Pengertian dan Sifat Enzim Menurut Mayrback (1952) dari jerman, enzim adalah senyawa protein yang dapat

mengatalisi reaksireaksi kimia dalam sel dan jaringan makhluk hidup. Enzim merupakan biokatalisator artinya senyawa organic yang mempercepat reaksi kimia. Sifat-Sifat Enzim 1. Enzim adalah Protein Sebagai protein enzim memiliki sifat seperti protein, yaitu sangat dipengaruhi oleh kondisi lingkungan, seperti suhu, pH, konsentrasi substrat). Jika lingkungannya tidak sesuai, maka enzim akan rusak atau tidak dapat bekerja dengan baik. 2. Bekerja secara khusus/spesifik Setiap enzim memiliki sisi aktif yang sesuai hanya dengan satu jenis substrat, artinya setiap enzim hanya dapat bekerja pada satu substrat yang cocok dengan sisi aktifnya. 3. Berfungsi sebagai katalis Meningkatkan kecepatan reaksi kimia tanpa merubah produk yang diharapkan tanpa ikut bereaksi dengan substratnya, dengan demikian energi yang dibutuhkan untuk menguraikan suatu substrat menjadi lebih sedikit. 4. Diperlukan dalam jumlah sedikit Reaksi enzimatis dalam metabolisme hanya membutuhkan sedikit sekali enzim untuk setiap kali reaksi. 5. Bekerja bolak-balik Enzim tidak mempengaruhi arah reaksi, sehingga dapat bekerja dua arah (bolak-balik). Artinya enzim dapat menguraikan substrat menjadi senyawa sederhana, dan sebaliknya enzim juga dapat menyusun senyawa-senyawa menjadi senyawa tertentu. Tata Nama Enzim Secara umum nama tiap enzim disesuaikan dengan nama substratnya, dengan penambahan µase¶ dibelakangnya. Contoh penamaan enzim sesuai dengan nama substratnya adalah enzim urease karena hanya bekerja terhadap urea sebagai substratnya. Contoh lain adalah enzim laktase pada laktat, amilase pada amilum, lipase pada lemak, dan protease pada protein. Enzim juga dinamai berdasarkan reaksi yang dikatalis dan ditambah dengan akhiran -ase. Misalnya reaksi oksidasi glukosa maka enzim yang mengkatalisnya dinamai enzim glukosa oksidase. Contoh lain adalah pada reaksi dehidrogenasi maka enzim yang mengkatalisnya disebut enzim dehidrogenase. Dan pada reaksi transfer amino maka dinama enzim amino transferase. Selain penamaan yang sesuai dengan reaksi yang dikatalisisnya, enzim juga dapat dinamai berdasarkan produk yang dihasilkan dari reaksi yang dikatalisis, contohnya pada reaksi asam glutamat untuk membentuk glutamin, nama enzimnya adalah glutamin sintetase. Selain dari yang disebut dapat juga dinamai sesuai ikatan kimia yaitu enzim peptidase dan esterase. Enzim juga mempunyai penamaan secara trivial contohnya ptialin, tripsin, dan pepsin. Namanama enzim secara trivial ini tidak dapat memberikan informasi yang lengkap tentang jenis substrat ataupun reaksi yang dikatalis oleh enzim-enzim tersebut.

Penggolongan Enzim Golongan I. Oksidoreduktase Oksidoreduktase melaksanakan reaksi-reaksi khusus yang menghasilkan energi. Enzim-enzim yang termasuk dalam golongan ini dapat dibagi dalam dua bagian yaitu dehidrogenase dan oksidase. Dehidrogenase bekerja pada reaksi ±reaksi dehidrogenase, yaitu reaksi pengambilan atom hidrogen dari suatu senyawa (donor). Contoh reaksi dehidrogenase adalah reaksi pembentukan aldehida dari alkohol. Pada reaksi ini enzim yang bekerja adalah alkohol dehidrogenase.
Alkohol + NAD
+

alkohol dehidrogenase

Aldehida + NADH + H+

Gugus aldehida dan keton dapat bertindak sebagai donor hidrogen, contohnya pada reaksi pembentukan asam gliserat-3-fosfat dan 3-fosfogliseraldehida. Glutamat dehidrogenase adalah contoh enzim yang bekerja terhadap asam glutamat sebagai substrat dengan reaksi sebagai berikut:
asam glutamat + NAD+ + H2O glutamat dehidrogenase NH3 + asam ketoglutarat + NADH + H
+

Reaksi ini khusus untuk L-asam glutamat. Enzim-enzim oksidase juga bekerja sebagai katalis pada reaksi pengambilan hidrogen dari suatu substrat. Dalam reaksi ini yang bertindak sebagai akseptor hidrogen ialah oksigen. Contoh reaksi yang menggunakan salah satu enzim oksidase sebagai katalisnya adalah pada reaksi oksidasi glukosa menjadi asam glukonat.
glukosa + O2 glukosa oksidase asam glukonat + H2O 2

Beberapa contoh lain dari enzim oksidase yang bekerja sebagai katalis adalah xantin oksidase, asam amino oksidase, dan glisin oksidase. Xantin oksidase adalah enzim yang bekerja pada reaksi oksidasi xantin menjadi asam urat. Asam amino oksidase bekerja pada reaksi oksidasi asam-asam amino. Glisin oksidase bekerja pada reaksi oksidasi glisin menjadi asam glioksilat. Golongan II. Transferase Transferase adalah kelompok enzim yang sangat besar yang mengkatalisis pemindahan gugusan kimia dari suatu substrat ke yang lain atau pemindahan gugus dari suatu senyawa kepada senyawa lainnya. Tidaka ada pelepasan energi dari substrat dalam hal ini, melainkan pengubahan substrat menjadi senyawa yang kemudian dapat dioksidasi atau digunakan untuk sintesis material sel. Beberapa contoh enzim yang termasuk golongan ini adalah metiltransferase, hidroksimetiltransferase, karboksiltransferase, asiltransferase, dan amino transferase atau transaminase. Beberapa contoh dari reaksi yang memakai enzim tersebut adalah sebagai berikut:
hidroksi metil transferase THFA
   

H C HC
 

C

H

H C
 

C

H

H NH

NH

Golongan III. Hidrolase Enzim ini disebut golongan hidrolase karena enzim ini menghidrolisis molekul-molekul besar menjadi komponen-komponen kecil yang dapat digunakan. Enzim yang termasuk dalam kelompok ini bekerja sebagai katalis pada reaksi hidrolisis. Yang termasuk dalam kelompok ini ada tiga. Ketiga jenis hidrolase itu adalah yang memecah ikatan ester, memecah glikosida, dan yang memecah ikatan peptida. Beberapa contoh enzim yang termasuk golongan adalah esterase, lipase, fosfatase, amilase, amino peptidase, karboksi peptidase, pepsin, pepsin, tripsin, dan kimotripsin. Esterase adalah enzim yang memecah ikatan ester dengan cara hidrolisis. Lipase adalah enzim yang memecah ikatan ester pada lemak hingga menjadi gliserol dan asam lemak. Fosfatase berfungsi untuk memecah ikatan fosfat pada suatu senyawa. Enzim amilase dapat mengubah ikatan-ikatan pada amilum hingga terbentuk maltosa. Enzim amilase ada tiga macam yaitu amilase yang terdapat pada ludah dan pankreas atau disebut juga endo amilase karena memecah ikatan 1-4 yang terdapat dalam amilum. Yang kedua adalah amilase yang terdapat pada tumbuhan dan dinamakan ekso amilase. Enzim amilase yang terakhir adalah amilase yang terdapat dalam hati dan memecah ikatan 1-4 dan juga 1-6 pada glikogen dan menghasilkan glukosa. Enzim protease bekerja sebagai katalis dalam reaksi pemecahan molekul protein dengan cara hidrolisis. Enzim tersebut juga dikatakan enzim peptidase karena memecah ikatan pada rantai peptida. Enzim peptidase itu sendiri ada dua macam yaitu endopeptidase dan eksopeptidase. Enzim endopeptidase memecah protein pada bagian-bagian tertentu namun tidak mempengaruhi gugus di ujung molekul. Contoh endopeptidase adalah pepsin. Sedangkan eksopeptidase bekerja terhadap ujung molekul protein. Karboksipeptidase dapat melepaskan asam amino yang memiliki gugus ±COOH bebas pada ujung molekul protein, sedangkan amino peptidase dapat melepaskan asam amino pada ujung lain yang memiliki gugus ±NH2 bebas. Golongan IV. Liase Enzim-enzim golongan ini mempunyai peranan penting dalam reaksi pemisahan suatu gugus dari suatu substrat (bukan cara hidrolisis) atau sebaliknya. Contoh enzim golongan ini antara lain dekarboksilase, aldolase, dan hidratase. Piruvat dekarboksilase adalah enzim yang bekerja pada reaksi dekarboksilasi asam piruvat dan menghasilkan aldehida. Enzim aldolase bekerja pada reaksi pemecahan molekul fruktosa 1,6-difosfat menjadi dua molekul triosa yaitu dihidroksi aseton fosfat dan gliseraldehida-3-fosfat. Adapun enzim fumarat hidratase berperan dalam reaksi penggabungan satu molekul H2O kepada molekul asam fumarat dan asam malat. Golongan V. Isomerase Enzim yang termasuk golongan ini bekerja pada reaksi perubahan intramolekuler, misalnya reaksi perubahan senyawa L menjadi senyawa D, senyawa sis menjadi senyawa trans dan lain-lain. Isomerase mengkatalisis proses isomerisasi, yang menghasilkan pemindahan dua atom hidrogen dari gugusan karbon yang berdekatan ke gugus aldehida. Contoh enzim yang termasuk golongan isomerase antara lain ialah ribulosafosfat epimerase dan glukosafosfat isomerase. Enzim ribulosa epimerase merupakan katalis bagi reaksi epimerisasi ribulosa. Dalam reaksi ini ribulosa-5-fosfat diubah menjadi xilulosa-5-fosfat. Di samping itu reaksi isomerisasi glukosa-6-fosfat menjadi fruktosa-6-fosfat dapat berlangsung dengan bantuan enzim glukosa fosfat isomerase.
rib losa-5-fosfat gl kosa-6-fosfat epi erase xil losa-5-fosfat

