PORTOFOLIO 07: FISIOLOGI TUMBUHAN

ENZIM
FRENI WAWORUNTU
07 311 151

2011

UNIVERSITAS NEGERI MANADO

ENZIM
MEKANISME KERJA ENZIM I. PENGERTIAN ENZIM

2011

Enzim adalah biomolekul yang berfungsi sebagai katalis (senyawa yang mempercepat proses reaksi tanpa habis bereaksi) dalam suatu reaksi kimia. Katalisator mempercepat reaksi kimia. Walaupun katalisator ikut serta dalam reaksi, ia kembali ke keadaan semula bila reeaksi telah selesai.Hampir semua enzim merupakan protein. Pada reaksi yang dikatalisasi oleh enzim, molekul awal reaksi disebut sebagai substrat, dan enzim mengubah molekul tersebut menjadi molekul-molekul yang berbeda, disebut produk. Hampir semua proses biologis sel memerlukan enzim agar dapat berlangsung dengan cukup cepat.Enzim bekerja dengan cara menempel pada permukaan molekul zat-zat yang bereaksi dan dengan demikian mempercepat proses reaksi. Percepatan terjadi karena enzim menurunkan energi pengaktifan yang dengan sendirinya akan

mempermudah terjadinya reaksi. Sebagian besar enzim bekerja secara khas, yang artinya setiap jenis enzim hanya dapat bekerja pada satu macam senyawa atau reaksi kimia. Hal ini disebabkan perbedaan struktur kimia tiap enzim yang bersifat tetap. Sebagai contoh, enzim α-amilase hanya dapat digunakan pada proses perombakan pati menjadi glukosa.Hal-ihwal yang berkaitan dengan enzim dipelajari dalam enzimologi. Dalam dunia pendidikan tinggi, enzimologi tidak dipelajari tersendiri sebagai satu jurusan tersendiri tetapi sejumlah program studi memberikan mata kuliah ini. Enzimologi terutama dipelajari dalam kedokteran, ilmu pangan, teknologi pengolahan pangan, dan cabang-cabang ilmu pertanian.Sebagai katalis dalam reaksi-reaksi di dalam tubuh organisme, enzim memiliki beberapa sifat, yaitu: 1. Enzim adalah protein, karenanya enzim bersifat thermolabil, membutuhkan pH dan suhu yang tepat. 2. Enzim bekerja secara spesifik, dimana satu enzim hanya bekerja pada satu substra. 3. Enzim berfungsi sebagai katalis, yaitu mempercepat terjadinya reaksi kimia tanpa mengubah kesetimbangan reaksi. 4. Enzim hanya diperlukan dalam jumlah sedikit. 5. Enzim dapat bekerja secara bolak-balik. 6. Kerja enzim dipengaruhi oleh lingkungan, seperti oleh suhu, pH, konsentrasi, dan lainlain.

PORTOFOLIO 07: FISIOLOGI TUMBUHAN| 07 311 151

memperoleh energi Kimia yang digunakan untuk biosintesis. Karbonat anhidrase CO2 + H2O ―――――――――→ H2CO3 a. kecepatan sebagian besar reaksi kimia di dalam sistem biologi sangatlah rendah sehingga tak dapat diukur. Tanpa enzim. dan kemoselektivitas yang sangat tinggi. Enzim biasanya sangat spesifik terhadap reaksi yang ia kataliskan mauapun terhadap substrat yang terlibat dalam reaksi. baik terhadap terhadap jenis reaksi yang dikatalisisnya maupun terhadap substrat atau reaktan yang diolahnya. perkembangbiakan. Enzim-enzim ini memiliki mekanisme "sistem pengecekan ulang". Apoenzim adalah bagian enzim yang tersusun atas protein. Enzim juga dapat menunjukkan tingkat stereospesifisitas. dan lain-lain.Reaksi-reaksi enzimatik dibutuhkan agar bakteri dapat memperoleh makanan/ nutrient dalam keadaan terlarut yang dapat diserap ke dalam sel. Bahkan reaksi yang sederhana sekalipun seperti hidrasi CO2 harus dikatalisis oleh enzim karbonat anhidrase. Gugus prostetik adalah bagian enzim yang tidak tersusun atas protein. Bentuk. muatan dan katakteristik hidrofilik/hidrofobik enzim dan substrat bertanggung jawab terhadap kespesifikan ini. Daya katalitik enzim Daya katalitik enzim sangat besar. Jika tidak ada enzim. Kespesifikan enzim Enzim sangat spesifik. pergerakan. atau seperangkat reaksi yang sejenis. Satu enzim biasanya mengkatalisis satu jenis reaksi kimia saja. atau aktivitas enzim terganggu maka reaksi metabolisme sel akan terhambat hingga pertumbuhan sel juga terganggu. PORTOFOLIO 07: FISIOLOGI TUMBUHAN| 07 311 151 . Dalam reaksi enzimatik sangat jarang terjadi reaksi sampingan yang menyebabkan terbentuknya hasil sampingan yang tak berguna. yaitu mampu mempercepat reaksi kimia minimal sejuta kali. Dua sifat penting enzim adalah memiliki daya katalitik yang sangat besar dan sangat spesifik.ENZIM 2011 Enzim terdiri dari apoenzim dan gugus prostetik. regioselektivitas. Beberapa enzim yang menunjukkan akurasi dan kespesifikan tertinggi terlibat dalam pengkopian dan pengekspresian genom. Gugus prostetik dapat dikelompokkan menjadi dua yaitu koenzim (tersusun dari bahan organik) dan kofaktor (tersusun dari bahan anorganik).

. atau molekul organik yang dinamakan koenzim. Ion logam ini berfungsi untuk menjadi pusat katalis primer. Komponen selain protein pada enzim dinamakan kofaktor. Koenzim dapat merupakan ion logam/ metal.ENZIM 2011 Model spesifitas enzim terhadap substrat dan reaksi tertentu STRUKTUR ENZIM Pada mulanya enzim dianggap hanya terdiri dari protein dan memang ada enzim yang ternyata hanya tersusun dari protein saja.Tetapi ada juga enzim-enzim yang selain protein juga memerlukan komponen selain protein. Gabungan antara bagian protein enzim (apoenzim) dan kofaktor dinamakan holoenzim. Misalnya pepsin dan tripsin. menjadi tempat untuk mengikat substrat. Beberapa enzim yang mengandung ion logam sebagai kofaktornya Ion logam Zn 2+ Enzim Alkohol dehidrogenase Karbonat anhidrasa Karboksipeptidasa Mg2+ 2+ 3+ Fosfohidrolasa Fosfotransferasa Fe / Fe Sitokrom Peroksida Katalasa Feredoksin Cu / Cu K+ 2+ + Tirosina Sitokrom oksidasa Piruvat kinasa (juga memerlukan Mg2+) PORTOFOLIO 07: FISIOLOGI TUMBUHAN| 07 311 151 . dan sebagai stabilisator supaya enzim tetap aktif.Enzim yang memerlukan ion logam sebagai kofaktornya dinamakan metaloenzim.

