LAPORAN TETAP PRAKTIKUM BIOKIMIA

I. NOMOR PERCOBAAN : IV II. JUDUL PERCOBAAN : UJI PROTEIN III. TUJUAN : Untuk mempelajari beberapa reaksi uji terhadap asam amino dan protein

IV. LANDASAN TEORI

:

Protein adalah makromolekul yang berlimpah di dalam sel hidup dan merupakan 50 persen atau lebih berat kering sel. Protein ditemukan di dalam semua sel dan semua bagian sel. Protein juga amat bervariasi; ratusan jenis yang berbeda dapat ditemukan dalam satu sel. Protein juga meiliki sifat yang sensitif terhadap lingkungannya misalnya: suhu, tekanan, dll. Dalam hubungannya dengan asam amino, protein merupakan polimer dari sekitar asam amino yang berlainan disambungkan dengan ikatan peptida, yaitu rantai pendek. Karena keragaman rantai samping yang terbentuk jika asam-asam amino tersebut disambung-sambungkan, protein yang berbeda dapat mempunyai sifat kimia yang berbeda dan struktur sekunder dan tersier yang sangat berbeda. Rantai samping itu dapat bersifat polar atau nonpolar. Kandungan bagian asam amino polar yang tinggi dalam protein meningkatkan kelarutannya dalam air. Rantai samping yang paling polar ialah rantai samping amino basa dan asam amino asam. Asam-asam amino ini terdapat dalam albumin dan globulin yang larut dalam air dengan aras yang tinggi. Fungsi Biologi Protein  Enzim Protein yang paling bervariasi dan mempunyai kekhususan tinggi adalah protein yang mempunyai aktivitas katalisa, yakni enzim. Hampir semua reaksi kimia biomolekul organik di dalam sel dikatalisa oleh enzim. Lebih dari 2000 jenis enzim, masing-masing dapat mengkatalisa reaksi kimia yang berbeda, telah ditemukan di dalam berbagai bentuk kehidupan.  Protein Transport

atau bergerak.Protein transpor di dalam plasma darah mengikat dan membawa molekul atau ion spesifik dari satu organ ke organ lain Disini oksigen dilepaskan untuk melangsungkan oksidasi nutrien yang menghasilkan energi. Protein transpor lain terdapat di dalam membran sel dan menyesuaikan strukturnya untuk mengikat dan membawa glukosa. atau protein . dan beras. yang membawa lipid dari hati ke organ yang lain.  Protein Pertahanan Banyak protein mempertahankan organisme dalam melawan serangan oleh spesies lain atau melindungi organisme tersebut dari luka.  Protein Kontraktil atau Motil Beberapa protein memberikan kemampuan kepada sel dan organisme untuk berkontraksi. Plasma darah mengandung lipoprotein.  Protein Struktural Banyak protein yang berperan sebagai filamen. asam amino. dan kasein protein utama susu merupakan contoh lain dari protein nutrien Ferritin jaringan hewan merupakan protein penyimpan besi. virus. Ovalbumin protein utama putih telur. Immunoglobulin atau anti-bodi pada vertebrata adalah protein khusus yang dibuat oleh limposit yang dapat mengenali dan mengendapkan atau menetralkan serangan bakteri. mengubah bentuk. contoh yang telah dikenal adalah protein biji dari gandum. Terutama. dan nutrien lain membran menuju ke dalam sel. jagung. Aktin dan miosin adalah protein filamen yang berfungsi di dalam sistem kontraktil otot kerangka dan juga di dalam banyak sel bukan otot. Contoh lain adalah tubulin. Mikrotubul merupakan komponen penting dari flagella dan silia yang dapat menggerakkan sel. protein pembentuk mikrotubul. yang mempunyai daya tenggang yang amat tinggi. kabel. atau lembaran penyanggah untuk memberikan struktur biologi kekuatan atau proteksi.  Protein Nutrien dan Penyimpan Biji berbagai tumbuhan menyimpan protein nutrien yang dibutuhkan untuk pertumbuhan embrio tanaman. Komponen utama dari urat dan tulang rawan adalah protein serabut kolagen.

