ASAM AMINO DAN PROTEIN

I. Tujuan Percobaan Agar dapat membedakan mana asam amino dan mana protein. II. Dasar Teori Nama protein berasal dari perkatan yunani proteios yang berarti pertama karena ternyata protein penting sekali bagi kehidupan. Fungsinya terutama adalah sebagai unsur pembentuk struktur sel, misalnya dalam rambut, wol, kolagen, jaringan penghubung, dan membran sel. Ciri-ciri utama molekul protein yaitu ; 1. Umumnya terjadi atas 20 macam asam amino. Asam amino berikatan secara kovalen satu dengan yang lain dalam variasi urutan yang bermacam-macam, membentuk suatu rantai polipeptida. 2. Terdapat ikatan kimia lain yang menyebabkan terbentuknya lengkungan-lengkungan rantai polipeptida menjadi struktur tiga dimensi protein. 3. strukturnya tidak stabil terhadap beberapa faktor seperti pH, dll. 4. umumnya reaktis sangat speifik hal ini disebabkan karena adanya gugus samping yang reaktif dan susunan khas struktur makromolekulnya. Protein sederhana adalah protein yang pada hidrolisis hanya menghasilkan asam amino. Protein adalah senyawa yang jika dihidrolisis menghasilkan hanya asam-asam amino atau menghasilkan senyawa yang bukan asam amino.

Zat-zat kimia dan jondisi yang menyebabkan denaturasi protein antara lain : 1) panas 2) Larutan urea 3) Radiasi dengan sinar ultra violet 4) Pelarut organik (etnol, aseton, isopropil alkohol) 5) Asam dan basa kuat 6) Detegen 7) Garam logam (Hg2+ , ag+ , Pb2+) 8) Pengocokan yang kuat(Mastura, 2008) Asam amino merupakan alfabet dari protein dan menentukan dtrukturstruktur protein penting.Asam amino pertama yang diisolasi dari hidrolisat protein gelatin oleh H. Braconnot pada tahun 1820 adalah glisin. Selanjutnya pada tahun 1935 threonin diisolasi dari hidrolisat fibrin oleh W.C. Rose. Terdapat 20 macam asam amino pembentuk protein dan asam amino biologis lainnya yang bukan berfungsi sebagai buiding block di dalam sel. A. Asam amino pembentuk protein Semua asam amino kecuali prolin mempunyai formula struktur umum L- asam amino sebagai berikut. Satu dengan yang lainnya dibedakan dengan gugus samping R. 1. Aam amino dengan gugus samping R non plar atau hidrofobik. 2. Aam amino dengan gugus samping R polar tak bermuatan 3. Aam amino dengan gugus samping R bermuatan positif 4. Aam amino dengan gugus samping R bermuatan nrgatif

B. Sifat asam amino

Dalam pelarut air, asamamino berupa Zwiter ion sehingga dapat bersifat sebagai asam (proton donor) dan sebagai basa (proton aseptor) Sebagai asam : H3N+CH(CH3)COO- H2NCH(CH3)COO- + H+ Sebagai basa : H+ H3N+CH(CH3)COOH Senyawa yang terdadap asam dan basa seperti asam amino disebut senyawa amfplit ( amfoter ekektrolid ) C. Srektrum Absorsi Asam Amino Dari 20 asam amino pembentuk protein, hany triptofan, phenil alanin dan tyrosin yang dapat mengasorbsi pada daerah ultra lembayung, karena kebanyakan protein yang mengandung residu tyrosin, maka kadar protein dalam larutan dapat ditentukan dengan menggunakan spektrofotometer pada panjang gelombang () 280 nm. Cystein mengabsorbsi lemah pada 240 nm, karena mengandung gugus sulfida. D. Reaksi Kimia dari Asam Amino Karakteristik reaksi reaksi organic asam amino terletak pads gugus fungsinya yaitu gugus karbosilat, gugus -amino dan gugus-gugus fungsional dari rantairantai samping yang berbede-beda. 1. Reaksi kimia gugus karbosilat dari asam amino mengalani perubahan yang menuju keperbentukan amida, ester dan asam halida. 2. reaksi kimia gugus Amino dan Asam Amino gugus -amino dari asam amino dapat diasilasi dengan asam halide atau anhidria. 3. Reaksi kimia gugus R Asam Amino Asam am ino juga memberi reaksi warna kualitatif khas yang ditunjukkan oleh gugus fungsi tertentu pada gugus R nya.

