P. 1
Laporan Praktikum Biologi-Aktivitas Enzim

Laporan Praktikum Biologi-Aktivitas Enzim

|Views: 4,212|Likes:

More info:

Published by: Rosalia Kusumaningtyas on Oct 07, 2010
Copyright:Attribution Non-commercial

Availability:

Read on Scribd mobile: iPhone, iPad and Android.
download as DOCX, PDF, TXT or read online from Scribd
See more
See less

06/26/2013

pdf

text

original

PENGARUH pH dan SUHU terhadap AKTIVITAS ENZIM

LAPORAN RESMI PRAKTIKUM BIOLOGI

Disusun Oleh : Maria Rosalia K 09.70.0055

Kelompok B.10

PROGRAM STUDI TEKNOLOGI PANGAN FAKULTAS TEKNOLOGI PERTANIAN UNIVERSITAS KATOLIK SOEGIJAPRANATA SEMARANG 2009

dalam banyak kasus. mempercepat reaksi pada suhu dan tekanan yang tetap tanpa mengubah besarnya tetapan keseimbangan dan sebagai pengendali reaksinya (Martoharsono. 1991). Salah satu enzim yang diperlukan untuk pertumbuhan adalah amilase. Enzim merupakan protein yang khusus disintesis oleh sel hidup untuk mengkatalisis reaksi yang berlangsung di dalamnya. Tiap enzim memiliki karakteristik pH optimal dan aktif dalam range pH yang relatif kecil. Enzim hanya aktif pada kisaran pH yang sempit. perubahan pH sangat kecil. Fungsi khusus dari enzim adalah untuk menurunkan energi aktivasi. Enzim adalah substansi yang dihasilkan oleh sel-sel hidup dan berperan sebagai katalisator pada reaksi kimia yang berlangsung dalam organisme. Enzim mempunyai ciri dimana kerjanya dipengaruhi oleh lingkungan.1. pH optimal enzim adalah sekitar pH 7 (netral) dan jika medium menjadi sangat asam atau sangat alkalis enzim mengalami inaktivasi (Gaman & Sherrington. Katalisator adalah substansi yang mempercepat reaksi tetapi pada hasil reaksi. bentuk kurva menandakan dari keaktifan enzim berbanding pH yang terkandung di dalamnya (Almet & Trevor. maka pH optimumnya akan berbeda pada suatu substrat (Tranggono & Sutardi. Jika enzim memiliki lebih dari satu substrat. reaksi metabolisme berlangsung dengan melibatkan suatu senyawa protein yang disebut enzim. Pada sel hidup. Tinjauan Pustaka Metabolisme merupakan salah satu ciri kehidupan yang merupakan bentuk transformasi tenaga atau pertukaran zat melalui serangkaian reaksi biokimia. 1994). substansi tersebut tidak berubah. Dalam mahkluk hidup. Suasana yang terlalu asam atau alkalis menyebabkan denaturasi protein dan hilangnya secara total aktivitas enzim. Salah satu lingkungan yang berpengaruh terhadap kerja enzim adalah pH.1. glikogen dan 2 . Oleh karena itu media harus benar-benar dipelihara dengan menggunakan buffer (larutan penyangga). PENDAHULUAN 1. 1990). 1994). Amilase dapat diartikan sebagai segolongan enzim yang merombak pati.

