A.

Waktu Pelaksanaan Praktikum pertama Praktikum ke-dua Praktikum ke-tiga Praktikum ke-empat Praktikum ke-lima Praktikum ke-enam Praktikum ke-tujuh Praktikum ke-delapan Praktikum ke-sembilan Praktikum ke-sepuluh Praktikum ke-sebelas : 8 Februari 2012 : 8 Februari 2012 : 15 Februari 2012 : 15 Februari 2012 : 22 Februari 2012 : 22 Februari 2012 : 22 Februari 2012 : 29 Februari 2012 : 29 Februari 2012 : 29 Februari 2012 : 29 Februari 2012

B. Tujuan Praktikum         Mengelompokkan asam amino berdasarkan golongannya, Mengidentifikasi apakah semua asam amino adalah α asam amino, Mengidentifikasi jenis asam amino yang mengandung gugus aromatik, Mengidentifikasi jenis asam amino yang mengandung gugus radikal hidroksil benzen, Mengidentifikasikomposisi dalam protein, Mengelompokkan protein berdasarkan golongannya, Membuktikan jenis protein yang mengandung ikatan peptida. Mengidentifikasi denaturasi protein

C. Dasar Teori 1. Asam amino Asam amino adalah asam karboksilat yang mempunyai gugus

amino.Asam amino yang terdapat sebagai komponen protein mempunyai gugus NH2 pada atom karbon αdari posisi gugus –COOH. Pada umumnya asam amino larut dalam air dan tidak larut dalam pelarut organik nonpolar seperti eter,aseton,dan kloroform.Sifat asam amino ini berbeda
1

dengan sifat asam karboksilat maupun dengan sifat amina.Asam karboksilat alifatik maupun aromatik yang terdiri atas beberapa atom karbon umumnya kurang larut dalam air,tetapi larut dalam pelarut organik.Demikian pula amina pada umumnya tidak larut dalam air,tetapi larut dalam pelarut organik. Perbedaan sifat antara asam amino dengan asam karboksilat dan amina terlihat pula pada titik leburnya.Asam amino mempunyai titik lebur yang lebih tinggi bila dibandingkan dengan asam karboksilat atau amina.Kedua sifat fisika ini menunjukkan bahwa asam amino cendrung mempunyai sifat yang bermuatan dan mempunyai polaritas tinggi dan bukan sekedar senyawa yang mempunyai gugus –COOH dan gugus –NH2.Hal ini tampak pula pada sifat asam amino sebagai elektrolit. Tidak semua asam amino terdapat didalam protein dan tidak semua asam amino dapat dibuat dengan sendirinya oleh tubuh kita.Asam amino dapat dibagi menjadi dua golongan, yaitu golongan asam amino yang esensial dan asam amino non esensial. Disamping penggolongan asam amino berdasarkan dapat atau tidaknya tubuh membuat asam amino tersebut, asam amino juga dapat di kelompok berdasarkan gugus -R nya. Diantaranya: a) Merupakan rantai karbon ynag alifatik,

b) Mengandung gugus hidroksil, c) Mengandung atom belerang,

d) Mengandung gugus atom atau amidanya, e) f) Mengandung gugus basa, Mengandung cincin aromatik,

g) Membentuk ikatan dengan atom N pada gugus amino.

Asam amino tersebut secara rinci adalah: a. Glisin; adalah jenis asam amino yang paling sederhana yang terdapat pada skleropoprotein. b. Alanin; semua asam amino dapat di anggap sebagai derivat alanin kecuali glisin. c. Valin, leusin, isoleusin; jenis asam amino yang esensial.

2

d. Prolin; asam amino heterosiklik yang diperoleh dari hidrolisis kasein. e. Fenilalanin; asam amino yang mengandng gugus –R aromatik dan inti benzena yang tidak dapat disintesis oleh tubuh. f. Tirosin; asam amino yang mengandung gugus fenol dan inti benzena yang bersifat asam lemah, yang diperoleh dari sintesis kasein. g. Triptofan; asam amino heterosiklik yang di peroleh dari pencernaan kasein oleh cairan pankreas dan mengandung inti benzena. h. Serin; asam amino yang mengandung gugus alkohol. i. Terionin; asam amino yang bersifat esensial. j. Sistein; asam amino yang mengandung gugus sulfhidril (-SH) k. Metionin; asam amino yang mengandung gugus metil. l. Glutamin; asam amino yang mengandung gugus amida. m. Aspargin; asam amino yang mengandung gugus amida. n. Asam glutamat; asam amino yang dapat di sintesis dari glutamin. o. Aspartat; asam amino yang dapat disintesis dari aspargin. p. Lisin; asam amino yang bersifat basa karena mengandung uugus –NH2 lebih dari satu. q. Arginin; asam amino yang bersifat basa. r. Histidin; asam amino yang bersifat basa. Ninhidrin beraksi dengan asam amino bebas pada protein menghasilkan warna biru. Reaksi ini termasuk yang paling umum dilakukan untuk analisis kualitatif protein dan produk hasil hidrolisisnya. Reaksi ninhidrin dapat pula dilakukan terhadap urin untuk mengetahui adanya asam amino atau untuk mengetahui adanya pelepasan protein oleh cairan tubuh. Ninhidrin juga merupakan suatu reagen berguna untuk mendeteksi asam amino dan menetapkan konsentrasinya dalam larutan. Senyawa ini merupakan hidrat dari triketon siklik, dan bila bereaksi dengan asam amino menghasilkan zat berwarna ungu (Hart dkk, 2003).

