LAPORAN TETAP PRAKTIKUM BIOKIMIA

I. NOMOR PERCOBAAN : IV II. JUDUL PERCOBAAN : UJI PROTEIN III. TUJUAN : Untuk mempelajari beberapa reaksi uji terhadap asam amino dan protein

IV. LANDASAN TEORI

:

Protein adalah makromolekul yang berlimpah di dalam sel hidup dan merupakan 50 persen atau lebih berat kering sel. Protein ditemukan di dalam semua sel dan semua bagian sel. Protein juga amat bervariasi; ratusan jenis yang berbeda dapat ditemukan dalam satu sel. Protein juga meiliki sifat yang sensitif terhadap lingkungannya misalnya: suhu, tekanan, dll. Dalam hubungannya dengan asam amino, protein merupakan polimer dari sekitar asam amino yang berlainan disambungkan dengan ikatan peptida, yaitu rantai pendek. Karena keragaman rantai samping yang terbentuk jika asam-asam amino tersebut disambung-sambungkan, protein yang berbeda dapat mempunyai sifat kimia yang berbeda dan struktur sekunder dan tersier yang sangat berbeda. Rantai samping itu dapat bersifat polar atau nonpolar. Kandungan bagian asam amino polar yang tinggi dalam protein meningkatkan kelarutannya dalam air. Rantai samping yang paling polar ialah rantai samping amino basa dan asam amino asam. Asam-asam amino ini terdapat dalam albumin dan globulin yang larut dalam air dengan aras yang tinggi. Fungsi Biologi Protein  Enzim Protein yang paling bervariasi dan mempunyai kekhususan tinggi adalah protein yang mempunyai aktivitas katalisa, yakni enzim. Hampir semua reaksi kimia biomolekul organik di dalam sel dikatalisa oleh enzim. Lebih dari 2000 jenis enzim, masing-masing dapat mengkatalisa reaksi kimia yang berbeda, telah ditemukan di dalam berbagai bentuk kehidupan.  Protein Transport

yang mempunyai daya tenggang yang amat tinggi. dan nutrien lain membran menuju ke dalam sel. Komponen utama dari urat dan tulang rawan adalah protein serabut kolagen. jagung. atau lembaran penyanggah untuk memberikan struktur biologi kekuatan atau proteksi. asam amino. yang membawa lipid dari hati ke organ yang lain. kabel. mengubah bentuk. Protein transpor lain terdapat di dalam membran sel dan menyesuaikan strukturnya untuk mengikat dan membawa glukosa.Protein transpor di dalam plasma darah mengikat dan membawa molekul atau ion spesifik dari satu organ ke organ lain Disini oksigen dilepaskan untuk melangsungkan oksidasi nutrien yang menghasilkan energi. dan kasein protein utama susu merupakan contoh lain dari protein nutrien Ferritin jaringan hewan merupakan protein penyimpan besi. Plasma darah mengandung lipoprotein. dan beras. protein pembentuk mikrotubul. atau protein . virus. contoh yang telah dikenal adalah protein biji dari gandum.  Protein Struktural Banyak protein yang berperan sebagai filamen. Terutama. Contoh lain adalah tubulin. Immunoglobulin atau anti-bodi pada vertebrata adalah protein khusus yang dibuat oleh limposit yang dapat mengenali dan mengendapkan atau menetralkan serangan bakteri.  Protein Kontraktil atau Motil Beberapa protein memberikan kemampuan kepada sel dan organisme untuk berkontraksi.  Protein Pertahanan Banyak protein mempertahankan organisme dalam melawan serangan oleh spesies lain atau melindungi organisme tersebut dari luka. Ovalbumin protein utama putih telur. atau bergerak.  Protein Nutrien dan Penyimpan Biji berbagai tumbuhan menyimpan protein nutrien yang dibutuhkan untuk pertumbuhan embrio tanaman. Mikrotubul merupakan komponen penting dari flagella dan silia yang dapat menggerakkan sel. Aktin dan miosin adalah protein filamen yang berfungsi di dalam sistem kontraktil otot kerangka dan juga di dalam banyak sel bukan otot.

