FISIOLOGI HEWAN AIR

( hemoglobin )

Disusun oleh:

BOY DWIKYARTO
230110090054

PERIKANAN A

FAKULTAS PERIKANAN DAN ILMU KELAUTAN UNIVERSITAS PADJADJARAN JATINANGOR 2010

Mutasi pada gen protein hemoglobin mengakibatkan suatu golongan penyakit menurun yang disebut hemoglobinopati. Molekul hemoglobin terdiri dari globin.5 nm yang ditemukan pada sel darah merah. A = adult) berisi dua rantai (masing masing 141 residu) dan du a rantai (masing-masing 146 residu) (Gambar 3). sekitar 2% hemoglobin manusia merupakan HbA2 yang terdiri dari rantai sebagai pengganti rantai. Molekul HbA (hemoglobin manusia dewasa. Molekul HbA umumnya tersusun sebagai. protein ini terdiri dari empat sub unit. dari hemoglobin sangat mirip . [1] pada mamalia dan hewan lainnya. dengan fungsi utamanya untuk mentransport oksigen dari paru-paru ke setiap jaringan dalam tubuh. Beberapa variasi residu langsung berpengaruh pada sisi ikat oksigennya. apoprotein. dinyatakan sebagai dan . Masing-masing unit berisi gugus heme yang mengikat oksigen secara reversibel (McKee T dan McKee JR. Terdapat tipe lain hemoglobin orang dewasa. Perbandingan dari belasan spesies menunjukkan ada sembilan variasi residu asam amino. Meskipun konfigurasi tiga dimensi mioglobin dan rantai. Hemoglobin juga pengusung karbon dioksida kembali menuju paru-paru untuk dihembuskan keluar tubuh.HEMOGLOBIN Hemoglobin adalah metaloprotein (protein yang mengandung zat besi) di dalam sel darah merah yang berfungsi sebagai pengangkut oksigen dari paru-paru ke seluruh tubuh. Struktur Hemoglobin. suatu molekul organik dengan satu atom besi. dan empat gugus heme. urutan asam aminonya mempunyai beberapa perbedaan dan identik pada posisi 27. disingkat Hb) merupakan molekul bulat den gan diameter 5. di antaranya yang paling sering ditemui adalah anemia sel sabit dan talasemia STRUKTUR Hemoglobin (Mr 64500. 2004) . yang distabilkan oleh peptida -heliks.

Pada sebagian hewan tak bertulang belakang atau invertebrata yang berukuran kecil. biru. atau kuning oranye). Hemoglobin merupakan protein pengangkut oksigen paling efektif dan terdapat pada hewan-hewan bertulang belakang atau vertebrata. Gugus heme terdiri dari komponen anorganik dan pusat atom besi. yang berwarna biru. Hemosianin. FUNGSI HEMOGLOBIN Hemoglobin berfungsi sebagai pengikat oksigen. Gugus heme yang menyebabkan darah berwarna merah. Rantai globin alpha dan beta adalah protein yang produksinya disandi oleh gen globin alpha dan beta . Hemoglobin adalah suatu zat yang memberikan warna merah sel darah merah. Komponen organik yang disebut protoporfirin terbentuk dari empat cincin pirol yang dihubungkan oleh jembatan metena membentuk cincin tetrapirol.Kapasitas hemoglobin untuk mengikat oksigen bergantung pada keberadaan gugus prostetik yang disebut heme. Hemoglobin terdiri dari 4 molekul zat besi (heme). Cumi-cumi menggunakan vanadium kromagen (berwarna hijau muda. 2 molekul rantai globin alpha dan 2 molekul rantai globin beta. mengandung tembaga. oksigen langsung meresap ke dalam plasma darah karena protein pembawa oksigennya terlarut secara bebas. dan digunakan oleh hewan crustaceae.

