LDH

Dua miliyar tahun dari evolusi aerob menghasilkan sel dan jaringan mamalia yang sangat bergantung oksigen. Pada kadar oksigen yang normal, oksidasi fosforisalasi akan mensuplay energi pada sel eukariotik, tetapi ketika kadar oksigen dibawah batas normal metabolisme transport elektron mitokondria akan diturunkan 1 dan glikolisis anaerob diaktifkan. Apabila dibandingkan dengan glikolisis aerob, glikolisis anaerob menghasilkan ATP jauh lebih sedikit. Aktivitas glikolisis anaerob terlihat jelas pada jaringan otot yang mengalami hipoksia. Hipoksia sel atau jaringan terjadi pada keadaan kekurangan oksigen dalam sel yang menyebabkan kekurangan suplai energi ATP, akibat glikolisis aerob tidak terpenuhi. Respon pertama sel terhadap keadaan hipoksia yaitu memproduksi ATP melalui alternatif lain, yang tidak bergantung pada oksigen sehingga 2 kebutuhan ATP tetap dapat terpenuhi. Hal ini tentu saja dapat dipenuhi dengan peningkatan oksidasi anaerob. Mekanisme lain untuk memenuhi kebutuhan ATP dalam keadaan hipoksia antara lain meningkatkan konsumsi glukosa. Hasil penelitian Louis Pasteur (1981) pada jamur yang menunjukkan konsumsi glukosa 3 perbandingannya terbalik dengan ketersediaan oksigen. Pada keadaan hipoksia produksi asam laktat juga meningkat, oleh karena itu asam laktat sering 4 digunakan sebagai maker hipoksia. Asam laktat berasal dari piruvat yang dikatalisis oleh enzim laktat 3 dehidrogenase (LDH). Glikolisis yang berlangsung didalam eritrosit, sekalipun dalam keadaan

aerob, selalu berakhir dengan senyawa laktat karena mitokondria yang mengandung mesin enzimatik untuk oksidasi aerob piruvat tidak ada.5
Enzim laktat dehidrogenase (LDH) merupakan enzim yang berperan penting dalam metabolisme laktat. Enzim LDH mengkatalisis reaksi irreversibel piruvat menjadi laktat. Enzim LDH merupakan tetramer yang terdiri dari dua jenis subunit 35-kd yang disandi oleh gen yang mirip: jenis H lebih menonjol di jantung, sedangkan homolognya yaitu jenis M, di otot rangka dan di hati. Subunit-subunit ini bergabung membentuk 6 lima jenis tetramer, yaitu H4, H3M1, H 2M 2, H1M 3 dan M 4. Semua jenis ini disebut isozim atau isoenzim. Jenis enzim LDH mungkin berbeda pada keadaan aerob dengan keadaan anaerob.

satu makna biomedis glikolisis yang sangat menentukan adalah kemampuan glikolisis menghasilkan ATP dalam keadaan tanpa oksigen, karena lintasan ini memungkinkan otot rangka bekerja pada tingkat kinerja yang sangat tinggi saat oksidasi aerob tidak mencukupi dan memungkinkan jaringan yang memiliki kemampuan glikolisis bermakna tetap bertahan hidup melewati kondisi hipoksia.7 Oleh karena itu peningkatan aktivitas enzim-enzim glikolisis dalam keadaan hipoksia mungkin saja terjadi.
Salah Berdasarkan uraian diatas, maka sangat perlu dilakukan perbandingan konsumsi glukosa, produksi asam laktat, aktivitas enzim LDH dan jenis enzim LDH pada otot tikus normoksia dengan tikus hipoksia. Tikus hipoksia merupakan tikus yang dipelihara dalam chamber dan diberi suplai oksigen sebanyak 10% dengan variasi waktu pemeliharaan yakni 1 hari, 7 hari ,14 hari dan 21 hari.

Laktat Dehidrogenase
Posted by Riswanto on Tuesday, October 26, 2010 Labels: Tes Kimia Darah

Laktat dehidrogenase (LD, LDH) adalah enzim intraseluler yang terdapat pada hampir semua sel yang bermetabolisme, dengan konsentrasi tertinggi dijumpai di jantung, otot rangka, hati, ginjal, otak, dan sel darah merah. LDH merupakan suatu molekul tetramerik yang mengandung empat subunit dari dua bentuk; H (jantung) dan M (otot), yang berkombinasi sehingga menghasilkan lima

