PENGARUH pH dan SUHU terhadap AKTIVITAS ENZIM

LAPORAN RESMI PRAKTIKUM BIOLOGI

Disusun Oleh : Maria Rosalia K 09.70.0055

Kelompok B.10

PROGRAM STUDI TEKNOLOGI PANGAN FAKULTAS TEKNOLOGI PERTANIAN UNIVERSITAS KATOLIK SOEGIJAPRANATA SEMARANG 2009

Salah satu lingkungan yang berpengaruh terhadap kerja enzim adalah pH. Salah satu enzim yang diperlukan untuk pertumbuhan adalah amilase. Katalisator adalah substansi yang mempercepat reaksi tetapi pada hasil reaksi. perubahan pH sangat kecil. mempercepat reaksi pada suhu dan tekanan yang tetap tanpa mengubah besarnya tetapan keseimbangan dan sebagai pengendali reaksinya (Martoharsono. pH optimal enzim adalah sekitar pH 7 (netral) dan jika medium menjadi sangat asam atau sangat alkalis enzim mengalami inaktivasi (Gaman & Sherrington. 1994). 1994). maka pH optimumnya akan berbeda pada suatu substrat (Tranggono & Sutardi. PENDAHULUAN 1. 1991). Tiap enzim memiliki karakteristik pH optimal dan aktif dalam range pH yang relatif kecil. Enzim hanya aktif pada kisaran pH yang sempit. 1990). Jika enzim memiliki lebih dari satu substrat. Tinjauan Pustaka Metabolisme merupakan salah satu ciri kehidupan yang merupakan bentuk transformasi tenaga atau pertukaran zat melalui serangkaian reaksi biokimia. Pada sel hidup. bentuk kurva menandakan dari keaktifan enzim berbanding pH yang terkandung di dalamnya (Almet & Trevor. Dalam mahkluk hidup. Enzim merupakan protein yang khusus disintesis oleh sel hidup untuk mengkatalisis reaksi yang berlangsung di dalamnya. dalam banyak kasus. Suasana yang terlalu asam atau alkalis menyebabkan denaturasi protein dan hilangnya secara total aktivitas enzim. Amilase dapat diartikan sebagai segolongan enzim yang merombak pati. reaksi metabolisme berlangsung dengan melibatkan suatu senyawa protein yang disebut enzim. Enzim adalah substansi yang dihasilkan oleh sel-sel hidup dan berperan sebagai katalisator pada reaksi kimia yang berlangsung dalam organisme. substansi tersebut tidak berubah. glikogen dan 2 . Fungsi khusus dari enzim adalah untuk menurunkan energi aktivasi.1. Oleh karena itu media harus benar-benar dipelihara dengan menggunakan buffer (larutan penyangga).1. Enzim mempunyai ciri dimana kerjanya dipengaruhi oleh lingkungan.

kebutuhan kofaktor. 1994). Hal ini juga terjadi karena semakin tinggi suhu semakin naik pula laju reaksi kimia baik yang dikatalisis maupun tidak.3 polisakarida yang lain. pengaruh konsentrasi substrat dan kofaktor. menghasilkan campuran glukosa dan maltosa. dan penentuan berkurangnya substrat atau bertambahnya hasil reaksi. dijumpai dalam cairan pankreas dan juga (pada manusia dan beberapa spesies lain) dalam ludah. daerah temperatur. 1989). Dalam air. Enzim sebagai protein akan mengalami denaturasi jika suhunya dinaikkan. Ada dua teori tentang mekanisme pengikatan substrat oleh enzim. Amilosa merupakan polisakarida yang terdiri dari 100-1000 molekul glukosa yang saling berikatan membentuk rantai lurus. sedngkan pada suhu 100 oC masih ada gumpalan ± gumpalan yang menunjukkan kalau enzim rusak. begitu juga pada suhu ruang. Amilase memotong rantai polisakarida yang panjang. Tetapi lebih dari 45rC menyebabkan denaturasi ternal lebih menonjol dan menjelang suhu 55rC fungsi katalitik enzim menjadi punah (Gaman & Sherrington. 1994). Tumbuhan mengandung hanya dan amilase. yaitu teori kunci dan anak kunci (lock and key) dan teori induced fit (Wirahadikusumah. menjadikan laju reaksi yang terjadi merupakan tingkat ke 0 (zero order reaction) terhadap substrat. Penentuan ini biasa dilakukan di pH optimal dengan konsentrasi substrat dan kofaktor berlebih. Pengamatan reaksinya dengan berbagai cara kimia atau spektrofotometri. Akibatnya daya kerja enzim menurun. Ada beberapa faktor untuk menentukan aktivitas enzim berdasarkan efek katalisnya yaitu persamaan reaksi yang dikatalis. Amilase adalah enzim pemecah karbohidrat dari bentuk mejemuk menjadi bentuk . larutan tidak ada gumpalan. amilosa bereaksi dengan iodin memberikan warna biru yang khas (Fox. Karena itu pada suhu 40oC. enzim masih dapat bekerja dengan baik walaupun tidak optimum (Gaman & Sherrington. 1991). Pada suhu ruang. hewan memiliki amilase. pH optimal. Pada suhu 45rC efek predominanya masih memperlihatkan kenaikan aktivitas sebagaimana dugaan dalam teori kinetik.

