Pengertian dan Sifat Enzim Menurut Mayrback (1952) dari jerman, enzim adalah senyawa protein yang dapat

mengatalisi reaksireaksi kimia dalam sel dan jaringan makhluk hidup. Enzim merupakan biokatalisator artinya senyawa organic yang mempercepat reaksi kimia. Sifat-Sifat Enzim 1. Enzim adalah Protein Sebagai protein enzim memiliki sifat seperti protein, yaitu sangat dipengaruhi oleh kondisi lingkungan, seperti suhu, pH, konsentrasi substrat). Jika lingkungannya tidak sesuai, maka enzim akan rusak atau tidak dapat bekerja dengan baik. 2. Bekerja secara khusus/spesifik Setiap enzim memiliki sisi aktif yang sesuai hanya dengan satu jenis substrat, artinya setiap enzim hanya dapat bekerja pada satu substrat yang cocok dengan sisi aktifnya. 3. Berfungsi sebagai katalis Meningkatkan kecepatan reaksi kimia tanpa merubah produk yang diharapkan tanpa ikut bereaksi dengan substratnya, dengan demikian energi yang dibutuhkan untuk menguraikan suatu substrat menjadi lebih sedikit. 4. Diperlukan dalam jumlah sedikit Reaksi enzimatis dalam metabolisme hanya membutuhkan sedikit sekali enzim untuk setiap kali reaksi. 5. Bekerja bolak-balik Enzim tidak mempengaruhi arah reaksi, sehingga dapat bekerja dua arah (bolak-balik). Artinya enzim dapat menguraikan substrat menjadi senyawa sederhana, dan sebaliknya enzim juga dapat menyusun senyawa-senyawa menjadi senyawa tertentu. Tata Nama Enzim Secara umum nama tiap enzim disesuaikan dengan nama substratnya, dengan penambahan µase¶ dibelakangnya. Contoh penamaan enzim sesuai dengan nama substratnya adalah enzim urease karena hanya bekerja terhadap urea sebagai substratnya. Contoh lain adalah enzim laktase pada laktat, amilase pada amilum, lipase pada lemak, dan protease pada protein. Enzim juga dinamai berdasarkan reaksi yang dikatalis dan ditambah dengan akhiran -ase. Misalnya reaksi oksidasi glukosa maka enzim yang mengkatalisnya dinamai enzim glukosa oksidase. Contoh lain adalah pada reaksi dehidrogenasi maka enzim yang mengkatalisnya disebut enzim dehidrogenase. Dan pada reaksi transfer amino maka dinama enzim amino transferase. Selain penamaan yang sesuai dengan reaksi yang dikatalisisnya, enzim juga dapat dinamai berdasarkan produk yang dihasilkan dari reaksi yang dikatalisis, contohnya pada reaksi asam glutamat untuk membentuk glutamin, nama enzimnya adalah glutamin sintetase. Selain dari yang disebut dapat juga dinamai sesuai ikatan kimia yaitu enzim peptidase dan esterase. Enzim juga mempunyai penamaan secara trivial contohnya ptialin, tripsin, dan pepsin. Namanama enzim secara trivial ini tidak dapat memberikan informasi yang lengkap tentang jenis substrat ataupun reaksi yang dikatalis oleh enzim-enzim tersebut.

Penggolongan Enzim Golongan I. Oksidoreduktase Oksidoreduktase melaksanakan reaksi-reaksi khusus yang menghasilkan energi. Enzim-enzim yang termasuk dalam golongan ini dapat dibagi dalam dua bagian yaitu dehidrogenase dan oksidase. Dehidrogenase bekerja pada reaksi ±reaksi dehidrogenase, yaitu reaksi pengambilan atom hidrogen dari suatu senyawa (donor). Contoh reaksi dehidrogenase adalah reaksi pembentukan aldehida dari alkohol. Pada reaksi ini enzim yang bekerja adalah alkohol dehidrogenase.
Alkohol + NAD
+

alkohol dehidrogenase

Aldehida + NADH + H+

Gugus aldehida dan keton dapat bertindak sebagai donor hidrogen, contohnya pada reaksi pembentukan asam gliserat-3-fosfat dan 3-fosfogliseraldehida. Glutamat dehidrogenase adalah contoh enzim yang bekerja terhadap asam glutamat sebagai substrat dengan reaksi sebagai berikut:
asam glutamat + NAD+ + H2O glutamat dehidrogenase NH3 + asam ketoglutarat + NADH + H
+

Reaksi ini khusus untuk L-asam glutamat. Enzim-enzim oksidase juga bekerja sebagai katalis pada reaksi pengambilan hidrogen dari suatu substrat. Dalam reaksi ini yang bertindak sebagai akseptor hidrogen ialah oksigen. Contoh reaksi yang menggunakan salah satu enzim oksidase sebagai katalisnya adalah pada reaksi oksidasi glukosa menjadi asam glukonat.
glukosa + O2 glukosa oksidase asam glukonat + H2O 2

Beberapa contoh lain dari enzim oksidase yang bekerja sebagai katalis adalah xantin oksidase, asam amino oksidase, dan glisin oksidase. Xantin oksidase adalah enzim yang bekerja pada reaksi oksidasi xantin menjadi asam urat. Asam amino oksidase bekerja pada reaksi oksidasi asam-asam amino. Glisin oksidase bekerja pada reaksi oksidasi glisin menjadi asam glioksilat. Golongan II. Transferase Transferase adalah kelompok enzim yang sangat besar yang mengkatalisis pemindahan gugusan kimia dari suatu substrat ke yang lain atau pemindahan gugus dari suatu senyawa kepada senyawa lainnya. Tidaka ada pelepasan energi dari substrat dalam hal ini, melainkan pengubahan substrat menjadi senyawa yang kemudian dapat dioksidasi atau digunakan untuk sintesis material sel. Beberapa contoh enzim yang termasuk golongan ini adalah metiltransferase, hidroksimetiltransferase, karboksiltransferase, asiltransferase, dan amino transferase atau transaminase. Beberapa contoh dari reaksi yang memakai enzim tersebut adalah sebagai berikut:
hidroksi metil transferase THFA
   

H C HC
 

C

H

H C
 

C

H

H NH

NH

Golongan III. Hidrolase Enzim ini disebut golongan hidrolase karena enzim ini menghidrolisis molekul-molekul besar menjadi komponen-komponen kecil yang dapat digunakan. Enzim yang termasuk dalam kelompok ini bekerja sebagai katalis pada reaksi hidrolisis. Yang termasuk dalam kelompok ini ada tiga. Ketiga jenis hidrolase itu adalah yang memecah ikatan ester, memecah glikosida, dan yang memecah ikatan peptida. Beberapa contoh enzim yang termasuk golongan adalah esterase, lipase, fosfatase, amilase, amino peptidase, karboksi peptidase, pepsin, pepsin, tripsin, dan kimotripsin. Esterase adalah enzim yang memecah ikatan ester dengan cara hidrolisis. Lipase adalah enzim yang memecah ikatan ester pada lemak hingga menjadi gliserol dan asam lemak. Fosfatase berfungsi untuk memecah ikatan fosfat pada suatu senyawa. Enzim amilase dapat mengubah ikatan-ikatan pada amilum hingga terbentuk maltosa. Enzim amilase ada tiga macam yaitu amilase yang terdapat pada ludah dan pankreas atau disebut juga endo amilase karena memecah ikatan 1-4 yang terdapat dalam amilum. Yang kedua adalah amilase yang terdapat pada tumbuhan dan dinamakan ekso amilase. Enzim amilase yang terakhir adalah amilase yang terdapat dalam hati dan memecah ikatan 1-4 dan juga 1-6 pada glikogen dan menghasilkan glukosa. Enzim protease bekerja sebagai katalis dalam reaksi pemecahan molekul protein dengan cara hidrolisis. Enzim tersebut juga dikatakan enzim peptidase karena memecah ikatan pada rantai peptida. Enzim peptidase itu sendiri ada dua macam yaitu endopeptidase dan eksopeptidase. Enzim endopeptidase memecah protein pada bagian-bagian tertentu namun tidak mempengaruhi gugus di ujung molekul. Contoh endopeptidase adalah pepsin. Sedangkan eksopeptidase bekerja terhadap ujung molekul protein. Karboksipeptidase dapat melepaskan asam amino yang memiliki gugus ±COOH bebas pada ujung molekul protein, sedangkan amino peptidase dapat melepaskan asam amino pada ujung lain yang memiliki gugus ±NH2 bebas. Golongan IV. Liase Enzim-enzim golongan ini mempunyai peranan penting dalam reaksi pemisahan suatu gugus dari suatu substrat (bukan cara hidrolisis) atau sebaliknya. Contoh enzim golongan ini antara lain dekarboksilase, aldolase, dan hidratase. Piruvat dekarboksilase adalah enzim yang bekerja pada reaksi dekarboksilasi asam piruvat dan menghasilkan aldehida. Enzim aldolase bekerja pada reaksi pemecahan molekul fruktosa 1,6-difosfat menjadi dua molekul triosa yaitu dihidroksi aseton fosfat dan gliseraldehida-3-fosfat. Adapun enzim fumarat hidratase berperan dalam reaksi penggabungan satu molekul H2O kepada molekul asam fumarat dan asam malat. Golongan V. Isomerase Enzim yang termasuk golongan ini bekerja pada reaksi perubahan intramolekuler, misalnya reaksi perubahan senyawa L menjadi senyawa D, senyawa sis menjadi senyawa trans dan lain-lain. Isomerase mengkatalisis proses isomerisasi, yang menghasilkan pemindahan dua atom hidrogen dari gugusan karbon yang berdekatan ke gugus aldehida. Contoh enzim yang termasuk golongan isomerase antara lain ialah ribulosafosfat epimerase dan glukosafosfat isomerase. Enzim ribulosa epimerase merupakan katalis bagi reaksi epimerisasi ribulosa. Dalam reaksi ini ribulosa-5-fosfat diubah menjadi xilulosa-5-fosfat. Di samping itu reaksi isomerisasi glukosa-6-fosfat menjadi fruktosa-6-fosfat dapat berlangsung dengan bantuan enzim glukosa fosfat isomerase.
rib losa-5-fosfat gl kosa-6-fosfat epi erase xil losa-5-fosfat

