Enzim Papain

BAB I PENDAHULUAN A. Latar Belakang Enzim papain dapat diisolasi dari getah tanaman pepaya (Carica papaya) yang terdapat pada daun, batang dan buah yang masih muda. Enzim papain mulai dikenal sejak tahun 1750 ketika Griffith Mugles melaporkan bahwa getah yang diperoleh dari papaya merupakan protein yang bersifat mencerna. Wurtz dan Bonchurt pertama kali meneliti segi kimia papain pada tahun 1879 dan melaporkan bahwa papain dalam getah papaya merupakan suatu enzim proteolitik. Dalam industri makanan dan minuman papain digunakan untuk pelunak daging, stabilizer dalam pembuatan jelly, pengental dalam pembuatan sirup dari sari buah, penggumpal susu dalam pembuatan keju. Dalam bidang kefarmasian papain digunakan sebagai pelancar pencernaan, luka infeksi, mengurangi penggumpalan darah sebelum operasi serta meningkatkan penumbuhan inflamasi akut. Papain juga digunakan dalam proses memperoleh kembali perak dari film yang sudah tidak terpakai. Beragamnya penggunaan papain dalam berbagai sektor industri merupakan pertanda besarnya peluang pasar papain. Kebutuhan akan papain di Indonesia masih di impor. Hal ini menjadi semacam kontroversi sehubungan dengan ketersediaan pohon papaya yang melimpah. Sampai saat ini belum ada usaha pengolahan papain sampai pada tahap papain murni atau semi murni. Adapun usaha produksi yang telah dilakukan adalah ekspor enzim papain dalam bentuk papain kasar yaitu getah papaya segar yang dikeringkan tanpa pemurnian. Untuk dapat memenuhi kebutuhan papain dari dalam Negeri perlu dilakukan kajian mengenai metoda isolasi yang dapat menghasilkan enzim papain secara mudah, cepat dan mempunyai aktivitas tinggi pada skala produksi komersial. Sebelum sampai pada tahap tersebut diperlukan suatu penelitian pendahuluan untuk mendukungnya (Firman, 2006). B. Rumusan Masalah Adapun rumusan masalah yang diajukan pada makalah ini adalah : 1. Bagaimana sifat dan karakteristik yang dimiliki oleh enzim papain ? 2. Bagaimana metode isolasi enzim papain dari getah papaya ? 3. Bagaimana metode uji aktifitas enzim papaian ? 4. Apa manfaat enzim papain ? C. Tujuan Tujuan dari penulisan makalah ini adalah 1. Mengetahui sifat dan karakteristik yang dimiliki enzim papain 2. Mengetahui metode isolasi enzim papain 3. Mengetahui metode uji aktifitas enzim papain 4. Mengetahui manfaat enzim papain

BAB II PEMBAHASAN

A. Papain Secara umum yang dimaksud dengan papain adalah salah satu enzim proteolitik yang dihasilkan dari isolasi penyadapan getah buah pepaya (Carica papaya, L.). Papain memiliki EC 3.4.4.10 yang tersusun atas 212 residu asam amino dengan berat molekul 21.000 Dalton (Enot Hasanah, 2005). Enzim papain sebagai salah satu pengganti enzim renet mempunyai beberapa kelebihan antara lain lebih mudah didapat, tersedia dalam jumlah banyak, lebih tahan terhadap kondisi asam dan kondisi basa, suhu tinggi serta harganya murah. Enzim papain sebagai protease sulfhidril dapat diaktifkan oleh zat-zat pereduksi dan menjadi tidak aktif jika terdapat zat pengoksidasi. Burges dan Shaw dalam Godfrey dan Reichet (1986) menyatakan bahwa enzim papain memutus ikatan peptida pada residu asparagin-glutamin, glutamat-alanin, leusin-valin dan penilalanintirosin. Enzim tersebut akan bekerja secara optimal tergantung dari konsentrasi yang diberikan (Nurhidayati, 2003). B. Pepaya Sebagai Sumber Papain Enzim papain berasal dari buah pepaya, sedangkan kandungan tertinggi papain terdapat pada buah pepaya muda. Pepaya tergolong dalam famili caricaceae dan khas tumbuh di negara tropis. Semua bagian dari pepaya dapat dimanfaatkan dengan baik untuk kesejahteraan manusia. Mulai dari daun, buah yang masih muda maupun yang telah matang, hingga batangnya pun dapat dimanfaatkan. Buah papaya mengandung 46 KKal, protein 0.50 gram, karbohidrat 12.20 gram, kalsium 23 mg, besi 1.7 mg, vitamin A 365 SI, vitamin B1 0.04 mg, vitamin C 78.9 mg, dan air 86.7 mg. Lebih dari lima puluh jenis asam amino terkandung dalam getah buah pepaya muda, antara lain asam aspartat, treonin, serin, asam glutamat, prolin, glisin, alanin, valine, isoleusin, leusin, tirosin, fenilalanin, histidin, lysine, arginin, triptop han, dan sistein. Selain bagian tanaman, jenis pepaya pun sangat menentukan kualitas dan kwantitas getah untuk menghasilkan papain. Dari beberapa hasil penelitian diperoleh bahwa papaya semangka dapat menghaasilkan getah lebih banyak jika dibandingkan jenis lainnya. Dan aktivitas enzimatik nya pun lebih baik dari yang lain. Oleh sebab itu untuk industri papain sebaiknya menggunakan pepaya semangka dan sebaiknya getahnya berasal dari buahnya saja. Dalam getah pepaya yang masih muda terdapat tiga jenis enzim, yaitu enzim papain, kimopapain dan lisozim. Enzim papain dan kimopapain ini mempunyai kemampuan menguraikan ikatanikatan dalam molekul protein, sehingga protein terurai menjadi polipeptida dan dipeptida. Akan tetapi, untuk proses pengempukkan daging lebih efektif menggunakan enzim papain. Keistimewaan enzim papain dalam hal ini adalah mempunyai kestabilan yang baik pada larutan yang mempunyai pH 5.0, memiliki keaktifan sintetik serta daya tahan panas yang lebih tinggi dari enzim lain, bahkan proses pengempukan daging terjadi dalam proses pemasakan, yaitu pada suhu tinggi. Disamping itu, enzim papain memiliki kemampuan membentuk protein baru atau senyawa yang menyerupai protein disebut dengan plastein dari hasil hidrolisis protein. C. Isolasi Enzim Papain Untuk produksi papain, kegiatan yang perlu dilakukan adalah penyiapan bahan baku dan bahan penolong, penyiapan alat, pengambilan getah, pembuatan papain, serta pengukuran aktivitas proteolitik atau papain. a. Penyiapan bahan baku dan bahan penolong Untuk memproduksi papain, bahan baku yang perlu dipersiapkan adalah getah pepaya. Sementara bahan penolong berupa air dan sulfit. Sulfit yang dapat digunakan antara lain Natrium

