FISIOLOGI HEWAN AIR

( hemoglobin )

Disusun oleh:

BOY DWIKYARTO
230110090054

PERIKANAN A

FAKULTAS PERIKANAN DAN ILMU KELAUTAN UNIVERSITAS PADJADJARAN JATINANGOR 2010

dari hemoglobin sangat mirip . A = adult) berisi dua rantai (masing masing 141 residu) dan du a rantai (masing-masing 146 residu) (Gambar 3). disingkat Hb) merupakan molekul bulat den gan diameter 5. Beberapa variasi residu langsung berpengaruh pada sisi ikat oksigennya.HEMOGLOBIN Hemoglobin adalah metaloprotein (protein yang mengandung zat besi) di dalam sel darah merah yang berfungsi sebagai pengangkut oksigen dari paru-paru ke seluruh tubuh. dinyatakan sebagai dan . [1] pada mamalia dan hewan lainnya. di antaranya yang paling sering ditemui adalah anemia sel sabit dan talasemia STRUKTUR Hemoglobin (Mr 64500. 2004) . Struktur Hemoglobin. urutan asam aminonya mempunyai beberapa perbedaan dan identik pada posisi 27. Molekul hemoglobin terdiri dari globin. Molekul HbA umumnya tersusun sebagai. Mutasi pada gen protein hemoglobin mengakibatkan suatu golongan penyakit menurun yang disebut hemoglobinopati. apoprotein.5 nm yang ditemukan pada sel darah merah. Masing-masing unit berisi gugus heme yang mengikat oksigen secara reversibel (McKee T dan McKee JR. Perbandingan dari belasan spesies menunjukkan ada sembilan variasi residu asam amino. dan empat gugus heme. Hemoglobin juga pengusung karbon dioksida kembali menuju paru-paru untuk dihembuskan keluar tubuh. Terdapat tipe lain hemoglobin orang dewasa. yang distabilkan oleh peptida -heliks. suatu molekul organik dengan satu atom besi. protein ini terdiri dari empat sub unit. Molekul HbA (hemoglobin manusia dewasa. Meskipun konfigurasi tiga dimensi mioglobin dan rantai. sekitar 2% hemoglobin manusia merupakan HbA2 yang terdiri dari rantai sebagai pengganti rantai. dengan fungsi utamanya untuk mentransport oksigen dari paru-paru ke setiap jaringan dalam tubuh.

mengandung tembaga. atau kuning oranye). Gugus heme yang menyebabkan darah berwarna merah. yang berwarna biru. biru. Cumi-cumi menggunakan vanadium kromagen (berwarna hijau muda. Gugus heme terdiri dari komponen anorganik dan pusat atom besi. dan digunakan oleh hewan crustaceae. oksigen langsung meresap ke dalam plasma darah karena protein pembawa oksigennya terlarut secara bebas. FUNGSI HEMOGLOBIN Hemoglobin berfungsi sebagai pengikat oksigen. Hemoglobin terdiri dari 4 molekul zat besi (heme). Hemoglobin merupakan protein pengangkut oksigen paling efektif dan terdapat pada hewan-hewan bertulang belakang atau vertebrata.Kapasitas hemoglobin untuk mengikat oksigen bergantung pada keberadaan gugus prostetik yang disebut heme. Komponen organik yang disebut protoporfirin terbentuk dari empat cincin pirol yang dihubungkan oleh jembatan metena membentuk cincin tetrapirol. Pada sebagian hewan tak bertulang belakang atau invertebrata yang berukuran kecil. 2 molekul rantai globin alpha dan 2 molekul rantai globin beta. Hemosianin. Rantai globin alpha dan beta adalah protein yang produksinya disandi oleh gen globin alpha dan beta . Hemoglobin adalah suatu zat yang memberikan warna merah sel darah merah.

