Enzim adalah biomolekul berupa protein yang berfungsi sebagai katalis (senyawa yang mempercepat [1][2] proses reaksi tanpa

habis bereaksi) dalam suatu reaksi kimia organik. Molekul awal yang disebut substrat akan dipercepat perubahannya menjadi molekul lain yang disebut produk. Jenis produk yang akan dihasilkan bergantung pada suatu kondisi/zat, yang disebut promoter. Semua proses biologis sel memerlukan enzim agar dapat berlangsung dengan cukup cepat dalam suatu arah lintasan metabolisme yang ditentukan oleh hormon sebagai promoter. Enzim bekerja dengan cara bereaksi dengan molekul substrat untuk menghasilkan senyawa intermediat melalui suatu reaksi kimia organik yang membutuhkan energi aktivasi lebih rendah, sehingga percepatan reaksi kimia terjadi karena reaksi kimia dengan energi aktivasi lebih tinggi membutuhkan waktu lebih lama. Sebagai contoh: X + C → XC (1) Y + XC → XYC (2) XYC → CZ (3) CZ → C + Z (4) Meskipun senyawa katalis dapat berubah pada reaksi awal, pada reaksi akhir molekul katalis akan kembali ke bentuk semula. Sebagian besar enzim bekerja secara khas, yang artinya setiap jenis enzim hanya dapat bekerja pada satu macam senyawa atau reaksi kimia. Hal ini disebabkan perbedaan struktur kimia tiap enzim yang bersifat tetap. Sebagai contoh, enzim αamilase hanya dapat digunakan pada proses perombakan pati menjadi glukosa. Kerja enzim dipengaruhi oleh beberapa faktor, terutama adalah substrat, suhu, keasaman, kofaktor dan inhibitor. Tiap enzim memerlukan suhu dan pH(tingkat keasaman) optimum yang berbeda-beda karena enzim adalah protein, yang dapat mengalami perubahan bentuk jika suhu dan keasaman berubah. Di luar suhu atau pH yang sesuai, enzim tidak dapat bekerja secara optimal atau strukturnya akan mengalami kerusakan. Hal ini akan menyebabkan enzim kehilangan fungsinya sama sekali. Kerja enzim juga dipengaruhi oleh molekul lain. Inhibitor adalah molekul yang menurunkan aktivitas enzim, sedangkan aktivator adalah yang meningkatkan aktivitas enzim. Banyak obat dan racun adalah inihibitor enzim.
Daftar isi
[sembunyikan]

  

1 Etimologi dan Sejarah 2 Konvensi penamaan 3 Struktur dan mekanisme

o

3.1 Kespesifikan

3.1.1 Model "kunci dan gembok"

Enzimologi terutama .2.1 Kofaktor 4.3 Modulasi alosterik 4 Kofaktor dan koenzim o o         4. o 3.2 Mekanisme   o  3.2 Dinamika dan fungsi 3.2 Koenzim 5 Termodinamika 6 Kinetika 7 Inhibisi 8 Fungsi biologis 9 Kontrol aktivitas 10 Keterlibatan dalam penyakit 11 Referensi 12 Lihat pula [sunting]Etimologi dan Sejarah Eduard Buchner Hal-ihwal yang berkaitan dengan enzim dipelajari dalam enzimologi.1.2 Model ketepatan induksi 3.1 Stabilisasi keadaan transisi 3. enzimologi tidak dipelajari tersendiri sebagai satu jurusan tersendiri tetapi sejumlah program studi memberikan mata kuliah ini.2. Dalam dunia pendidikan tinggi.