 Protein lain Terdapat banyak protein yang fungsinya agak eksotik dan tidak mudah diklasifikasikan.asing dari spesies lain. Ciri-ciri utama molekul protein yaitu . merupakan protein penggumpal darah yang menjaga kehilangan darah jika sistem pembuluh terluka. Bisa ular. Hampir semua enzim merupakan protein globular. Protein serabut bersifat tidak larut di dalam air. yang mengatur transport Ca2+ dan fosfat. anti-bodi. yang disebut repressor mengatur biosintesa enzim oleh sel bakteri. suatu protein tanaman dari afrika yang mempunyai rasa yang amat manis. Umumnya terjadi atas 20 macam asam amino. . dan protein penyimpan nutrien. membentuk suatu rantai polipeptida. juga berfungsi di dalam pertahanan tubuh. protein globular dan protein serabut. Protein globular biasanya larut di dalam sistem larutan (air) dan segera berdifusi . seperti risin. dan protein tumbuhan beracun. 1. hampir semua mempunyai fungsi gerak atau dinamik. yang mengatur metabolisme gula dan kekurangannya menyebabkan penyakit diabetes. Hampir semua protein serabut memberikan peranan struktural atau pelindung. Protein pengatur lain. Monelin. 1. dengan rantai polipeptida yang memanjang pada satu sumbu. Hormon pertumbuhan dari pituari dan hormon paratiroid. dan tidak berlipat menjadi bentuk globular. Asam amino berikatan secara kovalen satu dengan yang lain dalam variasi urutan yang bermacam-macam. fibroin dari sutera dan kolagen dari urat. toksin bakteri. o Protein dapat dibagi menjadi dua golongan utama berdasarkan bentuk dan sifatsifat fisik tertentu. seperti protein transpor pada darah. Pada protein globular rantai atau rantai-rantai polipeptida berlipat rapat-rapat menjadi bentuk globular atau bulat yang padat. Protein serabut yang khas adalah α-keratin pada rambut dan wol. merupakan molekul serabut panjang.  Protein Pengatur Beberapa protein membantu aktivitas seluler. Fibrinogen dan trombin. Diantara jenis ini terdapat sejumlah hormon seperti insulin.

Ke-20 asam amino pada protein seringkali dipandang sebagai asam amino baku. yang bervariasi dalam struktur. Pada umumnya. yakni. gugus karboksil. gugus R.  karbon. Semua asam amino (20) yang ditemukan pada protein mempunyai ciri yang sama. Hampir semua asam amino baku. Atom  karbon asimetrik karenanya. .2. strukturnya tidak stabil terhadap beberapa faktor seperti pH. gugus amino. umumnya reaktis sangat speifik hal ini disebabkan karena adanya gugus samping yang reaktif dan susunan khas struktur makromolekulnya. gugus karboksil dan gugus amino diikat pada atom karbon yang sama. Protein tumbuhan dapat ditingkatkan mutu gizinya dengan pencampuran secara bijaksana atau dengan modifikasi genetik melalui persilangan. Asam amino dapat pula terdapat dalam protein. yang mengikat empat gugus substituen yang berbeda. keculai satu mempunyai atom karbon asimetrik. Warna hitam menunjukkan bagian yang umum pada semua asam  -amino pada protein (kecuali prolin). Hal ini akan mempengaruhi secara bermakna sifat-sifat fungsiu protein makanan dan perilakuknya selama pemrosesan. Terdapat ikatan kimia lain yang menyebabkan terbentuknya lengkunganlengkungan rantai polipeptida menjadi struktur tiga dimensi protein. Masing-masing berbeda satu dengan yang lainnya pada rantai sampingnya. atau gugus R. utama. Asam amino baku dapat dinyatakan dengan singkatan tiga huruf atau lambang satu huruf yang digunakan secara ringkas untuk menunjukkan komposisi dan urutan asam amino di dalam rantai polipeptida. atau normal. untuk membedakan molekul-molekul ini dari jenis-jenis asam amino lain yang ada pada organisme hidup. ukuran muatan listrik dan kelarutan di dalam air. dll. Struktur asam amino yang terdapat dalam protein ditemukan dalam bentuk ionik. kualitas protein hewan lebih tinggi daripada kualitas protein tumbuhan. 3. hanya 8 asam amino yang merupakan asam amino esensial yang terdapat dalam protein dan ketersediaannya menentukan kualitas gizi protein. Asam amino satu dengan yang lainnya akan bersambung membenrtuk struktur primer protein oleh ikatan peptida. dan atom Hidrogen. tetapi tidak terdapat di dalam protein. 4. Dari 20 asam amino. Susunan asam amino menentukan sifat struktur sekunder dan tersier.

