BAB I PENDAHULUAN

1.1 Latar belakang Protein (akar kata protos dari bahasa Yunani yang berarti "yang paling utama") adalah senyawa organik kompleks berbobot molekul tinggi yang merupakan polimer dari monomer-monomer asam amino yang dihubungkan satu sama lain dengan ikatan peptida. Molekul protein mengandung karbon, hidrogen, oksigen, nitrogen dan kadang kala sulfur serta fosfor. Protein berperan penting dalam struktur dan fungsi semua sel makhluk hidup dan virus. Kebanyakan protein merupakan enzim atau subunit enzim. Jenis protein lain berperan dalam fungsi struktural atau mekanis, seperti misalnya protein yang membentuk batang dan sendi sitoskeleton. Protein terlibat dalam sistem kekebalan (imun) sebagai antibodi, sistem kendali dalam bentuk hormon, sebagai komponen penyimpanan (dalam biji) dan juga dalam transportasi hara. Sebagai salah satu sumber gizi, protein berperan sebagai sumber asam amino bagi organisme yang tidak mampu membentuk asam amino tersebut (heterotrof). Protein merupakan salah satu dari biomolekul raksasa, selain polisakarida, lipid, dan polinukleotida, yang merupakan penyusun utama makhluk hidup. Selain itu, protein merupakan salah satu molekul yang paling banyak diteliti dalam biokimia. Protein ditemukan oleh Jöns Jakob Berzelius pada tahun 1838. Biosintesis protein alami sama dengan ekspresi genetik. Kode genetik yang dibawa DNA ditranskripsi menjadi RNA, yang berperan sebagai cetakan bagi translasi yang dilakukan ribosom. Sampai tahap ini, protein masih "mentah", hanya tersusun dari asam amino proteinogenik. Melalui mekanisme pascatranslasi, terbentuklah protein yang memiliki fungsi penuh secara biologi. 1

struktur sekunder protein adalah struktur tiga dimensi lokal dari berbagai rangkaian asam amino pada protein yang distabilkan oleh ikatan hidrogen. sekunder (tingkat dua). oksigen. dan. Protein adalah satu-satunya yang mengandung gizi nitrogen. dan oksigen atom dikenal sebagai rantai utama atau tulang punggung protein. Struktur primer protein merupakan urutan asam amino penyusun protein yang dihubungkan melalui ikatan peptida (amida). nitrogen. Berbagai bentuk struktur sekunder misalnya ialah sebagai berikut: 2 . Beberapa dari asam amino ini dapat synthesized lain dari asam amino (disebut sebagai nonessential asam amino). belerang. Setelah terhubung dalam rantai protein. hidrogen. 2. yaitu berupa struktur primer (tingkat satu). Asam amino merupakan blok bangunan lebih besar struktur molekul protein. sementara beberapa harus diperoleh dari makanan kami makan (disebut sebagai asam amino essensial). dalam beberapa kasus. dan kuartener (tingkat empat).2 Struktur Protein Struktur protein dapat dilihat sebagai hirarki. sebuah fakta yang menjadikannya kedua penting dan berpotensi beracun.1 Komposisi Protein Protein terdiri dari karbon. asam amino individu yang disebut sebagai residu. nitrogen.BAB II PEMBAHASAN 2. Sementara itu. tersier (tingkat tiga). dan rangkaian terkait karbon.

beta-sheet (β-sheet. Struktur primer protein bisa ditentukan dengan beberapa metode: (1) hidrolisis protein dengan asam kuat (misalnya. (β-turn. Contoh struktur kuartener yang terkenal adalah enzim Rubisco dan insulin. "lempeng-beta"). "lekukan-beta"). trimer. (γ-turn. berupa pilinan rantai asam-asam amino berbentuk seperti spiral. "puntiran-alfa"). atau kuartomer) dan membentuk struktur kuartener.• alpha helix (α-helix. (2) analisis sekuens dari ujung-N dengan menggunakan degradasi Edman. 6N HCl) dan kemudian komposisi asam amino ditentukan dengan instrumen amino acid analyzer. berupa lembaran-lembaran lebar yang tersusun dari sejumlah rantai asam amino yang saling terikat melalui ikatan hidrogen atau ikatan tiol (S-H). Struktur tersier biasanya berupa gumpalan. • • • beta-turn. Gabungan dari aneka ragam dari struktur sekunder akan menghasilkan struktur tiga dimensi yang dinamakan struktur tersier. (3) kombinasi dari digesti dengan tripsin 3 . "lekukan-gamma"). Beberapa molekul protein dapat berinteraksi secara fisik tanpa ikatan kovalen membentuk oligomer yang stabil (misalnya dimer. dan gamma-turn.

