P. 1
Hemoglobin

Hemoglobin

|Views: 635|Likes:
Published by D1575HA

More info:

Published by: D1575HA on Oct 19, 2010
Copyright:Attribution Non-commercial

Availability:

Read on Scribd mobile: iPhone, iPad and Android.
download as DOCX, PDF, TXT or read online from Scribd
See more
See less

04/23/2013

pdf

text

original

FISIOLOGI HEWAN AIR

( hemoglobin )

Disusun oleh:

BOY DWIKYARTO
230110090054

PERIKANAN A

FAKULTAS PERIKANAN DAN ILMU KELAUTAN UNIVERSITAS PADJADJARAN JATINANGOR 2010

Molekul hemoglobin terdiri dari globin. Perbandingan dari belasan spesies menunjukkan ada sembilan variasi residu asam amino. 2004) . Beberapa variasi residu langsung berpengaruh pada sisi ikat oksigennya. Terdapat tipe lain hemoglobin orang dewasa. dinyatakan sebagai dan . A = adult) berisi dua rantai (masing masing 141 residu) dan du a rantai (masing-masing 146 residu) (Gambar 3). dari hemoglobin sangat mirip .HEMOGLOBIN Hemoglobin adalah metaloprotein (protein yang mengandung zat besi) di dalam sel darah merah yang berfungsi sebagai pengangkut oksigen dari paru-paru ke seluruh tubuh. sekitar 2% hemoglobin manusia merupakan HbA2 yang terdiri dari rantai sebagai pengganti rantai. Mutasi pada gen protein hemoglobin mengakibatkan suatu golongan penyakit menurun yang disebut hemoglobinopati. urutan asam aminonya mempunyai beberapa perbedaan dan identik pada posisi 27. yang distabilkan oleh peptida -heliks. Struktur Hemoglobin. dengan fungsi utamanya untuk mentransport oksigen dari paru-paru ke setiap jaringan dalam tubuh.5 nm yang ditemukan pada sel darah merah. Masing-masing unit berisi gugus heme yang mengikat oksigen secara reversibel (McKee T dan McKee JR. disingkat Hb) merupakan molekul bulat den gan diameter 5. Meskipun konfigurasi tiga dimensi mioglobin dan rantai. Molekul HbA umumnya tersusun sebagai. apoprotein. [1] pada mamalia dan hewan lainnya. suatu molekul organik dengan satu atom besi. di antaranya yang paling sering ditemui adalah anemia sel sabit dan talasemia STRUKTUR Hemoglobin (Mr 64500. Molekul HbA (hemoglobin manusia dewasa. protein ini terdiri dari empat sub unit. Hemoglobin juga pengusung karbon dioksida kembali menuju paru-paru untuk dihembuskan keluar tubuh. dan empat gugus heme.

biru. FUNGSI HEMOGLOBIN Hemoglobin berfungsi sebagai pengikat oksigen. Hemoglobin merupakan protein pengangkut oksigen paling efektif dan terdapat pada hewan-hewan bertulang belakang atau vertebrata. Hemoglobin terdiri dari 4 molekul zat besi (heme). mengandung tembaga.Kapasitas hemoglobin untuk mengikat oksigen bergantung pada keberadaan gugus prostetik yang disebut heme. Hemoglobin adalah suatu zat yang memberikan warna merah sel darah merah. oksigen langsung meresap ke dalam plasma darah karena protein pembawa oksigennya terlarut secara bebas. Komponen organik yang disebut protoporfirin terbentuk dari empat cincin pirol yang dihubungkan oleh jembatan metena membentuk cincin tetrapirol. Gugus heme terdiri dari komponen anorganik dan pusat atom besi. Rantai globin alpha dan beta adalah protein yang produksinya disandi oleh gen globin alpha dan beta . Gugus heme yang menyebabkan darah berwarna merah. dan digunakan oleh hewan crustaceae. atau kuning oranye). 2 molekul rantai globin alpha dan 2 molekul rantai globin beta. Cumi-cumi menggunakan vanadium kromagen (berwarna hijau muda. Pada sebagian hewan tak bertulang belakang atau invertebrata yang berukuran kecil. yang berwarna biru. Hemosianin.