iso erase

fr ktosa-6-fosfat

yang bersifat sementara dan akan terurai lagi apabila reaksi yang diinginkan akan terbentuk atau terjadi. Sebelum membahas tentang kinetika reaksi enzim yang berkaitan dengan persamaan MichaelisMenten dan kurva Lineweaver-Burk. Kompleks ini merupakan kompleks yang aktif. suatu enzim harus memiliki kecepatan pada ambang tertentu. Aktivitas biologis enzim adalah sebagai biokatalis. Dalam perspektif ini perlu diketahui bahwa enzim itu ada banyak jenis dengan kecepatan yang berbeda satu dengan lainnya. Inilah yang menjelaskan mengapa tiap enzim mempunyai kekhasan terhadap substrat tertentu. maka harus ada hubungan atau kontak antara enzim dan substrat. Gl ta at + ATP + NH 4 + gl ta in sintetase gl ta in + ADP + P anorg Kinetika enzim Kinetika enzim adalah hal yang berkaitan dengan seberapa cepat enzim bekerja. Ligase Ligase mengkatalisis penggabungan dua molekul menjadi satu. adanya enzim akan mengurangi jumlah substrat dan ¡ asa pir vat + ATP + C asetil-KoA asa piruvat karboksilase oksaloasetat + ADP + P anorg . C-N. 1. C-S. Ikatan yang terbentuk dari penggabungan tersebut adalah ikatan C-O. Hubungan antara enzim dan substrat hanya terjadi pada bagian atau tempat tertentu saja. Hubungan atau kontak antara enzim dengan substrat menyebabkan terjadinya kompleks enzimsubstrat. Untuk mencapai suatu koordinasi yang selaras dalam harmonisme reaksi kehidupan. Enzim memiliki ukuran yang lebih besar dari pada subtract. Dengan demikian. Tempat atau bagian enzim yang dapat mengadakan hubungan atau kontak dengan substrat disebut bagian aktif. Cukup banyak juga kelainan atau penyakit metabolisme yang muncul akibat satu atau beberapa jenis enzim yang menyalahi peraturan mengenai kecepatan reaksi ini. terlebih dahulu kita membahas mengenai pembentukan kompleks enzim-substrat. yang mempermudah perubahan substrat menjadi produk. Apabila substrat mempunyai bentuk atau konformasi lain. maka tidak dapat ditampung dalam sisi aktif enzim tersebut. Contoh enzim golongan ini antara lain ialah glutamin sintetase yang terdapat dalam otak dan hati yang merupakan katalis dalam reaksi pembentukan glutamin dalam asam glutamat dan piruvat karboksilase yang bekerja dalam reaksi pembentukan asam oksaloasetat dari asam piruvat. Enzim-enzim ini telah diketahui sejak bertahun-tahun sebagai sintetase. atau C-C. Lalu apakah manfaatnya dengan kita mengukur atau menghitung kecepatan suatu molekul kimia yang bahkan kelihatan pun tidak. oleh karna itu tidak seluruh bagian enzimdapat berhubungan dengan substrat.Golongan VI. Untuk dapat bekerja pada suatu zat atau substrat. suatu enzim mempunyai kekhasan yaitu hanya bekerja pada suatu reaksi saja. Hubungan anatar enzim dengan substrat hanya dapat terjadi jika bagian aktif dari enzim mempunyai ruang atau bentuk yang sesuai dengan betuk substrat sehingga tepat dapat menampung substrat. Kompleks Enzim ± Substrat Sebagaimana yang telah dijelaskan sebelumnya bahwa.

untuk mengukur laju reaksi reaksi tersebut. katakanlah milidetik pertama. pada makhluk hidup dalam suatu saat tertentu jumlah enzim nisbi tetap. Begitu pula dengan laju reaksi penguraian kompleks ES kea rah kiri sama dengan kea rah kanan. pada saat-saat yang sangat awal trsebut. laju reaksi pembentukan ES dari E + S tepat sama dengan proses balik dari pembentukan ES dari E + P. jumlah P akan naik. Dalam keadaan sebenarnya. Sehingga persamaan tersebut menjadi . hal ini dikarenakan seluruh system berada dalam keadaan seimbang. Untuk membahas hubungan ini secara lebih rinci. Pengendalian tersebut dapat dilakukan secara buatan dengan menggunakan berbagai senyawa penghambat atau inhibitor dari luar seperti obat.     . Kecepatan perubahan ini di pengaruhi oleh jumlah E. Dengan demikian. 2. Secara sederhana penguraian suatu zat atau substrat oleh suatu enzim dapat digambarkan sebagai berikut : E + S ES E +P E + P. karena sebenarnya atas dasar itulah proses metabolisme berjalan dari saat ke saat. sedangkan jumlah substrat yang diolah berubah-ubah sesuai dengan proses metabolisme. nilai [P] sangat kecil dibandingkan dengan [S] sehingga dapat di abaikan. Hubungan antara laju reaksi dan konsentrasi substrat ini sangat penting. jumlah S akan berkurang atau menurun dan bersamaan dengan itu. maupun secara alamiah dalam pengendalian laju metabolisme. Selain itu hubungan antara laju dan konsentrasi substrat ini juga yang menjadi sasaran pengendalian metabolisme. oleh karena itu hanya ada satu konsentrasi ES. kita kembali kepada reaksi umum enzimatis: E+S ES £ k1 ¢  k k k4 E+P Pada saat-saat pertama reaksi. dapat dilakukan dengan mengukur konsentrasi S atau dengan mengukur konsentrasi kenaikan konsentrasi P. Persamaan Michaelis-Menten Persamaan Michaelis-Menten ini menjelaskan bagaimana hubungan konsentrasii substrat dengan laju reaksi. dan secara praktis.bersamaan dengan itu menambah kosentrasi produk. dapat dinyatakan dalam bentuk persaam berikut : K1 [E] [S] + k4 [E] [P] = k2 [ES] + k3 [ES] [E] { k1 [S] + k4 [P] } = [ES] ( k2 + k3 )       Pada saat yang sangat awal. reaksi ini berarti : Keseluruhan reaksi adalah E + S S P Dalam reaksi ini.

Sedangkan pada tahap yang sangat awal. Maka. oleh karna itu persamaan tersebut dapat di tulis sebagai berikut : Jika konsentrasi seluruh enzim ataienzim total dinyatakan dalam [E]T ( jumlah konsentrasi enzim dalam seluruh bentuk yang ada). dimana kecepatan permulaan (v) terjadinya hasil reaksi P sebanding dengan konsentrasi ES. maka di peroleh :   Pada laju yang maksimum (V maks). Sehingga perbandingan antara V maks dengan kecepatan permulaan adalah :     Hubungan antara kecepatan atau laju awal dengan konsenstrasi substrat dapat dicari dengan rumus di atas. Dengan demikian maka. Dan jika di alurkan dalam grafik. Persamaan ini dikenal dengan nama persamaan Michaelis-Menten. k2 dan k3 adalah bilangan-bilangan tetap. [E]T = [E]bebas + [ES] atau [E]T = [E] + [ES]. reaksi berjalan menurut orde pertama. sehingga k2 + k3 dibagi k1 juga mempunyai nilai tetap dan dapat dinyatakan sebagai Km. [E] = [E]T ± [ES]. akan diperoleh kurva yang berupa suatu . Jika persamaan ini disubstitusikan ke persamaan yang terakhir.K1. semua enzim sudah terikat dalam bentuk kompleks ES. yaitu :   Persamaan ini dengan jelas memperlihatkan atau menunjukkan hubungan antara perubahan konsentrasi substrat dengan laju reaksi enzimatik.

Kurva ini secara empiric dengan menggunakan berbagai konsentrasi substrat dan pada setiap konsentrasi di ukur laju reaksinya. Jadi. pada konsentrasi tinggi kecepatan reaksi tidak dipengaruh lagi oleh pertambahan konsentarsi. Leonor Michaelis dan Maude Menten pada tahun 1913 mengajukan sebuah hipotesis bahwa dalam reaksi enzim terjadi lebih dahulu kompleks enzim ± substrat yang kemudian menghasilkan hasil reaksi dan enzim kembali.hiperbola. yaitu hidrolisis sukrosa menjadi glukosa dan fruktosa. Pada percobaan yang dilakukan Henri. pada konsentrasi yang sangat rendah kecepatan reaksi berbanding lurus dengan konsentrasi substrat. kecepatan reaksinya tidak lagi bergantung pada konsentrasi sukrosa. kecepatan reaksi hanya di tentukan oleh konsentrasi S. secara garis besar dapat dibedakan tiga daerah yaitu: Daerah yang pertama adalah daerah dengan [S]<<<Km. artinya tidak dapat lagi menampung substrat. sehingga pada saat itu laju reaksi berada dalam keadaan maksimum. hal ini telah diperoleh oleh Henri pada tahun 1902. hasil penelitiannya menunjukkan bahwa pada konsentrasi sukrosa rendah. secara praktis persamaan Michaelis ± Menten akan menjadi :  Oleh karna Vmaks dan Km adalah bilangan tetap. Parameter pada persamaan Michaelis-Menten Pada kurva Michaelis-Menten. Untuk menerangkan hal ini. diperolehnya suatu kurva hiperbola. Hal ini menunjukkan bahwa enzim telah jenuh dengan substrat. Kurva Michaelis-Menten 3. Ketika Henri mempelajari laju hidrolisis sukrosa pada berbagai konsentrasi substrat dengan menggunakan enzim invertase. sehingga Km + [S] = Km. namun pada konsentrasi tinggi. . harga [S] sangat kecil sehingga dapat diabaikan terhadap Km. Penafsiran yang digunakan untuk menjelaskan hal tersebut adalah pada konsentrasi yang sangat tinggi seluruh bagian aktif enzim telah jenuh diduduki oleh substrat. kecepatan reaksinya bergantung pada konsentrasi sukrosa. Gambar. Dengan kata lain.

secara praktis [ES]=[E]T. seluruh tempat untuk mengikat dan mengolah substrat di molekul enzim sudah diduduki oleh substrat. maka akan di peroleh hasil sebagai berikut :            Persamaan diatas memiliki makana bahwa : 2[S] = Km + [S]. Arti k3 (kkat atau bilangan pergantian). pada konsentrasi yang sangat tinggi yang jauh melampaui nilai Km. Karena hanya dipengaruhi oleh [ES]. sehingga pada saat itu laju reaksi dapat ditulis menjadi: v= k3 [E]T ¤ ¤ E S k1 ES k3 E P . Sehingga pada saat ini. v = V maks. dengan kata lain.- Daerah yang kedua adalah daerah dengan harga [S]>>>Km. yaitu: k2 Dalam persamaan tersebut. Daerah ketiga adalah jika [S]=km. Makna Km pada persamaan Michaelis-Menten. penambahan konsentrasi substrat tidak lagi menyebabkan kenaikan laju reaksi. atau Km + [S] ~[S]. Reaksi tersebut adalah reaksi orde pertama. k3 adalah tetapan laju reaksi penguraian ES menjadi E + P. disini.Bagian lain dari persamaan umum darii reaksi enzimatik dan masih berhubungan dengan persamaan michaelis-menten ialah tentang k3 dalam penggal kedua reaksi umum enzimatik. Pada saat ini. Laju reaksi dengan demikian adalah: v= k3 [ES] Jika seluruh E sudah terikat dengan S. sebaliknya nilai Km yang diabaikan terhadap harga S yang sangat besar. Km adalah konsentrasi substrat yang menyebabkan laju reaksi (v) sama dengan separuh atau setengah lajui reaksi maksimum (1/2 V maks). Jadi. Jika v = ½ V.

