YONATHAN YUANANDA 06700060 Enzim dr.FY.

Widodo

BIOKIMIA ENZIM

ENZIM

Enzim berasal dari kata EN-ZYME yang mempunyai arti dalam ragi. Sehubungan dengan aktivitas enzim dalam ragi, semisal pada pembuatan tape ketan atau ketela dengan menggunakan ragi roti. Enzim merupakan suatu biokatalis, artinya suatu katalisator yang disintesis oleh organisme hidup. Secara structural enzim adalah protein, sehingga sifat-sifat protein dimiliki oleh enzim, seperti termolabil, rusak oleh logam berat (Ag,Pb,Hg), terganggu oleh perubahan pH. Menurut hukum michaelis menten enzim mempunyai kekhususan yaitu ³satu enzim satu substrat´.bila tidak mengikuti aturan yang diterapkan oleh michaelis menten tsb maka enzim tersebut dikatakan enzim Allosterik Aktivitasnya umumnya bersifat spesifik. Nomenklatur yang mula-mula digunakan sangat sederhana, yaitu dengan mencantumkan akhiran ase pada nama substrat di mana enzim itu bekerja. Misalnya proteinase : yaitu enzim yang bekerja pada protein, lipase : enzim yang bekerja pada lipid, dsb. Ada pula yang mencantumkan akhiran ase pada jenis reaksinya, missal oksidase yaitu enzim yang bereaksi secara oksidasi, reduktase yaitu enzim yang bereaksi secara reduksi.; sehingga IUB (International Union of Biochemistry) menganut satu aturan. Gugus bukan protein ini yang dinamakan kofaktor ada yang terikat kuat pada protein, ada pula yang tidak begitu kuat ikatannya. Gugus yang terikat kuat pada bagian protein, artinya sukar terurai dalam larutan disebut prostetik, sedangkan yang tidak begitu kuat ikatannya mudah dipisahkan secara dialisis disebut koenzim. Baik gugus prostetik maupun koenzim merupakan bagian enzim yang memungkinkan

7. yaitu : a.137 L-malat : NAD+ oksidoreduktase (dekarboksilasi). Nama enzim terdiri dari 2 bagian. Kelompok enzim yang mempunyai fungsi sejenis diberi nama menurut fungsinya. Tata Nama dan Kekhasan Enzim Secara umum nama tiap enzim disesuaikan dengan nama substratnya.1. d. Digit keempat adalah enzim spesifik. dengan penambahan µase¶ di belakangnya.1. 1. b. bila diperlukan utnuk menjelaskan reaksi. Substrat adalah senyawa yang bereaksi dengan bantuan enzim. masing-masing mempunyai 4-13 subkelas. sebuah enzim yang mengatalisis pemindahan fosfat dari ATP ke gugus hidroksil pada atom karbon keenam molekul glukosa. misal enzim yang mengkatalisis reaksi L-malat + NAD+ piruvat + CO2 + NADH + H+ diberi nama 1. Ini berbeda dengan katalis lain (bukan enzim) yang dapat . Nama pertama menunjukkan substrat. EC 2. Jadi. Nama kedua yang berakhir dengan akhiran ase menyatakan reaksi yang dikatalisis.1 menyatakan heksokinase atau ATP:D-heksosa 6-fosfotransferase. c. sub kelas (digit kedua) dan subsubkelas (digit ketiga). Suatu enzim bekerja secara khas terhadap suatu substrat tertentu. Reaksi dan enzim yang mengkatalisis reaksi tersebut membentuk enam kelas. Setiap enzim mempunyai nomor kode yang mencirikan tipe reaksi ke dalam kelas (digit pertama). Kekhasan inilah ciri suatu enzim. Informasi tambahan. Karena itu disamping nama trivial (biasa) maka oleh Commisison on Enzymes of the International Union of Biochemistry telah ditetapkan pula tata nama yang sisitematik. misalnya hidrolase adalah kelompok enzim yang mempunyai fungsi sebagai katalis dalam reaksi hidrolisis. dapat dituliskan dalam tanda kurung pada bagian akhir.enzim bekerja terhadap substrat. yaitu zat-zat yang diubah atau direaksikan oleh enzim. disesuaikan dengan pembagian atau penggolongan enzim didasarkan pada fungsinya. Sebagai contoh enzim yang menguraikan urea (substrat) dinamakan urease.