Asam amino yang bebas yang terbentuk merupakan molekul yang relatif kecil. aseton dan kloroform. Seperti yang telah diketahui. 2. senyawa dengan pusat khiral terdapat dua bentuk isomer yang berbeda.merupakan pusat khiral. maka unit pembangun asam amino dibebaskan dari ikatan kovalen yang menghubungkan molekulmolekul ini menjadi rantai. yaitu dalam hal menentukan komposisi dan urutan asam amino dari molekul protein. Dan bila protein dilarutkan ke dalam larutan asam atau basa kuat. yang merupakan bayanngan cermin yang tidak saling menutupi sesamanya. Demikian pula amina. Hal ini sangat penting diterapkan dalam seni pemisahan. identifikasi. umumnya kurang larut dalam air tetapi larut dalam pelarut organik. dan kuatifikasi asam amino yang berbeda. Sifat asam amino dalam larutan. Asam karboksilat alifatik maupun aromatik yang terdiri dari beberapa atom karbon. asam amino larut dalam air dan tidak larut dalam pelarut organik non polar seperti eter. bersifat optik aktif. Sifat asam amino ini berbeda dengan asam karboksilat maupun dengan sifat amina. yang bersifat identik dalam semua sifat kimia dan fisiknya. keempat gugus substituen yang berbeda ini dapat menempati dua susunan yang berbeda dalam ruang. Pada umumnya. yakni arah perputaran sinar terpolarisasi didalam polarimeter. kecuali satu. yang didasarkan atas tingkah laku asam basa yang khas. 2. Kedua bentuk ini dinamakan isomer optik. Karena susunan tetrahedral ikatan valensi disekitar atom  karbon pada asam amino. Asam amino mempunyai titik lebur yang lebih tinggi dibandingkan dengan asam karboksilat atau amina (lebih besar dari 200ºC). dan struktur masing-masing telah diketahui. maka ia akam terionisasi dan dapat bersifat sebagai asam atau basa. Sifat-sifat asam dan basa ini sangat penting didalam pengertian pengetahuan mengenai sifat protein. atau stereoisomer. pada umumnya tidak larut dalam air. yakni senyawa-senyawa ini dapat memutar sinar bidang polarisasi meuju ke suatu arah atau kebalikannya. enensiomer. Sifat-Sifat Asam Amino 1. Kesemua dari 20 asam amino yang diperoleh dari hidrolisa protein dengan kondisi yang cukup ringan. . tetapi larut dalam pelarut organik.

