P. 1
Pengklasifikasian Tata Nama Enzim

Pengklasifikasian Tata Nama Enzim

|Views: 1,423|Likes:
Published by R A Niken Prawesti

More info:

Published by: R A Niken Prawesti on May 22, 2012
Copyright:Attribution Non-commercial

Availability:

Read on Scribd mobile: iPhone, iPad and Android.
download as DOCX, PDF, TXT or read online from Scribd
See more
See less

05/02/2013

pdf

text

original

PENGKLASIFIKASIAN TATA NAMA ENZIM

BAB I
PENDAHULUAN 1.1 Latar Belakang Enzim merupakan polimer biologik yang mengatalisis lebih dari satu proses dinamik yang memungkinkan kehidupan seperti yang kita kenal sekarang. Sebagai determinan yang menentukan kecepatan berlangsungnya berbagai peristiwa fisiologik, enzim memainkan peranan sentral dalam masalah kesehatan dan penyakit. Pemecahan makanan untuk memasok energi serta unsur-unsur kimia pembangunan tubuh (building blocks); perakitan building blocks tersebut menjadi protein, membran sel, serta DNA yang mengkodekan informasi genetik; dan akhirnya penggunaan energi untuk menghasilkan gerakan sel, semua ini dimungkinkan dengan adanya kerja enzim-enzim yang terkoordinasi secara cermat. Sementara dalam keadaan sehat semua proses fisiologis akan berlangsung dalam cara yang tersusun rapi serta teratur dan homeostatis tetap dipertahankan, homeostatis dapat mengalami gangguan berat pada keadaan patologis. Sebagai contoh, cedera jaringan hebat yang mencirikan penyakit sirosis hepatis dapat menimbulkan gangguan berat pada kemampuan sel membentuk enzim-enzim yang mengatalisis berbagai proses metabolisme penting seperti sintesis ureum. Ketidakmampuan mengubah ammonia yang toksik menjadi ureum yang nontoksik sebagai akibat dari penyakit tersebut akan diikuti dengan intoksikasi ammonia, dan akhirnya koma hepatikum. Suatu spektrum penyakit genetik langka tetapi yang sering sangat menurunkan keadaan umum penderitanya dan kerap fatal, memberi contoh-contoh tambahan dramatis tentang konsekuensi fisiologis drastis yang dapat menyertai gangguan terhadap aktivitas bahkan hanya satu enzim.

Menyusul suatu cedera jaringan berat (misal, infark jantung atau paru, cedera remuk pada anggota gerak) atau pertumbuhan sel yang tidak terkendali (misal, karsinoma prostat), enzim yang mungkin khas bagi jaringan tertentu akan dilepas ke dalam darah. Dengan demikian, pengukuran terhadap enzim intrasel ini didalam serum dapat memberikan informasi diagnostik dan prognostic yang tidak ternilai bagi dokter.

1.2 Rumusan Masalah Berdasarkan latar belakang di atas, maka dapat dirumuskan beberapa permasalahan sebagai berikut:  Klasifikasi Enzim berdasarkan tipe dan mekanisme reaksi. 1.3 Tujuan Berdasarkan rumusam masalah maka makala ini bertujuan sebagai berikut:  Mengetahui Klasifikasi Enzim berdasarkan tipe dan mekanisme reaksi.

BAB II PEMBAHASAN

1

ENZIM DIKLASIFIKASIKAN BERDASARKAN TIPE DAN MEKANISME REAKSI

Satu abad lalu, baru ada beberapa enzim yang dikenal dan kebanyakan di antaranya mengatalisis reaksi hidrolisis ikatan kovalen. Semua enzim ini diidentifikasi dengan penambahan akhiran –ase pada nama substansi atau substrat yang dihidrolisisnya. Jadi, lipase menghidrolisis lemak (Yunani lipos), amilase menghidrolisis pati (Yunani amylon), dan protease menghidrolisis protein. Meskipun banyak sisa peristilahan ini masih tetap bertahan sampai sekarang, pemakaiannya sudah terbukti

misal. masing-masing mempunyai 4-13 subkelas. Digit keempat adalah untuk enzim spesifik. subsubkelas 1 (alcohol merupakan aseptor .tidak memadai ketika ditemukan berbagai enzim yang mengatalisis reaksi yang berbeda terhadap substrat yang sama.7. enzim yang mengatalisis reaksi L-malat + NAD+  piruvat + CO2 + NADH + H NAD+ oksidoreduktase (dekarboksilasi). dapat dituliskan dalam tanda kurung pada bagian akhir. 2) Nama enzim terdiri atas 2 bagian. Meskipun kejelasan dan pengurangan keraguan tersebut membuat sistem nomenklatur IUB dipakai untuk ujian riset. subkelas (digit kedua).37 L-malat: dalam kelas (digit pertama).1. ketidakjelasan juga semakin tak terelakkan. Karena alasan tersebut. bila diperlukan untuk menjelaskan reaksi. EC 2. dan subsubkelas (digit ketiga).1. Sebagai contoh. 1) Reksi dan enzim yang mengatalisis reaksi tersebut membentuk enem kelas. Sementara akhiran -ase tetap digunakan. Untuk mngatasi permasalahan ini. Nama pertama menunjukkan substrat. Nama kedua. oksidasi atau reduksi terhadap fungsi alcohol suatu gula. nama enzim yang ada sekarang ini lebih menekankan pada tipe reaksi yang dikatalisisnya. subkelas 7 (transfer fosfat). yang berakhir dengan akhiran –ase.1. 4) Setiap enzim mempunyai nomor kode (EC) yang mencirikan tipe reaksi ke + diberi nama 1. International Union of Biochemistry (IUB) telah mengadopsi sebuah sistem yang kompleks tetapi tidak meragukan bagi peristilahan enzim yang didasarkan pada mekanisme reaksi. nama yang lebih pendek tetapi kurang begitu jelas tetap digunakan dalam buku ajar dan laboratorium klinik. enzim dehidrogenase mengatalisis pengeluaran hidrogen. sistem IUB hanya disampaikan secara sepintas. Jadi. dan kerap kali tidak jelas enzim mana yang tengah dibicarakan oleh seorang penyelidik. Dengan semakin banyaknya enzim yang ditemukan. misal. sementara enzim transferase mengatalisis reaksi pemindahan gugus.1 menyatakan kelas 2 (transferase). 3) Informasi tambahan. menyatakan tipe reaksi yang dikatalisis.

sebuah enzim yang mengatalisis pemindahan fosfat dari ATP ke gugus hidroksil pada atom karbon keenam molekul glukosa. C-N. atau C-S dengan penambahan H2O pada ikatan. metil atau fosfat. Oksidoreduktase. misal : 3. c.fosfat). Karbohidrase. b. Digit terakhir menyatakan heksokinase atau ATP: D-heksosa 6-fosfotrasferase. Enzim oksidoreduktase berperan dalam pemindahan elektron (sebagai e-. Kelompok ini masih dipecah lagi menurut karbohidrat yang diuraikannya. amino. Hidrolase. 2. 5) Enzim dibagi ke dalam 7 golongan besar yaitu : a. Amilase. atom H. yaitu enzim-enzim yang menguraikan golongan karbohidrat. Enzim transferase memiliki fungsi dalam pemindahan gugus fungsional misalnya gugus asil. Hidrolase merupakan enzimenzim yang menguraikan suatu zat dengan pertolongan air. Hidrolase dibagi atas kelompok kecil berdasarkan substratnya yaitu : 1. atau ion hidrida) dari suatu senyawa ke suatu akseptor. amilase 4. Jenis reaksi yang dikatalisis oleh enzim hidrolase adalah pemisahan ikatan C-O. yaitu enzim yang menguraikan amilum (suatu polisakarida) menjadi maltosa 9 suatu disakarida). n C12H22O11 amilum 2 (C6H10O5)n + n H2O maltosa . Transferase.

