MAKALAH PROTEIN

DISUSUN OLEH :
1. Denny Hartanto 2. Diana La Rose 3. Didi Kurniawan 4. Dodi Prasetya 5. Dwi Andi Prasetya 6. Egi Barban Nugraha 7. Eko Firly Firmansyah 8. Eko Waluyo 9. EkoYudi Anto

(28) (29) (30) (31) (32) (33) (34) (35) (36)

3 TPTL 1 SMK WIWOROTOMO PURWOKERTO 2011/2012 Kata Pengantar

Puji syukur penulis panjatkan kehadirat Allah SWT, yang telah memberi rahmat, hidayah, serta karuniaNya kepada kelompok kami sehingga kami dapat menyelesaikan makalah yang berjudul KIMIA yang di berikan pada tanggal 25 juli 2011 Kelompok kami menyadari bahwa makalah ini masih belum sempurna dan banyak kesalahan, oleh karena itu kelompok kami mengharapkan saran dan kritik yang membangun demi kesempurnaan makalah ini. PROTEIN tepat pada waktunya. Makalah ini ditulis untuk memenuhi tugas kelompok

Purwokerto, Agustus 2011

( team Penulis )

DAFTAR ISI
2

KATA PENGANTAR DAFTAR ISI 2

BAB 1 PENDAHULUAN 3 1.0 LATAR BELAKANG 1.1 TUJUAN 3 1.2 METODE PENULISAN 3 BAB 2 PEMBAHASAN 2.1.PENGERTIAN 4 25 27 28 31 34 37 38 42 4 3

2.2.KOMPOSISI PROTEIN 5 2.3.STRUKTUR PROTEIN 2.4.KLASIFIKASI PROTEIN 2.5.PENCERNAAN PROTEIN 2.6.PENYERAPAN PROTEIN 2.7.METABOLISME PROTEIN

2.8.METODE PENILAIAN KUALITAS PROTEIN 2.9.SUMBER- SUMBER PROTEIN TERBAIK BAB 3 PENUTUP 46 3.1.KESIMPULAN 3.2.SARAN 47 48 DAFTAR PUSTAKA 46

2.10.AKIBAT KELEBIHAN DAN KEKURANGAN PROTEIN

BAB 1 PENDAHULUAN
3

10

Latar Belakang
Protein merupakan komponen penting atau komponen utama

sel hewan atau manusia. Oleh karena sel itu merupakan pembentuk tubuh kita, maka protein yang terdapat dalam makanan berfungsi sebagai zat utama dalam pembentukan dan pertumbuhan tubuh. Kita memperoleh protein dari makanan yang berasal dari hewan atau tumbuhan .

1.1 Tujuan
a. Tujuan Umum. Agar mahasiswa dan pembaca mengerti tentang pentingnya protein untuk tubuh kita. b. Tujuan Khusus. Mengemukakan permasalahan tentang protein Menjabarkan kadar dan fungsi protein bagi manusia Memberitahu kepada mahasiswa sumber protein Menjelaskan akibat dan kekurangan protein Dl

1.2 Metode Penulisan

Penulis mempergunakan metode observasi dan kepustakaan. Cara-cara yang digunakan pada penyusunan makalah sendiri menggunakan : Studi Pustaka dan browsing dari internet. Dalam metode ini team penulis membaca buku-buku yang berkaitan denga penulisan makalah i

BAB II PEMBAHASAN 2.1 Pengertian

Protein (akar kata protosdari bahasa Yunani yang berarti "yang paling utama") adalahsenyawa organik kompleks berbobot molekul tinggi yang merupakan polimer darimonomer-monomer asam amino yang dihubungkan satu sama lain dengan ikatanpeptida. Molekul protein mengandung karbon, hidrogen, oksigen, nitrogen dan beberapasulfur serta fosfor. Protein berperan penting dalam struktur dan fungsi semua selmakhluk hidup dan virus. Protein memiliki berbagai fungsi seperti: 1. Protein merupakan enzim atau subunit enzim, misal

ribonuklease, tripsin 2. Protein berperan dalam fungsi struktural atau mekanis, misal protein sitoskeleton 3. Protein juga terlibat dalam sistem kekebalan (imun) sebagai antibodi, misalTrombin 4. Protein sebagai sistem pengendali dalam bentuk hormon, misal insulin, hormontumbuh (auksin), 5. Protein sebagai komponen penyimpanan/ nutrient, misal kasein(susu),ovalgumin (telur),gliadin (gandum) dan transportasi hara di tumbuhan 6. Protein sebagai salah satu sumber gizi dan berperan sebagai sumber asam aminobagi organisme yang tidak mampu membentuk asam amino tersebut (heterotrof). 7. Monelin ,pada suatutanaman di Afrika yang mempunyai rasa yang amat manis ataupun protein antibeku pada ikan. Pada organism lain, protein memiliki fungsi lain seperti yangmembentuk batang dan sendi

Sebagian besar kimia kehidupan adalah senyawa organik polifungsional. Gugusfungsional tersebut biasanya mempunyai interaksi agak kuat, seperti gugus yang ada padakarbohidat dan antara gugus amino dengan karboksil pada asam amino. Protein yang merupakan komponen tak berair di dalam sel dan begitu banyak dijumpai didalam makhluk hidup mempunyai fungsi yang sangat mengagumkan. Proteinberdasarkan bentuk, dibedakan menjadi 2 macam yaitu protein serabut dan globular. Protein apabila dihidrolisis dengan asam atau basa akan menjadi asam amino. Hal inimembuktikan bahwa molekul penyusun protein adalah asam amino. Ciri ciri utama molekul protein yaitu : 1. Umumnya terjadi atas 20 macam asam amino yang berikatan secara kovalen dalam variasi urutan yang bermacam macam, membentuk suatu rantai polipeptida. 2. Terdapat ikatan kima lain yang menyebabkan terbentuknya lengkungan lengkungan rantai polopeptida menjadi struktur tiga dimensi protein. 3. Strukturnya tidak stabil terhadap beberapa factor seperti pH, dll
4. Umumnya reaktis sangat spesifik hal ini disebabkan karena

adanya gugus samping yang reaktif dan susunan khas struktur makromolekulnya.

2.2 Komposisi Protein

Protein terdiri dari karbon, hidrogen, oksigen, nitrogen, dan, dalam beberapa kasus,belerang. Protein adalah satu-satunya senyawa organic yang mengandung nitrogen,sebuah fakta yang menjadikannya kedua penting dan berpotensi beracun. Asam amino merupakan unit dasar struktur protein. Beberapa dari asam amino ini dapatsynthesized lain dari asam amino (disebut
6

sebagai nonessential asam amino), sementarabeberapa harus diperoleh dari makanan (disebut sebagai asam amino essensial)
1. Asam Amino.

a. Struktur asam amino dan nama asam amino penyusun protein

Asam amino yang terjadi secara alami sebagai penyusun protein mempunyaigugus amino (NH2) dan gugus karboksilat (COOH) yang terikat pada atom yangsama yaitu pada atom karbon alfa. Oleh karena itu asam amino ini disebut asam-amino dan secara umum

rumus strukturnya dapat digambarkan seperti dibawah ini

Struktur asam amino Suatu asam amino- terdiri atas:

a. Atom C . Disebut karena bersebelahan dengan gugus

karboksil (asam) b. c. d. Atom H yang terikat pada atom C . Gugus karboksil yang terikat pada atom C . Gugus amino yang terikat pada atom C .

e.