enzim biasanya dinamai sesuai dengan reaksi yang dikatalisasi oleh enzim tersebut. mekanisme bagaimana hal ini terjadi belum diidentifikasi. namun beberapa ilmuwan seperti Richard Willstätter berargumen bahwa proten hanyalah bertindak sebagai pembawa enzim dan protein sendiri tidak dapat melakukan katalisis. Ia menulis bahwa "fermentasi alkoholik adalah peristiwa yang berhubungan dengan kehidupan dan [5] organisasi sel ragi. Pada tahun 1897. Kesimpulannya adalah bahwa protein murni dapat berupa enzim dan hal ini secara tuntas dibuktikan oleh Northrop dan Stanley yang meneliti enzim pencernaan . akhiran -ase ditambahkan pada nama substrat enzim tersebut (contohnya: laktase. Sumner berhasil mengkristalisasi enzim urease dan menunjukkan bahwa ia merupakan protein murni." Pada tahun 1878. ia menemukan bahwa gula difermentasi [6] bahkan apabila sel ragi tidak terdapat pada campuran. Pengetahuan tentang enzim telah dirintis oleh Berzelius pada tahun 1837. disebut sebagai "ferment". dan diperkirakan hanya berfungsi dalam tubuh organisme hidup. James B. Banyak peneliti awal menemukan bahwa aktivitas enzim diasosiasikan dengan protein. Louis Pasteur menyimpulkan bahwa fermentasi ini dikatalisasi oleh gaya dorong vital yang terdapat dalam sel ragi. ilmu pangan. untuk menjelaskan proses ini. Umumnya. Eduard Buchner memulai kajiannya mengenai kemampuan ekstrak ragi untuk memfermentasi gula walaupun ia tidak terdapat pada sel ragi yang hidup. Namun. Namun. yang berasal dari bahasa Yunani ενζυμονyang berarti "dalam bahan pengembang" (ragi). pada tahun 1926.dipelajari dalam kedokteran. dan bukannya kematian ataupun putrefaksi sel tersebut. pencernaan daging oleh sekresi [3] perut dan konversi pati menjadi gula oleh ekstrak tumbuhan dan ludahtelah diketahui. Pada sederet eksperimen di Universitas Berlin. untuk mendapatkan nama sebuah enzim. dan pembuatan asam cuka. Pada akhir tahun 1700-an dan awal tahun 1800-an. Lois Pasteur salah seorang yang banyak bekerja dalam fermentasi ini dan ketika mengkajifermentasi gula menjadi alkohol oleh ragi. merupakan enzim yang mengurai laktosa) ataupun pada jenis reaksi yang dikatalisasi (contoh: DNA polimerase yang menghasilkan polimer DNA). Ia menamai enzim yang [7] memfermentasi sukrosa sebagai "zymase" (zimase). proses kimia yang terjadi dengan pertolongan enzim telah dikenal sejak zaman dahulu misalnya pembuatan anggur dengan cara fermentasi atau peragian. dan cabangcabang ilmu pertanian. Ia mengusulkan nama "katalis" untuk zat-zat yang dapat mempercepat reaksi tetapi zat itu sendiri tidak ikut bereaksi. ia menerima penghargaan Nobel dalam bidang kimia "atas riset biokimia dan penemuan fermentasi tanpa sel yang dilakukannya". Mengikuti praktek Buchner. [4] Namun. Pada tahun 1907. teknologi pengolahan pangan. Penemuan bahwa enzim dapat bekerja diluar sel hidup mendorong penelitian pada sifat-sifat biokimia enzim tersebut. Kata " enzyme" kemudian digunakan untuk merujuk pada zat mati sepertipepsin. dan kata ferment digunakan untuk merujuk pada aktivitas kimiawi yang dihasilkan oleh organisme hidup. ahli fisiologi Jerman Wilhelm Kühne (1837–1900) pertama kali menggunakan istilah "enzyme".

qmul.ac. yang mencerna lapisan pelindung beberapa bakteri. dan DNA polimerase. Metode ini pertama kali diterapkan pada lisozim. Ketiga ilmuwan ini meraih penghargaan Nobel [8] tahun 1946 pada bidang kimia. Struktur lisozim dalam resolusi tinggi ini menandai dimulainya bidang biologi struktural dan usaha untuk memahami bagaimana enzim bekerja pada tingkat atom. [sunting]Struktur dan mekanisme Lihat pula: Katalisis enzim .uk/iubmb/enzyme/ (Bahasa Inggris). [sunting]Konvensi penamaan Nama enzim sering kali diturunkan dari nama substrat ataupun reaksi kimia yang ia kataliskan dengan akhiran -ase. dan kimotripsin. Nomor pertama untuk klasifikasi teratas enzim didasarkan pada ketentuan berikut:       EC 1 Oksidoreduktase: mengatalisis reaksi oksidasi/reduksi EC 2 Transferase: mentransfer gugus fungsi EC 3 Hidrolase: mengatalisis hidrolisis berbagai ikatan EC 4 Liase: memutuskan berbagai ikatan kimia selain melalui hidrolisis dan oksidasi EC 5 Isomerase: mengatalisis isomerisasi sebuah molekul tunggal EC 6 Ligase: menggabungkan dua molekul dengan ikatan kovalen Tata nama secara lengkap dapat dilihat di http://www. air ludah. Penemuan bahwa enzim dapat dikristalisasi pada akhirnya mengijinkan struktur enzim ditentukan melalui kristalografi sinar-X. tiap-tiap enzim memiliki empat digit nomor urut sesuai dengan ketentuan klasifikasi yang berlaku. yang disebut sebagai nomor EC. tripsin. International Union of Biochemistry and Molecular Biology telah mengembangkan suatu tatanama untuk enzim.chem. dan telur putih. Struktur enzim ini dipecahkan oleh sekelompok ilmuwan [9] yang diketuai oleh David Chilton Phillips dan dipublikasikan pada tahun 1965. alkohol dehidrogenase (mengatalisis penghilangan hidrogen dari alkohol).pepsin (1930). Contohnya adalah laktase. enzim yang ditemukan pada air mata.

