P. 1
Enzim

Enzim

|Views: 33|Likes:
Published by Frando Manik

More info:

Published by: Frando Manik on Oct 24, 2013
Copyright:Attribution Non-commercial

Availability:

Read on Scribd mobile: iPhone, iPad and Android.
download as DOCX, PDF, TXT or read online from Scribd
See more
See less

08/31/2014

pdf

text

original

PORTOFOLIO 07: FISIOLOGI TUMBUHAN

ENZIM
FRENI WAWORUNTU
07 311 151

2011

UNIVERSITAS NEGERI MANADO

ENZIM
MEKANISME KERJA ENZIM I. PENGERTIAN ENZIM

2011

Enzim adalah biomolekul yang berfungsi sebagai katalis (senyawa yang mempercepat proses reaksi tanpa habis bereaksi) dalam suatu reaksi kimia. Katalisator mempercepat reaksi kimia. Walaupun katalisator ikut serta dalam reaksi, ia kembali ke keadaan semula bila reeaksi telah selesai.Hampir semua enzim merupakan protein. Pada reaksi yang dikatalisasi oleh enzim, molekul awal reaksi disebut sebagai substrat, dan enzim mengubah molekul tersebut menjadi molekul-molekul yang berbeda, disebut produk. Hampir semua proses biologis sel memerlukan enzim agar dapat berlangsung dengan cukup cepat.Enzim bekerja dengan cara menempel pada permukaan molekul zat-zat yang bereaksi dan dengan demikian mempercepat proses reaksi. Percepatan terjadi karena enzim menurunkan energi pengaktifan yang dengan sendirinya akan

mempermudah terjadinya reaksi. Sebagian besar enzim bekerja secara khas, yang artinya setiap jenis enzim hanya dapat bekerja pada satu macam senyawa atau reaksi kimia. Hal ini disebabkan perbedaan struktur kimia tiap enzim yang bersifat tetap. Sebagai contoh, enzim α-amilase hanya dapat digunakan pada proses perombakan pati menjadi glukosa.Hal-ihwal yang berkaitan dengan enzim dipelajari dalam enzimologi. Dalam dunia pendidikan tinggi, enzimologi tidak dipelajari tersendiri sebagai satu jurusan tersendiri tetapi sejumlah program studi memberikan mata kuliah ini. Enzimologi terutama dipelajari dalam kedokteran, ilmu pangan, teknologi pengolahan pangan, dan cabang-cabang ilmu pertanian.Sebagai katalis dalam reaksi-reaksi di dalam tubuh organisme, enzim memiliki beberapa sifat, yaitu: 1. Enzim adalah protein, karenanya enzim bersifat thermolabil, membutuhkan pH dan suhu yang tepat. 2. Enzim bekerja secara spesifik, dimana satu enzim hanya bekerja pada satu substra. 3. Enzim berfungsi sebagai katalis, yaitu mempercepat terjadinya reaksi kimia tanpa mengubah kesetimbangan reaksi. 4. Enzim hanya diperlukan dalam jumlah sedikit. 5. Enzim dapat bekerja secara bolak-balik. 6. Kerja enzim dipengaruhi oleh lingkungan, seperti oleh suhu, pH, konsentrasi, dan lainlain.

PORTOFOLIO 07: FISIOLOGI TUMBUHAN| 07 311 151

Enzim juga dapat menunjukkan tingkat stereospesifisitas. Enzim biasanya sangat spesifik terhadap reaksi yang ia kataliskan mauapun terhadap substrat yang terlibat dalam reaksi. Beberapa enzim yang menunjukkan akurasi dan kespesifikan tertinggi terlibat dalam pengkopian dan pengekspresian genom. regioselektivitas. atau aktivitas enzim terganggu maka reaksi metabolisme sel akan terhambat hingga pertumbuhan sel juga terganggu.ENZIM 2011 Enzim terdiri dari apoenzim dan gugus prostetik. Daya katalitik enzim Daya katalitik enzim sangat besar. Apoenzim adalah bagian enzim yang tersusun atas protein. dan lain-lain. Gugus prostetik dapat dikelompokkan menjadi dua yaitu koenzim (tersusun dari bahan organik) dan kofaktor (tersusun dari bahan anorganik). perkembangbiakan. memperoleh energi Kimia yang digunakan untuk biosintesis. Bahkan reaksi yang sederhana sekalipun seperti hidrasi CO2 harus dikatalisis oleh enzim karbonat anhidrase. baik terhadap terhadap jenis reaksi yang dikatalisisnya maupun terhadap substrat atau reaktan yang diolahnya. Dalam reaksi enzimatik sangat jarang terjadi reaksi sampingan yang menyebabkan terbentuknya hasil sampingan yang tak berguna. pergerakan. atau seperangkat reaksi yang sejenis.Reaksi-reaksi enzimatik dibutuhkan agar bakteri dapat memperoleh makanan/ nutrient dalam keadaan terlarut yang dapat diserap ke dalam sel. Dua sifat penting enzim adalah memiliki daya katalitik yang sangat besar dan sangat spesifik. Tanpa enzim. Kespesifikan enzim Enzim sangat spesifik. Bentuk. yaitu mampu mempercepat reaksi kimia minimal sejuta kali. Satu enzim biasanya mengkatalisis satu jenis reaksi kimia saja. kecepatan sebagian besar reaksi kimia di dalam sistem biologi sangatlah rendah sehingga tak dapat diukur. Enzim-enzim ini memiliki mekanisme "sistem pengecekan ulang". PORTOFOLIO 07: FISIOLOGI TUMBUHAN| 07 311 151 . Jika tidak ada enzim. muatan dan katakteristik hidrofilik/hidrofobik enzim dan substrat bertanggung jawab terhadap kespesifikan ini. Karbonat anhidrase CO2 + H2O ―――――――――→ H2CO3 a. Gugus prostetik adalah bagian enzim yang tidak tersusun atas protein. dan kemoselektivitas yang sangat tinggi.

