MAKALAH STRUKTUR DAN FUNGSI PROTEIN DISUSUN UNTUK MELENGKAPI TUGAS BIOLOGI MOLEKULER

OLEH SETYA BUDI M0406057

JURUSAN BIOLOGI FAKULTAS MATEMATIKA DAN ILMU PENGETAHUAN ALAM UNIVERSITAS SEBELAS MARET SURAKARTA 2008

Sedangkan dalam tenunan daging segar sekitar 20%. yaitu sebagai bahan struktural dan sebagai mesin yang bekerja pada tingkat molekular. hidrogen. Beberapa protein struktural. air liur. . darah. tulang. seperti kolagen.masing dari 20 asam amino diikat secara kovalen dengan suatu RNA pemindah spesifik dengan memanfaatkan energi ATP. rambut. Masing. dan kuku. karena banyak makanan yang tinggi protein juga tinggi lemak dan kolesterol. daging ternak. fibrous protein. Buah dan sayuran memberikan sedikit protein. bukan pada ribosom.masing spesifik bagi satu asam amino dan bagi tRNA-nya. Tahap utama sintesis protein Tahap 1 : Aktivasi asam amino Tahap ini terjadi di sitosol. Protein dapat memerankan fungsi sebagai bahan struktural karena seperti halnya polimer lain. Reaksi ini dikatalisis oleh enzim pengaktif yang memerlukan Mg2+ sebagai kofaktor yang masing. rambut.PROTEIN Protein (akar kata protos dari bahasa Yunani yang berarti "yang paling utama") adalah senyawa organik kompleks berbobot molekul tinggi yang merupakan polimer dari monomer-monomer asam amino yang dihubungkan satu sama lain dengan ikatan peptida. otot. hormon. Pada sebagian besar jaringan tubuh. Diperkirakan 50% berat kering sel dalam jaringan hati dan daging terdiri dari protein. sampai produk susu. daging unggas. Makromolekul ini mengendalikan jalur dan waktu metabolisme yang kompleks untuk menjaga kelangsungan hidup suatu organisma. dan enzim. Fungsi dari protein itu sendiri secara garis besar dapat dibagi ke dalam dua kelompok besar. Protein ditemukan dalam berbagai jenis bahan makanan. kuku. Suatu sistem metabolisme akan terganggu apabila biokatalis yang berperan di dalamnya mengalami kerusakan. Molekul protein mengandung karbon. Tahap 2 : Inisiasi Rantai Polipeptida RNA pembawa pesan yang membawa sandi bagi polipeptida yang akan dibentuk diikat oleh subunit ribosom yang berukuran lebih kecil. mulai dari kacangkacangan. diikuti oleh inisiasi asam amino yang diikat oleh tRNA-nya membentuk suatu kompleks inisiasi. tRNA asam amino penginisiasi ini berpasangan dengan triplet nukleutida spesfik atau kodon pada mRNA yang menyandi permulaan rantai polipeptida. protein merupakan komponen terbesar kedua setelah air. Selain itu protein juga dapat berperan sebagai biokatalis untuk reaksi-reaksi kimia dalam sistem makhluk hidup. Pemilihan sumber protein ini harus bijaksana. seafood. dilangsungkan oleh tiga protein sitosol spesifik yang dinamakan faktor inisiasi. berfungsi sebagai pelindung. sebagai contoh a dan b-keratin yang terdapat pada kulit. Protein merupakan salah satu bio-makromolekul yang penting perananya dalam makhluk hidup. termasuk kulit. biji-bijian. protein memiliki rantai yang panjang dan juga dapat mengalami cross-linking dan lain-lain. Dalam proses ini memerlukan guanosin trifosfat (GTP). oksigen. nitrogen dan kadang sulfur serta fosfor. Sedangkan protein struktural lain ada juga yang berfungsi sebagai perekat. Setiap sel dalam tubuh kita mengandung protein.

