Pengertian dan Sifat Enzim Menurut Mayrback (1952) dari jerman, enzim adalah senyawa protein yang dapat

mengatalisi reaksireaksi kimia dalam sel dan jaringan makhluk hidup. Enzim merupakan biokatalisator artinya senyawa organic yang mempercepat reaksi kimia. Sifat-Sifat Enzim 1. Enzim adalah Protein Sebagai protein enzim memiliki sifat seperti protein, yaitu sangat dipengaruhi oleh kondisi lingkungan, seperti suhu, pH, konsentrasi substrat). Jika lingkungannya tidak sesuai, maka enzim akan rusak atau tidak dapat bekerja dengan baik. 2. Bekerja secara khusus/spesifik Setiap enzim memiliki sisi aktif yang sesuai hanya dengan satu jenis substrat, artinya setiap enzim hanya dapat bekerja pada satu substrat yang cocok dengan sisi aktifnya. 3. Berfungsi sebagai katalis Meningkatkan kecepatan reaksi kimia tanpa merubah produk yang diharapkan tanpa ikut bereaksi dengan substratnya, dengan demikian energi yang dibutuhkan untuk menguraikan suatu substrat menjadi lebih sedikit. 4. Diperlukan dalam jumlah sedikit Reaksi enzimatis dalam metabolisme hanya membutuhkan sedikit sekali enzim untuk setiap kali reaksi. 5. Bekerja bolak-balik Enzim tidak mempengaruhi arah reaksi, sehingga dapat bekerja dua arah (bolak-balik). Artinya enzim dapat menguraikan substrat menjadi senyawa sederhana, dan sebaliknya enzim juga dapat menyusun senyawa-senyawa menjadi senyawa tertentu. Tata Nama Enzim Secara umum nama tiap enzim disesuaikan dengan nama substratnya, dengan penambahan µase¶ dibelakangnya. Contoh penamaan enzim sesuai dengan nama substratnya adalah enzim urease karena hanya bekerja terhadap urea sebagai substratnya. Contoh lain adalah enzim laktase pada laktat, amilase pada amilum, lipase pada lemak, dan protease pada protein. Enzim juga dinamai berdasarkan reaksi yang dikatalis dan ditambah dengan akhiran -ase. Misalnya reaksi oksidasi glukosa maka enzim yang mengkatalisnya dinamai enzim glukosa oksidase. Contoh lain adalah pada reaksi dehidrogenasi maka enzim yang mengkatalisnya disebut enzim dehidrogenase. Dan pada reaksi transfer amino maka dinama enzim amino transferase. Selain penamaan yang sesuai dengan reaksi yang dikatalisisnya, enzim juga dapat dinamai berdasarkan produk yang dihasilkan dari reaksi yang dikatalisis, contohnya pada reaksi asam glutamat untuk membentuk glutamin, nama enzimnya adalah glutamin sintetase. Selain dari yang disebut dapat juga dinamai sesuai ikatan kimia yaitu enzim peptidase dan esterase. Enzim juga mempunyai penamaan secara trivial contohnya ptialin, tripsin, dan pepsin. Namanama enzim secara trivial ini tidak dapat memberikan informasi yang lengkap tentang jenis substrat ataupun reaksi yang dikatalis oleh enzim-enzim tersebut.

Penggolongan Enzim Golongan I. Oksidoreduktase Oksidoreduktase melaksanakan reaksi-reaksi khusus yang menghasilkan energi. Enzim-enzim yang termasuk dalam golongan ini dapat dibagi dalam dua bagian yaitu dehidrogenase dan oksidase. Dehidrogenase bekerja pada reaksi ±reaksi dehidrogenase, yaitu reaksi pengambilan atom hidrogen dari suatu senyawa (donor). Contoh reaksi dehidrogenase adalah reaksi pembentukan aldehida dari alkohol. Pada reaksi ini enzim yang bekerja adalah alkohol dehidrogenase.
Alkohol + NAD
+

alkohol dehidrogenase

Aldehida + NADH + H+

Gugus aldehida dan keton dapat bertindak sebagai donor hidrogen, contohnya pada reaksi pembentukan asam gliserat-3-fosfat dan 3-fosfogliseraldehida. Glutamat dehidrogenase adalah contoh enzim yang bekerja terhadap asam glutamat sebagai substrat dengan reaksi sebagai berikut:
asam glutamat + NAD+ + H2O glutamat dehidrogenase NH3 + asam ketoglutarat + NADH + H
+

Reaksi ini khusus untuk L-asam glutamat. Enzim-enzim oksidase juga bekerja sebagai katalis pada reaksi pengambilan hidrogen dari suatu substrat. Dalam reaksi ini yang bertindak sebagai akseptor hidrogen ialah oksigen. Contoh reaksi yang menggunakan salah satu enzim oksidase sebagai katalisnya adalah pada reaksi oksidasi glukosa menjadi asam glukonat.
glukosa + O2 glukosa oksidase asam glukonat + H2O 2

Beberapa contoh lain dari enzim oksidase yang bekerja sebagai katalis adalah xantin oksidase, asam amino oksidase, dan glisin oksidase. Xantin oksidase adalah enzim yang bekerja pada reaksi oksidasi xantin menjadi asam urat. Asam amino oksidase bekerja pada reaksi oksidasi asam-asam amino. Glisin oksidase bekerja pada reaksi oksidasi glisin menjadi asam glioksilat. Golongan II. Transferase Transferase adalah kelompok enzim yang sangat besar yang mengkatalisis pemindahan gugusan kimia dari suatu substrat ke yang lain atau pemindahan gugus dari suatu senyawa kepada senyawa lainnya. Tidaka ada pelepasan energi dari substrat dalam hal ini, melainkan pengubahan substrat menjadi senyawa yang kemudian dapat dioksidasi atau digunakan untuk sintesis material sel. Beberapa contoh enzim yang termasuk golongan ini adalah metiltransferase, hidroksimetiltransferase, karboksiltransferase, asiltransferase, dan amino transferase atau transaminase. Beberapa contoh dari reaksi yang memakai enzim tersebut adalah sebagai berikut:
hidroksi metil transferase THFA
   

H C HC
 

C

H

H C
 

C

H

H NH

NH

Golongan III. Hidrolase Enzim ini disebut golongan hidrolase karena enzim ini menghidrolisis molekul-molekul besar menjadi komponen-komponen kecil yang dapat digunakan. Enzim yang termasuk dalam kelompok ini bekerja sebagai katalis pada reaksi hidrolisis. Yang termasuk dalam kelompok ini ada tiga. Ketiga jenis hidrolase itu adalah yang memecah ikatan ester, memecah glikosida, dan yang memecah ikatan peptida. Beberapa contoh enzim yang termasuk golongan adalah esterase, lipase, fosfatase, amilase, amino peptidase, karboksi peptidase, pepsin, pepsin, tripsin, dan kimotripsin. Esterase adalah enzim yang memecah ikatan ester dengan cara hidrolisis. Lipase adalah enzim yang memecah ikatan ester pada lemak hingga menjadi gliserol dan asam lemak. Fosfatase berfungsi untuk memecah ikatan fosfat pada suatu senyawa. Enzim amilase dapat mengubah ikatan-ikatan pada amilum hingga terbentuk maltosa. Enzim amilase ada tiga macam yaitu amilase yang terdapat pada ludah dan pankreas atau disebut juga endo amilase karena memecah ikatan 1-4 yang terdapat dalam amilum. Yang kedua adalah amilase yang terdapat pada tumbuhan dan dinamakan ekso amilase. Enzim amilase yang terakhir adalah amilase yang terdapat dalam hati dan memecah ikatan 1-4 dan juga 1-6 pada glikogen dan menghasilkan glukosa. Enzim protease bekerja sebagai katalis dalam reaksi pemecahan molekul protein dengan cara hidrolisis. Enzim tersebut juga dikatakan enzim peptidase karena memecah ikatan pada rantai peptida. Enzim peptidase itu sendiri ada dua macam yaitu endopeptidase dan eksopeptidase. Enzim endopeptidase memecah protein pada bagian-bagian tertentu namun tidak mempengaruhi gugus di ujung molekul. Contoh endopeptidase adalah pepsin. Sedangkan eksopeptidase bekerja terhadap ujung molekul protein. Karboksipeptidase dapat melepaskan asam amino yang memiliki gugus ±COOH bebas pada ujung molekul protein, sedangkan amino peptidase dapat melepaskan asam amino pada ujung lain yang memiliki gugus ±NH2 bebas. Golongan IV. Liase Enzim-enzim golongan ini mempunyai peranan penting dalam reaksi pemisahan suatu gugus dari suatu substrat (bukan cara hidrolisis) atau sebaliknya. Contoh enzim golongan ini antara lain dekarboksilase, aldolase, dan hidratase. Piruvat dekarboksilase adalah enzim yang bekerja pada reaksi dekarboksilasi asam piruvat dan menghasilkan aldehida. Enzim aldolase bekerja pada reaksi pemecahan molekul fruktosa 1,6-difosfat menjadi dua molekul triosa yaitu dihidroksi aseton fosfat dan gliseraldehida-3-fosfat. Adapun enzim fumarat hidratase berperan dalam reaksi penggabungan satu molekul H2O kepada molekul asam fumarat dan asam malat. Golongan V. Isomerase Enzim yang termasuk golongan ini bekerja pada reaksi perubahan intramolekuler, misalnya reaksi perubahan senyawa L menjadi senyawa D, senyawa sis menjadi senyawa trans dan lain-lain. Isomerase mengkatalisis proses isomerisasi, yang menghasilkan pemindahan dua atom hidrogen dari gugusan karbon yang berdekatan ke gugus aldehida. Contoh enzim yang termasuk golongan isomerase antara lain ialah ribulosafosfat epimerase dan glukosafosfat isomerase. Enzim ribulosa epimerase merupakan katalis bagi reaksi epimerisasi ribulosa. Dalam reaksi ini ribulosa-5-fosfat diubah menjadi xilulosa-5-fosfat. Di samping itu reaksi isomerisasi glukosa-6-fosfat menjadi fruktosa-6-fosfat dapat berlangsung dengan bantuan enzim glukosa fosfat isomerase.
rib losa-5-fosfat gl kosa-6-fosfat epi erase xil losa-5-fosfat

