P. 1
FILSAFAT

FILSAFAT

|Views: 206|Likes:
Published by Anhi Moon

More info:

Published by: Anhi Moon on Mar 29, 2012
Copyright:Attribution Non-commercial

Availability:

Read on Scribd mobile: iPhone, iPad and Android.
download as DOCX, PDF, TXT or read online from Scribd
See more
See less

10/26/2014

pdf

text

original

Proposal Penelitian

Isolasi dan Uji Aktivitas Bakteri Termofilik Penghasil Enzim Amilase Dari Sumber Air Panas Makula Tana Toraja Sulawesi Selatan

OLEH : ELVOLISTIA NATALIA LIMBU H 311 08 853

JURUSAN KIMIA FAKULTAS MATEMATIKA DAN ILMU PENGETAHUAN ALAM UNIVERSITAS HASANUDDIN MAKASSAR 2012

Salah satu jenis enzim yang banyak dihasilkan oleh mikroorganisme adalah enzim amilase. 2003). dan mikroorganisme. Kekayaan hayati tersebut merupakan potensi sumber daya alam yang perlu dikaji dan dikelolah dengan baik karena potensi alam tersebut hingga kini belum dimanfaatkan seoptimal mungkin.1 Latar Belakang Indonesia merupakan salah satu negara di belahan dunia ini yang memiliki keanekaragaman hayati yang unik dan melimpah ruah. tumbuh pada substrat yang murah dan dapat ditingkatkan hasilnya melalui pengaturan kondisi pertumbuhan (Akhdiya. Enzim diproduksi dari mikroorganisme karena lebih menguntungkan sebab pertumbuhannya cepat. tumbuhan. Padahal di Negara berkembang telah banyak memanfaatkan mikroorganisme untuk menghasilkan produk yang bernilai tinggi seperti enzim. (Soewoto dkk. 2005). Hal ini terjadi karena enzim yang berasal dari . Enzim dapat diperoleh dari hewan. Saat ini amilase yang bersumber dari mikroorganisme termofil lebih banyak digunakan dalam bidang industri. 2001).. Enzim ini memiliki aplikasi untuk skala yang sangat luas mulai dari industri kecil sampai ke pengujian-pengujian yang sangat luas (Aiyer. terutama industri yang menggunakan suhu tinggi dalam prosesnya. Enzim adalah sekelompok protein yang berfungsi sebagai katalisator untuk berbagai reaksi kimia dalam sistem biologis. Sintesis enzim terjadi di dalam sel dan sebagian besar enzim dapat diekstraksi dari sel tanpa merusak fungsinya. mudah dikontrol.BAB I PENDAHULUAN 1.

Enzim digunakan dalam industri karena bersifat sangat spesifik dibandingkan dengan katalis senyawa kimia. Mikroorganisme termofil mampu hidup secara optimal di atas suhu 45 0C. 2000). murah. 2001). 2002). dan dapat didegradasi secara biologis (Wijanarka dan Pujiyanto. 2008).mikroorganisma tersebut memiliki termostabilitas dan aktivitas yang tetap optimal pada suhu yang tinggi (Vieille & Zeikus. Banyak penelitian yang dilakukan baik di Indonesia maupun di luar Indonesia untuk mencari dan mendapatkan informasi tentang bakteri termofil penghasil enzim amilase ini. Mikroorganisme ini sendiri tidak hanya bersifat toleran terhadap suhu lingkungannya yang bersifat ekstrim tetapi juga mampu untuk bertahan hidup dan berkembangbiak pada kondisi suhu yang ekstrim tersebut (Akhdiya. Misalnya. hidrolisat protein dan pengolahan limbah pabrik yang menguasai kurang lebih 25 % perdagangan enzim di dunia (Purwadaria dkk. dengan struktur protein penyusun enzim yang tetap stabil atau tidak terdenaturasi oleh panas. Berbagai jenis isolat mikroorganisme telah didapatkan dan diketahui memiliki peranan yang besar sebagai penghasil enzim yang berguna dalam industri. Hartuti (2006) berhasil mengisolasi dan . Selain itu. sehingga berdampak pada semakin berpeluangnya penggunaan enzim di berbagai jenis aplikasi industri (Haki. industri farmasi. penyamakan kulit. cepat. sebab proses termofilik lebih stabil. 2003). dapat menggantikan bahan kimia yang berbahaya. industri makanan. serta memudahkan aktivitas reaktan (Rasooli dkk. 2003). Amilase banyak digunakan dalam beberapa aplikasi industri seperti sebagai zat additif detergen. beroperasi pada kondisi aman dan mudah dikontrol. enzim bekerja sangat efisien.

