PENGKLASIFIKASIAN TATA NAMA ENZIM

BAB I
PENDAHULUAN 1.1 Latar Belakang Enzim merupakan polimer biologik yang mengatalisis lebih dari satu proses dinamik yang memungkinkan kehidupan seperti yang kita kenal sekarang. Sebagai determinan yang menentukan kecepatan berlangsungnya berbagai peristiwa fisiologik, enzim memainkan peranan sentral dalam masalah kesehatan dan penyakit. Pemecahan makanan untuk memasok energi serta unsur-unsur kimia pembangunan tubuh (building blocks); perakitan building blocks tersebut menjadi protein, membran sel, serta DNA yang mengkodekan informasi genetik; dan akhirnya penggunaan energi untuk menghasilkan gerakan sel, semua ini dimungkinkan dengan adanya kerja enzim-enzim yang terkoordinasi secara cermat. Sementara dalam keadaan sehat semua proses fisiologis akan berlangsung dalam cara yang tersusun rapi serta teratur dan homeostatis tetap dipertahankan, homeostatis dapat mengalami gangguan berat pada keadaan patologis. Sebagai contoh, cedera jaringan hebat yang mencirikan penyakit sirosis hepatis dapat menimbulkan gangguan berat pada kemampuan sel membentuk enzim-enzim yang mengatalisis berbagai proses metabolisme penting seperti sintesis ureum. Ketidakmampuan mengubah ammonia yang toksik menjadi ureum yang nontoksik sebagai akibat dari penyakit tersebut akan diikuti dengan intoksikasi ammonia, dan akhirnya koma hepatikum. Suatu spektrum penyakit genetik langka tetapi yang sering sangat menurunkan keadaan umum penderitanya dan kerap fatal, memberi contoh-contoh tambahan dramatis tentang konsekuensi fisiologis drastis yang dapat menyertai gangguan terhadap aktivitas bahkan hanya satu enzim.

Menyusul suatu cedera jaringan berat (misal, infark jantung atau paru, cedera remuk pada anggota gerak) atau pertumbuhan sel yang tidak terkendali (misal, karsinoma prostat), enzim yang mungkin khas bagi jaringan tertentu akan dilepas ke dalam darah. Dengan demikian, pengukuran terhadap enzim intrasel ini didalam serum dapat memberikan informasi diagnostik dan prognostic yang tidak ternilai bagi dokter.

1.2 Rumusan Masalah Berdasarkan latar belakang di atas, maka dapat dirumuskan beberapa permasalahan sebagai berikut:  Klasifikasi Enzim berdasarkan tipe dan mekanisme reaksi. 1.3 Tujuan Berdasarkan rumusam masalah maka makala ini bertujuan sebagai berikut:  Mengetahui Klasifikasi Enzim berdasarkan tipe dan mekanisme reaksi.

BAB II PEMBAHASAN

1

ENZIM DIKLASIFIKASIKAN BERDASARKAN TIPE DAN MEKANISME REAKSI

Satu abad lalu, baru ada beberapa enzim yang dikenal dan kebanyakan di antaranya mengatalisis reaksi hidrolisis ikatan kovalen. Semua enzim ini diidentifikasi dengan penambahan akhiran –ase pada nama substansi atau substrat yang dihidrolisisnya. Jadi, lipase menghidrolisis lemak (Yunani lipos), amilase menghidrolisis pati (Yunani amylon), dan protease menghidrolisis protein. Meskipun banyak sisa peristilahan ini masih tetap bertahan sampai sekarang, pemakaiannya sudah terbukti

nama yang lebih pendek tetapi kurang begitu jelas tetap digunakan dalam buku ajar dan laboratorium klinik. Jadi. enzim dehidrogenase mengatalisis pengeluaran hidrogen.tidak memadai ketika ditemukan berbagai enzim yang mengatalisis reaksi yang berbeda terhadap substrat yang sama. Meskipun kejelasan dan pengurangan keraguan tersebut membuat sistem nomenklatur IUB dipakai untuk ujian riset. dan kerap kali tidak jelas enzim mana yang tengah dibicarakan oleh seorang penyelidik. EC 2. Nama kedua. menyatakan tipe reaksi yang dikatalisis.37 L-malat: dalam kelas (digit pertama). Karena alasan tersebut. Digit keempat adalah untuk enzim spesifik. nama enzim yang ada sekarang ini lebih menekankan pada tipe reaksi yang dikatalisisnya. Nama pertama menunjukkan substrat. Dengan semakin banyaknya enzim yang ditemukan. subkelas (digit kedua). misal. 3) Informasi tambahan.1. dan subsubkelas (digit ketiga). misal. dapat dituliskan dalam tanda kurung pada bagian akhir. yang berakhir dengan akhiran –ase. bila diperlukan untuk menjelaskan reaksi. sistem IUB hanya disampaikan secara sepintas.1 menyatakan kelas 2 (transferase). subsubkelas 1 (alcohol merupakan aseptor . ketidakjelasan juga semakin tak terelakkan. subkelas 7 (transfer fosfat). oksidasi atau reduksi terhadap fungsi alcohol suatu gula. masing-masing mempunyai 4-13 subkelas. enzim yang mengatalisis reaksi L-malat + NAD+  piruvat + CO2 + NADH + H NAD+ oksidoreduktase (dekarboksilasi). 2) Nama enzim terdiri atas 2 bagian. 1) Reksi dan enzim yang mengatalisis reaksi tersebut membentuk enem kelas. sementara enzim transferase mengatalisis reaksi pemindahan gugus. Sebagai contoh. 4) Setiap enzim mempunyai nomor kode (EC) yang mencirikan tipe reaksi ke + diberi nama 1. Untuk mngatasi permasalahan ini.7.1. International Union of Biochemistry (IUB) telah mengadopsi sebuah sistem yang kompleks tetapi tidak meragukan bagi peristilahan enzim yang didasarkan pada mekanisme reaksi. Sementara akhiran -ase tetap digunakan.1.

Oksidoreduktase. atau C-S dengan penambahan H2O pada ikatan. Digit terakhir menyatakan heksokinase atau ATP: D-heksosa 6-fosfotrasferase. yaitu enzim yang menguraikan amilum (suatu polisakarida) menjadi maltosa 9 suatu disakarida). atom H. amilase 4. b. misal : 3. Amilase. yaitu enzim-enzim yang menguraikan golongan karbohidrat. Hidrolase dibagi atas kelompok kecil berdasarkan substratnya yaitu : 1. Hidrolase merupakan enzimenzim yang menguraikan suatu zat dengan pertolongan air. atau ion hidrida) dari suatu senyawa ke suatu akseptor. Jenis reaksi yang dikatalisis oleh enzim hidrolase adalah pemisahan ikatan C-O. sebuah enzim yang mengatalisis pemindahan fosfat dari ATP ke gugus hidroksil pada atom karbon keenam molekul glukosa. Enzim oksidoreduktase berperan dalam pemindahan elektron (sebagai e-. Kelompok ini masih dipecah lagi menurut karbohidrat yang diuraikannya. C-N. Karbohidrase. 5) Enzim dibagi ke dalam 7 golongan besar yaitu : a. metil atau fosfat. 2. amino. Enzim transferase memiliki fungsi dalam pemindahan gugus fungsional misalnya gugus asil.fosfat). c. Transferase. Hidrolase. n C12H22O11 amilum 2 (C6H10O5)n + n H2O maltosa .