iso erase

fr ktosa-6-fosfat

Hubungan antara enzim dan substrat hanya terjadi pada bagian atau tempat tertentu saja. Gl ta at + ATP + NH 4 + gl ta in sintetase gl ta in + ADP + P anorg Kinetika enzim Kinetika enzim adalah hal yang berkaitan dengan seberapa cepat enzim bekerja. Hubungan atau kontak antara enzim dengan substrat menyebabkan terjadinya kompleks enzimsubstrat. yang bersifat sementara dan akan terurai lagi apabila reaksi yang diinginkan akan terbentuk atau terjadi. Lalu apakah manfaatnya dengan kita mengukur atau menghitung kecepatan suatu molekul kimia yang bahkan kelihatan pun tidak. Dengan demikian. Untuk dapat bekerja pada suatu zat atau substrat. adanya enzim akan mengurangi jumlah substrat dan ¡ asa pir vat + ATP + C asetil-KoA asa piruvat karboksilase oksaloasetat + ADP + P anorg . suatu enzim mempunyai kekhasan yaitu hanya bekerja pada suatu reaksi saja. 1. Sebelum membahas tentang kinetika reaksi enzim yang berkaitan dengan persamaan MichaelisMenten dan kurva Lineweaver-Burk. Kompleks Enzim ± Substrat Sebagaimana yang telah dijelaskan sebelumnya bahwa. Contoh enzim golongan ini antara lain ialah glutamin sintetase yang terdapat dalam otak dan hati yang merupakan katalis dalam reaksi pembentukan glutamin dalam asam glutamat dan piruvat karboksilase yang bekerja dalam reaksi pembentukan asam oksaloasetat dari asam piruvat. Inilah yang menjelaskan mengapa tiap enzim mempunyai kekhasan terhadap substrat tertentu. maka tidak dapat ditampung dalam sisi aktif enzim tersebut. terlebih dahulu kita membahas mengenai pembentukan kompleks enzim-substrat. oleh karna itu tidak seluruh bagian enzimdapat berhubungan dengan substrat. maka harus ada hubungan atau kontak antara enzim dan substrat. Cukup banyak juga kelainan atau penyakit metabolisme yang muncul akibat satu atau beberapa jenis enzim yang menyalahi peraturan mengenai kecepatan reaksi ini. Untuk mencapai suatu koordinasi yang selaras dalam harmonisme reaksi kehidupan. C-N. Hubungan anatar enzim dengan substrat hanya dapat terjadi jika bagian aktif dari enzim mempunyai ruang atau bentuk yang sesuai dengan betuk substrat sehingga tepat dapat menampung substrat. Apabila substrat mempunyai bentuk atau konformasi lain. yang mempermudah perubahan substrat menjadi produk. Tempat atau bagian enzim yang dapat mengadakan hubungan atau kontak dengan substrat disebut bagian aktif. Enzim memiliki ukuran yang lebih besar dari pada subtract. Ikatan yang terbentuk dari penggabungan tersebut adalah ikatan C-O.Golongan VI. Kompleks ini merupakan kompleks yang aktif. atau C-C. Dalam perspektif ini perlu diketahui bahwa enzim itu ada banyak jenis dengan kecepatan yang berbeda satu dengan lainnya. suatu enzim harus memiliki kecepatan pada ambang tertentu. Ligase Ligase mengkatalisis penggabungan dua molekul menjadi satu. Aktivitas biologis enzim adalah sebagai biokatalis. C-S. Enzim-enzim ini telah diketahui sejak bertahun-tahun sebagai sintetase.

jumlah P akan naik. Persamaan Michaelis-Menten Persamaan Michaelis-Menten ini menjelaskan bagaimana hubungan konsentrasii substrat dengan laju reaksi. 2. dapat dilakukan dengan mengukur konsentrasi S atau dengan mengukur konsentrasi kenaikan konsentrasi P.     . Kecepatan perubahan ini di pengaruhi oleh jumlah E. oleh karena itu hanya ada satu konsentrasi ES. Pengendalian tersebut dapat dilakukan secara buatan dengan menggunakan berbagai senyawa penghambat atau inhibitor dari luar seperti obat. Selain itu hubungan antara laju dan konsentrasi substrat ini juga yang menjadi sasaran pengendalian metabolisme. dapat dinyatakan dalam bentuk persaam berikut : K1 [E] [S] + k4 [E] [P] = k2 [ES] + k3 [ES] [E] { k1 [S] + k4 [P] } = [ES] ( k2 + k3 )       Pada saat yang sangat awal. karena sebenarnya atas dasar itulah proses metabolisme berjalan dari saat ke saat. reaksi ini berarti : Keseluruhan reaksi adalah E + S S P Dalam reaksi ini. jumlah S akan berkurang atau menurun dan bersamaan dengan itu. maupun secara alamiah dalam pengendalian laju metabolisme. katakanlah milidetik pertama. Dalam keadaan sebenarnya. pada makhluk hidup dalam suatu saat tertentu jumlah enzim nisbi tetap. Untuk membahas hubungan ini secara lebih rinci. hal ini dikarenakan seluruh system berada dalam keadaan seimbang.bersamaan dengan itu menambah kosentrasi produk. dan secara praktis. Dengan demikian. Begitu pula dengan laju reaksi penguraian kompleks ES kea rah kiri sama dengan kea rah kanan. untuk mengukur laju reaksi reaksi tersebut. kita kembali kepada reaksi umum enzimatis: E+S ES £ k1 ¢  k k k4 E+P Pada saat-saat pertama reaksi. Hubungan antara laju reaksi dan konsentrasi substrat ini sangat penting. laju reaksi pembentukan ES dari E + S tepat sama dengan proses balik dari pembentukan ES dari E + P. sedangkan jumlah substrat yang diolah berubah-ubah sesuai dengan proses metabolisme. nilai [P] sangat kecil dibandingkan dengan [S] sehingga dapat di abaikan. Secara sederhana penguraian suatu zat atau substrat oleh suatu enzim dapat digambarkan sebagai berikut : E + S ES E +P E + P. pada saat-saat yang sangat awal trsebut. Sehingga persamaan tersebut menjadi .

Dan jika di alurkan dalam grafik. [E] = [E]T ± [ES]. Jika persamaan ini disubstitusikan ke persamaan yang terakhir. yaitu :   Persamaan ini dengan jelas memperlihatkan atau menunjukkan hubungan antara perubahan konsentrasi substrat dengan laju reaksi enzimatik. reaksi berjalan menurut orde pertama. Persamaan ini dikenal dengan nama persamaan Michaelis-Menten. akan diperoleh kurva yang berupa suatu . Maka. dimana kecepatan permulaan (v) terjadinya hasil reaksi P sebanding dengan konsentrasi ES.K1. maka di peroleh :   Pada laju yang maksimum (V maks). Sehingga perbandingan antara V maks dengan kecepatan permulaan adalah :     Hubungan antara kecepatan atau laju awal dengan konsenstrasi substrat dapat dicari dengan rumus di atas. oleh karna itu persamaan tersebut dapat di tulis sebagai berikut : Jika konsentrasi seluruh enzim ataienzim total dinyatakan dalam [E]T ( jumlah konsentrasi enzim dalam seluruh bentuk yang ada). k2 dan k3 adalah bilangan-bilangan tetap. Sedangkan pada tahap yang sangat awal. sehingga k2 + k3 dibagi k1 juga mempunyai nilai tetap dan dapat dinyatakan sebagai Km. Dengan demikian maka. [E]T = [E]bebas + [ES] atau [E]T = [E] + [ES]. semua enzim sudah terikat dalam bentuk kompleks ES.

Leonor Michaelis dan Maude Menten pada tahun 1913 mengajukan sebuah hipotesis bahwa dalam reaksi enzim terjadi lebih dahulu kompleks enzim ± substrat yang kemudian menghasilkan hasil reaksi dan enzim kembali. yaitu hidrolisis sukrosa menjadi glukosa dan fruktosa. Pada percobaan yang dilakukan Henri. sehingga pada saat itu laju reaksi berada dalam keadaan maksimum. . namun pada konsentrasi tinggi. hal ini telah diperoleh oleh Henri pada tahun 1902. Ketika Henri mempelajari laju hidrolisis sukrosa pada berbagai konsentrasi substrat dengan menggunakan enzim invertase. diperolehnya suatu kurva hiperbola.hiperbola. secara garis besar dapat dibedakan tiga daerah yaitu: Daerah yang pertama adalah daerah dengan [S]<<<Km. pada konsentrasi tinggi kecepatan reaksi tidak dipengaruh lagi oleh pertambahan konsentarsi. Kurva ini secara empiric dengan menggunakan berbagai konsentrasi substrat dan pada setiap konsentrasi di ukur laju reaksinya. Jadi. Untuk menerangkan hal ini. artinya tidak dapat lagi menampung substrat. sehingga Km + [S] = Km. pada konsentrasi yang sangat rendah kecepatan reaksi berbanding lurus dengan konsentrasi substrat. Hal ini menunjukkan bahwa enzim telah jenuh dengan substrat. secara praktis persamaan Michaelis ± Menten akan menjadi :  Oleh karna Vmaks dan Km adalah bilangan tetap. kecepatan reaksinya bergantung pada konsentrasi sukrosa. Parameter pada persamaan Michaelis-Menten Pada kurva Michaelis-Menten. Kurva Michaelis-Menten 3. kecepatan reaksi hanya di tentukan oleh konsentrasi S. Penafsiran yang digunakan untuk menjelaskan hal tersebut adalah pada konsentrasi yang sangat tinggi seluruh bagian aktif enzim telah jenuh diduduki oleh substrat. harga [S] sangat kecil sehingga dapat diabaikan terhadap Km. Gambar. Dengan kata lain. kecepatan reaksinya tidak lagi bergantung pada konsentrasi sukrosa. hasil penelitiannya menunjukkan bahwa pada konsentrasi sukrosa rendah.

pada konsentrasi yang sangat tinggi yang jauh melampaui nilai Km. Km adalah konsentrasi substrat yang menyebabkan laju reaksi (v) sama dengan separuh atau setengah lajui reaksi maksimum (1/2 V maks). v = V maks. Arti k3 (kkat atau bilangan pergantian). Makna Km pada persamaan Michaelis-Menten. sehingga pada saat itu laju reaksi dapat ditulis menjadi: v= k3 [E]T ¤ ¤ E S k1 ES k3 E P . atau Km + [S] ~[S]. sebaliknya nilai Km yang diabaikan terhadap harga S yang sangat besar. Karena hanya dipengaruhi oleh [ES]. dengan kata lain. Daerah ketiga adalah jika [S]=km. maka akan di peroleh hasil sebagai berikut :            Persamaan diatas memiliki makana bahwa : 2[S] = Km + [S]. Reaksi tersebut adalah reaksi orde pertama. seluruh tempat untuk mengikat dan mengolah substrat di molekul enzim sudah diduduki oleh substrat. disini. k3 adalah tetapan laju reaksi penguraian ES menjadi E + P.Bagian lain dari persamaan umum darii reaksi enzimatik dan masih berhubungan dengan persamaan michaelis-menten ialah tentang k3 dalam penggal kedua reaksi umum enzimatik. Jadi. Laju reaksi dengan demikian adalah: v= k3 [ES] Jika seluruh E sudah terikat dengan S. Sehingga pada saat ini. penambahan konsentrasi substrat tidak lagi menyebabkan kenaikan laju reaksi. yaitu: k2 Dalam persamaan tersebut. Jika v = ½ V. Pada saat ini.- Daerah yang kedua adalah daerah dengan harga [S]>>>Km. secara praktis [ES]=[E]T.

