PENGARUH pH dan SUHU terhadap AKTIVITAS ENZIM

LAPORAN RESMI PRAKTIKUM BIOLOGI

Disusun Oleh : Maria Rosalia K 09.70.0055

Kelompok B.10

PROGRAM STUDI TEKNOLOGI PANGAN FAKULTAS TEKNOLOGI PERTANIAN UNIVERSITAS KATOLIK SOEGIJAPRANATA SEMARANG 2009

Tiap enzim memiliki karakteristik pH optimal dan aktif dalam range pH yang relatif kecil. mempercepat reaksi pada suhu dan tekanan yang tetap tanpa mengubah besarnya tetapan keseimbangan dan sebagai pengendali reaksinya (Martoharsono. dalam banyak kasus. Katalisator adalah substansi yang mempercepat reaksi tetapi pada hasil reaksi. Salah satu enzim yang diperlukan untuk pertumbuhan adalah amilase. Salah satu lingkungan yang berpengaruh terhadap kerja enzim adalah pH. Fungsi khusus dari enzim adalah untuk menurunkan energi aktivasi. PENDAHULUAN 1. 1994). Pada sel hidup. 1994). pH optimal enzim adalah sekitar pH 7 (netral) dan jika medium menjadi sangat asam atau sangat alkalis enzim mengalami inaktivasi (Gaman & Sherrington. Jika enzim memiliki lebih dari satu substrat. Amilase dapat diartikan sebagai segolongan enzim yang merombak pati. 1991). substansi tersebut tidak berubah. perubahan pH sangat kecil.1. Enzim adalah substansi yang dihasilkan oleh sel-sel hidup dan berperan sebagai katalisator pada reaksi kimia yang berlangsung dalam organisme. Enzim hanya aktif pada kisaran pH yang sempit. maka pH optimumnya akan berbeda pada suatu substrat (Tranggono & Sutardi. Enzim merupakan protein yang khusus disintesis oleh sel hidup untuk mengkatalisis reaksi yang berlangsung di dalamnya. glikogen dan 2 . bentuk kurva menandakan dari keaktifan enzim berbanding pH yang terkandung di dalamnya (Almet & Trevor.1. Suasana yang terlalu asam atau alkalis menyebabkan denaturasi protein dan hilangnya secara total aktivitas enzim. Oleh karena itu media harus benar-benar dipelihara dengan menggunakan buffer (larutan penyangga). Enzim mempunyai ciri dimana kerjanya dipengaruhi oleh lingkungan. reaksi metabolisme berlangsung dengan melibatkan suatu senyawa protein yang disebut enzim. Dalam mahkluk hidup. Tinjauan Pustaka Metabolisme merupakan salah satu ciri kehidupan yang merupakan bentuk transformasi tenaga atau pertukaran zat melalui serangkaian reaksi biokimia. 1990).

Akibatnya daya kerja enzim menurun. 1989). daerah temperatur. Amilase adalah enzim pemecah karbohidrat dari bentuk mejemuk menjadi bentuk . yaitu teori kunci dan anak kunci (lock and key) dan teori induced fit (Wirahadikusumah. Amilase memotong rantai polisakarida yang panjang. kebutuhan kofaktor. menghasilkan campuran glukosa dan maltosa. 1994). Amilosa merupakan polisakarida yang terdiri dari 100-1000 molekul glukosa yang saling berikatan membentuk rantai lurus. Dalam air. dijumpai dalam cairan pankreas dan juga (pada manusia dan beberapa spesies lain) dalam ludah. Enzim sebagai protein akan mengalami denaturasi jika suhunya dinaikkan. 1991). Ada dua teori tentang mekanisme pengikatan substrat oleh enzim. Tetapi lebih dari 45rC menyebabkan denaturasi ternal lebih menonjol dan menjelang suhu 55rC fungsi katalitik enzim menjadi punah (Gaman & Sherrington. 1994). Hal ini juga terjadi karena semakin tinggi suhu semakin naik pula laju reaksi kimia baik yang dikatalisis maupun tidak. Tumbuhan mengandung hanya dan amilase. larutan tidak ada gumpalan. Ada beberapa faktor untuk menentukan aktivitas enzim berdasarkan efek katalisnya yaitu persamaan reaksi yang dikatalis. Pengamatan reaksinya dengan berbagai cara kimia atau spektrofotometri. Pada suhu ruang. dan penentuan berkurangnya substrat atau bertambahnya hasil reaksi. pengaruh konsentrasi substrat dan kofaktor.3 polisakarida yang lain. sedngkan pada suhu 100 oC masih ada gumpalan ± gumpalan yang menunjukkan kalau enzim rusak. pH optimal. Penentuan ini biasa dilakukan di pH optimal dengan konsentrasi substrat dan kofaktor berlebih. begitu juga pada suhu ruang. amilosa bereaksi dengan iodin memberikan warna biru yang khas (Fox. Karena itu pada suhu 40oC. enzim masih dapat bekerja dengan baik walaupun tidak optimum (Gaman & Sherrington. hewan memiliki amilase. menjadikan laju reaksi yang terjadi merupakan tingkat ke 0 (zero order reaction) terhadap substrat. Pada suhu 45rC efek predominanya masih memperlihatkan kenaikan aktivitas sebagaimana dugaan dalam teori kinetik.

