P. 1
PENDAHULUAN

PENDAHULUAN

|Views: 1,069|Likes:
Published by Komang Eli Astrawan

More info:

Published by: Komang Eli Astrawan on May 10, 2011
Copyright:Attribution Non-commercial

Availability:

Read on Scribd mobile: iPhone, iPad and Android.
download as DOCX, PDF, TXT or read online from Scribd
See more
See less

02/26/2013

pdf

text

original

PENDAH UL UAN Lipid merupakan sekumpulan senyawa biomolekul yang dapat larut dalam pelarutpelarut organik nonpolar seperti

kloroform, eter, benzene, aseton, dan petroleum eter (Lehninger 1982). Lipid dapat digolongkan dalam beberapa kelompok berdasarkan komponen dasar pembentuk lipid, sumber penghasil lipid, kandungan asam lemak, dan sifat-sifat kimia dari lipid seperti sifat dapat tidaknya dilakukan penyabunan. Berdasarkan komponen dasarnya, lipid dikelompokkan menjadi lipid sederhana (simple lipid), lipid majemuk (compound lipid), dan lipid turunan (derived lipid). Lipid sederhana mengandung asam-asam lemak yang sama sebagai penyusunnya dan tidak dapat disabunkan, sedangkan lipid majemuk atau campuran mengandung dua atau tiga jenis asam lemak yang berbeda dan dapat disabunkan. Berdasarkan jumlah ikatan atom C, asam lemak dibedakan kedalam rantai asam lemak dengan ikatan atom C tunggal yang disebut asam lemak jenuh (saturated) dan rantai asam lemak dengan satu atau lebih ikatan rangkap yang disebut asam lemak tidak jenuh (unsaturated). Ikatan rangkap mempunyai sifat struktur yang tidak stabil dan kaku (rigit) sehingga di dalam larutan dapat membuat dua isomer, yaitu cis dan trans. Pada umumnya lipid yang mengandung asam lemak jenuh bersifat padat yang sering disebut lemak, sedangkan lipid yang mengandung asam lemak tidak jenuh bersifat cair pada suhu kamar dan disebut minyak. Lipid akan terhidrolisis jika dilarutkan dalam asam atau basa, air, dan enzim lipase. Hidrolisis lipid oleh asam akan menghasilkan gliserol dan asam-asam lemak penyusunnya. Hidrolisis lipid oleh basa kuat (KOH atau NaOH) akan menghasilkan campuran sabun K+ atau Na+ dan gliserol. Proses hidrolisis ini disebut penyabunan atau saponifikasi. Hidrolisis oleh air akan terjadi jika lemak/minyak dipanaskan dengan air pada suhu 180º C dan tekanan 10 atm, kemudian akan terhidrolisis menjadi gliserol dan asam-asam lemak. Gliserol larut dalam air, sedangkan asam lemak terapung di atas air (Lehninger 1982)

Hidrogenasi pada lipid akan terjadi jika minyak yang mengandung asam-asam lemak tidak jenuh dengan katalis serbuk Ni dapat mengadisi hidrogen sehingga berubah menjadi lemak padat. Proses ini digunakan untuk membuat mentega tiruan atau margarin. Lipid dengan bagian utama asam lemak tidak jenuh dapat diubah secara kimia menjadi lemak padat oleh proses hidrogenasi sebagian ikatan gandanya. Jika terkena udara bebas, lipid yang mengandung asam lemak tidak jenuh cenderung mengalami autooksidasi. Molekul oksigen dalam udara dapat bereaksi dengan asam lemak, sehingga memutuskan ikatan gandanya menjadi ikatan tunggal. Hal ini menyebabkan minyak mengalami ketengikan. Kelas lipid yang lain adalah steroid dan terpen. Steroid merupakan molekul kompleks yang larut di dalam lemak dengan empat cincin yang saling bergabung. Steroid yang paling banyak adalah sterol yang merupakan steroid alkohol. Kolesterol adalah sterol utama pada jaringan hewan. Kolesterol dan senyawa turunan esternya, dengan asam lemaknya yang berantai panjang adalah komponen penting dari plasma lipoprotein (Florkin 1962). T UJUAN Percobaan ini bertujuan untuk mempelajari beberapa reaksi uji terhadap beberapa golongan lipid. Golongan tersebuat ialah lemak, minyak, dan kolesterol. AL AT dan BAH AN Alat yang dipakai yaitu tabung reaksi, pengaduk, bunsen, pipet tetes, pipet mohr,kertassaring, erlenmeyer dan sumbat karet. Tidak lupa penangas air juga diperlukan. Bahan yang dipakai pada percobaan yaitu akuades, eter, kloroform, alkohol, alkali, asam encer, minyak kelapa, lemak hewan, mentega, margarin, gliserol, asam palmitat, asam stearat, asam oleat, minyak kelapa tengik, kristal KHSO4, pereaksi iod Hubl, HCl pekat, serbuk CaCO3, kolesterol, kloroform anhidrat, asam sulfat pekat, asam asetat anhidrat dan floroglusinol. PROSEDUR PERCOBAAN

Percobaan uji kelarutan, sebanyak 2 ml pereaksi atau pelarut dimasukkan ke dalam tabung reaksi yang bersih, kemudian dibubuhkan sedikit bahan percobaan lalu dikocok kuatkuat dan diamati kelarutannya. Pelarut yang digunakan yaitu akuades, eter, kloroform, alkohol panas, alkohol dingin, alkali dan asam encer. Percobaan uji akrolein, kristal KHSO4 dimasukkan ke dalam tabung reaksi, kemudian ditambahkan 3-4 tetes bahan percobaan. Selanjutnya dipanaskan diatas api kecil lalu api diperbesar, diperhatikan bau akrolein yang terbentuk dibandingkan bau SO2 yang berasal dari karbohidrat. Uji ini dilakukan terhadap minyak kelapa, lemak hewan, gliserol, asam palmitat dan asam stearat. Percobaan uji ketidakjenuhan, sebanyak 1 ml bahan percobaan dimasukkan dalam tabung bersih, lalu ditambahkan kloroform sama banyak, dikocok sampai semua bahan larut. Kemudian ditambahkan beberapa tetes pereaksi iod Hubl sambil dikocok dan diamati perubahan yang terjadi. Lakukan uji ini terhadap minyak kelapa tengik, minyak kelapa, lemak hewan, mentega, margarin, asam palmitat, asam oleat Percobaan uji ketengikan, erlenmeyer 100 ml diisi dengan 5 ml bahan percobaan, ditambahkan 5 ml HCl pekat, dan dicampurkan hati-hati. Selanjutnya dimasukkan serbuk CaCO3 dan segera ditutup dengan sumbat karet yang dijepitkan kertas floroglusinol sehingga kertasnya tergantung dan dibiarkan selama 10-20 menit. Kemudian warna yang timbul diamati pada kertas tersebut dan bila kertas berwarna merah muda berarti bahan tersebut tengik. Uji ini dilakukan terhadap minyak kelapa tengik, minyak kelapa, lemak hewan dan mentega. Percobaan uji Salkowski untuk kolesterol, beberapa miligram kolesterol dimasukkan ke dalam tabung reaksi yang sudah berisi 3 ml kloroform anhidrat. Kemudian ditambahkan asam sulfat pekat dengan volume yang sama, tabung dikocok perlahan-lahan dan dibiarkan lapisan cairan terpisah, diamati warna pada lapisan tersebut.

Adanya ekor hidrokarbon panjang yang bersifat nonpolar menyebabkan lemak bersifat nonpolar. Hasil uji akrolein menunjukkan bahwa semua bahan yang diuji kecuali pati memberikan bau yang tajam yang diidentifikasi oleh praktikan sebagai bau akrolein. Sementara itu. timbul bau agak apek. sedangkan gliserol dapat larut dalam pelarut alkohol panas. Senyawa pendehidrasi dalam uji ini adalah KHSO4 yang menarik molekul air dari gliserol. Pada hasil uji akrolein. kemudian dikocok perlahan-lahan dan dibiarkan beberapa menit. Hal ini disebabkan adanya proses penyabunan. melainkan dapat terdispersi membentuk misel.Percobaan uji Lieberman Buchard. Saat pembakaran. gliserol bebas atau gliserol yang terdapat dalam lipid dapat . alkohol dingin. Hal ini ditandai dengan adanya asap putih ketika lipid dipanaskan diatas pembakar gas. larutan kolesterol dan kloroform dari percobaan Salkowski ditambahkan 10 tetes asam asetat anhidrat dan 2 tetes asam sulfat pekat. P EM BAH AS AN Berdasarkan uji kelarutan dapat diketahui bahwa minyak kelapa. kelarutannya akan semakin berkurang (Lehninger 1982). kelarutan lipid juga bergantung pada panjang rantai hidrokarbon yang dikandungnya. lemak hewan. Selain itu. Bila mengalami dehidrasi. Alkali dan asam encer dapat mengubah asam lemak menjadi sabun yang berupa garam asam lemak. kloroform. Oleh karena itu. dapat larut dalam eter dan kloroform. mentega dapat larut dalam pelarut eter. lemak dapat larut dalam pelarut nonpolar seperti eter dan kloroform Secara umum. lipid tidak dapat larut dalam air yang bersifat polar. dan asam encer. Hal ini menunjukkan bahwa hampir semua lemak yang diujikan. margarin. gliserol juga dapat larut dalam alkali dan asam encer. dan asam stearat hanya larut dalam pelarut eter dan kloroform. dan asam encer. gliserol dalam bentuk bebas atau yang terdapat dalam lemak/minyak akan mengalami dehidrasi membentuk aldehid akrilat atau akrolein. Selain bergantung pada kepolaran pelarut. alkali. kecuali gliserol. Semakin panjang rantai. alkohol panas.

Trigliserida yang mengandung asam lemak yang mempunyai ikatan rangkap dapat diadisi oleh golongan halogen. mentega. dan lemak hewan mengandung lemak jenuh. Berdasarkan data dapat diketahui bahwa minyak kelapa. mentega. minyak kelapa tengik menghasilkan hasil negatif ketika diuji dengan uji ketengikan. Hal ini dibuktikan dengan adanya perubahan warna kertas saring menjad ungu. Pada uji ketidakjenuhan. Sementara itu mentega menghasilkan hasil negatif yang ditunjukkan dengan tidak adanya perubahan warna kertas saring. Pada uji ketengikan.membentuk aldehid akrilat atau akrolein yang menimbulkan bau ketika dipanaskan (Girindra 1988). Perubahan warna dapat terjadi akibat penambahan floroglusinol. sedangkan minyak kelapa tengik. Ketengikan dapat terjadi bila triasilgliserol yang mengandung asam lemak tak jenuh mengalami proses oksidasi. Warna merah muda dihasilkan dari reaksi antara floroglusinol dengan molekul oksigen yang mengoksidasi lemak/minyak tersebut. Ketengikan pada kebanyakan lemak atau minyak menunjukkan bahwa kebanyakan golongan trigliserida tersebut telah teroksidasi oleh oksigen dalam udara bebas. warna merah muda menunjukkan bahwa bahan tersebut tengik. minyak kelapa tengik. Molekul oksigen dapat bereaksi dengan asam lemak berikatan ganda dan menghasilkan produk . pereaksi iod huble akan mengoksidasi asam lemak yang mempunyai ikatan rangkap pada molekulnya menjadi berikatan tunggal. Berdasarkan hasil dalam tabel 3 diketahui minyak kelapa. dan margarin menghasilkan hasil positif ketika diuji dengan uji ketidakjenuhan. Karbonil dapat bereaksi dengan floroglusinol dan menyebabkan kertas berwarna merah muda (Winarno 1973). dan margarin mengandung lemak tak jenuh. Sementara itu. Bila terkena udara. Oleh karena itu. asam lemak tak jenuh cenderung mengalami autooksidasi. dan lemak hewan menghasilkan hasil negatif. kuning oranye dan kemerahan. Oleh karena itu. Pada dasarnya minyak kelapa merupakan lemak tak jenuh. Warna merah muda yang hilang selama reaks menunjukkan bahwa asam lemak tak jenuh telah mereduksi pereaksi iod huble. dapat diketahui bahwa terdapat gliserol di dalam lipid yang diuji. minyak kelapa dan lemak hewan menghasilkan hasil yang positif ketika diuji dengan uji ketengikan. Senyawa ini dapat menentukan jumlah karbonil. Ketengikan disebabkan oleh adanya reaksi antara molekul oksigen dengan asam lemak berikatan ganda. Berdasarkan tabel dapat diketahui minyak kelapa tengik.

Buchard seringkali digunakan bersamaan dengan uji Salkowski untuk uji kuantitatif kadar kolesterol.5dienil dan 3. Penambahan asam asetat anhidrat pada uji Lieberman-Buchard dimaksudkan untuk mencairkan asam sulfat (Cook 1958). sehingga berinteraksi dengan udara bebas yang menyebabkannya menjadi tengik. etil asetat. diketahui menghasilkan hasil yang positif. atau butanol. Penggunaan asetat anhidrat dapat diganti dengan asam asetat. Sementara itu dengan uji Lieberman-Buchard menghasilkan perubahan warna lapisan atas menjadi hijau dan lapisan bawah menjadi merah. Hidrokarbon tetrasiklik jenuh. Hal ini dibuktikan dengan berubahnya warna lapisan atas menjadi merah dan lapisan bawah menjadi kehijauan pada uji Salkowski. Penyelidikan-penyelidikan menunjukkan bahwa kolesterol mempunyai rumus molekul C27H46O dan mengandung sebuah ikatan rangkap.4-dienil (Cook 1958). Hal-hal yang mempengaruhi ketengikan ini adalah proses penyimpanan bahan uji yang cukup lama dan kurang tertutup.3¶-biskolesta-2. Sejak lama orang telah mengetahui bahwa batu empedu terdiri sebagian besar alkohol yang berwujud kristal putih yang disebut kolesterol. steroid diubah menjadi hidrokarbon polimer tak jenuh. Perlakuan kolesterol dalam kloroform dengan penambahan asam sulfat dapat menambahkan substansi air membentuk bikolestadienil. Molekul kosleterol terdiri atas tiga lingkar enam tersusun seperti dalarn fenantren dan terlebur dalam suatu lingkar lima. Uji Lieberman. yang mempunyai sistem .kompleks yang menyebabkan timbulnya rasa dan bau meyimpang pada lemak (Lehninger 1982). Struktur kolesterol sesungguhnya ditentukan berdasarkan reaksi dehidrogenasi oleh selenium yang menghasilkan hidrokarbon Diels dan berdasarkan hasil analisis sinar X selanjutnya kolesterol telah disintesis pada tahun 1952 sebagai hasil karya Woodward dari Amerika Serikat dan pada tahun 1953 oleh Robinson dad Inggeris. Berdasarkan uji kolesterol dengan uji Salkowski dan uji Lieberman-Buchard. Senyawa ini dapat merupakan campuran dari 3.3¶-biskolesta-3. Dalam uji Salkowaki dan Lieberman-Buchard. berasal dari bahasa Yunani Chole "empedu" dan stereos "padat.

com/doc/38354246/Laporan-Lipid Uji Lipid Submitted by rismaka on June 20.scribd. http://www. . Kolesterol merupakan steroida penting.membran bakteri dan mitokondria. 2009 at 2:00 pm 10 Comments Lipid atau trigliserida merupakan bahan bakar utama hampir semua organisme disamping karbohidrat. bukan saja karena merupakan komponen membran tetapi juga karena merupakan pelopor biosintetik umum untuk steroid lain termasuk hormon steroida dan garam empedu.2 siklopentenoperhidrofenantren. dengan mencerminkan pentingnya fungsi membran di dalam janingan-jaringan ini. hidrokarbon tetrasiklik jenuh. disebut 1. Trigliserida adalah triester yang terbentuk dari gliserol dan asam-asam lemak. yang mempunyai sistem lingkar demikian dan terdiri atas 17 atom karbon. Kolesterol berlimpah dalam otak dan jaringan saraf lainnya. tetapi tidak terdapat di dalam membrane .lingkar lima. Sebagai lipida membran kolesterol terdapat di dalam membran sel organisme tingkat tinggi. kerangka ini sekalius merupakan ciri khusus yang membedakan steroid dengan senyawa organik bahan alam lainnya.

Gambar 1. trigliserida yang mengandung asam lemak tidak jenuh bersifat cairan pada suhu kamar. Tujuan Percobaan Percobaan ini bertujuan untuk mempelajari beberapa reaksi uji terhadap golongan lipid. pereaksi iod Hubl. Kelas lipida yang lain adalah steroid dan terpen. HCl pekat. sedangkan trigliserida campuran mengandung dua atau tiga jenis asam lemak yang berbeda. sehingga memutuskan ikatan gandanya menjadi ikatan tunggal. asam oleat. alkohol. Kolesterol dan senyawa turunan esternya. Trigliserida dengan bagian utama asam lemak tidak jenuh dapat diubah secara kimia menjadi lemak padat oleh proses hidrogenasi sebagian ikatan gandanya. alkali. minyak kelapa. minyak kelapa tengik. asam sulfat pekat. eter. pipet mohr. pengaduk. Prosedur Percobaan . Steroid yang paling banyak adalah sterol yang merupakan steroid alkohol. yaitu lemak. Molekul oksigen dalam udara dapat bereaksi dengan asam lemak. mentega. Bahan yang dipakai pada percobaan yaitu akuades. yaitu trigliserida sederhana dan trigliserida campuran. kristal KHSO4. asam stearat. Trigliserida akan terhidrolisis jika dididihkan dengan asam atau basa. asam palmitat. disebut minyak. kloroform anhidrat. namun mudah larut dalam pelarut nonpolar seperti kloroform. Trigliserida bersifat tidak larut dalam air. asam encer. erlenmeyer dan sumbat karet. trigliserida yang mengandung asam lemak tidak jenuh cenderung mengalami autooksidasi. kloroform. Struktur Asam Lemak Asam-asam lemak jenuh ataupun tidak jenuh yang dijumpai pada trigliserida. Jika terkena udara bebas. bunsen. kolesterol. lemak hewan. gliserol. Steroid merupakan molekul kompleks yang larut di dalam lemak dengan empat cincin yang saling bergabung. Kolesterol adalah sterol utama pada jaringan hewan. asam asetat anhidrat dan floroglusinol. dan kolesterol. Bahan dan Alat Alat yang dipakai yaitu tabung reaksi. Hal ini menyebabkan minyak mengalami ketengikan. margarin. atau eter. benzena. umumnya merupakan rantai tidak bercabang dan jumlah atom karbonnya selalu genap. dengan asam lemaknya yang berantai panjang adalah komponen penting dari plasma lipoprotein. Hidrolisis trigliserida oleh basa kuat (KOH atau NaOH) akan menghasilkan suatu campuran sabun K+ atau Na+ dan gliserol. Hidrolisis trigliserida dengan asam akan menghasilkan gliserol dan asam-asam lemak penyusunnya. pipet tetes. Ada dua macam trigliserida. Trigliserida sederhana mengandung asam-asam lemak yang sama sebagai penyusunnya. sedangkan trigliserida yang mengandung asam lemak jenuh bersifat padat yang sering disebut lemak. minyak. Pada umumnya. serbuk CaCO3. kertas saring.

minyak kelapa. sebanyak 2 ml pereaksi atau pelarut dimasukkan ke dalam tabung reaksi yang bersih. Kemudian warna yang timbul diamati pada kertas tersebut dan bila kertas berwarna merah muda berarti bahan tersebut tengik. kemudian dibubuhkan sedikit bahan percobaan lalu dikocok kuat-kuat dan diamati kelarutannya. Data dan Hasil Pengamatan Tabel 1. asam palmitat dan asam stearat. Uji ini dilakukan terhadap minyak kelapa. eter.Percobaan uji kelarutan. Percobaan uji ketengikan. Kemudian ditambahkan beberapa tetes pereaksi iod Hubl sambil dikocok dan diamati perubahan yang terjadi. Percobaan uji ketidakjenuhan. asam palmitat. sebanyak 1 ml bahan percobaan dimasukkan dalam tabung bersih. asam oleat. . Kemudian ditambahkan asam sulfat pekat dengan volume yang sama. kemudian dikocok perlahan-lahan dan dibiarkan beberapa menit. tabung dikocok perlahan-lahan dan dibiarkan lapisan cairan terpisah. margarin. lalu ditambahkan kloroform sama banyak. gliserol. diamati warna pada lapisan tersebut. Selanjutnya dipanaskan diatas api kecil lalu api diperbesar. Uji ini dilakukan terhadap minyak kelapa tengik. beberapa miligram kolesterol dimasukkan ke dalam tabung reaksi yang sudah berisi 3 ml kloroform anhidrat. dan dicampurkan hati-hati. Pelarut yang digunakan yaitu akuades. diperhatikan bau akrolein yang terbentuk dibandingkan bau SO2 yang berasal dari karbohidrat. dikocok sampai semua bahan larut. lemak hewan. mentega. alkali dan asam encer. alkohol panas. kloroform. Selanjutnya dimasukkan serbuk CaCO3 dan segera ditutup dengan sumbat karet yang dijepitkan kertas floroglusinol sehingga kertasnya tergantung dan dibiarkan selama 10-20 menit. minyak kelapa. alkohol dingin. lemak hewan dan mentega. larutan kolesterol dan kloroform dari percobaan Salkowski ditambahkan 10 tetes asam asetat anhidrat dan 2 tetes asam sulfat pekat. Percobaan uji akrolein. erlenmeyer 100 ml diisi dengan 5 ml bahan percobaan. ditambahkan 5 ml HCl pekat. kemudian ditambahkan 3-4 tetes bahan percobaan. Lakukan uji ini terhadap minyak kelapa tengik. Uji kelarutan lipid pada berbagai pelarut. Percobaan uji Lieberman Buchard. kristal KHSO4 dimasukkan ke dalam tabung reaksi. lemak hewan. Percobaan uji Salkowski untuk kolesterol.

