PORTOFOLIO 07: FISIOLOGI TUMBUHAN

ENZIM
FRENI WAWORUNTU
07 311 151

2011

UNIVERSITAS NEGERI MANADO

ENZIM
MEKANISME KERJA ENZIM I. PENGERTIAN ENZIM

2011

Enzim adalah biomolekul yang berfungsi sebagai katalis (senyawa yang mempercepat proses reaksi tanpa habis bereaksi) dalam suatu reaksi kimia. Katalisator mempercepat reaksi kimia. Walaupun katalisator ikut serta dalam reaksi, ia kembali ke keadaan semula bila reeaksi telah selesai.Hampir semua enzim merupakan protein. Pada reaksi yang dikatalisasi oleh enzim, molekul awal reaksi disebut sebagai substrat, dan enzim mengubah molekul tersebut menjadi molekul-molekul yang berbeda, disebut produk. Hampir semua proses biologis sel memerlukan enzim agar dapat berlangsung dengan cukup cepat.Enzim bekerja dengan cara menempel pada permukaan molekul zat-zat yang bereaksi dan dengan demikian mempercepat proses reaksi. Percepatan terjadi karena enzim menurunkan energi pengaktifan yang dengan sendirinya akan

mempermudah terjadinya reaksi. Sebagian besar enzim bekerja secara khas, yang artinya setiap jenis enzim hanya dapat bekerja pada satu macam senyawa atau reaksi kimia. Hal ini disebabkan perbedaan struktur kimia tiap enzim yang bersifat tetap. Sebagai contoh, enzim α-amilase hanya dapat digunakan pada proses perombakan pati menjadi glukosa.Hal-ihwal yang berkaitan dengan enzim dipelajari dalam enzimologi. Dalam dunia pendidikan tinggi, enzimologi tidak dipelajari tersendiri sebagai satu jurusan tersendiri tetapi sejumlah program studi memberikan mata kuliah ini. Enzimologi terutama dipelajari dalam kedokteran, ilmu pangan, teknologi pengolahan pangan, dan cabang-cabang ilmu pertanian.Sebagai katalis dalam reaksi-reaksi di dalam tubuh organisme, enzim memiliki beberapa sifat, yaitu: 1. Enzim adalah protein, karenanya enzim bersifat thermolabil, membutuhkan pH dan suhu yang tepat. 2. Enzim bekerja secara spesifik, dimana satu enzim hanya bekerja pada satu substra. 3. Enzim berfungsi sebagai katalis, yaitu mempercepat terjadinya reaksi kimia tanpa mengubah kesetimbangan reaksi. 4. Enzim hanya diperlukan dalam jumlah sedikit. 5. Enzim dapat bekerja secara bolak-balik. 6. Kerja enzim dipengaruhi oleh lingkungan, seperti oleh suhu, pH, konsentrasi, dan lainlain.

PORTOFOLIO 07: FISIOLOGI TUMBUHAN| 07 311 151

memperoleh energi Kimia yang digunakan untuk biosintesis. Bahkan reaksi yang sederhana sekalipun seperti hidrasi CO2 harus dikatalisis oleh enzim karbonat anhidrase. dan lain-lain. PORTOFOLIO 07: FISIOLOGI TUMBUHAN| 07 311 151 . atau aktivitas enzim terganggu maka reaksi metabolisme sel akan terhambat hingga pertumbuhan sel juga terganggu. perkembangbiakan. Tanpa enzim. Kespesifikan enzim Enzim sangat spesifik. Gugus prostetik adalah bagian enzim yang tidak tersusun atas protein. Daya katalitik enzim Daya katalitik enzim sangat besar. regioselektivitas. Jika tidak ada enzim. Bentuk. Enzim biasanya sangat spesifik terhadap reaksi yang ia kataliskan mauapun terhadap substrat yang terlibat dalam reaksi. Dalam reaksi enzimatik sangat jarang terjadi reaksi sampingan yang menyebabkan terbentuknya hasil sampingan yang tak berguna. Beberapa enzim yang menunjukkan akurasi dan kespesifikan tertinggi terlibat dalam pengkopian dan pengekspresian genom. atau seperangkat reaksi yang sejenis. dan kemoselektivitas yang sangat tinggi. Enzim-enzim ini memiliki mekanisme "sistem pengecekan ulang". Gugus prostetik dapat dikelompokkan menjadi dua yaitu koenzim (tersusun dari bahan organik) dan kofaktor (tersusun dari bahan anorganik). pergerakan. muatan dan katakteristik hidrofilik/hidrofobik enzim dan substrat bertanggung jawab terhadap kespesifikan ini. kecepatan sebagian besar reaksi kimia di dalam sistem biologi sangatlah rendah sehingga tak dapat diukur.ENZIM 2011 Enzim terdiri dari apoenzim dan gugus prostetik. Satu enzim biasanya mengkatalisis satu jenis reaksi kimia saja. Karbonat anhidrase CO2 + H2O ―――――――――→ H2CO3 a. yaitu mampu mempercepat reaksi kimia minimal sejuta kali. baik terhadap terhadap jenis reaksi yang dikatalisisnya maupun terhadap substrat atau reaktan yang diolahnya. Apoenzim adalah bagian enzim yang tersusun atas protein. Enzim juga dapat menunjukkan tingkat stereospesifisitas.Reaksi-reaksi enzimatik dibutuhkan agar bakteri dapat memperoleh makanan/ nutrient dalam keadaan terlarut yang dapat diserap ke dalam sel. Dua sifat penting enzim adalah memiliki daya katalitik yang sangat besar dan sangat spesifik.

. Koenzim dapat merupakan ion logam/ metal. dan sebagai stabilisator supaya enzim tetap aktif. Gabungan antara bagian protein enzim (apoenzim) dan kofaktor dinamakan holoenzim. Ion logam ini berfungsi untuk menjadi pusat katalis primer. Misalnya pepsin dan tripsin.Tetapi ada juga enzim-enzim yang selain protein juga memerlukan komponen selain protein. Beberapa enzim yang mengandung ion logam sebagai kofaktornya Ion logam Zn 2+ Enzim Alkohol dehidrogenase Karbonat anhidrasa Karboksipeptidasa Mg2+ 2+ 3+ Fosfohidrolasa Fosfotransferasa Fe / Fe Sitokrom Peroksida Katalasa Feredoksin Cu / Cu K+ 2+ + Tirosina Sitokrom oksidasa Piruvat kinasa (juga memerlukan Mg2+) PORTOFOLIO 07: FISIOLOGI TUMBUHAN| 07 311 151 . Komponen selain protein pada enzim dinamakan kofaktor.ENZIM 2011 Model spesifitas enzim terhadap substrat dan reaksi tertentu STRUKTUR ENZIM Pada mulanya enzim dianggap hanya terdiri dari protein dan memang ada enzim yang ternyata hanya tersusun dari protein saja. menjadi tempat untuk mengikat substrat. atau molekul organik yang dinamakan koenzim.Enzim yang memerlukan ion logam sebagai kofaktornya dinamakan metaloenzim.