Hormon pertumbuhan dari pituari dan hormon paratiroid. Protein globular biasanya larut di dalam sistem larutan (air) dan segera berdifusi . yang mengatur transport Ca2+ dan fosfat. 1.asing dari spesies lain. Fibrinogen dan trombin. protein globular dan protein serabut. anti-bodi. yang mengatur metabolisme gula dan kekurangannya menyebabkan penyakit diabetes.  Protein Pengatur Beberapa protein membantu aktivitas seluler. merupakan protein penggumpal darah yang menjaga kehilangan darah jika sistem pembuluh terluka. hampir semua mempunyai fungsi gerak atau dinamik. Diantara jenis ini terdapat sejumlah hormon seperti insulin. seperti risin. Monelin. membentuk suatu rantai polipeptida. dan protein tumbuhan beracun. Asam amino berikatan secara kovalen satu dengan yang lain dalam variasi urutan yang bermacam-macam. Protein pengatur lain. Hampir semua protein serabut memberikan peranan struktural atau pelindung. .  Protein lain Terdapat banyak protein yang fungsinya agak eksotik dan tidak mudah diklasifikasikan. Hampir semua enzim merupakan protein globular. merupakan molekul serabut panjang. Ciri-ciri utama molekul protein yaitu . toksin bakteri. dan protein penyimpan nutrien. dan tidak berlipat menjadi bentuk globular. dengan rantai polipeptida yang memanjang pada satu sumbu. juga berfungsi di dalam pertahanan tubuh. seperti protein transpor pada darah. 1. Bisa ular. Pada protein globular rantai atau rantai-rantai polipeptida berlipat rapat-rapat menjadi bentuk globular atau bulat yang padat. Protein serabut yang khas adalah α-keratin pada rambut dan wol. Umumnya terjadi atas 20 macam asam amino. o Protein dapat dibagi menjadi dua golongan utama berdasarkan bentuk dan sifatsifat fisik tertentu. fibroin dari sutera dan kolagen dari urat. yang disebut repressor mengatur biosintesa enzim oleh sel bakteri. Protein serabut bersifat tidak larut di dalam air. suatu protein tanaman dari afrika yang mempunyai rasa yang amat manis.

Ke-20 asam amino pada protein seringkali dipandang sebagai asam amino baku. gugus amino. Semua asam amino (20) yang ditemukan pada protein mempunyai ciri yang sama. Asam amino satu dengan yang lainnya akan bersambung membenrtuk struktur primer protein oleh ikatan peptida. tetapi tidak terdapat di dalam protein. gugus R.  karbon. umumnya reaktis sangat speifik hal ini disebabkan karena adanya gugus samping yang reaktif dan susunan khas struktur makromolekulnya. atau normal. Warna hitam menunjukkan bagian yang umum pada semua asam  -amino pada protein (kecuali prolin). Atom  karbon asimetrik karenanya. Susunan asam amino menentukan sifat struktur sekunder dan tersier. ukuran muatan listrik dan kelarutan di dalam air. yakni. yang mengikat empat gugus substituen yang berbeda. Hampir semua asam amino baku. 4. 3. yang bervariasi dalam struktur. Asam amino baku dapat dinyatakan dengan singkatan tiga huruf atau lambang satu huruf yang digunakan secara ringkas untuk menunjukkan komposisi dan urutan asam amino di dalam rantai polipeptida. strukturnya tidak stabil terhadap beberapa faktor seperti pH. hanya 8 asam amino yang merupakan asam amino esensial yang terdapat dalam protein dan ketersediaannya menentukan kualitas gizi protein.2. Terdapat ikatan kimia lain yang menyebabkan terbentuknya lengkunganlengkungan rantai polipeptida menjadi struktur tiga dimensi protein. Masing-masing berbeda satu dengan yang lainnya pada rantai sampingnya. Struktur asam amino yang terdapat dalam protein ditemukan dalam bentuk ionik. kualitas protein hewan lebih tinggi daripada kualitas protein tumbuhan. dll. dan atom Hidrogen. Dari 20 asam amino. Pada umumnya. utama. gugus karboksil. . keculai satu mempunyai atom karbon asimetrik. gugus karboksil dan gugus amino diikat pada atom karbon yang sama. Asam amino dapat pula terdapat dalam protein. atau gugus R. Protein tumbuhan dapat ditingkatkan mutu gizinya dengan pencampuran secara bijaksana atau dengan modifikasi genetik melalui persilangan. untuk membedakan molekul-molekul ini dari jenis-jenis asam amino lain yang ada pada organisme hidup. Hal ini akan mempengaruhi secara bermakna sifat-sifat fungsiu protein makanan dan perilakuknya selama pemrosesan.

