Enzim adalah biomolekul berupa protein yang berfungsi sebagai katalis (senyawa yang mempercepat [1][2] proses reaksi tanpa

habis bereaksi) dalam suatu reaksi kimia organik. Molekul awal yang disebut substrat akan dipercepat perubahannya menjadi molekul lain yang disebut produk. Jenis produk yang akan dihasilkan bergantung pada suatu kondisi/zat, yang disebut promoter. Semua proses biologis sel memerlukan enzim agar dapat berlangsung dengan cukup cepat dalam suatu arah lintasan metabolisme yang ditentukan oleh hormon sebagai promoter. Enzim bekerja dengan cara bereaksi dengan molekul substrat untuk menghasilkan senyawa intermediat melalui suatu reaksi kimia organik yang membutuhkan energi aktivasi lebih rendah, sehingga percepatan reaksi kimia terjadi karena reaksi kimia dengan energi aktivasi lebih tinggi membutuhkan waktu lebih lama. Sebagai contoh: X + C → XC (1) Y + XC → XYC (2) XYC → CZ (3) CZ → C + Z (4) Meskipun senyawa katalis dapat berubah pada reaksi awal, pada reaksi akhir molekul katalis akan kembali ke bentuk semula. Sebagian besar enzim bekerja secara khas, yang artinya setiap jenis enzim hanya dapat bekerja pada satu macam senyawa atau reaksi kimia. Hal ini disebabkan perbedaan struktur kimia tiap enzim yang bersifat tetap. Sebagai contoh, enzim αamilase hanya dapat digunakan pada proses perombakan pati menjadi glukosa. Kerja enzim dipengaruhi oleh beberapa faktor, terutama adalah substrat, suhu, keasaman, kofaktor dan inhibitor. Tiap enzim memerlukan suhu dan pH(tingkat keasaman) optimum yang berbeda-beda karena enzim adalah protein, yang dapat mengalami perubahan bentuk jika suhu dan keasaman berubah. Di luar suhu atau pH yang sesuai, enzim tidak dapat bekerja secara optimal atau strukturnya akan mengalami kerusakan. Hal ini akan menyebabkan enzim kehilangan fungsinya sama sekali. Kerja enzim juga dipengaruhi oleh molekul lain. Inhibitor adalah molekul yang menurunkan aktivitas enzim, sedangkan aktivator adalah yang meningkatkan aktivitas enzim. Banyak obat dan racun adalah inihibitor enzim.
Daftar isi
[sembunyikan]

  

1 Etimologi dan Sejarah 2 Konvensi penamaan 3 Struktur dan mekanisme

o

3.1 Kespesifikan

3.1.1 Model "kunci dan gembok"

Dalam dunia pendidikan tinggi.1 Stabilisasi keadaan transisi 3. Enzimologi terutama .2.2 Koenzim 5 Termodinamika 6 Kinetika 7 Inhibisi 8 Fungsi biologis 9 Kontrol aktivitas 10 Keterlibatan dalam penyakit 11 Referensi 12 Lihat pula [sunting]Etimologi dan Sejarah Eduard Buchner Hal-ihwal yang berkaitan dengan enzim dipelajari dalam enzimologi.3 Modulasi alosterik 4 Kofaktor dan koenzim o o         4.2. enzimologi tidak dipelajari tersendiri sebagai satu jurusan tersendiri tetapi sejumlah program studi memberikan mata kuliah ini. o 3.2 Model ketepatan induksi 3.2 Mekanisme   o  3.2 Dinamika dan fungsi 3.1 Kofaktor 4.1.

