STRUKTUR, FUNGSI,

METABOLISME
PROTEIN
PROTEIN DAN
ENZIM

dr. Merry Tiyas A.

PROTEIN
 Protein berasal dari kata protos
atau proteus yg berarti pertama
atau utama.
 Merupakan polipeptida berbobot
molekul tinggi.
 Merupakan zat utama
pembentukan dan pertumbuhan
tubuh.
 Protein sederhana  hanya
mengandung asam-asam amino.
 Protein kompleks  mengandung
bahan tambahan bukan asam
amino, seperti heme, derivat
vitamin, lipid, KH.
 Makanan sumber protein : daging, telur, susu,
ikan, gandum, kacang, jagung dll.
 Tumbuhan membentuk protein dari CO2, H2O &
senyawa nitrogen.

 Hewan yg makan tumbuhan mengubah protein

nabati menjadi protein hewani.
 Komposisi kimia protein:
 Carbon 50%
 Hidrogen 7%
 Oksigen 23%
 Nitrogen 16%
 Belerang 0-3%
 Fosfor 0-3%
 Ada 20 jenis asam amino yg terdapat dlm
molekul protein.
 Asam amino ini terikat satu sama lain oleh
ikatan peptida.
 Protein mudah dipengaruhi :
 Suhu tinggi
 pH
 Pelarut organik
 Struktur & fungsi ditentukan oleh
kombinasi, jumlah dan urutan asam amino
 Sifat fisik dan kimiawi  dipengaruhi oleh
asam amino penyusunnya
 Penggolongan Protein
Ditinjau dari strukturnya protein dibagi 2
golongan besar:
 Proteinsederhana: protein yg hanya terdiri
dari molekul-molekul AA. Dapat dibagi dlm 2
bagian menurut bentuk molekulnya:
 Protein fiber
 Protein globular

 Protein gabungan: terdiri atas protein dan

gugus bukan protein. Gugus ini disebut gugus
prostetik, terdiri atas KH, lipid atau asam
nukleat.
 Protein Fiber
 Terdiri atas bbrp rantai polipeptida yg
memanjang dan dihubungkan satu dg lain
oleh bbrp ikatan silang shg mrpk bentuk
serat atau serabut yg stabil.
 Sifat umum: tidak larut dlm air dan sukar
diuraikan oleh enzim.
 Contoh :
 Kolagen : tdpt dlm jaringan ikat.
 Elastin : tdpt jaringan elastik.
 Keratin : tdpt dlm rambut, kuku, kulit dsb.
Protein Globular
 Berbentuk bulat atau elips dan terdiri atas
rantai polipeptida yg berlipat.
 Sifat : pd umumnya dapat larut dlm air,
larutan asam atau basa dan etanol.
 Contoh:
 Albumin
 Globulin
 Histon
 protamin
 Albumin:
 Dpt larut dlm air serta dpt terkoagulasi oleh
panas.
 Larutan albumin dlm air dpt diendapkan dg
penambahan amonium sulfat hingga jenuh.
 Antara lain tdpt pada serum darah dan putih
telur.
 Globulin:
 Sukar larut dlm air murni, tp dpt larut dlm
larutan garam netral, misal NaCl encer.
 Larutan globulin dpt diendapkan oleh
penambahan garam amonium sulfat hingga
setengah jenuh.
 Dapat terkoagulasi oleh panas.
 Globulin antara lain tdpt dlm serum darah,
pada otot dan jaringan lain.
 Histon :
 Mpy sifat basa dan larut dlm air.
 Pd proses hidrolisis menghasilkan banyak arginin dan
lisin.
 Histon tdpt dlm inti sel dlm bentuk ikatan dg asam
nukleat. Juga dpt diperoleh dari jaringan kelenjar
pankreas.
 Protamin:
 Bersifatbasa
 Tidak mengandung tirosin dan triptofan, tp banyak
mengandung arginin shg mpy kadar nitrogen 25-30%.
 Berikatan dg asam nukleat dan tdpt dlm sel sperma
ikan.
Sifat-sifat Protein
 Ionisasi
 Protein yg larut dlm air akan membentuk ion.
 Dlm suasana asam ion positif
 Dlm suasana basa  ion negatif
 Pd titik isolistrik  mpy muatan positif & negatif yg
sama
 Denaturasi
 Protein sangat peka thd perubahan lingkungannya,
misalnya suhu, pH atau karena reaksi dg senyawa lain,
ion-ion logam maka aktivitas biokimiawinya akan
berkurang.
 Ion-ion logam berat  koagulasi protein denaturasi
protein.
 Viskositas
 Protein mpy viskositas relatif besar drpd air.
 Viskositas larutan protein tergantung pd jenis
protein, bentuk molekul, konsentrasi serta
suhu larutan.
 Kristalisasi
 Proses kristalisasi utk berbagai jenis protein
tdk sama.
 Bbrp enzim spt tripsin, pepsin, katalase dan
urease  bentuk kristal.
 Albumin pd serum atau telur sukar dikristalkan.
 Sistem koloid
 Protein mrpkn molekul makro apabila
dilarutkan dlm air mpy sifat koloid, yaitu tdk
dpt menembus membran dan tidak bisa
mengendap secara alami.
 Pengendapan dilakukan dg ultrasentrifuge.
Fungsi Protein
ASAM AMINO
 merupakan unit penyusun
protein
 Struktur:
satu atom C sentral yang
mengikat secara kovalent:
 gugus amino,
 gugus karboksil,
 satu atom H dan
 rantai samping (gugus R)
• Gugus R  rantai samping yang berbeda-beda pada
setiap jenis asam amino
• Gugus R yang berbeda-beda tersebut menentukan:
- Struktur
- Ukuran
- Muatan elektrik
- Sifat kelarutan di dalam air
Penggolongan Asam Amino
 Asam amino Esensial
 asam amino yang tidak dapat disintesis
dalam tubuh.

