LAPORAN TETAP PRAKTIKUM BIOKIMIA

I. NOMOR PERCOBAAN : IV II. JUDUL PERCOBAAN : UJI PROTEIN III. TUJUAN : Untuk mempelajari beberapa reaksi uji terhadap asam amino dan protein

IV. LANDASAN TEORI

:

Protein adalah makromolekul yang berlimpah di dalam sel hidup dan merupakan 50 persen atau lebih berat kering sel. Protein ditemukan di dalam semua sel dan semua bagian sel. Protein juga amat bervariasi; ratusan jenis yang berbeda dapat ditemukan dalam satu sel. Protein juga meiliki sifat yang sensitif terhadap lingkungannya misalnya: suhu, tekanan, dll. Dalam hubungannya dengan asam amino, protein merupakan polimer dari sekitar asam amino yang berlainan disambungkan dengan ikatan peptida, yaitu rantai pendek. Karena keragaman rantai samping yang terbentuk jika asam-asam amino tersebut disambung-sambungkan, protein yang berbeda dapat mempunyai sifat kimia yang berbeda dan struktur sekunder dan tersier yang sangat berbeda. Rantai samping itu dapat bersifat polar atau nonpolar. Kandungan bagian asam amino polar yang tinggi dalam protein meningkatkan kelarutannya dalam air. Rantai samping yang paling polar ialah rantai samping amino basa dan asam amino asam. Asam-asam amino ini terdapat dalam albumin dan globulin yang larut dalam air dengan aras yang tinggi. Fungsi Biologi Protein  Enzim Protein yang paling bervariasi dan mempunyai kekhususan tinggi adalah protein yang mempunyai aktivitas katalisa, yakni enzim. Hampir semua reaksi kimia biomolekul organik di dalam sel dikatalisa oleh enzim. Lebih dari 2000 jenis enzim, masing-masing dapat mengkatalisa reaksi kimia yang berbeda, telah ditemukan di dalam berbagai bentuk kehidupan.  Protein Transport

yang membawa lipid dari hati ke organ yang lain. Aktin dan miosin adalah protein filamen yang berfungsi di dalam sistem kontraktil otot kerangka dan juga di dalam banyak sel bukan otot. Komponen utama dari urat dan tulang rawan adalah protein serabut kolagen. protein pembentuk mikrotubul. atau bergerak. kabel.  Protein Kontraktil atau Motil Beberapa protein memberikan kemampuan kepada sel dan organisme untuk berkontraksi. Ovalbumin protein utama putih telur. dan beras. asam amino.  Protein Nutrien dan Penyimpan Biji berbagai tumbuhan menyimpan protein nutrien yang dibutuhkan untuk pertumbuhan embrio tanaman. Mikrotubul merupakan komponen penting dari flagella dan silia yang dapat menggerakkan sel. Terutama. contoh yang telah dikenal adalah protein biji dari gandum. atau protein . Contoh lain adalah tubulin. yang mempunyai daya tenggang yang amat tinggi. Immunoglobulin atau anti-bodi pada vertebrata adalah protein khusus yang dibuat oleh limposit yang dapat mengenali dan mengendapkan atau menetralkan serangan bakteri.Protein transpor di dalam plasma darah mengikat dan membawa molekul atau ion spesifik dari satu organ ke organ lain Disini oksigen dilepaskan untuk melangsungkan oksidasi nutrien yang menghasilkan energi. virus. atau lembaran penyanggah untuk memberikan struktur biologi kekuatan atau proteksi. Protein transpor lain terdapat di dalam membran sel dan menyesuaikan strukturnya untuk mengikat dan membawa glukosa.  Protein Struktural Banyak protein yang berperan sebagai filamen. jagung. mengubah bentuk. Plasma darah mengandung lipoprotein. dan kasein protein utama susu merupakan contoh lain dari protein nutrien Ferritin jaringan hewan merupakan protein penyimpan besi.  Protein Pertahanan Banyak protein mempertahankan organisme dalam melawan serangan oleh spesies lain atau melindungi organisme tersebut dari luka. dan nutrien lain membran menuju ke dalam sel.

