PENGKLASIFIKASIAN TATA NAMA ENZIM

BAB I
PENDAHULUAN 1.1 Latar Belakang Enzim merupakan polimer biologik yang mengatalisis lebih dari satu proses dinamik yang memungkinkan kehidupan seperti yang kita kenal sekarang. Sebagai determinan yang menentukan kecepatan berlangsungnya berbagai peristiwa fisiologik, enzim memainkan peranan sentral dalam masalah kesehatan dan penyakit. Pemecahan makanan untuk memasok energi serta unsur-unsur kimia pembangunan tubuh (building blocks); perakitan building blocks tersebut menjadi protein, membran sel, serta DNA yang mengkodekan informasi genetik; dan akhirnya penggunaan energi untuk menghasilkan gerakan sel, semua ini dimungkinkan dengan adanya kerja enzim-enzim yang terkoordinasi secara cermat. Sementara dalam keadaan sehat semua proses fisiologis akan berlangsung dalam cara yang tersusun rapi serta teratur dan homeostatis tetap dipertahankan, homeostatis dapat mengalami gangguan berat pada keadaan patologis. Sebagai contoh, cedera jaringan hebat yang mencirikan penyakit sirosis hepatis dapat menimbulkan gangguan berat pada kemampuan sel membentuk enzim-enzim yang mengatalisis berbagai proses metabolisme penting seperti sintesis ureum. Ketidakmampuan mengubah ammonia yang toksik menjadi ureum yang nontoksik sebagai akibat dari penyakit tersebut akan diikuti dengan intoksikasi ammonia, dan akhirnya koma hepatikum. Suatu spektrum penyakit genetik langka tetapi yang sering sangat menurunkan keadaan umum penderitanya dan kerap fatal, memberi contoh-contoh tambahan dramatis tentang konsekuensi fisiologis drastis yang dapat menyertai gangguan terhadap aktivitas bahkan hanya satu enzim.

Menyusul suatu cedera jaringan berat (misal, infark jantung atau paru, cedera remuk pada anggota gerak) atau pertumbuhan sel yang tidak terkendali (misal, karsinoma prostat), enzim yang mungkin khas bagi jaringan tertentu akan dilepas ke dalam darah. Dengan demikian, pengukuran terhadap enzim intrasel ini didalam serum dapat memberikan informasi diagnostik dan prognostic yang tidak ternilai bagi dokter.

1.2 Rumusan Masalah Berdasarkan latar belakang di atas, maka dapat dirumuskan beberapa permasalahan sebagai berikut:  Klasifikasi Enzim berdasarkan tipe dan mekanisme reaksi. 1.3 Tujuan Berdasarkan rumusam masalah maka makala ini bertujuan sebagai berikut:  Mengetahui Klasifikasi Enzim berdasarkan tipe dan mekanisme reaksi.

BAB II PEMBAHASAN

1

ENZIM DIKLASIFIKASIKAN BERDASARKAN TIPE DAN MEKANISME REAKSI

Satu abad lalu, baru ada beberapa enzim yang dikenal dan kebanyakan di antaranya mengatalisis reaksi hidrolisis ikatan kovalen. Semua enzim ini diidentifikasi dengan penambahan akhiran –ase pada nama substansi atau substrat yang dihidrolisisnya. Jadi, lipase menghidrolisis lemak (Yunani lipos), amilase menghidrolisis pati (Yunani amylon), dan protease menghidrolisis protein. Meskipun banyak sisa peristilahan ini masih tetap bertahan sampai sekarang, pemakaiannya sudah terbukti

Digit keempat adalah untuk enzim spesifik. enzim dehidrogenase mengatalisis pengeluaran hidrogen. bila diperlukan untuk menjelaskan reaksi. dan subsubkelas (digit ketiga). 3) Informasi tambahan.tidak memadai ketika ditemukan berbagai enzim yang mengatalisis reaksi yang berbeda terhadap substrat yang sama. nama enzim yang ada sekarang ini lebih menekankan pada tipe reaksi yang dikatalisisnya. subsubkelas 1 (alcohol merupakan aseptor . 4) Setiap enzim mempunyai nomor kode (EC) yang mencirikan tipe reaksi ke + diberi nama 1. Karena alasan tersebut. misal. Meskipun kejelasan dan pengurangan keraguan tersebut membuat sistem nomenklatur IUB dipakai untuk ujian riset. Nama kedua. dapat dituliskan dalam tanda kurung pada bagian akhir. subkelas 7 (transfer fosfat). ketidakjelasan juga semakin tak terelakkan. Untuk mngatasi permasalahan ini. dan kerap kali tidak jelas enzim mana yang tengah dibicarakan oleh seorang penyelidik. International Union of Biochemistry (IUB) telah mengadopsi sebuah sistem yang kompleks tetapi tidak meragukan bagi peristilahan enzim yang didasarkan pada mekanisme reaksi.1. sementara enzim transferase mengatalisis reaksi pemindahan gugus.37 L-malat: dalam kelas (digit pertama).1.1 menyatakan kelas 2 (transferase). subkelas (digit kedua). enzim yang mengatalisis reaksi L-malat + NAD+  piruvat + CO2 + NADH + H NAD+ oksidoreduktase (dekarboksilasi). Sebagai contoh. sistem IUB hanya disampaikan secara sepintas. menyatakan tipe reaksi yang dikatalisis. Jadi. Dengan semakin banyaknya enzim yang ditemukan. EC 2. masing-masing mempunyai 4-13 subkelas. misal.7. 1) Reksi dan enzim yang mengatalisis reaksi tersebut membentuk enem kelas. Nama pertama menunjukkan substrat. Sementara akhiran -ase tetap digunakan. 2) Nama enzim terdiri atas 2 bagian. oksidasi atau reduksi terhadap fungsi alcohol suatu gula. yang berakhir dengan akhiran –ase.1. nama yang lebih pendek tetapi kurang begitu jelas tetap digunakan dalam buku ajar dan laboratorium klinik.

Karbohidrase. amilase 4.fosfat). Enzim oksidoreduktase berperan dalam pemindahan elektron (sebagai e-. Kelompok ini masih dipecah lagi menurut karbohidrat yang diuraikannya. Amilase. atau C-S dengan penambahan H2O pada ikatan. metil atau fosfat. atau ion hidrida) dari suatu senyawa ke suatu akseptor. Hidrolase merupakan enzimenzim yang menguraikan suatu zat dengan pertolongan air. Digit terakhir menyatakan heksokinase atau ATP: D-heksosa 6-fosfotrasferase. Hidrolase dibagi atas kelompok kecil berdasarkan substratnya yaitu : 1. c. Hidrolase. 2. atom H. Transferase. 5) Enzim dibagi ke dalam 7 golongan besar yaitu : a. misal : 3. Oksidoreduktase. amino. Enzim transferase memiliki fungsi dalam pemindahan gugus fungsional misalnya gugus asil. n C12H22O11 amilum 2 (C6H10O5)n + n H2O maltosa . b. Jenis reaksi yang dikatalisis oleh enzim hidrolase adalah pemisahan ikatan C-O. sebuah enzim yang mengatalisis pemindahan fosfat dari ATP ke gugus hidroksil pada atom karbon keenam molekul glukosa. C-N. yaitu enzim yang menguraikan amilum (suatu polisakarida) menjadi maltosa 9 suatu disakarida). yaitu enzim-enzim yang menguraikan golongan karbohidrat.

