PENGARUH pH dan SUHU terhadap AKTIVITAS ENZIM

LAPORAN RESMI PRAKTIKUM BIOLOGI

Disusun Oleh : Maria Rosalia K 09.70.0055

Kelompok B.10

PROGRAM STUDI TEKNOLOGI PANGAN FAKULTAS TEKNOLOGI PERTANIAN UNIVERSITAS KATOLIK SOEGIJAPRANATA SEMARANG 2009

substansi tersebut tidak berubah. mempercepat reaksi pada suhu dan tekanan yang tetap tanpa mengubah besarnya tetapan keseimbangan dan sebagai pengendali reaksinya (Martoharsono. Fungsi khusus dari enzim adalah untuk menurunkan energi aktivasi. Amilase dapat diartikan sebagai segolongan enzim yang merombak pati.1. Oleh karena itu media harus benar-benar dipelihara dengan menggunakan buffer (larutan penyangga). Enzim mempunyai ciri dimana kerjanya dipengaruhi oleh lingkungan. bentuk kurva menandakan dari keaktifan enzim berbanding pH yang terkandung di dalamnya (Almet & Trevor. Enzim hanya aktif pada kisaran pH yang sempit. reaksi metabolisme berlangsung dengan melibatkan suatu senyawa protein yang disebut enzim. glikogen dan 2 . Enzim adalah substansi yang dihasilkan oleh sel-sel hidup dan berperan sebagai katalisator pada reaksi kimia yang berlangsung dalam organisme. Jika enzim memiliki lebih dari satu substrat. Salah satu lingkungan yang berpengaruh terhadap kerja enzim adalah pH. Tinjauan Pustaka Metabolisme merupakan salah satu ciri kehidupan yang merupakan bentuk transformasi tenaga atau pertukaran zat melalui serangkaian reaksi biokimia. 1990). 1991).1. Tiap enzim memiliki karakteristik pH optimal dan aktif dalam range pH yang relatif kecil. Enzim merupakan protein yang khusus disintesis oleh sel hidup untuk mengkatalisis reaksi yang berlangsung di dalamnya. Katalisator adalah substansi yang mempercepat reaksi tetapi pada hasil reaksi. 1994). dalam banyak kasus. perubahan pH sangat kecil. maka pH optimumnya akan berbeda pada suatu substrat (Tranggono & Sutardi. pH optimal enzim adalah sekitar pH 7 (netral) dan jika medium menjadi sangat asam atau sangat alkalis enzim mengalami inaktivasi (Gaman & Sherrington. Pada sel hidup. Salah satu enzim yang diperlukan untuk pertumbuhan adalah amilase. 1994). Dalam mahkluk hidup. Suasana yang terlalu asam atau alkalis menyebabkan denaturasi protein dan hilangnya secara total aktivitas enzim. PENDAHULUAN 1.

begitu juga pada suhu ruang.3 polisakarida yang lain. Amilase memotong rantai polisakarida yang panjang. Tetapi lebih dari 45rC menyebabkan denaturasi ternal lebih menonjol dan menjelang suhu 55rC fungsi katalitik enzim menjadi punah (Gaman & Sherrington. Dalam air. Amilosa merupakan polisakarida yang terdiri dari 100-1000 molekul glukosa yang saling berikatan membentuk rantai lurus. sedngkan pada suhu 100 oC masih ada gumpalan ± gumpalan yang menunjukkan kalau enzim rusak. enzim masih dapat bekerja dengan baik walaupun tidak optimum (Gaman & Sherrington. dijumpai dalam cairan pankreas dan juga (pada manusia dan beberapa spesies lain) dalam ludah. Tumbuhan mengandung hanya dan amilase. Hal ini juga terjadi karena semakin tinggi suhu semakin naik pula laju reaksi kimia baik yang dikatalisis maupun tidak. daerah temperatur. Karena itu pada suhu 40oC. menjadikan laju reaksi yang terjadi merupakan tingkat ke 0 (zero order reaction) terhadap substrat. Ada beberapa faktor untuk menentukan aktivitas enzim berdasarkan efek katalisnya yaitu persamaan reaksi yang dikatalis. Enzim sebagai protein akan mengalami denaturasi jika suhunya dinaikkan. 1989). kebutuhan kofaktor. Ada dua teori tentang mekanisme pengikatan substrat oleh enzim. 1994). larutan tidak ada gumpalan. 1994). Akibatnya daya kerja enzim menurun. amilosa bereaksi dengan iodin memberikan warna biru yang khas (Fox. hewan memiliki amilase. dan penentuan berkurangnya substrat atau bertambahnya hasil reaksi. pH optimal. Pengamatan reaksinya dengan berbagai cara kimia atau spektrofotometri. menghasilkan campuran glukosa dan maltosa. Pada suhu 45rC efek predominanya masih memperlihatkan kenaikan aktivitas sebagaimana dugaan dalam teori kinetik. 1991). Amilase adalah enzim pemecah karbohidrat dari bentuk mejemuk menjadi bentuk . pengaruh konsentrasi substrat dan kofaktor. yaitu teori kunci dan anak kunci (lock and key) dan teori induced fit (Wirahadikusumah. Penentuan ini biasa dilakukan di pH optimal dengan konsentrasi substrat dan kofaktor berlebih. Pada suhu ruang.

