P. 1
Banyak Senyawa Organic Yang Sebenarnya Dapat Dimurnikan Dengan Berbagai Cara Diantaranya Dengan Destilasi

Banyak Senyawa Organic Yang Sebenarnya Dapat Dimurnikan Dengan Berbagai Cara Diantaranya Dengan Destilasi

|Views: 41|Likes:
Published by tommy_aditya_1

More info:

Published by: tommy_aditya_1 on Nov 25, 2011
Copyright:Attribution Non-commercial

Availability:

Read on Scribd mobile: iPhone, iPad and Android.
download as DOCX, PDF, TXT or read online from Scribd
See more
See less

05/02/2012

pdf

text

original

Banyak senyawa organic yang sebenarnya dapat dimurnikan dengan berbagai cara diantaranya dengan destilasi, sublimasi atau

ekstraksi. Destilasi adalah pemisahan campuran cairan berdasarkan perbedaan titik didihnya. Sublimasi merupakan pemisahan campuran zat padat berdasakan tingginya kekekalan uap masing-masing zat di bawah temperature titik leburnya ( Anonymous, 2005 ). Destilasi adalah suatu teknik yang digunakan untuk memisahkan dan memurnikan cairan. Destilasi terdiri dari pmanasan cairan sampai pada titik didihnya, penghantaran uap pada alat pendingin dimana terjadi kondensasi dan mengambil zat yang telah terkondensasi ( Harold, 1999 ). Tinjaulah pemisahan dari sikloheksana dan toluene. Ketika di destilasi dalam alat destilasi sederhana, pencampuran dari dua cairan ini mulai mengalami pemisahan seberapa mana di atastitik didih dari sikloheksana dan berhenti mengalami destilasi seberapa mana di bawah titik didih dari toluene seluruh bagian dari destilasi tercampur dan sedikit pemisahan dari dua komponen didapat. Pemisahan dapat lebih baik didapatkan dengan mendestilasi ulang dari tiap bagian. Jika pendestilasian ulang diulang sesering mungkin, dua komponen dari pencampuran akan terpisah secara perlahan ( Louis, 1979 ).

Anomymous. 2005. PENUNTUN PRAKTIKUM KIMIA DASAR II FMIPA. Unsyiah : Banda Aceh. Hart,Harold. 1999.ORGANIC CHEMISTRY. Haughton Mifflin Company : New York. Louis F,Fieser. 1979. ORGANIC EXPERIMENT. O. C. Heath and Company : Toronto.

1992). solven organik. Protein merupakan suatu polipeptida dengan BM yang sangat bervariasi dari 5000 samapi lebih dari satu juta karena molekul protein yang besar. radiasi sinar radioaktif (Sudarmadji. Molekul protein mengandung unsur-umsur C. H. basa. asam. maka konsentrasi ion H+ yang tinggi . S. seperti reaksi berikut: Oleh adanya kedua gugus tersebut asam amino dalam larutan dapat membentuk ion yang bermuatan positif dan juga bermuatan negatif atau disebut juga ion amfoter (zwitterion). sedangkan gugus amina akan menerima ion H+. Apabila asam amino larut dalam air. Keadaan ion ini sangat tergantung pada pH larutan. protein sangat mudah mengalami perubahan fisis dan aktivitas biologisnya. O. garam. 1996). Sebaliknya bila ditambahkan asam ke dalam larutan asam amino. maka asam amino akan terdapat dalam bentuk (I) karena konsentrasi ion OH. Struktur asam amino digambarkan sebagai berikut: H H2N C COOH R (Lehninger.yang tinggi mampu mengikat ion-ion H+ pada gugus –NH3+. dan terkadang mengandung unsur logam seperti besi dan tembaga (Winarno. 1995). Protein adlaah polimer dari asam amino yang dihubungkan dengan ikatan peptida. Apabila asam amino dalam air ditambah dengan basa. gugus karboksilat akan melepaskan ion H+. N.protein merupakan suatu zat makanan yang sangat penting bagi tubuh karena zat ini berfungsi sebagai sumber energi dalam tubuh serta sebagai zat pembangun dn pengatur. logam berat. Banyak agensia yang menyebabkan perubahan sifat alamiah dari protein seperti panas. P.

