PENGARUH pH dan SUHU terhadap AKTIVITAS ENZIM

LAPORAN RESMI PRAKTIKUM BIOLOGI

Disusun Oleh : Maria Rosalia K 09.70.0055

Kelompok B.10

PROGRAM STUDI TEKNOLOGI PANGAN FAKULTAS TEKNOLOGI PERTANIAN UNIVERSITAS KATOLIK SOEGIJAPRANATA SEMARANG 2009

Enzim merupakan protein yang khusus disintesis oleh sel hidup untuk mengkatalisis reaksi yang berlangsung di dalamnya. substansi tersebut tidak berubah. Katalisator adalah substansi yang mempercepat reaksi tetapi pada hasil reaksi. Dalam mahkluk hidup. perubahan pH sangat kecil. Oleh karena itu media harus benar-benar dipelihara dengan menggunakan buffer (larutan penyangga). Enzim hanya aktif pada kisaran pH yang sempit. Tiap enzim memiliki karakteristik pH optimal dan aktif dalam range pH yang relatif kecil. Salah satu lingkungan yang berpengaruh terhadap kerja enzim adalah pH.1. 1994). mempercepat reaksi pada suhu dan tekanan yang tetap tanpa mengubah besarnya tetapan keseimbangan dan sebagai pengendali reaksinya (Martoharsono. Pada sel hidup. Suasana yang terlalu asam atau alkalis menyebabkan denaturasi protein dan hilangnya secara total aktivitas enzim. Salah satu enzim yang diperlukan untuk pertumbuhan adalah amilase. PENDAHULUAN 1. reaksi metabolisme berlangsung dengan melibatkan suatu senyawa protein yang disebut enzim. maka pH optimumnya akan berbeda pada suatu substrat (Tranggono & Sutardi. 1994). Amilase dapat diartikan sebagai segolongan enzim yang merombak pati. glikogen dan 2 . Jika enzim memiliki lebih dari satu substrat. dalam banyak kasus. 1991).1. pH optimal enzim adalah sekitar pH 7 (netral) dan jika medium menjadi sangat asam atau sangat alkalis enzim mengalami inaktivasi (Gaman & Sherrington. Tinjauan Pustaka Metabolisme merupakan salah satu ciri kehidupan yang merupakan bentuk transformasi tenaga atau pertukaran zat melalui serangkaian reaksi biokimia. Fungsi khusus dari enzim adalah untuk menurunkan energi aktivasi. Enzim mempunyai ciri dimana kerjanya dipengaruhi oleh lingkungan. bentuk kurva menandakan dari keaktifan enzim berbanding pH yang terkandung di dalamnya (Almet & Trevor. Enzim adalah substansi yang dihasilkan oleh sel-sel hidup dan berperan sebagai katalisator pada reaksi kimia yang berlangsung dalam organisme. 1990).

Hal ini juga terjadi karena semakin tinggi suhu semakin naik pula laju reaksi kimia baik yang dikatalisis maupun tidak. larutan tidak ada gumpalan. menjadikan laju reaksi yang terjadi merupakan tingkat ke 0 (zero order reaction) terhadap substrat. 1994). pengaruh konsentrasi substrat dan kofaktor. sedngkan pada suhu 100 oC masih ada gumpalan ± gumpalan yang menunjukkan kalau enzim rusak. Penentuan ini biasa dilakukan di pH optimal dengan konsentrasi substrat dan kofaktor berlebih. Tetapi lebih dari 45rC menyebabkan denaturasi ternal lebih menonjol dan menjelang suhu 55rC fungsi katalitik enzim menjadi punah (Gaman & Sherrington. Amilosa merupakan polisakarida yang terdiri dari 100-1000 molekul glukosa yang saling berikatan membentuk rantai lurus. amilosa bereaksi dengan iodin memberikan warna biru yang khas (Fox. begitu juga pada suhu ruang.3 polisakarida yang lain. Karena itu pada suhu 40oC. Ada dua teori tentang mekanisme pengikatan substrat oleh enzim. Pengamatan reaksinya dengan berbagai cara kimia atau spektrofotometri. 1994). Pada suhu ruang. Ada beberapa faktor untuk menentukan aktivitas enzim berdasarkan efek katalisnya yaitu persamaan reaksi yang dikatalis. dan penentuan berkurangnya substrat atau bertambahnya hasil reaksi. Tumbuhan mengandung hanya dan amilase. 1989). Dalam air. menghasilkan campuran glukosa dan maltosa. hewan memiliki amilase. Pada suhu 45rC efek predominanya masih memperlihatkan kenaikan aktivitas sebagaimana dugaan dalam teori kinetik. pH optimal. yaitu teori kunci dan anak kunci (lock and key) dan teori induced fit (Wirahadikusumah. Amilase adalah enzim pemecah karbohidrat dari bentuk mejemuk menjadi bentuk . Enzim sebagai protein akan mengalami denaturasi jika suhunya dinaikkan. enzim masih dapat bekerja dengan baik walaupun tidak optimum (Gaman & Sherrington. Akibatnya daya kerja enzim menurun. Amilase memotong rantai polisakarida yang panjang. kebutuhan kofaktor. dijumpai dalam cairan pankreas dan juga (pada manusia dan beberapa spesies lain) dalam ludah. daerah temperatur. 1991).

