P. 1
MAKALAH

MAKALAH

|Views: 3,446|Likes:
Published by Firly Firmansyah

More info:

Published by: Firly Firmansyah on Aug 06, 2011
Copyright:Attribution Non-commercial

Availability:

Read on Scribd mobile: iPhone, iPad and Android.
download as DOCX, PDF, TXT or read online from Scribd
See more
See less

08/12/2013

pdf

text

original

Sections

  • 1.0 Latar Belakang
  • 1.1 Tujuan
  • 1.2 Metode Penulisan
  • 2.1 Pengertian
  • 2.2 Komposisi Protein
  • 2.3. Stu
  • 2.4. Kasifio
  • 2.5. Pencernaan Protein
  • 2.6 Penyerapan Protein
  • 2.7. Metabolisme Protein
  • 2.8. Metode penilaian kualitas protein
  • 2.9. Sumber Sumber Protein Terbaiu
  • 3. Telur Ayam
  • 4. Susu
  • 5. Yoz
  • 6. Keju
  • 7. Kacan}
  • 8. Tahu

MAKALAH PROTEIN

DISUSUN OLEH :
1. Denny Hartanto 2. Diana La Rose 3. Didi Kurniawan 4. Dodi Prasetya 5. Dwi Andi Prasetya 6. Egi Barban Nugraha 7. Eko Firly Firmansyah 8. Eko Waluyo 9. EkoYudi Anto

(28) (29) (30) (31) (32) (33) (34) (35) (36)

3 TPTL 1 SMK WIWOROTOMO PURWOKERTO 2011/2012 Kata Pengantar

Puji syukur penulis panjatkan kehadirat Allah SWT, yang telah memberi rahmat, hidayah, serta karuniaNya kepada kelompok kami sehingga kami dapat menyelesaikan makalah yang berjudul KIMIA yang di berikan pada tanggal 25 juli 2011 Kelompok kami menyadari bahwa makalah ini masih belum sempurna dan banyak kesalahan, oleh karena itu kelompok kami mengharapkan saran dan kritik yang membangun demi kesempurnaan makalah ini. PROTEIN tepat pada waktunya. Makalah ini ditulis untuk memenuhi tugas kelompok

Purwokerto, Agustus 2011

( team Penulis )

DAFTAR ISI
2

KATA PENGANTAR DAFTAR ISI 2

1

BAB 1 PENDAHULUAN 3 1.0 LATAR BELAKANG 1.1 TUJUAN 3 1.2 METODE PENULISAN 3 BAB 2 PEMBAHASAN 2.1.PENGERTIAN 4 25 27 28 31 34 37 38 42 4 3

2.2.KOMPOSISI PROTEIN 5 2.3.STRUKTUR PROTEIN 2.4.KLASIFIKASI PROTEIN 2.5.PENCERNAAN PROTEIN 2.6.PENYERAPAN PROTEIN 2.7.METABOLISME PROTEIN

2.8.METODE PENILAIAN KUALITAS PROTEIN 2.9.SUMBER- SUMBER PROTEIN TERBAIK BAB 3 PENUTUP 46 3.1.KESIMPULAN 3.2.SARAN 47 48 DAFTAR PUSTAKA 46

2.10.AKIBAT KELEBIHAN DAN KEKURANGAN PROTEIN

BAB 1 PENDAHULUAN
3

10

Latar Belakang
Protein merupakan komponen penting atau komponen utama

sel hewan atau manusia. Oleh karena sel itu merupakan pembentuk tubuh kita, maka protein yang terdapat dalam makanan berfungsi sebagai zat utama dalam pembentukan dan pertumbuhan tubuh. Kita memperoleh protein dari makanan yang berasal dari hewan atau tumbuhan .

1.1 Tujuan
a. Tujuan Umum. Agar mahasiswa dan pembaca mengerti tentang pentingnya protein untuk tubuh kita. b. Tujuan Khusus.  Mengemukakan permasalahan tentang protein ♣ Menjabarkan kadar dan fungsi protein bagi manusia ♣ Memberitahu kepada mahasiswa sumber protein ♣ Menjelaskan akibat dan kekurangan protein ♣ Dl

1.2 Metode Penulisan
Penulis mempergunakan metode observasi dan kepustakaan. Cara-cara yang digunakan pada penyusunan makalah sendiri menggunakan : Studi Pustaka dan browsing dari internet. Dalam metode ini team penulis membaca buku-buku yang berkaitan denga penulisan makalah i

BAB II PEMBAHASAN 2.1 Pengertian

4

Protein (akar kata protosdari bahasa Yunani yang berarti "yang paling utama") adalahsenyawa organik kompleks berbobot molekul tinggi yang merupakan polimer darimonomer-monomer asam amino yang dihubungkan satu sama lain dengan ikatanpeptida. Molekul protein mengandung karbon, hidrogen, oksigen, nitrogen dan beberapasulfur serta fosfor. Protein berperan penting dalam struktur dan fungsi semua selmakhluk hidup dan virus. Protein memiliki berbagai fungsi seperti: 1. Protein merupakan enzim atau subunit enzim, misal

ribonuklease, tripsin 2. Protein berperan dalam fungsi struktural atau mekanis, misal protein sitoskeleton 3. Protein juga terlibat dalam sistem kekebalan (imun) sebagai antibodi, misalTrombin 4. Protein sebagai sistem pengendali dalam bentuk hormon, misal insulin, hormontumbuh (auksin), 5. Protein sebagai komponen penyimpanan/ nutrient, misal kasein(susu),ovalgumin (telur),gliadin (gandum) dan transportasi hara di tumbuhan 6. Protein sebagai salah satu sumber gizi dan berperan sebagai sumber asam aminobagi organisme yang tidak mampu membentuk asam amino tersebut (heterotrof). 7. Monelin ,pada suatutanaman di Afrika yang mempunyai rasa yang amat manis ataupun protein antibeku pada ikan. Pada organism lain, protein memiliki fungsi lain seperti yangmembentuk batang dan sendi

5

seperti gugus yang ada padakarbohidat dan antara gugus amino dengan karboksil pada asam amino.sebuah fakta yang menjadikannya kedua penting dan berpotensi beracun. 2. Protein adalah satu-satunya senyawa organic yang mengandung nitrogen.Sebagian besar kimia kehidupan adalah senyawa organik polifungsional. nitrogen. Umumnya terjadi atas 20 macam asam amino yang berikatan secara kovalen dalam variasi urutan yang bermacam – macam. Gugusfungsional tersebut biasanya mempunyai interaksi agak kuat. 2. dll 4. oksigen. Terdapat ikatan kima lain yang menyebabkan terbentuknya lengkungan – lengkungan rantai polopeptida menjadi struktur tiga dimensi protein. Umumnya reaktis sangat spesifik hal ini disebabkan karena adanya gugus samping yang reaktif dan susunan khas struktur makromolekulnya. Hal inimembuktikan bahwa molekul penyusun protein adalah asam amino. dibedakan menjadi 2 macam yaitu protein serabut dan globular. membentuk suatu rantai polipeptida. Ciri – ciri utama molekul protein yaitu : 1. Asam amino merupakan unit dasar struktur protein. hidrogen. 3. Protein apabila dihidrolisis dengan asam atau basa akan menjadi asam amino. dalam beberapa kasus. Proteinberdasarkan bentuk. Strukturnya tidak stabil terhadap beberapa factor seperti pH. Protein yang merupakan komponen tak berair di dalam sel dan begitu banyak dijumpai didalam makhluk hidup mempunyai fungsi yang sangat mengagumkan. dan.belerang. Beberapa dari asam amino ini dapatsynthesized lain dari asam amino (disebut 6 .2 Komposisi Protein Protein terdiri dari karbon.