Jadi. pada saat itu pula kecepatan atau laju reaksi berada dalam nilai yang setinggitinggi atau maksimum. pada saat itu v=Vmax. diperoleh persamaan: . Begitu pula pada kurva Michaelis-Menten. Fenomena ini terlihat sebagai laju maksimum V. Keadaan ini disebabkan oleh adanya kejenuhan enzim oleh substrat. dinyatakan sebagai berikut: Apabila persamaan pertama disubstitusikan ke persamaan kedua.Akan tetapi. sedangkan [E]T diketahui karena sengaja ditambahkan. sehingga penambahan substrat akan melampaui kapasitas enzim yang ada. k3 dapat dihitung yaitu sebagai berikut: k = ¥ V [E]T Oleh karena Vmax adalah kecepatan maximum suatu reaksi enzimatik dan dinyatakan dalam banyaknya molekul produk yang terbentuk atau substrat yang diolah secara maksimum. Contoh pada biologi. hubungan antara jumlah oksigen dengan derajat kejenuhan mioglobin terhadap oksigen ternyata menunjukkan kejenuhan. yang tidak dapat dilampaui berapapun jumlah substrat yang ditambahkan. sedangkan [E]T adalah jumlah molekul enzim. yang pertama yaitu fenomena pengikatan oksigen oleh mioglobin. Persamaan Michaelis-Menten mempunyai penampilan geometris berupa hiperbola. maka k3 adalah tetapan laju reaksi juga. Umumnya suatu hiperbola mempunyai nilai batas atau limit yang tidak dapat dilampaui. Reaksi pengikatan oksigen oleh mioglobin (Mb) ialah: Tetapan kesetimbangan reaksi ini ialah: Kejenuhan akan oksigen Y. Pada mioglobin. protein pigmen pengikat oksigen di dalam otot dan yang kedua adalah pada kurva pertumbuhan bakteri. Jika keadaan ini diperhitungkan dan dimasukkan dalam persamaan diperoleh: V= k3 [E]T Mengingat Vmax adalah bilangan tetap dan khas bagi tiap enzim. yaitu sebagai bilangan yang menyatakan berapa jumlah molekul substrat yang diolah oleh satu molekul enzim.

m adalah laju pertumbuhan kuman maksimum. untuk menentukan harga V yang tepat. maka sangat penting adanya modifikasi terhadap persamaan Michaelis-Menten tersebut. Akan tetapi. konsentrasi sebanding dengan tekanan. secara teoritis hanya diperlukan dua titik. Kurva Lineweaver-Burk . Dalam persamaan Lineweaver-Burk ini. Dengan bantuan persamaan ini. Untuk menyederhanakan pengukuran. diperlukan jumlah pengukuran yang banyak sekali. seperti halnya dalam mencari persamaan suatu garis lurus.x2). sedangkan P50 yang analog dengan Km pada persamaan Michaelis-Menten. A. Gambar.x1) dan (y2. y adalah . masing-masing dengan konsentrasi substrat yang berbeda. Jacques Monod telah mengamati laju pertumbuhan kuman sebagai fungsi dari konsentrasi suatu nutrien yang konsentrasinya menentukan pertumbuhan kuman tersebut dalam medium. Modifikasi Persamaan Michaelis-Menten Untuk mengetahui berbagai identitas spesifik bagi suatu enzim. Baik persamaan kejenuhan mioglobin maupun persamaan Monod untuk pertumbuhan kuman sama-sama menunjukkan kurva hiperbola yang identik dengan persaan Michaelis-Menten. Monod memperoleh persamaan berikut: adalah adalah laju pertumbuhan kuman. konsentrasi substrat yang menentukan pertumbuhan kuman dan Ks adalah tetapan konsentrasi substrat yang menyebabkan laju pertumbuhan tepat separuh laju pertumbuhan maksimum. Secara tidak langsung modifikasi dari persamaan Michaelis-Menten ini juga diperlukan untuk menghitung bilangan pergantian (kkat atau k3). rumus tersebut dapat dinyatakan sebagai berikut: Rumus ini adalah analog dengan rumus Michaelis-Menten.Oleh karena berkaitan dengan gas. yaitu titik (y1. Kurva pertumbuhan bakteri. pO2 adalah tekanan parsial oksigen. adalah tekanan parsial oksigen yang menyebabkan kejenuhan Mb terhadap oksigen menjadi 50%. Sehingga persamaan Michaelis-Menten berubah menjadi: Persamaan ini dinamai sebagai persamaan Lineweaver-Burk dan bentuk ini sebenarnya tidak lain adalah persamaan garis lurus biasa dengan bentuk umum y=ax + b. yaitu dan . Lereng atau koefisien arah dari garis. x adalah . seperti Km dan V. cara yang dilakukan salah satunya adalah dengan membalikkan (inversi) persamaan Michaelis-Menten tersebut.

dapat dilakukan dengan pengukuran laju reaksi dari dua konsentrasi substrat yang berbeda. yang sangat berperan dalam proses katalis. sianida bersaing dengan oksigen untuk mendapatkan hemoglobin dalam rantai respirasi terakhir. Suatu inhibitor kompetitif mengurangi kecepatan katalis dengan cara mengurangi jumlah molekul enzim yang mengikat substrat.0). Persamaan reaksinya : +S E ES E + P +I EI Banyak inhibitor kompetitif menyerupai substrat dan mengikat situs aktif enzim. Enzim dapat mengikat substrat (membentuk kompleks ES) atau inhibitor (membentuk kompleks EI) tetapi tidak dapat mengikat keduanya secara serentak (membentuk kompleks ESI). Dengan cara yang cukup sederhana ini. Lebih jauh lagi. Suatu contoh klasik inhibisi kompetitif ialah pengaruh malonat terhadap enzim suksinat dehidrogenase. Pengertian inhibitor Hambatan atau inhibisi pada suatu reaksi yang menggunakan enzim sebagai katalis dapat terjadi apabila penggabungan substrat pada bagian aktif enzim mengalami hambatan. akan didapat garis lurus yang memotong sumbu tegak ( ) pada koordinat (0. untuk ketelitian. Penghambatan inhibitor kompetitif bersifat sementara dan dapat diatasi dengan cara menambah konsentrasi substrat. Lagi pula. Macam-macam inhibitor Inhibisi aktivitas enzimatik oleh molekul kecil spesifik atau ion tertentu sangatlah penting.  Reversible inhibitor ini dpt dibagi : y Competitive (bersaing) Inhibitor kompetitif adalah molekul penghambat yang bersaing dengan substrat untuk mendapatkan sisi aktif enzim. Akan tetapi. kedua identitas enzim yang sangat penting ini segera dapat ditentukan. kerap kali dapat dikenali dengan menggunakan inhibitor spesifik. substrat tidak dapat berikatan dengan situs aktif yang sama. Akibatnya.berbeda dengan suksinat. suatu ensim yang menyingkirkan dua atom hidrogen dari suksinat. Inhibitor reversibel suatu senyawa dapat terikat dan kemudian dpt lepas kembali. peristiwa inhibisi dapat merupakan sumber untuk mempelajari mekanisme kerja enzim : residu. Molekul atau ion yang dapat menghambat reaksi tersebut dinamakan inhibitor. seperti pada gambar persamaan diatas. Hasilnya. malonat hanya mempunyai 1 gugus metilen.Dalam pengukuran. B. biasanya dilakukan pengukuran laju reaksi atas lebih dari dua konsentrasi substrat. ditandai dengan disosiasi kompleks enzim-inhibitor yang sangat cepat. banyak obat dan bahan beracun yang bekerja dengan cara inhibisi enszim. A. Macam-macam inhibitor pada enzim antara lain : 1. karena peristiwa ini merupakan cara pengendalian utama dalam berbagai sistem biologis. ) dan sumbu datar ( ) pada koordinat ( . Tidak jarang suatu enzim dihambat secara . Contohnya.

Pengaruh inhibitor dapat dihilangkan dengan cara menambah substrat dalam konsentrasi besar. Berbeda dengan kompleks ES.kompetitif oleh produknya sendiri karena kemiripan struktur produk tersebut dengan substrat. Asam malonat. E +S E + I ES EI E + P ( e bent k hasil reaksi) (tidak terbent k hasil reaksi) Dengan demikian adanya inhibitor bersaing dapat mengurangi peluang bagi terbentuknya kompleks ES dan hal ini menyebabkan berkurangnya kecepatan reaksi. oksalat dan oksaloasetat mempunyai struktur yang mirip dengan rumus asam suksinat. Inhibitor yang menyebabkan hambatan bersaing disebut inhibitor bersaing. Inhibisi kompetitif dapat diatasi dengan meningkatkan konsentrasi substrat. oksalat dan oksaloasetat dapat menghambat kerja enzim suksinat dehidrogenase dalam reaksi dehidrogenasi asam suksinat. ¦ C H CH C H ¦ ¦ C H C H CH CH = H . Kecepatan reaksi maksimum (Vmaks) dapat tercapai pada konsentrasi substrat yang besar. Pada konsentrasi substrat yang sangat besar. tetapi juga pada konsentrasi substrat. kompleks EI tidak dapat membentuk hasil P. C H CH C H asa s ksinat ¦ C H CH CH C asa H f arat CH C asa H oksalat asa alonat C asa oksaloasetat Inhibitor bersaing menghalangi terbentuknya kompleks ES dengan cara membentuk kompleks EI. Pengaruh inhibitor bersaing ini tidak tergantung pada konsentrasi inhibitor semata. Asam malonat. peluang terbentuknyang kompleks ES juga makin besar.

