P. 1
Laporan Praktikum Biokimia Kedokteran Fix

Laporan Praktikum Biokimia Kedokteran Fix

|Views: 1,335|Likes:
Published by Erika Kusumawati
biokimia
biokimia

More info:

Categories:Types, Research
Published by: Erika Kusumawati on Dec 23, 2010
Copyright:Attribution Non-commercial
List Price: $4.99 Buy Now

Availability:

Read on Scribd mobile: iPhone, iPad and Android.
See more
See less

08/21/2013

$4.99

USD

pdf

text

original

LAPORAN PRAKTIKUM BIOKIMIA

PENGARUH SUHU DAN PH TERHADAP AKTIVITAS ENZIM AMILASE SALIVA DENGAN METODE WOHLGEMUTS

DISUSUN OLEH : ERIKA KUSUMAWATI NIM : I1A010056

PROGRAM STUDI PENDIDIKAN DOKTER UNIVERSITAS LAMBUNG MANGKURAT TAHUN AKADEMIK 2010/2011

BAB I PENDAHULUAN 1. LATAR BELAKANG Dalam mulut makanan dihancurkan secara mekanis oleh gigi dengan jalan dikunyah. Selama penghancuran secara mekanis ini berlangsung, kelenjar yang ada di sekitar mulut mengeluarkan cairan yang disebut saliva atau ludah. Tiga kelenjar saliva yaitu kelenjar sublingual, kelenjar submaksilar, dan kelenjar parotid. Kelenjar sublingual adalah kelenjar saliva yang paling kecil, terletak di bawah lidah bagian depan. Kelenjar submaksilar terletak di belakang kelenjar sublingual dan lebih dalam. Kelenjar parotid ialah kelenjar saliva paling besar dan terletak di bagian atau mulut di depan telinga . Musin dalam saliva adalah suatu zat yang kental dan licin yang berfungsi membasahi makanan dan sebagai pelumas yang memudahkan atau memperlacar proses menelan makanan. Cairan air liur mengandung α-amilase yang menghidrolisa ikatan α(1→4) pada cabang sebelah luar glikogen dan amilopektin menjadi glukosa, sejumlah kecil maltosa, dan suatu inti tahan hidrolisa yang disebut dekstrin. Hanya sebagian kecil amilum yang dapat dicema di dalam mulut, oleh karena itu sebaiknya makanan dikunyah lebih lama untuk memberi kesempatan lebih banyak pemecahan amilum di rongga mulut.

2. TUJUAN Setelah menyelesaikan program ini dengan baik mahasiswa F.K Unlam semester I diharapkan : Tujuan Umum : 1. Memahami kinetika enzim. 2. Memahami manfaat enzim dalam kehidupan sehari – hari maupun dalam membantu menegakkan diagnosa. Tujuan Khusus 1. Mampu menyebutkan faktor- faktor yang mempengaruhi kecepatan reaksi enzimatik. 2. Mampu membedakan enzim fungsional dan enzim non fungsional dalam plasma. 3. Mampu menyebutkan masing – masing dua contoh enzim fungsional dalam enzim non fungsional dalam plasma. 4. Mampu menyebutkan contoh pemeriksaan enzim yang dapat membantu menegakkan diagnosa. 5. Mampu merencanakan pemeriksaan enzimatik yang dapat menunjang diagnosa suatu kasus tertentu.

Zat-zat yang diuraikan oleh reaksi disebut substrat. sistem enzim terkoordinasi dengan baik sehingga menghasilkan hubungan yang harmonis di antara sejumlah aktivitas metabolik yang berbeda. dan pH yang sesuai dengan kondisi fisiologis biologis. Aktivitas enzim disebut juga sebagai kinetik enzim. atau koenzim di laboratorium tidak mudah karena jumlahnya yang sangat sedikit. Spesifisitas enzim sangat tinggi terhadap substratnya. Menghitung jumlah substrat. praktik menghitung aktivitas enzim adalah dengan mengukur . dan yang baru terbentuk dari reaksi disebut produk. Oleh karena itu. maka sintesisnya dalam tubuh diatur dan dikendalikan oleh sistem genetik. suhu. produk. Selain itu. dapat juga dihitung dengan peningkatan atau penurunan koenzim. semuanya mengacu untuk menunjang kehidupan. atau dengan menghitung kurangnya substrat dalam satuan waktu tertentu. Kinetik enzim adalah kemampuan enzim dalam membantu reaksi kimia. Melalui aktivitasnya. dan enzim mempercepat reaksi kimia spesifik tanpa pembentukan produk samping. Enzim ini bekerja dalam cairan larutan encer.BAB II TINJAUAN TEORI Enzim atau fermen adalah suatu protein yang berfungsi sebagai biokatalisator reaksi-reaksi biokimia pada mahkluk biologi. Enzim merupakan suatu protein. seperti halnya dengan sintesis protein pada umumnya. Kemampuan enzim ini dapat dihitung dengan mengukur jumlah produk yang terbentuk.

