PENGKLASIFIKASIAN TATA NAMA ENZIM

BAB I
PENDAHULUAN 1.1 Latar Belakang Enzim merupakan polimer biologik yang mengatalisis lebih dari satu proses dinamik yang memungkinkan kehidupan seperti yang kita kenal sekarang. Sebagai determinan yang menentukan kecepatan berlangsungnya berbagai peristiwa fisiologik, enzim memainkan peranan sentral dalam masalah kesehatan dan penyakit. Pemecahan makanan untuk memasok energi serta unsur-unsur kimia pembangunan tubuh (building blocks); perakitan building blocks tersebut menjadi protein, membran sel, serta DNA yang mengkodekan informasi genetik; dan akhirnya penggunaan energi untuk menghasilkan gerakan sel, semua ini dimungkinkan dengan adanya kerja enzim-enzim yang terkoordinasi secara cermat. Sementara dalam keadaan sehat semua proses fisiologis akan berlangsung dalam cara yang tersusun rapi serta teratur dan homeostatis tetap dipertahankan, homeostatis dapat mengalami gangguan berat pada keadaan patologis. Sebagai contoh, cedera jaringan hebat yang mencirikan penyakit sirosis hepatis dapat menimbulkan gangguan berat pada kemampuan sel membentuk enzim-enzim yang mengatalisis berbagai proses metabolisme penting seperti sintesis ureum. Ketidakmampuan mengubah ammonia yang toksik menjadi ureum yang nontoksik sebagai akibat dari penyakit tersebut akan diikuti dengan intoksikasi ammonia, dan akhirnya koma hepatikum. Suatu spektrum penyakit genetik langka tetapi yang sering sangat menurunkan keadaan umum penderitanya dan kerap fatal, memberi contoh-contoh tambahan dramatis tentang konsekuensi fisiologis drastis yang dapat menyertai gangguan terhadap aktivitas bahkan hanya satu enzim.

Menyusul suatu cedera jaringan berat (misal, infark jantung atau paru, cedera remuk pada anggota gerak) atau pertumbuhan sel yang tidak terkendali (misal, karsinoma prostat), enzim yang mungkin khas bagi jaringan tertentu akan dilepas ke dalam darah. Dengan demikian, pengukuran terhadap enzim intrasel ini didalam serum dapat memberikan informasi diagnostik dan prognostic yang tidak ternilai bagi dokter.

1.2 Rumusan Masalah Berdasarkan latar belakang di atas, maka dapat dirumuskan beberapa permasalahan sebagai berikut:  Klasifikasi Enzim berdasarkan tipe dan mekanisme reaksi. 1.3 Tujuan Berdasarkan rumusam masalah maka makala ini bertujuan sebagai berikut:  Mengetahui Klasifikasi Enzim berdasarkan tipe dan mekanisme reaksi.

BAB II PEMBAHASAN

1

ENZIM DIKLASIFIKASIKAN BERDASARKAN TIPE DAN MEKANISME REAKSI

Satu abad lalu, baru ada beberapa enzim yang dikenal dan kebanyakan di antaranya mengatalisis reaksi hidrolisis ikatan kovalen. Semua enzim ini diidentifikasi dengan penambahan akhiran –ase pada nama substansi atau substrat yang dihidrolisisnya. Jadi, lipase menghidrolisis lemak (Yunani lipos), amilase menghidrolisis pati (Yunani amylon), dan protease menghidrolisis protein. Meskipun banyak sisa peristilahan ini masih tetap bertahan sampai sekarang, pemakaiannya sudah terbukti

Nama pertama menunjukkan substrat. Sebagai contoh. subkelas (digit kedua). ketidakjelasan juga semakin tak terelakkan. oksidasi atau reduksi terhadap fungsi alcohol suatu gula. misal. 2) Nama enzim terdiri atas 2 bagian.1.tidak memadai ketika ditemukan berbagai enzim yang mengatalisis reaksi yang berbeda terhadap substrat yang sama. EC 2.1 menyatakan kelas 2 (transferase). International Union of Biochemistry (IUB) telah mengadopsi sebuah sistem yang kompleks tetapi tidak meragukan bagi peristilahan enzim yang didasarkan pada mekanisme reaksi. Jadi. menyatakan tipe reaksi yang dikatalisis. dan subsubkelas (digit ketiga). 4) Setiap enzim mempunyai nomor kode (EC) yang mencirikan tipe reaksi ke + diberi nama 1. Untuk mngatasi permasalahan ini. nama yang lebih pendek tetapi kurang begitu jelas tetap digunakan dalam buku ajar dan laboratorium klinik. Meskipun kejelasan dan pengurangan keraguan tersebut membuat sistem nomenklatur IUB dipakai untuk ujian riset. yang berakhir dengan akhiran –ase.7. Sementara akhiran -ase tetap digunakan. dapat dituliskan dalam tanda kurung pada bagian akhir.1. 1) Reksi dan enzim yang mengatalisis reaksi tersebut membentuk enem kelas. Dengan semakin banyaknya enzim yang ditemukan. 3) Informasi tambahan. Karena alasan tersebut. misal. subsubkelas 1 (alcohol merupakan aseptor . sistem IUB hanya disampaikan secara sepintas. nama enzim yang ada sekarang ini lebih menekankan pada tipe reaksi yang dikatalisisnya. sementara enzim transferase mengatalisis reaksi pemindahan gugus. masing-masing mempunyai 4-13 subkelas.1. bila diperlukan untuk menjelaskan reaksi. Digit keempat adalah untuk enzim spesifik. enzim dehidrogenase mengatalisis pengeluaran hidrogen. dan kerap kali tidak jelas enzim mana yang tengah dibicarakan oleh seorang penyelidik.37 L-malat: dalam kelas (digit pertama). enzim yang mengatalisis reaksi L-malat + NAD+  piruvat + CO2 + NADH + H NAD+ oksidoreduktase (dekarboksilasi). Nama kedua. subkelas 7 (transfer fosfat).

atom H. yaitu enzim yang menguraikan amilum (suatu polisakarida) menjadi maltosa 9 suatu disakarida). yaitu enzim-enzim yang menguraikan golongan karbohidrat. Hidrolase dibagi atas kelompok kecil berdasarkan substratnya yaitu : 1. C-N. Karbohidrase. Hidrolase. b.fosfat). misal : 3. atau C-S dengan penambahan H2O pada ikatan. 5) Enzim dibagi ke dalam 7 golongan besar yaitu : a. amilase 4. Kelompok ini masih dipecah lagi menurut karbohidrat yang diuraikannya. Hidrolase merupakan enzimenzim yang menguraikan suatu zat dengan pertolongan air. 2. n C12H22O11 amilum 2 (C6H10O5)n + n H2O maltosa . atau ion hidrida) dari suatu senyawa ke suatu akseptor. Amilase. Enzim transferase memiliki fungsi dalam pemindahan gugus fungsional misalnya gugus asil. Transferase. Oksidoreduktase. Digit terakhir menyatakan heksokinase atau ATP: D-heksosa 6-fosfotrasferase. metil atau fosfat. Jenis reaksi yang dikatalisis oleh enzim hidrolase adalah pemisahan ikatan C-O. Enzim oksidoreduktase berperan dalam pemindahan elektron (sebagai e-. c. amino. sebuah enzim yang mengatalisis pemindahan fosfat dari ATP ke gugus hidroksil pada atom karbon keenam molekul glukosa.

