YONATHAN YUANANDA 06700060 Enzim dr.FY.

Widodo

BIOKIMIA ENZIM

ENZIM

Enzim berasal dari kata EN-ZYME yang mempunyai arti dalam ragi. Sehubungan dengan aktivitas enzim dalam ragi, semisal pada pembuatan tape ketan atau ketela dengan menggunakan ragi roti. Enzim merupakan suatu biokatalis, artinya suatu katalisator yang disintesis oleh organisme hidup. Secara structural enzim adalah protein, sehingga sifat-sifat protein dimiliki oleh enzim, seperti termolabil, rusak oleh logam berat (Ag,Pb,Hg), terganggu oleh perubahan pH. Menurut hukum michaelis menten enzim mempunyai kekhususan yaitu ³satu enzim satu substrat´.bila tidak mengikuti aturan yang diterapkan oleh michaelis menten tsb maka enzim tersebut dikatakan enzim Allosterik Aktivitasnya umumnya bersifat spesifik. Nomenklatur yang mula-mula digunakan sangat sederhana, yaitu dengan mencantumkan akhiran ase pada nama substrat di mana enzim itu bekerja. Misalnya proteinase : yaitu enzim yang bekerja pada protein, lipase : enzim yang bekerja pada lipid, dsb. Ada pula yang mencantumkan akhiran ase pada jenis reaksinya, missal oksidase yaitu enzim yang bereaksi secara oksidasi, reduktase yaitu enzim yang bereaksi secara reduksi.; sehingga IUB (International Union of Biochemistry) menganut satu aturan. Gugus bukan protein ini yang dinamakan kofaktor ada yang terikat kuat pada protein, ada pula yang tidak begitu kuat ikatannya. Gugus yang terikat kuat pada bagian protein, artinya sukar terurai dalam larutan disebut prostetik, sedangkan yang tidak begitu kuat ikatannya mudah dipisahkan secara dialisis disebut koenzim. Baik gugus prostetik maupun koenzim merupakan bagian enzim yang memungkinkan

d. yaitu : a. Digit keempat adalah enzim spesifik. sub kelas (digit kedua) dan subsubkelas (digit ketiga). Informasi tambahan. dengan penambahan µase¶ di belakangnya. Jadi.137 L-malat : NAD+ oksidoreduktase (dekarboksilasi). bila diperlukan utnuk menjelaskan reaksi. 1. Suatu enzim bekerja secara khas terhadap suatu substrat tertentu.1 menyatakan heksokinase atau ATP:D-heksosa 6-fosfotransferase. yaitu zat-zat yang diubah atau direaksikan oleh enzim. Karena itu disamping nama trivial (biasa) maka oleh Commisison on Enzymes of the International Union of Biochemistry telah ditetapkan pula tata nama yang sisitematik.7. Nama enzim terdiri dari 2 bagian.enzim bekerja terhadap substrat. Kelompok enzim yang mempunyai fungsi sejenis diberi nama menurut fungsinya. Reaksi dan enzim yang mengkatalisis reaksi tersebut membentuk enam kelas.1. misalnya hidrolase adalah kelompok enzim yang mempunyai fungsi sebagai katalis dalam reaksi hidrolisis. Kekhasan inilah ciri suatu enzim. disesuaikan dengan pembagian atau penggolongan enzim didasarkan pada fungsinya. Ini berbeda dengan katalis lain (bukan enzim) yang dapat . masing-masing mempunyai 4-13 subkelas. Substrat adalah senyawa yang bereaksi dengan bantuan enzim. Setiap enzim mempunyai nomor kode yang mencirikan tipe reaksi ke dalam kelas (digit pertama). Sebagai contoh enzim yang menguraikan urea (substrat) dinamakan urease. Nama pertama menunjukkan substrat. Nama kedua yang berakhir dengan akhiran ase menyatakan reaksi yang dikatalisis. dapat dituliskan dalam tanda kurung pada bagian akhir. sebuah enzim yang mengatalisis pemindahan fosfat dari ATP ke gugus hidroksil pada atom karbon keenam molekul glukosa. misal enzim yang mengkatalisis reaksi L-malat + NAD+ piruvat + CO2 + NADH + H+ diberi nama 1. EC 2. Tata Nama dan Kekhasan Enzim Secara umum nama tiap enzim disesuaikan dengan nama substratnya. b. c.1.

