P. 1
Hemoglobin

Hemoglobin

|Views: 391|Likes:
Published by unandok

More info:

Published by: unandok on May 10, 2010
Copyright:Attribution Non-commercial

Availability:

Read on Scribd mobile: iPhone, iPad and Android.
download as PDF, TXT or read online from Scribd
See more
See less

05/23/2013

pdf

text

original

BAB 3 PROTEIN DAN FUNGSINYA DALAM BIOLOGI

Tugas protein untuk menetapkan hubungan diantara struktur protein dan fungsi protein biologis.  proses kimia dalam sel diselesaikan dengan partisipasi dari protein – enzim  Protein bertanggung jawab untuk pergerakan selular dan intraselular  Protein berfungsi sebagai alat transpor oksigen, imunologi, dan reseptor dari organ indera

8.STRUKTUR PROTEIN
8.1. Asam Amino Asam amino berasal dari gugus amino (NH2) dan sebuah gugus karboksil (COOH) bergabung dengan atom karbon (α-karbon/Cα). struktur ruang asam amino (karbon asimetrik). R NH2 \ ∕ Cα ∕ \ H COO
isomer optikal L (Leavo) isomer optikal D (dextro)

Molekul mempertahankan kenetralan meskipun mendapatkan momen dwikutub listrik yang besar.  Nilai pH untuk asam amino yang berada dalam kondisi tingkat zwitterion disebut titik isoelektrik. Menurunkan pH (menambahkan asam ke dalam larutan) maka proton dari larutan bergabung ke kelompok COOdan molekul menjadi ion positif Untuk meningkatkan pH (menambahkan alkali pada larutan) proton dilepaskan dari kelompok amino dan molekul mendapatkan muatan negatif. R NH3+ \ / Cα / \ H COO− R NH3+ \ / Cα / \ H COOH R NH2 \ / Cα / \ H COO−

8.2 Struktur Utama Dari Protein  Zat kehidupan tersusun dari molekul protein yang bermacam-macam dalam ukuran, komposisi dan bentuk.  Protein terbentuk dari asam amino didalam sel yang dipolimerisasi dari asam amino dengan adanya katalis.  Sebuah rantai polipeptida dengan dua kelompok peptida (perputaran ikatan tunggal ditunjukkan oleh tanda panah)

Nama dari sisa asam amino terbentuk dari namanama pada asam amino dengan ditambahkan akhiran “yl”. Sebagai contoh sisa asam amino dari asparagin disebut asparaginyl, dll Spesifikasi dari polipeptida dan protein ditentukan oleh komposisi dan rangkaian dari susunan sisa asam amino. Umumnya molekul protein tersusun dari (kelompok peptida/amide):

Protein terdiri atas n asam amino sisanya mengandung n-1 kelompok peptida.

Kelompok peptida dalam rantai protein. Kelompok peptida di bentuk dari atom H, N, C, O yang dilampirkan pada berbagai macam titik. Mereka semua terletak pada satu garis.

Sel memiliki kemampuan untuk menghasilkan atau mengasimilasi asam amino dan menghubungkan mereka dalam kebutuhan membuat rangkaian yang terbentuk dari molekul protein yang berbeda.
Protein didalam air dalam keadaan kurang stabil. Karena di hidrolisis oleh molekul air dan melepaskan energi bebas, sehingga mengurangi energi bebas pada protein alami.

Ciri khusus dari kelompok peptida ialah kemampuan mereka membentuk ikatan hidrogen dengan yang lain, dengan molekul air, molekul lainnya yang mengandung atom negatif (O, N, dll).

8.3 Struktur Sekunder Dan Struktur Besar Dari Molekul Protein.
  

Biosintesis dari molekul protein terjadi didalam sel ribosom Rangkaian ditentukan oleh DNA, m-RNA dan molekul lainya dalam informasi genetik. Didalam sitoplasma molekul protein mudah disesuaikan diasumsikan bentuknya tetap – konfirmasi atau struktur dasar sementara memelihara semua ikatan kovalen dari struktur primer. Struktur dasar pertama ditetapkan oleh Pauling dan Curry di tahun 1953 (207) adalah spiral–α yang dibentuk hasil dari ikatan intramolekul hidrogen diantara kelompok peptida dari molekul protein. Pauling dan Curry memperlihatkan struktur spiral – α, ikatan peptida dalam sebuah spiral.

