YONATHAN YUANANDA 06700060 Enzim dr.FY.

Widodo

BIOKIMIA ENZIM

ENZIM

Enzim berasal dari kata EN-ZYME yang mempunyai arti dalam ragi. Sehubungan dengan aktivitas enzim dalam ragi, semisal pada pembuatan tape ketan atau ketela dengan menggunakan ragi roti. Enzim merupakan suatu biokatalis, artinya suatu katalisator yang disintesis oleh organisme hidup. Secara structural enzim adalah protein, sehingga sifat-sifat protein dimiliki oleh enzim, seperti termolabil, rusak oleh logam berat (Ag,Pb,Hg), terganggu oleh perubahan pH. Menurut hukum michaelis menten enzim mempunyai kekhususan yaitu ³satu enzim satu substrat´.bila tidak mengikuti aturan yang diterapkan oleh michaelis menten tsb maka enzim tersebut dikatakan enzim Allosterik Aktivitasnya umumnya bersifat spesifik. Nomenklatur yang mula-mula digunakan sangat sederhana, yaitu dengan mencantumkan akhiran ase pada nama substrat di mana enzim itu bekerja. Misalnya proteinase : yaitu enzim yang bekerja pada protein, lipase : enzim yang bekerja pada lipid, dsb. Ada pula yang mencantumkan akhiran ase pada jenis reaksinya, missal oksidase yaitu enzim yang bereaksi secara oksidasi, reduktase yaitu enzim yang bereaksi secara reduksi.; sehingga IUB (International Union of Biochemistry) menganut satu aturan. Gugus bukan protein ini yang dinamakan kofaktor ada yang terikat kuat pada protein, ada pula yang tidak begitu kuat ikatannya. Gugus yang terikat kuat pada bagian protein, artinya sukar terurai dalam larutan disebut prostetik, sedangkan yang tidak begitu kuat ikatannya mudah dipisahkan secara dialisis disebut koenzim. Baik gugus prostetik maupun koenzim merupakan bagian enzim yang memungkinkan

Karena itu disamping nama trivial (biasa) maka oleh Commisison on Enzymes of the International Union of Biochemistry telah ditetapkan pula tata nama yang sisitematik. dengan penambahan µase¶ di belakangnya. Kekhasan inilah ciri suatu enzim. Setiap enzim mempunyai nomor kode yang mencirikan tipe reaksi ke dalam kelas (digit pertama). disesuaikan dengan pembagian atau penggolongan enzim didasarkan pada fungsinya. sebuah enzim yang mengatalisis pemindahan fosfat dari ATP ke gugus hidroksil pada atom karbon keenam molekul glukosa. yaitu : a. Jadi.1.1 menyatakan heksokinase atau ATP:D-heksosa 6-fosfotransferase.7. bila diperlukan utnuk menjelaskan reaksi. Kelompok enzim yang mempunyai fungsi sejenis diberi nama menurut fungsinya. yaitu zat-zat yang diubah atau direaksikan oleh enzim. sub kelas (digit kedua) dan subsubkelas (digit ketiga).137 L-malat : NAD+ oksidoreduktase (dekarboksilasi). Reaksi dan enzim yang mengkatalisis reaksi tersebut membentuk enam kelas. Digit keempat adalah enzim spesifik. Substrat adalah senyawa yang bereaksi dengan bantuan enzim. dapat dituliskan dalam tanda kurung pada bagian akhir. Nama enzim terdiri dari 2 bagian. EC 2. b. c. 1. Nama pertama menunjukkan substrat. Ini berbeda dengan katalis lain (bukan enzim) yang dapat . Suatu enzim bekerja secara khas terhadap suatu substrat tertentu. Informasi tambahan. d. misalnya hidrolase adalah kelompok enzim yang mempunyai fungsi sebagai katalis dalam reaksi hidrolisis. misal enzim yang mengkatalisis reaksi L-malat + NAD+ piruvat + CO2 + NADH + H+ diberi nama 1. Sebagai contoh enzim yang menguraikan urea (substrat) dinamakan urease. masing-masing mempunyai 4-13 subkelas. Tata Nama dan Kekhasan Enzim Secara umum nama tiap enzim disesuaikan dengan nama substratnya. Nama kedua yang berakhir dengan akhiran ase menyatakan reaksi yang dikatalisis.enzim bekerja terhadap substrat.1.