Pengikatan ini dapat meningkatkan ataupun menurunkan aktivitas enzim. prediksi aktivitas enzim baru yang hanya dilihat dari strukturnya adalah hal yang sangat sulit. Rantai protein tunggal kadang-kadang dapat berkumpul bersama dan membentuk kompleks protein. Tergantung pada jenis-jenis enzim.ENZIM Na+ Membrane sel ATPasa ( juga memerlukan K+ dan Mg2+) 2011 Enzim umumnya merupakan protein globular dan ukurannya berkisar dari hanya 62 asam amino pada monomer 4-oksalokrotonat tautomerase. Gugus protestik terikat erat pada molekul protein enzim PORTOFOLIO 07: FISIOLOGI TUMBUHAN| 07 311 151 . yang sering kali merupakan produk langsung ataupun tak langsung dari reaksi yang dikatalisasi. Tiap-tiap urutan asam amino menghasilkan struktur pelipatan dan sifat-sifat kimiawi yang khas. Dengan demikian ia berfungsi sebagai regulasi umpan balik. Kebanyakan enzim berukuran lebih besar daripada substratnya. Jenis enzim ini dirujuk sebagai RNA-enzim ataupun ribozim. Daerah yang mengandung residu katalitik yang akan mengikat substrat dan kemudian menjalani reaksi ini dikenal sebagai tapak aktif.500 residu pada asam lemak sintase. dengan yang paling umum merupakan ribosom. Beberapa enzim juga memiliki tapak ikat untuk molekul kecil. Enzim juga dapat mengandung tapak yang mengikat kofaktor yang diperlukan untuk katalisis. Kebanyakan enzim dapat mengalami denaturasi (yakni terbuka dari lipatannya dan menjadi tidak aktif) oleh pemanasan ataupun denaturan kimiawi. Disamping komponen proteinnya beberapa enzim juga mengandung senyawa organik nonprotein dengan ukuran molekul yang lebih kecil. denaturasi dapat bersifat reversibel maupun ireversibel. Aktivitas enzim ditentukan oleh struktur tiga dimensinya (struktur kuaterner). misalnya protein sitokrom yang membawa elekton pada fotosintesis dan respirasi.Sama seperti protein-protein lainnya. tetapi hanya sebagian kecil asam amino enzim (sekitar 3–4 asam amino) yang secara langsung terlibat dalam katalisis. dan juga protein yang terkandung dalam biji juga lebih berperan sebagai bahan cadangan makanan untuk digunakan dalam proses perkecambahan biji. enzim merupakan rantai asam amino yang melipat.Terdapat pula sejumlah kecil katalis RNA. Walaupun struktur enzim menentukan fungsinya. Setiap enzim terbentuk dari molekul prptein sebagai komponen utama penysunnya dan beberapa enzim hanya terbentuk dari molekul protein dengan tanpa adanya penambahan komponen lain.Tidak semua protein mempunyai fungsi katalitik sehingga tidak dapat digolongkan sebagai enzim. sampai dengan lebih dari 2. Senyawa non protein pada enzim ini disebut gugus protestik.

yaitu enzim yang bekerjanya di luar sel.enzim tersebut mengkatalisis reaksi-reaksi sebagai berikut: PORTOFOLIO 07: FISIOLOGI TUMBUHAN| 07 311 151 . Oksidoreduktase Enzim ini mengkatalisis reaksi oksidasi-reduksi. substrat yang dikatalisis. hidroksilase dan dehidrogenase. Penggolongan enzim berdasarkan daya katalisis a. Koenzim tidak terikat pada molekul protein penyusun enzim.misal dalam proses respirasi. Enzim. Sebagai contoh adalah enzim elektron transfer oksidase dan hidrogen peroksidase (katalase). Umumnya berfungsi untuk “mencernakan” substrat secara hidrolisis. KLASIFIKASI ENZIM Enzim dapat digolongkan berdasarkan tempat bekerjanya. Senyawa organik atau ion logam yang membantu fungsi enzim disebut sebagai koenzim. untuk dijadikan molekul yang lebih sederhana dengan BM lebih rendah sehingga dapat masuk melewati membran sel. yaitu enzim yang bekerjanya di dalam sel. Eksoenzim Eksoenzim disebut juga enzim ekstraseluler. Ada beberapa macam enzim electron transfer oksidase. Beberapa vitamin disintesis oleh tumbuhan digunakan sebagai bagian dari koenzim atau gugus protestik.ENZIM 2011 dengan ikatan kovalen dan esensial untuk aktifitas katalitik enzim yang bersangkutan. jadi vitamin disintesis oleh tumbuhan disamping bermanfaat bagi manusia atau hewan yang mengkonsumsinya juga berperan dalam metabolism tumbuhan. yang merupakan pemindahan elektron. Penggolongan enzim berdasarkan tempat bekerjanya a. hidrogen atau oksigen. Beberapa enzim lainnya tidak mengandung gugus prostetik. tetapi untuk melaksanakan aktivitasnya membutuhkan partisipasi dari senyawa organik lain dan atau ion logam tertentu. Endoenzim Endoenzim disebut juga enzim intraseluler. yaitu enzim oksidase. oksigenase. daya katalisisnya. Energi yang dibebaskan pada reaksi pemecahan substrat di luar sel tidak digunakan dalam proses kehidupan sel. dan cara terbentuknya. Umumnya merupakan enzim yang digunakan untuk proses sintesis di dalamsel dan untuk pembentukan energi (ATP) yang berguna untuk proses kehidupan sel. b.