[sunting]Kespesifikan . Jenis enzim ini dirujuk sebagai RNAenzim ataupun ribozim. Kebanyakan enzim dapat mengalami denaturasi (yakni terbuka dari lipatannya dan menjadi tidak aktif) oleh pemanasan ataupun denaturan kimiawi. tetapi hanya sebagian kecil asam amino enzim (sekitar 3–4 asam amino) yang secara langsung terlibat dalam [14] katalisis. Walaupun struktur enzim menentukan fungsinya. dengan yang paling umum merupakan ribosom. Rantai protein tunggal kadang-kadang dapat berkumpul bersama dan membentukkompleks protein.Diagram pita yang menunjukkan karbonat anhidrase II. Sama seperti protein-protein lainnya. Enzim umumnya merupakan protein globular dan ukurannya berkisar dari hanya 62 [10] asam amino pada monomer 4-oksalokrotonat tautomerase . Terdapat pula sejumlah kecil katalis RNA. sampai dengan lebih dari [11] 2. Tergantung pada jenis-jenis enzim. Aktivitas enzim ditentukan oleh struktur tiga dimensinya [12] (struktur kuaterner). yang sering kali merupakan produk langsung ataupun tak langsung dari reaksi yang dikatalisasi. denaturasi dapat bersifat reversibel maupun ireversibel. Bola abu-abu adalah kofaktor seng yang berada pada tapak aktif. Pengikatan ini dapat meningkatkan ataupun menurunkan aktivitas enzim. Kebanyakan enzim berukuran lebih besar daripada substratnya.500 residu pada asam lemak sintase. Tiap-tiap urutan asam amino menghasilkan struktur pelipatan dan sifatsifat kimiawi yang khas. prediksi [13] aktivitas enzim baru yang hanya dilihat dari strukturnya adalah hal yang sangat sulit. Dengan demikian ia berfungsi sebagai regulasi umpan balik. enzim merupakan rantai asam amino yang melipat. Beberapa enzim juga memiliki tapak ikat untuk molekul kecil. Enzim juga dapat mengandung tapak yang mengikat kofaktor yang diperlukan untuk katalisis. Daerah yang mengandung residu katalitik yang akan mengikat substrat dan kemudian menjalani reaksi ini dikenal sebagai tapak aktif.

regioselektivitas.Enzim biasanya sangat spesifik terhadap reaksi yang ia kataliskan maupun terhadap substrat yang terlibat dalam reaksi. Enzim juga dapat menunjukkan [15] tingkat stereospesifisitas. substrat tidak berikatan dengan tapak aktif yang kaku. Emil Fischer mengajukan bahwa hal ini dikarenakan baik enzim dan substrat memiliki bentuk geometri yang saling [22] memenuhi. Pada tahun 1894. Bentuk. Beberapa enzim yang menghasilkan metabolit sekunder dikatakan sebagai "tidak pilihpilih". yakni bahwa ia dapat bekerja pada berbagai jenis substrat yang berbeda-beda. Pada beberapa kasus. Manakala model ini menjelaskan kespesifikan enzim. Hal ini sering dirujuk sebagai model "Kunci dan Gembok". Model ini telah dibuktikan tidak akurat. Beberapa enzim yang menunjukkan akurasi dan kespesifikan tertinggi terlibat dalam pengkopian dan pengekspresian genom. [sunting]Model "kunci dan gembok" Enzim sangatlah spesifik. Diajukan bahwa kespesifikan substrat yang sangat luas ini sangat penting terhadap [21] evolusi lintasan biosintetik yang baru. Enzim seperti DNA polimerase mengatalisasi reaksi pada langkah [16] pertama dan mengecek apakah produk reaksinya benar pada langkah kedua. molekul substrat juga . dan model ketepatan induksilah yang sekarang paling banyak diterima. Pada tahun 1958. tapak aktif secara terus menerus [23] berubah bentuknya sesuai dengan interaksi antara enzim dan substrat. Daniel Koshland mengajukan modifikasi model kunci dan gembok: oleh karena enzim memiliki struktur yang fleksibel. Orientasirantai samping asam amino berubah sesuai dengan substrat dan mengijinkan enzim untuk menjalankan fungsi katalitiknya. aminoasil tRNA sintetase dan ribosom. ia gagal dalam menjelaskan stabilisasi keadaan transisi yang dicapai oleh enzim. Enzim-enzim ini memiliki mekanisme "sistem pengecekan ulang". dankemoselektivitas yang sangat tinggi. misalnya glikosidase. Akibatnya. muatan dan katakteristik hidrofilik/hidrofobik enzim dan substrat bertanggung jawab terhadap kespesifikan ini. [sunting]Model ketepatan induksi Diagram yang menggambarkan hipotesis ketepatan induksi. Mekanisme yang sama juga dapat ditemukan [18] [19] [20] pada RNA polimerase. Proses dwi-langkah ini menurunkan laju kesalahan dengan 1 kesalahan untuk setiap 100 juta [17] reaksi pada polimerase mamalia.