Gugus R yang juga terikat pada atom C

Contoh struktur dari beberapa asam amino Perbedaan antara asam amino yang satu dengan asam amino yang lain disebabkanoleh perbedaan gugus R yang disebut rantai samping. Ada 20 asam amino yangbertindak sebagai pembangun molekul protein, rumus strukturnya, nama umumdan Sifat gugus Sturktur rantai samping singkatannya diberikan dapat dilihat dibawah ini N o Nama Singkat an

Alanin

Ala

hidropibik

Valin* 2

Val

Polar tak bermuatan

Leusin*

Leu

Triptofan *

Trp

Metionin *

Met

Isoleusin *

Ile

Prolin

Pro

Fenilalan in*

Phe

Serin

Ser

Polar tak bermuatan

10

10

Glisin

Gly

11

Threonin *

Thr

12

Sistein

Cys

13

Asparagi n

Asn

11

14

Glutamin

Gln

15

Tirosin

Tyr

16

Asam aspartat

Asp

Bermuatan negative pada PH 7 (asam)

12

Asam 17 glutamat e Glu

18

Arginin

Arg

Bermuatan positif pada PH 7 (basa)

13

19

Lisin*

Lys

20

Histidin

His

Catatan : tanda *) Asam Amino esensial Terdapat 20 asam amino yang terbagi menjadi dua kelompok, asam amino non-enensial dan asam amino esensial. 12 jenis asam amino non-enensial di produksi oleh tubuh. Sedangkan 8 sisanya, berupa asam amino esensial yang harus didapatkan melalui makanan. Fungsi Asam Amino antra lain : 1. Penyusun protein, termasuk enzim.

14

2. Kerangka nukleat)

dasar

sejumlah

senyawa

penting

dalam

metabolisme (terutama vitamin, hormon, dan asam

3. Pengikat logam penting yang di perlukan dalam reaksi enzimatik (kofaktor). Semua asam amino kecuali prolin mempunyai formula struktur umum L- asam amino sebagai berikut. Satu dengan yang lainnya dibedakan dengan gugus samping R.Terdapat 4 golongan asam amino berdasarkan sifat sifat kandungan gugus R: 1. Asam amino dengan gugus samping R non polar atau hidrofobik. 2. Asam amino dengan gugus samping R polar tak bermuatan 3. Asam amino dengan gugus samping R bermuatan positif
4. Asam amino dengan gugus samping R bermuatan negative

Asam amino dengan gugus samping R non polar atau hidrofobik Alanin Isoleusin Leusin Metionin Fenilalanin Prolin Triptofan Valin polar tak bermuatan Asparagin Sistein Glutamin Glisin Serin Treonin Tirosin bermuatan positif Arginin Histidin Lisin bermuatan negatif Asam Aspartat Asam glutamat

15

a. Asam amino esensial Dari 20 asam amino pembangun molekul protein, ada delapan diantaranya yang tidak dapat disintesis oleh manusia dewasa sehingga diperoleh melalui makanan. Asam amino semacam ini dikenal dengan asam amino esensial. Ciri cirri Asam amino essensial : 1. rantai samping bersifat hidrofobik atau sukar larut dalam air. 2. mempunyai nama umum (trivial). 3. Biasanya pertama diambil kali (dipakai) dari sumber (dimana) Sebagai protein tersebut ditemukan.

contoh, asparagin diisolasi pertama kali dari asparagus, asam glumatat diisolasi dari gandum, glisin berasal dari bahasa yunani yang artinya manis. Asam Amino esensial yang tidak di produksi oleh tubuh, antara lain sebagai berikut:
a. Triptofan: beberapa sumber di dapatkan dari karbohidrat.

Triptofan terdapat pada telur, daging, susu skim, pisang, susu, dan keju.
b. Treonin: terdapat pada bahan pangan berupa susu, daging,

ikan ,dan biji wijen.

c. Metionin: Sumber utama metionin adalah buah-buahan,

daging (ayam, sapi, ikan,susu (susu murni, beberapa jenis keju), sayuran (bayam, bawang putih, jagung), serta kacang-kacangan (kapri, pistacio, kacang mete, kacang merah, tahu tempe).
d. Lisin: terdapat dalam protein kedelai, biji polong-polongan,

dan ikan. Rata-rata kebutuhan lisin per hari adalah 1-1,5 g.

16

e. Leusin; banyak tersedia pada makanan yang tinggi protein,

seperti daging, susu, beras merah dan kacang kedelai. Pada produk-produk susu kedelai juga banyak di temui kandungan leusin.
f. Isoleusin; g. Fenilalanin: merupakan bahan baku bagi pembentukan

katekolamin. Katekolamin ini di kenal sebagai peningkat kewaspadaan dan kedelai.

h. Valin; terdapat pada produk-produk peternakan seperti

penting

bagi

tranmisi

impuls

saraf.

Fenilalamin terdapat pada daging ayam, sapai, ikan, telur,

daging, telar, susu dan keju. Selain itu, asam amino esensial ini terdapat pada biji-bijian yang mengandung minyak seperti kacang tanah, wijen, dan gentil.

a. Asam Amino non-essensial yang diproduksi tubuh antara

lain:
a. Tirosin;

pertama

kali

di

temukan Menurut

dalam penelitian

keju. yang

Pembentukannya menggunakan bahan baku fenilalanin oleh enzim phehidroksilase. dilakukan oleh institut penelitian kesehatan Lingkungan Amerika Serikat tahun 1988, tirosin berfungsi pula sebagia obat stimulan dan penenang yang eektif untuk meningkatkan kinerja mental dan fisik di bawah tekanan, tanpa efek samping. Tirosin terkandung dalam hati ayam, keju, alpukat, pisang, ragi, ikan dan daging.
b. Sistein: kandungan atom sistein hampir sama dengan

metionin. Sistein juga di temukan pada bahan pangan

17

seperti cabai, bawang putih, bawang bombai, brokoli, haver, dan inti bulis gandum. c. Serin d. Prolin
e. Glisin: glisin banyak terdapat pada kolagen, hamper 2 per

tiga.
f. Asam glutamat: glutamat di manfaatkan dalam industri

penyedap rasa. Dalam keseharian di dapati dalam bentuk garam turunan yang di sebut sebagai monosodium glutamat atau MSG.
g. Asam aspartat: Fungsinya di ketahui sebagai pembangkit

neurotransmiter di otak dan saraf otot. Aspartat juga dimungkinkan kepenatan.

h. Arginin: sekalipun bersifat non-esensial bagi manusia dan

berperan

dalam

daya

tahan

terhadap

mamalia lain, tetapi ariginin dapat di katakan sebagai asam amino setengah esensial karena produksinya sangat bergantung pada tingkat perkembangan dan kondisi kesehatan. Pada anak-anak, arginin sangatlah penting. Pangan sumber utama arginin ditemukan pada produkproduk peternakan seperti daging, susu, telur, dan berbagai olahannya. Sedangkan dari produk tumbuhan, ariginin banyak ditemukan pada cokelat dan biji kacang tanah.
i.

Alanin: ditemukan dalam bahan pangan bentuk lain seperti daging, ikan, susu, telur, dan kacang-kacangan.

j.

Histidin: bagi manusia, histidin merupakan asam amino yang esensial bagi anak-anak.

k. Glutamin: merupakan asam amino yang dikenal pula

dengan sebutan asam glumatik. Asam amino ini berfungsi

18

sebagai bahan bakar otak yang mengontrol kelebihan amonia biokimia. yang terbentuk alami, dalam tubuh di akibat temukan proses dalam Secara glutamin

gandum dan kedelai.

l.

Asparagin: diperlukan oleh sistem saraf untuk menjaga kesetimbangan dan diperlukan pula dalam transformasi asam amino. Asparagin di temukan pula pada daging (segala macam sumber), telur dan susu (serta produk turunannya).

a. Asam amino non protein Ada beberapa asam amino yang terjadi secara alami di dalam makhluk hidup yang bukan merupakan protein dan strukturnya bukan asam -amino. Beberapa di antaranya sering dijumpai dan memainkan peranan penting di dalam metabolism sel. Sebagai contoh, asam 3-amino propinoat adalah suatu zat pemula di dalam biosintesis vitamin. Asam pantotenat dan asam 4-amino butanoat terlibat di dalam jaringan (transmisi) simpul nervus (saraf).

