Pengertian dan Sifat Enzim Menurut Mayrback (1952) dari jerman, enzim adalah senyawa protein yang dapat

mengatalisi reaksireaksi kimia dalam sel dan jaringan makhluk hidup. Enzim merupakan biokatalisator artinya senyawa organic yang mempercepat reaksi kimia. Sifat-Sifat Enzim 1. Enzim adalah Protein Sebagai protein enzim memiliki sifat seperti protein, yaitu sangat dipengaruhi oleh kondisi lingkungan, seperti suhu, pH, konsentrasi substrat). Jika lingkungannya tidak sesuai, maka enzim akan rusak atau tidak dapat bekerja dengan baik. 2. Bekerja secara khusus/spesifik Setiap enzim memiliki sisi aktif yang sesuai hanya dengan satu jenis substrat, artinya setiap enzim hanya dapat bekerja pada satu substrat yang cocok dengan sisi aktifnya. 3. Berfungsi sebagai katalis Meningkatkan kecepatan reaksi kimia tanpa merubah produk yang diharapkan tanpa ikut bereaksi dengan substratnya, dengan demikian energi yang dibutuhkan untuk menguraikan suatu substrat menjadi lebih sedikit. 4. Diperlukan dalam jumlah sedikit Reaksi enzimatis dalam metabolisme hanya membutuhkan sedikit sekali enzim untuk setiap kali reaksi. 5. Bekerja bolak-balik Enzim tidak mempengaruhi arah reaksi, sehingga dapat bekerja dua arah (bolak-balik). Artinya enzim dapat menguraikan substrat menjadi senyawa sederhana, dan sebaliknya enzim juga dapat menyusun senyawa-senyawa menjadi senyawa tertentu. Tata Nama Enzim Secara umum nama tiap enzim disesuaikan dengan nama substratnya, dengan penambahan µase¶ dibelakangnya. Contoh penamaan enzim sesuai dengan nama substratnya adalah enzim urease karena hanya bekerja terhadap urea sebagai substratnya. Contoh lain adalah enzim laktase pada laktat, amilase pada amilum, lipase pada lemak, dan protease pada protein. Enzim juga dinamai berdasarkan reaksi yang dikatalis dan ditambah dengan akhiran -ase. Misalnya reaksi oksidasi glukosa maka enzim yang mengkatalisnya dinamai enzim glukosa oksidase. Contoh lain adalah pada reaksi dehidrogenasi maka enzim yang mengkatalisnya disebut enzim dehidrogenase. Dan pada reaksi transfer amino maka dinama enzim amino transferase. Selain penamaan yang sesuai dengan reaksi yang dikatalisisnya, enzim juga dapat dinamai berdasarkan produk yang dihasilkan dari reaksi yang dikatalisis, contohnya pada reaksi asam glutamat untuk membentuk glutamin, nama enzimnya adalah glutamin sintetase. Selain dari yang disebut dapat juga dinamai sesuai ikatan kimia yaitu enzim peptidase dan esterase. Enzim juga mempunyai penamaan secara trivial contohnya ptialin, tripsin, dan pepsin. Namanama enzim secara trivial ini tidak dapat memberikan informasi yang lengkap tentang jenis substrat ataupun reaksi yang dikatalis oleh enzim-enzim tersebut.

Penggolongan Enzim Golongan I. Oksidoreduktase Oksidoreduktase melaksanakan reaksi-reaksi khusus yang menghasilkan energi. Enzim-enzim yang termasuk dalam golongan ini dapat dibagi dalam dua bagian yaitu dehidrogenase dan oksidase. Dehidrogenase bekerja pada reaksi ±reaksi dehidrogenase, yaitu reaksi pengambilan atom hidrogen dari suatu senyawa (donor). Contoh reaksi dehidrogenase adalah reaksi pembentukan aldehida dari alkohol. Pada reaksi ini enzim yang bekerja adalah alkohol dehidrogenase.
Alkohol + NAD
+

alkohol dehidrogenase

Aldehida + NADH + H+

Gugus aldehida dan keton dapat bertindak sebagai donor hidrogen, contohnya pada reaksi pembentukan asam gliserat-3-fosfat dan 3-fosfogliseraldehida. Glutamat dehidrogenase adalah contoh enzim yang bekerja terhadap asam glutamat sebagai substrat dengan reaksi sebagai berikut:
asam glutamat + NAD+ + H2O glutamat dehidrogenase NH3 + asam ketoglutarat + NADH + H
+

Reaksi ini khusus untuk L-asam glutamat. Enzim-enzim oksidase juga bekerja sebagai katalis pada reaksi pengambilan hidrogen dari suatu substrat. Dalam reaksi ini yang bertindak sebagai akseptor hidrogen ialah oksigen. Contoh reaksi yang menggunakan salah satu enzim oksidase sebagai katalisnya adalah pada reaksi oksidasi glukosa menjadi asam glukonat.
glukosa + O2 glukosa oksidase asam glukonat + H2O 2

Beberapa contoh lain dari enzim oksidase yang bekerja sebagai katalis adalah xantin oksidase, asam amino oksidase, dan glisin oksidase. Xantin oksidase adalah enzim yang bekerja pada reaksi oksidasi xantin menjadi asam urat. Asam amino oksidase bekerja pada reaksi oksidasi asam-asam amino. Glisin oksidase bekerja pada reaksi oksidasi glisin menjadi asam glioksilat. Golongan II. Transferase Transferase adalah kelompok enzim yang sangat besar yang mengkatalisis pemindahan gugusan kimia dari suatu substrat ke yang lain atau pemindahan gugus dari suatu senyawa kepada senyawa lainnya. Tidaka ada pelepasan energi dari substrat dalam hal ini, melainkan pengubahan substrat menjadi senyawa yang kemudian dapat dioksidasi atau digunakan untuk sintesis material sel. Beberapa contoh enzim yang termasuk golongan ini adalah metiltransferase, hidroksimetiltransferase, karboksiltransferase, asiltransferase, dan amino transferase atau transaminase. Beberapa contoh dari reaksi yang memakai enzim tersebut adalah sebagai berikut:
hidroksi metil transferase THFA
   

H C HC
 

C

H

H C
 

C

H

H NH

NH

Golongan III. Hidrolase Enzim ini disebut golongan hidrolase karena enzim ini menghidrolisis molekul-molekul besar menjadi komponen-komponen kecil yang dapat digunakan. Enzim yang termasuk dalam kelompok ini bekerja sebagai katalis pada reaksi hidrolisis. Yang termasuk dalam kelompok ini ada tiga. Ketiga jenis hidrolase itu adalah yang memecah ikatan ester, memecah glikosida, dan yang memecah ikatan peptida. Beberapa contoh enzim yang termasuk golongan adalah esterase, lipase, fosfatase, amilase, amino peptidase, karboksi peptidase, pepsin, pepsin, tripsin, dan kimotripsin. Esterase adalah enzim yang memecah ikatan ester dengan cara hidrolisis. Lipase adalah enzim yang memecah ikatan ester pada lemak hingga menjadi gliserol dan asam lemak. Fosfatase berfungsi untuk memecah ikatan fosfat pada suatu senyawa. Enzim amilase dapat mengubah ikatan-ikatan pada amilum hingga terbentuk maltosa. Enzim amilase ada tiga macam yaitu amilase yang terdapat pada ludah dan pankreas atau disebut juga endo amilase karena memecah ikatan 1-4 yang terdapat dalam amilum. Yang kedua adalah amilase yang terdapat pada tumbuhan dan dinamakan ekso amilase. Enzim amilase yang terakhir adalah amilase yang terdapat dalam hati dan memecah ikatan 1-4 dan juga 1-6 pada glikogen dan menghasilkan glukosa. Enzim protease bekerja sebagai katalis dalam reaksi pemecahan molekul protein dengan cara hidrolisis. Enzim tersebut juga dikatakan enzim peptidase karena memecah ikatan pada rantai peptida. Enzim peptidase itu sendiri ada dua macam yaitu endopeptidase dan eksopeptidase. Enzim endopeptidase memecah protein pada bagian-bagian tertentu namun tidak mempengaruhi gugus di ujung molekul. Contoh endopeptidase adalah pepsin. Sedangkan eksopeptidase bekerja terhadap ujung molekul protein. Karboksipeptidase dapat melepaskan asam amino yang memiliki gugus ±COOH bebas pada ujung molekul protein, sedangkan amino peptidase dapat melepaskan asam amino pada ujung lain yang memiliki gugus ±NH2 bebas. Golongan IV. Liase Enzim-enzim golongan ini mempunyai peranan penting dalam reaksi pemisahan suatu gugus dari suatu substrat (bukan cara hidrolisis) atau sebaliknya. Contoh enzim golongan ini antara lain dekarboksilase, aldolase, dan hidratase. Piruvat dekarboksilase adalah enzim yang bekerja pada reaksi dekarboksilasi asam piruvat dan menghasilkan aldehida. Enzim aldolase bekerja pada reaksi pemecahan molekul fruktosa 1,6-difosfat menjadi dua molekul triosa yaitu dihidroksi aseton fosfat dan gliseraldehida-3-fosfat. Adapun enzim fumarat hidratase berperan dalam reaksi penggabungan satu molekul H2O kepada molekul asam fumarat dan asam malat. Golongan V. Isomerase Enzim yang termasuk golongan ini bekerja pada reaksi perubahan intramolekuler, misalnya reaksi perubahan senyawa L menjadi senyawa D, senyawa sis menjadi senyawa trans dan lain-lain. Isomerase mengkatalisis proses isomerisasi, yang menghasilkan pemindahan dua atom hidrogen dari gugusan karbon yang berdekatan ke gugus aldehida. Contoh enzim yang termasuk golongan isomerase antara lain ialah ribulosafosfat epimerase dan glukosafosfat isomerase. Enzim ribulosa epimerase merupakan katalis bagi reaksi epimerisasi ribulosa. Dalam reaksi ini ribulosa-5-fosfat diubah menjadi xilulosa-5-fosfat. Di samping itu reaksi isomerisasi glukosa-6-fosfat menjadi fruktosa-6-fosfat dapat berlangsung dengan bantuan enzim glukosa fosfat isomerase.
rib losa-5-fosfat gl kosa-6-fosfat epi erase xil losa-5-fosfat

