P. 1
Praktikum Pengendapan Dengan Alkohol + Denaturasi

Praktikum Pengendapan Dengan Alkohol + Denaturasi

|Views: 588|Likes:
Published by Tee Violet

More info:

Published by: Tee Violet on Sep 30, 2011
Copyright:Attribution Non-commercial

Availability:

Read on Scribd mobile: iPhone, iPad and Android.
download as DOCX, PDF, TXT or read online from Scribd
See more
See less

10/24/2013

pdf

text

original

LAPORAN TETAP PRAKTIKUM BIOKIMIA

I. NOMOR PERCOBAAN : IV II. JUDUL PERCOBAAN : UJI PROTEIN III. TUJUAN : Untuk mempelajari beberapa reaksi uji terhadap asam amino dan protein

IV. LANDASAN TEORI

:

Protein adalah makromolekul yang berlimpah di dalam sel hidup dan merupakan 50 persen atau lebih berat kering sel. Protein ditemukan di dalam semua sel dan semua bagian sel. Protein juga amat bervariasi; ratusan jenis yang berbeda dapat ditemukan dalam satu sel. Protein juga meiliki sifat yang sensitif terhadap lingkungannya misalnya: suhu, tekanan, dll. Dalam hubungannya dengan asam amino, protein merupakan polimer dari sekitar asam amino yang berlainan disambungkan dengan ikatan peptida, yaitu rantai pendek. Karena keragaman rantai samping yang terbentuk jika asam-asam amino tersebut disambung-sambungkan, protein yang berbeda dapat mempunyai sifat kimia yang berbeda dan struktur sekunder dan tersier yang sangat berbeda. Rantai samping itu dapat bersifat polar atau nonpolar. Kandungan bagian asam amino polar yang tinggi dalam protein meningkatkan kelarutannya dalam air. Rantai samping yang paling polar ialah rantai samping amino basa dan asam amino asam. Asam-asam amino ini terdapat dalam albumin dan globulin yang larut dalam air dengan aras yang tinggi. Fungsi Biologi Protein  Enzim Protein yang paling bervariasi dan mempunyai kekhususan tinggi adalah protein yang mempunyai aktivitas katalisa, yakni enzim. Hampir semua reaksi kimia biomolekul organik di dalam sel dikatalisa oleh enzim. Lebih dari 2000 jenis enzim, masing-masing dapat mengkatalisa reaksi kimia yang berbeda, telah ditemukan di dalam berbagai bentuk kehidupan.  Protein Transport

 Protein Pertahanan Banyak protein mempertahankan organisme dalam melawan serangan oleh spesies lain atau melindungi organisme tersebut dari luka. mengubah bentuk. Aktin dan miosin adalah protein filamen yang berfungsi di dalam sistem kontraktil otot kerangka dan juga di dalam banyak sel bukan otot. Terutama. Immunoglobulin atau anti-bodi pada vertebrata adalah protein khusus yang dibuat oleh limposit yang dapat mengenali dan mengendapkan atau menetralkan serangan bakteri. yang mempunyai daya tenggang yang amat tinggi. contoh yang telah dikenal adalah protein biji dari gandum. Plasma darah mengandung lipoprotein. Mikrotubul merupakan komponen penting dari flagella dan silia yang dapat menggerakkan sel. jagung.  Protein Struktural Banyak protein yang berperan sebagai filamen. atau bergerak. atau lembaran penyanggah untuk memberikan struktur biologi kekuatan atau proteksi. dan kasein protein utama susu merupakan contoh lain dari protein nutrien Ferritin jaringan hewan merupakan protein penyimpan besi.Protein transpor di dalam plasma darah mengikat dan membawa molekul atau ion spesifik dari satu organ ke organ lain Disini oksigen dilepaskan untuk melangsungkan oksidasi nutrien yang menghasilkan energi. dan nutrien lain membran menuju ke dalam sel. dan beras. Komponen utama dari urat dan tulang rawan adalah protein serabut kolagen. kabel.  Protein Nutrien dan Penyimpan Biji berbagai tumbuhan menyimpan protein nutrien yang dibutuhkan untuk pertumbuhan embrio tanaman. Ovalbumin protein utama putih telur. Contoh lain adalah tubulin. yang membawa lipid dari hati ke organ yang lain. atau protein . asam amino. Protein transpor lain terdapat di dalam membran sel dan menyesuaikan strukturnya untuk mengikat dan membawa glukosa. virus. protein pembentuk mikrotubul.  Protein Kontraktil atau Motil Beberapa protein memberikan kemampuan kepada sel dan organisme untuk berkontraksi.