tahap kedua. Tahapannya. kompleks Tu-GTP dibentuk kembali dari kompleks Tu-GDP oleh semua faktor Ts dan GTP. yang mencegah bergabungnya subunit 30S dan 50S. tahap kedua. yang ditempatkan dengan tepat pada kodon pengawal.tRNAfmet pengawal. Titik perlekatan kedua aminoasi-tRNA pemula ini adalah pada sisi P ribosom. (5) GTP.masing merupakan rangkaian subunit 50S dan 30S dalam posisi spesifik. sehingga kodon pemula pada mRNA [(5’)AUG(3’)] mengikat lokasi khusus pada subunit 30S oleh isyarat pemula khusus pada mRNA yang terletak pasa sisi 5’ kodon AUG. IF-3 dan IF-2 juga terlepas dari ribosom. dan tempat peptidil atau tempat P. Tahap 3 : Pemanjangan Rantai polipeptida diperpanjang oleh pengikatan kovalen unit asam amino berturutturut. molekul GTP yang terikat dengan IF-2 dihidrolisis menjadi GDP dan fosfat yang segera dibebaskan. IF-3 dan mRNA membentuk kompleks yang lebih besar dengan mengikat protein pengawal IF-2yang telah mengandung GTP terikat dan Nformilmetionol. dan IF-3). (2) mRNA penyandi polipeptida yang akan dibentuk (3) N. Ts. ikatan peptida yang baru terbentuk diantara asam amino yang tRNA-nya terletak pada tempat A dan P pada ribosom yang terjadi melalui pemindahan gugus asil N-formilmetionion pemula dari tRNA-nya ke gugus amino asam amino yang baru memasuki tempat A. IF-2. yang mengandung molekul GTP terikat yang kemudian akan berikatan dengan kompleks inisiasi 70S. Energi yang diperlukan untuk mengikat setiap aminoasil t-RNA yang datang dan untuk pergerakan ribosom disepanjang RNA pembawa pesan satu kodon diperoleh dari hidrolisis dua molekul GTP bagi setiap residu yang ditambahkan ke polipeptida yang sedang tumbuh. Sekarang didapatkan ribososm 70S fungsional.Inisiasi pada prokariotik memerlukan : (1) subunits 30S. masing-masing diangkut menuju ribosom dan diletakkan ke tempatnya secara benar oleh tRNA masing-masing. Tahap ketiga. kompleks subunit 30S. Pemanjangan digiatkan oleh protein sitosol yang dinamakan faktor pemanjangan. Pada titik pengenalan antikodon triplet pada aminoasil –tRNA pemula berpasanga basa secara antiparalel dengan triplet kodon AUG didalam mRNA. Pergrakan ribosom menggeser dipeptidil tRNA dari tempat A . ribososm bergerak di sepanjang mRNA menuju ujung 3’-nya melampaui jarak satu kodon. Masing. kompleks berukuran besar bergabung dengan subunit ribosomal 50S dan dengan bersamaan dengan itu. dan G. Aminoasil-tRNA yang baru terbentuk tersebut akan terikat pada tempat aminoasil atau tempat A. bersamaam dengan itu GTP terhidrolisis dan kompleks Tu-GDP dibebaskan dari ribosom 70S. Tahap pertama. yang berpasangan dengan kodonnya pada molekul RNA pembawa pesan. yang dinamakan kompleks inisiasi yang mengadung mRNA dan N-formilmetionil t-RNAfmet pada keseluruhan kompleks 70Sini dijamin oleh dua titik pengenal dan perlekatan. tempat aminoasil atau tempat A. Terbentuk di peptidil tRNA pada tempa A dan sekarang tRNAfmet pemula yang telah “kosong” terikat pada tempat P. Pembentukan kompleks inisiasi terjadi dalam tiga tahap. tahap ketiga.formilmetioniltRNAfmet pemula (4) serangkaian tiga protein yang dinamakan faktor inisiasi (IF-1. pertama. Ribosom mempunyai dua tempat untuk mengikat aminoasil-tRNA. subunit ribisom 30S mengikat faktor inisiasi 3 (IF-3). aminoasil-tRNA diikat oleh kompleks faktor penunjang Tu. yang mengandung RNA ribosomal 16S. Terdapat 3 faktor penunjang yaitu Tu. dengan dikatalisis oleh peptidil transferase.

