Prosiding Skripsi Semester Gasal 2009/2010

SK -

EKSTRAK GELATIN DARI TULANG RAWAN IKAN PARI (Himantura gerarrdi) PADA VARIASI LARUTAN ASAM UNTUK PERENDAMAN
Intan Riezky Karlina*, Lukman Atmaja1 Jurusan Kimia Fakultas Matematika dan Ilmu Pengetahuan Alam Institut Teknologi Sepuluh Nopember

ABSTRAK
Gelatin merupakan turunan protein dari serat kolagen yang ada pada tulang rawan. Pada penelitian ini gelatin diekstraksi waterbath dari tulang rawan ikan pari (Himantura gerrardi) menggunakan proses asam (tipe A). Larutan HCl 5% (GC), H3PO4 5% (GP), dan CH3COOH 5% (GA) digunakan sebagai variasi larutan perendaman pada saat tahap persiapan. Rendemen gelatin terbanyak adalah gelatin dengan perendaman HCl 5%, yaitu 13,99%. Analisis FTIR menunjukkan GC, GP, dan GA memiliki serapan pada bilangan gelombang gugus amida A, amida I, II, dan III yang merupakan gugus khas gelatin. Termogram TGA untuk GC, GP, dan GA menunjukkan bahwa gelatin masih mengandung air. Termogram DSC menunjukkan GC dengan kadar air sebesar 13,98% paling cepat terdenaturasi yaitu pada temperatur 41,4 ºC dengan perubahan mengeluarkan panas sebesar 0,68 W/g. Dititikberatkan pada analisis FTIR, total rendemen, dan kandungan kadar air, maka dapat disimpulkan gelatin yang memiliki kualitas terbaik adalah gelatin dengan perendaman HCl 5% (GC). Kata kunci : analisis termal, ekstraksi waterbath, gelatin, ikan pari

ABSTRACT
Gelatin is a protein derived from the existing collagen fibers in cartilage. In this research, gelatin has been waterbath extracted from the rayfish (Himantura gerrardi) cartilage using acid process (type A). Some acid solutions i.e., HCl 5% (GC), H3PO4 5% (GP), and CH3COOH 5% (GA) were used as a soaking solution variations during the preparation stage. Result shows that GC has the most gelatin yield i.e., 13.99%. FTIR analysis showed GC, GP, and has a number of wave absorption in the amide A, amide I, II, and III groups, which is typical gelatin group. TGA Termogram for GC, GP, and GA showed that the gelatin still contains water. Termogram DSC showed that GC with a water content of 13.98% is the most rapidly denatured at a temperature of 41.4 ºC with a heat release 0.68 W/g. Focused on FTIR analysis, gelatin yield, and water content, it can be concluded that gelatin by soaking HCl 5% (GC) was the best quality. Keywords : gelatin, rayfish, thermal analysis, waterbath extraction

PENDAHULUAN
Biopolimer adalah suatu istilah umum yang mencakup polimer alam dan polimer sintetik yang dihasilkan dari monomer polimer alam. Polimer alam contohnya protein, polinukleotida, dan polisakarida. Biopolimer dapat diperoleh dari tumbuhan seperti getah asli, dan dari hewan seperti gelatin (Isa, 2004). Polimer ini biasanya diperoleh dari jaringan kolagen pada kulit, tulang, dan *Corresponding author. Phone:+6285730388133 e-mail: arlinaja@yahoo.com 1 Alamat sekarang: Jurusan Kimia, FMIPA ITS Surabaya

jaringan ikat hewan dan sudah banyak diaplikasikan dalam industri makanan, farmasi, obat-obatan, dan lain-lain. Data terakhir menunjukkan bahwa produksi gelatin tiap tahun di seluruh dunia mencapai 326.000 ton. Gelatin yang berasal dari kulit babi menempati urutan terbesar, yaitu 46%, kulit sapi 29,4%, tulang sapi 23,1%, dan sumber lainnya hanya 1,5% (GME, 2008). Adanya hukum syariat Islam yang mewajibkan pengikutnya untuk mengkonsumsi sesuatu yang jelas kehalalannya serta isu-isu lain dari hewan mamalia terutama sapi tentang maraknya berita tentang penyakit sapi gila (mad cow disease) atau Bovine Spongioform Encephalopathy (BSE), maka ditelitilah gelatin yang diekstrak dari ikan sebagai salah satu bahan aditif

