Pengertian dan Sifat Enzim Menurut Mayrback (1952) dari jerman, enzim adalah senyawa protein yang dapat

mengatalisi reaksireaksi kimia dalam sel dan jaringan makhluk hidup. Enzim merupakan biokatalisator artinya senyawa organic yang mempercepat reaksi kimia. Sifat-Sifat Enzim 1. Enzim adalah Protein Sebagai protein enzim memiliki sifat seperti protein, yaitu sangat dipengaruhi oleh kondisi lingkungan, seperti suhu, pH, konsentrasi substrat). Jika lingkungannya tidak sesuai, maka enzim akan rusak atau tidak dapat bekerja dengan baik. 2. Bekerja secara khusus/spesifik Setiap enzim memiliki sisi aktif yang sesuai hanya dengan satu jenis substrat, artinya setiap enzim hanya dapat bekerja pada satu substrat yang cocok dengan sisi aktifnya. 3. Berfungsi sebagai katalis Meningkatkan kecepatan reaksi kimia tanpa merubah produk yang diharapkan tanpa ikut bereaksi dengan substratnya, dengan demikian energi yang dibutuhkan untuk menguraikan suatu substrat menjadi lebih sedikit. 4. Diperlukan dalam jumlah sedikit Reaksi enzimatis dalam metabolisme hanya membutuhkan sedikit sekali enzim untuk setiap kali reaksi. 5. Bekerja bolak-balik Enzim tidak mempengaruhi arah reaksi, sehingga dapat bekerja dua arah (bolak-balik). Artinya enzim dapat menguraikan substrat menjadi senyawa sederhana, dan sebaliknya enzim juga dapat menyusun senyawa-senyawa menjadi senyawa tertentu. Tata Nama Enzim Secara umum nama tiap enzim disesuaikan dengan nama substratnya, dengan penambahan µase¶ dibelakangnya. Contoh penamaan enzim sesuai dengan nama substratnya adalah enzim urease karena hanya bekerja terhadap urea sebagai substratnya. Contoh lain adalah enzim laktase pada laktat, amilase pada amilum, lipase pada lemak, dan protease pada protein. Enzim juga dinamai berdasarkan reaksi yang dikatalis dan ditambah dengan akhiran -ase. Misalnya reaksi oksidasi glukosa maka enzim yang mengkatalisnya dinamai enzim glukosa oksidase. Contoh lain adalah pada reaksi dehidrogenasi maka enzim yang mengkatalisnya disebut enzim dehidrogenase. Dan pada reaksi transfer amino maka dinama enzim amino transferase. Selain penamaan yang sesuai dengan reaksi yang dikatalisisnya, enzim juga dapat dinamai berdasarkan produk yang dihasilkan dari reaksi yang dikatalisis, contohnya pada reaksi asam glutamat untuk membentuk glutamin, nama enzimnya adalah glutamin sintetase. Selain dari yang disebut dapat juga dinamai sesuai ikatan kimia yaitu enzim peptidase dan esterase. Enzim juga mempunyai penamaan secara trivial contohnya ptialin, tripsin, dan pepsin. Namanama enzim secara trivial ini tidak dapat memberikan informasi yang lengkap tentang jenis substrat ataupun reaksi yang dikatalis oleh enzim-enzim tersebut.

Penggolongan Enzim Golongan I. Oksidoreduktase Oksidoreduktase melaksanakan reaksi-reaksi khusus yang menghasilkan energi. Enzim-enzim yang termasuk dalam golongan ini dapat dibagi dalam dua bagian yaitu dehidrogenase dan oksidase. Dehidrogenase bekerja pada reaksi ±reaksi dehidrogenase, yaitu reaksi pengambilan atom hidrogen dari suatu senyawa (donor). Contoh reaksi dehidrogenase adalah reaksi pembentukan aldehida dari alkohol. Pada reaksi ini enzim yang bekerja adalah alkohol dehidrogenase.
Alkohol + NAD
+

alkohol dehidrogenase

Aldehida + NADH + H+

Gugus aldehida dan keton dapat bertindak sebagai donor hidrogen, contohnya pada reaksi pembentukan asam gliserat-3-fosfat dan 3-fosfogliseraldehida. Glutamat dehidrogenase adalah contoh enzim yang bekerja terhadap asam glutamat sebagai substrat dengan reaksi sebagai berikut:
asam glutamat + NAD+ + H2O glutamat dehidrogenase NH3 + asam ketoglutarat + NADH + H
+

Reaksi ini khusus untuk L-asam glutamat. Enzim-enzim oksidase juga bekerja sebagai katalis pada reaksi pengambilan hidrogen dari suatu substrat. Dalam reaksi ini yang bertindak sebagai akseptor hidrogen ialah oksigen. Contoh reaksi yang menggunakan salah satu enzim oksidase sebagai katalisnya adalah pada reaksi oksidasi glukosa menjadi asam glukonat.
glukosa + O2 glukosa oksidase asam glukonat + H2O 2

Beberapa contoh lain dari enzim oksidase yang bekerja sebagai katalis adalah xantin oksidase, asam amino oksidase, dan glisin oksidase. Xantin oksidase adalah enzim yang bekerja pada reaksi oksidasi xantin menjadi asam urat. Asam amino oksidase bekerja pada reaksi oksidasi asam-asam amino. Glisin oksidase bekerja pada reaksi oksidasi glisin menjadi asam glioksilat. Golongan II. Transferase Transferase adalah kelompok enzim yang sangat besar yang mengkatalisis pemindahan gugusan kimia dari suatu substrat ke yang lain atau pemindahan gugus dari suatu senyawa kepada senyawa lainnya. Tidaka ada pelepasan energi dari substrat dalam hal ini, melainkan pengubahan substrat menjadi senyawa yang kemudian dapat dioksidasi atau digunakan untuk sintesis material sel. Beberapa contoh enzim yang termasuk golongan ini adalah metiltransferase, hidroksimetiltransferase, karboksiltransferase, asiltransferase, dan amino transferase atau transaminase. Beberapa contoh dari reaksi yang memakai enzim tersebut adalah sebagai berikut:
hidroksi metil transferase THFA
   

H C HC
 

C

H

H C
 

C

H

H NH

NH

Golongan III. Hidrolase Enzim ini disebut golongan hidrolase karena enzim ini menghidrolisis molekul-molekul besar menjadi komponen-komponen kecil yang dapat digunakan. Enzim yang termasuk dalam kelompok ini bekerja sebagai katalis pada reaksi hidrolisis. Yang termasuk dalam kelompok ini ada tiga. Ketiga jenis hidrolase itu adalah yang memecah ikatan ester, memecah glikosida, dan yang memecah ikatan peptida. Beberapa contoh enzim yang termasuk golongan adalah esterase, lipase, fosfatase, amilase, amino peptidase, karboksi peptidase, pepsin, pepsin, tripsin, dan kimotripsin. Esterase adalah enzim yang memecah ikatan ester dengan cara hidrolisis. Lipase adalah enzim yang memecah ikatan ester pada lemak hingga menjadi gliserol dan asam lemak. Fosfatase berfungsi untuk memecah ikatan fosfat pada suatu senyawa. Enzim amilase dapat mengubah ikatan-ikatan pada amilum hingga terbentuk maltosa. Enzim amilase ada tiga macam yaitu amilase yang terdapat pada ludah dan pankreas atau disebut juga endo amilase karena memecah ikatan 1-4 yang terdapat dalam amilum. Yang kedua adalah amilase yang terdapat pada tumbuhan dan dinamakan ekso amilase. Enzim amilase yang terakhir adalah amilase yang terdapat dalam hati dan memecah ikatan 1-4 dan juga 1-6 pada glikogen dan menghasilkan glukosa. Enzim protease bekerja sebagai katalis dalam reaksi pemecahan molekul protein dengan cara hidrolisis. Enzim tersebut juga dikatakan enzim peptidase karena memecah ikatan pada rantai peptida. Enzim peptidase itu sendiri ada dua macam yaitu endopeptidase dan eksopeptidase. Enzim endopeptidase memecah protein pada bagian-bagian tertentu namun tidak mempengaruhi gugus di ujung molekul. Contoh endopeptidase adalah pepsin. Sedangkan eksopeptidase bekerja terhadap ujung molekul protein. Karboksipeptidase dapat melepaskan asam amino yang memiliki gugus ±COOH bebas pada ujung molekul protein, sedangkan amino peptidase dapat melepaskan asam amino pada ujung lain yang memiliki gugus ±NH2 bebas. Golongan IV. Liase Enzim-enzim golongan ini mempunyai peranan penting dalam reaksi pemisahan suatu gugus dari suatu substrat (bukan cara hidrolisis) atau sebaliknya. Contoh enzim golongan ini antara lain dekarboksilase, aldolase, dan hidratase. Piruvat dekarboksilase adalah enzim yang bekerja pada reaksi dekarboksilasi asam piruvat dan menghasilkan aldehida. Enzim aldolase bekerja pada reaksi pemecahan molekul fruktosa 1,6-difosfat menjadi dua molekul triosa yaitu dihidroksi aseton fosfat dan gliseraldehida-3-fosfat. Adapun enzim fumarat hidratase berperan dalam reaksi penggabungan satu molekul H2O kepada molekul asam fumarat dan asam malat. Golongan V. Isomerase Enzim yang termasuk golongan ini bekerja pada reaksi perubahan intramolekuler, misalnya reaksi perubahan senyawa L menjadi senyawa D, senyawa sis menjadi senyawa trans dan lain-lain. Isomerase mengkatalisis proses isomerisasi, yang menghasilkan pemindahan dua atom hidrogen dari gugusan karbon yang berdekatan ke gugus aldehida. Contoh enzim yang termasuk golongan isomerase antara lain ialah ribulosafosfat epimerase dan glukosafosfat isomerase. Enzim ribulosa epimerase merupakan katalis bagi reaksi epimerisasi ribulosa. Dalam reaksi ini ribulosa-5-fosfat diubah menjadi xilulosa-5-fosfat. Di samping itu reaksi isomerisasi glukosa-6-fosfat menjadi fruktosa-6-fosfat dapat berlangsung dengan bantuan enzim glukosa fosfat isomerase.
rib losa-5-fosfat gl kosa-6-fosfat epi erase xil losa-5-fosfat

