YONATHAN YUANANDA 06700060 Enzim dr.FY.

Widodo

BIOKIMIA ENZIM

ENZIM

Enzim berasal dari kata EN-ZYME yang mempunyai arti dalam ragi. Sehubungan dengan aktivitas enzim dalam ragi, semisal pada pembuatan tape ketan atau ketela dengan menggunakan ragi roti. Enzim merupakan suatu biokatalis, artinya suatu katalisator yang disintesis oleh organisme hidup. Secara structural enzim adalah protein, sehingga sifat-sifat protein dimiliki oleh enzim, seperti termolabil, rusak oleh logam berat (Ag,Pb,Hg), terganggu oleh perubahan pH. Menurut hukum michaelis menten enzim mempunyai kekhususan yaitu ³satu enzim satu substrat´.bila tidak mengikuti aturan yang diterapkan oleh michaelis menten tsb maka enzim tersebut dikatakan enzim Allosterik Aktivitasnya umumnya bersifat spesifik. Nomenklatur yang mula-mula digunakan sangat sederhana, yaitu dengan mencantumkan akhiran ase pada nama substrat di mana enzim itu bekerja. Misalnya proteinase : yaitu enzim yang bekerja pada protein, lipase : enzim yang bekerja pada lipid, dsb. Ada pula yang mencantumkan akhiran ase pada jenis reaksinya, missal oksidase yaitu enzim yang bereaksi secara oksidasi, reduktase yaitu enzim yang bereaksi secara reduksi.; sehingga IUB (International Union of Biochemistry) menganut satu aturan. Gugus bukan protein ini yang dinamakan kofaktor ada yang terikat kuat pada protein, ada pula yang tidak begitu kuat ikatannya. Gugus yang terikat kuat pada bagian protein, artinya sukar terurai dalam larutan disebut prostetik, sedangkan yang tidak begitu kuat ikatannya mudah dipisahkan secara dialisis disebut koenzim. Baik gugus prostetik maupun koenzim merupakan bagian enzim yang memungkinkan

Kekhasan inilah ciri suatu enzim. disesuaikan dengan pembagian atau penggolongan enzim didasarkan pada fungsinya. Nama enzim terdiri dari 2 bagian.1 menyatakan heksokinase atau ATP:D-heksosa 6-fosfotransferase.1. Suatu enzim bekerja secara khas terhadap suatu substrat tertentu. Ini berbeda dengan katalis lain (bukan enzim) yang dapat . dapat dituliskan dalam tanda kurung pada bagian akhir. bila diperlukan utnuk menjelaskan reaksi. Jadi. Digit keempat adalah enzim spesifik.1. misal enzim yang mengkatalisis reaksi L-malat + NAD+ piruvat + CO2 + NADH + H+ diberi nama 1.137 L-malat : NAD+ oksidoreduktase (dekarboksilasi). Nama kedua yang berakhir dengan akhiran ase menyatakan reaksi yang dikatalisis. sub kelas (digit kedua) dan subsubkelas (digit ketiga). Sebagai contoh enzim yang menguraikan urea (substrat) dinamakan urease. d. Substrat adalah senyawa yang bereaksi dengan bantuan enzim. 1. EC 2. Karena itu disamping nama trivial (biasa) maka oleh Commisison on Enzymes of the International Union of Biochemistry telah ditetapkan pula tata nama yang sisitematik. c. Reaksi dan enzim yang mengkatalisis reaksi tersebut membentuk enam kelas. yaitu zat-zat yang diubah atau direaksikan oleh enzim. Setiap enzim mempunyai nomor kode yang mencirikan tipe reaksi ke dalam kelas (digit pertama).enzim bekerja terhadap substrat. Kelompok enzim yang mempunyai fungsi sejenis diberi nama menurut fungsinya. misalnya hidrolase adalah kelompok enzim yang mempunyai fungsi sebagai katalis dalam reaksi hidrolisis. masing-masing mempunyai 4-13 subkelas. Informasi tambahan. Tata Nama dan Kekhasan Enzim Secara umum nama tiap enzim disesuaikan dengan nama substratnya. Nama pertama menunjukkan substrat. dengan penambahan µase¶ di belakangnya. yaitu : a.7. sebuah enzim yang mengatalisis pemindahan fosfat dari ATP ke gugus hidroksil pada atom karbon keenam molekul glukosa. b.