e. sebagai contoh adalah: L malat hidroliase (fumarase) yaitu enzim yang mengkatalisis reaksi pengambilan air dari malat sehingga dihasilkan fumarat. d.+ 4 H+) O2 + (2e. merubah transmetinal D-alanin D-xylulosa-5-fosfat cisrentolal PORTOFOLIO 07: FISIOLOGI TUMBUHAN| 07 311 151 .+ 4 H+) H2O2  Oksigenase (transferase oksigen): O2 + 2 substrat 2  Hidroksilase : substrat + ½ O2 2 koenzim + H2O  Dehidrogenase: NaNO3 + (e-+ H+) Na2SO4 + (e-+ H+) Na2CO3 + (e-+ H+)  H2S CH4 2 H2O + O2 NaNO2 2011 2 H2O substrat-O substrat-O 2 koenzim-H + ½ O2 Hidrogen peroksidase: 2 H2O2 b. Liase Enzim ini berfungsi untuk mengkatalisis pengambilan atau penambahan gugusan dari suatu molekul tanpa melalui proses hidrolisis. Transfosforilase adalah transferase yang memindahkan gugusan fosfat. Sebagai contoh adalah beberapa enzim sebagai berikut: Transaminase adalah transferase yang memindahkan gugusan amina. c. yaitu: Rasemase. Isomerase Isomerase meliputi enzim-enzim yang mengkatalisis reaksi isomerisasi.ENZIM  Oksidase mengkatalisis 2 macam reaksi: O2 + (4e. Transferase Transferase mengkatalisis pemindahan gugusan molekul dari suatu molekul ke molekul yang lain. Transasilase adalah transferase yang memindahkan gugusan asil. Hidrolase Enzim ini mengkatalisis reaksi-reaksi hidrolisis. merubah D-ribulosa-5-fosfat Cis-trans isomerase. Lipase adalah hidrolase yang menghidrolisis lemak (ester lipida). dengan contoh enzim adalah: Karboksilesterase adalah hidrolase yang menghidrolisis gugusan ester karboksil. Peptidase adalah hidrolase yang menghidrolisis protein dan polipeptida. merubah l-alanin Epimerase. Dekarboksiliase (dekarboksilase) yaitu enzim yang mengkatalisis reaksi pengambilan gugus karboksil.

Induksi menyebabkan kecepatan sintesis suatu enzim dapat dirangsang sampai beberapa ribu kali. b. Sebagai contoh adalah enzim beta galaktosidase yang dihasilkan oleh bakteri E. triosin. Ligase Enzim ini mengkatalisis reaksi penggabungan 2 molekul dengan dibebaskannya molekul pirofosfat dari nukleosida trifosfat. misalnya enzim amilase. sehingga enzim tersebut selalu ada umumnya dalam jumlah tetap pada sel hidup. coli tidak dapat menggunakan laktosa sehingga awalnya tidak nampak adanya pertumbuhan (fase lag/fase adaptasi panjang) setelah beberapa waktu baru menampakkan pertumbuhan. merubah metilmalonil-CoA g.ENZIM Intramolekul ketol isomerase. coli membentuk enzim beta galaktosidase yang digunakan untuk merombak laktosa. Permease adalah enzim yang berperan dalam menentukan sifat selektif permiabel dari membran sel. Enzim adaptif adalah enzim yang pembentukannya dirangsang oleh adanya substrat. Enzim lain dengan tatanama berbeda Ada beberapa enzim yang penamaannya tidak menurut cara di atas. Mulamula E. Sedangkan enzim-enzim yang berperan dalam proses respirasi jumlahnya tidak dipengaruhi oleh kadar substratnya. Selama fase lag tersebut E. merubah 2011 D-gliseraldehid-3-fosfat dihidroksi aseton fosfat Intramolekul suksinil-CoA f.coli yang ditumbuhkan di dalam medium yang mengandung laktosa. sebagai contoh adalah enzim asetat=CoASH ligase yang mengkatalisis rekasi sebagai berikut: Asetat + CoA-SH + ATP Asetil CoA + AMP + P-P transferase atau mutase. Enzim adaptif Perubahan lingkungan mikroba dapat menginduksi terbentuknya enzim tertentu. Penggolongan enzim berdasar cara terbentuknya a. PORTOFOLIO 07: FISIOLOGI TUMBUHAN| 07 311 151 . dan sebagainya serta enzim yang termasuk enzim permease. Walaupun demikian ada enzim yang jumlahnya dipengaruhi kadar substratnya. misalnya enzim pepsin. Enzim konstitutif Di dalam sel terdapat enzim yang merupakan bagian dari susunan sel normal.

Pemakaian penamaan tersebut terbukti tidak memadai karena banyak enzim mengkatalisis substrat yang sama tetapi dengan reaksi yang berbeda. yang bersatu dan kemudian disebut holoenzim. dan kebanyakan mengkatalisis reaksi hidrolisis ikatan kovalen. terjadinya reaksi antara substrat dengan enzim karena adanya kesesuaian bentuk ruang antara substrat PORTOFOLIO 07: FISIOLOGI TUMBUHAN| 07 311 151 . Untuk menghindari kesulitan penamaan karena semakin banyak ditemukan enzim yang baru. Semua enzim ini diidentifikasi dengan menambahkan akhiran –ase pada nama substansi atau substrat yang dihidrolisis. Contoh: enzim dehidrogenase mengkatalisis reaksi pengeluaran hidrogen. Model "kunci dan gembok" Enzim bekerja dengan dua cara. (Lock and Key Theory) dan Teori Kecocokan Induksi (Induced Fit Theory). amilase menghidrolisis amilum. Namun sampai sekarang masih banyak buku-buku yang masih menggunakan sistem penamaan lama yang lebih pendek. Menurut teori kunci-gembok. Contoh: lipase menghidrolisis lipid. Pada awalnya hanya ada beberapa enzim yang dikenal. Sistem penamaan enzim sekarang tetap menggunakan –ase. protease menghidrolisis protein. enzim transferase mengkatalisis pemindahan gugus tertentu. Contohnya ada enzim yang megkatalisis reaksi reduksi terhadap fungsi alkohol gula dan ada pula yang mengkatalisis reaksi oksidasi pada substrat yang sama. namun ditambahkan pada jenis reaksi yang dikatalisisnya. TEORI KERJA ENZIM 1.ENZIM 2011 Enzim diklasifikasikan berdasarkan tipe reaksi dan mekanisme reaksi yang dikatalisis. maka International Union of Biochemistry (IUB) telah mengadopsi sistem penamaan yang kompleks tetapi tidak meragukan berdasarkan mekanisme reaksi. yaitu menurut Teori Kunci-Gembok koenzim.