Beberapa enzim yang mengandung ion logam sebagai kofaktornya Ion logam Zn 2+ Enzim Alkohol dehidrogenase Karbonat anhidrasa Karboksipeptidasa Mg2+ 2+ 3+ Fosfohidrolasa Fosfotransferasa Fe / Fe Sitokrom Peroksida Katalasa Feredoksin Cu / Cu K+ 2+ + Tirosina Sitokrom oksidasa Piruvat kinasa (juga memerlukan Mg2+) PORTOFOLIO 07: FISIOLOGI TUMBUHAN| 07 311 151 . Komponen selain protein pada enzim dinamakan kofaktor. atau molekul organik yang dinamakan koenzim. Koenzim dapat merupakan ion logam/ metal.ENZIM 2011 Model spesifitas enzim terhadap substrat dan reaksi tertentu STRUKTUR ENZIM Pada mulanya enzim dianggap hanya terdiri dari protein dan memang ada enzim yang ternyata hanya tersusun dari protein saja. Ion logam ini berfungsi untuk menjadi pusat katalis primer. dan sebagai stabilisator supaya enzim tetap aktif.. menjadi tempat untuk mengikat substrat. Misalnya pepsin dan tripsin. Gabungan antara bagian protein enzim (apoenzim) dan kofaktor dinamakan holoenzim.Tetapi ada juga enzim-enzim yang selain protein juga memerlukan komponen selain protein.Enzim yang memerlukan ion logam sebagai kofaktornya dinamakan metaloenzim.

Gugus protestik terikat erat pada molekul protein enzim PORTOFOLIO 07: FISIOLOGI TUMBUHAN| 07 311 151 .Tidak semua protein mempunyai fungsi katalitik sehingga tidak dapat digolongkan sebagai enzim. Jenis enzim ini dirujuk sebagai RNA-enzim ataupun ribozim.Terdapat pula sejumlah kecil katalis RNA. Beberapa enzim juga memiliki tapak ikat untuk molekul kecil. Dengan demikian ia berfungsi sebagai regulasi umpan balik. Kebanyakan enzim berukuran lebih besar daripada substratnya. dengan yang paling umum merupakan ribosom. sampai dengan lebih dari 2. denaturasi dapat bersifat reversibel maupun ireversibel. Tiap-tiap urutan asam amino menghasilkan struktur pelipatan dan sifat-sifat kimiawi yang khas. misalnya protein sitokrom yang membawa elekton pada fotosintesis dan respirasi. Senyawa non protein pada enzim ini disebut gugus protestik. Aktivitas enzim ditentukan oleh struktur tiga dimensinya (struktur kuaterner). Pengikatan ini dapat meningkatkan ataupun menurunkan aktivitas enzim. Rantai protein tunggal kadang-kadang dapat berkumpul bersama dan membentuk kompleks protein. Enzim juga dapat mengandung tapak yang mengikat kofaktor yang diperlukan untuk katalisis. Setiap enzim terbentuk dari molekul prptein sebagai komponen utama penysunnya dan beberapa enzim hanya terbentuk dari molekul protein dengan tanpa adanya penambahan komponen lain. prediksi aktivitas enzim baru yang hanya dilihat dari strukturnya adalah hal yang sangat sulit. Daerah yang mengandung residu katalitik yang akan mengikat substrat dan kemudian menjalani reaksi ini dikenal sebagai tapak aktif.500 residu pada asam lemak sintase. Walaupun struktur enzim menentukan fungsinya. enzim merupakan rantai asam amino yang melipat.ENZIM Na+ Membrane sel ATPasa ( juga memerlukan K+ dan Mg2+) 2011 Enzim umumnya merupakan protein globular dan ukurannya berkisar dari hanya 62 asam amino pada monomer 4-oksalokrotonat tautomerase. Kebanyakan enzim dapat mengalami denaturasi (yakni terbuka dari lipatannya dan menjadi tidak aktif) oleh pemanasan ataupun denaturan kimiawi. tetapi hanya sebagian kecil asam amino enzim (sekitar 3–4 asam amino) yang secara langsung terlibat dalam katalisis.Sama seperti protein-protein lainnya. Disamping komponen proteinnya beberapa enzim juga mengandung senyawa organik nonprotein dengan ukuran molekul yang lebih kecil. Tergantung pada jenis-jenis enzim. yang sering kali merupakan produk langsung ataupun tak langsung dari reaksi yang dikatalisasi. dan juga protein yang terkandung dalam biji juga lebih berperan sebagai bahan cadangan makanan untuk digunakan dalam proses perkecambahan biji.

Penggolongan enzim berdasarkan tempat bekerjanya a. b. yang merupakan pemindahan elektron. Sebagai contoh adalah enzim elektron transfer oksidase dan hidrogen peroksidase (katalase).ENZIM 2011 dengan ikatan kovalen dan esensial untuk aktifitas katalitik enzim yang bersangkutan. Eksoenzim Eksoenzim disebut juga enzim ekstraseluler. Ada beberapa macam enzim electron transfer oksidase. Energi yang dibebaskan pada reaksi pemecahan substrat di luar sel tidak digunakan dalam proses kehidupan sel. Senyawa organik atau ion logam yang membantu fungsi enzim disebut sebagai koenzim. Enzim. Penggolongan enzim berdasarkan daya katalisis a. tetapi untuk melaksanakan aktivitasnya membutuhkan partisipasi dari senyawa organik lain dan atau ion logam tertentu. Endoenzim Endoenzim disebut juga enzim intraseluler. KLASIFIKASI ENZIM Enzim dapat digolongkan berdasarkan tempat bekerjanya. oksigenase. daya katalisisnya. Umumnya berfungsi untuk “mencernakan” substrat secara hidrolisis. Koenzim tidak terikat pada molekul protein penyusun enzim. Oksidoreduktase Enzim ini mengkatalisis reaksi oksidasi-reduksi. Umumnya merupakan enzim yang digunakan untuk proses sintesis di dalamsel dan untuk pembentukan energi (ATP) yang berguna untuk proses kehidupan sel. substrat yang dikatalisis.misal dalam proses respirasi. jadi vitamin disintesis oleh tumbuhan disamping bermanfaat bagi manusia atau hewan yang mengkonsumsinya juga berperan dalam metabolism tumbuhan. yaitu enzim yang bekerjanya di luar sel. dan cara terbentuknya. untuk dijadikan molekul yang lebih sederhana dengan BM lebih rendah sehingga dapat masuk melewati membran sel. hidroksilase dan dehidrogenase. Beberapa enzim lainnya tidak mengandung gugus prostetik. hidrogen atau oksigen. yaitu enzim yang bekerjanya di dalam sel.enzim tersebut mengkatalisis reaksi-reaksi sebagai berikut: PORTOFOLIO 07: FISIOLOGI TUMBUHAN| 07 311 151 . yaitu enzim oksidase. Beberapa vitamin disintesis oleh tumbuhan digunakan sebagai bagian dari koenzim atau gugus protestik.