Pengambilan Getah Cara pengambilan getah pepaya berbeda untuk bagian tanaman yang akan diambil. Suhu alat pengering ini harus Diatur menjadi tetap stabil selama proses pengeringan . Oleh karena interval penyadapan dapat berlangsung 4 hari sekali maka masa penyadapan hanya berlangsung selama 28 hari. 1.bisulfit ( NaHSO3) . Pengambilan getah buah dilakukan pada buah yang sudah berumur 2. 7. diperlukan bahan pembantu berupa asam klorida. pengering dengan sinar atahari pun dapat digunakan. atau pisau dapur yang kecil. asam sulfat. sebelum disadap sebaiknya buah dibersihkan terlebih dahulu dari kotoran debu dan embun.00 atau pada sore hari sekitar pukul 17. Waktu yang tepat untuk melakukan penyadapan adalah pagi hari sebelum mataharu terbit. Namun secara ekonomis penyadapan buah hanya cukup 7 kali. Pengambilan getah buah. Pemasangan mata alat sadap ini harus diatur sedemikian rupa agar kedalaman torehannya tidak melebihi 2 mm.30. Setelah dilakukan torehan getah yang keluar segera ditampung dengan alat penampung getah yang sudah diramcang khusus. atau asam asetat.30. 2. Air digunakan sebagai pengencer getah pepaya. Loyang yang terbuat dari plastik . aluminium untuk mendapatkan getah Yang akan dikeringkan. 3.3 bulan. Cara membersihkannya dengan mengusapkan kain lab atau kain kering yang bersih pada buah. 4.sodium bisulfit atau sodium metabisulfit. Agar batang tanaman dapat masuk mata tepi hingga kelubang harus dipotong. Buah yang sedang dalam masa penyadapan harus tetap tergantung pada batang pokoknya. Natrium metabisulfit ( NaS4O6 ) . 8.30 – 18. Lubang tersebut harus disesuaikan dengan besar batang tanaman pepaya. tangki digunakan untuk mencampur atau mengaduk getah dengan air dan sulfit. b. 6. Tampah sudah diletakkan pada batang tanaman. Masa penyadapan buah dapat berlangsung hinggga 13 kali. Pisau sadap yang dibuat dari bahan yang tidak mudah berkarat. Selain mengggunakan alat pengering. Sekitar pukul 05.08.5.5. Pemberian asam ini berguna untuk menurunkan pH getah hingga menjadi 3. Bila getah pepaya berasal dari batang dan daun. yaitu 55 derjar Celcius. mata alat sadapnya dapat digunakan sepotong atau sebilah silet. Sebagai pegangan alat sadap dapat digunakan sepotong kayu atau bambu yang tingginya disesuaikan dengan tinggi buah yang akan disadap. Ember dari bahan plastik untuk mengumpulkan getah yang baru disadap 5. Agar dapat menoreh buah . Ultra filter untuk menyaring emulsi getah dengan tujuan memisahkan jenis Enzim dalam papain. Hal ini perlu diperhatikan agar luka cepat sembuh. Alat pengering untuk mengeringkan getah. c. Sebaiknya . Tampah penampung getah untuk menampung getah yang baru ditoreh dari buahnya . Kedalaman torehan 1-2 mm. Alat ini dapat dibuat sendiri dari tampah atau nyiru yang bagian tangahnya diberi lubang. Pisau karet untuk mengorek getah yang membeku pada torehan. Berikut akan diulas pengambilan getah dari buah dan dari batang dan daun. sepotong kawat dengan ujung runcing. Penyiapan Alat Dalam memperoleh dan mengolah getah pepaya menjadi papain kasar diperlukan peralatan sebagai berikut : 1. Penyadapan dilakukan dengan cara menorehkan alat sadap pada kulit buah mulai dari pangkal menuju ujung buah. sedangkan sulfit digunakan sebagai pelarut bahan kimia.

c. Batang dan daunnya segera dirajang halus dengan ukuran 1-2 cm. Suhu lemari ini berkisar 55 derjat celciuc. Pengambilah Getah Batang dan Daun Pengambilan getah batang dan daun dilakukan dengan cara sebagai berikut : batang ditebang setinggi 25 cm dari tanah. Getah yang membeku tersbut harus dikumpulkanmenjadi satu dengan getah lainnya dalam tampah dan selanutnya dapat dioleh menjadi papain. Setelah itu wadah dimasukkan kedalam lemari kabinet atau cabinet drier.7 % sebanyak 4 kali jumlah getah.Pengeringan Dengan Pengering Semprot .tampah diberi plastik agar getah tidak tumpah. d. Sebaiknya serpihan ini digiling supaya harus seperti tepung. Adapun pengolahan getah dari buah serta batang dan daun akan diulas sebagai berikut : 1. Getah yang membeku ini dapat dikorek secara hati-hati dengan pisau karet. Biasanya getah yang keluar dari buah tidak segera mengucur ke tampah penampungan dan akan membeku pada luka torehan. Lalu dibasahi dengan larutan Sodium bisulfat 0. Lalu ampas diperas lagi untuk mengeluarkan sisa getah yang masih ada. Tujuannnya untuk mempercepat pengeringan. Cara pengolahannya getah dari penyadapan dicampur dengan larutan Sulfit 0.7 % Jumlah larutan sodium bisulfat ini sebanyak volume jus yang diperoleh dari hasil pemerasan pertama. Selama pengeringan sebaiknya diatur ketebalan dan penyebaran getahnya agar pengeringan berjalan dengan cepat. Biasanya getah akan mengering dalam waktu 6 jam. Pengolahan Getah Buah menjadi Papain Kasar Getah hasil penyadapan buah dapat diolah menjadi papain kasar ( Crude papain) . Aktivitasnya 500 MCU/ g. Papain kasar hasil pengeringan ini biasaya berupa serpihan-serpihan putih tipis sampai keabu-abuan. Mula-mula emulsi getah dituang dalam wadah plastik setebal 1 cm. Lalu disatukan dengan getah pertama. Pengeringan Dengan pengering kabinet Untuk pengeringan dengan menggunakan listrik yang berbentuk kabinet diawali dengan penuangan emulsi getah secara merata dengan ketebalan 1 cm dalam wadah plastik atau stainles steel. Sementara pengolahan getah buah untuk memperoleh papain kasar dan papain bersih pun berbeda. Pengorekannya dilakukan dari pangkal ke ujung buah. Menurut pengalaman emulsi akan mengering kalau 8 jam. Selanjutnya emulsi getah dikeringkan hingga menjadi papain kasar . Campuran ini biasanya akan membentuk emulsi atau getah berwarna putih susu yang agak kental. Setelah itu dijemur dibawah terik matahari. selain itu juga aktivitas proteolitiknya menadi sekitar 600 MCU/ g. b. Pengeringan Dengan pengering vakum Emulsi getah dapat dikeringkan dengan lemari pengering listrik yang dibantu dengan pompa vakul. Lalu diaduk hingga merata dengan alat pengaduk (Mixer) . Pengeringan dengan sinar matahari Cara ini hanya mengnadalkan panas matahari. Untuk pengeringan emulsi getah menjadi papain kasar dapat ditempuh melalui 5 cara sebagai berikut : a. Sebaiknya suhu tetap stabil agar mempercepat pengeringan. Papain kasar yang dihasilkan dengan pengeringan ini lebih baik dibandingkan yang hanya menggunakan lemari pengering biasa. Selanjutanya hasil rajangan diperas untuk diambil getah atau sarinya berupa jus. d. Hasil perasan getah ini ditampung dalam wadah dan diukur volumenya. Prosedur Pengolahan Pengolahan getah menjadi papain berbeda untuk masing-masing asal getah. 2. karena warnanya lebih putih.