Selulase. 8. orang dapat menghasilkan DNA dalam jumlah besar dalam waktu . 2 C6H12O6 maltosa glukosa C12H22O11 + H20 7. Enzim ligase mengkatalisis reaksi pembentukan ikatan C-C. Laktase. yaitu enzim yang menguraikan pektin menjadi asam-pektin. f. C-S. Jenis reaksi yang dikatalisis oleh enzim isomerase adalah reaksi pemindahan gugus di dalam molekul untuk menghasilkan bentuk isomerik.5.(2) g. C-O dan C-N disertai penguraian berenergi tinggi misalnya ATP. Enzim liase mengkatalisis reaksi penambahan gugus ke ikatan rangkap atau pembentukan suatu ikatan rangkap yang baru. yaitu enzim yang mengubah sukrosa (gula tebu) menjadi glukosa dan fruktosa. Maltase. Pektinase. yaitu enzim yang menguraikan maltosa menjadi glukosa maltase 6. Polymerase Reaksi berantai polimerase atau lebih umum dikenal sebagai PCR (kependekan dari istilah bahasa Inggris polymerase chain reaction) merupakan suatu teknik atau metode perbanyakan (replikasi) DNA secara enzimatik tanpa menggunakan organisme. e. Sukrase. emzim yang menguraikan selulosa ( suatu polisakarida) menjadi selobiosa ( suatu disakarida) 10. 9. Dengan teknik ini. ligase. yaitu enzim yang mengubah laktase menjadi glukosa dan galaktosa. d. Liase. Isomerase.

2 ). dasar mengikat atau ' mendinginkan (logam)' . ( Saiki et al. Teknik ini dirintis oleh Kary Mullis pada tahun 1983 dan ia memperoleh hadiah Nobel pada tahun 1994 berkat temuannya tersebut. Penerapan PCR banyak dilakukan di bidang biokimia dan biologi molekular karena relatif murah dan hanya memerlukan jumlah sampel yang sangat kecil. DNA memisahkan atau mengubah sifanya. beredar yang berkenaan dengan panas Secara khas melibatkan tiga temperatur berbeda yang diulangi berulang-ulang kali 25--35 kali. Reynolds et al. Pada 95 derajat celcius.dari sekuen tersebut.1 Berkenaan dengan panas beredar profil temperatur untuk PCR. 1991 ).1 ). gambar 4.singkat sehingga memudahkan berbagai teknik lain yang menggunakan DNA. Pada 60 derajat C.  Proses Reaksi Rantai Polimerase(Pcr) PCR adalah proses enzimatik dimana suatu area spesifik dari DNA direplikasikan berulang-ulang untuk menghasilkan banyak kopi dari sekuen tertentu. Dalam setiap periode siklus. sebuah kopi dari sekuen target DNA tersebut dihasilkan untuk setiap molekul yang mengandung sekuan target ( gambar 4. 1988. Keterbatasan dari produk ini ditegaskan dengan oligonukleotida primer yang melengkapi buntut 3’. Pengkopian molekuler ini meliputi proses pemanasan dan pendinginan sampel dalam suatu siklus panas tertentu yang melebihi dari 30 siklus ( gambar 4.

DNA polimerase meluas dasar dengan pengcopian daerah target yang menggunakan deoxynucliotide tripospate yang menghalangi. telah tercipta kopi dari area target cetakan DNA sebanyak satu milyar ( tabel 4. Contoh kemudian mendinginkan ke suatu temperatur sesuai untuk mengikat (mendinginkan (logam)) oligonucleotide dasar akhir temperatur contoh diangkat kepada temperatur yang optimal untuk DNA polymerasenya meluas dasar itu untuk menghasilkan suatu salinan masing-masing DNA template. banyaknya DNA molekul (dengan urutan antara kedua PCR dasar) ganda. Pada 72 derajat C. .1 ). Karena masing-masing siklus.2 DNA pembesaran memproses dengan polimerase reaksi berantai.kepada DNA template dan daerah target ke atas yang diperbesar. Secara teoritis setelah 30 siklus. dalam jumlah yang cukup dapat diukur dengan mudah menggunakan berbagai teknik yang akan dibahas lebih lanjut dalam bab teknologi. pada setiap siklus dua DNA template dulu dipisahkan (yang diubah sifat) dengan memanaskan. yang terkadang disebut sebagai ‘amplicon’. 60 derajat C dan 72 derajat C dan sekitar 2 beberapa menit yang lereng antara ke tiga temperatur gambar 4. Produk PCR ini. Hak masuk PCR proses adalah sekitar 3 jam di dalam jangka waktu dengan siklus masing-masing yang mengambil 5 beberapa menit pada yang berkenaan dengan panas konvensional cyclers: 1 menit masingmasing pada 94 derajat C.

dalam penjabaran DNA menggunakan PCR. dengan atau tanpa tutup. Tabung yang paling umum digunakan untuk sampel sebanyak 20 – 50 µL adalah tabung berukuran 0.50 µL. Maka. Pada lab yang lebih besar. Dengan jumlah yang sangat rendah itu. secara rutin digunakan plat berisikan 96 atau 384 tempat. Tabung – tabung ini dapat dibeli satuan. yaitu 8 atau 12 tabung berderet dalam kolom. sehingga keseluruhan waktu siklus panas yang dibutuhkan juga memanjang.PCR umumnya dilakukan dengan jumlah sampel sebanyak 5 – 100 µL. PCR telah disederhanakan dalam beberapa tahun belakangan ini dengan adanya perangkat reagen yang memudahkan Laboratorium DNA forensik untuk menambahkan cetakan DNA ke dalam campuran PCR yang siap pakai. Sebagian besar protokol biologi molekuler untuk sampel PCR adalah antara 20 . yang . Di sisi lain. penguapan dapat menjadi masalah dan akurasi dari pengambilan sampel dapat menjadi tantangan. dibutuhkan waktu yang lebih lama untuk setiap suhu. Sampel dipipetkan ke dalam berbagai tabung reaksi yang didesain untuk digunakan dalam siklus panas PCR. atau juga dibeli berkelompok.2 mL dengan dinding tipis. volume sampel yang lebih besar mengarahkan pada masalah keseimbangan panas bagi reaksi pencampuran karena dibutuhkan waktu yang lebih lama bagi perubahan suhu eksternal agar dapat ditransmisikan ke pusat sampel ( bagi sampel yang lebih banyak dibandingkan dengan sampel yang sedikit .

org/wiki/klesipikasi_enzim http://id.wikipedia.org/wiki/oksidoreduktase http://id.wikipedia.wikipedia.mengandung seluruh komponen yang diperlukan untuk reaksi penjabaran DNA.org/wiki/polimerase http://id. Perangkat ini telah dioptimisasi melalui usaha penelitian ekstensif oleh pabrik komersiil.org/wiki/hidrolase http://id.org/wiki/ligase http://id. DAFTAR PUSTAKA o o o o o o o o http://id.org/wiki/PCR .wikipedia.wikipedia.wikipedia. Perangkat ini dibuat secara khusus sehingga pemakai tinggal menambahkan larutan dari perangkat ke dalam genom DNA dalam jumlah tertentu.wikipedia.org/wiki/liase http://id.wikipedia. Hasil terbaik dengan perangkat komersiil ini didapatkan jika cetakan DNA ditambahkan dalam jumlah yang cukup untuk berinteraksi dengan larutan dari perangkat tersebut.org/wiki/transferase http://id.

