apa yang dimaksud biokatalisator

Posted on | February 18, 2011 | No Comments biokatalisator adalah katalisator organik yang dihasilkan oleh sel berikut penjelasannya ENZIM Enzim merupakan biokatalisator / katalisator organik yang dihasilkan oleh sel. Struktur enzim terdiri dari: ‡ Apoenzim, yaitu bagian enzim yang tersusun dari protein, yang akan rusak bila suhu terlampau panas(termolabil). ‡ Gugus Prostetik (Kofaktor), yaitu bagian enzim yang tidak tersusun dari protein, tetapi dari ion-ion logam atau molekul-molekul organik yang disebut KOENZIM. Molekul gugus prostetik lebih kecil dan tahan panas (termostabil), ion-ion logam yang menjadi kofaktor berperan sebagai stabilisator agarenzim tetap aktif. Koenzim yang terkenal pada rantai pengangkutan elektron (respirasi sel), yaitu NAD (Nikotinamid Adenin Dinukleotida), FAD (Flavin Adenin Dinukleotida), SITOKROM. Enzim mengatur kecepatan dan kekhususan ribuan reaksi kimia yang berlangsung di dalam sel. Walaupun enzim dibuat di dalam sel, tetapi untuk bertindak sebagai katalis tidak harus berada di dalam sel. Reaksi yang dikendalikan oleh enzim antara lain ialah respirasi, pertumbuhan dan perkembangan, kontraksi otot, fotosintesis, fiksasi, nitrogen, dan pencernaan. Sifat-sifat enzim Enzim mempunyai sifat-siat sebagai berikut: 1. Biokatalisator, mempercepat jalannya reaksi tanpa ikut bereaksi. 2. Thermolabil; mudah rusak, bila dipanasi lebih dari suhu 60º C, karena enzim tersusun dari protein yang mempunyai sifat thermolabil. 3. Merupakan senyawa protein sehingga sifat protein tetap melekat pada enzim. 4. Dibutuhkan dalam jumlah sedikit, sebagai biokatalisator, reaksinya sangat cepat dan dapat digunakan berulang-ulang. 5. Bekerjanya ada yang di dalam sel (endoenzim) dan di luar sel (ektoenzim), contoh ektoenzim: amilase,maltase. 6. Umumnya enzim bekerja mengkatalisis reaksi satu arah, meskipun ada juga yang mengkatalisis reaksi dua arah, contoh : lipase, mengkatalisis pembentukan dan penguraian lemak. lipase Lemak + H2O ²²²²²²²²²²²> Asam lemak + Gliserol

yakni aktivator dan inhibitor. aktivator dapat mempercepat jalannya reaksi. Penghambatan Reversible terhadap kerja enzim Pada reaksis enzimatis terdapat zat yang mempengarahi reaksi. Contoh inhibitor : CO. Umumnya enzim tak dapat bekerja tanpa adanya suatu zat non protein tambahan yang disebut kofaktor. Bekerjanya spesifik . 2+ 2+ contoh aktivator enzim: ion Mg.7. karena bagian yang aktif (permukaan tempat melekatnya substrat) hanya setangkup dengan permukaan substrat tertentu. Ca. Sianida. enzim bersifat spesifik. Arsen. 8. Hg. penjelasan lebih lengkap mengenai enzim dapat anda download di link ini . Inhibitor akan menghambat jalannya reaksi enzim. Gbr. zat organik seperti koenzim-A.

