LAPORAN TETAP PRAKTIKUM BIOKIMIA

I. NOMOR PERCOBAAN : IV II. JUDUL PERCOBAAN : UJI PROTEIN III. TUJUAN : Untuk mempelajari beberapa reaksi uji terhadap asam amino dan protein

IV. LANDASAN TEORI

:

Protein adalah makromolekul yang berlimpah di dalam sel hidup dan merupakan 50 persen atau lebih berat kering sel. Protein ditemukan di dalam semua sel dan semua bagian sel. Protein juga amat bervariasi; ratusan jenis yang berbeda dapat ditemukan dalam satu sel. Protein juga meiliki sifat yang sensitif terhadap lingkungannya misalnya: suhu, tekanan, dll. Dalam hubungannya dengan asam amino, protein merupakan polimer dari sekitar asam amino yang berlainan disambungkan dengan ikatan peptida, yaitu rantai pendek. Karena keragaman rantai samping yang terbentuk jika asam-asam amino tersebut disambung-sambungkan, protein yang berbeda dapat mempunyai sifat kimia yang berbeda dan struktur sekunder dan tersier yang sangat berbeda. Rantai samping itu dapat bersifat polar atau nonpolar. Kandungan bagian asam amino polar yang tinggi dalam protein meningkatkan kelarutannya dalam air. Rantai samping yang paling polar ialah rantai samping amino basa dan asam amino asam. Asam-asam amino ini terdapat dalam albumin dan globulin yang larut dalam air dengan aras yang tinggi. Fungsi Biologi Protein  Enzim Protein yang paling bervariasi dan mempunyai kekhususan tinggi adalah protein yang mempunyai aktivitas katalisa, yakni enzim. Hampir semua reaksi kimia biomolekul organik di dalam sel dikatalisa oleh enzim. Lebih dari 2000 jenis enzim, masing-masing dapat mengkatalisa reaksi kimia yang berbeda, telah ditemukan di dalam berbagai bentuk kehidupan.  Protein Transport

dan nutrien lain membran menuju ke dalam sel.  Protein Nutrien dan Penyimpan Biji berbagai tumbuhan menyimpan protein nutrien yang dibutuhkan untuk pertumbuhan embrio tanaman. yang mempunyai daya tenggang yang amat tinggi. atau protein . Protein transpor lain terdapat di dalam membran sel dan menyesuaikan strukturnya untuk mengikat dan membawa glukosa.  Protein Kontraktil atau Motil Beberapa protein memberikan kemampuan kepada sel dan organisme untuk berkontraksi. atau bergerak. dan beras. Immunoglobulin atau anti-bodi pada vertebrata adalah protein khusus yang dibuat oleh limposit yang dapat mengenali dan mengendapkan atau menetralkan serangan bakteri.Protein transpor di dalam plasma darah mengikat dan membawa molekul atau ion spesifik dari satu organ ke organ lain Disini oksigen dilepaskan untuk melangsungkan oksidasi nutrien yang menghasilkan energi. contoh yang telah dikenal adalah protein biji dari gandum. yang membawa lipid dari hati ke organ yang lain. kabel. Mikrotubul merupakan komponen penting dari flagella dan silia yang dapat menggerakkan sel. virus.  Protein Pertahanan Banyak protein mempertahankan organisme dalam melawan serangan oleh spesies lain atau melindungi organisme tersebut dari luka. protein pembentuk mikrotubul. Contoh lain adalah tubulin.  Protein Struktural Banyak protein yang berperan sebagai filamen. Aktin dan miosin adalah protein filamen yang berfungsi di dalam sistem kontraktil otot kerangka dan juga di dalam banyak sel bukan otot. Terutama. asam amino. Komponen utama dari urat dan tulang rawan adalah protein serabut kolagen. jagung. atau lembaran penyanggah untuk memberikan struktur biologi kekuatan atau proteksi. Ovalbumin protein utama putih telur. Plasma darah mengandung lipoprotein. dan kasein protein utama susu merupakan contoh lain dari protein nutrien Ferritin jaringan hewan merupakan protein penyimpan besi. mengubah bentuk.

