Enzim adalah biomolekul berupa protein yang berfungsi sebagai katalis (senyawa yang mempercepat [1][2] proses reaksi tanpa

habis bereaksi) dalam suatu reaksi kimia organik. Molekul awal yang disebut substrat akan dipercepat perubahannya menjadi molekul lain yang disebut produk. Jenis produk yang akan dihasilkan bergantung pada suatu kondisi/zat, yang disebut promoter. Semua proses biologis sel memerlukan enzim agar dapat berlangsung dengan cukup cepat dalam suatu arah lintasan metabolisme yang ditentukan oleh hormon sebagai promoter. Enzim bekerja dengan cara bereaksi dengan molekul substrat untuk menghasilkan senyawa intermediat melalui suatu reaksi kimia organik yang membutuhkan energi aktivasi lebih rendah, sehingga percepatan reaksi kimia terjadi karena reaksi kimia dengan energi aktivasi lebih tinggi membutuhkan waktu lebih lama. Sebagai contoh: X + C → XC (1) Y + XC → XYC (2) XYC → CZ (3) CZ → C + Z (4) Meskipun senyawa katalis dapat berubah pada reaksi awal, pada reaksi akhir molekul katalis akan kembali ke bentuk semula. Sebagian besar enzim bekerja secara khas, yang artinya setiap jenis enzim hanya dapat bekerja pada satu macam senyawa atau reaksi kimia. Hal ini disebabkan perbedaan struktur kimia tiap enzim yang bersifat tetap. Sebagai contoh, enzim αamilase hanya dapat digunakan pada proses perombakan pati menjadi glukosa. Kerja enzim dipengaruhi oleh beberapa faktor, terutama adalah substrat, suhu, keasaman, kofaktor dan inhibitor. Tiap enzim memerlukan suhu dan pH(tingkat keasaman) optimum yang berbeda-beda karena enzim adalah protein, yang dapat mengalami perubahan bentuk jika suhu dan keasaman berubah. Di luar suhu atau pH yang sesuai, enzim tidak dapat bekerja secara optimal atau strukturnya akan mengalami kerusakan. Hal ini akan menyebabkan enzim kehilangan fungsinya sama sekali. Kerja enzim juga dipengaruhi oleh molekul lain. Inhibitor adalah molekul yang menurunkan aktivitas enzim, sedangkan aktivator adalah yang meningkatkan aktivitas enzim. Banyak obat dan racun adalah inihibitor enzim.
Daftar isi
[sembunyikan]

  

1 Etimologi dan Sejarah 2 Konvensi penamaan 3 Struktur dan mekanisme

o

3.1 Kespesifikan

3.1.1 Model "kunci dan gembok"

enzimologi tidak dipelajari tersendiri sebagai satu jurusan tersendiri tetapi sejumlah program studi memberikan mata kuliah ini.1 Stabilisasi keadaan transisi 3.1 Kofaktor 4.2.2 Model ketepatan induksi 3.2.2 Koenzim 5 Termodinamika 6 Kinetika 7 Inhibisi 8 Fungsi biologis 9 Kontrol aktivitas 10 Keterlibatan dalam penyakit 11 Referensi 12 Lihat pula [sunting]Etimologi dan Sejarah Eduard Buchner Hal-ihwal yang berkaitan dengan enzim dipelajari dalam enzimologi. o 3.1.3 Modulasi alosterik 4 Kofaktor dan koenzim o o         4. Enzimologi terutama .2 Mekanisme   o  3. Dalam dunia pendidikan tinggi.2 Dinamika dan fungsi 3.

