A.

Waktu Pelaksanaan Praktikum pertama Praktikum ke-dua Praktikum ke-tiga Praktikum ke-empat Praktikum ke-lima Praktikum ke-enam Praktikum ke-tujuh Praktikum ke-delapan Praktikum ke-sembilan Praktikum ke-sepuluh Praktikum ke-sebelas : 8 Februari 2012 : 8 Februari 2012 : 15 Februari 2012 : 15 Februari 2012 : 22 Februari 2012 : 22 Februari 2012 : 22 Februari 2012 : 29 Februari 2012 : 29 Februari 2012 : 29 Februari 2012 : 29 Februari 2012

B. Tujuan Praktikum         Mengelompokkan asam amino berdasarkan golongannya, Mengidentifikasi apakah semua asam amino adalah α asam amino, Mengidentifikasi jenis asam amino yang mengandung gugus aromatik, Mengidentifikasi jenis asam amino yang mengandung gugus radikal hidroksil benzen, Mengidentifikasikomposisi dalam protein, Mengelompokkan protein berdasarkan golongannya, Membuktikan jenis protein yang mengandung ikatan peptida. Mengidentifikasi denaturasi protein

C. Dasar Teori 1. Asam amino Asam amino adalah asam karboksilat yang mempunyai gugus

amino.Asam amino yang terdapat sebagai komponen protein mempunyai gugus NH2 pada atom karbon αdari posisi gugus –COOH. Pada umumnya asam amino larut dalam air dan tidak larut dalam pelarut organik nonpolar seperti eter,aseton,dan kloroform.Sifat asam amino ini berbeda
1

dengan sifat asam karboksilat maupun dengan sifat amina.Asam karboksilat alifatik maupun aromatik yang terdiri atas beberapa atom karbon umumnya kurang larut dalam air,tetapi larut dalam pelarut organik.Demikian pula amina pada umumnya tidak larut dalam air,tetapi larut dalam pelarut organik. Perbedaan sifat antara asam amino dengan asam karboksilat dan amina terlihat pula pada titik leburnya.Asam amino mempunyai titik lebur yang lebih tinggi bila dibandingkan dengan asam karboksilat atau amina.Kedua sifat fisika ini menunjukkan bahwa asam amino cendrung mempunyai sifat yang bermuatan dan mempunyai polaritas tinggi dan bukan sekedar senyawa yang mempunyai gugus –COOH dan gugus –NH2.Hal ini tampak pula pada sifat asam amino sebagai elektrolit. Tidak semua asam amino terdapat didalam protein dan tidak semua asam amino dapat dibuat dengan sendirinya oleh tubuh kita.Asam amino dapat dibagi menjadi dua golongan, yaitu golongan asam amino yang esensial dan asam amino non esensial. Disamping penggolongan asam amino berdasarkan dapat atau tidaknya tubuh membuat asam amino tersebut, asam amino juga dapat di kelompok berdasarkan gugus -R nya. Diantaranya: a) Merupakan rantai karbon ynag alifatik,

b) Mengandung gugus hidroksil, c) Mengandung atom belerang,

d) Mengandung gugus atom atau amidanya, e) f) Mengandung gugus basa, Mengandung cincin aromatik,

g) Membentuk ikatan dengan atom N pada gugus amino.

Asam amino tersebut secara rinci adalah: a. Glisin; adalah jenis asam amino yang paling sederhana yang terdapat pada skleropoprotein. b. Alanin; semua asam amino dapat di anggap sebagai derivat alanin kecuali glisin. c. Valin, leusin, isoleusin; jenis asam amino yang esensial.

2

d. Prolin; asam amino heterosiklik yang diperoleh dari hidrolisis kasein. e. Fenilalanin; asam amino yang mengandng gugus –R aromatik dan inti benzena yang tidak dapat disintesis oleh tubuh. f. Tirosin; asam amino yang mengandung gugus fenol dan inti benzena yang bersifat asam lemah, yang diperoleh dari sintesis kasein. g. Triptofan; asam amino heterosiklik yang di peroleh dari pencernaan kasein oleh cairan pankreas dan mengandung inti benzena. h. Serin; asam amino yang mengandung gugus alkohol. i. Terionin; asam amino yang bersifat esensial. j. Sistein; asam amino yang mengandung gugus sulfhidril (-SH) k. Metionin; asam amino yang mengandung gugus metil. l. Glutamin; asam amino yang mengandung gugus amida. m. Aspargin; asam amino yang mengandung gugus amida. n. Asam glutamat; asam amino yang dapat di sintesis dari glutamin. o. Aspartat; asam amino yang dapat disintesis dari aspargin. p. Lisin; asam amino yang bersifat basa karena mengandung uugus –NH2 lebih dari satu. q. Arginin; asam amino yang bersifat basa. r. Histidin; asam amino yang bersifat basa. Ninhidrin beraksi dengan asam amino bebas pada protein menghasilkan warna biru. Reaksi ini termasuk yang paling umum dilakukan untuk analisis kualitatif protein dan produk hasil hidrolisisnya. Reaksi ninhidrin dapat pula dilakukan terhadap urin untuk mengetahui adanya asam amino atau untuk mengetahui adanya pelepasan protein oleh cairan tubuh. Ninhidrin juga merupakan suatu reagen berguna untuk mendeteksi asam amino dan menetapkan konsentrasinya dalam larutan. Senyawa ini merupakan hidrat dari triketon siklik, dan bila bereaksi dengan asam amino menghasilkan zat berwarna ungu (Hart dkk, 2003).