pada saat pH darah menurun. Karena Ikan penghirup udara ini tipikalnya mempunyai lebih tinggi darah PCO2 dan pH rendah dibandingkan Penghirup air. Nyata bahwa efek Root pada hemolyzates dari Gigas tidak . A Gigas dan H. level aktifitas. efek root dipikirkan secara berlebih sebagai efek Bohr. level presentase habitat tropikal. Unitaenatus. Unitaenaitus. Ini adalah penelitian dari 56 generasi ikan amazon. Unruk kebanyak bagian. pada kasus ini. Pada penelitian lainnya. Tidak nyata hubungan antara presentase Root efek dan jumlah Hb. Dengan demikian.EFEK ROOT DAN EFEK BOHR EFEK ROOT Efek Root didefinisikan sebagai penurunan kadar oksigen dalam darah. yang pertama diindinkasikan bahwa efek root ialah korelasi yang terbaik dengan presentase dari koroid dibandingkan dengan sirip. toleransi hypoxia. sama pada ikan penghirup udara. Efek Root dikarenakan angka kecepatan O2 dari Hb ke mata dan sirip. Untuk Gigas dan H. Dengan demikian tidak diharapkan untuk memiliki efek Root. efek Root tidak ada atau sangat kecil pada Gymotodea dan Siliroidea. Root efek hanya ditemukan di ikan teleost [dengan pengecualian Amia calva] dan level Hb. Secara pisiologi. Efek root implikasi yang sangat berbeda untuk transportasi gas dibandingkan efek Bohr. karakteristik Hb dan bentuk sistem laju dalam ikan teleost membentuk perkalian O2 yang tidak ada bandingnya di kerajaan bintang dan mampu membagkitkan tekanan darah hampir 20 kali yang ditemukan dalam arteri darah. Dasar lengkap tentang efek Root yang tersisa masih belum terpecahkan. Efek Root telah didemostrasikan sekurang-kurang pada 2 ikan penghirup udara.5. presentase efek Root telah dikomfirmasi dalam hemolizates pada pH = 5. Pada umumnya. Efek Root efek terbesar diobservasi dengan spesies ini dengan kedua retia. pada level O2 atmosfer. ini telah diusulkan pada wal tahun 1931 bahwa ikan penghirup udara akan memiliki Hb relatif tidak sensitif dibandingkan pHnya.

yaitu hemoglobin. misalnya dalam berenang kandung kemih.diteliti sebelum pH menurun dibawah 6. kapasitas pengangkutan oksigen darah berkurang ketika pH diturunkan. Efek Bohr ialah sifat dari hemoglobin yang pertama kali digambarkan oleh psikologis Denmark Christian Bohr pada 1904. Pergeseran kurva ke sebelah kanan berarti suatu pengurangan dalam afinitas dari hemoglobin untuk oksigen. Efek fasilitas transport oksigen seperti hemoglobin membungkus oksigen di dalam paru-paru. Disajikan tidak diperbaikan O2 pada insang atau ABO pada di vivo.2 tidak seperti terjadi pada Vivo dimana sel darah merah beristirahat pada pH 7. untuk menciptakan parsial oksigen besar tekanan lokal. Karbon dioksida dengan cepat dijadikan molekul bikarbonat dan proton asam oleh enzim karbonik anhydrase .22 ± 0. Pada beberapa hewan. tetapi kemudian melepaskan ke jaringan-jaringan yang paling membutuhkan oksigen. Ketika jaringan tersebut metabolismnya meningkatan. yang menyatakan bahwa dalam persentasi karbon dioksida. karena efek bohr. Dengan demikian tidak heran bahwa ikan penghirup udara memiliki efek Root.02. peningkatan level karbon dioksida dalam darah atau penunrunan pH menyebabkan hemoglobin bergabung dengan oksigen dengan afinitas lemah. keafinitasan oksigen untuk pigmen respirasi disosiasi. Produksi karbon dioksidanyapun meningkat. EFEK BOHR Efek Bohr ialah pengaruh Karbon dioksida terhadap kurva oksigen terlarut dari darah. Seharusnya ditandai bahwa presentase efek Root pada ikan penghirup udara ini yang telah dikonfirmasi pada tidak adanya organik pospat yang merawat pontensial terhadap efek Root dan pengningkatan pH. menghasilkan kurva mengikat oksigen dengan Hill-koefisien Ini yang disebut efek Root dapat kita pada ikan.