Suhu yang tinggi akan menaikkan aktivitas enzim namun sebaliknya juga akan mendenaturasi enzim (Martoharsono. Enzim ini terdapat dalam air liur (ptialin) dan getah pankreas yang membantu pencernaan karbohidrat dalam makanan. Pada suhu yang sangat rendah. laktase menghidrolisis gula laktosa tetapi tidak berpengaruh terhadap disakarida yang lain. Sebaliknya pada penyakit hati. Pada suhu 100°C semua enzim rusak. 1994). enzim tidak benar -benar rusak tetapi aktivitasnya sangat banyak berkurang (Gaman & Sherrington. aktivitas enzim berkurang. Pada suhu di atas dan di bawah optimalnya. yaitu suhu tubuh. Pengaruh suhu Aktivitas enzim sangat dipengaruhi oleh suhu. 1994). Di atas suhu 50°C enzim secara bertahap menjadi inaktif karena protein terdenaturasi. proses denaturasi juga mulai berlangsung dan . Spesifitas Aktivitas enzim sangat spesifik karena pada umumnya enzim tertentu hanya akan mengkatalisis satu reaksi saja. Enzim memiliki suhu optimum yaitu sekitar 180 -230C atau maksimal 400 C karena pada suhu 450C enzim akan terdenaturasi karena merupakan salah satu bentuk protein. Untuk enzim hewan suhu optimal antara 35°C dan 40°C. kadarnya menurun (Anonim. kencing manis. Sifat-sifat enzim antara lain : 1. Misalnya. maltotriosa atau oligosakarida. (Tranggono & Setiadji. 2. pati dan glikogen dipecah menjadi maltosa. Pada penyakit radang pankreas. 1994). Peningkatan temperatur dapat meningkatkan kecepatan reaksi karena molekul atom mempunyai energi yang lebih besar dan mempunyai kecenderungan untuk berpindah. Darah normal juga mengandung sedikit amilase dari hasil pemecahan sel yang berlangsung secara normal. 1990). 1989). Ketika temperatur meningkat. Sebagai contoh. kadarnya dalam darah meningkat. Hanya molekul laktosa saja yang akan sesuai dalam sisi aktif molekul (Gaman & Sherrington. gondongan.4 yang lebih sederhana.

3.5±8. 1994).5 menghancurkan aktivitas molekul enzim. Beberapa ion anorganik. Pengaruh pH pH optimal enzim adalah sekitar pH 7 (netral) dan jika medium menjadi sangat asam atau sangat alkalis enzim mengalami inaktivasi. Namun dalam suatu reaksi kimia. Salah satu enzim yang diperlukan untuk pertumbuhan adalah amilase. pepsin. Ko-enzim dan aktovator Ko-enzim adalah substansi bukan protein yang mengaktifkan enzim. 1994). enzim yang dikeluarkan ke lambung. Sebenarnya enzim juga memiliki pH optimum tertentu. hanya dapat berfungsi dalam kondisi asam. yang terjadi saat perkecambahan serealia. 4. Akan tetapi beberapa enzim hanya beroperasi dalam keadaan asam atau alkalis. Poligalakturonase. peroksidase dan . dengan pH optimal 2 (Gaman & Sherrington. pH untuk suatu enzim tidak boleh terlalu asam maupun terlalu basa karena akan menurunkan kecepatan reaksi dengan terjadinya denaturasi. Dimana amilase ini akan mengkatalis hidrolisis karbohidrat yang berupa pati menjadi dekstrin dan kemudian menjadi maltosa. dan pada kisaran pH tersebut enzim mempunyai kestabilan yang tinggi (Williamson & Fieser. misalnya ion kalsium dan ion klorida. khususnya pada tanaman yang mengandung banyak karbohidrat seperti pisang dan beberapa serealia serta bahan makanan pokok. 1992). menaikkan aktivitas beberapa enzim dan dikenal sebagai aktivator (Gaman & Sherrington. Sebagai contoh. Enzim memiliki konstanta disosiasi pada gugus asam ataupun gugus basa terutama pada residu terminal karboksil dan asam aminonya. pada umumnya sekitar 4. Hal ini dikarenakan adanya rantai protein yang tidak terlipat setelah pemutusan ikatan yang lemah sehingga secara keseluruhan kecepatan reaksi akan menurun (Lee. 1992). Pati yang merupakan polisakarida dan tidak larut dalam air dingin serta membentuk koloid pada air panas memiliki reaksi spesifik dengan iodium.