yang mengatur transport Ca2+ dan fosfat. Protein pengatur lain. Ciri-ciri utama molekul protein yaitu . o Protein dapat dibagi menjadi dua golongan utama berdasarkan bentuk dan sifatsifat fisik tertentu. yang disebut repressor mengatur biosintesa enzim oleh sel bakteri. Pada protein globular rantai atau rantai-rantai polipeptida berlipat rapat-rapat menjadi bentuk globular atau bulat yang padat. merupakan protein penggumpal darah yang menjaga kehilangan darah jika sistem pembuluh terluka.  Protein Pengatur Beberapa protein membantu aktivitas seluler. Protein globular biasanya larut di dalam sistem larutan (air) dan segera berdifusi . Bisa ular. dan tidak berlipat menjadi bentuk globular. Monelin. Protein serabut bersifat tidak larut di dalam air. membentuk suatu rantai polipeptida. Hampir semua protein serabut memberikan peranan struktural atau pelindung. Asam amino berikatan secara kovalen satu dengan yang lain dalam variasi urutan yang bermacam-macam. Protein serabut yang khas adalah α-keratin pada rambut dan wol. 1. suatu protein tanaman dari afrika yang mempunyai rasa yang amat manis. Diantara jenis ini terdapat sejumlah hormon seperti insulin.asing dari spesies lain. toksin bakteri. Hormon pertumbuhan dari pituari dan hormon paratiroid. fibroin dari sutera dan kolagen dari urat. . seperti protein transpor pada darah. seperti risin. protein globular dan protein serabut. Umumnya terjadi atas 20 macam asam amino. juga berfungsi di dalam pertahanan tubuh.  Protein lain Terdapat banyak protein yang fungsinya agak eksotik dan tidak mudah diklasifikasikan. anti-bodi. hampir semua mempunyai fungsi gerak atau dinamik. merupakan molekul serabut panjang. 1. yang mengatur metabolisme gula dan kekurangannya menyebabkan penyakit diabetes. dengan rantai polipeptida yang memanjang pada satu sumbu. Fibrinogen dan trombin. dan protein penyimpan nutrien. Hampir semua enzim merupakan protein globular. dan protein tumbuhan beracun.

gugus amino. Asam amino satu dengan yang lainnya akan bersambung membenrtuk struktur primer protein oleh ikatan peptida. yakni. Terdapat ikatan kimia lain yang menyebabkan terbentuknya lengkunganlengkungan rantai polipeptida menjadi struktur tiga dimensi protein. . umumnya reaktis sangat speifik hal ini disebabkan karena adanya gugus samping yang reaktif dan susunan khas struktur makromolekulnya. dll. Masing-masing berbeda satu dengan yang lainnya pada rantai sampingnya. Hal ini akan mempengaruhi secara bermakna sifat-sifat fungsiu protein makanan dan perilakuknya selama pemrosesan. tetapi tidak terdapat di dalam protein.2.  karbon. Asam amino dapat pula terdapat dalam protein. keculai satu mempunyai atom karbon asimetrik. Semua asam amino (20) yang ditemukan pada protein mempunyai ciri yang sama. Struktur asam amino yang terdapat dalam protein ditemukan dalam bentuk ionik. gugus karboksil dan gugus amino diikat pada atom karbon yang sama. Atom  karbon asimetrik karenanya. dan atom Hidrogen. Susunan asam amino menentukan sifat struktur sekunder dan tersier. hanya 8 asam amino yang merupakan asam amino esensial yang terdapat dalam protein dan ketersediaannya menentukan kualitas gizi protein. untuk membedakan molekul-molekul ini dari jenis-jenis asam amino lain yang ada pada organisme hidup. atau gugus R. Pada umumnya. ukuran muatan listrik dan kelarutan di dalam air. atau normal. 4. Hampir semua asam amino baku. yang mengikat empat gugus substituen yang berbeda. utama. 3. gugus R. strukturnya tidak stabil terhadap beberapa faktor seperti pH. Asam amino baku dapat dinyatakan dengan singkatan tiga huruf atau lambang satu huruf yang digunakan secara ringkas untuk menunjukkan komposisi dan urutan asam amino di dalam rantai polipeptida. gugus karboksil. kualitas protein hewan lebih tinggi daripada kualitas protein tumbuhan. Dari 20 asam amino. yang bervariasi dalam struktur. Ke-20 asam amino pada protein seringkali dipandang sebagai asam amino baku. Protein tumbuhan dapat ditingkatkan mutu gizinya dengan pencampuran secara bijaksana atau dengan modifikasi genetik melalui persilangan. Warna hitam menunjukkan bagian yang umum pada semua asam  -amino pada protein (kecuali prolin).