Riau. Ternyata ada 24 isolat yang bersifat amilolitik. Diantara isolat tersebut 15 isolat berbentuk basil gram negatif. delapan isolat berbentuk basil gram positif sedangkan satu berbentuk kokus gram negatif. 1.8) dan 5 isolat dari lokasi III (suhu 57 0 C.mengkarakterisasi bakteri termofil penghasil amilase yang bersumber dari pemandian Air panas Pawan. maka hipotesis dalam penelitian ini adalah terdapat beberapa isolat bakteri termofil yang memiliki karakter berbeda serta mampu menghasilkan enzim amilase.2 Rumusan Masalah Berdasarkan latar belakang. Ternyata ada 22 isolat masing-masing terdiri dari 5 isolat dari lokasi I (suhu 48 0C. Sumatera Utara. Berdasar fenomena tentang aplikasi enzim amilase dan untuk membuktikan hipotesa tersebut.8). Semuanya memiliki suhu inkubasi optimum sebesar 50 oC.7). pH 6. pH 6. 12 isolat dari lokasi II (suhu 55 0C. . maka rumusan masalah dalam penelitian ini adalah Apakah sumber air panas Makula Tana Toraja mengandung bakteri termofilik penghasil enzim amilase? 1.3 Hipotesis Berdasarkan rumusan masalah diatas. pH 6. maka dilakukan penelitian mengenai isolasi bakteri termofilik penghasil enzim amilase dari sumber air panas Makula Tana Toraja Sulawesi Selatan. Dessy (2008) berhasil mengisolasi dan mengkarakteristik bakteri termofil penghasil amilase yang bersumber dari pemandian Air panas Penen Sibirubiru.

(2) enzim memiliki tenaga katalitik yang besar dan dapat dibuktikan dengan kecepatan reaksinya yang biasa mencapai 1020 kali. tertier dan kwartener. dan ramah lingkungan. pengikatan. Enzim adalah biokatalisator yang banyak digunakan pada berbagai bidang industri produk pertanian. dan medis. Spesifitas enzim yang sangat menarik perhatian ada dua yaitu (1) enzim menunjukkan spesifitasnya yang amat tinggi.BAB II TINJAUAN PUSTAKA 2. selektif. 1997). Sifat-sifat tersebut menyebabkan penggunaan enzim semakin meningkat dari tahun ke tahun. Ukuran dan bentuk dari kantung memudahkan pengenalan dari biomolekul yang spesifik (Fessenden dan Fessenden. yang tidak terdapat pada protein pada umumnya (Martoharsono. Enzim sering mengandung suatu gugus prostetik di dalam lubang seperti kantung dalam strukturnya. 1998). Enzim memiliki sifat-sifat spesifik yang menguntungkan yaitu efisien. Enzim adalah protein bujur telur yang berlipat dengan sisa asam amino polar dipermukaan luarnya yang memastikan dapat larutnya dalam cairan tubuh. proses reaksi tanpa produk samping.1 Uraian Tentang Enzim Enzim adalah suatu protein yang aktivitasnya tergantung dari ketahanan struktur sekunder. Dua ciri khas tersebut dimiliki oleh enzim disebabkan karena enzim mempunyai sisi aktif yaitu sisi yang ada pada enzim yang dapat melakukan fungsi pengarahan. diperkirakan . predictable. kimia.

