PORTOFOLIO 07: FISIOLOGI TUMBUHAN

ENZIM
FRENI WAWORUNTU
07 311 151

2011

UNIVERSITAS NEGERI MANADO

ENZIM
MEKANISME KERJA ENZIM I. PENGERTIAN ENZIM

2011

Enzim adalah biomolekul yang berfungsi sebagai katalis (senyawa yang mempercepat proses reaksi tanpa habis bereaksi) dalam suatu reaksi kimia. Katalisator mempercepat reaksi kimia. Walaupun katalisator ikut serta dalam reaksi, ia kembali ke keadaan semula bila reeaksi telah selesai.Hampir semua enzim merupakan protein. Pada reaksi yang dikatalisasi oleh enzim, molekul awal reaksi disebut sebagai substrat, dan enzim mengubah molekul tersebut menjadi molekul-molekul yang berbeda, disebut produk. Hampir semua proses biologis sel memerlukan enzim agar dapat berlangsung dengan cukup cepat.Enzim bekerja dengan cara menempel pada permukaan molekul zat-zat yang bereaksi dan dengan demikian mempercepat proses reaksi. Percepatan terjadi karena enzim menurunkan energi pengaktifan yang dengan sendirinya akan

mempermudah terjadinya reaksi. Sebagian besar enzim bekerja secara khas, yang artinya setiap jenis enzim hanya dapat bekerja pada satu macam senyawa atau reaksi kimia. Hal ini disebabkan perbedaan struktur kimia tiap enzim yang bersifat tetap. Sebagai contoh, enzim α-amilase hanya dapat digunakan pada proses perombakan pati menjadi glukosa.Hal-ihwal yang berkaitan dengan enzim dipelajari dalam enzimologi. Dalam dunia pendidikan tinggi, enzimologi tidak dipelajari tersendiri sebagai satu jurusan tersendiri tetapi sejumlah program studi memberikan mata kuliah ini. Enzimologi terutama dipelajari dalam kedokteran, ilmu pangan, teknologi pengolahan pangan, dan cabang-cabang ilmu pertanian.Sebagai katalis dalam reaksi-reaksi di dalam tubuh organisme, enzim memiliki beberapa sifat, yaitu: 1. Enzim adalah protein, karenanya enzim bersifat thermolabil, membutuhkan pH dan suhu yang tepat. 2. Enzim bekerja secara spesifik, dimana satu enzim hanya bekerja pada satu substra. 3. Enzim berfungsi sebagai katalis, yaitu mempercepat terjadinya reaksi kimia tanpa mengubah kesetimbangan reaksi. 4. Enzim hanya diperlukan dalam jumlah sedikit. 5. Enzim dapat bekerja secara bolak-balik. 6. Kerja enzim dipengaruhi oleh lingkungan, seperti oleh suhu, pH, konsentrasi, dan lainlain.

PORTOFOLIO 07: FISIOLOGI TUMBUHAN| 07 311 151

dan lain-lain. muatan dan katakteristik hidrofilik/hidrofobik enzim dan substrat bertanggung jawab terhadap kespesifikan ini. yaitu mampu mempercepat reaksi kimia minimal sejuta kali. memperoleh energi Kimia yang digunakan untuk biosintesis. Gugus prostetik dapat dikelompokkan menjadi dua yaitu koenzim (tersusun dari bahan organik) dan kofaktor (tersusun dari bahan anorganik). kecepatan sebagian besar reaksi kimia di dalam sistem biologi sangatlah rendah sehingga tak dapat diukur.Reaksi-reaksi enzimatik dibutuhkan agar bakteri dapat memperoleh makanan/ nutrient dalam keadaan terlarut yang dapat diserap ke dalam sel. baik terhadap terhadap jenis reaksi yang dikatalisisnya maupun terhadap substrat atau reaktan yang diolahnya. Satu enzim biasanya mengkatalisis satu jenis reaksi kimia saja. Enzim juga dapat menunjukkan tingkat stereospesifisitas. regioselektivitas. Daya katalitik enzim Daya katalitik enzim sangat besar. Tanpa enzim. Dalam reaksi enzimatik sangat jarang terjadi reaksi sampingan yang menyebabkan terbentuknya hasil sampingan yang tak berguna. atau aktivitas enzim terganggu maka reaksi metabolisme sel akan terhambat hingga pertumbuhan sel juga terganggu. Beberapa enzim yang menunjukkan akurasi dan kespesifikan tertinggi terlibat dalam pengkopian dan pengekspresian genom. Karbonat anhidrase CO2 + H2O ―――――――――→ H2CO3 a. Apoenzim adalah bagian enzim yang tersusun atas protein. Kespesifikan enzim Enzim sangat spesifik. Enzim biasanya sangat spesifik terhadap reaksi yang ia kataliskan mauapun terhadap substrat yang terlibat dalam reaksi. Jika tidak ada enzim. perkembangbiakan. pergerakan. Gugus prostetik adalah bagian enzim yang tidak tersusun atas protein. dan kemoselektivitas yang sangat tinggi. Enzim-enzim ini memiliki mekanisme "sistem pengecekan ulang". PORTOFOLIO 07: FISIOLOGI TUMBUHAN| 07 311 151 . Bahkan reaksi yang sederhana sekalipun seperti hidrasi CO2 harus dikatalisis oleh enzim karbonat anhidrase. Bentuk. Dua sifat penting enzim adalah memiliki daya katalitik yang sangat besar dan sangat spesifik. atau seperangkat reaksi yang sejenis.ENZIM 2011 Enzim terdiri dari apoenzim dan gugus prostetik.

Koenzim dapat merupakan ion logam/ metal. Misalnya pepsin dan tripsin. Gabungan antara bagian protein enzim (apoenzim) dan kofaktor dinamakan holoenzim..ENZIM 2011 Model spesifitas enzim terhadap substrat dan reaksi tertentu STRUKTUR ENZIM Pada mulanya enzim dianggap hanya terdiri dari protein dan memang ada enzim yang ternyata hanya tersusun dari protein saja. menjadi tempat untuk mengikat substrat. Komponen selain protein pada enzim dinamakan kofaktor. Beberapa enzim yang mengandung ion logam sebagai kofaktornya Ion logam Zn 2+ Enzim Alkohol dehidrogenase Karbonat anhidrasa Karboksipeptidasa Mg2+ 2+ 3+ Fosfohidrolasa Fosfotransferasa Fe / Fe Sitokrom Peroksida Katalasa Feredoksin Cu / Cu K+ 2+ + Tirosina Sitokrom oksidasa Piruvat kinasa (juga memerlukan Mg2+) PORTOFOLIO 07: FISIOLOGI TUMBUHAN| 07 311 151 .Enzim yang memerlukan ion logam sebagai kofaktornya dinamakan metaloenzim. Ion logam ini berfungsi untuk menjadi pusat katalis primer. dan sebagai stabilisator supaya enzim tetap aktif. atau molekul organik yang dinamakan koenzim.Tetapi ada juga enzim-enzim yang selain protein juga memerlukan komponen selain protein.