 Asam amino non Esensial

 asam amino yang dapat disintesis oleh
tubuh.
 Yang termasuk dalam AA esensial adalah:
 Arginin*
 Histidin*
 Isoleusin
 Lisin
 Metionin
 Fenilalanin
 Treonin
 Triptofan
 Valin
 Yang termasuk AA non esensial :
 Alanin
 Aspargin
 Aspartat
 Sistein
 Glutamat
 Glutamin
 Glisin
 Hidroksiprolin
 Hidroksisilin
 Prolin
 Serin
 Tirosin
 Ada beberapa jenis asam amino yg tidak
terdapat dlm protein.
 Asam-asam amino tsb dlm tubuh kita
merupakan zat antara dlm proses
metabolisme atau merupakan pembentuk
hormon.
 Beberapa diantaranya berfungsi sbg
antibiotika.
 Beberapa AA yg tidak terdapat dlm protein:
 Ornitin  fungsi: zat antara dlm biosintesis urea
 Homosistein  fungsi: zat antara dlm biosintesis
metionin
 Homoserin  fungsi: zat antara dlm metabolisme
treonin, aspartat dan metionin.
 Sitrulin  fungsi: zat antara dlm biosintesis urea
 3,5-diiodotirosin fungsi: sbg pembentuk hormon
tiroid
 3,4-dihidroksi fenilalanin fungsi: sbg pembentuk
melanin
Sifat-sifat Asam Amino
 Pada umumnya asam amino larut dalam
air dan tidak larut dalam pelarut organik
non polar seperti eter, aseton, dan
kloroform.
 Mempunyai titik lebur yang lebih tinggi
dibandingkan dg asam karboksilat atau
amina.
 Merupakan ion amfoter (zwitter ion).
Fungsi biologi Asam Amino
 Penyusun protein, termasuk enzim.
 Kerangka dasar sejumlah senyawa
penting dalam metabolisme (terutama
vitamin, hormon dan asam nukleat).
 Pengikat ion logam penting yang
diperlukan dalam dalam reaksi
enzimatik (kofaktor).
 ENZIM
 Reaksi atau proses kimia yg
berlangsung dg baik dlm tubuh kita 
krn adanya katalis yg disebut enzim.
 Sejak th 1926 pengetahuan ttg enzim
(enzimologi) berkembang dg cepat.
 Dari hasil penelitian: ternyata byk enzim
mpy gugus bukan protein, jd tmsk golongan
protein majemuk  holoenzim terdiri atas
protein (apoenzim) dan suatu gugus bukan
protein.
 Contoh:
 Enzim katalase  protein + ferriprotoporfirin
 Enzim askorbatoksidase protein + logam Cu
 Gugus bukan protein ini  kofaktor, ada
yg terikat kuat pd protein,ada pula yg tdk
begitu kuat ikatannya.
 Gugus prostetik  terikat kuat pd protein,
sukar terurai dlm larutan.
 Koenzim  ikatan dg protein tdk begitu kuat,
mudah dipisahkan secara dialisis.
 Baik gugus prostetik maupun koenzim
mrpkn bagian enzim yg memungkinkan
enzim bekerja thd substrat, yaitu zat-zat
yg diubah atau direaksikan oleh enzim