Root efek hanya ditemukan di ikan teleost [dengan pengecualian Amia calva] dan level Hb.5. Secara pisiologi. level aktifitas. pada kasus ini. Unitaenatus. efek root dipikirkan secara berlebih sebagai efek Bohr. Efek Root dikarenakan angka kecepatan O2 dari Hb ke mata dan sirip. karakteristik Hb dan bentuk sistem laju dalam ikan teleost membentuk perkalian O2 yang tidak ada bandingnya di kerajaan bintang dan mampu membagkitkan tekanan darah hampir 20 kali yang ditemukan dalam arteri darah. Unruk kebanyak bagian. sama pada ikan penghirup udara. efek Root tidak ada atau sangat kecil pada Gymotodea dan Siliroidea. Dengan demikian tidak diharapkan untuk memiliki efek Root. toleransi hypoxia. ini telah diusulkan pada wal tahun 1931 bahwa ikan penghirup udara akan memiliki Hb relatif tidak sensitif dibandingkan pHnya.EFEK ROOT DAN EFEK BOHR EFEK ROOT Efek Root didefinisikan sebagai penurunan kadar oksigen dalam darah. Pada umumnya. Untuk Gigas dan H. Efek Root efek terbesar diobservasi dengan spesies ini dengan kedua retia. yang pertama diindinkasikan bahwa efek root ialah korelasi yang terbaik dengan presentase dari koroid dibandingkan dengan sirip. pada level O2 atmosfer. presentase efek Root telah dikomfirmasi dalam hemolizates pada pH = 5. Pada penelitian lainnya. Dasar lengkap tentang efek Root yang tersisa masih belum terpecahkan. Ini adalah penelitian dari 56 generasi ikan amazon. pada saat pH darah menurun. A Gigas dan H. Nyata bahwa efek Root pada hemolyzates dari Gigas tidak . Tidak nyata hubungan antara presentase Root efek dan jumlah Hb. Dengan demikian. Efek root implikasi yang sangat berbeda untuk transportasi gas dibandingkan efek Bohr. Efek Root telah didemostrasikan sekurang-kurang pada 2 ikan penghirup udara. Unitaenaitus. Karena Ikan penghirup udara ini tipikalnya mempunyai lebih tinggi darah PCO2 dan pH rendah dibandingkan Penghirup air. level presentase habitat tropikal.

Ketika jaringan tersebut metabolismnya meningkatan.02. tetapi kemudian melepaskan ke jaringan-jaringan yang paling membutuhkan oksigen. Disajikan tidak diperbaikan O2 pada insang atau ABO pada di vivo. untuk menciptakan parsial oksigen besar tekanan lokal. keafinitasan oksigen untuk pigmen respirasi disosiasi. peningkatan level karbon dioksida dalam darah atau penunrunan pH menyebabkan hemoglobin bergabung dengan oksigen dengan afinitas lemah.22 ± 0. EFEK BOHR Efek Bohr ialah pengaruh Karbon dioksida terhadap kurva oksigen terlarut dari darah. Seharusnya ditandai bahwa presentase efek Root pada ikan penghirup udara ini yang telah dikonfirmasi pada tidak adanya organik pospat yang merawat pontensial terhadap efek Root dan pengningkatan pH. yaitu hemoglobin.2 tidak seperti terjadi pada Vivo dimana sel darah merah beristirahat pada pH 7. Pada beberapa hewan. Produksi karbon dioksidanyapun meningkat. misalnya dalam berenang kandung kemih. Efek Bohr ialah sifat dari hemoglobin yang pertama kali digambarkan oleh psikologis Denmark Christian Bohr pada 1904. Pergeseran kurva ke sebelah kanan berarti suatu pengurangan dalam afinitas dari hemoglobin untuk oksigen. Efek fasilitas transport oksigen seperti hemoglobin membungkus oksigen di dalam paru-paru. kapasitas pengangkutan oksigen darah berkurang ketika pH diturunkan. yang menyatakan bahwa dalam persentasi karbon dioksida.diteliti sebelum pH menurun dibawah 6. karena efek bohr. menghasilkan kurva mengikat oksigen dengan Hill-koefisien Ini yang disebut efek Root dapat kita pada ikan. Karbon dioksida dengan cepat dijadikan molekul bikarbonat dan proton asam oleh enzim karbonik anhydrase . Dengan demikian tidak heran bahwa ikan penghirup udara memiliki efek Root.

