ENZIM

A. Pengertian dan Komponen Enzim

Kata ‘enzim’ berasal dari bahasa Yunani en dan zyme. En berarti dalam dan zyme berarti ragi. Dengan demikian, enzim dapat diartikan sebagai zat dalam ragi. Yang dimaksud dengan enzim di sini adalah sekelompok protein yang mempunyai fungsi khusus yaitu sebagai biokatalis yang berfungsi untuk membantu proses metabolisme tubuh seperti pembentukan senyawa penyusun sel, pembakaran glukosa, penguraian protein, dan penguraian polisakarida. Atau dapat dikatakan bahwa enzim adalah suatu protein yang berfungsi sebagai katalisator dalam reaksi pemecahan dan pembentukan (metabolisme) suatu zat yang terjadi di dalam sel suatu jaringan. Katalisator adalah suatu zat yang mempengaruhi kecepatan reaksi tanpa mempengaruhi hasil akhirnya. Zat itu sendiri tidak ikut dalam reaksi sehingga bentuknya tidak berubah. Enzim merupakan senyawa protein yang memiliki molekul besar. Beberapa enzim hanya terdiri dari polipeptida dan tidak mengandung gugus kimia selain residu asam amino. Namun, ada enzim lain yang memerlukan tambahan komponen untuk aktivitasnya. Komponen ini disebut gugus prostetik. Gugus prostetik adalah ion atau molekul yang diperlukan oleh beberapa enzim untuk melakukan proses katalis. Gugus prostetik dapat berupa molekul anorganik (kofaktor) seperti ion Fe2+, Mn2+, atau Zn2+; atau berupa molekul organik kompleks (koenzim), seperti vitamin (B1, B2, B6, niasin, dan biotin). Koenzim tidak terpengaruh oleh pemanasan atau bersifat termostabil. Banyak enzim terdiri atas bagian protein dan bagian lain yang bukan protein. Bagian protein enzim disebut apoenzim, bagian ini terdenaturasi oleh pemanasan. Enzim yang strukturnya sempurna dan aktif, bersama-sama dengan koenzim atau gugus logamnya disebut holoenzim. B. Cara Kerja Enzim Salah satu ciri khas enzim adalah cara bekerjanya secara spesifik. Artinya, enzim hanya dapat bekerja pada substrat tertentu. Bagaimana cara kerja enzim? Ada dua teori yang menjelaskan tentang cara kerja enzim sebagai berikut:

~1~

Enzim diumpamakan sebagai gembok yang mempunyai bagian kecil yang dapat mengikat substrat (ibaratnya lubang pada gembok tempat memasukkan kunci). 2. Dalam jumlah sedikit saja enzim telah dapat menyelenggarakan suatu perubahan zat yang beribu-ribu kali lebih berat dari berat molekulnya sendiri. ~2~ . bukan substrat yang lain. Telah dijelaskan sebelumnya bahwa enzim adalah protein katalis. Enzim merupakan biokatalisator Enzim dapat mempercepat reaksi tetapi tidak ikut bereaksi. Hal ini menjadi sangat penting karena sebagian besar molekul yang berkaitan dengan proses kehidupan sangat sensitif terhadap suhu tinggi. Enzim mampu melakukan hal tersebut berdasarkan pengaruhnya terhadap energi aktivasi yang dibutuhkan oleh setiap reaksi kimia. C. Peranan enzim adalah menurunkan batasan energi aktivasi yang dibutuhkan untuk memulai reaksi. Bagian enzim yang dapat berikatan dengan substrat disebut sisi aktif. Substrat diumpamakan kunci yang dapat berikatan dengan sisi aktif enzim. Lock and Key Theory (Model Gembok dan Kunci) Dikemukakan oleh Fischer (1898). Enzim bekerja secara spesifik Enzim tidak dapat bekerja pada semua zat atau substrat. Energi aktivasi adalah energi yang dibutuhkan untuk memecahkan molekul senyawa reaktan. Induced Fit Theory (Teori Ketepatan Induksi) Sisi aktif enzim bersifat fleksibel sehingga dapat berubah bentuk menyesuaikan bentuk substrat. tetapi hanya bekerja pada substrat tertentu saja. Hal ini berarti enzim tidak diperlukan dalam jumlah banyak. Turunnya batasan energi ini memungkinkan reaksi kimia terjadi pada temperatur yang lebih rendah. 2. Misalnya. Katalis merupakan suatu agen kimia yang merubah kecepatan reaksi tanpa ikut berubah akibat reaksi tersebut.1. Sifat-sifat Enzim Enzim mempunyai sifat-sifat sebagai berikut: 1. enzim katalase hanya mampu menghidrolisis H2O2 menjadi H2O dan O2.