1994). pati dan glikogen dipecah menjadi maltosa. Pada penyakit radang pankreas. maltotriosa atau oligosakarida. Misalnya. laktase menghidrolisis gula laktosa tetapi tidak berpengaruh terhadap disakarida yang lain. Untuk enzim hewan suhu optimal antara 35°C dan 40°C. kadarnya dalam darah meningkat. Suhu yang tinggi akan menaikkan aktivitas enzim namun sebaliknya juga akan mendenaturasi enzim (Martoharsono. Di atas suhu 50°C enzim secara bertahap menjadi inaktif karena protein terdenaturasi. proses denaturasi juga mulai berlangsung dan . Sebaliknya pada penyakit hati. kadarnya menurun (Anonim. aktivitas enzim berkurang. 1989). Enzim memiliki suhu optimum yaitu sekitar 180 -230C atau maksimal 400 C karena pada suhu 450C enzim akan terdenaturasi karena merupakan salah satu bentuk protein. 2. 1990). Pengaruh suhu Aktivitas enzim sangat dipengaruhi oleh suhu. Sebagai contoh. Pada suhu di atas dan di bawah optimalnya. (Tranggono & Setiadji. yaitu suhu tubuh. 1994). 1994). Pada suhu 100°C semua enzim rusak. enzim tidak benar -benar rusak tetapi aktivitasnya sangat banyak berkurang (Gaman & Sherrington. Enzim ini terdapat dalam air liur (ptialin) dan getah pankreas yang membantu pencernaan karbohidrat dalam makanan. gondongan. Darah normal juga mengandung sedikit amilase dari hasil pemecahan sel yang berlangsung secara normal. Pada suhu yang sangat rendah. Sifat-sifat enzim antara lain : 1. kencing manis. Spesifitas Aktivitas enzim sangat spesifik karena pada umumnya enzim tertentu hanya akan mengkatalisis satu reaksi saja. Peningkatan temperatur dapat meningkatkan kecepatan reaksi karena molekul atom mempunyai energi yang lebih besar dan mempunyai kecenderungan untuk berpindah.4 yang lebih sederhana. Ketika temperatur meningkat. Hanya molekul laktosa saja yang akan sesuai dalam sisi aktif molekul (Gaman & Sherrington.

Sebagai contoh. Sebenarnya enzim juga memiliki pH optimum tertentu. hanya dapat berfungsi dalam kondisi asam. dan pada kisaran pH tersebut enzim mempunyai kestabilan yang tinggi (Williamson & Fieser. Dimana amilase ini akan mengkatalis hidrolisis karbohidrat yang berupa pati menjadi dekstrin dan kemudian menjadi maltosa. Hal ini dikarenakan adanya rantai protein yang tidak terlipat setelah pemutusan ikatan yang lemah sehingga secara keseluruhan kecepatan reaksi akan menurun (Lee. Salah satu enzim yang diperlukan untuk pertumbuhan adalah amilase.5±8. 3. 1992). peroksidase dan . pepsin. khususnya pada tanaman yang mengandung banyak karbohidrat seperti pisang dan beberapa serealia serta bahan makanan pokok. Beberapa ion anorganik. Poligalakturonase. Pati yang merupakan polisakarida dan tidak larut dalam air dingin serta membentuk koloid pada air panas memiliki reaksi spesifik dengan iodium. Akan tetapi beberapa enzim hanya beroperasi dalam keadaan asam atau alkalis. pada umumnya sekitar 4. dengan pH optimal 2 (Gaman & Sherrington. 1994). misalnya ion kalsium dan ion klorida. Namun dalam suatu reaksi kimia. Enzim memiliki konstanta disosiasi pada gugus asam ataupun gugus basa terutama pada residu terminal karboksil dan asam aminonya. yang terjadi saat perkecambahan serealia. 4. menaikkan aktivitas beberapa enzim dan dikenal sebagai aktivator (Gaman & Sherrington. 1994). 1992). pH untuk suatu enzim tidak boleh terlalu asam maupun terlalu basa karena akan menurunkan kecepatan reaksi dengan terjadinya denaturasi. Pengaruh pH pH optimal enzim adalah sekitar pH 7 (netral) dan jika medium menjadi sangat asam atau sangat alkalis enzim mengalami inaktivasi.5 menghancurkan aktivitas molekul enzim. Ko-enzim dan aktovator Ko-enzim adalah substansi bukan protein yang mengaktifkan enzim. enzim yang dikeluarkan ke lambung.