Tabel 4. Hasil uji akrolein pada sampel. Data pengamatan pada uji ketengikan.Tabel 2. . Data pengamatan uji ketidakjenuhan. Tabel 3.

hanya gliserol dalam bentuk bebas atau yang terikat berupa senyawa yang akan membentuk akrolein. Hasil uji akrolein menunjukkan bahwa semua bahan yang diuji memberikan bau yang tajam yang diidentifikasi oleh praktikan sebagai bau akrolein. Dari hasil uji ketidakjenuhan. yaitu bahwa ia mempunya uikatan rangkap pada molekulnya. namun larut dalam pelarut non polar sepertio kloroform. Pada uji ketengikan. Data pengamatan uji Salkowski dan Lieberman-Buchard. asam oleat menunjukkan hasil negatif. dan benzena. Asam oleat dan gliserol larut dalam air maupun alkohol. Pada uji ketidakjenuhan. Ketengikan pada kebanyakan lemak atau minyak menunjukkan bahwa kebanyakan golongan trigliserida tersebut telah teroksidasi oleh oksigen dalam udara bebas. yaitu tidak adanya ikatan rangkap pada molekulnya. Hal ini disebabkan karena pada gliserol dan asam oleat mempunyai kepala polar berupa gugus -OH yang dapat berikatan hidrogen dengan molekul air ataupun alkohol. Trigliserida yang mengandung asam lemak yang mempunyai ikatan rangkap dapat diadisi oleh golongan halogen. Dalam percobaan ini asam lemak seperti asam oleat dan stearat memberikan hasil uji positif untuk akrolein. Pada teorinya.Tabel 5. Warna merah muda yang hilang selama reaksi menunjukkan bahwa asam lemak tak jenuh telah mereduksi pereaksi iod huble. sedangkan asam-asam lemak tidak. Warna merah muda dihasilkan dari . gliserol dalam bentuk bebas atau yang terdapat dalam lemak/minyak akan mengalami dehidrasi membentuk aldehid akrilat atau akrolein. Penyebab kesalahan ini adalah kesalahan praktikan dalam mengidentifikasi bau akrolein. pereaksi iod huble akan mengoksidasi asam lemak yang mempunyai ikatan rangkap pada molekulnya menjadi berikatan tunggal. Lemak hewan dan minyak kelapa tengik dapat terdispersi menjadi misel yang megubah asam-asam lemak penyusunnya menjadi sabun. hampir semua jenis lipid. Pada hasil uji akrolein. warna merah muda menunjukkan bahwa bahan tersebut tengik. sedangkan bahan lain yang diujikan menunjukkan hasil positif. eter. yaitu lemak dan minyak tidak larut dalam pelarut polar seperti air. Senyawa pendehidrasi dalam uji ini adalah KHSO4 yang menarik molekul air dari gliserol. Pembahasan Pada uji kelarutan lipid.

http://www. Pada uji ketidakjenuhan bahan yang jenuh memberikan perubahan warna menjadi merah muda sedangkan yang tidak jenuh tetap pada warna asalnya. atau eter tetapi tidak larut dalam air. Tekanan Osmosis.reaksi antara floroglusinol dengan molekul oksigen yang mengoksidasi lemak/minyak tersebut. Pada uji salkowski. titik didih Ditulis oleh Ratna dkk pada 16-04-2009 . Hasil percobaan menunjukkan. Kolesterol diuji secara kualitatif dengan uji Salkowski dan Lieberman Buchard.rismaka. hanya minyak kelapa dan margarin yang tidak tengik. Sifat Koligatif Larutan. Hal-hal yang mempengaruhi ketengikan ini adalah proses penyimpanan bahan uji yang cukup lama dan kurang tertutup. Uji salkowski dan lieberman-buchard digunakan untuk mengidentifikasi adanya kolesterol. Kedua uji tersebut diatas dapat digunakan untuk mengukur kadar kolesterol secara kalorimetri. Kesimpulan Dari hasil pengamatan yang diperoleh. dari semua bahan yang diuji. lipid larut dalam pelarut organik seperti kloroform. Pada uji akrololein semua bahan mengandung gliserol yang membedakannya hanya intensitas bau yang ditimbulkan. terbentuk cincin coklat yang menunjukkan terjadinya reaksi antara kolesterol dengan asam sulfat pekat. sehingga berinteraksi dengan udara bebas yang menyebabkannya menjadi tengik. Minyak atau lemak yang tengik dapat dideteksi denga perubahan warna kertas menjadi merah muda.net/2009/06/uji-lipid. Warna hijau pada uji lieberman-buchard menunjukkan reaksi antara kolesterol dengan asam asetat anhidrat.html Sifat Koligatif Larutan Kata Kunci: Penurunan Titik Beku. Tekanan Uap Jenuh.

Penurunan Tekanan Uap Jenuh Pada setiap suhu. Hal ini disebabkan karena zat terlarut itu mengurangi bagian atau fraksi dari pelarut. Apabila suatu pelarut ditambah dengan sedikit zat terlarut (Gambar 6. sehingga kecepatan penguapan berkurang. Penambahan suatu zat ke dalam zat cair menyebabkan penurunan tekanan uapnya. Dengan demikian sifat koligatif larutan dibedakan atas sifat koligatif larutan non elektrolit dan sifat koligatif larutan elektrolit. sedangkan larutan non elektrolit tidak terurai menjadi ion-ion. zat cair selalu mempunyai tekanan tertentu. maka akan didapat suatu larutan yang mengalami: 1. 2. Jumlah partikel dalam larutan non elektrolit tidak sama dengan jumlah partikel dalam larutan elektrolit. . 3. walaupun konsentrasi keduanya sama. Tekanan ini adalah tekanan uap jenuhnya pada suhu tertentu.Gambaran umum sifat koligatif Sifat koligatif larutan adalah sifat larutan yang tidak tergantung pada macamnya zat terlarut tetapi semata-mata hanya ditentukan oleh banyaknya zat terlarut (konsentrasi zat terlarut). Penurunan tekanan uap jenuh Kenaikan titik didih Penurunan titik beku Tekanan osmosis Banyaknya partikel dalam larutan ditentukan oleh konsentrasi larutan dan sifat Larutan itu sendiri.2). Hal ini dikarenakan larutan elektrolit terurai menjadi ion-ionnya. 4.

XA keterangan: P : penuruman tekanan uap jenuh pelarut po : tekanan uap pelarut murni . XA Sehingga : P = po . XA Po ± P = Po . maka persamaan di atas dapat diperluas menjadi : P = Po (1 ± XA) P = Po ± Po . XB keterangan: p : tekanan uap jenuh larutan po : tekanan uap jenuh pelarut murni XB : fraksi mol pelarut Karena XA + XB = 1.Gambaran penurunan tekanan uap Menurut Roult : p = po .

Kb keterangan: Tb = kenaikan titik didih (oC) m = molalitas larutan Kb = tetapan kenaikan titik didihmolal (W menyatakan massa zat terlarut). maka kenaikan titik didih larutan dapat dinayatakan sebagai: Apabila pelarutnya air dan tekanan udara 1 atm. bila 45 gram glukosa (Mr = 180) dilarutkan dalam 90 gram air ! Diketahui tekanan uap jenuh air murni pada 20oC adalah 18 mmHg. Kenaikan Titik Didih Adanya penurunan tekanan uap jenuh mengakibatkan titik didih larutan lebih tinggi dari titik didih pelarut murni. Untuk larutan non elektrolit kenaikan titik didih dinyatakan dengan: Tb = m . maka titik didih larutan dinyatakan sebagai : .XA : fraksi mol zat terlarut Contoh : Hitunglah penurunan tekanan uap jenuh air.

= 0.atm/mol K T = suhu mutlak (K) . Menurut Van t hoff tekanan osmosis mengikuti hukum gas ideal: PV = nRT Karena tekanan osmosis = . maka : ° = tekanan osmosis (atmosfir) C = konsentrasi larutan (M) R = tetapan gas universal. maka titik beku larutannya dinyatakan sebagai: Tf = (O ± Tf)oC Tekanan Osmosis Tekanan osmosis adalah tekanan yang diberikan pada larutan yang dapat menghentikan perpindahan molekul-molekul pelarut ke dalam larutan melalui membran semi permeabel (proses osmosis) seperti ditunjukkan pada.082 L.Tb = (100 + Tb) oC Penurunan Titik Beku Untuk penurunan titik beku persamaannya dinyatakan sebagai: Tf = penurunan titik beku m Kf W = molalitas larutan = tetapan penurunan titik beku molal = massa zat terlarut Mr = massa molekul relatif zat terlarut p = massa pelarut Apabila pelarutnya air dan tekanan udara 1 atm.

Seperti yang telah dijelaskan sebelumnya bahwa larutan elektrolit di dalam pelarutnya mempunyai kemampuan untuk mengion. Besarnya derajat ionisasi ini dinyatakan sebagai : ° = jumlah mol zat yang terionisasi/jumlah mol zat mula-mula Untuk larutan elektrolit kuat. y Untuk Kenaikan Titik Didih dinyatakan sebagai : n menyatakan jumlah ion dari larutan elektrolitnya. maka larutan elektrolit mempunyai pengembangan di dalam perumusan sifat koligatifnya. maka konsentrasi partikelnya menjadi 2 kali semula = 1. Larutan yang mempunyai tekanan lebih tinggi dari yang lain disebut larutan Hipertonis. Hal ini mengakibatkan larutan elektrolit mempunyai jumlah partikel yang lebih banyak daripada larutan non elektrolit pada konsentrasi yang sama.5 molal garam dapur. Contoh : Larutan 0. y y Untuk larutan glukosa dalam air jumlah partikel (konsentrasinya) tetap.0 molal. Yang menjadi ukuran langsung dari keadaan (kemampuannya) untuk mengion adalah derajat ionisasi. Untuk larutan garam dapur: NaCl(aq) Na+(aq) + Cl-(aq) karena terurai menjadi 2 ion. yaitu 0.5 molal glukosa dibandingkan dengan iarutan 0.5 molal. Atas dasar kemampuan ini. Larutan yang mempunyai tekanan osmosis sama disebut Isotonis. harga derajat ionisasinya mendekati 1. . harganya berada di antara 0 dan 1 (0 < < 1). sedangkan untuk elektrolit lemah.Tekanan osmosis y y y Larutan yang mempunyai tekanan osmosis lebih rendah dari yang lain disebut larutan Hipotonis.

chem-is-try.5) dalam 250 gram air ! (untuk air.org/materi_kimia/kimia-smk/kelas_x/sifat-koligatif-larutan/ Protein Kata Kunci: asam amino. gugus karboksilat.85 gram garam dapur (Mr = 58.y Untuk Penurunan Titik Beku dinyatakan sebagai : y Untuk Tekanan Osmosis dinyatakan sebagai : ° = C R T [1+ (n-1)] Contoh : Hitunglah kenaikan titik didih dan penurunan titik beku dari larutan5. maka harga derajat ionisasiny http://www. tetapi kita mengetahui bahwa larutannya tergolong elektrolit kuat. senyawa organik. senyawa protein Ditulis oleh Zulfikar pada 21-11-2010 .86) Jawab : Larutan garam dapur. Kb= 0.52 dan Kf= 1. Catatan: Jika di dalam soal tidak diberi keterangan mengenai harga derajat ionisasi.

Protein dalam bentuk enzim beperan sebagai katalis dalam bermacam-macam proses biokimia. Gambar 14. Protein berperan dalam struktur dan fungsi semua sel makhluk hidup dan virus. Dalam tinjauan kimia protein adalah senyawa organik yang kompleks berbobot molekul tinggi berupa polimer dengan monomer asam amino yang dihubungkan oleh ikatan peptida. gugus amina (NH2). coba perhatikan Gambar 14.19. Protein juga merupakan sumber gizi. protein berperan sebagai sumber asam amino bagi organisme yang tidak mampu membentuk asam amino. Molekul protein mengandung karbon. atom ini juga umumnya merupakan C asimetris. Untuk pembahasan protein kita kaji terlebih dahulu monomer penyusun protein yaitu asam amino. Sebagai alat transport. oksigen. serta sebagai sistem kendali dalam bentuk hormon.19. gugus karboksilat (COOH).Protein merupakan komponen utama dalam sel hidup yang memegang peranan penting dalam proses kehidupan. yaitu protein hemoglobin mengikat dan mengangkut oksigen dalam bentuk (Hb-O) ke seluruh bagian tubuh. Protein pembangun misalnya glikoprotein terdapat dalam dinding sel. seperti antibodi yang terbentuk jika tubuh kemasukan zat asing. atom hidrogen (H). gugus penyusun serta bentuk ionnya . kuku dan rambut. Secara rinci struktur asam amino dibangun oleh sebuah atom C yang mengikat empat gugus yaitu. hidrogen. Sebagai komponen penyimpanan dalam biji-bijian. nitrogen dan sulfur serta Posfor. Protein juga berfungsi sebagai pelindung. Molekul asam amino. dan satu gugus sisa R. Asam amino adalah senyawa organik yang memiliki gugus fungsional karboksilat (COOH) dan amina (NH2) yang terikat pada satu atom karbon (C ) yang sama. keratin yang terdapat pada kulit. Gugus ini yang membedakan satu asam amino dengan asam amino lainnya.

asam amino bersifat amfoter. alifatik dan yang siklik.20).21 Isomer optik asam amino dari senyawa alanin Penggolongan Asam amino didasari pada sifat dan struktur gugus sisa (R). isoleusin dan prolin.20. sedangkan gugus R yang mempunyai struktur aromatik meliputi fenil alanin dan triptopan. Molekul Asam amino sebagai asam dan sebagai basa Keberadaan C asimetrik menjadi pusat kiral dan molekul asam amino memiliki isomer optik yang umumnya diberi notasi dextro (D) dan levo (L). valin. sebagai asam pada media basa dan menjadi basa pada suasana asam. ingat pembahasan isomer optik pada karbohidrat. gugus R yang mengandung belerang atau hidroksil.21. Asam amino dengan R yang bersifat non polar.Gugus karboksilat menyebabkan asam amino bersifat asam gugus amina bersifat basa. gugus amina menjadi ±[NH3+] dan gugus karboksilat menjadi ion ±[COO-]. seperti gugus R yang bersifat asam. Gambar 14. Namun penggolongan yang umum dipergunakan adalah sifat polaritas dari gugus R. Gambar 14. dengan karakteristik hidrofobik. leusin. basa. Gugus R dalam golongan asam amino merupakan senyawa hidrokarbon. Golongan ini terdiri dari lima senyawa asam amino yang memilliki gugus R alifatik yaitu alanin. 1. sehingga asam amino memiliki dua muatan dan disebut dengan zwitter-ion (Bagan 14. R sebagai senyawa aromatik. Hal ini dikarenakan protonasi. struktur kedua isomer dapat ditunjukan oleh alanin. perhatikan Gambar 14. serta . Dalam larutan.

akan memiliki muatan total positif pada pH 14.24. pada halaman berikut. Golongan ini memiliki struktur seperti pada Bagan 14. sistein. 4. Asam amino ini disajakan pada Bagan 14. Asam amino dengan R polar tapi tidak bermuatan. Lisin merupakan asam amino yang masuk dalam golongan ini. 3. Golongan ini memiliki gugus fungsional yang membentuk ikatan hidrogen dengan molekul air.22. glisin. Sedangkan arginin mengandung gugus guanidine yang bermuatan positif dan histidin mengandung gugus imidazol yang sedikit mengion. asparagin dan glutamin. Asam amino dengan gugus R yang bermuatan negatif. Senyawa dalam kelompok ini ditampilkan oleh Bagan 14.satu molekul yang mengandung belerang yaitu methionin. asam amino ini bersifat polar. treonin. Asam amino dengan gugus R non-polar . Kedua molekul ini memiliki gugus tambahan yang bermuatan negatif yaitu gugus karboksilat. Bagan 14. Asam amino dengan gugus R bermuatan positif. tirosin. Kelompok asam amino ini memiliki struktur seperti pada Gambar 14.25. dan hidrofilik atau lebih mudah larut dalam air dibandingkan dengan asam amino jenis pertama. serin. yaitu asam aspartat dan asam glutamat. kelompok ini hanya terdiri dari dua asam amino yang memiliki gugus bermuatan total negatif. 2. Beberapa asam amino yang masuk dalam golongan ini adalah.22.23.

Ada sepuluh macam amino esensial yaitu Arginin. Methionin (Met).25. daging.23. Lisin (Lys). Isoleusin (Ile). Hampir seluruh protein tersedia dalam susu. (Arg). Asam amino esensial dapat diperoleh dari makanan seperti telur. Histidin (His).24. Threonin (Thr). beberapa biji-bijian dan sayuran mengandung protein yang tidak . susu. Kebutuhan akan asam amino ini di dapat dari makanan. Asam amino dengan gugus R yang bermuatan total negatif Gambar 14. Phenilalanin (Phe). Asam amino dengan gugus R yang bermuatan total positif Dalam tubuh manusia terdapat beberapa asam amino yang tidak disintesa dalam tubuh yaitu asam amino esensial. Gugus R asam amino yang bersifat polar Bagan 14. Triptofan (Trp) dan Valin (Val). Leusin (Leu).Bagan 14.

