P. 1
BAHAN BIOKIMIA

BAHAN BIOKIMIA

|Views: 2,069|Likes:
Published by akhmadsyafruddin

More info:

Published by: akhmadsyafruddin on Jan 01, 2011
Copyright:Attribution Non-commercial

Availability:

Read on Scribd mobile: iPhone, iPad and Android.
download as DOCX, PDF, TXT or read online from Scribd
See more
See less

05/08/2013

pdf

text

original

Pengertian dan Sifat Enzim Menurut Mayrback (1952) dari jerman, enzim adalah senyawa protein yang dapat

mengatalisi reaksireaksi kimia dalam sel dan jaringan makhluk hidup. Enzim merupakan biokatalisator artinya senyawa organic yang mempercepat reaksi kimia. Sifat-Sifat Enzim 1. Enzim adalah Protein Sebagai protein enzim memiliki sifat seperti protein, yaitu sangat dipengaruhi oleh kondisi lingkungan, seperti suhu, pH, konsentrasi substrat). Jika lingkungannya tidak sesuai, maka enzim akan rusak atau tidak dapat bekerja dengan baik. 2. Bekerja secara khusus/spesifik Setiap enzim memiliki sisi aktif yang sesuai hanya dengan satu jenis substrat, artinya setiap enzim hanya dapat bekerja pada satu substrat yang cocok dengan sisi aktifnya. 3. Berfungsi sebagai katalis Meningkatkan kecepatan reaksi kimia tanpa merubah produk yang diharapkan tanpa ikut bereaksi dengan substratnya, dengan demikian energi yang dibutuhkan untuk menguraikan suatu substrat menjadi lebih sedikit. 4. Diperlukan dalam jumlah sedikit Reaksi enzimatis dalam metabolisme hanya membutuhkan sedikit sekali enzim untuk setiap kali reaksi. 5. Bekerja bolak-balik Enzim tidak mempengaruhi arah reaksi, sehingga dapat bekerja dua arah (bolak-balik). Artinya enzim dapat menguraikan substrat menjadi senyawa sederhana, dan sebaliknya enzim juga dapat menyusun senyawa-senyawa menjadi senyawa tertentu. Tata Nama Enzim Secara umum nama tiap enzim disesuaikan dengan nama substratnya, dengan penambahan µase¶ dibelakangnya. Contoh penamaan enzim sesuai dengan nama substratnya adalah enzim urease karena hanya bekerja terhadap urea sebagai substratnya. Contoh lain adalah enzim laktase pada laktat, amilase pada amilum, lipase pada lemak, dan protease pada protein. Enzim juga dinamai berdasarkan reaksi yang dikatalis dan ditambah dengan akhiran -ase. Misalnya reaksi oksidasi glukosa maka enzim yang mengkatalisnya dinamai enzim glukosa oksidase. Contoh lain adalah pada reaksi dehidrogenasi maka enzim yang mengkatalisnya disebut enzim dehidrogenase. Dan pada reaksi transfer amino maka dinama enzim amino transferase. Selain penamaan yang sesuai dengan reaksi yang dikatalisisnya, enzim juga dapat dinamai berdasarkan produk yang dihasilkan dari reaksi yang dikatalisis, contohnya pada reaksi asam glutamat untuk membentuk glutamin, nama enzimnya adalah glutamin sintetase. Selain dari yang disebut dapat juga dinamai sesuai ikatan kimia yaitu enzim peptidase dan esterase. Enzim juga mempunyai penamaan secara trivial contohnya ptialin, tripsin, dan pepsin. Namanama enzim secara trivial ini tidak dapat memberikan informasi yang lengkap tentang jenis substrat ataupun reaksi yang dikatalis oleh enzim-enzim tersebut.

Penggolongan Enzim Golongan I. Oksidoreduktase Oksidoreduktase melaksanakan reaksi-reaksi khusus yang menghasilkan energi. Enzim-enzim yang termasuk dalam golongan ini dapat dibagi dalam dua bagian yaitu dehidrogenase dan oksidase. Dehidrogenase bekerja pada reaksi ±reaksi dehidrogenase, yaitu reaksi pengambilan atom hidrogen dari suatu senyawa (donor). Contoh reaksi dehidrogenase adalah reaksi pembentukan aldehida dari alkohol. Pada reaksi ini enzim yang bekerja adalah alkohol dehidrogenase.
Alkohol + NAD
+

alkohol dehidrogenase

Aldehida + NADH + H+

Gugus aldehida dan keton dapat bertindak sebagai donor hidrogen, contohnya pada reaksi pembentukan asam gliserat-3-fosfat dan 3-fosfogliseraldehida. Glutamat dehidrogenase adalah contoh enzim yang bekerja terhadap asam glutamat sebagai substrat dengan reaksi sebagai berikut:
asam glutamat + NAD+ + H2O glutamat dehidrogenase NH3 + asam ketoglutarat + NADH + H
+

Reaksi ini khusus untuk L-asam glutamat. Enzim-enzim oksidase juga bekerja sebagai katalis pada reaksi pengambilan hidrogen dari suatu substrat. Dalam reaksi ini yang bertindak sebagai akseptor hidrogen ialah oksigen. Contoh reaksi yang menggunakan salah satu enzim oksidase sebagai katalisnya adalah pada reaksi oksidasi glukosa menjadi asam glukonat.
glukosa + O2 glukosa oksidase asam glukonat + H2O 2

Beberapa contoh lain dari enzim oksidase yang bekerja sebagai katalis adalah xantin oksidase, asam amino oksidase, dan glisin oksidase. Xantin oksidase adalah enzim yang bekerja pada reaksi oksidasi xantin menjadi asam urat. Asam amino oksidase bekerja pada reaksi oksidasi asam-asam amino. Glisin oksidase bekerja pada reaksi oksidasi glisin menjadi asam glioksilat. Golongan II. Transferase Transferase adalah kelompok enzim yang sangat besar yang mengkatalisis pemindahan gugusan kimia dari suatu substrat ke yang lain atau pemindahan gugus dari suatu senyawa kepada senyawa lainnya. Tidaka ada pelepasan energi dari substrat dalam hal ini, melainkan pengubahan substrat menjadi senyawa yang kemudian dapat dioksidasi atau digunakan untuk sintesis material sel. Beberapa contoh enzim yang termasuk golongan ini adalah metiltransferase, hidroksimetiltransferase, karboksiltransferase, asiltransferase, dan amino transferase atau transaminase. Beberapa contoh dari reaksi yang memakai enzim tersebut adalah sebagai berikut:
hidroksi metil transferase THFA
   

H C HC
 

C

H

H C
 

C

H

H NH

NH

Golongan III. Hidrolase Enzim ini disebut golongan hidrolase karena enzim ini menghidrolisis molekul-molekul besar menjadi komponen-komponen kecil yang dapat digunakan. Enzim yang termasuk dalam kelompok ini bekerja sebagai katalis pada reaksi hidrolisis. Yang termasuk dalam kelompok ini ada tiga. Ketiga jenis hidrolase itu adalah yang memecah ikatan ester, memecah glikosida, dan yang memecah ikatan peptida. Beberapa contoh enzim yang termasuk golongan adalah esterase, lipase, fosfatase, amilase, amino peptidase, karboksi peptidase, pepsin, pepsin, tripsin, dan kimotripsin. Esterase adalah enzim yang memecah ikatan ester dengan cara hidrolisis. Lipase adalah enzim yang memecah ikatan ester pada lemak hingga menjadi gliserol dan asam lemak. Fosfatase berfungsi untuk memecah ikatan fosfat pada suatu senyawa. Enzim amilase dapat mengubah ikatan-ikatan pada amilum hingga terbentuk maltosa. Enzim amilase ada tiga macam yaitu amilase yang terdapat pada ludah dan pankreas atau disebut juga endo amilase karena memecah ikatan 1-4 yang terdapat dalam amilum. Yang kedua adalah amilase yang terdapat pada tumbuhan dan dinamakan ekso amilase. Enzim amilase yang terakhir adalah amilase yang terdapat dalam hati dan memecah ikatan 1-4 dan juga 1-6 pada glikogen dan menghasilkan glukosa. Enzim protease bekerja sebagai katalis dalam reaksi pemecahan molekul protein dengan cara hidrolisis. Enzim tersebut juga dikatakan enzim peptidase karena memecah ikatan pada rantai peptida. Enzim peptidase itu sendiri ada dua macam yaitu endopeptidase dan eksopeptidase. Enzim endopeptidase memecah protein pada bagian-bagian tertentu namun tidak mempengaruhi gugus di ujung molekul. Contoh endopeptidase adalah pepsin. Sedangkan eksopeptidase bekerja terhadap ujung molekul protein. Karboksipeptidase dapat melepaskan asam amino yang memiliki gugus ±COOH bebas pada ujung molekul protein, sedangkan amino peptidase dapat melepaskan asam amino pada ujung lain yang memiliki gugus ±NH2 bebas. Golongan IV. Liase Enzim-enzim golongan ini mempunyai peranan penting dalam reaksi pemisahan suatu gugus dari suatu substrat (bukan cara hidrolisis) atau sebaliknya. Contoh enzim golongan ini antara lain dekarboksilase, aldolase, dan hidratase. Piruvat dekarboksilase adalah enzim yang bekerja pada reaksi dekarboksilasi asam piruvat dan menghasilkan aldehida. Enzim aldolase bekerja pada reaksi pemecahan molekul fruktosa 1,6-difosfat menjadi dua molekul triosa yaitu dihidroksi aseton fosfat dan gliseraldehida-3-fosfat. Adapun enzim fumarat hidratase berperan dalam reaksi penggabungan satu molekul H2O kepada molekul asam fumarat dan asam malat. Golongan V. Isomerase Enzim yang termasuk golongan ini bekerja pada reaksi perubahan intramolekuler, misalnya reaksi perubahan senyawa L menjadi senyawa D, senyawa sis menjadi senyawa trans dan lain-lain. Isomerase mengkatalisis proses isomerisasi, yang menghasilkan pemindahan dua atom hidrogen dari gugusan karbon yang berdekatan ke gugus aldehida. Contoh enzim yang termasuk golongan isomerase antara lain ialah ribulosafosfat epimerase dan glukosafosfat isomerase. Enzim ribulosa epimerase merupakan katalis bagi reaksi epimerisasi ribulosa. Dalam reaksi ini ribulosa-5-fosfat diubah menjadi xilulosa-5-fosfat. Di samping itu reaksi isomerisasi glukosa-6-fosfat menjadi fruktosa-6-fosfat dapat berlangsung dengan bantuan enzim glukosa fosfat isomerase.
rib losa-5-fosfat gl kosa-6-fosfat epi erase xil losa-5-fosfat