iso erase

fr ktosa-6-fosfat

Kompleks Enzim ± Substrat Sebagaimana yang telah dijelaskan sebelumnya bahwa.Golongan VI. Tempat atau bagian enzim yang dapat mengadakan hubungan atau kontak dengan substrat disebut bagian aktif. Hubungan atau kontak antara enzim dengan substrat menyebabkan terjadinya kompleks enzimsubstrat. Enzim-enzim ini telah diketahui sejak bertahun-tahun sebagai sintetase. 1. Hubungan antara enzim dan substrat hanya terjadi pada bagian atau tempat tertentu saja. Dalam perspektif ini perlu diketahui bahwa enzim itu ada banyak jenis dengan kecepatan yang berbeda satu dengan lainnya. Contoh enzim golongan ini antara lain ialah glutamin sintetase yang terdapat dalam otak dan hati yang merupakan katalis dalam reaksi pembentukan glutamin dalam asam glutamat dan piruvat karboksilase yang bekerja dalam reaksi pembentukan asam oksaloasetat dari asam piruvat. Cukup banyak juga kelainan atau penyakit metabolisme yang muncul akibat satu atau beberapa jenis enzim yang menyalahi peraturan mengenai kecepatan reaksi ini. Inilah yang menjelaskan mengapa tiap enzim mempunyai kekhasan terhadap substrat tertentu. maka tidak dapat ditampung dalam sisi aktif enzim tersebut. Apabila substrat mempunyai bentuk atau konformasi lain. suatu enzim harus memiliki kecepatan pada ambang tertentu. C-S. Aktivitas biologis enzim adalah sebagai biokatalis. Untuk dapat bekerja pada suatu zat atau substrat. yang mempermudah perubahan substrat menjadi produk. Dengan demikian. maka harus ada hubungan atau kontak antara enzim dan substrat. Sebelum membahas tentang kinetika reaksi enzim yang berkaitan dengan persamaan MichaelisMenten dan kurva Lineweaver-Burk. Kompleks ini merupakan kompleks yang aktif. Hubungan anatar enzim dengan substrat hanya dapat terjadi jika bagian aktif dari enzim mempunyai ruang atau bentuk yang sesuai dengan betuk substrat sehingga tepat dapat menampung substrat. Enzim memiliki ukuran yang lebih besar dari pada subtract. Untuk mencapai suatu koordinasi yang selaras dalam harmonisme reaksi kehidupan. Ikatan yang terbentuk dari penggabungan tersebut adalah ikatan C-O. oleh karna itu tidak seluruh bagian enzimdapat berhubungan dengan substrat. Gl ta at + ATP + NH 4 + gl ta in sintetase gl ta in + ADP + P anorg Kinetika enzim Kinetika enzim adalah hal yang berkaitan dengan seberapa cepat enzim bekerja. yang bersifat sementara dan akan terurai lagi apabila reaksi yang diinginkan akan terbentuk atau terjadi. C-N. Lalu apakah manfaatnya dengan kita mengukur atau menghitung kecepatan suatu molekul kimia yang bahkan kelihatan pun tidak. atau C-C. adanya enzim akan mengurangi jumlah substrat dan ¡ asa pir vat + ATP + C asetil-KoA asa piruvat karboksilase oksaloasetat + ADP + P anorg . suatu enzim mempunyai kekhasan yaitu hanya bekerja pada suatu reaksi saja. Ligase Ligase mengkatalisis penggabungan dua molekul menjadi satu. terlebih dahulu kita membahas mengenai pembentukan kompleks enzim-substrat.

dapat dinyatakan dalam bentuk persaam berikut : K1 [E] [S] + k4 [E] [P] = k2 [ES] + k3 [ES] [E] { k1 [S] + k4 [P] } = [ES] ( k2 + k3 )       Pada saat yang sangat awal. dan secara praktis. pada saat-saat yang sangat awal trsebut. dapat dilakukan dengan mengukur konsentrasi S atau dengan mengukur konsentrasi kenaikan konsentrasi P. Hubungan antara laju reaksi dan konsentrasi substrat ini sangat penting. Sehingga persamaan tersebut menjadi . Pengendalian tersebut dapat dilakukan secara buatan dengan menggunakan berbagai senyawa penghambat atau inhibitor dari luar seperti obat.     . nilai [P] sangat kecil dibandingkan dengan [S] sehingga dapat di abaikan. sedangkan jumlah substrat yang diolah berubah-ubah sesuai dengan proses metabolisme. Kecepatan perubahan ini di pengaruhi oleh jumlah E. Dengan demikian. oleh karena itu hanya ada satu konsentrasi ES. kita kembali kepada reaksi umum enzimatis: E+S ES £ k1 ¢  k k k4 E+P Pada saat-saat pertama reaksi. 2. Secara sederhana penguraian suatu zat atau substrat oleh suatu enzim dapat digambarkan sebagai berikut : E + S ES E +P E + P. Persamaan Michaelis-Menten Persamaan Michaelis-Menten ini menjelaskan bagaimana hubungan konsentrasii substrat dengan laju reaksi. reaksi ini berarti : Keseluruhan reaksi adalah E + S S P Dalam reaksi ini. laju reaksi pembentukan ES dari E + S tepat sama dengan proses balik dari pembentukan ES dari E + P. Begitu pula dengan laju reaksi penguraian kompleks ES kea rah kiri sama dengan kea rah kanan. Dalam keadaan sebenarnya. pada makhluk hidup dalam suatu saat tertentu jumlah enzim nisbi tetap. maupun secara alamiah dalam pengendalian laju metabolisme. hal ini dikarenakan seluruh system berada dalam keadaan seimbang. jumlah P akan naik. Selain itu hubungan antara laju dan konsentrasi substrat ini juga yang menjadi sasaran pengendalian metabolisme. jumlah S akan berkurang atau menurun dan bersamaan dengan itu. Untuk membahas hubungan ini secara lebih rinci. untuk mengukur laju reaksi reaksi tersebut. katakanlah milidetik pertama.bersamaan dengan itu menambah kosentrasi produk. karena sebenarnya atas dasar itulah proses metabolisme berjalan dari saat ke saat.

oleh karna itu persamaan tersebut dapat di tulis sebagai berikut : Jika konsentrasi seluruh enzim ataienzim total dinyatakan dalam [E]T ( jumlah konsentrasi enzim dalam seluruh bentuk yang ada). Jika persamaan ini disubstitusikan ke persamaan yang terakhir. Sedangkan pada tahap yang sangat awal. Dengan demikian maka. k2 dan k3 adalah bilangan-bilangan tetap. [E]T = [E]bebas + [ES] atau [E]T = [E] + [ES]. maka di peroleh :   Pada laju yang maksimum (V maks). Maka. sehingga k2 + k3 dibagi k1 juga mempunyai nilai tetap dan dapat dinyatakan sebagai Km. dimana kecepatan permulaan (v) terjadinya hasil reaksi P sebanding dengan konsentrasi ES. Dan jika di alurkan dalam grafik. semua enzim sudah terikat dalam bentuk kompleks ES.K1. Sehingga perbandingan antara V maks dengan kecepatan permulaan adalah :     Hubungan antara kecepatan atau laju awal dengan konsenstrasi substrat dapat dicari dengan rumus di atas. [E] = [E]T ± [ES]. akan diperoleh kurva yang berupa suatu . reaksi berjalan menurut orde pertama. yaitu :   Persamaan ini dengan jelas memperlihatkan atau menunjukkan hubungan antara perubahan konsentrasi substrat dengan laju reaksi enzimatik. Persamaan ini dikenal dengan nama persamaan Michaelis-Menten.

secara praktis persamaan Michaelis ± Menten akan menjadi :  Oleh karna Vmaks dan Km adalah bilangan tetap. kecepatan reaksinya tidak lagi bergantung pada konsentrasi sukrosa. Hal ini menunjukkan bahwa enzim telah jenuh dengan substrat. hal ini telah diperoleh oleh Henri pada tahun 1902. Parameter pada persamaan Michaelis-Menten Pada kurva Michaelis-Menten. diperolehnya suatu kurva hiperbola. harga [S] sangat kecil sehingga dapat diabaikan terhadap Km. . kecepatan reaksinya bergantung pada konsentrasi sukrosa. Kurva ini secara empiric dengan menggunakan berbagai konsentrasi substrat dan pada setiap konsentrasi di ukur laju reaksinya. secara garis besar dapat dibedakan tiga daerah yaitu: Daerah yang pertama adalah daerah dengan [S]<<<Km. Penafsiran yang digunakan untuk menjelaskan hal tersebut adalah pada konsentrasi yang sangat tinggi seluruh bagian aktif enzim telah jenuh diduduki oleh substrat. pada konsentrasi tinggi kecepatan reaksi tidak dipengaruh lagi oleh pertambahan konsentarsi.hiperbola. pada konsentrasi yang sangat rendah kecepatan reaksi berbanding lurus dengan konsentrasi substrat. Leonor Michaelis dan Maude Menten pada tahun 1913 mengajukan sebuah hipotesis bahwa dalam reaksi enzim terjadi lebih dahulu kompleks enzim ± substrat yang kemudian menghasilkan hasil reaksi dan enzim kembali. hasil penelitiannya menunjukkan bahwa pada konsentrasi sukrosa rendah. sehingga pada saat itu laju reaksi berada dalam keadaan maksimum. Untuk menerangkan hal ini. kecepatan reaksi hanya di tentukan oleh konsentrasi S. sehingga Km + [S] = Km. yaitu hidrolisis sukrosa menjadi glukosa dan fruktosa. Ketika Henri mempelajari laju hidrolisis sukrosa pada berbagai konsentrasi substrat dengan menggunakan enzim invertase. Kurva Michaelis-Menten 3. Pada percobaan yang dilakukan Henri. Jadi. namun pada konsentrasi tinggi. Gambar. artinya tidak dapat lagi menampung substrat. Dengan kata lain.