Fosforilasi residu tirosin spesifik beberapa protein ternyata merupakan tahap penting di dalam transformasi sel normal menjadi sel kanker. gugus amino pada residu terminal amino mengalami asetilasi setelah transkripsi. menghasilkan residu fosfoserin. rantai polipeptida selalu tetap terikat pada tRNA asam amino terakhir yang masuk. fosfotreonin. semua polipeptida dimulai dengan residu N-formilmetionin pada prokariotik dan metionin pada eukariota. yang kemudian turut menyebabkan (1) penguraian hidrolitik polipeptida dari ujung tRNA terakhir dan melepaskannya dalam bebtuk bebas. Sebelum dan sesudah pelipatan. dan S. dan fosfotirosin (gugus fosfat yang berikatan pada polipeptida ini bermuatan negatif). Tahap 5 : pelipatan dan pengolahan Untuk memperoleh bentuk aktifnya secara biologis. dan mengikat gugus fosfat. ada tiga faktor pengakhir (terminasi) atau faktor pembebas. Fosforilasi Asam Amino Hidroksi. yaitu protein R1. Terlepasnya urutan pemberi isyarat. Pada setiap penambahan residu asam amino. residu metionin pemuka. dan (3) dissosiasi ribosom 70S menjadi subunit 30S dan 50S nya siap untuk memulai rantai polipeptida yang baru. dimana pengolahannya bergantung pada proteinnya. . polipeptida baru dapat mengalami pengolahan oleh kerja enzimatik untuk melepaskan asam amino penginisiasi. Namun gugus formil. beberapa protein dibuat dengan urutan ekstra polipeptida. UAG. didalam sel urutan pengisyarat akan dibebaskan oleh peptidase spesifik. atau untuk mengikat gugus oligosakarida atau gugus prostetik. Tahap 4 : Terminasi dan pembebasan Terminasi polipeptida didisyaratkan oleh satu diantara tiga triplet terminasi (UAA. R2. Sekali ribosom mencapai kodon terminasi. gugus hidroksil residu serin. untuk mengarahkan protein sampai tujuan . karena dipeptidil tRNA masih terikat pada kodon kedua mRNA dan menyebabkan pelepasan tRNA semula pada tempat A dan kodon kedua pada tempat P. Modifikasi terminal amino dan terminal karboksil. Pergeseran ytersebut dinamakan tahap translokasi yang memerlukan faktor perpanjangan G dan juga hidrolisis molekul GTP (sebagai sumber energi) lainnya secara bersamaan . metil. Perubahab tersebut menggerakkan ribososn kekodon berikutnya menuju ujung 3’ mRNA.ke tempat P. pada protein lain residu terminal karboksil dapat dimodifikasi. polipeptida harus mengalami pelipatan menjadi konfirmasi tiga dimensi yang benar. karboksil atau gugus lain pada residu asam amino tertentu. treonin. dan tirosin beberapa protein mengalami fosforilasi secara enzimatik oleh ATP. Pada beberapa protein . Perubahan yang terjadi tersebut dinamakan modifikasi pasca translasi. yang terdiri dari 15 sampai 30 residu pada ujung terminal amino. (2) pelepasan tRNA terakhir yang sekarang kosong dari tempat P. dan kadang satu atau lebih residu berikutnya dapat dibebaskan oleh kerja spesifik dan oleh karena itu tidak muncul pada protein bentuk akhir. dan UGA) dimana triplet tersebut tidak menyandi asam amino manapun.

ptoteoglikan yang melapisi mambran mukosa. residu lisin tertentu mengalami metilasi enzimatik. gugs karboksilat beberapa residu glutamat mengalami metilasi. gugus karboksil tambahan dapat ditambahkan kepada residu asam aspartat dan glutamat beberapa protein. Struktur primer protein bisa ditentukan dengan beberapa metode: (1) hidrolisis protein dengan asam kuat (misalnya. 1. Atom C α. Gugus prostetik ini juga diikat pada rantai polipeptida setelah protein meninggalkan ribosom. 4. terikat menyilang secara kovalen oleh pembentukan gugus disulfida secara enzimatis dari residu sistein didalam satu rantai polipeptida atau diantara dau rantai. struktur tersier dan struktur kuartener. Contoh. Gugus karboksil yang terikat pada atom C α. Residu monometil dan metilisin terdapat pada beberapa protein otot dan sitikrom c. 3. rantai sisi karbohidrat diikat secara enzimatis pada residu asparagin. Gugus R yang juga terikat pada atom C α. pada protein lain. 2. struktur sekunder. 6N HCl) dan kemudian komposisi asam amino ditentukan . banyak enzim mengandung gugus prostetik yang terikat secara kovalen yang penting bagi aktivitasnya. beberapa protein yang dikeluarkan dari sel eukaryotik setelah mengalami pelipatan spontan menjadi konformasi seutuhnya. Struktur protein Suatu asam amino-α terdiri atas: 1. Gugus amino yang terikat pada atom C α. Ada 4 tingkat struktur protein yaitu struktur primer. 5. pada beberapa glikoprotein. Jembatan yang terbentuk dengan cara ini membantu melindungi konformasi lipatan asal molekul protein dari denaturasi. pada glikoprotein lain diikat pada residu serin dan treonin. Pengikatan Rantai Sisi Karbohidrat. Pembentukan Jembatan Sulfida.contohnya. Disebut α karena bersebelahan dengan gugus karboksil (asam). mengandung rantai sisi oligosakarida. Penambahan Gugus Prostetik. molekul biotin yang terikat secara kovalen pada asetil KoA karboksilase dan gugus heme sitokrom c. pada beberapa protein. Atom H yang terikat pada atom C α. Struktur primer Struktur primer adalah urutan asam-asam amino yang membentuk rantai polipeptida.Reaksi karboksilasi. Metilasi gugus R. yang membebaskan muatan negatifnya.