dengan yang paling umum merupakan ribosom. Enzim juga dapat mengandung tapak yang mengikat kofaktor yang diperlukan untuk katalisis. Kebanyakan enzim berukuran lebih besar daripada substratnya.Sama seperti protein-protein lainnya. misalnya protein sitokrom yang membawa elekton pada fotosintesis dan respirasi. Beberapa enzim juga memiliki tapak ikat untuk molekul kecil. Setiap enzim terbentuk dari molekul prptein sebagai komponen utama penysunnya dan beberapa enzim hanya terbentuk dari molekul protein dengan tanpa adanya penambahan komponen lain. denaturasi dapat bersifat reversibel maupun ireversibel. Jenis enzim ini dirujuk sebagai RNA-enzim ataupun ribozim. prediksi aktivitas enzim baru yang hanya dilihat dari strukturnya adalah hal yang sangat sulit. Dengan demikian ia berfungsi sebagai regulasi umpan balik. Tergantung pada jenis-jenis enzim. tetapi hanya sebagian kecil asam amino enzim (sekitar 3–4 asam amino) yang secara langsung terlibat dalam katalisis. yang sering kali merupakan produk langsung ataupun tak langsung dari reaksi yang dikatalisasi. Tiap-tiap urutan asam amino menghasilkan struktur pelipatan dan sifat-sifat kimiawi yang khas.ENZIM Na+ Membrane sel ATPasa ( juga memerlukan K+ dan Mg2+) 2011 Enzim umumnya merupakan protein globular dan ukurannya berkisar dari hanya 62 asam amino pada monomer 4-oksalokrotonat tautomerase. sampai dengan lebih dari 2. Disamping komponen proteinnya beberapa enzim juga mengandung senyawa organik nonprotein dengan ukuran molekul yang lebih kecil. Rantai protein tunggal kadang-kadang dapat berkumpul bersama dan membentuk kompleks protein. Kebanyakan enzim dapat mengalami denaturasi (yakni terbuka dari lipatannya dan menjadi tidak aktif) oleh pemanasan ataupun denaturan kimiawi.500 residu pada asam lemak sintase. Walaupun struktur enzim menentukan fungsinya. dan juga protein yang terkandung dalam biji juga lebih berperan sebagai bahan cadangan makanan untuk digunakan dalam proses perkecambahan biji.Terdapat pula sejumlah kecil katalis RNA. enzim merupakan rantai asam amino yang melipat. Pengikatan ini dapat meningkatkan ataupun menurunkan aktivitas enzim. Daerah yang mengandung residu katalitik yang akan mengikat substrat dan kemudian menjalani reaksi ini dikenal sebagai tapak aktif. Gugus protestik terikat erat pada molekul protein enzim PORTOFOLIO 07: FISIOLOGI TUMBUHAN| 07 311 151 . Aktivitas enzim ditentukan oleh struktur tiga dimensinya (struktur kuaterner). Senyawa non protein pada enzim ini disebut gugus protestik.Tidak semua protein mempunyai fungsi katalitik sehingga tidak dapat digolongkan sebagai enzim.

substrat yang dikatalisis. dan cara terbentuknya. Beberapa vitamin disintesis oleh tumbuhan digunakan sebagai bagian dari koenzim atau gugus protestik. Beberapa enzim lainnya tidak mengandung gugus prostetik.enzim tersebut mengkatalisis reaksi-reaksi sebagai berikut: PORTOFOLIO 07: FISIOLOGI TUMBUHAN| 07 311 151 . Oksidoreduktase Enzim ini mengkatalisis reaksi oksidasi-reduksi. hidrogen atau oksigen. Koenzim tidak terikat pada molekul protein penyusun enzim. Eksoenzim Eksoenzim disebut juga enzim ekstraseluler. oksigenase. Penggolongan enzim berdasarkan daya katalisis a. daya katalisisnya. tetapi untuk melaksanakan aktivitasnya membutuhkan partisipasi dari senyawa organik lain dan atau ion logam tertentu. Ada beberapa macam enzim electron transfer oksidase. Umumnya berfungsi untuk “mencernakan” substrat secara hidrolisis. Penggolongan enzim berdasarkan tempat bekerjanya a. hidroksilase dan dehidrogenase. yaitu enzim yang bekerjanya di luar sel. yang merupakan pemindahan elektron. Enzim. Senyawa organik atau ion logam yang membantu fungsi enzim disebut sebagai koenzim. jadi vitamin disintesis oleh tumbuhan disamping bermanfaat bagi manusia atau hewan yang mengkonsumsinya juga berperan dalam metabolism tumbuhan. Energi yang dibebaskan pada reaksi pemecahan substrat di luar sel tidak digunakan dalam proses kehidupan sel. Endoenzim Endoenzim disebut juga enzim intraseluler. KLASIFIKASI ENZIM Enzim dapat digolongkan berdasarkan tempat bekerjanya. Sebagai contoh adalah enzim elektron transfer oksidase dan hidrogen peroksidase (katalase). yaitu enzim oksidase. untuk dijadikan molekul yang lebih sederhana dengan BM lebih rendah sehingga dapat masuk melewati membran sel. Umumnya merupakan enzim yang digunakan untuk proses sintesis di dalamsel dan untuk pembentukan energi (ATP) yang berguna untuk proses kehidupan sel. b.misal dalam proses respirasi.ENZIM 2011 dengan ikatan kovalen dan esensial untuk aktifitas katalitik enzim yang bersangkutan. yaitu enzim yang bekerjanya di dalam sel.