ataupun bahwa keseluruhan domain protein.berubah sedikit ketika ia memasuki tapak aktif. Menurunkan perubahan entropi reaksi dengan menggiring substrat bersama pada orientasi yang tepat untuk bereaksi.) Menurunkan energi keadaan transisi tanpa mengubah bentuk substrat dengan menciptakan lingkungan yang memiliki distribusi muatan yang berlawanan dengan keadaan transisi. walaupun gerak ini sangat penting dalam hal pengikatan dan pelepasan substrat dan produk. [sunting]Dinamika dan fungsi Dinamika internal enzim berhubungan dengan mekanisme katalis enzim [30][31][32] tersebut. di mana efektor mengikat tapak ikat enzim secara lngsung. Jaringan residu protein di seluruh struktur enzim dapat berkontribusi terhadap katalisis melalui gerak [33][34][35][36] dinamik. Cara yang paling efektif untuk mencapai stabilisasi yang besar adalah menggunakan efek elektrostatik. berkisar dari beberapa femtodetik sampai dengan beberapa detik. Lingkungan seperti ini tidak ada dapat ditemukan pada reaksi tanpa katalis di air. namun apakah vibrasi yang cepat atau lambat maupun pergerakan konformasi yang besar atau kecil yang lebih penting bergantung pada tipe reaksi yang terlibat. Menyediakan lintasan reaksi alternatif. yang kesemuaannya menurunkan ΔG :  Menurunkan energi aktivasi dengan menciptakan suatu lingkungan yang mana keadaan transisi terstabilisasi (contohnya mengubah bentuk substrat menjadi konformasi keadaan transisi ketika ia terikat dengan enzim. misalnya residu asam amino tunggal. yang mana bentuk akhir dan [25] muatan enzim ditentukan. terutama pada lingkungan yang relatif polar yang diorientasikan ke distribusi muatan keadaan [29] transisi. efek entropi ini melibatkan [27] [28] destabilisasi keadaan dasar. sekelompok asam amino. [sunting]Modulasi alosterik Enzim alosterik mengubah strukturnya sesuai dengan efektornya. Penyingkapan ini juga memiliki implikasi yang luas dalam pemahaman efek alosterik dan pengembangan obat baru. ‡ ‡ [26] [24]    [sunting]Stabilisasi keadaan transisi Pemahaman asal usul penurunan ΔG memerlukan pengetahuan bagaimana enzim dapat menghasilkan keadaan transisi reaksi yang lebih stabil dibandingkan dengan stabilitas keadaan transisi reaksi tanpa katalis. [sunting]Mekanisme Enzim dapat bekerja dengan beberapa cara. Namun. Menariknya. Gerakan protein sangat vital. . Tapak aktif akan terus berubah bentuknya sampai substrat terikat secara sepenuhnya. Pergerakan ini terjadi pada skala waktu yang bervariasi. Modulasi ini dapat terjadi secara langsung. adalah tidak jelas jika gerak ini membantu mempercepat langkah-langkah reaksi reaksi enzimatik [37] ini. dan kontribusinya terhadap katalis relatif kecil. Contohnya bereaksi dengan substrat sementara waktu untuk membentuk kompleks Enzim-Substrat antara. Dinamika internal enzim adalah pergerakan bahagian struktur enzim.

gugus prostetik organik dapat pula terikat secara kovalen (contohnya tiamina pirofosfat pada enzim piruvat dehidrogenase). ataupun gugus metil yang dibawa oleh asam . dengan [39] kofaktor seng terikat sebagai bagian dari tapak aktifnya. sehingga memengaruhi aktivitas katalitiknya. yang akan melepaskan diri dari tapak aktif enzim semasa reaksi. Namun beberapa memerlukan pula molekul non-protein yang disebut [38] kofaktor untuk berikatan dengan enzim dan menjadi aktif. [sunting]Koenzim Model pengisian ruang koenzim NADH Koenzim adalah kofaktor berupa molekul organik kecil yang mentranspor gugus kimia [38][40][41] atau elektron dari satu enzim ke enzim lainnya.ataupun secara tidak langsung. Namun. Contoh enzim yang mengandung kofaktor adalah karbonat anhidrase. holoenzim adalah kompleks lengkap yang mengandung seluruh subunit yang diperlukan agar menjadi aktif. formil. Apoenzim beserta dengan kofaktornya disebut holoenzim(bentuk aktif). di mana efektor mengikat protein atau subunit protein lain yang berinteraksi dengan enzim alosterik. [sunting]Kofaktor dan koenzim Artikel utama untuk bagian ini adalah: Kofaktor dan Koenzim [sunting]Kofaktor Beberapa enzim tidak memerlukan komponen tambahan untuk mencapai aktivitas penuhnya. gugus asetil yang dibawa oleh koenzim A. Gugus kimiawi yang dibawa – + mencakup ion hidrida (H ) yang dibawa oleh NAD atau NADP . Kofaktor dapat berupa gugus prostetik yang mengikat dengan kuat. Enzim yang memerlukan kofaktor namun tidak terdapat kofaktor yang terikat dengannya disebut sebagai apoenzim ataupun apoprotein. NADPH dan adenosina trifosfat. ataupun koenzim. tetapi terikat dengan kuat. Istilah holoenzim juga dapat digunakan untuk merujuk pada enzim yang mengandung subunit protein berganda. Contoh koenzim mencakup NADH. Pada kasus ini. Kofaktor dapat berupa zat anorganik (contohnya ion logam) ataupun zat organik (contohnya flavin dan heme). seperti DNA polimerase. metenil. Kebanyakan kofaktor tidak terikat secara kovalen dengan enzim.

