MAKALAH STRUKTUR DAN FUNGSI PROTEIN DISUSUN UNTUK MELENGKAPI TUGAS BIOLOGI MOLEKULER

OLEH SETYA BUDI M0406057

JURUSAN BIOLOGI FAKULTAS MATEMATIKA DAN ILMU PENGETAHUAN ALAM UNIVERSITAS SEBELAS MARET SURAKARTA 2008

karena banyak makanan yang tinggi protein juga tinggi lemak dan kolesterol. daging unggas. biji-bijian. Selain itu protein juga dapat berperan sebagai biokatalis untuk reaksi-reaksi kimia dalam sistem makhluk hidup. Diperkirakan 50% berat kering sel dalam jaringan hati dan daging terdiri dari protein. Setiap sel dalam tubuh kita mengandung protein. Pemilihan sumber protein ini harus bijaksana. mulai dari kacangkacangan. yaitu sebagai bahan struktural dan sebagai mesin yang bekerja pada tingkat molekular. Reaksi ini dikatalisis oleh enzim pengaktif yang memerlukan Mg2+ sebagai kofaktor yang masing. seafood. rambut. Pada sebagian besar jaringan tubuh.masing spesifik bagi satu asam amino dan bagi tRNA-nya. sampai produk susu. seperti kolagen. sebagai contoh a dan b-keratin yang terdapat pada kulit. nitrogen dan kadang sulfur serta fosfor. oksigen. berfungsi sebagai pelindung. dilangsungkan oleh tiga protein sitosol spesifik yang dinamakan faktor inisiasi. Molekul protein mengandung karbon. Tahap utama sintesis protein Tahap 1 : Aktivasi asam amino Tahap ini terjadi di sitosol. tulang. Sedangkan dalam tenunan daging segar sekitar 20%. Makromolekul ini mengendalikan jalur dan waktu metabolisme yang kompleks untuk menjaga kelangsungan hidup suatu organisma. Tahap 2 : Inisiasi Rantai Polipeptida RNA pembawa pesan yang membawa sandi bagi polipeptida yang akan dibentuk diikat oleh subunit ribosom yang berukuran lebih kecil. tRNA asam amino penginisiasi ini berpasangan dengan triplet nukleutida spesfik atau kodon pada mRNA yang menyandi permulaan rantai polipeptida. Buah dan sayuran memberikan sedikit protein. Protein ditemukan dalam berbagai jenis bahan makanan.masing dari 20 asam amino diikat secara kovalen dengan suatu RNA pemindah spesifik dengan memanfaatkan energi ATP. air liur. dan enzim. protein memiliki rantai yang panjang dan juga dapat mengalami cross-linking dan lain-lain. daging ternak. protein merupakan komponen terbesar kedua setelah air. Dalam proses ini memerlukan guanosin trifosfat (GTP). kuku. otot. Sedangkan protein struktural lain ada juga yang berfungsi sebagai perekat. . Beberapa protein struktural. fibrous protein. Fungsi dari protein itu sendiri secara garis besar dapat dibagi ke dalam dua kelompok besar.PROTEIN Protein (akar kata protos dari bahasa Yunani yang berarti "yang paling utama") adalah senyawa organik kompleks berbobot molekul tinggi yang merupakan polimer dari monomer-monomer asam amino yang dihubungkan satu sama lain dengan ikatan peptida. dan kuku. bukan pada ribosom. Suatu sistem metabolisme akan terganggu apabila biokatalis yang berperan di dalamnya mengalami kerusakan. diikuti oleh inisiasi asam amino yang diikat oleh tRNA-nya membentuk suatu kompleks inisiasi. Protein dapat memerankan fungsi sebagai bahan struktural karena seperti halnya polimer lain. termasuk kulit. hidrogen. rambut. hormon. Masing. darah. Protein merupakan salah satu bio-makromolekul yang penting perananya dalam makhluk hidup.