Apabila diperlukan informasi tambahan. sementara enzim transferase mengatalisis reaksi pemindahan gugus.1. NAD+ bertindak sebagai ko-substrat. Dengan semakin banyaknya enzim yang ditemukan.37 L-malat: NAD+ oksidoreduktase yang mengkatalisis reaksi berikut ini: L Malat: NAD+ → Oksaloasetat + NADH + H+ Reaksinya adalah dehidrogenase. Misalnya ada beberapa enzim yang menggunakan glukosa 6 fosfat sebagai substrat yaitu fosfo heksosa isomerase. sedangkan bagian kedua menunjukkan tipe reaksi yang dikatalisisnya. Pada perkembangan berikutnya. ditambah akhiran –ase. International Union of Biochemistry (IUB) telah menyusun sebuah sistem yang kompleks tetapi tidak meragukan bagi peristilahan enzim yang didasarkan pada mekanisme reaksi. glukosa 6 fosfatase. 2.Tata Nama Enzim Pada saat baru beberapa enzim yang dikenal. Penamaan tersebut tidak memberikan informasi yang jelas. Seiring dengan perkembangan zaman. tetapi lebih ditekankan pada tipe reaksi yang dikatalisisnya (digunakan sebagai akhiran jenis reaksi yang dikatalisisnya). tanpa disertai dekarboksilasi . Nama enzim terdiri atas 2 bagian. dan kerap kali tidak jelas enzim mana yang tengah dibicarakan oleh seorang penyelidik. Kenyataan tersebut dapat membingungkan. masing-masing di bagi lagi menjadi 4-13 subklas. untuk menjelaskan reaksi.1. yaitu: 1. Enzim dibagi menjadi enam klas. glukosa 6 fosfat dehidrogenase dan fosfoglukomutase. Sebagai contoh. dimana makin banyak enzim yang ditemukan. para ahli biokimia berpendapat penamaan tersebut tidak memadai. Enzim yang menggunakan pati (amilum = amylos) sebagai substratnya disebut amilase. dapat dituliskan dalam tanda kurung pada bagian akhir. enzim dehidrogenase mengatalisis pengeluaran hidrogen. ketika ditemukan berbagai enzim yang mengatalisis reaksi yang berbeda terhadap substrat yang sama. Untuk mengatasi permasalahan ini. ketidakjelasan juga semakin tak terelakkan. Sebagai contoh misalnya enzim yang mengkatalisis pemecahan lipid (hidrolisis lipid = lipos) disebut lipase.1. enzim-enzim tersebut diidentifikasi dengan penambahan akhiran ase pada nama substrat yang dikatalisisnya.37 L-malat: NAD+ oksidoreduktase (dekarboksilasi). Sebagai contoh misalnya. karena memberi nama yang sama pada enzim-enzim yang berbeda. Bandingkanlah dengan enzim 1.1. akhiran -ase tetap digunakan.1. enzim yang mengatalisis reaksi L-malat + NAD+ ® piruvat + CO2 + NADH + H + diberi nama 1. ptyalin. Enzim yang dimaksud mengkatalisis reaksi oksidasi reduksi yang disertai dengan pelepasan CO2 (dekarboksilasi). berdasarkan jenis reaksi yang dikatalisisnya. 3. penamaan enzim dilakukan tanpa memperhatikan acuan tertentu seperti emulsin. tetapi nama yang lebih pendek dan sudah sering digunakan sebelumnya tetap digunakan dalam buku ajar dan laboratorium klinik. Contoh: 1. bagian pertama menunjukkan substrat. sedangkan oksidoreduktase menunjukkan bahwa enzim tersebut mengkatalisis reaksi oksidasi-reduksi. Setelah makin banyak enzim ditemukan. Sistem penamaan enzim menurut IUB berdasarkan 4 kaidah pokok.1.1 Alkohol: NAD oksidoreduktase = alkohol dehidrogenase yang mengkatalisis di bawah ini: Alkohol + NAD+ -------+ aldehid atau keton + NADH + H+ Sebagai substrat enzim tersebut adalah alkohol.

Sebagai contoh misalnya enzim dengan EC 2. sebuah enzim yang mengatalisis pemindahan fosfat dari ATP ke gugus hidroksil pada atom karbon keenam molekul glukosa. D-Glukosa + ATP D-Glukosa-6-Fosfat + ADP . subsubklas 1 (alkohol merupakan aseptor fosfat).7.1. dan subsubklas (digit ketiga). Digit keempat adalah untuk enzim spesifik. Setiap enzim mempunyai nomor kode (EC) yang terdiri dari 4 nomor. subklas (digit kedua).1. Nomor pertama menunjukkan klas enzim yang bersangkutan (digit pertama). Enzim tersebut termasuk ke dalam klas 2 (transferase: lihat pembagian klas enzim). subklas 7 (transfer fosfat). Digit terakhir menunjukkan enzim yang bersangkutan.4. yaitu heksokinase atau ATP: D-heksosa 6-fosfotrasferase.

Nama enzim selanjutnya disesuaikan dengan nama substratnya dengan penambahan ase dibelakangnya. Transferase 3. Kenaikan suhu sebelum terjadinya proses denaturasi dapat menaikan kecepatan reaksi. Tata Nama Enzim Cara lama nama enzim tidak mempunyai keterangan apa-apa seperti enzim pepsin. Hidrolase 4. emulsin. Fungsi Enzim Sebagai katalis untuk proses biokimia yang terjadi dalam sel maupun di luar sel. pH tertentu menyebabkan kecepatan rekasi paling tinggi disebut pH optimum. Ligase Konsentrasi Enzim Seperti katalis. Perubahan pH lingkungan berpengaruh terhadap efektivitas bagian aktif enzim membentuk kompleks enzim substrat. Suhu Reaksi yang menggunakan katalis enzim dapat dipengaruhi oleh suhu. konsentrasi efektif enzim menjadi berkurang dan kecepatan reaksi akan menurun. Hambatan yang dilakukan inhibitor berupa hambatan tidak reversible atau hambatan reversible. Cara Kerja Enzim Enzim (E) + substrat ↔ kompleks enzim substrat (ES) Komp. Tidak reversible oleh proses destruksi gugus fungsi pada molekul enzim. Liase 5. Enzim substrat (ES) → enzim (E) + hasil reaksi (P) Penggolongan Enzim Enzim digolongkan menurut reaksi yang diikutinya. maka [kompleks enzim substrat] makin besar sehingga kecepatan reaksi makin besar. atau ganda (zwitter ion). Karena enzim suatu protein. Kecepatan reaksi bertambah dengan bertambahnya konsentrasi enzim. Contoh: enzim yang menguraikan urea disebut urease. Hambatan reversible . Contoh: enzim urease hanya bekerja terhadap lebih dari satu substrat tetapi enzim tersebut mempunyai kekhasan tertentu. Pengaruh Inhibitor Hambatan Reversibel Mekanisme enzim dalam suatu reaksi melalui pembentukan kompleks enzim-substrat (ES). Oleh karena ada 2 pengaruh yang berlawanan maka akan terjadi titik optimum yaitu suhu yang paling tepat bagi suatu reaksi yang menggunakan enzim tertentu (kecepatan paling besar). tak terjadi kenaikan kecepatan reaksi walau konsentrasi substrat diperbesar. Gugus bukan protein ini yang terikat kuat disebut gugus prostetik sedangkan yang mudah dipisahkan disebut koenzim. Pada batas konsentrasi tertentu. Banyak enzim yang mempunyai gugus bukan protein jadi termasuk golongan protein majemuk. namun kenaikan suhu pada saat mulai terjadinya proses denaturasi akan mengurangi kecepatan reaksi. Terjadinya kompleks enzim substrat diperlukan adanya kontak antara enzim dengan substrat yang terjadi pada bagian enzim yang aktif. Enzim dapat menurunkan energi aktivasi suatu reaksi kimia. Isomerase 6. kenaikan suhu dapat menyebabkan denaturasi maka bagian aktif enzim akan terganggu. Kekhasan Enzim Suatu enzim bekerja secara khas terhadap suatu substrat tertentu. tergantung pada konsentrasi enzim itu.Enzim Enzim adalah senyawa organic termasuk protein. ptyalin. Tiap enzim mempunyai suhu optimum tertentu. reaksi kimia berlangsung lambat tetapi pada suhu tinggi reaksi berlangsung lebih cepat. Bila [substrat] diperbesar makin banyak substrat yang dapat berhubungan dengan enzim pada bagian yang aktif. Hambatan (inhibisi) terjadi bila penggabungan substrat pada bagian aktif enzim mengalami hambatan. Pada suhu rendah. Molekul atau ion yang dapat menghambat reaksi tersebut dinamakan inhibitor. Suatu enzim dapat mempercepat reaksi 108-1011 kali lebih cepat daripada tanpa katalis. tumbuhan antara 50˚C-60˚C. pH rendah atau tinggi menyebabkan terjadinya denaturasi. kecepatan reaksi yang menggunakan enzim. negative. umumnya struktur ion enzim tergantung pada pH lingkungannya. Enzim semacam ini (holoenzim) terdiri atas protein (apoenzim) dan gugus bukan protein (kofaktor). Sebagian besar enzim terdenaturasi pada suhu diatas 60˚C. Hambatan ini mempunyai arti penting karena mekanisme pengaturan reaksi2 dalam tubuh. umumnya enzim yang terdapat pada hewan mempunyai suhu optimum antara 40˚C-50˚C. Oleh Commision on Enzymes of The International Union of Biochemistry. Pengaruh Ph Seperti protein. Enzim dapat bermuatan positif. Oksidoreduktase 2. enzim dibagi dalam 6 golongan besar berdasarkan reaksi kimia dimana enzim memegang peranan yaitu: 1. dll. Konsentrasi Substrat Dengan konsentrasi konsentrasi enzim yang tetap maka pertambahan konsentrasi substrat menaikkan kecepatan reaksi.