Terjadinya senyawa AB dari A dan B membutuhkan energi sebesar p. misalnya enzim esterase dapa menghidrolisir beberapa eseter asam lemak. makin sukar terjadinya suatu reaksi. Ada juga enzim yang bekrja terhadap lebih dari suatu substrat namun enzim tersebut tetap mempunyai kekhasan tertentu. Sebaliknya penguraian senyawa AB menjadi A dan B mengeluarkan energi sebesar P pula. yaitu selisih energi antara A dan B dengan AB. Dngan adanya katalis atau enzim. yang disebut energi aktivasi. Terurainya senyawa AB tidak dapat berjalan dengan sendirinya. Reaksi kimia ada yang membutuhkan energi (reaksi endergonik) dan ada juga yang menghasilkan energi atau mengeluarkan energi (reaksi eksergonik). Suatu contoh tentang kekhasan ini misalnya enzim arginase bekerja terhadap L-argini dan tidak terhadap D-arginin. Karena adanya kekhasan ini maka enzim dapat digunakan untuk memisahkan komponen D dari L pada suatu campuran rasemik. Suatu enzim dikatakan mempunyai kekhasan nisbi apabila ia dapat bekerja terhadap beberapa substrat misalnya esterase dan D-asam amino oksidase yang dapat bekerja Dasam amino dan L-asam amino tetapi berbeda kecepatannya. Maikn besar harga a. Seperti juga katalis lainnya. harga energi aktivasi diperkecil atau . Enzim urease hanya bekerja terhadap berbagai macam reaksi. di samping mempunyai derajat kekhasan yang tinggi. Jadi enzim dapat berfungsi sebagai katalis yang sangat efisien. Fungsi dan Kerja Enzim Fungsi sutu enzim ialah sebagai katalis untuk suatu proses biokimia yang terjadi dalam sel maupun di luar sel. Untuk pembentukan AB aktif ini membutuhkan energi sebesar a. maka enzim dapat menurunkan energi aktivasi suatu reaksi kimia. tetapi harus terbentuk senyawa AB aktif. 2. Enzim urease hanya bekerja terhadap urea sebagai substratnya. Misalnya pembentukan ikatan antara senyawa A dengan senyawa B menjadi senyawa AB akan mengeluarkan energi.bekerja terhadap berbagai macam reaksi. Suatu enzim dapat mempercepat reaksi 108 sampai 1011 kali lebih cepat daripada apabila reaksi tersebut dilakukan tanpa katalis. tetapi tidak dapat menghidrolisir substrat lain yang bukan ester.

Suatu enzim mempunyai ukuran yang lebih besar daripada substrat.Enzim tidak merubah enrgi aktivasi. Oleh Commission on Enzymes of . Penggolongan Enzim Enzim digolongkan menurut reaksi yang diikutinya. Tempat atau bagian enzim yang mengadakan hubungan atau kontak dengan substrat dinamai bagian aktif atau active site. Hubungan antara dengan enzim hanya terjadi pada suatu bagian atau tempat saja. misalnya urease. tripsin dan lain-lain. b. Persamaaan Michaelis ± Menten Leonor Michaelis dan Maude Menten pada tahun 1913 mengajukan hipotesis bahwa dalam reaksi enzim terjadi dahulu kompleks enzim-substrat yang kemudian menghasilkan hasil reaksi dan enzim kembali. Di samping itu ada pula beberapa enzim yang dikenal dengan nama lainnya misalnya pepsin. Secara sederhana hipotesis Michaelis dan Menten itu dapat dituliskan sebagai berikut Enzim (E) + Substrat (S) kompleks enzim-substrat (ES) Enzim (E) + Hasil reaksi (P) Michaelis dan Menten berkesimpulan bahwa kecepatan reaksi tergantung pada konsentrasi kompleks enzim-substrat (ES). Oleh karena itu seluruh bagian enzim dapat berhubungan dengan substrat. maka penambahan konsentrasi substrat akan menghasilkan pertambahan kecepatan reaksi yang apabila digambarkan akan merupakan garis lurus. sedangkan masingmasing enzim diberi nama menurut substratnya. sebab apabila tergantung konsentrasi substrat (S). arginase dan lain-lain. Kompleks enzim substrat Untuk dapat bekerja pada suatu zat atau substrat harus ada hubungan atau kontak antara enzim dengan substrat. Dengan demikian akan dapat memudahkan atau mempercepat terjadinya suatu reaksi. 3. a.diturunkan.