dan gaya irisan. yaitu suhu tubuh. 1994). 1992). : molekul air terikat kuat dengan protein menghasilkan bagian yang berkembang dalam struktur protein (Fox. Kebanyakan enzim membutuhkan medium cair untuk mendukung aktivitas katalisasi air penting untuk menyusun struktur enzim. Untuk enzim. pH. Di atas suhu 50 C enzim secara bertahap menjadi inaktif karena protein terdenaturasi. Pada suhu yang sangat rendah. Kecepatan reaksi enzim sangat dipengaruhi o pH leh larutan baik secara in vivo maupun secara in vitro. enzim. 1991). Hasil dari protein dalam air terdiri dari 3 bagian: Tipe I : molekul air mempunyai penyusun seperti larutan murni dan tidak memiliki interaksi dengan protein. dan polisakarida yang lain. suhu optimal antara 35 C dan 40 C. aktifitas enzim akan berkurang. Salah satu enzim yang diperlukan untuk pertumbuhan adalah amilase. temperatur. enzim tidak benar-benar rusak tetapi aktivasinya sangat banyak berkurang (Gaman & Sherrington. Tumbuhan mengandung hanya dan ß amylase. hewan memiliki amylase. 1994). Jenis hubungan antara kecepatan reaksi dan pH ditunjukkan dengan kurva berbentuk lonceng. Amilase memotong rantai polisakarida yang . Aktivitas enzim juga dipengaruhi oleh suhu. Pada suhu 100 C semua enzim rusak. Amilase dapat diartikan sebagai segolongan enzim yang merombak pati.6 fosfatase semuanya merupakan enzim yang berfungsi menguraikan komponen kompleks menjadi sederhana sehingga bisa dikonsumsi (Kartasapoetra. Beberapa faktor penting yang mempengaruhi kerja enzim adalah konsentrasi berbagai komponen (seperti substrat. Setiap enzim mempunyai pH optimum yang berbeda±beda (Lee. Tipe II Tipe III : molekul air tidak sepenuhnya terikat pada protein. glikogen. produk. Pada suhu di atas dan di bawah optimalnya. dijumpai dalam cairan pankreas dan juga (pada manusia dan beberapa spesies lain) dalam ludah. Kecepatan reaksi enzim dipengaruhi oleh berbagai kondisi fisik dan kimia. dll). kofaktor.