Contoh lain asam amino oksidase sebagai katalis pada reaksi oksidasi asam2 amino. Hambatan tidak bersaing Yaitu tidak dipengaruhi oleh besarnya konsentrasi substrat dan inhibitor yang melakukannya disebut inhibitor tidak bersaing. Piruvat dekarboksilase: enzim pada reaksi dekarboksilasi as. pengaruh inhibitor Sebelumnya: fertilisasi/pembuahan Selanjutnya : Asetat . atau C-C. 1. Suksinat. Faktor2 yang mempengaruhi kerja enzim: a. C-N. aldolase.berupa hambatan bersaing atau tidak bersaing. Ligase Golongan ini pada reaksi penggabungan 2 molekul. 5. Ada 3 jenis hidrolase yaitu memecah ikatan ester. Ikatan yang terbentuk pada penggabungan ini yaitu C-O. konsentrasi enzim b. Transferase Golongan ini pada reaksi pemindahan suatu gugus dari suatu senyawa kepada senyawa lain. Esterase memecah ikatan ester Lipase memecah ikatan ester pada lemak Fosfatase memecah ikatan fosfat Amylase memecah ikatan pada amilum Alfaamilase terdapat dalam saliva (ludah) dan pancreas. dan Ag+) yang berhubungan dengan gugus-SH pada sistein dalam enzim. Hambatan tidak reversible dapat terjadi karena inhibitor bereaksi tidak reversible dengan bagian tertentu pada enzim sehingga berubahnya bentuk enzim. E + S ↔ ES → E + P (membentuk hasil reaksi) E + I ↔ EI → (tidak terbentuk hasil reaksi) Adalnya I dapat mengurangi kecepatan reaksi. Contoh: metiltransferase. hidroksimetiltransferase. Terjadi persaingan antara inhibitor dengan substrat terhadap bagian aktif enzim melalui reaksi: E + S ↔ES E + I ↔ EI Contoh: asam malonat. oksalat dan oksaloasetat dapat menghambat kerja enzim suksinat dehidrogenase dalam reaksi dehidrogenasi as. Contoh: dekarboksilase. E + I → EI tidak dapat menghasilkan hasil reaksi ES + I → ESI yang diharapkan Hambatan tidak bersaing pada suatu reaksi tidak dapat diatasi dengan memperbesar konsentrasi substrat. konsentrasi substrat c. misal reaksi perubahan glukosa menjadi fruktosa. Contoh: inhibitor tidak bersaing yang dikenal ion2 logam berat (Cu2+. 6. Inhibitor dapat bergabung dengan enzim pada bagian enzim diluar bagian aktif penggabungan inhibitor dengan enzim terjadi pada enzim bebas atau pada enzim yang telah mengikat substrat yaitu kompleks enzim-substrat. enzim papain terdapat dalam papaya. Isomerase Golonga ini pada reaksi perubahan intra molekuler. Hambatan tidak reversible Hambatan bersaing maupun tidak bersaing adalah hambatan yang bersifat reversible. pH e. 2. Contoh: enzim-SH + ICH2-CO-NH2 → enzim-S-CH2-CO-NH2 + HI contoh: inhibitor diisopropil fosfofluoridat. Glisin oksidase pada oksidasi glisin menjadi asam glioksilat. Hg2+. senyawa fosfor organic beracun dapat berikatan dengan asetilkolin esterase yang terdapat dan berfungsi pada system syaraf pusat. Enzim pepsin terdapat dalam usus halus. hidratase. C-S. Hidrolase Golongan sebagai katalis pada reaksi hidrolisis. suhu d. Oksidoreduktase Enzim dalam golongan ini terbagi 2 yaitu dehidrogenase dan oksidase. Liase Golongan ini pada reaksi pemisahan suatu gugus dari substrat. memecah glikosida dan memecah ikatan peptide. Enzim ini disebut juga sintetase. Contoh dehidrogenase yaitu pembentukan aldehid dari alcohol dan enzim yang bekerja yaitu alcohol dehidrogenase. Contoh: glutamine sintetase dan piruvat karboksilase. 3. karboksiltransferase.piruvat menjadi aldehid. 4.

cari Nikotinamida adenina dinukleotida Nama lain[sembunyikan] Difosfopiridina nukleotida (DPN+).Tugas numb 1 Nikotinamida adenina dinukleotida Dari Wikipedia bahasa Indonesia. ensiklopedia bebas Belum Diperiksa Langsung ke: navigasi. Koenzim I Identifikasi Nomor CAS [53-84-9] PubChem KEGG ChEBI Nomor RTECS SMILES 925 C00003 13389 UU3450000 C1=CC(=C[N+](=C1)C2 C(C(C(O2)COP(=O)([O-])OP(=O) (O)OCC3C(C(C(O3)N4C=NC5=C 4N=CN=C5N)O)O)O)O)C(=O)N Sifat .

Reaksi transfer elektron ini merupakan salah satu fungsi NAD+. dengan membawa elektron dari satu reaksi ke reaksi lainnya. 100 kPa) Sangkalan dan referensi Nikotinamida adenina dinukleotida. dan begitu pula sebaliknya. yakni mengandung dua nukleotida yang dihubungkan melalui gugus fosfat. . dan NADH sebagai reduktor. NAD+ terlibat dalam reaksi redoks. Koenzim ini oleh karenanya ditemukan dalam dua bentuk yang berbeda: NAD+ sebagai oksidator. disingkat NAD+. Namun ia juga memiliki fungsi lain pada proses selular lainnya.Rumus molekul C21H27N7O14P2 Massa molar 663. Dalam metabolisme. enzim-enzim yang terlibat dalam metabolisme sering menjadi target pengembangan obat-obatan. adalah koenzim yang ditemukan di semua sel hidup. NAD+ menerima elektron dari molekul lain dan menjadi tereduksi (NADH). utamanya adalah sebagai substrat enzim yang menambah maupun mengurangi gugus fungsi pada protein dalam modifikasi pascatranslasional. Senyawa ini berupa dinukleotida. Karena fungsinya yang penting ini. dengan satu nukleotida mengandung basa adenina dan yang lainnya mengandung nikotinamida.43 g/mol Penampilan bubuk putih Titik lebur 160 °C Bahaya Bahaya utama Tidak berbahaya NFPA 704 1 1 0 Kecuali dinyatakan sebaliknya. data di atas berlaku pada temperatur dan tekanan standar (25°C.