2. Oksidoreduktase Enzim-enzim yang termasuk dalam golongan ini dapat dibagi dalam dua bagian yaitu dehidrogenase dan oksidase. 1994): a. serta menurunkan viskositas larutan fermentasi sehingga memudahkan proses produksi (Rahayu. arginase dan lain-lain. 2004).peningkatan mencapai 10–15% per tahun. tenaga dan biaya.1 Penggolongan Enzim Enzim digolongkan menurut reaksi yang diikutinya. sedangkan masingmasing enzim diberi nama menurut nama substratnya. Dehidrogenase bekerja pada reaksi-reaksi dehidrogenase. Oleh Commision on Enzymes of the International Union of Biochemistry. Enam golongan tersebut adalah (Poedjiadi. . enzim dibagi dalam enam golongan besar. yaitu reaksi pengambilan atom hidrogen dari suatu senyawa (donor). meningkatkan kecepatan reaksi sehingga menghemat waktu. Sebagai contoh enzim glukosa oksidase bekerja sebagai katalis pada reaksi oksidasi glukosa menjadi asam glukonat. Penggolongan ini didasarkan atas reaksi kimia dimana enzim memegang peranan. Hal ini berkaitan dengan keuntungan yang akan diperoleh bila proses produksi dilakukan pada suhu tinggi yaitu menurunkan resiko kontaminasi. misalnya urease. Enzim-enzim oksidase juga bekerja sebagai katalis pada reaksi pengambilan hidrogen dari suatu substrat. Aplikasi enzim pada beberapa industri menghendaki enzim-enzim yang dalam beraktivitas tahan terhadap panas (termostabil).1.

memecah glikosida dan yang memecah ikatan peptide. kimotripsin. yaitu yang memecah ikatan ester. Ada tiga jenis hidrolase. perubahan senyawa L menjadi senyawa D. Beberapa contoh enzim yang termasuk golongan ini ialah metiltransferase. Contoh enzim golongan ini antara lain dekarboksilase. misalnya reaksi perubahan glukosa menjadi fruktosa. dan hidratase. amino peptidase. asiltransferase dan amino transferase atau disebut juga transaminase. c. karboksi peptidase. e. amilase. fosfatase. Isomerase Enzim yang termasuk golongan ini bekerja pada reaksi perubahan intramolekuler. d. Hidrolase Enzim yang termasuk dalam kelompok ini bekerja sebagai katalis pada reaksi hidrolisis. Contoh enzim yang termasuk golongan isomerase antara lain ialah ribulosafosfat epimerase dan glukosafosfat isomerase. . Transferase Enzim yang termasuk golongan ini bekerja sebagai katalis pada reaksi pemindahan suatu gugus dari suatu senyawa kepada senyawa lain. senyawa sis menjadi senyawa trans dan lain-lain. Liase Enzim yang termasuk golongan ini mempunyai peranan penting dalam reaksi pemisahan suatu gugus dari suatu substrat (bukan cara hidrolisis) atau sebaliknya. Beberapa enzim sebagai contoh ialah esterase. aldolase. lipase. tripsin. karboksiltransferase. pepsin. hidroksimetiltransferase.b.