iso erase

fr ktosa-6-fosfat

maka tidak dapat ditampung dalam sisi aktif enzim tersebut. maka harus ada hubungan atau kontak antara enzim dan substrat. Contoh enzim golongan ini antara lain ialah glutamin sintetase yang terdapat dalam otak dan hati yang merupakan katalis dalam reaksi pembentukan glutamin dalam asam glutamat dan piruvat karboksilase yang bekerja dalam reaksi pembentukan asam oksaloasetat dari asam piruvat. Ligase Ligase mengkatalisis penggabungan dua molekul menjadi satu. Aktivitas biologis enzim adalah sebagai biokatalis. Enzim memiliki ukuran yang lebih besar dari pada subtract. Untuk mencapai suatu koordinasi yang selaras dalam harmonisme reaksi kehidupan. Lalu apakah manfaatnya dengan kita mengukur atau menghitung kecepatan suatu molekul kimia yang bahkan kelihatan pun tidak. oleh karna itu tidak seluruh bagian enzimdapat berhubungan dengan substrat. Dalam perspektif ini perlu diketahui bahwa enzim itu ada banyak jenis dengan kecepatan yang berbeda satu dengan lainnya. Gl ta at + ATP + NH 4 + gl ta in sintetase gl ta in + ADP + P anorg Kinetika enzim Kinetika enzim adalah hal yang berkaitan dengan seberapa cepat enzim bekerja. 1. Enzim-enzim ini telah diketahui sejak bertahun-tahun sebagai sintetase. Sebelum membahas tentang kinetika reaksi enzim yang berkaitan dengan persamaan MichaelisMenten dan kurva Lineweaver-Burk. Cukup banyak juga kelainan atau penyakit metabolisme yang muncul akibat satu atau beberapa jenis enzim yang menyalahi peraturan mengenai kecepatan reaksi ini. Hubungan antara enzim dan substrat hanya terjadi pada bagian atau tempat tertentu saja. Hubungan atau kontak antara enzim dengan substrat menyebabkan terjadinya kompleks enzimsubstrat. yang bersifat sementara dan akan terurai lagi apabila reaksi yang diinginkan akan terbentuk atau terjadi. Ikatan yang terbentuk dari penggabungan tersebut adalah ikatan C-O. adanya enzim akan mengurangi jumlah substrat dan ¡ asa pir vat + ATP + C asetil-KoA asa piruvat karboksilase oksaloasetat + ADP + P anorg . C-S. atau C-C. Kompleks Enzim ± Substrat Sebagaimana yang telah dijelaskan sebelumnya bahwa. Untuk dapat bekerja pada suatu zat atau substrat. suatu enzim harus memiliki kecepatan pada ambang tertentu. terlebih dahulu kita membahas mengenai pembentukan kompleks enzim-substrat. suatu enzim mempunyai kekhasan yaitu hanya bekerja pada suatu reaksi saja. Inilah yang menjelaskan mengapa tiap enzim mempunyai kekhasan terhadap substrat tertentu. Kompleks ini merupakan kompleks yang aktif. Hubungan anatar enzim dengan substrat hanya dapat terjadi jika bagian aktif dari enzim mempunyai ruang atau bentuk yang sesuai dengan betuk substrat sehingga tepat dapat menampung substrat. C-N. Tempat atau bagian enzim yang dapat mengadakan hubungan atau kontak dengan substrat disebut bagian aktif. Apabila substrat mempunyai bentuk atau konformasi lain. yang mempermudah perubahan substrat menjadi produk.Golongan VI. Dengan demikian.

untuk mengukur laju reaksi reaksi tersebut.bersamaan dengan itu menambah kosentrasi produk. dapat dinyatakan dalam bentuk persaam berikut : K1 [E] [S] + k4 [E] [P] = k2 [ES] + k3 [ES] [E] { k1 [S] + k4 [P] } = [ES] ( k2 + k3 )       Pada saat yang sangat awal. dan secara praktis. dapat dilakukan dengan mengukur konsentrasi S atau dengan mengukur konsentrasi kenaikan konsentrasi P. 2. pada makhluk hidup dalam suatu saat tertentu jumlah enzim nisbi tetap. Hubungan antara laju reaksi dan konsentrasi substrat ini sangat penting. jumlah S akan berkurang atau menurun dan bersamaan dengan itu. maupun secara alamiah dalam pengendalian laju metabolisme. Persamaan Michaelis-Menten Persamaan Michaelis-Menten ini menjelaskan bagaimana hubungan konsentrasii substrat dengan laju reaksi. Kecepatan perubahan ini di pengaruhi oleh jumlah E. laju reaksi pembentukan ES dari E + S tepat sama dengan proses balik dari pembentukan ES dari E + P. Dengan demikian. reaksi ini berarti : Keseluruhan reaksi adalah E + S S P Dalam reaksi ini. jumlah P akan naik. karena sebenarnya atas dasar itulah proses metabolisme berjalan dari saat ke saat. Secara sederhana penguraian suatu zat atau substrat oleh suatu enzim dapat digambarkan sebagai berikut : E + S ES E +P E + P. oleh karena itu hanya ada satu konsentrasi ES. hal ini dikarenakan seluruh system berada dalam keadaan seimbang. Untuk membahas hubungan ini secara lebih rinci. Dalam keadaan sebenarnya. nilai [P] sangat kecil dibandingkan dengan [S] sehingga dapat di abaikan. pada saat-saat yang sangat awal trsebut. Begitu pula dengan laju reaksi penguraian kompleks ES kea rah kiri sama dengan kea rah kanan. sedangkan jumlah substrat yang diolah berubah-ubah sesuai dengan proses metabolisme.     . kita kembali kepada reaksi umum enzimatis: E+S ES £ k1 ¢  k k k4 E+P Pada saat-saat pertama reaksi. Pengendalian tersebut dapat dilakukan secara buatan dengan menggunakan berbagai senyawa penghambat atau inhibitor dari luar seperti obat. Selain itu hubungan antara laju dan konsentrasi substrat ini juga yang menjadi sasaran pengendalian metabolisme. Sehingga persamaan tersebut menjadi . katakanlah milidetik pertama.

sehingga k2 + k3 dibagi k1 juga mempunyai nilai tetap dan dapat dinyatakan sebagai Km. [E] = [E]T ± [ES]. akan diperoleh kurva yang berupa suatu . Dan jika di alurkan dalam grafik. Maka. reaksi berjalan menurut orde pertama. oleh karna itu persamaan tersebut dapat di tulis sebagai berikut : Jika konsentrasi seluruh enzim ataienzim total dinyatakan dalam [E]T ( jumlah konsentrasi enzim dalam seluruh bentuk yang ada). Dengan demikian maka. Sehingga perbandingan antara V maks dengan kecepatan permulaan adalah :     Hubungan antara kecepatan atau laju awal dengan konsenstrasi substrat dapat dicari dengan rumus di atas. dimana kecepatan permulaan (v) terjadinya hasil reaksi P sebanding dengan konsentrasi ES.K1. [E]T = [E]bebas + [ES] atau [E]T = [E] + [ES]. Jika persamaan ini disubstitusikan ke persamaan yang terakhir. semua enzim sudah terikat dalam bentuk kompleks ES. yaitu :   Persamaan ini dengan jelas memperlihatkan atau menunjukkan hubungan antara perubahan konsentrasi substrat dengan laju reaksi enzimatik. k2 dan k3 adalah bilangan-bilangan tetap. Persamaan ini dikenal dengan nama persamaan Michaelis-Menten. Sedangkan pada tahap yang sangat awal. maka di peroleh :   Pada laju yang maksimum (V maks).

Kurva ini secara empiric dengan menggunakan berbagai konsentrasi substrat dan pada setiap konsentrasi di ukur laju reaksinya. artinya tidak dapat lagi menampung substrat. Hal ini menunjukkan bahwa enzim telah jenuh dengan substrat. secara praktis persamaan Michaelis ± Menten akan menjadi :  Oleh karna Vmaks dan Km adalah bilangan tetap. Pada percobaan yang dilakukan Henri. Dengan kata lain. secara garis besar dapat dibedakan tiga daerah yaitu: Daerah yang pertama adalah daerah dengan [S]<<<Km. sehingga pada saat itu laju reaksi berada dalam keadaan maksimum. Leonor Michaelis dan Maude Menten pada tahun 1913 mengajukan sebuah hipotesis bahwa dalam reaksi enzim terjadi lebih dahulu kompleks enzim ± substrat yang kemudian menghasilkan hasil reaksi dan enzim kembali. harga [S] sangat kecil sehingga dapat diabaikan terhadap Km. kecepatan reaksinya bergantung pada konsentrasi sukrosa. Jadi. hasil penelitiannya menunjukkan bahwa pada konsentrasi sukrosa rendah. Ketika Henri mempelajari laju hidrolisis sukrosa pada berbagai konsentrasi substrat dengan menggunakan enzim invertase. kecepatan reaksi hanya di tentukan oleh konsentrasi S. namun pada konsentrasi tinggi. Gambar. hal ini telah diperoleh oleh Henri pada tahun 1902. sehingga Km + [S] = Km. Untuk menerangkan hal ini. yaitu hidrolisis sukrosa menjadi glukosa dan fruktosa. Kurva Michaelis-Menten 3. . pada konsentrasi yang sangat rendah kecepatan reaksi berbanding lurus dengan konsentrasi substrat. diperolehnya suatu kurva hiperbola. pada konsentrasi tinggi kecepatan reaksi tidak dipengaruh lagi oleh pertambahan konsentarsi. Penafsiran yang digunakan untuk menjelaskan hal tersebut adalah pada konsentrasi yang sangat tinggi seluruh bagian aktif enzim telah jenuh diduduki oleh substrat. kecepatan reaksinya tidak lagi bergantung pada konsentrasi sukrosa.hiperbola. Parameter pada persamaan Michaelis-Menten Pada kurva Michaelis-Menten.

Jika v = ½ V. v = V maks.Bagian lain dari persamaan umum darii reaksi enzimatik dan masih berhubungan dengan persamaan michaelis-menten ialah tentang k3 dalam penggal kedua reaksi umum enzimatik. Reaksi tersebut adalah reaksi orde pertama. disini. Laju reaksi dengan demikian adalah: v= k3 [ES] Jika seluruh E sudah terikat dengan S. Makna Km pada persamaan Michaelis-Menten. Karena hanya dipengaruhi oleh [ES]. pada konsentrasi yang sangat tinggi yang jauh melampaui nilai Km. yaitu: k2 Dalam persamaan tersebut. k3 adalah tetapan laju reaksi penguraian ES menjadi E + P. seluruh tempat untuk mengikat dan mengolah substrat di molekul enzim sudah diduduki oleh substrat. dengan kata lain. Sehingga pada saat ini.- Daerah yang kedua adalah daerah dengan harga [S]>>>Km. Jadi. penambahan konsentrasi substrat tidak lagi menyebabkan kenaikan laju reaksi. atau Km + [S] ~[S]. secara praktis [ES]=[E]T. Daerah ketiga adalah jika [S]=km. Km adalah konsentrasi substrat yang menyebabkan laju reaksi (v) sama dengan separuh atau setengah lajui reaksi maksimum (1/2 V maks). maka akan di peroleh hasil sebagai berikut :            Persamaan diatas memiliki makana bahwa : 2[S] = Km + [S]. Arti k3 (kkat atau bilangan pergantian). sebaliknya nilai Km yang diabaikan terhadap harga S yang sangat besar. Pada saat ini. sehingga pada saat itu laju reaksi dapat ditulis menjadi: v= k3 [E]T ¤ ¤ E S k1 ES k3 E P .