Dan protein merupakan komponen utama dalam semua sel hidup. Fungsinya terutama adalah sebagai unsur pembentuk struktur sel, a. Klalifikasi Protein 1) Berdasarkan komposisi protein dibagi menjadi dua kelompok utama yaitu ; a) Protein sederhana adalah protein yang pada hidrolisis hany menghasilkan asam amino. b) Protein konjugasi adalah protein yang pada hidrolisis tidak hanya menghasilkan asam amino. 2) Berdasarkan Konformasi protein dibagi menjadi tiga kekompok utama Yaitu ; a) Protrin serat b) Protein globular c) Protein dengan konformasi antara protein serat dan protein globular. b. Konfirmasi struktur tiga dimensi protein 1) Struktur primer 2) dan struktur sekunder c. Reaksi pengenal protein (Mastura, 2008) Asam amino adalah sembarang senyawa organik yang memiliki gugus fungsional karboksil (-COOH) dan amina (biasanya -NH2). Dalam biokimia seringkali pengertiannya dipersempit: keduanya terikat pada satu atom karbon (C) yang sama (disebut atom C "alfa" atau ). Gugus karboksil memberikan sifat asam dan gugus amina memberikan sifat basa. Dalam bentuk larutan, asam amino bersifat amfoterik: cenderung menjadi asam pada larutan basa dan menjadi basa pada larutan asam. Perilaku ini terjadi karena asam amino mampu menjadi zwitter-ion. Asam amino termasuk golongan senyawa yang paling banyak dipelajari karena salah satu fungsinya sangat penting dalam organisme, yaitu sebagai penyusun protein.

Struktur asam amino

Struktur asam -amino, dengan gugus amina di sebelah kiri dan gugus karboksil di sebelah kanan.Struktur asam amino secara umum adalah satu atom C yang mengikat empat gugus: gugus amina (NH2), gugus karboksil (COOH), atom hidrogen (H), dan satu gugus sisa (R, dari residue) atau disebut juga gugus atau rantai samping yang membedakan satu asam amino dengan asam amino lainnya.Atom C pusat tersebut dinamai atom C ("C-alfa") sesuai dengan penamaan senyawa bergugus karboksil, yaitu atom C yang berikatan langsung dengan gugus karboksil. Oleh karena gugus amina juga terikat pada atom C ini, senyawa tersebut merupakan asam -amino.Asam amino biasanya diklasifikasikan berdasarkan sifat kimia rantai samping tersebut menjadi empat kelompok. Rantai samping dapat membuat asam amino bersifat asam lemah, basa lemah, hidrofilik jika polar, dan hidrofobik jika nonpolar.

Isomerisme pada asam aminoDua model molekul isomer optis asam amino alanin
Karena atom C pusat mengikat empat gugus yang berbeda, maka asam aminokecuali glisinmemiliki isomer optik:
L

dan D. Cara sederhana untuk mengidentifikasi

isomeri ini dari gambaran dua dimensi adalah dengan "mendorong" atom H ke belakang pembaca (menjauhi pembaca). Jika searah putaran jarum jam (putaran ke kanan) terjadi urutan karboksil-residu-amina maka ini adalah tipe D. Jika urutan ini terjadi dengan arah putaran berlawanan jarum jam, maka itu adalah tipe L. (Aturan ini dikenal dalam bahasa Inggris dengan nama CORN, dari singkatan COOH - R NH2).

Pada umumnya, asam amino alami yang dihasilkan eukariota merupakan tipe amino tipe D.

meskipun

beberapa siput laut menghasilkan tipe D. Dinding sel bakteri banyak mengandung asam

Polimerisasi asam amino

Reaksi kondensasi dua asam amino membentuk ikatan peptida Protein merupakan polimer yang tersusun dari asam amino sebagai monomernya. Monomer-monomer ini tersambung dengan ikatan peptida, yang mengikat gugus karboksil milik satu monomer dengan gugus amina milik monomer di sebelahnya. Reaksi penyambungan ini (disebut translasi) secara alami terjadi di sitoplasma dengan bantuan ribosom dan tRNA. Pada polimerisasi asam amino, gugus -OH yang merupakan bagian gugus karboksil satu asam amino dan gugus -H yang merupakan bagian gugus amina asam amino lainnya akan terlepas dan membentuk air. Oleh sebab itu, reaksi ini termasuk dalam reaksi dehidrasi. Molekul asam amino yang telah melepaskan molekul air dikatakan disebut dalam bentuk residu asam amino.(Team Bima, 2008)