atau C–C.2 Faktor-Faktor yang Mempengaruhi Aktivitas Enzim Beberapa faktor yang mempengaruhi aktivitas enzim adalah sebagai berikut (Poedjiadi & Supriyatni. . c. Pada suatu konsentrasi substrat tertentu. Oleh karenanya enzim-enzim tersebut juga Ikatan yang terbentuk dari penggabungan tersebut adalah ikatan C–O. kecepatan reaksi bertambah dengan bertambahnya konsentrasi enzim. Ligase Enzim yang termasuk golongan ini bekerja pada reaksi-reaksi penggabungan dua molekul. dinamakan sintatase.1. karena enzim itu merupakan suatu protein. Disamping itu. pada batas tertentu. maka kenaikan suhu dapat menyebabkan proses denaturasi. Konsentrasi substrat Pertambahan konsentrasi substrat akan menaikkan kecepatan reaksi . Akan tetapi. b. C–N. 2. tidak terjadi kenaikan kecepatanreaksi walaupun konsentrasi substrat diperbesar. C–S. Pada suhu rendah reaksi kimia berlangsung lambat.f. sedangkan pada suhu yang lebih tinggi reaksi berlangsung lebih cepat. Contoh enzim golongan ini antara lain ilah glutamin sintetase dan piruvat karboksilase. 2005): a. Kosentrasi enzim Kecepatan suatu reaksi yang menggunakan enzim tergantung pada konsentrasi enzim tersebut. Suhu Reaksi kimia menggunakan katalis enzim dipengaruhi juga oleh suhu. Keadaan ini telah diterangkan oleh MichaelisManten dengan hipotesis mereka tentang terjadinya kompleks enzim substrat.

f. Mg. Kofaktor dapat berbentuk ion-ion dari unsur H. karena hambatan tersebut juga merupakan mekanisme pengaturan reaksi-reaksi yang terjadi dalam tubuh kita. dan enzim lain. 2. Zn. Cu.d. Di samping pengaruh terhadap struktur ion pada enzim. Mo.2 Enzim Amilase . Molekul atau ion yang menghambat reaksi tersebut dinamakan inhibitor. Inhibitor Mekanisme enzim dalam suatu reaksi ialah melalui pembentukan kompleks enzim-substrat (ES). Dengan demikian perubahan pH lingkungan akan berpengaruh terhadap efektivitas bagian aktif enzim dalam membentuk kompleks enzim substrat. atau berupa koenzim. pH Struktur ion enzim tergantung pada pH lingkungannya. vitamin. Enzim yang belum aktif disebut pre-enzim atau zymogen (simogen). Co. ion negative atau ion bermuatan ganda (zwitter ion). Aktivator atau Kofaktor Aktivator atau kofaktor adalah suatu zat yang dapat mengaktifkan enzim yang semula belum aktif. pH rendah atau pH tinggi dapat pula menyebabkan terjadinya proses denaturasi dan ini akan mengakibatkan menurunnya aktivitas enzim. Fe. e. Hambatan terhadap aktivitas enzim dalam suatu reaksi kimia ini mempunyai arti yang penting. Enzim dapat berbentuk ion positif. Oleh karena itu hambatan atau inhibisi pada suatu reaksi yang menggunakan enzim sebagai katalis dapat terjadi apabila penggabungan substrat pada bagian aktif enzim mengalami hambatan.

sedangkan α-amilase yang bersifat labil digunakan dalam proses sakarifikasi pada pembuatan gula cair. α-amilase (1.. 1994).6 pada glikogen dan menghasilkan glukosa (Poedjiadi. α–Amilase merupakan jenis enzim yang bersifat calcium metalloenzyme dependent. polisakarida . α-amilase yang tidak stabil akan tidak efektif untuk memecah susbstrat karena aktivitasnya menurun. sedangkan dekstrin apabila bereaksi dengan yodium akan berwarna cokelat. Menurut Hagihara dkk.4–α-D-glukan glukanohidrolase atau glukogenase) Enzim α-amilase bekerja memutus ikatan α-1. 2001). (2001) ada beberapa kelompok enzim amilase yaitu: a. enzim ini bekerja lebih cepat dibanding amilase lainnya terutama β-amilase. 2005). Seiring dengan penemuan-penemuan baru di bidang penelitian kelompok enzim amilase yang dapat mendegradasi amilum dan senyawa lainnya juga semakin bertambah jumlahnya (Aiyer. Enzim amilase memiliki nama asli diastase dan pertama kali ditemukan dan diisolasi oleh Anselme Payen pada tahun 1833. Karena sifatnya yang dapat memutus ikatan glikosida secara acak.Enzim ini dapat memecah ikatan α-1. Pati yang mengandung amilosa bereaksi dengan yodium menghasilkan warna biru.4 glikosida pada amilum secara acak terutama pada rantai yang panjang. Kegunaan α-amilase dalam berbagai kondisi sangat dipengaruhi stabilitas enzim tersebut. Pada kelompok hewan α–amilase merupakan enzim pencerna amilum yang utama. Golongan α-amilase yang tahan terhadap suhu panas digunakan pada proses likuifikasi. Hal ini dapat dipertahankan dengan tehnik imobilisasi dan modifikasi kimia (Rosmimik dkk. Aktivitas αamilase dapat ditentukan dengan degradasi pati.4 dan α-1.