dan suhu tertentu sewaktu reaksi berjalan. Enzim sebagai biokatalisator dapat mempercepat suatu reaksi termodinamika agar dapat berjalan sesuai dengan proses biokimia yang dibutuhkan untuk mengatur kehidupan. yaitu suhu. Salah satu enzim yang penting dalam sistem pencernaan manusia adalah enzim amilase. pH. Amilase yang terdapat dalam saliva adalah α-amilase liur yang mampu membuat polisakarida (pati) dan glikogen dihidrolisis menjadi maltosa dan oligosakarida lain dengan menyerang ikatan glikosodat α(1 4). Aktivitas enzim dipengaruhi oleh beberapa faktor. Enzim ini terdapat dalam saliva atau air liur manusia.5% air. Amilase liur akan segera terinaktivasi pada pH 4. Tubuh manusia menghasilkan berbagai macam enzim yang tersebar di berbagai bagian dan memiliki fungsi tertentu.0 atau kurang sehingga kerja pencernaan makanan dalam mulut akan terhenti apabila lingkungan lambung yang asam menembus partikel makanan. pH.perubahan absorbans dalam satuan waktu. inhibitor. dan toksik enzim. kadar substrat. glikoprotein. kadar enzim. . Kata enzim berasal dari ”enzyme” yang berarti dalam ragi (yeast) dan istilah ini mulai digunakan sejak tahun 1877. Enzim merupakan protein yang secara khusus disintesis oleh sel hidup yang berfungsi sebagai biokatalisator berbagai jenis reaksi yang berlangsung di dalam tubuh. dan musin yang bekerja sebagai pelumas pada waktu mengunyah dan menelan makanan. Saliva yang disekresikan oleh kelenjar liur selain mengandung enzim amilase juga mengandung 99.

b. belum ada konsensus tentang komposisi saliva pada penderita diabetes. International Commision On Enzymes mengelompokkan enzim menjadi enam kelompok besar berdasarkan jenis reaksi yang dikatalisis yaitu: a. atau ion hidrida) dari suatu senyawa ke suatu akseptor. Enzim oksidoreduktase berperan dalam pemindahan elektron (sebagai e-. metil atau fosfat. Oksidoreduktase. . sementara yang lain telah menemukan konsentrasi protein saliva dari penderita diabetes untuk menjadi diabetes ataupun rendah. c. Sebagai contoh. Jenis reaksi yang dikatalisis oleh enzim hidrolase adalah pemisahan ikatan CO. Transferase. konsentrasi total protein saliva telah ditemukan untuk menjadi serupa dalam kelompok diabetes dan kontrol dalam beberapa penelitian. C-N. atau C-S dengan penambahan H2O pada ikatan. Hidrolase. amino.Banyak studi terbaru telah menilai wawasan dalam patofisiologi ini gangguan metabolisme karbohidrat dengan menyelidiki komposisi saliva pada penderita diabetes dan eksperimental. Namun. atom H. Enzim transferase memiliki fungsi dalam pemindahan gugus fungsional misalnya gugus asil.

Isomerase. Enzim liase mengkatalisis reaksi penambahan gugus ke ikatan rangkap atau pembentukan suatu ikatan rangkap yang baru. C-S. zinc. Liase. C-O dan CN disertai penguraian berenergi tinggi misalnya ATP. e. Enzim ligase mengkatalisis reaksi pembentukan ikatan C-C. Jenis reaksi yang dikatalisis oleh enzim isomerase adalah reaksi pemindahan gugus di dalam molekul untuk menghasilkan bentuk isomerik. f. Keseluruhan bagian enzim disebut dengan holoenzim sedangkan bagian proteinnya disebut apoenzim. Kofaktor dapat berupa senyawa organik dengan berat molekul cukup tinggi atau ion logam (besi. Apabila ikatan yang terjadi kendur dan tidak kuat maka kofaktor disebut koenzim dan apabila senyawa organik terikat erat melalui ikatan kovalen maka dinamakan gugus prostetis. atau kalsium). Senyawa organik ini terkait pada bagian protein enzim.Ligase. Struktur tiga dimensi beberapa enzim telah dipelajari dengan teknik high resolution X-ray diffraction yang kemudian menghasilkan tiga kelompok besar enzim . Enzim terkadang membutuhkan kofaktor untuk dapat melakukan aktivitasnya dengan baik. magnesium.d.

