FISIOLOGI HEWAN AIR

( hemoglobin )

Disusun oleh:

BOY DWIKYARTO
230110090054

PERIKANAN A

FAKULTAS PERIKANAN DAN ILMU KELAUTAN UNIVERSITAS PADJADJARAN JATINANGOR 2010

Terdapat tipe lain hemoglobin orang dewasa.HEMOGLOBIN Hemoglobin adalah metaloprotein (protein yang mengandung zat besi) di dalam sel darah merah yang berfungsi sebagai pengangkut oksigen dari paru-paru ke seluruh tubuh. Molekul HbA (hemoglobin manusia dewasa. Masing-masing unit berisi gugus heme yang mengikat oksigen secara reversibel (McKee T dan McKee JR. dengan fungsi utamanya untuk mentransport oksigen dari paru-paru ke setiap jaringan dalam tubuh. [1] pada mamalia dan hewan lainnya. dinyatakan sebagai dan . urutan asam aminonya mempunyai beberapa perbedaan dan identik pada posisi 27.5 nm yang ditemukan pada sel darah merah. Mutasi pada gen protein hemoglobin mengakibatkan suatu golongan penyakit menurun yang disebut hemoglobinopati. Molekul HbA umumnya tersusun sebagai. disingkat Hb) merupakan molekul bulat den gan diameter 5. dan empat gugus heme. Beberapa variasi residu langsung berpengaruh pada sisi ikat oksigennya. dari hemoglobin sangat mirip . Hemoglobin juga pengusung karbon dioksida kembali menuju paru-paru untuk dihembuskan keluar tubuh. Struktur Hemoglobin. A = adult) berisi dua rantai (masing masing 141 residu) dan du a rantai (masing-masing 146 residu) (Gambar 3). di antaranya yang paling sering ditemui adalah anemia sel sabit dan talasemia STRUKTUR Hemoglobin (Mr 64500. Molekul hemoglobin terdiri dari globin. yang distabilkan oleh peptida -heliks. suatu molekul organik dengan satu atom besi. Meskipun konfigurasi tiga dimensi mioglobin dan rantai. sekitar 2% hemoglobin manusia merupakan HbA2 yang terdiri dari rantai sebagai pengganti rantai. protein ini terdiri dari empat sub unit. apoprotein. 2004) . Perbandingan dari belasan spesies menunjukkan ada sembilan variasi residu asam amino.

FUNGSI HEMOGLOBIN Hemoglobin berfungsi sebagai pengikat oksigen. yang berwarna biru. Hemoglobin terdiri dari 4 molekul zat besi (heme). Rantai globin alpha dan beta adalah protein yang produksinya disandi oleh gen globin alpha dan beta . atau kuning oranye). biru. Hemoglobin adalah suatu zat yang memberikan warna merah sel darah merah. mengandung tembaga. Gugus heme terdiri dari komponen anorganik dan pusat atom besi. Hemosianin. Hemoglobin merupakan protein pengangkut oksigen paling efektif dan terdapat pada hewan-hewan bertulang belakang atau vertebrata. Pada sebagian hewan tak bertulang belakang atau invertebrata yang berukuran kecil. dan digunakan oleh hewan crustaceae. 2 molekul rantai globin alpha dan 2 molekul rantai globin beta. oksigen langsung meresap ke dalam plasma darah karena protein pembawa oksigennya terlarut secara bebas. Cumi-cumi menggunakan vanadium kromagen (berwarna hijau muda. Komponen organik yang disebut protoporfirin terbentuk dari empat cincin pirol yang dihubungkan oleh jembatan metena membentuk cincin tetrapirol.Kapasitas hemoglobin untuk mengikat oksigen bergantung pada keberadaan gugus prostetik yang disebut heme. Gugus heme yang menyebabkan darah berwarna merah.