Pada saat ini. Karena hanya dipengaruhi oleh [ES]. penambahan konsentrasi substrat tidak lagi menyebabkan kenaikan laju reaksi. sebaliknya nilai Km yang diabaikan terhadap harga S yang sangat besar.Bagian lain dari persamaan umum darii reaksi enzimatik dan masih berhubungan dengan persamaan michaelis-menten ialah tentang k3 dalam penggal kedua reaksi umum enzimatik. Reaksi tersebut adalah reaksi orde pertama. Jadi. Makna Km pada persamaan Michaelis-Menten. Laju reaksi dengan demikian adalah: v= k3 [ES] Jika seluruh E sudah terikat dengan S. maka akan di peroleh hasil sebagai berikut :            Persamaan diatas memiliki makana bahwa : 2[S] = Km + [S]. Jika v = ½ V. disini. pada konsentrasi yang sangat tinggi yang jauh melampaui nilai Km. seluruh tempat untuk mengikat dan mengolah substrat di molekul enzim sudah diduduki oleh substrat. yaitu: k2 Dalam persamaan tersebut. dengan kata lain. k3 adalah tetapan laju reaksi penguraian ES menjadi E + P. v = V maks. atau Km + [S] ~[S].- Daerah yang kedua adalah daerah dengan harga [S]>>>Km. Daerah ketiga adalah jika [S]=km. secara praktis [ES]=[E]T. Sehingga pada saat ini. sehingga pada saat itu laju reaksi dapat ditulis menjadi: v= k3 [E]T ¤ ¤ E S k1 ES k3 E P . Km adalah konsentrasi substrat yang menyebabkan laju reaksi (v) sama dengan separuh atau setengah lajui reaksi maksimum (1/2 V maks). Arti k3 (kkat atau bilangan pergantian).

pada saat itu pula kecepatan atau laju reaksi berada dalam nilai yang setinggitinggi atau maksimum. sedangkan [E]T adalah jumlah molekul enzim. Keadaan ini disebabkan oleh adanya kejenuhan enzim oleh substrat. Reaksi pengikatan oksigen oleh mioglobin (Mb) ialah: Tetapan kesetimbangan reaksi ini ialah: Kejenuhan akan oksigen Y. dinyatakan sebagai berikut: Apabila persamaan pertama disubstitusikan ke persamaan kedua. Begitu pula pada kurva Michaelis-Menten. yang pertama yaitu fenomena pengikatan oksigen oleh mioglobin. Jika keadaan ini diperhitungkan dan dimasukkan dalam persamaan diperoleh: V= k3 [E]T Mengingat Vmax adalah bilangan tetap dan khas bagi tiap enzim. yaitu sebagai bilangan yang menyatakan berapa jumlah molekul substrat yang diolah oleh satu molekul enzim. yang tidak dapat dilampaui berapapun jumlah substrat yang ditambahkan. hubungan antara jumlah oksigen dengan derajat kejenuhan mioglobin terhadap oksigen ternyata menunjukkan kejenuhan. Persamaan Michaelis-Menten mempunyai penampilan geometris berupa hiperbola. pada saat itu v=Vmax. diperoleh persamaan: . maka k3 adalah tetapan laju reaksi juga. k3 dapat dihitung yaitu sebagai berikut: k = ¥ V [E]T Oleh karena Vmax adalah kecepatan maximum suatu reaksi enzimatik dan dinyatakan dalam banyaknya molekul produk yang terbentuk atau substrat yang diolah secara maksimum. protein pigmen pengikat oksigen di dalam otot dan yang kedua adalah pada kurva pertumbuhan bakteri. sedangkan [E]T diketahui karena sengaja ditambahkan. Contoh pada biologi. Umumnya suatu hiperbola mempunyai nilai batas atau limit yang tidak dapat dilampaui. Fenomena ini terlihat sebagai laju maksimum V. Pada mioglobin. sehingga penambahan substrat akan melampaui kapasitas enzim yang ada. Jadi.Akan tetapi.

cara yang dilakukan salah satunya adalah dengan membalikkan (inversi) persamaan Michaelis-Menten tersebut. Gambar. untuk menentukan harga V yang tepat. m adalah laju pertumbuhan kuman maksimum. Modifikasi Persamaan Michaelis-Menten Untuk mengetahui berbagai identitas spesifik bagi suatu enzim.Oleh karena berkaitan dengan gas. maka sangat penting adanya modifikasi terhadap persamaan Michaelis-Menten tersebut. Baik persamaan kejenuhan mioglobin maupun persamaan Monod untuk pertumbuhan kuman sama-sama menunjukkan kurva hiperbola yang identik dengan persaan Michaelis-Menten. Secara tidak langsung modifikasi dari persamaan Michaelis-Menten ini juga diperlukan untuk menghitung bilangan pergantian (kkat atau k3). rumus tersebut dapat dinyatakan sebagai berikut: Rumus ini adalah analog dengan rumus Michaelis-Menten. Kurva pertumbuhan bakteri. diperlukan jumlah pengukuran yang banyak sekali. yaitu titik (y1. Dalam persamaan Lineweaver-Burk ini.x2). secara teoritis hanya diperlukan dua titik. Akan tetapi.x1) dan (y2. konsentrasi sebanding dengan tekanan. masing-masing dengan konsentrasi substrat yang berbeda. yaitu dan . pO2 adalah tekanan parsial oksigen. adalah tekanan parsial oksigen yang menyebabkan kejenuhan Mb terhadap oksigen menjadi 50%. seperti halnya dalam mencari persamaan suatu garis lurus. Sehingga persamaan Michaelis-Menten berubah menjadi: Persamaan ini dinamai sebagai persamaan Lineweaver-Burk dan bentuk ini sebenarnya tidak lain adalah persamaan garis lurus biasa dengan bentuk umum y=ax + b. sedangkan P50 yang analog dengan Km pada persamaan Michaelis-Menten. seperti Km dan V. Dengan bantuan persamaan ini. A. Monod memperoleh persamaan berikut: adalah adalah laju pertumbuhan kuman. Kurva Lineweaver-Burk . x adalah . konsentrasi substrat yang menentukan pertumbuhan kuman dan Ks adalah tetapan konsentrasi substrat yang menyebabkan laju pertumbuhan tepat separuh laju pertumbuhan maksimum. Jacques Monod telah mengamati laju pertumbuhan kuman sebagai fungsi dari konsentrasi suatu nutrien yang konsentrasinya menentukan pertumbuhan kuman tersebut dalam medium. y adalah . Untuk menyederhanakan pengukuran. Lereng atau koefisien arah dari garis.

Macam-macam inhibitor pada enzim antara lain : 1. peristiwa inhibisi dapat merupakan sumber untuk mempelajari mekanisme kerja enzim : residu.berbeda dengan suksinat. Contohnya. A. Molekul atau ion yang dapat menghambat reaksi tersebut dinamakan inhibitor. Akan tetapi. Dengan cara yang cukup sederhana ini. untuk ketelitian. kedua identitas enzim yang sangat penting ini segera dapat ditentukan. seperti pada gambar persamaan diatas.0). Lebih jauh lagi. kerap kali dapat dikenali dengan menggunakan inhibitor spesifik.  Reversible inhibitor ini dpt dibagi : y Competitive (bersaing) Inhibitor kompetitif adalah molekul penghambat yang bersaing dengan substrat untuk mendapatkan sisi aktif enzim. Macam-macam inhibitor Inhibisi aktivitas enzimatik oleh molekul kecil spesifik atau ion tertentu sangatlah penting. karena peristiwa ini merupakan cara pengendalian utama dalam berbagai sistem biologis. dapat dilakukan dengan pengukuran laju reaksi dari dua konsentrasi substrat yang berbeda. Lagi pula. B. substrat tidak dapat berikatan dengan situs aktif yang sama. ditandai dengan disosiasi kompleks enzim-inhibitor yang sangat cepat. Suatu contoh klasik inhibisi kompetitif ialah pengaruh malonat terhadap enzim suksinat dehidrogenase. suatu ensim yang menyingkirkan dua atom hidrogen dari suksinat. banyak obat dan bahan beracun yang bekerja dengan cara inhibisi enszim. biasanya dilakukan pengukuran laju reaksi atas lebih dari dua konsentrasi substrat. Suatu inhibitor kompetitif mengurangi kecepatan katalis dengan cara mengurangi jumlah molekul enzim yang mengikat substrat. Hasilnya.Dalam pengukuran. Enzim dapat mengikat substrat (membentuk kompleks ES) atau inhibitor (membentuk kompleks EI) tetapi tidak dapat mengikat keduanya secara serentak (membentuk kompleks ESI). Akibatnya. yang sangat berperan dalam proses katalis. malonat hanya mempunyai 1 gugus metilen. sianida bersaing dengan oksigen untuk mendapatkan hemoglobin dalam rantai respirasi terakhir. akan didapat garis lurus yang memotong sumbu tegak ( ) pada koordinat (0. Pengertian inhibitor Hambatan atau inhibisi pada suatu reaksi yang menggunakan enzim sebagai katalis dapat terjadi apabila penggabungan substrat pada bagian aktif enzim mengalami hambatan. Tidak jarang suatu enzim dihambat secara . Penghambatan inhibitor kompetitif bersifat sementara dan dapat diatasi dengan cara menambah konsentrasi substrat. Inhibitor reversibel suatu senyawa dapat terikat dan kemudian dpt lepas kembali. ) dan sumbu datar ( ) pada koordinat ( . Persamaan reaksinya : +S E ES E + P +I EI Banyak inhibitor kompetitif menyerupai substrat dan mengikat situs aktif enzim.

¦ C H CH C H ¦ ¦ C H C H CH CH = H . tetapi juga pada konsentrasi substrat. Inhibisi kompetitif dapat diatasi dengan meningkatkan konsentrasi substrat. Pengaruh inhibitor dapat dihilangkan dengan cara menambah substrat dalam konsentrasi besar. Asam malonat. C H CH C H asa s ksinat ¦ C H CH CH C asa H f arat CH C asa H oksalat asa alonat C asa oksaloasetat Inhibitor bersaing menghalangi terbentuknya kompleks ES dengan cara membentuk kompleks EI. oksalat dan oksaloasetat dapat menghambat kerja enzim suksinat dehidrogenase dalam reaksi dehidrogenasi asam suksinat. Berbeda dengan kompleks ES. Asam malonat. kompleks EI tidak dapat membentuk hasil P. Kecepatan reaksi maksimum (Vmaks) dapat tercapai pada konsentrasi substrat yang besar. Pada konsentrasi substrat yang sangat besar. Pengaruh inhibitor bersaing ini tidak tergantung pada konsentrasi inhibitor semata.kompetitif oleh produknya sendiri karena kemiripan struktur produk tersebut dengan substrat. oksalat dan oksaloasetat mempunyai struktur yang mirip dengan rumus asam suksinat. E +S E + I ES EI E + P ( e bent k hasil reaksi) (tidak terbent k hasil reaksi) Dengan demikian adanya inhibitor bersaing dapat mengurangi peluang bagi terbentuknya kompleks ES dan hal ini menyebabkan berkurangnya kecepatan reaksi. peluang terbentuknyang kompleks ES juga makin besar. Inhibitor yang menyebabkan hambatan bersaing disebut inhibitor bersaing.

