MAKALAH STRUKTUR DAN FUNGSI PROTEIN DISUSUN UNTUK MELENGKAPI TUGAS BIOLOGI MOLEKULER

OLEH SETYA BUDI M0406057

JURUSAN BIOLOGI FAKULTAS MATEMATIKA DAN ILMU PENGETAHUAN ALAM UNIVERSITAS SEBELAS MARET SURAKARTA 2008

yaitu sebagai bahan struktural dan sebagai mesin yang bekerja pada tingkat molekular. dilangsungkan oleh tiga protein sitosol spesifik yang dinamakan faktor inisiasi. bukan pada ribosom.masing dari 20 asam amino diikat secara kovalen dengan suatu RNA pemindah spesifik dengan memanfaatkan energi ATP. Pemilihan sumber protein ini harus bijaksana. Molekul protein mengandung karbon. Sedangkan protein struktural lain ada juga yang berfungsi sebagai perekat. seafood. Dalam proses ini memerlukan guanosin trifosfat (GTP). daging ternak. karena banyak makanan yang tinggi protein juga tinggi lemak dan kolesterol. protein merupakan komponen terbesar kedua setelah air. biji-bijian. Protein dapat memerankan fungsi sebagai bahan struktural karena seperti halnya polimer lain. hidrogen. rambut. rambut. Reaksi ini dikatalisis oleh enzim pengaktif yang memerlukan Mg2+ sebagai kofaktor yang masing. Protein ditemukan dalam berbagai jenis bahan makanan. Sedangkan dalam tenunan daging segar sekitar 20%. Selain itu protein juga dapat berperan sebagai biokatalis untuk reaksi-reaksi kimia dalam sistem makhluk hidup. tRNA asam amino penginisiasi ini berpasangan dengan triplet nukleutida spesfik atau kodon pada mRNA yang menyandi permulaan rantai polipeptida. tulang. seperti kolagen. protein memiliki rantai yang panjang dan juga dapat mengalami cross-linking dan lain-lain. nitrogen dan kadang sulfur serta fosfor.masing spesifik bagi satu asam amino dan bagi tRNA-nya. diikuti oleh inisiasi asam amino yang diikat oleh tRNA-nya membentuk suatu kompleks inisiasi. daging unggas. Suatu sistem metabolisme akan terganggu apabila biokatalis yang berperan di dalamnya mengalami kerusakan. hormon. Protein merupakan salah satu bio-makromolekul yang penting perananya dalam makhluk hidup. mulai dari kacangkacangan. Tahap utama sintesis protein Tahap 1 : Aktivasi asam amino Tahap ini terjadi di sitosol. Makromolekul ini mengendalikan jalur dan waktu metabolisme yang kompleks untuk menjaga kelangsungan hidup suatu organisma. sampai produk susu. Fungsi dari protein itu sendiri secara garis besar dapat dibagi ke dalam dua kelompok besar. berfungsi sebagai pelindung. otot. dan enzim. dan kuku. sebagai contoh a dan b-keratin yang terdapat pada kulit. termasuk kulit. Setiap sel dalam tubuh kita mengandung protein. . Diperkirakan 50% berat kering sel dalam jaringan hati dan daging terdiri dari protein. fibrous protein. Pada sebagian besar jaringan tubuh. Tahap 2 : Inisiasi Rantai Polipeptida RNA pembawa pesan yang membawa sandi bagi polipeptida yang akan dibentuk diikat oleh subunit ribosom yang berukuran lebih kecil. Beberapa protein struktural. air liur. Masing. darah.PROTEIN Protein (akar kata protos dari bahasa Yunani yang berarti "yang paling utama") adalah senyawa organik kompleks berbobot molekul tinggi yang merupakan polimer dari monomer-monomer asam amino yang dihubungkan satu sama lain dengan ikatan peptida. Buah dan sayuran memberikan sedikit protein. kuku. oksigen.

