ENZIM

ENZIM

A. Pengertian dan Komponen Enzim

Kata ‘enzim’ berasal dari bahasa Yunani en dan zyme. En berarti dalam dan zyme berarti ragi. Dengan demikian, enzim dapat diartikan sebagai zat dalam ragi. Yang dimaksud dengan enzim di sini adalah sekelompok protein yang mempunyai fungsi khusus yaitu sebagai biokatalis yang berfungsi untuk membantu proses metabolisme tubuh seperti pembentukan senyawa penyusun sel, pembakaran glukosa, penguraian protein, dan penguraian polisakarida. Atau dapat dikatakan bahwa enzim adalah suatu protein yang berfungsi sebagai katalisator dalam reaksi pemecahan dan pembentukan (metabolisme) suatu zat yang terjadi di dalam sel suatu jaringan. Katalisator adalah suatu zat yang mempengaruhi kecepatan reaksi tanpa mempengaruhi hasil akhirnya. Zat itu sendiri tidak ikut dalam reaksi sehingga bentuknya tidak berubah. Enzim merupakan senyawa protein yang memiliki molekul besar. Beberapa enzim hanya terdiri dari polipeptida dan tidak mengandung gugus kimia selain residu asam amino. Namun, ada enzim lain yang memerlukan tambahan komponen untuk aktivitasnya. Komponen ini disebut gugus prostetik. Gugus prostetik adalah ion atau molekul yang diperlukan oleh beberapa enzim untuk melakukan proses katalis. Gugus prostetik dapat berupa molekul anorganik (kofaktor) seperti ion Fe2+, Mn2+, atau Zn2+; atau berupa molekul organik kompleks (koenzim), seperti vitamin (B1, B2, B6, niasin, dan biotin). Koenzim tidak terpengaruh oleh pemanasan atau bersifat termostabil. Banyak enzim terdiri atas bagian protein dan bagian lain yang bukan protein. Bagian protein enzim disebut apoenzim, bagian ini terdenaturasi oleh pemanasan. Enzim yang strukturnya sempurna dan aktif, bersama-sama dengan koenzim atau gugus logamnya disebut holoenzim. B. Cara Kerja Enzim Salah satu ciri khas enzim adalah cara bekerjanya secara spesifik. Artinya, enzim hanya dapat bekerja pada substrat tertentu. Bagaimana cara kerja enzim? Ada dua teori yang menjelaskan tentang cara kerja enzim sebagai berikut:

~1~

Lock and Key Theory (Model Gembok dan Kunci) Dikemukakan oleh Fischer (1898). Induced Fit Theory (Teori Ketepatan Induksi) Sisi aktif enzim bersifat fleksibel sehingga dapat berubah bentuk menyesuaikan bentuk substrat. Hal ini menjadi sangat penting karena sebagian besar molekul yang berkaitan dengan proses kehidupan sangat sensitif terhadap suhu tinggi. 2. Energi aktivasi adalah energi yang dibutuhkan untuk memecahkan molekul senyawa reaktan. ~2~ . Dalam jumlah sedikit saja enzim telah dapat menyelenggarakan suatu perubahan zat yang beribu-ribu kali lebih berat dari berat molekulnya sendiri.1. bukan substrat yang lain. C. Bagian enzim yang dapat berikatan dengan substrat disebut sisi aktif. Turunnya batasan energi ini memungkinkan reaksi kimia terjadi pada temperatur yang lebih rendah. Misalnya. Enzim mampu melakukan hal tersebut berdasarkan pengaruhnya terhadap energi aktivasi yang dibutuhkan oleh setiap reaksi kimia. enzim katalase hanya mampu menghidrolisis H2O2 menjadi H2O dan O2. Katalis merupakan suatu agen kimia yang merubah kecepatan reaksi tanpa ikut berubah akibat reaksi tersebut. Sifat-sifat Enzim Enzim mempunyai sifat-sifat sebagai berikut: 1. Enzim merupakan biokatalisator Enzim dapat mempercepat reaksi tetapi tidak ikut bereaksi. Peranan enzim adalah menurunkan batasan energi aktivasi yang dibutuhkan untuk memulai reaksi. Enzim diumpamakan sebagai gembok yang mempunyai bagian kecil yang dapat mengikat substrat (ibaratnya lubang pada gembok tempat memasukkan kunci). 2. Substrat diumpamakan kunci yang dapat berikatan dengan sisi aktif enzim. tetapi hanya bekerja pada substrat tertentu saja. Enzim bekerja secara spesifik Enzim tidak dapat bekerja pada semua zat atau substrat. Telah dijelaskan sebelumnya bahwa enzim adalah protein katalis. Hal ini berarti enzim tidak diperlukan dalam jumlah banyak.

