YONATHAN YUANANDA 06700060 Enzim dr.FY.

Widodo

BIOKIMIA ENZIM

ENZIM

Enzim berasal dari kata EN-ZYME yang mempunyai arti dalam ragi. Sehubungan dengan aktivitas enzim dalam ragi, semisal pada pembuatan tape ketan atau ketela dengan menggunakan ragi roti. Enzim merupakan suatu biokatalis, artinya suatu katalisator yang disintesis oleh organisme hidup. Secara structural enzim adalah protein, sehingga sifat-sifat protein dimiliki oleh enzim, seperti termolabil, rusak oleh logam berat (Ag,Pb,Hg), terganggu oleh perubahan pH. Menurut hukum michaelis menten enzim mempunyai kekhususan yaitu ³satu enzim satu substrat´.bila tidak mengikuti aturan yang diterapkan oleh michaelis menten tsb maka enzim tersebut dikatakan enzim Allosterik Aktivitasnya umumnya bersifat spesifik. Nomenklatur yang mula-mula digunakan sangat sederhana, yaitu dengan mencantumkan akhiran ase pada nama substrat di mana enzim itu bekerja. Misalnya proteinase : yaitu enzim yang bekerja pada protein, lipase : enzim yang bekerja pada lipid, dsb. Ada pula yang mencantumkan akhiran ase pada jenis reaksinya, missal oksidase yaitu enzim yang bereaksi secara oksidasi, reduktase yaitu enzim yang bereaksi secara reduksi.; sehingga IUB (International Union of Biochemistry) menganut satu aturan. Gugus bukan protein ini yang dinamakan kofaktor ada yang terikat kuat pada protein, ada pula yang tidak begitu kuat ikatannya. Gugus yang terikat kuat pada bagian protein, artinya sukar terurai dalam larutan disebut prostetik, sedangkan yang tidak begitu kuat ikatannya mudah dipisahkan secara dialisis disebut koenzim. Baik gugus prostetik maupun koenzim merupakan bagian enzim yang memungkinkan

Kelompok enzim yang mempunyai fungsi sejenis diberi nama menurut fungsinya.1 menyatakan heksokinase atau ATP:D-heksosa 6-fosfotransferase. Digit keempat adalah enzim spesifik. Jadi. Kekhasan inilah ciri suatu enzim.7. yaitu : a. Sebagai contoh enzim yang menguraikan urea (substrat) dinamakan urease. Tata Nama dan Kekhasan Enzim Secara umum nama tiap enzim disesuaikan dengan nama substratnya. dapat dituliskan dalam tanda kurung pada bagian akhir. disesuaikan dengan pembagian atau penggolongan enzim didasarkan pada fungsinya. Karena itu disamping nama trivial (biasa) maka oleh Commisison on Enzymes of the International Union of Biochemistry telah ditetapkan pula tata nama yang sisitematik. misal enzim yang mengkatalisis reaksi L-malat + NAD+ piruvat + CO2 + NADH + H+ diberi nama 1. sub kelas (digit kedua) dan subsubkelas (digit ketiga). Reaksi dan enzim yang mengkatalisis reaksi tersebut membentuk enam kelas. misalnya hidrolase adalah kelompok enzim yang mempunyai fungsi sebagai katalis dalam reaksi hidrolisis. bila diperlukan utnuk menjelaskan reaksi. c. Nama kedua yang berakhir dengan akhiran ase menyatakan reaksi yang dikatalisis. sebuah enzim yang mengatalisis pemindahan fosfat dari ATP ke gugus hidroksil pada atom karbon keenam molekul glukosa. Nama pertama menunjukkan substrat.1.enzim bekerja terhadap substrat. EC 2. Nama enzim terdiri dari 2 bagian. Setiap enzim mempunyai nomor kode yang mencirikan tipe reaksi ke dalam kelas (digit pertama). Ini berbeda dengan katalis lain (bukan enzim) yang dapat . d.1. b. dengan penambahan µase¶ di belakangnya. Substrat adalah senyawa yang bereaksi dengan bantuan enzim. Informasi tambahan. masing-masing mempunyai 4-13 subkelas. 1. Suatu enzim bekerja secara khas terhadap suatu substrat tertentu.137 L-malat : NAD+ oksidoreduktase (dekarboksilasi). yaitu zat-zat yang diubah atau direaksikan oleh enzim.

