Biokimia Biokimia adalah ilmu yang mempelajari proses kimia dalam organisme hidup.

Biokimia mengatur semua organisme hidup dan proses hidup. Dengan mengontrol arus informasi melalui sinyal biokimia dan aliran energi kimia melalui metabolisme, proses biokimia menimbulkan fenomena yang tampaknya magis kehidupan. Sebagian besar berkaitan biokimia dengan struktur dan fungsi komponen seluler seperti protein, karbohidrat, lipid, asam nukleat, dan biomolekul lainnya meskipun semakin proses, bukan molekul individu fokus utama. Selama 40 tahun terakhir biokimia telah menjadi begitu sukses dalam menjelaskan proses hidup yang sekarang hampir semua bidang ilmu kehidupan dari botani untuk obat yang terlibat dalam penelitian biokimia. Hari ini fokus utama biokimia murni adalah memahami bagaimana molekul biologis menimbulkan proses-proses yang terjadi dalam sel-sel hidup yang pada gilirannya sangat berhubungan dengan studi dan pemahaman seluruh organisme. Di antara sejumlah besar biomolekul yang berbeda, banyak yang kompleks dan molekul besar (polimer disebut), yang terdiri dari subunit berulang serupa (disebut monomer). Setiap kelas biomolecule polimer memiliki seperangkat jenis subunit yang berbeda. [1] Sebagai contoh, protein merupakan polimer subunit yang dipilih dari satu set 20 atau lebih asam amino. Biokimia studi sifat kimia dari molekul hayati yang penting, seperti protein, dan khususnya reaksi kimia enzim-katalis. Biokimia metabolisme sel dan sistem endokrin telah banyak dijelaskan. daerah lain biokimia termasuk kode genetik (DNA, RNA), sintesis protein, angkutan membran sel, dan transduksi sinyal.

Sumber: http://id.shvoong.com/exact-sciences/biology/2100406-pengertianbiokimia/#ixzz1oRXTAqf8

Asam amino
Asam amino adalah sembarang senyawa organik yang memiliki gugus fungsional karboksil (-COOH) dan amina (biasanya -NH2). Dalam biokimia seringkali pengertiannya dipersempit: keduanya terikat pada satu atom karbon (C) yang sama (disebut atom C "alfa" atau ). Gugus karboksil memberikan sifat asam dan gugus amina memberikan sifat basa. Dalam bentuk larutan, asam amino bersifatamfoterik: cenderung menjadi asam pada larutan basa dan menjadi basa pada larutan asam. Perilaku ini terjadi karena asam amino mampu menjadi zwitter-ion. Asam amino termasuk golongan senyawa yang paling banyak dipelajari karena salah satu fungsinya sangat penting dalam organisme, yaitu sebagai penyusun protein.

Struktur asam amino

Struktur asam -amino, dengan gugus amina di sebelah kiri dan gugus karboksil di sebelah kanan.
Struktur asam amino secara umum adalah satu atom C yang mengikat empat gugus: gugus amina (NH2), gugus karboksil (COOH), atom hidrogen (H), dan satu gugus sisa (R, dari residue) atau disebut juga gugus atau rantai samping yang membedakan satu asam amino dengan asam amino lainnya. Atom C pusat tersebut dinamai atom C ("C-alfa") sesuai dengan penamaan senyawa bergugus karboksil, yaitu atom C yang berikatan langsung dengan gugus karboksil. Oleh karena gugus amina juga terikat pada atom C ini, senyawa tersebut merupakan asam -amino. Asam amino biasanya diklasifikasikan berdasarkan sifat kimia rantai samping tersebut menjadi empat kelompok. Rantai samping dapat membuat asam amino bersifat asam lemah, basa lemah, hidrofilik jika polar, dan hidrofobik jika nonpolar.

Isomerisme pada asam amino

Dua model molekul isomer optis asam amino alanina

Karena atom C pusat mengikat empat gugus yang berbeda, maka asam aminokecuali glisina memilikiisomer optik: L dan D. Cara sederhana untuk mengidentifikasi isomeri ini dari gambaran dua dimensi adalah dengan "mendorong" atom H ke belakang pembaca (menjauhi pembaca). Jika searah putaran jarum jam (putaran ke kanan) terjadi urutan karboksil-residu-amina maka ini adalah tipe D. Jika urutan ini terjadi dengan arah putaran berlawanan jarum jam, maka itu adalah tipe L. (Aturan ini dikenal dalam bahasa Inggris dengan nama CLRN, dari singkatan COOH - R - NH2).

Pada umumnya, asam amino alami yang dihasilkaneukariota merupakan tipe L meskipun beberapa siput laut menghasilkan tipe D. Dinding sel bakteribanyak mengandung asam amino tipe D.

[sunting]Polimerisasi

asam amino

Lihat juga artikel tentang ekspresi genetik.

Reaksi kondensasi dua asam amino membentuk ikatan peptida

Protein merupakan polimeryang tersusun dari asam amino sebagaimonomernya. Monomer-monomer ini tersambung dengan ikatan peptida, yang mengikat gugus karboksil milik satu monomer dengan gugus amina milik monomer di sebelahnya. Reaksi penyambungan ini (disebut translasi) secara alami terjadi di sitoplasma dengan bantuan ribosom dan tRNA. Pada polimerisasi asam amino, gugus -OH yang merupakan bagian gugus karboksil satu asam amino dan gugus -H yang merupakan bagian gugus amina asam amino lainnya akan terlepas dan membentuk air. Oleh sebab itu, reaksi ini termasuk dalam reaksi dehidrasi. Molekul asam amino yang telah melepaskan molekul air dikatakan disebut dalam bentuk residu asam amino.

[sunting]Zwitter-ion

Asam amino dalam bentuk tidak terion (kiri) dan dalam bentuk zwitter-ion.
Karena asam amino memiliki gugus aktif amina dan karboksil sekaligus, zat ini dapat dianggap sebagai sekaligus asam dan basa (walaupun pH alaminya biasanya dipengaruhi oleh gugus-R yang dimiliki). Pada pH tertentu yang disebut titik isolistrik, gugus amina pada asam amino menjadi bermuatan positif (terprotonasi, NH3+), sedangkan gugus karboksilnya menjadi bermuatan negatif (terdeprotonasi, COO-). Titik isolistrik ini spesifik bergantung pada jenis asam aminonya. Dalam keadaan demikian, asam amino tersebut dikatakan berbentuk zwitter-ion. Zwitter-ion dapat diekstrak dari larutan asam amino sebagai struktur kristal putih yang bertitik lebur tinggi karena sifat dipolarnya. Kebanyakan asam amino bebas berada dalam bentuk zwitter-ion pada pH netral maupun pH fisiologis yang dekat netral.

[sunting]Asam

amino dasar (standar)

Protein tersusun dari berbagai asam amino yang masing-masing dihubungkan dengan ikatan peptida. Meskipun demikian, pada awal pembentukannya protein hanya tersusun dari 20 asam amino yang dikenal sebagai asam amino dasar atau asam amino baku atau asam amino penyusun protein (proteinogenik). Asam-asam amino inilah yang disandi oleh DNA/RNA sebagai kode genetik. Berikut adalah ke-20 asam amino penyusun protein (singkatan dalam kurung menunjukkan singkatan tiga huruf dan satu huruf yang sering digunakan dalam kajian protein), dikelompokkan menurut sifat atau struktur kimiawinya:

[sunting]Asam amino alifatik sederhana

Glisina (Gly, G) Alanina (Ala, A) Valina (Val, V) Leusina (Leu, L) Isoleusina (Ile, I)

[sunting]Asam amino hidroksi-alifatik

Serina (Ser, S) Treonina (Thr, T)

[sunting]Asam amino dikarboksilat (asam)

Asam aspartat (Asp, D) Asam glutamat (Glu, E)

[sunting]Amida

Asparagina (Asn, N) Glutamina (Gln, Q)

[sunting]Asam amino basa

Lisina (Lys, K) Arginina (Arg, R) Histidina (His, H) (memiliki gugus siklik)

[sunting]Asam amino dengan sulfur

Sisteina (Cys, C) Metionina (Met, M)

[sunting]Prolin

Prolina (Pro, P) (memiliki gugus siklik)

[sunting]Asam amino aromatik

Fenilalanina (Phe, F) Tirosina (Tyr, Y) Triptofan (Trp, W)

Kelompok ini memiliki cincin benzena dan menjadi bahan baku metabolit sekunder aromatik.

[sunting]Fungsi

biologi asam amino

1. Penyusun protein, termasuk enzim. 2. Kerangka dasar sejumlah senyawa penting dalam metabolisme (terutama vitamin, hormon dan asam nukleat). 3. Pengikat ion logam penting yang diperlukan dalam dalam reaksi enzimatik (kofaktor).

[sunting]Asam

amino esensial

Asam amino diperlukan oleh makhluk hidup sebagai penyusun protein atau sebagai kerangka molekul-molekul penting. Ia disebut esensial bagi suatu spesies organisme apabila spesies tersebut memerlukannya tetapi tidak mampu memproduksi sendiri atau selalu kekurangan asam amino yang bersangkutan. Untuk memenuhi kebutuhan ini, spesies itu harus memasoknya dari luar (lewat makanan). Istilah "asam amino esensial" berlaku hanya bagi organisme heterotrof. Bagi manusia, ada delapan (ada yang menyebut sembilan) asam amino esensial yang harus dipenuhi dari diet sehari-hari, yaitu isoleusina, leusina, lisina, metionina, fenilalanina, treonina, triptofan, dan valina. Histidina dan arginina disebut sebagai "setengah esensial" karena tubuh manusia dewasa sehat mampu memenuhi kebutuhannya. Asam amino karnitina juga bersifat "setengah esensial" dan sering diberikan untuk kepentingan pengobatan.

Asetilkolin
Dari Wikipedia bahasa Indonesia, ensiklopedia bebas
Belum Diperiksa

Struktur kimia senyawa asetilkolin.

Asetilkolin merupakan salah satu jenis neurotransmiter (zat kimia penghantar rangsangan saraf) yang paling umum dikenal.[1]Senyawa neurotransmiter ini dapat ditemukan di dalam sistem saraf organisme vertebrata.[1] Asetilkolin berperan dalam mentransmisikan sinyal atau rangsangan yang diterima untuk diteruskan di antara sel-sel saraf yang berdekatan atau pada sambungan neuromuscular.[1] Senyawa organik dengan rumus molekul CH3COOCH2CH2N+(CH3)3 ini tersebar di seluruh tubuhmanusia, terutama banyak terdapat di dalam sistem saraf tepi (otonom) dan senyawa ini dikeluarkan dengan adanya stimulasi saraf.[1] Segera setelah dikeluarkan, asetilkolin akan berdifusi dicelah antarsinapsis dan menstimulasi saraf-saraf lainnya.[1] Aktivitas dari neurotransmiter ini dapat dihambat oleh enzim kolinesterase (EC 3.1.1.7).[2] Enzim ini sendiri ditemukan pada tahun 1968 dimana seorang peniliti bernama Walo Leuzinger berhasil memurnikan dan mengkristalkan enzim ini dari belut listrik di Universitas Kolumbia.[3][4]Penghambatan kerja asetilkolin oleh enzim ini di dalam tubuh manusia berperan dalam menimbulkan penyakit Alzheimer yang terkait dengan kerusakan sel-sel otak, hilangnya ingatan, dan kemampuan berpikir.[5] Penyakit ini dapat dikurangi efeknya dengan menggunakan obat yang mengandunginhibitor kolinesterase.[5] Di samping itu, senyawa asetilkolin juga banyak berperan dalam aktivitasgastoinstestinal.[6]

[sunting]Referensi
1. ^ a b c d e Rittner D, Bailey RA. 2005. Encyclopedia of Chemistry. Facts on File: AS. 2. ^ Enzyme.Diakses pada 31 Juli 2011. 3. ^ Leuzinger W, Baker AL (February 1967). "Acetylcholinesterase, I. Large-scale purification, homogeneity, and amino acid analysis". Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 57 (2): 446451.doi:10.1073/pnas.57.2.446. PMID 16591490. 4. ^ Leuzinger W, Baker AL, Cauvin E (February 1968). "Acetylcholinesterase. II. Crystallization, absorption spectra, isoionic point". Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 59 (2): 6203.doi:10.1073/pnas.59.2.620. PMID 5238989. 5. ^ a b Medications for Memory Loss. 2011. Diakses pada 31 Juli 2011.

6. ^ Oktavie. 2011. Pengaruh epinefrin dan asetilkolin terhadap otot usus. Diakses pada 31 Juli 2011.

Adenosina trifosfat
Dari Wikipedia bahasa Indonesia, ensiklopedia bebas
Belum Diperiksa
Singkatan ATP juga merupakan singkatan dari Association of Tennis Professionals, organisasi tenis pria sedunia.

Rumus struktur adenosin trifosfat (ATP)

Adenosina trifosfat (ATP) adalah suatu nukleotida yang dalambiokimia dikenal sebagai "satuanmolekular" pertukaran energi intraselular; artinya, ATP dapat digunakan untuk menyimpan dan mentranspor energi kimia dalamsel. ATP juga berperan penting dalam sintesis asam nukleat. Molekul ATP juga digunakan untuk menyimpan energi yang dihasilkan tumbuhan dalam respirasi selular. ATP yang berada di luar sitoplasma atau di luar sel dapat berfungsi sebagai agen signaling yang memengaruhi pertumbuhan dan respon terhadap perubahan lingkungan.

Komposisi Kimia
ATP terdiri dari adenosina dan tiga gugus fosfat. Rumus empirisnya adalah C10H16N5O13P3, dan rumus kimianya adalah C10H8N4O2NH2(OH)2(PO3H)3H, dengan bobot molekul 507.184 u. Gugus fosforil pada AMP disebut gugus alfa, beta, and gamma fosfat.

Sintesis

Model molekul ATP

ATP dapat dihasilkan melalui berbagai proses selular, namun seringnya dijumpai di mitokondria melalui proses fosforilasi oksidatif dengan bantuan enzim pengkatalisis ATP sintetase. Pada tumbuhan, proses ini lebih sering dijumpai di dalamkloroplas melalui proses fotosintesis. Bahan bakar utama sintesis ATP adalah glukosa dan asam lemak. Mula-mula,glukosa dipecah menjadi asam piruvat di dalam sitosol dalam reaksi glikolisis. Dari satu molekul glukosa akan dihasilkan dua molekul ATP. Tahap akhir dari sintesis ATP terjadi dalam mitokondria dan menghasilkan total 36 ATP.

ATP dalam tubuh manusia

Jumlah total ATP dalam tubuh manusia berkisar pada 0,1 mol. Energi yang digunakan oleh sel manusia untuk melakukan hidrolisis dapat berjumlah 200 hingga 300 mol ATP per hari. Artinya, setiap molekul ATP didaur ulang sebanyak 2000 hingga 3000 kali setiap hari. ATP tidak dapat disimpan, karenanya sintesis harus segera diikuti dengan penggunaan.

Trifosfat lain
Sel juga memiliki trifosfat nukleosida mengandung energi tinggi yang lain, seperti GTP. Energi dapat dengan mudah ditransfer antar trifosfat-trifosfat ini dengan ATP melalui reaksi yang dikatalisis olehnukleosida difosfokinase: Energi dilepaskan ketika terjadi hidrolisis terhadap ikatanikatan fosfatberenergi tinggi. Energi ini dapat digunakan oleh berbagai macam enzim, protein motor, dan protein transpor untuk melangsungkan kehidupan sel. Selain energi, hidrolisis akan melepaskan fosfat anorganik dan ADP yang dapat dipecah lagi menjadi satu ion fosfat dan AMP. ATP juga dapat langsung dipecah menjadi adenosina monofosfat dan pirofosfat.

Reaksi ADP dengan GTP

ADP + GTP ATP + GDP Belakangan ini banyak dibicarakan kemungkinan menggunakan ATP sebagai sumber energi untuknanoteknologi dan implan sehingga peralatan seperti alat pacu jantung buatan tidak lagi memerlukanbaterai.

Peran biokimia dan fisiologi

lbs Nukleobasa, nukleosida, dan nukleotida Nukleobasa Nukleosida/ (NB+pentosa) Nukleotida/ (NS+fosfat) Purina (Adenina, Guanina, Analog purina) Pirimidina (Urasil, Timina, Sitosina, Analog pirimidina) Ribonukleosida Adenosina Guanosina Uridina Sitidina Deoksiribonukleosida Deoksiadenosina Deoksiguanosina Timidina Deoksiuridina Deoksisitidina Ribonukleotida monofosfat (AMP, GMP, UMP, CMP) difosfat (ADP, GDP, UDP, CDP) trifosfat (ATP, GTP, UTP, CTP) Siklik cAMP, cGMP, c-di-GMP, cADPR

Deoksiribonukleotida monofosfat (dAMP, dGMP, dUMP, TMP, dCMP) difosfat (dADP, dGDP,TDP, dCDP) trifosfat (dATP, dGTP,

Peran ATP yang paling banyak dikenali orang adalah sebagai pembawa energi, dalam bentuk yang tertukar sebagai ATP dan ADP. Fungsi ini berlangsung di berbagai kompartemen sel, tetapi kebanyakan terjadi pada sitosol (ruang di dalam sitoplasma yang berisi cairan kental). Sebagai pembawa energi, ATP juga banyak dijumpai pada mitokondria. ATP dan nukleosida trifosfat lainnya dapat berada di luar sel, menempati matriks ekstraselular. Di sini mereka berperan sebagai agen signaling yang merespon perubahan lingkungan atau gangguan dari organisme lain untuk kemudian ditangkap oleh reseptor pada membran sel. Mekanisme ini belum banyak dipelajari dan diketahui terjadi pada hewan dan, ternyata, juga pada tumbuhan.[1]

Rujukan
1. ^ Roux SJ dan Steinbrunner I. 2007. Extracellular ATP: an unexpected role as a signaler in plants.Trends in Plant Science 12:522-528. doi:10.1016/j.plants.2007.09.003

Adenosina difosfat
Dari Wikipedia bahasa Indonesia, ensiklopedia bebas

Rumus struktur adenosin difosfat (ADP)

Adenosin difosfat, disingkat ADP, adalah sebuah nukleotida. Ia adalah bentuk ester dari asam pirofosforatdengan nukleobasa adenina. ADP terdiri dari gugus pirofosfat, ribosagula pentosa, dan nukleobasa adenina. ADP adalah produk dari reaksi defosforilasi hidrolisis ATP pada ATPase. ADP dapat kembali menjadi ATP oleh ATP synthase. ATP adalah energi yang penting dalam molekul dalam sel. ADP disimpan dalam granulaplatelet padat dan dilepaskan ketika platelet tersebut diaktivasi. ADP berinteraksi dengan keluarga reseptor ADP yang ada di platelet (P2Y1, P2Y12 dan P2X1), yang menyebabkan aktivasi platelet yang lebih jauh[1]. ADP dalam darahdiubah menjadi adenosina oleh ecto-ADPase, yang menghambat aktivasi platelet yang lebih jauh melalui reseptor adenosina. Obat anti platelet (Plavix / clopidogrel) menghambat reseptor P2Y12.

[sunting]Lihat

Nukleotida DNA RNA

pula

Adenosina trifosfat

Rujukan
1. ^ Murugappa S, Kunapuli SP, "The role of ADP receptors in platelet function", Front Biosci., 2006, 11:1977-86 Nukleobasa, nukleosida, dan nukleotida

Nukleobasa Nukleosida/ (NB+pentosa) Nukleotida/ (NS+fosfat)

Purina (Adenina, Guanina, Analog purina) Pirimidina (Urasil, Timina, Sitosina, Analog pirimidina) Ribonukleosida Adenosina Guanosina Uridina Sitidina

Deoksiribonukleosida Deoksiadenosina Deoksiguanosina Timidina Deoksiuridina Deoksis

Ribonukleotida monofosfat (AMP, GMP, UMP, CMP) difosfat (ADP, GDP, UDP, CDP) trif Siklik cAMP, cGMP, c-di-GMP, cADPR

Deoksiribonukleotida monofosfat (dAMP, dGMP, dUMP, TMP, dCMP) difosfat (dADP, dGDP,TD

Adenosina trifosfat
Singkatan ATP juga merupakan singkatan dari Association of Tennis Professionals, organisasi tenis pria sedunia.

Rumus struktur adenosin trifosfat (ATP)

Adenosina trifosfat (ATP) adalah suatu nukleotida yang dalambiokimia dikenal sebagai "satuanmolekular" pertukaran energi intraselular; artinya, ATP dapat digunakan untuk menyimpan dan mentranspor energi kimia dalamsel. ATP juga berperan penting dalam sintesis asam nukleat. Molekul ATP juga digunakan untuk menyimpan energi yang dihasilkan tumbuhan dalam respirasi selular. ATP yang berada di luar sitoplasma atau di luar sel dapat berfungsi sebagai agen signaling yang memengaruhi pertumbuhan dan respon terhadap perubahan lingkungan.

Komposisi Kimia

ATP terdiri dari adenosina dan tiga gugus fosfat. Rumus empirisnya adalah C10H16N5O13P3, dan rumus kimianya adalah C10H8N4O2NH2(OH)2(PO3H)3H, dengan bobot molekul 507.184 u. Gugus fosforil pada AMP disebut gugus alfa, beta, and gamma fosfat.

Sintesis

Model molekul ATP

ATP dapat dihasilkan melalui berbagai proses selular, namun seringnya dijumpai di mitokondria melalui proses fosforilasi oksidatif dengan bantuan enzim pengkatalisis ATP sintetase. Pada tumbuhan, proses ini lebih sering dijumpai di dalamkloroplas melalui proses fotosintesis. Bahan bakar utama sintesis ATP adalah glukosa dan asam lemak. Mula-mula,glukosa dipecah menjadi asam piruvat di dalam sitosol dalam reaksi glikolisis. Dari satu molekul glukosa akan dihasilkan dua molekul ATP. Tahap akhir dari sintesis ATP terjadi dalam mitokondria dan menghasilkan total 36 ATP.

ATP dalam tubuh manusia

Jumlah total ATP dalam tubuh manusia berkisar pada 0,1 mol. Energi yang digunakan oleh sel manusia untuk melakukan hidrolisis dapat berjumlah 200 hingga 300 mol ATP per hari. Artinya, setiap molekul ATP didaur ulang sebanyak 2000 hingga 3000 kali setiap hari. ATP tidak dapat disimpan, karenanya sintesis harus segera diikuti dengan penggunaan.

Trifosfat lain
Sel juga memiliki trifosfat nukleosida mengandung energi tinggi yang lain, seperti GTP. Energi dapat dengan mudah ditransfer antar trifosfat-trifosfat ini dengan ATP melalui reaksi yang dikatalisis olehnukleosida difosfokinase: Energi dilepaskan ketika terjadi hidrolisis terhadap ikatanikatan fosfatberenergi tinggi. Energi ini dapat digunakan oleh berbagai macam enzim, protein motor, dan protein transpor untuk melangsungkan kehidupan sel. Selain energi, hidrolisis akan melepaskan fosfat anorganik dan ADP yang dapat dipecah lagi menjadi satu ion fosfat dan AMP. ATP juga dapat langsung dipecah menjadi adenosina monofosfat dan pirofosfat.

Reaksi ADP dengan GTP

ADP + GTP

ATP + GDP

Belakangan ini banyak dibicarakan kemungkinan menggunakan ATP sebagai sumber energi untuknanoteknologi dan implan sehingga peralatan seperti alat pacu jantung buatan tidak lagi memerlukanbaterai.

Peran biokimia dan fisiologi

Peran ATP yang paling banyak dikenali orang adalah sebagai pembawa energi, dalam bentuk yang tertukar sebagai ATP dan ADP. Fungsi ini berlangsung di berbagai kompartemen sel, tetapi kebanyakan terjadi pada sitosol (ruang di dalam sitoplasma yang berisi cairan kental). Sebagai pembawa energi, ATP juga banyak dijumpai pada mitokondria. ATP dan nukleosida trifosfat lainnya dapat berada di luar sel, menempati matriks ekstraselular. Di sini mereka berperan sebagai agen signaling yang merespon perubahan lingkungan atau gangguan dari organisme lain untuk kemudian ditangkap oleh reseptor pada membran sel. Mekanisme ini belum banyak dipelajari dan diketahui terjadi pada hewan dan, ternyata, juga pada tumbuhan.[1]

[sunting]Rujukan
1. ^ Roux SJ dan Steinbrunner I. 2007. Extracellular ATP: an unexpected role as a signaler in plants.Trends in Plant Science 12:522-528. doi:10.1016/j.plants.2007.09.003
[sembunyikan]
lbs

Nukleobasa, nukleosida, dan nukleotida

Nukleobasa Nukleosida/ (NB+pentosa) Nukleotida/ (NS+fosfat) Ribonukleosida Adenosina Guanosina Uridina Sitidina Deoksiribonukleosida Deoksiadenosina Deoksiguanosina Timidina Deoksiuridina

Purina (Adenina, Guanina, Analog purina) Pirimidina (Urasil, Timina, Sitosina, Analog pirim

Ribonukleotida monofosfat (AMP, GMP, UMP, CMP) difosfat (ADP, GDP, UDP, C Siklik cAMP, cGMP, c-di-GMP, cADPR

Deoksiribonukleotida monofosfat (dAMP, dGMP, dUMP, TMP, dCMP) difosfat (dADP, d

Vasopresin
Dari Wikipedia bahasa Indonesia, ensiklopedia bebas
Belum Diperiksa

Keakuratan artikel ini diragukan dan artikel ini perlu diperiksa ulang dengan mencantumkan referensi yang dapat dipertanggungjawabkan. Lihat diskusi mengenai artikel ini di halaman diskusinya.

Hormon Antidiuretik.
Vasopresin (bahasa Inggris: Arginine Vasopressin, AVP, VP, Argipressin, Antidiuretic Hormone, ADH) adalah hormon yang dapat ditemui hampir di semua mamalia,[1] termasukmanusia. VP adalah sebuah hormon peptida yang mengatur penyerapan kembali molekul yang berada pada ginjal dengan memengaruhi permeabilitas jaringan dinding tubules, sehingga berfungsi untuk mengatur pengeluaran urin. VP maupun oksitosin/OT disintesis oleh magnocellular neurons dari hypothalamic supraoptic nuclei (SON) danparaventricular nuclei (PVN) hipotalamus dan disimpan di dalam vesikel hipofisis posterior sebagai bagian dari precursor(substrat bahan baku) bagi preprohormone. Setiap bagian dipisahkan untuk diedarkan dalam bentuknonapeptida, neurophysin, dan dari VP sebuah glikopeptida jenis kopeptin, ke dalam sirkulasi darah atau langsung menuju ke dalam otak. Pada sirkulasi darah, VP akan mengatur homeostasis antara garam dan air, sementara OT mengaturparturition dan lactation. VP bersama dengan OT merupakan hormon neurohipofisis (bahasa Inggris: neurohypophysial) yang ditemukan pertama kali oleh Oliver and Schafer pada tahun 1895 dengan pengamatan ekstrakhipofisis yang memengaruhi tekanan darah. Beberapa dekade kemudian, ekstrak hipofisis posterior ditengarai mempunyai efek yang lain yaitu kontraksi uterus pada tahun 1906, sekresi kelenjar susupada tahun 1910, efek antidiuretik pada tahun 1913. Hingga pada tahun 1952, du Vigneaud dan koleganya menemukan dua jenis peptida dalam hormon ini, sehingga deret dan struktur asam aminountuk VP dan OT beserta fungsi dan sintesisnya dapat dijelaskan. OT dan VP merupakan neuropeptida purba yang merupakan keluarga peptida dengan konservasi tinggi meliputi berbagai phylum yang timbul dari duplikasi gen vasotosin purba. Pada organisme primitif seperti freshwater hydra ditemukan senyawa yang mirip dengan OT/VP

pada mamalia,tetrapod memakai mesotosin dan vasotosin, ikan mempunyai isotosin dan vasotosin. Keduanonapeptida mempunyai rumus bangun yang tersusun oleh disulfida. Hanya residu asam amino ketiga dan kedelapan yang membedakan kedua jenis peptida ini.

[sunting]Referensi
1. ^ (Inggris)"Oxytocin and Vasopressin: Genetics and Behavioral Implications" (pdf). Caldwell, H.K. and Young, W.S., III.. Diakses pada 26 Februari 2010.

[sunting]Daftar

pustaka

Brenner & Rector's The Kidney, 7th ed., Saunders, 2004. Full Text with MDConsult subscription

Artikel bertopik biologi ini adalah sebuah rintisan. Anda dapat membantu Wikipedia denganmengembangkannya.

Alanine transaminase
From Wikipedia, the free encyclopedia

glutamic-pyruvate transaminase
Identifiers Symbol Entrez HUGO OMIM RefSeq UniProt GPT 2875 4552 138200 NM_005309 P24298

Other data EC number Locus 2.6.1.2 Chr. 8 q24.2-qter

Alanine transaminase
Identifiers EC number CAS number 2.6.1.2 9000-86-6 Databases IntEnz BRENDA ExPASy KEGG MetaCyc PRIAM PDBstructures Gene Ontology IntEnz view BRENDA entry NiceZyme view KEGG entry metabolic pathway profile

RCSB PDB PDBe PDBsum

AmiGO / EGO

[show]Search

Alanine transaminase or ALT is a transaminaseenzyme (EC 2.6.1.2). It is also called serum glutamic pyruvic transaminase (SGPT) or alanine aminotransferase (ALAT). ALT is found in serum and in various bodily tissues, but is most commonly associated with the liver. It catalyzes the two parts of the alanine cycle.

Contents
[hide]

1 Function 2 Clinical significance

o

2.1 Elevated levels

3 See also 4 References 5 External links

[edit]Function
It catalyzes the transfer of an amino group from alanineto -ketoglutarate, the products of this reversibletransamination reaction being pyruvate and glutamate. glutamate + pyruvate -ketoglutarate + alanine

Alanine transaminase

[edit]Clinical

significance

It is commonly measured clinically as a part of a diagnostic evaluation of hepatocellular injury, to determine liver health. When used in diagnostics, it is almost always measured in international units/liter (U/L).[citation needed] While sources vary on specific normal range values, most show between 5-60 U/L as being normal.[citation needed] Alanine transaminase shows a marked diurnal variation.