Suatu contoh tentang kekhasan ini misalnya enzim arginase bekerja terhadap L-argini dan tidak terhadap D-arginin. Fungsi dan Kerja Enzim Fungsi sutu enzim ialah sebagai katalis untuk suatu proses biokimia yang terjadi dalam sel maupun di luar sel. Sebaliknya penguraian senyawa AB menjadi A dan B mengeluarkan energi sebesar P pula. makin sukar terjadinya suatu reaksi. yang disebut energi aktivasi. Suatu enzim dapat mempercepat reaksi 108 sampai 1011 kali lebih cepat daripada apabila reaksi tersebut dilakukan tanpa katalis. harga energi aktivasi diperkecil atau . Ada juga enzim yang bekrja terhadap lebih dari suatu substrat namun enzim tersebut tetap mempunyai kekhasan tertentu. Maikn besar harga a. tetapi tidak dapat menghidrolisir substrat lain yang bukan ester. Seperti juga katalis lainnya. Misalnya pembentukan ikatan antara senyawa A dengan senyawa B menjadi senyawa AB akan mengeluarkan energi. Enzim urease hanya bekerja terhadap berbagai macam reaksi. Untuk pembentukan AB aktif ini membutuhkan energi sebesar a. misalnya enzim esterase dapa menghidrolisir beberapa eseter asam lemak. Dngan adanya katalis atau enzim. tetapi harus terbentuk senyawa AB aktif.bekerja terhadap berbagai macam reaksi. Jadi enzim dapat berfungsi sebagai katalis yang sangat efisien. yaitu selisih energi antara A dan B dengan AB. 2. Karena adanya kekhasan ini maka enzim dapat digunakan untuk memisahkan komponen D dari L pada suatu campuran rasemik. maka enzim dapat menurunkan energi aktivasi suatu reaksi kimia. Enzim urease hanya bekerja terhadap urea sebagai substratnya. Terjadinya senyawa AB dari A dan B membutuhkan energi sebesar p. Terurainya senyawa AB tidak dapat berjalan dengan sendirinya. di samping mempunyai derajat kekhasan yang tinggi. Suatu enzim dikatakan mempunyai kekhasan nisbi apabila ia dapat bekerja terhadap beberapa substrat misalnya esterase dan D-asam amino oksidase yang dapat bekerja Dasam amino dan L-asam amino tetapi berbeda kecepatannya. Reaksi kimia ada yang membutuhkan energi (reaksi endergonik) dan ada juga yang menghasilkan energi atau mengeluarkan energi (reaksi eksergonik).

Suatu enzim mempunyai ukuran yang lebih besar daripada substrat.Enzim tidak merubah enrgi aktivasi. sebab apabila tergantung konsentrasi substrat (S).diturunkan. Hubungan antara dengan enzim hanya terjadi pada suatu bagian atau tempat saja. Dengan demikian akan dapat memudahkan atau mempercepat terjadinya suatu reaksi. b. arginase dan lain-lain. Oleh karena itu seluruh bagian enzim dapat berhubungan dengan substrat. sedangkan masingmasing enzim diberi nama menurut substratnya. maka penambahan konsentrasi substrat akan menghasilkan pertambahan kecepatan reaksi yang apabila digambarkan akan merupakan garis lurus. Kompleks enzim substrat Untuk dapat bekerja pada suatu zat atau substrat harus ada hubungan atau kontak antara enzim dengan substrat. a. tripsin dan lain-lain. Secara sederhana hipotesis Michaelis dan Menten itu dapat dituliskan sebagai berikut Enzim (E) + Substrat (S) kompleks enzim-substrat (ES) Enzim (E) + Hasil reaksi (P) Michaelis dan Menten berkesimpulan bahwa kecepatan reaksi tergantung pada konsentrasi kompleks enzim-substrat (ES). Di samping itu ada pula beberapa enzim yang dikenal dengan nama lainnya misalnya pepsin. Persamaaan Michaelis ± Menten Leonor Michaelis dan Maude Menten pada tahun 1913 mengajukan hipotesis bahwa dalam reaksi enzim terjadi dahulu kompleks enzim-substrat yang kemudian menghasilkan hasil reaksi dan enzim kembali. Tempat atau bagian enzim yang mengadakan hubungan atau kontak dengan substrat dinamai bagian aktif atau active site. misalnya urease. 3. Oleh Commission on Enzymes of . Penggolongan Enzim Enzim digolongkan menurut reaksi yang diikutinya.