Mengikuti praktek Buchner. Namun. Ia mengusulkan nama "katalis" untuk zat-zat yang dapat mempercepat reaksi tetapi zat itu sendiri tidak ikut bereaksi. proses kimia yang terjadi dengan pertolongan enzim telah dikenal sejak zaman dahulu misalnya pembuatan anggur dengan cara fermentasi atau peragian. Banyak peneliti awal menemukan bahwa aktivitas enzim diasosiasikan dengan protein. namun beberapa ilmuwan seperti Richard Willstätter berargumen bahwa proten hanyalah bertindak sebagai pembawa enzim dan protein sendiri tidak dapat melakukan katalisis. mekanisme bagaimana hal ini terjadi belum diidentifikasi. pada tahun 1926. enzim biasanya dinamai sesuai dengan reaksi yang dikatalisasi oleh enzim tersebut. dan kata ferment digunakan untuk merujuk pada aktivitas kimiawi yang dihasilkan oleh organisme hidup. merupakan enzim yang mengurai laktosa) ataupun pada jenis reaksi yang dikatalisasi (contoh: DNA polimerase yang menghasilkan polimer DNA). Namun. Sumner berhasil mengkristalisasi enzim urease dan menunjukkan bahwa ia merupakan protein murni. [4] Namun. ia menemukan bahwa gula difermentasi [6] bahkan apabila sel ragi tidak terdapat pada campuran. James B. Pada tahun 1897. Eduard Buchner memulai kajiannya mengenai kemampuan ekstrak ragi untuk memfermentasi gula walaupun ia tidak terdapat pada sel ragi yang hidup. untuk menjelaskan proses ini. untuk mendapatkan nama sebuah enzim. Pada sederet eksperimen di Universitas Berlin. dan bukannya kematian ataupun putrefaksi sel tersebut. yang berasal dari bahasa Yunani ενζυμονyang berarti "dalam bahan pengembang" (ragi). Penemuan bahwa enzim dapat bekerja diluar sel hidup mendorong penelitian pada sifat-sifat biokimia enzim tersebut. teknologi pengolahan pangan. Ia menulis bahwa "fermentasi alkoholik adalah peristiwa yang berhubungan dengan kehidupan dan [5] organisasi sel ragi. Pada akhir tahun 1700-an dan awal tahun 1800-an. akhiran -ase ditambahkan pada nama substrat enzim tersebut (contohnya: laktase. Lois Pasteur salah seorang yang banyak bekerja dalam fermentasi ini dan ketika mengkajifermentasi gula menjadi alkohol oleh ragi. ilmu pangan. Pengetahuan tentang enzim telah dirintis oleh Berzelius pada tahun 1837. Louis Pasteur menyimpulkan bahwa fermentasi ini dikatalisasi oleh gaya dorong vital yang terdapat dalam sel ragi. dan diperkirakan hanya berfungsi dalam tubuh organisme hidup. Pada tahun 1907. disebut sebagai "ferment". Ia menamai enzim yang [7] memfermentasi sukrosa sebagai "zymase" (zimase). dan cabangcabang ilmu pertanian. Umumnya. ia menerima penghargaan Nobel dalam bidang kimia "atas riset biokimia dan penemuan fermentasi tanpa sel yang dilakukannya".dipelajari dalam kedokteran." Pada tahun 1878. ahli fisiologi Jerman Wilhelm Kühne (1837–1900) pertama kali menggunakan istilah "enzyme". pencernaan daging oleh sekresi [3] perut dan konversi pati menjadi gula oleh ekstrak tumbuhan dan ludahtelah diketahui. dan pembuatan asam cuka. Kata " enzyme" kemudian digunakan untuk merujuk pada zat mati sepertipepsin. Kesimpulannya adalah bahwa protein murni dapat berupa enzim dan hal ini secara tuntas dibuktikan oleh Northrop dan Stanley yang meneliti enzim pencernaan .

yang mencerna lapisan pelindung beberapa bakteri. yang disebut sebagai nomor EC.pepsin (1930).chem. Struktur lisozim dalam resolusi tinggi ini menandai dimulainya bidang biologi struktural dan usaha untuk memahami bagaimana enzim bekerja pada tingkat atom. dan telur putih. dan kimotripsin. tiap-tiap enzim memiliki empat digit nomor urut sesuai dengan ketentuan klasifikasi yang berlaku. enzim yang ditemukan pada air mata. tripsin.uk/iubmb/enzyme/ (Bahasa Inggris). Metode ini pertama kali diterapkan pada lisozim. Nomor pertama untuk klasifikasi teratas enzim didasarkan pada ketentuan berikut:       EC 1 Oksidoreduktase: mengatalisis reaksi oksidasi/reduksi EC 2 Transferase: mentransfer gugus fungsi EC 3 Hidrolase: mengatalisis hidrolisis berbagai ikatan EC 4 Liase: memutuskan berbagai ikatan kimia selain melalui hidrolisis dan oksidasi EC 5 Isomerase: mengatalisis isomerisasi sebuah molekul tunggal EC 6 Ligase: menggabungkan dua molekul dengan ikatan kovalen Tata nama secara lengkap dapat dilihat di http://www. Struktur enzim ini dipecahkan oleh sekelompok ilmuwan [9] yang diketuai oleh David Chilton Phillips dan dipublikasikan pada tahun 1965. Contohnya adalah laktase. Penemuan bahwa enzim dapat dikristalisasi pada akhirnya mengijinkan struktur enzim ditentukan melalui kristalografi sinar-X. dan DNA polimerase. Ketiga ilmuwan ini meraih penghargaan Nobel [8] tahun 1946 pada bidang kimia.qmul. [sunting]Konvensi penamaan Nama enzim sering kali diturunkan dari nama substrat ataupun reaksi kimia yang ia kataliskan dengan akhiran -ase. International Union of Biochemistry and Molecular Biology telah mengembangkan suatu tatanama untuk enzim.ac. alkohol dehidrogenase (mengatalisis penghilangan hidrogen dari alkohol). [sunting]Struktur dan mekanisme Lihat pula: Katalisis enzim . air ludah.

