FISIOLOGI HEWAN AIR

( hemoglobin )

Disusun oleh:

BOY DWIKYARTO
230110090054

PERIKANAN A

FAKULTAS PERIKANAN DAN ILMU KELAUTAN UNIVERSITAS PADJADJARAN JATINANGOR 2010

dari hemoglobin sangat mirip . urutan asam aminonya mempunyai beberapa perbedaan dan identik pada posisi 27.HEMOGLOBIN Hemoglobin adalah metaloprotein (protein yang mengandung zat besi) di dalam sel darah merah yang berfungsi sebagai pengangkut oksigen dari paru-paru ke seluruh tubuh. Meskipun konfigurasi tiga dimensi mioglobin dan rantai. protein ini terdiri dari empat sub unit. Molekul HbA umumnya tersusun sebagai. dengan fungsi utamanya untuk mentransport oksigen dari paru-paru ke setiap jaringan dalam tubuh. dinyatakan sebagai dan . Molekul HbA (hemoglobin manusia dewasa. [1] pada mamalia dan hewan lainnya. suatu molekul organik dengan satu atom besi. Mutasi pada gen protein hemoglobin mengakibatkan suatu golongan penyakit menurun yang disebut hemoglobinopati. Molekul hemoglobin terdiri dari globin. A = adult) berisi dua rantai (masing masing 141 residu) dan du a rantai (masing-masing 146 residu) (Gambar 3). Hemoglobin juga pengusung karbon dioksida kembali menuju paru-paru untuk dihembuskan keluar tubuh. Masing-masing unit berisi gugus heme yang mengikat oksigen secara reversibel (McKee T dan McKee JR.5 nm yang ditemukan pada sel darah merah. 2004) . yang distabilkan oleh peptida -heliks. disingkat Hb) merupakan molekul bulat den gan diameter 5. Terdapat tipe lain hemoglobin orang dewasa. di antaranya yang paling sering ditemui adalah anemia sel sabit dan talasemia STRUKTUR Hemoglobin (Mr 64500. Beberapa variasi residu langsung berpengaruh pada sisi ikat oksigennya. apoprotein. dan empat gugus heme. Struktur Hemoglobin. Perbandingan dari belasan spesies menunjukkan ada sembilan variasi residu asam amino. sekitar 2% hemoglobin manusia merupakan HbA2 yang terdiri dari rantai sebagai pengganti rantai.

Hemoglobin merupakan protein pengangkut oksigen paling efektif dan terdapat pada hewan-hewan bertulang belakang atau vertebrata. Komponen organik yang disebut protoporfirin terbentuk dari empat cincin pirol yang dihubungkan oleh jembatan metena membentuk cincin tetrapirol. Cumi-cumi menggunakan vanadium kromagen (berwarna hijau muda. FUNGSI HEMOGLOBIN Hemoglobin berfungsi sebagai pengikat oksigen. atau kuning oranye). Hemoglobin terdiri dari 4 molekul zat besi (heme). yang berwarna biru. Rantai globin alpha dan beta adalah protein yang produksinya disandi oleh gen globin alpha dan beta . Pada sebagian hewan tak bertulang belakang atau invertebrata yang berukuran kecil. Gugus heme yang menyebabkan darah berwarna merah. biru. Gugus heme terdiri dari komponen anorganik dan pusat atom besi. 2 molekul rantai globin alpha dan 2 molekul rantai globin beta. dan digunakan oleh hewan crustaceae.Kapasitas hemoglobin untuk mengikat oksigen bergantung pada keberadaan gugus prostetik yang disebut heme. Hemoglobin adalah suatu zat yang memberikan warna merah sel darah merah. mengandung tembaga. oksigen langsung meresap ke dalam plasma darah karena protein pembawa oksigennya terlarut secara bebas. Hemosianin.

