LAPORAN TETAP PRAKTIKUM BIOKIMIA

I. NOMOR PERCOBAAN : IV II. JUDUL PERCOBAAN : UJI PROTEIN III. TUJUAN : Untuk mempelajari beberapa reaksi uji terhadap asam amino dan protein

IV. LANDASAN TEORI

:

Protein adalah makromolekul yang berlimpah di dalam sel hidup dan merupakan 50 persen atau lebih berat kering sel. Protein ditemukan di dalam semua sel dan semua bagian sel. Protein juga amat bervariasi; ratusan jenis yang berbeda dapat ditemukan dalam satu sel. Protein juga meiliki sifat yang sensitif terhadap lingkungannya misalnya: suhu, tekanan, dll. Dalam hubungannya dengan asam amino, protein merupakan polimer dari sekitar asam amino yang berlainan disambungkan dengan ikatan peptida, yaitu rantai pendek. Karena keragaman rantai samping yang terbentuk jika asam-asam amino tersebut disambung-sambungkan, protein yang berbeda dapat mempunyai sifat kimia yang berbeda dan struktur sekunder dan tersier yang sangat berbeda. Rantai samping itu dapat bersifat polar atau nonpolar. Kandungan bagian asam amino polar yang tinggi dalam protein meningkatkan kelarutannya dalam air. Rantai samping yang paling polar ialah rantai samping amino basa dan asam amino asam. Asam-asam amino ini terdapat dalam albumin dan globulin yang larut dalam air dengan aras yang tinggi. Fungsi Biologi Protein  Enzim Protein yang paling bervariasi dan mempunyai kekhususan tinggi adalah protein yang mempunyai aktivitas katalisa, yakni enzim. Hampir semua reaksi kimia biomolekul organik di dalam sel dikatalisa oleh enzim. Lebih dari 2000 jenis enzim, masing-masing dapat mengkatalisa reaksi kimia yang berbeda, telah ditemukan di dalam berbagai bentuk kehidupan.  Protein Transport

Aktin dan miosin adalah protein filamen yang berfungsi di dalam sistem kontraktil otot kerangka dan juga di dalam banyak sel bukan otot.  Protein Kontraktil atau Motil Beberapa protein memberikan kemampuan kepada sel dan organisme untuk berkontraksi. Ovalbumin protein utama putih telur. dan beras. kabel.  Protein Struktural Banyak protein yang berperan sebagai filamen. mengubah bentuk. protein pembentuk mikrotubul. Plasma darah mengandung lipoprotein.  Protein Pertahanan Banyak protein mempertahankan organisme dalam melawan serangan oleh spesies lain atau melindungi organisme tersebut dari luka. Contoh lain adalah tubulin. yang mempunyai daya tenggang yang amat tinggi. Mikrotubul merupakan komponen penting dari flagella dan silia yang dapat menggerakkan sel. atau bergerak. asam amino.  Protein Nutrien dan Penyimpan Biji berbagai tumbuhan menyimpan protein nutrien yang dibutuhkan untuk pertumbuhan embrio tanaman. dan nutrien lain membran menuju ke dalam sel.Protein transpor di dalam plasma darah mengikat dan membawa molekul atau ion spesifik dari satu organ ke organ lain Disini oksigen dilepaskan untuk melangsungkan oksidasi nutrien yang menghasilkan energi. Protein transpor lain terdapat di dalam membran sel dan menyesuaikan strukturnya untuk mengikat dan membawa glukosa. Immunoglobulin atau anti-bodi pada vertebrata adalah protein khusus yang dibuat oleh limposit yang dapat mengenali dan mengendapkan atau menetralkan serangan bakteri. Terutama. dan kasein protein utama susu merupakan contoh lain dari protein nutrien Ferritin jaringan hewan merupakan protein penyimpan besi. Komponen utama dari urat dan tulang rawan adalah protein serabut kolagen. yang membawa lipid dari hati ke organ yang lain. jagung. atau protein . contoh yang telah dikenal adalah protein biji dari gandum. virus. atau lembaran penyanggah untuk memberikan struktur biologi kekuatan atau proteksi.