Penggolongan ini didasarkan atas reaksi kimia dimana enzim memegang peranan. aldolase dan hidratase. amylase. Hidrogen yang dilepas diterima oleh senyawa lain (akseptor). Oksidoreduktase Enzim-enzim yang termasuk golongan ini dapat dibagi dalam dua bagian yaitu dehidrogenase dan oksidase. Tranferase Enzim yang termasuk golongan ini bekerja sebagai katalis pada reaksi pemindahan suatu gugus dari suatu senyawa kepada senyawa lain. Hidrolase Enzim yang termasuk golongan ini bekerja sebagai katalis pada reaksi hidrolisis. karboksiltranferase. tranferase. dan yang memecah ikatan peptide. ialah metiltransferase. enzim dibagi dalam enam golongan besar. dan ligase. Liase Enzim yang termasuk golongan ini mempunyai peranan penting dalam reaksi pemisahan suatu gugus dari suatu substrat (bukan cara hidrolisis) atau sebaliknya. lipase. d. dan amino hidroksimetiltransferase. Contoh enzim golongan ini antara lain dekarboksilase. Contoh enzim golongan ini adalah esterase. karboksi peptidase. yaitu : oksidoreduktase. c. liase. Dehidrogenase bekerja pada reaksireaksi dehidrogenase. yaitu reaksi pengambilan atom hidrogen dari suatu senyawa (donor). yaitu yang memecah ester atau esterase.the International Union of Biochemistry. Beberapa contoh enzim yang termasuk golongan ini. amino peptidase. b. a. isomerase. . Ada tiga jenis hidrolase. memecah glikosida. hidrolase. asiltranferase tranferase atau disebut juga transaminase. fosfatase. pepsin tripsin dan krimotripsin.

Contoh enzim golongan ini antara lain glutamine sintetase dan piruvat karboksilase. kecepatan reaksi bertambah dengan bertambahnya konsentrasi enzim. Ligase Enzim yang termasuk golongan ini bekerja pada reaksi-reaksi penggabungan dua molekul. C-N. perubahan senyawa L menjadi senyawa D. Konsentarsi enzim Pada suatu konsentrasi substrat tertentu. Suhu Pada suhu rendah reaksi kimia berlangsung lambat. f. sedangkan pada suhu yang lebih tinggi reaksi berlangsung lebih cepat. Isomerase Enzim yang termasuk golongan ini bekerja pada perubahan intramolekuler. atau C-C.e. 4. maka kenaikan suhu dapat menyebabkan terjadinya proses denaturasi. Faktor-faktor yang Mempengaruhi Kerja Enzim Ada bebeerapa faktor yang mempengaruhi kerja enzim. misalnya reaksi perubahan glukosa menjadi fruktosa. senyawa sis menjadi senyawa trans dan lain-lain. maka pertambahan konsentrasi substrat akan menaikkan kecepatan reaksi. Oleh karena itu enzim-enzim tersebut juga dinamakan sintetase. yaitu : a. C-S. Ikatan yang terbentuk dari penggabungan tersebut adalah ikatan C-O. c. Konsentarsi Substrat Hasil eksperimen menunjukkan bahwa dengan konsentrasi enzim yang tetap. b. sehingga bagian aktif enzim akan terganggu dan . tidak terjadi kenaikan kecepatan reaksi walaupun konsentrasi substrat diperbesar. Di samping itu. karena enzim adalah suatu protein. Akan tetapi pada batas konsentrasi tertentu.

