PORTOFOLIO 07: FISIOLOGI TUMBUHAN

ENZIM
FRENI WAWORUNTU
07 311 151

2011

UNIVERSITAS NEGERI MANADO

ENZIM
MEKANISME KERJA ENZIM I. PENGERTIAN ENZIM

2011

Enzim adalah biomolekul yang berfungsi sebagai katalis (senyawa yang mempercepat proses reaksi tanpa habis bereaksi) dalam suatu reaksi kimia. Katalisator mempercepat reaksi kimia. Walaupun katalisator ikut serta dalam reaksi, ia kembali ke keadaan semula bila reeaksi telah selesai.Hampir semua enzim merupakan protein. Pada reaksi yang dikatalisasi oleh enzim, molekul awal reaksi disebut sebagai substrat, dan enzim mengubah molekul tersebut menjadi molekul-molekul yang berbeda, disebut produk. Hampir semua proses biologis sel memerlukan enzim agar dapat berlangsung dengan cukup cepat.Enzim bekerja dengan cara menempel pada permukaan molekul zat-zat yang bereaksi dan dengan demikian mempercepat proses reaksi. Percepatan terjadi karena enzim menurunkan energi pengaktifan yang dengan sendirinya akan

mempermudah terjadinya reaksi. Sebagian besar enzim bekerja secara khas, yang artinya setiap jenis enzim hanya dapat bekerja pada satu macam senyawa atau reaksi kimia. Hal ini disebabkan perbedaan struktur kimia tiap enzim yang bersifat tetap. Sebagai contoh, enzim α-amilase hanya dapat digunakan pada proses perombakan pati menjadi glukosa.Hal-ihwal yang berkaitan dengan enzim dipelajari dalam enzimologi. Dalam dunia pendidikan tinggi, enzimologi tidak dipelajari tersendiri sebagai satu jurusan tersendiri tetapi sejumlah program studi memberikan mata kuliah ini. Enzimologi terutama dipelajari dalam kedokteran, ilmu pangan, teknologi pengolahan pangan, dan cabang-cabang ilmu pertanian.Sebagai katalis dalam reaksi-reaksi di dalam tubuh organisme, enzim memiliki beberapa sifat, yaitu: 1. Enzim adalah protein, karenanya enzim bersifat thermolabil, membutuhkan pH dan suhu yang tepat. 2. Enzim bekerja secara spesifik, dimana satu enzim hanya bekerja pada satu substra. 3. Enzim berfungsi sebagai katalis, yaitu mempercepat terjadinya reaksi kimia tanpa mengubah kesetimbangan reaksi. 4. Enzim hanya diperlukan dalam jumlah sedikit. 5. Enzim dapat bekerja secara bolak-balik. 6. Kerja enzim dipengaruhi oleh lingkungan, seperti oleh suhu, pH, konsentrasi, dan lainlain.

PORTOFOLIO 07: FISIOLOGI TUMBUHAN| 07 311 151

kecepatan sebagian besar reaksi kimia di dalam sistem biologi sangatlah rendah sehingga tak dapat diukur. Bahkan reaksi yang sederhana sekalipun seperti hidrasi CO2 harus dikatalisis oleh enzim karbonat anhidrase. Satu enzim biasanya mengkatalisis satu jenis reaksi kimia saja. atau seperangkat reaksi yang sejenis.Reaksi-reaksi enzimatik dibutuhkan agar bakteri dapat memperoleh makanan/ nutrient dalam keadaan terlarut yang dapat diserap ke dalam sel. dan lain-lain. muatan dan katakteristik hidrofilik/hidrofobik enzim dan substrat bertanggung jawab terhadap kespesifikan ini. Enzim-enzim ini memiliki mekanisme "sistem pengecekan ulang". Tanpa enzim. Jika tidak ada enzim. Dalam reaksi enzimatik sangat jarang terjadi reaksi sampingan yang menyebabkan terbentuknya hasil sampingan yang tak berguna. Kespesifikan enzim Enzim sangat spesifik. Gugus prostetik adalah bagian enzim yang tidak tersusun atas protein. Daya katalitik enzim Daya katalitik enzim sangat besar. Enzim juga dapat menunjukkan tingkat stereospesifisitas. Karbonat anhidrase CO2 + H2O ―――――――――→ H2CO3 a.ENZIM 2011 Enzim terdiri dari apoenzim dan gugus prostetik. PORTOFOLIO 07: FISIOLOGI TUMBUHAN| 07 311 151 . Apoenzim adalah bagian enzim yang tersusun atas protein. dan kemoselektivitas yang sangat tinggi. regioselektivitas. Gugus prostetik dapat dikelompokkan menjadi dua yaitu koenzim (tersusun dari bahan organik) dan kofaktor (tersusun dari bahan anorganik). Beberapa enzim yang menunjukkan akurasi dan kespesifikan tertinggi terlibat dalam pengkopian dan pengekspresian genom. yaitu mampu mempercepat reaksi kimia minimal sejuta kali. atau aktivitas enzim terganggu maka reaksi metabolisme sel akan terhambat hingga pertumbuhan sel juga terganggu. Bentuk. Dua sifat penting enzim adalah memiliki daya katalitik yang sangat besar dan sangat spesifik. baik terhadap terhadap jenis reaksi yang dikatalisisnya maupun terhadap substrat atau reaktan yang diolahnya. perkembangbiakan. Enzim biasanya sangat spesifik terhadap reaksi yang ia kataliskan mauapun terhadap substrat yang terlibat dalam reaksi. memperoleh energi Kimia yang digunakan untuk biosintesis. pergerakan.

Enzim yang memerlukan ion logam sebagai kofaktornya dinamakan metaloenzim. Beberapa enzim yang mengandung ion logam sebagai kofaktornya Ion logam Zn 2+ Enzim Alkohol dehidrogenase Karbonat anhidrasa Karboksipeptidasa Mg2+ 2+ 3+ Fosfohidrolasa Fosfotransferasa Fe / Fe Sitokrom Peroksida Katalasa Feredoksin Cu / Cu K+ 2+ + Tirosina Sitokrom oksidasa Piruvat kinasa (juga memerlukan Mg2+) PORTOFOLIO 07: FISIOLOGI TUMBUHAN| 07 311 151 . Koenzim dapat merupakan ion logam/ metal. atau molekul organik yang dinamakan koenzim. Komponen selain protein pada enzim dinamakan kofaktor. menjadi tempat untuk mengikat substrat. Gabungan antara bagian protein enzim (apoenzim) dan kofaktor dinamakan holoenzim..ENZIM 2011 Model spesifitas enzim terhadap substrat dan reaksi tertentu STRUKTUR ENZIM Pada mulanya enzim dianggap hanya terdiri dari protein dan memang ada enzim yang ternyata hanya tersusun dari protein saja. Misalnya pepsin dan tripsin.Tetapi ada juga enzim-enzim yang selain protein juga memerlukan komponen selain protein. Ion logam ini berfungsi untuk menjadi pusat katalis primer. dan sebagai stabilisator supaya enzim tetap aktif.

