MAKALAH STRUKTUR DAN FUNGSI PROTEIN DISUSUN UNTUK MELENGKAPI TUGAS BIOLOGI MOLEKULER

OLEH SETYA BUDI M0406057

JURUSAN BIOLOGI FAKULTAS MATEMATIKA DAN ILMU PENGETAHUAN ALAM UNIVERSITAS SEBELAS MARET SURAKARTA 2008

biji-bijian. Makromolekul ini mengendalikan jalur dan waktu metabolisme yang kompleks untuk menjaga kelangsungan hidup suatu organisma. Tahap utama sintesis protein Tahap 1 : Aktivasi asam amino Tahap ini terjadi di sitosol. air liur. Setiap sel dalam tubuh kita mengandung protein. Pemilihan sumber protein ini harus bijaksana. seperti kolagen. karena banyak makanan yang tinggi protein juga tinggi lemak dan kolesterol. protein merupakan komponen terbesar kedua setelah air. Molekul protein mengandung karbon.masing spesifik bagi satu asam amino dan bagi tRNA-nya. berfungsi sebagai pelindung. Buah dan sayuran memberikan sedikit protein. diikuti oleh inisiasi asam amino yang diikat oleh tRNA-nya membentuk suatu kompleks inisiasi. daging unggas. Protein dapat memerankan fungsi sebagai bahan struktural karena seperti halnya polimer lain. termasuk kulit. fibrous protein. seafood. Beberapa protein struktural. oksigen. tRNA asam amino penginisiasi ini berpasangan dengan triplet nukleutida spesfik atau kodon pada mRNA yang menyandi permulaan rantai polipeptida. hormon. protein memiliki rantai yang panjang dan juga dapat mengalami cross-linking dan lain-lain. Diperkirakan 50% berat kering sel dalam jaringan hati dan daging terdiri dari protein. otot. Pada sebagian besar jaringan tubuh. kuku. rambut. Tahap 2 : Inisiasi Rantai Polipeptida RNA pembawa pesan yang membawa sandi bagi polipeptida yang akan dibentuk diikat oleh subunit ribosom yang berukuran lebih kecil. Sedangkan protein struktural lain ada juga yang berfungsi sebagai perekat. Protein merupakan salah satu bio-makromolekul yang penting perananya dalam makhluk hidup. Reaksi ini dikatalisis oleh enzim pengaktif yang memerlukan Mg2+ sebagai kofaktor yang masing. bukan pada ribosom. Masing. rambut. Dalam proses ini memerlukan guanosin trifosfat (GTP). dan kuku. dan enzim. dilangsungkan oleh tiga protein sitosol spesifik yang dinamakan faktor inisiasi. Sedangkan dalam tenunan daging segar sekitar 20%. Suatu sistem metabolisme akan terganggu apabila biokatalis yang berperan di dalamnya mengalami kerusakan. hidrogen. daging ternak.masing dari 20 asam amino diikat secara kovalen dengan suatu RNA pemindah spesifik dengan memanfaatkan energi ATP. . sampai produk susu. Selain itu protein juga dapat berperan sebagai biokatalis untuk reaksi-reaksi kimia dalam sistem makhluk hidup. sebagai contoh a dan b-keratin yang terdapat pada kulit. tulang. Fungsi dari protein itu sendiri secara garis besar dapat dibagi ke dalam dua kelompok besar. mulai dari kacangkacangan. Protein ditemukan dalam berbagai jenis bahan makanan. yaitu sebagai bahan struktural dan sebagai mesin yang bekerja pada tingkat molekular. darah.PROTEIN Protein (akar kata protos dari bahasa Yunani yang berarti "yang paling utama") adalah senyawa organik kompleks berbobot molekul tinggi yang merupakan polimer dari monomer-monomer asam amino yang dihubungkan satu sama lain dengan ikatan peptida. nitrogen dan kadang sulfur serta fosfor.