Pada suhu 45rC efek predominanya masih memperlihatkan kenaikan aktivitas sebagaimana dugaan dalam teori kinetik. pengaruh konsentrasi substrat dan kofaktor. Pada suhu ruang. dan penentuan berkurangnya substrat atau bertambahnya hasil reaksi. 1994). Dalam air. Akibatnya daya kerja enzim menurun. begitu juga pada suhu ruang. yaitu teori kunci dan anak kunci (lock and key) dan teori induced fit (Wirahadikusumah. Amilosa merupakan polisakarida yang terdiri dari 100-1000 molekul glukosa yang saling berikatan membentuk rantai lurus. sedngkan pada suhu 100 oC masih ada gumpalan ± gumpalan yang menunjukkan kalau enzim rusak. Pengamatan reaksinya dengan berbagai cara kimia atau spektrofotometri. Amilase memotong rantai polisakarida yang panjang. kebutuhan kofaktor. daerah temperatur. 1994). Penentuan ini biasa dilakukan di pH optimal dengan konsentrasi substrat dan kofaktor berlebih. Amilase adalah enzim pemecah karbohidrat dari bentuk mejemuk menjadi bentuk . hewan memiliki amilase. 1989). Hal ini juga terjadi karena semakin tinggi suhu semakin naik pula laju reaksi kimia baik yang dikatalisis maupun tidak. dijumpai dalam cairan pankreas dan juga (pada manusia dan beberapa spesies lain) dalam ludah. menjadikan laju reaksi yang terjadi merupakan tingkat ke 0 (zero order reaction) terhadap substrat. 1991). enzim masih dapat bekerja dengan baik walaupun tidak optimum (Gaman & Sherrington. Ada beberapa faktor untuk menentukan aktivitas enzim berdasarkan efek katalisnya yaitu persamaan reaksi yang dikatalis. Tumbuhan mengandung hanya dan amilase. menghasilkan campuran glukosa dan maltosa. larutan tidak ada gumpalan. pH optimal. Enzim sebagai protein akan mengalami denaturasi jika suhunya dinaikkan. Tetapi lebih dari 45rC menyebabkan denaturasi ternal lebih menonjol dan menjelang suhu 55rC fungsi katalitik enzim menjadi punah (Gaman & Sherrington. Ada dua teori tentang mekanisme pengikatan substrat oleh enzim. Karena itu pada suhu 40oC.3 polisakarida yang lain. amilosa bereaksi dengan iodin memberikan warna biru yang khas (Fox.

kadarnya menurun (Anonim. 1990). maltotriosa atau oligosakarida. 1994). Pada suhu yang sangat rendah. Pada suhu 100°C semua enzim rusak. 1989). pati dan glikogen dipecah menjadi maltosa. Suhu yang tinggi akan menaikkan aktivitas enzim namun sebaliknya juga akan mendenaturasi enzim (Martoharsono. Spesifitas Aktivitas enzim sangat spesifik karena pada umumnya enzim tertentu hanya akan mengkatalisis satu reaksi saja. proses denaturasi juga mulai berlangsung dan . Pengaruh suhu Aktivitas enzim sangat dipengaruhi oleh suhu. 2. Sebaliknya pada penyakit hati. aktivitas enzim berkurang. 1994). gondongan. Di atas suhu 50°C enzim secara bertahap menjadi inaktif karena protein terdenaturasi. kencing manis. enzim tidak benar -benar rusak tetapi aktivitasnya sangat banyak berkurang (Gaman & Sherrington. Pada penyakit radang pankreas. Hanya molekul laktosa saja yang akan sesuai dalam sisi aktif molekul (Gaman & Sherrington. Sebagai contoh. laktase menghidrolisis gula laktosa tetapi tidak berpengaruh terhadap disakarida yang lain. Pada suhu di atas dan di bawah optimalnya. Peningkatan temperatur dapat meningkatkan kecepatan reaksi karena molekul atom mempunyai energi yang lebih besar dan mempunyai kecenderungan untuk berpindah.4 yang lebih sederhana. 1994). Ketika temperatur meningkat. Untuk enzim hewan suhu optimal antara 35°C dan 40°C. (Tranggono & Setiadji. kadarnya dalam darah meningkat. Enzim ini terdapat dalam air liur (ptialin) dan getah pankreas yang membantu pencernaan karbohidrat dalam makanan. Darah normal juga mengandung sedikit amilase dari hasil pemecahan sel yang berlangsung secara normal. Misalnya. Sifat-sifat enzim antara lain : 1. yaitu suhu tubuh. Enzim memiliki suhu optimum yaitu sekitar 180 -230C atau maksimal 400 C karena pada suhu 450C enzim akan terdenaturasi karena merupakan salah satu bentuk protein.