enzim tidak benar -benar rusak tetapi aktivitasnya sangat banyak berkurang (Gaman & Sherrington. Hanya molekul laktosa saja yang akan sesuai dalam sisi aktif molekul (Gaman & Sherrington. Sebagai contoh. Enzim memiliki suhu optimum yaitu sekitar 180 -230C atau maksimal 400 C karena pada suhu 450C enzim akan terdenaturasi karena merupakan salah satu bentuk protein. Sifat-sifat enzim antara lain : 1. Pada suhu 100°C semua enzim rusak. 1994). Peningkatan temperatur dapat meningkatkan kecepatan reaksi karena molekul atom mempunyai energi yang lebih besar dan mempunyai kecenderungan untuk berpindah. Untuk enzim hewan suhu optimal antara 35°C dan 40°C. Spesifitas Aktivitas enzim sangat spesifik karena pada umumnya enzim tertentu hanya akan mengkatalisis satu reaksi saja. kadarnya menurun (Anonim. kadarnya dalam darah meningkat. 2. Darah normal juga mengandung sedikit amilase dari hasil pemecahan sel yang berlangsung secara normal. laktase menghidrolisis gula laktosa tetapi tidak berpengaruh terhadap disakarida yang lain. Sebaliknya pada penyakit hati. Suhu yang tinggi akan menaikkan aktivitas enzim namun sebaliknya juga akan mendenaturasi enzim (Martoharsono. proses denaturasi juga mulai berlangsung dan . 1994). aktivitas enzim berkurang. yaitu suhu tubuh. maltotriosa atau oligosakarida. Pada penyakit radang pankreas. Pada suhu di atas dan di bawah optimalnya. 1990). Enzim ini terdapat dalam air liur (ptialin) dan getah pankreas yang membantu pencernaan karbohidrat dalam makanan. pati dan glikogen dipecah menjadi maltosa. 1989). gondongan. kencing manis. Ketika temperatur meningkat. Pada suhu yang sangat rendah. Di atas suhu 50°C enzim secara bertahap menjadi inaktif karena protein terdenaturasi. Misalnya. (Tranggono & Setiadji. Pengaruh suhu Aktivitas enzim sangat dipengaruhi oleh suhu. 1994).4 yang lebih sederhana.

Ko-enzim dan aktovator Ko-enzim adalah substansi bukan protein yang mengaktifkan enzim. dengan pH optimal 2 (Gaman & Sherrington. 4.5 menghancurkan aktivitas molekul enzim. 1994). Poligalakturonase.5±8. Sebagai contoh. Enzim memiliki konstanta disosiasi pada gugus asam ataupun gugus basa terutama pada residu terminal karboksil dan asam aminonya. menaikkan aktivitas beberapa enzim dan dikenal sebagai aktivator (Gaman & Sherrington. enzim yang dikeluarkan ke lambung. Pengaruh pH pH optimal enzim adalah sekitar pH 7 (netral) dan jika medium menjadi sangat asam atau sangat alkalis enzim mengalami inaktivasi. peroksidase dan . Sebenarnya enzim juga memiliki pH optimum tertentu. pH untuk suatu enzim tidak boleh terlalu asam maupun terlalu basa karena akan menurunkan kecepatan reaksi dengan terjadinya denaturasi. Dimana amilase ini akan mengkatalis hidrolisis karbohidrat yang berupa pati menjadi dekstrin dan kemudian menjadi maltosa. khususnya pada tanaman yang mengandung banyak karbohidrat seperti pisang dan beberapa serealia serta bahan makanan pokok. Beberapa ion anorganik. 1992). 1992). Akan tetapi beberapa enzim hanya beroperasi dalam keadaan asam atau alkalis. Pati yang merupakan polisakarida dan tidak larut dalam air dingin serta membentuk koloid pada air panas memiliki reaksi spesifik dengan iodium. misalnya ion kalsium dan ion klorida. pada umumnya sekitar 4. Namun dalam suatu reaksi kimia. pepsin. 3. hanya dapat berfungsi dalam kondisi asam. dan pada kisaran pH tersebut enzim mempunyai kestabilan yang tinggi (Williamson & Fieser. Hal ini dikarenakan adanya rantai protein yang tidak terlipat setelah pemutusan ikatan yang lemah sehingga secara keseluruhan kecepatan reaksi akan menurun (Lee. Salah satu enzim yang diperlukan untuk pertumbuhan adalah amilase. yang terjadi saat perkecambahan serealia. 1994).