Jika keadaan ini diperhitungkan dan dimasukkan dalam persamaan diperoleh: V= k3 [E]T Mengingat Vmax adalah bilangan tetap dan khas bagi tiap enzim. k3 dapat dihitung yaitu sebagai berikut: k = ¥ V [E]T Oleh karena Vmax adalah kecepatan maximum suatu reaksi enzimatik dan dinyatakan dalam banyaknya molekul produk yang terbentuk atau substrat yang diolah secara maksimum. dinyatakan sebagai berikut: Apabila persamaan pertama disubstitusikan ke persamaan kedua. sedangkan [E]T adalah jumlah molekul enzim. Begitu pula pada kurva Michaelis-Menten. Persamaan Michaelis-Menten mempunyai penampilan geometris berupa hiperbola. Fenomena ini terlihat sebagai laju maksimum V. sedangkan [E]T diketahui karena sengaja ditambahkan. Pada mioglobin. Keadaan ini disebabkan oleh adanya kejenuhan enzim oleh substrat. sehingga penambahan substrat akan melampaui kapasitas enzim yang ada. hubungan antara jumlah oksigen dengan derajat kejenuhan mioglobin terhadap oksigen ternyata menunjukkan kejenuhan. pada saat itu v=Vmax.Akan tetapi. protein pigmen pengikat oksigen di dalam otot dan yang kedua adalah pada kurva pertumbuhan bakteri. Reaksi pengikatan oksigen oleh mioglobin (Mb) ialah: Tetapan kesetimbangan reaksi ini ialah: Kejenuhan akan oksigen Y. yang tidak dapat dilampaui berapapun jumlah substrat yang ditambahkan. yang pertama yaitu fenomena pengikatan oksigen oleh mioglobin. diperoleh persamaan: . yaitu sebagai bilangan yang menyatakan berapa jumlah molekul substrat yang diolah oleh satu molekul enzim. maka k3 adalah tetapan laju reaksi juga. Contoh pada biologi. Jadi. pada saat itu pula kecepatan atau laju reaksi berada dalam nilai yang setinggitinggi atau maksimum. Umumnya suatu hiperbola mempunyai nilai batas atau limit yang tidak dapat dilampaui.

untuk menentukan harga V yang tepat.Oleh karena berkaitan dengan gas.x2). Untuk menyederhanakan pengukuran. Modifikasi Persamaan Michaelis-Menten Untuk mengetahui berbagai identitas spesifik bagi suatu enzim. m adalah laju pertumbuhan kuman maksimum. cara yang dilakukan salah satunya adalah dengan membalikkan (inversi) persamaan Michaelis-Menten tersebut. maka sangat penting adanya modifikasi terhadap persamaan Michaelis-Menten tersebut. rumus tersebut dapat dinyatakan sebagai berikut: Rumus ini adalah analog dengan rumus Michaelis-Menten. masing-masing dengan konsentrasi substrat yang berbeda. sedangkan P50 yang analog dengan Km pada persamaan Michaelis-Menten. seperti Km dan V. x adalah . Dengan bantuan persamaan ini. Baik persamaan kejenuhan mioglobin maupun persamaan Monod untuk pertumbuhan kuman sama-sama menunjukkan kurva hiperbola yang identik dengan persaan Michaelis-Menten. Sehingga persamaan Michaelis-Menten berubah menjadi: Persamaan ini dinamai sebagai persamaan Lineweaver-Burk dan bentuk ini sebenarnya tidak lain adalah persamaan garis lurus biasa dengan bentuk umum y=ax + b. diperlukan jumlah pengukuran yang banyak sekali. konsentrasi substrat yang menentukan pertumbuhan kuman dan Ks adalah tetapan konsentrasi substrat yang menyebabkan laju pertumbuhan tepat separuh laju pertumbuhan maksimum. Dalam persamaan Lineweaver-Burk ini. konsentrasi sebanding dengan tekanan. Kurva Lineweaver-Burk . pO2 adalah tekanan parsial oksigen. Lereng atau koefisien arah dari garis. Secara tidak langsung modifikasi dari persamaan Michaelis-Menten ini juga diperlukan untuk menghitung bilangan pergantian (kkat atau k3). adalah tekanan parsial oksigen yang menyebabkan kejenuhan Mb terhadap oksigen menjadi 50%. A. yaitu dan . Akan tetapi. Monod memperoleh persamaan berikut: adalah adalah laju pertumbuhan kuman.x1) dan (y2. Jacques Monod telah mengamati laju pertumbuhan kuman sebagai fungsi dari konsentrasi suatu nutrien yang konsentrasinya menentukan pertumbuhan kuman tersebut dalam medium. yaitu titik (y1. y adalah . Kurva pertumbuhan bakteri. Gambar. secara teoritis hanya diperlukan dua titik. seperti halnya dalam mencari persamaan suatu garis lurus.

B. A. Contohnya. Enzim dapat mengikat substrat (membentuk kompleks ES) atau inhibitor (membentuk kompleks EI) tetapi tidak dapat mengikat keduanya secara serentak (membentuk kompleks ESI). peristiwa inhibisi dapat merupakan sumber untuk mempelajari mekanisme kerja enzim : residu.0). karena peristiwa ini merupakan cara pengendalian utama dalam berbagai sistem biologis. Molekul atau ion yang dapat menghambat reaksi tersebut dinamakan inhibitor. Macam-macam inhibitor pada enzim antara lain : 1. dapat dilakukan dengan pengukuran laju reaksi dari dua konsentrasi substrat yang berbeda. Macam-macam inhibitor Inhibisi aktivitas enzimatik oleh molekul kecil spesifik atau ion tertentu sangatlah penting. Suatu inhibitor kompetitif mengurangi kecepatan katalis dengan cara mengurangi jumlah molekul enzim yang mengikat substrat. Penghambatan inhibitor kompetitif bersifat sementara dan dapat diatasi dengan cara menambah konsentrasi substrat. malonat hanya mempunyai 1 gugus metilen. Hasilnya. Pengertian inhibitor Hambatan atau inhibisi pada suatu reaksi yang menggunakan enzim sebagai katalis dapat terjadi apabila penggabungan substrat pada bagian aktif enzim mengalami hambatan. Lebih jauh lagi. Akan tetapi. Suatu contoh klasik inhibisi kompetitif ialah pengaruh malonat terhadap enzim suksinat dehidrogenase. banyak obat dan bahan beracun yang bekerja dengan cara inhibisi enszim. kerap kali dapat dikenali dengan menggunakan inhibitor spesifik.berbeda dengan suksinat. Tidak jarang suatu enzim dihambat secara . akan didapat garis lurus yang memotong sumbu tegak ( ) pada koordinat (0. ) dan sumbu datar ( ) pada koordinat ( . Akibatnya. ditandai dengan disosiasi kompleks enzim-inhibitor yang sangat cepat. sianida bersaing dengan oksigen untuk mendapatkan hemoglobin dalam rantai respirasi terakhir. suatu ensim yang menyingkirkan dua atom hidrogen dari suksinat. kedua identitas enzim yang sangat penting ini segera dapat ditentukan. Dengan cara yang cukup sederhana ini. substrat tidak dapat berikatan dengan situs aktif yang sama. Persamaan reaksinya : +S E ES E + P +I EI Banyak inhibitor kompetitif menyerupai substrat dan mengikat situs aktif enzim.Dalam pengukuran. untuk ketelitian. Lagi pula. Inhibitor reversibel suatu senyawa dapat terikat dan kemudian dpt lepas kembali. seperti pada gambar persamaan diatas. yang sangat berperan dalam proses katalis.  Reversible inhibitor ini dpt dibagi : y Competitive (bersaing) Inhibitor kompetitif adalah molekul penghambat yang bersaing dengan substrat untuk mendapatkan sisi aktif enzim. biasanya dilakukan pengukuran laju reaksi atas lebih dari dua konsentrasi substrat.

Inhibisi kompetitif dapat diatasi dengan meningkatkan konsentrasi substrat. tetapi juga pada konsentrasi substrat. E +S E + I ES EI E + P ( e bent k hasil reaksi) (tidak terbent k hasil reaksi) Dengan demikian adanya inhibitor bersaing dapat mengurangi peluang bagi terbentuknya kompleks ES dan hal ini menyebabkan berkurangnya kecepatan reaksi. ¦ C H CH C H ¦ ¦ C H C H CH CH = H . Asam malonat. Inhibitor yang menyebabkan hambatan bersaing disebut inhibitor bersaing. Kecepatan reaksi maksimum (Vmaks) dapat tercapai pada konsentrasi substrat yang besar. Berbeda dengan kompleks ES. kompleks EI tidak dapat membentuk hasil P. Pengaruh inhibitor dapat dihilangkan dengan cara menambah substrat dalam konsentrasi besar. peluang terbentuknyang kompleks ES juga makin besar. Pengaruh inhibitor bersaing ini tidak tergantung pada konsentrasi inhibitor semata.kompetitif oleh produknya sendiri karena kemiripan struktur produk tersebut dengan substrat. oksalat dan oksaloasetat dapat menghambat kerja enzim suksinat dehidrogenase dalam reaksi dehidrogenasi asam suksinat. oksalat dan oksaloasetat mempunyai struktur yang mirip dengan rumus asam suksinat. Pada konsentrasi substrat yang sangat besar. C H CH C H asa s ksinat ¦ C H CH CH C asa H f arat CH C asa H oksalat asa alonat C asa oksaloasetat Inhibitor bersaing menghalangi terbentuknya kompleks ES dengan cara membentuk kompleks EI. Asam malonat.

Plot Lineweaver-Burk untuk inhibisi kompetitif.(Gambar 8-9. Inhibitor kompetitif bekerja dengan menurunkan jumlah molekul enzim bebas yang tersedia untuk mengikat substrat. y non-competitive (tidak bersaing) Inhibitor nonkompetitif adalah molekul penghambat enzim yang bekerja dengan cara melekatkan diri pada luar sisi aktif enzim.) Inhibitor kompetitif dapat diatasi dengan meningkatkan konsentrasi substrat. . Ikatan ini menyebabkan perubahan bentuk enzim sehingga sisi aktif enzim tidak sesuai lagi dengan substratnya. Contohnya antibiotik penisilin menghambat kerja enzim penyusun dinding sel bakteri. Inhibitor ini bersifat reversible tetapi tidak dapat dihilangkan dengan menambahkan konsentrasi substrat. Inhibitor ini biasanya berupa senyawa kimia yang tidak mirip dengan substrat dan berikatan pada sisi selain sisi aktif enzim. yi. Struktur inhibitor kompetitif klasik cenderung mirip dengan struktur substrat. Penghambatan inhibitor nonkompetitif bersifat tetap dan tidak dapat dipengaruhi oleh konsentrasi substrat. Perhatikan hilangnya inhibisi secara total pada [S] yang tinggi (yi. untuk membentuk ES dan akhirnya menghasilkan produk. 1/[S] yang rendah. bentuk enzim berubah dan sisi aktif enzim tidak dapat berfungsi. Hal ini menyebabkan substrat tidak dapat masuk ke sisi aktif enzim. Sehingga.

