MAKALAH STRUKTUR DAN FUNGSI PROTEIN DISUSUN UNTUK MELENGKAPI TUGAS BIOLOGI MOLEKULER

OLEH SETYA BUDI M0406057

JURUSAN BIOLOGI FAKULTAS MATEMATIKA DAN ILMU PENGETAHUAN ALAM UNIVERSITAS SEBELAS MARET SURAKARTA 2008

nitrogen dan kadang sulfur serta fosfor. bukan pada ribosom. tulang. Reaksi ini dikatalisis oleh enzim pengaktif yang memerlukan Mg2+ sebagai kofaktor yang masing. yaitu sebagai bahan struktural dan sebagai mesin yang bekerja pada tingkat molekular. dan enzim. seafood. sampai produk susu. protein merupakan komponen terbesar kedua setelah air. karena banyak makanan yang tinggi protein juga tinggi lemak dan kolesterol.masing spesifik bagi satu asam amino dan bagi tRNA-nya. fibrous protein. sebagai contoh a dan b-keratin yang terdapat pada kulit. Setiap sel dalam tubuh kita mengandung protein. rambut. dan kuku. termasuk kulit. Tahap 2 : Inisiasi Rantai Polipeptida RNA pembawa pesan yang membawa sandi bagi polipeptida yang akan dibentuk diikat oleh subunit ribosom yang berukuran lebih kecil. Selain itu protein juga dapat berperan sebagai biokatalis untuk reaksi-reaksi kimia dalam sistem makhluk hidup. daging unggas. protein memiliki rantai yang panjang dan juga dapat mengalami cross-linking dan lain-lain. Suatu sistem metabolisme akan terganggu apabila biokatalis yang berperan di dalamnya mengalami kerusakan. oksigen. Molekul protein mengandung karbon. Buah dan sayuran memberikan sedikit protein. tRNA asam amino penginisiasi ini berpasangan dengan triplet nukleutida spesfik atau kodon pada mRNA yang menyandi permulaan rantai polipeptida. biji-bijian. hormon. dilangsungkan oleh tiga protein sitosol spesifik yang dinamakan faktor inisiasi. Fungsi dari protein itu sendiri secara garis besar dapat dibagi ke dalam dua kelompok besar. Beberapa protein struktural. seperti kolagen. diikuti oleh inisiasi asam amino yang diikat oleh tRNA-nya membentuk suatu kompleks inisiasi. berfungsi sebagai pelindung. hidrogen.masing dari 20 asam amino diikat secara kovalen dengan suatu RNA pemindah spesifik dengan memanfaatkan energi ATP. Sedangkan protein struktural lain ada juga yang berfungsi sebagai perekat. mulai dari kacangkacangan. Makromolekul ini mengendalikan jalur dan waktu metabolisme yang kompleks untuk menjaga kelangsungan hidup suatu organisma. Protein merupakan salah satu bio-makromolekul yang penting perananya dalam makhluk hidup. Protein ditemukan dalam berbagai jenis bahan makanan. Pemilihan sumber protein ini harus bijaksana. darah. . daging ternak. Sedangkan dalam tenunan daging segar sekitar 20%. kuku. Masing. Tahap utama sintesis protein Tahap 1 : Aktivasi asam amino Tahap ini terjadi di sitosol. rambut.PROTEIN Protein (akar kata protos dari bahasa Yunani yang berarti "yang paling utama") adalah senyawa organik kompleks berbobot molekul tinggi yang merupakan polimer dari monomer-monomer asam amino yang dihubungkan satu sama lain dengan ikatan peptida. Protein dapat memerankan fungsi sebagai bahan struktural karena seperti halnya polimer lain. Diperkirakan 50% berat kering sel dalam jaringan hati dan daging terdiri dari protein. otot. air liur. Pada sebagian besar jaringan tubuh. Dalam proses ini memerlukan guanosin trifosfat (GTP).