β-amilase (1. 1998). 1.1 Tinjauan Umum Bakteri Bakteri berasal dari kata bakterion (Yunani) yang berarti tongkat atau batang.4 glikosida pada tahap kedua hidrolisis amilum sehingga terbentuk molekul maltosa yang disusun oleh dua unit glukosa pada saat yang sama setelah amilase bekerja. serta demikian kecilnya sehingga hanya tampak dengan mikroskop (Dwidjoseputro. bakteri dan fungi. Merupakan pemutus terakhir ikatan glikosida pada bagi ujung non reduksi dari amilosa dan amilopektin untuk menghasilkan unit glukosa. glukoamilase. amiloglukosidase. tidak berklorofil.4-α-D-glukan glukohidrolase.b.3 Uraian Bakteri 2. Jaringan hewan tidak menghasilkan enzim β-amilase.4α–glukosidase. kecuali bila ada mikroorganisma yang bersimbiosis di saluran pencernaannya. Sekarang nama itu dipakai untuk menyebut sekelompok mikroorganisme yang bersel satu. 2. c. Proses bekerjanya enzim ini dapat diamati pada proses pematangan buah. karena pemotongannya dari arah luar maka enzim ini disebut eksoamilase.4-α–glukosidase. β-amilase bekerja memecah amilum menjadi gula sehingga buah yang matang terasa manis.3. γ – amilase jarang ditemukan pada bakteri tetapi pada fungi.4–α-D-glukan maltohidrolase ataupun sakarogen amilase) Enzim β-amilase banyak dijumpai pada kelompok tumbuhan. Bakteri pertama ditemukan oleh Anthony van Leeuwenhoek pada 1674 . γ –amilase (Glukoamilase) Enzim ini disebut juga glucan 1. Enzim ini bekerja menghidrolisis amilum dari bagian ujung non reduksi dan menghidrolisis ikatan α-1. lisosomal α-glukosidase. berkembang biak dengan membelah diri. ekso-1.

3 Bakteri Termofilik Istilah termofil pertama kali dipergunakan oleh Miquel pada tahun 1879. Basil (bacillus) berbentuk serupa tongkat pendek. untuk menggambarkan organisma yang dapat berkembang pada lingkungan dengan suhu tinggi pada saat mana bagi organisma lain sudah tidak dapat hidup (Inchem.2 Morfologi Bakteri Bakteri dapat dibagi atas tiga golongan berdasarkan bentuk morfologinya. dan golongan spiril (Dwidjoseputro. diambil dari kata Yunani bakterion yang memiliki arti “small stick” (Eka. 2. yang dapat tumbuh baik hingga suhu -10 0C dan suhu optimum 15 0C atau lebih rendah. Termofilik dapat . b. Bakteri dengan suhu rendah disebut psikrofil. Golongan ini tidak sebanyak golongan basil. Sebagian besar bakteri merupakan basil. silindris.dengan menggunakan mikroskop buatannya sendiri. Bakteri dibagi menjadi beberapa kelas sesuai dengan suhu dimana bakteri tersebut dapat tumbuh dengan baik. Bakteri yang berbentuk spiral ini tidak banyak terdapat. golongan kokus. c. Istilah bacterium diperkenalkan di kemudian hari oleh Ehrenberg pada tahun 1828. 2. Spiril (spirillum) ialah bakteri yang bengkok atau berbengkok-bengkok serupa spiral.3. 2008). 2009).3. Mesofil dapat tumbuh pada suhu 20 – 40 0C. Kokus (coccus) adalah bakteri yang bentuknya serupa bola-bola kecil. yaitu golongan basil. Golongan ini merupakan golongan yang paling kecil jika dibandingkan dengan golongan basil dan kokus. 1998): a.