Asam karboksilat alifatik maupun aromatik yang terdiri dari beberapa atom karbon. Sifat-sifat asam dan basa ini sangat penting didalam pengertian pengetahuan mengenai sifat protein. dan struktur masing-masing telah diketahui. Kedua bentuk ini dinamakan isomer optik. Kesemua dari 20 asam amino yang diperoleh dari hidrolisa protein dengan kondisi yang cukup ringan. senyawa dengan pusat khiral terdapat dua bentuk isomer yang berbeda. 2. Demikian pula amina. Pada umumnya. atau stereoisomer. yang merupakan bayanngan cermin yang tidak saling menutupi sesamanya. . yaitu dalam hal menentukan komposisi dan urutan asam amino dari molekul protein. pada umumnya tidak larut dalam air. umumnya kurang larut dalam air tetapi larut dalam pelarut organik. yakni senyawa-senyawa ini dapat memutar sinar bidang polarisasi meuju ke suatu arah atau kebalikannya. yakni arah perputaran sinar terpolarisasi didalam polarimeter. maka ia akam terionisasi dan dapat bersifat sebagai asam atau basa. kecuali satu. keempat gugus substituen yang berbeda ini dapat menempati dua susunan yang berbeda dalam ruang. 2. Sifat-Sifat Asam Amino 1. enensiomer. Karena susunan tetrahedral ikatan valensi disekitar atom  karbon pada asam amino. asam amino larut dalam air dan tidak larut dalam pelarut organik non polar seperti eter.merupakan pusat khiral. identifikasi. Hal ini sangat penting diterapkan dalam seni pemisahan. Sifat asam amino dalam larutan. Seperti yang telah diketahui. Asam amino yang bebas yang terbentuk merupakan molekul yang relatif kecil. yang bersifat identik dalam semua sifat kimia dan fisiknya. tetapi larut dalam pelarut organik. bersifat optik aktif. Asam amino mempunyai titik lebur yang lebih tinggi dibandingkan dengan asam karboksilat atau amina (lebih besar dari 200ºC). dan kuatifikasi asam amino yang berbeda. aseton dan kloroform. Sifat asam amino ini berbeda dengan asam karboksilat maupun dengan sifat amina. maka unit pembangun asam amino dibebaskan dari ikatan kovalen yang menghubungkan molekulmolekul ini menjadi rantai. Dan bila protein dilarutkan ke dalam larutan asam atau basa kuat. yang didasarkan atas tingkah laku asam basa yang khas.