Dengan teknik ini. f. 9. emzim yang menguraikan selulosa ( suatu polisakarida) menjadi selobiosa ( suatu disakarida) 10. yaitu enzim yang mengubah sukrosa (gula tebu) menjadi glukosa dan fruktosa. Enzim ligase mengkatalisis reaksi pembentukan ikatan C-C. 2 C6H12O6 maltosa glukosa C12H22O11 + H20 7. Jenis reaksi yang dikatalisis oleh enzim isomerase adalah reaksi pemindahan gugus di dalam molekul untuk menghasilkan bentuk isomerik. e. yaitu enzim yang menguraikan pektin menjadi asam-pektin. yaitu enzim yang menguraikan maltosa menjadi glukosa maltase 6. d. yaitu enzim yang mengubah laktase menjadi glukosa dan galaktosa. Polymerase Reaksi berantai polimerase atau lebih umum dikenal sebagai PCR (kependekan dari istilah bahasa Inggris polymerase chain reaction) merupakan suatu teknik atau metode perbanyakan (replikasi) DNA secara enzimatik tanpa menggunakan organisme. C-S. Laktase. Sukrase. 8. Enzim liase mengkatalisis reaksi penambahan gugus ke ikatan rangkap atau pembentukan suatu ikatan rangkap yang baru.(2) g. ligase. Isomerase. Liase. Maltase. orang dapat menghasilkan DNA dalam jumlah besar dalam waktu .5. C-O dan C-N disertai penguraian berenergi tinggi misalnya ATP. Pektinase. Selulase.

dari sekuen tersebut. Pada 95 derajat celcius. Pengkopian molekuler ini meliputi proses pemanasan dan pendinginan sampel dalam suatu siklus panas tertentu yang melebihi dari 30 siklus ( gambar 4.1 ).singkat sehingga memudahkan berbagai teknik lain yang menggunakan DNA. Dalam setiap periode siklus. gambar 4. Pada 60 derajat C. 1988. beredar yang berkenaan dengan panas Secara khas melibatkan tiga temperatur berbeda yang diulangi berulang-ulang kali 25--35 kali. Teknik ini dirintis oleh Kary Mullis pada tahun 1983 dan ia memperoleh hadiah Nobel pada tahun 1994 berkat temuannya tersebut. ( Saiki et al.2 ).1 Berkenaan dengan panas beredar profil temperatur untuk PCR. Penerapan PCR banyak dilakukan di bidang biokimia dan biologi molekular karena relatif murah dan hanya memerlukan jumlah sampel yang sangat kecil. sebuah kopi dari sekuen target DNA tersebut dihasilkan untuk setiap molekul yang mengandung sekuan target ( gambar 4. Reynolds et al. Keterbatasan dari produk ini ditegaskan dengan oligonukleotida primer yang melengkapi buntut 3’. DNA memisahkan atau mengubah sifanya. 1991 ). dasar mengikat atau ' mendinginkan (logam)' .  Proses Reaksi Rantai Polimerase(Pcr) PCR adalah proses enzimatik dimana suatu area spesifik dari DNA direplikasikan berulang-ulang untuk menghasilkan banyak kopi dari sekuen tertentu.

Pada 72 derajat C.2 DNA pembesaran memproses dengan polimerase reaksi berantai. yang terkadang disebut sebagai ‘amplicon’. Produk PCR ini.kepada DNA template dan daerah target ke atas yang diperbesar. Secara teoritis setelah 30 siklus. 60 derajat C dan 72 derajat C dan sekitar 2 beberapa menit yang lereng antara ke tiga temperatur gambar 4.1 ). telah tercipta kopi dari area target cetakan DNA sebanyak satu milyar ( tabel 4. Contoh kemudian mendinginkan ke suatu temperatur sesuai untuk mengikat (mendinginkan (logam)) oligonucleotide dasar akhir temperatur contoh diangkat kepada temperatur yang optimal untuk DNA polymerasenya meluas dasar itu untuk menghasilkan suatu salinan masing-masing DNA template. pada setiap siklus dua DNA template dulu dipisahkan (yang diubah sifat) dengan memanaskan. Hak masuk PCR proses adalah sekitar 3 jam di dalam jangka waktu dengan siklus masing-masing yang mengambil 5 beberapa menit pada yang berkenaan dengan panas konvensional cyclers: 1 menit masingmasing pada 94 derajat C. dalam jumlah yang cukup dapat diukur dengan mudah menggunakan berbagai teknik yang akan dibahas lebih lanjut dalam bab teknologi. banyaknya DNA molekul (dengan urutan antara kedua PCR dasar) ganda. . DNA polimerase meluas dasar dengan pengcopian daerah target yang menggunakan deoxynucliotide tripospate yang menghalangi. Karena masing-masing siklus.

dibutuhkan waktu yang lebih lama untuk setiap suhu. Dengan jumlah yang sangat rendah itu. sehingga keseluruhan waktu siklus panas yang dibutuhkan juga memanjang. yang . Tabung – tabung ini dapat dibeli satuan. penguapan dapat menjadi masalah dan akurasi dari pengambilan sampel dapat menjadi tantangan.2 mL dengan dinding tipis. volume sampel yang lebih besar mengarahkan pada masalah keseimbangan panas bagi reaksi pencampuran karena dibutuhkan waktu yang lebih lama bagi perubahan suhu eksternal agar dapat ditransmisikan ke pusat sampel ( bagi sampel yang lebih banyak dibandingkan dengan sampel yang sedikit . Di sisi lain.PCR umumnya dilakukan dengan jumlah sampel sebanyak 5 – 100 µL. Maka. Pada lab yang lebih besar. dalam penjabaran DNA menggunakan PCR. PCR telah disederhanakan dalam beberapa tahun belakangan ini dengan adanya perangkat reagen yang memudahkan Laboratorium DNA forensik untuk menambahkan cetakan DNA ke dalam campuran PCR yang siap pakai.50 µL. Sampel dipipetkan ke dalam berbagai tabung reaksi yang didesain untuk digunakan dalam siklus panas PCR. secara rutin digunakan plat berisikan 96 atau 384 tempat. atau juga dibeli berkelompok. yaitu 8 atau 12 tabung berderet dalam kolom. dengan atau tanpa tutup. Tabung yang paling umum digunakan untuk sampel sebanyak 20 – 50 µL adalah tabung berukuran 0. Sebagian besar protokol biologi molekuler untuk sampel PCR adalah antara 20 .

org/wiki/klesipikasi_enzim http://id.wikipedia.org/wiki/liase http://id. Hasil terbaik dengan perangkat komersiil ini didapatkan jika cetakan DNA ditambahkan dalam jumlah yang cukup untuk berinteraksi dengan larutan dari perangkat tersebut.wikipedia.wikipedia.org/wiki/oksidoreduktase http://id.org/wiki/polimerase http://id.wikipedia. DAFTAR PUSTAKA o o o o o o o o http://id.mengandung seluruh komponen yang diperlukan untuk reaksi penjabaran DNA.wikipedia.org/wiki/hidrolase http://id.org/wiki/transferase http://id.wikipedia. Perangkat ini telah dioptimisasi melalui usaha penelitian ekstensif oleh pabrik komersiil.wikipedia.org/wiki/ligase http://id.org/wiki/PCR . Perangkat ini dibuat secara khusus sehingga pemakai tinggal menambahkan larutan dari perangkat ke dalam genom DNA dalam jumlah tertentu.wikipedia.

