Enzim adalah biomolekul berupa protein yang berfungsi sebagai katalis (senyawa yang mempercepat [1][2] proses reaksi tanpa

habis bereaksi) dalam suatu reaksi kimia organik. Molekul awal yang disebut substrat akan dipercepat perubahannya menjadi molekul lain yang disebut produk. Jenis produk yang akan dihasilkan bergantung pada suatu kondisi/zat, yang disebut promoter. Semua proses biologis sel memerlukan enzim agar dapat berlangsung dengan cukup cepat dalam suatu arah lintasan metabolisme yang ditentukan oleh hormon sebagai promoter. Enzim bekerja dengan cara bereaksi dengan molekul substrat untuk menghasilkan senyawa intermediat melalui suatu reaksi kimia organik yang membutuhkan energi aktivasi lebih rendah, sehingga percepatan reaksi kimia terjadi karena reaksi kimia dengan energi aktivasi lebih tinggi membutuhkan waktu lebih lama. Sebagai contoh: X + C → XC (1) Y + XC → XYC (2) XYC → CZ (3) CZ → C + Z (4) Meskipun senyawa katalis dapat berubah pada reaksi awal, pada reaksi akhir molekul katalis akan kembali ke bentuk semula. Sebagian besar enzim bekerja secara khas, yang artinya setiap jenis enzim hanya dapat bekerja pada satu macam senyawa atau reaksi kimia. Hal ini disebabkan perbedaan struktur kimia tiap enzim yang bersifat tetap. Sebagai contoh, enzim αamilase hanya dapat digunakan pada proses perombakan pati menjadi glukosa. Kerja enzim dipengaruhi oleh beberapa faktor, terutama adalah substrat, suhu, keasaman, kofaktor dan inhibitor. Tiap enzim memerlukan suhu dan pH(tingkat keasaman) optimum yang berbeda-beda karena enzim adalah protein, yang dapat mengalami perubahan bentuk jika suhu dan keasaman berubah. Di luar suhu atau pH yang sesuai, enzim tidak dapat bekerja secara optimal atau strukturnya akan mengalami kerusakan. Hal ini akan menyebabkan enzim kehilangan fungsinya sama sekali. Kerja enzim juga dipengaruhi oleh molekul lain. Inhibitor adalah molekul yang menurunkan aktivitas enzim, sedangkan aktivator adalah yang meningkatkan aktivitas enzim. Banyak obat dan racun adalah inihibitor enzim.
Daftar isi
[sembunyikan]

  

1 Etimologi dan Sejarah 2 Konvensi penamaan 3 Struktur dan mekanisme

o

3.1 Kespesifikan

3.1.1 Model "kunci dan gembok"

2 Dinamika dan fungsi 3.3 Modulasi alosterik 4 Kofaktor dan koenzim o o         4. Dalam dunia pendidikan tinggi.2.2 Koenzim 5 Termodinamika 6 Kinetika 7 Inhibisi 8 Fungsi biologis 9 Kontrol aktivitas 10 Keterlibatan dalam penyakit 11 Referensi 12 Lihat pula [sunting]Etimologi dan Sejarah Eduard Buchner Hal-ihwal yang berkaitan dengan enzim dipelajari dalam enzimologi.1 Kofaktor 4. enzimologi tidak dipelajari tersendiri sebagai satu jurusan tersendiri tetapi sejumlah program studi memberikan mata kuliah ini. Enzimologi terutama .2 Mekanisme   o  3.2.2 Model ketepatan induksi 3.1.1 Stabilisasi keadaan transisi 3. o 3.