Jika temperatur dikembalikan ke kondisi normal. Hal ini disebabkan karena panas mengganggu ikatan hidrogen. enzim lipase dapat mengubah lemak menjadi asam lemak dan gliserol. Misalnya. 6. Dalam batas-batas tertentu. sedangkan pada hewan berdarah dingin 25oC. Enzim berupa koloid Enzim adalah protein sehingga dalam larutan. D. Faktor-faktor yang Mempengaruhi Aktivitas Enzim Beberapa faktor yang mempengaruhi aktivitas enzim sebagai berikut: 1. Sebaliknya. Oleh karena enzim tersusun dari protein. Kerja enzim bersifat bolak-balik (irreversible) Enzim tidak dapat menentukan arah dari reaksi. ~3~ . Suhu (Temperatur) Aktivitas enzim dipengaruhi oleh suhu. dan dengan demikian enzim yang merupakan protein mengalami proses denaturasi.3. Pada suhu 0oC enzim tidak aktif. Kemampuan kerja enzim akan menurun di atas suhu tertentu. 5. reaksinya makin lambat. jika suhu makin rendah. Enzim dapat bereaksi dengan substrat asam maupun basa Sisi aktif enzim mempunyai gugus R residu asam amino spesifik yang merupakan pemberi atau penerima proton yang baik. ion dan berbagai ikatan yang menstabilkan bentuk aktif dari enzim. tetapi tidak juga rusak. lipase juga mampu menyatukan gliserol dan asam lemak menjadi lemak. Aktivitas enzim semakin meningkat dengan makin tingginya suhu hingga batas optimum. Suhu optimum untuk aktivittas enzim pada manusia dan hewan berdarah panas adalah 37oC. makin tinggi suhu akan mempercepat reaksi kimia yang dipengaruhi enzim. pada temperatur tinggi dan melebihi batas optimum dapat menyebabkan denaturasi protein yang berarti enzim telah rusak. Enzim bersifat termolabil Aktivitas enzim dipengaruhi oleh suhu. tetapi hanya mempercepat laju reaksi sehingga reaksi mencapai keseimbangan. Sebaliknya. Hal ini menambah luas bidang permukaan enzim sehingga bidang aktivitasnya lebih besar. enzim akan aktif kembali. enzim membentuk suatu koloid. 4.

misalnya enzim pepsin. Misalnya. kecepatan reaksi akan menjadi dua kali lipat. Sebagian besar enzim pada manusia mempunyai pH optimum antara 6-8. sedangkan faktor lainnya tetap. yaitu ketika semua substrat sudah diikat oleh enzim.5 5. Namun. Demikian pula dengan ion logam Co.0 7. ada beberapa enzim yang aktif pada kondisi asam. dan Ci.0 Enzim Amilase Urease Katalase Tripsin pH Optimum 7. Pada saat kadar enzim tetap. tetapi kadar substrat dinaikkan. Perubahan pH dapat mempengaruhi perubahan asam amino kunci pada sisi aktif sehingga menghalangi sisi aktif enzim berkombinasi dengan substratnya. Ni. Mg.0 Enzim mempunyai pH optimum yang khas seperti tabel di atas. Hal ini berarti jika konsentrasi enzim menjadi dua kali semula. 4. ~4~ . Keadaan konstan dicapai apabila enzim sudah mengikat semua substrat yang akan dikatalisir.0 7.0 4. garam-garam dari logam alkali dalam konsentrasi encer (2% . walaupun kadar enzim dinaikkan. Hal ini mendukung teori Ketepatan Terinduksi. Zat-zat Penggiat (Aktivator) Terdapat zat kimia tertentu yang dapat meningkatkan aktivitas enzim. Konsentrasi Enzim dan Substrat Pada umumnya konsentrasi enzim dan substrat berbanding lurus dengan kecepatan reaksi. misalnya enzim tripsin pendegradasi protein. 3.5%) dapat memacu kerja enzim.2.0 7. pH (Derajat Keasaman) Tabel pH Optimum Berbagai Enzim Enzim Pepsin Invertase Peroksidase Maltase pH Optimum 2.0 8. pH optimum enzim dapat berrsifat basa ataupun asam. kecepatan reaksi akan naik sampai dicapai kondisi konstan. Mn.