para ahli biokimia berpendapat penamaan tersebut tidak memadai.1. enzim yang mengatalisis reaksi L-malat + NAD+ ® piruvat + CO2 + NADH + H + diberi nama 1. yaitu: 1. Sebagai contoh misalnya enzim yang mengkatalisis pemecahan lipid (hidrolisis lipid = lipos) disebut lipase.1. glukosa 6 fosfat dehidrogenase dan fosfoglukomutase. Nama enzim terdiri atas 2 bagian. berdasarkan jenis reaksi yang dikatalisisnya. dapat dituliskan dalam tanda kurung pada bagian akhir. enzim-enzim tersebut diidentifikasi dengan penambahan akhiran ase pada nama substrat yang dikatalisisnya. Bandingkanlah dengan enzim 1. karena memberi nama yang sama pada enzim-enzim yang berbeda.1. 3. Kenyataan tersebut dapat membingungkan.1. Enzim yang dimaksud mengkatalisis reaksi oksidasi reduksi yang disertai dengan pelepasan CO2 (dekarboksilasi).37 L-malat: NAD+ oksidoreduktase yang mengkatalisis reaksi berikut ini: L Malat: NAD+ → Oksaloasetat + NADH + H+ Reaksinya adalah dehidrogenase. Enzim yang menggunakan pati (amilum = amylos) sebagai substratnya disebut amilase. Misalnya ada beberapa enzim yang menggunakan glukosa 6 fosfat sebagai substrat yaitu fosfo heksosa isomerase. tetapi lebih ditekankan pada tipe reaksi yang dikatalisisnya (digunakan sebagai akhiran jenis reaksi yang dikatalisisnya). sementara enzim transferase mengatalisis reaksi pemindahan gugus. 2. Dengan semakin banyaknya enzim yang ditemukan. Enzim dibagi menjadi enam klas. dimana makin banyak enzim yang ditemukan. Sebagai contoh misalnya. ptyalin. Untuk mengatasi permasalahan ini. sedangkan oksidoreduktase menunjukkan bahwa enzim tersebut mengkatalisis reaksi oksidasi-reduksi. akhiran -ase tetap digunakan. sedangkan bagian kedua menunjukkan tipe reaksi yang dikatalisisnya. enzim dehidrogenase mengatalisis pengeluaran hidrogen. Contoh: 1. masing-masing di bagi lagi menjadi 4-13 subklas. dan kerap kali tidak jelas enzim mana yang tengah dibicarakan oleh seorang penyelidik.Tata Nama Enzim Pada saat baru beberapa enzim yang dikenal. penamaan enzim dilakukan tanpa memperhatikan acuan tertentu seperti emulsin. bagian pertama menunjukkan substrat. Apabila diperlukan informasi tambahan. Seiring dengan perkembangan zaman.1. tanpa disertai dekarboksilasi . Sebagai contoh.37 L-malat: NAD+ oksidoreduktase (dekarboksilasi). ketidakjelasan juga semakin tak terelakkan. untuk menjelaskan reaksi. tetapi nama yang lebih pendek dan sudah sering digunakan sebelumnya tetap digunakan dalam buku ajar dan laboratorium klinik. Pada perkembangan berikutnya.1 Alkohol: NAD oksidoreduktase = alkohol dehidrogenase yang mengkatalisis di bawah ini: Alkohol + NAD+ -------+ aldehid atau keton + NADH + H+ Sebagai substrat enzim tersebut adalah alkohol. Setelah makin banyak enzim ditemukan. NAD+ bertindak sebagai ko-substrat.1. Penamaan tersebut tidak memberikan informasi yang jelas. International Union of Biochemistry (IUB) telah menyusun sebuah sistem yang kompleks tetapi tidak meragukan bagi peristilahan enzim yang didasarkan pada mekanisme reaksi. ketika ditemukan berbagai enzim yang mengatalisis reaksi yang berbeda terhadap substrat yang sama. ditambah akhiran –ase. glukosa 6 fosfatase. Sistem penamaan enzim menurut IUB berdasarkan 4 kaidah pokok.

subsubklas 1 (alkohol merupakan aseptor fosfat). Digit keempat adalah untuk enzim spesifik. Setiap enzim mempunyai nomor kode (EC) yang terdiri dari 4 nomor. Sebagai contoh misalnya enzim dengan EC 2. Digit terakhir menunjukkan enzim yang bersangkutan. subklas (digit kedua). Enzim tersebut termasuk ke dalam klas 2 (transferase: lihat pembagian klas enzim). D-Glukosa + ATP D-Glukosa-6-Fosfat + ADP .4. yaitu heksokinase atau ATP: D-heksosa 6-fosfotrasferase.1. dan subsubklas (digit ketiga). Nomor pertama menunjukkan klas enzim yang bersangkutan (digit pertama). sebuah enzim yang mengatalisis pemindahan fosfat dari ATP ke gugus hidroksil pada atom karbon keenam molekul glukosa. subklas 7 (transfer fosfat).1.7.

Suhu Reaksi yang menggunakan katalis enzim dapat dipengaruhi oleh suhu. Karena enzim suatu protein. Terjadinya kompleks enzim substrat diperlukan adanya kontak antara enzim dengan substrat yang terjadi pada bagian enzim yang aktif. Tiap enzim mempunyai suhu optimum tertentu. Kekhasan Enzim Suatu enzim bekerja secara khas terhadap suatu substrat tertentu. Enzim semacam ini (holoenzim) terdiri atas protein (apoenzim) dan gugus bukan protein (kofaktor). Fungsi Enzim Sebagai katalis untuk proses biokimia yang terjadi dalam sel maupun di luar sel. atau ganda (zwitter ion). Konsentrasi Substrat Dengan konsentrasi konsentrasi enzim yang tetap maka pertambahan konsentrasi substrat menaikkan kecepatan reaksi. Oleh Commision on Enzymes of The International Union of Biochemistry. Cara Kerja Enzim Enzim (E) + substrat ↔ kompleks enzim substrat (ES) Komp. konsentrasi efektif enzim menjadi berkurang dan kecepatan reaksi akan menurun. Gugus bukan protein ini yang terikat kuat disebut gugus prostetik sedangkan yang mudah dipisahkan disebut koenzim. ptyalin. Kenaikan suhu sebelum terjadinya proses denaturasi dapat menaikan kecepatan reaksi. Contoh: enzim yang menguraikan urea disebut urease. tergantung pada konsentrasi enzim itu. Pengaruh Ph Seperti protein. Enzim substrat (ES) → enzim (E) + hasil reaksi (P) Penggolongan Enzim Enzim digolongkan menurut reaksi yang diikutinya. Pada suhu rendah. Nama enzim selanjutnya disesuaikan dengan nama substratnya dengan penambahan ase dibelakangnya. Liase 5. Pada batas konsentrasi tertentu. Bila [substrat] diperbesar makin banyak substrat yang dapat berhubungan dengan enzim pada bagian yang aktif. maka [kompleks enzim substrat] makin besar sehingga kecepatan reaksi makin besar. pH tertentu menyebabkan kecepatan rekasi paling tinggi disebut pH optimum. Perubahan pH lingkungan berpengaruh terhadap efektivitas bagian aktif enzim membentuk kompleks enzim substrat. tumbuhan antara 50˚C-60˚C. Oksidoreduktase 2. Enzim dapat bermuatan positif. Banyak enzim yang mempunyai gugus bukan protein jadi termasuk golongan protein majemuk. Isomerase 6. Enzim dapat menurunkan energi aktivasi suatu reaksi kimia. Molekul atau ion yang dapat menghambat reaksi tersebut dinamakan inhibitor. Ligase Konsentrasi Enzim Seperti katalis. enzim dibagi dalam 6 golongan besar berdasarkan reaksi kimia dimana enzim memegang peranan yaitu: 1. pH rendah atau tinggi menyebabkan terjadinya denaturasi. Contoh: enzim urease hanya bekerja terhadap lebih dari satu substrat tetapi enzim tersebut mempunyai kekhasan tertentu. namun kenaikan suhu pada saat mulai terjadinya proses denaturasi akan mengurangi kecepatan reaksi. kenaikan suhu dapat menyebabkan denaturasi maka bagian aktif enzim akan terganggu. Hambatan yang dilakukan inhibitor berupa hambatan tidak reversible atau hambatan reversible. Oleh karena ada 2 pengaruh yang berlawanan maka akan terjadi titik optimum yaitu suhu yang paling tepat bagi suatu reaksi yang menggunakan enzim tertentu (kecepatan paling besar).Enzim Enzim adalah senyawa organic termasuk protein. Transferase 3. Hambatan reversible . umumnya enzim yang terdapat pada hewan mempunyai suhu optimum antara 40˚C-50˚C. Tidak reversible oleh proses destruksi gugus fungsi pada molekul enzim. Hambatan (inhibisi) terjadi bila penggabungan substrat pada bagian aktif enzim mengalami hambatan. reaksi kimia berlangsung lambat tetapi pada suhu tinggi reaksi berlangsung lebih cepat. negative. kecepatan reaksi yang menggunakan enzim. Pengaruh Inhibitor Hambatan Reversibel Mekanisme enzim dalam suatu reaksi melalui pembentukan kompleks enzim-substrat (ES). Suatu enzim dapat mempercepat reaksi 108-1011 kali lebih cepat daripada tanpa katalis. Sebagian besar enzim terdenaturasi pada suhu diatas 60˚C. Hidrolase 4. tak terjadi kenaikan kecepatan reaksi walau konsentrasi substrat diperbesar. Kecepatan reaksi bertambah dengan bertambahnya konsentrasi enzim. Hambatan ini mempunyai arti penting karena mekanisme pengaturan reaksi2 dalam tubuh. dll. emulsin. Tata Nama Enzim Cara lama nama enzim tidak mempunyai keterangan apa-apa seperti enzim pepsin. umumnya struktur ion enzim tergantung pada pH lingkungannya.