Prosiding KIMIA FMIPA - ITS

GP untuk gelatin dari perendaman H3PO4 5%. Tulang rawan ikan pari dipisahkan dari kulit dan lemak yang menempel.alternatif yang dapat diterima seluruh masyarakat (Haug. berat molekul dan sifat termal gelatin hasil dari ekstraksi tulang rawan ikan pari (Himantura gerrardi). Tulang kemudian dicuci kembali dengan air bersih dibungkus dengan aluminium foil dan disimpan dalam lemari pendingin bersuhu -20 ºC sampai digunakan untuk penelitian. tulang ditiriskan beberapa saat sampai tak ada cairan yang menetes.1. Metode yang digunakan adalah ekstraksi waterbath. dibagi lagi menjadi 4 bagian yang nantinya akan Prosiding KIMIA FMIPA . Tulang dimasukkan dalam 4 erlenmeyer 500 ml berbeda bersama HCl 5%. erlenmeyer II direndam selama 5 hari. tembaga. Masing-masing ossein kemudian diekstraksi dengan aquademineralisasi (1:1) menggunakan waterbath selama 8 jam pada suhu 60-70 °C. Setelah masing-masing masa perendaman berakhir. Tulang dibersihkan dari sisa daging yang masih menempel dan direndam dalam air bersuhu 60-70 ºC selama 23 menit. Tahap Persiapan Penentuan lama perendaman tulang dengan HCl 5%. diukur volumenya. Erlenmeyer ditutup dengan kain kasa dan diberi label. Ekstraksi gelatin dari tulang ikan merupakan usaha pemanfaatan limbah industri pengolahan ikan yaitu dari industri pengalengan dan fillet. Massa ini adalah massa tulang sebelum perendaman (Mb). Masing-masing perbandingan tulang dengan larutan asam adalah 1:8. Tulang kemudian dibagi menjadi 3 bagian yang nantinya akan direndam dengan variasi larutan asam. tidak memiliki efek samping. ossein-ossein tersebut dibilas menggunakan aquademineralisasi dan ditimbang massanya (M1). 2004). dan sejenisnya yang cenderung berbahaya bagi manusia sehingga tulang rawan ikan aman dikonsumsi (Almatstier. 1977). 2003). nikel. Tulang bagian pertama ditimbang massanya sebanyak 4 kali dengan massa masing-masing sebesar ±40g. dimasukkan dalam botol kaca kedap udara dan diletakkan dalam lemari pendingin bersuhu 4-10 ºC selama 24 jam. Belum adanya penelitian mengenai pengaruh variasi larutan asam yang digunakan pada saat perendaman terhadap sifat kimia. . dan CH3COOH 5% dilakukan dengan mencairkan tulang rawan ikan pari beku selama ±15 menit dengan air mengalir.ITS divariasi waktu yang menunjukkan lama perendaman tulang. Sebelum diektraksi. dan didinginkan dalam desikator. Asam yang digunakan adalah asam yang aman dan baunya tidak menusuk hidung (Choi. Selain itu ikan pari (cartilaginous fish) termasuk mamalia vertebrata dari kelas chondrichthyes yang artinya kerangkanya tersusun atas tulang rawan. Perhitungan Kadar Air Serbuk Gelatin Botol timbang dioven pada suhu 105 ºC selam ±2 jam lalu ditimbang massanya setelah sebelumnya didinginkan dalam desikator. Obyek utama yang akan diteliti kali ini adalah mengekstrak gelatin dari tulang rawan ikan pari (Himantura gerrardi). Metodologi Penelitian Preparasi Tulang Rawan Ikan Pari Ikan pari segar yang dibeli dari pasar ikan tradisional setempat pada Juli 2009 dicuci bersih. erlenmeyer III direndam selama 3 hari. 2002). dan erlenmeyer IV direndam selama 2 hari. Serbuk gelatin sebanyak 1 gram dimasukkan dalam botol timbang dan dioven pada suhu 105 ºC selama 2 jam. Tulang dengan derajat penggembungan paling besar adalah yang akan diekstraksi pada perlakuan berikutnya. Sisa serat dan lemak yang masih menempel di tulang dibersihkan kembali menggunakan pisau. Lapisan gelatin yang terbentuk di seluruh permukaan cawan petri dikerok lalu ditumbuk hingga menjadi gelatin bubuk dan ditimbang (M2). Ketiga varian gelatin ini kemudian disebut dengan GC untuk gelatin dari perendaman HCl 5%. Ossein dalam masing-masing larutan asam dinetralkan pHnya hingga mencapai pH 4-5 (Hinterwaldner. merkuri. Hal yang sama dilakukan pula terhadap perendaman tulang dengan larutan H3PO4 5% dan CH3COOH 5%. Peralatan ekstraksi waterbath ditunjukkan oleh Gambar 3. yaitu sekitar 3%. Tulang pada erlenmeyer I direndam selama 7 hari. Ekstrak disaring menggunakan kertas saring Whatman No. Ikan pari adalah salah satu hasil laut yang belum dimanfaatkan secara optimal karena memiliki rasa dan bau yang kurang sedap. H3PO4 5%. dan tidak ditemukan unsur-unsur heavy metal seperti seng. Tulang-tulang dipotong dengan ukuran ±1cm2. tulang rawan ikan tidak beracun. menjadi alasan utama dilakukannya penelitian kali ini. para ahli berkesimpulan. dan GA untuk gelatin dari perendaman CH3COOH 5%.4. 2000). 2004). Massa tulang sesudah perendaman (Ms) ditimbang dan dicatat hasilnya serta dihitung derajat penggembungannya. terlebih dahulu dilakukan persiapan dengan cara merendam tulang dalam larutan asam. Selain itu. Ketiganya disimpan dalam desikator. Setelah mencapai pH 4-5. Tahap Ekstraksi dan Pengeringan Gelatin Tulang-tulang yang telah direndam biasa disebut dengan ossein atau tulang lunak. jumlah kolagen ikan bertulang rawan adalah 10% dari total protein dan ini lebih tinggi dibandingkan dalam ikan bertulang keras. Penetralan dilakukan dengan cara mengaliri ossein dengan air mengalir selama ±1 jam (Sopian. Ekstrak yang telah berubah menjadi gel kemudian diletakkan dalam cawan petri dan dioven selama 24 jam pada suhu 60ºC (Cho. Menurut Buckle (1987). Setiap bagian perendaman larutan asam.