Isoleusin. Glutamin. Triptofan. fenilalanin. Berdasarkan rantai sampingnya dapat diklasifikasikan sebagai berikut :  Dengan rantai samping alifatik (asam amino non polar) : Glisin. Tirosin.  Kerangka dasar sejumlah senyawa penting dalam metabolisme (terutama vitamin.  Dengan rantai samping yang mengandung gugus asam atau amidanya(gugus R bermuatan negative) : Asam aspartat. . 4. Asam amino non esensial adalah asam amino yang dapat disintesis didalam tubuh melalui perombakan senyawa lain. Fenilalanin. Klasifikasi Asam Amino Terdapat 2 jenis asam amino berdasarkan kemampuan tubuh dalam sintesisnya. leusin. dan asam nukleat). Treonin. (asam amino polar) : Serin. Asam amino esensial adalah asam amino yang tidak dapat disintesis didalam tubuh. Bersifat sebagai elektrolit. treonin. tetapi diperoleh dari luar misalnya melalui makanan( lisin.  Dengan rantai samping yang mengandung atom sulfur (asam amino polar) : Sistein dan metionin.3.  Asam imino : Prolin. Berdasarkan kelarutan didalam air dibagi atas asam amino hidrofobik dan hidrofilik (klasifikasi dapat dilihat pada bagian struktur asam amino). 3. asam amino dapat membentuk ion yang bermuatan positif dan juga bermuatan negative (zwitterion) atau ion amfoter. Valin. Aspargin.  Dengan rantai samping yang mengandung gugus basa (gugus R bermuatan positif): Arginin. termasuk enzim. Alanin.  Dengan rantai samping yang mengandung gugus hidroksil (OH). Histidin  Yang mengandung cincin aromatic : Histidin. Keadaan ion ini sangat tergantung pada pH larutan. Fungsi Biologis Asam Amino  Penyusun protein. Asam glutamate. dan arginin). valin. Leusin. Tirosin. Klasifikasi asam amino dapat dilakukan berdasarkan rantai samping (gugus –R) dan sifat kelarutannya didalam air. lisin. hormon. Dalam larutan kondisi netral (pH isoelektrik). metionin. histidin. yaitu asam amino esensial dan asam amino non esensial. isoleusin.

COOH H2N C CH3 H H2N H3C COOH C CH CH3 H COOH H2N C CH 2 CH H3C CH3 H H2N H COOH C C CH 2 CH3 H CH3 Alanin Valin . manifestasi neurologic. (2) golongan dengan gugus R polar. Golongan-Golongan Asam Amino Struktur ke-20 asam amino dibagi menjadi 4 golongan. karena adanya cacat pada enzim α -keto dekarboksilase.  AMINOASIDURIA Penyakit yang timbul akibat gangguan pada transportasi asam amino tertentu ke dalam sel. 6.  MAPLE SYRUP URINE DISEASE Terjadinya akumulasi asam keto dari leusin. tetapi tidak bermuatan. Karena defek pada transportasi ini secara khas mengakibatkan eksresi satu atau lebih asam amino dalam jumlah yang meningkat. Penyakit Yang Berkaitan Dengan Metabolisme Asam Amino  FENILKETONURIA Adalah kelainan metabolism sejak lahir yang ditandai dengan ketidakmampuan mengubah fenilalanin menjadi tirosin. Menyebabkan retardasi mental. (4) golongan dengan gugus R bermuatan positif. (3) golongan dengan gugus R bermuatan negatif. 5. Asam amino dengan gugus samping R non polar atau hidrofobik. valin dan isoleusin. Kesemuanya dapat dicegah dengan restriksi awal diet fenilalanin. 7. yaitu: (1) golongan dengan gugus R nonpolar atau hidrofobik. 1. ikan gabus dan produk susu. Sumber-Sumber Asam Amino  Asam amino dapat diperoleh melalui asupan makanan seperti pada kacangkacangan(misalnya kedelai). sehingga menyebabkan akumulasi fenilalanin dan hasil metaboliknya didalam tubuh. Pengikat ion logam penting yang diperlukan dalam reaksi enzimatik (kofaktor). Dapat menyebabkan gangguan susunan saraf pusat. eczema dan bau kesturi. pigmentasi ringan.

Leusin COOH H2N NH CH 2 Isoleusin COOH COOH COOH CH H2C H2C C CH 2 CH 2 S CH3 H H 2N C CH 2 H H2N C CH 2 C H CH NH Prolin Metionin Fenilalanin Triptofan 2. Asam amino dengan gugus samping R polar tak bermuatan COOH H2N C H H COOH H2N C H H2N H COOH C C CH3 H OH H2N COOH C CH 2 SH H CH 2OH Glisin Serin Treonin COOH H 2N C CH 2 H Sistein COOH H2N C CH 2 C H2N O H COOH H2N C CH 2 CH 2 C H2N O H Asparagin OH Glutamin Tirosin .