tetapi tidak dapat menghidrolisir substrat lain yang bukan ester. yaitu selisih energi antara A dan B dengan AB. Suatu enzim dikatakan mempunyai kekhasan nisbi apabila ia dapat bekerja terhadap beberapa substrat misalnya esterase dan D-asam amino oksidase yang dapat bekerja Dasam amino dan L-asam amino tetapi berbeda kecepatannya. Seperti juga katalis lainnya. makin sukar terjadinya suatu reaksi. Misalnya pembentukan ikatan antara senyawa A dengan senyawa B menjadi senyawa AB akan mengeluarkan energi. Enzim urease hanya bekerja terhadap berbagai macam reaksi. Maikn besar harga a. Dngan adanya katalis atau enzim. tetapi harus terbentuk senyawa AB aktif. 2. Ada juga enzim yang bekrja terhadap lebih dari suatu substrat namun enzim tersebut tetap mempunyai kekhasan tertentu. Enzim urease hanya bekerja terhadap urea sebagai substratnya. maka enzim dapat menurunkan energi aktivasi suatu reaksi kimia. yang disebut energi aktivasi. Suatu enzim dapat mempercepat reaksi 108 sampai 1011 kali lebih cepat daripada apabila reaksi tersebut dilakukan tanpa katalis. Fungsi dan Kerja Enzim Fungsi sutu enzim ialah sebagai katalis untuk suatu proses biokimia yang terjadi dalam sel maupun di luar sel. Jadi enzim dapat berfungsi sebagai katalis yang sangat efisien. Terurainya senyawa AB tidak dapat berjalan dengan sendirinya. Reaksi kimia ada yang membutuhkan energi (reaksi endergonik) dan ada juga yang menghasilkan energi atau mengeluarkan energi (reaksi eksergonik). Sebaliknya penguraian senyawa AB menjadi A dan B mengeluarkan energi sebesar P pula. Suatu contoh tentang kekhasan ini misalnya enzim arginase bekerja terhadap L-argini dan tidak terhadap D-arginin. Terjadinya senyawa AB dari A dan B membutuhkan energi sebesar p.bekerja terhadap berbagai macam reaksi. Untuk pembentukan AB aktif ini membutuhkan energi sebesar a. harga energi aktivasi diperkecil atau . Karena adanya kekhasan ini maka enzim dapat digunakan untuk memisahkan komponen D dari L pada suatu campuran rasemik. misalnya enzim esterase dapa menghidrolisir beberapa eseter asam lemak. di samping mempunyai derajat kekhasan yang tinggi.

misalnya urease. Suatu enzim mempunyai ukuran yang lebih besar daripada substrat. b. Dengan demikian akan dapat memudahkan atau mempercepat terjadinya suatu reaksi. a. sedangkan masingmasing enzim diberi nama menurut substratnya. Hubungan antara dengan enzim hanya terjadi pada suatu bagian atau tempat saja. Di samping itu ada pula beberapa enzim yang dikenal dengan nama lainnya misalnya pepsin.diturunkan. tripsin dan lain-lain. Persamaaan Michaelis ± Menten Leonor Michaelis dan Maude Menten pada tahun 1913 mengajukan hipotesis bahwa dalam reaksi enzim terjadi dahulu kompleks enzim-substrat yang kemudian menghasilkan hasil reaksi dan enzim kembali. Secara sederhana hipotesis Michaelis dan Menten itu dapat dituliskan sebagai berikut Enzim (E) + Substrat (S) kompleks enzim-substrat (ES) Enzim (E) + Hasil reaksi (P) Michaelis dan Menten berkesimpulan bahwa kecepatan reaksi tergantung pada konsentrasi kompleks enzim-substrat (ES). 3.Enzim tidak merubah enrgi aktivasi. Oleh Commission on Enzymes of . Penggolongan Enzim Enzim digolongkan menurut reaksi yang diikutinya. Kompleks enzim substrat Untuk dapat bekerja pada suatu zat atau substrat harus ada hubungan atau kontak antara enzim dengan substrat. maka penambahan konsentrasi substrat akan menghasilkan pertambahan kecepatan reaksi yang apabila digambarkan akan merupakan garis lurus. Oleh karena itu seluruh bagian enzim dapat berhubungan dengan substrat. sebab apabila tergantung konsentrasi substrat (S). arginase dan lain-lain. Tempat atau bagian enzim yang mengadakan hubungan atau kontak dengan substrat dinamai bagian aktif atau active site.