Jadi enzim dapat berfungsi sebagai katalis yang sangat efisien. Maikn besar harga a. Enzim urease hanya bekerja terhadap urea sebagai substratnya. Dngan adanya katalis atau enzim. Fungsi dan Kerja Enzim Fungsi sutu enzim ialah sebagai katalis untuk suatu proses biokimia yang terjadi dalam sel maupun di luar sel.bekerja terhadap berbagai macam reaksi. Sebaliknya penguraian senyawa AB menjadi A dan B mengeluarkan energi sebesar P pula. Enzim urease hanya bekerja terhadap berbagai macam reaksi. misalnya enzim esterase dapa menghidrolisir beberapa eseter asam lemak. tetapi tidak dapat menghidrolisir substrat lain yang bukan ester. Untuk pembentukan AB aktif ini membutuhkan energi sebesar a. makin sukar terjadinya suatu reaksi. Seperti juga katalis lainnya. yaitu selisih energi antara A dan B dengan AB. Reaksi kimia ada yang membutuhkan energi (reaksi endergonik) dan ada juga yang menghasilkan energi atau mengeluarkan energi (reaksi eksergonik). di samping mempunyai derajat kekhasan yang tinggi. 2. Misalnya pembentukan ikatan antara senyawa A dengan senyawa B menjadi senyawa AB akan mengeluarkan energi. maka enzim dapat menurunkan energi aktivasi suatu reaksi kimia. Terurainya senyawa AB tidak dapat berjalan dengan sendirinya. Karena adanya kekhasan ini maka enzim dapat digunakan untuk memisahkan komponen D dari L pada suatu campuran rasemik. Suatu enzim dikatakan mempunyai kekhasan nisbi apabila ia dapat bekerja terhadap beberapa substrat misalnya esterase dan D-asam amino oksidase yang dapat bekerja Dasam amino dan L-asam amino tetapi berbeda kecepatannya. Terjadinya senyawa AB dari A dan B membutuhkan energi sebesar p. harga energi aktivasi diperkecil atau . yang disebut energi aktivasi. Suatu contoh tentang kekhasan ini misalnya enzim arginase bekerja terhadap L-argini dan tidak terhadap D-arginin. tetapi harus terbentuk senyawa AB aktif. Suatu enzim dapat mempercepat reaksi 108 sampai 1011 kali lebih cepat daripada apabila reaksi tersebut dilakukan tanpa katalis. Ada juga enzim yang bekrja terhadap lebih dari suatu substrat namun enzim tersebut tetap mempunyai kekhasan tertentu.

Secara sederhana hipotesis Michaelis dan Menten itu dapat dituliskan sebagai berikut Enzim (E) + Substrat (S) kompleks enzim-substrat (ES) Enzim (E) + Hasil reaksi (P) Michaelis dan Menten berkesimpulan bahwa kecepatan reaksi tergantung pada konsentrasi kompleks enzim-substrat (ES). b. 3. Suatu enzim mempunyai ukuran yang lebih besar daripada substrat. sebab apabila tergantung konsentrasi substrat (S). Hubungan antara dengan enzim hanya terjadi pada suatu bagian atau tempat saja. Oleh Commission on Enzymes of . Oleh karena itu seluruh bagian enzim dapat berhubungan dengan substrat. maka penambahan konsentrasi substrat akan menghasilkan pertambahan kecepatan reaksi yang apabila digambarkan akan merupakan garis lurus. sedangkan masingmasing enzim diberi nama menurut substratnya. a.Enzim tidak merubah enrgi aktivasi. misalnya urease. Dengan demikian akan dapat memudahkan atau mempercepat terjadinya suatu reaksi. Di samping itu ada pula beberapa enzim yang dikenal dengan nama lainnya misalnya pepsin. tripsin dan lain-lain. arginase dan lain-lain. Kompleks enzim substrat Untuk dapat bekerja pada suatu zat atau substrat harus ada hubungan atau kontak antara enzim dengan substrat. Penggolongan Enzim Enzim digolongkan menurut reaksi yang diikutinya.diturunkan. Persamaaan Michaelis ± Menten Leonor Michaelis dan Maude Menten pada tahun 1913 mengajukan hipotesis bahwa dalam reaksi enzim terjadi dahulu kompleks enzim-substrat yang kemudian menghasilkan hasil reaksi dan enzim kembali. Tempat atau bagian enzim yang mengadakan hubungan atau kontak dengan substrat dinamai bagian aktif atau active site.

