BAB 3

PROTEIN DAN FUNGSINYA DALAM BIOLOGI

 Tugas protein untuk menetapkan hubungan diantara
struktur protein dan fungsi protein biologis.
 proses kimia dalam sel diselesaikan dengan
partisipasi dari protein – enzim
 Protein bertanggung jawab untuk pergerakan
selular dan intraselular
 Protein berfungsi sebagai alat transpor oksigen,
imunologi, dan reseptor dari organ indera
8.STRUKTUR PROTEIN

8.1. Asam Amino

Asam amino berasal dari gugus amino (NH2) dan sebuah
gugus karboksil (COOH) bergabung dengan atom karbon
(α-karbon/Cα).
struktur ruang asam amino (karbon asimetrik).
R NH2
\ ∕
Cα
∕ \
H COO

isomer optikal L (Leavo) isomer optikal D (dextro)

Molekul mempertahankan kenetralan meskipun
mendapatkan momen dwikutub listrik yang besar.
 Nilai pH untuk asam amino yang berada dalam kondisi
tingkat zwitterion disebut titik isoelektrik.
Menurunkan pH (menambahkan asam ke dalam larutan)
maka proton dari larutan bergabung ke kelompok COO-
dan molekul menjadi ion positif
Untuk meningkatkan pH (menambahkan alkali pada
larutan) proton dilepaskan dari kelompok amino dan
molekul mendapatkan muatan negatif.

R NH3+ R NH3+ R NH2

\ / \ / \ /
Cα Cα Cα
/ \ / \ / \
H COO− H COOH H COO−
 8.2 Struktur Utama Dari Protein
 Zat kehidupan tersusun dari molekul protein yang
bermacam-macam dalam ukuran, komposisi dan bentuk.
 Protein terbentuk dari asam amino didalam sel yang
dipolimerisasi dari asam amino dengan adanya katalis.
 Sebuah rantai polipeptida dengan dua kelompok peptida
(perputaran ikatan tunggal ditunjukkan oleh tanda panah)
Nama dari sisa asam amino terbentuk dari nama-
nama pada asam amino dengan ditambahkan akhiran
“yl”. Sebagai contoh sisa asam amino dari asparagin
disebut asparaginyl, dll
Spesifikasi dari polipeptida dan protein ditentukan
oleh komposisi dan rangkaian dari susunan sisa asam
amino.
Umumnya molekul protein tersusun dari
(kelompok peptida/amide):

Protein terdiri atas n asam amino sisanya mengandung

n-1 kelompok peptida.
Kelompok peptida dalam rantai protein.
Kelompok peptida di bentuk dari atom
H, N, C, O yang dilampirkan pada
berbagai macam titik. Mereka semua
terletak pada satu garis.

Sel memiliki kemampuan untuk menghasilkan atau mengasimilasi asam

amino dan menghubungkan mereka dalam kebutuhan membuat rangkaian
yang terbentuk dari molekul protein yang berbeda.
Protein didalam air dalam keadaan kurang stabil. Karena di hidrolisis oleh
molekul air dan melepaskan energi bebas, sehingga mengurangi energi
bebas pada protein alami.

Ciri khusus dari kelompok peptida ialah kemampuan mereka membentuk

ikatan hidrogen dengan yang lain, dengan molekul air, molekul lainnya
yang mengandung atom negatif (O, N, dll).
8.3 Struktur Sekunder Dan Struktur Besar Dari Molekul Protein.
 Biosintesis dari molekul protein terjadi didalam sel ribosom
 Rangkaian ditentukan oleh DNA, m-RNA dan molekul
lainya dalam informasi genetik.
 Didalam sitoplasma molekul protein mudah disesuaikan
diasumsikan bentuknya tetap – konfirmasi atau struktur
dasar sementara memelihara semua ikatan kovalen dari
struktur primer.
 Struktur dasar pertama ditetapkan oleh Pauling dan Curry
di tahun 1953 (207) adalah spiral–α yang dibentuk hasil
dari ikatan intramolekul hidrogen diantara kelompok
peptida dari molekul protein.
 Pauling dan Curry memperlihatkan struktur spiral – α,
ikatan peptida dalam sebuah spiral.
Rantai I mengikat hidrogen dari kelompok peptida 1
ke oksigen 4, hidrogen ke 4 ke oksigen ke 7, dan
seterusnya.
Rantai ke 2 dari ikatan hidrogen diantara hidrogen
yang ke 2 kelompok peptida dan oksigen ke 5, hidrogen
yang ke 5 dengan oksigen ke 8, dan seterusnya.
Rantai ke 3 dari ikatan hidrogen diantara hidrogen ke
3 kelompok peptida dan oksigen ke 6, hidrogen yang ke
6 dengan oksigen ke 9, dan seterusnya.
Hasilnya spiral bagian kanan dibentuk dengan jarak
5,6 Å dengan diameter 4,56 Å.
Periode dari spiral adalah 27Å. Lima putaran dari
spiral menghasilkan 18 asam amino sisa.
 Gambar Tiga rantai ikatan
hidrogen di dalam spiral – α
molekul protein.