2. Protein merupakan biopolymer polipeptida yang tersusun dari sejumlah asam amino yang dihubungkan oleh ikatan peptida. seperti protein yang membentuk batang dan sendi sitoskeleton. Jenis protein lain berperan dalam fungsi struktural atau mekanisme. Tabel 14.3. sebagai komponen penyimpanan (dalam biji) dan juga dalam transportasi hara. mengkombinasikan makanan sangat baik.lengkap.chem-is-try. Protein merupakan biopolymer yang multifungsi. . terdapat beberapa sumber protein yang dapat dijadikan rujukan. Kandungan asam amino esensial dalam sumber makanan http://www.org/materi_kimia/kimia-kesehatan/biomolekul/protein/ TUJUAN PERCOBAAN Dapat memahami metode identifikasi protein secara kualitatif. yaitu sebagai struktural pada sel maupun jaringan dan organ. protein berperan sebagai sumber asam amino bagi organisme yang tidak mampu membentuk asam amino tersebut (heterotrof). sebagai pengemban atau pembawa senyawa atau zat ketika melalui biomembran sel. sistem kendali dalam bentuk hormon. dalam Tabel 14. TEORI DASAR Kebanyakan protein merupakan enzim atau subunit enzim.3. sebagai enzim suatu biokatalis. Protein terlibat dalam sistem kekebalan (imun) sebagai antibodi. dan sebagai zat pengatur. Sebagai salah satu sumber gizi.

mengatur kelangsungan proses di dalam tubuh.5 N Larutan protein (gelatin dan albumin) Larutan tembaga sulfat (CuSO4)0. 3.2 N Timbal asetat 0.01 M Merkuri (II) klorida atau HgCl2 0. ALAT DAN BAHAN 3. Protein merupakan instrumen yang mengekspresikan informasi genetik.1 Alat ¯ ¯ ¯ ¯ ¯ ¯ ¯ ¯ Tabung reaksi Gelas ukur Pipet tetes Batang pengaduk Kertas saring Termometer Stopwatch pH meter 3.2 M Larutan (NH4)2SO4 Reagen millon Reagen uji biuret Larutan albumin . Protein mempunyai fungsi unik bagi tubuh.2 Bahan ¯ ¯ ¯ ¯ ¯ ¯ ¯ ¯ ¯ Natrium hidroksida 2. dan memberi tenaga jika keperluannya tidak dapat dipenuhi oleh karbohidrat dan lemak.Selain itu protein juga merupakan makromolekul yang paling berlimpah di dalam sel dan menyusun lebih dari setengah berat kering pada hampir semua organisme. antara lain menyediakan bahan-bahan yang penting peranannya untuk pertumbuhan dan memelihara jaringan tubuh.

aduk hingga melarut. d. c.02 M. .1 M Etil alkohol 95% Asam asetat 1 M Air 4.1 Uji biuret a. Ulangi percobaan dengan menggunakan Pb asetat 0. b. Tempatkan 3 ml larutan protein (gelatin dan albumin) pada tabung reaksi. 2.01 M. Tambahkan 5 tetes HgCl2 0. PROSEDUR PERCOBAAN 4.¯ ¯ ¯ ¯ ¯ ¯ Buffer asetat 1 M Asam klorida 0. 4. aduk.3 Pengendapan dengan garam a. c. Pengamatan : 1. Jika tidak timbul warna.2 Pengendapan dengan logam a. b. lakukan sehingga sedikit garam tertinggal tidak larut. Tempatkan 3 ml larutan protein (gelatin dan albumin) pada tabung reaksi. tambahkan lagi setetes atau dua tetes larutan tembaga sulfat.2 M.5 N. Tambahkan 1 ml natrium hidroksida 2. Tambahkan pula setetes larutan tembaga sulfat 0. Tambahkan lagi sedikit ammonium sulfat aduk lagi. Untuk pekerjaan ini yang dilakukan : pertama tambahkan sedikit garam tersebut ke dalam larutan protein (gelatin dan albumin). Apa hasil pengamatan anda ? Mengapa putih telur dapat digunakan sebagai penawar (antidotum) pada keracunan merkuri ? 4. aduk.1 M Natrium hidroksida 0. Jenuhkan 5 ml larutan protein (gelatin dan albumin) dengan ammonium sulfat.

f.1 M Etil alkohol 95% Pengamatan : Tabung. d. c.5 Uji Koagulasi a.6 Denaturasi Protein . Uji pula endapan dengan dengan reagen million.1 M NaOH 0. b. Letakkan tabung dalam air mendidih selama 5 menit. Tuliskan hasil pengamatan anda ! Mengapa ditambahkan asam kedalam larutan protein ? Protein apa yang menggumpal dengan pendidihan ? 4. Ambil endapan dengan batang pengaduk. Pengamatan : 1. Setelah larutan jenuh. d. e. Tambahkan 2 tetes asam asetan 1 M.tabung mana yang menunjukan protein yang tidak larut ? 1 5 ml 1 ml 6 ml 2 5 ml 1 ml 6 ml 3 5 ml 1 ml 6 ml 4. Uji kelarutan endapan di dalam air. Pengamatan : Terangkan hasil-hasil yang diperoleh ! 4. 3. Tempatkan 5 ml larutan protein (gelatin dan albumin) ke dalam tabung reaksi. Uji pula endapan dengan reagen million dan filtrat dengan uji biuret.4 Pengendapan Dengan Alkohol Tabung Larutan albumin Buffer asetat pH 4. 2.7 (1M) Hcl 0. Uji kelarutan endapan di dalam air. lalu disaring. c.b.

DATA PENGAMATAN 5. d.7 tulis hasilnya ! Pengamatan : Perubahan kimia apa yang berhubungan dengan denaturasi albumin telur ? 5.1 Uji Biuret   Gelatin + NoOH 2. Dalam tabung mana terlihat adanya endapan ? Pada tabung 1 dan 2 tambahkan 10 ml buffer asetat ph 4.5 N + CuSO4 Larutan ungu .1 M 1 9 ml 1 ml 2 9 ml 1 ml 3 9 ml 1 ml - b.7 (1M) Hcl 0.a.5 N + CuSO4 Larutan ungu Albumin + NaOH 2. c. Siapkan 3 campuran pada tabung berikut ini : Tabung Larutan albumin Buffer asetat pH 4. Tempatkan ketiga tabung dalam air mendidih selama 15 menit dan dinginkan pada temperatur kamar.1 M NaOH 0.

2 M endapan putih lebih cepat terbentuk (+++) Gelatin + Pb asetat 0.2 Pengendapan Dengan Logam     Albumin + Pb asetat 0.2 M Tidak terbentuk endapan Albumin terendapkan logam berat Gelatin tidak terendapkan logam berat 5.3 Pengendapan Dengan Garam Larutan Pegujian Endapan kelarutan dlm air Gelatin Larut / Terdispersi reagen millon Larutan orange Albumin Tidak larut Endapan orange kuning Larutan biru (+) Pengujian Filtrat Uji biuret kuning Larutan biru (+) .2 M endapan putih (++) Albumin + HgCl2 0.5.2 M Tidak terbentuk endapan Gelatin HgCl2 0.

Endapan Albumin dan Gelatin yang diidentifikasi oleh reagen milon 5.5 Uji Koagulasi Larutan Pegujian Endapan kelarutan dlm air Gelatin Tidak terbentuk endapan reagen millon Tidak endapan terbentuk .1 M + etenol 95% endapan sedikit di dasar tabung Albumin + buffer asetat 1 M + etanol 95% endapan banyak (menggumpal) Albumin NaOH 0.1 M + etanol 95% tidak ada endapan 5.4 Pengendapan Dengan Alkohol    Albumin + Hcl 0.

bisa menunjukkan bahwa sampel uji tersebut termasuk ke dalam golongan protein atau bukan.6 Denaturasi Protein Tabung Larutan albumin Buffer asetat pH 4. maka .1 M NaOH 0. Hal ini menunjukkan adanya ikatan peptida dalam gelatin dan albumin.1 M Endapan yang terbentuk 1 9 ml 1 ml +++ 2 9 ml 1 ml + sedikit) *Tabung 1 dan 3 sebelum dipanaskan sudah terbentuk endapan 6. PEMBAHASAN 3 9 ml 1 ml (sangat ++ o Pada uji biuret. gelatin dan albumin menunjukkan warna ungu ketika penambahan tembaga sulfat dalam suasana basa.7 (1M) Hcl 0. Ada tidaknya ikatan peptida pada sampel uji. Jika pada sampel albumin dan gelatin menunjukkan hasil yang positif terhadap uji biuret.Albumin Tidak larut dalam air endapan putih menjadi orange Albumin Gelatin 5.

Sehingga pada saat penambahan ammonium sulfat. Filtrat yang tersisa pada pengujian ini. Albumin yang ditambah larutan penyangga (buffer) pH 4.7 paling banyak menghasilkan endapan. sampel protein (albumin dan gelatin) mampu terendapkan setelah penambahan ammonium sulfat hingga larutan jenuh. sehingga pada suasana tertentu mampu membentuk endapan. kembali dalam bentuk solidnya sehingga terbentuklah protein yang terendapkan. Kemudian alkohol akan menkondisikan gugus positif pada asam amino untuk bereaksi dengan gugus negatif yang ada dalam larutan.dan gugus negatif yang ada pada . ammounium sulfat akan melarut dalam air/pelarutnya dan mendesak protein keluar. kemudian diuji kembali dengan cara uji biuret dan kembali menghasilkan warna ungu. o Pada uji pengendapan dengan garam. o Pengendapan sampel protein (albumin dan gelatin) oleh logam Hg berlangsung lebih cepat dan menghasilkan produk dalam jumlah yang lebih banyak. Albumin yang ditambahkan HCl juga menghasilkan endapan. hal ini terjadi karena pH tersebut merupakan titik isoelektrik protein sehingga endapan yang terbentuk merupakan jumlah yang paling maksimal. Hal ini terjadi karena tetapan disosiasi HgCl2 lebih besar daripada Pb-Asetat. Warna ungu yang terbentuk menunjukkan bahwa masih ada ikatan peptida dalam larutan. Hal ini terjadi karena ammonium sulfat memiliki tingkat kelarutan yang lebih tinggi daripada protein.dikatakan terdapat ikatan peptida dalam sampel yang juga berarti bahwa sampel tersebut merupakan protein. namun dengan kuantitas yang lebih sedikit. o Penambahan alkohol pada uji pengendapan dengan alkohol berfungsi untuk menurunkan konstanta dielektrik pada larutan sehingga gaya tarik-menarik antar molekul jadi semakin kuat. HgCl2 akan terionisasi dan lebih banyak dalam bentuk Hg2+ sehingga protein berlebih yang terdapat dalam sampel uji lebih cepat bereaksi dengan Hg2+ tersebut dan menghasilkan endapan dalam jumlah yang lebih banyak ketimbang pengendapan oleh logam Pb yang memiliki tetapan disosiasi lebih kecil dari Hg. ini berarti juga masih ada protein dalam larutan yang belum terendapkan sempurna dengan penambahan garam ammonium sulfat tersebut. Pada saat ditambahkan ke dalam larutan sampel uji. ini terjadi karena gugus positif pada protein berikatan dengan gugus Cl.

kendati albumin tidak terdenaturasi pada suasana basa namun endapan tetap terbentuk walaupun dalam jumlah yang sedikit. Gelatin yang tidak terkoagulasi oleh panas ini kemungkinan terjadi karena sampel gelatin yang ada terlalu rendah konsentrasinya sehingga koagulan dari gelatin tidak tampak secara kasat mata. Laju pembentukan dan jumlah endapan ditentukan oleh tetapan disosiasi senya logam pengendapnya.7) dan pada pH tertentu yang mendekati titik isoelektriknya. hal ini terjadi karena pemanasan yang dilakukan mampu membuat protein terdenaturasi. Endapan yang terbentuk menunjukan hasil positif terhadap reagen milon dengan .7 menghasilkan endapan yang paling banyak setelah pemanasan. semua jenis protein terkoagulasi oleh suhu yang tinggi. o Protein terendapkan oleh logam logam berat seperti Pd dan Hg. Hal ini juga berkaitan dengan titik isoelektrik protein. terlihat dari perubahan warna larutan menjadi bening berwarna ungu. o Gelatin dan albumin terendapkan oleh penambahan garam. Sebaliknya. o Albumin terkoagulasi setelah pemanasan sedang albumin tidak. hanya terpecah menjadi partikel yang lebih kecil saat pengadukan dan terdispersi di semua bagian air sehingga tampak larut pada percobaan ini. o KESIMPULAN Gelatin dan albumin menunjukkan hasil yang positif terhadap uji biuret. Uji biuret digunakan sebagai pengujian umum terhadap kandungan protein dalam sampel dengan melihat ada tidaknya ikatan peptida dalam sampel tersebut. protein tidak terendapkan oleh alkohol pada suasana basa karena pH nya terlampau jauh dari titik isoelektrik protein. Albumin dengan NaOH menhasilkan endapan yang paling sedikit. Albumin dengan buffer pH 4.larutan sehingga terbentuk endapan pada suasana asam. 7. Namun seharusnya. o Protein terendapkan oleh alkohol pada titik isoelektriknya (pH 4. o Semua jenis protein akan terkoagulasi oleh asam dan panas. Kedua endapan tidak bisa larut kembali dalam air.

http://andiscientist. Protein terdenaturasi oleh suasana asam dan panas. o o Protein akan terkoagulasi oleh pemanasan. itu namanya polipeptida. Dalam bentuk .com/2010/08/uji-identifikasi-protein. Asam amino adalah sembarang senyawaorganik yang memiliki gugus fungsional karboksil (-COOH) dan amina (biasanya -NH2). Pengertian Asam Amino Sejumlah asam amino bergabung menjadi satu rantaiasam amino. hal ini menunjukan bahwa endapan yang terbentuk benar-benar merupakan endapan protein.html I. Polipeptida yang menjadi bahan dasar membangun segala sesuatu dalam tubuh makhluk hidup disebut protein. Dalam biokimia seringkali pengertiannya dipersempit: keduanya terikat pada satu atom karbon (C) yang sama (disebut atom C "alfa" atau ).blogspot. Gugus karboksil memberikan sifat asam dan gugus amina memberikan sifat basa. terlihat dari pembentukan jumlah endapan yang lebih banyak pada tabung yang dikondisikan dalam suasana asam dan ditahan pada pH sesuai titik isoelektriknya.berubahnya warna endapan menjadi oranye kecoklatan.

dan satu gugus sisa (R. yaitu sebagai penyusun protein. Kumpulan asam amino di sebut sebagai protein. batu-bata. Struktur Asam Amino Struktur asam -amino. dengan gugus amina di sebelah kiri dan gugus karboksil di sebelah kanan. II. Struktur asam amino secara umum adalah satu atom C yang mengikat empat gugus: gugus amina (NH2). Perilaku ini terjadi karena asam amino mampu menjadi zwitter-ion. kayu dan bahan2 yang membentuk bangunan tersebut bisa diibaratkan sebagai asam amino.larutan. Sebagai contoh sederhana pengandaian : sebuah bangunan bisa diartikan sebagai protein. Asam amino adalah unsur2 yang membentuk protein. sedangkan semen. jendela. pintu. atom hidrogen (H). dari residue) atau disebut juga gugus atau rantai samping yang membedakan satu asam amino dengan asam amino lainnya. gugus karboksil (COOH). . atap. Asam amino termasuk golongan senyawa yang paling banyak dipelajari karena salah satu fungsinya sangat penting dalam organisme. asam amino bersifat amfoterik: cenderung menjadi asam pada larutan basa dan menjadi basa pada larutan asam.

Z gugus karboksil. Ukuran .Z satu atom H danZ rantai samping (gugus R)Z Gugus R à rantai samping yang berbeda-beda pada setiap jenis asam amino Gugus R yang berbeda-beda tersebut menentukan: -. Struktur -.Atom C pusat tersebut dinamai atom C ("C-alfa") sesuai dengan penamaan senyawa bergugus karboksil. Oleh karena gugus amina juga terikat pada atom C ini. Satu atom C sentral yang mengikat secara kovalent: gugus amino. yaitu atom C yang berikatan langsung dengan gugus karboksil. senyawa tersebut merupakan asam -amino.

valin.a à siklis.a spt Ile (I) à biasa terdapat di bagian dlm protein. Semakin hidrofobik suatu a. ada/tidaknya gugus terionisasiZ 1. polar/non polar. alanin. leusin. Sifat kelarutan di dalam air III. Muatan elektrik -. Umum terdapat pada protein yang berinteraksi dengan lipid . Klasifikasi Asam Amino Diklasifikasikan berdasar gugus R (rantai samping)Z Biasanya sifat-sifat seperti: hidrofobik/hidrofilik. Prolin berbeda dgn a. Tapi mempunyai byk kesamaan sifat dgn kelompok alifatis ini. isoleusin dan prolin Bersifat hidrofobik. Asam amino non polar Memiliki gugus R alifatik Glisin.-.

glutamin Bersifat hidrofilik à mudah larut dalam air Cenderung terdapat di bagian luar protein Sistein berbeda dgn yg lain. sistein. standar karena selalu tjd dari 2 buah molekul sistein dan tidak dikode oleh DNA) . Asam amino polar Memiliki gugus R yang tidak bermuatan Serin .3) sehingga dapat mengalami oksidasi dengan sistein membentuk ikatan disulfide (-S-S-) à sistin (tdk tmsk dlm a. metionin.a.2. asparagin. karena ggs R terionisasi pada pH tinggi (pH = 8. threonin.

tirosin dan triptofan Bersifat relatif non polar à hidrofobik Fenilalanin bersama dgn V. L & I à a.a plg hidrofobik Tirosin à gugus hidroksil . dan histidin Mempunyai gugus yg bsft basa pd rantai sampingnya . triptofan à cincin indol Sehingga mampu membentuk ikatan hidrogen à penting untuk menentukan struktur ensim Asam amino aromatik mampu menyerap sinar UV 280 nm à sering digunakan utk menentukan kadar protein 4. Asam amino dengan gugus R aromatik Fenilalanin. arginin. Asam amino dengan gugus R bermuatan positif Lisin.3.

Bersifat polar à terletak di permukaan protein dapat mengikat air. Asam amino dengan gugus R bermuatan negatif Aspartat dan glutamat Mempunyai gugus karboksil pada rantai sampingnya à bermuatan (-) / acid pada pH 7 . Histidin mempunyai muatan mendekati netral (pd gugus imidazol) dibanding lisin à gugus amino¾ arginin à gugus guanidino¾ Krn histidin dpt terionisasi pada pH mendekati pH fisioligis à sering berperan dlm reaksi ensimatis yg melibatkan pertukaran proton 5.

sebab untuk sintesisnya memerlukan senyawa nitrat anorganik. yaitu isoleusin. Ia disebut esensial bagi suatu spesies organisme apabila spesies tersebut memerlukannya tetapi tidak mampu memproduksi sendiri atau selalu kekurangan asam amino yang bersangkutan. metionin. Sebagian besar asam amino ini hanya dapat disintesis oleh sel tumbuhan.Asam Amino sendiri di bagi menjadi 3 jenis : a. Asam amino non-esensial adalah asam amino yang bisa diprosuksi sendiri oleh tubuh. Fenilalanin. Bagi manusia. Valin dan Triptofan Asam amino esensial adalah asam amino yang tidak bisa diproduksi sendiri oleh tubuh. sehingga harus didapat dari konsumsi makanan. Asam amino diperlukan oleh makhluk hidup sebagai penyusun protein atau sebagai kerangka molekul-molekul penting. leusin. seperti setelah latihan beban yang keras. Metionin. . Treosin. Contoh : Isoleusin. lisin. spesies itu harus memasoknya dari luar (lewat makanan). sehingga memiliki prioritas konsumsi yang lebih rendah dibandingkan dengan asam amino esensial. Untuk memenuhi kebutuhan ini. produksi dalam tubuh tidak secepat dan tidak sebanyak yang diperlukan sehingga harus didapat dari makanan maupun suplemen protein. Asam amino essensial adalah asam amino yang harus didatangkan dari luar tubuh manusia karena sel sel tubuh tidak dapat mensintesisnya. Istilah "asam amino esensial" berlaku hanya bagi organisme heterotrof. Leusin. Asam amino essensial. ada delapan (ada yang menyebut sembilan) asam amino esensial yang harus dipenuhi dari diet sehari-hari. Asam amino esensial bersyarat adalah kelompok asam amino non-esensial. namun pada saat tertentu. Lisin.

Histidin dan arginin disebut sebagai "setengah esensial" karena tubuh manusia dewasa sehat mampu memenuhi kebutuhannya. Asam amino karnitin juga bersifat "setengah esensial" dan sering diberikan untuk kepentingan pengobatan.Membantu mencegah penyusutan otot .fenilalanin. Isoleucine (BCAA = Branched-Chain Amino Acids = Asam amino dengan rantai bercabang) .Membantu dalam pembentukan sel darah merah . triptofan.Membantu pemulihan pada kulit dan tulang 2. dan valin.Membantu mencegah penyusutan otot . treonin. Leucine (BCAA = Branched-Chain Amino Acids = Asam amino dengan rantai bercabang) . Jenis-jenis asam amino essensial : 1.

tyrosine) ke otak 4.Merangsang pelepasan hormon pertumbuhan .Bersama dengan Vitamin C membentuk L-Carnitine . phenylalanine. dan lebih langsung diserap oleh otot .Tidak diproses di organ hati.Membantu dalam pembentukan kolagen maupun jaringan penghubung tubuh lainnya (cartilage dan persendian) 5. Lycine . Tyyptophan .3. Valine (BCAA = Branched-Chain Amino Acids = Asam amino dengan rantai bercabang) .Pemicu serotonin (hormon yang memiliki efek relaksasi) .Membantu dalam mengirimkan asam amino lain (tryptophan.Kekurangan lycine akan mempengaruhi pembuatan protein pada otot dan jaringan penghubugn lainnya .

