LAPORAN TETAP PRAKTIKUM BIOKIMIA

I. NOMOR PERCOBAAN : IV II. JUDUL PERCOBAAN : UJI PROTEIN III. TUJUAN : Untuk mempelajari beberapa reaksi uji terhadap asam amino dan protein

IV. LANDASAN TEORI

:

Protein adalah makromolekul yang berlimpah di dalam sel hidup dan merupakan 50 persen atau lebih berat kering sel. Protein ditemukan di dalam semua sel dan semua bagian sel. Protein juga amat bervariasi; ratusan jenis yang berbeda dapat ditemukan dalam satu sel. Protein juga meiliki sifat yang sensitif terhadap lingkungannya misalnya: suhu, tekanan, dll. Dalam hubungannya dengan asam amino, protein merupakan polimer dari sekitar asam amino yang berlainan disambungkan dengan ikatan peptida, yaitu rantai pendek. Karena keragaman rantai samping yang terbentuk jika asam-asam amino tersebut disambung-sambungkan, protein yang berbeda dapat mempunyai sifat kimia yang berbeda dan struktur sekunder dan tersier yang sangat berbeda. Rantai samping itu dapat bersifat polar atau nonpolar. Kandungan bagian asam amino polar yang tinggi dalam protein meningkatkan kelarutannya dalam air. Rantai samping yang paling polar ialah rantai samping amino basa dan asam amino asam. Asam-asam amino ini terdapat dalam albumin dan globulin yang larut dalam air dengan aras yang tinggi. Fungsi Biologi Protein  Enzim Protein yang paling bervariasi dan mempunyai kekhususan tinggi adalah protein yang mempunyai aktivitas katalisa, yakni enzim. Hampir semua reaksi kimia biomolekul organik di dalam sel dikatalisa oleh enzim. Lebih dari 2000 jenis enzim, masing-masing dapat mengkatalisa reaksi kimia yang berbeda, telah ditemukan di dalam berbagai bentuk kehidupan.  Protein Transport

dan nutrien lain membran menuju ke dalam sel. Ovalbumin protein utama putih telur. atau bergerak. contoh yang telah dikenal adalah protein biji dari gandum.Protein transpor di dalam plasma darah mengikat dan membawa molekul atau ion spesifik dari satu organ ke organ lain Disini oksigen dilepaskan untuk melangsungkan oksidasi nutrien yang menghasilkan energi. Immunoglobulin atau anti-bodi pada vertebrata adalah protein khusus yang dibuat oleh limposit yang dapat mengenali dan mengendapkan atau menetralkan serangan bakteri. Terutama. Mikrotubul merupakan komponen penting dari flagella dan silia yang dapat menggerakkan sel. jagung. Plasma darah mengandung lipoprotein. kabel. mengubah bentuk. atau protein . Komponen utama dari urat dan tulang rawan adalah protein serabut kolagen. asam amino. dan kasein protein utama susu merupakan contoh lain dari protein nutrien Ferritin jaringan hewan merupakan protein penyimpan besi. dan beras.  Protein Struktural Banyak protein yang berperan sebagai filamen. atau lembaran penyanggah untuk memberikan struktur biologi kekuatan atau proteksi.  Protein Kontraktil atau Motil Beberapa protein memberikan kemampuan kepada sel dan organisme untuk berkontraksi. Aktin dan miosin adalah protein filamen yang berfungsi di dalam sistem kontraktil otot kerangka dan juga di dalam banyak sel bukan otot. yang membawa lipid dari hati ke organ yang lain. virus. protein pembentuk mikrotubul.  Protein Nutrien dan Penyimpan Biji berbagai tumbuhan menyimpan protein nutrien yang dibutuhkan untuk pertumbuhan embrio tanaman. yang mempunyai daya tenggang yang amat tinggi.  Protein Pertahanan Banyak protein mempertahankan organisme dalam melawan serangan oleh spesies lain atau melindungi organisme tersebut dari luka. Contoh lain adalah tubulin. Protein transpor lain terdapat di dalam membran sel dan menyesuaikan strukturnya untuk mengikat dan membawa glukosa.