Masing. dengan dikatalisis oleh peptidil transferase. yang dinamakan kompleks inisiasi yang mengadung mRNA dan N-formilmetionil t-RNAfmet pada keseluruhan kompleks 70Sini dijamin oleh dua titik pengenal dan perlekatan. masing-masing diangkut menuju ribosom dan diletakkan ke tempatnya secara benar oleh tRNA masing-masing. kompleks berukuran besar bergabung dengan subunit ribosomal 50S dan dengan bersamaan dengan itu. dan IF-3). Tahap ketiga. tahap kedua. tempat aminoasil atau tempat A. kompleks Tu-GTP dibentuk kembali dari kompleks Tu-GDP oleh semua faktor Ts dan GTP. ribososm bergerak di sepanjang mRNA menuju ujung 3’-nya melampaui jarak satu kodon. Ribosom mempunyai dua tempat untuk mengikat aminoasil-tRNA. bersamaam dengan itu GTP terhidrolisis dan kompleks Tu-GDP dibebaskan dari ribosom 70S. tahap kedua. pertama. dan G. Pada titik pengenalan antikodon triplet pada aminoasil –tRNA pemula berpasanga basa secara antiparalel dengan triplet kodon AUG didalam mRNA. Pembentukan kompleks inisiasi terjadi dalam tiga tahap. yang mengandung RNA ribosomal 16S.masing merupakan rangkaian subunit 50S dan 30S dalam posisi spesifik.tRNAfmet pengawal. IF-3 dan mRNA membentuk kompleks yang lebih besar dengan mengikat protein pengawal IF-2yang telah mengandung GTP terikat dan Nformilmetionol. aminoasil-tRNA diikat oleh kompleks faktor penunjang Tu. Ts. ikatan peptida yang baru terbentuk diantara asam amino yang tRNA-nya terletak pada tempat A dan P pada ribosom yang terjadi melalui pemindahan gugus asil N-formilmetionion pemula dari tRNA-nya ke gugus amino asam amino yang baru memasuki tempat A.Inisiasi pada prokariotik memerlukan : (1) subunits 30S. subunit ribisom 30S mengikat faktor inisiasi 3 (IF-3). yang ditempatkan dengan tepat pada kodon pengawal. yang mengandung molekul GTP terikat yang kemudian akan berikatan dengan kompleks inisiasi 70S. Titik perlekatan kedua aminoasi-tRNA pemula ini adalah pada sisi P ribosom. Tahapannya. molekul GTP yang terikat dengan IF-2 dihidrolisis menjadi GDP dan fosfat yang segera dibebaskan. yang mencegah bergabungnya subunit 30S dan 50S. kompleks subunit 30S. Energi yang diperlukan untuk mengikat setiap aminoasil t-RNA yang datang dan untuk pergerakan ribosom disepanjang RNA pembawa pesan satu kodon diperoleh dari hidrolisis dua molekul GTP bagi setiap residu yang ditambahkan ke polipeptida yang sedang tumbuh. (5) GTP.formilmetioniltRNAfmet pemula (4) serangkaian tiga protein yang dinamakan faktor inisiasi (IF-1. IF-2. Terbentuk di peptidil tRNA pada tempa A dan sekarang tRNAfmet pemula yang telah “kosong” terikat pada tempat P. Pemanjangan digiatkan oleh protein sitosol yang dinamakan faktor pemanjangan. tahap ketiga. sehingga kodon pemula pada mRNA [(5’)AUG(3’)] mengikat lokasi khusus pada subunit 30S oleh isyarat pemula khusus pada mRNA yang terletak pasa sisi 5’ kodon AUG. Tahap 3 : Pemanjangan Rantai polipeptida diperpanjang oleh pengikatan kovalen unit asam amino berturutturut. Tahap pertama. yang berpasangan dengan kodonnya pada molekul RNA pembawa pesan. IF-3 dan IF-2 juga terlepas dari ribosom. Sekarang didapatkan ribososm 70S fungsional. Pergrakan ribosom menggeser dipeptidil tRNA dari tempat A . Terdapat 3 faktor penunjang yaitu Tu. Aminoasil-tRNA yang baru terbentuk tersebut akan terikat pada tempat aminoasil atau tempat A. dan tempat peptidil atau tempat P. (2) mRNA penyandi polipeptida yang akan dibentuk (3) N.