1990). Misalnya. gondongan. 1994). Enzim ini terdapat dalam air liur (ptialin) dan getah pankreas yang membantu pencernaan karbohidrat dalam makanan. Pada suhu 100°C semua enzim rusak. Di atas suhu 50°C enzim secara bertahap menjadi inaktif karena protein terdenaturasi. Untuk enzim hewan suhu optimal antara 35°C dan 40°C. 2. 1994). Pada suhu di atas dan di bawah optimalnya. kadarnya dalam darah meningkat. Peningkatan temperatur dapat meningkatkan kecepatan reaksi karena molekul atom mempunyai energi yang lebih besar dan mempunyai kecenderungan untuk berpindah. Pada suhu yang sangat rendah. Darah normal juga mengandung sedikit amilase dari hasil pemecahan sel yang berlangsung secara normal. 1994). aktivitas enzim berkurang. Sebaliknya pada penyakit hati. kadarnya menurun (Anonim. Pengaruh suhu Aktivitas enzim sangat dipengaruhi oleh suhu. Hanya molekul laktosa saja yang akan sesuai dalam sisi aktif molekul (Gaman & Sherrington. Pada penyakit radang pankreas. yaitu suhu tubuh. Sebagai contoh. laktase menghidrolisis gula laktosa tetapi tidak berpengaruh terhadap disakarida yang lain. pati dan glikogen dipecah menjadi maltosa. Suhu yang tinggi akan menaikkan aktivitas enzim namun sebaliknya juga akan mendenaturasi enzim (Martoharsono. kencing manis. Sifat-sifat enzim antara lain : 1. proses denaturasi juga mulai berlangsung dan . Ketika temperatur meningkat. enzim tidak benar -benar rusak tetapi aktivitasnya sangat banyak berkurang (Gaman & Sherrington.4 yang lebih sederhana. 1989). Enzim memiliki suhu optimum yaitu sekitar 180 -230C atau maksimal 400 C karena pada suhu 450C enzim akan terdenaturasi karena merupakan salah satu bentuk protein. (Tranggono & Setiadji. maltotriosa atau oligosakarida. Spesifitas Aktivitas enzim sangat spesifik karena pada umumnya enzim tertentu hanya akan mengkatalisis satu reaksi saja.

Hal ini dikarenakan adanya rantai protein yang tidak terlipat setelah pemutusan ikatan yang lemah sehingga secara keseluruhan kecepatan reaksi akan menurun (Lee. yang terjadi saat perkecambahan serealia. misalnya ion kalsium dan ion klorida. pepsin. pH untuk suatu enzim tidak boleh terlalu asam maupun terlalu basa karena akan menurunkan kecepatan reaksi dengan terjadinya denaturasi. hanya dapat berfungsi dalam kondisi asam. khususnya pada tanaman yang mengandung banyak karbohidrat seperti pisang dan beberapa serealia serta bahan makanan pokok. Sebenarnya enzim juga memiliki pH optimum tertentu. dan pada kisaran pH tersebut enzim mempunyai kestabilan yang tinggi (Williamson & Fieser. 4. dengan pH optimal 2 (Gaman & Sherrington. 1992). Poligalakturonase. menaikkan aktivitas beberapa enzim dan dikenal sebagai aktivator (Gaman & Sherrington. Pengaruh pH pH optimal enzim adalah sekitar pH 7 (netral) dan jika medium menjadi sangat asam atau sangat alkalis enzim mengalami inaktivasi. 1994). Sebagai contoh. Ko-enzim dan aktovator Ko-enzim adalah substansi bukan protein yang mengaktifkan enzim. peroksidase dan . enzim yang dikeluarkan ke lambung. Enzim memiliki konstanta disosiasi pada gugus asam ataupun gugus basa terutama pada residu terminal karboksil dan asam aminonya. 1992). Akan tetapi beberapa enzim hanya beroperasi dalam keadaan asam atau alkalis. Dimana amilase ini akan mengkatalis hidrolisis karbohidrat yang berupa pati menjadi dekstrin dan kemudian menjadi maltosa. Namun dalam suatu reaksi kimia. Beberapa ion anorganik.5 menghancurkan aktivitas molekul enzim. Salah satu enzim yang diperlukan untuk pertumbuhan adalah amilase. 1994). Pati yang merupakan polisakarida dan tidak larut dalam air dingin serta membentuk koloid pada air panas memiliki reaksi spesifik dengan iodium. 3. pada umumnya sekitar 4.5±8.