(5) GTP. ribososm bergerak di sepanjang mRNA menuju ujung 3’-nya melampaui jarak satu kodon. IF-2.masing merupakan rangkaian subunit 50S dan 30S dalam posisi spesifik. Pembentukan kompleks inisiasi terjadi dalam tiga tahap. pertama. Tahapannya. yang ditempatkan dengan tepat pada kodon pengawal. (2) mRNA penyandi polipeptida yang akan dibentuk (3) N. IF-3 dan IF-2 juga terlepas dari ribosom. Pergrakan ribosom menggeser dipeptidil tRNA dari tempat A . tahap kedua.formilmetioniltRNAfmet pemula (4) serangkaian tiga protein yang dinamakan faktor inisiasi (IF-1. Aminoasil-tRNA yang baru terbentuk tersebut akan terikat pada tempat aminoasil atau tempat A. Pada titik pengenalan antikodon triplet pada aminoasil –tRNA pemula berpasanga basa secara antiparalel dengan triplet kodon AUG didalam mRNA. ikatan peptida yang baru terbentuk diantara asam amino yang tRNA-nya terletak pada tempat A dan P pada ribosom yang terjadi melalui pemindahan gugus asil N-formilmetionion pemula dari tRNA-nya ke gugus amino asam amino yang baru memasuki tempat A. Pemanjangan digiatkan oleh protein sitosol yang dinamakan faktor pemanjangan. tempat aminoasil atau tempat A. tahap kedua. dan G. sehingga kodon pemula pada mRNA [(5’)AUG(3’)] mengikat lokasi khusus pada subunit 30S oleh isyarat pemula khusus pada mRNA yang terletak pasa sisi 5’ kodon AUG. Terdapat 3 faktor penunjang yaitu Tu. Tahap 3 : Pemanjangan Rantai polipeptida diperpanjang oleh pengikatan kovalen unit asam amino berturutturut.Inisiasi pada prokariotik memerlukan : (1) subunits 30S. Terbentuk di peptidil tRNA pada tempa A dan sekarang tRNAfmet pemula yang telah “kosong” terikat pada tempat P. Tahap pertama. molekul GTP yang terikat dengan IF-2 dihidrolisis menjadi GDP dan fosfat yang segera dibebaskan. kompleks berukuran besar bergabung dengan subunit ribosomal 50S dan dengan bersamaan dengan itu. Energi yang diperlukan untuk mengikat setiap aminoasil t-RNA yang datang dan untuk pergerakan ribosom disepanjang RNA pembawa pesan satu kodon diperoleh dari hidrolisis dua molekul GTP bagi setiap residu yang ditambahkan ke polipeptida yang sedang tumbuh. masing-masing diangkut menuju ribosom dan diletakkan ke tempatnya secara benar oleh tRNA masing-masing. yang mengandung RNA ribosomal 16S. IF-3 dan mRNA membentuk kompleks yang lebih besar dengan mengikat protein pengawal IF-2yang telah mengandung GTP terikat dan Nformilmetionol. bersamaam dengan itu GTP terhidrolisis dan kompleks Tu-GDP dibebaskan dari ribosom 70S.tRNAfmet pengawal. subunit ribisom 30S mengikat faktor inisiasi 3 (IF-3). Titik perlekatan kedua aminoasi-tRNA pemula ini adalah pada sisi P ribosom. kompleks subunit 30S. dan IF-3). aminoasil-tRNA diikat oleh kompleks faktor penunjang Tu. Masing. yang dinamakan kompleks inisiasi yang mengadung mRNA dan N-formilmetionil t-RNAfmet pada keseluruhan kompleks 70Sini dijamin oleh dua titik pengenal dan perlekatan. Ribosom mempunyai dua tempat untuk mengikat aminoasil-tRNA. tahap ketiga. kompleks Tu-GTP dibentuk kembali dari kompleks Tu-GDP oleh semua faktor Ts dan GTP. dengan dikatalisis oleh peptidil transferase. yang mencegah bergabungnya subunit 30S dan 50S. Ts. Tahap ketiga. dan tempat peptidil atau tempat P. yang berpasangan dengan kodonnya pada molekul RNA pembawa pesan. Sekarang didapatkan ribososm 70S fungsional. yang mengandung molekul GTP terikat yang kemudian akan berikatan dengan kompleks inisiasi 70S.