the International Union of Biochemistry. Contoh enzim golongan ini adalah esterase. . yaitu : oksidoreduktase. amino peptidase. Tranferase Enzim yang termasuk golongan ini bekerja sebagai katalis pada reaksi pemindahan suatu gugus dari suatu senyawa kepada senyawa lain. tranferase. Hidrolase Enzim yang termasuk golongan ini bekerja sebagai katalis pada reaksi hidrolisis. Contoh enzim golongan ini antara lain dekarboksilase. Liase Enzim yang termasuk golongan ini mempunyai peranan penting dalam reaksi pemisahan suatu gugus dari suatu substrat (bukan cara hidrolisis) atau sebaliknya. amylase. karboksiltranferase. memecah glikosida. yaitu reaksi pengambilan atom hidrogen dari suatu senyawa (donor). lipase. ialah metiltransferase. Beberapa contoh enzim yang termasuk golongan ini. Hidrogen yang dilepas diterima oleh senyawa lain (akseptor). Oksidoreduktase Enzim-enzim yang termasuk golongan ini dapat dibagi dalam dua bagian yaitu dehidrogenase dan oksidase. d. liase. pepsin tripsin dan krimotripsin. dan amino hidroksimetiltransferase. isomerase. Penggolongan ini didasarkan atas reaksi kimia dimana enzim memegang peranan. Dehidrogenase bekerja pada reaksireaksi dehidrogenase. b. asiltranferase tranferase atau disebut juga transaminase. enzim dibagi dalam enam golongan besar. a. yaitu yang memecah ester atau esterase. fosfatase. hidrolase. aldolase dan hidratase. Ada tiga jenis hidrolase. dan yang memecah ikatan peptide. karboksi peptidase. c. dan ligase.

Ikatan yang terbentuk dari penggabungan tersebut adalah ikatan C-O. atau C-C. Konsentarsi enzim Pada suatu konsentrasi substrat tertentu. karena enzim adalah suatu protein. 4. misalnya reaksi perubahan glukosa menjadi fruktosa. maka pertambahan konsentrasi substrat akan menaikkan kecepatan reaksi. kecepatan reaksi bertambah dengan bertambahnya konsentrasi enzim. senyawa sis menjadi senyawa trans dan lain-lain. maka kenaikan suhu dapat menyebabkan terjadinya proses denaturasi. sedangkan pada suhu yang lebih tinggi reaksi berlangsung lebih cepat. yaitu : a. C-S. Di samping itu. Akan tetapi pada batas konsentrasi tertentu. perubahan senyawa L menjadi senyawa D. Isomerase Enzim yang termasuk golongan ini bekerja pada perubahan intramolekuler. C-N. b. Oleh karena itu enzim-enzim tersebut juga dinamakan sintetase. sehingga bagian aktif enzim akan terganggu dan . tidak terjadi kenaikan kecepatan reaksi walaupun konsentrasi substrat diperbesar. f. Contoh enzim golongan ini antara lain glutamine sintetase dan piruvat karboksilase. Konsentarsi Substrat Hasil eksperimen menunjukkan bahwa dengan konsentrasi enzim yang tetap. Faktor-faktor yang Mempengaruhi Kerja Enzim Ada bebeerapa faktor yang mempengaruhi kerja enzim. Ligase Enzim yang termasuk golongan ini bekerja pada reaksi-reaksi penggabungan dua molekul. Suhu Pada suhu rendah reaksi kimia berlangsung lambat. c.e.