molekul GTP yang terikat dengan IF-2 dihidrolisis menjadi GDP dan fosfat yang segera dibebaskan.Inisiasi pada prokariotik memerlukan : (1) subunits 30S. Tahap pertama. Tahapannya. tahap kedua. yang mengandung molekul GTP terikat yang kemudian akan berikatan dengan kompleks inisiasi 70S. masing-masing diangkut menuju ribosom dan diletakkan ke tempatnya secara benar oleh tRNA masing-masing. kompleks Tu-GTP dibentuk kembali dari kompleks Tu-GDP oleh semua faktor Ts dan GTP. Sekarang didapatkan ribososm 70S fungsional. Pemanjangan digiatkan oleh protein sitosol yang dinamakan faktor pemanjangan. IF-3 dan mRNA membentuk kompleks yang lebih besar dengan mengikat protein pengawal IF-2yang telah mengandung GTP terikat dan Nformilmetionol. Pada titik pengenalan antikodon triplet pada aminoasil –tRNA pemula berpasanga basa secara antiparalel dengan triplet kodon AUG didalam mRNA. bersamaam dengan itu GTP terhidrolisis dan kompleks Tu-GDP dibebaskan dari ribosom 70S. Terbentuk di peptidil tRNA pada tempa A dan sekarang tRNAfmet pemula yang telah “kosong” terikat pada tempat P. tahap kedua. Titik perlekatan kedua aminoasi-tRNA pemula ini adalah pada sisi P ribosom. sehingga kodon pemula pada mRNA [(5’)AUG(3’)] mengikat lokasi khusus pada subunit 30S oleh isyarat pemula khusus pada mRNA yang terletak pasa sisi 5’ kodon AUG. pertama. kompleks subunit 30S. IF-3 dan IF-2 juga terlepas dari ribosom. tahap ketiga. dengan dikatalisis oleh peptidil transferase. ribososm bergerak di sepanjang mRNA menuju ujung 3’-nya melampaui jarak satu kodon. Pembentukan kompleks inisiasi terjadi dalam tiga tahap. ikatan peptida yang baru terbentuk diantara asam amino yang tRNA-nya terletak pada tempat A dan P pada ribosom yang terjadi melalui pemindahan gugus asil N-formilmetionion pemula dari tRNA-nya ke gugus amino asam amino yang baru memasuki tempat A. Ribosom mempunyai dua tempat untuk mengikat aminoasil-tRNA. Pergrakan ribosom menggeser dipeptidil tRNA dari tempat A . yang dinamakan kompleks inisiasi yang mengadung mRNA dan N-formilmetionil t-RNAfmet pada keseluruhan kompleks 70Sini dijamin oleh dua titik pengenal dan perlekatan. aminoasil-tRNA diikat oleh kompleks faktor penunjang Tu. yang ditempatkan dengan tepat pada kodon pengawal. dan IF-3). dan G. Energi yang diperlukan untuk mengikat setiap aminoasil t-RNA yang datang dan untuk pergerakan ribosom disepanjang RNA pembawa pesan satu kodon diperoleh dari hidrolisis dua molekul GTP bagi setiap residu yang ditambahkan ke polipeptida yang sedang tumbuh. Aminoasil-tRNA yang baru terbentuk tersebut akan terikat pada tempat aminoasil atau tempat A. kompleks berukuran besar bergabung dengan subunit ribosomal 50S dan dengan bersamaan dengan itu. Tahap ketiga. (5) GTP. yang berpasangan dengan kodonnya pada molekul RNA pembawa pesan.formilmetioniltRNAfmet pemula (4) serangkaian tiga protein yang dinamakan faktor inisiasi (IF-1. IF-2. (2) mRNA penyandi polipeptida yang akan dibentuk (3) N. yang mencegah bergabungnya subunit 30S dan 50S. Tahap 3 : Pemanjangan Rantai polipeptida diperpanjang oleh pengikatan kovalen unit asam amino berturutturut.masing merupakan rangkaian subunit 50S dan 30S dalam posisi spesifik. yang mengandung RNA ribosomal 16S.tRNAfmet pengawal. Ts. Masing. subunit ribisom 30S mengikat faktor inisiasi 3 (IF-3). dan tempat peptidil atau tempat P. tempat aminoasil atau tempat A. Terdapat 3 faktor penunjang yaitu Tu.