Lipase adalah hidrolase yang menghidrolisis lemak (ester lipida).ENZIM  Oksidase mengkatalisis 2 macam reaksi: O2 + (4e. Liase Enzim ini berfungsi untuk mengkatalisis pengambilan atau penambahan gugusan dari suatu molekul tanpa melalui proses hidrolisis. Hidrolase Enzim ini mengkatalisis reaksi-reaksi hidrolisis. merubah transmetinal D-alanin D-xylulosa-5-fosfat cisrentolal PORTOFOLIO 07: FISIOLOGI TUMBUHAN| 07 311 151 . merubah l-alanin Epimerase. Dekarboksiliase (dekarboksilase) yaitu enzim yang mengkatalisis reaksi pengambilan gugus karboksil. d. sebagai contoh adalah: L malat hidroliase (fumarase) yaitu enzim yang mengkatalisis reaksi pengambilan air dari malat sehingga dihasilkan fumarat. Transferase Transferase mengkatalisis pemindahan gugusan molekul dari suatu molekul ke molekul yang lain. merubah D-ribulosa-5-fosfat Cis-trans isomerase. Transasilase adalah transferase yang memindahkan gugusan asil. Transfosforilase adalah transferase yang memindahkan gugusan fosfat. dengan contoh enzim adalah: Karboksilesterase adalah hidrolase yang menghidrolisis gugusan ester karboksil. e. yaitu: Rasemase.+ 4 H+) O2 + (2e. Peptidase adalah hidrolase yang menghidrolisis protein dan polipeptida. c. Sebagai contoh adalah beberapa enzim sebagai berikut: Transaminase adalah transferase yang memindahkan gugusan amina.+ 4 H+) H2O2  Oksigenase (transferase oksigen): O2 + 2 substrat 2  Hidroksilase : substrat + ½ O2 2 koenzim + H2O  Dehidrogenase: NaNO3 + (e-+ H+) Na2SO4 + (e-+ H+) Na2CO3 + (e-+ H+)  H2S CH4 2 H2O + O2 NaNO2 2011 2 H2O substrat-O substrat-O 2 koenzim-H + ½ O2 Hidrogen peroksidase: 2 H2O2 b. Isomerase Isomerase meliputi enzim-enzim yang mengkatalisis reaksi isomerisasi.

coli membentuk enzim beta galaktosidase yang digunakan untuk merombak laktosa. Enzim konstitutif Di dalam sel terdapat enzim yang merupakan bagian dari susunan sel normal. Enzim lain dengan tatanama berbeda Ada beberapa enzim yang penamaannya tidak menurut cara di atas. Penggolongan enzim berdasar cara terbentuknya a.coli yang ditumbuhkan di dalam medium yang mengandung laktosa. triosin. Permease adalah enzim yang berperan dalam menentukan sifat selektif permiabel dari membran sel. sehingga enzim tersebut selalu ada umumnya dalam jumlah tetap pada sel hidup. b. Sedangkan enzim-enzim yang berperan dalam proses respirasi jumlahnya tidak dipengaruhi oleh kadar substratnya. PORTOFOLIO 07: FISIOLOGI TUMBUHAN| 07 311 151 . Selama fase lag tersebut E. misalnya enzim pepsin. sebagai contoh adalah enzim asetat=CoASH ligase yang mengkatalisis rekasi sebagai berikut: Asetat + CoA-SH + ATP Asetil CoA + AMP + P-P transferase atau mutase. Ligase Enzim ini mengkatalisis reaksi penggabungan 2 molekul dengan dibebaskannya molekul pirofosfat dari nukleosida trifosfat. Enzim adaptif adalah enzim yang pembentukannya dirangsang oleh adanya substrat.ENZIM Intramolekul ketol isomerase. Mulamula E. merubah 2011 D-gliseraldehid-3-fosfat dihidroksi aseton fosfat Intramolekul suksinil-CoA f. dan sebagainya serta enzim yang termasuk enzim permease. Induksi menyebabkan kecepatan sintesis suatu enzim dapat dirangsang sampai beberapa ribu kali. misalnya enzim amilase. coli tidak dapat menggunakan laktosa sehingga awalnya tidak nampak adanya pertumbuhan (fase lag/fase adaptasi panjang) setelah beberapa waktu baru menampakkan pertumbuhan. merubah metilmalonil-CoA g. Walaupun demikian ada enzim yang jumlahnya dipengaruhi kadar substratnya. Sebagai contoh adalah enzim beta galaktosidase yang dihasilkan oleh bakteri E. Enzim adaptif Perubahan lingkungan mikroba dapat menginduksi terbentuknya enzim tertentu.

amilase menghidrolisis amilum. Contohnya ada enzim yang megkatalisis reaksi reduksi terhadap fungsi alkohol gula dan ada pula yang mengkatalisis reaksi oksidasi pada substrat yang sama. enzim transferase mengkatalisis pemindahan gugus tertentu. yang bersatu dan kemudian disebut holoenzim. Menurut teori kunci-gembok. dan kebanyakan mengkatalisis reaksi hidrolisis ikatan kovalen. maka International Union of Biochemistry (IUB) telah mengadopsi sistem penamaan yang kompleks tetapi tidak meragukan berdasarkan mekanisme reaksi. yaitu menurut Teori Kunci-Gembok koenzim. Namun sampai sekarang masih banyak buku-buku yang masih menggunakan sistem penamaan lama yang lebih pendek. Contoh: enzim dehidrogenase mengkatalisis reaksi pengeluaran hidrogen. Contoh: lipase menghidrolisis lipid. Untuk menghindari kesulitan penamaan karena semakin banyak ditemukan enzim yang baru. TEORI KERJA ENZIM 1. Pemakaian penamaan tersebut terbukti tidak memadai karena banyak enzim mengkatalisis substrat yang sama tetapi dengan reaksi yang berbeda.ENZIM 2011 Enzim diklasifikasikan berdasarkan tipe reaksi dan mekanisme reaksi yang dikatalisis. Pada awalnya hanya ada beberapa enzim yang dikenal. (Lock and Key Theory) dan Teori Kecocokan Induksi (Induced Fit Theory). terjadinya reaksi antara substrat dengan enzim karena adanya kesesuaian bentuk ruang antara substrat PORTOFOLIO 07: FISIOLOGI TUMBUHAN| 07 311 151 . Semua enzim ini diidentifikasi dengan menambahkan akhiran –ase pada nama substansi atau substrat yang dihidrolisis. protease menghidrolisis protein. namun ditambahkan pada jenis reaksi yang dikatalisisnya. Model "kunci dan gembok" Enzim bekerja dengan dua cara. Sistem penamaan enzim sekarang tetap menggunakan –ase.