1. Diantara jenis ini terdapat sejumlah hormon seperti insulin. dan tidak berlipat menjadi bentuk globular. Fibrinogen dan trombin. suatu protein tanaman dari afrika yang mempunyai rasa yang amat manis. anti-bodi. dan protein tumbuhan beracun. o Protein dapat dibagi menjadi dua golongan utama berdasarkan bentuk dan sifatsifat fisik tertentu. protein globular dan protein serabut. yang mengatur transport Ca2+ dan fosfat. seperti risin. Hampir semua protein serabut memberikan peranan struktural atau pelindung. hampir semua mempunyai fungsi gerak atau dinamik.  Protein lain Terdapat banyak protein yang fungsinya agak eksotik dan tidak mudah diklasifikasikan.asing dari spesies lain. merupakan protein penggumpal darah yang menjaga kehilangan darah jika sistem pembuluh terluka. fibroin dari sutera dan kolagen dari urat. dan protein penyimpan nutrien. merupakan molekul serabut panjang. Umumnya terjadi atas 20 macam asam amino. Hormon pertumbuhan dari pituari dan hormon paratiroid. yang mengatur metabolisme gula dan kekurangannya menyebabkan penyakit diabetes. Protein globular biasanya larut di dalam sistem larutan (air) dan segera berdifusi . toksin bakteri.  Protein Pengatur Beberapa protein membantu aktivitas seluler. Monelin. . Ciri-ciri utama molekul protein yaitu . Protein serabut yang khas adalah α-keratin pada rambut dan wol. Protein serabut bersifat tidak larut di dalam air. dengan rantai polipeptida yang memanjang pada satu sumbu. juga berfungsi di dalam pertahanan tubuh. membentuk suatu rantai polipeptida. 1. Asam amino berikatan secara kovalen satu dengan yang lain dalam variasi urutan yang bermacam-macam. yang disebut repressor mengatur biosintesa enzim oleh sel bakteri. seperti protein transpor pada darah. Protein pengatur lain. Bisa ular. Hampir semua enzim merupakan protein globular. Pada protein globular rantai atau rantai-rantai polipeptida berlipat rapat-rapat menjadi bentuk globular atau bulat yang padat.

Dari 20 asam amino. Protein tumbuhan dapat ditingkatkan mutu gizinya dengan pencampuran secara bijaksana atau dengan modifikasi genetik melalui persilangan. untuk membedakan molekul-molekul ini dari jenis-jenis asam amino lain yang ada pada organisme hidup. 3. kualitas protein hewan lebih tinggi daripada kualitas protein tumbuhan. Semua asam amino (20) yang ditemukan pada protein mempunyai ciri yang sama. atau normal. Warna hitam menunjukkan bagian yang umum pada semua asam  -amino pada protein (kecuali prolin). utama. gugus R. Asam amino dapat pula terdapat dalam protein. . Asam amino satu dengan yang lainnya akan bersambung membenrtuk struktur primer protein oleh ikatan peptida.  karbon. Ke-20 asam amino pada protein seringkali dipandang sebagai asam amino baku. keculai satu mempunyai atom karbon asimetrik. Struktur asam amino yang terdapat dalam protein ditemukan dalam bentuk ionik. Masing-masing berbeda satu dengan yang lainnya pada rantai sampingnya. 4. Hampir semua asam amino baku. Asam amino baku dapat dinyatakan dengan singkatan tiga huruf atau lambang satu huruf yang digunakan secara ringkas untuk menunjukkan komposisi dan urutan asam amino di dalam rantai polipeptida. atau gugus R. yakni. gugus amino.2. umumnya reaktis sangat speifik hal ini disebabkan karena adanya gugus samping yang reaktif dan susunan khas struktur makromolekulnya. strukturnya tidak stabil terhadap beberapa faktor seperti pH. Hal ini akan mempengaruhi secara bermakna sifat-sifat fungsiu protein makanan dan perilakuknya selama pemrosesan. yang mengikat empat gugus substituen yang berbeda. gugus karboksil. Susunan asam amino menentukan sifat struktur sekunder dan tersier. dan atom Hidrogen. hanya 8 asam amino yang merupakan asam amino esensial yang terdapat dalam protein dan ketersediaannya menentukan kualitas gizi protein. tetapi tidak terdapat di dalam protein. Pada umumnya. dll. Terdapat ikatan kimia lain yang menyebabkan terbentuknya lengkunganlengkungan rantai polipeptida menjadi struktur tiga dimensi protein. ukuran muatan listrik dan kelarutan di dalam air. yang bervariasi dalam struktur. Atom  karbon asimetrik karenanya. gugus karboksil dan gugus amino diikat pada atom karbon yang sama.