pH. Sumber air panas meskipun memiliki suhu cukup tinggi ternyata dapat dijadikan untuk lingkungan tempat kehidupan bagi beberapa mikroorganisme yang tahan terhadap suhu air yang panas.1 o C. .tumbuh subur pada suhu diatas 45 0C bahkan lebih diatas suhu tersebut (Indrajaya dkk. tekanan dan oksigen dimana mikroorganisma lain tidak dapat mempertahankan aktifitas hidupnya (Nur. Kelompok ini umumnya memiliki daya adaptasi yang sangat tinggi terhadap kondisi lingkungan yang bersifat ekstrim seperti temperatur. Sumber panas diperkirakan berasal dari kantung magma di bawah Bukit Kaero. 2003). 2008). sekitar 24 kilometer sebelah selatan kota Rantepao atau 5-6 kilometer di sebelah barat kota Makale.119°55’45" BT dan 03°06’00"– 03°07’00"LS.4 Sumber Air Panas Makula Tana Toraja Indonesia merupakan Negara penghasil sumber air panas yang cukup banyak. Mata air panas yang muncul ke permukaan ini dapat mengandung klorida. Temperatur tertinggi air itu 45 oC pada temperatur udara 22. Bakteri termofil tergolong dalam kelompok archaebacteria yang secara umum struktur selnya memiliki beberapa kelebihan dibanding kelompok bakteri lainnya. Sumber air panas memiliki suatu aroma khas yaitu berupa aroma hidrogen peroksida (H2S) yang berasal dari aktifitas bakteri anaerob yang menggunakan senyawa-senyawa sulfur. 2. kadar garam. Secara geografis terletak pada kooordinat 119°54'30" . Energi panas merambat melalui bebatuan. bikarbonat ataupun sulfat. Sumber mata air panas Makula Tana Toraja terletak di desa Wala Kecamatan Sangalla Selatan Kabupaten Tana Toraja Propinsi Sulawesi Selatan.

bunsen. batang pengaduk. Nutrient Agar (NA). penangas listrik. jarum ose. sendok tanduk. laminar air flow. neraca analitik (haraeus). kertas label.1 Bahan Penelitian Bahan-bahan yang digunakan dalam penelitian ini adalah air panas Makula Tana Toraja. Provinsi Sulawesi Selatan. cawan petri. kapas. pH meter.2 Alat Penelitian Alat yang digunakan dalam penelitian ini adalah spektofotometer. aquadest.BAB III METODE PENELITIAN 3. aluminium foil. Kabupaten Tana Toraja. serta alat gelas yang umum digunakan dalam laboratorium. . botol semprot. stirrer. spoit.4 Waktu dan Tempat Penelitian Penelitian ini dilaksanakan mulai bulan Maret di laboratorium Biokimia Jurusan Kimia FMIPA Universitas Makassar. autoklaf. 3. alkohol 70%. 3. parafilm dan tissue roll . 3.3 Waktu Pengambilan Sampel Pengambilan sampel penelitian ini dilakukan pada bulan Maret di Desa Wala. Kecamatan Sangalla Selatan. inkubator (haraeus).