Ini berarti situs pengikatan keduanya berbeda. Suatu pola yang lebih rumit. Baik kompleks EI maupun ESI bersifat inaktif. atau pada enzim yang telah mengkikat substrat yaitu kompleks enzim-substrat. Hambatan tidak bersaing ini (noncompetitive inhibitor) tidak dipengarhui oleh besarnnya konsentrasi substrat dan inhibitor yang melakukannya disebut inhibitor tidak bersaing. A Kerja enzim seperti gembok-anak kunci B. Penggabungan antara inhibitor dengan enzim ini terjadi pada enzim bebas. Ini berarti bahwa kedua kompleks yersbut tidak dapat menghasilkan hasil reaksi yang diharapkan. sedangkan dengan kompleks ES menghasilkan kompleks ESI.Gambar 3.4. Dalam hal ini inhibitor dapat bergabung dengan enzim pada suatu bagian enzim di luar bagian aktif. Berlawanan dengan inhibisi kompetitif . Suatu inhibitor nonkompetitif bekerja dengan cara menurunkan bilangan pergantian dan bukannya dengan mengurangi enzim yang dapat mengikat substrat. yaitu inhibisi campuran. atau hubugan antara 1/V dengan 1/(S). Inhibitor kompetitif dan non kompetitif (Campbell. . inhibisi nonkompetitif tidak dapat diatasi dengan meningkatkan konsentrasi substrat. terjadi bila suatu inhibitor mempengaruhi pengikatan substrat dan mengubah bilangan pergantian enzim. Hambatan tidak bersaing ini dapat pula diketahui dati grafik yang menggambarkan hubungan V dengan (S). 2006) Enzim dapat mengikat substrat dan inhibitor secara serentak. E+I ES + I EI ESI Penggabungan inhibitor dengan enzim bebas menghasilkan kompleks EI.

tetapi tidak mempengaruhi Km. y un-competitive (campuran) Inhibisis jenis ini mirip dengan inhibisi non-kompetitif. kecuali kompleks EIS memiliki aktivitas enzimatik residual. Inhibitor nonkompetetif sederhana menurunkan Vmax. .Pengikatan inhibitor tidak mempengaruhi pengikatan substrat. Inhibitor nonkompetitif yang lebih kompleks terjadi jika pengikatan inhibitor memang mempengaruhi afinitas (yang tampak) enzim terhadap substrat.

Diisopropilfosfofluoridat (DIPF). karena ikatannya yang sangat erat dengan enzim tersebut. membentuk senyawa diisopropilfosforil-enzim yang tidak aktif.2. misalnya iodoasetamida. yang bekerja terhadap asetilkolinerase. enzim yang prnting sekali dalam mengantarkan impuls saraf. merupakan contoh inhibisi ireversibel. Inhibitor irreversibel Inhibisi enzim dapat berlangsung secara reversibel ataupun ireversibel. Senyawa pengaekil. salah satu gas saraf. Gas saraf. baik secara kovalen maupun bukan kovalen. bereaksi dengan suatu residu serin yang berperan penting dalam proses katalis dan yang terdapat di situs enzim. secara ireversibel menghambat aktivitas katalitik sejumlah enzim dengan cara modifikasi sistein dan rantai samping lain. Suatu inhibitor ireversibel berdisosiasi sangat lambat dari ikatannya dengan enzim sasaran. .

Reaksi ini berlangsung tidak reversibel sehingga menghasilkan produk reaksi dengan sempurna. Pada inhibisi kompetitif. persamaan diganti menjadi :     š   enzim enzim 2 SH H2 I NH 2 enzim enzim . sehingga mengakibatkan berubahnya enzim tersebut. Hanya kemiringan garis alur yang berbeda. sehingga dapat mengganggu kerja sel syaraf pusat. baik hambatan bersaing maupun tidak bersaing adalah hambatan yang bersifat reversibel. Ester yang terbentuk bersifat stabil dan tidak mudah terhidrolisis.2 O 3 Seperti yang telah dijekasan sebelumnya. dapat dikatakan seluruh situs aktif diisi oleh substrat dan enzimpun dalam keadaan siap bekerja secara maksimum. Iodoasetamida  O   © iis r ilf sf flu ri t ( IPF) H2 S ¨§ § § ¨ ¨§   ¨§   § ¨ § ¨ 3 3 3 3 O C NH2 HI ¨ ¨§   ©   ¨ ¨§ enzim enzim 2O F O P O O ¨§ § § ¨ 3 3 O enzim enzim . Sebagai contoh inhibitor dengan hal ini ialah molekul iodoase-tamida yang dapat bereaksi dengan gugus -SH suatu enzim tertentu. Ini berarti Vmaks tidak berubah dengan adanya inhibitor kompetitif. Peningkatan kemiringan garis alur 1/V lawan 1/[S] tersebut menunjukkan kekuatan ikatan inhibitor kompetitif. baik dengan inhibitor maupun tanpa inhibitor. Pengukuran laju katalis pada berbagai konsentrasi substrat dan inhibitor berguna untuk membedakan inhibisi kompetitif dan nonkompetitif.Burk dengan asumsi bahwa penggabungan antar enzim inhibitor bersifat reversibel. Kedua macam hambatan terbut dapat dirumuskan secara kualitatif oleh Michelis ± Menten atau Lineweaver . O P O F ¨§ § § ¨ 3 ¨ ¨ 3 . Hambatan tidak reversibel ini dapat terjadi karena inhibitor bereaksi tidak dapat reversibel dengan bagian tertentu pada enzim. Persamaan Michaelis menten setelah adanya inhibitor Misalkan suatu enzim menunjukkan kinetika Michaelis-Menten. Inhibitor ini termasuk senyawa fosfor organik yang bersifat racun dan berfungsi pada sistem syaraf pusat. Dengan demikian hambatan yang diakibatkan oleh diisopropilfosfofluoridat ini merupakan hambatan tidak reversibel. C. Apabila penggabungan antar enzim inhibitor bersifat irrreversibel maka pendekatan Michelis ± Menten tidak dapat dilakukan. inhibitor lain ialah diisoporipil fosfofluoridat. Pada konsentrasi substrat yang cukup tinggi. Dengan terbentuknya ester ini maka enzim ini tidak dapat berfungsi sebagaimana mestinya. Bila ada suatu inhibitor kompetitif. Tanga dari suatu inhibisi kompetitif ialah bahwa ia dapat diatasi dengan substrat dalam konsentrasi yang cukup tinggi. titik potong alur 1/V lawan 1/[S] pada sumbu tegak sama.

    .

  [I] adalah konsentrasi inhibitor dan Ki adalah tetapan disosiasi kompleks enzim-inhibitor E+I EI ‹   .

.

kecepatan reaksi bertambah dengan bertambahnya konsentrasi enzim. Dengan kata lain. Sebaliknya. ialah    1. V = Vmaks/2 bila [S] = 10-4 M. maka KM yang tampak dalam keadaan tersebut ialah 3 x 10-4 M. Bila nilai ini di masukkan ke dalam persamaan akan diperoleh V = Vmaks/4. Semakin tinggi konsentrasi substrat. yaitu KM/ VImaks bertambah dengan faktor yang sama. Pada konsentrasi substrat tertentu. dengan adanya inhibitor kompetitif kemiringan garis bertambah sebesar (1+[I]/Ki). Dalam inhibisi nonkompetitif. Kecepatan maksimum bila ada inhibitor nonkompetitif. semakin cepat kerja enzim. Semakin tinggi konsentrasi enzim maka kerja waktu yang dibutuhkan untuk suatu reaksi semakin cepat. Misalkan suatu enzim mempunyai KM sebesar 10-4M. KONSENTRASI SUBSRAT DAN ENZIM Konsentrasi enzim berbanding lurus dengan efektivitas kerja enzim. kecepatan suatu reaksi yang menggunakan enzim tergantung pada konsentrasi enzim tersebut. Bila tidak ada inhibitor. VImaks . sedangkan kecepatan reaksi dalam keadaan konstan. Bila ada suatu inhibitor kompetitif sebanyak 2 x 10-3 M yang terikat ke enzim dengan Ki sebesar 10-3 M. Kemiringan yang baru. Inhibisi nonkompetitif tidak dapat diatasi dengan meningkatkan konsentrasi substrat. . Semakin tinggi konsentrasi maka kerja enzim akan semakin baik dan cepat. Vmaks berkurang menjadi VImaks srhingga titik potong dengan sumbu tegak bergeser ke atas. tapi jika kerja enzim telah mencapai titik maksimal. Seperti pada katalis lain. KM tidak berubah dengan penghambatan seperti ini. maka kerja enzim berikutnya akan konstans dimana keadaan tersebut disebut keadaan jenuh. Jika enzim terlalu sedikit dan substrat terlalu banyak reaksi akan berjalan lambat bahkan ada substrat yang tidak terkatalisasi .

makin banyak substrat yang dapat berhubungan dengan enzim pada bagian aktif tersebut. SUHU Karena enzim tersusun dari protein. Bagaimanapun energi . bertambah besarnya konsentrasi susbstrat tidak menyebabkan bertambah besarnya konsentrasi kompleks enzim substrat. maka enzim sangat peka terhadap suhu. maka pertambahan konsentrasi substrat akan menaikkan kecepatan reaksi. bagian aktif enzim ini hanya menampung sedikit substrat. Akan tetapi suhu yang terlalu tinggi dapat menyebabkan denaturasi protein. Namun dalam keadaan ini. diperlukan adanya kontak antara enzim dengan substrat.Hasil eksperimen menunjukkan bahwa dengan konsentrasi enzim yang tetap. Apabila terjadi proses denaturasi. Kontak ini terjadi pada suatu tempat atau bagian enzim yang disebut bagian aktif. Pada konsentrasi substrat rendah. 2. Dengan demikian. konsentrasi kompleks enzim substrat makin besar dan hal ini menyebabkan makin besarnya kecepatan reaksi. sedangkan pada suhu yang lebih tinggi reaksinya berlangsung lebih cepat. Bila konsentrasi substrat diperbesar. Untuk dapat terjadi kompleks enzim substrat. maka bagian aktif enzim akan terganggu dan dengan demikian konsentrasi efektif enzim menjadi berkurang dan kecepatan reaksinya pun akan menurun. sehingga jumlah hasil reaksinya pun tidak bertambah besar. Pada suhu rendah reaksi enzim berlangsung lambat.