Sebaliknya. 6. Kerja enzim bersifat bolak-balik (irreversible) Enzim tidak dapat menentukan arah dari reaksi. Hal ini menambah luas bidang permukaan enzim sehingga bidang aktivitasnya lebih besar. Sebaliknya. Enzim berupa koloid Enzim adalah protein sehingga dalam larutan. ion dan berbagai ikatan yang menstabilkan bentuk aktif dari enzim. Hal ini disebabkan karena panas mengganggu ikatan hidrogen. ~3~ . Aktivitas enzim semakin meningkat dengan makin tingginya suhu hingga batas optimum. enzim lipase dapat mengubah lemak menjadi asam lemak dan gliserol. D. Enzim dapat bereaksi dengan substrat asam maupun basa Sisi aktif enzim mempunyai gugus R residu asam amino spesifik yang merupakan pemberi atau penerima proton yang baik. Kemampuan kerja enzim akan menurun di atas suhu tertentu. Dalam batas-batas tertentu. 5. 4.3. makin tinggi suhu akan mempercepat reaksi kimia yang dipengaruhi enzim. tetapi hanya mempercepat laju reaksi sehingga reaksi mencapai keseimbangan. sedangkan pada hewan berdarah dingin 25oC. pada temperatur tinggi dan melebihi batas optimum dapat menyebabkan denaturasi protein yang berarti enzim telah rusak. Suhu (Temperatur) Aktivitas enzim dipengaruhi oleh suhu. Jika temperatur dikembalikan ke kondisi normal. Misalnya. jika suhu makin rendah. enzim membentuk suatu koloid. Oleh karena enzim tersusun dari protein. reaksinya makin lambat. lipase juga mampu menyatukan gliserol dan asam lemak menjadi lemak. enzim akan aktif kembali. tetapi tidak juga rusak. Faktor-faktor yang Mempengaruhi Aktivitas Enzim Beberapa faktor yang mempengaruhi aktivitas enzim sebagai berikut: 1. Pada suhu 0oC enzim tidak aktif. Suhu optimum untuk aktivittas enzim pada manusia dan hewan berdarah panas adalah 37oC. Enzim bersifat termolabil Aktivitas enzim dipengaruhi oleh suhu. dan dengan demikian enzim yang merupakan protein mengalami proses denaturasi.

dan Ci. ~4~ .5%) dapat memacu kerja enzim. Misalnya.0 Enzim Amilase Urease Katalase Tripsin pH Optimum 7. yaitu ketika semua substrat sudah diikat oleh enzim.2. kecepatan reaksi akan naik sampai dicapai kondisi konstan. 4. Mg. misalnya enzim pepsin. Hal ini berarti jika konsentrasi enzim menjadi dua kali semula. pH (Derajat Keasaman) Tabel pH Optimum Berbagai Enzim Enzim Pepsin Invertase Peroksidase Maltase pH Optimum 2. 3.0 4. sedangkan faktor lainnya tetap. Pada saat kadar enzim tetap.0 7. kecepatan reaksi akan menjadi dua kali lipat. misalnya enzim tripsin pendegradasi protein. Mn. ada beberapa enzim yang aktif pada kondisi asam.0 Enzim mempunyai pH optimum yang khas seperti tabel di atas.0 7. Sebagian besar enzim pada manusia mempunyai pH optimum antara 6-8. tetapi kadar substrat dinaikkan.5 5. Hal ini mendukung teori Ketepatan Terinduksi. pH optimum enzim dapat berrsifat basa ataupun asam. Zat-zat Penggiat (Aktivator) Terdapat zat kimia tertentu yang dapat meningkatkan aktivitas enzim.0 8.0 7. Demikian pula dengan ion logam Co. garam-garam dari logam alkali dalam konsentrasi encer (2% . Keadaan konstan dicapai apabila enzim sudah mengikat semua substrat yang akan dikatalisir. Namun. walaupun kadar enzim dinaikkan. Ni. Konsentrasi Enzim dan Substrat Pada umumnya konsentrasi enzim dan substrat berbanding lurus dengan kecepatan reaksi. Perubahan pH dapat mempengaruhi perubahan asam amino kunci pada sisi aktif sehingga menghalangi sisi aktif enzim berkombinasi dengan substratnya.