dengan rantai polipeptida yang memanjang pada satu sumbu. Asam amino berikatan secara kovalen satu dengan yang lain dalam variasi urutan yang bermacam-macam. 1. hampir semua mempunyai fungsi gerak atau dinamik. Bisa ular.  Protein Pengatur Beberapa protein membantu aktivitas seluler. juga berfungsi di dalam pertahanan tubuh. yang disebut repressor mengatur biosintesa enzim oleh sel bakteri. 1. seperti protein transpor pada darah. protein globular dan protein serabut. seperti risin. Umumnya terjadi atas 20 macam asam amino. fibroin dari sutera dan kolagen dari urat. yang mengatur metabolisme gula dan kekurangannya menyebabkan penyakit diabetes.  Protein lain Terdapat banyak protein yang fungsinya agak eksotik dan tidak mudah diklasifikasikan. suatu protein tanaman dari afrika yang mempunyai rasa yang amat manis. merupakan molekul serabut panjang. toksin bakteri. o Protein dapat dibagi menjadi dua golongan utama berdasarkan bentuk dan sifatsifat fisik tertentu. Protein serabut bersifat tidak larut di dalam air. Pada protein globular rantai atau rantai-rantai polipeptida berlipat rapat-rapat menjadi bentuk globular atau bulat yang padat. merupakan protein penggumpal darah yang menjaga kehilangan darah jika sistem pembuluh terluka. Hampir semua enzim merupakan protein globular. Protein serabut yang khas adalah α-keratin pada rambut dan wol.asing dari spesies lain. Ciri-ciri utama molekul protein yaitu . Hampir semua protein serabut memberikan peranan struktural atau pelindung. Protein globular biasanya larut di dalam sistem larutan (air) dan segera berdifusi . yang mengatur transport Ca2+ dan fosfat. Diantara jenis ini terdapat sejumlah hormon seperti insulin. dan protein tumbuhan beracun. membentuk suatu rantai polipeptida. Hormon pertumbuhan dari pituari dan hormon paratiroid. anti-bodi. Fibrinogen dan trombin. dan protein penyimpan nutrien. Protein pengatur lain. . Monelin. dan tidak berlipat menjadi bentuk globular.

atau gugus R. Terdapat ikatan kimia lain yang menyebabkan terbentuknya lengkunganlengkungan rantai polipeptida menjadi struktur tiga dimensi protein. hanya 8 asam amino yang merupakan asam amino esensial yang terdapat dalam protein dan ketersediaannya menentukan kualitas gizi protein. tetapi tidak terdapat di dalam protein. Asam amino baku dapat dinyatakan dengan singkatan tiga huruf atau lambang satu huruf yang digunakan secara ringkas untuk menunjukkan komposisi dan urutan asam amino di dalam rantai polipeptida. gugus amino. gugus karboksil. atau normal. dll. Struktur asam amino yang terdapat dalam protein ditemukan dalam bentuk ionik. yang mengikat empat gugus substituen yang berbeda. Atom  karbon asimetrik karenanya. gugus R. strukturnya tidak stabil terhadap beberapa faktor seperti pH. Protein tumbuhan dapat ditingkatkan mutu gizinya dengan pencampuran secara bijaksana atau dengan modifikasi genetik melalui persilangan. gugus karboksil dan gugus amino diikat pada atom karbon yang sama.  karbon. utama. kualitas protein hewan lebih tinggi daripada kualitas protein tumbuhan. Dari 20 asam amino.2. Asam amino dapat pula terdapat dalam protein. Ke-20 asam amino pada protein seringkali dipandang sebagai asam amino baku. Hal ini akan mempengaruhi secara bermakna sifat-sifat fungsiu protein makanan dan perilakuknya selama pemrosesan. Warna hitam menunjukkan bagian yang umum pada semua asam  -amino pada protein (kecuali prolin). keculai satu mempunyai atom karbon asimetrik. Semua asam amino (20) yang ditemukan pada protein mempunyai ciri yang sama. Asam amino satu dengan yang lainnya akan bersambung membenrtuk struktur primer protein oleh ikatan peptida. 4. Pada umumnya. dan atom Hidrogen. Susunan asam amino menentukan sifat struktur sekunder dan tersier. Hampir semua asam amino baku. umumnya reaktis sangat speifik hal ini disebabkan karena adanya gugus samping yang reaktif dan susunan khas struktur makromolekulnya. untuk membedakan molekul-molekul ini dari jenis-jenis asam amino lain yang ada pada organisme hidup. ukuran muatan listrik dan kelarutan di dalam air. Masing-masing berbeda satu dengan yang lainnya pada rantai sampingnya. 3. . yang bervariasi dalam struktur. yakni.

