ENZIM

A. Pengertian dan Komponen Enzim

Kata ‘enzim’ berasal dari bahasa Yunani en dan zyme. En berarti dalam dan zyme berarti ragi. Dengan demikian, enzim dapat diartikan sebagai zat dalam ragi. Yang dimaksud dengan enzim di sini adalah sekelompok protein yang mempunyai fungsi khusus yaitu sebagai biokatalis yang berfungsi untuk membantu proses metabolisme tubuh seperti pembentukan senyawa penyusun sel, pembakaran glukosa, penguraian protein, dan penguraian polisakarida. Atau dapat dikatakan bahwa enzim adalah suatu protein yang berfungsi sebagai katalisator dalam reaksi pemecahan dan pembentukan (metabolisme) suatu zat yang terjadi di dalam sel suatu jaringan. Katalisator adalah suatu zat yang mempengaruhi kecepatan reaksi tanpa mempengaruhi hasil akhirnya. Zat itu sendiri tidak ikut dalam reaksi sehingga bentuknya tidak berubah. Enzim merupakan senyawa protein yang memiliki molekul besar. Beberapa enzim hanya terdiri dari polipeptida dan tidak mengandung gugus kimia selain residu asam amino. Namun, ada enzim lain yang memerlukan tambahan komponen untuk aktivitasnya. Komponen ini disebut gugus prostetik. Gugus prostetik adalah ion atau molekul yang diperlukan oleh beberapa enzim untuk melakukan proses katalis. Gugus prostetik dapat berupa molekul anorganik (kofaktor) seperti ion Fe2+, Mn2+, atau Zn2+; atau berupa molekul organik kompleks (koenzim), seperti vitamin (B1, B2, B6, niasin, dan biotin). Koenzim tidak terpengaruh oleh pemanasan atau bersifat termostabil. Banyak enzim terdiri atas bagian protein dan bagian lain yang bukan protein. Bagian protein enzim disebut apoenzim, bagian ini terdenaturasi oleh pemanasan. Enzim yang strukturnya sempurna dan aktif, bersama-sama dengan koenzim atau gugus logamnya disebut holoenzim. B. Cara Kerja Enzim Salah satu ciri khas enzim adalah cara bekerjanya secara spesifik. Artinya, enzim hanya dapat bekerja pada substrat tertentu. Bagaimana cara kerja enzim? Ada dua teori yang menjelaskan tentang cara kerja enzim sebagai berikut:

~1~

Enzim bekerja secara spesifik Enzim tidak dapat bekerja pada semua zat atau substrat. tetapi hanya bekerja pada substrat tertentu saja. Sifat-sifat Enzim Enzim mempunyai sifat-sifat sebagai berikut: 1. enzim katalase hanya mampu menghidrolisis H2O2 menjadi H2O dan O2. Bagian enzim yang dapat berikatan dengan substrat disebut sisi aktif. Misalnya. Enzim diumpamakan sebagai gembok yang mempunyai bagian kecil yang dapat mengikat substrat (ibaratnya lubang pada gembok tempat memasukkan kunci). Enzim merupakan biokatalisator Enzim dapat mempercepat reaksi tetapi tidak ikut bereaksi.1. Energi aktivasi adalah energi yang dibutuhkan untuk memecahkan molekul senyawa reaktan. bukan substrat yang lain. 2. Katalis merupakan suatu agen kimia yang merubah kecepatan reaksi tanpa ikut berubah akibat reaksi tersebut. 2. Substrat diumpamakan kunci yang dapat berikatan dengan sisi aktif enzim. Lock and Key Theory (Model Gembok dan Kunci) Dikemukakan oleh Fischer (1898). ~2~ . Telah dijelaskan sebelumnya bahwa enzim adalah protein katalis. Enzim mampu melakukan hal tersebut berdasarkan pengaruhnya terhadap energi aktivasi yang dibutuhkan oleh setiap reaksi kimia. Dalam jumlah sedikit saja enzim telah dapat menyelenggarakan suatu perubahan zat yang beribu-ribu kali lebih berat dari berat molekulnya sendiri. C. Hal ini berarti enzim tidak diperlukan dalam jumlah banyak. Turunnya batasan energi ini memungkinkan reaksi kimia terjadi pada temperatur yang lebih rendah. Peranan enzim adalah menurunkan batasan energi aktivasi yang dibutuhkan untuk memulai reaksi. Induced Fit Theory (Teori Ketepatan Induksi) Sisi aktif enzim bersifat fleksibel sehingga dapat berubah bentuk menyesuaikan bentuk substrat. Hal ini menjadi sangat penting karena sebagian besar molekul yang berkaitan dengan proses kehidupan sangat sensitif terhadap suhu tinggi.