7 . Oleh karena itu asam amino ini disebut asam-amino dan secara umum rumus strukturnya dapat digambarkan seperti dibawah ini Struktur asam amino α Suatu asam amino. Asam Amino. Struktur asam amino dan nama asam amino penyusun protein Asam amino yang terjadi secara alami sebagai penyusun protein mempunyaigugus amino (NH2) dan gugus karboksilat (COOH) yang terikat pada atom yangsama yaitu pada atom karbon alfa. a. Atom H yang terikat pada atom C α.sebagai nonessential asam amino). Atom C α. Gugus karboksil yang terikat pada atom C α. c. sementarabeberapa harus diperoleh dari makanan (disebut sebagai asam amino essensial) 1. d. Gugus amino yang terikat pada atom C α. Disebut α karena bersebelahan dengan gugus karboksil (asam) b.α terdiri atas: a.

e. rumus strukturnya. Gugus R yang juga terikat pada atom C α Contoh struktur dari beberapa asam amino Perbedaan antara asam amino yang satu dengan asam amino yang lain disebabkanoleh perbedaan gugus R yang disebut rantai samping. Ada 20 asam amino yangbertindak sebagai pembangun molekul protein. nama umumdan Sifat gugus Sturktur rantai samping singkatannya diberikan dapat dilihat dibawah ini N o Nama Singkat an 1 Alanin Ala hidropibik Valin* 2 Val Polar tak bermuatan 8 .

3 Leusin* Leu 4 Triptofan * Trp 5 Metionin * Met 9 .

6 Isoleusin * Ile 7 Prolin Pro 8 Fenilalan in* Phe 9 Serin Ser Polar tak bermuatan 10 .

10 Glisin Gly 11 Threonin * Thr 12 Sistein Cys 13 Asparagi n Asn 11 .

14 Glutamin Gln 15 Tirosin Tyr 16 Asam aspartat Asp Bermuatan negative pada PH 7 (asam) 12 .

Asam 17 glutamat e Glu 18 Arginin Arg Bermuatan positif pada PH 7 (basa) 13 .

Fungsi Asam Amino antra lain : 1. Sedangkan 8 sisanya. berupa asam amino esensial yang harus didapatkan melalui makanan. termasuk enzim.19 Lisin* Lys 20 Histidin His Catatan : tanda *) Asam Amino esensial Terdapat 20 asam amino yang terbagi menjadi dua kelompok. asam amino non-enensial dan asam amino esensial. 14 . 12 jenis asam amino non-enensial di produksi oleh tubuh. Penyusun protein.

Asam amino dengan gugus samping R bermuatan negative Asam amino dengan gugus samping R non polar atau hidrofobik Alanin Isoleusin Leusin Metionin Fenilalanin Prolin Triptofan Valin polar tak bermuatan Asparagin Sistein Glutamin Glisin Serin Treonin Tirosin bermuatan positif Arginin Histidin Lisin bermuatan negatif Asam Aspartat Asam glutamat 15 . Asam amino dengan gugus samping R non polar atau hidrofobik. Satu dengan yang lainnya dibedakan dengan gugus samping R.Terdapat 4 golongan asam amino berdasarkan sifat – sifat kandungan gugus R: 1.2. Pengikat logam penting yang di perlukan dalam reaksi enzimatik (kofaktor). dan asam 3. 2. Asam amino dengan gugus samping R bermuatan positif 4. Semua asam amino kecuali prolin mempunyai formula struktur umum L-α asam amino sebagai berikut. Kerangka nukleat) dasar sejumlah senyawa penting dalam metabolisme (terutama vitamin. Asam amino dengan gugus samping R polar tak bermuatan 3. hormon.

Treonin: terdapat pada bahan pangan berupa susu. asparagin diisolasi pertama kali dari asparagus. 3. contoh. daging. sayuran (bayam. antara lain sebagai berikut: a. ada delapan diantaranya yang tidak dapat disintesis oleh manusia dewasa sehingga diperoleh melalui makanan. mempunyai nama umum (trivial).susu (susu murni. Asam Amino esensial yang tidak di produksi oleh tubuh. Lisin: terdapat dalam protein kedelai. biji polong-polongan. jagung). Metionin: Sumber utama metionin adalah buah-buahan. kacang mete. Asam amino esensial Dari 20 asam amino pembangun molekul protein. beberapa jenis keju). susu skim. 16 . dan ikan. ikan . kacang merah.dan biji wijen.5 g. pisang. 2. Triptofan terdapat pada telur. daging. tahu tempe). d. Rata-rata kebutuhan lisin per hari adalah 1-1. asam glumatat diisolasi dari gandum. serta kacang-kacangan (kapri. rantai samping bersifat hidrofobik atau sukar larut dalam air. bawang putih. dan keju. Triptofan: beberapa sumber di dapatkan dari karbohidrat. sapi. pistacio.a. Ciri – cirri Asam amino essensial : 1. ikan. glisin berasal dari bahasa yunani yang artinya manis. susu. Biasanya pertama diambil kali (dipakai) dari sumber (dimana) Sebagai protein tersebut ditemukan. c. Asam amino semacam ini dikenal dengan asam amino esensial. b. daging (ayam.

Sistein juga di temukan pada bahan pangan 17 . susu dan keju. dan gentil. Pada produk-produk susu kedelai juga banyak di temui kandungan leusin. tanpa efek samping. yang Pembentukannya menggunakan bahan baku fenilalanin oleh enzim phehidroksilase. Katekolamin ini di kenal sebagai peningkat kewaspadaan dan kedelai. alpukat. Isoleusin. beras merah dan kacang kedelai. banyak tersedia pada makanan yang tinggi protein. ikan dan daging. telur. g. ikan. Asam Amino non-essensial yang diproduksi tubuh antara lain: a. keju. Tirosin. Tirosin terkandung dalam hati ayam. Sistein: kandungan atom sistein hampir sama dengan metionin. telar. b. h. Selain itu. pertama kali di temukan Menurut dalam penelitian keju. tirosin berfungsi pula sebagia obat stimulan dan penenang yang eektif untuk meningkatkan kinerja mental dan fisik di bawah tekanan. ragi. Fenilalanin: merupakan bahan baku bagi pembentukan katekolamin. dilakukan oleh institut penelitian kesehatan Lingkungan Amerika Serikat tahun 1988. wijen.e. f. sapai. Fenilalamin terdapat pada daging ayam. susu. asam amino esensial ini terdapat pada biji-bijian yang mengandung minyak seperti kacang tanah. terdapat pada produk-produk peternakan seperti penting bagi tranmisi impuls saraf. daging. Leusin. a. pisang. seperti daging. Valin.

bawang putih. Serin d. c. histidin merupakan asam amino yang esensial bagi anak-anak. Dalam keseharian di dapati dalam bentuk garam turunan yang di sebut sebagai monosodium glutamat atau MSG. telur. Asam aspartat: Fungsinya di ketahui sebagai pembangkit neurotransmiter di otak dan saraf otot. tetapi ariginin dapat di katakan sebagai asam amino setengah esensial karena produksinya sangat bergantung pada tingkat perkembangan dan kondisi kesehatan. hamper 2 per tiga. Aspartat juga dimungkinkan kepenatan. arginin sangatlah penting. Asam amino ini berfungsi 18 . Glutamin: merupakan asam amino yang dikenal pula dengan sebutan asam glumatik. j. h. Glisin: glisin banyak terdapat pada kolagen. bawang bombai.seperti cabai. dan berbagai olahannya. haver. telur. dan inti bulis gandum. ikan. Sedangkan dari produk tumbuhan. Prolin e. Pangan sumber utama arginin ditemukan pada produkproduk peternakan seperti daging. susu. ariginin banyak ditemukan pada cokelat dan biji kacang tanah. susu. dan kacang-kacangan. Pada anak-anak. Alanin: ditemukan dalam bahan pangan bentuk lain seperti daging. k. i. Histidin: bagi manusia. brokoli. g. Asam glutamat: glutamat di manfaatkan dalam industri penyedap rasa. f. Arginin: sekalipun bersifat non-esensial bagi manusia dan berperan dalam daya tahan terhadap mamalia lain.