tahap kedua. IF-3 dan IF-2 juga terlepas dari ribosom. yang mengandung RNA ribosomal 16S. sehingga kodon pemula pada mRNA [(5’)AUG(3’)] mengikat lokasi khusus pada subunit 30S oleh isyarat pemula khusus pada mRNA yang terletak pasa sisi 5’ kodon AUG. Tahap ketiga.tRNAfmet pengawal. IF-3 dan mRNA membentuk kompleks yang lebih besar dengan mengikat protein pengawal IF-2yang telah mengandung GTP terikat dan Nformilmetionol. Pergrakan ribosom menggeser dipeptidil tRNA dari tempat A . dan G. Terbentuk di peptidil tRNA pada tempa A dan sekarang tRNAfmet pemula yang telah “kosong” terikat pada tempat P. Pembentukan kompleks inisiasi terjadi dalam tiga tahap. Masing. tahap ketiga. Tahapannya. dengan dikatalisis oleh peptidil transferase. tahap kedua. Sekarang didapatkan ribososm 70S fungsional. Ts. Aminoasil-tRNA yang baru terbentuk tersebut akan terikat pada tempat aminoasil atau tempat A. (5) GTP. kompleks Tu-GTP dibentuk kembali dari kompleks Tu-GDP oleh semua faktor Ts dan GTP. Titik perlekatan kedua aminoasi-tRNA pemula ini adalah pada sisi P ribosom. bersamaam dengan itu GTP terhidrolisis dan kompleks Tu-GDP dibebaskan dari ribosom 70S.Inisiasi pada prokariotik memerlukan : (1) subunits 30S. kompleks subunit 30S. aminoasil-tRNA diikat oleh kompleks faktor penunjang Tu. yang dinamakan kompleks inisiasi yang mengadung mRNA dan N-formilmetionil t-RNAfmet pada keseluruhan kompleks 70Sini dijamin oleh dua titik pengenal dan perlekatan.masing merupakan rangkaian subunit 50S dan 30S dalam posisi spesifik. Pemanjangan digiatkan oleh protein sitosol yang dinamakan faktor pemanjangan. Pada titik pengenalan antikodon triplet pada aminoasil –tRNA pemula berpasanga basa secara antiparalel dengan triplet kodon AUG didalam mRNA. yang ditempatkan dengan tepat pada kodon pengawal. ikatan peptida yang baru terbentuk diantara asam amino yang tRNA-nya terletak pada tempat A dan P pada ribosom yang terjadi melalui pemindahan gugus asil N-formilmetionion pemula dari tRNA-nya ke gugus amino asam amino yang baru memasuki tempat A. yang berpasangan dengan kodonnya pada molekul RNA pembawa pesan. pertama. Ribosom mempunyai dua tempat untuk mengikat aminoasil-tRNA. yang mengandung molekul GTP terikat yang kemudian akan berikatan dengan kompleks inisiasi 70S. Tahap pertama. ribososm bergerak di sepanjang mRNA menuju ujung 3’-nya melampaui jarak satu kodon. kompleks berukuran besar bergabung dengan subunit ribosomal 50S dan dengan bersamaan dengan itu. molekul GTP yang terikat dengan IF-2 dihidrolisis menjadi GDP dan fosfat yang segera dibebaskan. Terdapat 3 faktor penunjang yaitu Tu. subunit ribisom 30S mengikat faktor inisiasi 3 (IF-3). tempat aminoasil atau tempat A. IF-2. masing-masing diangkut menuju ribosom dan diletakkan ke tempatnya secara benar oleh tRNA masing-masing. (2) mRNA penyandi polipeptida yang akan dibentuk (3) N.formilmetioniltRNAfmet pemula (4) serangkaian tiga protein yang dinamakan faktor inisiasi (IF-1. dan tempat peptidil atau tempat P. dan IF-3). Tahap 3 : Pemanjangan Rantai polipeptida diperpanjang oleh pengikatan kovalen unit asam amino berturutturut. yang mencegah bergabungnya subunit 30S dan 50S. Energi yang diperlukan untuk mengikat setiap aminoasil t-RNA yang datang dan untuk pergerakan ribosom disepanjang RNA pembawa pesan satu kodon diperoleh dari hidrolisis dua molekul GTP bagi setiap residu yang ditambahkan ke polipeptida yang sedang tumbuh.

