P. 1
alkohol

alkohol

|Views: 54|Likes:
Published by Qonitah Khairunnisa

More info:

Published by: Qonitah Khairunnisa on May 04, 2012
Copyright:Attribution Non-commercial

Availability:

Read on Scribd mobile: iPhone, iPad and Android.
download as DOCX, PDF, TXT or read online from Scribd
See more
See less

12/21/2012

pdf

text

original

LAPORAN TETAP PRAKTIKUM BIOKIMIA

I. NOMOR PERCOBAAN : IV II. JUDUL PERCOBAAN : UJI PROTEIN III. TUJUAN : Untuk mempelajari beberapa reaksi uji terhadap asam amino dan protein

IV. LANDASAN TEORI

:

Protein adalah makromolekul yang berlimpah di dalam sel hidup dan merupakan 50 persen atau lebih berat kering sel. Protein ditemukan di dalam semua sel dan semua bagian sel. Protein juga amat bervariasi; ratusan jenis yang berbeda dapat ditemukan dalam satu sel. Protein juga meiliki sifat yang sensitif terhadap lingkungannya misalnya: suhu, tekanan, dll. Dalam hubungannya dengan asam amino, protein merupakan polimer dari sekitar asam amino yang berlainan disambungkan dengan ikatan peptida, yaitu rantai pendek. Karena keragaman rantai samping yang terbentuk jika asam-asam amino tersebut disambung-sambungkan, protein yang berbeda dapat mempunyai sifat kimia yang berbeda dan struktur sekunder dan tersier yang sangat berbeda. Rantai samping itu dapat bersifat polar atau nonpolar. Kandungan bagian asam amino polar yang tinggi dalam protein meningkatkan kelarutannya dalam air. Rantai samping yang paling polar ialah rantai samping amino basa dan asam amino asam. Asam-asam amino ini terdapat dalam albumin dan globulin yang larut dalam air dengan aras yang tinggi. Fungsi Biologi Protein  Enzim Protein yang paling bervariasi dan mempunyai kekhususan tinggi adalah protein yang mempunyai aktivitas katalisa, yakni enzim. Hampir semua reaksi kimia biomolekul organik di dalam sel dikatalisa oleh enzim. Lebih dari 2000 jenis enzim, masing-masing dapat mengkatalisa reaksi kimia yang berbeda, telah ditemukan di dalam berbagai bentuk kehidupan.  Protein Transport

atau protein . Mikrotubul merupakan komponen penting dari flagella dan silia yang dapat menggerakkan sel.  Protein Pertahanan Banyak protein mempertahankan organisme dalam melawan serangan oleh spesies lain atau melindungi organisme tersebut dari luka. atau lembaran penyanggah untuk memberikan struktur biologi kekuatan atau proteksi. yang membawa lipid dari hati ke organ yang lain. dan beras. atau bergerak.  Protein Nutrien dan Penyimpan Biji berbagai tumbuhan menyimpan protein nutrien yang dibutuhkan untuk pertumbuhan embrio tanaman. contoh yang telah dikenal adalah protein biji dari gandum. Terutama. Immunoglobulin atau anti-bodi pada vertebrata adalah protein khusus yang dibuat oleh limposit yang dapat mengenali dan mengendapkan atau menetralkan serangan bakteri. protein pembentuk mikrotubul.  Protein Kontraktil atau Motil Beberapa protein memberikan kemampuan kepada sel dan organisme untuk berkontraksi. Contoh lain adalah tubulin. dan nutrien lain membran menuju ke dalam sel. Protein transpor lain terdapat di dalam membran sel dan menyesuaikan strukturnya untuk mengikat dan membawa glukosa.  Protein Struktural Banyak protein yang berperan sebagai filamen. yang mempunyai daya tenggang yang amat tinggi. Ovalbumin protein utama putih telur. Aktin dan miosin adalah protein filamen yang berfungsi di dalam sistem kontraktil otot kerangka dan juga di dalam banyak sel bukan otot. dan kasein protein utama susu merupakan contoh lain dari protein nutrien Ferritin jaringan hewan merupakan protein penyimpan besi. Komponen utama dari urat dan tulang rawan adalah protein serabut kolagen. asam amino. Plasma darah mengandung lipoprotein.Protein transpor di dalam plasma darah mengikat dan membawa molekul atau ion spesifik dari satu organ ke organ lain Disini oksigen dilepaskan untuk melangsungkan oksidasi nutrien yang menghasilkan energi. virus. mengubah bentuk. jagung. kabel.