Ke dalam campuran tersebut ditambahkan 1 mL enzim papain. Emulsi getah disemprot kedalam kamar tersebut dengan menggunakan sprayer. Dengan demikian. Untuk mendapatkan kondisi optimum aktfitas enzim dibuat variasi pH dan temperatur. Papain bersih cair yang dihasilkan memiliki aktivitas proteolitik 400 MCU/g – 1. Selanjutnya emulsi disaring dengan ultra filter dengan kehalusan sekitar 60 mesh. Cara kerja alat ini diawali dengan pembekuan bahan berupa getah pada suhu 50 derjat celcius. Namun dapat juga langsung dikemas hingga disebut papain bersih cair. Sebanyak 5 mL ditambahkan 0.000 MCU/ g. 2. D.1 M sebagai activator.sehingga hadirnya papain dapat menaikkan eksport hewan tua yang . Pengeringan dengan pengering beku Cara lain untuk pengeringan getah adalah dengan pengeringan beku ( Freeze drier). E. Setelah disaring maka yang tertinggal yaitu papain jernih dan air. Dengan pembekuan ini maka sel-sel getah akan pecah karena air selnya akan membeku dan volumenya membesar.Pengeringan emulsi getah dapat dilakukan dengan pengering semprot atau ( Spray drier) Pengering ini berbentuk ruang atau kamar. Untuk mendapatkan papain bersih berbentuk tepung (Papain refined powder papain) residu tersebut dapat dikeringkan. ( MCU adalah Milk Clotting Units) yang merupkan kekuatan aktivitas enzim. Pelunak Daging Papain dapat digunakan dalam industri pengolahan daging dan restoran besar dengan penggunaan papain maka pemakaian energi bahan bakar untuk melunaKkan daging dapat di hemat sehingga terjadi penurunan biaya produksi. Filtrat yang diperoleh diukur absorbansinya pada panjang gelombang 280 nm. Pada cara ini getah tidak perlu dibuat menjadi emulsi getah. Unit aktifitas protease dinyatakan sebagai jumlah enzim yang menyebabkan kenaikan absorbansi pada panjang gelombang 280 nm yang setara dengan 1 ug tirosin/mL enzim/20 menit. Untuk mengetahui kadar tirosin yang dihasilkan digunakan kurva standar tirosin. tetapi dapat langsung dikeringkan dengan pengering beku. Biasanya daging hewan tua berstruktur sangat keras (alot). Panaskan pada temepratur 50oC selama 20 menit. Berarti setiap 1 cm terdapat 60 lubang. Tepung papain ini selanjutnya keluar dari lubang keluasan dan dapat langsung dikemas.daging dari hewan tuapun dapat menjadi lunak kalau menggunakan papain. 1. Aliran udara panas disemprotkan bersamaan dengan penyemprotan emulsi getah. Manfaat Papain Banyak manfaat yang diperoleh dari papain sehingga produk ini menjadi semakin dicari. e. Setelah diinkubasi ke dalam campuran reaksi ditambahkan 1 mL asam TCA 30%. (Refined liquid papain ) .selain itu. Selanjutnya air dalam fase es tersebut langsung diubah menjadi fase uap dengan pemvakuman sangat kuat.2 mL L-sistein 0. Dengan cara ini getah akan menjadi kering bentuk seperti tepung halus. Papain kasar juga sudah lebih baik dari yang sebelumnya dengan aktivitas proteolitiknya 600 MCU/g. Uji Aktfitas Enzim Papain Aktfitas enzim ditentukan dengan metode murachi dengan menggunakan kasein 1% sebagai substrat. Protein yang terkoagulasi dipisahkan secara filtrasi. Pengolahan Getah Buah Menjadi Papain bersih Getah hasil penyadapan pun dapat diolah menjadi papain bersih ( Refined papain) Pengolahannya diawali dengan pembuatan emulsi getah melalui penambahan Sulfit. Yang lubangnya sangat halus. Cara ini lebih baik dari cara-cara sebelumnya. Papain kasarnya cukup stabil karena kadar papainnya sekitar 700 MCU/ g. Namun biasanya prosesnya mahal karena harga alatnya sangat mahal. Manfaat dari papain ini diulas berikut ini.

6. Bir merupakan hasil permentasi atau paragian kecambah gandum atau barley. Endapan ini tanpak seperti kabut putih sehingga dapat mengurangi mutu dan selera dari bir tersebut dengan penambahan papain saat akan di botolkan. 4. Di negara beriklim dingin. Namun kalau distribusi dan penyimpanannya berlangsung cukup lama atau suasana sekitarnya dingin karna iklim atu sengajah didinginkan maka senyawa tersebut akan terpisah dan mengendap yaitu berupa dispersi padatan yang sangat halus melayang di seluruh cairan bir.bahan tersebut mengandung senyawa folifenol protein yang akan terlarut dalam bir hasil fermentasi. Ini disebabkan papain dapat melarutkan sel-sel mati yang melekat pada kulit dan sukar terlepas dengan cara fisik. Papain dapat juga digunakan sebagai bahan aktif dalam pembuatan krim pembersih kulit.hal ini sering digunakan pada pembuatan pepton dan asam-asam amino. papain pun digunakan sebagai obat pengendali inflasi. Berhubungan dengan pembedahan.sebelumnya tidak laku di pasaran. Bahan Obat dan Bahan Kosmetik Papain dapat digunakan sebagai bahan aktif dalam preparat farmasi seperti untuk obat gangguan pencernaan protein. dan lebih kuat.papain pun dapat digunakan pada sumber protein nabati seperti bungkil kacangkacangan sehingga manjadi konsentrat protein nabati. Pembuat Konsentrat Protein Papain dapat digunakan sebagai bahan penghancur sisa atau buangan hasil industri pengalengan ikan menjadi bubur ikan atau konsentarat protein hewan. 5.papain sering di gunakan untuk melembutkan kulit. Pelembut Kulit Pada industri penyamakan kulit. Sisa protein ini sering menimbulkan bau busuk bila terlalu lama dibiarkan.pepton dan asam amino diperlukan pada penelitian mikrobiologi dan industri. serta obat cacing. senyawa protein tersebut akan tetap terlarut atau stabil walaupun suasananya dingin atau disimpan cukup lama. jaket. papain ini sudah di campur bahan lain seperti: gula dan garam agar kandungan papainnya tidak terlalu kuat. Karena dapat membersihkan sisa protein yang melekat pada gigi. Anti Dingin Papain sangat berperan dalam industri bir yang setiap tahun meningkat rata rata 5%.dengan kondisi keasaman (PH) suhu yang tepat.dan konsentrasi papain berada pada kondisi yang tepat. Selain itu papain juga sering dijadikan bahan aktif dalam pembuatan pasta gigi.Kulit yang lembut dapat dibuat sarung tangan.kegiatan ini dapat berlangsung kalau pH. Penghidrolisis Protein Daya memecahkan molekul protein yang dimiliki papain dapat diintensikan lebih jauh menadi kegiatan hidrolisis protein. Papain sebagai pelunak daging (meat tenderizer) banyak diperdagangkan dalam kemasan kecil sesuai kebutuhan rumah tangga. pakaian datri kulit lebih banyak di pilih dibanding dari bahan plastik atau serat sintesis karena dapat memberikan rasa hangat. 3. nyaman. Biasanya sebelum dikemas. 2. Itulah sebabnya papain sering disebut sebagai obat anti dingin atau stabiliser. terutama kulit muka.kemurnian. bahkan kaus kaki.suhu.biasanya harga produk semacam itu sangat mahal. . Noda atau plek pada muka dapat dikikis oleh papain sehingga menjadi halus.ini digunakan untuk keperluan bahan pakan ternak dan ikan atau bahkan untuk di olah menjadi kecap.namun.