Threonine .Menurunkan kadar kolestrol darah .Biasanya kekurangannya diderita oleh vegetarian 8.Salah satu asam amino yang membantu detoksifikasi .6. Phenylalanine .Komponen penting dari kolagen . Methionine .Membantu pencegahan penumpukan lemak pada organ hati .Membantu membuang zat racun pada organ hati dan membantuk regenerasi jaringan baru pada hati dan ginjal 7.Prekusor dari cysteine dan creatine .

Asam Aspartat. Asparagin. Contoh : Alanin.. mood.Prekursor untuk tyrosine .Meningkatkan daya ingat. Aspartic Acid -Membantu mengubah karbohidrat menjadi energy . Asam amino nonessendial.Digunakan dalam terapi depresi .Membantuk menekan nafsu makan b.Membangun daya tahan tubuh melalui immunoglobulin dan antibodi . Glutamin dan Prolin Jenis2 asam amino non-essensial : 1. Asam Glutamat. Asam amino nonessensial adalah asam amino yang dapat disintesis oleh tubuh manusia dengan bahan baku asam amino lainnya. fokus mental .

Membantu tubuh membentuk asam amino lain .Memproduksi glucagon yang mengaktifkan glikogen . Glyicine ..Membantu tubuh mengembangkan daya tahan .Berpotensi menghambat keinginan akan gula 3. Serine .Meredakan tingkat ammonia dalam darah setelah latihan 2.Merupakan bagian dari sel darah merah dan cytochrome (enzim yang terlibat dalam produksi energi) .Merupakan salah satu kunci dari siklus glukosa alanine yang memungkinkan otot dan jaringan lain untuk mendapatkan energi dari asam amino 4. Alanine .

Salah satu zat yang menyerah ultraviolet dalam tubuh . Jenis2 asam amino essensial bersyarat : 1.Diperlukan untuk pembentukan sel darah merah dan sel darah putih . Arginine (asam amino essensial untuk anak2) .. Asam amino essensial bersyarat. Histidine (asam amino essensial pada beberapa individu) .Bersama glycine dan methionine membentuk creatine 2.Diyakini merangsang produksi hormon pertumbuhan .Diyakini sebagai pemicu Nitric Oxide (suatu senyawa yang melegakan pembuluhdarah untuk aliran darah dan pengantaran nutrisi yang lebih baik) dan GABA .Diperlukan untuk memproduksi energi pada tingkat sel .Membantuk dalam fungsi otak (daya ingat) dan syaraf c.

Mengurangi efek kerusakan dari alkohol dan asap rokok .Siap diubah menjadi energy ..Salah satu elemen besar dari kolagen4.Banyak digunakan untuk terapi rematik dan alergi 3.Merangsang aktivitas sel darah putih dalam peranannya meningkatkan daya tahan tubuh . dan GABA . glutathine. ligamen.Pemicu dasar untuk glutamine. proline. arginine.Bersama L-Aspartic Acid dan L-Citruline menetralkan radikal bebas . ornithine. Cystine .Salah satu komponen yang membentuk otot jantung dan jaringan penyambung (persendian.Diperlukan untuk kinerja otak dan metabolisme asam amino lain 5. Glutamic Acid (Asam Glutamic . Tyrosine . dan lain-lain .

melanin (pigmen kulit).Pemicu hormon dopamine.Dosis 2 gram cukup untuk memicu produksi hormon pertumbuhan .Salah satu nutrisi untuk otak dan kesehatan pencernaan .Sumber energi penting pada organ tubuh pada saat kekurangan kalori ..Asam amino yang paling banyak ditemukan dalam otot manusia .Membantu dalam membentuk daya tahan tubuh .Membantu dalam meningkatkan volume sel otot . norepinephrine. epinephrine. hormon thyroid .Membantu dalam penyerapan dan pelepasan lemak .Mengingkatkan volume sel otot 7. Glutamine . Taurine .Meningkatkan mood dan fokus mental 6.

Membantu daya tahan tubuh dan fungsi organ hati Asam amino standar Asam amino yang menyusun protein organisme ada 20 macam disebut sebagai asam amino standar Diketahui asam amino ke 21 disebut selenosistein (jarang ditemukan) Terdapat di beberapa enzim seperti gluthatione peroxidase Selenenosistein mempy kode genetik: UGA à biasa utk stop kodon à tjd pd mRNA dgn struktur 2nd yg banyak.Membantu dalam penyembuhan dari penyakit .8. Asam amino non standar Merupakan asam amino diluar 20 mcm as. Amino standar .Dalam dosis besar bisa membantu produksi hormon pertumbuhan . Ornithine .

g karboksi glutamat mampu mengikat Ca à penting utk penjendalan darah. Kurang lebih 300 asam amino non standar dijumpai pada sel modifikasi serin yang mengalami fosforilasi oleh protein kinase modifikasi prolin à dlm proses modifikasi posttranslasi.Terjadi karena modifikasi yang terjadi setelah suatu asam amino standar menjadi protein. oleh prokolagen prolin hidroksilase Ditemukan pada kolagen untuk menstabilkan struktur Dari modifikasi Glu oleh vit K. Terdapat di kolagen dan miosin (protein kontraksi pd otot) dan . Ditemukan pd protein protombin Modifikasi lisin.

suatu asam amino mempunyai banyak sifat garam. Oleh karena itu asam amino mempunyai sifat asam maupun basa. Sifat Asam Amino Amino merupakan senyawa organik yang merupakan satuan penyusun protein yang mempunyai gugus amino dan karboksilat. Karena terjadinya muatan ion. 1989) Asam amino tidak selalu bersifat seperti senyawa-senyawa organik. Suatu asam amino yang mengalami reaksi asam basa internal. misalnya titik . Pxa suatu asam amino bukanlah Pxa dari gugus -COOH melainkan dari gugus -NH3 dan sebaliknya(Fessenden. Struktur sederhana dari asam amino adalah: NH2 R-CH-COOH Suatu asam amino mengandung gugus amina yang bersifat basa dan gugus karboksil yang bersifat asam dalam molekul yang sama.berperan untuk sisi terikatnya polisakarida Beberapa ditemukan asam amino nonstandar yang tidak menyusun protein à merupakan senyawa antara metabolisme (biosintesis arginin dan urea) IV. yang menghasilkan suatu ion dipolar yang disebut sebagai switter ion.

lelehnya diatas 200*C, sedangkan kebanyakan senyawa organik dengan bobot molekul sekitar itu berupa cairan pada temperatur kamar. Asam amino larut dalam air dan pelarut polar lain, tetapi tidak larut dalam pelarut non-polar, seperti dietil eter atau benzena. Asam amino mempunyai momendipol yang besar dan juga mereka kurang bersifat asam dibandingkan sebagian besar asam karboksilat, dan kurang bisa dibandingkan dengan sebagian besar amina(Fessenden, 1990).

Asam amino bersifat antara asam lemah dan basa lemah, ia akan terionisasi diantara asam dan basa dalam larutan berair yang disebut amfoterik, sebagai contoh adalah glisin. Senyawa-senyawa amfoterik akan bereaksi dengan asam ataupun basa dan membentuk garam(Routh, 1969).

Dua asam amino berikatan melalui suatu ikatan peptida dengan melepas sebuah molekul air. Reaksi kesetimbangan ini cenderung untuk berjalan kehidrolisis daripada sintesis. Gugus karboksil suatu asam amino berikatan dengan gugus amino dari asam amino lain yang menghasilkan peptida dengan melepas molekul air(Winarno, 1992).

Suatu ikatan peptida mempunyai ikatan rangkaian yang disebabkan oleh tumpang tindih orbital p dari gugus karbonil dengan pasangan elektron yang terdiri dari nitrogen. Suatu peptida adalah suatu amida yang dibentuk dari dua asam amino atau lebih. Ikatan amida antara gugus alfa amino dari suatu asam amino dan gugus karboksil dari asam amino lain adalah ikatan peptida(Fessenden, 1989).

Asam amino dapat berperan sebagai asam atau basa, jika suatu kristal asam amino, misalnya alanin dilarutkan dalam air, molekul ini menjadi dipolar yang dapat berperan sebagai asam atau bersifat basa(Lehninger, 1993).

Asam amino tidak hanya berperan sebagai bahan bangunan dari protein, tapi juga merupakan pelopor kimia bagi banyak senyawa, misalnya glisin diperlukan untuk biosintesis gugus dari hemoglobin. Triptofan merupakan pelopor dan suatu famili zat-zat penting dalam biokimia sistem syaraf. Tirosin merupakan materi penghubung bagi biosintesa dari pigmen kulit. Melanin merupakan biosintesa penghubung yang mengandung nitrogen(Neal, 1971).

Kelarutan asam amino adalah larut dalam pelarut polar seperti air dan etanol, tetapi tidak larut dalam pelarut non-polar, seperti benzena, heksana dan eter. Titik leburnya yang relatif tinggi (diatas 200*C) menyatakan adanya gugus-gugus yang bermuatan yaitu energi tingi yang diperlukan untuk memecahkan ionik yang mempertahankan kisi-kisi kristal(Martin, 1987).

Asam amino yang sederhana, glisin dapat digunakan sebagai contoh asam amino atau protein sebagai buffer. Ketika glisin didalam larutan dititrasi dengan asam atau basa terjadi pertukaran molekul dari bentuk zwitter ke bentuk dissosiasi pada gugus asam amino atau karboksil(Routh, 1969).

H-CH(NH3)-COOH <====> H+ + H-CH(NH3)-COO- + -OH <====> H-CH(NH2)-COO- + H2O

lart.asam(pH=2,4) zwitter ion(pH=6,0) lart.basa

Dalam titrasi asam amino, asam amino bertindak sebagai buffer dalam daerah dan cairan tubuh lain yang mempunyai ion dipolar memberikan dua disosiasi ketika bereaksi dengan asam atau basa. Persamaan Hendersen Hassel Bakk, untuk buffer sederhana yang menunjukkan konstanta disosiasi atau Pka sebagai pH pada konsentrasi sama dari gambar dan bentuk buffer asam adalah dituliskan sebagai

berkut(Routh, 1969):

pH = Pka + Log garam/asam

= Pk + Log 1/1

= Pk

Sifat-sifat khusus asam amino antara lain, asam amino tidak menyerap cahaya tampah/visible. Dengan pengecualian asam amino aromatik triptofan, tyrosin, fenil alanin dan histidin, tidak menyerap sinar UV yang mempunyai panjang gelombang 240nm. Sebagian besar yang mempunyai panjang gelombang diatas 240nm penyerapan UV oleh protein disebabkan kandungan triptofannya(Martin, 1987)

Isomerisme pada asam amino

Karena atom C pusat mengikat empat gugus yang berbeda, maka asam amino kecuali glisin memiliki isomer optik: L dan D. Cara sederhana untuk mengidentifikasi isomeri ini dari gambaran dua dimensi adalah dengan "mendorong" atom H ke belakang pembaca (menjauhi pembaca). Jika searah putaran jarum jam (putaran ke kanan) terjadi urutan karboksil-residu-amina maka ini adalah tipe D. Jika urutan ini terjadi dengan arah putaran berlawanan jarum jam, maka itu adalah tipe L. (Aturan ini dikenal dalam bahasa Inggris dengan nama CORN, dari singkatan COOH - R - NH2).

Pada umumnya, asam amino alami yang dihasilkan eukariota merupakan tipe L

. Molekul asam amino yang telah melepaskan molekul air dikatakan disebut dalam bentuk residu asam amino.meskipun beberapa siput laut menghasilkan tipe D. gugus -OH yang merupakan bagian gugus karboksil satu asam amino dan gugus -H yang merupakan bagian gugus amina asam amino lainnya akan terlepas dan membentuk air. pada awal pembentukannya protein hanya tersusun dari 20 asam amino yang dikenal sebagai asam amino dasar atau asam amino baku atau asam amino penyusun protein (proteinogenik). Asam-asam amino inilah yang disandi oleh DNA/RNAsebagai kode genetik. Dinding sel bakteribanyak mengandung asam amino tipe D. Reaksi penyambungan ini (disebut translasi) secara alami terjadi di sitoplasma dengan bantuan ribosom dan tRNA. Monomer-monomer ini tersambung dengan ikatan peptida. Pada polimerisasi asam amino. reaksi ini termasuk dalam reaksi dehidrasi. Oleh sebab itu. Reaksi kondensasi dua asam amino membentuk ikatan peptida Protein tersusun dari berbagai asam amino yang masing-masing dihubungkan dengan ikatan peptida. yang mengikat gugus karboksil milik satu monomer dengan gugus amina milik monomer di sebelahnya. Polimerisasi asam amino Protein merupakan polimer yang tersusun dari asam amino sebagai monomernya. Meskipun demikian.

dikelompokkan menurut sifat atau struktur kimiawinya: Nama Abbr Nama Abbr alanin Ala leusin Leu arginin Arg lisin Lys asparagin Asn metionin Met asam aspartat Asp fenilalanin Phe sistein Cys prolin Pro glutamin Gln serin Ser asam glutamat Glu treonin Thr glisin Gly triptofan Trp histidin His tirosin Tyr isoleusin Ile valin Val .Berikut adalah ke-20 asam amino penyusun protein (singkatan dalam kurung menunjukkan singkatan tiga huruf dan satu huruf yang sering digunakan dalam kajian protein).

gugus amina pada asam amino menjadi bermuatan positif (terprotonasi. Fungsi biologi asam amino 1. termasuk enzim. Kebanyakan asam amino bebas berada dalam bentuk zwitter-ion pada pH netral maupun pH fisiologis yang dekat netral.V. Dalam keadaan demikian. VI. NH3+). Zwitter-ion Karena asam amino memiliki gugus aktif amina dan karboksil sekaligus. . Titik isolistrik ini spesifik bergantung pada jenis asam aminonya. sedangkan gugus karboksilnya menjadi bermuatan negatif (terdeprotonasi. Zwitterion dapat diekstrak dari larutan asam amino sebagai struktur kristal putih yang bertitik lebur tinggi karena sifat dipolarnya. asam amino tersebut dikatakan berbentuk zwitter-ion. Asam amino dalam bentuk tidak terion (kiri) dan dalam bentuk zwitter-ion. Pada pH tertentu yang disebut titik isolistrik. COO-). zat ini dapat dianggap sebagai sekaligus asam dan basa (walaupun pH alaminya biasanya dipengaruhi oleh gugus-R yang dimiliki). Penyusun protein.

3. glutamat. Asam amino ini ternyata juga memiliki fungsi biokimiawi dalam metabolisme tubuh. Asam amino glisin dan glutamin juga bisa menjadi katalisator reaksi penggunaan energi. Kerangka dasar sejumlah senyawa penting dalam metabolisme (terutama vitamin.2. Fungsi-fungsi yang dimiliki beberapa asam amino dalam metabolisme tubuh itulah yang dimanfaatkan oleh para produsen untuk menciptakan minuman yang mampu membangkitkan energi ekstra. karnitin dan beberapa asam amino yang memiliki . hormon dan asam nukleat). Pengikat ion logam penting yang diperlukan dalam dalam reaksi enzimatik (kofaktor). Misalnya saja asam amino taurin yang dipercaya mampu memicu penggunaan energi dalam tubuh kita. glisin. Asam amino yang sering digunakan adalah taurin. sehingga efeknya di dalam tubuh menjadi lebih segar. Demikian juga dengan asam amino karnitin yang dianggap mampu meningkatkan metabolisme tubuh dan meningkatkan pembakaran energi tubuh.

asam amnino tersebut saat ini jarang yang diekstrak dari organ hewan. Kalaupun harus diperoleh dari ekstraksi.fungsi dan kegunaan khusus lainnya. seperti taurin yang banyak terdapat pada empedu sapi dan asam amino glutamat yang banyak terdapat di bagian otak. Secara alami asam-asam amino tersebut terdapat pada berbagai organ hewan. seperti bulu unggas. proses ekstraksi ini juga tidak praktis. serta kontinyuitas bahan baku yang susah dipertahankan. Di samping harganya yang lebih mahal. Proses pembuatan glutamat ini sama dengan proses . Asam amino glutamat merupakan salah satu yang diproduksi melalui proses fermentasi. Para produsen asam amino saat ini lebih melirik pada proses fermentasi dan reaksi kimiawi dari bahan-bahan sintetis. Bahan media utama yang digunakan adalah molases dan bahan-bahan lain yang mengandung gula. rambut manusia dan juga biji jagung. biasanya diambil dari bahan-bahan yang tidak sulit didapatkan. Namun demikian secara komersial.

glisin. Bahan-bahan yang banyak digunakan dalam pembuatan asam amino secara sintetis ini adalah urotropin.pembuatan MSG (mono sodium glutamat) yang banyak dikenal sebagai bumbu masakan. Namun di Cina dilaporkan ada juga produsen yang memproduksi arginin dari biji jagung yang dihidrolisa dan dipisahkan asam amino argininnya melalui perbedaan titik iso elektrik. seperti taurin. Misalnya saja taurin yang dihasilkan dari reaksi amino etanol dan asam sulfat. metionin. Namun para produsen dari Jepang lebih cenderung menggunakan proses fermentasi untuk menghasilkan asam amino tersebut. Sebagian besar asam amino komersial lainnya. Asam amino lain yang juga dihasilkan dari proses fermentasi adalah arginin. lisin dan carnitin banyak dihasilkan dari reaksi sintetis menggunakan bahan-bahan kimiawi. Glutamat yang dihasilkan dari proses fermentasi tersebut direaksikan dengan sodium untuk menghasilkan MSG. . urea.

ammonia. Sedangkan asam amino sistin dan sistein bisa dihasilkan dari proses fermentasi maupun ekstraksi dari bahan alami. Jepang merupakan salah satu produsen sistin dan sistein yang dihasilkan dari proses fermentasi. seperti Cina. . banyak menghasilkan asam amino tersebut dari ekstraksi bulu unggas dan juga rambut manusia. Sedangkan beberapa negara lain. asam sulfat dan berbagai asam kuat lainnya.

hidrogen. Jenis protein lain . oksigen. nitrogen dan kadang kala sulfur serta fosfor. Protein berperan penting dalam struktur dan fungsi semua sel makhluk hidup dan virus. Kebanyakan protein merupakan enzim atau subunit enzim.PROTEIN Protein (akar kata protos dari bahasa Yunani yang berarti "yang paling utama") adalah senyawa organik kompleks berbobot molekul tinggi yang merupakan polimer dari monomer-monomer asam amino yang dihubungkan satu sama lain dengan ikatan peptida. Molekul protein mengandungkarbon.