Rantai I mengikat hidrogen dari kelompok peptida 1 ke oksigen 4, hidrogen ke 4 ke oksigen ke 7, dan seterusnya. Rantai ke 2 dari ikatan hidrogen diantara hidrogen yang ke 2 kelompok peptida dan oksigen ke 5, hidrogen yang ke 5 dengan oksigen ke 8, dan seterusnya. Rantai ke 3 dari ikatan hidrogen diantara hidrogen ke 3 kelompok peptida dan oksigen ke 6, hidrogen yang ke 6 dengan oksigen ke 9, dan seterusnya. Hasilnya spiral bagian kanan dibentuk dengan jarak 5,6 Å dengan diameter 4,56 Å. Periode dari spiral adalah 27Å. Lima putaran dari spiral menghasilkan 18 asam amino sisa.

Gambar Tiga rantai ikatan hidrogen di dalam spiral – α molekul protein.

Energi formasi dari ikatan hidrogen diantara kelompok peptida = 0,21 eV. Ikatan hidrogen termasuk tipe ikatan lemah. Energi ikatan lemah mencerminkan bagian kecil dari karekteristik fibrasi Infra merah dari atom dalam kelompok peptide. Bila ikatan hidrogen yang terbentuk N – H frekuensi fibrasi (3450 cm – 1) dan C = O frekuensi fibrasi (1630 cm-1) dan berturut-turut berubah menjadi 3500 cm-1 dan 1600 cm-1 (amide I). Amide I mempunyai energi sebesar 0,21 eV dan sebuah momen dipole listrik besar.

Menurut Y.N. Chirgidze dan E.P. Rashevskaya (65):  Jarak dari momen dipole = 0,29 D  Itu menunjukkan ikatan C = O  Berdasarkan ukuran polarisasi dan intensitas dari penyerapan gelombang (6000 Å) yang disebabkan oleh fibrasi amide I.  Diketahui posisi dari ikatan C = O dan  Posisi dari kelompok peptida dalam molekul. Tetapi ada juga protein dan polipeptida yang tidak mengandung kelompok aromatik penyerapan cahaya didaerah ultraviolet.  Disebabkan oleh transisi quantum dari π-elektron pada kelompok peptide yang terjadi saat pembentukan ikatan tambahan diantara atom C dan N.  Penyerapan ikatan memiliki frekuensi dari 52.600, 60.600, dan 66.700 cm-1.  Transisi quantum adalah karakteristik dari transisi momen dipole (3,05 D).

Dalam molekul protein spiral-α penyerapan gelombang ini dibagi dua Gelombang maksimal =1980 Å dan daerah panjang gelombang =1890Å. Moffit (J. Chem. Phys., 1956, 25, 467) pemecahan Davydov adalah interaksi resonansi dari keompok peptida yang dipesan pada waktu tertentu didalam molekul. Jarak pemecahan = 2500 cm-1. Sisa asam amino, proline (8,2), adalah unsur pokok struktur primer dari protein kelompok peptida tidak mempunyai hidrogen, atom nitrogen dalam proline mengikat satu atom hidrogen yang dihilangkan saat ikatan peptide dibentuk dari pembebasan pada molekul air. Struktur spiral-α menunjukkan simpangan pada tempat proline – ada perubahan dalamspiral. Perubahan dalam struktur spiral juga terjadipada posisi paling sederhana dari asam amino, pada glycine (GLY), berdekatan SER, ASP, ARG.

Stabilisasi struktur simpangan pada struktur spiral terjadi sebagai hasil ikatan kimia dan ikatan hidrogen diantara sisi radikal yang berdekatan dengan molekul. ikatan disulphide (S–S) terbentuk diantara atom sulfur pada dua radikal. Ikatan ini terjadi hasil dari sisa cysteine yang berisi kelompok SH yang saling mendekati dan mengalami oksidasi  Ikatan ini terjadi diantara radikal kelompok karboksil dan radikal yang berisi OH dan gugus NH. formasistruktur dasar adalah dimainkan oleh interaksi listrik statik diantara radikal yang membawa muatan listrik. Radikal pada asparaginic dan glutaminic asam amino sisa mendapatkan muatan negatif yang diuraikan di dalam air. Sisa dari asam amino dasar ; histidyl, lysil, arginyl muatannya positif.  Proses penguraian bergantung pH pada medium.

Sebagai muatan yang berlawanan setiap radikal yang didekati dihancurkan kerangka hidrate dan membentuk ikatan garam. Yang menghasilkan energi bebas Gibbs’ dari formasi pada jembatan garam

Gambar Formula Beta dari molekul protein, terdiri dari empat rantai antipararel. Dalam fisiologi nilai pH struktur utama dari protein muatannya negatif. Protein didalam kromosom berisi banyak lysine dan asparagine yang bermuatan positif dibawah kondisi fisiologis.