bahan kosmetik.4. Penerbit Gramedia Pustaka Utama. L. bahan obat-obatan dan sebagainya. Enzim papain diisolasi dari getah buah. 4. Jurnal Komunikasi Penelitian.10 yang tersusun atas 212 residu asam amino dengan berat molekul 21. No. Hasanah. DAFTAR PUSTAKA Firman. Sebayang. Pengaruh Penambahan Antioksidan dan Ppengkelat Logam terhadap Aktifitas Proteolitik Enzim Papain [skripsi]. Papain adalah salah satu enzim proteolitik yang dihasilkan dari isolasi penyadapan getah buah pepaya (Carica papaya. 3. FMIPA-IPB.BAB III PENUTUP A.1. pelunak daging. Enok. Metode uji aktifitas enzim papain dilakukan dengan metode murachi 4. Manfaat enzim papain yaitu sebagai penghidrolisis protein. Imobilisasi Enzim Papain Dari Getah Pepaya Dengan Menggunakan Alginat. Bioteknologi. Bogor Nurhidayati. 2005. 2006. Hasil penyaringan inilah yang dikeringkan menghasilkan enzim papain. daun dan batang papaya dengan menggunakan sulfit yang diikuti dengan penyaringan. 13-17. Papain memiliki EC 3. Vol (12). Pengaruh Konsentrasi Enzim Papain Dan Suhu Fermentasi Terhadap Kualitas Keju Cottage. . Tutik. KAPPA (2003) Vol. Sardjoko (1991). Jakarta.4.000 Dalton 2. Kesimpulan 1. 2003.).

Pemanfaatan Enzim Papain dalam Produksi Hidrolisat Protein Susu Sapi [skripsi]. Taufik. B.Sudarmadji. Putri Nur. Enzim papain. http://swiss8910. 2005. Jakarta.G.com/2011/03/enzimpapain.. Bogor Winarno F. Penerbit Angkasa. S. Anonim. 2005.. dan Suhardi. Bandung.blogspot.html . Sabariyyah. Haryono. Penerbit Gramedia. FMIPA-IPB. Prosedur Analisa Untuk Bahan Makanan dan Pertanian. 2011. (1986). Fakultas Perikanan. Enzim Pangan. Pembuatan Hidrolisat Protein dari Ikan Selar Kuning dengan Menggunakan Enzim Papain [skripsi]. Institut Pertanian Bogor. Bogor Hidayat. 1984.

jeruk lemon). selain berpengaruh negatif terhadap sifat daging. fisin atau jahe). Papain stabil pada pH larutan 5. hidrolisis serta pemecahan ikatan silang jaringan ikat oleh asam.wordpress. dapat digunakan untuk mengempukkan daging. bromelin. http://peternakantaurus. 2011. Enzim dari tanaman. Enzim bromelin dapat menguraikan serat-serat daging sehingga menjadi lebih empuk. umur. seperti garam atau kecap. Dengan marinasi terjadi pelunakan kolagen oleh garam.Kimiawi Garam pada konsentrasi tertentu dapat meningkatkan keempukan daging. dan enzim (papain. Enzim bromelin dari nenas juga banyak digunakan untuk mengempukkan daging. Papain sangat aktif dan tahan terhadap panas. Kelemahan enzim ini adalah kadang-kadang hanya bereaksi pada permukaan daging. Marinasi dan Aplikasi Enzim Pengempuk Marinasi adalah cara meningkatkan keempukan daging dengan menambahkan bahan perasa. Papain bekerja optimum pada suhu 50-60oC dan pH 5-7. Penambahan beberapa sendok makanminyak zaitun akan melindungi permukaan daging dari udara dan daging akan tetap segar dan warnanya lebih cerah dalam waktu lebih lama.com/2011/05/08/bagaimana-mendapatkandaging-sapi-yang-empuk/ . Bagaimana Mendapatkan Daging Sapi yang Empuk . serta aktivitas proteolitik antara 70-1.0. seperti papain (dari pepaya). asam (cuka. Kualitas getah sangat menentukan aktivitas enzim proteolitik. dan varietas pepaya. bromelin (dari nenas). Papain dari getah pepaya paling banyak digunakan sebagai pengempuk daging. Bbp3t.000 unit/gram. Kandungan bromelin paling banyak terdapat dalam bagian kulit. Aktivitas enzim dipengaruhi oleh proses pembuatan. meningkatnya pertahanan air. dan kualitas enzim bergantung pada bagian tanaman asal getah tersebut. dan fisin (getah pohon daun ara). baik berbentuk cair maupun bubuk. Buah nenas yang belum matang mengandung bromelin lebih sedikit dibandingkan buah nenas matang yang masih segar.