Laktase. Enzim ligase mengkatalisis reaksi pembentukan ikatan C-C. Pektinase. 2 C6H12O6 maltosa glukosa C12H22O11 + H20 7. ligase. Dengan teknik ini. f. C-S. Selulase. Sukrase.5. Enzim liase mengkatalisis reaksi penambahan gugus ke ikatan rangkap atau pembentukan suatu ikatan rangkap yang baru. Liase. yaitu enzim yang mengubah laktase menjadi glukosa dan galaktosa. d. Maltase. e. yaitu enzim yang menguraikan pektin menjadi asam-pektin. Polymerase Reaksi berantai polimerase atau lebih umum dikenal sebagai PCR (kependekan dari istilah bahasa Inggris polymerase chain reaction) merupakan suatu teknik atau metode perbanyakan (replikasi) DNA secara enzimatik tanpa menggunakan organisme. Jenis reaksi yang dikatalisis oleh enzim isomerase adalah reaksi pemindahan gugus di dalam molekul untuk menghasilkan bentuk isomerik.(2) g. yaitu enzim yang mengubah sukrosa (gula tebu) menjadi glukosa dan fruktosa. 8. Isomerase. orang dapat menghasilkan DNA dalam jumlah besar dalam waktu . emzim yang menguraikan selulosa ( suatu polisakarida) menjadi selobiosa ( suatu disakarida) 10. C-O dan C-N disertai penguraian berenergi tinggi misalnya ATP. yaitu enzim yang menguraikan maltosa menjadi glukosa maltase 6. 9.

singkat sehingga memudahkan berbagai teknik lain yang menggunakan DNA. Dalam setiap periode siklus. 1991 ).dari sekuen tersebut. Pengkopian molekuler ini meliputi proses pemanasan dan pendinginan sampel dalam suatu siklus panas tertentu yang melebihi dari 30 siklus ( gambar 4. Pada 95 derajat celcius.1 Berkenaan dengan panas beredar profil temperatur untuk PCR. DNA memisahkan atau mengubah sifanya.  Proses Reaksi Rantai Polimerase(Pcr) PCR adalah proses enzimatik dimana suatu area spesifik dari DNA direplikasikan berulang-ulang untuk menghasilkan banyak kopi dari sekuen tertentu. Penerapan PCR banyak dilakukan di bidang biokimia dan biologi molekular karena relatif murah dan hanya memerlukan jumlah sampel yang sangat kecil. sebuah kopi dari sekuen target DNA tersebut dihasilkan untuk setiap molekul yang mengandung sekuan target ( gambar 4.1 ). beredar yang berkenaan dengan panas Secara khas melibatkan tiga temperatur berbeda yang diulangi berulang-ulang kali 25--35 kali. Keterbatasan dari produk ini ditegaskan dengan oligonukleotida primer yang melengkapi buntut 3’. Pada 60 derajat C.2 ). dasar mengikat atau ' mendinginkan (logam)' . Teknik ini dirintis oleh Kary Mullis pada tahun 1983 dan ia memperoleh hadiah Nobel pada tahun 1994 berkat temuannya tersebut. 1988. gambar 4. ( Saiki et al. Reynolds et al.

Produk PCR ini. 60 derajat C dan 72 derajat C dan sekitar 2 beberapa menit yang lereng antara ke tiga temperatur gambar 4. Karena masing-masing siklus. Hak masuk PCR proses adalah sekitar 3 jam di dalam jangka waktu dengan siklus masing-masing yang mengambil 5 beberapa menit pada yang berkenaan dengan panas konvensional cyclers: 1 menit masingmasing pada 94 derajat C. pada setiap siklus dua DNA template dulu dipisahkan (yang diubah sifat) dengan memanaskan.kepada DNA template dan daerah target ke atas yang diperbesar. telah tercipta kopi dari area target cetakan DNA sebanyak satu milyar ( tabel 4. . Secara teoritis setelah 30 siklus. Pada 72 derajat C.1 ). banyaknya DNA molekul (dengan urutan antara kedua PCR dasar) ganda. Contoh kemudian mendinginkan ke suatu temperatur sesuai untuk mengikat (mendinginkan (logam)) oligonucleotide dasar akhir temperatur contoh diangkat kepada temperatur yang optimal untuk DNA polymerasenya meluas dasar itu untuk menghasilkan suatu salinan masing-masing DNA template.2 DNA pembesaran memproses dengan polimerase reaksi berantai. dalam jumlah yang cukup dapat diukur dengan mudah menggunakan berbagai teknik yang akan dibahas lebih lanjut dalam bab teknologi. yang terkadang disebut sebagai ‘amplicon’. DNA polimerase meluas dasar dengan pengcopian daerah target yang menggunakan deoxynucliotide tripospate yang menghalangi.

PCR telah disederhanakan dalam beberapa tahun belakangan ini dengan adanya perangkat reagen yang memudahkan Laboratorium DNA forensik untuk menambahkan cetakan DNA ke dalam campuran PCR yang siap pakai. yaitu 8 atau 12 tabung berderet dalam kolom. Pada lab yang lebih besar. atau juga dibeli berkelompok. Maka.50 µL.PCR umumnya dilakukan dengan jumlah sampel sebanyak 5 – 100 µL. penguapan dapat menjadi masalah dan akurasi dari pengambilan sampel dapat menjadi tantangan. dibutuhkan waktu yang lebih lama untuk setiap suhu. Di sisi lain. dengan atau tanpa tutup. Tabung – tabung ini dapat dibeli satuan. secara rutin digunakan plat berisikan 96 atau 384 tempat. Dengan jumlah yang sangat rendah itu. yang . Sampel dipipetkan ke dalam berbagai tabung reaksi yang didesain untuk digunakan dalam siklus panas PCR. dalam penjabaran DNA menggunakan PCR. Sebagian besar protokol biologi molekuler untuk sampel PCR adalah antara 20 . Tabung yang paling umum digunakan untuk sampel sebanyak 20 – 50 µL adalah tabung berukuran 0.2 mL dengan dinding tipis. volume sampel yang lebih besar mengarahkan pada masalah keseimbangan panas bagi reaksi pencampuran karena dibutuhkan waktu yang lebih lama bagi perubahan suhu eksternal agar dapat ditransmisikan ke pusat sampel ( bagi sampel yang lebih banyak dibandingkan dengan sampel yang sedikit . sehingga keseluruhan waktu siklus panas yang dibutuhkan juga memanjang.

org/wiki/klesipikasi_enzim http://id. Hasil terbaik dengan perangkat komersiil ini didapatkan jika cetakan DNA ditambahkan dalam jumlah yang cukup untuk berinteraksi dengan larutan dari perangkat tersebut.org/wiki/transferase http://id.org/wiki/hidrolase http://id.org/wiki/PCR . Perangkat ini telah dioptimisasi melalui usaha penelitian ekstensif oleh pabrik komersiil.wikipedia.org/wiki/oksidoreduktase http://id.wikipedia.mengandung seluruh komponen yang diperlukan untuk reaksi penjabaran DNA.wikipedia.wikipedia. Perangkat ini dibuat secara khusus sehingga pemakai tinggal menambahkan larutan dari perangkat ke dalam genom DNA dalam jumlah tertentu.wikipedia.org/wiki/ligase http://id.wikipedia.wikipedia. DAFTAR PUSTAKA o o o o o o o o http://id.org/wiki/liase http://id.org/wiki/polimerase http://id.wikipedia.