permukaan sisi aktif tidak dapat berikatan dengan substrat. Dengan demikian. Inhibitor umpan-balik (feedback inhibitor) Hasil akhir suatu reaksi akan menghambat bekerjanya enzim pada reaksi tersebut.5. zat penghambat dengan substrat saling berebut (bersaing) untuk bergabung dengan sisi aktif enzim. ~5~ . c. misalnya garam-garam yang mengandung raksa (Hg) dan sianida (Cn). enzim yang mengubah protein dinamakan protease atau enzim yang berperan dalam reduksi oksidasi dinamakan oksidase. Misalnya. Zat-zat Penghambat (Inhibitor) Beberapa zat kimia dapat menghambat kerja enzim. Inhibitor kompetitif Pada penghambatan ini. misalnya enzim laktat dehidrogenase. A+BC menghambat bekerjanya X enzim X E. Dapat juga berdasarkan penggabungan dari nama substrat dan jenis reaksi ditambah akhiran -ase. Proses penghambatan ini dapat diatasi dengan meningkatkan konsentrasi substrat. zat-zat penghambat mempunyai struktur mirip dengan struktur substrat. Inhibitor nonkompetitif (inhibitor alosterik) Inhibitor nonkompetitif dapat berikatan dengan enzim di luar sisi aktif sehingga enzim kehilangan aktivitasnya. b. Ada tiga macam inhibitor sebagai berikut: a. Akibatnya. Penamaan Enzim Enzim diberi nama dengan menambahkan akhiran –ase terhadap nama substrat yang diubah oleh enzim tersebut.

~6~ . yaitu (1) peranan penting dari struktur tersier. Terdapat dua peranan penting dalam kerja enzim. Tanpa gugus –COOH dari Glu-35 yang tidak terion dan gugus COO. di dalam fungsi enzim. dapat menjelaskan mengapa enzim begitu peka terhadap suhu dan pH. Enzim pepsin pencerna protein bekerja paling efektif pada pH 1-2. tetapi sangat efektif pada pH 8. proses katalitik dari lisozim akan terhenti. Perubahan pH. Persyaratan agar Enzim dapat Bekerja Efektif Aktivitas enzim sangat terpengaruh oleh keadaan suhu dan pH. masing-masing enzim dapat bekerja dengan efektif pada suhu dan pH tertentu dan aktivitasnya berkurang dalam keadaan di bawah atau di atas titik tersebut. yaitu bentuk.F. mengubah keadaan ionisasi dari asam amino yang bermuatan (yaitu asam aspartat.dari ASP-52 yang terion. tripsin. Hal ini selanjutnya akan merusak bagian-bagian dari struktur tersier enzim yang esensial untuk menggikat substrat. sedangkan enzim proteolitik lainnya. Lisina) yang dapat mempunyai peranan penting dalam pengikatan substrat dan proses katalitik. (2) peranan dari daya yang lemah seperti ikatan hydrogen dan ikatan ion dalam pembentukan struktur tersier. Ikatan hydrogen mudah rusak dengan menaikkan suhu. pada pH tersebut menjadi tidak aktif.