Ada tiga jenis hidrolase. Hidrolase Enzim yang termasuk golongan ini bekerja sebagai katalis pada reaksi hidrolisis. d.the International Union of Biochemistry. ialah metiltransferase. pepsin tripsin dan krimotripsin. Penggolongan ini didasarkan atas reaksi kimia dimana enzim memegang peranan. lipase. memecah glikosida. yaitu : oksidoreduktase. tranferase. fosfatase. Hidrogen yang dilepas diterima oleh senyawa lain (akseptor). yaitu reaksi pengambilan atom hidrogen dari suatu senyawa (donor). liase. Beberapa contoh enzim yang termasuk golongan ini. karboksi peptidase. enzim dibagi dalam enam golongan besar. dan amino hidroksimetiltransferase. a. isomerase. yaitu yang memecah ester atau esterase. c. Contoh enzim golongan ini antara lain dekarboksilase. Tranferase Enzim yang termasuk golongan ini bekerja sebagai katalis pada reaksi pemindahan suatu gugus dari suatu senyawa kepada senyawa lain. dan ligase. Oksidoreduktase Enzim-enzim yang termasuk golongan ini dapat dibagi dalam dua bagian yaitu dehidrogenase dan oksidase. aldolase dan hidratase. amylase. . dan yang memecah ikatan peptide. karboksiltranferase. b. amino peptidase. Dehidrogenase bekerja pada reaksireaksi dehidrogenase. asiltranferase tranferase atau disebut juga transaminase. hidrolase. Contoh enzim golongan ini adalah esterase. Liase Enzim yang termasuk golongan ini mempunyai peranan penting dalam reaksi pemisahan suatu gugus dari suatu substrat (bukan cara hidrolisis) atau sebaliknya.

senyawa sis menjadi senyawa trans dan lain-lain. sedangkan pada suhu yang lebih tinggi reaksi berlangsung lebih cepat. perubahan senyawa L menjadi senyawa D. Contoh enzim golongan ini antara lain glutamine sintetase dan piruvat karboksilase. maka pertambahan konsentrasi substrat akan menaikkan kecepatan reaksi. f. C-S. Ikatan yang terbentuk dari penggabungan tersebut adalah ikatan C-O. c. 4. Di samping itu. kecepatan reaksi bertambah dengan bertambahnya konsentrasi enzim. Ligase Enzim yang termasuk golongan ini bekerja pada reaksi-reaksi penggabungan dua molekul. sehingga bagian aktif enzim akan terganggu dan . Akan tetapi pada batas konsentrasi tertentu. Konsentarsi Substrat Hasil eksperimen menunjukkan bahwa dengan konsentrasi enzim yang tetap. b. yaitu : a. Faktor-faktor yang Mempengaruhi Kerja Enzim Ada bebeerapa faktor yang mempengaruhi kerja enzim. C-N. Konsentarsi enzim Pada suatu konsentrasi substrat tertentu. tidak terjadi kenaikan kecepatan reaksi walaupun konsentrasi substrat diperbesar. Oleh karena itu enzim-enzim tersebut juga dinamakan sintetase. Isomerase Enzim yang termasuk golongan ini bekerja pada perubahan intramolekuler. misalnya reaksi perubahan glukosa menjadi fruktosa.e. maka kenaikan suhu dapat menyebabkan terjadinya proses denaturasi. karena enzim adalah suatu protein. atau C-C. Suhu Pada suhu rendah reaksi kimia berlangsung lambat.

