PORTOFOLIO 07: FISIOLOGI TUMBUHAN

ENZIM
FRENI WAWORUNTU
07 311 151

2011

UNIVERSITAS NEGERI MANADO

ENZIM
MEKANISME KERJA ENZIM I. PENGERTIAN ENZIM

2011

Enzim adalah biomolekul yang berfungsi sebagai katalis (senyawa yang mempercepat proses reaksi tanpa habis bereaksi) dalam suatu reaksi kimia. Katalisator mempercepat reaksi kimia. Walaupun katalisator ikut serta dalam reaksi, ia kembali ke keadaan semula bila reeaksi telah selesai.Hampir semua enzim merupakan protein. Pada reaksi yang dikatalisasi oleh enzim, molekul awal reaksi disebut sebagai substrat, dan enzim mengubah molekul tersebut menjadi molekul-molekul yang berbeda, disebut produk. Hampir semua proses biologis sel memerlukan enzim agar dapat berlangsung dengan cukup cepat.Enzim bekerja dengan cara menempel pada permukaan molekul zat-zat yang bereaksi dan dengan demikian mempercepat proses reaksi. Percepatan terjadi karena enzim menurunkan energi pengaktifan yang dengan sendirinya akan

mempermudah terjadinya reaksi. Sebagian besar enzim bekerja secara khas, yang artinya setiap jenis enzim hanya dapat bekerja pada satu macam senyawa atau reaksi kimia. Hal ini disebabkan perbedaan struktur kimia tiap enzim yang bersifat tetap. Sebagai contoh, enzim α-amilase hanya dapat digunakan pada proses perombakan pati menjadi glukosa.Hal-ihwal yang berkaitan dengan enzim dipelajari dalam enzimologi. Dalam dunia pendidikan tinggi, enzimologi tidak dipelajari tersendiri sebagai satu jurusan tersendiri tetapi sejumlah program studi memberikan mata kuliah ini. Enzimologi terutama dipelajari dalam kedokteran, ilmu pangan, teknologi pengolahan pangan, dan cabang-cabang ilmu pertanian.Sebagai katalis dalam reaksi-reaksi di dalam tubuh organisme, enzim memiliki beberapa sifat, yaitu: 1. Enzim adalah protein, karenanya enzim bersifat thermolabil, membutuhkan pH dan suhu yang tepat. 2. Enzim bekerja secara spesifik, dimana satu enzim hanya bekerja pada satu substra. 3. Enzim berfungsi sebagai katalis, yaitu mempercepat terjadinya reaksi kimia tanpa mengubah kesetimbangan reaksi. 4. Enzim hanya diperlukan dalam jumlah sedikit. 5. Enzim dapat bekerja secara bolak-balik. 6. Kerja enzim dipengaruhi oleh lingkungan, seperti oleh suhu, pH, konsentrasi, dan lainlain.

PORTOFOLIO 07: FISIOLOGI TUMBUHAN| 07 311 151

yaitu mampu mempercepat reaksi kimia minimal sejuta kali. atau aktivitas enzim terganggu maka reaksi metabolisme sel akan terhambat hingga pertumbuhan sel juga terganggu. Jika tidak ada enzim.ENZIM 2011 Enzim terdiri dari apoenzim dan gugus prostetik. kecepatan sebagian besar reaksi kimia di dalam sistem biologi sangatlah rendah sehingga tak dapat diukur. Enzim juga dapat menunjukkan tingkat stereospesifisitas. Dua sifat penting enzim adalah memiliki daya katalitik yang sangat besar dan sangat spesifik. memperoleh energi Kimia yang digunakan untuk biosintesis. regioselektivitas. Beberapa enzim yang menunjukkan akurasi dan kespesifikan tertinggi terlibat dalam pengkopian dan pengekspresian genom. Daya katalitik enzim Daya katalitik enzim sangat besar. atau seperangkat reaksi yang sejenis. Bentuk. Dalam reaksi enzimatik sangat jarang terjadi reaksi sampingan yang menyebabkan terbentuknya hasil sampingan yang tak berguna. dan kemoselektivitas yang sangat tinggi. Bahkan reaksi yang sederhana sekalipun seperti hidrasi CO2 harus dikatalisis oleh enzim karbonat anhidrase. dan lain-lain. perkembangbiakan. Tanpa enzim. baik terhadap terhadap jenis reaksi yang dikatalisisnya maupun terhadap substrat atau reaktan yang diolahnya. Enzim-enzim ini memiliki mekanisme "sistem pengecekan ulang". Gugus prostetik dapat dikelompokkan menjadi dua yaitu koenzim (tersusun dari bahan organik) dan kofaktor (tersusun dari bahan anorganik). muatan dan katakteristik hidrofilik/hidrofobik enzim dan substrat bertanggung jawab terhadap kespesifikan ini. Enzim biasanya sangat spesifik terhadap reaksi yang ia kataliskan mauapun terhadap substrat yang terlibat dalam reaksi. PORTOFOLIO 07: FISIOLOGI TUMBUHAN| 07 311 151 . Apoenzim adalah bagian enzim yang tersusun atas protein. Karbonat anhidrase CO2 + H2O ―――――――――→ H2CO3 a.Reaksi-reaksi enzimatik dibutuhkan agar bakteri dapat memperoleh makanan/ nutrient dalam keadaan terlarut yang dapat diserap ke dalam sel. pergerakan. Satu enzim biasanya mengkatalisis satu jenis reaksi kimia saja. Kespesifikan enzim Enzim sangat spesifik. Gugus prostetik adalah bagian enzim yang tidak tersusun atas protein.

dan sebagai stabilisator supaya enzim tetap aktif. menjadi tempat untuk mengikat substrat. Ion logam ini berfungsi untuk menjadi pusat katalis primer.ENZIM 2011 Model spesifitas enzim terhadap substrat dan reaksi tertentu STRUKTUR ENZIM Pada mulanya enzim dianggap hanya terdiri dari protein dan memang ada enzim yang ternyata hanya tersusun dari protein saja.Tetapi ada juga enzim-enzim yang selain protein juga memerlukan komponen selain protein. Misalnya pepsin dan tripsin.Enzim yang memerlukan ion logam sebagai kofaktornya dinamakan metaloenzim. atau molekul organik yang dinamakan koenzim. Gabungan antara bagian protein enzim (apoenzim) dan kofaktor dinamakan holoenzim. Koenzim dapat merupakan ion logam/ metal.. Beberapa enzim yang mengandung ion logam sebagai kofaktornya Ion logam Zn 2+ Enzim Alkohol dehidrogenase Karbonat anhidrasa Karboksipeptidasa Mg2+ 2+ 3+ Fosfohidrolasa Fosfotransferasa Fe / Fe Sitokrom Peroksida Katalasa Feredoksin Cu / Cu K+ 2+ + Tirosina Sitokrom oksidasa Piruvat kinasa (juga memerlukan Mg2+) PORTOFOLIO 07: FISIOLOGI TUMBUHAN| 07 311 151 . Komponen selain protein pada enzim dinamakan kofaktor.