1.1 Alkohol: NAD oksidoreduktase = alkohol dehidrogenase yang mengkatalisis di bawah ini: Alkohol + NAD+ -------+ aldehid atau keton + NADH + H+ Sebagai substrat enzim tersebut adalah alkohol. glukosa 6 fosfat dehidrogenase dan fosfoglukomutase. Contoh: 1. ditambah akhiran –ase. 2. Enzim yang menggunakan pati (amilum = amylos) sebagai substratnya disebut amilase. tanpa disertai dekarboksilasi . enzim-enzim tersebut diidentifikasi dengan penambahan akhiran ase pada nama substrat yang dikatalisisnya. dapat dituliskan dalam tanda kurung pada bagian akhir.Tata Nama Enzim Pada saat baru beberapa enzim yang dikenal. berdasarkan jenis reaksi yang dikatalisisnya. Apabila diperlukan informasi tambahan. Setelah makin banyak enzim ditemukan. akhiran -ase tetap digunakan. Pada perkembangan berikutnya. Sistem penamaan enzim menurut IUB berdasarkan 4 kaidah pokok. ketidakjelasan juga semakin tak terelakkan. sedangkan bagian kedua menunjukkan tipe reaksi yang dikatalisisnya. glukosa 6 fosfatase. untuk menjelaskan reaksi. Penamaan tersebut tidak memberikan informasi yang jelas. yaitu: 1. International Union of Biochemistry (IUB) telah menyusun sebuah sistem yang kompleks tetapi tidak meragukan bagi peristilahan enzim yang didasarkan pada mekanisme reaksi. masing-masing di bagi lagi menjadi 4-13 subklas. enzim yang mengatalisis reaksi L-malat + NAD+ ® piruvat + CO2 + NADH + H + diberi nama 1. sementara enzim transferase mengatalisis reaksi pemindahan gugus. tetapi nama yang lebih pendek dan sudah sering digunakan sebelumnya tetap digunakan dalam buku ajar dan laboratorium klinik. Sebagai contoh misalnya. dimana makin banyak enzim yang ditemukan. Bandingkanlah dengan enzim 1. Kenyataan tersebut dapat membingungkan. Untuk mengatasi permasalahan ini. bagian pertama menunjukkan substrat.1. enzim dehidrogenase mengatalisis pengeluaran hidrogen. tetapi lebih ditekankan pada tipe reaksi yang dikatalisisnya (digunakan sebagai akhiran jenis reaksi yang dikatalisisnya). penamaan enzim dilakukan tanpa memperhatikan acuan tertentu seperti emulsin. ketika ditemukan berbagai enzim yang mengatalisis reaksi yang berbeda terhadap substrat yang sama. NAD+ bertindak sebagai ko-substrat.1. para ahli biokimia berpendapat penamaan tersebut tidak memadai. ptyalin. sedangkan oksidoreduktase menunjukkan bahwa enzim tersebut mengkatalisis reaksi oksidasi-reduksi.1. Nama enzim terdiri atas 2 bagian. Sebagai contoh. Sebagai contoh misalnya enzim yang mengkatalisis pemecahan lipid (hidrolisis lipid = lipos) disebut lipase.1. Misalnya ada beberapa enzim yang menggunakan glukosa 6 fosfat sebagai substrat yaitu fosfo heksosa isomerase.37 L-malat: NAD+ oksidoreduktase yang mengkatalisis reaksi berikut ini: L Malat: NAD+ → Oksaloasetat + NADH + H+ Reaksinya adalah dehidrogenase. Enzim yang dimaksud mengkatalisis reaksi oksidasi reduksi yang disertai dengan pelepasan CO2 (dekarboksilasi). karena memberi nama yang sama pada enzim-enzim yang berbeda.37 L-malat: NAD+ oksidoreduktase (dekarboksilasi). Enzim dibagi menjadi enam klas.1. Seiring dengan perkembangan zaman. Dengan semakin banyaknya enzim yang ditemukan. dan kerap kali tidak jelas enzim mana yang tengah dibicarakan oleh seorang penyelidik. 3.

sebuah enzim yang mengatalisis pemindahan fosfat dari ATP ke gugus hidroksil pada atom karbon keenam molekul glukosa. Setiap enzim mempunyai nomor kode (EC) yang terdiri dari 4 nomor.7. Digit keempat adalah untuk enzim spesifik.1. subklas 7 (transfer fosfat). yaitu heksokinase atau ATP: D-heksosa 6-fosfotrasferase. Digit terakhir menunjukkan enzim yang bersangkutan. D-Glukosa + ATP D-Glukosa-6-Fosfat + ADP . Enzim tersebut termasuk ke dalam klas 2 (transferase: lihat pembagian klas enzim).4. Nomor pertama menunjukkan klas enzim yang bersangkutan (digit pertama). dan subsubklas (digit ketiga).1. subsubklas 1 (alkohol merupakan aseptor fosfat). Sebagai contoh misalnya enzim dengan EC 2. subklas (digit kedua).

enzim dibagi dalam 6 golongan besar berdasarkan reaksi kimia dimana enzim memegang peranan yaitu: 1. Hambatan reversible . Nama enzim selanjutnya disesuaikan dengan nama substratnya dengan penambahan ase dibelakangnya. Isomerase 6. kecepatan reaksi yang menggunakan enzim. kenaikan suhu dapat menyebabkan denaturasi maka bagian aktif enzim akan terganggu. Terjadinya kompleks enzim substrat diperlukan adanya kontak antara enzim dengan substrat yang terjadi pada bagian enzim yang aktif. maka [kompleks enzim substrat] makin besar sehingga kecepatan reaksi makin besar. Tiap enzim mempunyai suhu optimum tertentu. umumnya struktur ion enzim tergantung pada pH lingkungannya. Kekhasan Enzim Suatu enzim bekerja secara khas terhadap suatu substrat tertentu. negative. Pengaruh Inhibitor Hambatan Reversibel Mekanisme enzim dalam suatu reaksi melalui pembentukan kompleks enzim-substrat (ES). dll. Liase 5. Hambatan yang dilakukan inhibitor berupa hambatan tidak reversible atau hambatan reversible. Kecepatan reaksi bertambah dengan bertambahnya konsentrasi enzim. umumnya enzim yang terdapat pada hewan mempunyai suhu optimum antara 40˚C-50˚C. pH tertentu menyebabkan kecepatan rekasi paling tinggi disebut pH optimum. ptyalin. Enzim dapat menurunkan energi aktivasi suatu reaksi kimia. Oleh karena ada 2 pengaruh yang berlawanan maka akan terjadi titik optimum yaitu suhu yang paling tepat bagi suatu reaksi yang menggunakan enzim tertentu (kecepatan paling besar). Fungsi Enzim Sebagai katalis untuk proses biokimia yang terjadi dalam sel maupun di luar sel. Contoh: enzim urease hanya bekerja terhadap lebih dari satu substrat tetapi enzim tersebut mempunyai kekhasan tertentu. Cara Kerja Enzim Enzim (E) + substrat ↔ kompleks enzim substrat (ES) Komp. Bila [substrat] diperbesar makin banyak substrat yang dapat berhubungan dengan enzim pada bagian yang aktif. Pada suhu rendah. namun kenaikan suhu pada saat mulai terjadinya proses denaturasi akan mengurangi kecepatan reaksi. tak terjadi kenaikan kecepatan reaksi walau konsentrasi substrat diperbesar.Enzim Enzim adalah senyawa organic termasuk protein. Ligase Konsentrasi Enzim Seperti katalis. Transferase 3. Banyak enzim yang mempunyai gugus bukan protein jadi termasuk golongan protein majemuk. Hambatan ini mempunyai arti penting karena mekanisme pengaturan reaksi2 dalam tubuh. Sebagian besar enzim terdenaturasi pada suhu diatas 60˚C. Enzim dapat bermuatan positif. tergantung pada konsentrasi enzim itu. Karena enzim suatu protein. Tidak reversible oleh proses destruksi gugus fungsi pada molekul enzim. Konsentrasi Substrat Dengan konsentrasi konsentrasi enzim yang tetap maka pertambahan konsentrasi substrat menaikkan kecepatan reaksi. Contoh: enzim yang menguraikan urea disebut urease. Kenaikan suhu sebelum terjadinya proses denaturasi dapat menaikan kecepatan reaksi. Oleh Commision on Enzymes of The International Union of Biochemistry. Perubahan pH lingkungan berpengaruh terhadap efektivitas bagian aktif enzim membentuk kompleks enzim substrat. Tata Nama Enzim Cara lama nama enzim tidak mempunyai keterangan apa-apa seperti enzim pepsin. Suatu enzim dapat mempercepat reaksi 108-1011 kali lebih cepat daripada tanpa katalis. Molekul atau ion yang dapat menghambat reaksi tersebut dinamakan inhibitor. Gugus bukan protein ini yang terikat kuat disebut gugus prostetik sedangkan yang mudah dipisahkan disebut koenzim. pH rendah atau tinggi menyebabkan terjadinya denaturasi. Pada batas konsentrasi tertentu. Hambatan (inhibisi) terjadi bila penggabungan substrat pada bagian aktif enzim mengalami hambatan. Pengaruh Ph Seperti protein. Hidrolase 4. Suhu Reaksi yang menggunakan katalis enzim dapat dipengaruhi oleh suhu. Enzim semacam ini (holoenzim) terdiri atas protein (apoenzim) dan gugus bukan protein (kofaktor). Oksidoreduktase 2. reaksi kimia berlangsung lambat tetapi pada suhu tinggi reaksi berlangsung lebih cepat. Enzim substrat (ES) → enzim (E) + hasil reaksi (P) Penggolongan Enzim Enzim digolongkan menurut reaksi yang diikutinya. konsentrasi efektif enzim menjadi berkurang dan kecepatan reaksi akan menurun. tumbuhan antara 50˚C-60˚C. emulsin. atau ganda (zwitter ion).