Fenomena ini terlihat sebagai laju maksimum V. Jadi. Keadaan ini disebabkan oleh adanya kejenuhan enzim oleh substrat. pada saat itu pula kecepatan atau laju reaksi berada dalam nilai yang setinggitinggi atau maksimum.Akan tetapi. pada saat itu v=Vmax. yang tidak dapat dilampaui berapapun jumlah substrat yang ditambahkan. Pada mioglobin. hubungan antara jumlah oksigen dengan derajat kejenuhan mioglobin terhadap oksigen ternyata menunjukkan kejenuhan. maka k3 adalah tetapan laju reaksi juga. Persamaan Michaelis-Menten mempunyai penampilan geometris berupa hiperbola. Reaksi pengikatan oksigen oleh mioglobin (Mb) ialah: Tetapan kesetimbangan reaksi ini ialah: Kejenuhan akan oksigen Y. sehingga penambahan substrat akan melampaui kapasitas enzim yang ada. sedangkan [E]T adalah jumlah molekul enzim. yaitu sebagai bilangan yang menyatakan berapa jumlah molekul substrat yang diolah oleh satu molekul enzim. protein pigmen pengikat oksigen di dalam otot dan yang kedua adalah pada kurva pertumbuhan bakteri. Jika keadaan ini diperhitungkan dan dimasukkan dalam persamaan diperoleh: V= k3 [E]T Mengingat Vmax adalah bilangan tetap dan khas bagi tiap enzim. dinyatakan sebagai berikut: Apabila persamaan pertama disubstitusikan ke persamaan kedua. Contoh pada biologi. Umumnya suatu hiperbola mempunyai nilai batas atau limit yang tidak dapat dilampaui. sedangkan [E]T diketahui karena sengaja ditambahkan. Begitu pula pada kurva Michaelis-Menten. yang pertama yaitu fenomena pengikatan oksigen oleh mioglobin. k3 dapat dihitung yaitu sebagai berikut: k = ¥ V [E]T Oleh karena Vmax adalah kecepatan maximum suatu reaksi enzimatik dan dinyatakan dalam banyaknya molekul produk yang terbentuk atau substrat yang diolah secara maksimum. diperoleh persamaan: .

m adalah laju pertumbuhan kuman maksimum. sedangkan P50 yang analog dengan Km pada persamaan Michaelis-Menten. seperti Km dan V. yaitu titik (y1. konsentrasi substrat yang menentukan pertumbuhan kuman dan Ks adalah tetapan konsentrasi substrat yang menyebabkan laju pertumbuhan tepat separuh laju pertumbuhan maksimum. konsentrasi sebanding dengan tekanan. Kurva Lineweaver-Burk .x1) dan (y2. Jacques Monod telah mengamati laju pertumbuhan kuman sebagai fungsi dari konsentrasi suatu nutrien yang konsentrasinya menentukan pertumbuhan kuman tersebut dalam medium. Dengan bantuan persamaan ini. Sehingga persamaan Michaelis-Menten berubah menjadi: Persamaan ini dinamai sebagai persamaan Lineweaver-Burk dan bentuk ini sebenarnya tidak lain adalah persamaan garis lurus biasa dengan bentuk umum y=ax + b. adalah tekanan parsial oksigen yang menyebabkan kejenuhan Mb terhadap oksigen menjadi 50%. Gambar. pO2 adalah tekanan parsial oksigen. Monod memperoleh persamaan berikut: adalah adalah laju pertumbuhan kuman. A. Dalam persamaan Lineweaver-Burk ini. Modifikasi Persamaan Michaelis-Menten Untuk mengetahui berbagai identitas spesifik bagi suatu enzim. Secara tidak langsung modifikasi dari persamaan Michaelis-Menten ini juga diperlukan untuk menghitung bilangan pergantian (kkat atau k3). Kurva pertumbuhan bakteri. untuk menentukan harga V yang tepat.Oleh karena berkaitan dengan gas. yaitu dan . diperlukan jumlah pengukuran yang banyak sekali. maka sangat penting adanya modifikasi terhadap persamaan Michaelis-Menten tersebut. rumus tersebut dapat dinyatakan sebagai berikut: Rumus ini adalah analog dengan rumus Michaelis-Menten. Baik persamaan kejenuhan mioglobin maupun persamaan Monod untuk pertumbuhan kuman sama-sama menunjukkan kurva hiperbola yang identik dengan persaan Michaelis-Menten. cara yang dilakukan salah satunya adalah dengan membalikkan (inversi) persamaan Michaelis-Menten tersebut. Lereng atau koefisien arah dari garis. secara teoritis hanya diperlukan dua titik. y adalah . Untuk menyederhanakan pengukuran.x2). seperti halnya dalam mencari persamaan suatu garis lurus. x adalah . masing-masing dengan konsentrasi substrat yang berbeda. Akan tetapi.

malonat hanya mempunyai 1 gugus metilen. Macam-macam inhibitor Inhibisi aktivitas enzimatik oleh molekul kecil spesifik atau ion tertentu sangatlah penting. kedua identitas enzim yang sangat penting ini segera dapat ditentukan. Pengertian inhibitor Hambatan atau inhibisi pada suatu reaksi yang menggunakan enzim sebagai katalis dapat terjadi apabila penggabungan substrat pada bagian aktif enzim mengalami hambatan. Hasilnya. seperti pada gambar persamaan diatas. ) dan sumbu datar ( ) pada koordinat ( . A. Macam-macam inhibitor pada enzim antara lain : 1. Dengan cara yang cukup sederhana ini.  Reversible inhibitor ini dpt dibagi : y Competitive (bersaing) Inhibitor kompetitif adalah molekul penghambat yang bersaing dengan substrat untuk mendapatkan sisi aktif enzim. Enzim dapat mengikat substrat (membentuk kompleks ES) atau inhibitor (membentuk kompleks EI) tetapi tidak dapat mengikat keduanya secara serentak (membentuk kompleks ESI). Suatu contoh klasik inhibisi kompetitif ialah pengaruh malonat terhadap enzim suksinat dehidrogenase. B. Akan tetapi. substrat tidak dapat berikatan dengan situs aktif yang sama.berbeda dengan suksinat. yang sangat berperan dalam proses katalis. akan didapat garis lurus yang memotong sumbu tegak ( ) pada koordinat (0. Lagi pula. ditandai dengan disosiasi kompleks enzim-inhibitor yang sangat cepat.Dalam pengukuran. karena peristiwa ini merupakan cara pengendalian utama dalam berbagai sistem biologis. sianida bersaing dengan oksigen untuk mendapatkan hemoglobin dalam rantai respirasi terakhir. kerap kali dapat dikenali dengan menggunakan inhibitor spesifik. biasanya dilakukan pengukuran laju reaksi atas lebih dari dua konsentrasi substrat. Tidak jarang suatu enzim dihambat secara . Molekul atau ion yang dapat menghambat reaksi tersebut dinamakan inhibitor. dapat dilakukan dengan pengukuran laju reaksi dari dua konsentrasi substrat yang berbeda. Lebih jauh lagi. Penghambatan inhibitor kompetitif bersifat sementara dan dapat diatasi dengan cara menambah konsentrasi substrat.0). Inhibitor reversibel suatu senyawa dapat terikat dan kemudian dpt lepas kembali. Akibatnya. suatu ensim yang menyingkirkan dua atom hidrogen dari suksinat. Contohnya. peristiwa inhibisi dapat merupakan sumber untuk mempelajari mekanisme kerja enzim : residu. banyak obat dan bahan beracun yang bekerja dengan cara inhibisi enszim. untuk ketelitian. Suatu inhibitor kompetitif mengurangi kecepatan katalis dengan cara mengurangi jumlah molekul enzim yang mengikat substrat. Persamaan reaksinya : +S E ES E + P +I EI Banyak inhibitor kompetitif menyerupai substrat dan mengikat situs aktif enzim.

tetapi juga pada konsentrasi substrat. Kecepatan reaksi maksimum (Vmaks) dapat tercapai pada konsentrasi substrat yang besar. C H CH C H asa s ksinat ¦ C H CH CH C asa H f arat CH C asa H oksalat asa alonat C asa oksaloasetat Inhibitor bersaing menghalangi terbentuknya kompleks ES dengan cara membentuk kompleks EI. Inhibitor yang menyebabkan hambatan bersaing disebut inhibitor bersaing. Berbeda dengan kompleks ES. Pengaruh inhibitor bersaing ini tidak tergantung pada konsentrasi inhibitor semata. oksalat dan oksaloasetat dapat menghambat kerja enzim suksinat dehidrogenase dalam reaksi dehidrogenasi asam suksinat. oksalat dan oksaloasetat mempunyai struktur yang mirip dengan rumus asam suksinat. Asam malonat. Asam malonat. E +S E + I ES EI E + P ( e bent k hasil reaksi) (tidak terbent k hasil reaksi) Dengan demikian adanya inhibitor bersaing dapat mengurangi peluang bagi terbentuknya kompleks ES dan hal ini menyebabkan berkurangnya kecepatan reaksi. Pada konsentrasi substrat yang sangat besar. ¦ C H CH C H ¦ ¦ C H C H CH CH = H . kompleks EI tidak dapat membentuk hasil P. Inhibisi kompetitif dapat diatasi dengan meningkatkan konsentrasi substrat. Pengaruh inhibitor dapat dihilangkan dengan cara menambah substrat dalam konsentrasi besar.kompetitif oleh produknya sendiri karena kemiripan struktur produk tersebut dengan substrat. peluang terbentuknyang kompleks ES juga makin besar.

Ikatan ini menyebabkan perubahan bentuk enzim sehingga sisi aktif enzim tidak sesuai lagi dengan substratnya. Contohnya antibiotik penisilin menghambat kerja enzim penyusun dinding sel bakteri. . Hal ini menyebabkan substrat tidak dapat masuk ke sisi aktif enzim. 1/[S] yang rendah. Sehingga. Inhibitor kompetitif bekerja dengan menurunkan jumlah molekul enzim bebas yang tersedia untuk mengikat substrat.(Gambar 8-9. Inhibitor ini bersifat reversible tetapi tidak dapat dihilangkan dengan menambahkan konsentrasi substrat. untuk membentuk ES dan akhirnya menghasilkan produk. Plot Lineweaver-Burk untuk inhibisi kompetitif. Inhibitor ini biasanya berupa senyawa kimia yang tidak mirip dengan substrat dan berikatan pada sisi selain sisi aktif enzim. yi. Penghambatan inhibitor nonkompetitif bersifat tetap dan tidak dapat dipengaruhi oleh konsentrasi substrat. y non-competitive (tidak bersaing) Inhibitor nonkompetitif adalah molekul penghambat enzim yang bekerja dengan cara melekatkan diri pada luar sisi aktif enzim. bentuk enzim berubah dan sisi aktif enzim tidak dapat berfungsi. Perhatikan hilangnya inhibisi secara total pada [S] yang tinggi (yi. Struktur inhibitor kompetitif klasik cenderung mirip dengan struktur substrat.) Inhibitor kompetitif dapat diatasi dengan meningkatkan konsentrasi substrat.