Pada saat ikatan kompleks enzimsubstrat terputus. Orientasi rantai samping asam amino berubah sesuai dengan substrat dan mengijinkan enzim untuk menjalankan fungsi katalitiknya. Pada beberapa kasus. Pada tahun 1894. Hal ini sering dirujuk sebagai model "Kunci dan Gembok". Diagram yang menggambarkan hipotesis ketepatan induksi. Model ini telah dibuktikan tidak akurat. molekul substrat juga berubah sedikit ketika ia memasuki tapak aktif. dan model ketepatan induksilah yang sekarang paling banyak diterima. Emil Fischer mengajukan bahwa hal ini dikarenakan baik enzim dan substrat memiliki bentuk geometri yang saling memenuhi. PORTOFOLIO 07: FISIOLOGI TUMBUHAN| 07 311 151 . yang berperan sebagai gembok. produk hasil reaksi akan dilepas dan enzim akan kembali pada konfigurasi semula. Model ketepatan induksi Pada tahun 1958. Daniel Koshland mengajukan modifikasi model kunci dan gembok: oleh karena enzim memiliki struktur yang fleksibel. menurut teori kecocokan induksi reaksi antara enzim dengan substrat berlangsung karena adanya induksi substrat terhadap situs aktif enzim sedemikian rupa sehingga keduanya merupakan struktur yang komplemen atau saling melengkapi. Menurut teori ini situs aktif tidak bersifat kaku. misalnya glikosidase. Akibatnya. sehingga terjadi kompleks enzim-substrat. tetapi lebih fleksibel Enzim sangatlah spesifik. substrat tidak berikatan dengan tapak aktif yang kaku. Berbeda dengan teori kunci gembok. Manakala model ini menjelaskan kespesifikan enzim.ENZIM 2011 dengan situs aktif (active site) dari enzim. sehingga sisi aktif enzim cenderung kaku. ia gagal dalam menjelaskan stabilisasi keadaan transisi yang dicapai oleh enzim. tapak aktif secara terus menerus berubah bentuknya sesuai dengan interaksi antara enzim dan substrat. Tapak aktif akan terus berubah bentuknya sampai substrat terikat secara sepenuhnya. Substrat berperan sebagai kunci masuk ke dalam situs aktif. yang mana bentuk akhir dan muatan enzim ditentukan. 2.

Jika suhu lingkungan mencapai 0° C atau lebih rendah lagi. Jika suhu lingkungan mencapai 40° C atau lebih. SH yang dapat bereaksi dengan Enz . maka pada pH yang extrem rendah atau tiggi konsentrasi efektif SH dan enz akan berkurang. 1. Enz + H Enz-H Demikian pula pada pH tinggi. Misalnya suatu reaksi enzim dapat berjalan bila enzim tadi bermuatan negatif (Enz ) dan substratnya bermuatan positif (SH ) : Enz + SH EnzSH. pH (Tingkat Keasaman) Setiap enzim mempunyai pH optimal masing-masing. enzim akan mengalami denaturasi. Suhu optimal enzim bagi masing-masing organisme berbeda-beda. enzim maupun substrat dapat mengalami perubahan muatan listrik dengan akibat perubahan aktivitas enzim. sesuai dengan "tempat kerja"nya. Pada pH rendah atau tingi. enzim akan mengalami denaturasi (rusak). Pada tumbuhan batas tertinggi suhunya adalah 250C 2. Pada pH rendah Enz akan bereaksi dengan H menjadi enzim yang tidak bermuatan.ENZIM 2011 FAKTOR-FAKTOR YANG MEMPENGARUHI KERJA ENZIM Faktor-faktor yang dapat mempengaruhi kerja enzim diantaranya adalah sebagai berikut. enzim tidak aktif. Pada pH rendah atau tinggi. + + + + + + - PORTOFOLIO 07: FISIOLOGI TUMBUHAN| 07 311 151 . karena itu kecepatan reaksinya juga berkurang. Suhu Enzim tidak dapat bekerja secara optimal apabila suhu lingkungan terlalu rendah atau terlalu tinggi.

PORTOFOLIO 07: FISIOLOGI TUMBUHAN| 07 311 151 . sedangkan pembentukan produk yang lain tidak dipengarihi atau malah di tingkatkan. inhibitor terbagi atas :  Reaksi inhibitor dengan apoenzim  Reaksi inhibitor dengan substrat  Reaksi inhibitor dengan substrat  Reaksi inhibitor dengan koenzim  Reaksi inhibitor dengan kofaktor  Reaksi inhibitor dengan bentuk kompleks enzim Kinetika hambatan enzim. jka zat penghambat lebih dulu berikatan dengan sisi aktif enzim . Penghambat kerja enzim (Inhibitor) 2011 Inhibisi aktifitas enzim adalah penurunan kecepatan suatu reaksi enzimatik yang dalam makhluk hidup penting pada proses metabolisme. Pada keadaan tertentu suatu reaksi enzimatik dapat membentuk dua atu lebih produk dan hambatan tersebut dapat ditunjukan hanya pada suatu produk. Inhibisi kompetitif Inhibitor kompetitif adalah inhibitor yang bersaing aktif dengan substrat untuk mendapatkan tempat aktif enzim. Dengan demikian baik substrat maupun zat penghambat berkompetisi atau bersaing untuk bersatu dengan sisi aktif enzim .Perlu diketahui bahwa inhibitor tidak mengalami perubahan kimia oleh enzim.ENZIM 3. Menurut Michaelis Menten dari reaksi tersebut dapat dikemukakan Ki = konstanta inhibitor. Berdasarkan tempat kerjanya. seperti substrat. ada 3 macam yaitu : a. Inhibitor adalah zat yang dapat menghambat kerja enzim.Pada penghambatan ini zat – zat penghambat mempunyai struktur yang mirip dengan struktur substrat. maka substratnya tidak dapat lagi berikatan dengan sisi aktif enzim.

sehingga kombinasi substrat dengan enzim tidak dihalangi tetapi pemecahan kompleks enzim substrat di cegah. Pada inhibitor tidak kompetitif penghambat tidak bisa mengikat pada enzim yang bebas. Penghambat umpan balik (feed back inhibitor) PORTOFOLIO 07: FISIOLOGI TUMBUHAN| 07 311 151 . tetapi dapat terjadi pada enzim multimeric. tetapi menghalangi reaksi selanjutnya jadi menghalangi pembentukan produk. Inhibisi uncompetitive Inhibisi tidak menghalangi pembentukan compels enzim substrat. Inhibisi nonkompetitif 2011 Inhibisi non kompetitif adalah hambatan dimana inhibitor bereaksi dengan suatu tempat diluar tempat aktif. 4. inhibitor hanya dapat bereaksi setelah terjadi kompeleks enzim substrat. EIS-COMPLEX begitu dibentuk enzymatically non-aktif.ENZIM b. tetapi hanya untuk ES-COMPLEX. c. Pada inhibisi uncompetitive. Inhibitor jenis ini adalah jarang. Dalam hal ini tingkat inhibisi tidak akan bergantung pada substrat tetapi pada konsentrasi inhibitor dan konstantadisosiasi inhibitor.