Sifat-sifat asam dan basa ini sangat penting didalam pengertian pengetahuan mengenai sifat protein.merupakan pusat khiral. maka unit pembangun asam amino dibebaskan dari ikatan kovalen yang menghubungkan molekulmolekul ini menjadi rantai. yang didasarkan atas tingkah laku asam basa yang khas. dan kuatifikasi asam amino yang berbeda. atau stereoisomer. Asam amino yang bebas yang terbentuk merupakan molekul yang relatif kecil. bersifat optik aktif. Pada umumnya. Kedua bentuk ini dinamakan isomer optik. 2. Dan bila protein dilarutkan ke dalam larutan asam atau basa kuat. enensiomer. keempat gugus substituen yang berbeda ini dapat menempati dua susunan yang berbeda dalam ruang. yakni arah perputaran sinar terpolarisasi didalam polarimeter. yaitu dalam hal menentukan komposisi dan urutan asam amino dari molekul protein. Seperti yang telah diketahui. maka ia akam terionisasi dan dapat bersifat sebagai asam atau basa. Sifat-Sifat Asam Amino 1. dan struktur masing-masing telah diketahui. Asam amino mempunyai titik lebur yang lebih tinggi dibandingkan dengan asam karboksilat atau amina (lebih besar dari 200ºC). kecuali satu. . Sifat asam amino dalam larutan. Demikian pula amina. aseton dan kloroform. Kesemua dari 20 asam amino yang diperoleh dari hidrolisa protein dengan kondisi yang cukup ringan. Karena susunan tetrahedral ikatan valensi disekitar atom  karbon pada asam amino. identifikasi. yakni senyawa-senyawa ini dapat memutar sinar bidang polarisasi meuju ke suatu arah atau kebalikannya. 2. asam amino larut dalam air dan tidak larut dalam pelarut organik non polar seperti eter. umumnya kurang larut dalam air tetapi larut dalam pelarut organik. pada umumnya tidak larut dalam air. tetapi larut dalam pelarut organik. Hal ini sangat penting diterapkan dalam seni pemisahan. Sifat asam amino ini berbeda dengan asam karboksilat maupun dengan sifat amina. yang bersifat identik dalam semua sifat kimia dan fisiknya. senyawa dengan pusat khiral terdapat dua bentuk isomer yang berbeda. Asam karboksilat alifatik maupun aromatik yang terdiri dari beberapa atom karbon. yang merupakan bayanngan cermin yang tidak saling menutupi sesamanya.

. dan arginin). Klasifikasi Asam Amino Terdapat 2 jenis asam amino berdasarkan kemampuan tubuh dalam sintesisnya. Triptofan.  Dengan rantai samping yang mengandung atom sulfur (asam amino polar) : Sistein dan metionin. Histidin  Yang mengandung cincin aromatic : Histidin. Tirosin. 4. lisin. isoleusin. Klasifikasi asam amino dapat dilakukan berdasarkan rantai samping (gugus –R) dan sifat kelarutannya didalam air. histidin. Fungsi Biologis Asam Amino  Penyusun protein.  Dengan rantai samping yang mengandung gugus asam atau amidanya(gugus R bermuatan negative) : Asam aspartat. Aspargin. Keadaan ion ini sangat tergantung pada pH larutan. Berdasarkan kelarutan didalam air dibagi atas asam amino hidrofobik dan hidrofilik (klasifikasi dapat dilihat pada bagian struktur asam amino). Asam amino esensial adalah asam amino yang tidak dapat disintesis didalam tubuh. Dalam larutan kondisi netral (pH isoelektrik). Berdasarkan rantai sampingnya dapat diklasifikasikan sebagai berikut :  Dengan rantai samping alifatik (asam amino non polar) : Glisin. Fenilalanin. hormon. Glutamin. yaitu asam amino esensial dan asam amino non esensial. Valin. 3. Asam amino non esensial adalah asam amino yang dapat disintesis didalam tubuh melalui perombakan senyawa lain.  Asam imino : Prolin. valin. termasuk enzim.  Dengan rantai samping yang mengandung gugus basa (gugus R bermuatan positif): Arginin. leusin. (asam amino polar) : Serin. metionin. Leusin. Bersifat sebagai elektrolit. Treonin. Tirosin. Asam glutamate. tetapi diperoleh dari luar misalnya melalui makanan( lisin. Alanin.  Dengan rantai samping yang mengandung gugus hidroksil (OH). asam amino dapat membentuk ion yang bermuatan positif dan juga bermuatan negative (zwitterion) atau ion amfoter.3. fenilalanin. Isoleusin. treonin.  Kerangka dasar sejumlah senyawa penting dalam metabolisme (terutama vitamin. dan asam nukleat).

