FISIOLOGI HEWAN AIR

( hemoglobin )

Disusun oleh:

BOY DWIKYARTO
230110090054

PERIKANAN A

FAKULTAS PERIKANAN DAN ILMU KELAUTAN UNIVERSITAS PADJADJARAN JATINANGOR 2010

yang distabilkan oleh peptida -heliks. apoprotein. dinyatakan sebagai dan . Masing-masing unit berisi gugus heme yang mengikat oksigen secara reversibel (McKee T dan McKee JR. di antaranya yang paling sering ditemui adalah anemia sel sabit dan talasemia STRUKTUR Hemoglobin (Mr 64500. Molekul HbA (hemoglobin manusia dewasa. sekitar 2% hemoglobin manusia merupakan HbA2 yang terdiri dari rantai sebagai pengganti rantai. Struktur Hemoglobin. dan empat gugus heme. 2004) . Terdapat tipe lain hemoglobin orang dewasa. Mutasi pada gen protein hemoglobin mengakibatkan suatu golongan penyakit menurun yang disebut hemoglobinopati. Molekul HbA umumnya tersusun sebagai. dari hemoglobin sangat mirip . [1] pada mamalia dan hewan lainnya. Perbandingan dari belasan spesies menunjukkan ada sembilan variasi residu asam amino. Hemoglobin juga pengusung karbon dioksida kembali menuju paru-paru untuk dihembuskan keluar tubuh. Molekul hemoglobin terdiri dari globin. Beberapa variasi residu langsung berpengaruh pada sisi ikat oksigennya. suatu molekul organik dengan satu atom besi.5 nm yang ditemukan pada sel darah merah. A = adult) berisi dua rantai (masing masing 141 residu) dan du a rantai (masing-masing 146 residu) (Gambar 3).HEMOGLOBIN Hemoglobin adalah metaloprotein (protein yang mengandung zat besi) di dalam sel darah merah yang berfungsi sebagai pengangkut oksigen dari paru-paru ke seluruh tubuh. disingkat Hb) merupakan molekul bulat den gan diameter 5. Meskipun konfigurasi tiga dimensi mioglobin dan rantai. dengan fungsi utamanya untuk mentransport oksigen dari paru-paru ke setiap jaringan dalam tubuh. urutan asam aminonya mempunyai beberapa perbedaan dan identik pada posisi 27. protein ini terdiri dari empat sub unit.

Gugus heme terdiri dari komponen anorganik dan pusat atom besi. oksigen langsung meresap ke dalam plasma darah karena protein pembawa oksigennya terlarut secara bebas. Hemosianin. Gugus heme yang menyebabkan darah berwarna merah. Komponen organik yang disebut protoporfirin terbentuk dari empat cincin pirol yang dihubungkan oleh jembatan metena membentuk cincin tetrapirol. Hemoglobin adalah suatu zat yang memberikan warna merah sel darah merah.Kapasitas hemoglobin untuk mengikat oksigen bergantung pada keberadaan gugus prostetik yang disebut heme. Hemoglobin merupakan protein pengangkut oksigen paling efektif dan terdapat pada hewan-hewan bertulang belakang atau vertebrata. Pada sebagian hewan tak bertulang belakang atau invertebrata yang berukuran kecil. Cumi-cumi menggunakan vanadium kromagen (berwarna hijau muda. atau kuning oranye). FUNGSI HEMOGLOBIN Hemoglobin berfungsi sebagai pengikat oksigen. biru. 2 molekul rantai globin alpha dan 2 molekul rantai globin beta. mengandung tembaga. Rantai globin alpha dan beta adalah protein yang produksinya disandi oleh gen globin alpha dan beta . Hemoglobin terdiri dari 4 molekul zat besi (heme). yang berwarna biru. dan digunakan oleh hewan crustaceae.

