A.

Waktu Pelaksanaan Praktikum pertama Praktikum ke-dua Praktikum ke-tiga Praktikum ke-empat Praktikum ke-lima Praktikum ke-enam Praktikum ke-tujuh Praktikum ke-delapan Praktikum ke-sembilan Praktikum ke-sepuluh Praktikum ke-sebelas : 8 Februari 2012 : 8 Februari 2012 : 15 Februari 2012 : 15 Februari 2012 : 22 Februari 2012 : 22 Februari 2012 : 22 Februari 2012 : 29 Februari 2012 : 29 Februari 2012 : 29 Februari 2012 : 29 Februari 2012

B. Tujuan Praktikum         Mengelompokkan asam amino berdasarkan golongannya, Mengidentifikasi apakah semua asam amino adalah α asam amino, Mengidentifikasi jenis asam amino yang mengandung gugus aromatik, Mengidentifikasi jenis asam amino yang mengandung gugus radikal hidroksil benzen, Mengidentifikasikomposisi dalam protein, Mengelompokkan protein berdasarkan golongannya, Membuktikan jenis protein yang mengandung ikatan peptida. Mengidentifikasi denaturasi protein

C. Dasar Teori 1. Asam amino Asam amino adalah asam karboksilat yang mempunyai gugus

amino.Asam amino yang terdapat sebagai komponen protein mempunyai gugus NH2 pada atom karbon αdari posisi gugus –COOH. Pada umumnya asam amino larut dalam air dan tidak larut dalam pelarut organik nonpolar seperti eter,aseton,dan kloroform.Sifat asam amino ini berbeda
1

dengan sifat asam karboksilat maupun dengan sifat amina.Asam karboksilat alifatik maupun aromatik yang terdiri atas beberapa atom karbon umumnya kurang larut dalam air,tetapi larut dalam pelarut organik.Demikian pula amina pada umumnya tidak larut dalam air,tetapi larut dalam pelarut organik. Perbedaan sifat antara asam amino dengan asam karboksilat dan amina terlihat pula pada titik leburnya.Asam amino mempunyai titik lebur yang lebih tinggi bila dibandingkan dengan asam karboksilat atau amina.Kedua sifat fisika ini menunjukkan bahwa asam amino cendrung mempunyai sifat yang bermuatan dan mempunyai polaritas tinggi dan bukan sekedar senyawa yang mempunyai gugus –COOH dan gugus –NH2.Hal ini tampak pula pada sifat asam amino sebagai elektrolit. Tidak semua asam amino terdapat didalam protein dan tidak semua asam amino dapat dibuat dengan sendirinya oleh tubuh kita.Asam amino dapat dibagi menjadi dua golongan, yaitu golongan asam amino yang esensial dan asam amino non esensial. Disamping penggolongan asam amino berdasarkan dapat atau tidaknya tubuh membuat asam amino tersebut, asam amino juga dapat di kelompok berdasarkan gugus -R nya. Diantaranya: a) Merupakan rantai karbon ynag alifatik,

b) Mengandung gugus hidroksil, c) Mengandung atom belerang,

d) Mengandung gugus atom atau amidanya, e) f) Mengandung gugus basa, Mengandung cincin aromatik,

g) Membentuk ikatan dengan atom N pada gugus amino.

Asam amino tersebut secara rinci adalah: a. Glisin; adalah jenis asam amino yang paling sederhana yang terdapat pada skleropoprotein. b. Alanin; semua asam amino dapat di anggap sebagai derivat alanin kecuali glisin. c. Valin, leusin, isoleusin; jenis asam amino yang esensial.

2

d. Prolin; asam amino heterosiklik yang diperoleh dari hidrolisis kasein. e. Fenilalanin; asam amino yang mengandng gugus –R aromatik dan inti benzena yang tidak dapat disintesis oleh tubuh. f. Tirosin; asam amino yang mengandung gugus fenol dan inti benzena yang bersifat asam lemah, yang diperoleh dari sintesis kasein. g. Triptofan; asam amino heterosiklik yang di peroleh dari pencernaan kasein oleh cairan pankreas dan mengandung inti benzena. h. Serin; asam amino yang mengandung gugus alkohol. i. Terionin; asam amino yang bersifat esensial. j. Sistein; asam amino yang mengandung gugus sulfhidril (-SH) k. Metionin; asam amino yang mengandung gugus metil. l. Glutamin; asam amino yang mengandung gugus amida. m. Aspargin; asam amino yang mengandung gugus amida. n. Asam glutamat; asam amino yang dapat di sintesis dari glutamin. o. Aspartat; asam amino yang dapat disintesis dari aspargin. p. Lisin; asam amino yang bersifat basa karena mengandung uugus –NH2 lebih dari satu. q. Arginin; asam amino yang bersifat basa. r. Histidin; asam amino yang bersifat basa. Ninhidrin beraksi dengan asam amino bebas pada protein menghasilkan warna biru. Reaksi ini termasuk yang paling umum dilakukan untuk analisis kualitatif protein dan produk hasil hidrolisisnya. Reaksi ninhidrin dapat pula dilakukan terhadap urin untuk mengetahui adanya asam amino atau untuk mengetahui adanya pelepasan protein oleh cairan tubuh. Ninhidrin juga merupakan suatu reagen berguna untuk mendeteksi asam amino dan menetapkan konsentrasinya dalam larutan. Senyawa ini merupakan hidrat dari triketon siklik, dan bila bereaksi dengan asam amino menghasilkan zat berwarna ungu (Hart dkk, 2003).