Ini adalah penelitian dari 56 generasi ikan amazon. ini telah diusulkan pada wal tahun 1931 bahwa ikan penghirup udara akan memiliki Hb relatif tidak sensitif dibandingkan pHnya. Karena Ikan penghirup udara ini tipikalnya mempunyai lebih tinggi darah PCO2 dan pH rendah dibandingkan Penghirup air. Unitaenatus. Dengan demikian. Unitaenaitus. Tidak nyata hubungan antara presentase Root efek dan jumlah Hb. Efek root implikasi yang sangat berbeda untuk transportasi gas dibandingkan efek Bohr.EFEK ROOT DAN EFEK BOHR EFEK ROOT Efek Root didefinisikan sebagai penurunan kadar oksigen dalam darah. Root efek hanya ditemukan di ikan teleost [dengan pengecualian Amia calva] dan level Hb. pada saat pH darah menurun. Nyata bahwa efek Root pada hemolyzates dari Gigas tidak . Efek Root dikarenakan angka kecepatan O2 dari Hb ke mata dan sirip. level presentase habitat tropikal. efek root dipikirkan secara berlebih sebagai efek Bohr. Secara pisiologi. Dengan demikian tidak diharapkan untuk memiliki efek Root. Untuk Gigas dan H. karakteristik Hb dan bentuk sistem laju dalam ikan teleost membentuk perkalian O2 yang tidak ada bandingnya di kerajaan bintang dan mampu membagkitkan tekanan darah hampir 20 kali yang ditemukan dalam arteri darah. Efek Root efek terbesar diobservasi dengan spesies ini dengan kedua retia. sama pada ikan penghirup udara. Dasar lengkap tentang efek Root yang tersisa masih belum terpecahkan. A Gigas dan H. pada level O2 atmosfer. Pada umumnya. Unruk kebanyak bagian. level aktifitas. efek Root tidak ada atau sangat kecil pada Gymotodea dan Siliroidea. presentase efek Root telah dikomfirmasi dalam hemolizates pada pH = 5. Efek Root telah didemostrasikan sekurang-kurang pada 2 ikan penghirup udara. toleransi hypoxia. Pada penelitian lainnya. pada kasus ini. yang pertama diindinkasikan bahwa efek root ialah korelasi yang terbaik dengan presentase dari koroid dibandingkan dengan sirip.5.

menghasilkan kurva mengikat oksigen dengan Hill-koefisien Ini yang disebut efek Root dapat kita pada ikan.22 ± 0. Ketika jaringan tersebut metabolismnya meningkatan. Pergeseran kurva ke sebelah kanan berarti suatu pengurangan dalam afinitas dari hemoglobin untuk oksigen. peningkatan level karbon dioksida dalam darah atau penunrunan pH menyebabkan hemoglobin bergabung dengan oksigen dengan afinitas lemah. misalnya dalam berenang kandung kemih. tetapi kemudian melepaskan ke jaringan-jaringan yang paling membutuhkan oksigen. Karbon dioksida dengan cepat dijadikan molekul bikarbonat dan proton asam oleh enzim karbonik anhydrase . yang menyatakan bahwa dalam persentasi karbon dioksida. keafinitasan oksigen untuk pigmen respirasi disosiasi. yaitu hemoglobin. Efek Bohr ialah sifat dari hemoglobin yang pertama kali digambarkan oleh psikologis Denmark Christian Bohr pada 1904. karena efek bohr. Pada beberapa hewan.diteliti sebelum pH menurun dibawah 6. Produksi karbon dioksidanyapun meningkat. Disajikan tidak diperbaikan O2 pada insang atau ABO pada di vivo.02. untuk menciptakan parsial oksigen besar tekanan lokal. Efek fasilitas transport oksigen seperti hemoglobin membungkus oksigen di dalam paru-paru. kapasitas pengangkutan oksigen darah berkurang ketika pH diturunkan. Dengan demikian tidak heran bahwa ikan penghirup udara memiliki efek Root. Seharusnya ditandai bahwa presentase efek Root pada ikan penghirup udara ini yang telah dikonfirmasi pada tidak adanya organik pospat yang merawat pontensial terhadap efek Root dan pengningkatan pH.2 tidak seperti terjadi pada Vivo dimana sel darah merah beristirahat pada pH 7. EFEK BOHR Efek Bohr ialah pengaruh Karbon dioksida terhadap kurva oksigen terlarut dari darah.