didalam sel urutan pengisyarat akan dibebaskan oleh peptidase spesifik. Fosforilasi Asam Amino Hidroksi. Perubahab tersebut menggerakkan ribososn kekodon berikutnya menuju ujung 3’ mRNA. karena dipeptidil tRNA masih terikat pada kodon kedua mRNA dan menyebabkan pelepasan tRNA semula pada tempat A dan kodon kedua pada tempat P. Tahap 4 : Terminasi dan pembebasan Terminasi polipeptida didisyaratkan oleh satu diantara tiga triplet terminasi (UAA. Pada beberapa protein . dan mengikat gugus fosfat. Fosforilasi residu tirosin spesifik beberapa protein ternyata merupakan tahap penting di dalam transformasi sel normal menjadi sel kanker. dan S. yang terdiri dari 15 sampai 30 residu pada ujung terminal amino. Perubahan yang terjadi tersebut dinamakan modifikasi pasca translasi. UAG. polipeptida harus mengalami pelipatan menjadi konfirmasi tiga dimensi yang benar. (2) pelepasan tRNA terakhir yang sekarang kosong dari tempat P. R2. dan tirosin beberapa protein mengalami fosforilasi secara enzimatik oleh ATP. menghasilkan residu fosfoserin. dan (3) dissosiasi ribosom 70S menjadi subunit 30S dan 50S nya siap untuk memulai rantai polipeptida yang baru. gugus amino pada residu terminal amino mengalami asetilasi setelah transkripsi. . treonin. yang kemudian turut menyebabkan (1) penguraian hidrolitik polipeptida dari ujung tRNA terakhir dan melepaskannya dalam bebtuk bebas. Sekali ribosom mencapai kodon terminasi. Pergeseran ytersebut dinamakan tahap translokasi yang memerlukan faktor perpanjangan G dan juga hidrolisis molekul GTP (sebagai sumber energi) lainnya secara bersamaan . metil. untuk mengarahkan protein sampai tujuan . Terlepasnya urutan pemberi isyarat. beberapa protein dibuat dengan urutan ekstra polipeptida. rantai polipeptida selalu tetap terikat pada tRNA asam amino terakhir yang masuk. dan UGA) dimana triplet tersebut tidak menyandi asam amino manapun. dan kadang satu atau lebih residu berikutnya dapat dibebaskan oleh kerja spesifik dan oleh karena itu tidak muncul pada protein bentuk akhir. polipeptida baru dapat mengalami pengolahan oleh kerja enzimatik untuk melepaskan asam amino penginisiasi. ada tiga faktor pengakhir (terminasi) atau faktor pembebas. atau untuk mengikat gugus oligosakarida atau gugus prostetik. Modifikasi terminal amino dan terminal karboksil. fosfotreonin. yaitu protein R1. Tahap 5 : pelipatan dan pengolahan Untuk memperoleh bentuk aktifnya secara biologis. pada protein lain residu terminal karboksil dapat dimodifikasi. residu metionin pemuka. Sebelum dan sesudah pelipatan. dan fosfotirosin (gugus fosfat yang berikatan pada polipeptida ini bermuatan negatif). Namun gugus formil. gugus hidroksil residu serin. Pada setiap penambahan residu asam amino. dimana pengolahannya bergantung pada proteinnya.ke tempat P. karboksil atau gugus lain pada residu asam amino tertentu. semua polipeptida dimulai dengan residu N-formilmetionin pada prokariotik dan metionin pada eukariota.

3. 6N HCl) dan kemudian komposisi asam amino ditentukan . pada protein lain. 1. residu lisin tertentu mengalami metilasi enzimatik. Gugus R yang juga terikat pada atom C α. banyak enzim mengandung gugus prostetik yang terikat secara kovalen yang penting bagi aktivitasnya. Pembentukan Jembatan Sulfida. mengandung rantai sisi oligosakarida. Metilasi gugus R. molekul biotin yang terikat secara kovalen pada asetil KoA karboksilase dan gugus heme sitokrom c. Penambahan Gugus Prostetik. Residu monometil dan metilisin terdapat pada beberapa protein otot dan sitikrom c. Struktur protein Suatu asam amino-α terdiri atas: 1. 4. Jembatan yang terbentuk dengan cara ini membantu melindungi konformasi lipatan asal molekul protein dari denaturasi. Atom C α. gugus karboksil tambahan dapat ditambahkan kepada residu asam aspartat dan glutamat beberapa protein. pada beberapa glikoprotein. Ada 4 tingkat struktur protein yaitu struktur primer. Contoh. yang membebaskan muatan negatifnya. ptoteoglikan yang melapisi mambran mukosa.Reaksi karboksilasi. pada beberapa protein. beberapa protein yang dikeluarkan dari sel eukaryotik setelah mengalami pelipatan spontan menjadi konformasi seutuhnya. Struktur primer protein bisa ditentukan dengan beberapa metode: (1) hidrolisis protein dengan asam kuat (misalnya. pada glikoprotein lain diikat pada residu serin dan treonin. gugs karboksilat beberapa residu glutamat mengalami metilasi. Disebut α karena bersebelahan dengan gugus karboksil (asam). 2. Gugus amino yang terikat pada atom C α. Struktur primer Struktur primer adalah urutan asam-asam amino yang membentuk rantai polipeptida.contohnya. struktur tersier dan struktur kuartener. Gugus prostetik ini juga diikat pada rantai polipeptida setelah protein meninggalkan ribosom. Atom H yang terikat pada atom C α. 5. rantai sisi karbohidrat diikat secara enzimatis pada residu asparagin. struktur sekunder. terikat menyilang secara kovalen oleh pembentukan gugus disulfida secara enzimatis dari residu sistein didalam satu rantai polipeptida atau diantara dau rantai. Gugus karboksil yang terikat pada atom C α. Pengikatan Rantai Sisi Karbohidrat.