3. tetapi diperoleh dari luar misalnya melalui makanan( lisin. Asam amino non esensial adalah asam amino yang dapat disintesis didalam tubuh melalui perombakan senyawa lain. hormon. histidin. Fungsi Biologis Asam Amino  Penyusun protein. Fenilalanin. Asam amino esensial adalah asam amino yang tidak dapat disintesis didalam tubuh. Leusin. Treonin.  Dengan rantai samping yang mengandung gugus asam atau amidanya(gugus R bermuatan negative) : Asam aspartat. . fenilalanin. leusin. Histidin  Yang mengandung cincin aromatic : Histidin.  Dengan rantai samping yang mengandung gugus basa (gugus R bermuatan positif): Arginin.3. Isoleusin. Berdasarkan kelarutan didalam air dibagi atas asam amino hidrofobik dan hidrofilik (klasifikasi dapat dilihat pada bagian struktur asam amino). Klasifikasi asam amino dapat dilakukan berdasarkan rantai samping (gugus –R) dan sifat kelarutannya didalam air. valin. Asam glutamate. Berdasarkan rantai sampingnya dapat diklasifikasikan sebagai berikut :  Dengan rantai samping alifatik (asam amino non polar) : Glisin. Alanin. Bersifat sebagai elektrolit. asam amino dapat membentuk ion yang bermuatan positif dan juga bermuatan negative (zwitterion) atau ion amfoter.  Kerangka dasar sejumlah senyawa penting dalam metabolisme (terutama vitamin. Tirosin. Tirosin. dan arginin). termasuk enzim. isoleusin. Keadaan ion ini sangat tergantung pada pH larutan.  Asam imino : Prolin. lisin. treonin. dan asam nukleat).  Dengan rantai samping yang mengandung atom sulfur (asam amino polar) : Sistein dan metionin. Glutamin. (asam amino polar) : Serin. Triptofan. metionin. 4. Aspargin.  Dengan rantai samping yang mengandung gugus hidroksil (OH). yaitu asam amino esensial dan asam amino non esensial. Klasifikasi Asam Amino Terdapat 2 jenis asam amino berdasarkan kemampuan tubuh dalam sintesisnya. Dalam larutan kondisi netral (pH isoelektrik). Valin.

tetapi tidak bermuatan. COOH H2N C CH3 H H2N H3C COOH C CH CH3 H COOH H2N C CH 2 CH H3C CH3 H H2N H COOH C C CH 2 CH3 H CH3 Alanin Valin . Karena defek pada transportasi ini secara khas mengakibatkan eksresi satu atau lebih asam amino dalam jumlah yang meningkat. pigmentasi ringan. (2) golongan dengan gugus R polar. Pengikat ion logam penting yang diperlukan dalam reaksi enzimatik (kofaktor). valin dan isoleusin. ikan gabus dan produk susu. Menyebabkan retardasi mental. karena adanya cacat pada enzim α -keto dekarboksilase. eczema dan bau kesturi. manifestasi neurologic. Asam amino dengan gugus samping R non polar atau hidrofobik. Golongan-Golongan Asam Amino Struktur ke-20 asam amino dibagi menjadi 4 golongan. Sumber-Sumber Asam Amino  Asam amino dapat diperoleh melalui asupan makanan seperti pada kacangkacangan(misalnya kedelai). sehingga menyebabkan akumulasi fenilalanin dan hasil metaboliknya didalam tubuh. Penyakit Yang Berkaitan Dengan Metabolisme Asam Amino  FENILKETONURIA Adalah kelainan metabolism sejak lahir yang ditandai dengan ketidakmampuan mengubah fenilalanin menjadi tirosin.  AMINOASIDURIA Penyakit yang timbul akibat gangguan pada transportasi asam amino tertentu ke dalam sel. 6. 5. (3) golongan dengan gugus R bermuatan negatif. yaitu: (1) golongan dengan gugus R nonpolar atau hidrofobik.  MAPLE SYRUP URINE DISEASE Terjadinya akumulasi asam keto dari leusin. 1. Kesemuanya dapat dicegah dengan restriksi awal diet fenilalanin. Dapat menyebabkan gangguan susunan saraf pusat. (4) golongan dengan gugus R bermuatan positif. 7.

Asam amino dengan gugus samping R polar tak bermuatan COOH H2N C H H COOH H2N C H H2N H COOH C C CH3 H OH H2N COOH C CH 2 SH H CH 2OH Glisin Serin Treonin COOH H 2N C CH 2 H Sistein COOH H2N C CH 2 C H2N O H COOH H2N C CH 2 CH 2 C H2N O H Asparagin OH Glutamin Tirosin .Leusin COOH H2N NH CH 2 Isoleusin COOH COOH COOH CH H2C H2C C CH 2 CH 2 S CH3 H H 2N C CH 2 H H2N C CH 2 C H CH NH Prolin Metionin Fenilalanin Triptofan 2.