Kesemuanya dapat dicegah dengan restriksi awal diet fenilalanin. Pengikat ion logam penting yang diperlukan dalam reaksi enzimatik (kofaktor). pigmentasi ringan. 5. 7. sehingga menyebabkan akumulasi fenilalanin dan hasil metaboliknya didalam tubuh. (3) golongan dengan gugus R bermuatan negatif. yaitu: (1) golongan dengan gugus R nonpolar atau hidrofobik. Asam amino dengan gugus samping R non polar atau hidrofobik. 1. (2) golongan dengan gugus R polar. Karena defek pada transportasi ini secara khas mengakibatkan eksresi satu atau lebih asam amino dalam jumlah yang meningkat. tetapi tidak bermuatan. eczema dan bau kesturi. Golongan-Golongan Asam Amino Struktur ke-20 asam amino dibagi menjadi 4 golongan. 6. manifestasi neurologic. karena adanya cacat pada enzim α -keto dekarboksilase. COOH H2N C CH3 H H2N H3C COOH C CH CH3 H COOH H2N C CH 2 CH H3C CH3 H H2N H COOH C C CH 2 CH3 H CH3 Alanin Valin . Penyakit Yang Berkaitan Dengan Metabolisme Asam Amino  FENILKETONURIA Adalah kelainan metabolism sejak lahir yang ditandai dengan ketidakmampuan mengubah fenilalanin menjadi tirosin. ikan gabus dan produk susu. valin dan isoleusin. (4) golongan dengan gugus R bermuatan positif. Sumber-Sumber Asam Amino  Asam amino dapat diperoleh melalui asupan makanan seperti pada kacangkacangan(misalnya kedelai).  MAPLE SYRUP URINE DISEASE Terjadinya akumulasi asam keto dari leusin.  AMINOASIDURIA Penyakit yang timbul akibat gangguan pada transportasi asam amino tertentu ke dalam sel. Dapat menyebabkan gangguan susunan saraf pusat. Menyebabkan retardasi mental.

Leusin COOH H2N NH CH 2 Isoleusin COOH COOH COOH CH H2C H2C C CH 2 CH 2 S CH3 H H 2N C CH 2 H H2N C CH 2 C H CH NH Prolin Metionin Fenilalanin Triptofan 2. Asam amino dengan gugus samping R polar tak bermuatan COOH H2N C H H COOH H2N C H H2N H COOH C C CH3 H OH H2N COOH C CH 2 SH H CH 2OH Glisin Serin Treonin COOH H 2N C CH 2 H Sistein COOH H2N C CH 2 C H2N O H COOH H2N C CH 2 CH 2 C H2N O H Asparagin OH Glutamin Tirosin .

Gelas ukur 3. Pipet tetes 2. Alat : 1.3. Neraca analitik 5. Tabung reaksi . ALAT DAN BAHAN a. Beker gelas 4. Asam amino dengan gugus samping R bermuatan nrgatif COOH H2N C CH 2 CH 2 COOH H H2N COOH C CH 2 COOH H Asam Aspartat Asam Glutamat V. Asam amino dengan gugus samping R bermuatan positif COOH H2N C CH 2 C NH CH HC N H COOH H2N CH 2 CH 2 CH 2 NH C NH H COOH H2N C CH 2 CH 2 CH 2 CH 2 NH2 H Histidin NH2 Arginin Lisin 4.