sampai dengan lebih dari 2.Tidak semua protein mempunyai fungsi katalitik sehingga tidak dapat digolongkan sebagai enzim. prediksi aktivitas enzim baru yang hanya dilihat dari strukturnya adalah hal yang sangat sulit. Jenis enzim ini dirujuk sebagai RNA-enzim ataupun ribozim. Kebanyakan enzim dapat mengalami denaturasi (yakni terbuka dari lipatannya dan menjadi tidak aktif) oleh pemanasan ataupun denaturan kimiawi. Aktivitas enzim ditentukan oleh struktur tiga dimensinya (struktur kuaterner). Tiap-tiap urutan asam amino menghasilkan struktur pelipatan dan sifat-sifat kimiawi yang khas. misalnya protein sitokrom yang membawa elekton pada fotosintesis dan respirasi.500 residu pada asam lemak sintase. Kebanyakan enzim berukuran lebih besar daripada substratnya. Walaupun struktur enzim menentukan fungsinya. Beberapa enzim juga memiliki tapak ikat untuk molekul kecil. Dengan demikian ia berfungsi sebagai regulasi umpan balik. dan juga protein yang terkandung dalam biji juga lebih berperan sebagai bahan cadangan makanan untuk digunakan dalam proses perkecambahan biji. Senyawa non protein pada enzim ini disebut gugus protestik. dengan yang paling umum merupakan ribosom.ENZIM Na+ Membrane sel ATPasa ( juga memerlukan K+ dan Mg2+) 2011 Enzim umumnya merupakan protein globular dan ukurannya berkisar dari hanya 62 asam amino pada monomer 4-oksalokrotonat tautomerase. Pengikatan ini dapat meningkatkan ataupun menurunkan aktivitas enzim. Daerah yang mengandung residu katalitik yang akan mengikat substrat dan kemudian menjalani reaksi ini dikenal sebagai tapak aktif. Gugus protestik terikat erat pada molekul protein enzim PORTOFOLIO 07: FISIOLOGI TUMBUHAN| 07 311 151 . denaturasi dapat bersifat reversibel maupun ireversibel.Terdapat pula sejumlah kecil katalis RNA. Disamping komponen proteinnya beberapa enzim juga mengandung senyawa organik nonprotein dengan ukuran molekul yang lebih kecil. Enzim juga dapat mengandung tapak yang mengikat kofaktor yang diperlukan untuk katalisis.Sama seperti protein-protein lainnya. Setiap enzim terbentuk dari molekul prptein sebagai komponen utama penysunnya dan beberapa enzim hanya terbentuk dari molekul protein dengan tanpa adanya penambahan komponen lain. yang sering kali merupakan produk langsung ataupun tak langsung dari reaksi yang dikatalisasi. tetapi hanya sebagian kecil asam amino enzim (sekitar 3–4 asam amino) yang secara langsung terlibat dalam katalisis. Rantai protein tunggal kadang-kadang dapat berkumpul bersama dan membentuk kompleks protein. enzim merupakan rantai asam amino yang melipat. Tergantung pada jenis-jenis enzim.

KLASIFIKASI ENZIM Enzim dapat digolongkan berdasarkan tempat bekerjanya.ENZIM 2011 dengan ikatan kovalen dan esensial untuk aktifitas katalitik enzim yang bersangkutan. b. tetapi untuk melaksanakan aktivitasnya membutuhkan partisipasi dari senyawa organik lain dan atau ion logam tertentu. Endoenzim Endoenzim disebut juga enzim intraseluler. Beberapa enzim lainnya tidak mengandung gugus prostetik. Senyawa organik atau ion logam yang membantu fungsi enzim disebut sebagai koenzim. oksigenase. Energi yang dibebaskan pada reaksi pemecahan substrat di luar sel tidak digunakan dalam proses kehidupan sel. Oksidoreduktase Enzim ini mengkatalisis reaksi oksidasi-reduksi. yaitu enzim yang bekerjanya di dalam sel. Eksoenzim Eksoenzim disebut juga enzim ekstraseluler. Enzim. Umumnya berfungsi untuk “mencernakan” substrat secara hidrolisis. Beberapa vitamin disintesis oleh tumbuhan digunakan sebagai bagian dari koenzim atau gugus protestik.enzim tersebut mengkatalisis reaksi-reaksi sebagai berikut: PORTOFOLIO 07: FISIOLOGI TUMBUHAN| 07 311 151 . yaitu enzim yang bekerjanya di luar sel. yaitu enzim oksidase. hidroksilase dan dehidrogenase. Umumnya merupakan enzim yang digunakan untuk proses sintesis di dalamsel dan untuk pembentukan energi (ATP) yang berguna untuk proses kehidupan sel.misal dalam proses respirasi. Koenzim tidak terikat pada molekul protein penyusun enzim. untuk dijadikan molekul yang lebih sederhana dengan BM lebih rendah sehingga dapat masuk melewati membran sel. yang merupakan pemindahan elektron. Sebagai contoh adalah enzim elektron transfer oksidase dan hidrogen peroksidase (katalase). Penggolongan enzim berdasarkan tempat bekerjanya a. Penggolongan enzim berdasarkan daya katalisis a. daya katalisisnya. Ada beberapa macam enzim electron transfer oksidase. hidrogen atau oksigen. jadi vitamin disintesis oleh tumbuhan disamping bermanfaat bagi manusia atau hewan yang mengkonsumsinya juga berperan dalam metabolism tumbuhan. dan cara terbentuknya. substrat yang dikatalisis.