Bohr (1855-1911). Efek ini memfasilitasi transportasi oksigen sebagai hemoglobin mengikat oksigen di paru-paru.CO2+ H2O Gagal bereaksi H+ + HCO3â Hal ini menyebabkan pH jaringan menurun dan juga meningkatkan oksigen terlarut dari hemoglobin. sehingga meningkatkan disosiasi oksigen dari hemoglobin ke jaringan. memperbolehkan jaringan tersebut memperoleh oksigen yang cukup sesuai kebutuhannya. Ketika itu tingkat metabolisme jaringan meningkat. Efek Bohr ditemukan oleh C. peningkatan tekanan parsial CO2 atau penurunan pH akan menyebabkan pelepasan oksigen dari hemoglobin. hemoglobin. Karbon dioksida dengan cepat diubah menjadi molekul dan asam bikarbonat proton oleh Enzim karbonat anhydrase CO2 + H2O \ rightleftharpoons H + + HCO3- Hal ini menyebabkan pH jaringan menurun. karena efek alosterik pada molekul hemoglobin. dikenal sebagai efek bohr. pengikatan CO2 mengurangi jumlah oksigen yang dapat diikat. khususnya di jaringan yang sebagian besar membutuhkan oksigen. Ia bergabung dengan gugus terminal-N pada empat rantai globin. Namun. sehingga memungkinkan jaringan untuk . Sebaliknya. tetapi kemudian melepaskan dalam jaringan. molekul pengangkut oksigen yang utama pada sel darah merah. Namun CO2 yang diangkut hemoglobin tidak terikat pada tempat yang sama dengan oksigen. produksi karbon dioksida meningkat. Penurunan pengikatan karbon dioksida oleh karena peningkatan kadar oksigen dikenal sebagai efek Haldane dan penting dalam traspor karbon dioksida dari jaringan ke paru-paru. mengangkut baik oksigen maupun karbon dioksida.

KURVA DISOSIASI OKSIGEN Sifat penting darah dalam transport oksigen adalah ikatan yang reversibel oksigen dengan Hb Hb + O2 HbO2 Pd kons. Membuat masuk akal karena peningkatan konsentrasi karbon dioksida dan pembuatan asam laktat terjadi ketika otot memperlukan lebih banyak oksigen. . Merubah keafinitasan oksigen hemoglobin ialah tubuh yang cepat beradaptasi dengan masalah ini. KURVA DISOSIASI Kurva disosiasi bergeser ke kanan ketika karbon dioksida atau konsentrasi ion hydrogen meningkat. Hb mengikat satu mol. O2. tinggi Hb berkombinasi dgn O2 untuk membentuk Oksihemoglobin (HbO2) dan reaksi bergeser ke kanan.mendapatkan oksigen yang cukup untuk memenuhi tuntutan (dan meningkatkan pHdarah). Tiap atom Fe dlm mol.

Afinitas oksigen hemoglobin ikan semacam ini tinggi.Bila kita plot jmlah Oksihemoglobin yg ada pada tiap konstentrasi O2 diperoleh kurva disosiasi oksigen . Afinitas oksigen yang rendah tersebut diperlukan untuk pelepasan oksigen ke jaringan pada aktivitas metabolik tinggi. maka kebutuhan untuk pengambilan oksigen lebih penting daripada kebutuhan untuk melepaskan oksigen ke jaringan . kurva disosiasinya lebih kekanan dibandingkan ikan-ikan lain. Pada ikan yang aktif dan berenang cepat. dan biasanya hidup di air yang kaya oksigen. Karena ikan ini hidup di perairan yang miskin oksigen dan laju metaboliknya rendah. pada ikan yang bergerak lamban dan berada di dasar perairan yang kandungan oksigennya rendah biasanya toleran terhadap kekurangan oksigen. seperti misalnya ikan tuna.hemoglobin Hb + O2 Oksigen HbO2 Oksihemoglobin Hemoglobin Kurva disosiasi oksigen pada ikan berhubungan dengan aktivitasnya. kurva disosiasinya di kiri. Sebaliknya.