Peptida didapatkan dari hidrolisis protein yang tidak sempurna. 1994). karena gugus –COOH dan – NH2 membentuk ikatan peptida. Van Slyke menggunakan reaksi ini untuk menentukan gugus amino bebas pada asam amino. 1994). Dalam suatu sistem elektroforesis yang memiliki elektroda positif dan negatif. Pada dasarnya suatu peptida adalah asil-asam amino. Pada pH tersebut terdapat keseimbangan antara bentuk-bentuk asam amino sebagai ion amfoter. peptida maupun protein. Gugus karboksil pada asam amino dapat dilepas dengan proses dekarboksilasi dan menghasilkan suatu amina.mampu berikatan dengan ion –COO. anion dan kation (Anna Poedjiadi. (Anna Poedjiadi. (Anna Poedjiadi. asam amino akan bergerak menuju elektroda yang berlawanan dengan muatan asam amino yang terdapat dalam larutan.sehingga terbentuk gugus –COOH sehingga asam amino akan terdapat dalam bentuk (II) (Anna Poedjiadi. 1994). 1994). Gugus amino pada asam amino dapat bereaksi dengan asam nitrit dan melepaskan gas nitrogen yang dapat diukur volumenya. . Apabila peptida yang dihasilkan dihidrolisis lebih lanjut akan dihasilkan asamasam amino. Apabila ion asam amino tidak bergerak ke arah negatif maupun positif dalam suatu sistem elektroforesis maka pH pada saat itu disebut pH isolistrik.

Dapat terkoagulasi atau mengendap oleh perlakuan pengasaman. tersier dan kuartener. –NH2 dan gugus R. Protein yang terdapat dalam bahan pangan mudah mengalami perubahan-perubahan. Struktur protein dapat dibagi menjadi empat bentuk. Reaksi biuret merupakan reaksi warna untuk peptida dan protein. Dapat terdenaturasi oleh perlakuan pemanasan. namun pada rantai panjang gugus – COOH dan –NH2 yang terletak diujung rantai tidak lagi berpengaruh. (Anna Poedjiadi. 4. Susunan linier asam amino dalam protein merupakan struktur primer. . Dapat mengalami dekomposisi atau pemecahan oleh enzim-enzim proteolitik. Karena itu denaturasi dapat diartikan suatu proses terpecahnya ikatan hidrogen. Susunan tersebut akan menentukan sifat dasar protein dan bentuk struktur sekunder serta tersier. antara lain: 1. sekunder. Dapat bereaksi dengan gula reduksi. Sifat asam dan basa pada peptida ditentukan oleh gugus –COOH dan –NH2 . 2. 1992). primer. 1994). Denaturasi protein dapat diartikan suatu perubahan atau modifikasi terhdap struktur sekunder. 3. sehingga menyebabkan terjadinya warna coklat. Suatu peptida juga mempunyai titik isolistrik seperti pada asam amino. Bila protein menandung banyak asam amino dengan gugus hidrofobik. 1992).Sifat peptida ditentukan oleh gugus –COOH. ikatan garam dan terbukanya lipatan atau wiru molekul protein. (Winarno. (Winarno. daya kelarutannya kurang dalam air dibandingkan dengan protein yang banyak mengandung asam amino dengan gugus hidrofil. interaksi hidrofobik. tersier dan kuartener molekul protein tanpa terjadinya pemecahan ikatan-ikatan kovalen.

1992).. ikatan disulfida dan interaksi hidrofobik non polar. Pada struktur protein tersier terdapat empat jenis interaksi yang membentuk ikatan pada rantai samping seperti. Pelipatan atau pembakikkan akan terjadi bila protein mendekati pH isoelektris lalu protein akan menggumpal dan mengendap. Denaturasi yang umum ditemui adalah proses presipitasi dan koagulasi protein (Ophart. Denaturasi terjadi karena adanya gangguan pada struktur sekunder dan tersier protein. . C. Protein yang terdenaturasi akan berkurang kelarutannya. interaksi hidrofobik. Karena itu. jembatan garam. ikatan hidrogen. yang kemungkinan mengalami gangguan. 2003). Sejak diketahui reaksi denaturasi tidak cukup kuat untuk memutuskan ikatan peptida.Denaturasi protein Denaturasi protein dapat diartikan suatu perubahan atau modifikasi terhadap struktur sekunder. denaturasi dapat diartikan suatu proses terpecahnya ikatan hydrogen.E. dimana struktur primer protein tetap sama setelah proses denaturasi. 1992). Lapisan molekul bagian dalam yang ersifat hidrofobik akan keluar sedangkan bagian hidrofilik akan terlipat ke dalam. tertier dan kuartener molekul protein tanpa terjadinya pemecahan ikatan-ikatan kovelen. sudut putaran optis larutan protein juga akan meningkat (Winarno. Denaturasi protein meliputi gangguan dan kerusakan yang mungkin terjadi pada struktur sekunder dan tersier protein. (Ophart. Viskositas akan bertambah karena molekul mengembang menjadi asimetrik. 2003).. C.E. ikatan garam dan aterbukanya lipatan atau wiru molekul protein (Winarno.