tiamin pirofosfat dan ATP. NADP. Enzim dapat berbentuk ion positif. Tinggi rendahnya pH juga dapat menyebabkan denaturasi yang dapat menurunkan aktifitas enzim.dengan demikian konsentrasi efektif enzim menjadi berkurang dan kecepatan reaksinya pun menurun. Komponen ini secara umum disebut kofaktor. Dengan demikian perubahan pH lingkungan akan berpengaruh terhadap efektifitas bagian aktif enzim dalam membentuk kompleks enzim substrat. contohnya adalah NAD. Kenaikan suhu sebelum terjadinya proses denaturasi dapat menaikkan kecepatan reaksi. d. yaitu gugus prostetik. Pengaruh pH Struktur ion enzim tergantung pada pH lingkungan. maka akan terjadi suatu titik optimum. e. Kofaktor ini dibagi tiga kelompok. ion negative atau ion bermuatan ganda (zwitter ion). Koenzim Sejumlah besar enzim membutuhkan suatu komponen lain untuk dapat berfungsi sebagai katalis. Pengaruh Inhibitor Molekul atau ion yang dapat menghambat reaksi pembentukan kompleks enzim-substrat disebut inhibitor. Aktivator pada umumnya ialah ion-ion logam . Gugus prostetik adalah kelompok kofaktor yang terikat pada enzim dan tidak mudah terlepas dari enzimnya. koenzim dan aktivator. Namun kenaikan suhu pada saat terjadinya denaturasi akan mengurangi kecepatan reaksi. Suatu koenzim adalah molekul organik kecil. Oleh karena ada dua pengaruh yang berlawanan. yaitu suhu yang paling tepat bagi suatu proses reaksi yang menggunakan enzim tersebut. tahan terhadap panas. contohnya flavin adenine dinukleotida yang merupakan gugus prostetik yang terikat pada enzim suksinat dehidrogenase. sehingga diperlukan suatu pH optimum yang dapat menyebabkan kecepatan reaksi enzim yang paling tinggi. yang mudah terdisosiasi dan dapat dipisahkan dari enzimnya dengan cara dialisis. 5. asam tetra hidrofosfat.

Biotin adalah vitamin yang terdapat dalam hati dan berikatan dengan suatu protein. Molekul nikotinamida terdapat sebagai bagian dari molekul NAD+. Koenzim yang berasal dari vitamin B1 ialah tiaminifosfat (TPP) dan berperan dalam reaksi yang menggunakan enzim alpa keto dekarboksilase. Tiamin atau vitamin B1 umumnya terdapat dalam keadaan bebas dalam beras atau gandum. b. Mn++. Cu++ atau Zn++. Koenzim dari vitamin B6 ialah piridoksalfosfat dan piridoksaminofosfat. Asam ini terdapat dalam dua bentuk teroksidasi dan tereduksi. Hubungan antara vitamin dengan koenzim tamapak pada contoh berikut : a. Koenzim yang berasal . Mg++. NADP+. piridoksin dan piridoksamin. Asam lipoat adalah suatu vitamin yang juga merupakan faktor pertumbuhan dan terdapat dalam hati. f. d. Molekul riboflavin atau vitamin B2 terdiri atas D ribitol yang terikat pada cincin issoaloksazon yang tersubstitusi. c. berfungsi sebagai kofaktor pada enzim piruvat dehidrogenase dan ketoglutarat dehidrogenase. asam alpa keto oksidase. Kekurangan vitamin B6 dapat mengakibatkan dermatitis (penyakit kulit) dan gangguan pada sistem saraf pusat. Kekurangan vitamin B1 akan mengakibatkan penyakit beri-beri. transketolase dan fosfo ketolase. Molekul riboflavin merupakan bagian dari molekul FAD. Bakteri dalam usus memproduksi asam fosfat dalam jumlah kecil. berperan dalam reaksi pemisahan gugus asil. Vitamin ini dikenal sebagai faktor pertumbuhan. e. Vitamin B6 terdiri dari tiga senyawa yaitu piridoksal. Asam folat dan derivatnya terdapat banyak dalam alam. Beberapa koenzim mempunyai struktur yang mirip dengan vitamin bahkan menjadi bagian dari molekul vitamin tersebut.yang terikat atau mudah terlepas dari enzim. merupakan nama vitamin yang berupa molekul nikotinamida atau asam nikotinat. Biotin berfungsi sebagai koenzim dalam reaksi karboksilasi. Kekurangan niasin akan mengakibatkan pellagra pada manusia. Niasin. g. contohnya aktivator logam adalah K++.

