Contoh bahan Makanan Yang mengandung Protein

 Daging
 Ikan
 Telur
 Susu, dan produk sejenis Quark
 Tumbuhan berbji
 Suku polong-polongan
 Kentang

Studi dari Biokimiawan USA Thomas Osborne Lafayete Mendel, Profesor untuk biokimia di Yale,
1914, mengujicobakan protein konsumsi dari daging dan tumbuhan kepada kelinci. Satu grup
kelinci-kelinci tersebut diberikan makanan protein hewani, sedangkan grup yang lain diberikan
protein nabati. Dari eksperimennya didapati bahwa kelinci yang memperoleh protein hewani lebih
cepat bertambah beratnya dari kelinci yang memperoleh protein nabati. Kemudian studi
selanjutnya, oleh McCay dari Universitas Berkeley menunjukkan bahwa kelinci yang memperoleh
protein nabati, lebih sehat dan hidup dua kali lebih lama.

2. Klasifikasi protein
a. Berdasarkan bentuknya protein dikelompokkan sebagai berikut :
Protein bentuk serabut (fibrous)
Protein ini terdiri atas beberapa rantai peptida berbentu spiral yang terjalin. Satu sama lain
sehingga menyerupai batang yang kaku. Karakteristik protein bentuk serabut adalah rendahnya
daya larut, mempunyai kekuatan mekanis yang tinggi untuk tahan terhadap enzim pencernaan.
Kolagen merupakan protein utama jaringan ikat. Elasti terdapat dalam urat, otot, arteri
(pembuluh darah) dan jaringan elastis lain. Keratini adalah protein rambut dan kuku. Miosin
merupakan protein utama serat otot.
Protein globuler
Berbentuk bola terdapat dalam cairan jaringan tubuh. Protein ini larut dalam larutan garam dan
encer, mudah berubah dibawah pengaruh suhu, konsentrasi garam dan mudah denaturasi.
Albumin terdapat dalam telur, susu, plasma, dan hemoglobin. Globulin terdapat dalam otot,
serum, kuning telur, dan gizi tumbuh-tumbuhan. Histon terdapat dalam jaringan-jaringan seperti
timus dan pancreas. Protamin dihubungkan dengan asam nukleat.
Protein konjugasi
Merupakan protein sederhana yang terikat dengan baha-bahan non-asam amino. Nukleoprotein
terdaoat dalam inti sel dan merupakan bagian penting DNA dan RNA. Nukleoprotein adalah
kombinasi protein dengan karbohidrat dalam jumlah besar. Lipoprotein terdapat dalam plasma-
plasma yang terikat melalui ikatan ester dengan asam fosfat sepertu kasein dalam susu.
Metaloprotein adalah protein yang terikat dengan mineral seperti feritin dan hemosiderin adalah
protein dimana mineralnya adalah zat besi, tembaga dan seng.
b. Menurut kelarutannya, protein globuler dibagi menjadi :
Albumin : laut dalam air terkoagulasi oleh panas. Ex : albumin telur, albumin serum.
Globulin : tak larut air, terkoagulasi oleh panas, larut dalam larutan garam, mengendap dalam
larutan garam, konsentrasi meningkat. Ex : Ixiosinogen dalam otot.
Glutelin : tak larut dalam pelarut netral tapi tapi larut dalam asam atau basa encer. Ex : Histo
dalam Hb.
Plolamin/Gliadin : larut dalam alcohol 70-80% dasn tak larut dalam air maupun alcohol absolut.
Ex : prolaamin dalam gandum.
Histon : Larut dalam air dasn tak larut dalam ammonia encer. Ex : Hisron dalam Hb.
Protamin : protein paling sederhana dibanding protein-protein lain, larut dalam air dan tak
terkoagulasi oleh panas. Ex : salmin dalam ikatan salmon.
c. Berdasarkan senyawa pembentuk
Protein sederhana (protein saja ) ex : Hb
Protein kojugasi dan senyawa non protein
Protein yang mengandung senyawa lain yang non protein disebut protein konjugasi, sedang
protein yang mengandung senyawa non protein disebut protein sederhana. Ex : 9 Glikoprotein
terdapat pada hati.
Merupakan protein sederhana yang terikat dengan baha-bahan non-asam amino. Nukleoprotein
terdaoat dalam inti sel dan merupakan bagian penting DNA dan RNA. Nukleoprotein adalah
kombinasi protein dengan karbohidrat dalam jumlah besar. Lipoprotein terdapat dalam plasma-
plasma yang terikat melalui ikatan ester dengan asam fosfat sepertu kasein dalam susu.
Metaloprotein adalah protein yang terikat dengan mineral seperti feritin dan hemosiderin adalah
protein dimana mineralnya adalah zat besi, tembaga dan seng.
d. Berdasarkan keberadaan asam amino esensial. Dikelompokkan kedelapan asam amino esensial
yang harus disediakan dalam bentuk jadi dalam menu makanan yang dikonsumsi sehari-hari.
Isoleusin
Leussin
Lisin
Methionin (asam amino esensial), fungsinya dapat digantikan sistin (semi esensial) secara tidak
sempurna.
Penilalanin, yang fungsinya dapat digantikan tirosin (semi esensial) tidak secara sempurna, akan
tetapi paling tidak dapat menghematnya.
Threonin
Triptopan
Valin