UAG. Tahap 4 : Terminasi dan pembebasan Terminasi polipeptida didisyaratkan oleh satu diantara tiga triplet terminasi (UAA. polipeptida harus mengalami pelipatan menjadi konfirmasi tiga dimensi yang benar. Pergeseran ytersebut dinamakan tahap translokasi yang memerlukan faktor perpanjangan G dan juga hidrolisis molekul GTP (sebagai sumber energi) lainnya secara bersamaan .ke tempat P. rantai polipeptida selalu tetap terikat pada tRNA asam amino terakhir yang masuk. fosfotreonin. Perubahan yang terjadi tersebut dinamakan modifikasi pasca translasi. (2) pelepasan tRNA terakhir yang sekarang kosong dari tempat P. treonin. Sebelum dan sesudah pelipatan. dan fosfotirosin (gugus fosfat yang berikatan pada polipeptida ini bermuatan negatif). karboksil atau gugus lain pada residu asam amino tertentu. Pada setiap penambahan residu asam amino. dan (3) dissosiasi ribosom 70S menjadi subunit 30S dan 50S nya siap untuk memulai rantai polipeptida yang baru. yang terdiri dari 15 sampai 30 residu pada ujung terminal amino. atau untuk mengikat gugus oligosakarida atau gugus prostetik. ada tiga faktor pengakhir (terminasi) atau faktor pembebas. didalam sel urutan pengisyarat akan dibebaskan oleh peptidase spesifik. dan UGA) dimana triplet tersebut tidak menyandi asam amino manapun. gugus hidroksil residu serin. beberapa protein dibuat dengan urutan ekstra polipeptida. . metil. pada protein lain residu terminal karboksil dapat dimodifikasi. Fosforilasi residu tirosin spesifik beberapa protein ternyata merupakan tahap penting di dalam transformasi sel normal menjadi sel kanker. dan kadang satu atau lebih residu berikutnya dapat dibebaskan oleh kerja spesifik dan oleh karena itu tidak muncul pada protein bentuk akhir. yaitu protein R1. Tahap 5 : pelipatan dan pengolahan Untuk memperoleh bentuk aktifnya secara biologis. yang kemudian turut menyebabkan (1) penguraian hidrolitik polipeptida dari ujung tRNA terakhir dan melepaskannya dalam bebtuk bebas. R2. dan mengikat gugus fosfat. gugus amino pada residu terminal amino mengalami asetilasi setelah transkripsi. residu metionin pemuka. Pada beberapa protein . Fosforilasi Asam Amino Hidroksi. Terlepasnya urutan pemberi isyarat. Sekali ribosom mencapai kodon terminasi. Modifikasi terminal amino dan terminal karboksil. dan tirosin beberapa protein mengalami fosforilasi secara enzimatik oleh ATP. polipeptida baru dapat mengalami pengolahan oleh kerja enzimatik untuk melepaskan asam amino penginisiasi. Perubahab tersebut menggerakkan ribososn kekodon berikutnya menuju ujung 3’ mRNA. semua polipeptida dimulai dengan residu N-formilmetionin pada prokariotik dan metionin pada eukariota. Namun gugus formil. dimana pengolahannya bergantung pada proteinnya. menghasilkan residu fosfoserin. untuk mengarahkan protein sampai tujuan . karena dipeptidil tRNA masih terikat pada kodon kedua mRNA dan menyebabkan pelepasan tRNA semula pada tempat A dan kodon kedua pada tempat P. dan S.

Struktur protein Suatu asam amino-α terdiri atas: 1. gugus karboksil tambahan dapat ditambahkan kepada residu asam aspartat dan glutamat beberapa protein. Gugus R yang juga terikat pada atom C α. beberapa protein yang dikeluarkan dari sel eukaryotik setelah mengalami pelipatan spontan menjadi konformasi seutuhnya. rantai sisi karbohidrat diikat secara enzimatis pada residu asparagin. 4. Disebut α karena bersebelahan dengan gugus karboksil (asam). yang membebaskan muatan negatifnya. pada beberapa protein.contohnya. Gugus karboksil yang terikat pada atom C α. pada glikoprotein lain diikat pada residu serin dan treonin. Penambahan Gugus Prostetik. Struktur primer protein bisa ditentukan dengan beberapa metode: (1) hidrolisis protein dengan asam kuat (misalnya. Contoh. struktur tersier dan struktur kuartener. 3. Atom H yang terikat pada atom C α. Pengikatan Rantai Sisi Karbohidrat. Gugus amino yang terikat pada atom C α. 5. banyak enzim mengandung gugus prostetik yang terikat secara kovalen yang penting bagi aktivitasnya. gugs karboksilat beberapa residu glutamat mengalami metilasi. struktur sekunder. Ada 4 tingkat struktur protein yaitu struktur primer. 6N HCl) dan kemudian komposisi asam amino ditentukan . Gugus prostetik ini juga diikat pada rantai polipeptida setelah protein meninggalkan ribosom. terikat menyilang secara kovalen oleh pembentukan gugus disulfida secara enzimatis dari residu sistein didalam satu rantai polipeptida atau diantara dau rantai. Metilasi gugus R. 2. Residu monometil dan metilisin terdapat pada beberapa protein otot dan sitikrom c. Atom C α. residu lisin tertentu mengalami metilasi enzimatik. ptoteoglikan yang melapisi mambran mukosa. pada beberapa glikoprotein. mengandung rantai sisi oligosakarida. pada protein lain. Struktur primer Struktur primer adalah urutan asam-asam amino yang membentuk rantai polipeptida. Jembatan yang terbentuk dengan cara ini membantu melindungi konformasi lipatan asal molekul protein dari denaturasi. Pembentukan Jembatan Sulfida.Reaksi karboksilasi. 1. molekul biotin yang terikat secara kovalen pada asetil KoA karboksilase dan gugus heme sitokrom c.

