Professional Documents
Culture Documents
ENZIM
Oleh :
UNIVERSITAS PADJADJARAN
2010
KATA PENGANTAR
Puji dan syukur kami panjatkan kepada Tuhan Yang Maha Esa, yang telah
Ucapan terima kasih kami tujukan kepada dosen mata kuliah Biokimia yang
telah memberi dorongan dan motivasi sehingga kami dapat menyelesaikan makalah ini,
Serta berbagai pihak yang tidak dapat kami sebutkan satu persatu.
Pembuatan makalah ini masih jauh dari kesempurnaan dan masih banyak terdapat
kesalahan serta kekurangan di dalamnya, oleh karena itu saran dan kritik yang
Semoga tugas makalah ini dapat bermanfaat bagi kami dan juga pembaca,
sehingga dengan demikian dapat bermanfaat untuk mempermudah dalam proses belajar
mengajar pada Mata Kuliah Biokimia serta dalam rangka menambah perbendaharaan
pengetahuan.
Terima kasih.
Enzim..................................................................................................................
Konvensi penamaan...........................................................................................
Kespesifikan......................................................................................................
Mekanisme........................................................................................................
Modulasi alosterik............................................................................................
Termodinamika..................................................................................................
Kinetika..............................................................................................................
Inhibisi...............................................................................................................
DAFTAR PUSTAKA
DAFTAR GAMBAR
Eduard Buchner......................................................................................................
Diagram pita yang menunjukkan karbonat anhidrase II. .......................................
Diagram yang menggambarkan hipotesis ketepatan induksi..................................
Model pengisian ruang koenzim NADH................................................................
Tahapan-tahapan energi pada reaksi kimia.............................................................
Mekanisme reaksi enzimatik untuk sebuah subtrat tunggal...................................
Kurva kejenuhan suatu reaksi enzim .....................................................................
Inhibitor kompetitif mengikat enzim secara reversibel..........................................
Jenis-jenis inihibisi..................................................................................................
Koenzim asam folat dan obat anti kanker metotreksat .........................................
Enzim lusiferase .....................................................................................................
Fenilalanina hidroksilase........................................................................................
BAB I
PENDAHULUAN
Coba kita perhatiakn. Sewaktu kita lapar, pasti tubuh kita akan merasa
lemas. Namun, setelah makan tubuh kita kembali segar. Kesegaran itu disebabkan
tubuh mendapat energy yang dihasilkan dari pembakaran bahan makanan yang
kita makan. Energy dalam tbuh disimpan dan dilepaskan dalam bentuk energy
kimia dan di tambah sedikit energy panas. Energy tersebut diperlukan untuk
maupun tingkat individu misalnya membaca, berlari, berjalan, atau berolah raga.
Energy yang dihasilkan dari proses kimia yang terjadi di dalam sel. Selain
proses kimia yang menghasilkan energy, di dalam sel juga terjadi beribu-ribu
proses kimia. Proses tersebut tidak berdiri sendiri, melainkan berhubungan satu
Kumpulan reaksi kimia yang terjadi di dalam sel memerlukan enzim untuk
mempercepat laju reaksi. Oleh karena itu, begitu penting bagi kita untuk
mempercepat proses reaksi tanpa habis bereaksi) dalam suatu reaksi kimia.
Hampir semua enzim merupakan protein. Pada reaksi yang dikatalisasi oleh
enzim, molekul awal reaksi disebut sebagai substrat, dan enzim mengubah
semua proses biologis sel memerlukan enzim agar dapat berlangsung dengan
cukup cepat.
BAB II
PEMBAHASAN
ENZIM
terjadi karena enzim menurunkan energi pengaktifan yang dengan sendirinya akan
mempermudah terjadinya reaksi. Sebagian besar enzim bekerja secara khas, yang
artinya setiap jenis enzim hanya dapat bekerja pada satu macam senyawa atau
reaksi kimia. Hal ini disebabkan perbedaan struktur kimia tiap enzim yang bersifat
tetap. Sebagai contoh, enzim α-amilase hanya dapat digunakan pada proses
jurusan tersendiri tetapi sejumlah program studi memberikan mata kuliah ini.
Kerja enzim dipengaruhi oleh beberapa faktor, terutama adalah substrat, suhu,
keasaman, kofaktor dan inhibitor. Tiap enzim memerlukan suhu dan pH (tingkat
keasaman) optimum yang berbeda-beda karena enzim adalah protein, yang dapat
mengalami perubahan bentuk jika suhu dan keasaman berubah. Di luar suhu atau
pH yang sesuai, enzim tidak dapat bekerja secara optimal atau strukturnya akan
sama sekali. Kerja enzim juga dipengaruhi oleh molekul lain. Inhibitor adalah
meningkatkan aktivitas enzim. Banyak obat dan racun adalah inihibitor enzim.
