Enzim adalah biomolekul berupa protein yang berfungsi sebagai katalis (senyawa yang mempercepat [1][2] proses reaksi tanpa

habis bereaksi) dalam suatu reaksi kimia organik. Molekul awal yang disebut substrat akan dipercepat perubahannya menjadi molekul lain yang disebut produk. Jenis produk yang akan dihasilkan bergantung pada suatu kondisi/zat, yang disebut promoter. Semua proses biologis sel memerlukan enzim agar dapat berlangsung dengan cukup cepat dalam suatu arah lintasan metabolisme yang ditentukan oleh hormon sebagai promoter. Enzim bekerja dengan cara bereaksi dengan molekul substrat untuk menghasilkan senyawa intermediat melalui suatu reaksi kimia organik yang membutuhkan energi aktivasi lebih rendah, sehingga percepatan reaksi kimia terjadi karena reaksi kimia dengan energi aktivasi lebih tinggi membutuhkan waktu lebih lama. Sebagai contoh: X + C → XC (1) Y + XC → XYC (2) XYC → CZ (3) CZ → C + Z (4) Meskipun senyawa katalis dapat berubah pada reaksi awal, pada reaksi akhir molekul katalis akan kembali ke bentuk semula. Sebagian besar enzim bekerja secara khas, yang artinya setiap jenis enzim hanya dapat bekerja pada satu macam senyawa atau reaksi kimia. Hal ini disebabkan perbedaan struktur kimia tiap enzim yang bersifat tetap. Sebagai contoh, enzim αamilase hanya dapat digunakan pada proses perombakan pati menjadi glukosa. Kerja enzim dipengaruhi oleh beberapa faktor, terutama adalah substrat, suhu, keasaman, kofaktor dan inhibitor. Tiap enzim memerlukan suhu dan pH(tingkat keasaman) optimum yang berbeda-beda karena enzim adalah protein, yang dapat mengalami perubahan bentuk jika suhu dan keasaman berubah. Di luar suhu atau pH yang sesuai, enzim tidak dapat bekerja secara optimal atau strukturnya akan mengalami kerusakan. Hal ini akan menyebabkan enzim kehilangan fungsinya sama sekali. Kerja enzim juga dipengaruhi oleh molekul lain. Inhibitor adalah molekul yang menurunkan aktivitas enzim, sedangkan aktivator adalah yang meningkatkan aktivitas enzim. Banyak obat dan racun adalah inihibitor enzim.
Daftar isi
[sembunyikan]

  

1 Etimologi dan Sejarah 2 Konvensi penamaan 3 Struktur dan mekanisme

o

3.1 Kespesifikan

3.1.1 Model "kunci dan gembok"

1 Stabilisasi keadaan transisi 3.2 Mekanisme   o  3. enzimologi tidak dipelajari tersendiri sebagai satu jurusan tersendiri tetapi sejumlah program studi memberikan mata kuliah ini.2 Dinamika dan fungsi 3.1 Kofaktor 4. Dalam dunia pendidikan tinggi.2 Koenzim 5 Termodinamika 6 Kinetika 7 Inhibisi 8 Fungsi biologis 9 Kontrol aktivitas 10 Keterlibatan dalam penyakit 11 Referensi 12 Lihat pula [sunting]Etimologi dan Sejarah Eduard Buchner Hal-ihwal yang berkaitan dengan enzim dipelajari dalam enzimologi. Enzimologi terutama . o 3.3 Modulasi alosterik 4 Kofaktor dan koenzim o o         4.2 Model ketepatan induksi 3.2.1.2.