2. Di bagian lain. (3) kombinasi dari digesti dengan tripsin dan spektrometri massa. Pembentukan interaksi ini digerakkan secara entropis.dengan instrumen amino acid analyzer. Karena residu . Keseluruhan bentuk yang sferis kasar mengurangi daerah permukaan. pola lipatan berulang dari rangka protein. Pada struktur sekunder. melalui rantai samping asam amino. residu aminoasil pada tulang punggung membentuk ikatan hidrogen antara satu dgn yang lain. lingkungan nonpolar membran biologik lebih memberikan peluang bagi residu permukaaan yang hidrofobik yang gugus nonpolar R nya berpartisipasi dalam interaksi hidrofobik dengan rantai samping akil ester asil lemak pada lapisan ganda membran. Interaksi elektrostatik Interaksi elektrostatik atau ikatan garam dibentuk antar gugus yang muatannya berlawanan seperti gugus terminal amino dan karboksil pada peptida dan gugus R bermuatan pada residu polar aminoasil. Interaksi hidrofobik Interaksi ini meliputi gugus nonpolar R pada residu aminoasil yang dalam protein globular thipikal berada dalam bagian interior protein. dan (4) penentuan massa molekular dengan spektrometri massa. protein sudah mengalami interaksi intermolekul. Ikatan hidrogen Residu dengan gugus polar R umumnya terdapat pada permukaan protein globuler. Kekuatan ini mencakup iktan hidrogen. Analisa defraksi sinar-X merupakan cara yang baik untuk mempelajari struktur sekunder protein serabut. namun secara numerik cukup kuat menstabilkan konformasi protein. Struktur sekunder Struktur sekunder protein bersifat reguler. interaksi hidrofobik. Gugus polar spesifik yang melakukan fungsi biologis yang esensial dapat terletak dalam celah yang menembus bagian interior protein. Berkebalikan. (2) analisis sekuens dari ujung-N dengan menggunakan degradasi Edman. dimana residu tersebut membentuk ikatan hidrogen terutama dengan molekul air. Konsentrasi residu nonpolar dalam bagian interor protein menirinkan jumlah residu permukaan dan memaksimalkan peluang bagi lapisan tipis molekul air permukaaan untuk membentuk ikatan hidrogen antara satu dengan yang lainnya yaitu suatu proses yang berkaitan dengan peningkatan entropi. interaksi elektrostatik dan kekuatan van der Walls. Kekuatan yang menstabilkan struktur protein Beberapa interaksi nonkovalen yang secara individual lemah.

berbentuk globuler. maupun gulungan rambang suatu polipeptida. didominasi oleh ikatan hidrogen antar rantai samping yang membentuk pola tertentu bergantung pada orientasi ikatan hidrogennya. Interaksi intra molekuler seperti ikatan hidrogen.polar dapat pula berpartisipasi dalam interaksi ionik. misalnya hemoglobin. Spektrum CD dari puntiran-alfa menunjukkan dua absorbans negatif pada 208 dan 220 nm dan lempeng-beta menunjukkan satu puncak negatif sekitar 210-216 nm. pita amida-I dari puntiran-alfa berbeda dibandingkan dengan pita amida-I dari lempeng-beta. bergantung pada orientasi kedua rantai polipeptida yang membentuk struktur sekunder tersebut. membentuk globular. Jarak dimana kekuatan yang menarik bekerja maksimal dan kekuatan yang menolak minimal disebut jarak kontak van der Walls. struktur tersier enzim sering padat. maka keberadaan garam seperti KCL dapat menurunkan secara bermakna interaksi ionik antar residu permukaan. . Kekuatan yang menolak (repulsive pulse) turut berperan ketika dua buah atom datang begitu dekat sehingga orbit elektronnya saling tumpang tindih. hidropobik turut menentukan orientasi struktur 3 dimensi dari protein. komposisi struktur sekunder dari protein juga bisa diestimasi dari spektrum inframerah. ribonulease dan kimo tripsinogen. van der Waals. Beberapa protein telah dapat ditentukan struktur tersiernya. Kekuatan yang menarik (attractive force) meliputi interaksi antar sifat bipoler yang terbentuk oleh fluktuasi monomer distribusi elektron pada atom didekatnya. Pada spektrum FTIR. Jadi. Sebagai contoh. mioglobin. Struktur sekunder bisa ditentukan dengan menggunakan spektroskopi circular dichroism (CD) dan Fourier Transform Infra Red (FTIR). Dua pola terbanyak adalah alpha helix dan beta sheet . b-sheet itu sendiri ada yang paralel dan juga ada yang anti-paralel. yang struktur tiga dimensiny lebih rumit daripada protein tersebut. 3. Struktur tersier Struktur tersier terbentuk karena terjadinya perlipatan (folding) rantai α-helix. lisozim. Estimasi dari komposisi struktur sekunder dari protein bisa dikalkulasi dari spektrum CD. Interaksi van der Walls Kekuatan van der Wall bersifat sangat lemah serta bekerja hanya pada jarak yang amat pendek mencakup komponen yang menarik dan yang menolak. Ikatan yang membentuk struktur ini. konformasi β. ikatan ion.