Selulase. Dengan teknik ini. yaitu enzim yang menguraikan pektin menjadi asam-pektin. C-S. yaitu enzim yang mengubah laktase menjadi glukosa dan galaktosa. Laktase. e. Sukrase. yaitu enzim yang mengubah sukrosa (gula tebu) menjadi glukosa dan fruktosa.(2) g. ligase. Liase. orang dapat menghasilkan DNA dalam jumlah besar dalam waktu . d. C-O dan C-N disertai penguraian berenergi tinggi misalnya ATP. 9. f. Enzim liase mengkatalisis reaksi penambahan gugus ke ikatan rangkap atau pembentukan suatu ikatan rangkap yang baru. Enzim ligase mengkatalisis reaksi pembentukan ikatan C-C. 8. Polymerase Reaksi berantai polimerase atau lebih umum dikenal sebagai PCR (kependekan dari istilah bahasa Inggris polymerase chain reaction) merupakan suatu teknik atau metode perbanyakan (replikasi) DNA secara enzimatik tanpa menggunakan organisme. Maltase. Jenis reaksi yang dikatalisis oleh enzim isomerase adalah reaksi pemindahan gugus di dalam molekul untuk menghasilkan bentuk isomerik. emzim yang menguraikan selulosa ( suatu polisakarida) menjadi selobiosa ( suatu disakarida) 10. Pektinase. 2 C6H12O6 maltosa glukosa C12H22O11 + H20 7. yaitu enzim yang menguraikan maltosa menjadi glukosa maltase 6.5. Isomerase.

Teknik ini dirintis oleh Kary Mullis pada tahun 1983 dan ia memperoleh hadiah Nobel pada tahun 1994 berkat temuannya tersebut. Dalam setiap periode siklus.1 Berkenaan dengan panas beredar profil temperatur untuk PCR.1 ).2 ). Reynolds et al. beredar yang berkenaan dengan panas Secara khas melibatkan tiga temperatur berbeda yang diulangi berulang-ulang kali 25--35 kali. DNA memisahkan atau mengubah sifanya. Keterbatasan dari produk ini ditegaskan dengan oligonukleotida primer yang melengkapi buntut 3’. gambar 4. Pengkopian molekuler ini meliputi proses pemanasan dan pendinginan sampel dalam suatu siklus panas tertentu yang melebihi dari 30 siklus ( gambar 4. sebuah kopi dari sekuen target DNA tersebut dihasilkan untuk setiap molekul yang mengandung sekuan target ( gambar 4. Pada 95 derajat celcius.dari sekuen tersebut. Pada 60 derajat C. ( Saiki et al. 1991 ). Penerapan PCR banyak dilakukan di bidang biokimia dan biologi molekular karena relatif murah dan hanya memerlukan jumlah sampel yang sangat kecil.  Proses Reaksi Rantai Polimerase(Pcr) PCR adalah proses enzimatik dimana suatu area spesifik dari DNA direplikasikan berulang-ulang untuk menghasilkan banyak kopi dari sekuen tertentu.singkat sehingga memudahkan berbagai teknik lain yang menggunakan DNA. dasar mengikat atau ' mendinginkan (logam)' . 1988.

2 DNA pembesaran memproses dengan polimerase reaksi berantai. dalam jumlah yang cukup dapat diukur dengan mudah menggunakan berbagai teknik yang akan dibahas lebih lanjut dalam bab teknologi. Pada 72 derajat C. banyaknya DNA molekul (dengan urutan antara kedua PCR dasar) ganda.1 ). Produk PCR ini. Karena masing-masing siklus. Secara teoritis setelah 30 siklus. Contoh kemudian mendinginkan ke suatu temperatur sesuai untuk mengikat (mendinginkan (logam)) oligonucleotide dasar akhir temperatur contoh diangkat kepada temperatur yang optimal untuk DNA polymerasenya meluas dasar itu untuk menghasilkan suatu salinan masing-masing DNA template. telah tercipta kopi dari area target cetakan DNA sebanyak satu milyar ( tabel 4. .kepada DNA template dan daerah target ke atas yang diperbesar. pada setiap siklus dua DNA template dulu dipisahkan (yang diubah sifat) dengan memanaskan. Hak masuk PCR proses adalah sekitar 3 jam di dalam jangka waktu dengan siklus masing-masing yang mengambil 5 beberapa menit pada yang berkenaan dengan panas konvensional cyclers: 1 menit masingmasing pada 94 derajat C. 60 derajat C dan 72 derajat C dan sekitar 2 beberapa menit yang lereng antara ke tiga temperatur gambar 4. DNA polimerase meluas dasar dengan pengcopian daerah target yang menggunakan deoxynucliotide tripospate yang menghalangi. yang terkadang disebut sebagai ‘amplicon’.

atau juga dibeli berkelompok. sehingga keseluruhan waktu siklus panas yang dibutuhkan juga memanjang. Dengan jumlah yang sangat rendah itu. Di sisi lain. penguapan dapat menjadi masalah dan akurasi dari pengambilan sampel dapat menjadi tantangan. Tabung – tabung ini dapat dibeli satuan. dalam penjabaran DNA menggunakan PCR. volume sampel yang lebih besar mengarahkan pada masalah keseimbangan panas bagi reaksi pencampuran karena dibutuhkan waktu yang lebih lama bagi perubahan suhu eksternal agar dapat ditransmisikan ke pusat sampel ( bagi sampel yang lebih banyak dibandingkan dengan sampel yang sedikit . yang .50 µL. yaitu 8 atau 12 tabung berderet dalam kolom.2 mL dengan dinding tipis. PCR telah disederhanakan dalam beberapa tahun belakangan ini dengan adanya perangkat reagen yang memudahkan Laboratorium DNA forensik untuk menambahkan cetakan DNA ke dalam campuran PCR yang siap pakai. secara rutin digunakan plat berisikan 96 atau 384 tempat. dibutuhkan waktu yang lebih lama untuk setiap suhu. Sampel dipipetkan ke dalam berbagai tabung reaksi yang didesain untuk digunakan dalam siklus panas PCR. Pada lab yang lebih besar. dengan atau tanpa tutup.PCR umumnya dilakukan dengan jumlah sampel sebanyak 5 – 100 µL. Tabung yang paling umum digunakan untuk sampel sebanyak 20 – 50 µL adalah tabung berukuran 0. Maka. Sebagian besar protokol biologi molekuler untuk sampel PCR adalah antara 20 .

DAFTAR PUSTAKA o o o o o o o o http://id.org/wiki/ligase http://id.org/wiki/PCR .wikipedia. Perangkat ini telah dioptimisasi melalui usaha penelitian ekstensif oleh pabrik komersiil.wikipedia.org/wiki/oksidoreduktase http://id.wikipedia.wikipedia.org/wiki/polimerase http://id. Perangkat ini dibuat secara khusus sehingga pemakai tinggal menambahkan larutan dari perangkat ke dalam genom DNA dalam jumlah tertentu.wikipedia.wikipedia.org/wiki/liase http://id. Hasil terbaik dengan perangkat komersiil ini didapatkan jika cetakan DNA ditambahkan dalam jumlah yang cukup untuk berinteraksi dengan larutan dari perangkat tersebut.wikipedia.wikipedia.mengandung seluruh komponen yang diperlukan untuk reaksi penjabaran DNA.org/wiki/klesipikasi_enzim http://id.org/wiki/hidrolase http://id.org/wiki/transferase http://id.