[edit]Elevated

levels

Significantly elevated levels of ALT(SGPT) often suggest the existence of other medical problems such as viral hepatitis, diabetes, congestive heart failure, liver damage, bile duct problems, infectious mononucleosis, or myopathy. For this reason, ALT is commonly used as a way of screening for liver

problems. Elevated ALT may also be caused by dietary choline deficiency. However, elevated levels of ALT do not automatically mean that medical problems exist. Fluctuation of ALT levels is normal over the course of the day, and ALT levels can also increase in response to strenuous physical exercise.[1] When elevated ALT levels are found in the blood, the possible underlying causes can be further narrowed down by measuring other enzymes. For example, elevated ALT levels due to liver-celldamage can be distinguished from biliary duct problems by measuring alkaline phosphatase. Also,myopathy-related ALT levels can be ruled out by measuring creatine kinase enzymes. Many drugs may elevate ALT levels, including Zileuton, anti-inflammatory drugs, antibiotics, cholesterol medications, and anti-convulsants.[citation
needed]

Consider advanced schizophrenia.

For years, the American Red Cross used ALT testing as part of the battery of tests to ensure the safety of its blood supply by deferring donors with elevated ALT levels. The intent was to identify donors potentially infected with Hepatitis C because there was no specific test for that disease at the time. Prior to July 1992, widespread blood donation testing in the USA for Hepatitis C was not carried out by major blood banks. With the introduction of second-generation ELISA antibody tests forHepatitis C, the Red Cross changed the ALT policy. As of July 2003, donors previously disqualified for elevated ALT levels and no other reason may be reinstated as donors by contacting the donor counseling department of their regional Red Cross organization.[2]

See also

Aspartate transaminase Liver function tests

[edit]References
1. ^ Paul T. Giboney M.D., Mildly Elevated Liver Transaminase Levels in the Asymptomatic Patient,American Family Physician. 2. ^ Red Cross Donor Requirements

Transaminase aspartat
Dari Wikipedia bahasa Indonesia, ensiklopedia bebas
Belum Diperiksa

Transaminase aspartat (bahasa Inggris: aspartate transaminase, aspartate aminotransferase, serum glutamate-oxaloacetate transferase, ASAT, AAT, AspAT, AST, SGOT, EC 2.6.1.1) adalahenzim golongan transaminase yang sering dikaitkan dengan kinerja organ hati, seperti enzim ALT. Pada kerusakan hati akut, jumlah enzim transaminase alanin (SGPT) dan transaminase aspartat (SGOT) meningkat dalam darah.

Artikel bertopik biokimia ini adalah sebuah rintisan. Anda dapat membantu Wikipedia dengan mengembangkannya.

Enzim
Dari Wikipedia bahasa Indonesia, ensiklopedia bebas

Model komputer enzim purina nukleosida fosforilase (PNPase)

Diagram energi potensial reaksi kimia organik yang menunjukkan efek katalis pada suatu reaksi eksotermik hipotetis X + Y = Z.

Enzim adalah biomolekul berupa protein yang berfungsi sebagai katalis (senyawa yang mempercepat proses reaksi tanpa habis bereaksi) dalam suatu reaksi kimiaorganik.[1][2] Molekul awal yang disebut substrat akan dipercepat perubahannya menjadi molekul lain yang disebut produk. Jenis produk yang akan dihasilkan bergantung pada suatu kondisi/zat, yang disebutpromoter. Semua proses biologis sel memerlukan enzim agar dapat berlangsung dengan cukup cepat dalam suatu arah lintasan metabolisme yang ditentukan olehhormon sebagai promoter. Enzim bekerja dengan cara bereaksi dengan molekul substrat untuk menghasilkan senyawa intermediatmelalui suatu reaksi kimia organik yang membutuhkanenergi aktivasi lebih rendah, sehingga percepatan reaksi kimia terjadi karena reaksi kimia dengan energi aktivasi lebih tinggi membutuhkan waktu lebih lama. Sebagai contoh: X + C XC (1) Y + XC XYC (2) XYC CZ (3) CZ C + Z (4) Meskipun senyawa katalis dapat berubah pada reaksi awal, pada reaksi akhir molekul katalis akan kembali ke bentuk semula. Sebagian besar enzim bekerja secara khas, yang artinya setiap jenis enzim hanya dapat bekerja pada satu macam senyawa ataureaksi kimia. Hal ini disebabkan perbedaanstruktur kimia tiap enzim yang bersifat tetap. Sebagai contoh, enzim -amilase hanya dapat digunakan pada proses perombakan pati menjadi glukosa. Kerja enzim dipengaruhi oleh beberapa faktor, terutama adalah substrat, suhu, keasaman, kofaktordan inhibitor. Tiap enzim memerlukan suhu dan pH (tingkat keasaman) optimum yang berbeda-beda karena enzim adalah protein, yang dapat mengalami perubahan bentuk jika suhu dan keasaman berubah. Di luar suhu atau pH yang sesuai, enzim tidak dapat bekerja secara optimal atau strukturnya akan mengalami kerusakan. Hal ini akan menyebabkan enzim kehilangan fungsinya sama sekali. Kerja enzim juga dipengaruhi oleh molekul lain. Inhibitor adalah molekul yang menurunkan aktivitas enzim, sedangkan aktivator adalah yang meningkatkan aktivitas enzim. Banyakobat dan racun adalah inihibitor enzim.

Etimologi dan Sejarah

Eduard Buchner
Hal-ihwal yang berkaitan dengan enzim dipelajari dalamenzimologi. Dalam dunia pendidikan tinggi, enzimologi tidak dipelajari tersendiri sebagai satu jurusan tersendiri tetapi sejumlah program studi memberikan mata kuliah ini. Enzimologi terutama dipelajari dalam kedokteran, ilmu pangan, teknologi pengolahan pangan, dan cabang-cabang ilmu pertanian. Pada akhir tahun 1700-an dan awal tahun 1800-an, pencernaandaging oleh sekresi perut[3] dan konversi pati menjadi gula oleh ekstrak tumbuhan dan ludah telah diketahui. Namun, mekanisme bagaimana hal ini terjadi belum diidentifikasi.[4] Pada abad ke-19, ketika mengkaji fermentasi gula menjadialkohol oleh ragi, Louis Pasteur menyimpulkan bahwa fermentasi ini dikatalisasi oleh gaya dorong vital yang terdapat dalam sel ragi, disebut sebagai "ferment", dan diperkirakan hanya berfungsi dalam tubuh organisme hidup. Ia menulis bahwa "fermentasi alkoholik adalah peristiwa yang berhubungan dengan kehidupan dan organisasi sel ragi, dan bukannya kematian ataupun putrefaksi sel tersebut."[5] Pada tahun 1878, ahli fisiologi Jerman Wilhelm Khne (18371900) pertama kali menggunakan istilah "enzyme", yang berasal dari bahasa Yunani yang berarti "dalam bahan pengembang" (ragi), untuk menjelaskan proses ini. Kata "enzyme" kemudian digunakan untuk merujuk pada zat mati seperti pepsin, dan kata ferment digunakan untuk merujuk pada aktivitas kimiawi yang dihasilkan oleh organisme hidup. Pada tahun 1897, Eduard Buchner memulai kajiannya mengenai kemampuan ekstrak ragi untuk memfermentasi gula walaupun ia tidak terdapat pada sel ragi yang hidup. Pada

sederet eksperimen di Universitas Berlin, ia menemukan bahwa gula difermentasi bahkan apabila sel ragi tidak terdapat pada campuran.[6] Ia menamai enzim yang memfermentasi sukrosa sebagai "zymase" (zimase).[7]Pada tahun 1907, ia menerima penghargaan Nobel dalam bidang kimia "atas riset biokimia dan penemuan fermentasi tanpa sel yang dilakukannya". Mengikuti praktek Buchner, enzim biasanya dinamai sesuai dengan reaksi yang dikatalisasi oleh enzim tersebut. Umumnya, untuk mendapatkan nama sebuah enzim, akhiran -ase ditambahkan pada nama substrat enzim tersebut (contohnya:laktase, merupakan enzim yang mengurai laktosa) ataupun pada jenis reaksi yang dikatalisasi (contoh: DNA polimerase yang menghasilkan polimer DNA). Penemuan bahwa enzim dapat bekerja diluar sel hidup mendorong penelitian pada sifat-sifat biokimia enzim tersebut. Banyak peneliti awal menemukan bahwa aktivitas enzim diasosiasikan dengan protein, namun beberapa ilmuwan seperti Richard Willsttter berargumen bahwa proten hanyalah bertindak sebagai pembawa enzim dan protein sendiri tidak dapat melakukan katalisis. Namun, pada tahun 1926, James B. Sumner berhasil mengkristalisasi enzim urease dan menunjukkan bahwa ia merupakan protein murni. Kesimpulannya adalah bahwa protein murni dapat berupa enzim dan hal ini secara tuntas dibuktikan oleh Northrop dan Stanley yang meneliti enzim pencernaan pepsin (1930), tripsin, dan kimotripsin. Ketiga ilmuwan ini meraih penghargaan Nobel tahun 1946 pada bidang kimia.[8] Penemuan bahwa enzim dapat dikristalisasi pada akhirnya mengijinkan struktur enzim ditentukan melalui kristalografi sinar-X. Metode ini pertama kali diterapkan pada lisozim, enzim yang ditemukan pada air mata, air ludah, dan telur putih, yang mencerna lapisan pelindung beberapa bakteri. Struktur enzim ini dipecahkan oleh sekelompok ilmuwan yang diketuai oleh David Chilton Phillips dan dipublikasikan pada tahun 1965.[9] Struktur lisozim dalam resolusi tinggi ini menandai dimulainya bidang biologi struktural dan usaha untuk memahami bagaimana enzim bekerja pada tingkat atom.

Konvensi penamaan
Nama enzim sering kali diturunkan dari nama substrat ataupun reaksi kimia yang ia kataliskan dengan akhiran -ase. Contohnya adalah laktase, alkohol dehidrogenase (mengatalisis penghilangan hidrogen dari alkohol), dan DNA polimerase. International Union of Biochemistry and Molecular Biology telah mengembangkan suatu tatanama untuk enzim, yang disebut sebagai nomor EC; tiap-tiap enzim memiliki empat digit

nomor urut sesuai dengan ketentuan klasifikasi yang berlaku. Nomor pertama untuk klasifikasi teratas enzim didasarkan pada ketentuan berikut:

EC 1 Oksidoreduktase: mengatalisis reaksi oksidasi/reduksi EC 2 Transferase: mentransfer gugus fungsi EC 3 Hidrolase: mengatalisis hidrolisis berbagai ikatan EC 4 Liase: memutuskan berbagai ikatan kimia selain melalui hidrolisis dan oksidasi EC 5 Isomerase: mengatalisis isomerisasi sebuah molekul tunggal EC 6 Ligase: menggabungkan dua molekul dengan ikatan kovalen

Tata nama secara lengkap dapat dilihat di http://www.chem.qmul.ac.uk/iubmb/enzyme/ (Bahasa Inggris).

Struktur dan mekanisme

Lihat pula: Katalisis enzim

Diagram pita yang menunjukkan karbonat anhidrase II. Bola abu-abu adalah kofaktor seng yang berada pada tapak aktif.
Enzim umumnya merupakan protein globulardan ukurannya berkisar dari hanya 62 asam amino pada monomer 4-oksalokrotonat tautomerase[10], sampai dengan lebih dari 2.500 residu pada asam lemak sintase.[11]Terdapat pula sejumlah kecil katalis RNA, dengan yang paling umum merupakanribosom; Jenis enzim ini dirujuk sebagai RNA-enzim ataupun ribozim. Aktivitas enzim ditentukan oleh struktur tiga dimensinya (struktur

kuaterner).[12] Walaupun struktur enzim menentukan fungsinya, prediksi aktivitas enzim baru yang hanya dilihat dari strukturnya adalah hal yang sangat sulit.[13] Kebanyakan enzim berukuran lebih besar daripada substratnya, tetapi hanya sebagian kecil asam amino enzim (sekitar 34 asam amino) yang secara langsung terlibat dalam katalisis.[14] Daerah yang mengandung residu katalitik yang akan mengikat substrat dan kemudian menjalani reaksi ini dikenal sebagai tapak aktif. Enzim juga dapat mengandung tapak yang mengikatkofaktor yang diperlukan untuk katalisis. Beberapa enzim juga memiliki tapak ikat untuk molekul kecil, yang sering kali merupakan produk langsung ataupun tak langsung dari reaksi yang dikatalisasi. Pengikatan ini dapat meningkatkan ataupun menurunkan aktivitas enzim. Dengan demikian ia berfungsi sebagai regulasi umpan balik. Sama seperti protein-protein lainnya, enzim merupakan rantai asam amino yang melipat. Tiap-tiap urutan asam amino menghasilkan struktur pelipatan dan sifat-sifat kimiawi yang khas. Rantai protein tunggal kadang-kadang dapat berkumpul bersama dan membentuk kompleks protein. Kebanyakan enzim dapat mengalami denaturasi (yakni terbuka dari lipatannya dan menjadi tidak aktif) oleh pemanasan ataupun denaturan kimiawi. Tergantung pada jenis-jenis enzim, denaturasi dapat bersifat reversibel maupun ireversibel.

Kespesifikan
Enzim biasanya sangat spesifik terhadap reaksi yang ia kataliskan maupun terhadap substrat yang terlibat dalam reaksi. Bentuk, muatan dan katakteristik hidrofilik/hidrofobik enzim dan substrat bertanggung jawab terhadap kespesifikan ini. Enzim juga dapat menunjukkan tingkatstereospesifisitas, regioselektivitas, dan kemoselektivitas yang sangat tinggi.[15] Beberapa enzim yang menunjukkan akurasi dan kespesifikan tertinggi terlibat dalam pengkopian danpengekspresian genom. Enzim-enzim ini memiliki mekanisme "sistem pengecekan ulang". Enzim seperti DNA polimerase mengatalisasi reaksi pada langkah pertama dan mengecek apakah produk reaksinya benar pada langkah kedua.[16] Proses dwilangkah ini menurunkan laju kesalahan dengan 1 kesalahan untuk setiap 100 juta reaksi pada polimerase mamalia.[17] Mekanisme yang sama juga dapat ditemukan pada RNA polimerase,[18] aminoasil tRNA sintetase[19] dan ribosom.[20] Beberapa enzim yang menghasilkan metabolit sekunder dikatakan sebagai "tidak pilih-pilih", yakni bahwa ia dapat bekerja pada berbagai jenis substrat yang berbeda-beda. Diajukan bahwa kespesifikan substrat yang sangat luas ini sangat penting terhadap evolusi lintasan biosintetik yang baru.[21]

Model "kunci dan gembok"

Enzim sangatlah spesifik. Pada tahun 1894, Emil Fischer mengajukan bahwa hal ini dikarenakan baik enzim dan substrat memiliki bentuk geometri yang saling memenuhi. [22] Hal ini sering dirujuk sebagai model "Kunci dan Gembok". Manakala model ini menjelaskan kespesifikan enzim, ia gagal dalam menjelaskan stabilisasi keadaan transisi yang dicapai oleh enzim. Model ini telah dibuktikan tidak akurat, dan model ketepatan induksilah yang sekarang paling banyak diterima.

Model ketepatan induksi

Diagram yang menggambarkan hipotesis ketepatan induksi.

Pada tahun 1958,Daniel Koshlandmengajukan modifikasi model kunci dan gembok: oleh karena enzim memiliki struktur yang fleksibel, tapak aktif secara terus menerus berubah bentuknya sesuai dengan interaksi antara enzim dan substrat.[23] Akibatnya, substrat tidak berikatan dengan tapak aktif yang kaku. Orientasi rantai samping asam amino berubah sesuai dengan substrat dan mengijinkan enzim untuk menjalankan fungsi katalitiknya. Pada beberapa kasus, misalnya glikosidase, molekul substrat juga berubah sedikit ketika ia memasuki tapak aktif.[24] Tapak aktif akan terus berubah bentuknya sampai substrat terikat secara sepenuhnya, yang mana bentuk akhir dan muatan enzim ditentukan. [25]

Mekanisme
Enzim dapat bekerja dengan beberapa cara, yang kesemuaannya menurunkan G:[26]

Menurunkan energi aktivasi dengan menciptakan suatu lingkungan yang mana keadaan transisi terstabilisasi (contohnya mengubah bentuk substrat menjadi konformasi keadaan transisi ketika ia terikat dengan enzim.)

Menurunkan energi keadaan transisi tanpa mengubah bentuk substrat dengan menciptakan lingkungan yang memiliki distribusi muatan yang berlawanan dengan keadaan transisi.

Menyediakan lintasan reaksi alternatif. Contohnya bereaksi dengan substrat sementara waktu untuk membentuk kompleks Enzim-Substrat antara.

Menurunkan perubahan entropi reaksi dengan menggiring substrat bersama pada orientasi yang tepat untuk bereaksi. Menariknya, efek entropi ini melibatkan destabilisasi keadaan dasar,[27] dan kontribusinya terhadap katalis relatif kecil.[28]

[sunting]Stabilisasi keadaan transisi

Pemahaman asal usul penurunan G memerlukan pengetahuan bagaimana enzim dapat menghasilkan keadaan transisi reaksi yang lebih stabil dibandingkan dengan stabilitas keadaan transisi reaksi tanpa katalis. Cara yang paling efektif untuk mencapai stabilisasi yang besar adalah menggunakan efek elektrostatik, terutama pada lingkungan yang relatif polar yang diorientasikan ke distribusi muatan keadaan transisi.[29] Lingkungan seperti ini tidak ada dapat ditemukan pada reaksi tanpa katalis di air.

Dinamika dan fungsi

Dinamika internal enzim berhubungan dengan mekanisme katalis enzim tersebut.[30][31][32] Dinamika internal enzim adalah pergerakan bahagian struktur enzim, misalnya residu asam amino tunggal, sekelompok asam amino, ataupun bahwa keseluruhan domain protein. Pergerakan ini terjadi pada skala waktu yang bervariasi, berkisar dari beberapa femtodetik sampai dengan beberapa detik. Jaringan residu protein di seluruh struktur enzim dapat berkontribusi terhadap katalisis melalui gerak dinamik.[33][34][35][36] Gerakan protein sangat vital, namun apakah vibrasi yang cepat atau lambat maupun pergerakan konformasi yang besar atau kecil yang lebih penting bergantung pada tipe reaksi yang terlibat. Namun, walaupun gerak ini sangat penting dalam hal pengikatan dan pelepasan substrat dan produk, adalah tidak jelas jika gerak ini membantu mempercepat langkah-langkah reaksi reaksi enzimatik ini.[37] Penyingkapan ini juga memiliki implikasi yang luas dalam pemahaman efek alosterik dan pengembangan obat baru.

Modulasi alosterik
Enzim alosterik mengubah strukturnya sesuai dengan efektornya. Modulasi ini dapat terjadi secara langsung, di mana efektor mengikat tapak ikat enzim secara lngsung, ataupun secara tidak langsung, di mana efektor mengikat protein atau subunit protein lain yang berinteraksi dengan enzim alosterik, sehingga memengaruhi aktivitas katalitiknya.

Kofaktor dan koenzim

Kofaktor
Beberapa enzim tidak memerlukan komponen tambahan untuk mencapai aktivitas penuhnya. Namun beberapa memerlukan pula molekul non-protein yang disebut kofaktor untuk berikatan dengan enzim dan menjadi aktif.[38] Kofaktor dapat berupa zat anorganik (contohnya ion logam) ataupun zat organik(contohnya flavin dan heme). Kofaktor dapat berupa gugus prostetik yang mengikat dengan kuat, ataupun koenzim, yang akan melepaskan diri dari tapak aktif enzim semasa reaksi. Enzim yang memerlukan kofaktor namun tidak terdapat kofaktor yang terikat dengannya disebut sebagai apoenzim ataupun apoprotein. Apoenzim beserta dengan kofaktornya disebut holoenzim(bentuk aktif). Kebanyakan kofaktor tidak terikat secara kovalen dengan enzim, tetapi terikat dengan kuat. Namun, gugus prostetik organik dapat pula terikat secara kovalen (contohnya tiamina pirofosfatpada enzim piruvat dehidrogenase). Istilah holoenzim juga dapat digunakan untuk merujuk pada enzim yang mengandung subunit protein berganda, seperti DNA polimerase. Pada kasus ini, holoenzim adalah kompleks lengkap yang mengandung seluruh subunit yang diperlukan agar menjadi aktif. Contoh enzim yang mengandung kofaktor adalah karbonat anhidrase, dengan kofaktor seng terikat sebagai bagian dari tapak aktifnya.[39]

Koenzim

Model pengisian ruang koenzim NADH

Koenzim adalah kofaktor berupa molekul organik kecil yang mentranspor gugus kimia atau elektron dari satu enzim ke enzim lainnya.[38][40][41] Contoh koenzim mencakup NADH, NADPH danadenosina trifosfat. Gugus kimiawi yang dibawa mencakup ion hidrida(H) yang dibawa oleh NAD atau NADP+, gugus asetil yang dibawa oleh koenzim A, formil, metenil, ataupun gugus metil yang dibawa olehasam folat, dan gugus metil yang

dibawa oleh S-adenosilmetionina. Beberapa koenzim seperti riboflavin, tiamina, dan asam folat adalahvitamin. Oleh karena koenzim secara kimiawi berubah oleh aksi enzim, adalah dapat dikatakan koenzim merupakan substrat yang khusus, ataupun substrat sekunder. Sebagai contoh, sekitar 700 enzim diketahui menggunakan koenzim NADH.[42] Regenerasi serta pemeliharaan konsentrasi koenzim terjadi dalam sel. Contohnya, NADPH diregenerasi melalui lintasan pentosa fosfat, dan S-adenosilmetionina melalui metionina adenosiltransferase.

[sunting]Termodinamika

Tahapan-tahapan energi pada reaksi kimia. Substrat memerlukan energi yang banyak untuk mencapai keadaan transisi, yang akan kemudian berubah menjadi produk. Enzim menstabilisasi keadaan transisi, menurunkan energi yang diperlukan untuk menjadi produk.
Sebagai katalis, enzim tidak mengubah posisi kesetimbangan reaksi kimia. Biasanya reaksi akan berjalan ke arah yang sama dengan reaksi tanpa katalis. Perbedaannya adalah, reaksi enzimatik berjalan lebih cepat. Namun, tanpa keberadaan enzim, reaksi samping yang memungkinkan dapat terjadi dan menghasilkan produk yang berbeda. Lebih lanjut, enzim dapat menggabungkan dua atau lebih reaksi, sehingga reaksi yang difavoritkan secara termodinamik dapat digunakan untuk mendorong reaksi yang tidak difavoritkan secara termodinamik. Sebagai contoh, hidrolsis ATP sering kali menggunakan reaksi kimia lainnya untuk mendorong reaksi.

Enzim mengatalisasi reaksi maju dan balik secara seimbang. Enzim tidak mengubah kesetimbangan reaksi itu sendiri, namun hanya mempercepat reaksi saja. Sebagai contoh, karbonat anhidrasemengatalisasi reaksinya ke dua arah bergantung pada konsentrasi reaktan. (dalam jaringan tubuh; konsentrasi CO2yang tinggi) (pada paru-paru; konsentrasi CO2 yang rendah) Walaupun demikian, jika kesetimbangan tersebut sangat memfavoritkan satu arah reaksi, yakni reaksi yang sangat eksergonik, reaksi itu akan menjadi ireversible. Pada kondisi demikian, enzim akan hanya mengatalisasi reaksi yang diijinkan secara termodinamik.

Kinetika
Artikel utama untuk bagian ini adalah: Kinetika enzim

Mekanisme reaksi enzimatik untuk sebuah subtrat tunggal. Enzim (E) mengikat substrat (S) dan menghasilkan produk (P).
Kinetika enzim menginvestigasi bagaimana enzim mengikat substrat dengan mengubahnya menjadi produk. Data laju yang digunakan dalam analisis kinetika didapatkan dari asai enzim. Pada tahun 1902, Victor Henri[43]mengajukan suatu teori kinetika enzim yang kuantitatif, namun data eksperimennya tidak berguna karena perhatian pada konsentrasi ion hidrogen pada saat itu masih belum dititikberatkan. Setelah Peter Lauritz Srensen menentukan skala pH logaritmik dan memperkenalkan konsep penyanggaan (buffering) pada tahun 1909[44], kimiawan Jerman Leonor Michaelis dan murid bimbingan pascadokotoralnya yang berasal dari Kanada, Maud Leonora Menten, mengulangi eksperimen Henri dan

mengkonfirmasi persamaan Henri. Persamaan ini kemudian dikenal dengan nama Kinetika Henri-Michaelis-Menten (kadang-kadang juga hanya disebut kinetika Michaelis-Menten).[45] Hasil kerja mereka kemudian dikembangkan lebih jauh oleh G. E. Briggs danJ. B. S. Haldane. Penurunan persamaan kinetika yang diturunkan mereka masih digunakan secara meluas sampai sekarang .[46] Salah satu kontribusi utama Henri pada kinetika enzim adalah memandang reaksi enzim sebagai dua tahapan. Pada tahap pertama, subtrat terikat ke enzim secara reversible, membentuk kompleks enzim-substrat. Kompleks ini kadang-kadang disebut sebagai kompleks Michaelis. Enzim kemudian mengatalisasi reaksi kimia dan melepaskan produk.

Kurva kejenuhan suatu reaksi enzim yang menunjukkan relasi antara konsentrasi substrat (S) dengan kelajuan (v).
Enzim dapat mengatalisasi reaksi dengan kelajuan mencapai jutaan reaksi per detik. Sebagai contoh, tanpa keberadaan enzim, reaksi yang dikatalisasi oleh enzim orotidina 5'-fosfat dekarboksilase akan memerlukan waktu 78 juta tahun untuk mengubah 50% substrat menjadi produk. Namun, apabila enzim tersebut ditambahkan, proses ini hanya memerlukan waktu 25 milidetik.[47]Laju reaksi bergantung pada kondisi larutan dan konsentrasi substrat. Kondisi-kondisi yang menyebabkan denaturasi protein seperti temperatur tinggi, konsentrasi garam yang tinggi, dan nilai pH yang terlalu tinggi atau terlalu rendah akan menghilangkan aktivitas enzim. Sedangkan peningkatan konsentrasi substrat cenderung meningkatkan aktivitasnya. Untuk menentukan kelajuan maksimum suatu reaksi enzimatik, konsentrasi substrat ditingkatkan sampai laju pembentukan produk yang terpantau menjadi konstan. Hal ini ditunjukkan oleh kurva kejenuhan di samping. Kejenuhan terjadi karena seiring dengan meningkatnya konsentrasi substrat,

semakin banyak enzim bebas yang diubah menjadi kompleks substrate-enzim ES. Pada kelajuan yang maksimum (Vmax), semua tapak aktif enzim akan berikatan dengan substrat, dan jumlah kompleks ES adalah sama dengan jumlah total enzim yang ada. Namun, Vmax hanyalah salah satu konstanta kinetika enzim. Jumlah substrat yang diperlukan untuk mencapai nilai kelajuan reaksi tertentu jugalah penting. Hal ini diekspresikan oleh konstanta Michaelis-Menten (Km), yang merupakan konsentrasi substrat yang diperlukan oleh suatu enzim untuk mencapai setengah kelajuan maksimumnya. Setiap enzim memiliki nilai Km yang berbedabeda untuk suatu subtrat, dan ini dapat menunjukkan seberapa kuatnya pengikatan substrat ke enzim. Konstanta lainnya yang juga berguna adalah kcat, yang merupakan jumlah molekul substrat yang dapat ditangani oleh satu tapak aktif per detik. Efisiensi suatu enzim diekspresikan oleh kcat/Km. Ia juga disebut sebagai konstanta kespesifikan dan memasukkan tetapan kelajuan semua langkah reaksi. Karena konstanta kespesifikan mencermikan kemampuan katalitik dan afinitas, ia dapat digunakan untuk membandingkan enzim yang satu dengan enzim yang lain, ataupun enzim yang sama dengan substrat yang berbeda. Konstanta kespesifikan maksimum teoritis disebut limit difusi dan nilainya sekitar 108 sampai 109(M-1 s-1). Pada titik ini, setiap penumbukkan enzim dengan substratnya akan menyebabkan katalisis, dan laju pembentukan produk tidak dibatasi oleh laju reaksi, melainkan oleh laju difusi. Enzim dengan sifat demikian disebut secara katalitik sempurna ataupun secara kinetika sempurna. Contoh enzim yang memiliki sifat seperti ini adalah karbonat anhidrase, asetilkolinesterase, katalase, fumarase, laktamase, dan superoksida dismutase. Kinetika Michaelis-Menten bergantung pada hukum aksi massa, yang diturunkan berdasarkan asumsi difusi bebas dan pertumbukan acak yang didorong secara termodinamik. Namun, banyak proses-proses biokimia dan selular yang menyimpang dari kondisi ideal ini, disebabkan oleh kesesakan makromolekuler (macromolecular crowding), perpisahan fase enzim/substrat/produk, dan pergerakan molekul secara satu atau dua dimensi.[48] Pada situasi seperti ini, kinetika Michaelis-Menten fraktal dapat diterapkan.[49][50][51][52] Beberapa enzim beroperasi dengan kinetika yang lebih cepat daripada laju difusi. Hal ini tampaknya sangat tidak mungkin. Beberapa mekanisme telah diajukan untuk menjelaskan fenomena ini. Beberapa protein dipercayai mempercepat katalisis dengan menarik substratnya dan melakukan pra-orientasi substrat menggunakan

medan listrik dipolar. Model lainnya menggunakan penjelasan penerowongan kuantum mekanika, walaupun penjelasan ini masih kontroversial.[53][54]Penerowongan kuantum untuk proton telah terpantau pada triptamina.[55]

[sunting]Inhibisi

Inhibitor kompetitif mengikat enzim secara reversibel, menghalangi pengikatan substrat. Di lain pihak, pengikatn substrat juga menghalangi pengikatan inhibitor. Substrat dan inhibitor berkompetisi satu sama lainnya.