Kemampuan untuk berhimpun diri daripada beberapa sub bagian ini merupakan ciri struktur kuartener suatu protein oligomer. α dan β. Sebagai contoh adalah molekul hemoglobin manusia yang tersusun atas 4 subunit. trimer. Masing-masing sub bagian terdiri atas dua rantai polipeptida. Sebagian besar protein oligomer mengalami disidiasi pada pH tinggi atau rendah. protein oligomer mengalami dua proses bertingkat. yaitu : 1. yang akan berdisosiasi pada proses pengenceran.Struktur tersier dari protein enzim triosa fosfat isomerase (TPI) 4. juga bila ditempatkan dalam larutan urea atau garam berkonsentrasi tinggi. Merenggangnya satuan rantai polipeptida Struktur kuartener yang terkenal adalah enzim Rubisco dan insulin. Kemantapan struktur kuartener suatu protein oligomer disebabkan oleh interaksi dan ikatan non-kovalen yang lemah antara masing-masing sub bagiannya. atau kuartomer) dan membentuk struktur kuartener. Disosiasirantai polipeptida yang satu dengan yang lainnya 2. Struktur kuartener menggambarkan subunit-subunit yang berbeda dipak bersama-sama membentuk struktur protein. . Beberapa molekul protein dapat berinteraksi secara fisik tanpa ikatan kovalen membentuk oligomer yang stabil (misalnya dimer. Struktur kuartener Beberapa protein tersusun atas lebih dari satu rantai polipeptida. Dalam proses denaturasi ini.

Prediksi struktur protein berusaha meramalkan struktur tiga dimensi protein berdasarkan atas sekuens asam aminonya. Terdapat banyak kemungkinan dalam pendekatan ini. prediksi tersebut meramalkan struktur sekunder dan struktur tersier berdasarkan atas struktur primer protein. metode sekuensing protein relatif lebih mudah mengungkapkan sekuens asam amino protein. ditentukan berdasarkan atas struktur protein lain atau protein templet.Struktur hemoglobin yang merupakan struktur kuartener protein Struktur protein dapat diketahui dengan kristalografi sinar-X atau pun spektroskopi NMR. Pemodelan homologi didasarkan atas teori bahwa dua protein yang homolog memiliki struktur yang sangat mirip satu sama lain. yaitu prediksi struktur tersier protein berdasarkan atas kesamaan struktur primer protein. Namun. struktur suatu protein yang disebut dengan protein target. Prosedur-prosedur ini cenderung membutuhkan proses komputasi yang intens sehingga saat ini hanya digunakan dalam menentukan struktur protein-protein kecil. Metode prediksi struktur protein yang ada saat ini dapat dikategorikan ke dalam dua kelompok. Struktur protein dapat ditentukan dari sekuens primernya tanpa membandingkan dengan struktur protein lain berdasarkan pendekatan de novo atau ab initio. Metode-metode yang tergolong dalam protein threading berusaha menentukan tingkat kompatibilitas tersebut. Dengan perkataan lain. . kedua metode tersebut sangat memakan waktu dan relatif mahal. Selain itu. Latar belakang protein threading ialah bahwa struktur protein lebih dikonservasi daripada sekuens protein selama evolusi. yaitu metode pemodelan protein komparatif dan metode pemodelan de novo. misalnya dengan menirukan proses pelipatan (folding) protein dari sekuens primernya menjadi struktur tersiernya (misalnya dengan simulasi dinamika molekular). daerah-daerah yang penting bagi fungsi protein dipertahankan strukturnya. Pada pendekatan ini. penerapan lain pemodelan komparatif ialah protein threading yang didasarkan atas kemiripan struktur tanpa kemiripan sekuens primer. struktur yang paling kompatibel untuk suatu sekuens asam amino dipilih dari semua jenis struktur tiga dimensi protein yang ada. Salah satu penerapan metode ini adalah homology modelling. Sementara itu. atau dengan optimisasi global fungsi energi protein. yang telah diketahui dan memiliki kemiripan sekuens dengan protein target tersebut. Pemodelan protein komparatif (comparative protein modelling) meramalkan struktur suatu protein berdasarkan atas struktur protein lain yang telah diketahui. Pada metode ini.

