Professional Documents
Culture Documents
BY : RACHMADANI, S.Si
ISI
Pengertian enzim dan Koenzim Sifat-sifat enzim Manfaat dan kegunaan enzim Model sisi enzim (Emil Fisher dan Kosland) Faktor faktor apa saja yang mempengaruhi kerja enzim
Pendahuluan
Tubuh manusia merupakan laboratorium yang sangat rumit Dalam tubuh manusia terjadi ratusan bahkan ribuan reaksi kimia Reaksi dalam tubuh berlangsung cepat dan efisien karena bantuan enzim
Holoenzim: apoenzim + gugus postetik Apoenzim: bagian protein dari holoenzim Kofaktor: bagian non protein dari holoenzim Gugus prostetik ada dua macam: koenzim dan kofaktor Koenzim: umumnya berupa senyawa organik berikatan longgar dengan enzim kofaktor: yang terikat kuat dengan protein (umumnya berupa ion logam) Kofaktor dan koenzim merupakan bagian enzim yang memungkinkan enzim bekerja terhadap substrat
Protein
Enzim
Enzim Konjugasi
Protein = apoenzim
Organik = Koenzim
Anorganik = kofaktor
KOENZIM
Contoh koenzim
1. 2. 3. 4. 5. 6. NAD (koenzim 1) NADP (koenzim 2) FMN dan FAD Cytokrom: cytokrom a, a3, b, b6, c, dan f Plastoquinon, plastosianin, feredoksin ATP: senyawa organik berenergi tinggi, mengandung 3 gugus P dan adenin ribose
Pembawa hidrogen metabolisme Asam Tetrahidrofolat Asam amino Biositin Koenzim A Fiksasi CO2 Pembawa ggs asil
SIFAT-SIFAT ENZIM
1. Enzim sangat peka terhadap faktor-faktor yang menyebabkan denaturasi protein misalnya suhu, pH dll 2. Enzim dapat dipacu maupun dihambat aktifitasnya 3. Enzim merupakan biokatalisator yang dalam jumlah sedikit memacu laju reaksi tanpa merubah keseimbangan reaksi 4. Enzim tidak ikut terlibat dalam reaksi, struktur enzim tetap baik sebelum maupun setelah reaksi berlangsung 5. Enzim bermolekul besar 6. Enzim bersifat khas/spesifik
Ada enzim yang bisa mengkatalisis suatu kelompok substrat, ada pula yang satu substrat saja, tetapi ada pula yang bersifat stereospesifik Contoh:
6-glukonolakton 1 3 2 Glukosa- 1- P Glukosa - 6- P 4 Glukosa + P
Fruktosa-6-P
O2
D- asam amino
Kegunaan Enzim
Mempercepat reaksi kimia dengan cara menurunkan energi aktivasi suatu reaksi
Energ Transition state
Act. energy
Energy
New transition state
Act. energy
Starting material
TANPA ENZIM
Hubungan hanya dapat terjadi bila bagian aktif mempunyai ruang yang tepat menampung substrat Apabila substrat mempunyai bentuk lain, tidak dapat ditampung pada bagian aktif enzim Hubungan atau kontak antara enzim dengan substrat menyebabkan terjadi kompleks enzimsubstrat Komplek ini merupakan komplek yang aktif dan bersifat sementara dan akan terurai lagi apabila reaksi yang diinginkan terjadi
E+S
ES
EP
E+P
Interaksi ikatan harus; - cukup kuat untuk menahan substrat cukup lama selama reaksi berlangsung - cukup lemah untuk membuat produk lepas dari enzim Menunjukkan kesetimbangan yang baik
Induced Fit
Substrate S
Induced fit Sisi aktif hampir sesuai dengan bentuk substrat Pengikatan (binding) mengubah bentuk enzim (induced fit) Binding akan menahan ikatan kimia dalam substrat Binding melibatkan ikatan kimia intermolekuler antara gugus fungsional substrat dengan gugus fungsional pada sisi aktif
vdw interaction
S
ionic bond
CO2
Sisi aktif
Ser
Phe
Asp
Enzim
S
Ser
O H CO2
Phe
O H
S Induced fit
Ser
CO2
Asp
Asp
Intermolecular bond lengths optimised Susceptible bonds in substrate strained Susceptible bonds in substrate more easily broken
H-Bond H
O C C O O
Ionic bond
Kemungkinan interaksi
H-Bond van der Waals Ionik
vdw-interactions
H3N
Konsentrasi enzim Pada suatu konsentrasi substrat tertentu kecepatan akan bertambah dengan bertambahnya konsentrasi enzim
Konsentrasi substrat Jika konsentrasi enzim tetap, pertambahan substrat akan menaikkan kecepatan reaksi Akan tetapi pada batas konsentrasi tertentu, tidak terjadi kenaikan kecepatan reaksi walaupun konsentrasi substrat diperbesar
Suhu Reaksi kimia dipengaruhi oleh suhu Enzim hanya dapat bekerja pada suhu tertentu Setiap enzim mempunyai suhu optimum apabila melampaui suhu optimum ini akan terjadi denaturasi pada enzim