Jenis-jenis inihibisi. Klasifikasi ini diperkenalkan oleh W.W. Cleland.[56]

Laju reaksi enzim dapat diturunkan menggunakan berbagai jenis inhibitor enzim. Inhibisi kompetitif Pada inihibisi kompetitif, inhibitor dan substrat berkompetisi untuk berikatan dengan enzim. Seringkali inhibitor kompetitif memiliki struktur yang sangat mirip dengan substrat asli enzim. Sebagai contoh,metotreksat adalah inihibitor kompetitif untuk enzim dihidrofolat reduktase. Kemiripan antara struktur asam folat dengan obat ini ditunjukkan oleh gambar di samping bawah. Perhatikan bahwa pengikatan inhibitor tidaklah perlu terjadi pada tapak pengikatan substrat apabila pengikatan inihibitor mengubah konformasi enzim, sehingga menghalangi pengikatan substrat. Pada

inhibisi kompetitif, kelajuan maksimal reaksi tidak berubah, namun memerlukan konsentrasi substrat yang lebih tinggi untuk mencapai kelajuan maksimal tersebut, sehingga meningkatkan Km. Inhibisi tak kompetitif Pada inhibisi tak kompetitif, inhibitor tidak dapat berikatan dengan enzim bebas, namun hanya dapat dengan komples ES. Kompleks EIS yang terbentuk kemudian menjadi tidak aktif. Jenis inhibisi ini sangat jarang, namun dapat terjadi pada enzimenzim multimerik. Inhibisi non-kompetitif Inhibitor non-kompetitif dapat mengikat enzim pada saat yang sama substrat berikatan dengan enzim. Baik kompleks EI dan EIS tidak aktif. Karena inhibitor tidak dapat dilawan dengan peningkatan konsentrasi substrat, Vmax reaksi berubah. Namun, karena substrat masih dapat mengikat enzim, K m tetaplah sama. Inhibisi campuran Inhibisis jenis ini mirip dengan inhibisi non-kompetitif, kecuali kompleks EIS memiliki aktivitas enzimatik residual. Pada banyak organisme, inhibitor dapat merupakan bagian dari mekanisme umpan balik. Jika enzim memproduksi terlalu banyak produk, produk tersebut dapat berperan sebagai inhibitor bagi enzim tersebut. Hal ini akan menyebabkan produksi produk melambat atau berhenti. Bentuk umpan balik ini adalah umpan balik negatif. Enzim memiliki bentuk regulasi seperti ini sering kali multimerik dan mempunyai tapak ikat alosterik. Kurva substrat/kelajuan enzim ini tidak berbentuk hiperbola melainkan berbentuk S.

Koenzim asam folat (kiri) dan obat anti kanker metotreksat (kanan) memiliki struktur yang sangat mirip. Oleh sebab itu, metotreksat adalah inhibitor kompetitif bagi enzim yang menggunukan folat.

Inhibitor ireversibel bereaksi dengan enzim dan membentuk aduk dengan protein. Inaktivasi ini bersifat ireversible. Inhibitor seperti ini contohnya efloritina, obat yang digunakan untuk mengobati penyakit yang disebabkan oleh protozoaAfrican trypanosomiasis.[57] Penisilin dan Aspirin juga bekerja dengan cara yang sama. Senyawa obat ini terikat pada tapak aktif, dan enzim kemudian mengubah inhibitor menjadi bentuk aktif yang bereaksi secara ireversibel dengan satu atau lebih residu asam amino. Kegunaan inhibitor Oleh karena inhibitor menghambat fungsi enzim, inhibitor sering digunakan sebagai obat. Contohnya adalah inhibitor yang digunakan sebagai obat aspirin. Aspirin menginhibisi enzim COX-1 dan COX-2yang memproduksi pembawa pesan peradangan prostaglandin, sehingga ia dapat menekan peradangan dan rasa sakit. Namun, banyak pula inhibitor enzim lainnya yang beracun. Sebagai contohnya, sianida yang merupakan inhibitor enzim ireversibel, akan bergabung dengan tembaga dan besi pada tapak aktif enzim sitokrom c oksidase dan memblok pernapasan sel.[58]

Fungsi biologis
Enzim mempunyai berbagai fungsi bioligis dalam tubuh organisme hidup. Enzim berperan dalamtransduksi signal dan regulasi sel, seringkali melalui enzim kinase dan fosfatase.[59] Enzim juga berperan dalam menghasilkan pergerakan tubuh, dengan miosin menghidrolisis ATP untuk menghasilkan kontraksi otot.[60] ATPase lainnya dalam membran sel umumnya adalah pompa ionyang terlibat dalam transpor aktif. Enzim juga terlibat dalam fungs-fungsi yang khas, sepertilusiferase yang menghasilkan cahaya pada kunangkunang.[61] Virus juga mengandung enzim yang dapat menyerang sel, misalnya HIV integrase dan transkriptase balik. Salah satu fungsi penting enzim adalah pada sistem pencernaan hewan. Enzim seperti amilase danprotease memecah molekul yang besar (seperti pati dan protein) menjadi molekul yang kecil, sehingga dapat diserap oleh usus. Molekul pati, sebagai contohnya, terlalu besar untuk diserap oleh usus, namun enzim akan menghidrolisis rantai pati menjadi molekul kecil seperti maltosa, yang akan dihidrolisis lebih jauh menjadi glukosa, sehingga dapat diserap. Enzimenzim yang berbeda, mencerna zat-zat makanan yang berbeda pula. Pada hewan

pemamah biak, mikroorganisme dalam perut hewan tersebut menghasilkan enzim selulase yang dapat mengurai sel dinding selulosa tanaman.[62] Beberapa enzim dapat bekerja bersama dalam urutan tertentu, dan menghasilan lintasan metabolisme. Dalam lintasan metabolisme, satu enzim akan membawa produk enzim lainnya sebagai substrat. Setelah reaksi katalitik terjadi, produk kemudian dihantarkan ke enzim lainnya. Kadang-kadang lebih dari satu enzim dapat mengatalisasi reaksi yang sama secara bersamaan. Enzim menentukan langkah-langkah apa saja yang terjadi dalam lintasan metabolisme ini. Tanpa enzim, metabolisme tidak akan berjalan melalui langkah yang teratur ataupun tidak akan berjalan dengan cukup cepat untuk memenuhi kebutuhan sel. Dan sebenarnya, lintasan metabolisme sepertiglikolisis tidak akan dapat terjadi tanpa enzim. Glukosa, contohnya, dapat bereaksi secara langsung dengan ATP, dan menjadi terfosforliasi pada karbon-karbonnya secara acak. Tanpa keberadaan enzim, proses ini berjalan dengan sangat lambat. Namun, jika heksokinase ditambahkan, reaksi ini tetap berjalan, namun fosforilasi pada karbon 6 akan terjadi dengan sangat cepat, sedemikiannya produk glukosa-6fosfat ditemukan sebagai produk utama. Oleh karena itu, jaringan lintasan metabolisme dalam tiap-tiap sel bergantung pada kumpulan enzim fungsional yang terdapat dalam sel tersebut.

Kontrol aktivitas
Terdapat lima cara utama aktivitas enzim dikontrol dalam sel. 1. Produksi enzim (transkripsi dan translasi gen enzim) dapat ditingkatkan atau diturunkan bergantung pada respon sel terhadap perubahan lingkungan. Bentuk regulase gen ini disebutinduksi dan inhibisi enzim. Sebagai contohnya, bakteri dapat menjadi resistan terhadap antibiotik seperti penisilin karena enzim yang disebut betalaktamase menginduksi hidrolisis cincin beta-laktam penisilin. Contoh lainnya adalah enzim dalam hati yang disebut sitokrom P450 oksidase yang penting dalam metabolisme obat. Induksi atau inhibisi enzim ini dapat mengakibatkan interaksi obat. 2. Enzim dapat dikompartemenkan, dengan lintasan metabolisme yang berbeda-beda yang terjadi dalam kompartemen sel yang berbeda. Sebagai contoh, asam lemak disintesis oleh sekelompok enzim

dalam sitosol, retikulum endoplasma, dan aparat golgi, dan digunakan oleh sekelompok enzim lainnya sebagai sumber energi dalam mitokondria melalui -oksidasi.[63] 3. Enzim dapat diregulasi oleh inhibitor dan aktivator. Contohnya, produk akhir lintasan metabolisme seringkali merupakan inhibitor enzim pertama yang terlibat dalam lintasan metabolisme, sehingga ia dapat meregulasi jumlah produk akhir lintasan metabolisme tersebut. Mekanisme regulasi seperti ini disebut umpan balik negatif karena jumlah produk akhir diatur oleh konsentrasi produk itu sendiri. Mekanisme umpan balik negatif dapat secara efektif mengatur laju sintesis zat antara metabolit tergantung pada kebutuhan sel. Hal ini membantu alokasi bahan zat dan energi secara ekonomis dan menghindari pembuatan produk akhir yang berlebihan. Kontrol aksi enzimatik membantu menjaga homeostasis organisme hidup. 4. Enzim dapat diregulasi melalui modifikasi pasca-translasional. Ia dapat meliputi fosforilasi,miristoilasi, dan glikosilasi. Contohnya, sebagai respon terhadap insulin, fosforilasi banyak enzim termasuk glikogen sintase membantu mengontrol sintesis ataupun degradasi glikogendan mengijinkan sel merespon terhadap perubahan kadar gula dalam darah.[64] Contoh lain modifikasi pasca-translasional adalah pembelahan rantai polipeptida. Kimotripsin yang merupakan protease pencernaan diproduksi dalam keadaan tidak aktif sebagaikimotripsinogen di pankreas. Ia kemudian ditranspor ke dalam perut di mana ia diaktivasi. Hal ini menghalangi enzim mencerna pankreas dan jaringan lainnya sebelum ia memasuki perut. Jenis prekursor tak aktif ini dikenal sebagai zimogen. 5. Beberapa enzim dapat menjadi aktif ketika berada pada lingkungan yang berbeda. Contohnya, hemaglutinin pada virus influenza menjadi aktif dikarenakan kondisi asam lingkungan. Hal ini terjadi ketika virus terbawa ke dalam sel inang dan memasuki lisosom.[65]

Keterlibatan dalam penyakit

Fenilalanina hidroksilase. Sumber:PDB 1KW0

Oleh karena kontrol aktivitas enzim yang ketat diperlukan untuk menjaga homeostasis, malafungsi (mutasi, kelebihan produksi, kekurangan produksi ataupun delesi) enzim tunggal yang penting dapat menyebabkan penyakit genetik. Pentingnya enzim ditunjukkan oleh fakta bahwa penyakit-penyakit mematikan dapat disebabkan oleh hanya mala fungsi satu enzim dari ribuan enzim yang ada dalam tubuh kita. Salah satu contohnya adalah fenilketonuria. Mutasi asam amino tunggal pada enzim fenilalania hidroksilase yang mengatalisis langkah pertama degradasi fenilalaninamengakibatkan penumpukkan fenilalanina dan senyawa terkait. Hal ini dapat menyebabkan keterbelakangan mentaljika ia tidak diobati.[66] Contoh lainnya adalah mutasi silsilah nutfah (germline mutation) pada gen yang mengkode enzimreparasi DNA. Ia dapat menyebakan sindrom penyakit kanker keturunan seperti xeroderma pigmentosum. Kerusakan ada enzim ini dapat menyebabkan kanker karena kemampuan tubuh memperbaiki mutasi pada genom menjadi berkurang. Hal ini menyebabkan akumulasi mutasi dan mengakibatkan berkembangnya berbagai jenis kanker pada penderita.

Koenzim A
Koenzim A

Identifikasi Nomor CAS [85-61-0]

PubChem 6816 DrugBan DB01992 k KEGG MeSH SMILES InChI C00010 Coenzyme+A
O=C(NCCS)CCNC(=O)C(O)C(C)(C)COP(=O)(O)OP(=O)(O)OC[C@H]3O[C@@H](n2cnc1c(ncnc12)N)[C@H](O)[C@@H]3OP(= O)(O)O 1/C21H36N7O16P3S/c1-21(2,16(31)19(32)24-4-3-12(29)23-5-6-48)8-41-47(38,39)44-46(36,37)40-7-11-15(4345(33,34)35)14(30)20(42-11)28-10-27-13-17(22)25-9-26-18(13)28/h9-11,14-16,20,30-31,48H,3-8H2,12H3,(H,23,29)(H,24,32)(H,36,37)(H,38,39)(H2,22,25,26)(H2,33,34,35)/t11-,14-,15-,16?,20-/m1/s1

Sifat Rumus molekul Massa molar C21H36N7O16P3S 767.535

Kecuali dinyatakan sebaliknya, data di atas berlaku pada temperatur dan tekanan standar (25C, 100 kPa) Sangkalan dan referensi

Koenzim A, KoA (bahasa Inggris:coenzyme A, CoA, CoASH, HSCoA) adalah sebuah kofaktor yang dikenal karena berperan dalam sintesis danoksidasi asam lemak, serta oksidasiasam piruvat dalam siklus asam sitrat. Semua lintasan biologis yang melibatkan enzim, ternyata juga memerlukan koenzim A sebagaisubstrat. Sebagai contoh: substrat tioester seperti asetil-KoA pada sintesis sisteamina, asam pantotenat, dan adenosin trifosfat(ATP).

Biosintesis
Koenzim A disintesis dari pantotenat melalui lima langkah 1. Pantotenat difosforilasi menjadi 4'-fosfopantotenat oleh enzimpantotenat kinase 2. Sebuah sistein ditambahkan pada 4'-fosfopantotenat oleh enzim fosfopantotenoilsistein sintetase membentuk 4'-fosfo-N-pantotenoilsistein (PPC) 3. PPC di-dekarboksilasi menjadi 4'-fosfopantetein oleh enzimfosfopantotenoilsistein dekarboksilase 4. 4'-fosfopantetein di adenililasi membentuk defosfo-CoA oleh enzim fosfopantetein adenilil transerase 5. Akhirnya, defosfo-CoA di-fosforilasi dengan ATP menjadi koenzim A melalui defosfokoenzim A kinase

Fungsi
Secara kimia, koenzim A merupakan sebuah tiol, sehingga ia mampu bereaksi dengan asam karboksilat membentuk tioester. Hal ini berarti koenzim A dapat berfungsi sebagai pembawa gugusasil. Molekul koenzim A yang membawa gugus asetil disebut asetil-KoA. Jika tidak terikat pada gugus asil apapun, ia biasa disebut 'CoASH' or 'HSCoA'.

Daftar gugus asil yang diaktivasi oleh koenzim A

Asetil-KoA Propionil-KoA Asetoasetil-KoA Kumaroil-KoA Malonil-KoA Suksinil-KoA Hidroksimetilglutaril-KoA Pimelil-KoA

Wikimedia Commons memiliki galeri mengenai:

Koenzim A

Referensi

Karl Miller (1998). Beta Oxidation of Fatty Acids. Diperoleh 18 Mei 2005. Charles Ophard (2003). Acetyl-CoA Crossroads. Diperoleh 18 Mei 2005. Lehninger: Principles of Biochemistry, 4th edition, David L. Nelson, Michael M. Cox

Karbohidrat
Dari Wikipedia bahasa Indonesia, ensiklopedia bebas

Butir-butir pati, salah satu jenis karbohidrat cadangan makanan pada tumbuhan, dilihat denganmikroskop cahaya.
Karbohidrat ('hidrat dari karbon', hidrat arang) atausakarida (dari bahasa Yunani , skcharon, berarti "gula") adalah segolongan besar senyawa organik yang paling melimpah di bumi. Karbohidrat memiliki berbagai fungsi dalam tubuh makhluk hidup, terutama sebagai bahan bakar (misalnya glukosa), cadangan makanan (misalnya pati pada tumbuhan dan glikogen pada hewan), dan materi pembangun (misalnya selulosa pada tumbuhan, kitin pada hewandan jamur).[1] Pada proses fotosintesis, tetumbuhan hijau mengubah karbon dioksida menjadi karbohidrat. Secara biokimia, karbohidrat adalah polihidroksil-aldehida atau polihidroksil-keton, atau senyawa yang menghasilkan senyawa-senyawa ini bila dihidrolisis.[2] Karbohidrat mengandung gugus fungsi karbonil (sebagai aldehida atau keton) dan banyak gugus hidroksil. Pada awalnya, istilah karbohidrat digunakan untuk golongan senyawa yang mempunyai rumus (CH2O)n, yaitu senyawa-senyawa yang n atom karbonnya tampak terhidrasi olehn molekul air.[3] Namun demikian, terdapat pula karbohidrat yang tidak memiliki rumus demikian dan ada pula yang mengandung nitrogen, fosforus, atau sulfur.[2]

Bentuk molekul karbohidrat paling sederhana terdiri dari satu molekul gula sederhana yang disebutmonosakarida, misalnya glukosa, galaktosa, dan fruktosa. Banyak karbohidrat merupakan polimeryang tersusun dari molekul gula yang terangkai menjadi rantai yang panjang serta dapat pula bercabang-cabang, disebut polisakarida, misalnya pati, kitin, dan selulosa. Selain monosakarida dan polisakarida, terdapat pula disakarida (rangkaian dua monosakarida) dan oligosakarida (rangkaian beberapa monosakarida).

Peran biologis
Peran dalam biosfer
Fotosintesis menyediakan makanan bagi hampir seluruh kehidupan di bumi, baik secara langsung atau tidak langsung. Organisme autotrof seperti tumbuhan hijau, bakteri, dan alga fotosintetik memanfaatkan hasil fotosintesis secara langsung. Sementara itu, hampir semua organismeheterotrof, termasuk manusia, benarbenar bergantung pada organisme autotrof untuk mendapatkan makanan.[4] Pada proses fotosintesis, karbon dioksida diubah menjadi karbohidrat yang kemudian dapat digunakan untuk mensintesis materi organik lainnya. Karbohidrat yang dihasilkan oleh fotosintesis ialah gula berkarbon tiga yang dinamai gliseraldehida 3-fosfat.menurut rozison (2009) Senyawa ini merupakan bahan dasar senyawasenyawa lain yang digunakan langsung oleh organisme autotrof, misalnya glukosa, selulosa, dan amilum.

Peran sebagai bahan bakar dan nutrisi

Kentang merupakan salah satu bahan makanan yang mengandung banyak karbohidrat.
Karbohidrat menyediakan kebutuhan dasar yang diperlukan tubuh makhluk hidup. Monosakarida, khususnya glukosa, merupakan nutrien utama sel. Misalnya, pada vertebrata, glukosa mengalir dalam alirandarah sehingga tersedia bagi seluruh sel tubuh. Sel-sel tubuh tersebut menyerap glukosa dan mengambil tenagayang tersimpan di dalam molekul tersebut pada prosesrespirasi seluler untuk menjalankan sel-sel tubuh. Selain itu, kerangka karbon monosakarida juga berfungsi sebagai bahan baku untuk sintesis jenis molekul organik kecil lainnya, termasuk asam amino dan asam lemak.[1] Sebagai nutrisi untuk manusia, 1 gram karbohidrat memiliki nilai energi 4 Kalori.[5] Dalam menu makanan orang Asia Tenggara termasuk Indonesia, umumnya kandungan karbohidrat cukup tinggi, yaitu antara 70

80%. Bahan makanan sumber karbohidrat ini misalnya padi-padian atau serealia (gandum dan beras), umbiumbian (kentang,singkong, ubi jalar), dan gula.[6] Namun demikian, daya cerna tubuh manusia terhadap karbohidrat bermacam-macam bergantung pada sumbernya, yaitu bervariasi antara 90%98%. Serat menurunkan daya cerna karbohidrat menjadi 85%.[7] Manusia tidak dapat mencerna selulosa sehingga serat selulosa yang dikonsumsi manusia hanya lewat melalui saluran pencernaan dan keluar bersama feses. Serat-serat selulosa mengikis dinding saluran pencernaan dan merangsangnya mengeluarkan lendir yang membantu makanan melewati saluran pencernaan dengan lancar sehingga selulosa disebut sebagai bagian penting dalam menu makanan yang sehat. Contoh makanan yang sangat kaya akan serat selulosa ialah buah-buahan segar, sayur-sayuran, dan biji-bijian.[8] Selain sebagai sumber energi, karbohidrat juga berfungsi untuk menjaga keseimbangan asam basa di dalam tubuh[rujukan?], berperan penting dalam proses metabolisme dalam tubuh, dan pembentuk struktur sel dengan mengikat protein dan lemak.

Peran sebagai cadangan energi

Beberapa jenis polisakarida berfungsi sebagai materi simpanan atau cadangan, yang nantinya akan dihidrolisis untuk menyediakan gula bagi sel ketika diperlukan. Pati merupakan suatu polisakarida simpanan pada tumbuhan. Tumbuhan menumpuk pati sebagai granul atau butiran di dalam organelplastid, termasuk kloroplas. Dengan mensintesis pati, tumbuhan dapat menimbun kelebihan glukosa. Glukosa merupakan bahan bakar sel yang utama, sehingga pati merupakan energi cadangan.[9] Sementara itu, hewan menyimpan polisakarida yang disebut glikogen. Manusia dan vertebrata lainnya menyimpan glikogen terutama dalam sel hati dan otot. Penguraian glikogen pada sel-sel ini akan melepaskan glukosa ketika kebutuhan gula meningkat. Namun demikian, glikogen tidak dapat diandalkan sebagai sumber energi hewan untuk jangka waktu lama. Glikogen simpanan akan terkuras habis hanya dalam waktu sehari kecuali kalau dipulihkan kembali dengan mengonsumsi makanan.[9]

Peran sebagai materi pembangun

Organisme membangun materi-materi kuat dari polisakarida struktural. Misalnya, selulosa ialah komponen utama dinding sel tumbuhan. Selulosa bersifat seperti serabut, liat, tidak larut di dalam air, dan ditemukan terutama pada tangkai, batang, dahan, dan semua bagian berkayu dari jaringan tumbuhan. [10] Kayu terutama terbuat dari selulosa dan polisakarida lain, misalnya hemiselulosa danpektin. Sementara itu, kapas terbuat hampir seluruhnya dari selulosa. Polisakarida struktural penting lainnya ialah kitin, karbohidrat yang menyusun kerangka luar (eksoskeleton) arthropoda (serangga, laba-laba, crustacea, dan hewan-hewan lain sejenis). Kitin murni mirip seperti kulit, tetapi akan mengeras ketika dilapisi kalsium karbonat. Kitin juga ditemukan pada dinding sel berbagai jenis fungi.[8]

Sementara itu, dinding sel bakteri terbuat dari struktur gabungan karbohidrat polisakarida denganpeptida, disebut peptidoglikan. Dinding sel ini membentuk suatu kulit kaku dan berpori membungkus sel yang memberi perlindungan fisik bagi membran sel yang lunak dan sitoplasma di dalam sel.[11] Karbohidrat struktural lainnya yang juga merupakan molekul gabungan karbohidrat dengan molekul lain ialah proteoglikan, glikoprotein, dan glikolipid. Proteoglikan maupun glikoprotein terdiri atas karbohidrat dan protein, namun proteoglikan terdiri terutama atas karbohidrat, sedangkan glikoprotein terdiri terutama atas protein. Proteoglikan ditemukan misalnya pada perekat antarsel pada jaringan,tulang rawan, dan cairan sinovial yang melicinkan sendi otot. Sementara itu, glikoprotein dan glikolipid (gabungan karbohidrat dan lipid) banyak ditemukan pada permukaan sel hewan.[12]Karbohidrat pada glikoprotein umumnya berupa oligosakarida dan dapat berfungsi sebagai penanda sel. Misalnya, empat golongan darah manusia pada sistem ABO (A, B, AB, dan O) mencerminkan keragaman oligosakarida pada permukaan sel darah merah. [13]

Klasifikasi karbohidrat
Monosakarida
Monosakarida merupakan karbohidrat paling sederhana karena molekulnya hanya terdiri atas beberapa atom C dan tidak dapat diuraikan dengan cara hidrolisis menjadi karbohidrat lain. Monosakarida dibedakan menjadi aldosa dan ketosa. Contoh dari aldosa yaitu glukosa dangalaktosa. Contoh ketosa yaitu fruktosa.

Disakarida dan oligosakarida

Disakarida merupakan karbohidrat yang terbentuk dari dua molekul monosakarida yang berikatan melalui gugus -OH dengan melepaskan molekul air. Contoh dari disakarida adalah sukrosa, laktosa, dan maltosa.

Polisakarida
Polisakarida merupakan karbohidrat yang terbentuk dari banyak sakarida sebagai monomernya. Rumus umum polisakarida yaitu C6(H10O5)n. Contoh polisakarida adalah selulosa, glikogen, danamilum.

Referensi
1. ^ a b Campbell, N.A. (2002) (Didigitalisasi oleh Google Penelusuran Buku). Biologi (edisi ke-Edisi ke-5, Jilid 1, diterjemahkan oleh R. Lestari dkk.). Jakarta: Erlangga. hlm. hlm. 6570. ISBN9796884682, 9789796884681. Diakses pada 30 Januari 2009. 2. ^ a b Lehninger, A.L. (1997). Dasar-dasar Biokimia (edisi ke-Jilid 1, diterjemahkan oleh M. Thenawidjaja). Jakarta: Erlangga. hlm. hlm. 313.

3. ^ Kuchel, P. (2006) (Didigitalisasi oleh Google Penelusuran Buku). Schaum's Easy Outlines: Biokimia (edisi ke-diterjemahkan oleh E. Laelasari). Jakarta: Erlangga. hlm. hlm. 1. ISBN9797812405, 9789797812409. Diakses pada 30 Januari 2009. 4. ^ Campbell et al. (2002), hlm. 181-182. Diakses pada 1 Februari 2009. 5. ^ Suhardjo (1992) (Didigitalisasi oleh Google Penelusuran Buku). Prinsip-prinsip Ilmu Gizi. Yogyakarta: Kanisius. hlm. hlm. 5. ISBN 9794137650, 9789794137659. Diakses pada 2 Februari 2009. 6. ^ Suhardjo & Kusharto (1992), hlm. 1920. Diakses pada 2 Februari 2009. 7. ^ Suhardjo & Kusharto (1992), hlm. 101. Diakses pada 2 Februari 2009. 8. ^ a b Campbell et al. (2002), hlm. 69. Diakses pada 2 Februari 2009. 9. ^ a b Campbell et al. (2002) hlm. 6768. Diakses pada 5 Februari 2009 10. ^ Lehninger (1997), hlm. 326. 11. ^ Lehninger (1997), hlm. 329330. 12. ^ Lehninger (1997), hlm. 331335. 13. ^ Campbell et al. (2002), hlm. 146. Diakses pada 9 Februari 2009

Fosfolipid
Dari Wikipedia bahasa Indonesia, ensiklopedia bebas
Belum Diperiksa

Fosfolipid

Kelompok molekul polar, di perlihatkan dengan warna merah. U dindikasi mengandung bagian molekul hidrofobik, di perlihatkan dengan warna biru.

Fosfatidil kolin adalah komponen utama lesitid, yang juga merupakan sumber kolin dalam sintesis asetilkolin dalam kolinergik neuron
Fosfolipid (bahasa Inggris: glycerophospholipid) merupakan golongan senyawa lipid dan merupakan bagian dari membran sel makhluk hidup; bersama dengan protein, glikolipid dankolesterol.

Struktur
Fosfolipid terdiri atas empat komponen:

asam lemak, gugus fosfat, alkohol yang mengandung nitrogen, dan suatu kerangka.

Fosfolipid memiliki kerangka gliserol dan 2 gugus asil. Pada posisi ketiga dari kerangka gliserol di tempati oleh gugus fosfatyang terikat pada amino alkohol. Molekul fosfolipid dapat dipandang terdiri dari dua bagian, yaitu kepala dan ekor. Bagian kepala memiliki muatan positif dan negatif serta bagian ekor tanpa muatan. Bagian kepala karena bermuatan

bersifat hidrofilik atau larut dalam air, sedangkan bagian ekor bersifat hidrofobik atau tidak larut dalam air. Fosfolipid digolongkan sebagai lipid amfipatik.

Fungsi
Fungsi dari fosfolipid antara lain sebagai bahan penyusunmembran sel. Beberapa fungsi biologik lainnya antara lain adalah sebagai surfaktan paru-paru yang mencegah perlekatan dinding alveoli paru-paru sewaktu ekspirasi.

Plasmalogen
Plasmalogen adalah suatu lipid yg mirip dengan fosfolipid banyak didapati sebagai komponen penyusun membran sel saraf dan otot. Gugus asil pertama plasmalogen terikat pada kerangka gliserolnya oleh ikatan eter, bukan ikatan ester seperti fosfolipid.

Artikel bertopik biokimia ini adalah sebuah rintisan. Anda dapat membantu Wikipedia denganmengembangkannya.