enzim. 1992). Pada suhu yang sangat rendah. produk. Hasil dari protein dalam air terdiri dari 3 bagian: Tipe I : molekul air mempunyai penyusun seperti larutan murni dan tidak memiliki interaksi dengan protein. 1994). pH. Kebanyakan enzim membutuhkan medium cair untuk mendukung aktivitas katalisasi air penting untuk menyusun struktur enzim. Pada suhu di atas dan di bawah optimalnya. Beberapa faktor penting yang mempengaruhi kerja enzim adalah konsentrasi berbagai komponen (seperti substrat. 1991). Amilase memotong rantai polisakarida yang . Aktivitas enzim juga dipengaruhi oleh suhu. 1994). Amilase dapat diartikan sebagai segolongan enzim yang merombak pati. Untuk enzim. Setiap enzim mempunyai pH optimum yang berbeda±beda (Lee. Jenis hubungan antara kecepatan reaksi dan pH ditunjukkan dengan kurva berbentuk lonceng. dll). yaitu suhu tubuh. enzim tidak benar-benar rusak tetapi aktivasinya sangat banyak berkurang (Gaman & Sherrington. Tumbuhan mengandung hanya dan ß amylase. dan polisakarida yang lain. : molekul air terikat kuat dengan protein menghasilkan bagian yang berkembang dalam struktur protein (Fox. Kecepatan reaksi enzim dipengaruhi oleh berbagai kondisi fisik dan kimia. dan gaya irisan. Pada suhu 100 C semua enzim rusak. dijumpai dalam cairan pankreas dan juga (pada manusia dan beberapa spesies lain) dalam ludah. Kecepatan reaksi enzim sangat dipengaruhi o pH leh larutan baik secara in vivo maupun secara in vitro. glikogen. Tipe II Tipe III : molekul air tidak sepenuhnya terikat pada protein. Salah satu enzim yang diperlukan untuk pertumbuhan adalah amilase. suhu optimal antara 35 C dan 40 C. aktifitas enzim akan berkurang. hewan memiliki amylase.6 fosfatase semuanya merupakan enzim yang berfungsi menguraikan komponen kompleks menjadi sederhana sehingga bisa dikonsumsi (Kartasapoetra. kofaktor. temperatur. Di atas suhu 50 C enzim secara bertahap menjadi inaktif karena protein terdenaturasi.

di mana dalam perubahan tersebut dapat dihidrolisis oleh disakarida atau trisakarida dalam jumlah kecil. 1992 ). Tidak memproduksi glukosa. e. antara lain : a. amilase pada ludah dan pankreas berguna dalam hidrolisis pati yang terkandung dalam makanan ke dalam bentuk aligosakarida.2. Proses produksi maltosa lebih lambat. Pada manusia. d. 1. Tujuan Praktikum Tujuan dilakukannya praktikum ini adalah untuk mengetahui efek dari nilai pH yang berbeda dan pemanasan terhadap aktivitas enzim. Buffer dapat mempertahankan kondisi enzim presipitat agar tidak terjadi perubahan pH dan mencegah agar enzim tidak mengalami inaktivasi (Winarno.7 panjang. bergantung pada ada atau tidaknya ion halogen (Whitackr. b. menghasilkan campuran glukosa dan maltosa. Contohnya. Larutan seperti itu digunakan dalam berbagai percobaan biokimia dimana dibutuhkan pH yang terkontrol dan tepat ( Fardiaz. . Di dalam larutan pati. 1994). 1994). Amilosa merupakan polisakarida yang terdiri dari 100-1000 molekul glukosa yang saling berikatan membentuk rantai lurus. 1991). amilase pada mamalia memiliki pH optimum 6-7. amilosa bereaksi dengan iodine memberikan warna biru yang khas (Fox. c. 1991 ). 1995 ). Larutan buffer bermanfaat untuk melarutkan kotoran yang masih terikut di dalam endapan enzim tersebut sekaligus bisa mencegah enzim dari denaturasi dan kehilangan fungsi biologisnya ( Fox. amilase mempunyai beberapa sifat. kehilangan daya viskositas yang lebih cepat. Warna iodine akan lebih cepat hilang. Larutan buffer adalah larutan yang tahan terhadap perubahan pH dengan penambahan asam atau basa. Dalam air. Suhu tinggi konsentrasi amylase akan mempercepat proses kerja dari viskositas dan perubahan warna iodine (Whitackr.