yang mempertahankan struktur skunder ± tersiernya. Panas yang ditimbulkan akibat kenaikan suhu dapat mempercepat reaksi sehingga kecepatan molekul meningkat. Akibat kenaikan suhu dalam batas tidak wajar. sedangkan pada katak adalah 25 Derajat Celcius. Secara umum kenaikan 10°C maka kecepatan reaksi menjadi dua kali lipatnya dalam batas suhu yang wajar. Pada umumnya temperatur optimum enzim adalah 30 ± 400°C. Tiap kenaikan suhu 10 derajat C. namun enzim tidak rusak. bila suhu normal maka enzim akan aktif kembali karena enzim tahan pada suhu rendah. Sebagian besar enzim mengalami denaturasi yang tidak dapat balik pada suhu 55-65 Derajat C. Sebaliknya. batas tertinggi suhu adalah 40ºC. Kebanyakan enzim tidak menunjukkan reaksi jika suhu turun sampai 0°C . suhu optimum enzim pada manusia adalah 37 derajat celcius. Enzim pada umumnya stabil pada temperatur 45-55°C. Hal tersebut . Dibawah atau diatas suhu tersebut kerja enzim lemah bahkan mengalami kerusakan. yang disertai dengan pengurangan kecepatan dari aktivitas katalisis. kecepatan reaksi menjadi dua kali lipat dalam batas suhu yang wajar. Sebagian besar enzim mempunyai suhu optimum yang sama dengan suhu normal sel organisme tersebut. Enzim yang terdenaturasi akan kehilangan kemampuan katalisnya. Faktor yang menyebabkan peningkatan kecepatan ini adalah koefisien suhu atau Q10*. Suhu ideal kerja enzim adalah 30 ± 40 °C. dengan suhu optimum 36°C. enzim pada mikroorganisme termofilik yang berada pada sumber mata air panas guung merapi.35 derajad celcius. Suhu optimum enzim pada hewan poikilotermik di daerah dingin biasanya lebih rendah daripada enzim pada hewan homeotermik. Hal tersebut juga berlaku pada enzim. Sedangkan untuk tumbuhan batas tertinggi suhunya adalah 25ºC. Untuk hewan misalnya. enzim tersebut akan menjadi rusak. Enzim yang secara fisik telah rusak biasanya tidak dapat diperbaiki lagi. Enzim akan menggumpal (denaturasi) dan hilang kemampuan katalisisnya jika dipanaskan. Contohnya. Reaksi yang dikatalisis oleh enzim akan meningkat seiring dengan kenaikan suhu 0 .panas dapat meningkatkan energi kinetik dari enzim ke titik dimana energi pelindung dapat mengganggu interaksi non-kovalen yang berfungsi mengatur struktur tiga dimensi dari enzim. Bila suhu di atas 40ºC. terjadi perubahan struktur enzim (denaturasi). namun rusak diatas suhu 500c. Hasilnya adalah frekuensi dan daya tumbukan molekuler juga meningkat. Namun kenaikan suhu sebelum terjadinya proses denaturasi dapat menaikkan kecepatan reaksi. dimana denaturasi itu terjadi karena energi kinetik enzim melampui rintangan energi untuk memutuskan ikatan hidrogen dan hidrofobik yang lemah. atau pada lubang hidrotermal bawah laut dapat stabil pada suhu 100°C. Cincin polipeptida kemudian mulai terbuka atau terdenaturasi. .

Perubahan pH dapat mempengaruhi perubahan asam amino kunci pada sisi aktif enzim sehingga menghalangi sisi aktif berkombinasi dengan substratnya.6-7. DERAJAT KEASAMAN (pH) Seperti protein pada umumnya. enzim pencerna protein yang dihasilkan pankreas mempunyai pH Optimum 8. Pada suhu kurang dari suhu optimum. kenaikan atau penurunan pH menyebabkan penurunan aktivitas enzim dengan cepat. Ada enzim yang bekerja secara optimal pada kondisi asam.2 7. pH rendah. Diluar pH optimum tersebut.Enzim menjadi nonaktif bila diperlakukan pada asam atau basa yang sangat kuat.0 1.2 5.5 8-11 . aktivitas enzim mengalami penurunan. Pengontrolan panas terhadap susu dan makanan dengan bahan susu lainya secara dramatis mengurangi penyebaran penyakit seperti TBC. atau ion bermuatan ganda. Misalnya.0 (netral). Pengaruh pH terhadap suatu enzim bervariasi tergantung jenisnya. Jumlah muatan positif dan negative yang terkandung didalam molekul protein serta bentuk permukaan protein sebagian ditentukan oleh pH. Ada juga yang bekerja secara optimal pada kondisi basa. ion negatif. pH optimum yang diperlukan berbeda ± beda tergantung jenis enzimnya Seluruh enzim peka terhadap perubahan derajat keasaman (pH). enzim pencerna dilambung mempunyai pH optimum 2 sehingga hanya dapat bekerja pada kondisi sangat asam. Enzim Sukrase Amilase Lipase Pepsin Tripsin Sumber Usus halus Salipa pankreas Pankreas Lambung pankreas Substrat Sukrosa Amilum Etil-burtirat Albumin kasein pH optimum 6.Pengaruh pH terhadap kerja enzim dapat terdeteksi karena enzim terdiri atas protein. Dengan demikian perubahan pH lingkungan akan berpengaruh terhadap efektivitas bagian aktif enzim dalam membentuk kompleks enzim substrat.merupakan salah satu alasan bahwa enzim lebih aman dimakan pada makanan yang sudah dimasak. Sebaliknya. Terdapat suatu nilai pH tertentu atau daerah pH yang dapat menyebabkan kecepatan reaksi paling tinggi. Kebanyakan enzim intrasel mempunyai pH optimum sekitar 7. Sebagian besar enzim dapat bekerja paling efektif pada kisaran pH lingkungan yang agak sempit. struktur ion enzim tergantung pada pH lingkungannya. Enzim masih beraktivitas pada suhu kurang dari 0 derajat C dan aktivitasnya hampir terhenti pada suhu 196 derajat C.5 . Kecuali misalnya enzim pepsin di dalam perut bertindak balas paling cekap pada pH 2. pH tersebut dinamakan pH optimum. sementara enzim tripsin di dalam usus kecil bertindak paling baik pada pH 8. Enzim dapat berbentuk ion positif. atau pH tinggi dapat pula menyebabkan terjadinya proses denaturasi dan ini akan mengakibatkan menurunnya aktifitas enzim.5-2. 3. Disamping pengaruh terhadap struktur ion pada enzim.Khususnya daging dan telur daripada makanan mentah.

substrat sudah tidak dapat berikatan dengan kompleks enzim. jka zat penghambat lebih dulu berikatan dengan sisi aktif enzim . karena sisi aktif enzim berubah. inhibitor non-kompettif bekerja dengan cara menempati bagian lain dari permukaan enzim sehingga dapat mengubah sisi aktifnya. Inhibitor akan berikatan dengan enzim membentuk kompleks enzim-inhibitor. Seringkali enzim dihambat leh suatu zat yang disebut inhibitor. Enzim dapat dihambat sementara atau tetap oleh inhibitor berupa zat kimia tertentu. Persaingan tersebut terjadi karena inhibitor biasanya mempunyai kemiripan kimiawi dengan . ada dua jenis inhibitor yaitu sebagai berikut: a.inhibitor. kondisi tersebut berbalik bila konsentrasi substrat naik. b. Zat kimia tersebut merupakan senyawa selain substrat yang biasa terikat pada sisi aktif enzim (substrat normal) sehingga antara substrat dan inhibitor terjadi persaingan untuk mendapatkan sisi aktif . maka substratnya tidak dapat lagi berikatan dengan sisi aktif enzim. Enzim dapat dihambat sementara atau tetap oleh inhibitor berupa zat kimia tertentu. Pada penghambatan ini zat ± zat penghambat mempunyai struktur yang mirip dengan struktur substrat. Inhibitor merupakan suatu molekul yang menghambat ikatan enzim dengan substratnya. Inihibitor ini dapat dihilangkan dengan penambahan konsentrasi sustrat. Inhibitor kompetitif menghambat kerja enzim dengan cara menempati sisi aktif enzim sehingga substrat tidak dapat berikatan dengan enzim. misalnya ion klorida yang bekerja pada enzim amilase. Pada konsentrasi Substrat yang rendah akan terlihat dampak inhibitor terhadap laju reaksi.4. Inhibitor ini dapat dihilangkan dengan penambahankonsentrasi substrat. Zat kimia tersebut merupakan senyawa selain substrat yang biasa terikat pada sisi aktif enzim (substrat normal) sehingga antara substrat dan inhibitor terjadi persaingan untuk mendapatkan sisi aktif . Inhibitor non kompetitif Adalah inhibitor yang melekat pada tempat selain sisi aktif sehingga bentuk enzim berubah dan substrat tidak dapat melekat pada enzim Pada penghambatan ini. Persaingan tersebut terjadi karena inhibitor biasanya mempunyai kemiripan kimiawi dengan substrat normal. Inhibitor kompetitif adalah inhibitor yang kerjanya bersaing dengan substrat untuk mendapatkan sisi aktif enzim. Dengan demikian baik substrat maupun zat penghambat berkompetisi atau bersaing untuk bersatu dengan sisi aktif enzim . Inhibitor kompetitif. INHIBITOR ATAU AKTIFATOR Aktivator merupakan molekul yang mempermudah ikatan antara enzim dengan substratnya.