asam 3-amino propinoat adalah suatu zat pemula di dalam biosintesis vitamin. Beberapa di antaranya sering dijumpai dan memainkan peranan penting di dalam metabolism sel. Asam pantotenat dan asam 4-amino butanoat terlibat di dalam jaringan (transmisi) simpul nervus (saraf). telur dan susu (serta produk turunannya). Asam amino non protein Ada beberapa asam amino yang terjadi secara alami di dalam makhluk hidup yang bukan merupakan protein dan strukturnya bukan asam α-amino. dalam tubuh di akibat temukan proses dalam Secara glutamin gandum dan kedelai.sebagai bahan bakar otak yang mengontrol kelebihan amonia biokimia. yang terbentuk alami. l. Asparagin: diperlukan oleh sistem saraf untuk menjaga kesetimbangan dan diperlukan pula dalam transformasi asam amino. Asparagin di temukan pula pada daging (segala macam sumber). HO OH NCH CH NCH H2 2CH C 2 2 2 H CH 2 Asam 3-amino propionate (β-alanin) CH OH HOCH OHCH NH3 2 CH2 2CH2 H Asam 4-amino butanoat (γ-amino butirat) 19 . Sebagai contoh. a.

Senyawa ini merupakan senyawa di dalam biosintesis metionina NH HHOCH C OO2 C 2CH2 H CCH CH NH2 2 3 H H 2 CH C Homosisteina b. asam amino basa dan asam amino netral.Asam pentotenat Homo sisteina dan homo sirena adalah diantara asam-asam αamino yang bukan penyusun protein. Pengaruh gugus samping Homosirena Berdasarkan atas struktur rantai samping. asam amino dibedakan menjadi asam amino asam. Beberapa contoh sebagai berikut: Asam glutamat Suatu asam amino asam Lisina Suatu asam amino basa Valin Suatu asam amino netral Serina Suatu asam amino netral 20 .

Salah satu dari unit asam amino itu adalah asam glutamate. Misalnya hemoglobin adalah suatu protein yang mempunyai unit ulang (repeating unit) terdiri atas 146 unit asam amino. Atas dasar itu asam amino netral digambarkan sebagai dwi kutub berikut: COOH 3N C R 21 H . Reaksi-reaksi terhadap protein juga dapat terjadi pada rantai samping. sedangkan kelebihan gugus –NH2 menjadikan asam amino tersebut masuk kelompok asam amino basa.Jadi kelebihan gugus –COOH pada suatu asam amino menjadikan asam amino tersebut termasuk asam amino asam. c. Harga-harga ini adalah sesuai dengan pKa dari –NH3 dan pKb dari gugus –COO-. Asam amino sebagai ion dipol Pengukuran pKa dan pKb dari asam amino netral memberikan data pKb = 12 dan pKa=10. Asam amino yang tidak mengandung kelebihan keduanya menjadi asam amino netral.

+ RNH3+ BASA ASAM RNH3 + CIRNH3+ + H2O BASA H2O RNH3 + CIRNH2 + H3O+ ASAM BASA + ASAM RNH3+ + H2O RNH3OH + H+ Dua hal yang dapat disimpulkan berdasarkan informasi diatas yaitu: 22 .Gambar 1. Sebagaimana telah diketahui pada reaksi asam dengan basa. Struktur semacam ini dinamakan ion dipole atau “zwitterions”. maka asam kuat akan menghasilkan basa konjugat lemah dan basa kuat akan menghasilkan asam konjugat lemah. CH3OH H2O CH3COOH H2O + RNH2 ASAM BASA H+ + CH3OH+ + OHH+ + CH3COOOH.3 asam amino netral Pada struktur di atas terlibat adanya satu muatan positif dan satu muatan negative pada satu molekul ion.

Karena asam amino memiliki gugus aktif amina dan karboksil sekaligus. gugus amina pada asam amino menjadi bermuatan positif (terprotonasi.↔ H2NCH(CH3)COO. Dalam pelarut air. asam amino berupa “Zwiter ion” sehingga dapat bersifat sebagai asam (proton donor) dan sebagai basa (proton aseptor) Sebagai asam : H3N+CH(CH3)COO. Kedua pernyataan di atas dapat dilihat pada persamaan umum perubahan struktur asam amino akibat perubahan pH. sedangkan 23 . Gugus –COO. Pada pH tertentu yang disebut titik isolistrik.+ H+ Sebagai basa : H+ H3N+CH(CH3)COOH Senyawa yang terdapat asam dan basa seperti asam amino disebut senyawa amfplit ( amfoter ekektrolid ) Zwitter-ion Asam amino dalam bentuk tidak terion (kiri) dan dalam bentuk zwitter-ion. Adanya ion dipole ini menyebabkan asam amino mempunyai titik leleh yang tinggi dan kelarutan yang rendah di dalam pelarut organik. Gugus –NH3+ bersifat kurang asam apabila dibandingkan dengan gugus –COOH. –NH3+).a.adalah kurang bersifat basa bila dibandingkan dengan gugus –NH2. zat ini dapat dianggap sebagai sekaligus asam dan basa (walaupun pH alaminya biasanya dipengaruhi oleh gugus-R yang dimiliki). b.

maka asam amino mempunyai sifat ion ammonium (+NH3) dan sifat ion karboksilat (COO-). Dalam keadaan demikian. asam amino tersebut dikatakan berbentuk zwitter-ion. –COO-). Kebanyakan asam amino bebas berada dalam bentuk zwitterion pada pH netral maupun pH fisiologis yang dekat netral a. R CH CO2H + OHH + + R CHCOO- OHH + R CH COONH3 + 3 NH NH2 Asam amino pada pH tinggi 9bersifat basa) (3) pH makin tinggi Asam amino pada pH rendah (bersifat asam) Bentuk ion dipole (netral) (1) Dari persamaan diatas terlihat jelas keamfoteran asam amino. dengan perkataan lain dapat bersifat amfoter yaitu dapat bersifat asam atau memberikan proton pada basa kuat dan bersifat basa atau menerima proton pada asam kuat. Dalam suasana asam (pH rendah) struktur (1) mengikat H+ menghasilkan suatu kation (2) sehingga (1) bersifat basa dan 24 . Zwitter-ion dapat diekstrak dari larutan asam amino sebagai struktur kristal putih yang bertitik lebur tinggi karena sifat dipolarnya.gugus karboksilnya menjadi bermuatan negatif (terdeprotonasi. Persamaan keseimbangan secara umum dari asam amino dapat dilukiskan sebagai berikut. Sifat-sifat asam dan basa amino Karena asam amino mengikat gugus amino (NH2) dan gugus karboksil (COOH) di dalam satu molekul. Titik isolistrik ini spesifik bergantung pada jenis asam aminonya.

sehingga larutan akan bersifat agak asam dan muatan netto adalah negative. Apabila struktur umum asam amino juga dilukiskan menurut 25 . secara stereo struktur asam amino tesebut dapat dilukiskan sebagai berikut: R C2 HH NOOH H COOH atau N2 C R H atau Proyeksi ficscher L-asam amino (S-asam) Pengertian konfigurasi L didasarkan pada konfigurasi gliseraldehid.dalam suasana basa (pH tinggi) struktur (1) mengikat OHmenghasilkan anion (3). Stereokimia asam amino Asam amino protein merupakan senyawa optic aktif dengan pusat kiral pada atom karbon alfa dan mempunyai konfigurasi L. maka jumlah anion lebih banyak dari pada kation. yang dilukiskan mengikuti proyeksi fischer. Keasaman gugus +NH3 lebih kuat dari pada kebasaan gugus COO-. sehingga (1) bersifat asam. b.