Bisa ular. hampir semua mempunyai fungsi gerak atau dinamik. yang mengatur transport Ca2+ dan fosfat. o Protein dapat dibagi menjadi dua golongan utama berdasarkan bentuk dan sifatsifat fisik tertentu. juga berfungsi di dalam pertahanan tubuh. anti-bodi. dan tidak berlipat menjadi bentuk globular. 1. Protein serabut bersifat tidak larut di dalam air. dan protein tumbuhan beracun. Asam amino berikatan secara kovalen satu dengan yang lain dalam variasi urutan yang bermacam-macam. protein globular dan protein serabut. Protein serabut yang khas adalah α-keratin pada rambut dan wol. fibroin dari sutera dan kolagen dari urat. Fibrinogen dan trombin. . Ciri-ciri utama molekul protein yaitu . yang mengatur metabolisme gula dan kekurangannya menyebabkan penyakit diabetes. toksin bakteri. 1. membentuk suatu rantai polipeptida. dan protein penyimpan nutrien. Protein pengatur lain. Hormon pertumbuhan dari pituari dan hormon paratiroid. Pada protein globular rantai atau rantai-rantai polipeptida berlipat rapat-rapat menjadi bentuk globular atau bulat yang padat. Umumnya terjadi atas 20 macam asam amino. Monelin. Hampir semua protein serabut memberikan peranan struktural atau pelindung. Diantara jenis ini terdapat sejumlah hormon seperti insulin.  Protein Pengatur Beberapa protein membantu aktivitas seluler. dengan rantai polipeptida yang memanjang pada satu sumbu. yang disebut repressor mengatur biosintesa enzim oleh sel bakteri. seperti protein transpor pada darah.asing dari spesies lain. suatu protein tanaman dari afrika yang mempunyai rasa yang amat manis. merupakan protein penggumpal darah yang menjaga kehilangan darah jika sistem pembuluh terluka. seperti risin. Hampir semua enzim merupakan protein globular. Protein globular biasanya larut di dalam sistem larutan (air) dan segera berdifusi .  Protein lain Terdapat banyak protein yang fungsinya agak eksotik dan tidak mudah diklasifikasikan. merupakan molekul serabut panjang.

Terdapat ikatan kimia lain yang menyebabkan terbentuknya lengkunganlengkungan rantai polipeptida menjadi struktur tiga dimensi protein.2. Hal ini akan mempengaruhi secara bermakna sifat-sifat fungsiu protein makanan dan perilakuknya selama pemrosesan. Asam amino dapat pula terdapat dalam protein. dan atom Hidrogen. Asam amino satu dengan yang lainnya akan bersambung membenrtuk struktur primer protein oleh ikatan peptida. yang bervariasi dalam struktur. Susunan asam amino menentukan sifat struktur sekunder dan tersier. 3. Asam amino baku dapat dinyatakan dengan singkatan tiga huruf atau lambang satu huruf yang digunakan secara ringkas untuk menunjukkan komposisi dan urutan asam amino di dalam rantai polipeptida. yang mengikat empat gugus substituen yang berbeda. untuk membedakan molekul-molekul ini dari jenis-jenis asam amino lain yang ada pada organisme hidup. kualitas protein hewan lebih tinggi daripada kualitas protein tumbuhan. yakni. Struktur asam amino yang terdapat dalam protein ditemukan dalam bentuk ionik. Protein tumbuhan dapat ditingkatkan mutu gizinya dengan pencampuran secara bijaksana atau dengan modifikasi genetik melalui persilangan. Semua asam amino (20) yang ditemukan pada protein mempunyai ciri yang sama. strukturnya tidak stabil terhadap beberapa faktor seperti pH. atau normal. gugus karboksil. hanya 8 asam amino yang merupakan asam amino esensial yang terdapat dalam protein dan ketersediaannya menentukan kualitas gizi protein. atau gugus R. gugus R. utama. keculai satu mempunyai atom karbon asimetrik. 4. ukuran muatan listrik dan kelarutan di dalam air. umumnya reaktis sangat speifik hal ini disebabkan karena adanya gugus samping yang reaktif dan susunan khas struktur makromolekulnya. gugus amino. Warna hitam menunjukkan bagian yang umum pada semua asam  -amino pada protein (kecuali prolin). tetapi tidak terdapat di dalam protein. Dari 20 asam amino. gugus karboksil dan gugus amino diikat pada atom karbon yang sama. Ke-20 asam amino pada protein seringkali dipandang sebagai asam amino baku. Masing-masing berbeda satu dengan yang lainnya pada rantai sampingnya. . Pada umumnya. Atom  karbon asimetrik karenanya. dll.  karbon. Hampir semua asam amino baku.