3

Asam amino merupakan unit pembangun protein yang dihubungkan melalui ikatan peptida pada setiap ujungnya. Protein Melalui suatu proses tertentu sejumlah besar molekul asam amino dapat membentuk suatu senyawa yang memiliki banyak ikatan peptida.peptida maupun protein. Gambar 1.Molekul senyawa ini merupakan suatu molekul besar atau makromolekul yang terdiri atas banyak molekul asam amino dan karenanya disebut polipeptida. senyawa ini akan memberikan reaksi kimia yang yang mencirikan gugus-gugusnya. Dari keseluruhan asam amino yang terdapat di alam hanya 20 asam amino yang yang biasa dijumpai pada protein. yang digambarkan sebagai struktur ion dipolar. Asam amino juga bersifat amfoter. serta kadang-kadang P dan S. Gugus amino dan gugus karboksil pada asam amino menunjukkan sifat-sifat spesifiknya.Gugus amino pada asam amino dapat bereaksi dengan asam nitrit dan melepaskan gas nitrogen yang dapat diukur volumenya. Sebagai contoh adalah reaksi asetilasi dan esterifikasi. O.Protein adalah salah satu makromolekul yang terdiri atas sejumlah besar asam amino. dan N. H. yaitu dapat bersifat sebagai asam dan memberikan 4 .2. Struktur molekul asam amino Dari struktur umumnya. Karena asam amino mengandung kedua gugus tersebut. Protein tersusun dari atom C. yaitu gugus amino dan gugus karboksil. asam amino mempunyai dua gugus pada tiap molekulnya. Van Slyke menggunakan reaksi ini untuk menentukan gugus amino bebas pada asam amino. Gugus karboksil pada asam amino dapat dilepaskan dengan proses dekarboksilasi dan menghasilkan suatu amina.

atau dapat bersifat sebagai basa dan menerima proton dari basa kuat. Peptida diperoleh dengan cara hidrolisis protein yang tidak sempurna. Masingmasing berbeda satu dengan yang lain pada gugus R-nya.proton kepada basa kuat. yang bervariasi dalam struktur.maka membentuk suatu oktapeptida.Selanjutnya tripeptida dan tetrapeptida ialah peptida yang terdiri atas tiga molekul atau empat molekul asam amino. Peptida yang dibentuk oleh dua molekul asam amino disebut dipeptida. dan kelarutan dalam air. Polipeptida adalah peptida yang molekulnya terdiri dari banyak molekul asam amino.Dan dengan demikian apabila ada delapan asam amino. Semua asam amino yang ditemukan pada protein mempunyai ciri yang sama. Sifat peptida ditentukan oleh gugus –NH2 . Telah diketahui bahwa beberapa molekul asam amino dapat berikatan satu dengan yang lain membentuk satu senyawa yang disebut peptida. muatan listrik.gugus –COOH dan gugus R. gugus karboksil dan amino diikat pada atom karbon yang sama. Beberapa asam amino mempunyai reaksi yang spesifik yang melibatkan gugus R-nya. ukuran.Sifat asam dan basa pada peptida ditentukan oleh gugus –COOH dan gugus – 5 .Protein adalah salah satu polipeptida yang terdiri lebih dari seratus asam amino.Apabila peptida yang terjadi dihidrolisis lebih lanjut.akan dihasilkan asam amino-asam amino.Apabila jumlah asam amino yang berikatan tidak lebih dari sepuluh molekul disebut oligopeptida.

Protein globular pada umumnya dapat larut dalam air. yang terdiri dari karbohidrat. yaitu: 1) konfigurasi alfa heliks pada keratin. Sifat umum dari protein fiber ini adalah tidak larut dalam air dan sukar untuk di uraikan oleh enzim. 2) lembaran berlipat paralel dan anti paralel pada protein sutera alam.namun pada peptida rantai panjang.Beberapa jenis protein globular yaitu albumin. Penggolongan protein berdasarkan senyawa penyusun Di tinjau dari strukturnya protein dapat di bagi menjadi dua golongan besar. dalam lartan asam atau basa dan larutan etanol. Bahan kimia tersebut di sebut juga gugus prostetik. c. a. Penggolongan protein berdasarkan bentuk Berdasarkan bentuknya protein dapat dibagi menjadi dua golongan. globin. b. Protein sederhana adalah protein yang apabila di hidrolisis hanya mengandung asam amino saja. dan protein globular. atau asam nukleat. Protein globular umumnya berbentuk bulat atau elips dan terdiri atas rantai polipeptida yang berlipat. Pada protein fiber terdiri dari rantai polipeptida yang memanjang pada satu sumbu.Protein fiber memiliki ciri khas pada beberapa protein yang tergolong jenis ini. lipid. Sifat-sifat protein 1) Ionisasi 6 . 3) heliks tripel pada kalogen. histon dan protamin. yaitu protein fiber (serabut). yaitu protein sederhana dan protein gabungan.NH2 .gugus –COOH dan gugus –NH2 yang terletak diujung rantai tidak lagi berpengaruh. Sedangkan protein gabungan adalah protein yang apabila di hidrolisis tidak hanya mengandung asam amino tetapi juga mengandung bahan kimia lain.Suatu peptida juga mempunyai titik isolistrik seperti pada asam amino. Yui9Albumin adalah protein yang dapat larut dalam air dan dapat terkoagulasi oleh panas.