HO OH NCH CH NCH H2 2CH C 2 2 2 H CH

2

Asam 3-amino propionate (-alanin)

CH OH HOCH OHCH NH3 2 CH2 2CH2 H

Asam 4-amino butanoat (-amino butirat)

19

Asam pentotenat Homo sisteina dan homo sirena adalah diantara asam-asam amino yang bukan penyusun protein. Senyawa ini merupakan senyawa di dalam biosintesis metionina
NH HHOCH C OO2 C 2CH2 H CCH CH NH2 2 3 H H
2

CH C

Homosisteina b. Pengaruh gugus samping

Homosirena

Berdasarkan atas struktur rantai samping, asam amino dibedakan menjadi asam amino asam, asam amino basa dan asam amino netral. Beberapa contoh sebagai berikut: Asam glutamat Suatu asam amino asam Lisina Suatu asam amino basa Valin Suatu asam amino netral Serina Suatu asam amino netral

20

Jadi kelebihan gugus COOH pada suatu asam amino menjadikan asam amino tersebut termasuk asam amino asam, sedangkan kelebihan gugus NH2 menjadikan asam amino tersebut masuk kelompok asam amino basa. Asam amino yang tidak mengandung kelebihan keduanya menjadi asam amino netral. Reaksi-reaksi terhadap protein juga dapat terjadi pada rantai samping. Misalnya hemoglobin adalah suatu protein yang mempunyai unit ulang (repeating unit) terdiri atas 146 unit asam amino. Salah satu dari unit asam amino itu adalah asam glutamate.

c. Asam amino sebagai ion dipol Pengukuran pKa dan pKb dari asam amino netral memberikan data pKb = 12 dan pKa=10. Harga-harga ini adalah sesuai dengan pKa dari NH3 dan pKb dari gugus COO-. Atas dasar itu asam amino netral digambarkan sebagai dwi kutub berikut:

COOH 3N C R 21 H

Gambar 1.3 asam amino netral Pada struktur di atas terlibat adanya satu muatan positif dan satu muatan negative pada satu molekul ion. Struktur semacam ini dinamakan ion dipole atau zwitterions. Sebagaimana telah diketahui pada reaksi asam dengan basa, maka asam kuat akan menghasilkan basa konjugat lemah dan basa kuat akan menghasilkan asam konjugat lemah. CH3OH H2O CH3COOH H2O + RNH2
ASAM BASA

H+ + CH3OH+ + OHH+ + CH3COOOH- + RNH3+

BASA ASAM

RNH3 + CIRNH3+ + H2O

BASA

H2O

RNH3 + CIRNH2 + H3O+

ASAM BASA

ASAM

RNH3+ + H2O

RNH3OH + H+

Dua hal yang dapat disimpulkan berdasarkan informasi diatas yaitu:

22

a. Gugus COO- adalah kurang bersifat basa bila dibandingkan

dengan gugus NH2.

b. Gugus NH3+ bersifat kurang asam apabila dibandingkan

dengan gugus COOH. Adanya ion dipole ini menyebabkan asam amino mempunyai titik leleh yang tinggi dan kelarutan yang rendah di dalam pelarut organik. Kedua pernyataan di atas dapat dilihat pada persamaan umum perubahan struktur asam amino akibat perubahan pH. Dalam pelarut air, asam amino berupa Zwiter ion sehingga dapat bersifat sebagai asam (proton donor) dan sebagai basa (proton aseptor) Sebagai asam : H3N+CH(CH3)COO- H2NCH(CH3)COO- + H+ Sebagai basa : H+ H3N+CH(CH3)COOH Senyawa yang terdapat asam dan basa seperti asam amino disebut senyawa amfplit ( amfoter ekektrolid ) Zwitter-ion

Asam amino dalam bentuk tidak terion (kiri) dan dalam bentuk zwitter-ion. Karena asam amino memiliki gugus aktif amina dan karboksil sekaligus, zat ini dapat dianggap sebagai sekaligus asam dan basa (walaupun pH alaminya biasanya dipengaruhi oleh gugus-R yang dimiliki). Pada pH tertentu yang disebut titik isolistrik, gugus amina pada asam amino menjadi bermuatan positif (terprotonasi, NH3+), sedangkan
23

gugus

karboksilnya

menjadi

bermuatan

negatif

(terdeprotonasi, COO-). Titik isolistrik ini spesifik bergantung pada jenis asam aminonya. Dalam keadaan demikian, asam amino tersebut dikatakan berbentuk zwitter-ion. Zwitter-ion dapat diekstrak dari larutan asam amino sebagai struktur kristal putih yang bertitik lebur tinggi karena sifat dipolarnya. Kebanyakan asam amino bebas berada dalam bentuk zwitterion pada pH netral maupun pH fisiologis yang dekat netral

a. Sifat-sifat asam dan basa amino Karena asam amino mengikat gugus amino (NH2) dan gugus karboksil (COOH) di dalam satu molekul, maka asam amino mempunyai sifat ion ammonium (+NH3) dan sifat ion karboksilat (COO-), dengan perkataan lain dapat bersifat amfoter yaitu dapat bersifat asam atau memberikan proton pada basa kuat dan bersifat basa atau menerima proton pada asam kuat. Persamaan keseimbangan secara umum dari asam amino dapat dilukiskan sebagai berikut; R CH CO2H
+ OHH
+ +

CHCOO-

OHH
+

CH COONH3

+ 3

NH

NH2 Asam amino pada pH tinggi 9bersifat basa) (3) pH makin tinggi

Asam amino pada pH rendah (bersifat asam)

Bentuk ion dipole (netral) (1)

Dari persamaan diatas terlihat jelas keamfoteran asam amino. Dalam suasana asam (pH rendah) struktur (1) mengikat H+ menghasilkan suatu kation (2) sehingga (1) bersifat basa dan

24

dalam suasana basa (pH tinggi) struktur (1) mengikat OHmenghasilkan anion (3), sehingga (1) bersifat asam. Keasaman gugus +NH3 lebih kuat dari pada kebasaan gugus COO-, maka jumlah anion lebih banyak dari pada kation, sehingga larutan akan bersifat agak asam dan muatan netto adalah negative. b. Stereokimia asam amino Asam amino protein merupakan senyawa optic aktif dengan pusat kiral pada atom karbon alfa dan mempunyai konfigurasi L. secara stereo struktur asam amino tesebut dapat dilukiskan sebagai berikut:

R C2 HH NOOH H

COOH

atau N2

C R

atau

Proyeksi ficscher

L-asam amino (S-asam) Pengertian konfigurasi L didasarkan pada konfigurasi

gliseraldehid, yang dilukiskan mengikuti proyeksi fischer. Apabila struktur umum asam amino juga dilukiskan menurut

25

proyeksi fischer, maka konfigurasi L adalah apabila gugus amina (NH2) terletak disebelah kiri.