Rantai protein tunggal kadang-kadang dapat berkumpul bersama dan membentuk kompleks protein. tetapi hanya sebagian kecil asam amino enzim (sekitar 3–4 asam amino) yang secara langsung terlibat dalam katalisis. Jenis enzim ini dirujuk sebagai RNA-enzim ataupun ribozim. dan juga protein yang terkandung dalam biji juga lebih berperan sebagai bahan cadangan makanan untuk digunakan dalam proses perkecambahan biji. Walaupun struktur enzim menentukan fungsinya. dengan yang paling umum merupakan ribosom. Kebanyakan enzim dapat mengalami denaturasi (yakni terbuka dari lipatannya dan menjadi tidak aktif) oleh pemanasan ataupun denaturan kimiawi. Kebanyakan enzim berukuran lebih besar daripada substratnya. misalnya protein sitokrom yang membawa elekton pada fotosintesis dan respirasi. yang sering kali merupakan produk langsung ataupun tak langsung dari reaksi yang dikatalisasi. Disamping komponen proteinnya beberapa enzim juga mengandung senyawa organik nonprotein dengan ukuran molekul yang lebih kecil. Tergantung pada jenis-jenis enzim. Tiap-tiap urutan asam amino menghasilkan struktur pelipatan dan sifat-sifat kimiawi yang khas. Setiap enzim terbentuk dari molekul prptein sebagai komponen utama penysunnya dan beberapa enzim hanya terbentuk dari molekul protein dengan tanpa adanya penambahan komponen lain. Senyawa non protein pada enzim ini disebut gugus protestik.Terdapat pula sejumlah kecil katalis RNA.ENZIM Na+ Membrane sel ATPasa ( juga memerlukan K+ dan Mg2+) 2011 Enzim umumnya merupakan protein globular dan ukurannya berkisar dari hanya 62 asam amino pada monomer 4-oksalokrotonat tautomerase. Pengikatan ini dapat meningkatkan ataupun menurunkan aktivitas enzim. denaturasi dapat bersifat reversibel maupun ireversibel.Tidak semua protein mempunyai fungsi katalitik sehingga tidak dapat digolongkan sebagai enzim. Gugus protestik terikat erat pada molekul protein enzim PORTOFOLIO 07: FISIOLOGI TUMBUHAN| 07 311 151 . enzim merupakan rantai asam amino yang melipat. Beberapa enzim juga memiliki tapak ikat untuk molekul kecil.Sama seperti protein-protein lainnya. prediksi aktivitas enzim baru yang hanya dilihat dari strukturnya adalah hal yang sangat sulit. Daerah yang mengandung residu katalitik yang akan mengikat substrat dan kemudian menjalani reaksi ini dikenal sebagai tapak aktif. sampai dengan lebih dari 2.500 residu pada asam lemak sintase. Aktivitas enzim ditentukan oleh struktur tiga dimensinya (struktur kuaterner). Dengan demikian ia berfungsi sebagai regulasi umpan balik. Enzim juga dapat mengandung tapak yang mengikat kofaktor yang diperlukan untuk katalisis.

misal dalam proses respirasi. Umumnya merupakan enzim yang digunakan untuk proses sintesis di dalamsel dan untuk pembentukan energi (ATP) yang berguna untuk proses kehidupan sel. Enzim. Senyawa organik atau ion logam yang membantu fungsi enzim disebut sebagai koenzim. Beberapa enzim lainnya tidak mengandung gugus prostetik. Oksidoreduktase Enzim ini mengkatalisis reaksi oksidasi-reduksi. hidrogen atau oksigen. jadi vitamin disintesis oleh tumbuhan disamping bermanfaat bagi manusia atau hewan yang mengkonsumsinya juga berperan dalam metabolism tumbuhan. substrat yang dikatalisis. daya katalisisnya. Penggolongan enzim berdasarkan tempat bekerjanya a.enzim tersebut mengkatalisis reaksi-reaksi sebagai berikut: PORTOFOLIO 07: FISIOLOGI TUMBUHAN| 07 311 151 . Penggolongan enzim berdasarkan daya katalisis a. dan cara terbentuknya. yaitu enzim yang bekerjanya di dalam sel. b. hidroksilase dan dehidrogenase. Umumnya berfungsi untuk “mencernakan” substrat secara hidrolisis. oksigenase. KLASIFIKASI ENZIM Enzim dapat digolongkan berdasarkan tempat bekerjanya.ENZIM 2011 dengan ikatan kovalen dan esensial untuk aktifitas katalitik enzim yang bersangkutan. yaitu enzim yang bekerjanya di luar sel. Energi yang dibebaskan pada reaksi pemecahan substrat di luar sel tidak digunakan dalam proses kehidupan sel. tetapi untuk melaksanakan aktivitasnya membutuhkan partisipasi dari senyawa organik lain dan atau ion logam tertentu. Endoenzim Endoenzim disebut juga enzim intraseluler. untuk dijadikan molekul yang lebih sederhana dengan BM lebih rendah sehingga dapat masuk melewati membran sel. Koenzim tidak terikat pada molekul protein penyusun enzim. Eksoenzim Eksoenzim disebut juga enzim ekstraseluler. yang merupakan pemindahan elektron. Beberapa vitamin disintesis oleh tumbuhan digunakan sebagai bagian dari koenzim atau gugus protestik. Ada beberapa macam enzim electron transfer oksidase. yaitu enzim oksidase. Sebagai contoh adalah enzim elektron transfer oksidase dan hidrogen peroksidase (katalase).