hampir semua mempunyai fungsi gerak atau dinamik. Hormon pertumbuhan dari pituari dan hormon paratiroid. Protein serabut bersifat tidak larut di dalam air. Asam amino berikatan secara kovalen satu dengan yang lain dalam variasi urutan yang bermacam-macam.asing dari spesies lain. Hampir semua protein serabut memberikan peranan struktural atau pelindung. Pada protein globular rantai atau rantai-rantai polipeptida berlipat rapat-rapat menjadi bentuk globular atau bulat yang padat. fibroin dari sutera dan kolagen dari urat.  Protein lain Terdapat banyak protein yang fungsinya agak eksotik dan tidak mudah diklasifikasikan. dengan rantai polipeptida yang memanjang pada satu sumbu. Protein globular biasanya larut di dalam sistem larutan (air) dan segera berdifusi . anti-bodi. . dan protein tumbuhan beracun. Fibrinogen dan trombin. suatu protein tanaman dari afrika yang mempunyai rasa yang amat manis. membentuk suatu rantai polipeptida. juga berfungsi di dalam pertahanan tubuh. dan tidak berlipat menjadi bentuk globular. toksin bakteri. o Protein dapat dibagi menjadi dua golongan utama berdasarkan bentuk dan sifatsifat fisik tertentu. Protein serabut yang khas adalah α-keratin pada rambut dan wol. seperti risin. Diantara jenis ini terdapat sejumlah hormon seperti insulin. dan protein penyimpan nutrien. Umumnya terjadi atas 20 macam asam amino. 1. Monelin. 1. Bisa ular. seperti protein transpor pada darah. protein globular dan protein serabut. merupakan molekul serabut panjang. merupakan protein penggumpal darah yang menjaga kehilangan darah jika sistem pembuluh terluka. yang mengatur metabolisme gula dan kekurangannya menyebabkan penyakit diabetes.  Protein Pengatur Beberapa protein membantu aktivitas seluler. Hampir semua enzim merupakan protein globular. yang disebut repressor mengatur biosintesa enzim oleh sel bakteri. yang mengatur transport Ca2+ dan fosfat. Ciri-ciri utama molekul protein yaitu . Protein pengatur lain.

yang mengikat empat gugus substituen yang berbeda. Terdapat ikatan kimia lain yang menyebabkan terbentuknya lengkunganlengkungan rantai polipeptida menjadi struktur tiga dimensi protein. Atom  karbon asimetrik karenanya. kualitas protein hewan lebih tinggi daripada kualitas protein tumbuhan. gugus R. ukuran muatan listrik dan kelarutan di dalam air. Semua asam amino (20) yang ditemukan pada protein mempunyai ciri yang sama. untuk membedakan molekul-molekul ini dari jenis-jenis asam amino lain yang ada pada organisme hidup. strukturnya tidak stabil terhadap beberapa faktor seperti pH. hanya 8 asam amino yang merupakan asam amino esensial yang terdapat dalam protein dan ketersediaannya menentukan kualitas gizi protein.2. yakni. umumnya reaktis sangat speifik hal ini disebabkan karena adanya gugus samping yang reaktif dan susunan khas struktur makromolekulnya. atau normal. tetapi tidak terdapat di dalam protein. Warna hitam menunjukkan bagian yang umum pada semua asam  -amino pada protein (kecuali prolin). Masing-masing berbeda satu dengan yang lainnya pada rantai sampingnya. Dari 20 asam amino. atau gugus R. Asam amino dapat pula terdapat dalam protein. Pada umumnya. Hal ini akan mempengaruhi secara bermakna sifat-sifat fungsiu protein makanan dan perilakuknya selama pemrosesan. Protein tumbuhan dapat ditingkatkan mutu gizinya dengan pencampuran secara bijaksana atau dengan modifikasi genetik melalui persilangan. 3. Ke-20 asam amino pada protein seringkali dipandang sebagai asam amino baku. yang bervariasi dalam struktur. dan atom Hidrogen. gugus amino. Asam amino baku dapat dinyatakan dengan singkatan tiga huruf atau lambang satu huruf yang digunakan secara ringkas untuk menunjukkan komposisi dan urutan asam amino di dalam rantai polipeptida. keculai satu mempunyai atom karbon asimetrik. Susunan asam amino menentukan sifat struktur sekunder dan tersier. utama. Hampir semua asam amino baku. gugus karboksil dan gugus amino diikat pada atom karbon yang sama. Struktur asam amino yang terdapat dalam protein ditemukan dalam bentuk ionik. dll. gugus karboksil. 4. Asam amino satu dengan yang lainnya akan bersambung membenrtuk struktur primer protein oleh ikatan peptida.  karbon. .

