PORTOFOLIO 07: FISIOLOGI TUMBUHAN

ENZIM
FRENI WAWORUNTU
07 311 151

2011

UNIVERSITAS NEGERI MANADO

ENZIM
MEKANISME KERJA ENZIM I. PENGERTIAN ENZIM

2011

Enzim adalah biomolekul yang berfungsi sebagai katalis (senyawa yang mempercepat proses reaksi tanpa habis bereaksi) dalam suatu reaksi kimia. Katalisator mempercepat reaksi kimia. Walaupun katalisator ikut serta dalam reaksi, ia kembali ke keadaan semula bila reeaksi telah selesai.Hampir semua enzim merupakan protein. Pada reaksi yang dikatalisasi oleh enzim, molekul awal reaksi disebut sebagai substrat, dan enzim mengubah molekul tersebut menjadi molekul-molekul yang berbeda, disebut produk. Hampir semua proses biologis sel memerlukan enzim agar dapat berlangsung dengan cukup cepat.Enzim bekerja dengan cara menempel pada permukaan molekul zat-zat yang bereaksi dan dengan demikian mempercepat proses reaksi. Percepatan terjadi karena enzim menurunkan energi pengaktifan yang dengan sendirinya akan

mempermudah terjadinya reaksi. Sebagian besar enzim bekerja secara khas, yang artinya setiap jenis enzim hanya dapat bekerja pada satu macam senyawa atau reaksi kimia. Hal ini disebabkan perbedaan struktur kimia tiap enzim yang bersifat tetap. Sebagai contoh, enzim α-amilase hanya dapat digunakan pada proses perombakan pati menjadi glukosa.Hal-ihwal yang berkaitan dengan enzim dipelajari dalam enzimologi. Dalam dunia pendidikan tinggi, enzimologi tidak dipelajari tersendiri sebagai satu jurusan tersendiri tetapi sejumlah program studi memberikan mata kuliah ini. Enzimologi terutama dipelajari dalam kedokteran, ilmu pangan, teknologi pengolahan pangan, dan cabang-cabang ilmu pertanian.Sebagai katalis dalam reaksi-reaksi di dalam tubuh organisme, enzim memiliki beberapa sifat, yaitu: 1. Enzim adalah protein, karenanya enzim bersifat thermolabil, membutuhkan pH dan suhu yang tepat. 2. Enzim bekerja secara spesifik, dimana satu enzim hanya bekerja pada satu substra. 3. Enzim berfungsi sebagai katalis, yaitu mempercepat terjadinya reaksi kimia tanpa mengubah kesetimbangan reaksi. 4. Enzim hanya diperlukan dalam jumlah sedikit. 5. Enzim dapat bekerja secara bolak-balik. 6. Kerja enzim dipengaruhi oleh lingkungan, seperti oleh suhu, pH, konsentrasi, dan lainlain.

PORTOFOLIO 07: FISIOLOGI TUMBUHAN| 07 311 151

Gugus prostetik adalah bagian enzim yang tidak tersusun atas protein. perkembangbiakan. PORTOFOLIO 07: FISIOLOGI TUMBUHAN| 07 311 151 . dan lain-lain. Karbonat anhidrase CO2 + H2O ―――――――――→ H2CO3 a. Dua sifat penting enzim adalah memiliki daya katalitik yang sangat besar dan sangat spesifik. Dalam reaksi enzimatik sangat jarang terjadi reaksi sampingan yang menyebabkan terbentuknya hasil sampingan yang tak berguna. memperoleh energi Kimia yang digunakan untuk biosintesis. Daya katalitik enzim Daya katalitik enzim sangat besar. Enzim-enzim ini memiliki mekanisme "sistem pengecekan ulang". Kespesifikan enzim Enzim sangat spesifik. Jika tidak ada enzim. kecepatan sebagian besar reaksi kimia di dalam sistem biologi sangatlah rendah sehingga tak dapat diukur. atau aktivitas enzim terganggu maka reaksi metabolisme sel akan terhambat hingga pertumbuhan sel juga terganggu. dan kemoselektivitas yang sangat tinggi. Satu enzim biasanya mengkatalisis satu jenis reaksi kimia saja. regioselektivitas. muatan dan katakteristik hidrofilik/hidrofobik enzim dan substrat bertanggung jawab terhadap kespesifikan ini. atau seperangkat reaksi yang sejenis. yaitu mampu mempercepat reaksi kimia minimal sejuta kali.ENZIM 2011 Enzim terdiri dari apoenzim dan gugus prostetik. baik terhadap terhadap jenis reaksi yang dikatalisisnya maupun terhadap substrat atau reaktan yang diolahnya.Reaksi-reaksi enzimatik dibutuhkan agar bakteri dapat memperoleh makanan/ nutrient dalam keadaan terlarut yang dapat diserap ke dalam sel. pergerakan. Gugus prostetik dapat dikelompokkan menjadi dua yaitu koenzim (tersusun dari bahan organik) dan kofaktor (tersusun dari bahan anorganik). Bentuk. Tanpa enzim. Beberapa enzim yang menunjukkan akurasi dan kespesifikan tertinggi terlibat dalam pengkopian dan pengekspresian genom. Enzim biasanya sangat spesifik terhadap reaksi yang ia kataliskan mauapun terhadap substrat yang terlibat dalam reaksi. Enzim juga dapat menunjukkan tingkat stereospesifisitas. Bahkan reaksi yang sederhana sekalipun seperti hidrasi CO2 harus dikatalisis oleh enzim karbonat anhidrase. Apoenzim adalah bagian enzim yang tersusun atas protein.

Beberapa enzim yang mengandung ion logam sebagai kofaktornya Ion logam Zn 2+ Enzim Alkohol dehidrogenase Karbonat anhidrasa Karboksipeptidasa Mg2+ 2+ 3+ Fosfohidrolasa Fosfotransferasa Fe / Fe Sitokrom Peroksida Katalasa Feredoksin Cu / Cu K+ 2+ + Tirosina Sitokrom oksidasa Piruvat kinasa (juga memerlukan Mg2+) PORTOFOLIO 07: FISIOLOGI TUMBUHAN| 07 311 151 . dan sebagai stabilisator supaya enzim tetap aktif.. Ion logam ini berfungsi untuk menjadi pusat katalis primer.Tetapi ada juga enzim-enzim yang selain protein juga memerlukan komponen selain protein. Komponen selain protein pada enzim dinamakan kofaktor.ENZIM 2011 Model spesifitas enzim terhadap substrat dan reaksi tertentu STRUKTUR ENZIM Pada mulanya enzim dianggap hanya terdiri dari protein dan memang ada enzim yang ternyata hanya tersusun dari protein saja. Koenzim dapat merupakan ion logam/ metal. atau molekul organik yang dinamakan koenzim.Enzim yang memerlukan ion logam sebagai kofaktornya dinamakan metaloenzim. Gabungan antara bagian protein enzim (apoenzim) dan kofaktor dinamakan holoenzim. Misalnya pepsin dan tripsin. menjadi tempat untuk mengikat substrat.