iso erase

fr ktosa-6-fosfat

Untuk dapat bekerja pada suatu zat atau substrat. terlebih dahulu kita membahas mengenai pembentukan kompleks enzim-substrat. Dengan demikian. maka tidak dapat ditampung dalam sisi aktif enzim tersebut. Kompleks ini merupakan kompleks yang aktif. Kompleks Enzim ± Substrat Sebagaimana yang telah dijelaskan sebelumnya bahwa. Ikatan yang terbentuk dari penggabungan tersebut adalah ikatan C-O. Lalu apakah manfaatnya dengan kita mengukur atau menghitung kecepatan suatu molekul kimia yang bahkan kelihatan pun tidak. Hubungan anatar enzim dengan substrat hanya dapat terjadi jika bagian aktif dari enzim mempunyai ruang atau bentuk yang sesuai dengan betuk substrat sehingga tepat dapat menampung substrat. C-N. yang mempermudah perubahan substrat menjadi produk.Golongan VI. Tempat atau bagian enzim yang dapat mengadakan hubungan atau kontak dengan substrat disebut bagian aktif. Ligase Ligase mengkatalisis penggabungan dua molekul menjadi satu. Enzim-enzim ini telah diketahui sejak bertahun-tahun sebagai sintetase. Aktivitas biologis enzim adalah sebagai biokatalis. suatu enzim mempunyai kekhasan yaitu hanya bekerja pada suatu reaksi saja. yang bersifat sementara dan akan terurai lagi apabila reaksi yang diinginkan akan terbentuk atau terjadi. Cukup banyak juga kelainan atau penyakit metabolisme yang muncul akibat satu atau beberapa jenis enzim yang menyalahi peraturan mengenai kecepatan reaksi ini. maka harus ada hubungan atau kontak antara enzim dan substrat. Contoh enzim golongan ini antara lain ialah glutamin sintetase yang terdapat dalam otak dan hati yang merupakan katalis dalam reaksi pembentukan glutamin dalam asam glutamat dan piruvat karboksilase yang bekerja dalam reaksi pembentukan asam oksaloasetat dari asam piruvat. Untuk mencapai suatu koordinasi yang selaras dalam harmonisme reaksi kehidupan. adanya enzim akan mengurangi jumlah substrat dan ¡ asa pir vat + ATP + C asetil-KoA asa piruvat karboksilase oksaloasetat + ADP + P anorg . C-S. Dalam perspektif ini perlu diketahui bahwa enzim itu ada banyak jenis dengan kecepatan yang berbeda satu dengan lainnya. suatu enzim harus memiliki kecepatan pada ambang tertentu. oleh karna itu tidak seluruh bagian enzimdapat berhubungan dengan substrat. Gl ta at + ATP + NH 4 + gl ta in sintetase gl ta in + ADP + P anorg Kinetika enzim Kinetika enzim adalah hal yang berkaitan dengan seberapa cepat enzim bekerja. Inilah yang menjelaskan mengapa tiap enzim mempunyai kekhasan terhadap substrat tertentu. Apabila substrat mempunyai bentuk atau konformasi lain. atau C-C. Enzim memiliki ukuran yang lebih besar dari pada subtract. 1. Hubungan atau kontak antara enzim dengan substrat menyebabkan terjadinya kompleks enzimsubstrat. Sebelum membahas tentang kinetika reaksi enzim yang berkaitan dengan persamaan MichaelisMenten dan kurva Lineweaver-Burk. Hubungan antara enzim dan substrat hanya terjadi pada bagian atau tempat tertentu saja.

karena sebenarnya atas dasar itulah proses metabolisme berjalan dari saat ke saat.     . reaksi ini berarti : Keseluruhan reaksi adalah E + S S P Dalam reaksi ini. jumlah P akan naik. Kecepatan perubahan ini di pengaruhi oleh jumlah E. Secara sederhana penguraian suatu zat atau substrat oleh suatu enzim dapat digambarkan sebagai berikut : E + S ES E +P E + P. sedangkan jumlah substrat yang diolah berubah-ubah sesuai dengan proses metabolisme. Hubungan antara laju reaksi dan konsentrasi substrat ini sangat penting. laju reaksi pembentukan ES dari E + S tepat sama dengan proses balik dari pembentukan ES dari E + P. nilai [P] sangat kecil dibandingkan dengan [S] sehingga dapat di abaikan. Untuk membahas hubungan ini secara lebih rinci. dapat dinyatakan dalam bentuk persaam berikut : K1 [E] [S] + k4 [E] [P] = k2 [ES] + k3 [ES] [E] { k1 [S] + k4 [P] } = [ES] ( k2 + k3 )       Pada saat yang sangat awal. hal ini dikarenakan seluruh system berada dalam keadaan seimbang. katakanlah milidetik pertama. pada saat-saat yang sangat awal trsebut. dapat dilakukan dengan mengukur konsentrasi S atau dengan mengukur konsentrasi kenaikan konsentrasi P.bersamaan dengan itu menambah kosentrasi produk. dan secara praktis. kita kembali kepada reaksi umum enzimatis: E+S ES £ k1 ¢  k k k4 E+P Pada saat-saat pertama reaksi. jumlah S akan berkurang atau menurun dan bersamaan dengan itu. Begitu pula dengan laju reaksi penguraian kompleks ES kea rah kiri sama dengan kea rah kanan. pada makhluk hidup dalam suatu saat tertentu jumlah enzim nisbi tetap. Dengan demikian. Selain itu hubungan antara laju dan konsentrasi substrat ini juga yang menjadi sasaran pengendalian metabolisme. Dalam keadaan sebenarnya. oleh karena itu hanya ada satu konsentrasi ES. Pengendalian tersebut dapat dilakukan secara buatan dengan menggunakan berbagai senyawa penghambat atau inhibitor dari luar seperti obat. maupun secara alamiah dalam pengendalian laju metabolisme. Sehingga persamaan tersebut menjadi . untuk mengukur laju reaksi reaksi tersebut. 2. Persamaan Michaelis-Menten Persamaan Michaelis-Menten ini menjelaskan bagaimana hubungan konsentrasii substrat dengan laju reaksi.

Maka. Sedangkan pada tahap yang sangat awal. Sehingga perbandingan antara V maks dengan kecepatan permulaan adalah :     Hubungan antara kecepatan atau laju awal dengan konsenstrasi substrat dapat dicari dengan rumus di atas. Dengan demikian maka. Dan jika di alurkan dalam grafik. sehingga k2 + k3 dibagi k1 juga mempunyai nilai tetap dan dapat dinyatakan sebagai Km. dimana kecepatan permulaan (v) terjadinya hasil reaksi P sebanding dengan konsentrasi ES. reaksi berjalan menurut orde pertama. [E] = [E]T ± [ES]. Persamaan ini dikenal dengan nama persamaan Michaelis-Menten. Jika persamaan ini disubstitusikan ke persamaan yang terakhir.K1. yaitu :   Persamaan ini dengan jelas memperlihatkan atau menunjukkan hubungan antara perubahan konsentrasi substrat dengan laju reaksi enzimatik. oleh karna itu persamaan tersebut dapat di tulis sebagai berikut : Jika konsentrasi seluruh enzim ataienzim total dinyatakan dalam [E]T ( jumlah konsentrasi enzim dalam seluruh bentuk yang ada). maka di peroleh :   Pada laju yang maksimum (V maks). akan diperoleh kurva yang berupa suatu . [E]T = [E]bebas + [ES] atau [E]T = [E] + [ES]. semua enzim sudah terikat dalam bentuk kompleks ES. k2 dan k3 adalah bilangan-bilangan tetap.

hasil penelitiannya menunjukkan bahwa pada konsentrasi sukrosa rendah. namun pada konsentrasi tinggi. secara praktis persamaan Michaelis ± Menten akan menjadi :  Oleh karna Vmaks dan Km adalah bilangan tetap.hiperbola. kecepatan reaksinya bergantung pada konsentrasi sukrosa. secara garis besar dapat dibedakan tiga daerah yaitu: Daerah yang pertama adalah daerah dengan [S]<<<Km. pada konsentrasi yang sangat rendah kecepatan reaksi berbanding lurus dengan konsentrasi substrat. Hal ini menunjukkan bahwa enzim telah jenuh dengan substrat. sehingga Km + [S] = Km. Untuk menerangkan hal ini. diperolehnya suatu kurva hiperbola. pada konsentrasi tinggi kecepatan reaksi tidak dipengaruh lagi oleh pertambahan konsentarsi. hal ini telah diperoleh oleh Henri pada tahun 1902. artinya tidak dapat lagi menampung substrat. kecepatan reaksi hanya di tentukan oleh konsentrasi S. Dengan kata lain. Gambar. Jadi. Kurva ini secara empiric dengan menggunakan berbagai konsentrasi substrat dan pada setiap konsentrasi di ukur laju reaksinya. Pada percobaan yang dilakukan Henri. Ketika Henri mempelajari laju hidrolisis sukrosa pada berbagai konsentrasi substrat dengan menggunakan enzim invertase. . Parameter pada persamaan Michaelis-Menten Pada kurva Michaelis-Menten. sehingga pada saat itu laju reaksi berada dalam keadaan maksimum. Kurva Michaelis-Menten 3. harga [S] sangat kecil sehingga dapat diabaikan terhadap Km. Leonor Michaelis dan Maude Menten pada tahun 1913 mengajukan sebuah hipotesis bahwa dalam reaksi enzim terjadi lebih dahulu kompleks enzim ± substrat yang kemudian menghasilkan hasil reaksi dan enzim kembali. yaitu hidrolisis sukrosa menjadi glukosa dan fruktosa. Penafsiran yang digunakan untuk menjelaskan hal tersebut adalah pada konsentrasi yang sangat tinggi seluruh bagian aktif enzim telah jenuh diduduki oleh substrat. kecepatan reaksinya tidak lagi bergantung pada konsentrasi sukrosa.