ke tempat P. yaitu protein R1. . Terlepasnya urutan pemberi isyarat. gugus amino pada residu terminal amino mengalami asetilasi setelah transkripsi. semua polipeptida dimulai dengan residu N-formilmetionin pada prokariotik dan metionin pada eukariota. rantai polipeptida selalu tetap terikat pada tRNA asam amino terakhir yang masuk. Fosforilasi Asam Amino Hidroksi. (2) pelepasan tRNA terakhir yang sekarang kosong dari tempat P. dan UGA) dimana triplet tersebut tidak menyandi asam amino manapun. Sekali ribosom mencapai kodon terminasi. residu metionin pemuka. Perubahan yang terjadi tersebut dinamakan modifikasi pasca translasi. yang terdiri dari 15 sampai 30 residu pada ujung terminal amino. atau untuk mengikat gugus oligosakarida atau gugus prostetik. untuk mengarahkan protein sampai tujuan . dan (3) dissosiasi ribosom 70S menjadi subunit 30S dan 50S nya siap untuk memulai rantai polipeptida yang baru. gugus hidroksil residu serin. metil. Tahap 4 : Terminasi dan pembebasan Terminasi polipeptida didisyaratkan oleh satu diantara tiga triplet terminasi (UAA. polipeptida harus mengalami pelipatan menjadi konfirmasi tiga dimensi yang benar. menghasilkan residu fosfoserin. karboksil atau gugus lain pada residu asam amino tertentu. Fosforilasi residu tirosin spesifik beberapa protein ternyata merupakan tahap penting di dalam transformasi sel normal menjadi sel kanker. treonin. pada protein lain residu terminal karboksil dapat dimodifikasi. Tahap 5 : pelipatan dan pengolahan Untuk memperoleh bentuk aktifnya secara biologis. yang kemudian turut menyebabkan (1) penguraian hidrolitik polipeptida dari ujung tRNA terakhir dan melepaskannya dalam bebtuk bebas. dan tirosin beberapa protein mengalami fosforilasi secara enzimatik oleh ATP. UAG. karena dipeptidil tRNA masih terikat pada kodon kedua mRNA dan menyebabkan pelepasan tRNA semula pada tempat A dan kodon kedua pada tempat P. dan S. Namun gugus formil. ada tiga faktor pengakhir (terminasi) atau faktor pembebas. Pada beberapa protein . dimana pengolahannya bergantung pada proteinnya. Sebelum dan sesudah pelipatan. Pada setiap penambahan residu asam amino. dan mengikat gugus fosfat. polipeptida baru dapat mengalami pengolahan oleh kerja enzimatik untuk melepaskan asam amino penginisiasi. Modifikasi terminal amino dan terminal karboksil. Perubahab tersebut menggerakkan ribososn kekodon berikutnya menuju ujung 3’ mRNA. didalam sel urutan pengisyarat akan dibebaskan oleh peptidase spesifik. dan kadang satu atau lebih residu berikutnya dapat dibebaskan oleh kerja spesifik dan oleh karena itu tidak muncul pada protein bentuk akhir. R2. dan fosfotirosin (gugus fosfat yang berikatan pada polipeptida ini bermuatan negatif). beberapa protein dibuat dengan urutan ekstra polipeptida. fosfotreonin. Pergeseran ytersebut dinamakan tahap translokasi yang memerlukan faktor perpanjangan G dan juga hidrolisis molekul GTP (sebagai sumber energi) lainnya secara bersamaan .

Gugus R yang juga terikat pada atom C α. Penambahan Gugus Prostetik. 4. ptoteoglikan yang melapisi mambran mukosa. Jembatan yang terbentuk dengan cara ini membantu melindungi konformasi lipatan asal molekul protein dari denaturasi. gugs karboksilat beberapa residu glutamat mengalami metilasi. 5. Pembentukan Jembatan Sulfida. gugus karboksil tambahan dapat ditambahkan kepada residu asam aspartat dan glutamat beberapa protein. rantai sisi karbohidrat diikat secara enzimatis pada residu asparagin. Gugus karboksil yang terikat pada atom C α. 6N HCl) dan kemudian komposisi asam amino ditentukan . beberapa protein yang dikeluarkan dari sel eukaryotik setelah mengalami pelipatan spontan menjadi konformasi seutuhnya. terikat menyilang secara kovalen oleh pembentukan gugus disulfida secara enzimatis dari residu sistein didalam satu rantai polipeptida atau diantara dau rantai.Reaksi karboksilasi. 2. Atom C α. pada beberapa glikoprotein. pada protein lain. Pengikatan Rantai Sisi Karbohidrat. 3. molekul biotin yang terikat secara kovalen pada asetil KoA karboksilase dan gugus heme sitokrom c. Contoh.contohnya. Gugus amino yang terikat pada atom C α. Residu monometil dan metilisin terdapat pada beberapa protein otot dan sitikrom c. 1. Struktur protein Suatu asam amino-α terdiri atas: 1. pada beberapa protein. Disebut α karena bersebelahan dengan gugus karboksil (asam). Atom H yang terikat pada atom C α. Gugus prostetik ini juga diikat pada rantai polipeptida setelah protein meninggalkan ribosom. Ada 4 tingkat struktur protein yaitu struktur primer. pada glikoprotein lain diikat pada residu serin dan treonin. Metilasi gugus R. residu lisin tertentu mengalami metilasi enzimatik. struktur sekunder. Struktur primer protein bisa ditentukan dengan beberapa metode: (1) hidrolisis protein dengan asam kuat (misalnya. mengandung rantai sisi oligosakarida. Struktur primer Struktur primer adalah urutan asam-asam amino yang membentuk rantai polipeptida. yang membebaskan muatan negatifnya. banyak enzim mengandung gugus prostetik yang terikat secara kovalen yang penting bagi aktivitasnya. struktur tersier dan struktur kuartener.