Di bagian lain. Karena residu . 2. Pada struktur sekunder. Konsentrasi residu nonpolar dalam bagian interor protein menirinkan jumlah residu permukaan dan memaksimalkan peluang bagi lapisan tipis molekul air permukaaan untuk membentuk ikatan hidrogen antara satu dengan yang lainnya yaitu suatu proses yang berkaitan dengan peningkatan entropi. Kekuatan yang menstabilkan struktur protein Beberapa interaksi nonkovalen yang secara individual lemah. Gugus polar spesifik yang melakukan fungsi biologis yang esensial dapat terletak dalam celah yang menembus bagian interior protein. interaksi elektrostatik dan kekuatan van der Walls. Interaksi elektrostatik Interaksi elektrostatik atau ikatan garam dibentuk antar gugus yang muatannya berlawanan seperti gugus terminal amino dan karboksil pada peptida dan gugus R bermuatan pada residu polar aminoasil. Ikatan hidrogen Residu dengan gugus polar R umumnya terdapat pada permukaan protein globuler. melalui rantai samping asam amino. Kekuatan ini mencakup iktan hidrogen. Keseluruhan bentuk yang sferis kasar mengurangi daerah permukaan. Interaksi hidrofobik Interaksi ini meliputi gugus nonpolar R pada residu aminoasil yang dalam protein globular thipikal berada dalam bagian interior protein. protein sudah mengalami interaksi intermolekul.dengan instrumen amino acid analyzer. residu aminoasil pada tulang punggung membentuk ikatan hidrogen antara satu dgn yang lain. dimana residu tersebut membentuk ikatan hidrogen terutama dengan molekul air. dan (4) penentuan massa molekular dengan spektrometri massa. lingkungan nonpolar membran biologik lebih memberikan peluang bagi residu permukaaan yang hidrofobik yang gugus nonpolar R nya berpartisipasi dalam interaksi hidrofobik dengan rantai samping akil ester asil lemak pada lapisan ganda membran. Analisa defraksi sinar-X merupakan cara yang baik untuk mempelajari struktur sekunder protein serabut. Berkebalikan. (2) analisis sekuens dari ujung-N dengan menggunakan degradasi Edman. Pembentukan interaksi ini digerakkan secara entropis. (3) kombinasi dari digesti dengan tripsin dan spektrometri massa. namun secara numerik cukup kuat menstabilkan konformasi protein. Struktur sekunder Struktur sekunder protein bersifat reguler. interaksi hidrofobik. pola lipatan berulang dari rangka protein.

didominasi oleh ikatan hidrogen antar rantai samping yang membentuk pola tertentu bergantung pada orientasi ikatan hidrogennya. maka keberadaan garam seperti KCL dapat menurunkan secara bermakna interaksi ionik antar residu permukaan. ikatan ion. misalnya hemoglobin. Ikatan yang membentuk struktur ini. Jadi. Sebagai contoh. b-sheet itu sendiri ada yang paralel dan juga ada yang anti-paralel. konformasi β. Beberapa protein telah dapat ditentukan struktur tersiernya. Spektrum CD dari puntiran-alfa menunjukkan dua absorbans negatif pada 208 dan 220 nm dan lempeng-beta menunjukkan satu puncak negatif sekitar 210-216 nm. Jarak dimana kekuatan yang menarik bekerja maksimal dan kekuatan yang menolak minimal disebut jarak kontak van der Walls. membentuk globular. ribonulease dan kimo tripsinogen. mioglobin. komposisi struktur sekunder dari protein juga bisa diestimasi dari spektrum inframerah. struktur tersier enzim sering padat. yang struktur tiga dimensiny lebih rumit daripada protein tersebut. Kekuatan yang menarik (attractive force) meliputi interaksi antar sifat bipoler yang terbentuk oleh fluktuasi monomer distribusi elektron pada atom didekatnya. bergantung pada orientasi kedua rantai polipeptida yang membentuk struktur sekunder tersebut. Pada spektrum FTIR. Dua pola terbanyak adalah alpha helix dan beta sheet . Interaksi van der Walls Kekuatan van der Wall bersifat sangat lemah serta bekerja hanya pada jarak yang amat pendek mencakup komponen yang menarik dan yang menolak. Kekuatan yang menolak (repulsive pulse) turut berperan ketika dua buah atom datang begitu dekat sehingga orbit elektronnya saling tumpang tindih. . van der Waals. lisozim. Estimasi dari komposisi struktur sekunder dari protein bisa dikalkulasi dari spektrum CD. Struktur sekunder bisa ditentukan dengan menggunakan spektroskopi circular dichroism (CD) dan Fourier Transform Infra Red (FTIR). pita amida-I dari puntiran-alfa berbeda dibandingkan dengan pita amida-I dari lempeng-beta. Interaksi intra molekuler seperti ikatan hidrogen. hidropobik turut menentukan orientasi struktur 3 dimensi dari protein. Struktur tersier Struktur tersier terbentuk karena terjadinya perlipatan (folding) rantai α-helix. berbentuk globuler.polar dapat pula berpartisipasi dalam interaksi ionik. maupun gulungan rambang suatu polipeptida. 3.

