P. 1
Enzim

Enzim

|Views: 175|Likes:
Published by Lot SiieeiZen

More info:

Published by: Lot SiieeiZen on Feb 08, 2012
Copyright:Attribution Non-commercial

Availability:

Read on Scribd mobile: iPhone, iPad and Android.
download as DOCX, PDF, TXT or read online from Scribd
See more
See less

10/04/2014

pdf

text

original

ENZIM 2011 UN VE SITAS NE PORTOFOLIO I07:RFISIOLOGI G E R I M A N A D O TUMBUHAN 2011

ENZIM

FRENI WAWORUNTU
07 311 151

PORTOFOLIO 07: FISIOLOGI TUMBUHAN| 07 311 151

ENZIM 2011

PORTOFOLIO 07: FISIOLOGI TUMBUHAN| 07 311 151

Hampir semua enzim merupakan protein. membutuhkan pH dan suhu yang tepat. Percepatan terjadi karena enzim menurunkan energi pengaktifan yang dengan sendirinya akan mempermudah terjadinya reaksi. dan enzim mengubah molekul tersebut menjadi molekul-molekul yang berbeda. ia kembali ke keadaan semula bila reeaksi telah selesai. dimana satu enzim hanya bekerja pada satu substra. Dalam dunia pendidikan tinggi.Enzim bekerja dengan cara menempel pada permukaan molekul zat-zat yang bereaksi dan dengan demikian mempercepat proses reaksi. karenanya enzim bersifat thermolabil.Hal-ihwal yang berkaitan dengan enzim dipelajari dalam enzimologi. 2. PENGERTIAN ENZIM Enzim adalah biomolekul yang berfungsi sebagai katalis (senyawa yang mempercepat proses reaksi tanpa habis bereaksi) dalam suatu reaksi kimia. Enzimologi terutama dipelajari dalam kedokteran. Hampir semua proses biologis sel memerlukan enzim agar dapat berlangsung dengan cukup cepat. 4. Enzim bekerja secara spesifik. yang artinya setiap jenis enzim hanya dapat bekerja pada satu macam senyawa atau reaksi kimia. Enzim adalah protein. molekul awal reaksi disebut sebagai substrat.Sebagai katalis dalam reaksi-reaksi di dalam tubuh organisme. Walaupun katalisator ikut serta dalam reaksi. Enzim hanya diperlukan dalam jumlah sedikit. yaitu mempercepat terjadinya reaksi kimia tanpa mengubah kesetimbangan reaksi. Katalisator mempercepat reaksi kimia. ilmu pangan. teknologi pengolahan pangan. Sebagai contoh. enzim memiliki beberapa sifat. yaitu: 1. Hal ini disebabkan perbedaan struktur kimia tiap enzim yang bersifat tetap. dan cabang-cabang ilmu pertanian. enzimologi tidak dipelajari tersendiri sebagai satu jurusan tersendiri tetapi sejumlah program studi memberikan mata kuliah ini. Sebagian besar enzim bekerja secara khas. Enzim berfungsi sebagai katalis. 3.ENZIM 2011 MEKANISME KERJA ENZIM I. disebut produk. enzim α-amilase hanya dapat digunakan pada proses perombakan pati menjadi glukosa. PORTOFOLIO 07: FISIOLOGI TUMBUHAN| 07 311 151 . Pada reaksi yang dikatalisasi oleh enzim.

ENZIM 2011 5. Dua sifat penting enzim adalah memiliki daya katalitik yang sangat besar dan sangat spesifik. atau aktivitas enzim terganggu maka reaksi metabolisme sel akan terhambat hingga pertumbuhan sel juga terganggu. Enzim terdiri dari apoenzim dan gugus prostetik. konsentrasi. dan lain-lain. Bahkan reaksi yang sederhana sekalipun seperti hidrasi CO2 harus dikatalisis oleh enzim karbonat anhidrase. kecepatan sebagian besar reaksi kimia di dalam sistem biologi sangatlah rendah sehingga tak dapat diukur. Kerja enzim dipengaruhi oleh lingkungan. Enzim juga dapat menunjukkan tingkat stereospesifisitas. Karbonat anhidrase CO2 + H2O ―――――――――→ H2CO3 a.Reaksi-reaksi enzimatik dibutuhkan agar bakteri dapat memperoleh makanan/ nutrient dalam keadaan terlarut yang dapat diserap ke dalam sel. Tanpa enzim. Enzim biasanya sangat spesifik terhadap reaksi yang ia kataliskan mauapun terhadap substrat yang terlibat dalam reaksi. seperti oleh suhu. yaitu mampu mempercepat reaksi kimia minimal sejuta kali. regioselektivitas. Enzim dapat bekerja secara bolak-balik. pH. perkembangbiakan. 6. Bentuk. atau seperangkat reaksi yang sejenis. Gugus prostetik dapat dikelompokkan menjadi dua yaitu koenzim (tersusun dari bahan organik) dan kofaktor (tersusun dari bahan anorganik). dan lainlain. Beberapa enzim yang menunjukkan akurasi dan kespesifikan tertinggi terlibat dalam pengkopian dan PORTOFOLIO 07: FISIOLOGI TUMBUHAN| 07 311 151 . Gugus prostetik adalah bagian enzim yang tidak tersusun atas protein. dan kemoselektivitas yang sangat tinggi. Jika tidak ada enzim. Dalam reaksi enzimatik sangat jarang terjadi reaksi sampingan yang menyebabkan terbentuknya hasil sampingan yang tak berguna. memperoleh energi Kimia yang digunakan untuk biosintesis. Daya katalitik enzim Daya katalitik enzim sangat besar. muatan dan katakteristik hidrofilik/hidrofobik enzim dan substrat bertanggung jawab terhadap kespesifikan ini. Apoenzim adalah bagian enzim yang tersusun atas protein. pergerakan. Satu enzim biasanya mengkatalisis satu jenis reaksi kimia saja. baik terhadap terhadap jenis reaksi yang dikatalisisnya maupun terhadap substrat atau reaktan yang diolahnya. Kespesifikan enzim Enzim sangat spesifik.

