P. 1
Struktur, Fungsi Protein Dan Enzim

Struktur, Fungsi Protein Dan Enzim

|Views: 1,050|Likes:
Published by La Ode Rinaldi
Blok 4
Biokimia
by dr. Marry Tyas A
Blok 4
Biokimia
by dr. Marry Tyas A

More info:

Published by: La Ode Rinaldi on Nov 11, 2010
Copyright:Attribution Non-commercial

Availability:

Read on Scribd mobile: iPhone, iPad and Android.
download as PPT, PDF, TXT or read online from Scribd
See more
See less

05/05/2013

pdf

text

original

PROTEÌN

STRUKTUR, FUNGSÌ,
METABOLÌSME
PROTEÌN DAN
ENZÌM
dr. Merry Tiyas A.
PROTEÌN
Protein berasal dari kata protos
atau proteus yg berarti pertama
atau utama.
Merupakan polipeptida berbobot
molekul tinggi.
Merupakan zat utama
pembentukan dan pertumbuhan
tubuh.
Protein sederhana hanya
mengandung asam-asam amino.
Protein kompleks mengandung
bahan tambahan bukan asam
amino, seperti heme, derivat
vitamin, lipid, KH.
Makanan sumber protein : daging, telur, susu,
ikan, gandum, kacang, jagung dll.
Tumbuhan membentuk protein dari CO
2
, H
2
O &
senyawa nitrogen.
Hewan yg makan tumbuhan mengubah protein
nabati menjadi protein hewani.
Komposisi kimia protein:
Carbon 50%
Hidrogen 7%
Oksigen 23%
Nitrogen 16%
Belerang 0-3%
Fosfor 0-3%
Ada 20 jenis asam amino yg terdapat dlm
molekul protein.
Asam amino ini terikat satu sama lain oleh
ikatan peptida.
Protein mudah dipengaruhi :
Suhu tinggi
pH
Pelarut organik
Struktur & fungsi ditentukan oleh
kombinasi, jumlah dan urutan asam amino
Sifat fisik dan kimiawi dipengaruhi oleh
asam amino penyusunnya
Penggolongan Protein
Ditinjau dari strukturnya protein dibagi 2
golongan besar:
Protein sederhana: protein yg hanya terdiri
dari molekul-molekul AA. Dapat dibagi dlm 2
bagian menurut bentuk molekulnya:
Protein fiber
Protein globular
Protein gabungan: terdiri atas protein dan
gugus bukan protein. Gugus ini disebut gugus
prostetik, terdiri atas KH, lipid atau asam
nukleat.
Protein Fiber
Terdiri atas bbrp rantai polipeptida yg
memanjang dan dihubungkan satu dg lain
oleh bbrp ikatan silang shg mrpk bentuk
serat atau serabut yg stabil.
Sifat umum: tidak larut dlm air dan sukar
diuraikan oleh enzim.
Contoh :
Kolagen : tdpt dlm jaringan ikat.
Elastin : tdpt jaringan elastik.
Keratin : tdpt dlm rambut, kuku, kulit dsb.
Protein Globular
Berbentuk bulat atau elips dan terdiri atas
rantai polipeptida yg berlipat.
Sifat : pd umumnya dapat larut dlm air,
larutan asam atau basa dan etanol.
Contoh:
Albumin
Globulin
Histon
protamin
Albumin:
Dpt larut dlm air serta dpt terkoagulasi oleh
panas.
Larutan albumin dlm air dpt diendapkan dg
penambahan amonium sulfat hingga jenuh.
Antara lain tdpt pada serum darah dan putih
telur.
Globulin:
Sukar larut dlm air murni, tp dpt larut dlm
larutan garam netral, misal NaCl encer.
Larutan globulin dpt diendapkan oleh
penambahan garam amonium sulfat hingga
setengah jenuh.
Dapat terkoagulasi oleh panas.
Globulin antara lain tdpt dlm serum darah,
pada otot dan jaringan lain.
Histon :
Mpy sifat basa dan larut dlm air.
Pd proses hidrolisis menghasilkan banyak arginin dan
lisin.