3

2. Struktur molekul asam amino Dari struktur umumnya. H.peptida maupun protein. Asam amino juga bersifat amfoter. Asam amino merupakan unit pembangun protein yang dihubungkan melalui ikatan peptida pada setiap ujungnya.Gugus amino pada asam amino dapat bereaksi dengan asam nitrit dan melepaskan gas nitrogen yang dapat diukur volumenya. Dari keseluruhan asam amino yang terdapat di alam hanya 20 asam amino yang yang biasa dijumpai pada protein. Gambar 1. asam amino mempunyai dua gugus pada tiap molekulnya. yaitu gugus amino dan gugus karboksil. Karena asam amino mengandung kedua gugus tersebut.Protein adalah salah satu makromolekul yang terdiri atas sejumlah besar asam amino. Protein Melalui suatu proses tertentu sejumlah besar molekul asam amino dapat membentuk suatu senyawa yang memiliki banyak ikatan peptida. Gugus karboksil pada asam amino dapat dilepaskan dengan proses dekarboksilasi dan menghasilkan suatu amina. O. Protein tersusun dari atom C. senyawa ini akan memberikan reaksi kimia yang yang mencirikan gugus-gugusnya. serta kadang-kadang P dan S. Sebagai contoh adalah reaksi asetilasi dan esterifikasi.Molekul senyawa ini merupakan suatu molekul besar atau makromolekul yang terdiri atas banyak molekul asam amino dan karenanya disebut polipeptida. Gugus amino dan gugus karboksil pada asam amino menunjukkan sifat-sifat spesifiknya. dan N. yaitu dapat bersifat sebagai asam dan memberikan 4 . Van Slyke menggunakan reaksi ini untuk menentukan gugus amino bebas pada asam amino. yang digambarkan sebagai struktur ion dipolar.

Apabila jumlah asam amino yang berikatan tidak lebih dari sepuluh molekul disebut oligopeptida. Polipeptida adalah peptida yang molekulnya terdiri dari banyak molekul asam amino. Semua asam amino yang ditemukan pada protein mempunyai ciri yang sama.maka membentuk suatu oktapeptida. gugus karboksil dan amino diikat pada atom karbon yang sama. dan kelarutan dalam air. Peptida yang dibentuk oleh dua molekul asam amino disebut dipeptida. atau dapat bersifat sebagai basa dan menerima proton dari basa kuat.Dan dengan demikian apabila ada delapan asam amino.proton kepada basa kuat. Telah diketahui bahwa beberapa molekul asam amino dapat berikatan satu dengan yang lain membentuk satu senyawa yang disebut peptida.gugus –COOH dan gugus R. Peptida diperoleh dengan cara hidrolisis protein yang tidak sempurna. yang bervariasi dalam struktur.akan dihasilkan asam amino-asam amino.Selanjutnya tripeptida dan tetrapeptida ialah peptida yang terdiri atas tiga molekul atau empat molekul asam amino. Masingmasing berbeda satu dengan yang lain pada gugus R-nya.Sifat asam dan basa pada peptida ditentukan oleh gugus –COOH dan gugus – 5 . muatan listrik.Apabila peptida yang terjadi dihidrolisis lebih lanjut. ukuran.Protein adalah salah satu polipeptida yang terdiri lebih dari seratus asam amino. Beberapa asam amino mempunyai reaksi yang spesifik yang melibatkan gugus R-nya. Sifat peptida ditentukan oleh gugus –NH2 .

Yui9Albumin adalah protein yang dapat larut dalam air dan dapat terkoagulasi oleh panas. yaitu protein sederhana dan protein gabungan. 3) heliks tripel pada kalogen. histon dan protamin. c.Suatu peptida juga mempunyai titik isolistrik seperti pada asam amino. a. 2) lembaran berlipat paralel dan anti paralel pada protein sutera alam.Protein fiber memiliki ciri khas pada beberapa protein yang tergolong jenis ini. Sifat-sifat protein 1) Ionisasi 6 . Pada protein fiber terdiri dari rantai polipeptida yang memanjang pada satu sumbu.NH2 . b. Protein sederhana adalah protein yang apabila di hidrolisis hanya mengandung asam amino saja. Protein globular umumnya berbentuk bulat atau elips dan terdiri atas rantai polipeptida yang berlipat. globin. Sedangkan protein gabungan adalah protein yang apabila di hidrolisis tidak hanya mengandung asam amino tetapi juga mengandung bahan kimia lain. Protein globular pada umumnya dapat larut dalam air. Sifat umum dari protein fiber ini adalah tidak larut dalam air dan sukar untuk di uraikan oleh enzim. yaitu: 1) konfigurasi alfa heliks pada keratin.Beberapa jenis protein globular yaitu albumin. yang terdiri dari karbohidrat.gugus –COOH dan gugus –NH2 yang terletak diujung rantai tidak lagi berpengaruh. Penggolongan protein berdasarkan bentuk Berdasarkan bentuknya protein dapat dibagi menjadi dua golongan. Penggolongan protein berdasarkan senyawa penyusun Di tinjau dari strukturnya protein dapat di bagi menjadi dua golongan besar. lipid.namun pada peptida rantai panjang. yaitu protein fiber (serabut). dalam lartan asam atau basa dan larutan etanol. Bahan kimia tersebut di sebut juga gugus prostetik. atau asam nukleat. dan protein globular.