Tata nama Enzim
 Dlm tubuh manusia tjd bermacam2 proses
biokimia  tiap proses menggunakan
katalis enzim tertentu.
 Untuk membedakannya  tiap enzim
diberi nama  disesuaikan dg nama
substratnya + “ase”.
Contoh : enzim yg menguraikan urea
(substrat)
 urease.
 Kelompok enzim yg mpy fungsi sejenis
diberi nama menurut fungsinya.
Misal: hidrolase adlh kelompok enzim yg
mpy fungsi sbg katalis dlm
reaksi hidrolisis.
 Suatu enzim bekerja scr khas thd suatu
substrat tertentu  ciri khas enzim.
 Tiap enzim hanya bekerja pd satu reaksi.
 Suatu AA tertentu sbg substrat dpt
mengalami berbagai reaksi dg berbagai
enzim  kekhasan reaksi.
 Kekhasan reaksi bukan disebabkan oleh
koenzim tetapi oleh apoenzim.
 Fungsi dan Cara Kerja Enzim
 Fungsi Enzim: sbg katalis utk proses
biokimia yg tjd dlm sel maupun diluar sel.
 Suatu enzim dpt mempercepat reaksi 108
sampai 1011 kali lebih cepat drpd apabila
reaksi tsb dilakukan tanpa katalis.
 Seperti katalis lainnya, maka enzim dpt
menurunkan energi aktivasi suatu reaksi
kimia  akan memudahkan/mempercepat
terjadinya suatu reaksi.
Penggolongan Enzim
 Oleh Commision on Enzymes of the
International Union of Biochemistry,
enzim dibagi dlm 6 golongan besar:
I. Oksidoreduktase
II. Transferase
III. Hidrolase
IV. Liase
V. Isomerase
VI. Ligase
Golongan I. Oksidoreduktase

 Enzim-enzim yg tmsk dlm golongan ini dpt

dibagi 2 yaitu dehidrogenase & oksidase.
 Dehidrogenase bekerja pd reaksi-reaksi
dehidrogenase  reaksi pengambilan atom
H dari suatu senyawa (donor) dan diterima
oleh senyawa lain (akseptor).
Contoh :
 Enzim
alkohol dehidrogenase  reaksi
pembentukan aldehida dari alkohol.

 Enzimglutamat dehidrogenase  bekerja thd

asam glutamat sbg substrat yg diubah mjd
asam ketoglutarat.
 Enzim oksidase juga bekerja sbg katalis pd
reaksi pengambilan H dari suatu substrat.
Dalam reaksi ini yg bertindak sbg akseptor
hidrogen adalah oksigen.
Contoh:
 Enzim glukosa oksidase  sbg katalis pd
reaksi oksidasi glukosa mjd asam glukonat.
 Enzim xantin oksidase  sbg katalis pd reaksi
oksidasi xantin mjd asam urat.
 Asam amino oksidase  sbg katalis reaksi
oksidasi asam-asam amino.
Golongan II. Transferase

 Bekerja pd reaksi pemindahan suatu

gugus dari suatu senyawa kepada
senyawa lain.
 Contoh:
 metiltransferase
 hidroksimetiltransferase
 karboksiltransferase
 asiltransferase
 aminotransferase (transaminase).
Golongan III. Hidrolase