Hidrolase Golongan sebagai katalis pada reaksi hidrolisis. Contoh: enzim-SH + ICH2-CO-NH2 → enzim-S-CH2-CO-NH2 + HI contoh: inhibitor diisopropil fosfofluoridat. hidratase. Transferase Golongan ini pada reaksi pemindahan suatu gugus dari suatu senyawa kepada senyawa lain. Enzim pepsin terdapat dalam usus halus. pengaruh inhibitor Sebelumnya: fertilisasi/pembuahan Selanjutnya : Asetat . C-N. Inhibitor dapat bergabung dengan enzim pada bagian enzim diluar bagian aktif penggabungan inhibitor dengan enzim terjadi pada enzim bebas atau pada enzim yang telah mengikat substrat yaitu kompleks enzim-substrat. E + S ↔ ES → E + P (membentuk hasil reaksi) E + I ↔ EI → (tidak terbentuk hasil reaksi) Adalnya I dapat mengurangi kecepatan reaksi. Contoh: glutamine sintetase dan piruvat karboksilase. Terjadi persaingan antara inhibitor dengan substrat terhadap bagian aktif enzim melalui reaksi: E + S ↔ES E + I ↔ EI Contoh: asam malonat. konsentrasi enzim b. Ikatan yang terbentuk pada penggabungan ini yaitu C-O. atau C-C. Contoh: inhibitor tidak bersaing yang dikenal ion2 logam berat (Cu2+. memecah glikosida dan memecah ikatan peptide.berupa hambatan bersaing atau tidak bersaing. hidroksimetiltransferase. 4. oksalat dan oksaloasetat dapat menghambat kerja enzim suksinat dehidrogenase dalam reaksi dehidrogenasi as. misal reaksi perubahan glukosa menjadi fruktosa. 3. pH e. aldolase. enzim papain terdapat dalam papaya. Contoh: dekarboksilase. Ada 3 jenis hidrolase yaitu memecah ikatan ester. Contoh dehidrogenase yaitu pembentukan aldehid dari alcohol dan enzim yang bekerja yaitu alcohol dehidrogenase. E + I → EI tidak dapat menghasilkan hasil reaksi ES + I → ESI yang diharapkan Hambatan tidak bersaing pada suatu reaksi tidak dapat diatasi dengan memperbesar konsentrasi substrat. Oksidoreduktase Enzim dalam golongan ini terbagi 2 yaitu dehidrogenase dan oksidase. Contoh lain asam amino oksidase sebagai katalis pada reaksi oksidasi asam2 amino. 6. 1. suhu d. Esterase memecah ikatan ester Lipase memecah ikatan ester pada lemak Fosfatase memecah ikatan fosfat Amylase memecah ikatan pada amilum Alfaamilase terdapat dalam saliva (ludah) dan pancreas. senyawa fosfor organic beracun dapat berikatan dengan asetilkolin esterase yang terdapat dan berfungsi pada system syaraf pusat. Faktor2 yang mempengaruhi kerja enzim: a. C-S. Contoh: metiltransferase. Suksinat. 2. Hg2+.piruvat menjadi aldehid. Isomerase Golonga ini pada reaksi perubahan intra molekuler. karboksiltransferase. Hambatan tidak bersaing Yaitu tidak dipengaruhi oleh besarnya konsentrasi substrat dan inhibitor yang melakukannya disebut inhibitor tidak bersaing. konsentrasi substrat c. Hambatan tidak reversible dapat terjadi karena inhibitor bereaksi tidak reversible dengan bagian tertentu pada enzim sehingga berubahnya bentuk enzim. 5. Ligase Golongan ini pada reaksi penggabungan 2 molekul. Piruvat dekarboksilase: enzim pada reaksi dekarboksilasi as. Enzim ini disebut juga sintetase. Liase Golongan ini pada reaksi pemisahan suatu gugus dari substrat. Hambatan tidak reversible Hambatan bersaing maupun tidak bersaing adalah hambatan yang bersifat reversible. dan Ag+) yang berhubungan dengan gugus-SH pada sistein dalam enzim. Glisin oksidase pada oksidasi glisin menjadi asam glioksilat.

Koenzim I Identifikasi Nomor CAS [53-84-9] PubChem KEGG ChEBI Nomor RTECS SMILES 925 C00003 13389 UU3450000 C1=CC(=C[N+](=C1)C2 C(C(C(O2)COP(=O)([O-])OP(=O) (O)OCC3C(C(C(O3)N4C=NC5=C 4N=CN=C5N)O)O)O)O)C(=O)N Sifat .Tugas numb 1 Nikotinamida adenina dinukleotida Dari Wikipedia bahasa Indonesia. ensiklopedia bebas Belum Diperiksa Langsung ke: navigasi. cari Nikotinamida adenina dinukleotida Nama lain[sembunyikan] Difosfopiridina nukleotida (DPN+).