folat. . Substrat memerlukan energi yang banyak untuk mencapai keadaan transisi. Perbedaannya adalah. enzim dapat menggabungkan dua atau lebih reaksi. yang akan kemudian berubah menjadi produk. Sebagai contoh. menurunkan energi yang diperlukan untuk menjadi produk. dan S-adenosilmetionina melalui metionina adenosiltransferase. ataupun substrat sekunder. tanpa keberadaan enzim. Enzim mengatalisasi reaksi maju dan balik secara seimbang. NADPH diregenerasi melalui lintasan pentosa fosfat. Artikel utama untuk bagian ini adalah: Energi aktivasi. karbonat anhidrase mengatalisasi reaksinya ke dua arah bergantung pada konsentrasi reaktan. Sebagai contoh. Biasanya reaksi akan berjalan ke arah yang sama dengan reaksi tanpa katalis. dan gugus metil yang dibawa oleh S-adenosilmetionina. Namun. Enzim menstabilisasi keadaan transisi. Kesetimbangan termodinamik. enzim tidak mengubah posisi kesetimbangan reaksi kimia. Regenerasi serta pemeliharaan konsentrasi koenzim terjadi dalam sel. hidrolsis ATP sering kali menggunakan reaksi kimia lainnya untuk mendorong reaksi. namun hanya mempercepat reaksi saja. Lebih lanjut. [42] sekitar 700 enzim diketahui menggunakan koenzim NADH. Beberapa koenzim seperti riboflavin. reaksi enzimatik berjalan lebih cepat. reaksi samping yang memungkinkan dapat terjadi dan menghasilkan produk yang berbeda. dan asam folat adalah vitamin. tiamina. [sunting]Termodinamika Tahapan-tahapan energi pada reaksi kimia. Contohnya. Oleh karena koenzim secara kimiawi berubah oleh aksi enzim. danKesetimbangan kimia Sebagai katalis. sehingga reaksi yang difavoritkan secara termodinamik dapat digunakan untuk mendorong reaksi yang tidak difavoritkan secara termodinamik. Enzim tidak mengubah kesetimbangan reaksi itu sendiri. Sebagai contoh. adalah dapat dikatakan koenzim merupakan substrat yang khusus.

Hasil kerja mereka kemudian dikembangkan lebih jauh oleh G. E. konsentrasi CO2 yang rendah) Walaupun demikian. Salah satu kontribusi utama Henri pada kinetika enzim adalah memandang reaksi enzim sebagai dua tahapan. jika kesetimbangan tersebut sangat memfavoritkan satu arah reaksi. enzim akan hanya mengatalisasi reaksi yang diijinkan secara termodinamik. Haldane. Penurunan persamaan kinetika yang diturunkan mereka masih digunakan secara meluas [46] sampai sekarang . Pada tahun 1902. Maud Leonora Menten.(dalam jaringan tubuh. Kinetika enzim menginvestigasi bagaimana enzim mengikat substrat dengan mengubahnya menjadi produk. [sunting]Kinetika Artikel utama untuk bagian ini adalah: Kinetika enzim Mekanisme reaksi enzimatik untuk sebuah subtrat tunggal. Kompleks ini [43] . Pada kondisi demikian. Briggs dan J. konsentrasi CO2 yang tinggi) (pada paru-paru. S. B. Pada tahap pertama. reaksi itu akan menjadi ireversible. Victor Henri mengajukan suatu teori kinetika enzim yang kuantitatif. membentuk kompleks enzim-substrat. mengulangi eksperimen Henri dan mengkonfirmasi persamaan Henri. yakni reaksi yang sangat eksergonik. namun data eksperimennya tidak berguna karena perhatian pada konsentrasi ion hidrogen pada saat itu masih belum dititikberatkan. subtrat terikat ke enzim secara reversible. Enzim (E) mengikat substrat (S) dan menghasilkan produk (P). Setelah Peter Lauritz Sørensen menentukan skala pH logaritmik dan [44] memperkenalkan konsep penyanggaan (buffering) pada tahun 1909 . kimiawan Jerman Leonor Michaelis dan murid bimbingan pascadokotoralnya yang berasal dari Kanada. Data laju yang digunakan dalam analisis kinetika didapatkan dari asai enzim. Persamaan ini kemudian dikenal dengan nama Kinetika Henri-Michaelis-Menten (kadang-kadang juga hanya [45] disebut kinetika Michaelis-Menten).

kadang-kadang disebut sebagai kompleks Michaelis. Enzim kemudian mengatalisasi reaksi kimia dan melepaskan produk. Vmax hanyalah salah satu konstanta kinetika enzim. Hal ini ditunjukkan oleh kurva kejenuhan di samping. dan ini dapat menunjukkan seberapa kuatnya pengikatan substrat ke enzim. Enzim dapat mengatalisasi reaksi dengan kelajuan mencapai jutaan reaksi per detik. dan jumlah kompleks ES adalah sama dengan jumlah total enzim yang ada. Kejenuhan terjadi karena seiring dengan meningkatnya konsentrasi substrat. reaksi yang dikatalisasi oleh enzim orotidina 5'-fosfat dekarboksilase akan memerlukan waktu 78 juta tahun untuk mengubah 50% substrat menjadi produk. semua tapak aktif enzim akan berikatan dengan substrat. Sebagai contoh. Setiap enzim memiliki nilai Km yang berbeda-beda untuk suatu subtrat. konsentrasi substrat ditingkatkan sampai laju pembentukan produk yang terpantau menjadi konstan. Sedangkan peningkatan konsentrasi substrat cenderung meningkatkan aktivitasnya. yang merupakan konsentrasi substrat yang diperlukan oleh suatu enzim untuk mencapai setengah kelajuan maksimumnya. konsentrasi garam yang tinggi. Kondisi-kondisi yang menyebabkan denaturasi protein seperti temperatur tinggi. Namun. Untuk menentukan kelajuan maksimum suatu reaksi enzimatik. Pada kelajuan yang maksimum (Vmax). Jumlah substrat yang diperlukan untuk mencapai nilai kelajuan reaksi tertentu jugalah penting. tanpa keberadaan enzim. dan nilai pH yang terlalu tinggi atau terlalu rendah akan menghilangkan aktivitas enzim. apabila enzim tersebut [47] ditambahkan. yang merupakan jumlah molekul substrat yang dapat ditangani oleh satu tapak aktif per detik. Laju reaksi bergantung pada kondisi larutan dan konsentrasi substrat. Efisiensi suatu enzim diekspresikan oleh kcat/Km. semakin banyak enzim bebas yang diubah menjadi kompleks substrate-enzim ES. Namun. Ia juga disebut sebagai konstanta kespesifikan dan memasukkan tetapan kelajuan semua langkah . Hal ini diekspresikan olehkonstanta Michaelis-Menten (Km). proses ini hanya memerlukan waktu 25 milidetik. Konstanta lainnya yang juga berguna adalah kcat. Kurva kejenuhan suatu reaksi enzim yang menunjukkan relasi antara konsentrasi substrat (S) dengan kelajuan (v).