Enzim-enzim ini memiliki mekanisme "sistem pengecekan ulang". menjadi tempat untuk mengikat substrat. Komponen selain protein pada enzim dinamakan kofaktor. Ion logam ini berfungsi untuk menjadi pusat katalis primer. Gabungan antara bagian protein enzim (apoenzim) dan kofaktor dinamakan holoenzim. atau molekul organik yang dinamakan koenzim. Misalnya pepsin dan tripsin..ENZIM 2011 pengekspresian genom. dan sebagai stabilisator supaya enzim tetap aktif. Koenzim dapat merupakan ion logam/ metal. Beberapa enzim yang mengandung ion logam sebagai kofaktornya Ion logam Zn 2+ Enzim Alkohol dehidrogenase Karbonat anhidrasa Karboksipeptidasa Mg2+ Fosfohidrolasa PORTOFOLIO 07: FISIOLOGI TUMBUHAN| 07 311 151 .Enzim yang memerlukan ion logam sebagai kofaktornya dinamakan metaloenzim.Tetapi ada juga enzim-enzim yang selain protein juga memerlukan komponen selain protein. Model spesifitas enzim terhadap substrat dan reaksi tertentu STRUKTUR ENZIM Pada mulanya enzim dianggap hanya terdiri dari protein dan memang ada enzim yang ternyata hanya tersusun dari protein saja.

500 residu pada asam lemak sintase.ENZIM 2011 Fosfotransferasa Fe2+ / Fe3+ Sitokrom Peroksida Katalasa Feredoksin Cu2+/ Cu+ Tirosina Sitokrom oksidasa K+ Na+ Piruvat kinasa (juga memerlukan Mg2+) Membrane sel ATPasa ( juga memerlukan K+ dan Mg2+) Enzim umumnya merupakan protein globular dan ukurannya berkisar dari hanya 62 asam amino pada monomer 4-oksalokrotonat tautomerase. Setiap enzim terbentuk dari molekul prptein sebagai komponen utama penysunnya dan beberapa enzim hanya terbentuk dari molekul protein dengan tanpa adanya penambahan komponen lain. Jenis enzim ini dirujuk sebagai RNA-enzim ataupun ribozim.Terdapat pula sejumlah kecil katalis RNA. misalnya protein sitokrom yang membawa elekton pada fotosintesis dan respirasi. Walaupun struktur enzim menentukan fungsinya. Kebanyakan enzim berukuran lebih besar daripada substratnya. prediksi aktivitas enzim baru yang hanya dilihat dari strukturnya adalah hal yang sangat sulit. dan juga protein yang terkandung dalam biji juga lebih berperan sebagai bahan cadangan makanan untuk digunakan dalam proses perkecambahan biji. dengan yang paling umum merupakan ribosom. sampai dengan lebih dari 2.Tidak semua protein mempunyai fungsi katalitik sehingga tidak dapat digolongkan sebagai enzim. Aktivitas enzim ditentukan oleh struktur tiga dimensinya (struktur kuaterner). tetapi hanya sebagian kecil asam amino enzim (sekitar 3–4 asam amino) yang secara PORTOFOLIO 07: FISIOLOGI TUMBUHAN| 07 311 151 .

ENZIM 2011 langsung terlibat dalam katalisis. Koenzim tidak terikat pada molekul protein penyusun enzim. KLASIFIKASI ENZIM Enzim dapat digolongkan berdasarkan tempat bekerjanya. Gugus protestik terikat erat pada molekul protein enzim dengan ikatan kovalen dan esensial untuk aktifitas katalitik enzim yang bersangkutan. Daerah yang mengandung residu katalitik yang akan mengikat substrat dan kemudian menjalani reaksi ini dikenal sebagai tapak aktif. Enzim juga dapat mengandung tapak yang mengikat kofaktor yang diperlukan untuk katalisis. Pengikatan ini dapat meningkatkan ataupun menurunkan aktivitas enzim. denaturasi dapat bersifat reversibel maupun ireversibel. Tiap-tiap urutan asam amino menghasilkan struktur pelipatan dan sifat-sifat kimiawi yang khas. Disamping komponen proteinnya beberapa enzim juga mengandung senyawa organik nonprotein dengan ukuran molekul yang lebih kecil.Sama seperti protein-protein lainnya. Penggolongan enzim berdasarkan tempat bekerjanya a. Kebanyakan enzim dapat mengalami denaturasi (yakni terbuka dari lipatannya dan menjadi tidak aktif) oleh pemanasan ataupun denaturan kimiawi. Tergantung pada jenis-jenis enzim. Beberapa enzim juga memiliki tapak ikat untuk molekul kecil. Endoenzim PORTOFOLIO 07: FISIOLOGI TUMBUHAN| 07 311 151 . enzim merupakan rantai asam amino yang melipat. Beberapa vitamin disintesis oleh tumbuhan digunakan sebagai bagian dari koenzim atau gugus protestik. yang sering kali merupakan produk langsung ataupun tak langsung dari reaksi yang dikatalisasi. tetapi untuk melaksanakan aktivitasnya membutuhkan partisipasi dari senyawa organik lain dan atau ion logam tertentu. dan cara terbentuknya. substrat yang dikatalisis. Senyawa non protein pada enzim ini disebut gugus protestik. Dengan demikian ia berfungsi sebagai regulasi umpan balik. daya katalisisnya. Beberapa enzim lainnya tidak mengandung gugus prostetik. Rantai protein tunggal kadang-kadang dapat berkumpul bersama dan membentuk kompleks protein. jadi vitamin disintesis oleh tumbuhan disamping bermanfaat bagi manusia atau hewan yang mengkonsumsinya juga berperan dalam metabolism tumbuhan. Senyawa organik atau ion logam yang membantu fungsi enzim disebut sebagai koenzim.

Sebagai contoh adalah enzim elektron transfer oksidase dan hidrogen peroksidase (katalase). oksigenase. Penggolongan enzim berdasarkan daya katalisis a.enzim tersebut mengkatalisis reaksi-reaksi sebagai berikut: • Oksidase mengkatalisis 2 macam reaksi: O2 + (4e. Eksoenzim Eksoenzim disebut juga enzim ekstraseluler. Enzim. hidroksilase dan dehidrogenase.misal dalam proses respirasi. yang merupakan pemindahan elektron. Oksidoreduktase Enzim ini mengkatalisis reaksi oksidasi-reduksi.ENZIM 2011 Endoenzim disebut juga enzim intraseluler. Energi yang dibebaskan pada reaksi pemecahan substrat di luar sel tidak digunakan dalam proses kehidupan sel.+ 4 H+) O2 + (2e. Ada beberapa macam enzim electron transfer oksidase. untuk dijadikan molekul yang lebih sederhana dengan BM lebih rendah sehingga dapat masuk melewati membran sel. yaitu enzim yang bekerjanya di luar sel. Sebagai contoh adalah beberapa enzim sebagai berikut: PORTOFOLIO 07: FISIOLOGI TUMBUHAN| 07 311 151 H2S CH4 2 H2O + O2 2 H2O Hidrogen peroksidase: 2 H2O2 . hidrogen atau oksigen. yaitu enzim yang bekerjanya di dalam sel. Transferase Transferase mengkatalisis pemindahan gugusan molekul dari suatu molekul ke molekul yang lain. Umumnya merupakan enzim yang digunakan untuk proses sintesis di dalamsel dan untuk pembentukan energi (ATP) yang berguna untuk proses kehidupan sel. yaitu enzim oksidase. Umumnya berfungsi untuk “mencernakan” substrat secara hidrolisis. b.+ 4 H+) H2O2 substrat-O substrat-O 2 koenzim-H + ½ O2 NaNO2 • Oksigenase (transferase oksigen): O2 + 2 substrat 2 • Hidroksilase : substrat + ½ O2 2 koenzim + H2O • Dehidrogenase: NaNO3 + (e-+ H+) Na2SO4 + (e-+ H+) Na2CO3 + (e-+ H+) • a.