Kedua nukleotida ini dihubungkan bersama oleh dua gugus fosfat melalui karbon 5'. Karena terdapat dua struktur yang dimungkinkan.Dalam organisme. Gugus nikotinamida dapat dilekatkan ke dalam dua orientasi pada satu atom karbon anomerik. NAD+ dapat disintesis secara de novo (dari blok-blok molekul kecil) dari asam amino triptofan ataupun asam aspartat. Proton dilepaskan ke .[1] Reaksi redoks nikotinamida adenina dinukleotida. dalam bentuk ion hidrida (H−) dan proton (H+). sama seperti senyawa dinukleotida pada umumnya. senyawa ini berupa diastereomer. Diastereomer β-nikotinamida dari NAD+ adalah bentuk yang ditemukan pada organisme. Dalam metabolisme.1 Oksidoreduktase 5 Referensi [sunting] Sifat-sifat fisika dan kimia Informasi lebih lanjut: Redoks Nikotinamida adeninan dinukleotida.1 Produksi De novo o 3. NAD+ dapat juga diperoleh dari sumber makanan yang mengandung vitamin niasin. Selain itu.[2] Reaksi ini (diringkaskan oleh persamaan di bawah) melibatkan pelepasan dua atom hidrogen dari reaktan (R). senyawa ini menerima ataupun mendonorkan elektronnya dalam reaksi redoks. Daftar isi [sembunyikan]      1 Sifat-sifat fisika dan kimia 2 Konsentrasi dan keadaan zat dalam sel 3 Biosintesis o 3. mengandung nukleotida yang dihubungkan oleh satu pasang gugus fosfat yang menjembatani keduanya. Nukleotida ini tersusun atas cincin ribosa dengan adenina yang melekat pada atom karbon pertama 1' cincin tersebut.2 Lintasan daur ulang 4 Fungsi o 4.

NADH juga menyerap panjanga gelombang yang lebih tinggi. RH2 + NAD+ → NADH + H+ + R Dari pasangan elektron hidrida. puncak absorpsi NAD+ berada pada panjang gelombang 259 nanometer (nm). Ia akan terurai dengan cepat apabila terkena asam ataupun basa. membuat NADH sebagai reduktor kuat. Baik NAD+ dan NADH menyerap ultraviolet dengan sangat kuat oleh karena keberadaan basa adeninanya.[4] Padatan ini stabil jika disimpan dalam keadaan gelap dan kering.220 M−1cm−1. ketika NADH direduksi menjadi molekul lain dan dioksidasi kembali menjadi NAD+. satu elektron ditransfer ke nitrogen cincin nikotinamida yang bermuatan positif. dengan koefisien pemunahan 16.[1] Secara fisik. manakala reduktan RH2 dioksidasi dan NAD+ direduksi menjadi NADH melalui transfer hidrida menuju cincin nikotinamida. manakala pada koenzim yang teroksidasi tidak memiliki emisi fluoresens.[5] Absorpsi spektrum UV NAD+ dan NADH. dan atom hidrogen kedua di transfer ke atom karbn C4 yang berseberangan dengan nitrogen ini.4 nanosekon.[6] Perbedaan spektrum absorpsi ultraviolet antara bentuk koenzim yang teroksidasi dengan yang tereduksi ini membuat zat ini sangat mudah diukur pada asai enzim. NADH dalam larutan memiliki puncak emisi pada 460 nm dan paruh waktu fluoresens sepanjang 0. Seketika terurai. Larutan NAD+ tidak berwarna dan stabil selama satu pada temperatur 4 °C dan pH netral.[6] NAD+ dan NADH juga memiliki spektrum fluoresens yang berbeda. produk dekomposisi ini merupakan inhibitor enzim. koenzim ini berbentuk bubuk amorf yang higroskopik dan sangat larut dalam air. Sebagai contoh. Potensial titik tengah pasangan redoks NAD+/NADH adalah −0.900 M−1cm−1. Hal ini berarti koenzim ini dapat secara terus menerus berada dalam siklus NAD+ dan NADH tanpa sendirinya dikonsumsi. sehingga perubahan ini dapat .[7] Ciri-ciri sinyal fluoresens berubah ketika NADH mengikat kepada protein.32 volt.[3] Reaksi ini sangat mudah berbalik arah. dengan puncak kedua dalam absorpsi UV-nya adalah 339 nm dengan koefisien pemunahan 6.dalam larutan.

[16][17] Sebaliknya. sehingga konsentrasinya dalam larutan haruslah lebih rendah.3 M[11][12] sampai dengan 1.0 mM dalam ragi. Rasio ini adalah komponen penting yang disebut sebagai keadaan redoks sel. perkiraan rasio NAD+/NADH umumnya berkisar sekitar 700.digunakan untuk mengukur tetapan disosiasi. sekitar 10 kali lipat konsentrasi NADP+ dan NADPH dalam sel yang sama. rasio NADP+/NADPH umumnya sekitar 0. rasio ini oleh karenanya sangat memfavoritkan reaksi oksidasi.005. kandungan total NAD+ dan NADH adalah kira-kira 1 μmol per gram berat basah hewan. sekitar 80% zat ini terikat pada protein.[18] [sunting] Biosintesis NAD+ disintesis melalui dua lintasan metabolisme.[7][8] Perubahan dalam sinyal fluoresens ini juga digunakan untuk mengukur perubahan dalam keadaan redoks sel hidup. walaupun dalam mitokondria konsentrasi NAD+ sama dengan konsentrasi zat ini dalam sitosol. melalui mikroskopi fluoresens. dengan perkiraan terbaru dalam sel hewan berkisar antara 0. Ketiga senyawa organik tersebut merupakan prekursor dari NAD+.[14] Keseimbangan antara bentuk yang teroksidasi dengan bentuk yang tereduksi disebut sebagai rasio NAD+/NADH.[19] Lintasan kinurenina terbagi dua. Ia mengontrol aktivitas beberapa enzim kunci. Ia diproduksi baik melalui lintasan de novo yang menggunakan asam amino maupun melalui lintasan daur ulang dengan mendaur ulang komponen-komponen prekursor seperti nikotinamida menjadi NAD+.[12] NAD+ dibawa ke dalam mitokondria melalui protein transpor membran yang khusus oleh karena koenzim ini tidak dapat berdifusi melewati membran.[9] [sunting] Konsentrasi dan keadaan zat dalam sel Dalam hati tikus. yang kedua adalah lintasan asam kuinolinat dan hidroksikynurenina-3. yang sangat berguna dalam kajian kinetika enzim. Dalam jaringan sel mamalia yang sehat. meliputi gliseraldehida 3-fosfat dehidrogenase dan piruvat dehidrogenase. yang pertama adalah lintasan asam kinurenat. Keadaan redoks sel adalah pengukuran yang mencerminkan baik aktivitas metabolisme sel maupun kesehatan sel.[2] Namun.[13] Data konsentrasi zat ini pada bagian sel lainnya sangat terbatas.[15] Efek rasio NAD+/NADH terhadap sel sangatlah kompleks. lintasan yang lain disebut lintasan kinurenina yang dilalui oleh TRP.[10] Konsentrasi sebenarnya NAD+ dalam sitosol sel sulit diukur.0 sampai 2. [sunting] Produksi De novo .