Saat berlangsungnya reaksi enzimatik terjadi ikatan sementara antara enzim dengan substratnya (reaktan). enzim tidak mengalami perubahan jumlah. A. misal tripsin. Dialisis enzim dapat memisahkan bagian-bagian protein. yaitu bagian protein . Ikatan sementara ini bersifat labil dan hanya untuk waktu yang singkat saja.IV. Adanya enzim menyebabkan energi aktivasi menjadi lebih rendah. tetapi enzim tidak mempengaruhi letak kesetimbangan reaksi. S: Substrat (reaktan). ES: ikatan sementara. STRUKTUR ENZIM Pada umumnya enzim tersusun dari protein. ENZIM MIKROBA Enzim adalah katalisator organik (biokatalisator) yang dihasilkan oleh sel. sehingga kesetimbangan reaksi menuju ke hasil reaksi. Protein penyusun enzim dapat berupa protein sederhana atau protein yang terikat pada gugusan non-protein. Energi aktivasi adalah energi yang diperlukan untuk mengaktifkan suatu reaktan sehingga dapat bereaksi untuk membentuk senyawa lain. sehingga jumlah enzim sebelum dan setelah reaksi adalah tetap. Enzim yang terlepas kembali setelah reaksi dapat berfungsi lagi sebagai biokatalisator untuk reaksi yang sama. MEKANISME BEKERJANYA ENZIM Enzim meningkatkan kecepatan reaksi dengan cara menurunkan energi aktivasi. Enzim mempunyai selektivitas dan spesifitas yang tinggi terhadap reaktan yang direaksikan dan jenis reaksi yang dikatalisasi. Setelah reaksi berlangsung. Selanjutnya ikatan enzim-substrat akan pecah menjadi enzim dan hasil akhir. P: Hasil reaksi Sistem enzim-substrat untuk tiap-tiap reaksi enzimatik bersifat khusus. Banyak enzim yang hanya terdiri protein saja. yaitu untuk mempercepat reaksi kimia. Energi potensial hasil reaksi menjadi lebih rendah dari pada pereaksi. Enzim berfungsi seperti katalisator anorganik. A. E+S ES E+P Keterangan: E : Enzim. Kestabilan ikatan enzim-substrat ditentukan oleh konstanta Michaelis (Km).

gugus prostetis dan kofaktor ion logam. PENGGOLONGAN ENZIM Enzim dapat digolongkan berdasarkan tempat bekerjanya. Koenzim dan gugus prostetik berfungsi sama.yang disebut apoenzim dan bagian nonprotein yang berupa koenzim. Penggolongan enzim berdasarkan tempat bekerjanya a. Gugus prostetik adalah bagian yang terikat dengan kuat pada apoenzim. Ion logam merupakan komponen yang sangat penting. a. 2. Masing-masing bagian tersebut apabila terpisah menjadi tidak aktif. yang merupakan pemindahan elektron. untuk dijadikan molekul yang lebih sederhana dengan BM lebih rendah sehingga dapat masuk melewati membran sel. Oksidoreduktase Enzim ini mengkatalisis reaksi oksidasi-reduksi. Sebagai contoh adalah enzim elektron transfer . Umumnya merupakan enzim yang digunakan untuk proses sintesis di dalam sel dan untuk pembentukan energi (ATP) yang berguna untuk proses kehidupan sel. Eksoenzim Eksoenzim disebut juga enzim ekstraseluler. C. Energi yang dibebaskan pada reaksi pemecahan substrat di luar sel tidak digunakan dalam proses kehidupan sel. daya katalisisnya. Misal proteinase adalah enzim yang dapat mengkatalisis pemecahan protein. diperlukan untuk memantapkan struktur protein dengan adanya interaksi antar muatan. dan cara terbentuknya. Penggolongan enzim berdasarkan daya katalisis a. Umumnya berfungsi untuk ³mencernakan´ substrat secara hidrolisis. yaitu enzim yang bekerjanya di luar sel. Endoenzim Endoenzim disebut juga enzim intraseluler. misal dalam proses respirasi. substrat yang dikatalisis. Koenzim berfungsi menentukan jenis reaksi kimia yang dikatalisis enzim. Koenzim adalah bagian yang terikat secara lemah pada apoenzim (protein). Umumnya pemberian nama enzim didasarkan atas nama substrat yang dikatalisis atau daya katalisisnya dengan penambahan kata ±ase. yaitu enzim yang bekerjanya di dalam sel. 1. Apoenzim apabila bergabung dengan bagian nonprotein disebut holoenzim yang bersifat aktif sebagai biokatal isator. hidrogen atau oksigen.