c.c. Penghambat alosterik Penghambat alosterik adalah penghambat yang dapat mempengaruhi enzim alosterik.ENZIM 2011 Penghambatan umpan balik disebabkan oleh hasil akhir suatu rangkaian reaksi enzimatik yang menghambat aktifitas enzim pada reaksi pertama. Keuntungan hambatan umpan balik adalah sebagai suatu mekanisme yang cepat dan sensitive untuk menghindari sintetis yang berlabihan daria suatu produk akhir. 6. Apabila ada senyawa yang dapat memasuki bagian yang menangkap penghambat maka enzim menjadi tidak aktif.B.D: substrat enzim a. 5. X: hasil akhir reaksi enzimatik yang menghambat sintesis enzim a. yang dapat digambarkan sebagai berikut: Enzim a Enzim b Enzim c Enzim d ABCDX Keterangan: A. PORTOFOLIO 07: FISIOLOGI TUMBUHAN| 07 311 151 . X: hasil akhir reaksi enzimatik yang menghambat sintesis enzim a.c.d. senyawa penghambat tersebut merupakan penghambat alosterik. kemudian jika senyawa produk akhir ini telah berkurang maka hambatan oleh produk akhir ini juga akan hilang dan enzim dapat aktif kembali.B.Gambaran skematik reaksinya adalah sebagai berikut: X Enzim a Enzim b Enzim c Enzim d ABCDX Keterangan: A.d.b.Struktur senyawa penghambat alosterik tidak mirip dengan struktur substrat.D: substrat enzim a.C. tetapi hanya enzim pertama yakni aspartat transkarbamilase yang sensitive terhadap kendali umpan balik UMP.d. Contoh yang dikenal untuk hambatan umpan balik dalah pada sel tumbuhan untuk sintesis nukleutidauridin monofosfat (UMP) dimulai dari asam aspartat dan karbamil fosfat.b. karena hambatan umpan balik ini hanya akan terjadi jika produkakhir tersebutmulai terakumulasi karena telah melampaui tingkat kebutuhan sel. Pengikatan penghambat alosterik pada enzim menyebabkan enzim tidak aktif. Enzim alosterik adalah enzim yang mempunyai dua bagian aktif. Hasil akhir reaksi juga mempengaruhi pembentukan enzim.b.C. Penghambat repressor Represor adalah hasil akhir suatu rangkaian reaksi mempengaruhi atau mengatur pembentukan enzimatik yang dapat pada reaksi enzim-enzim sebelumnya. yaitu bagian aktif yang menangkap substrat dan bagian yang menangkap penghambat. Lintasan ini membutuhkan 5 tahap reaksi yang melibatkan enzim.

Cu. Kedua efektor tersebut berkompetisi memperebutkan tempat alosterik yang sama atau dapat pula terikatpada tempat yang terpisah. vitamin. Kofaktor dapat berbentuk ion-ion dari unsur H. Contohnya ion klorida. Enzim alosterik mempunyai berat molekul lebih besar dan lebih kompleks dari pada enzim biasa demkian pula untuk mengisolasinya pun sukar. Beberapa enzim alosterik tidak stabil pada suhu 00C. maka konsentrasi substrat berbanding terbalik dengan kecepatan reaksi. 7. yang di atas lebih lanjut dalam meningkatkan konsentrasi substrat tidak menghasilkan perubahan signifikan dalam menilai reaksi. Mg2+. Aktifator Aktivator adalah zat yang dapat mengaktifkan dan menggiatkan kerja enzim. Mo.Jika sudah mencapai titik jenuhnya.ENZIM 2011 sehingga substrat tidak dapat dikatalisis dan tidak menghasilkan produk. Apabila enzim menangkap substrat maka penghambat tidak dapat terikat pada enzim. Zn. Pada enzim tertentu yang terdiri dari satu polipeptida maka kemungkinan tempat alosteriknya dapat mengikat baikefektor positif maupun efektor negative. yang dapat mengaktifkan enzim amilase. Dan konsentrasi enzim berbanding lurus dengan kecepatan reaksi. Semakin tinggi konsentrasi enzim akan semakin mempercepat terjadinya reaksi. dan enzim lain. tingkat reaksi meningkat dengan meningkatnya konsentrasi substrat sampai satu titik. Untuk suatu konsentrasi enzim. Konsentrasi enzim dan substrat Katalisis hanya terjadi jika enzim dan substrat membentuk suatu kompleks. atau berupa koenzim. sehingga enzim dapat aktif mereaksikan substrat menjadi produk. 8. tetapi stabil pada suhu kamar atau temperature tubuh. Enzim yang belum aktif disebut pre-enzim atau zymogen (simogen). Fe. Co. Hal ini disebabkan karena situs yang aktif dari enzim molekul pada suatu waktu yang PORTOFOLIO 07: FISIOLOGI TUMBUHAN| 07 311 151 .

bakteri. sebaliknya katabolisme merupakan perombakan senyawa dengan molekul yang lebih kecil. dan asam lemak.reaksireaksi kimia yang memungkinkan adanya kehidupan disebut metabolisme. dan jenis pathogen lainnya.ENZIM 2011 hampir jenuh dengan substrat. Secara kolektif. PERAN ENZIM DALAM METABOLISME TUMBUHAN Sel-sel yang hidup perannya identik dengan pabrik-pabrik kimia yang tergantung pada ketersediaan energy dan harus mematuhi hokum-hukum kimia. Pembentukan senyawa yang lebih besar dari molekul-molukul yang lebih kecil disebut anabolisme. Tumbuhan juga menghasilkan senyawa metabolit sekunder yang berfungsi untuk melindungi tumbuhan dari serangan serangga.Tumbuhan juga menghasilkan vitamin untuk kepentingan tumbuhan itu sendiri dan hormone-hormon yang merupakan sarana bagi tuimbuhan untuk berkomunikasi antara organnyadalam mengendalikan dan mengorganisasikan pertumbuhan dan perkembangannya. selulosa. Asalkan substrat konsentrasi yang tinggi dan suhu dan pH dijaga konstan. Reaksi anabolisme membutuhkan energy.Ratusan jenis senyawa dibentuk sebagai bahan penyusun struktur organela atau bagian-bagian dari sel lainnya. Beribu-ribu reaksi tersebut berlangsung didalam sel secara terus menerus. Reaksi katabolisme menghasilkan energi. protein. Baik anabolisme maupun katabolime berlangsung secara sistematis dan teratur membentuk lintasan metabolik. Beberapa rangkaian reaksi menghasilkan senyawa dengan molekul yang lebih besar seperti pati. Sel dapat mengatur lintasan metabolic yang PORTOFOLIO 07: FISIOLOGI TUMBUHAN| 07 311 151 . contohnya respirasi. Dengan reaksi-reaksi tersebut banyak senyawa organik yang disintesis oleh tumbuhan. tingkat reaksi yang proporsional terhadap konsentrasi enzim. jamur. Enzim / substrat kompleks harus memisahkan sebelum aktif situs gratis untuk mengakomodasi lebih substrat. lemak.