0-2.88 4. Pada pH diatas titik isolistrik protein bermuatan negatif.90 5. Cu++ dan Pb++.4-5. tanat dan sulfosalisilat. pikrat. 2) Denaturasi Beberapa jenis protein sangat peka terhadap perubahan lingkungannya. Dalam suasana asam molekul protein akan membentuk ion positif.85 5.4 6. Tabel titik isolistrik suatu protein No 1 2 3 4 5 6 7 8 Protein Albumin telur Insulin Albumin serum Kasein Gelatin Globin serum Fibroin Gliadin Sumber Telur Pankreas Darah Susu sapi Kulit sapi Darah Sutera Terigu pH isolistrik 4.80-4. sedangkan pengedapan oleh ion negatif memerlukan pH di bawah titik isolistrik.5 Titik isolistrik mempunyai arti penting karena pada umumnya sifat fisika dan kimia erat hubungannya dengan pH isolistrik ini.Protein yang larut di dalam air akan membentuk ion positif dan ion negatif. Pada titik isolistrik protein mempunyai muatan positif dan negatif yang sama.55-4.30-5. Hg++. Ion-ion positif yang dapat mengendapkan protein antara lain ialah Ag+. triklorasetat.di perlukan pH larutan diatas titik isolistrik.5 2.35 4. sehingga tidak bergerak ke arah elektroda positif maupun negatif apabila ditempatkan di antara kedua elektroda tersebut.Suatu protein mempunyai arti bagi tubuh apabila protein tersebut di dalam tubuh dapat melakukan aktivitas biokimiawi yang 7 . sedangkan di bawah titik isolistrik protein bermuatan positif. Fe++. sedangkan dalam suasana basa akan membentuk ion negatif. Zn++.6 4. Oleh karena itu untuk mengendapkan rotein dengan ion logam. Ca++. Sedangkan ion-ion negatif yang dapat mengendapkan protein ialah ion salisilat.

Raksi yang telah terjadi itu ialah nitrasi pada inti benzena yang terdapat pada molekul protein. Reaksi-reaksi khas protein 1) Reaksi biuret Reaksi biuret merupakan reaksi warna yang akan memberi warna ungu pada peptida dan protein. 2) Reaksi xantoprotein Larutan asam nitrat pekat ditambahkan dengan hati-hati kedalam larutan protein. ion-ion logam.Jadi rekasi ini positif 8 . berbusa dan menggumpal. pH atau karena terjadinya suatu reaksi dengan senyawa lain. Perubahan konformasi alamiah menjadi konformasi yang tidak menentu merupakan suatu proses ynag disebut dengan denaturasi. Ion Cu2+ dari preaksi Biuret dalam suasana basa akan berekasi dengan polipeptida atau ikatan-ikatan peptida yang menyusun protein membentuk senyawa kompleks berwarna ungu atau violet. tetapi negatif untuk asam amino bebas atau dipeptida.Apabila konformasi protein berubah.Buiret adalah senyawa dengan dua ikatan peptida yang terbentuk pada pemanasan dua mulekul urea. Reaksi ini positif terhadap dua buah ikatan peptida atau lebih. semua protein yang diujikan akan memberikan hasil positif.Hal itu di karenakan pada protein terdapat ikatan peptida.Ion-ion logam yang bereaksi dengan protein dapat menyebabkan terjadinya suatu penggumpalan atau koagulasi. Pada uji biuret. d. Karakteristik terjadinya suatu denaturasi adalah ketika suatu larutan protein itu menjadi keruh. Biuret bereaksi dengan membentuk senyawa kompleks Cu dengan gugus -CO dan NH pada asam amino dalam protein. misalnya oleh perubahan suhu.Setelah dicampur terjadi endapan putih yang akan berubah menjadi kuning apabila dipanaskan. Aktivitas ini banyak tergantung pada struktur dan konformasi molekul protein yang tepat. maka aktivitas biokimianya akan semakin berkurang.menunjang kebutuhan tubuh.

3) Di tambahkan sedikit asam amino kedalam tabung yang telah diisi dengan pelarut tadi. Apabila pereaksi ini ditambahan pada larutan protein. NaOH (0.β alanin. 3) Reaksi millon Pereksi millon adalah larutan merkuro dan merkuri nitrat dalam asam nitrat.histidin. Rak tabung reaksi 3. Kelarutan Asam Amino a.tirosin.triptofan.pada protein yang mengandung fenilalanin. dan asam glutamat. 9 . Alat : 1. Reaksi ini akan positif pada protein yang mengandung asam amino tirosin dan turunannya. Kegiatan Praktikum 1. Cara Kerja 1) Disiapkan 8 tabung reaksi yang masing-masing telah diberi label. Tabung reaksi b. Reaksi yang positif akan menunjukkan warna kuning.1 mol/l) 2. akan menghasilkan endapan putih yang dapat berubah menjadi merah oleh pemanasan.α alanin. Alat dan Bahan Bahan: 1. Pipet tetes 2. tirosin. 2) Pelarut (NaOH) dimasukkan kedalam tabung reaksi. dan triptofan.lisin. D.masing-masing 2 ml. Asam amino:glisin.

c.4) Kemudian dihomogenkan dengan dikocok perlahan (dengan tangan kanan memegang tabung reaksi dan tangan kiri untuk membenturbentur tabung reaksi). Hasil Praktikum 1) Gambar Pengamatan Dokumentasi kelompok 5 2) Tabel Pengamatan Pelarut Asam amino HCl N a O Etanol H 1 α alanin + + Kloro form (NH4)2 SO4 + Etanol panas - N O NaCl Air + + 10 . 5) Kemudian disimpan di rak tabung reaksi dan diamati perubahannya.