E... Pemanasan akan membuat protein bahan terdenaturasi sehingga kemampuan mengikat airnya menurun. 2003). Hal ini terjadi karena suhu tinggi dapat meningkatkan energi kinetik dan menyebabkan molekul penyusun protein bergerak atau bergetar sangat cepat sehingga mengacaukan ikatan molekul tersebut. 2003). saat asam lambung mengkoagulasi susu yang dikonsumsi (Ophart.E. Asam dan basa dapat mengacaukan jembatan garam dengan adanya muatan ionik.E. Hal ini terjadi karena energi panas akan mengakibatkan terputusnya interaksi non-kovalen yang ada pada struktur alami protein tapi tidak memutuskan ikatan kovalennya yang berupa ikatan peptida. C. pada saat inilah protein mengalami denaturasi yang ditandai kekeruhan meningkat dan timbulnya gumpalan.E. C. Alkohol dapat merusak ikatan hidrogen: Ikatan hidrogen terjadi antara gugus amida dalam struktur sekunder protein. Protein telur mengalami denaturasi dan terkoagulasi selama pemasakan. Proses ini biasanya berlangsung pada kisaran suhu yang sempit (Ophart.E.Denaturasi karena Panas: Panas dapat digunakan untuk mengacaukan ikatan hidrogen dan interaksi hidrofobik non polar.. C.. 2003) Denaturasi karena Asam dan basa: Protein akan mengalami kekeruhan terbesar pada saat mencapai ph isoelektris yaitu ph dimana protein memiliki muatan positif dan negatif yang sama. Beberapa makanan dimasak untuk mendenaturasi protein yang dikandung supaya memudahkan enzim pencernaan dalam mencerna protein tersebut (Ophart. (Ophart.. Reaksi ini terjadi di dalam sistem pencernaan. C. C. Ikatan hidrogen antar rantai samping terjadi dalam struktur tersier protein dengan kombinasi berbagai asam amino penyusunnya (Ophart. 2003). . (Anna. 1994).. Sebuah tipe reaksi penggantian dobel terjadi sewaktu ion positif dan negatif di dalam garam berganti pasangan dengan ion positif dan negatif yang berasal dari asam atau basa yang ditambahkan. 2003). P.

sedangkan ion-ion negatif yang dapat mengendapkan protein adalah. Cu++ dan Pb++. Agen pereduksi dapat memutuskan ikatan disulfida. Zn++. C. Cd+2 dan logam lainnya dengan berat atom yang besar. piktrat.(Ophart. Protein akan mengalami presipitasi bila bereaksi dengan ion logam. Agen pereduksi merusak ikatan disulfida: Ikatan disulfida terbentuk dengan adanya oksidasi gugus sulfhidril pada sistein. 2003) Protein yang terdenaturasi akan berkurang kelarutannya.E. sedangkan bagian yang hidrofilik akan . C. (Anna. tanat dan sulfosalisilat. Hg++. Reaksi yang terjadi antara garam logam berat akan mengakibatkan terbentuknya garam protein-logam yang tidak larut (Ophart. pengendapan oleh ion negatif diperlukan ph larutan dibawah pi karena protein bermuatan positif. 2003). Garam logam berat umumnya mengandung Hg+2. -SH (Ophart. triklorasetat..E.. dimana penambahan atom hidrogen sehingga membentuk gugus tiol. C.E. Ag+. 1994). ion salisilat. Pb+2.. C. C.E. 2003). Lapisan molekul protein bagian dalam yang bersifat hidrofobik akan keluar.E. Fe++.. Ion-ion positif yang dapat mengendapkan protein adalah. Pengendapan oleh ion positif (logam) diperlukan ph larutan diatas pi karena protein bermuatan negatif. (Ophart. Ca++. Ag+1 Tl+1... 2003) Denaturasi karena Garam logam berat: Garam logam berat mendenaturasi protein sama dengan halnya asam dan basa. Antara rantai protein yang berbeda yang sama-sama memiliki gugus sulfhidril akan membentuk ikatan disulfida kovalen yang sangat kuat. Garam logam berat merusak ikatan disulfida: Logam berat juga merusak ikatan disulfida karena affinitasnya yang tinggi dan kemampuannya untuk menarik sulfur sehingga mengakibatkan denaturasi protein (Ophart. P. 2003).