Enzim juga tanggap terhadap perubahan kondisi lingkungan sehingga perubahan dapat dilakukan oleh tumbuhan sesuai dengan perubahan unsure lingkungan. Dapat disimpulkan bahwa enzim mempercepat laju reaksi agar kesetimbangan reaksi tercapai tetapi tidak mempengaruhi konstatnta keseimbangan. dan katalis oleh enzim yang mengandung piridoksal fosfat. Katalisator tersebut yang kemudian dikenal dengan enzim. Pembentukan ikatan yang sementara (biasanya ikatan non kovalen) antara substrat dengan enzim menimbulkan penyabaran elektron dalam molekul substrat. Para ahli biokimia menamakan keadaan dimana terjadi renggangan ikatan molekul substrat setelah berinteraksi dengan enzim disebut pengaktifan substrat. MEKANISME KERJA ENZIM Pada umumnya terdapat 2 mekanisme kerja enzim yang memepngaruhi reaksi katalisis : Enzim meningkatkan kemungkinan molekul-molekul yang bereaksi saling bertemu dengan permukaan yang saling berorientasi. Enzim berperan secara lebih spesifik dalam hal menentukan reaksi mana yang akan dipacu dibandingkan dengan katalisator anorganik sehingga ribuan reaksi dapat berlangsung dengan tidak menghasilkan produk sampingan yang beracun.ENZIM 2011 dikehendakinya agar terjadi dan mengatur kecepatan reaksi tersebut dengan cara memproduksi suatu katalisator dalam jumlah yang sesuai dan pada saat yang dibutuhkan. Hal ini terjadi sebab enzim mempunyai suatu afinitas yang tinggi terhadap substrat dan mempunyai kemampuan mengikatnya walaupun bersifat sementara. sehingga ikatan kovalen tersebut menjadi mudah terpecah. Ion-ion dan senyawa anorganik yang diserap dari dalam tanah oleh tumbuhan sebagian dapat berfungsi sebagai katalisator beberapa reaksi. Hampir semua reaksi biokimia berlangsung sangat lambat jika tanpa melibatkan peranan suatu katalisator. Prinsip umum Pembicaraan tentang mekanisme yang digunakan untuk mempercepat kecepatan reaksi melalui 3 contoh yang akan diberikan : katalis asam dan basa pada umumnya. tetapi enzim merupakan katalisator yang lebih kuat. Penyatuan antara substrat dengan enzim tidak seenaknya melainkan substrat terikat dengan enzim sedemikian rupa sehingga setiap substrat terorientasi secara tepat untuk terjadi reaksi. PORTOFOLIO 07: FISIOLOGI TUMBUHAN| 07 311 151 . katalis oleh ion-ion logam. Enzim ummnya mempercepat laju reaksi antara 108 sampai 1020 kali.

dan dapat membentuk ikatan pi. dan  Mengadakan tekanan pada enzim atau substrat. Reaksi yang kecepatanya tergantung pada semua asam dan basa yang terdapat dalam larutan dikatakan dapat menglami katalisis asam umum (general acid) atau katalisis basa umum (general base). nuclearmagnetic (ESR). Sebenarnya.ENZIM a. Selain (dan tidak sperti proton) itu. logam dapat berperan sebagai cetakan 3-dimensi untuk orientasi dan ikatan gugus basa yang terdapat pada enzim atau substrat. c. Katalisis asam-basa umum 2011 Reaksi yang kecepatanya berubah-ubah akibat perubahan konsentrasi ion hidrogen atau konsentrasi ion hidronium dalam larutan. PORTOFOLIO 07: FISIOLOGI TUMBUHAN| 07 311 151 . Ion logam juga dapat menerima elektron melalui ikatan sigma atau pi untuk mengaktifkan elektrofil atau nukleofil (katalis asam-basa umum). Keterangan ini digabungkan dengan pengetahuan pembentukan dan kerusakan kompleks logam dan reaksi dalam lingkaran koordinasi ion logam untuk memberi pengertian tentang peranan ion logam pada reksi yang dikatalisi oleh enzim. Peranan ion logam Ion logam melaksanakan peranan katalisi dan struktural yang penting pada protein. sering mempunyai muatan posotif yang lebih besar dari pada satu. seperti proton. Mutarotasi glukosa adalah salah satu rekasi yang tunduk pada katalisis asambasa umum.  Mendekatkan pereaksi. lebih-lebihdengan kristalografi sinar-X. b. lebih dari seperempat dari semua enzim yang dikenal mengandung ion logam yang berikatan erat atau memerlukan ion logam untuk beraktivitasnya. tetapi tidak tergantung pada konsentrasi asam atau basa lainya yang terdapat dalam larutan. Peranan ion logam pada katalisis Ion logam dapat berpartisipasi dalam salah satu dari 4 mekanisme yang dipakai enzim untuk mempercepat kecepatan reaksi kimia :  katalisis asam-asam umum. adalah asam Lewis atau elektrotil dan oleh karena itu dapat menerima bagian alam pasangan elektron yang membentuk ikatan sigma. Ion logam.  katalisis kovalen. dikatakan dapat mengalami katalisis asam spesifik atau katalisis basa spesifik. Ion logam juga dapat dianggap “super acids” karena mereka terdapat pada larutan yang netral. Fungsi ion logam ini diselidiki dengan cara fisika.