protein tersebut tidak fungsional. Struktur sekunder bisa ditentukan dengan menggunakan spektroskopi circular dichroism (CD) dan Fourier Transform Infra Red (FTIR). Prediksi struktur protein berusaha 4 . metode sekuensing protein relatif lebih mudah mengungkapkan sekuens asam amino protein. Jadi. Kebutuhan akan protein bertambah pada perempuan yang mengandung dan atlet. Bila struktur domain pada struktur kompleks ini berpisah. Setiap orang dewasa harus sedikitnya mengkonsumsi 1 g protein pro kg berat tubuhnya. Namun. Pada struktur kuartener. Pada dasarnya protein menunjang keberadaan setiap sel tubuh. Inilah yang membedakan struktur domain dengan struktur kuartener. Protein sederhana umumnya hanya memiliki satu domain. Struktur protein dapat diketahui dengan kristalografi sinar-X atau pun spektroskopi NMR. proses kekebalan tubuh.atlet. Struktur ini terdiri dari 40-350 asam amino. setelah struktur kompleksnya berpisah.Kekurangan Protein Protein sendiri mempunyai banyak sekali fungsi di tubuh kita. kedua metode tersebut sangat memakan waktu dan relatif mahal. ada beberapa domain yang terlibat di dalamnya. pita amida-I dari puntiran-alfa berbeda dibandingkan dengan pita amida-I dari lempeng-beta. komposisi struktur sekunder dari protein juga bisa diestimasi dari spektrum inframerah. Pada protein yang lebih kompleks. Pada spektrum FTIR.dan spektrometri massa. Sementara itu. dan (4) penentuan massa molekular dengan spektrometri massa. Estimasi dari komposisi struktur sekunder dari protein bisa dikalkulasi dari spektrum CD. maka fungsi biologis masing-masing komponen domain penyusunnya tidak hilang. Struktur protein lainnya yang juga dikenal adalah domain. Hubungan rantai polipeptida yang berperan di dalamnya akan menimbulkan sebuah fungsi baru berbeda dengan komponen penyusunnya. Spektrum CD dari puntiran-alfa menunjukkan dua absorbans negatif pada 208 dan 220 nm dan lempeng-beta menunjukkan satu puncak negatif sekitar 210-216 nm.

yaitu prediksi struktur tersier protein berdasarkan atas kesamaan struktur primer protein. struktur suatu protein yang disebut dengan protein target. Prosedur-prosedur ini cenderung 5 . Pemodelan protein komparatif (comparative protein modelling) meramalkan struktur suatu protein berdasarkan atas struktur protein lain yang telah diketahui. Selain itu. Pada pendekatan ini. Metode prediksi struktur protein yang ada saat ini dapat dikategorikan ke dalam dua kelompok. yaitu metode pemodelan protein komparatif dan metode pemodelan de novo. misalnya dengan menirukan proses pelipatan (folding) protein dari sekuens primernya menjadi struktur tersiernya (misalnya dengan simulasi dinamika molekular). Pada metode ini. yang telah diketahui dan memiliki kemiripan sekuens dengan protein target tersebut. Dengan perkataan lain. Pemodelan homologi didasarkan atas teori bahwa dua protein yang homolog memiliki struktur yang sangat mirip satu sama lain. daerah-daerah yang penting bagi fungsi protein dipertahankan strukturnya.meramalkan struktur tiga dimensi protein berdasarkan atas sekuens asam aminonya. Struktur protein dapat ditentukan dari sekuens primernya tanpa membandingkan dengan struktur protein lain berdasarkan pendekatan de novo atau ab initio. Salah satu penerapan metode ini adalah homology modelling. atau dengan optimisasi global fungsi energi protein. prediksi tersebut meramalkan struktur sekunder dan struktur tersier berdasarkan atas struktur primer protein. struktur yang paling kompatibel untuk suatu sekuens asam amino dipilih dari semua jenis struktur tiga dimensi protein yang ada. penerapan lain pemodelan komparatif ialah protein threading yang didasarkan atas kemiripan struktur tanpa kemiripan sekuens primer. Terdapat banyak kemungkinan dalam pendekatan ini. Latar belakang protein threading ialah bahwa struktur protein lebih dikonservasi daripada sekuens protein selama evolusi. ditentukan berdasarkan atas struktur protein lain atau protein templet. Metode-metode yang tergolong dalam protein threading berusaha menentukan tingkat kompatibilitas tersebut.