c.proyeksi fischer. Sebagai contoh. semua asam amino akan memberikan reaksi positif dari gugus-gugus fungsi ini. Reaksi asam amino Karena asam amino mengandung gugus amino dan gugus karbosilat. Misalnya treonina atau isoleusina. gugus amino dapat diasetilisasi dan gugus karbosilat dapat diesterkan. CHO R C H2 NOOH H HO H CH2OH L (-) – gliseraldehid L-asam amino Setiap asam α.amino mempunyai satu atau lebih atom karbon tak simetris. karena itu disebut asam amino L-alfa. maka konfigurasi L adalah apabila gugus amina (NH2) terletak disebelah kiri. kecuali glisin. Dalam diktat ini tidak akan dibahas semua reaksi-reaksi kimia dari asam amino. tetapi semuanya mempunyai konfigurasi L. hanya akan dijelaskan dua reaksi yang 26 . Jumlah stereo isomer dari asam amino ditentukan oleh jumlah atom karbon tak simetris yang dimilikinya. masing-masing mempunyai dua atom karbon tak simetris.

amino dan derivate gugus α. Dalam suasan basa lemah. Semua asam amino dan peptide yang mengandung. aster dan asilhalida dapat terbentuk dari asam amino ini.cukup penting saja.asam amino membentuk derivate 2. FDNB juga bereaksi dengan gugus α. α. • Reaksi asam amino Reaksi khas asam amino disebabkan oleh adanya gugus αkarboksil. memberikan hasil reaksi lain yang berwarna kuning. gugus α. Enyawa amida. Prolina dan hidroksi prolina yang gugus asam aminonya tersubsitusi.amino bebas memberikan reaksi nihidrin yang positif. Reaksi ini dipakai untuk penentuan asam amino N-ujung suatu rantai polipedtida. FDNB bereaksi dengan α.asam amino. • Reaksi ninhidrin Reaksi nihidrin dapat dipakai untuk penentuan kuantitatif asam amino. Dengan memanaskan campuran asam amino dan nihidrin.amino yang terjadi.amino dengan l-fluoro-2. diidentifikasi dengan cara kromatografi. terjadilah dapat larutan berwarna biru yang cara intensitasnya ditentukan dengan spektrofotometri. yang bisa dipakai secara luas untuk identifikasi dan kuantitasi asam amino.amino. 4-dinitrobenzena (FDNB). • Reaksi dansil klorida 27 . • Reaksi sanger Reaksi sanger merupakan reaksi antara gugus α. 4-dinitrofetil. disebut DNP. dan gugus yang terdapat pada rantai samping (R).

Reaksi oksidasi sisteina dengan adanya ion besi. hidroksifenol pada tirosina. • reaksi gugus R gugus SH pada sisteina. Reaksi edman ini juga dipakai untuk penentuan asam amino N-ujung suatu reaksi rantai polipeptida. dan menghasilkan merkaptida. yang menghasilkan derivate asam amino feniltiokarbamil. dan sistina. yang terakhir ini mengalami siklisasi membentuk senyawa lingkar feniltiohidantoin. Basa Schiff biasanya terjadi sebagai senyawa antara dalam reaksi enzima antara αasam amino dan substrat. • reaksi edman reaksi edman merupakan reaksi antar α. Gugus sulfihidril pada sisteina bereaksi dengan ion logam berat. Dalam suasana asam dalam pelarut nitrometana. dan guanidium pada arginina menunjukkan reaksi khas yang biasa terjadi pada gugus fungsi tersebut.Reaksi dansil klorida adalah reaksi antara gugus asam amino denagn l-dimetil-amino naftalena-5-sulfonil klorida (dansil klorida). • reaksi basa Schiff reaksi basa Schiff adalah reaksi reversible antar gugus αamino dengan gugus aldehida. • analisia asam amino 28 . Karena gugus dansil mempunyai sifat flouresensi yang tinggi. maka derivate dansil asam amino dapat ditentukan dengan cara flourometri. memberikan hasil senyawa disuffida. Hasil reaksi yang terjadi dapat dipisahkan dan diidentifikasi dengan cara kromatografi.asam amino dengan fenilisotio-sianat.

nukleotida. maka asam amino—kecuali glisin—memiliki isomer optik: L dan D. tetapi juga peptide. struktur sekunder. Jika urutan ini terjadi dengan arah putaran berlawanan jarum jam. asam nukleat.prinsip kromatografi partisi dan kromatografi ion dapat dipakai untuk menganalisa tidak hanya asam amino. Struktur primer 29 . dari singkatan COOH . asam amino alami yang dihasilkan eukariota merupakan tipe tipe tipe D. protein. lipida dan campuran karbohidrat.R .NH2). Pada umumnya. 1. Struktur Protein Ada 4 tingkat struktur protein yaitu struktur primer.3. Isomerisme pada asam amino Dua model molekul isomer optis asam amino alanin Karena atom C pusat mengikat empat gugus yang berbeda. maka itu adalah tipe L. a. (Aturan ini dikenal dalam bahasa Inggris dengan nama CORN. struktur tersier dan struktur kuartener. D L meskipun beberapa siput laut menghasilkan Dinding sel bakteri banyak mengandung asam amino 2. Cara sederhana untuk mengidentifikasi isomeri ini dari gambaran dua dimensi adalah dengan "mendorong" atom H ke belakang pembaca (menjauhi pembaca). Jika searah putaran jarum jam (putaran ke kanan) terjadi urutan karboksil-residu-amina maka ini adalah tipe D. Berbagai cara kromatografi dan elektroforesa asam amino didasarkan pada daya larut dan sifat-sifatnya.

"lekukan-beta"). "lempeng-beta"). Gambar 2. Struktur sekunder Struktur sekunder protein bersifat reguler. dan 30 .Struktur primer adalah urutan asam-asam amino yang membentuk rantai polipeptida.6 Alpha helix dan beta sheet sebagai struktur sekunder protein Berbagai bentuk struktur sekunder misalnya ialah sebagai berikut: • alpha helix (α-helix. pola lipatan berulang dari rangka protein. Dua pola terbanyak adalah alpha helix dan beta sheet. • beta-sheet (β-sheet. Struktur primer protein 2. berupa pilinan rantai asam- asam amino berbentuk seperti spiral. (β-turn. berupa lembaran- lembaran lebar yang tersusun dari sejumlah rantai asam amino yang saling terikat melalui ikatan hidrogen atau ikatan tiol (SH).6. Lihat Gambar 2. "puntiran-alfa"). • beta-turn.

struktur tersier enzim sering padat. berbentuk globuler. 31 . Struktur kuartener Beberapa protein tersusun atas lebih dari satu rantai polipeptida.7. (γ-turn. Lihat contoh Gambar 2. Struktur kuartener menggambarkan subunit-subunit yang berbeda dipak bersama-sama membentuk struktur protein. "lekukan-gamma"). Sebagai contoh. Struktur tersier dari protein enzim triosa fosfat isomerase (TPI) 2. tersier Struktur Struktur tersier protein adalah lipatan secara keseluruhan dari rantai polipeptida sehingga membentuk struktur 3 dimensi tertentu. 1.• gamma-turn.

protein dapat dibagi menjadi 3 golongan utama. Kasifikasi Protein 1.8. Protein konjugasi adalah protein yang pada hidrolisis tidak hanya menghasilkan asam amino. Berdasarkan komposisi protein dibagi menjadi dua kelompok utama yaitu . Protein Bentuk Serabut (fibrous) Protein bentuk serabut terdiri atas beberapa rantai peptida berbentuk spiral yang terjalin satu sama lain sehingga menyerupai mekanis batang yang kaku.4. yaitu : 1. Berdasarkan struktur molekulnya. a. Karakteristik terhadap protein enzim 32 serabut adalah rendahnya daya larut. mempunyaikekuatan yang tinggi dan tahan . Struktur hemoglobin yang merupakan struktur kuartener protein 2. yang dipaparkan pada Gambar 2.Sebagai contoh adalah molekul hemoglobin manusia yang tersusun atas 4 subunit. 2. Protein sederhana adalah protein yang pada hidrolisis hanya menghasilkan asam amino. b.