Berbeda dengan teori kunci gembok. ia gagal dalam menjelaskan stabilisasi keadaan transisi yang dicapai oleh enzim. misalnya glikosidase. Akibatnya. molekul substrat juga berubah sedikit ketika ia memasuki tapak aktif. Hal ini sering dirujuk sebagai model "Kunci dan Gembok". Tapak aktif akan terus berubah bentuknya sampai substrat terikat secara sepenuhnya. Emil Fischer mengajukan bahwa hal ini dikarenakan baik enzim dan substrat memiliki bentuk geometri yang saling memenuhi. Model ini telah dibuktikan tidak akurat. Pada beberapa kasus. yang berperan sebagai gembok. Menurut teori ini situs aktif tidak bersifat kaku. tetapi lebih fleksibel Enzim sangatlah spesifik. Diagram yang menggambarkan hipotesis ketepatan induksi. tapak aktif secara terus menerus berubah bentuknya sesuai dengan interaksi antara enzim dan substrat. Pada saat ikatan kompleks enzimsubstrat terputus. sehingga sisi aktif enzim cenderung kaku. Daniel Koshland mengajukan modifikasi model kunci dan gembok: oleh karena enzim memiliki struktur yang fleksibel. Pada tahun 1894.ENZIM 2011 dengan situs aktif (active site) dari enzim. PORTOFOLIO 07: FISIOLOGI TUMBUHAN| 07 311 151 . yang mana bentuk akhir dan muatan enzim ditentukan. Substrat berperan sebagai kunci masuk ke dalam situs aktif. sehingga terjadi kompleks enzim-substrat. Manakala model ini menjelaskan kespesifikan enzim. Orientasi rantai samping asam amino berubah sesuai dengan substrat dan mengijinkan enzim untuk menjalankan fungsi katalitiknya. Model ketepatan induksi Pada tahun 1958. substrat tidak berikatan dengan tapak aktif yang kaku. menurut teori kecocokan induksi reaksi antara enzim dengan substrat berlangsung karena adanya induksi substrat terhadap situs aktif enzim sedemikian rupa sehingga keduanya merupakan struktur yang komplemen atau saling melengkapi. dan model ketepatan induksilah yang sekarang paling banyak diterima. 2. produk hasil reaksi akan dilepas dan enzim akan kembali pada konfigurasi semula.

1. Suhu Enzim tidak dapat bekerja secara optimal apabila suhu lingkungan terlalu rendah atau terlalu tinggi. Jika suhu lingkungan mencapai 0° C atau lebih rendah lagi. karena itu kecepatan reaksinya juga berkurang. Enz + H Enz-H Demikian pula pada pH tinggi. Misalnya suatu reaksi enzim dapat berjalan bila enzim tadi bermuatan negatif (Enz ) dan substratnya bermuatan positif (SH ) : Enz + SH EnzSH. sesuai dengan "tempat kerja"nya. Pada pH rendah atau tinggi. Pada pH rendah atau tingi. Pada tumbuhan batas tertinggi suhunya adalah 250C 2. enzim tidak aktif. Suhu optimal enzim bagi masing-masing organisme berbeda-beda. enzim akan mengalami denaturasi. Pada pH rendah Enz akan bereaksi dengan H menjadi enzim yang tidak bermuatan. Jika suhu lingkungan mencapai 40° C atau lebih. enzim akan mengalami denaturasi (rusak). enzim maupun substrat dapat mengalami perubahan muatan listrik dengan akibat perubahan aktivitas enzim. SH yang dapat bereaksi dengan Enz .ENZIM 2011 FAKTOR-FAKTOR YANG MEMPENGARUHI KERJA ENZIM Faktor-faktor yang dapat mempengaruhi kerja enzim diantaranya adalah sebagai berikut. + + + + + + - PORTOFOLIO 07: FISIOLOGI TUMBUHAN| 07 311 151 . maka pada pH yang extrem rendah atau tiggi konsentrasi efektif SH dan enz akan berkurang. pH (Tingkat Keasaman) Setiap enzim mempunyai pH optimal masing-masing.

ENZIM 3. jka zat penghambat lebih dulu berikatan dengan sisi aktif enzim . Dengan demikian baik substrat maupun zat penghambat berkompetisi atau bersaing untuk bersatu dengan sisi aktif enzim .Perlu diketahui bahwa inhibitor tidak mengalami perubahan kimia oleh enzim. Inhibisi kompetitif Inhibitor kompetitif adalah inhibitor yang bersaing aktif dengan substrat untuk mendapatkan tempat aktif enzim. Penghambat kerja enzim (Inhibitor) 2011 Inhibisi aktifitas enzim adalah penurunan kecepatan suatu reaksi enzimatik yang dalam makhluk hidup penting pada proses metabolisme. seperti substrat. Pada keadaan tertentu suatu reaksi enzimatik dapat membentuk dua atu lebih produk dan hambatan tersebut dapat ditunjukan hanya pada suatu produk. ada 3 macam yaitu : a. sedangkan pembentukan produk yang lain tidak dipengarihi atau malah di tingkatkan. inhibitor terbagi atas :  Reaksi inhibitor dengan apoenzim  Reaksi inhibitor dengan substrat  Reaksi inhibitor dengan substrat  Reaksi inhibitor dengan koenzim  Reaksi inhibitor dengan kofaktor  Reaksi inhibitor dengan bentuk kompleks enzim Kinetika hambatan enzim. Berdasarkan tempat kerjanya. Inhibitor adalah zat yang dapat menghambat kerja enzim. maka substratnya tidak dapat lagi berikatan dengan sisi aktif enzim.Pada penghambatan ini zat – zat penghambat mempunyai struktur yang mirip dengan struktur substrat. PORTOFOLIO 07: FISIOLOGI TUMBUHAN| 07 311 151 . Menurut Michaelis Menten dari reaksi tersebut dapat dikemukakan Ki = konstanta inhibitor.

sehingga kombinasi substrat dengan enzim tidak dihalangi tetapi pemecahan kompleks enzim substrat di cegah. Inhibisi nonkompetitif 2011 Inhibisi non kompetitif adalah hambatan dimana inhibitor bereaksi dengan suatu tempat diluar tempat aktif. Dalam hal ini tingkat inhibisi tidak akan bergantung pada substrat tetapi pada konsentrasi inhibitor dan konstantadisosiasi inhibitor. tetapi hanya untuk ES-COMPLEX. Penghambat umpan balik (feed back inhibitor) PORTOFOLIO 07: FISIOLOGI TUMBUHAN| 07 311 151 . tetapi dapat terjadi pada enzim multimeric. inhibitor hanya dapat bereaksi setelah terjadi kompeleks enzim substrat.ENZIM b. 4. Pada inhibisi uncompetitive. c. Inhibisi uncompetitive Inhibisi tidak menghalangi pembentukan compels enzim substrat. EIS-COMPLEX begitu dibentuk enzymatically non-aktif. Inhibitor jenis ini adalah jarang. tetapi menghalangi reaksi selanjutnya jadi menghalangi pembentukan produk. Pada inhibitor tidak kompetitif penghambat tidak bisa mengikat pada enzim yang bebas.