. 2. Hal ini sangat penting diterapkan dalam seni pemisahan. Demikian pula amina. umumnya kurang larut dalam air tetapi larut dalam pelarut organik. maka unit pembangun asam amino dibebaskan dari ikatan kovalen yang menghubungkan molekulmolekul ini menjadi rantai. Kesemua dari 20 asam amino yang diperoleh dari hidrolisa protein dengan kondisi yang cukup ringan. dan kuatifikasi asam amino yang berbeda. keempat gugus substituen yang berbeda ini dapat menempati dua susunan yang berbeda dalam ruang. Sifat asam amino dalam larutan. aseton dan kloroform. Seperti yang telah diketahui. Asam amino mempunyai titik lebur yang lebih tinggi dibandingkan dengan asam karboksilat atau amina (lebih besar dari 200ºC). bersifat optik aktif. tetapi larut dalam pelarut organik. senyawa dengan pusat khiral terdapat dua bentuk isomer yang berbeda. kecuali satu. Asam karboksilat alifatik maupun aromatik yang terdiri dari beberapa atom karbon. Sifat-Sifat Asam Amino 1. yang bersifat identik dalam semua sifat kimia dan fisiknya. pada umumnya tidak larut dalam air. yakni arah perputaran sinar terpolarisasi didalam polarimeter. identifikasi. Dan bila protein dilarutkan ke dalam larutan asam atau basa kuat. Kedua bentuk ini dinamakan isomer optik. Asam amino yang bebas yang terbentuk merupakan molekul yang relatif kecil. 2. Karena susunan tetrahedral ikatan valensi disekitar atom  karbon pada asam amino. asam amino larut dalam air dan tidak larut dalam pelarut organik non polar seperti eter. yang merupakan bayanngan cermin yang tidak saling menutupi sesamanya. atau stereoisomer. Sifat asam amino ini berbeda dengan asam karboksilat maupun dengan sifat amina. dan struktur masing-masing telah diketahui. maka ia akam terionisasi dan dapat bersifat sebagai asam atau basa. enensiomer. yang didasarkan atas tingkah laku asam basa yang khas. Pada umumnya. yakni senyawa-senyawa ini dapat memutar sinar bidang polarisasi meuju ke suatu arah atau kebalikannya.merupakan pusat khiral. yaitu dalam hal menentukan komposisi dan urutan asam amino dari molekul protein. Sifat-sifat asam dan basa ini sangat penting didalam pengertian pengetahuan mengenai sifat protein.