Pada saat ini. atau Km + [S] ~[S]. Reaksi tersebut adalah reaksi orde pertama. Arti k3 (kkat atau bilangan pergantian). yaitu: k2 Dalam persamaan tersebut. Daerah ketiga adalah jika [S]=km. sehingga pada saat itu laju reaksi dapat ditulis menjadi: v= k3 [E]T ¤ ¤ E S k1 ES k3 E P .Bagian lain dari persamaan umum darii reaksi enzimatik dan masih berhubungan dengan persamaan michaelis-menten ialah tentang k3 dalam penggal kedua reaksi umum enzimatik. Karena hanya dipengaruhi oleh [ES]. k3 adalah tetapan laju reaksi penguraian ES menjadi E + P.- Daerah yang kedua adalah daerah dengan harga [S]>>>Km. pada konsentrasi yang sangat tinggi yang jauh melampaui nilai Km. v = V maks. Makna Km pada persamaan Michaelis-Menten. penambahan konsentrasi substrat tidak lagi menyebabkan kenaikan laju reaksi. Jadi. secara praktis [ES]=[E]T. dengan kata lain. Jika v = ½ V. disini. Km adalah konsentrasi substrat yang menyebabkan laju reaksi (v) sama dengan separuh atau setengah lajui reaksi maksimum (1/2 V maks). maka akan di peroleh hasil sebagai berikut :            Persamaan diatas memiliki makana bahwa : 2[S] = Km + [S]. seluruh tempat untuk mengikat dan mengolah substrat di molekul enzim sudah diduduki oleh substrat. Sehingga pada saat ini. sebaliknya nilai Km yang diabaikan terhadap harga S yang sangat besar. Laju reaksi dengan demikian adalah: v= k3 [ES] Jika seluruh E sudah terikat dengan S.

diperoleh persamaan: . Reaksi pengikatan oksigen oleh mioglobin (Mb) ialah: Tetapan kesetimbangan reaksi ini ialah: Kejenuhan akan oksigen Y. protein pigmen pengikat oksigen di dalam otot dan yang kedua adalah pada kurva pertumbuhan bakteri. Contoh pada biologi. pada saat itu pula kecepatan atau laju reaksi berada dalam nilai yang setinggitinggi atau maksimum. Fenomena ini terlihat sebagai laju maksimum V.Akan tetapi. sehingga penambahan substrat akan melampaui kapasitas enzim yang ada. yang pertama yaitu fenomena pengikatan oksigen oleh mioglobin. k3 dapat dihitung yaitu sebagai berikut: k = ¥ V [E]T Oleh karena Vmax adalah kecepatan maximum suatu reaksi enzimatik dan dinyatakan dalam banyaknya molekul produk yang terbentuk atau substrat yang diolah secara maksimum. hubungan antara jumlah oksigen dengan derajat kejenuhan mioglobin terhadap oksigen ternyata menunjukkan kejenuhan. Pada mioglobin. pada saat itu v=Vmax. Jika keadaan ini diperhitungkan dan dimasukkan dalam persamaan diperoleh: V= k3 [E]T Mengingat Vmax adalah bilangan tetap dan khas bagi tiap enzim. Jadi. dinyatakan sebagai berikut: Apabila persamaan pertama disubstitusikan ke persamaan kedua. Persamaan Michaelis-Menten mempunyai penampilan geometris berupa hiperbola. sedangkan [E]T adalah jumlah molekul enzim. yaitu sebagai bilangan yang menyatakan berapa jumlah molekul substrat yang diolah oleh satu molekul enzim. Umumnya suatu hiperbola mempunyai nilai batas atau limit yang tidak dapat dilampaui. Keadaan ini disebabkan oleh adanya kejenuhan enzim oleh substrat. sedangkan [E]T diketahui karena sengaja ditambahkan. yang tidak dapat dilampaui berapapun jumlah substrat yang ditambahkan. maka k3 adalah tetapan laju reaksi juga. Begitu pula pada kurva Michaelis-Menten.

Dalam persamaan Lineweaver-Burk ini. maka sangat penting adanya modifikasi terhadap persamaan Michaelis-Menten tersebut. Secara tidak langsung modifikasi dari persamaan Michaelis-Menten ini juga diperlukan untuk menghitung bilangan pergantian (kkat atau k3). Untuk menyederhanakan pengukuran. cara yang dilakukan salah satunya adalah dengan membalikkan (inversi) persamaan Michaelis-Menten tersebut.x2). konsentrasi substrat yang menentukan pertumbuhan kuman dan Ks adalah tetapan konsentrasi substrat yang menyebabkan laju pertumbuhan tepat separuh laju pertumbuhan maksimum. seperti Km dan V. sedangkan P50 yang analog dengan Km pada persamaan Michaelis-Menten. seperti halnya dalam mencari persamaan suatu garis lurus. Kurva pertumbuhan bakteri. Jacques Monod telah mengamati laju pertumbuhan kuman sebagai fungsi dari konsentrasi suatu nutrien yang konsentrasinya menentukan pertumbuhan kuman tersebut dalam medium. x adalah . pO2 adalah tekanan parsial oksigen. m adalah laju pertumbuhan kuman maksimum. Modifikasi Persamaan Michaelis-Menten Untuk mengetahui berbagai identitas spesifik bagi suatu enzim. Kurva Lineweaver-Burk . untuk menentukan harga V yang tepat. yaitu titik (y1. adalah tekanan parsial oksigen yang menyebabkan kejenuhan Mb terhadap oksigen menjadi 50%. Baik persamaan kejenuhan mioglobin maupun persamaan Monod untuk pertumbuhan kuman sama-sama menunjukkan kurva hiperbola yang identik dengan persaan Michaelis-Menten. konsentrasi sebanding dengan tekanan. yaitu dan . Lereng atau koefisien arah dari garis. secara teoritis hanya diperlukan dua titik. y adalah . Gambar. A.Oleh karena berkaitan dengan gas. masing-masing dengan konsentrasi substrat yang berbeda.x1) dan (y2. Akan tetapi. diperlukan jumlah pengukuran yang banyak sekali. Sehingga persamaan Michaelis-Menten berubah menjadi: Persamaan ini dinamai sebagai persamaan Lineweaver-Burk dan bentuk ini sebenarnya tidak lain adalah persamaan garis lurus biasa dengan bentuk umum y=ax + b. Monod memperoleh persamaan berikut: adalah adalah laju pertumbuhan kuman. Dengan bantuan persamaan ini. rumus tersebut dapat dinyatakan sebagai berikut: Rumus ini adalah analog dengan rumus Michaelis-Menten.

Suatu inhibitor kompetitif mengurangi kecepatan katalis dengan cara mengurangi jumlah molekul enzim yang mengikat substrat. seperti pada gambar persamaan diatas. B. Inhibitor reversibel suatu senyawa dapat terikat dan kemudian dpt lepas kembali.berbeda dengan suksinat. Macam-macam inhibitor Inhibisi aktivitas enzimatik oleh molekul kecil spesifik atau ion tertentu sangatlah penting. Pengertian inhibitor Hambatan atau inhibisi pada suatu reaksi yang menggunakan enzim sebagai katalis dapat terjadi apabila penggabungan substrat pada bagian aktif enzim mengalami hambatan. ditandai dengan disosiasi kompleks enzim-inhibitor yang sangat cepat. Suatu contoh klasik inhibisi kompetitif ialah pengaruh malonat terhadap enzim suksinat dehidrogenase. untuk ketelitian. substrat tidak dapat berikatan dengan situs aktif yang sama. Akibatnya. banyak obat dan bahan beracun yang bekerja dengan cara inhibisi enszim. Penghambatan inhibitor kompetitif bersifat sementara dan dapat diatasi dengan cara menambah konsentrasi substrat. Macam-macam inhibitor pada enzim antara lain : 1. Hasilnya. sianida bersaing dengan oksigen untuk mendapatkan hemoglobin dalam rantai respirasi terakhir. ) dan sumbu datar ( ) pada koordinat ( . karena peristiwa ini merupakan cara pengendalian utama dalam berbagai sistem biologis. Tidak jarang suatu enzim dihambat secara . Dengan cara yang cukup sederhana ini. A. yang sangat berperan dalam proses katalis. dapat dilakukan dengan pengukuran laju reaksi dari dua konsentrasi substrat yang berbeda. peristiwa inhibisi dapat merupakan sumber untuk mempelajari mekanisme kerja enzim : residu. akan didapat garis lurus yang memotong sumbu tegak ( ) pada koordinat (0. Persamaan reaksinya : +S E ES E + P +I EI Banyak inhibitor kompetitif menyerupai substrat dan mengikat situs aktif enzim. kerap kali dapat dikenali dengan menggunakan inhibitor spesifik. suatu ensim yang menyingkirkan dua atom hidrogen dari suksinat.  Reversible inhibitor ini dpt dibagi : y Competitive (bersaing) Inhibitor kompetitif adalah molekul penghambat yang bersaing dengan substrat untuk mendapatkan sisi aktif enzim.Dalam pengukuran. Akan tetapi. malonat hanya mempunyai 1 gugus metilen. Molekul atau ion yang dapat menghambat reaksi tersebut dinamakan inhibitor.0). kedua identitas enzim yang sangat penting ini segera dapat ditentukan. biasanya dilakukan pengukuran laju reaksi atas lebih dari dua konsentrasi substrat. Lebih jauh lagi. Enzim dapat mengikat substrat (membentuk kompleks ES) atau inhibitor (membentuk kompleks EI) tetapi tidak dapat mengikat keduanya secara serentak (membentuk kompleks ESI). Lagi pula. Contohnya.

¦ C H CH C H ¦ ¦ C H C H CH CH = H . Inhibisi kompetitif dapat diatasi dengan meningkatkan konsentrasi substrat. tetapi juga pada konsentrasi substrat. Inhibitor yang menyebabkan hambatan bersaing disebut inhibitor bersaing. C H CH C H asa s ksinat ¦ C H CH CH C asa H f arat CH C asa H oksalat asa alonat C asa oksaloasetat Inhibitor bersaing menghalangi terbentuknya kompleks ES dengan cara membentuk kompleks EI. Asam malonat. Pada konsentrasi substrat yang sangat besar. Berbeda dengan kompleks ES. Kecepatan reaksi maksimum (Vmaks) dapat tercapai pada konsentrasi substrat yang besar. Asam malonat.kompetitif oleh produknya sendiri karena kemiripan struktur produk tersebut dengan substrat. Pengaruh inhibitor bersaing ini tidak tergantung pada konsentrasi inhibitor semata. oksalat dan oksaloasetat mempunyai struktur yang mirip dengan rumus asam suksinat. E +S E + I ES EI E + P ( e bent k hasil reaksi) (tidak terbent k hasil reaksi) Dengan demikian adanya inhibitor bersaing dapat mengurangi peluang bagi terbentuknya kompleks ES dan hal ini menyebabkan berkurangnya kecepatan reaksi. peluang terbentuknyang kompleks ES juga makin besar. Pengaruh inhibitor dapat dihilangkan dengan cara menambah substrat dalam konsentrasi besar. kompleks EI tidak dapat membentuk hasil P. oksalat dan oksaloasetat dapat menghambat kerja enzim suksinat dehidrogenase dalam reaksi dehidrogenasi asam suksinat.

Inhibitor ini biasanya berupa senyawa kimia yang tidak mirip dengan substrat dan berikatan pada sisi selain sisi aktif enzim. Penghambatan inhibitor nonkompetitif bersifat tetap dan tidak dapat dipengaruhi oleh konsentrasi substrat. Hal ini menyebabkan substrat tidak dapat masuk ke sisi aktif enzim.(Gambar 8-9. Contohnya antibiotik penisilin menghambat kerja enzim penyusun dinding sel bakteri. untuk membentuk ES dan akhirnya menghasilkan produk. yi. bentuk enzim berubah dan sisi aktif enzim tidak dapat berfungsi.) Inhibitor kompetitif dapat diatasi dengan meningkatkan konsentrasi substrat. 1/[S] yang rendah. Ikatan ini menyebabkan perubahan bentuk enzim sehingga sisi aktif enzim tidak sesuai lagi dengan substratnya. Plot Lineweaver-Burk untuk inhibisi kompetitif. Struktur inhibitor kompetitif klasik cenderung mirip dengan struktur substrat. Inhibitor kompetitif bekerja dengan menurunkan jumlah molekul enzim bebas yang tersedia untuk mengikat substrat. . Inhibitor ini bersifat reversible tetapi tidak dapat dihilangkan dengan menambahkan konsentrasi substrat. Perhatikan hilangnya inhibisi secara total pada [S] yang tinggi (yi. y non-competitive (tidak bersaing) Inhibitor nonkompetitif adalah molekul penghambat enzim yang bekerja dengan cara melekatkan diri pada luar sisi aktif enzim. Sehingga.