Kenaikan suhu sebelum terjadinya proses denaturasi dapat menaikkan kecepatan reaksi. yang mudah terdisosiasi dan dapat dipisahkan dari enzimnya dengan cara dialisis. Namun kenaikan suhu pada saat terjadinya denaturasi akan mengurangi kecepatan reaksi. yaitu gugus prostetik. e. ion negative atau ion bermuatan ganda (zwitter ion). Pengaruh pH Struktur ion enzim tergantung pada pH lingkungan. Oleh karena ada dua pengaruh yang berlawanan. NADP. contohnya adalah NAD. Gugus prostetik adalah kelompok kofaktor yang terikat pada enzim dan tidak mudah terlepas dari enzimnya. Komponen ini secara umum disebut kofaktor. Dengan demikian perubahan pH lingkungan akan berpengaruh terhadap efektifitas bagian aktif enzim dalam membentuk kompleks enzim substrat. yaitu suhu yang paling tepat bagi suatu proses reaksi yang menggunakan enzim tersebut. maka akan terjadi suatu titik optimum. contohnya flavin adenine dinukleotida yang merupakan gugus prostetik yang terikat pada enzim suksinat dehidrogenase. 5. Koenzim Sejumlah besar enzim membutuhkan suatu komponen lain untuk dapat berfungsi sebagai katalis. tiamin pirofosfat dan ATP. Aktivator pada umumnya ialah ion-ion logam . Pengaruh Inhibitor Molekul atau ion yang dapat menghambat reaksi pembentukan kompleks enzim-substrat disebut inhibitor. sehingga diperlukan suatu pH optimum yang dapat menyebabkan kecepatan reaksi enzim yang paling tinggi. Kofaktor ini dibagi tiga kelompok. Tinggi rendahnya pH juga dapat menyebabkan denaturasi yang dapat menurunkan aktifitas enzim. Suatu koenzim adalah molekul organik kecil. tahan terhadap panas. koenzim dan aktivator. asam tetra hidrofosfat.dengan demikian konsentrasi efektif enzim menjadi berkurang dan kecepatan reaksinya pun menurun. d. Enzim dapat berbentuk ion positif.

berperan dalam reaksi pemisahan gugus asil. merupakan nama vitamin yang berupa molekul nikotinamida atau asam nikotinat. b. c. Hubungan antara vitamin dengan koenzim tamapak pada contoh berikut : a. Asam lipoat adalah suatu vitamin yang juga merupakan faktor pertumbuhan dan terdapat dalam hati. d. Vitamin ini dikenal sebagai faktor pertumbuhan. Kekurangan vitamin B6 dapat mengakibatkan dermatitis (penyakit kulit) dan gangguan pada sistem saraf pusat. Biotin adalah vitamin yang terdapat dalam hati dan berikatan dengan suatu protein. Niasin. Tiamin atau vitamin B1 umumnya terdapat dalam keadaan bebas dalam beras atau gandum. Mn++. NADP+. Koenzim yang berasal dari vitamin B1 ialah tiaminifosfat (TPP) dan berperan dalam reaksi yang menggunakan enzim alpa keto dekarboksilase. Bakteri dalam usus memproduksi asam fosfat dalam jumlah kecil. Cu++ atau Zn++. e. Koenzim yang berasal . Molekul nikotinamida terdapat sebagai bagian dari molekul NAD+. f. Vitamin B6 terdiri dari tiga senyawa yaitu piridoksal. asam alpa keto oksidase. Mg++. Kekurangan vitamin B1 akan mengakibatkan penyakit beri-beri. Koenzim dari vitamin B6 ialah piridoksalfosfat dan piridoksaminofosfat. g. Kekurangan niasin akan mengakibatkan pellagra pada manusia. piridoksin dan piridoksamin. Asam ini terdapat dalam dua bentuk teroksidasi dan tereduksi. Asam folat dan derivatnya terdapat banyak dalam alam. Molekul riboflavin merupakan bagian dari molekul FAD. Biotin berfungsi sebagai koenzim dalam reaksi karboksilasi. contohnya aktivator logam adalah K++.yang terikat atau mudah terlepas dari enzim. Beberapa koenzim mempunyai struktur yang mirip dengan vitamin bahkan menjadi bagian dari molekul vitamin tersebut. Molekul riboflavin atau vitamin B2 terdiri atas D ribitol yang terikat pada cincin issoaloksazon yang tersubstitusi. berfungsi sebagai kofaktor pada enzim piruvat dehidrogenase dan ketoglutarat dehidrogenase. transketolase dan fosfo ketolase.