Tubuh manusia menghasilkan berbagai macam enzim yang tersebar di berbagai bagian dan memiliki fungsi tertentu. Ada beberapa faktor yang berpengaruh pada aktivitas enzim antara lain: pH. dan sistem multi enzim yang juga disebut enzim pengatur. Enzim ini terdapat dalam saliva atau air liur manusia. enzim oligomerik yang terdiri sekurangkurangnya 2 atau lebih dari 60 sub unit yang terikat satu sama lain sehingga membentuk satu kesatuan yang aktif. kadar dan jenis substrat.yaitu enzim monomerik yang terdiri dari satu rantai polipeptida dan mengandung bagian yang aktif dari enzim tersebut. Spesifitas enzim yang kedua adalah enzim mempunyai tenaga katalitik yang sangat besar dan dapat dibuktikan dengan kecepatan reaksinya yang dapat mencapai 1020 kali dibandingkan dengan reaksi tanpa katalisator pada pH dan suhu baku. Enzim memiliki sifat yang sangat khas yaitu spesifik pada reaksi tertentu. Salah satu enzim yang penting dalam sistem pencernaan manusia adalah enzim amilase. suhu atau temperatur. Faktor-faktor tersebut mempunyai dua pengaruh terhadap enzim yaitu pengaruh terhadap struktur dan reaktivitas enzim. Spesifitas tersebut dapat dimiliki enzim karena enzim memiliki sisi aktif yaitu sisi yang ada pada enzim yang dapat melakukan fungsi pengarahan. Spesifitas yang pertama adalah enzim menunjukkan spesifitasnya yang sangat tinggi terhadap jenis reaksi dan substrat tertentu. pengikatan dan katalisis yang terdapat pada protein. Saliva yang disekresikan oleh kelenjar liur selain mengandung . inhibitor.

0 atau kurang sehingga kerja pencernaan makanan dalam mulut akan terhenti apabila lingkungan lambung yang asam menembus partikel makanan. dan sublingualis. sementara kelenjar submandibularis dan sublingualis menyekresi mucus dan serosa.5% air. dan musin yang bekerja sebagai pelumas pada waktu mengunyah dan menelan makanan. Saliva terutama mengandung sejumlah besar ion kalium dan ion bikarbonat.enzim amilase juga mengandung 99. Sebaliknya. glikoprotein. submandibularis. Saliva mengandung dua tipe sekresi protein yang utama : (1) Sekresi serosa yang mengandung ptialin (suatu α-amilase).0. . suatu kisaran yang menguntungkan untuk kerja pencernaan dari ptialin. Amilase liur akan segera terinaktivasi pada pH 4. selain itu juga ada beberapa kelenjar bukalis yang sangat kecil. dan (2) Sekresi mucus yang mengandung musin untuk tujuan perlindungan dan pelumasan. yang merupakan enzim untuk mencernakan karbohidrat. Kelenjar saliva yang utama adalah kelenjar parotis. Amilase yang terdapat dalam saliva adalah α-amilase liur yang mampu membuat polisakarida (pati) dan glikogen dihidrolisis menjadi maltosa dan oligosakarida lain dengan menyerang ikatan glikosodat α(1 4). Saliva mempunyai pH antara 6. Sekresi saliva normal harian berkisar 800-1500 ml.0-7. Kelenjar bukalis hanya menyekresi mucus. Kelenjar parotis hampir seluruhnya menyekresi tipe serosa. konsentrasi ion natrium dan klorida pada umumnya lebih rendah pada saliva daripada di dalam plasma.

Sekresi saliva terdiri dari 2 tahap. Tahap pertama melibatkan asinus. Pertama. dan ion-ion kalsium disekresi secara aktif sebagai pengganti natrium. Sewaktu sekresi primer mengalir melalui duktus. Hal ini sedikitnya sebagian disebabkan oleh : pertukaran pasif ion bikarbonat dengan ion klorida. terjadi 2 proses transport aktif utama yang memodifikasi komposisi ion pada cairan saliva secara nyata. ion-ion natrium secara aktif direabsorbsi dari semua duktus salivarius. Oleh karena itu. konsentrasi ion natrium dari saliva sangat berkurang. konsentrasi ion klorida pada cairan saliva turun sekali. tetapi mungkin juga sebagian hasil dari proses sekresi aktif. Melibatkan duktus salivarius Sel asinus menyekresi sekresi primer yang mengandung ptialin dan atau musin dalam larutan ion dengan konsentrasi yang tidak jauh berbeda dari yang disekresikan dalam cairan ekstrasel biasa. yaitu: 1. serupa dengan penurunan konsentrasi ion natrium pada duktus. . 2. ion-ion bikarbonat disekresi oleh epitel duktus ke dalam lumen duktus. sedangkan konsentrasi ion kalium meningkat. Kedua. ada kelebihan reabsorbsi ion natrium yang melebihi sekresi ion kalium dan ini membuat kenegatifan listrik sebesar -70 mV di dalam duktus salivarius. Karena itu. Akan tetapi. dan keadaan ini kemudian menyebabkan ion klorida direabsorbsi secara pasif.