Transferase Transferase mengkatalisis pemindahan gugusan molekul dari suatu molekul ke molekul yang lain. Lipase adalah hidrolase yang menghidrolisis lemak (ester lipida). Peptidase adalah hidrolase yang menghidrolisis protein dan polipeptida. dengan contoh enzim adalah: Karboksilesterase adalah hidrolase yang menghidrolisis gugusan ester karboksil.ENZIM  Oksidase mengkatalisis 2 macam reaksi: O2 + (4e. merubah D-ribulosa-5-fosfat Cis-trans isomerase. Liase Enzim ini berfungsi untuk mengkatalisis pengambilan atau penambahan gugusan dari suatu molekul tanpa melalui proses hidrolisis. Dekarboksiliase (dekarboksilase) yaitu enzim yang mengkatalisis reaksi pengambilan gugus karboksil. yaitu: Rasemase. Isomerase Isomerase meliputi enzim-enzim yang mengkatalisis reaksi isomerisasi. merubah l-alanin Epimerase. Sebagai contoh adalah beberapa enzim sebagai berikut: Transaminase adalah transferase yang memindahkan gugusan amina. sebagai contoh adalah: L malat hidroliase (fumarase) yaitu enzim yang mengkatalisis reaksi pengambilan air dari malat sehingga dihasilkan fumarat. Hidrolase Enzim ini mengkatalisis reaksi-reaksi hidrolisis. e. c. d. merubah transmetinal D-alanin D-xylulosa-5-fosfat cisrentolal PORTOFOLIO 07: FISIOLOGI TUMBUHAN| 07 311 151 . Transasilase adalah transferase yang memindahkan gugusan asil.+ 4 H+) H2O2  Oksigenase (transferase oksigen): O2 + 2 substrat 2  Hidroksilase : substrat + ½ O2 2 koenzim + H2O  Dehidrogenase: NaNO3 + (e-+ H+) Na2SO4 + (e-+ H+) Na2CO3 + (e-+ H+)  H2S CH4 2 H2O + O2 NaNO2 2011 2 H2O substrat-O substrat-O 2 koenzim-H + ½ O2 Hidrogen peroksidase: 2 H2O2 b. Transfosforilase adalah transferase yang memindahkan gugusan fosfat.+ 4 H+) O2 + (2e.

PORTOFOLIO 07: FISIOLOGI TUMBUHAN| 07 311 151 . b. Enzim adaptif Perubahan lingkungan mikroba dapat menginduksi terbentuknya enzim tertentu. Sebagai contoh adalah enzim beta galaktosidase yang dihasilkan oleh bakteri E. Enzim lain dengan tatanama berbeda Ada beberapa enzim yang penamaannya tidak menurut cara di atas. Enzim konstitutif Di dalam sel terdapat enzim yang merupakan bagian dari susunan sel normal. Mulamula E. triosin. Ligase Enzim ini mengkatalisis reaksi penggabungan 2 molekul dengan dibebaskannya molekul pirofosfat dari nukleosida trifosfat. Permease adalah enzim yang berperan dalam menentukan sifat selektif permiabel dari membran sel. coli tidak dapat menggunakan laktosa sehingga awalnya tidak nampak adanya pertumbuhan (fase lag/fase adaptasi panjang) setelah beberapa waktu baru menampakkan pertumbuhan. Sedangkan enzim-enzim yang berperan dalam proses respirasi jumlahnya tidak dipengaruhi oleh kadar substratnya. merubah metilmalonil-CoA g. Enzim adaptif adalah enzim yang pembentukannya dirangsang oleh adanya substrat. dan sebagainya serta enzim yang termasuk enzim permease. Selama fase lag tersebut E. Walaupun demikian ada enzim yang jumlahnya dipengaruhi kadar substratnya.ENZIM Intramolekul ketol isomerase. sehingga enzim tersebut selalu ada umumnya dalam jumlah tetap pada sel hidup. sebagai contoh adalah enzim asetat=CoASH ligase yang mengkatalisis rekasi sebagai berikut: Asetat + CoA-SH + ATP Asetil CoA + AMP + P-P transferase atau mutase. misalnya enzim pepsin. coli membentuk enzim beta galaktosidase yang digunakan untuk merombak laktosa. misalnya enzim amilase. merubah 2011 D-gliseraldehid-3-fosfat dihidroksi aseton fosfat Intramolekul suksinil-CoA f.coli yang ditumbuhkan di dalam medium yang mengandung laktosa. Induksi menyebabkan kecepatan sintesis suatu enzim dapat dirangsang sampai beberapa ribu kali. Penggolongan enzim berdasar cara terbentuknya a.

yang bersatu dan kemudian disebut holoenzim. Sistem penamaan enzim sekarang tetap menggunakan –ase. maka International Union of Biochemistry (IUB) telah mengadopsi sistem penamaan yang kompleks tetapi tidak meragukan berdasarkan mekanisme reaksi.ENZIM 2011 Enzim diklasifikasikan berdasarkan tipe reaksi dan mekanisme reaksi yang dikatalisis. namun ditambahkan pada jenis reaksi yang dikatalisisnya. amilase menghidrolisis amilum. enzim transferase mengkatalisis pemindahan gugus tertentu. dan kebanyakan mengkatalisis reaksi hidrolisis ikatan kovalen. Contohnya ada enzim yang megkatalisis reaksi reduksi terhadap fungsi alkohol gula dan ada pula yang mengkatalisis reaksi oksidasi pada substrat yang sama. Contoh: lipase menghidrolisis lipid. Untuk menghindari kesulitan penamaan karena semakin banyak ditemukan enzim yang baru. yaitu menurut Teori Kunci-Gembok koenzim. protease menghidrolisis protein. Semua enzim ini diidentifikasi dengan menambahkan akhiran –ase pada nama substansi atau substrat yang dihidrolisis. (Lock and Key Theory) dan Teori Kecocokan Induksi (Induced Fit Theory). terjadinya reaksi antara substrat dengan enzim karena adanya kesesuaian bentuk ruang antara substrat PORTOFOLIO 07: FISIOLOGI TUMBUHAN| 07 311 151 . Contoh: enzim dehidrogenase mengkatalisis reaksi pengeluaran hidrogen. Pada awalnya hanya ada beberapa enzim yang dikenal. Model "kunci dan gembok" Enzim bekerja dengan dua cara. Namun sampai sekarang masih banyak buku-buku yang masih menggunakan sistem penamaan lama yang lebih pendek. TEORI KERJA ENZIM 1. Menurut teori kunci-gembok. Pemakaian penamaan tersebut terbukti tidak memadai karena banyak enzim mengkatalisis substrat yang sama tetapi dengan reaksi yang berbeda.