khususnya pada tanaman yang mengandung banyak karbohidrat seperti pisang dan beberapa serealia serta bahan makanan pokok. enzim yang dikeluarkan ke lambung. 1992). pepsin. yang terjadi saat perkecambahan serealia. Enzim memiliki konstanta disosiasi pada gugus asam ataupun gugus basa terutama pada residu terminal karboksil dan asam aminonya. Salah satu enzim yang diperlukan untuk pertumbuhan adalah amilase. Sebenarnya enzim juga memiliki pH optimum tertentu. 1994). misalnya ion kalsium dan ion klorida. dengan pH optimal 2 (Gaman & Sherrington.5±8. 3. Sebagai contoh. menaikkan aktivitas beberapa enzim dan dikenal sebagai aktivator (Gaman & Sherrington. Beberapa ion anorganik. dan pada kisaran pH tersebut enzim mempunyai kestabilan yang tinggi (Williamson & Fieser. Hal ini dikarenakan adanya rantai protein yang tidak terlipat setelah pemutusan ikatan yang lemah sehingga secara keseluruhan kecepatan reaksi akan menurun (Lee. 1994). Akan tetapi beberapa enzim hanya beroperasi dalam keadaan asam atau alkalis. pH untuk suatu enzim tidak boleh terlalu asam maupun terlalu basa karena akan menurunkan kecepatan reaksi dengan terjadinya denaturasi. pada umumnya sekitar 4. Dimana amilase ini akan mengkatalis hidrolisis karbohidrat yang berupa pati menjadi dekstrin dan kemudian menjadi maltosa. Ko-enzim dan aktovator Ko-enzim adalah substansi bukan protein yang mengaktifkan enzim. Pengaruh pH pH optimal enzim adalah sekitar pH 7 (netral) dan jika medium menjadi sangat asam atau sangat alkalis enzim mengalami inaktivasi. peroksidase dan . Poligalakturonase. Pati yang merupakan polisakarida dan tidak larut dalam air dingin serta membentuk koloid pada air panas memiliki reaksi spesifik dengan iodium. Namun dalam suatu reaksi kimia. hanya dapat berfungsi dalam kondisi asam. 4. 1992).5 menghancurkan aktivitas molekul enzim.

Tipe II Tipe III : molekul air tidak sepenuhnya terikat pada protein. 1992). kofaktor. Kecepatan reaksi enzim dipengaruhi oleh berbagai kondisi fisik dan kimia. Jenis hubungan antara kecepatan reaksi dan pH ditunjukkan dengan kurva berbentuk lonceng. hewan memiliki amylase. 1994). Kebanyakan enzim membutuhkan medium cair untuk mendukung aktivitas katalisasi air penting untuk menyusun struktur enzim. temperatur. Pada suhu di atas dan di bawah optimalnya. Beberapa faktor penting yang mempengaruhi kerja enzim adalah konsentrasi berbagai komponen (seperti substrat. aktifitas enzim akan berkurang. produk. 1991). : molekul air terikat kuat dengan protein menghasilkan bagian yang berkembang dalam struktur protein (Fox. enzim tidak benar-benar rusak tetapi aktivasinya sangat banyak berkurang (Gaman & Sherrington. dan gaya irisan. Kecepatan reaksi enzim sangat dipengaruhi o pH leh larutan baik secara in vivo maupun secara in vitro. Hasil dari protein dalam air terdiri dari 3 bagian: Tipe I : molekul air mempunyai penyusun seperti larutan murni dan tidak memiliki interaksi dengan protein. 1994). dijumpai dalam cairan pankreas dan juga (pada manusia dan beberapa spesies lain) dalam ludah. enzim. Pada suhu 100 C semua enzim rusak. yaitu suhu tubuh. dan polisakarida yang lain. Pada suhu yang sangat rendah. Amilase memotong rantai polisakarida yang . Aktivitas enzim juga dipengaruhi oleh suhu. Setiap enzim mempunyai pH optimum yang berbeda±beda (Lee. Untuk enzim. Tumbuhan mengandung hanya dan ß amylase. Salah satu enzim yang diperlukan untuk pertumbuhan adalah amilase. suhu optimal antara 35 C dan 40 C. Amilase dapat diartikan sebagai segolongan enzim yang merombak pati. glikogen. dll). Di atas suhu 50 C enzim secara bertahap menjadi inaktif karena protein terdenaturasi. pH.6 fosfatase semuanya merupakan enzim yang berfungsi menguraikan komponen kompleks menjadi sederhana sehingga bisa dikonsumsi (Kartasapoetra.