Kolesterol
Dari Wikipedia bahasa Indonesia, ensiklopedia bebas
Belum Diperiksa

Kolesterol

Nama IUPAC[sembunyikan] (3)-cholest-5-en-3-ol Nama lain[sembunyikan] (10R,13R)-10,13-dimethyl-17-(6-methylheptan-2-yl)-2,3,4,7,8,9,11,12,14,15,16,17-dodecahydro1H-cyclopenta[a]phenanthren-3-ol Identifikasi Nomor CAS PubChem KEGG SMILES InChI [57-88-5] 5997 D00040
C[C@H](CCCC(C)C)[C@H]1CC[C@@H]2[C@@]1(CC[C@H]3[C@H]2CC=C4[C@@]3(CC[C@@H](C4)O)C)C 1/C27H46O/c1-18(2)7-6-8-19(3)23-11-12-24-22-10-9-20-17-21(28)13-15-26(20,4)25(22)14-16-27(23,24)5/h9,1819,21-25,28H,6-8,10-17H2,1-5H3/t19-,21+,22+,23-,24+,25+,26+,27-/m1/s1

Sifat Rumus molekul Massa molar Penampilan Densitas Titik lebur Titik didih 360 C (decomposes) Kelarutandalam air 0.095 mg/L (30 C) Kelarutan soluble in acetone, benzene, chloroform, ethanol, ether, hexane,isopropyl myristate, methanol C27H46O 386.65 g/mol white crystalline powder[1] 1.052 g/cm3 148150 C[1]

Kecuali dinyatakan sebaliknya, data di atas berlaku pada temperatur dan tekanan standar (25C, 100 kPa) Sangkalan dan referensi

Kolesterol adalah metabolityang mengandung lemak sterol[2] (bahasa Inggris: waxy steroid) yang ditemukan padamembran sel dan disirkulasikan dalam plasma darah.[3] Merupakan sejenislipid yang merupakan molekullemak atau yang menyerupainya. Kolesterol ialah jenis khusus lipid yang disebut steroid. Steroids ialah lipid yang memiliki struktur kimia khusus. Struktur ini terdiri atas 4 cincin atomkarbon. Steroid lain termasuk steroidhormon seperti kortisol,estrogen, dan testosteron. Nyatanya, semua hormon steroid terbuat dari perubahan struktur dasar kimia kolesterol. Saat tentang membuat sebuah molekul dari pengubahan molekul yang lebih mudah, para ilmuwan menyebutnyasintesis. Hiperkolesterolemia berarti bahwa kadar kolesterol terlalu tinggi dalam darah. Kolesterol dapat dibuat secara sintetik. Kolesterol sintetik saat ini mulai diterapkan dalam teknologi layar lebar (billboard) sebagai alternatifLCD.[4] Tingginya kadar kolestrol dalam tubuh menjadi pemicu munculnya berbagai penyakit. Pola makan sehat merupakan faktor utama untuk mengghindari hal ini. Akan tetapi, tidak semua kolestrol berdampak buruk bagi tubuh. Hanya kolestrol yang termasuk kategori LDL saja yang berakibat buruk sedangkan jenis kolestrol HDLmerupakan kolestrol yang dapat melarutkan kolestrol jahat dalam tubuh. Batas normal kolesterol dalam tubuh adalah 160-200 mg. Kadar kolesterol yang tinggi dapat diturunkan dengan simvastatin.[5]

Catatan kaki
1. ^ a b "Safety (MSDS) data for cholesterol". Diakses pada 20 Oktober 2007. 2. ^ (Inggris)Michelle A, Hopkins J, McLaughlin CW, Johnson S, Warner MQ, LaHart D, Wright JD. (1 Maret 1993). Human Biology and Health. Englewood Cliffs, New Jersey, USA: Prentice Hall. ISBN 0-13-981176-1. OCLC 32308337. 3. ^ (Inggris) Emma Leah (May 2009). "Cholesterol". Lipidomics Gateway.doi:10.1038/lipidmaps.2009.3. 4. ^ Eric Pfanner. A place where cholesterol is welcome: in billboards. The New York Times edition inSddeutsche Zeitung. Jan. 8, 2007. 5. ^ (Inggris)"Factor XIII". Wojewodzki Szpital Zespolony, University of Barcelona Faculty of Medicine, et al; Robert A Schwartz, Elzbieta Klujszo, et al.. Diakses pada 29 April 2010.. Effects of other agents on FXIII, 4th paragraph

Artikel bertopik kimia ini adalah sebuah rintisan. Anda dapat membantu Wikipedia denganmengembangkannya.

Kategori:

Senyawa organik

Vitamin

Buah-buahan sebagai sumber vitamin bagi tubuh.

Vitamin (bahasa Inggris: vital amine, vitamin) adalah sekelompok senyawa organik amina berbobot molekul kecil yang memiliki fungsi vital dalam metabolisme setiaporganisme,[1] yang tidak dapat dihasilkan oleh tubuh. Nama ini berasal dari gabungan kata bahasa Latin vita yang artinya "hidup" dan amina (amine) yang mengacu pada suatugugus organik yang memiliki atom nitrogen (N), karena pada awalnya vitamin dianggap demikian.[2] Kelak diketahui bahwa banyak vitamin yang sama sekali tidak memiliki atom N. Dipandang dari sisi enzimologi (ilmu tentang enzim), vitamin adalah kofaktor dalam reaksi kimia yang dikatalisasi oleh enzim. Pada dasarnya, senyawa vitamin ini digunakan tubuh untuk dapat bertumbuh dan berkembang secara normal.[3] Terdapat 13 jenis vitamin yang dibutuhkan oleh tubuh untuk dapat bertumbuh dan berkembang dengan baik. Vitamin tersebut antara lain vitamin A, C, D, E, K, dan B (tiamin, riboflavin, niasin,asam pantotenat, biotin, vitamin B6, vitamin B12, dan folat).[3] Walau memiliki peranan yang sangat penting, tubuh hanya dapat memproduksi vitamin D dan vitamin K dalam bentuk provitamin yang tidak aktif. Oleh karena itu, tubuh memerlukan asupan vitamin yang berasal dari makanan yang kita konsumsi. Buah-buahan dan sayuran terkenal memiliki kandungan vitamin yang tinggi dan hal tersebut sangatlah baik untuk tubuh. Asupan vitamin lain dapat diperoleh melalui suplemen makanan.[3] Vitamin memiliki peranan spesifik di dalam tubuh dan dapat pula memberikan manfaat kesehatan. Bila kadar senyawa ini tidak mencukupi, tubuh dapat mengalami suatu penyakit.[3] Tubuh hanya memerlukan vitamin dalam jumlah sedikit, tetapi jika kebutuhan ini diabaikan maka metabolisme di dalam tubuh kita akan terganggu karena fungsinya tidak dapat digantikan oleh senyawa lain.[2]Gangguan kesehatan ini dikenal dengan

istilah avitaminosis.[4] Contohnya adalah bila kita kekurangan vitamin A maka kita akan mengalami kerabunan. Di samping itu, asupan vitamin juga tidak boleh berlebihan karena dapat menyebabkan gangguan metabolisme pada tubuh.[5]

Sejarah
Vitamin merupakan suatu senyawa yang telah lama dikenal oleh peradaban manusia. Sudah sejak ribuan tahun lalu, manusia telah mengenal vitamin sebagai salah satu senyawa yang dapat memberikan efek kesehatan bagi tubuh. Seiring dengan berkembangnya zaman dan ilmu pengetahuan, berbagai hal dan penelusuran lebih mendalam mengenai vitamin pun turut diperbaharui. Garis besar sejarah vitamin dapat dibagi menjadi 5 era penting.[6] Disetiap era tersebut, terjadi suatu kemajuan besar terhadap senyawa vitamin ini yang diakibatkan oleh adanya kemajuan teknologi dan ilmu pengetahuan.

Era penyembuhan empiris

Era pertama dimulai pada sekitar tahun 1500-1570 sebelum masehi.[6] Pada masa itu, banyak ahli pengobatan dari berbagai bangsa, seperti Mesir, Cina, Jepang, Yunani, Roma, Persia, dan Arab, telah menggunakan ekstrak senyawa (diduga vitamin) dari hati yang kemudian digunakan untuk menyembuhkan penyakit kerabunan pada malam hari. Penyakit ini kemudian diketahui disebabkan oleh defisiensi vitamin A.[2] Walau pada masa tersebut ekstrak hati tersebut banyak digunakan, para ahli pengobatan masih belum dapat mengidentifikasi senyawa yang dapat menyembuhkan penyakit kerabunan tersebut. Oleh karena itu, era ini dikenal dengan era penyembuhan empiris (berdasarkan pengalaman).[7]

Christiaan Eijkman, salah satu tokoh penting dalam sejarah penemuan vitamin.

Era karakterisasi defisiensi

Perkembangan besar berikutnya mengenai vitamin baru kembali muncul pada tahun 1890-an.[7] Penemuan ini diprakarsai oleh Lunin dan Christiaan Eijkman yang melakukan penelitian mengenai penyakitdefisiensi pada hewan. Penemuan inilah yang kemudian memulai era kedua dari lima garis besar sejarah vitamin di

dunia.[6] Penelitian mereka terfokus pada pengamatan penyakit akibat defisiensi senyawa tertentu. Beberapa tahun berselang, ilmuwan Sir Frederick G. Hopkinsyang sedang melakukan analisis penyakit beri-beri pada hewan menemukan bahwa hal ini disebabkan oleh kekurangan suatu senyawa faktor pertumbuhan (growth factor).[8] Pada tahun 1911, seorang ilmuwan kelahiran Amerika bernama Dr. Casimir Funkberhasil mengisolasi suatu senyawa yang telah dibuktikan dapat mencegah peradangan saraf (neuritis) untuk pertama kalinya.[9] Dr. Casimir juga berhasil mengisolasi senyawa aktif dari sekam beras yang diyakini memiliki aktivitas antiberiberi pada tahun berikutnya. Pada saat itulah (dan untuk pertama kalinya), Dr Funk mempublikasikan senyawa aktif hasil temuannya tersebut dengan istilah vitamine (vital dan amines). Pemberian nama amines pada senyawa vitamin ini karena diduga semua jenis senyawa aktif ini memiliki gugus amina (amine). Hal tersebut kemudian segera disanggah dan diganti menjadi vitamin (dengan penghilangan akhiran huruf "e") pada tahun 1920.[10]

Masa keemasan
Era ketiga sejarah vitamin terjadi beberapa dekade berikutnya.[7] Pada masa tersebut, terjadi banyak penemuan besar mengenai vitamin itu sendiri, meliputi penemuan vitamin jenis baru, metode penapisan yang diperbahurui, penggambaran struktur lengkap vitamin, dan sntesis vitamin B12. Oleh karena hal tersebutlah, era ketiga dari garis besar sejarah vitamin ini dikenal dengan masa keemasan (golden age).[7] Banyak penelti yang mendapatkan hadiah nobel atas penemuannya di bidang vitamin ini. Sir Walter N. Hawort mendapatkan nobel di bidang kimia atas penemuan vitamin C pada tahun1937. Hadiah nobel lainnya diperoleh oleh Carl Peter Henrik Dam di bidang Fisiologi - Pengobatan pada tahun 1943 atas penemuannya terhadap vitamin K.[11] Fritz A Litmann juga turut memenangkan nobel atas dedikasinya dibidang penelitian mengenai penemuan koenzim A dan perannya di dalam metabolisme tubuh.[11]

Tadeus Reichstein, seorang ahli kimia yang berhasil memproduksi vitamin C secara massal untuk pertama kalinya dalam sejarah.

Era karakterisasi fungsi dan produksi

Era keempat ditandai dengan banyaknya penemuan mengenai fungsibiokimia vitamin di dalam tubuh, perannya dalam makanan yang kita konsumsi sehari-hari, dan produksi komersial vitamin untuk pertama kalinya dalam sejarah.[7] Pada tahun 1930-an, para peneliti menemukan bahwa vitamin B2 merupakan bagian dari enzim kuning. Vitamin B2 ini sendiri diperoleh dari ekstrak ragi.[12] Melalui penelitian ini juga, kelompok vitamin B diketahui berperan sebagai koenzim yang penting di dalam tubuh manusia. Produksi masal vitamin untuk pertama kalinya juga terjadi pada era ini. Dikomersilkan pertama kali oleh Tadeus Reichstein pada tahun 1933, vitamin C telah dijual kepada masyarakat luas dengan harga yang relatif murah sehingga terjangkau bagi khalayak ramai.[13] Vitamin C yang juga dikenal dengan istilahasam askorbat ini kemudian banyak dipakai sebagai suplemen makanan, penelitian, dan gizi tambahan bagi hewan ternak. Atas hasil penemuan ini, Tadeus Reichstein mendapatkan nobel di bidang Fisiologi Pengobatan pada tahun 1950.[14]

Era penemuan nilai kesehatan vitamin

Hanya dalam waktu 1 dekade berikutnya setelah era vitamin keempat, perkembangan ilmu pengetahuan telah membawa vitamin keera berikutnya, yaitu era kelima dimana banyak ditemukan nilai kesehatan dari masingmasing jenis vitamin dan penemuan baru mengenai fungsi biokimia vitamin bagi tubuh. [7] Masa ini dimulai pada tahun 1955 ketika Rudolf Altschul menemukan bahwaniasin (vitamin B3) dapat menurunkan kadar kolesterol dalam darah.[15] Peranan kesehatan ini terlepas dari efek defisiensi vitamin B3 itu sendiri maupun perannya sebagai koenzim dalam metabolisme tubuh.[16]

Berbagai vitamin
Secara garis besar, vitamin dapat dikelompokkan menjadi 2 kelompok besar, yaitu vitamin yang larut dalam air dan vitamin yang larut dalam lemak. Hanya terdapat 2 vitamin yang larut dalam air, yaitu B dan C, sedangkan vitamin lainnya, yaitu vitamin A, D, E, dan K bersifat larut dalam lemak.[17]Vitamin yang larut dalam lemak akan disimpan di dalam jaringan adiposa (lemak) dan di dalam hati. Vitamin ini kemudian akan dikeluarkan dan diedarkan ke seluruh tubuh saat dibutuhkan. Beberapa jenis vitamin hanya dapat disimpan beberapa hari saja di dalam tubuh, sedangkan jenis vitamin lain dapat bertahan hingga 6 bulan lamanya di dalam tubuh.[17] Berbeda dengan vitamin yang larut dalam lemak, jenis vitamin larut dalam air hanya dapat disimpan dalam jumlah sedikit dan biasanya akan segera hilang bersama aliran makanan. Saat suatu bahan pangan dicerna oleh tubuh, vitamin yang terlepas akan masuk ke dalam aliran darah dan beredar ke seluruh bagian tubuh. Apabila tidak dibutuhkan, vitamin ini akan segera dibuang tubuh bersamaurin.[18] Oleh karena hal inilah, tubuh membutuhkan asupan vitamin larut air secara terus-menerus.

Vitamin A

Vitamin A, yang juga dikenal dengan nama retinol, merupakan vitamin yang berperan dalam pembentukkan indra penglihatan yang baik, terutama di malam hari, dan sebagai salah satu komponen penyusun pigmen mata di retina. Selain itu, vitamin ini juga berperan penting dalam menjaga kesehatan kulit dan imunitas tubuh.[17] Vitamin ini bersifat mudah rusak oleh paparan panas, cahaya matahari, dan udara. Sumber makanan yang banyak mengandung vitamin A, antara lain susu, ikan, sayur-sayuran (terutama yang berwarna hijau dan kuning), dan juga buah-buahan (terutama yang berwarna merah dan kuning, seperti cabai merah, wortel, pisang, dan pepaya).[1] Apabila terjadi defisiensi vitamin A, penderita akan mengalami rabun senja dan katarak. Selain itu, penderita defisiensi vitamin A ini juga dapat mengalami infeksi saluran pernapasan, menurunnya daya tahan tubuh, dan kondisi kulit yang kurang sehat. Kelebihan asupan vitamin A dapat menyebabkan keracunan pada tubuh.[1] Penyakit yang dapat ditimbulkan antara lain pusing-pusing, kerontokan rambut, kulit kering bersisik, dan pingsan.[19] Selain itu, bila sudah dalam kondisi akut, kelebihan vitamin A di dalam tubuh juga dapat menyebabkan kerabunan, terhambatnya pertumbuhan tubuh, pembengkakan hati, dan iritasi kulit.[1]

Sayur-sayuran hijau dan kacang-kacangan sebagai sumber vitamin A dan vitamin B yang tinggi.

Vitamin B
Secara umum, golongan vitamin B berperan penting dalam metabolisme di dalam tubuh, terutama dalam hal pelepasan energisaat beraktivitas.[18] Hal ini terkait dengan peranannya di dalam tubuh, yaitu sebagai senyawa koenzim yang dapat meningkatkan laju reaksimetabolisme tubuh terhadap berbagai jenis sumber energi. Beberapa jenis vitamin yang tergolong dalam kelompok vitamin B ini juga berperan dalam pembentukan sel darah merah (eritrosit). Sumber utama vitamin B berasal dari susu, gandum, ikan, dan sayursayuran hijau.[19]wati moee

Vitamin B1

Vitamin B1, yang dikenal juga dengan nama tiamin, merupakan salah satu jenis vitamin yang memiliki peranan penting dalam menjaga kesehatan kulit dan membantu mengkonversi karbohidrat menjadi energi yang diperlukan tubuh untuk rutinitas sehari-hari. Di samping itu, vitamin B1 juga membantu proses metabolisme protein dan lemak. Bila terjadi defisiensi vitamin B1, kulit akan mengalami berbagai gangguan, seperti kulit kering dan bersisik.[17] Tubuh juga dapat mengalami beri-beri, gangguan saluran pencernaan, jantung, dansistem saraf. Untuk mencegah hal tersebut, kita perlu banyak mengonsumsi banyak gandum, nasi,daging, susu, telur, dan tanaman kacang-kacangan. Bahan makanan inilah yang telah terbukti banyak mengandung vitamin B1.[1]

Vitamin B2
Vitamin B2 (riboflavin) banyak berperan penting dalam metabolisme di tubuh manusia.[1] Di dalam tubuh, vitamin B2 berperan sebagai salah satu kompenen koenzim flavin mononukleotida (flavin mononucleotide, FMN) dan flavin adenine dinukleotida (adenine dinucleotide, FAD). Kedua enzim ini berperan penting dalam regenerasi energi bagi tubuh melalui proses respirasi. Vitamin ini juga berperan dalam pembentukan molekul steroid, sel darah merah, dan glikogen, serta menyokong pertumbuhan berbagai organ tubuh, seperti kulit, rambut, dan kuku.[6] Sumber vitamin B2 banyak ditemukan pada sayur-sayuran segar, kacang kedelai, kuning telur, dan susu. Defisiensinya dapat menyebabkan menurunnya daya tahan tubuh, kulit kering bersisik, mulut kering, bibir pecah-pecah, dan sariawan.

Vitamin B3

Beri-beri, penyakit yang disebabkan oleh defisiensi vitamin B1

Vitamin B3 juga dikenal dengan istilah niasin. Vitamin ini berperan penting dalam metabolisme karbohidrat untuk menghasilkan energi, metabolisme lemak, dan protein.[20] Di dalam tubuh, vitamin B3 memiliki peranan besar dalam menjaga kadar gula darah, tekanan darah tinggi,

penyembuhan migrain, dan vertigo. Berbagai jenis senyawa racun dapat dinetralisir dengan bantuan vitamin ini.[20] Vitamin B3 termasuk salah satu jenis vitamin yang banyak ditemukan pada makanan hewani, seperti ragi, hati, ginjal, daging unggas, dan ikan.[17] Akan tetapi, terdapat beberapa sumber pangan lainnya yang juga mengandung vitamin ini dalam kadar tinggi, antara lain gandum dan kentang manis. Kekurangan vitamin ini dapat menyebabkan tubuh mengalami kekejangan, keram otot, gangguan sistem pencernaan, muntah-muntah, dan mual.[19]

Vitamin B5
Vitamin B5 (asam pantotenat) banyak terlibat dalam reaksi enzimatik di dalam tubuh. Hal ini menyebabkan vitamin B5 berperan besar dalam berbagai jenis metabolisme, seperti dalam reaksi pemecahan nutrisi makanan, terutama lemak.[6] Peranan lain vitamin ini adalah menjaga komunikasi yang baik antara sistem saraf pusat dan otak dan memproduksi senyawa asam lemak, sterol,neurotransmiter, dan hormon tubuh. [20] Vitamin B5 dapat ditemukan dalam berbagai jenis variasi makanan hewani, mulai dari daging, susu, ginjal, dan hati hingga makanan nabati, seperti sayuran hijau dan kacang hijau. Seperti halnya vitamin B1 dan B2, defisiensi vitamin B5 dapat menyebabkan kulit pecah-pecah dan bersisik. Selain itu, gangguan lain yang akan diderita adalah keram otot serta kesulitan untuk tidur.[1]

Vitamin B6
Vitamin B6, atau dikenal juga dengan istilah piridoksin, merupakan vitamin yang esensial bagi pertumbuhan tubuh. Vitamin ini berperan sebagai salah satu senyawa koenzim A yang digunakan tubuh untuk menghasilkan energi melalui jalur sintesis asam lemak, seperti spingolipid danfosfolipid.[20][6] Selain itu, vitamin ini juga berperan dalam metabolisme nutrisi dan memproduksiantibodi sebagai mekanisme pertahanan tubuh terhadap antigen atau senyawa asing yang berbahaya bagi tubuh.[20] Vitamin ini merupakan salah satu jenis vitamin yang mudah didapatkan karena vitamin ini banyak terdapat di dalam beras, jagung, kacang-kacangan, daging, dan ikan. Kekurangan vitamin dalam jumlah banyak dapat menyebabkan kulit pecah-pecah, keram otot, dan insomnia.[19]

Vitamin B12
Vitamin B12 atau sianokobalamin merupakan jenis vitamin yang hanya khusus diproduksi olehhewan dan tidak ditemukan pada tanaman. Oleh karena itu, vegetarian sering kali mengalami gangguan kesehatan tubuh akibat kekurangan vitamin ini.[20] Vitamin ini banyak berperan dalam metabolisme energi di dalam tubuh. Vitamin B12 juga termasuk dalam salah satu jenis vitamin yang berperan dalam pemeliharaan kesehatan sel saraf, pembentukkan molekul DNA dan RNA, pembentukkan platelet darah.[6] Telur, hati, dan daging merupakan sumber makanan yang baik untuk memenuhi kebutuhan vitamin B12. Kekurangan vitamin ini akan menyebabkan anemia (kekurangan darah), mudah lelah lesu, dan iritasi kulit.[1]

Vitamin C

Buah jeruk, terkenal atas kandungan vitamin C-nya yang tinggi.

Vitamin C (asam askorbat) banyak memberikan manfaat bagi kesehatan tubuh kita. Di dalam tubuh, vitamin C juga berperan sebagai senyawa pembentuk kolagen yang merupakan protein penting penyusun jaringan kulit, sendi, tulang, dan jaringan penyokong lainnya. [21] Vitamin C merupakan senyawaantioksidan alami yang dapat menangkal berbagai radikal bebasdari polusi di sekitar lingkungan kita. Terkait dengan sifatnya yang mampu menangkal radikal bebas, vitamin C dapat membantu menurunkan laju mutasi dalam tubuh sehingga risiko timbulnya berbagai penyakit degenaratif, seperti kanker, dapat diturunkan.[22] Selain itu, vitamin C berperan dalam menjaga bentuk dan struktur dari berbagai jaringan di dalam tubuh, seperti otot. Vitamin ini juga berperan dalam penutupan luka saat terjadi pendarahan dan memberikan perlindungan lebih dari infeksimikroorganisme patogen.[21] Melalui mekanisme inilah vitamin C berperan dalam menjaga kebugaran tubuh dan membantu mencegah berbagai jenis penyakit. Defisiensi vitamin C juga dapat menyebabkan gusi berdarah dan nyeri pada persendian. Akumulasi vitamin C yang berlebihan di dalam tubuh dapat menyebabkan batu ginjal, gangguan saluran pencernaan, dan rusaknya sel darah merah.[21]

Vitamin D
Vitamin D juga merupakan salah satu jenis vitamin yang banyak ditemukan pada makanan hewani, antara lain ikan, telur, susu, serta produk olahannya, seperti keju. Bagian tubuh yang paling banyak dipengaruhi oleh vitamin ini adalah tulang. Vitamin D ini dapat membantu metabolisme kalsium dan mineralisasi tulang.[23] Sel kulit akan segera memproduksi vitamin D saat terkena cahaya matahari (sinar ultraviolet). Bila kadar vitamin D rendah maka tubuh akan mengalami pertumbuhan kaki yang tidak normal, dimana betis kaki akan membentuk huruf O dan X.[24] Di samping itu, gigi akan mudah mengalami kerusakan dan otot pun akan mengalami kekejangan.[1] Penyakit lainnya adalahosteomalasia, yaitu hilangnya unsur kalsium dan fosfor secara berlebihan di dalam tulang. Penyakit ini biasanya ditemukan pada remaja, sedangkan pada manula, penyakit yang dapat ditimbulkan adalah osteoporosis, yaitu kerapuhan tulang akibatnya berkurangnya kepadatan tulang. Kelebihan vitamin D dapat menyebabkan tubuh mengalami diare, berkurangnya berat badan, muntahmuntah, dan dehidrasi berlebihan.[17]

Vitamin E

Struktur molekul vitamin E

Vitamin E berperan dalam menjaga kesehatan berbagai jaringan di dalam tubuh, mulai dari jaringan kulit, mata, sel darah merah hingga hati. Selain itu, vitamin ini juga dapat melindungi paru-paru manusia dari polusi udara. Nilai kesehatan ini terkait dengan kerja vitamin E di dalam tubuh sebagai senyawaantioksidan alami. Vitamin E banyak ditemukan pada ikan, ayam, kuning telur, ragi, dan minyak tumbuh-tumbuhan. Walaupun hanya dibutuhkan dalam jumlah sedikit, kekurangan vitamin E dapat menyebabkan gangguan kesehatan yang fatal bagi tubuh, antara lain kemandulan baik bagi pria maupun wanita. Selain itu, saraf dan otot akan mengalami gangguan yang berkepanjangan.[19]

[sunting]Vitamin

Vitamin K banyak berperan dalam pembentukan sistem peredaran darah yang baik dan penutupanluka. Defisiensi vitamin ini akan berakibat pada pendarahan di dalam tubuh dan kesulitan pembekuan darah saat terjadi luka atau pendarahan. Selain itu, vitamin K juga berperan sebagai kofaktor enzimuntuk mengkatalis reaksi karboksilasi asam amino asam glutamat.[25] Oleh karena itu, kita perlu banyak mengonsumsi susu, kuning telur, dan sayuran segar yang merupakan sumber vitamin K yang baik bagi pemenuhan kebutuhan di dalam tubuh.[17] Berikut adalah senyawa-senyawa yang tergolong vitamin alami.

Tahun penemuan vitamin alami dan sumbernya

Tahun penemuan

Vitamin

Nama biokimia

Ditemukan di

1909

Vitamin A

Retinol

Wortel

1912

Vitamin B1 Tiamin

Susu

1912

Vitamin C

Asam askorbat

Jeruk sitrun

1918

Vitamin D

Kalsiferol

Keju

1920

Vitamin B2 Riboflavin

Telur

1922

Vitamin E

Tokoferol

Minyak mata bulir gandum,

1926

Vitamin B12 Sianokobalamin Telur

1929

Vitamin K

Filokuinona

Kuning telur

1931

Vitamin B5 Asam pantotenat Susu

1931

Vitamin B7 Biotin

Hati

1934

Vitamin B6 Piridoksin

Kacang

1936

Vitamin B3 Niasin

Ragi

1941

Vitamin B9 Asam folat

Hati

Senyawa serupa vitamin

Sel darah merah, terbentuk sempurna oleh kontribusi vitamin B, C, dan E, serta asam paraaminobenzoat

Selain vitamin, tubuh juga memproduksi senyawa lain yang juga berperan dalam kelancaran metabolisme di dalam tubuh. Senyawa ini memiliki karakteristik dan aktivitas yang mirip dengan vitamin sehingga seringkali disebut dengan istilah senyawa serupa vitamin ({{lang-en|vitamin like substances).[26] Perbedaan utamanya dengan vitamin adalah senyawa ini diproduksi tubuh dalam jumlah yang cukup untuk memenuhi kebutuhan sehari-hari. Beberapa senyawa ini pernah diklasifikasikan ke dalam kelompok vitamin B kompleks karena kemiripan fungsi dan sumber makanannya. Akan tetapi, secara umum peranan senyawa serupa vitamin ini tidaklah sepenting vitamin.[27] Kolina merupakan salah satu senyawa yang termasuk dalam golongan senyawa serupa vitamin. Senyawa ini dapat ditemukan di setiap sel mahluk hidup dan berperan dalam pengaturan sistem saraf yang baik dan beberapa metabolisme sel.[28] Mioinositol(myoinositol) juga termasuk dalam golongan senyawa serupa vitamin yang larut dalam air.[29]Peranannya dalam tubuh secara spesifik belum diketahui. Contoh lain dari senyawa serupa vitamin ini adalah asam para-aminobenzoat (4-aminobenzoic acid, PABA) yang berperan sebagai senyawaantioksidan dan penyusun sel darah merah. Karnitina merupakan senyawa lain yang berperan dalam sistem transportasi asam lemak dan pembentukkan otot tubuh.[28]

Vitamin sebagai antioksidan

Semua jenis kehidupan di bumi memerlukan energi untuk dapat bertahan hidup. Untuk menghasilkan energi ini, makhluk hidup memerlukan bantuan berbagai substansi, salah satunya adalah oksigen. Oksigen terlibat secara langsung dalam metabolisme energi di dalam tubuh. Sebagai produk sampingannya, oksigen dilepaskan dalam bentuk yang tidak stabil. Molekul inilah yang dikenal dengan nama radikal bebas (free radicals).[30] Oksigen yang tidak stabil memiliki elektron bebas yang tidak berpasangan sehingga bersifat reaktif. Kereaktifan oksigen ini sangat berbahaya bagi tubuh karena dapat mengoksidasi dan merusak DNA, protein, karbohidrat, asam lemak, dan membran sel di dalam tubuh. Sumber radikal bebas lainnya adalah asap rokok, polusi lingkungan, dan sinar ultraviolet.[31]

Asap rokok, salah satu sumber radikal bebas yang dapat merusak jaringan tubuh, terutama paru-paru.