3

Van Slyke menggunakan reaksi ini untuk menentukan gugus amino bebas pada asam amino. Sebagai contoh adalah reaksi asetilasi dan esterifikasi. Gugus amino dan gugus karboksil pada asam amino menunjukkan sifat-sifat spesifiknya. Asam amino juga bersifat amfoter. Protein tersusun dari atom C. yaitu dapat bersifat sebagai asam dan memberikan 4 . yaitu gugus amino dan gugus karboksil. Struktur molekul asam amino Dari struktur umumnya. asam amino mempunyai dua gugus pada tiap molekulnya. serta kadang-kadang P dan S. dan N. Karena asam amino mengandung kedua gugus tersebut.Gugus amino pada asam amino dapat bereaksi dengan asam nitrit dan melepaskan gas nitrogen yang dapat diukur volumenya.2. O.Molekul senyawa ini merupakan suatu molekul besar atau makromolekul yang terdiri atas banyak molekul asam amino dan karenanya disebut polipeptida. Asam amino merupakan unit pembangun protein yang dihubungkan melalui ikatan peptida pada setiap ujungnya. Dari keseluruhan asam amino yang terdapat di alam hanya 20 asam amino yang yang biasa dijumpai pada protein. H. Gambar 1. senyawa ini akan memberikan reaksi kimia yang yang mencirikan gugus-gugusnya.Protein adalah salah satu makromolekul yang terdiri atas sejumlah besar asam amino.peptida maupun protein. Protein Melalui suatu proses tertentu sejumlah besar molekul asam amino dapat membentuk suatu senyawa yang memiliki banyak ikatan peptida. Gugus karboksil pada asam amino dapat dilepaskan dengan proses dekarboksilasi dan menghasilkan suatu amina. yang digambarkan sebagai struktur ion dipolar.

gugus –COOH dan gugus R. muatan listrik.Selanjutnya tripeptida dan tetrapeptida ialah peptida yang terdiri atas tiga molekul atau empat molekul asam amino. Sifat peptida ditentukan oleh gugus –NH2 .Dan dengan demikian apabila ada delapan asam amino.proton kepada basa kuat. Masingmasing berbeda satu dengan yang lain pada gugus R-nya. Peptida diperoleh dengan cara hidrolisis protein yang tidak sempurna. yang bervariasi dalam struktur.maka membentuk suatu oktapeptida. Peptida yang dibentuk oleh dua molekul asam amino disebut dipeptida. ukuran.Apabila jumlah asam amino yang berikatan tidak lebih dari sepuluh molekul disebut oligopeptida. Beberapa asam amino mempunyai reaksi yang spesifik yang melibatkan gugus R-nya. atau dapat bersifat sebagai basa dan menerima proton dari basa kuat.akan dihasilkan asam amino-asam amino.Apabila peptida yang terjadi dihidrolisis lebih lanjut. Telah diketahui bahwa beberapa molekul asam amino dapat berikatan satu dengan yang lain membentuk satu senyawa yang disebut peptida.Protein adalah salah satu polipeptida yang terdiri lebih dari seratus asam amino.Sifat asam dan basa pada peptida ditentukan oleh gugus –COOH dan gugus – 5 . Semua asam amino yang ditemukan pada protein mempunyai ciri yang sama. Polipeptida adalah peptida yang molekulnya terdiri dari banyak molekul asam amino. gugus karboksil dan amino diikat pada atom karbon yang sama. dan kelarutan dalam air.

Sifat umum dari protein fiber ini adalah tidak larut dalam air dan sukar untuk di uraikan oleh enzim. Sifat-sifat protein 1) Ionisasi 6 . Penggolongan protein berdasarkan bentuk Berdasarkan bentuknya protein dapat dibagi menjadi dua golongan. Protein sederhana adalah protein yang apabila di hidrolisis hanya mengandung asam amino saja.Suatu peptida juga mempunyai titik isolistrik seperti pada asam amino. dalam lartan asam atau basa dan larutan etanol. a. Yui9Albumin adalah protein yang dapat larut dalam air dan dapat terkoagulasi oleh panas. Pada protein fiber terdiri dari rantai polipeptida yang memanjang pada satu sumbu. yaitu protein sederhana dan protein gabungan. b. Protein globular umumnya berbentuk bulat atau elips dan terdiri atas rantai polipeptida yang berlipat. dan protein globular. histon dan protamin. yaitu protein fiber (serabut).gugus –COOH dan gugus –NH2 yang terletak diujung rantai tidak lagi berpengaruh. Protein globular pada umumnya dapat larut dalam air. Sedangkan protein gabungan adalah protein yang apabila di hidrolisis tidak hanya mengandung asam amino tetapi juga mengandung bahan kimia lain. globin. 2) lembaran berlipat paralel dan anti paralel pada protein sutera alam. atau asam nukleat. Bahan kimia tersebut di sebut juga gugus prostetik. yaitu: 1) konfigurasi alfa heliks pada keratin. 3) heliks tripel pada kalogen. yang terdiri dari karbohidrat.NH2 . c. lipid.namun pada peptida rantai panjang.Protein fiber memiliki ciri khas pada beberapa protein yang tergolong jenis ini.Beberapa jenis protein globular yaitu albumin. Penggolongan protein berdasarkan senyawa penyusun Di tinjau dari strukturnya protein dapat di bagi menjadi dua golongan besar.