Protein ditemukan oleh Jöns Jakob Berzeliuspada tahun 1838. yang merupakan penyusun utama makhluk hidup. Berbagai bentuk struktur sekunder misalnya ialah sebagai berikut: . sebagai komponen penyimpanan (dalam biji) dan juga dalam transportasi hara. sekunder (tingkat dua). Protein terlibat dalam sistem kekebalan (imun) sebagai antibodi. Sampai tahap ini. seperti misalnya protein yang membentuk batang dan sendi sitoskeleton. terbentuklah protein yang memiliki fungsi penuh secara biologi. protein masih "mentah". yaitu berupa struktur primer (tingkat satu). sistem kendali dalam bentukhormon. Sebagai salah satu sumber gizi. lipid. Melalui mekanisme pascatranslasi. protein merupakan salah satu molekul yang paling banyak diteliti dalam biokimia. Selain itu. Struktur primer protein merupakan urutan asam amino penyusun protein yang dihubungkan melalui ikatan peptida (amida). struktur sekunder protein adalah struktur tiga dimensi lokal dari berbagai rangkaian asam amino pada protein yang distabilkan oleh ikatan hidrogen. yang berperan sebagai cetakan bagi translasi yang dilakukan ribosom. dan kuartener (tingkat empat). protein berperan sebagai sumber asam amino bagi organisme yang tidak mampu membentuk asam amino tersebut (heterotrof). selain polisakarida. Sementara itu. Biosintesis protein alami sama dengan ekspresi genetik. tersier (tingkat tiga). STRUKTUR Struktur protein dapat dilihat sebagai hirarki.berperan dalam fungsi struktural atau mekanis. hanya tersusun dari asam amino proteinogenik. Protein merupakan salah satu dari biomolekul raksasa. Kode genetik yang dibawa DNA ditranskripsi menjadi RNA. dan polinukleotida.

dani gamma-turn. Spektrum CD dari puntiranalfa menunjukkan dua absorbans negatif pada 208 dan 220 nm dan lempeng-beta . Struktur primer protein bisa ditentukan dengan beberapa metode: (1) hidrolisis protein dengan asam kuat (misalnya. dan (4) penentuan massa molekular dengan spektrometri massa. atau kuartomer) dan membentuk struktur kuartener. ( -turn. beta-turn. berupa lembaran-lembaran lebari yang tersusun dari sejumlah rantai asam amino yang saling terikat melalui ikatan hidrogen atau ikatan tiol (S-H).i Gabungan dari aneka ragam dari struktur sekunder akan menghasilkan struktur tiga dimensi yang dinamakan struktur tersier. "lekukan-gamma"). Struktur tersier biasanya berupa gumpalan. trimer.alpha helix ( -helix. "lempeng-beta"). ( -turn. 6N HCl) dan kemudian komposisi asam amino ditentukan dengan instrumen amino acid analyzer.i beta-sheet ( -sheet. Contoh struktur kuartener yang terkenal adalah enzim Rubisco dan insulin. (3) kombinasi dari digesti dengan tripsin dan spektrometri massa. "puntiran-alfa"). Struktur sekunder bisa ditentukan dengan menggunakan spektroskopi circular dichroism (CD) dan Fourier Transform Infra Red (FTIR). berupa pilinan rantai asam-asam amino berbentuk seperti spiral. (2) analisis sekuens dari ujung-N dengan menggunakan degradasi Edman. Beberapa molekul protein dapat berinteraksi secara fisik tanpa ikatan kovalen membentuk oligomer yang stabil (misalnya dimer. "lekukan-beta").

Hubungan rantai polipeptida yang berperan di dalamnya akan menimbulkan sebuah fungsi baru berbeda dengan komponen penyusunnya. Inilah yang membedakan struktur domain dengan struktur kuartener. Kekurangan Protein .menunjukkan satu puncak negatif sekitar 210-216 nm. Protein sederhana umumnya hanya memiliki satu domain. setelah struktur kompleksnya berpisah. Jadi. Struktur protein lainnya yang juga dikenal adalah domain. Model dibuat dengan menggunakan koordinat dari Bank Data Protein (nomor 1EDH). maka fungsi biologis masing-masing komponen domain penyusunnya tidak hilang. pita amida-I dari puntiran-alfa berbeda dibandingkan dengan pita amida-I dari lempeng-beta. Pada protein yang lebih kompleks. komposisi struktur sekunder dari protein juga bisa diestimasi dari spektrum inframerah. protein tersebut tidak fungsional. Pada struktur kuartener. ada beberapa domain yang terlibat di dalamnya. Estimasi dari komposisi struktur sekunder dari protein bisa dikalkulasi dari spektrum CD. Protein ini memiliki banyak struktur sekunderbeta-sheet dan alpha-helix yang sangat pendek. Struktur ini terdiri dari 40350 asam amino. Bila struktur domain pada struktur kompleks ini berpisah. Pada spektrum FTIR. Struktur tersier protein.

Protein sendiri mempunyai banyak sekali fungsi di tubuh kita. Pada dasarnya protein menunjang keberadaan setiap sel tubuh, proses kekebalan tubuh. Setiap orang dewasa harus sedikitnya mengkonsumsi 1 g protein pro kg berat tubuhnya. Kebutuhan akan protein bertambah pada perempuan yang mengandung dan atlet.atlet.

Kekurangan Protein bisa berakibat fatal:

Kerontokan rambut (Rambut terdiri dari 97-100% dari Protein -Keratin)i

Yang paling buruk ada yang disebut dengan [[Kwasiorkor], penyakiti kekurangan protein. Biasanya pada anak-anak kecil yang menderitanya, dapat dilihat dari yang namanya busung lapar, yang disebabkan oleh filtrasi air di dalam pembuluh darah sehingga menimbulkan odem.Simptom yang lain dapat dikenali adalah:

hipotonusi

gangguan pertumbiuhan

hati lemaki

Sintese protein

Artikel utama: Proteinbiosynthese

Dari makanan kita memperoleh Protein. Di sistem pencernaan protein akan

diuraikan menjadi peptid peptid yang strukturnya lebih sederhana terdiri dari asam amino. Hal ini dilakukan dengan bantuan enzim. Tubuh manusia memerlukan 9 asam amino. Artinya kesembilan asam amino ini tidak dapat disintesa sendiri oleh tubuh esensiil, sedangkan sebagian asam amino dapat disintesa sendiri atau tidak esensiil oleh tubuh. Keseluruhan berjumlah 21 asam amino. Setelah penyerapan di usus maka akan diberikan ke darah. Darah membawa asam amino itu ke setiap sel tubuh. Kode untuk asam amino tidak esensiil dapat disintesa oleh DNA. Ini disebut dengan DNAtranskripsi. Kemudian mRNA hasil transkripsi di proses lebih lanjut di ribosomatau retikulum endoplasma, disebut sebagai

Sumber Protein

Dagingi

Ikani

Teluri

Susu, dan produk sejenis Quarki

Tumbuhan berbjii

Suku polong-polongani

Kentangi

Studi dari Biokimiawan USA Thomas Osborne Lafayete Mendel, Profesor untuk biokimia di Yale, 1914, mengujicobakan protein konsumsi dari daging dan tumbuhan kepada kelinci. Satu grup kelinci-kelinci tersebut diberikan makanan protein hewani, sedangkan grup yang lain diberikan protein nabati. Dari eksperimennya didapati bahwa kelinci yang memperoleh protein hewani lebih cepat bertambah beratnya dari kelinci yang memperoleh protein nabati. Kemudian studi selanjutnya, oleh McCay dari Universitas Berkeley menunjukkan bahwa kelinci yang memperoleh protein nabati, lebih sehat dan hidup dua kali lebih lama.

Methode Pembuktian Protein

Tes UV-Absorbsii

Reaksi Xanthoproteini

Reaksi Milloni

[[Reaksi Ninhydrin]i

Reaksi Biureti

Reaksi Bradfordi

Tes Protein berdasar Lowryi

Tes [[Asam Bicinchonini BCA-]

yaitu C. Karbohidrat dan lemak mengandung tiga unsur. dan N. Mineral berasal dari tanah. dan mineral. dan O. Bahan itu dibedakan atas bahan anorganik dan organik. Bahan lain diulas satu per satu. Dimulai dengan protein. O2 dan CO2 tidak diulas dalam seri ini. CO2 ampas oksidasi. O. O2 masuk tubuh lewat paru. dan vitamin. O2 dan CO2 berasal dari udara. karbon dioksida (CO2). H. karbohidrat. berguna untuk oksidasi atau membakar molekul organik untuk menghasilkan energi. Bahan anorganik ialah bahan yang terdapat di alam. H. sebagian besar dibuang dari tubuh lewat paru lagi. yaitu oksigen (O2). . asam nukleat.i DALAM beberapa seri tulisan berikut diuraikan komponen molekuler ataui bahan kimia sel. lemak. lalu diakhiri dengan cara memasukkan molekul-molekul itu ke dalam sel serta peranan hormon di dalamnya. Bahan organik ialah bahan yang dihasilkan oleh organisme atau makhluk hidup: protein. Semua bahan organik dibina atas empat macam unsur yaitu C. dan masuk-keluar sel lewat pernapasan.

dan P = phosphorus (fosfor). valin. hewan atau tumbuhan ada 20 macam: glisin. R = gugus metil (CH3)n. dan mer= bulatan atau satuan. asparagin. Berasal dari kata poli = banyak. ada pula yang lengkap. tirosin. C = carbon (karbon. alanin. isoleusin. asam aspartat. Asam amino yang umum dihasilkan oleh makhluk hidup. zat arang). prolin. 2) amine NH2. ibarat bata yang menjadi bahan dasar yang membina suatu rumah. berbahankan asam amino yang 10 macam. lisin. arginin. fenilalamin. Banyak asam amino menentukan besar atau berat molekul (BM) suatu protein. S = 2. dan asam glutamat. Lebih besar dari glisin ialah alanin. Jumlah lengan berbagai atom bervariasi: H = 1. diberi tanda dengan garis pendek -. sistein. Yang 10 macam lain tidak bisa dibikin sel . dan n artinya banyak. triptofan. Ada protein yang tidak lengkap mengandung segala macam asam amino. Huruf-huruf besar ini singkatan nama atom unsur kimia: O = oksigen (zat asam). glutamin. juga N. metionin. P = 4. treonin. Penggabungan berlangsung lewat perjabatan atau perikanan lengan. S = sulfur (zat belerang). dan O. Atom-atom itu bergabung membentuk molekul. histidin. H.Protein selain mengandung C. Disini R = H atau hidrogen. C = 4. O = 2. Jadi asam amino adalah monomer protein (mono. N = 1 sampai puluhan. yang tersederhana dan terkecil ialah glisin. sesewaktu juga S dan P. Dari yang 20 macam itu ada 10 macam yang bisa dibikin dalam sel. serin. Protein adalah polimer asam amino. di sini n = 1. N = 3. Asam amino. leusin. N = nitrogen (zat lemas). Asam amino mengandung dua macam gugus: 1) asam COOH. H = hidrogen (zat air). Yang ke20 macam itu membina suatu molekul protein.= satu).

Hampir sebagian besar organel dan produk sel berbahan pokok protein. klagen. Jika protein dipecah atau dicernakan. jumlahnya bisa ratusan sampai ribuan. disebut asam amino penting atau esensil : valin. Protein yang tergolong paling besar ialah globulin. Telah diajarkan kepada orang awam bahwa protein adalah zat pembangun. Peptida dibina atas beberapa asam amino. lekosit. isoleusin. ada dalam bentuk peptida. lisin. sehingga membentuk cabang. karbohdirat dan lemak juga penyerta atau pelengkap zat pembangun. Eristrosit. triptofan. Sebetulnya selain protein. Ada bagian atau organel sel berupa protein. yang semua adalah protein. seperti albumin untuk mengangkut berbagai zat. arginin. fibrinogen untuk pembekuan darah jika terjadi luka atau darah berkontak dengan bagian pembuluh . Dua asam amino beruntai disebut dipeptida. Dalam plasma darah terdapat berpuluh macam protein. dan metionin. dan elastin. tiga beruntai disebut tripeptida. treonin. fenilalamin. SUATU molekul protein terdiri dari untaian banyak asam amino. Jika beruntaian banyak disebut polipeptida. Kulit dibina atas serat keratin. BM suatu protein belasan sampai ratusan ribu. dibina atas protein.000. globulin untk membina antibodi.hewan. histidin. dengan BM = 920. terbentuk suatu hasil antara yang disebut peptida. Darah adalah gabungan banyak macam protein. leusin. Ada protein yang asam amino beruntai ke samping. dan trombosit.

Hormon banyak yang protein. Yang gabungan terdiri dari gabungan protein dengan bahan organik lain. globulin. 2) gabungan. Albumin pengangkut zat dalam plasma darah. Enzim adalah biokatalisator dan itu adalah protein juga. . sorgum). otot polos yang membina berbagai saluran dalam tubuh. gandum. histon. dan vitelin. Glutein adalah protein yang terkandung dalam biji sereal (padi. jelai. histon adalah poros lilitan DNA dalam kromosom. suatu protein. atau ubahan salah satu asam amino. glutein. juga protein. kasein terkandung dalam susu. Protein dibagi atas dua golongan: 1) sederhana. seperti halnya yang membina kulit ari. Tulang rawan memiliki bahan dasar khondrin. Yang sederhana seperti: albumin. Yang sederhana jika diuraikan oleh suatu enzim akan pecah jadi asam amino saja. Tulang memiliki bahan dasar yang disebut osein. mengandung serat yang dapat berkerut yang disebut miofibril. Rambut dan bulu juga dibina atas keratin. dan vitelin adalah protein yang membina kuning telur. jagung. kasein. Otot jantung. peptida. dan globulin pembina bahan kekebalan atau antibodi.darah yang kesat. dan otot rangka yang membuat anggota dapat digerakkan. Miofibril ini juga protein.

Karnivora mendapat protein dari tubuh mangsa. Waktu embrio awal. dan glikoprotein. Glukosa dapat diubah jadi asam amino setelah dari tanah oleh akar diisap ion nitrat (NO3). yang membuat eritrosit dan darah keseluruhan jadi berwarna merah. yaitu sampai tingkat morula. yang sewaktu akan bergabung membentuk untaian jika dari inti datang perintah untuk menyintesa sejenis protein. lalu gabung dengan glukosa itu. Asam amino dalam sitoplasma itu dibawa darah dari usus. Dari sini dihasilkan glukosa. Pigmen ini mengandung unsur besi (Fe). sebagai hasil pencernaan protein dalam bahan makanan. Oleh karena punya kloroplas maka tumbuhan dapat berfotosintesa. Dalam sel tubuh kita protein dibikin dari monomer asam amino.lipoprotein. Asalnya protein makanan itu diproduksi oleh tumbuhan. Dari sini tumbuhan pun memproduksi protein. Protein dapat disintesa oleh semua sel makhluk. Hemoglobin (Hb) adalah pigmen pernapasan dalam eritrosit. tetapi protein yang disentesa hewan beda dengan tumbuhan.PROTEIN gabungan yang kompleks ialah seperti hemoglobin. berguna untuk mengikat oksigen dalam paru. Meski asam amino berasal dari tumbuhan. semua . Asam amino yang 20 macam itu tersimpan dalam sitoplasma. yang asalnya juga karena mangsa itu mendapat protein dari tumbuhan.

Sekitar 60 persen gen itu menyintesa protein. hanya menyintesa keratin.000 gen. Jaringan epitel di kulit.000-an. jaringan epitel lendir usus. lalu terbentuk berbagai jaringan. yang jadi sisi jaringan bersangkutan. jaringan otot menyintesa protein miofibril. SETIAP macam protein disintesa menurut cetak biru. Kromosom yang 23 macam itu memiliki panjang bervariasi. mungkin hanya ratusan. maka tiap sel dari setiap jaringan menyintesa protein khusus. Ketika embrio telah mengalami diferensiasi.000 gen dalam tiap sel tubuh seseorang terbentuk ribuan macam . Sel tubuh orang mengandung hampir 100. menghasilkan musin sebagai bahan dasar lendir yang digetahkan. Dari hampir 100. Hemoglobin disintesa oleh dua gen. dan kelamin. Sedangkan kromosom terpendek atau terkecil mengandung gen tersedikit. Ada satu protein dihasilkan oleh satu gen saja. Sedangkan gen berada dalam kromosom. misalnya. Cetak biru iitu ada pada gen.sel membikin semua macam protein dan bahan organik lain. paru. Beda protein beda pula gennya. sekitar 2. ada pula oleh beberapa gen. Kromosom terpanjang atau terbesar mengandung gen paling banyak. sedangkan gen antibodi disintesa empat gen. dan jaringan saraf menghasilkan neurotransmitter (bahan perambat rangsang). Jaringan pengikat menghasilkan serat kolagen. disebar pada 23 macam kromosom. Tiap macam ada sepasang. Sel orang mengandung 23 pasang atau 46 kromosom.

dibina atas dua lapis lemak. disebut protein pengenal. yaitu yang menjadi selaput setiap sel dan juga menyelaputi banyak organel dalam sel. Sudah pernah dibicarakan bahwa membran sel. Protein pengenal kecocokan jaringan disebut HLA (human leukocyte antigen). Karena itu beda individu beda pula struktur halus proteinnya. Karena sintesa zat organik lain. Ada juga sebagai pengenal sel tetangga atau bahan yang datang dari luar tubuh. dan terhadapnya lekosit tuan rumah terangsang untuk menghasilkan antibodi dan lekosit yang terangsang untuk meracun dan merusak bahan asing. Protein pengenal akan mengenal sel atau bahan yang berasal dari tubuh sendiri (self). namun antara berbagai individu species bersangkutan terdapat perbedaan kecil atau variasi ultrastruktur setiap macam protein. diatur oleh enzim dan itu adalah protein. Jika bahan itu nonself berarti protein pengenal atau HLA-nya tidak cocok atau tidak sama dengan protein pengenal pada membran sel tuan rumah. . dan ditunjang oleh banyak molekul protein. terutama karbohidrat dan lemak. Protein pengenal bahan asing itu dianggap sebagai antigen. Meski macam protein sama pada semua individu suatu species.protein. Banyak di antara protein membran itu yang bertindak sebagai penerima atau reseptor bagi berbagai zat untuk bisa dibawa masuk ke dalam sel. maka terbentuk ribuan macam kedua zat organik itu. Itu terjadi karena kalau beda individu bervariasi pula susunan nukleotida DNA gen-gennya. dan yang bukan dari tubuh sendiri (nonself).

berarti dapat terjadi cangkok organ antara mereka. karena gen-gen mereka sama susunan rinci DNA-nya. Terlebih antara saudara kembar identik. dan O. makrofoga. Menurut sistem ABO ada empat golongan penduduk: A. Orang bergolongan A. golongan AB berantigen A dan B tetapi tak berantibodi. Golongan darah kedua sistem ditentukan oleh hadirnya antigen dengan tanda sama pada membran eritrosit. dan antibodi tak mampu menghancurkan.SEL-sel peronda. tubuh akan kalah lalu meninggal. Jika bahan asing itu besar seperti organ cangkokan.pada plasma. yaitu makrofaga. khusus bagi sel darah merah (eritrosit) lebih banyak peluang kecocokan. Golongan B berantigen B dan beranti-A. Makrofoga memakan bersihkan ampas hancuran. Golongan darah yang sama akan cocok jika tranfusi. berantigen A pada eritrosit. dan penduduk yang bergol. Rhhanya sekitar 10-15 persen dari suatu penduduk. Secara umum jika tidak ada hubungan darah peluang keccocokan HLA hanya sekitar satu dalam sekian sejuta penduduk. tidak digumpalkan.tak . Antibodi menggumpalkan antigen. dan berantibodi anti-B dalam plasma. Misalnya antara saudara kandung. Tetapi. B. lekosit. Orang Rh. Bisa juga terjadi HLA antara dua individu cocok. AB. sedangkan lekosit perusak menghancurkan jaringan. sedangkan menurut sistem Rhesus dua golongan pula: Rh+ dan Rh-. Orang Rh+ berantigen Rhesus tapi tak ada antibodi Rh. membantu lekosit melawan bahan asing itu. Untuk keperluan tranfusi berlaku dua sistem: ABO dan faktor Rhesus. Golongan O tak berantigen tetapi ada kedua antibodi.

pertahanan dan memperbaiki jaringan tubuh. Protein adalahi sumber utama dari nitrogen yang merupakan elemen yang sangat penting dari setiap mahluk hidup. Secara umum kualitas protein tergantung pada dua karakteristik berikut: 1. . Kualitas protein didasarkan pada kemampuannya untuk menyediakan nitrogen dan asam amino bagi pertumbuhan. asam amino harus dilepaskan dari komponen lain makanan dan dibuat agar dapat diabsorpsi. Fungsi utamanya membentuk jaringan tubuh dengan kandungan asam aminonya. Protein berperan sebagai struktural yang membangun tubuh kita. Hormon peptida membawa pesan-pesan yang mengkoordinasi pelangsungan aktivitas tubuh dan protein melakukan lebih banyak lagi. protein selalu dihubungkan dengan mahluk hidup dan upaya untuk mengetahui bagaimana kehidupan bermula dipusatkan pada bagimana protein mulanya terbentuk. Sebagai anti bodi. Mereka telah membuat kita menjadi individu unik sebagaimana kita sekarang. Protein sangat berbeda dari karbohidarat dan lemak. Protein membentuk kehidupan manusia. mereka memandu perkembangn kita dimasa kanak-kanak dan memperhatikan tubuh kita selama masa dewasa.berantigen dan antibodi. mereka melindugi kita dari penyakit. Digestibilitas protein (untuk dapat digunakan oleh tubuh. Jika komponen yang tidak dapat dicerna mencegah proses ini asam amino yang penting hilang bersama feses). Enzim protein memecah makanan menjadi zat gizi yang dapat digunakan sel.