2. Kekuatan ini mencakup iktan hidrogen. Pada struktur sekunder. interaksi hidrofobik. melalui rantai samping asam amino. protein sudah mengalami interaksi intermolekul. Analisa defraksi sinar-X merupakan cara yang baik untuk mempelajari struktur sekunder protein serabut. interaksi elektrostatik dan kekuatan van der Walls. Karena residu . (2) analisis sekuens dari ujung-N dengan menggunakan degradasi Edman. Interaksi hidrofobik Interaksi ini meliputi gugus nonpolar R pada residu aminoasil yang dalam protein globular thipikal berada dalam bagian interior protein. Ikatan hidrogen Residu dengan gugus polar R umumnya terdapat pada permukaan protein globuler. Kekuatan yang menstabilkan struktur protein Beberapa interaksi nonkovalen yang secara individual lemah.dengan instrumen amino acid analyzer. Gugus polar spesifik yang melakukan fungsi biologis yang esensial dapat terletak dalam celah yang menembus bagian interior protein. dan (4) penentuan massa molekular dengan spektrometri massa. residu aminoasil pada tulang punggung membentuk ikatan hidrogen antara satu dgn yang lain. Interaksi elektrostatik Interaksi elektrostatik atau ikatan garam dibentuk antar gugus yang muatannya berlawanan seperti gugus terminal amino dan karboksil pada peptida dan gugus R bermuatan pada residu polar aminoasil. pola lipatan berulang dari rangka protein. (3) kombinasi dari digesti dengan tripsin dan spektrometri massa. lingkungan nonpolar membran biologik lebih memberikan peluang bagi residu permukaaan yang hidrofobik yang gugus nonpolar R nya berpartisipasi dalam interaksi hidrofobik dengan rantai samping akil ester asil lemak pada lapisan ganda membran. Struktur sekunder Struktur sekunder protein bersifat reguler. Di bagian lain. Keseluruhan bentuk yang sferis kasar mengurangi daerah permukaan. dimana residu tersebut membentuk ikatan hidrogen terutama dengan molekul air. namun secara numerik cukup kuat menstabilkan konformasi protein. Berkebalikan. Pembentukan interaksi ini digerakkan secara entropis. Konsentrasi residu nonpolar dalam bagian interor protein menirinkan jumlah residu permukaan dan memaksimalkan peluang bagi lapisan tipis molekul air permukaaan untuk membentuk ikatan hidrogen antara satu dengan yang lainnya yaitu suatu proses yang berkaitan dengan peningkatan entropi.

komposisi struktur sekunder dari protein juga bisa diestimasi dari spektrum inframerah. Dua pola terbanyak adalah alpha helix dan beta sheet . lisozim. pita amida-I dari puntiran-alfa berbeda dibandingkan dengan pita amida-I dari lempeng-beta. misalnya hemoglobin. b-sheet itu sendiri ada yang paralel dan juga ada yang anti-paralel. van der Waals. . Jarak dimana kekuatan yang menarik bekerja maksimal dan kekuatan yang menolak minimal disebut jarak kontak van der Walls. konformasi β. 3. struktur tersier enzim sering padat. hidropobik turut menentukan orientasi struktur 3 dimensi dari protein. Struktur tersier Struktur tersier terbentuk karena terjadinya perlipatan (folding) rantai α-helix. mioglobin. Interaksi van der Walls Kekuatan van der Wall bersifat sangat lemah serta bekerja hanya pada jarak yang amat pendek mencakup komponen yang menarik dan yang menolak.polar dapat pula berpartisipasi dalam interaksi ionik. membentuk globular. bergantung pada orientasi kedua rantai polipeptida yang membentuk struktur sekunder tersebut. Beberapa protein telah dapat ditentukan struktur tersiernya. Spektrum CD dari puntiran-alfa menunjukkan dua absorbans negatif pada 208 dan 220 nm dan lempeng-beta menunjukkan satu puncak negatif sekitar 210-216 nm. Sebagai contoh. Pada spektrum FTIR. didominasi oleh ikatan hidrogen antar rantai samping yang membentuk pola tertentu bergantung pada orientasi ikatan hidrogennya. Ikatan yang membentuk struktur ini. maupun gulungan rambang suatu polipeptida. maka keberadaan garam seperti KCL dapat menurunkan secara bermakna interaksi ionik antar residu permukaan. berbentuk globuler. Kekuatan yang menolak (repulsive pulse) turut berperan ketika dua buah atom datang begitu dekat sehingga orbit elektronnya saling tumpang tindih. Interaksi intra molekuler seperti ikatan hidrogen. Struktur sekunder bisa ditentukan dengan menggunakan spektroskopi circular dichroism (CD) dan Fourier Transform Infra Red (FTIR). Estimasi dari komposisi struktur sekunder dari protein bisa dikalkulasi dari spektrum CD. Kekuatan yang menarik (attractive force) meliputi interaksi antar sifat bipoler yang terbentuk oleh fluktuasi monomer distribusi elektron pada atom didekatnya. ribonulease dan kimo tripsinogen. ikatan ion. yang struktur tiga dimensiny lebih rumit daripada protein tersebut. Jadi.