dan fosfotirosin (gugus fosfat yang berikatan pada polipeptida ini bermuatan negatif). dan tirosin beberapa protein mengalami fosforilasi secara enzimatik oleh ATP. residu metionin pemuka. yaitu protein R1. Namun gugus formil. (2) pelepasan tRNA terakhir yang sekarang kosong dari tempat P. polipeptida harus mengalami pelipatan menjadi konfirmasi tiga dimensi yang benar. fosfotreonin. yang kemudian turut menyebabkan (1) penguraian hidrolitik polipeptida dari ujung tRNA terakhir dan melepaskannya dalam bebtuk bebas. dan (3) dissosiasi ribosom 70S menjadi subunit 30S dan 50S nya siap untuk memulai rantai polipeptida yang baru. ada tiga faktor pengakhir (terminasi) atau faktor pembebas. menghasilkan residu fosfoserin. Fosforilasi residu tirosin spesifik beberapa protein ternyata merupakan tahap penting di dalam transformasi sel normal menjadi sel kanker. Terlepasnya urutan pemberi isyarat. dan S. dan UGA) dimana triplet tersebut tidak menyandi asam amino manapun. Sebelum dan sesudah pelipatan. Fosforilasi Asam Amino Hidroksi. Tahap 4 : Terminasi dan pembebasan Terminasi polipeptida didisyaratkan oleh satu diantara tiga triplet terminasi (UAA. Modifikasi terminal amino dan terminal karboksil. karboksil atau gugus lain pada residu asam amino tertentu. metil. Perubahan yang terjadi tersebut dinamakan modifikasi pasca translasi. atau untuk mengikat gugus oligosakarida atau gugus prostetik. yang terdiri dari 15 sampai 30 residu pada ujung terminal amino. Sekali ribosom mencapai kodon terminasi. R2. didalam sel urutan pengisyarat akan dibebaskan oleh peptidase spesifik. semua polipeptida dimulai dengan residu N-formilmetionin pada prokariotik dan metionin pada eukariota. polipeptida baru dapat mengalami pengolahan oleh kerja enzimatik untuk melepaskan asam amino penginisiasi. untuk mengarahkan protein sampai tujuan . dan kadang satu atau lebih residu berikutnya dapat dibebaskan oleh kerja spesifik dan oleh karena itu tidak muncul pada protein bentuk akhir. Tahap 5 : pelipatan dan pengolahan Untuk memperoleh bentuk aktifnya secara biologis. beberapa protein dibuat dengan urutan ekstra polipeptida. gugus amino pada residu terminal amino mengalami asetilasi setelah transkripsi. dan mengikat gugus fosfat. Pada setiap penambahan residu asam amino. gugus hidroksil residu serin. UAG. rantai polipeptida selalu tetap terikat pada tRNA asam amino terakhir yang masuk. dimana pengolahannya bergantung pada proteinnya. karena dipeptidil tRNA masih terikat pada kodon kedua mRNA dan menyebabkan pelepasan tRNA semula pada tempat A dan kodon kedua pada tempat P. treonin. Pada beberapa protein . . Pergeseran ytersebut dinamakan tahap translokasi yang memerlukan faktor perpanjangan G dan juga hidrolisis molekul GTP (sebagai sumber energi) lainnya secara bersamaan . pada protein lain residu terminal karboksil dapat dimodifikasi.ke tempat P. Perubahab tersebut menggerakkan ribososn kekodon berikutnya menuju ujung 3’ mRNA.

ptoteoglikan yang melapisi mambran mukosa. 2. pada glikoprotein lain diikat pada residu serin dan treonin. gugs karboksilat beberapa residu glutamat mengalami metilasi. pada beberapa glikoprotein.contohnya. beberapa protein yang dikeluarkan dari sel eukaryotik setelah mengalami pelipatan spontan menjadi konformasi seutuhnya. molekul biotin yang terikat secara kovalen pada asetil KoA karboksilase dan gugus heme sitokrom c. Atom H yang terikat pada atom C α. yang membebaskan muatan negatifnya. Pembentukan Jembatan Sulfida. Gugus prostetik ini juga diikat pada rantai polipeptida setelah protein meninggalkan ribosom. pada protein lain. 3. struktur sekunder. Struktur primer Struktur primer adalah urutan asam-asam amino yang membentuk rantai polipeptida. Gugus R yang juga terikat pada atom C α. Contoh. gugus karboksil tambahan dapat ditambahkan kepada residu asam aspartat dan glutamat beberapa protein. Gugus amino yang terikat pada atom C α.Reaksi karboksilasi. Ada 4 tingkat struktur protein yaitu struktur primer. Metilasi gugus R. Disebut α karena bersebelahan dengan gugus karboksil (asam). 6N HCl) dan kemudian komposisi asam amino ditentukan . residu lisin tertentu mengalami metilasi enzimatik. 1. pada beberapa protein. Penambahan Gugus Prostetik. Residu monometil dan metilisin terdapat pada beberapa protein otot dan sitikrom c. Jembatan yang terbentuk dengan cara ini membantu melindungi konformasi lipatan asal molekul protein dari denaturasi. Atom C α. mengandung rantai sisi oligosakarida. 4. Struktur protein Suatu asam amino-α terdiri atas: 1. rantai sisi karbohidrat diikat secara enzimatis pada residu asparagin. Pengikatan Rantai Sisi Karbohidrat. Struktur primer protein bisa ditentukan dengan beberapa metode: (1) hidrolisis protein dengan asam kuat (misalnya. struktur tersier dan struktur kuartener. Gugus karboksil yang terikat pada atom C α. terikat menyilang secara kovalen oleh pembentukan gugus disulfida secara enzimatis dari residu sistein didalam satu rantai polipeptida atau diantara dau rantai. 5. banyak enzim mengandung gugus prostetik yang terikat secara kovalen yang penting bagi aktivitasnya.