Menurut Almatsier (2003) dalam tulang rawan ikan. Ikan pari yang diilih memiliki berat sekitar 15 kg dengan panjang 80 cm dan lebar 100 cm. Hal ini secara ringkas dituliskan pada pada Tabel 1. apabila terlalu tua. Waktu alir larutan dan pelarut diukur dengan menggunakan stopwatch sebanyak empat kali. air. viskositas tereduksi dan viskositas intrinsik. Tabel 1. dibagi menjadi empat bagian yang nantinya akan divariasi waktu yang menunjukkan lama perendaman tulang.545 43. ditentukan dahulu lama perendaman tulang dengan larutan asam.03 gram dan dilarutkan dalam pelarut aquades pada suhu kamar.ITS H3PO4 5% CH3COOH 5% Setiap bagian perendaman larutan asam. Untuk memudahkan pembersihan maka dilakukan pula perendaman pada air bersuhu antara 60-70°C selama 1-2 menit (Pelu.9939 Hasil dan Pembahasan Preparasi Tulang Rawan Ikan Pari (Himantura gerrardi) Penelitian kali ini di awali dengan pemilihan jenis ikan pari. Sebelum melakukan tahap persiapan. Tulang dibagi menjadi 3 bagian yang nantinya akan direndam dengan variasi larutan HCl 5%. Tulang dicuci hingga bersih.05 gram.9915 41. dkk. tulang diusahakan sebersih mungkin untuk memudahkan dalam perlakuan selanjutnya. Karakterisasi terhadap kepingan sampel dilakukan dengan menggunakan spektrometer FTIR Buck Scientific model M-500 pada panjang gelombang antara 4000500 cm-1.. Sebaliknya. dibungkus dengan aluminium foil dan dimasukkan dalam lemari pendingin Prosiding KIMIA FMIPA . Tahap Persiapan Tahap pertama sebelum mengekstrak gelatin dari tulang rawan ikan pari adalah melakukan tahap persiapan. 0. asam mampu mengubah serat kolagen triple-helix menjadi rantai tunggal. lemak serta komponen alamiah lainnya sebagai nutrisi.didinginkan dalam desikator. bersuhu -20ºC.1007 40. Pengukuran Massa Molekul Relatif Rata-Rata Gelatin Serbuk gelatin ditimbang sebanyak 0.035. 00. Massa Tulang Rawan Awal (Mb) Sebelum Direndam Dengan Masing-Masing Larutan Asamnya Larutan asam HCl 5% Mb (g) 40. Apabila usia ikan masih terlalu muda.1086 40. Sedangkan materi non kolagen (kalsium dan fosfor) yang terdapat dalam tulang harus didemineralisasi atau dihilangkan sebelum proses ekstraksi gelatin dimulai. Usia ikan berkaitan dengan kekerasan tulang rawannya. tulang rawannyapun juga masih terlalu lunak sehingga akan mudah hancur saat perendaman dangan larutan asam. 1977).185 41.5275 42. Tulang beku dicairkan dengan cara dialiri air selama 15 menit kemudian tulang dicuci dan dan dibersihkan dari sisa daging serta deposit lemak yang masih menempel. dan 0. Ikan pari dipilih yang tidak terlalu tua ataupun terlalu muda. Larutan kemudian dimasukkan sebanyak 10 mL ke dalam viskometer Ostwald. serat. Menurut Ward (1977).7446 42. Data waktu alir digunakan untuk menGCitung viskositas relatif. lemak dan serat yang menempel.7235 42. Saat pemisahan ini. Pembungkusan dengan aluminium foil ini bertujuan agar kesegaran dan kelembaban ikan tetap terjaga sedangkan pendinginan dimaksudkan untuk menghambat pertumbuhan bakteri sehingga tulang tidak mudah busuk dan dapat bertahan hingga 2 bulan (Yang. dan CH3COH 5%. Proses ekstraksi gelatin tulang ikan dikategorikan sebagai gelatin tipe A sehingga pada penelitian ini digunakan larutan asam sebagai larutan perendam. terkandung protein. H3PO4 5%.045. Sampel bubuk gelatin sebanyak 2 mg dicampur dengan 100 mg serbuk KBr dan ditumbuk hingga halus. Karakterisasi Gugus Fungsi Gelatin Gugus fungsi gelatin dikarakterisasi dengan spektroskopi Fourier Transform Infra Red. Prosesnya dilakukan pada suhu antara titik cair lemak dan suhu koagulasi albumin tulang yaitu antara 32-80ºC (Ward.275 42.8832 42. Tulang-tulang dari ikan pari segar ini langung dipisahkan dari daging. hal ini dapat dilihat dari berat tubuhnya. berbeda dengan basa yang hanya mampu menghasilkan rantai ganda. Hal ini dilakukan hingga beratnya konstan kemudian dihitung kadar airnya. kalsium. 1998). prosentase kandungan mineral (materi non kolagen) dalam tulang juga semakin besar. Perlakuan ini dimaksudkan . karbohidrat. FTIR. Tulang-tulang dipotong dengan ukuran ±1cm2 tujuannya untuk memperbesar luas penampang saat perendaman sehingga hasil ekstraksi dapat maksimal. Campuran tersebut dimampatkan dalam sebuah cetakan menggunakan pompa hidrolik sehingga membentuk kepingan tipis.4. sehingga dihasilkan kelarutan lemak yang optimum dan struktur protein dalam tulang tidak mengalami denaturasi.3029 40. 2007). Perlakuan diatas diulangi untuk variasi berat gelatin 0. Sisa serat dan lemak yang masih menempel di tulang dibersihkan kembali menggunakan pisau. Proses dari jaringan tulang seperti ini biasa disebut dengan istilah degreasing. dan ditimbang. Hasil akhir menunjukkan masih ada sisa lemak dan serat yang menempel karena sulit dibersihkan secara manual. fosfor.

Ossein dinetralkan dengan air mengalir sampai mencapai pH 4-5. Tabel 2.818 43. Swelling adalah penggembungan tulang rawan akibat adanya proton yang masuk dalam struktur tulang rawan yang kehilangan mineral atau adanya ruang kosong yang terdapat di tropokolagen. Dengan adanya data tersebut dapat dihitung derajat penggembungan tulang (DP). 35 Da tp g m na ( ) ej e g b g % ra n e u n 30 25 20 15 10 5 0 2 3 ha ri ke 5 7 CH3COOH 5% H3PO4 5% HCl 5% Gambar 1. Antara tropokolagen yang sejajar terdapat ruang kosong selebar 400 Å. Kedua bentuk ini dapat menyebabkan menurunnya daya tarik menarik antara molekul protein nonkolagen sehingga molekul lebih mudah terurai atau dengan kata lain ikut terekstrak. Data Ms dapat dilihat pada Tabel 2.101 42. Perendaman dilakukan dalam erlenmeyer 500 ml dan ditutup dengan kain kasa untuk mencegah masuknya kotoran tanpa menghalangi sirkulasi udara di dalamnya. Perbandingan yang besar ini adalah untuk mengantisipasi larutan jenuh oleh garam mineral yang larut. Sehingga pada saat ossein diekstraksi. sekitar 24% (Almatsier. Titik isoelektrik adalah titik dimana asam amino penyusun protein non-kolagen menjadi dipolar dan memiliki muatan bersih nol (Hart. Lama perendaman tulang berdasarkan DP terbesar Berdasarkan data tersebut ada kalanya Ms menjadi berkurang.817 52.1 42. HN 2 H3PO4 5% COO H HN 2 CO H O (C 2)2 H C2 H C H N H C2 H HC OH H H O H R R R C N R O H HN 2 CH2 H C H R C N H R (CH )2 2 Allisin CH 2 C H NH2 OH H H C N O H O CH3COOH 5% OH Hidroksilisin (CH2)2 (CH )2 2 Swelling mengakibatkan penambahan berat tulang rawan ikan setelah perendaman (Ms) pada masing-masing lama perendaman. 1996). Gambar 1 berikut menunjukkan derajat penggembungan masing-maisng ossein.817 tulang ditiriskan beberapa saat. Reaksi yang terjadi adalah sebagai berikut : Ca3(PO4)2(aq) + 6 HCl(aq) → 3CaCl2(aq) + 2H3PO4(aq) 3Ca2+(aq) + 2H3PO4(aq) → Ca3(PO4)2(aq) + 6H+(aq) CH3COOH(aq) + Ca2+(aq) ↔ 2H+(aq) + Ca(CH3COO)2(aq) Hasil akhir reaksi katiganya menghasilkan garam kalsium terlarut. Pada akhir waktu perendaman yang telah ditentukan diperoleh Ms atau massa tulang setelah perendaman. Tahap Ekstraksi dan Pengeringan Gelatin Tulang-tulang yang telah direndam dengan larutan asam biasa disebut dengan ossein atau tulang rawan lunak. pada tahap persiapan ini juga terjadi proses swelling kolagen sebagai materi penyusun tulang rawan ikan pari.87 45. Adanya ruang kosong ini merupakan “jalan masuk” ion-ion H+ dari asam. Perendaman tulang dengan larutan asam pada tahap persiapan harus dilakukan dengan tepat (waktu dan konsentrasinya) karena jika tidak tepat akan terjadi kelarutan gelatin dalam pelarut sehingga akan mengakibatkan menurunnya rendemen ekstrak gelatin. Ion H+ akan berinteraksi dengan gugus karboksil sehingga dapat mengacaukan ikatan intra dan antar molekul tropokolagen.311 428. Ekstraksi kolagen tulang dilakukan dalam suasana asam pada pH 4-5 karena pada umumnya pH tersebut merupakan titik isoelektrik dari komponenkomponen protein non-kolagen (Fatimah. perendaman tulang-tulang dengan larutan asam ini bertujuan untuk proses demineralisasi atau menghilangkan garam kalsium dan mineral lain yang terdapat dalam tulang rawan (Utama. 1997).ITS ikat silang kovalen H2N C H OO CO OH Gambar 2. Apabila lebih rendah dari titik isoelektrik asam amino berada dalam bentuk ion amonium tersubstitusi sedangkan pada pH lebih tinggi dari titik isoelektrik asam amino hadir dalam bentuk karboksilat tersubstitusi. Sebaliknya. Hal ini menandakan bahwa perendaman terlalu lama sehingga tropokolagen tidak lagi hanya mengalami swelling tetapi rantai tropokolagen sudah terurai menjadi gelatin yang larut dalam larutan asam. Kalsium merupakan mineral dalam tulang rawan yang jumlahnya paling banyak. Ms diukur setelah Prosiding KIMIA FMIPA .817 457. Maka dari itu.737 273. Selain demineralisasi. Asam amino tidak akan bergerak ke elektrode manapun. 2003). Massa Ossein (Ms) pada Masing-Masing Perendaman dengan Larutan Asam Larutan asam HCl 5% Hari ke7 5 3 2 7 5 3 2 7 5 3 2 Ms (g) 24.untuk memperoleh lama perendaman yang sesuai untuk masing-masing jenis asam.372 559. Masing-masing perbandingan tulang dengan larutan asam adalah 1:8. ada kalanya Mb bertambah. Hal ini menunjukkan bahwa tropokolagen telah mengalami swelling. komponen protein non-kolagen tidak ikut terekstrak.173 51.303 35. Larutan masing-masing asam juga menjadi keruh. Ossein dengan waktu perendaman yang menghasilkan DP terbesar adalah yang akan diekstraksi. Interaksi molekul air dengan ikatan hidrogen dan ikatan kovalen . tulang rawan ikan pari menjadi lunak atau biasa disebut ossein. Akibat adanya materi terlarut tersebut. 2003).