keratin. protein dapat dibagi menjadi 3 golongan utama. Lipoprotein. Protein ini larut dalam larutan garam dan asam encer. terdapat dalam cairan jaringan tubuh. Berdasarkan struktur molekulnya. Protein ini terdapat dalam unsur-unsur struktur tubuh (kolagen. dan myosin). 2. Karakteristik protein serabut adalah rendahnya daya larut. dan Protamin). Globulin. Yang termasuk dalam protein globular adalah (Albumin. 3. elastin.3 Fungsi Protein Protein dalam makanan akan terlibat dalam pembentukan jaringan protein dan berbagai fungSi metabolisme yang spesifik. •Pembentukan ikatan-ikatan essensial tubuh 6 . mudah berubah dibawah pengaruh suhu. Fosfoprotein dan Metaloprotein) 2. Yang termasuk dalam protein globular adalah (Nukleoprotein. Protein Bentuk Serabut (fibrous) Protein bentuk serabut terdiri atas beberapa rantai peptida berbentuk spiral yang terjalin satu sama lain sehingga menyerupai batang yang kaku. Protein Konjugasi Protein konjugasi adalah protein sederhana yang terikat dengan bahan-bahan non asam asam amino. Protein Globular Protein globular berbentuk bola.membutuhkan proses komputasi yang intens sehingga saat ini hanya digunakan dalam menentukan struktur protein-protein kecil. •Pertumbuhan (untuk anak) dan pemeliharaan (untuk orang dewasa) Protein iubah menjadi asam amino yang diperlukan untuk membangun dan mempertahankan jaringan tubuh. Histon. yaitu : 1. mempunyaikekuatan mekanis yang tinggi dan tahan terhadap enzim pencernaan.

Kerontokan rambut (Rambut terdiri dari 97-100% dari Protein -Keratin) Yang paling buruk ada yang disebut dengan [[Kwasiorkor]. β.•Mengatur keseimbangan air •Memelihara netralitas tubuh •Pembentukan antibody Protein ikut serta dalam fungsi Sistem kekebalan tubuh. -Transverases pindahkan golongan fungsional 2. Kebutuhan akan protein bertambah pada perempuan yang mengandung dan atlet.atlet. -Oxidereductases memindahkan electron. Enzim adalah molekul protein ( yang ditunjukan akhiran ase ) berlaku sebagai katalisator untuk perubahan timngkat reaksi yang terjadi di dalam tubuh. penyakit kekurangan protein. •Mengangkut zat-zat gizi •Sumber energy Hormon adalah pengantar zat kimia yang disatukan dan dikeluarkan oleh jaringan (kelenjar) endokrin dan mengangkut darah ke jaringan atau organ-organ pengikat ke sel yang peka terhadap rangsangan protein. -Isomerases memindahkan atom dalam suatu molekul. 7 . Enzim di golongkan menurut jenis reaksi mengkatalisasinya contoh : -Hidrolases membelah campuran. Biasanya pada anak-anak kecil yang menderitanya. Setiap orang dewasa harus sedikitnya mengkonsumsi 1 g protein pro kg berat tubuhnya. Pada dasarnya protein menunjang keberadaan setiap sel tubuh. -Ligases ( synthases ) bergabung dnegan campuran.4 Kekurangan Protein Protein sendiri mempunyai banyak sekali fungsi di tubuh kita. proses kekebalan tubuh. Kekurangan Protein bisa berakibat fatal: α.