tetapi larut dalam pelarut organik. Asam karboksilat alifatik maupun aromatik yang terdiri dari beberapa atom karbon. keempat gugus substituen yang berbeda ini dapat menempati dua susunan yang berbeda dalam ruang. yang merupakan bayanngan cermin yang tidak saling menutupi sesamanya. Kesemua dari 20 asam amino yang diperoleh dari hidrolisa protein dengan kondisi yang cukup ringan. Demikian pula amina. Asam amino yang bebas yang terbentuk merupakan molekul yang relatif kecil. Sifat-Sifat Asam Amino 1. Pada umumnya. senyawa dengan pusat khiral terdapat dua bentuk isomer yang berbeda. dan kuatifikasi asam amino yang berbeda. aseton dan kloroform. umumnya kurang larut dalam air tetapi larut dalam pelarut organik. Hal ini sangat penting diterapkan dalam seni pemisahan. 2. enensiomer. pada umumnya tidak larut dalam air. dan struktur masing-masing telah diketahui. Dan bila protein dilarutkan ke dalam larutan asam atau basa kuat. yakni senyawa-senyawa ini dapat memutar sinar bidang polarisasi meuju ke suatu arah atau kebalikannya. Karena susunan tetrahedral ikatan valensi disekitar atom  karbon pada asam amino. yakni arah perputaran sinar terpolarisasi didalam polarimeter. yaitu dalam hal menentukan komposisi dan urutan asam amino dari molekul protein. Sifat asam amino dalam larutan. yang bersifat identik dalam semua sifat kimia dan fisiknya. Sifat asam amino ini berbeda dengan asam karboksilat maupun dengan sifat amina. yang didasarkan atas tingkah laku asam basa yang khas. 2.merupakan pusat khiral. Sifat-sifat asam dan basa ini sangat penting didalam pengertian pengetahuan mengenai sifat protein. atau stereoisomer. Asam amino mempunyai titik lebur yang lebih tinggi dibandingkan dengan asam karboksilat atau amina (lebih besar dari 200ºC). identifikasi. maka unit pembangun asam amino dibebaskan dari ikatan kovalen yang menghubungkan molekulmolekul ini menjadi rantai. asam amino larut dalam air dan tidak larut dalam pelarut organik non polar seperti eter. kecuali satu. Kedua bentuk ini dinamakan isomer optik. bersifat optik aktif. Seperti yang telah diketahui. maka ia akam terionisasi dan dapat bersifat sebagai asam atau basa. .

 Dengan rantai samping yang mengandung gugus hidroksil (OH). Tirosin. asam amino dapat membentuk ion yang bermuatan positif dan juga bermuatan negative (zwitterion) atau ion amfoter. . valin. dan arginin). Triptofan.  Dengan rantai samping yang mengandung gugus basa (gugus R bermuatan positif): Arginin. Asam glutamate. fenilalanin. Histidin  Yang mengandung cincin aromatic : Histidin.  Kerangka dasar sejumlah senyawa penting dalam metabolisme (terutama vitamin. 4.3. Berdasarkan kelarutan didalam air dibagi atas asam amino hidrofobik dan hidrofilik (klasifikasi dapat dilihat pada bagian struktur asam amino). yaitu asam amino esensial dan asam amino non esensial. Treonin.  Dengan rantai samping yang mengandung atom sulfur (asam amino polar) : Sistein dan metionin. Valin.  Dengan rantai samping yang mengandung gugus asam atau amidanya(gugus R bermuatan negative) : Asam aspartat.  Asam imino : Prolin. Asam amino non esensial adalah asam amino yang dapat disintesis didalam tubuh melalui perombakan senyawa lain. Isoleusin. Bersifat sebagai elektrolit. treonin. Klasifikasi Asam Amino Terdapat 2 jenis asam amino berdasarkan kemampuan tubuh dalam sintesisnya. Asam amino esensial adalah asam amino yang tidak dapat disintesis didalam tubuh. (asam amino polar) : Serin. leusin. Keadaan ion ini sangat tergantung pada pH larutan. Fenilalanin. Klasifikasi asam amino dapat dilakukan berdasarkan rantai samping (gugus –R) dan sifat kelarutannya didalam air. isoleusin. Tirosin. tetapi diperoleh dari luar misalnya melalui makanan( lisin. termasuk enzim. Aspargin. histidin. Berdasarkan rantai sampingnya dapat diklasifikasikan sebagai berikut :  Dengan rantai samping alifatik (asam amino non polar) : Glisin. Leusin. 3. Dalam larutan kondisi netral (pH isoelektrik). metionin. lisin. hormon. Glutamin. Fungsi Biologis Asam Amino  Penyusun protein. dan asam nukleat). Alanin.