X: hasil akhir reaksi enzimatik yang menghambat sintesis enzim a. Keuntungan hambatan umpan balik adalah sebagai suatu mekanisme yang cepat dan sensitive untuk menghindari sintetis yang berlabihan daria suatu produk akhir.c.B.d.Struktur senyawa penghambat alosterik tidak mirip dengan struktur substrat.C. karena hambatan umpan balik ini hanya akan terjadi jika produkakhir tersebutmulai terakumulasi karena telah melampaui tingkat kebutuhan sel.d.c.ENZIM 2011 Penghambatan umpan balik disebabkan oleh hasil akhir suatu rangkaian reaksi enzimatik yang menghambat aktifitas enzim pada reaksi pertama. 6.b. kemudian jika senyawa produk akhir ini telah berkurang maka hambatan oleh produk akhir ini juga akan hilang dan enzim dapat aktif kembali.D: substrat enzim a. X: hasil akhir reaksi enzimatik yang menghambat sintesis enzim a. Hasil akhir reaksi juga mempengaruhi pembentukan enzim. 5. Enzim alosterik adalah enzim yang mempunyai dua bagian aktif.c. yaitu bagian aktif yang menangkap substrat dan bagian yang menangkap penghambat. Apabila ada senyawa yang dapat memasuki bagian yang menangkap penghambat maka enzim menjadi tidak aktif. tetapi hanya enzim pertama yakni aspartat transkarbamilase yang sensitive terhadap kendali umpan balik UMP.b. Contoh yang dikenal untuk hambatan umpan balik dalah pada sel tumbuhan untuk sintesis nukleutidauridin monofosfat (UMP) dimulai dari asam aspartat dan karbamil fosfat. PORTOFOLIO 07: FISIOLOGI TUMBUHAN| 07 311 151 .B. yang dapat digambarkan sebagai berikut: Enzim a Enzim b Enzim c Enzim d ABCDX Keterangan: A.C. senyawa penghambat tersebut merupakan penghambat alosterik. Penghambat repressor Represor adalah hasil akhir suatu rangkaian reaksi mempengaruhi atau mengatur pembentukan enzimatik yang dapat pada reaksi enzim-enzim sebelumnya.b.D: substrat enzim a.d.Gambaran skematik reaksinya adalah sebagai berikut: X Enzim a Enzim b Enzim c Enzim d ABCDX Keterangan: A. Pengikatan penghambat alosterik pada enzim menyebabkan enzim tidak aktif. Penghambat alosterik Penghambat alosterik adalah penghambat yang dapat mempengaruhi enzim alosterik. Lintasan ini membutuhkan 5 tahap reaksi yang melibatkan enzim.

yang dapat mengaktifkan enzim amilase. Enzim alosterik mempunyai berat molekul lebih besar dan lebih kompleks dari pada enzim biasa demkian pula untuk mengisolasinya pun sukar. Apabila enzim menangkap substrat maka penghambat tidak dapat terikat pada enzim. Zn. 7. Kofaktor dapat berbentuk ion-ion dari unsur H. Mg2+. Kedua efektor tersebut berkompetisi memperebutkan tempat alosterik yang sama atau dapat pula terikatpada tempat yang terpisah.Jika sudah mencapai titik jenuhnya. Untuk suatu konsentrasi enzim. Mo. tetapi stabil pada suhu kamar atau temperature tubuh. yang di atas lebih lanjut dalam meningkatkan konsentrasi substrat tidak menghasilkan perubahan signifikan dalam menilai reaksi. dan enzim lain. atau berupa koenzim. Hal ini disebabkan karena situs yang aktif dari enzim molekul pada suatu waktu yang PORTOFOLIO 07: FISIOLOGI TUMBUHAN| 07 311 151 . Pada enzim tertentu yang terdiri dari satu polipeptida maka kemungkinan tempat alosteriknya dapat mengikat baikefektor positif maupun efektor negative.ENZIM 2011 sehingga substrat tidak dapat dikatalisis dan tidak menghasilkan produk. sehingga enzim dapat aktif mereaksikan substrat menjadi produk. Konsentrasi enzim dan substrat Katalisis hanya terjadi jika enzim dan substrat membentuk suatu kompleks. Co. Aktifator Aktivator adalah zat yang dapat mengaktifkan dan menggiatkan kerja enzim. 8. tingkat reaksi meningkat dengan meningkatnya konsentrasi substrat sampai satu titik. vitamin. Fe. Semakin tinggi konsentrasi enzim akan semakin mempercepat terjadinya reaksi. Contohnya ion klorida. Cu. Enzim yang belum aktif disebut pre-enzim atau zymogen (simogen). Beberapa enzim alosterik tidak stabil pada suhu 00C. maka konsentrasi substrat berbanding terbalik dengan kecepatan reaksi. Dan konsentrasi enzim berbanding lurus dengan kecepatan reaksi.

dan asam lemak. selulosa. bakteri. Dengan reaksi-reaksi tersebut banyak senyawa organik yang disintesis oleh tumbuhan. Secara kolektif. Beberapa rangkaian reaksi menghasilkan senyawa dengan molekul yang lebih besar seperti pati. Beribu-ribu reaksi tersebut berlangsung didalam sel secara terus menerus.Ratusan jenis senyawa dibentuk sebagai bahan penyusun struktur organela atau bagian-bagian dari sel lainnya. Reaksi anabolisme membutuhkan energy.reaksireaksi kimia yang memungkinkan adanya kehidupan disebut metabolisme. Reaksi katabolisme menghasilkan energi. contohnya respirasi. protein.ENZIM 2011 hampir jenuh dengan substrat. jamur. sebaliknya katabolisme merupakan perombakan senyawa dengan molekul yang lebih kecil.Tumbuhan juga menghasilkan vitamin untuk kepentingan tumbuhan itu sendiri dan hormone-hormon yang merupakan sarana bagi tuimbuhan untuk berkomunikasi antara organnyadalam mengendalikan dan mengorganisasikan pertumbuhan dan perkembangannya. lemak. PERAN ENZIM DALAM METABOLISME TUMBUHAN Sel-sel yang hidup perannya identik dengan pabrik-pabrik kimia yang tergantung pada ketersediaan energy dan harus mematuhi hokum-hukum kimia. dan jenis pathogen lainnya. Pembentukan senyawa yang lebih besar dari molekul-molukul yang lebih kecil disebut anabolisme. Enzim / substrat kompleks harus memisahkan sebelum aktif situs gratis untuk mengakomodasi lebih substrat. Baik anabolisme maupun katabolime berlangsung secara sistematis dan teratur membentuk lintasan metabolik. tingkat reaksi yang proporsional terhadap konsentrasi enzim. Asalkan substrat konsentrasi yang tinggi dan suhu dan pH dijaga konstan. Tumbuhan juga menghasilkan senyawa metabolit sekunder yang berfungsi untuk melindungi tumbuhan dari serangan serangga. Sel dapat mengatur lintasan metabolic yang PORTOFOLIO 07: FISIOLOGI TUMBUHAN| 07 311 151 .