Umumnya. merupakan enzim yang mengurai laktosa) ataupun pada jenis reaksi yang dikatalisasi (contoh: DNA polimerase yang menghasilkan polimer DNA). Ia menamai enzim yang [7] memfermentasi sukrosa sebagai "zymase" (zimase). untuk menjelaskan proses ini. Sumner berhasil mengkristalisasi enzim urease dan menunjukkan bahwa ia merupakan protein murni. Pada akhir tahun 1700-an dan awal tahun 1800-an. pada tahun 1926. namun beberapa ilmuwan seperti Richard Willstätter berargumen bahwa proten hanyalah bertindak sebagai pembawa enzim dan protein sendiri tidak dapat melakukan katalisis. James B. Namun. Louis Pasteur menyimpulkan bahwa fermentasi ini dikatalisasi oleh gaya dorong vital yang terdapat dalam sel ragi. ia menerima penghargaan Nobel dalam bidang kimia "atas riset biokimia dan penemuan fermentasi tanpa sel yang dilakukannya". Ia mengusulkan nama "katalis" untuk zat-zat yang dapat mempercepat reaksi tetapi zat itu sendiri tidak ikut bereaksi. yang berasal dari bahasa Yunani ενζυμονyang berarti "dalam bahan pengembang" (ragi). Ia menulis bahwa "fermentasi alkoholik adalah peristiwa yang berhubungan dengan kehidupan dan [5] organisasi sel ragi. pencernaan daging oleh sekresi [3] perut dan konversi pati menjadi gula oleh ekstrak tumbuhan dan ludahtelah diketahui. Banyak peneliti awal menemukan bahwa aktivitas enzim diasosiasikan dengan protein. Pada tahun 1897. Pada sederet eksperimen di Universitas Berlin. Lois Pasteur salah seorang yang banyak bekerja dalam fermentasi ini dan ketika mengkajifermentasi gula menjadi alkohol oleh ragi. proses kimia yang terjadi dengan pertolongan enzim telah dikenal sejak zaman dahulu misalnya pembuatan anggur dengan cara fermentasi atau peragian. Pengetahuan tentang enzim telah dirintis oleh Berzelius pada tahun 1837. Penemuan bahwa enzim dapat bekerja diluar sel hidup mendorong penelitian pada sifat-sifat biokimia enzim tersebut. ia menemukan bahwa gula difermentasi [6] bahkan apabila sel ragi tidak terdapat pada campuran. Kesimpulannya adalah bahwa protein murni dapat berupa enzim dan hal ini secara tuntas dibuktikan oleh Northrop dan Stanley yang meneliti enzim pencernaan . ahli fisiologi Jerman Wilhelm Kühne (1837–1900) pertama kali menggunakan istilah "enzyme". teknologi pengolahan pangan. untuk mendapatkan nama sebuah enzim. ilmu pangan. Pada tahun 1907. Namun. dan cabangcabang ilmu pertanian. Eduard Buchner memulai kajiannya mengenai kemampuan ekstrak ragi untuk memfermentasi gula walaupun ia tidak terdapat pada sel ragi yang hidup.dipelajari dalam kedokteran. dan pembuatan asam cuka. Kata " enzyme" kemudian digunakan untuk merujuk pada zat mati sepertipepsin. mekanisme bagaimana hal ini terjadi belum diidentifikasi. Mengikuti praktek Buchner. enzim biasanya dinamai sesuai dengan reaksi yang dikatalisasi oleh enzim tersebut. [4] Namun. dan diperkirakan hanya berfungsi dalam tubuh organisme hidup. disebut sebagai "ferment". dan kata ferment digunakan untuk merujuk pada aktivitas kimiawi yang dihasilkan oleh organisme hidup. akhiran -ase ditambahkan pada nama substrat enzim tersebut (contohnya: laktase. dan bukannya kematian ataupun putrefaksi sel tersebut." Pada tahun 1878.

Nomor pertama untuk klasifikasi teratas enzim didasarkan pada ketentuan berikut:       EC 1 Oksidoreduktase: mengatalisis reaksi oksidasi/reduksi EC 2 Transferase: mentransfer gugus fungsi EC 3 Hidrolase: mengatalisis hidrolisis berbagai ikatan EC 4 Liase: memutuskan berbagai ikatan kimia selain melalui hidrolisis dan oksidasi EC 5 Isomerase: mengatalisis isomerisasi sebuah molekul tunggal EC 6 Ligase: menggabungkan dua molekul dengan ikatan kovalen Tata nama secara lengkap dapat dilihat di http://www. tiap-tiap enzim memiliki empat digit nomor urut sesuai dengan ketentuan klasifikasi yang berlaku. Struktur lisozim dalam resolusi tinggi ini menandai dimulainya bidang biologi struktural dan usaha untuk memahami bagaimana enzim bekerja pada tingkat atom. dan DNA polimerase. Penemuan bahwa enzim dapat dikristalisasi pada akhirnya mengijinkan struktur enzim ditentukan melalui kristalografi sinar-X. tripsin. air ludah. Struktur enzim ini dipecahkan oleh sekelompok ilmuwan [9] yang diketuai oleh David Chilton Phillips dan dipublikasikan pada tahun 1965. dan kimotripsin. Contohnya adalah laktase. [sunting]Konvensi penamaan Nama enzim sering kali diturunkan dari nama substrat ataupun reaksi kimia yang ia kataliskan dengan akhiran -ase.chem. alkohol dehidrogenase (mengatalisis penghilangan hidrogen dari alkohol).ac.pepsin (1930). Metode ini pertama kali diterapkan pada lisozim. International Union of Biochemistry and Molecular Biology telah mengembangkan suatu tatanama untuk enzim. yang mencerna lapisan pelindung beberapa bakteri.uk/iubmb/enzyme/ (Bahasa Inggris). [sunting]Struktur dan mekanisme Lihat pula: Katalisis enzim . Ketiga ilmuwan ini meraih penghargaan Nobel [8] tahun 1946 pada bidang kimia. enzim yang ditemukan pada air mata.qmul. dan telur putih. yang disebut sebagai nomor EC.