Histon tdpt dlm inti sel dlm bentuk ikatan dg asam
nukleat. Juga dpt diperoleh dari jaringan kelenjar
pankreas.
Protamin:
Bersifat basa
Tidak mengandung tirosin dan triptofan, tp banyak
mengandung arginin shg mpy kadar nitrogen 25-30%.
Berikatan dg asam nukleat dan tdpt dlm sel sperma
ikan.
Sifat-sifat Protein
Ìonisasi
Protein yg larut dlm air akan membentuk ion.
Dlm suasana asam ion positif
Dlm suasana basa ion negatif
Pd titik isolistrik mpy muatan positif & negatif yg
sama
Denaturasi
Protein sangat peka thd perubahan lingkungannya,
misalnya suhu, pH atau karena reaksi dg senyawa
lain, ion-ion logam maka aktivitas biokimiawinya akan
berkurang.
Ìon-ion logam berat koagulasi protein denaturasi
protein.
'iskositas
Protein mpy viskositas relatif besar drpd air.
'iskositas larutan protein tergantung pd jenis
protein, bentuk molekul, konsentrasi serta
suhu larutan.
Kristalisasi
Proses kristalisasi utk berbagai jenis protein
tdk sama.
Bbrp enzim spt tripsin, pepsin, katalase dan
urease bentuk kristal.
Albumin pd serum atau telur sukar dikristalkan.
Sistem koloid
Protein mrpkn molekul makro apabila
dilarutkan dlm air mpy sifat koloid, yaitu tdk
dpt menembus membran dan tidak bisa
mengendap secara alami.
Pengendapan dilakukan dg ultrasentrifuge.
Fungsi Protein
ASAM AMÌNO
merupakan unit penyusun
protein
Struktur:
satu atom C sentral yang
mengikat secara kovalent:
gugus amino,
gugus karboksil,
satu atom H dan
rantai samping (gugus R)
W Gugus R rantai samping yang berbeda-beda pada
setiap jenis asam amino
W Gugus R yang berbeda-beda tersebut menentukan:
- Struktur
- Ukuran
- Muatan elektrik
- Sifat kelarutan di dalam air
Penggolongan Asam Amino
Asam amino Esensial
asam amino yang tidak dapat disintesis
dalam tubuh.
Asam amino non Esensial
asam amino yang dapat disintesis oleh
tubuh.
ang termasuk dalam AA esensial adalah:
Arginin*
Histidin*
Ìsoleusin
Lisin
Metionin
Fenilalanin
Treonin
Triptofan
'alin
ang termasuk AA non esensial :
Alanin
Aspargin
Aspartat
Sistein
Glutamat
Glutamin
Glisin
Hidroksiprolin
Hidroksisilin
Prolin
Serin
Tirosin
Ada beberapa jenis asam amino yg tidak
terdapat dlm protein.
Asam-asam amino tsb dlm tubuh kita
merupakan zat antara dlm proses
metabolisme atau merupakan pembentuk
hormon.
Beberapa diantaranya berfungsi sbg
antibiotika.
Beberapa AA yg tidak terdapat dlm protein:
Ornitin fungsi: zat antara dlm biosintesis urea
Homosistein fungsi: zat antara dlm biosintesis
metionin
Homoserin fungsi: zat antara dlm metabolisme
treonin, aspartat dan metionin.
Sitrulin fungsi: zat antara dlm biosintesis urea
3,5-diiodotirosin fungsi: sbg pembentuk hormon
tiroid
3,4-dihidroksi fenilalanin fungsi: sbg pembentuk
melanin
Sifat-sifat Asam Amino
Pada umumnya asam amino larut dalam
air dan tidak larut dalam pelarut organik
non polar seperti eter, aseton, dan
kloroform.
Mempunyai titik lebur yang lebih tinggi
dibandingkan dg asam karboksilat atau
amina.
Merupakan ion amfoter (zwitter ion).
Fungsi biologi Asam Amino
Penyusun protein, termasuk enzim.
Kerangka dasar sejumlah senyawa
penting dalam metabolisme (terutama