maka ATP akan berubah menjadi adenosine difosfat (ADP) juga energi yang digunakan untuk reaksi lain. . Di samping koenzim yang mempunyai hubungan struktural dengan vitamin. H dan M ‡ Molekul tetrametrik memiliki aktivitas katalitik. Fungsi vitamin B12 adalah bekerja pada beberapa reaksi anatara lain reaksi pemecahan ikatan C-C. misalnya heksokinase dan piruvat kinase berperan dalam metabolisme karbohidrat. ada pula koenzim yang tidak berhubungan dnegan vitamin. serin dan glisin. h. Koenzim A berperan penting sebagai pembawa gugus asetil. ISOZIM Adalah Enzim dengan sifat-sifat kimia dan fisika yang berbeda tetapi mempunyai aktivitas katalitik yang sama Contoh Isozim : laktat dehidrogenase pada hati tikus (mengubah asam keto piruvat menjadi asam laktat) ‡ Proporsinya berubah secara bermakna dalam keadaan patologik ‡ Berbeda pada struktur kuartener ‡ Molekul oligomer terdiri dari 4 protomer dari 2 jenis. ATP berfungsi sebagai koenzim yang memindahkan gugus fosfat. vitamin ini diperlukan oleh tubuh sebagai faktor pertumbuhan. ATP bersama dengan enzim kinase. Asam pantotenat terdapat dalam alam sebagai komponen dalam molekul koenzim A. ikatan C-O. yaitu adenosine trifosfat atau ATP. Vitamin B12 sebagaimana diisolasi dari hati adalah sianokobalamina. Bila ATP melepaskan 1 gugus fosfat. i. Koenzim ini termasuk golongan senyawa berenergi tinggi. khususnya dalam biosintesis asam lemak. dan ikatan C-N dengan enzim mutase dan dehidrase.dari vitamin ini ialah asam tetrahidrofosfat (FH4). Peranan FH4 ialah sebagai pembawa unit senyawa satu atom karbon yang berguna dalam biosintesis purin.

Karena konstanta kespesifikan mencermikan kemampuan katalitik dan afinitas. Sebagai contoh. viral hepatitis pankreatitis liver diseases . reaksi yang dikatalisasi oleh enzim orotidina 5'-fosfat dekarboksilase akan memerlukan waktu 78 juta tahun untuk mengubah 50% substrat menjadi produk. . Enzim Plasma Non Fungsional: . tanpa keberadaan enzim. Ia juga disebut sebagai konstanta kespesifikan dan memasukkan tetapan kelajuan semua langkah reaksi.IUB 1u = enzim yg mengkatalisis pembentukan 1 mikromol produk per menit Enzim dapat mengatalisasi reaksi dengan kelajuan mencapai jutaan reaksi per detik. Data laju yang digunakan dalam analisis kinetika didapatkan dari asai enzim.Acid Fosfatase . Efisiensi suatu enzim diekspresikan oleh kcat/Km. viral hepatitis infark myokard.g-Glutamil Transpeptidase . ia . proenzim hemostasis. kelainan tulang KINETIKA ENZIM Kinetika enzim menginvestigasi bagaimana enzim mengikat substrat dengan mengubahnya menjadi produk. Namun. apabila enzim tersebut ditambahkan.Laktat dehidrogenase . proses ini hanya memerlukan waktu 25 milidetik. Kholinesterase.Amilase & Lipase .LPL.ALT=SGPT infark myokard.AST=SGOT .FUNGSI DIAGNOSTIK Enzim Plasma Fungsional: .Alkali Fosfatase penyakit jantung kanker prostat penyakit obstruksi pd hepar.