Beberapa enzim juga memiliki tapak ikat untuk molekul kecil. Daerah yang mengandung residu katalitik yang akan mengikat substrat dan kemudian menjalani reaksi ini dikenal sebagai tapak aktif. Aktivitas enzim ditentukan oleh struktur tiga dimensinya [12] (struktur kuaterner). prediksi [13] aktivitas enzim baru yang hanya dilihat dari strukturnya adalah hal yang sangat sulit.500 residu pada asam lemak sintase. Enzim umumnya merupakan protein globular dan ukurannya berkisar dari hanya 62 [10] asam amino pada monomer 4-oksalokrotonat tautomerase . Enzim juga dapat mengandung tapak yang mengikat kofaktor yang diperlukan untuk katalisis. Rantai protein tunggal kadang-kadang dapat berkumpul bersama dan membentukkompleks protein. Kebanyakan enzim berukuran lebih besar daripada substratnya. denaturasi dapat bersifat reversibel maupun ireversibel. dengan yang paling umum merupakan ribosom.Diagram pita yang menunjukkan karbonat anhidrase II. Kebanyakan enzim dapat mengalami denaturasi (yakni terbuka dari lipatannya dan menjadi tidak aktif) oleh pemanasan ataupun denaturan kimiawi. Jenis enzim ini dirujuk sebagai RNAenzim ataupun ribozim. Bola abu-abu adalah kofaktor seng yang berada pada tapak aktif. Pengikatan ini dapat meningkatkan ataupun menurunkan aktivitas enzim. Tergantung pada jenis-jenis enzim. Dengan demikian ia berfungsi sebagai regulasi umpan balik. yang sering kali merupakan produk langsung ataupun tak langsung dari reaksi yang dikatalisasi. [sunting]Kespesifikan . enzim merupakan rantai asam amino yang melipat. sampai dengan lebih dari [11] 2. tetapi hanya sebagian kecil asam amino enzim (sekitar 3–4 asam amino) yang secara langsung terlibat dalam [14] katalisis. Terdapat pula sejumlah kecil katalis RNA. Tiap-tiap urutan asam amino menghasilkan struktur pelipatan dan sifatsifat kimiawi yang khas. Walaupun struktur enzim menentukan fungsinya. Sama seperti protein-protein lainnya.

Bentuk. misalnya glikosidase. regioselektivitas. muatan dan katakteristik hidrofilik/hidrofobik enzim dan substrat bertanggung jawab terhadap kespesifikan ini. dan model ketepatan induksilah yang sekarang paling banyak diterima. Pada tahun 1958.Enzim biasanya sangat spesifik terhadap reaksi yang ia kataliskan maupun terhadap substrat yang terlibat dalam reaksi. [sunting]Model ketepatan induksi Diagram yang menggambarkan hipotesis ketepatan induksi. Enzim seperti DNA polimerase mengatalisasi reaksi pada langkah [16] pertama dan mengecek apakah produk reaksinya benar pada langkah kedua. Enzim juga dapat menunjukkan [15] tingkat stereospesifisitas. Hal ini sering dirujuk sebagai model "Kunci dan Gembok". Akibatnya. yakni bahwa ia dapat bekerja pada berbagai jenis substrat yang berbeda-beda. Pada beberapa kasus. ia gagal dalam menjelaskan stabilisasi keadaan transisi yang dicapai oleh enzim. molekul substrat juga . Enzim-enzim ini memiliki mekanisme "sistem pengecekan ulang". Diajukan bahwa kespesifikan substrat yang sangat luas ini sangat penting terhadap [21] evolusi lintasan biosintetik yang baru. Beberapa enzim yang menunjukkan akurasi dan kespesifikan tertinggi terlibat dalam pengkopian dan pengekspresian genom. dankemoselektivitas yang sangat tinggi. Proses dwi-langkah ini menurunkan laju kesalahan dengan 1 kesalahan untuk setiap 100 juta [17] reaksi pada polimerase mamalia. Daniel Koshland mengajukan modifikasi model kunci dan gembok: oleh karena enzim memiliki struktur yang fleksibel. Orientasirantai samping asam amino berubah sesuai dengan substrat dan mengijinkan enzim untuk menjalankan fungsi katalitiknya. Manakala model ini menjelaskan kespesifikan enzim. tapak aktif secara terus menerus [23] berubah bentuknya sesuai dengan interaksi antara enzim dan substrat. [sunting]Model "kunci dan gembok" Enzim sangatlah spesifik. substrat tidak berikatan dengan tapak aktif yang kaku. Pada tahun 1894. Beberapa enzim yang menghasilkan metabolit sekunder dikatakan sebagai "tidak pilihpilih". Emil Fischer mengajukan bahwa hal ini dikarenakan baik enzim dan substrat memiliki bentuk geometri yang saling [22] memenuhi. Model ini telah dibuktikan tidak akurat. Mekanisme yang sama juga dapat ditemukan [18] [19] [20] pada RNA polimerase. aminoasil tRNA sintetase dan ribosom.