+ 4 H+) H2O2  Oksigenase (transferase oksigen): O2 + 2 substrat 2  Hidroksilase : substrat + ½ O2 2 koenzim + H2O  Dehidrogenase: NaNO3 + (e-+ H+) Na2SO4 + (e-+ H+) Na2CO3 + (e-+ H+)  H2S CH4 2 H2O + O2 NaNO2 2011 2 H2O substrat-O substrat-O 2 koenzim-H + ½ O2 Hidrogen peroksidase: 2 H2O2 b. sebagai contoh adalah: L malat hidroliase (fumarase) yaitu enzim yang mengkatalisis reaksi pengambilan air dari malat sehingga dihasilkan fumarat.+ 4 H+) O2 + (2e. Isomerase Isomerase meliputi enzim-enzim yang mengkatalisis reaksi isomerisasi. Lipase adalah hidrolase yang menghidrolisis lemak (ester lipida). e. Hidrolase Enzim ini mengkatalisis reaksi-reaksi hidrolisis. merubah D-ribulosa-5-fosfat Cis-trans isomerase. yaitu: Rasemase. Transferase Transferase mengkatalisis pemindahan gugusan molekul dari suatu molekul ke molekul yang lain. Transfosforilase adalah transferase yang memindahkan gugusan fosfat. dengan contoh enzim adalah: Karboksilesterase adalah hidrolase yang menghidrolisis gugusan ester karboksil. Sebagai contoh adalah beberapa enzim sebagai berikut: Transaminase adalah transferase yang memindahkan gugusan amina. merubah l-alanin Epimerase. Liase Enzim ini berfungsi untuk mengkatalisis pengambilan atau penambahan gugusan dari suatu molekul tanpa melalui proses hidrolisis.ENZIM  Oksidase mengkatalisis 2 macam reaksi: O2 + (4e. Dekarboksiliase (dekarboksilase) yaitu enzim yang mengkatalisis reaksi pengambilan gugus karboksil. Transasilase adalah transferase yang memindahkan gugusan asil. Peptidase adalah hidrolase yang menghidrolisis protein dan polipeptida. c. merubah transmetinal D-alanin D-xylulosa-5-fosfat cisrentolal PORTOFOLIO 07: FISIOLOGI TUMBUHAN| 07 311 151 . d.

Sebagai contoh adalah enzim beta galaktosidase yang dihasilkan oleh bakteri E. PORTOFOLIO 07: FISIOLOGI TUMBUHAN| 07 311 151 . Selama fase lag tersebut E. misalnya enzim amilase. Penggolongan enzim berdasar cara terbentuknya a. Ligase Enzim ini mengkatalisis reaksi penggabungan 2 molekul dengan dibebaskannya molekul pirofosfat dari nukleosida trifosfat. coli membentuk enzim beta galaktosidase yang digunakan untuk merombak laktosa.ENZIM Intramolekul ketol isomerase. triosin. Enzim konstitutif Di dalam sel terdapat enzim yang merupakan bagian dari susunan sel normal. Enzim adaptif Perubahan lingkungan mikroba dapat menginduksi terbentuknya enzim tertentu. dan sebagainya serta enzim yang termasuk enzim permease. Mulamula E. Enzim lain dengan tatanama berbeda Ada beberapa enzim yang penamaannya tidak menurut cara di atas.coli yang ditumbuhkan di dalam medium yang mengandung laktosa. sebagai contoh adalah enzim asetat=CoASH ligase yang mengkatalisis rekasi sebagai berikut: Asetat + CoA-SH + ATP Asetil CoA + AMP + P-P transferase atau mutase. merubah metilmalonil-CoA g. misalnya enzim pepsin. merubah 2011 D-gliseraldehid-3-fosfat dihidroksi aseton fosfat Intramolekul suksinil-CoA f. sehingga enzim tersebut selalu ada umumnya dalam jumlah tetap pada sel hidup. coli tidak dapat menggunakan laktosa sehingga awalnya tidak nampak adanya pertumbuhan (fase lag/fase adaptasi panjang) setelah beberapa waktu baru menampakkan pertumbuhan. b. Permease adalah enzim yang berperan dalam menentukan sifat selektif permiabel dari membran sel. Sedangkan enzim-enzim yang berperan dalam proses respirasi jumlahnya tidak dipengaruhi oleh kadar substratnya. Enzim adaptif adalah enzim yang pembentukannya dirangsang oleh adanya substrat. Induksi menyebabkan kecepatan sintesis suatu enzim dapat dirangsang sampai beberapa ribu kali. Walaupun demikian ada enzim yang jumlahnya dipengaruhi kadar substratnya.

Contoh: lipase menghidrolisis lipid. namun ditambahkan pada jenis reaksi yang dikatalisisnya. Contohnya ada enzim yang megkatalisis reaksi reduksi terhadap fungsi alkohol gula dan ada pula yang mengkatalisis reaksi oksidasi pada substrat yang sama. Semua enzim ini diidentifikasi dengan menambahkan akhiran –ase pada nama substansi atau substrat yang dihidrolisis. TEORI KERJA ENZIM 1. Menurut teori kunci-gembok. enzim transferase mengkatalisis pemindahan gugus tertentu. dan kebanyakan mengkatalisis reaksi hidrolisis ikatan kovalen. terjadinya reaksi antara substrat dengan enzim karena adanya kesesuaian bentuk ruang antara substrat PORTOFOLIO 07: FISIOLOGI TUMBUHAN| 07 311 151 .ENZIM 2011 Enzim diklasifikasikan berdasarkan tipe reaksi dan mekanisme reaksi yang dikatalisis. Contoh: enzim dehidrogenase mengkatalisis reaksi pengeluaran hidrogen. yaitu menurut Teori Kunci-Gembok koenzim. protease menghidrolisis protein. maka International Union of Biochemistry (IUB) telah mengadopsi sistem penamaan yang kompleks tetapi tidak meragukan berdasarkan mekanisme reaksi. Namun sampai sekarang masih banyak buku-buku yang masih menggunakan sistem penamaan lama yang lebih pendek. Model "kunci dan gembok" Enzim bekerja dengan dua cara. yang bersatu dan kemudian disebut holoenzim. amilase menghidrolisis amilum. Pada awalnya hanya ada beberapa enzim yang dikenal. Pemakaian penamaan tersebut terbukti tidak memadai karena banyak enzim mengkatalisis substrat yang sama tetapi dengan reaksi yang berbeda. Sistem penamaan enzim sekarang tetap menggunakan –ase. Untuk menghindari kesulitan penamaan karena semakin banyak ditemukan enzim yang baru. (Lock and Key Theory) dan Teori Kecocokan Induksi (Induced Fit Theory).