iso erase

fr ktosa-6-fosfat

Dengan demikian. Apabila substrat mempunyai bentuk atau konformasi lain. Cukup banyak juga kelainan atau penyakit metabolisme yang muncul akibat satu atau beberapa jenis enzim yang menyalahi peraturan mengenai kecepatan reaksi ini. Untuk dapat bekerja pada suatu zat atau substrat. Ikatan yang terbentuk dari penggabungan tersebut adalah ikatan C-O. maka tidak dapat ditampung dalam sisi aktif enzim tersebut. Dalam perspektif ini perlu diketahui bahwa enzim itu ada banyak jenis dengan kecepatan yang berbeda satu dengan lainnya. yang mempermudah perubahan substrat menjadi produk. Gl ta at + ATP + NH 4 + gl ta in sintetase gl ta in + ADP + P anorg Kinetika enzim Kinetika enzim adalah hal yang berkaitan dengan seberapa cepat enzim bekerja. Untuk mencapai suatu koordinasi yang selaras dalam harmonisme reaksi kehidupan. C-S. suatu enzim mempunyai kekhasan yaitu hanya bekerja pada suatu reaksi saja. Hubungan antara enzim dan substrat hanya terjadi pada bagian atau tempat tertentu saja. oleh karna itu tidak seluruh bagian enzimdapat berhubungan dengan substrat. Sebelum membahas tentang kinetika reaksi enzim yang berkaitan dengan persamaan MichaelisMenten dan kurva Lineweaver-Burk. Hubungan atau kontak antara enzim dengan substrat menyebabkan terjadinya kompleks enzimsubstrat. terlebih dahulu kita membahas mengenai pembentukan kompleks enzim-substrat. Tempat atau bagian enzim yang dapat mengadakan hubungan atau kontak dengan substrat disebut bagian aktif. C-N. Aktivitas biologis enzim adalah sebagai biokatalis. Lalu apakah manfaatnya dengan kita mengukur atau menghitung kecepatan suatu molekul kimia yang bahkan kelihatan pun tidak.Golongan VI. Kompleks Enzim ± Substrat Sebagaimana yang telah dijelaskan sebelumnya bahwa. Kompleks ini merupakan kompleks yang aktif. Contoh enzim golongan ini antara lain ialah glutamin sintetase yang terdapat dalam otak dan hati yang merupakan katalis dalam reaksi pembentukan glutamin dalam asam glutamat dan piruvat karboksilase yang bekerja dalam reaksi pembentukan asam oksaloasetat dari asam piruvat. atau C-C. 1. Inilah yang menjelaskan mengapa tiap enzim mempunyai kekhasan terhadap substrat tertentu. Ligase Ligase mengkatalisis penggabungan dua molekul menjadi satu. adanya enzim akan mengurangi jumlah substrat dan ¡ asa pir vat + ATP + C asetil-KoA asa piruvat karboksilase oksaloasetat + ADP + P anorg . Enzim memiliki ukuran yang lebih besar dari pada subtract. maka harus ada hubungan atau kontak antara enzim dan substrat. suatu enzim harus memiliki kecepatan pada ambang tertentu. Enzim-enzim ini telah diketahui sejak bertahun-tahun sebagai sintetase. yang bersifat sementara dan akan terurai lagi apabila reaksi yang diinginkan akan terbentuk atau terjadi. Hubungan anatar enzim dengan substrat hanya dapat terjadi jika bagian aktif dari enzim mempunyai ruang atau bentuk yang sesuai dengan betuk substrat sehingga tepat dapat menampung substrat.

untuk mengukur laju reaksi reaksi tersebut. kita kembali kepada reaksi umum enzimatis: E+S ES £ k1 ¢  k k k4 E+P Pada saat-saat pertama reaksi.bersamaan dengan itu menambah kosentrasi produk. 2. maupun secara alamiah dalam pengendalian laju metabolisme. Untuk membahas hubungan ini secara lebih rinci. dapat dilakukan dengan mengukur konsentrasi S atau dengan mengukur konsentrasi kenaikan konsentrasi P. Sehingga persamaan tersebut menjadi . Kecepatan perubahan ini di pengaruhi oleh jumlah E. pada makhluk hidup dalam suatu saat tertentu jumlah enzim nisbi tetap. Begitu pula dengan laju reaksi penguraian kompleks ES kea rah kiri sama dengan kea rah kanan. Hubungan antara laju reaksi dan konsentrasi substrat ini sangat penting.     . laju reaksi pembentukan ES dari E + S tepat sama dengan proses balik dari pembentukan ES dari E + P. Selain itu hubungan antara laju dan konsentrasi substrat ini juga yang menjadi sasaran pengendalian metabolisme. reaksi ini berarti : Keseluruhan reaksi adalah E + S S P Dalam reaksi ini. hal ini dikarenakan seluruh system berada dalam keadaan seimbang. Dalam keadaan sebenarnya. dan secara praktis. nilai [P] sangat kecil dibandingkan dengan [S] sehingga dapat di abaikan. Secara sederhana penguraian suatu zat atau substrat oleh suatu enzim dapat digambarkan sebagai berikut : E + S ES E +P E + P. Pengendalian tersebut dapat dilakukan secara buatan dengan menggunakan berbagai senyawa penghambat atau inhibitor dari luar seperti obat. sedangkan jumlah substrat yang diolah berubah-ubah sesuai dengan proses metabolisme. pada saat-saat yang sangat awal trsebut. jumlah S akan berkurang atau menurun dan bersamaan dengan itu. karena sebenarnya atas dasar itulah proses metabolisme berjalan dari saat ke saat. jumlah P akan naik. dapat dinyatakan dalam bentuk persaam berikut : K1 [E] [S] + k4 [E] [P] = k2 [ES] + k3 [ES] [E] { k1 [S] + k4 [P] } = [ES] ( k2 + k3 )       Pada saat yang sangat awal. oleh karena itu hanya ada satu konsentrasi ES. Dengan demikian. katakanlah milidetik pertama. Persamaan Michaelis-Menten Persamaan Michaelis-Menten ini menjelaskan bagaimana hubungan konsentrasii substrat dengan laju reaksi.

Sedangkan pada tahap yang sangat awal. reaksi berjalan menurut orde pertama. dimana kecepatan permulaan (v) terjadinya hasil reaksi P sebanding dengan konsentrasi ES. Dengan demikian maka. Maka.K1. semua enzim sudah terikat dalam bentuk kompleks ES. Jika persamaan ini disubstitusikan ke persamaan yang terakhir. yaitu :   Persamaan ini dengan jelas memperlihatkan atau menunjukkan hubungan antara perubahan konsentrasi substrat dengan laju reaksi enzimatik. [E] = [E]T ± [ES]. k2 dan k3 adalah bilangan-bilangan tetap. akan diperoleh kurva yang berupa suatu . oleh karna itu persamaan tersebut dapat di tulis sebagai berikut : Jika konsentrasi seluruh enzim ataienzim total dinyatakan dalam [E]T ( jumlah konsentrasi enzim dalam seluruh bentuk yang ada). Sehingga perbandingan antara V maks dengan kecepatan permulaan adalah :     Hubungan antara kecepatan atau laju awal dengan konsenstrasi substrat dapat dicari dengan rumus di atas. Dan jika di alurkan dalam grafik. [E]T = [E]bebas + [ES] atau [E]T = [E] + [ES]. Persamaan ini dikenal dengan nama persamaan Michaelis-Menten. maka di peroleh :   Pada laju yang maksimum (V maks). sehingga k2 + k3 dibagi k1 juga mempunyai nilai tetap dan dapat dinyatakan sebagai Km.

yaitu hidrolisis sukrosa menjadi glukosa dan fruktosa. harga [S] sangat kecil sehingga dapat diabaikan terhadap Km. Penafsiran yang digunakan untuk menjelaskan hal tersebut adalah pada konsentrasi yang sangat tinggi seluruh bagian aktif enzim telah jenuh diduduki oleh substrat. hal ini telah diperoleh oleh Henri pada tahun 1902. kecepatan reaksi hanya di tentukan oleh konsentrasi S. Jadi. namun pada konsentrasi tinggi. Untuk menerangkan hal ini. kecepatan reaksinya bergantung pada konsentrasi sukrosa. sehingga Km + [S] = Km. Ketika Henri mempelajari laju hidrolisis sukrosa pada berbagai konsentrasi substrat dengan menggunakan enzim invertase. diperolehnya suatu kurva hiperbola. artinya tidak dapat lagi menampung substrat. pada konsentrasi yang sangat rendah kecepatan reaksi berbanding lurus dengan konsentrasi substrat. Kurva ini secara empiric dengan menggunakan berbagai konsentrasi substrat dan pada setiap konsentrasi di ukur laju reaksinya. Kurva Michaelis-Menten 3. Pada percobaan yang dilakukan Henri. hasil penelitiannya menunjukkan bahwa pada konsentrasi sukrosa rendah. sehingga pada saat itu laju reaksi berada dalam keadaan maksimum. Dengan kata lain. secara praktis persamaan Michaelis ± Menten akan menjadi :  Oleh karna Vmaks dan Km adalah bilangan tetap. kecepatan reaksinya tidak lagi bergantung pada konsentrasi sukrosa. Parameter pada persamaan Michaelis-Menten Pada kurva Michaelis-Menten.hiperbola. Hal ini menunjukkan bahwa enzim telah jenuh dengan substrat. pada konsentrasi tinggi kecepatan reaksi tidak dipengaruh lagi oleh pertambahan konsentarsi. Leonor Michaelis dan Maude Menten pada tahun 1913 mengajukan sebuah hipotesis bahwa dalam reaksi enzim terjadi lebih dahulu kompleks enzim ± substrat yang kemudian menghasilkan hasil reaksi dan enzim kembali. . Gambar. secara garis besar dapat dibedakan tiga daerah yaitu: Daerah yang pertama adalah daerah dengan [S]<<<Km.

yaitu: k2 Dalam persamaan tersebut. Km adalah konsentrasi substrat yang menyebabkan laju reaksi (v) sama dengan separuh atau setengah lajui reaksi maksimum (1/2 V maks). penambahan konsentrasi substrat tidak lagi menyebabkan kenaikan laju reaksi. disini. sehingga pada saat itu laju reaksi dapat ditulis menjadi: v= k3 [E]T ¤ ¤ E S k1 ES k3 E P . Sehingga pada saat ini. maka akan di peroleh hasil sebagai berikut :            Persamaan diatas memiliki makana bahwa : 2[S] = Km + [S]. sebaliknya nilai Km yang diabaikan terhadap harga S yang sangat besar. secara praktis [ES]=[E]T. Reaksi tersebut adalah reaksi orde pertama. Jadi. Karena hanya dipengaruhi oleh [ES]. Jika v = ½ V. pada konsentrasi yang sangat tinggi yang jauh melampaui nilai Km.- Daerah yang kedua adalah daerah dengan harga [S]>>>Km. atau Km + [S] ~[S]. dengan kata lain. k3 adalah tetapan laju reaksi penguraian ES menjadi E + P. Makna Km pada persamaan Michaelis-Menten. Laju reaksi dengan demikian adalah: v= k3 [ES] Jika seluruh E sudah terikat dengan S. Pada saat ini. Arti k3 (kkat atau bilangan pergantian). v = V maks. seluruh tempat untuk mengikat dan mengolah substrat di molekul enzim sudah diduduki oleh substrat. Daerah ketiga adalah jika [S]=km.Bagian lain dari persamaan umum darii reaksi enzimatik dan masih berhubungan dengan persamaan michaelis-menten ialah tentang k3 dalam penggal kedua reaksi umum enzimatik.