2. di samping mempunyai derajat kekhasan yang tinggi.bekerja terhadap berbagai macam reaksi. Karena adanya kekhasan ini maka enzim dapat digunakan untuk memisahkan komponen D dari L pada suatu campuran rasemik. tetapi harus terbentuk senyawa AB aktif. Enzim urease hanya bekerja terhadap berbagai macam reaksi. Seperti juga katalis lainnya. Sebaliknya penguraian senyawa AB menjadi A dan B mengeluarkan energi sebesar P pula. Dngan adanya katalis atau enzim. Jadi enzim dapat berfungsi sebagai katalis yang sangat efisien. makin sukar terjadinya suatu reaksi. Terjadinya senyawa AB dari A dan B membutuhkan energi sebesar p. Suatu contoh tentang kekhasan ini misalnya enzim arginase bekerja terhadap L-argini dan tidak terhadap D-arginin. misalnya enzim esterase dapa menghidrolisir beberapa eseter asam lemak. harga energi aktivasi diperkecil atau . yang disebut energi aktivasi. tetapi tidak dapat menghidrolisir substrat lain yang bukan ester. Maikn besar harga a. Suatu enzim dikatakan mempunyai kekhasan nisbi apabila ia dapat bekerja terhadap beberapa substrat misalnya esterase dan D-asam amino oksidase yang dapat bekerja Dasam amino dan L-asam amino tetapi berbeda kecepatannya. Fungsi dan Kerja Enzim Fungsi sutu enzim ialah sebagai katalis untuk suatu proses biokimia yang terjadi dalam sel maupun di luar sel. maka enzim dapat menurunkan energi aktivasi suatu reaksi kimia. Misalnya pembentukan ikatan antara senyawa A dengan senyawa B menjadi senyawa AB akan mengeluarkan energi. yaitu selisih energi antara A dan B dengan AB. Suatu enzim dapat mempercepat reaksi 108 sampai 1011 kali lebih cepat daripada apabila reaksi tersebut dilakukan tanpa katalis. Enzim urease hanya bekerja terhadap urea sebagai substratnya. Ada juga enzim yang bekrja terhadap lebih dari suatu substrat namun enzim tersebut tetap mempunyai kekhasan tertentu. Reaksi kimia ada yang membutuhkan energi (reaksi endergonik) dan ada juga yang menghasilkan energi atau mengeluarkan energi (reaksi eksergonik). Untuk pembentukan AB aktif ini membutuhkan energi sebesar a. Terurainya senyawa AB tidak dapat berjalan dengan sendirinya.

a. Tempat atau bagian enzim yang mengadakan hubungan atau kontak dengan substrat dinamai bagian aktif atau active site. arginase dan lain-lain. sedangkan masingmasing enzim diberi nama menurut substratnya. sebab apabila tergantung konsentrasi substrat (S). Dengan demikian akan dapat memudahkan atau mempercepat terjadinya suatu reaksi. Suatu enzim mempunyai ukuran yang lebih besar daripada substrat. tripsin dan lain-lain. Persamaaan Michaelis ± Menten Leonor Michaelis dan Maude Menten pada tahun 1913 mengajukan hipotesis bahwa dalam reaksi enzim terjadi dahulu kompleks enzim-substrat yang kemudian menghasilkan hasil reaksi dan enzim kembali. Di samping itu ada pula beberapa enzim yang dikenal dengan nama lainnya misalnya pepsin. Penggolongan Enzim Enzim digolongkan menurut reaksi yang diikutinya. Kompleks enzim substrat Untuk dapat bekerja pada suatu zat atau substrat harus ada hubungan atau kontak antara enzim dengan substrat.diturunkan. 3. misalnya urease.Enzim tidak merubah enrgi aktivasi. Hubungan antara dengan enzim hanya terjadi pada suatu bagian atau tempat saja. b. Secara sederhana hipotesis Michaelis dan Menten itu dapat dituliskan sebagai berikut Enzim (E) + Substrat (S) kompleks enzim-substrat (ES) Enzim (E) + Hasil reaksi (P) Michaelis dan Menten berkesimpulan bahwa kecepatan reaksi tergantung pada konsentrasi kompleks enzim-substrat (ES). maka penambahan konsentrasi substrat akan menghasilkan pertambahan kecepatan reaksi yang apabila digambarkan akan merupakan garis lurus. Oleh Commission on Enzymes of . Oleh karena itu seluruh bagian enzim dapat berhubungan dengan substrat.