dan model ketepatan induksilah yang sekarang paling banyak diterima. produk hasil reaksi akan dilepas dan enzim akan kembali pada konfigurasi semula. tapak aktif secara terus menerus berubah bentuknya sesuai dengan interaksi antara enzim dan substrat. substrat tidak berikatan dengan tapak aktif yang kaku. Emil Fischer mengajukan bahwa hal ini dikarenakan baik enzim dan substrat memiliki bentuk geometri yang saling memenuhi. Tapak aktif akan terus berubah bentuknya sampai substrat terikat secara sepenuhnya. Menurut teori ini situs aktif tidak bersifat kaku. menurut teori kecocokan induksi reaksi antara enzim dengan substrat berlangsung karena adanya induksi substrat terhadap situs aktif enzim sedemikian rupa sehingga keduanya merupakan struktur yang komplemen atau saling melengkapi. yang mana bentuk akhir dan muatan enzim ditentukan. sehingga sisi aktif enzim cenderung kaku. Daniel Koshland mengajukan modifikasi model kunci dan gembok: oleh karena enzim memiliki struktur yang fleksibel. Diagram yang menggambarkan hipotesis ketepatan induksi. Pada saat ikatan kompleks enzimsubstrat terputus. Model ketepatan induksi Pada tahun 1958. Pada tahun 1894. yang berperan sebagai gembok. 2. misalnya glikosidase. molekul substrat juga berubah sedikit ketika ia memasuki tapak aktif. Manakala model ini menjelaskan kespesifikan enzim.ENZIM 2011 dengan situs aktif (active site) dari enzim. Hal ini sering dirujuk sebagai model "Kunci dan Gembok". sehingga terjadi kompleks enzim-substrat. ia gagal dalam menjelaskan stabilisasi keadaan transisi yang dicapai oleh enzim. Model ini telah dibuktikan tidak akurat. Pada beberapa kasus. Orientasi rantai samping asam amino berubah sesuai dengan substrat dan mengijinkan enzim untuk menjalankan fungsi katalitiknya. Berbeda dengan teori kunci gembok. Akibatnya. Substrat berperan sebagai kunci masuk ke dalam situs aktif. tetapi lebih fleksibel Enzim sangatlah spesifik. PORTOFOLIO 07: FISIOLOGI TUMBUHAN| 07 311 151 .

Suhu optimal enzim bagi masing-masing organisme berbeda-beda. sesuai dengan "tempat kerja"nya. enzim maupun substrat dapat mengalami perubahan muatan listrik dengan akibat perubahan aktivitas enzim. karena itu kecepatan reaksinya juga berkurang. pH (Tingkat Keasaman) Setiap enzim mempunyai pH optimal masing-masing. Pada pH rendah atau tingi. Pada pH rendah Enz akan bereaksi dengan H menjadi enzim yang tidak bermuatan. Enz + H Enz-H Demikian pula pada pH tinggi. enzim akan mengalami denaturasi (rusak). Pada tumbuhan batas tertinggi suhunya adalah 250C 2. Jika suhu lingkungan mencapai 0° C atau lebih rendah lagi. Suhu Enzim tidak dapat bekerja secara optimal apabila suhu lingkungan terlalu rendah atau terlalu tinggi. 1. maka pada pH yang extrem rendah atau tiggi konsentrasi efektif SH dan enz akan berkurang. + + + + + + - PORTOFOLIO 07: FISIOLOGI TUMBUHAN| 07 311 151 .ENZIM 2011 FAKTOR-FAKTOR YANG MEMPENGARUHI KERJA ENZIM Faktor-faktor yang dapat mempengaruhi kerja enzim diantaranya adalah sebagai berikut. Pada pH rendah atau tinggi. Jika suhu lingkungan mencapai 40° C atau lebih. enzim akan mengalami denaturasi. SH yang dapat bereaksi dengan Enz . Misalnya suatu reaksi enzim dapat berjalan bila enzim tadi bermuatan negatif (Enz ) dan substratnya bermuatan positif (SH ) : Enz + SH EnzSH. enzim tidak aktif.

Berdasarkan tempat kerjanya. inhibitor terbagi atas :  Reaksi inhibitor dengan apoenzim  Reaksi inhibitor dengan substrat  Reaksi inhibitor dengan substrat  Reaksi inhibitor dengan koenzim  Reaksi inhibitor dengan kofaktor  Reaksi inhibitor dengan bentuk kompleks enzim Kinetika hambatan enzim. Dengan demikian baik substrat maupun zat penghambat berkompetisi atau bersaing untuk bersatu dengan sisi aktif enzim . seperti substrat. Inhibitor adalah zat yang dapat menghambat kerja enzim. sedangkan pembentukan produk yang lain tidak dipengarihi atau malah di tingkatkan. PORTOFOLIO 07: FISIOLOGI TUMBUHAN| 07 311 151 .ENZIM 3. maka substratnya tidak dapat lagi berikatan dengan sisi aktif enzim. Pada keadaan tertentu suatu reaksi enzimatik dapat membentuk dua atu lebih produk dan hambatan tersebut dapat ditunjukan hanya pada suatu produk. jka zat penghambat lebih dulu berikatan dengan sisi aktif enzim . Penghambat kerja enzim (Inhibitor) 2011 Inhibisi aktifitas enzim adalah penurunan kecepatan suatu reaksi enzimatik yang dalam makhluk hidup penting pada proses metabolisme.Perlu diketahui bahwa inhibitor tidak mengalami perubahan kimia oleh enzim. ada 3 macam yaitu : a.Pada penghambatan ini zat – zat penghambat mempunyai struktur yang mirip dengan struktur substrat. Inhibisi kompetitif Inhibitor kompetitif adalah inhibitor yang bersaing aktif dengan substrat untuk mendapatkan tempat aktif enzim. Menurut Michaelis Menten dari reaksi tersebut dapat dikemukakan Ki = konstanta inhibitor.

inhibitor hanya dapat bereaksi setelah terjadi kompeleks enzim substrat. Inhibisi uncompetitive Inhibisi tidak menghalangi pembentukan compels enzim substrat. Inhibitor jenis ini adalah jarang. tetapi menghalangi reaksi selanjutnya jadi menghalangi pembentukan produk. Penghambat umpan balik (feed back inhibitor) PORTOFOLIO 07: FISIOLOGI TUMBUHAN| 07 311 151 . tetapi dapat terjadi pada enzim multimeric. Dalam hal ini tingkat inhibisi tidak akan bergantung pada substrat tetapi pada konsentrasi inhibitor dan konstantadisosiasi inhibitor. EIS-COMPLEX begitu dibentuk enzymatically non-aktif. Inhibisi nonkompetitif 2011 Inhibisi non kompetitif adalah hambatan dimana inhibitor bereaksi dengan suatu tempat diluar tempat aktif. Pada inhibisi uncompetitive. 4. Pada inhibitor tidak kompetitif penghambat tidak bisa mengikat pada enzim yang bebas. c. sehingga kombinasi substrat dengan enzim tidak dihalangi tetapi pemecahan kompleks enzim substrat di cegah.ENZIM b. tetapi hanya untuk ES-COMPLEX.