Zwitter-ion

Asam amino dalam bentuk tidak terion (kiri) dan dalam bentuk zwitter-ionKarena asam amino memiliki gugus aktif amina dan karboksil sekaligus, zat ini dapat dianggap sebagai sekaligus asam dan basa (walaupun pH alaminya biasanya dipengaruhi oleh gugus-R yang dimiliki). Pada pH tertentu yang disebut titik isolistrik, gugus amina pada asam amino menjadi bermuatan positif (terprotonasi, NH3+), sedangkan gugus karboksilnya menjadi bermuatan negatif (terdeprotonasi, COO-). Titik isolistrik ini spesifik bergantung pada jenis asam aminonya. Dalam keadaan demikian, asam amino tersebut dikatakan berbentuk zwitter-ion. Zwitter-ion dapat diekstrak dari larutan asam amino sebagai struktur kristal putih yang bertitik lebur tinggi karena sifat dipolarnya. Kebanyakan asam amino bebas berada dalam bentuk zwitter-ion pada pH netral maupun pH fisiologis yang dekat netral.

Asam amino dasar (standar)

Protein tersusun dari berbagai asam amino yang masing-masing dihubungkan dengan ikatan peptida. Meskipun demikian, pada awal pembentukannya protein hanya tersusun dari 20 asam amino yang dikenal sebagai asam amino dasar atau asam amino baku atau asam amino penyusun protein (proteinogenik). Asam-asam amino inilah yang disandi oleh DNA/RNA sebagai kode genetik. Berikut adalah ke-20 asam amino penyusun protein (singkatan dalam kurung menunjukkan singkatan tiga huruf dan satu huruf yang sering digunakan dalam kajian protein), dikelompokkan menurut sifat atau struktur kimiawinya:

Fungsi biologi asam amino

1. Penyusun protein, termasuk enzim. 2. Kerangka dasar sejumlah senyawa penting dalam metabolisme (terutama vitamin, hormon dan asam nukleat). 3. Pengikat ion logam penting yang diperlukan dalam dalam reaksi enzimatik (kofaktor).

Asam amino esensial

molekul-molekul penting. Ia disebut esensial bagi suatu spesies organisme apabila spesies Asam amino diperlukan oleh makhluk hidup sebagai penyusun protein atau sebagai kerangka tersebut memerlukannya tetapi tidak mampu memproduksi sendiri atau selalu kekurangan asam amino yang bersangkutan. Untuk memenuhi kebutuhan ini, spesies itu harus memasoknya dari luar (lewat makanan). Istilah "asam amino esensial" berlaku hanya bagi organisme heterotrof.( Anshari irfan, 1994) Bagi manusia, ada delapan (ada yang menyebut sembilan) asam amino esensial yang harus dipenuhi dari diet sehari-hari, yaitu isoleusin, leusin, lisin, metionin, fenilalanin, treonin, triptofan, dan valin. Histidin dan arginin disebut sebagai "setengah esensial" karena tubuh manusia dewasa sehat mampu memenuhi kebutuhannya. Asam amino karnitin juga bersifat "setengah esensial" dan sering diberikan untuk kepentingan pengobatan. (wikipedia, 2008)

III. Alat dan Bahan Alat :Tabung reaksi, pipet tetes, api busen, gelas beker. Bahan :Larutan protein (putih telur), larutan gelatin, larutan albumin, larutan NaOH pekat, larutan asam cuka 3 %, larutan CuSO4, larutan NaOH 10 %, regensia millon, regensia ksantroprotein, regensia nitrorussid, NaOH3(p), alkohol 96 %

IV. Prosedur kerja 1. Reaksi warna protein

a. Reaksi biuret No 1 Prosedur Hasil 2 ml larutan protein + 2 tetes larutran Terjadi lembayung CuSo4 dan 1 ml larutan NaOH 10 % b.Reaksi ksanprotein No 1 Prosedur 2 ml larutan protein + 1 ml HNO3 pekat Hasil Terjadi warna kuning