Contoh enzim golongan ini antara lain dekarboksilase. Dehidrogenase bekerja pada reaksireaksi dehidrogenase. dan yang memecah ikatan peptide. yaitu yang memecah ester atau esterase. enzim dibagi dalam enam golongan besar. dan amino hidroksimetiltransferase. yaitu reaksi pengambilan atom hidrogen dari suatu senyawa (donor). asiltranferase tranferase atau disebut juga transaminase. lipase. karboksi peptidase. Hidrogen yang dilepas diterima oleh senyawa lain (akseptor). hidrolase. karboksiltranferase. pepsin tripsin dan krimotripsin. isomerase. ialah metiltransferase. a. Ada tiga jenis hidrolase. Tranferase Enzim yang termasuk golongan ini bekerja sebagai katalis pada reaksi pemindahan suatu gugus dari suatu senyawa kepada senyawa lain. amino peptidase. liase. Penggolongan ini didasarkan atas reaksi kimia dimana enzim memegang peranan. tranferase. Contoh enzim golongan ini adalah esterase. . dan ligase. aldolase dan hidratase. amylase. b. Hidrolase Enzim yang termasuk golongan ini bekerja sebagai katalis pada reaksi hidrolisis. Beberapa contoh enzim yang termasuk golongan ini.the International Union of Biochemistry. c. Oksidoreduktase Enzim-enzim yang termasuk golongan ini dapat dibagi dalam dua bagian yaitu dehidrogenase dan oksidase. memecah glikosida. Liase Enzim yang termasuk golongan ini mempunyai peranan penting dalam reaksi pemisahan suatu gugus dari suatu substrat (bukan cara hidrolisis) atau sebaliknya. fosfatase. yaitu : oksidoreduktase. d.

Di samping itu. Konsentarsi enzim Pada suatu konsentrasi substrat tertentu. Akan tetapi pada batas konsentrasi tertentu. Faktor-faktor yang Mempengaruhi Kerja Enzim Ada bebeerapa faktor yang mempengaruhi kerja enzim. karena enzim adalah suatu protein. atau C-C. Contoh enzim golongan ini antara lain glutamine sintetase dan piruvat karboksilase. maka pertambahan konsentrasi substrat akan menaikkan kecepatan reaksi. tidak terjadi kenaikan kecepatan reaksi walaupun konsentrasi substrat diperbesar. Suhu Pada suhu rendah reaksi kimia berlangsung lambat. C-S.e. Konsentarsi Substrat Hasil eksperimen menunjukkan bahwa dengan konsentrasi enzim yang tetap. misalnya reaksi perubahan glukosa menjadi fruktosa. Ligase Enzim yang termasuk golongan ini bekerja pada reaksi-reaksi penggabungan dua molekul. c. f. kecepatan reaksi bertambah dengan bertambahnya konsentrasi enzim. Oleh karena itu enzim-enzim tersebut juga dinamakan sintetase. Ikatan yang terbentuk dari penggabungan tersebut adalah ikatan C-O. C-N. perubahan senyawa L menjadi senyawa D. Isomerase Enzim yang termasuk golongan ini bekerja pada perubahan intramolekuler. b. yaitu : a. senyawa sis menjadi senyawa trans dan lain-lain. 4. sedangkan pada suhu yang lebih tinggi reaksi berlangsung lebih cepat. maka kenaikan suhu dapat menyebabkan terjadinya proses denaturasi. sehingga bagian aktif enzim akan terganggu dan .