Inhibitor kompetitif bekerja dengan menurunkan jumlah molekul enzim bebas yang tersedia untuk mengikat substrat. Struktur inhibitor kompetitif klasik cenderung mirip dengan struktur substrat. . 1/[S] yang rendah. Contohnya antibiotik penisilin menghambat kerja enzim penyusun dinding sel bakteri. Ikatan ini menyebabkan perubahan bentuk enzim sehingga sisi aktif enzim tidak sesuai lagi dengan substratnya. Sehingga. Plot Lineweaver-Burk untuk inhibisi kompetitif. Hal ini menyebabkan substrat tidak dapat masuk ke sisi aktif enzim. yi.(Gambar 8-9. y non-competitive (tidak bersaing) Inhibitor nonkompetitif adalah molekul penghambat enzim yang bekerja dengan cara melekatkan diri pada luar sisi aktif enzim.) Inhibitor kompetitif dapat diatasi dengan meningkatkan konsentrasi substrat. bentuk enzim berubah dan sisi aktif enzim tidak dapat berfungsi. Perhatikan hilangnya inhibisi secara total pada [S] yang tinggi (yi. Inhibitor ini bersifat reversible tetapi tidak dapat dihilangkan dengan menambahkan konsentrasi substrat. untuk membentuk ES dan akhirnya menghasilkan produk. Inhibitor ini biasanya berupa senyawa kimia yang tidak mirip dengan substrat dan berikatan pada sisi selain sisi aktif enzim. Penghambatan inhibitor nonkompetitif bersifat tetap dan tidak dapat dipengaruhi oleh konsentrasi substrat.

terjadi bila suatu inhibitor mempengaruhi pengikatan substrat dan mengubah bilangan pergantian enzim. Berlawanan dengan inhibisi kompetitif . Penggabungan antara inhibitor dengan enzim ini terjadi pada enzim bebas. Hambatan tidak bersaing ini dapat pula diketahui dati grafik yang menggambarkan hubungan V dengan (S). 2006) Enzim dapat mengikat substrat dan inhibitor secara serentak.4. Dalam hal ini inhibitor dapat bergabung dengan enzim pada suatu bagian enzim di luar bagian aktif. sedangkan dengan kompleks ES menghasilkan kompleks ESI.Gambar 3. Baik kompleks EI maupun ESI bersifat inaktif. . atau pada enzim yang telah mengkikat substrat yaitu kompleks enzim-substrat. Ini berarti bahwa kedua kompleks yersbut tidak dapat menghasilkan hasil reaksi yang diharapkan. A Kerja enzim seperti gembok-anak kunci B. inhibisi nonkompetitif tidak dapat diatasi dengan meningkatkan konsentrasi substrat. Suatu pola yang lebih rumit. yaitu inhibisi campuran. atau hubugan antara 1/V dengan 1/(S). Inhibitor kompetitif dan non kompetitif (Campbell. Hambatan tidak bersaing ini (noncompetitive inhibitor) tidak dipengarhui oleh besarnnya konsentrasi substrat dan inhibitor yang melakukannya disebut inhibitor tidak bersaing. E+I ES + I EI ESI Penggabungan inhibitor dengan enzim bebas menghasilkan kompleks EI. Suatu inhibitor nonkompetitif bekerja dengan cara menurunkan bilangan pergantian dan bukannya dengan mengurangi enzim yang dapat mengikat substrat. Ini berarti situs pengikatan keduanya berbeda.

Inhibitor nonkompetetif sederhana menurunkan Vmax. . tetapi tidak mempengaruhi Km.Pengikatan inhibitor tidak mempengaruhi pengikatan substrat. y un-competitive (campuran) Inhibisis jenis ini mirip dengan inhibisi non-kompetitif. Inhibitor nonkompetitif yang lebih kompleks terjadi jika pengikatan inhibitor memang mempengaruhi afinitas (yang tampak) enzim terhadap substrat. kecuali kompleks EIS memiliki aktivitas enzimatik residual.

Inhibitor irreversibel Inhibisi enzim dapat berlangsung secara reversibel ataupun ireversibel. Gas saraf. merupakan contoh inhibisi ireversibel.2. membentuk senyawa diisopropilfosforil-enzim yang tidak aktif. secara ireversibel menghambat aktivitas katalitik sejumlah enzim dengan cara modifikasi sistein dan rantai samping lain. bereaksi dengan suatu residu serin yang berperan penting dalam proses katalis dan yang terdapat di situs enzim. karena ikatannya yang sangat erat dengan enzim tersebut. . baik secara kovalen maupun bukan kovalen. salah satu gas saraf. Diisopropilfosfofluoridat (DIPF). yang bekerja terhadap asetilkolinerase. misalnya iodoasetamida. enzim yang prnting sekali dalam mengantarkan impuls saraf. Senyawa pengaekil. Suatu inhibitor ireversibel berdisosiasi sangat lambat dari ikatannya dengan enzim sasaran.

Iodoasetamida  O   © iis r ilf sf flu ri t ( IPF) H2 S ¨§ § § ¨ ¨§   ¨§   § ¨ § ¨ 3 3 3 3 O C NH2 HI ¨ ¨§   ©   ¨ ¨§ enzim enzim 2O F O P O O ¨§ § § ¨ 3 3 O enzim enzim . dapat dikatakan seluruh situs aktif diisi oleh substrat dan enzimpun dalam keadaan siap bekerja secara maksimum. Apabila penggabungan antar enzim inhibitor bersifat irrreversibel maka pendekatan Michelis ± Menten tidak dapat dilakukan. Ini berarti Vmaks tidak berubah dengan adanya inhibitor kompetitif. O P O F ¨§ § § ¨ 3 ¨ ¨ 3 . baik dengan inhibitor maupun tanpa inhibitor. Peningkatan kemiringan garis alur 1/V lawan 1/[S] tersebut menunjukkan kekuatan ikatan inhibitor kompetitif. Hambatan tidak reversibel ini dapat terjadi karena inhibitor bereaksi tidak dapat reversibel dengan bagian tertentu pada enzim. Dengan demikian hambatan yang diakibatkan oleh diisopropilfosfofluoridat ini merupakan hambatan tidak reversibel. Hanya kemiringan garis alur yang berbeda. Inhibitor ini termasuk senyawa fosfor organik yang bersifat racun dan berfungsi pada sistem syaraf pusat. Pada konsentrasi substrat yang cukup tinggi. Dengan terbentuknya ester ini maka enzim ini tidak dapat berfungsi sebagaimana mestinya. C. Pengukuran laju katalis pada berbagai konsentrasi substrat dan inhibitor berguna untuk membedakan inhibisi kompetitif dan nonkompetitif. Kedua macam hambatan terbut dapat dirumuskan secara kualitatif oleh Michelis ± Menten atau Lineweaver .Burk dengan asumsi bahwa penggabungan antar enzim inhibitor bersifat reversibel. titik potong alur 1/V lawan 1/[S] pada sumbu tegak sama. sehingga dapat mengganggu kerja sel syaraf pusat. Tanga dari suatu inhibisi kompetitif ialah bahwa ia dapat diatasi dengan substrat dalam konsentrasi yang cukup tinggi. Reaksi ini berlangsung tidak reversibel sehingga menghasilkan produk reaksi dengan sempurna. Bila ada suatu inhibitor kompetitif. Persamaan Michaelis menten setelah adanya inhibitor Misalkan suatu enzim menunjukkan kinetika Michaelis-Menten. Sebagai contoh inhibitor dengan hal ini ialah molekul iodoase-tamida yang dapat bereaksi dengan gugus -SH suatu enzim tertentu. inhibitor lain ialah diisoporipil fosfofluoridat. Pada inhibisi kompetitif. sehingga mengakibatkan berubahnya enzim tersebut. Ester yang terbentuk bersifat stabil dan tidak mudah terhidrolisis.2 O 3 Seperti yang telah dijekasan sebelumnya. baik hambatan bersaing maupun tidak bersaing adalah hambatan yang bersifat reversibel. persamaan diganti menjadi :     š   enzim enzim 2 SH H2 I NH 2 enzim enzim .

    .

  [I] adalah konsentrasi inhibitor dan Ki adalah tetapan disosiasi kompleks enzim-inhibitor E+I EI ‹   .

.

KONSENTRASI SUBSRAT DAN ENZIM Konsentrasi enzim berbanding lurus dengan efektivitas kerja enzim. semakin cepat kerja enzim. V = Vmaks/2 bila [S] = 10-4 M. Semakin tinggi konsentrasi maka kerja enzim akan semakin baik dan cepat. Pada konsentrasi substrat tertentu. . ialah    1. Dalam inhibisi nonkompetitif. Semakin tinggi konsentrasi enzim maka kerja waktu yang dibutuhkan untuk suatu reaksi semakin cepat. Kemiringan yang baru. maka KM yang tampak dalam keadaan tersebut ialah 3 x 10-4 M. KM tidak berubah dengan penghambatan seperti ini. kecepatan reaksi bertambah dengan bertambahnya konsentrasi enzim. Misalkan suatu enzim mempunyai KM sebesar 10-4M. Semakin tinggi konsentrasi substrat. Sebaliknya. Bila ada suatu inhibitor kompetitif sebanyak 2 x 10-3 M yang terikat ke enzim dengan Ki sebesar 10-3 M. Bila tidak ada inhibitor. maka kerja enzim berikutnya akan konstans dimana keadaan tersebut disebut keadaan jenuh. Dengan kata lain. Jika enzim terlalu sedikit dan substrat terlalu banyak reaksi akan berjalan lambat bahkan ada substrat yang tidak terkatalisasi . tapi jika kerja enzim telah mencapai titik maksimal. kecepatan suatu reaksi yang menggunakan enzim tergantung pada konsentrasi enzim tersebut. Kecepatan maksimum bila ada inhibitor nonkompetitif. dengan adanya inhibitor kompetitif kemiringan garis bertambah sebesar (1+[I]/Ki). Bila nilai ini di masukkan ke dalam persamaan akan diperoleh V = Vmaks/4. Vmaks berkurang menjadi VImaks srhingga titik potong dengan sumbu tegak bergeser ke atas. yaitu KM/ VImaks bertambah dengan faktor yang sama. Inhibisi nonkompetitif tidak dapat diatasi dengan meningkatkan konsentrasi substrat. Seperti pada katalis lain. sedangkan kecepatan reaksi dalam keadaan konstan. VImaks .

Untuk dapat terjadi kompleks enzim substrat. Kontak ini terjadi pada suatu tempat atau bagian enzim yang disebut bagian aktif. maka enzim sangat peka terhadap suhu. diperlukan adanya kontak antara enzim dengan substrat. Pada suhu rendah reaksi enzim berlangsung lambat. Namun dalam keadaan ini. sehingga jumlah hasil reaksinya pun tidak bertambah besar. Bagaimanapun energi . bagian aktif enzim ini hanya menampung sedikit substrat. Akan tetapi suhu yang terlalu tinggi dapat menyebabkan denaturasi protein. makin banyak substrat yang dapat berhubungan dengan enzim pada bagian aktif tersebut. 2. maka pertambahan konsentrasi substrat akan menaikkan kecepatan reaksi. Pada konsentrasi substrat rendah. konsentrasi kompleks enzim substrat makin besar dan hal ini menyebabkan makin besarnya kecepatan reaksi. Dengan demikian. sedangkan pada suhu yang lebih tinggi reaksinya berlangsung lebih cepat. SUHU Karena enzim tersusun dari protein.Hasil eksperimen menunjukkan bahwa dengan konsentrasi enzim yang tetap. maka bagian aktif enzim akan terganggu dan dengan demikian konsentrasi efektif enzim menjadi berkurang dan kecepatan reaksinya pun akan menurun. bertambah besarnya konsentrasi susbstrat tidak menyebabkan bertambah besarnya konsentrasi kompleks enzim substrat. Apabila terjadi proses denaturasi. Bila konsentrasi substrat diperbesar.