500 residu pada asam lemak sintase. tetapi hanya sebagian kecil asam amino enzim (sekitar 3–4 asam amino) yang secara langsung terlibat dalam [14] katalisis. enzim merupakan rantai asam amino yang melipat. Tiap-tiap urutan asam amino menghasilkan struktur pelipatan dan sifatsifat kimiawi yang khas. denaturasi dapat bersifat reversibel maupun ireversibel. sampai dengan lebih dari [11] 2. [sunting]Kespesifikan . Aktivitas enzim ditentukan oleh struktur tiga dimensinya [12] (struktur kuaterner). prediksi [13] aktivitas enzim baru yang hanya dilihat dari strukturnya adalah hal yang sangat sulit. Sama seperti protein-protein lainnya. Tergantung pada jenis-jenis enzim. Bola abu-abu adalah kofaktor seng yang berada pada tapak aktif. Beberapa enzim juga memiliki tapak ikat untuk molekul kecil. Enzim umumnya merupakan protein globular dan ukurannya berkisar dari hanya 62 [10] asam amino pada monomer 4-oksalokrotonat tautomerase . Walaupun struktur enzim menentukan fungsinya. Pengikatan ini dapat meningkatkan ataupun menurunkan aktivitas enzim. yang sering kali merupakan produk langsung ataupun tak langsung dari reaksi yang dikatalisasi. Terdapat pula sejumlah kecil katalis RNA. Kebanyakan enzim dapat mengalami denaturasi (yakni terbuka dari lipatannya dan menjadi tidak aktif) oleh pemanasan ataupun denaturan kimiawi. Kebanyakan enzim berukuran lebih besar daripada substratnya. Dengan demikian ia berfungsi sebagai regulasi umpan balik. Enzim juga dapat mengandung tapak yang mengikat kofaktor yang diperlukan untuk katalisis. Daerah yang mengandung residu katalitik yang akan mengikat substrat dan kemudian menjalani reaksi ini dikenal sebagai tapak aktif. Jenis enzim ini dirujuk sebagai RNAenzim ataupun ribozim. Rantai protein tunggal kadang-kadang dapat berkumpul bersama dan membentukkompleks protein. dengan yang paling umum merupakan ribosom.Diagram pita yang menunjukkan karbonat anhidrase II.

Emil Fischer mengajukan bahwa hal ini dikarenakan baik enzim dan substrat memiliki bentuk geometri yang saling [22] memenuhi. Enzim juga dapat menunjukkan [15] tingkat stereospesifisitas. aminoasil tRNA sintetase dan ribosom.Enzim biasanya sangat spesifik terhadap reaksi yang ia kataliskan maupun terhadap substrat yang terlibat dalam reaksi. Model ini telah dibuktikan tidak akurat. dankemoselektivitas yang sangat tinggi. Diajukan bahwa kespesifikan substrat yang sangat luas ini sangat penting terhadap [21] evolusi lintasan biosintetik yang baru. Orientasirantai samping asam amino berubah sesuai dengan substrat dan mengijinkan enzim untuk menjalankan fungsi katalitiknya. Mekanisme yang sama juga dapat ditemukan [18] [19] [20] pada RNA polimerase. tapak aktif secara terus menerus [23] berubah bentuknya sesuai dengan interaksi antara enzim dan substrat. Hal ini sering dirujuk sebagai model "Kunci dan Gembok". Proses dwi-langkah ini menurunkan laju kesalahan dengan 1 kesalahan untuk setiap 100 juta [17] reaksi pada polimerase mamalia. molekul substrat juga . Beberapa enzim yang menghasilkan metabolit sekunder dikatakan sebagai "tidak pilihpilih". Daniel Koshland mengajukan modifikasi model kunci dan gembok: oleh karena enzim memiliki struktur yang fleksibel. Akibatnya. Pada tahun 1894. Pada tahun 1958. misalnya glikosidase. regioselektivitas. Manakala model ini menjelaskan kespesifikan enzim. [sunting]Model "kunci dan gembok" Enzim sangatlah spesifik. Enzim-enzim ini memiliki mekanisme "sistem pengecekan ulang". yakni bahwa ia dapat bekerja pada berbagai jenis substrat yang berbeda-beda. Pada beberapa kasus. dan model ketepatan induksilah yang sekarang paling banyak diterima. substrat tidak berikatan dengan tapak aktif yang kaku. Bentuk. ia gagal dalam menjelaskan stabilisasi keadaan transisi yang dicapai oleh enzim. muatan dan katakteristik hidrofilik/hidrofobik enzim dan substrat bertanggung jawab terhadap kespesifikan ini. Enzim seperti DNA polimerase mengatalisasi reaksi pada langkah [16] pertama dan mengecek apakah produk reaksinya benar pada langkah kedua. [sunting]Model ketepatan induksi Diagram yang menggambarkan hipotesis ketepatan induksi. Beberapa enzim yang menunjukkan akurasi dan kespesifikan tertinggi terlibat dalam pengkopian dan pengekspresian genom.