sehingga meningkatkan disosiasi oksigen dari hemoglobin ke jaringan. karena efek alosterik pada molekul hemoglobin. Namun. Sebaliknya. produksi karbon dioksida meningkat. Efek Bohr ditemukan oleh C. Ia bergabung dengan gugus terminal-N pada empat rantai globin. tetapi kemudian melepaskan dalam jaringan. hemoglobin. molekul pengangkut oksigen yang utama pada sel darah merah. Efek ini memfasilitasi transportasi oksigen sebagai hemoglobin mengikat oksigen di paru-paru. Penurunan pengikatan karbon dioksida oleh karena peningkatan kadar oksigen dikenal sebagai efek Haldane dan penting dalam traspor karbon dioksida dari jaringan ke paru-paru.CO2+ H2O Gagal bereaksi H+ + HCO3â Hal ini menyebabkan pH jaringan menurun dan juga meningkatkan oksigen terlarut dari hemoglobin. khususnya di jaringan yang sebagian besar membutuhkan oksigen. Karbon dioksida dengan cepat diubah menjadi molekul dan asam bikarbonat proton oleh Enzim karbonat anhydrase CO2 + H2O \ rightleftharpoons H + + HCO3- Hal ini menyebabkan pH jaringan menurun. memperbolehkan jaringan tersebut memperoleh oksigen yang cukup sesuai kebutuhannya. Ketika itu tingkat metabolisme jaringan meningkat. pengikatan CO2 mengurangi jumlah oksigen yang dapat diikat. dikenal sebagai efek bohr. sehingga memungkinkan jaringan untuk . peningkatan tekanan parsial CO2 atau penurunan pH akan menyebabkan pelepasan oksigen dari hemoglobin. Namun CO2 yang diangkut hemoglobin tidak terikat pada tempat yang sama dengan oksigen. mengangkut baik oksigen maupun karbon dioksida. Bohr (1855-1911).

tinggi Hb berkombinasi dgn O2 untuk membentuk Oksihemoglobin (HbO2) dan reaksi bergeser ke kanan. .mendapatkan oksigen yang cukup untuk memenuhi tuntutan (dan meningkatkan pHdarah). O2. KURVA DISOSIASI OKSIGEN Sifat penting darah dalam transport oksigen adalah ikatan yang reversibel oksigen dengan Hb Hb + O2 HbO2 Pd kons. Membuat masuk akal karena peningkatan konsentrasi karbon dioksida dan pembuatan asam laktat terjadi ketika otot memperlukan lebih banyak oksigen. Hb mengikat satu mol. Tiap atom Fe dlm mol. KURVA DISOSIASI Kurva disosiasi bergeser ke kanan ketika karbon dioksida atau konsentrasi ion hydrogen meningkat. Merubah keafinitasan oksigen hemoglobin ialah tubuh yang cepat beradaptasi dengan masalah ini.

Afinitas oksigen hemoglobin ikan semacam ini tinggi. seperti misalnya ikan tuna.hemoglobin Hb + O2 Oksigen HbO2 Oksihemoglobin Hemoglobin Kurva disosiasi oksigen pada ikan berhubungan dengan aktivitasnya. dan biasanya hidup di air yang kaya oksigen. kurva disosiasinya di kiri. Sebaliknya. kurva disosiasinya lebih kekanan dibandingkan ikan-ikan lain. Karena ikan ini hidup di perairan yang miskin oksigen dan laju metaboliknya rendah.Bila kita plot jmlah Oksihemoglobin yg ada pada tiap konstentrasi O2 diperoleh kurva disosiasi oksigen . Pada ikan yang aktif dan berenang cepat. pada ikan yang bergerak lamban dan berada di dasar perairan yang kandungan oksigennya rendah biasanya toleran terhadap kekurangan oksigen. maka kebutuhan untuk pengambilan oksigen lebih penting daripada kebutuhan untuk melepaskan oksigen ke jaringan . Afinitas oksigen yang rendah tersebut diperlukan untuk pelepasan oksigen ke jaringan pada aktivitas metabolik tinggi.