kemudian jika senyawa produk akhir ini telah berkurang maka hambatan oleh produk akhir ini juga akan hilang dan enzim dapat aktif kembali. 6. Keuntungan hambatan umpan balik adalah sebagai suatu mekanisme yang cepat dan sensitive untuk menghindari sintetis yang berlabihan daria suatu produk akhir.b. karena hambatan umpan balik ini hanya akan terjadi jika produkakhir tersebutmulai terakumulasi karena telah melampaui tingkat kebutuhan sel. Penghambat repressor Represor adalah hasil akhir suatu rangkaian reaksi mempengaruhi atau mengatur pembentukan enzimatik yang dapat pada reaksi enzim-enzim sebelumnya.b.C. X: hasil akhir reaksi enzimatik yang menghambat sintesis enzim a. tetapi hanya enzim pertama yakni aspartat transkarbamilase yang sensitive terhadap kendali umpan balik UMP. Hasil akhir reaksi juga mempengaruhi pembentukan enzim.c.B. yaitu bagian aktif yang menangkap substrat dan bagian yang menangkap penghambat. Enzim alosterik adalah enzim yang mempunyai dua bagian aktif.b.d.c.D: substrat enzim a.d. Apabila ada senyawa yang dapat memasuki bagian yang menangkap penghambat maka enzim menjadi tidak aktif. Lintasan ini membutuhkan 5 tahap reaksi yang melibatkan enzim.Struktur senyawa penghambat alosterik tidak mirip dengan struktur substrat. Pengikatan penghambat alosterik pada enzim menyebabkan enzim tidak aktif.D: substrat enzim a.B.C. Contoh yang dikenal untuk hambatan umpan balik dalah pada sel tumbuhan untuk sintesis nukleutidauridin monofosfat (UMP) dimulai dari asam aspartat dan karbamil fosfat. 5. X: hasil akhir reaksi enzimatik yang menghambat sintesis enzim a.ENZIM 2011 Penghambatan umpan balik disebabkan oleh hasil akhir suatu rangkaian reaksi enzimatik yang menghambat aktifitas enzim pada reaksi pertama. PORTOFOLIO 07: FISIOLOGI TUMBUHAN| 07 311 151 . senyawa penghambat tersebut merupakan penghambat alosterik.Gambaran skematik reaksinya adalah sebagai berikut: X Enzim a Enzim b Enzim c Enzim d ABCDX Keterangan: A. yang dapat digambarkan sebagai berikut: Enzim a Enzim b Enzim c Enzim d ABCDX Keterangan: A.c. Penghambat alosterik Penghambat alosterik adalah penghambat yang dapat mempengaruhi enzim alosterik.d.

tingkat reaksi meningkat dengan meningkatnya konsentrasi substrat sampai satu titik. yang dapat mengaktifkan enzim amilase. maka konsentrasi substrat berbanding terbalik dengan kecepatan reaksi. Beberapa enzim alosterik tidak stabil pada suhu 00C. Zn. Contohnya ion klorida. 8. dan enzim lain. Semakin tinggi konsentrasi enzim akan semakin mempercepat terjadinya reaksi. Untuk suatu konsentrasi enzim. sehingga enzim dapat aktif mereaksikan substrat menjadi produk. atau berupa koenzim. Kofaktor dapat berbentuk ion-ion dari unsur H. Cu. Apabila enzim menangkap substrat maka penghambat tidak dapat terikat pada enzim. vitamin. Konsentrasi enzim dan substrat Katalisis hanya terjadi jika enzim dan substrat membentuk suatu kompleks.Jika sudah mencapai titik jenuhnya. Mo. Fe. Enzim yang belum aktif disebut pre-enzim atau zymogen (simogen). Co. Pada enzim tertentu yang terdiri dari satu polipeptida maka kemungkinan tempat alosteriknya dapat mengikat baikefektor positif maupun efektor negative. Mg2+. Hal ini disebabkan karena situs yang aktif dari enzim molekul pada suatu waktu yang PORTOFOLIO 07: FISIOLOGI TUMBUHAN| 07 311 151 . Aktifator Aktivator adalah zat yang dapat mengaktifkan dan menggiatkan kerja enzim. Enzim alosterik mempunyai berat molekul lebih besar dan lebih kompleks dari pada enzim biasa demkian pula untuk mengisolasinya pun sukar. 7. Kedua efektor tersebut berkompetisi memperebutkan tempat alosterik yang sama atau dapat pula terikatpada tempat yang terpisah.ENZIM 2011 sehingga substrat tidak dapat dikatalisis dan tidak menghasilkan produk. yang di atas lebih lanjut dalam meningkatkan konsentrasi substrat tidak menghasilkan perubahan signifikan dalam menilai reaksi. Dan konsentrasi enzim berbanding lurus dengan kecepatan reaksi. tetapi stabil pada suhu kamar atau temperature tubuh.

Asalkan substrat konsentrasi yang tinggi dan suhu dan pH dijaga konstan. Secara kolektif. Sel dapat mengatur lintasan metabolic yang PORTOFOLIO 07: FISIOLOGI TUMBUHAN| 07 311 151 . Tumbuhan juga menghasilkan senyawa metabolit sekunder yang berfungsi untuk melindungi tumbuhan dari serangan serangga. bakteri.ENZIM 2011 hampir jenuh dengan substrat. Beberapa rangkaian reaksi menghasilkan senyawa dengan molekul yang lebih besar seperti pati. jamur. tingkat reaksi yang proporsional terhadap konsentrasi enzim.Ratusan jenis senyawa dibentuk sebagai bahan penyusun struktur organela atau bagian-bagian dari sel lainnya. Reaksi katabolisme menghasilkan energi. PERAN ENZIM DALAM METABOLISME TUMBUHAN Sel-sel yang hidup perannya identik dengan pabrik-pabrik kimia yang tergantung pada ketersediaan energy dan harus mematuhi hokum-hukum kimia.reaksireaksi kimia yang memungkinkan adanya kehidupan disebut metabolisme. dan asam lemak. selulosa. sebaliknya katabolisme merupakan perombakan senyawa dengan molekul yang lebih kecil. Pembentukan senyawa yang lebih besar dari molekul-molukul yang lebih kecil disebut anabolisme. protein. Enzim / substrat kompleks harus memisahkan sebelum aktif situs gratis untuk mengakomodasi lebih substrat. contohnya respirasi. Baik anabolisme maupun katabolime berlangsung secara sistematis dan teratur membentuk lintasan metabolik. Reaksi anabolisme membutuhkan energy. Dengan reaksi-reaksi tersebut banyak senyawa organik yang disintesis oleh tumbuhan.Tumbuhan juga menghasilkan vitamin untuk kepentingan tumbuhan itu sendiri dan hormone-hormon yang merupakan sarana bagi tuimbuhan untuk berkomunikasi antara organnyadalam mengendalikan dan mengorganisasikan pertumbuhan dan perkembangannya. Beribu-ribu reaksi tersebut berlangsung didalam sel secara terus menerus. lemak. dan jenis pathogen lainnya.