karena memberi nama yang sama pada enzim-enzim yang berbeda. berdasarkan jenis reaksi yang dikatalisisnya. Nama enzim terdiri atas 2 bagian. tanpa disertai dekarboksilasi . sedangkan oksidoreduktase menunjukkan bahwa enzim tersebut mengkatalisis reaksi oksidasi-reduksi. Setelah makin banyak enzim ditemukan. International Union of Biochemistry (IUB) telah menyusun sebuah sistem yang kompleks tetapi tidak meragukan bagi peristilahan enzim yang didasarkan pada mekanisme reaksi. NAD+ bertindak sebagai ko-substrat.Tata Nama Enzim Pada saat baru beberapa enzim yang dikenal. 3. Enzim yang menggunakan pati (amilum = amylos) sebagai substratnya disebut amilase. glukosa 6 fosfatase. penamaan enzim dilakukan tanpa memperhatikan acuan tertentu seperti emulsin. Seiring dengan perkembangan zaman. Sebagai contoh misalnya. sementara enzim transferase mengatalisis reaksi pemindahan gugus. Sistem penamaan enzim menurut IUB berdasarkan 4 kaidah pokok. Penamaan tersebut tidak memberikan informasi yang jelas. Pada perkembangan berikutnya. untuk menjelaskan reaksi. dimana makin banyak enzim yang ditemukan.1. Sebagai contoh.1. Contoh: 1. dapat dituliskan dalam tanda kurung pada bagian akhir. ketika ditemukan berbagai enzim yang mengatalisis reaksi yang berbeda terhadap substrat yang sama. bagian pertama menunjukkan substrat. Sebagai contoh misalnya enzim yang mengkatalisis pemecahan lipid (hidrolisis lipid = lipos) disebut lipase. Misalnya ada beberapa enzim yang menggunakan glukosa 6 fosfat sebagai substrat yaitu fosfo heksosa isomerase. ptyalin.1.1. ketidakjelasan juga semakin tak terelakkan. Untuk mengatasi permasalahan ini. masing-masing di bagi lagi menjadi 4-13 subklas. sedangkan bagian kedua menunjukkan tipe reaksi yang dikatalisisnya. enzim yang mengatalisis reaksi L-malat + NAD+ ® piruvat + CO2 + NADH + H + diberi nama 1. Bandingkanlah dengan enzim 1. Apabila diperlukan informasi tambahan. Enzim yang dimaksud mengkatalisis reaksi oksidasi reduksi yang disertai dengan pelepasan CO2 (dekarboksilasi). dan kerap kali tidak jelas enzim mana yang tengah dibicarakan oleh seorang penyelidik. Kenyataan tersebut dapat membingungkan. enzim dehidrogenase mengatalisis pengeluaran hidrogen. Enzim dibagi menjadi enam klas. yaitu: 1. enzim-enzim tersebut diidentifikasi dengan penambahan akhiran ase pada nama substrat yang dikatalisisnya. glukosa 6 fosfat dehidrogenase dan fosfoglukomutase.1 Alkohol: NAD oksidoreduktase = alkohol dehidrogenase yang mengkatalisis di bawah ini: Alkohol + NAD+ -------+ aldehid atau keton + NADH + H+ Sebagai substrat enzim tersebut adalah alkohol. tetapi nama yang lebih pendek dan sudah sering digunakan sebelumnya tetap digunakan dalam buku ajar dan laboratorium klinik. akhiran -ase tetap digunakan. Dengan semakin banyaknya enzim yang ditemukan.1. para ahli biokimia berpendapat penamaan tersebut tidak memadai.1. 2. ditambah akhiran –ase. tetapi lebih ditekankan pada tipe reaksi yang dikatalisisnya (digunakan sebagai akhiran jenis reaksi yang dikatalisisnya).37 L-malat: NAD+ oksidoreduktase yang mengkatalisis reaksi berikut ini: L Malat: NAD+ → Oksaloasetat + NADH + H+ Reaksinya adalah dehidrogenase.37 L-malat: NAD+ oksidoreduktase (dekarboksilasi).

Sebagai contoh misalnya enzim dengan EC 2. Enzim tersebut termasuk ke dalam klas 2 (transferase: lihat pembagian klas enzim).4. subklas (digit kedua). Digit keempat adalah untuk enzim spesifik. yaitu heksokinase atau ATP: D-heksosa 6-fosfotrasferase. subsubklas 1 (alkohol merupakan aseptor fosfat).1. D-Glukosa + ATP D-Glukosa-6-Fosfat + ADP . Digit terakhir menunjukkan enzim yang bersangkutan. sebuah enzim yang mengatalisis pemindahan fosfat dari ATP ke gugus hidroksil pada atom karbon keenam molekul glukosa.7. dan subsubklas (digit ketiga). Nomor pertama menunjukkan klas enzim yang bersangkutan (digit pertama).1. Setiap enzim mempunyai nomor kode (EC) yang terdiri dari 4 nomor. subklas 7 (transfer fosfat).

Tidak reversible oleh proses destruksi gugus fungsi pada molekul enzim. negative. Molekul atau ion yang dapat menghambat reaksi tersebut dinamakan inhibitor. pH tertentu menyebabkan kecepatan rekasi paling tinggi disebut pH optimum. Gugus bukan protein ini yang terikat kuat disebut gugus prostetik sedangkan yang mudah dipisahkan disebut koenzim. Contoh: enzim urease hanya bekerja terhadap lebih dari satu substrat tetapi enzim tersebut mempunyai kekhasan tertentu. Liase 5. Hambatan reversible . atau ganda (zwitter ion). Hambatan ini mempunyai arti penting karena mekanisme pengaturan reaksi2 dalam tubuh. umumnya enzim yang terdapat pada hewan mempunyai suhu optimum antara 40˚C-50˚C. Enzim dapat menurunkan energi aktivasi suatu reaksi kimia. tak terjadi kenaikan kecepatan reaksi walau konsentrasi substrat diperbesar. Suhu Reaksi yang menggunakan katalis enzim dapat dipengaruhi oleh suhu. Fungsi Enzim Sebagai katalis untuk proses biokimia yang terjadi dalam sel maupun di luar sel. Oleh karena ada 2 pengaruh yang berlawanan maka akan terjadi titik optimum yaitu suhu yang paling tepat bagi suatu reaksi yang menggunakan enzim tertentu (kecepatan paling besar). Tata Nama Enzim Cara lama nama enzim tidak mempunyai keterangan apa-apa seperti enzim pepsin. Suatu enzim dapat mempercepat reaksi 108-1011 kali lebih cepat daripada tanpa katalis. Pada batas konsentrasi tertentu. Kenaikan suhu sebelum terjadinya proses denaturasi dapat menaikan kecepatan reaksi. Kekhasan Enzim Suatu enzim bekerja secara khas terhadap suatu substrat tertentu. kecepatan reaksi yang menggunakan enzim. Enzim substrat (ES) → enzim (E) + hasil reaksi (P) Penggolongan Enzim Enzim digolongkan menurut reaksi yang diikutinya. konsentrasi efektif enzim menjadi berkurang dan kecepatan reaksi akan menurun. Oksidoreduktase 2. Konsentrasi Substrat Dengan konsentrasi konsentrasi enzim yang tetap maka pertambahan konsentrasi substrat menaikkan kecepatan reaksi. Bila [substrat] diperbesar makin banyak substrat yang dapat berhubungan dengan enzim pada bagian yang aktif. Sebagian besar enzim terdenaturasi pada suhu diatas 60˚C. Kecepatan reaksi bertambah dengan bertambahnya konsentrasi enzim. tumbuhan antara 50˚C-60˚C. kenaikan suhu dapat menyebabkan denaturasi maka bagian aktif enzim akan terganggu. reaksi kimia berlangsung lambat tetapi pada suhu tinggi reaksi berlangsung lebih cepat. Pada suhu rendah. Banyak enzim yang mempunyai gugus bukan protein jadi termasuk golongan protein majemuk. Nama enzim selanjutnya disesuaikan dengan nama substratnya dengan penambahan ase dibelakangnya.Enzim Enzim adalah senyawa organic termasuk protein. Pengaruh Inhibitor Hambatan Reversibel Mekanisme enzim dalam suatu reaksi melalui pembentukan kompleks enzim-substrat (ES). Oleh Commision on Enzymes of The International Union of Biochemistry. maka [kompleks enzim substrat] makin besar sehingga kecepatan reaksi makin besar. Transferase 3. Terjadinya kompleks enzim substrat diperlukan adanya kontak antara enzim dengan substrat yang terjadi pada bagian enzim yang aktif. Hidrolase 4. Hambatan (inhibisi) terjadi bila penggabungan substrat pada bagian aktif enzim mengalami hambatan. Perubahan pH lingkungan berpengaruh terhadap efektivitas bagian aktif enzim membentuk kompleks enzim substrat. Tiap enzim mempunyai suhu optimum tertentu. Pengaruh Ph Seperti protein. enzim dibagi dalam 6 golongan besar berdasarkan reaksi kimia dimana enzim memegang peranan yaitu: 1. namun kenaikan suhu pada saat mulai terjadinya proses denaturasi akan mengurangi kecepatan reaksi. dll. umumnya struktur ion enzim tergantung pada pH lingkungannya. Contoh: enzim yang menguraikan urea disebut urease. pH rendah atau tinggi menyebabkan terjadinya denaturasi. Enzim semacam ini (holoenzim) terdiri atas protein (apoenzim) dan gugus bukan protein (kofaktor). Ligase Konsentrasi Enzim Seperti katalis. emulsin. Enzim dapat bermuatan positif. Karena enzim suatu protein. tergantung pada konsentrasi enzim itu. Hambatan yang dilakukan inhibitor berupa hambatan tidak reversible atau hambatan reversible. ptyalin. Cara Kerja Enzim Enzim (E) + substrat ↔ kompleks enzim substrat (ES) Komp. Isomerase 6.