Reaksi transfer elektron ini merupakan salah satu fungsi NAD+. Koenzim ini oleh karenanya ditemukan dalam dua bentuk yang berbeda: NAD+ sebagai oksidator. . dengan membawa elektron dari satu reaksi ke reaksi lainnya. dan NADH sebagai reduktor. Dalam metabolisme.Rumus molekul C21H27N7O14P2 Massa molar 663. disingkat NAD+. NAD+ menerima elektron dari molekul lain dan menjadi tereduksi (NADH). utamanya adalah sebagai substrat enzim yang menambah maupun mengurangi gugus fungsi pada protein dalam modifikasi pascatranslasional. enzim-enzim yang terlibat dalam metabolisme sering menjadi target pengembangan obat-obatan. Karena fungsinya yang penting ini. NAD+ terlibat dalam reaksi redoks. Senyawa ini berupa dinukleotida. data di atas berlaku pada temperatur dan tekanan standar (25°C. dan begitu pula sebaliknya. 100 kPa) Sangkalan dan referensi Nikotinamida adenina dinukleotida. adalah koenzim yang ditemukan di semua sel hidup. yakni mengandung dua nukleotida yang dihubungkan melalui gugus fosfat. Namun ia juga memiliki fungsi lain pada proses selular lainnya.43 g/mol Penampilan bubuk putih Titik lebur 160 °C Bahaya Bahaya utama Tidak berbahaya NFPA 704 1 1 0 Kecuali dinyatakan sebaliknya. dengan satu nukleotida mengandung basa adenina dan yang lainnya mengandung nikotinamida.

Daftar isi [sembunyikan]      1 Sifat-sifat fisika dan kimia 2 Konsentrasi dan keadaan zat dalam sel 3 Biosintesis o 3. sama seperti senyawa dinukleotida pada umumnya.1 Oksidoreduktase 5 Referensi [sunting] Sifat-sifat fisika dan kimia Informasi lebih lanjut: Redoks Nikotinamida adeninan dinukleotida. Proton dilepaskan ke .[1] Reaksi redoks nikotinamida adenina dinukleotida. dalam bentuk ion hidrida (H−) dan proton (H+). Dalam metabolisme. Nukleotida ini tersusun atas cincin ribosa dengan adenina yang melekat pada atom karbon pertama 1' cincin tersebut. Kedua nukleotida ini dihubungkan bersama oleh dua gugus fosfat melalui karbon 5'.[2] Reaksi ini (diringkaskan oleh persamaan di bawah) melibatkan pelepasan dua atom hidrogen dari reaktan (R). Karena terdapat dua struktur yang dimungkinkan.2 Lintasan daur ulang 4 Fungsi o 4. Diastereomer β-nikotinamida dari NAD+ adalah bentuk yang ditemukan pada organisme.Dalam organisme. senyawa ini menerima ataupun mendonorkan elektronnya dalam reaksi redoks.1 Produksi De novo o 3. senyawa ini berupa diastereomer. Selain itu. NAD+ dapat juga diperoleh dari sumber makanan yang mengandung vitamin niasin. NAD+ dapat disintesis secara de novo (dari blok-blok molekul kecil) dari asam amino triptofan ataupun asam aspartat. mengandung nukleotida yang dihubungkan oleh satu pasang gugus fosfat yang menjembatani keduanya. Gugus nikotinamida dapat dilekatkan ke dalam dua orientasi pada satu atom karbon anomerik.

[6] NAD+ dan NADH juga memiliki spektrum fluoresens yang berbeda. Seketika terurai.220 M−1cm−1. puncak absorpsi NAD+ berada pada panjang gelombang 259 nanometer (nm). NADH juga menyerap panjanga gelombang yang lebih tinggi.[3] Reaksi ini sangat mudah berbalik arah. ketika NADH direduksi menjadi molekul lain dan dioksidasi kembali menjadi NAD+.[5] Absorpsi spektrum UV NAD+ dan NADH. Baik NAD+ dan NADH menyerap ultraviolet dengan sangat kuat oleh karena keberadaan basa adeninanya.900 M−1cm−1. NADH dalam larutan memiliki puncak emisi pada 460 nm dan paruh waktu fluoresens sepanjang 0.[1] Secara fisik. Potensial titik tengah pasangan redoks NAD+/NADH adalah −0.32 volt. sehingga perubahan ini dapat . Larutan NAD+ tidak berwarna dan stabil selama satu pada temperatur 4 °C dan pH netral. manakala reduktan RH2 dioksidasi dan NAD+ direduksi menjadi NADH melalui transfer hidrida menuju cincin nikotinamida. RH2 + NAD+ → NADH + H+ + R Dari pasangan elektron hidrida. dengan koefisien pemunahan 16.4 nanosekon.[4] Padatan ini stabil jika disimpan dalam keadaan gelap dan kering. manakala pada koenzim yang teroksidasi tidak memiliki emisi fluoresens.[7] Ciri-ciri sinyal fluoresens berubah ketika NADH mengikat kepada protein. Sebagai contoh. koenzim ini berbentuk bubuk amorf yang higroskopik dan sangat larut dalam air. dengan puncak kedua dalam absorpsi UV-nya adalah 339 nm dengan koefisien pemunahan 6. dan atom hidrogen kedua di transfer ke atom karbn C4 yang berseberangan dengan nitrogen ini.[6] Perbedaan spektrum absorpsi ultraviolet antara bentuk koenzim yang teroksidasi dengan yang tereduksi ini membuat zat ini sangat mudah diukur pada asai enzim. satu elektron ditransfer ke nitrogen cincin nikotinamida yang bermuatan positif. Hal ini berarti koenzim ini dapat secara terus menerus berada dalam siklus NAD+ dan NADH tanpa sendirinya dikonsumsi. produk dekomposisi ini merupakan inhibitor enzim. membuat NADH sebagai reduktor kuat. Ia akan terurai dengan cepat apabila terkena asam ataupun basa.dalam larutan.

meliputi gliseraldehida 3-fosfat dehidrogenase dan piruvat dehidrogenase. melalui mikroskopi fluoresens.[2] Namun.[14] Keseimbangan antara bentuk yang teroksidasi dengan bentuk yang tereduksi disebut sebagai rasio NAD+/NADH. sekitar 80% zat ini terikat pada protein. [sunting] Produksi De novo .digunakan untuk mengukur tetapan disosiasi.[16][17] Sebaliknya. Rasio ini adalah komponen penting yang disebut sebagai keadaan redoks sel.005.[19] Lintasan kinurenina terbagi dua.[12] NAD+ dibawa ke dalam mitokondria melalui protein transpor membran yang khusus oleh karena koenzim ini tidak dapat berdifusi melewati membran.[10] Konsentrasi sebenarnya NAD+ dalam sitosol sel sulit diukur. yang kedua adalah lintasan asam kuinolinat dan hidroksikynurenina-3.3 M[11][12] sampai dengan 1. rasio ini oleh karenanya sangat memfavoritkan reaksi oksidasi.[18] [sunting] Biosintesis NAD+ disintesis melalui dua lintasan metabolisme. walaupun dalam mitokondria konsentrasi NAD+ sama dengan konsentrasi zat ini dalam sitosol. perkiraan rasio NAD+/NADH umumnya berkisar sekitar 700. Ia diproduksi baik melalui lintasan de novo yang menggunakan asam amino maupun melalui lintasan daur ulang dengan mendaur ulang komponen-komponen prekursor seperti nikotinamida menjadi NAD+. yang pertama adalah lintasan asam kinurenat. lintasan yang lain disebut lintasan kinurenina yang dilalui oleh TRP.[9] [sunting] Konsentrasi dan keadaan zat dalam sel Dalam hati tikus.[15] Efek rasio NAD+/NADH terhadap sel sangatlah kompleks. kandungan total NAD+ dan NADH adalah kira-kira 1 μmol per gram berat basah hewan. Ketiga senyawa organik tersebut merupakan prekursor dari NAD+. Ia mengontrol aktivitas beberapa enzim kunci.0 mM dalam ragi.[7][8] Perubahan dalam sinyal fluoresens ini juga digunakan untuk mengukur perubahan dalam keadaan redoks sel hidup.[13] Data konsentrasi zat ini pada bagian sel lainnya sangat terbatas. Keadaan redoks sel adalah pengukuran yang mencerminkan baik aktivitas metabolisme sel maupun kesehatan sel. Dalam jaringan sel mamalia yang sehat. rasio NADP+/NADPH umumnya sekitar 0. sehingga konsentrasinya dalam larutan haruslah lebih rendah. sekitar 10 kali lipat konsentrasi NADP+ dan NADPH dalam sel yang sama.0 sampai 2. yang sangat berguna dalam kajian kinetika enzim. dengan perkiraan terbaru dalam sel hewan berkisar antara 0.