dimana residu tersebut membentuk ikatan hidrogen terutama dengan molekul air. Keseluruhan bentuk yang sferis kasar mengurangi daerah permukaan. Pembentukan interaksi ini digerakkan secara entropis. dan (4) penentuan massa molekular dengan spektrometri massa. Analisa defraksi sinar-X merupakan cara yang baik untuk mempelajari struktur sekunder protein serabut. Gugus polar spesifik yang melakukan fungsi biologis yang esensial dapat terletak dalam celah yang menembus bagian interior protein. interaksi elektrostatik dan kekuatan van der Walls.dengan instrumen amino acid analyzer. pola lipatan berulang dari rangka protein. Ikatan hidrogen Residu dengan gugus polar R umumnya terdapat pada permukaan protein globuler. 2. Kekuatan yang menstabilkan struktur protein Beberapa interaksi nonkovalen yang secara individual lemah. Struktur sekunder Struktur sekunder protein bersifat reguler. protein sudah mengalami interaksi intermolekul. Interaksi hidrofobik Interaksi ini meliputi gugus nonpolar R pada residu aminoasil yang dalam protein globular thipikal berada dalam bagian interior protein. Kekuatan ini mencakup iktan hidrogen. melalui rantai samping asam amino. Di bagian lain. residu aminoasil pada tulang punggung membentuk ikatan hidrogen antara satu dgn yang lain. Berkebalikan. (2) analisis sekuens dari ujung-N dengan menggunakan degradasi Edman. Konsentrasi residu nonpolar dalam bagian interor protein menirinkan jumlah residu permukaan dan memaksimalkan peluang bagi lapisan tipis molekul air permukaaan untuk membentuk ikatan hidrogen antara satu dengan yang lainnya yaitu suatu proses yang berkaitan dengan peningkatan entropi. Karena residu . Pada struktur sekunder. interaksi hidrofobik. (3) kombinasi dari digesti dengan tripsin dan spektrometri massa. namun secara numerik cukup kuat menstabilkan konformasi protein. Interaksi elektrostatik Interaksi elektrostatik atau ikatan garam dibentuk antar gugus yang muatannya berlawanan seperti gugus terminal amino dan karboksil pada peptida dan gugus R bermuatan pada residu polar aminoasil. lingkungan nonpolar membran biologik lebih memberikan peluang bagi residu permukaaan yang hidrofobik yang gugus nonpolar R nya berpartisipasi dalam interaksi hidrofobik dengan rantai samping akil ester asil lemak pada lapisan ganda membran.

b-sheet itu sendiri ada yang paralel dan juga ada yang anti-paralel. Interaksi van der Walls Kekuatan van der Wall bersifat sangat lemah serta bekerja hanya pada jarak yang amat pendek mencakup komponen yang menarik dan yang menolak. Spektrum CD dari puntiran-alfa menunjukkan dua absorbans negatif pada 208 dan 220 nm dan lempeng-beta menunjukkan satu puncak negatif sekitar 210-216 nm. Ikatan yang membentuk struktur ini. didominasi oleh ikatan hidrogen antar rantai samping yang membentuk pola tertentu bergantung pada orientasi ikatan hidrogennya. maka keberadaan garam seperti KCL dapat menurunkan secara bermakna interaksi ionik antar residu permukaan. lisozim. konformasi β. hidropobik turut menentukan orientasi struktur 3 dimensi dari protein. Pada spektrum FTIR. Struktur tersier Struktur tersier terbentuk karena terjadinya perlipatan (folding) rantai α-helix. berbentuk globuler. van der Waals. membentuk globular. struktur tersier enzim sering padat. Kekuatan yang menarik (attractive force) meliputi interaksi antar sifat bipoler yang terbentuk oleh fluktuasi monomer distribusi elektron pada atom didekatnya. bergantung pada orientasi kedua rantai polipeptida yang membentuk struktur sekunder tersebut. Sebagai contoh.polar dapat pula berpartisipasi dalam interaksi ionik. komposisi struktur sekunder dari protein juga bisa diestimasi dari spektrum inframerah. Estimasi dari komposisi struktur sekunder dari protein bisa dikalkulasi dari spektrum CD. Jadi. Kekuatan yang menolak (repulsive pulse) turut berperan ketika dua buah atom datang begitu dekat sehingga orbit elektronnya saling tumpang tindih. maupun gulungan rambang suatu polipeptida. ribonulease dan kimo tripsinogen. mioglobin. Dua pola terbanyak adalah alpha helix dan beta sheet . ikatan ion. . misalnya hemoglobin. Interaksi intra molekuler seperti ikatan hidrogen. Struktur sekunder bisa ditentukan dengan menggunakan spektroskopi circular dichroism (CD) dan Fourier Transform Infra Red (FTIR). Beberapa protein telah dapat ditentukan struktur tersiernya. yang struktur tiga dimensiny lebih rumit daripada protein tersebut. Jarak dimana kekuatan yang menarik bekerja maksimal dan kekuatan yang menolak minimal disebut jarak kontak van der Walls. 3. pita amida-I dari puntiran-alfa berbeda dibandingkan dengan pita amida-I dari lempeng-beta.