D. sedangkan pada hewan berdarah dingin 25oC. Hal ini menambah luas bidang permukaan enzim sehingga bidang aktivitasnya lebih besar. Hal ini disebabkan karena panas mengganggu ikatan hidrogen. pada temperatur tinggi dan melebihi batas optimum dapat menyebabkan denaturasi protein yang berarti enzim telah rusak. Suhu (Temperatur) Aktivitas enzim dipengaruhi oleh suhu. Misalnya. 5. lipase juga mampu menyatukan gliserol dan asam lemak menjadi lemak. tetapi hanya mempercepat laju reaksi sehingga reaksi mencapai keseimbangan. Dalam batas-batas tertentu. ion dan berbagai ikatan yang menstabilkan bentuk aktif dari enzim. Enzim bersifat termolabil Aktivitas enzim dipengaruhi oleh suhu.3. jika suhu makin rendah. 4. Aktivitas enzim semakin meningkat dengan makin tingginya suhu hingga batas optimum. reaksinya makin lambat. Enzim berupa koloid Enzim adalah protein sehingga dalam larutan. Oleh karena enzim tersusun dari protein. enzim akan aktif kembali. 6. Sebaliknya. dan dengan demikian enzim yang merupakan protein mengalami proses denaturasi. Pada suhu 0oC enzim tidak aktif. Enzim dapat bereaksi dengan substrat asam maupun basa Sisi aktif enzim mempunyai gugus R residu asam amino spesifik yang merupakan pemberi atau penerima proton yang baik. Jika temperatur dikembalikan ke kondisi normal. Sebaliknya. enzim lipase dapat mengubah lemak menjadi asam lemak dan gliserol. enzim membentuk suatu koloid. Suhu optimum untuk aktivittas enzim pada manusia dan hewan berdarah panas adalah 37oC. tetapi tidak juga rusak. ~3~ . Kemampuan kerja enzim akan menurun di atas suhu tertentu. Faktor-faktor yang Mempengaruhi Aktivitas Enzim Beberapa faktor yang mempengaruhi aktivitas enzim sebagai berikut: 1. makin tinggi suhu akan mempercepat reaksi kimia yang dipengaruhi enzim. Kerja enzim bersifat bolak-balik (irreversible) Enzim tidak dapat menentukan arah dari reaksi.

Pada saat kadar enzim tetap. Demikian pula dengan ion logam Co. Perubahan pH dapat mempengaruhi perubahan asam amino kunci pada sisi aktif sehingga menghalangi sisi aktif enzim berkombinasi dengan substratnya. Mn.0 7. Sebagian besar enzim pada manusia mempunyai pH optimum antara 6-8. yaitu ketika semua substrat sudah diikat oleh enzim. walaupun kadar enzim dinaikkan. Hal ini mendukung teori Ketepatan Terinduksi. Konsentrasi Enzim dan Substrat Pada umumnya konsentrasi enzim dan substrat berbanding lurus dengan kecepatan reaksi.0 Enzim mempunyai pH optimum yang khas seperti tabel di atas. ~4~ . Mg. garam-garam dari logam alkali dalam konsentrasi encer (2% . ada beberapa enzim yang aktif pada kondisi asam.5%) dapat memacu kerja enzim.0 8. kecepatan reaksi akan menjadi dua kali lipat.0 Enzim Amilase Urease Katalase Tripsin pH Optimum 7. Zat-zat Penggiat (Aktivator) Terdapat zat kimia tertentu yang dapat meningkatkan aktivitas enzim.0 7.5 5. misalnya enzim tripsin pendegradasi protein. Ni. Misalnya. dan Ci. 4.0 7. Namun. pH (Derajat Keasaman) Tabel pH Optimum Berbagai Enzim Enzim Pepsin Invertase Peroksidase Maltase pH Optimum 2. 3. tetapi kadar substrat dinaikkan. Keadaan konstan dicapai apabila enzim sudah mengikat semua substrat yang akan dikatalisir.2. Hal ini berarti jika konsentrasi enzim menjadi dua kali semula. misalnya enzim pepsin. kecepatan reaksi akan naik sampai dicapai kondisi konstan. sedangkan faktor lainnya tetap.0 4. pH optimum enzim dapat berrsifat basa ataupun asam.