GP untuk gelatin dari perendaman H3PO4 5%. dan GA untuk gelatin dari perendaman CH3COOH 5%. GP. Kertas saring ini dapat untuk menyaring hasil ekstraksi material organik yang memiliki ukuran partikel 2025 µm. Berbeda dengan asam klorida. Molekul asam fosfat yang berdissosiasi sekitar 10% (Chang. seperti yang terlihat pada Gambar 3 berikut. 2007). gelatin yang semula dalam fasa gel mencair akibat pemanasan.ITS . Filtrat ditampung dalam botol kaca dan diletakkan dalam lemari pendingin bersuhu 4-10 ºC selama 24 jam. Sementara 95% lainnya masih dalam bentuk molekul. Hasilnya masing-masing adalah 13. Dari M1 dan M2 yang sudah diketahui dapat dihitung rendemen GC. dan GA. H+ yang dihasilkan bisa dengan cepat menghidrolisis rantai heliks. Gambar 3 Denaturasi tropokolagen menjadi gelatin Hasil ekstraksi kemudian disaring menggunakan kertas saring Whatman No.91%. kedua asam yang lain yang merupakan asam lemah. (b) GP. dan termalnya. Ekstraksi berfungsi sebagai lanjutan untuk merusak ikatan hidrogen antar molekul tropokolagen yang pada saat tahap persiapan sebelumnya belum seluruhnya terurai oleh asam dan ikatan hidrogen antara rantai-α dalam tropokolagen secara sempurna. ditiriskan sejenak. Hasil ekstrak menunjukkan perubahan menjadi gel pada suhu 10ºC. Asam imino. Serbuk gelatin (a) GA. Ikatan hidrogen antara rantai-α dalam tropokolagen kali ini didenaturasi oleh molekul H2O (Gambar 2). Suhu tidak dibuat terlalu tinggi untuk menghindari denaturasi rantai polipeptida. rantai-rantai polipeptida gelatin dapat secara acak kembali membentuk struktur triple-helix (tetapi tak sesempurna struktur kolagen) atau biasa disebut pilinan acak. Struktur gelatin pada fasa sol ke gel Gel kemudian dioven. prolin dan hidroksiprolin adalah bagian yang berperan dalam pembentukan junction zones. Tetapi kalsium asetat ini sama sekali tidak memiliki sifat toksit ataupun alergi terhadap manusia (MSDS. Struktur Prosiding KIMIA FMIPA .99%. 9. yang semula seperti gulungan benang yang rapat menjadi mengembang (Gambar 4. Ketiga varian gelatin ini kemudian disebut dengan GC untuk gelatin dari perendaman HCl 5%. Maka dari itu pemanasan saat ekstraksi dilakukan pada suhu 60-70°C. Rendemen–rendemen tersebut kemudian dan dianalisis sifat kimia. Perubahan gelatin saat memadat dan mencair (leleh) Serbuk masing-masing gelatin ditimbang massanya (M2). Gambar 6. dan 1. Karena pada saat penetralan ossein tidak mencapai pH 7. Pada perlakuan ini. Denaturasi kolagen menyebabkan rantai tripel helik secara sempurna bertransformasi menjadi rantai tunggal gelatin. Tampak bahwa rendemen terbesar adalah GC. Gambar 4. (c) GC Warna GA adalah putih bersih tetapi sedikit berbau asam. GP berwarna kecoklatan sedang GC sedikit lebih terang dan keduanya sama sekali tidak berbau (Gambar 6). yang mana pada saat tahap persiapan tulang rawan direndam dalam HCl 5%.Pengukuran pH ossein menggunakan kertas indikator universal. 4. 2007).95%. Sedangkan pada 80ºC protein dapat terkoagulasi. Perlakuan pada tahap ini adalah untuk membuktikan bahwa ekstrak tersebut adalah gelatin. HCl adalah asam kuat sehingga pada suatu larutan akan langsung terprotonasi sempurna. Ossein-ossein ini kemudian dicuci dengan aquademineralisasi.). lalu ditimbang massanya (M1). fisik. Gambar 5. pH ossein yang terukur adalah 5. Pengovenan ini bertujuan untuk pengeringan sehingga diperoleh gelatin padat (serbuk). Tetapi meskipun H3PO4 dan CH3COOH sama-asam asam lemah. Sedangkan H3PO4 (asam triprotik) akan berdissosiasi sebanyak tiga kali lebih banyak dari CH3COOH atau dengan kata lain akan menghasilkan H+ tiga kali lebih banyak dari CH3COOH. Pengovenan dilakukan pada suhu 60ºC selama 24 jam. Masing-masing ossein kemudian diekstraksi dengan aquademineralisasi (1:1) menggunakan waterbath selama 8 jam. Tahap ekstraksi ini menyebabkan molekul triple-helix kehilangan stabilitasnya dan akhirnya terurai menjadi 3 rantaiα. Lapisan ini kemudian dikerok dan ditumbuk hingga membentuk serbuk. Setelah dikeringkan. rendemen H3PO4 lebih banyak dibandingkan dengan CH3COOH Hal ini karena asam asetat hanya asam monoprotik yang pada reaksi kesetimbangan hanya sekitar 5% asam asetat yang terionisasi. dan didinginkan dalam desikator gelatin membentuk lapisan tipis pada dinding cawan petri. Rantairantai-α merapat saat gelatin berbentuk serbuk (gelatin padat) (Gambar 5). Pada saat pendinginan. Sehingga pada saat gelatin dikeringkan kalsium asetat yang ikut terlarut di dalamnya menjadi padatan kalsium asetat yang berwarna putih dan berbau asam (MSDS. Pada suhu 45°C serabut kolagen ikan sudah mengalami penyusutan. maka terjadi demineralisasi lanjutan pada saat ekstraksi dan terbentuk kalsium asetat terlarut. Hal inilah yang menyebabkan GA berbau asam.