Sebutkan faktor-faktor apa saja yang mempengaruhi aktivitas enzim! 5. dan biotin). Induced Fit Theory (Teori Ketepatan Induksi) Sisi aktif enzim bersifat fleksibel sehingga dapat berubah bentuk menyesuaikan bentuk substrat. Hal ini berarti enzim tidak diperlukan dalam jumlah banyak. Teori tentang cara kerja enzim: a.PERTANYAAN 1. B6. serta jelaskan bagaimana cara mengatasi pengaruh kerja kedua inhibitor itu? Jawaban 1. Sifat-sifat enzim: a. seperti vitamin (B1. Sebutkan 4 sifat-sifat enzim lengkap dengan penjelasannya! 4. Mn2+. atau Zn2+ atau berupa molekul organik kompleks (koenzim). 3. Gugus prostetik dapat berupa molekul anorganik seperti ion Fe2+. Lock and Key Theory (Model Gembok dan Kunci) Dikemukakan oleh Fischer (1898). Komponen penyusun enzim terdiri dari gugus protein (apoenzim) dan bukan protein (gugus prostetik). B2. Bagian enzim yang dapat berikatan dengan substrat disebut sisi aktif. yang paling benar tentang cara kerja enzim adalah teori kedua. sertakan contoh-contohnya! 3. di mana enzim tersebut bersifat fleksibel dan dapat berubah sesuai bentuk substrata tau menyesuaikan dengan bentuk substrat. Sebutkan apa saja komponen penyusun enzim. Dari kedua teori tersebut. Jelaskan pengertian inhibitor kompetitif dan nonkompetitif. Induced Fit Theory. Enzim diumpamakan sebagai gembok yang mempunyai bagian kecil yang dapat mengikat substrat (ibaratnya lubang pada gembok tempat memasukkan kunci). Substrat diumpamakan kunci yang dapat berikatan dengan sisi aktif enzim. Dalam jumlah sedikit saja enzim ~7~ . b. Jelaskan 2 teori tentang cara kerja enzim dan terangkan teori manakah yang paling benar menjelaskan cara kerja enzim beserta alasannya! 2. 2. niasin. Enzim merupakan biokatalisator Enzim dapat memperrcepat reaksi tetapi tidak ikut bereaksi.

zat-zat penghambat mempunyai struktur mirip dengan struktur substrat. enzim membentuk suatu koloid. enzim katalase hanya mampu menghidrolisis H2O2 menjadi H2O dan O2. Konsentrasi Enzim dan Substrat d. 4. Suhu (temperatur) b. Enzim dapat bereaksi dengan substrat asam maupun basa Sisi aktif enzim mempunyai gugus R residu asam amino spesifik yang merupakan pemberi atau penerima proton yang baik. ~8~ .telah dapat menyelenggarakan suatu perubahan zat yang beribu-ribu kali lebih berat dari berat molekulnya sendiri. Misalnya. Inhibitor kompetitif Pada penghambatan ini. Pengertian inhibitor: 1. pH (Derajat Keasaman) c. d. Zat-zat Penggiat (Aktivator) e. Zat-zat penghambat (inhibitor) 5. Enzim bekerja secara spesifik Enzim tidak dapat bekerja pada semua zat atau substrat. Dengan demikian. 2. b. Faktor-faktor yang mempengaruhi aktivitas enzim: a. bukan substrat yang lain. permukaan sisi aktif tidak dapat berikatan dengan substrat. Inhibitor nonkompetitif (inhibitor alosterik) Inhibitor nonkompetitif dapat berikatan dengan enzim di luar sisi aktif sehingga enzim kehilangan aktivitasnya. Akibatnya. Enzim berupa koloid Enzim adalah protein sehingga dalam larutan. Proses penghambatan ini dapat diatasi dengan meningkatkan konsentrasi substrat. c. zat penghambat dengan substrat saling berebut (bersaing) untuk bergabung dengan sisi aktif enzim. Hal ini menambah luas bidang permukaan enzim sehingga bidang aktivitasnya lebih besar. tetapi hanya bekerja pada substrat tertentu saja.

. Klaten: Intan Pariwara. Kimia 3b. Biologi 3a. Klaten: Intan Pariwara. dkk.DAFTAR PUSTAKA Anonim. 2004. Biologi Jilid 1 Edisi Kelima. Ringkasan Materi Olimpiade Biologi Internasional. 1983. 2004. ~9~ . Bandung: PT. Jakarta: Erlangga. Anonim. Kimball. 2004. Agus D. Permana. Lima Enam Tujuh. John W.

Sign up to vote on this title
UsefulNot useful