P. 1
Protein

Protein

|Views: 45|Likes:
Published by Kristian Prabowo

More info:

Published by: Kristian Prabowo on Sep 10, 2011
Copyright:Attribution Non-commercial

Availability:

Read on Scribd mobile: iPhone, iPad and Android.
download as DOC, PDF, TXT or read online from Scribd
See more
See less

09/10/2011

pdf

text

original

MAKALAH STRUKTUR DAN FUNGSI PROTEIN DISUSUN UNTUK MELENGKAPI TUGAS BIOLOGI MOLEKULER

OLEH SETYA BUDI M0406057

JURUSAN BIOLOGI FAKULTAS MATEMATIKA DAN ILMU PENGETAHUAN ALAM UNIVERSITAS SEBELAS MARET SURAKARTA 2008

dan enzim.masing spesifik bagi satu asam amino dan bagi tRNA-nya. yaitu sebagai bahan struktural dan sebagai mesin yang bekerja pada tingkat molekular. kuku. Selain itu protein juga dapat berperan sebagai biokatalis untuk reaksi-reaksi kimia dalam sistem makhluk hidup. . Buah dan sayuran memberikan sedikit protein. sebagai contoh a dan b-keratin yang terdapat pada kulit. rambut. Molekul protein mengandung karbon. Pemilihan sumber protein ini harus bijaksana. sampai produk susu. protein merupakan komponen terbesar kedua setelah air. daging unggas. Suatu sistem metabolisme akan terganggu apabila biokatalis yang berperan di dalamnya mengalami kerusakan. dan kuku. otot. diikuti oleh inisiasi asam amino yang diikat oleh tRNA-nya membentuk suatu kompleks inisiasi. Tahap 2 : Inisiasi Rantai Polipeptida RNA pembawa pesan yang membawa sandi bagi polipeptida yang akan dibentuk diikat oleh subunit ribosom yang berukuran lebih kecil. Fungsi dari protein itu sendiri secara garis besar dapat dibagi ke dalam dua kelompok besar. tulang. fibrous protein. darah. daging ternak. berfungsi sebagai pelindung. tRNA asam amino penginisiasi ini berpasangan dengan triplet nukleutida spesfik atau kodon pada mRNA yang menyandi permulaan rantai polipeptida. biji-bijian. Setiap sel dalam tubuh kita mengandung protein. hormon. nitrogen dan kadang sulfur serta fosfor. seperti kolagen. Protein dapat memerankan fungsi sebagai bahan struktural karena seperti halnya polimer lain. karena banyak makanan yang tinggi protein juga tinggi lemak dan kolesterol. bukan pada ribosom. Beberapa protein struktural. hidrogen. Reaksi ini dikatalisis oleh enzim pengaktif yang memerlukan Mg2+ sebagai kofaktor yang masing. protein memiliki rantai yang panjang dan juga dapat mengalami cross-linking dan lain-lain. Pada sebagian besar jaringan tubuh. mulai dari kacangkacangan. seafood. Diperkirakan 50% berat kering sel dalam jaringan hati dan daging terdiri dari protein.masing dari 20 asam amino diikat secara kovalen dengan suatu RNA pemindah spesifik dengan memanfaatkan energi ATP. Protein ditemukan dalam berbagai jenis bahan makanan. Makromolekul ini mengendalikan jalur dan waktu metabolisme yang kompleks untuk menjaga kelangsungan hidup suatu organisma. Protein merupakan salah satu bio-makromolekul yang penting perananya dalam makhluk hidup. rambut. Dalam proses ini memerlukan guanosin trifosfat (GTP).PROTEIN Protein (akar kata protos dari bahasa Yunani yang berarti "yang paling utama") adalah senyawa organik kompleks berbobot molekul tinggi yang merupakan polimer dari monomer-monomer asam amino yang dihubungkan satu sama lain dengan ikatan peptida. Sedangkan protein struktural lain ada juga yang berfungsi sebagai perekat. termasuk kulit. dilangsungkan oleh tiga protein sitosol spesifik yang dinamakan faktor inisiasi. Masing. Tahap utama sintesis protein Tahap 1 : Aktivasi asam amino Tahap ini terjadi di sitosol. Sedangkan dalam tenunan daging segar sekitar 20%. air liur. oksigen.