Struktur kuartener Beberapa protein tersusun atas lebih dari satu rantai polipeptida. Sebagai contoh adalah molekul hemoglobin manusia yang tersusun atas 4 subunit. Masing-masing sub bagian terdiri atas dua rantai polipeptida. protein oligomer mengalami dua proses bertingkat. Kemantapan struktur kuartener suatu protein oligomer disebabkan oleh interaksi dan ikatan non-kovalen yang lemah antara masing-masing sub bagiannya. Struktur kuartener menggambarkan subunit-subunit yang berbeda dipak bersama-sama membentuk struktur protein. Beberapa molekul protein dapat berinteraksi secara fisik tanpa ikatan kovalen membentuk oligomer yang stabil (misalnya dimer. Disosiasirantai polipeptida yang satu dengan yang lainnya 2. Kemampuan untuk berhimpun diri daripada beberapa sub bagian ini merupakan ciri struktur kuartener suatu protein oligomer. Dalam proses denaturasi ini. yaitu : 1. yang akan berdisosiasi pada proses pengenceran. Merenggangnya satuan rantai polipeptida Struktur kuartener yang terkenal adalah enzim Rubisco dan insulin.Struktur tersier dari protein enzim triosa fosfat isomerase (TPI) 4. trimer. . atau kuartomer) dan membentuk struktur kuartener. α dan β. Sebagian besar protein oligomer mengalami disidiasi pada pH tinggi atau rendah. juga bila ditempatkan dalam larutan urea atau garam berkonsentrasi tinggi.

Namun. Pemodelan protein komparatif (comparative protein modelling) meramalkan struktur suatu protein berdasarkan atas struktur protein lain yang telah diketahui. kedua metode tersebut sangat memakan waktu dan relatif mahal. atau dengan optimisasi global fungsi energi protein. Metode-metode yang tergolong dalam protein threading berusaha menentukan tingkat kompatibilitas tersebut. Terdapat banyak kemungkinan dalam pendekatan ini. yaitu metode pemodelan protein komparatif dan metode pemodelan de novo. Dengan perkataan lain. Selain itu. struktur yang paling kompatibel untuk suatu sekuens asam amino dipilih dari semua jenis struktur tiga dimensi protein yang ada. yaitu prediksi struktur tersier protein berdasarkan atas kesamaan struktur primer protein. penerapan lain pemodelan komparatif ialah protein threading yang didasarkan atas kemiripan struktur tanpa kemiripan sekuens primer. Pada metode ini. daerah-daerah yang penting bagi fungsi protein dipertahankan strukturnya. Metode prediksi struktur protein yang ada saat ini dapat dikategorikan ke dalam dua kelompok. Pada pendekatan ini. prediksi tersebut meramalkan struktur sekunder dan struktur tersier berdasarkan atas struktur primer protein. Prosedur-prosedur ini cenderung membutuhkan proses komputasi yang intens sehingga saat ini hanya digunakan dalam menentukan struktur protein-protein kecil. Sementara itu. yang telah diketahui dan memiliki kemiripan sekuens dengan protein target tersebut. Salah satu penerapan metode ini adalah homology modelling. misalnya dengan menirukan proses pelipatan (folding) protein dari sekuens primernya menjadi struktur tersiernya (misalnya dengan simulasi dinamika molekular). struktur suatu protein yang disebut dengan protein target. Prediksi struktur protein berusaha meramalkan struktur tiga dimensi protein berdasarkan atas sekuens asam aminonya. . Struktur protein dapat ditentukan dari sekuens primernya tanpa membandingkan dengan struktur protein lain berdasarkan pendekatan de novo atau ab initio. metode sekuensing protein relatif lebih mudah mengungkapkan sekuens asam amino protein. Latar belakang protein threading ialah bahwa struktur protein lebih dikonservasi daripada sekuens protein selama evolusi. ditentukan berdasarkan atas struktur protein lain atau protein templet.Struktur hemoglobin yang merupakan struktur kuartener protein Struktur protein dapat diketahui dengan kristalografi sinar-X atau pun spektroskopi NMR. Pemodelan homologi didasarkan atas teori bahwa dua protein yang homolog memiliki struktur yang sangat mirip satu sama lain.