2) Denaturasi Beberapa jenis protein sangat peka terhadap perubahan lingkungannya. Pada pH diatas titik isolistrik protein bermuatan negatif. Dalam suasana asam molekul protein akan membentuk ion positif. sedangkan dalam suasana basa akan membentuk ion negatif.4-5. pikrat.4 6. sedangkan di bawah titik isolistrik protein bermuatan positif.85 5.55-4.80-4. Ion-ion positif yang dapat mengendapkan protein antara lain ialah Ag+. Zn++. Cu++ dan Pb++.Suatu protein mempunyai arti bagi tubuh apabila protein tersebut di dalam tubuh dapat melakukan aktivitas biokimiawi yang 7 . Tabel titik isolistrik suatu protein No 1 2 3 4 5 6 7 8 Protein Albumin telur Insulin Albumin serum Kasein Gelatin Globin serum Fibroin Gliadin Sumber Telur Pankreas Darah Susu sapi Kulit sapi Darah Sutera Terigu pH isolistrik 4. Hg++. Sedangkan ion-ion negatif yang dapat mengendapkan protein ialah ion salisilat.35 4. tanat dan sulfosalisilat.5 Titik isolistrik mempunyai arti penting karena pada umumnya sifat fisika dan kimia erat hubungannya dengan pH isolistrik ini. triklorasetat.Protein yang larut di dalam air akan membentuk ion positif dan ion negatif. Oleh karena itu untuk mengendapkan rotein dengan ion logam. Pada titik isolistrik protein mempunyai muatan positif dan negatif yang sama.90 5.5 2. Ca++.88 4.6 4.di perlukan pH larutan diatas titik isolistrik.30-5. sehingga tidak bergerak ke arah elektroda positif maupun negatif apabila ditempatkan di antara kedua elektroda tersebut.0-2. sedangkan pengedapan oleh ion negatif memerlukan pH di bawah titik isolistrik. Fe++.

d.Ion-ion logam yang bereaksi dengan protein dapat menyebabkan terjadinya suatu penggumpalan atau koagulasi. ion-ion logam. berbusa dan menggumpal. 2) Reaksi xantoprotein Larutan asam nitrat pekat ditambahkan dengan hati-hati kedalam larutan protein. Reaksi ini positif terhadap dua buah ikatan peptida atau lebih. Ion Cu2+ dari preaksi Biuret dalam suasana basa akan berekasi dengan polipeptida atau ikatan-ikatan peptida yang menyusun protein membentuk senyawa kompleks berwarna ungu atau violet. Pada uji biuret.Buiret adalah senyawa dengan dua ikatan peptida yang terbentuk pada pemanasan dua mulekul urea.Hal itu di karenakan pada protein terdapat ikatan peptida. maka aktivitas biokimianya akan semakin berkurang.Jadi rekasi ini positif 8 . semua protein yang diujikan akan memberikan hasil positif. pH atau karena terjadinya suatu reaksi dengan senyawa lain.Raksi yang telah terjadi itu ialah nitrasi pada inti benzena yang terdapat pada molekul protein. Perubahan konformasi alamiah menjadi konformasi yang tidak menentu merupakan suatu proses ynag disebut dengan denaturasi. misalnya oleh perubahan suhu. Aktivitas ini banyak tergantung pada struktur dan konformasi molekul protein yang tepat. Reaksi-reaksi khas protein 1) Reaksi biuret Reaksi biuret merupakan reaksi warna yang akan memberi warna ungu pada peptida dan protein.Setelah dicampur terjadi endapan putih yang akan berubah menjadi kuning apabila dipanaskan.menunjang kebutuhan tubuh. Karakteristik terjadinya suatu denaturasi adalah ketika suatu larutan protein itu menjadi keruh.Apabila konformasi protein berubah. Biuret bereaksi dengan membentuk senyawa kompleks Cu dengan gugus -CO dan NH pada asam amino dalam protein. tetapi negatif untuk asam amino bebas atau dipeptida.

masing-masing 2 ml.β alanin. Rak tabung reaksi 3. D. Kelarutan Asam Amino a. Kegiatan Praktikum 1. Asam amino:glisin.lisin. Pipet tetes 2. 9 . dan asam glutamat.histidin.1 mol/l) 2. NaOH (0. Alat dan Bahan Bahan: 1.pada protein yang mengandung fenilalanin. Alat : 1. 2) Pelarut (NaOH) dimasukkan kedalam tabung reaksi. Reaksi yang positif akan menunjukkan warna kuning. dan triptofan. Cara Kerja 1) Disiapkan 8 tabung reaksi yang masing-masing telah diberi label. Tabung reaksi b. akan menghasilkan endapan putih yang dapat berubah menjadi merah oleh pemanasan. Reaksi ini akan positif pada protein yang mengandung asam amino tirosin dan turunannya. Apabila pereaksi ini ditambahan pada larutan protein. tirosin. 3) Reaksi millon Pereksi millon adalah larutan merkuro dan merkuri nitrat dalam asam nitrat.α alanin.tirosin. 3) Di tambahkan sedikit asam amino kedalam tabung yang telah diisi dengan pelarut tadi.triptofan.

5) Kemudian disimpan di rak tabung reaksi dan diamati perubahannya. c.4) Kemudian dihomogenkan dengan dikocok perlahan (dengan tangan kanan memegang tabung reaksi dan tangan kiri untuk membenturbentur tabung reaksi). Hasil Praktikum 1) Gambar Pengamatan Dokumentasi kelompok 5 2) Tabel Pengamatan Pelarut Asam amino HCl N a O Etanol H 1 α alanin + + Kloro form (NH4)2 SO4 + Etanol panas - N O NaCl Air + + 10 .