Kekuatan ini mencakup iktan hidrogen. Pada struktur sekunder. melalui rantai samping asam amino. namun secara numerik cukup kuat menstabilkan konformasi protein. Interaksi elektrostatik Interaksi elektrostatik atau ikatan garam dibentuk antar gugus yang muatannya berlawanan seperti gugus terminal amino dan karboksil pada peptida dan gugus R bermuatan pada residu polar aminoasil. Kekuatan yang menstabilkan struktur protein Beberapa interaksi nonkovalen yang secara individual lemah. dan (4) penentuan massa molekular dengan spektrometri massa. Gugus polar spesifik yang melakukan fungsi biologis yang esensial dapat terletak dalam celah yang menembus bagian interior protein. dimana residu tersebut membentuk ikatan hidrogen terutama dengan molekul air. Berkebalikan. Keseluruhan bentuk yang sferis kasar mengurangi daerah permukaan. Karena residu . residu aminoasil pada tulang punggung membentuk ikatan hidrogen antara satu dgn yang lain.dengan instrumen amino acid analyzer. Struktur sekunder Struktur sekunder protein bersifat reguler. Pembentukan interaksi ini digerakkan secara entropis. Di bagian lain. (2) analisis sekuens dari ujung-N dengan menggunakan degradasi Edman. interaksi elektrostatik dan kekuatan van der Walls. Interaksi hidrofobik Interaksi ini meliputi gugus nonpolar R pada residu aminoasil yang dalam protein globular thipikal berada dalam bagian interior protein. Analisa defraksi sinar-X merupakan cara yang baik untuk mempelajari struktur sekunder protein serabut. pola lipatan berulang dari rangka protein. 2. (3) kombinasi dari digesti dengan tripsin dan spektrometri massa. protein sudah mengalami interaksi intermolekul. Konsentrasi residu nonpolar dalam bagian interor protein menirinkan jumlah residu permukaan dan memaksimalkan peluang bagi lapisan tipis molekul air permukaaan untuk membentuk ikatan hidrogen antara satu dengan yang lainnya yaitu suatu proses yang berkaitan dengan peningkatan entropi. Ikatan hidrogen Residu dengan gugus polar R umumnya terdapat pada permukaan protein globuler. lingkungan nonpolar membran biologik lebih memberikan peluang bagi residu permukaaan yang hidrofobik yang gugus nonpolar R nya berpartisipasi dalam interaksi hidrofobik dengan rantai samping akil ester asil lemak pada lapisan ganda membran. interaksi hidrofobik.

Interaksi intra molekuler seperti ikatan hidrogen. b-sheet itu sendiri ada yang paralel dan juga ada yang anti-paralel. ribonulease dan kimo tripsinogen. maupun gulungan rambang suatu polipeptida. Dua pola terbanyak adalah alpha helix dan beta sheet . berbentuk globuler.polar dapat pula berpartisipasi dalam interaksi ionik. misalnya hemoglobin. yang struktur tiga dimensiny lebih rumit daripada protein tersebut. struktur tersier enzim sering padat. Beberapa protein telah dapat ditentukan struktur tersiernya. Struktur tersier Struktur tersier terbentuk karena terjadinya perlipatan (folding) rantai α-helix. Estimasi dari komposisi struktur sekunder dari protein bisa dikalkulasi dari spektrum CD. Struktur sekunder bisa ditentukan dengan menggunakan spektroskopi circular dichroism (CD) dan Fourier Transform Infra Red (FTIR). Spektrum CD dari puntiran-alfa menunjukkan dua absorbans negatif pada 208 dan 220 nm dan lempeng-beta menunjukkan satu puncak negatif sekitar 210-216 nm. bergantung pada orientasi kedua rantai polipeptida yang membentuk struktur sekunder tersebut. Sebagai contoh. Ikatan yang membentuk struktur ini. konformasi β. . hidropobik turut menentukan orientasi struktur 3 dimensi dari protein. lisozim. maka keberadaan garam seperti KCL dapat menurunkan secara bermakna interaksi ionik antar residu permukaan. Interaksi van der Walls Kekuatan van der Wall bersifat sangat lemah serta bekerja hanya pada jarak yang amat pendek mencakup komponen yang menarik dan yang menolak. mioglobin. Kekuatan yang menarik (attractive force) meliputi interaksi antar sifat bipoler yang terbentuk oleh fluktuasi monomer distribusi elektron pada atom didekatnya. komposisi struktur sekunder dari protein juga bisa diestimasi dari spektrum inframerah. Jarak dimana kekuatan yang menarik bekerja maksimal dan kekuatan yang menolak minimal disebut jarak kontak van der Walls. Pada spektrum FTIR. 3. pita amida-I dari puntiran-alfa berbeda dibandingkan dengan pita amida-I dari lempeng-beta. didominasi oleh ikatan hidrogen antar rantai samping yang membentuk pola tertentu bergantung pada orientasi ikatan hidrogennya. van der Waals. Jadi. Kekuatan yang menolak (repulsive pulse) turut berperan ketika dua buah atom datang begitu dekat sehingga orbit elektronnya saling tumpang tindih. ikatan ion. membentuk globular.