efek Root tidak ada atau sangat kecil pada Gymotodea dan Siliroidea. presentase efek Root telah dikomfirmasi dalam hemolizates pada pH = 5. Dasar lengkap tentang efek Root yang tersisa masih belum terpecahkan. Untuk Gigas dan H.5. Karena Ikan penghirup udara ini tipikalnya mempunyai lebih tinggi darah PCO2 dan pH rendah dibandingkan Penghirup air. Ini adalah penelitian dari 56 generasi ikan amazon. pada kasus ini. level aktifitas. Dengan demikian tidak diharapkan untuk memiliki efek Root. Unitaenaitus. Efek root implikasi yang sangat berbeda untuk transportasi gas dibandingkan efek Bohr. Unruk kebanyak bagian. toleransi hypoxia. Efek Root telah didemostrasikan sekurang-kurang pada 2 ikan penghirup udara. pada level O2 atmosfer. Tidak nyata hubungan antara presentase Root efek dan jumlah Hb. efek root dipikirkan secara berlebih sebagai efek Bohr. sama pada ikan penghirup udara.EFEK ROOT DAN EFEK BOHR EFEK ROOT Efek Root didefinisikan sebagai penurunan kadar oksigen dalam darah. ini telah diusulkan pada wal tahun 1931 bahwa ikan penghirup udara akan memiliki Hb relatif tidak sensitif dibandingkan pHnya. Pada penelitian lainnya. A Gigas dan H. Unitaenatus. yang pertama diindinkasikan bahwa efek root ialah korelasi yang terbaik dengan presentase dari koroid dibandingkan dengan sirip. karakteristik Hb dan bentuk sistem laju dalam ikan teleost membentuk perkalian O2 yang tidak ada bandingnya di kerajaan bintang dan mampu membagkitkan tekanan darah hampir 20 kali yang ditemukan dalam arteri darah. Dengan demikian. Efek Root efek terbesar diobservasi dengan spesies ini dengan kedua retia. Root efek hanya ditemukan di ikan teleost [dengan pengecualian Amia calva] dan level Hb. Secara pisiologi. level presentase habitat tropikal. pada saat pH darah menurun. Efek Root dikarenakan angka kecepatan O2 dari Hb ke mata dan sirip. Pada umumnya. Nyata bahwa efek Root pada hemolyzates dari Gigas tidak .

Efek fasilitas transport oksigen seperti hemoglobin membungkus oksigen di dalam paru-paru. karena efek bohr. misalnya dalam berenang kandung kemih. menghasilkan kurva mengikat oksigen dengan Hill-koefisien Ini yang disebut efek Root dapat kita pada ikan. kapasitas pengangkutan oksigen darah berkurang ketika pH diturunkan. keafinitasan oksigen untuk pigmen respirasi disosiasi. untuk menciptakan parsial oksigen besar tekanan lokal. peningkatan level karbon dioksida dalam darah atau penunrunan pH menyebabkan hemoglobin bergabung dengan oksigen dengan afinitas lemah.02. Dengan demikian tidak heran bahwa ikan penghirup udara memiliki efek Root.2 tidak seperti terjadi pada Vivo dimana sel darah merah beristirahat pada pH 7. tetapi kemudian melepaskan ke jaringan-jaringan yang paling membutuhkan oksigen. Ketika jaringan tersebut metabolismnya meningkatan. Pergeseran kurva ke sebelah kanan berarti suatu pengurangan dalam afinitas dari hemoglobin untuk oksigen. Produksi karbon dioksidanyapun meningkat.diteliti sebelum pH menurun dibawah 6. EFEK BOHR Efek Bohr ialah pengaruh Karbon dioksida terhadap kurva oksigen terlarut dari darah. Karbon dioksida dengan cepat dijadikan molekul bikarbonat dan proton asam oleh enzim karbonik anhydrase . yaitu hemoglobin. Pada beberapa hewan.22 ± 0. Efek Bohr ialah sifat dari hemoglobin yang pertama kali digambarkan oleh psikologis Denmark Christian Bohr pada 1904. Disajikan tidak diperbaikan O2 pada insang atau ABO pada di vivo. Seharusnya ditandai bahwa presentase efek Root pada ikan penghirup udara ini yang telah dikonfirmasi pada tidak adanya organik pospat yang merawat pontensial terhadap efek Root dan pengningkatan pH. yang menyatakan bahwa dalam persentasi karbon dioksida.