8 .7. Setelah itu ditambahkan dengan 30 ml larutan buffer. pipet volume.2. beaker glass. Metode Kecambah dan buah ditimbang dalam beaker glass sebanyak 15 g. 2. dan 1 ml buffer pH 9 seperti tabel di bawah ini : Tabung 1 2 3 4 5 Larutan pati Enzim = tidak dididihkan (setelah inkubasi 2 menit) Aquades Buffer pH 3 Buffer pH 5 Buffer pH 7 Buffer pH 9 2 4 2 - 2 4 2 - 2 4 2 - 2 4 2 - 2 4 2 Kelima tabung reaksi tersebut di-vortex. air destilasi. penjepit.1. kacang tanah segar. larutan Buffer pada pH 3. Alat Alat yang digunakan dalam pratikum ini adalah water bath. larutan pati 1%. Setelah itu. pompa. tabung reaksi. 10. 1 ml buffer pH 5. 2. kecambah kacang tanah dan pepaya (menatah dan mendidih).5. stopwatch. kecambah kacang hijau. 12. vortex. kacang hijau segar.2.9.1. 11. 3. 8) dan ada yang dipanaskan (kelompok 9. spektofotometer. Bahan Bahan yang digunakan dalam praktikum ini adalah reagen Benedict. 7. timbangan analitik.2. Larutan campuran tersebut disaring dengan kain mori dan filtrat yang dihasilkan ditampung.1. 2. 4. Larutan tersebut ada yang tidak dipanaskan(kelompok 1. 6.1. 1 ml buffer pH 7. 13). 5. 1 ml buffer pH 3. cawan dan batang porselin. 2 ml larutan enzim yang didinginkan atau dipanaskan tadi ditambahkan ke masing ± masing tabung reaksi dan di-vortex. Kemudian di-inkubasi dalam waterbath 38oC selama 2 menit. MATERI DAN METODE 2. Kemudian masing-masing tabung reaksi diberi label dan diisi dengan 2 ml larutan pati dan ditambahkan pula ke dalamnya masing ± masing tabung berbeda yaitu 1 ml aquadestilata. Materi 2.

Grafik hubungan . 0.9 Inkubasi selama 10 menit dilakukan kembali terhadap tabung±tabung reaksi tersebut. 620.5 ml larutan reagen Benedict ditambahkan ke setiap tabung reaksi dan diukur besar OD ( Optical Density ) pada antara nilai pH terhadap OD digambar. Setelah itu.