c. merubah transmetinal D-alanin D-xylulosa-5-fosfat cisrentolal PORTOFOLIO 07: FISIOLOGI TUMBUHAN| 07 311 151 . e. Transfosforilase adalah transferase yang memindahkan gugusan fosfat.+ 4 H+) O2 + (2e.+ 4 H+) H2O2  Oksigenase (transferase oksigen): O2 + 2 substrat 2  Hidroksilase : substrat + ½ O2 2 koenzim + H2O  Dehidrogenase: NaNO3 + (e-+ H+) Na2SO4 + (e-+ H+) Na2CO3 + (e-+ H+)  H2S CH4 2 H2O + O2 NaNO2 2011 2 H2O substrat-O substrat-O 2 koenzim-H + ½ O2 Hidrogen peroksidase: 2 H2O2 b. dengan contoh enzim adalah: Karboksilesterase adalah hidrolase yang menghidrolisis gugusan ester karboksil. Transferase Transferase mengkatalisis pemindahan gugusan molekul dari suatu molekul ke molekul yang lain. sebagai contoh adalah: L malat hidroliase (fumarase) yaitu enzim yang mengkatalisis reaksi pengambilan air dari malat sehingga dihasilkan fumarat. yaitu: Rasemase. d.ENZIM  Oksidase mengkatalisis 2 macam reaksi: O2 + (4e. Liase Enzim ini berfungsi untuk mengkatalisis pengambilan atau penambahan gugusan dari suatu molekul tanpa melalui proses hidrolisis. Isomerase Isomerase meliputi enzim-enzim yang mengkatalisis reaksi isomerisasi. Lipase adalah hidrolase yang menghidrolisis lemak (ester lipida). Transasilase adalah transferase yang memindahkan gugusan asil. Sebagai contoh adalah beberapa enzim sebagai berikut: Transaminase adalah transferase yang memindahkan gugusan amina. Peptidase adalah hidrolase yang menghidrolisis protein dan polipeptida. Dekarboksiliase (dekarboksilase) yaitu enzim yang mengkatalisis reaksi pengambilan gugus karboksil. merubah D-ribulosa-5-fosfat Cis-trans isomerase. merubah l-alanin Epimerase. Hidrolase Enzim ini mengkatalisis reaksi-reaksi hidrolisis.

misalnya enzim pepsin. Sebagai contoh adalah enzim beta galaktosidase yang dihasilkan oleh bakteri E. sehingga enzim tersebut selalu ada umumnya dalam jumlah tetap pada sel hidup. Walaupun demikian ada enzim yang jumlahnya dipengaruhi kadar substratnya. coli tidak dapat menggunakan laktosa sehingga awalnya tidak nampak adanya pertumbuhan (fase lag/fase adaptasi panjang) setelah beberapa waktu baru menampakkan pertumbuhan. Enzim adaptif adalah enzim yang pembentukannya dirangsang oleh adanya substrat.coli yang ditumbuhkan di dalam medium yang mengandung laktosa. Permease adalah enzim yang berperan dalam menentukan sifat selektif permiabel dari membran sel. merubah 2011 D-gliseraldehid-3-fosfat dihidroksi aseton fosfat Intramolekul suksinil-CoA f. sebagai contoh adalah enzim asetat=CoASH ligase yang mengkatalisis rekasi sebagai berikut: Asetat + CoA-SH + ATP Asetil CoA + AMP + P-P transferase atau mutase. PORTOFOLIO 07: FISIOLOGI TUMBUHAN| 07 311 151 . merubah metilmalonil-CoA g. Enzim adaptif Perubahan lingkungan mikroba dapat menginduksi terbentuknya enzim tertentu. Induksi menyebabkan kecepatan sintesis suatu enzim dapat dirangsang sampai beberapa ribu kali. b. Mulamula E. coli membentuk enzim beta galaktosidase yang digunakan untuk merombak laktosa. Ligase Enzim ini mengkatalisis reaksi penggabungan 2 molekul dengan dibebaskannya molekul pirofosfat dari nukleosida trifosfat.ENZIM Intramolekul ketol isomerase. Enzim lain dengan tatanama berbeda Ada beberapa enzim yang penamaannya tidak menurut cara di atas. Enzim konstitutif Di dalam sel terdapat enzim yang merupakan bagian dari susunan sel normal. Penggolongan enzim berdasar cara terbentuknya a. misalnya enzim amilase. triosin. Sedangkan enzim-enzim yang berperan dalam proses respirasi jumlahnya tidak dipengaruhi oleh kadar substratnya. dan sebagainya serta enzim yang termasuk enzim permease. Selama fase lag tersebut E.

yaitu menurut Teori Kunci-Gembok koenzim. amilase menghidrolisis amilum. namun ditambahkan pada jenis reaksi yang dikatalisisnya. Namun sampai sekarang masih banyak buku-buku yang masih menggunakan sistem penamaan lama yang lebih pendek. dan kebanyakan mengkatalisis reaksi hidrolisis ikatan kovalen.ENZIM 2011 Enzim diklasifikasikan berdasarkan tipe reaksi dan mekanisme reaksi yang dikatalisis. Model "kunci dan gembok" Enzim bekerja dengan dua cara. TEORI KERJA ENZIM 1. Pemakaian penamaan tersebut terbukti tidak memadai karena banyak enzim mengkatalisis substrat yang sama tetapi dengan reaksi yang berbeda. maka International Union of Biochemistry (IUB) telah mengadopsi sistem penamaan yang kompleks tetapi tidak meragukan berdasarkan mekanisme reaksi. Sistem penamaan enzim sekarang tetap menggunakan –ase. Semua enzim ini diidentifikasi dengan menambahkan akhiran –ase pada nama substansi atau substrat yang dihidrolisis. Contohnya ada enzim yang megkatalisis reaksi reduksi terhadap fungsi alkohol gula dan ada pula yang mengkatalisis reaksi oksidasi pada substrat yang sama. (Lock and Key Theory) dan Teori Kecocokan Induksi (Induced Fit Theory). terjadinya reaksi antara substrat dengan enzim karena adanya kesesuaian bentuk ruang antara substrat PORTOFOLIO 07: FISIOLOGI TUMBUHAN| 07 311 151 . Menurut teori kunci-gembok. protease menghidrolisis protein. enzim transferase mengkatalisis pemindahan gugus tertentu. Contoh: lipase menghidrolisis lipid. Contoh: enzim dehidrogenase mengkatalisis reaksi pengeluaran hidrogen. Untuk menghindari kesulitan penamaan karena semakin banyak ditemukan enzim yang baru. Pada awalnya hanya ada beberapa enzim yang dikenal. yang bersatu dan kemudian disebut holoenzim.