terdapat dalam cairan jaringan tubuh. yaitu proteosa dan pepton. Pepsin memecah protein menjadi gugusan yang lebih sederhana.5. Globulin.Pencernaan protein dimulai di lambung. mudah berubah dibawah pengaruh suhu. Enzim-enzim tersebut meneruskan pencernaan protein. khimotripsin. Langkah pertama protein terjadi. dan Protamin). bila pakan pencernaan berhubungan dengan enzim pepsin dari getah lambung. 3. Protein Globular Protein globular berbentuk bola. elastin. keratin. Getah pankreas yang mengandung enzim tripsin.pencernaan. dan myosin). yang dalam 33 . protein makanan belum mengalami proses pencernaan. Lambung merupakan suatu tempat yang pada berbagai spesies. Protein ini larut dalam larutan garam dan asam encer. Protein ini terdapat dalam unsur-unsur struktur tubuh (kolagen. Histon. 2. Yang termasuk dalam protein globular adalah (Nukleoprotein. Pencernaan Protein Di dalam rongga mulut. 1 . dan karboksipeptidase dialirkan ke duodenum. Lipoprotein. Protein Konjugasi Protein konjugasi adalah protein sederhana yang terikat dengan bahan-bahan non asam asam amino. Fosfoprotein dan Metaloprotein) 2. protein dalam mula-mula dicerna. Yang termasuk dalam protein globular adalah (Albumin.

proteose dan pepton (Almatsier. memecah zat-zat lebih rumit menjadi peptida dan akhirnya kedalam asam-asam amino (Anonim. sehingga enzim pencernaan dapat memecah ikatan peptide. b. Pepsin lalu menguraikan protein menjadi polipeptida kecil dan beberapa asam amino bebas. methionine. polipeptida diuraikan menjadi asam amino dengan menggunakan enzim pankreas dan intestinal protease: a. Di lambung. Enzim-enzim ini menghidrolisis ikatan peptide tertentu. asparagine. dan histidine. c. sepertitr ip s in o g e n . 34 . kimotripsinogen. Asam klorida lambung membuka gulungan protein (proses denaturasi). prokarboksipeptidase.lambung dimulai oleh pepsin. 2 . 2001). Pankreas mengeluarkan cairan basa dan mengandung a n berbagai sedikit prekursorp r o te a s e . pencernaan dibentuknya campuran polipeptida. 2007). Hydrochloric acid (HCL) menguraikan rangkaian protein (denaturasi protein) dan mengaktifkan enzim pepsinogen menjadi pepsin. tryptophan. tyrosine. Trypsin -> menguraikan ikatan peptida menjadi asam amino lysine dan arginine. Asam klorida mengubah enzim pepsinogen tidak aktif yang dikeluarkan oleh mukosa lambung menjadi protein bentuk hanya aktif terjadi pepsin.d proelastase. Pencernaan protein dilanjutkan di dalam usus halus oleh campuran enzim yang bersifat protease. hingga Karena makanan hanya sebentar saja tinggal di dalam lambung. Di usus halus. Carboxypeptidase -> menguraikan asam amino dari ujung karboksil polipeptida. Chymotrypsin -> menguraikan ikatan peptoda menjadi asam amino phenylalanine.

Sekali proteolisis telah dimulai oleh pepsin maka akan terjadi peningkatan yang cepat dalam kepekaan senyawa 35 .d. Dan enzim yang ada di permukaan sel dinding usus halus: a. c. Intestinal tripeptidase -> menguraikan tripeptida menjadi dipeptida dan asam amino. Sentuhan kimus terhadap mukosa usus halus merangsang dikleuarkannya enzime n t e r o k i n a s e yang mengubaht r i p s i n o g e n tidak aktif yang berasal dari pancreas menjadi tripsin aktif. hanya sedikit senyawa yang peka terhadap aksi proteinase. Akan tetapi keadaan asam proventrikulus dan empedal berguna untuk memecah protein sedemikian rupa sehingga sebagian besar senyawa peptida yang peka terhadap pepsin menjadi terurai. Kimotripsinogen diubah menjadi beberapa jenis kimotripsina k t i f . Enzimenzim pankreas ini memecah protein dari polipeptida menjadi peptide sebagian lebih pendek. usus halus dan juga menjadi mengeluarkan enzim-enzim protease menghidrolisis ikatan peptide. asam yaitu amino. Perubahan ini juga dilakukan oleh tripsin sendiri secara otokatalik. Elastase dan collagenase -> menguraikan polipeptida menjadi polipeptida yang kebih kecil dan tripeptida. Intestinal aminopeptidase -> menguraikan asam amino dari ujung amino polipeptida kecil. Intestinal dipeptidase -> menguraikan tripeptida menjadi asam amino. prokarboksipeptidased a n proelastase diubah menjadi karboksipeptidase dan elastase aktif. tripeptida. Mukosa yang dipeptida. Disamping itu tripsin dapat mengaktifkan enzim-enzim proteolitik lain berasal dari pancreas. b.

ada yang lebih mudah dan cepat. baik in vivo maupun in vitro. Setiap enzim harus memainkan peranannya dalam urutan hidrolisis protein. Jadi hambatan setiap enzim proteolitik. dan untuk berbagai asam amino tidak sama. karboksipeptidase dan peptidase khusus lainnya yang terdapat dalam rongga atau mukosa usus kecil. Dalam banyak hal. Semua asam amino larut di dalam air sehingga dapat berdifusi secara pasif melalui membran sel. Ternyata bahwa kecepatan dan mudahnya asam amino menembus membran sel melebihi hasil difusi pasif. hidrolisa hasil kegiatan satu enzim melengkapi substrat untuk enzim berikutnya. Polipeptida hasil pencernaan pepsin dalam proventrikulus dan empedal kemudian dipecah oleh tripsin.peptida terhadap hidrolisis oleh enzim-enzim proteolitik usus halus. yang kemudian diserap melalui sel – sel epithelium dinding usus. penurunan yang nyata dalam pencernaan 2. pepsin atau tripsin akan mengakibatkan protein. ( metoda cincin usus. terutama dari enzim permulaan. Penyerapan asam – asam amino telah banyak sekali dipelajari. Bahkan asam – asam amino tersebut dapat diserap menentang suatu gradient konsentrsi ( concentration gradient). Aksi enzim-enzim tersebut membebaskan banyak sekali senyawa peptida terakhir yang dicerna oleh aminopeptidase.6 Penyerapan Protein Di dalam usus halus protein makanan dicerna total menjadi asam – asam amino. khimotripsin dan elastase di usus halus. 36 . tetapi ada yang lebih lambat penyerapannya. yang tidak mungkin terjadi pada difusi pasif.