Beberapa enzim beroperasi dengan kinetika yang lebih cepat daripada laju difusi. Pada situasi seperti ini. setiap penumbukkan enzim dengan substratnya akan menyebabkan katalisis. walaupun [53][54] penjelasan ini masih kontroversial. kinetika Michaelis-Menten fraktal dapat [49][50][51][52] diterapkan. Namun. ataupun enzim yang sama dengan substrat yang berbeda. dan pergerakan molekul secara satu atau dua [48] dimensi. Karena konstanta kespesifikan mencermikan kemampuan katalitik dan afinitas. [sunting]Inhibisi . Hal ini tampaknya sangat tidak mungkin. perpisahan fase enzim/substrat/produk. banyak proses-proses biokimia dan selular yang menyimpang dari kondisi ideal ini. ia dapat digunakan untuk membandingkan enzim yang satu dengan enzim yang lain. Beberapa protein dipercayai mempercepat katalisis dengan menarik substratnya dan melakukan praorientasi substrat menggunakan medan listrik dipolar. Beberapa mekanisme telah diajukan untuk menjelaskan fenomena ini.reaksi. dan laju pembentukan produk tidak dibatasi oleh laju reaksi. β-laktamase. asetilkolinesterase. melainkan oleh laju difusi. Kinetika Michaelis-Menten bergantung pada hukum aksi massa. Contoh enzim yang memiliki sifat seperti ini adalah karbonat anhidrase. Model lainnya menggunakan penjelasan penerowongan kuantum mekanika. yang diturunkan berdasarkan asumsi difusi bebas dan pertumbukan acak yang didorong secara termodinamik. Enzim dengan sifat demikian disebut secara katalitik sempurna ataupun secara kinetika sempurna. fumarase. disebabkan oleh kesesakan makromolekuler (macromolecular crowding). Konstanta kespesifikan maksimum teoritis disebut limit difusi dan nilainya 8 9 -1 -1 sekitar 10 sampai 10 (M s ). Pada titik ini. Penerowongan kuantum untuk proton [55] telah terpantau pada triptamina. katalase. dan superoksida dismutase.

Cleland. Sebagai contoh. Substrat dan inhibitor berkompetisi satu sama lainnya. menghalangi pengikatan substrat.Inhibitor kompetitif mengikat enzim secara reversibel. Klasifikasi ini diperkenalkan oleh W. metotreksat adalah inihibitor . inhibitor dan substrat berkompetisi untuk berikatan dengan enzim. Inhibisi kompetitif Pada inihibisi kompetitif. Seringkali inhibitor kompetitif memiliki struktur yang sangat mirip dengan substrat asli enzim.W.[56] Artikel utama untuk bagian ini adalah: Inhibitor enzim Laju reaksi enzim dapat diturunkan menggunakan berbagai jenis inhibitor enzim. Di lain pihak. pengikatn substrat juga menghalangi pengikatan inhibitor. Jenis-jenis inihibisi.