Pada saat ikatan kompleks enzimsubstrat terputus. PORTOFOLIO 07: FISIOLOGI TUMBUHAN| 07 311 151 . sehingga terjadi kompleks enzim-substrat. tetapi lebih fleksibel Enzim sangatlah spesifik. Substrat berperan sebagai kunci masuk ke dalam situs aktif. molekul substrat juga berubah sedikit ketika ia memasuki tapak aktif. 2. menurut teori kecocokan induksi reaksi antara enzim dengan substrat berlangsung karena adanya induksi substrat terhadap situs aktif enzim sedemikian rupa sehingga keduanya merupakan struktur yang komplemen atau saling melengkapi. Akibatnya. Orientasi rantai samping asam amino berubah sesuai dengan substrat dan mengijinkan enzim untuk menjalankan fungsi katalitiknya. produk hasil reaksi akan dilepas dan enzim akan kembali pada konfigurasi semula. Diagram yang menggambarkan hipotesis ketepatan induksi. Hal ini sering dirujuk sebagai model "Kunci dan Gembok". dan model ketepatan induksilah yang sekarang paling banyak diterima. misalnya glikosidase. Pada beberapa kasus. substrat tidak berikatan dengan tapak aktif yang kaku. Emil Fischer mengajukan bahwa hal ini dikarenakan baik enzim dan substrat memiliki bentuk geometri yang saling memenuhi. ia gagal dalam menjelaskan stabilisasi keadaan transisi yang dicapai oleh enzim. Tapak aktif akan terus berubah bentuknya sampai substrat terikat secara sepenuhnya.ENZIM 2011 dengan situs aktif (active site) dari enzim. Model ketepatan induksi Pada tahun 1958. sehingga sisi aktif enzim cenderung kaku. Menurut teori ini situs aktif tidak bersifat kaku. Daniel Koshland mengajukan modifikasi model kunci dan gembok: oleh karena enzim memiliki struktur yang fleksibel. Berbeda dengan teori kunci gembok. yang mana bentuk akhir dan muatan enzim ditentukan. Manakala model ini menjelaskan kespesifikan enzim. Model ini telah dibuktikan tidak akurat. tapak aktif secara terus menerus berubah bentuknya sesuai dengan interaksi antara enzim dan substrat. Pada tahun 1894. yang berperan sebagai gembok.

Pada tumbuhan batas tertinggi suhunya adalah 250C 2. Pada pH rendah Enz akan bereaksi dengan H menjadi enzim yang tidak bermuatan.ENZIM 2011 FAKTOR-FAKTOR YANG MEMPENGARUHI KERJA ENZIM Faktor-faktor yang dapat mempengaruhi kerja enzim diantaranya adalah sebagai berikut. Pada pH rendah atau tinggi. Suhu Enzim tidak dapat bekerja secara optimal apabila suhu lingkungan terlalu rendah atau terlalu tinggi. maka pada pH yang extrem rendah atau tiggi konsentrasi efektif SH dan enz akan berkurang. SH yang dapat bereaksi dengan Enz . Pada pH rendah atau tingi. enzim akan mengalami denaturasi. Jika suhu lingkungan mencapai 0° C atau lebih rendah lagi. Misalnya suatu reaksi enzim dapat berjalan bila enzim tadi bermuatan negatif (Enz ) dan substratnya bermuatan positif (SH ) : Enz + SH EnzSH. enzim maupun substrat dapat mengalami perubahan muatan listrik dengan akibat perubahan aktivitas enzim. enzim akan mengalami denaturasi (rusak). Jika suhu lingkungan mencapai 40° C atau lebih. 1. sesuai dengan "tempat kerja"nya. Enz + H Enz-H Demikian pula pada pH tinggi. enzim tidak aktif. pH (Tingkat Keasaman) Setiap enzim mempunyai pH optimal masing-masing. karena itu kecepatan reaksinya juga berkurang. Suhu optimal enzim bagi masing-masing organisme berbeda-beda. + + + + + + - PORTOFOLIO 07: FISIOLOGI TUMBUHAN| 07 311 151 .

ada 3 macam yaitu : a.Perlu diketahui bahwa inhibitor tidak mengalami perubahan kimia oleh enzim. Berdasarkan tempat kerjanya. sedangkan pembentukan produk yang lain tidak dipengarihi atau malah di tingkatkan. maka substratnya tidak dapat lagi berikatan dengan sisi aktif enzim. seperti substrat. PORTOFOLIO 07: FISIOLOGI TUMBUHAN| 07 311 151 . jka zat penghambat lebih dulu berikatan dengan sisi aktif enzim . Inhibitor adalah zat yang dapat menghambat kerja enzim. Dengan demikian baik substrat maupun zat penghambat berkompetisi atau bersaing untuk bersatu dengan sisi aktif enzim . Menurut Michaelis Menten dari reaksi tersebut dapat dikemukakan Ki = konstanta inhibitor.Pada penghambatan ini zat – zat penghambat mempunyai struktur yang mirip dengan struktur substrat. Penghambat kerja enzim (Inhibitor) 2011 Inhibisi aktifitas enzim adalah penurunan kecepatan suatu reaksi enzimatik yang dalam makhluk hidup penting pada proses metabolisme.ENZIM 3. Inhibisi kompetitif Inhibitor kompetitif adalah inhibitor yang bersaing aktif dengan substrat untuk mendapatkan tempat aktif enzim. inhibitor terbagi atas :  Reaksi inhibitor dengan apoenzim  Reaksi inhibitor dengan substrat  Reaksi inhibitor dengan substrat  Reaksi inhibitor dengan koenzim  Reaksi inhibitor dengan kofaktor  Reaksi inhibitor dengan bentuk kompleks enzim Kinetika hambatan enzim. Pada keadaan tertentu suatu reaksi enzimatik dapat membentuk dua atu lebih produk dan hambatan tersebut dapat ditunjukan hanya pada suatu produk.

4. Pada inhibitor tidak kompetitif penghambat tidak bisa mengikat pada enzim yang bebas. Pada inhibisi uncompetitive. EIS-COMPLEX begitu dibentuk enzymatically non-aktif. sehingga kombinasi substrat dengan enzim tidak dihalangi tetapi pemecahan kompleks enzim substrat di cegah. Inhibisi uncompetitive Inhibisi tidak menghalangi pembentukan compels enzim substrat. c. Dalam hal ini tingkat inhibisi tidak akan bergantung pada substrat tetapi pada konsentrasi inhibitor dan konstantadisosiasi inhibitor. tetapi hanya untuk ES-COMPLEX. Penghambat umpan balik (feed back inhibitor) PORTOFOLIO 07: FISIOLOGI TUMBUHAN| 07 311 151 . inhibitor hanya dapat bereaksi setelah terjadi kompeleks enzim substrat. tetapi menghalangi reaksi selanjutnya jadi menghalangi pembentukan produk.ENZIM b. tetapi dapat terjadi pada enzim multimeric. Inhibitor jenis ini adalah jarang. Inhibisi nonkompetitif 2011 Inhibisi non kompetitif adalah hambatan dimana inhibitor bereaksi dengan suatu tempat diluar tempat aktif.