Sampel air diambil sebanyak 200 ml dari tiap tempat dan dimasukkan ke dalam botol steril dan diberi label. Selanjutnya sampel air di bawa ke laboratorium untuk dilakukan isolasi. didinginkan kemudian dituang pada cawan petri steril. Bacto Agar 1.3. Selanjutnya dihomogenisasi dengan magnetik stirrer. masing-masing pada 3 tempat yang berbeda.2 Pembuatan Medium Padat Medium padat dibuat dengan komposisi sebagai berikut : yeast ekstrak 0. pepton 0.01% dilarutkan dalam akuades 100 mL.5.5%. 3.2%.5. Sampel air diambil dari bagian kolam dengan kedalaman 50 cm dari permukaan air.5 Prosedur Krja 3. dipanaskan sampai larut lalu disterilkan dengan autoclave selama 30 menit.1%.5.1 Pengambilan Sampel Air Panas Sampel air panas diambil dari sumber mata air panas Makula Tana Toraja. NaCl 0.3 Isolasi Bakteri Diambil 1 mL sampel. pati 0. Cawan petri yang bersisi isolat bakteri dan NA kemudian . Parameter kedua adalah pH air di tiap titik pengambilan diukur dengan pH meter yang dicelupkan ke permukaan air lalu angka pH yang tertera dicatat. Sebelum sampel air diambil terlebih dahulu dilakukan pengukuran parameter fisika dan kimia di lapangan kerja. dimasukkan kedalam 10-15 mL medium NA dalam cawan petri. 3.05%. Penebaran ini di lakukan pada 150 cawan petri yang berisi Nutrien Agar (NA). Parameter yang diukur pertama adalah suhu air di tiap titik pengambilan dengan menggunakan termometer yang dicelupkan selama 3 menit ke dalam tiap bagian tempat pengambilan sampel dan di catat suhunya.

Isolat yang menghasilkan enzim amilase menghasilkan zona bening pada agar di sekitar koloninya jika ditetesi dengan larutan iodin. . Tiga isolat terbesar zona beningnnya digunakan dalam penelitian selanjutnya untuk pengujian parameter aktivitas enzim amilase kasar. Setelah memadat. Lebar zona bening yang terbentuk diukur dengan menggunakan jangka sorong.digerakkan diatas meja dengan gerakan melingkar seperti angka 8. agar sel mikroba menyebar secara merata. cawan diinkubasikan kedalam inkubator pada suhu 30 oC dalam posisi terbalik . Semua pekerjaan dilakukan di laminar air flow. Koloni yang terbentuk kemudian di kumpulkan untuk persiapan analisis. Tiap isolat bakteri yang tumbuh pada media agar tersebut ditetesi dengan larutan iodin untuk menyeleksi bakteri penghasil enzim amilase.