Disamping komponen proteinnya beberapa enzim juga mengandung senyawa organik nonprotein dengan ukuran molekul yang lebih kecil. Senyawa non protein pada enzim ini disebut gugus protestik. Dengan demikian ia berfungsi sebagai regulasi umpan balik. Pengikatan ini dapat meningkatkan ataupun menurunkan aktivitas enzim. Beberapa enzim juga memiliki tapak ikat untuk molekul kecil. tetapi hanya sebagian kecil asam amino enzim (sekitar 3–4 asam amino) yang secara langsung terlibat dalam katalisis. Daerah yang mengandung residu katalitik yang akan mengikat substrat dan kemudian menjalani reaksi ini dikenal sebagai tapak aktif. Gugus protestik terikat erat pada molekul protein enzim PORTOFOLIO 07: FISIOLOGI TUMBUHAN| 07 311 151 .Sama seperti protein-protein lainnya.Terdapat pula sejumlah kecil katalis RNA. prediksi aktivitas enzim baru yang hanya dilihat dari strukturnya adalah hal yang sangat sulit. denaturasi dapat bersifat reversibel maupun ireversibel. Rantai protein tunggal kadang-kadang dapat berkumpul bersama dan membentuk kompleks protein. Kebanyakan enzim berukuran lebih besar daripada substratnya. yang sering kali merupakan produk langsung ataupun tak langsung dari reaksi yang dikatalisasi. Enzim juga dapat mengandung tapak yang mengikat kofaktor yang diperlukan untuk katalisis.500 residu pada asam lemak sintase. sampai dengan lebih dari 2. Jenis enzim ini dirujuk sebagai RNA-enzim ataupun ribozim. dan juga protein yang terkandung dalam biji juga lebih berperan sebagai bahan cadangan makanan untuk digunakan dalam proses perkecambahan biji. misalnya protein sitokrom yang membawa elekton pada fotosintesis dan respirasi. enzim merupakan rantai asam amino yang melipat. dengan yang paling umum merupakan ribosom. Tergantung pada jenis-jenis enzim.ENZIM Na+ Membrane sel ATPasa ( juga memerlukan K+ dan Mg2+) 2011 Enzim umumnya merupakan protein globular dan ukurannya berkisar dari hanya 62 asam amino pada monomer 4-oksalokrotonat tautomerase. Setiap enzim terbentuk dari molekul prptein sebagai komponen utama penysunnya dan beberapa enzim hanya terbentuk dari molekul protein dengan tanpa adanya penambahan komponen lain. Aktivitas enzim ditentukan oleh struktur tiga dimensinya (struktur kuaterner). Walaupun struktur enzim menentukan fungsinya. Tiap-tiap urutan asam amino menghasilkan struktur pelipatan dan sifat-sifat kimiawi yang khas.Tidak semua protein mempunyai fungsi katalitik sehingga tidak dapat digolongkan sebagai enzim. Kebanyakan enzim dapat mengalami denaturasi (yakni terbuka dari lipatannya dan menjadi tidak aktif) oleh pemanasan ataupun denaturan kimiawi.

enzim tersebut mengkatalisis reaksi-reaksi sebagai berikut: PORTOFOLIO 07: FISIOLOGI TUMBUHAN| 07 311 151 .misal dalam proses respirasi. hidroksilase dan dehidrogenase. Penggolongan enzim berdasarkan daya katalisis a. untuk dijadikan molekul yang lebih sederhana dengan BM lebih rendah sehingga dapat masuk melewati membran sel. b. Energi yang dibebaskan pada reaksi pemecahan substrat di luar sel tidak digunakan dalam proses kehidupan sel. Endoenzim Endoenzim disebut juga enzim intraseluler. KLASIFIKASI ENZIM Enzim dapat digolongkan berdasarkan tempat bekerjanya. yaitu enzim yang bekerjanya di dalam sel. Ada beberapa macam enzim electron transfer oksidase. Koenzim tidak terikat pada molekul protein penyusun enzim. Beberapa enzim lainnya tidak mengandung gugus prostetik. oksigenase. yaitu enzim yang bekerjanya di luar sel. tetapi untuk melaksanakan aktivitasnya membutuhkan partisipasi dari senyawa organik lain dan atau ion logam tertentu. Eksoenzim Eksoenzim disebut juga enzim ekstraseluler. dan cara terbentuknya. Senyawa organik atau ion logam yang membantu fungsi enzim disebut sebagai koenzim. Enzim. daya katalisisnya. Oksidoreduktase Enzim ini mengkatalisis reaksi oksidasi-reduksi. Umumnya merupakan enzim yang digunakan untuk proses sintesis di dalamsel dan untuk pembentukan energi (ATP) yang berguna untuk proses kehidupan sel. substrat yang dikatalisis.ENZIM 2011 dengan ikatan kovalen dan esensial untuk aktifitas katalitik enzim yang bersangkutan. Sebagai contoh adalah enzim elektron transfer oksidase dan hidrogen peroksidase (katalase). Umumnya berfungsi untuk “mencernakan” substrat secara hidrolisis. Penggolongan enzim berdasarkan tempat bekerjanya a. jadi vitamin disintesis oleh tumbuhan disamping bermanfaat bagi manusia atau hewan yang mengkonsumsinya juga berperan dalam metabolism tumbuhan. yang merupakan pemindahan elektron. hidrogen atau oksigen. Beberapa vitamin disintesis oleh tumbuhan digunakan sebagai bagian dari koenzim atau gugus protestik. yaitu enzim oksidase.