dan kloroform. didapatbahwa semua jenis asam amino dapat larut dalam pelarut NaOH.tetapi larut dalam pelarut organik. dan hasil praktikum juga menunjukkan bahwa asam amino yang di uji tidak larut dalam pelarut non-polar. Asam karboksilat alifatik maupun aromatik yang terdiri atas beberapa atom karbon umumnya kurang larut dalam air.aseton. Pembahasan Pada umumnya asam amino larut dalam air dan tidak larut dalam pelarut organik nonpolar seperti eter. tetapi larut pada pelarut polar.dan merah + Suspe nsi Suspe nsi - Suspe nsi Susp ensi Emulsi 8 Tirosin - + - Suspe nsi - suspe nsi Susp Suspens ensi i Keterangan: (+) larut (-) tidak larut d. Sifat asam amino yang mengandung gugus karboksilat tidak sama dengan asam amino yang mengandung gugus amina. Berdasarkan data hasilpraktikumujikelarutan asam amino yang telahdilakukan.Demikian pula amina pada umumnya tidak larut dalam air. 11 .tetapi larut dalam pelarut organik.2 3 4 5 6 β alanin Asam glutamat Glisin Histidin Lisin + + + Suspen si + Larut + + + + + + - - + + Suspen si + + + + + + - Emulsi - 7 Triptofan sebagia n.

Hasil Praktikum 1) Gambar 12 .β alanin.triptofan. Alat dan Bahan Alat: 1) Tabung reaksi 2) Pipet tetes 3) Rak tabung reaksi 4) Penangas Bahan: 1) Larutan asam amino (glisin. dan asam glutamat).2. c.tabung reaksi diangkat dan disimpan pada rak tabung reaksi untuk di amati perubahannya. Cara Kerja 1) Disiapkan 8 tabung reaksi yang masing-masing telah diberi label. 5) Setelah 2 menit.lisin.histidin. 2) 1 ml larutan asam amino dimasukan kedalam masing-masing tabung reaksi. 4) Tabung reaksi dipanaskan selama 2 menit pada penangas air. 2) Ninhidrin b.α alanin. Reaksi Ninhidrin a.tirosin. 3) Lima tetes ninhidrin ditambahkan pada setiap tabung yang telah berisi larutan asam amino.

Lisin.Perubahan warna ini mengindikasikan adanya α alanin pada c induk dalam ke 8 macam larutan asam amino di atas.Setelah ditetesi ninhidrin sebanyak 5 tetes. Histidin. warna larutan asam amino di atas berubah warna menjadi ungu. 13 . diperoleh fakta yang menjadi indikasi adanya α alanin pada c induk dalam ke 8 asam amino di atas. Asam amino α alanin.2) Tabel Pengamatan No 1 2 3 4 5 6 7 8 Nama asam amino α alanin β alanin Asam glutamat Glisin Histidin Lisin Triptofan Tirosin Warna Ungu Ungu Ungu Ungu Ungu Ungu Ungu Ungu Tingkatan warna +++ + + ++++ ++++ ++ +++ ++ d. indicator tersebut berupa perubahan warna yang terjadi pada larutan asam amino yang diuji. yang apabila bereaksi dengan α asam amino akan menghasilkan warna ungu. Triptofan dan Tirosin memiliki α alanin pada c induk. Pembahasan Ninhidrin merupakan pengolsidasi kuat. Asam glutamat. β alanin. 8 macam larutan asam amino di atas berwarna putih keruh dan ada pula yang berwarna bening seperti air. Semua asam amino yang mengandung gugus α akan bereaksi positif dengan ninhidrin.Sehingga pada saat pengujian α asam animo oleh ninhidrin. Glisin. sedangkan asam amino yang mengandung gugus β tidak akan bereaksi dengan ninhidrin.Sebelum ditetesi ninhidrin.

Ke-delapan asam amino diatas bereaksi positif dengan ninhidrin tanpa terkecuali β alanin. Reaksi Xanthoprotein a. Alat dan Bahan Alat: 1) Tabung reaksi 2) Kertas lakmus 3) Penangas air 4) Pipet tetes 5) Plat tetes 6) Rak tabung reaksi 7) Batang pengaduk Bahan: 1) Larutan asam amino (glisin. 14 . Pada kenyataannya dan berdasarkan dengan teori yang telah ada. Berdasarkan diskusi kelompok yang telah dilakukan.α alanin.β alanin.tirosin.histidin. seharusnya β alanin tidak akan bereaksi dengan ninhidrin.5 ml ke dalam masing-masing tabung reaksi yang berbeda. 3. triptofan.asam glutamat. Hal itu disebabkan oleh asam amino alanin tersebut mengandung gugus β. Kemungkinan kontaminasi dapat tejadi akibat kesalahan pengambilan bahan oleh pipet tetes yang bersamaan pada jenis bahan yang berbeda.dan lisin) 2) Fenol 3) NHO3 pekat 4) NaOH 10M b. Cara Kerja 1) Larutan asam amino yang akan diuji dimasukan sebanyak 0. pada praktikum tersebut β alanin dapat bereaksi positif dengan ninhidrin dengan alasan larutan β alanin yang telah disediakan telah terkontaminasi oleh bahan lain.

5 ml dimasukan ke dalam masing-masing tabung reaksi (HNO3 adalah asam kuat sehingga saat menambahkan. 5) Setelah 5 menit dipanaskan. tabung reaksi harus dimiringkan dan HNO3 diteteskan perlahanlahan pada dinding tabung reaksinya). 3) HNO3 pekat 0. 7) Tiap larutan diteteskan pada kertas lakmus untuk menguji kebasaan dengan mengamati perubahan warna yang terjadi.5 ml ke tabung reaksi yang lain sebagai pembanding dalam uji ini. 6) Setelah dingin. tabung reaksi didiamkan hingga dingin atau bisa dialiri dengan air.2) Dimasukkan juga larutan fenol sebanyak 0. 4) Semua tabung dipanaskan dalam waterbath selama 5 menit. Hasil Pengamatan 1) Gambar Pengamatan 2) Tabel Pengamatan Setelah di tetesi HNO3 Bening Bening Setelah di tetesi HNO3 dan di panaskan Bening Bening No Larutan Asam Amino α alanin β alanin Di tetesi NaOH Bening Bening Jumlah tetesan 20 15 1 2 15 . c. NaOH ditambahkan ke dalam tabung reaksi hingga larutan menjadi basa.