Hal yang sama juga terjadi pada Artemia. 1982). Daphnia yang dipelihara dalam air yang kandungan oksigennya rendah akan memiliki konsentrasi hemoglobin tinggi (lihat Gambar). Misalnya pada moluska bivalvia Phacoides dan juga larva Chironomus. Hb memiliki afinitas oksigen yang sangat tinggi dan kurva disosiasinya terletak dipinggir kiri. larva Chironomus dan invertebrata lainnya. Nampaknya bilamana oksigen sangat tipis hemoglobin menjadi sangat penting. kedua spesies hewan tersebut sering berada pada perairan yang miskin oksigen. . Daphnia yang memiliki konsentrasi hemoglobin tinggi akan lulus hidup dalam perairan dimana Daphnia yang konsentrasi hemoglobinyya rendah mati (Kobayashi and Hoshi.Pada hewan invertebrata.

Efek Bohr ditemukan oleh C. sehingga memungkinkan jaringan untuk mendapatkan oksigen yang cukup untuk memenuhi tuntutan (dan meningkatkan pHdarah). Namun. . Sebaliknya. Ketika itu tingkat metabolisme jaringan meningkat. 1990).Daphnia bila dipelihara dalam air yang kandungan oksigennya rendah akan memiliki konsentrasi Hb yang meningkat tinggi. Efek ini memfasilitasi transportasi oksigen sebagai hemoglobin mengikat oksigen di paru-paru. Hal ini membantu kelulusan hidup dalam air yang kurang oksigen yang bersifat letal pada Daphnia yang Hbnya rendah (Kobayashi and Hoshi. pengikatan CO2 mengurangi jumlah oksigen yang dapat diikat. Namun CO2 yang diangkut hemoglobin tidak terikat pada tempat yang sama dengan oksigen. produksi karbon dioksida meningkat. Bohr (1855-1911). mengangkut baik oksigen maupun karbon dioksida. sehingga meningkatkan disosiasi oksigen dari hemoglobin ke jaringan. 1982. molekul pengangkut oksigen yang utama pada sel darah merah. tetapi kemudian melepaskan dalam jaringan. dikenal sebagai efek bohr. hemoglobin. khususnya di jaringan yang sebagian besar membutuhkan oksigen. Ia bergabung dengan gugus terminal-N pada empat rantai globin. karena efek alosterik pada molekul hemoglobin. S cmidt-Nielsen. Penurunan pengikatan karbon dioksida oleh karena peningkatan kadar oksigen dikenal sebagai efek Haldane dan penting dalam traspor karbon dioksida dari jaringan ke paru-paru. Karbon dioksida dengan cepat diubah menjadi molekul dan asam bikarbonat proton oleh Enzim karbonat anhydrase CO2 + H2O \ rightleftharpoons H + + HCO3- Hal ini menyebabkan pH jaringan menurun. peningkatan tekanan parsial CO2 atau penurunan pH akan menyebabkan pelepasan oksigen dari hemoglobin.

Jika darah menjadi kurang asam oksigen berbentuk seperti bola oleh hemoglobin. Hemoglobin kebanyakan hewan. Hemoglobin ikan dengan kandung kemih sangat peka terhadap kondisi asam. bahkan jika konsentrasi oksigen bebas sangat tinggi yang disebut efek root. kira-kira setengah dari oksigen dilepaskan. Kurva merah mewakili efek bohr . Pada setiap hewan sebagian besar oksigen dalam darah terikat pada protein hemoglobin. termasuk manusia. Seperti yang terlihat oleh kurva biru ke kanan. Respons hemoglobin untuk keasaman dapat diringkas oleh kurva mengikat oksigen. yang berada di dalam sel-sel darah merah. dibawa oleh hemoglobin dalam darah ikan. tapi untuk tingkat yang jauh berkurang. peka terhadap kondisi asam. Ketika darah yang mengelilingi kandung kemih menjadi sedikit asam hemoglobin melepaskan oksigen ke dalam kandung kemih. melepaskan sekitar setengah dari oksigen terikat bahkan pada konsentrasi oksigen tinggi. Kurva hitam di sebelah kanan menunjukkan mengikat oksigen ke hemoglobin dalam kondisi normal. Hemoglobin pada ikan memungkinkan ikan untuk mengisi atau mengosongkan kandung kemih yang sedang berenang.PERBANDINGAN EFEK BOHR DAN EFEK ROOT Gas yang mengisi kandung kemih oksigen. Sebuah kurva mengikat menunjukkan bagaimana jumlah oksigen yang terikat pada hemoglobin meningkat dengan peningkatan konsentrasi oksigen bebas.