Sekitar 50% testosterone dalam darah seorang wanita normal dibentuk sama banyaknya di ovarium dan korteks adrenal. reaksi penentu kecepatan pembentukan testosterone adalah konversi kolesterol menjadi pregnenolon. Di testis manusia.khususnya testosteron . 2. Mereka memulai proses pubertas dan mempengaruhi pertumbuhan rambut pada wajah.substrat normal. estrogen. karakteristik seks kedua pria. Steroid Hormon steroid berasal dari kolesterol. Sintesis Testosteron Luteinizing Hormone (LH) dari hipofisis anterior merangsang testis manusia untuk membentuk testosterone dan androgen lain. mendalamkan suara. Yang termasuk hormone steroid adalah androgen. otot. Separuh sisanya berasal dari adrostenedion ovarium dan adrenal yang setelah disekresikan ke dalam darah diubah menjadi testosterone di jaringan adipose. di pihak lain. namun juga diproduksi dalam jumlah kecil oleh rahim wanita dan kelenjar adrenalin yang terdapat pada pria dan wanita. ikatan rangkap pada cincin A testosterone mengalami reduksi sehingga terbentuk hormone aktif yaitu dehidrotestosteron (DHT). dan kulit. sedangkan adrenokortikoid termasuk hormon yang diproduksi oleh kelenjar adrenal. Dalam banyak hal. Seperti untuk semua steroid. adalah sumber utama androgen yang ealtif lemah yaitu dehidroepiandosteron (DHEA). sehingga mengatur kecepatan sintesis estosteron. Secara umum. seperti . androgen mengandung 19 karbon. Korteks adrenal. kondisi tersebut berbalik bila konsentrasi substrat naik. Jenis hormone A. Persentase senyawa ini yang merupakan androgen lemah. kandungannya jauh lebih tinggi dalam tubuh wanita usia subur. tubuh. dan adrenokortikoid. Hormon ini menyebabkan perkembangan dan mempertahankan tanda-tanda kelamin sekunder pada wanita. dan alat kelamin. jalur perdominan yang menghasilkan testosterone adalah melalui pregnenolon ke 17-hidroksipregnenolon ke DHEA. kemudian dari DHEA ke androstenedion ke testosterone. Walaupun terdapat baik dalam tubuh pria maupun wanita. Komplemen spesifik enzim yang terdapat dalam sel suatu organ menentukan hormone apa yang dapat disintesis oleh organ bersangkutan. Estrogen Estrogen (atau oestrogen) adalah sekelompok senyawa steroid yang berfungsi terutama sebagai hormon seks wanita. 1. Androgen Androgen adalah hormon seks yang biasanya diproduksi hanya oleh testis pria. hormon androgen . dan estrogen mengandung 18 karbon. Hormon androgen dan estrogen termasuk hormone seks. LH mengontrol kecepatan pemutusan rantai sisi kolesterol di karbon 21 untuk membentuk pregnenolon. androgen paling poten yang terdapat di dalam darah adalah testosterone. Di sel sasaran. Pada konsentrasi Substrat yang rendah akan terlihat dampak inhibitor terhadap laju reaksi. Androgen membantu memulai perkembangan testis dan penis pada janin laki-laki. diekstraksi dari simpanan kolesterol ester intrasel. Secara biologis. Biosintesis androgen adrenal berjalan dari pemutusan rantai sisi 2-karbon pada 17 hidroksipregnenolon untuk membentuk androgen adrenal 19-karbon yaitu dehidroepiandrosteron (DHEA) dan turunan bersulfatnya (DHEAS) di zona retikularis korteks adrenal. Setelah pubertas. jalur yang menghasilkan androgen di testis serupa dengan yang terdapat di korteks adrenal. yang disintesis di jaringan dari asetil KoA. atau diserap oleh sel dalam bentuk lipoprotein yang mengandung kolesterol yang diinternalisasi melalui proses yang diperantarai oleh reseptor membrane plasma. pertumbuhan otot. hati.memainkan peran dalam pengaturan gairah seks. terhadap produksi steroid total oeh korteks adrenal normal cukup bermakna. glukokortikoid dan progestin mengandung 21 karbon.

yang disebut elemen respons glukokortikoid. yaitu mineralokortikoid yang terutama bekerja pada metabolisme elektrolit atau mineral dan glukokortikoid yang mempunyai pengaruh terhadap metabolism karbohidrat.androstenedion diubah menjadi estron di ovarium. Demikian juga. yaitu Rendall.payudara. Pembentukan estrogen. ACTH ini merangsang sekresi kortisol. terutama otot rangka dari jaringan diposa. sel teka. Pada saat menopause. dan sel korpu luteum) memiliki semua system enzim yang diperlukan untuk sintesis berbagai steroid. sebagai respon terhadap stimulasi oleh follicle-stimulating hormone (FSH) dari hipofisis anterior dan melalui aktivitas katalitik P450 aromatase. Namun. kortisol pada keadaan tertentu dapat menyebabkan retensi Na+ dan meningkatkan ekskresi K+. Walupun kompartemen utama ovarium yang menghasilkan steroid (sel granulosa. sel stroma. 4) glukokortikoid akan meningkatkan atau menurunkan transkripsi banyak gen untuk mempengaruhi sintesis mRNA utnuk protein yang memperantarai berbagai pengaruh fisiologis. dan kecemasan yang berlebihan. Regulasi kortisol dipengaruhi oleh hormon ACTH yang disekresi oleh hipofisis. ACTH. ACTH ini mengaktifkan sel adrenokortikal untuk memproduksi steroid melalui peningkatan siklik adenosin monofosfat (cAMP). mengubah testosterone menjadi estradiol. estrogen ovarium yang paling predominan dan poten. dan sel korpus luteum mensekresikan terutama progesterone. estrogen mulai berkurang sehingga dapat menimbulkan beberapa efek. dan juga terlibat dalam penebalan endometrium maupun dalam pengaturan siklus haid. Beberapa orang ahli kimia. berkeringat pada waktu tidur. Estrogen ovarium adalah steroid C18 dengan sebuah gugus hidroksil fenolat di C3 dan sebuah gugus hidroksil (estradiol) atau gugus keton (estron) di C17. namun sel granula mensekresi terutama estrogen. Kortisol ini apabila berlebih mempunyai umpan balik negatif terhadap sekresi ACTH dan CRF yang masing-masing mengarah pada hipofisis dan hipotalamus agar sekresi CRF. 2) hormon berikatan dengan reseptor protein di dalam sitoplasma. Senyawasenyawa tersebut dapat dibagi dalam 2 golongan.  Glukokortikoid Sedikitnya 95% aktivitas glukokortikoid dari sekresi adrenokortikal merupakan hasil dari sekresi kortisol. Sel granulosa ovarium. 3.  Mineralokortikoid Mineralokortikoid yang mempengaruhi pengaturan elektrolit dan keseimbangan air. Berlawanan dengan aldosteron. Reichstein dan Wintersteiner telah berhasil mengisolasi 28 macam steroid dari adrenal korteks. sejumlah kecil aktivitas glukokortikoid yang cukup penting diatur oleh kortikosteron. Adrenokortikoid Hormon-hormon ini diproduksi pada kelenjar adrenal. progestin (senyawa yang berikatan dengan progesterone). untuk membangkitkan atau menekan transkripsi gen. Hal ini disebabkan karena kortisol . dan androgen oleh ovarium memerlukan aktivitas enzim oksidatif family sitokrom P450 yang digunakan untuk membentuk hormone steroid lain. dan kortisol kembali menjadi normal. walaupun tempat utama pembentukan estron dari androstenedion terjadi di jaringan ektraovarium. tetapi efek ini jauh lebih kecil daripada aldosteron. sel teka dan stroma terutama mensekresi androgen. Binatang yang telah diambil kelenjar adrenal hanya dapat bertahan hidup satu sampai dua minggu dan hal ini disebabkan oleh tidak adanya jaringan adrenokortikal. di antaranya hot flash. Sedangkan sekresi ACTH sendiri diatur oleh CRF/CRH (Corticotropin Releasing Factor/Hormone) dari hipotalamus. Hormon glukokortikoid mempunyai mekanisme kerja seluler sebagai berikut: 1) hormon masuk ke dalam sel melalui membran sel. yang dikenal juga sebagai hidrokortisol. 3) kompleks hormon-reseptor kemudian berinteraksi dengna urutan DNA pengatur spesifik.

selain itu kortisol juga dapat meningkatkan sekresi tubuli ginjal. Sintesis hormone steroid .dapat menambah kecepatan filtrasi glomeruli.

.

yaitu: y Thyroxine (dikenal dengan nama T-4 atau L-3.B. Di dalam sel inilah iodium dikombinasikan dengan asam amino Tyrosin membentuk T-3 atau T-4. Molekul yang teriodinasi tidak seperti posisi T-3 (3. dan lebih dari 99% senyawa T-3 dan T-4 yang berada dalam sirkulasi darah terikat dengan protein pembawa.3¶-triodothyronine) tetapi bentuk lain dari T-3 dengan struktur 3.5¶-tetraiodothyronine) y Triodothyronine (T-3 atau L-3. Satu-satunya sel dalam tubuh adalah sel tiroid yang dapat mengabsorpsi iodium. y Gambar 3. Fungsi dari Kelenjar tiroid adalah untuk pengambilan Iodium.3¶. kekuatan kerja dari hormon T-3 adalah 4 kali dari hormon T-4. Triiodothyronine dan T-4 kemudian dilepaskan dan masuk ke aliran darah. Kelenjar tiroid (Gambar dibawah) berbentuk seperti kupu-kupu dengan dua bagian yang berkedudukan lateral dan dikenal dengan nama LOBE. TIROKSIN Hormon tiroksin adalah hormon yang dihasilkan oleh kelenjar tiroid. yang dihubungkan dengan pita pendek yang disebut ISTHMUS.5. Dua jenis pembawa yang lain adalah transthyrein dan albumin. Tiap sel dalam tubuh sangat tergantung pada keberadaan hormon tiroid terhadap pengaturan proses metabolismenya. Secara kimiawi hormon Tiroid merupakan derivat dari asam amino Tirosin yang membentuk ikatan kovalen dengan iodium. kemudian di bawa ke luar kelenjar untuk mengontrol proses metabolisme (konversi oksigen dan kalori menjadi energi).5. Hormon tiroid adalah sangat sukar larut dalam air. glikoprotein yang disintesis dalam hati. Struktur kimia T-4 dan T-3 Jumlah dan posisi dari iodium adalah sangat penting. seperti Thyroxine (T-4) dan Triiodothyronine (T-3) dapat dilihat pada Gambar dibawah ini. ada 2 kelompok hormon yang merupakan derivat asam amino tirosin yaitu tiroksin dan epinefrin.3¶. Prinsip pembawa hormon tiroid adalah thyroxine-binding globulin. di mana iodium terdapat pada banyak makanan. Normal kelenjar tiroid menghasilkan 80 % T-4 dan 20 % T-3.5. kelenjar ini terdapat pada bagian depan dari leher (tepatnya di bagian depan trachea). Keberadaan pembawa yang mengikat hormon tiroid tersebut memberikan bentuk yang stabil dari hormon tiroid tersebut dalam sirkulasi darah dan selalu berada dalam bentuk senyawa .5¶-triodothyronine yang disebut sebagai kebalikan T-3 menunjukkan sifat yang tidak aktif. di mana.3¶-triodothyronine) Sebagaimana nampak pada Gambar 3. yang dikonversikan dalam bentuk hormon tirroid. bahan dasar dari hormon tiroid ini adalah Tyrosin yang membentuk ikatan kovalen dengan iodium dengan tiga atau empat posisi pada inti aromatik. Derivat Asam Amino Hormon yang termasuk ke dalam golongan derivat asam amino tirosin.