atau kuartomer) dan membentuk struktur kuartener. protein oligomer mengalami dua proses bertingkat. Merenggangnya satuan rantai polipeptida Struktur kuartener yang terkenal adalah enzim Rubisco dan insulin. Masing-masing sub bagian terdiri atas dua rantai polipeptida. trimer. Sebagai contoh adalah molekul hemoglobin manusia yang tersusun atas 4 subunit. Sebagian besar protein oligomer mengalami disidiasi pada pH tinggi atau rendah. Struktur kuartener menggambarkan subunit-subunit yang berbeda dipak bersama-sama membentuk struktur protein. α dan β. Beberapa molekul protein dapat berinteraksi secara fisik tanpa ikatan kovalen membentuk oligomer yang stabil (misalnya dimer. .Struktur tersier dari protein enzim triosa fosfat isomerase (TPI) 4. yang akan berdisosiasi pada proses pengenceran. Disosiasirantai polipeptida yang satu dengan yang lainnya 2. Kemampuan untuk berhimpun diri daripada beberapa sub bagian ini merupakan ciri struktur kuartener suatu protein oligomer. Kemantapan struktur kuartener suatu protein oligomer disebabkan oleh interaksi dan ikatan non-kovalen yang lemah antara masing-masing sub bagiannya. Struktur kuartener Beberapa protein tersusun atas lebih dari satu rantai polipeptida. juga bila ditempatkan dalam larutan urea atau garam berkonsentrasi tinggi. Dalam proses denaturasi ini. yaitu : 1.

kedua metode tersebut sangat memakan waktu dan relatif mahal. Prediksi struktur protein berusaha meramalkan struktur tiga dimensi protein berdasarkan atas sekuens asam aminonya. penerapan lain pemodelan komparatif ialah protein threading yang didasarkan atas kemiripan struktur tanpa kemiripan sekuens primer.Struktur hemoglobin yang merupakan struktur kuartener protein Struktur protein dapat diketahui dengan kristalografi sinar-X atau pun spektroskopi NMR. Pada metode ini. Pada pendekatan ini. Pemodelan protein komparatif (comparative protein modelling) meramalkan struktur suatu protein berdasarkan atas struktur protein lain yang telah diketahui. yang telah diketahui dan memiliki kemiripan sekuens dengan protein target tersebut. Namun. Struktur protein dapat ditentukan dari sekuens primernya tanpa membandingkan dengan struktur protein lain berdasarkan pendekatan de novo atau ab initio. Selain itu. Latar belakang protein threading ialah bahwa struktur protein lebih dikonservasi daripada sekuens protein selama evolusi. Salah satu penerapan metode ini adalah homology modelling. Prosedur-prosedur ini cenderung membutuhkan proses komputasi yang intens sehingga saat ini hanya digunakan dalam menentukan struktur protein-protein kecil. ditentukan berdasarkan atas struktur protein lain atau protein templet. Pemodelan homologi didasarkan atas teori bahwa dua protein yang homolog memiliki struktur yang sangat mirip satu sama lain. atau dengan optimisasi global fungsi energi protein. Metode prediksi struktur protein yang ada saat ini dapat dikategorikan ke dalam dua kelompok. metode sekuensing protein relatif lebih mudah mengungkapkan sekuens asam amino protein. Metode-metode yang tergolong dalam protein threading berusaha menentukan tingkat kompatibilitas tersebut. Sementara itu. daerah-daerah yang penting bagi fungsi protein dipertahankan strukturnya. Terdapat banyak kemungkinan dalam pendekatan ini. yaitu prediksi struktur tersier protein berdasarkan atas kesamaan struktur primer protein. struktur yang paling kompatibel untuk suatu sekuens asam amino dipilih dari semua jenis struktur tiga dimensi protein yang ada. prediksi tersebut meramalkan struktur sekunder dan struktur tersier berdasarkan atas struktur primer protein. misalnya dengan menirukan proses pelipatan (folding) protein dari sekuens primernya menjadi struktur tersiernya (misalnya dengan simulasi dinamika molekular). . Dengan perkataan lain. struktur suatu protein yang disebut dengan protein target. yaitu metode pemodelan protein komparatif dan metode pemodelan de novo.