permukaan sisi aktif tidak dapat berikatan dengan substrat. Ada tiga macam inhibitor sebagai berikut: a. Zat-zat Penghambat (Inhibitor) Beberapa zat kimia dapat menghambat kerja enzim. zat penghambat dengan substrat saling berebut (bersaing) untuk bergabung dengan sisi aktif enzim. Dapat juga berdasarkan penggabungan dari nama substrat dan jenis reaksi ditambah akhiran -ase. Inhibitor nonkompetitif (inhibitor alosterik) Inhibitor nonkompetitif dapat berikatan dengan enzim di luar sisi aktif sehingga enzim kehilangan aktivitasnya. Akibatnya.5. Proses penghambatan ini dapat diatasi dengan meningkatkan konsentrasi substrat. enzim yang mengubah protein dinamakan protease atau enzim yang berperan dalam reduksi oksidasi dinamakan oksidase. misalnya garam-garam yang mengandung raksa (Hg) dan sianida (Cn). Dengan demikian. misalnya enzim laktat dehidrogenase. c. Inhibitor umpan-balik (feedback inhibitor) Hasil akhir suatu reaksi akan menghambat bekerjanya enzim pada reaksi tersebut. zat-zat penghambat mempunyai struktur mirip dengan struktur substrat. A+BC menghambat bekerjanya X enzim X E. Inhibitor kompetitif Pada penghambatan ini. ~5~ . b. Penamaan Enzim Enzim diberi nama dengan menambahkan akhiran –ase terhadap nama substrat yang diubah oleh enzim tersebut. Misalnya.

Ikatan hydrogen mudah rusak dengan menaikkan suhu. (2) peranan dari daya yang lemah seperti ikatan hydrogen dan ikatan ion dalam pembentukan struktur tersier. Persyaratan agar Enzim dapat Bekerja Efektif Aktivitas enzim sangat terpengaruh oleh keadaan suhu dan pH. dapat menjelaskan mengapa enzim begitu peka terhadap suhu dan pH. tetapi sangat efektif pada pH 8.dari ASP-52 yang terion. yaitu (1) peranan penting dari struktur tersier. masing-masing enzim dapat bekerja dengan efektif pada suhu dan pH tertentu dan aktivitasnya berkurang dalam keadaan di bawah atau di atas titik tersebut. yaitu bentuk. Perubahan pH. ~6~ . tripsin. Lisina) yang dapat mempunyai peranan penting dalam pengikatan substrat dan proses katalitik. Enzim pepsin pencerna protein bekerja paling efektif pada pH 1-2. Hal ini selanjutnya akan merusak bagian-bagian dari struktur tersier enzim yang esensial untuk menggikat substrat. sedangkan enzim proteolitik lainnya. mengubah keadaan ionisasi dari asam amino yang bermuatan (yaitu asam aspartat. pada pH tersebut menjadi tidak aktif. di dalam fungsi enzim. Tanpa gugus –COOH dari Glu-35 yang tidak terion dan gugus COO. proses katalitik dari lisozim akan terhenti. Terdapat dua peranan penting dalam kerja enzim.F.