Pada tahun 1897. dan bukannya kematian ataupun putrefaksi sel tersebut. Ia mengusulkan nama "katalis" untuk zat-zat yang dapat mempercepat reaksi tetapi zat itu sendiri tidak ikut bereaksi. Sumner berhasil mengkristalisasi enzim urease dan menunjukkan bahwa ia merupakan protein murni. Penemuan bahwa enzim dapat bekerja diluar sel hidup mendorong penelitian pada sifat-sifat biokimia enzim tersebut. dan cabangcabang ilmu pertanian. akhiran -ase ditambahkan pada nama substrat enzim tersebut (contohnya: laktase. mekanisme bagaimana hal ini terjadi belum diidentifikasi. dan kata ferment digunakan untuk merujuk pada aktivitas kimiawi yang dihasilkan oleh organisme hidup. Pada tahun 1907.dipelajari dalam kedokteran. enzim biasanya dinamai sesuai dengan reaksi yang dikatalisasi oleh enzim tersebut. untuk mendapatkan nama sebuah enzim. ilmu pangan. ia menemukan bahwa gula difermentasi [6] bahkan apabila sel ragi tidak terdapat pada campuran. Pada sederet eksperimen di Universitas Berlin. Ia menulis bahwa "fermentasi alkoholik adalah peristiwa yang berhubungan dengan kehidupan dan [5] organisasi sel ragi. James B. dan pembuatan asam cuka. pada tahun 1926. merupakan enzim yang mengurai laktosa) ataupun pada jenis reaksi yang dikatalisasi (contoh: DNA polimerase yang menghasilkan polimer DNA). Pengetahuan tentang enzim telah dirintis oleh Berzelius pada tahun 1837. Namun. Kata " enzyme" kemudian digunakan untuk merujuk pada zat mati sepertipepsin. yang berasal dari bahasa Yunani ενζυμονyang berarti "dalam bahan pengembang" (ragi). Kesimpulannya adalah bahwa protein murni dapat berupa enzim dan hal ini secara tuntas dibuktikan oleh Northrop dan Stanley yang meneliti enzim pencernaan . untuk menjelaskan proses ini. Eduard Buchner memulai kajiannya mengenai kemampuan ekstrak ragi untuk memfermentasi gula walaupun ia tidak terdapat pada sel ragi yang hidup. Namun. Umumnya." Pada tahun 1878. Ia menamai enzim yang [7] memfermentasi sukrosa sebagai "zymase" (zimase). disebut sebagai "ferment". teknologi pengolahan pangan. ahli fisiologi Jerman Wilhelm Kühne (1837–1900) pertama kali menggunakan istilah "enzyme". Lois Pasteur salah seorang yang banyak bekerja dalam fermentasi ini dan ketika mengkajifermentasi gula menjadi alkohol oleh ragi. namun beberapa ilmuwan seperti Richard Willstätter berargumen bahwa proten hanyalah bertindak sebagai pembawa enzim dan protein sendiri tidak dapat melakukan katalisis. dan diperkirakan hanya berfungsi dalam tubuh organisme hidup. Pada akhir tahun 1700-an dan awal tahun 1800-an. [4] Namun. pencernaan daging oleh sekresi [3] perut dan konversi pati menjadi gula oleh ekstrak tumbuhan dan ludahtelah diketahui. Mengikuti praktek Buchner. Banyak peneliti awal menemukan bahwa aktivitas enzim diasosiasikan dengan protein. Louis Pasteur menyimpulkan bahwa fermentasi ini dikatalisasi oleh gaya dorong vital yang terdapat dalam sel ragi. ia menerima penghargaan Nobel dalam bidang kimia "atas riset biokimia dan penemuan fermentasi tanpa sel yang dilakukannya". proses kimia yang terjadi dengan pertolongan enzim telah dikenal sejak zaman dahulu misalnya pembuatan anggur dengan cara fermentasi atau peragian.

uk/iubmb/enzyme/ (Bahasa Inggris).ac. Struktur lisozim dalam resolusi tinggi ini menandai dimulainya bidang biologi struktural dan usaha untuk memahami bagaimana enzim bekerja pada tingkat atom. tiap-tiap enzim memiliki empat digit nomor urut sesuai dengan ketentuan klasifikasi yang berlaku. yang mencerna lapisan pelindung beberapa bakteri. [sunting]Konvensi penamaan Nama enzim sering kali diturunkan dari nama substrat ataupun reaksi kimia yang ia kataliskan dengan akhiran -ase. [sunting]Struktur dan mekanisme Lihat pula: Katalisis enzim . tripsin. dan kimotripsin. air ludah. Struktur enzim ini dipecahkan oleh sekelompok ilmuwan [9] yang diketuai oleh David Chilton Phillips dan dipublikasikan pada tahun 1965. International Union of Biochemistry and Molecular Biology telah mengembangkan suatu tatanama untuk enzim. yang disebut sebagai nomor EC. Metode ini pertama kali diterapkan pada lisozim. dan DNA polimerase.qmul. enzim yang ditemukan pada air mata. Nomor pertama untuk klasifikasi teratas enzim didasarkan pada ketentuan berikut:       EC 1 Oksidoreduktase: mengatalisis reaksi oksidasi/reduksi EC 2 Transferase: mentransfer gugus fungsi EC 3 Hidrolase: mengatalisis hidrolisis berbagai ikatan EC 4 Liase: memutuskan berbagai ikatan kimia selain melalui hidrolisis dan oksidasi EC 5 Isomerase: mengatalisis isomerisasi sebuah molekul tunggal EC 6 Ligase: menggabungkan dua molekul dengan ikatan kovalen Tata nama secara lengkap dapat dilihat di http://www. Ketiga ilmuwan ini meraih penghargaan Nobel [8] tahun 1946 pada bidang kimia.chem. Penemuan bahwa enzim dapat dikristalisasi pada akhirnya mengijinkan struktur enzim ditentukan melalui kristalografi sinar-X. dan telur putih.pepsin (1930). Contohnya adalah laktase. alkohol dehidrogenase (mengatalisis penghilangan hidrogen dari alkohol).