dapat dilihat pada Tabel 1 dan Grafik 1.3 1.9213 1.8425 0.3844 0.2415 1.15 0.05 0 Kacang Hijau Segar Enzim Tidak Mendidih Kecambah Kacang Hijau Enzim Tidak Mendidih Pepaya Mentah Enzim Tidak Mendidih Pepaya Matang Enzim Tidak Mendidih Kacang Hijau Segar Enzim Mendidih Kecambah Kacang Hijau Enzim Mendidih Pepaya Mentah Enzim Mendidih Aquades pH3 pH5 pH7 pH9 Pepaya Matang Enzim Mendidih 10 .45 1.1957 0.5 0. Grafik Pengamatan Nilai Absorbansi pada Larutan 1.2706 0.9199 1.15 1.6193 Kelompok B1-B8 mengalami perlakuan enzim tidak didihkan dan kelompok B9B13 mengalami perlakuan enzim didihkan.3.5701 4 pH 7 0. B3 + B4 & B11 Kecambah Kacang Hijau.35 0. B5 + B6 & B12 Pepaya Mentah.1879 0.2 1.5631 0.8719 1. Dengan perincian kelompok B1 + B2 & B9 + B10 Kacang Hijau Segar. Tabel 1.1552 0.1237 0.2120 0.5 1.3486 0.3 0.9 0.4 0.65 0.2143 Tabung 3 pH 5 0.9005 0.1 1.8561 0.4868 0.45 0.1146 0. Grafik 1.8 0.6078 5 pH 9 0.1219 0.3041 0.9948 0.7 0.2289 0.1 0.7878 0. Pengamatan Nilai Absorbansi pada Larutan Kel B1 + B2 B3 + B4 B5 + B6 B7 + B8 B9 + B10 B11 B12 B13 1 aquades 0.95 0.25 0.4480 0.9581 1.3391 0.4 1.1968 0. B7 + B8 & B13 Pepaya Matang.25 1.0240 0.1245 1. HASIL PENGAMATAN Hasil percobaan tentang pengaruh pH yang berbeda dan pemanasan terhadap aktivitas enzim.05 1 0.75 0.2830 0.9458 0.6 0.1180 0.35 1.85 0.55 0.2 0.4248 2 pH 3 1.2388 1.2080 0.2412 0.

11 Pada Tabel 1 dan Grafik 1 nilai absorbansi yang didapat oleh semua kelompok berbeda satu dengan yang lain. Dapat dilihat bahwa nilai absorbansi pada kelompok B9-B13 (enzim mendidih) jika dibandingkan dengan nilai absorbansi kelompom B1-B8 (enzim tidak mendidih) memiliki nilai yang jauh lebih rendah pada bahan dan pH yang sama. .

Pada bahan yang tidak dipanaskan enzimnya dengan kacang hijau segar diperoleh bahwa nilai absorbansi tertinggi diperoleh pada pemberian pH 3. Sesuai dengan pernyataan Gaman & Sherrington (1994). maka aktivitasnya akan berkurang yang terlihat dari menurunnya nilai absorbansinya. pada kecambah kacang hijau pada pemberian pH 7. Hal tersebut terlihat bahwa enzim dipengaruhi oleh panas atau suhu. PEMBAHASAN Berdasarkan hasil pengamatan di atas. Pada percobaan kelompok B1-B8 enzim tidak dididihkan sedangkan pada percobaan kelompok B9-B13 enzim dididihkan dengan perlakuan pH yang sama dari percobaan tersebut terdapat perbedaan hasil pengamatan. bahwa suhu optimal enzim antara 35oC dan 40oC. Pada enzim yang dididihkan. Semakin tinggi suhunya. Suhu 12 . Sedangkan pada pengaruh pH didapatkan bahwa setiap bahan memiliki nilai pH optimum untuk melakukan aktivitas enzimnya. sedangkan pada enzim yang dipanaskan cenderung nilai OD-nya berada ditingkat absorbansi yang lebih rendah. Sedangkan pada bahan yang dipanaskan enzimnya dengan kacang hijau segar diperoleh bahwa nilai absorbansi tertinggi diperoleh pada pemberian pH 3.4. pernyataan ini sesuai dengan Tranggono & Setiadji (1989). Enzim memiliki suhu optimum yaitu sekitar 180-230C atau maksimal 400 C karena pada suhu 450C enzim akan terdenaturasi karena merupakan salah satu bentuk protein. pada kecambah kacang hijau pada pemberian aquades. nilai absorbansinya semakin turun. yang ditunjukkan dengan nilai absorbansinya. karena enzim mengalami inaktivasi pada suhu tinggi. pada pepaya mentah pada pemberian aquades dan pada pepaya matang pada pemberian pH 9. menurut Gaman & Sherrington (1994) semakin besar atau basa pH yang digunakan maka semakin rendah nilai OD-nya dikarenakan enzim mengalami denaturasi. pada pepaya mentah pada pemberian aquades dan pada pepaya matang pada pemberian pH 9. Seharusnya. yang dapat dilihat dari nilai absorbansinya. Sehingga jika suhu berada di atas optimal. data dan grafik kelompok B1-B8 dengan kelompok B9-B13 tidaklah sama. enzim akan bertahap menjadi inaktif karena terjadi perubahan struktur enzim. Pada enzim yang tidak dididihkan dihasilkan nilai OD berada ditingkat nilai absorbansi yang lebih tinggi.