dan nikotinamida ribosida (NR). [sunting] Lintasan daur ulang Selain perakitan NAD+ secara de novo menggunakan asam amino sederhana. Gugus adenilat kemudian ditransfer untuk membentuk asam nikotinat adenina dinukleotida (NaAD). Untuk kepanjangan singkatan lainnya.[23][24] Lintasan daur ulang menggunakan tiga prekursor NAD+. Namun terdapat kesamaan dalam penghasilan QA dari asam amino tertentu seperti TRP pada hewan dan beberapa bakteri. di mana campuran asam nikotinat dan nikotinamida disebut sebagai vitamin B3 ataupun niasin. nikotinamida (Nam). lihat artikel di samping.Beberapa lintasan metabolisme sintesis dan konsumsi NAD+ dalam vertebrata.[20][21] Asam kuinolinat diubah menjadi asam nikotinat adenina dinukleotida (NaMN) melalui transfer gugus fosforibosa.[25] Prekursor-prekursor ini kemudian dimasukkan ke dalam lintasan biosintesis NAD(P)+ melalui reaksi adenilasi dan fosforibosilasi seperti yang ditunjukkan pada ilustrasi di atas. senyawa-senyawa ini juga dapat diproduksi dalam sel sendiri. "Na" merupakan singkatan dari Asam nikotinat. Namun. gugus asam nikotinat pada NaAD diamidasi menjadi gugus nikotinamida (Nam). enzim ini menggunakan ATP sebagai sumber gugus fosfat. Kebanyakan organisme mensintesis NAD+ dari komponen-komponen yang sederhana.[22] Pada kebanyakan organisme. membentuk nikotinamida adenina dinukleotida. yang .[2] Pada langkah yang lebih lanjut. sel juga mendaur ulang senyawa-senyawa yang mengandung nikotinamida untuk menghasilkan NAD+. ataupun asam aspartat pada beberapa bakteri dan tumbuhan. Pada akhirnya. beberapa NAD+ diubah menjadi NADP+ oleh NAD+ kinase. Enzimenzim yang terlibat dalam lintasan daur ulang ini tampaknya terkonsentrasi dalam inti sel.[2] Senyawaan-senyawaan ini dapat berasal dari makanan.[2] Reaksi yang terlibat berbeda-beda dari organisme yang satu ke organisme lain. yang memfosforilasi NAD+. Walaupun terdapat banyak prekursor-prekursor yang diketahui. walaupun pada bakteri seperti Mycobacterium tuberculosis dan archaea seperti Pyrococcus horikoshii menggunakan polifosfat anorganik sebagai donor fosfat alternatif. Dalam hal ini. terdapat tiga senyawa alamiah mengandung cincin nikotinamida yang digunakan dalam lintasan daur ulang ini. yakni asam nikotinat (Na). yaitu melalui pelepasan gugus nikotinamida dari NAD+ dalam reaksi transfer ADP-ribosa.

mengompensasikan laju konsumsi NAD+ yang tinggi dalam organel ini.[26] Sel juga dapat mendapatkan NAD+ secara ekstraseluler (luar sel) dari sekelilingnya.[32] [sunting] Fungsi Lipatan Rossman pada laktat dehidrogenase dari Cryptosporidium parvum.[33] Nikotinamida adenina dinukleotida memiliki beberapa peranan esensial dalam metabolisme. lempengan beta ditandai dengan warna kuning. sebagai donor gugus ADP-ribosa pada reaksi ADP-ribosilasi. lintasan daur ulang ini merupakan lintasan yang esensial pada manusia. ia tidak memiliki gen untuk biosintesis maupun daur ulang NAD+ dan NADP+.[2] Lintasan daur ulang yang digunakan oleh mikroorganisme berbeda dengan lintasan yang digunakan oleh mamalia. sebagai prekursor molekul penghantara kedua ADP-ribosa siklik. Namun mereka memiliki lintasan daur ulang.[30][31] Bahkan pada patogen seperti Chlamydia trachomatis. Kekurangan niasin pada makanan mengakibatkan penyakit defisiensi vitamin pelagra. sehingga harus menerima asupan koenzim ini dari sel inangnya. dan heliks alfa ditandai dengan warna ungu. sehingga sangat bergantung pada sumber luar NAD+ dan prekursornya. Ia berperan sebagai koenzim pada reaksi redoks. NAD+ ditandai dengan warna merah.[28] Kebutuhan NAD+ yang tinggi ini disebabkan oleh konsumsinya yang tinggi pada reaksi modifikasi pascatranslasi. dan juga sebagai substrat bagi enzim DNA ligase bakteri dan enzim sirtuin yang menggunakan NAD+ untuk melepaskan gugus asetil dari protein. [sunting] Oksidoreduktase .[27] Walaupun terdapat lintasan de novo.[29] Beberapa patogen seperti ragi Candida glabrata dan bakteri Haemophilus influenzae adalah auksotrof NAD+ (yakni tidak dapat mensintesis NAD+).

enzim hampir selalu memiliki spesifisitas yang tinggi untuk mengikat hanya salah satu dari NAD+ maupun NADP+. Ketika terikat pada tapak aktif suatu oksidoreduktase.[37] Lipatan ini mengandung tiga atau lebih lempengan beta paralel yang dihubungkan oleh dua heliks alfa dengan urutan beta-alfa-beta-alfa-beta. NAD+ dan NADH biasanya terikat pada motif struktural yang dikenal dengan nama lipatan Rossmann.[34] Namun. Pada beberapa jenis enzim.[35] Ketika terikat pada suatu protein. hidrogen ditransfer dari atas bidang cincin nikotinamida. hal ini dapat digunakan dalam kinetika enzim untuk mengetahui mekanisme enzim. Tata nama enzim dalam kelompok oksidoreduktase mengandung nama kedua substratnya.[38] Konformasi 3-D NAD+. Sebagai contoh. Reaksi seperti ini dikatalisasi oleh sekelompok besar enzim yang dinamakan oksidoreduktase.[39] Walaupun terdapat kemiripan pada cara protein mengikat koenzim NAD+ dan NADP+. Oleh karena tiap lipatan Rossmann mengikat satu nukleotida. lipatan ini tidaklah universal ada pada enzim yang bergantung pada NAD.[40] Spesifisitas ini mencermikan peranan metabolik kedua koenzim yang . dengan tiap lipatan mengikat satu nukleotida.[36] Motif ini dinamakan atas nama Michael Rossmann yang merupakan ilmuwan yang pertama kali memperhatikan banyaknya motif ini pada protein pengikat nukleotida. Biasanya NADH-ubikuinon oksidoreduktase disebut sebagai NADH dehidrogenase ataupun kadang kala koenzim Q reduktase. Dalam kasus ini.[37] Walau demikian. sehingga enzim akan mereduksi NAD+ dengan mentransfer deuterium daripada hidrogen. enzim oksidoreduktase ini juga dapat dirujuk sebagai dehidrogenase ataupun reduktase. manakala enzim kelas B mentransfer atom hidrogennya dari bawah bidang. Hal ini dilakukan dengan mencampurkan enzim dengan substrat yang beratom deuterium sebagai pengganti hidrogen. cincin nikotinamida koenzim ini diposisikan sedemikiannya ia dapat menerima hidrida dari substrat enzim lainnya. enzim dapat menghasilkan salah satu stereoisomer NADH. Baru-baru ini ditemukan suatu kelas enzim bakteria yang terlibat dalam metabolisme asam amino mengikat koenzim ini. NADH-ubikuinon oksidoreduktase mengkatalisis oksidasi NADH oleh koenzim Q. domain pengikatan untuk dinukleotida NAD+ terdiri dari dua lipatan Rossmann yang berpasangan. Oleh karena karbon C4 yang menerima hidrogen ini prokiral. namun tidak memiliki motif lipatan Rossmann.Peran utama NAD+ dalam metabolisme adalah mentransfer elektron dari satu molekul ke molekul lainnya. Enzim demikian disebut sebagai oksidoreduktase kelas A.