Dekarboksiliase (dekarboksilase) yaitu enzim yang mengkatalisis reaksi pengambilan gugus karboksil. Transfosforilase adalah transferase yang memindahkan gugusan fosfat. sebagai contoh adalah: L malat hidroliase (fumarase) yaitu enzim yang mengkatalisis reaksi pengambilan air dari malat sehingga dihasilkan fumarat. Transasilase adalah transferase yang memindahkan gugusan asil.ENZIM  Oksidase mengkatalisis 2 macam reaksi: O2 + (4e. Peptidase adalah hidrolase yang menghidrolisis protein dan polipeptida.+ 4 H+) H2O2  Oksigenase (transferase oksigen): O2 + 2 substrat 2  Hidroksilase : substrat + ½ O2 2 koenzim + H2O  Dehidrogenase: NaNO3 + (e-+ H+) Na2SO4 + (e-+ H+) Na2CO3 + (e-+ H+)  H2S CH4 2 H2O + O2 NaNO2 2011 2 H2O substrat-O substrat-O 2 koenzim-H + ½ O2 Hidrogen peroksidase: 2 H2O2 b. yaitu: Rasemase. Hidrolase Enzim ini mengkatalisis reaksi-reaksi hidrolisis. Liase Enzim ini berfungsi untuk mengkatalisis pengambilan atau penambahan gugusan dari suatu molekul tanpa melalui proses hidrolisis. Isomerase Isomerase meliputi enzim-enzim yang mengkatalisis reaksi isomerisasi. dengan contoh enzim adalah: Karboksilesterase adalah hidrolase yang menghidrolisis gugusan ester karboksil. c. Lipase adalah hidrolase yang menghidrolisis lemak (ester lipida). e. merubah transmetinal D-alanin D-xylulosa-5-fosfat cisrentolal PORTOFOLIO 07: FISIOLOGI TUMBUHAN| 07 311 151 . Transferase Transferase mengkatalisis pemindahan gugusan molekul dari suatu molekul ke molekul yang lain. merubah l-alanin Epimerase. Sebagai contoh adalah beberapa enzim sebagai berikut: Transaminase adalah transferase yang memindahkan gugusan amina. d. merubah D-ribulosa-5-fosfat Cis-trans isomerase.+ 4 H+) O2 + (2e.

Walaupun demikian ada enzim yang jumlahnya dipengaruhi kadar substratnya. Enzim konstitutif Di dalam sel terdapat enzim yang merupakan bagian dari susunan sel normal. Sedangkan enzim-enzim yang berperan dalam proses respirasi jumlahnya tidak dipengaruhi oleh kadar substratnya. Penggolongan enzim berdasar cara terbentuknya a. sebagai contoh adalah enzim asetat=CoASH ligase yang mengkatalisis rekasi sebagai berikut: Asetat + CoA-SH + ATP Asetil CoA + AMP + P-P transferase atau mutase. Permease adalah enzim yang berperan dalam menentukan sifat selektif permiabel dari membran sel. coli tidak dapat menggunakan laktosa sehingga awalnya tidak nampak adanya pertumbuhan (fase lag/fase adaptasi panjang) setelah beberapa waktu baru menampakkan pertumbuhan. Enzim adaptif adalah enzim yang pembentukannya dirangsang oleh adanya substrat. merubah 2011 D-gliseraldehid-3-fosfat dihidroksi aseton fosfat Intramolekul suksinil-CoA f. PORTOFOLIO 07: FISIOLOGI TUMBUHAN| 07 311 151 . Enzim adaptif Perubahan lingkungan mikroba dapat menginduksi terbentuknya enzim tertentu. b. Ligase Enzim ini mengkatalisis reaksi penggabungan 2 molekul dengan dibebaskannya molekul pirofosfat dari nukleosida trifosfat. Sebagai contoh adalah enzim beta galaktosidase yang dihasilkan oleh bakteri E. misalnya enzim amilase. Selama fase lag tersebut E. triosin. sehingga enzim tersebut selalu ada umumnya dalam jumlah tetap pada sel hidup. dan sebagainya serta enzim yang termasuk enzim permease. Enzim lain dengan tatanama berbeda Ada beberapa enzim yang penamaannya tidak menurut cara di atas. Induksi menyebabkan kecepatan sintesis suatu enzim dapat dirangsang sampai beberapa ribu kali.coli yang ditumbuhkan di dalam medium yang mengandung laktosa. merubah metilmalonil-CoA g. misalnya enzim pepsin. Mulamula E. coli membentuk enzim beta galaktosidase yang digunakan untuk merombak laktosa.ENZIM Intramolekul ketol isomerase.

yang bersatu dan kemudian disebut holoenzim. Contoh: lipase menghidrolisis lipid. Menurut teori kunci-gembok. (Lock and Key Theory) dan Teori Kecocokan Induksi (Induced Fit Theory). Sistem penamaan enzim sekarang tetap menggunakan –ase. protease menghidrolisis protein. Pada awalnya hanya ada beberapa enzim yang dikenal. enzim transferase mengkatalisis pemindahan gugus tertentu. namun ditambahkan pada jenis reaksi yang dikatalisisnya. terjadinya reaksi antara substrat dengan enzim karena adanya kesesuaian bentuk ruang antara substrat PORTOFOLIO 07: FISIOLOGI TUMBUHAN| 07 311 151 . dan kebanyakan mengkatalisis reaksi hidrolisis ikatan kovalen. Pemakaian penamaan tersebut terbukti tidak memadai karena banyak enzim mengkatalisis substrat yang sama tetapi dengan reaksi yang berbeda. maka International Union of Biochemistry (IUB) telah mengadopsi sistem penamaan yang kompleks tetapi tidak meragukan berdasarkan mekanisme reaksi. Untuk menghindari kesulitan penamaan karena semakin banyak ditemukan enzim yang baru. amilase menghidrolisis amilum. Contohnya ada enzim yang megkatalisis reaksi reduksi terhadap fungsi alkohol gula dan ada pula yang mengkatalisis reaksi oksidasi pada substrat yang sama. Namun sampai sekarang masih banyak buku-buku yang masih menggunakan sistem penamaan lama yang lebih pendek. Semua enzim ini diidentifikasi dengan menambahkan akhiran –ase pada nama substansi atau substrat yang dihidrolisis. Contoh: enzim dehidrogenase mengkatalisis reaksi pengeluaran hidrogen. Model "kunci dan gembok" Enzim bekerja dengan dua cara. TEORI KERJA ENZIM 1.ENZIM 2011 Enzim diklasifikasikan berdasarkan tipe reaksi dan mekanisme reaksi yang dikatalisis. yaitu menurut Teori Kunci-Gembok koenzim.