Enzim juga dapat mengandung tapak yang mengikat kofaktor yang diperlukan untuk katalisis. denaturasi dapat bersifat reversibel maupun ireversibel. Rantai protein tunggal kadang-kadang dapat berkumpul bersama dan membentukkompleks protein. Sama seperti protein-protein lainnya.500 residu pada asam lemak sintase. Dengan demikian ia berfungsi sebagai regulasi umpan balik. Jenis enzim ini dirujuk sebagai RNAenzim ataupun ribozim. tetapi hanya sebagian kecil asam amino enzim (sekitar 3–4 asam amino) yang secara langsung terlibat dalam [14] katalisis. dengan yang paling umum merupakan ribosom. Tergantung pada jenis-jenis enzim. Kebanyakan enzim berukuran lebih besar daripada substratnya. Pengikatan ini dapat meningkatkan ataupun menurunkan aktivitas enzim. prediksi [13] aktivitas enzim baru yang hanya dilihat dari strukturnya adalah hal yang sangat sulit. Terdapat pula sejumlah kecil katalis RNA. Kebanyakan enzim dapat mengalami denaturasi (yakni terbuka dari lipatannya dan menjadi tidak aktif) oleh pemanasan ataupun denaturan kimiawi. yang sering kali merupakan produk langsung ataupun tak langsung dari reaksi yang dikatalisasi. Tiap-tiap urutan asam amino menghasilkan struktur pelipatan dan sifatsifat kimiawi yang khas. Enzim umumnya merupakan protein globular dan ukurannya berkisar dari hanya 62 [10] asam amino pada monomer 4-oksalokrotonat tautomerase . sampai dengan lebih dari [11] 2.Diagram pita yang menunjukkan karbonat anhidrase II. enzim merupakan rantai asam amino yang melipat. Bola abu-abu adalah kofaktor seng yang berada pada tapak aktif. Aktivitas enzim ditentukan oleh struktur tiga dimensinya [12] (struktur kuaterner). Walaupun struktur enzim menentukan fungsinya. Daerah yang mengandung residu katalitik yang akan mengikat substrat dan kemudian menjalani reaksi ini dikenal sebagai tapak aktif. Beberapa enzim juga memiliki tapak ikat untuk molekul kecil. [sunting]Kespesifikan .

Proses dwi-langkah ini menurunkan laju kesalahan dengan 1 kesalahan untuk setiap 100 juta [17] reaksi pada polimerase mamalia. [sunting]Model "kunci dan gembok" Enzim sangatlah spesifik. Pada tahun 1894. substrat tidak berikatan dengan tapak aktif yang kaku. Beberapa enzim yang menunjukkan akurasi dan kespesifikan tertinggi terlibat dalam pengkopian dan pengekspresian genom. dankemoselektivitas yang sangat tinggi. Enzim-enzim ini memiliki mekanisme "sistem pengecekan ulang". Diajukan bahwa kespesifikan substrat yang sangat luas ini sangat penting terhadap [21] evolusi lintasan biosintetik yang baru. Enzim seperti DNA polimerase mengatalisasi reaksi pada langkah [16] pertama dan mengecek apakah produk reaksinya benar pada langkah kedua. molekul substrat juga . Akibatnya. Bentuk. Daniel Koshland mengajukan modifikasi model kunci dan gembok: oleh karena enzim memiliki struktur yang fleksibel. Hal ini sering dirujuk sebagai model "Kunci dan Gembok". Orientasirantai samping asam amino berubah sesuai dengan substrat dan mengijinkan enzim untuk menjalankan fungsi katalitiknya. Enzim juga dapat menunjukkan [15] tingkat stereospesifisitas. [sunting]Model ketepatan induksi Diagram yang menggambarkan hipotesis ketepatan induksi. yakni bahwa ia dapat bekerja pada berbagai jenis substrat yang berbeda-beda. Model ini telah dibuktikan tidak akurat. muatan dan katakteristik hidrofilik/hidrofobik enzim dan substrat bertanggung jawab terhadap kespesifikan ini. Beberapa enzim yang menghasilkan metabolit sekunder dikatakan sebagai "tidak pilihpilih". misalnya glikosidase.Enzim biasanya sangat spesifik terhadap reaksi yang ia kataliskan maupun terhadap substrat yang terlibat dalam reaksi. dan model ketepatan induksilah yang sekarang paling banyak diterima. Pada tahun 1958. Mekanisme yang sama juga dapat ditemukan [18] [19] [20] pada RNA polimerase. aminoasil tRNA sintetase dan ribosom. tapak aktif secara terus menerus [23] berubah bentuknya sesuai dengan interaksi antara enzim dan substrat. Manakala model ini menjelaskan kespesifikan enzim. ia gagal dalam menjelaskan stabilisasi keadaan transisi yang dicapai oleh enzim. Emil Fischer mengajukan bahwa hal ini dikarenakan baik enzim dan substrat memiliki bentuk geometri yang saling [22] memenuhi. regioselektivitas. Pada beberapa kasus.