ahli fisiologi Jerman Wilhelm Kühne (1837–1900) pertama kali menggunakan istilah "enzyme". Ia mengusulkan nama "katalis" untuk zat-zat yang dapat mempercepat reaksi tetapi zat itu sendiri tidak ikut bereaksi. proses kimia yang terjadi dengan pertolongan enzim telah dikenal sejak zaman dahulu misalnya pembuatan anggur dengan cara fermentasi atau peragian. James B." Pada tahun 1878. dan diperkirakan hanya berfungsi dalam tubuh organisme hidup. ia menerima penghargaan Nobel dalam bidang kimia "atas riset biokimia dan penemuan fermentasi tanpa sel yang dilakukannya". Ia menamai enzim yang [7] memfermentasi sukrosa sebagai "zymase" (zimase). Eduard Buchner memulai kajiannya mengenai kemampuan ekstrak ragi untuk memfermentasi gula walaupun ia tidak terdapat pada sel ragi yang hidup. ia menemukan bahwa gula difermentasi [6] bahkan apabila sel ragi tidak terdapat pada campuran. mekanisme bagaimana hal ini terjadi belum diidentifikasi. Lois Pasteur salah seorang yang banyak bekerja dalam fermentasi ini dan ketika mengkajifermentasi gula menjadi alkohol oleh ragi. Kata " enzyme" kemudian digunakan untuk merujuk pada zat mati sepertipepsin. Banyak peneliti awal menemukan bahwa aktivitas enzim diasosiasikan dengan protein. Namun. dan cabangcabang ilmu pertanian. [4] Namun. Namun. untuk menjelaskan proses ini. dan pembuatan asam cuka. Pengetahuan tentang enzim telah dirintis oleh Berzelius pada tahun 1837. akhiran -ase ditambahkan pada nama substrat enzim tersebut (contohnya: laktase. disebut sebagai "ferment". Pada sederet eksperimen di Universitas Berlin. dan kata ferment digunakan untuk merujuk pada aktivitas kimiawi yang dihasilkan oleh organisme hidup. Penemuan bahwa enzim dapat bekerja diluar sel hidup mendorong penelitian pada sifat-sifat biokimia enzim tersebut. pencernaan daging oleh sekresi [3] perut dan konversi pati menjadi gula oleh ekstrak tumbuhan dan ludahtelah diketahui. enzim biasanya dinamai sesuai dengan reaksi yang dikatalisasi oleh enzim tersebut. Mengikuti praktek Buchner. Umumnya. untuk mendapatkan nama sebuah enzim. yang berasal dari bahasa Yunani ενζυμονyang berarti "dalam bahan pengembang" (ragi). pada tahun 1926. Pada akhir tahun 1700-an dan awal tahun 1800-an. Pada tahun 1907. dan bukannya kematian ataupun putrefaksi sel tersebut. merupakan enzim yang mengurai laktosa) ataupun pada jenis reaksi yang dikatalisasi (contoh: DNA polimerase yang menghasilkan polimer DNA). Sumner berhasil mengkristalisasi enzim urease dan menunjukkan bahwa ia merupakan protein murni. Louis Pasteur menyimpulkan bahwa fermentasi ini dikatalisasi oleh gaya dorong vital yang terdapat dalam sel ragi. Kesimpulannya adalah bahwa protein murni dapat berupa enzim dan hal ini secara tuntas dibuktikan oleh Northrop dan Stanley yang meneliti enzim pencernaan .dipelajari dalam kedokteran. teknologi pengolahan pangan. namun beberapa ilmuwan seperti Richard Willstätter berargumen bahwa proten hanyalah bertindak sebagai pembawa enzim dan protein sendiri tidak dapat melakukan katalisis. Ia menulis bahwa "fermentasi alkoholik adalah peristiwa yang berhubungan dengan kehidupan dan [5] organisasi sel ragi. ilmu pangan. Pada tahun 1897.

[sunting]Struktur dan mekanisme Lihat pula: Katalisis enzim . Ketiga ilmuwan ini meraih penghargaan Nobel [8] tahun 1946 pada bidang kimia. tiap-tiap enzim memiliki empat digit nomor urut sesuai dengan ketentuan klasifikasi yang berlaku. alkohol dehidrogenase (mengatalisis penghilangan hidrogen dari alkohol).chem. Nomor pertama untuk klasifikasi teratas enzim didasarkan pada ketentuan berikut:       EC 1 Oksidoreduktase: mengatalisis reaksi oksidasi/reduksi EC 2 Transferase: mentransfer gugus fungsi EC 3 Hidrolase: mengatalisis hidrolisis berbagai ikatan EC 4 Liase: memutuskan berbagai ikatan kimia selain melalui hidrolisis dan oksidasi EC 5 Isomerase: mengatalisis isomerisasi sebuah molekul tunggal EC 6 Ligase: menggabungkan dua molekul dengan ikatan kovalen Tata nama secara lengkap dapat dilihat di http://www. dan kimotripsin.ac. dan telur putih. enzim yang ditemukan pada air mata. Struktur lisozim dalam resolusi tinggi ini menandai dimulainya bidang biologi struktural dan usaha untuk memahami bagaimana enzim bekerja pada tingkat atom. air ludah. Penemuan bahwa enzim dapat dikristalisasi pada akhirnya mengijinkan struktur enzim ditentukan melalui kristalografi sinar-X. yang disebut sebagai nomor EC.qmul. [sunting]Konvensi penamaan Nama enzim sering kali diturunkan dari nama substrat ataupun reaksi kimia yang ia kataliskan dengan akhiran -ase. Metode ini pertama kali diterapkan pada lisozim.uk/iubmb/enzyme/ (Bahasa Inggris).pepsin (1930). tripsin. dan DNA polimerase. International Union of Biochemistry and Molecular Biology telah mengembangkan suatu tatanama untuk enzim. Struktur enzim ini dipecahkan oleh sekelompok ilmuwan [9] yang diketuai oleh David Chilton Phillips dan dipublikasikan pada tahun 1965. yang mencerna lapisan pelindung beberapa bakteri. Contohnya adalah laktase.