tranferase. amino peptidase. Dehidrogenase bekerja pada reaksireaksi dehidrogenase. yaitu yang memecah ester atau esterase. dan yang memecah ikatan peptide. Contoh enzim golongan ini antara lain dekarboksilase. Hidrogen yang dilepas diterima oleh senyawa lain (akseptor). Liase Enzim yang termasuk golongan ini mempunyai peranan penting dalam reaksi pemisahan suatu gugus dari suatu substrat (bukan cara hidrolisis) atau sebaliknya. lipase. fosfatase. c. liase. amylase. Penggolongan ini didasarkan atas reaksi kimia dimana enzim memegang peranan. karboksiltranferase. Contoh enzim golongan ini adalah esterase. yaitu : oksidoreduktase. Tranferase Enzim yang termasuk golongan ini bekerja sebagai katalis pada reaksi pemindahan suatu gugus dari suatu senyawa kepada senyawa lain. dan amino hidroksimetiltransferase. pepsin tripsin dan krimotripsin. isomerase. Ada tiga jenis hidrolase. Oksidoreduktase Enzim-enzim yang termasuk golongan ini dapat dibagi dalam dua bagian yaitu dehidrogenase dan oksidase. aldolase dan hidratase. dan ligase.the International Union of Biochemistry. . b. asiltranferase tranferase atau disebut juga transaminase. a. Hidrolase Enzim yang termasuk golongan ini bekerja sebagai katalis pada reaksi hidrolisis. ialah metiltransferase. d. yaitu reaksi pengambilan atom hidrogen dari suatu senyawa (donor). memecah glikosida. enzim dibagi dalam enam golongan besar. Beberapa contoh enzim yang termasuk golongan ini. karboksi peptidase. hidrolase.

sehingga bagian aktif enzim akan terganggu dan . c. maka pertambahan konsentrasi substrat akan menaikkan kecepatan reaksi. Akan tetapi pada batas konsentrasi tertentu. Konsentarsi enzim Pada suatu konsentrasi substrat tertentu. yaitu : a. misalnya reaksi perubahan glukosa menjadi fruktosa. kecepatan reaksi bertambah dengan bertambahnya konsentrasi enzim. Isomerase Enzim yang termasuk golongan ini bekerja pada perubahan intramolekuler. Faktor-faktor yang Mempengaruhi Kerja Enzim Ada bebeerapa faktor yang mempengaruhi kerja enzim. karena enzim adalah suatu protein. 4. b. atau C-C. tidak terjadi kenaikan kecepatan reaksi walaupun konsentrasi substrat diperbesar. Konsentarsi Substrat Hasil eksperimen menunjukkan bahwa dengan konsentrasi enzim yang tetap. Di samping itu. Oleh karena itu enzim-enzim tersebut juga dinamakan sintetase. Contoh enzim golongan ini antara lain glutamine sintetase dan piruvat karboksilase. maka kenaikan suhu dapat menyebabkan terjadinya proses denaturasi. C-S. Suhu Pada suhu rendah reaksi kimia berlangsung lambat. sedangkan pada suhu yang lebih tinggi reaksi berlangsung lebih cepat. f. Ikatan yang terbentuk dari penggabungan tersebut adalah ikatan C-O. C-N.e. Ligase Enzim yang termasuk golongan ini bekerja pada reaksi-reaksi penggabungan dua molekul. perubahan senyawa L menjadi senyawa D. senyawa sis menjadi senyawa trans dan lain-lain.