Akibat adanya kompetisi di antara sesama anggota satu kelompok.kantong intestine bagi penelitian in vitro. protein makanan dapat terbawa ke dalam colon dan dipecah oleh mikroflora usus. dari sel – sel epithel usus yang terlepas dan sebagian besar dari mikroflora usus yang terbawa ke dalam tinja tersebut. c) Menunjukkan fenomena jenuh pada ketinggian konsentrasi tertentu. Memang di dalam tinja ada protein. intestinal loop. Beberapa sifat terdapat pada suatu mekanisme penyerapan aktif: a) Aliran zat yang diserap dapat menentang gradien konsentrasi. Pada umumnya protein dicerna dan diserap secara sempurna. Pada gangguan pencernaan dan penyerapan. tetapi bukan berasal dati makanan. maka penyerapan suatu asam amino murni berbeda dengan penyerapannya bila di dalam suatu kelompok. asam amino basa dan asam amino asam). balance technique bagi in vivo). Penelitian – penelitian tersebut menunjukkan bahwa asam – asam amino diserap secara aktif. d) Menunjukkan gejala persaingan antara para anggota dari satu 2 e) Dihambat oleh zat – zat penghambat oksidasi. Ada tanda – tanda bahwa masing – masing kelompok asam amino (asm amino netral. sehingga di dalam tinja praktis tak tersisa protein makanan. melainkan dari cairan pencernaan. diserap secara aktif mempergunakan satu transport carrier untuk masing – masing kelompok tersendiri – sendiri. Pemecahan protein oleh mikroflora usus 37 . b) Memerlukan energi.

terutama jenis ikan laut. Malah ada pula kasus alergi terhadap air susu. menimbulkan gejala – gejala alergik. merangsang upaya – alat pertahanan perlawanan. 38 . Dapat pula reaksi tersebut berupa permeabilitas oedema lokal. Dekarboksilasi asam – asam amino menghasilkan berbagai ikatan amino yang toksik. indol dan skatol yang berbau busuk. terjadi terutama pada sehingga terjadi urticaria (biduran). Kumpulan ikatan – ikatan ini diberi nama ptomaine.menimbulkan proses pembusukan (putrefaction). hasil pemecahan protein dan asam amino di anataranya gas H2S. Polypeptida dan protein asing ( bukan asli dibuat dalam metabolisme tubuh itu sendiri) yang masuk ke dalam milieu interieur. dan reaksi demikian disebut reaksi allergik. kerang atau udang. dua anggota ptomaine ialah putrescine dan cadaverine. Manifestasi reaksi allergik dapat berupa kontraksi otot – otot polos pada saluran pernapasan. Antibody bereaksi melawan antigen. kapiler darah meningkat. permukaan sehingga kulit. seperti demam dan gatal – gatal. untuk menggerakkan upaya diantaranya dengan membuat badan – badan anti (antibodies). Atas dasar – dasar inilah terdapat orang – orang yang alergi terhadap beberapa jenis makanan sumber protein. sehingga terjadi serangan asmatik. Zat – zat toksik ini dapat diserap oleh tubuh dan memeberikan keluhan – keluhan. Ada pula polypeptida atau molekul protein dengan berat molekul rendah yang dapat menenmbus lapisan epitel usus dan masuk diserap ke dalam cairan tubuh dan aliran darah. Pada dasarnya gejala – gejala ini menyangkut pembuluh darah dan otot – otot polos. tubuh bersifat antigenik.

sebelum dan setelah pemberian dosis. sehingga kadarnya di dalam aliran darah tidak sampai memuncak tinggi. tetapi ikatannya sangat longgar. yang dapat ditentukan kuantitasnya. campuran asam – asam amino hasil pencernaan protein makanan itu ditambah dengan asam – asamamino endogen sehingga konsentrasinya menjadi 3-4 kali yang berasalo dari makanan. Penambahan ini menyebabakan komposisi asam – asam amino menjadi lebih seimbang. Dalam aliran darah. sehingga dianggap sebagai asam amino bebas. Kadar protein 7% di dalam makanan sudah sanggup menyebabkan perbedaan kadar asam amino dalam darah. Di dalam rongga intestine. Dengan menambahkan alkohol kepaa sampel plasma. Postprandial kadar asam amino di dalam darah arterial meningkat lebih tinggi daripada di dalam darah vena. asam amino ditransport bersama albumin. Kenaikan kadar asam amino di dalam plasma darah ini tidak menyolok. Meskipun demikian dengan teknik penentuan yang cukup sensitif dapat diperlihatkan kadar asam – asam amino yang berbeda antara darah arterial dan darah vena.Setelah asam – asam amino diserap ke dalam jaringan dinding usus. terus dialirkan ke dalam kapiler darah dan melalui Vena portae ke dalam hati. Khromatogram yang terdapat demikian 39 . Plasma amino acid pattern dapat ditentukan dengan metoda khormatographi kertas atau TLC. ikatan asam amino dengan albumin ini terputus dan terdapat asam amino bebas di dalam plasma tersebut. karena asam – asam amino sangat cepat ditangkap oleh sel – sel tubuh. yang meningkatkan penyerapan.

Campuran nasi dengan kacang kedelai atau hasil olah kedelai. Juga bubur kacang hijau dengan ketan hitam yang banyak dijual di warung – warung di tepi jalan di kota – kota di pulau Jawa. yang tidak dapat dicerna oleh cairan pencernaan kita.7.disebut plasma. karena pengaruh saling suplementasi. campuran beberapa bahan makanan sumber protein nabati dapat menghasilkan komposisi asam amino yang secara keseluruhannya mempunyai kualitas cukup tinggi. Protein hewani pada umumnya mempunyai kualitas (nilai gizi) lebih tinggi dibandingkan dengan protein nabati. Memasak makanan dengan memanaskannya akan merusak dan memecahkan dinding sel tersebut. adalah komposisi yang baik untuk mendapatkan campuran 40 . Namun demikian. memberikan komposisi asam – asam amino yang bernilai gizi tinggi. Bahan makanan sumber protein hewani pada umumnya lebih mahal dibandingkan dengan sumber protein nabati. sehingga protein yang terdapat di dalam sel menjadi terbuka dan dapat dicapai oleh cairan pencernaan saluran gastrointestinal. Metabolisme Protein Protein dalam makanan nabati terlindung oleh dinding sel yang terdiri atas selulosa. fingerprinting dari asam amino bebas di dalam Top of Form Bottom of Form 2. sehingga daya cerna sumber protein nabati pada umumnya lebih rendah dibandingkan dengan sumber protein hewani.

karena protein terigu di dalam mie campur dengan protein daging atau ikan di dalam baksonya. Penggunaan Protein Untuk Membentuk Protein atau Asam Amino Tidak Esensial. sel akan membutanya dengan cara memecah asam amino lain yang tersedia dan menggabungkan gugus aminonya dengan unit.asam – asam amino bernilai protein tinggi. sel tersebut akan membentuknya membutuhkan dari asam asam amino amino tidak yang tersedia. Penggunaan Asam Amino untuk Membentuk Ikatan-ikatan Lain Sel juga dapat membentuk ikatan-ikatan lain dari asam amino. hormone yang mnegatur laju metabolisme. Bila sel membutuhkan protein tertentu. Triptofan 41 . Sebaiknya kedua jenis makanan rakyat itu digalakkan dan disebrkan lebih meluas lagi ke segala bagian tanah air kita ini. b. Misalnya.unit karbon-karbon fragmen yang berasal dari glukosa. Kedua jenis makanan tersebut disukai oleh rakyat daya dan beli dijual dengan harga banyak yang yang terjangkau masyarakat membutuhkannya. Tirosin juga dapat diubah menjadi melanin yaitu pigmen tubuh. a. asam aminotirosin merupakan precursor pengantar saraf neropinefrin dan epinefrin yang mengantarkan pesan-pesan saraf ke seluruh tubuh. atau menjadi tiroksin. Bila sel esensial tertentu utnuk pembentukan protein. Juga mie bakso merupakan makanan rakyat yang bernilai protein tinggi.