arginin. Asam amino dengan gugus R bermuatan positif. triptophan dengan sifatnya itu memberikan kontribusi yang besar pada kemampuan sebagai protein besar untuk menyerap cahaya pada regio 280nm sehingga sering digunakan untuk menentukan kadar protein. Asam amino esensial yakni asam amino yang tidak dapat dibuat sendiri oleh tubuh kita. khususnya triptophan menyerap sinar UVdengan panjang gelombang yang tinggi (250-290nm). Glisin. alanin. metionin. Gugus R bermuatan pada asam amino yang bersifat asam dan alkalis mempunyai peranan penting untuk menstabilkan bentuk protein spesifik lewat pembentukan ikatan garam. valin. isoleusin. leusin. Asam amino dengan gugus R aromatik. fenilalanin. Ke-10 asam amino itu adalah lisin. Bersifat hidrofilik ( mudah larut dalam air). terdiri dari 10 asam amino esensial dan 14 asam amino non-esensial. Memiliki gugus R yang tidak bermuatan. dan harus diperoleh dari makanan. threonin. Bersifat hidrofobik. Bersifat polar (terletak di permukaan protein dapat mengikat air). Beberapa asam amino. Selenenosistein mempunyai kode genetik UGA (biasa untuk stop kodon) dan terjadi pd mRNA dengan struktur 2nd yg banyak. histidin. tirosin dan triptofan. misalnya Serin . Histidin mempunyai muatan mendekati netral (pd . Arginin tidak esensial bagi anakanak dan orang dewasa. Mempunyai gugus yg bersifat basa pada rantai sampingnya. Memiliki gugus R alifatik. Diketahui. isoleusin dan prolin. Histidin esensial bagi anak-anak tetapi tidak esensial bagi orang dewasa. valin. treonin. terdiri atas Lisin. metionin. glutamin. asparagin.Mutu protein dinilai dari perbandungan asam-asam amino (penyusun protein) yang menyusunnya. asam amino ke 21 disebut selenosistein (jarang ditemukan) Terdapat di beberapa enzim seperti gluthatione peroxidase. leusin. Bersifat relatif non polar (hidrofobik). Umum terdapat pada protein yang berinteraksi dengan lipid. Meskipun relatif jarang ditemukan dalam sebagian besar protein. Asam amino polar. dan histidin. dan arginin. Sampai kini dikenal 24 jenis asam amino. tapi berguna bagi pertumbuhan bayi. L & I merupakan asam amino paling hidrofobik. Asan amino bergugus R positif atau negatif memiliki fungsi dalam sistem "pemancaran muatan" yang mentransmisikan muatan listrik lewat jarak yang cukup jauh pada saat terjadi katalis enzimatik. Asam amino non polar. sistein. Fenilalanin bersama dgn V. Terdiri atas Fenilalanin. Cenderung terdapat di bagian luar protein.

Misalnya (1) modifikasi serin yang mengalami fosforilasi oleh protein kinase. (2) modifikasi prolin dalam proses modifikasi posttranslasi. merupakan serabut dalam jaringan penyambung. tripsin. Karena histidin dapat terionisasi pada pH mendekati pH fisioligis. glikoprotein. oleh prokolagen prolin hidroksilase. α-keratin. terdapat dalam rangka luar insekta. terdapat dalam sekresi mukosa (lendir). sklerotin. merupakan unsur filamen tak bergerak dalam miofibril. terdapat di kolagen dan miosin (protein kontraksi pd otot) dan berperan untuk sisi terikatnya polisakarida. Ditemukan pada kolgen untuk menstabilkan struktur. Asam amino dengan gugus R bermuatan negatif. Contohnya. aktin. Merupakan asam amino diluar 20 macam asam Amino standar yang terjadi karena modifikasi yang terjadi setelah suatu asam amino standar menjadi protein. 3. Protein pengangkut Protein pengangkut mempunyai kemampuan mengikat molekul mengikat molekul tertentu dan melakukan pengangkutan berbagai macam zat melalui aliran darah. Kurang lebih 300 asam amino non standar dijumpai pada sel. terdapat dalam kokon ulat sutera. sering berperan dalam reaksi ensimatis yang melibatkan pertukaran proton. Beberapa contoh misalnya: protein pembungkus virus. bulu ayam dan kuku. dinein. Contohnya miosin. berperan dalam proses pemindahan elektron. kolagen . terdapat dalm kulit. Klasifikasi Protein didasarkan Fungsi Biologisnya 1. Protein pembangun Protein pembangun berfungsi sebagai unsur pembentuk struktur. 2. Enzim Enzim merupakan golongan protein besar dan paling penting. Pada jasad hidup yang berbeda terdapat berbagai macam enzim yang berbeda pula. suatu enzim yang mengkatalisa hidrolisis RNA. katalisator pemutus ikatan peptida tertentu dalam polipeptida. 4. terdapat dalam rambut getar dan flagel. Protein kontraktil Protein kontrakstil merupakan golongan protein yang berperan dalam proses gerak. Molekul enzim biasanya berbentuk bulat (globular). Mempunyai gugus karboksil pada rantai sampingnya sehingga bermuatan (-) / acid pada pH 7. terdiri atas Aspartat dan glutamat. merupakan unsur filamen yang bergerak dalam miofibril. . fibroin. Asam amino non standar. (3) Modifikasi lisin. elastin. sebagian terdiri atas satu rantai polipeptida dan sebagian lagi terdiri lebih dari satu polipeptida. terdapat pada jaringan penyambung yang elastis (ikat sendi) mukoprotein. merupakan komponon membran sel. sitokrom. Contoh enzim : ribonuklease.gugus imidazol) dibanding lisin (gugus amino) dan arginin (gugus guanidino). merupakan selubung pada kromosoma.