CHO R C H2 NOOH H HO

H CH2OH

L (-) gliseraldehid

L-asam amino

Setiap asam - amino mempunyai satu atau lebih atom karbon tak simetris, kecuali glisin, tetapi semuanya mempunyai konfigurasi L, karena itu disebut asam amino L-alfa. Jumlah stereo isomer dari asam amino ditentukan oleh jumlah atom karbon tak simetris yang dimilikinya. Misalnya treonina atau isoleusina, masing-masing mempunyai dua atom karbon tak simetris. c. Reaksi asam amino Karena asam amino mengandung gugus amino dan gugus karbosilat, semua asam amino akan memberikan reaksi positif dari gugus-gugus fungsi ini. Sebagai contoh, gugus amino dapat diasetilisasi dan gugus karbosilat dapat diesterkan. Dalam diktat ini tidak akan dibahas semua reaksi-reaksi kimia dari asam amino, hanya akan dijelaskan dua reaksi yang

26

cukup penting saja, yang bisa dipakai secara luas untuk identifikasi dan kuantitasi asam amino. Reaksi asam amino Reaksi khas asam amino disebabkan oleh adanya gugus karboksil, - amino, dan gugus yang terdapat pada rantai samping (R). Enyawa amida, aster dan asilhalida dapat terbentuk dari asam amino ini. Reaksi ninhidrin Reaksi nihidrin dapat dipakai untuk penentuan kuantitatif asam amino. Dengan memanaskan campuran asam amino dan nihidrin, terjadilah dapat larutan berwarna biru yang cara intensitasnya ditentukan dengan

spektrofotometri. Semua asam amino dan peptide yang mengandung, gugus - amino bebas memberikan reaksi nihidrin yang positif. Prolina dan hidroksi prolina yang gugus asam aminonya tersubsitusi, memberikan hasil reaksi lain yang berwarna kuning. Reaksi sanger Reaksi sanger merupakan reaksi antara gugus - amino dengan l-fluoro-2, 4-dinitrobenzena (FDNB). Dalam suasan basa lemah, FDNB bereaksi dengan - asam amino membentuk derivate 2, 4-dinitrofetil, disebut DNP- asam amino. Reaksi ini dipakai untuk penentuan asam amino N-ujung suatu rantai polipedtida. FDNB juga bereaksi dengan gugus - amino dan derivate gugus - amino yang terjadi, diidentifikasi dengan cara kromatografi. Reaksi dansil klorida
27

Reaksi dansil klorida adalah reaksi antara gugus asam amino denagn l-dimetil-amino naftalena-5-sulfonil klorida (dansil klorida). Karena gugus dansil mempunyai sifat flouresensi yang tinggi, maka derivate dansil asam amino dapat ditentukan dengan cara flourometri. reaksi edman reaksi edman merupakan reaksi antar - asam amino dengan fenilisotio-sianat, yang menghasilkan derivate asam amino feniltiokarbamil. Dalam suasana asam dalam pelarut nitrometana, yang terakhir ini mengalami siklisasi membentuk senyawa lingkar feniltiohidantoin. Hasil reaksi yang terjadi dapat dipisahkan dan diidentifikasi dengan cara kromatografi. Reaksi edman ini juga dipakai untuk penentuan asam amino N-ujung suatu reaksi rantai polipeptida. reaksi basa Schiff reaksi basa Schiff adalah reaksi reversible antar gugus amino dengan gugus aldehida. Basa Schiff biasanya terjadi sebagai senyawa antara dalam reaksi enzima antara asam amino dan substrat. reaksi gugus R gugus SH pada sisteina, hidroksifenol pada tirosina, dan guanidium pada arginina menunjukkan reaksi khas yang biasa terjadi pada gugus fungsi tersebut. Gugus sulfihidril pada sisteina bereaksi dengan ion logam berat, dan menghasilkan merkaptida. Reaksi oksidasi sisteina dengan adanya ion besi, memberikan hasil senyawa disuffida, dan sistina. analisia asam amino

28

prinsip kromatografi partisi dan kromatografi ion dapat dipakai untuk menganalisa tidak hanya asam amino, tetapi juga peptide, protein, asam nukleat, nukleotida, lipida dan campuran karbohidrat. Berbagai cara kromatografi dan elektroforesa asam amino didasarkan pada daya larut dan sifat-sifatnya.
a. Isomerisme pada asam amino Dua model molekul isomer

optis asam amino alanin Karena atom C pusat mengikat empat gugus yang berbeda, maka asam aminokecuali glisinmemiliki isomer optik:
L

dan D. Cara sederhana untuk mengidentifikasi isomeri ini dari gambaran dua dimensi adalah dengan "mendorong" atom H ke belakang pembaca (menjauhi pembaca). Jika searah putaran jarum jam (putaran ke kanan) terjadi urutan karboksil-residu-amina maka ini adalah tipe D. Jika urutan ini terjadi dengan arah putaran berlawanan jarum jam, maka itu adalah tipe L. (Aturan ini dikenal dalam bahasa Inggris dengan nama CORN, dari singkatan COOH - R - NH2). Pada umumnya, asam amino alami yang dihasilkan eukariota merupakan tipe tipe tipe
D. D L

meskipun beberapa siput laut menghasilkan

Dinding sel bakteri banyak mengandung asam amino

2.3. Struktur Protein

Ada 4 tingkat struktur protein yaitu struktur primer, struktur sekunder, struktur tersier dan struktur kuartener. 1. Struktur primer
29

Struktur

primer

adalah

urutan

asam-asam

amino

yang

membentuk rantai polipeptida.

Struktur primer protein 2. Struktur sekunder Struktur sekunder protein bersifat reguler, pola lipatan berulang dari rangka protein. Dua pola terbanyak adalah alpha helix dan beta sheet. Lihat Gambar 2.6.

Gambar 2.6 Alpha helix dan beta sheet sebagai struktur sekunder protein Berbagai bentuk struktur sekunder misalnya ialah sebagai berikut:
alpha helix (-helix, "puntiran-alfa"), berupa pilinan rantai asam-

asam amino berbentuk seperti spiral;

beta-sheet

(-sheet,

"lempeng-beta"),

berupa

lembaran-

lembaran lebar yang tersusun dari sejumlah rantai asam amino yang saling terikat melalui ikatan hidrogen atau ikatan tiol (SH);
beta-turn, (-turn, "lekukan-beta"); dan

30

 gamma-turn, (-turn, "lekukan-gamma").

1. tersier

Struktur Struktur tersier protein adalah lipatan secara keseluruhan dari rantai polipeptida sehingga membentuk struktur 3 dimensi tertentu. Sebagai contoh, struktur tersier enzim sering padat, berbentuk globuler. Lihat contoh Gambar 2.7.

Struktur tersier dari protein enzim triosa fosfat isomerase (TPI) 2. Struktur kuartener Beberapa protein tersusun atas lebih dari satu rantai polipeptida. Struktur kuartener menggambarkan subunit-subunit yang berbeda dipak bersama-sama membentuk struktur protein.

31

Sebagai contoh adalah molekul hemoglobin manusia yang tersusun atas 4 subunit, yang dipaparkan pada Gambar 2.8.

Struktur hemoglobin yang merupakan struktur kuartener protein

2.4. Kasifikasi Protein

1. Berdasarkan komposisi protein dibagi menjadi dua kelompok utama yaitu ; a. Protein sederhana adalah protein yang pada hidrolisis hanya menghasilkan asam amino. b. Protein konjugasi adalah protein yang pada hidrolisis tidak hanya menghasilkan asam amino. 2. Berdasarkan struktur molekulnya, protein dapat dibagi menjadi 3 golongan utama, yaitu : 1. Protein Bentuk Serabut (fibrous) Protein bentuk serabut terdiri atas beberapa rantai peptida berbentuk spiral yang terjalin satu sama lain sehingga menyerupai mekanis batang yang kaku. Karakteristik terhadap protein enzim
32

serabut adalah rendahnya daya larut, mempunyaikekuatan yang tinggi dan tahan

pencernaan.

Protein

ini

terdapat

dalam

unsur-unsur

struktur tubuh (kolagen, elastin, keratin, dan myosin).