yaitu metode penentuan kulaitas protein secara khemis berdasarkan pada pemecahan protein oleh . Protein yang mudah dicerna menunjukkan tingginya jumlah asam-asam amino yang dapat diserap oleh tubuh dan begitu juga sebaliknya. Makin keras bahan. Pada umumnya kadar protein di dalam bahan pangan menentukan mutu bahan pangan itu sendiri (S. pada saat inilah protein mengalami denaturasi yang ditandai kekeruhan meningkat dan timbulnya gumpalan. Sedangkan kondisi kimia yaitu adanya senyawa anti gizi seperti tripsin inhibitor dan fitat (Muchtadi. Ca++. & Suwedo H. Pelipatan atau pembalikkan terjadi bila larutan protein mendekati pH isoelektris. tetapi juga oleh dapat tidaknya nutrien tersebut digunakan oleh tubuh (Muchtadi. 1981). Salah satu parameter nilai gizi protein adalah daya cernanya yang didefinisikan sebagai efektivitas absorbsi protein oleh tubuh (Del Valle. dan sebaginya. bahan pangan dapat dinilai apakah bergizi tinggi atau tidak. Ion-ion positif yang dapat mengendapkan protein adalah. lalu protein akan menggumpal dan mengendap.1987). 1992).fitat. 1994). Berdasarkan kandungan asam-asan amino esensialnya. Ikatan ini dapat berupa ikatan antar molekul protein. (Winarno. Beberapa faktor yang dapat mempengaruhi daya cerna protein dalam tubuh adalah kondisi fisik dan kimia bahan. P. . Protein akan mengalami kekeruhan terbesar pada saat mencapai ph isoelektris yaitu pH dimana protein memiliki muatan positif dan negatif yang sama. piktrat. sudut putaran optis larutan protein juga akan meningkat. 1989). Viskositas akan bertambah karena molekul mengembang dan menjadi asimetrik. Nilai gizi dari suatu bahan pangan ditentukan bukan saja oleh kadar nutrien yang dikandungnya. mekanik dan lain-lain. ion salisilat. Protein akan mengalami presipitasi bila bereaksi dengan ion logam.. Ag+. bahan kimia. P. tanat dan sulfosalisilat. Fe++. triklorasetat.terlipat ke dalam. Bahan pangan bernilai gizi tinggi apabila mengandung asam amino esensial yang lengkap serta susunannya sesuai dengan kebutuhan tubuh. 1989). Denaturasi protein dapat disebabkan oleh panas.A. Zn++. maka akan menurunkan daya cernanya dalam tubuh karena adanya ikatan kompleks yang terdapat di dalam bahan yang sifatnya semakin kuat. Untuk menentukan kualitas protein dalam bahan makanan dapat dilakukan secara in vitro. pengendapan oleh ion negatif diperlukan ph larutan dibawah pi karena protein bermuatan positif. (Anna. (Anna.. sedangkan ion-ion negatif yang dapat mengendapkan protein adalah. Cu++ dan Pb++. Hg++. 1994). Pengendapan oleh ion positif (logam) diperlukan ph larutan diatas pi karena protein bermuatan negatif. pH. ikatan protein.