Hg2+. pengaruh inhibitor Sebelumnya: fertilisasi/pembuahan Selanjutnya : Asetat . Contoh: inhibitor tidak bersaing yang dikenal ion2 logam berat (Cu2+. Suksinat. E + I → EI tidak dapat menghasilkan hasil reaksi ES + I → ESI yang diharapkan Hambatan tidak bersaing pada suatu reaksi tidak dapat diatasi dengan memperbesar konsentrasi substrat. pH e. Ikatan yang terbentuk pada penggabungan ini yaitu C-O. hidroksimetiltransferase. Contoh lain asam amino oksidase sebagai katalis pada reaksi oksidasi asam2 amino. 3. Hambatan tidak reversible Hambatan bersaing maupun tidak bersaing adalah hambatan yang bersifat reversible. Contoh dehidrogenase yaitu pembentukan aldehid dari alcohol dan enzim yang bekerja yaitu alcohol dehidrogenase. memecah glikosida dan memecah ikatan peptide. Contoh: glutamine sintetase dan piruvat karboksilase. oksalat dan oksaloasetat dapat menghambat kerja enzim suksinat dehidrogenase dalam reaksi dehidrogenasi as. Isomerase Golonga ini pada reaksi perubahan intra molekuler. Esterase memecah ikatan ester Lipase memecah ikatan ester pada lemak Fosfatase memecah ikatan fosfat Amylase memecah ikatan pada amilum Alfaamilase terdapat dalam saliva (ludah) dan pancreas. Liase Golongan ini pada reaksi pemisahan suatu gugus dari substrat. karboksiltransferase. Hambatan tidak reversible dapat terjadi karena inhibitor bereaksi tidak reversible dengan bagian tertentu pada enzim sehingga berubahnya bentuk enzim. suhu d. Oksidoreduktase Enzim dalam golongan ini terbagi 2 yaitu dehidrogenase dan oksidase. misal reaksi perubahan glukosa menjadi fruktosa. hidratase. Contoh: metiltransferase. Contoh: enzim-SH + ICH2-CO-NH2 → enzim-S-CH2-CO-NH2 + HI contoh: inhibitor diisopropil fosfofluoridat. konsentrasi substrat c. Hambatan tidak bersaing Yaitu tidak dipengaruhi oleh besarnya konsentrasi substrat dan inhibitor yang melakukannya disebut inhibitor tidak bersaing. Terjadi persaingan antara inhibitor dengan substrat terhadap bagian aktif enzim melalui reaksi: E + S ↔ES E + I ↔ EI Contoh: asam malonat. konsentrasi enzim b. Contoh: dekarboksilase. enzim papain terdapat dalam papaya. senyawa fosfor organic beracun dapat berikatan dengan asetilkolin esterase yang terdapat dan berfungsi pada system syaraf pusat. Hidrolase Golongan sebagai katalis pada reaksi hidrolisis. Faktor2 yang mempengaruhi kerja enzim: a. dan Ag+) yang berhubungan dengan gugus-SH pada sistein dalam enzim. Ada 3 jenis hidrolase yaitu memecah ikatan ester. Glisin oksidase pada oksidasi glisin menjadi asam glioksilat. Transferase Golongan ini pada reaksi pemindahan suatu gugus dari suatu senyawa kepada senyawa lain. Enzim ini disebut juga sintetase. 5.piruvat menjadi aldehid. atau C-C. C-N.berupa hambatan bersaing atau tidak bersaing. Enzim pepsin terdapat dalam usus halus. 2. 6. C-S. aldolase. E + S ↔ ES → E + P (membentuk hasil reaksi) E + I ↔ EI → (tidak terbentuk hasil reaksi) Adalnya I dapat mengurangi kecepatan reaksi. Piruvat dekarboksilase: enzim pada reaksi dekarboksilasi as. 1. Ligase Golongan ini pada reaksi penggabungan 2 molekul. Inhibitor dapat bergabung dengan enzim pada bagian enzim diluar bagian aktif penggabungan inhibitor dengan enzim terjadi pada enzim bebas atau pada enzim yang telah mengikat substrat yaitu kompleks enzim-substrat. 4.

ensiklopedia bebas Belum Diperiksa Langsung ke: navigasi.Tugas numb 1 Nikotinamida adenina dinukleotida Dari Wikipedia bahasa Indonesia. cari Nikotinamida adenina dinukleotida Nama lain[sembunyikan] Difosfopiridina nukleotida (DPN+). Koenzim I Identifikasi Nomor CAS [53-84-9] PubChem KEGG ChEBI Nomor RTECS SMILES 925 C00003 13389 UU3450000 C1=CC(=C[N+](=C1)C2 C(C(C(O2)COP(=O)([O-])OP(=O) (O)OCC3C(C(C(O3)N4C=NC5=C 4N=CN=C5N)O)O)O)O)C(=O)N Sifat .

dan NADH sebagai reduktor. Koenzim ini oleh karenanya ditemukan dalam dua bentuk yang berbeda: NAD+ sebagai oksidator. data di atas berlaku pada temperatur dan tekanan standar (25°C. yakni mengandung dua nukleotida yang dihubungkan melalui gugus fosfat. NAD+ menerima elektron dari molekul lain dan menjadi tereduksi (NADH).43 g/mol Penampilan bubuk putih Titik lebur 160 °C Bahaya Bahaya utama Tidak berbahaya NFPA 704 1 1 0 Kecuali dinyatakan sebaliknya. Namun ia juga memiliki fungsi lain pada proses selular lainnya. NAD+ terlibat dalam reaksi redoks. disingkat NAD+. dengan membawa elektron dari satu reaksi ke reaksi lainnya. enzim-enzim yang terlibat dalam metabolisme sering menjadi target pengembangan obat-obatan. Karena fungsinya yang penting ini. Dalam metabolisme. dan begitu pula sebaliknya. dengan satu nukleotida mengandung basa adenina dan yang lainnya mengandung nikotinamida. . 100 kPa) Sangkalan dan referensi Nikotinamida adenina dinukleotida.Rumus molekul C21H27N7O14P2 Massa molar 663. Senyawa ini berupa dinukleotida. Reaksi transfer elektron ini merupakan salah satu fungsi NAD+. adalah koenzim yang ditemukan di semua sel hidup. utamanya adalah sebagai substrat enzim yang menambah maupun mengurangi gugus fungsi pada protein dalam modifikasi pascatranslasional.