Daerah yang mengandung residu katalitik yang akan mengikat substrat dan kemudian menjalani reaksi ini dikenal sebagai tapak aktif. Walaupun struktur enzim menentukan fungsinya.Diagram pita yang menunjukkan karbonat anhidrase II. Aktivitas enzim ditentukan oleh struktur tiga dimensinya [12] (struktur kuaterner). Kebanyakan enzim berukuran lebih besar daripada substratnya. Bola abu-abu adalah kofaktor seng yang berada pada tapak aktif. dengan yang paling umum merupakan ribosom. Sama seperti protein-protein lainnya. Kebanyakan enzim dapat mengalami denaturasi (yakni terbuka dari lipatannya dan menjadi tidak aktif) oleh pemanasan ataupun denaturan kimiawi. Enzim umumnya merupakan protein globular dan ukurannya berkisar dari hanya 62 [10] asam amino pada monomer 4-oksalokrotonat tautomerase . Pengikatan ini dapat meningkatkan ataupun menurunkan aktivitas enzim. Tiap-tiap urutan asam amino menghasilkan struktur pelipatan dan sifatsifat kimiawi yang khas.500 residu pada asam lemak sintase. sampai dengan lebih dari [11] 2. Jenis enzim ini dirujuk sebagai RNAenzim ataupun ribozim. Tergantung pada jenis-jenis enzim. prediksi [13] aktivitas enzim baru yang hanya dilihat dari strukturnya adalah hal yang sangat sulit. denaturasi dapat bersifat reversibel maupun ireversibel. [sunting]Kespesifikan . yang sering kali merupakan produk langsung ataupun tak langsung dari reaksi yang dikatalisasi. tetapi hanya sebagian kecil asam amino enzim (sekitar 3–4 asam amino) yang secara langsung terlibat dalam [14] katalisis. Enzim juga dapat mengandung tapak yang mengikat kofaktor yang diperlukan untuk katalisis. Terdapat pula sejumlah kecil katalis RNA. Rantai protein tunggal kadang-kadang dapat berkumpul bersama dan membentukkompleks protein. enzim merupakan rantai asam amino yang melipat. Dengan demikian ia berfungsi sebagai regulasi umpan balik. Beberapa enzim juga memiliki tapak ikat untuk molekul kecil.

Bentuk. ia gagal dalam menjelaskan stabilisasi keadaan transisi yang dicapai oleh enzim. aminoasil tRNA sintetase dan ribosom.Enzim biasanya sangat spesifik terhadap reaksi yang ia kataliskan maupun terhadap substrat yang terlibat dalam reaksi. Mekanisme yang sama juga dapat ditemukan [18] [19] [20] pada RNA polimerase. Enzim juga dapat menunjukkan [15] tingkat stereospesifisitas. regioselektivitas. Pada tahun 1958. Beberapa enzim yang menunjukkan akurasi dan kespesifikan tertinggi terlibat dalam pengkopian dan pengekspresian genom. Pada tahun 1894. dankemoselektivitas yang sangat tinggi. muatan dan katakteristik hidrofilik/hidrofobik enzim dan substrat bertanggung jawab terhadap kespesifikan ini. Model ini telah dibuktikan tidak akurat. Orientasirantai samping asam amino berubah sesuai dengan substrat dan mengijinkan enzim untuk menjalankan fungsi katalitiknya. [sunting]Model ketepatan induksi Diagram yang menggambarkan hipotesis ketepatan induksi. molekul substrat juga . Enzim-enzim ini memiliki mekanisme "sistem pengecekan ulang". Diajukan bahwa kespesifikan substrat yang sangat luas ini sangat penting terhadap [21] evolusi lintasan biosintetik yang baru. tapak aktif secara terus menerus [23] berubah bentuknya sesuai dengan interaksi antara enzim dan substrat. misalnya glikosidase. Enzim seperti DNA polimerase mengatalisasi reaksi pada langkah [16] pertama dan mengecek apakah produk reaksinya benar pada langkah kedua. [sunting]Model "kunci dan gembok" Enzim sangatlah spesifik. Pada beberapa kasus. Daniel Koshland mengajukan modifikasi model kunci dan gembok: oleh karena enzim memiliki struktur yang fleksibel. yakni bahwa ia dapat bekerja pada berbagai jenis substrat yang berbeda-beda. Hal ini sering dirujuk sebagai model "Kunci dan Gembok". Emil Fischer mengajukan bahwa hal ini dikarenakan baik enzim dan substrat memiliki bentuk geometri yang saling [22] memenuhi. substrat tidak berikatan dengan tapak aktif yang kaku. Akibatnya. Beberapa enzim yang menghasilkan metabolit sekunder dikatakan sebagai "tidak pilihpilih". Proses dwi-langkah ini menurunkan laju kesalahan dengan 1 kesalahan untuk setiap 100 juta [17] reaksi pada polimerase mamalia. Manakala model ini menjelaskan kespesifikan enzim. dan model ketepatan induksilah yang sekarang paling banyak diterima.