Berbeda dengan teori kunci gembok. yang mana bentuk akhir dan muatan enzim ditentukan. Model ini telah dibuktikan tidak akurat. Akibatnya. yang berperan sebagai gembok. tetapi lebih fleksibel Enzim sangatlah spesifik. Hal ini sering dirujuk sebagai model "Kunci dan Gembok". substrat tidak berikatan dengan tapak aktif yang kaku. PORTOFOLIO 07: FISIOLOGI TUMBUHAN| 07 311 151 . 2. sehingga sisi aktif enzim cenderung kaku. produk hasil reaksi akan dilepas dan enzim akan kembali pada konfigurasi semula. tapak aktif secara terus menerus berubah bentuknya sesuai dengan interaksi antara enzim dan substrat. Orientasi rantai samping asam amino berubah sesuai dengan substrat dan mengijinkan enzim untuk menjalankan fungsi katalitiknya. Pada beberapa kasus. menurut teori kecocokan induksi reaksi antara enzim dengan substrat berlangsung karena adanya induksi substrat terhadap situs aktif enzim sedemikian rupa sehingga keduanya merupakan struktur yang komplemen atau saling melengkapi. Diagram yang menggambarkan hipotesis ketepatan induksi. ia gagal dalam menjelaskan stabilisasi keadaan transisi yang dicapai oleh enzim. Emil Fischer mengajukan bahwa hal ini dikarenakan baik enzim dan substrat memiliki bentuk geometri yang saling memenuhi. Tapak aktif akan terus berubah bentuknya sampai substrat terikat secara sepenuhnya. molekul substrat juga berubah sedikit ketika ia memasuki tapak aktif. Model ketepatan induksi Pada tahun 1958. sehingga terjadi kompleks enzim-substrat. Substrat berperan sebagai kunci masuk ke dalam situs aktif. misalnya glikosidase. dan model ketepatan induksilah yang sekarang paling banyak diterima. Daniel Koshland mengajukan modifikasi model kunci dan gembok: oleh karena enzim memiliki struktur yang fleksibel. Menurut teori ini situs aktif tidak bersifat kaku.ENZIM 2011 dengan situs aktif (active site) dari enzim. Manakala model ini menjelaskan kespesifikan enzim. Pada tahun 1894. Pada saat ikatan kompleks enzimsubstrat terputus.

1. maka pada pH yang extrem rendah atau tiggi konsentrasi efektif SH dan enz akan berkurang. + + + + + + - PORTOFOLIO 07: FISIOLOGI TUMBUHAN| 07 311 151 . Pada pH rendah atau tingi. Jika suhu lingkungan mencapai 0° C atau lebih rendah lagi. karena itu kecepatan reaksinya juga berkurang. Pada pH rendah atau tinggi.ENZIM 2011 FAKTOR-FAKTOR YANG MEMPENGARUHI KERJA ENZIM Faktor-faktor yang dapat mempengaruhi kerja enzim diantaranya adalah sebagai berikut. Suhu optimal enzim bagi masing-masing organisme berbeda-beda. enzim akan mengalami denaturasi. sesuai dengan "tempat kerja"nya. Pada pH rendah Enz akan bereaksi dengan H menjadi enzim yang tidak bermuatan. enzim tidak aktif. enzim maupun substrat dapat mengalami perubahan muatan listrik dengan akibat perubahan aktivitas enzim. pH (Tingkat Keasaman) Setiap enzim mempunyai pH optimal masing-masing. Jika suhu lingkungan mencapai 40° C atau lebih. Misalnya suatu reaksi enzim dapat berjalan bila enzim tadi bermuatan negatif (Enz ) dan substratnya bermuatan positif (SH ) : Enz + SH EnzSH. Enz + H Enz-H Demikian pula pada pH tinggi. Pada tumbuhan batas tertinggi suhunya adalah 250C 2. Suhu Enzim tidak dapat bekerja secara optimal apabila suhu lingkungan terlalu rendah atau terlalu tinggi. enzim akan mengalami denaturasi (rusak). SH yang dapat bereaksi dengan Enz .

inhibitor terbagi atas :  Reaksi inhibitor dengan apoenzim  Reaksi inhibitor dengan substrat  Reaksi inhibitor dengan substrat  Reaksi inhibitor dengan koenzim  Reaksi inhibitor dengan kofaktor  Reaksi inhibitor dengan bentuk kompleks enzim Kinetika hambatan enzim. Inhibisi kompetitif Inhibitor kompetitif adalah inhibitor yang bersaing aktif dengan substrat untuk mendapatkan tempat aktif enzim. sedangkan pembentukan produk yang lain tidak dipengarihi atau malah di tingkatkan. Berdasarkan tempat kerjanya. PORTOFOLIO 07: FISIOLOGI TUMBUHAN| 07 311 151 .Pada penghambatan ini zat – zat penghambat mempunyai struktur yang mirip dengan struktur substrat. Menurut Michaelis Menten dari reaksi tersebut dapat dikemukakan Ki = konstanta inhibitor. jka zat penghambat lebih dulu berikatan dengan sisi aktif enzim . Pada keadaan tertentu suatu reaksi enzimatik dapat membentuk dua atu lebih produk dan hambatan tersebut dapat ditunjukan hanya pada suatu produk. seperti substrat.Perlu diketahui bahwa inhibitor tidak mengalami perubahan kimia oleh enzim. Penghambat kerja enzim (Inhibitor) 2011 Inhibisi aktifitas enzim adalah penurunan kecepatan suatu reaksi enzimatik yang dalam makhluk hidup penting pada proses metabolisme. ada 3 macam yaitu : a. maka substratnya tidak dapat lagi berikatan dengan sisi aktif enzim. Dengan demikian baik substrat maupun zat penghambat berkompetisi atau bersaing untuk bersatu dengan sisi aktif enzim .ENZIM 3. Inhibitor adalah zat yang dapat menghambat kerja enzim.

c. sehingga kombinasi substrat dengan enzim tidak dihalangi tetapi pemecahan kompleks enzim substrat di cegah. tetapi menghalangi reaksi selanjutnya jadi menghalangi pembentukan produk. Inhibisi nonkompetitif 2011 Inhibisi non kompetitif adalah hambatan dimana inhibitor bereaksi dengan suatu tempat diluar tempat aktif. Inhibitor jenis ini adalah jarang. tetapi dapat terjadi pada enzim multimeric. EIS-COMPLEX begitu dibentuk enzymatically non-aktif. tetapi hanya untuk ES-COMPLEX. Pada inhibisi uncompetitive. 4.ENZIM b. Pada inhibitor tidak kompetitif penghambat tidak bisa mengikat pada enzim yang bebas. Inhibisi uncompetitive Inhibisi tidak menghalangi pembentukan compels enzim substrat. Penghambat umpan balik (feed back inhibitor) PORTOFOLIO 07: FISIOLOGI TUMBUHAN| 07 311 151 . Dalam hal ini tingkat inhibisi tidak akan bergantung pada substrat tetapi pada konsentrasi inhibitor dan konstantadisosiasi inhibitor. inhibitor hanya dapat bereaksi setelah terjadi kompeleks enzim substrat.