senyawa ini berupa diastereomer.[2] Reaksi ini (diringkaskan oleh persamaan di bawah) melibatkan pelepasan dua atom hidrogen dari reaktan (R). mengandung nukleotida yang dihubungkan oleh satu pasang gugus fosfat yang menjembatani keduanya. NAD+ dapat disintesis secara de novo (dari blok-blok molekul kecil) dari asam amino triptofan ataupun asam aspartat.2 Lintasan daur ulang 4 Fungsi o 4. Selain itu. Daftar isi [sembunyikan]      1 Sifat-sifat fisika dan kimia 2 Konsentrasi dan keadaan zat dalam sel 3 Biosintesis o 3. dalam bentuk ion hidrida (H−) dan proton (H+). Kedua nukleotida ini dihubungkan bersama oleh dua gugus fosfat melalui karbon 5'.Dalam organisme. Dalam metabolisme. Diastereomer β-nikotinamida dari NAD+ adalah bentuk yang ditemukan pada organisme. sama seperti senyawa dinukleotida pada umumnya.1 Produksi De novo o 3.1 Oksidoreduktase 5 Referensi [sunting] Sifat-sifat fisika dan kimia Informasi lebih lanjut: Redoks Nikotinamida adeninan dinukleotida. senyawa ini menerima ataupun mendonorkan elektronnya dalam reaksi redoks. NAD+ dapat juga diperoleh dari sumber makanan yang mengandung vitamin niasin. Karena terdapat dua struktur yang dimungkinkan. Nukleotida ini tersusun atas cincin ribosa dengan adenina yang melekat pada atom karbon pertama 1' cincin tersebut. Gugus nikotinamida dapat dilekatkan ke dalam dua orientasi pada satu atom karbon anomerik. Proton dilepaskan ke .[1] Reaksi redoks nikotinamida adenina dinukleotida.

RH2 + NAD+ → NADH + H+ + R Dari pasangan elektron hidrida.[7] Ciri-ciri sinyal fluoresens berubah ketika NADH mengikat kepada protein. NADH juga menyerap panjanga gelombang yang lebih tinggi. NADH dalam larutan memiliki puncak emisi pada 460 nm dan paruh waktu fluoresens sepanjang 0.900 M−1cm−1. ketika NADH direduksi menjadi molekul lain dan dioksidasi kembali menjadi NAD+.[1] Secara fisik. dan atom hidrogen kedua di transfer ke atom karbn C4 yang berseberangan dengan nitrogen ini.220 M−1cm−1. manakala pada koenzim yang teroksidasi tidak memiliki emisi fluoresens. Larutan NAD+ tidak berwarna dan stabil selama satu pada temperatur 4 °C dan pH netral.[4] Padatan ini stabil jika disimpan dalam keadaan gelap dan kering.4 nanosekon. satu elektron ditransfer ke nitrogen cincin nikotinamida yang bermuatan positif.[3] Reaksi ini sangat mudah berbalik arah. membuat NADH sebagai reduktor kuat. manakala reduktan RH2 dioksidasi dan NAD+ direduksi menjadi NADH melalui transfer hidrida menuju cincin nikotinamida. puncak absorpsi NAD+ berada pada panjang gelombang 259 nanometer (nm). Ia akan terurai dengan cepat apabila terkena asam ataupun basa. sehingga perubahan ini dapat .[5] Absorpsi spektrum UV NAD+ dan NADH. Hal ini berarti koenzim ini dapat secara terus menerus berada dalam siklus NAD+ dan NADH tanpa sendirinya dikonsumsi.32 volt. dengan koefisien pemunahan 16.[6] NAD+ dan NADH juga memiliki spektrum fluoresens yang berbeda. Potensial titik tengah pasangan redoks NAD+/NADH adalah −0. koenzim ini berbentuk bubuk amorf yang higroskopik dan sangat larut dalam air. Seketika terurai.[6] Perbedaan spektrum absorpsi ultraviolet antara bentuk koenzim yang teroksidasi dengan yang tereduksi ini membuat zat ini sangat mudah diukur pada asai enzim. Sebagai contoh.dalam larutan. Baik NAD+ dan NADH menyerap ultraviolet dengan sangat kuat oleh karena keberadaan basa adeninanya. dengan puncak kedua dalam absorpsi UV-nya adalah 339 nm dengan koefisien pemunahan 6. produk dekomposisi ini merupakan inhibitor enzim.

[15] Efek rasio NAD+/NADH terhadap sel sangatlah kompleks. Keadaan redoks sel adalah pengukuran yang mencerminkan baik aktivitas metabolisme sel maupun kesehatan sel. Rasio ini adalah komponen penting yang disebut sebagai keadaan redoks sel. perkiraan rasio NAD+/NADH umumnya berkisar sekitar 700. Ia diproduksi baik melalui lintasan de novo yang menggunakan asam amino maupun melalui lintasan daur ulang dengan mendaur ulang komponen-komponen prekursor seperti nikotinamida menjadi NAD+.[18] [sunting] Biosintesis NAD+ disintesis melalui dua lintasan metabolisme.[9] [sunting] Konsentrasi dan keadaan zat dalam sel Dalam hati tikus.[16][17] Sebaliknya. yang sangat berguna dalam kajian kinetika enzim. sehingga konsentrasinya dalam larutan haruslah lebih rendah. walaupun dalam mitokondria konsentrasi NAD+ sama dengan konsentrasi zat ini dalam sitosol.005.0 mM dalam ragi. rasio NADP+/NADPH umumnya sekitar 0.[13] Data konsentrasi zat ini pada bagian sel lainnya sangat terbatas.[12] NAD+ dibawa ke dalam mitokondria melalui protein transpor membran yang khusus oleh karena koenzim ini tidak dapat berdifusi melewati membran. dengan perkiraan terbaru dalam sel hewan berkisar antara 0. Ketiga senyawa organik tersebut merupakan prekursor dari NAD+. sekitar 80% zat ini terikat pada protein. Ia mengontrol aktivitas beberapa enzim kunci. yang kedua adalah lintasan asam kuinolinat dan hidroksikynurenina-3.[14] Keseimbangan antara bentuk yang teroksidasi dengan bentuk yang tereduksi disebut sebagai rasio NAD+/NADH.digunakan untuk mengukur tetapan disosiasi. rasio ini oleh karenanya sangat memfavoritkan reaksi oksidasi.[10] Konsentrasi sebenarnya NAD+ dalam sitosol sel sulit diukur.[19] Lintasan kinurenina terbagi dua. yang pertama adalah lintasan asam kinurenat. [sunting] Produksi De novo . lintasan yang lain disebut lintasan kinurenina yang dilalui oleh TRP. melalui mikroskopi fluoresens. meliputi gliseraldehida 3-fosfat dehidrogenase dan piruvat dehidrogenase. sekitar 10 kali lipat konsentrasi NADP+ dan NADPH dalam sel yang sama.3 M[11][12] sampai dengan 1. kandungan total NAD+ dan NADH adalah kira-kira 1 μmol per gram berat basah hewan. Dalam jaringan sel mamalia yang sehat.0 sampai 2.[2] Namun.[7][8] Perubahan dalam sinyal fluoresens ini juga digunakan untuk mengukur perubahan dalam keadaan redoks sel hidup.