Menyediakan lintasan reaksi alternatif. [sunting]Mekanisme Enzim dapat bekerja dengan beberapa cara. di mana efektor mengikat tapak ikat enzim secara lngsung. efek entropi ini melibatkan [27] [28] destabilisasi keadaan dasar. Menariknya. Namun. Dinamika internal enzim adalah pergerakan bahagian struktur enzim. [sunting]Modulasi alosterik Enzim alosterik mengubah strukturnya sesuai dengan efektornya.berubah sedikit ketika ia memasuki tapak aktif. Tapak aktif akan terus berubah bentuknya sampai substrat terikat secara sepenuhnya. dan kontribusinya terhadap katalis relatif kecil. Gerakan protein sangat vital. yang mana bentuk akhir dan [25] muatan enzim ditentukan. Cara yang paling efektif untuk mencapai stabilisasi yang besar adalah menggunakan efek elektrostatik. Contohnya bereaksi dengan substrat sementara waktu untuk membentuk kompleks Enzim-Substrat antara. [sunting]Dinamika dan fungsi Dinamika internal enzim berhubungan dengan mekanisme katalis enzim [30][31][32] tersebut. Lingkungan seperti ini tidak ada dapat ditemukan pada reaksi tanpa katalis di air. terutama pada lingkungan yang relatif polar yang diorientasikan ke distribusi muatan keadaan [29] transisi. Modulasi ini dapat terjadi secara langsung. ‡ ‡ [26] [24]    [sunting]Stabilisasi keadaan transisi Pemahaman asal usul penurunan ΔG memerlukan pengetahuan bagaimana enzim dapat menghasilkan keadaan transisi reaksi yang lebih stabil dibandingkan dengan stabilitas keadaan transisi reaksi tanpa katalis. sekelompok asam amino. misalnya residu asam amino tunggal.) Menurunkan energi keadaan transisi tanpa mengubah bentuk substrat dengan menciptakan lingkungan yang memiliki distribusi muatan yang berlawanan dengan keadaan transisi. yang kesemuaannya menurunkan ΔG :  Menurunkan energi aktivasi dengan menciptakan suatu lingkungan yang mana keadaan transisi terstabilisasi (contohnya mengubah bentuk substrat menjadi konformasi keadaan transisi ketika ia terikat dengan enzim. Penyingkapan ini juga memiliki implikasi yang luas dalam pemahaman efek alosterik dan pengembangan obat baru. Pergerakan ini terjadi pada skala waktu yang bervariasi. namun apakah vibrasi yang cepat atau lambat maupun pergerakan konformasi yang besar atau kecil yang lebih penting bergantung pada tipe reaksi yang terlibat. adalah tidak jelas jika gerak ini membantu mempercepat langkah-langkah reaksi reaksi enzimatik [37] ini. . ataupun bahwa keseluruhan domain protein. berkisar dari beberapa femtodetik sampai dengan beberapa detik. Jaringan residu protein di seluruh struktur enzim dapat berkontribusi terhadap katalisis melalui gerak [33][34][35][36] dinamik. walaupun gerak ini sangat penting dalam hal pengikatan dan pelepasan substrat dan produk. Menurunkan perubahan entropi reaksi dengan menggiring substrat bersama pada orientasi yang tepat untuk bereaksi.

Kofaktor dapat berupa gugus prostetik yang mengikat dengan kuat. yang akan melepaskan diri dari tapak aktif enzim semasa reaksi. [sunting]Kofaktor dan koenzim Artikel utama untuk bagian ini adalah: Kofaktor dan Koenzim [sunting]Kofaktor Beberapa enzim tidak memerlukan komponen tambahan untuk mencapai aktivitas penuhnya. Pada kasus ini. sehingga memengaruhi aktivitas katalitiknya. Kebanyakan kofaktor tidak terikat secara kovalen dengan enzim. ataupun gugus metil yang dibawa oleh asam . Kofaktor dapat berupa zat anorganik (contohnya ion logam) ataupun zat organik (contohnya flavin dan heme). Gugus kimiawi yang dibawa – + mencakup ion hidrida (H ) yang dibawa oleh NAD atau NADP . Contoh koenzim mencakup NADH. ataupun koenzim. di mana efektor mengikat protein atau subunit protein lain yang berinteraksi dengan enzim alosterik. Contoh enzim yang mengandung kofaktor adalah karbonat anhidrase. Istilah holoenzim juga dapat digunakan untuk merujuk pada enzim yang mengandung subunit protein berganda. seperti DNA polimerase. [sunting]Koenzim Model pengisian ruang koenzim NADH Koenzim adalah kofaktor berupa molekul organik kecil yang mentranspor gugus kimia [38][40][41] atau elektron dari satu enzim ke enzim lainnya. tetapi terikat dengan kuat. formil. Enzim yang memerlukan kofaktor namun tidak terdapat kofaktor yang terikat dengannya disebut sebagai apoenzim ataupun apoprotein.ataupun secara tidak langsung. holoenzim adalah kompleks lengkap yang mengandung seluruh subunit yang diperlukan agar menjadi aktif. NADPH dan adenosina trifosfat. metenil. Namun. Apoenzim beserta dengan kofaktornya disebut holoenzim(bentuk aktif). dengan [39] kofaktor seng terikat sebagai bagian dari tapak aktifnya. Namun beberapa memerlukan pula molekul non-protein yang disebut [38] kofaktor untuk berikatan dengan enzim dan menjadi aktif. gugus prostetik organik dapat pula terikat secara kovalen (contohnya tiamina pirofosfat pada enzim piruvat dehidrogenase). gugus asetil yang dibawa oleh koenzim A.