rewel. Contohnya: antibodi merupakan protein yang hanya dibentuk jika ada antigen (protein asing). sebagai alat pengangkut ion tembagadalam darah. sebagai alat pengangkut oksigen dalam jaringan otot. khususnya pada trimester kedua dan ketiga. 6. suatu protein enzim yang menyebabkan terhidrolisisnya fosfogliserida yang terdapat dalam membran sel. bayi yang berberat lahir rendah biasanya berasal dari ibu hamil yang tidak mengongsumsi cukup protein selama hamil. menyebabkan keracunan bahan makanan. Kekurangan protein pada anak dapat menyebabkan gangguan pertumbuhan. 8. terdiri atas gugus senyawa heme yang mengandung besi terikat pada protein globin. Protein pelindung Umumnya terdapat dalam darah vertebrata. berperan pengatur sintesis kortikosteroid. Sedangkan bila kekurangan protein itu . saat pertumbuhan janin paling pesat dan payudara serta organ-organ lain ibu menjadi lebih besar untuk mengakomodasi kebutuhan janin yang makin besar. kurang nafsu makan. fibrinogen. Misalnyaovalbumin. sebagai alat pengangkut lipid dalam darah. risin. 7. mioglobin. berfungsi mengatur metabolisme glukosa. berperan menstimulasi pertumbuhan tulang.hemoglobin. hemosianin. protein racun dari beras. zein. feritin. β-lipoprotein. seruloplasmin. merupakan protein susu. hormon juga termasuk protein yang aktif. sebagai alat pengangkut asam lemak dalam darah. dan wajahnya bengkak akibat adanya edema (penumpukan cairan dalam sel-sel tubuh). trombin. serum albumin. racun ular. Merupakan tempat cadangan mbesi dalam limpa. 5. Anak penderita kuashuiorkor akan apatis. merupakan protein dalam biji jagung. Berbagai penelitian menunjukkan. berfungsi sebagai alat pengangkut oksigen dalam darah vertebrata. hormon adrenokortikotrop. Protein Hormon Seperti enzim. yang bila berlanjut parah bisa menyebabkan kuashiorkor. berfungsi sebagai alat pengangkut oksigen dalam darah beberapa macam invertebrata. misalnya: racun dari closridium botulinun. Protein bersifat racun Beberapa protein bersifat racun terhadap hewan kelas tinggi. Contoh kasus akibat kekurangan dan kelainan struktur protein Sindrom Muka Bengkak Kekurangan protein dalam jangka lama bisa mengganggu berbagai proses dalam tubuh dan menurunkan daya tahan terhadap penyakit. Protein cadangan Protein cadangan disimpan untuk berbagai proses metabolisme dalam tubuh. merupakan sumber pembentuk fibrin dalam proses pembekuan darah. hormon pertumbuhan. Ibu hamil perlu mengonsumsi cukup protein sepanjang kehamilan. merupakan komponen dalam mekanisme pembekuan darah. sebagai contoh misalnya: insulin.

