P. 1
ENZIM

ENZIM

|Views: 451|Likes:
Published by Nd Eye

More info:

Published by: Nd Eye on Feb 19, 2012
Copyright:Attribution Non-commercial

Availability:

Read on Scribd mobile: iPhone, iPad and Android.
download as DOCX, PDF, TXT or read online from Scribd
See more
See less

05/09/2013

pdf

text

original

YONATHAN YUANANDA 06700060 Enzim dr.FY.

Widodo

BIOKIMIA ENZIM

ENZIM

Enzim berasal dari kata EN-ZYME yang mempunyai arti dalam ragi. Sehubungan dengan aktivitas enzim dalam ragi, semisal pada pembuatan tape ketan atau ketela dengan menggunakan ragi roti. Enzim merupakan suatu biokatalis, artinya suatu katalisator yang disintesis oleh organisme hidup. Secara structural enzim adalah protein, sehingga sifat-sifat protein dimiliki oleh enzim, seperti termolabil, rusak oleh logam berat (Ag,Pb,Hg), terganggu oleh perubahan pH. Menurut hukum michaelis menten enzim mempunyai kekhususan yaitu ³satu enzim satu substrat´.bila tidak mengikuti aturan yang diterapkan oleh michaelis menten tsb maka enzim tersebut dikatakan enzim Allosterik Aktivitasnya umumnya bersifat spesifik. Nomenklatur yang mula-mula digunakan sangat sederhana, yaitu dengan mencantumkan akhiran ase pada nama substrat di mana enzim itu bekerja. Misalnya proteinase : yaitu enzim yang bekerja pada protein, lipase : enzim yang bekerja pada lipid, dsb. Ada pula yang mencantumkan akhiran ase pada jenis reaksinya, missal oksidase yaitu enzim yang bereaksi secara oksidasi, reduktase yaitu enzim yang bereaksi secara reduksi.; sehingga IUB (International Union of Biochemistry) menganut satu aturan. Gugus bukan protein ini yang dinamakan kofaktor ada yang terikat kuat pada protein, ada pula yang tidak begitu kuat ikatannya. Gugus yang terikat kuat pada bagian protein, artinya sukar terurai dalam larutan disebut prostetik, sedangkan yang tidak begitu kuat ikatannya mudah dipisahkan secara dialisis disebut koenzim. Baik gugus prostetik maupun koenzim merupakan bagian enzim yang memungkinkan

Karena itu disamping nama trivial (biasa) maka oleh Commisison on Enzymes of the International Union of Biochemistry telah ditetapkan pula tata nama yang sisitematik. Sebagai contoh enzim yang menguraikan urea (substrat) dinamakan urease. 1.enzim bekerja terhadap substrat. yaitu : a. Informasi tambahan. Nama enzim terdiri dari 2 bagian. sub kelas (digit kedua) dan subsubkelas (digit ketiga). Setiap enzim mempunyai nomor kode yang mencirikan tipe reaksi ke dalam kelas (digit pertama).1. EC 2. Suatu enzim bekerja secara khas terhadap suatu substrat tertentu.7. dapat dituliskan dalam tanda kurung pada bagian akhir. Digit keempat adalah enzim spesifik. Reaksi dan enzim yang mengkatalisis reaksi tersebut membentuk enam kelas. Kekhasan inilah ciri suatu enzim. Nama kedua yang berakhir dengan akhiran ase menyatakan reaksi yang dikatalisis. Jadi. c. Kelompok enzim yang mempunyai fungsi sejenis diberi nama menurut fungsinya. d. misal enzim yang mengkatalisis reaksi L-malat + NAD+ piruvat + CO2 + NADH + H+ diberi nama 1. Tata Nama dan Kekhasan Enzim Secara umum nama tiap enzim disesuaikan dengan nama substratnya. Ini berbeda dengan katalis lain (bukan enzim) yang dapat . bila diperlukan utnuk menjelaskan reaksi. yaitu zat-zat yang diubah atau direaksikan oleh enzim. b. Substrat adalah senyawa yang bereaksi dengan bantuan enzim.1 menyatakan heksokinase atau ATP:D-heksosa 6-fosfotransferase. Nama pertama menunjukkan substrat.1.137 L-malat : NAD+ oksidoreduktase (dekarboksilasi). misalnya hidrolase adalah kelompok enzim yang mempunyai fungsi sebagai katalis dalam reaksi hidrolisis. disesuaikan dengan pembagian atau penggolongan enzim didasarkan pada fungsinya. dengan penambahan µase¶ di belakangnya. sebuah enzim yang mengatalisis pemindahan fosfat dari ATP ke gugus hidroksil pada atom karbon keenam molekul glukosa. masing-masing mempunyai 4-13 subkelas.