ENZIM Na+ Membrane sel ATPasa ( juga memerlukan K+ dan Mg2+) 2011 Enzim umumnya merupakan protein globular dan ukurannya berkisar dari hanya 62 asam amino pada monomer 4-oksalokrotonat tautomerase.500 residu pada asam lemak sintase. yang sering kali merupakan produk langsung ataupun tak langsung dari reaksi yang dikatalisasi. Kebanyakan enzim dapat mengalami denaturasi (yakni terbuka dari lipatannya dan menjadi tidak aktif) oleh pemanasan ataupun denaturan kimiawi. dengan yang paling umum merupakan ribosom. Pengikatan ini dapat meningkatkan ataupun menurunkan aktivitas enzim. Jenis enzim ini dirujuk sebagai RNA-enzim ataupun ribozim. Dengan demikian ia berfungsi sebagai regulasi umpan balik. sampai dengan lebih dari 2.Terdapat pula sejumlah kecil katalis RNA. Tiap-tiap urutan asam amino menghasilkan struktur pelipatan dan sifat-sifat kimiawi yang khas.Sama seperti protein-protein lainnya. Rantai protein tunggal kadang-kadang dapat berkumpul bersama dan membentuk kompleks protein. Tergantung pada jenis-jenis enzim. denaturasi dapat bersifat reversibel maupun ireversibel. enzim merupakan rantai asam amino yang melipat. Aktivitas enzim ditentukan oleh struktur tiga dimensinya (struktur kuaterner). tetapi hanya sebagian kecil asam amino enzim (sekitar 3–4 asam amino) yang secara langsung terlibat dalam katalisis.Tidak semua protein mempunyai fungsi katalitik sehingga tidak dapat digolongkan sebagai enzim. Kebanyakan enzim berukuran lebih besar daripada substratnya. Setiap enzim terbentuk dari molekul prptein sebagai komponen utama penysunnya dan beberapa enzim hanya terbentuk dari molekul protein dengan tanpa adanya penambahan komponen lain. dan juga protein yang terkandung dalam biji juga lebih berperan sebagai bahan cadangan makanan untuk digunakan dalam proses perkecambahan biji. Walaupun struktur enzim menentukan fungsinya. Enzim juga dapat mengandung tapak yang mengikat kofaktor yang diperlukan untuk katalisis. prediksi aktivitas enzim baru yang hanya dilihat dari strukturnya adalah hal yang sangat sulit. Disamping komponen proteinnya beberapa enzim juga mengandung senyawa organik nonprotein dengan ukuran molekul yang lebih kecil. Beberapa enzim juga memiliki tapak ikat untuk molekul kecil. Senyawa non protein pada enzim ini disebut gugus protestik. Daerah yang mengandung residu katalitik yang akan mengikat substrat dan kemudian menjalani reaksi ini dikenal sebagai tapak aktif. Gugus protestik terikat erat pada molekul protein enzim PORTOFOLIO 07: FISIOLOGI TUMBUHAN| 07 311 151 . misalnya protein sitokrom yang membawa elekton pada fotosintesis dan respirasi.

KLASIFIKASI ENZIM Enzim dapat digolongkan berdasarkan tempat bekerjanya. untuk dijadikan molekul yang lebih sederhana dengan BM lebih rendah sehingga dapat masuk melewati membran sel.enzim tersebut mengkatalisis reaksi-reaksi sebagai berikut: PORTOFOLIO 07: FISIOLOGI TUMBUHAN| 07 311 151 . daya katalisisnya. Eksoenzim Eksoenzim disebut juga enzim ekstraseluler. yaitu enzim yang bekerjanya di luar sel. Oksidoreduktase Enzim ini mengkatalisis reaksi oksidasi-reduksi. Energi yang dibebaskan pada reaksi pemecahan substrat di luar sel tidak digunakan dalam proses kehidupan sel. Penggolongan enzim berdasarkan daya katalisis a. substrat yang dikatalisis. jadi vitamin disintesis oleh tumbuhan disamping bermanfaat bagi manusia atau hewan yang mengkonsumsinya juga berperan dalam metabolism tumbuhan. dan cara terbentuknya. b. yaitu enzim yang bekerjanya di dalam sel. yang merupakan pemindahan elektron. Ada beberapa macam enzim electron transfer oksidase. oksigenase. tetapi untuk melaksanakan aktivitasnya membutuhkan partisipasi dari senyawa organik lain dan atau ion logam tertentu. Umumnya berfungsi untuk “mencernakan” substrat secara hidrolisis. yaitu enzim oksidase. hidrogen atau oksigen. Umumnya merupakan enzim yang digunakan untuk proses sintesis di dalamsel dan untuk pembentukan energi (ATP) yang berguna untuk proses kehidupan sel. Enzim. hidroksilase dan dehidrogenase.ENZIM 2011 dengan ikatan kovalen dan esensial untuk aktifitas katalitik enzim yang bersangkutan. Koenzim tidak terikat pada molekul protein penyusun enzim. Penggolongan enzim berdasarkan tempat bekerjanya a. Sebagai contoh adalah enzim elektron transfer oksidase dan hidrogen peroksidase (katalase). Beberapa vitamin disintesis oleh tumbuhan digunakan sebagai bagian dari koenzim atau gugus protestik. Beberapa enzim lainnya tidak mengandung gugus prostetik.misal dalam proses respirasi. Endoenzim Endoenzim disebut juga enzim intraseluler. Senyawa organik atau ion logam yang membantu fungsi enzim disebut sebagai koenzim.