4 6.30-5.6 4. Oleh karena itu untuk mengendapkan rotein dengan ion logam.Protein yang larut di dalam air akan membentuk ion positif dan ion negatif.5 2.4-5.88 4.0-2. Pada pH diatas titik isolistrik protein bermuatan negatif. Hg++.di perlukan pH larutan diatas titik isolistrik. Zn++. Ca++. 2) Denaturasi Beberapa jenis protein sangat peka terhadap perubahan lingkungannya.Suatu protein mempunyai arti bagi tubuh apabila protein tersebut di dalam tubuh dapat melakukan aktivitas biokimiawi yang 7 .55-4.80-4. pikrat.90 5. Fe++. sehingga tidak bergerak ke arah elektroda positif maupun negatif apabila ditempatkan di antara kedua elektroda tersebut. Pada titik isolistrik protein mempunyai muatan positif dan negatif yang sama. sedangkan di bawah titik isolistrik protein bermuatan positif. triklorasetat. sedangkan pengedapan oleh ion negatif memerlukan pH di bawah titik isolistrik.85 5.35 4. Ion-ion positif yang dapat mengendapkan protein antara lain ialah Ag+. Tabel titik isolistrik suatu protein No 1 2 3 4 5 6 7 8 Protein Albumin telur Insulin Albumin serum Kasein Gelatin Globin serum Fibroin Gliadin Sumber Telur Pankreas Darah Susu sapi Kulit sapi Darah Sutera Terigu pH isolistrik 4. tanat dan sulfosalisilat.5 Titik isolistrik mempunyai arti penting karena pada umumnya sifat fisika dan kimia erat hubungannya dengan pH isolistrik ini. Sedangkan ion-ion negatif yang dapat mengendapkan protein ialah ion salisilat. Dalam suasana asam molekul protein akan membentuk ion positif. Cu++ dan Pb++. sedangkan dalam suasana basa akan membentuk ion negatif.

Setelah dicampur terjadi endapan putih yang akan berubah menjadi kuning apabila dipanaskan. Reaksi-reaksi khas protein 1) Reaksi biuret Reaksi biuret merupakan reaksi warna yang akan memberi warna ungu pada peptida dan protein. Biuret bereaksi dengan membentuk senyawa kompleks Cu dengan gugus -CO dan NH pada asam amino dalam protein. Reaksi ini positif terhadap dua buah ikatan peptida atau lebih. berbusa dan menggumpal. Ion Cu2+ dari preaksi Biuret dalam suasana basa akan berekasi dengan polipeptida atau ikatan-ikatan peptida yang menyusun protein membentuk senyawa kompleks berwarna ungu atau violet.Raksi yang telah terjadi itu ialah nitrasi pada inti benzena yang terdapat pada molekul protein.Jadi rekasi ini positif 8 .Buiret adalah senyawa dengan dua ikatan peptida yang terbentuk pada pemanasan dua mulekul urea. Perubahan konformasi alamiah menjadi konformasi yang tidak menentu merupakan suatu proses ynag disebut dengan denaturasi. semua protein yang diujikan akan memberikan hasil positif.Apabila konformasi protein berubah.menunjang kebutuhan tubuh. tetapi negatif untuk asam amino bebas atau dipeptida. Pada uji biuret. d.Hal itu di karenakan pada protein terdapat ikatan peptida. pH atau karena terjadinya suatu reaksi dengan senyawa lain.Ion-ion logam yang bereaksi dengan protein dapat menyebabkan terjadinya suatu penggumpalan atau koagulasi. maka aktivitas biokimianya akan semakin berkurang. Karakteristik terjadinya suatu denaturasi adalah ketika suatu larutan protein itu menjadi keruh. Aktivitas ini banyak tergantung pada struktur dan konformasi molekul protein yang tepat. misalnya oleh perubahan suhu. ion-ion logam. 2) Reaksi xantoprotein Larutan asam nitrat pekat ditambahkan dengan hati-hati kedalam larutan protein.

9 . Reaksi yang positif akan menunjukkan warna kuning. Kelarutan Asam Amino a. Alat : 1. Pipet tetes 2.tirosin.masing-masing 2 ml. Reaksi ini akan positif pada protein yang mengandung asam amino tirosin dan turunannya. Cara Kerja 1) Disiapkan 8 tabung reaksi yang masing-masing telah diberi label. D.β alanin.triptofan.pada protein yang mengandung fenilalanin.1 mol/l) 2. 3) Di tambahkan sedikit asam amino kedalam tabung yang telah diisi dengan pelarut tadi. Kegiatan Praktikum 1.α alanin. Apabila pereaksi ini ditambahan pada larutan protein. Asam amino:glisin. 3) Reaksi millon Pereksi millon adalah larutan merkuro dan merkuri nitrat dalam asam nitrat. akan menghasilkan endapan putih yang dapat berubah menjadi merah oleh pemanasan. Alat dan Bahan Bahan: 1. 2) Pelarut (NaOH) dimasukkan kedalam tabung reaksi. Rak tabung reaksi 3. NaOH (0.histidin.lisin. dan asam glutamat. tirosin. Tabung reaksi b. dan triptofan.

c. 5) Kemudian disimpan di rak tabung reaksi dan diamati perubahannya.4) Kemudian dihomogenkan dengan dikocok perlahan (dengan tangan kanan memegang tabung reaksi dan tangan kiri untuk membenturbentur tabung reaksi). Hasil Praktikum 1) Gambar Pengamatan Dokumentasi kelompok 5 2) Tabel Pengamatan Pelarut Asam amino HCl N a O Etanol H 1 α alanin + + Kloro form (NH4)2 SO4 + Etanol panas - N O NaCl Air + + 10 .