denyut nadi bertambah. Kekurangan hormon tiroksin pada orang dewasa mengakibatkan mixudema. seperti: y Iodinasi tirosin dalam tiroglobulin (dikenal dengan nama penggabungan Iodida). .yang aktif. Tanda-tanda penyakit tersebut adalah mata menonjol. yang mengandung enzim hidrolitik yang akan memecah tiroglobulin dan membebaskan hormone tiroid. Selain nafsu makan meningkat tetapi diiringi manurunnya berat badan karena meningkatkan metabolisme dan gangguan pencernaan. selalu diambil dari darah melalui sel epitel tiroid. Gambar 6. yang terdapat pada bagian luar membran plasma sebagai sodium-iodida symporter atau perangkap iodium (iodine trap). mata lebar. pelepasan hormon tersebut berdasarkan pada up take (pengambilan kembali) oleh sel target. dengan gejala proses metabolisme menurun. iodida dibawa ke dalam lumen dari folikel sebagai tiroglobulin. dan insonia. y Koloid yang terdapat dalam endosome akan masuk ke dalam lisosome. y Hormon tiroid yang bebas tersebut akan dilepaskan oleh lisosom melalui bagian bawah membran sel dan masuk ke dalam aliran darah. nadi dan napas cepat serta tidak teratur. yang disintesis melalui sel epitel Tiroid dan disekresikan ke dalam lumen dari folikel-koloid. Perintah untuk pembuatan hormon tiroid melalui dua prinsip pada bahan kasar. berpikir dan berbicara lamban. dan hanya senyawa ini yang berfungsi untuk sintesis T-4 dan T-3. gerakan lamban. yang secara umum disimpan dalam bentuk tiroglobulin. mudah gugup. Mekanisme pembentukan hormon tiroid Tahap akhir dari sintesis hormon tiroid melalui beberapa tahapan seperti: Sel epitel tiroid diisi koloid oleh endositosis. y Sintesis tiroksin atau triiodotironin dari dua buah senyawa iodotirosin. di mana hormone tiroid tersebut segera mengikatkan dirinya dengan protein pembawa untuk segera ditranspor ke sel sasaran. kulit tebal dan rambut rontok. Pada sel yang lain. Kelebihan tiroksin pada orang dewasa dapat menyebabkan penyakit ³Grave¶s disease´ atau penyakit gondok eksoftalmus. y Kekurangan hormon tiroksin pada masa kanak-kanak dapat menyebabkan kritinisme. yaitu terjadinya pertumbuhan kerdil dan kemunduran mental. Pembentukan hormon tiroid dikendalikan oleh enzim tiroid peroksidase seperti terlihat pada Gambar 6. y Iodium atau senyawa iodida lainnya. Enzim tersebut berperan sebagai katalisator pada dua reaksi. Molekul tiroglobulin yang mengandung 134 tirosin. di mana koloid tersebut mengandung tiroglobulin yang terkombinasi dengan hormon tiroid. berat badan bertambah.. y Tyrosine disiapkan dari rantai glikoprotein yang besar yang disebut sebagai thyroglobulin.

Setelah hipofisektomi. keringat dingin dan keterkejutan/shok. hormon ini pun memicu reaksi terhadap efek lingkungan seperti suara derau tinggi atau intensitas cahaya yang tinggi. . konsentrasi glukokortikoid darah ini turun dan sintesis epinefrin menurun. Reaksi ini dalam batas tertentu menjadi sebuah pengalaman yang menyenangkan. Kekurangan iodin dalam waktu lama dapat mengakibatkan pembekakan kelenjar tiroid.. Reaksi yang kita sering rasakan adalah frekuensi detak jantung meningkat. Pembekakan ini terjadi karena kelenjar harus bekerja agar produksi tiroksin terjamin. atau menggunakan garam beryodium. norepinefrin. Hormon epinefrin (adrenalin) Adrenalin adalah sebuah hormon yang memicu reaksi terhadap tekanan dan kecepatan gerak tubuh kita. konsentrasi glukokortikoid dalam darah yang mengalir dari korteks ke medula cukup tinggi. usus. Tirosin dioksidasi menjadi dopa. and epinefrin. epinefrin kadar rendah kembali muncul dalam darah beberapa waktu setelah adrenalektomi bilateral. hormon ini pun memicu reaksi terhadap efek lingkungan seperti suara derau tinggi atau cahaya yang terang. dan walaupun diperlukan jumlah relatif besar.Tiroksin mengandung banyak iodin. Epinefrin yang ditemukan dalam jaringan di luar medulla adrenal dan otak sebagian besar diserap dari darah dan bukan disintesis insitu. Akibatnya kelenjar gondok mengembang dan muncullah penyakit gondok. Epinefrin disintesis dari norepinefrin dalam sebuah jalur sintesis yang terbagi atas keseluruhan katekolamin. Tidak hanya gerak. Hormon epinefrin disintesis pada kelenjar adrenal bagian medulla oleh sel-sel kromafin. PNMT medulla adrenal diinduksi oleh glukokortikoid. Hasil akhir biosintesis epinefrin dan norepinefrin atau disebut katekolamin dapat berupa dopamin pada jaringan-jaringan tertentu (misalnya paru. misalnya ikan laut. Penyakit ini sering dijumpai di daerah-daerah yang kekurangan iodin. Norepinefrin terbentuk melalui hidroksilasi dan dekarboksilasi tirosin. PNMT hanya terdapat pada sitosol sel-sel medula adrenal. Jalur biosintetik utama : fenilalanin tirosin dopa dopamin norepinefrin epinefrin. Karena norepinefrin diaktifkan oleh PNMT dalam sitosol. ditemukan dalam jumlah cukup banyak hanya di otak dan medulla adrenal. PNMT menggunakan S-adenosilmetionin (SAMe) sebagai ko-faktor yang menyumbangkan gugus metil pada norepinefrin. enzim yang mengkatalisis pembentukan epinefrin/epinefrin dari norepinefrin. Pencegahan dapat dilakukan dengan mengonsumsi makanan yang mengandung cukup iodin. dan mengalami dekarboksilasi menjadi dopamin. mungkin juga menjadi sebuah hobi hingga disebut adrenaline junkie. Hormon epinefrin berfungsi memicu reaksi terhadap tekanan dan kecepatan gerak tubuh. Epinefrin disintesis melalui metilasi terhadap amina pangkal primer pada norepinefrin oleh feniltanolamin N-metiltransferase (PNMT) dalam sitosol neuron adrenergik dan sel-sel medulla adrenal (sel kromafin). Hal ini bisa terjadi via katekholamin-H+ penukar VMAT1. hati) di sana zat tersebut bereaksi sebagai hormon local. termasuk L-dopa. Feniletanolamin-N-metiltransferase (PNMT). Tidak hanya gerak. membentuk epinefrin. Norepinefrin dimetilasi menjadi epinefrin. Reaksi yang sering dirasakan adalah frekuensi detak jantung meningkat. dan kadar ini diatur seperti yang disekresi oleh medula adrenal. pertama norepinefrin harus diubah di luar granula sel kromafin. Yang menarik. VMAT1 juga bertanggung jawab mentransport epinefrin yang baru disintesis dari sitosol kembali ke dalam granula sel kromafin untuk persiapan pelepasan. dan epinefrin melalui metilasi norepinefrin. yang dioksidasi menjadi norepinefrin. misalnya di daerah penggunungan atau daerah perbukitan. dopamine. keringat dingin dan keterkejutan.

Penderita stres umumnya juga kehilangan nafsu makan. tremor. dan menimbulkan tanggapan yang sangat luas: laju dan kekuatan denyut jantung meningkat sehingga tekanan darah meningkat. gastrin dan katekolamin (mis. dan sebagainya.Fungsi hormon ini mengatur metabolisme glukosa terutama disaat stres. glukogen diubah menjadi glukosa yang bersama-sama dengan oksigen merupakan sumber energi. pretesin. Stres dapat meningkatkan produksi kelenjar atau hormon epinefrin. cepat lelah. molekul-molekul ini melebarkan pembuluh darah menuju jantung. Detak jantung dan tekanan darah juga meningkat sehingga metabolisme meningkat. oksitosin. dan alergi C. hormon bisa berakibat positif. akibat dari darah yang terpompa lebih cepat. Sel-sel yang mengelilingi pembuluh merespon epinefrin dan mengalirkan lebih banyak darah yang dibutuhkan jantung. Indikasi stres adalah sulit tidur. akan terjadi kondisi kelelahan bahkan menimbulkan depresi. Hormon epinefrin mempengaruhi otak akan membuat indra perasa merasa kebal terhadap sakit. jika tidak berlebihan. Keadaan stres akan merangsang pengeluaran hormon epinefrin secara berlebihan sehingga menyebabkan jantung berdebar keras dan cepat. Berbagai gejala negatif pada aktivitas atau metabolisme organ tubuh karena pengaruh epinefrin bisa disebabkan karena 2 kemungkinan : sekresi yang berlebihan atau sebaliknya kekurangan sekresi. Hormon ini berfungsi untuk mencegah efek penuaan dini seperti melindungi dari Alzheimer. Peptida-protein Banyak hormon yang termasuk peptide ± protein. darah tambahan yang dibutuhkan oleh otak. arrhythmia. vasopresin. Masalah tersebut di antaranya. penyakit jantung. sakit kepala. hipertensi. Epinefrin selalu akan dapat menimbulkan vasokonstriksi pembuluh darah arteri dan memicu denyut dan kontraksi jantung sehingga menimbulkan tekanan darah naik seketika dan berakhir dalam waktu pendek.. sehingga menganggu fungsi metabolisme dan proses oksidasi di dalam tubuh. Secara garis besar. Tachychardia. Semakin tinggi tingkat DHEA (dehidroepiandrosteron) dalam tubuh. Molekul-molekul epinefrin memiliki fungsi khusus dalam pembuluh vena dan arteri yang memastikan bahwa organorgan penting menerima lebih banyak aliran darah di saat bahaya. norepinefrin. kemampuan berpikir dan ingatan meningkat. epinefrin). meningkatkan kecepatan tingkat metabolik yang independen terhadap hati. kanker payudara dan ovarium juga osteoporosis. mudah terusik. parathormon. otot. diantaranya yaitu insulin. aksi yang ditimbulkan oleh epinefrin antara lain : menambah kadar gula darah (hiperglikemik). Tetapi. dan otot. Hormon epinefrin timbul sebagai stimulasi otak. bronkus membesar sehingga memungkinkan udara masuk dan keluar paru-paru lebih mudah. kadar gula darah dan laju metabolisme meningkat. maka makin padat tulang. Sebenarnya. Hormon epinefrin diproduksi dalam jumlah banyak pada saat sedang marah. Palpitasi. lebih terpacu untuk bekerja atau membuat lebih fokus. kepala pusing. mengurangi kadar eosinofil. dan diikuti dengan rambut berdiri. kecemasan. menaikkan frekuensi (efek kronotropik positif) dan amplitudo kontraksi jantung. otak. merangsang adenohipofisis untuk pelepasan ACTH. kelopak mata terbuka lebar. . pupil mata membesar. Hormon epinefrin menyebar di seluruh tubuh. meningkatkan konsumsi oksigen dan laju metabolisme basal. keresahan. dilatasi pembuluh darah di otot rangka dan hati. perasaan lelah. Dan secara tidak langsung akan membuat indra kita menjadi lebih sensitif untuk bereaksi. dopamin. dan jantung dapat dipasok. paru-paru menyerap oksigen lebih banyak. menjadi was-was dan siaga. edema paru-paru akut. hormon adrenokortikotropik (ACTH). Dengan cara ini. glucagon. Penyakit fisik juga mudah berdatangan. jika hormon diproduksi berlebihan akibat stres yang berkepanjangan. dan karena itu.