Sebagai contoh adalah beberapa enzim sebagai berikut: Transaminase adalah transferase yang memindahkan gugusan amina. Isomerase Isomerase meliputi enzim-enzim yang mengkatalisis reaksi isomerisasi. c.ENZIM  Oksidase mengkatalisis 2 macam reaksi: O2 + (4e. merubah l-alanin Epimerase. Liase Enzim ini berfungsi untuk mengkatalisis pengambilan atau penambahan gugusan dari suatu molekul tanpa melalui proses hidrolisis.+ 4 H+) H2O2  Oksigenase (transferase oksigen): O2 + 2 substrat 2  Hidroksilase : substrat + ½ O2 2 koenzim + H2O  Dehidrogenase: NaNO3 + (e-+ H+) Na2SO4 + (e-+ H+) Na2CO3 + (e-+ H+)  H2S CH4 2 H2O + O2 NaNO2 2011 2 H2O substrat-O substrat-O 2 koenzim-H + ½ O2 Hidrogen peroksidase: 2 H2O2 b. e. Dekarboksiliase (dekarboksilase) yaitu enzim yang mengkatalisis reaksi pengambilan gugus karboksil. merubah transmetinal D-alanin D-xylulosa-5-fosfat cisrentolal PORTOFOLIO 07: FISIOLOGI TUMBUHAN| 07 311 151 .+ 4 H+) O2 + (2e. yaitu: Rasemase. d. Lipase adalah hidrolase yang menghidrolisis lemak (ester lipida). Transfosforilase adalah transferase yang memindahkan gugusan fosfat. Transferase Transferase mengkatalisis pemindahan gugusan molekul dari suatu molekul ke molekul yang lain. merubah D-ribulosa-5-fosfat Cis-trans isomerase. dengan contoh enzim adalah: Karboksilesterase adalah hidrolase yang menghidrolisis gugusan ester karboksil. sebagai contoh adalah: L malat hidroliase (fumarase) yaitu enzim yang mengkatalisis reaksi pengambilan air dari malat sehingga dihasilkan fumarat. Hidrolase Enzim ini mengkatalisis reaksi-reaksi hidrolisis. Peptidase adalah hidrolase yang menghidrolisis protein dan polipeptida. Transasilase adalah transferase yang memindahkan gugusan asil.

sehingga enzim tersebut selalu ada umumnya dalam jumlah tetap pada sel hidup. Enzim lain dengan tatanama berbeda Ada beberapa enzim yang penamaannya tidak menurut cara di atas. Enzim konstitutif Di dalam sel terdapat enzim yang merupakan bagian dari susunan sel normal. triosin. sebagai contoh adalah enzim asetat=CoASH ligase yang mengkatalisis rekasi sebagai berikut: Asetat + CoA-SH + ATP Asetil CoA + AMP + P-P transferase atau mutase. Enzim adaptif Perubahan lingkungan mikroba dapat menginduksi terbentuknya enzim tertentu. Induksi menyebabkan kecepatan sintesis suatu enzim dapat dirangsang sampai beberapa ribu kali. merubah 2011 D-gliseraldehid-3-fosfat dihidroksi aseton fosfat Intramolekul suksinil-CoA f. coli tidak dapat menggunakan laktosa sehingga awalnya tidak nampak adanya pertumbuhan (fase lag/fase adaptasi panjang) setelah beberapa waktu baru menampakkan pertumbuhan. Ligase Enzim ini mengkatalisis reaksi penggabungan 2 molekul dengan dibebaskannya molekul pirofosfat dari nukleosida trifosfat. coli membentuk enzim beta galaktosidase yang digunakan untuk merombak laktosa. Permease adalah enzim yang berperan dalam menentukan sifat selektif permiabel dari membran sel. Enzim adaptif adalah enzim yang pembentukannya dirangsang oleh adanya substrat. merubah metilmalonil-CoA g.ENZIM Intramolekul ketol isomerase. Penggolongan enzim berdasar cara terbentuknya a. Walaupun demikian ada enzim yang jumlahnya dipengaruhi kadar substratnya. b. misalnya enzim pepsin. Selama fase lag tersebut E. Sebagai contoh adalah enzim beta galaktosidase yang dihasilkan oleh bakteri E. dan sebagainya serta enzim yang termasuk enzim permease.coli yang ditumbuhkan di dalam medium yang mengandung laktosa. Mulamula E. PORTOFOLIO 07: FISIOLOGI TUMBUHAN| 07 311 151 . misalnya enzim amilase. Sedangkan enzim-enzim yang berperan dalam proses respirasi jumlahnya tidak dipengaruhi oleh kadar substratnya.

ENZIM 2011 Enzim diklasifikasikan berdasarkan tipe reaksi dan mekanisme reaksi yang dikatalisis. Pemakaian penamaan tersebut terbukti tidak memadai karena banyak enzim mengkatalisis substrat yang sama tetapi dengan reaksi yang berbeda. terjadinya reaksi antara substrat dengan enzim karena adanya kesesuaian bentuk ruang antara substrat PORTOFOLIO 07: FISIOLOGI TUMBUHAN| 07 311 151 . namun ditambahkan pada jenis reaksi yang dikatalisisnya. Pada awalnya hanya ada beberapa enzim yang dikenal. enzim transferase mengkatalisis pemindahan gugus tertentu. Semua enzim ini diidentifikasi dengan menambahkan akhiran –ase pada nama substansi atau substrat yang dihidrolisis. Menurut teori kunci-gembok. yaitu menurut Teori Kunci-Gembok koenzim. Contohnya ada enzim yang megkatalisis reaksi reduksi terhadap fungsi alkohol gula dan ada pula yang mengkatalisis reaksi oksidasi pada substrat yang sama. Model "kunci dan gembok" Enzim bekerja dengan dua cara. (Lock and Key Theory) dan Teori Kecocokan Induksi (Induced Fit Theory). TEORI KERJA ENZIM 1. Contoh: enzim dehidrogenase mengkatalisis reaksi pengeluaran hidrogen. Contoh: lipase menghidrolisis lipid. Sistem penamaan enzim sekarang tetap menggunakan –ase. Namun sampai sekarang masih banyak buku-buku yang masih menggunakan sistem penamaan lama yang lebih pendek. amilase menghidrolisis amilum. yang bersatu dan kemudian disebut holoenzim. Untuk menghindari kesulitan penamaan karena semakin banyak ditemukan enzim yang baru. dan kebanyakan mengkatalisis reaksi hidrolisis ikatan kovalen. maka International Union of Biochemistry (IUB) telah mengadopsi sistem penamaan yang kompleks tetapi tidak meragukan berdasarkan mekanisme reaksi. protease menghidrolisis protein.