berkisar dari beberapa femtodetik sampai dengan beberapa detik. dan kontribusinya terhadap katalis relatif kecil. Cara yang paling efektif untuk mencapai stabilisasi yang besar adalah menggunakan efek elektrostatik. Menurunkan perubahan entropi reaksi dengan menggiring substrat bersama pada orientasi yang tepat untuk bereaksi. Pergerakan ini terjadi pada skala waktu yang bervariasi. sekelompok asam amino. namun apakah vibrasi yang cepat atau lambat maupun pergerakan konformasi yang besar atau kecil yang lebih penting bergantung pada tipe reaksi yang terlibat. . Menariknya. [sunting]Modulasi alosterik Enzim alosterik mengubah strukturnya sesuai dengan efektornya. Jaringan residu protein di seluruh struktur enzim dapat berkontribusi terhadap katalisis melalui gerak [33][34][35][36] dinamik. Menyediakan lintasan reaksi alternatif. Namun. efek entropi ini melibatkan [27] [28] destabilisasi keadaan dasar. terutama pada lingkungan yang relatif polar yang diorientasikan ke distribusi muatan keadaan [29] transisi. Tapak aktif akan terus berubah bentuknya sampai substrat terikat secara sepenuhnya. yang mana bentuk akhir dan [25] muatan enzim ditentukan. misalnya residu asam amino tunggal. [sunting]Mekanisme Enzim dapat bekerja dengan beberapa cara. Lingkungan seperti ini tidak ada dapat ditemukan pada reaksi tanpa katalis di air.berubah sedikit ketika ia memasuki tapak aktif. Penyingkapan ini juga memiliki implikasi yang luas dalam pemahaman efek alosterik dan pengembangan obat baru. yang kesemuaannya menurunkan ΔG :  Menurunkan energi aktivasi dengan menciptakan suatu lingkungan yang mana keadaan transisi terstabilisasi (contohnya mengubah bentuk substrat menjadi konformasi keadaan transisi ketika ia terikat dengan enzim. ataupun bahwa keseluruhan domain protein. [sunting]Dinamika dan fungsi Dinamika internal enzim berhubungan dengan mekanisme katalis enzim [30][31][32] tersebut. di mana efektor mengikat tapak ikat enzim secara lngsung. walaupun gerak ini sangat penting dalam hal pengikatan dan pelepasan substrat dan produk. Modulasi ini dapat terjadi secara langsung. Gerakan protein sangat vital. ‡ ‡ [26] [24]    [sunting]Stabilisasi keadaan transisi Pemahaman asal usul penurunan ΔG memerlukan pengetahuan bagaimana enzim dapat menghasilkan keadaan transisi reaksi yang lebih stabil dibandingkan dengan stabilitas keadaan transisi reaksi tanpa katalis. Contohnya bereaksi dengan substrat sementara waktu untuk membentuk kompleks Enzim-Substrat antara. adalah tidak jelas jika gerak ini membantu mempercepat langkah-langkah reaksi reaksi enzimatik [37] ini.) Menurunkan energi keadaan transisi tanpa mengubah bentuk substrat dengan menciptakan lingkungan yang memiliki distribusi muatan yang berlawanan dengan keadaan transisi. Dinamika internal enzim adalah pergerakan bahagian struktur enzim.

di mana efektor mengikat protein atau subunit protein lain yang berinteraksi dengan enzim alosterik. yang akan melepaskan diri dari tapak aktif enzim semasa reaksi. holoenzim adalah kompleks lengkap yang mengandung seluruh subunit yang diperlukan agar menjadi aktif. tetapi terikat dengan kuat. Kebanyakan kofaktor tidak terikat secara kovalen dengan enzim. [sunting]Kofaktor dan koenzim Artikel utama untuk bagian ini adalah: Kofaktor dan Koenzim [sunting]Kofaktor Beberapa enzim tidak memerlukan komponen tambahan untuk mencapai aktivitas penuhnya. Namun beberapa memerlukan pula molekul non-protein yang disebut [38] kofaktor untuk berikatan dengan enzim dan menjadi aktif. Kofaktor dapat berupa gugus prostetik yang mengikat dengan kuat. Pada kasus ini. [sunting]Koenzim Model pengisian ruang koenzim NADH Koenzim adalah kofaktor berupa molekul organik kecil yang mentranspor gugus kimia [38][40][41] atau elektron dari satu enzim ke enzim lainnya. Istilah holoenzim juga dapat digunakan untuk merujuk pada enzim yang mengandung subunit protein berganda. Gugus kimiawi yang dibawa – + mencakup ion hidrida (H ) yang dibawa oleh NAD atau NADP . NADPH dan adenosina trifosfat. Contoh enzim yang mengandung kofaktor adalah karbonat anhidrase. gugus asetil yang dibawa oleh koenzim A. Contoh koenzim mencakup NADH. ataupun koenzim.ataupun secara tidak langsung. formil. Enzim yang memerlukan kofaktor namun tidak terdapat kofaktor yang terikat dengannya disebut sebagai apoenzim ataupun apoprotein. ataupun gugus metil yang dibawa oleh asam . Apoenzim beserta dengan kofaktornya disebut holoenzim(bentuk aktif). seperti DNA polimerase. Namun. sehingga memengaruhi aktivitas katalitiknya. metenil. dengan [39] kofaktor seng terikat sebagai bagian dari tapak aktifnya. gugus prostetik organik dapat pula terikat secara kovalen (contohnya tiamina pirofosfat pada enzim piruvat dehidrogenase). Kofaktor dapat berupa zat anorganik (contohnya ion logam) ataupun zat organik (contohnya flavin dan heme).