Tubuh memiliki beberapa mekanisme pertahanan terhadap senyawa radikal bebas ini untuk menetralkan efek negatifnya. Kebanyakan diantaranya adalah senyawa antioksidan alami, seperti enzim superoksida dismutase, katalase, dan glutation peroksidase. Antioksidan sendiri berarti senyawa yang dapat mencegah terjadinya peristiwa oksidasi atau reaksi kimia lain yang melibatkan molekul oksigen (O2).[32] Senyawa lain yang juga dapat berperan sebagai antioksidan adalah glutation,CoQ10, dan gugus tiol pada protein, serta vitamin.[33]Beberapa jenis vitamin telah terbukti memiliki aktivitas antioksidan yang cukup tinggi. Contoh vitamin yang banyak berperan sebagai senyawa antioksidan di dalam tubuh adalah vitamin C dan vitamin E. [6] Vitamin E dapat membantu melindungi tubuh dari oksidasi senyawa radikal bebas.[33] Vitamin ini juga mampu bekerja dalam kondisi kadar senyawa radikal bebas yang tinggi sehingga mampu dengan efisien dan efektif menekan reaksi perusakan jaringan di dalam tubuh melalui prosesoksidasi. Di samping vitamin E, terdapat satu jenis vitamin lagi yang juga memiliki aktivitas antioksidan yang tinggi, yaitu vitamin C. Vitamin ini berinteraksi dengan senyawa radikal bebas di bagian cairan sel. Selain itu, vitamin C juga dapat memulihkan kondisi tubuh akibat adanya reaksi oksidasi dari berbagai senyawa berbahaya.[33] Bila kadar radikal bebas di dalam tubuh menjadi sangat berlebih dan tidak lagi dapat diantisipasi oleh senyawa antioksidan maka akan timbul berbagai penyakit kronis, seperti kanker, arterosklerosis,penyakit jantung, katarak, alzhemeir, dan rematik.[30] Bagi orang yang memiliki sejarah penyakit kronis tersebut dalam garis keturunannya, dianjurkan untuk mengonsumsi banyak makanan yang mengandung vitamin C dan E sebagai sumber senyawa antioksidan. Selain itu, suplemen makanan juga dapat turut membantu mengatasi masalah tersebut.

Vitamin dan penuaan tubuh

Struktur mitokondria, salah satu organel sel penghasil energi bagi tubuh
Penuaan tubuh merupakan hasil akumulasi dari berbagai kerusakan sel dan jaringan yang tidak dapat diperbaiki. Pada keadaan normal, kerusakan pada sel dan jaringan tubuh dapat diperbaiki melalui proses replikasi sel tubuh yang juga dikenal dengan istilah mitosis.[34] Akan tetapi, pada berbagai kasus sel yang rusak tidak lagi dapat diperbaharui, melainkan terus terakumulasi. Hal inilah yang berpotensi menyebabkan penuaan pada tubuh.[33] Senyawa radikal bebas merupakan salah satu agen yang berkontribusi besar dalam peristiwa ini.

Mitokondria merupakan salah satu organel sel yang paling rentan mengalami kerusakan oleh senyawa oksigen reaktif (radikal bebas). Hal ini terkait dengan banyaknya reaksi pelepasan oksigen bebas di dalam organel ini yang merupakan pusat metabolisme energi tubuh.[30] Banyak penelitian telah membuktikan bahwa tingkat kerusakan mitokondria ini berhubungan langsung dengan proses penuaan tubuh atau panjangnya umur suatu makhluk hidup. Selain itu, kerusakan DNA akibat reaksi oksidasi oleh radikal bebas juga turut berperan besar dalam peristiwa ini.[30] Oleh karena itu, tubuh memerlukan suatu senyawa untuk menekan efek perusakan oleh radikal bebas. Vitamin merupakan satu dari berbagai jenis senyawa yang dapat menghambat reaksi perusakan tubuh best bodybuilding supplements oleh senyawa radikal bebas terkait dengan aktivitas antioksidannya. Asupan vitamin antioksidan yang cukup akan membantu tubuh mengurangi efek penuaan oleh radikal bebas, terutama oleh oksigen bebas yang reaktif.[35] Selain itu, vitamin juga berkontribusi dalam menyokong sistem imun yang baik sehingga risiko terkena berbagai penyakit degeneratif dan penyakit lainnya dapat ditekan, terutama pada manula. Jadi, secara tidak langsung, asupan vitamin yang cukup dan seimbang dapat menciptakan kondisi tubuh yang sehat dan berumur panjang.

Protein

Segelas susu sapi. Susu sapi merupakan salah satu sumber protein.

Protein (asal kata protos dari bahasa Yunani yang berarti "yang paling utama") adalah senyawa organik kompleks berbobot molekul tinggi yang merupakan polimer darimonomer-monomer asam amino yang dihubungkan satu sama lain dengan ikatan peptida. Molekul protein mengandung karbon, hidrogen, oksigen, nitrogen dan kadang

kala sulfur serta fosfor. Protein berperan penting dalam struktur dan fungsi semua sel makhluk hidup dan virus. Kebanyakan protein merupakan enzim atau subunit enzim. Jenis protein lain berperan dalam fungsi struktural atau mekanis, seperti misalnya protein yang membentuk batang dan sendi sitoskeleton. Protein terlibat dalam sistem kekebalan (imun) sebagai antibodi, sistem kendali dalam bentuk hormon, sebagai komponen penyimpanan (dalam biji) dan juga dalam transportasi hara. Sebagai salah satu sumbergizi, protein berperan sebagai sumber asam amino bagiorganisme yang tidak mampu membentuk asam amino tersebut (heterotrof). Protein merupakan salah satu dari biomolekul raksasa, selain polisakarida, lipid, dan polinukleotida, yang merupakan penyusun utama makhluk hidup. Selain itu, protein merupakan salah satu molekulyang paling banyak diteliti dalam biokimia. Protein ditemukan oleh Jns Jakob Berzelius pada tahun1838. Biosintesis protein alami sama dengan ekspresi genetik. Kode genetik yang dibawa DNAditranskripsi menjadi RNA, yang berperan sebagai cetakan bagi translasi yang dilakukan ribosom.[1]Sampai tahap ini, protein masih "mentah", hanya tersusun dari asam amino proteinogenik. Melalui mekanisme pascatranslasi, terbentuklah protein yang memiliki fungsi penuh secara biologi.[2][3]

Struktur

Struktur tersier protein. Protein ini memiliki banyak struktur sekunderbeta-sheet dan alphahelix yang sangat pendek. Model dibuat dengan menggunakan koordinat dari Bank Data Protein (nomor 1EDH).

Struktur protein dapat dilihat sebagai hirarki, yaitu berupa struktur primer (tingkat satu), sekunder (tingkat dua), tersier (tingkat tiga), dan kuartener (tingkat empat):[4][5]

struktur primer protein merupakan urutan asam aminopenyusun protein yang dihubungkan melalui ikatan peptida (amida). Frederick Sanger merupakan ilmuwan yang berjasa dengan temuan metode penentuan deret asam amino pada protein, dengan penggunaan beberapa enzimprotease yang mengiris ikatan antara asam amino tertentu, menjadi fragmen peptida yang lebih pendek untuk dipisahkan lebih lanjut dengan bantuan kertas kromatografik. Urutan asam amino menentukan fungsi protein, pada tahun 1957, Vernon Ingrammenemukan bahwa translokasi asam amino akan mengubah fungsi protein, dan lebih lanjut memicu mutasi genetik. struktur sekunder protein adalah struktur tiga dimensi lokal dari berbagai rangkaian asam amino pada protein yang distabilkan oleh ikatan hidrogen. Berbagai bentuk struktur sekunder misalnya ialah sebagai berikut: alpha helix (-helix, "puntiran-alfa"), berupa pilinan rantai asam-asam amino berbentuk seperti spiral; beta-sheet (-sheet, "lempeng-beta"), berupa lembaran-lembaran lebar yang tersusun dari sejumlah rantai asam amino yang saling terikat melalui ikatan hidrogen atau ikatan tiol (S-H); beta-turn, (-turn, "lekukan-beta"); dan [4] gamma-turn, (-turn, "lekukan-gamma"). struktur tersier yang merupakan gabungan dari aneka ragam dari struktur sekunder. Struktur tersier biasanya berupa gumpalan. Beberapa molekul protein dapat berinteraksi secara fisik tanpaikatan kovalen membentuk oligomer yang stabil (misalnya dimer, trimer, atau kuartomer) dan membentuk struktur kuartener. contoh struktur kuartener yang terkenal adalah enzim Rubisco dan insulin.

Struktur primer protein bisa ditentukan dengan beberapa metode: (1) hidrolisis protein dengan asam kuat (misalnya, 6N HCl) dan kemudian komposisi asam amino ditentukan dengan instrumen amino acid analyzer, (2) analisis sekuens dari ujung-N dengan menggunakan degradasi Edman, (3) kombinasi dari digesti dengan tripsin dan spektrometri massa, dan (4) penentuan massa molekular dengan spektrometri massa. Struktur sekunder bisa ditentukan dengan menggunakan spektroskopi circular dichroism (CD) danFourier Transform Infra Red (FTIR).[6] Spektrum CD dari puntiran-alfa menunjukkan dua absorbans negatif pada 208 dan 220 nm dan lempeng-beta menunjukkan satu puncak negatif sekitar 210-216 nm. Estimasi dari komposisi struktur sekunder dari protein bisa dikalkulasi dari spektrum CD. Pada spektrum FTIR, pita amida-I dari puntiran-alfa berbeda dibandingkan dengan pita amida-I dari lempeng-beta. Jadi, komposisi struktur sekunder dari protein juga bisa diestimasi dari spektrum inframerah. Struktur protein lainnya yang juga dikenal adalah domain. Struktur ini terdiri dari 40-350 asam amino. Protein sederhana umumnya hanya memiliki satu domain. Pada protein yang lebih kompleks, ada beberapa domain yang terlibat di dalamnya. Hubungan rantai polipeptida yang berperan di dalamnya akan menimbulkan sebuah fungsi baru berbeda dengan komponen penyusunnya. Bila strukturdomain pada struktur kompleks ini berpisah, maka fungsi biologis masing-masing komponen domain penyusunnya tidak hilang. Inilah yang membedakan struktur domain dengan struktur kuartener. Pada struktur kuartener, setelah struktur kompleksnya berpisah, protein tersebut tidak fungsional.

Kekurangan Protein
Protein sendiri mempunyai banyak sekali fungsi di tubuh kita. Pada dasarnya protein menunjang keberadaan setiap sel tubuh, proses kekebalan tubuh. Setiap orang dewasa harus sedikitnya mengonsumsi 1 g protein per kg berat tubuhnya. Kebutuhan akan protein bertambah pada perempuan yang mengandung dan atlet-atlet. Kekurangan Protein bisa berakibat fatal:

Kerontokan rambut (Rambut terdiri dari 97-100% dari Protein -Keratin) Yang paling buruk ada yang disebut dengan Kwasiorkor, penyakit kekurangan protein.[7]Biasanya pada anak-anak kecil yang menderitanya, dapat dilihat dari yang namanya busung lapar, yang disebabkan oleh filtrasi air di dalam pembuluh darah sehingga menimbulkanodem.Simptom yang lain dapat dikenali adalah: hipotonus gangguan pertumbuhan hati lemak Kekurangan yang terus menerus menyebabkan marasmus dan berkibat kematian.

Sintese protein
Artikel utama: Proteinbiosynthese Dari makanan kita memperoleh Protein. Di sistem pencernaan protein akan diuraikan menjadi peptidpeptid yang strukturnya lebih sederhana terdiri dari asam amino. Hal ini dilakukan dengan bantuanenzim. Tubuh manusia memerlukan 9 asam amino. Artinya kesembilan asam amino ini tidak dapat disintesa sendiri oleh tubuh esensiil, sedangkan sebagian asam amino dapat disintesa sendiri atautidak esensiil oleh tubuh. Keseluruhan berjumlah 21 asam amino. Setelah penyerapan di usus maka akan diberikan ke darah. Darah membawa asam amino itu ke setiap sel tubuh. Kode untuk asam amino tidak esensiil dapat disintesa oleh DNA. Ini disebut dengan DNAtranskripsi. Kemudian karena hasil transkripsi di proses lebih lanjut di ribosom atau retikulum endoplasma, disebut sebagaitranslasi.

Sumber Protein

Daging Ikan Telur Susu, dan produk sejenis Quark Tumbuhan berbji Suku polong-polongan

Kentang

Studi dari Biokimiawan USA Thomas Osborne Lafayete Mendel, Profesor untuk biokimia di Yale, 1914, mengujicobakan protein konsumsi dari daging dan tumbuhan kepada kelinci. Satu grup kelinci-kelinci tersebut diberikan makanan protein hewani, sedangkan grup yang lain diberikan protein nabati. Dari eksperimennya didapati bahwa kelinci yang memperoleh protein hewani lebih cepat bertambah beratnya dari kelinci yang memperoleh protein nabati. Kemudian studi selanjutnya, oleh McCay dari Universitas Berkeley menunjukkan how to get a six pack in a week bahwa kelinci yang memperoleh protein nabati, lebih sehat dan hidup dua kali lebih lama.

Keuntungan Protein

Sumber energi Pembetukan dan perbaikan sel dan jaringan Sebagai sintesis hormon,enzim, dan antibodi Pengatur keseimbangan kadar asam basa dalam sel

Methode Pembuktian Protein

Tes UV-Absorbsi Reaksi Xanthoprotein Reaksi Millon Reaksi Ninhydrin Reaksi Biuret Reaksi Bradford Tes Protein berdasar Lowry Tes BCA-

Bacaan lebih lanjut

Gunawan, Andang (1999). Food Combining: Kombinasi Makanan Serasi Pola Makan untuk Langsing & Sehat. Jakarta: PT Gramedia Pustaka Utama. ISBN 979-655-336-8. (Indonesia)

Referensi

1. ^ Ussery D. 1998. Gene Expression & Regulation.http://www.cbs.dtu.dk/staff/dave/DNA_CenDog.html. Diakses pada 5 Mei 2010 2. ^ Jolane Abrams. 2010. DNA, RNA, and Protein: Life at its simplest.http://www.postmodern.com/~jka/rnaworld/nfrna/nf-rnadefed.html. Diakses pada 5 Mei 2010. 3. ^ Crick F. 1970. Central dogma of molecular biology. Nature 227:561-563. 4. ^ a b Paustian T. 2001. Protein Structure. University of WisconsinMadison.http://lecturer.ukdw.ac.id/dhira/BacterialStructure/Proteins.html. Diakses pada 5 Mei 2010. 5. ^ (Inggris)Anthony JF Griffiths, Jeffrey H Miller, David T Suzuki, Richard C Lewontin, and William M Gelbart (2000). An Introduction to Genetic Analysis (edisi ke-7). W. H. Freeman. hlm. Gene-protein relations. ISBN 07167-3520-2. Diakses pada 15 Agustus 2010. 6. ^ Pribic R, Stokkum van IH, Chapman D, Haris PI, Bloemendal M. 1993. Protein secondary structure from Fourier transform infrared and/or circular dichroism spectra. Anal Biochem 214(2):366-78. 7. ^ Prasanna HA, Desai BLM, Rao MN. 1971. Detection of early proteincalorie malnutrition (pre-kwashiorkor) in population groups. British J Nutr 26:71-74.

Asam nukleat
Asam nukleat (bahasa Inggris: nucleic acid) adalah makromolekul biokimia yang kompleks, berbobot molekul tinggi, dan tersusun atas rantai nukleotida yang mengandung informasi genetik. Asam nukleat yang paling umum adalah Asam deoksiribonukleat (DNA) and Asam ribonukleat(RNA). Asam nukleat ditemukan pada semua sel hidup serta pada virus. Asam nukleat dinamai demikian karena keberadaan umumnya di dalam inti (nukleus) sel. Asam nukleat merupakan biopolimer, dan monomer penyusunnya adalah nukleotida. Setiap nukleotida terdiri dari tiga komponen, yaitu sebuah basa nitrogen heterosiklik (purin atau pirimidin), sebuah gulapentosa, dan sebuah gugus fosfat. Jenis asam nukleat dibedakan oleh jenis gula yang terdapat pada rantai asam nukleat tersebut (misalnya, DNA atau asam deoksiribonukleat mengandung 2-deoksiribosa). Selain itu, basa nitrogen yang ditemukan pada kedua jenis asam nukleat tersebut memiliki perbedaan: adenina, sitosina, dan guanina dapat ditemukan pada RNA maupun DNA, sedangkan timina dapat ditemukan hanya pada DNA dan urasil dapat ditemukan hanya pada RNA.

Glikogenesis
Dari Wikipedia bahasa Indonesia, ensiklopedia bebas
Glikogenesis adalah lintasan metabolisme yang mengkonversi glukosa menjadi glikogen untuk disimpan di dalam hati. Lintasan ini diaktivasi di dalam hati, oleh hormon insulin sebagai respon terhadap rasio gula darah yang meningkat, misalnya karena kandungan karbohidrat setelah makan; atau teraktivasi pada akhir siklus Cori. Penyimpangan atau kelainan metabolisme pada lintasan ini disebut glikogenosis.

Glikogenolisis
Glikogenolisis adalah lintasan metabolisme yang digunakan oleh tubuh, selain glukoneogenosis, untuk menjaga keseimbangan kadar glukosa di dalam plasma darah untuk menghindari simtomahipoglisemia. Pada glikogenolisis, glikogen digradasi berturut-turut dengan 3 enzim, glikogen fosforilase, glukosidase, fosfoglukomutase,[1] menjadi glukosa. Hormon yang berperan pada lintasan ini adalah glukagon dan adrenalin.

Rujukan
1. ^ (Inggris)"The chemical logic behind... Glycogen synthesis and degradation". Universidade Fernando Pessoa; Doutor Pedro Silva. Diakses pada 6 Agustus 2010.

Siklus asam sitrat

Siklus asam sitrat

Siklus asam sitrat[1] (bahasa Inggris: citric acid cycle, tricarboxylic acid cycle, TCA cycle, Krebs cycle, SzentGyrgyi-Krebs cycle) adalah sederetan jenjang reaksi metabolismepernapasanselular yang terpacu enzimyang terjadi setelah prosesglikolisis, dan bersama-sama merupakan pusat dari sekitar 500 reaksi metabolisme yang terjadi di dalam sel.[2] Lintasan katabolisme akan menuju pada lintasan ini dengan membawa molekul kecil untuk diiris guna menghasilkan energi, sedangkan lintasan anabolismemerupakan lintasan yang bercabang keluar dari lintasan ini dengan penyediaan substrat senyawakarbon untuk keperluan biosintesis. Metabolom dan jenjang reaksi pada siklus ini merupakan hasil karya Albert Szent-Gyrgyi and Hans Krebs. Pada sel eukariota, siklus asam sitrat terjadi pada mitokondria, sedangkan pada organisme aerob, siklus ini merupakan bagian dari lintasan metabolisme yang berperan dalam konversi kimiawi terhadap karbohidrat, lemak dan protein - menjadi karbon dioksida, air, dalam rangka menghasilkan suatu bentuk energi yang dapat digunakan. Reaksi lain pada lintasan katabolisme yang sama, antara lain glikolisis, oksidasi asam piruvat dan fosforilasi oksidatif. Produk dari siklus asam sitrat adalah prekursor bagi berbagai jenis senyawa organik. Asam sitratmerupakan prekursor dari kolesterol dan asam lemak, asam ketoglutarat-alfa merupakan prekursor dari asam glutamat, purina dan beberapa asam amino, suksinil-KoA merupakan prekursor dari hemedan klorofil, asam oksaloasetat merupakan prekursor dari asam aspartat, purina, pirimidina dan beberapa asam amino.[3]

Sekilas proses
Siklus asam sitrat dimulai dengan satu molekul asetil-KoA bereaksi dengan satu molekul H2O, melepaskan gugus koenzim-A, dan mendonorkan dua atom karbon yang tersisa dalam bentuk gugusasetil kepada asam oksaloasetat yang memiliki molekul dengan empat atom karbon, hingga menghasilkan asam sitrat dengan enam atom karbon.[4][5]

Substrat

Produk

Enzim

Reaksi

Keterangan

Oksaloaseta Asam sitrat t Sitrat 1 + CoA-SH + Asetilsintase + H+ KoA

Hidrolisis

Setelah enzim sitrat sintase melepaskan satu ion H+ dari molekul CH3 gugus asetil dari asetil-KoA, molekul CH2- pada gugus asetil tersebut akan bereaksi dengan asam oksaloasetat membentukmetabolit S-sitrilKoA. Reaksihidrolisis yang terjadi selanjutnya pada guguskoenzim-A akan mendorong reaksi hingga menghasilkan tiga jenis produk.

2 Asam sitrat

cis-Asonitat + H2 O

Dehidrasi

Asonitase 3 cis-Asonitat Isositrat + H2 O Hidrasi

Reaksi isomerisasi terjadi dengan dua tahap, enzim asonitase akan melepaskan gugus air dari asam sitrat membentuk metabolit cisAsonitat, kemudian terjadi penambahan kembali molekul air dengan pergeseran lokasi gugus hidroksil dan menghasilkan isomer asam sitrat.

4 Isositrat

Oksalosuksi Isositrat Oksidasi nat dehidrogen

Enzim isositrat dehidrogenase bersama

+ NAD+

+ NADH + ase H+

Ketoglutarat Oksalosuksi - nat + CO2

dengan koenzimNAD+ akan mengubah guguskarboksil menjadi guguskarbonil, membentuk senyawaintermedi at yang disebutoksalosuksinat. Eksitasi oleh ion H+ akan Dekarboksilas menyebabkan oksalosuksinat i melepaskan gugus COO- yang tidak stabil dan membentuk senyawaCO2.

Kompleks dehidrogenase ketoglutarat-alfa miripkompleks piruvat dehidrogenase yang menjadienzim pada SuksinilKetoglutarat Ketoglutara transformasi asam KoA - t- Dekarboksilas piruvat menjadi asetil-KoA. 6 + NADH + + NAD+ dehidrogen i Bersama dengan koenzim H+ + CoA-SH ase NAD+ akan mempercepat + CO2 oksidasi yang membentuk koenzim baru, disebutsuksinilKoA, yang memiliki ikatan tioester antara koenzimA dengan gugus suksinil.

SuksinilSuksinat KoA 7 + CoA-SH + GDP + Pi + GTP + H2 O

SuksinilKoA sintetase

Senyawa Pi akan menggantikan gugus CoApada suksinat, fosforilasisubs kemudian didonorkan ke GDP trat untuk membentuk GTP. Pada bakteridan tumbuhan, gugus Pi akan didonorkan ke ADP guna menghasilkan ATP.

Suksinat + FAD

Fumarat + FADH2

Suksinat dehidrogen Oksidasi ase

Koenzim FAD akan menarik dua atom hidrogen darisuksinat. Reaksi ini tidak terjadi di dalam matriks mitokondria, tetapi terjadi pada antarmuka antara matriks mitokondria dan rantai transpor elektron yang disebut suksinat dehidrogenase yang melintang pada membran mitokondria bagian dalam, enzim ini sering juga disebut "kompleks II".

Fumarat + H2 O

Malat

Fumarase

Hidrasi

Reaksi penambahan molekul air pada fumarat akan menjadi gugus hidroksil pada senyawa baru.

1 Malat 0 + NAD+

Oksaloaseta Malat t dehidrogen Oksidasi + NADH + ase H+

Reaksi oksidasi yang terakhir akan mengubah gugushidroksil menjadi karbon il dan menghasilkan senyawa pertama siklus sitrat, yaitu asam oksaloasetat.

[sunting]Lihat

pula

Deaminasi oksidatif Siklus sel

Fosforilasi oksidatif

[sunting]Rujukan
1. ^ (Inggris)Bruce Alberts, Alexander Johnson, Julian Lewis, Martin Raff, Keith Roberts, and Peter Walter (2002). Molecular Biology of the Cell - How Cells Obtain Energy from Food (edisi ke-4). Garland Science. ISBN 0-8153-3218-1. Diakses pada 11 Juli 2010. 2. ^ (Inggris)Bruce Alberts, Alexander Johnson, Julian Lewis, Martin Raff, Keith Roberts, and Peter Walter (2002). Molecular Biology of the Cell - How Cells Obtain Energy from Food : Fig. 2-88. Glycolysis and the citric acid cycle are at the center of metabolism (edisi ke-4). Garland Science.ISBN 0-8153-3218-1. Diakses pada 16 Juli 2010. 3. ^ (Inggris)Bruce Alberts, Alexander Johnson, Julian Lewis, Martin Raff, Keith Roberts, and Peter Walter (2002). Molecular Biology of the Cell - Fig. 2-87. Glycolysis and the citric acid cycle provide the precursors needed to synthesize many important biological molecules. (edisi ke-4). Garland Science. ISBN 08153-3218-1. Diakses pada 16 Juli 2010. 4. ^ (Inggris)Bruce Alberts, Alexander Johnson, Julian Lewis, Martin Raff, Keith Roberts, and Peter Walter (2002). Molecular Biology of the Cell - Simple overview of the citric acid cycle (edisi ke-4). Garland Science. ISBN 0-81533218-1. Diakses pada 11 Juli 2010. 5. ^ (Inggris)Bruce Alberts, Alexander Johnson, Julian Lewis, Martin Raff, Keith Roberts, and Peter Walter (2002). Molecular Biology of the Cell - Panel 2-9 The Complete Citric Acid Cycle (edisi ke-4). Garland Science. ISBN 0-8153-3218-1. Diakses pada 14 Juli 2010.

Artikel bertopik biokimia ini adalah sebuah rintisan. Anda dapat membantu Wikipedia dengan mengembangkannya.

Glukoneogenesis
Dari Wikipedia bahasa Indonesia, ensiklopedia bebas
Belum Diperiksa
Glukoneogenesis adalah lintasan metabolisme yang digunakan oleh tubuh, selain glikogenolisis, untuk menjaga keseimbangan kadar glukosa di dalam plasma darah untuk menghindari simtomahipoglisemia. Pada

lintasan glukoneogenesis, sintesis glukosa terjadi dengan substrat yang merupakan produk dari lintasan glikolisis, seperti asam piruvat, asam suksinat, asam laktat, asam oksaloasetat, terkecuali:[1]

[sunting]Rujukan
1. ^ (Inggris)"The chemical logic behind... Gluconeogenesis". Universidade Fernando Pessoa; Doutor Pedro Silva. Diakses pada 6 Agustus 2010.

Redoks
Dari Wikipedia bahasa Indonesia, ensiklopedia bebas
Belum Diperiksa

Ilustrasi sebuah reaksi redoks

Redoks (singkatan dari reaksireduksi/oksidasi) adalah istilah yang menjelaskan berubahnya bilangan oksidasi(keadaan oksidasi) atom-atom dalam sebuah reaksi kimia. Hal ini dapat berupa proses redoks yang sederhana seperti oksidasi karbon yang menghasilkan karbon dioksida, atau reduksikarbon oleh hidrogen menghasilkanmetana(CH4), ataupun ia dapat berupa proses yang kompleks seperti oksidasi gula pada tubuh manusia melalui rentetan transfer elektronyang rumit.

Istilah redoks berasal dari dua konsep, yaitu reduksi dan oksidasi. Ia dapat dijelaskan dengan mudah sebagai berikut:

Reduksi menjelaskan pelepasan elektron oleh sebuah molekul, atom, atau ion Oksidasi menjelaskan penambahan elektron oleh sebuah molekul, atom, atau ion.

Walaupun cukup tepat untuk digunakan dalam berbagai tujuan, penjelasan di atas tidaklah persis benar. Oksidasi dan reduksi tepatnya merujuk pada perubahan bilangan oksidasi karena transfer elektron yang sebenarnya tidak akan selalu terjadi. Sehingga oksidasi lebih baik didefinisikan sebagai peningkatan bilangan oksidasi, dan reduksi sebagai penurunan bilangan oksidasi. Dalam prakteknya, transfer elektron akan selalu mengubah bilangan oksidasi, namun terdapat banyak reaksi yang diklasifikasikan sebagai "redoks" walaupun tidak ada transfer elektron dalam reaksi tersebut (misalnya yang melibatkan ikatan kovalen). Reaksi non-redoks yang tidak melibatkan perubahan muatan formal (formal charge) dikenal sebagaireaksi metatesis.

Dua bagian dalam sebuah reaksi redoks

Besi berkarat

Pembakaran terdiri dari reaksi redoks yang melibatkan radikal bebas

Oksidator dan reduktor

Senyawa-senyawa yang memiliki kemampuan untuk mengoksidasi senyawa lain dikatakan sebagaioksidatif dan dikenal sebagai oksidator atau agen oksidasi. Oksidator melepaskan elektron dari senyawa lain, sehingga dirinya sendiri tereduksi. Oleh karena ia "menerima" elektron, ia juga disebut sebagai penerima elektron. Oksidator bisanya adalah senyawa-senyawa yang memiliki unsur-unsur dengan bilangan oksidasi yang tinggi (seperti H2O2, MnO4,CrO3, Cr2O72, OsO4) atau senyawa-senyawa yang sangat elektronegatif, sehingga dapat mendapatkan satu atau dua elektron yang lebih dengan mengoksidasi sebuah senyawa (misalnya oksigen,fluorin, klorin, dan bromin). Senyawa-senyawa yang memiliki kemampuan untuk mereduksi senyawa lain dikatakan sebagaireduktif dan dikenal sebagai reduktor atau agen reduksi. Reduktor melepaskan elektronnya ke senyawa lain, sehingga ia sendiri teroksidasi. Oleh karena ia "mendonorkan" elektronnya, ia juga disebut sebagai penderma elektron. Senyawa-senyawa yang berupa reduktor sangat bervariasi. Unsur-unsur logam seperti Li, Na, Mg, Fe, Zn, dan Al dapat digunakan sebagai reduktor. Logam-logam ini akan memberikan elektronnya dengan mudah. Reduktor jenus lainnya adalah reagen transfer hidrida, misalnya NaBH4 dan LiAlH4), reagen-reagen ini digunakan dengan luas dalam kimia organik[1][2], terutama dalam reduksi senyawasenyawa karbonil menjadi alkohol. Metode reduksi lainnya yang juga berguna melibatkan gas hidrogen (H2) dengan katalis paladium, platinum, ataunikel, Reduksi katalitik ini utamanya digunakan pada reduksi ikatan rangkap dua ata tiga karbon-karbon. Cara yang mudah untuk melihat proses redoks adalah, reduktor mentransfer elektronnya ke oksidator. Sehingga dalam reaksi, reduktor melepaskan elektron dan teroksidasi, dan oksidator mendapatkan elektron dan tereduksi. Pasangan oksidator dan reduktor yang terlibat dalam sebuah reaksi disebut sebagai pasangan redoks.