Sedangkan metode kedua adalah pepsin pancreatin digest index yang menggunakan dua macam enzim yaitu pepsin dan pancreatin. Cara ini relatif mudah dan murah. dimana hal ini tergantung dari sifat bahannya. asam amino. yang dapat menghidrolisis ikatan-ikatan peptida pada bagian tengah sepanjang rantai polipeptida dan bekerja optimum pada pH 2 dan stabil pada pH 2-5. Jumlah senyawaan N ini biasanya sangat kecil yang meliputi urea. Analisa protein cara kjeldahl pada dasarnya dibagi menjadi tiga tahapan yaitu proses destruksi. analisa kadar air ditentukan dengan metode pengeringan (Thermogravimetri). N total bahan diukur dengan menggunakan metode mikro-Kjeldahl. Pada kedua metode tersebut dibandingkan jumlah nitrogen pada sampel dan pada residu sampel setelah dilakukan hidrolisis oleh enzim. nitrat. amida. Analisis protein secara in vitro terbagi atas dua metode. destilasi dan titrasi. Prinsipnya adalah menguapkan air yang ada dalam bahan dengan jalan pemanasan. Peneraan jumlah protein dilakukan dengan menentukan jumlah nitrogen yang dikandung oleh suatu bahan. khimotripsin.enzim proteolitik seperti pepsin. 1981). Diantaranya ialah: . tripsin. Enzim ini bekerja dengan memecah protein menjadi proteosa dan pepton (Del valle. Dalam percobaan. Dalam penentuan protein seharusnya hanya nitrogen yang berasal dari protein saja yang ditentukan. Oleh karena itu penentuan jumlah N total ini tetap dilakukan untuk mewakili jumlah protein yang ada. nitrit. Enzim ini dihasilkan dalam bentuk pepsinogen yang yang belum aktif di dalam getah lambung. asam nukleat. 1978). Metode pertama adalah pepsin digest residue index (PDR) menggunakan enzim pepsin sebagai penghidrolisis sampel protein. kemudian menimbang bahan tersebut sampai berat konstan yang berarti semua air sudah diuapkan. purin. Penentuan kandungan air dalam bahan makanan dapat dilakukan dengan berbagai cara. Pepsin berada dalam keadaan inaktif sempurna pada keadaan netral dan alkalis. Akan tetapi teknik ini sulit sekali dilakukan mengingat kandungan senyawaan N lain selain protein dalam bahan juga terikut dalam analisis ini. Kadar protein yang ditentukan dengan cara ini biasa disebut sebagai protein kadar/crude protein (Sudarmadji. dan aminopeptidase (Narasinga. dan pirimidin. akan tetapi memiliki berbagai kelemahan. Enzim yang biasa digunakan dalam percobaan adalah enzim pepsin yang merupakan golongan dari enzim endopeptidase. Analisis ini memberikan gambaran berlangsungnya proses pencernaan protein di lambung dan usus. 1996). ammonia. Prinsip dari metode ini adalah oksidasi senyawa organik oleh asam sulfat untuk membentuk CO2 dan H2O serta pelepasan nitrogen dalam bentuk ammonia yaitu penentuan protein berdasarkan jumlah N.

lemak mengalami oksidasi. 1996). 1989. Suhardi. Bahan lain selain air juga ikut menguap dan ikut hilang bersama dengan uap. Winarno. Analysis In Vitro methode for Predicting the Bioavailability of Iron From Food. The American Journal of Clinical Nutrition.A.. Elmhurst College. dsb. Penerbit UI-Press: Jakarta. Muchtadi.. Kimia Pangan dan Gizi. Jakarta Ophart.  Dapat terjadi reaksi selama pemanasan yang menghasilkan air atau zat mudah menguap lain.  Bahan yang mengandung bahan yang mengikat air secara kuat sekali melepaskan airnya meskipun sudah dipanaskan. Narasinga. . Anna Poedjiadi.. JAOCS. Dasar-Dasar Biokimia. 1995. C. S. 58 : 519 Lehninger. Departemen Pendidikan dan Kebudayaan Jenderal Pendidikan Pusat Antar Universitas Pangan dan Gizi IPB Bogor. B.R.. Penerbit Gramedia: Jakarta. 2003. Penerbit Liberty: Yogyakarta. G. Misalnya alcohol. Del Valle. dll. Evaluasi Nilai Gizi Pangan. Dasar-Dasar Biokimia. Rao. 1992. Nutritional Qualities of Soya Protein as Affected by Processing. 1981. Haryono. Sudarmadji. 1078. F. asam asetat. Erlangga. minyak aksim. (Sudarmadji. Contoh: gula mengalami dekomposisi atau karamelisasi. Analisa Bahan Makanan dan Pertanian. 1996. F. Virtual Chembook.L.E. 1994.

Penerbit Gramedia: Jakarta. G. .Sudarmadji. B.. Kimia Pangan dan Gizi. Haryono. 1996. S. F. Suhardi. Penerbit Liberty: Yogyakarta... Analisa Bahan Makanan dan Pertanian. Winarno. 1992.

You're Reading a Free Preview

Download
scribd
/*********** DO NOT ALTER ANYTHING BELOW THIS LINE ! ************/ var s_code=s.t();if(s_code)document.write(s_code)//-->