juga bila ditempatkan dalam larutan urea atau garam berkonsentrasi tinggi. Sebagai contoh adalah molekul hemoglobin manusia yang tersusun atas 4 subunit. Sebagian besar protein oligomer mengalami disidiasi pada pH tinggi atau rendah. Dalam proses denaturasi ini. Merenggangnya satuan rantai polipeptida Struktur kuartener yang terkenal adalah enzim Rubisco dan insulin. α dan β. Struktur kuartener Beberapa protein tersusun atas lebih dari satu rantai polipeptida. yaitu : 1. trimer. Struktur kuartener menggambarkan subunit-subunit yang berbeda dipak bersama-sama membentuk struktur protein. . Disosiasirantai polipeptida yang satu dengan yang lainnya 2. Masing-masing sub bagian terdiri atas dua rantai polipeptida. atau kuartomer) dan membentuk struktur kuartener. yang akan berdisosiasi pada proses pengenceran. Kemampuan untuk berhimpun diri daripada beberapa sub bagian ini merupakan ciri struktur kuartener suatu protein oligomer. Kemantapan struktur kuartener suatu protein oligomer disebabkan oleh interaksi dan ikatan non-kovalen yang lemah antara masing-masing sub bagiannya. Beberapa molekul protein dapat berinteraksi secara fisik tanpa ikatan kovalen membentuk oligomer yang stabil (misalnya dimer. protein oligomer mengalami dua proses bertingkat.Struktur tersier dari protein enzim triosa fosfat isomerase (TPI) 4.

struktur yang paling kompatibel untuk suatu sekuens asam amino dipilih dari semua jenis struktur tiga dimensi protein yang ada. kedua metode tersebut sangat memakan waktu dan relatif mahal. Namun.Struktur hemoglobin yang merupakan struktur kuartener protein Struktur protein dapat diketahui dengan kristalografi sinar-X atau pun spektroskopi NMR. ditentukan berdasarkan atas struktur protein lain atau protein templet. metode sekuensing protein relatif lebih mudah mengungkapkan sekuens asam amino protein. Salah satu penerapan metode ini adalah homology modelling. Dengan perkataan lain. Struktur protein dapat ditentukan dari sekuens primernya tanpa membandingkan dengan struktur protein lain berdasarkan pendekatan de novo atau ab initio. Pemodelan protein komparatif (comparative protein modelling) meramalkan struktur suatu protein berdasarkan atas struktur protein lain yang telah diketahui. Metode prediksi struktur protein yang ada saat ini dapat dikategorikan ke dalam dua kelompok. Pada pendekatan ini. Latar belakang protein threading ialah bahwa struktur protein lebih dikonservasi daripada sekuens protein selama evolusi. Pemodelan homologi didasarkan atas teori bahwa dua protein yang homolog memiliki struktur yang sangat mirip satu sama lain. daerah-daerah yang penting bagi fungsi protein dipertahankan strukturnya. struktur suatu protein yang disebut dengan protein target. yaitu metode pemodelan protein komparatif dan metode pemodelan de novo. penerapan lain pemodelan komparatif ialah protein threading yang didasarkan atas kemiripan struktur tanpa kemiripan sekuens primer. Selain itu. misalnya dengan menirukan proses pelipatan (folding) protein dari sekuens primernya menjadi struktur tersiernya (misalnya dengan simulasi dinamika molekular). yaitu prediksi struktur tersier protein berdasarkan atas kesamaan struktur primer protein. Terdapat banyak kemungkinan dalam pendekatan ini. Pada metode ini. . Sementara itu. Prediksi struktur protein berusaha meramalkan struktur tiga dimensi protein berdasarkan atas sekuens asam aminonya. yang telah diketahui dan memiliki kemiripan sekuens dengan protein target tersebut. Metode-metode yang tergolong dalam protein threading berusaha menentukan tingkat kompatibilitas tersebut. Prosedur-prosedur ini cenderung membutuhkan proses komputasi yang intens sehingga saat ini hanya digunakan dalam menentukan struktur protein-protein kecil. atau dengan optimisasi global fungsi energi protein. prediksi tersebut meramalkan struktur sekunder dan struktur tersier berdasarkan atas struktur primer protein.