Kertas saring 9. . NaOH 0. Pengaduk 8. NaOH 0.1 M dan etil alkohol 95%. Dalam tabung mana yang kelihatan mengendap. Tempatkan ketiga tabung dalam air mendidih selama 15 menit dan dinginkan pada temperatur kamar. Rak tabung reaksi 7.5 ml larutan protein dan HCl 0.1 M. 2.6. buffer asetat pH = 4. Albumin 5% 7.5 ml larutan protein dan NaOH 0.1 M 4. Bahan 1. Dan isi tabung 3 dengan 3 ml larutan protein. Corong 10. Denaturasi Protein Isi tabung 1 dengan 4. Penjepit tabung b. buffer asetat pH = 4. Telur mentah diambil kuning telur dan putih telurnya 2.7 dan etil alkohol 95%.5 ml larutan protein dan buffer asetat pH = 4. PROSEDUR PERCOBAAN 1. HCl 0. Isi tabung 2 dengan 4.7. Pengendapan dengan Alkohol Isi tabung 1 dengan larutan protein 3 ml.7 8.7 (1 M). Aquades 5. Isi tabung 2 dengan 3 ml larutan protein .1 M 3. Etil Alkohol 95% VI. dan isi tabung 3 dengan 4. HCl 0. Untuk tabung-tabung (1) dan (2) tambahkan 10 ml buffer asetat pH 4. Susu Bubuk 6.1 M.1 M dan etil alkohol 95%.

. HCl putih keruh + NaOH  putih keruh Buffer  putih keruh + Etanol 4 Susu Bubuk tetap + Etanol menjadi putih keruh menjadi putih keruh. bagian bawah putih bening > tabung I) HCl kuning NaOH +  Kuning Buffer  Kuning Etanol bening + Etanol  2 bening + Etanol  putih lapisan (bagian atas Larutan Putih keruh 2 Albumin Sintetik bening larutan keruh bening. Pengendapan dengan Alkohol No Bahan HCl + Etanol (Tabung I) HCl NaOH + Etanol (Tabung II)  Buffer + Etanol (Tabung III)  Kuning kuning NaOH Kuning Buffer bening + Etanol  2 bening + Etanol  2 bening + Etanol  lapisan ( bagian atas lapisan (bagian atas Larutan 1 Kuning Telur Putih keruh putih keruh. putih keruh)   HCl putih bening NaOH + Etanol  Kuning Buffer Kuning 3 bening + Etanol  3 bening + Etanol  3 lapisan ( bagian atas lapisan ( bagian atas lapisan ( bagian atas 3 Putih Telur putih bening. bagian bening. bagian bawah dan endapan. HASIL PENGAMATAN a. bawah putih bening) dari tabung I. . bagian putih bening. bagian endapan putih keruh > dan endapan.VII. bagian tengah tengah putih keruh tengah putih keruh > putih keruh + endapan dan bagian bawah Tabung I dan bagian dan bagian bawah putih bening)  bawah bening)  bening) tetap Etanol  tetap menjadi putih keruh. lapisan sedikit di bagian bawah.

HCl  putih keruh NaOH  putih keruh Buffer   keruh dan   larutan coklat keruh  putih   Putih 4 Susu Bubuk endapan putih + dan endapan  + keruh + endapan Buffer  bening + Buffer endapan. kuning. HCl bening kuning NaOH   kuning Buffer kuning   bening   kuning bening gumpalan putih + pekat + Buffer  Menggumpal Putih.        NaOH  Buffer  (Tabung II)  Buffer   (Tabung III)  kuning   Putih kuning NaOH kuning Buffer keruh   kuning keruh bening + bening + Buffer  keruh. bagian larutan putih.b. Denaturasi No Bahan HCl  Buffer  (Tabung I) HCl keruh 1 Kuning Telur kuning Buffer keruh. putih putih keruh. putih Buffer keruh. tengah keruh dan bagian  bawah   endapan putih ) HCl 3 Putih Telur   keruh NaOH +   keruh Buffer keruh bening  bening +  putih   Putih keruh. menjadi putih. . 2 Albumin Sintetik Buffer  3 lapisan endapan putih yang ( bagian atas menggumpal dan enadapan . Buffer keruh.