5 cm-1 dengan bentuk kurva yang lebar. Kurva spektra FTIR dapat dilihat pada Gambar 7 sedang rangkuman puncak serapan dan gugus fungsinya dapat dilihat pada Tabel 4. dan regangan CN menyebabkan timbulnya puncak serapan pada frekuensi 1656-1644 cm-1 (Muyonga. Tujuan dari pengovenan ini adalah untuk menguapkan air yang terkandung dalam serbuk.4. dkk. apabila untuk dikonsumsi lebih disukai gelatin yang memiliki warna putih bersih tetapi tidak berbau. Daerah serapan 1660-1650 cm-1 dikenal sebagai daerah serapan untuk struktur rantai α-helik. Oleh karena itu. yang berarti semua air telah diuapkan. Langkah pertama yang dilakukan dalam percobaan ini adalah dengan mengoven botol timbang terlebih dahulu selama ±2jam pada suhu 105oC dengan tujuan menguapkan air yang berada didalam maupun diluar dinding botol kemudian ditimbang.2007). Dengan demikian ketiga sampel yang diuji telah terbukti memiliki gugus OH.98% dan GP terbanyak yaitu 14. dioven pada suhu yang sama (105oC) kurang lebih sekitar 2 jam. CH3COOH 5% (GA) Berdasarkan data hasil perhitungan. Perhitungan Kadar Air Serbuk Gelatin Sampel serbuk gelatin dihitung kadar airnya menggunakan metode pengeringan atau secara termogravimetri. gelatin harus dianalisis sifat kimianya terlebih dahulu. 2931. Serbuk gelatin sebanyak 1 gram dimasukkan dalam botol timbang. Kadar Air Gelatin Gelatin GC GP GA Kadar air (%) 13. Maka dengan ini dapat disimpulkan .2 cm-1. Hal ini bararti ketiga jenis gelatin masih memiliki kadar air yang bisa ditolerir. H3PO4 5%. regangan NH.98 14. Kebanyakan puncak NH yang diserap mempunyai betuk yang tajam dan sempit. Kurva di samping dibagi menjadi 4 bagian. 1650. Tabel 3. Bentuk kurva yang lebar ini disebabkan oleh banyaknya gugus OH dalam gelatin yang berasal dari hidroksiprolin. 3. Kadar air perlu dihitung karena akan sangat berpengaruh pada mutu dan lama penyimpanan gelatin. dan 2931. dan 1648. dan GC menunjukkan serapan pada 1659. baik itu air bebas maupun air yang terikat lemah. dan 3420. Spektra FTIR untuk gelatin dengan perendaman HCl 5% (GC). Terdapat kemungkinan pertindihan ikatan untuk puncak yang diserap pada υ=3580-3650 cm-1. GA.25 Karakterisasi Gugus Fungsi Gelatin Sebelum dianalisis sifat fisik atau sifat termalnya.4.. Menurut Kemp (1987).8. GA. daerah serapan gugus OH dan regangan NH (Sai. Pada kurva terlihat bahwa GP. Setelah pengovenan selasai. puncak ini menunjukkan bahwa gugus NH dalam amida akan cenderung berikatan dengan regangan CH2 apabila gugus karboksilat dalam keadaan stabil. amida II. puncak yang diserap sebenarnya membuktikan adanya gugus OH. Tabel 3 menunjukkan kadar air masing-masing gelatin.9. dan GC menunjukkan serapan pada 2925. dan regangan CH2. dan GC menunjukkan serapan pada 3445. H3PO4 5% (GP). dan amida III yang merupakan daerah serapan gugus fungsi khas gelatin. Daerah serapan amida A ditunjukkan pada υ=3580-3650 cm-1 merupakan Prosiding KIMIA FMIPA . HCl 5%. GA. Adanya regangan ikatan ganda gugus karbonil.ITS Pada kurva terlihat bahwa GP. serbuk gelatin bersama dengan botol timbang dimasukkan kedalam desikator. Gambar 7.39 14. Pada umumnya. 2001) serta regangan CH2 pada 2930 cm-1. C=O. Adapun prinsip dari metode ini adalah menguapkan air dalam bahan dengan jalan pemanasan kemudian menimbang berat bahan hingga didapatkan massa yang konstan. sampel dan botol timbang ditimbang menggunakan neraca analit hingga diperoleh massa konstan.39%. Daerah inilah yang disebut dengan daerah serapan amida I yang menunjukkan adanya regangan C=O dan gugus OH yang berpasangan dengan gugus karboksil. 3467.3 cm-1. Hal ini untuk membuktikan bahwa hasil ekstraksi tulang rawan ikan pari yang sebelumnya telah direndam dalam larutan asam. 2004). bending ikatan NH. dan CH3COOH 5% adalah benar gelatin dengan cara mengkarakterisasi gugusgugus khas gelatin. Pada kurva terlihat bahwa GP. didapatkan bahwa GC memiliki kadar air terendah yaitu 13. amida I. yaitu daerah serapan amida A.7. dapat teruapkan. Gugus khas gelatin berikutnya adalah amida I. Bagian amida A yang kedua adalah serapan di sekitar 2930 cm-1.