dengan teknologi yang sederhana sehingga dapat diaplikasikan di masyarakat. Enzim dari sumber yang berbeda juga mempunyai spesifikasi terhadap asam amino. Setelah pengendapan protein sisa. dengan penggunaan katalis dapat dilakukan pada suhu rendah. Pengendapan TCA di semua protein sesudah reaksi dan mengukur jumlah protein sisa 2. dapat meningkatkan efisiensi dan efektivitas suatu proses. Arti kata enzim adalah dalam khamir.1 Pengetian Umum Enzim berasal dari kata En (dalam) dan Zim (yeast/khamir). asam amino yang dibebaskan di dalam supernatant diukur densitas optisnya pada 250 mm 3.BAB I PENDAHULUAN I. Enzim papain dapat diambil cukup baik dengan teknik isolasi yang tepat. Maksudnya katalis yang berasal dari zat hidup yang mempunyai derajat dan efisiensi yang tinggi. Beberapa pengujian yang dapat mengukur aktivitas proteolitik : 1. H+ yang dibebaskan dititrasi dan diukur asam amino bebasnya.1 Latar Belakang Pada dasarnya. Enzim dari katalis berfungsi mempercepat reaksi yang berlangsung pada suhu tinggi.kecepatan sentrifugasi. NH3+ + HCHO -NHCH2OH + H+. Enzim proteolitik menghidrolisa protein (ikatan peptida) membebaskan asam amino. Asam yang bebas dibebaskan dengan filtrasi formaldehid bereaksi dengan group NH3 dari asam amino dengan membebaskan H+. jenis dan jumlah garam pengendap.4 Manfaat Percobaan • • • • Mengetahui sifat sifat enzim papain sehingga dapat menghasilkan enzim papain berkualitas baik dan produktif Mengetahui kegunaan enzim papain Mengetahui cara menganalisa aktivitas proteolitik dari enzim papain Mengetahui faktor-faktor yang mempengeruhi kerja enzim BAB II TINJAUAN PUSTAKA II.2 Rumusan Masalah Dewasa ini enzim papain banyak digunakan dalam industri sehingga menjadi komoditi perdagangan dunia yang cukup ramai sehingga diperlukan suatu usaha untuk mengambil enzim papain tersebut dari getah pepaya. I.3 Tujuan Percobaan • • • Mengisolasi enzim papain dari getah pepaya Menentukan aktivitas dari enzim papain Membandingkan aktivitas enzim hasil percobaan dengan variabel bebas berupa solvent. serta suhu. ada beberapa enzim diantaranya adalah eksoprotease yang dapat membebaskan asam amino mulai dari ujung sedang yang lainnya adalah endoprotease yang dapat menyerang ikatan peptida pada tengah-tengah. enzim papain merupakan katalis yang berasal dari zat hidup. Jadi penggunaan katalis. I. I. .

pankreas. jadi hasil reaksi dapat menyebabkan reaksi reversibel 7. ufarginase dan enzim tertentu. susu. Beberapa enzim proteolitik terutama endoprotease sangat spesifik tehadap asam amino. Enzim biasanya merusak zat yang dapat mengurangi keaktifannya. (Reff : Buku Petunjuk Praktikum Mikrobiologi Industri) II. Protein kasein susu dilakukan dengan membuat suspensi dalam air dan dilakukan dengan menambahkan 0. buah-buahan dan biji-bijian mengandung enzim tertentu secara normal dan aktif bekerja dalam bahan tersebut. Umumnya enzim diubah panas.3 Sifat-sifat Enzim 1. Enzim yang secara tradisional diperoleh dari tumbuhan termasuk protease (papain. hewan. penamaan ini dilakukan oleh CENBC (Commicida of Enzymer of the Internasional Union of Biochemistry) dimana enzim dibagi menjadi 6 golongan utama dan tiap golongan dibagi-bagi menjadi kelompok enzim berdasarkan substrat yang diserang : • • • • • Oksidasi reduksi (Redoks) Transportasi berperan dalam pemindahan gugus tertentu Kasa menganalisa reaksi adisi/ pemecahan ikatan rangkap Lipase berperan mengkatalisis pembuatan dan membantu pemecahan ikatan dalam ATP Hidrolisa berperan dalam reaksi hidrolisis (Reff : Compbell Reece. Beberapa enzim yang digunakan secara komersial berasal dari jaringan tumbuhan. Reaksi-reaksi zat organik memerlukan suasana asam dan basa tetapi reaksi enzim pada umumnya terjadi pada suasana netral. Arthicel “Biologi” 98-102) II. daun pepaya. Smith “Prinsip Bioteknologi” 2132) II.2. kecepatan pepsin dan enzim tertentu 4. Bila asam atau basa dapat menghidrolisa semua disakarida dan polisakarida 6. Enzim yang terdapat dalam makanan dapat berasal dari bahan mentahnya atau mikroorganisme yang terdapat pada makanan tersebut. lipase dan enzim untuk pembuatan mentega. tetapi substrat yang dapat digunakan dalam percobaan umumnya adalah protein dan susu. enzim yang terutama adalah tripsin.2. Dari jaringan hewan. Umumnya dipakai koenzim 8.2 Landasan Teori II.Beberapa enzim diisolasi dari berbagai sumber diantaranya dalam tumbuh-tumbuhan. ikan. Dalam jumlah kecil dapat mengkatalis substrat yang besar 2.2. Biasanya diperlukan energi aktivasi Keterangan : E = Energi Aktivasi AF = Selisih Energi B AF E Berdasarkan termodinamika : H = R + TS H = Enthalpy S = Entrophy R = Konstanta T = Suhu . mikroorganisme yang terseleksi.2 Tata Nama Enzim Penamaan enzim secara trivial yaitu secara nonsistematik misal hepsin tidak dapat menjelaskan sifat dan menjelaskan reaksi yang terjadi. pH larutan dibawa kembali ke pH yang diinginkan dan menambah asam sitrat. nanas yang menunjukan aktivitas maksimum.1 Sumber Protein Enzim adalah suatu katalisator biologis yang dihasilkan untuk sel hidup dan dapat membantu mempercepat reaksi biokimia. fisin. asam atau alkali kuat 5. Bahan makanan seperti daging. Enzim bereaksi optimum pada 40o C dengan sangat cepat pada tekanan normal 3. biomedilin). (Reff : John E.1 N NaOH tetes demi tetes.

halaman 127) II.5 Isolasi dan Imobilisasi Enzim Isolasi enzim adalah memisahkan protein tertentu (enzim) dari keseluruhan sel yang mengandung banyak unsur lain. sebaliknya menghambat reaksi enzimatis dengan berikatan pada bagian lain enzim.molekul hasil yang disingkirkan dengan analisa titrasi sel asam nukleat dan presipitasi merupakan antibiotik. Inhibitor Kompetitif Inhibitor yang mengurangi produk enzim dengan cara mencegah substrat memasuki tempat aktif. keju Keju yang dipasteurisasi Zat anti penicillin Casein. Artikel. Page “Prinsip-Prinsip Biokimia’. Smith “Prinsip Bioteknologi” halaman 143 II. Untuk mengatasi itulah diperlukan proses imobilisasi. hambatan ini dapat diatasi dengan cara meningkatkan konsentrasi substrat sedemikian rupa sehingga begitu tempat aktif tersedia akan ada lebih banyak molekul substrat daripada inhibitor.mutlak (Reff : Compbell Reece. Mencegah difusi enzim ke dalam campuran reaksi yang mempermudah memperoleh enzim tersebut dari aliran produk dengan teknik pemisahan padat cair yang sederhana sehingga memungkinkan enzim dapat dipakai lagi. gelatin. 2. Inhibitor Non Kompetitif Tidak langsung bersaing dengan substrat. berbeda dengan reaktan yang berubah menjadi produk sebuah reaksi. 1999 “Bilogy” : 99) II. Page.2. Interaksi ini akan menyebabkan molekul enzim kurang efektif dalam menghambat perubahan substrat menjadi produk.2.2. Dalam reaksi. enzim tidak ikut mengalami perubahan selama reaksi. lactrocil bumin Menghilangkan O2 di glukosa Dekstrose/ Fruktose (Reff : David S. Reaksi : E + I E-I E = Enzim yang digunakan E-I = Kompleks enzim (Reff : David S. (Reff : John E.. “Prinsip-Prinsip Biokimia”) II. ada 2 yaitu : 1.4 Inhibitor Enzim Inhibitor adalah substrat yang membentuk kompleks dengan enzim. Inhibitor seperti ini bersifat reversibel. Namun biasanya enzim tersebut sulit dipisahkan dari substrat dan produk sehingga sulit untuk digunakan secara berulang-ulang.6 Fungsi Enzim Dalam Industri Enzim Amylase Lactose Lipase Pentakinase Pratoolitius Glukosa oksidase Dekstrain Sukrose Penggunaan Dalam Industri Mengubah pati menjadi sakarin Es krim.3 Hal-hal yang mempengaruhui kinerja enzim .