vitamin, hormon dan asam nukleat).
Pengikat ion logam penting yang
diperlukan dalam dalam reaksi
enzimatik (kofaktor).
ENZÌM
Reaksi atau proses kimia yg
berlangsung dg baik dlm tubuh kita krn
adanya katalis yg disebut enzim.
Sejak th 1926 pengetahuan ttg enzim
(enzimologi) berkembang dg cepat.
Dari hasil penelitian: ternyata byk enzim
mpy gugus bukan protein, jd tmsk golongan
protein majemuk holoenzim terdiri atas
protein (apoenzim) dan suatu gugus bukan
protein.
Contoh:
Enzim katalase protein + ferriprotoporfirin
Enzim askorbatoksidase protein + logam Cu
Gugus bukan protein ini kofaktor, ada yg
terikat kuat pd protein,ada pula yg tdk
begitu kuat ikatannya.
Gugus prostetik terikat kuat pd protein, sukar
terurai dlm larutan.
Koenzim ikatan dg protein tdk begitu kuat,
mudah dipisahkan secara dialisis.
Baik gugus prostetik maupun koenzim
mrpkn bagian enzim yg memungkinkan
enzim bekerja thd substrat, yaitu zat-zat
yg diubah atau direaksikan oleh enzim
Tata nama Enzim
Dlm tubuh manusia tjd bermacam2 proses
biokimia tiap proses menggunakan
katalis enzim tertentu.
Untuk membedakannya tiap enzim diberi
nama disesuaikan dg nama substratnya
+ "ase¨.
Contoh : enzim yg menguraikan urea
(substrat)
urease.
Kelompok enzim yg mpy fungsi sejenis
diberi nama menurut fungsinya.
Misal: hidrolase adlh kelompok enzim yg
mpy fungsi sbg katalis dlm
reaksi hidrolisis.
Suatu enzim bekerja scr khas thd suatu
substrat tertentu ciri khas enzim.
Tiap enzim hanya bekerja pd satu reaksi.
Suatu AA tertentu sbg substrat dpt
mengalami berbagai reaksi dg berbagai
enzim kekhasan reaksi.
Kekhasan reaksi bukan disebabkan oleh
koenzim tetapi oleh apoenzim.
Fungsi dan Cara Kerja Enzim
Fungsi Enzim: sbg katalis utk proses
biokimia yg tjd dlm sel maupun diluar sel.
Suatu enzim dpt mempercepat reaksi 10
8
sampai 10
11
kali lebih cepat drpd apabila
reaksi tsb dilakukan tanpa katalis.
Seperti katalis lainnya, maka enzim dpt
menurunkan energi aktivasi suatu reaksi
kimia akan memudahkan/mempercepat
terjadinya suatu reaksi.
Penggolongan Enzim
Oleh Commision on Enzymes of the
Ìnternational Union of Biochemistry,
enzim dibagi dlm 6 golongan besar:
Ì. Oksidoreduktase
ÌÌ. Transferase
ÌÌÌ. Hidrolase
Ì'. Liase
'. Ìsomerase
'Ì. Ligase
Golongan Ì. Oksidoreduktase
Enzim-enzim yg tmsk dlm golongan ini dpt
dibagi 2 yaitu dehidrogenase & oksidase.
Dehidrogenase bekerja pd reaksi-reaksi
dehidrogenase reaksi pengambilan atom
H dari suatu senyawa (donor) dan diterima
oleh senyawa lain (akseptor).
Contoh :
Enzim alkohol dehidrogenase reaksi
pembentukan aldehida dari alkohol.
Enzim glutamat dehidrogenase bekerja thd
asam glutamat sbg substrat yg diubah mjd
asam ketoglutarat.
Enzim oksidase juga bekerja sbg katalis pd
reaksi pengambilan H dari suatu substrat.
Dalam reaksi ini yg bertindak sbg akseptor
hidrogen adalah oksigen.
Contoh:
Enzim glukosa oksidase sbg katalis pd reaksi
oksidasi glukosa mjd asam glukonat.
Enzim xantin oksidase sbg katalis pd reaksi
oksidasi xantin mjd asam urat.
Asam amino oksidase sbg katalis reaksi
oksidasi asam-asam amino.