adalah tidak jelas jika gerak ini membantu mempercepat langkah-langkah reaksi reaksi enzimatik [37] ini. Lingkungan seperti ini tidak ada dapat ditemukan pada reaksi tanpa katalis di air. yang mana bentuk akhir dan [25] muatan enzim ditentukan. [sunting]Dinamika dan fungsi Dinamika internal enzim berhubungan dengan mekanisme katalis enzim [30][31][32] tersebut. efek entropi ini melibatkan [27] [28] destabilisasi keadaan dasar. Namun. Menurunkan perubahan entropi reaksi dengan menggiring substrat bersama pada orientasi yang tepat untuk bereaksi. sekelompok asam amino. walaupun gerak ini sangat penting dalam hal pengikatan dan pelepasan substrat dan produk. dan kontribusinya terhadap katalis relatif kecil. namun apakah vibrasi yang cepat atau lambat maupun pergerakan konformasi yang besar atau kecil yang lebih penting bergantung pada tipe reaksi yang terlibat. Menariknya. yang kesemuaannya menurunkan ΔG :  Menurunkan energi aktivasi dengan menciptakan suatu lingkungan yang mana keadaan transisi terstabilisasi (contohnya mengubah bentuk substrat menjadi konformasi keadaan transisi ketika ia terikat dengan enzim. [sunting]Modulasi alosterik Enzim alosterik mengubah strukturnya sesuai dengan efektornya. Cara yang paling efektif untuk mencapai stabilisasi yang besar adalah menggunakan efek elektrostatik. terutama pada lingkungan yang relatif polar yang diorientasikan ke distribusi muatan keadaan [29] transisi. Contohnya bereaksi dengan substrat sementara waktu untuk membentuk kompleks Enzim-Substrat antara. Modulasi ini dapat terjadi secara langsung. Penyingkapan ini juga memiliki implikasi yang luas dalam pemahaman efek alosterik dan pengembangan obat baru. Pergerakan ini terjadi pada skala waktu yang bervariasi. . ataupun bahwa keseluruhan domain protein. Tapak aktif akan terus berubah bentuknya sampai substrat terikat secara sepenuhnya. [sunting]Mekanisme Enzim dapat bekerja dengan beberapa cara.berubah sedikit ketika ia memasuki tapak aktif.) Menurunkan energi keadaan transisi tanpa mengubah bentuk substrat dengan menciptakan lingkungan yang memiliki distribusi muatan yang berlawanan dengan keadaan transisi. di mana efektor mengikat tapak ikat enzim secara lngsung. Dinamika internal enzim adalah pergerakan bahagian struktur enzim. Gerakan protein sangat vital. misalnya residu asam amino tunggal. Jaringan residu protein di seluruh struktur enzim dapat berkontribusi terhadap katalisis melalui gerak [33][34][35][36] dinamik. berkisar dari beberapa femtodetik sampai dengan beberapa detik. Menyediakan lintasan reaksi alternatif. ‡ ‡ [26] [24]    [sunting]Stabilisasi keadaan transisi Pemahaman asal usul penurunan ΔG memerlukan pengetahuan bagaimana enzim dapat menghasilkan keadaan transisi reaksi yang lebih stabil dibandingkan dengan stabilitas keadaan transisi reaksi tanpa katalis.

yang akan melepaskan diri dari tapak aktif enzim semasa reaksi. Pada kasus ini. ataupun gugus metil yang dibawa oleh asam . Namun beberapa memerlukan pula molekul non-protein yang disebut [38] kofaktor untuk berikatan dengan enzim dan menjadi aktif. gugus asetil yang dibawa oleh koenzim A.ataupun secara tidak langsung. di mana efektor mengikat protein atau subunit protein lain yang berinteraksi dengan enzim alosterik. Kofaktor dapat berupa gugus prostetik yang mengikat dengan kuat. NADPH dan adenosina trifosfat. Kofaktor dapat berupa zat anorganik (contohnya ion logam) ataupun zat organik (contohnya flavin dan heme). Istilah holoenzim juga dapat digunakan untuk merujuk pada enzim yang mengandung subunit protein berganda. Gugus kimiawi yang dibawa – + mencakup ion hidrida (H ) yang dibawa oleh NAD atau NADP . [sunting]Kofaktor dan koenzim Artikel utama untuk bagian ini adalah: Kofaktor dan Koenzim [sunting]Kofaktor Beberapa enzim tidak memerlukan komponen tambahan untuk mencapai aktivitas penuhnya. seperti DNA polimerase. metenil. holoenzim adalah kompleks lengkap yang mengandung seluruh subunit yang diperlukan agar menjadi aktif. tetapi terikat dengan kuat. [sunting]Koenzim Model pengisian ruang koenzim NADH Koenzim adalah kofaktor berupa molekul organik kecil yang mentranspor gugus kimia [38][40][41] atau elektron dari satu enzim ke enzim lainnya. Namun. dengan [39] kofaktor seng terikat sebagai bagian dari tapak aktifnya. gugus prostetik organik dapat pula terikat secara kovalen (contohnya tiamina pirofosfat pada enzim piruvat dehidrogenase). Kebanyakan kofaktor tidak terikat secara kovalen dengan enzim. Contoh koenzim mencakup NADH. ataupun koenzim. Contoh enzim yang mengandung kofaktor adalah karbonat anhidrase. sehingga memengaruhi aktivitas katalitiknya. Apoenzim beserta dengan kofaktornya disebut holoenzim(bentuk aktif). formil. Enzim yang memerlukan kofaktor namun tidak terdapat kofaktor yang terikat dengannya disebut sebagai apoenzim ataupun apoprotein.

