P. 1
ALOSTERIK

ALOSTERIK

|Views: 1,835|Likes:
Published by hendra_padang

More info:

Published by: hendra_padang on Apr 22, 2011
Copyright:Attribution Non-commercial

Availability:

Read on Scribd mobile: iPhone, iPad and Android.
download as DOC, PDF, TXT or read online from Scribd
See more
See less

06/25/2013

pdf

text

original

ALOSTERIK Pengaturan alosterik merupakan perubahan pada enzim atau protein lainnya dalam rangka berikatan dengan molekul

efektor pada tempat alosterik protein (yaitu tempat pada bagian aktif lainnya dari protein tersebut). Efektor yang bekerja meningkatkan aktivitas protein disebut aktivator alosterik, sedangkan efektor yang menghambat aktivitas protein disebut inhibitor alosterik. Pengaturan alosterik merupakan suatu proses alami dari lingkaran kontrol, seperti mekanisme umpan balik dari produk akhir atau sinyal perangsangan dari substrat awal. Enzim alosterik adalah enzim yang merubah konformasinya saat berikatan dengan efektor. Suatu enzim alosterik merupakan oligomer dimana aktivitas biologiknya dipengaruhi dengan merubah konformasi pada struktur tersiernya. Enzim alosterik mempunyai beberapa subunit. Enzim alosterik memiliki beberapa tempat aktif dan memperlihatkan ikatan kooperatif. Hal ini berbeda dengan enzim yang hanya memiliki satu tempat aktif, yang bekerja berdasarkan kinetika Michaelis-Menten. Hal ini mengakibatkan enzim alosterik memiliki ketergantungan sigmoidal terhadap konsentrasi substrat mereka, yang memungkinkan untuk menghasilkan output katalitik yang bervariasi dalam merespon perubahan kecil pada konsetrasi efektor. Molekul efektor, yang bisa jadi substrat itu sendiri (efektor homotropik) atau molekul kecil lainnya (efektor heterotropik), dapat menyebabkan enzim menjadi lebih aktif atau kurang aktif. Tempat ikatan untuk efektor heterotropik, yang disebut tempat alosterik, berada terpisah dari tempat aktif. Sifat kinetik Sifat kinetik enzim alosterik telah dijelaskan dalam istilah perubahan

konformasional antara keadaan aktivitas rendah, afinitas rendah “tense” atau keadaan T, dan keadaan aktivitas tinggi, afinitas tinggi “relaxed” atau keadaan R. Meskipun bentuk kedua enzim ini secara struktural berbeda, dan terlihat pada beberapa enzim alosterik yang dikenal, namun yang masih belum diketahui secara jelas adalah dasar molekuler mengenai konversi antara kedua keadaan ini. pada model terpadu dari Monod, Wyman, dan Changeux, protein diperkirakan hanya memiliki dua keadaan umum, yaitu “all or none”. Sedangkan pada model sekuensial dari Koshland, Nemethy, dan Filmer, memungkinkan terdapatnya sejumlah konformasi global yang berbeda, dengan bentuk energi yang berbeda. Baru-baru ini, dengan

. Enzim aspartat carbamoyltransferase Escherichia coli (ATCase) telah menjelaskan sendiri mengenai sistem model pengaturan alosterik.penggunaan teknik fisika kombinasi (contohnya kristalografi sinar x dan solution small angle x-ray scattering/SAXS) dan teknik genetik (site directed mutegenesis/SDM) memudahkan para peneliti dalam menggali lebih dalam mengenai dasar molekuler alosterik.

You're Reading a Free Preview

Download
scribd
/*********** DO NOT ALTER ANYTHING BELOW THIS LINE ! ************/ var s_code=s.t();if(s_code)document.write(s_code)//-->