Rantai polimer meluruskan paralel atau anti- parallel ke satu yang lainnya(bentuk-β). Merupakan karakteristik pada parallel dan anti-paralel mengatur struktur polipeptida dalam protein dan dalam polimer sintetik : nylon, capron dan lain-lain. Interaksi hidrofobik dan hidrofilik dengan air didalam formasi bentuk yang seimbang pada molekul protein dengan bagian lemah dari struktur spiral-α. Interaksi mempunyai efek yang berliku-likunya molekul dengan bagian radikal hidrofilik pada bagian permukaan (glutamine, tyrosin, dll) dan bagian dengan radikal hidrofobik pada bagian dalam (leusine, alanin, penilalanin, dll).

Struktur kedua dan ketiga dari molekul protein ditentukan oleh struktur utama. komposisi dari asam amino dibuat dari rantai polipeptida kondisi luar protein = perbedaan struktur utama yang mempunyai perbedaan struktur kedua dan ketiga energy bebas (Gibbs’) minimum pada system, terdiri atas molekul protein dan lingkungan. protein essensial bergantung pada interaksi dengan medium luar (air, molekul yang lainnya) Spiral terbentuk dari molekul yang bagian radikal hidrofobik mengatur bagian dalam bulatan dan radikal hidrofilik di dalam kontak dengan air. Rantai peptida digunakan oleh jembatan sulfide, hidrogen dan ikatan ion dan kekuatan ikatan van der waals’ dalam molekul tunggal. Contohnya molekul hemoglobin,unsur pokok pada sel darah merah (eritrosit)

Struktur sekunder dan struktur yang lebih tinggi (hasil dari ikatan hidrogen yang lemah, interaksi hidrofobik, hidrofilik dan van der waals’) dapat dirusak pada suhu tinggi yaitu 60 - 70°C Temperatur tinggi digunakan untuk menghancurkan struktur utama dengan bantuan enzim. Proses menghancurkan struktur sekunder dan struktur yang lebih tinggi saat molekul ditahan pada struktur utama disebut denaturasi. Denaturasi dari molekul protein biasa juga akibat dari radiasi sinar ultra-violet, aksi dari garam pada logam berat dan khususnya senyawa organik Protein menjadi fungsi biologis pada denaturasi

9.FUNGSI BIOLOGI DARI PROTEIN 9.1 Protein Yang Menyimpan Dan Mengangkut Oksigen
Satu eritrosit berisi ± 280 milion molekul pada hemoglobin. Berat molekul relatif = 65.500 daltons. Setiap molekul memiliki 9512 atom : Fe4C3032H4816O872N780S8 Haem adalah : • 4 atom zat besi berada ditengah dari kelompok atom • warna merah pada darah •bagian dari rantai protein (globin) •Empat rantai globin terdiri dari dua pasang yang identik •Rantai-α dan rantai-β •empat rantai berisi 574 sisa asam amino dalam bentuk tetrahedron •Hemoglobin memiliki bentuk bola dengan dimensi 64 x 55 x 50 Å

•Haem mempunyai struktur planar dan berada lipatan rantai protein (globin) berisi 153 kelompok peptida •Merupakan ferroprotoporpirin –kompleks porpirin dari dwivalensi (ferro) ion pada zat besi. • Ion Fe2+ mempunyai 6 elektron–d dan diletakkan dekat pusat lingkaran planar propirin, dan ikatan pada 4 atom hidrogen Gambar 17. Ferroporpirin – komplekseks porpirin dari dwivalensi ion besi darilam haem pada hemoglobin dan mioglobin

Mioglobin adalah: Otot berisi molekul sederhana unsur pokok pada otot merah Terdiri dari 8 rangkaian spiral–α hanya dari 1 rantai polipeptida dengan hanya 1 haem berisi 1 atom zat besi.  Mioglobin berperan dalam pembebasan molekul oksigen dan sebagai penyimpanan cadangan oksigen.

Gambar molekul mioglobin

Representasi diagram dari Molekul hemoglobin. Huruf N dan C menandakan amide dan karboksil ujung dari dua rantai peptida–α. Oval 1 – 3 posisi dari haem.

Konversi dari dwivalensi ion Fe2+ kepada ferri trivalensi tingkat Fe3+. Terjadi saat ion Fe2+ ditarik dari haem dan beraksi dengan air. Proses dari pembebasan molekul oksigen oleh mioglobin (deoksigenasion).