Pada hewan invertebrata. larva Chironomus dan invertebrata lainnya. Hal yang sama juga terjadi pada Artemia. kedua spesies hewan tersebut sering berada pada perairan yang miskin oksigen. Hb memiliki afinitas oksigen yang sangat tinggi dan kurva disosiasinya terletak dipinggir kiri. Misalnya pada moluska bivalvia Phacoides dan juga larva Chironomus. 1982). Daphnia yang memiliki konsentrasi hemoglobin tinggi akan lulus hidup dalam perairan dimana Daphnia yang konsentrasi hemoglobinyya rendah mati (Kobayashi and Hoshi. Daphnia yang dipelihara dalam air yang kandungan oksigennya rendah akan memiliki konsentrasi hemoglobin tinggi (lihat Gambar). Nampaknya bilamana oksigen sangat tipis hemoglobin menjadi sangat penting. .

karena efek alosterik pada molekul hemoglobin. . produksi karbon dioksida meningkat. Bohr (1855-1911). pengikatan CO2 mengurangi jumlah oksigen yang dapat diikat. mengangkut baik oksigen maupun karbon dioksida. Namun. molekul pengangkut oksigen yang utama pada sel darah merah. S cmidt-Nielsen. sehingga meningkatkan disosiasi oksigen dari hemoglobin ke jaringan. Karbon dioksida dengan cepat diubah menjadi molekul dan asam bikarbonat proton oleh Enzim karbonat anhydrase CO2 + H2O \ rightleftharpoons H + + HCO3- Hal ini menyebabkan pH jaringan menurun. Ketika itu tingkat metabolisme jaringan meningkat. 1990).Daphnia bila dipelihara dalam air yang kandungan oksigennya rendah akan memiliki konsentrasi Hb yang meningkat tinggi. hemoglobin. Ia bergabung dengan gugus terminal-N pada empat rantai globin. dikenal sebagai efek bohr. 1982. Efek ini memfasilitasi transportasi oksigen sebagai hemoglobin mengikat oksigen di paru-paru. tetapi kemudian melepaskan dalam jaringan. Efek Bohr ditemukan oleh C. Namun CO2 yang diangkut hemoglobin tidak terikat pada tempat yang sama dengan oksigen. Sebaliknya. peningkatan tekanan parsial CO2 atau penurunan pH akan menyebabkan pelepasan oksigen dari hemoglobin. khususnya di jaringan yang sebagian besar membutuhkan oksigen. Penurunan pengikatan karbon dioksida oleh karena peningkatan kadar oksigen dikenal sebagai efek Haldane dan penting dalam traspor karbon dioksida dari jaringan ke paru-paru. Hal ini membantu kelulusan hidup dalam air yang kurang oksigen yang bersifat letal pada Daphnia yang Hbnya rendah (Kobayashi and Hoshi. sehingga memungkinkan jaringan untuk mendapatkan oksigen yang cukup untuk memenuhi tuntutan (dan meningkatkan pHdarah).

yang berada di dalam sel-sel darah merah. melepaskan sekitar setengah dari oksigen terikat bahkan pada konsentrasi oksigen tinggi. peka terhadap kondisi asam. Hemoglobin ikan dengan kandung kemih sangat peka terhadap kondisi asam. tapi untuk tingkat yang jauh berkurang. Respons hemoglobin untuk keasaman dapat diringkas oleh kurva mengikat oksigen. kira-kira setengah dari oksigen dilepaskan. Kurva hitam di sebelah kanan menunjukkan mengikat oksigen ke hemoglobin dalam kondisi normal. Kurva merah mewakili efek bohr . Ketika darah yang mengelilingi kandung kemih menjadi sedikit asam hemoglobin melepaskan oksigen ke dalam kandung kemih. Hemoglobin kebanyakan hewan. Jika darah menjadi kurang asam oksigen berbentuk seperti bola oleh hemoglobin. termasuk manusia. Pada setiap hewan sebagian besar oksigen dalam darah terikat pada protein hemoglobin. Seperti yang terlihat oleh kurva biru ke kanan. dibawa oleh hemoglobin dalam darah ikan. Sebuah kurva mengikat menunjukkan bagaimana jumlah oksigen yang terikat pada hemoglobin meningkat dengan peningkatan konsentrasi oksigen bebas. Hemoglobin pada ikan memungkinkan ikan untuk mengisi atau mengosongkan kandung kemih yang sedang berenang.PERBANDINGAN EFEK BOHR DAN EFEK ROOT Gas yang mengisi kandung kemih oksigen. bahkan jika konsentrasi oksigen bebas sangat tinggi yang disebut efek root.

You're Reading a Free Preview

Download
scribd
/*********** DO NOT ALTER ANYTHING BELOW THIS LINE ! ************/ var s_code=s.t();if(s_code)document.write(s_code)//-->