berubah sedikit ketika ia memasuki tapak aktif. sekelompok asam amino. yang mana bentuk akhir dan [25] muatan enzim ditentukan. ataupun bahwa keseluruhan domain protein. Dinamika internal enzim adalah pergerakan bahagian struktur enzim. efek entropi ini melibatkan [27] [28] destabilisasi keadaan dasar. Tapak aktif akan terus berubah bentuknya sampai substrat terikat secara sepenuhnya. Cara yang paling efektif untuk mencapai stabilisasi yang besar adalah menggunakan efek elektrostatik. walaupun gerak ini sangat penting dalam hal pengikatan dan pelepasan substrat dan produk. Menurunkan perubahan entropi reaksi dengan menggiring substrat bersama pada orientasi yang tepat untuk bereaksi. Gerakan protein sangat vital. berkisar dari beberapa femtodetik sampai dengan beberapa detik. Penyingkapan ini juga memiliki implikasi yang luas dalam pemahaman efek alosterik dan pengembangan obat baru. Namun. dan kontribusinya terhadap katalis relatif kecil. yang kesemuaannya menurunkan ΔG :  Menurunkan energi aktivasi dengan menciptakan suatu lingkungan yang mana keadaan transisi terstabilisasi (contohnya mengubah bentuk substrat menjadi konformasi keadaan transisi ketika ia terikat dengan enzim. [sunting]Dinamika dan fungsi Dinamika internal enzim berhubungan dengan mekanisme katalis enzim [30][31][32] tersebut.) Menurunkan energi keadaan transisi tanpa mengubah bentuk substrat dengan menciptakan lingkungan yang memiliki distribusi muatan yang berlawanan dengan keadaan transisi. di mana efektor mengikat tapak ikat enzim secara lngsung. Lingkungan seperti ini tidak ada dapat ditemukan pada reaksi tanpa katalis di air. Menyediakan lintasan reaksi alternatif. adalah tidak jelas jika gerak ini membantu mempercepat langkah-langkah reaksi reaksi enzimatik [37] ini. namun apakah vibrasi yang cepat atau lambat maupun pergerakan konformasi yang besar atau kecil yang lebih penting bergantung pada tipe reaksi yang terlibat. Modulasi ini dapat terjadi secara langsung. Pergerakan ini terjadi pada skala waktu yang bervariasi. ‡ ‡ [26] [24]    [sunting]Stabilisasi keadaan transisi Pemahaman asal usul penurunan ΔG memerlukan pengetahuan bagaimana enzim dapat menghasilkan keadaan transisi reaksi yang lebih stabil dibandingkan dengan stabilitas keadaan transisi reaksi tanpa katalis. [sunting]Modulasi alosterik Enzim alosterik mengubah strukturnya sesuai dengan efektornya. Menariknya. terutama pada lingkungan yang relatif polar yang diorientasikan ke distribusi muatan keadaan [29] transisi. . [sunting]Mekanisme Enzim dapat bekerja dengan beberapa cara. misalnya residu asam amino tunggal. Jaringan residu protein di seluruh struktur enzim dapat berkontribusi terhadap katalisis melalui gerak [33][34][35][36] dinamik. Contohnya bereaksi dengan substrat sementara waktu untuk membentuk kompleks Enzim-Substrat antara.

Apoenzim beserta dengan kofaktornya disebut holoenzim(bentuk aktif). Gugus kimiawi yang dibawa – + mencakup ion hidrida (H ) yang dibawa oleh NAD atau NADP . Namun beberapa memerlukan pula molekul non-protein yang disebut [38] kofaktor untuk berikatan dengan enzim dan menjadi aktif. ataupun koenzim. holoenzim adalah kompleks lengkap yang mengandung seluruh subunit yang diperlukan agar menjadi aktif. Kebanyakan kofaktor tidak terikat secara kovalen dengan enzim. [sunting]Kofaktor dan koenzim Artikel utama untuk bagian ini adalah: Kofaktor dan Koenzim [sunting]Kofaktor Beberapa enzim tidak memerlukan komponen tambahan untuk mencapai aktivitas penuhnya. gugus asetil yang dibawa oleh koenzim A. Pada kasus ini. Contoh enzim yang mengandung kofaktor adalah karbonat anhidrase. formil. seperti DNA polimerase. metenil. Enzim yang memerlukan kofaktor namun tidak terdapat kofaktor yang terikat dengannya disebut sebagai apoenzim ataupun apoprotein. dengan [39] kofaktor seng terikat sebagai bagian dari tapak aktifnya. [sunting]Koenzim Model pengisian ruang koenzim NADH Koenzim adalah kofaktor berupa molekul organik kecil yang mentranspor gugus kimia [38][40][41] atau elektron dari satu enzim ke enzim lainnya. ataupun gugus metil yang dibawa oleh asam . di mana efektor mengikat protein atau subunit protein lain yang berinteraksi dengan enzim alosterik.ataupun secara tidak langsung. gugus prostetik organik dapat pula terikat secara kovalen (contohnya tiamina pirofosfat pada enzim piruvat dehidrogenase). Namun. yang akan melepaskan diri dari tapak aktif enzim semasa reaksi. tetapi terikat dengan kuat. Contoh koenzim mencakup NADH. Kofaktor dapat berupa zat anorganik (contohnya ion logam) ataupun zat organik (contohnya flavin dan heme). Kofaktor dapat berupa gugus prostetik yang mengikat dengan kuat. Istilah holoenzim juga dapat digunakan untuk merujuk pada enzim yang mengandung subunit protein berganda. NADPH dan adenosina trifosfat. sehingga memengaruhi aktivitas katalitiknya.