Bersifat sebagai elektrolit. leusin. isoleusin. Isoleusin. tetapi diperoleh dari luar misalnya melalui makanan( lisin. 3. Dalam larutan kondisi netral (pH isoelektrik).  Dengan rantai samping yang mengandung gugus asam atau amidanya(gugus R bermuatan negative) : Asam aspartat.  Dengan rantai samping yang mengandung atom sulfur (asam amino polar) : Sistein dan metionin. Glutamin. Treonin. dan asam nukleat). termasuk enzim. Berdasarkan kelarutan didalam air dibagi atas asam amino hidrofobik dan hidrofilik (klasifikasi dapat dilihat pada bagian struktur asam amino). treonin. Berdasarkan rantai sampingnya dapat diklasifikasikan sebagai berikut :  Dengan rantai samping alifatik (asam amino non polar) : Glisin. Leusin.  Asam imino : Prolin. Asam glutamate. Tirosin. Tirosin. metionin. Triptofan. Histidin  Yang mengandung cincin aromatic : Histidin. Alanin.  Dengan rantai samping yang mengandung gugus hidroksil (OH).3. valin. Asam amino esensial adalah asam amino yang tidak dapat disintesis didalam tubuh. hormon. lisin. dan arginin). Asam amino non esensial adalah asam amino yang dapat disintesis didalam tubuh melalui perombakan senyawa lain.  Dengan rantai samping yang mengandung gugus basa (gugus R bermuatan positif): Arginin. Aspargin. 4. Valin. Fenilalanin. yaitu asam amino esensial dan asam amino non esensial.  Kerangka dasar sejumlah senyawa penting dalam metabolisme (terutama vitamin. histidin. Keadaan ion ini sangat tergantung pada pH larutan. Klasifikasi Asam Amino Terdapat 2 jenis asam amino berdasarkan kemampuan tubuh dalam sintesisnya. . Klasifikasi asam amino dapat dilakukan berdasarkan rantai samping (gugus –R) dan sifat kelarutannya didalam air. fenilalanin. asam amino dapat membentuk ion yang bermuatan positif dan juga bermuatan negative (zwitterion) atau ion amfoter. Fungsi Biologis Asam Amino  Penyusun protein. (asam amino polar) : Serin.

(2) golongan dengan gugus R polar. 7. yaitu: (1) golongan dengan gugus R nonpolar atau hidrofobik. COOH H2N C CH3 H H2N H3C COOH C CH CH3 H COOH H2N C CH 2 CH H3C CH3 H H2N H COOH C C CH 2 CH3 H CH3 Alanin Valin . Asam amino dengan gugus samping R non polar atau hidrofobik. 1. Penyakit Yang Berkaitan Dengan Metabolisme Asam Amino  FENILKETONURIA Adalah kelainan metabolism sejak lahir yang ditandai dengan ketidakmampuan mengubah fenilalanin menjadi tirosin. Sumber-Sumber Asam Amino  Asam amino dapat diperoleh melalui asupan makanan seperti pada kacangkacangan(misalnya kedelai). 5.  AMINOASIDURIA Penyakit yang timbul akibat gangguan pada transportasi asam amino tertentu ke dalam sel. (3) golongan dengan gugus R bermuatan negatif. tetapi tidak bermuatan. ikan gabus dan produk susu. eczema dan bau kesturi. pigmentasi ringan. Karena defek pada transportasi ini secara khas mengakibatkan eksresi satu atau lebih asam amino dalam jumlah yang meningkat.  MAPLE SYRUP URINE DISEASE Terjadinya akumulasi asam keto dari leusin. karena adanya cacat pada enzim α -keto dekarboksilase. 6. valin dan isoleusin. Dapat menyebabkan gangguan susunan saraf pusat. Menyebabkan retardasi mental. Pengikat ion logam penting yang diperlukan dalam reaksi enzimatik (kofaktor). (4) golongan dengan gugus R bermuatan positif. manifestasi neurologic. sehingga menyebabkan akumulasi fenilalanin dan hasil metaboliknya didalam tubuh. Golongan-Golongan Asam Amino Struktur ke-20 asam amino dibagi menjadi 4 golongan. Kesemuanya dapat dicegah dengan restriksi awal diet fenilalanin.

Leusin COOH H2N NH CH 2 Isoleusin COOH COOH COOH CH H2C H2C C CH 2 CH 2 S CH3 H H 2N C CH 2 H H2N C CH 2 C H CH NH Prolin Metionin Fenilalanin Triptofan 2. Asam amino dengan gugus samping R polar tak bermuatan COOH H2N C H H COOH H2N C H H2N H COOH C C CH3 H OH H2N COOH C CH 2 SH H CH 2OH Glisin Serin Treonin COOH H 2N C CH 2 H Sistein COOH H2N C CH 2 C H2N O H COOH H2N C CH 2 CH 2 C H2N O H Asparagin OH Glutamin Tirosin .