pigmentasi ringan. 6. Kesemuanya dapat dicegah dengan restriksi awal diet fenilalanin. eczema dan bau kesturi.  AMINOASIDURIA Penyakit yang timbul akibat gangguan pada transportasi asam amino tertentu ke dalam sel. tetapi tidak bermuatan. yaitu: (1) golongan dengan gugus R nonpolar atau hidrofobik. (2) golongan dengan gugus R polar. Penyakit Yang Berkaitan Dengan Metabolisme Asam Amino  FENILKETONURIA Adalah kelainan metabolism sejak lahir yang ditandai dengan ketidakmampuan mengubah fenilalanin menjadi tirosin. 1. Dapat menyebabkan gangguan susunan saraf pusat. sehingga menyebabkan akumulasi fenilalanin dan hasil metaboliknya didalam tubuh. COOH H2N C CH3 H H2N H3C COOH C CH CH3 H COOH H2N C CH 2 CH H3C CH3 H H2N H COOH C C CH 2 CH3 H CH3 Alanin Valin . Menyebabkan retardasi mental. 7. Asam amino dengan gugus samping R non polar atau hidrofobik. Golongan-Golongan Asam Amino Struktur ke-20 asam amino dibagi menjadi 4 golongan. manifestasi neurologic. Sumber-Sumber Asam Amino  Asam amino dapat diperoleh melalui asupan makanan seperti pada kacangkacangan(misalnya kedelai). 5.  MAPLE SYRUP URINE DISEASE Terjadinya akumulasi asam keto dari leusin. (4) golongan dengan gugus R bermuatan positif. (3) golongan dengan gugus R bermuatan negatif. karena adanya cacat pada enzim α -keto dekarboksilase. valin dan isoleusin. Pengikat ion logam penting yang diperlukan dalam reaksi enzimatik (kofaktor). Karena defek pada transportasi ini secara khas mengakibatkan eksresi satu atau lebih asam amino dalam jumlah yang meningkat. ikan gabus dan produk susu.

Leusin COOH H2N NH CH 2 Isoleusin COOH COOH COOH CH H2C H2C C CH 2 CH 2 S CH3 H H 2N C CH 2 H H2N C CH 2 C H CH NH Prolin Metionin Fenilalanin Triptofan 2. Asam amino dengan gugus samping R polar tak bermuatan COOH H2N C H H COOH H2N C H H2N H COOH C C CH3 H OH H2N COOH C CH 2 SH H CH 2OH Glisin Serin Treonin COOH H 2N C CH 2 H Sistein COOH H2N C CH 2 C H2N O H COOH H2N C CH 2 CH 2 C H2N O H Asparagin OH Glutamin Tirosin .

Pipet tetes 2. Tabung reaksi .3. Neraca analitik 5. Asam amino dengan gugus samping R bermuatan nrgatif COOH H2N C CH 2 CH 2 COOH H H2N COOH C CH 2 COOH H Asam Aspartat Asam Glutamat V. Beker gelas 4. ALAT DAN BAHAN a. Asam amino dengan gugus samping R bermuatan positif COOH H2N C CH 2 C NH CH HC N H COOH H2N CH 2 CH 2 CH 2 NH C NH H COOH H2N C CH 2 CH 2 CH 2 CH 2 NH2 H Histidin NH2 Arginin Lisin 4. Gelas ukur 3. Alat : 1.