Gugus R bermuatan pada asam amino yang bersifat asam dan alkalis mempunyai peranan penting untuk menstabilkan bentuk protein spesifik lewat pembentukan ikatan garam. Selenenosistein mempunyai kode genetik UGA (biasa untuk stop kodon) dan terjadi pd mRNA dengan struktur 2nd yg banyak. asparagin. Cenderung terdapat di bagian luar protein. valin. Beberapa asam amino.Mutu protein dinilai dari perbandungan asam-asam amino (penyusun protein) yang menyusunnya. Mempunyai gugus yg bersifat basa pada rantai sampingnya. Asam amino non polar. misalnya Serin . isoleusin. Bersifat polar (terletak di permukaan protein dapat mengikat air). Asam amino dengan gugus R bermuatan positif. Umum terdapat pada protein yang berinteraksi dengan lipid. asam amino ke 21 disebut selenosistein (jarang ditemukan) Terdapat di beberapa enzim seperti gluthatione peroxidase. Glisin. arginin. Fenilalanin bersama dgn V. alanin. khususnya triptophan menyerap sinar UVdengan panjang gelombang yang tinggi (250-290nm). sistein. dan histidin. triptophan dengan sifatnya itu memberikan kontribusi yang besar pada kemampuan sebagai protein besar untuk menyerap cahaya pada regio 280nm sehingga sering digunakan untuk menentukan kadar protein. Bersifat hidrofobik. Bersifat relatif non polar (hidrofobik). terdiri dari 10 asam amino esensial dan 14 asam amino non-esensial. Asam amino dengan gugus R aromatik. Asam amino esensial yakni asam amino yang tidak dapat dibuat sendiri oleh tubuh kita. leusin. dan arginin. Arginin tidak esensial bagi anakanak dan orang dewasa. Sampai kini dikenal 24 jenis asam amino. Histidin mempunyai muatan mendekati netral (pd . Bersifat hidrofilik ( mudah larut dalam air). dan harus diperoleh dari makanan. Asan amino bergugus R positif atau negatif memiliki fungsi dalam sistem "pemancaran muatan" yang mentransmisikan muatan listrik lewat jarak yang cukup jauh pada saat terjadi katalis enzimatik. tirosin dan triptofan. Memiliki gugus R yang tidak bermuatan. Asam amino polar. Diketahui. L & I merupakan asam amino paling hidrofobik. tapi berguna bagi pertumbuhan bayi. threonin. Terdiri atas Fenilalanin. terdiri atas Lisin. treonin. Memiliki gugus R alifatik. leusin. valin. metionin. glutamin. isoleusin dan prolin. Ke-10 asam amino itu adalah lisin. histidin. metionin. Meskipun relatif jarang ditemukan dalam sebagian besar protein. Histidin esensial bagi anak-anak tetapi tidak esensial bagi orang dewasa. fenilalanin.

aktin. dinein. terdapat dalam sekresi mukosa (lendir). merupakan selubung pada kromosoma. Pada jasad hidup yang berbeda terdapat berbagai macam enzim yang berbeda pula. merupakan komponon membran sel. Klasifikasi Protein didasarkan Fungsi Biologisnya 1. fibroin. glikoprotein. suatu enzim yang mengkatalisa hidrolisis RNA. Contohnya miosin. elastin. merupakan serabut dalam jaringan penyambung. Asam amino non standar. 2. (3) Modifikasi lisin. 4. Enzim Enzim merupakan golongan protein besar dan paling penting. sering berperan dalam reaksi ensimatis yang melibatkan pertukaran proton. terdapat dalam kokon ulat sutera. Kurang lebih 300 asam amino non standar dijumpai pada sel. Karena histidin dapat terionisasi pada pH mendekati pH fisioligis. Contohnya. Protein pembangun Protein pembangun berfungsi sebagai unsur pembentuk struktur. Protein kontraktil Protein kontrakstil merupakan golongan protein yang berperan dalam proses gerak. oleh prokolagen prolin hidroksilase. Merupakan asam amino diluar 20 macam asam Amino standar yang terjadi karena modifikasi yang terjadi setelah suatu asam amino standar menjadi protein. 3. terdiri atas Aspartat dan glutamat. katalisator pemutus ikatan peptida tertentu dalam polipeptida. (2) modifikasi prolin dalam proses modifikasi posttranslasi. berperan dalam proses pemindahan elektron. α-keratin. bulu ayam dan kuku.gugus imidazol) dibanding lisin (gugus amino) dan arginin (gugus guanidino). sitokrom. terdapat pada jaringan penyambung yang elastis (ikat sendi) mukoprotein. terdapat di kolagen dan miosin (protein kontraksi pd otot) dan berperan untuk sisi terikatnya polisakarida. sebagian terdiri atas satu rantai polipeptida dan sebagian lagi terdiri lebih dari satu polipeptida. Protein pengangkut Protein pengangkut mempunyai kemampuan mengikat molekul mengikat molekul tertentu dan melakukan pengangkutan berbagai macam zat melalui aliran darah. terdapat dalm kulit. sklerotin. terdapat dalam rangka luar insekta. kolagen . merupakan unsur filamen tak bergerak dalam miofibril. terdapat dalam rambut getar dan flagel. Contoh enzim : ribonuklease. tripsin. Mempunyai gugus karboksil pada rantai sampingnya sehingga bermuatan (-) / acid pada pH 7. Molekul enzim biasanya berbentuk bulat (globular). Misalnya (1) modifikasi serin yang mengalami fosforilasi oleh protein kinase. . Beberapa contoh misalnya: protein pembungkus virus. Ditemukan pada kolgen untuk menstabilkan struktur. merupakan unsur filamen yang bergerak dalam miofibril. Asam amino dengan gugus R bermuatan negatif.