Seperti yang telah diketahui. Hal ini sangat penting diterapkan dalam seni pemisahan.merupakan pusat khiral. dan struktur masing-masing telah diketahui. yakni arah perputaran sinar terpolarisasi didalam polarimeter. Asam amino mempunyai titik lebur yang lebih tinggi dibandingkan dengan asam karboksilat atau amina (lebih besar dari 200ºC). maka unit pembangun asam amino dibebaskan dari ikatan kovalen yang menghubungkan molekulmolekul ini menjadi rantai. Sifat-sifat asam dan basa ini sangat penting didalam pengertian pengetahuan mengenai sifat protein. senyawa dengan pusat khiral terdapat dua bentuk isomer yang berbeda. Kesemua dari 20 asam amino yang diperoleh dari hidrolisa protein dengan kondisi yang cukup ringan. atau stereoisomer. tetapi larut dalam pelarut organik. identifikasi. Asam amino yang bebas yang terbentuk merupakan molekul yang relatif kecil. Dan bila protein dilarutkan ke dalam larutan asam atau basa kuat. Sifat asam amino ini berbeda dengan asam karboksilat maupun dengan sifat amina. enensiomer. aseton dan kloroform. bersifat optik aktif. keempat gugus substituen yang berbeda ini dapat menempati dua susunan yang berbeda dalam ruang. Sifat-Sifat Asam Amino 1. dan kuatifikasi asam amino yang berbeda. yaitu dalam hal menentukan komposisi dan urutan asam amino dari molekul protein. yang didasarkan atas tingkah laku asam basa yang khas. Asam karboksilat alifatik maupun aromatik yang terdiri dari beberapa atom karbon. asam amino larut dalam air dan tidak larut dalam pelarut organik non polar seperti eter. 2. umumnya kurang larut dalam air tetapi larut dalam pelarut organik. pada umumnya tidak larut dalam air. 2. . yang bersifat identik dalam semua sifat kimia dan fisiknya. Karena susunan tetrahedral ikatan valensi disekitar atom  karbon pada asam amino. maka ia akam terionisasi dan dapat bersifat sebagai asam atau basa. Demikian pula amina. kecuali satu. Sifat asam amino dalam larutan. Pada umumnya. yang merupakan bayanngan cermin yang tidak saling menutupi sesamanya. yakni senyawa-senyawa ini dapat memutar sinar bidang polarisasi meuju ke suatu arah atau kebalikannya. Kedua bentuk ini dinamakan isomer optik.