. Inhibitor kompetitif dan non kompetitif (Campbell. Berlawanan dengan inhibisi kompetitif . atau hubugan antara 1/V dengan 1/(S). Suatu pola yang lebih rumit. Hambatan tidak bersaing ini (noncompetitive inhibitor) tidak dipengarhui oleh besarnnya konsentrasi substrat dan inhibitor yang melakukannya disebut inhibitor tidak bersaing. Baik kompleks EI maupun ESI bersifat inaktif. terjadi bila suatu inhibitor mempengaruhi pengikatan substrat dan mengubah bilangan pergantian enzim.4. Suatu inhibitor nonkompetitif bekerja dengan cara menurunkan bilangan pergantian dan bukannya dengan mengurangi enzim yang dapat mengikat substrat. E+I ES + I EI ESI Penggabungan inhibitor dengan enzim bebas menghasilkan kompleks EI. inhibisi nonkompetitif tidak dapat diatasi dengan meningkatkan konsentrasi substrat. 2006) Enzim dapat mengikat substrat dan inhibitor secara serentak. sedangkan dengan kompleks ES menghasilkan kompleks ESI. Penggabungan antara inhibitor dengan enzim ini terjadi pada enzim bebas. Dalam hal ini inhibitor dapat bergabung dengan enzim pada suatu bagian enzim di luar bagian aktif.Gambar 3. atau pada enzim yang telah mengkikat substrat yaitu kompleks enzim-substrat. Hambatan tidak bersaing ini dapat pula diketahui dati grafik yang menggambarkan hubungan V dengan (S). Ini berarti situs pengikatan keduanya berbeda. Ini berarti bahwa kedua kompleks yersbut tidak dapat menghasilkan hasil reaksi yang diharapkan. yaitu inhibisi campuran. A Kerja enzim seperti gembok-anak kunci B.

Inhibitor nonkompetitif yang lebih kompleks terjadi jika pengikatan inhibitor memang mempengaruhi afinitas (yang tampak) enzim terhadap substrat. y un-competitive (campuran) Inhibisis jenis ini mirip dengan inhibisi non-kompetitif. tetapi tidak mempengaruhi Km. kecuali kompleks EIS memiliki aktivitas enzimatik residual. Inhibitor nonkompetetif sederhana menurunkan Vmax.Pengikatan inhibitor tidak mempengaruhi pengikatan substrat. .

Senyawa pengaekil. Inhibitor irreversibel Inhibisi enzim dapat berlangsung secara reversibel ataupun ireversibel. salah satu gas saraf. bereaksi dengan suatu residu serin yang berperan penting dalam proses katalis dan yang terdapat di situs enzim. baik secara kovalen maupun bukan kovalen. misalnya iodoasetamida. membentuk senyawa diisopropilfosforil-enzim yang tidak aktif. Suatu inhibitor ireversibel berdisosiasi sangat lambat dari ikatannya dengan enzim sasaran. . Gas saraf. secara ireversibel menghambat aktivitas katalitik sejumlah enzim dengan cara modifikasi sistein dan rantai samping lain. enzim yang prnting sekali dalam mengantarkan impuls saraf. karena ikatannya yang sangat erat dengan enzim tersebut. merupakan contoh inhibisi ireversibel.2. Diisopropilfosfofluoridat (DIPF). yang bekerja terhadap asetilkolinerase.

baik dengan inhibitor maupun tanpa inhibitor. dapat dikatakan seluruh situs aktif diisi oleh substrat dan enzimpun dalam keadaan siap bekerja secara maksimum. C. Kedua macam hambatan terbut dapat dirumuskan secara kualitatif oleh Michelis ± Menten atau Lineweaver . Apabila penggabungan antar enzim inhibitor bersifat irrreversibel maka pendekatan Michelis ± Menten tidak dapat dilakukan. Persamaan Michaelis menten setelah adanya inhibitor Misalkan suatu enzim menunjukkan kinetika Michaelis-Menten. O P O F ¨§ § § ¨ 3 ¨ ¨ 3 . Peningkatan kemiringan garis alur 1/V lawan 1/[S] tersebut menunjukkan kekuatan ikatan inhibitor kompetitif. inhibitor lain ialah diisoporipil fosfofluoridat. sehingga mengakibatkan berubahnya enzim tersebut. titik potong alur 1/V lawan 1/[S] pada sumbu tegak sama.Burk dengan asumsi bahwa penggabungan antar enzim inhibitor bersifat reversibel. Reaksi ini berlangsung tidak reversibel sehingga menghasilkan produk reaksi dengan sempurna. sehingga dapat mengganggu kerja sel syaraf pusat. Iodoasetamida  O   © iis r ilf sf flu ri t ( IPF) H2 S ¨§ § § ¨ ¨§   ¨§   § ¨ § ¨ 3 3 3 3 O C NH2 HI ¨ ¨§   ©   ¨ ¨§ enzim enzim 2O F O P O O ¨§ § § ¨ 3 3 O enzim enzim . Pada konsentrasi substrat yang cukup tinggi. Ester yang terbentuk bersifat stabil dan tidak mudah terhidrolisis. baik hambatan bersaing maupun tidak bersaing adalah hambatan yang bersifat reversibel. persamaan diganti menjadi :     š   enzim enzim 2 SH H2 I NH 2 enzim enzim . Inhibitor ini termasuk senyawa fosfor organik yang bersifat racun dan berfungsi pada sistem syaraf pusat. Pengukuran laju katalis pada berbagai konsentrasi substrat dan inhibitor berguna untuk membedakan inhibisi kompetitif dan nonkompetitif. Sebagai contoh inhibitor dengan hal ini ialah molekul iodoase-tamida yang dapat bereaksi dengan gugus -SH suatu enzim tertentu. Dengan demikian hambatan yang diakibatkan oleh diisopropilfosfofluoridat ini merupakan hambatan tidak reversibel. Bila ada suatu inhibitor kompetitif. Hanya kemiringan garis alur yang berbeda.2 O 3 Seperti yang telah dijekasan sebelumnya. Pada inhibisi kompetitif. Ini berarti Vmaks tidak berubah dengan adanya inhibitor kompetitif. Hambatan tidak reversibel ini dapat terjadi karena inhibitor bereaksi tidak dapat reversibel dengan bagian tertentu pada enzim. Dengan terbentuknya ester ini maka enzim ini tidak dapat berfungsi sebagaimana mestinya. Tanga dari suatu inhibisi kompetitif ialah bahwa ia dapat diatasi dengan substrat dalam konsentrasi yang cukup tinggi.

    .

  [I] adalah konsentrasi inhibitor dan Ki adalah tetapan disosiasi kompleks enzim-inhibitor E+I EI ‹   .

.

Kemiringan yang baru. . KM tidak berubah dengan penghambatan seperti ini. kecepatan reaksi bertambah dengan bertambahnya konsentrasi enzim. Sebaliknya. Inhibisi nonkompetitif tidak dapat diatasi dengan meningkatkan konsentrasi substrat. yaitu KM/ VImaks bertambah dengan faktor yang sama. Kecepatan maksimum bila ada inhibitor nonkompetitif. tapi jika kerja enzim telah mencapai titik maksimal. dengan adanya inhibitor kompetitif kemiringan garis bertambah sebesar (1+[I]/Ki). V = Vmaks/2 bila [S] = 10-4 M. Bila tidak ada inhibitor. Vmaks berkurang menjadi VImaks srhingga titik potong dengan sumbu tegak bergeser ke atas. Jika enzim terlalu sedikit dan substrat terlalu banyak reaksi akan berjalan lambat bahkan ada substrat yang tidak terkatalisasi . Pada konsentrasi substrat tertentu. Bila ada suatu inhibitor kompetitif sebanyak 2 x 10-3 M yang terikat ke enzim dengan Ki sebesar 10-3 M. KONSENTRASI SUBSRAT DAN ENZIM Konsentrasi enzim berbanding lurus dengan efektivitas kerja enzim. maka KM yang tampak dalam keadaan tersebut ialah 3 x 10-4 M. kecepatan suatu reaksi yang menggunakan enzim tergantung pada konsentrasi enzim tersebut. Semakin tinggi konsentrasi maka kerja enzim akan semakin baik dan cepat. maka kerja enzim berikutnya akan konstans dimana keadaan tersebut disebut keadaan jenuh. Misalkan suatu enzim mempunyai KM sebesar 10-4M. ialah    1. Semakin tinggi konsentrasi substrat. Seperti pada katalis lain. Bila nilai ini di masukkan ke dalam persamaan akan diperoleh V = Vmaks/4. VImaks . sedangkan kecepatan reaksi dalam keadaan konstan. Dalam inhibisi nonkompetitif. Dengan kata lain. semakin cepat kerja enzim. Semakin tinggi konsentrasi enzim maka kerja waktu yang dibutuhkan untuk suatu reaksi semakin cepat.

Namun dalam keadaan ini. bertambah besarnya konsentrasi susbstrat tidak menyebabkan bertambah besarnya konsentrasi kompleks enzim substrat. Bagaimanapun energi . diperlukan adanya kontak antara enzim dengan substrat. bagian aktif enzim ini hanya menampung sedikit substrat. Untuk dapat terjadi kompleks enzim substrat. sedangkan pada suhu yang lebih tinggi reaksinya berlangsung lebih cepat. Kontak ini terjadi pada suatu tempat atau bagian enzim yang disebut bagian aktif. Apabila terjadi proses denaturasi. sehingga jumlah hasil reaksinya pun tidak bertambah besar. Dengan demikian. makin banyak substrat yang dapat berhubungan dengan enzim pada bagian aktif tersebut. Akan tetapi suhu yang terlalu tinggi dapat menyebabkan denaturasi protein. maka bagian aktif enzim akan terganggu dan dengan demikian konsentrasi efektif enzim menjadi berkurang dan kecepatan reaksinya pun akan menurun. maka enzim sangat peka terhadap suhu. Pada suhu rendah reaksi enzim berlangsung lambat. Pada konsentrasi substrat rendah. SUHU Karena enzim tersusun dari protein. konsentrasi kompleks enzim substrat makin besar dan hal ini menyebabkan makin besarnya kecepatan reaksi. Bila konsentrasi substrat diperbesar.Hasil eksperimen menunjukkan bahwa dengan konsentrasi enzim yang tetap. 2. maka pertambahan konsentrasi substrat akan menaikkan kecepatan reaksi.