tetapi larut pada pelarut polar. Berdasarkan data hasilpraktikumujikelarutan asam amino yang telahdilakukan.aseton. didapatbahwa semua jenis asam amino dapat larut dalam pelarut NaOH.dan kloroform.Demikian pula amina pada umumnya tidak larut dalam air.dan merah + Suspe nsi Suspe nsi - Suspe nsi Susp ensi Emulsi 8 Tirosin - + - Suspe nsi - suspe nsi Susp Suspens ensi i Keterangan: (+) larut (-) tidak larut d. Pembahasan Pada umumnya asam amino larut dalam air dan tidak larut dalam pelarut organik nonpolar seperti eter. Asam karboksilat alifatik maupun aromatik yang terdiri atas beberapa atom karbon umumnya kurang larut dalam air. Sifat asam amino yang mengandung gugus karboksilat tidak sama dengan asam amino yang mengandung gugus amina. 11 .tetapi larut dalam pelarut organik.2 3 4 5 6 β alanin Asam glutamat Glisin Histidin Lisin + + + Suspen si + Larut + + + + + + - - + + Suspen si + + + + + + - Emulsi - 7 Triptofan sebagia n. dan hasil praktikum juga menunjukkan bahwa asam amino yang di uji tidak larut dalam pelarut non-polar.tetapi larut dalam pelarut organik.

α alanin.histidin. Cara Kerja 1) Disiapkan 8 tabung reaksi yang masing-masing telah diberi label. Reaksi Ninhidrin a.lisin.tabung reaksi diangkat dan disimpan pada rak tabung reaksi untuk di amati perubahannya. 2) 1 ml larutan asam amino dimasukan kedalam masing-masing tabung reaksi. c. 5) Setelah 2 menit.2.tirosin.β alanin. 4) Tabung reaksi dipanaskan selama 2 menit pada penangas air. dan asam glutamat). 3) Lima tetes ninhidrin ditambahkan pada setiap tabung yang telah berisi larutan asam amino.triptofan. Alat dan Bahan Alat: 1) Tabung reaksi 2) Pipet tetes 3) Rak tabung reaksi 4) Penangas Bahan: 1) Larutan asam amino (glisin. Hasil Praktikum 1) Gambar 12 . 2) Ninhidrin b.

8 macam larutan asam amino di atas berwarna putih keruh dan ada pula yang berwarna bening seperti air. Glisin. Triptofan dan Tirosin memiliki α alanin pada c induk. Lisin. Asam amino α alanin. diperoleh fakta yang menjadi indikasi adanya α alanin pada c induk dalam ke 8 asam amino di atas. warna larutan asam amino di atas berubah warna menjadi ungu.Sebelum ditetesi ninhidrin. 13 .Perubahan warna ini mengindikasikan adanya α alanin pada c induk dalam ke 8 macam larutan asam amino di atas.2) Tabel Pengamatan No 1 2 3 4 5 6 7 8 Nama asam amino α alanin β alanin Asam glutamat Glisin Histidin Lisin Triptofan Tirosin Warna Ungu Ungu Ungu Ungu Ungu Ungu Ungu Ungu Tingkatan warna +++ + + ++++ ++++ ++ +++ ++ d. sedangkan asam amino yang mengandung gugus β tidak akan bereaksi dengan ninhidrin. Asam glutamat.Sehingga pada saat pengujian α asam animo oleh ninhidrin. yang apabila bereaksi dengan α asam amino akan menghasilkan warna ungu. Histidin. β alanin. Semua asam amino yang mengandung gugus α akan bereaksi positif dengan ninhidrin. Pembahasan Ninhidrin merupakan pengolsidasi kuat.Setelah ditetesi ninhidrin sebanyak 5 tetes. indicator tersebut berupa perubahan warna yang terjadi pada larutan asam amino yang diuji.

Pada kenyataannya dan berdasarkan dengan teori yang telah ada. 3. 14 . triptofan.histidin. Berdasarkan diskusi kelompok yang telah dilakukan.Ke-delapan asam amino diatas bereaksi positif dengan ninhidrin tanpa terkecuali β alanin. seharusnya β alanin tidak akan bereaksi dengan ninhidrin.dan lisin) 2) Fenol 3) NHO3 pekat 4) NaOH 10M b. Alat dan Bahan Alat: 1) Tabung reaksi 2) Kertas lakmus 3) Penangas air 4) Pipet tetes 5) Plat tetes 6) Rak tabung reaksi 7) Batang pengaduk Bahan: 1) Larutan asam amino (glisin. Reaksi Xanthoprotein a.5 ml ke dalam masing-masing tabung reaksi yang berbeda.α alanin.asam glutamat. Hal itu disebabkan oleh asam amino alanin tersebut mengandung gugus β.β alanin. Cara Kerja 1) Larutan asam amino yang akan diuji dimasukan sebanyak 0.tirosin. Kemungkinan kontaminasi dapat tejadi akibat kesalahan pengambilan bahan oleh pipet tetes yang bersamaan pada jenis bahan yang berbeda. pada praktikum tersebut β alanin dapat bereaksi positif dengan ninhidrin dengan alasan larutan β alanin yang telah disediakan telah terkontaminasi oleh bahan lain.

7) Tiap larutan diteteskan pada kertas lakmus untuk menguji kebasaan dengan mengamati perubahan warna yang terjadi. 6) Setelah dingin. 3) HNO3 pekat 0.5 ml ke tabung reaksi yang lain sebagai pembanding dalam uji ini. c. 5) Setelah 5 menit dipanaskan. NaOH ditambahkan ke dalam tabung reaksi hingga larutan menjadi basa. 4) Semua tabung dipanaskan dalam waterbath selama 5 menit.2) Dimasukkan juga larutan fenol sebanyak 0. tabung reaksi harus dimiringkan dan HNO3 diteteskan perlahanlahan pada dinding tabung reaksinya). Hasil Pengamatan 1) Gambar Pengamatan 2) Tabel Pengamatan Setelah di tetesi HNO3 Bening Bening Setelah di tetesi HNO3 dan di panaskan Bening Bening No Larutan Asam Amino α alanin β alanin Di tetesi NaOH Bening Bening Jumlah tetesan 20 15 1 2 15 . tabung reaksi didiamkan hingga dingin atau bisa dialiri dengan air.5 ml dimasukan ke dalam masing-masing tabung reaksi (HNO3 adalah asam kuat sehingga saat menambahkan.