Tumbuhan mengandung hanya dan ß amylase. Setiap enzim mempunyai pH optimum yang berbeda±beda (Lee. Pada suhu di atas dan di bawah optimalnya. kofaktor. Di atas suhu 50 C enzim secara bertahap menjadi inaktif karena protein terdenaturasi. Amilase memotong rantai polisakarida yang . : molekul air terikat kuat dengan protein menghasilkan bagian yang berkembang dalam struktur protein (Fox. suhu optimal antara 35 C dan 40 C. Amilase dapat diartikan sebagai segolongan enzim yang merombak pati. enzim. Pada suhu 100 C semua enzim rusak. Tipe II Tipe III : molekul air tidak sepenuhnya terikat pada protein.6 fosfatase semuanya merupakan enzim yang berfungsi menguraikan komponen kompleks menjadi sederhana sehingga bisa dikonsumsi (Kartasapoetra. 1992). Untuk enzim. produk. glikogen. 1994). dll). Kecepatan reaksi enzim sangat dipengaruhi o pH leh larutan baik secara in vivo maupun secara in vitro. dijumpai dalam cairan pankreas dan juga (pada manusia dan beberapa spesies lain) dalam ludah. Kebanyakan enzim membutuhkan medium cair untuk mendukung aktivitas katalisasi air penting untuk menyusun struktur enzim. dan polisakarida yang lain. yaitu suhu tubuh. 1991). Kecepatan reaksi enzim dipengaruhi oleh berbagai kondisi fisik dan kimia. Aktivitas enzim juga dipengaruhi oleh suhu. enzim tidak benar-benar rusak tetapi aktivasinya sangat banyak berkurang (Gaman & Sherrington. Hasil dari protein dalam air terdiri dari 3 bagian: Tipe I : molekul air mempunyai penyusun seperti larutan murni dan tidak memiliki interaksi dengan protein. 1994). pH. Jenis hubungan antara kecepatan reaksi dan pH ditunjukkan dengan kurva berbentuk lonceng. temperatur. hewan memiliki amylase. aktifitas enzim akan berkurang. Salah satu enzim yang diperlukan untuk pertumbuhan adalah amilase. Beberapa faktor penting yang mempengaruhi kerja enzim adalah konsentrasi berbagai komponen (seperti substrat. Pada suhu yang sangat rendah. dan gaya irisan.

1994). amilase mempunyai beberapa sifat. amilase pada mamalia memiliki pH optimum 6-7. kehilangan daya viskositas yang lebih cepat. Contohnya. Tujuan Praktikum Tujuan dilakukannya praktikum ini adalah untuk mengetahui efek dari nilai pH yang berbeda dan pemanasan terhadap aktivitas enzim. . e. Larutan buffer bermanfaat untuk melarutkan kotoran yang masih terikut di dalam endapan enzim tersebut sekaligus bisa mencegah enzim dari denaturasi dan kehilangan fungsi biologisnya ( Fox. d. 1991 ). Suhu tinggi konsentrasi amylase akan mempercepat proses kerja dari viskositas dan perubahan warna iodine (Whitackr. Di dalam larutan pati. 1991). b. bergantung pada ada atau tidaknya ion halogen (Whitackr. Proses produksi maltosa lebih lambat. 1. Larutan seperti itu digunakan dalam berbagai percobaan biokimia dimana dibutuhkan pH yang terkontrol dan tepat ( Fardiaz. antara lain : a. Larutan buffer adalah larutan yang tahan terhadap perubahan pH dengan penambahan asam atau basa. 1992 ). amilase pada ludah dan pankreas berguna dalam hidrolisis pati yang terkandung dalam makanan ke dalam bentuk aligosakarida. Buffer dapat mempertahankan kondisi enzim presipitat agar tidak terjadi perubahan pH dan mencegah agar enzim tidak mengalami inaktivasi (Winarno. Dalam air. c. 1994). 1995 ).2. Tidak memproduksi glukosa.7 panjang. di mana dalam perubahan tersebut dapat dihidrolisis oleh disakarida atau trisakarida dalam jumlah kecil. Amilosa merupakan polisakarida yang terdiri dari 100-1000 molekul glukosa yang saling berikatan membentuk rantai lurus. menghasilkan campuran glukosa dan maltosa. Pada manusia. Warna iodine akan lebih cepat hilang. amilosa bereaksi dengan iodine memberikan warna biru yang khas (Fox.