hampir semua mempunyai fungsi gerak atau dinamik. Hampir semua enzim merupakan protein globular. Bisa ular. o Protein dapat dibagi menjadi dua golongan utama berdasarkan bentuk dan sifatsifat fisik tertentu. seperti protein transpor pada darah. toksin bakteri. Pada protein globular rantai atau rantai-rantai polipeptida berlipat rapat-rapat menjadi bentuk globular atau bulat yang padat. merupakan protein penggumpal darah yang menjaga kehilangan darah jika sistem pembuluh terluka. protein globular dan protein serabut. Hormon pertumbuhan dari pituari dan hormon paratiroid. merupakan molekul serabut panjang. yang disebut repressor mengatur biosintesa enzim oleh sel bakteri. 1.asing dari spesies lain. Diantara jenis ini terdapat sejumlah hormon seperti insulin.  Protein lain Terdapat banyak protein yang fungsinya agak eksotik dan tidak mudah diklasifikasikan. suatu protein tanaman dari afrika yang mempunyai rasa yang amat manis. dan protein tumbuhan beracun. anti-bodi. Monelin. . Protein pengatur lain. Protein globular biasanya larut di dalam sistem larutan (air) dan segera berdifusi . Asam amino berikatan secara kovalen satu dengan yang lain dalam variasi urutan yang bermacam-macam. Ciri-ciri utama molekul protein yaitu . membentuk suatu rantai polipeptida. Protein serabut yang khas adalah α-keratin pada rambut dan wol.  Protein Pengatur Beberapa protein membantu aktivitas seluler. yang mengatur transport Ca2+ dan fosfat. dan tidak berlipat menjadi bentuk globular. 1. juga berfungsi di dalam pertahanan tubuh. dengan rantai polipeptida yang memanjang pada satu sumbu. dan protein penyimpan nutrien. Umumnya terjadi atas 20 macam asam amino. Protein serabut bersifat tidak larut di dalam air. Fibrinogen dan trombin. yang mengatur metabolisme gula dan kekurangannya menyebabkan penyakit diabetes. seperti risin. fibroin dari sutera dan kolagen dari urat. Hampir semua protein serabut memberikan peranan struktural atau pelindung.

Ke-20 asam amino pada protein seringkali dipandang sebagai asam amino baku. Asam amino dapat pula terdapat dalam protein. hanya 8 asam amino yang merupakan asam amino esensial yang terdapat dalam protein dan ketersediaannya menentukan kualitas gizi protein. Pada umumnya. 4. Dari 20 asam amino. gugus karboksil dan gugus amino diikat pada atom karbon yang sama. atau gugus R. Hal ini akan mempengaruhi secara bermakna sifat-sifat fungsiu protein makanan dan perilakuknya selama pemrosesan. Asam amino baku dapat dinyatakan dengan singkatan tiga huruf atau lambang satu huruf yang digunakan secara ringkas untuk menunjukkan komposisi dan urutan asam amino di dalam rantai polipeptida.2. yakni. 3. kualitas protein hewan lebih tinggi daripada kualitas protein tumbuhan. Protein tumbuhan dapat ditingkatkan mutu gizinya dengan pencampuran secara bijaksana atau dengan modifikasi genetik melalui persilangan. ukuran muatan listrik dan kelarutan di dalam air. Warna hitam menunjukkan bagian yang umum pada semua asam  -amino pada protein (kecuali prolin). gugus R. gugus karboksil. utama. yang bervariasi dalam struktur. gugus amino. untuk membedakan molekul-molekul ini dari jenis-jenis asam amino lain yang ada pada organisme hidup. tetapi tidak terdapat di dalam protein. Struktur asam amino yang terdapat dalam protein ditemukan dalam bentuk ionik. Hampir semua asam amino baku. Susunan asam amino menentukan sifat struktur sekunder dan tersier. atau normal. keculai satu mempunyai atom karbon asimetrik. strukturnya tidak stabil terhadap beberapa faktor seperti pH. Atom  karbon asimetrik karenanya. Masing-masing berbeda satu dengan yang lainnya pada rantai sampingnya. umumnya reaktis sangat speifik hal ini disebabkan karena adanya gugus samping yang reaktif dan susunan khas struktur makromolekulnya. dll. Asam amino satu dengan yang lainnya akan bersambung membenrtuk struktur primer protein oleh ikatan peptida. dan atom Hidrogen. Semua asam amino (20) yang ditemukan pada protein mempunyai ciri yang sama. yang mengikat empat gugus substituen yang berbeda. . Terdapat ikatan kimia lain yang menyebabkan terbentuknya lengkunganlengkungan rantai polipeptida menjadi struktur tiga dimensi protein.  karbon.