Contoh dehidrogenase yaitu pembentukan aldehid dari alcohol dan enzim yang bekerja yaitu alcohol dehidrogenase. 4. Hambatan tidak reversible Hambatan bersaing maupun tidak bersaing adalah hambatan yang bersifat reversible. E + I → EI tidak dapat menghasilkan hasil reaksi ES + I → ESI yang diharapkan Hambatan tidak bersaing pada suatu reaksi tidak dapat diatasi dengan memperbesar konsentrasi substrat. 3. Contoh lain asam amino oksidase sebagai katalis pada reaksi oksidasi asam2 amino. Contoh: dekarboksilase. Glisin oksidase pada oksidasi glisin menjadi asam glioksilat. pH e. Terjadi persaingan antara inhibitor dengan substrat terhadap bagian aktif enzim melalui reaksi: E + S ↔ES E + I ↔ EI Contoh: asam malonat. Hidrolase Golongan sebagai katalis pada reaksi hidrolisis. Esterase memecah ikatan ester Lipase memecah ikatan ester pada lemak Fosfatase memecah ikatan fosfat Amylase memecah ikatan pada amilum Alfaamilase terdapat dalam saliva (ludah) dan pancreas.berupa hambatan bersaing atau tidak bersaing. Ada 3 jenis hidrolase yaitu memecah ikatan ester. Faktor2 yang mempengaruhi kerja enzim: a.piruvat menjadi aldehid. 6. senyawa fosfor organic beracun dapat berikatan dengan asetilkolin esterase yang terdapat dan berfungsi pada system syaraf pusat. Contoh: enzim-SH + ICH2-CO-NH2 → enzim-S-CH2-CO-NH2 + HI contoh: inhibitor diisopropil fosfofluoridat. Inhibitor dapat bergabung dengan enzim pada bagian enzim diluar bagian aktif penggabungan inhibitor dengan enzim terjadi pada enzim bebas atau pada enzim yang telah mengikat substrat yaitu kompleks enzim-substrat. C-N. 1. pengaruh inhibitor Sebelumnya: fertilisasi/pembuahan Selanjutnya : Asetat . oksalat dan oksaloasetat dapat menghambat kerja enzim suksinat dehidrogenase dalam reaksi dehidrogenasi as. E + S ↔ ES → E + P (membentuk hasil reaksi) E + I ↔ EI → (tidak terbentuk hasil reaksi) Adalnya I dapat mengurangi kecepatan reaksi. Liase Golongan ini pada reaksi pemisahan suatu gugus dari substrat. karboksiltransferase. Ikatan yang terbentuk pada penggabungan ini yaitu C-O. 5. konsentrasi substrat c. hidratase. Enzim pepsin terdapat dalam usus halus. Transferase Golongan ini pada reaksi pemindahan suatu gugus dari suatu senyawa kepada senyawa lain. Piruvat dekarboksilase: enzim pada reaksi dekarboksilasi as. C-S. enzim papain terdapat dalam papaya. misal reaksi perubahan glukosa menjadi fruktosa. Hambatan tidak bersaing Yaitu tidak dipengaruhi oleh besarnya konsentrasi substrat dan inhibitor yang melakukannya disebut inhibitor tidak bersaing. dan Ag+) yang berhubungan dengan gugus-SH pada sistein dalam enzim. Contoh: inhibitor tidak bersaing yang dikenal ion2 logam berat (Cu2+. suhu d. Suksinat. Contoh: glutamine sintetase dan piruvat karboksilase. Ligase Golongan ini pada reaksi penggabungan 2 molekul. aldolase. konsentrasi enzim b. Contoh: metiltransferase. 2. Isomerase Golonga ini pada reaksi perubahan intra molekuler. Hg2+. hidroksimetiltransferase. Enzim ini disebut juga sintetase. Oksidoreduktase Enzim dalam golongan ini terbagi 2 yaitu dehidrogenase dan oksidase. atau C-C. memecah glikosida dan memecah ikatan peptide. Hambatan tidak reversible dapat terjadi karena inhibitor bereaksi tidak reversible dengan bagian tertentu pada enzim sehingga berubahnya bentuk enzim.

cari Nikotinamida adenina dinukleotida Nama lain[sembunyikan] Difosfopiridina nukleotida (DPN+).Tugas numb 1 Nikotinamida adenina dinukleotida Dari Wikipedia bahasa Indonesia. Koenzim I Identifikasi Nomor CAS [53-84-9] PubChem KEGG ChEBI Nomor RTECS SMILES 925 C00003 13389 UU3450000 C1=CC(=C[N+](=C1)C2 C(C(C(O2)COP(=O)([O-])OP(=O) (O)OCC3C(C(C(O3)N4C=NC5=C 4N=CN=C5N)O)O)O)O)C(=O)N Sifat . ensiklopedia bebas Belum Diperiksa Langsung ke: navigasi.

enzim-enzim yang terlibat dalam metabolisme sering menjadi target pengembangan obat-obatan. NAD+ menerima elektron dari molekul lain dan menjadi tereduksi (NADH).43 g/mol Penampilan bubuk putih Titik lebur 160 °C Bahaya Bahaya utama Tidak berbahaya NFPA 704 1 1 0 Kecuali dinyatakan sebaliknya. Reaksi transfer elektron ini merupakan salah satu fungsi NAD+. dengan satu nukleotida mengandung basa adenina dan yang lainnya mengandung nikotinamida. dan NADH sebagai reduktor. Karena fungsinya yang penting ini. Namun ia juga memiliki fungsi lain pada proses selular lainnya. NAD+ terlibat dalam reaksi redoks. adalah koenzim yang ditemukan di semua sel hidup. dengan membawa elektron dari satu reaksi ke reaksi lainnya. 100 kPa) Sangkalan dan referensi Nikotinamida adenina dinukleotida. disingkat NAD+. . utamanya adalah sebagai substrat enzim yang menambah maupun mengurangi gugus fungsi pada protein dalam modifikasi pascatranslasional. Dalam metabolisme. data di atas berlaku pada temperatur dan tekanan standar (25°C. dan begitu pula sebaliknya. Koenzim ini oleh karenanya ditemukan dalam dua bentuk yang berbeda: NAD+ sebagai oksidator. Senyawa ini berupa dinukleotida. yakni mengandung dua nukleotida yang dihubungkan melalui gugus fosfat.Rumus molekul C21H27N7O14P2 Massa molar 663.