yang disebabkan oleh filtrasi air di dalam pembuluh darah sehingga menimbulkan odem. 1914.dapat dilihat dari yang namanya busung lapar. 8 .5 Sumber Protein • • • • • • • Daging Ikan Telur Susu. sedangkan grup yang lain diberikan protein nabati. mengujicobakan proteinkonsumsi dari daging dan tumbuhan kepada kelinci. Dari eksperimennya didapati bahwa kelinci yang memperoleh protein hewani lebih cepat bertambah beratnya dari kelinci yang memperoleh protein nabati. oleh McCay dari Universitas Berkeley menunjukkan bahwa kelinci yang memperoleh protein nabati. Kemudian studi selanjutnya. Satu grup kelinci-kelinci tersebut diberikan makanan protein hewani. dan produk sejenis Quark Tumbuhan berbji Suku polong-polongan Kentang Studi dari Biokimiawan USA Thomas Osborne Lafayete Mendel.Simptom yang lain dapat dikenali adalah: • • • χ. lebih sehat dan hidup dua kali lebih lama. 2. hipotonus gangguan pertumbuhan hati lemak Kekurangan yang terus menerus menyebabkan marasmus dan berkibat kematian. Profesor untuk biokimia di Yale.

9 .2. Protein Sejati tersusun atas asam amino (Amino Acids) berantai panjang dan setiap Protein-nya menjadi berbeda karena tersusun atas 20 Asam Amino yang urutan-nya unik (gambar 1) . yaitu Protein Kasar (Crude Protein) dan Protein Sejati (True Protein). Ketiga komponen tersebut adalah Karbohidrat (misal: celulosa dan zat tepung). ada 3 jenis komponen organik yang utama dalam setiap formulasi diet / pakan hewan ruminansia.6 Crude Protein dan True Protein Secara umum. lipid (lemak dan minyak). serta protein. Protein dapat kita bagi menjadi 2 kelas utama.

protein dipisahkan dari karbohidrat dan lipid karena kandungan nitrogen (N) pada protein tersebut – secara umum.25 (perbandingan terbalik dari 16%).Gambar 1: Diagram skematik dari Protein Sejati. Pada sistem NRC (National Research Centre badan di Amerika yang mengeluarkan standar dan tabel kebutuhan nutrisi ternak) hal ini di beri nama Degradable Intake Protein (DIP). pengukuran protein terlarut (soluble protein) pada skala laboratorium dapat dianggap menunjukkan proporsi dari protein kasar yang terurai. Pada True Protein yang berbeda. Karena protein pada bahan pakan yang dapat terurai dengan cepat kebanyakan memiliki sifat mampu larut (soluble). sedangkan jenis lainnya dapat memakan waktu beberapa hari sebelum dapat di uraikan. nilai yang didapat dari hasil perkalian total N dengan 6. Beberapa jenis dapat diuraikan secara penuh hanya dalam waktu 30 menit setelah mencapai rumen. Pemisahan ini memungkinkan peneliti untuk mengestimasi kandungan protein dari sebuah bahan pakan dengan cara melakukan pengukuran terhadap kandungan N-nya untuk kemudian dikalikan dengan bilangan 6. N yang bukan protein disebut Non-protein Nitrogen (NPN). 10 . tidak semua N di dalam bahan pakan adalah protein. Bandingkan dengan komponen NPN pada Protein Kasar yang dapat diuraikan dengan seketika ketika memasuki rumen. Oleh sebab itu. yang mana protein tersebut adalah zat yang paling cepat diuraikan di dalam rumen. protein pakan biasanya mengandung 16% N. kecepatan penguraian-nya tidak sama.25 biasa disebut Protein Kasar (Crude Protein. Kebanyakan protein terdiri dari beberapa ratus sampai sekian ribu rantai asam amino (Dairy Research & Technology Centre. Meskipun demikian. CP) Penguraian Protein Sekian persen dari protein kasar yang terdapat di dalam bahan pakan yang di konsumsi oleh sapi (disebut juga Intake Protein) di uraikan oleh mikroba di dalam rumen sapi. Setiap protein memiliki karakteristik yang unik karena bentuk dan urutan asam amino-nya. NPN dapat kita temukan dalam komponen pakan seperti urea. University of Alabama) Di dalam laboratorium pakan. garam ammonium dan asam amino tunggal.