e. d. tahan terhadap panas. Pengaruh Inhibitor Molekul atau ion yang dapat menghambat reaksi pembentukan kompleks enzim-substrat disebut inhibitor. asam tetra hidrofosfat. Enzim dapat berbentuk ion positif. yaitu suhu yang paling tepat bagi suatu proses reaksi yang menggunakan enzim tersebut. yaitu gugus prostetik. contohnya adalah NAD. Dengan demikian perubahan pH lingkungan akan berpengaruh terhadap efektifitas bagian aktif enzim dalam membentuk kompleks enzim substrat. Aktivator pada umumnya ialah ion-ion logam . Kenaikan suhu sebelum terjadinya proses denaturasi dapat menaikkan kecepatan reaksi. Namun kenaikan suhu pada saat terjadinya denaturasi akan mengurangi kecepatan reaksi. koenzim dan aktivator. Koenzim Sejumlah besar enzim membutuhkan suatu komponen lain untuk dapat berfungsi sebagai katalis. Gugus prostetik adalah kelompok kofaktor yang terikat pada enzim dan tidak mudah terlepas dari enzimnya.dengan demikian konsentrasi efektif enzim menjadi berkurang dan kecepatan reaksinya pun menurun. Pengaruh pH Struktur ion enzim tergantung pada pH lingkungan. maka akan terjadi suatu titik optimum. NADP. tiamin pirofosfat dan ATP. contohnya flavin adenine dinukleotida yang merupakan gugus prostetik yang terikat pada enzim suksinat dehidrogenase. Oleh karena ada dua pengaruh yang berlawanan. ion negative atau ion bermuatan ganda (zwitter ion). yang mudah terdisosiasi dan dapat dipisahkan dari enzimnya dengan cara dialisis. Tinggi rendahnya pH juga dapat menyebabkan denaturasi yang dapat menurunkan aktifitas enzim. 5. Kofaktor ini dibagi tiga kelompok. Suatu koenzim adalah molekul organik kecil. Komponen ini secara umum disebut kofaktor. sehingga diperlukan suatu pH optimum yang dapat menyebabkan kecepatan reaksi enzim yang paling tinggi.

NADP+. Kekurangan vitamin B1 akan mengakibatkan penyakit beri-beri. Kekurangan niasin akan mengakibatkan pellagra pada manusia. Asam lipoat adalah suatu vitamin yang juga merupakan faktor pertumbuhan dan terdapat dalam hati. Koenzim dari vitamin B6 ialah piridoksalfosfat dan piridoksaminofosfat. berfungsi sebagai kofaktor pada enzim piruvat dehidrogenase dan ketoglutarat dehidrogenase. b. asam alpa keto oksidase. Molekul nikotinamida terdapat sebagai bagian dari molekul NAD+. Mg++. e. Bakteri dalam usus memproduksi asam fosfat dalam jumlah kecil. Vitamin ini dikenal sebagai faktor pertumbuhan. Niasin. Cu++ atau Zn++. Hubungan antara vitamin dengan koenzim tamapak pada contoh berikut : a. Beberapa koenzim mempunyai struktur yang mirip dengan vitamin bahkan menjadi bagian dari molekul vitamin tersebut. contohnya aktivator logam adalah K++. Biotin adalah vitamin yang terdapat dalam hati dan berikatan dengan suatu protein. berperan dalam reaksi pemisahan gugus asil. transketolase dan fosfo ketolase. Vitamin B6 terdiri dari tiga senyawa yaitu piridoksal. c. d. f. Molekul riboflavin merupakan bagian dari molekul FAD. Molekul riboflavin atau vitamin B2 terdiri atas D ribitol yang terikat pada cincin issoaloksazon yang tersubstitusi. Mn++. Koenzim yang berasal . piridoksin dan piridoksamin. Koenzim yang berasal dari vitamin B1 ialah tiaminifosfat (TPP) dan berperan dalam reaksi yang menggunakan enzim alpa keto dekarboksilase. g.yang terikat atau mudah terlepas dari enzim. Kekurangan vitamin B6 dapat mengakibatkan dermatitis (penyakit kulit) dan gangguan pada sistem saraf pusat. merupakan nama vitamin yang berupa molekul nikotinamida atau asam nikotinat. Asam ini terdapat dalam dua bentuk teroksidasi dan tereduksi. Biotin berfungsi sebagai koenzim dalam reaksi karboksilasi. Asam folat dan derivatnya terdapat banyak dalam alam. Tiamin atau vitamin B1 umumnya terdapat dalam keadaan bebas dalam beras atau gandum.