a. Isomerase Isomerase meliputi enzim-enzim yang mengkatalisis reaksi isomerisasi. Lipase adalah hidrolase yang menghidrolisis lemak (ester lipida). merubah transmetinal Intramolekul Intramolekul suksinil-CoA a. dihidroksi aseton fosfat transferase merubah metilmalonil-CoA D-alanin D-xylulosa-5-fosfat cisrentolal D-gliseraldehid-3-fosfat . a.ENZIM 2011 Transaminase adalah transferase yang memindahkan gugusan amina. atau merubah mutase. merubah l-alanin Epimerase. Transfosforilase adalah transferase yang memindahkan gugusan fosfat. Peptidase adalah hidrolase yang menghidrolisis protein dan polipeptida. dengan contoh enzim adalah: Karboksilesterase adalah hidrolase yang menghidrolisis gugusan ester karboksil. yaitu: Rasemase. Dekarboksiliase (dekarboksilase) yaitu enzim yang mengkatalisis reaksi pengambilan gugus karboksil. Liase Enzim ini berfungsi untuk mengkatalisis pengambilan atau penambahan gugusan dari suatu molekul tanpa melalui proses hidrolisis. a. Ligase Enzim ini mengkatalisis reaksi penggabungan 2 molekul dengan dibebaskannya molekul pirofosfat dari nukleosida trifosfat. Transasilase adalah transferase yang memindahkan gugusan asil. sebagai contoh adalah: L malat hidroliase (fumarase) yaitu enzim yang mengkatalisis reaksi pengambilan air dari malat sehingga dihasilkan fumarat. merubah D-ribulosa-5-fosfat Cis-trans isomerase. sebagai contoh adalah enzim asetat=CoASH ligase yang mengkatalisis rekasi sebagai berikut: Asetat + CoA-SH + ATP Asetil CoA + AMP + P-P PORTOFOLIO 07: FISIOLOGI TUMBUHAN| 07 311 151 ketol isomerase. Hidrolase Enzim ini mengkatalisis reaksi-reaksi hidrolisis.

Permease adalah enzim yang berperan dalam menentukan sifat selektif permiabel dari membran sel. misalnya enzim amilase. Enzim adaptif Perubahan lingkungan mikroba dapat menginduksi terbentuknya enzim tertentu. Enzim konstitutif Di dalam sel terdapat enzim yang merupakan bagian dari susunan sel normal. Contoh: lipase menghidrolisis lipid. Enzim adaptif adalah enzim yang pembentukannya dirangsang oleh adanya substrat. Walaupun demikian ada enzim yang jumlahnya dipengaruhi kadar substratnya. Pada awalnya hanya ada beberapa enzim yang dikenal. sehingga enzim tersebut selalu ada umumnya dalam jumlah tetap pada sel hidup.ENZIM 2011 b. b. Induksi menyebabkan kecepatan sintesis suatu enzim dapat dirangsang sampai beberapa ribu kali. coli membentuk enzim beta galaktosidase yang digunakan untuk merombak laktosa. Semua enzim ini diidentifikasi dengan menambahkan akhiran –ase pada nama substansi atau substrat yang dihidrolisis. Sebagai contoh adalah enzim beta galaktosidase yang dihasilkan oleh bakteri E. Enzim lain dengan tatanama berbeda Ada beberapa enzim yang penamaannya tidak menurut cara di atas. Contohnya ada enzim yang PORTOFOLIO 07: FISIOLOGI TUMBUHAN| 07 311 151 . dan kebanyakan mengkatalisis reaksi hidrolisis ikatan kovalen. amilase menghidrolisis amilum. Penggolongan enzim berdasar cara terbentuknya a.coli yang ditumbuhkan di dalam medium yang mengandung laktosa. Enzim diklasifikasikan berdasarkan tipe reaksi dan mekanisme reaksi yang dikatalisis. protease menghidrolisis protein. dan sebagainya serta enzim yang termasuk enzim permease. Mulamula E. Sedangkan enzim-enzim yang berperan dalam proses respirasi jumlahnya tidak dipengaruhi oleh kadar substratnya. misalnya enzim pepsin. Pemakaian penamaan tersebut terbukti tidak memadai karena banyak enzim mengkatalisis substrat yang sama tetapi dengan reaksi yang berbeda. Selama fase lag tersebut E. triosin. coli tidak dapat menggunakan laktosa sehingga awalnya tidak nampak adanya pertumbuhan (fase lag/fase adaptasi panjang) setelah beberapa waktu baru menampakkan pertumbuhan.

Berbeda dengan teori kunci gembok. yaitu menurut Teori Kunci-Gembok koenzim. menurut teori kecocokan PORTOFOLIO 07: FISIOLOGI TUMBUHAN| 07 311 151 .ENZIM 2011 megkatalisis reaksi reduksi terhadap fungsi alkohol gula dan ada pula yang mengkatalisis reaksi oksidasi pada substrat yang sama. TEORI KERJA ENZIM 1. yang bersatu dan kemudian disebut holoenzim. Namun sampai sekarang masih banyak buku-buku yang masih menggunakan sistem penamaan lama yang lebih pendek. yang berperan sebagai gembok. enzim transferase mengkatalisis pemindahan gugus tertentu. Untuk menghindari kesulitan penamaan karena semakin banyak ditemukan enzim yang baru. terjadinya reaksi antara substrat dengan enzim karena adanya kesesuaian bentuk ruang antara substrat dengan situs aktif (active site) dari enzim. sehingga terjadi kompleks enzim-substrat. Menurut teori kunci-gembok. Model "kunci dan gembok" Enzim bekerja dengan dua cara. sehingga sisi aktif enzim cenderung kaku. Sistem penamaan enzim sekarang tetap menggunakan –ase. (Lock and Key Theory) dan Teori Kecocokan Induksi (Induced Fit Theory). maka International Union of Biochemistry (IUB) telah mengadopsi sistem penamaan yang kompleks tetapi tidak meragukan berdasarkan mekanisme reaksi. Substrat berperan sebagai kunci masuk ke dalam situs aktif. Pada saat ikatan kompleks enzimsubstrat terputus. produk hasil reaksi akan dilepas dan enzim akan kembali pada konfigurasi semula. Contoh: enzim dehidrogenase mengkatalisis reaksi pengeluaran hidrogen. namun ditambahkan pada jenis reaksi yang dikatalisisnya.