Dalam proses denaturasi ini. atau kuartomer) dan membentuk struktur kuartener. Kemantapan struktur kuartener suatu protein oligomer disebabkan oleh interaksi dan ikatan non-kovalen yang lemah antara masing-masing sub bagiannya. Sebagian besar protein oligomer mengalami disidiasi pada pH tinggi atau rendah. Masing-masing sub bagian terdiri atas dua rantai polipeptida. yang akan berdisosiasi pada proses pengenceran. juga bila ditempatkan dalam larutan urea atau garam berkonsentrasi tinggi. protein oligomer mengalami dua proses bertingkat. Disosiasirantai polipeptida yang satu dengan yang lainnya 2. trimer. Struktur kuartener Beberapa protein tersusun atas lebih dari satu rantai polipeptida. Beberapa molekul protein dapat berinteraksi secara fisik tanpa ikatan kovalen membentuk oligomer yang stabil (misalnya dimer. Kemampuan untuk berhimpun diri daripada beberapa sub bagian ini merupakan ciri struktur kuartener suatu protein oligomer. . Sebagai contoh adalah molekul hemoglobin manusia yang tersusun atas 4 subunit. Struktur kuartener menggambarkan subunit-subunit yang berbeda dipak bersama-sama membentuk struktur protein. α dan β. Merenggangnya satuan rantai polipeptida Struktur kuartener yang terkenal adalah enzim Rubisco dan insulin.Struktur tersier dari protein enzim triosa fosfat isomerase (TPI) 4. yaitu : 1.

Pemodelan homologi didasarkan atas teori bahwa dua protein yang homolog memiliki struktur yang sangat mirip satu sama lain. Latar belakang protein threading ialah bahwa struktur protein lebih dikonservasi daripada sekuens protein selama evolusi. Salah satu penerapan metode ini adalah homology modelling. Metode prediksi struktur protein yang ada saat ini dapat dikategorikan ke dalam dua kelompok. Pemodelan protein komparatif (comparative protein modelling) meramalkan struktur suatu protein berdasarkan atas struktur protein lain yang telah diketahui. yaitu metode pemodelan protein komparatif dan metode pemodelan de novo. Pada metode ini. struktur suatu protein yang disebut dengan protein target. Struktur protein dapat ditentukan dari sekuens primernya tanpa membandingkan dengan struktur protein lain berdasarkan pendekatan de novo atau ab initio.Struktur hemoglobin yang merupakan struktur kuartener protein Struktur protein dapat diketahui dengan kristalografi sinar-X atau pun spektroskopi NMR. prediksi tersebut meramalkan struktur sekunder dan struktur tersier berdasarkan atas struktur primer protein. daerah-daerah yang penting bagi fungsi protein dipertahankan strukturnya. atau dengan optimisasi global fungsi energi protein. yaitu prediksi struktur tersier protein berdasarkan atas kesamaan struktur primer protein. Sementara itu. kedua metode tersebut sangat memakan waktu dan relatif mahal. metode sekuensing protein relatif lebih mudah mengungkapkan sekuens asam amino protein. Namun. yang telah diketahui dan memiliki kemiripan sekuens dengan protein target tersebut. . ditentukan berdasarkan atas struktur protein lain atau protein templet. Selain itu. Dengan perkataan lain. struktur yang paling kompatibel untuk suatu sekuens asam amino dipilih dari semua jenis struktur tiga dimensi protein yang ada. penerapan lain pemodelan komparatif ialah protein threading yang didasarkan atas kemiripan struktur tanpa kemiripan sekuens primer. Pada pendekatan ini. misalnya dengan menirukan proses pelipatan (folding) protein dari sekuens primernya menjadi struktur tersiernya (misalnya dengan simulasi dinamika molekular). Terdapat banyak kemungkinan dalam pendekatan ini. Metode-metode yang tergolong dalam protein threading berusaha menentukan tingkat kompatibilitas tersebut. Prosedur-prosedur ini cenderung membutuhkan proses komputasi yang intens sehingga saat ini hanya digunakan dalam menentukan struktur protein-protein kecil. Prediksi struktur protein berusaha meramalkan struktur tiga dimensi protein berdasarkan atas sekuens asam aminonya.