Penjepit tabung b.6. Tempatkan ketiga tabung dalam air mendidih selama 15 menit dan dinginkan pada temperatur kamar. Dalam tabung mana yang kelihatan mengendap.7.5 ml larutan protein dan NaOH 0. HCl 0. Pengaduk 8. buffer asetat pH = 4.7 (1 M).1 M dan etil alkohol 95%. Rak tabung reaksi 7. NaOH 0. Untuk tabung-tabung (1) dan (2) tambahkan 10 ml buffer asetat pH 4.5 ml larutan protein dan HCl 0. Aquades 5. Isi tabung 2 dengan 4.7 8. Albumin 5% 7. NaOH 0. Isi tabung 2 dengan 3 ml larutan protein . Bahan 1.1 M 4. buffer asetat pH = 4. .1 M 3. Etil Alkohol 95% VI. dan isi tabung 3 dengan 4.1 M dan etil alkohol 95%.7 dan etil alkohol 95%.5 ml larutan protein dan buffer asetat pH = 4. Pengendapan dengan Alkohol Isi tabung 1 dengan larutan protein 3 ml. Susu Bubuk 6. Telur mentah diambil kuning telur dan putih telurnya 2. PROSEDUR PERCOBAAN 1.1 M. Corong 10.1 M. Dan isi tabung 3 dengan 3 ml larutan protein. 2. Denaturasi Protein Isi tabung 1 dengan 4. Kertas saring 9. HCl 0.

HASIL PENGAMATAN a. . lapisan sedikit di bagian bawah. . putih keruh)   HCl putih bening NaOH + Etanol  Kuning Buffer Kuning 3 bening + Etanol  3 bening + Etanol  3 lapisan ( bagian atas lapisan ( bagian atas lapisan ( bagian atas 3 Putih Telur putih bening. bagian bawah dan endapan. bagian endapan putih keruh > dan endapan. HCl putih keruh + NaOH  putih keruh Buffer  putih keruh + Etanol 4 Susu Bubuk tetap + Etanol menjadi putih keruh menjadi putih keruh. bawah putih bening) dari tabung I. bagian putih bening. bagian bening. bagian bawah putih bening > tabung I) HCl kuning NaOH +  Kuning Buffer  Kuning Etanol bening + Etanol  2 bening + Etanol  putih lapisan (bagian atas Larutan Putih keruh 2 Albumin Sintetik bening larutan keruh bening.VII. Pengendapan dengan Alkohol No Bahan HCl + Etanol (Tabung I) HCl NaOH + Etanol (Tabung II)  Buffer + Etanol (Tabung III)  Kuning kuning NaOH Kuning Buffer bening + Etanol  2 bening + Etanol  2 bening + Etanol  lapisan ( bagian atas lapisan (bagian atas Larutan 1 Kuning Telur Putih keruh putih keruh. bagian tengah tengah putih keruh tengah putih keruh > putih keruh + endapan dan bagian bawah Tabung I dan bagian dan bagian bawah putih bening)  bawah bening)  bening) tetap Etanol  tetap menjadi putih keruh.

putih Buffer keruh. menjadi putih. Denaturasi No Bahan HCl  Buffer  (Tabung I) HCl keruh 1 Kuning Telur kuning Buffer keruh. putih putih keruh.        NaOH  Buffer  (Tabung II)  Buffer   (Tabung III)  kuning   Putih kuning NaOH kuning Buffer keruh   kuning keruh bening + bening + Buffer  keruh. 2 Albumin Sintetik Buffer  3 lapisan endapan putih yang ( bagian atas menggumpal dan enadapan . .b. HCl bening kuning NaOH   kuning Buffer kuning   bening   kuning bening gumpalan putih + pekat + Buffer  Menggumpal Putih. HCl  putih keruh NaOH  putih keruh Buffer   keruh dan   larutan coklat keruh  putih   Putih 4 Susu Bubuk endapan putih + dan endapan  + keruh + endapan Buffer  bening + Buffer endapan. tengah keruh dan bagian  bawah   endapan putih ) HCl 3 Putih Telur   keruh NaOH +   keruh Buffer keruh bening  bening +  putih   Putih keruh. bagian larutan putih. Buffer keruh. kuning.