yang akan kemudian berubah menjadi produk. Lebih lanjut. Biasanya reaksi akan berjalan ke arah yang sama dengan reaksi tanpa katalis. tiamina. Sebagai contoh. NADPH diregenerasi melalui lintasan pentosa fosfat. enzim dapat menggabungkan dua atau lebih reaksi. karbonat anhidrase mengatalisasi reaksinya ke dua arah bergantung pada konsentrasi reaktan. . dan S-adenosilmetionina melalui metionina adenosiltransferase. Perbedaannya adalah. dan gugus metil yang dibawa oleh S-adenosilmetionina. Kesetimbangan termodinamik. danKesetimbangan kimia Sebagai katalis. namun hanya mempercepat reaksi saja. Substrat memerlukan energi yang banyak untuk mencapai keadaan transisi. Sebagai contoh. sehingga reaksi yang difavoritkan secara termodinamik dapat digunakan untuk mendorong reaksi yang tidak difavoritkan secara termodinamik. [42] sekitar 700 enzim diketahui menggunakan koenzim NADH. menurunkan energi yang diperlukan untuk menjadi produk. Regenerasi serta pemeliharaan konsentrasi koenzim terjadi dalam sel. hidrolsis ATP sering kali menggunakan reaksi kimia lainnya untuk mendorong reaksi.folat. Artikel utama untuk bagian ini adalah: Energi aktivasi. Enzim mengatalisasi reaksi maju dan balik secara seimbang. ataupun substrat sekunder. [sunting]Termodinamika Tahapan-tahapan energi pada reaksi kimia. Enzim menstabilisasi keadaan transisi. Namun. Sebagai contoh. dan asam folat adalah vitamin. reaksi enzimatik berjalan lebih cepat. Contohnya. adalah dapat dikatakan koenzim merupakan substrat yang khusus. Beberapa koenzim seperti riboflavin. Enzim tidak mengubah kesetimbangan reaksi itu sendiri. Oleh karena koenzim secara kimiawi berubah oleh aksi enzim. reaksi samping yang memungkinkan dapat terjadi dan menghasilkan produk yang berbeda. tanpa keberadaan enzim. enzim tidak mengubah posisi kesetimbangan reaksi kimia.

Briggs dan J. Kinetika enzim menginvestigasi bagaimana enzim mengikat substrat dengan mengubahnya menjadi produk. kimiawan Jerman Leonor Michaelis dan murid bimbingan pascadokotoralnya yang berasal dari Kanada. Maud Leonora Menten. Victor Henri mengajukan suatu teori kinetika enzim yang kuantitatif. Salah satu kontribusi utama Henri pada kinetika enzim adalah memandang reaksi enzim sebagai dua tahapan.(dalam jaringan tubuh. Data laju yang digunakan dalam analisis kinetika didapatkan dari asai enzim. Pada tahap pertama. konsentrasi CO2 yang rendah) Walaupun demikian. Pada kondisi demikian. jika kesetimbangan tersebut sangat memfavoritkan satu arah reaksi. subtrat terikat ke enzim secara reversible. reaksi itu akan menjadi ireversible. mengulangi eksperimen Henri dan mengkonfirmasi persamaan Henri. Enzim (E) mengikat substrat (S) dan menghasilkan produk (P). namun data eksperimennya tidak berguna karena perhatian pada konsentrasi ion hidrogen pada saat itu masih belum dititikberatkan. Hasil kerja mereka kemudian dikembangkan lebih jauh oleh G. Setelah Peter Lauritz Sørensen menentukan skala pH logaritmik dan [44] memperkenalkan konsep penyanggaan (buffering) pada tahun 1909 . membentuk kompleks enzim-substrat. yakni reaksi yang sangat eksergonik. Kompleks ini [43] . Penurunan persamaan kinetika yang diturunkan mereka masih digunakan secara meluas [46] sampai sekarang . konsentrasi CO2 yang tinggi) (pada paru-paru. [sunting]Kinetika Artikel utama untuk bagian ini adalah: Kinetika enzim Mekanisme reaksi enzimatik untuk sebuah subtrat tunggal. Persamaan ini kemudian dikenal dengan nama Kinetika Henri-Michaelis-Menten (kadang-kadang juga hanya [45] disebut kinetika Michaelis-Menten). Pada tahun 1902. S. E. Haldane. enzim akan hanya mengatalisasi reaksi yang diijinkan secara termodinamik. B.