aktivitas LDH total juga merupakan indikator yang relatif sensitiv yang menunjukkan sedang berlangsungnya proses patologik. LDH5 keluar dari otot rangka setelah cedera (tetanus. eritrosit. otot rangka.isoenzim yang diberi nama LDH1 (H4) sampai LDH5 (M4). informasi polaenzim lain sangat bermanfat (misal CK. kejang. sirosis. ileum Aktivitas LDH total dalam serum diperkirakan meningkat pada hampir semua keadaan penyakit yang mengalami kerusakan atau destruksi sel. ALP. otak LDH2 (HHHM) terdapat di jantung. lalu akan menjadi normal kembali dalam waktu 8-14 hari. ginjal LDH5 (MMMM) terdapat di hati. Isoenzim-isoenzim tersebut memiliki spesifisitas jaringan yang sangat berguna dalam menentukan organ asal. limpa. eritrosit. Peningkatan LDH total dan rasio LDH1/LDH2 dengan kadar tertinggi LDH1 bermanfaat untuk memastikan diagnosis infark miokardium (MCI). otot rangka. Penyakit multisistem dapat menyebabkan peningkatan aktifitas LDH total disertai distribusi normal isoenzim. cedera listrik. pankreas. aminotransferase. kecuali pada tumor germinativum testis dan ovarium yang cenderung menyebabkan peningkatan LDH1 dan LDH2. tiroid LDH4 (HMMM) terdapat di hati. adrenal. otak LDH3 (HHMM) terdapat di paru. dsb) dan dari hati pada banyak patologi hati (hepatitis. GGT). LDH3. Aktifitas LDH dalam cairan pleura bermanfaat untuk membedakan transudat . Hemolisis invivo akibat keadan seperti anemia hemolitik. anemia megaloblastik. dengan LDH1 lebih besar daripada LDH2 LDH3 berhubungan dengan penyakit paru. Selain itu. dsb). ginjal. cedera mekanis. Peningkatan LDH tersendiri yang terdeteksi pada pemeriksan penyaring perlu dilakukan pemeriksaan terhadap kemungkinan keganasan tersamar. anemia sel sabit. LDH2. yaitu :      LDH1 (HHHH) terdapat di jantung. Selain itu. mencapai puncaknya dalam 2-5 hari dan tetap tinggi hingga 6-12 hari. kongesti pasif. dan LDH4 sering meningkat pada pasien dengan keganasan dan beban tumor yang besar karena metabolisme dan pertukaran sel tumor. anemia hemolitik mikroangiopati dan kerusakan mekanis pada eritrosit akibat katup jantung prostetik akan menyebabkan peningkatan kadar LDH. Kadar LDH meningkat dalam waktu 12-24 jam setelah terjadinya MCI. Untuk membedakan sumber peningkatan LDH5 dari otot rangka atau hati. otak.

sindrom nefrotik. keadan hemolitik. morfin. dan imunoinhibisi subunit tertentu. kolangitis. Metode yang terbanyak dilakukan adalah elektroforesis. elektroforesis. Uji Laboratorium Banyak tehnik yang digunakan untuk mengukur isoenzim-isoenzim LDH. tetapi rusak apabila dibekukan. infark ginjal. hepatitis. spesimen harus dipisahkan dari bekuan untuk menghindari kemungkinan pengeluaran LDH intrasel. PENINGKATAN SEDANG (3-5 kali normal) : infark miokardium. Spesimen harus bebas dari hemolisis dan apabila akan disimpan. Beberapa jenis narkotika dapat meingkatkan aktifitas LDH. Spesimen Spesimen yang diperlukan untuk mengukur aktifitas LDH adalah serum atau cairan tubuh. meperidin (Demerol). mononukleosis infeksiosa. syok septik dan hipoksia.(ketidakseimbangan hidrostatik dengan LDH rendah) dari eksudat (berasal dari peradangan dengan banyak sel dan LDH tinggi). Masalah Klinis Keadaan yang mempengaruhi aktifitas LDH : PENINGKATAN MENCOLOK (5 kali normal atau lebih) : anemia megaloblastik. distrofi otot. . spesifitas substrat (aktivitas hidroksibutirat dehidrogenase sebenarnya adalah LDH1). hipotiroidisme. karsinomastosis luas. Aktifitas LDH total dalam serum dapat diukur dengan laktat sebagai substrat (LD-L) atau piruvat sebagai substrat (LD-P). LDH total dan isoenzim LDH stabil pada suhu kamar selama beberapa hari. leukemia. delirium tremens. infark paru. yaitu kodein. Reaksi LD-L paling banyak digunakan. seperti pemanasan (LDH5 terurai dan LDH1 stabil). purpura trombositopenik trombositik. PENINGKATAN RINGAN (sampai 3 kali normal atau lebih) : sebagian besar penyakit hati.

ANAK : Neonatus : 300-1500 IU/L.Obat narkotik dan injeksi IM dapat meningkatkan kadar . LDH4 : 8-16%. Anak : 50-150 IU/L. LDH2 : 27-37%.Penyimpanan sampel pada keadan beku dapat menurunkan kadar. Faktor yang Mempengaruhi Temuan Laboratorium . Nilai rujukan dapat berbeda tergantung metode yang digunakan. Perbedaan sebesar 2-4% dianggap normal. .Hemolisis sampel dapat meningkatkan kadar . 110-295 U/L. LDH5 : 6-16%. 70-250 U/L Isoenzim LDH1 : 14-26%. LDH3 : 13-26%.Nilai Rujukan DEWASA :   LDH Total : 100-190 IU/L.

Sign up to vote on this title
UsefulNot useful