maka akan terjadi suatu titik optimum. Pengaruh Inhibitor Molekul atau ion yang dapat menghambat reaksi pembentukan kompleks enzim-substrat disebut inhibitor. ion negative atau ion bermuatan ganda (zwitter ion). Oleh karena ada dua pengaruh yang berlawanan. Tinggi rendahnya pH juga dapat menyebabkan denaturasi yang dapat menurunkan aktifitas enzim. Komponen ini secara umum disebut kofaktor. Kofaktor ini dibagi tiga kelompok. Kenaikan suhu sebelum terjadinya proses denaturasi dapat menaikkan kecepatan reaksi. Dengan demikian perubahan pH lingkungan akan berpengaruh terhadap efektifitas bagian aktif enzim dalam membentuk kompleks enzim substrat. Pengaruh pH Struktur ion enzim tergantung pada pH lingkungan. koenzim dan aktivator.dengan demikian konsentrasi efektif enzim menjadi berkurang dan kecepatan reaksinya pun menurun. Aktivator pada umumnya ialah ion-ion logam . NADP. Gugus prostetik adalah kelompok kofaktor yang terikat pada enzim dan tidak mudah terlepas dari enzimnya. 5. asam tetra hidrofosfat. tahan terhadap panas. yang mudah terdisosiasi dan dapat dipisahkan dari enzimnya dengan cara dialisis. d. Enzim dapat berbentuk ion positif. tiamin pirofosfat dan ATP. e. yaitu gugus prostetik. Koenzim Sejumlah besar enzim membutuhkan suatu komponen lain untuk dapat berfungsi sebagai katalis. contohnya flavin adenine dinukleotida yang merupakan gugus prostetik yang terikat pada enzim suksinat dehidrogenase. sehingga diperlukan suatu pH optimum yang dapat menyebabkan kecepatan reaksi enzim yang paling tinggi. contohnya adalah NAD. Suatu koenzim adalah molekul organik kecil. Namun kenaikan suhu pada saat terjadinya denaturasi akan mengurangi kecepatan reaksi. yaitu suhu yang paling tepat bagi suatu proses reaksi yang menggunakan enzim tersebut.

Koenzim dari vitamin B6 ialah piridoksalfosfat dan piridoksaminofosfat. berperan dalam reaksi pemisahan gugus asil. Biotin adalah vitamin yang terdapat dalam hati dan berikatan dengan suatu protein. Niasin. Molekul riboflavin atau vitamin B2 terdiri atas D ribitol yang terikat pada cincin issoaloksazon yang tersubstitusi. asam alpa keto oksidase. b. Koenzim yang berasal dari vitamin B1 ialah tiaminifosfat (TPP) dan berperan dalam reaksi yang menggunakan enzim alpa keto dekarboksilase. Bakteri dalam usus memproduksi asam fosfat dalam jumlah kecil. c. Mn++. Molekul nikotinamida terdapat sebagai bagian dari molekul NAD+. berfungsi sebagai kofaktor pada enzim piruvat dehidrogenase dan ketoglutarat dehidrogenase. Vitamin ini dikenal sebagai faktor pertumbuhan. transketolase dan fosfo ketolase. Vitamin B6 terdiri dari tiga senyawa yaitu piridoksal. Kekurangan vitamin B1 akan mengakibatkan penyakit beri-beri. piridoksin dan piridoksamin. Beberapa koenzim mempunyai struktur yang mirip dengan vitamin bahkan menjadi bagian dari molekul vitamin tersebut. Asam folat dan derivatnya terdapat banyak dalam alam. d. f. g.yang terikat atau mudah terlepas dari enzim. Tiamin atau vitamin B1 umumnya terdapat dalam keadaan bebas dalam beras atau gandum. Asam lipoat adalah suatu vitamin yang juga merupakan faktor pertumbuhan dan terdapat dalam hati. Kekurangan vitamin B6 dapat mengakibatkan dermatitis (penyakit kulit) dan gangguan pada sistem saraf pusat. Mg++. Koenzim yang berasal . Biotin berfungsi sebagai koenzim dalam reaksi karboksilasi. NADP+. Cu++ atau Zn++. contohnya aktivator logam adalah K++. e. Kekurangan niasin akan mengakibatkan pellagra pada manusia. Hubungan antara vitamin dengan koenzim tamapak pada contoh berikut : a. Asam ini terdapat dalam dua bentuk teroksidasi dan tereduksi. Molekul riboflavin merupakan bagian dari molekul FAD. merupakan nama vitamin yang berupa molekul nikotinamida atau asam nikotinat.