Hal tersebut juga berlaku pada enzim. Sebagian besar enzim mengalami denaturasi yang tidak dapat balik pada suhu 55-65 Derajat C. sedangkan pada katak adalah 25 Derajat Celcius. kecepatan reaksi menjadi dua kali lipat dalam batas suhu yang wajar. batas tertinggi suhu adalah 40ºC. Sebaliknya. Hasilnya adalah frekuensi dan daya tumbukan molekuler juga meningkat. yang mempertahankan struktur skunder ± tersiernya. . yang disertai dengan pengurangan kecepatan dari aktivitas katalisis. Sebagian besar enzim mempunyai suhu optimum yang sama dengan suhu normal sel organisme tersebut. enzim tersebut akan menjadi rusak. Enzim akan menggumpal (denaturasi) dan hilang kemampuan katalisisnya jika dipanaskan. bila suhu normal maka enzim akan aktif kembali karena enzim tahan pada suhu rendah. Reaksi yang dikatalisis oleh enzim akan meningkat seiring dengan kenaikan suhu 0 .35 derajad celcius. Tiap kenaikan suhu 10 derajat C. Secara umum kenaikan 10°C maka kecepatan reaksi menjadi dua kali lipatnya dalam batas suhu yang wajar. Untuk hewan misalnya. Sedangkan untuk tumbuhan batas tertinggi suhunya adalah 25ºC. Hal tersebut . Bila suhu di atas 40ºC. suhu optimum enzim pada manusia adalah 37 derajat celcius. Namun kenaikan suhu sebelum terjadinya proses denaturasi dapat menaikkan kecepatan reaksi. Faktor yang menyebabkan peningkatan kecepatan ini adalah koefisien suhu atau Q10*. Enzim pada umumnya stabil pada temperatur 45-55°C. namun rusak diatas suhu 500c. atau pada lubang hidrotermal bawah laut dapat stabil pada suhu 100°C. dengan suhu optimum 36°C. Pada umumnya temperatur optimum enzim adalah 30 ± 400°C. Cincin polipeptida kemudian mulai terbuka atau terdenaturasi. Dibawah atau diatas suhu tersebut kerja enzim lemah bahkan mengalami kerusakan. dimana denaturasi itu terjadi karena energi kinetik enzim melampui rintangan energi untuk memutuskan ikatan hidrogen dan hidrofobik yang lemah. terjadi perubahan struktur enzim (denaturasi). Suhu optimum enzim pada hewan poikilotermik di daerah dingin biasanya lebih rendah daripada enzim pada hewan homeotermik. Kebanyakan enzim tidak menunjukkan reaksi jika suhu turun sampai 0°C .panas dapat meningkatkan energi kinetik dari enzim ke titik dimana energi pelindung dapat mengganggu interaksi non-kovalen yang berfungsi mengatur struktur tiga dimensi dari enzim. Enzim yang secara fisik telah rusak biasanya tidak dapat diperbaiki lagi. enzim pada mikroorganisme termofilik yang berada pada sumber mata air panas guung merapi. Enzim yang terdenaturasi akan kehilangan kemampuan katalisnya. namun enzim tidak rusak. Suhu ideal kerja enzim adalah 30 ± 40 °C. Akibat kenaikan suhu dalam batas tidak wajar. Panas yang ditimbulkan akibat kenaikan suhu dapat mempercepat reaksi sehingga kecepatan molekul meningkat. Contohnya.

Enzim Sukrase Amilase Lipase Pepsin Tripsin Sumber Usus halus Salipa pankreas Pankreas Lambung pankreas Substrat Sukrosa Amilum Etil-burtirat Albumin kasein pH optimum 6.Enzim menjadi nonaktif bila diperlakukan pada asam atau basa yang sangat kuat. Ada juga yang bekerja secara optimal pada kondisi basa. atau pH tinggi dapat pula menyebabkan terjadinya proses denaturasi dan ini akan mengakibatkan menurunnya aktifitas enzim. Kebanyakan enzim intrasel mempunyai pH optimum sekitar 7.Pengaruh pH terhadap kerja enzim dapat terdeteksi karena enzim terdiri atas protein. Ada enzim yang bekerja secara optimal pada kondisi asam.0 1. aktivitas enzim mengalami penurunan. Sebagian besar enzim dapat bekerja paling efektif pada kisaran pH lingkungan yang agak sempit. pH rendah. Sebaliknya.2 7.5-2. Pengaruh pH terhadap suatu enzim bervariasi tergantung jenisnya. enzim pencerna dilambung mempunyai pH optimum 2 sehingga hanya dapat bekerja pada kondisi sangat asam. Disamping pengaruh terhadap struktur ion pada enzim.2 5. Enzim masih beraktivitas pada suhu kurang dari 0 derajat C dan aktivitasnya hampir terhenti pada suhu 196 derajat C. Pada suhu kurang dari suhu optimum. 3. struktur ion enzim tergantung pada pH lingkungannya.5 8-11 .Khususnya daging dan telur daripada makanan mentah. Kecuali misalnya enzim pepsin di dalam perut bertindak balas paling cekap pada pH 2. pH tersebut dinamakan pH optimum. Enzim dapat berbentuk ion positif. pH optimum yang diperlukan berbeda ± beda tergantung jenis enzimnya Seluruh enzim peka terhadap perubahan derajat keasaman (pH).5 . ion negatif. kenaikan atau penurunan pH menyebabkan penurunan aktivitas enzim dengan cepat. atau ion bermuatan ganda. DERAJAT KEASAMAN (pH) Seperti protein pada umumnya. Pengontrolan panas terhadap susu dan makanan dengan bahan susu lainya secara dramatis mengurangi penyebaran penyakit seperti TBC.merupakan salah satu alasan bahwa enzim lebih aman dimakan pada makanan yang sudah dimasak. Jumlah muatan positif dan negative yang terkandung didalam molekul protein serta bentuk permukaan protein sebagian ditentukan oleh pH. Misalnya. Dengan demikian perubahan pH lingkungan akan berpengaruh terhadap efektivitas bagian aktif enzim dalam membentuk kompleks enzim substrat. Perubahan pH dapat mempengaruhi perubahan asam amino kunci pada sisi aktif enzim sehingga menghalangi sisi aktif berkombinasi dengan substratnya. enzim pencerna protein yang dihasilkan pankreas mempunyai pH Optimum 8. Terdapat suatu nilai pH tertentu atau daerah pH yang dapat menyebabkan kecepatan reaksi paling tinggi. sementara enzim tripsin di dalam usus kecil bertindak paling baik pada pH 8.6-7. Diluar pH optimum tersebut.0 (netral).

Pada konsentrasi Substrat yang rendah akan terlihat dampak inhibitor terhadap laju reaksi. Persaingan tersebut terjadi karena inhibitor biasanya mempunyai kemiripan kimiawi dengan . Inihibitor ini dapat dihilangkan dengan penambahan konsentrasi sustrat. Dengan demikian baik substrat maupun zat penghambat berkompetisi atau bersaing untuk bersatu dengan sisi aktif enzim . Inhibitor akan berikatan dengan enzim membentuk kompleks enzim-inhibitor. kondisi tersebut berbalik bila konsentrasi substrat naik. Pada penghambatan ini zat ± zat penghambat mempunyai struktur yang mirip dengan struktur substrat. Persaingan tersebut terjadi karena inhibitor biasanya mempunyai kemiripan kimiawi dengan substrat normal. Inhibitor kompetitif adalah inhibitor yang kerjanya bersaing dengan substrat untuk mendapatkan sisi aktif enzim.inhibitor. Enzim dapat dihambat sementara atau tetap oleh inhibitor berupa zat kimia tertentu. Seringkali enzim dihambat leh suatu zat yang disebut inhibitor. ada dua jenis inhibitor yaitu sebagai berikut: a. Inhibitor merupakan suatu molekul yang menghambat ikatan enzim dengan substratnya. Inhibitor non kompetitif Adalah inhibitor yang melekat pada tempat selain sisi aktif sehingga bentuk enzim berubah dan substrat tidak dapat melekat pada enzim Pada penghambatan ini. substrat sudah tidak dapat berikatan dengan kompleks enzim. Zat kimia tersebut merupakan senyawa selain substrat yang biasa terikat pada sisi aktif enzim (substrat normal) sehingga antara substrat dan inhibitor terjadi persaingan untuk mendapatkan sisi aktif . Inhibitor kompetitif. karena sisi aktif enzim berubah. maka substratnya tidak dapat lagi berikatan dengan sisi aktif enzim. b. Zat kimia tersebut merupakan senyawa selain substrat yang biasa terikat pada sisi aktif enzim (substrat normal) sehingga antara substrat dan inhibitor terjadi persaingan untuk mendapatkan sisi aktif . INHIBITOR ATAU AKTIFATOR Aktivator merupakan molekul yang mempermudah ikatan antara enzim dengan substratnya. misalnya ion klorida yang bekerja pada enzim amilase. inhibitor non-kompettif bekerja dengan cara menempati bagian lain dari permukaan enzim sehingga dapat mengubah sisi aktifnya. Inhibitor kompetitif menghambat kerja enzim dengan cara menempati sisi aktif enzim sehingga substrat tidak dapat berikatan dengan enzim. jka zat penghambat lebih dulu berikatan dengan sisi aktif enzim . Enzim dapat dihambat sementara atau tetap oleh inhibitor berupa zat kimia tertentu.4. Inhibitor ini dapat dihilangkan dengan penambahankonsentrasi substrat.