makin sukar terjadinya suatu reaksi. Suatu enzim dapat mempercepat reaksi 108 sampai 1011 kali lebih cepat daripada apabila reaksi tersebut dilakukan tanpa katalis. misalnya enzim esterase dapa menghidrolisir beberapa eseter asam lemak. Maikn besar harga a. tetapi harus terbentuk senyawa AB aktif. Enzim urease hanya bekerja terhadap urea sebagai substratnya. di samping mempunyai derajat kekhasan yang tinggi. yang disebut energi aktivasi. harga energi aktivasi diperkecil atau . tetapi tidak dapat menghidrolisir substrat lain yang bukan ester. Ada juga enzim yang bekrja terhadap lebih dari suatu substrat namun enzim tersebut tetap mempunyai kekhasan tertentu. Dngan adanya katalis atau enzim. Suatu enzim dikatakan mempunyai kekhasan nisbi apabila ia dapat bekerja terhadap beberapa substrat misalnya esterase dan D-asam amino oksidase yang dapat bekerja Dasam amino dan L-asam amino tetapi berbeda kecepatannya. 2. Sebaliknya penguraian senyawa AB menjadi A dan B mengeluarkan energi sebesar P pula. maka enzim dapat menurunkan energi aktivasi suatu reaksi kimia. Terjadinya senyawa AB dari A dan B membutuhkan energi sebesar p. Karena adanya kekhasan ini maka enzim dapat digunakan untuk memisahkan komponen D dari L pada suatu campuran rasemik. Suatu contoh tentang kekhasan ini misalnya enzim arginase bekerja terhadap L-argini dan tidak terhadap D-arginin. Untuk pembentukan AB aktif ini membutuhkan energi sebesar a. Fungsi dan Kerja Enzim Fungsi sutu enzim ialah sebagai katalis untuk suatu proses biokimia yang terjadi dalam sel maupun di luar sel. Terurainya senyawa AB tidak dapat berjalan dengan sendirinya.bekerja terhadap berbagai macam reaksi. Seperti juga katalis lainnya. Enzim urease hanya bekerja terhadap berbagai macam reaksi. Reaksi kimia ada yang membutuhkan energi (reaksi endergonik) dan ada juga yang menghasilkan energi atau mengeluarkan energi (reaksi eksergonik). yaitu selisih energi antara A dan B dengan AB. Jadi enzim dapat berfungsi sebagai katalis yang sangat efisien. Misalnya pembentukan ikatan antara senyawa A dengan senyawa B menjadi senyawa AB akan mengeluarkan energi.