Neraca analitik 5. Gelas ukur 3. Asam amino dengan gugus samping R bermuatan positif COOH H2N C CH 2 C NH CH HC N H COOH H2N CH 2 CH 2 CH 2 NH C NH H COOH H2N C CH 2 CH 2 CH 2 CH 2 NH2 H Histidin NH2 Arginin Lisin 4. ALAT DAN BAHAN a.3. Alat : 1. Pipet tetes 2. Asam amino dengan gugus samping R bermuatan nrgatif COOH H2N C CH 2 CH 2 COOH H H2N COOH C CH 2 COOH H Asam Aspartat Asam Glutamat V. Beker gelas 4. Tabung reaksi .

Tempatkan ketiga tabung dalam air mendidih selama 15 menit dan dinginkan pada temperatur kamar. Dan isi tabung 3 dengan 3 ml larutan protein.1 M.7 dan etil alkohol 95%. Etil Alkohol 95% VI. dan isi tabung 3 dengan 4. Aquades 5. Albumin 5% 7. NaOH 0. buffer asetat pH = 4.7 8.5 ml larutan protein dan buffer asetat pH = 4. Telur mentah diambil kuning telur dan putih telurnya 2.7. Pengaduk 8.1 M dan etil alkohol 95%. PROSEDUR PERCOBAAN 1. .5 ml larutan protein dan NaOH 0. 2. HCl 0. Untuk tabung-tabung (1) dan (2) tambahkan 10 ml buffer asetat pH 4. Isi tabung 2 dengan 4. Susu Bubuk 6.1 M 3. Corong 10. Pengendapan dengan Alkohol Isi tabung 1 dengan larutan protein 3 ml. Penjepit tabung b. Bahan 1. Kertas saring 9. Isi tabung 2 dengan 3 ml larutan protein .1 M. Denaturasi Protein Isi tabung 1 dengan 4. Rak tabung reaksi 7. HCl 0.1 M 4.6. NaOH 0.5 ml larutan protein dan HCl 0. buffer asetat pH = 4.7 (1 M).1 M dan etil alkohol 95%. Dalam tabung mana yang kelihatan mengendap.

. putih keruh)   HCl putih bening NaOH + Etanol  Kuning Buffer Kuning 3 bening + Etanol  3 bening + Etanol  3 lapisan ( bagian atas lapisan ( bagian atas lapisan ( bagian atas 3 Putih Telur putih bening. bagian tengah tengah putih keruh tengah putih keruh > putih keruh + endapan dan bagian bawah Tabung I dan bagian dan bagian bawah putih bening)  bawah bening)  bening) tetap Etanol  tetap menjadi putih keruh. Pengendapan dengan Alkohol No Bahan HCl + Etanol (Tabung I) HCl NaOH + Etanol (Tabung II)  Buffer + Etanol (Tabung III)  Kuning kuning NaOH Kuning Buffer bening + Etanol  2 bening + Etanol  2 bening + Etanol  lapisan ( bagian atas lapisan (bagian atas Larutan 1 Kuning Telur Putih keruh putih keruh. bawah putih bening) dari tabung I. . lapisan sedikit di bagian bawah. bagian bening. bagian bawah dan endapan. bagian putih bening. bagian endapan putih keruh > dan endapan.VII. bagian bawah putih bening > tabung I) HCl kuning NaOH +  Kuning Buffer  Kuning Etanol bening + Etanol  2 bening + Etanol  putih lapisan (bagian atas Larutan Putih keruh 2 Albumin Sintetik bening larutan keruh bening. HCl putih keruh + NaOH  putih keruh Buffer  putih keruh + Etanol 4 Susu Bubuk tetap + Etanol menjadi putih keruh menjadi putih keruh. HASIL PENGAMATAN a.