memainkan peran dalam pengaturan gairah seks. Biosintesis androgen adrenal berjalan dari pemutusan rantai sisi 2-karbon pada 17 hidroksipregnenolon untuk membentuk androgen adrenal 19-karbon yaitu dehidroepiandrosteron (DHEA) dan turunan bersulfatnya (DHEAS) di zona retikularis korteks adrenal. Sekitar 50% testosterone dalam darah seorang wanita normal dibentuk sama banyaknya di ovarium dan korteks adrenal. kandungannya jauh lebih tinggi dalam tubuh wanita usia subur. Di testis manusia. Pada konsentrasi Substrat yang rendah akan terlihat dampak inhibitor terhadap laju reaksi. Steroid Hormon steroid berasal dari kolesterol. Separuh sisanya berasal dari adrostenedion ovarium dan adrenal yang setelah disekresikan ke dalam darah diubah menjadi testosterone di jaringan adipose. hormon androgen . Mereka memulai proses pubertas dan mempengaruhi pertumbuhan rambut pada wajah. Jenis hormone A. Di sel sasaran. kemudian dari DHEA ke androstenedion ke testosterone. karakteristik seks kedua pria. Hormon ini menyebabkan perkembangan dan mempertahankan tanda-tanda kelamin sekunder pada wanita. Komplemen spesifik enzim yang terdapat dalam sel suatu organ menentukan hormone apa yang dapat disintesis oleh organ bersangkutan. mendalamkan suara. di pihak lain. Secara umum. diekstraksi dari simpanan kolesterol ester intrasel. 2. androgen mengandung 19 karbon. namun juga diproduksi dalam jumlah kecil oleh rahim wanita dan kelenjar adrenalin yang terdapat pada pria dan wanita. seperti . jalur perdominan yang menghasilkan testosterone adalah melalui pregnenolon ke 17-hidroksipregnenolon ke DHEA. adalah sumber utama androgen yang ealtif lemah yaitu dehidroepiandosteron (DHEA). hati. otot. LH mengontrol kecepatan pemutusan rantai sisi kolesterol di karbon 21 untuk membentuk pregnenolon. dan adrenokortikoid. Estrogen Estrogen (atau oestrogen) adalah sekelompok senyawa steroid yang berfungsi terutama sebagai hormon seks wanita. Persentase senyawa ini yang merupakan androgen lemah. Androgen Androgen adalah hormon seks yang biasanya diproduksi hanya oleh testis pria. sedangkan adrenokortikoid termasuk hormon yang diproduksi oleh kelenjar adrenal. glukokortikoid dan progestin mengandung 21 karbon. Yang termasuk hormone steroid adalah androgen. kondisi tersebut berbalik bila konsentrasi substrat naik. androgen paling poten yang terdapat di dalam darah adalah testosterone. ikatan rangkap pada cincin A testosterone mengalami reduksi sehingga terbentuk hormone aktif yaitu dehidrotestosteron (DHT). sehingga mengatur kecepatan sintesis estosteron. Seperti untuk semua steroid. Dalam banyak hal. Setelah pubertas. 1. Secara biologis. reaksi penentu kecepatan pembentukan testosterone adalah konversi kolesterol menjadi pregnenolon. Sintesis Testosteron Luteinizing Hormone (LH) dari hipofisis anterior merangsang testis manusia untuk membentuk testosterone dan androgen lain. Walaupun terdapat baik dalam tubuh pria maupun wanita. tubuh.khususnya testosteron . Androgen membantu memulai perkembangan testis dan penis pada janin laki-laki. yang disintesis di jaringan dari asetil KoA.substrat normal. Korteks adrenal. terhadap produksi steroid total oeh korteks adrenal normal cukup bermakna. atau diserap oleh sel dalam bentuk lipoprotein yang mengandung kolesterol yang diinternalisasi melalui proses yang diperantarai oleh reseptor membrane plasma. Hormon androgen dan estrogen termasuk hormone seks. dan alat kelamin. pertumbuhan otot. estrogen. jalur yang menghasilkan androgen di testis serupa dengan yang terdapat di korteks adrenal. dan estrogen mengandung 18 karbon. dan kulit.

di antaranya hot flash. Pembentukan estrogen.androstenedion diubah menjadi estron di ovarium. dan kortisol kembali menjadi normal. berkeringat pada waktu tidur. dan sel korpu luteum) memiliki semua system enzim yang diperlukan untuk sintesis berbagai steroid. sel teka dan stroma terutama mensekresi androgen. 3. Hal ini disebabkan karena kortisol . Estrogen ovarium adalah steroid C18 dengan sebuah gugus hidroksil fenolat di C3 dan sebuah gugus hidroksil (estradiol) atau gugus keton (estron) di C17. dan androgen oleh ovarium memerlukan aktivitas enzim oksidatif family sitokrom P450 yang digunakan untuk membentuk hormone steroid lain. Demikian juga. dan sel korpus luteum mensekresikan terutama progesterone. Walupun kompartemen utama ovarium yang menghasilkan steroid (sel granulosa.  Mineralokortikoid Mineralokortikoid yang mempengaruhi pengaturan elektrolit dan keseimbangan air.  Glukokortikoid Sedikitnya 95% aktivitas glukokortikoid dari sekresi adrenokortikal merupakan hasil dari sekresi kortisol. Hormon glukokortikoid mempunyai mekanisme kerja seluler sebagai berikut: 1) hormon masuk ke dalam sel melalui membran sel. untuk membangkitkan atau menekan transkripsi gen. Berlawanan dengan aldosteron. mengubah testosterone menjadi estradiol. sejumlah kecil aktivitas glukokortikoid yang cukup penting diatur oleh kortikosteron. estrogen ovarium yang paling predominan dan poten. progestin (senyawa yang berikatan dengan progesterone). sel stroma. Pada saat menopause. Sel granulosa ovarium. kortisol pada keadaan tertentu dapat menyebabkan retensi Na+ dan meningkatkan ekskresi K+. dan juga terlibat dalam penebalan endometrium maupun dalam pengaturan siklus haid. Binatang yang telah diambil kelenjar adrenal hanya dapat bertahan hidup satu sampai dua minggu dan hal ini disebabkan oleh tidak adanya jaringan adrenokortikal. 3) kompleks hormon-reseptor kemudian berinteraksi dengna urutan DNA pengatur spesifik. yaitu Rendall. Namun. terutama otot rangka dari jaringan diposa. 4) glukokortikoid akan meningkatkan atau menurunkan transkripsi banyak gen untuk mempengaruhi sintesis mRNA utnuk protein yang memperantarai berbagai pengaruh fisiologis. sel teka. ACTH ini merangsang sekresi kortisol. yang dikenal juga sebagai hidrokortisol. Reichstein dan Wintersteiner telah berhasil mengisolasi 28 macam steroid dari adrenal korteks.payudara. Sedangkan sekresi ACTH sendiri diatur oleh CRF/CRH (Corticotropin Releasing Factor/Hormone) dari hipotalamus. Regulasi kortisol dipengaruhi oleh hormon ACTH yang disekresi oleh hipofisis. 2) hormon berikatan dengan reseptor protein di dalam sitoplasma. Senyawasenyawa tersebut dapat dibagi dalam 2 golongan. walaupun tempat utama pembentukan estron dari androstenedion terjadi di jaringan ektraovarium. sebagai respon terhadap stimulasi oleh follicle-stimulating hormone (FSH) dari hipofisis anterior dan melalui aktivitas katalitik P450 aromatase. estrogen mulai berkurang sehingga dapat menimbulkan beberapa efek. dan kecemasan yang berlebihan. namun sel granula mensekresi terutama estrogen. ACTH ini mengaktifkan sel adrenokortikal untuk memproduksi steroid melalui peningkatan siklik adenosin monofosfat (cAMP). tetapi efek ini jauh lebih kecil daripada aldosteron. yaitu mineralokortikoid yang terutama bekerja pada metabolisme elektrolit atau mineral dan glukokortikoid yang mempunyai pengaruh terhadap metabolism karbohidrat. ACTH. Kortisol ini apabila berlebih mempunyai umpan balik negatif terhadap sekresi ACTH dan CRF yang masing-masing mengarah pada hipofisis dan hipotalamus agar sekresi CRF. Adrenokortikoid Hormon-hormon ini diproduksi pada kelenjar adrenal. yang disebut elemen respons glukokortikoid. Beberapa orang ahli kimia.

Sintesis hormone steroid . selain itu kortisol juga dapat meningkatkan sekresi tubuli ginjal.dapat menambah kecepatan filtrasi glomeruli.

.

5¶-triodothyronine yang disebut sebagai kebalikan T-3 menunjukkan sifat yang tidak aktif. kelenjar ini terdapat pada bagian depan dari leher (tepatnya di bagian depan trachea). Kelenjar tiroid (Gambar dibawah) berbentuk seperti kupu-kupu dengan dua bagian yang berkedudukan lateral dan dikenal dengan nama LOBE. Di dalam sel inilah iodium dikombinasikan dengan asam amino Tyrosin membentuk T-3 atau T-4. Triiodothyronine dan T-4 kemudian dilepaskan dan masuk ke aliran darah. ada 2 kelompok hormon yang merupakan derivat asam amino tirosin yaitu tiroksin dan epinefrin. Hormon tiroid adalah sangat sukar larut dalam air.3¶-triodothyronine) Sebagaimana nampak pada Gambar 3.3¶. y Gambar 3. seperti Thyroxine (T-4) dan Triiodothyronine (T-3) dapat dilihat pada Gambar dibawah ini. Tiap sel dalam tubuh sangat tergantung pada keberadaan hormon tiroid terhadap pengaturan proses metabolismenya. kemudian di bawa ke luar kelenjar untuk mengontrol proses metabolisme (konversi oksigen dan kalori menjadi energi). dan lebih dari 99% senyawa T-3 dan T-4 yang berada dalam sirkulasi darah terikat dengan protein pembawa.5. Derivat Asam Amino Hormon yang termasuk ke dalam golongan derivat asam amino tirosin. Satu-satunya sel dalam tubuh adalah sel tiroid yang dapat mengabsorpsi iodium. glikoprotein yang disintesis dalam hati. bahan dasar dari hormon tiroid ini adalah Tyrosin yang membentuk ikatan kovalen dengan iodium dengan tiga atau empat posisi pada inti aromatik. Prinsip pembawa hormon tiroid adalah thyroxine-binding globulin. yaitu: y Thyroxine (dikenal dengan nama T-4 atau L-3. Keberadaan pembawa yang mengikat hormon tiroid tersebut memberikan bentuk yang stabil dari hormon tiroid tersebut dalam sirkulasi darah dan selalu berada dalam bentuk senyawa . Secara kimiawi hormon Tiroid merupakan derivat dari asam amino Tirosin yang membentuk ikatan kovalen dengan iodium. Molekul yang teriodinasi tidak seperti posisi T-3 (3. yang dikonversikan dalam bentuk hormon tirroid. Struktur kimia T-4 dan T-3 Jumlah dan posisi dari iodium adalah sangat penting. TIROKSIN Hormon tiroksin adalah hormon yang dihasilkan oleh kelenjar tiroid. Normal kelenjar tiroid menghasilkan 80 % T-4 dan 20 % T-3. yang dihubungkan dengan pita pendek yang disebut ISTHMUS. kekuatan kerja dari hormon T-3 adalah 4 kali dari hormon T-4. di mana iodium terdapat pada banyak makanan.5¶-tetraiodothyronine) y Triodothyronine (T-3 atau L-3. Fungsi dari Kelenjar tiroid adalah untuk pengambilan Iodium.3¶.B.5. di mana.5. Dua jenis pembawa yang lain adalah transthyrein dan albumin.3¶-triodothyronine) tetapi bentuk lain dari T-3 dengan struktur 3.