Namun. Efek ini memfasilitasi transportasi oksigen sebagai hemoglobin mengikat oksigen di paru-paru. sehingga meningkatkan disosiasi oksigen dari hemoglobin ke jaringan. tetapi kemudian melepaskan dalam jaringan. Karbon dioksida dengan cepat diubah menjadi molekul dan asam bikarbonat proton oleh Enzim karbonat anhydrase CO2 + H2O \ rightleftharpoons H + + HCO3- Hal ini menyebabkan pH jaringan menurun. produksi karbon dioksida meningkat. Penurunan pengikatan karbon dioksida oleh karena peningkatan kadar oksigen dikenal sebagai efek Haldane dan penting dalam traspor karbon dioksida dari jaringan ke paru-paru. memperbolehkan jaringan tersebut memperoleh oksigen yang cukup sesuai kebutuhannya. Bohr (1855-1911). khususnya di jaringan yang sebagian besar membutuhkan oksigen. karena efek alosterik pada molekul hemoglobin. Ketika itu tingkat metabolisme jaringan meningkat.CO2+ H2O Gagal bereaksi H+ + HCO3â Hal ini menyebabkan pH jaringan menurun dan juga meningkatkan oksigen terlarut dari hemoglobin. peningkatan tekanan parsial CO2 atau penurunan pH akan menyebabkan pelepasan oksigen dari hemoglobin. pengikatan CO2 mengurangi jumlah oksigen yang dapat diikat. Sebaliknya. mengangkut baik oksigen maupun karbon dioksida. Efek Bohr ditemukan oleh C. dikenal sebagai efek bohr. Namun CO2 yang diangkut hemoglobin tidak terikat pada tempat yang sama dengan oksigen. Ia bergabung dengan gugus terminal-N pada empat rantai globin. sehingga memungkinkan jaringan untuk . molekul pengangkut oksigen yang utama pada sel darah merah. hemoglobin.

Merubah keafinitasan oksigen hemoglobin ialah tubuh yang cepat beradaptasi dengan masalah ini. Hb mengikat satu mol. tinggi Hb berkombinasi dgn O2 untuk membentuk Oksihemoglobin (HbO2) dan reaksi bergeser ke kanan. KURVA DISOSIASI OKSIGEN Sifat penting darah dalam transport oksigen adalah ikatan yang reversibel oksigen dengan Hb Hb + O2 HbO2 Pd kons. Tiap atom Fe dlm mol. KURVA DISOSIASI Kurva disosiasi bergeser ke kanan ketika karbon dioksida atau konsentrasi ion hydrogen meningkat.mendapatkan oksigen yang cukup untuk memenuhi tuntutan (dan meningkatkan pHdarah). Membuat masuk akal karena peningkatan konsentrasi karbon dioksida dan pembuatan asam laktat terjadi ketika otot memperlukan lebih banyak oksigen. . O2.

Afinitas oksigen yang rendah tersebut diperlukan untuk pelepasan oksigen ke jaringan pada aktivitas metabolik tinggi.Bila kita plot jmlah Oksihemoglobin yg ada pada tiap konstentrasi O2 diperoleh kurva disosiasi oksigen . pada ikan yang bergerak lamban dan berada di dasar perairan yang kandungan oksigennya rendah biasanya toleran terhadap kekurangan oksigen. dan biasanya hidup di air yang kaya oksigen. kurva disosiasinya lebih kekanan dibandingkan ikan-ikan lain. seperti misalnya ikan tuna.hemoglobin Hb + O2 Oksigen HbO2 Oksihemoglobin Hemoglobin Kurva disosiasi oksigen pada ikan berhubungan dengan aktivitasnya. Pada ikan yang aktif dan berenang cepat. Sebaliknya. Karena ikan ini hidup di perairan yang miskin oksigen dan laju metaboliknya rendah. Afinitas oksigen hemoglobin ikan semacam ini tinggi. kurva disosiasinya di kiri. maka kebutuhan untuk pengambilan oksigen lebih penting daripada kebutuhan untuk melepaskan oksigen ke jaringan .

kedua spesies hewan tersebut sering berada pada perairan yang miskin oksigen. Hal yang sama juga terjadi pada Artemia. 1982). Daphnia yang dipelihara dalam air yang kandungan oksigennya rendah akan memiliki konsentrasi hemoglobin tinggi (lihat Gambar). larva Chironomus dan invertebrata lainnya. Hb memiliki afinitas oksigen yang sangat tinggi dan kurva disosiasinya terletak dipinggir kiri. . Misalnya pada moluska bivalvia Phacoides dan juga larva Chironomus. Nampaknya bilamana oksigen sangat tipis hemoglobin menjadi sangat penting.Pada hewan invertebrata. Daphnia yang memiliki konsentrasi hemoglobin tinggi akan lulus hidup dalam perairan dimana Daphnia yang konsentrasi hemoglobinyya rendah mati (Kobayashi and Hoshi.