Buffer keruh. HCl bening kuning NaOH   kuning Buffer kuning   bening   kuning bening gumpalan putih + pekat + Buffer  Menggumpal Putih.        NaOH  Buffer  (Tabung II)  Buffer   (Tabung III)  kuning   Putih kuning NaOH kuning Buffer keruh   kuning keruh bening + bening + Buffer  keruh. putih putih keruh. bagian larutan putih. Denaturasi No Bahan HCl  Buffer  (Tabung I) HCl keruh 1 Kuning Telur kuning Buffer keruh. tengah keruh dan bagian  bawah   endapan putih ) HCl 3 Putih Telur   keruh NaOH +   keruh Buffer keruh bening  bening +  putih   Putih keruh. putih Buffer keruh.b. HCl  putih keruh NaOH  putih keruh Buffer   keruh dan   larutan coklat keruh  putih   Putih 4 Susu Bubuk endapan putih + dan endapan  + keruh + endapan Buffer  bening + Buffer endapan. 2 Albumin Sintetik Buffer  3 lapisan endapan putih yang ( bagian atas menggumpal dan enadapan . . kuning. menjadi putih.

CH – COOR 2.C – H R COO H2N – C – H + H2O R asam H3N+ .C – H + H+ R COO - H2NCHCO2H + H2NCHCO2H R COOH R R H3N+ .NHCHC – NHCHC . Denaturasi Protein H3N+ . Pengendapan dengan Alkohol H3N+ .CH – COOR R O O H O.C – H + OHR basa . H+ 2 kalor [ .CH – COOH R ROH H3N+ .VIII. REAKSI KIMIA 1.] R COO H3N+ .

Pengendapan protein oleh alkohol. Penambahan buffer asetat ini menyebabkan protein mengendap. Dengan penambahan alkohol menyebabkan protein semakin banyak yang mengendap. Penambahan NaOH ke dalam larutan protein menyebabkan pH larutan di atas pH isoelektrik sehingga kelarutan protein dalam air meningkat dan larutan tetap seperti semula. Hal ini dikarenakan kondisi larutan berada di bawah pH isoelektrik. larutan tetap tidak berubah. Mengendapnya larutan protein ini disebabkan karena setelah ditambahkan dengan larutan HCl. Ketika ditambahkan dengan etanol. sehingga protein akan mengendap. sehingga molekul protein tidak mengalami pengendap dan larutan tetap tidak berubah. sehingga kelarutan protein dalam air berkurang. larutan buffer 4. sehingga dengan penambahan asam kuat membuat larutan protein semakin cepat mengendap karena kelarutannya dalam air sangat berkurang. albumin sintetik dan susu bubuk. PEMBAHASAN Pada uji pengendapan protein oleh alkohol dan uji denaturasi yang bertujuan Untuk mempelajari beberapa reaksi uji terhadap asam amino dan larutan protein. larutan yang diuji adalah kuning telut.7 dan NaOH ketiganya menghasilkan . larutan protein ditambahkan dengan buffer asetat. Pada uji yang ketiga. Pada uji denaturasi protein oleh asam-basa (pH). larutan protein yang diujikan adalah kuning telur. Hal ini terjadi karena gugus –OH dari etanol lebih mudah terhidrasi dari pada molekul protein. Ini disebabkan karena molekul protein kalah bersaing dengan gugus –OH dari etanol untuk mengikat air. Penambahan larutan HCl ini menyebabkan larutan protein mengendap. Pada uji yang kedua ditambahkan larutan NaOH ke dalam larutan protein. Hal ini terjadi karena molekul-molekul protein yang kelarutanya telah meningkat akibat penambahan basa tidak kalah bersaing dengan gugus –OH dari etanol untuk mengikat air. Ketika ditambahkan dengan etanol. sehingga molekul protein akan mengendap. pH larutan protein berada di bawah titik isoelektrik. Pada kondisi ini kelarutan protein berada pada titik minimum.IX. larutan protein semakin banyak yang mengendap. hal ini disebabkan karena pH buffer asetat yang sedikit asam. albumin sintetik dan susu bubuk. putih telur. putih telur. Pada keadaan ini kelarutan protein berada pada titik minimumnya. Pada albumin sintetik dan susu bubuk penambahan HCl. Pada uji yang pertama yaitu ke dalam larutan protein ditambahkan dengan larutan HCl.