konsentrasi ion kalium adaalah sekitar 30 mEq/L. Maksimal stabilitas diamati antara pH 5.0. sekitar sepertujuh sampain sepersepuluh konsentrasinya dalam plasma. antara 6.Hasil akhir dari proses transport adalah bahwa pada kondisi istirahat. Namun. dan konsentrasi ion bikarbonat adalah 50-70 mEq/L.0. antara 4.0 dan 9. sekitar dua sampai tiga kali lebih besar dari konsentrasinya dalam plasma.0 dan 7. Aktivitas enzim maksimal pada pH.5 dan 8.0 dan 7. sedangkan sisanya aktivitas lebih dari 60% untuk kisaran pH yang luas. dan stabilitas termal sudah mencapai 40oC. Sebaliknya.0. Namun. konsentrasi masing-masing ion natrium dan klorida dalam saliva hanya sekitar 15 mEq/L. persiapan aktivasi enzim lebih dari 85% aktivitasnya diantara pH 5. masing-masing pada 45 oC dan 50oC. . Pembentukan enzim maltosa ini menunjukkan aktivitas maksimum pada 60oC. tujuh kali lebih besar dari konsentrasinya dalam plasma. sisa aktivitasnya sekitar 93% dan 82%.0.

Iodium 4. Percobaan Pengaruh Suhu Terhadap Aktivitas Enzim Amilase Saliva dengan Metode Wohlegemut’s A. Enzim ini bekerja pada pati dan dekstrin (atau juga Glikogen ) dan mengubahnya menjadi maltosa.BAB III PRINSIP DAN METODE PRAKTIKUM 1. 4. Amilum 3. B. Saliva 2. eritrodekstrin. 2. Bahan 1. Alat dan bahan Alat 1. Prinsip Amilase saliva adalah enzim yang terdapat dalam air ludah. 3. dan aktrodekstrin. dengan hasil antara amilo dekstrin. Aquadest Plat Tetes Pipet Tetes Beaker Glass Labu Erlenmeyer .

5. Probandus Suhu 270 C • Nama : Pandji Winata Nurikhwan • • Jenis Kelamin : Laki – laki Umur : 18 Tahun Suhu 370 C • Nama : Pandji Winata Nurikhwan • • Jenis Kelamin : Laki – laki Umur : 18 Tahun Suhu 1000 C . Stopwatch C.

5.2 ml ke dalam masing – masing Erlenmayer dan mendiamkan dalam 2 menit. 3. 6. Memasukkan 5 ml kanji ke dalam masing – masing erlenmayer. Memasukkan buffer fosfat pH 7. Cara Kerja 1. 370 C. Saliva dikeluarkan dan dikumpulkan di dalam beaker glass. Menyiapkan alat dan bahan Probandus berkumur – kumur dengan aquadest. 2. 4.• Nama : Pandji Winata Nurikhwan • • Jenis Kelamin : Laki – laki Umur : 18 Tahun D. Menyiapkan 3 buah erlenmayer dengan suhu 270 C. 7. dan 1000 C. Memasukkan saliva ke dalam masing – masing Erlenmeyer. .

Menyalakan stopwatch. Percobaan Pengaruh PH terhadap aktivitas enzim amilase saliva dengan metode wohlegemut’s A. 10. dengan hasil antara amilo dekstrin. Enzim ini bekerja pada pati dan dekstrin (atau juga Glikogen ) dan mengubahnya menjadi maltosa. dan aktrodekstrin. .8. 11. Prinsip Amilase saliva adalah enzim yang terdapat dalam air ludah. 2. Jika larutan berwarna biru. Menghiitung waktu yang diperlukan. 9. mengulangi lagi cara 10 hingga larutan berubah warna menjadi coklat. Meneteskan 2 tetes larutan pada plat tetes kemudian menambahkan iodium 1 tetes. eritrodekstrin.

Probandus pH 4 • Nama : Luthfi Indiwirawan • Jenis Kelamin : Laki . Gelas ukur 12. Plat Tetes 7. Pipet Tetes 8. Amilum 3. Stopwatch Bahan 1. C. Iodium 11. Saliva 2. Waterbath.B. Labu Erlenmeyer 10.laki . Alat dan bahan Alat 6. Beaker Glass 9.

Cara Kerja .laki • Umur : 18 tahun D.• Umur : 18 tahun pH 7 • Nama : Luthfi Indiwirawan • Jenis Kelamin : laki .laki • Umur : 18 tahun pH 10 • Nama : Luthfi Indiwirawan • Jenis Kelamin : laki .