Golongan ÌÌ. Transferase
Bekerja pd reaksi pemindahan suatu
gugus dari suatu senyawa kepada
senyawa lain.
Contoh:
metiltransferase
hidroksimetiltransferase
karboksiltransferase
asiltransferase
aminotransferase (transaminase).
Golongan ÌÌÌ. Hidrolase
Bekerja sbg katalis pd reaksi hidrolisis
Ada 3 jenis:
Memecah ikatan ester
Memecah glikosida
Memecah ikatan peptida
Contoh :
Esterase : memecah ikatan ester dg cara hidrolisis
Lipase : memecah ikatan ester pd lemak
as.lemak + gliserol
Fosfatase : memecah ikatan fosfat pd suatu senyawa
Amilase : amilum maltosa
Aminopeptidase
Tripsin
Pepsin
Kimotripsin
Golongan Ì'. Liase
Mpy peranan penting dlm reaksi pemisahan
suatu gugus dari suatu substrat.
Contoh:
Piruvat dekarboksilase reaksi dekarboksilasi
asam piruvat menghasilkan aldehida.
Enzim aldolase pemecahan molekul fruktosa
1,6-difosfat mjd 2 molekul triosa yaitu dihidroksi
aseton fosfat dan gliseraldehida-3-fosfat.
Enzim fumarat hidratase reaksi
penggabungan 1 molekul asam fumarat dan
membentuk asam malat.
Golongan '. Ìsomerase
Bekerja pd reaksi perubahan
intramolekuler
Contoh :
Ribulofosfat epimerase
Glukosafosfat isomerase
Golongan 'Ì. Ligase
Bekerja pd reaksi-reaksi penggabungan 2
molekul "sintetase¨.
Ìkatan yg terbentuk : C-O, C-S atau C-C.
Contoh:
Glutamin sintetase pembentukan glutamin
dari glutamat.
Piruvat karboksilase pembentukan
oksaloasetat dari asam
piruvat.
Faktor-faktor yg mempengaruhi
kerja enzim
Konsentrasi enzim
Konsentrasi substrat
Suhu
pH
Ìnhibitor
Konsentrasi enzim
Pada suatu konsentrasi substrat tertentu,
kecepatan reaksi bertambah dg
bertambahnya konsentrasi enzim.
Konsentrasi substrat
Dg konsentrasi enzim yg tetap, maka
pertambahan konsentrasi substrat akan
menaikkan kecepatan reaksi.
Tetapi, pd batas konsentrasi tertentu tdk akan
terjadi kenaikan kecepatan reaksi walaupun
konsentrasi substrat diperbesar.
Utk dpt terjadi kompleks ES, perlu adanya
kontak antara enzim dg substrat bagian
aktif.
Pd konsentrasi substrat rendah, bagian aktif
enzim ini hanya menampung substrat sedikit.
Bila konsentrasi substrat diperbesar makin
banyak substrat yg dapat berhubungan dg
enzim pd bagian aktif tsb konsentrasi
kompleks ES makin besar makin besar
kecepatan reaksi.
Pd suatu batas konsentrasi substrat tertentu,
semua bagian aktif telah jenuh dg substrat
jumlah hasil reaksi tetap.
Suhu
Pd suhu rendah reaksi kimia lambat
Pd suhu yg lebih tinggi lebih cepat
Disamping itu, enzim adlh suatu protein maka
kenaikan suhu denaturasi bagian aktif
enzim terganggu kecepatan reaksi
menurun.
Kenaikan suhu sblm terjadinya denaturasi
kecepatan reaksi meningkat.
Kenaikan suhu pd saat mulai denaturasi
mengurangi kecepatan reaksi.
Karena ada pengaruh berlawanan
suhu optimum
pH
Struktur ion enzim tergantung pd pH
lingkungan zwitter ion berpengaruh thd
efektifitas bagian aktif enzim dlm membentuk
kompleks ES.
pH rendah atau tinggi proses denaturasi
menurunnya aktivitas enzim.
pH optimum pH tertentu yg menyebabkan
kecepatan reaksi paling tinggi
Ìnhibitor
Hambatan reversibel
Hambatan irreversibel
KOENZÌM