PORTOFOLIO 07: FISIOLOGI TUMBUHAN| 07 311 151 . Akibatnya. Hal ini sering dirujuk sebagai model "Kunci dan Gembok". Orientasi rantai samping asam amino berubah sesuai dengan substrat dan mengijinkan enzim untuk menjalankan fungsi katalitiknya. yang mana bentuk akhir dan muatan enzim ditentukan. dan model ketepatan induksilah yang sekarang paling banyak diterima. Emil Fischer mengajukan bahwa hal ini dikarenakan baik enzim dan substrat memiliki bentuk geometri yang saling memenuhi. Diagram yang menggambarkan hipotesis ketepatan induksi. misalnya glikosidase. molekul substrat juga berubah sedikit ketika ia memasuki tapak aktif. Tapak aktif akan terus berubah bentuknya sampai substrat terikat secara sepenuhnya. ia gagal dalam menjelaskan stabilisasi keadaan transisi yang dicapai oleh enzim. Manakala model ini menjelaskan kespesifikan enzim. Daniel Koshland mengajukan modifikasi model kunci dan gembok: oleh karena enzim memiliki struktur yang fleksibel. Model ketepatan induksi Pada tahun 1958. Pada beberapa kasus. tapak aktif secara terus menerus berubah bentuknya sesuai dengan interaksi antara enzim dan substrat. 2. Model ini telah dibuktikan tidak akurat. substrat tidak berikatan dengan tapak aktif yang kaku. Pada tahun 1894. tetapi lebih fleksibel Enzim sangatlah spesifik.ENZIM 2011 induksi reaksi antara enzim dengan substrat berlangsung karena adanya induksi substrat terhadap situs aktif enzim sedemikian rupa sehingga keduanya merupakan struktur yang komplemen atau saling melengkapi. Menurut teori ini situs aktif tidak bersifat kaku.

enzim tidak aktif.ENZIM 2011 FAKTOR-FAKTOR YANG MEMPENGARUHI KERJA ENZIM Faktor-faktor yang dapat mempengaruhi kerja enzim diantaranya adalah sebagai berikut. Misalnya suatu reaksi enzim dapat berjalan bila enzim tadi bermuatan negatif (Enz-) dan substratnya bermuatan positif (SH+) : Enz. Pada pH rendah Enz. Pada pH rendah atau tinggi. Pada tumbuhan batas tertinggi suhunya adalah 250C 2. PORTOFOLIO 07: FISIOLOGI TUMBUHAN| 07 311 151 . 1. pH (Tingkat Keasaman) Setiap enzim mempunyai pH optimal masing-masing. Jika suhu lingkungan mencapai 0° C atau lebih rendah lagi.+ SH+ EnzSH. Enz. Suhu Enzim tidak dapat bekerja secara optimal apabila suhu lingkungan terlalu rendah atau terlalu tinggi. enzim akan mengalami denaturasi (rusak). SH+ yang dapat bereaksi dengan Enz-.+ H+ Enz-H Demikian pula pada pH tinggi. Suhu optimal enzim bagi masing-masing organisme berbeda-beda. maka pada pH yang extrem rendah atau tiggi konsentrasi efektif SH+ dan enz akan berkurang. sesuai dengan "tempat kerja"nya. karena itu kecepatan reaksinya juga berkurang. enzim maupun substrat dapat mengalami perubahan muatan listrik dengan akibat perubahan aktivitas enzim. Jika suhu lingkungan mencapai 40° C atau lebih. Pada pH rendah atau tingi. enzim akan mengalami denaturasi.akan bereaksi dengan H+ menjadi enzim yang tidak bermuatan.

ada 3 macam yaitu : a. Pada keadaan tertentu suatu reaksi enzimatik dapat membentuk dua atu lebih produk dan hambatan tersebut dapat ditunjukan hanya pada suatu produk. inhibitor terbagi atas :  Reaksi inhibitor dengan apoenzim ✔ Reaksi inhibitor dengan substrat ✔ Reaksi inhibitor dengan substrat ✔ Reaksi inhibitor dengan koenzim ✔ Reaksi inhibitor dengan kofaktor ✔ Reaksi inhibitor dengan bentuk kompleks enzim Kinetika hambatan enzim. Penghambat kerja enzim (Inhibitor) Inhibisi aktifitas enzim adalah penurunan kecepatan suatu reaksi enzimatik yang dalam makhluk hidup penting pada proses metabolisme.Pada penghambatan ini zat – zat penghambat mempunyai struktur yang mirip dengan struktur substrat. sedangkan pembentukan produk yang lain tidak dipengarihi atau malah di tingkatkan. Inhibisi kompetitif Inhibitor kompetitif adalah inhibitor yang bersaing aktif dengan substrat untuk mendapatkan tempat aktif enzim. Inhibitor adalah zat yang dapat menghambat kerja enzim.Perlu diketahui PORTOFOLIO 07: FISIOLOGI TUMBUHAN| 07 311 151 . maka substratnya tidak dapat lagi berikatan dengan sisi aktif enzim. jka zat penghambat lebih dulu berikatan dengan sisi aktif enzim .ENZIM 2011 3. Berdasarkan tempat kerjanya. Dengan demikian baik substrat maupun zat penghambat berkompetisi atau bersaing untuk bersatu dengan sisi aktif enzim .

Inhibisi uncompetitive PORTOFOLIO 07: FISIOLOGI TUMBUHAN| 07 311 151 . c.ENZIM 2011 bahwa inhibitor tidak mengalami perubahan kimia oleh enzim. b. seperti substrat. sehingga kombinasi substrat dengan enzim tidak dihalangi tetapi pemecahan kompleks enzim substrat di cegah. Dalam hal ini tingkat inhibisi tidak akan bergantung pada substrat tetapi pada konsentrasi inhibitor dan konstantadisosiasi inhibitor. Menurut Michaelis Menten dari reaksi tersebut dapat dikemukakan Ki = konstanta inhibitor. Inhibisi nonkompetitif Inhibisi non kompetitif adalah hambatan dimana inhibitor bereaksi dengan suatu tempat diluar tempat aktif.