. hidroksilase dan dehidrogenase.Lipase adalah hidrolase yang menghidrolisis lemak (ester lipida).L malat hidroliase (fumarase) yaitu enzim yang mengkatalisis reaksi pengambilan air dari malat sehingga dihasilkan fumarat. . Transferase Transferase mengkatalisis pemindahan gugusan molekul dari suatu molekul ke molekul yang lain. .Transfosforilase adalah transferase yang memindahkan gugusan fosfat.Oksigenase (transferase oksigen): O2 + 2 substrat . b. Sebagai contoh adalah beberapa enzim sebagai berikut: . oksigenase. yaitu enzim oksidase. Enzim. Ada beberapa macam enzim elektron transfer oksidase. d. dengan contoh enzim adalah: .Dehidrogenase: NaNO3 + (e-+ H+) Na2SO4 + (e + H ) Na2CO3 + (e + H ) . .enzim tersebut mengkatalisis reaksi-reaksi sebagai berikut: .Hidroksilase : substrat + 1/2 O2 2 koenzim-H + 1/2 O2 .Peptidase adalah hidrolase yang menghidrolisis protein dan polipeptida. Isomerase .Dekarboksiliase (dekarboksilase) yaitu enzim yang mengkatalisis reaksi pengambilan gugus karboksil. Liase Enzim ini berfungsi untuk mengkatalisis pengambilan atau penambahan gugusan dari suatu molekul tanpa melalui proses hidrolisis.Transasilase adalah transferase yang memindahkan gugusan asil.Hidrogen peroksidase: 2 H2O2 b.+ 4 H+) .Transaminase adalah transferase yang memindahkan gugusan amina.+ 4 H+) O2 + (2e. + + 2 H2O H2O2 2 substrat-O substrat-O 2 koenzim + H2O NaNO2 H2S CH4 2 H2O + O2 d. Hidrolase Enzim ini mengkatalisis reaksi-reaksi hidrolisis. .oksidase dan hidrogen peroksidase (katalase).Karboksilesterase adalah hidrolase yang menghidrolisis gugusan ester karboksil. sebagai contoh adalah: .Oksidase mengkatalisis 2 macam reaksi: O2 + (4e.

3. Mulamula E. Enzim konstitutif Di dalam sel terdapat enzim yang merupakan bagian dari susunan sel normal. coli membentuk enzim beta .Intramolekul ketol isomerase.Isomerase meliputi enzim-enzim yang mengkatalisis reaksi isomerisasi.Epimerase. misalnya enzim pepsin. Selama fase lag tersebut E.Intramolekul transferase atau mutase. a. Sedangkan enzim-enzim yang berperan dalam proses respirasi jumlahnya tidak dipengaruhi oleh kadar substratnya. coli tidak dapat menggunakan laktosa sehingga awalnya tidak nampak adanya pertumbuhan (fase lag/fase adaptasi panjang) setelah beberapa waktu baru menampakkan pertumbuhan. meru bah D-ri bulosa-5-fosfat .coli yang ditumbuhkan di dalam medium yang mengandung laktosa. Ligase Enzim ini mengkatalisis reaksi penggabungan 2 molekul dengan dibebaskannya pirofosfat dari nukleosida trifosfat. sehingga enzim tersebut selalu ada umumnya dalam jumlah tetap pada sel hidup. Permease adalah enzim yang berperan dalam menentukan sifat selektif permiabel dari membran sel. Enzim adaptif adalah enzim yang pembentukannya dirangsang oleh adanya substrat. misalnya enzim amilase. Penggolongan enzim berdasar cara terbentuknya a. Enzim adaptif Perubahan lingkungan mikroba dapat menginduksi terbentuknya enzim tertentu. yaitu: . Walaupun demikian ada enzim yang jumlahnya dipengaruhi kadar substratnya. merubah l-alanin D-alanin D-xylulosa-5-fosfat cisrentolal suksinil  CoA . Sebagai contoh adalah enzim beta galaktosidase yang dihasilkan oleh bakteri E. triosin. merubah D-gliseraldehid-3-fosfatdihidroksi aseton fosfat . sebagai contoh adalah enzim molekul asetat=CoASH ligase yang mengkatalisis rekasi sebagai berikut: Asetat + CoA-SH + ATP Asetil CoA + AMP + P-P d. merubah transmetinal .Cis-trans isomerase. dan sebagainya serta enzim yang termasuk enzim permease.Rasemase. Induksi menyebabkan kecepatan sintesis suatu enzim dapat dirangsang sampai beberapa ribu kali. Enzim lain dengan tatanama berbeda Ada beberapa enzim yang penamaannya tidak menurut cara di atas. merubah metilmalonil-CoA d.