Eduard Buchner
Pada akhir tahun 1700-an dan awal tahun 1800-an, pencernaan daging
oleh sekresi perut dan konversi pati menjadi gula oleh ekstrak tumbuhan dan
ludah telah diketahui. Namun, mekanisme bagaimana hal ini terjadi belum
diidentifikasi.
Pada abad ke-19, ketika mengkaji fermentasi gula menjadi alkohol oleh ragi,
Louis Pasteur menyimpulkan bahwa fermentasi ini dikatalisasi oleh gaya dorong
vital yang terdapat dalam sel ragi, disebut sebagai "ferment", dan diperkirakan
Pada tahun 1878, ahli fisiologi Jerman Wilhelm Kühne (1837–1900) pertama kali
menggunakan istilah "enzyme", yang berasal dari bahasa Yunani ενζυμον yang
berarti "dalam bahan pengembang" (ragi), untuk menjelaskan proses ini. Kata
"enzyme" kemudian digunakan untuk merujuk pada zat mati seperti pepsin, dan
kata ferment digunakan untuk merujuk pada aktivitas kimiawi yang dihasilkan
ekstrak ragi untuk memfermentasi gula walaupun ia tidak terdapat pada sel ragi
gula difermentasi bahkan apabila sel ragi tidak terdapat pada campuran. Ia
tahun 1907, ia menerima penghargaan Nobel dalam bidang kimia "atas riset
praktek Buchner, enzim biasanya dinamai sesuai dengan reaksi yang dikatalisasi
oleh enzim tersebut. Umumnya, untuk mendapatkan nama sebuah enzim, akhiran
merupakan enzim yang mengurai laktosa) ataupun pada jenis reaksi yang
Penemuan bahwa enzim dapat bekerja diluar sel hidup mendorong penelitian pada
pembawa enzim dan protein sendiri tidak dapat melakukan katalisis. Namun, pada
protein murni dapat berupa enzim dan hal ini secara tuntas dibuktikan oleh
Northrop dan Stanley yang meneliti enzim pencernaan pepsin (1930), tripsin, dan
kimotripsin. Ketiga ilmuwan ini meraih penghargaan Nobel tahun 1946 pada
bidang kimia.
diterapkan pada lisozim, enzim yang ditemukan pada air mata, air ludah, dan telur
putih, yang mencerna lapisan pelindung beberapa bakteri. Struktur enzim ini
dipecahkan oleh sekelompok ilmuwan yang diketuai oleh David Chilton Phillips
dan dipublikasikan pada tahun 1965. Struktur lisozim dalam resolusi tinggi ini
Konvensi penamaan
Nama enzim sering kali diturunkan dari nama substrat ataupun reaksi
kimia yang ia kataliskan dengan akhiran -ase. Contohnya adalah laktase, alkohol
polimerase.
International Union of Biochemistry and Molecular Biology telah
mengembangkan suatu tatanama untuk enzim, yang disebut sebagai nomor EC;
tiap-tiap enzim memiliki empat digit nomor urut sesuai dengan ketentuan
dan oksidasi
lebih dari 2.500 residu pada asam lemak sintase. Terdapat pula sejumlah kecil
katalis RNA, dengan yang paling umum merupakan ribosom; Jenis enzim ini
menentukan fungsinya, prediksi aktivitas enzim baru yang hanya dilihat dari
sebagian kecil asam amino enzim (sekitar 3–4 asam amino) yang secara langsung
terlibat dalam katalisis. Daerah yang mengandung residu katalitik yang akan
mengikat substrat dan kemudian menjalani reaksi ini dikenal sebagai tapak aktif.