X: hasil akhir reaksi enzimatik yang menghambat sintesis enzim a.b. Pengikatan penghambat alosterik pada enzim menyebabkan enzim tidak aktif. Penghambat repressor Represor adalah hasil akhir suatu rangkaian reaksi mempengaruhi atau mengatur pembentukan enzimatik yang dapat pada reaksi enzim-enzim sebelumnya.Gambaran skematik reaksinya adalah sebagai berikut: X Enzim a Enzim b Enzim c Enzim d ABCDX Keterangan: A. Lintasan ini membutuhkan 5 tahap reaksi yang melibatkan enzim.c.d.b.B. Apabila ada senyawa yang dapat memasuki bagian yang menangkap penghambat maka enzim menjadi tidak aktif. Hasil akhir reaksi juga mempengaruhi pembentukan enzim. X: hasil akhir reaksi enzimatik yang menghambat sintesis enzim a.C.c.ENZIM 2011 Penghambatan umpan balik disebabkan oleh hasil akhir suatu rangkaian reaksi enzimatik yang menghambat aktifitas enzim pada reaksi pertama. PORTOFOLIO 07: FISIOLOGI TUMBUHAN| 07 311 151 .C. Keuntungan hambatan umpan balik adalah sebagai suatu mekanisme yang cepat dan sensitive untuk menghindari sintetis yang berlabihan daria suatu produk akhir.d. Penghambat alosterik Penghambat alosterik adalah penghambat yang dapat mempengaruhi enzim alosterik.D: substrat enzim a. Enzim alosterik adalah enzim yang mempunyai dua bagian aktif.Struktur senyawa penghambat alosterik tidak mirip dengan struktur substrat. 6. karena hambatan umpan balik ini hanya akan terjadi jika produkakhir tersebutmulai terakumulasi karena telah melampaui tingkat kebutuhan sel.b.d. 5.D: substrat enzim a. yang dapat digambarkan sebagai berikut: Enzim a Enzim b Enzim c Enzim d ABCDX Keterangan: A. yaitu bagian aktif yang menangkap substrat dan bagian yang menangkap penghambat.c. kemudian jika senyawa produk akhir ini telah berkurang maka hambatan oleh produk akhir ini juga akan hilang dan enzim dapat aktif kembali.B. senyawa penghambat tersebut merupakan penghambat alosterik. tetapi hanya enzim pertama yakni aspartat transkarbamilase yang sensitive terhadap kendali umpan balik UMP. Contoh yang dikenal untuk hambatan umpan balik dalah pada sel tumbuhan untuk sintesis nukleutidauridin monofosfat (UMP) dimulai dari asam aspartat dan karbamil fosfat.

vitamin. 7. 8. Pada enzim tertentu yang terdiri dari satu polipeptida maka kemungkinan tempat alosteriknya dapat mengikat baikefektor positif maupun efektor negative. Co. Semakin tinggi konsentrasi enzim akan semakin mempercepat terjadinya reaksi. Dan konsentrasi enzim berbanding lurus dengan kecepatan reaksi. Contohnya ion klorida. Untuk suatu konsentrasi enzim. Beberapa enzim alosterik tidak stabil pada suhu 00C. maka konsentrasi substrat berbanding terbalik dengan kecepatan reaksi. Konsentrasi enzim dan substrat Katalisis hanya terjadi jika enzim dan substrat membentuk suatu kompleks. yang dapat mengaktifkan enzim amilase. yang di atas lebih lanjut dalam meningkatkan konsentrasi substrat tidak menghasilkan perubahan signifikan dalam menilai reaksi. tetapi stabil pada suhu kamar atau temperature tubuh. Cu. Kedua efektor tersebut berkompetisi memperebutkan tempat alosterik yang sama atau dapat pula terikatpada tempat yang terpisah. dan enzim lain.Jika sudah mencapai titik jenuhnya. sehingga enzim dapat aktif mereaksikan substrat menjadi produk.ENZIM 2011 sehingga substrat tidak dapat dikatalisis dan tidak menghasilkan produk. Enzim yang belum aktif disebut pre-enzim atau zymogen (simogen). Aktifator Aktivator adalah zat yang dapat mengaktifkan dan menggiatkan kerja enzim. atau berupa koenzim. Fe. Mo. Hal ini disebabkan karena situs yang aktif dari enzim molekul pada suatu waktu yang PORTOFOLIO 07: FISIOLOGI TUMBUHAN| 07 311 151 . tingkat reaksi meningkat dengan meningkatnya konsentrasi substrat sampai satu titik. Zn. Apabila enzim menangkap substrat maka penghambat tidak dapat terikat pada enzim. Enzim alosterik mempunyai berat molekul lebih besar dan lebih kompleks dari pada enzim biasa demkian pula untuk mengisolasinya pun sukar. Mg2+. Kofaktor dapat berbentuk ion-ion dari unsur H.

Beribu-ribu reaksi tersebut berlangsung didalam sel secara terus menerus. Secara kolektif. Reaksi anabolisme membutuhkan energy. Sel dapat mengatur lintasan metabolic yang PORTOFOLIO 07: FISIOLOGI TUMBUHAN| 07 311 151 . bakteri. sebaliknya katabolisme merupakan perombakan senyawa dengan molekul yang lebih kecil. Baik anabolisme maupun katabolime berlangsung secara sistematis dan teratur membentuk lintasan metabolik. PERAN ENZIM DALAM METABOLISME TUMBUHAN Sel-sel yang hidup perannya identik dengan pabrik-pabrik kimia yang tergantung pada ketersediaan energy dan harus mematuhi hokum-hukum kimia. Asalkan substrat konsentrasi yang tinggi dan suhu dan pH dijaga konstan. dan jenis pathogen lainnya. Pembentukan senyawa yang lebih besar dari molekul-molukul yang lebih kecil disebut anabolisme. tingkat reaksi yang proporsional terhadap konsentrasi enzim.Ratusan jenis senyawa dibentuk sebagai bahan penyusun struktur organela atau bagian-bagian dari sel lainnya. lemak. selulosa. Dengan reaksi-reaksi tersebut banyak senyawa organik yang disintesis oleh tumbuhan. jamur. contohnya respirasi.Tumbuhan juga menghasilkan vitamin untuk kepentingan tumbuhan itu sendiri dan hormone-hormon yang merupakan sarana bagi tuimbuhan untuk berkomunikasi antara organnyadalam mengendalikan dan mengorganisasikan pertumbuhan dan perkembangannya.ENZIM 2011 hampir jenuh dengan substrat. Reaksi katabolisme menghasilkan energi. Tumbuhan juga menghasilkan senyawa metabolit sekunder yang berfungsi untuk melindungi tumbuhan dari serangan serangga. dan asam lemak. Enzim / substrat kompleks harus memisahkan sebelum aktif situs gratis untuk mengakomodasi lebih substrat.reaksireaksi kimia yang memungkinkan adanya kehidupan disebut metabolisme. Beberapa rangkaian reaksi menghasilkan senyawa dengan molekul yang lebih besar seperti pati. protein.