antara lain : a. Contohnya.7 panjang. Larutan seperti itu digunakan dalam berbagai percobaan biokimia dimana dibutuhkan pH yang terkontrol dan tepat ( Fardiaz. Dalam air. e. 1994). c. kehilangan daya viskositas yang lebih cepat. 1991 ). 1. Buffer dapat mempertahankan kondisi enzim presipitat agar tidak terjadi perubahan pH dan mencegah agar enzim tidak mengalami inaktivasi (Winarno. 1995 ). Warna iodine akan lebih cepat hilang. . 1994). Tidak memproduksi glukosa.2. d. amilase pada ludah dan pankreas berguna dalam hidrolisis pati yang terkandung dalam makanan ke dalam bentuk aligosakarida. menghasilkan campuran glukosa dan maltosa. di mana dalam perubahan tersebut dapat dihidrolisis oleh disakarida atau trisakarida dalam jumlah kecil. Di dalam larutan pati. Proses produksi maltosa lebih lambat. Amilosa merupakan polisakarida yang terdiri dari 100-1000 molekul glukosa yang saling berikatan membentuk rantai lurus. Pada manusia. amilosa bereaksi dengan iodine memberikan warna biru yang khas (Fox. b. amilase mempunyai beberapa sifat. Larutan buffer bermanfaat untuk melarutkan kotoran yang masih terikut di dalam endapan enzim tersebut sekaligus bisa mencegah enzim dari denaturasi dan kehilangan fungsi biologisnya ( Fox. 1991). Tujuan Praktikum Tujuan dilakukannya praktikum ini adalah untuk mengetahui efek dari nilai pH yang berbeda dan pemanasan terhadap aktivitas enzim. Larutan buffer adalah larutan yang tahan terhadap perubahan pH dengan penambahan asam atau basa. amilase pada mamalia memiliki pH optimum 6-7. 1992 ). Suhu tinggi konsentrasi amylase akan mempercepat proses kerja dari viskositas dan perubahan warna iodine (Whitackr. bergantung pada ada atau tidaknya ion halogen (Whitackr.

larutan pati 1%. timbangan analitik. 1 ml buffer pH 3. 2 ml larutan enzim yang didinginkan atau dipanaskan tadi ditambahkan ke masing ± masing tabung reaksi dan di-vortex. Setelah itu ditambahkan dengan 30 ml larutan buffer. 3. kacang tanah segar. pipet volume. cawan dan batang porselin. 2. kecambah kacang hijau. stopwatch. tabung reaksi. penjepit. Materi 2.2. Metode Kecambah dan buah ditimbang dalam beaker glass sebanyak 15 g.5. 1 ml buffer pH 5. pompa. 8 . Kemudian di-inkubasi dalam waterbath 38oC selama 2 menit. Alat Alat yang digunakan dalam pratikum ini adalah water bath. Kemudian masing-masing tabung reaksi diberi label dan diisi dengan 2 ml larutan pati dan ditambahkan pula ke dalamnya masing ± masing tabung berbeda yaitu 1 ml aquadestilata. kecambah kacang tanah dan pepaya (menatah dan mendidih). Setelah itu.1. 6. larutan Buffer pada pH 3.1. 11. dan 1 ml buffer pH 9 seperti tabel di bawah ini : Tabung 1 2 3 4 5 Larutan pati Enzim = tidak dididihkan (setelah inkubasi 2 menit) Aquades Buffer pH 3 Buffer pH 5 Buffer pH 7 Buffer pH 9 2 4 2 - 2 4 2 - 2 4 2 - 2 4 2 - 2 4 2 Kelima tabung reaksi tersebut di-vortex. 5. beaker glass. spektofotometer. air destilasi. 7. MATERI DAN METODE 2. 12. 8) dan ada yang dipanaskan (kelompok 9.1.9. Larutan tersebut ada yang tidak dipanaskan(kelompok 1. 1 ml buffer pH 7. 4. 13).2.1.7. 2. kacang hijau segar. Larutan campuran tersebut disaring dengan kain mori dan filtrat yang dihasilkan ditampung. 10.2. Bahan Bahan yang digunakan dalam praktikum ini adalah reagen Benedict. 2. vortex.

9 Inkubasi selama 10 menit dilakukan kembali terhadap tabung±tabung reaksi tersebut. Setelah itu. 0. Grafik hubungan .5 ml larutan reagen Benedict ditambahkan ke setiap tabung reaksi dan diukur besar OD ( Optical Density ) pada antara nilai pH terhadap OD digambar. 620.