dan harus diperoleh dari makanan. Asam amino dengan gugus R aromatik. Terdiri atas Fenilalanin. Histidin esensial bagi anak-anak tetapi tidak esensial bagi orang dewasa. Cenderung terdapat di bagian luar protein. leusin. Gugus R bermuatan pada asam amino yang bersifat asam dan alkalis mempunyai peranan penting untuk menstabilkan bentuk protein spesifik lewat pembentukan ikatan garam. Asam amino esensial yakni asam amino yang tidak dapat dibuat sendiri oleh tubuh kita. fenilalanin. histidin. triptophan dengan sifatnya itu memberikan kontribusi yang besar pada kemampuan sebagai protein besar untuk menyerap cahaya pada regio 280nm sehingga sering digunakan untuk menentukan kadar protein. isoleusin. threonin. Histidin mempunyai muatan mendekati netral (pd . khususnya triptophan menyerap sinar UVdengan panjang gelombang yang tinggi (250-290nm). Memiliki gugus R yang tidak bermuatan. treonin. valin. Asam amino dengan gugus R bermuatan positif. tirosin dan triptofan. alanin. Meskipun relatif jarang ditemukan dalam sebagian besar protein. dan arginin. asparagin. Asam amino non polar.Mutu protein dinilai dari perbandungan asam-asam amino (penyusun protein) yang menyusunnya. Diketahui. Bersifat hidrofobik. Bersifat relatif non polar (hidrofobik). glutamin. Sampai kini dikenal 24 jenis asam amino. arginin. valin. isoleusin dan prolin. Umum terdapat pada protein yang berinteraksi dengan lipid. Beberapa asam amino. terdiri atas Lisin. Fenilalanin bersama dgn V. Arginin tidak esensial bagi anakanak dan orang dewasa. asam amino ke 21 disebut selenosistein (jarang ditemukan) Terdapat di beberapa enzim seperti gluthatione peroxidase. misalnya Serin . sistein. L & I merupakan asam amino paling hidrofobik. Asam amino polar. leusin. tapi berguna bagi pertumbuhan bayi. Bersifat polar (terletak di permukaan protein dapat mengikat air). metionin. terdiri dari 10 asam amino esensial dan 14 asam amino non-esensial. Ke-10 asam amino itu adalah lisin. Asan amino bergugus R positif atau negatif memiliki fungsi dalam sistem "pemancaran muatan" yang mentransmisikan muatan listrik lewat jarak yang cukup jauh pada saat terjadi katalis enzimatik. metionin. Mempunyai gugus yg bersifat basa pada rantai sampingnya. dan histidin. Selenenosistein mempunyai kode genetik UGA (biasa untuk stop kodon) dan terjadi pd mRNA dengan struktur 2nd yg banyak. Memiliki gugus R alifatik. Bersifat hidrofilik ( mudah larut dalam air). Glisin.

merupakan unsur filamen tak bergerak dalam miofibril. sklerotin. Molekul enzim biasanya berbentuk bulat (globular). terdapat dalam kokon ulat sutera. Contoh enzim : ribonuklease. merupakan komponon membran sel. fibroin. Contohnya miosin. Contohnya. tripsin. terdapat dalam rangka luar insekta. α-keratin. . merupakan selubung pada kromosoma.gugus imidazol) dibanding lisin (gugus amino) dan arginin (gugus guanidino). Kurang lebih 300 asam amino non standar dijumpai pada sel. Merupakan asam amino diluar 20 macam asam Amino standar yang terjadi karena modifikasi yang terjadi setelah suatu asam amino standar menjadi protein. terdiri atas Aspartat dan glutamat. bulu ayam dan kuku. elastin. terdapat pada jaringan penyambung yang elastis (ikat sendi) mukoprotein. oleh prokolagen prolin hidroksilase. terdapat dalam rambut getar dan flagel. (2) modifikasi prolin dalam proses modifikasi posttranslasi. Protein pembangun Protein pembangun berfungsi sebagai unsur pembentuk struktur. Klasifikasi Protein didasarkan Fungsi Biologisnya 1. Ditemukan pada kolgen untuk menstabilkan struktur. Protein kontraktil Protein kontrakstil merupakan golongan protein yang berperan dalam proses gerak. sitokrom. Asam amino non standar. (3) Modifikasi lisin. Karena histidin dapat terionisasi pada pH mendekati pH fisioligis. Protein pengangkut Protein pengangkut mempunyai kemampuan mengikat molekul mengikat molekul tertentu dan melakukan pengangkutan berbagai macam zat melalui aliran darah. kolagen . dinein. sebagian terdiri atas satu rantai polipeptida dan sebagian lagi terdiri lebih dari satu polipeptida. merupakan unsur filamen yang bergerak dalam miofibril. Beberapa contoh misalnya: protein pembungkus virus. Mempunyai gugus karboksil pada rantai sampingnya sehingga bermuatan (-) / acid pada pH 7. 2. Misalnya (1) modifikasi serin yang mengalami fosforilasi oleh protein kinase. Asam amino dengan gugus R bermuatan negatif. aktin. Pada jasad hidup yang berbeda terdapat berbagai macam enzim yang berbeda pula. merupakan serabut dalam jaringan penyambung. berperan dalam proses pemindahan elektron. 3. terdapat di kolagen dan miosin (protein kontraksi pd otot) dan berperan untuk sisi terikatnya polisakarida. katalisator pemutus ikatan peptida tertentu dalam polipeptida. terdapat dalam sekresi mukosa (lendir). glikoprotein. suatu enzim yang mengkatalisa hidrolisis RNA. Enzim Enzim merupakan golongan protein besar dan paling penting. sering berperan dalam reaksi ensimatis yang melibatkan pertukaran proton. 4. terdapat dalm kulit.