b. amilase pada mamalia memiliki pH optimum 6-7. 1994). 1995 ). 1. 1994). d. Contohnya. Larutan buffer adalah larutan yang tahan terhadap perubahan pH dengan penambahan asam atau basa. Larutan buffer bermanfaat untuk melarutkan kotoran yang masih terikut di dalam endapan enzim tersebut sekaligus bisa mencegah enzim dari denaturasi dan kehilangan fungsi biologisnya ( Fox. antara lain : a.7 panjang. Buffer dapat mempertahankan kondisi enzim presipitat agar tidak terjadi perubahan pH dan mencegah agar enzim tidak mengalami inaktivasi (Winarno. c. bergantung pada ada atau tidaknya ion halogen (Whitackr. di mana dalam perubahan tersebut dapat dihidrolisis oleh disakarida atau trisakarida dalam jumlah kecil. Dalam air. Proses produksi maltosa lebih lambat. 1991). Di dalam larutan pati. amilosa bereaksi dengan iodine memberikan warna biru yang khas (Fox. Amilosa merupakan polisakarida yang terdiri dari 100-1000 molekul glukosa yang saling berikatan membentuk rantai lurus. menghasilkan campuran glukosa dan maltosa. Warna iodine akan lebih cepat hilang. Tidak memproduksi glukosa. . 1992 ).2. Tujuan Praktikum Tujuan dilakukannya praktikum ini adalah untuk mengetahui efek dari nilai pH yang berbeda dan pemanasan terhadap aktivitas enzim. Pada manusia. e. kehilangan daya viskositas yang lebih cepat. amilase pada ludah dan pankreas berguna dalam hidrolisis pati yang terkandung dalam makanan ke dalam bentuk aligosakarida. Larutan seperti itu digunakan dalam berbagai percobaan biokimia dimana dibutuhkan pH yang terkontrol dan tepat ( Fardiaz. amilase mempunyai beberapa sifat. Suhu tinggi konsentrasi amylase akan mempercepat proses kerja dari viskositas dan perubahan warna iodine (Whitackr. 1991 ).

pipet volume.9. spektofotometer. 1 ml buffer pH 3. 8) dan ada yang dipanaskan (kelompok 9.7. beaker glass. Alat Alat yang digunakan dalam pratikum ini adalah water bath.1. Kemudian di-inkubasi dalam waterbath 38oC selama 2 menit. Setelah itu. cawan dan batang porselin. 6. 5. Setelah itu ditambahkan dengan 30 ml larutan buffer. 7. 13). Bahan Bahan yang digunakan dalam praktikum ini adalah reagen Benedict.1. 2 ml larutan enzim yang didinginkan atau dipanaskan tadi ditambahkan ke masing ± masing tabung reaksi dan di-vortex. 1 ml buffer pH 5. 2.2. pompa. 10. Materi 2. Larutan campuran tersebut disaring dengan kain mori dan filtrat yang dihasilkan ditampung. 12. 3.5. penjepit. larutan Buffer pada pH 3. 2. vortex. Kemudian masing-masing tabung reaksi diberi label dan diisi dengan 2 ml larutan pati dan ditambahkan pula ke dalamnya masing ± masing tabung berbeda yaitu 1 ml aquadestilata. timbangan analitik. kacang hijau segar. 4.1. kacang tanah segar. stopwatch. 2. 11. 1 ml buffer pH 7. tabung reaksi.2.2. larutan pati 1%. kecambah kacang hijau. kecambah kacang tanah dan pepaya (menatah dan mendidih). Metode Kecambah dan buah ditimbang dalam beaker glass sebanyak 15 g. MATERI DAN METODE 2. 8 . Larutan tersebut ada yang tidak dipanaskan(kelompok 1. air destilasi.1. dan 1 ml buffer pH 9 seperti tabel di bawah ini : Tabung 1 2 3 4 5 Larutan pati Enzim = tidak dididihkan (setelah inkubasi 2 menit) Aquades Buffer pH 3 Buffer pH 5 Buffer pH 7 Buffer pH 9 2 4 2 - 2 4 2 - 2 4 2 - 2 4 2 - 2 4 2 Kelima tabung reaksi tersebut di-vortex.

620.5 ml larutan reagen Benedict ditambahkan ke setiap tabung reaksi dan diukur besar OD ( Optical Density ) pada antara nilai pH terhadap OD digambar. Grafik hubungan . 0. Setelah itu.9 Inkubasi selama 10 menit dilakukan kembali terhadap tabung±tabung reaksi tersebut.