2. Protein Globular Protein globular berbentuk bola, terdapat dalam cairan jaringan tubuh. Protein ini larut dalam larutan garam dan asam encer, mudah berubah dibawah pengaruh suhu. Yang termasuk dalam protein globular adalah (Albumin, Globulin, Histon, dan Protamin). 3. Protein Konjugasi Protein konjugasi adalah protein sederhana yang terikat dengan bahan-bahan non asam asam amino. Yang termasuk dalam protein globular adalah (Nukleoprotein, Lipoprotein, Fosfoprotein dan Metaloprotein)

2.5. Pencernaan Protein

Di dalam rongga mulut, protein makanan belum mengalami proses pencernaan.Pencernaan protein dimulai di lambung. 1 . Lambung merupakan suatu tempat yang pada berbagai spesies, protein dalam mula-mula dicerna. Langkah pertama protein terjadi, bila pakan pencernaan

berhubungan dengan enzim pepsin dari getah lambung. Pepsin memecah protein menjadi gugusan yang lebih sederhana, yaitu proteosa dan pepton. Getah pankreas yang mengandung enzim tripsin, khimotripsin, dan karboksipeptidase dialirkan ke duodenum. Enzim-enzim tersebut meneruskan pencernaan protein, yang dalam
33

lambung dimulai oleh pepsin, memecah zat-zat lebih rumit menjadi peptida dan akhirnya kedalam asam-asam amino (Anonim, 2007). Asam klorida lambung membuka gulungan protein (proses denaturasi), sehingga enzim pencernaan dapat memecah ikatan peptide. Asam klorida mengubah enzim pepsinogen tidak aktif yang dikeluarkan oleh mukosa lambung menjadi protein bentuk hanya aktif terjadi pepsin. hingga Karena makanan hanya sebentar saja tinggal di dalam lambung, pencernaan dibentuknya campuran polipeptida, proteose dan pepton (Almatsier, 2001). Di lambung, Hydrochloric acid (HCL) menguraikan rangkaian protein (denaturasi protein) dan mengaktifkan enzim pepsinogen menjadi pepsin. Pepsin lalu menguraikan protein menjadi polipeptida kecil dan beberapa asam amino bebas.
2 . Pencernaan protein dilanjutkan di dalam usus halus oleh campuran enzim yang bersifat protease. Pankreas mengeluarkan cairan basa dan mengandung a n berbagai sedikit

prekursorp r o te a s e , sepertitr ip s in o g e n , kimotripsinogen, prokarboksipeptidase,d proelastase. Enzim-enzim ini menghidrolisis ikatan peptide tertentu. Di usus halus, polipeptida diuraikan menjadi asam amino dengan menggunakan enzim pankreas dan intestinal protease: a. Trypsin -> menguraikan ikatan peptida menjadi asam amino lysine dan arginine. b. Chymotrypsin -> menguraikan ikatan peptoda menjadi asam amino phenylalanine, tyrosine, tryptophan, methionine, asparagine, dan histidine. c. Carboxypeptidase -> menguraikan asam amino dari ujung karboksil polipeptida.

34

d.

Elastase

dan

collagenase

->

menguraikan

polipeptida

menjadi polipeptida yang kebih kecil dan tripeptida.

Dan enzim yang ada di permukaan sel dinding usus halus: a. Intestinal tripeptidase -> menguraikan tripeptida menjadi dipeptida dan asam amino. b. Intestinal dipeptidase -> menguraikan tripeptida menjadi asam amino. c. Intestinal aminopeptidase -> menguraikan asam amino dari ujung amino polipeptida kecil.

Sentuhan

kimus

terhadap

mukosa

usus

halus

merangsang dikleuarkannya enzime n t e r o k i n a s e yang mengubaht r i p s i n o g e n tidak aktif yang berasal dari pancreas menjadi tripsin aktif. Perubahan ini juga dilakukan oleh tripsin sendiri secara otokatalik. Disamping itu tripsin dapat mengaktifkan enzim-enzim proteolitik lain berasal dari pancreas. Kimotripsinogen diubah menjadi beberapa jenis kimotripsina k t i f ; prokarboksipeptidased a n proelastase diubah menjadi karboksipeptidase dan elastase aktif. Enzimenzim pankreas ini memecah protein dari polipeptida menjadi peptide sebagian lebih pendek, asam yaitu amino. tripeptida, Mukosa yang dipeptida, usus halus dan juga menjadi

mengeluarkan

enzim-enzim

protease

menghidrolisis

ikatan peptide. hanya sedikit senyawa yang peka terhadap aksi proteinase. Akan tetapi keadaan asam proventrikulus dan empedal berguna untuk memecah protein sedemikian rupa sehingga sebagian besar senyawa peptida yang peka terhadap pepsin menjadi terurai. Sekali proteolisis telah dimulai oleh pepsin maka akan terjadi peningkatan yang cepat dalam kepekaan senyawa 35

peptida terhadap hidrolisis oleh enzim-enzim proteolitik usus halus. Polipeptida hasil pencernaan pepsin dalam proventrikulus dan empedal kemudian dipecah oleh tripsin, khimotripsin dan elastase di usus halus. Aksi enzim-enzim tersebut membebaskan banyak sekali senyawa peptida terakhir yang dicerna oleh aminopeptidase, karboksipeptidase dan peptidase khusus lainnya yang terdapat dalam rongga atau mukosa usus kecil. Setiap enzim harus memainkan peranannya dalam urutan hidrolisis protein. Dalam banyak hal, hidrolisa hasil kegiatan satu enzim melengkapi substrat untuk enzim berikutnya. Jadi hambatan setiap enzim proteolitik, terutama dari enzim permulaan, pepsin atau tripsin akan mengakibatkan protein. penurunan yang nyata dalam pencernaan

2.6 Penyerapan Protein

Di dalam usus halus protein makanan dicerna total menjadi asam asam amino, yang kemudian diserap melalui sel sel epithelium dinding usus. Semua asam amino larut di dalam air sehingga dapat berdifusi secara pasif melalui

membran sel. Ternyata bahwa kecepatan dan mudahnya asam amino menembus membran sel melebihi hasil difusi pasif, dan untuk berbagai asam amino tidak sama, ada yang lebih mudah dan cepat, tetapi ada yang lebih lambat penyerapannya. Bahkan asam asam amino tersebut dapat diserap menentang suatu gradient konsentrsi ( concentration gradient), yang tidak mungkin terjadi pada difusi pasif. Penyerapan asam asam amino telah banyak sekali dipelajari, baik in vivo maupun in vitro, ( metoda cincin usus, 36

kantong intestine bagi penelitian in vitro; intestinal loop, balance technique bagi in vivo). Penelitian penelitian

tersebut menunjukkan bahwa asam asam amino diserap secara aktif. Ada tanda tanda bahwa masing masing kelompok asam amino (asm amino netral, asam amino basa dan asam amino asam), diserap secara aktif mempergunakan satu transport carrier untuk masing masing kelompok

tersendiri sendiri. Akibat adanya kompetisi di antara sesama anggota satu kelompok, maka penyerapan suatu asam amino murni berbeda dengan penyerapannya bila di dalam suatu kelompok.