Kelebihan asam amino dalam tubuh. Glukosa dibutuhkan sebagai sumber energy sel-sel otak dan system saraf. Bila glukosa atau asam lemak di dalam tubuh terbatas. dibutuhkan konsumsi karbohidrta dan lemak yang cukup tiap hari sehingga protein dapat digunakan sesuai fungsi utamanya. Hati akan mengubah ammonia menjadi ureum yang sifat racunnya lebih rendah. bilamana tubuh kekurangan zat energy fungsi protein untuk menghasilkan energy atau untuk membentuk glukosa akan didahulukan. Pemecahan protein tubuh guna memenuhi kebutuhan energy dan glukosa pada akhirnya akan menyebabkan melemahnya otot-otot. setelah terlebih dahulu melepas gugus NH2-nya melalui proses deaminasi. Deaminase Asam Amino Deaminasi atau melepasnya gugus amino (NH2) dari asam amino akan menghasilkan sisa berupa ammonia dalam sel. e. dan mengembalikannya dari tubuh ke melalui peredaran ginjal dan darah. sel terpaksa menggunakan protein untuk membentuk glukosa dan energy. Penggunaan Asam Amino sebagai Energi Walaupun fungsi utama protein adalah untuk pertumbuhan. Ureum Ureum dikeluarkan diproduksi dari asam amino bebas di dalam tubuh yang tidak digunakan dan dari pemecahan protein jaringan tubuh. urine. Ammonia yang bersifat racun akan masuk dalam peredaran darah dan dibawa ke hati. Oleh karena itu. a. Penggunaan Kelebihan Protein untuk Pembentukan Lemak 42 . c. akan memasuki jalur metabolisme yang sama dengan yang digunakan oleg karbohidrat dan lipida.merupakan prekursor pengantar saraf serotonin dan vitamin niasin.

hati. maka protein secara berlebihan dapat menyebabkan kegemukan. 1. protein akan mengalami deaminase. f. dan ginjal. Dengan demikian. Kelebihan asam amino untuk keperluan sintesis protein dan berbagai ikatan nitrogen tetapi asam bukan di ikatan protein sel-sel akan ada dimetabolisme. persediaan Akan dalam protein yang metabolic amino berada dalam keseimbangan dinamis yang dapat setiap waktu digunakan.8. Jaringan yang paling aktif dalam perubahan protein adalah protein plasma. Perubahan protein secara terus-menerus pada orang dewasa diperlukan untuk memelihara persediaan asama amino untuk memenuhi kebutuhan segera asam amino oleh berbagai sel dan jaringan guna pembentukan protein. Nitrogen dikeluarkan dari tubuh dan sisa-sisa ikatan karbon akan diubah menjadi lemak dan disimpan di dalam tubuh. Jaringan otot dan kulit biasanya tidak terlalu aktif.Dalam keadaan berlebihan.Protein mudah dicernakan sudah dikoreksi Asam amino Skor * (PDCAAS): 43 . pankreas. Persediaan Metabolik Asam Amino Di dalam tubuh tidak ada persediaan besar asam amino. 2. Metode penilaian kualitas protein Lima metode yang dijelaskan di bawah ini adalah yang paling sering digunakan untuk menilai kualitas protein. mukosa saluran cerna.

Ini mewakili rasio berat untuk mendapatkan jumlah protein yang dikonsumsi. Alat tersebut yg harus ada asam amino yang hadir dalam protein dan membandingkannya dengan nilai referensi protein.Asam amino Skor (AAS) Bahan kimia teknik dianggap cepat. Nilai lebih besar dari 1. Metode ini memiliki dua keprihatinan utama.Efisiensi Protein Ratio (PER) Ukuran kemampuan protein untuk mendukung pertumbuhan yang weanling tikus. konsisten. Itu protein adalah berdasarkan nilai yang paling membatasi asam amino yg diperlukan. Pertama adalah 44 .0. 2. PDCAAS yang diterima saat ini adalah kualitas untuk protein erat determinations hewan.0 untuk kedua AAS dan PCDAAS dianggap menunjukkan bahwa protein mengandung asam amino esensial yang melebihi kebutuhan manusia. dan murah. Oleh karena itu.The mengukur dilakukan Skor Asam amino dengan karena tambahan mudah dicernakan komponen. Jalur ini sedang dalam perdebatan sebagai ahli merasa bahwa pembulatan bawah berkualitas tinggi protein gagal untuk mencerminkan kemampuan dari protein untuk melengkapi nilai gizi yang lebih rendah protein dengan berkualitas. membandingkannya dengan Sejumlah ahli gizi merasa metode ini perlu dipelajari lebih lanjut perbaikan dan tambahan perubahan dapat dilihat pada masa depan. pada tahun 1990 di FAO / WHO pertemuan itu diputuskan bahwa protein memiliki nilai lebih tinggi dari 1. 3.0 akan dibulatkan ke bawah 1.

5.6 gram protein 45 . 4.5 oz 30 gram protein . Kedua. Sumber – Sumber Protein Terbaik 1.Nitrogen Pemanfaatan Protein (NPU): yang menggunakan keterbatasan dalam menentukan kebutuhan protein pada rasio nitrogen yang digunakan untuk pembentukan jaringan dibandingkan dengan jumlah nitrogen dicerna.Bagian payudara. The BV dan NPU metode keduanya mencerminkan ketersediaan dan mudah dicernakan dan mereka memberikan yang akurat kajian kebutuhan pemeliharaan. PER langkah-langkah sehingga Anda pertumbuhan mungkin tetapi tidak pemeliharaan orang dewasa. Ayam Ayam adalah makanan yang sering Selain sangat kali enak tinggi kita nikmati. juga yang di .10 gram protein . 2.9.Bagian paha .Biologi Nilai (BV) Ukuran jumlah nitrogen tetap dibandingkan dengan jumlah nitrogen diserap. .Bagian Sayap .perhatian yang tidak dapat diaplikasikan untuk pertumbuhan bayi dan anak-anak sebagai asam amino pertumbuhan persyaratan untuk bayi kurang dari orang-orang untuk tikus.ayam protein mengandung tersebar berbagai tubuhnya. 3.

Daging ayam dimasak (4 oz) . untuk juga memiliki protein yang -Kebanyakan ikan fillet atau -Tuna (6 oz) . 3. Ikan Ikan yang putih Selain tubuh tinggi. adalah memiliki seperti sehat ikan binatang daging ayam..40 gram protein steak adalah sekitar 22 gram protein untuk 100 gram ikan yang dimasak.35 gram protein *(untuk ukuran rata-rata)* 2. Telur Ayam Telur mungkin sudah cukup sering kita dengar sebagai sumber protein 46 .

-Susu. 1 cangkir . -1 Telur besar . Susu Susu protein tinggi bagus memiliki yang selain untuk telur.8 gram protein -Susu kedelai.6 -10 gram protein dengan yang mengandung 47 . Susu juga pertumbuhan tubuh dan juga untuk kekuatan tulang kalsium tinggi. 1 cangkir .yang tinggi.6 gram protein 4.

mereka juga mengandung protein yang cukup tinggi.8-12 gram protein 6. 1 cangkir yogurt .5. Yogurt Yogurt adalah semacam makanan buah2an yang diolah menjadi eskrim nikmat seperti Sour-Sa**y dan Red M*ngg*. Keju Keju banyak disukai orang dan juga terkenal untuk kalsium 48 . Selain rasanya yang nikmat.

5 gram protein Biji bunga matahari.9 gram protein Mete.10 gram per 28gram protein 7. -Cheddar . cangkir ¼ . dimasak ½ cangkir .6 gram protein 49 . Kacang Bermacam-macam yang tinggi mengandung kacang protein kacang polong. ¼ cangkir .8 gram protein Kacang tanah.dan protein yang dikandungnya. ¼ cangkir .8 gram protein Almond.7 atau 8 gram per 28gram protein -Parmesan . 2 sendok makan .8 gram protein Kacang mentega. ¼ cangkir .

Tahu Ini dia makanan favorit orang Indonesia selain tempe. Kekurangan protein sering ditemukan secara bersamaan dengan kekurangan energi yang menyebabkan kondisi yang dinamakan Marasmus. Cecily Williams pada tahun 1933.10. 2.Akibat kelebihan dan kekurangan protein • Akibat kekurangan protein.8. Afrika. 1.3 gram protein. ketika ia menemukan keadaan ini di Ghana. Kwasiorkor. Kekurangan protein banyak terdapat pada masyarakat sosial ekonomi rendah. Istilah kwashiorkor pertamakali diperkenalkan oleh Dr. Dimana dalam bahasa Ghana kwashiorkor artinya penyakit yang 50 . Kekurangan protein murni pada stadium berat menyebabkan Kwasiorkor pada anak-anak dibawah lima tahun (balita). -1 ons tahu = 2.