berbanding lurus dengan konsentasi. kecepatan pepsin yang baik adalah keadaan asam.1.k2 = konstanta kecepatan pada T1 dan T2 5. Pengaruh pH Aktivitas enzim sangat bergantung pada pH dimana ia berada.8 Substrat hemaglobin pH optimum 2. pH terbaik adalah yang mendekati netral. Konsentrasi enzim Pengaruh konsentrasi enzim pada laju aktivitas enzim dengan derajat pemurnian tinggi dalam densitas tertentu terhadap suatu hubungan linier diantara jumlah enzim dan taraf aktivitas enzim 4. Menurut Arrhenius : keterangan: E = energy aktivasi R = konstanta gas ideal k1. Racun Enzim Senyawa kimia tertentu secara selektif menghambat kerja enzim spesifik.4 Penelitian Terdahulu 1.0 3. • • • • Substrat albumin pH optimum 1. Minimumnya enzim menjadi lambat dan terhenti pada 70oC–80oC. Setiap enzim mempunyai pH optimum yang berarti konsentrasi tertentu dimana reaksi enzim berada dalam keadaan maksimal. Temperatur Reaksi kimia baik katalis / nonkatalis menjadi cepat reaksinya bila suhu dinaikan.04 M Aquadest Aceton NaOH H2SO4 Larutan susu bubuk 12% .5 Substrat casein pH optimum 1. Pada konsentrasi substrat tertentu perbandingan kecepatan enzim meningkat 2. Di atas suhu ini akan menonaktifkan enzim. Konsentrasi Substrat Dalam contoh. (Reff : Diktat Mikrobiologi Industri) II.2 Substrat karbohidrat pH optimum 4. Contoh : penicillin akan membatasi tempat aktif suatu enzim yang digunakan oleh banyak bakteri untuk membuat dinding selnya. Bahan yang Digunakan • • • • • • • Getah pepaya Cystein 0. Pada reaksi katalis enzim umumnya hanya berlaku sampai 60oC.

Alat yang Digunakan • • • • • • • • • • Gelas ukur Beaker glass Magnetic stirrer Centrifuge Saringan vakum Erlenmeyer Indicator pH Fermentor Kompor listrik dan waterbath Oven 3. Prosedur Percobaan 1. Variable tetap • • • • • Berat getah pepaya = 50 gr Kecepatan pengadukan = 3 digit Waktu operasi = 20 menit Pengendap enzim pepaya = Aceton Pencuci enzim pepaya = Aquadest 2.08 M dengan volume tertentu dan mengatur pH campuran dengan menambah larutan NaOH atau H2SO4 Memindahkan campuran dalam beaker glass yang ditempatkan di atas magnetic stirrer. Ektraksi enzim papain • • • • • Menyiapkan alat dan bahan percobaan Menimbang getah pepaya kering 90 gr Menambah solvent cystein 0. 50o C 4. Variabel berubah • • NH4)2SO4 = 1 gr (var A). 2 gr (var B) Suhu operasi = 30. Atur kecepatan pengukuran pengadukan dan panaskan campuran sampai suhu tertentu dan jaga agar suhu konstan. Penetapan Variabel 1. buang ampasnya dan filtrat disimpan dalam beaker glass .2. operasi selama 30 menit Memisahkan ekstrak dan residu dengan saringan vakum. 40.

8. diamkan sampai dingin dan residu padatan mengendap. supernatant dan aceton dengan perbandingan volume 1:1. (Reff : Anang Budi dan Nurhadi. NaOH : mengatur pH (NH4)2SO4 : mengendapkan enzim. 3. saring residu padatnya untuk residu yang masih tersuspensi dapat dipisahkan dengan sentrifugasi pada kecepatan 1500 rpm selama 15 menit. tempatkan pada Erlenmeyer 50 ml lalu panaskan dalam waterbath hingga 40o C Ambil sejumlah larutan enzim lalu dimasukkan dlam larutan susu. dewasa ini papain banyak digunakan untuk berbagai kegunaan baik skala rumah maupun industry. 7. 2. Kemudian endapan tersebut dipisahkan dan saringan raksa dilengkapi dengan kertas saring whatmann. 5. Sebagai pelunak daging . beaker glass ditutup dan disimpan dalam keadaan dingin selama 1 malam lalu dicentrifuge sehingga timbul endapan putih papain. getah papaya dengan metode ekstraksi cair-cair) II.5 Fungsi Reagen 1. saring endapan yang terbentuk ambil supernatannya Dalam beaker glass. catat prolin dihitung dengan rumus Keterangan : A = aktivitas proteolitik E = berat sampel yang diujikan t = waktu diperlukan terjadi gumpalan susu Beberapa aktivitas dinyatakan dengan sebagai hasil di atas . 6.6 Manfaat Enzim Sebagai enzim mempunyai kemampuan memecah protein. melarutkan enzim sehingga bisa menembus kertas saring. 4. “Isolasi Enzim Papain”. melarutkan enzim yang telah diendapkan / didispersi (NH4)2SO4 Kasein : penyedia protein waktu diendapkan Cellite : memecah sel sehingga enzim yang berada di dalam selulosa keluar Aquadest : melarutkan protein enzim Aceton dan etanol : melarutkan dinding sel enzim II. Analisa aktivitas proteolitik enzim papain • • • • • • Masukkan 1 gr sampel papain dalam labu takar 100 ml + air hingga tepat garis ukur Kocok lalu disentrifuge untuk mendapatkan larutan papain jenuh. memberi gugus mikro NaCl : mengendapkan enzim sehingga terpisah dari kotoran Cystein : mengikat protein.• • Setelah selesai. 2. 1. goyang perlahan sambil suhu dijadikan 40o C hingga tepat terjadi gumpalan Aktivitas proteolitik. ukur density Simpan larutan susu bubuk (full cream) dengan kepekatan 12% pekat Ambil 10 ml larutan susu.