1 1.2388 1.8425 0.3844 0.05 0 Kacang Hijau Segar Enzim Tidak Mendidih Kecambah Kacang Hijau Enzim Tidak Mendidih Pepaya Mentah Enzim Tidak Mendidih Pepaya Matang Enzim Tidak Mendidih Kacang Hijau Segar Enzim Mendidih Kecambah Kacang Hijau Enzim Mendidih Pepaya Mentah Enzim Mendidih Aquades pH3 pH5 pH7 pH9 Pepaya Matang Enzim Mendidih 10 .2830 0. B7 + B8 & B13 Pepaya Matang.2 0.25 1.4480 0.2289 0.45 0.1245 1.4868 0.1968 0.7 0.8 0.3 1.25 0.2120 0.75 0.7878 0. B3 + B4 & B11 Kecambah Kacang Hijau.15 0.6193 Kelompok B1-B8 mengalami perlakuan enzim tidak didihkan dan kelompok B9B13 mengalami perlakuan enzim didihkan.5631 0.1180 0.6 0.9213 1.1237 0.55 0. Grafik 1.2415 1. Dengan perincian kelompok B1 + B2 & B9 + B10 Kacang Hijau Segar.0240 0.2 1.6078 5 pH 9 0.9005 0. Pengamatan Nilai Absorbansi pada Larutan Kel B1 + B2 B3 + B4 B5 + B6 B7 + B8 B9 + B10 B11 B12 B13 1 aquades 0.8561 0.3041 0. Grafik Pengamatan Nilai Absorbansi pada Larutan 1.9948 0.5701 4 pH 7 0.65 0.95 0.5 1.1219 0.9581 1.1879 0.2080 0.9199 1.3391 0.4248 2 pH 3 1. dapat dilihat pada Tabel 1 dan Grafik 1.1 0.45 1.2706 0.05 1 0.3 0.35 0. Tabel 1.2143 Tabung 3 pH 5 0.4 0.1146 0.35 1.15 1.1957 0.3486 0.9 0. B5 + B6 & B12 Pepaya Mentah.8719 1.5 0.3.9458 0.85 0. HASIL PENGAMATAN Hasil percobaan tentang pengaruh pH yang berbeda dan pemanasan terhadap aktivitas enzim.1552 0.2412 0.4 1.

11 Pada Tabel 1 dan Grafik 1 nilai absorbansi yang didapat oleh semua kelompok berbeda satu dengan yang lain. . Dapat dilihat bahwa nilai absorbansi pada kelompok B9-B13 (enzim mendidih) jika dibandingkan dengan nilai absorbansi kelompom B1-B8 (enzim tidak mendidih) memiliki nilai yang jauh lebih rendah pada bahan dan pH yang sama.

Pada bahan yang tidak dipanaskan enzimnya dengan kacang hijau segar diperoleh bahwa nilai absorbansi tertinggi diperoleh pada pemberian pH 3. Sehingga jika suhu berada di atas optimal. pada kecambah kacang hijau pada pemberian pH 7. yang dapat dilihat dari nilai absorbansinya. nilai absorbansinya semakin turun. karena enzim mengalami inaktivasi pada suhu tinggi. Hal tersebut terlihat bahwa enzim dipengaruhi oleh panas atau suhu. maka aktivitasnya akan berkurang yang terlihat dari menurunnya nilai absorbansinya. pada pepaya mentah pada pemberian aquades dan pada pepaya matang pada pemberian pH 9. Sedangkan pada bahan yang dipanaskan enzimnya dengan kacang hijau segar diperoleh bahwa nilai absorbansi tertinggi diperoleh pada pemberian pH 3. Sedangkan pada pengaruh pH didapatkan bahwa setiap bahan memiliki nilai pH optimum untuk melakukan aktivitas enzimnya. pernyataan ini sesuai dengan Tranggono & Setiadji (1989). pada kecambah kacang hijau pada pemberian aquades. sedangkan pada enzim yang dipanaskan cenderung nilai OD-nya berada ditingkat absorbansi yang lebih rendah. enzim akan bertahap menjadi inaktif karena terjadi perubahan struktur enzim. Enzim memiliki suhu optimum yaitu sekitar 180-230C atau maksimal 400 C karena pada suhu 450C enzim akan terdenaturasi karena merupakan salah satu bentuk protein. Seharusnya. Pada percobaan kelompok B1-B8 enzim tidak dididihkan sedangkan pada percobaan kelompok B9-B13 enzim dididihkan dengan perlakuan pH yang sama dari percobaan tersebut terdapat perbedaan hasil pengamatan. PEMBAHASAN Berdasarkan hasil pengamatan di atas. Pada enzim yang tidak dididihkan dihasilkan nilai OD berada ditingkat nilai absorbansi yang lebih tinggi. menurut Gaman & Sherrington (1994) semakin besar atau basa pH yang digunakan maka semakin rendah nilai OD-nya dikarenakan enzim mengalami denaturasi. Semakin tinggi suhunya. pada pepaya mentah pada pemberian aquades dan pada pepaya matang pada pemberian pH 9. Suhu 12 . Pada enzim yang dididihkan. data dan grafik kelompok B1-B8 dengan kelompok B9-B13 tidaklah sama. bahwa suhu optimal enzim antara 35oC dan 40oC.4. yang ditunjukkan dengan nilai absorbansinya. Sesuai dengan pernyataan Gaman & Sherrington (1994).