histidin. Fenilalanin bersama dgn V. metionin. Arginin tidak esensial bagi anakanak dan orang dewasa. Cenderung terdapat di bagian luar protein. Bersifat polar (terletak di permukaan protein dapat mengikat air). terdiri dari 10 asam amino esensial dan 14 asam amino non-esensial. Histidin esensial bagi anak-anak tetapi tidak esensial bagi orang dewasa. asam amino ke 21 disebut selenosistein (jarang ditemukan) Terdapat di beberapa enzim seperti gluthatione peroxidase. Memiliki gugus R yang tidak bermuatan. Diketahui. Asam amino polar. misalnya Serin . dan arginin. arginin. isoleusin dan prolin. valin. metionin. glutamin. Gugus R bermuatan pada asam amino yang bersifat asam dan alkalis mempunyai peranan penting untuk menstabilkan bentuk protein spesifik lewat pembentukan ikatan garam. leusin. treonin. Histidin mempunyai muatan mendekati netral (pd . Asam amino esensial yakni asam amino yang tidak dapat dibuat sendiri oleh tubuh kita. dan histidin. Asam amino dengan gugus R aromatik. Asam amino non polar. Mempunyai gugus yg bersifat basa pada rantai sampingnya. tirosin dan triptofan. Beberapa asam amino. Memiliki gugus R alifatik. Ke-10 asam amino itu adalah lisin. valin. fenilalanin. Bersifat relatif non polar (hidrofobik). Bersifat hidrofilik ( mudah larut dalam air). triptophan dengan sifatnya itu memberikan kontribusi yang besar pada kemampuan sebagai protein besar untuk menyerap cahaya pada regio 280nm sehingga sering digunakan untuk menentukan kadar protein. Selenenosistein mempunyai kode genetik UGA (biasa untuk stop kodon) dan terjadi pd mRNA dengan struktur 2nd yg banyak. Bersifat hidrofobik. Sampai kini dikenal 24 jenis asam amino. dan harus diperoleh dari makanan. terdiri atas Lisin. alanin. L & I merupakan asam amino paling hidrofobik.Mutu protein dinilai dari perbandungan asam-asam amino (penyusun protein) yang menyusunnya. sistein. Glisin. tapi berguna bagi pertumbuhan bayi. khususnya triptophan menyerap sinar UVdengan panjang gelombang yang tinggi (250-290nm). Meskipun relatif jarang ditemukan dalam sebagian besar protein. Asan amino bergugus R positif atau negatif memiliki fungsi dalam sistem "pemancaran muatan" yang mentransmisikan muatan listrik lewat jarak yang cukup jauh pada saat terjadi katalis enzimatik. Terdiri atas Fenilalanin. asparagin. Asam amino dengan gugus R bermuatan positif. isoleusin. leusin. threonin. Umum terdapat pada protein yang berinteraksi dengan lipid.

(2) modifikasi prolin dalam proses modifikasi posttranslasi. Protein kontraktil Protein kontrakstil merupakan golongan protein yang berperan dalam proses gerak. Karena histidin dapat terionisasi pada pH mendekati pH fisioligis. (3) Modifikasi lisin. Beberapa contoh misalnya: protein pembungkus virus. suatu enzim yang mengkatalisa hidrolisis RNA. Protein pengangkut Protein pengangkut mempunyai kemampuan mengikat molekul mengikat molekul tertentu dan melakukan pengangkutan berbagai macam zat melalui aliran darah. berperan dalam proses pemindahan elektron. 3. merupakan selubung pada kromosoma. kolagen . Asam amino dengan gugus R bermuatan negatif. merupakan serabut dalam jaringan penyambung. Mempunyai gugus karboksil pada rantai sampingnya sehingga bermuatan (-) / acid pada pH 7. terdapat dalm kulit. sering berperan dalam reaksi ensimatis yang melibatkan pertukaran proton. fibroin. Ditemukan pada kolgen untuk menstabilkan struktur. Protein pembangun Protein pembangun berfungsi sebagai unsur pembentuk struktur. merupakan unsur filamen tak bergerak dalam miofibril. sitokrom. tripsin.gugus imidazol) dibanding lisin (gugus amino) dan arginin (gugus guanidino). terdapat dalam sekresi mukosa (lendir). Misalnya (1) modifikasi serin yang mengalami fosforilasi oleh protein kinase. terdapat pada jaringan penyambung yang elastis (ikat sendi) mukoprotein. merupakan komponon membran sel. dinein. terdapat di kolagen dan miosin (protein kontraksi pd otot) dan berperan untuk sisi terikatnya polisakarida. terdapat dalam kokon ulat sutera. Klasifikasi Protein didasarkan Fungsi Biologisnya 1. Contohnya miosin. aktin. Kurang lebih 300 asam amino non standar dijumpai pada sel. Molekul enzim biasanya berbentuk bulat (globular). . Merupakan asam amino diluar 20 macam asam Amino standar yang terjadi karena modifikasi yang terjadi setelah suatu asam amino standar menjadi protein. terdapat dalam rangka luar insekta. 4. oleh prokolagen prolin hidroksilase. Contohnya. α-keratin. terdiri atas Aspartat dan glutamat. Asam amino non standar. merupakan unsur filamen yang bergerak dalam miofibril. terdapat dalam rambut getar dan flagel. katalisator pemutus ikatan peptida tertentu dalam polipeptida. Pada jasad hidup yang berbeda terdapat berbagai macam enzim yang berbeda pula. glikoprotein. elastin. 2. bulu ayam dan kuku. sebagian terdiri atas satu rantai polipeptida dan sebagian lagi terdiri lebih dari satu polipeptida. Contoh enzim : ribonuklease. sklerotin. Enzim Enzim merupakan golongan protein besar dan paling penting.