Hampir semua reaksi biokimia berlangsung sangat lambat jika tanpa melibatkan peranan suatu katalisator. dan katalis oleh enzim yang mengandung piridoksal fosfat. Penyatuan antara substrat dengan enzim tidak seenaknya melainkan substrat terikat dengan enzim sedemikian rupa sehingga setiap substrat terorientasi secara tepat untuk terjadi reaksi.ENZIM 2011 dikehendakinya agar terjadi dan mengatur kecepatan reaksi tersebut dengan cara memproduksi suatu katalisator dalam jumlah yang sesuai dan pada saat yang dibutuhkan. Enzim juga tanggap terhadap perubahan kondisi lingkungan sehingga perubahan dapat dilakukan oleh tumbuhan sesuai dengan perubahan unsure lingkungan. Dapat disimpulkan bahwa enzim mempercepat laju reaksi agar kesetimbangan reaksi tercapai tetapi tidak mempengaruhi konstatnta keseimbangan. Prinsip umum Pembicaraan tentang mekanisme yang digunakan untuk mempercepat kecepatan reaksi melalui 3 contoh yang akan diberikan : katalis asam dan basa pada umumnya. Enzim berperan secara lebih spesifik dalam hal menentukan reaksi mana yang akan dipacu dibandingkan dengan katalisator anorganik sehingga ribuan reaksi dapat berlangsung dengan tidak menghasilkan produk sampingan yang beracun. MEKANISME KERJA ENZIM Pada umumnya terdapat 2 mekanisme kerja enzim yang memepngaruhi reaksi katalisis : Enzim meningkatkan kemungkinan molekul-molekul yang bereaksi saling bertemu dengan permukaan yang saling berorientasi. Katalisator tersebut yang kemudian dikenal dengan enzim. Pembentukan ikatan yang sementara (biasanya ikatan non kovalen) antara substrat dengan enzim menimbulkan penyabaran elektron dalam molekul substrat. katalis oleh ion-ion logam. Ion-ion dan senyawa anorganik yang diserap dari dalam tanah oleh tumbuhan sebagian dapat berfungsi sebagai katalisator beberapa reaksi. Enzim ummnya mempercepat laju reaksi antara 108 sampai 1020 kali. PORTOFOLIO 07: FISIOLOGI TUMBUHAN| 07 311 151 . Hal ini terjadi sebab enzim mempunyai suatu afinitas yang tinggi terhadap substrat dan mempunyai kemampuan mengikatnya walaupun bersifat sementara. tetapi enzim merupakan katalisator yang lebih kuat. sehingga ikatan kovalen tersebut menjadi mudah terpecah. Para ahli biokimia menamakan keadaan dimana terjadi renggangan ikatan molekul substrat setelah berinteraksi dengan enzim disebut pengaktifan substrat.

Sebenarnya. Peranan ion logam pada katalisis Ion logam dapat berpartisipasi dalam salah satu dari 4 mekanisme yang dipakai enzim untuk mempercepat kecepatan reaksi kimia :  katalisis asam-asam umum. dan  Mengadakan tekanan pada enzim atau substrat. sering mempunyai muatan posotif yang lebih besar dari pada satu. b. Ion logam. Ion logam juga dapat dianggap “super acids” karena mereka terdapat pada larutan yang netral. nuclearmagnetic (ESR). Katalisis asam-basa umum 2011 Reaksi yang kecepatanya berubah-ubah akibat perubahan konsentrasi ion hidrogen atau konsentrasi ion hidronium dalam larutan. Keterangan ini digabungkan dengan pengetahuan pembentukan dan kerusakan kompleks logam dan reaksi dalam lingkaran koordinasi ion logam untuk memberi pengertian tentang peranan ion logam pada reksi yang dikatalisi oleh enzim. adalah asam Lewis atau elektrotil dan oleh karena itu dapat menerima bagian alam pasangan elektron yang membentuk ikatan sigma. Selain (dan tidak sperti proton) itu.  Mendekatkan pereaksi. seperti proton. Ion logam juga dapat menerima elektron melalui ikatan sigma atau pi untuk mengaktifkan elektrofil atau nukleofil (katalis asam-basa umum). lebih-lebihdengan kristalografi sinar-X. lebih dari seperempat dari semua enzim yang dikenal mengandung ion logam yang berikatan erat atau memerlukan ion logam untuk beraktivitasnya. dikatakan dapat mengalami katalisis asam spesifik atau katalisis basa spesifik.ENZIM a.  katalisis kovalen. logam dapat berperan sebagai cetakan 3-dimensi untuk orientasi dan ikatan gugus basa yang terdapat pada enzim atau substrat. Mutarotasi glukosa adalah salah satu rekasi yang tunduk pada katalisis asambasa umum. Reaksi yang kecepatanya tergantung pada semua asam dan basa yang terdapat dalam larutan dikatakan dapat menglami katalisis asam umum (general acid) atau katalisis basa umum (general base). PORTOFOLIO 07: FISIOLOGI TUMBUHAN| 07 311 151 . c. Fungsi ion logam ini diselidiki dengan cara fisika. dan dapat membentuk ikatan pi. Peranan ion logam Ion logam melaksanakan peranan katalisi dan struktural yang penting pada protein. tetapi tidak tergantung pada konsentrasi asam atau basa lainya yang terdapat dalam larutan.