Sejumlah besar enzim membutuhkan
suatu komponen lain utk dapat berfungsi
sbg katalis kofaktor.
Kofaktor dibagi 3 kelompok:
Gugus prostetik
Koenzim
aktivator
Gugus prostetik kelompok kofaktor yg
terikat erat pd enzim.
Koenzim molekul organik kecil, tahan thd
panas, mudah terdisosiasi, dpt dipisahkan
dr enzimnya dg cara dialisis. Contoh:
NAD, NADP, ATP, tiamin
pirofosfat, asam tetrahidrofosfat.
Aktivator pd umumnya ion-ion logam yg
dpt terikat dan mudah lepas dari enzim.
Contoh: K
+
, Mn
++
, Mg
++
, Cu
++
atau Zn
++
.
METABOLÌSME PROTEÌN DAN
ASAM AMÌNO
Protein dlm makanan dicerna dlm lambung
dan usus asam2 amino diabsorbsi, sebagian
dibawa ke hati dan sebagian diedarkan ke
jaringan2 diluar hati.
Protein dibentuk dari asam amino
Bila dlm biosintesis protein tdpt kelebihan asam
amino diubah mjd asam keto dapat masuk
dlm siklus asam sitrat atau diubah mjd urea.
Asam amino yg dibuat dlm hati, maupun
yg dihasilkan dari proses katabolisme
protein dlm hati dibawa oleh darah ke
dlm jaringan utk digunakan.
Asam amino yg terdapat dlm darah
berasal dari 3 sumber, yaitu:
Absorbsi melalui dinding usus
Hasil penguraian protein dlm sel
Hasil sintesis asam amino dlm sel
Banyaknya asam amino dalam darah
tergantung pada keseimbangan antara
pembentukan asam amino dan
penggunaannya.
Hati fungsi: sbg pengatur konsentrasi
asam amino dlm darah.
Dalam tubuh, protein mengalami
perubahan2 tertentu dg kecepatan yg
berbeda utk tiap protein.
Asam Amino dalam darah
Pada proses pencernaan makanan,
protein diubah mjd AA oleh bbrp reaksi
hidrolisis dg pengaruh enzim2 tertentu.
Enzim2 yg bekerja pd proses hidrolisis
protein pepsin, tripsin, kimotripsin,
karboksi peptidase, amino peptidase,
tripeptidase dan dipeptidase.
Setelah protein diubah mjd AA dg proses
absobsi dinding usus pembuluh darah
transpor aktif.
Reaksi metabolisme asam amino
Tahap awal reaksi metabolisme AA
pelepasan gugus amino perubahan
kerangka karbon pd molekul AA.
Proses pelepasan gugus AA 2 proses
utama, yaitu:
Transaminasi
Deaminasi
Transaminasi
proses katabolisme AA yg melibatkan
pemindahan gugus amino dari satu AA ke
AA yg lain.
dlm reaksi ini gugus amino dari suatu AA
dipindahkan ke salah satu dari 3 senyawa
keto, yaitu : asam piruvat, q ketoglutarat atau
oksaloasetat.
Ada 2 enzim penting dlm reaksi transaminasi
yaitu alanin transaminase dan glutamat
transaminase.
alanin transaminase
AA + as.piruvat as.q keto + alanin
glutamat transaminase
AA + as.q ketoglutarat as.q keto +
as.glutamat
Reaksi transaminasi bersifat reversibel.
pd reaksi ini tdk ada gugus
amino yg hilang krn gugus amino
yg dilepaskan AA diterima oleh
asam keto.
Reaksi transaminase terjadi dlm mitokondria
maupun dlm sitoplasma.
Semua enzim transaminase dibantu oleh
piridoksalfosfat sbg koenzim.
Asam ketoglutarat merupakan akseptor gugus
amino yg terakhir
hasil reaksi transaminasi
keseluruhan adalah asam glutamat.
Deaminasi oksidatif
AA dg reaksi transaminasi asam glutamat
Asam glutamat dpt mengalami proses
deaminasi oksidatif yg menggunakan
glutamat dehidrogenase sbg katalis.
As.glutamat + NAD
+