Seperti yang telah diketahui. Dan bila protein dilarutkan ke dalam larutan asam atau basa kuat. yang merupakan bayanngan cermin yang tidak saling menutupi sesamanya. Sifat-Sifat Asam Amino 1.merupakan pusat khiral. asam amino larut dalam air dan tidak larut dalam pelarut organik non polar seperti eter. maka ia akam terionisasi dan dapat bersifat sebagai asam atau basa. maka unit pembangun asam amino dibebaskan dari ikatan kovalen yang menghubungkan molekulmolekul ini menjadi rantai. kecuali satu. yaitu dalam hal menentukan komposisi dan urutan asam amino dari molekul protein. bersifat optik aktif. identifikasi. dan kuatifikasi asam amino yang berbeda. yakni arah perputaran sinar terpolarisasi didalam polarimeter. Asam karboksilat alifatik maupun aromatik yang terdiri dari beberapa atom karbon. Hal ini sangat penting diterapkan dalam seni pemisahan. enensiomer. 2. yang didasarkan atas tingkah laku asam basa yang khas. umumnya kurang larut dalam air tetapi larut dalam pelarut organik. pada umumnya tidak larut dalam air. Kesemua dari 20 asam amino yang diperoleh dari hidrolisa protein dengan kondisi yang cukup ringan. Karena susunan tetrahedral ikatan valensi disekitar atom  karbon pada asam amino. yang bersifat identik dalam semua sifat kimia dan fisiknya. Sifat asam amino ini berbeda dengan asam karboksilat maupun dengan sifat amina. dan struktur masing-masing telah diketahui. Kedua bentuk ini dinamakan isomer optik. Asam amino yang bebas yang terbentuk merupakan molekul yang relatif kecil. Asam amino mempunyai titik lebur yang lebih tinggi dibandingkan dengan asam karboksilat atau amina (lebih besar dari 200ºC). tetapi larut dalam pelarut organik. . Pada umumnya. atau stereoisomer. Demikian pula amina. senyawa dengan pusat khiral terdapat dua bentuk isomer yang berbeda. yakni senyawa-senyawa ini dapat memutar sinar bidang polarisasi meuju ke suatu arah atau kebalikannya. Sifat-sifat asam dan basa ini sangat penting didalam pengertian pengetahuan mengenai sifat protein. aseton dan kloroform. keempat gugus substituen yang berbeda ini dapat menempati dua susunan yang berbeda dalam ruang. Sifat asam amino dalam larutan. 2.

lisin. Klasifikasi Asam Amino Terdapat 2 jenis asam amino berdasarkan kemampuan tubuh dalam sintesisnya. histidin. tetapi diperoleh dari luar misalnya melalui makanan( lisin. Dalam larutan kondisi netral (pH isoelektrik). yaitu asam amino esensial dan asam amino non esensial.  Kerangka dasar sejumlah senyawa penting dalam metabolisme (terutama vitamin. dan asam nukleat). Fenilalanin. Treonin. Berdasarkan rantai sampingnya dapat diklasifikasikan sebagai berikut :  Dengan rantai samping alifatik (asam amino non polar) : Glisin. 4. Leusin.  Asam imino : Prolin.  Dengan rantai samping yang mengandung gugus hidroksil (OH). Alanin. Asam amino esensial adalah asam amino yang tidak dapat disintesis didalam tubuh. .  Dengan rantai samping yang mengandung atom sulfur (asam amino polar) : Sistein dan metionin. Asam amino non esensial adalah asam amino yang dapat disintesis didalam tubuh melalui perombakan senyawa lain. metionin. Aspargin. leusin. 3. Triptofan. Berdasarkan kelarutan didalam air dibagi atas asam amino hidrofobik dan hidrofilik (klasifikasi dapat dilihat pada bagian struktur asam amino).3. Isoleusin. asam amino dapat membentuk ion yang bermuatan positif dan juga bermuatan negative (zwitterion) atau ion amfoter. fenilalanin. Tirosin. dan arginin). Valin. valin. Fungsi Biologis Asam Amino  Penyusun protein. hormon. Keadaan ion ini sangat tergantung pada pH larutan. isoleusin. Glutamin. Klasifikasi asam amino dapat dilakukan berdasarkan rantai samping (gugus –R) dan sifat kelarutannya didalam air.  Dengan rantai samping yang mengandung gugus asam atau amidanya(gugus R bermuatan negative) : Asam aspartat.  Dengan rantai samping yang mengandung gugus basa (gugus R bermuatan positif): Arginin. termasuk enzim. treonin. Asam glutamate. (asam amino polar) : Serin. Tirosin. Histidin  Yang mengandung cincin aromatic : Histidin. Bersifat sebagai elektrolit.