Kecepatan reaksi enzimatik juga dipengaruhi kadar enzim. sehingga kesetimbangan reaksi kearah E + S. Enzim mempunyai gugus aktif yang bermuatan positif (+) dan negatif (-). karena terjadinya denaturasi protein enzim. D. Daya katalisis enzim menjadi rendah pada pH rendah maupun tinggi. Substrat (reaktan) Kecepatan reaksi enzimatik umumnya dipengaruhi kadar substrat. Kenaikan suhu sampai optimum akan diikuti pula oleh kenaikan kecepatan reaksi enzimatik. FAKTOR-FAKTOR YANG MEMPENGARUHI REAKSI ENZIMATIK Protein adalah bagian utama enzim yang dihasilkan sel. sehingga kesetimbangan reaksi kearah kompleks ES. maka semua hal yang dapat mempengaruhi protein dan sel akan berpengaruh terhadap reaksi enzimatik. Pada keadaan masam muatannya cenderung positif. Penambahan kadar substrat sampai jumlah tertentu dengan jumlah enzim yang tetap. Sebagai contoh amilase . pH optimum untuk masing-masing enzim tidak selalu sama. K m menggambarkan mesetimbangan disosiasi kompleks ES menjadi enzim dan substrat. 2. Kemasaman (pH) pH dapat mempengaruhi aktivitas enzim. Apabila nilai Km besar berarti enzim mempunyai afinitas rendah terhadap substrat. Walaupun demikian ada beberapa enzim yang tahan terhadap suhu tinggi. jumlah enzim yang terikat substrat (ES) dan konstanta Michaelis (K m ). maka reaksi enzimatik dipengaruhi oleh suhu.galaktosidase yang digunakan untuk merombak laktosa. misalnya taka-diastase dan tripsin. 1. Umumnya enzim mengalami kerusakan (denaturasi) pada suhu diatas 50oC. dan pada keadaan basis muatannya cenderung negatif sehinggaaktivitas enzimnya menjadi berkurang atau bahkan menjadi tidak aktif. Suhu Seperti reaksi kimia pada umumnya. 2. Aktivitas enzim akan optimum kalau terdapat keseimbangan antara kedua muatannya. Kepekaan enzim terhadap suhu pada keadaan suhu melebihi optimum disebabkan terjadinya perubahan fisikokimia protein penyusun enzim. akan mempercepat reaksi enzimatik sampai mencapai maksimum. Penambahan substrat selanjutnya tidak akan menambah kecepatan reaksi. Nilai Km kecil berarti enzim mempunyai afinitas tinggi terhadap substrat maka kompleks ES sangat mantap.