tirosin.dan lisin) 16 .α alanin.asam glutamat.histidin. didapat bahwa hanya asam amino tirosin dan triptofan yang mengalami perubahan warna menjadi jingga ketika ditetesi HNO3 pekat lalu kemudian ditetesi oleh NaOH hingga basa.β alanin. Alat dan Bahan Alat : 1) Tabung Reaksi 2) Pipet tetes 3) Rak tabung reaksi 4) Penangas air Bahan: 1) Millon 2) Na-nitrit 3) Larutan asam amino (glisin. triptofan. Pembahasan Berdasarkan data hasil praktikum uji reaksi xanthoprotein yang telah dilakukan. Reaksi Millon a. 4.Hal ini menunjuk kan bahwa asam amino tirosin dan triptofan memiliki gugus aromatic pada bangun nya sedangkan yang lainnya tidak.3 4 5 6 7 8 9 Asam glutamat Glisin Histidin Lisin Triptofan Tirosin Fenol Bening Bening Bening Bening Kuning Oranye Hitam Bening Bening Bening Bening Kuning kehijauan Oranye Hitam Bening Bening Bening Bening Oranye Oranye Hitam 25 17 20 25 15 20 5 d.

4) Tabung reaksi dipanaskan hingga 10 menit pada penangas air. 3) Kemudian di tetesi dengan 5 tetes millon. 2) Larutan asam amino dimasukkan kedalam masing-masing tabung reaksi sebanyak 1 ml. Cara Kerja 1) Disiapkan 8 tabung reaksi yang masing-masing telah diberi label. 5) Setelah 10 menit. Hasil Praktikum 1) Gambar Pengamatan 2) Tabel Pengamatan No 1 2 3 4 5 6 7 8 Jenis larutan α alanin β alanin Asam glutamat Glisin Histidin Lisin Triptofan Tirosin Ditetesi millon Bening Bening Bening Bening Bening Bening Bening Merah muda Setelah di panaskan Bening Bening Bening Bening Putih+endapan Bening Merah bata Kuning +endapan Ditetesi Na-nitrit Bening Bening Bening Bening Putih+endapan Bening Merah bata Kuning +endapan 17 .b.ditetesi dengan 5 tetes Na-nitrit 7) Perubahan yang terjadi diamati dan dicatat c.diangkat dan diletakkan pada rak tabung reaksi 6) Setelah dingin.

18 .d. Cara Kerja 1) Serbuk albumin dimasukan ke dalam tabung reaksi (cukup seujung spatula). 5.karena terbentuknya senyawa merkuri dengan gugus hidroksifenil yang berwarna. Pada dasarnya pereaksi ini positif untuk fenol. Protein yang mengandung tirosin akan memberikan hasil positif. 2) Lakmus merah panjang dimasukan ke dalam tabung reaksi dengan posisi salah satu lakmus merah menyentuh dinding tabung. Pembahasan Pereaksi millon adalah larutan merkuro dan merkuri nitrat dalam asam nitrat. tetapi ketika di tetesi Na-nitrit triptofan juga menunjukkan hasil yang positif tethadap reaksi millon.akan menghasilkan endapan putih yang dapat berubah menjadi merah oleh pemanasan. Pada praktikum yang telah dilakukan tirosinlah yang bereaksi positif dengan millon. Apabila pereaksi ini ditambahkan pada larutan protein. Alat dan Bahan Alat: 1) Kertas lakmus 2) Kertas saring 3) Pembakar spritus 4) Penjepit 5) Pipet tetes 6) Rak tabung reaksi 7) Tabung reaksi Bahan: 1) Serbuk albumin 2) Pb-asetat b. Uji Komposisi Protein a.

6) Amati perubahan yang terjadi pada serbuk albumin. dan kertas saring yang telah dibasahi Pbasetat. H (basa) Timbul bau yang sangat menyengat Putih Hitam-perak Mengandung S 19 . c. 4) Kertas saring yang menjadi penutup mulut tabung reaksi ditetesi dengan Pb-asetat cair 2-3 tetes. dinding tabung. kertas lakmus.3) Tabung reaksi ditutup dengan kertas saring. 5) Tabung reaksi dibakar dengan api spirtus sampai serbuk albumin gosong. Hasil Praktikum 1) Gambar Pengamatan 2) Tabel Pengamatan Yang diuji Keadaan Awal Keadaan Akhir Gosong/ menjadi Keterangan Keterangan tambahan Serbuk albumin Putih arang dan mengembang Mengandung C Lakmus merah Kertas saring Merah Biru Mengandung N.