molekul pengangkut oksigen yang utama pada sel darah merah. Ketika itu tingkat metabolisme jaringan meningkat. produksi karbon dioksida meningkat. Efek ini memfasilitasi transportasi oksigen sebagai hemoglobin mengikat oksigen di paru-paru. Karbon dioksida dengan cepat diubah menjadi molekul dan asam bikarbonat proton oleh Enzim karbonat anhydrase CO2 + H2O \ rightleftharpoons H + + HCO3- Hal ini menyebabkan pH jaringan menurun. Namun. karena efek alosterik pada molekul hemoglobin. Efek Bohr ditemukan oleh C. memperbolehkan jaringan tersebut memperoleh oksigen yang cukup sesuai kebutuhannya. Penurunan pengikatan karbon dioksida oleh karena peningkatan kadar oksigen dikenal sebagai efek Haldane dan penting dalam traspor karbon dioksida dari jaringan ke paru-paru.CO2+ H2O Gagal bereaksi H+ + HCO3â Hal ini menyebabkan pH jaringan menurun dan juga meningkatkan oksigen terlarut dari hemoglobin. mengangkut baik oksigen maupun karbon dioksida. pengikatan CO2 mengurangi jumlah oksigen yang dapat diikat. peningkatan tekanan parsial CO2 atau penurunan pH akan menyebabkan pelepasan oksigen dari hemoglobin. Ia bergabung dengan gugus terminal-N pada empat rantai globin. khususnya di jaringan yang sebagian besar membutuhkan oksigen. tetapi kemudian melepaskan dalam jaringan. sehingga meningkatkan disosiasi oksigen dari hemoglobin ke jaringan. dikenal sebagai efek bohr. Namun CO2 yang diangkut hemoglobin tidak terikat pada tempat yang sama dengan oksigen. sehingga memungkinkan jaringan untuk . Bohr (1855-1911). hemoglobin. Sebaliknya.

Tiap atom Fe dlm mol. O2. Hb mengikat satu mol. Membuat masuk akal karena peningkatan konsentrasi karbon dioksida dan pembuatan asam laktat terjadi ketika otot memperlukan lebih banyak oksigen. tinggi Hb berkombinasi dgn O2 untuk membentuk Oksihemoglobin (HbO2) dan reaksi bergeser ke kanan. KURVA DISOSIASI Kurva disosiasi bergeser ke kanan ketika karbon dioksida atau konsentrasi ion hydrogen meningkat. .mendapatkan oksigen yang cukup untuk memenuhi tuntutan (dan meningkatkan pHdarah). KURVA DISOSIASI OKSIGEN Sifat penting darah dalam transport oksigen adalah ikatan yang reversibel oksigen dengan Hb Hb + O2 HbO2 Pd kons. Merubah keafinitasan oksigen hemoglobin ialah tubuh yang cepat beradaptasi dengan masalah ini.

kurva disosiasinya di kiri. Afinitas oksigen hemoglobin ikan semacam ini tinggi. maka kebutuhan untuk pengambilan oksigen lebih penting daripada kebutuhan untuk melepaskan oksigen ke jaringan . kurva disosiasinya lebih kekanan dibandingkan ikan-ikan lain.hemoglobin Hb + O2 Oksigen HbO2 Oksihemoglobin Hemoglobin Kurva disosiasi oksigen pada ikan berhubungan dengan aktivitasnya. Afinitas oksigen yang rendah tersebut diperlukan untuk pelepasan oksigen ke jaringan pada aktivitas metabolik tinggi. Karena ikan ini hidup di perairan yang miskin oksigen dan laju metaboliknya rendah. pada ikan yang bergerak lamban dan berada di dasar perairan yang kandungan oksigennya rendah biasanya toleran terhadap kekurangan oksigen. Sebaliknya. seperti misalnya ikan tuna.Bila kita plot jmlah Oksihemoglobin yg ada pada tiap konstentrasi O2 diperoleh kurva disosiasi oksigen . dan biasanya hidup di air yang kaya oksigen. Pada ikan yang aktif dan berenang cepat.

Hal yang sama juga terjadi pada Artemia. Nampaknya bilamana oksigen sangat tipis hemoglobin menjadi sangat penting. Misalnya pada moluska bivalvia Phacoides dan juga larva Chironomus. kedua spesies hewan tersebut sering berada pada perairan yang miskin oksigen. Daphnia yang memiliki konsentrasi hemoglobin tinggi akan lulus hidup dalam perairan dimana Daphnia yang konsentrasi hemoglobinyya rendah mati (Kobayashi and Hoshi.Pada hewan invertebrata. . larva Chironomus dan invertebrata lainnya. 1982). Hb memiliki afinitas oksigen yang sangat tinggi dan kurva disosiasinya terletak dipinggir kiri. Daphnia yang dipelihara dalam air yang kandungan oksigennya rendah akan memiliki konsentrasi hemoglobin tinggi (lihat Gambar).