masing merupakan rangkaian subunit 50S dan 30S dalam posisi spesifik. Terbentuk di peptidil tRNA pada tempa A dan sekarang tRNAfmet pemula yang telah “kosong” terikat pada tempat P.tRNAfmet pengawal. Aminoasil-tRNA yang baru terbentuk tersebut akan terikat pada tempat aminoasil atau tempat A. Pada titik pengenalan antikodon triplet pada aminoasil –tRNA pemula berpasanga basa secara antiparalel dengan triplet kodon AUG didalam mRNA. yang mencegah bergabungnya subunit 30S dan 50S. aminoasil-tRNA diikat oleh kompleks faktor penunjang Tu. IF-3 dan mRNA membentuk kompleks yang lebih besar dengan mengikat protein pengawal IF-2yang telah mengandung GTP terikat dan Nformilmetionol. yang dinamakan kompleks inisiasi yang mengadung mRNA dan N-formilmetionil t-RNAfmet pada keseluruhan kompleks 70Sini dijamin oleh dua titik pengenal dan perlekatan. ikatan peptida yang baru terbentuk diantara asam amino yang tRNA-nya terletak pada tempat A dan P pada ribosom yang terjadi melalui pemindahan gugus asil N-formilmetionion pemula dari tRNA-nya ke gugus amino asam amino yang baru memasuki tempat A. (5) GTP. tahap kedua. bersamaam dengan itu GTP terhidrolisis dan kompleks Tu-GDP dibebaskan dari ribosom 70S. Terdapat 3 faktor penunjang yaitu Tu. Tahapannya. tahap kedua. Pembentukan kompleks inisiasi terjadi dalam tiga tahap. tahap ketiga. yang mengandung RNA ribosomal 16S. kompleks berukuran besar bergabung dengan subunit ribosomal 50S dan dengan bersamaan dengan itu. Tahap 3 : Pemanjangan Rantai polipeptida diperpanjang oleh pengikatan kovalen unit asam amino berturutturut. IF-3 dan IF-2 juga terlepas dari ribosom. Tahap pertama. pertama. kompleks subunit 30S. yang mengandung molekul GTP terikat yang kemudian akan berikatan dengan kompleks inisiasi 70S. kompleks Tu-GTP dibentuk kembali dari kompleks Tu-GDP oleh semua faktor Ts dan GTP. Pemanjangan digiatkan oleh protein sitosol yang dinamakan faktor pemanjangan. Masing. masing-masing diangkut menuju ribosom dan diletakkan ke tempatnya secara benar oleh tRNA masing-masing. molekul GTP yang terikat dengan IF-2 dihidrolisis menjadi GDP dan fosfat yang segera dibebaskan. ribososm bergerak di sepanjang mRNA menuju ujung 3’-nya melampaui jarak satu kodon. dan G. dan IF-3). Ribosom mempunyai dua tempat untuk mengikat aminoasil-tRNA. Ts. sehingga kodon pemula pada mRNA [(5’)AUG(3’)] mengikat lokasi khusus pada subunit 30S oleh isyarat pemula khusus pada mRNA yang terletak pasa sisi 5’ kodon AUG. tempat aminoasil atau tempat A. IF-2. subunit ribisom 30S mengikat faktor inisiasi 3 (IF-3). dan tempat peptidil atau tempat P. yang ditempatkan dengan tepat pada kodon pengawal. yang berpasangan dengan kodonnya pada molekul RNA pembawa pesan. Tahap ketiga.Inisiasi pada prokariotik memerlukan : (1) subunits 30S. Pergrakan ribosom menggeser dipeptidil tRNA dari tempat A .formilmetioniltRNAfmet pemula (4) serangkaian tiga protein yang dinamakan faktor inisiasi (IF-1. dengan dikatalisis oleh peptidil transferase. Titik perlekatan kedua aminoasi-tRNA pemula ini adalah pada sisi P ribosom. Energi yang diperlukan untuk mengikat setiap aminoasil t-RNA yang datang dan untuk pergerakan ribosom disepanjang RNA pembawa pesan satu kodon diperoleh dari hidrolisis dua molekul GTP bagi setiap residu yang ditambahkan ke polipeptida yang sedang tumbuh. (2) mRNA penyandi polipeptida yang akan dibentuk (3) N. Sekarang didapatkan ribososm 70S fungsional.