Tanda-tanda penyakit tersebut adalah mata menonjol. iodida dibawa ke dalam lumen dari folikel sebagai tiroglobulin. Kelebihan tiroksin pada orang dewasa dapat menyebabkan penyakit ³Grave¶s disease´ atau penyakit gondok eksoftalmus.yang aktif. Kekurangan hormon tiroksin pada orang dewasa mengakibatkan mixudema. y Tyrosine disiapkan dari rantai glikoprotein yang besar yang disebut sebagai thyroglobulin. Pada sel yang lain. dan insonia. dengan gejala proses metabolisme menurun. yang mengandung enzim hidrolitik yang akan memecah tiroglobulin dan membebaskan hormone tiroid. nadi dan napas cepat serta tidak teratur. di mana hormone tiroid tersebut segera mengikatkan dirinya dengan protein pembawa untuk segera ditranspor ke sel sasaran. y Koloid yang terdapat dalam endosome akan masuk ke dalam lisosome.. y Iodium atau senyawa iodida lainnya. . Gambar 6. berpikir dan berbicara lamban. pelepasan hormon tersebut berdasarkan pada up take (pengambilan kembali) oleh sel target. yang disintesis melalui sel epitel Tiroid dan disekresikan ke dalam lumen dari folikel-koloid. seperti: y Iodinasi tirosin dalam tiroglobulin (dikenal dengan nama penggabungan Iodida). berat badan bertambah. denyut nadi bertambah. yang terdapat pada bagian luar membran plasma sebagai sodium-iodida symporter atau perangkap iodium (iodine trap). y Sintesis tiroksin atau triiodotironin dari dua buah senyawa iodotirosin. Perintah untuk pembuatan hormon tiroid melalui dua prinsip pada bahan kasar. yaitu terjadinya pertumbuhan kerdil dan kemunduran mental. y Kekurangan hormon tiroksin pada masa kanak-kanak dapat menyebabkan kritinisme. mudah gugup. y Hormon tiroid yang bebas tersebut akan dilepaskan oleh lisosom melalui bagian bawah membran sel dan masuk ke dalam aliran darah. yang secara umum disimpan dalam bentuk tiroglobulin. Molekul tiroglobulin yang mengandung 134 tirosin. mata lebar. gerakan lamban. Selain nafsu makan meningkat tetapi diiringi manurunnya berat badan karena meningkatkan metabolisme dan gangguan pencernaan. di mana koloid tersebut mengandung tiroglobulin yang terkombinasi dengan hormon tiroid. Pembentukan hormon tiroid dikendalikan oleh enzim tiroid peroksidase seperti terlihat pada Gambar 6. dan hanya senyawa ini yang berfungsi untuk sintesis T-4 dan T-3. Enzim tersebut berperan sebagai katalisator pada dua reaksi. selalu diambil dari darah melalui sel epitel tiroid. Mekanisme pembentukan hormon tiroid Tahap akhir dari sintesis hormon tiroid melalui beberapa tahapan seperti: Sel epitel tiroid diisi koloid oleh endositosis. kulit tebal dan rambut rontok.

Tirosin dioksidasi menjadi dopa. Feniletanolamin-N-metiltransferase (PNMT). Reaksi yang sering dirasakan adalah frekuensi detak jantung meningkat. keringat dingin dan keterkejutan/shok. PNMT hanya terdapat pada sitosol sel-sel medula adrenal. and epinefrin. Karena norepinefrin diaktifkan oleh PNMT dalam sitosol. epinefrin kadar rendah kembali muncul dalam darah beberapa waktu setelah adrenalektomi bilateral. mungkin juga menjadi sebuah hobi hingga disebut adrenaline junkie. termasuk L-dopa. Hormon epinefrin berfungsi memicu reaksi terhadap tekanan dan kecepatan gerak tubuh. Kekurangan iodin dalam waktu lama dapat mengakibatkan pembekakan kelenjar tiroid. Hormon epinefrin (adrenalin) Adrenalin adalah sebuah hormon yang memicu reaksi terhadap tekanan dan kecepatan gerak tubuh kita. Akibatnya kelenjar gondok mengembang dan muncullah penyakit gondok. dopamine. Norepinefrin terbentuk melalui hidroksilasi dan dekarboksilasi tirosin. dan mengalami dekarboksilasi menjadi dopamin. Pembekakan ini terjadi karena kelenjar harus bekerja agar produksi tiroksin terjamin. yang dioksidasi menjadi norepinefrin. keringat dingin dan keterkejutan. Pencegahan dapat dilakukan dengan mengonsumsi makanan yang mengandung cukup iodin. ditemukan dalam jumlah cukup banyak hanya di otak dan medulla adrenal. Penyakit ini sering dijumpai di daerah-daerah yang kekurangan iodin.. Hal ini bisa terjadi via katekholamin-H+ penukar VMAT1. PNMT menggunakan S-adenosilmetionin (SAMe) sebagai ko-faktor yang menyumbangkan gugus metil pada norepinefrin. Tidak hanya gerak. VMAT1 juga bertanggung jawab mentransport epinefrin yang baru disintesis dari sitosol kembali ke dalam granula sel kromafin untuk persiapan pelepasan. Epinefrin yang ditemukan dalam jaringan di luar medulla adrenal dan otak sebagian besar diserap dari darah dan bukan disintesis insitu. hormon ini pun memicu reaksi terhadap efek lingkungan seperti suara derau tinggi atau cahaya yang terang. pertama norepinefrin harus diubah di luar granula sel kromafin. Hormon epinefrin disintesis pada kelenjar adrenal bagian medulla oleh sel-sel kromafin. enzim yang mengkatalisis pembentukan epinefrin/epinefrin dari norepinefrin. . konsentrasi glukokortikoid darah ini turun dan sintesis epinefrin menurun. PNMT medulla adrenal diinduksi oleh glukokortikoid. dan walaupun diperlukan jumlah relatif besar. hati) di sana zat tersebut bereaksi sebagai hormon local. konsentrasi glukokortikoid dalam darah yang mengalir dari korteks ke medula cukup tinggi. Norepinefrin dimetilasi menjadi epinefrin. hormon ini pun memicu reaksi terhadap efek lingkungan seperti suara derau tinggi atau intensitas cahaya yang tinggi. Tidak hanya gerak. Epinefrin disintesis melalui metilasi terhadap amina pangkal primer pada norepinefrin oleh feniltanolamin N-metiltransferase (PNMT) dalam sitosol neuron adrenergik dan sel-sel medulla adrenal (sel kromafin). Epinefrin disintesis dari norepinefrin dalam sebuah jalur sintesis yang terbagi atas keseluruhan katekolamin. Reaksi ini dalam batas tertentu menjadi sebuah pengalaman yang menyenangkan. misalnya ikan laut.Tiroksin mengandung banyak iodin. Reaksi yang kita sering rasakan adalah frekuensi detak jantung meningkat. usus. Yang menarik. atau menggunakan garam beryodium. dan epinefrin melalui metilasi norepinefrin. membentuk epinefrin. Jalur biosintetik utama : fenilalanin tirosin dopa dopamin norepinefrin epinefrin. Setelah hipofisektomi. dan kadar ini diatur seperti yang disekresi oleh medula adrenal. norepinefrin. Hasil akhir biosintesis epinefrin dan norepinefrin atau disebut katekolamin dapat berupa dopamin pada jaringan-jaringan tertentu (misalnya paru. misalnya di daerah penggunungan atau daerah perbukitan.

jika hormon diproduksi berlebihan akibat stres yang berkepanjangan. dan jantung dapat dipasok. Tetapi. kepala pusing. Detak jantung dan tekanan darah juga meningkat sehingga metabolisme meningkat. Hormon epinefrin timbul sebagai stimulasi otak. hormon bisa berakibat positif. kelopak mata terbuka lebar. meningkatkan konsumsi oksigen dan laju metabolisme basal. Epinefrin selalu akan dapat menimbulkan vasokonstriksi pembuluh darah arteri dan memicu denyut dan kontraksi jantung sehingga menimbulkan tekanan darah naik seketika dan berakhir dalam waktu pendek. arrhythmia. norepinefrin.. menaikkan frekuensi (efek kronotropik positif) dan amplitudo kontraksi jantung. diantaranya yaitu insulin. dan diikuti dengan rambut berdiri. Secara garis besar. gastrin dan katekolamin (mis. akan terjadi kondisi kelelahan bahkan menimbulkan depresi. Palpitasi. Molekul-molekul epinefrin memiliki fungsi khusus dalam pembuluh vena dan arteri yang memastikan bahwa organorgan penting menerima lebih banyak aliran darah di saat bahaya. Keadaan stres akan merangsang pengeluaran hormon epinefrin secara berlebihan sehingga menyebabkan jantung berdebar keras dan cepat. otak. keresahan. kanker payudara dan ovarium juga osteoporosis. pretesin. maka makin padat tulang. dan alergi C. mengurangi kadar eosinofil. aksi yang ditimbulkan oleh epinefrin antara lain : menambah kadar gula darah (hiperglikemik). merangsang adenohipofisis untuk pelepasan ACTH. . lebih terpacu untuk bekerja atau membuat lebih fokus. Penyakit fisik juga mudah berdatangan. Stres dapat meningkatkan produksi kelenjar atau hormon epinefrin. dan sebagainya. edema paru-paru akut. Peptida-protein Banyak hormon yang termasuk peptide ± protein. penyakit jantung. oksitosin. jika tidak berlebihan. Hormon ini berfungsi untuk mencegah efek penuaan dini seperti melindungi dari Alzheimer. mudah terusik. molekul-molekul ini melebarkan pembuluh darah menuju jantung. pupil mata membesar. dan menimbulkan tanggapan yang sangat luas: laju dan kekuatan denyut jantung meningkat sehingga tekanan darah meningkat. sakit kepala. meningkatkan kecepatan tingkat metabolik yang independen terhadap hati. glukogen diubah menjadi glukosa yang bersama-sama dengan oksigen merupakan sumber energi. perasaan lelah. Masalah tersebut di antaranya. kecemasan. hormon adrenokortikotropik (ACTH). vasopresin. Sel-sel yang mengelilingi pembuluh merespon epinefrin dan mengalirkan lebih banyak darah yang dibutuhkan jantung. akibat dari darah yang terpompa lebih cepat. Berbagai gejala negatif pada aktivitas atau metabolisme organ tubuh karena pengaruh epinefrin bisa disebabkan karena 2 kemungkinan : sekresi yang berlebihan atau sebaliknya kekurangan sekresi. dopamin. otot. Hormon epinefrin menyebar di seluruh tubuh. cepat lelah. hipertensi. bronkus membesar sehingga memungkinkan udara masuk dan keluar paru-paru lebih mudah. sehingga menganggu fungsi metabolisme dan proses oksidasi di dalam tubuh. Hormon epinefrin mempengaruhi otak akan membuat indra perasa merasa kebal terhadap sakit. tremor. parathormon. Indikasi stres adalah sulit tidur. Tachychardia. darah tambahan yang dibutuhkan oleh otak. dan otot. dan karena itu. Penderita stres umumnya juga kehilangan nafsu makan. kemampuan berpikir dan ingatan meningkat. menjadi was-was dan siaga. Hormon epinefrin diproduksi dalam jumlah banyak pada saat sedang marah. dilatasi pembuluh darah di otot rangka dan hati. paru-paru menyerap oksigen lebih banyak. Semakin tinggi tingkat DHEA (dehidroepiandrosteron) dalam tubuh. epinefrin). kadar gula darah dan laju metabolisme meningkat. Sebenarnya. glucagon. Dan secara tidak langsung akan membuat indra kita menjadi lebih sensitif untuk bereaksi. Dengan cara ini.Fungsi hormon ini mengatur metabolisme glukosa terutama disaat stres.