tirosin.α alanin. didapat bahwa hanya asam amino tirosin dan triptofan yang mengalami perubahan warna menjadi jingga ketika ditetesi HNO3 pekat lalu kemudian ditetesi oleh NaOH hingga basa.asam glutamat.Hal ini menunjuk kan bahwa asam amino tirosin dan triptofan memiliki gugus aromatic pada bangun nya sedangkan yang lainnya tidak.β alanin.dan lisin) 16 . Reaksi Millon a. triptofan. 4.3 4 5 6 7 8 9 Asam glutamat Glisin Histidin Lisin Triptofan Tirosin Fenol Bening Bening Bening Bening Kuning Oranye Hitam Bening Bening Bening Bening Kuning kehijauan Oranye Hitam Bening Bening Bening Bening Oranye Oranye Hitam 25 17 20 25 15 20 5 d. Pembahasan Berdasarkan data hasil praktikum uji reaksi xanthoprotein yang telah dilakukan.histidin. Alat dan Bahan Alat : 1) Tabung Reaksi 2) Pipet tetes 3) Rak tabung reaksi 4) Penangas air Bahan: 1) Millon 2) Na-nitrit 3) Larutan asam amino (glisin.

diangkat dan diletakkan pada rak tabung reaksi 6) Setelah dingin.b. 2) Larutan asam amino dimasukkan kedalam masing-masing tabung reaksi sebanyak 1 ml. 4) Tabung reaksi dipanaskan hingga 10 menit pada penangas air. 3) Kemudian di tetesi dengan 5 tetes millon. Hasil Praktikum 1) Gambar Pengamatan 2) Tabel Pengamatan No 1 2 3 4 5 6 7 8 Jenis larutan α alanin β alanin Asam glutamat Glisin Histidin Lisin Triptofan Tirosin Ditetesi millon Bening Bening Bening Bening Bening Bening Bening Merah muda Setelah di panaskan Bening Bening Bening Bening Putih+endapan Bening Merah bata Kuning +endapan Ditetesi Na-nitrit Bening Bening Bening Bening Putih+endapan Bening Merah bata Kuning +endapan 17 . Cara Kerja 1) Disiapkan 8 tabung reaksi yang masing-masing telah diberi label. 5) Setelah 10 menit.ditetesi dengan 5 tetes Na-nitrit 7) Perubahan yang terjadi diamati dan dicatat c.

Protein yang mengandung tirosin akan memberikan hasil positif.karena terbentuknya senyawa merkuri dengan gugus hidroksifenil yang berwarna. Pada dasarnya pereaksi ini positif untuk fenol.akan menghasilkan endapan putih yang dapat berubah menjadi merah oleh pemanasan. 2) Lakmus merah panjang dimasukan ke dalam tabung reaksi dengan posisi salah satu lakmus merah menyentuh dinding tabung. Alat dan Bahan Alat: 1) Kertas lakmus 2) Kertas saring 3) Pembakar spritus 4) Penjepit 5) Pipet tetes 6) Rak tabung reaksi 7) Tabung reaksi Bahan: 1) Serbuk albumin 2) Pb-asetat b. Uji Komposisi Protein a. Apabila pereaksi ini ditambahkan pada larutan protein. 5. Pembahasan Pereaksi millon adalah larutan merkuro dan merkuri nitrat dalam asam nitrat.d. Cara Kerja 1) Serbuk albumin dimasukan ke dalam tabung reaksi (cukup seujung spatula). tetapi ketika di tetesi Na-nitrit triptofan juga menunjukkan hasil yang positif tethadap reaksi millon. 18 . Pada praktikum yang telah dilakukan tirosinlah yang bereaksi positif dengan millon.

3) Tabung reaksi ditutup dengan kertas saring. kertas lakmus. 5) Tabung reaksi dibakar dengan api spirtus sampai serbuk albumin gosong. 6) Amati perubahan yang terjadi pada serbuk albumin. c. dinding tabung. H (basa) Timbul bau yang sangat menyengat Putih Hitam-perak Mengandung S 19 . Hasil Praktikum 1) Gambar Pengamatan 2) Tabel Pengamatan Yang diuji Keadaan Awal Keadaan Akhir Gosong/ menjadi Keterangan Keterangan tambahan Serbuk albumin Putih arang dan mengembang Mengandung C Lakmus merah Kertas saring Merah Biru Mengandung N. 4) Kertas saring yang menjadi penutup mulut tabung reaksi ditetesi dengan Pb-asetat cair 2-3 tetes. dan kertas saring yang telah dibasahi Pbasetat.

Jika lakmus dan kertas saring berubah sebutkan alasan dan reaksinya! Jawab : kertas lakmus merah berubah menjadi biru karena terkena basa yang berasal dari pelepasan unsur N dan H dari struktur albumin (struktur protein). Unsur-unsur apa yang dihasilkan dari perubahan diatas! Jawab : unsur-unsur C. H. O d. Uji Kelarutan Protein a. dan O 2. S. N saja seperti pada rumus strukturnya. Pb(CH3COO)2 + H2S(g)  PbS + 2CH3COOH 6. Pembahasan Protein tidak hanya mengandung unsur C. O. Dan kertas saring berubah warna menjadi perak karena adanya unsur S dari PbS yang merupakan hasil reaksi Pb-asetat dan H2S.Dinding tabung Kering Ada uap air Mengandung H. N. Alat dan Bahan Alat: 1) Pipet tetes 2) Rak tabung reaksi 3) Tabung reaksi 20 . Pertanyaan: 1. H. tapi pada keadaan tertentu misalnya dibakar protein mengandung unsur lain seperti S. H.