ALAT DAN BAHAN a.3. Asam amino dengan gugus samping R bermuatan nrgatif COOH H2N C CH 2 CH 2 COOH H H2N COOH C CH 2 COOH H Asam Aspartat Asam Glutamat V. Beker gelas 4. Asam amino dengan gugus samping R bermuatan positif COOH H2N C CH 2 C NH CH HC N H COOH H2N CH 2 CH 2 CH 2 NH C NH H COOH H2N C CH 2 CH 2 CH 2 CH 2 NH2 H Histidin NH2 Arginin Lisin 4. Pipet tetes 2. Tabung reaksi . Neraca analitik 5. Alat : 1. Gelas ukur 3.

5 ml larutan protein dan NaOH 0. Kertas saring 9. HCl 0. Telur mentah diambil kuning telur dan putih telurnya 2. buffer asetat pH = 4. Penjepit tabung b. HCl 0. buffer asetat pH = 4. 2. Tempatkan ketiga tabung dalam air mendidih selama 15 menit dan dinginkan pada temperatur kamar. Albumin 5% 7. Aquades 5.1 M 3. Pengaduk 8. Bahan 1.1 M. Untuk tabung-tabung (1) dan (2) tambahkan 10 ml buffer asetat pH 4.5 ml larutan protein dan buffer asetat pH = 4. Susu Bubuk 6. NaOH 0. PROSEDUR PERCOBAAN 1. Dan isi tabung 3 dengan 3 ml larutan protein.6.1 M dan etil alkohol 95%.5 ml larutan protein dan HCl 0. Etil Alkohol 95% VI.1 M dan etil alkohol 95%. Isi tabung 2 dengan 3 ml larutan protein .7 8.1 M 4. Dalam tabung mana yang kelihatan mengendap. . NaOH 0. Rak tabung reaksi 7. Denaturasi Protein Isi tabung 1 dengan 4.7 (1 M).7 dan etil alkohol 95%.1 M. dan isi tabung 3 dengan 4. Corong 10.7. Pengendapan dengan Alkohol Isi tabung 1 dengan larutan protein 3 ml. Isi tabung 2 dengan 4.

bagian bawah dan endapan. Pengendapan dengan Alkohol No Bahan HCl + Etanol (Tabung I) HCl NaOH + Etanol (Tabung II)  Buffer + Etanol (Tabung III)  Kuning kuning NaOH Kuning Buffer bening + Etanol  2 bening + Etanol  2 bening + Etanol  lapisan ( bagian atas lapisan (bagian atas Larutan 1 Kuning Telur Putih keruh putih keruh. bawah putih bening) dari tabung I. bagian bawah putih bening > tabung I) HCl kuning NaOH +  Kuning Buffer  Kuning Etanol bening + Etanol  2 bening + Etanol  putih lapisan (bagian atas Larutan Putih keruh 2 Albumin Sintetik bening larutan keruh bening.VII. bagian bening. HCl putih keruh + NaOH  putih keruh Buffer  putih keruh + Etanol 4 Susu Bubuk tetap + Etanol menjadi putih keruh menjadi putih keruh. lapisan sedikit di bagian bawah. bagian tengah tengah putih keruh tengah putih keruh > putih keruh + endapan dan bagian bawah Tabung I dan bagian dan bagian bawah putih bening)  bawah bening)  bening) tetap Etanol  tetap menjadi putih keruh. . HASIL PENGAMATAN a. putih keruh)   HCl putih bening NaOH + Etanol  Kuning Buffer Kuning 3 bening + Etanol  3 bening + Etanol  3 lapisan ( bagian atas lapisan ( bagian atas lapisan ( bagian atas 3 Putih Telur putih bening. bagian putih bening. bagian endapan putih keruh > dan endapan. .