Aktivator pada umumnya ialah ion-ion logam . d. e. yaitu suhu yang paling tepat bagi suatu proses reaksi yang menggunakan enzim tersebut. Kenaikan suhu sebelum terjadinya proses denaturasi dapat menaikkan kecepatan reaksi. Enzim dapat berbentuk ion positif. Pengaruh pH Struktur ion enzim tergantung pada pH lingkungan. Pengaruh Inhibitor Molekul atau ion yang dapat menghambat reaksi pembentukan kompleks enzim-substrat disebut inhibitor. NADP.dengan demikian konsentrasi efektif enzim menjadi berkurang dan kecepatan reaksinya pun menurun. maka akan terjadi suatu titik optimum. Gugus prostetik adalah kelompok kofaktor yang terikat pada enzim dan tidak mudah terlepas dari enzimnya. tahan terhadap panas. yaitu gugus prostetik. contohnya adalah NAD. tiamin pirofosfat dan ATP. Dengan demikian perubahan pH lingkungan akan berpengaruh terhadap efektifitas bagian aktif enzim dalam membentuk kompleks enzim substrat. koenzim dan aktivator. Kofaktor ini dibagi tiga kelompok. asam tetra hidrofosfat. contohnya flavin adenine dinukleotida yang merupakan gugus prostetik yang terikat pada enzim suksinat dehidrogenase. yang mudah terdisosiasi dan dapat dipisahkan dari enzimnya dengan cara dialisis. Tinggi rendahnya pH juga dapat menyebabkan denaturasi yang dapat menurunkan aktifitas enzim. Oleh karena ada dua pengaruh yang berlawanan. Koenzim Sejumlah besar enzim membutuhkan suatu komponen lain untuk dapat berfungsi sebagai katalis. 5. Namun kenaikan suhu pada saat terjadinya denaturasi akan mengurangi kecepatan reaksi. Suatu koenzim adalah molekul organik kecil. ion negative atau ion bermuatan ganda (zwitter ion). sehingga diperlukan suatu pH optimum yang dapat menyebabkan kecepatan reaksi enzim yang paling tinggi. Komponen ini secara umum disebut kofaktor.

Mg++. merupakan nama vitamin yang berupa molekul nikotinamida atau asam nikotinat. b. berfungsi sebagai kofaktor pada enzim piruvat dehidrogenase dan ketoglutarat dehidrogenase. Asam ini terdapat dalam dua bentuk teroksidasi dan tereduksi. Bakteri dalam usus memproduksi asam fosfat dalam jumlah kecil. Biotin berfungsi sebagai koenzim dalam reaksi karboksilasi. Koenzim yang berasal dari vitamin B1 ialah tiaminifosfat (TPP) dan berperan dalam reaksi yang menggunakan enzim alpa keto dekarboksilase. Vitamin B6 terdiri dari tiga senyawa yaitu piridoksal. c. Molekul riboflavin merupakan bagian dari molekul FAD. Tiamin atau vitamin B1 umumnya terdapat dalam keadaan bebas dalam beras atau gandum. Hubungan antara vitamin dengan koenzim tamapak pada contoh berikut : a.yang terikat atau mudah terlepas dari enzim. Koenzim yang berasal . Koenzim dari vitamin B6 ialah piridoksalfosfat dan piridoksaminofosfat. f. contohnya aktivator logam adalah K++. d. Asam folat dan derivatnya terdapat banyak dalam alam. g. piridoksin dan piridoksamin. asam alpa keto oksidase. Kekurangan niasin akan mengakibatkan pellagra pada manusia. Biotin adalah vitamin yang terdapat dalam hati dan berikatan dengan suatu protein. transketolase dan fosfo ketolase. Kekurangan vitamin B6 dapat mengakibatkan dermatitis (penyakit kulit) dan gangguan pada sistem saraf pusat. Niasin. Beberapa koenzim mempunyai struktur yang mirip dengan vitamin bahkan menjadi bagian dari molekul vitamin tersebut. Molekul riboflavin atau vitamin B2 terdiri atas D ribitol yang terikat pada cincin issoaloksazon yang tersubstitusi. Vitamin ini dikenal sebagai faktor pertumbuhan. Cu++ atau Zn++. Mn++. Asam lipoat adalah suatu vitamin yang juga merupakan faktor pertumbuhan dan terdapat dalam hati. NADP+. berperan dalam reaksi pemisahan gugus asil. Molekul nikotinamida terdapat sebagai bagian dari molekul NAD+. Kekurangan vitamin B1 akan mengakibatkan penyakit beri-beri. e.