4) Kemudian di kocok perlahan.Bahan: 1) NaCl jenuh 2) Protein (albumin. Hasil Praktikum 1) Gambar Pengamatan 2) Tabel Pengamatan No Pelarut 1 Air Nama Protein Albumin Tidak larut Casein Emulsi Gelatin Larut Pepton Larut 21 . Cara Kerja 1) Di siapkan 4 tabung reaksi yang masing-masing telah diberi label.gelatin.dan pepton) b. 2) Di masukkan NaCl jenuh kedalam tabung reaksi.masing-masing 2 ml. c.casein. 5) Setelah itu tabung reaksi di simpan pada rak tabung dan diamati perubahannya. 3) D tambah sedikit protein.

dan kuning. Berdasarkan hasil pengamatan. 22 .suling Tidak 2 Etanol Tidak larut. hanya pepton saja yang dapat larut dalam semua pelarut yang disediakan.banyak gelembung dan berwarna kuning. d. Larut dan 5 Tidak larut Larut Larut berwarna kuning.ada gumpalan putih. NaOH 0.ada endapan putih. 3 HCl Tidak larut.Ada protein ynag mudah larut dalam air dan ada pula protein yang sukar larut dalam air. 6 Tidak larut Tidak larut Koloid Larut. ada endapan.dan berwarna kuning. larut.dan ada gumpalan putih diatasnya. Larut Larut. Larut.1M NaOH 10M Tidak larut Tidak larut dan keruh Tidak larut. karena albumin memiliki sifat yang mudah menggumpal apabila bereaksi dengan pelarut yang polar. menggumpal Tidak 4 NaCl jenuh larut. Pembahasan Protein merupakan suatu rantai polipeptida ynag memiliki berat molekul yang berbeda-beda dan sifat ynag berbeda-beda pula. Larut Larut.bening. dan hanya albumin saja yang tidak dapat larut dalam semua pelarut yang disediakan.agak keruh dan banyak gelembung. Albumin tidak dapat larut dalam pelarut.

Cara Kerja 1) Di siapkan 4 tabung reaksi yang masing-masing telah diberi label.pepton) b.dan 6) Disimpan pada rak tabung reaksi untuk diamati perubahannya. 4) Kemudian di tambah 2 ml NaOH. 3) Di tetesi dengan 5 tetes CuSO4. Hasil Praktikum 1) Gambar Praktikum 23 . Alat dan Bahan Alat: 1) Tabung reaksi 2) Rak tabung reaksi 3) Pipet tetes Bahan: 1) CuSO4 2) NaOH 3) Larutan protein (albumin. c. 2) Larutan protein dimasukkan dalam tabung reaksi masing-masing 2 ml.gelatin. Uji Biuret a.casein.7. 5) Lalu di kocok.

berturut-turut adalah: gelatin. 24 . Alat dan Bahan Alat: 1) Gelas ukur. Denaturasi Protein oleh Suhu Ekstrem a. Tingkatan jumlah ikatan peptida tersebut.2) Tabel Pengamatan No 1 2 3 4 Larutan protein Albumin Casein Gelatin pepton Di tambah CuSO4 Biru muda Biru muda dan ada endapan ungu Biru muda dan ada buih Di tambah NaOH Ungu Ungu Ungu Ungu Tingkatan warna + ++ +++ ++ d. albumin. casein dan pepton 8. Berdasarkan pangamatan yang telah dilakukan. Pembahasan Kupri sulfat dalam suasana basa bereaksi dengan senyawa yang mengandung dua ikatan peptida atau lebih memberikan senyawa kompleks berwarna ungu.Keadaan warna ungu menunjukkan jumlah ikatan peptida dalam protein. gelatin.Semakin kuat warna ungunya maka semakin banyak ikatan peptida yang dikandungnya. yang dapat bereaksi positif dengan biuret adalah semua jenis protein yang disediakan. Tingkatan warna tersebut menunjukkan jumlah ikatan peptida yang ada. dan pepton dengan tingkatan warna yang berbeda-beda. yaitu albumin. 2) Pipet tetes. casein.

3) Rak tabung reaksi. lalu didinginkan kembali dan dicatat perubahan yang terjadi 5) Empat tabung yang kedua dimasukan ke dalam air ledeng selama 10 menit. dan empat tabung yang kedua untuk uji denaturasi oleh suhu kamar. Cara kerja 1) Tabung reaksi disiapkan sebanyak 8 buah dan diberi label. 4) Setelah dipanaskan 10 menit.dan pepton. kemudian dicatat perubahan yang terjadi c.dan 4) Tabung reaksi. 2) Masing-masing larutan protein (albumin.casein.gelatin. Bahan: Larutan protein: albumin. casein. gelatin dan pepton dimasukan ke dalam tabung reaksi. 6) Setelah 10 menit. empat tabung pertama untuk uji denaturasi oleh suhu tinggi (sekitar 90oC-95oC). Hasil Praktikum 1) Gambar Praktikum Denaturasi oleh suhu panas Denaturasi oleh air ledeng 25 . b. 3) Empat tabung pertama dimasukan ke penangas air selama 10 menit.