Merupakan tempat cadangan mbesi dalam limpa. berfungsi sebagai alat pengangkut oksigen dalam darah beberapa macam invertebrata. sebagai alat pengangkut ion tembagadalam darah. 6. merupakan sumber pembentuk fibrin dalam proses pembekuan darah. Protein cadangan Protein cadangan disimpan untuk berbagai proses metabolisme dalam tubuh. Berbagai penelitian menunjukkan. saat pertumbuhan janin paling pesat dan payudara serta organ-organ lain ibu menjadi lebih besar untuk mengakomodasi kebutuhan janin yang makin besar. Protein pelindung Umumnya terdapat dalam darah vertebrata. 7. menyebabkan keracunan bahan makanan. hormon juga termasuk protein yang aktif. fibrinogen. dan wajahnya bengkak akibat adanya edema (penumpukan cairan dalam sel-sel tubuh). hormon pertumbuhan. Sedangkan bila kekurangan protein itu . terdiri atas gugus senyawa heme yang mengandung besi terikat pada protein globin. khususnya pada trimester kedua dan ketiga. Kekurangan protein pada anak dapat menyebabkan gangguan pertumbuhan. yang bila berlanjut parah bisa menyebabkan kuashiorkor. berperan pengatur sintesis kortikosteroid. Anak penderita kuashuiorkor akan apatis. racun ular.hemoglobin. sebagai alat pengangkut lipid dalam darah. merupakan komponen dalam mekanisme pembekuan darah. Protein bersifat racun Beberapa protein bersifat racun terhadap hewan kelas tinggi. Contohnya: antibodi merupakan protein yang hanya dibentuk jika ada antigen (protein asing). 8. 5. seruloplasmin. rewel. merupakan protein dalam biji jagung. hemosianin. sebagai alat pengangkut oksigen dalam jaringan otot. hormon adrenokortikotrop. suatu protein enzim yang menyebabkan terhidrolisisnya fosfogliserida yang terdapat dalam membran sel. feritin. risin. bayi yang berberat lahir rendah biasanya berasal dari ibu hamil yang tidak mengongsumsi cukup protein selama hamil. sebagai alat pengangkut asam lemak dalam darah. serum albumin. Misalnyaovalbumin. zein. Ibu hamil perlu mengonsumsi cukup protein sepanjang kehamilan. Contoh kasus akibat kekurangan dan kelainan struktur protein Sindrom Muka Bengkak Kekurangan protein dalam jangka lama bisa mengganggu berbagai proses dalam tubuh dan menurunkan daya tahan terhadap penyakit. protein racun dari beras. kurang nafsu makan. berfungsi sebagai alat pengangkut oksigen dalam darah vertebrata. merupakan protein susu. Protein Hormon Seperti enzim. misalnya: racun dari closridium botulinun. trombin. sebagai contoh misalnya: insulin. mioglobin. berperan menstimulasi pertumbuhan tulang. berfungsi mengatur metabolisme glukosa. β-lipoprotein.