Tahap 4 : Terminasi dan pembebasan Terminasi polipeptida didisyaratkan oleh satu diantara tiga triplet terminasi (UAA. gugus hidroksil residu serin. beberapa protein dibuat dengan urutan ekstra polipeptida. gugus amino pada residu terminal amino mengalami asetilasi setelah transkripsi. atau untuk mengikat gugus oligosakarida atau gugus prostetik. dan S. pada protein lain residu terminal karboksil dapat dimodifikasi. fosfotreonin. Modifikasi terminal amino dan terminal karboksil. treonin. yaitu protein R1. Pergeseran ytersebut dinamakan tahap translokasi yang memerlukan faktor perpanjangan G dan juga hidrolisis molekul GTP (sebagai sumber energi) lainnya secara bersamaan . metil. untuk mengarahkan protein sampai tujuan . Sekali ribosom mencapai kodon terminasi.ke tempat P. dan kadang satu atau lebih residu berikutnya dapat dibebaskan oleh kerja spesifik dan oleh karena itu tidak muncul pada protein bentuk akhir. dan fosfotirosin (gugus fosfat yang berikatan pada polipeptida ini bermuatan negatif). yang kemudian turut menyebabkan (1) penguraian hidrolitik polipeptida dari ujung tRNA terakhir dan melepaskannya dalam bebtuk bebas. UAG. (2) pelepasan tRNA terakhir yang sekarang kosong dari tempat P. didalam sel urutan pengisyarat akan dibebaskan oleh peptidase spesifik. karena dipeptidil tRNA masih terikat pada kodon kedua mRNA dan menyebabkan pelepasan tRNA semula pada tempat A dan kodon kedua pada tempat P. . semua polipeptida dimulai dengan residu N-formilmetionin pada prokariotik dan metionin pada eukariota. Fosforilasi residu tirosin spesifik beberapa protein ternyata merupakan tahap penting di dalam transformasi sel normal menjadi sel kanker. karboksil atau gugus lain pada residu asam amino tertentu. dan tirosin beberapa protein mengalami fosforilasi secara enzimatik oleh ATP. polipeptida baru dapat mengalami pengolahan oleh kerja enzimatik untuk melepaskan asam amino penginisiasi. Perubahab tersebut menggerakkan ribososn kekodon berikutnya menuju ujung 3’ mRNA. ada tiga faktor pengakhir (terminasi) atau faktor pembebas. menghasilkan residu fosfoserin. Terlepasnya urutan pemberi isyarat. Fosforilasi Asam Amino Hidroksi. Sebelum dan sesudah pelipatan. dimana pengolahannya bergantung pada proteinnya. Perubahan yang terjadi tersebut dinamakan modifikasi pasca translasi. Tahap 5 : pelipatan dan pengolahan Untuk memperoleh bentuk aktifnya secara biologis. residu metionin pemuka. Pada setiap penambahan residu asam amino. Namun gugus formil. rantai polipeptida selalu tetap terikat pada tRNA asam amino terakhir yang masuk. dan UGA) dimana triplet tersebut tidak menyandi asam amino manapun. polipeptida harus mengalami pelipatan menjadi konfirmasi tiga dimensi yang benar. dan (3) dissosiasi ribosom 70S menjadi subunit 30S dan 50S nya siap untuk memulai rantai polipeptida yang baru. R2. dan mengikat gugus fosfat. yang terdiri dari 15 sampai 30 residu pada ujung terminal amino. Pada beberapa protein .

ptoteoglikan yang melapisi mambran mukosa. gugs karboksilat beberapa residu glutamat mengalami metilasi. 3. pada protein lain. 5. Residu monometil dan metilisin terdapat pada beberapa protein otot dan sitikrom c. gugus karboksil tambahan dapat ditambahkan kepada residu asam aspartat dan glutamat beberapa protein. Penambahan Gugus Prostetik. Disebut α karena bersebelahan dengan gugus karboksil (asam). 4. struktur sekunder. molekul biotin yang terikat secara kovalen pada asetil KoA karboksilase dan gugus heme sitokrom c. Pengikatan Rantai Sisi Karbohidrat. Gugus prostetik ini juga diikat pada rantai polipeptida setelah protein meninggalkan ribosom. 2. Struktur protein Suatu asam amino-α terdiri atas: 1. Struktur primer protein bisa ditentukan dengan beberapa metode: (1) hidrolisis protein dengan asam kuat (misalnya. Jembatan yang terbentuk dengan cara ini membantu melindungi konformasi lipatan asal molekul protein dari denaturasi. rantai sisi karbohidrat diikat secara enzimatis pada residu asparagin. pada beberapa protein. Contoh. yang membebaskan muatan negatifnya. mengandung rantai sisi oligosakarida. pada beberapa glikoprotein. struktur tersier dan struktur kuartener. Struktur primer Struktur primer adalah urutan asam-asam amino yang membentuk rantai polipeptida. Ada 4 tingkat struktur protein yaitu struktur primer. 6N HCl) dan kemudian komposisi asam amino ditentukan . terikat menyilang secara kovalen oleh pembentukan gugus disulfida secara enzimatis dari residu sistein didalam satu rantai polipeptida atau diantara dau rantai. Atom H yang terikat pada atom C α. banyak enzim mengandung gugus prostetik yang terikat secara kovalen yang penting bagi aktivitasnya. Pembentukan Jembatan Sulfida.Reaksi karboksilasi. residu lisin tertentu mengalami metilasi enzimatik. Gugus karboksil yang terikat pada atom C α. beberapa protein yang dikeluarkan dari sel eukaryotik setelah mengalami pelipatan spontan menjadi konformasi seutuhnya. pada glikoprotein lain diikat pada residu serin dan treonin.contohnya. 1. Atom C α. Gugus amino yang terikat pada atom C α. Metilasi gugus R. Gugus R yang juga terikat pada atom C α.