Pada sisi aktif enzim ini substrat di rombak menjadi produk. Konsep kompleks enzim substrat pertama dikemukakan oleh Emil Fisher. Daniel E. suatu hambatan energy (energi barrier) harus lebih dahulu diatasi. Hambatan ini disebut sebagai “ energy aktifasi”.ENZIM 2011 Denagan memberikan elektron. Kosland mengemukakan konsep bahwa sisi aktif enzim dapat disesuaikan dengan struktur PORTOFOLIO 07: FISIOLOGI TUMBUHAN| 07 311 151 . Jika sisi aktif ini kaku dan spesifik untuk substarat tertentu reaksi balik tidak akan dapat terjadi karena struktur molekul senyawa produk sudah berbeda dengan senyawa asalnya tidak “ dikenali “ oleh enzim. logam dapat mengaktifkan nukleofil atau berperan sebagai nukleofil itu sendiri. seorang ahli kimia organic pada sekitar tahun 1884. pengaturan stereokimia dicapai oleh kemampuan lingkaran koordinasi logam untuk beerperan sebagai cetakan 3-dimensi untuk mengikat gugus-gugus reaktif pada orientsi sterik yang sfesisik. sedangkan enzim berperan menurunkan tingkat energy aktifasi yang dibutuhkan dengan demikian akan menyebabkan lebih banyak molekul yang dapat bereaksi. Berebeda dengan konsep sisi aktif yang kaku dari Fisher. Akhirnya. suatu ion logam uga dapat “menyelubungi’ nukleofil dan karena itu mencegah reaksi sampingan yang sebaliknya mungkin timbul. Bagian enzim terdapat menyatu dengan substrat disebut dengan sisi aktif (active side). Lingkaran koordinasi logam dapat mempersatukan enzim dan substrat (pendekatan) atau membentuk distorasi yang menghasilakan chelate pada enzim atau substrat (tekanan0. Mekanisme Aksi Enzim Pada gambar diatas didapat bahwa jika substrat bereaksi untuk menghasilkan produk. Peningkatan suhu menyebabkan bertambahnya jumlah molekul dengan tingkat energy yang labih tinggi dari energy aktifasi yang dibutuhkan sehingga labih banyak molekul yang bereaksi.

namun hanya mempercepat reaksi saja.Sebagai katalis. Mekanisme untuk satu substrat enzim catalyzed reaksi. Dengan demikian penggabungan antara enzim dengan substrat menjadi lebih pas. Sebagai contoh.lebih lanjut. Konsep ini sering dikenal sebagai hipotesis “dirangsang agar pas” (induced fit hypothesis). yang akan kemudian berubah menjadi produk. reaksi samping yang memungkinkan dapat terjadi dan menghasilkan produk yang berbeda. Namun. Kestabilan ikatan enzim-substrat ditentukan oleh konstanta Michaelis (Km). enzim tidak mengubah posisi kesetimbangan reaksi kimia. Biasanya reaksi akan berjalan ke arah yang sama dengan reaksi tanpa katalis. P: Hasil reaksi Sistem enzim-substrat untuk tiap-tiap reaksi enzimatik bersifat khusus. Enzim tidak mengubah kesetimbangan reaksi itu sendiri. Substrat memerlukan energi yang banyak untuk mencapai keadaan transisi. Ikatan antara enzim dan substrat dapat berupa ikatan kovalen . Walaupun ikatan kovalen yang kuat terbentuk .Enzim mengatalisasi reaksi maju dan balik secara seimbang. tetapi banyaknya ikatan hidrogen dan van der waals mempengaruhi orientasi struktural dari kompleks enzim substrat.ENZIM 2011 substrata tau produk setelah molekul-molekul tersebut mendekati sisi aktif enzim. reaksi enzimatik berjalan lebih cepat. Dengan enzim (E) yang mengikat substrat (S) dan menghasilkan suatu produk (P). atau Van der Waals. sehingga reaksi yang difavoritkan secara termodinamik dapat digunakan untuk mendorong reaksi yang tidak difavoritkan secara termodinamik. umumnya ikatan ini diputuskan dengan sangat cepat untuk menghasilkan produk. Sebagai contoh. menurunkan energi yang diperlukan untuk menjadi produk. Tahapan-tahapan energi pada reaksi kimia. Ikatan kovalen dan ionik sangat penting dikaitkan dengan energy aktifasi untuk suatu reaksi. tanpa keberadaan enzim. S: Substrat (reaktan). enzim dapat menggabungkan dua atau lebih reaksi. PORTOFOLIO 07: FISIOLOGI TUMBUHAN| 07 311 151 . karbonat anhidrase mengatalisasi reaksinya ke dua arah bergantung pada konsentrasi reaktan. Perbedaannya adalah. Enzim menstabilisasi keadaan transisi. hidrolsis ATP sering kali menggunakan reaksi kimia lainnya untuk mendorong reaksi. ES: ikatan sementara. hydrogen. KINETIKA MICHAELIS_MENTEN Keterangan: E : Enzim. ionik.

subtrat terikat ke enzim secara reversible. 'Awal' di sini adalah diartikan bahwa laju reaksi diukur setelah periode waktu relatif singkat. Salah satu kontribusi utama Henri pada kinetika enzim adalah memandang reaksi enzim sebagai dua tahapan. Penurunan persamaan kinetika yang diturunkan mereka masih digunakan secara meluas sampai sekarang . B. Briggs dan J. Persamaan ini kemudian dikenal dengan nama Kinetika Henri-Michaelis-Menten (kadang-kadang juga hanya disebut kinetika Michaelis-Menten). Kompleks ini kadang-kadang disebut sebagai kompleks Michaelis. namun data eksperimennya tidak berguna karena perhatian pada konsentrasi ion hidrogen pada saat itu masih belum dititikberatkan. serangkaian percobaan dilakukan dengan berbagai substrat konsentrasi ([S]) dan tingkat awal pembentukan produk diukur.ENZIM 2011 Pada tahun 1902. Maud Leonora Menten. kimiawan Jerman Leonor Michaelis dan murid bimbingan pascadokotoralnya yang berasal dari Kanada. membentuk kompleks enzim-substrat. Hasil kerja mereka kemudian dikembangkan lebih jauh oleh G. Enzim kemudian mengatalisasi reaksi kimia dan melepaskan produk. Pada tahap pertama. selama yang membangun kompleks tetapi tetap PORTOFOLIO 07: FISIOLOGI TUMBUHAN| 07 311 151 . mengulangi eksperimen Henri dan mengkonfirmasi persamaan Henri. Haldane. Penentuan konstanta Lineweaver-Burk pot Untuk menentukan kecepatan maksimum yang diperantarai reaksi enzim. E. S. Setelah Peter Lauritz Sørensen menentukan skala pH logaritmik dan memperkenalkan konsep penyanggaan (buffering) pada tahun 1909. Michaelis-Menten berkaitan plot v laju reaksi terhadap konsentrasi substrat [S]. Victor Henri mengajukan suatu teori kinetika enzim yang kuantitatif.