3. sedangkan masingmasing enzim diberi nama menurut substratnya. a. misalnya urease. maka penambahan konsentrasi substrat akan menghasilkan pertambahan kecepatan reaksi yang apabila digambarkan akan merupakan garis lurus. Hubungan antara dengan enzim hanya terjadi pada suatu bagian atau tempat saja.Enzim tidak merubah enrgi aktivasi. sebab apabila tergantung konsentrasi substrat (S). Dengan demikian akan dapat memudahkan atau mempercepat terjadinya suatu reaksi.diturunkan. Penggolongan Enzim Enzim digolongkan menurut reaksi yang diikutinya. Di samping itu ada pula beberapa enzim yang dikenal dengan nama lainnya misalnya pepsin. b. Oleh karena itu seluruh bagian enzim dapat berhubungan dengan substrat. arginase dan lain-lain. Oleh Commission on Enzymes of . Persamaaan Michaelis ± Menten Leonor Michaelis dan Maude Menten pada tahun 1913 mengajukan hipotesis bahwa dalam reaksi enzim terjadi dahulu kompleks enzim-substrat yang kemudian menghasilkan hasil reaksi dan enzim kembali. Kompleks enzim substrat Untuk dapat bekerja pada suatu zat atau substrat harus ada hubungan atau kontak antara enzim dengan substrat. tripsin dan lain-lain. Suatu enzim mempunyai ukuran yang lebih besar daripada substrat. Tempat atau bagian enzim yang mengadakan hubungan atau kontak dengan substrat dinamai bagian aktif atau active site. Secara sederhana hipotesis Michaelis dan Menten itu dapat dituliskan sebagai berikut Enzim (E) + Substrat (S) kompleks enzim-substrat (ES) Enzim (E) + Hasil reaksi (P) Michaelis dan Menten berkesimpulan bahwa kecepatan reaksi tergantung pada konsentrasi kompleks enzim-substrat (ES).

dan ligase. amylase. yaitu yang memecah ester atau esterase. yaitu reaksi pengambilan atom hidrogen dari suatu senyawa (donor). Dehidrogenase bekerja pada reaksireaksi dehidrogenase. Ada tiga jenis hidrolase. d. pepsin tripsin dan krimotripsin. asiltranferase tranferase atau disebut juga transaminase. Tranferase Enzim yang termasuk golongan ini bekerja sebagai katalis pada reaksi pemindahan suatu gugus dari suatu senyawa kepada senyawa lain. tranferase. Oksidoreduktase Enzim-enzim yang termasuk golongan ini dapat dibagi dalam dua bagian yaitu dehidrogenase dan oksidase. hidrolase. . karboksiltranferase. lipase. ialah metiltransferase. aldolase dan hidratase. liase.the International Union of Biochemistry. isomerase. Liase Enzim yang termasuk golongan ini mempunyai peranan penting dalam reaksi pemisahan suatu gugus dari suatu substrat (bukan cara hidrolisis) atau sebaliknya. Contoh enzim golongan ini antara lain dekarboksilase. memecah glikosida. enzim dibagi dalam enam golongan besar. Hidrogen yang dilepas diterima oleh senyawa lain (akseptor). Penggolongan ini didasarkan atas reaksi kimia dimana enzim memegang peranan. Hidrolase Enzim yang termasuk golongan ini bekerja sebagai katalis pada reaksi hidrolisis. Contoh enzim golongan ini adalah esterase. amino peptidase. dan yang memecah ikatan peptide. b. a. c. dan amino hidroksimetiltransferase. karboksi peptidase. yaitu : oksidoreduktase. Beberapa contoh enzim yang termasuk golongan ini. fosfatase.

atau C-C. f. Oleh karena itu enzim-enzim tersebut juga dinamakan sintetase. b. maka kenaikan suhu dapat menyebabkan terjadinya proses denaturasi. Konsentarsi Substrat Hasil eksperimen menunjukkan bahwa dengan konsentrasi enzim yang tetap. maka pertambahan konsentrasi substrat akan menaikkan kecepatan reaksi. karena enzim adalah suatu protein. Konsentarsi enzim Pada suatu konsentrasi substrat tertentu. yaitu : a. C-S. perubahan senyawa L menjadi senyawa D. c. misalnya reaksi perubahan glukosa menjadi fruktosa. Di samping itu. Isomerase Enzim yang termasuk golongan ini bekerja pada perubahan intramolekuler. senyawa sis menjadi senyawa trans dan lain-lain. C-N. sehingga bagian aktif enzim akan terganggu dan . Ikatan yang terbentuk dari penggabungan tersebut adalah ikatan C-O. Suhu Pada suhu rendah reaksi kimia berlangsung lambat. Faktor-faktor yang Mempengaruhi Kerja Enzim Ada bebeerapa faktor yang mempengaruhi kerja enzim. tidak terjadi kenaikan kecepatan reaksi walaupun konsentrasi substrat diperbesar. 4.e. Ligase Enzim yang termasuk golongan ini bekerja pada reaksi-reaksi penggabungan dua molekul. sedangkan pada suhu yang lebih tinggi reaksi berlangsung lebih cepat. kecepatan reaksi bertambah dengan bertambahnya konsentrasi enzim. Contoh enzim golongan ini antara lain glutamine sintetase dan piruvat karboksilase. Akan tetapi pada batas konsentrasi tertentu.