putih Buffer keruh.        NaOH  Buffer  (Tabung II)  Buffer   (Tabung III)  kuning   Putih kuning NaOH kuning Buffer keruh   kuning keruh bening + bening + Buffer  keruh. HCl  putih keruh NaOH  putih keruh Buffer   keruh dan   larutan coklat keruh  putih   Putih 4 Susu Bubuk endapan putih + dan endapan  + keruh + endapan Buffer  bening + Buffer endapan. 2 Albumin Sintetik Buffer  3 lapisan endapan putih yang ( bagian atas menggumpal dan enadapan . Buffer keruh.b. putih putih keruh. kuning. bagian larutan putih. Denaturasi No Bahan HCl  Buffer  (Tabung I) HCl keruh 1 Kuning Telur kuning Buffer keruh. . tengah keruh dan bagian  bawah   endapan putih ) HCl 3 Putih Telur   keruh NaOH +   keruh Buffer keruh bening  bening +  putih   Putih keruh. menjadi putih. HCl bening kuning NaOH   kuning Buffer kuning   bening   kuning bening gumpalan putih + pekat + Buffer  Menggumpal Putih.

Denaturasi Protein R HN O NH R' O HOOC H R asam amino H2O .VIII. H kalor + R H2 N O OH R' + H2 N O OH COOH3N + + H + H3N + H R asam COOH3N + COOH + OHbasa H2N R H + H2O R . REAKSI KIMIA 1. Pengendapan dengan Alkohol R' HN O NH R H3 N + R O OH + H3 N + O OH R R 2 H3 N + O OH 2.

larutan buffer 4. sehingga kelarutan protein dalam air berkurang. hal ini disebabkan karena pH buffer asetat yang sedikit asam. Penambahan larutan HCl ini menyebabkan larutan protein mengendap. Penambahan buffer asetat ini menyebabkan protein mengendap.IX. Hal ini terjadi karena molekul-molekul protein yang kelarutanya telah meningkat akibat penambahan basa tidak kalah bersaing dengan gugus –OH dari etanol untuk mengikat air. Ketika ditambahkan dengan etanol. Pada kondisi ini kelarutan protein berada pada titik minimum. Pada uji yang ketiga.7 dan NaOH ketiganya menghasilkan . Pada uji denaturasi protein oleh asam-basa (pH). sehingga molekul protein tidak mengalami pengendap dan larutan tetap tidak berubah. sehingga dengan penambahan asam kuat membuat larutan protein semakin cepat mengendap karena kelarutannya dalam air sangat berkurang. Pada keadaan ini kelarutan protein berada pada titik minimumnya. larutan tetap tidak berubah. albumin sintetik dan susu bubuk. larutan protein yang diujikan adalah kuning telur. sehingga protein akan mengendap. Ketika ditambahkan dengan etanol. Hal ini terjadi karena gugus –OH dari etanol lebih mudah terhidrasi dari pada molekul protein. PEMBAHASAN Pada uji pengendapan protein oleh alkohol dan uji denaturasi yang bertujuan Untuk mempelajari beberapa reaksi uji terhadap asam amino dan larutan protein. putih telur. putih telur. Hal ini dikarenakan kondisi larutan berada di bawah pH isoelektrik. sehingga molekul protein akan mengendap. larutan protein ditambahkan dengan buffer asetat. Penambahan NaOH ke dalam larutan protein menyebabkan pH larutan di atas pH isoelektrik sehingga kelarutan protein dalam air meningkat dan larutan tetap seperti semula. Pada uji yang kedua ditambahkan larutan NaOH ke dalam larutan protein. Ini disebabkan karena molekul protein kalah bersaing dengan gugus –OH dari etanol untuk mengikat air. albumin sintetik dan susu bubuk. pH larutan protein berada di bawah titik isoelektrik. larutan protein semakin banyak yang mengendap. Pada uji yang pertama yaitu ke dalam larutan protein ditambahkan dengan larutan HCl. Dengan penambahan alkohol menyebabkan protein semakin banyak yang mengendap. Pengendapan protein oleh alkohol. Pada albumin sintetik dan susu bubuk penambahan HCl. larutan yang diuji adalah kuning telut. Mengendapnya larutan protein ini disebabkan karena setelah ditambahkan dengan larutan HCl.