Beberapa sifat terdapat pada suatu mekanisme penyerapan aktif: a) Aliran zat yang diserap dapat menentang gradien konsentrasi. b) Memerlukan energi. c) Menunjukkan fenomena jenuh pada ketinggian konsentrasi tertentu. d) Menunjukkan gejala persaingan antara para anggota dari satu 2 e) Dihambat oleh zat zat penghambat oksidasi. Pada umumnya protein dicerna dan diserap secara sempurna, sehingga di dalam tinja praktis tak tersisa protein makanan. Memang di dalam tinja ada protein, tetapi bukan berasal dati makanan, melainkan dari cairan pencernaan, dari sel sel epithel usus yang terlepas dan sebagian besar dari mikroflora usus yang terbawa ke dalam tinja tersebut. Pada gangguan pencernaan dan penyerapan, protein makanan dapat terbawa ke dalam colon dan dipecah oleh mikroflora usus. Pemecahan protein oleh mikroflora usus

37

menimbulkan

proses

pembusukan

(putrefaction);

hasil

pemecahan protein dan asam amino di anataranya gas H2S, indol dan skatol yang berbau busuk. Dekarboksilasi asam asam amino menghasilkan berbagai ikatan amino yang toksik. Kumpulan ikatan ikatan ini diberi nama ptomaine; dua anggota ptomaine ialah putrescine dan cadaverine. Zat zat toksik ini dapat diserap oleh tubuh dan memeberikan keluhan keluhan, seperti demam dan gatal gatal. Ada pula polypeptida atau molekul protein dengan berat molekul rendah yang dapat menenmbus lapisan epitel usus dan masuk diserap ke dalam cairan tubuh dan aliran darah. Polypeptida dan protein asing ( bukan asli dibuat dalam metabolisme tubuh itu sendiri) yang masuk ke dalam milieu interieur, tubuh bersifat antigenik, merangsang upaya alat pertahanan perlawanan,

untuk

menggerakkan

upaya

diantaranya dengan membuat badan badan anti (antibodies). Antibody bereaksi melawan antigen, dan reaksi demikian disebut reaksi allergik, menimbulkan gejala gejala alergik. Pada dasarnya gejala gejala ini menyangkut pembuluh darah dan otot otot polos. Manifestasi reaksi allergik dapat berupa kontraksi otot otot polos pada saluran pernapasan, sehingga terjadi serangan asmatik. Dapat pula reaksi tersebut berupa permeabilitas oedema lokal, kapiler darah meningkat, permukaan sehingga kulit, terjadi

terutama

pada

sehingga

terjadi urticaria (biduran). Atas dasar dasar inilah terdapat orang orang yang alergi terhadap beberapa jenis makanan sumber protein, terutama jenis ikan laut, kerang atau udang. Malah ada pula kasus alergi terhadap air susu.

38

Setelah asam asam amino diserap ke dalam jaringan dinding usus, terus dialirkan ke dalam kapiler darah dan melalui Vena portae ke dalam hati. Postprandial kadar asam amino di dalam darah arterial meningkat lebih tinggi daripada di dalam darah vena. Kenaikan kadar asam amino di dalam plasma darah ini tidak menyolok, karena asam asam amino sangat cepat ditangkap oleh sel sel tubuh, sehingga

kadarnya di dalam aliran darah tidak sampai memuncak tinggi. Meskipun demikian dengan teknik penentuan yang cukup sensitif dapat diperlihatkan kadar asam asam amino yang berbeda antara darah arterial dan darah vena. Kadar protein 7% di dalam makanan sudah sanggup menyebabkan perbedaan kadar asam amino dalam darah, sebelum dan setelah pemberian dosis. Di dalam rongga intestine, campuran asam asam amino hasil pencernaan protein makanan itu ditambah dengan asam asamamino endogen sehingga konsentrasinya menjadi 3-4 kali yang berasalo dari makanan. Penambahan ini

menyebabakan komposisi asam asam amino menjadi lebih seimbang, yang meningkatkan penyerapan. Dalam aliran darah, asam amino ditransport bersama albumin, tetapi ikatannya sangat longgar, sehingga dianggap sebagai asam amino bebas. Dengan menambahkan alkohol kepaa sampel plasma, ikatan asam amino dengan albumin ini terputus dan terdapat asam amino bebas di dalam plasma tersebut, yang dapat ditentukan kuantitasnya. Plasma amino acid pattern dapat ditentukan dengan metoda khormatographi kertas atau TLC. Khromatogram yang terdapat demikian

39

disebut plasma.

fingerprinting

dari

asam

amino

bebas

di

dalam

Top of Form Bottom of Form

2.7. Metabolisme Protein

Protein dalam makanan nabati terlindung oleh dinding sel yang terdiri atas selulosa, yang tidak dapat dicerna oleh cairan pencernaan kita, sehingga daya cerna sumber protein nabati pada umumnya lebih rendah dibandingkan dengan sumber protein hewani. Memasak makanan dengan memanaskannya akan merusak dan memecahkan dinding sel tersebut, sehingga protein yang terdapat di dalam sel menjadi terbuka dan dapat dicapai oleh cairan pencernaan saluran gastrointestinal. Protein hewani pada umumnya mempunyai kualitas (nilai gizi) lebih tinggi dibandingkan dengan protein nabati. Namun demikian, campuran beberapa bahan makanan sumber protein nabati dapat menghasilkan komposisi asam amino yang secara keseluruhannya mempunyai kualitas cukup tinggi. Bahan

makanan sumber protein hewani pada umumnya lebih mahal dibandingkan dengan sumber protein nabati. Campuran nasi dengan kacang kedelai atau hasil olah kedelai, memberikan komposisi asam asam amino yang bernilai gizi tinggi, karena pengaruh saling suplementasi. Juga bubur kacang hijau dengan ketan hitam yang banyak dijual di warung warung di tepi jalan di kota kota di pulau Jawa, adalah komposisi yang baik untuk mendapatkan campuran
40

asam asam amino bernilai protein tinggi. Juga mie bakso merupakan makanan rakyat yang bernilai protein tinggi,

karena protein terigu di dalam mie campur dengan protein daging atau ikan di dalam baksonya. Kedua jenis makanan tersebut disukai oleh rakyat daya dan beli dijual dengan harga banyak yang yang

terjangkau

masyarakat

membutuhkannya. Sebaiknya kedua jenis makanan rakyat itu digalakkan dan disebrkan lebih meluas lagi ke segala bagian tanah air kita ini.

a. Penggunaan Protein Untuk Membentuk Protein atau Asam Amino Tidak Esensial. Bila sel membutuhkan protein tertentu, sel tersebut akan membentuknya membutuhkan dari asam asam amino amino tidak yang tersedia. Bila sel

esensial

tertentu

utnuk

pembentukan protein, sel akan membutanya dengan cara memecah asam amino lain yang tersedia dan menggabungkan gugus aminonya dengan unit- unit karbon-karbon fragmen yang berasal dari glukosa. b. Penggunaan Asam Amino untuk Membentuk Ikatan-ikatan Lain Sel juga dapat membentuk ikatan-ikatan lain dari asam amino. Misalnya, asam aminotirosin merupakan precursor

pengantar saraf neropinefrin dan epinefrin yang mengantarkan pesan-pesan saraf ke seluruh tubuh. Tirosin juga dapat diubah menjadi melanin yaitu pigmen tubuh, atau menjadi tiroksin, hormone yang mnegatur laju metabolisme. Triptofan

41

merupakan prekursor pengantar saraf serotonin dan vitamin niasin. c. Penggunaan Asam Amino sebagai Energi Walaupun fungsi utama protein adalah untuk

pertumbuhan, bilamana tubuh kekurangan zat energy fungsi protein untuk menghasilkan energy atau untuk membentuk glukosa akan didahulukan. Bila glukosa atau asam lemak di dalam tubuh terbatas, sel terpaksa menggunakan protein untuk membentuk glukosa dan energy. Glukosa dibutuhkan sebagai sumber energy sel-sel otak dan system saraf.