c. 5.b.d. karena hambatan umpan balik ini hanya akan terjadi jika produkakhir tersebutmulai terakumulasi karena telah melampaui tingkat kebutuhan sel.Struktur senyawa penghambat alosterik tidak mirip dengan struktur substrat.D: substrat enzim a. PORTOFOLIO 07: FISIOLOGI TUMBUHAN| 07 311 151 .D: substrat enzim a.C.B.d.c. senyawa penghambat tersebut merupakan penghambat alosterik. X: hasil akhir reaksi enzimatik yang menghambat sintesis enzim a.Gambaran skematik reaksinya adalah sebagai berikut: X Enzim a Enzim b Enzim c Enzim d ABCDX Keterangan: A.B. Penghambat alosterik Penghambat alosterik adalah penghambat yang dapat mempengaruhi enzim alosterik.C. Apabila ada senyawa yang dapat memasuki bagian yang menangkap penghambat maka enzim menjadi tidak aktif. Hasil akhir reaksi juga mempengaruhi pembentukan enzim.b. X: hasil akhir reaksi enzimatik yang menghambat sintesis enzim a. Enzim alosterik adalah enzim yang mempunyai dua bagian aktif. Keuntungan hambatan umpan balik adalah sebagai suatu mekanisme yang cepat dan sensitive untuk menghindari sintetis yang berlabihan daria suatu produk akhir. kemudian jika senyawa produk akhir ini telah berkurang maka hambatan oleh produk akhir ini juga akan hilang dan enzim dapat aktif kembali. Pengikatan penghambat alosterik pada enzim menyebabkan enzim tidak aktif. Contoh yang dikenal untuk hambatan umpan balik dalah pada sel tumbuhan untuk sintesis nukleutidauridin monofosfat (UMP) dimulai dari asam aspartat dan karbamil fosfat. Lintasan ini membutuhkan 5 tahap reaksi yang melibatkan enzim. tetapi hanya enzim pertama yakni aspartat transkarbamilase yang sensitive terhadap kendali umpan balik UMP.b.c. 6. yang dapat digambarkan sebagai berikut: Enzim a Enzim b Enzim c Enzim d ABCDX Keterangan: A. yaitu bagian aktif yang menangkap substrat dan bagian yang menangkap penghambat.ENZIM 2011 Penghambatan umpan balik disebabkan oleh hasil akhir suatu rangkaian reaksi enzimatik yang menghambat aktifitas enzim pada reaksi pertama.d. Penghambat repressor Represor adalah hasil akhir suatu rangkaian reaksi mempengaruhi atau mengatur pembentukan enzimatik yang dapat pada reaksi enzim-enzim sebelumnya.

Kofaktor dapat berbentuk ion-ion dari unsur H. Untuk suatu konsentrasi enzim. sehingga enzim dapat aktif mereaksikan substrat menjadi produk. yang di atas lebih lanjut dalam meningkatkan konsentrasi substrat tidak menghasilkan perubahan signifikan dalam menilai reaksi. Beberapa enzim alosterik tidak stabil pada suhu 00C. Kedua efektor tersebut berkompetisi memperebutkan tempat alosterik yang sama atau dapat pula terikatpada tempat yang terpisah. tingkat reaksi meningkat dengan meningkatnya konsentrasi substrat sampai satu titik. yang dapat mengaktifkan enzim amilase. Aktifator Aktivator adalah zat yang dapat mengaktifkan dan menggiatkan kerja enzim.Jika sudah mencapai titik jenuhnya. Zn. dan enzim lain. maka konsentrasi substrat berbanding terbalik dengan kecepatan reaksi. 8. vitamin. Enzim yang belum aktif disebut pre-enzim atau zymogen (simogen). Mo. Hal ini disebabkan karena situs yang aktif dari enzim molekul pada suatu waktu yang PORTOFOLIO 07: FISIOLOGI TUMBUHAN| 07 311 151 . Dan konsentrasi enzim berbanding lurus dengan kecepatan reaksi. Pada enzim tertentu yang terdiri dari satu polipeptida maka kemungkinan tempat alosteriknya dapat mengikat baikefektor positif maupun efektor negative. Enzim alosterik mempunyai berat molekul lebih besar dan lebih kompleks dari pada enzim biasa demkian pula untuk mengisolasinya pun sukar. 7. Co.ENZIM 2011 sehingga substrat tidak dapat dikatalisis dan tidak menghasilkan produk. tetapi stabil pada suhu kamar atau temperature tubuh. Fe. Konsentrasi enzim dan substrat Katalisis hanya terjadi jika enzim dan substrat membentuk suatu kompleks. Semakin tinggi konsentrasi enzim akan semakin mempercepat terjadinya reaksi. atau berupa koenzim. Cu. Apabila enzim menangkap substrat maka penghambat tidak dapat terikat pada enzim. Mg2+. Contohnya ion klorida.

contohnya respirasi. Baik anabolisme maupun katabolime berlangsung secara sistematis dan teratur membentuk lintasan metabolik.ENZIM 2011 hampir jenuh dengan substrat. dan jenis pathogen lainnya. bakteri. lemak.Ratusan jenis senyawa dibentuk sebagai bahan penyusun struktur organela atau bagian-bagian dari sel lainnya. Pembentukan senyawa yang lebih besar dari molekul-molukul yang lebih kecil disebut anabolisme.reaksireaksi kimia yang memungkinkan adanya kehidupan disebut metabolisme. Tumbuhan juga menghasilkan senyawa metabolit sekunder yang berfungsi untuk melindungi tumbuhan dari serangan serangga. Secara kolektif. selulosa. sebaliknya katabolisme merupakan perombakan senyawa dengan molekul yang lebih kecil. Enzim / substrat kompleks harus memisahkan sebelum aktif situs gratis untuk mengakomodasi lebih substrat. tingkat reaksi yang proporsional terhadap konsentrasi enzim. PERAN ENZIM DALAM METABOLISME TUMBUHAN Sel-sel yang hidup perannya identik dengan pabrik-pabrik kimia yang tergantung pada ketersediaan energy dan harus mematuhi hokum-hukum kimia.Tumbuhan juga menghasilkan vitamin untuk kepentingan tumbuhan itu sendiri dan hormone-hormon yang merupakan sarana bagi tuimbuhan untuk berkomunikasi antara organnyadalam mengendalikan dan mengorganisasikan pertumbuhan dan perkembangannya. Beberapa rangkaian reaksi menghasilkan senyawa dengan molekul yang lebih besar seperti pati. Dengan reaksi-reaksi tersebut banyak senyawa organik yang disintesis oleh tumbuhan. Sel dapat mengatur lintasan metabolic yang PORTOFOLIO 07: FISIOLOGI TUMBUHAN| 07 311 151 . Reaksi anabolisme membutuhkan energy. Beribu-ribu reaksi tersebut berlangsung didalam sel secara terus menerus. Asalkan substrat konsentrasi yang tinggi dan suhu dan pH dijaga konstan. protein. jamur. dan asam lemak. Reaksi katabolisme menghasilkan energi.