Para ahli biokimia menamakan keadaan dimana terjadi renggangan ikatan molekul substrat setelah berinteraksi dengan enzim disebut pengaktifan substrat.ENZIM 2011 dikehendakinya agar terjadi dan mengatur kecepatan reaksi tersebut dengan cara memproduksi suatu katalisator dalam jumlah yang sesuai dan pada saat yang dibutuhkan. MEKANISME KERJA ENZIM Pada umumnya terdapat 2 mekanisme kerja enzim yang memepngaruhi reaksi katalisis : Enzim meningkatkan kemungkinan molekul-molekul yang bereaksi saling bertemu dengan permukaan yang saling berorientasi. tetapi enzim merupakan katalisator yang lebih kuat. Dapat disimpulkan bahwa enzim mempercepat laju reaksi agar kesetimbangan reaksi tercapai tetapi tidak mempengaruhi konstatnta keseimbangan. Hal ini terjadi sebab enzim mempunyai suatu afinitas yang tinggi terhadap substrat dan mempunyai kemampuan mengikatnya walaupun bersifat sementara. Enzim juga tanggap terhadap perubahan kondisi lingkungan sehingga perubahan dapat dilakukan oleh tumbuhan sesuai dengan perubahan unsure lingkungan. PORTOFOLIO 07: FISIOLOGI TUMBUHAN| 07 311 151 . Enzim berperan secara lebih spesifik dalam hal menentukan reaksi mana yang akan dipacu dibandingkan dengan katalisator anorganik sehingga ribuan reaksi dapat berlangsung dengan tidak menghasilkan produk sampingan yang beracun. sehingga ikatan kovalen tersebut menjadi mudah terpecah. Prinsip umum Pembicaraan tentang mekanisme yang digunakan untuk mempercepat kecepatan reaksi melalui 3 contoh yang akan diberikan : katalis asam dan basa pada umumnya. Ion-ion dan senyawa anorganik yang diserap dari dalam tanah oleh tumbuhan sebagian dapat berfungsi sebagai katalisator beberapa reaksi. Pembentukan ikatan yang sementara (biasanya ikatan non kovalen) antara substrat dengan enzim menimbulkan penyabaran elektron dalam molekul substrat. Hampir semua reaksi biokimia berlangsung sangat lambat jika tanpa melibatkan peranan suatu katalisator. katalis oleh ion-ion logam. Penyatuan antara substrat dengan enzim tidak seenaknya melainkan substrat terikat dengan enzim sedemikian rupa sehingga setiap substrat terorientasi secara tepat untuk terjadi reaksi. Enzim ummnya mempercepat laju reaksi antara 108 sampai 1020 kali. Katalisator tersebut yang kemudian dikenal dengan enzim. dan katalis oleh enzim yang mengandung piridoksal fosfat.

Reaksi yang kecepatanya tergantung pada semua asam dan basa yang terdapat dalam larutan dikatakan dapat menglami katalisis asam umum (general acid) atau katalisis basa umum (general base).  Mendekatkan pereaksi. Ion logam juga dapat menerima elektron melalui ikatan sigma atau pi untuk mengaktifkan elektrofil atau nukleofil (katalis asam-basa umum). Katalisis asam-basa umum 2011 Reaksi yang kecepatanya berubah-ubah akibat perubahan konsentrasi ion hidrogen atau konsentrasi ion hidronium dalam larutan. PORTOFOLIO 07: FISIOLOGI TUMBUHAN| 07 311 151 . Fungsi ion logam ini diselidiki dengan cara fisika. b. Mutarotasi glukosa adalah salah satu rekasi yang tunduk pada katalisis asambasa umum. Peranan ion logam Ion logam melaksanakan peranan katalisi dan struktural yang penting pada protein. dikatakan dapat mengalami katalisis asam spesifik atau katalisis basa spesifik.ENZIM a. lebih dari seperempat dari semua enzim yang dikenal mengandung ion logam yang berikatan erat atau memerlukan ion logam untuk beraktivitasnya. seperti proton. Ion logam juga dapat dianggap “super acids” karena mereka terdapat pada larutan yang netral. lebih-lebihdengan kristalografi sinar-X. nuclearmagnetic (ESR). adalah asam Lewis atau elektrotil dan oleh karena itu dapat menerima bagian alam pasangan elektron yang membentuk ikatan sigma. tetapi tidak tergantung pada konsentrasi asam atau basa lainya yang terdapat dalam larutan. Sebenarnya.  katalisis kovalen. Keterangan ini digabungkan dengan pengetahuan pembentukan dan kerusakan kompleks logam dan reaksi dalam lingkaran koordinasi ion logam untuk memberi pengertian tentang peranan ion logam pada reksi yang dikatalisi oleh enzim. c. sering mempunyai muatan posotif yang lebih besar dari pada satu. Peranan ion logam pada katalisis Ion logam dapat berpartisipasi dalam salah satu dari 4 mekanisme yang dipakai enzim untuk mempercepat kecepatan reaksi kimia :  katalisis asam-asam umum. dan  Mengadakan tekanan pada enzim atau substrat. Ion logam. dan dapat membentuk ikatan pi. Selain (dan tidak sperti proton) itu. logam dapat berperan sebagai cetakan 3-dimensi untuk orientasi dan ikatan gugus basa yang terdapat pada enzim atau substrat.