terdapat tiga senyawa alamiah mengandung cincin nikotinamida yang digunakan dalam lintasan daur ulang ini. Namun terdapat kesamaan dalam penghasilan QA dari asam amino tertentu seperti TRP pada hewan dan beberapa bakteri. Namun. Kebanyakan organisme mensintesis NAD+ dari komponen-komponen yang sederhana. yang . Dalam hal ini.[23][24] Lintasan daur ulang menggunakan tiga prekursor NAD+. dan nikotinamida ribosida (NR). beberapa NAD+ diubah menjadi NADP+ oleh NAD+ kinase. yakni asam nikotinat (Na). di mana campuran asam nikotinat dan nikotinamida disebut sebagai vitamin B3 ataupun niasin.Beberapa lintasan metabolisme sintesis dan konsumsi NAD+ dalam vertebrata. [sunting] Lintasan daur ulang Selain perakitan NAD+ secara de novo menggunakan asam amino sederhana. enzim ini menggunakan ATP sebagai sumber gugus fosfat. Untuk kepanjangan singkatan lainnya.[25] Prekursor-prekursor ini kemudian dimasukkan ke dalam lintasan biosintesis NAD(P)+ melalui reaksi adenilasi dan fosforibosilasi seperti yang ditunjukkan pada ilustrasi di atas. yaitu melalui pelepasan gugus nikotinamida dari NAD+ dalam reaksi transfer ADP-ribosa. Gugus adenilat kemudian ditransfer untuk membentuk asam nikotinat adenina dinukleotida (NaAD). Enzimenzim yang terlibat dalam lintasan daur ulang ini tampaknya terkonsentrasi dalam inti sel. senyawa-senyawa ini juga dapat diproduksi dalam sel sendiri. Walaupun terdapat banyak prekursor-prekursor yang diketahui. yang memfosforilasi NAD+.[2] Reaksi yang terlibat berbeda-beda dari organisme yang satu ke organisme lain. sel juga mendaur ulang senyawa-senyawa yang mengandung nikotinamida untuk menghasilkan NAD+.[2] Senyawaan-senyawaan ini dapat berasal dari makanan. ataupun asam aspartat pada beberapa bakteri dan tumbuhan. gugus asam nikotinat pada NaAD diamidasi menjadi gugus nikotinamida (Nam).[2] Pada langkah yang lebih lanjut. walaupun pada bakteri seperti Mycobacterium tuberculosis dan archaea seperti Pyrococcus horikoshii menggunakan polifosfat anorganik sebagai donor fosfat alternatif. membentuk nikotinamida adenina dinukleotida. Pada akhirnya.[20][21] Asam kuinolinat diubah menjadi asam nikotinat adenina dinukleotida (NaMN) melalui transfer gugus fosforibosa. lihat artikel di samping. nikotinamida (Nam). "Na" merupakan singkatan dari Asam nikotinat.[22] Pada kebanyakan organisme.

[sunting] Oksidoreduktase . ia tidak memiliki gen untuk biosintesis maupun daur ulang NAD+ dan NADP+. dan juga sebagai substrat bagi enzim DNA ligase bakteri dan enzim sirtuin yang menggunakan NAD+ untuk melepaskan gugus asetil dari protein. sebagai prekursor molekul penghantara kedua ADP-ribosa siklik. Namun mereka memiliki lintasan daur ulang.[30][31] Bahkan pada patogen seperti Chlamydia trachomatis. sehingga sangat bergantung pada sumber luar NAD+ dan prekursornya.[2] Lintasan daur ulang yang digunakan oleh mikroorganisme berbeda dengan lintasan yang digunakan oleh mamalia.[28] Kebutuhan NAD+ yang tinggi ini disebabkan oleh konsumsinya yang tinggi pada reaksi modifikasi pascatranslasi.mengompensasikan laju konsumsi NAD+ yang tinggi dalam organel ini. lempengan beta ditandai dengan warna kuning. dan heliks alfa ditandai dengan warna ungu. sehingga harus menerima asupan koenzim ini dari sel inangnya. Kekurangan niasin pada makanan mengakibatkan penyakit defisiensi vitamin pelagra. sebagai donor gugus ADP-ribosa pada reaksi ADP-ribosilasi. lintasan daur ulang ini merupakan lintasan yang esensial pada manusia.[26] Sel juga dapat mendapatkan NAD+ secara ekstraseluler (luar sel) dari sekelilingnya.[33] Nikotinamida adenina dinukleotida memiliki beberapa peranan esensial dalam metabolisme.[27] Walaupun terdapat lintasan de novo.[32] [sunting] Fungsi Lipatan Rossman pada laktat dehidrogenase dari Cryptosporidium parvum. Ia berperan sebagai koenzim pada reaksi redoks.[29] Beberapa patogen seperti ragi Candida glabrata dan bakteri Haemophilus influenzae adalah auksotrof NAD+ (yakni tidak dapat mensintesis NAD+). NAD+ ditandai dengan warna merah.

Oleh karena karbon C4 yang menerima hidrogen ini prokiral.[37] Walau demikian.[38] Konformasi 3-D NAD+. domain pengikatan untuk dinukleotida NAD+ terdiri dari dua lipatan Rossmann yang berpasangan. enzim dapat menghasilkan salah satu stereoisomer NADH. Sebagai contoh. dengan tiap lipatan mengikat satu nukleotida. enzim oksidoreduktase ini juga dapat dirujuk sebagai dehidrogenase ataupun reduktase. sehingga enzim akan mereduksi NAD+ dengan mentransfer deuterium daripada hidrogen. Biasanya NADH-ubikuinon oksidoreduktase disebut sebagai NADH dehidrogenase ataupun kadang kala koenzim Q reduktase. manakala enzim kelas B mentransfer atom hidrogennya dari bawah bidang. Oleh karena tiap lipatan Rossmann mengikat satu nukleotida. NADH-ubikuinon oksidoreduktase mengkatalisis oksidasi NADH oleh koenzim Q.[40] Spesifisitas ini mencermikan peranan metabolik kedua koenzim yang . NAD+ dan NADH biasanya terikat pada motif struktural yang dikenal dengan nama lipatan Rossmann. namun tidak memiliki motif lipatan Rossmann.[35] Ketika terikat pada suatu protein. enzim hampir selalu memiliki spesifisitas yang tinggi untuk mengikat hanya salah satu dari NAD+ maupun NADP+. Enzim demikian disebut sebagai oksidoreduktase kelas A. cincin nikotinamida koenzim ini diposisikan sedemikiannya ia dapat menerima hidrida dari substrat enzim lainnya.[39] Walaupun terdapat kemiripan pada cara protein mengikat koenzim NAD+ dan NADP+. Reaksi seperti ini dikatalisasi oleh sekelompok besar enzim yang dinamakan oksidoreduktase. Tata nama enzim dalam kelompok oksidoreduktase mengandung nama kedua substratnya.[37] Lipatan ini mengandung tiga atau lebih lempengan beta paralel yang dihubungkan oleh dua heliks alfa dengan urutan beta-alfa-beta-alfa-beta. hidrogen ditransfer dari atas bidang cincin nikotinamida.[36] Motif ini dinamakan atas nama Michael Rossmann yang merupakan ilmuwan yang pertama kali memperhatikan banyaknya motif ini pada protein pengikat nukleotida. Ketika terikat pada tapak aktif suatu oksidoreduktase. Dalam kasus ini.[34] Namun. Pada beberapa jenis enzim. Baru-baru ini ditemukan suatu kelas enzim bakteria yang terlibat dalam metabolisme asam amino mengikat koenzim ini. Hal ini dilakukan dengan mencampurkan enzim dengan substrat yang beratom deuterium sebagai pengganti hidrogen. hal ini dapat digunakan dalam kinetika enzim untuk mengetahui mekanisme enzim. lipatan ini tidaklah universal ada pada enzim yang bergantung pada NAD.Peran utama NAD+ dalam metabolisme adalah mentransfer elektron dari satu molekul ke molekul lainnya.