hasil keluaran dari pengurain DIP (sebagian besar adalah ammonia dan asam amino) digunakan untuk pembuatan sel mikroba untuk menggantikan sel sel mikroba lain yang tersapu bersama bahan pakan lain dari rumen. Gambar 2: Aliran protein pada sapi laktasi. menuju usus kecil (small intestine). (Dairy Research & Technology Centre.Meskipun begitu. Pada gambar 2 dibawah. sangat penting untuk selalu di ingat bahwa beberapa sumber protein terlarut (mis: tepung darah) relatif terurai lebih lambat. 11 . University of Alabama). dan terutama.

dibandingkan sapi laktasi yang mengkonsumsi dua kali lebih banyak (4% bobot tubuh). nilai UIP akan lebih rendah manakala sumber bahan pakan protein lepas seperti tepung sereal jagung (corn gluten meal) diberikan pada sapi masa kering yang mengkonsumsi bahan kering (dry matter) sebanyak 2% bobot tubuh. 2. NRC menyebutnya sebagai UIP (undegradable intake protein). Karena tempo dan irama penyimpanan rumen akan mempengaruhi tingkat kemampuan urai dari rumen. Oleh sebab itulah. Hal ini disebut protein lepas (escape atau bypass protein). passsage rate akan meningkat manakala asupan makanan ditingkatkan. nilai pelepasan dari sebuah bahan pakan tidak konstan. abomasum untuk selanjutnya tiba di usus kecil. manakala kecepatan penguraian protein (di dalam rumen) kalah cepat dengan aliran keluar sisa bahan pakan.Pada saat protein sedang diuraikan di dalam rumen. Yang perlu di ingat.7 Pelepasan akan Meningkat Linear dengan Asupan Pakan Pada bahan pakan yang merupakan bahan protein lambat terurai. Oleh sebab itu. sisa bakan pakan (feed residue) juga mengalir keluar dari rumen menuju omasum. 12 . makin lambat tingkat perjalanan bahan (passage rate) tersebut melalui rumen. mikroba semakin memiliki kesempatan untuk menguraikan bahan tersebut dan membuat nilai UIP makin kecil (gambar 3). tapi akan berubah ubah seiring dengan tingkat asupan pakan. bahan protein tersebut lolos dari penguraian mikroba rumen.

panas berlebih (excessive heat) dapat menjadikan sebagian UIP menjadi tidak dapat dicerna sehingga tidak berguna bagi ternak. University of Alabama). 13 . Ketika asupan pakan (feed intake) dan kecepatan perjalanan pakan dari rumen meningkat. (Dairy Research & Technology Centre. lama penyimpanan bahan dalam rumen dan penguraian oleh mikroba berkurang.8 Ketercernaan Protein Sekitar 80-85% mikroba pengurai protein dan UIP yang mengalir keluar dari rumen dicerna di usus kecil.Gambar 3: Penguraian sangat tergantung pada dua hal. UIP dari berbagai jenis bahan pakan kebanyakan memiliki daya cerna yang rendah. sifat alamiah bahan pakan dan lamanya bahan tersebut di dalam rumen. 2. Khususnya pada bahan hijauan pakan dan limbah produksi pertanian yang telah mengalami proses pemanasan yang tinggi mengandung protein yang telah rusak oleh panas (heat damaged protein) yang di laboratorium pakan disebut sebagai ADIN (acid detergent insoluble nitrogen). Meskipun pada beberapa bahan pakan yang melalui pemanasan moderat sesungguhnya dapat meningkatkan kualitas protein lepas (bypass value). Bagaimanapun.