PORTOFOLIO 07: FISIOLOGI TUMBUHAN| 07 311 151 . Pada beberapa kasus. Daniel Koshland mengajukan modifikasi model kunci dan gembok: oleh karena enzim memiliki struktur yang fleksibel. misalnya glikosidase. molekul substrat juga berubah sedikit ketika ia memasuki tapak aktif. sehingga terjadi kompleks enzim-substrat. dan model ketepatan induksilah yang sekarang paling banyak diterima. menurut teori kecocokan induksi reaksi antara enzim dengan substrat berlangsung karena adanya induksi substrat terhadap situs aktif enzim sedemikian rupa sehingga keduanya merupakan struktur yang komplemen atau saling melengkapi. Pada tahun 1894. Diagram yang menggambarkan hipotesis ketepatan induksi. yang mana bentuk akhir dan muatan enzim ditentukan. Menurut teori ini situs aktif tidak bersifat kaku. tetapi lebih fleksibel Enzim sangatlah spesifik. yang berperan sebagai gembok. Model ini telah dibuktikan tidak akurat. Pada saat ikatan kompleks enzimsubstrat terputus.ENZIM 2011 dengan situs aktif (active site) dari enzim. sehingga sisi aktif enzim cenderung kaku. Berbeda dengan teori kunci gembok. Hal ini sering dirujuk sebagai model "Kunci dan Gembok". Emil Fischer mengajukan bahwa hal ini dikarenakan baik enzim dan substrat memiliki bentuk geometri yang saling memenuhi. Manakala model ini menjelaskan kespesifikan enzim. Substrat berperan sebagai kunci masuk ke dalam situs aktif. Model ketepatan induksi Pada tahun 1958. ia gagal dalam menjelaskan stabilisasi keadaan transisi yang dicapai oleh enzim. 2. Orientasi rantai samping asam amino berubah sesuai dengan substrat dan mengijinkan enzim untuk menjalankan fungsi katalitiknya. Akibatnya. produk hasil reaksi akan dilepas dan enzim akan kembali pada konfigurasi semula. Tapak aktif akan terus berubah bentuknya sampai substrat terikat secara sepenuhnya. substrat tidak berikatan dengan tapak aktif yang kaku. tapak aktif secara terus menerus berubah bentuknya sesuai dengan interaksi antara enzim dan substrat.

enzim maupun substrat dapat mengalami perubahan muatan listrik dengan akibat perubahan aktivitas enzim. enzim tidak aktif. karena itu kecepatan reaksinya juga berkurang. Jika suhu lingkungan mencapai 40° C atau lebih. Jika suhu lingkungan mencapai 0° C atau lebih rendah lagi. 1. Pada pH rendah atau tingi. Pada pH rendah atau tinggi. Pada tumbuhan batas tertinggi suhunya adalah 250C 2. Suhu optimal enzim bagi masing-masing organisme berbeda-beda. pH (Tingkat Keasaman) Setiap enzim mempunyai pH optimal masing-masing. + + + + + + - PORTOFOLIO 07: FISIOLOGI TUMBUHAN| 07 311 151 . maka pada pH yang extrem rendah atau tiggi konsentrasi efektif SH dan enz akan berkurang. Enz + H Enz-H Demikian pula pada pH tinggi. SH yang dapat bereaksi dengan Enz . enzim akan mengalami denaturasi (rusak). enzim akan mengalami denaturasi. sesuai dengan "tempat kerja"nya.ENZIM 2011 FAKTOR-FAKTOR YANG MEMPENGARUHI KERJA ENZIM Faktor-faktor yang dapat mempengaruhi kerja enzim diantaranya adalah sebagai berikut. Pada pH rendah Enz akan bereaksi dengan H menjadi enzim yang tidak bermuatan. Suhu Enzim tidak dapat bekerja secara optimal apabila suhu lingkungan terlalu rendah atau terlalu tinggi. Misalnya suatu reaksi enzim dapat berjalan bila enzim tadi bermuatan negatif (Enz ) dan substratnya bermuatan positif (SH ) : Enz + SH EnzSH.

jka zat penghambat lebih dulu berikatan dengan sisi aktif enzim . inhibitor terbagi atas :  Reaksi inhibitor dengan apoenzim  Reaksi inhibitor dengan substrat  Reaksi inhibitor dengan substrat  Reaksi inhibitor dengan koenzim  Reaksi inhibitor dengan kofaktor  Reaksi inhibitor dengan bentuk kompleks enzim Kinetika hambatan enzim. maka substratnya tidak dapat lagi berikatan dengan sisi aktif enzim.Pada penghambatan ini zat – zat penghambat mempunyai struktur yang mirip dengan struktur substrat. Inhibitor adalah zat yang dapat menghambat kerja enzim. Menurut Michaelis Menten dari reaksi tersebut dapat dikemukakan Ki = konstanta inhibitor. ada 3 macam yaitu : a. Inhibisi kompetitif Inhibitor kompetitif adalah inhibitor yang bersaing aktif dengan substrat untuk mendapatkan tempat aktif enzim. Berdasarkan tempat kerjanya.Perlu diketahui bahwa inhibitor tidak mengalami perubahan kimia oleh enzim. Pada keadaan tertentu suatu reaksi enzimatik dapat membentuk dua atu lebih produk dan hambatan tersebut dapat ditunjukan hanya pada suatu produk. sedangkan pembentukan produk yang lain tidak dipengarihi atau malah di tingkatkan. PORTOFOLIO 07: FISIOLOGI TUMBUHAN| 07 311 151 .ENZIM 3. seperti substrat. Penghambat kerja enzim (Inhibitor) 2011 Inhibisi aktifitas enzim adalah penurunan kecepatan suatu reaksi enzimatik yang dalam makhluk hidup penting pada proses metabolisme. Dengan demikian baik substrat maupun zat penghambat berkompetisi atau bersaing untuk bersatu dengan sisi aktif enzim .

Inhibisi nonkompetitif 2011 Inhibisi non kompetitif adalah hambatan dimana inhibitor bereaksi dengan suatu tempat diluar tempat aktif. Inhibisi uncompetitive Inhibisi tidak menghalangi pembentukan compels enzim substrat. c. 4. Pada inhibitor tidak kompetitif penghambat tidak bisa mengikat pada enzim yang bebas. inhibitor hanya dapat bereaksi setelah terjadi kompeleks enzim substrat. tetapi menghalangi reaksi selanjutnya jadi menghalangi pembentukan produk.ENZIM b. EIS-COMPLEX begitu dibentuk enzymatically non-aktif. tetapi dapat terjadi pada enzim multimeric. Dalam hal ini tingkat inhibisi tidak akan bergantung pada substrat tetapi pada konsentrasi inhibitor dan konstantadisosiasi inhibitor. Inhibitor jenis ini adalah jarang. Penghambat umpan balik (feed back inhibitor) PORTOFOLIO 07: FISIOLOGI TUMBUHAN| 07 311 151 . sehingga kombinasi substrat dengan enzim tidak dihalangi tetapi pemecahan kompleks enzim substrat di cegah. Pada inhibisi uncompetitive. tetapi hanya untuk ES-COMPLEX.