dimana residu tersebut membentuk ikatan hidrogen terutama dengan molekul air. Di bagian lain. dan (4) penentuan massa molekular dengan spektrometri massa. residu aminoasil pada tulang punggung membentuk ikatan hidrogen antara satu dgn yang lain. pola lipatan berulang dari rangka protein. (2) analisis sekuens dari ujung-N dengan menggunakan degradasi Edman. Kekuatan yang menstabilkan struktur protein Beberapa interaksi nonkovalen yang secara individual lemah. Interaksi elektrostatik Interaksi elektrostatik atau ikatan garam dibentuk antar gugus yang muatannya berlawanan seperti gugus terminal amino dan karboksil pada peptida dan gugus R bermuatan pada residu polar aminoasil. Berkebalikan. Interaksi hidrofobik Interaksi ini meliputi gugus nonpolar R pada residu aminoasil yang dalam protein globular thipikal berada dalam bagian interior protein. interaksi elektrostatik dan kekuatan van der Walls. (3) kombinasi dari digesti dengan tripsin dan spektrometri massa. Analisa defraksi sinar-X merupakan cara yang baik untuk mempelajari struktur sekunder protein serabut. melalui rantai samping asam amino. Konsentrasi residu nonpolar dalam bagian interor protein menirinkan jumlah residu permukaan dan memaksimalkan peluang bagi lapisan tipis molekul air permukaaan untuk membentuk ikatan hidrogen antara satu dengan yang lainnya yaitu suatu proses yang berkaitan dengan peningkatan entropi. interaksi hidrofobik. Pada struktur sekunder. namun secara numerik cukup kuat menstabilkan konformasi protein. 2. Keseluruhan bentuk yang sferis kasar mengurangi daerah permukaan. Ikatan hidrogen Residu dengan gugus polar R umumnya terdapat pada permukaan protein globuler. lingkungan nonpolar membran biologik lebih memberikan peluang bagi residu permukaaan yang hidrofobik yang gugus nonpolar R nya berpartisipasi dalam interaksi hidrofobik dengan rantai samping akil ester asil lemak pada lapisan ganda membran. Kekuatan ini mencakup iktan hidrogen. Struktur sekunder Struktur sekunder protein bersifat reguler.dengan instrumen amino acid analyzer. Pembentukan interaksi ini digerakkan secara entropis. Gugus polar spesifik yang melakukan fungsi biologis yang esensial dapat terletak dalam celah yang menembus bagian interior protein. Karena residu . protein sudah mengalami interaksi intermolekul.

Dua pola terbanyak adalah alpha helix dan beta sheet . Kekuatan yang menarik (attractive force) meliputi interaksi antar sifat bipoler yang terbentuk oleh fluktuasi monomer distribusi elektron pada atom didekatnya. Kekuatan yang menolak (repulsive pulse) turut berperan ketika dua buah atom datang begitu dekat sehingga orbit elektronnya saling tumpang tindih. Interaksi van der Walls Kekuatan van der Wall bersifat sangat lemah serta bekerja hanya pada jarak yang amat pendek mencakup komponen yang menarik dan yang menolak. Estimasi dari komposisi struktur sekunder dari protein bisa dikalkulasi dari spektrum CD. Jarak dimana kekuatan yang menarik bekerja maksimal dan kekuatan yang menolak minimal disebut jarak kontak van der Walls. Jadi. van der Waals. Pada spektrum FTIR. Beberapa protein telah dapat ditentukan struktur tersiernya. yang struktur tiga dimensiny lebih rumit daripada protein tersebut. ribonulease dan kimo tripsinogen. hidropobik turut menentukan orientasi struktur 3 dimensi dari protein. . mioglobin. misalnya hemoglobin. ikatan ion. Spektrum CD dari puntiran-alfa menunjukkan dua absorbans negatif pada 208 dan 220 nm dan lempeng-beta menunjukkan satu puncak negatif sekitar 210-216 nm. Struktur tersier Struktur tersier terbentuk karena terjadinya perlipatan (folding) rantai α-helix. komposisi struktur sekunder dari protein juga bisa diestimasi dari spektrum inframerah. maupun gulungan rambang suatu polipeptida. lisozim. maka keberadaan garam seperti KCL dapat menurunkan secara bermakna interaksi ionik antar residu permukaan. didominasi oleh ikatan hidrogen antar rantai samping yang membentuk pola tertentu bergantung pada orientasi ikatan hidrogennya. 3. Struktur sekunder bisa ditentukan dengan menggunakan spektroskopi circular dichroism (CD) dan Fourier Transform Infra Red (FTIR). konformasi β.polar dapat pula berpartisipasi dalam interaksi ionik. bergantung pada orientasi kedua rantai polipeptida yang membentuk struktur sekunder tersebut. pita amida-I dari puntiran-alfa berbeda dibandingkan dengan pita amida-I dari lempeng-beta. Ikatan yang membentuk struktur ini. membentuk globular. berbentuk globuler. struktur tersier enzim sering padat. Sebagai contoh. b-sheet itu sendiri ada yang paralel dan juga ada yang anti-paralel. Interaksi intra molekuler seperti ikatan hidrogen.