COOH H2N C CH3 H H2N H3C COOH C CH CH3 H COOH H2N C CH 2 CH H3C CH3 H H2N H COOH C C CH 2 CH3 H CH3 Alanin Valin . sehingga menyebabkan akumulasi fenilalanin dan hasil metaboliknya didalam tubuh. 6. Pengikat ion logam penting yang diperlukan dalam reaksi enzimatik (kofaktor). 1.  AMINOASIDURIA Penyakit yang timbul akibat gangguan pada transportasi asam amino tertentu ke dalam sel. Karena defek pada transportasi ini secara khas mengakibatkan eksresi satu atau lebih asam amino dalam jumlah yang meningkat. eczema dan bau kesturi. 7. tetapi tidak bermuatan. (4) golongan dengan gugus R bermuatan positif. valin dan isoleusin. (2) golongan dengan gugus R polar. 5. Kesemuanya dapat dicegah dengan restriksi awal diet fenilalanin. Golongan-Golongan Asam Amino Struktur ke-20 asam amino dibagi menjadi 4 golongan. karena adanya cacat pada enzim α -keto dekarboksilase.  MAPLE SYRUP URINE DISEASE Terjadinya akumulasi asam keto dari leusin. yaitu: (1) golongan dengan gugus R nonpolar atau hidrofobik. manifestasi neurologic. pigmentasi ringan. ikan gabus dan produk susu. Sumber-Sumber Asam Amino  Asam amino dapat diperoleh melalui asupan makanan seperti pada kacangkacangan(misalnya kedelai). (3) golongan dengan gugus R bermuatan negatif. Penyakit Yang Berkaitan Dengan Metabolisme Asam Amino  FENILKETONURIA Adalah kelainan metabolism sejak lahir yang ditandai dengan ketidakmampuan mengubah fenilalanin menjadi tirosin. Dapat menyebabkan gangguan susunan saraf pusat. Asam amino dengan gugus samping R non polar atau hidrofobik. Menyebabkan retardasi mental.

Asam amino dengan gugus samping R polar tak bermuatan COOH H2N C H H COOH H2N C H H2N H COOH C C CH3 H OH H2N COOH C CH 2 SH H CH 2OH Glisin Serin Treonin COOH H 2N C CH 2 H Sistein COOH H2N C CH 2 C H2N O H COOH H2N C CH 2 CH 2 C H2N O H Asparagin OH Glutamin Tirosin .Leusin COOH H2N NH CH 2 Isoleusin COOH COOH COOH CH H2C H2C C CH 2 CH 2 S CH3 H H 2N C CH 2 H H2N C CH 2 C H CH NH Prolin Metionin Fenilalanin Triptofan 2.

Asam amino dengan gugus samping R bermuatan nrgatif COOH H2N C CH 2 CH 2 COOH H H2N COOH C CH 2 COOH H Asam Aspartat Asam Glutamat V. Beker gelas 4.3. Pipet tetes 2. ALAT DAN BAHAN a. Tabung reaksi . Gelas ukur 3. Asam amino dengan gugus samping R bermuatan positif COOH H2N C CH 2 C NH CH HC N H COOH H2N CH 2 CH 2 CH 2 NH C NH H COOH H2N C CH 2 CH 2 CH 2 CH 2 NH2 H Histidin NH2 Arginin Lisin 4. Alat : 1. Neraca analitik 5.