Penghambatan inhibitor nonkompetitif bersifat tetap dan tidak dapat dipengaruhi oleh konsentrasi substrat. Inhibitor ini biasanya berupa senyawa kimia yang tidak mirip dengan substrat dan berikatan pada sisi selain sisi aktif enzim.(Gambar 8-9. Plot Lineweaver-Burk untuk inhibisi kompetitif. Struktur inhibitor kompetitif klasik cenderung mirip dengan struktur substrat. bentuk enzim berubah dan sisi aktif enzim tidak dapat berfungsi. Inhibitor ini bersifat reversible tetapi tidak dapat dihilangkan dengan menambahkan konsentrasi substrat.) Inhibitor kompetitif dapat diatasi dengan meningkatkan konsentrasi substrat. Contohnya antibiotik penisilin menghambat kerja enzim penyusun dinding sel bakteri. Inhibitor kompetitif bekerja dengan menurunkan jumlah molekul enzim bebas yang tersedia untuk mengikat substrat. Ikatan ini menyebabkan perubahan bentuk enzim sehingga sisi aktif enzim tidak sesuai lagi dengan substratnya. y non-competitive (tidak bersaing) Inhibitor nonkompetitif adalah molekul penghambat enzim yang bekerja dengan cara melekatkan diri pada luar sisi aktif enzim. . 1/[S] yang rendah. Perhatikan hilangnya inhibisi secara total pada [S] yang tinggi (yi. Hal ini menyebabkan substrat tidak dapat masuk ke sisi aktif enzim. untuk membentuk ES dan akhirnya menghasilkan produk. Sehingga. yi.

atau pada enzim yang telah mengkikat substrat yaitu kompleks enzim-substrat. Hambatan tidak bersaing ini (noncompetitive inhibitor) tidak dipengarhui oleh besarnnya konsentrasi substrat dan inhibitor yang melakukannya disebut inhibitor tidak bersaing. Suatu inhibitor nonkompetitif bekerja dengan cara menurunkan bilangan pergantian dan bukannya dengan mengurangi enzim yang dapat mengikat substrat. atau hubugan antara 1/V dengan 1/(S).4. terjadi bila suatu inhibitor mempengaruhi pengikatan substrat dan mengubah bilangan pergantian enzim. Ini berarti bahwa kedua kompleks yersbut tidak dapat menghasilkan hasil reaksi yang diharapkan. inhibisi nonkompetitif tidak dapat diatasi dengan meningkatkan konsentrasi substrat. . Inhibitor kompetitif dan non kompetitif (Campbell. E+I ES + I EI ESI Penggabungan inhibitor dengan enzim bebas menghasilkan kompleks EI. Hambatan tidak bersaing ini dapat pula diketahui dati grafik yang menggambarkan hubungan V dengan (S). 2006) Enzim dapat mengikat substrat dan inhibitor secara serentak.Gambar 3. yaitu inhibisi campuran. Penggabungan antara inhibitor dengan enzim ini terjadi pada enzim bebas. Ini berarti situs pengikatan keduanya berbeda. A Kerja enzim seperti gembok-anak kunci B. sedangkan dengan kompleks ES menghasilkan kompleks ESI. Berlawanan dengan inhibisi kompetitif . Baik kompleks EI maupun ESI bersifat inaktif. Dalam hal ini inhibitor dapat bergabung dengan enzim pada suatu bagian enzim di luar bagian aktif. Suatu pola yang lebih rumit.

. tetapi tidak mempengaruhi Km.Pengikatan inhibitor tidak mempengaruhi pengikatan substrat. y un-competitive (campuran) Inhibisis jenis ini mirip dengan inhibisi non-kompetitif. Inhibitor nonkompetitif yang lebih kompleks terjadi jika pengikatan inhibitor memang mempengaruhi afinitas (yang tampak) enzim terhadap substrat. kecuali kompleks EIS memiliki aktivitas enzimatik residual. Inhibitor nonkompetetif sederhana menurunkan Vmax.

Senyawa pengaekil. Inhibitor irreversibel Inhibisi enzim dapat berlangsung secara reversibel ataupun ireversibel. bereaksi dengan suatu residu serin yang berperan penting dalam proses katalis dan yang terdapat di situs enzim. membentuk senyawa diisopropilfosforil-enzim yang tidak aktif. enzim yang prnting sekali dalam mengantarkan impuls saraf. merupakan contoh inhibisi ireversibel. yang bekerja terhadap asetilkolinerase. baik secara kovalen maupun bukan kovalen. karena ikatannya yang sangat erat dengan enzim tersebut. Gas saraf. . misalnya iodoasetamida. Diisopropilfosfofluoridat (DIPF). Suatu inhibitor ireversibel berdisosiasi sangat lambat dari ikatannya dengan enzim sasaran. salah satu gas saraf. secara ireversibel menghambat aktivitas katalitik sejumlah enzim dengan cara modifikasi sistein dan rantai samping lain.2.

Ini berarti Vmaks tidak berubah dengan adanya inhibitor kompetitif. titik potong alur 1/V lawan 1/[S] pada sumbu tegak sama. Dengan demikian hambatan yang diakibatkan oleh diisopropilfosfofluoridat ini merupakan hambatan tidak reversibel. C. Pada konsentrasi substrat yang cukup tinggi. Bila ada suatu inhibitor kompetitif. Pengukuran laju katalis pada berbagai konsentrasi substrat dan inhibitor berguna untuk membedakan inhibisi kompetitif dan nonkompetitif. baik hambatan bersaing maupun tidak bersaing adalah hambatan yang bersifat reversibel. Ester yang terbentuk bersifat stabil dan tidak mudah terhidrolisis. Hambatan tidak reversibel ini dapat terjadi karena inhibitor bereaksi tidak dapat reversibel dengan bagian tertentu pada enzim.2 O 3 Seperti yang telah dijekasan sebelumnya. Inhibitor ini termasuk senyawa fosfor organik yang bersifat racun dan berfungsi pada sistem syaraf pusat. Persamaan Michaelis menten setelah adanya inhibitor Misalkan suatu enzim menunjukkan kinetika Michaelis-Menten. Pada inhibisi kompetitif. sehingga mengakibatkan berubahnya enzim tersebut. baik dengan inhibitor maupun tanpa inhibitor. Iodoasetamida  O   © iis r ilf sf flu ri t ( IPF) H2 S ¨§ § § ¨ ¨§   ¨§   § ¨ § ¨ 3 3 3 3 O C NH2 HI ¨ ¨§   ©   ¨ ¨§ enzim enzim 2O F O P O O ¨§ § § ¨ 3 3 O enzim enzim . O P O F ¨§ § § ¨ 3 ¨ ¨ 3 . Tanga dari suatu inhibisi kompetitif ialah bahwa ia dapat diatasi dengan substrat dalam konsentrasi yang cukup tinggi. Dengan terbentuknya ester ini maka enzim ini tidak dapat berfungsi sebagaimana mestinya. Peningkatan kemiringan garis alur 1/V lawan 1/[S] tersebut menunjukkan kekuatan ikatan inhibitor kompetitif. Apabila penggabungan antar enzim inhibitor bersifat irrreversibel maka pendekatan Michelis ± Menten tidak dapat dilakukan. Reaksi ini berlangsung tidak reversibel sehingga menghasilkan produk reaksi dengan sempurna. Hanya kemiringan garis alur yang berbeda. persamaan diganti menjadi :     š   enzim enzim 2 SH H2 I NH 2 enzim enzim . inhibitor lain ialah diisoporipil fosfofluoridat.Burk dengan asumsi bahwa penggabungan antar enzim inhibitor bersifat reversibel. Sebagai contoh inhibitor dengan hal ini ialah molekul iodoase-tamida yang dapat bereaksi dengan gugus -SH suatu enzim tertentu. dapat dikatakan seluruh situs aktif diisi oleh substrat dan enzimpun dalam keadaan siap bekerja secara maksimum. sehingga dapat mengganggu kerja sel syaraf pusat. Kedua macam hambatan terbut dapat dirumuskan secara kualitatif oleh Michelis ± Menten atau Lineweaver .

    .

  [I] adalah konsentrasi inhibitor dan Ki adalah tetapan disosiasi kompleks enzim-inhibitor E+I EI ‹   .

.

V = Vmaks/2 bila [S] = 10-4 M. ialah    1. Bila ada suatu inhibitor kompetitif sebanyak 2 x 10-3 M yang terikat ke enzim dengan Ki sebesar 10-3 M. Pada konsentrasi substrat tertentu. Kecepatan maksimum bila ada inhibitor nonkompetitif. Semakin tinggi konsentrasi substrat. Bila nilai ini di masukkan ke dalam persamaan akan diperoleh V = Vmaks/4. Sebaliknya. maka kerja enzim berikutnya akan konstans dimana keadaan tersebut disebut keadaan jenuh. kecepatan suatu reaksi yang menggunakan enzim tergantung pada konsentrasi enzim tersebut. Jika enzim terlalu sedikit dan substrat terlalu banyak reaksi akan berjalan lambat bahkan ada substrat yang tidak terkatalisasi . tapi jika kerja enzim telah mencapai titik maksimal. Dengan kata lain. Dalam inhibisi nonkompetitif. Misalkan suatu enzim mempunyai KM sebesar 10-4M. semakin cepat kerja enzim. sedangkan kecepatan reaksi dalam keadaan konstan. maka KM yang tampak dalam keadaan tersebut ialah 3 x 10-4 M. dengan adanya inhibitor kompetitif kemiringan garis bertambah sebesar (1+[I]/Ki). yaitu KM/ VImaks bertambah dengan faktor yang sama. Vmaks berkurang menjadi VImaks srhingga titik potong dengan sumbu tegak bergeser ke atas. Semakin tinggi konsentrasi enzim maka kerja waktu yang dibutuhkan untuk suatu reaksi semakin cepat. kecepatan reaksi bertambah dengan bertambahnya konsentrasi enzim. Inhibisi nonkompetitif tidak dapat diatasi dengan meningkatkan konsentrasi substrat. KM tidak berubah dengan penghambatan seperti ini. Seperti pada katalis lain. VImaks . . Kemiringan yang baru. Semakin tinggi konsentrasi maka kerja enzim akan semakin baik dan cepat. KONSENTRASI SUBSRAT DAN ENZIM Konsentrasi enzim berbanding lurus dengan efektivitas kerja enzim. Bila tidak ada inhibitor.

Untuk dapat terjadi kompleks enzim substrat. maka bagian aktif enzim akan terganggu dan dengan demikian konsentrasi efektif enzim menjadi berkurang dan kecepatan reaksinya pun akan menurun. sedangkan pada suhu yang lebih tinggi reaksinya berlangsung lebih cepat. bertambah besarnya konsentrasi susbstrat tidak menyebabkan bertambah besarnya konsentrasi kompleks enzim substrat. bagian aktif enzim ini hanya menampung sedikit substrat. diperlukan adanya kontak antara enzim dengan substrat. Dengan demikian. Kontak ini terjadi pada suatu tempat atau bagian enzim yang disebut bagian aktif. maka enzim sangat peka terhadap suhu. Akan tetapi suhu yang terlalu tinggi dapat menyebabkan denaturasi protein. konsentrasi kompleks enzim substrat makin besar dan hal ini menyebabkan makin besarnya kecepatan reaksi. SUHU Karena enzim tersusun dari protein. Apabila terjadi proses denaturasi. Bagaimanapun energi . Namun dalam keadaan ini. maka pertambahan konsentrasi substrat akan menaikkan kecepatan reaksi. sehingga jumlah hasil reaksinya pun tidak bertambah besar. 2. Pada konsentrasi substrat rendah. Pada suhu rendah reaksi enzim berlangsung lambat.Hasil eksperimen menunjukkan bahwa dengan konsentrasi enzim yang tetap. makin banyak substrat yang dapat berhubungan dengan enzim pada bagian aktif tersebut. Bila konsentrasi substrat diperbesar.