Emil Fischer mengajukan bahwa hal ini dikarenakan baik enzim dan substrat memiliki bentuk geometri yang saling memenuhi. PORTOFOLIO 07: FISIOLOGI TUMBUHAN| 07 311 151 . molekul substrat juga berubah sedikit ketika ia memasuki tapak aktif. yang berperan sebagai gembok. Menurut teori ini situs aktif tidak bersifat kaku. Diagram yang menggambarkan hipotesis ketepatan induksi.ENZIM 2011 dengan situs aktif (active site) dari enzim. misalnya glikosidase. tapak aktif secara terus menerus berubah bentuknya sesuai dengan interaksi antara enzim dan substrat. ia gagal dalam menjelaskan stabilisasi keadaan transisi yang dicapai oleh enzim. sehingga terjadi kompleks enzim-substrat. Pada saat ikatan kompleks enzimsubstrat terputus. Tapak aktif akan terus berubah bentuknya sampai substrat terikat secara sepenuhnya. yang mana bentuk akhir dan muatan enzim ditentukan. substrat tidak berikatan dengan tapak aktif yang kaku. tetapi lebih fleksibel Enzim sangatlah spesifik. sehingga sisi aktif enzim cenderung kaku. menurut teori kecocokan induksi reaksi antara enzim dengan substrat berlangsung karena adanya induksi substrat terhadap situs aktif enzim sedemikian rupa sehingga keduanya merupakan struktur yang komplemen atau saling melengkapi. Hal ini sering dirujuk sebagai model "Kunci dan Gembok". Daniel Koshland mengajukan modifikasi model kunci dan gembok: oleh karena enzim memiliki struktur yang fleksibel. Akibatnya. Model ketepatan induksi Pada tahun 1958. Substrat berperan sebagai kunci masuk ke dalam situs aktif. 2. Manakala model ini menjelaskan kespesifikan enzim. Pada beberapa kasus. produk hasil reaksi akan dilepas dan enzim akan kembali pada konfigurasi semula. dan model ketepatan induksilah yang sekarang paling banyak diterima. Pada tahun 1894. Model ini telah dibuktikan tidak akurat. Berbeda dengan teori kunci gembok. Orientasi rantai samping asam amino berubah sesuai dengan substrat dan mengijinkan enzim untuk menjalankan fungsi katalitiknya.

enzim tidak aktif. Suhu optimal enzim bagi masing-masing organisme berbeda-beda. sesuai dengan "tempat kerja"nya. enzim akan mengalami denaturasi. Misalnya suatu reaksi enzim dapat berjalan bila enzim tadi bermuatan negatif (Enz ) dan substratnya bermuatan positif (SH ) : Enz + SH EnzSH. Jika suhu lingkungan mencapai 0° C atau lebih rendah lagi. 1. Jika suhu lingkungan mencapai 40° C atau lebih.ENZIM 2011 FAKTOR-FAKTOR YANG MEMPENGARUHI KERJA ENZIM Faktor-faktor yang dapat mempengaruhi kerja enzim diantaranya adalah sebagai berikut. maka pada pH yang extrem rendah atau tiggi konsentrasi efektif SH dan enz akan berkurang. SH yang dapat bereaksi dengan Enz . Pada pH rendah atau tingi. karena itu kecepatan reaksinya juga berkurang. Pada tumbuhan batas tertinggi suhunya adalah 250C 2. enzim maupun substrat dapat mengalami perubahan muatan listrik dengan akibat perubahan aktivitas enzim. Pada pH rendah Enz akan bereaksi dengan H menjadi enzim yang tidak bermuatan. pH (Tingkat Keasaman) Setiap enzim mempunyai pH optimal masing-masing. + + + + + + - PORTOFOLIO 07: FISIOLOGI TUMBUHAN| 07 311 151 . Enz + H Enz-H Demikian pula pada pH tinggi. enzim akan mengalami denaturasi (rusak). Pada pH rendah atau tinggi. Suhu Enzim tidak dapat bekerja secara optimal apabila suhu lingkungan terlalu rendah atau terlalu tinggi.

maka substratnya tidak dapat lagi berikatan dengan sisi aktif enzim. jka zat penghambat lebih dulu berikatan dengan sisi aktif enzim . Inhibisi kompetitif Inhibitor kompetitif adalah inhibitor yang bersaing aktif dengan substrat untuk mendapatkan tempat aktif enzim. Berdasarkan tempat kerjanya. Menurut Michaelis Menten dari reaksi tersebut dapat dikemukakan Ki = konstanta inhibitor. seperti substrat. Dengan demikian baik substrat maupun zat penghambat berkompetisi atau bersaing untuk bersatu dengan sisi aktif enzim . PORTOFOLIO 07: FISIOLOGI TUMBUHAN| 07 311 151 . inhibitor terbagi atas :  Reaksi inhibitor dengan apoenzim  Reaksi inhibitor dengan substrat  Reaksi inhibitor dengan substrat  Reaksi inhibitor dengan koenzim  Reaksi inhibitor dengan kofaktor  Reaksi inhibitor dengan bentuk kompleks enzim Kinetika hambatan enzim. sedangkan pembentukan produk yang lain tidak dipengarihi atau malah di tingkatkan.Perlu diketahui bahwa inhibitor tidak mengalami perubahan kimia oleh enzim.Pada penghambatan ini zat – zat penghambat mempunyai struktur yang mirip dengan struktur substrat. Inhibitor adalah zat yang dapat menghambat kerja enzim. ada 3 macam yaitu : a. Penghambat kerja enzim (Inhibitor) 2011 Inhibisi aktifitas enzim adalah penurunan kecepatan suatu reaksi enzimatik yang dalam makhluk hidup penting pada proses metabolisme.ENZIM 3. Pada keadaan tertentu suatu reaksi enzimatik dapat membentuk dua atu lebih produk dan hambatan tersebut dapat ditunjukan hanya pada suatu produk.

4. Penghambat umpan balik (feed back inhibitor) PORTOFOLIO 07: FISIOLOGI TUMBUHAN| 07 311 151 . c. tetapi hanya untuk ES-COMPLEX. Inhibisi uncompetitive Inhibisi tidak menghalangi pembentukan compels enzim substrat. Pada inhibitor tidak kompetitif penghambat tidak bisa mengikat pada enzim yang bebas. Inhibitor jenis ini adalah jarang. Pada inhibisi uncompetitive. tetapi menghalangi reaksi selanjutnya jadi menghalangi pembentukan produk. inhibitor hanya dapat bereaksi setelah terjadi kompeleks enzim substrat. EIS-COMPLEX begitu dibentuk enzymatically non-aktif. Inhibisi nonkompetitif 2011 Inhibisi non kompetitif adalah hambatan dimana inhibitor bereaksi dengan suatu tempat diluar tempat aktif. tetapi dapat terjadi pada enzim multimeric. Dalam hal ini tingkat inhibisi tidak akan bergantung pada substrat tetapi pada konsentrasi inhibitor dan konstantadisosiasi inhibitor. sehingga kombinasi substrat dengan enzim tidak dihalangi tetapi pemecahan kompleks enzim substrat di cegah.ENZIM b.