10. 3. 5. mengulangi lagi cara kerja no 10 hingga larutan berubah warna menjadi coklat.1. pH 7 dan pH 10. 11. Menyalakan stopwatch. Mencatat perubahan yang terjadi dan menghitung waktu yang diperlukan. Menyiapkan alat dan bahan Probandus berkumur dengan aquadest. 8. 4. . Kemudian memasukkan ke dalam waterbath dengan suhu 370 C selama 2 menit. Menyiapkan 3 buah labu erlenmayer dengan pH 4. 6. Jika larutan berwarna biru. Meneteskan 2 tetes larutan ke dalam plat tetes kemudian menambahkan 1 tetes iodium. 2. Saliva dikeluarkan dan dikumpulkan dalam gelas beaker. 9. 7. Memasukkan saliva tadi. Memasukkan 5 ml kanji ke dalam masing – masing erlenmayer.

Perubahan warna ini menandakan bahwa 5 ml amilum yang dicampur dengan buffer fosfat pH 7 sebanyak 2 ml telah berhasil dipecah oleh 1 ml saliva.BAB IV HASIL DAN PEMBAHASAN 1. Pada menit pertama dapat diamati bahwa sudah terjadi reaksi yaitu berubahnya warna menjadi kuning kecoklatan. Hal ini dapat kita hitung dengan perhitungan : . HASIL PRAKTIKUM Percobaan 1 : • Suhu 270 C.

Dengan perhitungan sebagai berikut: • Suhu 1000 C Pada suhu 1000 C tidak terjadi perubahan warna ( tetap berwarna biru) sampai menit kesepuluh.• Suhu 370 C. Pada menit pertama terjadi perubahan warna menjadi kuning kecoklatan. Perhitungannya adalah : .

Komparasi kerja enzim yang diberi perlakuan termal yaitu dengan . 2. • pH 10 Terjadi perubahan warna pada menit ketiga yaitu dari warna biru menjadi coklat. • pH 7 Perubahan warna terjadi langsung pada menit pertama yaitu menjadi warna coklat. PEMBAHASAN Percobaan ini adalah suatu bentuk analisa aktivitas enzim amilase liur. Jadi.Keterangan : 30 unit aktivitas amylase adalah banyaknya milligram amillum yang di pecah oleh 1 ml cairan (saliva) selama 30 menit pada suhu 38°C. yang ditujukan untuk mengetahui pengaruh temperature dan pH terhadap aktivitas enzim amilase liur. Percobaan 2 : • pH 4 Tidak terjadi perubahan warna. banyaknya milligram amillum yang dipecah oleh 1 ml cairan saliva selama 30 menit pada suhu 38°C adalah 30 mg. tetap berwarna biru pekat.

karena suhu optimum ini akan membuat partikel-partikel atau molekul molekul substrat atau reaktan menjadi lebih cepat sehingga banyak terjadi tumbukan antar molekul substrat yang menghasikan produk. Selain pemanasan protein juga akan mengalami denaturasi dengan cara pemeberian asam kuat dan basa kuat juga proses agitasi mampu mengubah struktur protein yang merupakan komponen yang terintegrasi dalam enzim yang tentu saja akan mempengaruhi kerja enzim. Penetesan dilakukan secara berulang setiap satu menit sekali sampai terbentuk beberapa tetesan dalam cawan petri. Jika suhu naik. hal ini dikarenakan semua reaksi kimia khsuusnya yang berlangsung didalam tubuh memerlukan suhu optimum yang dipersyaratkan untuk terjadinya reaksi . maka benturan antara molekul bertambah. Enzim amilase bekerja pada suhu kompartemen ± 37˚C. sebenarnya disini suhu merupakan salah satu faktor penetu efesiensifitas kerja enzim . sebaliknya suhu yang rendah mampu mengganggu kerja enzim. dan dalam pengamatannya perlakuan iod sebagai indikator pengaruh suhu terhadap kerja enzim setiap interval 1 menit sekali. enzim pada dasarnya adalah senyawa biomolekular kompleks yang salah satu komponennya adalah protein yang akan mengalami perubuhan struktur jika dan fungsi jika diberi perlakuan pemanasan (denaturasi). .pemanasan dengan enzim yang tanpa pemanasan. sehingga reaksi kimia akan meningkat. Pemanasan yang dilakukan (meningkatkan suhu). dan sebaliknya. dan kerja enzim didalam reaksi biokimiawi adalah menurunkan energi aktivasi yang diperlukan oleh suatu substrat untuk mencapai keadaan transisional.