(online). Biosourche Technology. African Journal of Biotechnology. D.K.htm. Dwidjoseputro. 1998. Martoharsono. Akhdiya.DAFTAR PUSTAKA Aiyer...S. Applied and Environmental Microbiology. Unversitas Medan. 4(125– 1529). . Gajah Mada University Press. Yogyakarta Poedjiadi. 2009.blogspot. Unversitas Riau. Dasar-Dasar Mikrobiologi. 2008. Rakshit. 1994. H. S. Alpha-Amylase From Bacillus Subtilis. Erlangga. P. J dan Fessenden.. Skripsi. D. Haki. G.. Madayanti. J. F. 158-163. Inchem. Kawah Wayang. Isolasi Bakteri Penghasil Enzim Protease Alkalin Termostabil. Jakarta.S. (http://www. 39(17-34). (http://baiqekajuniarti. and Akhmaloka.. Buletin Plasma Nutfah. 2008. 2003..inchem. Igarashi K & Hayashi Y.. Isolasi Identifikasi Mikroorganisme Termofil Isolat. 2003. Journal Mikrobiol Indones. 2001. 2003. 1997. Isolasi dan Karakterisasi Bakteri Termofilik Penghasil Enzim Amilase dari kawasan wisata Pemandian Air Panas Penen Sibirubiru Sumatera Utara.. Jakarta. R. Christina. Djambatan. diakses 16 Maret 2012). 8(53-56). A. ’Developments in Industrially Important Thermostable Enzymes: a Review’.. Indrajaya. Dasar-dasar Biokimia. V.. (Online). Amylases and their applications. M. Faktor-Faktor yang Mempengaruhi Pertumbuhan Mikroba. 9(2). Isolasi dan Karakterisasi Bakteri Termofilik Penghasil Enzim Amilase dari kawasan wisata Pemandian Air Panas PawanRoka Hulu. Kimia Organik..html. B. Diakses tanggal 17 Desember 2011).com/2009/12/faktor-faktor-yangmempengaruhi. Hagihara.. UI-Press. S. Novel α-amylase that is highly Resistant to chelating reagents and chemical oxidants from the Alkaliphilic Bacillus Isolate KSM-K38. D. Fessenden. Eka. 2006. A. 67(1744–1750). Skripsi. Jakarta..org/ documents/jecfa/jecmono/v28je05. 1998. S. 2005. Hartuti. Biokimia Jilid I.

Optimasi Produksi Enzim Inulinase Termostabil Oleh Bakteri Termofilik dari Umbi Dahlia (Dahlia variabilis). (http://www. Dirnawan.pdf. 2000.. H. Sekolah Pasca Sarjana . Retnoprijati. 7(2). Biokimia Eksperimen Laboratorium. Universitas Indonesia. dan Zeikus.. S.. Harahap. Disertasi tidak diterbitkan.. and Molecular Mechanism for Thermostability.. Retno. H.. S.. Rasooli. I.ac. Vieille. Institut Pertanian Bogor. Jusman. Skripsi.. Wanandi. dan Said J. 16(12-14). H. Astaneh. diakses 10 Januari 2012). & Supriyatni. S. C. Uses.. Widya Medika.undip.D. Barchini. 2002. Isolasi dan Karakterisasi Bakteri Termofilik Penghasil Enzim Amilase dari Gurukinayan Karo Sumatera Utara. K. A.A. Jurnal Mikrobiol Indonesia.id/2331/1/Inulin_Bakteri_2008. Suwanto. Bogor.. A. . I. diakses 7 Februari 2012).. Wijanarka dan Pujiyanto.. T. Jakarta. Karakteristik Biokimiawi Enzim Termostabil Penghidrolisis Kitin (Online).com/PPS702-ipb/09145/sri_ Rahayu. G.rudyct. American Journal of Agricultural and Biological Sciences 3.. 2008. Borna. S. 2001.. M.(http://eprints. A.A. P. Isolated from Soil in Iran’.. Dasar-dasar Biokimia. 65(1–43). 2004. Microbiology and Molecular Biology Reviews. 52-55... 2005. N. ‘A Thermostable αamylase Producing Natural Variant of Bacillus sp.. 50. M. (Online). Jurnal Hayati. Soewoto. 2008. Abadi...pdf.. 2001. Richana N. Sadikin. Jakarta. Rahayu. A. 3 : 591596. P. Purwadaria. D.. S. Hyperthermophilic Enzymes Source. V. 2001. Eksplorasi Bakteri Termofil Penghasil Enzim Hidrolitik Ekstraseluler dari Sumber Air Panas Gunung Pancar. Kurniati. Sutiamiharja. Unversitas Medan. M. I. Lestari P. Studi Penambahan Ion Terhadap Aktivitas dan Stabilitas α-Amilase Bacillus stearothermophilus T 11-12.. F..Poedjadi. Rosmimik.

You're Reading a Free Preview

Download
scribd
/*********** DO NOT ALTER ANYTHING BELOW THIS LINE ! ************/ var s_code=s.t();if(s_code)document.write(s_code)//-->