2.Denaturasi protein a. Percobaan pemanasan No 1 Prosedur Hasil 2 ml larutan protein + 3-5 tetes larytan Terbentuk koagulum asam cuka 3 % b. Pengendapan oleh alkohol No 1 2 Prosedur Hasil 2 ml larutan protein + alkohol + aqudest Terjadi koagulum 2 ml larutan protein + alkohol diamkan Terjadi koagulum, tetapi jam + aqudest tidak larut kembali

c. Pengendapan oleh asam kuat dan basa kuat No 1 2 Prosedur 2 ml larutan protein + 2 ml larutan HCl2N 2 ml larutan protein + larutan NaOH Hasil Terjadi koagulan Terjadi koagulan

3. uji kelarutan protein No 1 2 3 4 Prosedur Aqudest + larutan albumin HCl + larutan albumin NaOH + larutan albumin Alkohol + larutan albumin Hasil Tidak larut larut larutan albumin larut

Etanol + larutan albumin

larut

4. uji pengendapan protein dengan garam No 1 2 3 4 5 Prosedur larutan albumin + NaCl larutan albumin + BaCl larutan albumin + NaCl larutan albumin + FeCl3 larutan albumin + (NH4)2 V. PEMBAHASAN Protein sederhana adalah protein yang pada hidrolisis hanya menghasilkan asam amino. Protein adalah senyawa yang jika dihidrolisis menghasilkan hanya asam-asam amino atau menghasilkan senyawa yang bukan asam amino Asam amino biasanya diklasifikasikan berdasarkan sifat kimia rantai samping tersebut menjadi empat kelompok. Rantai samping dapat membuat asam amino bersifat asam lemah, basa lemah, hidrofilik jika polar, dan hidrofobik jika nonpolar Nama protein berasal dari perkatan yunani proteios yang berarti pertama karena ternyata protein penting sekali bagi kehidupan. Fungsinya terutama adalah sebagai unsur pembentuk struktur sel, misalnya dalam rambut, wol, kolagen, jaringan penghubung, dan membran sel. Asam amino dalam bentuk tidak terion (kiri) dan dalam bentuk zwitterionKarena asam amino memiliki gugus aktif amina dan karboksil sekaligus, zat ini dapat dianggap sebagai sekaligus asam dan basa (walaupun pH alaminya Hasil Ada endapan, bertambah Ada endapan, berkurang Ada endapan, bertambah Ada endapan, berkurang Ada endapan, bertambah

biasanya dipengaruhi oleh gugus-R yang dimiliki). Pada pH tertentu yang disebut titik isolistrik,

VI. KESIMPULAN Pada percobaan reaksi biuret, larutan protein ditambah larutan CuSo4 dan larutan NaOH 10 %, terbentuk larutan berwarna lembayung.dan pada reaksi ksantroprotein, larutan protein ditambah larutan pekat juga terbentuk larutan berwarna kuning. Pada percobaan denaturasi protein, larutan protein ditambah larutan alkohol terjadi koagulum, dan setelah di kocok dengan kuat juga terbentuk koagulan,tetapi tetapi tidak larut kembali. Pada percobaan uji kelarutan, aquadest dan NaOH ditambah larutan albumin terjadi tidak larut, sedangkan pada HCl, alkohol, etanol ditambah dengan larutan albumin terjadi kelarutan. Dan pada percobaan uji kelarutan protein dengan garam, NaCl, NaCl dan (NH4)2 di tambah larutan albumin terjadi endapan,dan berubah menjadi lebih banyak. Sedangkan pada BaC dan FeCl3 di tambah larutan albumin terjadi endapan,dan berubah menjadi berkurang. tidak larut kembalidan setelah didiamkan selama setengah jam ditambahkan aquadest juga terbentuk koagulan, HNO3

DAFTAR PUSTAKA

MASTURA, 2008, PENUNTUN PRAKTIKUM KIMIA DASAR KESEHATAN, Langsa.

MASTURA, 2008, KIMIA DASAR, Langsa

 TEAM BIMA, 2008, Banda Aceh

Anshari

irfan

dan

Hisky

achmad,

Kimia

SMU

jilid

3,

Erlangga,1994

Wikipedia, 2008