Jika lakmus dan kertas saring berubah sebutkan alasan dan reaksinya! Jawab : kertas lakmus merah berubah menjadi biru karena terkena basa yang berasal dari pelepasan unsur N dan H dari struktur albumin (struktur protein). H. O d. Uji Kelarutan Protein a. Alat dan Bahan Alat: 1) Pipet tetes 2) Rak tabung reaksi 3) Tabung reaksi 20 . N.Dinding tabung Kering Ada uap air Mengandung H. Pembahasan Protein tidak hanya mengandung unsur C. Dan kertas saring berubah warna menjadi perak karena adanya unsur S dari PbS yang merupakan hasil reaksi Pb-asetat dan H2S. H. H. N saja seperti pada rumus strukturnya. S. O. Pertanyaan: 1. dan O 2. Unsur-unsur apa yang dihasilkan dari perubahan diatas! Jawab : unsur-unsur C. Pb(CH3COO)2 + H2S(g)  PbS + 2CH3COOH 6. tapi pada keadaan tertentu misalnya dibakar protein mengandung unsur lain seperti S.

dan pepton) b.masing-masing 2 ml. 2) Di masukkan NaCl jenuh kedalam tabung reaksi.casein. 3) D tambah sedikit protein. 5) Setelah itu tabung reaksi di simpan pada rak tabung dan diamati perubahannya.gelatin. 4) Kemudian di kocok perlahan. Cara Kerja 1) Di siapkan 4 tabung reaksi yang masing-masing telah diberi label. c.Bahan: 1) NaCl jenuh 2) Protein (albumin. Hasil Praktikum 1) Gambar Pengamatan 2) Tabel Pengamatan No Pelarut 1 Air Nama Protein Albumin Tidak larut Casein Emulsi Gelatin Larut Pepton Larut 21 .

suling Tidak 2 Etanol Tidak larut.Ada protein ynag mudah larut dalam air dan ada pula protein yang sukar larut dalam air. menggumpal Tidak 4 NaCl jenuh larut. Albumin tidak dapat larut dalam pelarut. Larut.agak keruh dan banyak gelembung. 6 Tidak larut Tidak larut Koloid Larut. d. NaOH 0.ada endapan putih.1M NaOH 10M Tidak larut Tidak larut dan keruh Tidak larut. Berdasarkan hasil pengamatan. Larut dan 5 Tidak larut Larut Larut berwarna kuning. 3 HCl Tidak larut.ada gumpalan putih. 22 . hanya pepton saja yang dapat larut dalam semua pelarut yang disediakan.dan berwarna kuning. larut. karena albumin memiliki sifat yang mudah menggumpal apabila bereaksi dengan pelarut yang polar. dan hanya albumin saja yang tidak dapat larut dalam semua pelarut yang disediakan. Larut Larut.dan kuning. ada endapan.bening. Larut Larut.dan ada gumpalan putih diatasnya.banyak gelembung dan berwarna kuning. Pembahasan Protein merupakan suatu rantai polipeptida ynag memiliki berat molekul yang berbeda-beda dan sifat ynag berbeda-beda pula.

casein.7. 2) Larutan protein dimasukkan dalam tabung reaksi masing-masing 2 ml.pepton) b.dan 6) Disimpan pada rak tabung reaksi untuk diamati perubahannya. Alat dan Bahan Alat: 1) Tabung reaksi 2) Rak tabung reaksi 3) Pipet tetes Bahan: 1) CuSO4 2) NaOH 3) Larutan protein (albumin. c. Uji Biuret a. 4) Kemudian di tambah 2 ml NaOH. Cara Kerja 1) Di siapkan 4 tabung reaksi yang masing-masing telah diberi label. 5) Lalu di kocok.gelatin. Hasil Praktikum 1) Gambar Praktikum 23 . 3) Di tetesi dengan 5 tetes CuSO4.

2) Tabel Pengamatan No 1 2 3 4 Larutan protein Albumin Casein Gelatin pepton Di tambah CuSO4 Biru muda Biru muda dan ada endapan ungu Biru muda dan ada buih Di tambah NaOH Ungu Ungu Ungu Ungu Tingkatan warna + ++ +++ ++ d. gelatin. 2) Pipet tetes. yang dapat bereaksi positif dengan biuret adalah semua jenis protein yang disediakan. 24 . Tingkatan warna tersebut menunjukkan jumlah ikatan peptida yang ada. albumin. Pembahasan Kupri sulfat dalam suasana basa bereaksi dengan senyawa yang mengandung dua ikatan peptida atau lebih memberikan senyawa kompleks berwarna ungu. casein. Alat dan Bahan Alat: 1) Gelas ukur. Tingkatan jumlah ikatan peptida tersebut. Berdasarkan pangamatan yang telah dilakukan. casein dan pepton 8.Keadaan warna ungu menunjukkan jumlah ikatan peptida dalam protein. berturut-turut adalah: gelatin.Semakin kuat warna ungunya maka semakin banyak ikatan peptida yang dikandungnya. Denaturasi Protein oleh Suhu Ekstrem a. yaitu albumin. dan pepton dengan tingkatan warna yang berbeda-beda.

6) Setelah 10 menit. gelatin dan pepton dimasukan ke dalam tabung reaksi.gelatin.casein. lalu didinginkan kembali dan dicatat perubahan yang terjadi 5) Empat tabung yang kedua dimasukan ke dalam air ledeng selama 10 menit.3) Rak tabung reaksi. 2) Masing-masing larutan protein (albumin. Hasil Praktikum 1) Gambar Praktikum Denaturasi oleh suhu panas Denaturasi oleh air ledeng 25 . 4) Setelah dipanaskan 10 menit. casein. empat tabung pertama untuk uji denaturasi oleh suhu tinggi (sekitar 90oC-95oC). kemudian dicatat perubahan yang terjadi c. Cara kerja 1) Tabung reaksi disiapkan sebanyak 8 buah dan diberi label. 3) Empat tabung pertama dimasukan ke penangas air selama 10 menit. b.dan pepton.dan 4) Tabung reaksi. Bahan: Larutan protein: albumin. dan empat tabung yang kedua untuk uji denaturasi oleh suhu kamar.