Faktor yang mempengaruhi kebutuhan protein 1.amino dipengaruhi oleh persiapan makanan. dengan interval yang lebih panjang akan menurunkan persaingan dari enzim yang tersedia dan tempat absorpsi. Tidak ada rekomendasi khusus untuk orang-orang yang mengonsumsi protein hewani bersama protein nabati.Digestibilitas protein Ketersediaan as.amino lain yang dibutuhkan. Kualitas protein Kebutuhan protein dipengaruhi oleh kualitas protein makanan pola as.Komposisi asam amino seluruh asam amino yang digunakan dalam sintesis protein tubuh harus tersedia pada saat yang sama agar jaringan yang baru dapat terbentuk. 2. Digestibitas dan absorpsi dipengaruhi oleh jarak antara waktu makan. Panas menyebabkan ikatan kimia antara gula dan as. . Perkembang jaringan Periode dimana perkembangn terjadi dengan cepat seperti pada masa janin dan kehamilan membutuhkan lebih banyak protein. Bagi mereka yang tidak mengosumsi protein hewani dianjurkan untuk memperbanyak konsumsi pangan nabatinya untuk kebutuhan as.dengan demikian makanan harus menyediakan setiap asam amino dalam jumlah yang mencukupi untuk membentuk as.amino yang membentuk ikatan yang tidak dapat dicerna.amin.aminonya. 3.

[2] . Secara biokimia. Karbohidarat juga mendukung sintesis protein dengan merangsang pelepasan insulin. tetumbuhan hijaumengubah karbon dioksida menjadi karbohidrat. atau senyawa yang menghasilkan senyawa-senyawa ini bila dihidrolisis. berarti "gula") adalah segolongan besar senyawa organik yang paling melimpah di bumi. Kandungan energi dari makanan Jumlah yang mencukupi dari karbohidart harus tersedia untuk mencukupi kebutuhan energi sehingga protein dapat digunakan hanya untuk pembagunan jaringn. hidrat arang) atau sakarida (dari bahasa Yunani . 5. dan materi pembangun (misalnya selulosa pada tumbuhan. Setelah trauma atau operasi as.[1] Pada proses fotosintesis. Karbohidrat memiliki berbagai fungsi dalam tubuh makhluk hidup.4. karbohidrat adalah polihidroksil-aldehida atau polihidroksil-keton. penyembuhan luka dan produksi faktor imunitas untuk melawan infeksi. terutama sebagai bahan bakar (misalnya glukosa). kitin pada hewan dan jamur). sákcharon. cadangan makanan (misalnya pati pada tumbuhan dan glikogen pada hewan). Status kesehatan Dapat meningkatkan kebutuhan energi karena meningkatnya katabolisme.amino dibutuhkan untuk pembentukan jaringan. Karbohidrat Karbohidrat ('hidrat dari karbon'.

dilihat denganmikroskop cahaya. disebut polisakarida. Selain monosakarida dan polisakarida. terdapat pula karbohidrat yang tidak memiliki rumus demikian dan ada pula yang mengandung nitrogen. Banyak karbohidrat merupakan polimer yang tersusun dari molekul gula yang terangkai menjadi rantai yang panjang serta dapat pula bercabang-cabang. benar- . dan fruktosa. Pada awalnya. misalnya glukosa.Karbohidrat mengandung gugus fungsi karbonil (sebagai aldehida atau keton) dan banyak gugus hidroksil. dan algafotosintetik memanfaatkan hasil fotosintesis secara langsung.[3] Namun demikian. dan selulosa. Organisme autotrof seperti tumbuhan hijau. Peran biologis Peran dalam biosfer Fotosintesis menyediakan makanan bagi hampir seluruh kehidupan di bumi. yaitu senyawa-senyawa yang n atom karbonnya tampak terhidrasi oleh n molekul air. baik secara langsung atau tidak langsung.[2] Bentuk molekul karbohidrat paling sederhana terdiri dari satu molekul gula sederhana yang disebut monosakarida. Butir-butir pati. istilah karbohidrat digunakan untuk golongan senyawa yang mempunyai rumus (CH2O)n. hampir semua organisme heterotrof.galaktosa. bakteri. Sementara itu. salah satu jenis karbohidrat cadangan makanan pada tumbuhan. termasuk manusia. atau sulfur. kitin. misalnya pati. fosforus. terdapat pula disakarida (rangkaian dua monosakarida) dan oligosakarida (rangkaian beberapa monosakarida).

Monosakarida.[4] Pada proses fotosintesis. umumnya kandungan karbohidrat cukup tinggi. Karbohidrat yang dihasilkan oleh fotosintesis ialah gula berkarbon tiga yang dinamai gliseraldehida 3-fosfat. Selain itu. 1 gram karbohidrat memiliki nilai energi 4 Kalori. selulosa. termasuk asam amino dan asam lemak. kerangka karbon monosakarida juga berfungsi sebagai bahan baku untuk sintesis jenis molekul organik kecil lainnya.benar bergantung pada organisme autotrof untuk mendapatkan makanan.[1] Sebagai nutrisi untuk manusia. khususnya glukosa. glukosa mengalir dalam aliran darah sehingga tersedia bagi seluruh sel tubuh.[5] Dalam menu makanan orang Asia Tenggara termasuk Indonesia. Peran sebagai bahan bakar dan nutrisi Karbohidrat menyediakan kebutuhan dasar yang diperlukan tubuh makhluk hidup. merupakan nutrien utama sel. misalnya glukosa.[6] . dan gula. umbiumbian (kentang. dan pati. Misalnya. ubi jalar). yaitu antara 70 80%. Bahan makanan sumber karbohidrat ini misalnya padi-padian atau serealia(gandum dan beras). Senyawa ini merupakan bahan dasar senyawa-senyawa lain yang digunakan langsung oleh organisme autotrof. singkong. karbon dioksida diubah menjadi karbohidrat yang kemudian dapat digunakan untuk mensintesis materi organik lainnya. Sel-sel tubuh tersebut menyerap glukosa dan mengambil tenaga yang tersimpan di dalam molekul tersebut pada proses respirasi selular untuk menjalankan sel-sel tubuh. pada vertebrata.

Namun demikian.[8] Selain sebagai sumber energi. Peran sebagai cadangan energi Beberapa jenis polisakarida berfungsi sebagai materi simpanan atau cadangan. yaitu bervariasi antara 90% 98%. tumbuhan dapat menimbun kelebihan glukosa.[7] Manusia tidak dapat mencerna selulosa sehingga serat selulosa yang dikonsumsi manusia hanya lewat melalui saluran pencernaan dan keluar bersama feses. daya cerna tubuh manusia terhadap karbohidrat bermacammacam bergantung pada sumbernya. termasuk kloroplas. Dengan mensintesis pati. Pati merupakan suatu polisakarida simpanan pada tumbuhan.Serat menurunkan daya cerna karbohidrat menjadi 85%. Glukosa . dan pembentuk struktur sel dengan mengikat protein dan lemak. Contoh makanan yang sangat kaya akan serat selulosa ialah buah-buahan segar. berperan penting dalam proses metabolisme dalam tubuh. yang nantinya akan dihidrolisis untuk menyediakan gula bagi sel ketika diperlukan. Serat-serat selulosa mengikis dinding saluran pencernaan dan merangsangnya mengeluarkan lendir yang membantu makanan melewati saluran pencernaan dengan lancar sehingga selulosa disebut sebagai bagian penting dalam menu makanan yang sehat. Kentang merupakan salah satu bahan makanan yang mengandung banyak karbohidrat. karbohidrat juga berfungsi untuk menjaga keseimbangan asam basa di dalam tubuh[rujukan?]. dan biji-bijian. sayur-sayuran. Tumbuhan menumpuk pati sebagai granul atau butiran di dalam organel plastid.

Kitin juga ditemukan pada dinding sel berbagai jenis fungi. liat. Kitin murni mirip seperti kulit.[9 Peran sebagai materi pembangun Organisme membangun materi-materi kuat dari polisakarida struktural. tetapi akan mengeras ketika dilapisi kalsium karbonat. Selulosa bersifat seperti serabut. batang. laba-laba. Manusia dan vertebrata lainnya menyimpan glikogen terutama dalam sel hati dan otot. Penguraian glikogen pada sel-sel ini akan melepaskan glukosa ketika kebutuhan gula meningkat. glikogen tidak dapat diandalkan sebagai sumber energi hewan untuk jangka waktu lama. misalnyahemiselulosa dan pektin. dan hewan-hewan lain sejenis). dan ditemukan terutama pada tangkai. selulosa ialah komponen utama dinding sel tumbuhan. hewan menyimpan polisakarida yang disebut glikogen. disebut peptidoglikan. dinding sel bakteri terbuat dari struktur gabungan karbohidrat polisakarida dengan peptida. Glikogen simpanan akan terkuras habis hanya dalam waktu sehari kecuali kalau dipulihkan kembali dengan mengonsumsi makanan. Sementara itu.merupakan bahan bakar sel yang utama.[9] Sementara itu. dahan. crustacea. Dinding sel ini membentuk . Misalnya. karbohidrat yang menyusun kerangka luar (eksoskeleton) arthropoda (serangga. kapas terbuat hampir seluruhnya dari selulosa. tidak larut di dalam air. Namun demikian. sehingga pati merupakan energi cadangan. dan semua bagian berkayu dari jaringan tumbuhan. Polisakarida struktural penting lainnya ialah kitin.[10] Kayu terutama terbuat dari selulosa dan polisakarida lain.[8] Sementara itu.

sedangkan glikoprotein terdiri terutama atas protein. Sementara itu. Monosakarida dibedakan menjadi aldosa dan ketosa. Proteoglikan maupun glikoprotein terdiri atas karbohidrat dan protein. AB. Misalnya.[11] Karbohidrat struktural lainnya yang juga merupakan molekul gabungan karbohidrat dengan molekul lain ialah proteoglikan. tulang rawan.[12] Karbohidrat pada glikoprotein umumnya berupa oligosakarida dan dapat berfungsi sebagai penanda sel. Proteoglikan ditemukan misalnya pada perekat antarsel pada jaringan.[13] Klasifikasi karbohidrat Monosakarida Monosakarida merupakan karbohidrat paling sederhana karena molekulnya hanya terdiri atas beberapa atom C dan tidak dapat diuraikan dengan cara hidrolisis menjadi karbohidrat lain.suatu kulit kaku dan berpori membungkus sel yang memberi perlindungan fisik bagi membran sel yang lunak dan sitoplasma di dalam sel. glikoprotein dan glikolipid (gabungan karbohidrat dan lipid) banyak ditemukan pada permukaan sel hewan. empat golongan darah manusia pada sistem ABO (A. Disakarida dan oligosakarida . namun proteoglikan terdiri terutama atas karbohidrat. dan cairan sinovial yang melicinkan sendi otot. glikoprotein. B. Contoh ketosa yaitu fruktosa. dan glikolipid. Contoh dari aldosa yaitu glukosa dan galaktosa. dan O) mencerminkan keragaman oligosakarida pada permukaan sel darah merah.

Contoh dari disakarida adalahsukrosa. glikogen. Polisakarida Polisakarida merupakan karbohidrat yang terbentuk dari banyak sakarida sebagai monomernya. dan maltosa. dan amilum. hidrogen (H) dan oksigen (O). Jenis-jenis karbohidrat sangat beragam dan mereka dibedakan satu dengan yang lain berdasarkan susunan atom-atomnya. panjang/pendeknya rantai serta jenis ikatan akan membedakan karbohidrat yang satu dengan lain. yaitu karbon (C). . Contoh polisakarida adalah selulosa. Dari kompleksitas strukturnya dikenal kelompok karbohidrat sederhana (seperti monosakarida dan disakarida) dan karbohidrat dengan struktur yang kompleks atau polisakarida (seperti pati. glikogen.Disakarida merupakan karbohidrat yang terbentuk dari dua molekul monosakarida yang berikatan melalui gugus -OH dengan melepaskan molekul air. Rumus umum polisakarida yaitu C6(H10O5)n. Komponen ini disusun oleh 3 unsur utama. laktosa. karbohidrat merupakan komponen pangan yang menjadi sumber energi utama dan sumber serat makanan.

Berdasarkan nilai gizi dan kemampuan saluran pencernaan manusia untuk mencernanya. galaktooligosakarida) dan dekstrin yang memiliki rantai monosakarida yang lebih pendek dari polisakarida. bisa dipecah oleh enzim a. fruktooligosakarida. rafinosa. karbohidrat dapat dikelompokkan menjadi karbohidrat yang dapat dicerna dan karbohidrat yang tidak dapat dicerna. lignin dan substansi pektat.amilase untuk menghasilkan energi. . Karbohidrat dari kelompok yang dapat dicerna. penstabil emulsi. fungsi penting karbohidrat dalam proses pengolahan pangan adalah sebagai bahan pengisi. hemiselulosa. terdapat oligosakarida (stakiosa.selulosa dan hemiselulosa). dekstrin dan pati adalah kelompok karbohidrat yang dapat dicerna. pengental. Monokasarida. disakarida. Disamping sebagai sumber pemanis. Karbohidrat yang tidak dapat dicerna (juga dikelompokkan sebagai serat makanan/dietary fiber) tidak bisa dipecah oleh enzim a-amilase. Di samping itu. Contohnya adalah selulosa.

. Melihat struktur molekulnya. Contoh glukosa. yi terdiri atas 3-6 atom C dan zat ini tidak dapat lagi dihidrolisis oleh larutan asam dalam air menjadi karbohidrat yg lebih sederhana. dan oksigen. hidrogen. sellulosa (C6H10O5)n. Rumus umum karbohidrat Cn(H2O)m. berasal dari bahasa Arab "sakkar" artinya gula. senyawa ini pernah disangka sebagai hidrat karbon. pembentuk tekstur dan berperan dalam reaksi pencoklatan. monosakarida. Karena komposisi yang demikian. senyawa tersebut bukan hidrat dari karbon. karbohidrat lebih tepat didefinisikan sebagai suatu polihidroksialdehid ataupolihidroksiketon. Komponen ini juga digunakan sebagai bahan baku proses fermentasi. Klasifikasi Karbohidrat terbagi menjadi 3 kelompok. 1. Karbohidrat sederhana mempunyai rasa manis sehingga dikaitkan dengan gula.pengikat air. glukosa C6H12O6. contoh. Pengertian Karbohidrat adalah senyawa organik terdiri dari unsur karbon. Nama lain dari karbohidrat adalah sakarida. pembentuk flavor dan aroma. sukrosa C12H22O11. adalah suatu polihidroksi aldehid karena mempunyai satu gugus aldehid da 5 gugus hidroksil (OH). tetapi sejak 1880.

selulosa dan glikogen. polisakarida. yi senyawanya terbentuk dari 2 molekul monosakarida yg sejenis atau tidak. sbg sumber energi. sukrosa. dan laktosa. disakarida. sellulosa sbg pembentuk kerangka bagi tumbuhan. Disakarida dpt dihidrolisis oleh larutan asam dalam air sehingga terurai menjadi 2 molekul monosakarida. Glukosa dihasilkan pada fotosintesis Beberapa monosakarida penting Glukosa Glukosa disebut juga gula anggur karena terdapat dalam buah anggur. 3. Glukosa merupakan monomer dari polisakarida terpenting yaitu amilum. Tumbuhan mendapat amilum dan selulosa dari glukosa. amilum sebagai cadangan makanan. Bagi tumbuhan. Fungsi Bagi manusia. Glukosa merupakan senyawa organik terbanyak. terdapat pada hidrolisis amilum. maltosa.2. yi senyawa yg terdiri dari gabungan molekul2 monosakarida yg banyak jumlahnya. gula darah karena terdapat dalam darah atau dekstrosa karena memutarkan bidang polarisasi kekanan. senyawa ini bisa dihidrolisis menjadi banyak molekul monosakarida. Fruktosa .

7`. 3. semua monosakarida zat padat putih. Bersama2 dengan glukosa merupakan komponen utama dari madu. larutan monosakarida yg baru dibuat mengalami perubahan sudut putaran disebut mutarrotasi. Identifikasi monosakarida 1. 5. larutannya bersifat optis aktif. uji umum utk karbohidrat adalah uji Molisch. Larutannya merupakan pemutar kiri sehingga fruktosa disebut juga levulosa. 6.Fruktosa terdapat dalam buah2an. merupakan gula yang paling manis. Sifat2 monosakarida 1. semua monosakarida merupakan reduktor sehingga disebut gula pereduksi. mudah larut dalam air. 4. kemudian H2SO4 pekat secukupnya sehingga . bila larutan karbohidrat diberi beberapa tetes larutan alfa-naftol. 2. umumnya disakarida memperlihatkan mutarrotasi. contoh larutan alfaglukosa yang baru dibuat mempunyai putaran jenis + 113` akhirnya tetap pada + 52. tetapi polisakarida tidak. Ribosa dan 2-deoksiribosa Ribosa da 2-deoksiribosa adalah gula pentosa yg membentuk RNA dan DNA.

hal ini disebabkan oleh peningkatan energi kinetik pada molekul-molekul yang bereaksi. Adanya inhibitor non kompetitif irreversibel dan antiseptik dapat menurunkan aktivitas enzim. Aktivitas katalis yang dimiliki enzim merupakan alat ukur yang selektif dan sensitif terhadap aktivitas enzim. pH. untuk saliva (enzim amilase) pHnya 7. yaitu keadaan dalam tubuh yang selalu mempertahankan keadaan normalnya. Perubahan relatif kecil saja dapat mempengaruhi aktivitas banyak enzim. reaksi Seliwanoff (khusus menunjukkan adanya fruktosa). pH. Bila fruktosa diberi pereaksi seliwanoff dan dipanaskan dlm air mendidih selama 10 menit akan terjadi perubahan warna menjadi lebih tua. Aktivitas enzim dapat diamati dari sisa substrat atau produk yang terbentuk. Faktor yang mempengaruhi pengukuran aktivitas enzim antara lain konsentrasi enzim dan substrat.blogspot. Gula pereduksi bereaksi dg pereaksi Fehling atau Benedict menghasilkan endapan merah bata (Cu2O). Akan tetapi pada akhirnya energi kinetik enzim melampaui rintangan energi untuk memutuskan ikatan hidrogen dan hidrofobik yang lemah. 3. 2. Bentuk kurva aktivitas pH ditentukan oleh denaturasi enzim (pada pH tinggi atau rendah) dan penambahan status bermuatan pada enzim dan atau substrat. Enzim merupakan biokatalisator yang bekerja spesifik. laju berbagai proses metabolisme akan naik sampai batasan suhu maksimal. Sebagian besar enzim suhu optimalnya berada diatas suhu dimana enzim itu berada. suhu. Pereaksi seliwanoff terdiri dari serbuk resorsinol + HCl encer. tetapi berubah kembali kepada keadaan semula setelah reaksi-reaksi selesai. mengalami perubahan selama reaksi. http://mutiarissa. gula pereduksi juga bereaksi positif dg pereaksi Tollens. gula pereduksi yaitu monosakarida dan disakarida kecuali sukrosa dapat ditunjukkan dg pereaksi Fehling atau Bennedict. Selain Pereaksi Benedict dan Fehling. pada bidang batas kedua lapisan itu terbentuk cincin ungu.com/2009/12/asam-amino-protein-dankarbohidrat. suhu.terbentuk 2 lapisan cairan. Enzim dapat pula mengalami . Pada suhu ini terjadi denaturasi enzim menunjukkan suhu optimal. dan indikator.html LANDASAN TEORI Katalisator mempercepat reaksi kimia. Kecepatan reaksi mula-mula meningkat dengan menaiknya suhu. Prinsip biologis utama adalah homeostatis. Aktivitas enzim maksimal diperoleh pada pH optimal. Aktivitas enzim meningkat bersamaan dengan peningkatan suhu. dan indikator. Aktivitas enzim dapat diamati dari sisa substrat. yang mempertahankan struktur sekunder-tersiernya.

ada beberapa prosedur yang dikerjakan. maka peningkatan konsentrasi substrat umumnya tidak menghilangkan inhibitor tersebut. Saliva 2. 5. Penangas air 8. Tabung reaksi dan rak 3. Untuk menentukan kecepatan reaksi. ALAT DAN BAHAN Alat: 1. 3. dan zat-zat pengoksidatif. 9 dan 11 6. 7. Larutan Sublimat 7. kecepatan awal suatu reaksi yang dikatalisis enzim harus sebanding dengan konsentrasi enzim. Gugus yang bermuatan yang jauh dari daerah terikat substrat diperlukan untuk mempertahankan struktur tersier-kuartener yang aktif. Pipet tetes 9. Erlenmeyer 5. yang antara lain adalah sebagai berikut. CARA KERJA DAN PEMBAHASAN Pada praktikum kali ini. antara lain ion logam berat. C. Beaker glass 4. Larutan Iodium 4. Larutan Timbal Asetat D. Dengan perubahan muatan pada gugus ini maka protein dapat terbuka sehingga aktivitasnya berubah. Larutan dengan pH 1. Tampunglah 2 ml liur dalam gelas kimia atau tabung reaksi yang kering. Inhibitor non kompetitif irreversibel adalah suatu zat yang menghambat kerja enzim dengan cara berikatan dengan enzim tetapi bukan pada active sidenya. iodosetamida. Banyak racun yang bekerja sebagai inhibitor non kompetitif irreversibel terhadap aktivitas enzim. Namun. Air es Bahan: 1.perubahan bentuk bila pH bervariasi. Termometer 7. Larutan pati 3. konsentrasi substrat yang menunjukkan kecepatan maksimal aktivitas enzim akan mencerminkan jumlah enzim aktif yang ada. Kecepatan awal suatu reaksi merupakan kecepatan yang diukur sebelum terbentuk produk yang cukup untuk memungkinkan suatu reaksi. PENGARUH SUHU TERHADAP AKTIVITAS ENZIM Bahan: Liur sebagai sumber amylase. Pereaksi: . karena inhibitor tidak memiliki kesamaan dengan struktur substrat. sebenarnya pengaruh konsentrasi substratlah yang sangat berarti. Spektrofotometer 2. Pipet volume 6. Air Suling 5. 1.