mengubah amilum menjadi maltosa. beberapa jenis enzim yang bekerja pada suasana netral. amilum yang bereaksi dengan indikator warna. . jika suhu > 45˚C. dihasilkan warna ungu yang makin lama makin jernih. Enzim bekerja pada pH tertentu. larutan iodium. Titik saat campuran tidak memberi warna lagi (jernih) disebut titik akromatik. Akibatnya. umumnya pada pH netral. Hal ini menunjukkan bahwa pada suhu optimum. Denaturasi adalah kerusakan sturuktural dari sebuah makromolekul ( enzim amilase) yang disebabkan beberapa faktor sehingga tidak dapat mengubah amilum menjadi maltosa dengan produk antara berupa dekstrin. dekstrin-dekstrin antaranya (eritrodekstrin) memberi warna coklat kemerah-merahan. Dalam saliva yang tidak dipanaskan. enzim amilase dapat menjalankan fungsinya. Pada suhu 45˚C aktivitas enzim masih menunjukkan kenaikan. Sedangkan dekstrin-dekstrin yang molekulnya sudah kecil lagi (akhrodekstrin) dan maltosa tidak memberi warna dengan iodium. Bahkan bila diberi perlakuan termal berlebihan dapat menyebabkan denaturasi koenzim (kompenen enzim yang berupa protein). jika ditempatkan pada suasana basa atau asam. tetap menghasilkan warna ungu meskipun didiamkan dalam waktu yang lama. akan timbul efek yang berlawanan dan menjelang suhu 55˚C fungsi katalitik enzim akan musnah.mengakibatkan enzim amilase menjadi inaktif. Namun. Amilum dan dekstrin yang molekulnya masih besar dengan iodium memberi warna biru. maka enzim tersebut tidak akan bekerja atau rusak.

Penetesan dilakukan secara berulang setiap satu menit sekali sampai terbentuk beberapa tetesan dalam cawan petri. karena enzim adalah suatu protein. Kemudian pH berpengaruh terhadap fungsi enzim karena pada umumnya efektifitas maksimum suatu enzim pada pH optimum. seperti pada katalis lain kecepatan suatu reaksi yang menggunakan enzim tergantung pada konsentrasi enzim tersebut.0. Kemudian konsentrasi enzim. pH. Zat-zat penghambat. Suhu berpengaruh terhadap fungsi enzim karena reaksi kimia menggunakan katalis enzim yang dapat dipengaruhi oleh suhu. hasil eksperimen menunjukkan bahwa dengan konsentrasi substrat akan menaikkan kecepat reaksi. kecepatan reaksi bertambah dengan bertambahnya konsentrasi enzim. Suatu enzim hanya dapat bekerja spesifik pada suatu . Faktor-faktor yang dapat mempengaruhi fungsi enzim antara lain suhu .Saliva encer tersebut kemudian ditambah amilum dan setetes larutan iodium sehingga terbentuk warna biru. walaupn konsenrasi substrat diperbesar. pada batas tertentu tidak terjadi kecepatan reaksi.5 – 8. Pada pH yang terlalu tinggi atau terlalu rendah umumnya enzim menjadi non aktif secara irreversibel karena menjadi denaturasi protein. hambatan atau inhibisi suatu reaksi akan berpengaruh terhadap penggabungan substrat pada bagian aktif yang mengalami hambatan. Pada suatu konsentrasi substrat tertentu. konsentrasi substrat. konsentrasi enzim dan zat-zat penghambat. konsentrasi substrat. sehingga konsentrasi dan kecepatan enzim berkurang. maka kenaikan suhu dapat menyebabkan denaturasi dan bagian aktif enzim akan terganggu. Akan tetapi. yang lazimnya berkisar antara pH 4. Di samping itu.

peningkatan energi kinetik oleh peningkatan suhu mempunyai batas yang optimum. rafinosa tersebut akan terurai menjadi sukrosa dan galaktosa (Salisbury dan Ross. maka energi tersebut dapat memutuskan ikatan hidrogen dan hidrofobik yang lemah yang mempertahankan struktur sekunder-tersiernya.+ SH+ → EnzSH. SH+ mengalami ionisasi dan kehilangan muatan positifnya (substrat dinetralisir) : SH+ → S + H+. Misalnya. Pada suhu ini. kecepatan reaksi yang dikatalisis oleh enzim mula-mula meningkat karena adanya peningkatan suhu. sukrase akan menguraikan rafinosa menjadi melibiosa dan fruktosa. denaturasi yang disertai dengan penurunan aktivitas enzim sebagai katalis akan terjadi. Pada pH yang rendah. Karena . Enzmengalami protonasi dan kehilangan muatan negatifnya (enzim dinetralisir) : Enz. 1995). Energi kinetik akan meningkat pada kompleks enzim dan substrat yang bereaksi. sedangkan oleh emulsin.substrat untuk suatu perubahan tertentu. Kondisi pH dapat mempengaruhi aktivitas enzim melalui pengubahan struktur atau pengubahan muatan pada residu yang berfungsi dalam pengikatan substrat atau katalis. Namun. enzim bermuatan negatif (Enz-) bereaksi dengan substrat bermuatan positif (SH+) : Enz.+ H+ → EnzH. Semakin lama suatu enzim dipertahankan pada suhu dimana strukturnya sedikit labil. Jika batas tersebut terlewati. Pada perubahan suhu. Suhu optimal enzim bergantung pada lamanya pengukuran kadar yang dipakai untuk menentukannya. Sebagai contoh. maka semakin besar kemungkinan enzim tersebut mengalami denaturasi. Sedangkan pada pH yang tinggi.