seorang ahli kimia organic pada sekitar tahun 1884. Bagian enzim terdapat menyatu dengan substrat disebut dengan sisi aktif (active side). Berebeda dengan konsep sisi aktif yang kaku dari Fisher. Akhirnya. suatu hambatan energy (energi barrier) harus lebih dahulu diatasi. pengaturan stereokimia dicapai oleh kemampuan lingkaran koordinasi logam untuk beerperan sebagai cetakan 3-dimensi untuk mengikat gugus-gugus reaktif pada orientsi sterik yang sfesisik. Daniel E. Lingkaran koordinasi logam dapat mempersatukan enzim dan substrat (pendekatan) atau membentuk distorasi yang menghasilakan chelate pada enzim atau substrat (tekanan0. Kosland mengemukakan konsep bahwa sisi aktif enzim dapat disesuaikan dengan struktur PORTOFOLIO 07: FISIOLOGI TUMBUHAN| 07 311 151 . Konsep kompleks enzim substrat pertama dikemukakan oleh Emil Fisher. Mekanisme Aksi Enzim Pada gambar diatas didapat bahwa jika substrat bereaksi untuk menghasilkan produk. Jika sisi aktif ini kaku dan spesifik untuk substarat tertentu reaksi balik tidak akan dapat terjadi karena struktur molekul senyawa produk sudah berbeda dengan senyawa asalnya tidak “ dikenali “ oleh enzim.ENZIM 2011 Denagan memberikan elektron. suatu ion logam uga dapat “menyelubungi’ nukleofil dan karena itu mencegah reaksi sampingan yang sebaliknya mungkin timbul. Pada sisi aktif enzim ini substrat di rombak menjadi produk. Peningkatan suhu menyebabkan bertambahnya jumlah molekul dengan tingkat energy yang labih tinggi dari energy aktifasi yang dibutuhkan sehingga labih banyak molekul yang bereaksi. sedangkan enzim berperan menurunkan tingkat energy aktifasi yang dibutuhkan dengan demikian akan menyebabkan lebih banyak molekul yang dapat bereaksi. logam dapat mengaktifkan nukleofil atau berperan sebagai nukleofil itu sendiri. Hambatan ini disebut sebagai “ energy aktifasi”.

PORTOFOLIO 07: FISIOLOGI TUMBUHAN| 07 311 151 . namun hanya mempercepat reaksi saja. Sebagai contoh. reaksi samping yang memungkinkan dapat terjadi dan menghasilkan produk yang berbeda. tanpa keberadaan enzim. Enzim menstabilisasi keadaan transisi. Kestabilan ikatan enzim-substrat ditentukan oleh konstanta Michaelis (Km). Walaupun ikatan kovalen yang kuat terbentuk . umumnya ikatan ini diputuskan dengan sangat cepat untuk menghasilkan produk. Substrat memerlukan energi yang banyak untuk mencapai keadaan transisi. Mekanisme untuk satu substrat enzim catalyzed reaksi. Dengan enzim (E) yang mengikat substrat (S) dan menghasilkan suatu produk (P).lebih lanjut. reaksi enzimatik berjalan lebih cepat. hydrogen. P: Hasil reaksi Sistem enzim-substrat untuk tiap-tiap reaksi enzimatik bersifat khusus. karbonat anhidrase mengatalisasi reaksinya ke dua arah bergantung pada konsentrasi reaktan. Namun. Ikatan antara enzim dan substrat dapat berupa ikatan kovalen . Enzim tidak mengubah kesetimbangan reaksi itu sendiri.ENZIM 2011 substrata tau produk setelah molekul-molekul tersebut mendekati sisi aktif enzim. S: Substrat (reaktan). Tahapan-tahapan energi pada reaksi kimia. ES: ikatan sementara. Perbedaannya adalah. ionik. atau Van der Waals. tetapi banyaknya ikatan hidrogen dan van der waals mempengaruhi orientasi struktural dari kompleks enzim substrat. Ikatan kovalen dan ionik sangat penting dikaitkan dengan energy aktifasi untuk suatu reaksi.Enzim mengatalisasi reaksi maju dan balik secara seimbang. Sebagai contoh. menurunkan energi yang diperlukan untuk menjadi produk. sehingga reaksi yang difavoritkan secara termodinamik dapat digunakan untuk mendorong reaksi yang tidak difavoritkan secara termodinamik. enzim tidak mengubah posisi kesetimbangan reaksi kimia. enzim dapat menggabungkan dua atau lebih reaksi. hidrolsis ATP sering kali menggunakan reaksi kimia lainnya untuk mendorong reaksi. yang akan kemudian berubah menjadi produk. Konsep ini sering dikenal sebagai hipotesis “dirangsang agar pas” (induced fit hypothesis). Biasanya reaksi akan berjalan ke arah yang sama dengan reaksi tanpa katalis.Sebagai katalis. Dengan demikian penggabungan antara enzim dengan substrat menjadi lebih pas. KINETIKA MICHAELIS_MENTEN Keterangan: E : Enzim.

Hasil kerja mereka kemudian dikembangkan lebih jauh oleh G. kimiawan Jerman Leonor Michaelis dan murid bimbingan pascadokotoralnya yang berasal dari Kanada. Setelah Peter Lauritz Sørensen menentukan skala pH logaritmik dan memperkenalkan konsep penyanggaan (buffering) pada tahun 1909. Salah satu kontribusi utama Henri pada kinetika enzim adalah memandang reaksi enzim sebagai dua tahapan. Maud Leonora Menten. membentuk kompleks enzim-substrat. Penurunan persamaan kinetika yang diturunkan mereka masih digunakan secara meluas sampai sekarang . Penentuan konstanta Lineweaver-Burk pot Untuk menentukan kecepatan maksimum yang diperantarai reaksi enzim. mengulangi eksperimen Henri dan mengkonfirmasi persamaan Henri. B. Haldane. Michaelis-Menten berkaitan plot v laju reaksi terhadap konsentrasi substrat [S]. Briggs dan J. E. selama yang membangun kompleks tetapi tetap PORTOFOLIO 07: FISIOLOGI TUMBUHAN| 07 311 151 . 'Awal' di sini adalah diartikan bahwa laju reaksi diukur setelah periode waktu relatif singkat. Persamaan ini kemudian dikenal dengan nama Kinetika Henri-Michaelis-Menten (kadang-kadang juga hanya disebut kinetika Michaelis-Menten). Victor Henri mengajukan suatu teori kinetika enzim yang kuantitatif. namun data eksperimennya tidak berguna karena perhatian pada konsentrasi ion hidrogen pada saat itu masih belum dititikberatkan. S. Enzim kemudian mengatalisasi reaksi kimia dan melepaskan produk. Pada tahap pertama. serangkaian percobaan dilakukan dengan berbagai substrat konsentrasi ([S]) dan tingkat awal pembentukan produk diukur. subtrat terikat ke enzim secara reversible. Kompleks ini kadang-kadang disebut sebagai kompleks Michaelis.ENZIM 2011 Pada tahun 1902.