sehingga meningkatkan Km. metotreksat adalah inhibitor kompetitif bagi enzim yang menggunukan folat. Inhibitor seperti ini . Km tetaplah sama. Kemiripan antara struktur asam folat dengan obat ini ditunjukkan oleh gambar di samping bawah. Namun. kecuali kompleks EIS memiliki aktivitas enzimatik residual. Inhibisi campuran Inhibisis jenis ini mirip dengan inhibisi non-kompetitif. Pada banyak organisme. produk tersebut dapat berperan sebagai inhibitor bagi enzim tersebut. inhibitor tidak dapat berikatan dengan enzim bebas. Kurva substrat/kelajuan enzim ini tidak berbentuk hiperbola melainkan berbentuk S. Inhibitor ireversibel bereaksi dengan enzim dan membentuk aduk dengan protein. Karena inhibitor tidak dapat dilawan dengan peningkatan konsentrasi substrat. Oleh sebab itu. Hal ini akan menyebabkan produksi produk melambat atau berhenti. Pada inhibisi kompetitif. Baik kompleks EI dan EIS tidak aktif. namun memerlukan konsentrasi substrat yang lebih tinggi untuk mencapai kelajuan maksimal tersebut. sehingga menghalangi pengikatan substrat. Kompleks EIS yang terbentuk kemudian menjadi tidak aktif. karena substrat masih dapat mengikat enzim. Jika enzim memproduksi terlalu banyak produk. Koenzim asam folat (kiri) dan obat anti kanker metotreksat (kanan) memiliki struktur yang sangat mirip. Jenis inhibisi ini sangat jarang.kompetitif untuk enzim dihidrofolat reduktase. Perhatikan bahwa pengikatan inhibitor tidaklah perlu terjadi pada tapak pengikatan substrat apabila pengikatan inihibitor mengubah konformasi enzim. namun dapat terjadi pada enzim-enzim multimerik. Inhibisi non-kompetitif Inhibitor non-kompetitif dapat mengikat enzim pada saat yang sama substrat berikatan dengan enzim. kelajuan maksimal reaksi tidak berubah. Bentuk umpan balik ini adalah umpan balik negatif. inhibitor dapat merupakan bagian dari mekanisme umpan balik. Inaktivasi ini bersifat ireversible. Enzim memiliki bentuk regulasi seperti ini sering kali multimerik dan mempunyai tapak ikat alosterik. Vmax reaksi berubah. namun hanya dapat dengan komples ES. Inhibisi tak kompetitif Pada inhibisi tak kompetitif.

yang akan dihidrolisis lebih jauh menjadi glukosa. sehingga dapat diserap. banyak pula inhibitor enzim lainnya yang beracun. inhibitor sering digunakan sebagai obat. produk kemudian dihantarkan ke enzim lainnya. akan bergabung dengan tembaga dan besi pada tapak aktif enzim sitokrom c [58] oksidase dan memblok pernapasan sel.contohnya efloritina. sehingga dapat diserap oleh usus. Contohnya adalah inhibitor yang digunakan sebagai obat aspirin. mencerna zat-zat makanan yang berbeda pula. sianida yang merupakan inhibitor enzim ireversibel. Enzim menentukan langkah-langkah apa saja yang terjadi dalam lintasan metabolisme ini. seringkali melalui [59] enzim kinase dan fosfatase. sebagai contohnya. Salah satu fungsi penting enzim adalah pada sistem pencernaan hewan. Kegunaan inhibitor Oleh karena inhibitor menghambat fungsi enzim. sepertilusiferase yang menghasilkan cahaya [61] pada kunang-kunang. ATPase lainnya dalam membran sel umumnya adalah pompa ion yang terlibat dalam transpor aktif. Molekul pati. Beberapa enzim dapat bekerja bersama dalam urutan tertentu. satu enzim akan membawa produk enzim lainnya sebagai substrat. obat yang digunakan untuk mengobati penyakit yang [57] disebabkan oleh protozoaAfrican trypanosomiasis. Penisilin dan Aspirin juga bekerja dengan cara yang sama. Dalam lintasan metabolisme. Senyawa obat ini terikat pada tapak aktif. metabolisme tidak akan berjalan melalui . Enzim seperti amilase dan protease memecah molekul yang besar (seperti pati dan protein) menjadi molekul yang kecil. Aspirin menginhibisi enzim COX-1 dan COX-2 yang memproduksi pembawa pesan peradangan prostaglandin. Enzim juga berperan dalam menghasilkan pergerakan tubuh. Virus juga mengandung enzim yang dapat menyerang sel. Tanpa enzim. Enzim-enzim yang berbeda. namun enzim akan menghidrolisis rantai pati menjadi molekul kecil seperti maltosa. Enzim berperan dalam transduksi signal dan regulasi sel. Kadang-kadang lebih dari satu enzim dapat mengatalisasi reaksi yang sama secara bersamaan. Pada hewan pemamah biak. Sebagai contohnya. sehingga ia dapat menekan peradangan dan rasa sakit. Setelah reaksi katalitik terjadi. dan enzim kemudian mengubah inhibitor menjadi bentuk aktif yang bereaksi secara ireversibel dengan satu atau lebih residu asam amino. [sunting]Fungsi biologis Enzim mempunyai berbagai fungsi bioligis dalam tubuh organisme hidup. misalnya HIV integrase dan transkriptase balik. Namun. dengan miosin menghidrolisis ATP untuk [60] menghasilkan kontraksi otot. mikroorganisme dalam perut hewan tersebut menghasilkan enzim selulase yang dapat mengurai sel dinding [62] selulosa tanaman. dan menghasilan lintasan metabolisme. terlalu besar untuk diserap oleh usus. Enzim juga terlibat dalam fungs-fungsi yang khas.