ENZIM 2011 dikehendakinya agar terjadi dan mengatur kecepatan reaksi tersebut dengan cara memproduksi suatu katalisator dalam jumlah yang sesuai dan pada saat yang dibutuhkan. PORTOFOLIO 07: FISIOLOGI TUMBUHAN| 07 311 151 . Enzim juga tanggap terhadap perubahan kondisi lingkungan sehingga perubahan dapat dilakukan oleh tumbuhan sesuai dengan perubahan unsure lingkungan. MEKANISME KERJA ENZIM Pada umumnya terdapat 2 mekanisme kerja enzim yang memepngaruhi reaksi katalisis : Enzim meningkatkan kemungkinan molekul-molekul yang bereaksi saling bertemu dengan permukaan yang saling berorientasi. dan katalis oleh enzim yang mengandung piridoksal fosfat. Hal ini terjadi sebab enzim mempunyai suatu afinitas yang tinggi terhadap substrat dan mempunyai kemampuan mengikatnya walaupun bersifat sementara. Ion-ion dan senyawa anorganik yang diserap dari dalam tanah oleh tumbuhan sebagian dapat berfungsi sebagai katalisator beberapa reaksi. Hampir semua reaksi biokimia berlangsung sangat lambat jika tanpa melibatkan peranan suatu katalisator. katalis oleh ion-ion logam. Enzim berperan secara lebih spesifik dalam hal menentukan reaksi mana yang akan dipacu dibandingkan dengan katalisator anorganik sehingga ribuan reaksi dapat berlangsung dengan tidak menghasilkan produk sampingan yang beracun. Enzim ummnya mempercepat laju reaksi antara 108 sampai 1020 kali. Para ahli biokimia menamakan keadaan dimana terjadi renggangan ikatan molekul substrat setelah berinteraksi dengan enzim disebut pengaktifan substrat. Penyatuan antara substrat dengan enzim tidak seenaknya melainkan substrat terikat dengan enzim sedemikian rupa sehingga setiap substrat terorientasi secara tepat untuk terjadi reaksi. Pembentukan ikatan yang sementara (biasanya ikatan non kovalen) antara substrat dengan enzim menimbulkan penyabaran elektron dalam molekul substrat. Dapat disimpulkan bahwa enzim mempercepat laju reaksi agar kesetimbangan reaksi tercapai tetapi tidak mempengaruhi konstatnta keseimbangan. sehingga ikatan kovalen tersebut menjadi mudah terpecah. Prinsip umum Pembicaraan tentang mekanisme yang digunakan untuk mempercepat kecepatan reaksi melalui 3 contoh yang akan diberikan : katalis asam dan basa pada umumnya. Katalisator tersebut yang kemudian dikenal dengan enzim. tetapi enzim merupakan katalisator yang lebih kuat.

PORTOFOLIO 07: FISIOLOGI TUMBUHAN| 07 311 151 . logam dapat berperan sebagai cetakan 3-dimensi untuk orientasi dan ikatan gugus basa yang terdapat pada enzim atau substrat. Peranan ion logam Ion logam melaksanakan peranan katalisi dan struktural yang penting pada protein. seperti proton. Ion logam juga dapat dianggap “super acids” karena mereka terdapat pada larutan yang netral. dan dapat membentuk ikatan pi. Fungsi ion logam ini diselidiki dengan cara fisika. dan  Mengadakan tekanan pada enzim atau substrat. Selain (dan tidak sperti proton) itu. tetapi tidak tergantung pada konsentrasi asam atau basa lainya yang terdapat dalam larutan. Ion logam juga dapat menerima elektron melalui ikatan sigma atau pi untuk mengaktifkan elektrofil atau nukleofil (katalis asam-basa umum). adalah asam Lewis atau elektrotil dan oleh karena itu dapat menerima bagian alam pasangan elektron yang membentuk ikatan sigma. Mutarotasi glukosa adalah salah satu rekasi yang tunduk pada katalisis asambasa umum.  Mendekatkan pereaksi. Peranan ion logam pada katalisis Ion logam dapat berpartisipasi dalam salah satu dari 4 mekanisme yang dipakai enzim untuk mempercepat kecepatan reaksi kimia :  katalisis asam-asam umum. c. Sebenarnya.  katalisis kovalen. Ion logam. Keterangan ini digabungkan dengan pengetahuan pembentukan dan kerusakan kompleks logam dan reaksi dalam lingkaran koordinasi ion logam untuk memberi pengertian tentang peranan ion logam pada reksi yang dikatalisi oleh enzim. Katalisis asam-basa umum 2011 Reaksi yang kecepatanya berubah-ubah akibat perubahan konsentrasi ion hidrogen atau konsentrasi ion hidronium dalam larutan. dikatakan dapat mengalami katalisis asam spesifik atau katalisis basa spesifik. sering mempunyai muatan posotif yang lebih besar dari pada satu. nuclearmagnetic (ESR). b. lebih dari seperempat dari semua enzim yang dikenal mengandung ion logam yang berikatan erat atau memerlukan ion logam untuk beraktivitasnya.ENZIM a. lebih-lebihdengan kristalografi sinar-X. Reaksi yang kecepatanya tergantung pada semua asam dan basa yang terdapat dalam larutan dikatakan dapat menglami katalisis asam umum (general acid) atau katalisis basa umum (general base).