Ion-ion dan senyawa anorganik yang diserap dari dalam tanah oleh tumbuhan sebagian dapat berfungsi sebagai katalisator beberapa reaksi. Katalisator tersebut yang kemudian dikenal dengan enzim. Pembentukan ikatan yang sementara (biasanya ikatan non kovalen) antara substrat dengan enzim menimbulkan penyabaran elektron dalam molekul substrat. Enzim juga tanggap terhadap perubahan kondisi lingkungan sehingga perubahan dapat dilakukan oleh tumbuhan sesuai dengan perubahan unsure lingkungan. katalis oleh ion-ion logam. Hal ini terjadi sebab enzim mempunyai suatu afinitas yang tinggi terhadap substrat dan mempunyai kemampuan mengikatnya walaupun bersifat sementara. tetapi enzim merupakan katalisator yang lebih kuat. MEKANISME KERJA ENZIM Pada umumnya terdapat 2 mekanisme kerja enzim yang memepngaruhi reaksi katalisis : Enzim meningkatkan kemungkinan molekul-molekul yang bereaksi saling bertemu dengan permukaan yang saling berorientasi. Enzim ummnya mempercepat laju reaksi antara 108 sampai 1020 kali. Penyatuan antara substrat dengan enzim tidak seenaknya melainkan substrat terikat dengan enzim sedemikian rupa sehingga setiap substrat terorientasi secara tepat untuk terjadi reaksi. Hampir semua reaksi biokimia berlangsung sangat lambat jika tanpa melibatkan peranan suatu katalisator. Dapat disimpulkan bahwa enzim mempercepat laju reaksi agar kesetimbangan reaksi tercapai tetapi tidak mempengaruhi konstatnta keseimbangan. sehingga ikatan kovalen tersebut menjadi mudah terpecah. Enzim berperan secara lebih spesifik dalam hal menentukan reaksi mana yang akan dipacu dibandingkan dengan katalisator anorganik sehingga ribuan reaksi dapat berlangsung dengan tidak menghasilkan produk sampingan yang beracun. PORTOFOLIO 07: FISIOLOGI TUMBUHAN| 07 311 151 . dan katalis oleh enzim yang mengandung piridoksal fosfat. Prinsip umum Pembicaraan tentang mekanisme yang digunakan untuk mempercepat kecepatan reaksi melalui 3 contoh yang akan diberikan : katalis asam dan basa pada umumnya. Para ahli biokimia menamakan keadaan dimana terjadi renggangan ikatan molekul substrat setelah berinteraksi dengan enzim disebut pengaktifan substrat.ENZIM 2011 dikehendakinya agar terjadi dan mengatur kecepatan reaksi tersebut dengan cara memproduksi suatu katalisator dalam jumlah yang sesuai dan pada saat yang dibutuhkan.

seperti proton. dan dapat membentuk ikatan pi. Mutarotasi glukosa adalah salah satu rekasi yang tunduk pada katalisis asambasa umum. Reaksi yang kecepatanya tergantung pada semua asam dan basa yang terdapat dalam larutan dikatakan dapat menglami katalisis asam umum (general acid) atau katalisis basa umum (general base).ENZIM a. Ion logam juga dapat menerima elektron melalui ikatan sigma atau pi untuk mengaktifkan elektrofil atau nukleofil (katalis asam-basa umum). c. Keterangan ini digabungkan dengan pengetahuan pembentukan dan kerusakan kompleks logam dan reaksi dalam lingkaran koordinasi ion logam untuk memberi pengertian tentang peranan ion logam pada reksi yang dikatalisi oleh enzim. Sebenarnya. Selain (dan tidak sperti proton) itu.  katalisis kovalen.  Mendekatkan pereaksi. Katalisis asam-basa umum 2011 Reaksi yang kecepatanya berubah-ubah akibat perubahan konsentrasi ion hidrogen atau konsentrasi ion hidronium dalam larutan. lebih dari seperempat dari semua enzim yang dikenal mengandung ion logam yang berikatan erat atau memerlukan ion logam untuk beraktivitasnya. adalah asam Lewis atau elektrotil dan oleh karena itu dapat menerima bagian alam pasangan elektron yang membentuk ikatan sigma. Fungsi ion logam ini diselidiki dengan cara fisika. Peranan ion logam pada katalisis Ion logam dapat berpartisipasi dalam salah satu dari 4 mekanisme yang dipakai enzim untuk mempercepat kecepatan reaksi kimia :  katalisis asam-asam umum. tetapi tidak tergantung pada konsentrasi asam atau basa lainya yang terdapat dalam larutan. Ion logam juga dapat dianggap “super acids” karena mereka terdapat pada larutan yang netral. sering mempunyai muatan posotif yang lebih besar dari pada satu. lebih-lebihdengan kristalografi sinar-X. dikatakan dapat mengalami katalisis asam spesifik atau katalisis basa spesifik. nuclearmagnetic (ESR). PORTOFOLIO 07: FISIOLOGI TUMBUHAN| 07 311 151 . dan  Mengadakan tekanan pada enzim atau substrat. logam dapat berperan sebagai cetakan 3-dimensi untuk orientasi dan ikatan gugus basa yang terdapat pada enzim atau substrat. b. Ion logam. Peranan ion logam Ion logam melaksanakan peranan katalisi dan struktural yang penting pada protein.