: molekul air terikat kuat dengan protein menghasilkan bagian yang berkembang dalam struktur protein (Fox. Untuk enzim. Di atas suhu 50 C enzim secara bertahap menjadi inaktif karena protein terdenaturasi. Amilase memotong rantai polisakarida yang . dan polisakarida yang lain. 1992). Kebanyakan enzim membutuhkan medium cair untuk mendukung aktivitas katalisasi air penting untuk menyusun struktur enzim. dijumpai dalam cairan pankreas dan juga (pada manusia dan beberapa spesies lain) dalam ludah. Tipe II Tipe III : molekul air tidak sepenuhnya terikat pada protein. Jenis hubungan antara kecepatan reaksi dan pH ditunjukkan dengan kurva berbentuk lonceng. enzim tidak benar-benar rusak tetapi aktivasinya sangat banyak berkurang (Gaman & Sherrington.6 fosfatase semuanya merupakan enzim yang berfungsi menguraikan komponen kompleks menjadi sederhana sehingga bisa dikonsumsi (Kartasapoetra. Amilase dapat diartikan sebagai segolongan enzim yang merombak pati. Tumbuhan mengandung hanya dan ß amylase. aktifitas enzim akan berkurang. Kecepatan reaksi enzim sangat dipengaruhi o pH leh larutan baik secara in vivo maupun secara in vitro. temperatur. Beberapa faktor penting yang mempengaruhi kerja enzim adalah konsentrasi berbagai komponen (seperti substrat. yaitu suhu tubuh. Pada suhu yang sangat rendah. Pada suhu di atas dan di bawah optimalnya. dll). kofaktor. Kecepatan reaksi enzim dipengaruhi oleh berbagai kondisi fisik dan kimia. Aktivitas enzim juga dipengaruhi oleh suhu. suhu optimal antara 35 C dan 40 C. pH. Hasil dari protein dalam air terdiri dari 3 bagian: Tipe I : molekul air mempunyai penyusun seperti larutan murni dan tidak memiliki interaksi dengan protein. Salah satu enzim yang diperlukan untuk pertumbuhan adalah amilase. Pada suhu 100 C semua enzim rusak. Setiap enzim mempunyai pH optimum yang berbeda±beda (Lee. 1994). glikogen. dan gaya irisan. hewan memiliki amylase. 1991). produk. enzim. 1994).

menghasilkan campuran glukosa dan maltosa.2. d. Suhu tinggi konsentrasi amylase akan mempercepat proses kerja dari viskositas dan perubahan warna iodine (Whitackr. Tujuan Praktikum Tujuan dilakukannya praktikum ini adalah untuk mengetahui efek dari nilai pH yang berbeda dan pemanasan terhadap aktivitas enzim. e. Tidak memproduksi glukosa. 1. antara lain : a. Pada manusia. Amilosa merupakan polisakarida yang terdiri dari 100-1000 molekul glukosa yang saling berikatan membentuk rantai lurus. bergantung pada ada atau tidaknya ion halogen (Whitackr. Buffer dapat mempertahankan kondisi enzim presipitat agar tidak terjadi perubahan pH dan mencegah agar enzim tidak mengalami inaktivasi (Winarno. 1991 ). 1994). kehilangan daya viskositas yang lebih cepat. amilase mempunyai beberapa sifat. c. 1991). di mana dalam perubahan tersebut dapat dihidrolisis oleh disakarida atau trisakarida dalam jumlah kecil. Larutan seperti itu digunakan dalam berbagai percobaan biokimia dimana dibutuhkan pH yang terkontrol dan tepat ( Fardiaz. 1994). Dalam air. Larutan buffer adalah larutan yang tahan terhadap perubahan pH dengan penambahan asam atau basa. b. Contohnya. Di dalam larutan pati. amilosa bereaksi dengan iodine memberikan warna biru yang khas (Fox. . 1992 ). amilase pada ludah dan pankreas berguna dalam hidrolisis pati yang terkandung dalam makanan ke dalam bentuk aligosakarida. Larutan buffer bermanfaat untuk melarutkan kotoran yang masih terikut di dalam endapan enzim tersebut sekaligus bisa mencegah enzim dari denaturasi dan kehilangan fungsi biologisnya ( Fox. 1995 ). Warna iodine akan lebih cepat hilang. amilase pada mamalia memiliki pH optimum 6-7. Proses produksi maltosa lebih lambat.7 panjang.