Sifat asam amino dalam larutan. Sifat-sifat asam dan basa ini sangat penting didalam pengertian pengetahuan mengenai sifat protein. . keempat gugus substituen yang berbeda ini dapat menempati dua susunan yang berbeda dalam ruang. dan struktur masing-masing telah diketahui. yang bersifat identik dalam semua sifat kimia dan fisiknya.merupakan pusat khiral. yakni arah perputaran sinar terpolarisasi didalam polarimeter. 2. senyawa dengan pusat khiral terdapat dua bentuk isomer yang berbeda. pada umumnya tidak larut dalam air. identifikasi. maka unit pembangun asam amino dibebaskan dari ikatan kovalen yang menghubungkan molekulmolekul ini menjadi rantai. Seperti yang telah diketahui. yakni senyawa-senyawa ini dapat memutar sinar bidang polarisasi meuju ke suatu arah atau kebalikannya. Sifat asam amino ini berbeda dengan asam karboksilat maupun dengan sifat amina. Kesemua dari 20 asam amino yang diperoleh dari hidrolisa protein dengan kondisi yang cukup ringan. yaitu dalam hal menentukan komposisi dan urutan asam amino dari molekul protein. Sifat-Sifat Asam Amino 1. yang merupakan bayanngan cermin yang tidak saling menutupi sesamanya. kecuali satu. atau stereoisomer. Karena susunan tetrahedral ikatan valensi disekitar atom  karbon pada asam amino. Asam amino yang bebas yang terbentuk merupakan molekul yang relatif kecil. Dan bila protein dilarutkan ke dalam larutan asam atau basa kuat. Demikian pula amina. Hal ini sangat penting diterapkan dalam seni pemisahan. Asam karboksilat alifatik maupun aromatik yang terdiri dari beberapa atom karbon. 2. Pada umumnya. dan kuatifikasi asam amino yang berbeda. yang didasarkan atas tingkah laku asam basa yang khas. enensiomer. Kedua bentuk ini dinamakan isomer optik. umumnya kurang larut dalam air tetapi larut dalam pelarut organik. maka ia akam terionisasi dan dapat bersifat sebagai asam atau basa. aseton dan kloroform. asam amino larut dalam air dan tidak larut dalam pelarut organik non polar seperti eter. tetapi larut dalam pelarut organik. bersifat optik aktif. Asam amino mempunyai titik lebur yang lebih tinggi dibandingkan dengan asam karboksilat atau amina (lebih besar dari 200ºC).