yang dapat digambarkan sebagai berikut: Enzim a Enzim b Enzim c Enzim d ABCDX Keterangan: A. yaitu bagian aktif yang menangkap substrat dan bagian yang menangkap penghambat. Penghambat repressor Represor adalah hasil akhir suatu rangkaian reaksi mempengaruhi atau mengatur pembentukan enzimatik yang dapat pada reaksi enzim-enzim sebelumnya.c.D: substrat enzim a.C.b. PORTOFOLIO 07: FISIOLOGI TUMBUHAN| 07 311 151 . 6.d. Enzim alosterik adalah enzim yang mempunyai dua bagian aktif.c.ENZIM 2011 Penghambatan umpan balik disebabkan oleh hasil akhir suatu rangkaian reaksi enzimatik yang menghambat aktifitas enzim pada reaksi pertama. X: hasil akhir reaksi enzimatik yang menghambat sintesis enzim a.B.c. Apabila ada senyawa yang dapat memasuki bagian yang menangkap penghambat maka enzim menjadi tidak aktif.d. kemudian jika senyawa produk akhir ini telah berkurang maka hambatan oleh produk akhir ini juga akan hilang dan enzim dapat aktif kembali. Keuntungan hambatan umpan balik adalah sebagai suatu mekanisme yang cepat dan sensitive untuk menghindari sintetis yang berlabihan daria suatu produk akhir.C.b. tetapi hanya enzim pertama yakni aspartat transkarbamilase yang sensitive terhadap kendali umpan balik UMP.Struktur senyawa penghambat alosterik tidak mirip dengan struktur substrat.d. X: hasil akhir reaksi enzimatik yang menghambat sintesis enzim a. senyawa penghambat tersebut merupakan penghambat alosterik.Gambaran skematik reaksinya adalah sebagai berikut: X Enzim a Enzim b Enzim c Enzim d ABCDX Keterangan: A. 5. Contoh yang dikenal untuk hambatan umpan balik dalah pada sel tumbuhan untuk sintesis nukleutidauridin monofosfat (UMP) dimulai dari asam aspartat dan karbamil fosfat. karena hambatan umpan balik ini hanya akan terjadi jika produkakhir tersebutmulai terakumulasi karena telah melampaui tingkat kebutuhan sel.B.b. Hasil akhir reaksi juga mempengaruhi pembentukan enzim.D: substrat enzim a. Penghambat alosterik Penghambat alosterik adalah penghambat yang dapat mempengaruhi enzim alosterik. Pengikatan penghambat alosterik pada enzim menyebabkan enzim tidak aktif. Lintasan ini membutuhkan 5 tahap reaksi yang melibatkan enzim.

ENZIM 2011 sehingga substrat tidak dapat dikatalisis dan tidak menghasilkan produk. yang di atas lebih lanjut dalam meningkatkan konsentrasi substrat tidak menghasilkan perubahan signifikan dalam menilai reaksi. Kofaktor dapat berbentuk ion-ion dari unsur H. Konsentrasi enzim dan substrat Katalisis hanya terjadi jika enzim dan substrat membentuk suatu kompleks. sehingga enzim dapat aktif mereaksikan substrat menjadi produk. Zn. Fe. 8. vitamin. Untuk suatu konsentrasi enzim. Mg2+.Jika sudah mencapai titik jenuhnya. Dan konsentrasi enzim berbanding lurus dengan kecepatan reaksi. Contohnya ion klorida. tetapi stabil pada suhu kamar atau temperature tubuh. Hal ini disebabkan karena situs yang aktif dari enzim molekul pada suatu waktu yang PORTOFOLIO 07: FISIOLOGI TUMBUHAN| 07 311 151 . maka konsentrasi substrat berbanding terbalik dengan kecepatan reaksi. yang dapat mengaktifkan enzim amilase. Semakin tinggi konsentrasi enzim akan semakin mempercepat terjadinya reaksi. Enzim alosterik mempunyai berat molekul lebih besar dan lebih kompleks dari pada enzim biasa demkian pula untuk mengisolasinya pun sukar. Pada enzim tertentu yang terdiri dari satu polipeptida maka kemungkinan tempat alosteriknya dapat mengikat baikefektor positif maupun efektor negative. atau berupa koenzim. Cu. Kedua efektor tersebut berkompetisi memperebutkan tempat alosterik yang sama atau dapat pula terikatpada tempat yang terpisah. Mo. Enzim yang belum aktif disebut pre-enzim atau zymogen (simogen). Aktifator Aktivator adalah zat yang dapat mengaktifkan dan menggiatkan kerja enzim. tingkat reaksi meningkat dengan meningkatnya konsentrasi substrat sampai satu titik. 7. Co. Beberapa enzim alosterik tidak stabil pada suhu 00C. Apabila enzim menangkap substrat maka penghambat tidak dapat terikat pada enzim. dan enzim lain.

Asalkan substrat konsentrasi yang tinggi dan suhu dan pH dijaga konstan. Beberapa rangkaian reaksi menghasilkan senyawa dengan molekul yang lebih besar seperti pati. Reaksi katabolisme menghasilkan energi. selulosa. Baik anabolisme maupun katabolime berlangsung secara sistematis dan teratur membentuk lintasan metabolik. sebaliknya katabolisme merupakan perombakan senyawa dengan molekul yang lebih kecil. contohnya respirasi. Dengan reaksi-reaksi tersebut banyak senyawa organik yang disintesis oleh tumbuhan.Ratusan jenis senyawa dibentuk sebagai bahan penyusun struktur organela atau bagian-bagian dari sel lainnya.reaksireaksi kimia yang memungkinkan adanya kehidupan disebut metabolisme. dan asam lemak. Secara kolektif. Beribu-ribu reaksi tersebut berlangsung didalam sel secara terus menerus. Pembentukan senyawa yang lebih besar dari molekul-molukul yang lebih kecil disebut anabolisme.Tumbuhan juga menghasilkan vitamin untuk kepentingan tumbuhan itu sendiri dan hormone-hormon yang merupakan sarana bagi tuimbuhan untuk berkomunikasi antara organnyadalam mengendalikan dan mengorganisasikan pertumbuhan dan perkembangannya. lemak. tingkat reaksi yang proporsional terhadap konsentrasi enzim. jamur. Enzim / substrat kompleks harus memisahkan sebelum aktif situs gratis untuk mengakomodasi lebih substrat. PERAN ENZIM DALAM METABOLISME TUMBUHAN Sel-sel yang hidup perannya identik dengan pabrik-pabrik kimia yang tergantung pada ketersediaan energy dan harus mematuhi hokum-hukum kimia.ENZIM 2011 hampir jenuh dengan substrat. Reaksi anabolisme membutuhkan energy. bakteri. dan jenis pathogen lainnya. Tumbuhan juga menghasilkan senyawa metabolit sekunder yang berfungsi untuk melindungi tumbuhan dari serangan serangga. Sel dapat mengatur lintasan metabolic yang PORTOFOLIO 07: FISIOLOGI TUMBUHAN| 07 311 151 . protein.