Faktor yang menyebabkan peningkatan kecepatan ini adalah koefisien suhu atau Q10*. atau pada lubang hidrotermal bawah laut dapat stabil pada suhu 100°C. Enzim yang terdenaturasi akan kehilangan kemampuan katalisnya. batas tertinggi suhu adalah 40ºC. yang mempertahankan struktur skunder ± tersiernya. namun rusak diatas suhu 500c. terjadi perubahan struktur enzim (denaturasi). Sebagian besar enzim mempunyai suhu optimum yang sama dengan suhu normal sel organisme tersebut. Cincin polipeptida kemudian mulai terbuka atau terdenaturasi. dengan suhu optimum 36°C. Kebanyakan enzim tidak menunjukkan reaksi jika suhu turun sampai 0°C . dimana denaturasi itu terjadi karena energi kinetik enzim melampui rintangan energi untuk memutuskan ikatan hidrogen dan hidrofobik yang lemah. Enzim akan menggumpal (denaturasi) dan hilang kemampuan katalisisnya jika dipanaskan. sedangkan pada katak adalah 25 Derajat Celcius. suhu optimum enzim pada manusia adalah 37 derajat celcius. Panas yang ditimbulkan akibat kenaikan suhu dapat mempercepat reaksi sehingga kecepatan molekul meningkat.panas dapat meningkatkan energi kinetik dari enzim ke titik dimana energi pelindung dapat mengganggu interaksi non-kovalen yang berfungsi mengatur struktur tiga dimensi dari enzim. Namun kenaikan suhu sebelum terjadinya proses denaturasi dapat menaikkan kecepatan reaksi. Suhu ideal kerja enzim adalah 30 ± 40 °C. Pada umumnya temperatur optimum enzim adalah 30 ± 400°C. Enzim yang secara fisik telah rusak biasanya tidak dapat diperbaiki lagi. Sedangkan untuk tumbuhan batas tertinggi suhunya adalah 25ºC. bila suhu normal maka enzim akan aktif kembali karena enzim tahan pada suhu rendah. Untuk hewan misalnya. Reaksi yang dikatalisis oleh enzim akan meningkat seiring dengan kenaikan suhu 0 . Dibawah atau diatas suhu tersebut kerja enzim lemah bahkan mengalami kerusakan. Bila suhu di atas 40ºC. Hasilnya adalah frekuensi dan daya tumbukan molekuler juga meningkat. enzim pada mikroorganisme termofilik yang berada pada sumber mata air panas guung merapi. namun enzim tidak rusak.35 derajad celcius. Suhu optimum enzim pada hewan poikilotermik di daerah dingin biasanya lebih rendah daripada enzim pada hewan homeotermik. kecepatan reaksi menjadi dua kali lipat dalam batas suhu yang wajar. enzim tersebut akan menjadi rusak. Contohnya. Hal tersebut juga berlaku pada enzim. Secara umum kenaikan 10°C maka kecepatan reaksi menjadi dua kali lipatnya dalam batas suhu yang wajar. Tiap kenaikan suhu 10 derajat C. Hal tersebut . Sebaliknya. Enzim pada umumnya stabil pada temperatur 45-55°C. yang disertai dengan pengurangan kecepatan dari aktivitas katalisis. . Akibat kenaikan suhu dalam batas tidak wajar. Sebagian besar enzim mengalami denaturasi yang tidak dapat balik pada suhu 55-65 Derajat C.

3.6-7. Diluar pH optimum tersebut.2 5. kenaikan atau penurunan pH menyebabkan penurunan aktivitas enzim dengan cepat. Ada juga yang bekerja secara optimal pada kondisi basa.0 1. DERAJAT KEASAMAN (pH) Seperti protein pada umumnya. Kecuali misalnya enzim pepsin di dalam perut bertindak balas paling cekap pada pH 2.5-2.5 8-11 . Misalnya.0 (netral). Terdapat suatu nilai pH tertentu atau daerah pH yang dapat menyebabkan kecepatan reaksi paling tinggi.Khususnya daging dan telur daripada makanan mentah. atau ion bermuatan ganda. atau pH tinggi dapat pula menyebabkan terjadinya proses denaturasi dan ini akan mengakibatkan menurunnya aktifitas enzim. pH rendah. sementara enzim tripsin di dalam usus kecil bertindak paling baik pada pH 8. Sebagian besar enzim dapat bekerja paling efektif pada kisaran pH lingkungan yang agak sempit. Pengontrolan panas terhadap susu dan makanan dengan bahan susu lainya secara dramatis mengurangi penyebaran penyakit seperti TBC. Enzim dapat berbentuk ion positif.2 7. enzim pencerna protein yang dihasilkan pankreas mempunyai pH Optimum 8. ion negatif.5 . Pada suhu kurang dari suhu optimum. Sebaliknya. Disamping pengaruh terhadap struktur ion pada enzim.Pengaruh pH terhadap kerja enzim dapat terdeteksi karena enzim terdiri atas protein. Kebanyakan enzim intrasel mempunyai pH optimum sekitar 7.Enzim menjadi nonaktif bila diperlakukan pada asam atau basa yang sangat kuat. Enzim masih beraktivitas pada suhu kurang dari 0 derajat C dan aktivitasnya hampir terhenti pada suhu 196 derajat C.merupakan salah satu alasan bahwa enzim lebih aman dimakan pada makanan yang sudah dimasak. pH optimum yang diperlukan berbeda ± beda tergantung jenis enzimnya Seluruh enzim peka terhadap perubahan derajat keasaman (pH). struktur ion enzim tergantung pada pH lingkungannya. aktivitas enzim mengalami penurunan. enzim pencerna dilambung mempunyai pH optimum 2 sehingga hanya dapat bekerja pada kondisi sangat asam. Dengan demikian perubahan pH lingkungan akan berpengaruh terhadap efektivitas bagian aktif enzim dalam membentuk kompleks enzim substrat. Perubahan pH dapat mempengaruhi perubahan asam amino kunci pada sisi aktif enzim sehingga menghalangi sisi aktif berkombinasi dengan substratnya. Ada enzim yang bekerja secara optimal pada kondisi asam. Pengaruh pH terhadap suatu enzim bervariasi tergantung jenisnya. pH tersebut dinamakan pH optimum. Enzim Sukrase Amilase Lipase Pepsin Tripsin Sumber Usus halus Salipa pankreas Pankreas Lambung pankreas Substrat Sukrosa Amilum Etil-burtirat Albumin kasein pH optimum 6. Jumlah muatan positif dan negative yang terkandung didalam molekul protein serta bentuk permukaan protein sebagian ditentukan oleh pH.

Enzim dapat dihambat sementara atau tetap oleh inhibitor berupa zat kimia tertentu.4. kondisi tersebut berbalik bila konsentrasi substrat naik. maka substratnya tidak dapat lagi berikatan dengan sisi aktif enzim. substrat sudah tidak dapat berikatan dengan kompleks enzim. Pada konsentrasi Substrat yang rendah akan terlihat dampak inhibitor terhadap laju reaksi. karena sisi aktif enzim berubah. INHIBITOR ATAU AKTIFATOR Aktivator merupakan molekul yang mempermudah ikatan antara enzim dengan substratnya. b. Inhibitor kompetitif menghambat kerja enzim dengan cara menempati sisi aktif enzim sehingga substrat tidak dapat berikatan dengan enzim. Dengan demikian baik substrat maupun zat penghambat berkompetisi atau bersaing untuk bersatu dengan sisi aktif enzim . misalnya ion klorida yang bekerja pada enzim amilase. Inhibitor kompetitif adalah inhibitor yang kerjanya bersaing dengan substrat untuk mendapatkan sisi aktif enzim. Inhibitor merupakan suatu molekul yang menghambat ikatan enzim dengan substratnya. Inhibitor non kompetitif Adalah inhibitor yang melekat pada tempat selain sisi aktif sehingga bentuk enzim berubah dan substrat tidak dapat melekat pada enzim Pada penghambatan ini. Inhibitor ini dapat dihilangkan dengan penambahankonsentrasi substrat.inhibitor. Pada penghambatan ini zat ± zat penghambat mempunyai struktur yang mirip dengan struktur substrat. Zat kimia tersebut merupakan senyawa selain substrat yang biasa terikat pada sisi aktif enzim (substrat normal) sehingga antara substrat dan inhibitor terjadi persaingan untuk mendapatkan sisi aktif . Inhibitor akan berikatan dengan enzim membentuk kompleks enzim-inhibitor. Persaingan tersebut terjadi karena inhibitor biasanya mempunyai kemiripan kimiawi dengan . ada dua jenis inhibitor yaitu sebagai berikut: a. Seringkali enzim dihambat leh suatu zat yang disebut inhibitor. Enzim dapat dihambat sementara atau tetap oleh inhibitor berupa zat kimia tertentu. Persaingan tersebut terjadi karena inhibitor biasanya mempunyai kemiripan kimiawi dengan substrat normal. Inhibitor kompetitif. Inihibitor ini dapat dihilangkan dengan penambahan konsentrasi sustrat. Zat kimia tersebut merupakan senyawa selain substrat yang biasa terikat pada sisi aktif enzim (substrat normal) sehingga antara substrat dan inhibitor terjadi persaingan untuk mendapatkan sisi aktif . inhibitor non-kompettif bekerja dengan cara menempati bagian lain dari permukaan enzim sehingga dapat mengubah sisi aktifnya. jka zat penghambat lebih dulu berikatan dengan sisi aktif enzim .