diperoleh persamaan: . Persamaan Michaelis-Menten mempunyai penampilan geometris berupa hiperbola. sedangkan [E]T adalah jumlah molekul enzim. Pada mioglobin. yang pertama yaitu fenomena pengikatan oksigen oleh mioglobin. yaitu sebagai bilangan yang menyatakan berapa jumlah molekul substrat yang diolah oleh satu molekul enzim. k3 dapat dihitung yaitu sebagai berikut: k = ¥ V [E]T Oleh karena Vmax adalah kecepatan maximum suatu reaksi enzimatik dan dinyatakan dalam banyaknya molekul produk yang terbentuk atau substrat yang diolah secara maksimum. Begitu pula pada kurva Michaelis-Menten. protein pigmen pengikat oksigen di dalam otot dan yang kedua adalah pada kurva pertumbuhan bakteri. sehingga penambahan substrat akan melampaui kapasitas enzim yang ada. dinyatakan sebagai berikut: Apabila persamaan pertama disubstitusikan ke persamaan kedua. Umumnya suatu hiperbola mempunyai nilai batas atau limit yang tidak dapat dilampaui. Jadi. Reaksi pengikatan oksigen oleh mioglobin (Mb) ialah: Tetapan kesetimbangan reaksi ini ialah: Kejenuhan akan oksigen Y. sedangkan [E]T diketahui karena sengaja ditambahkan. Fenomena ini terlihat sebagai laju maksimum V. Contoh pada biologi. yang tidak dapat dilampaui berapapun jumlah substrat yang ditambahkan. pada saat itu pula kecepatan atau laju reaksi berada dalam nilai yang setinggitinggi atau maksimum.Akan tetapi. maka k3 adalah tetapan laju reaksi juga. hubungan antara jumlah oksigen dengan derajat kejenuhan mioglobin terhadap oksigen ternyata menunjukkan kejenuhan. Jika keadaan ini diperhitungkan dan dimasukkan dalam persamaan diperoleh: V= k3 [E]T Mengingat Vmax adalah bilangan tetap dan khas bagi tiap enzim. Keadaan ini disebabkan oleh adanya kejenuhan enzim oleh substrat. pada saat itu v=Vmax.

untuk menentukan harga V yang tepat. konsentrasi substrat yang menentukan pertumbuhan kuman dan Ks adalah tetapan konsentrasi substrat yang menyebabkan laju pertumbuhan tepat separuh laju pertumbuhan maksimum. Akan tetapi. Secara tidak langsung modifikasi dari persamaan Michaelis-Menten ini juga diperlukan untuk menghitung bilangan pergantian (kkat atau k3). Baik persamaan kejenuhan mioglobin maupun persamaan Monod untuk pertumbuhan kuman sama-sama menunjukkan kurva hiperbola yang identik dengan persaan Michaelis-Menten.Oleh karena berkaitan dengan gas. Dengan bantuan persamaan ini. diperlukan jumlah pengukuran yang banyak sekali. Modifikasi Persamaan Michaelis-Menten Untuk mengetahui berbagai identitas spesifik bagi suatu enzim. Monod memperoleh persamaan berikut: adalah adalah laju pertumbuhan kuman. konsentrasi sebanding dengan tekanan.x1) dan (y2. m adalah laju pertumbuhan kuman maksimum. secara teoritis hanya diperlukan dua titik. Jacques Monod telah mengamati laju pertumbuhan kuman sebagai fungsi dari konsentrasi suatu nutrien yang konsentrasinya menentukan pertumbuhan kuman tersebut dalam medium. cara yang dilakukan salah satunya adalah dengan membalikkan (inversi) persamaan Michaelis-Menten tersebut. Untuk menyederhanakan pengukuran. Gambar. Dalam persamaan Lineweaver-Burk ini. Kurva Lineweaver-Burk . x adalah . maka sangat penting adanya modifikasi terhadap persamaan Michaelis-Menten tersebut. A. seperti halnya dalam mencari persamaan suatu garis lurus. Sehingga persamaan Michaelis-Menten berubah menjadi: Persamaan ini dinamai sebagai persamaan Lineweaver-Burk dan bentuk ini sebenarnya tidak lain adalah persamaan garis lurus biasa dengan bentuk umum y=ax + b. Lereng atau koefisien arah dari garis. pO2 adalah tekanan parsial oksigen. adalah tekanan parsial oksigen yang menyebabkan kejenuhan Mb terhadap oksigen menjadi 50%.x2). y adalah . yaitu dan . yaitu titik (y1. masing-masing dengan konsentrasi substrat yang berbeda. rumus tersebut dapat dinyatakan sebagai berikut: Rumus ini adalah analog dengan rumus Michaelis-Menten. seperti Km dan V. sedangkan P50 yang analog dengan Km pada persamaan Michaelis-Menten. Kurva pertumbuhan bakteri.

yang sangat berperan dalam proses katalis. Akibatnya. Suatu inhibitor kompetitif mengurangi kecepatan katalis dengan cara mengurangi jumlah molekul enzim yang mengikat substrat.  Reversible inhibitor ini dpt dibagi : y Competitive (bersaing) Inhibitor kompetitif adalah molekul penghambat yang bersaing dengan substrat untuk mendapatkan sisi aktif enzim. untuk ketelitian. dapat dilakukan dengan pengukuran laju reaksi dari dua konsentrasi substrat yang berbeda.0). Akan tetapi. Macam-macam inhibitor pada enzim antara lain : 1. Enzim dapat mengikat substrat (membentuk kompleks ES) atau inhibitor (membentuk kompleks EI) tetapi tidak dapat mengikat keduanya secara serentak (membentuk kompleks ESI). akan didapat garis lurus yang memotong sumbu tegak ( ) pada koordinat (0. Hasilnya. kedua identitas enzim yang sangat penting ini segera dapat ditentukan. sianida bersaing dengan oksigen untuk mendapatkan hemoglobin dalam rantai respirasi terakhir. banyak obat dan bahan beracun yang bekerja dengan cara inhibisi enszim.berbeda dengan suksinat. Molekul atau ion yang dapat menghambat reaksi tersebut dinamakan inhibitor. Inhibitor reversibel suatu senyawa dapat terikat dan kemudian dpt lepas kembali. A. karena peristiwa ini merupakan cara pengendalian utama dalam berbagai sistem biologis. biasanya dilakukan pengukuran laju reaksi atas lebih dari dua konsentrasi substrat. substrat tidak dapat berikatan dengan situs aktif yang sama. Contohnya. kerap kali dapat dikenali dengan menggunakan inhibitor spesifik. Tidak jarang suatu enzim dihambat secara . suatu ensim yang menyingkirkan dua atom hidrogen dari suksinat. peristiwa inhibisi dapat merupakan sumber untuk mempelajari mekanisme kerja enzim : residu. seperti pada gambar persamaan diatas. malonat hanya mempunyai 1 gugus metilen. Macam-macam inhibitor Inhibisi aktivitas enzimatik oleh molekul kecil spesifik atau ion tertentu sangatlah penting. B. Lebih jauh lagi. Persamaan reaksinya : +S E ES E + P +I EI Banyak inhibitor kompetitif menyerupai substrat dan mengikat situs aktif enzim. Penghambatan inhibitor kompetitif bersifat sementara dan dapat diatasi dengan cara menambah konsentrasi substrat.Dalam pengukuran. ditandai dengan disosiasi kompleks enzim-inhibitor yang sangat cepat. Pengertian inhibitor Hambatan atau inhibisi pada suatu reaksi yang menggunakan enzim sebagai katalis dapat terjadi apabila penggabungan substrat pada bagian aktif enzim mengalami hambatan. Suatu contoh klasik inhibisi kompetitif ialah pengaruh malonat terhadap enzim suksinat dehidrogenase. ) dan sumbu datar ( ) pada koordinat ( . Lagi pula. Dengan cara yang cukup sederhana ini.

oksalat dan oksaloasetat mempunyai struktur yang mirip dengan rumus asam suksinat. Inhibitor yang menyebabkan hambatan bersaing disebut inhibitor bersaing. Pengaruh inhibitor bersaing ini tidak tergantung pada konsentrasi inhibitor semata. Kecepatan reaksi maksimum (Vmaks) dapat tercapai pada konsentrasi substrat yang besar. oksalat dan oksaloasetat dapat menghambat kerja enzim suksinat dehidrogenase dalam reaksi dehidrogenasi asam suksinat. tetapi juga pada konsentrasi substrat. ¦ C H CH C H ¦ ¦ C H C H CH CH = H .kompetitif oleh produknya sendiri karena kemiripan struktur produk tersebut dengan substrat. Inhibisi kompetitif dapat diatasi dengan meningkatkan konsentrasi substrat. Pada konsentrasi substrat yang sangat besar. C H CH C H asa s ksinat ¦ C H CH CH C asa H f arat CH C asa H oksalat asa alonat C asa oksaloasetat Inhibitor bersaing menghalangi terbentuknya kompleks ES dengan cara membentuk kompleks EI. Asam malonat. Asam malonat. kompleks EI tidak dapat membentuk hasil P. peluang terbentuknyang kompleks ES juga makin besar. E +S E + I ES EI E + P ( e bent k hasil reaksi) (tidak terbent k hasil reaksi) Dengan demikian adanya inhibitor bersaing dapat mengurangi peluang bagi terbentuknya kompleks ES dan hal ini menyebabkan berkurangnya kecepatan reaksi. Berbeda dengan kompleks ES. Pengaruh inhibitor dapat dihilangkan dengan cara menambah substrat dalam konsentrasi besar.

Inhibitor kompetitif bekerja dengan menurunkan jumlah molekul enzim bebas yang tersedia untuk mengikat substrat. 1/[S] yang rendah. Hal ini menyebabkan substrat tidak dapat masuk ke sisi aktif enzim. y non-competitive (tidak bersaing) Inhibitor nonkompetitif adalah molekul penghambat enzim yang bekerja dengan cara melekatkan diri pada luar sisi aktif enzim. Ikatan ini menyebabkan perubahan bentuk enzim sehingga sisi aktif enzim tidak sesuai lagi dengan substratnya.) Inhibitor kompetitif dapat diatasi dengan meningkatkan konsentrasi substrat. Penghambatan inhibitor nonkompetitif bersifat tetap dan tidak dapat dipengaruhi oleh konsentrasi substrat. bentuk enzim berubah dan sisi aktif enzim tidak dapat berfungsi. Inhibitor ini bersifat reversible tetapi tidak dapat dihilangkan dengan menambahkan konsentrasi substrat. Plot Lineweaver-Burk untuk inhibisi kompetitif. Perhatikan hilangnya inhibisi secara total pada [S] yang tinggi (yi. Sehingga. . untuk membentuk ES dan akhirnya menghasilkan produk. Inhibitor ini biasanya berupa senyawa kimia yang tidak mirip dengan substrat dan berikatan pada sisi selain sisi aktif enzim. Struktur inhibitor kompetitif klasik cenderung mirip dengan struktur substrat.(Gambar 8-9. Contohnya antibiotik penisilin menghambat kerja enzim penyusun dinding sel bakteri. yi.