pH Setiap ezim mempunya pH optimum Perubahan pH lingkungan akan mempengaruhi aktivitas enzim pH rendah atau tinggi dapat mengakibatkan denaturasi pada enzim
Arginase
Alkaline phosphatase
Beef liver
Bone
9.0
9.5
Inhibitor: senyawa yang dapat menghambat kerja enzim Inhibitor memiliki struktur yang mirip dengan substrat Inhibitor terikat secara reversibel pada sisi aktif Tidak ada reaksi yang terjadi pada inhibitor Inhibisi bergantung pada kekuatan ikatan inhibitor dan konsentrasinya Substrate di blok dari sisi aktifnya Konsentrasi substrat yang meningkat, dapat menahan inhibisi
Sisi alosterik
Struktur inhibitor tidak sama/tdk mirip dengan substrat Inhibitor terikat secara reversibel pada sisi alosterik Terbentuk ikatan intermolekuler Induced fit merubah bentuk enzim Sisi aktif terdistorsi sehingga tidak dikenali oleh substrat Konsentrasi substrat yang meningkat tidak dapat menahan inhibisi
Inhibitor alosterik
Enzim alosterik
Jalur biosintesis
S
(open) Enzyme ENZYME
Inhibisi
Kontrol Feedback
Enzim alosterik disebut juga enzim pengatur Enzim dengan sisi alosterik sering muncul pada awal jalur biosintesis biomolekul Enzim di atur oleh produk akhir dari jalur biosintesis Produk akhir terikat pada sisi alosterik dan menginaktifkan enzim Inhibitor dapat memiliki struktur yang mirip dengan produk akhir
Covalent Bond
X OH OH
inhibisi Irreversible
Inhibitor memiliki struktur yang mirip dengan substrat Inhibitor terikat secara ireversibel pada sisi aktif Terbentuk ikatan kovalen antara inhibitor dan enzim Substrat di blok dari sisi aktifnya Konsentrasi substrat yang meningkat, tidak dapat menahan inhibisi
Umumnya, Obat-obatan adalah Inhibitor enzim Drug Methotrexate Protease inhibitor Aspirin Enzyme Target Dihydrofolate reductase Protease COX1 & COX2 Disease Cancer AIDS Inflamasi
Penamaan Enzim
Awal penamaan enzim didasarkan pada: -apa yang bereaksi dg enzim tsb -bagaimana tipe reaksinya -tambahkan akhiran ase Contoh laktase enzim yg bereaksi dengan laktosa piruvate dekarboksilase pelepasan karboksil dari piruvat
ENZIM OKSIDOREDUKTASE
Dibagi 2 golongan: dehidrogenase dan oksidase Dehidrogenase bekerja pada reaksi dehidrogenasi yaitu reaksi pengambilan atom H dari suatu senyawa (donor) Contoh: alkohol dehidrogenase, glutamat dehidrogenase Oksidase juga bekerja sebagai katalis pada reaksi pengambilan H dari suatu substrat. Dalam reaksi ini yang bertindak selaku akseptor H adalah oksigen Contoh: glukosa oksidase
A 2H B Example CH3
AB 2H
CH3
HC OH O +NAD+ C O O
+NADH + H+
HO
HO
ENZIM TRANSFERASE
Enzim golongan ini bekerja sebagai katalis pada reaksi pemindahan suatu gugus dari satu senyawa ke senyawa lainnya
Contoh: metil transferase, amino transferase (transaminase), asil transferase
A X B Example O H2N CH CH2 CH2 C OH O Glu C OH + CH3 C C OH C OH O Ala O O CH2 CH2 O O C OH + H3C NH
2
AB X
CH C OH O
ENZIM HIDROLASE
Bekerja sebagai katalis pada reaksi hidrolisis
Ada tiga jenis yaitu yang memecah ikatan ester, glikosida, dan peptida Contoh : esterase, amilase, amino peptidase, karboksil peptidase, pepsin, tripsin, kimotripsin
A- B H2O Example NH2 H2N C NH N H C H2 C H2 C H2 CH C OH +H20 H2N O HO C O CH NH2 A HB OH NH2
(CH2)3
NH2 + C O
ENZIM LIASE Mengkatalisis reaksi pemisahan suatu gugus dari suatu substrat, tidak dengan cara hidrolisis Contoh: dekarboksilase, aldolase, hidratase
A - B Example CH2OPO3H2 O C HO CH HC HC OH OH O CH2OPO3H2 CH + HC OH A B
C HO CH2 O
CH2OPO3H2 3-
CH2OPO3H2 16
ENZIM ISOMERASE
Mengkatalisis reaksi isomerisasi (pengaturan ulang ikatan) Contoh: epimerase, ribulosa fosfat isomerase
1 H H2P3OH 2C OH OH H OH H OH H CHO H2P3OH 2C OH OH H O CH 2OH H H OH
2 H OH H HO HO H H OH HO O H HO HO
H OH H O OH H H O H O P OH H OH HO HO H OH H OH H OH O OH H
3 H OH H HO HO H H OH H O O O P OH
ENZIM LIGASE
bekerja pada reaksi pembentukan ikatan (penggabungan 2 molekul) yang disertai hidrolisis ATP
Contoh : glutamin sintetase, piruvat karboksilase
A B + ATP Example O
H2N
CH CH2 CH2
OH
+NH3+ATP
C C OH O NH2
Substrat
Substrat-dan tipe reaksi
Urease, arginase
Alkohol dehidrogenase, glukosa oksidase Alcohol:NAD+ oksidoreduktase EC1.1.1.1
Sistematis (EC)