Energi kinetik akan meningkat pada kompleks enzim dan substrat yang bereaksi. Ke dalam tiap tabung.027 25 0.023 Pembahasan: Pada perubahan suhu.017 0. b.094 37 0.037 0.115 60 0. Hasil Pengamatan: Suhu (oC) DO B DO U DO 0 0. Siapkan 6 pasang tabung reaksi yang bersih. c.‡ Larutan pati (0. Campur baik-baik. keram tepat 1menit ‡ Larutan iodium ‡ Air suling 1 ml 1 ml 8 ml 1 ml 20 µl 1 ml 8 ml Segera baca densitas optik (DO) pada 680 nm. Keenam tiap pasangan tabung dalam masing-masing suhu selama paling sedikit 5 menit. keram pada tiap suhu paling sedikit 5 menit. tanbahkan berturut-turut: Larutan Tabung B Tabung U ‡ Larutan pati.136 0. peningkatan energi kinetik oleh peningkatan suhu mempunyai batas yang .130 0. ‡ Pasangan pertama ditempatkan dalam bejana es (00C) ‡ Pasangan kedua ditempatkan di rak tabung (suhu ruang) ‡ Pasangan ketiga ditempatkan di penangas air (370C) ‡ Pasangan keempat ditempatkan dalam bejana berisi air 600C ‡ Pasangan kelima ditempatkan dalam bejana berisi air 1000C Tandai tabung satu dalam pasangan tabung dari tiap suhu tersebut dengan B (blanko). Hitung DO antara tabung B (dianggap DO = DO reaksi enzimatik pada t = 0) dengan tabung U dari tiap suhu. Encerkan liur 10 kali dengan air suling. kecepatan reaksi yang dikatalisis oleh enzim mula-mula meningkat karena adanya peningkatan suhu.4 mg/ml) ‡ Larutan iodium Cara: a.111 0. tabung dua dengan U (uji).118 0.099 Suhu ruang 0.015 0.117 0.137 0. Namun.144 0.029 0.108 100 0.141 0. ‡ Liur diencerkan (60X).

5. ‡ Liur diencerkan 10x. paling sedikit 5 menit. Seharusnya. Tandai tiap tabung dengan B (blanko) dan U (uji) c. pada suhu 0 oC. Dari hasil percobaan. kecepatan reaksi enzimatik mengalami kenaikan. Sehingga kemungkinan besar temperatur yang diinginkan 0 oC tidak dapat tercapai. Tetapi pada percobaan didapat kecepatan reaksi enzimatik tertinggi adalah pada suhu ruang. pada suhu ini enzim dalam keadaan inaktif.optimum. keram tepat 1menit ‡ Larutan iodium ‡ Air suling 1 ml 1 ml 8 ml 1 ml 20 µl . Ke dalam tiap tabung. denaturasi yang disertai dengan penurunan aktivitas enzim sebagai katalis akan terjadi. lakukan prosedur berikut: Larutan Tabung B Tabung U ‡ Larutan pati. dan 9 Cara: a. Pada suhu ini seharusnya reaksi berlangsung paling cepat. Encerkan liur 10 kali dengan tiap larutan berbagai pH tadi b. Seharusnya pada suhu 37 oC merupakan suhu dimana aktivitas enzim maksimal. PENGARUH pH TERHADAP AKTIVITAS ENZIM Bahan: Liur sebagai sumber amilase. Semakin lama suatu enzim dipertahankan pada suhu dimana strukturnya sedikit labil.4 mg/ml) ‡ Larutan iodium ‡ Larutan pH 1. keram pada tiap suhu 370C. Pada interval suhu 0 oC-37 oC. Suhu optimal enzim bergantung pada lamanya pengukuran kadar yang dipakai untuk menentukannya. Tampunglah 2 ml liur dalam gelas kimia atau tabung reaksi yang bersih dan kering. maka energi tersebut dapat memutuskan ikatan hidrogen dan hidrofobik yang lemah yang mempertahankan struktur sekunder-tersiernya. besarnya aktivitas enzim cukup signifikan besarnya. 3. Campur baik-baik. Belum lagi suhu kulkas yang tidak stabil karena sering dibuka dan ditutup oleh praktikan lain selama pengeraman. Pada suhu ini. 7. Jika batas tersebut terlewati. maka semakin besar kemungkinan enzim tersebut mengalami denaturasi. Setelah melewati suhu optimum (37 oC). Namun. Hal ini terjadi karena temperatur ini merupakan temperatur normal tubuh manusia (suhu optimal enzim amilase salivarius adalah 37 oC). Hal ini mungkin disebabkan karena suhu di dalam ruangan lab lebih tinggi daripada suhu ruangan yang normal (28 oC) atau mungkin karena inkubasi pada suhu 37 oC kurang tepat atau tidak akurat. Pereaksi: ‡ Larutan pati (0. ada sedikit kesalahan yang mungkin disebabkan karena kurang cepatnya praktikan mengisolasi enzim sehingga enzim telah bereaksi pada suhu kamar dan akibatnya ada sedikit aktivitas enzim yang terjadi. maka kecepatan reaksi enzimatik kembali menurun. Siapkan 6 pasang tabung reaksi yang bersih. 2.

Pada pH 1.063 3 0.072 0. 30x. karena pada pH ini diperoleh aktivitas enzim yang tinggi (kecepatan reaksi enzimatik tinggi). nilai pH yang ekstrim (tinggi ataupun rendah) akan menurunkan kecepatan reaksi. b. Pada pH 9 dan 11.053 0.127 -0.112 -0. tetapi kecil (ditunjukkan oleh kecepatan reaksi enzimatik yang kecil pula).019 7 0.064 0.113 -0.+ SH+ p EnzSH Pada pH yang rendah. Sebagai contoh.086 11 0.093 0. pada pH yang tinggi. dapat dilihat bahwa enzim amilase saliva memiliki pH optimal pada pH 7. aktivitas enzim masih ada.048 0.065 Pembahasan: Kondisi pH dapat mempengaruhi aktivitas enzim melalui pengubahan stuktur atau pengubahan muatan pada residu yang berfungsi dalam pengikatan substrat atau katalis. Pada kurva yang diperoleh melalui percobaan. 40x dan 50x dengan aquadest. aktivitas enzim menurun karena telah terlewati pH optimal dari enzim tersebut. 3. Umumnya. Hasil Pengamatan: pH DO B DO U DO 1 0.081 -0.4 mg/dl) ‡ Larutan iodium Cara: a. Encerkan saliva 10x. Hitung ¨ DO antara tabung B (dianggap DO = DO reaksi enzimatik pada t = 0) dengan tabung U dari tiap pengenceran enzim. PENGARUH KADAR ENZIM TERHADAP AKTIVITAS ENZIM Bahan: Liur sebagai sumber amilase.009 5 0.077 -0. Enz.122 -0.036 0. 20x. kecepatan reaksi enzimatik meningkat hingga mencapai pH optimal dan menurun setelah pH lebih besar dari pH optimal. Tandai dengan B (Blanko) . Pereaksi: ‡ Larutan pati (0. enzim amilase saliva menjadi tidak aktif.1 ml 8 ml Segera baca DO pada 680 nm. Hal ini disebabkan pada pH kurang dari 4.mengalami protonasi dan kehilangan muatan negatifnya (enzim dinetralisir) : Enz. 3 dan 5. SH+ mengalami ionisasi dan kehilangan muatan positifnya (substrat dinetralisir) : SH+ p S + H+ Karena (berdasarkan definisi) satu-satunya bentuk yang mengadakan interaksi adalah SH+ dan Enz-. Siapkan 1 tabung reaksi yang bersih dan kering.+ H+ p EnzH Sedangkan. enzim bermuatan negatif (Enz-) bereaksi dengan substrat bermuatan positif (SH+) : Enz. Tampunglah 2 ml liur dalam gelas kimia atau tabung reaksi yang bersih dan kering.024 9 0.

020 0.199 80 x 0. Hal ini berarti semakin besar kadar enzim.026 0. 40x.017 0.177 30 x 0.559 . Siapkan 6 tabung reaksi yang bersih dan kering. Maka produk yang terbentuk pun semakin banyak. semakin besar aktivitas enzim dan semakin cepat reaksi yang dikatalisis enzim. maka kecepatan rekasi yang dikatalisis enzim akan menurun karena enzim yang tersedia tidak cukup banyak untuk bereaksi dengan substrat. lakukan terus pengenceran jika warna belum menyerupai blanko.196 100 x 0. 30x. f. Hasil Pengamatan: Pengenceran DO tb B DO tb U DO / menit (v) Tidak Diencerkan 0.097 0. Aktivitas enzim dan kadar enzim memiliki hubungan perbandingan yang lurus. keram tepat 1 menit ‡ Larutan iodium ‡ Aquadest 1 ml 1 ml 8 ml 1 ml 20 l 1 ml 8 ml e. 10x. Ke dalam setiap tabung. kecepatan reaksi semakin meningkat dan semakin banyak kompleks enzim-substrat yang terbentuk. 20x.193 Pembahasan: Aktivitas enzim dipengaruhi oleh kadar enzim. keram pada suhu 370C paling sedikit 5 menit ‡ Liur (tidak diencerkan.346 10 x 0. Pada percobaan kali ini dibuat larutan enzim dengan berbagai macam konsentrasi untuk dapat . Tandai tiap tabung dari setiap pasangan tabung dengan U (Uji).187 50 x 0.014 0. Hitung DO antara tabung B (dianggap DO = DO reaksi enzimatik pada t = 0) dengan tabung U dari tiap pengenceran enzim. Segera baca DO pada 680 nm. 50x) campur baik-baik. lakukan prosedur berikut: Larutan Tabung B Tabung U ‡ Larutan pati. d.017 0. Apabila kadar substrat tetap dan kadar enzim turun.0.c.196 40 x 0.036 0. Reaksi enzimatik yaitu: k1 k2 Enz + S Enz-S Enz + P Semakin banyak enzim yang berikatan dengan substrat.116 20 x 0. Perhatikan warna larutan.

1 gr/dl ‡ Larutan Timbal Asetat ( 1 gr/dl ) Cara: a. 3. Terjadi penyimpangan-penyimpangan sehingga kecepatan reaksi enzimatik tidak berbanding lurus dengan kadar enzim melainkan kecepatan enzim bervariasi naik turun terhadap kadar enzim. Pada hasil percobaan. b. Peraksi: ‡ Larutan Pati ( 0. 2. c. Penyimpangan tersebut dapat disebabkan oleh berbagai hal: .Kurang teliti dalam melakukan pengenceran . Larutan pati. 4.Saliva sebagai sumber enzim telah dipengaruhi oleh zat warna atau kandungan dari permen karet yang digunakan untuk memicu pengeluaran saliva 4. Hal ini disebabkan banyak enzim yang bereaksi dengan substrat sehingga kecepatan reaksi tinggi dan produk banyak yang dihasilkan. aktivitas enzim tertinggi (kecepatan reaksi enzimatik tertinggi) seharusnya diperoleh pada kadar enzim terbesar. seharusnya diperoleh bahwa semakin tinggi pengenceran (semakin encer).4 Mg / Ml ) ‡ Larutan Iodium ‡ Larutan Sublimat ( Hgcl2 ).Kesalahan waktu atau suhu saat pengeraman . Kadar enzim yang bervariasi dibuat dengan pengenceran dengan aquadest. Siapkan 3 pasang tabung reaksi yang bersih. lakukan prosedur berikut : No. Tampunglah 2 ml liur dalam gelas kimia atau tabung reaksi yang kering.membandingkan kerja enzim pada berbagai konsentrasi. Encerkan liur 10 x dengan air suling. larutan timbal asetat. Ke dalam tiap tabung. Begitupun pada pengenceran seterusnya. percobaan yang dilakukan praktikan tidak sesuai dengan hasil yang seharusnya didapat. Semakin menurun kadar enzim. keram pada Suhu 37Ûc paling sedikit 5 menit . Tandai tiap tabung dengan b (blanko) dan u (uji). Dalam tabung yang lain encerkan pula 10x dengan sublimat. Larutan tabung B tabung U 1. Hal ini disebabkan jumlah enzim yang bereaksi dengan substrat berkurang sehingga aktivitas enzim pun menurun. yaitu saat saliva tidak diencerkan. aktivitas enzim seharusnya semakin menurun. semakin menurun pula aktivitas enzim (kecepatan reaksi menurun) Akan tetapi. PENGARUH INHIBITOR NON-KOMPETITIF IREVERSIBEL (LOGAM BERAT) DAN ANTISEPTIK TERHHADAP AKTIVITAS ENZIM Bahan: Liur sebagai sumber amilase. Selanjutnya pada pengenceran 10x seharusnya diperoleh kecepatan reaksi enzimatik yang lebih kecil daripada tanpa pengenceran.

karena I dan S berikatan pada tempat yang berlainan.008 0. Selain itu.011 0. Hasil Pengamatan: Pengenceran DO tb..022 Pembahasan: Inhibitor adalah zat yang dapat menghambat kerja enzim.009 0.014 0.003 -0. Hitung ¨ DO antara tabung B ( dianggap DO = DO reaksi enzimatik pada t = 0 ) dengan tabung U dari tiap pengenceran enzim.033 0. Inhibitor ini dapat bereaksi dengan kompleks enzim-substrat (karena tempat pengikatan enzim yang berbeda) untuk menghasilkan produk. Struktur inhibitor non-kompetitif berikatan dengan enzim pada domain yang berbeda dari tempat pengikatan enzim-substrat. U DO/menit (v) Air suling Sublimat Timbal asetat 0. Maka. Penghambatan kerja enzim dibedakan menjadi penghambatan reversibel dan penghambatan ireversibel.011 0.001 0. reaksi dapat diperlambat tetapi tidak akan berhenti. Inhibitor kompetitif memiliki struktur kimia yang mirip dengan substrat dan mengikat enzim pada active site yang sama dengan substrat (tempat katalitik). karena EnzIS dapat terurai dan membentuk produk dengan kecepatan yang lebih lambat daripada penguraian EnzS. inhibitor dan substrat akan bersaing untuk memperebutkan tempat-tempat pengikatan yang sama pada permukaan enzim.Liur diencerkan 10X dengan aquadest dan dengan berbagai inhibitor atau antiseptik Campur baik-baik. B DO tb. keram tepat 1 menit Larutan iodium Air suling 1 ml 1 ml 8 ml 1 ml 0. Pembentukan kompleks EnzInhibitor maupun EnzSubstrat dapat terjadi.2 ml 1 ml 8 ml Segera baca DO ( Densitas Optik ) pada 680 nm. . Dalam kata lain inhibisi nonkompetitif tidak terdapat persaingan antara substrat dan inhibitor Inhibitor nonkompetitif yang reversible menurunkan percapatan reaksi maksimal yang diperoleh pada pemberiaan sejumlah tertentu enzim ( Vmaks yang lebih rendah ) tetapi biasanya tidak mempengaruhi Km. ada pula inhibitor kompetitif dan inhibitor non-kompetitif.

Suhu optimum enzim amilase yang terdapat pada saliva adalah 37 oC. Hal ini terlihat dari kecepatan reaksi enzimatik pada pengenceran dengan larutan timbal asetat paling kecil (aktivitas enzim sangat kecil). sama dengan suhu normal tubuh. pada pengenceran dengan larutan sublimat dan larutan timbal asetat.com/2009/07/10/enzim-2/ TUJUAN Dapat memahami pengaruh pH dan inhibitor terhadap aktivitas enzim. Ion-ion logam berat. Enzim memiliki aktivitas maksimal pada pH optimumnya (pH optimum enzim amilase saliva adalah 9. http://filzahazny. 1. 4. 2. Pada percobaan saliva diencerkan 80X dikarenakan saliva menunjukan aktifitas enzim substrat berlebih ( test dengan larutan iodium ) pada pengenceran 80X dengan aquadest. Penurunan atau kenaikan pH akan mempengaruhi aktivitas enzim. Pada umumnya. enzim akan mengalami denaturasi. Inhibitor logam berat dapat menyebabkan denaturasi enzim sehingga aktivitas enzim kecil sekali. maka kecepatan reaksi enzimatik akan kembali menurun. Kecepatan reaksi enzimatik akan meningkat seiring dengan peningkatan suhu sampai batas optimum.Inhibitor non-kompetitif ireversibel yaitu inhibitor yang berikatan dengan enzim tidak pada active site-nya dan pengikatan inhibitor-enzim tidak dapat lepas lagi. aktivitas enzim menurun karena sublimat dan timbal asetat menghambat enzim dengan berikatan pada substrat dan dapat mendenaturasi enzim. maka dapat disimpulkan antara lain adalah sebagai berikut. Setelah melewati suhu optimum. dapat mengurangi aktivitas enzim. E. Sedangkan. 3. Aktivitas enzim tertinggi dicapai pada pengenceran dengan air suling. Setelah melewati suhu optimum.wordpress. TEORI DASAR . maka kecepatan reaksi enzimatik akan kembali menurun. terjadi pengikatan secara kovalen dengan gugusf ungsional dari enzim. 2. Jika ion logam berat ini berikatan dengan enzim. seperti Ag+ dan Hg2+. Suhu optimum enzim amilase salivarius adalah 37 oC. Kecepatan reaksi enzimatik akan meningkat seiring dengan peningkatan suhu sampai batas optimum. Inhibisi yang ditimbulkan oleh timbal asetat (Pb2+) lebih besar daripada yang ditimbulkan oleh sublima (Hg2+). KESIMPULAN Dari beberapa percobaan yang dilakukan. sama dengan suhu normal tubuh.