Enzim mengatalisasi reaksi maju dan balik secara seimbang. . [42] sekitar 700 enzim diketahui menggunakan koenzim NADH. enzim tidak mengubah posisi kesetimbangan reaksi kimia. Kesetimbangan termodinamik. Enzim tidak mengubah kesetimbangan reaksi itu sendiri. Sebagai contoh. ataupun substrat sekunder. tiamina. Lebih lanjut. adalah dapat dikatakan koenzim merupakan substrat yang khusus. NADPH diregenerasi melalui lintasan pentosa fosfat. enzim dapat menggabungkan dua atau lebih reaksi. Contohnya. sehingga reaksi yang difavoritkan secara termodinamik dapat digunakan untuk mendorong reaksi yang tidak difavoritkan secara termodinamik. menurunkan energi yang diperlukan untuk menjadi produk. Biasanya reaksi akan berjalan ke arah yang sama dengan reaksi tanpa katalis. reaksi samping yang memungkinkan dapat terjadi dan menghasilkan produk yang berbeda. karbonat anhidrase mengatalisasi reaksinya ke dua arah bergantung pada konsentrasi reaktan.folat. Enzim menstabilisasi keadaan transisi. Oleh karena koenzim secara kimiawi berubah oleh aksi enzim. namun hanya mempercepat reaksi saja. [sunting]Termodinamika Tahapan-tahapan energi pada reaksi kimia. Beberapa koenzim seperti riboflavin. Substrat memerlukan energi yang banyak untuk mencapai keadaan transisi. dan gugus metil yang dibawa oleh S-adenosilmetionina. yang akan kemudian berubah menjadi produk. Perbedaannya adalah. reaksi enzimatik berjalan lebih cepat. danKesetimbangan kimia Sebagai katalis. tanpa keberadaan enzim. dan asam folat adalah vitamin. Artikel utama untuk bagian ini adalah: Energi aktivasi. hidrolsis ATP sering kali menggunakan reaksi kimia lainnya untuk mendorong reaksi. Sebagai contoh. Regenerasi serta pemeliharaan konsentrasi koenzim terjadi dalam sel. Namun. Sebagai contoh. dan S-adenosilmetionina melalui metionina adenosiltransferase.

Briggs dan J. reaksi itu akan menjadi ireversible. Victor Henri mengajukan suatu teori kinetika enzim yang kuantitatif. S. Pada kondisi demikian. konsentrasi CO2 yang tinggi) (pada paru-paru. kimiawan Jerman Leonor Michaelis dan murid bimbingan pascadokotoralnya yang berasal dari Kanada. Kompleks ini [43] . Salah satu kontribusi utama Henri pada kinetika enzim adalah memandang reaksi enzim sebagai dua tahapan. konsentrasi CO2 yang rendah) Walaupun demikian. Pada tahun 1902.(dalam jaringan tubuh. Enzim (E) mengikat substrat (S) dan menghasilkan produk (P). membentuk kompleks enzim-substrat. E. Kinetika enzim menginvestigasi bagaimana enzim mengikat substrat dengan mengubahnya menjadi produk. mengulangi eksperimen Henri dan mengkonfirmasi persamaan Henri. subtrat terikat ke enzim secara reversible. Hasil kerja mereka kemudian dikembangkan lebih jauh oleh G. Pada tahap pertama. Maud Leonora Menten. namun data eksperimennya tidak berguna karena perhatian pada konsentrasi ion hidrogen pada saat itu masih belum dititikberatkan. Persamaan ini kemudian dikenal dengan nama Kinetika Henri-Michaelis-Menten (kadang-kadang juga hanya [45] disebut kinetika Michaelis-Menten). Setelah Peter Lauritz Sørensen menentukan skala pH logaritmik dan [44] memperkenalkan konsep penyanggaan (buffering) pada tahun 1909 . B. Data laju yang digunakan dalam analisis kinetika didapatkan dari asai enzim. [sunting]Kinetika Artikel utama untuk bagian ini adalah: Kinetika enzim Mekanisme reaksi enzimatik untuk sebuah subtrat tunggal. enzim akan hanya mengatalisasi reaksi yang diijinkan secara termodinamik. Penurunan persamaan kinetika yang diturunkan mereka masih digunakan secara meluas [46] sampai sekarang . yakni reaksi yang sangat eksergonik. Haldane. jika kesetimbangan tersebut sangat memfavoritkan satu arah reaksi.

Vmax hanyalah salah satu konstanta kinetika enzim. Sedangkan peningkatan konsentrasi substrat cenderung meningkatkan aktivitasnya. Kondisi-kondisi yang menyebabkan denaturasi protein seperti temperatur tinggi. Kejenuhan terjadi karena seiring dengan meningkatnya konsentrasi substrat. yang merupakan jumlah molekul substrat yang dapat ditangani oleh satu tapak aktif per detik. konsentrasi substrat ditingkatkan sampai laju pembentukan produk yang terpantau menjadi konstan. dan ini dapat menunjukkan seberapa kuatnya pengikatan substrat ke enzim. proses ini hanya memerlukan waktu 25 milidetik. Enzim kemudian mengatalisasi reaksi kimia dan melepaskan produk. dan nilai pH yang terlalu tinggi atau terlalu rendah akan menghilangkan aktivitas enzim. Sebagai contoh. Ia juga disebut sebagai konstanta kespesifikan dan memasukkan tetapan kelajuan semua langkah . Kurva kejenuhan suatu reaksi enzim yang menunjukkan relasi antara konsentrasi substrat (S) dengan kelajuan (v). Pada kelajuan yang maksimum (Vmax). Laju reaksi bergantung pada kondisi larutan dan konsentrasi substrat. Namun. semua tapak aktif enzim akan berikatan dengan substrat. reaksi yang dikatalisasi oleh enzim orotidina 5'-fosfat dekarboksilase akan memerlukan waktu 78 juta tahun untuk mengubah 50% substrat menjadi produk. Efisiensi suatu enzim diekspresikan oleh kcat/Km. Hal ini diekspresikan olehkonstanta Michaelis-Menten (Km). konsentrasi garam yang tinggi. Untuk menentukan kelajuan maksimum suatu reaksi enzimatik. semakin banyak enzim bebas yang diubah menjadi kompleks substrate-enzim ES. Jumlah substrat yang diperlukan untuk mencapai nilai kelajuan reaksi tertentu jugalah penting.kadang-kadang disebut sebagai kompleks Michaelis. tanpa keberadaan enzim. Hal ini ditunjukkan oleh kurva kejenuhan di samping. Namun. Enzim dapat mengatalisasi reaksi dengan kelajuan mencapai jutaan reaksi per detik. Konstanta lainnya yang juga berguna adalah kcat. Setiap enzim memiliki nilai Km yang berbeda-beda untuk suatu subtrat. dan jumlah kompleks ES adalah sama dengan jumlah total enzim yang ada. yang merupakan konsentrasi substrat yang diperlukan oleh suatu enzim untuk mencapai setengah kelajuan maksimumnya. apabila enzim tersebut [47] ditambahkan.