vitamin ini diperlukan oleh tubuh sebagai faktor pertumbuhan. Peranan FH4 ialah sebagai pembawa unit senyawa satu atom karbon yang berguna dalam biosintesis purin. H dan M ‡ Molekul tetrametrik memiliki aktivitas katalitik. yaitu adenosine trifosfat atau ATP. Koenzim A berperan penting sebagai pembawa gugus asetil. maka ATP akan berubah menjadi adenosine difosfat (ADP) juga energi yang digunakan untuk reaksi lain. dan ikatan C-N dengan enzim mutase dan dehidrase. ATP berfungsi sebagai koenzim yang memindahkan gugus fosfat. Vitamin B12 sebagaimana diisolasi dari hati adalah sianokobalamina. Fungsi vitamin B12 adalah bekerja pada beberapa reaksi anatara lain reaksi pemecahan ikatan C-C. ATP bersama dengan enzim kinase. serin dan glisin.dari vitamin ini ialah asam tetrahidrofosfat (FH4). Di samping koenzim yang mempunyai hubungan struktural dengan vitamin. ada pula koenzim yang tidak berhubungan dnegan vitamin. Bila ATP melepaskan 1 gugus fosfat. . i. ikatan C-O. ISOZIM Adalah Enzim dengan sifat-sifat kimia dan fisika yang berbeda tetapi mempunyai aktivitas katalitik yang sama Contoh Isozim : laktat dehidrogenase pada hati tikus (mengubah asam keto piruvat menjadi asam laktat) ‡ Proporsinya berubah secara bermakna dalam keadaan patologik ‡ Berbeda pada struktur kuartener ‡ Molekul oligomer terdiri dari 4 protomer dari 2 jenis. misalnya heksokinase dan piruvat kinase berperan dalam metabolisme karbohidrat. Koenzim ini termasuk golongan senyawa berenergi tinggi. h. khususnya dalam biosintesis asam lemak. Asam pantotenat terdapat dalam alam sebagai komponen dalam molekul koenzim A.

viral hepatitis pankreatitis liver diseases .Laktat dehidrogenase . Enzim Plasma Non Fungsional: . kelainan tulang KINETIKA ENZIM Kinetika enzim menginvestigasi bagaimana enzim mengikat substrat dengan mengubahnya menjadi produk.ALT=SGPT infark myokard. apabila enzim tersebut ditambahkan. Namun.AST=SGOT .LPL. Sebagai contoh. Ia juga disebut sebagai konstanta kespesifikan dan memasukkan tetapan kelajuan semua langkah reaksi. reaksi yang dikatalisasi oleh enzim orotidina 5'-fosfat dekarboksilase akan memerlukan waktu 78 juta tahun untuk mengubah 50% substrat menjadi produk. proses ini hanya memerlukan waktu 25 milidetik. Kholinesterase.Amilase & Lipase . Data laju yang digunakan dalam analisis kinetika didapatkan dari asai enzim.Acid Fosfatase . ia . proenzim hemostasis. viral hepatitis infark myokard.Alkali Fosfatase penyakit jantung kanker prostat penyakit obstruksi pd hepar. Efisiensi suatu enzim diekspresikan oleh kcat/Km. .IUB 1u = enzim yg mengkatalisis pembentukan 1 mikromol produk per menit Enzim dapat mengatalisasi reaksi dengan kelajuan mencapai jutaan reaksi per detik. tanpa keberadaan enzim.g-Glutamil Transpeptidase .FUNGSI DIAGNOSTIK Enzim Plasma Fungsional: . Karena konstanta kespesifikan mencermikan kemampuan katalitik dan afinitas.