H kalor + R H2 N O OH R' + H2 N O OH COOH3N + + H + H3N + H R asam COOH3N + COOH + OHbasa H2N R H + H2O R . Pengendapan dengan Alkohol R' HN O NH R H3 N + R O OH + H3 N + O OH R R 2 H3 N + O OH 2. REAKSI KIMIA 1. Denaturasi Protein R HN O NH R' O HOOC H R asam amino H2O .VIII.

Hal ini terjadi karena gugus –OH dari etanol lebih mudah terhidrasi dari pada molekul protein.IX. Mengendapnya larutan protein ini disebabkan karena setelah ditambahkan dengan larutan HCl. Ini disebabkan karena molekul protein kalah bersaing dengan gugus –OH dari etanol untuk mengikat air. Pada uji yang kedua ditambahkan larutan NaOH ke dalam larutan protein. Pada uji denaturasi protein oleh asam-basa (pH). Pada albumin sintetik dan susu bubuk penambahan HCl. larutan protein yang diujikan adalah kuning telur. Ketika ditambahkan dengan etanol. PEMBAHASAN Pada uji pengendapan protein oleh alkohol dan uji denaturasi yang bertujuan Untuk mempelajari beberapa reaksi uji terhadap asam amino dan larutan protein. Penambahan NaOH ke dalam larutan protein menyebabkan pH larutan di atas pH isoelektrik sehingga kelarutan protein dalam air meningkat dan larutan tetap seperti semula. albumin sintetik dan susu bubuk. larutan yang diuji adalah kuning telut. larutan protein semakin banyak yang mengendap. sehingga dengan penambahan asam kuat membuat larutan protein semakin cepat mengendap karena kelarutannya dalam air sangat berkurang. pH larutan protein berada di bawah titik isoelektrik. Pada uji yang pertama yaitu ke dalam larutan protein ditambahkan dengan larutan HCl. sehingga kelarutan protein dalam air berkurang.7 dan NaOH ketiganya menghasilkan . Ketika ditambahkan dengan etanol. larutan tetap tidak berubah. Pengendapan protein oleh alkohol. hal ini disebabkan karena pH buffer asetat yang sedikit asam. Pada kondisi ini kelarutan protein berada pada titik minimum. larutan buffer 4. Penambahan buffer asetat ini menyebabkan protein mengendap. Hal ini terjadi karena molekul-molekul protein yang kelarutanya telah meningkat akibat penambahan basa tidak kalah bersaing dengan gugus –OH dari etanol untuk mengikat air. Hal ini dikarenakan kondisi larutan berada di bawah pH isoelektrik. putih telur. Dengan penambahan alkohol menyebabkan protein semakin banyak yang mengendap. albumin sintetik dan susu bubuk. Penambahan larutan HCl ini menyebabkan larutan protein mengendap. sehingga molekul protein akan mengendap. Pada keadaan ini kelarutan protein berada pada titik minimumnya. Pada uji yang ketiga. putih telur. sehingga protein akan mengendap. larutan protein ditambahkan dengan buffer asetat. sehingga molekul protein tidak mengalami pengendap dan larutan tetap tidak berubah.

