inhibisi enzim. 3. produk akhir lintasan metabolisme seringkali merupakan inhibitor enzim pertama yang terlibat dalam lintasan metabolisme. sementara berguna untuk visualisasi seharusnya tidak pernah menjadi sumber nilai aktual dari enzim konstan karena ketidakpekaan besar untuk kesalahan yang melekat pada semua plot terbalik. asam lemak disintesis oleh sekelompok enzim dalam sitosol. Enzim dapat dikompartemenkan. Sebagai contoh. dengan lintasan metabolisme yang berbeda-beda yang terjadi dalam kompartemen sel yang berbeda. Mekanisme regulasi seperti ini disebut umpan balik negatif karena jumlah produk akhir diatur oleh konsentrasi produk itu sendiri. dan glikosilasi. merencanakan kebalikan dari konsentrasi substrat terhadap kebalikan dari kecepatan awal Nilai-nilai konstanta yang dikehendaki K plot. 1. retikulum endoplasma. Harus satu dipaksa untuk memperoleh nilai dari alur terbalik. sehingga ia dapat meregulasi jumlah produk akhir lintasan metabolisme tersebut. Contohnya. Mekanisme umpan balik negatif dapat secara efektif mengatur laju sintesis zat antara metabolit tergantung pada kebutuhan sel.ENZIM 2011 konsentrasi substrat sekitar konstan dan semi-asumsi keadaan-tetap akan terus. Hal ini membantu alokasi bahan zat dan energi secara ekonomis dan menghindari pembuatan produk akhir yang berlebihan. Produksi enzim (transkripsi dan translasi gen enzim) dapat ditingkatkan atau diturunkan bergantung pada respon sel terhadap perubahan lingkungan. Beberapa enzim dapat menjadi aktif ketika berada pada lingkungan yang berbeda PORTOFOLIO 07: FISIOLOGI TUMBUHAN| 07 311 151 . dan aparat golgi. Nilai-nilai yang akurat untuk K M M dan V maks maks dapat dibaca secara langsung dari dan V hanya dapat ditentukan oleh regresi non- linier dari data yang Michaelis-Menten.

disamping itu terdapat pula bagian yang bukan protein yang penting untuk aktivasi katalitik.Contoh enzim yang mengandung kofaktor adalah karbonat anhidrase.Beberapa enzim tidak memerlukan komponen tambahan untuk mencapai aktivitas penuhnya. Kofaktor dapat berupa gugus prostetik yang mengikat dengan kuat. Namun beberapa memerlukan pula molekul non-protein yang disebut kofaktor untuk berikatan dengan enzim dan menjadi aktif. holoenzim adalah kompleks lengkap yang mengandung seluruh subunit yang diperlukan agar menjadi aktif. Bagian yang bukan protein ini disebut kofaktor. Sebagai contoh. Apoenzim beserta dengan kofaktornya disebut holoenzim (bentuk aktif). Kofaktor 2011 Enzim terdiri dari satu atau lebih rantai polipeptida. b. ataupun substrat sekunder. Kofaktor dapat berupa zat anorganik (contohnya ion logam) ataupun zat organik (contohnya flavin dan heme). Gugus kimiawi yang dibawa mencakup ion hidrida (H–) yang dibawa oleh NAD atau NADP+.pula dengan substrat. tiamina. yang akan melepaskan diri dari tapak aktif enzim semasa reaksi dan ion metal yang akan memebentuk suatu ikatan koordinasi dengan rantai spesifik pada tempat aktif dan pada saat yang sama membentuk satu atau lebih ikatan koordinasi. Namun. gugus asetil yang dibawa oleh koenzim A. Beberapa koenzim seperti riboflavin.Oleh karena koenzim secara kimiawi berubah oleh aksi enzim.Enzim yang memerlukan kofaktor namun tidak terdapat kofaktor yang terikat dengannya disebut sebagai apoenzim ataupun apoprotein. adalah dapat dikatakan koenzim merupakan substrat yang khusus. Koenzim Koenzim adalah kofaktor berupa molekul organik kecil yang mentranspor gugus kimia atau elektron dari satu enzim ke enzim lainnya. dengan kofaktor seng terikat sebagai bagian dari tapak aktifnya. NADPH dan adenosina trifosfat. tetapi terikat dengan kuat. gugus prostetik organik dapat pula terikat secara kovalen (contohnya tiamina pirofosfat pada enzim piruvat dehidrogenase). Contoh koenzim mencakup NADH. Kebanyakan kofaktor tidak terikat secara kovalen dengan enzim. seperti DNA polimerase.ENZIM KOFAKTOR DAN KOENZIM a. metenil. Pada kasus ini. ataupun koenzim. dan gugus metil yang dibawa oleh S-adenosilmetionina. Istilah holoenzim juga dapat digunakan untuk merujuk pada enzim yang mengandung subunit protein berganda. sekitar 700 enzim diketahui menggunakan PORTOFOLIO 07: FISIOLOGI TUMBUHAN| 07 311 151 . ataupun gugus metil yang dibawa oleh asam folat. formil. dan asam folat adalah vitamin.

http://metabolismelink. DAFTAR PUSTAKA : Shahib.freehostia.com/2008/09/14/enzim/hari _____. 2008. 1992. Pemahaman Seluk beluk Biokimia dan Penerapan Enzim. Bandung . NADPH diregenerasi melalui lintasan pentosa fosfat. Enzim. http://www.crayonpedia. 2011. Enzim.2010. Contohnya. nurhalin. dan S- adenosilmetionina melalui metionina adenosiltransferase.org/mw/Enzim_12.mobi/id/Enzim?t=5. Regenerasi serta pemeliharaan konsentrasi koenzim terjadi dalam sel. ____.ENZIM 2011 koenzim NADH. http://fionaangelina. 2011.1 _____.CITRA ADTYA BAKTI Lakitan Benyamin. Semua di akses 17 april 2011 PORTOFOLIO 07: FISIOLOGI TUMBUHAN| 07 311 151 . Jakarta : Rajawali Pers _____.htm Angelina F. Enzim.Dasar-dasar Fisiologi Tumbuhan. http://wapedia. Enzim. PT.com/enzim.