Untuk Gigas dan H. Tidak nyata hubungan antara presentase Root efek dan jumlah Hb. level presentase habitat tropikal.5. pada saat pH darah menurun. pada level O2 atmosfer. Pada penelitian lainnya.EFEK ROOT DAN EFEK BOHR EFEK ROOT Efek Root didefinisikan sebagai penurunan kadar oksigen dalam darah. level aktifitas. Efek Root efek terbesar diobservasi dengan spesies ini dengan kedua retia. Efek root implikasi yang sangat berbeda untuk transportasi gas dibandingkan efek Bohr. efek Root tidak ada atau sangat kecil pada Gymotodea dan Siliroidea. A Gigas dan H. yang pertama diindinkasikan bahwa efek root ialah korelasi yang terbaik dengan presentase dari koroid dibandingkan dengan sirip. Dengan demikian tidak diharapkan untuk memiliki efek Root. pada kasus ini. Ini adalah penelitian dari 56 generasi ikan amazon. Efek Root dikarenakan angka kecepatan O2 dari Hb ke mata dan sirip. Nyata bahwa efek Root pada hemolyzates dari Gigas tidak . efek root dipikirkan secara berlebih sebagai efek Bohr. Dengan demikian. presentase efek Root telah dikomfirmasi dalam hemolizates pada pH = 5. Unruk kebanyak bagian. Karena Ikan penghirup udara ini tipikalnya mempunyai lebih tinggi darah PCO2 dan pH rendah dibandingkan Penghirup air. Efek Root telah didemostrasikan sekurang-kurang pada 2 ikan penghirup udara. ini telah diusulkan pada wal tahun 1931 bahwa ikan penghirup udara akan memiliki Hb relatif tidak sensitif dibandingkan pHnya. karakteristik Hb dan bentuk sistem laju dalam ikan teleost membentuk perkalian O2 yang tidak ada bandingnya di kerajaan bintang dan mampu membagkitkan tekanan darah hampir 20 kali yang ditemukan dalam arteri darah. Secara pisiologi. Root efek hanya ditemukan di ikan teleost [dengan pengecualian Amia calva] dan level Hb. toleransi hypoxia. Dasar lengkap tentang efek Root yang tersisa masih belum terpecahkan. Pada umumnya. sama pada ikan penghirup udara. Unitaenatus. Unitaenaitus.

tetapi kemudian melepaskan ke jaringan-jaringan yang paling membutuhkan oksigen. Produksi karbon dioksidanyapun meningkat. keafinitasan oksigen untuk pigmen respirasi disosiasi. Efek Bohr ialah sifat dari hemoglobin yang pertama kali digambarkan oleh psikologis Denmark Christian Bohr pada 1904. Karbon dioksida dengan cepat dijadikan molekul bikarbonat dan proton asam oleh enzim karbonik anhydrase . peningkatan level karbon dioksida dalam darah atau penunrunan pH menyebabkan hemoglobin bergabung dengan oksigen dengan afinitas lemah. misalnya dalam berenang kandung kemih. EFEK BOHR Efek Bohr ialah pengaruh Karbon dioksida terhadap kurva oksigen terlarut dari darah. Pergeseran kurva ke sebelah kanan berarti suatu pengurangan dalam afinitas dari hemoglobin untuk oksigen.diteliti sebelum pH menurun dibawah 6. Seharusnya ditandai bahwa presentase efek Root pada ikan penghirup udara ini yang telah dikonfirmasi pada tidak adanya organik pospat yang merawat pontensial terhadap efek Root dan pengningkatan pH.22 ± 0. untuk menciptakan parsial oksigen besar tekanan lokal. Efek fasilitas transport oksigen seperti hemoglobin membungkus oksigen di dalam paru-paru. yaitu hemoglobin. Ketika jaringan tersebut metabolismnya meningkatan. Dengan demikian tidak heran bahwa ikan penghirup udara memiliki efek Root. yang menyatakan bahwa dalam persentasi karbon dioksida. Pada beberapa hewan.02.2 tidak seperti terjadi pada Vivo dimana sel darah merah beristirahat pada pH 7. karena efek bohr. Disajikan tidak diperbaikan O2 pada insang atau ABO pada di vivo. menghasilkan kurva mengikat oksigen dengan Hill-koefisien Ini yang disebut efek Root dapat kita pada ikan. kapasitas pengangkutan oksigen darah berkurang ketika pH diturunkan.