Konsep kompleks enzim substrat pertama dikemukakan oleh Emil Fisher. Kosland mengemukakan konsep bahwa sisi aktif enzim dapat disesuaikan dengan struktur PORTOFOLIO 07: FISIOLOGI TUMBUHAN| 07 311 151 . Pada sisi aktif enzim ini substrat di rombak menjadi produk. Jika sisi aktif ini kaku dan spesifik untuk substarat tertentu reaksi balik tidak akan dapat terjadi karena struktur molekul senyawa produk sudah berbeda dengan senyawa asalnya tidak “ dikenali “ oleh enzim. Hambatan ini disebut sebagai “ energy aktifasi”.ENZIM 2011 Denagan memberikan elektron. pengaturan stereokimia dicapai oleh kemampuan lingkaran koordinasi logam untuk beerperan sebagai cetakan 3-dimensi untuk mengikat gugus-gugus reaktif pada orientsi sterik yang sfesisik. Berebeda dengan konsep sisi aktif yang kaku dari Fisher. Lingkaran koordinasi logam dapat mempersatukan enzim dan substrat (pendekatan) atau membentuk distorasi yang menghasilakan chelate pada enzim atau substrat (tekanan0. Mekanisme Aksi Enzim Pada gambar diatas didapat bahwa jika substrat bereaksi untuk menghasilkan produk. suatu hambatan energy (energi barrier) harus lebih dahulu diatasi. seorang ahli kimia organic pada sekitar tahun 1884. logam dapat mengaktifkan nukleofil atau berperan sebagai nukleofil itu sendiri. Peningkatan suhu menyebabkan bertambahnya jumlah molekul dengan tingkat energy yang labih tinggi dari energy aktifasi yang dibutuhkan sehingga labih banyak molekul yang bereaksi. Daniel E. Bagian enzim terdapat menyatu dengan substrat disebut dengan sisi aktif (active side). Akhirnya. sedangkan enzim berperan menurunkan tingkat energy aktifasi yang dibutuhkan dengan demikian akan menyebabkan lebih banyak molekul yang dapat bereaksi. suatu ion logam uga dapat “menyelubungi’ nukleofil dan karena itu mencegah reaksi sampingan yang sebaliknya mungkin timbul.

Kestabilan ikatan enzim-substrat ditentukan oleh konstanta Michaelis (Km). ES: ikatan sementara. PORTOFOLIO 07: FISIOLOGI TUMBUHAN| 07 311 151 . P: Hasil reaksi Sistem enzim-substrat untuk tiap-tiap reaksi enzimatik bersifat khusus. S: Substrat (reaktan). Enzim menstabilisasi keadaan transisi. Ikatan antara enzim dan substrat dapat berupa ikatan kovalen . Sebagai contoh. sehingga reaksi yang difavoritkan secara termodinamik dapat digunakan untuk mendorong reaksi yang tidak difavoritkan secara termodinamik. Ikatan kovalen dan ionik sangat penting dikaitkan dengan energy aktifasi untuk suatu reaksi. Dengan demikian penggabungan antara enzim dengan substrat menjadi lebih pas. Namun. menurunkan energi yang diperlukan untuk menjadi produk. Walaupun ikatan kovalen yang kuat terbentuk .ENZIM 2011 substrata tau produk setelah molekul-molekul tersebut mendekati sisi aktif enzim.lebih lanjut. Perbedaannya adalah. enzim tidak mengubah posisi kesetimbangan reaksi kimia. karbonat anhidrase mengatalisasi reaksinya ke dua arah bergantung pada konsentrasi reaktan. Sebagai contoh. ionik. enzim dapat menggabungkan dua atau lebih reaksi. reaksi samping yang memungkinkan dapat terjadi dan menghasilkan produk yang berbeda. Konsep ini sering dikenal sebagai hipotesis “dirangsang agar pas” (induced fit hypothesis). tanpa keberadaan enzim. tetapi banyaknya ikatan hidrogen dan van der waals mempengaruhi orientasi struktural dari kompleks enzim substrat. Mekanisme untuk satu substrat enzim catalyzed reaksi.Sebagai katalis. hidrolsis ATP sering kali menggunakan reaksi kimia lainnya untuk mendorong reaksi. Tahapan-tahapan energi pada reaksi kimia. Substrat memerlukan energi yang banyak untuk mencapai keadaan transisi. reaksi enzimatik berjalan lebih cepat.Enzim mengatalisasi reaksi maju dan balik secara seimbang. Enzim tidak mengubah kesetimbangan reaksi itu sendiri. Dengan enzim (E) yang mengikat substrat (S) dan menghasilkan suatu produk (P). KINETIKA MICHAELIS_MENTEN Keterangan: E : Enzim. atau Van der Waals. Biasanya reaksi akan berjalan ke arah yang sama dengan reaksi tanpa katalis. yang akan kemudian berubah menjadi produk. hydrogen. namun hanya mempercepat reaksi saja. umumnya ikatan ini diputuskan dengan sangat cepat untuk menghasilkan produk.

subtrat terikat ke enzim secara reversible. selama yang membangun kompleks tetapi tetap PORTOFOLIO 07: FISIOLOGI TUMBUHAN| 07 311 151 . Hasil kerja mereka kemudian dikembangkan lebih jauh oleh G. Briggs dan J. Enzim kemudian mengatalisasi reaksi kimia dan melepaskan produk. Victor Henri mengajukan suatu teori kinetika enzim yang kuantitatif. serangkaian percobaan dilakukan dengan berbagai substrat konsentrasi ([S]) dan tingkat awal pembentukan produk diukur. Maud Leonora Menten. Salah satu kontribusi utama Henri pada kinetika enzim adalah memandang reaksi enzim sebagai dua tahapan. namun data eksperimennya tidak berguna karena perhatian pada konsentrasi ion hidrogen pada saat itu masih belum dititikberatkan. Setelah Peter Lauritz Sørensen menentukan skala pH logaritmik dan memperkenalkan konsep penyanggaan (buffering) pada tahun 1909. mengulangi eksperimen Henri dan mengkonfirmasi persamaan Henri. Penentuan konstanta Lineweaver-Burk pot Untuk menentukan kecepatan maksimum yang diperantarai reaksi enzim. Kompleks ini kadang-kadang disebut sebagai kompleks Michaelis. E. Haldane. Persamaan ini kemudian dikenal dengan nama Kinetika Henri-Michaelis-Menten (kadang-kadang juga hanya disebut kinetika Michaelis-Menten).ENZIM 2011 Pada tahun 1902. kimiawan Jerman Leonor Michaelis dan murid bimbingan pascadokotoralnya yang berasal dari Kanada. Michaelis-Menten berkaitan plot v laju reaksi terhadap konsentrasi substrat [S]. 'Awal' di sini adalah diartikan bahwa laju reaksi diukur setelah periode waktu relatif singkat. S. Penurunan persamaan kinetika yang diturunkan mereka masih digunakan secara meluas sampai sekarang . Pada tahap pertama. membentuk kompleks enzim-substrat. B.