ISOZIM Adalah Enzim dengan sifat-sifat kimia dan fisika yang berbeda tetapi mempunyai aktivitas katalitik yang sama Contoh Isozim : laktat dehidrogenase pada hati tikus (mengubah asam keto piruvat menjadi asam laktat) ‡ Proporsinya berubah secara bermakna dalam keadaan patologik ‡ Berbeda pada struktur kuartener ‡ Molekul oligomer terdiri dari 4 protomer dari 2 jenis. Fungsi vitamin B12 adalah bekerja pada beberapa reaksi anatara lain reaksi pemecahan ikatan C-C. misalnya heksokinase dan piruvat kinase berperan dalam metabolisme karbohidrat. maka ATP akan berubah menjadi adenosine difosfat (ADP) juga energi yang digunakan untuk reaksi lain. yaitu adenosine trifosfat atau ATP. serin dan glisin. vitamin ini diperlukan oleh tubuh sebagai faktor pertumbuhan. dan ikatan C-N dengan enzim mutase dan dehidrase. Di samping koenzim yang mempunyai hubungan struktural dengan vitamin. Peranan FH4 ialah sebagai pembawa unit senyawa satu atom karbon yang berguna dalam biosintesis purin. ATP berfungsi sebagai koenzim yang memindahkan gugus fosfat. Asam pantotenat terdapat dalam alam sebagai komponen dalam molekul koenzim A. h. khususnya dalam biosintesis asam lemak. . Koenzim A berperan penting sebagai pembawa gugus asetil. ikatan C-O. Koenzim ini termasuk golongan senyawa berenergi tinggi. Vitamin B12 sebagaimana diisolasi dari hati adalah sianokobalamina.dari vitamin ini ialah asam tetrahidrofosfat (FH4). Bila ATP melepaskan 1 gugus fosfat. i. ada pula koenzim yang tidak berhubungan dnegan vitamin. ATP bersama dengan enzim kinase. H dan M ‡ Molekul tetrametrik memiliki aktivitas katalitik.

Amilase & Lipase . Enzim Plasma Non Fungsional: . Sebagai contoh. viral hepatitis infark myokard.ALT=SGPT infark myokard.AST=SGOT . .IUB 1u = enzim yg mengkatalisis pembentukan 1 mikromol produk per menit Enzim dapat mengatalisasi reaksi dengan kelajuan mencapai jutaan reaksi per detik.g-Glutamil Transpeptidase . Kholinesterase. viral hepatitis pankreatitis liver diseases .Alkali Fosfatase penyakit jantung kanker prostat penyakit obstruksi pd hepar.Laktat dehidrogenase . Karena konstanta kespesifikan mencermikan kemampuan katalitik dan afinitas.FUNGSI DIAGNOSTIK Enzim Plasma Fungsional: . proenzim hemostasis. Efisiensi suatu enzim diekspresikan oleh kcat/Km. apabila enzim tersebut ditambahkan.Acid Fosfatase . Data laju yang digunakan dalam analisis kinetika didapatkan dari asai enzim. reaksi yang dikatalisasi oleh enzim orotidina 5'-fosfat dekarboksilase akan memerlukan waktu 78 juta tahun untuk mengubah 50% substrat menjadi produk. tanpa keberadaan enzim. Namun. ia . Ia juga disebut sebagai konstanta kespesifikan dan memasukkan tetapan kelajuan semua langkah reaksi. kelainan tulang KINETIKA ENZIM Kinetika enzim menginvestigasi bagaimana enzim mengikat substrat dengan mengubahnya menjadi produk. proses ini hanya memerlukan waktu 25 milidetik.LPL.