aktivitas enzim berkurang. sedangkan aktivitas enzim sangat dipengaruhi oleh suhu. Akan tetapi beberapa enzim hanya beroperasi dalam keadaan asam atau alkalis. Larutan buffer adalah larutan yang tahan panas terhadap perubahan pH dengan penambahan asam atau basa.13 yang tinggi akan menaikkan aktivitas enzim tapi suhu yang terlalu tinggi pun dapat mendenaturasi enzim. enzim tidak benar-benar rusak tetapi aktivitasnya sangat banyak berkurang. Hal ini dapat terjadi karena terjadi kesalahan saat praktikum saat pengukuran absorbasi atau mungkin juga setiap bahan yang berbeda memang memiliki pH optimumnya masing-masing. Di atas suhu 50°C enzim secara bertahap menjadi inaktif karena protein terdenaturasi. Pada suhu di atas dan di bawah optimalnya. pH optimal enzim adalah sekitar pH 7 (netral) dan jika medium menjadi sangat asam atau sangat alkalis enzim mengalami inaktivasi. yaitu suhu tubuh. Pada suhu 100°C semua enzim rusak. Pada suhu yang sangat rendah. Dengan menggunakan larutan buffer inilah kita mendapatkan pH yang terkontrol dan tepat. Suasana yang terlalu asam atau alkalis menyebabkan denaturasi protein dan hilangnya secara total aktivitas enzim. Untuk enzim hewan suhu optimal antara 35°C dan 40°C. hal ini sesuai pernyataan Gaman & Sherrington (1994). Enzim sebagai protein akan mengalami denaturasi jika suhunya dinaikkan. Ketika temperatur meningkat. Akibatnya daya kerja enzim menurun. .

Suhu optimum enzim yaitu 30-40oC. dan pada suhu 100oC enzim rusak. y y Larutan Buffer digunakan untuk menjaga aktivitas enzim agar tidak rusak dan mengalami aktivasi saat penambahan pH. y KESIMPULAN Enzim pada umumnya memiliki pH optimum 7 atau sekitarnya sehingga kerja enzim optimum. Semarang. y Nilai absorbansi pada percobaan ini dapat menunjukkan nilai aktivitas enzim yang dipengaruhi oleh pH dan suhu tertentu. pada suhu 50oC enzim menjadi inaktif karena protein terdenaturasi. 28 Oktober 2009 Praktikan.5. Asisten Dosen : o Melita Widodo o Adhiprana Waraputra Maria Rosalia 14 . karena suasana yang terlalu asam atau alkalis menyebabkan denaturasi protein dan hilangnya secara total aktivitas enzim.

Universitas Gadjah Mada press. (1992).L & L. S. Fox. (1989). Williamson. Petunjuk Laboratorium Biokimia Pangan. Tranggono & Sutardi. (1994). Gajah Mada university Press. Lee. London. DAFTAR PUSTAKA Anonim. Elsevier Applied Science.F. P. M. United States of America. (1990). Organic Experiment 7 th Edition. Rineka Cipta. Food Enzymology Vol 2.6. Martoharsono. Biokimia jilid 1. Kartasapoetra. (1992). Fardiaz.M & K. Yogyakarta. M. Nutrisi dan Mikrobiologi. Biokimia : protein. dan asam nukleat. Prentice Hall Inc. enzim. Sherrington. Mikrobiologi Pangan 1. (1989). (1994). Ilmu Pangan. Wirahadikusumah. Gramedia Pustaka.B.S. Gaman. Biokimia dan Teknologi Pasca Panen. Yogyakarta. Teknologi Penanganan Pasca Panen.G. Gadjah Mada University Press. D C Health ang Company.F. Jakarta. Jakarta. (1992). 15 . Biochemical Engineering.PT Cipta Adi Pustaka. J. Institut Teknologi Bandung.Fieser. Pusat Antar Universitas Pangan dan Gizi.B. (1990). Bandung. S. Yogyakarta. (1994). Ensiklopedi Nasional Indonesia.A. P. Pengantar Ilmu Pangan. New Jersey. Jakarta.K. Yogyakarta. Tranggono. (1991).

LAMPIRAN 6.6.1.2. Lampiran Artikel 16 . Laporan Sementara 6.

Sign up to vote on this title
UsefulNot useful