Ini berarti bahwa kedua kompleks yersbut tidak dapat menghasilkan hasil reaksi yang diharapkan. Penggabungan antara inhibitor dengan enzim ini terjadi pada enzim bebas. Dalam hal ini inhibitor dapat bergabung dengan enzim pada suatu bagian enzim di luar bagian aktif. Suatu inhibitor nonkompetitif bekerja dengan cara menurunkan bilangan pergantian dan bukannya dengan mengurangi enzim yang dapat mengikat substrat. Baik kompleks EI maupun ESI bersifat inaktif. yaitu inhibisi campuran.4. sedangkan dengan kompleks ES menghasilkan kompleks ESI. atau hubugan antara 1/V dengan 1/(S). Inhibitor kompetitif dan non kompetitif (Campbell. Hambatan tidak bersaing ini dapat pula diketahui dati grafik yang menggambarkan hubungan V dengan (S). Berlawanan dengan inhibisi kompetitif . A Kerja enzim seperti gembok-anak kunci B.Gambar 3. Hambatan tidak bersaing ini (noncompetitive inhibitor) tidak dipengarhui oleh besarnnya konsentrasi substrat dan inhibitor yang melakukannya disebut inhibitor tidak bersaing. atau pada enzim yang telah mengkikat substrat yaitu kompleks enzim-substrat. terjadi bila suatu inhibitor mempengaruhi pengikatan substrat dan mengubah bilangan pergantian enzim. Suatu pola yang lebih rumit. 2006) Enzim dapat mengikat substrat dan inhibitor secara serentak. E+I ES + I EI ESI Penggabungan inhibitor dengan enzim bebas menghasilkan kompleks EI. inhibisi nonkompetitif tidak dapat diatasi dengan meningkatkan konsentrasi substrat. . Ini berarti situs pengikatan keduanya berbeda.

Inhibitor nonkompetetif sederhana menurunkan Vmax. .Pengikatan inhibitor tidak mempengaruhi pengikatan substrat. kecuali kompleks EIS memiliki aktivitas enzimatik residual. Inhibitor nonkompetitif yang lebih kompleks terjadi jika pengikatan inhibitor memang mempengaruhi afinitas (yang tampak) enzim terhadap substrat. tetapi tidak mempengaruhi Km. y un-competitive (campuran) Inhibisis jenis ini mirip dengan inhibisi non-kompetitif.

Inhibitor irreversibel Inhibisi enzim dapat berlangsung secara reversibel ataupun ireversibel. Suatu inhibitor ireversibel berdisosiasi sangat lambat dari ikatannya dengan enzim sasaran. misalnya iodoasetamida.2. baik secara kovalen maupun bukan kovalen. merupakan contoh inhibisi ireversibel. bereaksi dengan suatu residu serin yang berperan penting dalam proses katalis dan yang terdapat di situs enzim. . Senyawa pengaekil. secara ireversibel menghambat aktivitas katalitik sejumlah enzim dengan cara modifikasi sistein dan rantai samping lain. Gas saraf. karena ikatannya yang sangat erat dengan enzim tersebut. Diisopropilfosfofluoridat (DIPF). salah satu gas saraf. enzim yang prnting sekali dalam mengantarkan impuls saraf. membentuk senyawa diisopropilfosforil-enzim yang tidak aktif. yang bekerja terhadap asetilkolinerase.

Bila ada suatu inhibitor kompetitif. inhibitor lain ialah diisoporipil fosfofluoridat. O P O F ¨§ § § ¨ 3 ¨ ¨ 3 . sehingga mengakibatkan berubahnya enzim tersebut. titik potong alur 1/V lawan 1/[S] pada sumbu tegak sama.2 O 3 Seperti yang telah dijekasan sebelumnya. Dengan demikian hambatan yang diakibatkan oleh diisopropilfosfofluoridat ini merupakan hambatan tidak reversibel. dapat dikatakan seluruh situs aktif diisi oleh substrat dan enzimpun dalam keadaan siap bekerja secara maksimum. Tanga dari suatu inhibisi kompetitif ialah bahwa ia dapat diatasi dengan substrat dalam konsentrasi yang cukup tinggi. Apabila penggabungan antar enzim inhibitor bersifat irrreversibel maka pendekatan Michelis ± Menten tidak dapat dilakukan. Pada inhibisi kompetitif. baik hambatan bersaing maupun tidak bersaing adalah hambatan yang bersifat reversibel. Hambatan tidak reversibel ini dapat terjadi karena inhibitor bereaksi tidak dapat reversibel dengan bagian tertentu pada enzim. sehingga dapat mengganggu kerja sel syaraf pusat. C.Burk dengan asumsi bahwa penggabungan antar enzim inhibitor bersifat reversibel. Ini berarti Vmaks tidak berubah dengan adanya inhibitor kompetitif. Ester yang terbentuk bersifat stabil dan tidak mudah terhidrolisis. Dengan terbentuknya ester ini maka enzim ini tidak dapat berfungsi sebagaimana mestinya. Pada konsentrasi substrat yang cukup tinggi. Peningkatan kemiringan garis alur 1/V lawan 1/[S] tersebut menunjukkan kekuatan ikatan inhibitor kompetitif. Hanya kemiringan garis alur yang berbeda. persamaan diganti menjadi :     š   enzim enzim 2 SH H2 I NH 2 enzim enzim . Iodoasetamida  O   © iis r ilf sf flu ri t ( IPF) H2 S ¨§ § § ¨ ¨§   ¨§   § ¨ § ¨ 3 3 3 3 O C NH2 HI ¨ ¨§   ©   ¨ ¨§ enzim enzim 2O F O P O O ¨§ § § ¨ 3 3 O enzim enzim . Pengukuran laju katalis pada berbagai konsentrasi substrat dan inhibitor berguna untuk membedakan inhibisi kompetitif dan nonkompetitif. baik dengan inhibitor maupun tanpa inhibitor. Inhibitor ini termasuk senyawa fosfor organik yang bersifat racun dan berfungsi pada sistem syaraf pusat. Persamaan Michaelis menten setelah adanya inhibitor Misalkan suatu enzim menunjukkan kinetika Michaelis-Menten. Kedua macam hambatan terbut dapat dirumuskan secara kualitatif oleh Michelis ± Menten atau Lineweaver . Reaksi ini berlangsung tidak reversibel sehingga menghasilkan produk reaksi dengan sempurna. Sebagai contoh inhibitor dengan hal ini ialah molekul iodoase-tamida yang dapat bereaksi dengan gugus -SH suatu enzim tertentu.

    .

  [I] adalah konsentrasi inhibitor dan Ki adalah tetapan disosiasi kompleks enzim-inhibitor E+I EI ‹   .

.

Dalam inhibisi nonkompetitif. Inhibisi nonkompetitif tidak dapat diatasi dengan meningkatkan konsentrasi substrat. Sebaliknya. Pada konsentrasi substrat tertentu. Seperti pada katalis lain. Bila nilai ini di masukkan ke dalam persamaan akan diperoleh V = Vmaks/4. KONSENTRASI SUBSRAT DAN ENZIM Konsentrasi enzim berbanding lurus dengan efektivitas kerja enzim. Semakin tinggi konsentrasi maka kerja enzim akan semakin baik dan cepat. kecepatan suatu reaksi yang menggunakan enzim tergantung pada konsentrasi enzim tersebut. kecepatan reaksi bertambah dengan bertambahnya konsentrasi enzim. maka KM yang tampak dalam keadaan tersebut ialah 3 x 10-4 M. V = Vmaks/2 bila [S] = 10-4 M. Misalkan suatu enzim mempunyai KM sebesar 10-4M. sedangkan kecepatan reaksi dalam keadaan konstan. Vmaks berkurang menjadi VImaks srhingga titik potong dengan sumbu tegak bergeser ke atas. Dengan kata lain. Bila ada suatu inhibitor kompetitif sebanyak 2 x 10-3 M yang terikat ke enzim dengan Ki sebesar 10-3 M. Kecepatan maksimum bila ada inhibitor nonkompetitif. ialah    1. dengan adanya inhibitor kompetitif kemiringan garis bertambah sebesar (1+[I]/Ki). semakin cepat kerja enzim. Bila tidak ada inhibitor. VImaks . maka kerja enzim berikutnya akan konstans dimana keadaan tersebut disebut keadaan jenuh. tapi jika kerja enzim telah mencapai titik maksimal. . Semakin tinggi konsentrasi enzim maka kerja waktu yang dibutuhkan untuk suatu reaksi semakin cepat. Semakin tinggi konsentrasi substrat. yaitu KM/ VImaks bertambah dengan faktor yang sama. Jika enzim terlalu sedikit dan substrat terlalu banyak reaksi akan berjalan lambat bahkan ada substrat yang tidak terkatalisasi . KM tidak berubah dengan penghambatan seperti ini. Kemiringan yang baru.

maka pertambahan konsentrasi substrat akan menaikkan kecepatan reaksi. Pada konsentrasi substrat rendah. bagian aktif enzim ini hanya menampung sedikit substrat. maka enzim sangat peka terhadap suhu. Bila konsentrasi substrat diperbesar. diperlukan adanya kontak antara enzim dengan substrat. maka bagian aktif enzim akan terganggu dan dengan demikian konsentrasi efektif enzim menjadi berkurang dan kecepatan reaksinya pun akan menurun. sedangkan pada suhu yang lebih tinggi reaksinya berlangsung lebih cepat.Hasil eksperimen menunjukkan bahwa dengan konsentrasi enzim yang tetap. Apabila terjadi proses denaturasi. konsentrasi kompleks enzim substrat makin besar dan hal ini menyebabkan makin besarnya kecepatan reaksi. Bagaimanapun energi . Untuk dapat terjadi kompleks enzim substrat. makin banyak substrat yang dapat berhubungan dengan enzim pada bagian aktif tersebut. 2. Kontak ini terjadi pada suatu tempat atau bagian enzim yang disebut bagian aktif. Pada suhu rendah reaksi enzim berlangsung lambat. Namun dalam keadaan ini. Dengan demikian. Akan tetapi suhu yang terlalu tinggi dapat menyebabkan denaturasi protein. SUHU Karena enzim tersusun dari protein. sehingga jumlah hasil reaksinya pun tidak bertambah besar. bertambah besarnya konsentrasi susbstrat tidak menyebabkan bertambah besarnya konsentrasi kompleks enzim substrat.