maka jumlah 6 bahan lain yang dapat dicampurkan untuk membuat rasio tetap proporsional menjadi terbatas. essential amino acids). Apabila anda kekurangan salah satu bahan. Dari sekitar 20 jenis kandungan asam amino yang terdapat di dalam bahan pakan sumber protein. Idealnya. Penjatahan bahan membutuhkan proporsi yang selalu konstan dari setiap bahan tersebut. 10 jenis dapat di produksi sendiri oleh sapi. proporsi relatif dari setiap EAA yang di serap oleh ternak mampu mencukupi dengan tepat kebutuhan ternak tersebut. perawatan jaringan dan produksi susu. hal ini berakibat pada kuantitas TMR yang mampu dibuat lebih sedikit. EAA ini harus terdapat di usus kecil baik dalam bentuk protein yang dihasilkan mikroba atau pakan UIP. hal ini disebabkan ketiadaan satu jenis asam amino dapat membatasi pemanfaatan jenis yang lain. Bayangkan hal ini dengan misalnya saat kita melakukan pencampuran tujuh bahan pakan pada jatah TMR (total mixed ration). Kebanyakan penelitian nutrisi pada saat ini di fokuskan untuk mencari dan menentukan kebutuhan EAA secara lebih tepat dan memprediksi EAA yang mana yang dapat di batasi. 14 . Sisanya yang tidak dapat di produksi oleh sapi disebut asam amino esensial (EAA. Target utama dari pemilihan ramuan dan unsur protein lepas adalah untuk menghasilkan UIP (yang mengandung paduan EAA) yang mampu memenuhi kekurangan asam amino yang dihasilkan mikroba pembuat protein. Protein yang dihasilkan oleh mikroba mengandung campuran EAA yang masih jauh dari ideal apabila dibandingkan secara relatif pada kebutuhan dari seekor sapi yang ber produksi tinggi.2.9 Keseimbangan Asam Amino Hasil akhir dari penguraian protein di usus kecil adalah asam amino. Hal ini membuat pemberian pakan tidak efisien. Untuk memastikan konsumsi asam amino yang seimbang. Asam amino ini kemudian diserap oleh aliran darah dan digunakan oleh sapi untuk pertumbuhan.

10 Absorpsi dan transportasi Setelah proses pencernaan aktif dalam usus halus dalam bentuk asam amino protein akan diserap melalui sel-sel epitel dinding halus. digesti protein diet serta sintesis asam amino di hati. Pengambilan nitrogen dari asam amino. 2. Transpor aktif Disini asam amino akan diserap secara alami dengan aktifitas difusi. Katabolisme asam amino menjadi energi melalui siklus asam serta siklus urea sebagai proses pengolahan hasil sampingan pemecahan asam amino. 4. 2.11 Metabolisme Protein Jalur metabolik utama dari asam amino Jalur metabolik utama dari asam-asam amino terdiri atas : 1. 2. Absorpsi asam amino melibatkan beberapa aspek: 1. Kovaktor vitamin B6 Vitamin B6 dibutuhkan untuk transportasi asam amino kedalam jaringan.2. 3. Kompetensi/persaingan Dalam penyerapan bila campuran asam amino yang memiliki jumlah dominan akan menghambat asam amino lain. penyerapan protein utuh pecahan polipeptida yang agak besAr. 15 . Produksi asam amino dari pembongkaran protein tubuh. 4. 3.12 Metode penilaian kualitas protein Lima metode yang dijelaskan di bawah ini adalah yang paling sering digunakan untuk menilai kualitas protein. Semua asam amino larut dalam air hingga dapat dengan mudah berdifusi secara pasif melalui membrana sel. 2. bahkan dalam bentuk protein yang tidak dapat dicerna akan diabsorpsi secara langsung. Sintesis protein dari asam-asam amino.