Artikel utama untuk bagian ini adalah: Energi aktivasi. Lebih lanjut. reaksi samping yang memungkinkan dapat terjadi dan menghasilkan produk yang berbeda. [sunting]Termodinamika Tahapan-tahapan energi pada reaksi kimia. sehingga reaksi yang difavoritkan secara termodinamik dapat digunakan untuk mendorong reaksi yang tidak difavoritkan secara termodinamik. danKesetimbangan kimia Sebagai katalis. Enzim mengatalisasi reaksi maju dan balik secara seimbang. menurunkan energi yang diperlukan untuk menjadi produk. ataupun substrat sekunder. dan asam folat adalah vitamin. NADPH diregenerasi melalui lintasan pentosa fosfat. tiamina. dan gugus metil yang dibawa oleh S-adenosilmetionina. Kesetimbangan termodinamik. [42] sekitar 700 enzim diketahui menggunakan koenzim NADH. karbonat anhidrase mengatalisasi reaksinya ke dua arah bergantung pada konsentrasi reaktan. Biasanya reaksi akan berjalan ke arah yang sama dengan reaksi tanpa katalis. Contohnya. Substrat memerlukan energi yang banyak untuk mencapai keadaan transisi. Enzim menstabilisasi keadaan transisi. Perbedaannya adalah. Sebagai contoh. reaksi enzimatik berjalan lebih cepat. dan S-adenosilmetionina melalui metionina adenosiltransferase. Sebagai contoh. adalah dapat dikatakan koenzim merupakan substrat yang khusus. tanpa keberadaan enzim. Oleh karena koenzim secara kimiawi berubah oleh aksi enzim. . Enzim tidak mengubah kesetimbangan reaksi itu sendiri. Beberapa koenzim seperti riboflavin. enzim dapat menggabungkan dua atau lebih reaksi. enzim tidak mengubah posisi kesetimbangan reaksi kimia. yang akan kemudian berubah menjadi produk.folat. Regenerasi serta pemeliharaan konsentrasi koenzim terjadi dalam sel. namun hanya mempercepat reaksi saja. Namun. Sebagai contoh. hidrolsis ATP sering kali menggunakan reaksi kimia lainnya untuk mendorong reaksi.

subtrat terikat ke enzim secara reversible. Penurunan persamaan kinetika yang diturunkan mereka masih digunakan secara meluas [46] sampai sekarang . namun data eksperimennya tidak berguna karena perhatian pada konsentrasi ion hidrogen pada saat itu masih belum dititikberatkan. S. Pada tahap pertama. konsentrasi CO2 yang rendah) Walaupun demikian. [sunting]Kinetika Artikel utama untuk bagian ini adalah: Kinetika enzim Mekanisme reaksi enzimatik untuk sebuah subtrat tunggal. Kompleks ini [43] . E. Data laju yang digunakan dalam analisis kinetika didapatkan dari asai enzim. Persamaan ini kemudian dikenal dengan nama Kinetika Henri-Michaelis-Menten (kadang-kadang juga hanya [45] disebut kinetika Michaelis-Menten). Maud Leonora Menten. Salah satu kontribusi utama Henri pada kinetika enzim adalah memandang reaksi enzim sebagai dua tahapan. membentuk kompleks enzim-substrat. B. Haldane. Briggs dan J. mengulangi eksperimen Henri dan mengkonfirmasi persamaan Henri. enzim akan hanya mengatalisasi reaksi yang diijinkan secara termodinamik. Setelah Peter Lauritz Sørensen menentukan skala pH logaritmik dan [44] memperkenalkan konsep penyanggaan (buffering) pada tahun 1909 . reaksi itu akan menjadi ireversible. yakni reaksi yang sangat eksergonik. Kinetika enzim menginvestigasi bagaimana enzim mengikat substrat dengan mengubahnya menjadi produk. jika kesetimbangan tersebut sangat memfavoritkan satu arah reaksi. Hasil kerja mereka kemudian dikembangkan lebih jauh oleh G. Pada tahun 1902. Victor Henri mengajukan suatu teori kinetika enzim yang kuantitatif.(dalam jaringan tubuh. Pada kondisi demikian. Enzim (E) mengikat substrat (S) dan menghasilkan produk (P). kimiawan Jerman Leonor Michaelis dan murid bimbingan pascadokotoralnya yang berasal dari Kanada. konsentrasi CO2 yang tinggi) (pada paru-paru.

Enzim dapat mengatalisasi reaksi dengan kelajuan mencapai jutaan reaksi per detik. Hal ini diekspresikan olehkonstanta Michaelis-Menten (Km). semua tapak aktif enzim akan berikatan dengan substrat. Efisiensi suatu enzim diekspresikan oleh kcat/Km. konsentrasi garam yang tinggi. dan ini dapat menunjukkan seberapa kuatnya pengikatan substrat ke enzim. Kondisi-kondisi yang menyebabkan denaturasi protein seperti temperatur tinggi. dan jumlah kompleks ES adalah sama dengan jumlah total enzim yang ada. Sebagai contoh. Hal ini ditunjukkan oleh kurva kejenuhan di samping. Namun. Enzim kemudian mengatalisasi reaksi kimia dan melepaskan produk. Ia juga disebut sebagai konstanta kespesifikan dan memasukkan tetapan kelajuan semua langkah . Kurva kejenuhan suatu reaksi enzim yang menunjukkan relasi antara konsentrasi substrat (S) dengan kelajuan (v). Konstanta lainnya yang juga berguna adalah kcat. tanpa keberadaan enzim.kadang-kadang disebut sebagai kompleks Michaelis. reaksi yang dikatalisasi oleh enzim orotidina 5'-fosfat dekarboksilase akan memerlukan waktu 78 juta tahun untuk mengubah 50% substrat menjadi produk. yang merupakan jumlah molekul substrat yang dapat ditangani oleh satu tapak aktif per detik. semakin banyak enzim bebas yang diubah menjadi kompleks substrate-enzim ES. Untuk menentukan kelajuan maksimum suatu reaksi enzimatik. Setiap enzim memiliki nilai Km yang berbeda-beda untuk suatu subtrat. Vmax hanyalah salah satu konstanta kinetika enzim. Laju reaksi bergantung pada kondisi larutan dan konsentrasi substrat. dan nilai pH yang terlalu tinggi atau terlalu rendah akan menghilangkan aktivitas enzim. apabila enzim tersebut [47] ditambahkan. Jumlah substrat yang diperlukan untuk mencapai nilai kelajuan reaksi tertentu jugalah penting. konsentrasi substrat ditingkatkan sampai laju pembentukan produk yang terpantau menjadi konstan. Pada kelajuan yang maksimum (Vmax). Kejenuhan terjadi karena seiring dengan meningkatnya konsentrasi substrat. yang merupakan konsentrasi substrat yang diperlukan oleh suatu enzim untuk mencapai setengah kelajuan maksimumnya. Namun. Sedangkan peningkatan konsentrasi substrat cenderung meningkatkan aktivitasnya. proses ini hanya memerlukan waktu 25 milidetik.