senyawa ini menerima ataupun mendonorkan elektronnya dalam reaksi redoks.[1] Reaksi redoks nikotinamida adenina dinukleotida. mengandung nukleotida yang dihubungkan oleh satu pasang gugus fosfat yang menjembatani keduanya. Daftar isi [sembunyikan]      1 Sifat-sifat fisika dan kimia 2 Konsentrasi dan keadaan zat dalam sel 3 Biosintesis o 3. NAD+ dapat disintesis secara de novo (dari blok-blok molekul kecil) dari asam amino triptofan ataupun asam aspartat. sama seperti senyawa dinukleotida pada umumnya.2 Lintasan daur ulang 4 Fungsi o 4. NAD+ dapat juga diperoleh dari sumber makanan yang mengandung vitamin niasin. dalam bentuk ion hidrida (H−) dan proton (H+). Diastereomer β-nikotinamida dari NAD+ adalah bentuk yang ditemukan pada organisme. Karena terdapat dua struktur yang dimungkinkan. senyawa ini berupa diastereomer. Gugus nikotinamida dapat dilekatkan ke dalam dua orientasi pada satu atom karbon anomerik. Proton dilepaskan ke . Nukleotida ini tersusun atas cincin ribosa dengan adenina yang melekat pada atom karbon pertama 1' cincin tersebut. Dalam metabolisme.1 Produksi De novo o 3.[2] Reaksi ini (diringkaskan oleh persamaan di bawah) melibatkan pelepasan dua atom hidrogen dari reaktan (R).Dalam organisme.1 Oksidoreduktase 5 Referensi [sunting] Sifat-sifat fisika dan kimia Informasi lebih lanjut: Redoks Nikotinamida adeninan dinukleotida. Kedua nukleotida ini dihubungkan bersama oleh dua gugus fosfat melalui karbon 5'. Selain itu.

manakala pada koenzim yang teroksidasi tidak memiliki emisi fluoresens.900 M−1cm−1. manakala reduktan RH2 dioksidasi dan NAD+ direduksi menjadi NADH melalui transfer hidrida menuju cincin nikotinamida. NADH juga menyerap panjanga gelombang yang lebih tinggi. Hal ini berarti koenzim ini dapat secara terus menerus berada dalam siklus NAD+ dan NADH tanpa sendirinya dikonsumsi. koenzim ini berbentuk bubuk amorf yang higroskopik dan sangat larut dalam air. dengan puncak kedua dalam absorpsi UV-nya adalah 339 nm dengan koefisien pemunahan 6. Ia akan terurai dengan cepat apabila terkena asam ataupun basa. produk dekomposisi ini merupakan inhibitor enzim. Potensial titik tengah pasangan redoks NAD+/NADH adalah −0. RH2 + NAD+ → NADH + H+ + R Dari pasangan elektron hidrida. Sebagai contoh. NADH dalam larutan memiliki puncak emisi pada 460 nm dan paruh waktu fluoresens sepanjang 0.4 nanosekon.[4] Padatan ini stabil jika disimpan dalam keadaan gelap dan kering.32 volt.[6] NAD+ dan NADH juga memiliki spektrum fluoresens yang berbeda.dalam larutan.220 M−1cm−1. puncak absorpsi NAD+ berada pada panjang gelombang 259 nanometer (nm).[5] Absorpsi spektrum UV NAD+ dan NADH. Larutan NAD+ tidak berwarna dan stabil selama satu pada temperatur 4 °C dan pH netral. sehingga perubahan ini dapat . satu elektron ditransfer ke nitrogen cincin nikotinamida yang bermuatan positif.[1] Secara fisik.[3] Reaksi ini sangat mudah berbalik arah. dan atom hidrogen kedua di transfer ke atom karbn C4 yang berseberangan dengan nitrogen ini. ketika NADH direduksi menjadi molekul lain dan dioksidasi kembali menjadi NAD+. Seketika terurai.[6] Perbedaan spektrum absorpsi ultraviolet antara bentuk koenzim yang teroksidasi dengan yang tereduksi ini membuat zat ini sangat mudah diukur pada asai enzim. dengan koefisien pemunahan 16. Baik NAD+ dan NADH menyerap ultraviolet dengan sangat kuat oleh karena keberadaan basa adeninanya.[7] Ciri-ciri sinyal fluoresens berubah ketika NADH mengikat kepada protein. membuat NADH sebagai reduktor kuat.

sehingga konsentrasinya dalam larutan haruslah lebih rendah.[13] Data konsentrasi zat ini pada bagian sel lainnya sangat terbatas. sekitar 80% zat ini terikat pada protein.[2] Namun.005. rasio ini oleh karenanya sangat memfavoritkan reaksi oksidasi.[7][8] Perubahan dalam sinyal fluoresens ini juga digunakan untuk mengukur perubahan dalam keadaan redoks sel hidup.0 mM dalam ragi. yang pertama adalah lintasan asam kinurenat.[15] Efek rasio NAD+/NADH terhadap sel sangatlah kompleks. meliputi gliseraldehida 3-fosfat dehidrogenase dan piruvat dehidrogenase. [sunting] Produksi De novo . Ketiga senyawa organik tersebut merupakan prekursor dari NAD+. lintasan yang lain disebut lintasan kinurenina yang dilalui oleh TRP.digunakan untuk mengukur tetapan disosiasi.[12] NAD+ dibawa ke dalam mitokondria melalui protein transpor membran yang khusus oleh karena koenzim ini tidak dapat berdifusi melewati membran. yang kedua adalah lintasan asam kuinolinat dan hidroksikynurenina-3.[16][17] Sebaliknya. melalui mikroskopi fluoresens.[9] [sunting] Konsentrasi dan keadaan zat dalam sel Dalam hati tikus. Ia diproduksi baik melalui lintasan de novo yang menggunakan asam amino maupun melalui lintasan daur ulang dengan mendaur ulang komponen-komponen prekursor seperti nikotinamida menjadi NAD+. Ia mengontrol aktivitas beberapa enzim kunci.3 M[11][12] sampai dengan 1. Dalam jaringan sel mamalia yang sehat. sekitar 10 kali lipat konsentrasi NADP+ dan NADPH dalam sel yang sama. Rasio ini adalah komponen penting yang disebut sebagai keadaan redoks sel. walaupun dalam mitokondria konsentrasi NAD+ sama dengan konsentrasi zat ini dalam sitosol.[18] [sunting] Biosintesis NAD+ disintesis melalui dua lintasan metabolisme.[19] Lintasan kinurenina terbagi dua. Keadaan redoks sel adalah pengukuran yang mencerminkan baik aktivitas metabolisme sel maupun kesehatan sel. dengan perkiraan terbaru dalam sel hewan berkisar antara 0. kandungan total NAD+ dan NADH adalah kira-kira 1 μmol per gram berat basah hewan. perkiraan rasio NAD+/NADH umumnya berkisar sekitar 700. rasio NADP+/NADPH umumnya sekitar 0.[10] Konsentrasi sebenarnya NAD+ dalam sitosol sel sulit diukur. yang sangat berguna dalam kajian kinetika enzim.[14] Keseimbangan antara bentuk yang teroksidasi dengan bentuk yang tereduksi disebut sebagai rasio NAD+/NADH.0 sampai 2.