1. larutan Buffer pada pH 3. Kemudian di-inkubasi dalam waterbath 38oC selama 2 menit.1. Kemudian masing-masing tabung reaksi diberi label dan diisi dengan 2 ml larutan pati dan ditambahkan pula ke dalamnya masing ± masing tabung berbeda yaitu 1 ml aquadestilata. kecambah kacang hijau. timbangan analitik.7. 3.1.2.2.9. 1 ml buffer pH 7. pompa. kacang hijau segar. tabung reaksi. 2. spektofotometer. 4. dan 1 ml buffer pH 9 seperti tabel di bawah ini : Tabung 1 2 3 4 5 Larutan pati Enzim = tidak dididihkan (setelah inkubasi 2 menit) Aquades Buffer pH 3 Buffer pH 5 Buffer pH 7 Buffer pH 9 2 4 2 - 2 4 2 - 2 4 2 - 2 4 2 - 2 4 2 Kelima tabung reaksi tersebut di-vortex. 11. pipet volume.2.1. penjepit. Metode Kecambah dan buah ditimbang dalam beaker glass sebanyak 15 g. 12. 13). Setelah itu ditambahkan dengan 30 ml larutan buffer. 2. 7. Bahan Bahan yang digunakan dalam praktikum ini adalah reagen Benedict. MATERI DAN METODE 2. larutan pati 1%. Materi 2. 2. stopwatch. Larutan campuran tersebut disaring dengan kain mori dan filtrat yang dihasilkan ditampung. Setelah itu. 5. vortex. beaker glass. kacang tanah segar. 10. 6. Alat Alat yang digunakan dalam pratikum ini adalah water bath. 8) dan ada yang dipanaskan (kelompok 9.5. 1 ml buffer pH 5. cawan dan batang porselin. 1 ml buffer pH 3. Larutan tersebut ada yang tidak dipanaskan(kelompok 1. air destilasi. kecambah kacang tanah dan pepaya (menatah dan mendidih). 2 ml larutan enzim yang didinginkan atau dipanaskan tadi ditambahkan ke masing ± masing tabung reaksi dan di-vortex. 8 .

Setelah itu. 620. Grafik hubungan . 0.5 ml larutan reagen Benedict ditambahkan ke setiap tabung reaksi dan diukur besar OD ( Optical Density ) pada antara nilai pH terhadap OD digambar.9 Inkubasi selama 10 menit dilakukan kembali terhadap tabung±tabung reaksi tersebut.