KM Adalah suatu konstanta kecepatan enzim Semisal Heksokinase glukosa = 0. MAKA DIBEDAKAN 2 MACAM INHIBITOR a.dapat digunakan untuk membandingkan enzim yang satu dengan enzim yang lain. Inhibitor non kompetitif reversible y y y y tidak ada persaingan antara S dan I menurunkan Vmaks.15 Hal ini berarti enzim tersebut lebih suka pada KM yang kecil yaitu Glukosa Nilai KM yang kecil bias diartikan juga mempunyai Afinitas yang besar Enzim enzim lebih suka bereaksi dengan pH yang optimum yaitu 6.5-7 Enzim juga lebih suka bereaksi pada suhu yang optimum. ataupun enzim yang sama dengan substrat yang berbeda. struktur mirip dengan substrat sifat : reversible kerja inhibitor Enz + PEnz¢EnzI (inactive) ²² Enz EnzS (active) Enz + P¢²² b. malonat tdk dapat. inhibitor kompetitif atau analog substrat y y y y y mempunyai bentuk molekul yang mirip substrat misal : malonat(I) dgn suksinat (S) thd suksinat dehidrogenase suksinat dpt dihidrolisis menjadi fumarat. tetapi tidak mempengaruhi Km terbentuk komplek EnzS dan EnzIS sifat : irreversibel . terjadi pada daerah katalitik.16 fruktosa = 1. BERDASARKAN DAYA KERJANYA.

Pada kesimpulanya enzim ini mempunyai tempat ikatan dengan substrat dan tempat ikatan dengan Allosterik. Peristiwa Allosterik adalah peristiwa suatu pengendalian Homeiostasis LAJU REAKSI ENZIMATIK y y y Dalam bahasan kali ini bisa kita simpulkan tentang pengendalian sintesis dan degradasi yaitu dengan artian yang lebih mudah: Yaitu apabila jumlah yang diperlukan meningkat maka produksi akan ditingkatkan juga. Akan tetapi bila jumlahnya mencukupi atau sudah cukup maka kegiatan produksinya akan dihentikan.Enzim ini juga bersifat MULTI LIGAN yaitu bila sudah mengikat 1 S maka akan mempermudah pengikatan S berikutnya.yang umumnya oligomerik. Pengendalian sintesa enzim pada prokariota Sebagai contoh kita misalkan dengan typhimurium untuk kelangsungan hidupnya diperlukan makan histidin/leusin .Enzim jenis ini dapat mengikat lebih dari satu molekul S yang dengan ini menunjukkan kooperatifitasnya.ENZIM ALLOSTERIK Adalah enzim yang tidak mengikuti kaidah michaelis menten yaitu enzim tersebut bisa berikatan dengan lebih dari satu substrat.

.FOSFO ENZIM Adalah suatu enzim yang akan aktif bila sudah ditempeli fosfor(P).Enzim jenis seperti ini tidak memakai energi kinetic DEFOSFO ENZIM Adalah kebalikan dari fosfo enzim yaitu bila enzim tersebut ditempeli fosfor akan menjadi bentuk inaktif oleh karena itu untuk menjadi enzim yang aktif enzim tersebut harus melepas ikatan fosfornya.

Sign up to vote on this title
UsefulNot useful