Asam pantotenat terdapat dalam alam sebagai komponen dalam molekul koenzim A. serin dan glisin. vitamin ini diperlukan oleh tubuh sebagai faktor pertumbuhan. . ISOZIM Adalah Enzim dengan sifat-sifat kimia dan fisika yang berbeda tetapi mempunyai aktivitas katalitik yang sama Contoh Isozim : laktat dehidrogenase pada hati tikus (mengubah asam keto piruvat menjadi asam laktat) ‡ Proporsinya berubah secara bermakna dalam keadaan patologik ‡ Berbeda pada struktur kuartener ‡ Molekul oligomer terdiri dari 4 protomer dari 2 jenis. ATP bersama dengan enzim kinase. ada pula koenzim yang tidak berhubungan dnegan vitamin. Bila ATP melepaskan 1 gugus fosfat. misalnya heksokinase dan piruvat kinase berperan dalam metabolisme karbohidrat. maka ATP akan berubah menjadi adenosine difosfat (ADP) juga energi yang digunakan untuk reaksi lain. i.dari vitamin ini ialah asam tetrahidrofosfat (FH4). h. Koenzim ini termasuk golongan senyawa berenergi tinggi. yaitu adenosine trifosfat atau ATP. Koenzim A berperan penting sebagai pembawa gugus asetil. Fungsi vitamin B12 adalah bekerja pada beberapa reaksi anatara lain reaksi pemecahan ikatan C-C. Vitamin B12 sebagaimana diisolasi dari hati adalah sianokobalamina. ATP berfungsi sebagai koenzim yang memindahkan gugus fosfat. Peranan FH4 ialah sebagai pembawa unit senyawa satu atom karbon yang berguna dalam biosintesis purin. dan ikatan C-N dengan enzim mutase dan dehidrase. khususnya dalam biosintesis asam lemak. H dan M ‡ Molekul tetrametrik memiliki aktivitas katalitik. Di samping koenzim yang mempunyai hubungan struktural dengan vitamin. ikatan C-O.

viral hepatitis infark myokard. Ia juga disebut sebagai konstanta kespesifikan dan memasukkan tetapan kelajuan semua langkah reaksi. proenzim hemostasis. proses ini hanya memerlukan waktu 25 milidetik. Sebagai contoh. Kholinesterase. tanpa keberadaan enzim. reaksi yang dikatalisasi oleh enzim orotidina 5'-fosfat dekarboksilase akan memerlukan waktu 78 juta tahun untuk mengubah 50% substrat menjadi produk.Acid Fosfatase .AST=SGOT .FUNGSI DIAGNOSTIK Enzim Plasma Fungsional: . ia . Karena konstanta kespesifikan mencermikan kemampuan katalitik dan afinitas. Namun. kelainan tulang KINETIKA ENZIM Kinetika enzim menginvestigasi bagaimana enzim mengikat substrat dengan mengubahnya menjadi produk.Laktat dehidrogenase .g-Glutamil Transpeptidase .Alkali Fosfatase penyakit jantung kanker prostat penyakit obstruksi pd hepar. Data laju yang digunakan dalam analisis kinetika didapatkan dari asai enzim.LPL. viral hepatitis pankreatitis liver diseases . Enzim Plasma Non Fungsional: .IUB 1u = enzim yg mengkatalisis pembentukan 1 mikromol produk per menit Enzim dapat mengatalisasi reaksi dengan kelajuan mencapai jutaan reaksi per detik.Amilase & Lipase . Efisiensi suatu enzim diekspresikan oleh kcat/Km. . apabila enzim tersebut ditambahkan.ALT=SGPT infark myokard.