X: hasil akhir reaksi enzimatik yang menghambat sintesis enzim a.ENZIM 2011 Inhibisi tidak menghalangi pembentukan compels enzim substrat.c.b.d. Penghambat umpan balik (feed back inhibitor) Penghambatan umpan balik disebabkan oleh hasil akhir suatu rangkaian reaksi enzimatik yang menghambat aktifitas enzim pada reaksi pertama.B.D: substrat enzim a. inhibitor hanya dapat bereaksi setelah terjadi kompeleks enzim substrat.C. Keuntungan hambatan umpan balik adalah sebagai suatu mekanisme yang cepat dan sensitive untuk menghindari sintetis yang berlabihan daria suatu produk akhir. karena hambatan umpan balik ini hanya akan terjadi jika produkakhir tersebutmulai terakumulasi karena telah melampaui tingkat kebutuhan sel. kemudian jika senyawa produk akhir ini telah berkurang maka hambatan oleh produk akhir ini juga akan hilang PORTOFOLIO 07: FISIOLOGI TUMBUHAN| 07 311 151 . yang dapat digambarkan sebagai berikut: Enzim a Enzim b Enzim c Enzim d ABCDX Keterangan: A. tetapi menghalangi reaksi selanjutnya jadi menghalangi pembentukan produk. 1. tetapi hanya untuk ES-COMPLEX. Hasil akhir reaksi juga mempengaruhi pembentukan enzim. EIS-COMPLEX begitu dibentuk enzymatically non-aktif. Pada inhibitor tidak kompetitif penghambat tidak bisa mengikat pada enzim yang bebas. Pada inhibisi uncompetitive. Inhibitor jenis ini adalah jarang. tetapi dapat terjadi pada enzim multimeric.

c.b. yaitu bagian aktif yang menangkap substrat dan bagian yang menangkap penghambat. Apabila enzim menangkap substrat maka penghambat tidak dapat terikat pada enzim. sehingga substrat tidak dapat dikatalisis dan tidak menghasilkan produk.Struktur senyawa penghambat alosterik tidak mirip dengan struktur substrat. Enzim alosterik adalah enzim yang mempunyai dua bagian aktif.Gambaran skematik reaksinya adalah sebagai berikut: X Enzim a Enzim b Enzim c Enzim d ABCDX Keterangan: A.B. Apabila ada senyawa yang dapat memasuki bagian yang menangkap penghambat maka enzim menjadi tidak aktif. 3.c. 2. Lintasan ini membutuhkan 5 tahap reaksi yang melibatkan enzim.D: substrat enzim a. tetapi hanya enzim pertama yakni aspartat transkarbamilase yang sensitive terhadap kendali umpan balik UMP.C.d. sehingga enzim dapat aktif mereaksikan substrat menjadi produk. senyawa penghambat tersebut merupakan penghambat alosterik. Penghambat alosterik Penghambat alosterik adalah penghambat yang dapat mempengaruhi enzim alosterik.d. Penghambat repressor Represor adalah mempengaruhi hasil akhir suatu rangkaian atau mengatur pembentukan reaksi enzimatik enzim-enzim yang dapat pada reaksi sebelumnya. Pengikatan penghambat alosterik pada enzim menyebabkan enzim tidak aktif. X: hasil akhir reaksi enzimatik yang menghambat sintesis enzim a. Contoh yang dikenal untuk hambatan umpan balik dalah pada sel tumbuhan untuk sintesis nukleutidauridin monofosfat (UMP) dimulai dari asam aspartat dan karbamil fosfat. PORTOFOLIO 07: FISIOLOGI TUMBUHAN| 07 311 151 .ENZIM 2011 dan enzim dapat aktif kembali.b.

Semakin tinggi konsentrasi enzim akan semakin mempercepat terjadinya reaksi. Co. Dan konsentrasi enzim berbanding lurus dengan kecepatan reaksi. Pada enzim tertentu yang terdiri dari satu polipeptida maka kemungkinan tempat alosteriknya dapat mengikat baikefektor positif maupun efektor negative. Kedua efektor tersebut berkompetisi memperebutkan tempat alosterik yang sama atau dapat pula terikatpada tempat yang terpisah. tetapi stabil pada suhu kamar atau temperature tubuh. Fe. Beberapa enzim alosterik tidak stabil pada suhu 00C. yang dapat mengaktifkan enzim amilase. atau berupa koenzim. Enzim yang belum aktif disebut pre-enzim atau zymogen (simogen). 4. Zn. Contohnya ion klorida. vitamin.ENZIM 2011 Enzim alosterik mempunyai berat molekul lebih besar dan lebih kompleks dari pada enzim biasa demkian pula untuk mengisolasinya pun sukar. Mg2+.Jika sudah mencapai PORTOFOLIO 07: FISIOLOGI TUMBUHAN| 07 311 151 . Aktifator Aktivator adalah zat yang dapat mengaktifkan dan menggiatkan kerja enzim. Konsentrasi enzim dan substrat Katalisis hanya terjadi jika enzim dan substrat membentuk suatu kompleks. dan enzim lain. 5. Kofaktor dapat berbentuk ion-ion dari unsur H. Cu. Mo.

PERAN ENZIM DALAM METABOLISME TUMBUHAN Sel-sel yang hidup perannya identik dengan pabrik-pabrik kimia yang tergantung pada ketersediaan energy dan harus mematuhi hokum-hukum kimia.Tumbuhan juga menghasilkan vitamin untuk kepentingan tumbuhan itu sendiri dan hormone-hormon yang merupakan sarana bagi tuimbuhan untuk berkomunikasi PORTOFOLIO 07: FISIOLOGI TUMBUHAN| 07 311 151 . tingkat reaksi yang proporsional terhadap konsentrasi enzim.Ratusan jenis senyawa dibentuk sebagai bahan penyusun struktur organela atau bagian-bagian dari sel lainnya. Dengan reaksi-reaksi tersebut banyak senyawa organik yang disintesis oleh tumbuhan. Enzim / substrat kompleks harus memisahkan sebelum aktif situs gratis untuk mengakomodasi lebih substrat. Untuk suatu konsentrasi enzim. dan jenis pathogen lainnya. jamur. Tumbuhan juga menghasilkan senyawa metabolit sekunder yang berfungsi untuk melindungi tumbuhan dari serangan serangga.ENZIM 2011 titik jenuhnya. tingkat reaksi meningkat dengan meningkatnya konsentrasi substrat sampai satu titik.reaksireaksi kimia yang memungkinkan adanya kehidupan disebut metabolisme. bakteri. Asalkan substrat konsentrasi yang tinggi dan suhu dan pH dijaga konstan. Secara kolektif. Hal ini disebabkan karena situs yang aktif dari enzim molekul pada suatu waktu yang hampir jenuh dengan substrat. yang di atas lebih lanjut dalam meningkatkan konsentrasi substrat tidak menghasilkan perubahan signifikan dalam menilai reaksi. Beribu-ribu reaksi tersebut berlangsung didalam sel secara terus menerus. maka konsentrasi substrat berbanding terbalik dengan kecepatan reaksi.