Biochem. Grigiene J. R. Yang T. dan metilenatetrahidrofolat reduktase dapat menggunakan kedua enzim tersebut pada beberapa spesies organisme.1073/pnas. "Alternative respiratory pathways of Escherichia coli: energetics and transcriptional regulation in response to electron acceptors". doi:10. doi:10. PMID 6486402. U.1042/BJ20061638. Enzim seperti aldosa reduktase.cell. PMC 1383643. 7.039354. ISBN 911910271. Oxford: Clarendon Press. 5. "The power to reduce: pyridine nucleotides—small molecules with a multitude of functions".1016/S0005-2728(97)00034-0. Lapinte C. ^ Yamada K. Anal. "Structure of lactate dehydrogenase inhibitor generated from coenzyme". Sci.1021/bi00574a015. Martha (1983). and other nucleotides by radial compression high-performance liquid chromatography". hlm. Biochem. doi:10. Acta 994 (2): 187–90.2007.07. ^ a b Pollak. Sinclair DA. 32 (1): 12–9.02. drugs. muatan kantongnya terbalik. Cell 130 (6): 1095–107. "Time-resolved fluorescence studies on NADH bound to mitochondrial malate dehydrogenase". ^ a b Yang H.berbeda dan merupakan akibat dari perbedaan residu asam amino yang berbeda pada kantong pengikat koenzim tersebut. PMID 17295611. PMID 9230919. Haid E. PMID 2910350.2006. doi:10. ^ a b c d e f Belenky P (2007). ^ Unden G (1997). Biophys. Souza-Pinto NC. 11. and biologicals (edisi ke-10th). Baur JA. glukosa-6-fosfat dehidrogenase. PMID 17889652.4.017. Rahway NJ. Data for biochemical research (edisi ke-3rd). 352 (2): 282–5. "The free NADH concentration is kept constant in plant mitochondria under different metabolic conditions". "The simultaneous measurement of nicotinamide adenine dinucleotide and related compounds by liquid chromatography/electrospray ionization tandem mass spectrometry". PMID 218616. 2. Ben (1985). 140 (1): 162–71. doi:10. Sebagai contohnya. et al.89. "Nutrient-Sensitive Mitochondrial NAD+ Levels Dictate Cell Survival". ^ Biellmann JF. Biochim. Sebaliknya. Zhou DM (1989). Biophys. 9. Lamming DW.A. ^ a b Dawson. Johnson ML (1992). 402 (2): 205–18.105. Biochem. Acad.ab. Rosenzweig A. Walau demikian. Sci. Anal. Plant Cell 18 (3): 688–98. menjauhkan NADP+ untuk berikatan dengannya. Biochemistry 18 (7): 1212–7. doi:10. Shibata T. doi:10. pyrimidine. PMID 16461578. PMID 1741380. hlm. PMID 17161604. PMC 1798440.006. J.2006. 122. 89 (4): 1271–5. N (2007).1105/tpc.1016/0003-2697(84)90148-9. ^ Windholz.11.1016/j.1016/j. Biochim.1271. doi:10.[41] [sunting] Referensi 1. ikatan ion terbentuk antara rantai samping asam amino basa dengan gugus fosfat NADP+ yang asam. Zuurendonk PF. Hara N. 909. Thomas V. ^ Jameson DM. (2007). Sauve AA. Carmona JJ. ^ Reiss PD. Matsui T. The Merck Index: an encyclopedia of chemicals. 12. Trends Biochem. Osago H. ^ Kasimova MR. . pada tapak aktif enzim pengikat NADP. Nowaczyk K. PMID 16574057. "Fluorescence lifetime imaging of free and protein-bound NADH". ^ a b Lakowicz JR. ISBN 0-19-855358-7.S. doi:10. de Cabo R. 6. Krab K. terdapat pengecualian terhadap kaidah ini. Proc.tibs. 4. Weimann G (1979). "NAD+ metabolism in health and disease" (PDF). (2006). Szmacinski H.1016/j. 3. Acta 1320 (3): 217–34. Natl. Veech RL (1984). Perez E. Tsuchiya M (2006). 8. Bohr VA. "Measurement of tissue purine. pada enzim yang mengikat NAD. 10. US: Merck.035. Diakses pada 23 Desember 2007.

^ Sakuraba H. PMID 6997723.M510425200.1146/annurev. PMC 1489895. PMID 11368918. 283 (10): 6367–74. 14. Biochemistry 44 (7): 2585–94. Mazzola F. (2005). ^ Williamson DH. "Identification of the mitochondrial NAD+ transporter in Saccharomyces cerevisiae". Rev. . "Characterization of Mycobacterium tuberculosis NAD kinase: functional analysis of the full-length enzyme by site-directed mutagenesis". Uenohara K. 71 (8): 4352–8. "Redox environment of the cell as viewed through the redox state of the glutathione disulfide/glutathione couple". Finaurini L. metabolic disturbances.. Microbiol. Environ. PMID 16842123. doi:10. ^ Billington RA.M111773200. PMID 15709771.1126/science. Carroll S. 3: 289–307. ^ Blinova K.070183. (2002). 15. Bitterman KJ. Akita M. doi:10. Department of Neurology.1104/pp. Ercolano E. ^ Foster JW. PMID 16085824. 44 (1): 83–105.1016/S0891-5849(01)00480-4. et al. "Niacin". ^ Schafer F. PMID 16698895. Chem. 115 (4): 609–19. Sas K.2174/138955706777698688. Castegna A. ^ Anderson RM.13. "Distribution of mitochondrial NADH fluorescence lifetimes: steady-state kinetics of matrix NADH interactions". Biol. ^ Magni G. 16. PMID 17914902.001445. (2008). Plant Physiol. Chem. 103 (2): 514–27.1021/bi049650w. expression.". 19. PMC 373235. et al. PMID 4391039. Eggleston LV. Piston DW. Biochemistry 43 (23): 7610–7. Robotka H. Bose S. 17. Buettner G (2001). J. University of Szeged. 21. ^ Katoh A. doi:10. 18. ^ Tempel W. (2004). PMID 6357238. with focus on neurodegenerative disorders. Rabeh WM. a key enzyme in NADP biosynthesis". doi:10. ^ Todisco S. J. Annu. et al. Chem. ^ Veech RL. Ohshima T (2005). Palmieri F (2006). ^ Zhang Q. "First archaeal inorganic polyphosphate/ATPdependent NAD kinase. 23. 26. Biochem. PLoS Biol.1371/journal. ^ Raffaelli N. Agrimi G. doi:10. from hyperthermophilic archaeon Pyrococcus horikoshii: cloning. "Characterization of NAD Uptake in Mammalian Cells". 27. 5 (10): e263.1069300. Kawakami R.2005. "Structural and functional properties of NAD kinase. Microbiol. Orsomando G. Biol. Goodman RH (2002).106.pbio.0050263. PMID 11884393. doi:10. 25. Hashimoto T (2006). oxidative stress and the kynurenine system. Rev.nu. and characterization". et al. Science 295 (5561): 1895–7. Vécsei L. 24.1074/jbc. Diakses pada 31 Juli 2010. 22. "The redox state of free nicotinamide-adenine dinucleotide phosphate in the cytoplasm of rat liver". 20. doi:10.1128/AEM. Wood JG. "Regulation of corepressor function by nuclear NADH". J. Raffaelli N (2006).71. Biol. ^ Henderson LM (1983).03.M706204200. doi:10. PMID 11847309. 141 (3): 851–7. doi:10. PMC 1183369. Krebs HA (1969). doi:10. doi:10. Mini reviews in medicinal chemistry 6 (7): 739–46.081091. PMID 15182203.1074/jbc. (2007). 277 (21): 18881– 90. Lund P. J. Bogan KL. ^ (Inggris)"Mitochondria. "Nicotinamide riboside kinase structures reveal new pathways to NAD+". Toldi J. PMID 4291787. Appl. "Manipulation of a nuclear NAD+ salvage pathway delays aging without altering steady-state NAD+ levels". J. 281 (3): 1524–31. PMID 18180302. PMID 16291748. Travelli C.4352-4358. Nutr. doi:10. 28. Moat AG (1 March 1980). Biochem.1021/bi0485124.8. Free Radic Biol Med 30 (11): 1191–212. et al. "The redox state of free nicotinamide-adenine dinucleotide in the cytoplasm and mitochondria of rat liver".1074/jbc. Krebs HA (1967). "Early steps in the biosynthesis of NAD in Arabidopsis start with aspartate and occur in the plastid". "Nicotinamide adenine dinucleotide biosynthesis and pyridine nucleotide cycle metabolism in microbial systems".