Panas yang ditimbulkan akibat kenaikan suhu dapat mempercepat reaksi sehingga kecepatan molekul meningkat. Sedangkan untuk tumbuhan batas tertinggi suhunya adalah 25ºC. Hal tersebut juga berlaku pada enzim. . Contohnya. Tiap kenaikan suhu 10 derajat C. Akibat kenaikan suhu dalam batas tidak wajar. Enzim yang terdenaturasi akan kehilangan kemampuan katalisnya. Kebanyakan enzim tidak menunjukkan reaksi jika suhu turun sampai 0°C .panas dapat meningkatkan energi kinetik dari enzim ke titik dimana energi pelindung dapat mengganggu interaksi non-kovalen yang berfungsi mengatur struktur tiga dimensi dari enzim. dimana denaturasi itu terjadi karena energi kinetik enzim melampui rintangan energi untuk memutuskan ikatan hidrogen dan hidrofobik yang lemah. Dibawah atau diatas suhu tersebut kerja enzim lemah bahkan mengalami kerusakan. Namun kenaikan suhu sebelum terjadinya proses denaturasi dapat menaikkan kecepatan reaksi.35 derajad celcius. Bila suhu di atas 40ºC. yang disertai dengan pengurangan kecepatan dari aktivitas katalisis. atau pada lubang hidrotermal bawah laut dapat stabil pada suhu 100°C. dengan suhu optimum 36°C. Enzim yang secara fisik telah rusak biasanya tidak dapat diperbaiki lagi. Suhu optimum enzim pada hewan poikilotermik di daerah dingin biasanya lebih rendah daripada enzim pada hewan homeotermik. enzim pada mikroorganisme termofilik yang berada pada sumber mata air panas guung merapi. Sebagian besar enzim mengalami denaturasi yang tidak dapat balik pada suhu 55-65 Derajat C. Sebaliknya. Enzim akan menggumpal (denaturasi) dan hilang kemampuan katalisisnya jika dipanaskan. Faktor yang menyebabkan peningkatan kecepatan ini adalah koefisien suhu atau Q10*. batas tertinggi suhu adalah 40ºC. Sebagian besar enzim mempunyai suhu optimum yang sama dengan suhu normal sel organisme tersebut. yang mempertahankan struktur skunder ± tersiernya. namun rusak diatas suhu 500c. Cincin polipeptida kemudian mulai terbuka atau terdenaturasi. Hasilnya adalah frekuensi dan daya tumbukan molekuler juga meningkat. Pada umumnya temperatur optimum enzim adalah 30 ± 400°C. enzim tersebut akan menjadi rusak. Hal tersebut . kecepatan reaksi menjadi dua kali lipat dalam batas suhu yang wajar. Reaksi yang dikatalisis oleh enzim akan meningkat seiring dengan kenaikan suhu 0 . Enzim pada umumnya stabil pada temperatur 45-55°C. Untuk hewan misalnya. bila suhu normal maka enzim akan aktif kembali karena enzim tahan pada suhu rendah. suhu optimum enzim pada manusia adalah 37 derajat celcius. Secara umum kenaikan 10°C maka kecepatan reaksi menjadi dua kali lipatnya dalam batas suhu yang wajar. Suhu ideal kerja enzim adalah 30 ± 40 °C. namun enzim tidak rusak. sedangkan pada katak adalah 25 Derajat Celcius. terjadi perubahan struktur enzim (denaturasi).

DERAJAT KEASAMAN (pH) Seperti protein pada umumnya.merupakan salah satu alasan bahwa enzim lebih aman dimakan pada makanan yang sudah dimasak.0 (netral). Pengontrolan panas terhadap susu dan makanan dengan bahan susu lainya secara dramatis mengurangi penyebaran penyakit seperti TBC. struktur ion enzim tergantung pada pH lingkungannya. Terdapat suatu nilai pH tertentu atau daerah pH yang dapat menyebabkan kecepatan reaksi paling tinggi.5-2. atau ion bermuatan ganda. atau pH tinggi dapat pula menyebabkan terjadinya proses denaturasi dan ini akan mengakibatkan menurunnya aktifitas enzim. kenaikan atau penurunan pH menyebabkan penurunan aktivitas enzim dengan cepat. Disamping pengaruh terhadap struktur ion pada enzim. Ada enzim yang bekerja secara optimal pada kondisi asam. aktivitas enzim mengalami penurunan.2 7. Pada suhu kurang dari suhu optimum. Pengaruh pH terhadap suatu enzim bervariasi tergantung jenisnya. pH rendah. Diluar pH optimum tersebut. pH optimum yang diperlukan berbeda ± beda tergantung jenis enzimnya Seluruh enzim peka terhadap perubahan derajat keasaman (pH). Ada juga yang bekerja secara optimal pada kondisi basa. sementara enzim tripsin di dalam usus kecil bertindak paling baik pada pH 8.5 . pH tersebut dinamakan pH optimum. enzim pencerna protein yang dihasilkan pankreas mempunyai pH Optimum 8. Kebanyakan enzim intrasel mempunyai pH optimum sekitar 7.2 5. Kecuali misalnya enzim pepsin di dalam perut bertindak balas paling cekap pada pH 2. Enzim dapat berbentuk ion positif. Jumlah muatan positif dan negative yang terkandung didalam molekul protein serta bentuk permukaan protein sebagian ditentukan oleh pH.Khususnya daging dan telur daripada makanan mentah. Dengan demikian perubahan pH lingkungan akan berpengaruh terhadap efektivitas bagian aktif enzim dalam membentuk kompleks enzim substrat.5 8-11 . enzim pencerna dilambung mempunyai pH optimum 2 sehingga hanya dapat bekerja pada kondisi sangat asam. Enzim masih beraktivitas pada suhu kurang dari 0 derajat C dan aktivitasnya hampir terhenti pada suhu 196 derajat C. Sebaliknya. Misalnya.6-7. Perubahan pH dapat mempengaruhi perubahan asam amino kunci pada sisi aktif enzim sehingga menghalangi sisi aktif berkombinasi dengan substratnya.0 1. Sebagian besar enzim dapat bekerja paling efektif pada kisaran pH lingkungan yang agak sempit. Enzim Sukrase Amilase Lipase Pepsin Tripsin Sumber Usus halus Salipa pankreas Pankreas Lambung pankreas Substrat Sukrosa Amilum Etil-burtirat Albumin kasein pH optimum 6. 3.Pengaruh pH terhadap kerja enzim dapat terdeteksi karena enzim terdiri atas protein.Enzim menjadi nonaktif bila diperlakukan pada asam atau basa yang sangat kuat. ion negatif.

Zat kimia tersebut merupakan senyawa selain substrat yang biasa terikat pada sisi aktif enzim (substrat normal) sehingga antara substrat dan inhibitor terjadi persaingan untuk mendapatkan sisi aktif . Pada konsentrasi Substrat yang rendah akan terlihat dampak inhibitor terhadap laju reaksi. Inhibitor kompetitif. Seringkali enzim dihambat leh suatu zat yang disebut inhibitor.inhibitor. kondisi tersebut berbalik bila konsentrasi substrat naik. jka zat penghambat lebih dulu berikatan dengan sisi aktif enzim . Enzim dapat dihambat sementara atau tetap oleh inhibitor berupa zat kimia tertentu. INHIBITOR ATAU AKTIFATOR Aktivator merupakan molekul yang mempermudah ikatan antara enzim dengan substratnya. Inhibitor non kompetitif Adalah inhibitor yang melekat pada tempat selain sisi aktif sehingga bentuk enzim berubah dan substrat tidak dapat melekat pada enzim Pada penghambatan ini. Inhibitor merupakan suatu molekul yang menghambat ikatan enzim dengan substratnya. substrat sudah tidak dapat berikatan dengan kompleks enzim. Inhibitor ini dapat dihilangkan dengan penambahankonsentrasi substrat. Inhibitor kompetitif menghambat kerja enzim dengan cara menempati sisi aktif enzim sehingga substrat tidak dapat berikatan dengan enzim. maka substratnya tidak dapat lagi berikatan dengan sisi aktif enzim. Zat kimia tersebut merupakan senyawa selain substrat yang biasa terikat pada sisi aktif enzim (substrat normal) sehingga antara substrat dan inhibitor terjadi persaingan untuk mendapatkan sisi aktif . b. Persaingan tersebut terjadi karena inhibitor biasanya mempunyai kemiripan kimiawi dengan .4. Inhibitor kompetitif adalah inhibitor yang kerjanya bersaing dengan substrat untuk mendapatkan sisi aktif enzim. ada dua jenis inhibitor yaitu sebagai berikut: a. Persaingan tersebut terjadi karena inhibitor biasanya mempunyai kemiripan kimiawi dengan substrat normal. Enzim dapat dihambat sementara atau tetap oleh inhibitor berupa zat kimia tertentu. Inhibitor akan berikatan dengan enzim membentuk kompleks enzim-inhibitor. inhibitor non-kompettif bekerja dengan cara menempati bagian lain dari permukaan enzim sehingga dapat mengubah sisi aktifnya. Pada penghambatan ini zat ± zat penghambat mempunyai struktur yang mirip dengan struktur substrat. Dengan demikian baik substrat maupun zat penghambat berkompetisi atau bersaing untuk bersatu dengan sisi aktif enzim . misalnya ion klorida yang bekerja pada enzim amilase. Inihibitor ini dapat dihilangkan dengan penambahan konsentrasi sustrat. karena sisi aktif enzim berubah.