Enzim juga dapat mengandung tapak yang mengikat kofaktor yang diperlukan
untuk katalisis. Beberapa enzim juga memiliki tapak ikat untuk molekul kecil,
yang sering kali merupakan produk langsung ataupun tak langsung dari reaksi
Sama seperti protein-protein lainnya, enzim merupakan rantai asam amino yang
melipat. Tiap-tiap urutan asam amino menghasilkan struktur pelipatan dan sifat-
sifat kimiawi yang khas. Rantai protein tunggal kadang-kadang dapat berkumpul
denaturasi (yakni terbuka dari lipatannya dan menjadi tidak aktif) oleh pemanasan
ataupun denaturan kimiawi. Tergantung pada jenis-jenis enzim, denaturasi dapat
Kespesifikan
mauapun terhadap substrat yang terlibat dalam reaksi. Bentuk, muatan dan
reaksinya benar pada langkah kedua. Proses dwi-langkah ini menurunkan laju
kesalahan dengan 1 kesalahan untuk setiap 100 juta reaksi pada polimerase
mamalia. Mekanisme yang sama juga dapat ditemukan pada RNA polimerase,
pilih-pilih", yakni bahwa ia dapat bekerja pada berbagai jenis substrat yang
berbeda-beda. Diajukan bahwa kespesifikan substrat yang sangat luas ini sangat
bahwa hal ini dikarenakan baik enzim dan substrat memiliki bentuk geometri
yang saling memenuhi. Hal ini sering dirujuk sebagai model "Kunci dan
menjelaskan stabilisasi keadaan transisi yang dicapai oleh enzim. Model ini telah
dibuktikan tidak akurat, dan model ketepatan induksilah yang sekarang paling
banyak diterima.
dan gembok: oleh karena enzim memiliki struktur yang fleksibel, tapak aktif
secara terus menerus berubah bentuknya sesuai dengan interaksi antara enzim dan
substrat. Akibatnya, substrat tidak berikatan dengan tapak aktif yang kaku.
Orientasi rantai samping asam amino berubah sesuai dengan substrat dan
tapak aktif. Tapak aktif akan terus berubah bentuknya sampai substrat terikat
secara sepenuhnya, yang mana bentuk akhir dan muatan enzim ditentukan.
Mekanisme
ΔG‡:
antara.
dapat menghasilkan keadaan transisi reaksi yang lebih stabil dibandingkan dengan
stabilitas keadaan transisi reaksi tanpa katalis. Cara yang paling efektif untuk
keadaan transisi. Lingkungan seperti ini tidak ada dapat ditemukan pada reaksi
misalnya residu asam amino tunggal, sekelompok asam amino, ataupun bahwa
keseluruhan domain protein. Pergerakan ini terjadi pada skala waktu yang
katalisis melalui gerak dinamik. Gerakan protein sangat vital, namun apakah
vibrasi yang cepat atau lambat maupun pergerakan konformasi yang besar atau
kecil yang lebih penting bergantung pada tipe reaksi yang terlibat. Namun,
walaupun gerak ini sangat penting dalam hal pengikatan dan pelepasan substrat
dan produk, adalah tidak jelas jika gerak ini membantu mempercepat langkah-
langkah reaksi reaksi enzimatik ini. Penyingkapan ini juga memiliki implikasi
yang luas dalam pemahaman efek alosterik dan pengembangan obat baru.
Modulasi alosterik
Modulasi ini dapat terjadi secara langsung, di mana efektor mengikat tapak ikat
enzim secara lngsung, ataupun secara tidak langsung, di mana efektor mengikat
protein atau subunit protein lain yang berinteraksi dengan enzim alosterik,
Kofaktor
disebut kofaktor untuk berikatan dengan enzim dan menjadi aktif. [38] Kofaktor
dapat berupa zat anorganik (contohnya ion logam) ataupun zat organik (contohnya
flavin dan heme). Kofaktor dapat berupa gugus prostetik yang mengikat dengan
kuat, ataupun koenzim, yang akan melepaskan diri dari tapak aktif enzim semasa
reaksi.
Enzim yang memerlukan kofaktor namun tidak terdapat kofaktor yang terikat
prostetik organik dapat pula terikat secara kovalen (contohnya tiamina pirofosfat
pada enzim piruvat dehidrogenase). Istilah holoenzim juga dapat digunakan untuk
merujuk pada enzim yang mengandung subunit protein berganda, seperti DNA
Koenzim
gugus kimia atau elektron dari satu enzim ke enzim lainnya. Contoh koenzim
mencakup NADH, NADPH dan adenosina trifosfat. Gugus kimiawi yang dibawa
mencakup ion hidrida (H–) yang dibawa oleh NAD atau NADP+, gugus asetil yang
dibawa oleh koenzim A, formil, metenil, ataupun gugus metil yang dibawa oleh
asam folat, dan gugus metil yang dibawa oleh S-adenosilmetionina. Beberapa
Oleh karena koenzim secara kimiawi berubah oleh aksi enzim, adalah dapat
Termodinamika
yang banyak untuk mencapai keadaan transisi, yang akan kemudian berubah
Biasanya reaksi akan berjalan ke arah yang sama dengan reaksi tanpa katalis.