tiamina. Beberapa koenzim seperti riboflavin. adalah dapat dikatakan koenzim merupakan substrat yang khusus.folat. enzim tidak mengubah posisi kesetimbangan reaksi kimia. namun hanya mempercepat reaksi saja. Kesetimbangan termodinamik. NADPH diregenerasi melalui lintasan pentosa fosfat. Enzim menstabilisasi keadaan transisi. tanpa keberadaan enzim. reaksi samping yang memungkinkan dapat terjadi dan menghasilkan produk yang berbeda. Sebagai contoh. enzim dapat menggabungkan dua atau lebih reaksi. Enzim tidak mengubah kesetimbangan reaksi itu sendiri. hidrolsis ATP sering kali menggunakan reaksi kimia lainnya untuk mendorong reaksi. dan S-adenosilmetionina melalui metionina adenosiltransferase. . menurunkan energi yang diperlukan untuk menjadi produk. danKesetimbangan kimia Sebagai katalis. karbonat anhidrase mengatalisasi reaksinya ke dua arah bergantung pada konsentrasi reaktan. dan gugus metil yang dibawa oleh S-adenosilmetionina. Sebagai contoh. Biasanya reaksi akan berjalan ke arah yang sama dengan reaksi tanpa katalis. [42] sekitar 700 enzim diketahui menggunakan koenzim NADH. Sebagai contoh. [sunting]Termodinamika Tahapan-tahapan energi pada reaksi kimia. Perbedaannya adalah. ataupun substrat sekunder. Regenerasi serta pemeliharaan konsentrasi koenzim terjadi dalam sel. reaksi enzimatik berjalan lebih cepat. Artikel utama untuk bagian ini adalah: Energi aktivasi. Contohnya. yang akan kemudian berubah menjadi produk. Oleh karena koenzim secara kimiawi berubah oleh aksi enzim. Enzim mengatalisasi reaksi maju dan balik secara seimbang. dan asam folat adalah vitamin. Namun. Lebih lanjut. sehingga reaksi yang difavoritkan secara termodinamik dapat digunakan untuk mendorong reaksi yang tidak difavoritkan secara termodinamik. Substrat memerlukan energi yang banyak untuk mencapai keadaan transisi.

enzim akan hanya mengatalisasi reaksi yang diijinkan secara termodinamik. Haldane. Enzim (E) mengikat substrat (S) dan menghasilkan produk (P). membentuk kompleks enzim-substrat. Penurunan persamaan kinetika yang diturunkan mereka masih digunakan secara meluas [46] sampai sekarang . [sunting]Kinetika Artikel utama untuk bagian ini adalah: Kinetika enzim Mekanisme reaksi enzimatik untuk sebuah subtrat tunggal. Setelah Peter Lauritz Sørensen menentukan skala pH logaritmik dan [44] memperkenalkan konsep penyanggaan (buffering) pada tahun 1909 . Maud Leonora Menten. Victor Henri mengajukan suatu teori kinetika enzim yang kuantitatif. Persamaan ini kemudian dikenal dengan nama Kinetika Henri-Michaelis-Menten (kadang-kadang juga hanya [45] disebut kinetika Michaelis-Menten). konsentrasi CO2 yang rendah) Walaupun demikian. Pada tahun 1902. mengulangi eksperimen Henri dan mengkonfirmasi persamaan Henri. Salah satu kontribusi utama Henri pada kinetika enzim adalah memandang reaksi enzim sebagai dua tahapan. Briggs dan J. Hasil kerja mereka kemudian dikembangkan lebih jauh oleh G. Kompleks ini [43] . konsentrasi CO2 yang tinggi) (pada paru-paru. jika kesetimbangan tersebut sangat memfavoritkan satu arah reaksi. reaksi itu akan menjadi ireversible.(dalam jaringan tubuh. Pada tahap pertama. Kinetika enzim menginvestigasi bagaimana enzim mengikat substrat dengan mengubahnya menjadi produk. yakni reaksi yang sangat eksergonik. S. kimiawan Jerman Leonor Michaelis dan murid bimbingan pascadokotoralnya yang berasal dari Kanada. B. Pada kondisi demikian. subtrat terikat ke enzim secara reversible. E. namun data eksperimennya tidak berguna karena perhatian pada konsentrasi ion hidrogen pada saat itu masih belum dititikberatkan. Data laju yang digunakan dalam analisis kinetika didapatkan dari asai enzim.

Vmax hanyalah salah satu konstanta kinetika enzim. Kurva kejenuhan suatu reaksi enzim yang menunjukkan relasi antara konsentrasi substrat (S) dengan kelajuan (v). yang merupakan jumlah molekul substrat yang dapat ditangani oleh satu tapak aktif per detik. dan nilai pH yang terlalu tinggi atau terlalu rendah akan menghilangkan aktivitas enzim. yang merupakan konsentrasi substrat yang diperlukan oleh suatu enzim untuk mencapai setengah kelajuan maksimumnya. konsentrasi substrat ditingkatkan sampai laju pembentukan produk yang terpantau menjadi konstan. Sedangkan peningkatan konsentrasi substrat cenderung meningkatkan aktivitasnya. Kondisi-kondisi yang menyebabkan denaturasi protein seperti temperatur tinggi. semakin banyak enzim bebas yang diubah menjadi kompleks substrate-enzim ES. Setiap enzim memiliki nilai Km yang berbeda-beda untuk suatu subtrat. Enzim dapat mengatalisasi reaksi dengan kelajuan mencapai jutaan reaksi per detik. Jumlah substrat yang diperlukan untuk mencapai nilai kelajuan reaksi tertentu jugalah penting. semua tapak aktif enzim akan berikatan dengan substrat. konsentrasi garam yang tinggi. Sebagai contoh. Hal ini ditunjukkan oleh kurva kejenuhan di samping. Ia juga disebut sebagai konstanta kespesifikan dan memasukkan tetapan kelajuan semua langkah . Enzim kemudian mengatalisasi reaksi kimia dan melepaskan produk. tanpa keberadaan enzim. Efisiensi suatu enzim diekspresikan oleh kcat/Km. Namun. dan ini dapat menunjukkan seberapa kuatnya pengikatan substrat ke enzim. Laju reaksi bergantung pada kondisi larutan dan konsentrasi substrat. Namun. Konstanta lainnya yang juga berguna adalah kcat. apabila enzim tersebut [47] ditambahkan. Kejenuhan terjadi karena seiring dengan meningkatnya konsentrasi substrat. Pada kelajuan yang maksimum (Vmax). reaksi yang dikatalisasi oleh enzim orotidina 5'-fosfat dekarboksilase akan memerlukan waktu 78 juta tahun untuk mengubah 50% substrat menjadi produk. Hal ini diekspresikan olehkonstanta Michaelis-Menten (Km). proses ini hanya memerlukan waktu 25 milidetik. dan jumlah kompleks ES adalah sama dengan jumlah total enzim yang ada.kadang-kadang disebut sebagai kompleks Michaelis. Untuk menentukan kelajuan maksimum suatu reaksi enzimatik.