hanya albumin saja yang mengalami denaturasi akibat suhu ekstrim.dan 4) Tabung reaksi Bahan: 1) Larutan protein (larutan albumin. Alat dan Bahan Alat: 1) Batang pengaduk 2) Pipet tetes 3) Rak tabung reaksi. Sedangkan pada suhu kamar. Denaturasi Protein dengan Logam Berat a. Hal tersebut berkaitan dengan sifat albumin yang akan terkoagulasi apabila terkena panas. Pembahasan Protein merupakan makromolekul yang mudah mengalami denaturasi. dan pepton) 2) NaCl 3) CuSO4 26 . protein tidak akan mengalami proses denaturasi.gelatin. 9. Berdasarkan hasil pengamatan yang telah dilakukan.casein.2) Tabel Pengamatan Suhu Albumin Awal Bening Casein Bening Bahan Gelatin Bening Pepton Bening kekuningan Air Panas Air Ledeng Tetap bening Mengumpal Tetap Bening Tetap bening Tetap bening Tetap bening Tetap kekuningan Kuning d.

keruh 5 tetes.b. tetap 5 tetes. keruh + endapan 2 casein 5 tetes.gumpal Pb-asetat 5 tetes. jumlah tetesan dihitung. gumpal HgCl 10 tetes. keruh + endapan 4 peton 30 etes. casein. keruh + endapan 3 Gelatin 5 tetes. 5) Lalu pH larutan diukur dengan kertas lakmus merah c. gelatin. Cara Kerja 1) Protein (albumin. Hasil Praktikum 1) Gambar Praktikum 2) Tabel Pengamatan No 1 Protein Albumin CuSO4 5 tetes. gumpal 50 tetes. keruh + endapan 27 . gumpal 10 tetes. dan pepton) dimasukan ke dalam tabung reaksi sebanyak 2 ml 2) Larutan logam (CuSO4) diteteskan beberapa tetes ke dalam setiap tabung reaksi 3) Larutan logam diteteskan dengan cara memiringkan tabung reaksi dan tetesannya mengenai dinding tabung 4) Larutan logam terus diteteskan sedikit demi sedikit hingga terjadi denaturasi. keruh 40 tetes. gumpal 5 tetes.

casein. Alat dan Bahan Alat: 1) Batang pengaduk 2) Pipet tetes 3) Rak tabung reaksi. Pembahasan Berdasarkan hasil pengamatan yang telah dilakukan. Cara Kerja 1) pH HCl diukur menggunakan pH indikator universal 2) Bahan uji dimasukan ke dalam tabung reaksi sebanyak 2 ml 3) HCl diteteskan ke dalam tabung reaksi yang berisi larutan protein hingga terjadi perubahan 4) Perubahan yang terjadi dicatat dan diamati.d. 10. c.dan 4) Tabung reaksi Bahan: 1) Larutan protein (larutan albumin.gelatin. Hasil Praktikum 1) Gambar Praktikum 28 . dan pepton) 2) HCl b. Hal itu disebebkan karena protein akan mengalami denaturasi oleh logam berat apabila pH larutan logam berada di atas pH isolistrik. Denaturasi protein dengan pH ekstrim a. maka dapat disimpulkan bahwa semua jenis protein akan mengalami proses denaturasi apabila ditetesi dengan logam berat.

2) Tabel pengamatan No 1 2 3 4 Ket: Protein Albumin Casein Gelatin Pepton HCl + (gumpal) - NaOH + (gumpal) + (gumpal) HNO3 + (gumpal) + (gumpal) . Denaturasi Protein dengan Larutan Asam a.(kuning) H2O - .casein.gelatin. 11.dan pepton) 29 . Pembahasan Protein akan mengalami proses denaturasi protein apabila pH larutan melebihi pH isolistrik.:tidak terdenaturasi + :terdenaturasi d. Alat dan Bahan Alat: 1) Tabung reaksi 2) Rak tabung reaksi 3) Batang pengaduk 4) Plat tetes 5) Pipet tetes 6) Kertas lakmus Bahan: 1) Larutan protein (albumin.

7) Kemudian diaduk dengan batang pengaduk dan di tetesi sedikit pada kertas lakmus.maka dilakukan penetesan asam pikrat pada larutan protein.Apabila kertas lakmus menjadi biru.tapi ketika asam telah ditetesi sebanyak 50 tetes dan tidak menunjukkan denaturasi maka penetesan akan dihentikan. 3) Sebelum asam pikrat ditambahkan kedalam larutan protein. 4) Setelah pH asam di ketahui (pH=2).di tetesi lagi dengan NaOH secara perlahan-lahan. 6) Pada tabung reaksi yang sama.Secara perlahan-lahan hingga protein menunjukkan tanda denaturasi. 5) Kemudian tabung ditempatkan pada rak tabung reaksi. Hasil Praktikum 1) Gambar Pengamatan 2) Tabel Pengamatan Tabel pengamatan ada di lampiran 30 . c.penetesan NaOH dihentikan.2) Larutan asam pikrat 3) NaOH 10 M b.maka dilakukan pengukuran pH asam pikrat terlebih dahulu. 2) Kedalam masing-masing tabung dimasukkan 2 ml larutan protein. Cara Kerja 1) Disiapkan 4 tabung reaksi yang masing-masing telah di beri label.