Inhibitor kompetitif dan non kompetitif (Campbell. Baik kompleks EI maupun ESI bersifat inaktif. Hambatan tidak bersaing ini dapat pula diketahui dati grafik yang menggambarkan hubungan V dengan (S). . Ini berarti bahwa kedua kompleks yersbut tidak dapat menghasilkan hasil reaksi yang diharapkan. yaitu inhibisi campuran. sedangkan dengan kompleks ES menghasilkan kompleks ESI. Dalam hal ini inhibitor dapat bergabung dengan enzim pada suatu bagian enzim di luar bagian aktif. E+I ES + I EI ESI Penggabungan inhibitor dengan enzim bebas menghasilkan kompleks EI. atau pada enzim yang telah mengkikat substrat yaitu kompleks enzim-substrat. Suatu inhibitor nonkompetitif bekerja dengan cara menurunkan bilangan pergantian dan bukannya dengan mengurangi enzim yang dapat mengikat substrat. terjadi bila suatu inhibitor mempengaruhi pengikatan substrat dan mengubah bilangan pergantian enzim. inhibisi nonkompetitif tidak dapat diatasi dengan meningkatkan konsentrasi substrat. Suatu pola yang lebih rumit.4. Ini berarti situs pengikatan keduanya berbeda. A Kerja enzim seperti gembok-anak kunci B.Gambar 3. 2006) Enzim dapat mengikat substrat dan inhibitor secara serentak. Penggabungan antara inhibitor dengan enzim ini terjadi pada enzim bebas. atau hubugan antara 1/V dengan 1/(S). Hambatan tidak bersaing ini (noncompetitive inhibitor) tidak dipengarhui oleh besarnnya konsentrasi substrat dan inhibitor yang melakukannya disebut inhibitor tidak bersaing. Berlawanan dengan inhibisi kompetitif .

y un-competitive (campuran) Inhibisis jenis ini mirip dengan inhibisi non-kompetitif. . Inhibitor nonkompetetif sederhana menurunkan Vmax. Inhibitor nonkompetitif yang lebih kompleks terjadi jika pengikatan inhibitor memang mempengaruhi afinitas (yang tampak) enzim terhadap substrat. tetapi tidak mempengaruhi Km. kecuali kompleks EIS memiliki aktivitas enzimatik residual.Pengikatan inhibitor tidak mempengaruhi pengikatan substrat.

yang bekerja terhadap asetilkolinerase. misalnya iodoasetamida. Inhibitor irreversibel Inhibisi enzim dapat berlangsung secara reversibel ataupun ireversibel. Gas saraf. Senyawa pengaekil. salah satu gas saraf.2. bereaksi dengan suatu residu serin yang berperan penting dalam proses katalis dan yang terdapat di situs enzim. karena ikatannya yang sangat erat dengan enzim tersebut. Diisopropilfosfofluoridat (DIPF). . baik secara kovalen maupun bukan kovalen. enzim yang prnting sekali dalam mengantarkan impuls saraf. Suatu inhibitor ireversibel berdisosiasi sangat lambat dari ikatannya dengan enzim sasaran. membentuk senyawa diisopropilfosforil-enzim yang tidak aktif. secara ireversibel menghambat aktivitas katalitik sejumlah enzim dengan cara modifikasi sistein dan rantai samping lain. merupakan contoh inhibisi ireversibel.

C. Tanga dari suatu inhibisi kompetitif ialah bahwa ia dapat diatasi dengan substrat dalam konsentrasi yang cukup tinggi. Hambatan tidak reversibel ini dapat terjadi karena inhibitor bereaksi tidak dapat reversibel dengan bagian tertentu pada enzim.2 O 3 Seperti yang telah dijekasan sebelumnya. Inhibitor ini termasuk senyawa fosfor organik yang bersifat racun dan berfungsi pada sistem syaraf pusat. sehingga mengakibatkan berubahnya enzim tersebut. Hanya kemiringan garis alur yang berbeda. Persamaan Michaelis menten setelah adanya inhibitor Misalkan suatu enzim menunjukkan kinetika Michaelis-Menten. Ester yang terbentuk bersifat stabil dan tidak mudah terhidrolisis. Bila ada suatu inhibitor kompetitif. baik dengan inhibitor maupun tanpa inhibitor. Pada konsentrasi substrat yang cukup tinggi. Kedua macam hambatan terbut dapat dirumuskan secara kualitatif oleh Michelis ± Menten atau Lineweaver . Dengan demikian hambatan yang diakibatkan oleh diisopropilfosfofluoridat ini merupakan hambatan tidak reversibel. Reaksi ini berlangsung tidak reversibel sehingga menghasilkan produk reaksi dengan sempurna. Sebagai contoh inhibitor dengan hal ini ialah molekul iodoase-tamida yang dapat bereaksi dengan gugus -SH suatu enzim tertentu. Pada inhibisi kompetitif. Dengan terbentuknya ester ini maka enzim ini tidak dapat berfungsi sebagaimana mestinya. Pengukuran laju katalis pada berbagai konsentrasi substrat dan inhibitor berguna untuk membedakan inhibisi kompetitif dan nonkompetitif.Burk dengan asumsi bahwa penggabungan antar enzim inhibitor bersifat reversibel. Ini berarti Vmaks tidak berubah dengan adanya inhibitor kompetitif. baik hambatan bersaing maupun tidak bersaing adalah hambatan yang bersifat reversibel. persamaan diganti menjadi :     š   enzim enzim 2 SH H2 I NH 2 enzim enzim . dapat dikatakan seluruh situs aktif diisi oleh substrat dan enzimpun dalam keadaan siap bekerja secara maksimum. Apabila penggabungan antar enzim inhibitor bersifat irrreversibel maka pendekatan Michelis ± Menten tidak dapat dilakukan. titik potong alur 1/V lawan 1/[S] pada sumbu tegak sama. sehingga dapat mengganggu kerja sel syaraf pusat. inhibitor lain ialah diisoporipil fosfofluoridat. O P O F ¨§ § § ¨ 3 ¨ ¨ 3 . Iodoasetamida  O   © iis r ilf sf flu ri t ( IPF) H2 S ¨§ § § ¨ ¨§   ¨§   § ¨ § ¨ 3 3 3 3 O C NH2 HI ¨ ¨§   ©   ¨ ¨§ enzim enzim 2O F O P O O ¨§ § § ¨ 3 3 O enzim enzim . Peningkatan kemiringan garis alur 1/V lawan 1/[S] tersebut menunjukkan kekuatan ikatan inhibitor kompetitif.

    .

  [I] adalah konsentrasi inhibitor dan Ki adalah tetapan disosiasi kompleks enzim-inhibitor E+I EI ‹   .

.

Semakin tinggi konsentrasi substrat. yaitu KM/ VImaks bertambah dengan faktor yang sama. KM tidak berubah dengan penghambatan seperti ini. ialah    1. semakin cepat kerja enzim. . dengan adanya inhibitor kompetitif kemiringan garis bertambah sebesar (1+[I]/Ki). Dalam inhibisi nonkompetitif. Kemiringan yang baru. kecepatan reaksi bertambah dengan bertambahnya konsentrasi enzim. Pada konsentrasi substrat tertentu. Kecepatan maksimum bila ada inhibitor nonkompetitif. Semakin tinggi konsentrasi maka kerja enzim akan semakin baik dan cepat. maka kerja enzim berikutnya akan konstans dimana keadaan tersebut disebut keadaan jenuh. Bila nilai ini di masukkan ke dalam persamaan akan diperoleh V = Vmaks/4. tapi jika kerja enzim telah mencapai titik maksimal. Bila tidak ada inhibitor. Semakin tinggi konsentrasi enzim maka kerja waktu yang dibutuhkan untuk suatu reaksi semakin cepat. Vmaks berkurang menjadi VImaks srhingga titik potong dengan sumbu tegak bergeser ke atas. Dengan kata lain. Inhibisi nonkompetitif tidak dapat diatasi dengan meningkatkan konsentrasi substrat. VImaks . kecepatan suatu reaksi yang menggunakan enzim tergantung pada konsentrasi enzim tersebut. Misalkan suatu enzim mempunyai KM sebesar 10-4M. maka KM yang tampak dalam keadaan tersebut ialah 3 x 10-4 M. Seperti pada katalis lain. V = Vmaks/2 bila [S] = 10-4 M. sedangkan kecepatan reaksi dalam keadaan konstan. Jika enzim terlalu sedikit dan substrat terlalu banyak reaksi akan berjalan lambat bahkan ada substrat yang tidak terkatalisasi . Sebaliknya. Bila ada suatu inhibitor kompetitif sebanyak 2 x 10-3 M yang terikat ke enzim dengan Ki sebesar 10-3 M. KONSENTRASI SUBSRAT DAN ENZIM Konsentrasi enzim berbanding lurus dengan efektivitas kerja enzim.

2.Hasil eksperimen menunjukkan bahwa dengan konsentrasi enzim yang tetap. bagian aktif enzim ini hanya menampung sedikit substrat. sedangkan pada suhu yang lebih tinggi reaksinya berlangsung lebih cepat. maka enzim sangat peka terhadap suhu. Apabila terjadi proses denaturasi. SUHU Karena enzim tersusun dari protein. Bagaimanapun energi . Akan tetapi suhu yang terlalu tinggi dapat menyebabkan denaturasi protein. sehingga jumlah hasil reaksinya pun tidak bertambah besar. Pada konsentrasi substrat rendah. Untuk dapat terjadi kompleks enzim substrat. bertambah besarnya konsentrasi susbstrat tidak menyebabkan bertambah besarnya konsentrasi kompleks enzim substrat. Dengan demikian. maka bagian aktif enzim akan terganggu dan dengan demikian konsentrasi efektif enzim menjadi berkurang dan kecepatan reaksinya pun akan menurun. Namun dalam keadaan ini. Kontak ini terjadi pada suatu tempat atau bagian enzim yang disebut bagian aktif. Pada suhu rendah reaksi enzim berlangsung lambat. makin banyak substrat yang dapat berhubungan dengan enzim pada bagian aktif tersebut. Bila konsentrasi substrat diperbesar. diperlukan adanya kontak antara enzim dengan substrat. konsentrasi kompleks enzim substrat makin besar dan hal ini menyebabkan makin besarnya kecepatan reaksi. maka pertambahan konsentrasi substrat akan menaikkan kecepatan reaksi.