reaksi. Penerowongan kuantum untuk proton [55] telah terpantau pada triptamina. dan laju pembentukan produk tidak dibatasi oleh laju reaksi. Pada situasi seperti ini. perpisahan fase enzim/substrat/produk. setiap penumbukkan enzim dengan substratnya akan menyebabkan katalisis. walaupun [53][54] penjelasan ini masih kontroversial. katalase. Enzim dengan sifat demikian disebut secara katalitik sempurna ataupun secara kinetika sempurna. dan pergerakan molekul secara satu atau dua [48] dimensi. Contoh enzim yang memiliki sifat seperti ini adalah karbonat anhidrase. asetilkolinesterase. Kinetika Michaelis-Menten bergantung pada hukum aksi massa. ataupun enzim yang sama dengan substrat yang berbeda. Konstanta kespesifikan maksimum teoritis disebut limit difusi dan nilainya 8 9 -1 -1 sekitar 10 sampai 10 (M s ). Namun. Beberapa protein dipercayai mempercepat katalisis dengan menarik substratnya dan melakukan praorientasi substrat menggunakan medan listrik dipolar. yang diturunkan berdasarkan asumsi difusi bebas dan pertumbukan acak yang didorong secara termodinamik. kinetika Michaelis-Menten fraktal dapat [49][50][51][52] diterapkan. melainkan oleh laju difusi. Beberapa enzim beroperasi dengan kinetika yang lebih cepat daripada laju difusi. Model lainnya menggunakan penjelasan penerowongan kuantum mekanika. banyak proses-proses biokimia dan selular yang menyimpang dari kondisi ideal ini. disebabkan oleh kesesakan makromolekuler (macromolecular crowding). [sunting]Inhibisi . Hal ini tampaknya sangat tidak mungkin. Karena konstanta kespesifikan mencermikan kemampuan katalitik dan afinitas. fumarase. β-laktamase. Pada titik ini. Beberapa mekanisme telah diajukan untuk menjelaskan fenomena ini. dan superoksida dismutase. ia dapat digunakan untuk membandingkan enzim yang satu dengan enzim yang lain.

W. Di lain pihak. pengikatn substrat juga menghalangi pengikatan inhibitor. Seringkali inhibitor kompetitif memiliki struktur yang sangat mirip dengan substrat asli enzim. menghalangi pengikatan substrat. Klasifikasi ini diperkenalkan oleh W. metotreksat adalah inihibitor . inhibitor dan substrat berkompetisi untuk berikatan dengan enzim. Cleland. Substrat dan inhibitor berkompetisi satu sama lainnya.[56] Artikel utama untuk bagian ini adalah: Inhibitor enzim Laju reaksi enzim dapat diturunkan menggunakan berbagai jenis inhibitor enzim. Inhibisi kompetitif Pada inihibisi kompetitif.Inhibitor kompetitif mengikat enzim secara reversibel. Jenis-jenis inihibisi. Sebagai contoh.