Masing-masing sub bagian terdiri atas dua rantai polipeptida. Merenggangnya satuan rantai polipeptida Struktur kuartener yang terkenal adalah enzim Rubisco dan insulin. Beberapa molekul protein dapat berinteraksi secara fisik tanpa ikatan kovalen membentuk oligomer yang stabil (misalnya dimer. Disosiasirantai polipeptida yang satu dengan yang lainnya 2. Kemampuan untuk berhimpun diri daripada beberapa sub bagian ini merupakan ciri struktur kuartener suatu protein oligomer. Sebagian besar protein oligomer mengalami disidiasi pada pH tinggi atau rendah. Dalam proses denaturasi ini. trimer. atau kuartomer) dan membentuk struktur kuartener. protein oligomer mengalami dua proses bertingkat. Kemantapan struktur kuartener suatu protein oligomer disebabkan oleh interaksi dan ikatan non-kovalen yang lemah antara masing-masing sub bagiannya. α dan β.Struktur tersier dari protein enzim triosa fosfat isomerase (TPI) 4. juga bila ditempatkan dalam larutan urea atau garam berkonsentrasi tinggi. yang akan berdisosiasi pada proses pengenceran. Sebagai contoh adalah molekul hemoglobin manusia yang tersusun atas 4 subunit. Struktur kuartener Beberapa protein tersusun atas lebih dari satu rantai polipeptida. . yaitu : 1. Struktur kuartener menggambarkan subunit-subunit yang berbeda dipak bersama-sama membentuk struktur protein.

Metode prediksi struktur protein yang ada saat ini dapat dikategorikan ke dalam dua kelompok. yaitu prediksi struktur tersier protein berdasarkan atas kesamaan struktur primer protein. struktur suatu protein yang disebut dengan protein target. Pada pendekatan ini.Struktur hemoglobin yang merupakan struktur kuartener protein Struktur protein dapat diketahui dengan kristalografi sinar-X atau pun spektroskopi NMR. Pada metode ini. Pemodelan protein komparatif (comparative protein modelling) meramalkan struktur suatu protein berdasarkan atas struktur protein lain yang telah diketahui. Latar belakang protein threading ialah bahwa struktur protein lebih dikonservasi daripada sekuens protein selama evolusi. Prediksi struktur protein berusaha meramalkan struktur tiga dimensi protein berdasarkan atas sekuens asam aminonya. yang telah diketahui dan memiliki kemiripan sekuens dengan protein target tersebut. Terdapat banyak kemungkinan dalam pendekatan ini. Sementara itu. Struktur protein dapat ditentukan dari sekuens primernya tanpa membandingkan dengan struktur protein lain berdasarkan pendekatan de novo atau ab initio. Namun. kedua metode tersebut sangat memakan waktu dan relatif mahal. misalnya dengan menirukan proses pelipatan (folding) protein dari sekuens primernya menjadi struktur tersiernya (misalnya dengan simulasi dinamika molekular). penerapan lain pemodelan komparatif ialah protein threading yang didasarkan atas kemiripan struktur tanpa kemiripan sekuens primer. ditentukan berdasarkan atas struktur protein lain atau protein templet. prediksi tersebut meramalkan struktur sekunder dan struktur tersier berdasarkan atas struktur primer protein. . Prosedur-prosedur ini cenderung membutuhkan proses komputasi yang intens sehingga saat ini hanya digunakan dalam menentukan struktur protein-protein kecil. Selain itu. Dengan perkataan lain. struktur yang paling kompatibel untuk suatu sekuens asam amino dipilih dari semua jenis struktur tiga dimensi protein yang ada. Pemodelan homologi didasarkan atas teori bahwa dua protein yang homolog memiliki struktur yang sangat mirip satu sama lain. metode sekuensing protein relatif lebih mudah mengungkapkan sekuens asam amino protein. daerah-daerah yang penting bagi fungsi protein dipertahankan strukturnya. atau dengan optimisasi global fungsi energi protein. Salah satu penerapan metode ini adalah homology modelling. yaitu metode pemodelan protein komparatif dan metode pemodelan de novo. Metode-metode yang tergolong dalam protein threading berusaha menentukan tingkat kompatibilitas tersebut.