asam amino dapat membentuk ion yang bermuatan positif dan juga bermuatan negative (zwitterion) atau ion amfoter. fenilalanin. dan arginin). isoleusin. Tirosin. Tirosin. Bersifat sebagai elektrolit.  Dengan rantai samping yang mengandung gugus asam atau amidanya(gugus R bermuatan negative) : Asam aspartat. Asam amino esensial adalah asam amino yang tidak dapat disintesis didalam tubuh. metionin. Klasifikasi Asam Amino Terdapat 2 jenis asam amino berdasarkan kemampuan tubuh dalam sintesisnya. dan asam nukleat). Triptofan. Berdasarkan rantai sampingnya dapat diklasifikasikan sebagai berikut :  Dengan rantai samping alifatik (asam amino non polar) : Glisin. Fungsi Biologis Asam Amino  Penyusun protein. valin. Fenilalanin. Asam glutamate.  Dengan rantai samping yang mengandung gugus basa (gugus R bermuatan positif): Arginin. Leusin. lisin.3.  Dengan rantai samping yang mengandung atom sulfur (asam amino polar) : Sistein dan metionin. Berdasarkan kelarutan didalam air dibagi atas asam amino hidrofobik dan hidrofilik (klasifikasi dapat dilihat pada bagian struktur asam amino). (asam amino polar) : Serin. tetapi diperoleh dari luar misalnya melalui makanan( lisin. Asam amino non esensial adalah asam amino yang dapat disintesis didalam tubuh melalui perombakan senyawa lain. termasuk enzim.  Dengan rantai samping yang mengandung gugus hidroksil (OH). yaitu asam amino esensial dan asam amino non esensial. 3. Keadaan ion ini sangat tergantung pada pH larutan. Glutamin. . leusin. Treonin.  Kerangka dasar sejumlah senyawa penting dalam metabolisme (terutama vitamin. histidin. Aspargin. 4. Isoleusin. Valin. Dalam larutan kondisi netral (pH isoelektrik). Alanin. Histidin  Yang mengandung cincin aromatic : Histidin. treonin. hormon. Klasifikasi asam amino dapat dilakukan berdasarkan rantai samping (gugus –R) dan sifat kelarutannya didalam air.  Asam imino : Prolin.

eczema dan bau kesturi. yaitu: (1) golongan dengan gugus R nonpolar atau hidrofobik. tetapi tidak bermuatan. 1. 5. 6.  AMINOASIDURIA Penyakit yang timbul akibat gangguan pada transportasi asam amino tertentu ke dalam sel. Penyakit Yang Berkaitan Dengan Metabolisme Asam Amino  FENILKETONURIA Adalah kelainan metabolism sejak lahir yang ditandai dengan ketidakmampuan mengubah fenilalanin menjadi tirosin. Dapat menyebabkan gangguan susunan saraf pusat. Asam amino dengan gugus samping R non polar atau hidrofobik. Kesemuanya dapat dicegah dengan restriksi awal diet fenilalanin. Golongan-Golongan Asam Amino Struktur ke-20 asam amino dibagi menjadi 4 golongan. sehingga menyebabkan akumulasi fenilalanin dan hasil metaboliknya didalam tubuh. Pengikat ion logam penting yang diperlukan dalam reaksi enzimatik (kofaktor). (4) golongan dengan gugus R bermuatan positif. (2) golongan dengan gugus R polar.  MAPLE SYRUP URINE DISEASE Terjadinya akumulasi asam keto dari leusin. Menyebabkan retardasi mental. Karena defek pada transportasi ini secara khas mengakibatkan eksresi satu atau lebih asam amino dalam jumlah yang meningkat. COOH H2N C CH3 H H2N H3C COOH C CH CH3 H COOH H2N C CH 2 CH H3C CH3 H H2N H COOH C C CH 2 CH3 H CH3 Alanin Valin . valin dan isoleusin. ikan gabus dan produk susu. (3) golongan dengan gugus R bermuatan negatif. manifestasi neurologic. karena adanya cacat pada enzim α -keto dekarboksilase. pigmentasi ringan. 7. Sumber-Sumber Asam Amino  Asam amino dapat diperoleh melalui asupan makanan seperti pada kacangkacangan(misalnya kedelai).

Asam amino dengan gugus samping R polar tak bermuatan COOH H2N C H H COOH H2N C H H2N H COOH C C CH3 H OH H2N COOH C CH 2 SH H CH 2OH Glisin Serin Treonin COOH H 2N C CH 2 H Sistein COOH H2N C CH 2 C H2N O H COOH H2N C CH 2 CH 2 C H2N O H Asparagin OH Glutamin Tirosin .Leusin COOH H2N NH CH 2 Isoleusin COOH COOH COOH CH H2C H2C C CH 2 CH 2 S CH3 H H 2N C CH 2 H H2N C CH 2 C H CH NH Prolin Metionin Fenilalanin Triptofan 2.