and biologicals (edisi ke-10th). pyrimidine. Zhou DM (1989). Anal. "The simultaneous measurement of nicotinamide adenine dinucleotide and related compounds by liquid chromatography/electrospray ionization tandem mass spectrometry".cell. Shibata T. PMID 16574057. doi:10. Szmacinski H. PMC 1798440. doi:10. et al. 352 (2): 282–5. "NAD+ metabolism in health and disease" (PDF). PMID 17161604. 122. Trends Biochem. "The power to reduce: pyridine nucleotides—small molecules with a multitude of functions". 402 (2): 205–18. 2. "Fluorescence lifetime imaging of free and protein-bound NADH". Proc. Plant Cell 18 (3): 688–98. The Merck Index: an encyclopedia of chemicals.1016/S0005-2728(97)00034-0. Matsui T.4. glukosa-6-fosfat dehidrogenase.1016/j. Baur JA.89. ISBN 911910271.2007.A. Lamming DW. PMID 17889652. "Time-resolved fluorescence studies on NADH bound to mitochondrial malate dehydrogenase". pada tapak aktif enzim pengikat NADP. ^ Biellmann JF. ISBN 0-19-855358-7. 8.1016/j. PMID 16461578.017. Veech RL (1984). Souza-Pinto NC. drugs. Osago H.11. Martha (1983). R.105.1105/tpc. Biochem. Biophys. doi:10.ab. 10. . ^ Kasimova MR.[41] [sunting] Referensi 1.1042/BJ20061638.S. hlm. ^ Reiss PD. PMID 9230919. "Alternative respiratory pathways of Escherichia coli: energetics and transcriptional regulation in response to electron acceptors". doi:10.006. doi:10. Thomas V. Yang T. Sci. Sinclair DA. Anal. Diakses pada 23 Desember 2007. Oxford: Clarendon Press. ^ a b c d e f Belenky P (2007). PMID 17295611. Nowaczyk K. Walau demikian. Natl. Weimann G (1979). 3. ^ a b Dawson. Data for biochemical research (edisi ke-3rd).035. Haid E. Acad. Grigiene J. Johnson ML (1992). Biochem. ^ a b Pollak. 7. Perez E.02. Biochemistry 18 (7): 1212–7. Bohr VA. 6. Rahway NJ. 140 (1): 162–71.07. ^ Jameson DM. ^ Unden G (1997). ^ a b Lakowicz JR. Lapinte C.berbeda dan merupakan akibat dari perbedaan residu asam amino yang berbeda pada kantong pengikat koenzim tersebut. Enzim seperti aldosa reduktase. (2006). 4. Biochem. Krab K. doi:10. PMID 218616. Carmona JJ.1016/j. dan metilenatetrahidrofolat reduktase dapat menggunakan kedua enzim tersebut pada beberapa spesies organisme. ikatan ion terbentuk antara rantai samping asam amino basa dengan gugus fosfat NADP+ yang asam. pada enzim yang mengikat NAD. Cell 130 (6): 1095–107. Zuurendonk PF. Sebaliknya. ^ a b Yang H. and other nucleotides by radial compression high-performance liquid chromatography". doi:10. 89 (4): 1271–5.1271. "Nutrient-Sensitive Mitochondrial NAD+ Levels Dictate Cell Survival".2006. Hara N. menjauhkan NADP+ untuk berikatan dengannya. Rosenzweig A. Sebagai contohnya. Biochim. hlm. Acta 1320 (3): 217–34. Sauve AA. PMID 6486402.1016/0003-2697(84)90148-9. "Structure of lactate dehydrogenase inhibitor generated from coenzyme". muatan kantongnya terbalik. Biochim.2006. Sci.tibs. N (2007). ^ Yamada K. terdapat pengecualian terhadap kaidah ini. 9.039354. Biophys. (2007). doi:10. de Cabo R. PMID 2910350. U. PMC 1383643. US: Merck. Tsuchiya M (2006). ^ Windholz. 909. 11. Acta 994 (2): 187–90. "Measurement of tissue purine. 32 (1): 12–9. J. Ben (1985). "The free NADH concentration is kept constant in plant mitochondria under different metabolic conditions". doi:10. 12. 5.1021/bi00574a015. PMID 1741380.1073/pnas.

2174/138955706777698688. Hashimoto T (2006). Biol. 28. PMID 11368918.001445.1021/bi0485124.M706204200. PMC 1489895. J. metabolic disturbances. Ohshima T (2005). PMID 15182203. 281 (3): 1524–31. Chem. Akita M. 17. PMID 16842123. Goodman RH (2002). Bitterman KJ. Chem. PMID 16291748. Krebs HA (1969). doi:10. J. ^ (Inggris)"Mitochondria. 19. J. (2002). 22. Palmieri F (2006). doi:10. "Redox environment of the cell as viewed through the redox state of the glutathione disulfide/glutathione couple". et al. doi:10. from hyperthermophilic archaeon Pyrococcus horikoshii: cloning. Annu. ^ Katoh A.1021/bi049650w. ^ Todisco S. ^ Tempel W. Bose S. Travelli C. ^ Veech RL. PMID 4391039. doi:10. ^ Blinova K.".081091. PMID 18180302.1074/jbc. 283 (10): 6367–74. PLoS Biol.1069300. "Manipulation of a nuclear NAD+ salvage pathway delays aging without altering steady-state NAD+ levels". PMID 15709771. "Nicotinamide riboside kinase structures reveal new pathways to NAD+". Castegna A. (2007).1371/journal. Mini reviews in medicinal chemistry 6 (7): 739–46. 3: 289–307.106. Diakses pada 31 Juli 2010. 71 (8): 4352–8. Raffaelli N (2006). "First archaeal inorganic polyphosphate/ATPdependent NAD kinase. "The redox state of free nicotinamide-adenine dinucleotide phosphate in the cytoplasm of rat liver". Piston DW. Ercolano E.1016/S0891-5849(01)00480-4. Sas K. 16.1126/science. "Distribution of mitochondrial NADH fluorescence lifetimes: steady-state kinetics of matrix NADH interactions". 20. Wood JG.1074/jbc. 115 (4): 609–19. (2008). "Niacin".pbio. et al.0050263. 277 (21): 18881– 90.8. 21. Rev. Free Radic Biol Med 30 (11): 1191–212.1128/AEM.71. "Characterization of NAD Uptake in Mammalian Cells". doi:10. PMID 17914902. Biochem. University of Szeged. Carroll S. et al. Science 295 (5561): 1895–7. J. 14. Appl. Bogan KL. PMC 373235.M111773200. Rev. PMID 16698895. "Characterization of Mycobacterium tuberculosis NAD kinase: functional analysis of the full-length enzyme by site-directed mutagenesis". Biochemistry 43 (23): 7610–7. "Early steps in the biosynthesis of NAD in Arabidopsis start with aspartate and occur in the plastid". "Nicotinamide adenine dinucleotide biosynthesis and pyridine nucleotide cycle metabolism in microbial systems". Biol. 24. Rabeh WM. PMID 6357238. 5 (10): e263.03. ^ Billington RA. 44 (1): 83–105. "Regulation of corepressor function by nuclear NADH". Moat AG (1 March 1980). 27. Toldi J. Biochem.nu. (2004). Nutr. doi:10. Chem.1104/pp.1074/jbc.1146/annurev. 18. a key enzyme in NADP biosynthesis". Finaurini L. 15. oxidative stress and the kynurenine system. doi:10. doi:10. Microbiol. Microbiol.4352-4358. Robotka H. Kawakami R. Department of Neurology. Buettner G (2001). Agrimi G. ^ Williamson DH. doi:10. ^ Anderson RM. ^ Foster JW. PMC 1183369.. ^ Zhang Q. "Structural and functional properties of NAD kinase. Biol. "The redox state of free nicotinamide-adenine dinucleotide in the cytoplasm and mitochondria of rat liver". PMID 11847309. ^ Schafer F. ^ Magni G. Lund P. doi:10. PMID 16085824.M510425200. 23. J. 141 (3): 851–7. "Identification of the mitochondrial NAD+ transporter in Saccharomyces cerevisiae". 103 (2): 514–27. Mazzola F.070183. et al. ^ Henderson LM (1983). doi:10. PMID 4291787. with focus on neurodegenerative disorders. doi:10. PMID 6997723. Plant Physiol. Eggleston LV.13. Vécsei L. Biochemistry 44 (7): 2585–94. Environ. Uenohara K. et al. 26. . Orsomando G.2005. expression. 25. and characterization". (2005). PMID 11884393. Krebs HA (1967). ^ Raffaelli N. ^ Sakuraba H.