Oleh karena ada dua pengaruh yang berlawanan. Aktivator pada umumnya ialah ion-ion logam . sehingga diperlukan suatu pH optimum yang dapat menyebabkan kecepatan reaksi enzim yang paling tinggi. NADP. Kenaikan suhu sebelum terjadinya proses denaturasi dapat menaikkan kecepatan reaksi. yang mudah terdisosiasi dan dapat dipisahkan dari enzimnya dengan cara dialisis. e. tiamin pirofosfat dan ATP. yaitu suhu yang paling tepat bagi suatu proses reaksi yang menggunakan enzim tersebut. 5. contohnya flavin adenine dinukleotida yang merupakan gugus prostetik yang terikat pada enzim suksinat dehidrogenase. ion negative atau ion bermuatan ganda (zwitter ion). maka akan terjadi suatu titik optimum. Dengan demikian perubahan pH lingkungan akan berpengaruh terhadap efektifitas bagian aktif enzim dalam membentuk kompleks enzim substrat. Enzim dapat berbentuk ion positif.dengan demikian konsentrasi efektif enzim menjadi berkurang dan kecepatan reaksinya pun menurun. koenzim dan aktivator. Pengaruh Inhibitor Molekul atau ion yang dapat menghambat reaksi pembentukan kompleks enzim-substrat disebut inhibitor. Gugus prostetik adalah kelompok kofaktor yang terikat pada enzim dan tidak mudah terlepas dari enzimnya. tahan terhadap panas. Tinggi rendahnya pH juga dapat menyebabkan denaturasi yang dapat menurunkan aktifitas enzim. Namun kenaikan suhu pada saat terjadinya denaturasi akan mengurangi kecepatan reaksi. Suatu koenzim adalah molekul organik kecil. asam tetra hidrofosfat. Kofaktor ini dibagi tiga kelompok. d. yaitu gugus prostetik. Pengaruh pH Struktur ion enzim tergantung pada pH lingkungan. Koenzim Sejumlah besar enzim membutuhkan suatu komponen lain untuk dapat berfungsi sebagai katalis. Komponen ini secara umum disebut kofaktor. contohnya adalah NAD.

c. Kekurangan niasin akan mengakibatkan pellagra pada manusia. Molekul riboflavin atau vitamin B2 terdiri atas D ribitol yang terikat pada cincin issoaloksazon yang tersubstitusi. Biotin adalah vitamin yang terdapat dalam hati dan berikatan dengan suatu protein. Mg++. d. Tiamin atau vitamin B1 umumnya terdapat dalam keadaan bebas dalam beras atau gandum. merupakan nama vitamin yang berupa molekul nikotinamida atau asam nikotinat. asam alpa keto oksidase. Vitamin ini dikenal sebagai faktor pertumbuhan. Molekul nikotinamida terdapat sebagai bagian dari molekul NAD+. Molekul riboflavin merupakan bagian dari molekul FAD. Cu++ atau Zn++. Mn++. Niasin. Kekurangan vitamin B6 dapat mengakibatkan dermatitis (penyakit kulit) dan gangguan pada sistem saraf pusat. berperan dalam reaksi pemisahan gugus asil. NADP+. Bakteri dalam usus memproduksi asam fosfat dalam jumlah kecil. transketolase dan fosfo ketolase. Asam lipoat adalah suatu vitamin yang juga merupakan faktor pertumbuhan dan terdapat dalam hati. Vitamin B6 terdiri dari tiga senyawa yaitu piridoksal. b. Asam ini terdapat dalam dua bentuk teroksidasi dan tereduksi. Koenzim yang berasal . Asam folat dan derivatnya terdapat banyak dalam alam. g.yang terikat atau mudah terlepas dari enzim. Koenzim yang berasal dari vitamin B1 ialah tiaminifosfat (TPP) dan berperan dalam reaksi yang menggunakan enzim alpa keto dekarboksilase. Hubungan antara vitamin dengan koenzim tamapak pada contoh berikut : a. Koenzim dari vitamin B6 ialah piridoksalfosfat dan piridoksaminofosfat. contohnya aktivator logam adalah K++. Beberapa koenzim mempunyai struktur yang mirip dengan vitamin bahkan menjadi bagian dari molekul vitamin tersebut. e. Kekurangan vitamin B1 akan mengakibatkan penyakit beri-beri. piridoksin dan piridoksamin. Biotin berfungsi sebagai koenzim dalam reaksi karboksilasi. berfungsi sebagai kofaktor pada enzim piruvat dehidrogenase dan ketoglutarat dehidrogenase. f.