Umumnya. Akibatnya. . Pemanasan yang dilakukan (meningkatkan suhu). tetap menghasilkan warna ungu meskipun didiamkan dalam waktu yang lama. larutan iodium. dapat dilihat bahwa enzim amilase saliva memiliki pH optimal pada pH 7. maka benturan antara molekul bertambah. enzim amilase saliva menjadi tidak aktif. Pada kurva yang diperoleh melalui percobaan. sehingga reaksi kimia akan meningkat. Denaturasi adalah kerusakan sturuktural dari sebuah makromolekul (enzim amilase) yang disebabkan beberapa faktor sehingga tidak dapat mengubah amilum menjadi maltosa dengan produk antara berupa dekstrin. dan sebaliknya. tetapi kecil (ditunjukkan oleh kecepatan reaksi enzimatik yang kecil pula). Pada pH 4 aktivitas enzim masih ada. Jika suhu naik. karena pada pH ini diperoleh aktivitas enzim yang tinggi (kecepatan reaksi enzimatik tinggi). amilum yang bereaksi dengan indikator warna. Bahkan bila diberi perlakuan termal berlebihan dapat menyebabkan denaturasi koenzim (kompenen enzim yang berupa protein). kecepatan reaksi enzimatik meningkat hingga mencapai pH optimal dan menurun setelah pH lebih besar dari pH optimal.(berdasarkan definisi) satu-satunya bentuk yang mengadakan interaksi adalah SH+ dan Enz-. mengakibatkan enzim amilase menjadi inaktif. Enzim amilase bekerja pada suhu kompartemen ± 37˚C. nilai pH yang ekstrim (tinggi ataupun rendah) akan menurunkan kecepatan reaksi. Hal ini disebabkan pada pH kurang dari 4.

Larutan iod berperan sebagai indikator hidrolisis. Saliva terutama mengandung sejumlah besar ion kalium dan ion bikarbonat.Uji Yodium terhadap hasil percobaan pengaruh suhu aktivitas amilase air liur yang dipanaskan pada suhu 27oC dan 37oC memberikan hasil yang positif. Sewaktu sekresi primer mengalir melalui . yaitu: 1. Sebaliknya. Campuran amilase air liur dan amilum pada suhu 100oC. yaitu berupa warna ungu kehitaman tetapi jika polisakarida tersebut dihidrolisis maka warna yang ditimbulkan adalah warna kuning kecokelatan (Maryati 2000). yaitu larutan menjadi berwarna kuning dan kecokelatan. Berdasarkan hasil percobaan pH optimum untuk aktivitas enzim amilase adalah pada pH 7. dapat diketahui bahwa suhu optimum aktivitas enzim amilase adalah 37oC. Hal ini ditunjukkan dengan warna biru larutan. Sekresi saliva terdiri dari 2 tahap. Berdasarkan hasil percobaan. 2. Melibatkan duktus salivarius Sel asinus menyekresi sekresi primer yang mengandung ptialin dan atau musin dalam larutan ion dengan konsentrasi yang tidak jauh berbeda dari yang disekresikan dalam cairan ekstrasel biasa. Tahap pertama melibatkan asinus. Senyawa polisakarida akan memberikan warna yang spesifik dengannya. memberikan hasil yang negatif. konsentrasi ion natrium dan klorida pada umumnya lebih rendah pada saliva daripada di dalam plasma. Hal tersebut menunjukkan pati dihidrolisis oleh amilase air liur.

Akan tetapi. sekitar dua sampai tiga kali lebih besar dari konsentrasinya dalam plasma. konsentrasi ion natrium dari saliva sangat berkurang. tetapi mungkin juga sebagian hasil dari proses sekresi aktif. ion-ion natrium secara aktif direabsorbsi dari semua duktus salivarius. Oleh karena itu. Pertama. konsentrasi masing-masing ion natrium dan klorida dalam saliva hanya sekitar 15 mEq/L. tujuh kali lebih besar dari konsentrasinya dalam plasma. sekitar sepertujuh sampain sepersepuluh konsentrasinya dalam plasma. serupa dengan penurunan konsentrasi ion natrium pada duktus.duktus. Sebaliknya. Hal ini sedikitnya sebagian disebabkan oleh : pertukaran pasif ion bikarbonat dengan ion klorida. dan ion-ion kalsium disekresi secara aktif sebagai pengganti natrium. . dan konsentrasi ion bikarbonat adalah 50-70 mEq/L. ion-ion bikarbonat disekresi oleh epitel duktus ke dalam lumen duktus. Kedua. Karena itu. ada kelebihan reabsorbsi ion natrium yang melebihi sekresi ion kalium dan ini membuat kenegatifan listrik sebesar -70 mV di dalam duktus salivarius. konsentrasi ion klorida pada cairan saliva turun sekali. konsentrasi ion kalium adaalah sekitar 30 mEq/L. sedangkan konsentrasi ion kalium meningkat. dan keadaan ini kemudian menyebabkan ion klorida direabsorbsi secara pasif. terjadi 2 proses transport aktif utama yang memodifikasi komposisi ion pada cairan saliva secara nyata. Hasil akhir dari proses transport adalah bahwa pada kondisi istirahat.