tetapi enzim merupakan katalisator yang lebih kuat. Pembentukan ikatan yang sementara (biasanya ikatan non kovalen) antara substrat dengan enzim menimbulkan penyabaran elektron dalam molekul substrat. Hal ini terjadi sebab enzim mempunyai suatu afinitas yang tinggi terhadap substrat dan mempunyai kemampuan mengikatnya walaupun bersifat sementara. Enzim juga tanggap terhadap perubahan kondisi lingkungan sehingga perubahan dapat dilakukan oleh tumbuhan sesuai dengan perubahan unsure lingkungan. Penyatuan antara substrat dengan enzim tidak seenaknya melainkan substrat terikat dengan enzim sedemikian rupa sehingga setiap substrat terorientasi secara tepat untuk terjadi reaksi. dan katalis oleh enzim yang mengandung piridoksal fosfat. Dapat disimpulkan bahwa enzim mempercepat laju reaksi agar kesetimbangan reaksi tercapai tetapi tidak mempengaruhi konstatnta keseimbangan. PORTOFOLIO 07: FISIOLOGI TUMBUHAN| 07 311 151 . Enzim berperan secara lebih spesifik dalam hal menentukan reaksi mana yang akan dipacu dibandingkan dengan katalisator anorganik sehingga ribuan reaksi dapat berlangsung dengan tidak menghasilkan produk sampingan yang beracun. Enzim ummnya mempercepat laju reaksi antara 108 sampai 1020 kali. Prinsip umum Pembicaraan tentang mekanisme yang digunakan untuk mempercepat kecepatan reaksi melalui 3 contoh yang akan diberikan : katalis asam dan basa pada umumnya. Hampir semua reaksi biokimia berlangsung sangat lambat jika tanpa melibatkan peranan suatu katalisator. sehingga ikatan kovalen tersebut menjadi mudah terpecah.ENZIM 2011 dikehendakinya agar terjadi dan mengatur kecepatan reaksi tersebut dengan cara memproduksi suatu katalisator dalam jumlah yang sesuai dan pada saat yang dibutuhkan. Ion-ion dan senyawa anorganik yang diserap dari dalam tanah oleh tumbuhan sebagian dapat berfungsi sebagai katalisator beberapa reaksi. Para ahli biokimia menamakan keadaan dimana terjadi renggangan ikatan molekul substrat setelah berinteraksi dengan enzim disebut pengaktifan substrat. MEKANISME KERJA ENZIM Pada umumnya terdapat 2 mekanisme kerja enzim yang memepngaruhi reaksi katalisis : Enzim meningkatkan kemungkinan molekul-molekul yang bereaksi saling bertemu dengan permukaan yang saling berorientasi. Katalisator tersebut yang kemudian dikenal dengan enzim. katalis oleh ion-ion logam.

nuclearmagnetic (ESR). Fungsi ion logam ini diselidiki dengan cara fisika. dan dapat membentuk ikatan pi.  Mendekatkan pereaksi. Peranan ion logam pada katalisis Ion logam dapat berpartisipasi dalam salah satu dari 4 mekanisme yang dipakai enzim untuk mempercepat kecepatan reaksi kimia :  katalisis asam-asam umum. c. Ion logam juga dapat dianggap “super acids” karena mereka terdapat pada larutan yang netral. Selain (dan tidak sperti proton) itu. Ion logam. Mutarotasi glukosa adalah salah satu rekasi yang tunduk pada katalisis asambasa umum. Katalisis asam-basa umum 2011 Reaksi yang kecepatanya berubah-ubah akibat perubahan konsentrasi ion hidrogen atau konsentrasi ion hidronium dalam larutan. Peranan ion logam Ion logam melaksanakan peranan katalisi dan struktural yang penting pada protein.  katalisis kovalen. Reaksi yang kecepatanya tergantung pada semua asam dan basa yang terdapat dalam larutan dikatakan dapat menglami katalisis asam umum (general acid) atau katalisis basa umum (general base). dan  Mengadakan tekanan pada enzim atau substrat. Ion logam juga dapat menerima elektron melalui ikatan sigma atau pi untuk mengaktifkan elektrofil atau nukleofil (katalis asam-basa umum). tetapi tidak tergantung pada konsentrasi asam atau basa lainya yang terdapat dalam larutan. lebih-lebihdengan kristalografi sinar-X. Keterangan ini digabungkan dengan pengetahuan pembentukan dan kerusakan kompleks logam dan reaksi dalam lingkaran koordinasi ion logam untuk memberi pengertian tentang peranan ion logam pada reksi yang dikatalisi oleh enzim. sering mempunyai muatan posotif yang lebih besar dari pada satu. b. Sebenarnya. dikatakan dapat mengalami katalisis asam spesifik atau katalisis basa spesifik. adalah asam Lewis atau elektrotil dan oleh karena itu dapat menerima bagian alam pasangan elektron yang membentuk ikatan sigma. logam dapat berperan sebagai cetakan 3-dimensi untuk orientasi dan ikatan gugus basa yang terdapat pada enzim atau substrat. PORTOFOLIO 07: FISIOLOGI TUMBUHAN| 07 311 151 . seperti proton. lebih dari seperempat dari semua enzim yang dikenal mengandung ion logam yang berikatan erat atau memerlukan ion logam untuk beraktivitasnya.ENZIM a.