Koenzim A berperan penting sebagai pembawa gugus asetil.dari vitamin ini ialah asam tetrahidrofosfat (FH4). dan ikatan C-N dengan enzim mutase dan dehidrase. Di samping koenzim yang mempunyai hubungan struktural dengan vitamin. Vitamin B12 sebagaimana diisolasi dari hati adalah sianokobalamina. maka ATP akan berubah menjadi adenosine difosfat (ADP) juga energi yang digunakan untuk reaksi lain. khususnya dalam biosintesis asam lemak. Asam pantotenat terdapat dalam alam sebagai komponen dalam molekul koenzim A. i. Koenzim ini termasuk golongan senyawa berenergi tinggi. serin dan glisin. . ISOZIM Adalah Enzim dengan sifat-sifat kimia dan fisika yang berbeda tetapi mempunyai aktivitas katalitik yang sama Contoh Isozim : laktat dehidrogenase pada hati tikus (mengubah asam keto piruvat menjadi asam laktat) ‡ Proporsinya berubah secara bermakna dalam keadaan patologik ‡ Berbeda pada struktur kuartener ‡ Molekul oligomer terdiri dari 4 protomer dari 2 jenis. ikatan C-O. Bila ATP melepaskan 1 gugus fosfat. misalnya heksokinase dan piruvat kinase berperan dalam metabolisme karbohidrat. Peranan FH4 ialah sebagai pembawa unit senyawa satu atom karbon yang berguna dalam biosintesis purin. h. Fungsi vitamin B12 adalah bekerja pada beberapa reaksi anatara lain reaksi pemecahan ikatan C-C. vitamin ini diperlukan oleh tubuh sebagai faktor pertumbuhan. ATP bersama dengan enzim kinase. ATP berfungsi sebagai koenzim yang memindahkan gugus fosfat. H dan M ‡ Molekul tetrametrik memiliki aktivitas katalitik. yaitu adenosine trifosfat atau ATP. ada pula koenzim yang tidak berhubungan dnegan vitamin.

Kholinesterase.IUB 1u = enzim yg mengkatalisis pembentukan 1 mikromol produk per menit Enzim dapat mengatalisasi reaksi dengan kelajuan mencapai jutaan reaksi per detik.Amilase & Lipase .Alkali Fosfatase penyakit jantung kanker prostat penyakit obstruksi pd hepar. kelainan tulang KINETIKA ENZIM Kinetika enzim menginvestigasi bagaimana enzim mengikat substrat dengan mengubahnya menjadi produk.Acid Fosfatase . apabila enzim tersebut ditambahkan. Sebagai contoh. tanpa keberadaan enzim. . proenzim hemostasis. ia . Data laju yang digunakan dalam analisis kinetika didapatkan dari asai enzim.LPL. Karena konstanta kespesifikan mencermikan kemampuan katalitik dan afinitas.g-Glutamil Transpeptidase . reaksi yang dikatalisasi oleh enzim orotidina 5'-fosfat dekarboksilase akan memerlukan waktu 78 juta tahun untuk mengubah 50% substrat menjadi produk. Enzim Plasma Non Fungsional: . Ia juga disebut sebagai konstanta kespesifikan dan memasukkan tetapan kelajuan semua langkah reaksi. Namun. proses ini hanya memerlukan waktu 25 milidetik.ALT=SGPT infark myokard.Laktat dehidrogenase . Efisiensi suatu enzim diekspresikan oleh kcat/Km. viral hepatitis infark myokard.AST=SGOT . viral hepatitis pankreatitis liver diseases .FUNGSI DIAGNOSTIK Enzim Plasma Fungsional: .