dapat digunakan untuk membandingkan enzim yang satu dengan enzim yang lain.16 fruktosa = 1. malonat tdk dapat. ataupun enzim yang sama dengan substrat yang berbeda.15 Hal ini berarti enzim tersebut lebih suka pada KM yang kecil yaitu Glukosa Nilai KM yang kecil bias diartikan juga mempunyai Afinitas yang besar Enzim enzim lebih suka bereaksi dengan pH yang optimum yaitu 6. KM Adalah suatu konstanta kecepatan enzim Semisal Heksokinase glukosa = 0.5-7 Enzim juga lebih suka bereaksi pada suhu yang optimum. MAKA DIBEDAKAN 2 MACAM INHIBITOR a. BERDASARKAN DAYA KERJANYA. inhibitor kompetitif atau analog substrat y y y y y mempunyai bentuk molekul yang mirip substrat misal : malonat(I) dgn suksinat (S) thd suksinat dehidrogenase suksinat dpt dihidrolisis menjadi fumarat. tetapi tidak mempengaruhi Km terbentuk komplek EnzS dan EnzIS sifat : irreversibel . terjadi pada daerah katalitik. Inhibitor non kompetitif reversible y y y y tidak ada persaingan antara S dan I menurunkan Vmaks. struktur mirip dengan substrat sifat : reversible kerja inhibitor Enz + PEnz¢EnzI (inactive) ²² Enz EnzS (active) Enz + P¢²² b.

Enzim jenis ini dapat mengikat lebih dari satu molekul S yang dengan ini menunjukkan kooperatifitasnya.Enzim ini juga bersifat MULTI LIGAN yaitu bila sudah mengikat 1 S maka akan mempermudah pengikatan S berikutnya.ENZIM ALLOSTERIK Adalah enzim yang tidak mengikuti kaidah michaelis menten yaitu enzim tersebut bisa berikatan dengan lebih dari satu substrat. Pengendalian sintesa enzim pada prokariota Sebagai contoh kita misalkan dengan typhimurium untuk kelangsungan hidupnya diperlukan makan histidin/leusin . Akan tetapi bila jumlahnya mencukupi atau sudah cukup maka kegiatan produksinya akan dihentikan.yang umumnya oligomerik.Pada kesimpulanya enzim ini mempunyai tempat ikatan dengan substrat dan tempat ikatan dengan Allosterik. Peristiwa Allosterik adalah peristiwa suatu pengendalian Homeiostasis LAJU REAKSI ENZIMATIK y y y Dalam bahasan kali ini bisa kita simpulkan tentang pengendalian sintesis dan degradasi yaitu dengan artian yang lebih mudah: Yaitu apabila jumlah yang diperlukan meningkat maka produksi akan ditingkatkan juga.

FOSFO ENZIM Adalah suatu enzim yang akan aktif bila sudah ditempeli fosfor(P).Enzim jenis seperti ini tidak memakai energi kinetic DEFOSFO ENZIM Adalah kebalikan dari fosfo enzim yaitu bila enzim tersebut ditempeli fosfor akan menjadi bentuk inaktif oleh karena itu untuk menjadi enzim yang aktif enzim tersebut harus melepas ikatan fosfornya. .

Sign up to vote on this title
UsefulNot useful