[2] Reaksi yang terlibat berbeda-beda dari organisme yang satu ke organisme lain. sel juga mendaur ulang senyawa-senyawa yang mengandung nikotinamida untuk menghasilkan NAD+. Gugus adenilat kemudian ditransfer untuk membentuk asam nikotinat adenina dinukleotida (NaAD). senyawa-senyawa ini juga dapat diproduksi dalam sel sendiri. Kebanyakan organisme mensintesis NAD+ dari komponen-komponen yang sederhana.Beberapa lintasan metabolisme sintesis dan konsumsi NAD+ dalam vertebrata.[2] Pada langkah yang lebih lanjut.[25] Prekursor-prekursor ini kemudian dimasukkan ke dalam lintasan biosintesis NAD(P)+ melalui reaksi adenilasi dan fosforibosilasi seperti yang ditunjukkan pada ilustrasi di atas. Namun. Namun terdapat kesamaan dalam penghasilan QA dari asam amino tertentu seperti TRP pada hewan dan beberapa bakteri. enzim ini menggunakan ATP sebagai sumber gugus fosfat. lihat artikel di samping. yang . [sunting] Lintasan daur ulang Selain perakitan NAD+ secara de novo menggunakan asam amino sederhana.[2] Senyawaan-senyawaan ini dapat berasal dari makanan. gugus asam nikotinat pada NaAD diamidasi menjadi gugus nikotinamida (Nam). di mana campuran asam nikotinat dan nikotinamida disebut sebagai vitamin B3 ataupun niasin. Dalam hal ini. Pada akhirnya. ataupun asam aspartat pada beberapa bakteri dan tumbuhan. yang memfosforilasi NAD+. walaupun pada bakteri seperti Mycobacterium tuberculosis dan archaea seperti Pyrococcus horikoshii menggunakan polifosfat anorganik sebagai donor fosfat alternatif. yaitu melalui pelepasan gugus nikotinamida dari NAD+ dalam reaksi transfer ADP-ribosa.[23][24] Lintasan daur ulang menggunakan tiga prekursor NAD+. Walaupun terdapat banyak prekursor-prekursor yang diketahui. yakni asam nikotinat (Na). nikotinamida (Nam). membentuk nikotinamida adenina dinukleotida. terdapat tiga senyawa alamiah mengandung cincin nikotinamida yang digunakan dalam lintasan daur ulang ini. Enzimenzim yang terlibat dalam lintasan daur ulang ini tampaknya terkonsentrasi dalam inti sel. "Na" merupakan singkatan dari Asam nikotinat. beberapa NAD+ diubah menjadi NADP+ oleh NAD+ kinase. dan nikotinamida ribosida (NR).[20][21] Asam kuinolinat diubah menjadi asam nikotinat adenina dinukleotida (NaMN) melalui transfer gugus fosforibosa.[22] Pada kebanyakan organisme. Untuk kepanjangan singkatan lainnya.

[29] Beberapa patogen seperti ragi Candida glabrata dan bakteri Haemophilus influenzae adalah auksotrof NAD+ (yakni tidak dapat mensintesis NAD+). [sunting] Oksidoreduktase .[30][31] Bahkan pada patogen seperti Chlamydia trachomatis.[2] Lintasan daur ulang yang digunakan oleh mikroorganisme berbeda dengan lintasan yang digunakan oleh mamalia. NAD+ ditandai dengan warna merah. ia tidak memiliki gen untuk biosintesis maupun daur ulang NAD+ dan NADP+. lintasan daur ulang ini merupakan lintasan yang esensial pada manusia. sehingga sangat bergantung pada sumber luar NAD+ dan prekursornya.mengompensasikan laju konsumsi NAD+ yang tinggi dalam organel ini. lempengan beta ditandai dengan warna kuning. sebagai prekursor molekul penghantara kedua ADP-ribosa siklik. Kekurangan niasin pada makanan mengakibatkan penyakit defisiensi vitamin pelagra.[32] [sunting] Fungsi Lipatan Rossman pada laktat dehidrogenase dari Cryptosporidium parvum. dan heliks alfa ditandai dengan warna ungu. dan juga sebagai substrat bagi enzim DNA ligase bakteri dan enzim sirtuin yang menggunakan NAD+ untuk melepaskan gugus asetil dari protein.[28] Kebutuhan NAD+ yang tinggi ini disebabkan oleh konsumsinya yang tinggi pada reaksi modifikasi pascatranslasi.[26] Sel juga dapat mendapatkan NAD+ secara ekstraseluler (luar sel) dari sekelilingnya.[33] Nikotinamida adenina dinukleotida memiliki beberapa peranan esensial dalam metabolisme. Namun mereka memiliki lintasan daur ulang. sebagai donor gugus ADP-ribosa pada reaksi ADP-ribosilasi.[27] Walaupun terdapat lintasan de novo. sehingga harus menerima asupan koenzim ini dari sel inangnya. Ia berperan sebagai koenzim pada reaksi redoks.

[38] Konformasi 3-D NAD+. Oleh karena karbon C4 yang menerima hidrogen ini prokiral.Peran utama NAD+ dalam metabolisme adalah mentransfer elektron dari satu molekul ke molekul lainnya.[34] Namun. namun tidak memiliki motif lipatan Rossmann. lipatan ini tidaklah universal ada pada enzim yang bergantung pada NAD. Pada beberapa jenis enzim. Ketika terikat pada tapak aktif suatu oksidoreduktase.[36] Motif ini dinamakan atas nama Michael Rossmann yang merupakan ilmuwan yang pertama kali memperhatikan banyaknya motif ini pada protein pengikat nukleotida.[39] Walaupun terdapat kemiripan pada cara protein mengikat koenzim NAD+ dan NADP+.[35] Ketika terikat pada suatu protein. domain pengikatan untuk dinukleotida NAD+ terdiri dari dua lipatan Rossmann yang berpasangan. Oleh karena tiap lipatan Rossmann mengikat satu nukleotida. Sebagai contoh.[40] Spesifisitas ini mencermikan peranan metabolik kedua koenzim yang . Reaksi seperti ini dikatalisasi oleh sekelompok besar enzim yang dinamakan oksidoreduktase. enzim dapat menghasilkan salah satu stereoisomer NADH. NADH-ubikuinon oksidoreduktase mengkatalisis oksidasi NADH oleh koenzim Q. Biasanya NADH-ubikuinon oksidoreduktase disebut sebagai NADH dehidrogenase ataupun kadang kala koenzim Q reduktase. hal ini dapat digunakan dalam kinetika enzim untuk mengetahui mekanisme enzim. enzim hampir selalu memiliki spesifisitas yang tinggi untuk mengikat hanya salah satu dari NAD+ maupun NADP+.[37] Walau demikian. Enzim demikian disebut sebagai oksidoreduktase kelas A. cincin nikotinamida koenzim ini diposisikan sedemikiannya ia dapat menerima hidrida dari substrat enzim lainnya.[37] Lipatan ini mengandung tiga atau lebih lempengan beta paralel yang dihubungkan oleh dua heliks alfa dengan urutan beta-alfa-beta-alfa-beta. Hal ini dilakukan dengan mencampurkan enzim dengan substrat yang beratom deuterium sebagai pengganti hidrogen. enzim oksidoreduktase ini juga dapat dirujuk sebagai dehidrogenase ataupun reduktase. hidrogen ditransfer dari atas bidang cincin nikotinamida. Tata nama enzim dalam kelompok oksidoreduktase mengandung nama kedua substratnya. Baru-baru ini ditemukan suatu kelas enzim bakteria yang terlibat dalam metabolisme asam amino mengikat koenzim ini. manakala enzim kelas B mentransfer atom hidrogennya dari bawah bidang. NAD+ dan NADH biasanya terikat pada motif struktural yang dikenal dengan nama lipatan Rossmann. dengan tiap lipatan mengikat satu nukleotida. sehingga enzim akan mereduksi NAD+ dengan mentransfer deuterium daripada hidrogen. Dalam kasus ini.