leusin. Valin. Fenilalanin. Asam glutamate. Berdasarkan rantai sampingnya dapat diklasifikasikan sebagai berikut :  Dengan rantai samping alifatik (asam amino non polar) : Glisin. Tirosin. treonin. 3. lisin.  Dengan rantai samping yang mengandung gugus basa (gugus R bermuatan positif): Arginin. termasuk enzim. Alanin. Leusin. metionin.  Dengan rantai samping yang mengandung atom sulfur (asam amino polar) : Sistein dan metionin. histidin. dan asam nukleat). Treonin. Tirosin. Berdasarkan kelarutan didalam air dibagi atas asam amino hidrofobik dan hidrofilik (klasifikasi dapat dilihat pada bagian struktur asam amino). (asam amino polar) : Serin.  Asam imino : Prolin. Dalam larutan kondisi netral (pH isoelektrik). Fungsi Biologis Asam Amino  Penyusun protein. dan arginin). .3. 4.  Dengan rantai samping yang mengandung gugus asam atau amidanya(gugus R bermuatan negative) : Asam aspartat. tetapi diperoleh dari luar misalnya melalui makanan( lisin. Asam amino esensial adalah asam amino yang tidak dapat disintesis didalam tubuh. Bersifat sebagai elektrolit. valin.  Kerangka dasar sejumlah senyawa penting dalam metabolisme (terutama vitamin. Klasifikasi asam amino dapat dilakukan berdasarkan rantai samping (gugus –R) dan sifat kelarutannya didalam air. hormon. Aspargin. Histidin  Yang mengandung cincin aromatic : Histidin. asam amino dapat membentuk ion yang bermuatan positif dan juga bermuatan negative (zwitterion) atau ion amfoter. Asam amino non esensial adalah asam amino yang dapat disintesis didalam tubuh melalui perombakan senyawa lain. fenilalanin. Keadaan ion ini sangat tergantung pada pH larutan.  Dengan rantai samping yang mengandung gugus hidroksil (OH). yaitu asam amino esensial dan asam amino non esensial. Glutamin. Triptofan. Klasifikasi Asam Amino Terdapat 2 jenis asam amino berdasarkan kemampuan tubuh dalam sintesisnya. isoleusin. Isoleusin.

Sumber-Sumber Asam Amino  Asam amino dapat diperoleh melalui asupan makanan seperti pada kacangkacangan(misalnya kedelai). yaitu: (1) golongan dengan gugus R nonpolar atau hidrofobik. 7. manifestasi neurologic. (2) golongan dengan gugus R polar. (4) golongan dengan gugus R bermuatan positif.  MAPLE SYRUP URINE DISEASE Terjadinya akumulasi asam keto dari leusin. Golongan-Golongan Asam Amino Struktur ke-20 asam amino dibagi menjadi 4 golongan. 5. valin dan isoleusin.  AMINOASIDURIA Penyakit yang timbul akibat gangguan pada transportasi asam amino tertentu ke dalam sel. Menyebabkan retardasi mental. Dapat menyebabkan gangguan susunan saraf pusat. ikan gabus dan produk susu. (3) golongan dengan gugus R bermuatan negatif. 1. 6. COOH H2N C CH3 H H2N H3C COOH C CH CH3 H COOH H2N C CH 2 CH H3C CH3 H H2N H COOH C C CH 2 CH3 H CH3 Alanin Valin . Penyakit Yang Berkaitan Dengan Metabolisme Asam Amino  FENILKETONURIA Adalah kelainan metabolism sejak lahir yang ditandai dengan ketidakmampuan mengubah fenilalanin menjadi tirosin. tetapi tidak bermuatan. karena adanya cacat pada enzim α -keto dekarboksilase. pigmentasi ringan. Pengikat ion logam penting yang diperlukan dalam reaksi enzimatik (kofaktor). sehingga menyebabkan akumulasi fenilalanin dan hasil metaboliknya didalam tubuh. Asam amino dengan gugus samping R non polar atau hidrofobik. Kesemuanya dapat dicegah dengan restriksi awal diet fenilalanin. Karena defek pada transportasi ini secara khas mengakibatkan eksresi satu atau lebih asam amino dalam jumlah yang meningkat. eczema dan bau kesturi.

Leusin COOH H2N NH CH 2 Isoleusin COOH COOH COOH CH H2C H2C C CH 2 CH 2 S CH3 H H 2N C CH 2 H H2N C CH 2 C H CH NH Prolin Metionin Fenilalanin Triptofan 2. Asam amino dengan gugus samping R polar tak bermuatan COOH H2N C H H COOH H2N C H H2N H COOH C C CH3 H OH H2N COOH C CH 2 SH H CH 2OH Glisin Serin Treonin COOH H 2N C CH 2 H Sistein COOH H2N C CH 2 C H2N O H COOH H2N C CH 2 CH 2 C H2N O H Asparagin OH Glutamin Tirosin .