Persentase senyawa ini yang merupakan androgen lemah. kondisi tersebut berbalik bila konsentrasi substrat naik. Mereka memulai proses pubertas dan mempengaruhi pertumbuhan rambut pada wajah. namun juga diproduksi dalam jumlah kecil oleh rahim wanita dan kelenjar adrenalin yang terdapat pada pria dan wanita. LH mengontrol kecepatan pemutusan rantai sisi kolesterol di karbon 21 untuk membentuk pregnenolon. Sintesis Testosteron Luteinizing Hormone (LH) dari hipofisis anterior merangsang testis manusia untuk membentuk testosterone dan androgen lain. androgen paling poten yang terdapat di dalam darah adalah testosterone. glukokortikoid dan progestin mengandung 21 karbon. dan kulit. Seperti untuk semua steroid. 2. reaksi penentu kecepatan pembentukan testosterone adalah konversi kolesterol menjadi pregnenolon. tubuh. dan estrogen mengandung 18 karbon. pertumbuhan otot. diekstraksi dari simpanan kolesterol ester intrasel.substrat normal. kandungannya jauh lebih tinggi dalam tubuh wanita usia subur. Dalam banyak hal. Secara biologis. Androgen membantu memulai perkembangan testis dan penis pada janin laki-laki. ikatan rangkap pada cincin A testosterone mengalami reduksi sehingga terbentuk hormone aktif yaitu dehidrotestosteron (DHT). otot. estrogen. adalah sumber utama androgen yang ealtif lemah yaitu dehidroepiandosteron (DHEA). dan alat kelamin. Steroid Hormon steroid berasal dari kolesterol. hormon androgen . kemudian dari DHEA ke androstenedion ke testosterone. Komplemen spesifik enzim yang terdapat dalam sel suatu organ menentukan hormone apa yang dapat disintesis oleh organ bersangkutan. Yang termasuk hormone steroid adalah androgen. Setelah pubertas. Hormon ini menyebabkan perkembangan dan mempertahankan tanda-tanda kelamin sekunder pada wanita. androgen mengandung 19 karbon.memainkan peran dalam pengaturan gairah seks. di pihak lain. mendalamkan suara. karakteristik seks kedua pria. 1. Walaupun terdapat baik dalam tubuh pria maupun wanita. Hormon androgen dan estrogen termasuk hormone seks. jalur perdominan yang menghasilkan testosterone adalah melalui pregnenolon ke 17-hidroksipregnenolon ke DHEA. jalur yang menghasilkan androgen di testis serupa dengan yang terdapat di korteks adrenal.khususnya testosteron . Di sel sasaran. Estrogen Estrogen (atau oestrogen) adalah sekelompok senyawa steroid yang berfungsi terutama sebagai hormon seks wanita. Biosintesis androgen adrenal berjalan dari pemutusan rantai sisi 2-karbon pada 17 hidroksipregnenolon untuk membentuk androgen adrenal 19-karbon yaitu dehidroepiandrosteron (DHEA) dan turunan bersulfatnya (DHEAS) di zona retikularis korteks adrenal. Di testis manusia. atau diserap oleh sel dalam bentuk lipoprotein yang mengandung kolesterol yang diinternalisasi melalui proses yang diperantarai oleh reseptor membrane plasma. yang disintesis di jaringan dari asetil KoA. sehingga mengatur kecepatan sintesis estosteron. hati. Separuh sisanya berasal dari adrostenedion ovarium dan adrenal yang setelah disekresikan ke dalam darah diubah menjadi testosterone di jaringan adipose. Sekitar 50% testosterone dalam darah seorang wanita normal dibentuk sama banyaknya di ovarium dan korteks adrenal. seperti . Secara umum. Androgen Androgen adalah hormon seks yang biasanya diproduksi hanya oleh testis pria. Jenis hormone A. sedangkan adrenokortikoid termasuk hormon yang diproduksi oleh kelenjar adrenal. Pada konsentrasi Substrat yang rendah akan terlihat dampak inhibitor terhadap laju reaksi. Korteks adrenal. dan adrenokortikoid. terhadap produksi steroid total oeh korteks adrenal normal cukup bermakna.

sel teka. sejumlah kecil aktivitas glukokortikoid yang cukup penting diatur oleh kortikosteron. kortisol pada keadaan tertentu dapat menyebabkan retensi Na+ dan meningkatkan ekskresi K+. yang dikenal juga sebagai hidrokortisol. dan kortisol kembali menjadi normal. Beberapa orang ahli kimia. Binatang yang telah diambil kelenjar adrenal hanya dapat bertahan hidup satu sampai dua minggu dan hal ini disebabkan oleh tidak adanya jaringan adrenokortikal. Estrogen ovarium adalah steroid C18 dengan sebuah gugus hidroksil fenolat di C3 dan sebuah gugus hidroksil (estradiol) atau gugus keton (estron) di C17. untuk membangkitkan atau menekan transkripsi gen. 3) kompleks hormon-reseptor kemudian berinteraksi dengna urutan DNA pengatur spesifik. Hal ini disebabkan karena kortisol . 4) glukokortikoid akan meningkatkan atau menurunkan transkripsi banyak gen untuk mempengaruhi sintesis mRNA utnuk protein yang memperantarai berbagai pengaruh fisiologis. Reichstein dan Wintersteiner telah berhasil mengisolasi 28 macam steroid dari adrenal korteks. Sedangkan sekresi ACTH sendiri diatur oleh CRF/CRH (Corticotropin Releasing Factor/Hormone) dari hipotalamus.  Mineralokortikoid Mineralokortikoid yang mempengaruhi pengaturan elektrolit dan keseimbangan air. Hormon glukokortikoid mempunyai mekanisme kerja seluler sebagai berikut: 1) hormon masuk ke dalam sel melalui membran sel. tetapi efek ini jauh lebih kecil daripada aldosteron. dan sel korpus luteum mensekresikan terutama progesterone. mengubah testosterone menjadi estradiol. yaitu Rendall. di antaranya hot flash. estrogen ovarium yang paling predominan dan poten. progestin (senyawa yang berikatan dengan progesterone). ACTH ini mengaktifkan sel adrenokortikal untuk memproduksi steroid melalui peningkatan siklik adenosin monofosfat (cAMP). ACTH ini merangsang sekresi kortisol. Namun. Kortisol ini apabila berlebih mempunyai umpan balik negatif terhadap sekresi ACTH dan CRF yang masing-masing mengarah pada hipofisis dan hipotalamus agar sekresi CRF. sel stroma. dan juga terlibat dalam penebalan endometrium maupun dalam pengaturan siklus haid.payudara. dan kecemasan yang berlebihan. yaitu mineralokortikoid yang terutama bekerja pada metabolisme elektrolit atau mineral dan glukokortikoid yang mempunyai pengaruh terhadap metabolism karbohidrat. sel teka dan stroma terutama mensekresi androgen. berkeringat pada waktu tidur. Regulasi kortisol dipengaruhi oleh hormon ACTH yang disekresi oleh hipofisis. dan androgen oleh ovarium memerlukan aktivitas enzim oksidatif family sitokrom P450 yang digunakan untuk membentuk hormone steroid lain. Pembentukan estrogen. Pada saat menopause. ACTH.androstenedion diubah menjadi estron di ovarium.  Glukokortikoid Sedikitnya 95% aktivitas glukokortikoid dari sekresi adrenokortikal merupakan hasil dari sekresi kortisol. Adrenokortikoid Hormon-hormon ini diproduksi pada kelenjar adrenal. Walupun kompartemen utama ovarium yang menghasilkan steroid (sel granulosa. Senyawasenyawa tersebut dapat dibagi dalam 2 golongan. terutama otot rangka dari jaringan diposa. estrogen mulai berkurang sehingga dapat menimbulkan beberapa efek. walaupun tempat utama pembentukan estron dari androstenedion terjadi di jaringan ektraovarium. 3. 2) hormon berikatan dengan reseptor protein di dalam sitoplasma. Sel granulosa ovarium. Berlawanan dengan aldosteron. Demikian juga. sebagai respon terhadap stimulasi oleh follicle-stimulating hormone (FSH) dari hipofisis anterior dan melalui aktivitas katalitik P450 aromatase. yang disebut elemen respons glukokortikoid. namun sel granula mensekresi terutama estrogen. dan sel korpu luteum) memiliki semua system enzim yang diperlukan untuk sintesis berbagai steroid.

Sintesis hormone steroid . selain itu kortisol juga dapat meningkatkan sekresi tubuli ginjal.dapat menambah kecepatan filtrasi glomeruli.

.

kemudian di bawa ke luar kelenjar untuk mengontrol proses metabolisme (konversi oksigen dan kalori menjadi energi). Hormon tiroid adalah sangat sukar larut dalam air. Derivat Asam Amino Hormon yang termasuk ke dalam golongan derivat asam amino tirosin. yang dikonversikan dalam bentuk hormon tirroid. Keberadaan pembawa yang mengikat hormon tiroid tersebut memberikan bentuk yang stabil dari hormon tiroid tersebut dalam sirkulasi darah dan selalu berada dalam bentuk senyawa .5. Prinsip pembawa hormon tiroid adalah thyroxine-binding globulin. Struktur kimia T-4 dan T-3 Jumlah dan posisi dari iodium adalah sangat penting. Secara kimiawi hormon Tiroid merupakan derivat dari asam amino Tirosin yang membentuk ikatan kovalen dengan iodium.3¶. kekuatan kerja dari hormon T-3 adalah 4 kali dari hormon T-4.5¶-triodothyronine yang disebut sebagai kebalikan T-3 menunjukkan sifat yang tidak aktif. Normal kelenjar tiroid menghasilkan 80 % T-4 dan 20 % T-3.5¶-tetraiodothyronine) y Triodothyronine (T-3 atau L-3. Kelenjar tiroid (Gambar dibawah) berbentuk seperti kupu-kupu dengan dua bagian yang berkedudukan lateral dan dikenal dengan nama LOBE. yang dihubungkan dengan pita pendek yang disebut ISTHMUS. Fungsi dari Kelenjar tiroid adalah untuk pengambilan Iodium. di mana iodium terdapat pada banyak makanan. glikoprotein yang disintesis dalam hati. Triiodothyronine dan T-4 kemudian dilepaskan dan masuk ke aliran darah. Satu-satunya sel dalam tubuh adalah sel tiroid yang dapat mengabsorpsi iodium. yaitu: y Thyroxine (dikenal dengan nama T-4 atau L-3. Di dalam sel inilah iodium dikombinasikan dengan asam amino Tyrosin membentuk T-3 atau T-4. Dua jenis pembawa yang lain adalah transthyrein dan albumin. Molekul yang teriodinasi tidak seperti posisi T-3 (3. ada 2 kelompok hormon yang merupakan derivat asam amino tirosin yaitu tiroksin dan epinefrin. bahan dasar dari hormon tiroid ini adalah Tyrosin yang membentuk ikatan kovalen dengan iodium dengan tiga atau empat posisi pada inti aromatik. Tiap sel dalam tubuh sangat tergantung pada keberadaan hormon tiroid terhadap pengaturan proses metabolismenya.B. kelenjar ini terdapat pada bagian depan dari leher (tepatnya di bagian depan trachea).5. di mana.3¶-triodothyronine) tetapi bentuk lain dari T-3 dengan struktur 3.3¶. y Gambar 3. dan lebih dari 99% senyawa T-3 dan T-4 yang berada dalam sirkulasi darah terikat dengan protein pembawa. seperti Thyroxine (T-4) dan Triiodothyronine (T-3) dapat dilihat pada Gambar dibawah ini.5.3¶-triodothyronine) Sebagaimana nampak pada Gambar 3. TIROKSIN Hormon tiroksin adalah hormon yang dihasilkan oleh kelenjar tiroid.