Demikian pula amina pada umumnya tidak larut dalam air. tetapi larut pada pelarut polar. Asam karboksilat alifatik maupun aromatik yang terdiri atas beberapa atom karbon umumnya kurang larut dalam air.dan merah + Suspe nsi Suspe nsi - Suspe nsi Susp ensi Emulsi 8 Tirosin - + - Suspe nsi - suspe nsi Susp Suspens ensi i Keterangan: (+) larut (-) tidak larut d.tetapi larut dalam pelarut organik.2 3 4 5 6 β alanin Asam glutamat Glisin Histidin Lisin + + + Suspen si + Larut + + + + + + - - + + Suspen si + + + + + + - Emulsi - 7 Triptofan sebagia n. Sifat asam amino yang mengandung gugus karboksilat tidak sama dengan asam amino yang mengandung gugus amina.dan kloroform.aseton. 11 . didapatbahwa semua jenis asam amino dapat larut dalam pelarut NaOH. Pembahasan Pada umumnya asam amino larut dalam air dan tidak larut dalam pelarut organik nonpolar seperti eter. Berdasarkan data hasilpraktikumujikelarutan asam amino yang telahdilakukan.tetapi larut dalam pelarut organik. dan hasil praktikum juga menunjukkan bahwa asam amino yang di uji tidak larut dalam pelarut non-polar.

Hasil Praktikum 1) Gambar 12 .tirosin.histidin. Cara Kerja 1) Disiapkan 8 tabung reaksi yang masing-masing telah diberi label. 2) 1 ml larutan asam amino dimasukan kedalam masing-masing tabung reaksi.2. 3) Lima tetes ninhidrin ditambahkan pada setiap tabung yang telah berisi larutan asam amino. Reaksi Ninhidrin a.lisin.β alanin.triptofan. c. dan asam glutamat). Alat dan Bahan Alat: 1) Tabung reaksi 2) Pipet tetes 3) Rak tabung reaksi 4) Penangas Bahan: 1) Larutan asam amino (glisin.tabung reaksi diangkat dan disimpan pada rak tabung reaksi untuk di amati perubahannya. 5) Setelah 2 menit. 2) Ninhidrin b.α alanin. 4) Tabung reaksi dipanaskan selama 2 menit pada penangas air.

Semua asam amino yang mengandung gugus α akan bereaksi positif dengan ninhidrin. Triptofan dan Tirosin memiliki α alanin pada c induk. β alanin. Pembahasan Ninhidrin merupakan pengolsidasi kuat.Sebelum ditetesi ninhidrin. Histidin. 13 . Asam amino α alanin. warna larutan asam amino di atas berubah warna menjadi ungu. Glisin. Asam glutamat.Sehingga pada saat pengujian α asam animo oleh ninhidrin.Perubahan warna ini mengindikasikan adanya α alanin pada c induk dalam ke 8 macam larutan asam amino di atas. diperoleh fakta yang menjadi indikasi adanya α alanin pada c induk dalam ke 8 asam amino di atas.Setelah ditetesi ninhidrin sebanyak 5 tetes.2) Tabel Pengamatan No 1 2 3 4 5 6 7 8 Nama asam amino α alanin β alanin Asam glutamat Glisin Histidin Lisin Triptofan Tirosin Warna Ungu Ungu Ungu Ungu Ungu Ungu Ungu Ungu Tingkatan warna +++ + + ++++ ++++ ++ +++ ++ d. indicator tersebut berupa perubahan warna yang terjadi pada larutan asam amino yang diuji. yang apabila bereaksi dengan α asam amino akan menghasilkan warna ungu. 8 macam larutan asam amino di atas berwarna putih keruh dan ada pula yang berwarna bening seperti air. sedangkan asam amino yang mengandung gugus β tidak akan bereaksi dengan ninhidrin. Lisin.

Kemungkinan kontaminasi dapat tejadi akibat kesalahan pengambilan bahan oleh pipet tetes yang bersamaan pada jenis bahan yang berbeda.Ke-delapan asam amino diatas bereaksi positif dengan ninhidrin tanpa terkecuali β alanin.α alanin. Cara Kerja 1) Larutan asam amino yang akan diuji dimasukan sebanyak 0.5 ml ke dalam masing-masing tabung reaksi yang berbeda.dan lisin) 2) Fenol 3) NHO3 pekat 4) NaOH 10M b. pada praktikum tersebut β alanin dapat bereaksi positif dengan ninhidrin dengan alasan larutan β alanin yang telah disediakan telah terkontaminasi oleh bahan lain. Alat dan Bahan Alat: 1) Tabung reaksi 2) Kertas lakmus 3) Penangas air 4) Pipet tetes 5) Plat tetes 6) Rak tabung reaksi 7) Batang pengaduk Bahan: 1) Larutan asam amino (glisin.β alanin.histidin. seharusnya β alanin tidak akan bereaksi dengan ninhidrin. 14 . Pada kenyataannya dan berdasarkan dengan teori yang telah ada. 3. triptofan.asam glutamat. Reaksi Xanthoprotein a.tirosin. Hal itu disebabkan oleh asam amino alanin tersebut mengandung gugus β. Berdasarkan diskusi kelompok yang telah dilakukan.

Hasil Pengamatan 1) Gambar Pengamatan 2) Tabel Pengamatan Setelah di tetesi HNO3 Bening Bening Setelah di tetesi HNO3 dan di panaskan Bening Bening No Larutan Asam Amino α alanin β alanin Di tetesi NaOH Bening Bening Jumlah tetesan 20 15 1 2 15 . 6) Setelah dingin. 4) Semua tabung dipanaskan dalam waterbath selama 5 menit. 3) HNO3 pekat 0. tabung reaksi didiamkan hingga dingin atau bisa dialiri dengan air. 7) Tiap larutan diteteskan pada kertas lakmus untuk menguji kebasaan dengan mengamati perubahan warna yang terjadi.5 ml dimasukan ke dalam masing-masing tabung reaksi (HNO3 adalah asam kuat sehingga saat menambahkan.2) Dimasukkan juga larutan fenol sebanyak 0. tabung reaksi harus dimiringkan dan HNO3 diteteskan perlahanlahan pada dinding tabung reaksinya). 5) Setelah 5 menit dipanaskan.5 ml ke tabung reaksi yang lain sebagai pembanding dalam uji ini. NaOH ditambahkan ke dalam tabung reaksi hingga larutan menjadi basa. c.