yaitu adenosine trifosfat atau ATP. ada pula koenzim yang tidak berhubungan dnegan vitamin.dari vitamin ini ialah asam tetrahidrofosfat (FH4). misalnya heksokinase dan piruvat kinase berperan dalam metabolisme karbohidrat. Di samping koenzim yang mempunyai hubungan struktural dengan vitamin. h. ATP bersama dengan enzim kinase. Vitamin B12 sebagaimana diisolasi dari hati adalah sianokobalamina. maka ATP akan berubah menjadi adenosine difosfat (ADP) juga energi yang digunakan untuk reaksi lain. ikatan C-O. dan ikatan C-N dengan enzim mutase dan dehidrase. Fungsi vitamin B12 adalah bekerja pada beberapa reaksi anatara lain reaksi pemecahan ikatan C-C. i. H dan M ‡ Molekul tetrametrik memiliki aktivitas katalitik. Asam pantotenat terdapat dalam alam sebagai komponen dalam molekul koenzim A. khususnya dalam biosintesis asam lemak. ISOZIM Adalah Enzim dengan sifat-sifat kimia dan fisika yang berbeda tetapi mempunyai aktivitas katalitik yang sama Contoh Isozim : laktat dehidrogenase pada hati tikus (mengubah asam keto piruvat menjadi asam laktat) ‡ Proporsinya berubah secara bermakna dalam keadaan patologik ‡ Berbeda pada struktur kuartener ‡ Molekul oligomer terdiri dari 4 protomer dari 2 jenis. Koenzim A berperan penting sebagai pembawa gugus asetil. serin dan glisin. Bila ATP melepaskan 1 gugus fosfat. ATP berfungsi sebagai koenzim yang memindahkan gugus fosfat. vitamin ini diperlukan oleh tubuh sebagai faktor pertumbuhan. . Koenzim ini termasuk golongan senyawa berenergi tinggi. Peranan FH4 ialah sebagai pembawa unit senyawa satu atom karbon yang berguna dalam biosintesis purin.

Efisiensi suatu enzim diekspresikan oleh kcat/Km. proenzim hemostasis. viral hepatitis pankreatitis liver diseases . Namun. kelainan tulang KINETIKA ENZIM Kinetika enzim menginvestigasi bagaimana enzim mengikat substrat dengan mengubahnya menjadi produk. Sebagai contoh. proses ini hanya memerlukan waktu 25 milidetik.IUB 1u = enzim yg mengkatalisis pembentukan 1 mikromol produk per menit Enzim dapat mengatalisasi reaksi dengan kelajuan mencapai jutaan reaksi per detik.LPL. tanpa keberadaan enzim. apabila enzim tersebut ditambahkan.g-Glutamil Transpeptidase . Kholinesterase. ia .Amilase & Lipase . Data laju yang digunakan dalam analisis kinetika didapatkan dari asai enzim. .Alkali Fosfatase penyakit jantung kanker prostat penyakit obstruksi pd hepar.AST=SGOT . viral hepatitis infark myokard. reaksi yang dikatalisasi oleh enzim orotidina 5'-fosfat dekarboksilase akan memerlukan waktu 78 juta tahun untuk mengubah 50% substrat menjadi produk.Laktat dehidrogenase .ALT=SGPT infark myokard. Karena konstanta kespesifikan mencermikan kemampuan katalitik dan afinitas. Enzim Plasma Non Fungsional: . Ia juga disebut sebagai konstanta kespesifikan dan memasukkan tetapan kelajuan semua langkah reaksi.FUNGSI DIAGNOSTIK Enzim Plasma Fungsional: .Acid Fosfatase .