Proses dapat baliknya sebuah molekul oksigen disebut oksigenasion oksigenasion ion besi Fe2+ dalam mioglobin tingkat spin nol dan memindahkan kedalam lingkaran porpirin. Saat molekul oksigen dibebaskan ion Fe2+ membangun diluar lingkaran porpirin sebesar 0,8 Å dalam arah dari nitrogen histidil dan kenaikan spin ke dua.

Gambar Oksigenasion dari molekul mioglobin dan (1) molekul hemoglobin (2) sebagai fungsi dari tekanan sebagian pada oksigen.

Hemoglobin dapat dengan mudah di isolasi dan mengkristal. Kristal tunggal dari hemoglobin berisi banyak air. Ini memastikan struktur bulat ditahan didalam kristal Pada dihidrasi kristal kehilangan struktur umum mereka. Hemoglobin kristal tunggal dari kuda dengan resolusi 2,8Å (oksigen maupun dioksigen). Di dalam molekul hemoglobin sambungan utama di antara 4 rantai jembatan garam di antara terminal NH3+ kelompok dan COO- pada 2 α- dan 2 rantai-β. Energi pada satu jembatan garam = kira-kira (4,3 ÷ 8,6) x 10-2 eV.

Perutz dan teman sekerjanya (212-214) pada tahun 1959:  penelitian X–ray dari monokristal hemoglobin  Perubahan struktur dari hemoglobin (Saat oksigen berdempet dengan heam akan terbentuk enam koordinasi ikatan dengan ion besi) pelebaran rantai-β jarak diantara ion-ion besi pada heam mereka adalah meningkat dari 33,4 Å menjadi 40,3 Å Perubahan pada 1Å kontak α1β1 dan α2β2 dan pada 7Å kontak α1β2 dan α2β1 Jumlah atom dalam rantai α1 dan β1 pada ikatan van der waals’ meningkat dari 98 menjadi 110 dan nomor pada kontak diantara atom-atom dalam rantai α1 dan β2 dari 69 menjadi 80.

9. 2 Biokatalis – Enzim
Katalis adalah proses mempercepat reaksi kimia dengan mengubah hasil secara keseluruhan.  Katalis biologi disentesis oleh sel (enzim).  Enzim terdiri dari dua komponen: Komponen utama terdiri dari rantai polipeptida (protein) apoenzim. Komponen kedua terdiri dari molekul organik yang lebih kecil (koenzim →magnesium, besi, kobalt, tembaga, dll / prostetik) o Katalistik bereaksi dengan kehadiran kombinasi system: apoenzim dan koenzim.

Subtrat adalah molekul yang mendapat perlakuan aksi dari enzim. Bahan yang terbentuk dari hasil katalistik aksi di sebut produk. Sebuah sel rata-ratanya mengandung kira-kira 3000 enzim yang berbeda  Protein sebagai enzim mempunyai berat dari 10 – 100,000 daltons. Subtrat umumnya bersenyawa dengan molekul beratnya dari 100 – 1000 dalton.  efisiensi enzim meningkat dengan naiknya temperatur Pada temperatur rendah denaturasi temperatur pada tingkat konstan dari reaksi dengan rumus empiris (hukum Arrhenius’)

Dalam reaksi kimia (C ↔ A + B) pada tekanan dan temperature konstan , konsentrasi kesetimbangan molar [C]p, [A]p, [B]p, ditentukan oleh perubahan dalam energy bebas. larutan standarnya menggunakan konsentrasi pada 1 mol pada 25°C perubahan dalam standar energy bebas Gibbs adalah dihubungan kepada kesetimbangan konstan pada reaksi oleh persamaan : ΔG0 = - RT In K. ΔG0 = G0 (A + B) - G0(C)

Gambar 19. Diagram energy dari reaksi C → A + B untuk perubahan negative di dalam standar energy bebas Gibbs’ G0 dan membawa energy E* untuk sintesis sakrosa (C12H22O11) Reaksi nya Glukosa + fruktosa → sakrosa + H2O mengeluarkan energy bebas Gibbs’ = 0,24 eV untuk mengimbangi perubahan dalam energy bebas. Organisme biologi : ATP + H20  ADP + phosphate melepas energi bebas sebesar G0 =- 0,32 eV

You're Reading a Free Preview

Download
scribd
/*********** DO NOT ALTER ANYTHING BELOW THIS LINE ! ************/ var s_code=s.t();if(s_code)document.write(s_code)//-->