Sedangkan pada suhu kamar.dan 4) Tabung reaksi Bahan: 1) Larutan protein (larutan albumin. Pembahasan Protein merupakan makromolekul yang mudah mengalami denaturasi. Berdasarkan hasil pengamatan yang telah dilakukan. hanya albumin saja yang mengalami denaturasi akibat suhu ekstrim. dan pepton) 2) NaCl 3) CuSO4 26 .2) Tabel Pengamatan Suhu Albumin Awal Bening Casein Bening Bahan Gelatin Bening Pepton Bening kekuningan Air Panas Air Ledeng Tetap bening Mengumpal Tetap Bening Tetap bening Tetap bening Tetap bening Tetap kekuningan Kuning d. protein tidak akan mengalami proses denaturasi.casein. 9. Hal tersebut berkaitan dengan sifat albumin yang akan terkoagulasi apabila terkena panas. Alat dan Bahan Alat: 1) Batang pengaduk 2) Pipet tetes 3) Rak tabung reaksi. Denaturasi Protein dengan Logam Berat a.gelatin.

keruh 5 tetes. gelatin. gumpal 50 tetes.gumpal Pb-asetat 5 tetes.b. dan pepton) dimasukan ke dalam tabung reaksi sebanyak 2 ml 2) Larutan logam (CuSO4) diteteskan beberapa tetes ke dalam setiap tabung reaksi 3) Larutan logam diteteskan dengan cara memiringkan tabung reaksi dan tetesannya mengenai dinding tabung 4) Larutan logam terus diteteskan sedikit demi sedikit hingga terjadi denaturasi. 5) Lalu pH larutan diukur dengan kertas lakmus merah c. keruh 40 tetes. casein. keruh + endapan 2 casein 5 tetes. gumpal HgCl 10 tetes. keruh + endapan 27 . keruh + endapan 4 peton 30 etes. Cara Kerja 1) Protein (albumin. gumpal 5 tetes. tetap 5 tetes. keruh + endapan 3 Gelatin 5 tetes. gumpal 10 tetes. jumlah tetesan dihitung. Hasil Praktikum 1) Gambar Praktikum 2) Tabel Pengamatan No 1 Protein Albumin CuSO4 5 tetes.

Pembahasan Berdasarkan hasil pengamatan yang telah dilakukan.dan 4) Tabung reaksi Bahan: 1) Larutan protein (larutan albumin.gelatin. c. Cara Kerja 1) pH HCl diukur menggunakan pH indikator universal 2) Bahan uji dimasukan ke dalam tabung reaksi sebanyak 2 ml 3) HCl diteteskan ke dalam tabung reaksi yang berisi larutan protein hingga terjadi perubahan 4) Perubahan yang terjadi dicatat dan diamati. Hal itu disebebkan karena protein akan mengalami denaturasi oleh logam berat apabila pH larutan logam berada di atas pH isolistrik.d. Denaturasi protein dengan pH ekstrim a. maka dapat disimpulkan bahwa semua jenis protein akan mengalami proses denaturasi apabila ditetesi dengan logam berat. Hasil Praktikum 1) Gambar Praktikum 28 .casein. dan pepton) 2) HCl b. 10. Alat dan Bahan Alat: 1) Batang pengaduk 2) Pipet tetes 3) Rak tabung reaksi.

dan pepton) 29 . 11. Denaturasi Protein dengan Larutan Asam a.(kuning) H2O - . Alat dan Bahan Alat: 1) Tabung reaksi 2) Rak tabung reaksi 3) Batang pengaduk 4) Plat tetes 5) Pipet tetes 6) Kertas lakmus Bahan: 1) Larutan protein (albumin.casein. Pembahasan Protein akan mengalami proses denaturasi protein apabila pH larutan melebihi pH isolistrik.gelatin.:tidak terdenaturasi + :terdenaturasi d.2) Tabel pengamatan No 1 2 3 4 Ket: Protein Albumin Casein Gelatin Pepton HCl + (gumpal) - NaOH + (gumpal) + (gumpal) HNO3 + (gumpal) + (gumpal) .

7) Kemudian diaduk dengan batang pengaduk dan di tetesi sedikit pada kertas lakmus. 2) Kedalam masing-masing tabung dimasukkan 2 ml larutan protein. 4) Setelah pH asam di ketahui (pH=2). 5) Kemudian tabung ditempatkan pada rak tabung reaksi.tapi ketika asam telah ditetesi sebanyak 50 tetes dan tidak menunjukkan denaturasi maka penetesan akan dihentikan.maka dilakukan pengukuran pH asam pikrat terlebih dahulu. 3) Sebelum asam pikrat ditambahkan kedalam larutan protein. Hasil Praktikum 1) Gambar Pengamatan 2) Tabel Pengamatan Tabel pengamatan ada di lampiran 30 .2) Larutan asam pikrat 3) NaOH 10 M b. 6) Pada tabung reaksi yang sama.Apabila kertas lakmus menjadi biru.penetesan NaOH dihentikan. Cara Kerja 1) Disiapkan 4 tabung reaksi yang masing-masing telah di beri label.Secara perlahan-lahan hingga protein menunjukkan tanda denaturasi.di tetesi lagi dengan NaOH secara perlahan-lahan. c.maka dilakukan penetesan asam pikrat pada larutan protein.