Asan amino bergugus R positif atau negatif memiliki fungsi dalam sistem "pemancaran muatan" yang mentransmisikan muatan listrik lewat jarak yang cukup jauh pada saat terjadi katalis enzimatik. Arginin tidak esensial bagi anakanak dan orang dewasa. Asam amino dengan gugus R bermuatan positif. L & I merupakan asam amino paling hidrofobik. misalnya Serin . valin. metionin. alanin. threonin. tapi berguna bagi pertumbuhan bayi. asparagin. Gugus R bermuatan pada asam amino yang bersifat asam dan alkalis mempunyai peranan penting untuk menstabilkan bentuk protein spesifik lewat pembentukan ikatan garam. asam amino ke 21 disebut selenosistein (jarang ditemukan) Terdapat di beberapa enzim seperti gluthatione peroxidase. arginin. Memiliki gugus R yang tidak bermuatan. Bersifat hidrofobik. terdiri dari 10 asam amino esensial dan 14 asam amino non-esensial. Glisin. valin. Bersifat relatif non polar (hidrofobik). Histidin esensial bagi anak-anak tetapi tidak esensial bagi orang dewasa. Umum terdapat pada protein yang berinteraksi dengan lipid. Mempunyai gugus yg bersifat basa pada rantai sampingnya. fenilalanin. Selenenosistein mempunyai kode genetik UGA (biasa untuk stop kodon) dan terjadi pd mRNA dengan struktur 2nd yg banyak. Meskipun relatif jarang ditemukan dalam sebagian besar protein. Fenilalanin bersama dgn V. triptophan dengan sifatnya itu memberikan kontribusi yang besar pada kemampuan sebagai protein besar untuk menyerap cahaya pada regio 280nm sehingga sering digunakan untuk menentukan kadar protein. terdiri atas Lisin. Cenderung terdapat di bagian luar protein. leusin. khususnya triptophan menyerap sinar UVdengan panjang gelombang yang tinggi (250-290nm). Memiliki gugus R alifatik. Beberapa asam amino. Bersifat hidrofilik ( mudah larut dalam air). histidin. Sampai kini dikenal 24 jenis asam amino. Ke-10 asam amino itu adalah lisin. Terdiri atas Fenilalanin. Asam amino dengan gugus R aromatik. glutamin. Histidin mempunyai muatan mendekati netral (pd . isoleusin dan prolin. dan histidin. treonin.Mutu protein dinilai dari perbandungan asam-asam amino (penyusun protein) yang menyusunnya. Asam amino non polar. tirosin dan triptofan. dan harus diperoleh dari makanan. Asam amino polar. metionin. leusin. isoleusin. Diketahui. sistein. Asam amino esensial yakni asam amino yang tidak dapat dibuat sendiri oleh tubuh kita. Bersifat polar (terletak di permukaan protein dapat mengikat air). dan arginin.

sklerotin. (3) Modifikasi lisin. Asam amino dengan gugus R bermuatan negatif. oleh prokolagen prolin hidroksilase. Beberapa contoh misalnya: protein pembungkus virus. Protein pengangkut Protein pengangkut mempunyai kemampuan mengikat molekul mengikat molekul tertentu dan melakukan pengangkutan berbagai macam zat melalui aliran darah. merupakan unsur filamen yang bergerak dalam miofibril. merupakan unsur filamen tak bergerak dalam miofibril. bulu ayam dan kuku. terdapat dalam rambut getar dan flagel. sering berperan dalam reaksi ensimatis yang melibatkan pertukaran proton. terdapat dalm kulit. (2) modifikasi prolin dalam proses modifikasi posttranslasi. katalisator pemutus ikatan peptida tertentu dalam polipeptida. terdapat pada jaringan penyambung yang elastis (ikat sendi) mukoprotein. merupakan komponon membran sel. Contoh enzim : ribonuklease. merupakan selubung pada kromosoma. 2. Enzim Enzim merupakan golongan protein besar dan paling penting. α-keratin. Pada jasad hidup yang berbeda terdapat berbagai macam enzim yang berbeda pula. fibroin. Molekul enzim biasanya berbentuk bulat (globular). Contohnya miosin. 4. Contohnya. 3. terdapat di kolagen dan miosin (protein kontraksi pd otot) dan berperan untuk sisi terikatnya polisakarida. dinein.gugus imidazol) dibanding lisin (gugus amino) dan arginin (gugus guanidino). Misalnya (1) modifikasi serin yang mengalami fosforilasi oleh protein kinase. suatu enzim yang mengkatalisa hidrolisis RNA. aktin. terdapat dalam rangka luar insekta. terdiri atas Aspartat dan glutamat. Protein kontraktil Protein kontrakstil merupakan golongan protein yang berperan dalam proses gerak. Kurang lebih 300 asam amino non standar dijumpai pada sel. Asam amino non standar. terdapat dalam sekresi mukosa (lendir). elastin. Protein pembangun Protein pembangun berfungsi sebagai unsur pembentuk struktur. Merupakan asam amino diluar 20 macam asam Amino standar yang terjadi karena modifikasi yang terjadi setelah suatu asam amino standar menjadi protein. . berperan dalam proses pemindahan elektron. glikoprotein. tripsin. merupakan serabut dalam jaringan penyambung. kolagen . terdapat dalam kokon ulat sutera. Klasifikasi Protein didasarkan Fungsi Biologisnya 1. sebagian terdiri atas satu rantai polipeptida dan sebagian lagi terdiri lebih dari satu polipeptida. sitokrom. Mempunyai gugus karboksil pada rantai sampingnya sehingga bermuatan (-) / acid pada pH 7. Karena histidin dapat terionisasi pada pH mendekati pH fisioligis. Ditemukan pada kolgen untuk menstabilkan struktur.