Pipet tetes 2. Asam amino dengan gugus samping R bermuatan positif COOH H2N C CH 2 C NH CH HC N H COOH H2N CH 2 CH 2 CH 2 NH C NH H COOH H2N C CH 2 CH 2 CH 2 CH 2 NH2 H Histidin NH2 Arginin Lisin 4.3. Beker gelas 4. Gelas ukur 3. Asam amino dengan gugus samping R bermuatan nrgatif COOH H2N C CH 2 CH 2 COOH H H2N COOH C CH 2 COOH H Asam Aspartat Asam Glutamat V. Alat : 1. Neraca analitik 5. ALAT DAN BAHAN a. Tabung reaksi .

1 M 4. Denaturasi Protein Isi tabung 1 dengan 4. Etil Alkohol 95% VI. Aquades 5. Bahan 1. Penjepit tabung b. Corong 10. Dan isi tabung 3 dengan 3 ml larutan protein. Albumin 5% 7.1 M. HCl 0.1 M. Susu Bubuk 6. Pengendapan dengan Alkohol Isi tabung 1 dengan larutan protein 3 ml. Tempatkan ketiga tabung dalam air mendidih selama 15 menit dan dinginkan pada temperatur kamar. Rak tabung reaksi 7.1 M dan etil alkohol 95%. 2. PROSEDUR PERCOBAAN 1. Pengaduk 8. Dalam tabung mana yang kelihatan mengendap. buffer asetat pH = 4.6.7.7 dan etil alkohol 95%.1 M 3. Untuk tabung-tabung (1) dan (2) tambahkan 10 ml buffer asetat pH 4. Isi tabung 2 dengan 4. dan isi tabung 3 dengan 4.5 ml larutan protein dan HCl 0. Telur mentah diambil kuning telur dan putih telurnya 2. . Kertas saring 9.5 ml larutan protein dan NaOH 0. buffer asetat pH = 4. NaOH 0.1 M dan etil alkohol 95%. Isi tabung 2 dengan 3 ml larutan protein .5 ml larutan protein dan buffer asetat pH = 4. NaOH 0.7 8.7 (1 M). HCl 0.

bagian endapan putih keruh > dan endapan.VII. bagian bening. bagian putih bening. putih keruh)   HCl putih bening NaOH + Etanol  Kuning Buffer Kuning 3 bening + Etanol  3 bening + Etanol  3 lapisan ( bagian atas lapisan ( bagian atas lapisan ( bagian atas 3 Putih Telur putih bening. HASIL PENGAMATAN a. HCl putih keruh + NaOH  putih keruh Buffer  putih keruh + Etanol 4 Susu Bubuk tetap + Etanol menjadi putih keruh menjadi putih keruh. . bagian bawah putih bening > tabung I) HCl kuning NaOH +  Kuning Buffer  Kuning Etanol bening + Etanol  2 bening + Etanol  putih lapisan (bagian atas Larutan Putih keruh 2 Albumin Sintetik bening larutan keruh bening. bagian tengah tengah putih keruh tengah putih keruh > putih keruh + endapan dan bagian bawah Tabung I dan bagian dan bagian bawah putih bening)  bawah bening)  bening) tetap Etanol  tetap menjadi putih keruh. bawah putih bening) dari tabung I. Pengendapan dengan Alkohol No Bahan HCl + Etanol (Tabung I) HCl NaOH + Etanol (Tabung II)  Buffer + Etanol (Tabung III)  Kuning kuning NaOH Kuning Buffer bening + Etanol  2 bening + Etanol  2 bening + Etanol  lapisan ( bagian atas lapisan (bagian atas Larutan 1 Kuning Telur Putih keruh putih keruh. . lapisan sedikit di bagian bawah. bagian bawah dan endapan.