 Bekerja sbg katalis pd reaksi hidrolisis

 Ada 3 jenis:
 Memecah ikatan ester
 Memecah glikosida
 Memecah ikatan peptida
 Contoh :
 Esterase : memecah ikatan ester dg cara hidrolisis
 Lipase : memecah ikatan ester pd lemak 
as.lemak + gliserol
 Fosfatase : memecah ikatan fosfat pd suatu senyawa
 Amilase : amilum  maltosa
 Aminopeptidase
 Tripsin
 Pepsin
 Kimotripsin
Golongan IV. Liase

 Mpy peranan penting dlm reaksi pemisahan

suatu gugus dari suatu substrat.
 Contoh:
 Piruvat dekarboksilase  reaksi dekarboksilasi
asam piruvat menghasilkan aldehida.
 Enzim aldolase  pemecahan molekul fruktosa
1,6-difosfat mjd 2 molekul triosa yaitu dihidroksi
aseton fosfat dan gliseraldehida-3-fosfat.
 Enzim fumarat hidratase  reaksi
penggabungan 1 molekul asam fumarat dan
membentuk asam malat.
Golongan V. Isomerase

 Bekerja pd reaksi perubahan

intramolekuler
 Contoh :
 Ribulofosfatepimerase
 Glukosafosfat isomerase
Golongan VI. Ligase

 Bekerja pd reaksi-reaksi penggabungan 2

molekul  “sintetase”.
 Ikatan yg terbentuk : C-O, C-S atau C-C.
 Contoh:
 Glutamin sintetase  pembentukan glutamin
dari glutamat.
 Piruvat karboksilase  pembentukan
oksaloasetat dari asam
piruvat.
Faktor-faktor yg mempengaruhi
kerja enzim