Sehingga cendrung tidak akan bergeser untuk mengubah bentuknnya. Pada pengamatan yang telah dilakukan. Denaturasi yang terjadi pada protein tersebut berupa perubahan menjadi keruh (gelatin dan pepton).Dari hasil pengamatan kami. maka aktivitas biokimianya akan semakin berkurang. Berdasarkan hasil pengamatan kami. Pembahasan Beberapa jenis protein sangat peka terhadap perubahan lingkungannya.Salah satu penyebab terjadinya perubahan konformasi adalah adanya pengendapan oleh asam.d. Pada casein setelah diberi asam pikrat sebanyak 50 tetes tidak mempelihatkan denaturasi dan larutan tersebut juga langsung menjadi basa tanpa penambahan pelarut NaOH. semua protein tersebut akan menjadi basa ketika ditambahkan NaOH dengan kadar yang berbeda-beda.Apabila konformasi protein berubah. 31 . dan menjadi gumpalan (albumin). Kemudian pengamatan dilanjutkan dengan pengujian larutan protein yang bersifat basa dengan menambahkan pelarut NaOH.Tetapi hal itu tidak berlaku pada protein casein. maka kelompok kami mengambil kesimpulan bahwa casein tidak menglami denaturasi karena pH asam pikrat yang di tambahkan kedalam larutan casein menyebabkan casein memiliki pH diantara titik isolistriknya. semua jenis protein yang di sediakan akan mengalami denaturasi kecuali casein.kelompok kami menguji denaturasi protein dengan menggunakan asam pikrat yang memiliki pH 2. Perubahan konformasi alamiah menjadi konformasi yang tidak menentu merupakan suatu proses ynag disebut dengan denaturasi. Melalui diskusi kelompok dan studi pustaka.

Protein adalah salah satu makromolekul yang terdiri atas sejumlah besar asam amino. 4. karena albumin memiliki sifat yang mudah menggumpal apabila bereaksi dengan pelarut yang polar. Terdapat satu jenis asam amino yang dapat bereaksi positif dengan millon. Tetapi lain halnya dengan β alanin.O). karena diduga adanya proses kontaminasi bahan. semua jenis asam amino juga dapat larut dalam pelarut NaOH. H. Hanya ada asam amino tertentu saja yang bisa bereaksi positif dengan xanthoprotein. kertas lakmus yang menjadi biru (mengandung N. Protein tersusun dari atom C. Asam amino merupakan asam karboksilat yang tidak dapat larut dalam pelarut non-polar.H). O. Asam amino merupakan unit pembangun protein yang dihubungkan melalui ikatan peptida pada setiap ujungnya. 5. Asam amino tersebut dapat bereaksi positif dengan ninhidrin. dan N. 7. dan hanya albumin saja yang tidak dapat larut dalam semua pelarut yang disediakan. Selain dapat larut dalam pelarut polar. Semua jenis asam amino yang diuji dapat bereaksi positif dengan ninhidrin. 32 . kertas saring menjadi perak (mengandung S). Hanya pepton saja yang dapat larut dalam semua pelarut yang disediakan. dan dinding tabung menjadi basah (mengandung H. Kesimpulan 1.E. 3. yaitu tirosin. Semua asam amino yang bereaksi dengan ninhidrin adalah α asam amino. Ada protein yang mudah larut dalam air dan ada pula protein yang sukar larut dalam air. Asam amino tersebut dapat bereaksi positif dengan millon karena asam amino tersebut mengandung gugus hidroksifenil. Kandungan pada protein tersebut dibuktikan dengan adanya perubahan yang tejadi pada albumin yang menjadi gosong (mengandung C). tetapi dapat larut pada pelarut polar. Albumin tidak dapat larut dalam pelarut. serta kadang-kadang P dan S. 2. hal itu disebabkan karena adanya kandungan gugus aromatik pada bangunnya. tanpa terkecuali β alanin. 6. Jenis asam amino tersebut adalah tirosin dan triptofan.

suhu. pengendapan logam berat maupun pengendapan asam. Hal tersebut diakibatkan oleh penambahan asam yang menyebabkan pH casein ada di antara titik isolistrik. 14. Hal tersebut disebabkan protein mengandung ikatan peptida. Protein akan mengalami proses denaturasi dengan logam berat apabila pH larutannya diatas titik isolistrik. 13.8. dan ada pula protein redenaturasi. 9. Albumin merupakan protein globulator yang mudah larut dalam air serta dapat terkoagulasi oleh panas. yang tidak dapat mengalami 33 . Protein merupakan satu makromolekul yang mudah terdenaturasi. Protein merupakan makromolekul yang disusun dari beberapa molekul asam amino yang terbentuk dengan adanya ikatan peptida. 10. baik oleh pH ekstrim. Semua jenis asam amino tidak akan mengalami denaturasi pada suhu kamar. Semua jenis protein akan mengalami denaturasi dengan pengendapan asam. Oleh karena itu. semua protein akan bereaksi positif dengan biuret membentuk warna ungu. 11. tapi lain halnya dengan casein yang tidak mengalami denaturasi meskipun asam yang diberi pada larutan protein telah melebihi batasnya. Protein yang mengalami denaturasi dapat kembali ke bentuk semula (redenaturasi). 12.

rismaka. (2005). Rismaka.[online].html[24 Februari 2012] Robinson.com/ 2009/10/ 05/protein/[24 Februari 2012] Suhara. Protein dan Asam Amino. Dasar-dasar Biokimia. Jakarta: UIPress.M. Trevor.net/2009/06/uji-kualitatif-protein-dan-asamamino.S.. (2008).com/exact-sciences/1902577-sifat-sifat-bahankimia/#ixzz1nMzPGJ00[25 Februari 2012] Poedjiadi. Dasar-dasar Biokimia. [online].Uji Kualitatif Protein dan Asam amino.2011. Bandung: Penerbit ITB Signaterdadie. Bandung: Prisma Press Prodaktama. Tersedia: http://id. (2009). (2009). (1995).anna dan F. [online]. Protein. Kandungan Organik Tumbuhan Tinggi. Titin. Tersedia: http://signaterdadie.wordpress.Tersedia: http://www.shvoong. 34 .Daftar Pustaka Anonim.

Sign up to vote on this title
UsefulNot useful