Inhibitor ireversibel bereaksi dengan enzim dan membentuk aduk dengan protein.kompetitif untuk enzim dihidrofolat reduktase. Km tetaplah sama. Hal ini akan menyebabkan produksi produk melambat atau berhenti. inhibitor tidak dapat berikatan dengan enzim bebas. Namun. Kurva substrat/kelajuan enzim ini tidak berbentuk hiperbola melainkan berbentuk S. metotreksat adalah inhibitor kompetitif bagi enzim yang menggunukan folat. kecuali kompleks EIS memiliki aktivitas enzimatik residual. Jenis inhibisi ini sangat jarang. Inaktivasi ini bersifat ireversible. inhibitor dapat merupakan bagian dari mekanisme umpan balik. Pada inhibisi kompetitif. karena substrat masih dapat mengikat enzim. namun dapat terjadi pada enzim-enzim multimerik. Bentuk umpan balik ini adalah umpan balik negatif. Inhibisi non-kompetitif Inhibitor non-kompetitif dapat mengikat enzim pada saat yang sama substrat berikatan dengan enzim. Inhibitor seperti ini . Baik kompleks EI dan EIS tidak aktif. Karena inhibitor tidak dapat dilawan dengan peningkatan konsentrasi substrat. namun memerlukan konsentrasi substrat yang lebih tinggi untuk mencapai kelajuan maksimal tersebut. Vmax reaksi berubah. kelajuan maksimal reaksi tidak berubah. Inhibisi tak kompetitif Pada inhibisi tak kompetitif. Pada banyak organisme. namun hanya dapat dengan komples ES. Oleh sebab itu. sehingga meningkatkan Km. Inhibisi campuran Inhibisis jenis ini mirip dengan inhibisi non-kompetitif. Kompleks EIS yang terbentuk kemudian menjadi tidak aktif. Jika enzim memproduksi terlalu banyak produk. produk tersebut dapat berperan sebagai inhibitor bagi enzim tersebut. Kemiripan antara struktur asam folat dengan obat ini ditunjukkan oleh gambar di samping bawah. sehingga menghalangi pengikatan substrat. Koenzim asam folat (kiri) dan obat anti kanker metotreksat (kanan) memiliki struktur yang sangat mirip. Perhatikan bahwa pengikatan inhibitor tidaklah perlu terjadi pada tapak pengikatan substrat apabila pengikatan inihibitor mengubah konformasi enzim. Enzim memiliki bentuk regulasi seperti ini sering kali multimerik dan mempunyai tapak ikat alosterik.

namun enzim akan menghidrolisis rantai pati menjadi molekul kecil seperti maltosa. sebagai contohnya. Enzim juga terlibat dalam fungs-fungsi yang khas. banyak pula inhibitor enzim lainnya yang beracun. sepertilusiferase yang menghasilkan cahaya [61] pada kunang-kunang. Sebagai contohnya. Enzim berperan dalam transduksi signal dan regulasi sel. Salah satu fungsi penting enzim adalah pada sistem pencernaan hewan. Enzim-enzim yang berbeda. Tanpa enzim. mikroorganisme dalam perut hewan tersebut menghasilkan enzim selulase yang dapat mengurai sel dinding [62] selulosa tanaman. terlalu besar untuk diserap oleh usus. seringkali melalui [59] enzim kinase dan fosfatase. Setelah reaksi katalitik terjadi. metabolisme tidak akan berjalan melalui . sehingga dapat diserap. Contohnya adalah inhibitor yang digunakan sebagai obat aspirin. dengan miosin menghidrolisis ATP untuk [60] menghasilkan kontraksi otot. sianida yang merupakan inhibitor enzim ireversibel. Molekul pati. Enzim menentukan langkah-langkah apa saja yang terjadi dalam lintasan metabolisme ini. Penisilin dan Aspirin juga bekerja dengan cara yang sama. obat yang digunakan untuk mengobati penyakit yang [57] disebabkan oleh protozoaAfrican trypanosomiasis. Dalam lintasan metabolisme. Enzim juga berperan dalam menghasilkan pergerakan tubuh. Kadang-kadang lebih dari satu enzim dapat mengatalisasi reaksi yang sama secara bersamaan. Namun.contohnya efloritina. mencerna zat-zat makanan yang berbeda pula. misalnya HIV integrase dan transkriptase balik. yang akan dihidrolisis lebih jauh menjadi glukosa. ATPase lainnya dalam membran sel umumnya adalah pompa ion yang terlibat dalam transpor aktif. dan menghasilan lintasan metabolisme. [sunting]Fungsi biologis Enzim mempunyai berbagai fungsi bioligis dalam tubuh organisme hidup. Enzim seperti amilase dan protease memecah molekul yang besar (seperti pati dan protein) menjadi molekul yang kecil. Senyawa obat ini terikat pada tapak aktif. produk kemudian dihantarkan ke enzim lainnya. Aspirin menginhibisi enzim COX-1 dan COX-2 yang memproduksi pembawa pesan peradangan prostaglandin. Beberapa enzim dapat bekerja bersama dalam urutan tertentu. sehingga ia dapat menekan peradangan dan rasa sakit. dan enzim kemudian mengubah inhibitor menjadi bentuk aktif yang bereaksi secara ireversibel dengan satu atau lebih residu asam amino. inhibitor sering digunakan sebagai obat. Kegunaan inhibitor Oleh karena inhibitor menghambat fungsi enzim. satu enzim akan membawa produk enzim lainnya sebagai substrat. sehingga dapat diserap oleh usus. Pada hewan pemamah biak. Virus juga mengandung enzim yang dapat menyerang sel. akan bergabung dengan tembaga dan besi pada tapak aktif enzim sitokrom c [58] oksidase dan memblok pernapasan sel.