Ion-ion dan senyawa anorganik yang diserap dari dalam tanah oleh tumbuhan sebagian dapat berfungsi sebagai katalisator beberapa reaksi. Sel dapat mengatur lintasan metabolic yang dikehendakinya agar terjadi dan mengatur kecepatan reaksi tersebut dengan cara memproduksi suatu katalisator dalam jumlah yang sesuai dan pada saat yang dibutuhkan. sebaliknya katabolisme merupakan perombakan senyawa dengan molekul yang lebih kecil. MEKANISME KERJA ENZIM Pada umumnya terdapat 2 mekanisme kerja enzim yang memepngaruhi reaksi katalisis : Enzim meningkatkan kemungkinan molekul-molekul yang bereaksi saling bertemu dengan permukaan yang saling berorientasi. lemak. Hampir semua reaksi biokimia berlangsung sangat lambat jika tanpa melibatkan peranan suatu katalisator. dan asam lemak. Enzim ummnya mempercepat laju reaksi antara 108 sampai 1020 kali. contohnya respirasi. Enzim berperan secara lebih spesifik dalam hal menentukan reaksi mana yang akan dipacu dibandingkan dengan katalisator anorganik sehingga ribuan reaksi dapat berlangsung dengan tidak menghasilkan produk sampingan yang beracun. Enzim juga tanggap terhadap perubahan kondisi lingkungan sehingga perubahan dapat dilakukan oleh tumbuhan sesuai dengan perubahan unsure lingkungan.ENZIM 2011 antara organnyadalam mengendalikan dan mengorganisasikan pertumbuhan dan perkembangannya. selulosa. Reaksi katabolisme menghasilkan energi. Pembentukan senyawa yang lebih besar dari molekul-molukul yang lebih kecil disebut anabolisme. Penyatuan antara substrat dengan enzim tidak seenaknya melainkan substrat terikat dengan enzim sedemikian rupa sehingga setiap substrat terorientasi secara tepat untuk terjadi reaksi. Beberapa rangkaian reaksi menghasilkan senyawa dengan molekul yang lebih besar seperti pati. Reaksi anabolisme membutuhkan energy. Hal ini terjadi sebab enzim mempunyai suatu afinitas yang tinggi terhadap substrat dan mempunyai kemampuan mengikatnya walaupun bersifat sementara. PORTOFOLIO 07: FISIOLOGI TUMBUHAN| 07 311 151 . Katalisator tersebut yang kemudian dikenal dengan enzim. Baik anabolisme maupun katabolime berlangsung secara sistematis dan teratur membentuk lintasan metabolik. protein. tetapi enzim merupakan katalisator yang lebih kuat.

sehingga ikatan kovalen tersebut menjadi mudah terpecah. tetapi tidak tergantung pada konsentrasi asam atau basa lainya yang terdapat dalam larutan. Para ahli biokimia menamakan keadaan dimana terjadi renggangan ikatan molekul substrat setelah berinteraksi dengan enzim disebut pengaktifan substrat. Katalisis asam-basa umum Reaksi yang kecepatanya berubah-ubah akibat perubahan konsentrasi ion hidrogen atau konsentrasi ion hidronium dalam larutan. b. c. Prinsip umum Pembicaraan tentang mekanisme yang digunakan untuk mempercepat kecepatan reaksi melalui 3 contoh yang akan diberikan : katalis asam dan basa pada umumnya. Peranan ion logam pada katalisis PORTOFOLIO 07: FISIOLOGI TUMBUHAN| 07 311 151 .ENZIM 2011 Pembentukan ikatan yang sementara (biasanya ikatan non kovalen) antara substrat dengan enzim menimbulkan penyabaran elektron dalam molekul substrat. Fungsi ion logam ini diselidiki dengan cara fisika. katalis oleh ion-ion logam. Mutarotasi glukosa adalah salah satu rekasi yang tunduk pada katalisis asambasa umum. Reaksi yang kecepatanya tergantung pada semua asam dan basa yang terdapat dalam larutan dikatakan dapat menglami katalisis asam umum (general acid) atau katalisis basa umum (general base). lebih-lebihdengan kristalografi sinar-X. lebih dari seperempat dari semua enzim yang dikenal mengandung ion logam yang berikatan erat atau memerlukan ion logam untuk beraktivitasnya. Keterangan ini digabungkan dengan pengetahuan pembentukan dan kerusakan kompleks logam dan reaksi dalam lingkaran koordinasi ion logam untuk memberi pengertian tentang peranan ion logam pada reksi yang dikatalisi oleh enzim. dan katalis oleh enzim yang mengandung piridoksal fosfat. Sebenarnya. Peranan ion logam Ion logam melaksanakan peranan katalisi dan struktural yang penting pada protein. dikatakan dapat mengalami katalisis asam spesifik atau katalisis basa spesifik. a. Dapat disimpulkan bahwa enzim mempercepat laju reaksi agar kesetimbangan reaksi tercapai tetapi tidak mempengaruhi konstatnta keseimbangan. nuclearmagnetic (ESR).

suatu ion logam uga dapat “menyelubungi’ nukleofil dan karena itu mencegah reaksi sampingan yang sebaliknya mungkin timbul. Lingkaran koordinasi logam dapat mempersatukan enzim dan substrat (pendekatan) atau membentuk distorasi yang menghasilakan chelate pada enzim atau substrat (tekanan0. logam dapat berperan sebagai cetakan 3-dimensi untuk orientasi dan ikatan gugus basa yang terdapat pada enzim atau substrat. Selain (dan tidak sperti proton) itu.ENZIM 2011 Ion logam dapat berpartisipasi dalam salah satu dari 4 mekanisme yang dipakai enzim untuk mempercepat kecepatan reaksi kimia : ✔ katalisis asam-asam umum. adalah asam Lewis atau elektrotil dan oleh karena itu dapat menerima bagian alam pasangan elektron yang membentuk ikatan sigma. ✔ katalisis kovalen. dan ✔ Mengadakan tekanan pada enzim atau substrat. Denagan memberikan elektron. Akhirnya. dan dapat membentuk ikatan pi. Ion logam juga dapat menerima elektron melalui ikatan sigma atau pi untuk mengaktifkan elektrofil atau nukleofil (katalis asam-basa umum). Ion logam. Ion logam juga dapat dianggap “super acids” karena mereka terdapat pada larutan yang netral. Mekanisme Aksi Enzim PORTOFOLIO 07: FISIOLOGI TUMBUHAN| 07 311 151 . sering mempunyai muatan posotif yang lebih besar dari pada satu. seperti proton. ✔ Mendekatkan pereaksi. logam dapat mengaktifkan nukleofil atau berperan sebagai nukleofil itu sendiri. pengaturan stereokimia dicapai oleh kemampuan lingkaran koordinasi logam untuk beerperan sebagai cetakan 3-dimensi untuk mengikat gugus-gugus reaktif pada orientsi sterik yang sfesisik.