peningkatan tekanan parsial CO2 atau penurunan pH akan menyebabkan pelepasan oksigen dari hemoglobin. Bohr (1855-1911). mengangkut baik oksigen maupun karbon dioksida.CO2+ H2O Gagal bereaksi H+ + HCO3â Hal ini menyebabkan pH jaringan menurun dan juga meningkatkan oksigen terlarut dari hemoglobin. Ketika itu tingkat metabolisme jaringan meningkat. Sebaliknya. pengikatan CO2 mengurangi jumlah oksigen yang dapat diikat. Namun CO2 yang diangkut hemoglobin tidak terikat pada tempat yang sama dengan oksigen. sehingga meningkatkan disosiasi oksigen dari hemoglobin ke jaringan. Karbon dioksida dengan cepat diubah menjadi molekul dan asam bikarbonat proton oleh Enzim karbonat anhydrase CO2 + H2O \ rightleftharpoons H + + HCO3- Hal ini menyebabkan pH jaringan menurun. tetapi kemudian melepaskan dalam jaringan. Ia bergabung dengan gugus terminal-N pada empat rantai globin. Efek ini memfasilitasi transportasi oksigen sebagai hemoglobin mengikat oksigen di paru-paru. molekul pengangkut oksigen yang utama pada sel darah merah. sehingga memungkinkan jaringan untuk . Penurunan pengikatan karbon dioksida oleh karena peningkatan kadar oksigen dikenal sebagai efek Haldane dan penting dalam traspor karbon dioksida dari jaringan ke paru-paru. Namun. Efek Bohr ditemukan oleh C. karena efek alosterik pada molekul hemoglobin. produksi karbon dioksida meningkat. dikenal sebagai efek bohr. memperbolehkan jaringan tersebut memperoleh oksigen yang cukup sesuai kebutuhannya. khususnya di jaringan yang sebagian besar membutuhkan oksigen. hemoglobin.

Merubah keafinitasan oksigen hemoglobin ialah tubuh yang cepat beradaptasi dengan masalah ini. Tiap atom Fe dlm mol. tinggi Hb berkombinasi dgn O2 untuk membentuk Oksihemoglobin (HbO2) dan reaksi bergeser ke kanan. KURVA DISOSIASI OKSIGEN Sifat penting darah dalam transport oksigen adalah ikatan yang reversibel oksigen dengan Hb Hb + O2 HbO2 Pd kons.mendapatkan oksigen yang cukup untuk memenuhi tuntutan (dan meningkatkan pHdarah). Hb mengikat satu mol. Membuat masuk akal karena peningkatan konsentrasi karbon dioksida dan pembuatan asam laktat terjadi ketika otot memperlukan lebih banyak oksigen. KURVA DISOSIASI Kurva disosiasi bergeser ke kanan ketika karbon dioksida atau konsentrasi ion hydrogen meningkat. O2. .

Pada ikan yang aktif dan berenang cepat. maka kebutuhan untuk pengambilan oksigen lebih penting daripada kebutuhan untuk melepaskan oksigen ke jaringan . kurva disosiasinya di kiri. Afinitas oksigen yang rendah tersebut diperlukan untuk pelepasan oksigen ke jaringan pada aktivitas metabolik tinggi. pada ikan yang bergerak lamban dan berada di dasar perairan yang kandungan oksigennya rendah biasanya toleran terhadap kekurangan oksigen. seperti misalnya ikan tuna. Afinitas oksigen hemoglobin ikan semacam ini tinggi. dan biasanya hidup di air yang kaya oksigen. Sebaliknya. kurva disosiasinya lebih kekanan dibandingkan ikan-ikan lain. Karena ikan ini hidup di perairan yang miskin oksigen dan laju metaboliknya rendah.hemoglobin Hb + O2 Oksigen HbO2 Oksihemoglobin Hemoglobin Kurva disosiasi oksigen pada ikan berhubungan dengan aktivitasnya.Bila kita plot jmlah Oksihemoglobin yg ada pada tiap konstentrasi O2 diperoleh kurva disosiasi oksigen .