di mana hormone tiroid tersebut segera mengikatkan dirinya dengan protein pembawa untuk segera ditranspor ke sel sasaran. iodida dibawa ke dalam lumen dari folikel sebagai tiroglobulin. denyut nadi bertambah. nadi dan napas cepat serta tidak teratur. Tanda-tanda penyakit tersebut adalah mata menonjol. kulit tebal dan rambut rontok. Kelebihan tiroksin pada orang dewasa dapat menyebabkan penyakit ³Grave¶s disease´ atau penyakit gondok eksoftalmus. mata lebar.yang aktif. dengan gejala proses metabolisme menurun. Gambar 6. Pembentukan hormon tiroid dikendalikan oleh enzim tiroid peroksidase seperti terlihat pada Gambar 6. y Tyrosine disiapkan dari rantai glikoprotein yang besar yang disebut sebagai thyroglobulin. dan hanya senyawa ini yang berfungsi untuk sintesis T-4 dan T-3. berat badan bertambah. mudah gugup. pelepasan hormon tersebut berdasarkan pada up take (pengambilan kembali) oleh sel target. Pada sel yang lain. seperti: y Iodinasi tirosin dalam tiroglobulin (dikenal dengan nama penggabungan Iodida). Selain nafsu makan meningkat tetapi diiringi manurunnya berat badan karena meningkatkan metabolisme dan gangguan pencernaan. selalu diambil dari darah melalui sel epitel tiroid. . yang mengandung enzim hidrolitik yang akan memecah tiroglobulin dan membebaskan hormone tiroid. di mana koloid tersebut mengandung tiroglobulin yang terkombinasi dengan hormon tiroid. Enzim tersebut berperan sebagai katalisator pada dua reaksi. Kekurangan hormon tiroksin pada orang dewasa mengakibatkan mixudema. dan insonia. berpikir dan berbicara lamban. Perintah untuk pembuatan hormon tiroid melalui dua prinsip pada bahan kasar.. Molekul tiroglobulin yang mengandung 134 tirosin. Mekanisme pembentukan hormon tiroid Tahap akhir dari sintesis hormon tiroid melalui beberapa tahapan seperti: Sel epitel tiroid diisi koloid oleh endositosis. y Hormon tiroid yang bebas tersebut akan dilepaskan oleh lisosom melalui bagian bawah membran sel dan masuk ke dalam aliran darah. yang terdapat pada bagian luar membran plasma sebagai sodium-iodida symporter atau perangkap iodium (iodine trap). yang secara umum disimpan dalam bentuk tiroglobulin. y Koloid yang terdapat dalam endosome akan masuk ke dalam lisosome. y Kekurangan hormon tiroksin pada masa kanak-kanak dapat menyebabkan kritinisme. y Iodium atau senyawa iodida lainnya. yang disintesis melalui sel epitel Tiroid dan disekresikan ke dalam lumen dari folikel-koloid. yaitu terjadinya pertumbuhan kerdil dan kemunduran mental. gerakan lamban. y Sintesis tiroksin atau triiodotironin dari dua buah senyawa iodotirosin.

Karena norepinefrin diaktifkan oleh PNMT dalam sitosol. Tirosin dioksidasi menjadi dopa. Epinefrin disintesis melalui metilasi terhadap amina pangkal primer pada norepinefrin oleh feniltanolamin N-metiltransferase (PNMT) dalam sitosol neuron adrenergik dan sel-sel medulla adrenal (sel kromafin). Epinefrin disintesis dari norepinefrin dalam sebuah jalur sintesis yang terbagi atas keseluruhan katekolamin. Pencegahan dapat dilakukan dengan mengonsumsi makanan yang mengandung cukup iodin. Epinefrin yang ditemukan dalam jaringan di luar medulla adrenal dan otak sebagian besar diserap dari darah dan bukan disintesis insitu. dan mengalami dekarboksilasi menjadi dopamin. PNMT hanya terdapat pada sitosol sel-sel medula adrenal. hormon ini pun memicu reaksi terhadap efek lingkungan seperti suara derau tinggi atau intensitas cahaya yang tinggi. norepinefrin. and epinefrin. Reaksi ini dalam batas tertentu menjadi sebuah pengalaman yang menyenangkan. ditemukan dalam jumlah cukup banyak hanya di otak dan medulla adrenal. keringat dingin dan keterkejutan. Hormon epinefrin (adrenalin) Adrenalin adalah sebuah hormon yang memicu reaksi terhadap tekanan dan kecepatan gerak tubuh kita. dan walaupun diperlukan jumlah relatif besar. termasuk L-dopa. pertama norepinefrin harus diubah di luar granula sel kromafin. Yang menarik. dan epinefrin melalui metilasi norepinefrin. atau menggunakan garam beryodium. PNMT medulla adrenal diinduksi oleh glukokortikoid. Tidak hanya gerak. yang dioksidasi menjadi norepinefrin. Pembekakan ini terjadi karena kelenjar harus bekerja agar produksi tiroksin terjamin. misalnya di daerah penggunungan atau daerah perbukitan. Hormon epinefrin disintesis pada kelenjar adrenal bagian medulla oleh sel-sel kromafin. Kekurangan iodin dalam waktu lama dapat mengakibatkan pembekakan kelenjar tiroid. enzim yang mengkatalisis pembentukan epinefrin/epinefrin dari norepinefrin. PNMT menggunakan S-adenosilmetionin (SAMe) sebagai ko-faktor yang menyumbangkan gugus metil pada norepinefrin. mungkin juga menjadi sebuah hobi hingga disebut adrenaline junkie. epinefrin kadar rendah kembali muncul dalam darah beberapa waktu setelah adrenalektomi bilateral. VMAT1 juga bertanggung jawab mentransport epinefrin yang baru disintesis dari sitosol kembali ke dalam granula sel kromafin untuk persiapan pelepasan. Reaksi yang sering dirasakan adalah frekuensi detak jantung meningkat. Hasil akhir biosintesis epinefrin dan norepinefrin atau disebut katekolamin dapat berupa dopamin pada jaringan-jaringan tertentu (misalnya paru. dopamine. dan kadar ini diatur seperti yang disekresi oleh medula adrenal. Akibatnya kelenjar gondok mengembang dan muncullah penyakit gondok. keringat dingin dan keterkejutan/shok. Jalur biosintetik utama : fenilalanin tirosin dopa dopamin norepinefrin epinefrin. Penyakit ini sering dijumpai di daerah-daerah yang kekurangan iodin. Hal ini bisa terjadi via katekholamin-H+ penukar VMAT1. Feniletanolamin-N-metiltransferase (PNMT). Tidak hanya gerak.Tiroksin mengandung banyak iodin. misalnya ikan laut. usus. Hormon epinefrin berfungsi memicu reaksi terhadap tekanan dan kecepatan gerak tubuh. hati) di sana zat tersebut bereaksi sebagai hormon local. hormon ini pun memicu reaksi terhadap efek lingkungan seperti suara derau tinggi atau cahaya yang terang. . Norepinefrin terbentuk melalui hidroksilasi dan dekarboksilasi tirosin. konsentrasi glukokortikoid dalam darah yang mengalir dari korteks ke medula cukup tinggi. Setelah hipofisektomi. membentuk epinefrin. Reaksi yang kita sering rasakan adalah frekuensi detak jantung meningkat.. konsentrasi glukokortikoid darah ini turun dan sintesis epinefrin menurun. Norepinefrin dimetilasi menjadi epinefrin.

mengurangi kadar eosinofil. dan sebagainya. keresahan. maka makin padat tulang. kadar gula darah dan laju metabolisme meningkat. paru-paru menyerap oksigen lebih banyak. Berbagai gejala negatif pada aktivitas atau metabolisme organ tubuh karena pengaruh epinefrin bisa disebabkan karena 2 kemungkinan : sekresi yang berlebihan atau sebaliknya kekurangan sekresi. Dan secara tidak langsung akan membuat indra kita menjadi lebih sensitif untuk bereaksi. jika tidak berlebihan. otak. mudah terusik. Penderita stres umumnya juga kehilangan nafsu makan. otot. cepat lelah. jika hormon diproduksi berlebihan akibat stres yang berkepanjangan. menjadi was-was dan siaga. norepinefrin. Secara garis besar. diantaranya yaitu insulin. dan alergi C. epinefrin). kanker payudara dan ovarium juga osteoporosis. bronkus membesar sehingga memungkinkan udara masuk dan keluar paru-paru lebih mudah. Keadaan stres akan merangsang pengeluaran hormon epinefrin secara berlebihan sehingga menyebabkan jantung berdebar keras dan cepat. Stres dapat meningkatkan produksi kelenjar atau hormon epinefrin. kepala pusing. dilatasi pembuluh darah di otot rangka dan hati. . dopamin. Epinefrin selalu akan dapat menimbulkan vasokonstriksi pembuluh darah arteri dan memicu denyut dan kontraksi jantung sehingga menimbulkan tekanan darah naik seketika dan berakhir dalam waktu pendek. Sebenarnya. pupil mata membesar. penyakit jantung. Molekul-molekul epinefrin memiliki fungsi khusus dalam pembuluh vena dan arteri yang memastikan bahwa organorgan penting menerima lebih banyak aliran darah di saat bahaya. dan jantung dapat dipasok. akibat dari darah yang terpompa lebih cepat. hormon bisa berakibat positif. edema paru-paru akut. dan otot. oksitosin. Detak jantung dan tekanan darah juga meningkat sehingga metabolisme meningkat. Indikasi stres adalah sulit tidur. aksi yang ditimbulkan oleh epinefrin antara lain : menambah kadar gula darah (hiperglikemik). meningkatkan kecepatan tingkat metabolik yang independen terhadap hati. Hormon epinefrin menyebar di seluruh tubuh. akan terjadi kondisi kelelahan bahkan menimbulkan depresi. Tetapi. kelopak mata terbuka lebar. Masalah tersebut di antaranya. kecemasan. Semakin tinggi tingkat DHEA (dehidroepiandrosteron) dalam tubuh. arrhythmia. glucagon. Dengan cara ini. parathormon. Tachychardia. darah tambahan yang dibutuhkan oleh otak. tremor. merangsang adenohipofisis untuk pelepasan ACTH. Sel-sel yang mengelilingi pembuluh merespon epinefrin dan mengalirkan lebih banyak darah yang dibutuhkan jantung. sehingga menganggu fungsi metabolisme dan proses oksidasi di dalam tubuh. kemampuan berpikir dan ingatan meningkat. meningkatkan konsumsi oksigen dan laju metabolisme basal. dan diikuti dengan rambut berdiri. Peptida-protein Banyak hormon yang termasuk peptide ± protein.Fungsi hormon ini mengatur metabolisme glukosa terutama disaat stres. molekul-molekul ini melebarkan pembuluh darah menuju jantung. glukogen diubah menjadi glukosa yang bersama-sama dengan oksigen merupakan sumber energi. vasopresin.. hormon adrenokortikotropik (ACTH). perasaan lelah. dan menimbulkan tanggapan yang sangat luas: laju dan kekuatan denyut jantung meningkat sehingga tekanan darah meningkat. pretesin. hipertensi. Palpitasi. Hormon ini berfungsi untuk mencegah efek penuaan dini seperti melindungi dari Alzheimer. Hormon epinefrin diproduksi dalam jumlah banyak pada saat sedang marah. Penyakit fisik juga mudah berdatangan. Hormon epinefrin timbul sebagai stimulasi otak. menaikkan frekuensi (efek kronotropik positif) dan amplitudo kontraksi jantung. gastrin dan katekolamin (mis. Hormon epinefrin mempengaruhi otak akan membuat indra perasa merasa kebal terhadap sakit. dan karena itu. lebih terpacu untuk bekerja atau membuat lebih fokus. sakit kepala.