Lebih lanjut, enzim dapat menggabungkan dua atau lebih reaksi, sehingga reaksi
Enzim mengatalisasi reaksi maju dan balik secara seimbang. Enzim tidak
(pada paru-paru;
reaksi, yakni reaksi yang sangat eksergonik, reaksi itu akan menjadi ireversible.
Pada kondisi demikian, enzim akan hanya mengatalisasi reaksi yang diijinkan
secara termodinamik.
Kinetika
Mekanisme reaksi enzimatik untuk sebuah subtrat tunggal. Enzim (E) mengikat substrat (S) dan
dengan mengubahnya menjadi produk. Data laju yang digunakan dalam analisa
Pada tahun 1902, Victor Henri mengajukan suatu teori kinetika enzim yang
konsentrasi ion hidrogen pada saat itu masih belum dititikberatkan. Setelah Peter
enzim sebagai dua tahapan. Pada tahap pertama, subtrat terikat ke enzim secara
Kurva kejenuhan suatu reaksi enzim yang menunjukkan relasi antara konsentrasi substrat (S)
per detik. Sebagai contoh, tanpa keberadaan enzim, reaksi yang dikatalisasi oleh
untuk mengubah 50% substrat menjadi produk. Namun, apabila enzim tersebut
tinggi, dan nilai pH yang terlalu tinggi atau terlalu rendah akan menghilangkan
yang terpantau menjadi konstan. Hal ini ditunjukkan oleh kurva kejenuhan di
substrat, semakin banyak enzim bebas yang diubah menjadi kompleks substrate-
enzim ES. Pada kelajuan yang maksimum (Vmax), semua tapak aktif enzim akan
berikatan dengan substrat, dan jumlah kompleks ES adalah sama dengan jumlah
total enzim yang ada. Namun, Vmax hanyalah salah satu konstanta kinetika enzim.
Jumlah substrat yang diperlukan untuk mencapai nilai kelajuan reaksi tertentu
yang merupakan konsentrasi substrat yang diperlukan oleh suatu enzim untuk
berbeda-beda untuk suatu subtrat, dan ini dapat menunjukkan seberapa kuatnya
pengikatan substrat ke enzim. Konstanta lainnya yang juga berguna adalah kcat,
yang merupakan jumlah molekul substrat yang dapat ditangani oleh satu tapak
dapat digunakan untuk membandingkan enzim yang satu dengan enzim yang lain,
ataupun enzim yang sama dengan substrat yang berbeda. Konstanta kespesifikan
maksimum teoritis disebut limit difusi dan nilainya sekitar 108 sampai 109 (M-1 s-
1
). Pada titik ini, setiap penumbukkan enzim dengan substratnya akan
menyebabkan katalisis, dan laju pembentukan produk tidak dibatasi oleh laju
reaksi, melainkan oleh laju difusi. Enzim dengan sifat demikian disebut secara
diturunkan berdasarkan asumsi difusi bebas dan pertumbukan acak yang didorong
pergerakan molekul secara satu atau dua dimensi. Pada situasi seperti ini, kinetika
Beberapa enzim beroperasi dengan kinetika yang lebih cepat daripada laju
difusi. Hal ini tampaknya sangat tidak mungkin. Beberapa mekanisme telah
triptamina.
Inhibisi
Inhibitor kompetitif mengikat enzim secara reversibel, menghalangi pengikatan substrat. Di lain
pihak, pengikatn substrat juga menghalangi pengikatan inhibitor. Substrat dan inhibitor
Laju reaksi enzim dapat diturunkan menggunakan berbagai jenis inhibitor enzim.
Inhibisi kompetitif
sangat mirip dengan substrat asli enzim. Sebagai contoh, metotreksat adalah
Km.
Pada inhibisi tak kompetitif, inhibitor tidak dapat berikatan dengan enzim
bebas, namun hanya dapat dengan komples ES. Kompleks EIS yang terbentuk
kemudian menjadi tidak aktif. Jenis inhibisi ini sangat jarang, namun dapat terjadi
Inhibisi non-kompetitif
substrat berikatan dengan enzim. Baik kompleks EI dan EIS tidak aktif. Karena
inhibitor tidak dapat dilawan dengan peningkatan konsentrasi substrat, V max reaksi
berubah. Namun, karena substrat masih dapat mengikat enzim, Km tetaplah sama.