Keadaan ini disebut penyakit diabetes tipe 1. insulin diestraksi dari hewan. atau jumlah produksi insulin masih normal. Dengan demikian kadar glukosa dalam darah akan meningkat. Dulu. Berbeda halnya dengan diabetes tipe 2. Glukosa akan masuk aliran darah. . Apabila jumlah glukosa terlalu tinggi. Insulin dan glucagon ). Parathormon ). tetapi jumlahnya tidak memadai. glikogen akan dipecah kembali menjadi glukosa untuk memenuhi kebutuhan energi. tetapi saat ini insulin telah dapat diproduksi secara massal melalui rekayasa genetik. misalnya saat puasa atau di antara dua waktu makan. Dengan teknik mutakhir. Pertama. tingginya kadar glukosa setelah makan akan direspon oleh kelenjar pankreas dengan memproduksi hormon insulin. Fungsi hormon ini mengatur kadar gula darah dengan cara mengubah glukosa menjadi glikogen. Peran hormone Insulin Insulin telah lama digunakan untuk mengobati diabetes. Insulin Insulin adalah hormone pusat yang berfungsi mengatur karbohidrat dan lemak dalam metabolisme tubuh. glukosa akan segera masuk ke dalam sel. dan luka yang tidak kunjung sembuh. kelainan pada pankreas sehingga insulin tidak dapat diproduksi. Peran insulin di dalam tubuh sangat penting. Saat dan setelah makan. tetapi sel tubuh tidak dapat menggunakannya (resisten). dan kalenjar pancreas ( mis. sama-sama mengakibatkan meningkatnya kadar glukosa dalam darah. pankreas tetap dapat menghasilkan insulin. oksitosin. kerusakan saraf. Keadaan terakhir ini disebut diabetes tipe 2. pankreas akan mengeluarkan hormon insulin. dengan bantuan insulin. bakteri tertentu disisipi gennya sehingga dapat memproduksi insulin manusia. karbohidrat yang kita konsumsi akan segera dipecah menjadi gula dan masuk aliran darah dalam bentuk glukosa. Kedua. vasopresin. pretesin ). kerusakan ginjal. Selain itu. Insulin disekresikan oleh kelompok sel dalam pankreas yang disebut sel islet. kadar glukosa yang lebih dari kebutuhan akan disimpan di dalam hati (liver) dalam bentuk glikogen. Insulin baru diberikan jika obat-obatan antidiabetes sudah tidak mempan lagi. Penderita diabetes tipe 1 biasanya mutlak membutuhkan insulin. Makanan yg masuk ke dalam tubuh akan dicerna dan diolah menjadi gula dalam bentuk glukosa. akan timbul berbagai komplikasi seperti kebutaan. Disini hanya akan di bahas beberapa hormone saja. akibat pengubahan ini kadar gula dalam darah akan menurun. Baik diabetes tipe 1 maupun tipe 2. Jika keadaan ini berlangsung lama dan tidak diobati. Glukosa adalah senyawa siap pakai untuk menghasilkan energi. Dengan adanya insulin. Jika kadar glukosa darah turun.Hormon hormon peptida ± protein disintesis dalam kalenjar Hipofisis porterior ( mis. kalenjar anak gondok ( mis. Pada keadaan normal. antara lain adalah mengatur kadar gula darah agar tetap dalam rentang nilai normal. Ada dua macam kelainan yang disebabkan oleh gangguan insulin. Hormon ini akan mempercepat pengubahan glukosa menjadi gula otot atau glikogen. 1.

Digunakan dalam ilmu kebidanan. Biasanya penderita diabetes mellitus disebabkan karena kurangnya produksi insulin dalam tubuh atau terlalu banyaknya glukosa dalam tubuh sehingga insulin tidak mampu lagi mengendalikan kadar glukosa tersebut. prohormon ini merupakan rantai polipeptid yang lebih panjang yang mengalami pemecahan proteolitik menjadi hormone yang aktif. Oksitosin Oksitosin disimpan pada neurophisis atau hipofisis posterior. pemacuan puting susu oleh pengisapan bayi menyebabkan pelepasan oksitosin dari neurohipofisis. Sebaliknya. tapi fungsinya kebalikan dari insulin yaitu mengaktifkan glikogen menjadi glukosa. His-Ser-GlnGly-Thr-Phe-Thr-Ser-Asp-Tyr-Ser-Lys-Tyr-Leu-Asp-Ser-Arg-Arg-Ala-Gln-Asp-Phe-Val-GlnTrp-Leu-Met-Asn-Thr. Parathormon Disebut juga paratiroid hormone ( PTH ) karena disintesis dan diseksresi oleh kalenjar paratiroid. 3. Struktur primer dari Glukagon adalah yang terdiri dari 29 asam amino dan mempunyai massa molekul 3483 Da. Glucagon dipoduksi tidak lebih banyak dari insulin pada keadaan normal. Glucagon Hormone glucagon juga diproduksi di pancreas. hiperglikemia puasa tidak timbul meskipun dengan kadar insulin yang sangat rendah. . hanya saja Kalsitonin mempunyai fungsi yang berlawanan dengan Paratiroid. Dengan demikian hiperglikemia persisten yang dijumpai pada diabetes mungkin akibat pengaruh glukogen. Hormone ini disintesis sebagai prohormon. Hormone ini terdiri dari Sembilan asam amino. 4. Disebut juga anti-insulin. Oksitosin disintesis dalam nucleus paraventrikularis hipotalamus. Bila pelepasan glucagon dihambat dengan pemberian somatostatin. Secara umum berfungsi untuk mengatur metabolisme kalsium dan metabolisme fosfat maupun pelepasan kalsium dari tulang. Pengkajian terakhir mengirakan bahwa glucagon mungkin mempunyai peran lebih besar pada diabetes mellitus daripada perkiraan semula. Perannya antara lain: y menurunkan ekskresi kalsium ginjal sehingga konsentrasi kalsium dalam cairan ekstrasel meningkat y meningkatkan ekskresi fosfat melalui ginjal sehingga konsentrasinya dalam cairan ekstrasel menurun y meningkatkan laju disolusi tulang yang menggerakkan Ca2+ masuk ke dalam cairan ekstrasel y meningkatkan efisiensi absorbsi Ca2+ dari usus _ Mencegah hipokalsemia dengan mengorbankan substansi tulang (bila asupan Ca2+ dari makanan kurang dan berlangsung lama Hormone paratiroid tidak sendiri dalam mengatur metabolisme kalsium dan fosfat dalam tubuh. Terdapat hormone Kalsitonin dan juga vitamin D yang memiliki pengaruh terhadap metabolism kalsium dalam tubuh. Rupa-rupanya hiperglikemia puasa yang dijumpai pada diabetes berat merupakan akibat dari sekresi glucagon yang berlebihan atau kelebihan glukogen relative tehadap jumlah insulin dalam sirkulasi. Oksitosin menyebabkan kontraksi uterus dan menyebabkan pengeluaran air susu dari kalenjar susu. oleh karena oksitosin menginduksi permulaan proses kelahiran apabila uterus hamil sudah waktunya. Hormone paratiroid merupakan rantai polipeptid tunggal tersusun dari 84 sisa asam amino.2. Paratiroid hormone (PTH) merupakan hormone yang berperan dalam metabolisme kalsium (Ca2+).

penurunan volume plasma. gugus fenolik pada tirosin. tetapi dapat juga mempengaruhi beberapa sel target berlainan c. bekerja pada tubuli konvolutus distalis dan pada duktus kolektivus ginjal. estrogen. 3. Peptida protein yaitu insulin. Sebagai contoh. Memiliki pengaruh mengaktifkan enzim khusus 4. hormon yang dikeluarkan oleh mukosa usus dan lain-lainnya. hormone ni menyebabkan diabsorpsinya kembali air dari filtrate urin. . Vasopresin Vasopressin juga dikenal sebagai hormone antidiuretik ( ADH . dan penurunan tekanan darah. dan ikatan sulfide. dan adrenokortikoid. Diproduksi dan disekresikan ke dalam darah oleh sel kelenjar endokrin dalam jumlah sangat kecil 2. Vasopresin bekerja lewat mekanisme cAMP. gugus tiga karboksiamida pada asparagin. 5. Hormon steroid. Secara kimiawi hormon dapat dibagi dalam 3 tipe dasar. KESIMPULAN Hormone adalah zat kimiawi yang dihasilkan tubuh secara alami. Kerja hormone ini mencegah kehilangan air berlebih dalam urin. vasopresin. Mengadakan interaksi dengan reseptor khusus yang terdapat di sel target 3. Yaitu : 1. memungkinkan jalannya molekul air lewat dinding turbuli. hormon akan dialirkan oleh darah menuju berbagai jaringan sel dan menimbulkan efek tertentu sesuai dengan fungsinya masing-masing atau hormone tersebut akan menunaikan tugasnya pada tempat lain sesuai dengan fungsinya b. oksitosin. glutamine serta glisinamida.Gugus kimia yang penting bagi kerja oksitosin mencakup gugus amino primer pada sistein dengan ujung terminal ± amino. glukagon. Delesi atau substitusi gugus ini pernah menghasilkan sejumlah analog oksitosin. Memiliki pengaruh tidak hanya terhadap satu sel target. Derivat asam amino tirosin. a. biasanya dibentuk pada suatu kelenjar dan begitu dikeluakan. Pemacuan yang menyebabkan pelepasan vasopressin termasuk peningkatan osmolalitas plasma. penghapusan gugus amino primer bebas pada belahan termina ± residu sistein ( posisi 1 ) menghasilkan desaminooksitosin yang memiliki aktifitas antiduretik empat hingga lima kali lebih besar daripada aktifitas antidiuretik hormone oksitosin. 2. parathormon. ada 2 kelompok hormon yang merupakan derivat asam amino tirosin yaitu tiroksin dan epinefrin. Hormon steroid terdiri dari androgen. Hormon memiliki ciri-ciri sebagai berikut: 1. Jadi. golongan ini merupakan struktur kimia yang mirip dengan kolesterol dan sebagian besar tipe ini berasal dari kolesterol.

You're Reading a Free Preview

Download
scribd
/*********** DO NOT ALTER ANYTHING BELOW THIS LINE ! ************/ var s_code=s.t();if(s_code)document.write(s_code)//-->