Bentuk regulase gen ini disebutinduksi dan inhibisi enzim. dan digunakan oleh sekelompok enzim lainnya sebagai sumber energi [63] dalam mitokondria melalui β-oksidasi. 2. Contohnya. reaksi ini tetap berjalan. Contohnya. Sebagai contohnya. sehingga ia dapat meregulasi jumlah produk akhir lintasan metabolisme tersebut. lintasan metabolisme seperti glikolisis tidak akan dapat terjadi tanpa enzim. jika heksokinase ditambahkan. 3. bakteri dapat menjadi resistan terhadap antibiotik seperti penisilin karena enzim yang disebut betalaktamase menginduksi hidrolisis cincin beta-laktam penisilin. dan aparat golgi. fosforilasi banyak enzim termasuk glikogen sintase membantu mengontrol sintesis ataupun . namun fosforilasi pada karbon 6 akan terjadi dengan sangat cepat. dan menjadi terfosforliasi pada karbon-karbonnya secara acak. Hal ini membantu alokasi bahan zat dan energi secara ekonomis dan menghindari pembuatan produk akhir yang berlebihan. jaringan lintasan metabolisme dalam tiap-tiap sel bergantung pada kumpulan enzim fungsional yang terdapat dalam sel tersebut. asam lemak disintesis oleh sekelompok enzim dalam sitosol. proses ini berjalan dengan sangat lambat. Contoh lainnya adalah enzim dalam hati yang disebut sitokrom P450 oksidase yang penting dalam metabolisme obat. Sebagai contoh. sebagai respon terhadap insulin. [sunting]Kontrol aktivitas Terdapat lima cara utama aktivitas enzim dikontrol dalam sel. Mekanisme regulasi seperti ini disebut umpan balik negatif karena jumlah produk akhir diatur oleh konsentrasi produk itu sendiri. dengan lintasan metabolisme yang berbeda-beda yang terjadi dalam kompartemen sel yang berbeda. Mekanisme umpan balik negatif dapat secara efektif mengatur laju sintesis zat antara metabolit tergantung pada kebutuhan sel. produk akhir lintasan metabolisme seringkali merupakan inhibitor enzim pertama yang terlibat dalam lintasan metabolisme. Kontrol aksi enzimatik membantu menjaga homeostasis organisme hidup. Namun. 4. Oleh karena itu. Induksi atau inhibisi enzim ini dapat mengakibatkan interaksi obat. sedemikiannya produk glukosa-6-fosfat ditemukan sebagai produk utama. contohnya. Glukosa. Enzim dapat diregulasi melalui modifikasi pasca-translasional. retikulum endoplasma. Enzim dapat dikompartemenkan. dan glikosilasi. 1. miristoilasi. Produksi enzim (transkripsi dan translasi gen enzim) dapat ditingkatkan atau diturunkan bergantung pada respon sel terhadap perubahan lingkungan. Dan sebenarnya.langkah yang teratur ataupun tidak akan berjalan dengan cukup cepat untuk memenuhi kebutuhan sel. Tanpa keberadaan enzim. Enzim dapat diregulasi oleh inhibitor dan aktivator. Ia dapat meliputi fosforilasi. dapat bereaksi secara langsung dengan ATP.

[sunting]Keterlibatan dalam penyakit Fenilalanina hidroksilase. Jenis prekursor tak aktif ini dikenal sebagai zimogen. Ia dapat menyebakan sindrom penyakit kanker keturunan seperti xeroderma pigmentosum. Kerusakan ada enzim ini dapat menyebabkan kanker karena kemampuan tubuh memperbaiki mutasi . Pentingnya enzim ditunjukkan oleh fakta bahwa penyakit-penyakit mematikan dapat disebabkan oleh hanya mala fungsi satu enzim dari ribuan enzim yang ada dalam tubuh kita. Hal ini menghalangi enzim mencerna pankreas dan jaringan lainnya sebelum ia memasuki perut.degradasi glikogen dan mengijinkan sel merespon terhadap [64] perubahan kadar gula dalam darah. hemaglutinin pada virus influenza menjadi aktif dikarenakan kondisi asam lingkungan. Hal ini terjadi ketika virus [65] terbawa ke dalam sel inang dan memasuki lisosom. Contoh lainnya adalah mutasi silsilah nutfah (germline mutation) pada gen yang mengkode enzim reparasi DNA. Contoh lain modifikasi pascatranslasional adalah pembelahan rantai polipeptida. Kimotripsin yang merupakan protease pencernaan diproduksi dalam keadaan tidak aktif sebagai kimotripsinogen dipankreas. malafungsi (mutasi. Sumber:PDB 1KW0 Oleh karena kontrol aktivitas enzim yang ketat diperlukan untuk menjaga homeostasis. Contohnya. 5. Mutasi asam amino tunggal pada enzim fenilalania hidroksilase yang mengatalisis langkah pertama degradasifenilalanina mengakibatkan penumpukkan fenilalanina dan senyawa terkait. kekurangan produksi ataupun delesi) enzim tunggal yang penting dapat menyebabkan penyakit genetik. Salah satu contohnya adalah fenilketonuria. Ia kemudian ditranspor ke dalam perut di mana ia diaktivasi. Beberapa enzim dapat menjadi aktif ketika berada pada lingkungan yang berbeda. kelebihan produksi. Hal ini dapat menyebabkan keterbelakangan mental jika ia tidak [66] diobati.

Hal ini menyebabkan akumulasi mutasi dan mengakibatkan berkembangnya berbagai jenis kanker pada penderita. .pada genom menjadi berkurang.

Sign up to vote on this title
UsefulNot useful