sedangkan enzim berperan menurunkan tingkat energy aktifasi yang dibutuhkan dengan demikian akan menyebabkan lebih banyak molekul yang dapat bereaksi. pengaturan stereokimia dicapai oleh kemampuan lingkaran koordinasi logam untuk beerperan sebagai cetakan 3-dimensi untuk mengikat gugus-gugus reaktif pada orientsi sterik yang sfesisik. logam dapat mengaktifkan nukleofil atau berperan sebagai nukleofil itu sendiri. seorang ahli kimia organic pada sekitar tahun 1884. Berebeda dengan konsep sisi aktif yang kaku dari Fisher. Konsep kompleks enzim substrat pertama dikemukakan oleh Emil Fisher. Jika sisi aktif ini kaku dan spesifik untuk substarat tertentu reaksi balik tidak akan dapat terjadi karena struktur molekul senyawa produk sudah berbeda dengan senyawa asalnya tidak “ dikenali “ oleh enzim. Kosland mengemukakan konsep bahwa sisi aktif enzim dapat disesuaikan dengan struktur PORTOFOLIO 07: FISIOLOGI TUMBUHAN| 07 311 151 . Akhirnya. Hambatan ini disebut sebagai “ energy aktifasi”. Daniel E. suatu hambatan energy (energi barrier) harus lebih dahulu diatasi.ENZIM 2011 Denagan memberikan elektron. Lingkaran koordinasi logam dapat mempersatukan enzim dan substrat (pendekatan) atau membentuk distorasi yang menghasilakan chelate pada enzim atau substrat (tekanan0. Bagian enzim terdapat menyatu dengan substrat disebut dengan sisi aktif (active side). suatu ion logam uga dapat “menyelubungi’ nukleofil dan karena itu mencegah reaksi sampingan yang sebaliknya mungkin timbul. Peningkatan suhu menyebabkan bertambahnya jumlah molekul dengan tingkat energy yang labih tinggi dari energy aktifasi yang dibutuhkan sehingga labih banyak molekul yang bereaksi. Pada sisi aktif enzim ini substrat di rombak menjadi produk. Mekanisme Aksi Enzim Pada gambar diatas didapat bahwa jika substrat bereaksi untuk menghasilkan produk.

Enzim menstabilisasi keadaan transisi. reaksi enzimatik berjalan lebih cepat. KINETIKA MICHAELIS_MENTEN Keterangan: E : Enzim. Mekanisme untuk satu substrat enzim catalyzed reaksi. Tahapan-tahapan energi pada reaksi kimia. hydrogen. menurunkan energi yang diperlukan untuk menjadi produk. S: Substrat (reaktan). namun hanya mempercepat reaksi saja. Namun. tetapi banyaknya ikatan hidrogen dan van der waals mempengaruhi orientasi struktural dari kompleks enzim substrat. Sebagai contoh.ENZIM 2011 substrata tau produk setelah molekul-molekul tersebut mendekati sisi aktif enzim. sehingga reaksi yang difavoritkan secara termodinamik dapat digunakan untuk mendorong reaksi yang tidak difavoritkan secara termodinamik. Ikatan antara enzim dan substrat dapat berupa ikatan kovalen . hidrolsis ATP sering kali menggunakan reaksi kimia lainnya untuk mendorong reaksi. PORTOFOLIO 07: FISIOLOGI TUMBUHAN| 07 311 151 . Sebagai contoh. enzim tidak mengubah posisi kesetimbangan reaksi kimia. atau Van der Waals. ionik. Dengan enzim (E) yang mengikat substrat (S) dan menghasilkan suatu produk (P). ES: ikatan sementara. umumnya ikatan ini diputuskan dengan sangat cepat untuk menghasilkan produk. Enzim tidak mengubah kesetimbangan reaksi itu sendiri. P: Hasil reaksi Sistem enzim-substrat untuk tiap-tiap reaksi enzimatik bersifat khusus.lebih lanjut. Biasanya reaksi akan berjalan ke arah yang sama dengan reaksi tanpa katalis. Substrat memerlukan energi yang banyak untuk mencapai keadaan transisi.Enzim mengatalisasi reaksi maju dan balik secara seimbang. karbonat anhidrase mengatalisasi reaksinya ke dua arah bergantung pada konsentrasi reaktan. enzim dapat menggabungkan dua atau lebih reaksi.Sebagai katalis. tanpa keberadaan enzim. Konsep ini sering dikenal sebagai hipotesis “dirangsang agar pas” (induced fit hypothesis). yang akan kemudian berubah menjadi produk. Ikatan kovalen dan ionik sangat penting dikaitkan dengan energy aktifasi untuk suatu reaksi. Perbedaannya adalah. Walaupun ikatan kovalen yang kuat terbentuk . Kestabilan ikatan enzim-substrat ditentukan oleh konstanta Michaelis (Km). Dengan demikian penggabungan antara enzim dengan substrat menjadi lebih pas. reaksi samping yang memungkinkan dapat terjadi dan menghasilkan produk yang berbeda.

subtrat terikat ke enzim secara reversible. Persamaan ini kemudian dikenal dengan nama Kinetika Henri-Michaelis-Menten (kadang-kadang juga hanya disebut kinetika Michaelis-Menten). E. Setelah Peter Lauritz Sørensen menentukan skala pH logaritmik dan memperkenalkan konsep penyanggaan (buffering) pada tahun 1909. Michaelis-Menten berkaitan plot v laju reaksi terhadap konsentrasi substrat [S]. mengulangi eksperimen Henri dan mengkonfirmasi persamaan Henri. Maud Leonora Menten. Kompleks ini kadang-kadang disebut sebagai kompleks Michaelis. Enzim kemudian mengatalisasi reaksi kimia dan melepaskan produk. Victor Henri mengajukan suatu teori kinetika enzim yang kuantitatif. 'Awal' di sini adalah diartikan bahwa laju reaksi diukur setelah periode waktu relatif singkat. Haldane. membentuk kompleks enzim-substrat. Pada tahap pertama.ENZIM 2011 Pada tahun 1902. Briggs dan J. selama yang membangun kompleks tetapi tetap PORTOFOLIO 07: FISIOLOGI TUMBUHAN| 07 311 151 . S. serangkaian percobaan dilakukan dengan berbagai substrat konsentrasi ([S]) dan tingkat awal pembentukan produk diukur. namun data eksperimennya tidak berguna karena perhatian pada konsentrasi ion hidrogen pada saat itu masih belum dititikberatkan. B. kimiawan Jerman Leonor Michaelis dan murid bimbingan pascadokotoralnya yang berasal dari Kanada. Penurunan persamaan kinetika yang diturunkan mereka masih digunakan secara meluas sampai sekarang . Hasil kerja mereka kemudian dikembangkan lebih jauh oleh G. Penentuan konstanta Lineweaver-Burk pot Untuk menentukan kecepatan maksimum yang diperantarai reaksi enzim. Salah satu kontribusi utama Henri pada kinetika enzim adalah memandang reaksi enzim sebagai dua tahapan.