Pengendapan dengan Alkohol R' HN O NH R H3 N + R O OH + H3 N + O OH R R 2 H3 N + O OH 2.VIII. H kalor + R H2 N O OH R' + H2 N O OH COOH3N + + H + H3N + H R asam COOH3N + COOH + OHbasa H2N R H + H2O R . REAKSI KIMIA 1. Denaturasi Protein R HN O NH R' O HOOC H R asam amino H2O .

Pada uji yang kedua ditambahkan larutan NaOH ke dalam larutan protein. Penambahan buffer asetat ini menyebabkan protein mengendap. Pengendapan protein oleh alkohol. larutan buffer 4. Pada albumin sintetik dan susu bubuk penambahan HCl. Pada kondisi ini kelarutan protein berada pada titik minimum.IX. sehingga dengan penambahan asam kuat membuat larutan protein semakin cepat mengendap karena kelarutannya dalam air sangat berkurang. Pada keadaan ini kelarutan protein berada pada titik minimumnya. pH larutan protein berada di bawah titik isoelektrik. putih telur. Pada uji yang pertama yaitu ke dalam larutan protein ditambahkan dengan larutan HCl. sehingga molekul protein tidak mengalami pengendap dan larutan tetap tidak berubah. Ketika ditambahkan dengan etanol. Ini disebabkan karena molekul protein kalah bersaing dengan gugus –OH dari etanol untuk mengikat air. larutan tetap tidak berubah. Mengendapnya larutan protein ini disebabkan karena setelah ditambahkan dengan larutan HCl. Penambahan larutan HCl ini menyebabkan larutan protein mengendap. larutan protein semakin banyak yang mengendap. Ketika ditambahkan dengan etanol. hal ini disebabkan karena pH buffer asetat yang sedikit asam. sehingga molekul protein akan mengendap. Pada uji yang ketiga. sehingga kelarutan protein dalam air berkurang. larutan yang diuji adalah kuning telut. larutan protein yang diujikan adalah kuning telur. Hal ini terjadi karena gugus –OH dari etanol lebih mudah terhidrasi dari pada molekul protein. sehingga protein akan mengendap. putih telur. albumin sintetik dan susu bubuk. larutan protein ditambahkan dengan buffer asetat. Hal ini dikarenakan kondisi larutan berada di bawah pH isoelektrik. Penambahan NaOH ke dalam larutan protein menyebabkan pH larutan di atas pH isoelektrik sehingga kelarutan protein dalam air meningkat dan larutan tetap seperti semula.7 dan NaOH ketiganya menghasilkan . Pada uji denaturasi protein oleh asam-basa (pH). Hal ini terjadi karena molekul-molekul protein yang kelarutanya telah meningkat akibat penambahan basa tidak kalah bersaing dengan gugus –OH dari etanol untuk mengikat air. Dengan penambahan alkohol menyebabkan protein semakin banyak yang mengendap. PEMBAHASAN Pada uji pengendapan protein oleh alkohol dan uji denaturasi yang bertujuan Untuk mempelajari beberapa reaksi uji terhadap asam amino dan larutan protein. albumin sintetik dan susu bubuk.