Panas yang ditimbulkan akibat kenaikan suhu dapat mempercepat reaksi sehingga kecepatan molekul meningkat. Kebanyakan enzim tidak menunjukkan reaksi jika suhu turun sampai 0°C . Enzim yang secara fisik telah rusak biasanya tidak dapat diperbaiki lagi. terjadi perubahan struktur enzim (denaturasi). namun enzim tidak rusak. suhu optimum enzim pada manusia adalah 37 derajat celcius. Enzim yang terdenaturasi akan kehilangan kemampuan katalisnya. sedangkan pada katak adalah 25 Derajat Celcius. yang disertai dengan pengurangan kecepatan dari aktivitas katalisis. Cincin polipeptida kemudian mulai terbuka atau terdenaturasi. Tiap kenaikan suhu 10 derajat C. enzim pada mikroorganisme termofilik yang berada pada sumber mata air panas guung merapi. Akibat kenaikan suhu dalam batas tidak wajar. batas tertinggi suhu adalah 40ºC. dengan suhu optimum 36°C. Secara umum kenaikan 10°C maka kecepatan reaksi menjadi dua kali lipatnya dalam batas suhu yang wajar. Hal tersebut . . Untuk hewan misalnya. Faktor yang menyebabkan peningkatan kecepatan ini adalah koefisien suhu atau Q10*. atau pada lubang hidrotermal bawah laut dapat stabil pada suhu 100°C. Suhu optimum enzim pada hewan poikilotermik di daerah dingin biasanya lebih rendah daripada enzim pada hewan homeotermik. Sebagian besar enzim mengalami denaturasi yang tidak dapat balik pada suhu 55-65 Derajat C. Sedangkan untuk tumbuhan batas tertinggi suhunya adalah 25ºC. Sebaliknya. yang mempertahankan struktur skunder ± tersiernya. Hasilnya adalah frekuensi dan daya tumbukan molekuler juga meningkat. Hal tersebut juga berlaku pada enzim. Sebagian besar enzim mempunyai suhu optimum yang sama dengan suhu normal sel organisme tersebut. Enzim pada umumnya stabil pada temperatur 45-55°C. Contohnya. Namun kenaikan suhu sebelum terjadinya proses denaturasi dapat menaikkan kecepatan reaksi. namun rusak diatas suhu 500c. Bila suhu di atas 40ºC. kecepatan reaksi menjadi dua kali lipat dalam batas suhu yang wajar. dimana denaturasi itu terjadi karena energi kinetik enzim melampui rintangan energi untuk memutuskan ikatan hidrogen dan hidrofobik yang lemah. Pada umumnya temperatur optimum enzim adalah 30 ± 400°C.panas dapat meningkatkan energi kinetik dari enzim ke titik dimana energi pelindung dapat mengganggu interaksi non-kovalen yang berfungsi mengatur struktur tiga dimensi dari enzim. bila suhu normal maka enzim akan aktif kembali karena enzim tahan pada suhu rendah. Enzim akan menggumpal (denaturasi) dan hilang kemampuan katalisisnya jika dipanaskan. enzim tersebut akan menjadi rusak. Reaksi yang dikatalisis oleh enzim akan meningkat seiring dengan kenaikan suhu 0 . Suhu ideal kerja enzim adalah 30 ± 40 °C. Dibawah atau diatas suhu tersebut kerja enzim lemah bahkan mengalami kerusakan.35 derajad celcius.

Sebaliknya.Enzim menjadi nonaktif bila diperlakukan pada asam atau basa yang sangat kuat. Ada enzim yang bekerja secara optimal pada kondisi asam. Diluar pH optimum tersebut. Pengaruh pH terhadap suatu enzim bervariasi tergantung jenisnya.Khususnya daging dan telur daripada makanan mentah. Kecuali misalnya enzim pepsin di dalam perut bertindak balas paling cekap pada pH 2. DERAJAT KEASAMAN (pH) Seperti protein pada umumnya.5 . aktivitas enzim mengalami penurunan.merupakan salah satu alasan bahwa enzim lebih aman dimakan pada makanan yang sudah dimasak.Pengaruh pH terhadap kerja enzim dapat terdeteksi karena enzim terdiri atas protein. Misalnya. Dengan demikian perubahan pH lingkungan akan berpengaruh terhadap efektivitas bagian aktif enzim dalam membentuk kompleks enzim substrat. Kebanyakan enzim intrasel mempunyai pH optimum sekitar 7. Jumlah muatan positif dan negative yang terkandung didalam molekul protein serta bentuk permukaan protein sebagian ditentukan oleh pH. Pada suhu kurang dari suhu optimum. pH tersebut dinamakan pH optimum. Perubahan pH dapat mempengaruhi perubahan asam amino kunci pada sisi aktif enzim sehingga menghalangi sisi aktif berkombinasi dengan substratnya. enzim pencerna dilambung mempunyai pH optimum 2 sehingga hanya dapat bekerja pada kondisi sangat asam. Pengontrolan panas terhadap susu dan makanan dengan bahan susu lainya secara dramatis mengurangi penyebaran penyakit seperti TBC.0 (netral).2 5.0 1. kenaikan atau penurunan pH menyebabkan penurunan aktivitas enzim dengan cepat.6-7. Enzim dapat berbentuk ion positif.5 8-11 . atau ion bermuatan ganda. Terdapat suatu nilai pH tertentu atau daerah pH yang dapat menyebabkan kecepatan reaksi paling tinggi. sementara enzim tripsin di dalam usus kecil bertindak paling baik pada pH 8. Enzim Sukrase Amilase Lipase Pepsin Tripsin Sumber Usus halus Salipa pankreas Pankreas Lambung pankreas Substrat Sukrosa Amilum Etil-burtirat Albumin kasein pH optimum 6. enzim pencerna protein yang dihasilkan pankreas mempunyai pH Optimum 8. Disamping pengaruh terhadap struktur ion pada enzim. pH rendah. atau pH tinggi dapat pula menyebabkan terjadinya proses denaturasi dan ini akan mengakibatkan menurunnya aktifitas enzim. Enzim masih beraktivitas pada suhu kurang dari 0 derajat C dan aktivitasnya hampir terhenti pada suhu 196 derajat C. Ada juga yang bekerja secara optimal pada kondisi basa. ion negatif.5-2. pH optimum yang diperlukan berbeda ± beda tergantung jenis enzimnya Seluruh enzim peka terhadap perubahan derajat keasaman (pH). struktur ion enzim tergantung pada pH lingkungannya. Sebagian besar enzim dapat bekerja paling efektif pada kisaran pH lingkungan yang agak sempit. 3.2 7.

karena sisi aktif enzim berubah.4. jka zat penghambat lebih dulu berikatan dengan sisi aktif enzim . Inihibitor ini dapat dihilangkan dengan penambahan konsentrasi sustrat. Inhibitor non kompetitif Adalah inhibitor yang melekat pada tempat selain sisi aktif sehingga bentuk enzim berubah dan substrat tidak dapat melekat pada enzim Pada penghambatan ini. Inhibitor merupakan suatu molekul yang menghambat ikatan enzim dengan substratnya. misalnya ion klorida yang bekerja pada enzim amilase.inhibitor. Enzim dapat dihambat sementara atau tetap oleh inhibitor berupa zat kimia tertentu. Inhibitor kompetitif. Zat kimia tersebut merupakan senyawa selain substrat yang biasa terikat pada sisi aktif enzim (substrat normal) sehingga antara substrat dan inhibitor terjadi persaingan untuk mendapatkan sisi aktif . inhibitor non-kompettif bekerja dengan cara menempati bagian lain dari permukaan enzim sehingga dapat mengubah sisi aktifnya. Inhibitor kompetitif adalah inhibitor yang kerjanya bersaing dengan substrat untuk mendapatkan sisi aktif enzim. Pada penghambatan ini zat ± zat penghambat mempunyai struktur yang mirip dengan struktur substrat. Zat kimia tersebut merupakan senyawa selain substrat yang biasa terikat pada sisi aktif enzim (substrat normal) sehingga antara substrat dan inhibitor terjadi persaingan untuk mendapatkan sisi aktif . Persaingan tersebut terjadi karena inhibitor biasanya mempunyai kemiripan kimiawi dengan . Persaingan tersebut terjadi karena inhibitor biasanya mempunyai kemiripan kimiawi dengan substrat normal. kondisi tersebut berbalik bila konsentrasi substrat naik. Inhibitor akan berikatan dengan enzim membentuk kompleks enzim-inhibitor. Enzim dapat dihambat sementara atau tetap oleh inhibitor berupa zat kimia tertentu. b. substrat sudah tidak dapat berikatan dengan kompleks enzim. Inhibitor ini dapat dihilangkan dengan penambahankonsentrasi substrat. Dengan demikian baik substrat maupun zat penghambat berkompetisi atau bersaing untuk bersatu dengan sisi aktif enzim . maka substratnya tidak dapat lagi berikatan dengan sisi aktif enzim. Inhibitor kompetitif menghambat kerja enzim dengan cara menempati sisi aktif enzim sehingga substrat tidak dapat berikatan dengan enzim. ada dua jenis inhibitor yaitu sebagai berikut: a. INHIBITOR ATAU AKTIFATOR Aktivator merupakan molekul yang mempermudah ikatan antara enzim dengan substratnya. Pada konsentrasi Substrat yang rendah akan terlihat dampak inhibitor terhadap laju reaksi. Seringkali enzim dihambat leh suatu zat yang disebut inhibitor.