yaitu bagian aktif yang menangkap substrat dan bagian yang menangkap penghambat. Contoh yang dikenal untuk hambatan umpan balik dalah pada sel tumbuhan untuk sintesis nukleutidauridin monofosfat (UMP) dimulai dari asam aspartat dan karbamil fosfat.b.C.d.D: substrat enzim a. Pengikatan penghambat alosterik pada enzim menyebabkan enzim tidak aktif.b. 5. Enzim alosterik adalah enzim yang mempunyai dua bagian aktif. Hasil akhir reaksi juga mempengaruhi pembentukan enzim. tetapi hanya enzim pertama yakni aspartat transkarbamilase yang sensitive terhadap kendali umpan balik UMP.c. Apabila ada senyawa yang dapat memasuki bagian yang menangkap penghambat maka enzim menjadi tidak aktif. kemudian jika senyawa produk akhir ini telah berkurang maka hambatan oleh produk akhir ini juga akan hilang dan enzim dapat aktif kembali. Lintasan ini membutuhkan 5 tahap reaksi yang melibatkan enzim. PORTOFOLIO 07: FISIOLOGI TUMBUHAN| 07 311 151 .C.c. Penghambat alosterik Penghambat alosterik adalah penghambat yang dapat mempengaruhi enzim alosterik. X: hasil akhir reaksi enzimatik yang menghambat sintesis enzim a.B.D: substrat enzim a.ENZIM 2011 Penghambatan umpan balik disebabkan oleh hasil akhir suatu rangkaian reaksi enzimatik yang menghambat aktifitas enzim pada reaksi pertama. karena hambatan umpan balik ini hanya akan terjadi jika produkakhir tersebutmulai terakumulasi karena telah melampaui tingkat kebutuhan sel.B.Gambaran skematik reaksinya adalah sebagai berikut: X Enzim a Enzim b Enzim c Enzim d ABCDX Keterangan: A.c. yang dapat digambarkan sebagai berikut: Enzim a Enzim b Enzim c Enzim d ABCDX Keterangan: A.d. Penghambat repressor Represor adalah hasil akhir suatu rangkaian reaksi mempengaruhi atau mengatur pembentukan enzimatik yang dapat pada reaksi enzim-enzim sebelumnya. X: hasil akhir reaksi enzimatik yang menghambat sintesis enzim a. 6.Struktur senyawa penghambat alosterik tidak mirip dengan struktur substrat.b.d. Keuntungan hambatan umpan balik adalah sebagai suatu mekanisme yang cepat dan sensitive untuk menghindari sintetis yang berlabihan daria suatu produk akhir. senyawa penghambat tersebut merupakan penghambat alosterik.

tetapi stabil pada suhu kamar atau temperature tubuh. Semakin tinggi konsentrasi enzim akan semakin mempercepat terjadinya reaksi. Fe. yang dapat mengaktifkan enzim amilase. Aktifator Aktivator adalah zat yang dapat mengaktifkan dan menggiatkan kerja enzim. Untuk suatu konsentrasi enzim. Pada enzim tertentu yang terdiri dari satu polipeptida maka kemungkinan tempat alosteriknya dapat mengikat baikefektor positif maupun efektor negative. Hal ini disebabkan karena situs yang aktif dari enzim molekul pada suatu waktu yang PORTOFOLIO 07: FISIOLOGI TUMBUHAN| 07 311 151 . dan enzim lain. Co. Enzim yang belum aktif disebut pre-enzim atau zymogen (simogen). Enzim alosterik mempunyai berat molekul lebih besar dan lebih kompleks dari pada enzim biasa demkian pula untuk mengisolasinya pun sukar. maka konsentrasi substrat berbanding terbalik dengan kecepatan reaksi. Contohnya ion klorida. vitamin. Konsentrasi enzim dan substrat Katalisis hanya terjadi jika enzim dan substrat membentuk suatu kompleks. Zn. 7. 8. Apabila enzim menangkap substrat maka penghambat tidak dapat terikat pada enzim.Jika sudah mencapai titik jenuhnya. Kofaktor dapat berbentuk ion-ion dari unsur H. Cu. atau berupa koenzim. tingkat reaksi meningkat dengan meningkatnya konsentrasi substrat sampai satu titik. Mg2+. Mo. Beberapa enzim alosterik tidak stabil pada suhu 00C. yang di atas lebih lanjut dalam meningkatkan konsentrasi substrat tidak menghasilkan perubahan signifikan dalam menilai reaksi. sehingga enzim dapat aktif mereaksikan substrat menjadi produk. Kedua efektor tersebut berkompetisi memperebutkan tempat alosterik yang sama atau dapat pula terikatpada tempat yang terpisah.ENZIM 2011 sehingga substrat tidak dapat dikatalisis dan tidak menghasilkan produk. Dan konsentrasi enzim berbanding lurus dengan kecepatan reaksi.

protein. tingkat reaksi yang proporsional terhadap konsentrasi enzim. selulosa. Baik anabolisme maupun katabolime berlangsung secara sistematis dan teratur membentuk lintasan metabolik. Reaksi katabolisme menghasilkan energi. Beberapa rangkaian reaksi menghasilkan senyawa dengan molekul yang lebih besar seperti pati. Enzim / substrat kompleks harus memisahkan sebelum aktif situs gratis untuk mengakomodasi lebih substrat. lemak. dan asam lemak. Reaksi anabolisme membutuhkan energy. Sel dapat mengatur lintasan metabolic yang PORTOFOLIO 07: FISIOLOGI TUMBUHAN| 07 311 151 . dan jenis pathogen lainnya.reaksireaksi kimia yang memungkinkan adanya kehidupan disebut metabolisme. contohnya respirasi. Dengan reaksi-reaksi tersebut banyak senyawa organik yang disintesis oleh tumbuhan. Asalkan substrat konsentrasi yang tinggi dan suhu dan pH dijaga konstan. bakteri. PERAN ENZIM DALAM METABOLISME TUMBUHAN Sel-sel yang hidup perannya identik dengan pabrik-pabrik kimia yang tergantung pada ketersediaan energy dan harus mematuhi hokum-hukum kimia. Pembentukan senyawa yang lebih besar dari molekul-molukul yang lebih kecil disebut anabolisme. sebaliknya katabolisme merupakan perombakan senyawa dengan molekul yang lebih kecil. Tumbuhan juga menghasilkan senyawa metabolit sekunder yang berfungsi untuk melindungi tumbuhan dari serangan serangga. jamur. Secara kolektif.ENZIM 2011 hampir jenuh dengan substrat.Tumbuhan juga menghasilkan vitamin untuk kepentingan tumbuhan itu sendiri dan hormone-hormon yang merupakan sarana bagi tuimbuhan untuk berkomunikasi antara organnyadalam mengendalikan dan mengorganisasikan pertumbuhan dan perkembangannya. Beribu-ribu reaksi tersebut berlangsung didalam sel secara terus menerus.Ratusan jenis senyawa dibentuk sebagai bahan penyusun struktur organela atau bagian-bagian dari sel lainnya.