9866 Gambar 8. Hal ini berarti meskipun kolagen telah berhasil dikonversi menjadi gelatin namun memiliki kandungan mineral yang tinggi.078x + 2. dan GC masih mengandung struktur triple-helix.5 0 0. puncak serapan mineralnya masih tajam. Pada kurva terlihat bahwa GP. Puncak-puncak pada amida III hampir tak terlihat. Vibrasi amida II disebabkan oleh adanya deformasi ikatan N-H dalam protein. gelatin jenis GC adalah yang paling menonjol serapan gugus fungsi khasnya Pengukuran Berat Molekul Relatif Rata-Rata Gelatin Pengukuran ini dilakukan untuk mengetahui identitas (karakteristik fisik masing-masing gelatin dengan variasi asam untuk perendaman.885 untuk biopolimer gelatin dalam pelarut air pada suhu 300C. Berat molekul relatif rata-rata viskositas gelatin ditentukan dari viskositas intrinsik menggunakan persamaan Mark-HouwinkSakurada dimana menurut Veis (1964) harga α gelatin berkisar antara 0.8 cm-1. [η]. 2004). Dari kurva FTIR dapat dilihat bahwa GH memiliki puncak serapan pada 1073 cm-1. dkk. Dari kedua hal tersebut dapat disimpulkan bahwa puncak serapan 1064.0004 R 2 R 2 = 0. 1231. Mineral ini berasal dari kolagen yang yang lolos pada saat penyaringan. Puncak serapan pada 900 cm-1 adalah puncak serapan untuk mineral phosphat (regangan P-O simetris) dan 1073 cm-1 adalah untuk mineral karbonat (regangan C-O simetris) (Goodship. Daerah serapan amida II adalah puncak serapan pada 1560-1335 cm-1 (Muyonga. Dearah ini mengkarakterisasi material non-protein yang terkandung dalam tulang. Puncak serapannnya adalah 1240-670 cm-1 dan berhubungan dengan struktur triple-helix (kolagen) (Hashim. Karena belum adanya data mengenai harga K dan α gelatin dari tulang rawan ikan.4.9. dkk.5 v k s a s e if /c is o it s p s ik 4 3.. ditunjukkan oleh puncak serapan 1242.. 1549. Hal ini membuktikan adanya deformasi ikatan N-H pada sampel-sampel tersebut menghasilkan rantai-α. Waktu alir larutan gelatin dibandingkan terhadap waktu alir pelarut untuk mendapatkan nilai viskositas spesifik (ηsp). arginin dan lisin tanpa adanya peran dari enzim. dan GA melalui persamaan regresinya.9925 = 0.2. Puncak serapan 1118.2 cm-1 pada GA menunjukkan bahwa GP dan GA mengandung karbohidrat dalam struktur kolagennya.7.5312 R 2 GP GA Linear (GP) Linear (GA) Linear (GC) = 0. Berdasarkan analisis FTIR. Sedangkan menurut Hashim. dan 0.4.45. dkk. 0.5 GC y = 7. Berat molekul relatif rata-rata ditentukan dengan analisis viskositas larutan gelatin menggunakan viskometer Ostwald pada suhu kamar. Hal ini sudah sesuai dengan teori bahwa kolagen telah berhasil didenaturasi menjadi gelatin. maka digunakan harga K dan α dari kulit anak sapi.74. Sedang GP memiliki puncak serapan pada 896.bahwa ketiga sampel gelatin memiliki daerah serapan amida I atau dengan kata lain mengandung rantai-α helik yang mana rantai ini merupakan struktur gelatin. Selain itu ketiga kurva gelatin menunjukkan puncak serapan pada bilangan gelombang sekitar 1100 cm-1.78x + 0. Karbohidrat dalam kolagen ada karena adanya glokasi kolagen..3. GA. GP.5 1 0.8344 y = 3.6.5 g/dL. absorpsi di daerah bilangan gelombang ini menunjukkan vibrasi C-O karbohidrat. dkk (1995). Daerah serapan spesifik dari gelatin yang terakhir adalah amida III. hal ini berarti sampel GP mengandung mineral phosphat. dkk. 5 4. GA. dan 1235. Daerah serapan ini berkaitan dengan deformasi tropokolagen menjadi rantai-α. Keseluruhan dari kurva spektra FTIR untuk gelatin hasil ekstraksi ikan pari memiliki intensitas Prosiding KIMIA FMIPA .9935 y = 3. GC. Konsentrasi masing-masing larutan gelatin dibuat bervariasi yakni 0. Glokasi kolagen atau yang biasa disebut dengan non-enzimatik glikosilasi adalah adanya molekul gula. Pada kurva terlihat bahwa GP.3 0.35 0.. Hal ini berarti masih ada sebagian kecil struktur kolagen yang masih belum terkonversi menjadi gelatin dan lolos saat dilakukan penyaringan ekstrak gelatin.45 0.45-0.5 3 2. Sedangkan menurut Pouradier (1950) harga K untuk gelatin dari kulit babi adalah sebesar 1. Hal ini memperkuat pernyataan sebelumnya bahwa hasil uji organoleptis pada sampel GA tercium bau asetat.66x10-5 dengan α sebesar 0. dapat dihitung berat molekul relatif GC. yang merupakan intersep grafik. 2009. 1533.5 cm-1 pada GP dan 1129. . GP. Menurut Jackson. dan GC menunjukkan serapan pada 1535. sebagai contoh glukosa yang berikatan dengan asam amino kolagen. yakni berat molekul relatif rata.35. Grafik ηsp/c Vs c Berdasarkan grafik pada Gambar 8. Karena konstanta (α dan K) yang digunakan untuk menghitung berat molekul relatif rata-rata bukan khusus untuk gelatin tulang rawan ikan. (ηsp/c) dialurkan terhadap konsentrasi (c) untuk memperoleh nilai viskositas intrinsik. serapan regangan struktur tulang juga termasuk daerah serapan amida III. 2004). hal ini dapat diartikan bahwa sampel GA mengandung mineral karbonat.rata gelatin yang sebelumnya tidak diketahui. 0. Agak sedikit berbeda dengan kurva GA.5 2 1. Nilai viskositas tereduksi. maka di penelitian ini hanya didapatkan data perkiraan berat molekul ralatif ratarata tulang rawan ikan pari (Himantura gerrardi). Menurut Abe (1972).ITS dari amida A sampai amida II yang semakin besar.8 cm-1. dan GA). struktur α-helik pada amida II ditunjukkan pada υ = 1550-1540 cm-1.4 c (g/dL) 0.5 cm-1 pada GA adalah serapan mineral asetat. 0.678x + 0.88. harga K untuk gelatin dari kulit anak sapi adalah sebesar 1. 2009).10x10-4 dan α sebesar 0.