Unitaenatus.5. Dasar lengkap tentang efek Root yang tersisa masih belum terpecahkan. efek root dipikirkan secara berlebih sebagai efek Bohr. toleransi hypoxia. presentase efek Root telah dikomfirmasi dalam hemolizates pada pH = 5. Unitaenaitus. Nyata bahwa efek Root pada hemolyzates dari Gigas tidak . pada kasus ini. level aktifitas. level presentase habitat tropikal. efek Root tidak ada atau sangat kecil pada Gymotodea dan Siliroidea. Pada umumnya. Efek Root telah didemostrasikan sekurang-kurang pada 2 ikan penghirup udara. Efek Root efek terbesar diobservasi dengan spesies ini dengan kedua retia. Dengan demikian. Pada penelitian lainnya. sama pada ikan penghirup udara. Efek Root dikarenakan angka kecepatan O2 dari Hb ke mata dan sirip. Efek root implikasi yang sangat berbeda untuk transportasi gas dibandingkan efek Bohr. yang pertama diindinkasikan bahwa efek root ialah korelasi yang terbaik dengan presentase dari koroid dibandingkan dengan sirip. pada level O2 atmosfer. pada saat pH darah menurun. A Gigas dan H. Untuk Gigas dan H. Ini adalah penelitian dari 56 generasi ikan amazon. Unruk kebanyak bagian. karakteristik Hb dan bentuk sistem laju dalam ikan teleost membentuk perkalian O2 yang tidak ada bandingnya di kerajaan bintang dan mampu membagkitkan tekanan darah hampir 20 kali yang ditemukan dalam arteri darah. ini telah diusulkan pada wal tahun 1931 bahwa ikan penghirup udara akan memiliki Hb relatif tidak sensitif dibandingkan pHnya.EFEK ROOT DAN EFEK BOHR EFEK ROOT Efek Root didefinisikan sebagai penurunan kadar oksigen dalam darah. Tidak nyata hubungan antara presentase Root efek dan jumlah Hb. Root efek hanya ditemukan di ikan teleost [dengan pengecualian Amia calva] dan level Hb. Secara pisiologi. Dengan demikian tidak diharapkan untuk memiliki efek Root. Karena Ikan penghirup udara ini tipikalnya mempunyai lebih tinggi darah PCO2 dan pH rendah dibandingkan Penghirup air.

tetapi kemudian melepaskan ke jaringan-jaringan yang paling membutuhkan oksigen. Produksi karbon dioksidanyapun meningkat. untuk menciptakan parsial oksigen besar tekanan lokal. Dengan demikian tidak heran bahwa ikan penghirup udara memiliki efek Root. EFEK BOHR Efek Bohr ialah pengaruh Karbon dioksida terhadap kurva oksigen terlarut dari darah. karena efek bohr. yaitu hemoglobin. menghasilkan kurva mengikat oksigen dengan Hill-koefisien Ini yang disebut efek Root dapat kita pada ikan. peningkatan level karbon dioksida dalam darah atau penunrunan pH menyebabkan hemoglobin bergabung dengan oksigen dengan afinitas lemah. keafinitasan oksigen untuk pigmen respirasi disosiasi. Pada beberapa hewan.diteliti sebelum pH menurun dibawah 6. Karbon dioksida dengan cepat dijadikan molekul bikarbonat dan proton asam oleh enzim karbonik anhydrase .22 ± 0. Efek fasilitas transport oksigen seperti hemoglobin membungkus oksigen di dalam paru-paru. Ketika jaringan tersebut metabolismnya meningkatan. misalnya dalam berenang kandung kemih.2 tidak seperti terjadi pada Vivo dimana sel darah merah beristirahat pada pH 7.02. Disajikan tidak diperbaikan O2 pada insang atau ABO pada di vivo. kapasitas pengangkutan oksigen darah berkurang ketika pH diturunkan. Pergeseran kurva ke sebelah kanan berarti suatu pengurangan dalam afinitas dari hemoglobin untuk oksigen. Seharusnya ditandai bahwa presentase efek Root pada ikan penghirup udara ini yang telah dikonfirmasi pada tidak adanya organik pospat yang merawat pontensial terhadap efek Root dan pengningkatan pH. Efek Bohr ialah sifat dari hemoglobin yang pertama kali digambarkan oleh psikologis Denmark Christian Bohr pada 1904. yang menyatakan bahwa dalam persentasi karbon dioksida.