Harus satu dipaksa untuk memperoleh nilai dari alur terbalik. 3. Mekanisme umpan balik negatif dapat secara efektif mengatur laju sintesis zat antara metabolit tergantung pada kebutuhan sel. pengukuran dapat kemudian akan diplot dalam sebuah Lineweaver-Burk plot. 5. Nilai-nilai yang akurat untuk K M M dan V maks maks dapat dibaca secara langsung dari dan V hanya dapat ditentukan oleh regresi non- linier dari data yang Michaelis-Menten. yang Hanes-Woolf plot adalah yang paling akurat. dan glikosilasi. produk akhir lintasan metabolisme seringkali merupakan inhibitor enzim pertama yang terlibat dalam lintasan metabolisme. KONTROL AKTIVASI ENZIM Terdapat lima cara utama aktivitas enzim dikontrol dalam sel. sehingga ia dapat meregulasi jumlah produk akhir lintasan metabolisme tersebut. 2. dengan lintasan metabolisme yang berbeda-beda yang terjadi dalam kompartemen sel yang berbeda. retikulum endoplasma. 1. Enzim dapat diregulasi melalui modifikasi pasca-translasional. Enzim dapat dikompartemenkan. Produksi enzim (transkripsi dan translasi gen enzim) dapat ditingkatkan atau diturunkan bergantung pada respon sel terhadap perubahan lingkungan. asam lemak disintesis oleh sekelompok enzim dalam sitosol. merencanakan kebalikan dari konsentrasi substrat terhadap kebalikan dari kecepatan awal Nilai-nilai konstanta yang dikehendaki K plot. Enzim dapat diregulasi oleh inhibitor dan aktivator. Sebagai contoh. Mekanisme regulasi seperti ini disebut umpan balik negatif karena jumlah produk akhir diatur oleh konsentrasi produk itu sendiri. dan digunakan oleh sekelompok enzim lainnya sebagai sumber energi dalam mitokondria melalui β-oksidasi. Contohnya. miristoilasi. sementara berguna untuk visualisasi seharusnya tidak pernah menjadi sumber nilai aktual dari enzim konstan karena ketidakpekaan besar untuk kesalahan yang melekat pada semua plot terbalik. Hal ini membantu alokasi bahan zat dan energi secara ekonomis dan menghindari pembuatan produk akhir yang berlebihan. Ia dapat meliputi fosforilasi. Bentuk regulase gen ini disebut induksi dan inhibisi enzim.ENZIM 2011 konsentrasi substrat sekitar konstan dan semi-asumsi keadaan-tetap akan terus. dan aparat golgi. 4. Beberapa enzim dapat menjadi aktif ketika berada pada lingkungan yang berbeda PORTOFOLIO 07: FISIOLOGI TUMBUHAN| 07 311 151 .

Contoh enzim yang mengandung kofaktor adalah karbonat anhidrase. Gugus kimiawi yang dibawa mencakup ion hidrida (H–) yang dibawa oleh NAD atau NADP+.Beberapa enzim tidak memerlukan komponen tambahan untuk mencapai aktivitas penuhnya. Koenzim Koenzim adalah kofaktor berupa molekul organik kecil yang mentranspor gugus kimia atau elektron dari satu enzim ke enzim lainnya. ataupun gugus metil yang dibawa oleh asam folat.Oleh karena koenzim secara kimiawi berubah oleh aksi enzim.Enzim yang memerlukan kofaktor namun tidak terdapat kofaktor yang terikat dengannya disebut sebagai apoenzim ataupun apoprotein. Kofaktor 2011 Enzim terdiri dari satu atau lebih rantai polipeptida. tiamina. sekitar 700 enzim diketahui menggunakan PORTOFOLIO 07: FISIOLOGI TUMBUHAN| 07 311 151 . tetapi terikat dengan kuat. Kofaktor dapat berupa gugus prostetik yang mengikat dengan kuat. Bagian yang bukan protein ini disebut kofaktor. NADPH dan adenosina trifosfat. Kofaktor dapat berupa zat anorganik (contohnya ion logam) ataupun zat organik (contohnya flavin dan heme). formil. Contoh koenzim mencakup NADH. Namun. Istilah holoenzim juga dapat digunakan untuk merujuk pada enzim yang mengandung subunit protein berganda. Namun beberapa memerlukan pula molekul non-protein yang disebut kofaktor untuk berikatan dengan enzim dan menjadi aktif. holoenzim adalah kompleks lengkap yang mengandung seluruh subunit yang diperlukan agar menjadi aktif. seperti DNA polimerase. gugus asetil yang dibawa oleh koenzim A. Kebanyakan kofaktor tidak terikat secara kovalen dengan enzim. ataupun substrat sekunder.ENZIM KOFAKTOR DAN KOENZIM a. b. gugus prostetik organik dapat pula terikat secara kovalen (contohnya tiamina pirofosfat pada enzim piruvat dehidrogenase). disamping itu terdapat pula bagian yang bukan protein yang penting untuk aktivasi katalitik. Beberapa koenzim seperti riboflavin. Pada kasus ini. dan gugus metil yang dibawa oleh S-adenosilmetionina. yang akan melepaskan diri dari tapak aktif enzim semasa reaksi dan ion metal yang akan memebentuk suatu ikatan koordinasi dengan rantai spesifik pada tempat aktif dan pada saat yang sama membentuk satu atau lebih ikatan koordinasi. metenil. Apoenzim beserta dengan kofaktornya disebut holoenzim (bentuk aktif). dengan kofaktor seng terikat sebagai bagian dari tapak aktifnya. ataupun koenzim. dan asam folat adalah vitamin. adalah dapat dikatakan koenzim merupakan substrat yang khusus. Sebagai contoh.pula dengan substrat.

Regenerasi serta pemeliharaan konsentrasi koenzim terjadi dalam sel.crayonpedia.mobi/id/Enzim?t=5. ____. http://wapedia. Semua di akses 17 april 2011 PORTOFOLIO 07: FISIOLOGI TUMBUHAN| 07 311 151 . http://www. http://metabolismelink. PT. Enzim. Jakarta : Rajawali Pers _____. Enzim. Pemahaman Seluk beluk Biokimia dan Penerapan Enzim. NADPH diregenerasi melalui lintasan pentosa fosfat.Dasar-dasar Fisiologi Tumbuhan. http://fionaangelina. Contohnya.freehostia. 2008.htm Angelina F. 2011.2010.com/2008/09/14/enzim/hari _____. Enzim. DAFTAR PUSTAKA : Shahib.1 _____. nurhalin. 1992. dan S- adenosilmetionina melalui metionina adenosiltransferase. 2011.CITRA ADTYA BAKTI Lakitan Benyamin. Bandung . Enzim.ENZIM 2011 koenzim NADH.com/enzim.org/mw/Enzim_12.

Sign up to vote on this title
UsefulNot useful