Contoh kasus akibat kekurangan dan kelainan struktur protein Sindrom Muka Bengkak Kekurangan protein dalam jangka lama bisa mengganggu berbagai proses dalam tubuh dan menurunkan daya tahan terhadap penyakit. merupakan protein dalam biji jagung. rewel. yang bila berlanjut parah bisa menyebabkan kuashiorkor. risin. Protein Hormon Seperti enzim. sebagai alat pengangkut lipid dalam darah. dan wajahnya bengkak akibat adanya edema (penumpukan cairan dalam sel-sel tubuh). sebagai alat pengangkut asam lemak dalam darah. berfungsi sebagai alat pengangkut oksigen dalam darah beberapa macam invertebrata. Protein pelindung Umumnya terdapat dalam darah vertebrata. berperan menstimulasi pertumbuhan tulang. Protein bersifat racun Beberapa protein bersifat racun terhadap hewan kelas tinggi. hormon pertumbuhan. 7. 8. sebagai alat pengangkut oksigen dalam jaringan otot. merupakan sumber pembentuk fibrin dalam proses pembekuan darah. merupakan protein susu.hemoglobin. 6. mioglobin. sebagai alat pengangkut ion tembagadalam darah. racun ular. Contohnya: antibodi merupakan protein yang hanya dibentuk jika ada antigen (protein asing). Kekurangan protein pada anak dapat menyebabkan gangguan pertumbuhan. saat pertumbuhan janin paling pesat dan payudara serta organ-organ lain ibu menjadi lebih besar untuk mengakomodasi kebutuhan janin yang makin besar. hemosianin. berfungsi sebagai alat pengangkut oksigen dalam darah vertebrata. hormon juga termasuk protein yang aktif. berfungsi mengatur metabolisme glukosa. merupakan komponen dalam mekanisme pembekuan darah. fibrinogen. misalnya: racun dari closridium botulinun. feritin. Protein cadangan Protein cadangan disimpan untuk berbagai proses metabolisme dalam tubuh. Sedangkan bila kekurangan protein itu . suatu protein enzim yang menyebabkan terhidrolisisnya fosfogliserida yang terdapat dalam membran sel. Ibu hamil perlu mengonsumsi cukup protein sepanjang kehamilan. zein. 5. berperan pengatur sintesis kortikosteroid. seruloplasmin. Misalnyaovalbumin. Anak penderita kuashuiorkor akan apatis. Merupakan tempat cadangan mbesi dalam limpa. Berbagai penelitian menunjukkan. sebagai contoh misalnya: insulin. β-lipoprotein. menyebabkan keracunan bahan makanan. kurang nafsu makan. terdiri atas gugus senyawa heme yang mengandung besi terikat pada protein globin. bayi yang berberat lahir rendah biasanya berasal dari ibu hamil yang tidak mengongsumsi cukup protein selama hamil. serum albumin. protein racun dari beras. trombin. khususnya pada trimester kedua dan ketiga. hormon adrenokortikotrop.