Penghambat bersaing (kompetitif) Penghambatan disebabkan oleh senyawa tertentu yang mempunyai struktur mirip dengan substrat saat reaksi enzimatik akan terjadi. 4. Misalnya enzim sitokrom oksidase dihambat oleh CO (karbon monooksida) dengan mengikat Fe yang merupakan gugusan aktif enzim tersebut. arginase mempunyai pH optimum 10. kadar substrat dan aktivitas relatif antara penghambat dan substrat. Pada penghambatan nonkompetitif tidak terjadi persaingan antara zat penghambat dengan substrat. Daya penghambatannya dipengaruhi oleh kadar penghambat. oleh karena daya penghambatannya dipengaruhi oleh kadar penghambat dan afinitas penghambat terhadap enzim. Dalam reaksi ini asam malonat bersaing dengan asam suksinat (substrat) untuk dapat bergabung dengan bagian aktif protein enzim dehidrogenase. Penghambat tidak bersaing (non-kompetitif) Zat-zat kimia tertentu mempunyai afinitas yang tinggi terhadap ion logam penyusun enzim. Misalnya asam malonat dapat menghambat enzim dehidrogenase suksinat pada pembentukan asam fumarat dari suksinat. b. Penghambat enzim (inhibitor) Inhibitor enzim adalah zat atau senyawa yang dapat menghambat enzim dengan beberapa cara penghambatan sebagai berikut: a. Senyawa-senyawa seperti sianida.jamur mempunyai pH optimum 5. natrium azida. Penghambat umpan balik (feed back inhibitor) Penghambatan umpan balik disebabkan oleh hasil akhir suatu rangkaian reaksi enzimatik yang menghambat aktifitas enzim pada reaksi pertama.0. dan karbon monooksida adalah senyawa penghambat untuk enzim yang mengandung Fe. Struktur asam suksinat mirip dengan asam malonat. Hasil akhir reaksi juga mempengaruhi pembentukan enzim. b. yang dapat digambarkan sebagai berikut: . sulfida. Penghambatan nonkompetitif tidak dapat dikurangi dengan penambahan jumlah substrat. yaitu dengan terjadinya reaksi antara senyawa-senyawa tersebut dengan ion Fe yang menyebabkan enzim menjadi tidak aktif. Penghambatan oleh inhibitor dapat dikurangi dengan menambah jumlah substrat sampai berlebihan. Merkuri (Hg) dan perak (Ag) merupakan penghambat enzim yang mengandung gugusan sulfhidril (-SH).

yaitu bagian aktif yang menangkap substrat dan bagian yang menangkap penghambat. Apabila enzim menangkap substrat maka penghambat tidak dapat terikat pada enzim.c.B. Kofaktor dapat berbentuk ion-ion dari unsur H. Gambaran skematik reaksinya adalah sebagai berikut: Enzim a B Enzim b C Enzim c D Enzim d A Keterangan: A.D: substrat enzim a. Cu. sehingga enzim dapat aktif mereaksikan substrat menjadi produk. 5. vitamin. 7. Enzim yang belum aktif disebut pre-enzim atau zymogen (simogen).d. senyawa penghambat tersebut merupakan penghambat alosterik. dan enzim lain. Fe.b. Penghambat represor Represor adalah hasil akhir suatu rangkaian reaksi enzimatik yang dapat mempengaruhi atau mengatur pembentukan enzim-enzim pada reaksi sebelumnya.b.d. Penginduksi (induktor) . X: hasil akhir reaksi enzimatik yang menghambat sintesis enzim a.B. Co. Zn.c.c. Mg.C. Enzim alosterik adalah enzim yang mempunyai dua bagian aktif.C. e. Aktivator (penggiat) atau kofaktor Aktivator atau kofaktor adalah suatu zat yang dapat mengaktifkan enzim yang semula belum aktif.d. d.D: substrat enzim a. Struktur senyawa penghambat alosterik tidak mirip dengan struktur substrat. Mo. Penghambat alosterik Penghambat alosterik adalah penghambat yang dapat mempengaruhi enzim alosterik. sehingga substrat tidak dapat dikatalisis dan tidak menghasilkan produk. Apabila ada senyawa yang dapat memasuki bagian yang menangkap penghambat maka enzim menjadi tidak aktif. X: hasil akhir reaksi enzimatik yang menghambat sintesis enzim a.b. atau berupa koenzim.A Enzim a B Enzim b C Enzim c D Enzim d Keterangan: A. Pengikatan penghambat alosterik pada enzim menyebabkan enzim tidak aktif.

Sebagai contoh adalah laktosa dapat menginduksi pembentukan enzim beta galaktosidase.Induktor adalah suatu substrat yang dapat merangsang pembentukan enzim. seperti terlihat dalam grafik pertumbuhan mikroba berikut: .

Sign up to vote on this title
UsefulNot useful