Contoh reaksi redoks

Salah satu contoh reaksi redoks adalah antara hidrogen dan fluorin:

Kita dapat menulis keseluruhan reaksi ini sebagai dua reaksi setengah: reaksi oksidasi

dan reaksi reduksi

Penganalisaan masing-masing reaksi setengah akan menjadikan keseluruhan proses kimia lebih jelas. Karena tidak terdapat perbuahan total muatan selama reaksi redoks, jumlah elektron yang berlebihan pada reaksi oksidasi haruslah sama dengan jumlah yang dikonsumsi pada reaksi reduksi. Unsur-unsur, bahkan dalam bentuk molekul, sering kali memiliki bilangan oksidasi nol. Pada reaksi di atas, hidrogen teroksidasi dari bilangan oksidasi 0 menjadi +1, sedangkan fluorin tereduksi dari bilangan oksidasi 0 menjadi -1. Ketika reaksi oksidasi dan reduksi digabungkan, elektron-elektron yang terlibat akan saling mengurangi:

Dan ion-ion akan bergabung membentuk hidrogen fluorida:

Reaksi penggantian
Redoks terjadi pada reaksi penggantian tunggal atau reaksi substitusi. Komponen redoks dalam tipe reaksi ini ada pada perubahan keadaan oksidasi (muatan) pada atom-atom tertentu, dan bukanlah pada pergantian atom dalam senyawa. Sebagai contoh, reaksi antara larutan besi dan tembaga(II) sulfat:

Persamaan ion dari reaksi ini adalah:

Terlihat bahwa besi teroksidasi:

dan tembaga tereduksi:

Contoh-contoh lainnya

Besi(II) teroksidasi menjadi besi(III)

hidrogen peroksida tereduksi menjadi hidroksida dengan keberadaan sebuah asam:

H2O2 + 2 e 2 OH Persamaan keseluruhan reaksi di atas adalah: 2Fe2+ + H2O2 + 2H+ 2Fe3+ + 2H2O

denitrifikasi, nitrat tereduksi menjadi nitrogen dengan keberadaan asam:

2NO3 + 10e + 12 H+ N2 + 6H2O

Besi akan teroksidasi menjadi besi(III) oksida dan oksigen akan tereduksi membentuk besi(III) oksida (umumnya dikenal sebagai perkaratan):

4Fe + 3O2 2 Fe2O3

Pembakaran hidrokarbon, contohnya pada mesin pembakaran dalam, menghasilkan air, karbon dioksida, sebagian kecil karbon monoksida, dan energi panas. Oksidasi penuh bahanbahan yang mengandung karbon akan menghasilkan karbon dioksida.

Dalam kimia organik, oksidasi seselangkah (stepwise oxidation) hidrokarbon menghasilkan air, dan berturutturut alkohol, aldehida atau keton, asam karboksilat, dan kemudian peroksida.

Reaksi redoks dalam industri

Proses utama pereduksi bijih logam untuk menghasilkan logam didiskusikan dalam artikel peleburan. Oksidasi digunakan dalam berbagai industri seperti pada produksi produk-produk pembersih. Reaksi redoks juga merupakan dasar dari sel elektrokimia.

[sunting]Reaksi

redoks

dalam biologi

Atas: asam askorbat (bentuk tereduksi Vitamin C) Bawah: asam dehidroaskorbat(bentuk teroksidasi Vitamin C)
Banyak proses biologi yang melibatkan reaksi redoks. Reaksi ini berlangsung secara simultan karena sel, sebagai tempat berlangsungnya

reaksi-reaksi biokimia, harus melangsungkan semua fungsi hidup. Agen biokimia yang mendorong terjadinya oksidasi terhadap substansi berguna dikenal dalam ilmu pangan dan kesehatan sebagai oksidan. Zat yang mencegah aktivitas oksidan disebutantioksidan. Pernapasan sel, contohnya, adalah oksidasi glukosa (C6H12O6) menjadi CO2 dan reduksi oksigen menjadi air. Persamaan ringkas dari pernapasan sel adalah: C6H12O6 + 6 O2 6 CO2 + 6 H2O Proses pernapasan sel juga sangat bergantung pada reduksi NAD+menjadi NADH dan reaksi baliknya (oksidasi NADH menjadu NAD+). Fotosintesis secara esensial merupakan kebalikan dari reaksi redoks pada pernapasan sel: 6 CO2 + 6 H2O + light energy C6H12O6 + 6 O2 Energi biologi sering disimpan dan dilepaskan dengan menggunakan reaksi redoks. Fotosintesis melibatkan reduksi karbon dioksidamenjadi gula dan oksidasi air menjadi oksigen. Reaksi baliknya,pernapasan, mengoksidasi gula, menghasilkan karbon dioksida dan air. Sebagai langkah antara, senyawa karbon yang direduksi digunakan untuk mereduksinikotinamida adenina dinukleotida (NAD+), yang kemudian berkontribusi dalam pembentukan gradien proton, yang akan mendorong

sintesis adenosina trifosfat (ATP) dan dijaga oleh reduksi oksigen. Pada sel-sel hewan, mitokondria menjalankan fungsi yang sama. Lihat pula Potensial membran. Istilah keadaan redoks juga sering digunakan untuk menjelaskan keseimbangan antaraNAD+/NADH dengan NAD P+/NADPH dalam sistem biologi seperti pada sel dan organ. Keadaan redoksi direfleksikan pada keseimbangan beberapa set metabolit (misalnya laktat dan piruvat, beta -hidroksibutirat dan asetoasetat) yang antarubahannya sangat bergantung pada rasio ini. Keadaan redoks yang tidak normal akan berakibat buruk, seperti hipoksia, guncangan (sho ck), dan sepsis.

Siklus redoks
Berbagai macam senyawa aromatik direduksi oleh enzim untuk membentuk senyawa radikal bebas. Secara umum, penderma elektronnya adalah berbagai jenis flavoenzim dan koenzimkoenzimnya. Seketika terbentuk, radikal-radikal bebas anion ini akan mereduksi oskigen

menjadi superoksida. Reaksi bersihnya adalah oksidasi koenzim flavoenzim dan reduksi oksigen menjadi superoksida. Tingkah laku katalitik ini dijelaskan sebagai siklus redoks. Contoh molekul-molekul yang menginduksi siklus redoks adalah herbisida parakuat, dan viologen dankuinon lainnya seperti menadion. [3]PDF (2.76 MiB)

Menyeimbangka n reaksi redoks

Untuk menuliskan keseluruhan reaksi elektrokimia sebuah proses redoks, diperlukan penyeimbangankomp onen-komponen dalam reaksi setengah. Untuk reaksi dalam larutan, hal ini umumnya melibatkan penambahan ion H+, ion OH-, H2O, dan elektron untuk menutupi perubahan oksidasi.

Media asam
Pada media asam, ion H+ dan air ditambahkan pada reaksi setengah untuk menyeimbangkan keseluruhan reaksi. Sebagai contoh, ketika mangan(II) bereaksi dengan natrium bismutat:

Reaksi ini diseimbangkan dengan mengatur reaksi sedemikian rupa sehingga dua setengah reaksi tersebut melibatkan jumlah elektron yang sama (yakni mengalikan reaksi oksidasi dengan jumlah elektron pada langkah reduksi, demikian juga sebaliknya).

Reaksi diseimban gkan:

Hal yang sama juga berlak u untuk sel baha n bakar prop

ana di bawa h kondi si asam:

D e n g a n

m e n y e i m b a n g k a n

j u m l

a h

e l e k t r o n

y a n g

t e r l i b a t :

d i

e i

Senyawa

organik

Senyawa organik adalah golongan besar senyawa kimia yang molekulnya mengandung karbon, kecuali karbida, karbonat, dan oksida karbon. Studi mengenai senyawaan organik disebut kimia organik. Banyak di antara senyawaan organik, seperti protein, lemak, dan karbohidrat, merupakan komponen penting dalam biokimia. Di antara beberapa golongan senyawaan organik adalah senyawa alifatik, rantai karbon yang dapat diubah gugus fungsinya; hidrokarbon aromatik, senyawaan yang mengandung paling tidak satu cincin benzena; senyawa heterosiklik yang mencakup atom-atom nonkarbon dalam struktur cincinnya; danpolimer, molekul rantai panjang gugus berulang. Pembeda antara kimia organik dan anorganik adalah ada/tidaknya ikatan karbon-hidrogen. Sehingga,asam karbonat termasuk anorganik, sedangkan asam format, asam lemak pertama, organik. Nama "organik" merujuk pada sejarahnya, pada abad ke-19, yang dipercaya bahwa senyawa organik hanya bisa dibuat/disintesis dalam tubuh organisme melalui vis vitalis - life-force. Kebanyakan senyawaan kimia murni dibuat secara artifisial.

Asam lemak

Asam lemak (bahasa Inggris: fatty acid, fatty acyls) adalah senyawa alifatik dengan gugus karboksil. Bersamasama dengan gliserol, merupakan penyusun utama minyak nabati atau lemak dan merupakan bahan baku untuk semua lipida pada makhluk hidup. Asam ini mudah dijumpai dalam minyak masak (goreng), margarin, atau lemak hewan dan menentukan nilai gizinya. Secara alami, asam lemak bisa berbentuk bebas (karena lemak yang terhidrolisis) maupun terikat sebagaigliserida.

Karakteristik

Perbandingan model asam stearat (C18:0, atas), poke(C18:1, tengah), dan asam -linolenat (C18:3, bawah). Posisi cis pada ikatan rangkap dua mengakibatkan melengkungnya rantai dan mengubah perilaku fisik dan kimiawi ketiga asam lemak ini. Pelengkungan tidak terjadi secara nyata pada ikatan rangkap dengan posisi trans.

Asam lemak tidak lain adalah asam alkanoat atauasam karboksilat dengan rumus kimia R-COOH or RCO2H. Contoh yang cukup sederhana misalnya adalah H-COOH yang adalah asam format, H3C-COOH yang adalah asam asetat, H5C2-COOH yang adalah asam propionat, H7C3-COOH yang adalahasam butirat dan seterusnya mengikuti gugus alkilyang mempunyai ikatan valensi tunggal, sehingga membentuk rumus bangun alkana. Karena berguna dalam mengenal ciri-cirinya, asam lemak dibedakan menjadi asam lemak jenuh danasam lemak tak jenuh. Asam lemak jenuh hanya memiliki ikatan tunggal di antara atom-atom karbonpenyusunnya, sementara asam lemak tak jenuh memiliki paling sedikit satu ikatan ganda di antara atom-atom karbon penyusunnya.

Asam lemak merupakan asam lemah, dan dalam air terdisosiasi sebagian. Umumnya berfase cair atau padat pada suhu ruang (27 Celsius). Semakin panjang rantai C penyusunnya, semakin mudah membeku dan juga semakin sukar larut. Asam lemak jenuh bersifat lebih stabil (tidak mudah bereaksi) daripada asam lemak tak jenuh. Ikatan ganda pada asam lemak tak jenuh mudah bereaksi dengan oksigen (mudah teroksidasi). Karena itu, dikenal istilah bilangan oksidasi bagi asam lemak. Keberadaan ikatan ganda pada asam lemak tak jenuh menjadikannya memiliki dua bentuk: cis dantrans. Semua asam lemak nabati alami hanya memiliki bentuk cis (dilambangkan dengan "Z", singkatan dari bahasa Jerman zusammen). Asam lemak bentuk trans (trans fatty acid, dilambangkan dengan "E", singkatan dari bahasa Jerman entgegen) hanya diproduksi oleh sisa metabolisme hewan atau dibuat secara sintetis. Akibat polarisasi atom H, asam lemak cis memiliki rantai yang melengkung. Asam lemak trans karena atom H-nya berseberangan tidak mengalami efek polarisasi yang kuat dan rantainya tetap relatif lurus. Ketengikan (Ingg. rancidity) terjadi karena asam lemak pada suhu ruang dirombak akibat hidrolisisatau oksidasi menjadi hidrokarbon, alkanal, atau keton, serta sedikit epoksi dan alkohol (alkanol). Bau yang kurang sedap muncul akibat campuran dari berbagai produk ini.

Aturan penamaan
Beberapa aturan penamaan dan simbol telah dibuat untuk menunjukkan karakteristik suatu asam lemak. Nama sistematik dibuat untuk menunjukkan banyaknya atom C yang menyusunnya (lihatasam alkanoat). Angka di depan nama menunjukkan posisi ikatan ganda setelah atom pada posisi tersebut. Contoh: asam 9-dekanoat, adalah asam dengan 10 atom C dan satu ikatan ganda setelah atom C ke-9 dari pangkal (gugus karboksil). Nama lebih lengkap diberikan dengan memberi tanda delta () di depan bilangan posisi ikatan ganda. Contoh: asam 9-dekanoat. Simbol C diikuti angka menunjukkan banyaknya atom C yang menyusunnya; angka di belakang titikdua menunjukkan banyaknya ikatan ganda di antara rantai C-nya). Contoh: C18:1, berarti asam lemak berantai C sebanyak 18 dengan satu ikatan ganda. Lambang omega () menunjukkan posisi ikatan ganda dihitung dari ujung (atom C gugus metil).

Beberapa asam lemak

Berdasarkan panjang rantai atom karbon (C), berikut sejumlah asam lemak alami (bukan sintetis) yang dikenal. Nama yang disebut lebih dahulu adalah nama sistematik dari IUPAC dan diikuti dengannama trivialnya.

Asam oktanoat (C8:0), asam kaprilat. Asam dekanoat (C10:0), asam kaprat.

Asam dodekanoat (C12:0), asam laurat. Asam 9-dodekenoat (C12:1), asam lauroleinat, -3. Asam tetradekanoat (C14:0), asam miristat. Asam 9-tetradekenoat (C14:1), asam miristoleinat, -5. Asam heksadekanoat (C16:0), asam palmitat. Asam 9-heksadekenoat (C16:1), asam palmitoleinat, -7. Asam oktadekanoat (C18:0), asam stearat. Asam 6-oktadekenoat (C18:1), asam petroselat, -12. Asam 9-oktadekenoat (C18:1), asam oleat, -9. Asam 9-hidroksioktadekenoat (C18:1), asam ricinoleat, -9, OH-7. Asam 9,12-oktadekadienoat (C18:2), asam linoleat, -6, -9. Asam 9,12,15-oktadekatrienoat (C18:3), asam -linolenat, -3, -6, -9. Asam 6,9,12-oktadekatrienoat (C18:3), asam -linolenat, -6, -9, -12. Asam 8,10,12-oktadekatrienoat (C18:3), asam kalendulat, -6, -8, -10. Asam 9,11,13-oktadekatrienoat (C18:3), asam -elaeostearat, -7, -9, -11. Asam 9,11,13,15-oktadekatetraenoat (C18:4), asam -parinarat, -3, -5, -7, -9. Asam eikosanoat (C20:0), asam arakidat. Asam 5,8,11,14-eikosatetraenoat (C20:4), asam arakidonat, -6, -9, -12, -15. Asam 9-eikosenoat (C20:1), asam gadoleinat, -11. Asam 11-eikosenoat (C20:1), asam eikosenat, -9. Asam dokosanoat (C22:0), asam behenat. Asam 13-dokosenoat (C22:1), asam erukat, -9. Asam tetrakosanoat (C24:0), asam lignoserat. Asam 15-tetrakosenoat (C24:1), asam nervonat, -9. Asam heksakosanoat (C26:0), asam cerotat.

Biosintesis asam lemak

Pada daun hijau tumbuhan, asam lemak diproduksi di kloroplas. Pada bagian lain tumbuhan dan pada sel hewan (dan manusia), asam lemak dibuat di sitosol. Proses esterifikasi (pengikatan menjadilipida) umumnya terjadi pada sitoplasma, dan minyak (atau lemak) disimpan pada oleosom. Banyak spesies tanaman menyimpan lemak pada bijinya (biasanya pada bagian kotiledon) yang ditransfer dari daun dan organ berkloroplas lain. Beberapa tanaman penghasil lemak terpenting adalah kedelai,kapas, kacang tanah, jarak, raps/kanola, kelapa, kelapa sawit, jagung dan zaitun.

Proses biokimia sintesis asam lemak pada hewan dan tumbuhan relatif sama. Berbeda dengan tumbuhan, yang mampu membuat sendiri kebutuhan asam lemaknya, hewan kadang kala tidak mampu memproduksi atau mencukupi kebutuhan asam lemak tertentu. Asam lemak yang harus dipasok dari luar ini dikenal sebagai asam lemak esensial karena organisme yang memerlukan tidak memiliki cukup enzim untuk membentuknya. Biosintesis asam lemak alami merupakan cabang dari daur Calvin, yang memproduksi glukosa danasetil-KoA. Proses berikut ini terjadi pada daun hijau tumbuh-tumbuhan dan memiliki sejumlah variasi. Kompleks-enzim asilsintase III (KAS-III) memadukan malonil-ACP (3C) dan asetil-KoA (2C) menjadi butiril-ACP (4C) melalui empat tahap (kondensasi, reduksi, dehidrasi, reduksi) yang masing-masing memiliki enzim tersendiri. Pemanjangan selanjutnya dilakukan secara bertahap, 2C setiap tahapnya, menggunakan malonil-KoA, oleh KAS-I atau KAS-IV. KAS-I melakukan pemanjangan hingga 16C, sementara KAS-IV hanya mencapai 10C. Mulai dari 8C, di setiap tahap pemanjangan gugus ACP dapat dilepas oleh enzim tioesterase untuk menghasilkan asam lemak jenuh bebas dan ACP. Asam lemak bebas ini kemudian dikeluarkan dari kloroplas untuk diproses lebih lanjut di sitoplasma, yang dapat berupa pembentukan ikatan ganda atau esterifikasi dengan gliserol menjadi trigliserida (minyak atau lemak). Pemanjangan lebih lanjut hanya terjadi bila terdapat KAS-II di kloroplas, yang memanjangkan palmitil-ACP (16C) menjadi stearil-ACP (18C). Enzim 9-desaturase kemudian membentuk ikatan ganda, menghasilkan oleil-ACP. Enzim tioesterase lalu melepas gugus ACP dari oleat. Selanjutnya, oleat keluar dari kloroplas untuk mengalami perpanjangan lebih lanjut.

Nilai gizi
Asam lemak mengandung energi tinggi (menghasilkan banyak ATP). Karena itu kebutuhan lemak dalam pangan diperlukan. Diet rendah lemak dilakukan untuk menurunkan asupan energi dari makanan. Asam lemak tak jenuh dianggap bernilai gizi lebih baik karena lebih reaktif dan merupakanantioksidan di dalam tubuh. Posisi ikatan ganda juga menentukan daya reaksinya. Semakin dekat dengan ujung, ikatan ganda semakin mudah bereaksi. Karena itu, asam lemak Omega-3 dan Omega-6 (asam lemak esensial) lebih bernilai gizi dibandingkan dengan asam lemak lainnya. Beberapa minyak nabati (misalnya -linolenat) dan minyak ikan laut banyak mengandung asam lemak esensial (lihat macam-macam asam lemak). Karena mudah terhidrolisis dan teroksidasi pada suhu ruang, asam lemak yang dibiarkan terlalu lama akan turun nilai gizinya. Pengawetan dapat dilakukan dengan menyimpannya pada suhu sejuk dan kering, serta menghindarkannya dari kontak langsung dengan udara.

Purina
urina

Nama IUPAC[sembunyikan] 7H-purina Identifikasi Nomor CAS PubChem SMILES [120-73-0] 1044
C1=C2C(=NC=N1)N=CN2

Sifat Rumus molekul Massa molar Titik lebur C5H4N4 120,112 214 C
Kecuali dinyatakan sebaliknya, data di atas berlaku pada temperatur dan tekanan standar (25C, 100 kPa) Sangkalan dan referensi

Purina (1) adalah sebuah senyawa organik heterosiklik aromatik, yang terdiri dari cincin pirimidina dan cincinimidazola yang bergandeng sebelahan. Purina merupakan salah satu dari dua grup basa nitrogen.

Purina, termasuk purina-purina bersubstitusi dan berbagai tautomernya, adalah heterosiklik bernitrogen yang paling banyak tersebar di alam. [1] Purina dan Pirimidina merupakan dua golongan yang membentuk nitrogen basa- nitrogen basa, termasuk kedua golongan basa nukleat. Dua dari keempat deoxyribonucleotide dan dua dari keempat ribonucleotide, yang merupakan bahan bangunan pokok dari DNA dan RNA, adalah purina.

Purina yang terkenal

Jumlah purina yang terjadi secara alami di bumi sangat banyak, karena 50% basa dalam asam nukleat, adenina (2) dan guanina (3) adalah purinai Dalam DNA, basa-basa ini membentuk ikatan hidrogen dengan komplementernya pirimidina timina dan sitosina. Ini disebut pasangan basa komplementer. Dalam RNA, komplemen dari adenina adalah urasil (U) dan bukannya timina. Purin terkenal lainnya adalah hipoxantina (4), xantina (5), teobromina (6), kafeina (7), asam urat (8) dan isoguanina (9).

Alkaloid Purina
beberapa alkaloid yang memiliki bentuk struktur dasar Xantina:

Alkaloid Purina

Nama

Struktur Utama

R1

R2

R3

kafein

CH3 CH3 CH3 H CH3 CH3

Teobromina

Theophylline

CH3 CH3 H

Fungsi
Selain dari DNA dan RNA, purina merupakan komponen biokimia yang penting dalam sejumlah biomolekul penting lainnya, seperti ATP, GTP, AMP siklik, NADH, dan koenzim A. Purina (1) sendiri, belum ditemukan dalam alam, tetapi dapat diproduksi dengan cara sintesis organik.

Sejarah
Nama 'purina' (purum uricum) diusulkan oleh kimiawan Jerman Emil Fischer pada 1884. Dia mensintesis purin pertama kalinya pada 1899.[2] Bahan awal dari runtutan reaksinya adalah uric acid (8), yang diisolasi dari batu ginjal oleh Scheele pada tahun 1776.[3] Uric acid (8) direaksikan dengan PCl5 yang menghasilkan 2,6,8trichloropurine (10), yang kemudian dikonversi dengan menggunakan HI and PH4I dan menghasilkan 2,6diiodopurine (11). Produk ini lalu direduksi menjadi purina (1) dengan menggunakan serbuk timah.

Metabolisme
Banyak organisme memilik cara metabolik untuk mensintesis dan memecah purina. Purina disintesis secara biologi sebagai nukleosida (basa yang menempel ke ribosa).

Sumber makanan
Purina ditemukan dalam konsentrasi tinggi dalam daging dan produk daging, terutama organ dalam seperti hati dan ginjal. Makanan dari tumbuhan biasanya mengandung sedikit purina. Contoh makanan yang mengandung banyak purina adalah daging sapi muda (sweetbreads), teri,sardin, hati, ginjal sapi, otak, ekstrak daging (mis. Oxo, Bovril), hering, makerel, kerang, daging hewan liar buruan, dan gravy. Purina juga cukup banyak terdapat dalam daging babi, unggas, ikan dan makanan laut lainnya,asparagus, kubis bunga, bayam (spinach), jamur, ercis, lentil, dried pea, buncis, havermut, kulit bulirgandum, dan "mata" bulir gandum.

Sintesis di dalam Lab

Purina (1) bisa didapat dengan hasil yang baik melalui pemanasan formamide dalam wadah terbuka pada suhu 170 oC selama 28 jam. [4]

Procedure: [4] Formamide (45 gram) dipanasi dalam wadah terbuka dilengkapi condenser selama 28 jam dicelup dalam minyak pemanas (oil bath) pada suhu 170-190 oC. Setelah mengeluarkan eksess formamide (32,1 gram) dengan menggunakan distilasi vakum, residunya lalu direflux dengan metanol. Larutan metanol kemudian disaring, dan pelarutnya dipisahkan dari filtratnya dengan menggunakan distilasi vakum. Hasilnya adalah produk yang hampir murni; 4,93 gram (71% yield dari formamide yang dipakai). Kristalisasi dengan aseton menghasilkan kristal purin yang jernih; titi leleh 218 oC. Oro, Orgel, dkk. menunjukan bahwa empak molekul dari HCN ter-tetramer yang kemudian membentuk diaminomaleodinitrile (12), yang mana bisa diubah menjadi bentuk-bentuk purin alamiah yang penting. [5][6][7][8][9]

Sintesis purin Traube (1900) adalah sebuah sintesis klasik (dari nama Wilhelm Traube) antara Pyrimidine bersubstitusi amine dan asam formic.

Referensi
1. ^ Rosemeyer, H. Chemistry & Biodiversity 2004, 1, 361.

2. ^ Fischer, E. Berichte der Deutschen Chemischen Gesellschaft 1899, 32, 2550. 3. ^ Scheele, V. Q. Examen Chemicum Calculi Urinari, Opuscula, 1776, 2, 73. 4. ^ a b Yamada, H.; Okamoto, T. Chemical & Pharmaceutical Bulletin, 1972, 20, 623. 5. ^ Sanchez, R. A.; Ferris, J. P.; Orgel, L. E. Journal of Molecular Biology, 1967, 30, 223. 6. ^ Ferris, J. P.; Orgel, L. E. Journal of the American Chemical Society, 1966, 88, 1074. 7. ^ Ferris, J. P.; Kuder, J. E.; Catalano, O. W. Science, 1969, 166, 765. 8. ^ Oro, J.; Kamat, J. S. Nature, 1961, 190, 442. 9. ^ Houben-Weyl, Vol . E5, p. 1547
lbs

Nukleobasa, nukleosida, dan nukleotida

Nukleobasa Nukleosida/ (NB+pentosa) Nukleotida/ (NS+fosfat) Purina (Adenina, Guanina, Analog purina) Pirimidina (Urasil, Timina, Sitosina, Analog pirimidina) Ribonukleosida Adenosina Guanosina Uridina Sitidina

Deoksiribonukleosida Deoksiadenosina Deoksiguanosina Timidina Deoksiuridina Deoksis

Ribonukleotida monofosfat (AMP, GMP, UMP, CMP) difosfat (ADP, GDP, UDP, CDP) trif Siklik cAMP, cGMP, c-di-GMP, cADPR

Deoksiribonukleotida monofosfat (dAMP, dGMP, dUMP, TMP, dCMP) difosfat (dADP, dGDP,TD

PIRIMIDIN
posted in Tak Berkategori |

1.

Pengertian Pirimidin

Purin dan pirimidin merupakan komponen utama DNA, RNA, koenzim (NAD, NADP, ATP, UDPG). Inti purin dan pirimidin adalah inti dari senyawa komponen molekul nukleotida asam nukleat RNA dan DNA. Contoh Pirimidin: (sitosin, urasil, timin) dimetabolisme jadi CO2 dan NH3. Golongan basa nitrogen pada DNA/ RNA Derivat Pirimidin berupa senyawa sitosin, urasil dan timin Nukleosida diberi nama sesuai nama basa pembentuknya yaitu adenin nukleisida (adenosin), guanin nukleisida (guanosin), urasil nukleosida (uridin), timin nukleisida (timidin), sitosin nukleisida (sitidin)

2.

Sistematika Biosintesis Pirimidin

Biosintesis Pirimidin memerlukan PRPP, glutamin, CO2, aspartat dan H4folat. Berbeda dengan biosintesis purin yaitu dengan ribosefosfat. Ribosefosfat disini diikat pada akhir reaksi. Enzim pd reaksi (4) terjadi dalam mitokondria dan yang lainnya terjadi dalam sitosol.

3.

Katabolisme Pirimidin

Katabolisme pirimidin terutama terjadi di hati. Ekskresi aminoisobutirat meningkat pada leukemia dan radiasi sinar X akibat peningkatan destruksi sel dan DNA nya. Ekskresi aminoisobutirat juga meningkat pada 25% orang normal dari etnis Cina dan Jepang Untuk pseudouridin yang terdapat dalam tRNA, tidak ada mekanisme hidrolisa atau fosforilasi untuk nukleosida ini menjadi basa pirimidinnya (urasil), sehingga pseudouridin diekskresikan sebagai pseudouridin dalam urine manusia. Hasil akhir katabolisme pirimidin berupa CO2, ammonia, beta alanin dan propionat serta mudah larut dalam air a. Ciri Katabolisme Pirimidin 1. Ekskresi asam amino isobutirat meningkat pada leukemia dan radiasi sinar X,akibat peningkatan destruksi sel dan DNA nya. 2. Ekskresi asam amino isobutirat juga meningkat pada 25% orang normal dari etnis Cina dan Jepang 3.Untuk pseudouridin yang terdapat dalam tRNA, tidak ada mekanisme hidrolisa atau fosforilasi untuk nukleosida ini menjadi basa pirimidinnya (urasil), sehingga pseudouridin diekskresikan sebagai pseudouridin dalamurine manusia b. Proses Katabolisme Sitosin Urasil Dihidrourasil Asam ureidopropionat CO2 + NH3 Timin Dihidrotimin Asam ureidoisobutirat CO2 + NH3 Protein

4.

Regulasi Biosintesis Pirimidin

Regulasi biosintesis pirimidin dilakukan melalui 2 mekanisme, yaitu : 1. Dua enzim pertama diregulasi secara allosterik (karbamoil fosfat sintetase dan aspartat transkarbamoilase) Karbamoil fosfat sintetase: - dihambat oleh UTP dan nukleotida purin - diaktivasi oleh PP ribose P Aspartat transkarbamoilase dpt dihambat oleh CTP 2. Tiga enzim pertama dan dua enzim terakhir diregulasi secara represi dan derepresi yang terkoordinasi

5.