4555-4572.1016/0959-440X(95)80010-7. Biol. Rossmann M (1973). "Biochemical and genetic analysis of methylenetetrahydrofolate reductase in Leishmania metabolism and virulence". ^ Gerdes SY. Van Gool F. 39. Andris F. J Mol Biol 76 (2): 241–56.1002/(SICI)1097-0134(199705)28:1<10::AIDPROT2>3.184.29. Muramatsu H. Acta 1750 (2): 166–72. PMID 4737475.1111/j. Curr. Expasy. D'Souza M. PMID 16192274. ^ Goto M. (2002). doi:10. PMID 10760156. Zupancic ML. Kraiss A. Bacteriol.M507399200. ^ Senkovich O. 280 (49): 40875–84. "Crystallization of three key glycolytic enzymes of the opportunistic pathogen Cryptosporidium parvum". et al. 35.1016/j. (2006). doi:10. ^ Reidl J. ^ Vickers TJ. 32. PMID 9144787. Biophys. Bioessays 25 (7): 683–90. 34. 35 (6): 1573–81. 37. Opin.009. Diakses pada 6 Desember 2007. doi:10. 40. Biol. Chem. Microbiol.2-N. et al. 31. "Crystal structures of Delta1-piperideine-2carboxylate/Delta1-pyrroline-2-carboxylate reductase belonging to a new family of NAD(P)Hdependent oxidoreductases: conformational change. et al. I: Conserved stereochemistry of cofactor binding". PMID 8836039. Grigorian A. "Comparison of super-secondary structures in proteins". 30. J. Chem. and stereochemistry of the reaction".1074/jbc.2007. PMID 8749365. doi:10.2000. Schmidt-Brauns J. ^ Rongvaux A.6. Mol.CO. Recommendations for enzyme names from the Nomenclature Committee of the International Union of Biochemistry and Molecular Biology". ^ "Enzyme Nomenclature. doi:10. Orsomando G. doi:10. ^ Lesk AM (1995).1046/j.1074/jbc. PMID 17032644. ^ a b Rao S. 66 (1): 14–25. doi:10.5. Diakses pada 16 Desember 2007. "From genetic footprinting to antimicrobial drug targets: examples in cofactor biosynthetic pathways".2005. 281 (50): 38150–8. PMID 12142426.x.1016/0022-2836(73)90388-4. "The nicotinamide dinucleotide binding motif: a comparison of nucleotide binding proteins". Leo O (2003).10297. 41. Mol.bbapap.1128/JB. Cormack BP (2007).04. Mihara H. 184 (16): 4555–72. PMC 135229. Proteins 28 (1): 10–28. de la Garza RD. "Reconstructing eukaryotic NAD metabolism". Scholle MD. (2005).16. ^ Carugo O. PMID 12815723. "NAD-binding domains of dehydrogenases". ^ "NiceZyme View of ENZYME: EC 1. Biochim.1365-2958.x. J. et al. J. Microbiol. 5 (6): 775–83. "NADP-dependent enzymes. 10 (11): 1257–69. Struct. doi:10. Pan SJ.05886.0. PMID 15953771.1002/bies. substrate recognition. Argos P (1997). PMID 17725566. [tampilkan] l•b•s Enzim Kategori:   Enzim Masuk log / buat akun .01829. 38. 36.3". 33. ^ Ma B. ^ Bellamacina CR (1 September 1996). Biol. (2005).2002. doi:10.M608387200. Soleva E (2000). Kemmer G. Speed H.13652958. doi:10. "NADP and NAD utilization in Haemophilus influenzae". Schlör S. "Assimilation of NAD(+) precursors in Candida glabrata". FASEB J.

     Halaman Pembicaraan Baca Sunting Versi terdahulu     Halaman Utama Perubahan terbaru Peristiwa terkini Halaman sembarang Komunitas    Warung Kopi Portal komunitas Bantuan Wikipedia Cetak/ekspor Peralatan Bahasa lain                     ‫ال عرب ية‬ Български Català Česky Dansk Deutsch English Esperanto Español ‫ف ار سی‬ Suomi Français Galego ‫עברית‬ Italiano 日本語 한국어 Latviešu Nederlands Occitan .

[1] Golongan enzim ini berada dalam klasifikasi oksidoreduktase yang berperan pada gugus donor CH-OH dengan NAD+ sebagai akseptor. metabolisme fenilalanina. EC 1. namun dengan aktivitas rendah atau tanpa reaksi apapun terhadap alkohol alifatik. ketentuan tambahan mungkin berlaku.1.90) adalah keluarga enzim yang bekerja pada alkohol primer dengan gugus aromatik atau siklo-1-ena. benzyl alcohol dehydrogenase. degradasi xilena. degradasi toluena.           Polski Português Русский Српски / Srpski Svenska Türkçe Українська Tiếng Việt 中文 Halaman ini terakhir diubah pada 17. Reaksi yang dikatalis. Lihat Ketentuan Penggunaan untuk lebih jelasnya. pada beberapa lintasan metabolisme seperti metabolisme tirosina. dan degradasi kaprolaktam. cari Oksidoreduktase aril-alkohol:NAD+ (bahasa Inggris: p-hydroxybenzyl alcohol dehydrogenase. Kebijakan privasi Tentang Wikipedia Penyangkalan Tampilan seluler       Oksidoreduktase aril-alkohol:NAD+ Dari Wikipedia bahasa Indonesia.01. aryl-alcohol dehydrogenase. coniferyl alcohol dehydrogenase. AADH. Teks tersedia di bawah Lisensi Atribusi/Berbagi Serupa Creative Commons. degradasi bifenil.1. [sunting] Rujukan . ensiklopedia bebas Langsung ke: navigasi. 3 Maret 2012.

Sign up to vote on this title
UsefulNot useful