Pemecahan protein tubuh guna memenuhi kebutuhan energy dan glukosa pada akhirnya akan menyebabkan melemahnya otot-otot. Oleh karena itu, dibutuhkan konsumsi karbohidrta dan lemak yang cukup tiap hari sehingga protein dapat digunakan sesuai fungsi utamanya. Kelebihan asam amino dalam tubuh, setelah terlebih dahulu melepas gugus NH2-nya melalui proses deaminasi, akan memasuki jalur metabolisme yang sama dengan yang digunakan oleg karbohidrat dan lipida. a. Deaminase Asam Amino Deaminasi atau melepasnya gugus amino (NH2) dari asam amino akan menghasilkan sisa berupa ammonia dalam sel. Ammonia yang bersifat racun akan masuk dalam

peredaran darah dan dibawa ke hati. Hati akan mengubah ammonia menjadi ureum yang sifat racunnya lebih rendah, dan mengembalikannya dari tubuh ke melalui peredaran ginjal dan darah. urine. Ureum Ureum

dikeluarkan

diproduksi dari asam amino bebas di dalam tubuh yang tidak digunakan dan dari pemecahan protein jaringan tubuh. e. Penggunaan Kelebihan Protein untuk Pembentukan Lemak
42

Dalam

keadaan

berlebihan,

protein

akan

mengalami

deaminase. Nitrogen dikeluarkan dari tubuh dan sisa-sisa ikatan karbon akan diubah menjadi lemak dan disimpan di dalam tubuh. Dengan demikian, maka protein secara

berlebihan dapat menyebabkan kegemukan. f. Persediaan Metabolik Asam Amino Di dalam tubuh tidak ada persediaan besar asam amino. Kelebihan asam amino untuk keperluan sintesis protein dan berbagai ikatan nitrogen tetapi asam bukan di ikatan protein sel-sel akan ada

dimetabolisme. persediaan

Akan

dalam

protein yang

metabolic

amino

berada

dalam

keseimbangan dinamis yang dapat setiap waktu digunakan. Perubahan protein secara terus-menerus pada orang dewasa diperlukan untuk memelihara persediaan asama amino untuk memenuhi kebutuhan segera asam amino oleh berbagai sel dan jaringan guna pembentukan protein. Jaringan yang paling aktif dalam perubahan protein adalah protein plasma, mukosa saluran cerna, pankreas, hati, dan ginjal. Jaringan otot dan kulit biasanya tidak terlalu aktif.

2.8. Metode penilaian kualitas protein

Lima metode yang dijelaskan di bawah ini adalah yang paling sering digunakan untuk menilai kualitas protein. 1.Protein mudah dicernakan sudah dikoreksi Asam amino Skor * (PDCAAS):

43

The mengukur dilakukan

Skor

Asam

amino

dengan karena

tambahan

mudah

dicernakan komponen. PDCAAS yang diterima saat ini adalah kualitas untuk protein erat determinations hewan. membandingkannya dengan

Sejumlah ahli gizi merasa metode ini perlu dipelajari lebih lanjut perbaikan dan tambahan perubahan dapat dilihat pada masa depan.

2.Asam amino Skor (AAS) Bahan kimia teknik dianggap cepat, konsisten, dan murah. Alat tersebut yg harus ada asam amino yang hadir dalam protein dan membandingkannya dengan nilai referensi protein. Itu protein adalah berdasarkan nilai yang paling membatasi asam amino yg diperlukan. Nilai lebih besar dari 1,0 untuk kedua AAS dan PCDAAS dianggap menunjukkan bahwa protein mengandung asam amino esensial yang melebihi kebutuhan manusia. Oleh karena itu, pada tahun 1990 di FAO / WHO pertemuan itu diputuskan bahwa protein memiliki nilai lebih tinggi dari 1,0 akan dibulatkan ke bawah 1.0. Jalur ini sedang dalam perdebatan sebagai ahli merasa bahwa pembulatan bawah berkualitas tinggi protein gagal untuk mencerminkan kemampuan dari protein untuk melengkapi nilai gizi yang lebih rendah protein dengan berkualitas. 3.Efisiensi Protein Ratio (PER) Ukuran kemampuan protein untuk mendukung

pertumbuhan yang weanling tikus. Ini mewakili rasio berat untuk mendapatkan jumlah protein yang dikonsumsi. Metode ini memiliki dua keprihatinan utama. Pertama adalah
44

perhatian yang tidak dapat diaplikasikan untuk pertumbuhan bayi dan anak-anak sebagai asam amino pertumbuhan persyaratan untuk bayi kurang dari orang-orang untuk tikus. Kedua, PER langkah-langkah sehingga Anda pertumbuhan mungkin tetapi tidak pemeliharaan orang dewasa. 4.Biologi Nilai (BV) Ukuran jumlah nitrogen tetap dibandingkan dengan jumlah nitrogen diserap. The BV dan NPU metode keduanya mencerminkan ketersediaan dan mudah dicernakan dan mereka memberikan yang akurat kajian kebutuhan pemeliharaan. 5.Nitrogen Pemanfaatan Protein (NPU): yang menggunakan

keterbatasan dalam menentukan kebutuhan protein pada

rasio nitrogen yang digunakan untuk pembentukan jaringan dibandingkan dengan jumlah nitrogen dicerna.

2.9. Sumber Sumber Protein Terbaik

1. Ayam

Ayam adalah makanan yang sering Selain sangat kali enak tinggi kita nikmati. juga yang di ,ayam protein

mengandung

tersebar

berbagai tubuhnya. - Bagian payudara, 3,5 oz 30 gram protein - Bagian paha - 10 gram protein - Bagian Sayap - 6 gram protein 45

- Daging ayam dimasak (4 oz) - 35 gram protein *(untuk ukuran rata-rata)*

2. Ikan

Ikan yang putih Selain tubuh tinggi.

adalah memiliki seperti sehat ikan

binatang daging ayam. untuk juga

memiliki protein yang

-Kebanyakan ikan fillet atau -Tuna (6 oz) - 40 gram protein steak adalah sekitar 22 gram protein untuk 100 gram ikan yang dimasak.

3. Telur Ayam

Telur mungkin sudah cukup sering kita dengar sebagai sumber protein

46

yang tinggi. -1 Telur besar - 6 gram protein

4. Susu

Susu protein tinggi bagus

memiliki yang selain untuk

telur. Susu juga pertumbuhan tubuh dan juga untuk kekuatan tulang kalsium tinggi. -Susu, 1 cangkir - 8 gram protein -Susu kedelai, 1 cangkir - 6 -10 gram protein dengan yang mengandung

47

5. Yogurt

Yogurt adalah semacam makanan buah2an yang diolah menjadi eskrim nikmat seperti Sour-Sa**y dan Red M*ngg*. Selain rasanya yang nikmat, mereka juga mengandung protein yang cukup tinggi. 1 cangkir yogurt - 8-12 gram protein

6. Keju

Keju banyak disukai orang dan juga terkenal untuk kalsium

48

dan protein yang dikandungnya. -Cheddar - 7 atau 8 gram per 28gram protein -Parmesan - 10 gram per 28gram protein

7. Kacang

Bermacam-macam yang tinggi mengandung

kacang protein

kacang polong, dimasak cangkir - 8 gram protein Kacang mentega, 2 sendok makan - 8 gram protein Almond, cangkir - 8 gram protein Kacang tanah, cangkir - 9 gram protein Mete, cangkir - 5 gram protein Biji bunga matahari, cangkir - 6 gram protein

49

8. Tahu

Ini dia makanan favorit orang Indonesia selain tempe. -1 ons tahu = 2,3 gram protein.