H3PO4 5%. GA memiliki berat molekul relatif rata-rata paling besar dan bahkan melebihi berat gelatin pada umumnya. H3PO4 5%. 551. berat molekul rata-rata gelatin adalah >5x105 gram/mol dan berat molekul rata-rata gelatin dari ossein yang dihasilkan dari perendaman asam adalah 2. dan CH3COOH 5% sebagai larutan perendam. Sedangkan analisis DSC adalah untuk mengidentifikasi transisi gelas. dan titik leleh gelatin. GP dengan kadar air 14. Analisis Termal Analisis termal gelatin meliputi Thermal Gravimetric Analysis (TGA) dan Differential Scanning Calorimetry (DSC).4 ºC gelatin sudah mengalami denaturasi yang pertama. 4.Perkiraan berat molekul relatif rata-rata gelatin yang diperoleh dalam penelitian ini sebesar 123. Analisis DSC menunjukkan gelatin dengan perendaman HCl 5% (kadar air 13.98%) paling cepat terdenaturasi yaitu pada temperatur 41.000-250. GC dengan kadar air 14.8% (6. Rendemen gelatin terbanyak adalah gelatin dengan perendaman HCl 5%.7% (5. Reaksi yang terjadi adalah eksotermis. Analisis TGA menunjukkan bahwa gelatin dengan perendaman HCl 5%. amida I. 20 ºC-300ºC. Kesimpulan Kesimpulan yang diperoleh dari penelitian ini adalah: 1. Menurut pernyataan Fatimah (1996). 2. Adanya perbedaan berat molekul antara GC.3412 mg) pada suhu 25.8293 mg) pada suhu 29. Sedangkan pada GA.25% mengalami penurunan massa awal menjadi 99. H3PO4 5%.2 x 105 gram/mol.99%. dan CH3COOH 5% masih mengandung air.5 ºC. Peningkatan temperatur lebih lanjut akan menyebabkan gelatin terkarbonasi.000 g/mol sedang menurut Rose (1987). (B) GP. Ketiga termogram TGA terlihat bahwa masih terdapat gelatin meskipun telah dipanaskan hingga suhu 300 ºC.8% (8. Hal ini mempertegas hasil analisis puncak serapan FTIR yang telah dibahas sebelumnya yang menunjukkan tajamnya puncak serapan pada daerah serapan regangan struktur tulang (daerah serapan mineral). berat molekul gelatin berkisar antara 15.3957 mg) pada suhu 24.128 gram/mol 205.3 ºC. Tetapi karena kondisi alat yang tidak memungkinkan menyebabkan hanya dapat menganalisis titik denaturasi (Td) gelatin. A B C Gambar 9. hal ini mangakibatkan berat molekul relatif rata-ratanya lebih kecil dibanding GP yang hanya menunjukkan satu daerah serapan regangan struktur tulang (daerah serapan mineral).187 g/mol. GP. 3.ITS . Dengan terjadinya denaturasi berarti gelatin sudah kehilangan sifat biologisnya. yang artinya sampel serbuk gelatin mengeluarkan panas ke lingkungan lebih besar dibandingkan panas yang diberikan oleh sistem (sampel) dengan aliran panas (q). temperatur kristalin. 5. Kurva penurunan massa gelatin yang melandai (tidak tajam) menunjukkan bahwa gelatin GC memiliki struktur amorf.40% sudah mengalami penurunan massa awal menjadi 99.194 g/mol untuk untuk GP. dengan laju pemanasan sebesar 10 ºC/menit.1 ºC. Pada penelitian ini dilakukan pemanasan dari suhu ruang. GP mengalami denaturasinya yang pertama pada suhu 48. (C) GA Termogram DSC GC menunjukkan bahwa pada suhu 41. denaturasi dialami pada suhu 46. dan GA disebabkan oleh berat molekul nongelatin yang terkandung di dalamnya.68 W/g. Gambar 9 menunjukkan ketiga termogram TGA dan DSC dari masing-masing jenis gelatin. GA. amida II. Termogram TGA-DSC (A) GC.36% mengalami penurunan massa awal menjadi 99. Berat molekul yang dimaksud adalah asam mineral. Sedangkan untuk GA dengan kadar air 14. dan GC.9 ºC. Pada dasarnya tujuan analisis TGA pada penelitian ini adalah untuk menganalisis penurunan massa gelatin saat dikenai panas atau temperatur dinaikkan. Pada termogram TGA. yaitu 13. Prosiding KIMIA FMIPA . maupun CH3COOH 5%. Analisis FTIR yang menunjukkan adanya serapan gugus amida A.4 ºC dengan melepas panas sebesar 0. Pada analisis puncak serapan FTIR GA terlihat 2 puncak serapan daerah serapan regangan struktur tulang (daerah serapan mineral). dan amida III pada gelatin dengan perendaman HCl 5%.3 ºC. Gelatin berhasil diekstrak dari tulang rawan ikan pari (Himantura gerrardi) dengan HCl 5%.