dan nikotinamida ribosida (NR).[25] Prekursor-prekursor ini kemudian dimasukkan ke dalam lintasan biosintesis NAD(P)+ melalui reaksi adenilasi dan fosforibosilasi seperti yang ditunjukkan pada ilustrasi di atas. di mana campuran asam nikotinat dan nikotinamida disebut sebagai vitamin B3 ataupun niasin. senyawa-senyawa ini juga dapat diproduksi dalam sel sendiri. nikotinamida (Nam). yang .[2] Pada langkah yang lebih lanjut. "Na" merupakan singkatan dari Asam nikotinat. enzim ini menggunakan ATP sebagai sumber gugus fosfat. sel juga mendaur ulang senyawa-senyawa yang mengandung nikotinamida untuk menghasilkan NAD+. walaupun pada bakteri seperti Mycobacterium tuberculosis dan archaea seperti Pyrococcus horikoshii menggunakan polifosfat anorganik sebagai donor fosfat alternatif. yang memfosforilasi NAD+. lihat artikel di samping. Enzimenzim yang terlibat dalam lintasan daur ulang ini tampaknya terkonsentrasi dalam inti sel. Untuk kepanjangan singkatan lainnya.[20][21] Asam kuinolinat diubah menjadi asam nikotinat adenina dinukleotida (NaMN) melalui transfer gugus fosforibosa. yaitu melalui pelepasan gugus nikotinamida dari NAD+ dalam reaksi transfer ADP-ribosa. Namun terdapat kesamaan dalam penghasilan QA dari asam amino tertentu seperti TRP pada hewan dan beberapa bakteri. ataupun asam aspartat pada beberapa bakteri dan tumbuhan.[2] Senyawaan-senyawaan ini dapat berasal dari makanan. terdapat tiga senyawa alamiah mengandung cincin nikotinamida yang digunakan dalam lintasan daur ulang ini. Namun. membentuk nikotinamida adenina dinukleotida. Walaupun terdapat banyak prekursor-prekursor yang diketahui. Kebanyakan organisme mensintesis NAD+ dari komponen-komponen yang sederhana. Pada akhirnya. Gugus adenilat kemudian ditransfer untuk membentuk asam nikotinat adenina dinukleotida (NaAD). gugus asam nikotinat pada NaAD diamidasi menjadi gugus nikotinamida (Nam). Dalam hal ini.[2] Reaksi yang terlibat berbeda-beda dari organisme yang satu ke organisme lain.[23][24] Lintasan daur ulang menggunakan tiga prekursor NAD+. [sunting] Lintasan daur ulang Selain perakitan NAD+ secara de novo menggunakan asam amino sederhana. yakni asam nikotinat (Na).Beberapa lintasan metabolisme sintesis dan konsumsi NAD+ dalam vertebrata. beberapa NAD+ diubah menjadi NADP+ oleh NAD+ kinase.[22] Pada kebanyakan organisme.

sehingga harus menerima asupan koenzim ini dari sel inangnya.[28] Kebutuhan NAD+ yang tinggi ini disebabkan oleh konsumsinya yang tinggi pada reaksi modifikasi pascatranslasi.[32] [sunting] Fungsi Lipatan Rossman pada laktat dehidrogenase dari Cryptosporidium parvum.[30][31] Bahkan pada patogen seperti Chlamydia trachomatis. Namun mereka memiliki lintasan daur ulang. sehingga sangat bergantung pada sumber luar NAD+ dan prekursornya. [sunting] Oksidoreduktase .[27] Walaupun terdapat lintasan de novo. ia tidak memiliki gen untuk biosintesis maupun daur ulang NAD+ dan NADP+.[26] Sel juga dapat mendapatkan NAD+ secara ekstraseluler (luar sel) dari sekelilingnya. sebagai prekursor molekul penghantara kedua ADP-ribosa siklik.mengompensasikan laju konsumsi NAD+ yang tinggi dalam organel ini. NAD+ ditandai dengan warna merah. Kekurangan niasin pada makanan mengakibatkan penyakit defisiensi vitamin pelagra.[2] Lintasan daur ulang yang digunakan oleh mikroorganisme berbeda dengan lintasan yang digunakan oleh mamalia.[33] Nikotinamida adenina dinukleotida memiliki beberapa peranan esensial dalam metabolisme. lempengan beta ditandai dengan warna kuning. Ia berperan sebagai koenzim pada reaksi redoks. dan juga sebagai substrat bagi enzim DNA ligase bakteri dan enzim sirtuin yang menggunakan NAD+ untuk melepaskan gugus asetil dari protein.[29] Beberapa patogen seperti ragi Candida glabrata dan bakteri Haemophilus influenzae adalah auksotrof NAD+ (yakni tidak dapat mensintesis NAD+). lintasan daur ulang ini merupakan lintasan yang esensial pada manusia. dan heliks alfa ditandai dengan warna ungu. sebagai donor gugus ADP-ribosa pada reaksi ADP-ribosilasi.

Dalam kasus ini. Ketika terikat pada tapak aktif suatu oksidoreduktase. NADH-ubikuinon oksidoreduktase mengkatalisis oksidasi NADH oleh koenzim Q. Hal ini dilakukan dengan mencampurkan enzim dengan substrat yang beratom deuterium sebagai pengganti hidrogen. Enzim demikian disebut sebagai oksidoreduktase kelas A.[34] Namun. Sebagai contoh. Biasanya NADH-ubikuinon oksidoreduktase disebut sebagai NADH dehidrogenase ataupun kadang kala koenzim Q reduktase.[40] Spesifisitas ini mencermikan peranan metabolik kedua koenzim yang . manakala enzim kelas B mentransfer atom hidrogennya dari bawah bidang. sehingga enzim akan mereduksi NAD+ dengan mentransfer deuterium daripada hidrogen.[37] Lipatan ini mengandung tiga atau lebih lempengan beta paralel yang dihubungkan oleh dua heliks alfa dengan urutan beta-alfa-beta-alfa-beta. Reaksi seperti ini dikatalisasi oleh sekelompok besar enzim yang dinamakan oksidoreduktase.[38] Konformasi 3-D NAD+.[37] Walau demikian. Tata nama enzim dalam kelompok oksidoreduktase mengandung nama kedua substratnya. Pada beberapa jenis enzim.[35] Ketika terikat pada suatu protein.[36] Motif ini dinamakan atas nama Michael Rossmann yang merupakan ilmuwan yang pertama kali memperhatikan banyaknya motif ini pada protein pengikat nukleotida. enzim dapat menghasilkan salah satu stereoisomer NADH.Peran utama NAD+ dalam metabolisme adalah mentransfer elektron dari satu molekul ke molekul lainnya. hidrogen ditransfer dari atas bidang cincin nikotinamida. hal ini dapat digunakan dalam kinetika enzim untuk mengetahui mekanisme enzim. enzim hampir selalu memiliki spesifisitas yang tinggi untuk mengikat hanya salah satu dari NAD+ maupun NADP+. namun tidak memiliki motif lipatan Rossmann. lipatan ini tidaklah universal ada pada enzim yang bergantung pada NAD. Baru-baru ini ditemukan suatu kelas enzim bakteria yang terlibat dalam metabolisme asam amino mengikat koenzim ini. NAD+ dan NADH biasanya terikat pada motif struktural yang dikenal dengan nama lipatan Rossmann. Oleh karena karbon C4 yang menerima hidrogen ini prokiral. Oleh karena tiap lipatan Rossmann mengikat satu nukleotida. domain pengikatan untuk dinukleotida NAD+ terdiri dari dua lipatan Rossmann yang berpasangan. enzim oksidoreduktase ini juga dapat dirujuk sebagai dehidrogenase ataupun reduktase.[39] Walaupun terdapat kemiripan pada cara protein mengikat koenzim NAD+ dan NADP+. cincin nikotinamida koenzim ini diposisikan sedemikiannya ia dapat menerima hidrida dari substrat enzim lainnya. dengan tiap lipatan mengikat satu nukleotida.