disebabkan oleh kesesakan makromolekuler (macromolecular crowding). Pada situasi seperti ini. yang diturunkan berdasarkan asumsi difusi bebas dan pertumbukan acak yang didorong secara termodinamik. melainkan oleh laju difusi. Kinetika Michaelis-Menten bergantung pada hukum aksi massa. asetilkolinesterase. dan laju pembentukan produk tidak dibatasi oleh laju reaksi. Contoh enzim yang memiliki sifat seperti ini adalah karbonat anhidrase.reaksi. [sunting]Inhibisi . Karena konstanta kespesifikan mencermikan kemampuan katalitik dan afinitas. Pada titik ini. kinetika Michaelis-Menten fraktal dapat [49][50][51][52] diterapkan. Beberapa mekanisme telah diajukan untuk menjelaskan fenomena ini. banyak proses-proses biokimia dan selular yang menyimpang dari kondisi ideal ini. ia dapat digunakan untuk membandingkan enzim yang satu dengan enzim yang lain. Namun. fumarase. katalase. Penerowongan kuantum untuk proton [55] telah terpantau pada triptamina. Enzim dengan sifat demikian disebut secara katalitik sempurna ataupun secara kinetika sempurna. walaupun [53][54] penjelasan ini masih kontroversial. dan superoksida dismutase. Model lainnya menggunakan penjelasan penerowongan kuantum mekanika. β-laktamase. Beberapa enzim beroperasi dengan kinetika yang lebih cepat daripada laju difusi. dan pergerakan molekul secara satu atau dua [48] dimensi. setiap penumbukkan enzim dengan substratnya akan menyebabkan katalisis. Konstanta kespesifikan maksimum teoritis disebut limit difusi dan nilainya 8 9 -1 -1 sekitar 10 sampai 10 (M s ). Beberapa protein dipercayai mempercepat katalisis dengan menarik substratnya dan melakukan praorientasi substrat menggunakan medan listrik dipolar. Hal ini tampaknya sangat tidak mungkin. perpisahan fase enzim/substrat/produk. ataupun enzim yang sama dengan substrat yang berbeda.

Jenis-jenis inihibisi. Klasifikasi ini diperkenalkan oleh W.[56] Artikel utama untuk bagian ini adalah: Inhibitor enzim Laju reaksi enzim dapat diturunkan menggunakan berbagai jenis inhibitor enzim.Inhibitor kompetitif mengikat enzim secara reversibel. Substrat dan inhibitor berkompetisi satu sama lainnya.W. inhibitor dan substrat berkompetisi untuk berikatan dengan enzim. Inhibisi kompetitif Pada inihibisi kompetitif. menghalangi pengikatan substrat. Di lain pihak. Cleland. metotreksat adalah inihibitor . Sebagai contoh. Seringkali inhibitor kompetitif memiliki struktur yang sangat mirip dengan substrat asli enzim. pengikatn substrat juga menghalangi pengikatan inhibitor.