NaOH 0.5 ml larutan protein dan buffer asetat pH = 4. Telur mentah diambil kuning telur dan putih telurnya 2. Corong 10.1 M dan etil alkohol 95%.5 ml larutan protein dan HCl 0.1 M. Tempatkan ketiga tabung dalam air mendidih selama 15 menit dan dinginkan pada temperatur kamar. Isi tabung 2 dengan 3 ml larutan protein .7 (1 M).7 dan etil alkohol 95%.7 8. Rak tabung reaksi 7.7. Untuk tabung-tabung (1) dan (2) tambahkan 10 ml buffer asetat pH 4. HCl 0. buffer asetat pH = 4. Albumin 5% 7. Dan isi tabung 3 dengan 3 ml larutan protein.1 M 3. Kertas saring 9. Penjepit tabung b. 2. Susu Bubuk 6. NaOH 0. HCl 0. Pengendapan dengan Alkohol Isi tabung 1 dengan larutan protein 3 ml.6. . Pengaduk 8. Bahan 1.1 M 4. Isi tabung 2 dengan 4.5 ml larutan protein dan NaOH 0. PROSEDUR PERCOBAAN 1. buffer asetat pH = 4. dan isi tabung 3 dengan 4.1 M dan etil alkohol 95%.1 M. Dalam tabung mana yang kelihatan mengendap. Denaturasi Protein Isi tabung 1 dengan 4. Aquades 5. Etil Alkohol 95% VI.

bawah putih bening) dari tabung I. HCl putih keruh + NaOH  putih keruh Buffer  putih keruh + Etanol 4 Susu Bubuk tetap + Etanol menjadi putih keruh menjadi putih keruh. HASIL PENGAMATAN a. bagian bawah dan endapan. lapisan sedikit di bagian bawah. bagian bawah putih bening > tabung I) HCl kuning NaOH +  Kuning Buffer  Kuning Etanol bening + Etanol  2 bening + Etanol  putih lapisan (bagian atas Larutan Putih keruh 2 Albumin Sintetik bening larutan keruh bening. Pengendapan dengan Alkohol No Bahan HCl + Etanol (Tabung I) HCl NaOH + Etanol (Tabung II)  Buffer + Etanol (Tabung III)  Kuning kuning NaOH Kuning Buffer bening + Etanol  2 bening + Etanol  2 bening + Etanol  lapisan ( bagian atas lapisan (bagian atas Larutan 1 Kuning Telur Putih keruh putih keruh. bagian putih bening. . bagian bening. bagian tengah tengah putih keruh tengah putih keruh > putih keruh + endapan dan bagian bawah Tabung I dan bagian dan bagian bawah putih bening)  bawah bening)  bening) tetap Etanol  tetap menjadi putih keruh.VII. . bagian endapan putih keruh > dan endapan. putih keruh)   HCl putih bening NaOH + Etanol  Kuning Buffer Kuning 3 bening + Etanol  3 bening + Etanol  3 lapisan ( bagian atas lapisan ( bagian atas lapisan ( bagian atas 3 Putih Telur putih bening.

       NaOH  Buffer  (Tabung II)  Buffer   (Tabung III)  kuning   Putih kuning NaOH kuning Buffer keruh   kuning keruh bening + bening + Buffer  keruh. kuning. Buffer keruh. bagian larutan putih. putih putih keruh. HCl  putih keruh NaOH  putih keruh Buffer   keruh dan   larutan coklat keruh  putih   Putih 4 Susu Bubuk endapan putih + dan endapan  + keruh + endapan Buffer  bening + Buffer endapan. . putih Buffer keruh. HCl bening kuning NaOH   kuning Buffer kuning   bening   kuning bening gumpalan putih + pekat + Buffer  Menggumpal Putih. tengah keruh dan bagian  bawah   endapan putih ) HCl 3 Putih Telur   keruh NaOH +   keruh Buffer keruh bening  bening +  putih   Putih keruh. Denaturasi No Bahan HCl  Buffer  (Tabung I) HCl keruh 1 Kuning Telur kuning Buffer keruh.b. 2 Albumin Sintetik Buffer  3 lapisan endapan putih yang ( bagian atas menggumpal dan enadapan . menjadi putih.