jaket. Pelican kulit diperlukan karena dapat membuat reaksi hangat. Sebagai pelarut kulit (industri penyamakan kulit) Dalam penyamakan kulit. Hal ini dapat dengan penambahan papain ke dalam beer sewaktu dibotolkan. Sebagai bahan anti dingin Papain sangat memegang peranan penting dalam industri beer. Papain akan bekerja. bahkan kaos kaki di Negara dengan cuaca dingin. (Reff : Diktat Mikrobiologi Industri) BAB III METODOLOGI PERCOBAAN 1. Bahan yang Digunakan • • • • • • • • • Getah pepaya Cellite Cystein Aceton Susu bubuk Etanol Aquadest NaOH (NH4)2SO4 . 3.Penggunaan papain sebagai pelunak daging seperti cornet beef di restaurant-restaurant besar dapat menghemat pemakaian bahan bakar dalam memasak daging supaya lunak. papain digunakan sebagai pembuat kulit seperti kain bahan sehingga kulit hasil penyamakan tersebut dapat dibuat sarung tangan. Dalam waktu yang cukup lama selama distribusi dan penyimpan poliferol protein yang terlarut akan keluar. memecah senyawa protein yang terlarut menjadi asam amino yang bnar-benar larut dan tidak keluar lagi dalam keadaan apapun dalam waktu cukup lama. Beer dibuat dari kecambah gandum berley yang difermentasi dari bahan-bahan terkandung sejenis senyawa protein yang disebabkan partikel protein dan terlarut ke dalam air hasil fermentasi. kuat dan nyaman. kegunaan papain sangat bermanfaat untuk melunakkan daging-daging 2. mengendap dalam kelarutan keruh seperti karbit putih yang jernih sehingga penampilan beer tidak menarik lagi. karena itu papain dalam beer obat-obatan stabilizer.

40 oC t centrifuge = 10’. Alat yang Digunakan • • • • • • • Erlenmeyer Beaker glass Centrifuge Mortar Kertas saring Magnetic strirrer Pemanas 3. celite 1 gr aquadest 10 mL t strirrer = 10’. (NH4)2SO4 1 gr etanol 2 ml. (NH4)2SO4 2 gr etanol 4 ml.2. 40oC. Cara Kerja . 50oC Perbandingan larutan susu dengan enzim = 9 : 1 5. ω = 1200/1600/2000 rpm (Var A/B/C) pH netral -Variabel berubah • • • • • • • aceton 2 ml. Variabel • Isolasi Enzim : -Variable tetap o o o o o o getah pepaya 90 gr (@ 30 gr) cystein 1 gr. NaCl 2 gr Reaksi Enzimatik Larutan susu : 12% w basis volume 100mL Suhu pencampuran : 30oC. Gambar Alat (cari sendiri ya) 4.

64 Massa enzim hasil isolasi: a 0. Sehingga didapat endapan sebesar b gram dan filtrat. 2 gr variabel B dan tambahkan 2 gr NaCl untuk variabel C. Blok Diagram BAB IV HASIL PERCOBAAN DAN PEMBAHASAN IV.05 53. Campur @30 gr getah pepaya kering dengan 1 gr celite. 4. Suspensi dibuang sedangkan filtrate dipisahkan.72 gr Variabel 2 .58 gr a+b 0. 5. Didapat endapan sebesar a gram dan filtrat. Secara bersamaan nyalakan stopwatch. 2. 10. Filtrat lalu didiamkan satu malam di lemari es.19 gr b 0. Aduk dengan magnetic stirer selama 20 menit pada suhu 40oC 5. Masukan enzim dan susu dengan perbandingan tertentu ke dalam tabung reaksi. 2. 9. 3. Apabila a + b < 1 gram. 3.48 113. Apabila a + b > 1 gram. Isolasi Enzim 1. 8. 7. Amati larutan susu sampai terbentuk gumpalan.1 Hasil Percobaan Variabel 1 . Matikan stopwatch catat waktunya.1. Saring filtrat dengan kertas saring whattman. Reaksi Enzimatis 1. 1gr cystein dan 10 ml aquadest. Saring suspensi melalui kertas saring whattman. 4. Masing – masing campuran ditambahkan (NH4)2SO4 1 gr untuk variabel A. 30 gr getah pepaya + 1 gr celite + 1 gr cystein + 10 mL aquadest + 2 cc aceton + 2 gr (NH4)2SO4 . 30 gr getah pepaya + 1 gr celite + 1 gr cystein + 10 mL aquadest + 2 cc aceton + 1 gr (NH4)2SO4 Suhu (oC) Waktu endapan (detik) 30 40 50 68 10 5 Aktivitas Enzim (MCU/gr) 8. Filtrat lalu dicentrifugasi 10’ dengan kecepatan sesuai variabel. Kumpulkan getah pepaya dan simpan dalam keadaan dingin ± 90 gr (dried powder) 2. 6. maka ambil 1 ml filtrat III lalu encerkan sampai 10 ml. Buat larutan susu 12 % / sesuai variabel. maka ambil 1 gr endapan dalam 10 ml aquadest.

37 69.sehingga endapan yang dihasilkan variabel 1 lebih banyak daripada variabel 2. ( Reff: Diktat Kimia Organik hal. maka endapan yang dihasilkan pun makin banyak.07 gr b 0.83 60. 2 Pembahasan 1.38 gr a+b 0. Etanol memiliki sifat yang lebih polar daripada aceton sedangkan enzim juga bersifat polar. Perbandingan endapan variabel 1 dan 2 Endapan yang diperoleh pada variabel 1 ( a+b= 0.Suhu (oC) Waktu endapan (detik) 30 40 50 62 9 3 Aktivitas Enzim (MCU/gr) 8. Karena etanol dan protein/enzim sama-sama polar.77 gr) lebih banyak daripada endapan yang diperoleh pada variabel 2 (a+b= 0. hal tersebut disebabkan oleh perbedaan pelarut yang digunakan.61 181.38 gr IV.43 gr Aktivitas Enzim (MCU/gr) 9.45 gr Variabel 3 .93 303. Seharusnya makin banyak garam pengendap.maka protein akan mudah larut dalam etanol daripada dalam aceton.45 gr) walaupun sama-sama menggunakan garam (NH4)2SO4. 30 gr getah pepaya + 1 gr celite + 1 gr cystein + 10 mL aquadest + 4 cc aceton + 2 gr NaCl Suhu (oC) Waktu endapan (detik) 30 40 50 a 0.variabel 1 hanya 1 gr sedangkan variabel 2 sebanyak 2 gr.81 gr Massa enzim hasil isolasi: .102 ) 58 8 2 b 0.82 Massa enzim hasil isolasi: a 0. pada hasil percobaan kami berkata lain. yang membedakan kedua variabel itu adalah massa garamnya. Namun. Perbandingan endapan yang diperoleh pada masing-masing variabel 1.03 a+b 0. Variabel 1 menggunakan 2cc aceton sedangkan variabel 2 menggunakan 2cc etanol.