sekali scrapie PrP terbentuk ia akan menginduksi perubahan struktur dari protein PrP normal untuk menjadi Scrapie PrP. para ilmuan sangat sukar memahami bagaimana mungkin protein bisa menjadi desease agent dan dapat diturunkan. Pada awalnya. anak bisa menderita marasmus. Scrapie PrP yang terbentuk terakumulasi di dalam lisosom. Protein yang menyebabkan penyakit sapi gila ini kemudian dinamai Scrapie PrP. Gen tersebut dikenal sebagai PrP. yang menyebabkan penyakit. penerima Nobel Kedokteran 1997. aktivitas prion tidak menurun. Hasil penelitian menunjukkan bahwa. tetapi saat dimasukan protease aktivitasnya menurun. yakni tubuh tinggal tulang dan kulit. para ahli biokimia memprediksi adanya struktur lain diluar struktur protein PrP normal. Penelitian lain juga mendapati bahwa saat DNAase dan RNAase dimasukan ke dalam sistem. Penyakit sapi gila di inggris belakangan diketahui disebabkan oleh protein prion ini. saat gen ini diekspresikan dan proteinnya di injeksikan ke dalam tubuh tikus percobaan. Pada protein PrP normal. Dari hasil ini. menemukan bahwa protein bernama prion dalam kondisi normal tidak memiliki struktur yang jelas namun kemudian berubah menjadi abnormal yang menyebabkan penyakit (bersifat patogen) dengan membentuk struktur tertentu. Hasil penelitian menunjukan bahwa protein ini lebih tahan terhadap serangan protease dibanding protein biasa. muka menjadi tua. terdapat perubahan struktur pada daerah tertentu dari a-heliks menjadi b-sheet. Struktur Scrapie PrP Struktur Normal PrP Belakangan diketahui bahwa scrapie PrP terbentuk dari konversi PrP normal di dalam neuron. Di dalam otak lisosom . semua struktur sekundernya adalah alpha-heliks.disertai kurangnya kalori. Dari sini para ilmuan lalu menyimpulkan bahwa prion tidak memiliki DNA ataupun RNA. Dari hasil penelitian. Dari hasil studi ini diduga perubahan a-heliks menjadi beta-sheet inilah yang menyebabkan protein ini menjadi desease agent. sedangkan pada PrP yang menyebabkan penyakit. diketahui bahwa gen yang mengkode prion terdapat disetiap organisme hidup yang menjadi inang untuk berkembangnya prion. Protease adalah suatu enzim yang berfungsi untuk mengurai protein. Hasil studi kristalografi dengan menggunakan sinar X ditemukan adanya dua struktur protein PrP yang berbeda. tidak dideteksi adanya penyakit. Tetapi. Protein Prion sebagi penyebab penyakit Sapi Gila Stanley Prusiner.

Biokimia Harper.biology. prionnya akan dikeluar dan menyerang sel yang lain. Sel yang telah mati akibat pecahnya lisosom ini akan membentuk lobang-lobang dalam otak. KEPUSTAKAAN Lehninger. Jakarta: EGC Stryer L. Biokimia. penerbit Erlangga. Ir.. Inilah yang terjadi pada penyakit sapi gila di Inggris dan di Jepang baru baru ini.id\keajaiban. Graduate School of Bioscience and Biotechnology. -Bandung : Penerbit ITB www. Rukman Hertadi. 1989.protein\molekulbiomilenium. Mayes PA.php.google. 2003. Setiap konformasi memiliki efek penyakit yang lain. Albert L. muhammad. Jakarta: EGC Wirahadikusumah.yang telah dipenuhi oleh Scrapie PrP ini kemudian pecah dan merusak sel.co. Protein.arizona. 1996.edu\biochemistry\biochemistry. CWD (chronic wasting disease) untuk muledeer dan elk. 1982. TME (transmissible mink encephalopathy) untuk mink. Penerjemah Hartono Andry. Inilah salah satu keajaiban dari peran protein yang hampir tidak mungkin dilakukan oleh molekul lain. Granner DK. Sapi-sapi tersebut sebelumnya diberi makanan olahan yang berasal dari daging domba. 2003. enzim & asam nukleat. BSE (bovine spongiform encephalopathy) untuk sapi. Japan. The Biology ProjectBiochemistry. Institut Pertanian Bogor.html. Edisi: 28 Januari 2003 www. Maggy Thenawijaya. Murray RK. Hasil penelitian mutakhir menyebutkan bahwa prion ternyata dapat memiliki berberapa konformasi selain scrapie PrP tergantung organismanya. penerjemaah Dr. Penerjemah: Sadikin dkk (Tim Penerjemah Bagian Biokimia FKUI). . Sumber prion ini diduga berasal dari daging domba tersebut. Tokyo Institute of Technology. Edisi IV. Edisi XXV. Scrapie untuk domba. Rodwell VW. Principles of Biochemistry. BIOKIMIA.

Sign up to vote on this title
UsefulNot useful