Zat-zat Penghambat (Inhibitor) Beberapa zat kimia dapat menghambat kerja enzim. Penamaan Enzim Enzim diberi nama dengan menambahkan akhiran –ase terhadap nama substrat yang diubah oleh enzim tersebut. misalnya enzim laktat dehidrogenase. Dengan demikian. Misalnya. Inhibitor umpan-balik (feedback inhibitor) Hasil akhir suatu reaksi akan menghambat bekerjanya enzim pada reaksi tersebut. c. zat penghambat dengan substrat saling berebut (bersaing) untuk bergabung dengan sisi aktif enzim.5. permukaan sisi aktif tidak dapat berikatan dengan substrat. zat-zat penghambat mempunyai struktur mirip dengan struktur substrat. enzim yang mengubah protein dinamakan protease atau enzim yang berperan dalam reduksi oksidasi dinamakan oksidase. Proses penghambatan ini dapat diatasi dengan meningkatkan konsentrasi substrat. misalnya garam-garam yang mengandung raksa (Hg) dan sianida (Cn). Ada tiga macam inhibitor sebagai berikut: a. b. Inhibitor nonkompetitif (inhibitor alosterik) Inhibitor nonkompetitif dapat berikatan dengan enzim di luar sisi aktif sehingga enzim kehilangan aktivitasnya. A+BC menghambat bekerjanya X enzim X E. Akibatnya. ~5~ . Dapat juga berdasarkan penggabungan dari nama substrat dan jenis reaksi ditambah akhiran -ase. Inhibitor kompetitif Pada penghambatan ini.

Enzim pepsin pencerna protein bekerja paling efektif pada pH 1-2. di dalam fungsi enzim.F. mengubah keadaan ionisasi dari asam amino yang bermuatan (yaitu asam aspartat. (2) peranan dari daya yang lemah seperti ikatan hydrogen dan ikatan ion dalam pembentukan struktur tersier. yaitu bentuk. masing-masing enzim dapat bekerja dengan efektif pada suhu dan pH tertentu dan aktivitasnya berkurang dalam keadaan di bawah atau di atas titik tersebut. ~6~ . dapat menjelaskan mengapa enzim begitu peka terhadap suhu dan pH. Ikatan hydrogen mudah rusak dengan menaikkan suhu. Terdapat dua peranan penting dalam kerja enzim. sedangkan enzim proteolitik lainnya. Perubahan pH. Lisina) yang dapat mempunyai peranan penting dalam pengikatan substrat dan proses katalitik. proses katalitik dari lisozim akan terhenti. pada pH tersebut menjadi tidak aktif. tripsin. yaitu (1) peranan penting dari struktur tersier.dari ASP-52 yang terion. Tanpa gugus –COOH dari Glu-35 yang tidak terion dan gugus COO. Hal ini selanjutnya akan merusak bagian-bagian dari struktur tersier enzim yang esensial untuk menggikat substrat. tetapi sangat efektif pada pH 8. Persyaratan agar Enzim dapat Bekerja Efektif Aktivitas enzim sangat terpengaruh oleh keadaan suhu dan pH.