Hal ini dapat terjadi karena terjadi kesalahan saat praktikum saat pengukuran absorbasi atau mungkin juga setiap bahan yang berbeda memang memiliki pH optimumnya masing-masing.13 yang tinggi akan menaikkan aktivitas enzim tapi suhu yang terlalu tinggi pun dapat mendenaturasi enzim. Pada suhu di atas dan di bawah optimalnya. Di atas suhu 50°C enzim secara bertahap menjadi inaktif karena protein terdenaturasi. Akan tetapi beberapa enzim hanya beroperasi dalam keadaan asam atau alkalis. Pada suhu yang sangat rendah. Akibatnya daya kerja enzim menurun. hal ini sesuai pernyataan Gaman & Sherrington (1994). Enzim sebagai protein akan mengalami denaturasi jika suhunya dinaikkan. yaitu suhu tubuh. sedangkan aktivitas enzim sangat dipengaruhi oleh suhu. Dengan menggunakan larutan buffer inilah kita mendapatkan pH yang terkontrol dan tepat. Untuk enzim hewan suhu optimal antara 35°C dan 40°C. enzim tidak benar-benar rusak tetapi aktivitasnya sangat banyak berkurang. Suasana yang terlalu asam atau alkalis menyebabkan denaturasi protein dan hilangnya secara total aktivitas enzim. Ketika temperatur meningkat. pH optimal enzim adalah sekitar pH 7 (netral) dan jika medium menjadi sangat asam atau sangat alkalis enzim mengalami inaktivasi. Larutan buffer adalah larutan yang tahan panas terhadap perubahan pH dengan penambahan asam atau basa. Pada suhu 100°C semua enzim rusak. aktivitas enzim berkurang. .

28 Oktober 2009 Praktikan.5. y Nilai absorbansi pada percobaan ini dapat menunjukkan nilai aktivitas enzim yang dipengaruhi oleh pH dan suhu tertentu. y y Larutan Buffer digunakan untuk menjaga aktivitas enzim agar tidak rusak dan mengalami aktivasi saat penambahan pH. Semarang. y KESIMPULAN Enzim pada umumnya memiliki pH optimum 7 atau sekitarnya sehingga kerja enzim optimum. Suhu optimum enzim yaitu 30-40oC. karena suasana yang terlalu asam atau alkalis menyebabkan denaturasi protein dan hilangnya secara total aktivitas enzim. pada suhu 50oC enzim menjadi inaktif karena protein terdenaturasi. dan pada suhu 100oC enzim rusak. Asisten Dosen : o Melita Widodo o Adhiprana Waraputra Maria Rosalia 14 .

L & L. (1992).B. Yogyakarta. dan asam nukleat.F. S.6. Universitas Gadjah Mada press. Yogyakarta.B.S. Petunjuk Laboratorium Biokimia Pangan.Fieser. Gajah Mada university Press. Jakarta. Kartasapoetra. J. (1990). (1994). (1989). Ensiklopedi Nasional Indonesia. D C Health ang Company. (1992). Pengantar Ilmu Pangan. Ilmu Pangan. Institut Teknologi Bandung. 15 . Elsevier Applied Science. Gramedia Pustaka. United States of America. Tranggono. Yogyakarta.G. P. Jakarta.F. Organic Experiment 7 th Edition. London.M & K. (1994).PT Cipta Adi Pustaka. Teknologi Penanganan Pasca Panen. Williamson. Gadjah Mada University Press. (1991). M.K. Wirahadikusumah. (1990). Bandung. enzim. P. Lee. Rineka Cipta.A. Food Enzymology Vol 2. Biokimia : protein. Biokimia dan Teknologi Pasca Panen. Fox. Sherrington. Pusat Antar Universitas Pangan dan Gizi. (1992). Mikrobiologi Pangan 1. Prentice Hall Inc. Biochemical Engineering. New Jersey. Martoharsono. (1989). DAFTAR PUSTAKA Anonim. Tranggono & Sutardi. Fardiaz. M. Nutrisi dan Mikrobiologi. Yogyakarta. Biokimia jilid 1. (1994). S. Gaman. Jakarta.

LAMPIRAN 6. Lampiran Artikel 16 .2. Laporan Sementara 6.6.1.