serum albumin. Protein cadangan Protein cadangan disimpan untuk berbagai proses metabolisme dalam tubuh. β-lipoprotein. risin. Kekurangan protein pada anak dapat menyebabkan gangguan pertumbuhan. Sedangkan bila kekurangan protein itu . merupakan protein susu. hormon pertumbuhan. sebagai alat pengangkut asam lemak dalam darah. suatu protein enzim yang menyebabkan terhidrolisisnya fosfogliserida yang terdapat dalam membran sel. terdiri atas gugus senyawa heme yang mengandung besi terikat pada protein globin. Anak penderita kuashuiorkor akan apatis. 5. yang bila berlanjut parah bisa menyebabkan kuashiorkor. mioglobin. saat pertumbuhan janin paling pesat dan payudara serta organ-organ lain ibu menjadi lebih besar untuk mengakomodasi kebutuhan janin yang makin besar. berfungsi sebagai alat pengangkut oksigen dalam darah beberapa macam invertebrata.hemoglobin. sebagai contoh misalnya: insulin. bayi yang berberat lahir rendah biasanya berasal dari ibu hamil yang tidak mengongsumsi cukup protein selama hamil. sebagai alat pengangkut lipid dalam darah. 8. protein racun dari beras. feritin. rewel. Protein pelindung Umumnya terdapat dalam darah vertebrata. Merupakan tempat cadangan mbesi dalam limpa. Contoh kasus akibat kekurangan dan kelainan struktur protein Sindrom Muka Bengkak Kekurangan protein dalam jangka lama bisa mengganggu berbagai proses dalam tubuh dan menurunkan daya tahan terhadap penyakit. merupakan komponen dalam mekanisme pembekuan darah. sebagai alat pengangkut oksigen dalam jaringan otot. 6. zein. racun ular. seruloplasmin. berperan menstimulasi pertumbuhan tulang. hemosianin. berfungsi mengatur metabolisme glukosa. misalnya: racun dari closridium botulinun. berfungsi sebagai alat pengangkut oksigen dalam darah vertebrata. fibrinogen. merupakan sumber pembentuk fibrin dalam proses pembekuan darah. Contohnya: antibodi merupakan protein yang hanya dibentuk jika ada antigen (protein asing). trombin. kurang nafsu makan. menyebabkan keracunan bahan makanan. dan wajahnya bengkak akibat adanya edema (penumpukan cairan dalam sel-sel tubuh). Protein bersifat racun Beberapa protein bersifat racun terhadap hewan kelas tinggi. berperan pengatur sintesis kortikosteroid. khususnya pada trimester kedua dan ketiga. Berbagai penelitian menunjukkan. Protein Hormon Seperti enzim. 7. sebagai alat pengangkut ion tembagadalam darah. Ibu hamil perlu mengonsumsi cukup protein sepanjang kehamilan. hormon juga termasuk protein yang aktif. hormon adrenokortikotrop. Misalnyaovalbumin. merupakan protein dalam biji jagung.