Namun kenaikan suhu sebelum terjadinya proses denaturasi dapat menaikkan kecepatan reaksi. Tiap kenaikan suhu 10 derajat C. dengan suhu optimum 36°C. sedangkan pada katak adalah 25 Derajat Celcius. Bila suhu di atas 40ºC. Suhu optimum enzim pada hewan poikilotermik di daerah dingin biasanya lebih rendah daripada enzim pada hewan homeotermik. Untuk hewan misalnya. Enzim yang secara fisik telah rusak biasanya tidak dapat diperbaiki lagi. Reaksi yang dikatalisis oleh enzim akan meningkat seiring dengan kenaikan suhu 0 . kecepatan reaksi menjadi dua kali lipat dalam batas suhu yang wajar. enzim tersebut akan menjadi rusak.35 derajad celcius. Dibawah atau diatas suhu tersebut kerja enzim lemah bahkan mengalami kerusakan. terjadi perubahan struktur enzim (denaturasi). Akibat kenaikan suhu dalam batas tidak wajar. . Enzim akan menggumpal (denaturasi) dan hilang kemampuan katalisisnya jika dipanaskan. bila suhu normal maka enzim akan aktif kembali karena enzim tahan pada suhu rendah. Sebagian besar enzim mempunyai suhu optimum yang sama dengan suhu normal sel organisme tersebut. namun enzim tidak rusak. Sebaliknya. yang mempertahankan struktur skunder ± tersiernya. dimana denaturasi itu terjadi karena energi kinetik enzim melampui rintangan energi untuk memutuskan ikatan hidrogen dan hidrofobik yang lemah. Sedangkan untuk tumbuhan batas tertinggi suhunya adalah 25ºC. Sebagian besar enzim mengalami denaturasi yang tidak dapat balik pada suhu 55-65 Derajat C. yang disertai dengan pengurangan kecepatan dari aktivitas katalisis. Hasilnya adalah frekuensi dan daya tumbukan molekuler juga meningkat. Kebanyakan enzim tidak menunjukkan reaksi jika suhu turun sampai 0°C . Panas yang ditimbulkan akibat kenaikan suhu dapat mempercepat reaksi sehingga kecepatan molekul meningkat. Enzim yang terdenaturasi akan kehilangan kemampuan katalisnya. Pada umumnya temperatur optimum enzim adalah 30 ± 400°C. Suhu ideal kerja enzim adalah 30 ± 40 °C. Hal tersebut juga berlaku pada enzim. Secara umum kenaikan 10°C maka kecepatan reaksi menjadi dua kali lipatnya dalam batas suhu yang wajar. batas tertinggi suhu adalah 40ºC. Enzim pada umumnya stabil pada temperatur 45-55°C. Contohnya. Faktor yang menyebabkan peningkatan kecepatan ini adalah koefisien suhu atau Q10*. namun rusak diatas suhu 500c. enzim pada mikroorganisme termofilik yang berada pada sumber mata air panas guung merapi. Hal tersebut . Cincin polipeptida kemudian mulai terbuka atau terdenaturasi. suhu optimum enzim pada manusia adalah 37 derajat celcius. atau pada lubang hidrotermal bawah laut dapat stabil pada suhu 100°C.panas dapat meningkatkan energi kinetik dari enzim ke titik dimana energi pelindung dapat mengganggu interaksi non-kovalen yang berfungsi mengatur struktur tiga dimensi dari enzim.

Kebanyakan enzim intrasel mempunyai pH optimum sekitar 7.merupakan salah satu alasan bahwa enzim lebih aman dimakan pada makanan yang sudah dimasak. Disamping pengaruh terhadap struktur ion pada enzim.6-7. Jumlah muatan positif dan negative yang terkandung didalam molekul protein serta bentuk permukaan protein sebagian ditentukan oleh pH.5-2. pH tersebut dinamakan pH optimum. 3. enzim pencerna protein yang dihasilkan pankreas mempunyai pH Optimum 8.5 . Kecuali misalnya enzim pepsin di dalam perut bertindak balas paling cekap pada pH 2. Perubahan pH dapat mempengaruhi perubahan asam amino kunci pada sisi aktif enzim sehingga menghalangi sisi aktif berkombinasi dengan substratnya. Ada juga yang bekerja secara optimal pada kondisi basa.0 1. aktivitas enzim mengalami penurunan. Misalnya. atau pH tinggi dapat pula menyebabkan terjadinya proses denaturasi dan ini akan mengakibatkan menurunnya aktifitas enzim. Pengontrolan panas terhadap susu dan makanan dengan bahan susu lainya secara dramatis mengurangi penyebaran penyakit seperti TBC.2 5.5 8-11 . Enzim Sukrase Amilase Lipase Pepsin Tripsin Sumber Usus halus Salipa pankreas Pankreas Lambung pankreas Substrat Sukrosa Amilum Etil-burtirat Albumin kasein pH optimum 6.Enzim menjadi nonaktif bila diperlakukan pada asam atau basa yang sangat kuat. Ada enzim yang bekerja secara optimal pada kondisi asam. pH optimum yang diperlukan berbeda ± beda tergantung jenis enzimnya Seluruh enzim peka terhadap perubahan derajat keasaman (pH).2 7. Terdapat suatu nilai pH tertentu atau daerah pH yang dapat menyebabkan kecepatan reaksi paling tinggi. atau ion bermuatan ganda. Pada suhu kurang dari suhu optimum. DERAJAT KEASAMAN (pH) Seperti protein pada umumnya. Sebagian besar enzim dapat bekerja paling efektif pada kisaran pH lingkungan yang agak sempit. sementara enzim tripsin di dalam usus kecil bertindak paling baik pada pH 8. Pengaruh pH terhadap suatu enzim bervariasi tergantung jenisnya. Diluar pH optimum tersebut. Dengan demikian perubahan pH lingkungan akan berpengaruh terhadap efektivitas bagian aktif enzim dalam membentuk kompleks enzim substrat. enzim pencerna dilambung mempunyai pH optimum 2 sehingga hanya dapat bekerja pada kondisi sangat asam.Pengaruh pH terhadap kerja enzim dapat terdeteksi karena enzim terdiri atas protein. struktur ion enzim tergantung pada pH lingkungannya.0 (netral).Khususnya daging dan telur daripada makanan mentah. Enzim dapat berbentuk ion positif. Enzim masih beraktivitas pada suhu kurang dari 0 derajat C dan aktivitasnya hampir terhenti pada suhu 196 derajat C. kenaikan atau penurunan pH menyebabkan penurunan aktivitas enzim dengan cepat. ion negatif. Sebaliknya. pH rendah.

4. Inhibitor ini dapat dihilangkan dengan penambahankonsentrasi substrat. Inihibitor ini dapat dihilangkan dengan penambahan konsentrasi sustrat. ada dua jenis inhibitor yaitu sebagai berikut: a.inhibitor. Inhibitor kompetitif menghambat kerja enzim dengan cara menempati sisi aktif enzim sehingga substrat tidak dapat berikatan dengan enzim. b. Seringkali enzim dihambat leh suatu zat yang disebut inhibitor. Inhibitor akan berikatan dengan enzim membentuk kompleks enzim-inhibitor. Inhibitor non kompetitif Adalah inhibitor yang melekat pada tempat selain sisi aktif sehingga bentuk enzim berubah dan substrat tidak dapat melekat pada enzim Pada penghambatan ini. Enzim dapat dihambat sementara atau tetap oleh inhibitor berupa zat kimia tertentu. karena sisi aktif enzim berubah. inhibitor non-kompettif bekerja dengan cara menempati bagian lain dari permukaan enzim sehingga dapat mengubah sisi aktifnya. Zat kimia tersebut merupakan senyawa selain substrat yang biasa terikat pada sisi aktif enzim (substrat normal) sehingga antara substrat dan inhibitor terjadi persaingan untuk mendapatkan sisi aktif . substrat sudah tidak dapat berikatan dengan kompleks enzim. Enzim dapat dihambat sementara atau tetap oleh inhibitor berupa zat kimia tertentu. Inhibitor kompetitif adalah inhibitor yang kerjanya bersaing dengan substrat untuk mendapatkan sisi aktif enzim. Persaingan tersebut terjadi karena inhibitor biasanya mempunyai kemiripan kimiawi dengan substrat normal. jka zat penghambat lebih dulu berikatan dengan sisi aktif enzim . Persaingan tersebut terjadi karena inhibitor biasanya mempunyai kemiripan kimiawi dengan . Pada penghambatan ini zat ± zat penghambat mempunyai struktur yang mirip dengan struktur substrat. Inhibitor kompetitif. Zat kimia tersebut merupakan senyawa selain substrat yang biasa terikat pada sisi aktif enzim (substrat normal) sehingga antara substrat dan inhibitor terjadi persaingan untuk mendapatkan sisi aktif . maka substratnya tidak dapat lagi berikatan dengan sisi aktif enzim. Dengan demikian baik substrat maupun zat penghambat berkompetisi atau bersaing untuk bersatu dengan sisi aktif enzim . kondisi tersebut berbalik bila konsentrasi substrat naik. misalnya ion klorida yang bekerja pada enzim amilase. Pada konsentrasi Substrat yang rendah akan terlihat dampak inhibitor terhadap laju reaksi. INHIBITOR ATAU AKTIFATOR Aktivator merupakan molekul yang mempermudah ikatan antara enzim dengan substratnya. Inhibitor merupakan suatu molekul yang menghambat ikatan enzim dengan substratnya.