 Konsentrasi enzim
 Konsentrasi substrat
 Suhu
 pH
 Inhibitor
 Konsentrasi enzim
 Pada suatu konsentrasi substrat tertentu,
kecepatan reaksi bertambah dg
bertambahnya konsentrasi enzim.
 Konsentrasi substrat
 Dg konsentrasi enzim yg tetap, maka
pertambahan konsentrasi substrat akan
menaikkan kecepatan reaksi.
 Tetapi, pd batas konsentrasi tertentu tdk akan
terjadi kenaikan kecepatan reaksi walaupun
konsentrasi substrat diperbesar.
 Utk dpt terjadi kompleks ES, perlu adanya
kontak antara enzim dg substrat  bagian
aktif.
 Pd konsentrasi substrat rendah, bagian aktif
enzim ini hanya menampung substrat sedikit.
Bila konsentrasi substrat diperbesar  makin
banyak substrat yg dapat berhubungan dg
enzim pd bagian aktif tsb  konsentrasi
kompleks ES makin besar  makin besar
kecepatan reaksi.
 Pd suatu batas konsentrasi substrat tertentu,
semua bagian aktif telah jenuh dg substrat 
jumlah hasil reaksi tetap.
 Suhu
 Pd suhu rendah reaksi kimia  lambat
 Pd suhu yg lebih tinggi  lebih cepat
 Disamping itu, enzim adlh suatu protein maka
kenaikan suhu  denaturasi  bagian aktif
enzim terganggu  kecepatan reaksi
menurun.
 Kenaikan suhu sblm terjadinya denaturasi 
kecepatan reaksi meningkat.
 Kenaikan suhu pd saat mulai denaturasi 
mengurangi kecepatan reaksi.
 Karena ada pengaruh berlawanan 
suhu optimum
 pH
 Struktur ion enzim tergantung pd pH
lingkungan  zwitter ion  berpengaruh thd
efektifitas bagian aktif enzim dlm membentuk
kompleks ES.
 pH rendah atau tinggi  proses denaturasi 
menurunnya aktivitas enzim.
 pH optimum  pH tertentu yg menyebabkan
kecepatan reaksi paling tinggi
 Inhibitor
 Hambatan reversibel
 Hambatan irreversibel
 KOENZIM
 Sejumlah besar enzim membutuhkan
suatu komponen lain utk dapat berfungsi
sbg katalis  kofaktor.
 Kofaktor dibagi 3 kelompok:
 Gugus prostetik
 Koenzim
 aktivator
 Gugus prostetik  kelompok kofaktor yg
terikat erat pd enzim.
 Koenzim  molekul organik kecil, tahan
thd panas, mudah terdisosiasi, dpt
dipisahkan dr enzimnya dg cara dialisis.
Contoh: NAD, NADP, ATP, tiamin
pirofosfat, asam tetrahidrofosfat.
 Aktivator  pd umumnya ion-ion logam yg
dpt terikat dan mudah lepas dari enzim.
Contoh: K+, Mn++, Mg++, Cu++ atau Zn++ .
 METABOLISME PROTEIN DAN
ASAM AMINO
 Protein dlm makanan  dicerna dlm lambung
dan usus  asam2 amino  diabsorbsi,
sebagian dibawa ke hati dan sebagian
diedarkan ke jaringan2 diluar hati.
 Protein dibentuk dari asam amino
 Bila dlm biosintesis protein tdpt kelebihan asam
amino  diubah mjd asam keto  dapat masuk
dlm siklus asam sitrat atau diubah mjd urea.
 Asam amino yg dibuat dlm hati, maupun
yg dihasilkan dari proses katabolisme
protein dlm hati  dibawa oleh darah ke
dlm jaringan utk digunakan.
 Asam amino yg terdapat dlm darah
berasal dari 3 sumber, yaitu:
 Absorbsi melalui dinding usus
 Hasil penguraian protein dlm sel
 Hasil sintesis asam amino dlm sel
 Banyaknya asam amino dalam darah
tergantung pada keseimbangan antara
pembentukan asam amino dan
penggunaannya.
 Hati  fungsi: sbg pengatur konsentrasi
asam amino dlm darah.
 Dalam tubuh, protein mengalami
perubahan2 tertentu dg kecepatan yg
berbeda utk tiap protein.
 Asam Amino dalam darah
 Pada proses pencernaan makanan,
protein diubah mjd AA oleh bbrp reaksi
hidrolisis dg pengaruh enzim2 tertentu.
 Enzim2 yg bekerja pd proses hidrolisis
protein  pepsin, tripsin, kimotripsin,
karboksi peptidase, amino peptidase,
tripeptidase dan dipeptidase.
 Setelah protein diubah mjd AA  dg
proses absobsi dinding usus  pembuluh
darah  transpor aktif.
 Reaksi metabolisme asam amino
 Tahap awal reaksi metabolisme AA 
pelepasan gugus amino  perubahan
kerangka karbon pd molekul AA.
 Proses pelepasan gugus AA  2 proses
utama, yaitu:
 Transaminasi
 Deaminasi
 Transaminasi
 proses katabolisme AA yg melibatkan
pemindahan gugus amino dari satu AA ke
AA yg lain.
 dlm reaksi ini gugus amino dari suatu AA
dipindahkan ke salah satu dari 3 senyawa
keto, yaitu : asam piruvat, α ketoglutarat atau
oksaloasetat.
 Ada 2 enzim penting dlm reaksi transaminasi
yaitu alanin transaminase dan glutamat
transaminase.
 alanin transaminase

 AA + as.piruvat as.α keto + alanin

glutamat transaminase

 AA + as.α ketoglutarat as.α keto +

as.glutamat
 Reaksi transaminasi bersifat reversibel.
pd reaksi ini tdk ada gugus
amino yg hilang krn gugus amino
yg dilepaskan AA diterima oleh
asam keto.
 Reaksi transaminase  terjadi dlm mitokondria
maupun dlm sitoplasma.
 Semua enzim transaminase dibantu oleh
piridoksalfosfat sbg koenzim.
 Asam ketoglutarat merupakan akseptor gugus
amino yg terakhir

hasil reaksi transaminasi

keseluruhan adalah asam glutamat.
 Deaminasi oksidatif
 AA dg reaksi transaminasi  asam glutamat
 Asam glutamat  dpt mengalami proses
deaminasi oksidatif yg menggunakan
glutamat dehidrogenase sbg katalis.