dengan demikian dapat disimpulkan bahwa pada protein albumin sintetik dan susu bubuk . Ini disebabkan karena kurangnya pemanasaan serta larutan buffer asetat yang ditambahkan kurang banyak atau tidak dalam volume berlebih.7 yang sama dengan pH isoelektrik albumin (4. Seharusnya setelah pemanasaan dan penambahan larutan buffer asetat pada tabung I dan Tabung II terbentuk endapan.90). Dimana semakin banyak buffer asetat yang ditambahkan maka molekul dari buffer asetat akan menekan molekul dari HCL dan Naoh sehingga akan terbentuk endapan. Pada Putih telur. Pada pH di atas titik isoelektrik protein bermuatan negatif. Berdasarkan percobaan. ikatan garam dan terbukanya lipatan molekul protein. penambahan buffer asetat 4.7 dihasilkan endapan dan larutan menjadi berwarna keruh. albumin sintetik dan susu bubuk terdenaturasi lebih banyak pada penambahan larutan buffer 4. tanpa menyebabkan pemutusan atau kerusakan lipatan antar asam amino dan struktur primer protein.55-4.7 . interaksi hidrofobik.7 . protein bermuatan positif. dan kuartener molekul protein tanpa terjadinya pemecahan ikatan-ikatan kovalen. Denaturasi protein adalah suatu keadaan telah terjadinya perubahan struktur protein yang mencakup perubahan bentuk dan lipatan molekul.90 (Poedjiadi. Denaturasi terjadi karena terpecahnya ikatan hidrogen. Denaturasi protein dapat diartikan sebagai suatu perubahan terhadap struktur sekunder. penambahan larutan buffer asetat 4. Sedangkan pada kuning telur . sedangkan di bawah titik isoelektrik. Buffer asetat menghasilkan endapan paling banyak karena memiliki pH 4. diikuti dengan HCL dan yang paling sedikit pada NaOH.55-4. Titik isoelektrik protein mempunyai arti penting karena pada umumnya sifat fisika dan kimia erat hubungannya dengan pH isoelektrik ini. asam amino yang mendominasi adalah asam amino yang bersifat asam. tersier. HCL dan NaOH tidak terbentuk endapan hanya saja larutan berubah menjadi putih keruh setelah penambahan larutan buffer Asetat. Setiap protein mempunyai titik isoelektrik yang berbeda-beda.7 .7 tetapi hanya saja larutan berubah menjadi putih keruh. 1994). . Titik isoelektrik pada albumin adalah pada pH 4.endapan pada larutannya. dan pada penambahan HCL dan NaOH tidak terbentuk endapan setelah penambahan larutan Buffer Asetat 4. Endapan yang paling banyak dihasilkan oleh larutan buffer 4.

yang paling banyak menghasilkan endapan adalah percobaan ketiga dimana larutan protein ditambahkan dengan larutan buffer. gugus hidroksi dari alkohol lebih mudah terhidrasi sehingga protein mengendap. Pada pengendapan dengan alcohol. Denaturasi protein terjadi karena adanya perubahan pH atau suhu yang tidak terlalu extrem. Pada pengendapan dengan alcohol . 5. 2. Protein akan terdenaturasi atau mengendap bila berada pada titik isoelektriknya. KESIMPULAN 1. hanya tabung-tabung yang mengandung asam (ber-pH rendah) yang menunjukkan pengendapan protein.X. Pada uji pengendapan oleh alkohol. Pada pengendapan dengan alkohol. larutan protein yang ditambahkan dengan larutan yang bersifat asam akan menyebabkan terbentuknya endapan. yaitu pH dimana jumlah muatan positif sama dengan jumlah muatan negatifnya. . 6. 3. 4.

purwo. Bandung : ITB Lehninger. 1982. Anna dkk. 1997. Jakarta : UI-Press. 2006.DAFTAR PUSTAKA Arbianto. Jakarta : Erlangga Poedjiyadi. Bandung : ITB Deman. Kimia Makanan. Dasar-dasar Biokimia. .Dasar.Dasar Biokimia.John. 1993. M. Biokimia Konsep-Konsep Dasar.

9:5/2. 5.-:3 9.2-..: 20303/.3 /03.3./.9.3574903    !.9. : 50303/.3 /03.3 5.5 -.-.4-.: 09702    !74903 ..3.9.3 .2:.7 .3.32030-. 50303/.703.8803.5.309./.507..8.913.:8::. 9. 907/7.5    !.44  .3.3 -.-:3 .7:9./..507:-.    !.3 /03.2:.44  ::8 /748 /.5.330../2.8574903907..5./03.3548918.5.8...3-:1107    03.3/:3 .3 907/03.3574903/9.44  .3 .2.5./.3 .2-.8 .5.:2..3203:3:.03/.3. -07.3/03.44 0- 2:/.39/.  .35. $!&   !.9. 50303/.3 /9.9.3 ./.7:9. 50303/.907.3 203./.7:9. ...3 03/.3. 203.8.9:7.3:2.57490320303/.3-0781.3 .3.3 /03./.5.3                   ./. 99 8400973./.2.3 574903 .2 -07 5703/.3907-039:3.9:7.350303/.3 40 .44  .7:9.

%#!&$% 7-. !40/.7.394 5:74  42./ 33.3/:3% 03307  .& !7088    .3  43  2.8.7 /.7 ..742.79.742. ..3./   ..3 .7 .43805 43805.3/:3% 02.79.8.8..8.3.8. .

Sign up to vote on this title
UsefulNot useful