.. M. Daftar Pustaka Abe. Prinsip Dasar Ilmu Gizi. M. C. Hart.... H. Wootton. M. E. 2003. R.. A. kritik. Food Hydrocolloids 23. 2009. G..Si dan Bapak Drs. Norakasha. 2004. I. 2004.. B. dan Smidsrød. A. Gu...Biopolymer. 1817-1839. A. Refdinal Nawfa.. Lee. dan J. 1987. Jakarata : Gramedia Pustaka Utama. Phillipsburg: Mallinckord Baker.. yang telah bersedia menerima sampel untuk analisis DSC-TGA Sahabat-sahabat dari angkatan 2005 Kimia ITS dan berbagai pihak yang telah membantu dalam proses penelitian ini. Organic Spectroscopy (2nd). 1-6.. arahan dan semua ilmu yang bermanfaat. maka gelatin dengan perendaman HCl 5% (GC) adalah yang paling baik kualitasnya dibandingkan dua jenis gelatin lainnya. S. W. C. Harold. L.. MS selaku dosen penguji atas saran. O. Kwak. K. D. dan Mantsh. Jackson.. S.. dan kandungan kadar air. P. “Beware of Connective Tissue Proteins: Assignment and Implication of Collagen Absorptions in Infrared Spectra of Human Tissues”. “Potential Use of Fourier Transform Infrared Spectroscopy for Differentiation of Bovine and Porcine Gelatins”. I. M. 4. M. ”Processing Optimization and Functional Properties of Gelatin from Shark (Isurus oxyrinchus) Cartilage”. A. 2003..Food Chemistry 86.. Morris. Draget. dan Krimm. New York: Mc. R. Bogor: Skripsi S-1 Sarjana Jurusan Kimia. Cole. Hashim.. Challenges. “Karakterisasi Mutu Gelatin Yang Diproduksi dari Tulang Ikan Patin (Pangsius hypopthalmus) Secara Ekstraksi Asam”. H. Bogor: IPB. 2007... E. G. Hampshire: Macmillan Education Ltd. Tesis Sarjana Kejuruteraan (Polimer) Fakulti Kejuruteraan Kimia dan Kejuruteraan Sumber Asli. Prosiding KIMIA FMIPA . H. dan Kim. 2005. Laser for Science Facility Programme-Chemistry.. 563-576. Regenstein. Karem. Graw Hill.. 1972. S. Penghasilan dan Pencirian Eksopolisakarida Daripada Bacillus licheniformis S20A. H..ITS . dan Tazwir. Duodu. 1996. Buckle. Ilmu Pangan. Fleet. Draper. Shuhaimi. and Prospects as An Alternative to Mammalian Gelatins”. M. Isa. Kimia Organik : Suatu Kuliah Singkat. Muyonga. “Physicochemical and Sensory Characteristics of Fish Gelatin”.gelatine.. Raymond. Curtin University of Technology Perth Australia. H. Y. Choi. Physical Behavior of Fish GelatinCarrageenan Mixtures. Watson. S. Goodship. 2004. J. Y.. Food Hydrocolloids 18. 3. Rajeev. Journal of Food Science 65 : 194-199. Fatimah. Bhat. G. T. 2009. Ji. Fakultas Matematika dan Ilmu Pengetahuan Alam. K. 2. S. 11–19. Bapak Lukman Atmaja.. Mulyasari.M. A. Cho. Edward. Jakarta: Universitas Indonesia. D. Halliday. Material Safety Data Sheet. “Fourier Transform Infrared (FTIR) Spectroscopy Study of Acid Soluble Collagen and Gelatin from Skins and Bones of Young and Adult Nile Perch (Lates Niloticus)”. dan Syaharia. Z.htm>.. Dititikberatkan pada analisis FTIR. “Kerr-gated Picosecnd Raman Specroscopy and Raman Photon Migration of Equine Bone Tissue with 400-nm Exicitation”. “Fish Gelatin: Properties. K. bimbingan. M. R. 1987. ”Normal Vibration of Crystalline Polyglycine I”. Almatstier. Pengaruh Konsentrasi dan Lama Perendaman Pada Tulang terhadap Sifat Fisikokimia Gelati.. A. 2007.M... D. Park.6.D selaku dosen pembimbing atas segala diskusi. Chang. Che Man.. Ph. C. 2004. A. arahan dan semua ilmu yang bermanfaat. Serawak: Tesis Sarjana Universiti Teknologi Malaysia. H. Biochima et Biophysica Acta 1270. Towrie. C0266.. Salmah. B. S... Y. Food Chemistry 118. Carbohydrate Polymers 56. 2004. B. C. Calcium Acetat.. Sari.. dan Parker. 856-860. Gelatin Market Data 2005. K. total rendemen. Kemp.. Gelatine Manufactures of Europe. Y. Choo. Matoser.. W. J. <URL:http://www. B.. P. Eko Santoso. Inc. General Chemistry 9th. Y. Bapak Drs. 129-130. Haug. B . 325-332. I. dan M. 1995. 2008. Jang.. 2000. A.. 573–579. P. 11.org/en/gelatine/o verview/127..S. A. W.. D. Ucapan Terimakasih 1. C. Peranginangin R. Jakarta: Erlangga. Sunita.

Venet. P. BIOGRAFI PENULIS Penulis dilahirkan di Madiun. Poradier.. merupakan anak ketiga dari tiga bersaudara. 1964. penulis aktif di organisasi mahasiswa intra kampus yaitu Himpunan Mahasiswa Kimia (HIMKA) sebagai staf departemen Kesejahteraan Mahasisiwa periode kepengurusan 2006/2007-2007/2008. A.ITS . The Macromolecular Chemistry of Gelatin. 7. Phys. 391. 47. J.Jurnal Penelitian Perikanan Indonesia 11. M. Broke W. Polymer Data Handbook: Gelatin. “2-Step Optimatization of the Extraction and Subsequent Physical Properties of Channel Catfish (Ictalunus punctatus) Skin Gelatin”. dan A. 85. Journal of Food Science 72. SMPN 1 Madiun. Poradier. 1955.. 188-195. Yang. Vol. I. Selama perkuliahan. 4. Inc. J. 49. Rose. Pada akhir perkuliahan. Phys. 1987. Chem. New York: Academic Press. Penulis pernah menjadi anggota panitia kegiatan yang diadakan oleh HIMKA. 1999. Venet. Prosiding KIMIA FMIPA . J. dan A. Penulis menempuh pendidikan formal di SDN Kanigoro 03 Madiun. penulis diterima di jurusan Kimia FMIPA ITS melalui jalur Seleksi Penerimaan Mahasiswa Baru (SPMB). 2007. diantaranya seminar Kecelakaan dan Keselamatan Kerja (K3) dan Olimpiade Nasional Kimia serta aktif sebagai Asisten Praktikum Kimia Polimer. Chem. Penulis terdaftar dengan Nomor Registrasi Pendaftaran 1405 100 065. New York: John Willey and Sons. Veis. 10 Oktober 1986. Setelah lulus SMU pada tahun 2005. Hongshun. J. penulis mengambil bidang kimia fisik sebagai bidang minat untuk menyelesaikan jenjang S-1. M. Zhao. Oxford: Oxford University Press. Encyclopedia of Polymer Science and Engineering. 1950. dan dilanjutkan ke SMU Negeri 2 Madiun.

Sign up to vote on this title
UsefulNot useful