2. pompa. 7. 4.2. kacang hijau segar. timbangan analitik. 13). kecambah kacang tanah dan pepaya (menatah dan mendidih). 10. Bahan Bahan yang digunakan dalam praktikum ini adalah reagen Benedict. Setelah itu ditambahkan dengan 30 ml larutan buffer. 12. stopwatch. 1 ml buffer pH 3. 2. cawan dan batang porselin.9. Larutan campuran tersebut disaring dengan kain mori dan filtrat yang dihasilkan ditampung. 8) dan ada yang dipanaskan (kelompok 9. larutan pati 1%.2. Metode Kecambah dan buah ditimbang dalam beaker glass sebanyak 15 g. tabung reaksi.1. spektofotometer.1. Kemudian masing-masing tabung reaksi diberi label dan diisi dengan 2 ml larutan pati dan ditambahkan pula ke dalamnya masing ± masing tabung berbeda yaitu 1 ml aquadestilata. air destilasi. beaker glass. Alat Alat yang digunakan dalam pratikum ini adalah water bath.2. 5. pipet volume.1. Materi 2. 6. penjepit.7. 1 ml buffer pH 5. 3. Larutan tersebut ada yang tidak dipanaskan(kelompok 1. MATERI DAN METODE 2. kacang tanah segar. 11. Kemudian di-inkubasi dalam waterbath 38oC selama 2 menit. kecambah kacang hijau. 2 ml larutan enzim yang didinginkan atau dipanaskan tadi ditambahkan ke masing ± masing tabung reaksi dan di-vortex. 2.5. 1 ml buffer pH 7. 8 . dan 1 ml buffer pH 9 seperti tabel di bawah ini : Tabung 1 2 3 4 5 Larutan pati Enzim = tidak dididihkan (setelah inkubasi 2 menit) Aquades Buffer pH 3 Buffer pH 5 Buffer pH 7 Buffer pH 9 2 4 2 - 2 4 2 - 2 4 2 - 2 4 2 - 2 4 2 Kelima tabung reaksi tersebut di-vortex. Setelah itu.1. vortex. larutan Buffer pada pH 3.

0. Grafik hubungan .5 ml larutan reagen Benedict ditambahkan ke setiap tabung reaksi dan diukur besar OD ( Optical Density ) pada antara nilai pH terhadap OD digambar. 620.9 Inkubasi selama 10 menit dilakukan kembali terhadap tabung±tabung reaksi tersebut. Setelah itu.