Hal ini membantu alokasi bahan zat dan energi secara ekonomis dan menghindari pembuatan produk akhir yang berlebihan. Enzim dapat dikompartemenkan. dan digunakan oleh sekelompok enzim lainnya sebagai sumber energi dalam mitokondria melalui β-oksidasi. dengan lintasan metabolisme yang berbeda-beda yang terjadi dalam kompartemen sel yang berbeda. 3. 5. yang Hanes-Woolf plot adalah yang paling akurat. miristoilasi. dan aparat golgi. sehingga ia dapat meregulasi jumlah produk akhir lintasan metabolisme tersebut. sementara berguna untuk visualisasi seharusnya tidak pernah menjadi sumber nilai aktual dari enzim konstan karena ketidakpekaan besar untuk kesalahan yang melekat pada semua plot terbalik. Sebagai contoh. Beberapa enzim dapat menjadi aktif ketika berada pada lingkungan yang berbeda PORTOFOLIO 07: FISIOLOGI TUMBUHAN| 07 311 151 . merencanakan kebalikan dari konsentrasi substrat terhadap kebalikan dari kecepatan awal Nilai-nilai konstanta yang dikehendaki K plot. 4. retikulum endoplasma. Produksi enzim (transkripsi dan translasi gen enzim) dapat ditingkatkan atau diturunkan bergantung pada respon sel terhadap perubahan lingkungan. Enzim dapat diregulasi melalui modifikasi pasca-translasional. 1. Harus satu dipaksa untuk memperoleh nilai dari alur terbalik. Nilai-nilai yang akurat untuk K M M dan V maks maks dapat dibaca secara langsung dari dan V hanya dapat ditentukan oleh regresi non- linier dari data yang Michaelis-Menten. Contohnya.ENZIM 2011 konsentrasi substrat sekitar konstan dan semi-asumsi keadaan-tetap akan terus. 2. Mekanisme umpan balik negatif dapat secara efektif mengatur laju sintesis zat antara metabolit tergantung pada kebutuhan sel. dan glikosilasi. pengukuran dapat kemudian akan diplot dalam sebuah Lineweaver-Burk plot. Bentuk regulase gen ini disebut induksi dan inhibisi enzim. KONTROL AKTIVASI ENZIM Terdapat lima cara utama aktivitas enzim dikontrol dalam sel. Enzim dapat diregulasi oleh inhibitor dan aktivator. Ia dapat meliputi fosforilasi. asam lemak disintesis oleh sekelompok enzim dalam sitosol. produk akhir lintasan metabolisme seringkali merupakan inhibitor enzim pertama yang terlibat dalam lintasan metabolisme. Mekanisme regulasi seperti ini disebut umpan balik negatif karena jumlah produk akhir diatur oleh konsentrasi produk itu sendiri.

dengan kofaktor seng terikat sebagai bagian dari tapak aktifnya. Namun. sekitar 700 enzim diketahui menggunakan PORTOFOLIO 07: FISIOLOGI TUMBUHAN| 07 311 151 .pula dengan substrat. Bagian yang bukan protein ini disebut kofaktor. Istilah holoenzim juga dapat digunakan untuk merujuk pada enzim yang mengandung subunit protein berganda. Beberapa koenzim seperti riboflavin. ataupun koenzim. Gugus kimiawi yang dibawa mencakup ion hidrida (H–) yang dibawa oleh NAD atau NADP+. dan asam folat adalah vitamin. ataupun substrat sekunder.Enzim yang memerlukan kofaktor namun tidak terdapat kofaktor yang terikat dengannya disebut sebagai apoenzim ataupun apoprotein. disamping itu terdapat pula bagian yang bukan protein yang penting untuk aktivasi katalitik.Beberapa enzim tidak memerlukan komponen tambahan untuk mencapai aktivitas penuhnya. Kebanyakan kofaktor tidak terikat secara kovalen dengan enzim. dan gugus metil yang dibawa oleh S-adenosilmetionina. holoenzim adalah kompleks lengkap yang mengandung seluruh subunit yang diperlukan agar menjadi aktif. Kofaktor dapat berupa gugus prostetik yang mengikat dengan kuat. seperti DNA polimerase. tetapi terikat dengan kuat. ataupun gugus metil yang dibawa oleh asam folat.Oleh karena koenzim secara kimiawi berubah oleh aksi enzim. NADPH dan adenosina trifosfat. formil.ENZIM KOFAKTOR DAN KOENZIM a. Contoh koenzim mencakup NADH. Pada kasus ini. Sebagai contoh. tiamina. adalah dapat dikatakan koenzim merupakan substrat yang khusus. gugus prostetik organik dapat pula terikat secara kovalen (contohnya tiamina pirofosfat pada enzim piruvat dehidrogenase). b. Kofaktor dapat berupa zat anorganik (contohnya ion logam) ataupun zat organik (contohnya flavin dan heme).Contoh enzim yang mengandung kofaktor adalah karbonat anhidrase. metenil. Apoenzim beserta dengan kofaktornya disebut holoenzim (bentuk aktif). yang akan melepaskan diri dari tapak aktif enzim semasa reaksi dan ion metal yang akan memebentuk suatu ikatan koordinasi dengan rantai spesifik pada tempat aktif dan pada saat yang sama membentuk satu atau lebih ikatan koordinasi. Kofaktor 2011 Enzim terdiri dari satu atau lebih rantai polipeptida. Namun beberapa memerlukan pula molekul non-protein yang disebut kofaktor untuk berikatan dengan enzim dan menjadi aktif. gugus asetil yang dibawa oleh koenzim A. Koenzim Koenzim adalah kofaktor berupa molekul organik kecil yang mentranspor gugus kimia atau elektron dari satu enzim ke enzim lainnya.

http://metabolismelink. 2011. Enzim. PT. http://wapedia.com/2008/09/14/enzim/hari _____.freehostia. DAFTAR PUSTAKA : Shahib. Pemahaman Seluk beluk Biokimia dan Penerapan Enzim. http://fionaangelina. ____.CITRA ADTYA BAKTI Lakitan Benyamin. Enzim. http://www.1 _____.mobi/id/Enzim?t=5. 2008.com/enzim. Enzim.2010. 2011. dan S- adenosilmetionina melalui metionina adenosiltransferase. nurhalin. Bandung .htm Angelina F. NADPH diregenerasi melalui lintasan pentosa fosfat. Regenerasi serta pemeliharaan konsentrasi koenzim terjadi dalam sel. 1992. Jakarta : Rajawali Pers _____. Enzim.org/mw/Enzim_12. Contohnya. Semua di akses 17 april 2011 PORTOFOLIO 07: FISIOLOGI TUMBUHAN| 07 311 151 .Dasar-dasar Fisiologi Tumbuhan.crayonpedia.ENZIM 2011 koenzim NADH.