dan kulit. Androgen membantu memulai perkembangan testis dan penis pada janin laki-laki. atau diserap oleh sel dalam bentuk lipoprotein yang mengandung kolesterol yang diinternalisasi melalui proses yang diperantarai oleh reseptor membrane plasma. Mereka memulai proses pubertas dan mempengaruhi pertumbuhan rambut pada wajah. ikatan rangkap pada cincin A testosterone mengalami reduksi sehingga terbentuk hormone aktif yaitu dehidrotestosteron (DHT). Hormon ini menyebabkan perkembangan dan mempertahankan tanda-tanda kelamin sekunder pada wanita. sehingga mengatur kecepatan sintesis estosteron. dan alat kelamin. kondisi tersebut berbalik bila konsentrasi substrat naik. hati.memainkan peran dalam pengaturan gairah seks.substrat normal. dan estrogen mengandung 18 karbon. Sintesis Testosteron Luteinizing Hormone (LH) dari hipofisis anterior merangsang testis manusia untuk membentuk testosterone dan androgen lain. Pada konsentrasi Substrat yang rendah akan terlihat dampak inhibitor terhadap laju reaksi. terhadap produksi steroid total oeh korteks adrenal normal cukup bermakna. Separuh sisanya berasal dari adrostenedion ovarium dan adrenal yang setelah disekresikan ke dalam darah diubah menjadi testosterone di jaringan adipose. dan adrenokortikoid. 1. Korteks adrenal. tubuh. karakteristik seks kedua pria. Steroid Hormon steroid berasal dari kolesterol. Androgen Androgen adalah hormon seks yang biasanya diproduksi hanya oleh testis pria. Secara umum. jalur yang menghasilkan androgen di testis serupa dengan yang terdapat di korteks adrenal. pertumbuhan otot. Komplemen spesifik enzim yang terdapat dalam sel suatu organ menentukan hormone apa yang dapat disintesis oleh organ bersangkutan. sedangkan adrenokortikoid termasuk hormon yang diproduksi oleh kelenjar adrenal. Dalam banyak hal. Secara biologis. Di testis manusia. androgen paling poten yang terdapat di dalam darah adalah testosterone. androgen mengandung 19 karbon. Persentase senyawa ini yang merupakan androgen lemah. Di sel sasaran. namun juga diproduksi dalam jumlah kecil oleh rahim wanita dan kelenjar adrenalin yang terdapat pada pria dan wanita. Setelah pubertas. adalah sumber utama androgen yang ealtif lemah yaitu dehidroepiandosteron (DHEA). Yang termasuk hormone steroid adalah androgen. kandungannya jauh lebih tinggi dalam tubuh wanita usia subur. Jenis hormone A.khususnya testosteron . mendalamkan suara. diekstraksi dari simpanan kolesterol ester intrasel. Walaupun terdapat baik dalam tubuh pria maupun wanita. otot. seperti . hormon androgen . estrogen. Hormon androgen dan estrogen termasuk hormone seks. glukokortikoid dan progestin mengandung 21 karbon. LH mengontrol kecepatan pemutusan rantai sisi kolesterol di karbon 21 untuk membentuk pregnenolon. 2. Estrogen Estrogen (atau oestrogen) adalah sekelompok senyawa steroid yang berfungsi terutama sebagai hormon seks wanita. kemudian dari DHEA ke androstenedion ke testosterone. Seperti untuk semua steroid. reaksi penentu kecepatan pembentukan testosterone adalah konversi kolesterol menjadi pregnenolon. jalur perdominan yang menghasilkan testosterone adalah melalui pregnenolon ke 17-hidroksipregnenolon ke DHEA. di pihak lain. Sekitar 50% testosterone dalam darah seorang wanita normal dibentuk sama banyaknya di ovarium dan korteks adrenal. yang disintesis di jaringan dari asetil KoA. Biosintesis androgen adrenal berjalan dari pemutusan rantai sisi 2-karbon pada 17 hidroksipregnenolon untuk membentuk androgen adrenal 19-karbon yaitu dehidroepiandrosteron (DHEA) dan turunan bersulfatnya (DHEAS) di zona retikularis korteks adrenal.

Regulasi kortisol dipengaruhi oleh hormon ACTH yang disekresi oleh hipofisis. estrogen mulai berkurang sehingga dapat menimbulkan beberapa efek. Sedangkan sekresi ACTH sendiri diatur oleh CRF/CRH (Corticotropin Releasing Factor/Hormone) dari hipotalamus. sejumlah kecil aktivitas glukokortikoid yang cukup penting diatur oleh kortikosteron. sel teka dan stroma terutama mensekresi androgen. walaupun tempat utama pembentukan estron dari androstenedion terjadi di jaringan ektraovarium. yang disebut elemen respons glukokortikoid. sebagai respon terhadap stimulasi oleh follicle-stimulating hormone (FSH) dari hipofisis anterior dan melalui aktivitas katalitik P450 aromatase. dan androgen oleh ovarium memerlukan aktivitas enzim oksidatif family sitokrom P450 yang digunakan untuk membentuk hormone steroid lain. estrogen ovarium yang paling predominan dan poten. dan kortisol kembali menjadi normal. ACTH.payudara. Senyawasenyawa tersebut dapat dibagi dalam 2 golongan. 4) glukokortikoid akan meningkatkan atau menurunkan transkripsi banyak gen untuk mempengaruhi sintesis mRNA utnuk protein yang memperantarai berbagai pengaruh fisiologis. dan sel korpu luteum) memiliki semua system enzim yang diperlukan untuk sintesis berbagai steroid.androstenedion diubah menjadi estron di ovarium. Reichstein dan Wintersteiner telah berhasil mengisolasi 28 macam steroid dari adrenal korteks. 3. ACTH ini mengaktifkan sel adrenokortikal untuk memproduksi steroid melalui peningkatan siklik adenosin monofosfat (cAMP).  Mineralokortikoid Mineralokortikoid yang mempengaruhi pengaturan elektrolit dan keseimbangan air. mengubah testosterone menjadi estradiol. di antaranya hot flash. dan sel korpus luteum mensekresikan terutama progesterone. Berlawanan dengan aldosteron. Kortisol ini apabila berlebih mempunyai umpan balik negatif terhadap sekresi ACTH dan CRF yang masing-masing mengarah pada hipofisis dan hipotalamus agar sekresi CRF. yang dikenal juga sebagai hidrokortisol. dan kecemasan yang berlebihan. Binatang yang telah diambil kelenjar adrenal hanya dapat bertahan hidup satu sampai dua minggu dan hal ini disebabkan oleh tidak adanya jaringan adrenokortikal. tetapi efek ini jauh lebih kecil daripada aldosteron. sel stroma. ACTH ini merangsang sekresi kortisol. untuk membangkitkan atau menekan transkripsi gen. 3) kompleks hormon-reseptor kemudian berinteraksi dengna urutan DNA pengatur spesifik.  Glukokortikoid Sedikitnya 95% aktivitas glukokortikoid dari sekresi adrenokortikal merupakan hasil dari sekresi kortisol. Namun. sel teka. Hormon glukokortikoid mempunyai mekanisme kerja seluler sebagai berikut: 1) hormon masuk ke dalam sel melalui membran sel. 2) hormon berikatan dengan reseptor protein di dalam sitoplasma. Sel granulosa ovarium. namun sel granula mensekresi terutama estrogen. progestin (senyawa yang berikatan dengan progesterone). yaitu Rendall. terutama otot rangka dari jaringan diposa. dan juga terlibat dalam penebalan endometrium maupun dalam pengaturan siklus haid. Adrenokortikoid Hormon-hormon ini diproduksi pada kelenjar adrenal. yaitu mineralokortikoid yang terutama bekerja pada metabolisme elektrolit atau mineral dan glukokortikoid yang mempunyai pengaruh terhadap metabolism karbohidrat. Pembentukan estrogen. Beberapa orang ahli kimia. Demikian juga. berkeringat pada waktu tidur. Walupun kompartemen utama ovarium yang menghasilkan steroid (sel granulosa. kortisol pada keadaan tertentu dapat menyebabkan retensi Na+ dan meningkatkan ekskresi K+. Pada saat menopause. Estrogen ovarium adalah steroid C18 dengan sebuah gugus hidroksil fenolat di C3 dan sebuah gugus hidroksil (estradiol) atau gugus keton (estron) di C17. Hal ini disebabkan karena kortisol .

selain itu kortisol juga dapat meningkatkan sekresi tubuli ginjal. Sintesis hormone steroid .dapat menambah kecepatan filtrasi glomeruli.

.

y Gambar 3. Tiap sel dalam tubuh sangat tergantung pada keberadaan hormon tiroid terhadap pengaturan proses metabolismenya. kekuatan kerja dari hormon T-3 adalah 4 kali dari hormon T-4. Fungsi dari Kelenjar tiroid adalah untuk pengambilan Iodium. Di dalam sel inilah iodium dikombinasikan dengan asam amino Tyrosin membentuk T-3 atau T-4. Derivat Asam Amino Hormon yang termasuk ke dalam golongan derivat asam amino tirosin. ada 2 kelompok hormon yang merupakan derivat asam amino tirosin yaitu tiroksin dan epinefrin. Prinsip pembawa hormon tiroid adalah thyroxine-binding globulin.5.5. Triiodothyronine dan T-4 kemudian dilepaskan dan masuk ke aliran darah. Dua jenis pembawa yang lain adalah transthyrein dan albumin. Normal kelenjar tiroid menghasilkan 80 % T-4 dan 20 % T-3.B. bahan dasar dari hormon tiroid ini adalah Tyrosin yang membentuk ikatan kovalen dengan iodium dengan tiga atau empat posisi pada inti aromatik.3¶. Satu-satunya sel dalam tubuh adalah sel tiroid yang dapat mengabsorpsi iodium. seperti Thyroxine (T-4) dan Triiodothyronine (T-3) dapat dilihat pada Gambar dibawah ini. kemudian di bawa ke luar kelenjar untuk mengontrol proses metabolisme (konversi oksigen dan kalori menjadi energi).5. dan lebih dari 99% senyawa T-3 dan T-4 yang berada dalam sirkulasi darah terikat dengan protein pembawa. Molekul yang teriodinasi tidak seperti posisi T-3 (3. yaitu: y Thyroxine (dikenal dengan nama T-4 atau L-3. Keberadaan pembawa yang mengikat hormon tiroid tersebut memberikan bentuk yang stabil dari hormon tiroid tersebut dalam sirkulasi darah dan selalu berada dalam bentuk senyawa . di mana. TIROKSIN Hormon tiroksin adalah hormon yang dihasilkan oleh kelenjar tiroid. glikoprotein yang disintesis dalam hati. Struktur kimia T-4 dan T-3 Jumlah dan posisi dari iodium adalah sangat penting. Kelenjar tiroid (Gambar dibawah) berbentuk seperti kupu-kupu dengan dua bagian yang berkedudukan lateral dan dikenal dengan nama LOBE.3¶-triodothyronine) tetapi bentuk lain dari T-3 dengan struktur 3. Secara kimiawi hormon Tiroid merupakan derivat dari asam amino Tirosin yang membentuk ikatan kovalen dengan iodium.3¶. yang dihubungkan dengan pita pendek yang disebut ISTHMUS. di mana iodium terdapat pada banyak makanan.3¶-triodothyronine) Sebagaimana nampak pada Gambar 3. yang dikonversikan dalam bentuk hormon tirroid.5¶-tetraiodothyronine) y Triodothyronine (T-3 atau L-3. kelenjar ini terdapat pada bagian depan dari leher (tepatnya di bagian depan trachea). Hormon tiroid adalah sangat sukar larut dalam air.5¶-triodothyronine yang disebut sebagai kebalikan T-3 menunjukkan sifat yang tidak aktif.