^ a b Yang H. doi:10. 909. Baur JA. ^ Kasimova MR.1016/j. Rahway NJ. Anal. Data for biochemical research (edisi ke-3rd).039354. . pyrimidine. doi:10. Souza-Pinto NC.1271. doi:10. Enzim seperti aldosa reduktase.1073/pnas. PMID 218616. 7. 8. Shibata T. "The simultaneous measurement of nicotinamide adenine dinucleotide and related compounds by liquid chromatography/electrospray ionization tandem mass spectrometry". J.1016/j. PMID 17889652. 4. Matsui T. Natl. Martha (1983). "Alternative respiratory pathways of Escherichia coli: energetics and transcriptional regulation in response to electron acceptors". PMID 16574057. "NAD+ metabolism in health and disease" (PDF). Acta 1320 (3): 217–34. Weimann G (1979). 10. 89 (4): 1271–5.[41] [sunting] Referensi 1. hlm. Biochem.cell. ikatan ion terbentuk antara rantai samping asam amino basa dengan gugus fosfat NADP+ yang asam. Plant Cell 18 (3): 688–98. PMID 17295611. doi:10. Acta 994 (2): 187–90. doi:10. "Time-resolved fluorescence studies on NADH bound to mitochondrial malate dehydrogenase". Sci. PMID 1741380. Sebaliknya. Zhou DM (1989). Cell 130 (6): 1095–107. ^ Biellmann JF. Johnson ML (1992). PMID 16461578. ^ a b Lakowicz JR. 352 (2): 282–5. 32 (1): 12–9. The Merck Index: an encyclopedia of chemicals. Biochem. 140 (1): 162–71. (2006). PMID 2910350.035. Grigiene J. doi:10. ^ Yamada K. "Structure of lactate dehydrogenase inhibitor generated from coenzyme". PMID 6486402. PMC 1383643. N (2007). Perez E. Trends Biochem. 11. de Cabo R. and biologicals (edisi ke-10th). Rosenzweig A. Sci. et al. Sauve AA. glukosa-6-fosfat dehidrogenase. Lamming DW. Anal. muatan kantongnya terbalik.1016/0003-2697(84)90148-9. 122.89.tibs. pada enzim yang mengikat NAD.A. Haid E.017. Sinclair DA. PMID 9230919.2006. Hara N. "The power to reduce: pyridine nucleotides—small molecules with a multitude of functions". ^ Windholz. Bohr VA. Zuurendonk PF. Yang T. Biophys. Walau demikian. US: Merck. ^ a b Dawson. Ben (1985). Krab K.07. Biochim. 6. Proc. "Measurement of tissue purine. "Nutrient-Sensitive Mitochondrial NAD+ Levels Dictate Cell Survival".1021/bi00574a015. Biochim. 3.4. R. PMID 17161604. ISBN 911910271. PMC 1798440.berbeda dan merupakan akibat dari perbedaan residu asam amino yang berbeda pada kantong pengikat koenzim tersebut. ISBN 0-19-855358-7. terdapat pengecualian terhadap kaidah ini. Oxford: Clarendon Press.2006.105. Carmona JJ.006. Sebagai contohnya. Osago H. Biochem.1042/BJ20061638. 5. pada tapak aktif enzim pengikat NADP. (2007).ab. Thomas V. Biophys. Lapinte C. Szmacinski H. 9. doi:10. 2. Tsuchiya M (2006). Acad. ^ Jameson DM. Nowaczyk K. "The free NADH concentration is kept constant in plant mitochondria under different metabolic conditions".1016/j.11. 12. ^ Unden G (1997).S. 402 (2): 205–18. menjauhkan NADP+ untuk berikatan dengannya. ^ a b c d e f Belenky P (2007). doi:10.1016/S0005-2728(97)00034-0. Diakses pada 23 Desember 2007. Veech RL (1984).1105/tpc.02. ^ a b Pollak. hlm. doi:10. "Fluorescence lifetime imaging of free and protein-bound NADH". and other nucleotides by radial compression high-performance liquid chromatography".2007. Biochemistry 18 (7): 1212–7. drugs. ^ Reiss PD. U. dan metilenatetrahidrofolat reduktase dapat menggunakan kedua enzim tersebut pada beberapa spesies organisme.

115 (4): 609–19. Kawakami R. University of Szeged. PMID 15709771. "Characterization of Mycobacterium tuberculosis NAD kinase: functional analysis of the full-length enzyme by site-directed mutagenesis". Eggleston LV. Rev. "Characterization of NAD Uptake in Mammalian Cells". PMID 11368918. ^ Schafer F. "Early steps in the biosynthesis of NAD in Arabidopsis start with aspartate and occur in the plastid". Palmieri F (2006). Ohshima T (2005). Biol. doi:10. Plant Physiol. (2002). (2008). ^ Raffaelli N. Vécsei L. Toldi J. oxidative stress and the kynurenine system.M111773200. PMID 15182203. Biochem. "Structural and functional properties of NAD kinase. doi:10. PMID 4391039. Sas K. 15. J. Robotka H.71. Rev. Carroll S. ^ Magni G. 21. et al. PMID 16085824. and characterization". Castegna A. 71 (8): 4352–8. Wood JG.070183. "Niacin". Moat AG (1 March 1980). doi:10. doi:10. Bitterman KJ. "Nicotinamide adenine dinucleotide biosynthesis and pyridine nucleotide cycle metabolism in microbial systems". ^ Foster JW. et al. "First archaeal inorganic polyphosphate/ATPdependent NAD kinase. Uenohara K. PMID 6357238. Bogan KL.1074/jbc.8.M510425200. PMID 17914902. PMID 16291748. Orsomando G.pbio. Hashimoto T (2006). metabolic disturbances. 22. Akita M. PMID 11847309. Travelli C. 20. Buettner G (2001). Microbiol. 26. doi:10. Biol. Raffaelli N (2006).1104/pp. 18. J. doi:10. doi:10. 277 (21): 18881– 90. 103 (2): 514–27. 283 (10): 6367–74.4352-4358. "Distribution of mitochondrial NADH fluorescence lifetimes: steady-state kinetics of matrix NADH interactions". doi:10. Goodman RH (2002). 17. Krebs HA (1969).1074/jbc. Diakses pada 31 Juli 2010. "Regulation of corepressor function by nuclear NADH". expression. Nutr. Biochem. 281 (3): 1524–31.1016/S0891-5849(01)00480-4. Piston DW. Ercolano E. ^ Williamson DH. 19.. Department of Neurology. a key enzyme in NADP biosynthesis".1074/jbc.03. (2005). Mini reviews in medicinal chemistry 6 (7): 739–46. et al. Biochemistry 43 (23): 7610–7.2174/138955706777698688. PMC 373235. "The redox state of free nicotinamide-adenine dinucleotide in the cytoplasm and mitochondria of rat liver". 16.001445.1128/AEM.13. PMC 1489895. Annu. doi:10. ^ Henderson LM (1983). ^ Zhang Q. PMID 4291787. 24.1069300. ^ Todisco S. 27.2005. ^ Tempel W. ^ Veech RL. Agrimi G. 25.1371/journal. Appl. 28. et al. J. ^ Sakuraba H. PMID 18180302. ^ Anderson RM. Microbiol. (2004). Chem. Krebs HA (1967). ^ Billington RA. Biol. Science 295 (5561): 1895–7.106.081091. Chem. 23. . PLoS Biol. Rabeh WM.1021/bi0485124.0050263. "Nicotinamide riboside kinase structures reveal new pathways to NAD+". Environ. 5 (10): e263. (2007). Free Radic Biol Med 30 (11): 1191–212. Lund P. 141 (3): 851–7. 14.1146/annurev. PMID 16842123. J. 3: 289–307. with focus on neurodegenerative disorders.1126/science.1021/bi049650w. ^ Blinova K.". "Manipulation of a nuclear NAD+ salvage pathway delays aging without altering steady-state NAD+ levels". PMID 11884393. doi:10. "The redox state of free nicotinamide-adenine dinucleotide phosphate in the cytoplasm of rat liver". PMID 6997723. et al. doi:10. Mazzola F. Biochemistry 44 (7): 2585–94. Bose S. from hyperthermophilic archaeon Pyrococcus horikoshii: cloning. Finaurini L.nu. ^ (Inggris)"Mitochondria.M706204200. J. PMC 1183369. PMID 16698895. "Redox environment of the cell as viewed through the redox state of the glutathione disulfide/glutathione couple". "Identification of the mitochondrial NAD+ transporter in Saccharomyces cerevisiae". ^ Katoh A. Chem. doi:10. 44 (1): 83–105.