Nilai lebih besar dari 1.1. konsisten. Kedua. Jalur ini sedang dalam perdebatan sebagai ahli merasa bahwa pembulatan bawah berkualitas tinggi protein gagal untuk mencerminkan kemampuan dari protein untuk melengkapi nilai gizi yang lebih rendah protein dengan berkualitas.0.0 untuk kedua AAS dan PCDAAS dianggap menunjukkan bahwa protein mengandung asam amino esensial yang melebihi kebutuhan manusia. 3.0 akan dibulatkan ke bawah 1. Oleh karena itu. Pertama adalah perhatian yang tidak dapat diaplikasikan untuk pertumbuhan bayi dan anak-anak sebagai asam amino pertumbuhan persyaratan untuk bayi kurang dari orang-orang untuk tikus. pada tahun 1990 di FAO / WHO pertemuan itu diputuskan bahwa protein memiliki nilai lebih tinggi dari 1. 16 . Protein mudah dicernakan sudah dikoreksi Asam amino Skor * (PDCAAS): The Skor Asam amino dengan tambahan mudah dicernakan komponen. Ini mewakili rasio berat untuk mendapatkan jumlah protein yang dikonsumsi. PDCAAS yang diterima saat ini adalah mengukur kualitas protein karena erat determinations dilakukan untuk membandingkannya dengan hewan. Metode ini memiliki dua keprihatinan utama. Asam amino Skor (AAS) Bahan kimia teknik dianggap cepat. Alat tersebut yg harus ada asam amino yang hadir dalam protein dan membandingkannya dengan nilai referensi protein. Sejumlah ahli gizi merasa metode ini perlu dipelajari lebih lanjut perbaikan dan tambahan perubahan dapat dilihat pada masa depan. dan murah. 2. Efisiensi Protein Ratio (PER) Ukuran kemampuan protein untuk mendukung pertumbuhan yang weanling tikus. Itu protein adalah berdasarkan nilai yang paling membatasi asam amino yg diperlukan.

5. Biologi Nilai (BV) Ukuran jumlah nitrogen tetap dibandingkan dengan jumlah nitrogen diserap. The BV dan NPU metode keduanya mencerminkan ketersediaan dan mudah dicernakan dan mereka memberikan yang akurat kajian kebutuhan pemeliharaan. oksigen. dan. Protein adalah senyawa organik kompleks berbobot molekul tinggi yang merupakan polimer dari monomer-monomer asam amino yang dihubungkan satu sama lain dengan ikatan peptida. 17 . Protein terdiri dari karbon. 2. belerang. dalam beberapa kasus.PER langkah-langkah pertumbuhan tetapi tidak pemeliharaan sehingga Anda mungkin menggunakan keterbatasan dalam menentukan kebutuhan protein pada orang dewasa. nitrogen. hidrogen.Nitrogen Pemanfaatan Protein (NPU): yang rasio nitrogen yang digunakan untuk pembentukan jaringan dibandingkan dengan jumlah nitrogen dicerna. BAB III PENUTUP 3.1 Kesimpulan 1. 4.

and C. Atkinson.W. yaitu Protein Kasar (Crude Protein) dan Protein Sejati (True Protein) DAFTAR PUSTAKA Badley R.1975. and chemical properties of the soybean protein glycinin. Protein Bentuk Serabut (fibrous) Protein Globular Protein Konjugasi Pertumbuhan (untuk anak) dan pemeliharaan (untuk orang dewasa) Pembentukan ikatan-ikatan essensial tubuh Mengatur keseimbangan air Memelihara netralitas tubuh Pembentukan antibody Mengangkut zat-zat gizi Sumber energy 5. Protein dapat kita bagi menjadi 2 kelas utama. Hardin.R. Hauser. Connaughton. Brooks. H.Identification and comparison of differences in antigens in two commercially available soybean protein isolates. 412. sekunder (tingkat dua). Berdasarkan struktur molekulnya. yaitu : α. J. The structure.L. J. D.P. Stubbs. Biochem.. 1456. Biophys. Acta. H.3. Struktur protein dapat dilihat sebagai hirarki. physical. Oldani. β. protein dapat dibagi menjadi 3 golongan utama. Food Sci. Burks A. J. Butler. yaitu berupa struktur primer (tingkat satu). 1988. Fungsi Protein : • • • • • • • 6.M. dan kuartener (tingkat empat) 4. J. 214. Green. χ. D. 18 .A.. and J. tersier (tingkat tiga). 53.

M. and F.I. Seed globulins of the gramineae and leguminosae.wikipedia. http//: id. Biochem. Genovese M. 58. Composition and structural characteristics of isolated soy proteins from broken and damaged seeds. 387.. 1949.Danielson C. Food Sci.html 19 . Lajolo. J.E.com/2008/06/protein-dan-asam-amino.blogspot. 148. J.org/wiki/Protein http://takadakatakata. 44. 1993.

Sign up to vote on this title
UsefulNot useful