Kurva kejenuhan suatu reaksi enzim yang menunjukkan relasi antara konsentrasi substrat (S) dengan kelajuan (v). Setiap enzim memiliki nilai Km yang berbeda-beda untuk suatu subtrat. Ia juga disebut sebagai konstanta kespesifikan dan memasukkan tetapan kelajuan semua langkah .kadang-kadang disebut sebagai kompleks Michaelis. Kondisi-kondisi yang menyebabkan denaturasi protein seperti temperatur tinggi. Vmax hanyalah salah satu konstanta kinetika enzim. Jumlah substrat yang diperlukan untuk mencapai nilai kelajuan reaksi tertentu jugalah penting. dan nilai pH yang terlalu tinggi atau terlalu rendah akan menghilangkan aktivitas enzim. dan jumlah kompleks ES adalah sama dengan jumlah total enzim yang ada. Pada kelajuan yang maksimum (Vmax). Laju reaksi bergantung pada kondisi larutan dan konsentrasi substrat. Sebagai contoh. yang merupakan konsentrasi substrat yang diperlukan oleh suatu enzim untuk mencapai setengah kelajuan maksimumnya. Namun. tanpa keberadaan enzim. Kejenuhan terjadi karena seiring dengan meningkatnya konsentrasi substrat. apabila enzim tersebut [47] ditambahkan. semakin banyak enzim bebas yang diubah menjadi kompleks substrate-enzim ES. yang merupakan jumlah molekul substrat yang dapat ditangani oleh satu tapak aktif per detik. Sedangkan peningkatan konsentrasi substrat cenderung meningkatkan aktivitasnya. Namun. Hal ini diekspresikan olehkonstanta Michaelis-Menten (Km). dan ini dapat menunjukkan seberapa kuatnya pengikatan substrat ke enzim. proses ini hanya memerlukan waktu 25 milidetik. Konstanta lainnya yang juga berguna adalah kcat. semua tapak aktif enzim akan berikatan dengan substrat. Enzim kemudian mengatalisasi reaksi kimia dan melepaskan produk. Enzim dapat mengatalisasi reaksi dengan kelajuan mencapai jutaan reaksi per detik. Untuk menentukan kelajuan maksimum suatu reaksi enzimatik. Hal ini ditunjukkan oleh kurva kejenuhan di samping. konsentrasi garam yang tinggi. reaksi yang dikatalisasi oleh enzim orotidina 5'-fosfat dekarboksilase akan memerlukan waktu 78 juta tahun untuk mengubah 50% substrat menjadi produk. Efisiensi suatu enzim diekspresikan oleh kcat/Km. konsentrasi substrat ditingkatkan sampai laju pembentukan produk yang terpantau menjadi konstan.

setiap penumbukkan enzim dengan substratnya akan menyebabkan katalisis. walaupun [53][54] penjelasan ini masih kontroversial. Contoh enzim yang memiliki sifat seperti ini adalah karbonat anhidrase. perpisahan fase enzim/substrat/produk. katalase. Beberapa mekanisme telah diajukan untuk menjelaskan fenomena ini. Enzim dengan sifat demikian disebut secara katalitik sempurna ataupun secara kinetika sempurna. ataupun enzim yang sama dengan substrat yang berbeda. Kinetika Michaelis-Menten bergantung pada hukum aksi massa. dan laju pembentukan produk tidak dibatasi oleh laju reaksi. yang diturunkan berdasarkan asumsi difusi bebas dan pertumbukan acak yang didorong secara termodinamik. Pada titik ini. Hal ini tampaknya sangat tidak mungkin. kinetika Michaelis-Menten fraktal dapat [49][50][51][52] diterapkan. Beberapa protein dipercayai mempercepat katalisis dengan menarik substratnya dan melakukan praorientasi substrat menggunakan medan listrik dipolar. fumarase. [sunting]Inhibisi . ia dapat digunakan untuk membandingkan enzim yang satu dengan enzim yang lain. Konstanta kespesifikan maksimum teoritis disebut limit difusi dan nilainya 8 9 -1 -1 sekitar 10 sampai 10 (M s ). Beberapa enzim beroperasi dengan kinetika yang lebih cepat daripada laju difusi. Penerowongan kuantum untuk proton [55] telah terpantau pada triptamina. disebabkan oleh kesesakan makromolekuler (macromolecular crowding). melainkan oleh laju difusi.reaksi. banyak proses-proses biokimia dan selular yang menyimpang dari kondisi ideal ini. Model lainnya menggunakan penjelasan penerowongan kuantum mekanika. dan pergerakan molekul secara satu atau dua [48] dimensi. Namun. β-laktamase. Karena konstanta kespesifikan mencermikan kemampuan katalitik dan afinitas. asetilkolinesterase. Pada situasi seperti ini. dan superoksida dismutase.

Inhibisi kompetitif Pada inihibisi kompetitif. Klasifikasi ini diperkenalkan oleh W. Cleland. Jenis-jenis inihibisi. Sebagai contoh.[56] Artikel utama untuk bagian ini adalah: Inhibitor enzim Laju reaksi enzim dapat diturunkan menggunakan berbagai jenis inhibitor enzim. menghalangi pengikatan substrat. inhibitor dan substrat berkompetisi untuk berikatan dengan enzim. Seringkali inhibitor kompetitif memiliki struktur yang sangat mirip dengan substrat asli enzim.Inhibitor kompetitif mengikat enzim secara reversibel. metotreksat adalah inihibitor . Substrat dan inhibitor berkompetisi satu sama lainnya. Di lain pihak.W. pengikatn substrat juga menghalangi pengikatan inhibitor.