       NaOH  Buffer  (Tabung II)  Buffer   (Tabung III)  kuning   Putih kuning NaOH kuning Buffer keruh   kuning keruh bening + bening + Buffer  keruh. HCl bening kuning NaOH   kuning Buffer kuning   bening   kuning bening gumpalan putih + pekat + Buffer  Menggumpal Putih. bagian larutan putih. . kuning. 2 Albumin Sintetik Buffer  3 lapisan endapan putih yang ( bagian atas menggumpal dan enadapan . putih Buffer keruh. putih putih keruh. Buffer keruh. HCl  putih keruh NaOH  putih keruh Buffer   keruh dan   larutan coklat keruh  putih   Putih 4 Susu Bubuk endapan putih + dan endapan  + keruh + endapan Buffer  bening + Buffer endapan. menjadi putih. Denaturasi No Bahan HCl  Buffer  (Tabung I) HCl keruh 1 Kuning Telur kuning Buffer keruh. tengah keruh dan bagian  bawah   endapan putih ) HCl 3 Putih Telur   keruh NaOH +   keruh Buffer keruh bening  bening +  putih   Putih keruh.b.

] R COO H3N+ .VIII. Denaturasi Protein H3N+ .C – H R COO H2N – C – H + H2O R asam H3N+ .CH – COOH R ROH H3N+ . REAKSI KIMIA 1. Pengendapan dengan Alkohol H3N+ .NHCHC – NHCHC .C – H + H+ R COO - H2NCHCO2H + H2NCHCO2H R COOH R R H3N+ .CH – COOR 2.C – H + OHR basa .CH – COOR R O O H O. H+ 2 kalor [ .

sehingga kelarutan protein dalam air berkurang. albumin sintetik dan susu bubuk. larutan protein semakin banyak yang mengendap. larutan tetap tidak berubah. Pada keadaan ini kelarutan protein berada pada titik minimumnya. Dengan penambahan alkohol menyebabkan protein semakin banyak yang mengendap. sehingga molekul protein akan mengendap. larutan protein ditambahkan dengan buffer asetat. putih telur. Ini disebabkan karena molekul protein kalah bersaing dengan gugus –OH dari etanol untuk mengikat air. larutan buffer 4. Hal ini terjadi karena gugus –OH dari etanol lebih mudah terhidrasi dari pada molekul protein. PEMBAHASAN Pada uji pengendapan protein oleh alkohol dan uji denaturasi yang bertujuan Untuk mempelajari beberapa reaksi uji terhadap asam amino dan larutan protein. Hal ini dikarenakan kondisi larutan berada di bawah pH isoelektrik. Pada uji yang pertama yaitu ke dalam larutan protein ditambahkan dengan larutan HCl. pH larutan protein berada di bawah titik isoelektrik.7 dan NaOH ketiganya menghasilkan . Pada uji yang ketiga. Hal ini terjadi karena molekul-molekul protein yang kelarutanya telah meningkat akibat penambahan basa tidak kalah bersaing dengan gugus –OH dari etanol untuk mengikat air. Ketika ditambahkan dengan etanol. Pada uji yang kedua ditambahkan larutan NaOH ke dalam larutan protein. Ketika ditambahkan dengan etanol. sehingga molekul protein tidak mengalami pengendap dan larutan tetap tidak berubah. Penambahan larutan HCl ini menyebabkan larutan protein mengendap. putih telur. larutan yang diuji adalah kuning telut. albumin sintetik dan susu bubuk. Penambahan buffer asetat ini menyebabkan protein mengendap. Pengendapan protein oleh alkohol. sehingga dengan penambahan asam kuat membuat larutan protein semakin cepat mengendap karena kelarutannya dalam air sangat berkurang. larutan protein yang diujikan adalah kuning telur. Penambahan NaOH ke dalam larutan protein menyebabkan pH larutan di atas pH isoelektrik sehingga kelarutan protein dalam air meningkat dan larutan tetap seperti semula. hal ini disebabkan karena pH buffer asetat yang sedikit asam. Pada uji denaturasi protein oleh asam-basa (pH).IX. Mengendapnya larutan protein ini disebabkan karena setelah ditambahkan dengan larutan HCl. Pada albumin sintetik dan susu bubuk penambahan HCl. Pada kondisi ini kelarutan protein berada pada titik minimum. sehingga protein akan mengendap.