PERTANYAAN 1. Induced Fit Theory. B6. Komponen penyusun enzim terdiri dari gugus protein (apoenzim) dan bukan protein (gugus prostetik). Enzim diumpamakan sebagai gembok yang mempunyai bagian kecil yang dapat mengikat substrat (ibaratnya lubang pada gembok tempat memasukkan kunci). serta jelaskan bagaimana cara mengatasi pengaruh kerja kedua inhibitor itu? Jawaban 1. Dalam jumlah sedikit saja enzim ~7~ . Sebutkan faktor-faktor apa saja yang mempengaruhi aktivitas enzim! 5. seperti vitamin (B1. Teori tentang cara kerja enzim: a. Sifat-sifat enzim: a. atau Zn2+ atau berupa molekul organik kompleks (koenzim). dan biotin). niasin. b. 2. Jelaskan 2 teori tentang cara kerja enzim dan terangkan teori manakah yang paling benar menjelaskan cara kerja enzim beserta alasannya! 2. Sebutkan 4 sifat-sifat enzim lengkap dengan penjelasannya! 4. Dari kedua teori tersebut. di mana enzim tersebut bersifat fleksibel dan dapat berubah sesuai bentuk substrata tau menyesuaikan dengan bentuk substrat. Induced Fit Theory (Teori Ketepatan Induksi) Sisi aktif enzim bersifat fleksibel sehingga dapat berubah bentuk menyesuaikan bentuk substrat. Enzim merupakan biokatalisator Enzim dapat memperrcepat reaksi tetapi tidak ikut bereaksi. Jelaskan pengertian inhibitor kompetitif dan nonkompetitif. Bagian enzim yang dapat berikatan dengan substrat disebut sisi aktif. Hal ini berarti enzim tidak diperlukan dalam jumlah banyak. B2. yang paling benar tentang cara kerja enzim adalah teori kedua. Mn2+. Gugus prostetik dapat berupa molekul anorganik seperti ion Fe2+. 3. Lock and Key Theory (Model Gembok dan Kunci) Dikemukakan oleh Fischer (1898). sertakan contoh-contohnya! 3. Sebutkan apa saja komponen penyusun enzim. Substrat diumpamakan kunci yang dapat berikatan dengan sisi aktif enzim.

Zat-zat penghambat (inhibitor) 5. enzim katalase hanya mampu menghidrolisis H2O2 menjadi H2O dan O2. c. ~8~ . 4. enzim membentuk suatu koloid. Proses penghambatan ini dapat diatasi dengan meningkatkan konsentrasi substrat. Enzim berupa koloid Enzim adalah protein sehingga dalam larutan. d. zat-zat penghambat mempunyai struktur mirip dengan struktur substrat. Akibatnya. Zat-zat Penggiat (Aktivator) e. Konsentrasi Enzim dan Substrat d. Enzim bekerja secara spesifik Enzim tidak dapat bekerja pada semua zat atau substrat. b.telah dapat menyelenggarakan suatu perubahan zat yang beribu-ribu kali lebih berat dari berat molekulnya sendiri. Suhu (temperatur) b. bukan substrat yang lain. Misalnya. Faktor-faktor yang mempengaruhi aktivitas enzim: a. Hal ini menambah luas bidang permukaan enzim sehingga bidang aktivitasnya lebih besar. Pengertian inhibitor: 1. 2. Inhibitor nonkompetitif (inhibitor alosterik) Inhibitor nonkompetitif dapat berikatan dengan enzim di luar sisi aktif sehingga enzim kehilangan aktivitasnya. zat penghambat dengan substrat saling berebut (bersaing) untuk bergabung dengan sisi aktif enzim. Inhibitor kompetitif Pada penghambatan ini. tetapi hanya bekerja pada substrat tertentu saja. Enzim dapat bereaksi dengan substrat asam maupun basa Sisi aktif enzim mempunyai gugus R residu asam amino spesifik yang merupakan pemberi atau penerima proton yang baik. Dengan demikian. permukaan sisi aktif tidak dapat berikatan dengan substrat. pH (Derajat Keasaman) c.

Klaten: Intan Pariwara. Ringkasan Materi Olimpiade Biologi Internasional. Permana. John W. 2004. 2004. Kimia 3b. Kimball.. Biologi 3a. Klaten: Intan Pariwara. Biologi Jilid 1 Edisi Kelima. Agus D. Bandung: PT. 1983. Lima Enam Tujuh. dkk. Jakarta: Erlangga. 2004.DAFTAR PUSTAKA Anonim. ~9~ . Anonim.

Sign up to vote on this title
UsefulNot useful