5-7 Enzim juga lebih suka bereaksi pada suhu yang optimum.dapat digunakan untuk membandingkan enzim yang satu dengan enzim yang lain. MAKA DIBEDAKAN 2 MACAM INHIBITOR a. tetapi tidak mempengaruhi Km terbentuk komplek EnzS dan EnzIS sifat : irreversibel .16 fruktosa = 1. inhibitor kompetitif atau analog substrat y y y y y mempunyai bentuk molekul yang mirip substrat misal : malonat(I) dgn suksinat (S) thd suksinat dehidrogenase suksinat dpt dihidrolisis menjadi fumarat. ataupun enzim yang sama dengan substrat yang berbeda. struktur mirip dengan substrat sifat : reversible kerja inhibitor Enz + PEnz¢EnzI (inactive) ²² Enz EnzS (active) Enz + P¢²² b. terjadi pada daerah katalitik. BERDASARKAN DAYA KERJANYA.15 Hal ini berarti enzim tersebut lebih suka pada KM yang kecil yaitu Glukosa Nilai KM yang kecil bias diartikan juga mempunyai Afinitas yang besar Enzim enzim lebih suka bereaksi dengan pH yang optimum yaitu 6. Inhibitor non kompetitif reversible y y y y tidak ada persaingan antara S dan I menurunkan Vmaks. malonat tdk dapat. KM Adalah suatu konstanta kecepatan enzim Semisal Heksokinase glukosa = 0.

Peristiwa Allosterik adalah peristiwa suatu pengendalian Homeiostasis LAJU REAKSI ENZIMATIK y y y Dalam bahasan kali ini bisa kita simpulkan tentang pengendalian sintesis dan degradasi yaitu dengan artian yang lebih mudah: Yaitu apabila jumlah yang diperlukan meningkat maka produksi akan ditingkatkan juga. Akan tetapi bila jumlahnya mencukupi atau sudah cukup maka kegiatan produksinya akan dihentikan.yang umumnya oligomerik.ENZIM ALLOSTERIK Adalah enzim yang tidak mengikuti kaidah michaelis menten yaitu enzim tersebut bisa berikatan dengan lebih dari satu substrat. Pengendalian sintesa enzim pada prokariota Sebagai contoh kita misalkan dengan typhimurium untuk kelangsungan hidupnya diperlukan makan histidin/leusin .Enzim jenis ini dapat mengikat lebih dari satu molekul S yang dengan ini menunjukkan kooperatifitasnya.Pada kesimpulanya enzim ini mempunyai tempat ikatan dengan substrat dan tempat ikatan dengan Allosterik.Enzim ini juga bersifat MULTI LIGAN yaitu bila sudah mengikat 1 S maka akan mempermudah pengikatan S berikutnya.

Enzim jenis seperti ini tidak memakai energi kinetic DEFOSFO ENZIM Adalah kebalikan dari fosfo enzim yaitu bila enzim tersebut ditempeli fosfor akan menjadi bentuk inaktif oleh karena itu untuk menjadi enzim yang aktif enzim tersebut harus melepas ikatan fosfornya.FOSFO ENZIM Adalah suatu enzim yang akan aktif bila sudah ditempeli fosfor(P). .