Struktur asam amino

Struktur asam α-amino, dengan gugus amina di sebelah kiri dan gugus karboksil di sebelah kanan.

Struktur asam amino secara umum adalah satu atom C yang mengikat empat gugus:
gugus amina (NH2), gugus karboksil (COOH), atom hidrogen (H), dan satu gugus sisa (R,
dari residue) atau disebut juga gugus atau rantai samping yang membedakan satu asam amino
dengan asam amino lainnya.

Atom C pusat tersebut dinamai atom Cα ("C-alfa") sesuai dengan penamaan senyawa bergugus
karboksil, yaitu atom C yang berikatan langsung dengan gugus karboksil. Oleh karena gugus
amina juga terikat pada atom Cα ini, senyawa tersebut merupakan asam α-amino.

Asam amino biasanya diklasifikasikan berdasarkan sifat kimia rantai samping tersebut menjadi
empat kelompok. Rantai samping dapat membuat asam amino bersifat asam lemah, basa lemah,
hidrofilik jika polar, dan hidrofobik jika nonpolar.

Isomerisme pada asam amino

Dua model molekul isomer optis asam amino alanina

Karena atom C pusat mengikat empat gugus yang berbeda, maka asam amino—kecuali glisina—
memiliki isomer optik: L dan D. Cara sederhana untuk mengidentifikasi isomeri ini dari gambaran
dua dimensi adalah dengan "mendorong" atom H ke belakang pembaca (menjauhi pembaca).
Jika searah putaran jarum jam (putaran ke kanan) terjadi urutan karboksil-residu-amina maka ini
adalah tipe D. Jika urutan ini terjadi dengan arah putaran berlawanan jarum jam, maka itu adalah
tipe L. (Aturan ini dikenal dalam bahasa Inggris dengan nama CLRN, dari singkatan COOH
- R - NH2).

Pada umumnya, asam amino alami yang dihasilkan eukariota merupakan tipe L meskipun

beberapa siput laut menghasilkan tipe D. Dinding sel bakteri banyak mengandung asam amino
tipeD.

Polimerisasi asam amino

Lihat juga artikel tentang  ekspresi genetik.

Reaksi kondensasi dua asam amino membentuk ikatan peptida

Protein merupakan polimer yang tersusun dari asam amino sebagaimonomernya. Monomer-

monomer ini tersambung dengan ikatan peptida, yang mengikat gugus karboksil milik satu
monomer dengan gugus amina milik monomer di sebelahnya. Reaksi penyambungan ini
(disebut translasi) secara alami terjadi disitoplasma dengan bantuan ribosom dan tRNA.

Pada polimerisasi asam amino, gugus -OH yang merupakan bagian gugus karboksil satu asam
amino dan gugus -H yang merupakan bagian gugus amina asam amino lainnya akan terlepas
dan membentuk air. Oleh sebab itu, reaksi ini termasuk dalam reaksi dehidrasi. Molekul asam
amino yang telah melepaskan molekul air dikatakan disebut dalam bentuk residu asam amino.

Zwitter-ion

Asam amino dalam bentuk tidak terion (kiri) dan dalam bentuk zwitter-ion.

Karena asam amino memiliki gugus aktif amina dan karboksil sekaligus, zat ini dapat dianggap
sebagai sekaligus asam dan basa (walaupun pH alaminya biasanya dipengaruhi oleh gugus-R
yang dimiliki). Pada pH tertentu yang disebut titik isolistrik, gugus amina pada asam amino
menjadi bermuatan positif (terprotonasi, –NH3+), sedangkan gugus karboksilnya menjadi
bermuatan negatif (terdeprotonasi, –COO-). Titik isolistrik ini spesifik bergantung pada jenis asam
aminonya. Dalam keadaan demikian, asam amino tersebut dikatakan berbentuk zwitter-ion.
Zwitter-ion dapat diekstrak dari larutan asam amino sebagai struktur kristal putih yang bertitik
lebur tinggi karena sifat dipolarnya. Kebanyakan asam amino bebas berada dalam bentuk
zwitter-ion pada pH netral maupun pH fisiologis yang dekat netral.