miristoilasi. asam lemak disintesis oleh sekelompok enzim dalam sitosol. Ia dapat meliputi fosforilasi. KONTROL AKTIVASI ENZIM Terdapat lima cara utama aktivitas enzim dikontrol dalam sel. Hal ini membantu alokasi bahan zat dan energi secara ekonomis dan menghindari pembuatan produk akhir yang berlebihan. Mekanisme umpan balik negatif dapat secara efektif mengatur laju sintesis zat antara metabolit tergantung pada kebutuhan sel. Contohnya. Harus satu dipaksa untuk memperoleh nilai dari alur terbalik. pengukuran dapat kemudian akan diplot dalam sebuah Lineweaver-Burk plot.ENZIM 2011 konsentrasi substrat sekitar konstan dan semi-asumsi keadaan-tetap akan terus. sementara berguna untuk visualisasi seharusnya tidak pernah menjadi sumber nilai aktual dari enzim konstan karena ketidakpekaan besar untuk kesalahan yang melekat pada semua plot terbalik. sehingga ia dapat meregulasi jumlah produk akhir lintasan metabolisme tersebut. Beberapa enzim dapat menjadi aktif ketika berada pada lingkungan yang berbeda PORTOFOLIO 07: FISIOLOGI TUMBUHAN| 07 311 151 . Mekanisme regulasi seperti ini disebut umpan balik negatif karena jumlah produk akhir diatur oleh konsentrasi produk itu sendiri. retikulum endoplasma. dan glikosilasi. dengan lintasan metabolisme yang berbeda-beda yang terjadi dalam kompartemen sel yang berbeda. yang Hanes-Woolf plot adalah yang paling akurat. 4. Sebagai contoh. produk akhir lintasan metabolisme seringkali merupakan inhibitor enzim pertama yang terlibat dalam lintasan metabolisme. Produksi enzim (transkripsi dan translasi gen enzim) dapat ditingkatkan atau diturunkan bergantung pada respon sel terhadap perubahan lingkungan. dan digunakan oleh sekelompok enzim lainnya sebagai sumber energi dalam mitokondria melalui β-oksidasi. Bentuk regulase gen ini disebut induksi dan inhibisi enzim. 3. 1. Enzim dapat dikompartemenkan. Enzim dapat diregulasi oleh inhibitor dan aktivator. merencanakan kebalikan dari konsentrasi substrat terhadap kebalikan dari kecepatan awal Nilai-nilai konstanta yang dikehendaki K plot. 2. Nilai-nilai yang akurat untuk K M M dan V maks maks dapat dibaca secara langsung dari dan V hanya dapat ditentukan oleh regresi non- linier dari data yang Michaelis-Menten. Enzim dapat diregulasi melalui modifikasi pasca-translasional. dan aparat golgi. 5.

dan gugus metil yang dibawa oleh S-adenosilmetionina. Istilah holoenzim juga dapat digunakan untuk merujuk pada enzim yang mengandung subunit protein berganda. Namun beberapa memerlukan pula molekul non-protein yang disebut kofaktor untuk berikatan dengan enzim dan menjadi aktif. Koenzim Koenzim adalah kofaktor berupa molekul organik kecil yang mentranspor gugus kimia atau elektron dari satu enzim ke enzim lainnya. metenil. tetapi terikat dengan kuat. Kofaktor 2011 Enzim terdiri dari satu atau lebih rantai polipeptida. Namun. b. Beberapa koenzim seperti riboflavin. Kofaktor dapat berupa gugus prostetik yang mengikat dengan kuat. gugus asetil yang dibawa oleh koenzim A. holoenzim adalah kompleks lengkap yang mengandung seluruh subunit yang diperlukan agar menjadi aktif. ataupun koenzim. Apoenzim beserta dengan kofaktornya disebut holoenzim (bentuk aktif).Oleh karena koenzim secara kimiawi berubah oleh aksi enzim. disamping itu terdapat pula bagian yang bukan protein yang penting untuk aktivasi katalitik. dan asam folat adalah vitamin. Kofaktor dapat berupa zat anorganik (contohnya ion logam) ataupun zat organik (contohnya flavin dan heme). ataupun gugus metil yang dibawa oleh asam folat. Contoh koenzim mencakup NADH. ataupun substrat sekunder. Sebagai contoh. yang akan melepaskan diri dari tapak aktif enzim semasa reaksi dan ion metal yang akan memebentuk suatu ikatan koordinasi dengan rantai spesifik pada tempat aktif dan pada saat yang sama membentuk satu atau lebih ikatan koordinasi. seperti DNA polimerase. adalah dapat dikatakan koenzim merupakan substrat yang khusus. gugus prostetik organik dapat pula terikat secara kovalen (contohnya tiamina pirofosfat pada enzim piruvat dehidrogenase). sekitar 700 enzim diketahui menggunakan PORTOFOLIO 07: FISIOLOGI TUMBUHAN| 07 311 151 .Contoh enzim yang mengandung kofaktor adalah karbonat anhidrase.pula dengan substrat.ENZIM KOFAKTOR DAN KOENZIM a. Gugus kimiawi yang dibawa mencakup ion hidrida (H–) yang dibawa oleh NAD atau NADP+.Beberapa enzim tidak memerlukan komponen tambahan untuk mencapai aktivitas penuhnya.Enzim yang memerlukan kofaktor namun tidak terdapat kofaktor yang terikat dengannya disebut sebagai apoenzim ataupun apoprotein. formil. Kebanyakan kofaktor tidak terikat secara kovalen dengan enzim. dengan kofaktor seng terikat sebagai bagian dari tapak aktifnya. Bagian yang bukan protein ini disebut kofaktor. Pada kasus ini. tiamina. NADPH dan adenosina trifosfat.

PT.com/enzim. 2008. DAFTAR PUSTAKA : Shahib. Enzim. ____.freehostia. http://wapedia. nurhalin.1 _____.crayonpedia. Jakarta : Rajawali Pers _____.2010. Regenerasi serta pemeliharaan konsentrasi koenzim terjadi dalam sel.htm Angelina F. Contohnya.CITRA ADTYA BAKTI Lakitan Benyamin. http://metabolismelink.Dasar-dasar Fisiologi Tumbuhan. 2011. Bandung . http://www.org/mw/Enzim_12.mobi/id/Enzim?t=5.ENZIM 2011 koenzim NADH. 2011. dan S- adenosilmetionina melalui metionina adenosiltransferase. http://fionaangelina.com/2008/09/14/enzim/hari _____. Enzim. Enzim. Semua di akses 17 april 2011 PORTOFOLIO 07: FISIOLOGI TUMBUHAN| 07 311 151 . NADPH diregenerasi melalui lintasan pentosa fosfat. Enzim. Pemahaman Seluk beluk Biokimia dan Penerapan Enzim. 1992.

You're Reading a Free Preview

Download
scribd
/*********** DO NOT ALTER ANYTHING BELOW THIS LINE ! ************/ var s_code=s.t();if(s_code)document.write(s_code)//-->