. sehingga komposisi gizi makanan tidak seimbang terutama dalam hal protein. Berat badan tidak terlalu rendah. sehingga penurunan berat badan relatif tidak terlalu jauh. meninggalkan 51 . Gejalanya : . Ciri-ciri: -Rambut halus.Edema. maka berat badan yang rendah akan mulai menampakkan diri.diperoleh anak pertama. dan pirang kemerahan kusam.Didaerah tungkai dan sikut serta bokong terdapat kulit yang menunjukkan hyperpigmentasi dan kulit dapat mengelupas dalam lembar yang besar.pertumbuhan terhambat. Biasanya berat badan tersebut tidak sampai dibawah 60 % dari berat badan standar bagi umur yang sesuai. jarang. bahkan dapat tertutup oleh adanya udema. Ciri khas dari kwashiorkor yaitu terjadinya edema di perut.Kulit tampak kering (Xerosis) dan memberi kesan kasar dengan garis-garis permukaan yang jelas. Pada kwashiorkor gambaran klinik anak sangat berbeda.Kwashiorkor lebh banyak terdapat pada usia dua hingga tiga tahun yang sering terjadi pada anak yang terlambatmenyapih. Kwashiorkor dapat terjadipada konsumsi energi yang cukup atau lebih.bila anak kedua sedang ditungu kelahirannya. . .Otot-otot berkurang dan lemah. tetapi bila pengobatan odema menghilang. Kehadiran kwashiorkor erat kaitannya dengan albumin serum. . kaki dan tangan.Gangguan psikimotor. .Muka bulat seperti bulan (moonface) .

Erat badan lebih banyak terpengaruh dari pada ukuran kerangka. Hal ini dapat penyapihan mendadak. Suhu badan juga lebih rendah dari suhu anak sehat. terlambat diberi makanan tambahan.Pada pemeriksaan mikroskopik terdapat perlemkan sel-sel hati.dasar yang licin berwarna putih mengkilap.Marasmus. Pada penderita marasmus biasanya tidak ada pembesaran hati (hepatomegalia) dan kadar lemak serta kholesterol didalam darah menurun. seperti : panjang.Perut anak membuncit karena pembesaran hati.Otot-otot berkurang dan melemah. Marasmus adalah penyakit kelaparan dan terdapat banyak di antara kelompok sosial ekonomi rendah di sebagian besar negara sedang berkembang dan lebih banyak dari kwashiorkor. .Muka seperti orang tua (oldman’s face). . Marasmus berpengaruh dalam waku yang panjang terhadap mental dan fisik yang sukar diperbaiki. pengganti ASI terlalu encer dan tidak higienis atau sering terkena infeksi. 2. Gejalanya : .Lemak dibawah kulit berkurang. Marasmus berasal dari kata Yunani yang berarti wasting penyakit terjadi merusak. lingkar kepala dan lingkar dada.Pertumbuhan terhambat. dan anak 52 . . . . pada karena Marasmus (12 umumnya merupakan karena formula bayi bulan pertama). .

pemantauan status gizi (PSG) masyarakat.Pemberian makanan tambahan (PMT).Pemberian tablet Fe. maka dapat dilakukan upaya penanggulangan sebagai berikut : . Batas yang dianjurkan untuk konsumsi protein adalah dua kali angaka kecukupan gizi AKG) untuk protein.Pemantauan garam beryodium. tidak ada perhatian bagi keadaan sekitarnya. Kelebihan asam amino memberatkan ginjal dan hati yang harus memetabolisme dan mengeluarkan kelebihan nitrogen. Protein secara berlebihan tidak menguntungkan tubuh. Diet protein tinggi yang sering dianjurkan untuk menurunkan berat badan kurang beralasan. Kelebihan dapat menimbulkan masalah lain.Pengumpulan data KADARZI.Pemberian kapsul vit.tergeletak in-aktif. dan demam. Kelebihan protein akan menimbulkan asidosis. terutama pada bayi. . sehingga konsumsi protein mencapai 6 g/kg BB. 53 . • Upaya Penanggulangan. Makanan yang tinggi proteinnya biasanya tinggi lemak sehingga dapat menyebabkan obesitas. . . Untuk menanggulangi kekurangan / kelebihan protein. kenaikan ureum darah. A . kenaikan amoniak darah. . Ini dilihat pada bayi yang diberi susu skim atau formula dengan konsentrasi tinggi. dehidrasi. • Akibat Kelebihan Protein. diare.

Protein terdiri dari karbon. Protein adalah senyawa organik kompleks berbobot molekul tinggi yang merupakan polimer dari monomer-monomer asam amino yang dihubungkan satu sama lain dengan ikatan peptida.Protein Globular c. dan kuartener (tingkat empat) 4. nitrogen. yaitu : a. dalam beberapa kasus. struktur primer (tingkat satu). tersier (tingkat tiga). sekunder (tingkat dua). hidrogen.BAB 3 PENUTUP 1. 3.Protein Konjugasi 5. yaitu berupa dan. 2. oksigen.1KESIMPULAN 1.Protein Bentuk Serabut (fibrous) b.Fungsi Protein : • • Pertumbuhan (untuk anak) dan pemeliharaan (untuk orang dewasa) Pembentukan ikatan-ikatan essensial tubuh Mengatur keseimbangan air Memelihara netralitas tubuh Pembentukan antibody Mengangkut zat-zat gizi 54 • • • • . Struktur protein dapat dilihat sebagai hirarki. belerang. protein dapat dibagi menjadi 3 golongan utama. Berdasarkan struktur molekulnya.

untuk mencapai Indonesia sehat 2011 55 . terutama asupan proteinnya. Diharapkan kepada seluruh masyarakat untuk dapat memenuhi asupan protein.• Sumber energy 6. Diharapkan masyarakat atau pun pembaca mau ikut serta menggalakkan program tentang pemberantasan gizi buruk. agar dapat tumbuh dengn sehat. c. terutama tentang protein. b. yaitu Protein Kasar (Crude Protein) dan Protein Sejati (True Protein) 3. agar tidak ada lagi penderita gizi buruk. Kepada tenaga kesehatan untuk dapat mengadakan penyuluhan kepada masyarakat tentang gizi. d. Agar seluruh ibu-ibu memperhatikan gizi anak.Protein dapat kita bagi menjadi 2 kelas utama.2 SARAN a.

”Ilmu Gizi”. Jakarta : 2006. Penerbit : Papasinar Sinanti. 1996. S. 1982.DAFTAR PUSTAKA Lehningger. The Biology Project-Biochemistry. ” Ilmu Gizi”. 1994. Biokimia (konsep-konsep dasar). Sediaoetama. Edisi IV. 1994. Drs. Kartasapoetra. 56 . Yogyakarta :Departemen pendidikan dan kebudayaan Stryer L. Dasar-dasar Biokimia (jilid 1). Jakarta : Departemen pendidikan dan kebudayaan Sabirin Matsjeh. enzim. ”Ilmu Gizi”. Bandung: ITB Purwo Arbianto. Drs. Jakarta : 2006. Biokimia. dan asam nukleat). Penerbit : Dian Rakyat. Penerbit : PT. Gramedia Pustaka Utama. Kimia Organik II. Penerjemah: Sadikin dkk (Tim Penerjemah Bagian Biokimia FKUI). Penerbit : Rineka Cipta. Albert L. Ahmad Djaeni. Jakarta : 2003. Jakarta : 2002. ”Prinsip Dasar Ilmu Gizi”. Moehdi. Biokimia (protein. Edisi: 28 Januari 2003 Almatsier.G. 1977. S. dkk. Jakarta: EGC 2003. Jakarta: Erlangga Muhamad Wirahadi Kusumah.

57 .

You're Reading a Free Preview

Download
scribd
/*********** DO NOT ALTER ANYTHING BELOW THIS LINE ! ************/ var s_code=s.t();if(s_code)document.write(s_code)//-->