Kelainan Metabolisme Pirimidin

Hasil akhir katabolisme pirimidin berupa CO2, ammonia, beta alanin dan

propionat serta mudah larut dalam air. Namun bila over produksi, didapati kelainankelainan. Kelainan kelainan tersebut antara lain : Hiperurikemia dengan overproduksi PPRP, yaitu peningkatan nukleotida dan peningkatan ekskresi dari beta alanin Defisiensi folat dan vitamin B12 defisiensi TMP Aminoisobutirat Aciduria, yaitu kelainan autosomal resesif. Sifatnya diturunkan, terutama pada orang-orangAsia dan tidak ada hubungannya dengan penyakit lain. Reyes Syndrome yaitu gangguan pada mitokondria hati Orotikasiduria sekunder karena ketidakmampuan mitokondria memakai karbamoil fosfat (pada defisiensi ornitin trankarbamoilase) dan overproduksi asam orotat Defisiensi ornitin transkarbamoilase (enzim dalam mitokondria hati untuk sintesa urea dan arginin) yaitu terjadi peningkatan ekskresi dari asam orotat, urasil, dan uridin. Karena blok enzim sehingga terjadi akumulasi enzim tersebut dalam mitokondria. Enzim ini dapat berdifusi keluardari sitosol dan katalisa intesis pirimidin

Lipid

Struktur beberapa lipid umum. Di bagian atas adalah asam oleat[1] dan kolesterol.[2]Struktur bagian tengah adalah trigliserida yang terdiri dari rantai oleoil, stearoil, dan palmitoilyang melekat pada kerangka gliserol. Di bagian bawah adalah fosfolipid yang umum,fosfatidilkolina.[3]
Lipid mengacu pada golongansenyawahidrokarbon alifatiknonpolar danhidrofobik. Karena nonpolar, lipid tidak larut dalam pelarut polar seperti air, tetapi larut dalam pelarut nonpolar, sepertialkohol, eter ataukloroform. Fungsi biologis terpenting lipid di antaranya untuk menyimpan energi, sebagai komponen strukturalmembran sel, dan sebagaipensinyalan molekul. Lipid adalahsenyawa organikyang diperoleh dari prosesdehidrogenasiendotermal rangkaian hidrokarbon. Lipid bersifat amfifilik, artinya lipid mampu membentuk struktur seperti vesikel, liposom, atau membran lain dalam lingkungan basah. Lipid biologis seluruhnya atau sebagiannya berasal dari dua jenis subsatuan atau "blok bangunan" biokimia: gugus ketoasil dan gugus isoprena.[4] Dengan menggunakan pendekatan ini, lipid dapat dibagi ke dalam delapan kategori:[5] asil lemak, gliserolipid, gliserofosfolipid, sfingolipid, sakarolipid, dan poliketida (diturunkan dari kondensasi subsatuan ketoasil); serta lipid sterol dan lipid prenol (diturunkan dari kondensasi subsatuan isoprena).

Meskipun istilah lipid kadang-kadang digunakan sebagai sinonim dari lemak. Lipid juga meliputi molekulmolekul seperti asam lemak dan turunan-turunannya (termasuk tri-, di-, dan monogliseridadan fosfolipid, juga metabolit yang mengandung sterol, seperti kolesterol.[6] Meskipun manusia dan mamalia memiliki metabolisme untuk memecah dan membentuk lipid, beberapa lipid tidak dapat dihasilkan melalui cara ini dan harus diperoleh melalui makanan.

Kategori lipid
Asam lemak
Asam lemak atau asil lemak ialah istilah umum yang digunakan untuk menjabarkan bermacam-ragam molekulmolekul yang disintesis dari polimerisasi asetil-KoA dengan gugus malonil-KoA ataumetilmalonil-KoA di dalam sebuah proses yang disebut sintesis asam lemak.[7][8] Asam lemak terdiri dari rantai hidrokarbon yang berakhiran dengan gugus asam karboksilat; penyusunan ini memberikan molekul ujung yang polar dan hidrofilik, dan ujung yang nonpolar dan hidrofobik yang tidak larut di dalam air. Struktur asam lemak merupakan salah satu kategori paling mendasar dari biolipid biologis dan dipakai sebagai blok bangunan dari lipid dengan struktur yang lebih kompleks. Rantai karbon, biasanya antara empat sampai 24 panjang karbon,[9] baik yang jenuh ataupun tak jenuh dan dapat dilekatkan ke dalam gugus fungsional yang mengandung oksigen, halogen, nitrogen, dand belerang. Ketika terdapat sebuah ikatan valensi ganda, terdapat kemungkinan isomerisme geometri cis atautrans, yang secara signifikan memengaruhi konfigurasi molekuler molekul tersebut. Ikatan ganda-cismenyebabkan rantai asam lemak menekuk, dan hal ini menjadi lebih mencolok apabila terdapat ikatan ganda yang lebih banyak dalam suatu rantai. Pada gilirannya, ini memainkan peranan penting di dalam struktur dan fungsi membran sel.[10] Asam lemak yang paling banyak muncul di alam memiliki konfigurasi cis, meskipun bentuk transwujud di beberapa lemak dan minyak yang dihidrogenasi secara parsial.[11] Contoh asam lemak yang penting secara biologis adalah eikosanoid, utamanya diturunkan dari asam arakidonat dan asam eikosapentaenoat, yang meliputi prostaglandin, leukotriena, dan tromboksana. Kelas utama lain dalam kategori asam lemak adalah ester lemak dan amida lemak. Ester lemak meliputi zat-zat antara biokimia yang penting seperti ester lilin, turunan-turunan asam lemak tioesterkoenzim A, turunanturunan asam lemak tioester ACP, dan asam lemak karnitina. Amida lemak meliputi senyawa Nasiletanolamina, seperti penghantar saraf kanabinoid anandamida.[12] Asam lemak adalah asam alkanoat dengan rumus bangun hidrokarbon yang panjang. Rantai hidrokarbon tersebut dapat mencapat 10 hingga 30 atom. Rantai alkana yang non polar mempunyai peran yang sangat penting demi mengimbangi kebasaan gugus hidroksil.

Pada senyawa asam dengan sedikit atom karbon, gugus asam akan mendominasi sifat molekul dan memberikan sifat polar kimiawi. Walaupun demikian pada asam lemak, rantai alkanalah yang mendominasi sifat molekul.[13] Asam lemak terbagi menjadi:

Asam lemak jenuh Asam lemak tak jenuh Garam dari asam lemak Prostaglandin

Gliserolipid
Gliserolipid tersusun atas gliserol bersubstitusi mono-, di-, dan tri-,[14] yang paling terkenal adalah ester asam lemak dari gliserol (triasilgliserol), yang juga dikenal sebagai trigliserida. Di dalam persenyawaan ini, tiga gugus hidroksil gliserol masing-masing teresterifikasi, biasanya oleh asam lemak yang berbeda. Karena ia berfungsi sebagai cadangan makanan, lipid ini terdapat dalam sebagian besar lemak cadangan di dalam jaringan hewan. Hidrolisis ikatan ester dari triasilgliserol dan pelepasan gliserol dan asam lemak dari jaringan adiposa disebut "mobilisasi lemak".[15] Subkelas gliserolipid lainnya adalah glikosilgliserol, yang dikarakterisasi dengan keberadaan satu atau lebih residu monosakarida yang melekat pada gliserol via ikatan glikosidik. Contoh struktur di dalam kategori ini adalah digalaktosildiasilgliserol yang dijumpai di dalam membran tumbuhan[16] dan seminolipid dari sel sperma mamalia.[17] Gliserida adalah ester dari asam lemak dan sejenis alkohol dengan tiga gugus fungsional yang disebut gliserol (nama IUPAC, 1,2,3-propantriol). Karena gliserol memiliki tiga gugus fungsional alkohol, asam lemak akan bereaksi untuk membuat tiga gugus ester sekaligus.[18] Gliserida dengan tiga gugus ester asam lemak disebut trigliserida. Jenis asam lemak yang terikat pada ketiga gugus tersebut seringkali tidak berasal dari kelas asam lemak yang sama.

Fosfolipid

Fosfatidiletanolamina[3]

(Glisero)fosfolipid (bahasa Inggris:phospholipid, phosphoglycerides, glycerophospholipid) sangat mirip dengantrigliserida dengan beberapa perkecualian. Fosfolipid terbentuk dari gliserol (nama IUPAC, 1,2,3propantriol) dengan dua gugusalkohol yang membentuk gugus esterdengan asam lemak (bisa jadi dari kelas yang berbeda), dan satu gugus alkoholmembentuk gugus ester dengan asam fosforat.[19] Gliserofosfolipid, juga dirujuk sebagai fosfolipid, terdapat cukup banyak di alam dan merupakan komponen kunci sel lipd dwilapis, serta terlibat di dalam metabolisme dan sinyal komunikasi antar sel. Jaringan saraf termasuk otak, mengandung cukup banyak gliserofosfolipid. Perubahan komposisi zat ini dapat mengakibatkan berbagai kelainan saraf.[20] Contoh gliserofosfolipid yang ditemukan di dalam membran biologis adalah fosfatidilkolina (juga dikenal sebagai PC, GPCho, atau lesitin), fosfatidiletanolamina (PE atau GPEtn), dan fosfatidilserina(PS atau GPSer). Selain berperan sebagai komponen primer membran sel dan tempat perikatan bagi protein intra- dan antarseluler, beberapa gliserofosfolipid di dalam sel-sel eukariotik, sepertifosfatidilinositol dan asam fosfatidat adalah prekursor, ataupun sendirinya adalah kurir kedua yang diturunkan dari membran.[21] Biasanya, satu atau kedua gugus hidroksil ini terasilasi dengan asam lemak berantai panjang, meskit terdapat gliserofosfolipid yang terikat dengan alkil dan 1Z-alkenil (plasmalogen). Terdapat juga varian dialkileter pada arkaebakteria.[22] Gliserofosfolipid dapat dibagi menurut sifat kelompok-kepala polar pada posisi sn-3 dari tulang belakang gliserol pada eukariota dan eubakteria, atau posisi sn-1 dalam kasus archaea.[23] Karena pada gugus ester asam fosforat masih mempunyai satu ikatan valensi yang bebas, biasanya juga membentuk gugus ester dengan alkohol yang lain, misalnya alkohol amino seperti kolina,etanolamina dan serina. Fosfolipid merupakan komponen yang utama pada membran sel lapisan lemak. Fosfolipid yang umum dijumpai adalah:

Lecitin yang mengandung alkohol amino jenis kolina Kepalin yang mengandung alkohol amino jenis serina atau etanolamina.

Sifat fosfolipid bergantung dari karakter asam lemak dan alkohol amino yang diikatnya.

Sfingolipid

Sfingomielin[3]

Sfingolipid adalah keluarga kompleks dari senyawa-senyawa[24] yang berbagi fitur struktural yang sama, yaitu kerangka dasar basa sfingoid yang disintesis secara de novo dari asam amino serina dan asil lemak KoA berantai panjang, yang kemudian diubah menjadi seramida, fosfosfingolipid, glisosfingolipid, dan senyawasenyawa lainnya. Nama sfingolipid diambil dari mitologi Yunani, Spinx, setengah wanita dan setengah singa yang membinasakan siapa saja yang tidak dapat menjawab teka-tekinya. Sfingolipid ditemukan olehJohann Thudichum pada tahun 1874 sebagai teka-teki yang sangat rumit dari jaringan otak. Sfingolipid adalah jenis lemak kedua yang ditemukan di dalam membran sel, khususnya pada sel saraf dan jaringan otak. Lemak ini tidak mengandung gliserol, tetapi dapat menahan dua gugusalkohol pada bagian tengah kerangka amina.[25] Fosfosfingolipid utama pada mamalia adalah sfingomielin (seramida fosfokolina),[26] sementara padaserangga terutama mengandung seramida fosfoetanolamina[27] dan pada fungi memiliki fitoseramida fosfoinositol dan gugus kepala yang mengandung manosa.[28] Basa sfingoid utama mamalia biasa dirujuk sebagai sfingosina. Seramida (Basa N-asil-sfingoid) adalah subkelas utama turunan basa sfingoid dengan asam lemak yang terikat pada amida. Asam lemaknya biasanya jenuh ataupun mono-takjenuh dengan panjang rantai dari 16 atom karbon sampai dengan 26 atom karbon.[29] Glikosfingolipid adalah sekelompok molekul beraneka ragam yang tersusun dari satu residu gula atau lebih yang terhubung ke basa sfingoid melalui ikatan glikosidik.

Lipid sterol
Lipid sterol, seperti kolesterol dan turunannya, adalah komponen lipid membran yang penting,[30]bersamaan dengan gliserofosfolipid dan sfingomielin. Steroid, semuanya diturunkan dari struktur inti empat-cincin lebur yang sama, memiliki peran biologis yang bervariasi seperti hormon dan molekul pensinyalan. Steroid 18karbon (C18) meliputi keluarga estrogen, sementara steroid C19 terdiri dariandrogen seperti testosteron dan androsteron. Subkelas C21 meliputi progestagen, jugaglukokortikoid dan mineralokortikoid.[31] Sekosteroid, terdiri dari bermacam ragam bentuk vitamin D, dikarakterisasi oleh perpecahan cincin B dari struktur inti.[32] Contoh lain dari lemak sterol adalahasam empedu dan konjugat-konjugatnya,[33] yang pada mamalia merupakan turunan kolesterol yang dioksidasi dan disintesis di dalam hati. Pada tumbuhan, senyawa yang setara adalah fitosterol, seperti betaSitosterol, stigmasterol, dan brasikasterol; senyawa terakhir ini juga digunakan sebagai bagi pertumbuhan alga.[34] Sterol dominan di dalam membran sel fungi adalah ergosterol.[35]

Lipid prenol

Lipid prenol disintesis dari prekursor berkarbon 5 isopentenil pirofosfat dan dimetilalil pirofosfat yang sebagian besar dihasilkan melalui lintasan asam mevalonat (MVA).[36] Isoprenoid sederhana (alkohol linear, difosfat, dan lain-lain) terbentuk dari adisi unit C5 yang terus menerus, dan diklasifikasi menurut banyaknya satuan terpena ini. Struktur yang mengandung lebih dari 40 karbon dikenal sebagai politerpena. Karotenoid adalah isoprenoid sederhana yang penting yang berfungsi sebagaiantioksidan dan sebagai prekursor vitamin A.[37] Contoh kelas molekul yang penting secara biologis lainnya adalah kuinon dan hidrokuinon yang mengandung ekor isoprenoid yang melekat pada inti kuinonoid yang tidak berasal dari isoprenoid.[38] Vitamin E dan vitamin K, juga ubikuinon, adalah contoh kelas ini. Prokariota mensintesis poliprenol (disebut baktoprenol) yang satuan isoprenoid terminalnya yang melekat pada oksigen tetap tak jenuh, sedangkan pada poliprenol hewan (dolikol) isoprenoid terminalnya telah direduksi.[39]

Sakarolipid

Struktur sakarolipid Kdo2-Lipid A.[40] Residu glukosaminaberwarna biru, residu Kdo berwarna merah, rantai asilberwarna hitam, dan gugus fosfat berwarna hijau.
Sakarolipid (bahasa Inggris: saccharolipid, glucolipid) adalah asam lemak yang terikat langsung dengan molekul glukosa[41] dan membentuk struktur yang sesuai dengan membran dwilapis. Pada sakarolipid,monosakarida mengganti ikatan gliserol dengan asam lemak, seperti yang terjadi pada gliserolipid dan gliserofosfolipid. Sakarolipid yang paling dikenal adalah prekursor glukosamina terasilasi dari komponen lipid A lipopolisakarida pada bakteri gram-negatif. Molekul Lipid-A yang umum adalah disakarida dari glukosamina, yang diturunkan sebanyak tujuh rantai asil-lemak. Lipopolisakarida minimal yang diperlukan untuk pertumbuhan E. coli adalah Kdo2-Lipid A, yakni disakarida berheksa-asil dari glukosamina yang diglikosilasikan dengan dua residu asam 3-deoksi-D-mano-oktulosonat (Kdo).[40]

Proses hidrolisis sakarolipid akan menghasilkan amino gula.[42]

Poliketida
Poliketida adalah metabolit sekunder yang terbentuk melalui proses polimerisasi dari asetil danpropionil oleh enzim klasik maupun enzim iteratif dan multimodular yang berbagi fitur mekanistik yang sama dengan asam lemak sintasi. Enzim yang sering digunakan adalah poliketida sintase,[43]melalui proses kondensasi Claisen. Poliketida merupakan metabolit sekunder yang dihasilkan secara alami oleh bakteri, fungi,tumbuhan, hewan, sumber daya laut dan organisme yang memiliki keanekaragaman struktural yang tinggi.[44][45] Banyak poliketida berupa molekul siklik yang kerangkanya seringkali dimodifikasi lebih jauh melaluiglikosilasi, metilasi, hidroksilasi, oksidasi, dan/atau proses lainnya untuk menimba manfaat dari sifatantibiotik[46] yang dimiliki. Beberapa jenis poliketida bahkan bersifat anti kanker, dapat menurunkankolesterol serta menunjukkan efek imuno-supresif.[47] Sejumlah senyawa antimikroba, antiparasit, dan antikanker merupakan poliketida atau turunannya, seperti eritromisin, antibiotik tetrasiklin, avermektin, dan antitumor epotilon.[48]

Garam lemak
Sabun adalah campuran dari natrium hidroksida berbagai asam lemak yang terdapat di alam bebas.[49] Sabun terbuat melalui proses saponifikasi asam lemak. Biasanya digunakan natrium karbonat ataunatrium hidroksida untuk proses tersebut. Secara umum, reaksi hidrolisis yang terjadi dapat dirumuskan: asam lemak + NaOH ---> air + garam asam lemak Jenis sabun yang dihasilkan bergantung pada jenis asam lemak dan panjang rantai karbonny.Natrium stearat dengan 18 karbon adalah sabun yang sangat keras dan tidak larut. Seng stearatdigunakan pada bedak talkum karena bersifat hidrofobik. Asam laurat dengan 12 karbon yang telah menjadi natrium laurat sangat mudah terlarut, sedangkan asam lemak dengan kurang dari 10 atom karbon tidak digunakan menjadi sabun karena dapat menimbulkan iritasi pada kulit dan berbau kurang sedap.

Parafin
Parafin (bahasa Inggris: wax) adalah lemak yang terbentuk dari esterisasi alkohol yang mempunyai rumus bangun yang panjang, dengan asam lemak.[50] Alkohol dapat mengandung 12 hingga 23 atomkarbon. Parafin dapat ditemukan di alam sebagai pelindung daun dan sel batang untuk mencegah agar tanaman tidak kehilangan air terlalu banyak. Karnuba ditemukan pada dedaunan pohon palem Brasil dan digunakan sebagai

pelumas untuk lantai maupun mobil. Lanolin adalah parafin pada bulu domba. Beeswax adalah cairan parafin yang disekresi lebah untuk membangun sel tempat untuk madu dan telur lebah. Parafin yang digunakan pada pembuatan lilin bukan melalui esterisasi, melainkan merupakan campuran dari alkana dengan berat molekul yang besar. Pelumas untuk telinga dibuat dari campuranfosfolipid dan ester dari kolesterol.

Asam lemak
Asam lemak (bahasa Inggris: fatty acid, fatty acyls) adalah senyawa alifatik dengan gugus karboksil. Bersamasama dengan gliserol, merupakan penyusun utama minyak nabati atau lemak dan merupakan bahan baku untuk semua lipida pada makhluk hidup. Asam ini mudah dijumpai dalam minyak masak (goreng), margarin, atau lemak hewan dan menentukan nilai gizinya. Secara alami, asam lemak bisa berbentuk bebas (karena lemak yang terhidrolisis) maupun terikat sebagaigliserida.

Karakteristik

Perbandingan model asam stearat (C18:0, atas), poke(C18:1, tengah), dan asam -linolenat (C18:3, bawah). Posisi cis pada ikatan rangkap dua mengakibatkan melengkungnya rantai dan mengubah perilaku fisik dan kimiawi ketiga asam lemak ini. Pelengkungan tidak terjadi secara nyata pada ikatan rangkap dengan posisi trans.

Asam lemak tidak lain adalah asam alkanoat atauasam karboksilat dengan rumus kimia R-COOH or RCO2H. Contoh yang cukup sederhana misalnya adalah H-COOH yang adalah asam format, H3C-COOH yang adalah asam asetat, H5C2-COOH yang adalah asam propionat, H7C3-COOH yang adalahasam butirat dan

seterusnya mengikuti gugus alkilyang mempunyai ikatan valensi tunggal, sehingga membentuk rumus bangun alkana. Karena berguna dalam mengenal ciri-cirinya, asam lemak dibedakan menjadi asam lemak jenuh danasam lemak tak jenuh. Asam lemak jenuh hanya memiliki ikatan tunggal di antara atom-atom karbonpenyusunnya, sementara asam lemak tak jenuh memiliki paling sedikit satu ikatan ganda di antara atom-atom karbon penyusunnya. Asam lemak merupakan asam lemah, dan dalam air terdisosiasi sebagian. Umumnya berfase cair atau padat pada suhu ruang (27 Celsius). Semakin panjang rantai C penyusunnya, semakin mudah membeku dan juga semakin sukar larut. Asam lemak jenuh bersifat lebih stabil (tidak mudah bereaksi) daripada asam lemak tak jenuh. Ikatan ganda pada asam lemak tak jenuh mudah bereaksi dengan oksigen (mudah teroksidasi). Karena itu, dikenal istilah bilangan oksidasi bagi asam lemak. Keberadaan ikatan ganda pada asam lemak tak jenuh menjadikannya memiliki dua bentuk: cis dantrans. Semua asam lemak nabati alami hanya memiliki bentuk cis (dilambangkan dengan "Z", singkatan dari bahasa Jerman zusammen). Asam lemak bentuk trans (trans fatty acid, dilambangkan dengan "E", singkatan dari bahasa Jerman entgegen) hanya diproduksi oleh sisa metabolisme hewan atau dibuat secara sintetis. Akibat polarisasi atom H, asam lemak cis memiliki rantai yang melengkung. Asam lemak trans karena atom H-nya berseberangan tidak mengalami efek polarisasi yang kuat dan rantainya tetap relatif lurus. Ketengikan (Ingg. rancidity) terjadi karena asam lemak pada suhu ruang dirombak akibat hidrolisisatau oksidasi menjadi hidrokarbon, alkanal, atau keton, serta sedikit epoksi dan alkohol (alkanol). Bau yang kurang sedap muncul akibat campuran dari berbagai produk ini.

Aturan penamaan
Beberapa aturan penamaan dan simbol telah dibuat untuk menunjukkan karakteristik suatu asam lemak. Nama sistematik dibuat untuk menunjukkan banyaknya atom C yang menyusunnya (lihatasam alkanoat). Angka di depan nama menunjukkan posisi ikatan ganda setelah atom pada posisi tersebut. Contoh: asam 9-dekanoat, adalah asam dengan 10 atom C dan satu ikatan ganda setelah atom C ke-9 dari pangkal (gugus karboksil). Nama lebih lengkap diberikan dengan memberi tanda delta () di depan bilangan posisi ikatan ganda. Contoh: asam 9-dekanoat. Simbol C diikuti angka menunjukkan banyaknya atom C yang menyusunnya; angka di belakang titikdua menunjukkan banyaknya ikatan ganda di antara rantai C-nya). Contoh: C18:1, berarti asam lemak berantai C sebanyak 18 dengan satu ikatan ganda. Lambang omega () menunjukkan posisi ikatan ganda dihitung dari ujung (atom C gugus metil).

Beberapa asam lemak

Berdasarkan panjang rantai atom karbon (C), berikut sejumlah asam lemak alami (bukan sintetis) yang dikenal. Nama yang disebut lebih dahulu adalah nama sistematik dari IUPAC dan diikuti dengannama trivialnya.

Asam oktanoat (C8:0), asam kaprilat. Asam dekanoat (C10:0), asam kaprat. Asam dodekanoat (C12:0), asam laurat. Asam 9-dodekenoat (C12:1), asam lauroleinat, -3. Asam tetradekanoat (C14:0), asam miristat. Asam 9-tetradekenoat (C14:1), asam miristoleinat, -5. Asam heksadekanoat (C16:0), asam palmitat. Asam 9-heksadekenoat (C16:1), asam palmitoleinat, -7. Asam oktadekanoat (C18:0), asam stearat. Asam 6-oktadekenoat (C18:1), asam petroselat, -12. Asam 9-oktadekenoat (C18:1), asam oleat, -9. Asam 9-hidroksioktadekenoat (C18:1), asam ricinoleat, -9, OH-7. Asam 9,12-oktadekadienoat (C18:2), asam linoleat, -6, -9. Asam 9,12,15-oktadekatrienoat (C18:3), asam -linolenat, -3, -6, -9. Asam 6,9,12-oktadekatrienoat (C18:3), asam -linolenat, -6, -9, -12. Asam 8,10,12-oktadekatrienoat (C18:3), asam kalendulat, -6, -8, -10. Asam 9,11,13-oktadekatrienoat (C18:3), asam -elaeostearat, -7, -9, -11. Asam 9,11,13,15-oktadekatetraenoat (C18:4), asam -parinarat, -3, -5, -7, -9. Asam eikosanoat (C20:0), asam arakidat. Asam 5,8,11,14-eikosatetraenoat (C20:4), asam arakidonat, -6, -9, -12, -15. Asam 9-eikosenoat (C20:1), asam gadoleinat, -11. Asam 11-eikosenoat (C20:1), asam eikosenat, -9. Asam dokosanoat (C22:0), asam behenat. Asam 13-dokosenoat (C22:1), asam erukat, -9. Asam tetrakosanoat (C24:0), asam lignoserat. Asam 15-tetrakosenoat (C24:1), asam nervonat, -9. Asam heksakosanoat (C26:0), asam cerotat.

[sunting]Biosintesis

asam lemak

Pada daun hijau tumbuhan, asam lemak diproduksi di kloroplas. Pada bagian lain tumbuhan dan pada sel hewan (dan manusia), asam lemak dibuat di sitosol. Proses esterifikasi (pengikatan menjadilipida) umumnya terjadi pada sitoplasma, dan minyak (atau lemak) disimpan pada oleosom. Banyak spesies tanaman menyimpan lemak pada bijinya (biasanya pada bagian kotiledon) yang ditransfer dari daun dan organ berkloroplas lain. Beberapa tanaman penghasil lemak terpenting adalah kedelai,kapas, kacang tanah, jarak, raps/kanola, kelapa, kelapa sawit, jagung dan zaitun. Proses biokimia sintesis asam lemak pada hewan dan tumbuhan relatif sama. Berbeda dengan tumbuhan, yang mampu membuat sendiri kebutuhan asam lemaknya, hewan kadang kala tidak mampu memproduksi atau mencukupi kebutuhan asam lemak tertentu. Asam lemak yang harus dipasok dari luar ini dikenal sebagai asam lemak esensial karena organisme yang memerlukan tidak memiliki cukup enzim untuk membentuknya. Biosintesis asam lemak alami merupakan cabang dari daur Calvin, yang memproduksi glukosa danasetil-KoA. Proses berikut ini terjadi pada daun hijau tumbuh-tumbuhan dan memiliki sejumlah variasi. Kompleks-enzim asilsintase III (KAS-III) memadukan malonil-ACP (3C) dan asetil-KoA (2C) menjadi butiril-ACP (4C) melalui empat tahap (kondensasi, reduksi, dehidrasi, reduksi) yang masing-masing memiliki enzim tersendiri. Pemanjangan selanjutnya dilakukan secara bertahap, 2C setiap tahapnya, menggunakan malonil-KoA, oleh KAS-I atau KAS-IV. KAS-I melakukan pemanjangan hingga 16C, sementara KAS-IV hanya mencapai 10C. Mulai dari 8C, di setiap tahap pemanjangan gugus ACP dapat dilepas oleh enzim tioesterase untuk menghasilkan asam lemak jenuh bebas dan ACP. Asam lemak bebas ini kemudian dikeluarkan dari kloroplas untuk diproses lebih lanjut di sitoplasma, yang dapat berupa pembentukan ikatan ganda atau esterifikasi dengan gliserol menjadi trigliserida (minyak atau lemak). Pemanjangan lebih lanjut hanya terjadi bila terdapat KAS-II di kloroplas, yang memanjangkan palmitil-ACP (16C) menjadi stearil-ACP (18C). Enzim 9-desaturase kemudian membentuk ikatan ganda, menghasilkan oleil-ACP. Enzim tioesterase lalu melepas gugus ACP dari oleat. Selanjutnya, oleat keluar dari kloroplas untuk mengalami perpanjangan lebih lanjut.

Nilai gizi
Asam lemak mengandung energi tinggi (menghasilkan banyak ATP). Karena itu kebutuhan lemak dalam pangan diperlukan. Diet rendah lemak dilakukan untuk menurunkan asupan energi dari makanan. Asam lemak tak jenuh dianggap bernilai gizi lebih baik karena lebih reaktif dan merupakanantioksidan di dalam tubuh.

Posisi ikatan ganda juga menentukan daya reaksinya. Semakin dekat dengan ujung, ikatan ganda semakin mudah bereaksi. Karena itu, asam lemak Omega-3 dan Omega-6 (asam lemak esensial) lebih bernilai gizi dibandingkan dengan asam lemak lainnya. Beberapa minyak nabati (misalnya -linolenat) dan minyak ikan laut banyak mengandung asam lemak esensial (lihat macam-macam asam lemak). Karena mudah terhidrolisis dan teroksidasi pada suhu ruang, asam lemak yang dibiarkan terlalu lama akan turun nilai gizinya. Pengawetan dapat dilakukan dengan menyimpannya pada suhu sejuk dan kering, serta menghindarkannya dari kontak langsung dengan udara.

diIsomer
Dalam ilmu kimia, isomer ialah molekul-molekul dengan rumus kimia yang sama (dan sering dengan jenis ikatan yang sama), namun memiliki susunan atom yang berbeda (dapat diibaratkan sebagai sebuah anagram). Kebanyakan isomer memiliki sifat kimia yang mirip satu sama lain. Juga terdapat istilah isomer nuklir, yaitu inti-inti atom yang memiliki tingkat eksitasi yang berbeda. Contoh sederhana dari suatu isomer adalah C3H8O. Terdapat 3 isomer dengan rumus kimia tersebut, yaitu 2 molekul alkohol dan sebuah molekul eter. Dua molekul alkohol yaitu 1-propanol (n-propil alkohol, I), dan 2propanol (isopropil alkohol, II). Pada molekul I, atom oksigen terikat pada karbonujung, sedangkan pada molekul II atom oksigen terikat pada karbon kedua (tengah). Kedua alkohol tersebut memiliki sifat kimia yang mirip. Sedangkan isomer ketiga, metil etil eter, memiliki perbedaan sifat yang signifikan terhadap dua molekul sebelumnya. Senyawa ini bukan sebuah alkohol, tetapi sebuah eter, dimana atom oksigen terikat pada dua atom karbon, bukan satu karbon dan satu hidrogen seperti halnya alkohol. Eter tidak memiliki gugus hidroksil.