Sifat-sifat enzim: a. serta jelaskan bagaimana cara mengatasi pengaruh kerja kedua inhibitor itu? Jawaban 1.PERTANYAAN 1. Bagian enzim yang dapat berikatan dengan substrat disebut sisi aktif. Enzim diumpamakan sebagai gembok yang mempunyai bagian kecil yang dapat mengikat substrat (ibaratnya lubang pada gembok tempat memasukkan kunci). 2. Teori tentang cara kerja enzim: a. Sebutkan apa saja komponen penyusun enzim. seperti vitamin (B1. Sebutkan faktor-faktor apa saja yang mempengaruhi aktivitas enzim! 5. Induced Fit Theory. B6. Hal ini berarti enzim tidak diperlukan dalam jumlah banyak. Substrat diumpamakan kunci yang dapat berikatan dengan sisi aktif enzim. niasin. 3. B2. yang paling benar tentang cara kerja enzim adalah teori kedua. Sebutkan 4 sifat-sifat enzim lengkap dengan penjelasannya! 4. Dari kedua teori tersebut. Jelaskan pengertian inhibitor kompetitif dan nonkompetitif. Jelaskan 2 teori tentang cara kerja enzim dan terangkan teori manakah yang paling benar menjelaskan cara kerja enzim beserta alasannya! 2. Mn2+. sertakan contoh-contohnya! 3. b. Komponen penyusun enzim terdiri dari gugus protein (apoenzim) dan bukan protein (gugus prostetik). Lock and Key Theory (Model Gembok dan Kunci) Dikemukakan oleh Fischer (1898). dan biotin). Dalam jumlah sedikit saja enzim ~7~ . Enzim merupakan biokatalisator Enzim dapat memperrcepat reaksi tetapi tidak ikut bereaksi. atau Zn2+ atau berupa molekul organik kompleks (koenzim). Induced Fit Theory (Teori Ketepatan Induksi) Sisi aktif enzim bersifat fleksibel sehingga dapat berubah bentuk menyesuaikan bentuk substrat. Gugus prostetik dapat berupa molekul anorganik seperti ion Fe2+. di mana enzim tersebut bersifat fleksibel dan dapat berubah sesuai bentuk substrata tau menyesuaikan dengan bentuk substrat.

Akibatnya. Inhibitor kompetitif Pada penghambatan ini. c. Enzim bekerja secara spesifik Enzim tidak dapat bekerja pada semua zat atau substrat. Pengertian inhibitor: 1. zat-zat penghambat mempunyai struktur mirip dengan struktur substrat. Inhibitor nonkompetitif (inhibitor alosterik) Inhibitor nonkompetitif dapat berikatan dengan enzim di luar sisi aktif sehingga enzim kehilangan aktivitasnya. 4. d. Faktor-faktor yang mempengaruhi aktivitas enzim: a. zat penghambat dengan substrat saling berebut (bersaing) untuk bergabung dengan sisi aktif enzim. Enzim dapat bereaksi dengan substrat asam maupun basa Sisi aktif enzim mempunyai gugus R residu asam amino spesifik yang merupakan pemberi atau penerima proton yang baik. permukaan sisi aktif tidak dapat berikatan dengan substrat.telah dapat menyelenggarakan suatu perubahan zat yang beribu-ribu kali lebih berat dari berat molekulnya sendiri. tetapi hanya bekerja pada substrat tertentu saja. Suhu (temperatur) b. Hal ini menambah luas bidang permukaan enzim sehingga bidang aktivitasnya lebih besar. pH (Derajat Keasaman) c. Dengan demikian. Konsentrasi Enzim dan Substrat d. Zat-zat Penggiat (Aktivator) e. Zat-zat penghambat (inhibitor) 5. ~8~ . Enzim berupa koloid Enzim adalah protein sehingga dalam larutan. bukan substrat yang lain. b. 2. enzim membentuk suatu koloid. Proses penghambatan ini dapat diatasi dengan meningkatkan konsentrasi substrat. Misalnya. enzim katalase hanya mampu menghidrolisis H2O2 menjadi H2O dan O2.

Anonim. Permana. Jakarta: Erlangga.DAFTAR PUSTAKA Anonim.. Ringkasan Materi Olimpiade Biologi Internasional. Kimia 3b. Bandung: PT. Biologi 3a. Agus D. Klaten: Intan Pariwara. Klaten: Intan Pariwara. 2004. Biologi Jilid 1 Edisi Kelima. ~9~ . Lima Enam Tujuh. dkk. John W. 2004. 2004. Kimball. 1983.

Sign up to vote on this title
UsefulNot useful