Konsep kompleks enzim substrat pertama dikemukakan oleh Emil Fisher. Jika sisi aktif ini kaku dan spesifik untuk substarat tertentu reaksi balik tidak akan dapat terjadi karena struktur molekul senyawa produk sudah berbeda dengan senyawa asalnya tidak “ dikenali “ oleh enzim. sedangkan enzim berperan menurunkan tingkat energy aktifasi yang dibutuhkan dengan demikian akan menyebabkan lebih banyak molekul yang dapat bereaksi. Hambatan ini disebut sebagai “ energy aktifasi”. Kosland mengemukakan konsep bahwa sisi aktif enzim dapat disesuaikan dengan struktur substrata tau produk setelah molekul-molekul tersebut mendekati sisi aktif enzim. Daniel E. Bagian enzim terdapat menyatu dengan substrat disebut dengan sisi aktif (active side). Berebeda dengan konsep sisi aktif yang kaku dari Fisher. Dengan PORTOFOLIO 07: FISIOLOGI TUMBUHAN| 07 311 151 . seorang ahli kimia organic pada sekitar tahun 1884. Peningkatan suhu menyebabkan bertambahnya jumlah molekul dengan tingkat energy yang labih tinggi dari energy aktifasi yang dibutuhkan sehingga labih banyak molekul yang bereaksi. Pada sisi aktif enzim ini substrat di rombak menjadi produk. suatu hambatan energy (energi barrier) harus lebih dahulu diatasi.ENZIM 2011 Pada gambar diatas didapat bahwa jika substrat bereaksi untuk menghasilkan produk.

sehingga reaksi yang difavoritkan secara termodinamik dapat digunakan untuk mendorong reaksi yang tidak difavoritkan secara termodinamik. Mekanisme untuk satu substrat PORTOFOLIO 07: FISIOLOGI TUMBUHAN| 07 311 151 . hidrolsis ATP sering kali menggunakan reaksi kimia lainnya untuk mendorong reaksi.Enzim mengatalisasi reaksi maju dan balik secara seimbang.lebih lanjut. Walaupun ikatan kovalen yang kuat terbentuk . ES: ikatan sementara. Sebagai contoh. Sebagai contoh. Biasanya reaksi akan berjalan ke arah yang sama dengan reaksi tanpa katalis. Substrat memerlukan energi yang banyak untuk mencapai keadaan transisi. Namun. umumnya ikatan ini diputuskan dengan sangat cepat untuk menghasilkan produk. hydrogen. Enzim tidak mengubah kesetimbangan reaksi itu sendiri. enzim dapat menggabungkan dua atau lebih reaksi.Sebagai katalis. Tahapan-tahapan energi pada reaksi kimia. tanpa keberadaan enzim. reaksi enzimatik berjalan lebih cepat. tetapi banyaknya ikatan hidrogen dan van der waals mempengaruhi orientasi struktural dari kompleks enzim substrat. S: Substrat (reaktan). P: Hasil reaksi Sistem enzim-substrat untuk tiap-tiap reaksi enzimatik bersifat khusus. karbonat anhidrase mengatalisasi reaksinya ke dua arah bergantung pada konsentrasi reaktan. Ikatan antara enzim dan substrat dapat berupa ikatan kovalen . reaksi samping yang memungkinkan dapat terjadi dan menghasilkan produk yang berbeda. yang akan kemudian berubah menjadi produk. enzim tidak mengubah posisi kesetimbangan reaksi kimia. Enzim menstabilisasi keadaan transisi. Ikatan kovalen dan ionik sangat penting dikaitkan dengan energy aktifasi untuk suatu reaksi.ENZIM 2011 demikian penggabungan antara enzim dengan substrat menjadi lebih pas. namun hanya mempercepat reaksi saja. KINETIKA MICHAELIS_MENTEN Keterangan: E : Enzim. Konsep ini sering dikenal sebagai hipotesis “dirangsang agar pas” (induced fit hypothesis). Perbedaannya adalah. atau Van der Waals. menurunkan energi yang diperlukan untuk menjadi produk. ionik. Kestabilan ikatan enzim-substrat ditentukan oleh konstanta Michaelis (Km).

Michaelis-Menten berkaitan plot v laju reaksi terhadap konsentrasi substrat [S]. Dengan enzim (E) yang mengikat substrat (S) dan menghasilkan suatu produk (P). B. kimiawan Jerman Leonor Michaelis dan murid bimbingan pascadokotoralnya yang berasal dari Kanada. S. Maud Leonora Menten.ENZIM 2011 enzim catalyzed reaksi. Haldane. Pada tahun 1902. subtrat terikat ke enzim secara reversible. Salah satu kontribusi utama Henri pada kinetika enzim adalah memandang reaksi enzim sebagai dua tahapan. Persamaan ini kemudian dikenal dengan nama Kinetika Henri-Michaelis-Menten (kadang-kadang juga hanya disebut kinetika Michaelis-Menten). E. Enzim kemudian mengatalisasi reaksi kimia dan melepaskan produk. Kompleks ini kadang-kadang disebut sebagai kompleks Michaelis. Victor Henri mengajukan suatu teori kinetika enzim yang kuantitatif. Penentuan konstanta PORTOFOLIO 07: FISIOLOGI TUMBUHAN| 07 311 151 . mengulangi eksperimen Henri dan mengkonfirmasi persamaan Henri. Setelah Peter Lauritz Sørensen menentukan skala pH logaritmik dan memperkenalkan konsep penyanggaan (buffering) pada tahun 1909. Pada tahap pertama. Briggs dan J. membentuk kompleks enzim-substrat. namun data eksperimennya tidak berguna karena perhatian pada konsentrasi ion hidrogen pada saat itu masih belum dititikberatkan. Penurunan persamaan kinetika yang diturunkan mereka masih digunakan secara meluas sampai sekarang . Hasil kerja mereka kemudian dikembangkan lebih jauh oleh G.