Buffer asetat menghasilkan endapan paling banyak karena memiliki pH 4. Pada Putih telur. tanpa menyebabkan pemutusan atau kerusakan lipatan antar asam amino dan struktur primer protein.7 yang sama dengan pH isoelektrik albumin (4. interaksi hidrofobik. penambahan buffer asetat 4. diikuti dengan HCL dan yang paling sedikit pada NaOH. dan pada penambahan HCL dan NaOH tidak terbentuk endapan setelah penambahan larutan Buffer Asetat 4. Titik isoelektrik protein mempunyai arti penting karena pada umumnya sifat fisika dan kimia erat hubungannya dengan pH isoelektrik ini. Pada pH di atas titik isoelektrik protein bermuatan negatif. Denaturasi protein adalah suatu keadaan telah terjadinya perubahan struktur protein yang mencakup perubahan bentuk dan lipatan molekul. ikatan garam dan terbukanya lipatan molekul protein.7 . Berdasarkan percobaan. Denaturasi protein dapat diartikan sebagai suatu perubahan terhadap struktur sekunder. dengan demikian dapat disimpulkan bahwa pada protein albumin sintetik dan susu bubuk .55-4. Denaturasi terjadi karena terpecahnya ikatan hidrogen.7 dihasilkan endapan dan larutan menjadi berwarna keruh.7 .7 tetapi hanya saja larutan berubah menjadi putih keruh. protein bermuatan positif. asam amino yang mendominasi adalah asam amino yang bersifat asam. albumin sintetik dan susu bubuk terdenaturasi lebih banyak pada penambahan larutan buffer 4. Endapan yang paling banyak dihasilkan oleh larutan buffer 4.90). 1994). Sedangkan pada kuning telur . HCL dan NaOH tidak terbentuk endapan hanya saja larutan berubah menjadi putih keruh setelah penambahan larutan buffer Asetat. Dimana semakin banyak buffer asetat yang ditambahkan maka molekul dari buffer asetat akan menekan molekul dari HCL dan Naoh sehingga akan terbentuk endapan.endapan pada larutannya. tersier. Seharusnya setelah pemanasaan dan penambahan larutan buffer asetat pada tabung I dan Tabung II terbentuk endapan. Ini disebabkan karena kurangnya pemanasaan serta larutan buffer asetat yang ditambahkan kurang banyak atau tidak dalam volume berlebih.55-4.90 (Poedjiadi. Titik isoelektrik pada albumin adalah pada pH 4. sedangkan di bawah titik isoelektrik. Setiap protein mempunyai titik isoelektrik yang berbeda-beda.7 . dan kuartener molekul protein tanpa terjadinya pemecahan ikatan-ikatan kovalen. penambahan larutan buffer asetat 4. .

3. KESIMPULAN 1. Denaturasi protein terjadi karena adanya perubahan pH atau suhu yang tidak terlalu extrem. Pada pengendapan dengan alkohol. yang paling banyak menghasilkan endapan adalah percobaan ketiga dimana larutan protein ditambahkan dengan larutan buffer. . 2. 6. hanya tabung-tabung yang mengandung asam (ber-pH rendah) yang menunjukkan pengendapan protein. Protein akan terdenaturasi atau mengendap bila berada pada titik isoelektriknya. gugus hidroksi dari alkohol lebih mudah terhidrasi sehingga protein mengendap. 4. Pada pengendapan dengan alcohol. Pada pengendapan dengan alcohol . 5.X. Pada uji pengendapan oleh alkohol. yaitu pH dimana jumlah muatan positif sama dengan jumlah muatan negatifnya. larutan protein yang ditambahkan dengan larutan yang bersifat asam akan menyebabkan terbentuknya endapan.

Jakarta : Erlangga Poedjiyadi. 1982.DAFTAR PUSTAKA Arbianto. Biokimia Konsep-Konsep Dasar. Bandung : ITB Lehninger. Anna dkk. Kimia Makanan. 2006. 1993. .Dasar Biokimia. purwo. Dasar-dasar Biokimia. 1997.John.Dasar. M. Bandung : ITB Deman. Jakarta : UI-Press.

Sign up to vote on this title
UsefulNot useful