Dengan perincian kelompok B1 + B2 & B9 + B10 Kacang Hijau Segar.1552 0.9005 0.8719 1.25 0.3844 0.1968 0.2412 0.8561 0.1146 0.9458 0.3391 0.2 1.2080 0.1879 0.15 0. Pengamatan Nilai Absorbansi pada Larutan Kel B1 + B2 B3 + B4 B5 + B6 B7 + B8 B9 + B10 B11 B12 B13 1 aquades 0.1245 1. B5 + B6 & B12 Pepaya Mentah.4480 0.9581 1. B3 + B4 & B11 Kecambah Kacang Hijau.6 0.5 0.35 0.5631 0.75 0.9948 0.1237 0.15 1.1219 0.3486 0.9199 1.7878 0.95 0.3041 0.5 1.3 0.2388 1. Grafik 1.2143 Tabung 3 pH 5 0.3.2 0.4868 0.25 1.7 0.2415 1.9213 1.4 0.2830 0.45 1.3 1. Grafik Pengamatan Nilai Absorbansi pada Larutan 1.1957 0. dapat dilihat pada Tabel 1 dan Grafik 1.0240 0.6078 5 pH 9 0.9 0.85 0. B7 + B8 & B13 Pepaya Matang.2289 0.4 1. Tabel 1.45 0.4248 2 pH 3 1.5701 4 pH 7 0.8425 0.35 1.2120 0.65 0.1 1.05 0 Kacang Hijau Segar Enzim Tidak Mendidih Kecambah Kacang Hijau Enzim Tidak Mendidih Pepaya Mentah Enzim Tidak Mendidih Pepaya Matang Enzim Tidak Mendidih Kacang Hijau Segar Enzim Mendidih Kecambah Kacang Hijau Enzim Mendidih Pepaya Mentah Enzim Mendidih Aquades pH3 pH5 pH7 pH9 Pepaya Matang Enzim Mendidih 10 .8 0.1180 0.2706 0.6193 Kelompok B1-B8 mengalami perlakuan enzim tidak didihkan dan kelompok B9B13 mengalami perlakuan enzim didihkan.1 0.05 1 0. HASIL PENGAMATAN Hasil percobaan tentang pengaruh pH yang berbeda dan pemanasan terhadap aktivitas enzim.55 0.

Dapat dilihat bahwa nilai absorbansi pada kelompok B9-B13 (enzim mendidih) jika dibandingkan dengan nilai absorbansi kelompom B1-B8 (enzim tidak mendidih) memiliki nilai yang jauh lebih rendah pada bahan dan pH yang sama. .11 Pada Tabel 1 dan Grafik 1 nilai absorbansi yang didapat oleh semua kelompok berbeda satu dengan yang lain.

4. Suhu 12 . yang ditunjukkan dengan nilai absorbansinya. pada kecambah kacang hijau pada pemberian pH 7. Enzim memiliki suhu optimum yaitu sekitar 180-230C atau maksimal 400 C karena pada suhu 450C enzim akan terdenaturasi karena merupakan salah satu bentuk protein. Hal tersebut terlihat bahwa enzim dipengaruhi oleh panas atau suhu. Semakin tinggi suhunya. bahwa suhu optimal enzim antara 35oC dan 40oC. yang dapat dilihat dari nilai absorbansinya. pada pepaya mentah pada pemberian aquades dan pada pepaya matang pada pemberian pH 9. Sedangkan pada bahan yang dipanaskan enzimnya dengan kacang hijau segar diperoleh bahwa nilai absorbansi tertinggi diperoleh pada pemberian pH 3. Seharusnya. maka aktivitasnya akan berkurang yang terlihat dari menurunnya nilai absorbansinya. nilai absorbansinya semakin turun. Sehingga jika suhu berada di atas optimal. menurut Gaman & Sherrington (1994) semakin besar atau basa pH yang digunakan maka semakin rendah nilai OD-nya dikarenakan enzim mengalami denaturasi. pada pepaya mentah pada pemberian aquades dan pada pepaya matang pada pemberian pH 9. karena enzim mengalami inaktivasi pada suhu tinggi. enzim akan bertahap menjadi inaktif karena terjadi perubahan struktur enzim. pada kecambah kacang hijau pada pemberian aquades. data dan grafik kelompok B1-B8 dengan kelompok B9-B13 tidaklah sama. Pada enzim yang tidak dididihkan dihasilkan nilai OD berada ditingkat nilai absorbansi yang lebih tinggi. PEMBAHASAN Berdasarkan hasil pengamatan di atas. Sedangkan pada pengaruh pH didapatkan bahwa setiap bahan memiliki nilai pH optimum untuk melakukan aktivitas enzimnya. pernyataan ini sesuai dengan Tranggono & Setiadji (1989). Pada enzim yang dididihkan. Pada percobaan kelompok B1-B8 enzim tidak dididihkan sedangkan pada percobaan kelompok B9-B13 enzim dididihkan dengan perlakuan pH yang sama dari percobaan tersebut terdapat perbedaan hasil pengamatan. Pada bahan yang tidak dipanaskan enzimnya dengan kacang hijau segar diperoleh bahwa nilai absorbansi tertinggi diperoleh pada pemberian pH 3. sedangkan pada enzim yang dipanaskan cenderung nilai OD-nya berada ditingkat absorbansi yang lebih rendah. Sesuai dengan pernyataan Gaman & Sherrington (1994).