As.glutamat + NAD+ as.α ketoglutarat + NH4+ +

NADH + H+

 Dlm proses ini, as.glutamat melepaskan

gugus amino dlm bentuk NH4+. Selain NAD+
glutamat dehidrogenase dpt pula
menggunakan NADP+ sbg akseptor elektron.
 Asetil Koenzim A
 Asetil koenzim A  senyawa penghubung
antara metabolisme AA dg siklus asam
sitrat.
 Ada 2 jalur metabolik yg menuju kepada
pembentukan asetil koenzim A, yaitu
melalui asam piruvat dan melalui asam
asetoasetat.
 AA yg menjalani jalur metabolik melalui
asam piruvat adalah alanin, sistein, glisin,
serin dan treonin.
Pembentukan Asetil Koenzim A
 sistin treonin

glisin alanin
sistein

serin

Asam piruvat

Asetil koenzim A
 Alanin menghasilkan asam piruvat dg
langsung pd reaksi transaminasi dg asam
α ketoglutarat.
 Serin mengalami reaksi dehidrasi dan
deaminasi oleh enzim serin α dehidratase.
 Treonin diubah mjd glisin kmd diubah mjd
asetil koenzim A melalui pembentukan
serin dg jalan penambahan 1 atom C.
Koenzim yg bekerja  tetrahidrofolat.
 Siklus Urea
 NH3 dpt dilepaskan dari AA melalui reaksi:
 transaminasi
 deaminasi.

 Pd reaksi transaminasi, gugus –NH2 yg

dilepaskan diterima oleh suatu asam keto
 terbentuk AA baru dan asam keto lain.
 Reaksi deaminasi, gugus –NH2 dilepaskan
dlm bentuk amonia yg kmd dikeluarkan
dari dlm tubuh dlm bentuk urea dlm urin.
 Amonia dg kadar tinggi mrpk racun bagi
tubuh manusia.
 Pembentukan urea  terutama
berlangsung dlm hati.
 Biosintesis urea terdiri atas beberapa
tahap reaksi yg merupakan suatu siklus
sbb:
 Reaksi 1. Sintesis Karbamil fosfat
1 mol amonia bereaksi dg 1 mol CO2 dg
bantuan enzim karbamilfosfat sintetase.
 Reaksi ini memerlukan energi  melibatkan 2
mol ATP yg diubah menjadi ADP.
 Sbg kofaktor dibutuhkan Mg++ dan N-
asetilglutamat.
 Reaksi 2. Pembentukan Sitrulin
 Karbamilfosfat yg terbentuk bereaksi dg
ornitin  sitrulin.
 Sbg katalis  ornitin transkarbamilase yg tdpt
dlm mitokondria sel hati.
 Reaksi 3. Pembentukan as.argininosuksinat
 Sitrulinbereaksi dg asam aspartat  asam
argininosuksinat.
 Dg bantuan enzim argininosuksinat sintatase.
 ATP mrpkn sumber energi dg jalan melepaskan
gugus fosfat dan berubah menjadi AMP.
 Reaksi 4. Penguraian Asam argininosuksinat
 Asam argininosuksinat  arginin + asam fumarat
 Dg bantuan enzim argininosuksinase ( hati &
ginjal)
 Reaksi 5. Penguraian arginin
 Arginin  urea + ornitin
 Katalis : enzim arginase (hati)
 Ornitin yg terbentuk bereaksi kembali dg
karbamil fosfat  sitrulin, dst…  siklus
 Urea yg terbentuk dikeluarkan dari tubuh
melalui urin.
 Siklus urea ini terjadi dlm hati  karena
enzim2 yg bekerja sbg katalis terutama
terdapat pd mitokondria dlm sel hati.
 TUGAS INDIVIDU

 Buatlah rangkuman (catatan)

tentang hubungan antara
vitamin dengan koenzim.
 Ditulis tangan pada kertas folio
bergaris dengan menggunakan
tinta biru.