Daniel E. suatu ion logam uga dapat “menyelubungi’ nukleofil dan karena itu mencegah reaksi sampingan yang sebaliknya mungkin timbul.ENZIM 2011 Denagan memberikan elektron. Pada sisi aktif enzim ini substrat di rombak menjadi produk. Bagian enzim terdapat menyatu dengan substrat disebut dengan sisi aktif (active side). seorang ahli kimia organic pada sekitar tahun 1884. Jika sisi aktif ini kaku dan spesifik untuk substarat tertentu reaksi balik tidak akan dapat terjadi karena struktur molekul senyawa produk sudah berbeda dengan senyawa asalnya tidak “ dikenali “ oleh enzim. Hambatan ini disebut sebagai “ energy aktifasi”. Berebeda dengan konsep sisi aktif yang kaku dari Fisher. sedangkan enzim berperan menurunkan tingkat energy aktifasi yang dibutuhkan dengan demikian akan menyebabkan lebih banyak molekul yang dapat bereaksi. suatu hambatan energy (energi barrier) harus lebih dahulu diatasi. Lingkaran koordinasi logam dapat mempersatukan enzim dan substrat (pendekatan) atau membentuk distorasi yang menghasilakan chelate pada enzim atau substrat (tekanan0. Kosland mengemukakan konsep bahwa sisi aktif enzim dapat disesuaikan dengan struktur PORTOFOLIO 07: FISIOLOGI TUMBUHAN| 07 311 151 . Mekanisme Aksi Enzim Pada gambar diatas didapat bahwa jika substrat bereaksi untuk menghasilkan produk. pengaturan stereokimia dicapai oleh kemampuan lingkaran koordinasi logam untuk beerperan sebagai cetakan 3-dimensi untuk mengikat gugus-gugus reaktif pada orientsi sterik yang sfesisik. Akhirnya. Peningkatan suhu menyebabkan bertambahnya jumlah molekul dengan tingkat energy yang labih tinggi dari energy aktifasi yang dibutuhkan sehingga labih banyak molekul yang bereaksi. Konsep kompleks enzim substrat pertama dikemukakan oleh Emil Fisher. logam dapat mengaktifkan nukleofil atau berperan sebagai nukleofil itu sendiri.

Walaupun ikatan kovalen yang kuat terbentuk . Substrat memerlukan energi yang banyak untuk mencapai keadaan transisi. Namun. Konsep ini sering dikenal sebagai hipotesis “dirangsang agar pas” (induced fit hypothesis). enzim tidak mengubah posisi kesetimbangan reaksi kimia. KINETIKA MICHAELIS_MENTEN Keterangan: E : Enzim. ES: ikatan sementara. Enzim menstabilisasi keadaan transisi. Enzim tidak mengubah kesetimbangan reaksi itu sendiri. reaksi samping yang memungkinkan dapat terjadi dan menghasilkan produk yang berbeda. Sebagai contoh. karbonat anhidrase mengatalisasi reaksinya ke dua arah bergantung pada konsentrasi reaktan. ionik. atau Van der Waals. Sebagai contoh. hydrogen. Dengan enzim (E) yang mengikat substrat (S) dan menghasilkan suatu produk (P). Mekanisme untuk satu substrat enzim catalyzed reaksi. sehingga reaksi yang difavoritkan secara termodinamik dapat digunakan untuk mendorong reaksi yang tidak difavoritkan secara termodinamik. S: Substrat (reaktan). namun hanya mempercepat reaksi saja. enzim dapat menggabungkan dua atau lebih reaksi. umumnya ikatan ini diputuskan dengan sangat cepat untuk menghasilkan produk. hidrolsis ATP sering kali menggunakan reaksi kimia lainnya untuk mendorong reaksi.Enzim mengatalisasi reaksi maju dan balik secara seimbang.ENZIM 2011 substrata tau produk setelah molekul-molekul tersebut mendekati sisi aktif enzim. Ikatan kovalen dan ionik sangat penting dikaitkan dengan energy aktifasi untuk suatu reaksi. tanpa keberadaan enzim. menurunkan energi yang diperlukan untuk menjadi produk. Dengan demikian penggabungan antara enzim dengan substrat menjadi lebih pas. Tahapan-tahapan energi pada reaksi kimia. Ikatan antara enzim dan substrat dapat berupa ikatan kovalen . P: Hasil reaksi Sistem enzim-substrat untuk tiap-tiap reaksi enzimatik bersifat khusus. yang akan kemudian berubah menjadi produk.Sebagai katalis. Kestabilan ikatan enzim-substrat ditentukan oleh konstanta Michaelis (Km). PORTOFOLIO 07: FISIOLOGI TUMBUHAN| 07 311 151 . Perbedaannya adalah. reaksi enzimatik berjalan lebih cepat. tetapi banyaknya ikatan hidrogen dan van der waals mempengaruhi orientasi struktural dari kompleks enzim substrat. Biasanya reaksi akan berjalan ke arah yang sama dengan reaksi tanpa katalis.lebih lanjut.

ENZIM 2011 Pada tahun 1902. Victor Henri mengajukan suatu teori kinetika enzim yang kuantitatif. namun data eksperimennya tidak berguna karena perhatian pada konsentrasi ion hidrogen pada saat itu masih belum dititikberatkan. Penurunan persamaan kinetika yang diturunkan mereka masih digunakan secara meluas sampai sekarang . Persamaan ini kemudian dikenal dengan nama Kinetika Henri-Michaelis-Menten (kadang-kadang juga hanya disebut kinetika Michaelis-Menten). serangkaian percobaan dilakukan dengan berbagai substrat konsentrasi ([S]) dan tingkat awal pembentukan produk diukur. B. Hasil kerja mereka kemudian dikembangkan lebih jauh oleh G. 'Awal' di sini adalah diartikan bahwa laju reaksi diukur setelah periode waktu relatif singkat. Michaelis-Menten berkaitan plot v laju reaksi terhadap konsentrasi substrat [S]. Maud Leonora Menten. selama yang membangun kompleks tetapi tetap PORTOFOLIO 07: FISIOLOGI TUMBUHAN| 07 311 151 . mengulangi eksperimen Henri dan mengkonfirmasi persamaan Henri. Kompleks ini kadang-kadang disebut sebagai kompleks Michaelis. membentuk kompleks enzim-substrat. E. S. Briggs dan J. Penentuan konstanta Lineweaver-Burk pot Untuk menentukan kecepatan maksimum yang diperantarai reaksi enzim. Salah satu kontribusi utama Henri pada kinetika enzim adalah memandang reaksi enzim sebagai dua tahapan. Haldane. Setelah Peter Lauritz Sørensen menentukan skala pH logaritmik dan memperkenalkan konsep penyanggaan (buffering) pada tahun 1909. kimiawan Jerman Leonor Michaelis dan murid bimbingan pascadokotoralnya yang berasal dari Kanada. Enzim kemudian mengatalisasi reaksi kimia dan melepaskan produk. Pada tahap pertama. subtrat terikat ke enzim secara reversible.