as.q ketoglutarat + NH
4
+
+
NADH + H
+
Dlm proses ini, as.glutamat melepaskan
gugus amino dlm bentuk NH
4
+
. Selain NAD
+
glutamat dehidrogenase dpt pula
menggunakan NADP
+
sbg akseptor elektron.
Asetil koenzim A senyawa penghubung
antara metabolisme AA dg siklus asam
sitrat.
Ada 2 jalur metabolik yg menuju kepada
pembentukan asetil koenzim A, yaitu
melalui asam piruvat dan melalui asam
asetoasetat.
AA yg menjalani jalur metabolik melalui
asam piruvat adalah alanin, sistein, glisin,
serin dan treonin.
Asetil Koenzim A
Pembentukan Asetil Koenzim A
sistin
sistein
treonin
glisin
serin
alanin
Asam piruvat
Asetil koenzim A
Alanin menghasilkan asam piruvat dg
langsung pd reaksi transaminasi dg asam
q ketoglutarat.
Serin mengalami reaksi dehidrasi dan
deaminasi oleh enzim serin q dehidratase.
Treonin diubah mjd glisin kmd diubah mjd
asetil koenzim A melalui pembentukan
serin dg jalan penambahan 1 atom C.
Koenzim yg bekerja tetrahidrofolat.
Siklus Urea
NH
3
dpt dilepaskan dari AA melalui reaksi:
transaminasi
deaminasi.
Pd reaksi transaminasi, gugus ÷NH
2
yg
dilepaskan diterima oleh suatu asam keto
terbentuk AA baru dan asam keto lain.
Reaksi deaminasi, gugus ÷NH
2
dilepaskan
dlm bentuk amonia yg kmd dikeluarkan
dari dlm tubuh dlm bentuk urea dlm urin.
Amonia dg kadar tinggi mrpk racun bagi
tubuh manusia.
Pembentukan urea terutama
berlangsung dlm hati.
Biosintesis urea terdiri atas beberapa
tahap reaksi yg merupakan suatu siklus
sbb:
Reaksi 1. Sintesis Karbamil fosfat
1 mol amonia bereaksi dg 1 mol CO2 dg
bantuan enzim karbamilfosfat sintetase.
Reaksi ini memerlukan energi melibatkan 2
mol ATP yg diubah menjadi ADP.
Sbg kofaktor dibutuhkan Mg
++
dan N
-
asetilglutamat.
Reaksi 2. Pembentukan Sitrulin
Karbamilfosfat yg terbentuk bereaksi dg
ornitin sitrulin.
Sbg katalis ornitin transkarbamilase yg tdpt
dlm mitokondria sel hati.
Reaksi 3. Pembentukan as.argininosuksinat
Sitrulin bereaksi dg asam aspartat asam
argininosuksinat.
Dg bantuan enzim argininosuksinat sintatase.
ATP mrpkn sumber energi dg jalan melepaskan
gugus fosfat dan berubah menjadi AMP.
Reaksi 4. Penguraian Asam argininosuksinat
Asam argininosuksinat arginin + asam fumarat
Dg bantuan enzim argininosuksinase ( hati &
ginjal)
Reaksi 5. Penguraian arginin
Arginin urea + ornitin
Katalis : enzim arginase (hati)
Ornitin yg terbentuk bereaksi kembali dg
karbamil fosfat sitrulin, dst. siklus
Urea yg terbentuk dikeluarkan dari tubuh
melalui urin.
Siklus urea ini terjadi dlm hati karena
enzim2 yg bekerja sbg katalis terutama
terdapat pd mitokondria dlm sel hati.
TUGAS ÌNDÌ'ÌDU TUGAS ÌNDÌ'ÌDU
Buatlah rangkuman (catatan) Buatlah rangkuman (catatan)
tentang tentang hubungan antara hubungan antara
vitamin dengan koenzim. vitamin dengan koenzim.
Ditulis tangan pada kertas folio Ditulis tangan pada kertas folio
bergaris dengan menggunakan bergaris dengan menggunakan
tinta biru. tinta biru.

You're Reading a Free Preview

Download
scribd
/*********** DO NOT ALTER ANYTHING BELOW THIS LINE ! ************/ var s_code=s.t();if(s_code)document.write(s_code)//-->