Daphnia bila dipelihara dalam air yang kandungan oksigennya rendah akan memiliki konsentrasi Hb yang meningkat tinggi. produksi karbon dioksida meningkat. tetapi kemudian melepaskan dalam jaringan. Hal ini membantu kelulusan hidup dalam air yang kurang oksigen yang bersifat letal pada Daphnia yang Hbnya rendah (Kobayashi and Hoshi. Namun CO2 yang diangkut hemoglobin tidak terikat pada tempat yang sama dengan oksigen. molekul pengangkut oksigen yang utama pada sel darah merah. Sebaliknya. karena efek alosterik pada molekul hemoglobin. 1982. Bohr (1855-1911). mengangkut baik oksigen maupun karbon dioksida. pengikatan CO2 mengurangi jumlah oksigen yang dapat diikat. Namun. khususnya di jaringan yang sebagian besar membutuhkan oksigen. 1990). sehingga memungkinkan jaringan untuk mendapatkan oksigen yang cukup untuk memenuhi tuntutan (dan meningkatkan pHdarah). Penurunan pengikatan karbon dioksida oleh karena peningkatan kadar oksigen dikenal sebagai efek Haldane dan penting dalam traspor karbon dioksida dari jaringan ke paru-paru. Efek ini memfasilitasi transportasi oksigen sebagai hemoglobin mengikat oksigen di paru-paru. . hemoglobin. Efek Bohr ditemukan oleh C. dikenal sebagai efek bohr. peningkatan tekanan parsial CO2 atau penurunan pH akan menyebabkan pelepasan oksigen dari hemoglobin. sehingga meningkatkan disosiasi oksigen dari hemoglobin ke jaringan. Ia bergabung dengan gugus terminal-N pada empat rantai globin. Ketika itu tingkat metabolisme jaringan meningkat. S cmidt-Nielsen. Karbon dioksida dengan cepat diubah menjadi molekul dan asam bikarbonat proton oleh Enzim karbonat anhydrase CO2 + H2O \ rightleftharpoons H + + HCO3- Hal ini menyebabkan pH jaringan menurun.

Respons hemoglobin untuk keasaman dapat diringkas oleh kurva mengikat oksigen. Hemoglobin kebanyakan hewan. termasuk manusia. Jika darah menjadi kurang asam oksigen berbentuk seperti bola oleh hemoglobin. Seperti yang terlihat oleh kurva biru ke kanan. Kurva merah mewakili efek bohr . melepaskan sekitar setengah dari oksigen terikat bahkan pada konsentrasi oksigen tinggi. tapi untuk tingkat yang jauh berkurang. peka terhadap kondisi asam. Ketika darah yang mengelilingi kandung kemih menjadi sedikit asam hemoglobin melepaskan oksigen ke dalam kandung kemih. Kurva hitam di sebelah kanan menunjukkan mengikat oksigen ke hemoglobin dalam kondisi normal. yang berada di dalam sel-sel darah merah.PERBANDINGAN EFEK BOHR DAN EFEK ROOT Gas yang mengisi kandung kemih oksigen. Sebuah kurva mengikat menunjukkan bagaimana jumlah oksigen yang terikat pada hemoglobin meningkat dengan peningkatan konsentrasi oksigen bebas. Pada setiap hewan sebagian besar oksigen dalam darah terikat pada protein hemoglobin. bahkan jika konsentrasi oksigen bebas sangat tinggi yang disebut efek root. Hemoglobin ikan dengan kandung kemih sangat peka terhadap kondisi asam. kira-kira setengah dari oksigen dilepaskan. dibawa oleh hemoglobin dalam darah ikan. Hemoglobin pada ikan memungkinkan ikan untuk mengisi atau mengosongkan kandung kemih yang sedang berenang.

Sign up to vote on this title
UsefulNot useful