asetilkolinesterase. ataupun enzim yang sama dengan substrat yang berbeda. Pada titik ini. melainkan oleh laju difusi. Penerowongan kuantum untuk proton [55] telah terpantau pada triptamina. [sunting]Inhibisi . Karena konstanta kespesifikan mencermikan kemampuan katalitik dan afinitas. Konstanta kespesifikan maksimum teoritis disebut limit difusi dan nilainya 8 9 -1 -1 sekitar 10 sampai 10 (M s ). Kinetika Michaelis-Menten bergantung pada hukum aksi massa. dan superoksida dismutase. kinetika Michaelis-Menten fraktal dapat [49][50][51][52] diterapkan. perpisahan fase enzim/substrat/produk. β-laktamase. Beberapa protein dipercayai mempercepat katalisis dengan menarik substratnya dan melakukan praorientasi substrat menggunakan medan listrik dipolar.reaksi. Enzim dengan sifat demikian disebut secara katalitik sempurna ataupun secara kinetika sempurna. ia dapat digunakan untuk membandingkan enzim yang satu dengan enzim yang lain. Beberapa enzim beroperasi dengan kinetika yang lebih cepat daripada laju difusi. Hal ini tampaknya sangat tidak mungkin. Namun. katalase. walaupun [53][54] penjelasan ini masih kontroversial. Contoh enzim yang memiliki sifat seperti ini adalah karbonat anhidrase. Model lainnya menggunakan penjelasan penerowongan kuantum mekanika. dan pergerakan molekul secara satu atau dua [48] dimensi. Beberapa mekanisme telah diajukan untuk menjelaskan fenomena ini. disebabkan oleh kesesakan makromolekuler (macromolecular crowding). setiap penumbukkan enzim dengan substratnya akan menyebabkan katalisis. fumarase. dan laju pembentukan produk tidak dibatasi oleh laju reaksi. Pada situasi seperti ini. banyak proses-proses biokimia dan selular yang menyimpang dari kondisi ideal ini. yang diturunkan berdasarkan asumsi difusi bebas dan pertumbukan acak yang didorong secara termodinamik.

Substrat dan inhibitor berkompetisi satu sama lainnya. Cleland. pengikatn substrat juga menghalangi pengikatan inhibitor. Sebagai contoh.[56] Artikel utama untuk bagian ini adalah: Inhibitor enzim Laju reaksi enzim dapat diturunkan menggunakan berbagai jenis inhibitor enzim. Jenis-jenis inihibisi. Seringkali inhibitor kompetitif memiliki struktur yang sangat mirip dengan substrat asli enzim. Di lain pihak.Inhibitor kompetitif mengikat enzim secara reversibel.W. Klasifikasi ini diperkenalkan oleh W. Inhibisi kompetitif Pada inihibisi kompetitif. menghalangi pengikatan substrat. metotreksat adalah inihibitor . inhibitor dan substrat berkompetisi untuk berikatan dengan enzim.