Hambatan ini disebut sebagai “ energy aktifasi”.ENZIM 2011 Denagan memberikan elektron. Jika sisi aktif ini kaku dan spesifik untuk substarat tertentu reaksi balik tidak akan dapat terjadi karena struktur molekul senyawa produk sudah berbeda dengan senyawa asalnya tidak “ dikenali “ oleh enzim. pengaturan stereokimia dicapai oleh kemampuan lingkaran koordinasi logam untuk beerperan sebagai cetakan 3-dimensi untuk mengikat gugus-gugus reaktif pada orientsi sterik yang sfesisik. Berebeda dengan konsep sisi aktif yang kaku dari Fisher. Daniel E. Peningkatan suhu menyebabkan bertambahnya jumlah molekul dengan tingkat energy yang labih tinggi dari energy aktifasi yang dibutuhkan sehingga labih banyak molekul yang bereaksi. Akhirnya. Pada sisi aktif enzim ini substrat di rombak menjadi produk. seorang ahli kimia organic pada sekitar tahun 1884. suatu ion logam uga dapat “menyelubungi’ nukleofil dan karena itu mencegah reaksi sampingan yang sebaliknya mungkin timbul. Mekanisme Aksi Enzim Pada gambar diatas didapat bahwa jika substrat bereaksi untuk menghasilkan produk. Kosland mengemukakan konsep bahwa sisi aktif enzim dapat disesuaikan dengan struktur PORTOFOLIO 07: FISIOLOGI TUMBUHAN| 07 311 151 . suatu hambatan energy (energi barrier) harus lebih dahulu diatasi. Bagian enzim terdapat menyatu dengan substrat disebut dengan sisi aktif (active side). Lingkaran koordinasi logam dapat mempersatukan enzim dan substrat (pendekatan) atau membentuk distorasi yang menghasilakan chelate pada enzim atau substrat (tekanan0. sedangkan enzim berperan menurunkan tingkat energy aktifasi yang dibutuhkan dengan demikian akan menyebabkan lebih banyak molekul yang dapat bereaksi. Konsep kompleks enzim substrat pertama dikemukakan oleh Emil Fisher. logam dapat mengaktifkan nukleofil atau berperan sebagai nukleofil itu sendiri.

ENZIM 2011 substrata tau produk setelah molekul-molekul tersebut mendekati sisi aktif enzim. Perbedaannya adalah. Konsep ini sering dikenal sebagai hipotesis “dirangsang agar pas” (induced fit hypothesis). PORTOFOLIO 07: FISIOLOGI TUMBUHAN| 07 311 151 . Dengan enzim (E) yang mengikat substrat (S) dan menghasilkan suatu produk (P). Mekanisme untuk satu substrat enzim catalyzed reaksi. Namun. namun hanya mempercepat reaksi saja. Enzim menstabilisasi keadaan transisi. tanpa keberadaan enzim. sehingga reaksi yang difavoritkan secara termodinamik dapat digunakan untuk mendorong reaksi yang tidak difavoritkan secara termodinamik.Sebagai katalis. atau Van der Waals. menurunkan energi yang diperlukan untuk menjadi produk. ionik. KINETIKA MICHAELIS_MENTEN Keterangan: E : Enzim. yang akan kemudian berubah menjadi produk. umumnya ikatan ini diputuskan dengan sangat cepat untuk menghasilkan produk. Enzim tidak mengubah kesetimbangan reaksi itu sendiri. hidrolsis ATP sering kali menggunakan reaksi kimia lainnya untuk mendorong reaksi. ES: ikatan sementara. reaksi enzimatik berjalan lebih cepat. Sebagai contoh. Walaupun ikatan kovalen yang kuat terbentuk . Dengan demikian penggabungan antara enzim dengan substrat menjadi lebih pas. karbonat anhidrase mengatalisasi reaksinya ke dua arah bergantung pada konsentrasi reaktan. P: Hasil reaksi Sistem enzim-substrat untuk tiap-tiap reaksi enzimatik bersifat khusus.Enzim mengatalisasi reaksi maju dan balik secara seimbang. enzim tidak mengubah posisi kesetimbangan reaksi kimia. enzim dapat menggabungkan dua atau lebih reaksi. reaksi samping yang memungkinkan dapat terjadi dan menghasilkan produk yang berbeda.lebih lanjut. Tahapan-tahapan energi pada reaksi kimia. Kestabilan ikatan enzim-substrat ditentukan oleh konstanta Michaelis (Km). Sebagai contoh. tetapi banyaknya ikatan hidrogen dan van der waals mempengaruhi orientasi struktural dari kompleks enzim substrat. Biasanya reaksi akan berjalan ke arah yang sama dengan reaksi tanpa katalis. Ikatan kovalen dan ionik sangat penting dikaitkan dengan energy aktifasi untuk suatu reaksi. Substrat memerlukan energi yang banyak untuk mencapai keadaan transisi. hydrogen. Ikatan antara enzim dan substrat dapat berupa ikatan kovalen . S: Substrat (reaktan).

Kompleks ini kadang-kadang disebut sebagai kompleks Michaelis. Penentuan konstanta Lineweaver-Burk pot Untuk menentukan kecepatan maksimum yang diperantarai reaksi enzim. Maud Leonora Menten.ENZIM 2011 Pada tahun 1902. subtrat terikat ke enzim secara reversible. Briggs dan J. Salah satu kontribusi utama Henri pada kinetika enzim adalah memandang reaksi enzim sebagai dua tahapan. Victor Henri mengajukan suatu teori kinetika enzim yang kuantitatif. serangkaian percobaan dilakukan dengan berbagai substrat konsentrasi ([S]) dan tingkat awal pembentukan produk diukur. Persamaan ini kemudian dikenal dengan nama Kinetika Henri-Michaelis-Menten (kadang-kadang juga hanya disebut kinetika Michaelis-Menten). B. E. Haldane. 'Awal' di sini adalah diartikan bahwa laju reaksi diukur setelah periode waktu relatif singkat. Setelah Peter Lauritz Sørensen menentukan skala pH logaritmik dan memperkenalkan konsep penyanggaan (buffering) pada tahun 1909. kimiawan Jerman Leonor Michaelis dan murid bimbingan pascadokotoralnya yang berasal dari Kanada. Hasil kerja mereka kemudian dikembangkan lebih jauh oleh G. Penurunan persamaan kinetika yang diturunkan mereka masih digunakan secara meluas sampai sekarang . Pada tahap pertama. selama yang membangun kompleks tetapi tetap PORTOFOLIO 07: FISIOLOGI TUMBUHAN| 07 311 151 . membentuk kompleks enzim-substrat. Michaelis-Menten berkaitan plot v laju reaksi terhadap konsentrasi substrat [S]. mengulangi eksperimen Henri dan mengkonfirmasi persamaan Henri. S. namun data eksperimennya tidak berguna karena perhatian pada konsentrasi ion hidrogen pada saat itu masih belum dititikberatkan. Enzim kemudian mengatalisasi reaksi kimia dan melepaskan produk.