yakni tubuh tinggal tulang dan kulit. anak bisa menderita marasmus.disertai kurangnya kalori. para ahli biokimia memprediksi adanya struktur lain diluar struktur protein PrP normal. sedangkan pada PrP yang menyebabkan penyakit. yang menyebabkan penyakit. penerima Nobel Kedokteran 1997. Hasil penelitian menunjukan bahwa protein ini lebih tahan terhadap serangan protease dibanding protein biasa. Tetapi. Struktur Scrapie PrP Struktur Normal PrP Belakangan diketahui bahwa scrapie PrP terbentuk dari konversi PrP normal di dalam neuron. aktivitas prion tidak menurun. Hasil studi kristalografi dengan menggunakan sinar X ditemukan adanya dua struktur protein PrP yang berbeda. Dari hasil ini. Penyakit sapi gila di inggris belakangan diketahui disebabkan oleh protein prion ini. Dari sini para ilmuan lalu menyimpulkan bahwa prion tidak memiliki DNA ataupun RNA. Penelitian lain juga mendapati bahwa saat DNAase dan RNAase dimasukan ke dalam sistem. tidak dideteksi adanya penyakit. Dari hasil studi ini diduga perubahan a-heliks menjadi beta-sheet inilah yang menyebabkan protein ini menjadi desease agent. diketahui bahwa gen yang mengkode prion terdapat disetiap organisme hidup yang menjadi inang untuk berkembangnya prion. para ilmuan sangat sukar memahami bagaimana mungkin protein bisa menjadi desease agent dan dapat diturunkan. Protein Prion sebagi penyebab penyakit Sapi Gila Stanley Prusiner. Pada protein PrP normal. sekali scrapie PrP terbentuk ia akan menginduksi perubahan struktur dari protein PrP normal untuk menjadi Scrapie PrP. saat gen ini diekspresikan dan proteinnya di injeksikan ke dalam tubuh tikus percobaan. Pada awalnya. semua struktur sekundernya adalah alpha-heliks. Di dalam otak lisosom . Dari hasil penelitian. menemukan bahwa protein bernama prion dalam kondisi normal tidak memiliki struktur yang jelas namun kemudian berubah menjadi abnormal yang menyebabkan penyakit (bersifat patogen) dengan membentuk struktur tertentu. Protease adalah suatu enzim yang berfungsi untuk mengurai protein. Gen tersebut dikenal sebagai PrP. terdapat perubahan struktur pada daerah tertentu dari a-heliks menjadi b-sheet. Scrapie PrP yang terbentuk terakumulasi di dalam lisosom. Protein yang menyebabkan penyakit sapi gila ini kemudian dinamai Scrapie PrP. Hasil penelitian menunjukkan bahwa. tetapi saat dimasukan protease aktivitasnya menurun. muka menjadi tua.

TME (transmissible mink encephalopathy) untuk mink. Principles of Biochemistry. Maggy Thenawijaya. The Biology ProjectBiochemistry. . 1996. Protein. Mayes PA. BSE (bovine spongiform encephalopathy) untuk sapi. Scrapie untuk domba. CWD (chronic wasting disease) untuk muledeer dan elk. Inilah yang terjadi pada penyakit sapi gila di Inggris dan di Jepang baru baru ini. Setiap konformasi memiliki efek penyakit yang lain.protein\molekulbiomilenium. muhammad. Edisi: 28 Januari 2003 www. -Bandung : Penerbit ITB www. Tokyo Institute of Technology. Penerjemah: Sadikin dkk (Tim Penerjemah Bagian Biokimia FKUI). penerbit Erlangga. BIOKIMIA. Institut Pertanian Bogor.id\keajaiban. Rukman Hertadi. enzim & asam nukleat. Jakarta: EGC Wirahadikusumah. Edisi XXV. Jakarta: EGC Stryer L. 1982.google. Inilah salah satu keajaiban dari peran protein yang hampir tidak mungkin dilakukan oleh molekul lain.co.edu\biochemistry\biochemistry.php. Penerjemah Hartono Andry. Edisi IV. Murray RK. Ir. Albert L.html. 1989.. Granner DK. Hasil penelitian mutakhir menyebutkan bahwa prion ternyata dapat memiliki berberapa konformasi selain scrapie PrP tergantung organismanya. penerjemaah Dr. Rodwell VW. Biokimia Harper.biology. Sumber prion ini diduga berasal dari daging domba tersebut. prionnya akan dikeluar dan menyerang sel yang lain. 2003. KEPUSTAKAAN Lehninger. Japan. Graduate School of Bioscience and Biotechnology. Sapi-sapi tersebut sebelumnya diberi makanan olahan yang berasal dari daging domba. Sel yang telah mati akibat pecahnya lisosom ini akan membentuk lobang-lobang dalam otak.yang telah dipenuhi oleh Scrapie PrP ini kemudian pecah dan merusak sel. 2003. Biokimia.arizona.