Tabung reaksi . Alat : 1. Pipet tetes 2. Asam amino dengan gugus samping R bermuatan nrgatif COOH H2N C CH 2 CH 2 COOH H H2N COOH C CH 2 COOH H Asam Aspartat Asam Glutamat V. Beker gelas 4.3. Asam amino dengan gugus samping R bermuatan positif COOH H2N C CH 2 C NH CH HC N H COOH H2N CH 2 CH 2 CH 2 NH C NH H COOH H2N C CH 2 CH 2 CH 2 CH 2 NH2 H Histidin NH2 Arginin Lisin 4. Gelas ukur 3. ALAT DAN BAHAN a. Neraca analitik 5.

Albumin 5% 7.1 M. NaOH 0.7 (1 M).6.1 M dan etil alkohol 95%. Dan isi tabung 3 dengan 3 ml larutan protein. Untuk tabung-tabung (1) dan (2) tambahkan 10 ml buffer asetat pH 4. Aquades 5. Rak tabung reaksi 7. Pengendapan dengan Alkohol Isi tabung 1 dengan larutan protein 3 ml. HCl 0. Bahan 1. Corong 10. dan isi tabung 3 dengan 4. buffer asetat pH = 4.7 8. Kertas saring 9.7 dan etil alkohol 95%. . 2. Penjepit tabung b.1 M dan etil alkohol 95%. Telur mentah diambil kuning telur dan putih telurnya 2. HCl 0. Susu Bubuk 6.1 M.1 M 3. Tempatkan ketiga tabung dalam air mendidih selama 15 menit dan dinginkan pada temperatur kamar.1 M 4.5 ml larutan protein dan HCl 0.5 ml larutan protein dan buffer asetat pH = 4. NaOH 0. Pengaduk 8. Denaturasi Protein Isi tabung 1 dengan 4. Dalam tabung mana yang kelihatan mengendap.7.5 ml larutan protein dan NaOH 0. buffer asetat pH = 4. Etil Alkohol 95% VI. Isi tabung 2 dengan 3 ml larutan protein . PROSEDUR PERCOBAAN 1. Isi tabung 2 dengan 4.

HASIL PENGAMATAN a.VII. bagian putih bening. bagian bening. lapisan sedikit di bagian bawah. HCl putih keruh + NaOH  putih keruh Buffer  putih keruh + Etanol 4 Susu Bubuk tetap + Etanol menjadi putih keruh menjadi putih keruh. . bawah putih bening) dari tabung I. bagian bawah dan endapan. bagian endapan putih keruh > dan endapan. bagian tengah tengah putih keruh tengah putih keruh > putih keruh + endapan dan bagian bawah Tabung I dan bagian dan bagian bawah putih bening)  bawah bening)  bening) tetap Etanol  tetap menjadi putih keruh. putih keruh)   HCl putih bening NaOH + Etanol  Kuning Buffer Kuning 3 bening + Etanol  3 bening + Etanol  3 lapisan ( bagian atas lapisan ( bagian atas lapisan ( bagian atas 3 Putih Telur putih bening. . Pengendapan dengan Alkohol No Bahan HCl + Etanol (Tabung I) HCl NaOH + Etanol (Tabung II)  Buffer + Etanol (Tabung III)  Kuning kuning NaOH Kuning Buffer bening + Etanol  2 bening + Etanol  2 bening + Etanol  lapisan ( bagian atas lapisan (bagian atas Larutan 1 Kuning Telur Putih keruh putih keruh. bagian bawah putih bening > tabung I) HCl kuning NaOH +  Kuning Buffer  Kuning Etanol bening + Etanol  2 bening + Etanol  putih lapisan (bagian atas Larutan Putih keruh 2 Albumin Sintetik bening larutan keruh bening.