55-4.endapan pada larutannya. 1994). Pada Putih telur. Titik isoelektrik pada albumin adalah pada pH 4.7 . Berdasarkan percobaan. penambahan larutan buffer asetat 4. dan pada penambahan HCL dan NaOH tidak terbentuk endapan setelah penambahan larutan Buffer Asetat 4. dan kuartener molekul protein tanpa terjadinya pemecahan ikatan-ikatan kovalen. Buffer asetat menghasilkan endapan paling banyak karena memiliki pH 4. . albumin sintetik dan susu bubuk terdenaturasi lebih banyak pada penambahan larutan buffer 4. Setiap protein mempunyai titik isoelektrik yang berbeda-beda.7 dihasilkan endapan dan larutan menjadi berwarna keruh.7 .90). tersier.7 tetapi hanya saja larutan berubah menjadi putih keruh. Pada pH di atas titik isoelektrik protein bermuatan negatif.7 . Denaturasi terjadi karena terpecahnya ikatan hidrogen.55-4. ikatan garam dan terbukanya lipatan molekul protein.7 yang sama dengan pH isoelektrik albumin (4. interaksi hidrofobik. Endapan yang paling banyak dihasilkan oleh larutan buffer 4. dengan demikian dapat disimpulkan bahwa pada protein albumin sintetik dan susu bubuk .90 (Poedjiadi. Dimana semakin banyak buffer asetat yang ditambahkan maka molekul dari buffer asetat akan menekan molekul dari HCL dan Naoh sehingga akan terbentuk endapan. Titik isoelektrik protein mempunyai arti penting karena pada umumnya sifat fisika dan kimia erat hubungannya dengan pH isoelektrik ini. penambahan buffer asetat 4. protein bermuatan positif. asam amino yang mendominasi adalah asam amino yang bersifat asam. Ini disebabkan karena kurangnya pemanasaan serta larutan buffer asetat yang ditambahkan kurang banyak atau tidak dalam volume berlebih. diikuti dengan HCL dan yang paling sedikit pada NaOH. tanpa menyebabkan pemutusan atau kerusakan lipatan antar asam amino dan struktur primer protein. Sedangkan pada kuning telur . HCL dan NaOH tidak terbentuk endapan hanya saja larutan berubah menjadi putih keruh setelah penambahan larutan buffer Asetat. Denaturasi protein adalah suatu keadaan telah terjadinya perubahan struktur protein yang mencakup perubahan bentuk dan lipatan molekul. Denaturasi protein dapat diartikan sebagai suatu perubahan terhadap struktur sekunder. Seharusnya setelah pemanasaan dan penambahan larutan buffer asetat pada tabung I dan Tabung II terbentuk endapan. sedangkan di bawah titik isoelektrik.

. 2. 4. hanya tabung-tabung yang mengandung asam (ber-pH rendah) yang menunjukkan pengendapan protein. Denaturasi protein terjadi karena adanya perubahan pH atau suhu yang tidak terlalu extrem. 6. 5. Protein akan terdenaturasi atau mengendap bila berada pada titik isoelektriknya.X. 3. Pada pengendapan dengan alcohol. Pada pengendapan dengan alcohol . larutan protein yang ditambahkan dengan larutan yang bersifat asam akan menyebabkan terbentuknya endapan. Pada uji pengendapan oleh alkohol. KESIMPULAN 1. yang paling banyak menghasilkan endapan adalah percobaan ketiga dimana larutan protein ditambahkan dengan larutan buffer. Pada pengendapan dengan alkohol. gugus hidroksi dari alkohol lebih mudah terhidrasi sehingga protein mengendap. yaitu pH dimana jumlah muatan positif sama dengan jumlah muatan negatifnya.

Bandung : ITB Deman. 1997. Jakarta : Erlangga Poedjiyadi. Jakarta : UI-Press.John.Dasar.DAFTAR PUSTAKA Arbianto. purwo. 1993.Dasar Biokimia. Anna dkk. Biokimia Konsep-Konsep Dasar. Dasar-dasar Biokimia. 1982. M. . 2006. Bandung : ITB Lehninger. Kimia Makanan.

Sign up to vote on this title
UsefulNot useful