pengikatan CO2 mengurangi jumlah oksigen yang dapat diikat. khususnya di jaringan yang sebagian besar membutuhkan oksigen. Bohr (1855-1911). mengangkut baik oksigen maupun karbon dioksida.CO2+ H2O Gagal bereaksi H+ + HCO3â Hal ini menyebabkan pH jaringan menurun dan juga meningkatkan oksigen terlarut dari hemoglobin. peningkatan tekanan parsial CO2 atau penurunan pH akan menyebabkan pelepasan oksigen dari hemoglobin. molekul pengangkut oksigen yang utama pada sel darah merah. tetapi kemudian melepaskan dalam jaringan. Ketika itu tingkat metabolisme jaringan meningkat. dikenal sebagai efek bohr. Sebaliknya. Namun. karena efek alosterik pada molekul hemoglobin. Efek ini memfasilitasi transportasi oksigen sebagai hemoglobin mengikat oksigen di paru-paru. sehingga meningkatkan disosiasi oksigen dari hemoglobin ke jaringan. Namun CO2 yang diangkut hemoglobin tidak terikat pada tempat yang sama dengan oksigen. sehingga memungkinkan jaringan untuk . hemoglobin. produksi karbon dioksida meningkat. Ia bergabung dengan gugus terminal-N pada empat rantai globin. Karbon dioksida dengan cepat diubah menjadi molekul dan asam bikarbonat proton oleh Enzim karbonat anhydrase CO2 + H2O \ rightleftharpoons H + + HCO3- Hal ini menyebabkan pH jaringan menurun. Penurunan pengikatan karbon dioksida oleh karena peningkatan kadar oksigen dikenal sebagai efek Haldane dan penting dalam traspor karbon dioksida dari jaringan ke paru-paru. Efek Bohr ditemukan oleh C. memperbolehkan jaringan tersebut memperoleh oksigen yang cukup sesuai kebutuhannya.

KURVA DISOSIASI Kurva disosiasi bergeser ke kanan ketika karbon dioksida atau konsentrasi ion hydrogen meningkat. KURVA DISOSIASI OKSIGEN Sifat penting darah dalam transport oksigen adalah ikatan yang reversibel oksigen dengan Hb Hb + O2 HbO2 Pd kons. tinggi Hb berkombinasi dgn O2 untuk membentuk Oksihemoglobin (HbO2) dan reaksi bergeser ke kanan. Merubah keafinitasan oksigen hemoglobin ialah tubuh yang cepat beradaptasi dengan masalah ini.mendapatkan oksigen yang cukup untuk memenuhi tuntutan (dan meningkatkan pHdarah). Membuat masuk akal karena peningkatan konsentrasi karbon dioksida dan pembuatan asam laktat terjadi ketika otot memperlukan lebih banyak oksigen. . Hb mengikat satu mol. O2. Tiap atom Fe dlm mol.

Bila kita plot jmlah Oksihemoglobin yg ada pada tiap konstentrasi O2 diperoleh kurva disosiasi oksigen . kurva disosiasinya lebih kekanan dibandingkan ikan-ikan lain. seperti misalnya ikan tuna.hemoglobin Hb + O2 Oksigen HbO2 Oksihemoglobin Hemoglobin Kurva disosiasi oksigen pada ikan berhubungan dengan aktivitasnya. Afinitas oksigen hemoglobin ikan semacam ini tinggi. Pada ikan yang aktif dan berenang cepat. kurva disosiasinya di kiri. dan biasanya hidup di air yang kaya oksigen. pada ikan yang bergerak lamban dan berada di dasar perairan yang kandungan oksigennya rendah biasanya toleran terhadap kekurangan oksigen. maka kebutuhan untuk pengambilan oksigen lebih penting daripada kebutuhan untuk melepaskan oksigen ke jaringan . Afinitas oksigen yang rendah tersebut diperlukan untuk pelepasan oksigen ke jaringan pada aktivitas metabolik tinggi. Karena ikan ini hidup di perairan yang miskin oksigen dan laju metaboliknya rendah. Sebaliknya.