isoleusin. Umum terdapat pada protein yang berinteraksi dengan lipid. Mempunyai gugus yg bersifat basa pada rantai sampingnya. L & I merupakan asam amino paling hidrofobik. Meskipun relatif jarang ditemukan dalam sebagian besar protein. Gugus R bermuatan pada asam amino yang bersifat asam dan alkalis mempunyai peranan penting untuk menstabilkan bentuk protein spesifik lewat pembentukan ikatan garam. Asam amino non polar. asparagin. sistein. metionin. treonin. arginin. fenilalanin. terdiri atas Lisin. Bersifat relatif non polar (hidrofobik). Selenenosistein mempunyai kode genetik UGA (biasa untuk stop kodon) dan terjadi pd mRNA dengan struktur 2nd yg banyak. asam amino ke 21 disebut selenosistein (jarang ditemukan) Terdapat di beberapa enzim seperti gluthatione peroxidase. Terdiri atas Fenilalanin. Cenderung terdapat di bagian luar protein. threonin. Bersifat hidrofobik. Histidin esensial bagi anak-anak tetapi tidak esensial bagi orang dewasa. dan histidin. alanin. leusin. tapi berguna bagi pertumbuhan bayi. glutamin. Asam amino polar. Memiliki gugus R alifatik. tirosin dan triptofan. Asam amino dengan gugus R bermuatan positif. valin. dan arginin. Asan amino bergugus R positif atau negatif memiliki fungsi dalam sistem "pemancaran muatan" yang mentransmisikan muatan listrik lewat jarak yang cukup jauh pada saat terjadi katalis enzimatik. histidin. khususnya triptophan menyerap sinar UVdengan panjang gelombang yang tinggi (250-290nm). Fenilalanin bersama dgn V. Histidin mempunyai muatan mendekati netral (pd . Diketahui. valin. Glisin. Arginin tidak esensial bagi anakanak dan orang dewasa. Memiliki gugus R yang tidak bermuatan. misalnya Serin . Asam amino dengan gugus R aromatik. Sampai kini dikenal 24 jenis asam amino. Asam amino esensial yakni asam amino yang tidak dapat dibuat sendiri oleh tubuh kita. Beberapa asam amino. Bersifat polar (terletak di permukaan protein dapat mengikat air). dan harus diperoleh dari makanan. Ke-10 asam amino itu adalah lisin. terdiri dari 10 asam amino esensial dan 14 asam amino non-esensial. triptophan dengan sifatnya itu memberikan kontribusi yang besar pada kemampuan sebagai protein besar untuk menyerap cahaya pada regio 280nm sehingga sering digunakan untuk menentukan kadar protein. Bersifat hidrofilik ( mudah larut dalam air). leusin.Mutu protein dinilai dari perbandungan asam-asam amino (penyusun protein) yang menyusunnya. isoleusin dan prolin. metionin.

glikoprotein. aktin. terdiri atas Aspartat dan glutamat. Contohnya miosin. elastin. Protein pembangun Protein pembangun berfungsi sebagai unsur pembentuk struktur. merupakan unsur filamen yang bergerak dalam miofibril. terdapat dalam rambut getar dan flagel. sering berperan dalam reaksi ensimatis yang melibatkan pertukaran proton. 4. α-keratin. merupakan komponon membran sel. terdapat dalm kulit. terdapat dalam kokon ulat sutera. Molekul enzim biasanya berbentuk bulat (globular). terdapat di kolagen dan miosin (protein kontraksi pd otot) dan berperan untuk sisi terikatnya polisakarida. Protein kontraktil Protein kontrakstil merupakan golongan protein yang berperan dalam proses gerak. sitokrom. merupakan unsur filamen tak bergerak dalam miofibril. katalisator pemutus ikatan peptida tertentu dalam polipeptida. berperan dalam proses pemindahan elektron. Misalnya (1) modifikasi serin yang mengalami fosforilasi oleh protein kinase. sebagian terdiri atas satu rantai polipeptida dan sebagian lagi terdiri lebih dari satu polipeptida. Contohnya. (2) modifikasi prolin dalam proses modifikasi posttranslasi. Kurang lebih 300 asam amino non standar dijumpai pada sel. Beberapa contoh misalnya: protein pembungkus virus. Contoh enzim : ribonuklease. bulu ayam dan kuku. kolagen . . Asam amino non standar. suatu enzim yang mengkatalisa hidrolisis RNA. terdapat pada jaringan penyambung yang elastis (ikat sendi) mukoprotein. 2. Merupakan asam amino diluar 20 macam asam Amino standar yang terjadi karena modifikasi yang terjadi setelah suatu asam amino standar menjadi protein. fibroin. terdapat dalam sekresi mukosa (lendir).gugus imidazol) dibanding lisin (gugus amino) dan arginin (gugus guanidino). (3) Modifikasi lisin. Ditemukan pada kolgen untuk menstabilkan struktur. tripsin. merupakan serabut dalam jaringan penyambung. Asam amino dengan gugus R bermuatan negatif. Mempunyai gugus karboksil pada rantai sampingnya sehingga bermuatan (-) / acid pada pH 7. dinein. terdapat dalam rangka luar insekta. 3. oleh prokolagen prolin hidroksilase. sklerotin. Enzim Enzim merupakan golongan protein besar dan paling penting. merupakan selubung pada kromosoma. Protein pengangkut Protein pengangkut mempunyai kemampuan mengikat molekul mengikat molekul tertentu dan melakukan pengangkutan berbagai macam zat melalui aliran darah. Klasifikasi Protein didasarkan Fungsi Biologisnya 1. Pada jasad hidup yang berbeda terdapat berbagai macam enzim yang berbeda pula. Karena histidin dapat terionisasi pada pH mendekati pH fisioligis.