4.β alanin. triptofan.asam glutamat.Hal ini menunjuk kan bahwa asam amino tirosin dan triptofan memiliki gugus aromatic pada bangun nya sedangkan yang lainnya tidak.dan lisin) 16 . didapat bahwa hanya asam amino tirosin dan triptofan yang mengalami perubahan warna menjadi jingga ketika ditetesi HNO3 pekat lalu kemudian ditetesi oleh NaOH hingga basa.α alanin. Pembahasan Berdasarkan data hasil praktikum uji reaksi xanthoprotein yang telah dilakukan. Alat dan Bahan Alat : 1) Tabung Reaksi 2) Pipet tetes 3) Rak tabung reaksi 4) Penangas air Bahan: 1) Millon 2) Na-nitrit 3) Larutan asam amino (glisin.histidin. Reaksi Millon a.3 4 5 6 7 8 9 Asam glutamat Glisin Histidin Lisin Triptofan Tirosin Fenol Bening Bening Bening Bening Kuning Oranye Hitam Bening Bening Bening Bening Kuning kehijauan Oranye Hitam Bening Bening Bening Bening Oranye Oranye Hitam 25 17 20 25 15 20 5 d.tirosin.

diangkat dan diletakkan pada rak tabung reaksi 6) Setelah dingin.b. 5) Setelah 10 menit. Hasil Praktikum 1) Gambar Pengamatan 2) Tabel Pengamatan No 1 2 3 4 5 6 7 8 Jenis larutan α alanin β alanin Asam glutamat Glisin Histidin Lisin Triptofan Tirosin Ditetesi millon Bening Bening Bening Bening Bening Bening Bening Merah muda Setelah di panaskan Bening Bening Bening Bening Putih+endapan Bening Merah bata Kuning +endapan Ditetesi Na-nitrit Bening Bening Bening Bening Putih+endapan Bening Merah bata Kuning +endapan 17 . 2) Larutan asam amino dimasukkan kedalam masing-masing tabung reaksi sebanyak 1 ml.ditetesi dengan 5 tetes Na-nitrit 7) Perubahan yang terjadi diamati dan dicatat c. 4) Tabung reaksi dipanaskan hingga 10 menit pada penangas air. 3) Kemudian di tetesi dengan 5 tetes millon. Cara Kerja 1) Disiapkan 8 tabung reaksi yang masing-masing telah diberi label.

Cara Kerja 1) Serbuk albumin dimasukan ke dalam tabung reaksi (cukup seujung spatula). 18 .d. 5. Protein yang mengandung tirosin akan memberikan hasil positif.karena terbentuknya senyawa merkuri dengan gugus hidroksifenil yang berwarna. 2) Lakmus merah panjang dimasukan ke dalam tabung reaksi dengan posisi salah satu lakmus merah menyentuh dinding tabung. Pembahasan Pereaksi millon adalah larutan merkuro dan merkuri nitrat dalam asam nitrat. tetapi ketika di tetesi Na-nitrit triptofan juga menunjukkan hasil yang positif tethadap reaksi millon. Apabila pereaksi ini ditambahkan pada larutan protein.akan menghasilkan endapan putih yang dapat berubah menjadi merah oleh pemanasan. Alat dan Bahan Alat: 1) Kertas lakmus 2) Kertas saring 3) Pembakar spritus 4) Penjepit 5) Pipet tetes 6) Rak tabung reaksi 7) Tabung reaksi Bahan: 1) Serbuk albumin 2) Pb-asetat b. Pada dasarnya pereaksi ini positif untuk fenol. Pada praktikum yang telah dilakukan tirosinlah yang bereaksi positif dengan millon. Uji Komposisi Protein a.

H (basa) Timbul bau yang sangat menyengat Putih Hitam-perak Mengandung S 19 .3) Tabung reaksi ditutup dengan kertas saring. c. Hasil Praktikum 1) Gambar Pengamatan 2) Tabel Pengamatan Yang diuji Keadaan Awal Keadaan Akhir Gosong/ menjadi Keterangan Keterangan tambahan Serbuk albumin Putih arang dan mengembang Mengandung C Lakmus merah Kertas saring Merah Biru Mengandung N. kertas lakmus. 5) Tabung reaksi dibakar dengan api spirtus sampai serbuk albumin gosong. dan kertas saring yang telah dibasahi Pbasetat. dinding tabung. 4) Kertas saring yang menjadi penutup mulut tabung reaksi ditetesi dengan Pb-asetat cair 2-3 tetes. 6) Amati perubahan yang terjadi pada serbuk albumin.