asam lemak disintesis oleh sekelompok enzim dalam sitosol. Enzim dapat diregulasi melalui modifikasi pasca-translasional. jika heksokinase ditambahkan. Contohnya. Ia dapat meliputi fosforilasi. Enzim dapat dikompartemenkan. sedemikiannya produk glukosa-6-fosfat ditemukan sebagai produk utama. dan aparat golgi. lintasan metabolisme seperti glikolisis tidak akan dapat terjadi tanpa enzim. sebagai respon terhadap insulin. proses ini berjalan dengan sangat lambat. contohnya. dan digunakan oleh sekelompok enzim lainnya sebagai sumber energi [63] dalam mitokondria melalui β-oksidasi. 3. 2. 1. Bentuk regulase gen ini disebutinduksi dan inhibisi enzim.langkah yang teratur ataupun tidak akan berjalan dengan cukup cepat untuk memenuhi kebutuhan sel. Tanpa keberadaan enzim. jaringan lintasan metabolisme dalam tiap-tiap sel bergantung pada kumpulan enzim fungsional yang terdapat dalam sel tersebut. Sebagai contoh. produk akhir lintasan metabolisme seringkali merupakan inhibitor enzim pertama yang terlibat dalam lintasan metabolisme. dapat bereaksi secara langsung dengan ATP. Glukosa. Sebagai contohnya. Oleh karena itu. namun fosforilasi pada karbon 6 akan terjadi dengan sangat cepat. 4. bakteri dapat menjadi resistan terhadap antibiotik seperti penisilin karena enzim yang disebut betalaktamase menginduksi hidrolisis cincin beta-laktam penisilin. reaksi ini tetap berjalan. retikulum endoplasma. fosforilasi banyak enzim termasuk glikogen sintase membantu mengontrol sintesis ataupun . Induksi atau inhibisi enzim ini dapat mengakibatkan interaksi obat. Namun. Dan sebenarnya. dan menjadi terfosforliasi pada karbon-karbonnya secara acak. miristoilasi. sehingga ia dapat meregulasi jumlah produk akhir lintasan metabolisme tersebut. dengan lintasan metabolisme yang berbeda-beda yang terjadi dalam kompartemen sel yang berbeda. Enzim dapat diregulasi oleh inhibitor dan aktivator. Contoh lainnya adalah enzim dalam hati yang disebut sitokrom P450 oksidase yang penting dalam metabolisme obat. Mekanisme umpan balik negatif dapat secara efektif mengatur laju sintesis zat antara metabolit tergantung pada kebutuhan sel. Mekanisme regulasi seperti ini disebut umpan balik negatif karena jumlah produk akhir diatur oleh konsentrasi produk itu sendiri. Kontrol aksi enzimatik membantu menjaga homeostasis organisme hidup. dan glikosilasi. Contohnya. Produksi enzim (transkripsi dan translasi gen enzim) dapat ditingkatkan atau diturunkan bergantung pada respon sel terhadap perubahan lingkungan. [sunting]Kontrol aktivitas Terdapat lima cara utama aktivitas enzim dikontrol dalam sel. Hal ini membantu alokasi bahan zat dan energi secara ekonomis dan menghindari pembuatan produk akhir yang berlebihan.

Ia kemudian ditranspor ke dalam perut di mana ia diaktivasi. 5. Contoh lain modifikasi pascatranslasional adalah pembelahan rantai polipeptida. Salah satu contohnya adalah fenilketonuria. Mutasi asam amino tunggal pada enzim fenilalania hidroksilase yang mengatalisis langkah pertama degradasifenilalanina mengakibatkan penumpukkan fenilalanina dan senyawa terkait. Sumber:PDB 1KW0 Oleh karena kontrol aktivitas enzim yang ketat diperlukan untuk menjaga homeostasis. Beberapa enzim dapat menjadi aktif ketika berada pada lingkungan yang berbeda. Hal ini dapat menyebabkan keterbelakangan mental jika ia tidak [66] diobati. malafungsi (mutasi. kekurangan produksi ataupun delesi) enzim tunggal yang penting dapat menyebabkan penyakit genetik. hemaglutinin pada virus influenza menjadi aktif dikarenakan kondisi asam lingkungan. kelebihan produksi. Hal ini menghalangi enzim mencerna pankreas dan jaringan lainnya sebelum ia memasuki perut. Contoh lainnya adalah mutasi silsilah nutfah (germline mutation) pada gen yang mengkode enzim reparasi DNA. Pentingnya enzim ditunjukkan oleh fakta bahwa penyakit-penyakit mematikan dapat disebabkan oleh hanya mala fungsi satu enzim dari ribuan enzim yang ada dalam tubuh kita. Ia dapat menyebakan sindrom penyakit kanker keturunan seperti xeroderma pigmentosum. Contohnya. Jenis prekursor tak aktif ini dikenal sebagai zimogen. Hal ini terjadi ketika virus [65] terbawa ke dalam sel inang dan memasuki lisosom.degradasi glikogen dan mengijinkan sel merespon terhadap [64] perubahan kadar gula dalam darah. Kimotripsin yang merupakan protease pencernaan diproduksi dalam keadaan tidak aktif sebagai kimotripsinogen dipankreas. [sunting]Keterlibatan dalam penyakit Fenilalanina hidroksilase. Kerusakan ada enzim ini dapat menyebabkan kanker karena kemampuan tubuh memperbaiki mutasi .

. Hal ini menyebabkan akumulasi mutasi dan mengakibatkan berkembangnya berbagai jenis kanker pada penderita.pada genom menjadi berkurang.

Sign up to vote on this title
UsefulNot useful