VIII. REAKSI KIMIA 1. Pengendapan dengan Alkohol R' HN O NH R H3 N + R O OH + H3 N + O OH R R 2 H3 N + O OH 2. H kalor + R H2 N O OH R' + H2 N O OH COOH3N + + H + H3N + H R asam COOH3N + COOH + OHbasa H2N R H + H2O R . Denaturasi Protein R HN O NH R' O HOOC H R asam amino H2O .

Penambahan buffer asetat ini menyebabkan protein mengendap. sehingga protein akan mengendap. Dengan penambahan alkohol menyebabkan protein semakin banyak yang mengendap. Mengendapnya larutan protein ini disebabkan karena setelah ditambahkan dengan larutan HCl. Pada uji yang pertama yaitu ke dalam larutan protein ditambahkan dengan larutan HCl. Ketika ditambahkan dengan etanol. PEMBAHASAN Pada uji pengendapan protein oleh alkohol dan uji denaturasi yang bertujuan Untuk mempelajari beberapa reaksi uji terhadap asam amino dan larutan protein. putih telur. Hal ini terjadi karena gugus –OH dari etanol lebih mudah terhidrasi dari pada molekul protein. hal ini disebabkan karena pH buffer asetat yang sedikit asam. Pengendapan protein oleh alkohol. sehingga molekul protein tidak mengalami pengendap dan larutan tetap tidak berubah. albumin sintetik dan susu bubuk. Penambahan NaOH ke dalam larutan protein menyebabkan pH larutan di atas pH isoelektrik sehingga kelarutan protein dalam air meningkat dan larutan tetap seperti semula. larutan buffer 4. larutan yang diuji adalah kuning telut.7 dan NaOH ketiganya menghasilkan .IX. Hal ini dikarenakan kondisi larutan berada di bawah pH isoelektrik. larutan protein semakin banyak yang mengendap. albumin sintetik dan susu bubuk. sehingga molekul protein akan mengendap. Pada kondisi ini kelarutan protein berada pada titik minimum. pH larutan protein berada di bawah titik isoelektrik. larutan protein ditambahkan dengan buffer asetat. Pada uji denaturasi protein oleh asam-basa (pH). Hal ini terjadi karena molekul-molekul protein yang kelarutanya telah meningkat akibat penambahan basa tidak kalah bersaing dengan gugus –OH dari etanol untuk mengikat air. Ketika ditambahkan dengan etanol. Pada albumin sintetik dan susu bubuk penambahan HCl. sehingga kelarutan protein dalam air berkurang. sehingga dengan penambahan asam kuat membuat larutan protein semakin cepat mengendap karena kelarutannya dalam air sangat berkurang. larutan protein yang diujikan adalah kuning telur. Ini disebabkan karena molekul protein kalah bersaing dengan gugus –OH dari etanol untuk mengikat air. Pada keadaan ini kelarutan protein berada pada titik minimumnya. putih telur. Pada uji yang ketiga. Penambahan larutan HCl ini menyebabkan larutan protein mengendap. larutan tetap tidak berubah. Pada uji yang kedua ditambahkan larutan NaOH ke dalam larutan protein.