Pada banyak organisme. Kemiripan antara struktur asam folat dengan obat ini ditunjukkan oleh gambar di samping bawah. inhibitor dapat merupakan bagian dari mekanisme umpan balik. Inaktivasi ini bersifat ireversible. Vmax reaksi berubah. Enzim memiliki bentuk regulasi seperti ini sering kali multimerik dan mempunyai tapak ikat alosterik. Hal ini akan menyebabkan produksi produk melambat atau berhenti. Bentuk umpan balik ini adalah umpan balik negatif. Oleh sebab itu. Karena inhibitor tidak dapat dilawan dengan peningkatan konsentrasi substrat. namun memerlukan konsentrasi substrat yang lebih tinggi untuk mencapai kelajuan maksimal tersebut. metotreksat adalah inhibitor kompetitif bagi enzim yang menggunukan folat. Baik kompleks EI dan EIS tidak aktif. Perhatikan bahwa pengikatan inhibitor tidaklah perlu terjadi pada tapak pengikatan substrat apabila pengikatan inihibitor mengubah konformasi enzim. Namun. Inhibisi non-kompetitif Inhibitor non-kompetitif dapat mengikat enzim pada saat yang sama substrat berikatan dengan enzim. Inhibisi campuran Inhibisis jenis ini mirip dengan inhibisi non-kompetitif. Jenis inhibisi ini sangat jarang. Inhibitor ireversibel bereaksi dengan enzim dan membentuk aduk dengan protein. inhibitor tidak dapat berikatan dengan enzim bebas. produk tersebut dapat berperan sebagai inhibitor bagi enzim tersebut. kecuali kompleks EIS memiliki aktivitas enzimatik residual. kelajuan maksimal reaksi tidak berubah. Koenzim asam folat (kiri) dan obat anti kanker metotreksat (kanan) memiliki struktur yang sangat mirip. Kompleks EIS yang terbentuk kemudian menjadi tidak aktif. karena substrat masih dapat mengikat enzim. Pada inhibisi kompetitif. namun hanya dapat dengan komples ES. Jika enzim memproduksi terlalu banyak produk. Km tetaplah sama. sehingga meningkatkan Km. sehingga menghalangi pengikatan substrat. Kurva substrat/kelajuan enzim ini tidak berbentuk hiperbola melainkan berbentuk S. Inhibisi tak kompetitif Pada inhibisi tak kompetitif. Inhibitor seperti ini . namun dapat terjadi pada enzim-enzim multimerik.kompetitif untuk enzim dihidrofolat reduktase.

banyak pula inhibitor enzim lainnya yang beracun. Kadang-kadang lebih dari satu enzim dapat mengatalisasi reaksi yang sama secara bersamaan. sianida yang merupakan inhibitor enzim ireversibel. dengan miosin menghidrolisis ATP untuk [60] menghasilkan kontraksi otot. Enzim juga berperan dalam menghasilkan pergerakan tubuh. Sebagai contohnya. Salah satu fungsi penting enzim adalah pada sistem pencernaan hewan. metabolisme tidak akan berjalan melalui . [sunting]Fungsi biologis Enzim mempunyai berbagai fungsi bioligis dalam tubuh organisme hidup. Setelah reaksi katalitik terjadi. mencerna zat-zat makanan yang berbeda pula. sepertilusiferase yang menghasilkan cahaya [61] pada kunang-kunang. akan bergabung dengan tembaga dan besi pada tapak aktif enzim sitokrom c [58] oksidase dan memblok pernapasan sel.contohnya efloritina. yang akan dihidrolisis lebih jauh menjadi glukosa. dan enzim kemudian mengubah inhibitor menjadi bentuk aktif yang bereaksi secara ireversibel dengan satu atau lebih residu asam amino. Senyawa obat ini terikat pada tapak aktif. seringkali melalui [59] enzim kinase dan fosfatase. Namun. Virus juga mengandung enzim yang dapat menyerang sel. produk kemudian dihantarkan ke enzim lainnya. dan menghasilan lintasan metabolisme. ATPase lainnya dalam membran sel umumnya adalah pompa ion yang terlibat dalam transpor aktif. Dalam lintasan metabolisme. Molekul pati. Beberapa enzim dapat bekerja bersama dalam urutan tertentu. Enzim menentukan langkah-langkah apa saja yang terjadi dalam lintasan metabolisme ini. terlalu besar untuk diserap oleh usus. Penisilin dan Aspirin juga bekerja dengan cara yang sama. Enzim-enzim yang berbeda. sehingga dapat diserap. Tanpa enzim. Kegunaan inhibitor Oleh karena inhibitor menghambat fungsi enzim. Contohnya adalah inhibitor yang digunakan sebagai obat aspirin. sehingga ia dapat menekan peradangan dan rasa sakit. Enzim berperan dalam transduksi signal dan regulasi sel. Aspirin menginhibisi enzim COX-1 dan COX-2 yang memproduksi pembawa pesan peradangan prostaglandin. satu enzim akan membawa produk enzim lainnya sebagai substrat. obat yang digunakan untuk mengobati penyakit yang [57] disebabkan oleh protozoaAfrican trypanosomiasis. Enzim seperti amilase dan protease memecah molekul yang besar (seperti pati dan protein) menjadi molekul yang kecil. misalnya HIV integrase dan transkriptase balik. Pada hewan pemamah biak. sebagai contohnya. namun enzim akan menghidrolisis rantai pati menjadi molekul kecil seperti maltosa. inhibitor sering digunakan sebagai obat. Enzim juga terlibat dalam fungs-fungsi yang khas. mikroorganisme dalam perut hewan tersebut menghasilkan enzim selulase yang dapat mengurai sel dinding [62] selulosa tanaman. sehingga dapat diserap oleh usus.