tetapi enzim merupakan katalisator yang lebih kuat. Para ahli biokimia menamakan keadaan dimana terjadi renggangan ikatan molekul substrat setelah berinteraksi dengan enzim disebut pengaktifan substrat. MEKANISME KERJA ENZIM Pada umumnya terdapat 2 mekanisme kerja enzim yang memepngaruhi reaksi katalisis : Enzim meningkatkan kemungkinan molekul-molekul yang bereaksi saling bertemu dengan permukaan yang saling berorientasi. Prinsip umum Pembicaraan tentang mekanisme yang digunakan untuk mempercepat kecepatan reaksi melalui 3 contoh yang akan diberikan : katalis asam dan basa pada umumnya. Hal ini terjadi sebab enzim mempunyai suatu afinitas yang tinggi terhadap substrat dan mempunyai kemampuan mengikatnya walaupun bersifat sementara. Penyatuan antara substrat dengan enzim tidak seenaknya melainkan substrat terikat dengan enzim sedemikian rupa sehingga setiap substrat terorientasi secara tepat untuk terjadi reaksi. Pembentukan ikatan yang sementara (biasanya ikatan non kovalen) antara substrat dengan enzim menimbulkan penyabaran elektron dalam molekul substrat.ENZIM 2011 dikehendakinya agar terjadi dan mengatur kecepatan reaksi tersebut dengan cara memproduksi suatu katalisator dalam jumlah yang sesuai dan pada saat yang dibutuhkan. dan katalis oleh enzim yang mengandung piridoksal fosfat. Ion-ion dan senyawa anorganik yang diserap dari dalam tanah oleh tumbuhan sebagian dapat berfungsi sebagai katalisator beberapa reaksi. Hampir semua reaksi biokimia berlangsung sangat lambat jika tanpa melibatkan peranan suatu katalisator. katalis oleh ion-ion logam. sehingga ikatan kovalen tersebut menjadi mudah terpecah. Katalisator tersebut yang kemudian dikenal dengan enzim. PORTOFOLIO 07: FISIOLOGI TUMBUHAN| 07 311 151 . Enzim juga tanggap terhadap perubahan kondisi lingkungan sehingga perubahan dapat dilakukan oleh tumbuhan sesuai dengan perubahan unsure lingkungan. Enzim ummnya mempercepat laju reaksi antara 108 sampai 1020 kali. Enzim berperan secara lebih spesifik dalam hal menentukan reaksi mana yang akan dipacu dibandingkan dengan katalisator anorganik sehingga ribuan reaksi dapat berlangsung dengan tidak menghasilkan produk sampingan yang beracun. Dapat disimpulkan bahwa enzim mempercepat laju reaksi agar kesetimbangan reaksi tercapai tetapi tidak mempengaruhi konstatnta keseimbangan.

lebih-lebihdengan kristalografi sinar-X. Katalisis asam-basa umum 2011 Reaksi yang kecepatanya berubah-ubah akibat perubahan konsentrasi ion hidrogen atau konsentrasi ion hidronium dalam larutan. logam dapat berperan sebagai cetakan 3-dimensi untuk orientasi dan ikatan gugus basa yang terdapat pada enzim atau substrat. nuclearmagnetic (ESR). lebih dari seperempat dari semua enzim yang dikenal mengandung ion logam yang berikatan erat atau memerlukan ion logam untuk beraktivitasnya. dan dapat membentuk ikatan pi. Fungsi ion logam ini diselidiki dengan cara fisika. b. tetapi tidak tergantung pada konsentrasi asam atau basa lainya yang terdapat dalam larutan. dikatakan dapat mengalami katalisis asam spesifik atau katalisis basa spesifik. seperti proton. PORTOFOLIO 07: FISIOLOGI TUMBUHAN| 07 311 151 . sering mempunyai muatan posotif yang lebih besar dari pada satu. Selain (dan tidak sperti proton) itu. Ion logam juga dapat menerima elektron melalui ikatan sigma atau pi untuk mengaktifkan elektrofil atau nukleofil (katalis asam-basa umum). Keterangan ini digabungkan dengan pengetahuan pembentukan dan kerusakan kompleks logam dan reaksi dalam lingkaran koordinasi ion logam untuk memberi pengertian tentang peranan ion logam pada reksi yang dikatalisi oleh enzim. Peranan ion logam Ion logam melaksanakan peranan katalisi dan struktural yang penting pada protein. Ion logam. c. dan  Mengadakan tekanan pada enzim atau substrat. Sebenarnya.  Mendekatkan pereaksi. adalah asam Lewis atau elektrotil dan oleh karena itu dapat menerima bagian alam pasangan elektron yang membentuk ikatan sigma. Reaksi yang kecepatanya tergantung pada semua asam dan basa yang terdapat dalam larutan dikatakan dapat menglami katalisis asam umum (general acid) atau katalisis basa umum (general base).  katalisis kovalen. Ion logam juga dapat dianggap “super acids” karena mereka terdapat pada larutan yang netral. Mutarotasi glukosa adalah salah satu rekasi yang tunduk pada katalisis asambasa umum. Peranan ion logam pada katalisis Ion logam dapat berpartisipasi dalam salah satu dari 4 mekanisme yang dipakai enzim untuk mempercepat kecepatan reaksi kimia :  katalisis asam-asam umum.ENZIM a.