2412 0.1552 0.2 0.1 0.2289 0.6193 Kelompok B1-B8 mengalami perlakuan enzim tidak didihkan dan kelompok B9B13 mengalami perlakuan enzim didihkan.5 0.9213 1. dapat dilihat pada Tabel 1 dan Grafik 1.9458 0.5 1. B3 + B4 & B11 Kecambah Kacang Hijau.4480 0.3 0.2830 0.8719 1.15 1.15 0. Grafik 1.25 1.8561 0.2143 Tabung 3 pH 5 0.9005 0.35 1.6 0.8425 0.1957 0.1879 0.9948 0.4868 0.9199 1.9 0.6078 5 pH 9 0. HASIL PENGAMATAN Hasil percobaan tentang pengaruh pH yang berbeda dan pemanasan terhadap aktivitas enzim. Dengan perincian kelompok B1 + B2 & B9 + B10 Kacang Hijau Segar. Tabel 1.9581 1.3 1.3391 0.1146 0.4 1.3041 0.7 0. Pengamatan Nilai Absorbansi pada Larutan Kel B1 + B2 B3 + B4 B5 + B6 B7 + B8 B9 + B10 B11 B12 B13 1 aquades 0.3.25 0.1245 1.85 0. B5 + B6 & B12 Pepaya Mentah.45 0.65 0.4248 2 pH 3 1.35 0.1219 0.2706 0.4 0.2120 0.1 1.2388 1.3486 0.8 0.1237 0.05 1 0.3844 0.05 0 Kacang Hijau Segar Enzim Tidak Mendidih Kecambah Kacang Hijau Enzim Tidak Mendidih Pepaya Mentah Enzim Tidak Mendidih Pepaya Matang Enzim Tidak Mendidih Kacang Hijau Segar Enzim Mendidih Kecambah Kacang Hijau Enzim Mendidih Pepaya Mentah Enzim Mendidih Aquades pH3 pH5 pH7 pH9 Pepaya Matang Enzim Mendidih 10 .0240 0.75 0.2 1. Grafik Pengamatan Nilai Absorbansi pada Larutan 1. B7 + B8 & B13 Pepaya Matang.45 1.5631 0.7878 0.95 0.2080 0.55 0.5701 4 pH 7 0.2415 1.1968 0.1180 0.

11 Pada Tabel 1 dan Grafik 1 nilai absorbansi yang didapat oleh semua kelompok berbeda satu dengan yang lain. . Dapat dilihat bahwa nilai absorbansi pada kelompok B9-B13 (enzim mendidih) jika dibandingkan dengan nilai absorbansi kelompom B1-B8 (enzim tidak mendidih) memiliki nilai yang jauh lebih rendah pada bahan dan pH yang sama.

nilai absorbansinya semakin turun. data dan grafik kelompok B1-B8 dengan kelompok B9-B13 tidaklah sama. menurut Gaman & Sherrington (1994) semakin besar atau basa pH yang digunakan maka semakin rendah nilai OD-nya dikarenakan enzim mengalami denaturasi. Enzim memiliki suhu optimum yaitu sekitar 180-230C atau maksimal 400 C karena pada suhu 450C enzim akan terdenaturasi karena merupakan salah satu bentuk protein.4. bahwa suhu optimal enzim antara 35oC dan 40oC. Sedangkan pada bahan yang dipanaskan enzimnya dengan kacang hijau segar diperoleh bahwa nilai absorbansi tertinggi diperoleh pada pemberian pH 3. yang ditunjukkan dengan nilai absorbansinya. Sesuai dengan pernyataan Gaman & Sherrington (1994). Seharusnya. Pada percobaan kelompok B1-B8 enzim tidak dididihkan sedangkan pada percobaan kelompok B9-B13 enzim dididihkan dengan perlakuan pH yang sama dari percobaan tersebut terdapat perbedaan hasil pengamatan. pada kecambah kacang hijau pada pemberian pH 7. pada pepaya mentah pada pemberian aquades dan pada pepaya matang pada pemberian pH 9. Pada enzim yang tidak dididihkan dihasilkan nilai OD berada ditingkat nilai absorbansi yang lebih tinggi. Semakin tinggi suhunya. PEMBAHASAN Berdasarkan hasil pengamatan di atas. Sedangkan pada pengaruh pH didapatkan bahwa setiap bahan memiliki nilai pH optimum untuk melakukan aktivitas enzimnya. Hal tersebut terlihat bahwa enzim dipengaruhi oleh panas atau suhu. karena enzim mengalami inaktivasi pada suhu tinggi. yang dapat dilihat dari nilai absorbansinya. maka aktivitasnya akan berkurang yang terlihat dari menurunnya nilai absorbansinya. pada kecambah kacang hijau pada pemberian aquades. pada pepaya mentah pada pemberian aquades dan pada pepaya matang pada pemberian pH 9. Pada bahan yang tidak dipanaskan enzimnya dengan kacang hijau segar diperoleh bahwa nilai absorbansi tertinggi diperoleh pada pemberian pH 3. sedangkan pada enzim yang dipanaskan cenderung nilai OD-nya berada ditingkat absorbansi yang lebih rendah. Sehingga jika suhu berada di atas optimal. Pada enzim yang dididihkan. enzim akan bertahap menjadi inaktif karena terjadi perubahan struktur enzim. pernyataan ini sesuai dengan Tranggono & Setiadji (1989). Suhu 12 .