Energi formasi dari ikatan hidrogen diantara kelompok peptida = 0,21

eV.
Ikatan hidrogen termasuk tipe ikatan lemah.
Energi ikatan lemah mencerminkan bagian kecil dari karekteristik
fibrasi Infra merah dari atom dalam kelompok peptide.
Bila ikatan hidrogen yang terbentuk N – H frekuensi fibrasi (3450 cm –
1) dan C = O frekuensi fibrasi (1630 cm-1) dan berturut-turut berubah

menjadi 3500 cm-1 dan 1600 cm-1 (amide I).

Amide I mempunyai energi sebesar 0,21 eV dan sebuah momen dipole
listrik besar.
Menurut Y.N. Chirgidze dan E.P. Rashevskaya (65):
 Jarak dari momen dipole = 0,29 D
 Itu menunjukkan ikatan C = O
 Berdasarkan ukuran polarisasi dan intensitas dari penyerapan
gelombang (6000 Å) yang disebabkan oleh fibrasi amide I.
 Diketahui posisi dari ikatan C = O dan
 Posisi dari kelompok peptida dalam molekul.
Tetapi ada juga protein dan polipeptida yang tidak mengandung
kelompok aromatik penyerapan cahaya didaerah ultraviolet.
 Disebabkan oleh transisi quantum dari π-elektron pada kelompok
peptide yang terjadi saat pembentukan ikatan tambahan diantara atom
C dan N.
 Penyerapan ikatan memiliki frekuensi dari 52.600, 60.600, dan 66.700
cm-1.
 Transisi quantum adalah karakteristik dari transisi momen dipole
(3,05 D).
Dalam molekul protein spiral-α penyerapan gelombang ini dibagi dua
Gelombang maksimal =1980 Å dan daerah panjang gelombang
=1890Å.
Moffit (J. Chem. Phys., 1956, 25, 467) pemecahan Davydov adalah
interaksi resonansi dari keompok peptida yang dipesan pada waktu
tertentu didalam molekul. Jarak pemecahan = 2500 cm-1.
Sisa asam amino, proline (8,2), adalah unsur pokok struktur primer
dari protein
kelompok peptida tidak mempunyai hidrogen, atom nitrogen dalam
proline mengikat satu atom hidrogen yang dihilangkan saat ikatan
peptide dibentuk dari pembebasan pada molekul air.
Struktur spiral-α menunjukkan simpangan pada tempat proline – ada
perubahan dalamspiral.
Perubahan dalam struktur spiral juga terjadipada posisi paling
sederhana dari asam amino, pada glycine (GLY), berdekatan SER, ASP,
ARG.
Stabilisasi struktur simpangan pada struktur spiral terjadi sebagai
hasil ikatan kimia dan ikatan hidrogen diantara sisi radikal yang
berdekatan dengan molekul.
ikatan disulphide (S–S) terbentuk diantara atom sulfur pada dua
radikal.
Ikatan ini terjadi hasil dari sisa cysteine yang berisi kelompok SH
yang saling mendekati dan mengalami oksidasi
 Ikatan ini terjadi diantara radikal kelompok karboksil dan radikal
yang berisi OH dan gugus NH.
formasistruktur dasar adalah dimainkan oleh interaksi listrik statik
diantara radikal yang membawa muatan listrik.
Radikal pada asparaginic dan glutaminic asam amino sisa
mendapatkan muatan negatif yang diuraikan di dalam air.
Sisa dari asam amino dasar ; histidyl, lysil, arginyl muatannya positif.
 Proses penguraian bergantung pH pada medium.
 Sebagai muatan yang berlawanan setiap radikal yang
didekati dihancurkan kerangka hidrate dan membentuk
ikatan garam. Yang menghasilkan energi bebas Gibbs’ dari
formasi pada jembatan garam

Gambar Formula Beta dari

molekul protein, terdiri dari
empat rantai antipararel.