kelajuan maksimal reaksi tidak berubah. Inhibisi campuran Inhibisis jenis ini mirip dengan inhibisi non-kompetitif. Kurva substrat/kelajuan enzim ini tidak berbentuk hiperbola melainkan berbentuk S. inhibitor tidak dapat berikatan dengan enzim bebas. produk tersebut dapat berperan sebagai inhibitor bagi enzim tersebut. Oleh sebab itu. namun hanya dapat dengan komples ES. sehingga meningkatkan Km. Inhibitor seperti ini . Enzim memiliki bentuk regulasi seperti ini sering kali multimerik dan mempunyai tapak ikat alosterik. Pada inhibisi kompetitif. Jenis inhibisi ini sangat jarang. namun memerlukan konsentrasi substrat yang lebih tinggi untuk mencapai kelajuan maksimal tersebut. metotreksat adalah inhibitor kompetitif bagi enzim yang menggunukan folat. Bentuk umpan balik ini adalah umpan balik negatif. Inaktivasi ini bersifat ireversible. Inhibitor ireversibel bereaksi dengan enzim dan membentuk aduk dengan protein. inhibitor dapat merupakan bagian dari mekanisme umpan balik. Kemiripan antara struktur asam folat dengan obat ini ditunjukkan oleh gambar di samping bawah. karena substrat masih dapat mengikat enzim. Vmax reaksi berubah. Karena inhibitor tidak dapat dilawan dengan peningkatan konsentrasi substrat. Hal ini akan menyebabkan produksi produk melambat atau berhenti. Kompleks EIS yang terbentuk kemudian menjadi tidak aktif. Koenzim asam folat (kiri) dan obat anti kanker metotreksat (kanan) memiliki struktur yang sangat mirip. kecuali kompleks EIS memiliki aktivitas enzimatik residual. namun dapat terjadi pada enzim-enzim multimerik. Pada banyak organisme. Inhibisi tak kompetitif Pada inhibisi tak kompetitif. Perhatikan bahwa pengikatan inhibitor tidaklah perlu terjadi pada tapak pengikatan substrat apabila pengikatan inihibitor mengubah konformasi enzim. Jika enzim memproduksi terlalu banyak produk. Km tetaplah sama. Inhibisi non-kompetitif Inhibitor non-kompetitif dapat mengikat enzim pada saat yang sama substrat berikatan dengan enzim. Baik kompleks EI dan EIS tidak aktif.kompetitif untuk enzim dihidrofolat reduktase. Namun. sehingga menghalangi pengikatan substrat.

Enzim berperan dalam transduksi signal dan regulasi sel. Enzim-enzim yang berbeda. Setelah reaksi katalitik terjadi. Virus juga mengandung enzim yang dapat menyerang sel. sianida yang merupakan inhibitor enzim ireversibel. Enzim juga terlibat dalam fungs-fungsi yang khas. Beberapa enzim dapat bekerja bersama dalam urutan tertentu. sehingga dapat diserap. sebagai contohnya. mencerna zat-zat makanan yang berbeda pula. akan bergabung dengan tembaga dan besi pada tapak aktif enzim sitokrom c [58] oksidase dan memblok pernapasan sel.contohnya efloritina. terlalu besar untuk diserap oleh usus. banyak pula inhibitor enzim lainnya yang beracun. dan enzim kemudian mengubah inhibitor menjadi bentuk aktif yang bereaksi secara ireversibel dengan satu atau lebih residu asam amino. Sebagai contohnya. misalnya HIV integrase dan transkriptase balik. metabolisme tidak akan berjalan melalui . dengan miosin menghidrolisis ATP untuk [60] menghasilkan kontraksi otot. namun enzim akan menghidrolisis rantai pati menjadi molekul kecil seperti maltosa. Aspirin menginhibisi enzim COX-1 dan COX-2 yang memproduksi pembawa pesan peradangan prostaglandin. sepertilusiferase yang menghasilkan cahaya [61] pada kunang-kunang. dan menghasilan lintasan metabolisme. Salah satu fungsi penting enzim adalah pada sistem pencernaan hewan. Namun. [sunting]Fungsi biologis Enzim mempunyai berbagai fungsi bioligis dalam tubuh organisme hidup. sehingga dapat diserap oleh usus. Senyawa obat ini terikat pada tapak aktif. Dalam lintasan metabolisme. Pada hewan pemamah biak. satu enzim akan membawa produk enzim lainnya sebagai substrat. Enzim seperti amilase dan protease memecah molekul yang besar (seperti pati dan protein) menjadi molekul yang kecil. Contohnya adalah inhibitor yang digunakan sebagai obat aspirin. sehingga ia dapat menekan peradangan dan rasa sakit. produk kemudian dihantarkan ke enzim lainnya. mikroorganisme dalam perut hewan tersebut menghasilkan enzim selulase yang dapat mengurai sel dinding [62] selulosa tanaman. ATPase lainnya dalam membran sel umumnya adalah pompa ion yang terlibat dalam transpor aktif. Tanpa enzim. seringkali melalui [59] enzim kinase dan fosfatase. Enzim juga berperan dalam menghasilkan pergerakan tubuh. Enzim menentukan langkah-langkah apa saja yang terjadi dalam lintasan metabolisme ini. Kadang-kadang lebih dari satu enzim dapat mengatalisasi reaksi yang sama secara bersamaan. obat yang digunakan untuk mengobati penyakit yang [57] disebabkan oleh protozoaAfrican trypanosomiasis. Molekul pati. Penisilin dan Aspirin juga bekerja dengan cara yang sama. yang akan dihidrolisis lebih jauh menjadi glukosa. Kegunaan inhibitor Oleh karena inhibitor menghambat fungsi enzim. inhibitor sering digunakan sebagai obat.