sebagai alat pengangkut ion tembagadalam darah. Protein bersifat racun Beberapa protein bersifat racun terhadap hewan kelas tinggi. suatu protein enzim yang menyebabkan terhidrolisisnya fosfogliserida yang terdapat dalam membran sel. trombin. Protein Hormon Seperti enzim. hormon adrenokortikotrop. Anak penderita kuashuiorkor akan apatis. mioglobin. Berbagai penelitian menunjukkan. sebagai alat pengangkut oksigen dalam jaringan otot. Sedangkan bila kekurangan protein itu . saat pertumbuhan janin paling pesat dan payudara serta organ-organ lain ibu menjadi lebih besar untuk mengakomodasi kebutuhan janin yang makin besar. misalnya: racun dari closridium botulinun. Ibu hamil perlu mengonsumsi cukup protein sepanjang kehamilan. Misalnyaovalbumin. Contohnya: antibodi merupakan protein yang hanya dibentuk jika ada antigen (protein asing). merupakan sumber pembentuk fibrin dalam proses pembekuan darah. berfungsi sebagai alat pengangkut oksigen dalam darah vertebrata. β-lipoprotein. Protein pelindung Umumnya terdapat dalam darah vertebrata. rewel. bayi yang berberat lahir rendah biasanya berasal dari ibu hamil yang tidak mengongsumsi cukup protein selama hamil. merupakan protein susu. feritin. hormon pertumbuhan. Kekurangan protein pada anak dapat menyebabkan gangguan pertumbuhan. 7. dan wajahnya bengkak akibat adanya edema (penumpukan cairan dalam sel-sel tubuh). hormon juga termasuk protein yang aktif. berperan menstimulasi pertumbuhan tulang. 5. berfungsi mengatur metabolisme glukosa. yang bila berlanjut parah bisa menyebabkan kuashiorkor. protein racun dari beras. merupakan komponen dalam mekanisme pembekuan darah. zein. 6. fibrinogen. terdiri atas gugus senyawa heme yang mengandung besi terikat pada protein globin. seruloplasmin. sebagai alat pengangkut asam lemak dalam darah. Merupakan tempat cadangan mbesi dalam limpa. 8.hemoglobin. khususnya pada trimester kedua dan ketiga. berfungsi sebagai alat pengangkut oksigen dalam darah beberapa macam invertebrata. risin. sebagai contoh misalnya: insulin. berperan pengatur sintesis kortikosteroid. racun ular. Protein cadangan Protein cadangan disimpan untuk berbagai proses metabolisme dalam tubuh. sebagai alat pengangkut lipid dalam darah. menyebabkan keracunan bahan makanan. merupakan protein dalam biji jagung. Contoh kasus akibat kekurangan dan kelainan struktur protein Sindrom Muka Bengkak Kekurangan protein dalam jangka lama bisa mengganggu berbagai proses dalam tubuh dan menurunkan daya tahan terhadap penyakit. hemosianin. kurang nafsu makan. serum albumin.