Beberapa enzim dapat menjadi aktif ketika berada pada lingkungan yang berbeda PORTOFOLIO 07: FISIOLOGI TUMBUHAN| 07 311 151 . retikulum endoplasma. Harus satu dipaksa untuk memperoleh nilai dari alur terbalik. sehingga ia dapat meregulasi jumlah produk akhir lintasan metabolisme tersebut. Mekanisme umpan balik negatif dapat secara efektif mengatur laju sintesis zat antara metabolit tergantung pada kebutuhan sel. produk akhir lintasan metabolisme seringkali merupakan inhibitor enzim pertama yang terlibat dalam lintasan metabolisme. merencanakan kebalikan dari konsentrasi substrat terhadap kebalikan dari kecepatan awal Nilai-nilai konstanta yang dikehendaki K plot. 5. 4. dan digunakan oleh sekelompok enzim lainnya sebagai sumber energi dalam mitokondria melalui β-oksidasi. Hal ini membantu alokasi bahan zat dan energi secara ekonomis dan menghindari pembuatan produk akhir yang berlebihan. KONTROL AKTIVASI ENZIM Terdapat lima cara utama aktivitas enzim dikontrol dalam sel. Enzim dapat diregulasi melalui modifikasi pasca-translasional.ENZIM 2011 konsentrasi substrat sekitar konstan dan semi-asumsi keadaan-tetap akan terus. pengukuran dapat kemudian akan diplot dalam sebuah Lineweaver-Burk plot. asam lemak disintesis oleh sekelompok enzim dalam sitosol. 2. 1. Ia dapat meliputi fosforilasi. 3. Contohnya. dan glikosilasi. miristoilasi. dan aparat golgi. yang Hanes-Woolf plot adalah yang paling akurat. sementara berguna untuk visualisasi seharusnya tidak pernah menjadi sumber nilai aktual dari enzim konstan karena ketidakpekaan besar untuk kesalahan yang melekat pada semua plot terbalik. Enzim dapat dikompartemenkan. Enzim dapat diregulasi oleh inhibitor dan aktivator. Mekanisme regulasi seperti ini disebut umpan balik negatif karena jumlah produk akhir diatur oleh konsentrasi produk itu sendiri. Produksi enzim (transkripsi dan translasi gen enzim) dapat ditingkatkan atau diturunkan bergantung pada respon sel terhadap perubahan lingkungan. dengan lintasan metabolisme yang berbeda-beda yang terjadi dalam kompartemen sel yang berbeda. Bentuk regulase gen ini disebut induksi dan inhibisi enzim. Sebagai contoh. Nilai-nilai yang akurat untuk K M M dan V maks maks dapat dibaca secara langsung dari dan V hanya dapat ditentukan oleh regresi non- linier dari data yang Michaelis-Menten.

Enzim yang memerlukan kofaktor namun tidak terdapat kofaktor yang terikat dengannya disebut sebagai apoenzim ataupun apoprotein. Namun. Koenzim Koenzim adalah kofaktor berupa molekul organik kecil yang mentranspor gugus kimia atau elektron dari satu enzim ke enzim lainnya. Kofaktor dapat berupa zat anorganik (contohnya ion logam) ataupun zat organik (contohnya flavin dan heme). Sebagai contoh. Gugus kimiawi yang dibawa mencakup ion hidrida (H–) yang dibawa oleh NAD atau NADP+. gugus prostetik organik dapat pula terikat secara kovalen (contohnya tiamina pirofosfat pada enzim piruvat dehidrogenase). Kofaktor 2011 Enzim terdiri dari satu atau lebih rantai polipeptida.ENZIM KOFAKTOR DAN KOENZIM a. dengan kofaktor seng terikat sebagai bagian dari tapak aktifnya.pula dengan substrat. sekitar 700 enzim diketahui menggunakan PORTOFOLIO 07: FISIOLOGI TUMBUHAN| 07 311 151 . Kebanyakan kofaktor tidak terikat secara kovalen dengan enzim. Istilah holoenzim juga dapat digunakan untuk merujuk pada enzim yang mengandung subunit protein berganda. Beberapa koenzim seperti riboflavin. b. Apoenzim beserta dengan kofaktornya disebut holoenzim (bentuk aktif). Namun beberapa memerlukan pula molekul non-protein yang disebut kofaktor untuk berikatan dengan enzim dan menjadi aktif.Beberapa enzim tidak memerlukan komponen tambahan untuk mencapai aktivitas penuhnya. tetapi terikat dengan kuat. adalah dapat dikatakan koenzim merupakan substrat yang khusus.Oleh karena koenzim secara kimiawi berubah oleh aksi enzim. holoenzim adalah kompleks lengkap yang mengandung seluruh subunit yang diperlukan agar menjadi aktif. ataupun koenzim. metenil. Kofaktor dapat berupa gugus prostetik yang mengikat dengan kuat. dan asam folat adalah vitamin. ataupun substrat sekunder. formil.Contoh enzim yang mengandung kofaktor adalah karbonat anhidrase. dan gugus metil yang dibawa oleh S-adenosilmetionina. tiamina. Bagian yang bukan protein ini disebut kofaktor. seperti DNA polimerase. NADPH dan adenosina trifosfat. gugus asetil yang dibawa oleh koenzim A. yang akan melepaskan diri dari tapak aktif enzim semasa reaksi dan ion metal yang akan memebentuk suatu ikatan koordinasi dengan rantai spesifik pada tempat aktif dan pada saat yang sama membentuk satu atau lebih ikatan koordinasi. ataupun gugus metil yang dibawa oleh asam folat. Contoh koenzim mencakup NADH. disamping itu terdapat pula bagian yang bukan protein yang penting untuk aktivasi katalitik. Pada kasus ini.

com/enzim. nurhalin. http://wapedia. http://www. NADPH diregenerasi melalui lintasan pentosa fosfat. Contohnya. 2011. Semua di akses 17 april 2011 PORTOFOLIO 07: FISIOLOGI TUMBUHAN| 07 311 151 . PT.Dasar-dasar Fisiologi Tumbuhan. Regenerasi serta pemeliharaan konsentrasi koenzim terjadi dalam sel. http://fionaangelina. DAFTAR PUSTAKA : Shahib. 1992. Enzim.2010. dan S- adenosilmetionina melalui metionina adenosiltransferase. http://metabolismelink.freehostia.ENZIM 2011 koenzim NADH.crayonpedia. Pemahaman Seluk beluk Biokimia dan Penerapan Enzim. Enzim. Jakarta : Rajawali Pers _____.com/2008/09/14/enzim/hari _____.htm Angelina F. Enzim. ____.mobi/id/Enzim?t=5. 2011. Bandung .CITRA ADTYA BAKTI Lakitan Benyamin. 2008. Enzim.org/mw/Enzim_12.1 _____.

Sign up to vote on this title
UsefulNot useful