PMID 6486402. Haid E.1021/bi00574a015. Sinclair DA. Enzim seperti aldosa reduktase. doi:10. Thomas V. PMID 17161604. 6. N (2007).A. Biochem. Anal.1016/j. ISBN 911910271. 352 (2): 282–5. 7. "Structure of lactate dehydrogenase inhibitor generated from coenzyme". Acta 994 (2): 187–90. Grigiene J.1073/pnas. "The free NADH concentration is kept constant in plant mitochondria under different metabolic conditions". Weimann G (1979).11. Rahway NJ. Data for biochemical research (edisi ke-3rd). R. 2. ^ Unden G (1997). 32 (1): 12–9. Bohr VA. The Merck Index: an encyclopedia of chemicals. PMID 16461578. Plant Cell 18 (3): 688–98. Biochim. glukosa-6-fosfat dehidrogenase.tibs. Veech RL (1984).berbeda dan merupakan akibat dari perbedaan residu asam amino yang berbeda pada kantong pengikat koenzim tersebut. pada tapak aktif enzim pengikat NADP. Nowaczyk K.1016/S0005-2728(97)00034-0. Biophys. ^ Jameson DM. 9. Biochim. "Alternative respiratory pathways of Escherichia coli: energetics and transcriptional regulation in response to electron acceptors". U. Sauve AA. Carmona JJ. Diakses pada 23 Desember 2007.017. ^ a b Yang H. Biochem. Hara N. Trends Biochem. Souza-Pinto NC.1016/j. ^ Biellmann JF. Shibata T. ^ Windholz.02. "Nutrient-Sensitive Mitochondrial NAD+ Levels Dictate Cell Survival". Yang T. Lamming DW. PMC 1798440. Acta 1320 (3): 217–34. 122. 140 (1): 162–71. Walau demikian. terdapat pengecualian terhadap kaidah ini. Szmacinski H. ^ Kasimova MR.039354.[41] [sunting] Referensi 1. Johnson ML (1992). Sebagai contohnya. .1016/0003-2697(84)90148-9. ^ Yamada K. "NAD+ metabolism in health and disease" (PDF). menjauhkan NADP+ untuk berikatan dengannya. Lapinte C. and biologicals (edisi ke-10th). PMC 1383643. Natl. PMID 17295611. Zuurendonk PF.1105/tpc. PMID 218616.1042/BJ20061638. J. ikatan ion terbentuk antara rantai samping asam amino basa dengan gugus fosfat NADP+ yang asam. Biochemistry 18 (7): 1212–7. hlm. Biochem. doi:10. ^ a b c d e f Belenky P (2007). PMID 1741380. ^ Reiss PD.006. Tsuchiya M (2006).2007. ^ a b Dawson. Zhou DM (1989). doi:10. doi:10.1271. 5. 89 (4): 1271–5.ab. doi:10. Sebaliknya. "Time-resolved fluorescence studies on NADH bound to mitochondrial malate dehydrogenase". Baur JA. Krab K. "Fluorescence lifetime imaging of free and protein-bound NADH". Proc. pada enzim yang mengikat NAD. 12.4. 8. Biophys. doi:10. de Cabo R. doi:10. "The power to reduce: pyridine nucleotides—small molecules with a multitude of functions". PMID 17889652. Ben (1985). (2007). Sci.2006. Osago H. Perez E.07. doi:10. Matsui T. 3. 402 (2): 205–18. Oxford: Clarendon Press.1016/j.2006. "The simultaneous measurement of nicotinamide adenine dinucleotide and related compounds by liquid chromatography/electrospray ionization tandem mass spectrometry". et al.035. PMID 2910350.105. dan metilenatetrahidrofolat reduktase dapat menggunakan kedua enzim tersebut pada beberapa spesies organisme. US: Merck. Anal. 909.cell.89. Rosenzweig A. and other nucleotides by radial compression high-performance liquid chromatography". ^ a b Pollak. 11. doi:10. ISBN 0-19-855358-7. 4. 10. hlm. Acad. Sci. ^ a b Lakowicz JR. pyrimidine. Cell 130 (6): 1095–107. muatan kantongnya terbalik. (2006). PMID 9230919. "Measurement of tissue purine. Martha (1983). PMID 16574057.S. drugs.

M111773200. Plant Physiol. Akita M. Moat AG (1 March 1980). ^ Raffaelli N. Palmieri F (2006).1074/jbc.03. a key enzyme in NADP biosynthesis". 27. "The redox state of free nicotinamide-adenine dinucleotide phosphate in the cytoplasm of rat liver".0050263. "Nicotinamide riboside kinase structures reveal new pathways to NAD+". 141 (3): 851–7. ^ Billington RA. ^ Williamson DH. "Manipulation of a nuclear NAD+ salvage pathway delays aging without altering steady-state NAD+ levels". doi:10. PMID 11847309. and characterization". 21.pbio. PMID 16085824. ^ Blinova K. ^ Todisco S. J.4352-4358. Goodman RH (2002). ^ Veech RL. doi:10. metabolic disturbances.1016/S0891-5849(01)00480-4. Annu.2174/138955706777698688. Diakses pada 31 Juli 2010. J. from hyperthermophilic archaeon Pyrococcus horikoshii: cloning. 277 (21): 18881– 90. doi:10. PMID 16842123. 28. "Distribution of mitochondrial NADH fluorescence lifetimes: steady-state kinetics of matrix NADH interactions". Rev. . 26. Nutr. ^ Katoh A. 115 (4): 609–19. Piston DW. (2002). Krebs HA (1969).1021/bi0485124. 281 (3): 1524–31. et al. Microbiol. Mazzola F. Rabeh WM. Biol. "Characterization of NAD Uptake in Mammalian Cells". ^ Anderson RM. Microbiol. 18. 19. Carroll S. 20. Environ. PMC 373235. (2005). PMID 4391039. PMC 1183369.nu. PMID 11884393. Finaurini L. ^ Tempel W. (2007)..M510425200. Buettner G (2001). PMC 1489895. Science 295 (5561): 1895–7. PMID 15182203. 24. 44 (1): 83–105. ^ Schafer F.1074/jbc. expression. PLoS Biol.1069300. Lund P. "Early steps in the biosynthesis of NAD in Arabidopsis start with aspartate and occur in the plastid". PMID 16698895.71. J. "Nicotinamide adenine dinucleotide biosynthesis and pyridine nucleotide cycle metabolism in microbial systems". ^ Henderson LM (1983). "First archaeal inorganic polyphosphate/ATPdependent NAD kinase. Ohshima T (2005).1074/jbc. with focus on neurodegenerative disorders. Eggleston LV. J. Toldi J. Ercolano E. "The redox state of free nicotinamide-adenine dinucleotide in the cytoplasm and mitochondria of rat liver". Agrimi G.070183. Vécsei L. Biochem. 5 (10): e263. Mini reviews in medicinal chemistry 6 (7): 739–46. Bitterman KJ. PMID 11368918. PMID 17914902. Sas K. J. doi:10.106. Orsomando G. 3: 289–307.1104/pp.081091. et al. 71 (8): 4352–8. ^ Foster JW. Wood JG. doi:10. 14. 22. 17. (2004). 15. Biochemistry 43 (23): 7610–7. PMID 4291787. doi:10. University of Szeged. "Regulation of corepressor function by nuclear NADH". ^ Zhang Q. doi:10.2005. (2008). 23. oxidative stress and the kynurenine system. Rev. doi:10. ^ Magni G. PMID 6357238. ^ (Inggris)"Mitochondria.1371/journal. PMID 18180302. Department of Neurology. Krebs HA (1967). "Niacin". doi:10. 283 (10): 6367–74. 103 (2): 514–27. ^ Sakuraba H. et al. Appl. Biochem. "Redox environment of the cell as viewed through the redox state of the glutathione disulfide/glutathione couple". et al. Travelli C. "Characterization of Mycobacterium tuberculosis NAD kinase: functional analysis of the full-length enzyme by site-directed mutagenesis". Biol. PMID 6997723. Hashimoto T (2006).1126/science. Robotka H. Raffaelli N (2006).M706204200. doi:10.".1128/AEM.1146/annurev.1021/bi049650w.8. et al. Biol. Uenohara K. Chem. doi:10. Kawakami R.13. PMID 16291748. doi:10. Chem. "Identification of the mitochondrial NAD+ transporter in Saccharomyces cerevisiae". Free Radic Biol Med 30 (11): 1191–212. Bose S.001445. Castegna A. PMID 15709771. "Structural and functional properties of NAD kinase. Biochemistry 44 (7): 2585–94. Chem. 16. 25. Bogan KL.