sehingga ia dapat meregulasi jumlah produk akhir lintasan metabolisme tersebut. dan aparat golgi. Mekanisme umpan balik negatif dapat secara efektif mengatur laju sintesis zat antara metabolit tergantung pada kebutuhan sel. produk akhir lintasan metabolisme seringkali merupakan inhibitor enzim pertama yang terlibat dalam lintasan metabolisme. dengan lintasan metabolisme yang berbeda-beda yang terjadi dalam kompartemen sel yang berbeda. Ia dapat meliputi fosforilasi. 5. 3. Beberapa enzim dapat menjadi aktif ketika berada pada lingkungan yang berbeda PORTOFOLIO 07: FISIOLOGI TUMBUHAN| 07 311 151 . Enzim dapat dikompartemenkan. merencanakan kebalikan dari konsentrasi substrat terhadap kebalikan dari kecepatan awal Nilai-nilai konstanta yang dikehendaki K plot. Sebagai contoh. Produksi enzim (transkripsi dan translasi gen enzim) dapat ditingkatkan atau diturunkan bergantung pada respon sel terhadap perubahan lingkungan. retikulum endoplasma. asam lemak disintesis oleh sekelompok enzim dalam sitosol. Harus satu dipaksa untuk memperoleh nilai dari alur terbalik. Mekanisme regulasi seperti ini disebut umpan balik negatif karena jumlah produk akhir diatur oleh konsentrasi produk itu sendiri. Enzim dapat diregulasi oleh inhibitor dan aktivator. Enzim dapat diregulasi melalui modifikasi pasca-translasional. KONTROL AKTIVASI ENZIM Terdapat lima cara utama aktivitas enzim dikontrol dalam sel. yang Hanes-Woolf plot adalah yang paling akurat. Bentuk regulase gen ini disebut induksi dan inhibisi enzim. 1. Nilai-nilai yang akurat untuk K M M dan V maks maks dapat dibaca secara langsung dari dan V hanya dapat ditentukan oleh regresi non- linier dari data yang Michaelis-Menten. 2. pengukuran dapat kemudian akan diplot dalam sebuah Lineweaver-Burk plot. Contohnya. sementara berguna untuk visualisasi seharusnya tidak pernah menjadi sumber nilai aktual dari enzim konstan karena ketidakpekaan besar untuk kesalahan yang melekat pada semua plot terbalik. Hal ini membantu alokasi bahan zat dan energi secara ekonomis dan menghindari pembuatan produk akhir yang berlebihan. miristoilasi.ENZIM 2011 konsentrasi substrat sekitar konstan dan semi-asumsi keadaan-tetap akan terus. 4. dan glikosilasi. dan digunakan oleh sekelompok enzim lainnya sebagai sumber energi dalam mitokondria melalui β-oksidasi.

Gugus kimiawi yang dibawa mencakup ion hidrida (H–) yang dibawa oleh NAD atau NADP+. metenil. Namun beberapa memerlukan pula molekul non-protein yang disebut kofaktor untuk berikatan dengan enzim dan menjadi aktif. Kofaktor dapat berupa zat anorganik (contohnya ion logam) ataupun zat organik (contohnya flavin dan heme). ataupun substrat sekunder. Kofaktor dapat berupa gugus prostetik yang mengikat dengan kuat.Beberapa enzim tidak memerlukan komponen tambahan untuk mencapai aktivitas penuhnya. Contoh koenzim mencakup NADH. formil. Beberapa koenzim seperti riboflavin. ataupun koenzim.pula dengan substrat. tetapi terikat dengan kuat. Bagian yang bukan protein ini disebut kofaktor.ENZIM KOFAKTOR DAN KOENZIM a. Sebagai contoh.Contoh enzim yang mengandung kofaktor adalah karbonat anhidrase. b. dengan kofaktor seng terikat sebagai bagian dari tapak aktifnya. gugus prostetik organik dapat pula terikat secara kovalen (contohnya tiamina pirofosfat pada enzim piruvat dehidrogenase). Kebanyakan kofaktor tidak terikat secara kovalen dengan enzim.Enzim yang memerlukan kofaktor namun tidak terdapat kofaktor yang terikat dengannya disebut sebagai apoenzim ataupun apoprotein. Namun. dan gugus metil yang dibawa oleh S-adenosilmetionina. dan asam folat adalah vitamin. gugus asetil yang dibawa oleh koenzim A. Kofaktor 2011 Enzim terdiri dari satu atau lebih rantai polipeptida. Pada kasus ini. ataupun gugus metil yang dibawa oleh asam folat. sekitar 700 enzim diketahui menggunakan PORTOFOLIO 07: FISIOLOGI TUMBUHAN| 07 311 151 . disamping itu terdapat pula bagian yang bukan protein yang penting untuk aktivasi katalitik. seperti DNA polimerase. Koenzim Koenzim adalah kofaktor berupa molekul organik kecil yang mentranspor gugus kimia atau elektron dari satu enzim ke enzim lainnya. adalah dapat dikatakan koenzim merupakan substrat yang khusus. tiamina. NADPH dan adenosina trifosfat. yang akan melepaskan diri dari tapak aktif enzim semasa reaksi dan ion metal yang akan memebentuk suatu ikatan koordinasi dengan rantai spesifik pada tempat aktif dan pada saat yang sama membentuk satu atau lebih ikatan koordinasi. holoenzim adalah kompleks lengkap yang mengandung seluruh subunit yang diperlukan agar menjadi aktif. Apoenzim beserta dengan kofaktornya disebut holoenzim (bentuk aktif).Oleh karena koenzim secara kimiawi berubah oleh aksi enzim. Istilah holoenzim juga dapat digunakan untuk merujuk pada enzim yang mengandung subunit protein berganda.

http://fionaangelina. ____.ENZIM 2011 koenzim NADH. Enzim.CITRA ADTYA BAKTI Lakitan Benyamin.org/mw/Enzim_12. Enzim. http://www. Enzim. http://metabolismelink.1 _____.htm Angelina F. Enzim. NADPH diregenerasi melalui lintasan pentosa fosfat. nurhalin. dan S- adenosilmetionina melalui metionina adenosiltransferase. 1992.crayonpedia.Dasar-dasar Fisiologi Tumbuhan. Semua di akses 17 april 2011 PORTOFOLIO 07: FISIOLOGI TUMBUHAN| 07 311 151 .freehostia. Jakarta : Rajawali Pers _____. Regenerasi serta pemeliharaan konsentrasi koenzim terjadi dalam sel.com/enzim. Contohnya. http://wapedia.2010. Bandung . 2011. 2008. Pemahaman Seluk beluk Biokimia dan Penerapan Enzim.mobi/id/Enzim?t=5.com/2008/09/14/enzim/hari _____. DAFTAR PUSTAKA : Shahib. 2011. PT.

Sign up to vote on this title
UsefulNot useful