Dalam fisiologi nilai pH struktur utama dari protein

muatannya negatif.
Protein didalam kromosom berisi banyak lysine dan
asparagine yang bermuatan positif dibawah kondisi fisiologis.
Rantai polimer meluruskan paralel atau anti- parallel ke
satu yang lainnya(bentuk-β).
Merupakan karakteristik pada parallel dan anti-paralel
mengatur struktur polipeptida dalam protein dan dalam
polimer sintetik : nylon, capron dan lain-lain.
Interaksi hidrofobik dan hidrofilik dengan air didalam
formasi bentuk yang seimbang pada molekul protein dengan
bagian lemah dari struktur spiral-α.
Interaksi mempunyai efek yang berliku-likunya molekul
dengan bagian radikal hidrofilik pada bagian permukaan
(glutamine, tyrosin, dll) dan bagian dengan radikal
hidrofobik pada bagian dalam (leusine, alanin, penilalanin,
dll).
Struktur kedua dan ketiga dari molekul protein ditentukan oleh
struktur utama.
komposisi dari asam amino dibuat dari rantai polipeptida
kondisi luar protein = perbedaan struktur utama yang
mempunyai perbedaan struktur kedua dan ketiga
energy bebas (Gibbs’) minimum pada system, terdiri atas
molekul protein dan lingkungan.
protein essensial bergantung pada interaksi dengan medium
luar (air, molekul yang lainnya)
Spiral terbentuk dari molekul yang bagian radikal hidrofobik
mengatur bagian dalam bulatan dan radikal hidrofilik di dalam
kontak dengan air.
Rantai peptida digunakan oleh jembatan sulfide, hidrogen dan
ikatan ion dan kekuatan ikatan van der waals’ dalam molekul
tunggal. Contohnya molekul hemoglobin,unsur pokok pada sel
darah merah (eritrosit)
Struktur sekunder dan struktur yang lebih tinggi (hasil dari
ikatan hidrogen yang lemah, interaksi hidrofobik, hidrofilik
dan van der waals’) dapat dirusak pada suhu tinggi yaitu
60 - 70°C
Temperatur tinggi digunakan untuk menghancurkan
struktur utama dengan bantuan enzim.
Proses menghancurkan struktur sekunder dan struktur
yang lebih tinggi saat molekul ditahan pada struktur
utama disebut denaturasi.
Denaturasi dari molekul protein biasa juga akibat dari
radiasi sinar ultra-violet, aksi dari garam pada logam
berat dan khususnya senyawa organik
Protein menjadi fungsi biologis pada denaturasi
9.FUNGSI BIOLOGI DARI PROTEIN
9.1 Protein Yang Menyimpan Dan
Mengangkut Oksigen
Satu eritrosit berisi ± 280 milion molekul pada hemoglobin.
Berat molekul relatif = 65.500 daltons.
Setiap molekul memiliki 9512 atom :
Fe4C3032H4816O872N780S8

Haem adalah :
• 4 atom zat besi berada ditengah dari kelompok atom
• warna merah pada darah
•bagian dari rantai protein (globin)
•Empat rantai globin terdiri dari dua pasang yang identik
•Rantai-α dan rantai-β
•empat rantai berisi 574 sisa asam amino dalam bentuk tetrahedron
•Hemoglobin memiliki bentuk bola dengan dimensi 64 x 55 x 50 Å
•Haem mempunyai struktur planar dan berada lipatan rantai
protein (globin) berisi 153 kelompok peptida
•Merupakan ferroprotoporpirin –kompleks porpirin dari
dwivalensi (ferro) ion pada zat besi.
• Ion Fe2+ mempunyai 6 elektron–d dan diletakkan dekat pusat
lingkaran planar propirin, dan ikatan pada 4 atom hidrogen

Gambar 17. Ferroporpirin –

komplekseks porpirin dari
dwivalensi ion besi darilam
haem pada hemoglobin dan
mioglobin
Mioglobin adalah:
Otot berisi molekul sederhana
unsur pokok pada otot merah
Terdiri dari 8 rangkaian spiral–α
hanya dari 1 rantai polipeptida dengan hanya 1 haem
berisi 1 atom zat besi.
 Mioglobin berperan dalam pembebasan molekul
oksigen dan sebagai penyimpanan cadangan oksigen.

Gambar molekul
mioglobin
 Representasi diagram dari
Molekul hemoglobin.
Huruf N dan C menandakan
amide dan karboksil ujung dari
dua rantai peptida–α.
Oval 1 – 3 posisi dari haem.