KONTROL AKTIVASI ENZIM Terdapat lima cara utama aktivitas enzim dikontrol dalam sel. 'Awal' di sini adalah diartikan bahwa laju reaksi diukur setelah periode waktu relatif singkat. yang Hanes-Woolf plot adalah yang paling akurat. sementara berguna untuk visualisasi seharusnya tidak pernah menjadi sumber nilai aktual dari enzim konstan karena ketidakpekaan besar untuk kesalahan yang melekat pada semua plot terbalik. PORTOFOLIO 07: FISIOLOGI TUMBUHAN| 07 311 151 . Nilai-nilai yang akurat untuk K M M dan V maks maks dapat dibaca secara langsung dari dan V hanya dapat ditentukan oleh regresi non- linier dari data yang Michaelis-Menten. selama yang membangun kompleks tetapi tetap konsentrasi substrat sekitar konstan dan semi-asumsi keadaan-tetap akan terus. merencanakan kebalikan dari konsentrasi substrat terhadap kebalikan dari kecepatan awal Nilai-nilai konstanta yang dikehendaki K plot. Harus satu dipaksa untuk memperoleh nilai dari alur terbalik. pengukuran dapat kemudian akan diplot dalam sebuah Lineweaver-Burk plot.ENZIM 2011 Lineweaver-Burk pot Untuk menentukan kecepatan maksimum yang diperantarai reaksi enzim. serangkaian percobaan dilakukan dengan berbagai substrat konsentrasi ([S]) dan tingkat awal pembentukan produk diukur.

yang akan melepaskan diri dari tapak aktif enzim semasa reaksi dan ion metal yang akan memebentuk suatu ikatan koordinasi dengan rantai spesifik pada PORTOFOLIO 07: FISIOLOGI TUMBUHAN| 07 311 151 . Hal ini membantu alokasi bahan zat dan energi secara ekonomis dan menghindari pembuatan produk akhir yang berlebihan. Mekanisme umpan balik negatif dapat secara efektif mengatur laju sintesis zat antara metabolit tergantung pada kebutuhan sel. dan digunakan oleh sekelompok enzim lainnya sebagai sumber energi dalam mitokondria melalui β-oksidasi. Enzim dapat diregulasi oleh inhibitor dan aktivator. Kofaktor Enzim terdiri dari satu atau lebih rantai polipeptida. ataupun koenzim. Produksi enzim (transkripsi dan translasi gen enzim) dapat ditingkatkan atau diturunkan bergantung pada respon sel terhadap perubahan lingkungan. retikulum endoplasma. dan glikosilasi. asam lemak disintesis oleh sekelompok enzim dalam sitosol. 2. Kofaktor dapat berupa gugus prostetik yang mengikat dengan kuat. Ia dapat meliputi fosforilasi. 4. dengan lintasan metabolisme yang berbeda-beda yang terjadi dalam kompartemen sel yang berbeda. sehingga ia dapat meregulasi jumlah produk akhir lintasan metabolisme tersebut.ENZIM 2011 1. 5. produk akhir lintasan metabolisme seringkali merupakan inhibitor enzim pertama yang terlibat dalam lintasan metabolisme. 3. Bentuk regulase gen ini disebut induksi dan inhibisi enzim. Sebagai contoh. dan aparat golgi. Mekanisme regulasi seperti ini disebut umpan balik negatif karena jumlah produk akhir diatur oleh konsentrasi produk itu sendiri. Bagian yang bukan protein ini disebut kofaktor. miristoilasi. Namun beberapa memerlukan pula molekul non-protein yang disebut kofaktor untuk berikatan dengan enzim dan menjadi aktif.Beberapa enzim tidak memerlukan komponen tambahan untuk mencapai aktivitas penuhnya. Contohnya. Enzim dapat diregulasi melalui modifikasi pasca-translasional. Beberapa enzim dapat menjadi aktif ketika berada pada lingkungan yang berbeda KOFAKTOR DAN KOENZIM a. disamping itu terdapat pula bagian yang bukan protein yang penting untuk aktivasi katalitik. Enzim dapat dikompartemenkan. Kofaktor dapat berupa zat anorganik (contohnya ion logam) ataupun zat organik (contohnya flavin dan heme).

seperti DNA polimerase. holoenzim adalah kompleks lengkap yang mengandung seluruh subunit yang diperlukan agar menjadi aktif.htm PORTOFOLIO 07: FISIOLOGI TUMBUHAN| 07 311 151 . Gugus kimiawi yang dibawa mencakup ion hidrida (H–) yang dibawa oleh NAD atau NADP+. Namun. Contohnya.pula dengan substrat.Contoh enzim yang mengandung kofaktor adalah karbonat anhidrase. DAFTAR PUSTAKA : Shahib. 1992.com/enzim. ataupun substrat sekunder. Beberapa koenzim seperti riboflavin. sekitar 700 enzim diketahui menggunakan koenzim NADH. http://metabolismelink. tetapi terikat dengan kuat. formil. ataupun gugus metil yang dibawa oleh asam folat. gugus asetil yang dibawa oleh koenzim A.Dasar-dasar Fisiologi Tumbuhan.Enzim yang memerlukan kofaktor namun tidak terdapat kofaktor yang terikat dengannya disebut sebagai apoenzim ataupun apoprotein. metenil. Kebanyakan kofaktor tidak terikat secara kovalen dengan enzim.CITRA ADTYA BAKTI Lakitan Benyamin. gugus prostetik organik dapat pula terikat secara kovalen (contohnya tiamina pirofosfat pada enzim piruvat dehidrogenase). Pemahaman Seluk beluk Biokimia dan Penerapan Enzim. dan asam folat adalah vitamin. Bandung . adalah dapat dikatakan koenzim merupakan substrat yang khusus. Sebagai contoh. Apoenzim beserta dengan kofaktornya disebut holoenzim (bentuk aktif).ENZIM 2011 tempat aktif dan pada saat yang sama membentuk satu atau lebih ikatan koordinasi. nurhalin. tiamina. NADPH dan adenosina trifosfat.2010. b. Regenerasi serta pemeliharaan konsentrasi koenzim terjadi dalam sel. PT. dengan kofaktor seng terikat sebagai bagian dari tapak aktifnya. Istilah holoenzim juga dapat digunakan untuk merujuk pada enzim yang mengandung subunit protein berganda. Contoh koenzim mencakup NADH. Enzim. Pada kasus ini. Koenzim Koenzim adalah kofaktor berupa molekul organik kecil yang mentranspor gugus kimia atau elektron dari satu enzim ke enzim lainnya. Jakarta : Rajawali Pers _____. dan gugus metil yang dibawa oleh S-adenosilmetionina.freehostia. NADPH diregenerasi melalui lintasan pentosa fosfat. dan Sadenosilmetionina melalui metionina adenosiltransferase. ____.Oleh karena koenzim secara kimiawi berubah oleh aksi enzim.

2011.1 _____.mobi/id/Enzim?t=5. Semua di akses 17 april 2011 PORTOFOLIO 07: FISIOLOGI TUMBUHAN| 07 311 151 .crayonpedia. http://wapedia. Enzim. http://www. 2008.ENZIM 2011 Angelina F. 2011.org/mw/Enzim_12. Enzim. Enzim. http://fionaangelina.com/2008/09/14/enzim/hari _____.

You're Reading a Free Preview

Download
scribd
/*********** DO NOT ALTER ANYTHING BELOW THIS LINE ! ************/ var s_code=s.t();if(s_code)document.write(s_code)//-->