Tanda-tanda penyakit tersebut adalah mata menonjol. y Hormon tiroid yang bebas tersebut akan dilepaskan oleh lisosom melalui bagian bawah membran sel dan masuk ke dalam aliran darah. seperti: y Iodinasi tirosin dalam tiroglobulin (dikenal dengan nama penggabungan Iodida). Enzim tersebut berperan sebagai katalisator pada dua reaksi. selalu diambil dari darah melalui sel epitel tiroid. mata lebar. berpikir dan berbicara lamban. yang mengandung enzim hidrolitik yang akan memecah tiroglobulin dan membebaskan hormone tiroid. yaitu terjadinya pertumbuhan kerdil dan kemunduran mental. yang secara umum disimpan dalam bentuk tiroglobulin. y Iodium atau senyawa iodida lainnya. Pada sel yang lain. denyut nadi bertambah. .yang aktif. nadi dan napas cepat serta tidak teratur. Pembentukan hormon tiroid dikendalikan oleh enzim tiroid peroksidase seperti terlihat pada Gambar 6. gerakan lamban. y Koloid yang terdapat dalam endosome akan masuk ke dalam lisosome. yang terdapat pada bagian luar membran plasma sebagai sodium-iodida symporter atau perangkap iodium (iodine trap). Selain nafsu makan meningkat tetapi diiringi manurunnya berat badan karena meningkatkan metabolisme dan gangguan pencernaan. yang disintesis melalui sel epitel Tiroid dan disekresikan ke dalam lumen dari folikel-koloid. y Kekurangan hormon tiroksin pada masa kanak-kanak dapat menyebabkan kritinisme. dan insonia. berat badan bertambah. y Sintesis tiroksin atau triiodotironin dari dua buah senyawa iodotirosin. dengan gejala proses metabolisme menurun. mudah gugup. Kelebihan tiroksin pada orang dewasa dapat menyebabkan penyakit ³Grave¶s disease´ atau penyakit gondok eksoftalmus. Molekul tiroglobulin yang mengandung 134 tirosin. pelepasan hormon tersebut berdasarkan pada up take (pengambilan kembali) oleh sel target. di mana koloid tersebut mengandung tiroglobulin yang terkombinasi dengan hormon tiroid. Gambar 6. Mekanisme pembentukan hormon tiroid Tahap akhir dari sintesis hormon tiroid melalui beberapa tahapan seperti: Sel epitel tiroid diisi koloid oleh endositosis. Kekurangan hormon tiroksin pada orang dewasa mengakibatkan mixudema. Perintah untuk pembuatan hormon tiroid melalui dua prinsip pada bahan kasar. di mana hormone tiroid tersebut segera mengikatkan dirinya dengan protein pembawa untuk segera ditranspor ke sel sasaran. y Tyrosine disiapkan dari rantai glikoprotein yang besar yang disebut sebagai thyroglobulin.. iodida dibawa ke dalam lumen dari folikel sebagai tiroglobulin. kulit tebal dan rambut rontok. dan hanya senyawa ini yang berfungsi untuk sintesis T-4 dan T-3.

enzim yang mengkatalisis pembentukan epinefrin/epinefrin dari norepinefrin. hati) di sana zat tersebut bereaksi sebagai hormon local. dan mengalami dekarboksilasi menjadi dopamin. . konsentrasi glukokortikoid darah ini turun dan sintesis epinefrin menurun. mungkin juga menjadi sebuah hobi hingga disebut adrenaline junkie. konsentrasi glukokortikoid dalam darah yang mengalir dari korteks ke medula cukup tinggi. Jalur biosintetik utama : fenilalanin tirosin dopa dopamin norepinefrin epinefrin. yang dioksidasi menjadi norepinefrin. PNMT medulla adrenal diinduksi oleh glukokortikoid. PNMT hanya terdapat pada sitosol sel-sel medula adrenal. keringat dingin dan keterkejutan. Pembekakan ini terjadi karena kelenjar harus bekerja agar produksi tiroksin terjamin. Yang menarik. dan epinefrin melalui metilasi norepinefrin. PNMT menggunakan S-adenosilmetionin (SAMe) sebagai ko-faktor yang menyumbangkan gugus metil pada norepinefrin. Feniletanolamin-N-metiltransferase (PNMT). epinefrin kadar rendah kembali muncul dalam darah beberapa waktu setelah adrenalektomi bilateral. atau menggunakan garam beryodium.Tiroksin mengandung banyak iodin. misalnya ikan laut. Reaksi ini dalam batas tertentu menjadi sebuah pengalaman yang menyenangkan.. Norepinefrin terbentuk melalui hidroksilasi dan dekarboksilasi tirosin. Akibatnya kelenjar gondok mengembang dan muncullah penyakit gondok. Epinefrin disintesis melalui metilasi terhadap amina pangkal primer pada norepinefrin oleh feniltanolamin N-metiltransferase (PNMT) dalam sitosol neuron adrenergik dan sel-sel medulla adrenal (sel kromafin). Tidak hanya gerak. Tirosin dioksidasi menjadi dopa. Epinefrin disintesis dari norepinefrin dalam sebuah jalur sintesis yang terbagi atas keseluruhan katekolamin. dan kadar ini diatur seperti yang disekresi oleh medula adrenal. dan walaupun diperlukan jumlah relatif besar. Pencegahan dapat dilakukan dengan mengonsumsi makanan yang mengandung cukup iodin. Kekurangan iodin dalam waktu lama dapat mengakibatkan pembekakan kelenjar tiroid. Penyakit ini sering dijumpai di daerah-daerah yang kekurangan iodin. Setelah hipofisektomi. Reaksi yang kita sering rasakan adalah frekuensi detak jantung meningkat. Hasil akhir biosintesis epinefrin dan norepinefrin atau disebut katekolamin dapat berupa dopamin pada jaringan-jaringan tertentu (misalnya paru. VMAT1 juga bertanggung jawab mentransport epinefrin yang baru disintesis dari sitosol kembali ke dalam granula sel kromafin untuk persiapan pelepasan. Hormon epinefrin disintesis pada kelenjar adrenal bagian medulla oleh sel-sel kromafin. Norepinefrin dimetilasi menjadi epinefrin. termasuk L-dopa. Hormon epinefrin berfungsi memicu reaksi terhadap tekanan dan kecepatan gerak tubuh. Hal ini bisa terjadi via katekholamin-H+ penukar VMAT1. Tidak hanya gerak. Hormon epinefrin (adrenalin) Adrenalin adalah sebuah hormon yang memicu reaksi terhadap tekanan dan kecepatan gerak tubuh kita. Epinefrin yang ditemukan dalam jaringan di luar medulla adrenal dan otak sebagian besar diserap dari darah dan bukan disintesis insitu. keringat dingin dan keterkejutan/shok. pertama norepinefrin harus diubah di luar granula sel kromafin. and epinefrin. hormon ini pun memicu reaksi terhadap efek lingkungan seperti suara derau tinggi atau intensitas cahaya yang tinggi. hormon ini pun memicu reaksi terhadap efek lingkungan seperti suara derau tinggi atau cahaya yang terang. norepinefrin. ditemukan dalam jumlah cukup banyak hanya di otak dan medulla adrenal. membentuk epinefrin. Reaksi yang sering dirasakan adalah frekuensi detak jantung meningkat. usus. dopamine. misalnya di daerah penggunungan atau daerah perbukitan. Karena norepinefrin diaktifkan oleh PNMT dalam sitosol.

Dan secara tidak langsung akan membuat indra kita menjadi lebih sensitif untuk bereaksi. Hormon epinefrin mempengaruhi otak akan membuat indra perasa merasa kebal terhadap sakit. vasopresin. Secara garis besar. Penderita stres umumnya juga kehilangan nafsu makan. Molekul-molekul epinefrin memiliki fungsi khusus dalam pembuluh vena dan arteri yang memastikan bahwa organorgan penting menerima lebih banyak aliran darah di saat bahaya. parathormon. pretesin. hormon adrenokortikotropik (ACTH). darah tambahan yang dibutuhkan oleh otak. diantaranya yaitu insulin. jika tidak berlebihan. perasaan lelah. merangsang adenohipofisis untuk pelepasan ACTH.. kelopak mata terbuka lebar. norepinefrin. paru-paru menyerap oksigen lebih banyak. Hormon epinefrin menyebar di seluruh tubuh. oksitosin. mengurangi kadar eosinofil. Dengan cara ini. hipertensi. Tetapi. meningkatkan kecepatan tingkat metabolik yang independen terhadap hati. menaikkan frekuensi (efek kronotropik positif) dan amplitudo kontraksi jantung. Sel-sel yang mengelilingi pembuluh merespon epinefrin dan mengalirkan lebih banyak darah yang dibutuhkan jantung. glucagon. dan otot. Peptida-protein Banyak hormon yang termasuk peptide ± protein. akan terjadi kondisi kelelahan bahkan menimbulkan depresi. dopamin. Stres dapat meningkatkan produksi kelenjar atau hormon epinefrin. gastrin dan katekolamin (mis. hormon bisa berakibat positif. maka makin padat tulang. Tachychardia. sehingga menganggu fungsi metabolisme dan proses oksidasi di dalam tubuh.Fungsi hormon ini mengatur metabolisme glukosa terutama disaat stres. Palpitasi. meningkatkan konsumsi oksigen dan laju metabolisme basal. tremor. glukogen diubah menjadi glukosa yang bersama-sama dengan oksigen merupakan sumber energi. pupil mata membesar. dan karena itu. sakit kepala. dan diikuti dengan rambut berdiri. Keadaan stres akan merangsang pengeluaran hormon epinefrin secara berlebihan sehingga menyebabkan jantung berdebar keras dan cepat. edema paru-paru akut. Masalah tersebut di antaranya. dan jantung dapat dipasok. dan sebagainya. jika hormon diproduksi berlebihan akibat stres yang berkepanjangan. . Hormon epinefrin diproduksi dalam jumlah banyak pada saat sedang marah. Sebenarnya. kepala pusing. bronkus membesar sehingga memungkinkan udara masuk dan keluar paru-paru lebih mudah. molekul-molekul ini melebarkan pembuluh darah menuju jantung. Epinefrin selalu akan dapat menimbulkan vasokonstriksi pembuluh darah arteri dan memicu denyut dan kontraksi jantung sehingga menimbulkan tekanan darah naik seketika dan berakhir dalam waktu pendek. lebih terpacu untuk bekerja atau membuat lebih fokus. Hormon epinefrin timbul sebagai stimulasi otak. dilatasi pembuluh darah di otot rangka dan hati. epinefrin). menjadi was-was dan siaga. Hormon ini berfungsi untuk mencegah efek penuaan dini seperti melindungi dari Alzheimer. kanker payudara dan ovarium juga osteoporosis. aksi yang ditimbulkan oleh epinefrin antara lain : menambah kadar gula darah (hiperglikemik). otot. penyakit jantung. kecemasan. cepat lelah. kemampuan berpikir dan ingatan meningkat. akibat dari darah yang terpompa lebih cepat. arrhythmia. Penyakit fisik juga mudah berdatangan. Semakin tinggi tingkat DHEA (dehidroepiandrosteron) dalam tubuh. Berbagai gejala negatif pada aktivitas atau metabolisme organ tubuh karena pengaruh epinefrin bisa disebabkan karena 2 kemungkinan : sekresi yang berlebihan atau sebaliknya kekurangan sekresi. dan menimbulkan tanggapan yang sangat luas: laju dan kekuatan denyut jantung meningkat sehingga tekanan darah meningkat. Indikasi stres adalah sulit tidur. Detak jantung dan tekanan darah juga meningkat sehingga metabolisme meningkat. mudah terusik. dan alergi C. otak. keresahan. kadar gula darah dan laju metabolisme meningkat.