1982).Pada hewan invertebrata. larva Chironomus dan invertebrata lainnya. Hb memiliki afinitas oksigen yang sangat tinggi dan kurva disosiasinya terletak dipinggir kiri. Nampaknya bilamana oksigen sangat tipis hemoglobin menjadi sangat penting. kedua spesies hewan tersebut sering berada pada perairan yang miskin oksigen. Daphnia yang dipelihara dalam air yang kandungan oksigennya rendah akan memiliki konsentrasi hemoglobin tinggi (lihat Gambar). Daphnia yang memiliki konsentrasi hemoglobin tinggi akan lulus hidup dalam perairan dimana Daphnia yang konsentrasi hemoglobinyya rendah mati (Kobayashi and Hoshi. Hal yang sama juga terjadi pada Artemia. Misalnya pada moluska bivalvia Phacoides dan juga larva Chironomus. .

tetapi kemudian melepaskan dalam jaringan. produksi karbon dioksida meningkat. Sebaliknya. Namun CO2 yang diangkut hemoglobin tidak terikat pada tempat yang sama dengan oksigen. Ia bergabung dengan gugus terminal-N pada empat rantai globin. mengangkut baik oksigen maupun karbon dioksida. pengikatan CO2 mengurangi jumlah oksigen yang dapat diikat. peningkatan tekanan parsial CO2 atau penurunan pH akan menyebabkan pelepasan oksigen dari hemoglobin. Bohr (1855-1911). 1982. Ketika itu tingkat metabolisme jaringan meningkat. karena efek alosterik pada molekul hemoglobin. Hal ini membantu kelulusan hidup dalam air yang kurang oksigen yang bersifat letal pada Daphnia yang Hbnya rendah (Kobayashi and Hoshi. 1990). hemoglobin. Efek ini memfasilitasi transportasi oksigen sebagai hemoglobin mengikat oksigen di paru-paru. sehingga memungkinkan jaringan untuk mendapatkan oksigen yang cukup untuk memenuhi tuntutan (dan meningkatkan pHdarah). Penurunan pengikatan karbon dioksida oleh karena peningkatan kadar oksigen dikenal sebagai efek Haldane dan penting dalam traspor karbon dioksida dari jaringan ke paru-paru. Karbon dioksida dengan cepat diubah menjadi molekul dan asam bikarbonat proton oleh Enzim karbonat anhydrase CO2 + H2O \ rightleftharpoons H + + HCO3- Hal ini menyebabkan pH jaringan menurun.Daphnia bila dipelihara dalam air yang kandungan oksigennya rendah akan memiliki konsentrasi Hb yang meningkat tinggi. sehingga meningkatkan disosiasi oksigen dari hemoglobin ke jaringan. molekul pengangkut oksigen yang utama pada sel darah merah. Efek Bohr ditemukan oleh C. . Namun. S cmidt-Nielsen. dikenal sebagai efek bohr. khususnya di jaringan yang sebagian besar membutuhkan oksigen.

Seperti yang terlihat oleh kurva biru ke kanan. yang berada di dalam sel-sel darah merah. Ketika darah yang mengelilingi kandung kemih menjadi sedikit asam hemoglobin melepaskan oksigen ke dalam kandung kemih. Respons hemoglobin untuk keasaman dapat diringkas oleh kurva mengikat oksigen. tapi untuk tingkat yang jauh berkurang. Sebuah kurva mengikat menunjukkan bagaimana jumlah oksigen yang terikat pada hemoglobin meningkat dengan peningkatan konsentrasi oksigen bebas. peka terhadap kondisi asam.PERBANDINGAN EFEK BOHR DAN EFEK ROOT Gas yang mengisi kandung kemih oksigen. kira-kira setengah dari oksigen dilepaskan. Jika darah menjadi kurang asam oksigen berbentuk seperti bola oleh hemoglobin. melepaskan sekitar setengah dari oksigen terikat bahkan pada konsentrasi oksigen tinggi. termasuk manusia. Kurva hitam di sebelah kanan menunjukkan mengikat oksigen ke hemoglobin dalam kondisi normal. Hemoglobin pada ikan memungkinkan ikan untuk mengisi atau mengosongkan kandung kemih yang sedang berenang. Hemoglobin kebanyakan hewan. Pada setiap hewan sebagian besar oksigen dalam darah terikat pada protein hemoglobin. dibawa oleh hemoglobin dalam darah ikan. Kurva merah mewakili efek bohr . Hemoglobin ikan dengan kandung kemih sangat peka terhadap kondisi asam. bahkan jika konsentrasi oksigen bebas sangat tinggi yang disebut efek root.

Sign up to vote on this title
UsefulNot useful