mendalamkan suara. seperti . Androgen Androgen adalah hormon seks yang biasanya diproduksi hanya oleh testis pria. Persentase senyawa ini yang merupakan androgen lemah. estrogen. dan adrenokortikoid. Pada konsentrasi Substrat yang rendah akan terlihat dampak inhibitor terhadap laju reaksi. Secara umum. 2. Estrogen Estrogen (atau oestrogen) adalah sekelompok senyawa steroid yang berfungsi terutama sebagai hormon seks wanita. hormon androgen . Walaupun terdapat baik dalam tubuh pria maupun wanita. Yang termasuk hormone steroid adalah androgen. glukokortikoid dan progestin mengandung 21 karbon. Dalam banyak hal. hati. jalur perdominan yang menghasilkan testosterone adalah melalui pregnenolon ke 17-hidroksipregnenolon ke DHEA. dan kulit. androgen paling poten yang terdapat di dalam darah adalah testosterone. Jenis hormone A. namun juga diproduksi dalam jumlah kecil oleh rahim wanita dan kelenjar adrenalin yang terdapat pada pria dan wanita. otot. adalah sumber utama androgen yang ealtif lemah yaitu dehidroepiandosteron (DHEA). yang disintesis di jaringan dari asetil KoA. Hormon androgen dan estrogen termasuk hormone seks. Secara biologis. dan estrogen mengandung 18 karbon. atau diserap oleh sel dalam bentuk lipoprotein yang mengandung kolesterol yang diinternalisasi melalui proses yang diperantarai oleh reseptor membrane plasma. kandungannya jauh lebih tinggi dalam tubuh wanita usia subur. Mereka memulai proses pubertas dan mempengaruhi pertumbuhan rambut pada wajah. Korteks adrenal.substrat normal. Di testis manusia. ikatan rangkap pada cincin A testosterone mengalami reduksi sehingga terbentuk hormone aktif yaitu dehidrotestosteron (DHT). tubuh. karakteristik seks kedua pria.memainkan peran dalam pengaturan gairah seks. Komplemen spesifik enzim yang terdapat dalam sel suatu organ menentukan hormone apa yang dapat disintesis oleh organ bersangkutan. androgen mengandung 19 karbon. Seperti untuk semua steroid. Sekitar 50% testosterone dalam darah seorang wanita normal dibentuk sama banyaknya di ovarium dan korteks adrenal. Biosintesis androgen adrenal berjalan dari pemutusan rantai sisi 2-karbon pada 17 hidroksipregnenolon untuk membentuk androgen adrenal 19-karbon yaitu dehidroepiandrosteron (DHEA) dan turunan bersulfatnya (DHEAS) di zona retikularis korteks adrenal. terhadap produksi steroid total oeh korteks adrenal normal cukup bermakna. Hormon ini menyebabkan perkembangan dan mempertahankan tanda-tanda kelamin sekunder pada wanita. 1. kondisi tersebut berbalik bila konsentrasi substrat naik. di pihak lain. Setelah pubertas. Sintesis Testosteron Luteinizing Hormone (LH) dari hipofisis anterior merangsang testis manusia untuk membentuk testosterone dan androgen lain. Separuh sisanya berasal dari adrostenedion ovarium dan adrenal yang setelah disekresikan ke dalam darah diubah menjadi testosterone di jaringan adipose. Di sel sasaran. LH mengontrol kecepatan pemutusan rantai sisi kolesterol di karbon 21 untuk membentuk pregnenolon.khususnya testosteron . reaksi penentu kecepatan pembentukan testosterone adalah konversi kolesterol menjadi pregnenolon. diekstraksi dari simpanan kolesterol ester intrasel. sehingga mengatur kecepatan sintesis estosteron. pertumbuhan otot. Androgen membantu memulai perkembangan testis dan penis pada janin laki-laki. dan alat kelamin. kemudian dari DHEA ke androstenedion ke testosterone. sedangkan adrenokortikoid termasuk hormon yang diproduksi oleh kelenjar adrenal. jalur yang menghasilkan androgen di testis serupa dengan yang terdapat di korteks adrenal. Steroid Hormon steroid berasal dari kolesterol.

Pada saat menopause. sel teka dan stroma terutama mensekresi androgen. mengubah testosterone menjadi estradiol. Kortisol ini apabila berlebih mempunyai umpan balik negatif terhadap sekresi ACTH dan CRF yang masing-masing mengarah pada hipofisis dan hipotalamus agar sekresi CRF. dan sel korpus luteum mensekresikan terutama progesterone. Beberapa orang ahli kimia. ACTH ini merangsang sekresi kortisol. sel teka. untuk membangkitkan atau menekan transkripsi gen.  Mineralokortikoid Mineralokortikoid yang mempengaruhi pengaturan elektrolit dan keseimbangan air. Sel granulosa ovarium. 3. dan sel korpu luteum) memiliki semua system enzim yang diperlukan untuk sintesis berbagai steroid. Estrogen ovarium adalah steroid C18 dengan sebuah gugus hidroksil fenolat di C3 dan sebuah gugus hidroksil (estradiol) atau gugus keton (estron) di C17. Adrenokortikoid Hormon-hormon ini diproduksi pada kelenjar adrenal.  Glukokortikoid Sedikitnya 95% aktivitas glukokortikoid dari sekresi adrenokortikal merupakan hasil dari sekresi kortisol. Reichstein dan Wintersteiner telah berhasil mengisolasi 28 macam steroid dari adrenal korteks. di antaranya hot flash. estrogen mulai berkurang sehingga dapat menimbulkan beberapa efek. Walupun kompartemen utama ovarium yang menghasilkan steroid (sel granulosa. sejumlah kecil aktivitas glukokortikoid yang cukup penting diatur oleh kortikosteron. Binatang yang telah diambil kelenjar adrenal hanya dapat bertahan hidup satu sampai dua minggu dan hal ini disebabkan oleh tidak adanya jaringan adrenokortikal. progestin (senyawa yang berikatan dengan progesterone). dan juga terlibat dalam penebalan endometrium maupun dalam pengaturan siklus haid. kortisol pada keadaan tertentu dapat menyebabkan retensi Na+ dan meningkatkan ekskresi K+. namun sel granula mensekresi terutama estrogen. Senyawasenyawa tersebut dapat dibagi dalam 2 golongan. sel stroma. walaupun tempat utama pembentukan estron dari androstenedion terjadi di jaringan ektraovarium. dan kecemasan yang berlebihan. yang disebut elemen respons glukokortikoid. estrogen ovarium yang paling predominan dan poten. Regulasi kortisol dipengaruhi oleh hormon ACTH yang disekresi oleh hipofisis. Berlawanan dengan aldosteron. 2) hormon berikatan dengan reseptor protein di dalam sitoplasma. Sedangkan sekresi ACTH sendiri diatur oleh CRF/CRH (Corticotropin Releasing Factor/Hormone) dari hipotalamus. 3) kompleks hormon-reseptor kemudian berinteraksi dengna urutan DNA pengatur spesifik. sebagai respon terhadap stimulasi oleh follicle-stimulating hormone (FSH) dari hipofisis anterior dan melalui aktivitas katalitik P450 aromatase. terutama otot rangka dari jaringan diposa.payudara. Hormon glukokortikoid mempunyai mekanisme kerja seluler sebagai berikut: 1) hormon masuk ke dalam sel melalui membran sel. ACTH ini mengaktifkan sel adrenokortikal untuk memproduksi steroid melalui peningkatan siklik adenosin monofosfat (cAMP). 4) glukokortikoid akan meningkatkan atau menurunkan transkripsi banyak gen untuk mempengaruhi sintesis mRNA utnuk protein yang memperantarai berbagai pengaruh fisiologis. tetapi efek ini jauh lebih kecil daripada aldosteron. berkeringat pada waktu tidur. ACTH. yaitu Rendall. Pembentukan estrogen. yang dikenal juga sebagai hidrokortisol. yaitu mineralokortikoid yang terutama bekerja pada metabolisme elektrolit atau mineral dan glukokortikoid yang mempunyai pengaruh terhadap metabolism karbohidrat. Namun. dan androgen oleh ovarium memerlukan aktivitas enzim oksidatif family sitokrom P450 yang digunakan untuk membentuk hormone steroid lain.androstenedion diubah menjadi estron di ovarium. Hal ini disebabkan karena kortisol . Demikian juga. dan kortisol kembali menjadi normal.

selain itu kortisol juga dapat meningkatkan sekresi tubuli ginjal.dapat menambah kecepatan filtrasi glomeruli. Sintesis hormone steroid .

.

di mana iodium terdapat pada banyak makanan.3¶. dan lebih dari 99% senyawa T-3 dan T-4 yang berada dalam sirkulasi darah terikat dengan protein pembawa. kekuatan kerja dari hormon T-3 adalah 4 kali dari hormon T-4. Hormon tiroid adalah sangat sukar larut dalam air. Kelenjar tiroid (Gambar dibawah) berbentuk seperti kupu-kupu dengan dua bagian yang berkedudukan lateral dan dikenal dengan nama LOBE. Triiodothyronine dan T-4 kemudian dilepaskan dan masuk ke aliran darah. Normal kelenjar tiroid menghasilkan 80 % T-4 dan 20 % T-3. Secara kimiawi hormon Tiroid merupakan derivat dari asam amino Tirosin yang membentuk ikatan kovalen dengan iodium.3¶-triodothyronine) Sebagaimana nampak pada Gambar 3. yaitu: y Thyroxine (dikenal dengan nama T-4 atau L-3. Satu-satunya sel dalam tubuh adalah sel tiroid yang dapat mengabsorpsi iodium. glikoprotein yang disintesis dalam hati. TIROKSIN Hormon tiroksin adalah hormon yang dihasilkan oleh kelenjar tiroid. ada 2 kelompok hormon yang merupakan derivat asam amino tirosin yaitu tiroksin dan epinefrin. seperti Thyroxine (T-4) dan Triiodothyronine (T-3) dapat dilihat pada Gambar dibawah ini.5. kelenjar ini terdapat pada bagian depan dari leher (tepatnya di bagian depan trachea).3¶-triodothyronine) tetapi bentuk lain dari T-3 dengan struktur 3. Molekul yang teriodinasi tidak seperti posisi T-3 (3. Fungsi dari Kelenjar tiroid adalah untuk pengambilan Iodium. Di dalam sel inilah iodium dikombinasikan dengan asam amino Tyrosin membentuk T-3 atau T-4. bahan dasar dari hormon tiroid ini adalah Tyrosin yang membentuk ikatan kovalen dengan iodium dengan tiga atau empat posisi pada inti aromatik. Prinsip pembawa hormon tiroid adalah thyroxine-binding globulin. Keberadaan pembawa yang mengikat hormon tiroid tersebut memberikan bentuk yang stabil dari hormon tiroid tersebut dalam sirkulasi darah dan selalu berada dalam bentuk senyawa . yang dikonversikan dalam bentuk hormon tirroid. Derivat Asam Amino Hormon yang termasuk ke dalam golongan derivat asam amino tirosin.B. Dua jenis pembawa yang lain adalah transthyrein dan albumin. Tiap sel dalam tubuh sangat tergantung pada keberadaan hormon tiroid terhadap pengaturan proses metabolismenya. yang dihubungkan dengan pita pendek yang disebut ISTHMUS. di mana.3¶.5¶-triodothyronine yang disebut sebagai kebalikan T-3 menunjukkan sifat yang tidak aktif.5. kemudian di bawa ke luar kelenjar untuk mengontrol proses metabolisme (konversi oksigen dan kalori menjadi energi).5. Struktur kimia T-4 dan T-3 Jumlah dan posisi dari iodium adalah sangat penting.5¶-tetraiodothyronine) y Triodothyronine (T-3 atau L-3. y Gambar 3.