Glukosa adalah senyawa siap pakai untuk menghasilkan energi. tetapi jumlahnya tidak memadai. kadar glukosa yang lebih dari kebutuhan akan disimpan di dalam hati (liver) dalam bentuk glikogen. kelainan pada pankreas sehingga insulin tidak dapat diproduksi. pankreas tetap dapat menghasilkan insulin. Pada keadaan normal. Insulin disekresikan oleh kelompok sel dalam pankreas yang disebut sel islet. oksitosin. dengan bantuan insulin. Hormon ini akan mempercepat pengubahan glukosa menjadi gula otot atau glikogen. Dengan demikian kadar glukosa dalam darah akan meningkat. antara lain adalah mengatur kadar gula darah agar tetap dalam rentang nilai normal. Saat dan setelah makan. pretesin ). Pertama. Dengan adanya insulin. Selain itu. glukosa akan segera masuk ke dalam sel. Baik diabetes tipe 1 maupun tipe 2. Keadaan terakhir ini disebut diabetes tipe 2. Penderita diabetes tipe 1 biasanya mutlak membutuhkan insulin. Makanan yg masuk ke dalam tubuh akan dicerna dan diolah menjadi gula dalam bentuk glukosa. insulin diestraksi dari hewan. Dulu. Dengan teknik mutakhir. kerusakan ginjal. Berbeda halnya dengan diabetes tipe 2. Insulin Insulin adalah hormone pusat yang berfungsi mengatur karbohidrat dan lemak dalam metabolisme tubuh. Keadaan ini disebut penyakit diabetes tipe 1. Apabila jumlah glukosa terlalu tinggi. pankreas akan mengeluarkan hormon insulin. Disini hanya akan di bahas beberapa hormone saja. tingginya kadar glukosa setelah makan akan direspon oleh kelenjar pankreas dengan memproduksi hormon insulin. tetapi saat ini insulin telah dapat diproduksi secara massal melalui rekayasa genetik. bakteri tertentu disisipi gennya sehingga dapat memproduksi insulin manusia. sama-sama mengakibatkan meningkatnya kadar glukosa dalam darah. vasopresin. Jika keadaan ini berlangsung lama dan tidak diobati. Insulin dan glucagon ). Ada dua macam kelainan yang disebabkan oleh gangguan insulin. Glukosa akan masuk aliran darah. tetapi sel tubuh tidak dapat menggunakannya (resisten). akibat pengubahan ini kadar gula dalam darah akan menurun. misalnya saat puasa atau di antara dua waktu makan. Jika kadar glukosa darah turun. . Kedua. dan kalenjar pancreas ( mis. glikogen akan dipecah kembali menjadi glukosa untuk memenuhi kebutuhan energi. kalenjar anak gondok ( mis. akan timbul berbagai komplikasi seperti kebutaan. atau jumlah produksi insulin masih normal.Hormon hormon peptida ± protein disintesis dalam kalenjar Hipofisis porterior ( mis. Insulin baru diberikan jika obat-obatan antidiabetes sudah tidak mempan lagi. Peran hormone Insulin Insulin telah lama digunakan untuk mengobati diabetes. Fungsi hormon ini mengatur kadar gula darah dengan cara mengubah glukosa menjadi glikogen. 1. Peran insulin di dalam tubuh sangat penting. Parathormon ). kerusakan saraf. dan luka yang tidak kunjung sembuh. karbohidrat yang kita konsumsi akan segera dipecah menjadi gula dan masuk aliran darah dalam bentuk glukosa.

Hormone paratiroid merupakan rantai polipeptid tunggal tersusun dari 84 sisa asam amino.2. Glucagon Hormone glucagon juga diproduksi di pancreas. Dengan demikian hiperglikemia persisten yang dijumpai pada diabetes mungkin akibat pengaruh glukogen. Struktur primer dari Glukagon adalah yang terdiri dari 29 asam amino dan mempunyai massa molekul 3483 Da. oleh karena oksitosin menginduksi permulaan proses kelahiran apabila uterus hamil sudah waktunya. Biasanya penderita diabetes mellitus disebabkan karena kurangnya produksi insulin dalam tubuh atau terlalu banyaknya glukosa dalam tubuh sehingga insulin tidak mampu lagi mengendalikan kadar glukosa tersebut. Hormone ini terdiri dari Sembilan asam amino. Oksitosin disintesis dalam nucleus paraventrikularis hipotalamus. Oksitosin Oksitosin disimpan pada neurophisis atau hipofisis posterior. Sebaliknya. Bila pelepasan glucagon dihambat dengan pemberian somatostatin. prohormon ini merupakan rantai polipeptid yang lebih panjang yang mengalami pemecahan proteolitik menjadi hormone yang aktif. Perannya antara lain: y menurunkan ekskresi kalsium ginjal sehingga konsentrasi kalsium dalam cairan ekstrasel meningkat y meningkatkan ekskresi fosfat melalui ginjal sehingga konsentrasinya dalam cairan ekstrasel menurun y meningkatkan laju disolusi tulang yang menggerakkan Ca2+ masuk ke dalam cairan ekstrasel y meningkatkan efisiensi absorbsi Ca2+ dari usus _ Mencegah hipokalsemia dengan mengorbankan substansi tulang (bila asupan Ca2+ dari makanan kurang dan berlangsung lama Hormone paratiroid tidak sendiri dalam mengatur metabolisme kalsium dan fosfat dalam tubuh. His-Ser-GlnGly-Thr-Phe-Thr-Ser-Asp-Tyr-Ser-Lys-Tyr-Leu-Asp-Ser-Arg-Arg-Ala-Gln-Asp-Phe-Val-GlnTrp-Leu-Met-Asn-Thr. Pengkajian terakhir mengirakan bahwa glucagon mungkin mempunyai peran lebih besar pada diabetes mellitus daripada perkiraan semula. . Oksitosin menyebabkan kontraksi uterus dan menyebabkan pengeluaran air susu dari kalenjar susu. Hormone ini disintesis sebagai prohormon. hanya saja Kalsitonin mempunyai fungsi yang berlawanan dengan Paratiroid. pemacuan puting susu oleh pengisapan bayi menyebabkan pelepasan oksitosin dari neurohipofisis. hiperglikemia puasa tidak timbul meskipun dengan kadar insulin yang sangat rendah. 4. tapi fungsinya kebalikan dari insulin yaitu mengaktifkan glikogen menjadi glukosa. Parathormon Disebut juga paratiroid hormone ( PTH ) karena disintesis dan diseksresi oleh kalenjar paratiroid. 3. Glucagon dipoduksi tidak lebih banyak dari insulin pada keadaan normal. Terdapat hormone Kalsitonin dan juga vitamin D yang memiliki pengaruh terhadap metabolism kalsium dalam tubuh. Disebut juga anti-insulin. Rupa-rupanya hiperglikemia puasa yang dijumpai pada diabetes berat merupakan akibat dari sekresi glucagon yang berlebihan atau kelebihan glukogen relative tehadap jumlah insulin dalam sirkulasi. Digunakan dalam ilmu kebidanan. Paratiroid hormone (PTH) merupakan hormone yang berperan dalam metabolisme kalsium (Ca2+). Secara umum berfungsi untuk mengatur metabolisme kalsium dan metabolisme fosfat maupun pelepasan kalsium dari tulang.

glutamine serta glisinamida. gugus tiga karboksiamida pada asparagin. . penghapusan gugus amino primer bebas pada belahan termina ± residu sistein ( posisi 1 ) menghasilkan desaminooksitosin yang memiliki aktifitas antiduretik empat hingga lima kali lebih besar daripada aktifitas antidiuretik hormone oksitosin. Secara kimiawi hormon dapat dibagi dalam 3 tipe dasar. memungkinkan jalannya molekul air lewat dinding turbuli. biasanya dibentuk pada suatu kelenjar dan begitu dikeluakan. Memiliki pengaruh tidak hanya terhadap satu sel target. hormone ni menyebabkan diabsorpsinya kembali air dari filtrate urin. Hormon steroid terdiri dari androgen. vasopresin. dan ikatan sulfide. gugus fenolik pada tirosin. glukagon.Gugus kimia yang penting bagi kerja oksitosin mencakup gugus amino primer pada sistein dengan ujung terminal ± amino. tetapi dapat juga mempengaruhi beberapa sel target berlainan c. dan adrenokortikoid. Sebagai contoh. penurunan volume plasma. Derivat asam amino tirosin. Vasopresin bekerja lewat mekanisme cAMP. a. Kerja hormone ini mencegah kehilangan air berlebih dalam urin. 3. dan penurunan tekanan darah. Hormon steroid. 2. bekerja pada tubuli konvolutus distalis dan pada duktus kolektivus ginjal. Memiliki pengaruh mengaktifkan enzim khusus 4. Pemacuan yang menyebabkan pelepasan vasopressin termasuk peningkatan osmolalitas plasma. parathormon. estrogen. Delesi atau substitusi gugus ini pernah menghasilkan sejumlah analog oksitosin. Hormon memiliki ciri-ciri sebagai berikut: 1. hormon akan dialirkan oleh darah menuju berbagai jaringan sel dan menimbulkan efek tertentu sesuai dengan fungsinya masing-masing atau hormone tersebut akan menunaikan tugasnya pada tempat lain sesuai dengan fungsinya b. 5. Yaitu : 1. Diproduksi dan disekresikan ke dalam darah oleh sel kelenjar endokrin dalam jumlah sangat kecil 2. oksitosin. hormon yang dikeluarkan oleh mukosa usus dan lain-lainnya. golongan ini merupakan struktur kimia yang mirip dengan kolesterol dan sebagian besar tipe ini berasal dari kolesterol. Mengadakan interaksi dengan reseptor khusus yang terdapat di sel target 3. ada 2 kelompok hormon yang merupakan derivat asam amino tirosin yaitu tiroksin dan epinefrin. KESIMPULAN Hormone adalah zat kimiawi yang dihasilkan tubuh secara alami. Vasopresin Vasopressin juga dikenal sebagai hormone antidiuretik ( ADH . Peptida protein yaitu insulin. Jadi.

Sign up to vote on this title
UsefulNot useful