10 ml Pipet tetes Pengaduk Bahan Larutan buffer pH 8. 3. 10. 6. 9. 2 ml larutan natrium klorida 0. 3. 5ml. 6 dan 5.1 M Larutan saliva (1:9) Aquadest Larutan iodine Larutan toluen Kloroform Larutan merkuri klorat 1% Larutan phenol 2% Natrium florida Pereaksi Benedict 4.4. 7. konsentrasi garam anorganik. 8.  Tambahkan 5 ml larutan amilum 1 %. tempratur. PROSEDUR PERCOBAAN 4. 2. . aktivitor dan inhibitor.8. 4. ALAT DAN BAHAN Alat Stop watch Water bath 380 C Tabung reaksi Pipet ukur 1 ml. 5. konsentrasi substrat.2 dalam tabung reaksi yang terpisah. konsentrasi enzim.8. 7. 1. 5. 6. Masing-masing faktor tersebut harus dikendalikan dengan sebaik-baiknya untuk menghasilkan hasilyang optimal. 7.4. 6. 12. 11.1  Pengaruh pH terhadap aktivitas enzim Siapkan 10 ml larutan buffer dengan pH 8.1 M dan 2 ml larutan saliva (1:9) pada tiap tabung reaksi. 6. kosentrasi produk reaksi.2 Larutan amilum 1% Larutan Natrium Klorida 0. NO.Aktivitas enzim dipengaruhi oleh berbagai faktor seperti pH.

4 sebaiknya diasamkan dengan ditambahkan asam asetat sedikit demi sedikit sebelum ditambahkan iodine. Tentukan tabung mana yang pertama kali mencapai titik akromik (tidak memberikan warna dengan iodine) !  Tabung dengan pH 8 dan 7.  Taruh tabung tersebut pada rak tabung selama 10 menit sambil sesekali digojok perlahan-lahan. Tambahkan 1 ml larutan saliva yang telah diencerkan pada tiap tabung reaksi yang berbeda sejumlah 6 tabung. 4. Catat dan amati perubahan yang terjadi ! 5. campurkan dengan baik. Tambahkan larutan iodine secukupnya pada tiap tabung reaksi sedikit demi sedikit.     Tambahkan 5 ml larutan amilum 1% pada tiap tabung reaksi.1 pH 7. DATA PENGAMATAN 5.2   Pengaruh inhibitor terhadap aktivitas enzim Larutkan 2 ml saliva dengan 8 ml aquadest.4 Pengaruh pH terhadap aktivitas enzim Larutan iodine () > 60 tetes Perubahan Larutan biru . 5 tetes kloroform. 5 tetes larutan merkuri klorida 1%. 0. 5 tetes larutan phenol 2%.    Tempatkan tabung reaksi dalam water bath 380 C selama 10 menit.5 gram natrium florida dan 5 tetes aquadest. Bagi masing-masing tabung menjadi dua bagian untuk dilakukan uji iodine dan Benedict. Amati dan catat perubahan yang terjadi. Tempatkan tiap-tiap tabung tersebut dalam water bath 380 C selama 15 menit.  Pada tabung yang terpisah tambahkan 5 tetes larutan toluen.

2  Pengaruh inhibitor terhadap aktivitas enzim Uji Iodine Perubahan Sampel Awal Saliva + toluen Tidak Berwarna Tidak Berwarna Tidak Berwarna Tidak Berwarna Tidak Berwarna Tidak Berwarna + Iodine Ungu Pucat (+) Ungu (++) Biru (+++) Tidak Berwarna (-) Tidak Berwarna (-) Ungu (++) + Pemanasan + - Saliva + kloroform Saliva + HgCl Saliiva + Phenol Saliva + aquadest Saliva + NaF  Uji Benedict Perubahan Sampel Awal Saliva + toluen Saliva + kloroform Saliva + HgCl Saliiva + Phenol Saliva + NaF Saliva + aquadest Tidak Berwarna Tidak Berwarna Tidak Berwarna Tidak Berwarna Tidak Berwarna Tidak Berwarna Biru Biru Biru + Benedict Biru Biru merah (+) merah (+) Biru (-) merah (+) merah (+) merah (+) + Pemanasan + ++ +++ + + 6.6. PEMBAHASAN .8 6 5.2 60 tetes 52 tetes > 60 tetes Larutan hijau Lautan hijau (paling cepat) Larutan hijau 5.

8. Apabila enzim menghidrolisis amilum menjadi gula yang lebih sederhana. maka warna biru tua yang terbentuk akibat reaksi dengan iodine tersebut lama kelamaan akan berubah menjadi kekuningan dan hilang menjadi bening tak berwarna seiring dengan berkurang dan habisnya amilum dalam larutan (amilumnya habis terhidrolisis menjadi gula sederhana).6. Baik tidaknya enzim itu beraktivitas diindikasikan dengan cepat lambatnya proses hidrolisis amilum oleh enzim tersebut. Lama proses perubahan warna inilah yang kemudian menjadi parameter pH optimum untuk aktivitas enzim yang ada pada laruan saliva. 5. Dalam hal ini. dan 6. . terlihat dari warna larutan biru tua yang terus bertahan. penambahan asam asetat tidak merubah tingkat aktivitas enzim secara signifikan. pH optimum bagi enzim yang terkandung pada larutan saliva berarti berada pada pH 6. aktivitas enzim paling baik bekerja. o Enzim yang berada dalam larutan pada kondisi pH 8 dan pH 7. maka enzim akan semakin mudah beraktivitas dan menghidrolisis amilum. o Larutan yang menunjukan perubahan warna paling cepat adalah larutan yang dikondisikan dengan pH 6. amilum akan memberikan warna biru tua.4 tidak menunjukkan adanya aktivitas enzimatik ketika dilakukan percobaan. pH yang baik bagi aktivitas enzimatik ini kemudian disebut sebagai pH optimum enzim. apabila pHnya sudah turun dan mendekati angka pH optimum untuk aktivitas enzim tersebut. Artinya pada tingkat keasaman ini. Namun pada percobaan ini. Dengan penambahan larutan iodine.2.1 o Pengaruh pH terhadap Aktivitas Enzim Penyiapan larutan buffer dengan pH yang bermacam-macam dimaksudkan untuk mengamati pada pH berapa enzim yang ada dalam larutan saliva tersebut paling baik beraktivitas. Penambahan sedikit asam asetat pada kedua larutan dengan pH tersebut dimaksudkan untuk mengamati apakah aktivitas enzimnya akan meningkat seiring dengan diturunkannya pH (penambahan asam akan menurunkan pH). Warna larutan pada kedua tabung tersebut berubah menjadi hijau dalam waktu yang sangat lama dibandingkan dengan tabung-tabung lain yang dikondisikan pada pH 6.

o Uji Benedict digunakan untuk mendeteksi ada tidaknya kandungan gula pereduksi dalam sampel. Kuntitas endapan yang terbentuk setelah proses pemanasan merupakan indikasi banyaknya jumlah gula pereduksi yang terbentuk akibat hidrolisis amilum oleh enzim yang terkandung dalam larutan saliva. amilum yang ditambahkan ke dalam tabung berisi enzim akan terhidrolisis menjadi gula yang lebih sederhana. Artinya tidak terjadi reaksi hidrolisis pada tabung yang berisi larutan saliva sebagai enzim dan amilum sebagai substrat. Warna biru yang bertahan setelah pemanasan menunjukkan seberapa besar kemampuan HgCl menginhibisi enzim ketika hendak menghidrolisis substratnya. Semakin sedikit endapan yang terbentuk melalui uji ini menunjukkan bahwa inhibitor yang ditambahkan semakin baik dan bekerja secara efektif. Apabila endapan yang terbentuk sedikit. Pada percobaan ini. Apabila melalui uji ini larutan berubah warna menjadi biru / keunguan.6. tabung dengan zat inhibitor HgCl menunjukkan hasil positif dengan pengujian ini berdasarkan perubahan warna yang terjadi menjadi keunguan. Namun dengan adanya suatu zat inhibitor tertentu. HgCl dikatakan merupakan inhibitor yang paling efektif dalam menghambat aktivitas enzim yang terkandung dalam larutan saliva tersebut. itu berarti bahwa amilum tersebut belum terhidrolisis enzim karena terinhibisi oleh senyawa inhibitor. Pada pengujian ini. maka dikatakan dalam sampel tersebut terkandung amilum. Senyawa yang paling buruk dalam menghambat aktivitas enzimatik yaitu phenol karena menunjukkan hasil yang negatif pada pengujian iodine dan menghasilkan jumlah endapan paling banyak melalui pengujian Benedict. didapat bahwa HgCl merupakan inhibitor yang paling efektif dalam menghambat aktivitas enzim karena negatif terhadap pengujian benedict. Berdasarkan data pengamatan. o Berdasarkan data pengaatan dan percobaan yang dilakukan. Dengan demikian. senyawa yang bekerja paling baik sebagai inhibitor adalah HgCl. proses hidrolisis ini menjadi terhambat.2 o Pengaruh Inhibitor Terhadap Aktivitas Enzim Uji iodine digunakan untuk mendeteksi ada tidaknya kandungan amilum dalam sampel. . artinya karbohidrat yang ada dalam tabung masih berada dalam bentuk polisakarida (amilum).

bukan tahun. dijelaskan di edisi 30 Maret Risalah National Academy of Sciences (PNAS). adalah bagian dari tim peneliti yang telah menemukan cara baru untuk merampingkan proses mengisolasi gen individu untuk menentukan mereka fungsi. o Berdasarkan percobaan pengaruh inhibitor terhadap aktivitas enzim. KESIMPULAN o pH optimum untuk aktivitas enzim melalui percobaan uji pengaruh pH terhadap aktivitas enzim didapat pada pH 6. dan Sharon Long.html Tim International menemukan metode baru untuk mengisolasi Para ilmuwan 'teknik gen radikal dapat memperpendek berburu genetik Sebuah untai tunggal DNA tumbuhan atau hewan mungkin berisi puluhan ribu gen. Teknik. William C.7. kiri.sebuah proses melelahkan sering membutuhkan tahun trial laboratorium dan kesalahan. prosedur baru dapat memungkinkan para ilmuwan untuk mengidentifikasi gen tertentu dalam hitungan bulan. Postdoctoral sesama Raka Mitra. masingmasing diprogram untuk menghasilkan protein spesifik penting untuk pertumbuhan atau kelangsungan hidup organisme. "Kami percaya bahwa metode ini merupakan terobosan signifikan dalam kloning gen. yang dikenal sebagai kloning berbasis transkrip. ditemukan bahwa HgCl merupakan inhibitor yang paling bai." tulis penulis studi PNAS. Tantangan bagi ahli genetika adalah untuk mengisolasi gen individu dan menentukan fungsi mereka . http://andiscientist. . sedang phenol merupaka inhibitor yang paling buruk.blogspot. Tim menggunakan teknik ini untuk mengidentifikasi gen dalam DNA tanaman medis barel:.com/2010/08/percobaan-pengaruh-ph-daninhibitor. Steere Jr-Pfizer Inc Profesor di Biological Sciences. Dikembangkan oleh para ilmuwan di Stanford University dan Inggris John Innes Centre. Foto LA Cicero Sekarang tim peneliti internasional telah menemukan sebuah teknik yang secara dramatis arus proses ini bagi beberapa jenis gen.

" tambah Sharon R. dapat mengambil tiga sampai lima tahun. kemudian semaian terbuka di laboratorium. Misalnya." Reverse genetika Medicago DNA berisi ribuan gen." jelas Mitra. maka pencarian melalui DNA tanaman sampai mutasi gen kepentingan adalah diidentifikasi. gen bermutasi. Proses ini dimulai dengan kejutan listrik secara acak ribuan bibit tanaman dengan radiasi. produksi protein dimulai dengan gen . buncis dan kacang polong. Tujuannya adalah untuk meningkatkan tanaman mutan dengan mutasi fisik yang jelas. Long. yang sel mencoba untuk menghilangkan secepat mungkin . Jr . mereka akan mencari tanaman mutan dengan akar yang cacat dan kemudian melakukan analisis lengkap dari DNA tanaman sampai mereka terletak gen cacat yang menyebabkan kerusakan. atau transkrip. Steere. yang juga menjabat sebagai dekan dari Stanford School of Humaniora dan Ilmu Pengetahuan.."Dampak terbesar dari teknologi ini adalah mungkin pada tanaman dengan genom yang besar dan kompleks." kata Stanford postdoctoral sesama Raka M. dan menggunakan metode tradisional untuk mencari tahu apa yang masing-masing melakukan adalah suatu proses yang memakan waktu. bagaimanapun. Salinan RNA. Instruksi akan disalin dari sebuah molekul DNA ke RNA dalam proses yang disebut transkripsi. jika peneliti ingin menemukan gen yang bertanggung jawab untuk pertumbuhan akar normal.yang dikenal sebagai kloning gen .anggota dari keluarga Fabaceae yang terkait erat dengan alfalfa. dan kami mengidentifikasi gen cukup keren untuk boot.Pfizer Inc Profesor di Biological Sciences di Stanford dan co-penulis penelitian. membawa petunjuk kesalahan yang menghasilkan salinan cacat RNA.suatu fakta yang mengarah . "Kloning Gene di truncatula M. dan kemudian memburu apa yang rusak. atau medis barel . adalah kewenangan pada biologi molekuler bakteri dan tanaman. "Pendekatan standar yang digunakan oleh ahli genetika tanaman . Long. sebagian karena memerlukan pembuahan-silang dua generasi tumbuhan. "Saya bertanya-tanya apakah kita bisa menghindari ini berburu sulit untuk gen saya mulai dari premis bahwa bermutasi gen memproduksi protein bermutasi -. "Kami pikir teknologi ini akan berlaku untuk spesies lain dan berharap bahwa hal itu meningkatkan laju penelitian biologi secara keseluruhan. memimpin penulis studi PNAS.bentangan pendek DNA terdiri dari bahan kimia disusun dalam urutan tertentu yang berisi instruksi untuk membangun protein. Dia dan rekanrekannya menggunakan teknik kloning baru untuk mengisolasi dan mengidentifikasi gen di dalam DNA truncatula Medicago. kami telah menyelesaikan apa yang kelompok lain mengambil beberapa tahun untuk menyelesaikan. kemudian pindah ke bagian lain dari sel. Mitra. termasuk spesies tanaman yang paling." kata Mitra. Dan bahkan dapat mencegah produksi protein sepenuhnya" Dalam sel tanaman yang sehat dan hewan.melibatkan mendobrak sistem dalam cara yang sangat terkontrol. William C. di mana ia digunakan sebagai template untuk memproduksi protein. "Selama enam bulan.

lalu perlahan-lahan drop down Proses ." Dalam upaya untuk lebih memahami fenomena ini. ia dan rekanrekannya telah mempelajari kimia yang kompleks sinyal yang terjadi antara bakteri pengikat nitrogen dan tanaman.suatu proses yang disebut fiksasi nitrogen. peneliti bisa merampingkan proses identifikasi gen-seluruh dengan menggunakan reverse genetics. Mitra dan rekan kerjanya menggunakan teknik kloning baru mereka transkrip berbasis mengidentifikasi gen tanaman yang memainkan peran penting dalam produksi nitrogen dapat digunakan untuk tanaman dan hewan.dan manusia .. Sayangnya. "Laboratorium kami memiliki tujuan tertentu . "Hubungan ini saling menguntungkan. Sebagai bagian dari upaya itu. kalsium tingkatan dalam sel akar tanaman mulai berosilasi. "Untuk alasan yang tidak diketahui. yang membuat bakteri fiksasi nitrogen penting untuk hewan semua . Para peneliti telah menemukan bahwa Medicago dan kacang lainnya memungkinkan bakteri untuk menyerang akar mereka dan mengambil tinggal di organ tumorseperti yang disebut nodul. yang tanaman digunakan untuk membuat protein. kemudian menggunakan informasi tersebut untuk mencari gen yang sesuai pada DNA tanaman. Semua makhluk hidup membutuhkan nitrogen untuk membuat protein. Fiksasi nitrogen Pada percobaan PNAS." kata Long.untuk mengidentifikasi gen yang memungkinkan tanaman untuk membentuk simbiosis bermanfaat untuk fiksasi nitrogen.spiking kalsium yang disebut . dan berlanjut selama berjam-jam. tim peneliti dibandingkan tanaman biasa Medicago dengan versi mutan dibesarkan di laboratorium..Mitra dan rekan-rekannya untuk memprediksi bahwa RNA yang cacat saja akan muncul dalam konsentrasi yang sangat rendah dalam bermutasi sel. "Bakteri manfaat karena mereka tertutup di lingkungan pelindung .yang bintil . Hewan.hidup. Tapi apakah sebaliknya juga benar? Jika sel menghasilkan jumlah yang rendah dari sebuah transkrip RNA. " Persis bagaimana legum dan bakteri berkomunikasi tetap sesuatu yang misteri. ada tanah-tinggal bakteri yang mengubah nitrogen atmosfer menjadi senyawa bahwa tanaman dapat menyerap di akar mereka dan kemudian dikonversi menjadi protein . tidak dapat digunakan oleh tanaman dan hewan. yang membuat naik hampir 80 persen dari atmosfer.mengulangi berkali-kali. apakah ini berarti bahwa RNA adalah produk cacat gen rusak? Jika demikian. dalam beberapa menit mengenali sinyal kimia bakteri. gas nitrogen. mereka akan mencari RNA yang terjadi dalam konsentrasi rendah dan menentukan urutan kimia dari molekul-molekul RNA. mendapatkan sumber utama mereka nitrogen dari tanaman. Namun. yang juga merupakan kunci untuk pertanian berkelanjutan." kata Mitra. pada gilirannya. "Ini mutan tertentu yang menarik bagi . "Tingkat meningkat dengan cepat. Pertama.di mana mereka makan gula dari pabrik Manfaat tanaman karena bakteri mengubah nitrogen dari udara menjadi amonia. dengan laju sekitar satu osilasi per menit." jelas Mitra.

"Dalam proses bekerja pada fiksasi nitrogen. "Dalam tanaman mutan. disebut DMI3.net/news/2004/03/31/5/Indonesian.kami karena memperlihatkan perilaku kalsium spiking tetapi tidak mampu untuk membangun hubungan simbiosis dengan bakteri pengikat nitrogen.news-medical. "Versi normal gen DMI3 menghasilkan protein yang sangat mirip dengan protein tanaman tembakau yang diketahui untuk memodulasi perilaku mereka dalam menanggapi kalsium. kami menemukan satu gen.aspx ." kata Mitra. Mitra dan rekan-rekan mereka di John Innes Centre sangat yakin bahwa transkrip kloning berbasis akan memiliki aplikasi luas bahwa mereka telah mengajukan permohonan untuk hak paten. "Intinya adalah ini." Temuan ini memimpin tim peneliti untuk menyimpulkan bahwa gen DMI3 mungkin memainkan peran penting dalam respon tanaman untuk osilasi kalsium. para peneliti memantau tingkat RNA yang dihasilkan oleh 10. Bulan lalu. Menggunakan teknologi microarray gen-chip. Namun. sebuah tim peneliti Belanda dan Perancis hasil yang sama diterbitkan di jurnal Science. kelompok yang digunakan gen tradisional kloning metode untuk mengidentifikasi DMI3 . http://www.000 gen di kedua tanaman normal dan mutan.sebuah proses yang membawa setidaknya empat tahun untuk menyelesaikan." Panjang." kata Long." kata Mitra. dibandingkan dengan enam bulan menggunakan transkrip kloning berbasis. kami telah menemukan metode umum untuk mengidentifikasi dan kloning gen tanaman penting yang cepat dan mungkin berlaku untuk hampir semua jenis tanaman. yang menghasilkan tingkat yang sangat rendah RNA.

You're Reading a Free Preview

Download
scribd
/*********** DO NOT ALTER ANYTHING BELOW THIS LINE ! ************/ var s_code=s.t();if(s_code)document.write(s_code)//-->