Endapan yang paling banyak dihasilkan oleh larutan buffer 4. Dimana semakin banyak buffer asetat yang ditambahkan maka molekul dari buffer asetat akan menekan molekul dari HCL dan Naoh sehingga akan terbentuk endapan.endapan pada larutannya.7 .90). Seharusnya setelah pemanasaan dan penambahan larutan buffer asetat pada tabung I dan Tabung II terbentuk endapan. diikuti dengan HCL dan yang paling sedikit pada NaOH. Pada Putih telur. asam amino yang mendominasi adalah asam amino yang bersifat asam. . Buffer asetat menghasilkan endapan paling banyak karena memiliki pH 4. penambahan buffer asetat 4. Denaturasi protein dapat diartikan sebagai suatu perubahan terhadap struktur sekunder. ikatan garam dan terbukanya lipatan molekul protein. sedangkan di bawah titik isoelektrik.7 dihasilkan endapan dan larutan menjadi berwarna keruh.7 .90 (Poedjiadi.7 yang sama dengan pH isoelektrik albumin (4. 1994). Ini disebabkan karena kurangnya pemanasaan serta larutan buffer asetat yang ditambahkan kurang banyak atau tidak dalam volume berlebih. Pada pH di atas titik isoelektrik protein bermuatan negatif. Setiap protein mempunyai titik isoelektrik yang berbeda-beda. tanpa menyebabkan pemutusan atau kerusakan lipatan antar asam amino dan struktur primer protein. Titik isoelektrik protein mempunyai arti penting karena pada umumnya sifat fisika dan kimia erat hubungannya dengan pH isoelektrik ini. protein bermuatan positif.7 tetapi hanya saja larutan berubah menjadi putih keruh. Titik isoelektrik pada albumin adalah pada pH 4.55-4. dan pada penambahan HCL dan NaOH tidak terbentuk endapan setelah penambahan larutan Buffer Asetat 4. dengan demikian dapat disimpulkan bahwa pada protein albumin sintetik dan susu bubuk . albumin sintetik dan susu bubuk terdenaturasi lebih banyak pada penambahan larutan buffer 4. HCL dan NaOH tidak terbentuk endapan hanya saja larutan berubah menjadi putih keruh setelah penambahan larutan buffer Asetat. dan kuartener molekul protein tanpa terjadinya pemecahan ikatan-ikatan kovalen. Denaturasi protein adalah suatu keadaan telah terjadinya perubahan struktur protein yang mencakup perubahan bentuk dan lipatan molekul.55-4. Berdasarkan percobaan. tersier. Denaturasi terjadi karena terpecahnya ikatan hidrogen. penambahan larutan buffer asetat 4.7 . interaksi hidrofobik. Sedangkan pada kuning telur .

Pada pengendapan dengan alcohol . larutan protein yang ditambahkan dengan larutan yang bersifat asam akan menyebabkan terbentuknya endapan. Denaturasi protein terjadi karena adanya perubahan pH atau suhu yang tidak terlalu extrem. 6. yaitu pH dimana jumlah muatan positif sama dengan jumlah muatan negatifnya.X. Protein akan terdenaturasi atau mengendap bila berada pada titik isoelektriknya. KESIMPULAN 1. hanya tabung-tabung yang mengandung asam (ber-pH rendah) yang menunjukkan pengendapan protein. 5. . yang paling banyak menghasilkan endapan adalah percobaan ketiga dimana larutan protein ditambahkan dengan larutan buffer. Pada pengendapan dengan alkohol. 2. gugus hidroksi dari alkohol lebih mudah terhidrasi sehingga protein mengendap. 4. 3. Pada uji pengendapan oleh alkohol. Pada pengendapan dengan alcohol.

Jakarta : UI-Press.John.Dasar. . Bandung : ITB Lehninger. Kimia Makanan. Bandung : ITB Deman.DAFTAR PUSTAKA Arbianto. 1997. 2006. Jakarta : Erlangga Poedjiyadi. Dasar-dasar Biokimia. Biokimia Konsep-Konsep Dasar. 1982. Anna dkk. M.Dasar Biokimia. 1993. purwo.

5    !../.57490320303/.9..39/.44  .3 /03.9.3548918.3.3/03.3.9:7.3 .5.5.2.350303/.3 -.2:.3 .3:2.4-.:2. 99 8400973..5.32030-.9:7.3 .9:5/2.2-.7:9.8.3 5. 203.7:9..3 40 .330..:8::.703../. 50303/.8803.5./03.8 .: 20303/..3/:3 .9.44  ::8 /748 /./. 5./.907.2. -07.913.3 /03.7:9.5. : 50303/.2-.3                   .3203:3:.9.3 907/03.9.5.309..    !.8574903907.3907-039:3.3-0781.3 ./.3..-. ..3 03/..: 09702    !74903 ././.507:-.3.3 /03.3 203.-:3 9. $!&   !. 50303/.44 0- 2:/.3.3 /03. 50303/.2:.03/./.3 574903 .8.3.3574903    !.3574903/9.8.44  .-:3 .44  .3.7 .5./.507.5 -. 907/7./2.3 /9.35.2 -07 5703/.  .7:9.3 . 9.3-:1107    03.

3/:3% 03307  .8. !40/./ 33.7 /. .43805 43805.7 .& !7088    . .79.394 5:74  42...3/:3% 02.3.%#!&$% 7-.8.742.3.3  43  2.8.8.7.79...7 .3 .8./   .742.

You're Reading a Free Preview

Download
scribd
/*********** DO NOT ALTER ANYTHING BELOW THIS LINE ! ************/ var s_code=s.t();if(s_code)document.write(s_code)//-->