(2002). doi:10. "Crystal structures of Delta1-piperideine-2carboxylate/Delta1-pyrroline-2-carboxylate reductase belonging to a new family of NAD(P)Hdependent oxidoreductases: conformational change. doi:10. Curr. 34. ^ Bellamacina CR (1 September 1996).M608387200. ^ Carugo O. Mol. doi:10. 35 (6): 1573–81. "From genetic footprinting to antimicrobial drug targets: examples in cofactor biosynthetic pathways".13652958.01829. 30. Opin. ^ Senkovich O. Microbiol. J. Argos P (1997).6. Biol.1016/0022-2836(73)90388-4. doi:10.x.2000. Zupancic ML. PMID 17032644. doi:10.bbapap.2005. Microbiol.x. 40.184. 184 (16): 4555–72. 41. ^ Rongvaux A. D'Souza M. doi:10. Muramatsu H. doi:10. 66 (1): 14–25. (2006). doi:10.16. ^ a b Rao S. "NADP and NAD utilization in Haemophilus influenzae".1002/bies. ^ Lesk AM (1995). "Comparison of super-secondary structures in proteins". Chem.1365-2958. de la Garza RD.0. Diakses pada 16 Desember 2007. et al. Rossmann M (1973). Cormack BP (2007). Struct. 32. Biochim. Kemmer G. ^ Gerdes SY. ^ "Enzyme Nomenclature. "NAD-binding domains of dehydrogenases". Van Gool F. FASEB J. Biophys.2-N. "Biochemical and genetic analysis of methylenetetrahydrofolate reductase in Leishmania metabolism and virulence".M507399200. Diakses pada 6 Desember 2007. ^ Goto M.3". PMID 12815723. ^ Vickers TJ. Soleva E (2000). (2005).5. (2005). 281 (50): 38150–8. ^ Reidl J. Scholle MD. PMID 8836039. 37. substrate recognition. Recommendations for enzyme names from the Nomenclature Committee of the International Union of Biochemistry and Molecular Biology". Acta 1750 (2): 166–72.2007.1111/j. J. Orsomando G.1002/(SICI)1097-0134(199705)28:1<10::AIDPROT2>3. and stereochemistry of the reaction". 38. doi:10.10297. Schlör S. 39. Biol. Bioessays 25 (7): 683–90. PMID 10760156. 33. "NADP-dependent enzymes. PMID 12142426. 36.1016/0959-440X(95)80010-7. "The nicotinamide dinucleotide binding motif: a comparison of nucleotide binding proteins". [tampilkan] l•b•s Enzim Kategori:   Enzim Masuk log / buat akun . 5 (6): 775–83. Leo O (2003). et al.1016/j.1074/jbc. 35. Proteins 28 (1): 10–28. Chem.4555-4572. 31. Mihara H.009.29. PMID 16192274. doi:10. Biol.1128/JB.05886. et al. et al. Expasy. PMC 135229. Andris F. PMID 8749365. Schmidt-Brauns J. PMID 9144787. I: Conserved stereochemistry of cofactor binding". Mol. ^ Ma B. Bacteriol. "Crystallization of three key glycolytic enzymes of the opportunistic pathogen Cryptosporidium parvum". PMID 17725566.04. "Reconstructing eukaryotic NAD metabolism". PMID 15953771. Speed H. PMID 4737475. Kraiss A. ^ "NiceZyme View of ENZYME: EC 1. Pan SJ.1074/jbc. 280 (49): 40875–84.2002. "Assimilation of NAD(+) precursors in Candida glabrata".1046/j. J. Grigorian A. J Mol Biol 76 (2): 241–56.CO. 10 (11): 1257–69.

     Halaman Pembicaraan Baca Sunting Versi terdahulu     Halaman Utama Perubahan terbaru Peristiwa terkini Halaman sembarang Komunitas    Warung Kopi Portal komunitas Bantuan Wikipedia Cetak/ekspor Peralatan Bahasa lain                     ‫ال عرب ية‬ Български Català Česky Dansk Deutsch English Esperanto Español ‫ف ار سی‬ Suomi Français Galego ‫עברית‬ Italiano 日本語 한국어 Latviešu Nederlands Occitan .

[1] Golongan enzim ini berada dalam klasifikasi oksidoreduktase yang berperan pada gugus donor CH-OH dengan NAD+ sebagai akseptor. cari Oksidoreduktase aril-alkohol:NAD+ (bahasa Inggris: p-hydroxybenzyl alcohol dehydrogenase.90) adalah keluarga enzim yang bekerja pada alkohol primer dengan gugus aromatik atau siklo-1-ena. namun dengan aktivitas rendah atau tanpa reaksi apapun terhadap alkohol alifatik. Reaksi yang dikatalis. [sunting] Rujukan . Lihat Ketentuan Penggunaan untuk lebih jelasnya. Teks tersedia di bawah Lisensi Atribusi/Berbagi Serupa Creative Commons. coniferyl alcohol dehydrogenase. AADH. degradasi bifenil.           Polski Português Русский Српски / Srpski Svenska Türkçe Українська Tiếng Việt 中文 Halaman ini terakhir diubah pada 17. EC 1. pada beberapa lintasan metabolisme seperti metabolisme tirosina. metabolisme fenilalanina. Kebijakan privasi Tentang Wikipedia Penyangkalan Tampilan seluler       Oksidoreduktase aril-alkohol:NAD+ Dari Wikipedia bahasa Indonesia. aryl-alcohol dehydrogenase.1. benzyl alcohol dehydrogenase. dan degradasi kaprolaktam.1.01. ensiklopedia bebas Langsung ke: navigasi. degradasi xilena. 3 Maret 2012. ketentuan tambahan mungkin berlaku. degradasi toluena.

Sign up to vote on this title
UsefulNot useful