. putih putih keruh. Buffer keruh. Denaturasi No Bahan HCl  Buffer  (Tabung I) HCl keruh 1 Kuning Telur kuning Buffer keruh. menjadi putih. HCl  putih keruh NaOH  putih keruh Buffer   keruh dan   larutan coklat keruh  putih   Putih 4 Susu Bubuk endapan putih + dan endapan  + keruh + endapan Buffer  bening + Buffer endapan. bagian larutan putih. tengah keruh dan bagian  bawah   endapan putih ) HCl 3 Putih Telur   keruh NaOH +   keruh Buffer keruh bening  bening +  putih   Putih keruh. putih Buffer keruh. 2 Albumin Sintetik Buffer  3 lapisan endapan putih yang ( bagian atas menggumpal dan enadapan .        NaOH  Buffer  (Tabung II)  Buffer   (Tabung III)  kuning   Putih kuning NaOH kuning Buffer keruh   kuning keruh bening + bening + Buffer  keruh. kuning. HCl bening kuning NaOH   kuning Buffer kuning   bening   kuning bening gumpalan putih + pekat + Buffer  Menggumpal Putih.b.

H+ 2 kalor [ . Pengendapan dengan Alkohol H3N+ .] R COO H3N+ .CH – COOR R O O H O.VIII. REAKSI KIMIA 1.C – H + OHR basa .CH – COOH R ROH H3N+ .C – H R COO H2N – C – H + H2O R asam H3N+ .C – H + H+ R COO - H2NCHCO2H + H2NCHCO2H R COOH R R H3N+ .CH – COOR 2. Denaturasi Protein H3N+ .NHCHC – NHCHC .

Ketika ditambahkan dengan etanol. putih telur. Hal ini terjadi karena gugus –OH dari etanol lebih mudah terhidrasi dari pada molekul protein. larutan buffer 4. Penambahan larutan HCl ini menyebabkan larutan protein mengendap. albumin sintetik dan susu bubuk. Penambahan NaOH ke dalam larutan protein menyebabkan pH larutan di atas pH isoelektrik sehingga kelarutan protein dalam air meningkat dan larutan tetap seperti semula. sehingga kelarutan protein dalam air berkurang. Pengendapan protein oleh alkohol. Pada keadaan ini kelarutan protein berada pada titik minimumnya. pH larutan protein berada di bawah titik isoelektrik. Hal ini terjadi karena molekul-molekul protein yang kelarutanya telah meningkat akibat penambahan basa tidak kalah bersaing dengan gugus –OH dari etanol untuk mengikat air. Penambahan buffer asetat ini menyebabkan protein mengendap. Pada uji yang kedua ditambahkan larutan NaOH ke dalam larutan protein. hal ini disebabkan karena pH buffer asetat yang sedikit asam. Mengendapnya larutan protein ini disebabkan karena setelah ditambahkan dengan larutan HCl. Pada uji denaturasi protein oleh asam-basa (pH). PEMBAHASAN Pada uji pengendapan protein oleh alkohol dan uji denaturasi yang bertujuan Untuk mempelajari beberapa reaksi uji terhadap asam amino dan larutan protein. sehingga dengan penambahan asam kuat membuat larutan protein semakin cepat mengendap karena kelarutannya dalam air sangat berkurang. Pada albumin sintetik dan susu bubuk penambahan HCl. larutan protein ditambahkan dengan buffer asetat.7 dan NaOH ketiganya menghasilkan . Pada uji yang ketiga. larutan yang diuji adalah kuning telut. putih telur. Pada uji yang pertama yaitu ke dalam larutan protein ditambahkan dengan larutan HCl. larutan protein yang diujikan adalah kuning telur. Ketika ditambahkan dengan etanol. larutan tetap tidak berubah.IX. Hal ini dikarenakan kondisi larutan berada di bawah pH isoelektrik. Pada kondisi ini kelarutan protein berada pada titik minimum. Ini disebabkan karena molekul protein kalah bersaing dengan gugus –OH dari etanol untuk mengikat air. Dengan penambahan alkohol menyebabkan protein semakin banyak yang mengendap. larutan protein semakin banyak yang mengendap. sehingga molekul protein akan mengendap. albumin sintetik dan susu bubuk. sehingga protein akan mengendap. sehingga molekul protein tidak mengalami pengendap dan larutan tetap tidak berubah.