dapat digunakan untuk membandingkan enzim yang satu dengan enzim yang lain.16 fruktosa = 1. ataupun enzim yang sama dengan substrat yang berbeda. terjadi pada daerah katalitik.15 Hal ini berarti enzim tersebut lebih suka pada KM yang kecil yaitu Glukosa Nilai KM yang kecil bias diartikan juga mempunyai Afinitas yang besar Enzim enzim lebih suka bereaksi dengan pH yang optimum yaitu 6. KM Adalah suatu konstanta kecepatan enzim Semisal Heksokinase glukosa = 0.5-7 Enzim juga lebih suka bereaksi pada suhu yang optimum. Inhibitor non kompetitif reversible y y y y tidak ada persaingan antara S dan I menurunkan Vmaks. inhibitor kompetitif atau analog substrat y y y y y mempunyai bentuk molekul yang mirip substrat misal : malonat(I) dgn suksinat (S) thd suksinat dehidrogenase suksinat dpt dihidrolisis menjadi fumarat. malonat tdk dapat. tetapi tidak mempengaruhi Km terbentuk komplek EnzS dan EnzIS sifat : irreversibel . BERDASARKAN DAYA KERJANYA. struktur mirip dengan substrat sifat : reversible kerja inhibitor Enz + PEnz¢EnzI (inactive) ²² Enz EnzS (active) Enz + P¢²² b. MAKA DIBEDAKAN 2 MACAM INHIBITOR a.

ENZIM ALLOSTERIK Adalah enzim yang tidak mengikuti kaidah michaelis menten yaitu enzim tersebut bisa berikatan dengan lebih dari satu substrat.Enzim ini juga bersifat MULTI LIGAN yaitu bila sudah mengikat 1 S maka akan mempermudah pengikatan S berikutnya. Pengendalian sintesa enzim pada prokariota Sebagai contoh kita misalkan dengan typhimurium untuk kelangsungan hidupnya diperlukan makan histidin/leusin .yang umumnya oligomerik. Akan tetapi bila jumlahnya mencukupi atau sudah cukup maka kegiatan produksinya akan dihentikan.Enzim jenis ini dapat mengikat lebih dari satu molekul S yang dengan ini menunjukkan kooperatifitasnya. Peristiwa Allosterik adalah peristiwa suatu pengendalian Homeiostasis LAJU REAKSI ENZIMATIK y y y Dalam bahasan kali ini bisa kita simpulkan tentang pengendalian sintesis dan degradasi yaitu dengan artian yang lebih mudah: Yaitu apabila jumlah yang diperlukan meningkat maka produksi akan ditingkatkan juga.Pada kesimpulanya enzim ini mempunyai tempat ikatan dengan substrat dan tempat ikatan dengan Allosterik.

.FOSFO ENZIM Adalah suatu enzim yang akan aktif bila sudah ditempeli fosfor(P).Enzim jenis seperti ini tidak memakai energi kinetic DEFOSFO ENZIM Adalah kebalikan dari fosfo enzim yaitu bila enzim tersebut ditempeli fosfor akan menjadi bentuk inaktif oleh karena itu untuk menjadi enzim yang aktif enzim tersebut harus melepas ikatan fosfornya.

Sign up to vote on this title
UsefulNot useful