Pertama. Glukosa akan masuk aliran darah. Parathormon ). glukosa akan segera masuk ke dalam sel. Ada dua macam kelainan yang disebabkan oleh gangguan insulin. kadar glukosa yang lebih dari kebutuhan akan disimpan di dalam hati (liver) dalam bentuk glikogen. Hormon ini akan mempercepat pengubahan glukosa menjadi gula otot atau glikogen. oksitosin. Insulin dan glucagon ). Penderita diabetes tipe 1 biasanya mutlak membutuhkan insulin. tetapi jumlahnya tidak memadai. tetapi saat ini insulin telah dapat diproduksi secara massal melalui rekayasa genetik. dengan bantuan insulin. Jika kadar glukosa darah turun. Dengan teknik mutakhir. Peran insulin di dalam tubuh sangat penting. kelainan pada pankreas sehingga insulin tidak dapat diproduksi. Berbeda halnya dengan diabetes tipe 2. Selain itu. dan kalenjar pancreas ( mis. atau jumlah produksi insulin masih normal. kerusakan ginjal. Keadaan terakhir ini disebut diabetes tipe 2. karbohidrat yang kita konsumsi akan segera dipecah menjadi gula dan masuk aliran darah dalam bentuk glukosa. Insulin baru diberikan jika obat-obatan antidiabetes sudah tidak mempan lagi. bakteri tertentu disisipi gennya sehingga dapat memproduksi insulin manusia. pankreas akan mengeluarkan hormon insulin.Hormon hormon peptida ± protein disintesis dalam kalenjar Hipofisis porterior ( mis. Baik diabetes tipe 1 maupun tipe 2. Jika keadaan ini berlangsung lama dan tidak diobati. misalnya saat puasa atau di antara dua waktu makan. dan luka yang tidak kunjung sembuh. pankreas tetap dapat menghasilkan insulin. glikogen akan dipecah kembali menjadi glukosa untuk memenuhi kebutuhan energi. insulin diestraksi dari hewan. akan timbul berbagai komplikasi seperti kebutaan. Kedua. kalenjar anak gondok ( mis. Insulin Insulin adalah hormone pusat yang berfungsi mengatur karbohidrat dan lemak dalam metabolisme tubuh. kerusakan saraf. akibat pengubahan ini kadar gula dalam darah akan menurun. 1. Keadaan ini disebut penyakit diabetes tipe 1. Apabila jumlah glukosa terlalu tinggi. tetapi sel tubuh tidak dapat menggunakannya (resisten). antara lain adalah mengatur kadar gula darah agar tetap dalam rentang nilai normal. tingginya kadar glukosa setelah makan akan direspon oleh kelenjar pankreas dengan memproduksi hormon insulin. Saat dan setelah makan. Glukosa adalah senyawa siap pakai untuk menghasilkan energi. Insulin disekresikan oleh kelompok sel dalam pankreas yang disebut sel islet. Dulu. pretesin ). Disini hanya akan di bahas beberapa hormone saja. Pada keadaan normal. Dengan adanya insulin. sama-sama mengakibatkan meningkatnya kadar glukosa dalam darah. Fungsi hormon ini mengatur kadar gula darah dengan cara mengubah glukosa menjadi glikogen. Peran hormone Insulin Insulin telah lama digunakan untuk mengobati diabetes. Dengan demikian kadar glukosa dalam darah akan meningkat. vasopresin. Makanan yg masuk ke dalam tubuh akan dicerna dan diolah menjadi gula dalam bentuk glukosa. .

3. Bila pelepasan glucagon dihambat dengan pemberian somatostatin. Hormone ini disintesis sebagai prohormon. Secara umum berfungsi untuk mengatur metabolisme kalsium dan metabolisme fosfat maupun pelepasan kalsium dari tulang. Dengan demikian hiperglikemia persisten yang dijumpai pada diabetes mungkin akibat pengaruh glukogen. tapi fungsinya kebalikan dari insulin yaitu mengaktifkan glikogen menjadi glukosa. Glucagon Hormone glucagon juga diproduksi di pancreas. pemacuan puting susu oleh pengisapan bayi menyebabkan pelepasan oksitosin dari neurohipofisis.2. Biasanya penderita diabetes mellitus disebabkan karena kurangnya produksi insulin dalam tubuh atau terlalu banyaknya glukosa dalam tubuh sehingga insulin tidak mampu lagi mengendalikan kadar glukosa tersebut. Oksitosin disintesis dalam nucleus paraventrikularis hipotalamus. Disebut juga anti-insulin. Rupa-rupanya hiperglikemia puasa yang dijumpai pada diabetes berat merupakan akibat dari sekresi glucagon yang berlebihan atau kelebihan glukogen relative tehadap jumlah insulin dalam sirkulasi. Parathormon Disebut juga paratiroid hormone ( PTH ) karena disintesis dan diseksresi oleh kalenjar paratiroid. Paratiroid hormone (PTH) merupakan hormone yang berperan dalam metabolisme kalsium (Ca2+). Hormone ini terdiri dari Sembilan asam amino. Hormone paratiroid merupakan rantai polipeptid tunggal tersusun dari 84 sisa asam amino. Oksitosin Oksitosin disimpan pada neurophisis atau hipofisis posterior. oleh karena oksitosin menginduksi permulaan proses kelahiran apabila uterus hamil sudah waktunya. Terdapat hormone Kalsitonin dan juga vitamin D yang memiliki pengaruh terhadap metabolism kalsium dalam tubuh. hanya saja Kalsitonin mempunyai fungsi yang berlawanan dengan Paratiroid. Oksitosin menyebabkan kontraksi uterus dan menyebabkan pengeluaran air susu dari kalenjar susu. Sebaliknya. Perannya antara lain: y menurunkan ekskresi kalsium ginjal sehingga konsentrasi kalsium dalam cairan ekstrasel meningkat y meningkatkan ekskresi fosfat melalui ginjal sehingga konsentrasinya dalam cairan ekstrasel menurun y meningkatkan laju disolusi tulang yang menggerakkan Ca2+ masuk ke dalam cairan ekstrasel y meningkatkan efisiensi absorbsi Ca2+ dari usus _ Mencegah hipokalsemia dengan mengorbankan substansi tulang (bila asupan Ca2+ dari makanan kurang dan berlangsung lama Hormone paratiroid tidak sendiri dalam mengatur metabolisme kalsium dan fosfat dalam tubuh. . Struktur primer dari Glukagon adalah yang terdiri dari 29 asam amino dan mempunyai massa molekul 3483 Da. His-Ser-GlnGly-Thr-Phe-Thr-Ser-Asp-Tyr-Ser-Lys-Tyr-Leu-Asp-Ser-Arg-Arg-Ala-Gln-Asp-Phe-Val-GlnTrp-Leu-Met-Asn-Thr. Pengkajian terakhir mengirakan bahwa glucagon mungkin mempunyai peran lebih besar pada diabetes mellitus daripada perkiraan semula. Glucagon dipoduksi tidak lebih banyak dari insulin pada keadaan normal. hiperglikemia puasa tidak timbul meskipun dengan kadar insulin yang sangat rendah. 4. prohormon ini merupakan rantai polipeptid yang lebih panjang yang mengalami pemecahan proteolitik menjadi hormone yang aktif. Digunakan dalam ilmu kebidanan.

Delesi atau substitusi gugus ini pernah menghasilkan sejumlah analog oksitosin. Memiliki pengaruh tidak hanya terhadap satu sel target. Diproduksi dan disekresikan ke dalam darah oleh sel kelenjar endokrin dalam jumlah sangat kecil 2. gugus fenolik pada tirosin. Kerja hormone ini mencegah kehilangan air berlebih dalam urin. hormon akan dialirkan oleh darah menuju berbagai jaringan sel dan menimbulkan efek tertentu sesuai dengan fungsinya masing-masing atau hormone tersebut akan menunaikan tugasnya pada tempat lain sesuai dengan fungsinya b. Peptida protein yaitu insulin. tetapi dapat juga mempengaruhi beberapa sel target berlainan c. Memiliki pengaruh mengaktifkan enzim khusus 4. Jadi. penghapusan gugus amino primer bebas pada belahan termina ± residu sistein ( posisi 1 ) menghasilkan desaminooksitosin yang memiliki aktifitas antiduretik empat hingga lima kali lebih besar daripada aktifitas antidiuretik hormone oksitosin. golongan ini merupakan struktur kimia yang mirip dengan kolesterol dan sebagian besar tipe ini berasal dari kolesterol.Gugus kimia yang penting bagi kerja oksitosin mencakup gugus amino primer pada sistein dengan ujung terminal ± amino. 5. bekerja pada tubuli konvolutus distalis dan pada duktus kolektivus ginjal. Vasopresin bekerja lewat mekanisme cAMP. Hormon memiliki ciri-ciri sebagai berikut: 1. a. Derivat asam amino tirosin. Vasopresin Vasopressin juga dikenal sebagai hormone antidiuretik ( ADH . penurunan volume plasma. hormone ni menyebabkan diabsorpsinya kembali air dari filtrate urin. gugus tiga karboksiamida pada asparagin. 3. glukagon. . vasopresin. dan penurunan tekanan darah. hormon yang dikeluarkan oleh mukosa usus dan lain-lainnya. Pemacuan yang menyebabkan pelepasan vasopressin termasuk peningkatan osmolalitas plasma. dan adrenokortikoid. Hormon steroid terdiri dari androgen. Sebagai contoh. parathormon. memungkinkan jalannya molekul air lewat dinding turbuli. glutamine serta glisinamida. Hormon steroid. oksitosin. dan ikatan sulfide. ada 2 kelompok hormon yang merupakan derivat asam amino tirosin yaitu tiroksin dan epinefrin. Secara kimiawi hormon dapat dibagi dalam 3 tipe dasar. 2. Mengadakan interaksi dengan reseptor khusus yang terdapat di sel target 3. KESIMPULAN Hormone adalah zat kimiawi yang dihasilkan tubuh secara alami. biasanya dibentuk pada suatu kelenjar dan begitu dikeluakan. estrogen. Yaitu : 1.