Tabung reaksi . Gelas ukur 3. Alat : 1. ALAT DAN BAHAN a. Beker gelas 4. Asam amino dengan gugus samping R bermuatan positif COOH H2N C CH 2 C NH CH HC N H COOH H2N CH 2 CH 2 CH 2 NH C NH H COOH H2N C CH 2 CH 2 CH 2 CH 2 NH2 H Histidin NH2 Arginin Lisin 4. Pipet tetes 2. Asam amino dengan gugus samping R bermuatan nrgatif COOH H2N C CH 2 CH 2 COOH H H2N COOH C CH 2 COOH H Asam Aspartat Asam Glutamat V.3. Neraca analitik 5.

buffer asetat pH = 4.7 8.7 dan etil alkohol 95%. Denaturasi Protein Isi tabung 1 dengan 4. Isi tabung 2 dengan 3 ml larutan protein . buffer asetat pH = 4. Tempatkan ketiga tabung dalam air mendidih selama 15 menit dan dinginkan pada temperatur kamar. 2. Pengaduk 8. PROSEDUR PERCOBAAN 1. dan isi tabung 3 dengan 4. Kertas saring 9. HCl 0. Pengendapan dengan Alkohol Isi tabung 1 dengan larutan protein 3 ml. Dan isi tabung 3 dengan 3 ml larutan protein. NaOH 0.5 ml larutan protein dan HCl 0. Susu Bubuk 6. Etil Alkohol 95% VI. Untuk tabung-tabung (1) dan (2) tambahkan 10 ml buffer asetat pH 4.1 M. Albumin 5% 7.1 M 4.1 M 3. NaOH 0.1 M dan etil alkohol 95%. HCl 0.7. Corong 10. Dalam tabung mana yang kelihatan mengendap. Isi tabung 2 dengan 4. Telur mentah diambil kuning telur dan putih telurnya 2. Penjepit tabung b. Rak tabung reaksi 7. Aquades 5.5 ml larutan protein dan buffer asetat pH = 4.5 ml larutan protein dan NaOH 0.7 (1 M).1 M dan etil alkohol 95%. Bahan 1.6. .1 M.

bagian bawah dan endapan. bagian endapan putih keruh > dan endapan. HCl putih keruh + NaOH  putih keruh Buffer  putih keruh + Etanol 4 Susu Bubuk tetap + Etanol menjadi putih keruh menjadi putih keruh. bagian tengah tengah putih keruh tengah putih keruh > putih keruh + endapan dan bagian bawah Tabung I dan bagian dan bagian bawah putih bening)  bawah bening)  bening) tetap Etanol  tetap menjadi putih keruh. . bagian bening. bagian putih bening. Pengendapan dengan Alkohol No Bahan HCl + Etanol (Tabung I) HCl NaOH + Etanol (Tabung II)  Buffer + Etanol (Tabung III)  Kuning kuning NaOH Kuning Buffer bening + Etanol  2 bening + Etanol  2 bening + Etanol  lapisan ( bagian atas lapisan (bagian atas Larutan 1 Kuning Telur Putih keruh putih keruh. bagian bawah putih bening > tabung I) HCl kuning NaOH +  Kuning Buffer  Kuning Etanol bening + Etanol  2 bening + Etanol  putih lapisan (bagian atas Larutan Putih keruh 2 Albumin Sintetik bening larutan keruh bening. HASIL PENGAMATAN a. lapisan sedikit di bagian bawah. . bawah putih bening) dari tabung I.VII. putih keruh)   HCl putih bening NaOH + Etanol  Kuning Buffer Kuning 3 bening + Etanol  3 bening + Etanol  3 lapisan ( bagian atas lapisan ( bagian atas lapisan ( bagian atas 3 Putih Telur putih bening.