hormon androgen . dan adrenokortikoid. Setelah pubertas. Hormon ini menyebabkan perkembangan dan mempertahankan tanda-tanda kelamin sekunder pada wanita. androgen mengandung 19 karbon. Korteks adrenal. dan kulit. estrogen. di pihak lain. Persentase senyawa ini yang merupakan androgen lemah. Biosintesis androgen adrenal berjalan dari pemutusan rantai sisi 2-karbon pada 17 hidroksipregnenolon untuk membentuk androgen adrenal 19-karbon yaitu dehidroepiandrosteron (DHEA) dan turunan bersulfatnya (DHEAS) di zona retikularis korteks adrenal. Dalam banyak hal. Hormon androgen dan estrogen termasuk hormone seks. tubuh. adalah sumber utama androgen yang ealtif lemah yaitu dehidroepiandosteron (DHEA). dan alat kelamin. Mereka memulai proses pubertas dan mempengaruhi pertumbuhan rambut pada wajah. Walaupun terdapat baik dalam tubuh pria maupun wanita. Steroid Hormon steroid berasal dari kolesterol. mendalamkan suara. reaksi penentu kecepatan pembentukan testosterone adalah konversi kolesterol menjadi pregnenolon. kemudian dari DHEA ke androstenedion ke testosterone. Di testis manusia. kandungannya jauh lebih tinggi dalam tubuh wanita usia subur. sedangkan adrenokortikoid termasuk hormon yang diproduksi oleh kelenjar adrenal. ikatan rangkap pada cincin A testosterone mengalami reduksi sehingga terbentuk hormone aktif yaitu dehidrotestosteron (DHT). terhadap produksi steroid total oeh korteks adrenal normal cukup bermakna. sehingga mengatur kecepatan sintesis estosteron. otot.substrat normal.khususnya testosteron . 2. Separuh sisanya berasal dari adrostenedion ovarium dan adrenal yang setelah disekresikan ke dalam darah diubah menjadi testosterone di jaringan adipose. Androgen Androgen adalah hormon seks yang biasanya diproduksi hanya oleh testis pria. 1. Estrogen Estrogen (atau oestrogen) adalah sekelompok senyawa steroid yang berfungsi terutama sebagai hormon seks wanita. Secara biologis. kondisi tersebut berbalik bila konsentrasi substrat naik. hati. yang disintesis di jaringan dari asetil KoA. seperti .memainkan peran dalam pengaturan gairah seks. atau diserap oleh sel dalam bentuk lipoprotein yang mengandung kolesterol yang diinternalisasi melalui proses yang diperantarai oleh reseptor membrane plasma. Sekitar 50% testosterone dalam darah seorang wanita normal dibentuk sama banyaknya di ovarium dan korteks adrenal. Secara umum. jalur yang menghasilkan androgen di testis serupa dengan yang terdapat di korteks adrenal. Di sel sasaran. pertumbuhan otot. karakteristik seks kedua pria. Yang termasuk hormone steroid adalah androgen. jalur perdominan yang menghasilkan testosterone adalah melalui pregnenolon ke 17-hidroksipregnenolon ke DHEA. Jenis hormone A. androgen paling poten yang terdapat di dalam darah adalah testosterone. glukokortikoid dan progestin mengandung 21 karbon. Pada konsentrasi Substrat yang rendah akan terlihat dampak inhibitor terhadap laju reaksi. Sintesis Testosteron Luteinizing Hormone (LH) dari hipofisis anterior merangsang testis manusia untuk membentuk testosterone dan androgen lain. dan estrogen mengandung 18 karbon. namun juga diproduksi dalam jumlah kecil oleh rahim wanita dan kelenjar adrenalin yang terdapat pada pria dan wanita. Komplemen spesifik enzim yang terdapat dalam sel suatu organ menentukan hormone apa yang dapat disintesis oleh organ bersangkutan. Seperti untuk semua steroid. LH mengontrol kecepatan pemutusan rantai sisi kolesterol di karbon 21 untuk membentuk pregnenolon. Androgen membantu memulai perkembangan testis dan penis pada janin laki-laki. diekstraksi dari simpanan kolesterol ester intrasel.

dan kecemasan yang berlebihan. Senyawasenyawa tersebut dapat dibagi dalam 2 golongan. walaupun tempat utama pembentukan estron dari androstenedion terjadi di jaringan ektraovarium. Estrogen ovarium adalah steroid C18 dengan sebuah gugus hidroksil fenolat di C3 dan sebuah gugus hidroksil (estradiol) atau gugus keton (estron) di C17. Adrenokortikoid Hormon-hormon ini diproduksi pada kelenjar adrenal. 3.androstenedion diubah menjadi estron di ovarium.  Glukokortikoid Sedikitnya 95% aktivitas glukokortikoid dari sekresi adrenokortikal merupakan hasil dari sekresi kortisol. Reichstein dan Wintersteiner telah berhasil mengisolasi 28 macam steroid dari adrenal korteks. sejumlah kecil aktivitas glukokortikoid yang cukup penting diatur oleh kortikosteron. yaitu mineralokortikoid yang terutama bekerja pada metabolisme elektrolit atau mineral dan glukokortikoid yang mempunyai pengaruh terhadap metabolism karbohidrat. sel stroma. ACTH ini merangsang sekresi kortisol. terutama otot rangka dari jaringan diposa. 3) kompleks hormon-reseptor kemudian berinteraksi dengna urutan DNA pengatur spesifik. di antaranya hot flash. mengubah testosterone menjadi estradiol. namun sel granula mensekresi terutama estrogen. sel teka dan stroma terutama mensekresi androgen.payudara. dan kortisol kembali menjadi normal. yang dikenal juga sebagai hidrokortisol. estrogen ovarium yang paling predominan dan poten. Regulasi kortisol dipengaruhi oleh hormon ACTH yang disekresi oleh hipofisis. Hal ini disebabkan karena kortisol . Berlawanan dengan aldosteron. untuk membangkitkan atau menekan transkripsi gen. Kortisol ini apabila berlebih mempunyai umpan balik negatif terhadap sekresi ACTH dan CRF yang masing-masing mengarah pada hipofisis dan hipotalamus agar sekresi CRF. dan sel korpu luteum) memiliki semua system enzim yang diperlukan untuk sintesis berbagai steroid. Beberapa orang ahli kimia. Sedangkan sekresi ACTH sendiri diatur oleh CRF/CRH (Corticotropin Releasing Factor/Hormone) dari hipotalamus. Namun. Pada saat menopause. Hormon glukokortikoid mempunyai mekanisme kerja seluler sebagai berikut: 1) hormon masuk ke dalam sel melalui membran sel. yang disebut elemen respons glukokortikoid. ACTH ini mengaktifkan sel adrenokortikal untuk memproduksi steroid melalui peningkatan siklik adenosin monofosfat (cAMP). sebagai respon terhadap stimulasi oleh follicle-stimulating hormone (FSH) dari hipofisis anterior dan melalui aktivitas katalitik P450 aromatase. Pembentukan estrogen. sel teka.  Mineralokortikoid Mineralokortikoid yang mempengaruhi pengaturan elektrolit dan keseimbangan air. berkeringat pada waktu tidur. progestin (senyawa yang berikatan dengan progesterone). 4) glukokortikoid akan meningkatkan atau menurunkan transkripsi banyak gen untuk mempengaruhi sintesis mRNA utnuk protein yang memperantarai berbagai pengaruh fisiologis. dan androgen oleh ovarium memerlukan aktivitas enzim oksidatif family sitokrom P450 yang digunakan untuk membentuk hormone steroid lain. Sel granulosa ovarium. Binatang yang telah diambil kelenjar adrenal hanya dapat bertahan hidup satu sampai dua minggu dan hal ini disebabkan oleh tidak adanya jaringan adrenokortikal. dan juga terlibat dalam penebalan endometrium maupun dalam pengaturan siklus haid. 2) hormon berikatan dengan reseptor protein di dalam sitoplasma. estrogen mulai berkurang sehingga dapat menimbulkan beberapa efek. dan sel korpus luteum mensekresikan terutama progesterone. kortisol pada keadaan tertentu dapat menyebabkan retensi Na+ dan meningkatkan ekskresi K+. ACTH. yaitu Rendall. Walupun kompartemen utama ovarium yang menghasilkan steroid (sel granulosa. tetapi efek ini jauh lebih kecil daripada aldosteron. Demikian juga.

Sintesis hormone steroid . selain itu kortisol juga dapat meningkatkan sekresi tubuli ginjal.dapat menambah kecepatan filtrasi glomeruli.

.

Struktur kimia T-4 dan T-3 Jumlah dan posisi dari iodium adalah sangat penting.3¶. kelenjar ini terdapat pada bagian depan dari leher (tepatnya di bagian depan trachea).5. yang dikonversikan dalam bentuk hormon tirroid. di mana iodium terdapat pada banyak makanan. ada 2 kelompok hormon yang merupakan derivat asam amino tirosin yaitu tiroksin dan epinefrin. Keberadaan pembawa yang mengikat hormon tiroid tersebut memberikan bentuk yang stabil dari hormon tiroid tersebut dalam sirkulasi darah dan selalu berada dalam bentuk senyawa . kemudian di bawa ke luar kelenjar untuk mengontrol proses metabolisme (konversi oksigen dan kalori menjadi energi). bahan dasar dari hormon tiroid ini adalah Tyrosin yang membentuk ikatan kovalen dengan iodium dengan tiga atau empat posisi pada inti aromatik. Molekul yang teriodinasi tidak seperti posisi T-3 (3.5.5. y Gambar 3. kekuatan kerja dari hormon T-3 adalah 4 kali dari hormon T-4. Prinsip pembawa hormon tiroid adalah thyroxine-binding globulin. seperti Thyroxine (T-4) dan Triiodothyronine (T-3) dapat dilihat pada Gambar dibawah ini.B. TIROKSIN Hormon tiroksin adalah hormon yang dihasilkan oleh kelenjar tiroid. Dua jenis pembawa yang lain adalah transthyrein dan albumin.3¶.5¶-tetraiodothyronine) y Triodothyronine (T-3 atau L-3.5¶-triodothyronine yang disebut sebagai kebalikan T-3 menunjukkan sifat yang tidak aktif. Hormon tiroid adalah sangat sukar larut dalam air. yaitu: y Thyroxine (dikenal dengan nama T-4 atau L-3.3¶-triodothyronine) Sebagaimana nampak pada Gambar 3. Kelenjar tiroid (Gambar dibawah) berbentuk seperti kupu-kupu dengan dua bagian yang berkedudukan lateral dan dikenal dengan nama LOBE. Triiodothyronine dan T-4 kemudian dilepaskan dan masuk ke aliran darah. Normal kelenjar tiroid menghasilkan 80 % T-4 dan 20 % T-3. Secara kimiawi hormon Tiroid merupakan derivat dari asam amino Tirosin yang membentuk ikatan kovalen dengan iodium. yang dihubungkan dengan pita pendek yang disebut ISTHMUS.3¶-triodothyronine) tetapi bentuk lain dari T-3 dengan struktur 3. Tiap sel dalam tubuh sangat tergantung pada keberadaan hormon tiroid terhadap pengaturan proses metabolismenya. di mana. Satu-satunya sel dalam tubuh adalah sel tiroid yang dapat mengabsorpsi iodium. dan lebih dari 99% senyawa T-3 dan T-4 yang berada dalam sirkulasi darah terikat dengan protein pembawa. Di dalam sel inilah iodium dikombinasikan dengan asam amino Tyrosin membentuk T-3 atau T-4. Fungsi dari Kelenjar tiroid adalah untuk pengambilan Iodium. glikoprotein yang disintesis dalam hati. Derivat Asam Amino Hormon yang termasuk ke dalam golongan derivat asam amino tirosin.