iodida dibawa ke dalam lumen dari folikel sebagai tiroglobulin. dengan gejala proses metabolisme menurun. dan hanya senyawa ini yang berfungsi untuk sintesis T-4 dan T-3. Kelebihan tiroksin pada orang dewasa dapat menyebabkan penyakit ³Grave¶s disease´ atau penyakit gondok eksoftalmus. Pada sel yang lain. di mana koloid tersebut mengandung tiroglobulin yang terkombinasi dengan hormon tiroid. Pembentukan hormon tiroid dikendalikan oleh enzim tiroid peroksidase seperti terlihat pada Gambar 6. mudah gugup. Tanda-tanda penyakit tersebut adalah mata menonjol. kulit tebal dan rambut rontok. denyut nadi bertambah. Mekanisme pembentukan hormon tiroid Tahap akhir dari sintesis hormon tiroid melalui beberapa tahapan seperti: Sel epitel tiroid diisi koloid oleh endositosis. Gambar 6. yang mengandung enzim hidrolitik yang akan memecah tiroglobulin dan membebaskan hormone tiroid. yang secara umum disimpan dalam bentuk tiroglobulin. seperti: y Iodinasi tirosin dalam tiroglobulin (dikenal dengan nama penggabungan Iodida).. yang terdapat pada bagian luar membran plasma sebagai sodium-iodida symporter atau perangkap iodium (iodine trap). dan insonia. y Tyrosine disiapkan dari rantai glikoprotein yang besar yang disebut sebagai thyroglobulin. di mana hormone tiroid tersebut segera mengikatkan dirinya dengan protein pembawa untuk segera ditranspor ke sel sasaran. gerakan lamban. berat badan bertambah. . yang disintesis melalui sel epitel Tiroid dan disekresikan ke dalam lumen dari folikel-koloid. y Hormon tiroid yang bebas tersebut akan dilepaskan oleh lisosom melalui bagian bawah membran sel dan masuk ke dalam aliran darah. Enzim tersebut berperan sebagai katalisator pada dua reaksi. Selain nafsu makan meningkat tetapi diiringi manurunnya berat badan karena meningkatkan metabolisme dan gangguan pencernaan. berpikir dan berbicara lamban. y Koloid yang terdapat dalam endosome akan masuk ke dalam lisosome.yang aktif. y Kekurangan hormon tiroksin pada masa kanak-kanak dapat menyebabkan kritinisme. y Iodium atau senyawa iodida lainnya. Molekul tiroglobulin yang mengandung 134 tirosin. selalu diambil dari darah melalui sel epitel tiroid. Perintah untuk pembuatan hormon tiroid melalui dua prinsip pada bahan kasar. Kekurangan hormon tiroksin pada orang dewasa mengakibatkan mixudema. mata lebar. pelepasan hormon tersebut berdasarkan pada up take (pengambilan kembali) oleh sel target. nadi dan napas cepat serta tidak teratur. y Sintesis tiroksin atau triiodotironin dari dua buah senyawa iodotirosin. yaitu terjadinya pertumbuhan kerdil dan kemunduran mental.

Jalur biosintetik utama : fenilalanin tirosin dopa dopamin norepinefrin epinefrin. Pencegahan dapat dilakukan dengan mengonsumsi makanan yang mengandung cukup iodin. norepinefrin. Epinefrin disintesis dari norepinefrin dalam sebuah jalur sintesis yang terbagi atas keseluruhan katekolamin. Setelah hipofisektomi. hormon ini pun memicu reaksi terhadap efek lingkungan seperti suara derau tinggi atau intensitas cahaya yang tinggi. ditemukan dalam jumlah cukup banyak hanya di otak dan medulla adrenal. membentuk epinefrin. Hormon epinefrin (adrenalin) Adrenalin adalah sebuah hormon yang memicu reaksi terhadap tekanan dan kecepatan gerak tubuh kita. Epinefrin disintesis melalui metilasi terhadap amina pangkal primer pada norepinefrin oleh feniltanolamin N-metiltransferase (PNMT) dalam sitosol neuron adrenergik dan sel-sel medulla adrenal (sel kromafin). PNMT menggunakan S-adenosilmetionin (SAMe) sebagai ko-faktor yang menyumbangkan gugus metil pada norepinefrin. usus. pertama norepinefrin harus diubah di luar granula sel kromafin. Pembekakan ini terjadi karena kelenjar harus bekerja agar produksi tiroksin terjamin. atau menggunakan garam beryodium. PNMT hanya terdapat pada sitosol sel-sel medula adrenal. keringat dingin dan keterkejutan/shok. Hasil akhir biosintesis epinefrin dan norepinefrin atau disebut katekolamin dapat berupa dopamin pada jaringan-jaringan tertentu (misalnya paru. and epinefrin. Kekurangan iodin dalam waktu lama dapat mengakibatkan pembekakan kelenjar tiroid. epinefrin kadar rendah kembali muncul dalam darah beberapa waktu setelah adrenalektomi bilateral. dopamine. dan walaupun diperlukan jumlah relatif besar. Reaksi ini dalam batas tertentu menjadi sebuah pengalaman yang menyenangkan. Norepinefrin dimetilasi menjadi epinefrin. Reaksi yang kita sering rasakan adalah frekuensi detak jantung meningkat. Tidak hanya gerak. konsentrasi glukokortikoid dalam darah yang mengalir dari korteks ke medula cukup tinggi. dan kadar ini diatur seperti yang disekresi oleh medula adrenal. konsentrasi glukokortikoid darah ini turun dan sintesis epinefrin menurun. Epinefrin yang ditemukan dalam jaringan di luar medulla adrenal dan otak sebagian besar diserap dari darah dan bukan disintesis insitu. Akibatnya kelenjar gondok mengembang dan muncullah penyakit gondok. hati) di sana zat tersebut bereaksi sebagai hormon local. Yang menarik.. Hormon epinefrin disintesis pada kelenjar adrenal bagian medulla oleh sel-sel kromafin. termasuk L-dopa. Hormon epinefrin berfungsi memicu reaksi terhadap tekanan dan kecepatan gerak tubuh. keringat dingin dan keterkejutan. misalnya ikan laut. Penyakit ini sering dijumpai di daerah-daerah yang kekurangan iodin. Karena norepinefrin diaktifkan oleh PNMT dalam sitosol. Norepinefrin terbentuk melalui hidroksilasi dan dekarboksilasi tirosin. yang dioksidasi menjadi norepinefrin. Tirosin dioksidasi menjadi dopa. dan mengalami dekarboksilasi menjadi dopamin. . Tidak hanya gerak. VMAT1 juga bertanggung jawab mentransport epinefrin yang baru disintesis dari sitosol kembali ke dalam granula sel kromafin untuk persiapan pelepasan. Reaksi yang sering dirasakan adalah frekuensi detak jantung meningkat. enzim yang mengkatalisis pembentukan epinefrin/epinefrin dari norepinefrin.Tiroksin mengandung banyak iodin. Hal ini bisa terjadi via katekholamin-H+ penukar VMAT1. misalnya di daerah penggunungan atau daerah perbukitan. Feniletanolamin-N-metiltransferase (PNMT). dan epinefrin melalui metilasi norepinefrin. hormon ini pun memicu reaksi terhadap efek lingkungan seperti suara derau tinggi atau cahaya yang terang. mungkin juga menjadi sebuah hobi hingga disebut adrenaline junkie. PNMT medulla adrenal diinduksi oleh glukokortikoid.

Molekul-molekul epinefrin memiliki fungsi khusus dalam pembuluh vena dan arteri yang memastikan bahwa organorgan penting menerima lebih banyak aliran darah di saat bahaya. Penderita stres umumnya juga kehilangan nafsu makan. kepala pusing. Secara garis besar. dan sebagainya. edema paru-paru akut. dan menimbulkan tanggapan yang sangat luas: laju dan kekuatan denyut jantung meningkat sehingga tekanan darah meningkat. sakit kepala. dan jantung dapat dipasok. kelopak mata terbuka lebar. cepat lelah. dopamin. Indikasi stres adalah sulit tidur. dan alergi C. otot. glucagon. diantaranya yaitu insulin. meningkatkan konsumsi oksigen dan laju metabolisme basal. jika hormon diproduksi berlebihan akibat stres yang berkepanjangan. Sebenarnya. arrhythmia. Hormon epinefrin timbul sebagai stimulasi otak. Berbagai gejala negatif pada aktivitas atau metabolisme organ tubuh karena pengaruh epinefrin bisa disebabkan karena 2 kemungkinan : sekresi yang berlebihan atau sebaliknya kekurangan sekresi. Epinefrin selalu akan dapat menimbulkan vasokonstriksi pembuluh darah arteri dan memicu denyut dan kontraksi jantung sehingga menimbulkan tekanan darah naik seketika dan berakhir dalam waktu pendek. otak. norepinefrin. kadar gula darah dan laju metabolisme meningkat. dan otot. gastrin dan katekolamin (mis. dan diikuti dengan rambut berdiri. maka makin padat tulang. mudah terusik. darah tambahan yang dibutuhkan oleh otak. Sel-sel yang mengelilingi pembuluh merespon epinefrin dan mengalirkan lebih banyak darah yang dibutuhkan jantung. Peptida-protein Banyak hormon yang termasuk peptide ± protein. Dengan cara ini. penyakit jantung. merangsang adenohipofisis untuk pelepasan ACTH. meningkatkan kecepatan tingkat metabolik yang independen terhadap hati. keresahan. vasopresin. mengurangi kadar eosinofil. Detak jantung dan tekanan darah juga meningkat sehingga metabolisme meningkat. kanker payudara dan ovarium juga osteoporosis. Hormon ini berfungsi untuk mencegah efek penuaan dini seperti melindungi dari Alzheimer. parathormon. epinefrin). sehingga menganggu fungsi metabolisme dan proses oksidasi di dalam tubuh. Keadaan stres akan merangsang pengeluaran hormon epinefrin secara berlebihan sehingga menyebabkan jantung berdebar keras dan cepat. Penyakit fisik juga mudah berdatangan. Stres dapat meningkatkan produksi kelenjar atau hormon epinefrin. tremor. perasaan lelah. Semakin tinggi tingkat DHEA (dehidroepiandrosteron) dalam tubuh. jika tidak berlebihan. pupil mata membesar. hipertensi. Tetapi.Fungsi hormon ini mengatur metabolisme glukosa terutama disaat stres. Hormon epinefrin menyebar di seluruh tubuh. akan terjadi kondisi kelelahan bahkan menimbulkan depresi. oksitosin. hormon adrenokortikotropik (ACTH). Palpitasi.. menjadi was-was dan siaga. lebih terpacu untuk bekerja atau membuat lebih fokus. hormon bisa berakibat positif. aksi yang ditimbulkan oleh epinefrin antara lain : menambah kadar gula darah (hiperglikemik). paru-paru menyerap oksigen lebih banyak. Masalah tersebut di antaranya. menaikkan frekuensi (efek kronotropik positif) dan amplitudo kontraksi jantung. molekul-molekul ini melebarkan pembuluh darah menuju jantung. Hormon epinefrin diproduksi dalam jumlah banyak pada saat sedang marah. kecemasan. Dan secara tidak langsung akan membuat indra kita menjadi lebih sensitif untuk bereaksi. akibat dari darah yang terpompa lebih cepat. . glukogen diubah menjadi glukosa yang bersama-sama dengan oksigen merupakan sumber energi. dan karena itu. pretesin. Tachychardia. kemampuan berpikir dan ingatan meningkat. dilatasi pembuluh darah di otot rangka dan hati. bronkus membesar sehingga memungkinkan udara masuk dan keluar paru-paru lebih mudah. Hormon epinefrin mempengaruhi otak akan membuat indra perasa merasa kebal terhadap sakit.