bagian larutan putih. 2 Albumin Sintetik Buffer  3 lapisan endapan putih yang ( bagian atas menggumpal dan enadapan . HCl  putih keruh NaOH  putih keruh Buffer   keruh dan   larutan coklat keruh  putih   Putih 4 Susu Bubuk endapan putih + dan endapan  + keruh + endapan Buffer  bening + Buffer endapan. putih putih keruh.b.        NaOH  Buffer  (Tabung II)  Buffer   (Tabung III)  kuning   Putih kuning NaOH kuning Buffer keruh   kuning keruh bening + bening + Buffer  keruh. menjadi putih. Denaturasi No Bahan HCl  Buffer  (Tabung I) HCl keruh 1 Kuning Telur kuning Buffer keruh. HCl bening kuning NaOH   kuning Buffer kuning   bening   kuning bening gumpalan putih + pekat + Buffer  Menggumpal Putih. putih Buffer keruh. . tengah keruh dan bagian  bawah   endapan putih ) HCl 3 Putih Telur   keruh NaOH +   keruh Buffer keruh bening  bening +  putih   Putih keruh. Buffer keruh. kuning.

Denaturasi Protein H3N+ .VIII. REAKSI KIMIA 1.C – H + OHR basa . H+ 2 kalor [ .C – H R COO H2N – C – H + H2O R asam H3N+ .CH – COOH R ROH H3N+ .CH – COOR R O O H O.NHCHC – NHCHC . Pengendapan dengan Alkohol H3N+ .C – H + H+ R COO - H2NCHCO2H + H2NCHCO2H R COOH R R H3N+ .CH – COOR 2.] R COO H3N+ .

Penambahan NaOH ke dalam larutan protein menyebabkan pH larutan di atas pH isoelektrik sehingga kelarutan protein dalam air meningkat dan larutan tetap seperti semula. sehingga molekul protein akan mengendap. Ketika ditambahkan dengan etanol. larutan tetap tidak berubah. Pada uji denaturasi protein oleh asam-basa (pH). larutan yang diuji adalah kuning telut. Penambahan buffer asetat ini menyebabkan protein mengendap. PEMBAHASAN Pada uji pengendapan protein oleh alkohol dan uji denaturasi yang bertujuan Untuk mempelajari beberapa reaksi uji terhadap asam amino dan larutan protein. pH larutan protein berada di bawah titik isoelektrik. Pada kondisi ini kelarutan protein berada pada titik minimum. larutan protein ditambahkan dengan buffer asetat.7 dan NaOH ketiganya menghasilkan . hal ini disebabkan karena pH buffer asetat yang sedikit asam. albumin sintetik dan susu bubuk. larutan protein yang diujikan adalah kuning telur. sehingga molekul protein tidak mengalami pengendap dan larutan tetap tidak berubah. Pada uji yang ketiga. Pada uji yang kedua ditambahkan larutan NaOH ke dalam larutan protein. Penambahan larutan HCl ini menyebabkan larutan protein mengendap. Hal ini terjadi karena molekul-molekul protein yang kelarutanya telah meningkat akibat penambahan basa tidak kalah bersaing dengan gugus –OH dari etanol untuk mengikat air. larutan buffer 4. sehingga dengan penambahan asam kuat membuat larutan protein semakin cepat mengendap karena kelarutannya dalam air sangat berkurang. Ketika ditambahkan dengan etanol. putih telur. Pengendapan protein oleh alkohol. Hal ini dikarenakan kondisi larutan berada di bawah pH isoelektrik. Ini disebabkan karena molekul protein kalah bersaing dengan gugus –OH dari etanol untuk mengikat air. Pada uji yang pertama yaitu ke dalam larutan protein ditambahkan dengan larutan HCl.IX. Pada albumin sintetik dan susu bubuk penambahan HCl. sehingga kelarutan protein dalam air berkurang. albumin sintetik dan susu bubuk. Dengan penambahan alkohol menyebabkan protein semakin banyak yang mengendap. larutan protein semakin banyak yang mengendap. putih telur. Hal ini terjadi karena gugus –OH dari etanol lebih mudah terhidrasi dari pada molekul protein. Pada keadaan ini kelarutan protein berada pada titik minimumnya. Mengendapnya larutan protein ini disebabkan karena setelah ditambahkan dengan larutan HCl. sehingga protein akan mengendap.