Konversi dari dwivalensi ion Fe2+ kepada ferri trivalensi tingkat

Fe3+.
Terjadi saat ion Fe2+ ditarik dari haem dan beraksi dengan air.
Proses dari pembebasan molekul oksigen oleh mioglobin
(deoksigenasion).
Proses dapat baliknya sebuah molekul oksigen disebut
oksigenasion
oksigenasion ion besi Fe2+ dalam mioglobin tingkat
spin nol dan memindahkan kedalam lingkaran porpirin.
Saat molekul oksigen dibebaskan ion Fe2+ membangun
diluar lingkaran porpirin sebesar 0,8 Å dalam arah dari
nitrogen histidil dan kenaikan spin ke dua.

Gambar Oksigenasion dari

molekul mioglobin dan (1)
molekul hemoglobin (2)
sebagai fungsi dari tekanan
sebagian pada oksigen.
Hemoglobin dapat dengan mudah di isolasi dan mengkristal.
Kristal tunggal dari hemoglobin berisi banyak air.
Ini memastikan struktur bulat ditahan didalam kristal
Pada dihidrasi kristal kehilangan struktur umum mereka.
Hemoglobin kristal tunggal dari kuda dengan resolusi 2,8Å
(oksigen maupun dioksigen).
Di dalam molekul hemoglobin sambungan utama di antara 4
rantai jembatan garam di antara terminal NH3+ kelompok dan
COO- pada 2 α- dan 2 rantai-β.
Energi pada satu jembatan garam = kira-kira (4,3 ÷ 8,6) x 10-2
eV.
Perutz dan teman sekerjanya (212-214) pada tahun 1959:
 penelitian X–ray dari monokristal hemoglobin
 Perubahan struktur dari hemoglobin (Saat oksigen
berdempet dengan heam akan terbentuk enam
koordinasi ikatan dengan ion besi)
pelebaran rantai-β
jarak diantara ion-ion besi pada heam mereka adalah
meningkat dari 33,4 Å menjadi 40,3 Å
Perubahan pada 1Å kontak α1β1 dan α2β2 dan pada
7Å kontak α1β2 dan α2β1
Jumlah atom dalam rantai α1 dan β1 pada ikatan van
der waals’ meningkat dari 98 menjadi 110 dan nomor
pada kontak diantara atom-atom dalam rantai α1 dan
β2 dari 69 menjadi 80.
9. 2 Biokatalis – Enzim
 Katalis adalah proses mempercepat reaksi
kimia dengan mengubah hasil secara
keseluruhan.
 Katalis biologi disentesis oleh sel (enzim).
 Enzim terdiri dari dua komponen:
Komponen utama terdiri dari rantai
polipeptida (protein) apoenzim.
Komponen kedua terdiri dari molekul organik
yang lebih kecil (koenzim →magnesium, besi,
kobalt, tembaga, dll / prostetik)
o Katalistik bereaksi dengan kehadiran
kombinasi system: apoenzim dan koenzim.
Subtrat adalah molekul yang mendapat perlakuan aksi dari
enzim.
Bahan yang terbentuk dari hasil katalistik aksi di sebut produk.
Sebuah sel rata-ratanya mengandung kira-kira 3000 enzim yang
berbeda
 Protein sebagai enzim mempunyai berat dari 10 – 100,000
daltons.
Subtrat umumnya bersenyawa dengan molekul beratnya dari
100 – 1000 dalton.
 efisiensi enzim meningkat dengan naiknya temperatur
Pada temperatur rendah denaturasi temperatur pada tingkat
konstan dari reaksi dengan rumus empiris (hukum Arrhenius’)
 Dalam reaksi kimia (C ↔ A + B) pada tekanan dan
temperature konstan , konsentrasi kesetimbangan molar [C]p,
[A]p, [B]p, ditentukan oleh perubahan dalam energy bebas.
larutan standarnya menggunakan konsentrasi pada
1 mol pada 25°C
perubahan dalam standar energy bebas Gibbs
adalah dihubungan kepada kesetimbangan konstan
pada reaksi oleh persamaan :
ΔG0 = - RT In K.
ΔG0 = G0 (A + B) - G0(C)
 Gambar 19. Diagram energy
dari reaksi C → A + B untuk
perubahan negative di
dalam standar energy bebas
Gibbs’ G0 dan membawa
energy E*
untuk sintesis sakrosa (C12H22O11)
Reaksi nya
Glukosa + fruktosa → sakrosa + H2O
mengeluarkan energy bebas Gibbs’ = 0,24 eV untuk
mengimbangi perubahan dalam energy bebas. Organisme
biologi : ATP + H20  ADP + phosphate
melepas energi bebas sebesar G0 =- 0,32 eV