struktur mirip dengan substrat sifat : reversible kerja inhibitor Enz + PEnz¢EnzI (inactive) ²² Enz EnzS (active) Enz + P¢²² b. terjadi pada daerah katalitik. inhibitor kompetitif atau analog substrat y y y y y mempunyai bentuk molekul yang mirip substrat misal : malonat(I) dgn suksinat (S) thd suksinat dehidrogenase suksinat dpt dihidrolisis menjadi fumarat. tetapi tidak mempengaruhi Km terbentuk komplek EnzS dan EnzIS sifat : irreversibel .16 fruktosa = 1. ataupun enzim yang sama dengan substrat yang berbeda.dapat digunakan untuk membandingkan enzim yang satu dengan enzim yang lain. BERDASARKAN DAYA KERJANYA.5-7 Enzim juga lebih suka bereaksi pada suhu yang optimum. Inhibitor non kompetitif reversible y y y y tidak ada persaingan antara S dan I menurunkan Vmaks. KM Adalah suatu konstanta kecepatan enzim Semisal Heksokinase glukosa = 0.15 Hal ini berarti enzim tersebut lebih suka pada KM yang kecil yaitu Glukosa Nilai KM yang kecil bias diartikan juga mempunyai Afinitas yang besar Enzim enzim lebih suka bereaksi dengan pH yang optimum yaitu 6. MAKA DIBEDAKAN 2 MACAM INHIBITOR a. malonat tdk dapat.

ENZIM ALLOSTERIK Adalah enzim yang tidak mengikuti kaidah michaelis menten yaitu enzim tersebut bisa berikatan dengan lebih dari satu substrat.Enzim jenis ini dapat mengikat lebih dari satu molekul S yang dengan ini menunjukkan kooperatifitasnya. Akan tetapi bila jumlahnya mencukupi atau sudah cukup maka kegiatan produksinya akan dihentikan.yang umumnya oligomerik. Peristiwa Allosterik adalah peristiwa suatu pengendalian Homeiostasis LAJU REAKSI ENZIMATIK y y y Dalam bahasan kali ini bisa kita simpulkan tentang pengendalian sintesis dan degradasi yaitu dengan artian yang lebih mudah: Yaitu apabila jumlah yang diperlukan meningkat maka produksi akan ditingkatkan juga. Pengendalian sintesa enzim pada prokariota Sebagai contoh kita misalkan dengan typhimurium untuk kelangsungan hidupnya diperlukan makan histidin/leusin .Enzim ini juga bersifat MULTI LIGAN yaitu bila sudah mengikat 1 S maka akan mempermudah pengikatan S berikutnya.Pada kesimpulanya enzim ini mempunyai tempat ikatan dengan substrat dan tempat ikatan dengan Allosterik.

.Enzim jenis seperti ini tidak memakai energi kinetic DEFOSFO ENZIM Adalah kebalikan dari fosfo enzim yaitu bila enzim tersebut ditempeli fosfor akan menjadi bentuk inaktif oleh karena itu untuk menjadi enzim yang aktif enzim tersebut harus melepas ikatan fosfornya.FOSFO ENZIM Adalah suatu enzim yang akan aktif bila sudah ditempeli fosfor(P).

Sign up to vote on this title
UsefulNot useful