denyut nadi bertambah. mudah gugup. y Iodium atau senyawa iodida lainnya. Perintah untuk pembuatan hormon tiroid melalui dua prinsip pada bahan kasar.yang aktif. selalu diambil dari darah melalui sel epitel tiroid.. yang disintesis melalui sel epitel Tiroid dan disekresikan ke dalam lumen dari folikel-koloid. gerakan lamban. mata lebar. Molekul tiroglobulin yang mengandung 134 tirosin. . dengan gejala proses metabolisme menurun. iodida dibawa ke dalam lumen dari folikel sebagai tiroglobulin. di mana hormone tiroid tersebut segera mengikatkan dirinya dengan protein pembawa untuk segera ditranspor ke sel sasaran. Tanda-tanda penyakit tersebut adalah mata menonjol. Kekurangan hormon tiroksin pada orang dewasa mengakibatkan mixudema. yang secara umum disimpan dalam bentuk tiroglobulin. y Koloid yang terdapat dalam endosome akan masuk ke dalam lisosome. berat badan bertambah. y Tyrosine disiapkan dari rantai glikoprotein yang besar yang disebut sebagai thyroglobulin. dan insonia. Pembentukan hormon tiroid dikendalikan oleh enzim tiroid peroksidase seperti terlihat pada Gambar 6. y Sintesis tiroksin atau triiodotironin dari dua buah senyawa iodotirosin. berpikir dan berbicara lamban. Enzim tersebut berperan sebagai katalisator pada dua reaksi. y Kekurangan hormon tiroksin pada masa kanak-kanak dapat menyebabkan kritinisme. yang terdapat pada bagian luar membran plasma sebagai sodium-iodida symporter atau perangkap iodium (iodine trap). pelepasan hormon tersebut berdasarkan pada up take (pengambilan kembali) oleh sel target. nadi dan napas cepat serta tidak teratur. yang mengandung enzim hidrolitik yang akan memecah tiroglobulin dan membebaskan hormone tiroid. seperti: y Iodinasi tirosin dalam tiroglobulin (dikenal dengan nama penggabungan Iodida). Pada sel yang lain. Mekanisme pembentukan hormon tiroid Tahap akhir dari sintesis hormon tiroid melalui beberapa tahapan seperti: Sel epitel tiroid diisi koloid oleh endositosis. di mana koloid tersebut mengandung tiroglobulin yang terkombinasi dengan hormon tiroid. yaitu terjadinya pertumbuhan kerdil dan kemunduran mental. kulit tebal dan rambut rontok. Selain nafsu makan meningkat tetapi diiringi manurunnya berat badan karena meningkatkan metabolisme dan gangguan pencernaan. Kelebihan tiroksin pada orang dewasa dapat menyebabkan penyakit ³Grave¶s disease´ atau penyakit gondok eksoftalmus. dan hanya senyawa ini yang berfungsi untuk sintesis T-4 dan T-3. y Hormon tiroid yang bebas tersebut akan dilepaskan oleh lisosom melalui bagian bawah membran sel dan masuk ke dalam aliran darah. Gambar 6.

keringat dingin dan keterkejutan/shok. keringat dingin dan keterkejutan. Tidak hanya gerak. Karena norepinefrin diaktifkan oleh PNMT dalam sitosol. Akibatnya kelenjar gondok mengembang dan muncullah penyakit gondok. Hormon epinefrin disintesis pada kelenjar adrenal bagian medulla oleh sel-sel kromafin. yang dioksidasi menjadi norepinefrin. Hasil akhir biosintesis epinefrin dan norepinefrin atau disebut katekolamin dapat berupa dopamin pada jaringan-jaringan tertentu (misalnya paru. Epinefrin yang ditemukan dalam jaringan di luar medulla adrenal dan otak sebagian besar diserap dari darah dan bukan disintesis insitu. PNMT menggunakan S-adenosilmetionin (SAMe) sebagai ko-faktor yang menyumbangkan gugus metil pada norepinefrin. Setelah hipofisektomi. misalnya ikan laut. dan kadar ini diatur seperti yang disekresi oleh medula adrenal. konsentrasi glukokortikoid dalam darah yang mengalir dari korteks ke medula cukup tinggi. dan epinefrin melalui metilasi norepinefrin. hormon ini pun memicu reaksi terhadap efek lingkungan seperti suara derau tinggi atau intensitas cahaya yang tinggi. PNMT hanya terdapat pada sitosol sel-sel medula adrenal. misalnya di daerah penggunungan atau daerah perbukitan. Pencegahan dapat dilakukan dengan mengonsumsi makanan yang mengandung cukup iodin. epinefrin kadar rendah kembali muncul dalam darah beberapa waktu setelah adrenalektomi bilateral. Penyakit ini sering dijumpai di daerah-daerah yang kekurangan iodin. pertama norepinefrin harus diubah di luar granula sel kromafin. norepinefrin. Reaksi ini dalam batas tertentu menjadi sebuah pengalaman yang menyenangkan. usus. termasuk L-dopa. enzim yang mengkatalisis pembentukan epinefrin/epinefrin dari norepinefrin. and epinefrin. membentuk epinefrin. Reaksi yang kita sering rasakan adalah frekuensi detak jantung meningkat. Reaksi yang sering dirasakan adalah frekuensi detak jantung meningkat. hati) di sana zat tersebut bereaksi sebagai hormon local. dan mengalami dekarboksilasi menjadi dopamin. Hormon epinefrin berfungsi memicu reaksi terhadap tekanan dan kecepatan gerak tubuh. Yang menarik. Jalur biosintetik utama : fenilalanin tirosin dopa dopamin norepinefrin epinefrin. dan walaupun diperlukan jumlah relatif besar. dopamine. Epinefrin disintesis melalui metilasi terhadap amina pangkal primer pada norepinefrin oleh feniltanolamin N-metiltransferase (PNMT) dalam sitosol neuron adrenergik dan sel-sel medulla adrenal (sel kromafin). hormon ini pun memicu reaksi terhadap efek lingkungan seperti suara derau tinggi atau cahaya yang terang. Epinefrin disintesis dari norepinefrin dalam sebuah jalur sintesis yang terbagi atas keseluruhan katekolamin.Tiroksin mengandung banyak iodin. Tidak hanya gerak. Norepinefrin terbentuk melalui hidroksilasi dan dekarboksilasi tirosin.. Feniletanolamin-N-metiltransferase (PNMT). atau menggunakan garam beryodium. Tirosin dioksidasi menjadi dopa. Hal ini bisa terjadi via katekholamin-H+ penukar VMAT1. Kekurangan iodin dalam waktu lama dapat mengakibatkan pembekakan kelenjar tiroid. ditemukan dalam jumlah cukup banyak hanya di otak dan medulla adrenal. VMAT1 juga bertanggung jawab mentransport epinefrin yang baru disintesis dari sitosol kembali ke dalam granula sel kromafin untuk persiapan pelepasan. . konsentrasi glukokortikoid darah ini turun dan sintesis epinefrin menurun. Norepinefrin dimetilasi menjadi epinefrin. Hormon epinefrin (adrenalin) Adrenalin adalah sebuah hormon yang memicu reaksi terhadap tekanan dan kecepatan gerak tubuh kita. mungkin juga menjadi sebuah hobi hingga disebut adrenaline junkie. Pembekakan ini terjadi karena kelenjar harus bekerja agar produksi tiroksin terjamin. PNMT medulla adrenal diinduksi oleh glukokortikoid.

Penderita stres umumnya juga kehilangan nafsu makan. merangsang adenohipofisis untuk pelepasan ACTH. hormon adrenokortikotropik (ACTH). pupil mata membesar. Indikasi stres adalah sulit tidur. lebih terpacu untuk bekerja atau membuat lebih fokus. Hormon epinefrin diproduksi dalam jumlah banyak pada saat sedang marah. meningkatkan konsumsi oksigen dan laju metabolisme basal. bronkus membesar sehingga memungkinkan udara masuk dan keluar paru-paru lebih mudah. otak. Dan secara tidak langsung akan membuat indra kita menjadi lebih sensitif untuk bereaksi. molekul-molekul ini melebarkan pembuluh darah menuju jantung. Hormon ini berfungsi untuk mencegah efek penuaan dini seperti melindungi dari Alzheimer. vasopresin. Detak jantung dan tekanan darah juga meningkat sehingga metabolisme meningkat. dan alergi C. perasaan lelah. kadar gula darah dan laju metabolisme meningkat. Secara garis besar. dan menimbulkan tanggapan yang sangat luas: laju dan kekuatan denyut jantung meningkat sehingga tekanan darah meningkat. dan otot. pretesin. Peptida-protein Banyak hormon yang termasuk peptide ± protein. gastrin dan katekolamin (mis. darah tambahan yang dibutuhkan oleh otak. meningkatkan kecepatan tingkat metabolik yang independen terhadap hati. Sel-sel yang mengelilingi pembuluh merespon epinefrin dan mengalirkan lebih banyak darah yang dibutuhkan jantung. Masalah tersebut di antaranya. . Keadaan stres akan merangsang pengeluaran hormon epinefrin secara berlebihan sehingga menyebabkan jantung berdebar keras dan cepat. dan sebagainya. kepala pusing. maka makin padat tulang. Dengan cara ini. menaikkan frekuensi (efek kronotropik positif) dan amplitudo kontraksi jantung. dan diikuti dengan rambut berdiri. aksi yang ditimbulkan oleh epinefrin antara lain : menambah kadar gula darah (hiperglikemik). dan jantung dapat dipasok. paru-paru menyerap oksigen lebih banyak. epinefrin). jika tidak berlebihan. Tachychardia. hipertensi. keresahan. Sebenarnya. hormon bisa berakibat positif. diantaranya yaitu insulin. Penyakit fisik juga mudah berdatangan. glucagon. Molekul-molekul epinefrin memiliki fungsi khusus dalam pembuluh vena dan arteri yang memastikan bahwa organorgan penting menerima lebih banyak aliran darah di saat bahaya. penyakit jantung. akan terjadi kondisi kelelahan bahkan menimbulkan depresi. Hormon epinefrin timbul sebagai stimulasi otak. cepat lelah. sehingga menganggu fungsi metabolisme dan proses oksidasi di dalam tubuh. Hormon epinefrin mempengaruhi otak akan membuat indra perasa merasa kebal terhadap sakit. Tetapi. Stres dapat meningkatkan produksi kelenjar atau hormon epinefrin. Hormon epinefrin menyebar di seluruh tubuh. sakit kepala. dopamin. tremor. kecemasan. kelopak mata terbuka lebar. kemampuan berpikir dan ingatan meningkat. glukogen diubah menjadi glukosa yang bersama-sama dengan oksigen merupakan sumber energi. akibat dari darah yang terpompa lebih cepat. mudah terusik. dan karena itu. edema paru-paru akut.Fungsi hormon ini mengatur metabolisme glukosa terutama disaat stres. Epinefrin selalu akan dapat menimbulkan vasokonstriksi pembuluh darah arteri dan memicu denyut dan kontraksi jantung sehingga menimbulkan tekanan darah naik seketika dan berakhir dalam waktu pendek. parathormon. Berbagai gejala negatif pada aktivitas atau metabolisme organ tubuh karena pengaruh epinefrin bisa disebabkan karena 2 kemungkinan : sekresi yang berlebihan atau sebaliknya kekurangan sekresi. Palpitasi. dilatasi pembuluh darah di otot rangka dan hati. norepinefrin.. arrhythmia. kanker payudara dan ovarium juga osteoporosis. menjadi was-was dan siaga. oksitosin. mengurangi kadar eosinofil. Semakin tinggi tingkat DHEA (dehidroepiandrosteron) dalam tubuh. otot. jika hormon diproduksi berlebihan akibat stres yang berkepanjangan.