7 yang sama dengan pH isoelektrik albumin (4. ikatan garam dan terbukanya lipatan molekul protein. Dimana semakin banyak buffer asetat yang ditambahkan maka molekul dari buffer asetat akan menekan molekul dari HCL dan Naoh sehingga akan terbentuk endapan.90).7 .endapan pada larutannya.55-4. Pada Putih telur. dan pada penambahan HCL dan NaOH tidak terbentuk endapan setelah penambahan larutan Buffer Asetat 4. Ini disebabkan karena kurangnya pemanasaan serta larutan buffer asetat yang ditambahkan kurang banyak atau tidak dalam volume berlebih.90 (Poedjiadi. interaksi hidrofobik. tanpa menyebabkan pemutusan atau kerusakan lipatan antar asam amino dan struktur primer protein. Endapan yang paling banyak dihasilkan oleh larutan buffer 4. Pada pH di atas titik isoelektrik protein bermuatan negatif. Titik isoelektrik protein mempunyai arti penting karena pada umumnya sifat fisika dan kimia erat hubungannya dengan pH isoelektrik ini.7 tetapi hanya saja larutan berubah menjadi putih keruh. diikuti dengan HCL dan yang paling sedikit pada NaOH.7 dihasilkan endapan dan larutan menjadi berwarna keruh.7 . Denaturasi protein dapat diartikan sebagai suatu perubahan terhadap struktur sekunder. Denaturasi protein adalah suatu keadaan telah terjadinya perubahan struktur protein yang mencakup perubahan bentuk dan lipatan molekul. tersier. . Titik isoelektrik pada albumin adalah pada pH 4. Buffer asetat menghasilkan endapan paling banyak karena memiliki pH 4.7 . asam amino yang mendominasi adalah asam amino yang bersifat asam. Sedangkan pada kuning telur . Seharusnya setelah pemanasaan dan penambahan larutan buffer asetat pada tabung I dan Tabung II terbentuk endapan. dan kuartener molekul protein tanpa terjadinya pemecahan ikatan-ikatan kovalen. sedangkan di bawah titik isoelektrik. Setiap protein mempunyai titik isoelektrik yang berbeda-beda. 1994). protein bermuatan positif. Berdasarkan percobaan. penambahan larutan buffer asetat 4. Denaturasi terjadi karena terpecahnya ikatan hidrogen.55-4. dengan demikian dapat disimpulkan bahwa pada protein albumin sintetik dan susu bubuk . albumin sintetik dan susu bubuk terdenaturasi lebih banyak pada penambahan larutan buffer 4. penambahan buffer asetat 4. HCL dan NaOH tidak terbentuk endapan hanya saja larutan berubah menjadi putih keruh setelah penambahan larutan buffer Asetat.

X. 4. 3. larutan protein yang ditambahkan dengan larutan yang bersifat asam akan menyebabkan terbentuknya endapan. yang paling banyak menghasilkan endapan adalah percobaan ketiga dimana larutan protein ditambahkan dengan larutan buffer. gugus hidroksi dari alkohol lebih mudah terhidrasi sehingga protein mengendap. KESIMPULAN 1. Denaturasi protein terjadi karena adanya perubahan pH atau suhu yang tidak terlalu extrem. 2. . 5. Pada pengendapan dengan alcohol . Pada uji pengendapan oleh alkohol. 6. Protein akan terdenaturasi atau mengendap bila berada pada titik isoelektriknya. Pada pengendapan dengan alcohol. yaitu pH dimana jumlah muatan positif sama dengan jumlah muatan negatifnya. Pada pengendapan dengan alkohol. hanya tabung-tabung yang mengandung asam (ber-pH rendah) yang menunjukkan pengendapan protein.

Dasar-dasar Biokimia. 1993. 1982.John. Anna dkk. Jakarta : Erlangga Poedjiyadi.Dasar Biokimia. 2006. . purwo. Bandung : ITB Deman. M.Dasar. 1997.DAFTAR PUSTAKA Arbianto. Jakarta : UI-Press. Kimia Makanan. Biokimia Konsep-Konsep Dasar. Bandung : ITB Lehninger.

Sign up to vote on this title
UsefulNot useful