H. S. H. Dan kertas saring berubah warna menjadi perak karena adanya unsur S dari PbS yang merupakan hasil reaksi Pb-asetat dan H2S. Uji Kelarutan Protein a. Pb(CH3COO)2 + H2S(g)  PbS + 2CH3COOH 6. dan O 2. N saja seperti pada rumus strukturnya. O. Pembahasan Protein tidak hanya mengandung unsur C. tapi pada keadaan tertentu misalnya dibakar protein mengandung unsur lain seperti S. O d. Jika lakmus dan kertas saring berubah sebutkan alasan dan reaksinya! Jawab : kertas lakmus merah berubah menjadi biru karena terkena basa yang berasal dari pelepasan unsur N dan H dari struktur albumin (struktur protein). Alat dan Bahan Alat: 1) Pipet tetes 2) Rak tabung reaksi 3) Tabung reaksi 20 . N. Pertanyaan: 1. H. Unsur-unsur apa yang dihasilkan dari perubahan diatas! Jawab : unsur-unsur C.Dinding tabung Kering Ada uap air Mengandung H.

masing-masing 2 ml.gelatin.casein. 5) Setelah itu tabung reaksi di simpan pada rak tabung dan diamati perubahannya.dan pepton) b. c. Hasil Praktikum 1) Gambar Pengamatan 2) Tabel Pengamatan No Pelarut 1 Air Nama Protein Albumin Tidak larut Casein Emulsi Gelatin Larut Pepton Larut 21 . 3) D tambah sedikit protein.Bahan: 1) NaCl jenuh 2) Protein (albumin. 2) Di masukkan NaCl jenuh kedalam tabung reaksi. 4) Kemudian di kocok perlahan. Cara Kerja 1) Di siapkan 4 tabung reaksi yang masing-masing telah diberi label.

Pembahasan Protein merupakan suatu rantai polipeptida ynag memiliki berat molekul yang berbeda-beda dan sifat ynag berbeda-beda pula. ada endapan. 22 . Larut Larut.agak keruh dan banyak gelembung. menggumpal Tidak 4 NaCl jenuh larut. 6 Tidak larut Tidak larut Koloid Larut.ada endapan putih. Berdasarkan hasil pengamatan.suling Tidak 2 Etanol Tidak larut.Ada protein ynag mudah larut dalam air dan ada pula protein yang sukar larut dalam air. dan hanya albumin saja yang tidak dapat larut dalam semua pelarut yang disediakan.banyak gelembung dan berwarna kuning.dan berwarna kuning. hanya pepton saja yang dapat larut dalam semua pelarut yang disediakan. 3 HCl Tidak larut.ada gumpalan putih. karena albumin memiliki sifat yang mudah menggumpal apabila bereaksi dengan pelarut yang polar.1M NaOH 10M Tidak larut Tidak larut dan keruh Tidak larut. Larut dan 5 Tidak larut Larut Larut berwarna kuning. Albumin tidak dapat larut dalam pelarut. Larut Larut.dan kuning. d.bening. Larut. NaOH 0. larut.dan ada gumpalan putih diatasnya.

Alat dan Bahan Alat: 1) Tabung reaksi 2) Rak tabung reaksi 3) Pipet tetes Bahan: 1) CuSO4 2) NaOH 3) Larutan protein (albumin. Cara Kerja 1) Di siapkan 4 tabung reaksi yang masing-masing telah diberi label.gelatin. c. 4) Kemudian di tambah 2 ml NaOH. 5) Lalu di kocok. Uji Biuret a.dan 6) Disimpan pada rak tabung reaksi untuk diamati perubahannya. Hasil Praktikum 1) Gambar Praktikum 23 .7.pepton) b. 3) Di tetesi dengan 5 tetes CuSO4.casein. 2) Larutan protein dimasukkan dalam tabung reaksi masing-masing 2 ml.

Alat dan Bahan Alat: 1) Gelas ukur. casein dan pepton 8. Pembahasan Kupri sulfat dalam suasana basa bereaksi dengan senyawa yang mengandung dua ikatan peptida atau lebih memberikan senyawa kompleks berwarna ungu. 24 .2) Tabel Pengamatan No 1 2 3 4 Larutan protein Albumin Casein Gelatin pepton Di tambah CuSO4 Biru muda Biru muda dan ada endapan ungu Biru muda dan ada buih Di tambah NaOH Ungu Ungu Ungu Ungu Tingkatan warna + ++ +++ ++ d. casein. yaitu albumin. Tingkatan jumlah ikatan peptida tersebut.Keadaan warna ungu menunjukkan jumlah ikatan peptida dalam protein. 2) Pipet tetes. dan pepton dengan tingkatan warna yang berbeda-beda. Berdasarkan pangamatan yang telah dilakukan. Denaturasi Protein oleh Suhu Ekstrem a. gelatin.Semakin kuat warna ungunya maka semakin banyak ikatan peptida yang dikandungnya. Tingkatan warna tersebut menunjukkan jumlah ikatan peptida yang ada. berturut-turut adalah: gelatin. yang dapat bereaksi positif dengan biuret adalah semua jenis protein yang disediakan. albumin.

gelatin. dan empat tabung yang kedua untuk uji denaturasi oleh suhu kamar. b.dan 4) Tabung reaksi. Hasil Praktikum 1) Gambar Praktikum Denaturasi oleh suhu panas Denaturasi oleh air ledeng 25 . 4) Setelah dipanaskan 10 menit. gelatin dan pepton dimasukan ke dalam tabung reaksi.3) Rak tabung reaksi. Bahan: Larutan protein: albumin.dan pepton. kemudian dicatat perubahan yang terjadi c. 2) Masing-masing larutan protein (albumin. empat tabung pertama untuk uji denaturasi oleh suhu tinggi (sekitar 90oC-95oC).casein. Cara kerja 1) Tabung reaksi disiapkan sebanyak 8 buah dan diberi label. 6) Setelah 10 menit. lalu didinginkan kembali dan dicatat perubahan yang terjadi 5) Empat tabung yang kedua dimasukan ke dalam air ledeng selama 10 menit. 3) Empat tabung pertama dimasukan ke penangas air selama 10 menit. casein.