Makanan yg masuk ke dalam tubuh akan dicerna dan diolah menjadi gula dalam bentuk glukosa. Ada dua macam kelainan yang disebabkan oleh gangguan insulin. Saat dan setelah makan. Glukosa akan masuk aliran darah. misalnya saat puasa atau di antara dua waktu makan.Hormon hormon peptida ± protein disintesis dalam kalenjar Hipofisis porterior ( mis. akan timbul berbagai komplikasi seperti kebutaan. Keadaan ini disebut penyakit diabetes tipe 1. Peran insulin di dalam tubuh sangat penting. kerusakan saraf. . kelainan pada pankreas sehingga insulin tidak dapat diproduksi. dan luka yang tidak kunjung sembuh. glikogen akan dipecah kembali menjadi glukosa untuk memenuhi kebutuhan energi. Dengan demikian kadar glukosa dalam darah akan meningkat. Insulin Insulin adalah hormone pusat yang berfungsi mengatur karbohidrat dan lemak dalam metabolisme tubuh. pretesin ). akibat pengubahan ini kadar gula dalam darah akan menurun. insulin diestraksi dari hewan. Dengan adanya insulin. Parathormon ). Insulin baru diberikan jika obat-obatan antidiabetes sudah tidak mempan lagi. Pertama. Jika keadaan ini berlangsung lama dan tidak diobati. pankreas tetap dapat menghasilkan insulin. Kedua. pankreas akan mengeluarkan hormon insulin. Selain itu. tetapi jumlahnya tidak memadai. Insulin dan glucagon ). tingginya kadar glukosa setelah makan akan direspon oleh kelenjar pankreas dengan memproduksi hormon insulin. oksitosin. Jika kadar glukosa darah turun. kalenjar anak gondok ( mis. kadar glukosa yang lebih dari kebutuhan akan disimpan di dalam hati (liver) dalam bentuk glikogen. tetapi saat ini insulin telah dapat diproduksi secara massal melalui rekayasa genetik. dengan bantuan insulin. glukosa akan segera masuk ke dalam sel. kerusakan ginjal. Disini hanya akan di bahas beberapa hormone saja. karbohidrat yang kita konsumsi akan segera dipecah menjadi gula dan masuk aliran darah dalam bentuk glukosa. vasopresin. Dulu. tetapi sel tubuh tidak dapat menggunakannya (resisten). Dengan teknik mutakhir. Pada keadaan normal. Insulin disekresikan oleh kelompok sel dalam pankreas yang disebut sel islet. sama-sama mengakibatkan meningkatnya kadar glukosa dalam darah. Apabila jumlah glukosa terlalu tinggi. antara lain adalah mengatur kadar gula darah agar tetap dalam rentang nilai normal. bakteri tertentu disisipi gennya sehingga dapat memproduksi insulin manusia. dan kalenjar pancreas ( mis. Penderita diabetes tipe 1 biasanya mutlak membutuhkan insulin. Fungsi hormon ini mengatur kadar gula darah dengan cara mengubah glukosa menjadi glikogen. atau jumlah produksi insulin masih normal. Glukosa adalah senyawa siap pakai untuk menghasilkan energi. Berbeda halnya dengan diabetes tipe 2. 1. Peran hormone Insulin Insulin telah lama digunakan untuk mengobati diabetes. Hormon ini akan mempercepat pengubahan glukosa menjadi gula otot atau glikogen. Keadaan terakhir ini disebut diabetes tipe 2. Baik diabetes tipe 1 maupun tipe 2.

prohormon ini merupakan rantai polipeptid yang lebih panjang yang mengalami pemecahan proteolitik menjadi hormone yang aktif. 4. Hormone ini terdiri dari Sembilan asam amino. Oksitosin disintesis dalam nucleus paraventrikularis hipotalamus. Oksitosin menyebabkan kontraksi uterus dan menyebabkan pengeluaran air susu dari kalenjar susu. pemacuan puting susu oleh pengisapan bayi menyebabkan pelepasan oksitosin dari neurohipofisis. His-Ser-GlnGly-Thr-Phe-Thr-Ser-Asp-Tyr-Ser-Lys-Tyr-Leu-Asp-Ser-Arg-Arg-Ala-Gln-Asp-Phe-Val-GlnTrp-Leu-Met-Asn-Thr. Pengkajian terakhir mengirakan bahwa glucagon mungkin mempunyai peran lebih besar pada diabetes mellitus daripada perkiraan semula. Dengan demikian hiperglikemia persisten yang dijumpai pada diabetes mungkin akibat pengaruh glukogen. Struktur primer dari Glukagon adalah yang terdiri dari 29 asam amino dan mempunyai massa molekul 3483 Da. Biasanya penderita diabetes mellitus disebabkan karena kurangnya produksi insulin dalam tubuh atau terlalu banyaknya glukosa dalam tubuh sehingga insulin tidak mampu lagi mengendalikan kadar glukosa tersebut. 3. hanya saja Kalsitonin mempunyai fungsi yang berlawanan dengan Paratiroid. Rupa-rupanya hiperglikemia puasa yang dijumpai pada diabetes berat merupakan akibat dari sekresi glucagon yang berlebihan atau kelebihan glukogen relative tehadap jumlah insulin dalam sirkulasi.2. Terdapat hormone Kalsitonin dan juga vitamin D yang memiliki pengaruh terhadap metabolism kalsium dalam tubuh. hiperglikemia puasa tidak timbul meskipun dengan kadar insulin yang sangat rendah. Bila pelepasan glucagon dihambat dengan pemberian somatostatin. . Oksitosin Oksitosin disimpan pada neurophisis atau hipofisis posterior. tapi fungsinya kebalikan dari insulin yaitu mengaktifkan glikogen menjadi glukosa. Hormone paratiroid merupakan rantai polipeptid tunggal tersusun dari 84 sisa asam amino. Sebaliknya. Paratiroid hormone (PTH) merupakan hormone yang berperan dalam metabolisme kalsium (Ca2+). Hormone ini disintesis sebagai prohormon. Parathormon Disebut juga paratiroid hormone ( PTH ) karena disintesis dan diseksresi oleh kalenjar paratiroid. Glucagon dipoduksi tidak lebih banyak dari insulin pada keadaan normal. Perannya antara lain: y menurunkan ekskresi kalsium ginjal sehingga konsentrasi kalsium dalam cairan ekstrasel meningkat y meningkatkan ekskresi fosfat melalui ginjal sehingga konsentrasinya dalam cairan ekstrasel menurun y meningkatkan laju disolusi tulang yang menggerakkan Ca2+ masuk ke dalam cairan ekstrasel y meningkatkan efisiensi absorbsi Ca2+ dari usus _ Mencegah hipokalsemia dengan mengorbankan substansi tulang (bila asupan Ca2+ dari makanan kurang dan berlangsung lama Hormone paratiroid tidak sendiri dalam mengatur metabolisme kalsium dan fosfat dalam tubuh. Digunakan dalam ilmu kebidanan. Glucagon Hormone glucagon juga diproduksi di pancreas. oleh karena oksitosin menginduksi permulaan proses kelahiran apabila uterus hamil sudah waktunya. Disebut juga anti-insulin. Secara umum berfungsi untuk mengatur metabolisme kalsium dan metabolisme fosfat maupun pelepasan kalsium dari tulang.

Diproduksi dan disekresikan ke dalam darah oleh sel kelenjar endokrin dalam jumlah sangat kecil 2. Kerja hormone ini mencegah kehilangan air berlebih dalam urin. parathormon. 5. Peptida protein yaitu insulin. penghapusan gugus amino primer bebas pada belahan termina ± residu sistein ( posisi 1 ) menghasilkan desaminooksitosin yang memiliki aktifitas antiduretik empat hingga lima kali lebih besar daripada aktifitas antidiuretik hormone oksitosin. tetapi dapat juga mempengaruhi beberapa sel target berlainan c. penurunan volume plasma. gugus tiga karboksiamida pada asparagin. Memiliki pengaruh tidak hanya terhadap satu sel target. Delesi atau substitusi gugus ini pernah menghasilkan sejumlah analog oksitosin. a. Secara kimiawi hormon dapat dibagi dalam 3 tipe dasar. Derivat asam amino tirosin. Hormon steroid terdiri dari androgen. KESIMPULAN Hormone adalah zat kimiawi yang dihasilkan tubuh secara alami. Hormon memiliki ciri-ciri sebagai berikut: 1. 3. 2.Gugus kimia yang penting bagi kerja oksitosin mencakup gugus amino primer pada sistein dengan ujung terminal ± amino. Mengadakan interaksi dengan reseptor khusus yang terdapat di sel target 3. Yaitu : 1. hormone ni menyebabkan diabsorpsinya kembali air dari filtrate urin. vasopresin. glukagon. memungkinkan jalannya molekul air lewat dinding turbuli. hormon akan dialirkan oleh darah menuju berbagai jaringan sel dan menimbulkan efek tertentu sesuai dengan fungsinya masing-masing atau hormone tersebut akan menunaikan tugasnya pada tempat lain sesuai dengan fungsinya b. Vasopresin bekerja lewat mekanisme cAMP. Memiliki pengaruh mengaktifkan enzim khusus 4. dan adrenokortikoid. Vasopresin Vasopressin juga dikenal sebagai hormone antidiuretik ( ADH . biasanya dibentuk pada suatu kelenjar dan begitu dikeluakan. estrogen. glutamine serta glisinamida. dan ikatan sulfide. ada 2 kelompok hormon yang merupakan derivat asam amino tirosin yaitu tiroksin dan epinefrin. Hormon steroid. hormon yang dikeluarkan oleh mukosa usus dan lain-lainnya. Jadi. golongan ini merupakan struktur kimia yang mirip dengan kolesterol dan sebagian besar tipe ini berasal dari kolesterol. gugus fenolik pada tirosin. . bekerja pada tubuli konvolutus distalis dan pada duktus kolektivus ginjal. dan penurunan tekanan darah. Pemacuan yang menyebabkan pelepasan vasopressin termasuk peningkatan osmolalitas plasma. oksitosin. Sebagai contoh.

Sign up to vote on this title
UsefulNot useful