kelainan pada pankreas sehingga insulin tidak dapat diproduksi. Insulin baru diberikan jika obat-obatan antidiabetes sudah tidak mempan lagi. Parathormon ). vasopresin. kadar glukosa yang lebih dari kebutuhan akan disimpan di dalam hati (liver) dalam bentuk glikogen. misalnya saat puasa atau di antara dua waktu makan. Dengan adanya insulin. akibat pengubahan ini kadar gula dalam darah akan menurun. Keadaan terakhir ini disebut diabetes tipe 2. Pertama. kerusakan saraf. kerusakan ginjal. Peran insulin di dalam tubuh sangat penting. Glukosa adalah senyawa siap pakai untuk menghasilkan energi. Dulu. akan timbul berbagai komplikasi seperti kebutaan. Saat dan setelah makan. Insulin dan glucagon ). Insulin disekresikan oleh kelompok sel dalam pankreas yang disebut sel islet. 1. tetapi sel tubuh tidak dapat menggunakannya (resisten). Peran hormone Insulin Insulin telah lama digunakan untuk mengobati diabetes. Insulin Insulin adalah hormone pusat yang berfungsi mengatur karbohidrat dan lemak dalam metabolisme tubuh. Jika kadar glukosa darah turun. oksitosin. Jika keadaan ini berlangsung lama dan tidak diobati. glikogen akan dipecah kembali menjadi glukosa untuk memenuhi kebutuhan energi. Dengan teknik mutakhir. Selain itu.Hormon hormon peptida ± protein disintesis dalam kalenjar Hipofisis porterior ( mis. Ada dua macam kelainan yang disebabkan oleh gangguan insulin. Kedua. atau jumlah produksi insulin masih normal. dan kalenjar pancreas ( mis. Baik diabetes tipe 1 maupun tipe 2. Fungsi hormon ini mengatur kadar gula darah dengan cara mengubah glukosa menjadi glikogen. dan luka yang tidak kunjung sembuh. antara lain adalah mengatur kadar gula darah agar tetap dalam rentang nilai normal. . pretesin ). kalenjar anak gondok ( mis. Dengan demikian kadar glukosa dalam darah akan meningkat. insulin diestraksi dari hewan. Penderita diabetes tipe 1 biasanya mutlak membutuhkan insulin. karbohidrat yang kita konsumsi akan segera dipecah menjadi gula dan masuk aliran darah dalam bentuk glukosa. Hormon ini akan mempercepat pengubahan glukosa menjadi gula otot atau glikogen. Glukosa akan masuk aliran darah. tetapi jumlahnya tidak memadai. dengan bantuan insulin. pankreas tetap dapat menghasilkan insulin. Disini hanya akan di bahas beberapa hormone saja. Pada keadaan normal. Berbeda halnya dengan diabetes tipe 2. Keadaan ini disebut penyakit diabetes tipe 1. glukosa akan segera masuk ke dalam sel. Makanan yg masuk ke dalam tubuh akan dicerna dan diolah menjadi gula dalam bentuk glukosa. tingginya kadar glukosa setelah makan akan direspon oleh kelenjar pankreas dengan memproduksi hormon insulin. sama-sama mengakibatkan meningkatnya kadar glukosa dalam darah. pankreas akan mengeluarkan hormon insulin. tetapi saat ini insulin telah dapat diproduksi secara massal melalui rekayasa genetik. Apabila jumlah glukosa terlalu tinggi. bakteri tertentu disisipi gennya sehingga dapat memproduksi insulin manusia.

pemacuan puting susu oleh pengisapan bayi menyebabkan pelepasan oksitosin dari neurohipofisis. Glucagon Hormone glucagon juga diproduksi di pancreas. Secara umum berfungsi untuk mengatur metabolisme kalsium dan metabolisme fosfat maupun pelepasan kalsium dari tulang. 4. Oksitosin menyebabkan kontraksi uterus dan menyebabkan pengeluaran air susu dari kalenjar susu. Bila pelepasan glucagon dihambat dengan pemberian somatostatin. tapi fungsinya kebalikan dari insulin yaitu mengaktifkan glikogen menjadi glukosa. Pengkajian terakhir mengirakan bahwa glucagon mungkin mempunyai peran lebih besar pada diabetes mellitus daripada perkiraan semula. Rupa-rupanya hiperglikemia puasa yang dijumpai pada diabetes berat merupakan akibat dari sekresi glucagon yang berlebihan atau kelebihan glukogen relative tehadap jumlah insulin dalam sirkulasi. oleh karena oksitosin menginduksi permulaan proses kelahiran apabila uterus hamil sudah waktunya. Digunakan dalam ilmu kebidanan. hanya saja Kalsitonin mempunyai fungsi yang berlawanan dengan Paratiroid. prohormon ini merupakan rantai polipeptid yang lebih panjang yang mengalami pemecahan proteolitik menjadi hormone yang aktif. hiperglikemia puasa tidak timbul meskipun dengan kadar insulin yang sangat rendah. . Parathormon Disebut juga paratiroid hormone ( PTH ) karena disintesis dan diseksresi oleh kalenjar paratiroid. Dengan demikian hiperglikemia persisten yang dijumpai pada diabetes mungkin akibat pengaruh glukogen. His-Ser-GlnGly-Thr-Phe-Thr-Ser-Asp-Tyr-Ser-Lys-Tyr-Leu-Asp-Ser-Arg-Arg-Ala-Gln-Asp-Phe-Val-GlnTrp-Leu-Met-Asn-Thr. Hormone paratiroid merupakan rantai polipeptid tunggal tersusun dari 84 sisa asam amino.2. Perannya antara lain: y menurunkan ekskresi kalsium ginjal sehingga konsentrasi kalsium dalam cairan ekstrasel meningkat y meningkatkan ekskresi fosfat melalui ginjal sehingga konsentrasinya dalam cairan ekstrasel menurun y meningkatkan laju disolusi tulang yang menggerakkan Ca2+ masuk ke dalam cairan ekstrasel y meningkatkan efisiensi absorbsi Ca2+ dari usus _ Mencegah hipokalsemia dengan mengorbankan substansi tulang (bila asupan Ca2+ dari makanan kurang dan berlangsung lama Hormone paratiroid tidak sendiri dalam mengatur metabolisme kalsium dan fosfat dalam tubuh. Biasanya penderita diabetes mellitus disebabkan karena kurangnya produksi insulin dalam tubuh atau terlalu banyaknya glukosa dalam tubuh sehingga insulin tidak mampu lagi mengendalikan kadar glukosa tersebut. Oksitosin Oksitosin disimpan pada neurophisis atau hipofisis posterior. 3. Hormone ini terdiri dari Sembilan asam amino. Hormone ini disintesis sebagai prohormon. Paratiroid hormone (PTH) merupakan hormone yang berperan dalam metabolisme kalsium (Ca2+). Sebaliknya. Disebut juga anti-insulin. Oksitosin disintesis dalam nucleus paraventrikularis hipotalamus. Struktur primer dari Glukagon adalah yang terdiri dari 29 asam amino dan mempunyai massa molekul 3483 Da. Terdapat hormone Kalsitonin dan juga vitamin D yang memiliki pengaruh terhadap metabolism kalsium dalam tubuh. Glucagon dipoduksi tidak lebih banyak dari insulin pada keadaan normal.

hormon akan dialirkan oleh darah menuju berbagai jaringan sel dan menimbulkan efek tertentu sesuai dengan fungsinya masing-masing atau hormone tersebut akan menunaikan tugasnya pada tempat lain sesuai dengan fungsinya b. Secara kimiawi hormon dapat dibagi dalam 3 tipe dasar. Pemacuan yang menyebabkan pelepasan vasopressin termasuk peningkatan osmolalitas plasma. tetapi dapat juga mempengaruhi beberapa sel target berlainan c. dan penurunan tekanan darah. Kerja hormone ini mencegah kehilangan air berlebih dalam urin. Hormon memiliki ciri-ciri sebagai berikut: 1. gugus tiga karboksiamida pada asparagin. glukagon. Diproduksi dan disekresikan ke dalam darah oleh sel kelenjar endokrin dalam jumlah sangat kecil 2. Mengadakan interaksi dengan reseptor khusus yang terdapat di sel target 3. bekerja pada tubuli konvolutus distalis dan pada duktus kolektivus ginjal. oksitosin. estrogen. ada 2 kelompok hormon yang merupakan derivat asam amino tirosin yaitu tiroksin dan epinefrin. glutamine serta glisinamida. gugus fenolik pada tirosin. Yaitu : 1. hormon yang dikeluarkan oleh mukosa usus dan lain-lainnya. 3.Gugus kimia yang penting bagi kerja oksitosin mencakup gugus amino primer pada sistein dengan ujung terminal ± amino. Peptida protein yaitu insulin. Derivat asam amino tirosin. vasopresin. Delesi atau substitusi gugus ini pernah menghasilkan sejumlah analog oksitosin. Vasopresin bekerja lewat mekanisme cAMP. Memiliki pengaruh mengaktifkan enzim khusus 4. dan adrenokortikoid. Hormon steroid. Jadi. penghapusan gugus amino primer bebas pada belahan termina ± residu sistein ( posisi 1 ) menghasilkan desaminooksitosin yang memiliki aktifitas antiduretik empat hingga lima kali lebih besar daripada aktifitas antidiuretik hormone oksitosin. KESIMPULAN Hormone adalah zat kimiawi yang dihasilkan tubuh secara alami. 2. memungkinkan jalannya molekul air lewat dinding turbuli. biasanya dibentuk pada suatu kelenjar dan begitu dikeluakan. Hormon steroid terdiri dari androgen. . dan ikatan sulfide. penurunan volume plasma. Vasopresin Vasopressin juga dikenal sebagai hormone antidiuretik ( ADH . Sebagai contoh. Memiliki pengaruh tidak hanya terhadap satu sel target. hormone ni menyebabkan diabsorpsinya kembali air dari filtrate urin. a. 5. parathormon. golongan ini merupakan struktur kimia yang mirip dengan kolesterol dan sebagian besar tipe ini berasal dari kolesterol.

Sign up to vote on this title
UsefulNot useful