Terdapat dua jenis isomer, yaitu isomer struktural dan stereoisomer. Isomer struktural adalah isomer yang berbeda dari susunan/urutan atom-atom terikat satu sama lain. Contoh yang disebutkan di atas termasuk kedalam isomer struktural. Sedangkan stereoisomer memiliki struktur yang sama, namun beberapa atom atau gugus fungsional memiliki posisi geometri yang berbeda.

Hormon

Hormon (dari bahasa Yunani, : horman - "yang menggerakkan") adalah pembawa pesan kimiawi antarsel atau antarkelompok sel. Semua organisme multiselular, termasuk tumbuhan (lihat artikel hormon tumbuhan), memproduksi hormon. Hormon beredar di dalam sirkulasi darah dan fluida sell untuk mencari sel target. Ketika hormon menemukan sel target, hormon akan mengikat protein reseptor tertentu pada permukaan sel tersebut dan mengirimkan sinyal. Reseptor protein akan menerima sinyal tersebut dan bereaksi baik dengan memengaruhi ekspresi genetik sel atau mengubah aktivitas protein selular,[1] termasuk di antaranya adalah perangsangan atau penghambatan pertumbuhan serta apoptosis (kematian sel terprogram), pengaktifan atau penonaktifan sistem kekebalan, pengaturan metabolisme dan persiapan aktivitas baru (misalnya terbang, kawin, dan perawatan anak), atau fase kehidupan (misalnya pubertas danmenopause). Pada banyak kasus, satu hormon dapat mengatur produksi dan pelepasan hormon lainnya. Hormon juga mengatur siklus reproduksi pada hampir semua organisme multiselular. Pada hewan, hormon yang paling dikenal adalah hormon yang diproduksi oleh kelenjar endokrinvertebrata. Walaupun demikian, hormon dihasilkan oleh hampir semua sistem organ dan jenis jaringan pada tubuh hewan. Molekul hormon dilepaskan langsung ke aliran darah, walaupun ada juga jenis hormon - yang disebut ektohormon (ectohormone) - yang tidak langsung dialirkan ke aliran darah, melainkan melalui sirkulasi atau difusi ke sel target. Pada prinsipnya pengaturan produksi hormon dilakukan oleh hipotalamus (bagian dari otak). Hipotalamus mengontrol sekresi banyak kelenjar yang lain, terutama melalui kelenjar pituitari, yang juga mengontrol kelenjar-kelenjar lain. Hipotalamus akan memerintahkan kelenjar pituitari untu mensekresikan hormonnya dengan mengirim faktor regulasi ke lobus anteriornya dan mengirim impuls saraf ke posteriornya dan mengirim impuls saraf ke lobus posteriornya. Pada tumbuhan, hormon dihasilkan terutama pada bagian tumbuhan yang sel-selnya masih aktif membelah diri (pucuk batang/cabang atau ujung akar) atau dalam tahap perkembangan pesat (buah yang sedang dalam proses pemasakan). Transfer hormon dari satu bagian ke bagian lain dilakukan melalui sistem pembuluh (xilem dan floem) atau transfer antarsel. Tumbuhan tidak memiliki kelenjar tertentu yang menghasilkan hormon.

Faktor Regulasi
Faktor regulasi adalah senyawa kimia yang mengontrol produksi sejumlah hormon yang memiliki fungsi penting bagi tubuh. Senyawa tersebut dikirim ke lobus anterior kelenjar pituitari oleh hipotalamus. Terdapat 2 faktor regulasi, yaitu faktor pelepas (releasing factor) yang menyebabkan kelenjar pituitari mensekresikan hormon tertentu dan faktor penghambat (inhibiting factor) yang dapat menghentikan sekresi hormon tersebut.

Sebagai contoh adalah FSHRF (faktor pelepas FSH) dan LHRF (faktor pelepas LH) yang menyebabkan dilepaskannya hormon FSH dan LH.

Hormon Antagonistik
Hormon antagonistik merupakan hormon yang menyebabkan efek yang berlawanan, contohnyaglukagon dan insulin. Saat kadar gula darah sangat turun, pankreas akan memproduksi glukagon untuk meningkatkannya lagi. Kadar glukosa yang tinggi menyebabkan pankreas memproduksi insulin untuk menurunkan kadar glukosa tersebut.

Referensi
1. ^ (Inggris) "Endocrine System : Types of Hormones". Center for Bioenvironmental Research at Tulane and Xavier Universities. Diakses pada 26 Februari 2010.

Insulin

Model struktur insulin Merah: karbon; hijau: oksigen; biru: nitrogen; merah muda:sulfur. Pita biru/ungu merupakan kerangka [-N-C-C-]n dalam sekuens asam amino H-[-NH-CHR-CO-]n-OH protein tersebut, dengan R merupakan bagian yang menonjol dari kerangka tersebut pada setiap asam amino.
Insulin (bahasa Latin insula, "pulau", karena diproduksi di Pulau-pulau Langerhans dipankreas) adalah sebuah hormon polipeptidayang mengatur metabolisme karbohidrat. Selain merupakan "efektor" utama dalamhomeostasis karbohidrat, hormon ini juga ambil bagian dalam metabolisme lemak(trigliserida) dan protein hormon ini memiliki properti anabolik. Hormon tersebut juga memengaruhi jaringan tubuh lainnya.

Insulin menyebabkan sel (biologi) pada ototdan adiposit menyerap glukosa dari sirkulasi darah melalui transporter glukosa GLUT1 dan GLUT4[1] dan menyimpannya sebagaiglikogen di dalam hati dan otot sebagai sumber energi. Kadar insulin yang rendah akan mengurangi penyerapan glukosa dan tubuh akan mulai menggunakan lemak sebagai sumber energi. Insulin digunakan dalam pengobatan beberapa jenis diabetes mellitus. Pasien dengan diabetes mellitus tipe 1 bergantung pada insulin eksogen (disuntikkan ke bawah kulit/subkutan) untuk keselamatannya karena kekurangan absolut hormon tersebut; pasien dengan diabetes mellitus tipe 2 memiliki tingkat produksi insulin rendah atau kebal insulin, dan kadang kala membutuhkan pengaturan insulin bila pengobatan lain tidak cukup untuk mengatur kadar glukosa darah.

Air
Dari Wikipedia bahasa Indonesia, ensiklopedia bebas

Air, zat yang penting bagi kehidupan.

Air dalam tiga wujudnya, cairan di laut, esyang mengambang, dan awan di udara yang merupakan uap air.

Air adalah senyawa yang penting bagi semua bentuk kehidupan yang diketahui sampai saat ini di Bumi,[1][2][3]tetapi tidak di planet lain.[4] Air menutupi hampir 71% permukaan Bumi. Terdapat 1,4 triliun kilometer kubik (330 juta mil) tersedia di Bumi.[5] Air sebagian besar terdapat di laut (air asin) dan pada lapisan-lapisan es (di kutub dan puncak-puncak gunung), akan tetapi juga dapat hadir sebagai awan, hujan, sungai, muka air tawar, danau, uap air, dan lautan es. Air dalam obyek-obyek tersebut bergerak mengikuti suatu siklus air, yaitu: melaluipenguapan, hujan, dan aliran air di atas permukaan tanah (runoff, meliputi mata air, sungai, muara) menuju laut. Air bersih penting bagi kehidupan manusia. Di banyak tempat di dunia terjadi kekurangan persediaan air. Selain di Bumi, sejumlah besar air juga diperkirakan terdapat pada kutubutara dan selatan planet Mars, serta pada bulan-bulanEuropa dan Enceladus. Air dapat berwujud padatan (es),cairan (air) dan gas (uap air). Air merupakan satu-satunya zat yang secara alami terdapat di permukaan Bumi dalam ketiga wujudnya tersebut.[6] Pengelolaan sumber daya air yang kurang baik dapat menyebakan kekurangan air, monopolisasi serta privatisasi dan bahkan menyulut konflik.
[7]

Indonesia

telah memiliki undang-undang yang mengatur sumber daya air sejak tahun 2004, yakni Undang Undang nomor 7 tahun 2004 tentang Sumber Daya Air

Sifat-sifat kimia dan fisika

Air

Informasi dan sifat-sifat Nama sistematis Nama alternatif Rumus molekul Massa molar Densitas dan fase Titik lebur air aqua, dihidrogen monoksida, Hidrogen hidroksida H2O 18.0153 g/mol 0.998 g/cm (cariran pada 20 C) 0.92 g/cm (padatan) 0 C (273.15 K) (32 F)

Titik didih Kalor jenis

100 C (373.15 K) (212 F) 4184 J/(kgK) (cairan pada 20 C) Halaman data tambahan
Disclaimer and references

Artikel utama: Air (molekul) Air adalah substansi kimia dengan rumus kimiaH2O: satu molekul air tersusun atas dua atomhidrogen yang terikat secara kovalen pada satu atom oksigen. Air bersifat tidak berwarna, tidakberasa dan tidak berbau pada kondisi standar, yaitu pada tekanan 100 kPa (1 bar) and temperatur273,15 K (0 C). Zat kimia ini merupakan suatupelarut yang penting, yang memiliki kemampuan untuk melarutkan banyak zat kimia lainnya, sepertigaram-garam, gula, asam, beberapa jenis gas dan banyak macam molekul organik. Keadaan air yang berbentuk cair merupakan suatu keadaan yang tidak umum dalam kondisi normal, terlebih lagi dengan memperhatikan hubungan antara hidrida-hidrida lain yang mirip dalam kolom oksigen pada tabel periodik, yang mengisyaratkan bahwa air seharusnya berbentuk gas, sebagaimanahidrogen sulfida. Dengan memperhatikan tabel periodik, terlihat bahwa unsur-unsur yang mengelilingi oksigen adalah nitrogen, flor, danfosfor, sulfur dan klor. Semua elemen-elemen ini apabila berikatan dengan hidrogen akan menghasilkan gas pada temperatur dan tekanan normal. Alasan mengapa hidrogen berikatan dengan oksigen membentuk fase berkeadaan cair, adalah karena oksigen lebih bersifat elektronegatif ketimbang elemen-elemen lain tersebut (kecuali flor). Tarikan atom oksigen pada elektronelektron ikatan jauh lebih kuat dari pada yang dilakukan oleh atom hidrogen, meninggalkan jumlah muatan positif pada kedua atom hidrogen, dan jumlah muatan negatif pada atom oksigen. Adanya muatan pada tiap-tiap atom tersebut membuat molekul air memiliki sejumlah momen dipol. Gaya tarik-menarik listrik antar molekul-molekul air akibat adanya dipol ini membuat masing-masing molekul saling berdekatan, membuatnya sulit untuk dipisahkan dan yang pada akhirnya menaikkan titik didih air. Gaya tarik-menarik ini disebut sebagaiikatan hidrogen. Air sering disebut sebagai pelarut universal karena air melarutkan banyak zat kimia. Air berada dalam kesetimbangan dinamis antara fase cair dan padat di bawah tekanan dan temperatur standar. Dalam bentuk ion, air dapat dideskripsikan sebagai sebuah ion hidrogen (H+) yang berasosiasi (berikatan) dengan sebuah ion hidroksida (OH-).

Tingginya konsentrasi kapur terlarut membuat warna air dari Air Terjun Havasuterlihat berwarna turquoise.

Elektrolisis air
Artikel utama: Elektrolisis air Molekul air dapat diuraikan menjadi unsur-unsur asalnya dengan mengalirinya arus listrik. Proses ini disebut elektrolisis air. Pada katode, dua molekul air bereaksi dengan menangkap dua elektron, tereduksi menjadi gas H2 dan ion hidrokida (OH-). Sementara itu pada anode, dua molekul air lain terurai menjadi gas oksigen (O2), melepaskan 4 ion H+ serta mengalirkan elektron ke katode. Ion H+ dan OH- mengalami netralisasi sehingga terbentuk kembali beberapa molekul air. Reaksi keseluruhan yang setara dari elektrolisis air dapat dituliskan sebagai berikut.

Gas hidrogen dan oksigen yang dihasilkan dari reaksi ini membentuk gelembung pada elektrode dan dapat dikumpulkan. Prinsip ini kemudian dimanfaatkan untuk menghasilkan hidrogen dan hidrogen peroksida (H2O2) yang dapat digunakan sebagai bahan bakar kendaraan hidrogen.[8][9][10]

Kelarutan (solvasi)
Air adalah pelarut yang kuat, melarutkan banyak jenis zat kimia. Zat-zat yang bercampur dan larut dengan baik dalam air (misalnya garam-garam) disebut sebagai zat-zat "hidrofilik" (pencinta air), dan zat-zat yang tidak mudah tercampur dengan air (misalnya lemak dan minyak), disebut

sebagai zat-zat "hidrofobik" (takut-air). Kelarutan suatu zat dalam air ditentukan oleh dapat tidaknya zat tersebut menandingi kekuatan gaya tarik-menarik listrik (gaya intermolekul dipoldipol) antara molekul-molekul air. Jika suatu zat tidak mampu menandingi gaya tarik-menarik antar molekul air, molekul-molekul zat tersebut tidak larut dan akan mengendap dalam air.

Butir-butir embun menempel padajaring laba-laba.

Kohesi dan adhesi

Air menempel pada sesamanya (kohesi) karena air bersifat polar. Air memiliki sejumlah muatan parsial negatif (-) dekatatom oksigen akibat pasangan elektron yang (hampir) tidak digunakan bersama, dan sejumlah muatan parsial positif (+) dekat atom oksigen. Dalam air hal ini terjadi karena atom oksigen bersifat lebih elektronegatif dibandingkan atom hidrogenyang berarti, ia (atom oksigen) memiliki lebih "kekuatan tarik" pada elektron-elektron yang dimiliki bersama dalam molekul, menarik elektron-elektron lebih dekat ke arahnya (juga berarti menarik muatan negatif elektron-elektron tersebut) dan membuat daerah di sekitar atom oksigen bermuatan lebih negatif ketimbang daerah-daerah di sekitar kedua atom hidrogen. Air memiliki pula sifat adhesi yang tinggi disebabkan oleh sifat alami ke-polar-annya.

Tegangan permukaan

Bunga daisy ini berada di bawah permukaan air, akan tetapi dapat mekar dengan tanpa terganggu. Tegangan permukaan mencegah air untuk menenggelamkan bunga tersebut.

Air memiliki tegangan permukaan yang besar yang disebabkan oleh kuatnya sifat kohesi antar molekul-molekul air. Hal ini dapat diamati saat sejumlah kecil air ditempatkan dalam sebuah permukaan yang tak dapat terbasahi atau terlarutkan (non-soluble); air tersebut akan berkumpul sebagai sebuah tetesan. Di atas sebuah permukaan gelas yang amat bersih atau bepermukaan amat halus air dapat membentuk suatu lapisan tipis (thin film) karena gaya tarik molekular antara gelas dan molekul air (gaya adhesi) lebih kuat ketimbang gaya kohesi antar molekul air. Dalam sel-sel biologi dan organel-organel, air bersentuhan dengan membran dan permukaan protein yang bersifat hidrofilik; yaitu, permukaan-permukaan yang memiliki ketertarikan kuat terhadap air. Irvin Langmuir mengamati suatu gaya tolak yang kuat antar permukaan-permukaan hidrofilik. Untuk melakukan dehidrasi suatu permukaan hidrofilik dalam arti melepaskan lapisan yang terikat dengan kuat dari hidrasi air perlu dilakukan kerja sungguh-sungguh melawan gaya-gaya ini, yang disebut gaya-gaya hidrasi. Gaya-gaya tersebut amat besar nilainya akan tetapi meluruh dengan cepat dalam rentang nanometer atau lebih kecil. Pentingnya gayagaya ini dalam biologi telah dipelajari secara ekstensif oleh V. Adrian Parsegian dari National Institute of Health.[11] Gaya-gaya ini penting terutama saat sel-sel terdehidrasi saat bersentuhan langsung dengan ruang luar yang kering atau pendinginan di luar sel (extracellular freezing).

Air dalam kehidupan

Kehidupan di dalam laut.

Dari sudut pandang biologi, air memiliki sifat-sifat yang penting untuk adanya kehidupan. Air dapat memunculkan reaksi yang dapat membuat senyawa organic untuk melakukan replikasi.

Semua makhluk hidup yang diketahui memiliki ketergantungan terhadap air. Air merupakan zat pelarut yang penting untuk makhluk hidup dan adalah bagian penting dalam proses metabolisme. Air juga dibutuhkan dalam fotosintesis dan respirasi. Fotosintesis menggunakan cahaya matahari untuk memisahkan atom hidroden dengan oksigen. Hidrogen akan digunakan untuk membentuk glukosa dan oksigen akan dilepas ke udara.

Makhluk air
Perairan Bumi dipenuhi dengan berbagai macam kehidupan. Semua makhluk hidup pertama di Bumi ini berasal dari perairan. Hampir semua ikan hidup di dalam air, selain itu, mamalia seperi lumba-lumba dan ikan paus juga hidup di dalam air. Hewan-hewan seperti amfibi menghabiskan sebagian hidupnya di dalam air. Bahkan, beberapa reptil seperti ulardan buaya hidup di perairan dangkal dan lautan. Tumbuhan laut seperti alga dan rumput laut menjadi sumber makanan ekosistem perairan. Di samudera, plankton menjadi sumber makanan utama para ikan.

Air dan manusia

Peradaban manusia berjaya mengikuti sumber air. Mesopotamia yang disebut sebagai awal peradaban berada di antara sungai Tigris dan Euphrates. Peradaban Mesir Kuno bergantung padasungai Nil. Pusat-pusat manusia yang besar seperti Rotterdam, London, Montreal, Paris, New York City, Shanghai, Tokyo, Chicago, dan Hong Kong mendapatkan kejayaannya sebagian dikarenakan adanya kemudahan akses melalui perairan.

Air minum

Air yang diminum dari botol.

Artikel utama: Air minum

Tubuh manusia terdiri dari 55% sampai 78% air, tergantung dari ukuran badan.[12] Agar dapat berfungsi dengan baik, tubuh manusia membutuhkan antara satu sampai tujuh liter air setiap hari untuk menghindaridehidrasi; jumlah pastinya bergantung pada tingkat aktivitas, suhu, kelembaban, dan beberapa faktor lainnya. Selain dari air minum, manusia mendapatkan cairan dari makanan dan minuman lain selain air. Sebagian besar orang percaya bahwa manusia membutuhkan 810 gelas (sekitar dua liter) per hari,[13]namun hasil penelitian yang diterbitkan Universitas Pennsylvania pada tahun 2008 menunjukkan bahwa konsumsi sejumlah 8 gelas tersebut tidak terbukti banyak membantu dalam menyehatkan tubuh. [14] Malah kadang-kadang untuk beberapa orang, jika meminum air lebih banyak atau berlebihan dari yang dianjurkan dapat menyebabkan ketergantungan. Literatur medis lainnya menyarankan konsumsi satu liter air per hari, dengan tambahan bila berolahraga atau pada cuaca yang panas.[15]

Pelarut
Pelarut digunakan sehari-hari untuk mencuci, contohnya mencuci tubuh manusia, pakaian, lantai,mobil, makanan, dan hewan. Selain itu, limbah rumah tangga juga dibawa oleh air melalui saluran pembuangan. Pada negara-negara industri, sebagian besar air terpakai sebagai pelarut. Air dapat memfasilitasi proses biologi yang melarutkan limbah. Mikroorganisme yang ada di dalam air dapat membantu memecah limbah menjadi zat-zat dengan tingkat polusi yang lebih rendah.

Zona biologis
Air merupakan cairan singular, oleh karena kapasitasnya untuk membentuk jaringan molekul 3 dimensi dengan ikatan hidrogen yang mutual. Hal ini disebabkan karena setiap molekul air mempunyai 4 muatan fraksional dengan arah tetrahedron, 2 muatan positif dari kedua atom hidrogen dan dua muatan negatif dari atom oksigen.[16] Akibatnya, setiap molekul air dapat membentuk 4 ikatan hidrogen dengan molekul disekitarnya. Sebagai contoh, sebuah atom hidrogen yang terletak di antara dua atom oksigen, akan membentuk satu ikatan kovalen dengan satu atom oksigen dan satu ikatan hidrogen dengan atom oksigen lainnya, seperti yang terjadi pada es. Perubahan densitas molekul air akan berpengaruh pada kemampuannya untuk melarutkan partikel. Oleh karena sifat muatan fraksional molekul, pada umumnya, air merupakan zat pelarut yang baik untuk partikel bermuatan atau ion, namun tidak bagi senyawa hidrokarbon.

Konsep tentang sel sebagai larutan yang terbalut membran, pertama kali dipelajari oleh ilmuwanRusia bernama Troschin pada tahun 1956. Pada monografnya, Problems of Cell Permeability, tesisTroschin mengatakan bahwa partisi larutan yang terjadi antara lingkungan intraselular dan ekstraselular tidak hanya ditentukan oleh permeabilitas membran, namun terjadi akumulasi larutan tertentu di dalam protoplasma, sehingga membentuk larutan gel yang berbeda dengan air murni. Pada tahun 1962, Ling melalui monografnya, A physical theory of the living state, mengutarakan bahwa air yang terkandung di dalam sel mengalami polarisasi menjadi lapisan-lapisan yang menyelimuti permukaan protein dan merupakan pelarut yang buruk bagi ion. Ion K+ diserap oleh sel normal, sebab gugus karboksil dari protein cenderung untuk menarik K+ daripada ion Na+. Teori ini, dikenal sebagai hipotesis induksiasosiasi juga mengutarakan tidak adanya pompa kation, ATPase, yang terikat pada membran sel, dan distribusi semua larutan ditentukan oleh kombinasi dari gaya tarik menarik antara masing-masing protein dengan modifikasi sifat larutan air dalam sel. Hasil dari pengukuran NMR memang menunjukkan penurunan mobilitas air di dalam sel namun dengan cepat terdifusi dengan molekul air normal. Hal ini kemudian dikenal sebagai model two-fraction, fast-exchange. Keberadaan pompa kation yang digerakkan oleh ATP pada membran sel, terus menjadi bahan perdebatan, sejalan dengan perdebatan tentang karakteristik cairan di dalam sitoplasma dan air normal pada umumnya. Argumentasi terkuat yang menentang teori mengenai jenis air yang khusus di dalam sel, berasal dari kalangan ahli kimiawan fisis. Mereka berpendapat bahwa air di dalam sel tidak mungkin berbeda dengan air normal, sehingga perubahan struktur dan karakter air intraselular juga akan dialami dengan air ekstraselular. Pendapat ini didasarkan pada pemikiran bahwa, meskipun jika pompa kation benar ada terikat pada membran sel, pompa tersebut hanya menciptakan kesetimbangan osmotik selular yang memisahkan satu larutan dari larutan lain, namun tidak bagi air. Air dikatakan memiliki kesetimbangan sendiri yang tidak dapat dibatasi oleh membran sel. Para ahli lain yang berpendapat bahwa air di dalam sel sangat berbeda dengan air pada umumnya. Air yang menjadi tidak bebas bergerak oleh karena pengaruh permukaan ionik, disebut sebagai air berikat (bahasa Inggris: bound water), sedangkan air diluar jangkauan pengaruh ion tersebut disebut air bebas (bahasa Inggris: bulk water). Air berikat dapat segera melarutkan ion, oleh karena tiap jenis ion akan segera tertarik oleh masing-masing muatan fraksional molekul air, sehingga kation dan anion dapat

berada berdekatan tanpa harus membentuk garam. Ion lebih mudah terhidrasi oleh air yang reaktif, padat dengan ikatan lemah, daripada air inert tidak padat dengan daya ikat kuat. Hal ini menciptakan zona air, sebagai contoh, kation kecil yang sangat terhidrasi akan cenderung terakumulasi pada fase air yang lebih padat, sedangkan kation yang lebih besar akan cenderung terakumulasi pada fase air yang lebih renggang, dan menciptakan partisi ion seperti serial Hofmeister sebagai berikut: Mg2+ > Ca2+ > H+ >> Na+ NH+ > Cs+ > Rb+ > K+ ATP3- >> ATP2- = ADP2- = HPO42I- > Br- > Cl- > H2PO4catatan

densitas air berikat semakin tinggi ke arah kanan.

Interaksi antara molekul air berikat dan gugus ionik diasumsikan terjadi pada rentang jarak yang pendek, sehingga atom hidrogen terorientasi ke arah anion dan menghambat interaksi antara populasi air berikat dengan air bebas. Orientasi molekul air berikat semakin terbatas permukaan molekul polielektrolit bermuatan negatif antara lain DNA, RNA, asam hialorunat, kondroitin sulfat, dan jenis biopolimer bermuatan lain. Energi elektrostatik antara molekul biopolimer bermuatan sama yang berdesakan akan menciptakan gaya hidrasi yang mendorong molekul air bebas keluar dari dalam sitoplasma. Pada umumnya, konsenstrasi larutan polielektrolit yang cukup tinggi akan membentuk gel. Misalnya gel agarose atau gel dari asam hialuronat yang mengandung 99,9% air dari total berat gel. Tertahannya molekul air di dalam struktur kristal gel merupakan salah satu contoh kecenderungan alami setiap komponen dari suatu sistem untuk bercampur dengan merata. Molekul air dapat terlepas dari gel sebagai respon dari tekanan udara, peningkatan suhu atau melalui mekanismepenguapan, namun dengan turunnya rasio kandungan air, daya ikat ionik yang terjadi antara molekul zat terlarut yang menahan molekul air akan semakin kuat.

Meskipun demikian, pendekatan ionik seperti ini masih belum dapat menjelaskan beberapa fenomena anomali larutan seperti,

perbedaan sifat air di dalam sitoplasma oosit hewan katak dengan air di dalam inti sel dan air normal

turunnya koefisien difusi air di dalam Artemia cyst dibandingkan dengan koefisien air yang sama pada gel agarose dan air normal

lebih rendahnya densitas air pada Artemia cyst dibandingkan air normal pada suhu yang sama

anomali trimetilamina oksida pada jaringan otot kedua kandungan air normal, dan air dengan koefisien partisi 1,5 yang dimiliki mitokondria pada suhu 0-4 C

Fenomena anomali larutan ini dianggap terjadi pada rentang jarak jauh yang berada di luar domain pendekatan ionik. Energi pada molekul air menjadi tinggi ketika ikatan hidrogen yang dimiliki menjadi tidak maksimal, seperti saat molekul air berada dekat dengan permukaan atau gugus hidrokarbon. Senyawa hidrokarbon kemudian disebut bersifat hidrofobik sebab tidak membentuk ikatan hidrogen dengan molekul air. Daya ikat hidrogen pada kondisi ini akan menembus beberapa zona air dan partisi ion, sehingga dikatakan bahwa sebagai karakter air pada rentang jarak jauh. Pada rentang ini, molekulgaram seperti Na2SO4, sodium asetat dan sodium fosfat akan memiliki kecenderungan untuk terurai menjadi kation Na+ dan anionnya.

Air dalam kesenian

"Ombak Besar Lepas Pantai Kanagawa." oleh Katsushika Hokusai, lukisan yang sering digunakan sebagai pelukisan sebuah tsunami.

Dalam seni air dipelajari dengan cara yang berbeda, ia disajikan sebagai suatu elemen langsung, tidak langsung ataupun hanya sebagai simbol. Dengan didukung kemajuan teknologi fungsi dan pemanfaatan air dalam seni mulai berubah, dari tadinya pelengkap ia mulai merambat menjadi obyek utama. Contoh seni yang terakhir ini, misalnya seni aliran atau tetesan (sculpture liquid ataudroplet art).[17]

Seni lukis
Pada zaman Renaisans dan sesudahnya air direpresentasikan lebih realistis. Banyak artis menggambarkan air dalam bentuk pergerakan - sebuah aliran air atau sungai, sebuah lautanyang turbulensi, atau bahkan air terjun - akan tetapi banyak juga dari mereka yang senang dengan obyekobyek air yang tenang, diam - danau, sungai yang hampir tak mengalir, dan permukaan laut yang tak berombak. Dalam setiap kasus ini, air menentukan suasana (mood) keseluruhan dari karya seni tersebut,[18] seperti misalnya dalam Birth of Venus (1486) karya Botticelli[19] dan The Water Lilies (1897) karya Monet.[20]

Rivermasterz, memanfaatkan air sebagai elemen dalamfoto.

Fotografi
Sejalan dengan kemajuan teknologi dalamseni, air mulai mengambil tempat dalam bidang seni lain, misalnya dalam fotografi. walaupun ada air tidak memiliki arti khusus di sini dan hanya berperan sebagai elemen pelengkap, akan tetapi ia dapat digunakan dalam hampir semua cabang fotografi: mulai dari fasion sampai landsekap. Memotret air sebagai elemen dalam obyek membutuhkan penanganan khusus, mulai dari filter circular polarizer yang berguna menghilangkanrefleksi, sampai pemanfaatan teknik long exposure, suatu teknik fotografi yang mengandalkan bukaan rana lambat untuk menciptakan efek lembut (soft) pada permukaan air.[21]

[sunting]Seni

tetesan air

Artikel utama untuk bagian ini adalah: Seni tetesan air Keindahan tetesan air yang memecah permukaan air yang berada di bawahnya diabadikan dengan berbagai sentuhan teknik dan rasa menjadikannya suatu karya seni yang indah, seperti yang disajikan oleh Martin Waugh dalam karyanya Liquid Sculpture, suatu antologi yang telah mendunia.[22] Seni tetesan air tidak berhenti sampai di sini, dengan pemanfaatan teknik pengaturan terhadap jatuhnya tetesan air yang malar, mereka dapat diubah sedemikian rupa sehingga tetesan-tetesan tersebut sebagai satu kesatuan berfungsi sebagai suatu penampil (viewer) seperti halnya tampilan komputer. Dengan mengatur-atur ukuran dan jumlah tetesan yang akan dilewatkan, dapat sebuah gambar ditampilkan oleh tetesan-tetesan air yang jatuh. Sayangnya gambar ini hanya bersifat sementara, sampai titik yang dimaksud jatuh mencapai bagian bawah penampil.[23] Komersialisasi karya jenis ini pun dalam bentuk resolusi yang lebih kasar telah banyak dilakukan.[24][25]