sedangkan pada PrP yang menyebabkan penyakit. Dari sini para ilmuan lalu menyimpulkan bahwa prion tidak memiliki DNA ataupun RNA. anak bisa menderita marasmus. saat gen ini diekspresikan dan proteinnya di injeksikan ke dalam tubuh tikus percobaan. Protein yang menyebabkan penyakit sapi gila ini kemudian dinamai Scrapie PrP. Di dalam otak lisosom . diketahui bahwa gen yang mengkode prion terdapat disetiap organisme hidup yang menjadi inang untuk berkembangnya prion. Penelitian lain juga mendapati bahwa saat DNAase dan RNAase dimasukan ke dalam sistem. Scrapie PrP yang terbentuk terakumulasi di dalam lisosom. Tetapi. tidak dideteksi adanya penyakit. Protease adalah suatu enzim yang berfungsi untuk mengurai protein. tetapi saat dimasukan protease aktivitasnya menurun. aktivitas prion tidak menurun. yang menyebabkan penyakit. Gen tersebut dikenal sebagai PrP. para ahli biokimia memprediksi adanya struktur lain diluar struktur protein PrP normal. muka menjadi tua. Pada protein PrP normal. Hasil studi kristalografi dengan menggunakan sinar X ditemukan adanya dua struktur protein PrP yang berbeda. Penyakit sapi gila di inggris belakangan diketahui disebabkan oleh protein prion ini. terdapat perubahan struktur pada daerah tertentu dari a-heliks menjadi b-sheet. Pada awalnya. menemukan bahwa protein bernama prion dalam kondisi normal tidak memiliki struktur yang jelas namun kemudian berubah menjadi abnormal yang menyebabkan penyakit (bersifat patogen) dengan membentuk struktur tertentu. Dari hasil penelitian. para ilmuan sangat sukar memahami bagaimana mungkin protein bisa menjadi desease agent dan dapat diturunkan. Protein Prion sebagi penyebab penyakit Sapi Gila Stanley Prusiner. Hasil penelitian menunjukkan bahwa. semua struktur sekundernya adalah alpha-heliks.disertai kurangnya kalori. Hasil penelitian menunjukan bahwa protein ini lebih tahan terhadap serangan protease dibanding protein biasa. Dari hasil studi ini diduga perubahan a-heliks menjadi beta-sheet inilah yang menyebabkan protein ini menjadi desease agent. Struktur Scrapie PrP Struktur Normal PrP Belakangan diketahui bahwa scrapie PrP terbentuk dari konversi PrP normal di dalam neuron. sekali scrapie PrP terbentuk ia akan menginduksi perubahan struktur dari protein PrP normal untuk menjadi Scrapie PrP. penerima Nobel Kedokteran 1997. Dari hasil ini. yakni tubuh tinggal tulang dan kulit.

Tokyo Institute of Technology. Graduate School of Bioscience and Biotechnology.id\keajaiban. Inilah yang terjadi pada penyakit sapi gila di Inggris dan di Jepang baru baru ini. Setiap konformasi memiliki efek penyakit yang lain. Inilah salah satu keajaiban dari peran protein yang hampir tidak mungkin dilakukan oleh molekul lain. Edisi XXV. Rukman Hertadi. 2003. penerbit Erlangga. 1996. Japan.biology. Edisi IV. BSE (bovine spongiform encephalopathy) untuk sapi. Scrapie untuk domba. Institut Pertanian Bogor.protein\molekulbiomilenium. Edisi: 28 Januari 2003 www. Jakarta: EGC Wirahadikusumah..google.edu\biochemistry\biochemistry. Biokimia. Sumber prion ini diduga berasal dari daging domba tersebut. 2003. TME (transmissible mink encephalopathy) untuk mink. Murray RK. . Ir. Jakarta: EGC Stryer L. prionnya akan dikeluar dan menyerang sel yang lain. Rodwell VW. Penerjemah: Sadikin dkk (Tim Penerjemah Bagian Biokimia FKUI). Mayes PA. Sel yang telah mati akibat pecahnya lisosom ini akan membentuk lobang-lobang dalam otak.co. Principles of Biochemistry. muhammad. Biokimia Harper. Albert L. 1989. 1982. BIOKIMIA.arizona. KEPUSTAKAAN Lehninger.yang telah dipenuhi oleh Scrapie PrP ini kemudian pecah dan merusak sel. penerjemaah Dr. Maggy Thenawijaya. -Bandung : Penerbit ITB www. Sapi-sapi tersebut sebelumnya diberi makanan olahan yang berasal dari daging domba. CWD (chronic wasting disease) untuk muledeer dan elk.html. Penerjemah Hartono Andry. Granner DK. enzim & asam nukleat.php. Hasil penelitian mutakhir menyebutkan bahwa prion ternyata dapat memiliki berberapa konformasi selain scrapie PrP tergantung organismanya. The Biology ProjectBiochemistry. Protein.

Sign up to vote on this title
UsefulNot useful