Pada protein PrP normal. Protein yang menyebabkan penyakit sapi gila ini kemudian dinamai Scrapie PrP. Hasil penelitian menunjukan bahwa protein ini lebih tahan terhadap serangan protease dibanding protein biasa. yakni tubuh tinggal tulang dan kulit. Protease adalah suatu enzim yang berfungsi untuk mengurai protein. saat gen ini diekspresikan dan proteinnya di injeksikan ke dalam tubuh tikus percobaan. Di dalam otak lisosom . Penelitian lain juga mendapati bahwa saat DNAase dan RNAase dimasukan ke dalam sistem. terdapat perubahan struktur pada daerah tertentu dari a-heliks menjadi b-sheet. para ahli biokimia memprediksi adanya struktur lain diluar struktur protein PrP normal. tidak dideteksi adanya penyakit. Protein Prion sebagi penyebab penyakit Sapi Gila Stanley Prusiner. yang menyebabkan penyakit. Dari hasil studi ini diduga perubahan a-heliks menjadi beta-sheet inilah yang menyebabkan protein ini menjadi desease agent. Struktur Scrapie PrP Struktur Normal PrP Belakangan diketahui bahwa scrapie PrP terbentuk dari konversi PrP normal di dalam neuron. sekali scrapie PrP terbentuk ia akan menginduksi perubahan struktur dari protein PrP normal untuk menjadi Scrapie PrP. muka menjadi tua. Scrapie PrP yang terbentuk terakumulasi di dalam lisosom. sedangkan pada PrP yang menyebabkan penyakit. semua struktur sekundernya adalah alpha-heliks. diketahui bahwa gen yang mengkode prion terdapat disetiap organisme hidup yang menjadi inang untuk berkembangnya prion. penerima Nobel Kedokteran 1997. para ilmuan sangat sukar memahami bagaimana mungkin protein bisa menjadi desease agent dan dapat diturunkan. Gen tersebut dikenal sebagai PrP. Hasil studi kristalografi dengan menggunakan sinar X ditemukan adanya dua struktur protein PrP yang berbeda. tetapi saat dimasukan protease aktivitasnya menurun.disertai kurangnya kalori. menemukan bahwa protein bernama prion dalam kondisi normal tidak memiliki struktur yang jelas namun kemudian berubah menjadi abnormal yang menyebabkan penyakit (bersifat patogen) dengan membentuk struktur tertentu. aktivitas prion tidak menurun. Dari sini para ilmuan lalu menyimpulkan bahwa prion tidak memiliki DNA ataupun RNA. Tetapi. Hasil penelitian menunjukkan bahwa. Pada awalnya. Dari hasil ini. Penyakit sapi gila di inggris belakangan diketahui disebabkan oleh protein prion ini. anak bisa menderita marasmus. Dari hasil penelitian.

php.id\keajaiban. Biokimia. 1989. Ir. Sumber prion ini diduga berasal dari daging domba tersebut.biology. Institut Pertanian Bogor. Albert L. Biokimia Harper. prionnya akan dikeluar dan menyerang sel yang lain. BSE (bovine spongiform encephalopathy) untuk sapi. Edisi XXV. Edisi: 28 Januari 2003 www. Graduate School of Bioscience and Biotechnology.. BIOKIMIA.co. Edisi IV. penerjemaah Dr.arizona. Penerjemah: Sadikin dkk (Tim Penerjemah Bagian Biokimia FKUI). Sel yang telah mati akibat pecahnya lisosom ini akan membentuk lobang-lobang dalam otak.protein\molekulbiomilenium. Penerjemah Hartono Andry. Jakarta: EGC Stryer L. 2003. penerbit Erlangga. 1982. 2003. CWD (chronic wasting disease) untuk muledeer dan elk. Hasil penelitian mutakhir menyebutkan bahwa prion ternyata dapat memiliki berberapa konformasi selain scrapie PrP tergantung organismanya. Sapi-sapi tersebut sebelumnya diberi makanan olahan yang berasal dari daging domba. enzim & asam nukleat. Jakarta: EGC Wirahadikusumah. Rodwell VW. Murray RK. Inilah yang terjadi pada penyakit sapi gila di Inggris dan di Jepang baru baru ini. Mayes PA. Protein.yang telah dipenuhi oleh Scrapie PrP ini kemudian pecah dan merusak sel. Tokyo Institute of Technology. Maggy Thenawijaya.google. Inilah salah satu keajaiban dari peran protein yang hampir tidak mungkin dilakukan oleh molekul lain. . 1996. The Biology ProjectBiochemistry. -Bandung : Penerbit ITB www. Japan. Rukman Hertadi. TME (transmissible mink encephalopathy) untuk mink. Scrapie untuk domba. Granner DK. Principles of Biochemistry. Setiap konformasi memiliki efek penyakit yang lain. muhammad.edu\biochemistry\biochemistry. KEPUSTAKAAN Lehninger.html.

Sign up to vote on this title
UsefulNot useful