05 1 0.85 0.4248 2 pH 3 1. HASIL PENGAMATAN Hasil percobaan tentang pengaruh pH yang berbeda dan pemanasan terhadap aktivitas enzim.9581 1.9458 0.3844 0.45 0.9199 1.55 0.8425 0.2120 0. dapat dilihat pada Tabel 1 dan Grafik 1.2706 0.95 0. B7 + B8 & B13 Pepaya Matang.5 1.5701 4 pH 7 0.3041 0.35 1.2412 0. Grafik 1.3391 0.8719 1.4868 0.8 0.05 0 Kacang Hijau Segar Enzim Tidak Mendidih Kecambah Kacang Hijau Enzim Tidak Mendidih Pepaya Mentah Enzim Tidak Mendidih Pepaya Matang Enzim Tidak Mendidih Kacang Hijau Segar Enzim Mendidih Kecambah Kacang Hijau Enzim Mendidih Pepaya Mentah Enzim Mendidih Aquades pH3 pH5 pH7 pH9 Pepaya Matang Enzim Mendidih 10 .2 1.3486 0.5 0.9213 1.7878 0.2830 0.5631 0.1957 0.15 1.2 0.1245 1.1219 0.3.25 0.6 0.4 1.65 0.4480 0.1180 0. B5 + B6 & B12 Pepaya Mentah.35 0.9948 0. Dengan perincian kelompok B1 + B2 & B9 + B10 Kacang Hijau Segar.25 1.2080 0.9005 0.1552 0.3 1.2143 Tabung 3 pH 5 0.7 0.45 1.1 1.2289 0.1 0. Tabel 1.1968 0.75 0. Pengamatan Nilai Absorbansi pada Larutan Kel B1 + B2 B3 + B4 B5 + B6 B7 + B8 B9 + B10 B11 B12 B13 1 aquades 0.2388 1.2415 1.1237 0.6193 Kelompok B1-B8 mengalami perlakuan enzim tidak didihkan dan kelompok B9B13 mengalami perlakuan enzim didihkan. B3 + B4 & B11 Kecambah Kacang Hijau.0240 0.8561 0.1146 0.1879 0.4 0. Grafik Pengamatan Nilai Absorbansi pada Larutan 1.6078 5 pH 9 0.9 0.15 0.3 0.

11 Pada Tabel 1 dan Grafik 1 nilai absorbansi yang didapat oleh semua kelompok berbeda satu dengan yang lain. Dapat dilihat bahwa nilai absorbansi pada kelompok B9-B13 (enzim mendidih) jika dibandingkan dengan nilai absorbansi kelompom B1-B8 (enzim tidak mendidih) memiliki nilai yang jauh lebih rendah pada bahan dan pH yang sama. .

Pada percobaan kelompok B1-B8 enzim tidak dididihkan sedangkan pada percobaan kelompok B9-B13 enzim dididihkan dengan perlakuan pH yang sama dari percobaan tersebut terdapat perbedaan hasil pengamatan. pernyataan ini sesuai dengan Tranggono & Setiadji (1989). pada kecambah kacang hijau pada pemberian pH 7. enzim akan bertahap menjadi inaktif karena terjadi perubahan struktur enzim. Sesuai dengan pernyataan Gaman & Sherrington (1994). nilai absorbansinya semakin turun.4. Semakin tinggi suhunya. Sedangkan pada bahan yang dipanaskan enzimnya dengan kacang hijau segar diperoleh bahwa nilai absorbansi tertinggi diperoleh pada pemberian pH 3. data dan grafik kelompok B1-B8 dengan kelompok B9-B13 tidaklah sama. yang ditunjukkan dengan nilai absorbansinya. Pada enzim yang tidak dididihkan dihasilkan nilai OD berada ditingkat nilai absorbansi yang lebih tinggi. karena enzim mengalami inaktivasi pada suhu tinggi. bahwa suhu optimal enzim antara 35oC dan 40oC. sedangkan pada enzim yang dipanaskan cenderung nilai OD-nya berada ditingkat absorbansi yang lebih rendah. Pada bahan yang tidak dipanaskan enzimnya dengan kacang hijau segar diperoleh bahwa nilai absorbansi tertinggi diperoleh pada pemberian pH 3. maka aktivitasnya akan berkurang yang terlihat dari menurunnya nilai absorbansinya. Sedangkan pada pengaruh pH didapatkan bahwa setiap bahan memiliki nilai pH optimum untuk melakukan aktivitas enzimnya. Hal tersebut terlihat bahwa enzim dipengaruhi oleh panas atau suhu. pada pepaya mentah pada pemberian aquades dan pada pepaya matang pada pemberian pH 9. yang dapat dilihat dari nilai absorbansinya. Suhu 12 . Enzim memiliki suhu optimum yaitu sekitar 180-230C atau maksimal 400 C karena pada suhu 450C enzim akan terdenaturasi karena merupakan salah satu bentuk protein. Seharusnya. PEMBAHASAN Berdasarkan hasil pengamatan di atas. pada pepaya mentah pada pemberian aquades dan pada pepaya matang pada pemberian pH 9. Sehingga jika suhu berada di atas optimal. Pada enzim yang dididihkan. pada kecambah kacang hijau pada pemberian aquades. menurut Gaman & Sherrington (1994) semakin besar atau basa pH yang digunakan maka semakin rendah nilai OD-nya dikarenakan enzim mengalami denaturasi.