Pembahasan Protein merupakan makromolekul yang mudah mengalami denaturasi. Berdasarkan hasil pengamatan yang telah dilakukan. dan pepton) 2) NaCl 3) CuSO4 26 .dan 4) Tabung reaksi Bahan: 1) Larutan protein (larutan albumin. Denaturasi Protein dengan Logam Berat a. protein tidak akan mengalami proses denaturasi.casein. Hal tersebut berkaitan dengan sifat albumin yang akan terkoagulasi apabila terkena panas. hanya albumin saja yang mengalami denaturasi akibat suhu ekstrim.2) Tabel Pengamatan Suhu Albumin Awal Bening Casein Bening Bahan Gelatin Bening Pepton Bening kekuningan Air Panas Air Ledeng Tetap bening Mengumpal Tetap Bening Tetap bening Tetap bening Tetap bening Tetap kekuningan Kuning d.gelatin. 9. Alat dan Bahan Alat: 1) Batang pengaduk 2) Pipet tetes 3) Rak tabung reaksi. Sedangkan pada suhu kamar.

5) Lalu pH larutan diukur dengan kertas lakmus merah c. gelatin. keruh 5 tetes. keruh + endapan 4 peton 30 etes. gumpal HgCl 10 tetes. gumpal 5 tetes. casein. gumpal 10 tetes. tetap 5 tetes. dan pepton) dimasukan ke dalam tabung reaksi sebanyak 2 ml 2) Larutan logam (CuSO4) diteteskan beberapa tetes ke dalam setiap tabung reaksi 3) Larutan logam diteteskan dengan cara memiringkan tabung reaksi dan tetesannya mengenai dinding tabung 4) Larutan logam terus diteteskan sedikit demi sedikit hingga terjadi denaturasi. jumlah tetesan dihitung. gumpal 50 tetes.gumpal Pb-asetat 5 tetes. keruh + endapan 27 . Cara Kerja 1) Protein (albumin. keruh + endapan 2 casein 5 tetes. keruh + endapan 3 Gelatin 5 tetes. keruh 40 tetes. Hasil Praktikum 1) Gambar Praktikum 2) Tabel Pengamatan No 1 Protein Albumin CuSO4 5 tetes.b.

Alat dan Bahan Alat: 1) Batang pengaduk 2) Pipet tetes 3) Rak tabung reaksi.gelatin. dan pepton) 2) HCl b. c. Denaturasi protein dengan pH ekstrim a. Pembahasan Berdasarkan hasil pengamatan yang telah dilakukan.dan 4) Tabung reaksi Bahan: 1) Larutan protein (larutan albumin. Hasil Praktikum 1) Gambar Praktikum 28 . Cara Kerja 1) pH HCl diukur menggunakan pH indikator universal 2) Bahan uji dimasukan ke dalam tabung reaksi sebanyak 2 ml 3) HCl diteteskan ke dalam tabung reaksi yang berisi larutan protein hingga terjadi perubahan 4) Perubahan yang terjadi dicatat dan diamati. Hal itu disebebkan karena protein akan mengalami denaturasi oleh logam berat apabila pH larutan logam berada di atas pH isolistrik.d. 10. maka dapat disimpulkan bahwa semua jenis protein akan mengalami proses denaturasi apabila ditetesi dengan logam berat.casein.

:tidak terdenaturasi + :terdenaturasi d.casein.dan pepton) 29 .gelatin. Pembahasan Protein akan mengalami proses denaturasi protein apabila pH larutan melebihi pH isolistrik. Alat dan Bahan Alat: 1) Tabung reaksi 2) Rak tabung reaksi 3) Batang pengaduk 4) Plat tetes 5) Pipet tetes 6) Kertas lakmus Bahan: 1) Larutan protein (albumin. Denaturasi Protein dengan Larutan Asam a. 11.(kuning) H2O - .2) Tabel pengamatan No 1 2 3 4 Ket: Protein Albumin Casein Gelatin Pepton HCl + (gumpal) - NaOH + (gumpal) + (gumpal) HNO3 + (gumpal) + (gumpal) .

Hasil Praktikum 1) Gambar Pengamatan 2) Tabel Pengamatan Tabel pengamatan ada di lampiran 30 .Secara perlahan-lahan hingga protein menunjukkan tanda denaturasi. 6) Pada tabung reaksi yang sama. 5) Kemudian tabung ditempatkan pada rak tabung reaksi. 3) Sebelum asam pikrat ditambahkan kedalam larutan protein. 7) Kemudian diaduk dengan batang pengaduk dan di tetesi sedikit pada kertas lakmus.Apabila kertas lakmus menjadi biru.maka dilakukan penetesan asam pikrat pada larutan protein.di tetesi lagi dengan NaOH secara perlahan-lahan. 2) Kedalam masing-masing tabung dimasukkan 2 ml larutan protein.penetesan NaOH dihentikan. 4) Setelah pH asam di ketahui (pH=2). c.2) Larutan asam pikrat 3) NaOH 10 M b.maka dilakukan pengukuran pH asam pikrat terlebih dahulu. Cara Kerja 1) Disiapkan 4 tabung reaksi yang masing-masing telah di beri label.tapi ketika asam telah ditetesi sebanyak 50 tetes dan tidak menunjukkan denaturasi maka penetesan akan dihentikan.