protein bermuatan positif. . tersier.90). Pada Putih telur. asam amino yang mendominasi adalah asam amino yang bersifat asam. Ini disebabkan karena kurangnya pemanasaan serta larutan buffer asetat yang ditambahkan kurang banyak atau tidak dalam volume berlebih. Pada pH di atas titik isoelektrik protein bermuatan negatif. Dimana semakin banyak buffer asetat yang ditambahkan maka molekul dari buffer asetat akan menekan molekul dari HCL dan Naoh sehingga akan terbentuk endapan. ikatan garam dan terbukanya lipatan molekul protein.7 .90 (Poedjiadi.7 yang sama dengan pH isoelektrik albumin (4. 1994). Sedangkan pada kuning telur . dengan demikian dapat disimpulkan bahwa pada protein albumin sintetik dan susu bubuk . Buffer asetat menghasilkan endapan paling banyak karena memiliki pH 4. Denaturasi terjadi karena terpecahnya ikatan hidrogen.7 . Denaturasi protein dapat diartikan sebagai suatu perubahan terhadap struktur sekunder. HCL dan NaOH tidak terbentuk endapan hanya saja larutan berubah menjadi putih keruh setelah penambahan larutan buffer Asetat.7 tetapi hanya saja larutan berubah menjadi putih keruh. albumin sintetik dan susu bubuk terdenaturasi lebih banyak pada penambahan larutan buffer 4. Berdasarkan percobaan. Denaturasi protein adalah suatu keadaan telah terjadinya perubahan struktur protein yang mencakup perubahan bentuk dan lipatan molekul.7 dihasilkan endapan dan larutan menjadi berwarna keruh. Titik isoelektrik protein mempunyai arti penting karena pada umumnya sifat fisika dan kimia erat hubungannya dengan pH isoelektrik ini. penambahan buffer asetat 4.55-4. diikuti dengan HCL dan yang paling sedikit pada NaOH. Titik isoelektrik pada albumin adalah pada pH 4.55-4. Setiap protein mempunyai titik isoelektrik yang berbeda-beda.endapan pada larutannya. Endapan yang paling banyak dihasilkan oleh larutan buffer 4. dan pada penambahan HCL dan NaOH tidak terbentuk endapan setelah penambahan larutan Buffer Asetat 4.7 . penambahan larutan buffer asetat 4. tanpa menyebabkan pemutusan atau kerusakan lipatan antar asam amino dan struktur primer protein. sedangkan di bawah titik isoelektrik. interaksi hidrofobik. Seharusnya setelah pemanasaan dan penambahan larutan buffer asetat pada tabung I dan Tabung II terbentuk endapan. dan kuartener molekul protein tanpa terjadinya pemecahan ikatan-ikatan kovalen.

Pada pengendapan dengan alkohol. . yang paling banyak menghasilkan endapan adalah percobaan ketiga dimana larutan protein ditambahkan dengan larutan buffer. 2. 6. 4. Pada pengendapan dengan alcohol. hanya tabung-tabung yang mengandung asam (ber-pH rendah) yang menunjukkan pengendapan protein. 3. gugus hidroksi dari alkohol lebih mudah terhidrasi sehingga protein mengendap. Pada uji pengendapan oleh alkohol.X. Protein akan terdenaturasi atau mengendap bila berada pada titik isoelektriknya. 5. Pada pengendapan dengan alcohol . Denaturasi protein terjadi karena adanya perubahan pH atau suhu yang tidak terlalu extrem. KESIMPULAN 1. yaitu pH dimana jumlah muatan positif sama dengan jumlah muatan negatifnya. larutan protein yang ditambahkan dengan larutan yang bersifat asam akan menyebabkan terbentuknya endapan.

1993. M.DAFTAR PUSTAKA Arbianto. Bandung : ITB Deman. 1982. . 1997.Dasar. Biokimia Konsep-Konsep Dasar. Jakarta : UI-Press. Kimia Makanan.Dasar Biokimia. 2006. Bandung : ITB Lehninger. purwo. Anna dkk.John. Dasar-dasar Biokimia. Jakarta : Erlangga Poedjiyadi.

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

7 .. . ..3  43  2.3./ 33.394 5:74  42. !40/.%#!&$% 7-.8./   .3.43805 43805.7.8.79.742..& !7088    .3/:3% 03307  .3 ..79.8.8.3/:3% 02.8.7 /.7 .742.

Sign up to vote on this title
UsefulNot useful