Pada hewan invertebrata. . Daphnia yang memiliki konsentrasi hemoglobin tinggi akan lulus hidup dalam perairan dimana Daphnia yang konsentrasi hemoglobinyya rendah mati (Kobayashi and Hoshi. kedua spesies hewan tersebut sering berada pada perairan yang miskin oksigen. Daphnia yang dipelihara dalam air yang kandungan oksigennya rendah akan memiliki konsentrasi hemoglobin tinggi (lihat Gambar). Nampaknya bilamana oksigen sangat tipis hemoglobin menjadi sangat penting. larva Chironomus dan invertebrata lainnya. Misalnya pada moluska bivalvia Phacoides dan juga larva Chironomus. Hb memiliki afinitas oksigen yang sangat tinggi dan kurva disosiasinya terletak dipinggir kiri. Hal yang sama juga terjadi pada Artemia. 1982).

produksi karbon dioksida meningkat. Sebaliknya. 1982. karena efek alosterik pada molekul hemoglobin. dikenal sebagai efek bohr. . Namun CO2 yang diangkut hemoglobin tidak terikat pada tempat yang sama dengan oksigen. mengangkut baik oksigen maupun karbon dioksida. sehingga memungkinkan jaringan untuk mendapatkan oksigen yang cukup untuk memenuhi tuntutan (dan meningkatkan pHdarah). S cmidt-Nielsen. molekul pengangkut oksigen yang utama pada sel darah merah. Efek Bohr ditemukan oleh C. khususnya di jaringan yang sebagian besar membutuhkan oksigen. Karbon dioksida dengan cepat diubah menjadi molekul dan asam bikarbonat proton oleh Enzim karbonat anhydrase CO2 + H2O \ rightleftharpoons H + + HCO3- Hal ini menyebabkan pH jaringan menurun. pengikatan CO2 mengurangi jumlah oksigen yang dapat diikat. 1990). Bohr (1855-1911). Efek ini memfasilitasi transportasi oksigen sebagai hemoglobin mengikat oksigen di paru-paru.Daphnia bila dipelihara dalam air yang kandungan oksigennya rendah akan memiliki konsentrasi Hb yang meningkat tinggi. Ia bergabung dengan gugus terminal-N pada empat rantai globin. tetapi kemudian melepaskan dalam jaringan. sehingga meningkatkan disosiasi oksigen dari hemoglobin ke jaringan. Namun. Penurunan pengikatan karbon dioksida oleh karena peningkatan kadar oksigen dikenal sebagai efek Haldane dan penting dalam traspor karbon dioksida dari jaringan ke paru-paru. hemoglobin. Hal ini membantu kelulusan hidup dalam air yang kurang oksigen yang bersifat letal pada Daphnia yang Hbnya rendah (Kobayashi and Hoshi. Ketika itu tingkat metabolisme jaringan meningkat. peningkatan tekanan parsial CO2 atau penurunan pH akan menyebabkan pelepasan oksigen dari hemoglobin.

melepaskan sekitar setengah dari oksigen terikat bahkan pada konsentrasi oksigen tinggi. Jika darah menjadi kurang asam oksigen berbentuk seperti bola oleh hemoglobin. kira-kira setengah dari oksigen dilepaskan. peka terhadap kondisi asam. bahkan jika konsentrasi oksigen bebas sangat tinggi yang disebut efek root. Respons hemoglobin untuk keasaman dapat diringkas oleh kurva mengikat oksigen. Sebuah kurva mengikat menunjukkan bagaimana jumlah oksigen yang terikat pada hemoglobin meningkat dengan peningkatan konsentrasi oksigen bebas. Kurva merah mewakili efek bohr .PERBANDINGAN EFEK BOHR DAN EFEK ROOT Gas yang mengisi kandung kemih oksigen. tapi untuk tingkat yang jauh berkurang. termasuk manusia. Hemoglobin pada ikan memungkinkan ikan untuk mengisi atau mengosongkan kandung kemih yang sedang berenang. Pada setiap hewan sebagian besar oksigen dalam darah terikat pada protein hemoglobin. Hemoglobin ikan dengan kandung kemih sangat peka terhadap kondisi asam. Kurva hitam di sebelah kanan menunjukkan mengikat oksigen ke hemoglobin dalam kondisi normal. yang berada di dalam sel-sel darah merah. dibawa oleh hemoglobin dalam darah ikan. Hemoglobin kebanyakan hewan. Seperti yang terlihat oleh kurva biru ke kanan. Ketika darah yang mengelilingi kandung kemih menjadi sedikit asam hemoglobin melepaskan oksigen ke dalam kandung kemih.

Sign up to vote on this title
UsefulNot useful