dan aparat golgi. Sebagai contoh. dan digunakan oleh sekelompok enzim lainnya sebagai sumber energi dalam mitokondria melalui β-oksidasi. Enzim dapat diregulasi oleh inhibitor dan aktivator. Hal ini membantu alokasi bahan zat dan energi secara ekonomis dan menghindari pembuatan produk akhir yang berlebihan. Mekanisme regulasi seperti ini disebut umpan balik negatif karena jumlah produk akhir diatur oleh konsentrasi produk itu sendiri. 2. Contohnya. 1. Bentuk regulase gen ini disebut induksi dan inhibisi enzim. pengukuran dapat kemudian akan diplot dalam sebuah Lineweaver-Burk plot. Beberapa enzim dapat menjadi aktif ketika berada pada lingkungan yang berbeda PORTOFOLIO 07: FISIOLOGI TUMBUHAN| 07 311 151 .ENZIM 2011 konsentrasi substrat sekitar konstan dan semi-asumsi keadaan-tetap akan terus. produk akhir lintasan metabolisme seringkali merupakan inhibitor enzim pertama yang terlibat dalam lintasan metabolisme. sementara berguna untuk visualisasi seharusnya tidak pernah menjadi sumber nilai aktual dari enzim konstan karena ketidakpekaan besar untuk kesalahan yang melekat pada semua plot terbalik. KONTROL AKTIVASI ENZIM Terdapat lima cara utama aktivitas enzim dikontrol dalam sel. 4. yang Hanes-Woolf plot adalah yang paling akurat. sehingga ia dapat meregulasi jumlah produk akhir lintasan metabolisme tersebut. miristoilasi. 5. Mekanisme umpan balik negatif dapat secara efektif mengatur laju sintesis zat antara metabolit tergantung pada kebutuhan sel. Enzim dapat dikompartemenkan. Enzim dapat diregulasi melalui modifikasi pasca-translasional. Harus satu dipaksa untuk memperoleh nilai dari alur terbalik. dan glikosilasi. merencanakan kebalikan dari konsentrasi substrat terhadap kebalikan dari kecepatan awal Nilai-nilai konstanta yang dikehendaki K plot. Ia dapat meliputi fosforilasi. dengan lintasan metabolisme yang berbeda-beda yang terjadi dalam kompartemen sel yang berbeda. Produksi enzim (transkripsi dan translasi gen enzim) dapat ditingkatkan atau diturunkan bergantung pada respon sel terhadap perubahan lingkungan. retikulum endoplasma. asam lemak disintesis oleh sekelompok enzim dalam sitosol. 3. Nilai-nilai yang akurat untuk K M M dan V maks maks dapat dibaca secara langsung dari dan V hanya dapat ditentukan oleh regresi non- linier dari data yang Michaelis-Menten.

holoenzim adalah kompleks lengkap yang mengandung seluruh subunit yang diperlukan agar menjadi aktif. Kofaktor dapat berupa zat anorganik (contohnya ion logam) ataupun zat organik (contohnya flavin dan heme).pula dengan substrat. dan gugus metil yang dibawa oleh S-adenosilmetionina. tiamina. Namun beberapa memerlukan pula molekul non-protein yang disebut kofaktor untuk berikatan dengan enzim dan menjadi aktif. Bagian yang bukan protein ini disebut kofaktor. adalah dapat dikatakan koenzim merupakan substrat yang khusus. ataupun substrat sekunder. yang akan melepaskan diri dari tapak aktif enzim semasa reaksi dan ion metal yang akan memebentuk suatu ikatan koordinasi dengan rantai spesifik pada tempat aktif dan pada saat yang sama membentuk satu atau lebih ikatan koordinasi. Pada kasus ini. sekitar 700 enzim diketahui menggunakan PORTOFOLIO 07: FISIOLOGI TUMBUHAN| 07 311 151 . gugus asetil yang dibawa oleh koenzim A. metenil. ataupun gugus metil yang dibawa oleh asam folat. Gugus kimiawi yang dibawa mencakup ion hidrida (H–) yang dibawa oleh NAD atau NADP+. NADPH dan adenosina trifosfat.Enzim yang memerlukan kofaktor namun tidak terdapat kofaktor yang terikat dengannya disebut sebagai apoenzim ataupun apoprotein. Namun.Oleh karena koenzim secara kimiawi berubah oleh aksi enzim.Contoh enzim yang mengandung kofaktor adalah karbonat anhidrase. dengan kofaktor seng terikat sebagai bagian dari tapak aktifnya.ENZIM KOFAKTOR DAN KOENZIM a. Apoenzim beserta dengan kofaktornya disebut holoenzim (bentuk aktif). Koenzim Koenzim adalah kofaktor berupa molekul organik kecil yang mentranspor gugus kimia atau elektron dari satu enzim ke enzim lainnya. formil. Contoh koenzim mencakup NADH. Sebagai contoh. disamping itu terdapat pula bagian yang bukan protein yang penting untuk aktivasi katalitik. Kofaktor dapat berupa gugus prostetik yang mengikat dengan kuat. Beberapa koenzim seperti riboflavin. b. ataupun koenzim. tetapi terikat dengan kuat.Beberapa enzim tidak memerlukan komponen tambahan untuk mencapai aktivitas penuhnya. Istilah holoenzim juga dapat digunakan untuk merujuk pada enzim yang mengandung subunit protein berganda. Kebanyakan kofaktor tidak terikat secara kovalen dengan enzim. seperti DNA polimerase. Kofaktor 2011 Enzim terdiri dari satu atau lebih rantai polipeptida. dan asam folat adalah vitamin. gugus prostetik organik dapat pula terikat secara kovalen (contohnya tiamina pirofosfat pada enzim piruvat dehidrogenase).

1 _____.2010.freehostia. http://fionaangelina. PT.mobi/id/Enzim?t=5. Enzim. Enzim. Jakarta : Rajawali Pers _____.htm Angelina F.org/mw/Enzim_12.Dasar-dasar Fisiologi Tumbuhan. Regenerasi serta pemeliharaan konsentrasi koenzim terjadi dalam sel. http://www. ____. Bandung .crayonpedia. Pemahaman Seluk beluk Biokimia dan Penerapan Enzim. Enzim. NADPH diregenerasi melalui lintasan pentosa fosfat.CITRA ADTYA BAKTI Lakitan Benyamin. 2011. 2008. http://wapedia. dan S- adenosilmetionina melalui metionina adenosiltransferase. 1992. Semua di akses 17 april 2011 PORTOFOLIO 07: FISIOLOGI TUMBUHAN| 07 311 151 . Enzim. DAFTAR PUSTAKA : Shahib. nurhalin. Contohnya. 2011. http://metabolismelink.ENZIM 2011 koenzim NADH.com/enzim.com/2008/09/14/enzim/hari _____.

Sign up to vote on this title
UsefulNot useful