Inhibisi campuran
balik. Jika enzim memproduksi terlalu banyak produk, produk tersebut dapat
berperan sebagai inhibitor bagi enzim tersebut. Hal ini akan menyebabkan
produksi produk melambat atau berhenti. Bentuk umpan balik ini adalah umpan
balik negatif. Enzim memiliki bentuk regulasi seperti ini sering kali multimerik
dan mempunyai tapak ikat alosterik. Kurva substrat/kelajuan enzim ini tidak
Koenzim asam folat (kiri) dan obat anti kanker metotreksat (kanan) memiliki struktur yang sangat
mirip. Oleh sebab itu, metotreksat adalah inhibitor kompetitif bagi enzim yang menggunukan folat.
efloritina, obat yang digunakan untuk mengobati penyakit yang disebabkan oleh
protozoa African trypanosomiasis. Penisilin dan Aspirin juga bekerja dengan cara
yang sama. Senyawa obat ini terikat pada tapak aktif, dan enzim kemudian
mengubah inhibitor menjadi bentuk aktif yang bereaksi secara ireversibel dengan
sebagai obat. Contohnya adalah inhibitor yang digunakan sebagai obat aspirin.
sakit. Namun, banyak pula inhibitor enzim lainnya yang beracun. Sebagai
dengan tembaga dan besi pada tapak aktif enzim sitokrom c oksidase dan
Fungsi biologis
Enzim berperan dalam transduksi signal dan regulasi sel, seringkali melalui enzim
kinase dan fosfatase. Enzim juga berperan dalam menghasilkan pergerakan tubuh,
lainnya dalam membran sel umumnya adalah pompa ion yang terlibat dalam
transpor aktif. Enzim juga terlibat dalam fungs-fungsi yang khas, seperti lusiferase
yang dapat menyerang sel, misalnya HIV integrase dan transkriptase balik.
Enzim lusiferase pada kunang-kunang memiliki kofaktor lusiferin (kuning-hijau) yang dapat
memancarkan cahaya.
Salah satu fungsi penting enzim adalah pada sistem pencernaan hewan.
Enzim seperti amilase dan protease memecah molekul yang besar (seperti pati dan
protein) menjadi molekul yang kecil, sehingga dapat diserap oleh usus. Molekul
pati, sebagai contohnya, terlalu besar untuk diserap oleh usus, namun enzim akan
menghidrolisis rantai pati menjadi molekul kecil seperti maltosa, yang akan
yang berbeda, mencerna zat-zat makanan yang berbeda pula. Pada hewan
Beberapa enzim dapat bekerja bersama dalam urutan tertentu, dan menghasilan
produk enzim lainnya sebagai substrat. Setelah reaksi katalitik terjadi, produk
kemudian dihantarkan ke enzim lainnya. Kadang-kadang lebih dari satu enzim
metabolisme ini. Tanpa enzim, metabolisme tidak akan berjalan melalui langkah
yang teratur ataupun tidak akan berjalan dengan cukup cepat untuk memenuhi
kebutuhan sel. Dan sebenarnya, lintasan metabolisme seperti glikolisis tidak akan
dapat terjadi tanpa enzim. Glukosa, contohnya, dapat bereaksi secara langsung
Tanpa keberadaan enzim, proses ini berjalan dengan sangat lambat. Namun, jika
heksokinase ditambahkan, reaksi ini tetap berjalan, namun fosforilasi pada karbon
ditemukan sebagai produk utama. Oleh karena itu, jaringan lintasan metabolisme
dalam tiap-tiap sel bergantung pada kumpulan enzim fungsional yang terdapat
Kontrol aktivitas
lingkungan. Bentuk regulase gen ini disebut induksi dan inhibisi enzim.
interaksi obat.
oksidasi.
seperti ini disebut umpan balik negatif karena jumlah produk akhir diatur
oleh konsentrasi produk itu sendiri. Mekanisme umpan balik negatif dapat
secara efektif mengatur laju sintesis zat antara metabolit tergantung pada
kebutuhan sel. Hal ini membantu alokasi bahan zat dan energi secara
memasuki perut. Jenis prekursor tak aktif ini dikenal sebagai zimogen.
aktif dikarenakan kondisi asam lingkungan. Hal ini terjadi ketika virus
Fenilalanina hidroksilase.
penyakit mematikan dapat disebabkan oleh hanya mala fungsi satu enzim dari
Contoh lainnya adalah mutasi silsilah nutfah (germline mutation) pada gen yang