Baik kompleks EI dan EIS tidak aktif. sehingga meningkatkan Km. sehingga menghalangi pengikatan substrat. Jenis inhibisi ini sangat jarang. Jika enzim memproduksi terlalu banyak produk. Inhibisi non-kompetitif Inhibitor non-kompetitif dapat mengikat enzim pada saat yang sama substrat berikatan dengan enzim. Enzim memiliki bentuk regulasi seperti ini sering kali multimerik dan mempunyai tapak ikat alosterik. Pada banyak organisme. Inhibitor ireversibel bereaksi dengan enzim dan membentuk aduk dengan protein. Kemiripan antara struktur asam folat dengan obat ini ditunjukkan oleh gambar di samping bawah. Bentuk umpan balik ini adalah umpan balik negatif. produk tersebut dapat berperan sebagai inhibitor bagi enzim tersebut. Kompleks EIS yang terbentuk kemudian menjadi tidak aktif. Inaktivasi ini bersifat ireversible. Koenzim asam folat (kiri) dan obat anti kanker metotreksat (kanan) memiliki struktur yang sangat mirip. Inhibisi campuran Inhibisis jenis ini mirip dengan inhibisi non-kompetitif. namun hanya dapat dengan komples ES. inhibitor tidak dapat berikatan dengan enzim bebas. Pada inhibisi kompetitif. kecuali kompleks EIS memiliki aktivitas enzimatik residual. Km tetaplah sama. Kurva substrat/kelajuan enzim ini tidak berbentuk hiperbola melainkan berbentuk S. Inhibisi tak kompetitif Pada inhibisi tak kompetitif.kompetitif untuk enzim dihidrofolat reduktase. namun memerlukan konsentrasi substrat yang lebih tinggi untuk mencapai kelajuan maksimal tersebut. metotreksat adalah inhibitor kompetitif bagi enzim yang menggunukan folat. karena substrat masih dapat mengikat enzim. Namun. Karena inhibitor tidak dapat dilawan dengan peningkatan konsentrasi substrat. inhibitor dapat merupakan bagian dari mekanisme umpan balik. Vmax reaksi berubah. kelajuan maksimal reaksi tidak berubah. namun dapat terjadi pada enzim-enzim multimerik. Hal ini akan menyebabkan produksi produk melambat atau berhenti. Oleh sebab itu. Inhibitor seperti ini . Perhatikan bahwa pengikatan inhibitor tidaklah perlu terjadi pada tapak pengikatan substrat apabila pengikatan inihibitor mengubah konformasi enzim.

sepertilusiferase yang menghasilkan cahaya [61] pada kunang-kunang. Kadang-kadang lebih dari satu enzim dapat mengatalisasi reaksi yang sama secara bersamaan. Enzim menentukan langkah-langkah apa saja yang terjadi dalam lintasan metabolisme ini. dan menghasilan lintasan metabolisme. Enzim berperan dalam transduksi signal dan regulasi sel. inhibitor sering digunakan sebagai obat. dan enzim kemudian mengubah inhibitor menjadi bentuk aktif yang bereaksi secara ireversibel dengan satu atau lebih residu asam amino. banyak pula inhibitor enzim lainnya yang beracun. Enzim-enzim yang berbeda. ATPase lainnya dalam membran sel umumnya adalah pompa ion yang terlibat dalam transpor aktif. sehingga dapat diserap oleh usus. Contohnya adalah inhibitor yang digunakan sebagai obat aspirin. Aspirin menginhibisi enzim COX-1 dan COX-2 yang memproduksi pembawa pesan peradangan prostaglandin. Penisilin dan Aspirin juga bekerja dengan cara yang sama. satu enzim akan membawa produk enzim lainnya sebagai substrat. Setelah reaksi katalitik terjadi. Tanpa enzim. Kegunaan inhibitor Oleh karena inhibitor menghambat fungsi enzim. obat yang digunakan untuk mengobati penyakit yang [57] disebabkan oleh protozoaAfrican trypanosomiasis. misalnya HIV integrase dan transkriptase balik. Dalam lintasan metabolisme. [sunting]Fungsi biologis Enzim mempunyai berbagai fungsi bioligis dalam tubuh organisme hidup. sehingga ia dapat menekan peradangan dan rasa sakit. mencerna zat-zat makanan yang berbeda pula. Salah satu fungsi penting enzim adalah pada sistem pencernaan hewan. Enzim juga berperan dalam menghasilkan pergerakan tubuh. Senyawa obat ini terikat pada tapak aktif. yang akan dihidrolisis lebih jauh menjadi glukosa. dengan miosin menghidrolisis ATP untuk [60] menghasilkan kontraksi otot. Sebagai contohnya. Virus juga mengandung enzim yang dapat menyerang sel. Enzim seperti amilase dan protease memecah molekul yang besar (seperti pati dan protein) menjadi molekul yang kecil. sianida yang merupakan inhibitor enzim ireversibel. terlalu besar untuk diserap oleh usus. Pada hewan pemamah biak. metabolisme tidak akan berjalan melalui . sebagai contohnya. Namun. namun enzim akan menghidrolisis rantai pati menjadi molekul kecil seperti maltosa. mikroorganisme dalam perut hewan tersebut menghasilkan enzim selulase yang dapat mengurai sel dinding [62] selulosa tanaman. seringkali melalui [59] enzim kinase dan fosfatase. Molekul pati. Enzim juga terlibat dalam fungs-fungsi yang khas. Beberapa enzim dapat bekerja bersama dalam urutan tertentu. akan bergabung dengan tembaga dan besi pada tapak aktif enzim sitokrom c [58] oksidase dan memblok pernapasan sel. sehingga dapat diserap. produk kemudian dihantarkan ke enzim lainnya.contohnya efloritina.