tetapi saat dimasukan protease aktivitasnya menurun. Dari sini para ilmuan lalu menyimpulkan bahwa prion tidak memiliki DNA ataupun RNA. sedangkan pada PrP yang menyebabkan penyakit. Struktur Scrapie PrP Struktur Normal PrP Belakangan diketahui bahwa scrapie PrP terbentuk dari konversi PrP normal di dalam neuron.disertai kurangnya kalori. Dari hasil ini. muka menjadi tua. sekali scrapie PrP terbentuk ia akan menginduksi perubahan struktur dari protein PrP normal untuk menjadi Scrapie PrP. Tetapi. para ilmuan sangat sukar memahami bagaimana mungkin protein bisa menjadi desease agent dan dapat diturunkan. saat gen ini diekspresikan dan proteinnya di injeksikan ke dalam tubuh tikus percobaan. Hasil penelitian menunjukkan bahwa. Scrapie PrP yang terbentuk terakumulasi di dalam lisosom. Penelitian lain juga mendapati bahwa saat DNAase dan RNAase dimasukan ke dalam sistem. semua struktur sekundernya adalah alpha-heliks. Hasil penelitian menunjukan bahwa protein ini lebih tahan terhadap serangan protease dibanding protein biasa. Gen tersebut dikenal sebagai PrP. Di dalam otak lisosom . yang menyebabkan penyakit. anak bisa menderita marasmus. penerima Nobel Kedokteran 1997. terdapat perubahan struktur pada daerah tertentu dari a-heliks menjadi b-sheet. aktivitas prion tidak menurun. para ahli biokimia memprediksi adanya struktur lain diluar struktur protein PrP normal. Dari hasil studi ini diduga perubahan a-heliks menjadi beta-sheet inilah yang menyebabkan protein ini menjadi desease agent. tidak dideteksi adanya penyakit. Dari hasil penelitian. Hasil studi kristalografi dengan menggunakan sinar X ditemukan adanya dua struktur protein PrP yang berbeda. Protein Prion sebagi penyebab penyakit Sapi Gila Stanley Prusiner. Penyakit sapi gila di inggris belakangan diketahui disebabkan oleh protein prion ini. yakni tubuh tinggal tulang dan kulit. Protease adalah suatu enzim yang berfungsi untuk mengurai protein. Pada protein PrP normal. diketahui bahwa gen yang mengkode prion terdapat disetiap organisme hidup yang menjadi inang untuk berkembangnya prion. Pada awalnya. menemukan bahwa protein bernama prion dalam kondisi normal tidak memiliki struktur yang jelas namun kemudian berubah menjadi abnormal yang menyebabkan penyakit (bersifat patogen) dengan membentuk struktur tertentu. Protein yang menyebabkan penyakit sapi gila ini kemudian dinamai Scrapie PrP.

Sapi-sapi tersebut sebelumnya diberi makanan olahan yang berasal dari daging domba. Sel yang telah mati akibat pecahnya lisosom ini akan membentuk lobang-lobang dalam otak. Ir. BSE (bovine spongiform encephalopathy) untuk sapi.edu\biochemistry\biochemistry. Rodwell VW. Japan. BIOKIMIA. Edisi: 28 Januari 2003 www. Protein.id\keajaiban. penerjemaah Dr. Principles of Biochemistry.google. Graduate School of Bioscience and Biotechnology. Edisi IV.html. 1996. Hasil penelitian mutakhir menyebutkan bahwa prion ternyata dapat memiliki berberapa konformasi selain scrapie PrP tergantung organismanya. Penerjemah: Sadikin dkk (Tim Penerjemah Bagian Biokimia FKUI).. 2003. 2003. Murray RK. Inilah salah satu keajaiban dari peran protein yang hampir tidak mungkin dilakukan oleh molekul lain.yang telah dipenuhi oleh Scrapie PrP ini kemudian pecah dan merusak sel. Setiap konformasi memiliki efek penyakit yang lain. -Bandung : Penerbit ITB www. Inilah yang terjadi pada penyakit sapi gila di Inggris dan di Jepang baru baru ini.biology.protein\molekulbiomilenium. KEPUSTAKAAN Lehninger. Jakarta: EGC Wirahadikusumah. Rukman Hertadi. The Biology ProjectBiochemistry. Scrapie untuk domba. Penerjemah Hartono Andry. TME (transmissible mink encephalopathy) untuk mink. 1989. Biokimia.php.co. 1982. Edisi XXV. Maggy Thenawijaya. Institut Pertanian Bogor. CWD (chronic wasting disease) untuk muledeer dan elk. Biokimia Harper. penerbit Erlangga.arizona. muhammad. Jakarta: EGC Stryer L. Granner DK. Tokyo Institute of Technology. Mayes PA. enzim & asam nukleat. . Albert L. Sumber prion ini diduga berasal dari daging domba tersebut. prionnya akan dikeluar dan menyerang sel yang lain.

Sign up to vote on this title
UsefulNot useful