yaitu suhu tubuh. Akibatnya daya kerja enzim menurun.13 yang tinggi akan menaikkan aktivitas enzim tapi suhu yang terlalu tinggi pun dapat mendenaturasi enzim. Akan tetapi beberapa enzim hanya beroperasi dalam keadaan asam atau alkalis. Enzim sebagai protein akan mengalami denaturasi jika suhunya dinaikkan. hal ini sesuai pernyataan Gaman & Sherrington (1994). enzim tidak benar-benar rusak tetapi aktivitasnya sangat banyak berkurang. . sedangkan aktivitas enzim sangat dipengaruhi oleh suhu. Pada suhu 100°C semua enzim rusak. Hal ini dapat terjadi karena terjadi kesalahan saat praktikum saat pengukuran absorbasi atau mungkin juga setiap bahan yang berbeda memang memiliki pH optimumnya masing-masing. Untuk enzim hewan suhu optimal antara 35°C dan 40°C. Pada suhu di atas dan di bawah optimalnya. aktivitas enzim berkurang. Ketika temperatur meningkat. Dengan menggunakan larutan buffer inilah kita mendapatkan pH yang terkontrol dan tepat. Pada suhu yang sangat rendah. Di atas suhu 50°C enzim secara bertahap menjadi inaktif karena protein terdenaturasi. Suasana yang terlalu asam atau alkalis menyebabkan denaturasi protein dan hilangnya secara total aktivitas enzim. Larutan buffer adalah larutan yang tahan panas terhadap perubahan pH dengan penambahan asam atau basa. pH optimal enzim adalah sekitar pH 7 (netral) dan jika medium menjadi sangat asam atau sangat alkalis enzim mengalami inaktivasi.

y Nilai absorbansi pada percobaan ini dapat menunjukkan nilai aktivitas enzim yang dipengaruhi oleh pH dan suhu tertentu. Semarang. pada suhu 50oC enzim menjadi inaktif karena protein terdenaturasi. Suhu optimum enzim yaitu 30-40oC. y y Larutan Buffer digunakan untuk menjaga aktivitas enzim agar tidak rusak dan mengalami aktivasi saat penambahan pH.5. 28 Oktober 2009 Praktikan. Asisten Dosen : o Melita Widodo o Adhiprana Waraputra Maria Rosalia 14 . karena suasana yang terlalu asam atau alkalis menyebabkan denaturasi protein dan hilangnya secara total aktivitas enzim. y KESIMPULAN Enzim pada umumnya memiliki pH optimum 7 atau sekitarnya sehingga kerja enzim optimum. dan pada suhu 100oC enzim rusak.

M. Ensiklopedi Nasional Indonesia.B. Gadjah Mada University Press. (1992). Gaman.PT Cipta Adi Pustaka. Rineka Cipta.F. Lee. Teknologi Penanganan Pasca Panen. Bandung. Ilmu Pangan. Yogyakarta. (1990). M.K. Jakarta. Pengantar Ilmu Pangan. (1992).A. Food Enzymology Vol 2. Biokimia dan Teknologi Pasca Panen. (1991). Martoharsono. Williamson.M & K. Fardiaz. P. (1994). Yogyakarta. enzim. S. United States of America. Biokimia jilid 1. (1990). S. New Jersey.B. J. Biokimia : protein. Universitas Gadjah Mada press. Institut Teknologi Bandung.F. Pusat Antar Universitas Pangan dan Gizi.Fieser. Biochemical Engineering. Organic Experiment 7 th Edition.G. (1989). 15 . D C Health ang Company. P. dan asam nukleat.L & L. Gajah Mada university Press. London. Jakarta. Fox.6. Yogyakarta. Mikrobiologi Pangan 1. Prentice Hall Inc. Gramedia Pustaka. Elsevier Applied Science. Jakarta. Yogyakarta. DAFTAR PUSTAKA Anonim. (1992). (1989). Petunjuk Laboratorium Biokimia Pangan. Wirahadikusumah. Nutrisi dan Mikrobiologi. Sherrington. Tranggono. (1994). Kartasapoetra.S. Tranggono & Sutardi. (1994).

6.2. Lampiran Artikel 16 . Laporan Sementara 6. LAMPIRAN 6.1.

Sign up to vote on this title
UsefulNot useful