1002/bies. Struct. Zupancic ML.04.1016/j. doi:10. doi:10. Expasy. "Assimilation of NAD(+) precursors in Candida glabrata". et al. doi:10. 34. "NAD-binding domains of dehydrogenases". ^ Vickers TJ. "The nicotinamide dinucleotide binding motif: a comparison of nucleotide binding proteins".01829. "Crystallization of three key glycolytic enzymes of the opportunistic pathogen Cryptosporidium parvum". de la Garza RD. 66 (1): 14–25. "NADP and NAD utilization in Haemophilus influenzae".1074/jbc.2005. Soleva E (2000). doi:10. J.0.1016/0959-440X(95)80010-7.009. Andris F. doi:10.2007. "NADP-dependent enzymes. et al. J. "Biochemical and genetic analysis of methylenetetrahydrofolate reductase in Leishmania metabolism and virulence". 10 (11): 1257–69. Acta 1750 (2): 166–72. PMID 8836039. ^ "Enzyme Nomenclature. "From genetic footprinting to antimicrobial drug targets: examples in cofactor biosynthetic pathways". 280 (49): 40875–84. Chem. Argos P (1997).05886.4555-4572. Diakses pada 16 Desember 2007. J Mol Biol 76 (2): 241–56. PMID 16192274. Mihara H.1111/j. Biophys. doi:10. Biochim. D'Souza M.1074/jbc. 35. 31. Orsomando G. et al. Mol. 39. ^ Carugo O. (2005). doi:10. (2005). 184 (16): 4555–72. Diakses pada 6 Desember 2007.M608387200. Chem. doi:10. ^ Lesk AM (1995). 5 (6): 775–83. Opin.1016/0022-2836(73)90388-4. Recommendations for enzyme names from the Nomenclature Committee of the International Union of Biochemistry and Molecular Biology". PMID 4737475. ^ "NiceZyme View of ENZYME: EC 1. ^ Goto M. substrate recognition. 37. ^ Rongvaux A. Bacteriol.x. Pan SJ. ^ Bellamacina CR (1 September 1996).184. Bioessays 25 (7): 683–90. doi:10. Proteins 28 (1): 10–28. and stereochemistry of the reaction".1002/(SICI)1097-0134(199705)28:1<10::AIDPROT2>3. Kraiss A.10297. Cormack BP (2007). Biol. Biol. 281 (50): 38150–8.2000. Schmidt-Brauns J. Curr. 30. [tampilkan] l•b•s Enzim Kategori:   Enzim Masuk log / buat akun .29. (2006). (2002). Mol. PMID 17725566. PMID 8749365. 41.1365-2958. ^ Gerdes SY. Speed H.x.6. ^ Senkovich O. PMID 10760156.bbapap.2-N. Scholle MD. 40.3". PMID 9144787. 35 (6): 1573–81.2002. I: Conserved stereochemistry of cofactor binding". FASEB J. "Comparison of super-secondary structures in proteins". PMC 135229. "Crystal structures of Delta1-piperideine-2carboxylate/Delta1-pyrroline-2-carboxylate reductase belonging to a new family of NAD(P)Hdependent oxidoreductases: conformational change.CO. ^ Reidl J.1128/JB. PMID 12142426. PMID 15953771. Microbiol. J. Muramatsu H. Grigorian A. 33. Leo O (2003).13652958. Kemmer G.1046/j.M507399200. 36. Van Gool F.16. Schlör S. ^ Ma B. "Reconstructing eukaryotic NAD metabolism". 38. ^ a b Rao S. et al. PMID 12815723. PMID 17032644. Microbiol. doi:10. Rossmann M (1973).5. 32. Biol.

     Halaman Pembicaraan Baca Sunting Versi terdahulu     Halaman Utama Perubahan terbaru Peristiwa terkini Halaman sembarang Komunitas    Warung Kopi Portal komunitas Bantuan Wikipedia Cetak/ekspor Peralatan Bahasa lain                     ‫ال عرب ية‬ Български Català Česky Dansk Deutsch English Esperanto Español ‫ف ار سی‬ Suomi Français Galego ‫עברית‬ Italiano 日本語 한국어 Latviešu Nederlands Occitan .

ketentuan tambahan mungkin berlaku.01. ensiklopedia bebas Langsung ke: navigasi. degradasi toluena. dan degradasi kaprolaktam.1. aryl-alcohol dehydrogenase. Teks tersedia di bawah Lisensi Atribusi/Berbagi Serupa Creative Commons. degradasi xilena. AADH. pada beberapa lintasan metabolisme seperti metabolisme tirosina. degradasi bifenil. Reaksi yang dikatalis. coniferyl alcohol dehydrogenase. [sunting] Rujukan . cari Oksidoreduktase aril-alkohol:NAD+ (bahasa Inggris: p-hydroxybenzyl alcohol dehydrogenase.           Polski Português Русский Српски / Srpski Svenska Türkçe Українська Tiếng Việt 中文 Halaman ini terakhir diubah pada 17.90) adalah keluarga enzim yang bekerja pada alkohol primer dengan gugus aromatik atau siklo-1-ena. benzyl alcohol dehydrogenase. namun dengan aktivitas rendah atau tanpa reaksi apapun terhadap alkohol alifatik.[1] Golongan enzim ini berada dalam klasifikasi oksidoreduktase yang berperan pada gugus donor CH-OH dengan NAD+ sebagai akseptor. EC 1. 3 Maret 2012.1. metabolisme fenilalanina. Lihat Ketentuan Penggunaan untuk lebih jelasnya. Kebijakan privasi Tentang Wikipedia Penyangkalan Tampilan seluler       Oksidoreduktase aril-alkohol:NAD+ Dari Wikipedia bahasa Indonesia.

Sign up to vote on this title
UsefulNot useful