peningkatan tekanan parsial CO2 atau penurunan pH akan menyebabkan pelepasan oksigen dari hemoglobin. Namun. Sebaliknya. molekul pengangkut oksigen yang utama pada sel darah merah. dikenal sebagai efek bohr. . Ketika itu tingkat metabolisme jaringan meningkat. karena efek alosterik pada molekul hemoglobin. Namun CO2 yang diangkut hemoglobin tidak terikat pada tempat yang sama dengan oksigen. Karbon dioksida dengan cepat diubah menjadi molekul dan asam bikarbonat proton oleh Enzim karbonat anhydrase CO2 + H2O \ rightleftharpoons H + + HCO3- Hal ini menyebabkan pH jaringan menurun. 1982. Efek Bohr ditemukan oleh C. Hal ini membantu kelulusan hidup dalam air yang kurang oksigen yang bersifat letal pada Daphnia yang Hbnya rendah (Kobayashi and Hoshi. pengikatan CO2 mengurangi jumlah oksigen yang dapat diikat. Efek ini memfasilitasi transportasi oksigen sebagai hemoglobin mengikat oksigen di paru-paru. Penurunan pengikatan karbon dioksida oleh karena peningkatan kadar oksigen dikenal sebagai efek Haldane dan penting dalam traspor karbon dioksida dari jaringan ke paru-paru. Bohr (1855-1911). hemoglobin. S cmidt-Nielsen. tetapi kemudian melepaskan dalam jaringan. 1990). produksi karbon dioksida meningkat. sehingga memungkinkan jaringan untuk mendapatkan oksigen yang cukup untuk memenuhi tuntutan (dan meningkatkan pHdarah). mengangkut baik oksigen maupun karbon dioksida. sehingga meningkatkan disosiasi oksigen dari hemoglobin ke jaringan.Daphnia bila dipelihara dalam air yang kandungan oksigennya rendah akan memiliki konsentrasi Hb yang meningkat tinggi. Ia bergabung dengan gugus terminal-N pada empat rantai globin. khususnya di jaringan yang sebagian besar membutuhkan oksigen.

termasuk manusia. Hemoglobin ikan dengan kandung kemih sangat peka terhadap kondisi asam. bahkan jika konsentrasi oksigen bebas sangat tinggi yang disebut efek root. Kurva merah mewakili efek bohr . Hemoglobin pada ikan memungkinkan ikan untuk mengisi atau mengosongkan kandung kemih yang sedang berenang. Kurva hitam di sebelah kanan menunjukkan mengikat oksigen ke hemoglobin dalam kondisi normal. melepaskan sekitar setengah dari oksigen terikat bahkan pada konsentrasi oksigen tinggi. Jika darah menjadi kurang asam oksigen berbentuk seperti bola oleh hemoglobin. tapi untuk tingkat yang jauh berkurang. peka terhadap kondisi asam.PERBANDINGAN EFEK BOHR DAN EFEK ROOT Gas yang mengisi kandung kemih oksigen. Ketika darah yang mengelilingi kandung kemih menjadi sedikit asam hemoglobin melepaskan oksigen ke dalam kandung kemih. Sebuah kurva mengikat menunjukkan bagaimana jumlah oksigen yang terikat pada hemoglobin meningkat dengan peningkatan konsentrasi oksigen bebas. Pada setiap hewan sebagian besar oksigen dalam darah terikat pada protein hemoglobin. Seperti yang terlihat oleh kurva biru ke kanan. kira-kira setengah dari oksigen dilepaskan. Respons hemoglobin untuk keasaman dapat diringkas oleh kurva mengikat oksigen. dibawa oleh hemoglobin dalam darah ikan. Hemoglobin kebanyakan hewan. yang berada di dalam sel-sel darah merah.

Sign up to vote on this title
UsefulNot useful