Baik diabetes tipe 1 maupun tipe 2. Dengan demikian kadar glukosa dalam darah akan meningkat. Apabila jumlah glukosa terlalu tinggi. Hormon ini akan mempercepat pengubahan glukosa menjadi gula otot atau glikogen. dan kalenjar pancreas ( mis. Penderita diabetes tipe 1 biasanya mutlak membutuhkan insulin. Jika keadaan ini berlangsung lama dan tidak diobati. pankreas akan mengeluarkan hormon insulin. Jika kadar glukosa darah turun. vasopresin. Berbeda halnya dengan diabetes tipe 2. kerusakan saraf. misalnya saat puasa atau di antara dua waktu makan. Fungsi hormon ini mengatur kadar gula darah dengan cara mengubah glukosa menjadi glikogen. Pertama. glukosa akan segera masuk ke dalam sel. Dulu. karbohidrat yang kita konsumsi akan segera dipecah menjadi gula dan masuk aliran darah dalam bentuk glukosa. Disini hanya akan di bahas beberapa hormone saja. dan luka yang tidak kunjung sembuh. Selain itu. kelainan pada pankreas sehingga insulin tidak dapat diproduksi. Keadaan ini disebut penyakit diabetes tipe 1. pankreas tetap dapat menghasilkan insulin. Peran insulin di dalam tubuh sangat penting. 1. tetapi sel tubuh tidak dapat menggunakannya (resisten). tetapi jumlahnya tidak memadai. dengan bantuan insulin. . Makanan yg masuk ke dalam tubuh akan dicerna dan diolah menjadi gula dalam bentuk glukosa. Dengan adanya insulin. oksitosin.Hormon hormon peptida ± protein disintesis dalam kalenjar Hipofisis porterior ( mis. Dengan teknik mutakhir. akibat pengubahan ini kadar gula dalam darah akan menurun. Peran hormone Insulin Insulin telah lama digunakan untuk mengobati diabetes. tingginya kadar glukosa setelah makan akan direspon oleh kelenjar pankreas dengan memproduksi hormon insulin. Parathormon ). kerusakan ginjal. Glukosa adalah senyawa siap pakai untuk menghasilkan energi. glikogen akan dipecah kembali menjadi glukosa untuk memenuhi kebutuhan energi. akan timbul berbagai komplikasi seperti kebutaan. Insulin dan glucagon ). bakteri tertentu disisipi gennya sehingga dapat memproduksi insulin manusia. atau jumlah produksi insulin masih normal. insulin diestraksi dari hewan. Saat dan setelah makan. Glukosa akan masuk aliran darah. kalenjar anak gondok ( mis. tetapi saat ini insulin telah dapat diproduksi secara massal melalui rekayasa genetik. Pada keadaan normal. Insulin baru diberikan jika obat-obatan antidiabetes sudah tidak mempan lagi. pretesin ). kadar glukosa yang lebih dari kebutuhan akan disimpan di dalam hati (liver) dalam bentuk glikogen. antara lain adalah mengatur kadar gula darah agar tetap dalam rentang nilai normal. Ada dua macam kelainan yang disebabkan oleh gangguan insulin. Insulin disekresikan oleh kelompok sel dalam pankreas yang disebut sel islet. Keadaan terakhir ini disebut diabetes tipe 2. Insulin Insulin adalah hormone pusat yang berfungsi mengatur karbohidrat dan lemak dalam metabolisme tubuh. sama-sama mengakibatkan meningkatnya kadar glukosa dalam darah. Kedua.

Parathormon Disebut juga paratiroid hormone ( PTH ) karena disintesis dan diseksresi oleh kalenjar paratiroid. Glucagon dipoduksi tidak lebih banyak dari insulin pada keadaan normal. Secara umum berfungsi untuk mengatur metabolisme kalsium dan metabolisme fosfat maupun pelepasan kalsium dari tulang. Hormone ini terdiri dari Sembilan asam amino. Struktur primer dari Glukagon adalah yang terdiri dari 29 asam amino dan mempunyai massa molekul 3483 Da.2. Hormone ini disintesis sebagai prohormon. hiperglikemia puasa tidak timbul meskipun dengan kadar insulin yang sangat rendah. oleh karena oksitosin menginduksi permulaan proses kelahiran apabila uterus hamil sudah waktunya. Perannya antara lain: y menurunkan ekskresi kalsium ginjal sehingga konsentrasi kalsium dalam cairan ekstrasel meningkat y meningkatkan ekskresi fosfat melalui ginjal sehingga konsentrasinya dalam cairan ekstrasel menurun y meningkatkan laju disolusi tulang yang menggerakkan Ca2+ masuk ke dalam cairan ekstrasel y meningkatkan efisiensi absorbsi Ca2+ dari usus _ Mencegah hipokalsemia dengan mengorbankan substansi tulang (bila asupan Ca2+ dari makanan kurang dan berlangsung lama Hormone paratiroid tidak sendiri dalam mengatur metabolisme kalsium dan fosfat dalam tubuh. 3. 4. Bila pelepasan glucagon dihambat dengan pemberian somatostatin. Disebut juga anti-insulin. pemacuan puting susu oleh pengisapan bayi menyebabkan pelepasan oksitosin dari neurohipofisis. Rupa-rupanya hiperglikemia puasa yang dijumpai pada diabetes berat merupakan akibat dari sekresi glucagon yang berlebihan atau kelebihan glukogen relative tehadap jumlah insulin dalam sirkulasi. tapi fungsinya kebalikan dari insulin yaitu mengaktifkan glikogen menjadi glukosa. Paratiroid hormone (PTH) merupakan hormone yang berperan dalam metabolisme kalsium (Ca2+). His-Ser-GlnGly-Thr-Phe-Thr-Ser-Asp-Tyr-Ser-Lys-Tyr-Leu-Asp-Ser-Arg-Arg-Ala-Gln-Asp-Phe-Val-GlnTrp-Leu-Met-Asn-Thr. . Hormone paratiroid merupakan rantai polipeptid tunggal tersusun dari 84 sisa asam amino. Oksitosin disintesis dalam nucleus paraventrikularis hipotalamus. Digunakan dalam ilmu kebidanan. prohormon ini merupakan rantai polipeptid yang lebih panjang yang mengalami pemecahan proteolitik menjadi hormone yang aktif. Biasanya penderita diabetes mellitus disebabkan karena kurangnya produksi insulin dalam tubuh atau terlalu banyaknya glukosa dalam tubuh sehingga insulin tidak mampu lagi mengendalikan kadar glukosa tersebut. Glucagon Hormone glucagon juga diproduksi di pancreas. Oksitosin Oksitosin disimpan pada neurophisis atau hipofisis posterior. hanya saja Kalsitonin mempunyai fungsi yang berlawanan dengan Paratiroid. Dengan demikian hiperglikemia persisten yang dijumpai pada diabetes mungkin akibat pengaruh glukogen. Oksitosin menyebabkan kontraksi uterus dan menyebabkan pengeluaran air susu dari kalenjar susu. Pengkajian terakhir mengirakan bahwa glucagon mungkin mempunyai peran lebih besar pada diabetes mellitus daripada perkiraan semula. Terdapat hormone Kalsitonin dan juga vitamin D yang memiliki pengaruh terhadap metabolism kalsium dalam tubuh. Sebaliknya.

Vasopresin bekerja lewat mekanisme cAMP. Pemacuan yang menyebabkan pelepasan vasopressin termasuk peningkatan osmolalitas plasma.Gugus kimia yang penting bagi kerja oksitosin mencakup gugus amino primer pada sistein dengan ujung terminal ± amino. Delesi atau substitusi gugus ini pernah menghasilkan sejumlah analog oksitosin. Jadi. dan penurunan tekanan darah. oksitosin. Vasopresin Vasopressin juga dikenal sebagai hormone antidiuretik ( ADH . gugus tiga karboksiamida pada asparagin. Hormon steroid terdiri dari androgen. hormone ni menyebabkan diabsorpsinya kembali air dari filtrate urin. Peptida protein yaitu insulin. KESIMPULAN Hormone adalah zat kimiawi yang dihasilkan tubuh secara alami. golongan ini merupakan struktur kimia yang mirip dengan kolesterol dan sebagian besar tipe ini berasal dari kolesterol. hormon yang dikeluarkan oleh mukosa usus dan lain-lainnya. parathormon. Memiliki pengaruh mengaktifkan enzim khusus 4. hormon akan dialirkan oleh darah menuju berbagai jaringan sel dan menimbulkan efek tertentu sesuai dengan fungsinya masing-masing atau hormone tersebut akan menunaikan tugasnya pada tempat lain sesuai dengan fungsinya b. a. dan adrenokortikoid. Hormon steroid. tetapi dapat juga mempengaruhi beberapa sel target berlainan c. Sebagai contoh. glukagon. estrogen. . Derivat asam amino tirosin. Hormon memiliki ciri-ciri sebagai berikut: 1. gugus fenolik pada tirosin. Mengadakan interaksi dengan reseptor khusus yang terdapat di sel target 3. glutamine serta glisinamida. Secara kimiawi hormon dapat dibagi dalam 3 tipe dasar. dan ikatan sulfide. biasanya dibentuk pada suatu kelenjar dan begitu dikeluakan. ada 2 kelompok hormon yang merupakan derivat asam amino tirosin yaitu tiroksin dan epinefrin. penghapusan gugus amino primer bebas pada belahan termina ± residu sistein ( posisi 1 ) menghasilkan desaminooksitosin yang memiliki aktifitas antiduretik empat hingga lima kali lebih besar daripada aktifitas antidiuretik hormone oksitosin. vasopresin. 3. Diproduksi dan disekresikan ke dalam darah oleh sel kelenjar endokrin dalam jumlah sangat kecil 2. 5. bekerja pada tubuli konvolutus distalis dan pada duktus kolektivus ginjal. memungkinkan jalannya molekul air lewat dinding turbuli. Kerja hormone ini mencegah kehilangan air berlebih dalam urin. Memiliki pengaruh tidak hanya terhadap satu sel target. Yaitu : 1. penurunan volume plasma. 2.

Sign up to vote on this title
UsefulNot useful