Selama salivasi maksimal. Enzim ptialin berfungsi untuk mencerna karbohidrat yang ada pada amilum. Saliva mengandung enzim ptialin dan mukus. dan kelenjar bukal di mukosa pipi. Sekresi asinar ini kemudian akan mengalir melalui duktus begitu cepatnya sehingga pembaruan sekresi duktus diperkirakan menurun. kelenjar sublingual. bila saliva sedang disekresi dalam jumlah sangat banyak. dan konsentrasi kalium meningkat hanya 4 kali konsentrasi dalam plasma. konsentrasi natium klorida akan meningkat hanya sekitar setengah sampai dua pertiga konsentrasi dalam plasma. KESIMPULAN Dari hasil praktikum yang diperoleh. . Oleh karena itu. kelenjar submandibula. dapat diambil kesimpulan bahwa: Saliva diproduksi oleh kelenjar ludah yaitu kelenjar parotis. konsentrasi ion saliva sangat berubah karena kecepatan pembentukan sekresi primer oleh sel asini dapat meningkat sebesar 20 kali lipat. BAB V PENUTUP 1.

2.- Mukus berfungsi untuk perlindungan dan pelumasan pada mulut. SARAN Dari praktikum yang telah dilakukan diharapkan alat dan bahan ditambah kualitas dan kuantitasnya. dan glukosa. - Saliva tidak semerta-merta memecah amillum begitu saja tetapi memerlukan waktu untuk mencerna amillum. maltotriosa. Hasil hidrolisis oleh amilase terutama berupa maltosa. dan sisanya hanya menjadi penonton. waktu yang dibutuhkan oleh saliva untuk menuraikan amillum sekitar 5 menit. - Hasil akhir praktikum adalah tidak ditemukannya warna biru kehitamana ketika specimen ditetesi larutan lugol. sebagian kecil berupa limit dekstrin. - Dalam percobaan. Akibat keterbatasan peralatan maka yang benar-benar melaksanakan percobaan hanya beberapa orang saja. . Sehingga setiap praktikan memiliki kesempatan yang sama untuk melakukan praktikum. melainkan hanya warna dari lugol itu sendiri (kuning karat).

.DAFTAR PUSTAKA Anonymous. Banjarbaru: Bagian Biokimia Kedokteran FK Unlam 2010. Modul Praktikum Biokimia Kedokteran.

Glucose. Journal of Biochemistry and Molecular Biology 2002. Memahami Teori dan Praktek Biokimia Dasar Medis. Jakarta: Buku Kedokteran EGC. 2001. And it’s Possible Application in Bakery. Youssef Ben Ammar. et al . A Comparison of Ghrelin. Rodwell VW. Zulbadar. Alpha-amylase and Protein Levels in Saliva from Diabetics. Dasar-Dasar Kimiawi dan Biologis Biokimia.Koolman J. Rohm KH. Graner DK. Marks. Jakarta: EGC. New Action Pattern of a Maltose-forming α -Amylase from Streptomyces sp. Dalam: Biokimia Kedokteran Dasar. Jakarta: Hipokrates. LEMBAR PENGESAHAN . 2000. Murray RK. Biokimia Harper edisi 27. Suleyman Aydin. 2009. Atlas Berwarna Dan Teks Biokimia. Journal of Biochemistry and Molecular Biology 2007. . 40: 29–35. et al . 35: 568–575. Panil. 2004. Jakarta: EGC. Dawn B.

00 – 18.Judul Praktikum Hari/Tanggal Waktu Tempat : Pengaruh pH terhadap Aktivitas Enzim Amilase Saliva dengan Metode Wohlgemut’s : Rabu. Eko Suhartono. I1A006046 . I1A010056 Banjarbaru. 8 Desember 2010 : 15. 132064912 Ma’rifatul Mubin NIM.00 WITA : Laboratorium Biokimia FK Unlam . Si NIP. 15 Desember 2010 Mengetahui. Dosen Pembimbing Asisten Kelompok Drs. Banjarbaru Praktikan Erika Kusumawati NIM . M.

You're Reading a Free Preview

Download
scribd
/*********** DO NOT ALTER ANYTHING BELOW THIS LINE ! ************/ var s_code=s.t();if(s_code)document.write(s_code)//-->