Mekanisme Aksi Enzim Pada gambar diatas didapat bahwa jika substrat bereaksi untuk menghasilkan produk. sedangkan enzim berperan menurunkan tingkat energy aktifasi yang dibutuhkan dengan demikian akan menyebabkan lebih banyak molekul yang dapat bereaksi. Bagian enzim terdapat menyatu dengan substrat disebut dengan sisi aktif (active side). Hambatan ini disebut sebagai “ energy aktifasi”. pengaturan stereokimia dicapai oleh kemampuan lingkaran koordinasi logam untuk beerperan sebagai cetakan 3-dimensi untuk mengikat gugus-gugus reaktif pada orientsi sterik yang sfesisik. Konsep kompleks enzim substrat pertama dikemukakan oleh Emil Fisher. Berebeda dengan konsep sisi aktif yang kaku dari Fisher. Akhirnya. Jika sisi aktif ini kaku dan spesifik untuk substarat tertentu reaksi balik tidak akan dapat terjadi karena struktur molekul senyawa produk sudah berbeda dengan senyawa asalnya tidak “ dikenali “ oleh enzim. seorang ahli kimia organic pada sekitar tahun 1884.ENZIM 2011 Denagan memberikan elektron. suatu hambatan energy (energi barrier) harus lebih dahulu diatasi. Daniel E. Kosland mengemukakan konsep bahwa sisi aktif enzim dapat disesuaikan dengan struktur PORTOFOLIO 07: FISIOLOGI TUMBUHAN| 07 311 151 . Peningkatan suhu menyebabkan bertambahnya jumlah molekul dengan tingkat energy yang labih tinggi dari energy aktifasi yang dibutuhkan sehingga labih banyak molekul yang bereaksi. suatu ion logam uga dapat “menyelubungi’ nukleofil dan karena itu mencegah reaksi sampingan yang sebaliknya mungkin timbul. Lingkaran koordinasi logam dapat mempersatukan enzim dan substrat (pendekatan) atau membentuk distorasi yang menghasilakan chelate pada enzim atau substrat (tekanan0. logam dapat mengaktifkan nukleofil atau berperan sebagai nukleofil itu sendiri. Pada sisi aktif enzim ini substrat di rombak menjadi produk.

Sebagai contoh.ENZIM 2011 substrata tau produk setelah molekul-molekul tersebut mendekati sisi aktif enzim. Dengan enzim (E) yang mengikat substrat (S) dan menghasilkan suatu produk (P). enzim dapat menggabungkan dua atau lebih reaksi. ionik. Namun. Sebagai contoh. atau Van der Waals. yang akan kemudian berubah menjadi produk. Walaupun ikatan kovalen yang kuat terbentuk . reaksi samping yang memungkinkan dapat terjadi dan menghasilkan produk yang berbeda. Dengan demikian penggabungan antara enzim dengan substrat menjadi lebih pas. hydrogen. Ikatan kovalen dan ionik sangat penting dikaitkan dengan energy aktifasi untuk suatu reaksi. S: Substrat (reaktan).lebih lanjut. karbonat anhidrase mengatalisasi reaksinya ke dua arah bergantung pada konsentrasi reaktan. Mekanisme untuk satu substrat enzim catalyzed reaksi. Tahapan-tahapan energi pada reaksi kimia. Konsep ini sering dikenal sebagai hipotesis “dirangsang agar pas” (induced fit hypothesis). Kestabilan ikatan enzim-substrat ditentukan oleh konstanta Michaelis (Km). Substrat memerlukan energi yang banyak untuk mencapai keadaan transisi. tetapi banyaknya ikatan hidrogen dan van der waals mempengaruhi orientasi struktural dari kompleks enzim substrat. reaksi enzimatik berjalan lebih cepat. sehingga reaksi yang difavoritkan secara termodinamik dapat digunakan untuk mendorong reaksi yang tidak difavoritkan secara termodinamik. tanpa keberadaan enzim. hidrolsis ATP sering kali menggunakan reaksi kimia lainnya untuk mendorong reaksi. P: Hasil reaksi Sistem enzim-substrat untuk tiap-tiap reaksi enzimatik bersifat khusus. enzim tidak mengubah posisi kesetimbangan reaksi kimia. Ikatan antara enzim dan substrat dapat berupa ikatan kovalen . Enzim menstabilisasi keadaan transisi. menurunkan energi yang diperlukan untuk menjadi produk. KINETIKA MICHAELIS_MENTEN Keterangan: E : Enzim. Perbedaannya adalah.Sebagai katalis. umumnya ikatan ini diputuskan dengan sangat cepat untuk menghasilkan produk. namun hanya mempercepat reaksi saja. Enzim tidak mengubah kesetimbangan reaksi itu sendiri. Biasanya reaksi akan berjalan ke arah yang sama dengan reaksi tanpa katalis. ES: ikatan sementara.Enzim mengatalisasi reaksi maju dan balik secara seimbang. PORTOFOLIO 07: FISIOLOGI TUMBUHAN| 07 311 151 .

S. selama yang membangun kompleks tetapi tetap PORTOFOLIO 07: FISIOLOGI TUMBUHAN| 07 311 151 . Penurunan persamaan kinetika yang diturunkan mereka masih digunakan secara meluas sampai sekarang . Michaelis-Menten berkaitan plot v laju reaksi terhadap konsentrasi substrat [S]. Persamaan ini kemudian dikenal dengan nama Kinetika Henri-Michaelis-Menten (kadang-kadang juga hanya disebut kinetika Michaelis-Menten). mengulangi eksperimen Henri dan mengkonfirmasi persamaan Henri. Haldane. B. Victor Henri mengajukan suatu teori kinetika enzim yang kuantitatif. Briggs dan J. membentuk kompleks enzim-substrat. Enzim kemudian mengatalisasi reaksi kimia dan melepaskan produk. Hasil kerja mereka kemudian dikembangkan lebih jauh oleh G. subtrat terikat ke enzim secara reversible. serangkaian percobaan dilakukan dengan berbagai substrat konsentrasi ([S]) dan tingkat awal pembentukan produk diukur. Maud Leonora Menten. kimiawan Jerman Leonor Michaelis dan murid bimbingan pascadokotoralnya yang berasal dari Kanada. Setelah Peter Lauritz Sørensen menentukan skala pH logaritmik dan memperkenalkan konsep penyanggaan (buffering) pada tahun 1909. Penentuan konstanta Lineweaver-Burk pot Untuk menentukan kecepatan maksimum yang diperantarai reaksi enzim. Pada tahap pertama. namun data eksperimennya tidak berguna karena perhatian pada konsentrasi ion hidrogen pada saat itu masih belum dititikberatkan. 'Awal' di sini adalah diartikan bahwa laju reaksi diukur setelah periode waktu relatif singkat. Salah satu kontribusi utama Henri pada kinetika enzim adalah memandang reaksi enzim sebagai dua tahapan. Kompleks ini kadang-kadang disebut sebagai kompleks Michaelis.ENZIM 2011 Pada tahun 1902. E.