reaksi ini tetap berjalan. dengan lintasan metabolisme yang berbeda-beda yang terjadi dalam kompartemen sel yang berbeda. lintasan metabolisme seperti glikolisis tidak akan dapat terjadi tanpa enzim.langkah yang teratur ataupun tidak akan berjalan dengan cukup cepat untuk memenuhi kebutuhan sel. sedemikiannya produk glukosa-6-fosfat ditemukan sebagai produk utama. Hal ini membantu alokasi bahan zat dan energi secara ekonomis dan menghindari pembuatan produk akhir yang berlebihan. Namun. Contohnya. 1. 2. produk akhir lintasan metabolisme seringkali merupakan inhibitor enzim pertama yang terlibat dalam lintasan metabolisme. Enzim dapat diregulasi oleh inhibitor dan aktivator. 4. Sebagai contohnya. asam lemak disintesis oleh sekelompok enzim dalam sitosol. jika heksokinase ditambahkan. fosforilasi banyak enzim termasuk glikogen sintase membantu mengontrol sintesis ataupun . Contohnya. retikulum endoplasma. Contoh lainnya adalah enzim dalam hati yang disebut sitokrom P450 oksidase yang penting dalam metabolisme obat. Tanpa keberadaan enzim. Enzim dapat diregulasi melalui modifikasi pasca-translasional. 3. sebagai respon terhadap insulin. Kontrol aksi enzimatik membantu menjaga homeostasis organisme hidup. Enzim dapat dikompartemenkan. Mekanisme umpan balik negatif dapat secara efektif mengatur laju sintesis zat antara metabolit tergantung pada kebutuhan sel. Dan sebenarnya. Glukosa. sehingga ia dapat meregulasi jumlah produk akhir lintasan metabolisme tersebut. bakteri dapat menjadi resistan terhadap antibiotik seperti penisilin karena enzim yang disebut betalaktamase menginduksi hidrolisis cincin beta-laktam penisilin. dan menjadi terfosforliasi pada karbon-karbonnya secara acak. contohnya. namun fosforilasi pada karbon 6 akan terjadi dengan sangat cepat. Sebagai contoh. miristoilasi. Ia dapat meliputi fosforilasi. Mekanisme regulasi seperti ini disebut umpan balik negatif karena jumlah produk akhir diatur oleh konsentrasi produk itu sendiri. [sunting]Kontrol aktivitas Terdapat lima cara utama aktivitas enzim dikontrol dalam sel. Induksi atau inhibisi enzim ini dapat mengakibatkan interaksi obat. proses ini berjalan dengan sangat lambat. Produksi enzim (transkripsi dan translasi gen enzim) dapat ditingkatkan atau diturunkan bergantung pada respon sel terhadap perubahan lingkungan. dan glikosilasi. Oleh karena itu. dan digunakan oleh sekelompok enzim lainnya sebagai sumber energi [63] dalam mitokondria melalui β-oksidasi. Bentuk regulase gen ini disebutinduksi dan inhibisi enzim. dapat bereaksi secara langsung dengan ATP. dan aparat golgi. jaringan lintasan metabolisme dalam tiap-tiap sel bergantung pada kumpulan enzim fungsional yang terdapat dalam sel tersebut.

Contoh lainnya adalah mutasi silsilah nutfah (germline mutation) pada gen yang mengkode enzim reparasi DNA. Ia kemudian ditranspor ke dalam perut di mana ia diaktivasi. Mutasi asam amino tunggal pada enzim fenilalania hidroksilase yang mengatalisis langkah pertama degradasifenilalanina mengakibatkan penumpukkan fenilalanina dan senyawa terkait. 5. [sunting]Keterlibatan dalam penyakit Fenilalanina hidroksilase. malafungsi (mutasi. Ia dapat menyebakan sindrom penyakit kanker keturunan seperti xeroderma pigmentosum. hemaglutinin pada virus influenza menjadi aktif dikarenakan kondisi asam lingkungan. Beberapa enzim dapat menjadi aktif ketika berada pada lingkungan yang berbeda. Hal ini terjadi ketika virus [65] terbawa ke dalam sel inang dan memasuki lisosom.degradasi glikogen dan mengijinkan sel merespon terhadap [64] perubahan kadar gula dalam darah. Salah satu contohnya adalah fenilketonuria. Sumber:PDB 1KW0 Oleh karena kontrol aktivitas enzim yang ketat diperlukan untuk menjaga homeostasis. kekurangan produksi ataupun delesi) enzim tunggal yang penting dapat menyebabkan penyakit genetik. Jenis prekursor tak aktif ini dikenal sebagai zimogen. Contoh lain modifikasi pascatranslasional adalah pembelahan rantai polipeptida. Contohnya. Kerusakan ada enzim ini dapat menyebabkan kanker karena kemampuan tubuh memperbaiki mutasi . Hal ini menghalangi enzim mencerna pankreas dan jaringan lainnya sebelum ia memasuki perut. Hal ini dapat menyebabkan keterbelakangan mental jika ia tidak [66] diobati. Pentingnya enzim ditunjukkan oleh fakta bahwa penyakit-penyakit mematikan dapat disebabkan oleh hanya mala fungsi satu enzim dari ribuan enzim yang ada dalam tubuh kita. kelebihan produksi. Kimotripsin yang merupakan protease pencernaan diproduksi dalam keadaan tidak aktif sebagai kimotripsinogen dipankreas.

. Hal ini menyebabkan akumulasi mutasi dan mengakibatkan berkembangnya berbagai jenis kanker pada penderita.pada genom menjadi berkurang.

Sign up to vote on this title
UsefulNot useful