penambahan larutan buffer asetat 4.7 dihasilkan endapan dan larutan menjadi berwarna keruh. 1994).7 . Berdasarkan percobaan. sedangkan di bawah titik isoelektrik. protein bermuatan positif.90 (Poedjiadi. . Sedangkan pada kuning telur . ikatan garam dan terbukanya lipatan molekul protein. Setiap protein mempunyai titik isoelektrik yang berbeda-beda. Denaturasi protein adalah suatu keadaan telah terjadinya perubahan struktur protein yang mencakup perubahan bentuk dan lipatan molekul. Dimana semakin banyak buffer asetat yang ditambahkan maka molekul dari buffer asetat akan menekan molekul dari HCL dan Naoh sehingga akan terbentuk endapan.7 yang sama dengan pH isoelektrik albumin (4. Denaturasi terjadi karena terpecahnya ikatan hidrogen. Buffer asetat menghasilkan endapan paling banyak karena memiliki pH 4.7 tetapi hanya saja larutan berubah menjadi putih keruh. Denaturasi protein dapat diartikan sebagai suatu perubahan terhadap struktur sekunder. dan pada penambahan HCL dan NaOH tidak terbentuk endapan setelah penambahan larutan Buffer Asetat 4. Titik isoelektrik pada albumin adalah pada pH 4. dengan demikian dapat disimpulkan bahwa pada protein albumin sintetik dan susu bubuk . Ini disebabkan karena kurangnya pemanasaan serta larutan buffer asetat yang ditambahkan kurang banyak atau tidak dalam volume berlebih. albumin sintetik dan susu bubuk terdenaturasi lebih banyak pada penambahan larutan buffer 4. dan kuartener molekul protein tanpa terjadinya pemecahan ikatan-ikatan kovalen. asam amino yang mendominasi adalah asam amino yang bersifat asam. Seharusnya setelah pemanasaan dan penambahan larutan buffer asetat pada tabung I dan Tabung II terbentuk endapan.55-4.7 .90). diikuti dengan HCL dan yang paling sedikit pada NaOH. tanpa menyebabkan pemutusan atau kerusakan lipatan antar asam amino dan struktur primer protein. interaksi hidrofobik. Endapan yang paling banyak dihasilkan oleh larutan buffer 4. Titik isoelektrik protein mempunyai arti penting karena pada umumnya sifat fisika dan kimia erat hubungannya dengan pH isoelektrik ini. penambahan buffer asetat 4. tersier.endapan pada larutannya. Pada Putih telur.7 .55-4. HCL dan NaOH tidak terbentuk endapan hanya saja larutan berubah menjadi putih keruh setelah penambahan larutan buffer Asetat. Pada pH di atas titik isoelektrik protein bermuatan negatif.

Pada pengendapan dengan alcohol. hanya tabung-tabung yang mengandung asam (ber-pH rendah) yang menunjukkan pengendapan protein. 4.X. yang paling banyak menghasilkan endapan adalah percobaan ketiga dimana larutan protein ditambahkan dengan larutan buffer. 5. 3. gugus hidroksi dari alkohol lebih mudah terhidrasi sehingga protein mengendap. Pada pengendapan dengan alcohol . . Denaturasi protein terjadi karena adanya perubahan pH atau suhu yang tidak terlalu extrem. 2. Protein akan terdenaturasi atau mengendap bila berada pada titik isoelektriknya. Pada pengendapan dengan alkohol. larutan protein yang ditambahkan dengan larutan yang bersifat asam akan menyebabkan terbentuknya endapan. KESIMPULAN 1. yaitu pH dimana jumlah muatan positif sama dengan jumlah muatan negatifnya. 6. Pada uji pengendapan oleh alkohol.

1982.John. Jakarta : UI-Press. Kimia Makanan. Dasar-dasar Biokimia. Bandung : ITB Lehninger.Dasar. M. .DAFTAR PUSTAKA Arbianto. 2006.Dasar Biokimia. Anna dkk. Bandung : ITB Deman. 1997. Jakarta : Erlangga Poedjiyadi. 1993. purwo. Biokimia Konsep-Konsep Dasar.

 99 8400973. 5. 50303/.-:3 .3 .    !.3 /03.. : 50303/.3.03/.44  .: 09702    !74903 .5.9./.9:7.3 /9.8.5.9.35.2-.309./.3 5..5.7:9.3..3..5.3 -..2 -07 5703/. 907/7.3548918.39/.  .57490320303/.9..3574903    !. 50303/.7:9.9:7.: 20303/./. 50303/.44 0- 2:/.907. 9.2:.3 /03..4-.350303/. 203.9.8.703.44  .3 .9./.3/03.8 .3907-039:3.3.913.2.3.3:2..3 .3 203.3574903/9.3 .3 /03.3./. -07.3203:3:..44  ::8 /748 /.5 -..:8::./.5.3 574903 ./.507:-.3..3 907/03.7:9.3 ./2. $!&   !.2-.:2.7:9.3                   .-.-:3 9.2:./03.7 .8574903907.8803.5.5    !.3 03/.3/:3 .3-0781.9:5/2.44  ./.507. .2.5.3 /03.32030-.3 40 .3-:1107    03.330./.8.

7 . .394 5:74  42. .3/:3% 03307  . !40/.79.742.3..3/:3% 02.8.3 .& !7088    .7 .8.8..742.8./ 33.7./   .%#!&$% 7-.3.79.8...7 /.3  43  2.43805 43805.

Sign up to vote on this title
UsefulNot useful