asam lemak disintesis oleh sekelompok enzim dalam sitosol. yang Hanes-Woolf plot adalah yang paling akurat. 3. Bentuk regulase gen ini disebut induksi dan inhibisi enzim. Harus satu dipaksa untuk memperoleh nilai dari alur terbalik. 1. Nilai-nilai yang akurat untuk K M M dan V maks maks dapat dibaca secara langsung dari dan V hanya dapat ditentukan oleh regresi non- linier dari data yang Michaelis-Menten. sementara berguna untuk visualisasi seharusnya tidak pernah menjadi sumber nilai aktual dari enzim konstan karena ketidakpekaan besar untuk kesalahan yang melekat pada semua plot terbalik. Enzim dapat diregulasi melalui modifikasi pasca-translasional. produk akhir lintasan metabolisme seringkali merupakan inhibitor enzim pertama yang terlibat dalam lintasan metabolisme. pengukuran dapat kemudian akan diplot dalam sebuah Lineweaver-Burk plot. Mekanisme regulasi seperti ini disebut umpan balik negatif karena jumlah produk akhir diatur oleh konsentrasi produk itu sendiri. Beberapa enzim dapat menjadi aktif ketika berada pada lingkungan yang berbeda PORTOFOLIO 07: FISIOLOGI TUMBUHAN| 07 311 151 . Contohnya. sehingga ia dapat meregulasi jumlah produk akhir lintasan metabolisme tersebut. retikulum endoplasma. KONTROL AKTIVASI ENZIM Terdapat lima cara utama aktivitas enzim dikontrol dalam sel. Produksi enzim (transkripsi dan translasi gen enzim) dapat ditingkatkan atau diturunkan bergantung pada respon sel terhadap perubahan lingkungan. 2. merencanakan kebalikan dari konsentrasi substrat terhadap kebalikan dari kecepatan awal Nilai-nilai konstanta yang dikehendaki K plot. 4. dengan lintasan metabolisme yang berbeda-beda yang terjadi dalam kompartemen sel yang berbeda. Ia dapat meliputi fosforilasi. miristoilasi. 5. dan digunakan oleh sekelompok enzim lainnya sebagai sumber energi dalam mitokondria melalui β-oksidasi. Enzim dapat diregulasi oleh inhibitor dan aktivator. Sebagai contoh. Enzim dapat dikompartemenkan. Hal ini membantu alokasi bahan zat dan energi secara ekonomis dan menghindari pembuatan produk akhir yang berlebihan.ENZIM 2011 konsentrasi substrat sekitar konstan dan semi-asumsi keadaan-tetap akan terus. dan glikosilasi. Mekanisme umpan balik negatif dapat secara efektif mengatur laju sintesis zat antara metabolit tergantung pada kebutuhan sel. dan aparat golgi.

Kofaktor dapat berupa gugus prostetik yang mengikat dengan kuat. Istilah holoenzim juga dapat digunakan untuk merujuk pada enzim yang mengandung subunit protein berganda.ENZIM KOFAKTOR DAN KOENZIM a. formil. Kofaktor 2011 Enzim terdiri dari satu atau lebih rantai polipeptida. gugus asetil yang dibawa oleh koenzim A. Gugus kimiawi yang dibawa mencakup ion hidrida (H–) yang dibawa oleh NAD atau NADP+.Oleh karena koenzim secara kimiawi berubah oleh aksi enzim. Kebanyakan kofaktor tidak terikat secara kovalen dengan enzim.Contoh enzim yang mengandung kofaktor adalah karbonat anhidrase.Enzim yang memerlukan kofaktor namun tidak terdapat kofaktor yang terikat dengannya disebut sebagai apoenzim ataupun apoprotein. dan asam folat adalah vitamin. tiamina. Bagian yang bukan protein ini disebut kofaktor. gugus prostetik organik dapat pula terikat secara kovalen (contohnya tiamina pirofosfat pada enzim piruvat dehidrogenase). adalah dapat dikatakan koenzim merupakan substrat yang khusus. Kofaktor dapat berupa zat anorganik (contohnya ion logam) ataupun zat organik (contohnya flavin dan heme). holoenzim adalah kompleks lengkap yang mengandung seluruh subunit yang diperlukan agar menjadi aktif. sekitar 700 enzim diketahui menggunakan PORTOFOLIO 07: FISIOLOGI TUMBUHAN| 07 311 151 . disamping itu terdapat pula bagian yang bukan protein yang penting untuk aktivasi katalitik. ataupun gugus metil yang dibawa oleh asam folat. Namun beberapa memerlukan pula molekul non-protein yang disebut kofaktor untuk berikatan dengan enzim dan menjadi aktif. yang akan melepaskan diri dari tapak aktif enzim semasa reaksi dan ion metal yang akan memebentuk suatu ikatan koordinasi dengan rantai spesifik pada tempat aktif dan pada saat yang sama membentuk satu atau lebih ikatan koordinasi. tetapi terikat dengan kuat.pula dengan substrat. dengan kofaktor seng terikat sebagai bagian dari tapak aktifnya. ataupun koenzim. Beberapa koenzim seperti riboflavin. Contoh koenzim mencakup NADH. b. dan gugus metil yang dibawa oleh S-adenosilmetionina. ataupun substrat sekunder. Apoenzim beserta dengan kofaktornya disebut holoenzim (bentuk aktif). NADPH dan adenosina trifosfat. seperti DNA polimerase. Koenzim Koenzim adalah kofaktor berupa molekul organik kecil yang mentranspor gugus kimia atau elektron dari satu enzim ke enzim lainnya. Pada kasus ini. Sebagai contoh. metenil. Namun.Beberapa enzim tidak memerlukan komponen tambahan untuk mencapai aktivitas penuhnya.

Semua di akses 17 april 2011 PORTOFOLIO 07: FISIOLOGI TUMBUHAN| 07 311 151 . Contohnya.ENZIM 2011 koenzim NADH. Regenerasi serta pemeliharaan konsentrasi koenzim terjadi dalam sel. Bandung . NADPH diregenerasi melalui lintasan pentosa fosfat. dan S- adenosilmetionina melalui metionina adenosiltransferase. 2008.1 _____. http://wapedia.com/2008/09/14/enzim/hari _____. 1992. 2011. DAFTAR PUSTAKA : Shahib. Pemahaman Seluk beluk Biokimia dan Penerapan Enzim.htm Angelina F. Enzim. Enzim. Enzim. 2011. nurhalin. http://www.mobi/id/Enzim?t=5. PT. ____.2010. http://fionaangelina.org/mw/Enzim_12.com/enzim. Jakarta : Rajawali Pers _____. Enzim. http://metabolismelink.freehostia.crayonpedia.Dasar-dasar Fisiologi Tumbuhan.CITRA ADTYA BAKTI Lakitan Benyamin.

Sign up to vote on this title
UsefulNot useful