kelompok kami menguji denaturasi protein dengan menggunakan asam pikrat yang memiliki pH 2.Tetapi hal itu tidak berlaku pada protein casein. semua jenis protein yang di sediakan akan mengalami denaturasi kecuali casein. Perubahan konformasi alamiah menjadi konformasi yang tidak menentu merupakan suatu proses ynag disebut dengan denaturasi. Sehingga cendrung tidak akan bergeser untuk mengubah bentuknnya. Denaturasi yang terjadi pada protein tersebut berupa perubahan menjadi keruh (gelatin dan pepton). Kemudian pengamatan dilanjutkan dengan pengujian larutan protein yang bersifat basa dengan menambahkan pelarut NaOH. Pada pengamatan yang telah dilakukan. Pada casein setelah diberi asam pikrat sebanyak 50 tetes tidak mempelihatkan denaturasi dan larutan tersebut juga langsung menjadi basa tanpa penambahan pelarut NaOH. Melalui diskusi kelompok dan studi pustaka.Dari hasil pengamatan kami.d. maka aktivitas biokimianya akan semakin berkurang. maka kelompok kami mengambil kesimpulan bahwa casein tidak menglami denaturasi karena pH asam pikrat yang di tambahkan kedalam larutan casein menyebabkan casein memiliki pH diantara titik isolistriknya. semua protein tersebut akan menjadi basa ketika ditambahkan NaOH dengan kadar yang berbeda-beda. Pembahasan Beberapa jenis protein sangat peka terhadap perubahan lingkungannya.Apabila konformasi protein berubah. Berdasarkan hasil pengamatan kami. dan menjadi gumpalan (albumin).Salah satu penyebab terjadinya perubahan konformasi adalah adanya pengendapan oleh asam. 31 .

E. Protein tersusun dari atom C. tetapi dapat larut pada pelarut polar. 6. Jenis asam amino tersebut adalah tirosin dan triptofan. 4. 2. yaitu tirosin. Asam amino tersebut dapat bereaksi positif dengan millon karena asam amino tersebut mengandung gugus hidroksifenil. 3. Asam amino merupakan asam karboksilat yang tidak dapat larut dalam pelarut non-polar. kertas saring menjadi perak (mengandung S). Semua jenis asam amino yang diuji dapat bereaksi positif dengan ninhidrin. 5. Tetapi lain halnya dengan β alanin. Hanya ada asam amino tertentu saja yang bisa bereaksi positif dengan xanthoprotein. Asam amino merupakan unit pembangun protein yang dihubungkan melalui ikatan peptida pada setiap ujungnya. karena albumin memiliki sifat yang mudah menggumpal apabila bereaksi dengan pelarut yang polar. Terdapat satu jenis asam amino yang dapat bereaksi positif dengan millon. 7. O. Ada protein yang mudah larut dalam air dan ada pula protein yang sukar larut dalam air.H). serta kadang-kadang P dan S. tanpa terkecuali β alanin. H. karena diduga adanya proses kontaminasi bahan. 32 . dan N. Kandungan pada protein tersebut dibuktikan dengan adanya perubahan yang tejadi pada albumin yang menjadi gosong (mengandung C).O). Asam amino tersebut dapat bereaksi positif dengan ninhidrin. Hanya pepton saja yang dapat larut dalam semua pelarut yang disediakan. dan dinding tabung menjadi basah (mengandung H. Albumin tidak dapat larut dalam pelarut. semua jenis asam amino juga dapat larut dalam pelarut NaOH. kertas lakmus yang menjadi biru (mengandung N. Kesimpulan 1. Selain dapat larut dalam pelarut polar. Protein adalah salah satu makromolekul yang terdiri atas sejumlah besar asam amino. dan hanya albumin saja yang tidak dapat larut dalam semua pelarut yang disediakan. hal itu disebabkan karena adanya kandungan gugus aromatik pada bangunnya. Semua asam amino yang bereaksi dengan ninhidrin adalah α asam amino.

Albumin merupakan protein globulator yang mudah larut dalam air serta dapat terkoagulasi oleh panas. 11.8. Hal tersebut disebabkan protein mengandung ikatan peptida. 9. Semua jenis asam amino tidak akan mengalami denaturasi pada suhu kamar. Hal tersebut diakibatkan oleh penambahan asam yang menyebabkan pH casein ada di antara titik isolistrik. baik oleh pH ekstrim. Semua jenis protein akan mengalami denaturasi dengan pengendapan asam. 10. tapi lain halnya dengan casein yang tidak mengalami denaturasi meskipun asam yang diberi pada larutan protein telah melebihi batasnya. Protein merupakan satu makromolekul yang mudah terdenaturasi. Oleh karena itu. yang tidak dapat mengalami 33 . 13. 14. suhu. Protein yang mengalami denaturasi dapat kembali ke bentuk semula (redenaturasi). 12. semua protein akan bereaksi positif dengan biuret membentuk warna ungu. Protein merupakan makromolekul yang disusun dari beberapa molekul asam amino yang terbentuk dengan adanya ikatan peptida. Protein akan mengalami proses denaturasi dengan logam berat apabila pH larutannya diatas titik isolistrik. dan ada pula protein redenaturasi. pengendapan logam berat maupun pengendapan asam.

Rismaka. [online]. Dasar-dasar Biokimia. [online].2011.Tersedia: http://www. Kandungan Organik Tumbuhan Tinggi.rismaka.[online]. 34 .. (2009). (2005).shvoong. Bandung: Prisma Press Prodaktama.Daftar Pustaka Anonim. Bandung: Penerbit ITB Signaterdadie.html[24 Februari 2012] Robinson. Tersedia: http://signaterdadie. Jakarta: UIPress. Protein dan Asam Amino.wordpress. Dasar-dasar Biokimia. Tersedia: http://id.net/2009/06/uji-kualitatif-protein-dan-asamamino. Titin.anna dan F.Uji Kualitatif Protein dan Asam amino. Protein. (2008). (1995).M. (2009).S. Trevor.com/exact-sciences/1902577-sifat-sifat-bahankimia/#ixzz1nMzPGJ00[25 Februari 2012] Poedjiadi.com/ 2009/10/ 05/protein/[24 Februari 2012] Suhara.

Sign up to vote on this title
UsefulNot useful