pH optimal enzim adalah sekitar pH 7 (netral) dan jika medium menjadi sangat asam atau sangat alkalis enzim mengalami inaktivasi. Di atas suhu 50°C enzim secara bertahap menjadi inaktif karena protein terdenaturasi. Pada suhu 100°C semua enzim rusak. Hal ini dapat terjadi karena terjadi kesalahan saat praktikum saat pengukuran absorbasi atau mungkin juga setiap bahan yang berbeda memang memiliki pH optimumnya masing-masing. Pada suhu yang sangat rendah. Enzim sebagai protein akan mengalami denaturasi jika suhunya dinaikkan. Suasana yang terlalu asam atau alkalis menyebabkan denaturasi protein dan hilangnya secara total aktivitas enzim. Untuk enzim hewan suhu optimal antara 35°C dan 40°C. enzim tidak benar-benar rusak tetapi aktivitasnya sangat banyak berkurang. Akan tetapi beberapa enzim hanya beroperasi dalam keadaan asam atau alkalis. sedangkan aktivitas enzim sangat dipengaruhi oleh suhu.13 yang tinggi akan menaikkan aktivitas enzim tapi suhu yang terlalu tinggi pun dapat mendenaturasi enzim. Larutan buffer adalah larutan yang tahan panas terhadap perubahan pH dengan penambahan asam atau basa. . Pada suhu di atas dan di bawah optimalnya. hal ini sesuai pernyataan Gaman & Sherrington (1994). Dengan menggunakan larutan buffer inilah kita mendapatkan pH yang terkontrol dan tepat. aktivitas enzim berkurang. Akibatnya daya kerja enzim menurun. Ketika temperatur meningkat. yaitu suhu tubuh.

Semarang. karena suasana yang terlalu asam atau alkalis menyebabkan denaturasi protein dan hilangnya secara total aktivitas enzim.5. y y Larutan Buffer digunakan untuk menjaga aktivitas enzim agar tidak rusak dan mengalami aktivasi saat penambahan pH. pada suhu 50oC enzim menjadi inaktif karena protein terdenaturasi. Asisten Dosen : o Melita Widodo o Adhiprana Waraputra Maria Rosalia 14 . y Nilai absorbansi pada percobaan ini dapat menunjukkan nilai aktivitas enzim yang dipengaruhi oleh pH dan suhu tertentu. y KESIMPULAN Enzim pada umumnya memiliki pH optimum 7 atau sekitarnya sehingga kerja enzim optimum. 28 Oktober 2009 Praktikan. dan pada suhu 100oC enzim rusak. Suhu optimum enzim yaitu 30-40oC.

M. Prentice Hall Inc.L & L.B. Gajah Mada university Press.M & K. Mikrobiologi Pangan 1. Yogyakarta.S. Food Enzymology Vol 2. (1992). J. Pusat Antar Universitas Pangan dan Gizi.6. Nutrisi dan Mikrobiologi.PT Cipta Adi Pustaka. Sherrington.Fieser.F. S. P.F. (1994). Biokimia jilid 1. (1994). Tranggono. Petunjuk Laboratorium Biokimia Pangan. Ensiklopedi Nasional Indonesia. Jakarta. DAFTAR PUSTAKA Anonim. London. (1989). Fardiaz.B. Fox. United States of America. (1990). Ilmu Pangan. Teknologi Penanganan Pasca Panen. M. Organic Experiment 7 th Edition. Gadjah Mada University Press. P. dan asam nukleat. Jakarta.K. Institut Teknologi Bandung. (1994). Gramedia Pustaka. Lee. Martoharsono. enzim. Gaman. D C Health ang Company. Rineka Cipta. S. (1992). Biokimia dan Teknologi Pasca Panen. Jakarta. Pengantar Ilmu Pangan. Universitas Gadjah Mada press. (1991). Yogyakarta. Biochemical Engineering. (1990). Biokimia : protein. Tranggono & Sutardi.A. 15 . (1989). Williamson. Bandung. Wirahadikusumah.G. Yogyakarta. Kartasapoetra. New Jersey. (1992). Elsevier Applied Science. Yogyakarta.

Laporan Sementara 6. Lampiran Artikel 16 .6.2. LAMPIRAN 6.1.

Sign up to vote on this title
UsefulNot useful