Tanpa keberadaan enzim. fosforilasi banyak enzim termasuk glikogen sintase membantu mengontrol sintesis ataupun . Sebagai contoh. Hal ini membantu alokasi bahan zat dan energi secara ekonomis dan menghindari pembuatan produk akhir yang berlebihan. 4. Dan sebenarnya. Ia dapat meliputi fosforilasi. dan glikosilasi. sedemikiannya produk glukosa-6-fosfat ditemukan sebagai produk utama. asam lemak disintesis oleh sekelompok enzim dalam sitosol. sehingga ia dapat meregulasi jumlah produk akhir lintasan metabolisme tersebut. sebagai respon terhadap insulin. lintasan metabolisme seperti glikolisis tidak akan dapat terjadi tanpa enzim. dan aparat golgi. 1. Mekanisme regulasi seperti ini disebut umpan balik negatif karena jumlah produk akhir diatur oleh konsentrasi produk itu sendiri. dapat bereaksi secara langsung dengan ATP. Mekanisme umpan balik negatif dapat secara efektif mengatur laju sintesis zat antara metabolit tergantung pada kebutuhan sel. Namun. reaksi ini tetap berjalan. proses ini berjalan dengan sangat lambat. Enzim dapat dikompartemenkan. retikulum endoplasma. namun fosforilasi pada karbon 6 akan terjadi dengan sangat cepat. contohnya. Contohnya. Sebagai contohnya. Contohnya. Bentuk regulase gen ini disebutinduksi dan inhibisi enzim. Produksi enzim (transkripsi dan translasi gen enzim) dapat ditingkatkan atau diturunkan bergantung pada respon sel terhadap perubahan lingkungan. Oleh karena itu. 2. dan menjadi terfosforliasi pada karbon-karbonnya secara acak. Enzim dapat diregulasi oleh inhibitor dan aktivator. Kontrol aksi enzimatik membantu menjaga homeostasis organisme hidup. miristoilasi. jaringan lintasan metabolisme dalam tiap-tiap sel bergantung pada kumpulan enzim fungsional yang terdapat dalam sel tersebut. dan digunakan oleh sekelompok enzim lainnya sebagai sumber energi [63] dalam mitokondria melalui β-oksidasi. Induksi atau inhibisi enzim ini dapat mengakibatkan interaksi obat. jika heksokinase ditambahkan. Enzim dapat diregulasi melalui modifikasi pasca-translasional. bakteri dapat menjadi resistan terhadap antibiotik seperti penisilin karena enzim yang disebut betalaktamase menginduksi hidrolisis cincin beta-laktam penisilin. [sunting]Kontrol aktivitas Terdapat lima cara utama aktivitas enzim dikontrol dalam sel.langkah yang teratur ataupun tidak akan berjalan dengan cukup cepat untuk memenuhi kebutuhan sel. Glukosa. produk akhir lintasan metabolisme seringkali merupakan inhibitor enzim pertama yang terlibat dalam lintasan metabolisme. dengan lintasan metabolisme yang berbeda-beda yang terjadi dalam kompartemen sel yang berbeda. Contoh lainnya adalah enzim dalam hati yang disebut sitokrom P450 oksidase yang penting dalam metabolisme obat. 3.

Pentingnya enzim ditunjukkan oleh fakta bahwa penyakit-penyakit mematikan dapat disebabkan oleh hanya mala fungsi satu enzim dari ribuan enzim yang ada dalam tubuh kita. [sunting]Keterlibatan dalam penyakit Fenilalanina hidroksilase. Beberapa enzim dapat menjadi aktif ketika berada pada lingkungan yang berbeda.degradasi glikogen dan mengijinkan sel merespon terhadap [64] perubahan kadar gula dalam darah. 5. hemaglutinin pada virus influenza menjadi aktif dikarenakan kondisi asam lingkungan. Ia kemudian ditranspor ke dalam perut di mana ia diaktivasi. Jenis prekursor tak aktif ini dikenal sebagai zimogen. kelebihan produksi. Contoh lain modifikasi pascatranslasional adalah pembelahan rantai polipeptida. Hal ini terjadi ketika virus [65] terbawa ke dalam sel inang dan memasuki lisosom. Hal ini dapat menyebabkan keterbelakangan mental jika ia tidak [66] diobati. Sumber:PDB 1KW0 Oleh karena kontrol aktivitas enzim yang ketat diperlukan untuk menjaga homeostasis. Hal ini menghalangi enzim mencerna pankreas dan jaringan lainnya sebelum ia memasuki perut. Contoh lainnya adalah mutasi silsilah nutfah (germline mutation) pada gen yang mengkode enzim reparasi DNA. Kerusakan ada enzim ini dapat menyebabkan kanker karena kemampuan tubuh memperbaiki mutasi . malafungsi (mutasi. kekurangan produksi ataupun delesi) enzim tunggal yang penting dapat menyebabkan penyakit genetik. Kimotripsin yang merupakan protease pencernaan diproduksi dalam keadaan tidak aktif sebagai kimotripsinogen dipankreas. Salah satu contohnya adalah fenilketonuria. Ia dapat menyebakan sindrom penyakit kanker keturunan seperti xeroderma pigmentosum. Mutasi asam amino tunggal pada enzim fenilalania hidroksilase yang mengatalisis langkah pertama degradasifenilalanina mengakibatkan penumpukkan fenilalanina dan senyawa terkait. Contohnya.

.pada genom menjadi berkurang. Hal ini menyebabkan akumulasi mutasi dan mengakibatkan berkembangnya berbagai jenis kanker pada penderita.