Kontrol aksi enzimatik membantu menjaga homeostasis organisme hidup. contohnya. Sebagai contohnya. Oleh karena itu. Namun. Enzim dapat diregulasi melalui modifikasi pasca-translasional. dengan lintasan metabolisme yang berbeda-beda yang terjadi dalam kompartemen sel yang berbeda. Contoh lainnya adalah enzim dalam hati yang disebut sitokrom P450 oksidase yang penting dalam metabolisme obat. retikulum endoplasma. fosforilasi banyak enzim termasuk glikogen sintase membantu mengontrol sintesis ataupun . Glukosa.langkah yang teratur ataupun tidak akan berjalan dengan cukup cepat untuk memenuhi kebutuhan sel. Produksi enzim (transkripsi dan translasi gen enzim) dapat ditingkatkan atau diturunkan bergantung pada respon sel terhadap perubahan lingkungan. Mekanisme umpan balik negatif dapat secara efektif mengatur laju sintesis zat antara metabolit tergantung pada kebutuhan sel. sedemikiannya produk glukosa-6-fosfat ditemukan sebagai produk utama. miristoilasi. bakteri dapat menjadi resistan terhadap antibiotik seperti penisilin karena enzim yang disebut betalaktamase menginduksi hidrolisis cincin beta-laktam penisilin. 1. sebagai respon terhadap insulin. Dan sebenarnya. reaksi ini tetap berjalan. Enzim dapat diregulasi oleh inhibitor dan aktivator. dan digunakan oleh sekelompok enzim lainnya sebagai sumber energi [63] dalam mitokondria melalui β-oksidasi. Sebagai contoh. jaringan lintasan metabolisme dalam tiap-tiap sel bergantung pada kumpulan enzim fungsional yang terdapat dalam sel tersebut. proses ini berjalan dengan sangat lambat. asam lemak disintesis oleh sekelompok enzim dalam sitosol. produk akhir lintasan metabolisme seringkali merupakan inhibitor enzim pertama yang terlibat dalam lintasan metabolisme. 3. Induksi atau inhibisi enzim ini dapat mengakibatkan interaksi obat. Mekanisme regulasi seperti ini disebut umpan balik negatif karena jumlah produk akhir diatur oleh konsentrasi produk itu sendiri. Hal ini membantu alokasi bahan zat dan energi secara ekonomis dan menghindari pembuatan produk akhir yang berlebihan. jika heksokinase ditambahkan. dan aparat golgi. Ia dapat meliputi fosforilasi. dapat bereaksi secara langsung dengan ATP. [sunting]Kontrol aktivitas Terdapat lima cara utama aktivitas enzim dikontrol dalam sel. Enzim dapat dikompartemenkan. Contohnya. 2. 4. sehingga ia dapat meregulasi jumlah produk akhir lintasan metabolisme tersebut. Bentuk regulase gen ini disebutinduksi dan inhibisi enzim. dan glikosilasi. lintasan metabolisme seperti glikolisis tidak akan dapat terjadi tanpa enzim. Tanpa keberadaan enzim. Contohnya. namun fosforilasi pada karbon 6 akan terjadi dengan sangat cepat. dan menjadi terfosforliasi pada karbon-karbonnya secara acak.

Ia dapat menyebakan sindrom penyakit kanker keturunan seperti xeroderma pigmentosum. Contoh lainnya adalah mutasi silsilah nutfah (germline mutation) pada gen yang mengkode enzim reparasi DNA. Kerusakan ada enzim ini dapat menyebabkan kanker karena kemampuan tubuh memperbaiki mutasi . Hal ini dapat menyebabkan keterbelakangan mental jika ia tidak [66] diobati. hemaglutinin pada virus influenza menjadi aktif dikarenakan kondisi asam lingkungan. Mutasi asam amino tunggal pada enzim fenilalania hidroksilase yang mengatalisis langkah pertama degradasifenilalanina mengakibatkan penumpukkan fenilalanina dan senyawa terkait. Ia kemudian ditranspor ke dalam perut di mana ia diaktivasi. Pentingnya enzim ditunjukkan oleh fakta bahwa penyakit-penyakit mematikan dapat disebabkan oleh hanya mala fungsi satu enzim dari ribuan enzim yang ada dalam tubuh kita. malafungsi (mutasi. Hal ini terjadi ketika virus [65] terbawa ke dalam sel inang dan memasuki lisosom. Salah satu contohnya adalah fenilketonuria. Hal ini menghalangi enzim mencerna pankreas dan jaringan lainnya sebelum ia memasuki perut. kekurangan produksi ataupun delesi) enzim tunggal yang penting dapat menyebabkan penyakit genetik. Contoh lain modifikasi pascatranslasional adalah pembelahan rantai polipeptida. Beberapa enzim dapat menjadi aktif ketika berada pada lingkungan yang berbeda. Jenis prekursor tak aktif ini dikenal sebagai zimogen. Sumber:PDB 1KW0 Oleh karena kontrol aktivitas enzim yang ketat diperlukan untuk menjaga homeostasis.degradasi glikogen dan mengijinkan sel merespon terhadap [64] perubahan kadar gula dalam darah. Contohnya. Kimotripsin yang merupakan protease pencernaan diproduksi dalam keadaan tidak aktif sebagai kimotripsinogen dipankreas. kelebihan produksi. [sunting]Keterlibatan dalam penyakit Fenilalanina hidroksilase. 5.

.pada genom menjadi berkurang. Hal ini menyebabkan akumulasi mutasi dan mengakibatkan berkembangnya berbagai jenis kanker pada penderita.

Sign up to vote on this title
UsefulNot useful