8. merupakan protein susu.hemoglobin. Misalnyaovalbumin. seruloplasmin. sebagai contoh misalnya: insulin. feritin. Ibu hamil perlu mengonsumsi cukup protein sepanjang kehamilan. Contohnya: antibodi merupakan protein yang hanya dibentuk jika ada antigen (protein asing). misalnya: racun dari closridium botulinun. berperan pengatur sintesis kortikosteroid. kurang nafsu makan. saat pertumbuhan janin paling pesat dan payudara serta organ-organ lain ibu menjadi lebih besar untuk mengakomodasi kebutuhan janin yang makin besar. Merupakan tempat cadangan mbesi dalam limpa. hormon pertumbuhan. sebagai alat pengangkut lipid dalam darah. risin. Protein Hormon Seperti enzim. sebagai alat pengangkut oksigen dalam jaringan otot. dan wajahnya bengkak akibat adanya edema (penumpukan cairan dalam sel-sel tubuh). berfungsi sebagai alat pengangkut oksigen dalam darah beberapa macam invertebrata. fibrinogen. 7. hormon juga termasuk protein yang aktif. racun ular. rewel. yang bila berlanjut parah bisa menyebabkan kuashiorkor. 5. Protein cadangan Protein cadangan disimpan untuk berbagai proses metabolisme dalam tubuh. Berbagai penelitian menunjukkan. Protein pelindung Umumnya terdapat dalam darah vertebrata. sebagai alat pengangkut ion tembagadalam darah. merupakan sumber pembentuk fibrin dalam proses pembekuan darah. hemosianin. Anak penderita kuashuiorkor akan apatis. 6. bayi yang berberat lahir rendah biasanya berasal dari ibu hamil yang tidak mengongsumsi cukup protein selama hamil. Contoh kasus akibat kekurangan dan kelainan struktur protein Sindrom Muka Bengkak Kekurangan protein dalam jangka lama bisa mengganggu berbagai proses dalam tubuh dan menurunkan daya tahan terhadap penyakit. khususnya pada trimester kedua dan ketiga. protein racun dari beras. β-lipoprotein. berfungsi mengatur metabolisme glukosa. merupakan protein dalam biji jagung. suatu protein enzim yang menyebabkan terhidrolisisnya fosfogliserida yang terdapat dalam membran sel. terdiri atas gugus senyawa heme yang mengandung besi terikat pada protein globin. berfungsi sebagai alat pengangkut oksigen dalam darah vertebrata. Sedangkan bila kekurangan protein itu . hormon adrenokortikotrop. menyebabkan keracunan bahan makanan. sebagai alat pengangkut asam lemak dalam darah. trombin. mioglobin. Kekurangan protein pada anak dapat menyebabkan gangguan pertumbuhan. zein. merupakan komponen dalam mekanisme pembekuan darah. Protein bersifat racun Beberapa protein bersifat racun terhadap hewan kelas tinggi. serum albumin. berperan menstimulasi pertumbuhan tulang.