Hal tersebut mengindikasikan bahwa kerja enzim semakin cepat akibat meningkatnya aktivitas enzim.dan Nurhadi.2. “Isolasi Enzim Papain”) 2. Meningkatnya suhu mempercepat waktu reaksi.al. Variabel 1 Grafik 1. reaksi berlangsung cepat. yang diindikasikan dengan waktu terbentuknya gumpalan.dan Nurhadi.1. Perbandingan endapan variabel 2 dan 3 Endapan yang diperoleh pada variabel 3 lebih banyak daripada endapan yang diperoleh pada variabel 2. Anang. maka aktivitas enzim juga meningkat sesuai dengan rumus: (Reff: et. Variabel 2 Grafik 1. namun garam yang dipakai berbeda. waktu reaksi enzim makin cepat sehingga aktivitas enzim meningkat. Variabel 3 . “Isolasi Enzim Papain”) 3. Sebagaimana kita tahu bahwa makin kecil kelarutan suatu zat. reaksi berlangsung lambat sedangkan pada suhu tinggi. aktivitas enzim makin meningkat sesuai dengan rumus : (Reff: et. Grafik aktivitas enzim vs suhu pada variabel 1 Pada grafik terlihat bahwa semakin tinggi suhu. Semakin cepat reaksi berlangsung.Yudi.Yudi. Anang.2. (Reff: et. “Isolasi Enzim Papain”) 3.7-8 ) Kecenderungan pada grafik sesuai dengan rumus: . semakin cepat gumpalan terbentuk. di mana makin tinggi suhu. Jika enzim bereaksi lebih cepat. maka aktivitas enzim juga makin meningkat. Anang. Perbandingan waktu saat reaksi enzimatis Pada ketiga variabel menunjukkan kecenderungan yang sama yaitu semakin tinggi suhu. Pada suhu reaksi rendah. Grafik hubungan aktivitas enzim dengan suhu pada masing-masing variabel 1. NaCl lebih mudah mengendapkan enzim karena kelarutannya lebih kecil daripada (NH4)2SO4. ( Reff: Diktat Mikrobiologi Industri hal. Grafik aktivitas enzim vs suhu pada variabel 2 Grafik menunjukkan bahwa semakin tinggi suhu makin meningkat juga aktivitas enzimnya. walaupun massa garamnya sama-sama 2 gr. Variabel 3 menggunakan garam NaCl sedangkan variabel 2 menggunakan (NH4)2SO4.al.dan Nurhadi. maka zat itu makin susah larut sehingga endapan yang dihasilkan makin banyak.al.Yudi. Suhu merupakan salah satu faktor yang sangat berpengaruh pada reaksi yang menggunakan enzim. (Reff: Perry’s Chemical Engineering Handbook) 2.

2nd . Jakarta Soedarmadji. “Isolasi Enzim Papain”) BAB V PENUTUP V.dan Nurhadi. Mc Graw Hill Book. Reete. PT Gramedia. Dalam penambahan variabel harus diperhatikan urutannya. New York. “ Prinsip Bioteknologi”.1 Kesimpulan 1. Semarang Tim Dosen 2004. 3. DAFTAR PUSTAKA Kusumah. Penerbit ITB Bandung. catat kebutuhan asam/basa yang digunakan untuk menetralkannya. 3. 4. Wirahadi. Page. Mitchel. Semarang Arindradita. penerbit ITB Bandung. 9th. aktivitas enzim makin meningkat sesuai dengan rumus: (Reff: et. 1980 “Prinsip-Pr"insip Biokimia”. V. UNDIP.Grafik 1.3.Yudi. 4. 2. 1977. semakin cepat reaksi berlangsung. “Diktat Mikrobiologi Industri”. ” Buku Petunjuk Praktikum Mikrobiologi”.com/page/Masteran+Enzim . UNDIP. 1990. endapan harus benar-benar kering. Semakin tinggi suhu. Biokimia. Semakin tinggi suhu. 1970. semakin meningkat aktivitas enzim. Enzim. Garam NaCl lebih baik untuk dijadikan pengendap daripada (NH4)2SO4. Pada saat menetralkan pH. David. ” Dasar-dasar Biokimia ”. 2002. Grafik aktivitas enzim vs suhu pada variabel 3 Grafik pada variabel 3 menunjukkan kecenderungan yang sama dengan variabel 1 dan 2 yaitu meningkatnya suhu mengakibatkan meningkatnya aktivitas enzim. semakin cepat terbentuk endapan/gumpalan. 2009. New York. Pengamatan terjadinya penggumpalan dan pencatatan waktu harus dilakukan secara teliti. Banyaknya endapan enzim yang terbentuk dipengaruhi oleh jenis dan jumlah garam pengendap. Campbell. Smith.al.wetpaint. “Biology”. Anang.2 Saran 1. 2. http://tekimerzitez. Lehningan. John. Sebelum ditimbang. Albot. 1999. Meningkatnya suhu akan mempercepat waktu reaksi.

dan asparagin-158. Struktur 3 dimensinya terdiri atas 2 domain struktural yang berbeda dengan celah di antaranya. mengurangi radang sendi.sistein-25 (yang diklasifikan dari sini).[1] Beberapa kegunaan dari enzim ini adalah mengurangi rasa sakit dan pembengkakan karena luka atau operasi.22. umumnya digunakan bromelin berdosis 500 mg dalam bentuk kapsul. Papain biasa digunakan untuk memecah serabut daging liat dan telah dimanfaatkan selama ribuan tahun oleh penduduk asli Amerika Selatan. Papain juga dimanfaatkan untuk mendisosiasikan sel dalam langkah pertama persiapan kultur sel.4.wikipedia.2) yang ada pada pepaya (Carica papaya) dan pepaya gunung (Vasconcellea cundinamarcensis).[1] Untuk meningkatkan kelancaran pencernaan pada manusia.[1] Dalam memproduksi bromelin. beberapa senyawa yang dapat digunakan untuk presipitasi (pengendapan) enzim ini adalah amonium sulfat dan alkohol. Celah itu mengandung tapak aktif.[1] http://id. Papain terdiri atas 212 asam amino yang distabilkan oleh 3 jembatan disulfida. histidin-159.php?title=Papain&oldid=3933800" . Triade katalisisnya tersusun atas 3 asam amino . Selain itu juga ditemukan sebagai bahan baku beberapa pasta gigi atau gula-gula sebagai pemutih gigi. Diperoleh dari "http://id.org/wiki/Bromelin Papain ialah enzim hidrolase sistein protease (EC 3. yang mengandung triade katalisis yang sudah disamakan dengan kimotripsin.[1][2] Enzim ini diproduksi sebagai hasil sampingan dari pabrik jus nanas. menyembuhkan luka bakar. Apabila konsumsi bromelin dilakukan bersamaan dengan senyawa anti-koagulan maka risiko terjadinya pendarahan akan meningkat. meningkatkan fungsi paru-paru pada penderita infeksi saluran pernapasan.wikipedia.org/w/index.Bromelin adalah enzim proteolitik yang ditemukan pada bagian batang dan buah nanas (Ananas comosus). dan lain-lain.

Sign up to vote on this title
UsefulNot useful