"Crystallization of three key glycolytic enzymes of the opportunistic pathogen Cryptosporidium parvum". 35. (2005). Zupancic ML.16. "Comparison of super-secondary structures in proteins". "Crystal structures of Delta1-piperideine-2carboxylate/Delta1-pyrroline-2-carboxylate reductase belonging to a new family of NAD(P)Hdependent oxidoreductases: conformational change. doi:10.1046/j. and stereochemistry of the reaction". doi:10. "Biochemical and genetic analysis of methylenetetrahydrofolate reductase in Leishmania metabolism and virulence". ^ Rongvaux A. Biochim.1111/j. et al.1074/jbc. 35 (6): 1573–81.10297. 33. PMID 12142426.1016/j. ^ Gerdes SY. Kemmer G. Mol. FASEB J. 37. Recommendations for enzyme names from the Nomenclature Committee of the International Union of Biochemistry and Molecular Biology". (2005).05886. doi:10. Kraiss A. Orsomando G. Chem. 184 (16): 4555–72.0. 34. Van Gool F. I: Conserved stereochemistry of cofactor binding". de la Garza RD. ^ a b Rao S. ^ "NiceZyme View of ENZYME: EC 1. "NAD-binding domains of dehydrogenases". 281 (50): 38150–8. Microbiol. PMID 4737475. PMID 17032644. (2002).1002/bies. PMID 8749365. 10 (11): 1257–69.3".1002/(SICI)1097-0134(199705)28:1<10::AIDPROT2>3. 39. Curr. "The nicotinamide dinucleotide binding motif: a comparison of nucleotide binding proteins". [tampilkan] l•b•s Enzim Kategori:   Enzim Masuk log / buat akun . Proteins 28 (1): 10–28.13652958. Grigorian A.5. et al. Diakses pada 6 Desember 2007. J.1128/JB.1016/0022-2836(73)90388-4. Muramatsu H. "Reconstructing eukaryotic NAD metabolism". PMID 9144787. PMID 10760156. doi:10. ^ "Enzyme Nomenclature. ^ Vickers TJ. Biol. Acta 1750 (2): 166–72.6.M608387200. PMID 12815723. ^ Bellamacina CR (1 September 1996).1074/jbc. doi:10.M507399200. ^ Lesk AM (1995). doi:10. 30. Mol. "NADP-dependent enzymes. PMC 135229. Chem.184. PMID 17725566.2007. Rossmann M (1973). ^ Goto M. J Mol Biol 76 (2): 241–56.1365-2958. PMID 16192274.2002. D'Souza M. 38. 280 (49): 40875–84.29. 31. ^ Reidl J.4555-4572. Soleva E (2000). doi:10. 41. Diakses pada 16 Desember 2007. "From genetic footprinting to antimicrobial drug targets: examples in cofactor biosynthetic pathways". Schmidt-Brauns J. Expasy. (2006). "Assimilation of NAD(+) precursors in Candida glabrata". doi:10. Leo O (2003). doi:10.x. ^ Ma B. PMID 8836039.01829.bbapap. Biol.x.04.2-N. Schlör S. J. 66 (1): 14–25. PMID 15953771. Biophys. 36. 32. ^ Carugo O. Argos P (1997). substrate recognition.2000.1016/0959-440X(95)80010-7. Bacteriol. Andris F.2005.CO. Mihara H. Struct. "NADP and NAD utilization in Haemophilus influenzae". Cormack BP (2007). Microbiol. et al. 5 (6): 775–83. Speed H. 40. doi:10. Bioessays 25 (7): 683–90. Biol. ^ Senkovich O.009. Opin. J. Scholle MD. Pan SJ. et al.

     Halaman Pembicaraan Baca Sunting Versi terdahulu     Halaman Utama Perubahan terbaru Peristiwa terkini Halaman sembarang Komunitas    Warung Kopi Portal komunitas Bantuan Wikipedia Cetak/ekspor Peralatan Bahasa lain                     ‫ال عرب ية‬ Български Català Česky Dansk Deutsch English Esperanto Español ‫ف ار سی‬ Suomi Français Galego ‫עברית‬ Italiano 日本語 한국어 Latviešu Nederlands Occitan .

01.90) adalah keluarga enzim yang bekerja pada alkohol primer dengan gugus aromatik atau siklo-1-ena. metabolisme fenilalanina. ketentuan tambahan mungkin berlaku. cari Oksidoreduktase aril-alkohol:NAD+ (bahasa Inggris: p-hydroxybenzyl alcohol dehydrogenase.           Polski Português Русский Српски / Srpski Svenska Türkçe Українська Tiếng Việt 中文 Halaman ini terakhir diubah pada 17. [sunting] Rujukan . degradasi xilena. dan degradasi kaprolaktam. coniferyl alcohol dehydrogenase.1. Lihat Ketentuan Penggunaan untuk lebih jelasnya. ensiklopedia bebas Langsung ke: navigasi. 3 Maret 2012. AADH. Kebijakan privasi Tentang Wikipedia Penyangkalan Tampilan seluler       Oksidoreduktase aril-alkohol:NAD+ Dari Wikipedia bahasa Indonesia. pada beberapa lintasan metabolisme seperti metabolisme tirosina. EC 1. degradasi toluena. Reaksi yang dikatalis. Teks tersedia di bawah Lisensi Atribusi/Berbagi Serupa Creative Commons. degradasi bifenil. benzyl alcohol dehydrogenase.1. namun dengan aktivitas rendah atau tanpa reaksi apapun terhadap alkohol alifatik.[1] Golongan enzim ini berada dalam klasifikasi oksidoreduktase yang berperan pada gugus donor CH-OH dengan NAD+ sebagai akseptor. aryl-alcohol dehydrogenase.

You're Reading a Free Preview

Download
scribd
/*********** DO NOT ALTER ANYTHING BELOW THIS LINE ! ************/ var s_code=s.t();if(s_code)document.write(s_code)//-->