protein bermuatan positif. Buffer asetat menghasilkan endapan paling banyak karena memiliki pH 4.endapan pada larutannya. dan pada penambahan HCL dan NaOH tidak terbentuk endapan setelah penambahan larutan Buffer Asetat 4. penambahan larutan buffer asetat 4. ikatan garam dan terbukanya lipatan molekul protein. Endapan yang paling banyak dihasilkan oleh larutan buffer 4. Dimana semakin banyak buffer asetat yang ditambahkan maka molekul dari buffer asetat akan menekan molekul dari HCL dan Naoh sehingga akan terbentuk endapan.90).55-4. Denaturasi protein dapat diartikan sebagai suatu perubahan terhadap struktur sekunder. HCL dan NaOH tidak terbentuk endapan hanya saja larutan berubah menjadi putih keruh setelah penambahan larutan buffer Asetat.7 . Berdasarkan percobaan. Ini disebabkan karena kurangnya pemanasaan serta larutan buffer asetat yang ditambahkan kurang banyak atau tidak dalam volume berlebih. 1994).7 . . Pada pH di atas titik isoelektrik protein bermuatan negatif. Titik isoelektrik protein mempunyai arti penting karena pada umumnya sifat fisika dan kimia erat hubungannya dengan pH isoelektrik ini.7 yang sama dengan pH isoelektrik albumin (4. dengan demikian dapat disimpulkan bahwa pada protein albumin sintetik dan susu bubuk . tersier. Seharusnya setelah pemanasaan dan penambahan larutan buffer asetat pada tabung I dan Tabung II terbentuk endapan.55-4. Denaturasi protein adalah suatu keadaan telah terjadinya perubahan struktur protein yang mencakup perubahan bentuk dan lipatan molekul.7 dihasilkan endapan dan larutan menjadi berwarna keruh. Pada Putih telur. penambahan buffer asetat 4. tanpa menyebabkan pemutusan atau kerusakan lipatan antar asam amino dan struktur primer protein. diikuti dengan HCL dan yang paling sedikit pada NaOH. asam amino yang mendominasi adalah asam amino yang bersifat asam. interaksi hidrofobik. sedangkan di bawah titik isoelektrik. dan kuartener molekul protein tanpa terjadinya pemecahan ikatan-ikatan kovalen. Denaturasi terjadi karena terpecahnya ikatan hidrogen. Sedangkan pada kuning telur . Setiap protein mempunyai titik isoelektrik yang berbeda-beda.7 .7 tetapi hanya saja larutan berubah menjadi putih keruh.90 (Poedjiadi. Titik isoelektrik pada albumin adalah pada pH 4. albumin sintetik dan susu bubuk terdenaturasi lebih banyak pada penambahan larutan buffer 4.

2. Denaturasi protein terjadi karena adanya perubahan pH atau suhu yang tidak terlalu extrem. gugus hidroksi dari alkohol lebih mudah terhidrasi sehingga protein mengendap.X. 4. Pada pengendapan dengan alcohol. hanya tabung-tabung yang mengandung asam (ber-pH rendah) yang menunjukkan pengendapan protein. Pada pengendapan dengan alkohol. KESIMPULAN 1. yaitu pH dimana jumlah muatan positif sama dengan jumlah muatan negatifnya. . Protein akan terdenaturasi atau mengendap bila berada pada titik isoelektriknya. yang paling banyak menghasilkan endapan adalah percobaan ketiga dimana larutan protein ditambahkan dengan larutan buffer. larutan protein yang ditambahkan dengan larutan yang bersifat asam akan menyebabkan terbentuknya endapan. Pada uji pengendapan oleh alkohol. 6. 3. Pada pengendapan dengan alcohol . 5.

1997. 1982. 2006. Kimia Makanan. Bandung : ITB Lehninger. . Bandung : ITB Deman. purwo. Biokimia Konsep-Konsep Dasar. Jakarta : Erlangga Poedjiyadi. Dasar-dasar Biokimia.John. M.Dasar Biokimia.Dasar. Anna dkk. 1993. Jakarta : UI-Press.DAFTAR PUSTAKA Arbianto.

You're Reading a Free Preview

Download
scribd
/*********** DO NOT ALTER ANYTHING BELOW THIS LINE ! ************/ var s_code=s.t();if(s_code)document.write(s_code)//-->