5-7 Enzim juga lebih suka bereaksi pada suhu yang optimum. Inhibitor non kompetitif reversible y y y y tidak ada persaingan antara S dan I menurunkan Vmaks. KM Adalah suatu konstanta kecepatan enzim Semisal Heksokinase glukosa = 0.16 fruktosa = 1. struktur mirip dengan substrat sifat : reversible kerja inhibitor Enz + PEnz¢EnzI (inactive) ²² Enz EnzS (active) Enz + P¢²² b. tetapi tidak mempengaruhi Km terbentuk komplek EnzS dan EnzIS sifat : irreversibel . MAKA DIBEDAKAN 2 MACAM INHIBITOR a. ataupun enzim yang sama dengan substrat yang berbeda. BERDASARKAN DAYA KERJANYA. terjadi pada daerah katalitik.15 Hal ini berarti enzim tersebut lebih suka pada KM yang kecil yaitu Glukosa Nilai KM yang kecil bias diartikan juga mempunyai Afinitas yang besar Enzim enzim lebih suka bereaksi dengan pH yang optimum yaitu 6. inhibitor kompetitif atau analog substrat y y y y y mempunyai bentuk molekul yang mirip substrat misal : malonat(I) dgn suksinat (S) thd suksinat dehidrogenase suksinat dpt dihidrolisis menjadi fumarat.dapat digunakan untuk membandingkan enzim yang satu dengan enzim yang lain. malonat tdk dapat.

Peristiwa Allosterik adalah peristiwa suatu pengendalian Homeiostasis LAJU REAKSI ENZIMATIK y y y Dalam bahasan kali ini bisa kita simpulkan tentang pengendalian sintesis dan degradasi yaitu dengan artian yang lebih mudah: Yaitu apabila jumlah yang diperlukan meningkat maka produksi akan ditingkatkan juga. Pengendalian sintesa enzim pada prokariota Sebagai contoh kita misalkan dengan typhimurium untuk kelangsungan hidupnya diperlukan makan histidin/leusin .ENZIM ALLOSTERIK Adalah enzim yang tidak mengikuti kaidah michaelis menten yaitu enzim tersebut bisa berikatan dengan lebih dari satu substrat. Akan tetapi bila jumlahnya mencukupi atau sudah cukup maka kegiatan produksinya akan dihentikan.Enzim jenis ini dapat mengikat lebih dari satu molekul S yang dengan ini menunjukkan kooperatifitasnya.Pada kesimpulanya enzim ini mempunyai tempat ikatan dengan substrat dan tempat ikatan dengan Allosterik.yang umumnya oligomerik.Enzim ini juga bersifat MULTI LIGAN yaitu bila sudah mengikat 1 S maka akan mempermudah pengikatan S berikutnya.

FOSFO ENZIM Adalah suatu enzim yang akan aktif bila sudah ditempeli fosfor(P).Enzim jenis seperti ini tidak memakai energi kinetic DEFOSFO ENZIM Adalah kebalikan dari fosfo enzim yaitu bila enzim tersebut ditempeli fosfor akan menjadi bentuk inaktif oleh karena itu untuk menjadi enzim yang aktif enzim tersebut harus melepas ikatan fosfornya. .

You're Reading a Free Preview

Download
scribd
/*********** DO NOT ALTER ANYTHING BELOW THIS LINE ! ************/ var s_code=s.t();if(s_code)document.write(s_code)//-->