Melalui diskusi kelompok dan studi pustaka. dan menjadi gumpalan (albumin).d.Tetapi hal itu tidak berlaku pada protein casein. Sehingga cendrung tidak akan bergeser untuk mengubah bentuknnya. Pada casein setelah diberi asam pikrat sebanyak 50 tetes tidak mempelihatkan denaturasi dan larutan tersebut juga langsung menjadi basa tanpa penambahan pelarut NaOH. maka kelompok kami mengambil kesimpulan bahwa casein tidak menglami denaturasi karena pH asam pikrat yang di tambahkan kedalam larutan casein menyebabkan casein memiliki pH diantara titik isolistriknya. semua protein tersebut akan menjadi basa ketika ditambahkan NaOH dengan kadar yang berbeda-beda.Apabila konformasi protein berubah. Pada pengamatan yang telah dilakukan. Pembahasan Beberapa jenis protein sangat peka terhadap perubahan lingkungannya. Kemudian pengamatan dilanjutkan dengan pengujian larutan protein yang bersifat basa dengan menambahkan pelarut NaOH. Perubahan konformasi alamiah menjadi konformasi yang tidak menentu merupakan suatu proses ynag disebut dengan denaturasi. semua jenis protein yang di sediakan akan mengalami denaturasi kecuali casein.Salah satu penyebab terjadinya perubahan konformasi adalah adanya pengendapan oleh asam. Denaturasi yang terjadi pada protein tersebut berupa perubahan menjadi keruh (gelatin dan pepton). Berdasarkan hasil pengamatan kami.kelompok kami menguji denaturasi protein dengan menggunakan asam pikrat yang memiliki pH 2. 31 . maka aktivitas biokimianya akan semakin berkurang.Dari hasil pengamatan kami.

Semua jenis asam amino yang diuji dapat bereaksi positif dengan ninhidrin. Asam amino merupakan asam karboksilat yang tidak dapat larut dalam pelarut non-polar. Hanya ada asam amino tertentu saja yang bisa bereaksi positif dengan xanthoprotein. semua jenis asam amino juga dapat larut dalam pelarut NaOH. dan N. Semua asam amino yang bereaksi dengan ninhidrin adalah α asam amino. Selain dapat larut dalam pelarut polar. H. Terdapat satu jenis asam amino yang dapat bereaksi positif dengan millon. kertas saring menjadi perak (mengandung S). 32 . Protein tersusun dari atom C. Asam amino tersebut dapat bereaksi positif dengan millon karena asam amino tersebut mengandung gugus hidroksifenil. Jenis asam amino tersebut adalah tirosin dan triptofan. karena diduga adanya proses kontaminasi bahan. 5. Protein adalah salah satu makromolekul yang terdiri atas sejumlah besar asam amino. kertas lakmus yang menjadi biru (mengandung N. tetapi dapat larut pada pelarut polar. O. Albumin tidak dapat larut dalam pelarut. Hanya pepton saja yang dapat larut dalam semua pelarut yang disediakan. serta kadang-kadang P dan S. dan hanya albumin saja yang tidak dapat larut dalam semua pelarut yang disediakan. 2.H). Ada protein yang mudah larut dalam air dan ada pula protein yang sukar larut dalam air. dan dinding tabung menjadi basah (mengandung H. 6. Kesimpulan 1.E. hal itu disebabkan karena adanya kandungan gugus aromatik pada bangunnya. tanpa terkecuali β alanin. Kandungan pada protein tersebut dibuktikan dengan adanya perubahan yang tejadi pada albumin yang menjadi gosong (mengandung C). 3. yaitu tirosin. karena albumin memiliki sifat yang mudah menggumpal apabila bereaksi dengan pelarut yang polar. Asam amino tersebut dapat bereaksi positif dengan ninhidrin. Asam amino merupakan unit pembangun protein yang dihubungkan melalui ikatan peptida pada setiap ujungnya. 4. Tetapi lain halnya dengan β alanin.O). 7.

Hal tersebut diakibatkan oleh penambahan asam yang menyebabkan pH casein ada di antara titik isolistrik. yang tidak dapat mengalami 33 . Protein merupakan satu makromolekul yang mudah terdenaturasi. 9. Hal tersebut disebabkan protein mengandung ikatan peptida. 12. Semua jenis asam amino tidak akan mengalami denaturasi pada suhu kamar. semua protein akan bereaksi positif dengan biuret membentuk warna ungu. Protein yang mengalami denaturasi dapat kembali ke bentuk semula (redenaturasi). pengendapan logam berat maupun pengendapan asam. dan ada pula protein redenaturasi. 11. Protein merupakan makromolekul yang disusun dari beberapa molekul asam amino yang terbentuk dengan adanya ikatan peptida. Oleh karena itu. 14. Protein akan mengalami proses denaturasi dengan logam berat apabila pH larutannya diatas titik isolistrik.8. tapi lain halnya dengan casein yang tidak mengalami denaturasi meskipun asam yang diberi pada larutan protein telah melebihi batasnya. 13. baik oleh pH ekstrim. suhu. 10. Albumin merupakan protein globulator yang mudah larut dalam air serta dapat terkoagulasi oleh panas. Semua jenis protein akan mengalami denaturasi dengan pengendapan asam.

Rismaka.S. (2005).shvoong. (2009). (1995). [online].com/ 2009/10/ 05/protein/[24 Februari 2012] Suhara. Kandungan Organik Tumbuhan Tinggi. (2009). Titin. Trevor.rismaka. [online].Tersedia: http://www. (2008). Dasar-dasar Biokimia. Tersedia: http://signaterdadie. Jakarta: UIPress.2011. Protein.com/exact-sciences/1902577-sifat-sifat-bahankimia/#ixzz1nMzPGJ00[25 Februari 2012] Poedjiadi.M.. Dasar-dasar Biokimia. Bandung: Penerbit ITB Signaterdadie. Protein dan Asam Amino.wordpress. Bandung: Prisma Press Prodaktama. Tersedia: http://id.[online]. 34 .Uji Kualitatif Protein dan Asam amino.Daftar Pustaka Anonim.anna dan F.html[24 Februari 2012] Robinson.net/2009/06/uji-kualitatif-protein-dan-asamamino.