Penyakit sapi gila di inggris belakangan diketahui disebabkan oleh protein prion ini. sekali scrapie PrP terbentuk ia akan menginduksi perubahan struktur dari protein PrP normal untuk menjadi Scrapie PrP. tetapi saat dimasukan protease aktivitasnya menurun. diketahui bahwa gen yang mengkode prion terdapat disetiap organisme hidup yang menjadi inang untuk berkembangnya prion. sedangkan pada PrP yang menyebabkan penyakit. Tetapi.disertai kurangnya kalori. Hasil studi kristalografi dengan menggunakan sinar X ditemukan adanya dua struktur protein PrP yang berbeda. para ilmuan sangat sukar memahami bagaimana mungkin protein bisa menjadi desease agent dan dapat diturunkan. tidak dideteksi adanya penyakit. menemukan bahwa protein bernama prion dalam kondisi normal tidak memiliki struktur yang jelas namun kemudian berubah menjadi abnormal yang menyebabkan penyakit (bersifat patogen) dengan membentuk struktur tertentu. Pada protein PrP normal. anak bisa menderita marasmus. Penelitian lain juga mendapati bahwa saat DNAase dan RNAase dimasukan ke dalam sistem. aktivitas prion tidak menurun. Dari sini para ilmuan lalu menyimpulkan bahwa prion tidak memiliki DNA ataupun RNA. yang menyebabkan penyakit. Dari hasil studi ini diduga perubahan a-heliks menjadi beta-sheet inilah yang menyebabkan protein ini menjadi desease agent. Dari hasil penelitian. Scrapie PrP yang terbentuk terakumulasi di dalam lisosom. Gen tersebut dikenal sebagai PrP. semua struktur sekundernya adalah alpha-heliks. Di dalam otak lisosom . muka menjadi tua. Hasil penelitian menunjukkan bahwa. Protein Prion sebagi penyebab penyakit Sapi Gila Stanley Prusiner. saat gen ini diekspresikan dan proteinnya di injeksikan ke dalam tubuh tikus percobaan. Pada awalnya. Dari hasil ini. Protease adalah suatu enzim yang berfungsi untuk mengurai protein. yakni tubuh tinggal tulang dan kulit. Protein yang menyebabkan penyakit sapi gila ini kemudian dinamai Scrapie PrP. penerima Nobel Kedokteran 1997. Struktur Scrapie PrP Struktur Normal PrP Belakangan diketahui bahwa scrapie PrP terbentuk dari konversi PrP normal di dalam neuron. Hasil penelitian menunjukan bahwa protein ini lebih tahan terhadap serangan protease dibanding protein biasa. para ahli biokimia memprediksi adanya struktur lain diluar struktur protein PrP normal. terdapat perubahan struktur pada daerah tertentu dari a-heliks menjadi b-sheet.

Setiap konformasi memiliki efek penyakit yang lain. Inilah yang terjadi pada penyakit sapi gila di Inggris dan di Jepang baru baru ini. Murray RK. Principles of Biochemistry. 2003. Rodwell VW.protein\molekulbiomilenium. The Biology ProjectBiochemistry. Inilah salah satu keajaiban dari peran protein yang hampir tidak mungkin dilakukan oleh molekul lain. Jakarta: EGC Wirahadikusumah. penerjemaah Dr. prionnya akan dikeluar dan menyerang sel yang lain. BIOKIMIA. Albert L.id\keajaiban. . 2003.. Graduate School of Bioscience and Biotechnology. Penerjemah Hartono Andry. Edisi XXV. Protein. Scrapie untuk domba.co. -Bandung : Penerbit ITB www. 1989. Institut Pertanian Bogor. muhammad. Maggy Thenawijaya. Tokyo Institute of Technology. Hasil penelitian mutakhir menyebutkan bahwa prion ternyata dapat memiliki berberapa konformasi selain scrapie PrP tergantung organismanya.yang telah dipenuhi oleh Scrapie PrP ini kemudian pecah dan merusak sel. Rukman Hertadi.google. KEPUSTAKAAN Lehninger. enzim & asam nukleat. Jakarta: EGC Stryer L. Granner DK. penerbit Erlangga. Sumber prion ini diduga berasal dari daging domba tersebut. Mayes PA.arizona.html. Edisi IV. Edisi: 28 Januari 2003 www. TME (transmissible mink encephalopathy) untuk mink.php. Biokimia. Ir. Sel yang telah mati akibat pecahnya lisosom ini akan membentuk lobang-lobang dalam otak. Sapi-sapi tersebut sebelumnya diberi makanan olahan yang berasal dari daging domba. 1982. CWD (chronic wasting disease) untuk muledeer dan elk.biology. BSE (bovine spongiform encephalopathy) untuk sapi. Japan.edu\biochemistry\biochemistry. Penerjemah: Sadikin dkk (Tim Penerjemah Bagian Biokimia FKUI). Biokimia Harper. 1996.

You're Reading a Free Preview

Download
scribd
/*********** DO NOT ALTER ANYTHING BELOW THIS LINE ! ************/ var s_code=s.t();if(s_code)document.write(s_code)//-->