2.10.Akibat kelebihan dan kekurangan protein

Akibat kekurangan protein. Kekurangan protein banyak terdapat pada masyarakat sosial ekonomi rendah. Kekurangan protein murni pada stadium berat menyebabkan Kwasiorkor pada anak-anak dibawah lima tahun (balita). Kekurangan protein sering ditemukan secara bersamaan dengan kekurangan energi yang menyebabkan kondisi yang dinamakan Marasmus. 1. Kwasiorkor. Istilah kwashiorkor pertamakali diperkenalkan oleh Dr. Cecily Williams pada tahun 1933, ketika ia menemukan keadaan ini di Ghana, Afrika. Dimana dalam bahasa Ghana kwashiorkor artinya penyakit yang
50

diperoleh anak pertama,bila anak kedua sedang ditungu kelahirannya.Kwashiorkor lebh banyak terdapat pada usia dua hingga tiga tahun yang sering terjadi pada anak yang terlambatmenyapih, sehingga komposisi gizi makanan tidak seimbang terutama dalam hal protein. Kwashiorkor dapat terjadipada konsumsi energi yang cukup atau lebih. Gejalanya : - pertumbuhan terhambat. - Otot-otot berkurang dan lemah. - Edema. - Muka bulat seperti bulan (moonface) - Gangguan psikimotor. Ciri khas dari kwashiorkor yaitu terjadinya edema di perut, kaki dan tangan. Kehadiran kwashiorkor erat kaitannya dengan albumin serum. Pada kwashiorkor gambaran klinik anak sangat berbeda. Berat badan tidak terlalu rendah, bahkan dapat tertutup oleh adanya udema, sehingga penurunan berat badan relatif tidak terlalu jauh, tetapi bila pengobatan odema menghilang, maka berat badan yang rendah akan mulai menampakkan diri. Biasanya berat badan tersebut tidak sampai dibawah 60 % dari berat badan standar bagi umur yang sesuai.

Ciri-ciri: -Rambut halus, jarang, dan pirang kemerahan kusam. - Kulit tampak kering (Xerosis) dan memberi kesan kasar dengan garis-garis permukaan yang jelas. - Didaerah tungkai dan sikut serta bokong terdapat kulit yang menunjukkan hyperpigmentasi dan kulit dapat mengelupas dalam lembar yang besar, meninggalkan
51

dasar yang licin berwarna putih mengkilap. - Perut anak membuncit karena pembesaran hati. - Pada pemeriksaan mikroskopik terdapat perlemkan sel-sel hati. 2.Marasmus. Marasmus berasal dari kata Yunani yang berarti wasting penyakit terjadi merusak. pada karena Marasmus (12 umumnya merupakan karena formula bayi bulan pertama),

terlambat diberi makanan tambahan. Hal ini dapat penyapihan mendadak, pengganti ASI terlalu encer dan tidak higienis atau sering terkena infeksi. Marasmus berpengaruh dalam waku yang panjang terhadap mental dan fisik yang sukar diperbaiki. Marasmus adalah penyakit kelaparan dan terdapat banyak di antara kelompok sosial ekonomi rendah di sebagian besar negara sedang berkembang dan lebih banyak dari kwashiorkor.

Gejalanya : - Pertumbuhan terhambat. - Lemak dibawah kulit berkurang. - Otot-otot berkurang dan melemah. - Erat badan lebih banyak terpengaruh dari pada ukuran kerangka, seperti : panjang, lingkar kepala dan lingkar dada. - Muka seperti orang tua (oldmans face). Pada penderita marasmus biasanya tidak ada pembesaran hati (hepatomegalia) dan kadar lemak serta kholesterol didalam darah menurun. Suhu badan juga lebih rendah dari suhu anak sehat, dan anak

52

tergeletak in-aktif, tidak ada perhatian bagi keadaan sekitarnya. Akibat Kelebihan Protein. Protein secara berlebihan tidak menguntungkan tubuh. Makanan yang tinggi proteinnya biasanya tinggi lemak sehingga dapat menyebabkan obesitas. Diet protein tinggi yang sering dianjurkan untuk menurunkan berat badan kurang beralasan. Kelebihan dapat menimbulkan masalah lain, terutama pada bayi. Kelebihan asam amino memberatkan ginjal dan hati yang harus memetabolisme dan mengeluarkan kelebihan nitrogen. Kelebihan protein akan menimbulkan asidosis, dehidrasi, diare, kenaikan amoniak darah, kenaikan ureum darah, dan demam. Ini dilihat pada bayi yang diberi susu skim atau formula dengan konsentrasi tinggi, sehingga konsumsi protein mencapai 6 g/kg BB. Batas yang dianjurkan untuk konsumsi protein adalah dua kali angaka kecukupan gizi AKG) untuk protein. Upaya Penanggulangan. Untuk menanggulangi kekurangan / kelebihan protein, maka dapat dilakukan upaya penanggulangan sebagai berikut : - pemantauan status gizi (PSG) masyarakat. - Pemberian makanan tambahan (PMT). - Pemantauan garam beryodium. - Pemberian kapsul vit. A - Pemberian tablet Fe. - Pengumpulan data KADARZI.

53

BAB 3 PENUTUP
1.1KESIMPULAN
1. Protein adalah senyawa organik kompleks berbobot

molekul tinggi yang merupakan polimer dari monomer-monomer asam amino yang dihubungkan satu sama lain dengan ikatan peptida. 2. 3. Protein terdiri dari karbon, hidrogen, oksigen, nitrogen, Struktur protein dapat dilihat sebagai hirarki, yaitu berupa dan, dalam beberapa kasus, belerang. struktur primer (tingkat satu), sekunder (tingkat dua), tersier (tingkat tiga), dan kuartener (tingkat empat) 4. Berdasarkan struktur molekulnya, protein dapat dibagi menjadi 3 golongan utama, yaitu : a.Protein Bentuk Serabut (fibrous) b.Protein Globular c.Protein Konjugasi 5.Fungsi Protein :

Pertumbuhan (untuk anak) dan pemeliharaan (untuk orang dewasa) Pembentukan ikatan-ikatan essensial tubuh Mengatur keseimbangan air Memelihara netralitas tubuh Pembentukan antibody Mengangkut zat-zat gizi
54

Sumber energy

6.Protein dapat kita bagi menjadi 2 kelas utama, yaitu Protein Kasar (Crude Protein) dan Protein Sejati (True Protein)

3.2 SARAN
a. Diharapkan kepada seluruh masyarakat untuk dapat memenuhi asupan protein, agar dapat tumbuh dengn sehat. b. Agar seluruh ibu-ibu memperhatikan gizi anak, terutama asupan proteinnya, agar tidak ada lagi penderita gizi buruk. c. Kepada tenaga kesehatan untuk dapat mengadakan penyuluhan kepada masyarakat tentang gizi, terutama tentang protein. d. Diharapkan masyarakat atau pun pembaca mau ikut serta menggalakkan program tentang pemberantasan gizi buruk, untuk mencapai Indonesia sehat 2011

55

DAFTAR PUSTAKA
Lehningger, Albert L. 1982. Dasar-dasar Biokimia (jilid 1). Jakarta: Erlangga Muhamad Wirahadi Kusumah. 1977. Biokimia (protein, enzim, dan asam nukleat). Bandung: ITB Purwo Arbianto. 1994. Biokimia (konsep-konsep dasar). Jakarta : Departemen pendidikan dan kebudayaan Sabirin Matsjeh, dkk. 1994. Kimia Organik II. Yogyakarta :Departemen pendidikan dan kebudayaan Stryer L, 1996, Biokimia, Edisi IV, Penerjemah: Sadikin dkk (Tim Penerjemah Bagian Biokimia FKUI), Jakarta: EGC 2003, The Biology Project-Biochemistry, Edisi: 28 Januari 2003 Almatsier, S. Prinsip Dasar Ilmu Gizi. Penerbit : PT. Gramedia Pustaka Utama. Jakarta : 2006. Sediaoetama, Drs. Ahmad Djaeni. Ilmu Gizi. Penerbit : Dian Rakyat. Jakarta : 2006. Moehdi, S. Ilmu Gizi. Penerbit : Papasinar Sinanti. Jakarta : 2002. Kartasapoetra, Drs.G. Ilmu Gizi. Penerbit : Rineka Cipta. Jakarta : 2003.

56

57