Untuk enzim hewan suhu optimal antara 35°C dan 40°C. sedangkan aktivitas enzim sangat dipengaruhi oleh suhu. Ketika temperatur meningkat. . hal ini sesuai pernyataan Gaman & Sherrington (1994). Suasana yang terlalu asam atau alkalis menyebabkan denaturasi protein dan hilangnya secara total aktivitas enzim. Dengan menggunakan larutan buffer inilah kita mendapatkan pH yang terkontrol dan tepat. aktivitas enzim berkurang.13 yang tinggi akan menaikkan aktivitas enzim tapi suhu yang terlalu tinggi pun dapat mendenaturasi enzim. Pada suhu di atas dan di bawah optimalnya. Di atas suhu 50°C enzim secara bertahap menjadi inaktif karena protein terdenaturasi. Akibatnya daya kerja enzim menurun. Pada suhu 100°C semua enzim rusak. Hal ini dapat terjadi karena terjadi kesalahan saat praktikum saat pengukuran absorbasi atau mungkin juga setiap bahan yang berbeda memang memiliki pH optimumnya masing-masing. Pada suhu yang sangat rendah. pH optimal enzim adalah sekitar pH 7 (netral) dan jika medium menjadi sangat asam atau sangat alkalis enzim mengalami inaktivasi. Akan tetapi beberapa enzim hanya beroperasi dalam keadaan asam atau alkalis. Enzim sebagai protein akan mengalami denaturasi jika suhunya dinaikkan. Larutan buffer adalah larutan yang tahan panas terhadap perubahan pH dengan penambahan asam atau basa. yaitu suhu tubuh. enzim tidak benar-benar rusak tetapi aktivitasnya sangat banyak berkurang.

Asisten Dosen : o Melita Widodo o Adhiprana Waraputra Maria Rosalia 14 . y y Larutan Buffer digunakan untuk menjaga aktivitas enzim agar tidak rusak dan mengalami aktivasi saat penambahan pH. y KESIMPULAN Enzim pada umumnya memiliki pH optimum 7 atau sekitarnya sehingga kerja enzim optimum.5. karena suasana yang terlalu asam atau alkalis menyebabkan denaturasi protein dan hilangnya secara total aktivitas enzim. dan pada suhu 100oC enzim rusak. 28 Oktober 2009 Praktikan. Suhu optimum enzim yaitu 30-40oC. Semarang. pada suhu 50oC enzim menjadi inaktif karena protein terdenaturasi. y Nilai absorbansi pada percobaan ini dapat menunjukkan nilai aktivitas enzim yang dipengaruhi oleh pH dan suhu tertentu.

Williamson. (1990). Jakarta. Tranggono & Sutardi. (1991). Yogyakarta.M & K. Nutrisi dan Mikrobiologi. Jakarta.6. London. enzim. dan asam nukleat.K. Petunjuk Laboratorium Biokimia Pangan. Mikrobiologi Pangan 1. (1989). Prentice Hall Inc. Biokimia dan Teknologi Pasca Panen. (1990). Gajah Mada university Press. (1994).G. Fox. Teknologi Penanganan Pasca Panen. Universitas Gadjah Mada press.PT Cipta Adi Pustaka. Gramedia Pustaka. S. S. M. Pusat Antar Universitas Pangan dan Gizi.A. (1994). D C Health ang Company. Institut Teknologi Bandung. Ensiklopedi Nasional Indonesia. Kartasapoetra. P.S. Biokimia jilid 1.B. Biochemical Engineering. (1992). Gaman. Yogyakarta. Bandung. (1994). Food Enzymology Vol 2. (1989). Wirahadikusumah. Tranggono. Biokimia : protein. Pengantar Ilmu Pangan.F. Jakarta. Ilmu Pangan. Elsevier Applied Science. J. P. Gadjah Mada University Press. Lee.L & L. (1992). (1992).Fieser. M. DAFTAR PUSTAKA Anonim.F.B. Yogyakarta. United States of America. Martoharsono. Sherrington. Rineka Cipta. Fardiaz. Yogyakarta. 15 . New Jersey. Organic Experiment 7 th Edition.

1. Lampiran Artikel 16 .6. LAMPIRAN 6.2. Laporan Sementara 6.

You're Reading a Free Preview

Download
scribd
/*********** DO NOT ALTER ANYTHING BELOW THIS LINE ! ************/ var s_code=s.t();if(s_code)document.write(s_code)//-->