PENGKLASIFIKASIAN TATA NAMA ENZIM

BAB I
PENDAHULUAN 1.1 Latar Belakang Enzim merupakan polimer biologik yang mengatalisis lebih dari satu proses dinamik yang memungkinkan kehidupan seperti yang kita kenal sekarang. Sebagai determinan yang menentukan kecepatan berlangsungnya berbagai peristiwa fisiologik, enzim memainkan peranan sentral dalam masalah kesehatan dan penyakit. Pemecahan makanan untuk memasok energi serta unsur-unsur kimia pembangunan tubuh (building blocks); perakitan building blocks tersebut menjadi protein, membran sel, serta DNA yang mengkodekan informasi genetik; dan akhirnya penggunaan energi untuk menghasilkan gerakan sel, semua ini dimungkinkan dengan adanya kerja enzim-enzim yang terkoordinasi secara cermat. Sementara dalam keadaan sehat semua proses fisiologis akan berlangsung dalam cara yang tersusun rapi serta teratur dan homeostatis tetap dipertahankan, homeostatis dapat mengalami gangguan berat pada keadaan patologis. Sebagai contoh, cedera jaringan hebat yang mencirikan penyakit sirosis hepatis dapat menimbulkan gangguan berat pada kemampuan sel membentuk enzim-enzim yang mengatalisis berbagai proses metabolisme penting seperti sintesis ureum. Ketidakmampuan mengubah ammonia yang toksik menjadi ureum yang nontoksik sebagai akibat dari penyakit tersebut akan diikuti dengan intoksikasi ammonia, dan akhirnya koma hepatikum. Suatu spektrum penyakit genetik langka tetapi yang sering sangat menurunkan keadaan umum penderitanya dan kerap fatal, memberi contoh-contoh tambahan dramatis tentang konsekuensi fisiologis drastis yang dapat menyertai gangguan terhadap aktivitas bahkan hanya satu enzim.

Menyusul suatu cedera jaringan berat (misal, infark jantung atau paru, cedera remuk pada anggota gerak) atau pertumbuhan sel yang tidak terkendali (misal, karsinoma prostat), enzim yang mungkin khas bagi jaringan tertentu akan dilepas ke dalam darah. Dengan demikian, pengukuran terhadap enzim intrasel ini didalam serum dapat memberikan informasi diagnostik dan prognostic yang tidak ternilai bagi dokter.

1.2 Rumusan Masalah Berdasarkan latar belakang di atas, maka dapat dirumuskan beberapa permasalahan sebagai berikut:  Klasifikasi Enzim berdasarkan tipe dan mekanisme reaksi. 1.3 Tujuan Berdasarkan rumusam masalah maka makala ini bertujuan sebagai berikut:  Mengetahui Klasifikasi Enzim berdasarkan tipe dan mekanisme reaksi.

BAB II PEMBAHASAN

1

ENZIM DIKLASIFIKASIKAN BERDASARKAN TIPE DAN MEKANISME REAKSI

Satu abad lalu, baru ada beberapa enzim yang dikenal dan kebanyakan di antaranya mengatalisis reaksi hidrolisis ikatan kovalen. Semua enzim ini diidentifikasi dengan penambahan akhiran –ase pada nama substansi atau substrat yang dihidrolisisnya. Jadi, lipase menghidrolisis lemak (Yunani lipos), amilase menghidrolisis pati (Yunani amylon), dan protease menghidrolisis protein. Meskipun banyak sisa peristilahan ini masih tetap bertahan sampai sekarang, pemakaiannya sudah terbukti

enzim dehidrogenase mengatalisis pengeluaran hidrogen.1. Sebagai contoh. ketidakjelasan juga semakin tak terelakkan. 1) Reksi dan enzim yang mengatalisis reaksi tersebut membentuk enem kelas. sistem IUB hanya disampaikan secara sepintas. yang berakhir dengan akhiran –ase. EC 2. 3) Informasi tambahan.1. sementara enzim transferase mengatalisis reaksi pemindahan gugus. dapat dituliskan dalam tanda kurung pada bagian akhir. misal. Karena alasan tersebut. masing-masing mempunyai 4-13 subkelas. nama yang lebih pendek tetapi kurang begitu jelas tetap digunakan dalam buku ajar dan laboratorium klinik. bila diperlukan untuk menjelaskan reaksi. International Union of Biochemistry (IUB) telah mengadopsi sebuah sistem yang kompleks tetapi tidak meragukan bagi peristilahan enzim yang didasarkan pada mekanisme reaksi. Untuk mngatasi permasalahan ini. misal.1 menyatakan kelas 2 (transferase). enzim yang mengatalisis reaksi L-malat + NAD+  piruvat + CO2 + NADH + H NAD+ oksidoreduktase (dekarboksilasi). Meskipun kejelasan dan pengurangan keraguan tersebut membuat sistem nomenklatur IUB dipakai untuk ujian riset. Sementara akhiran -ase tetap digunakan. dan kerap kali tidak jelas enzim mana yang tengah dibicarakan oleh seorang penyelidik. dan subsubkelas (digit ketiga). Dengan semakin banyaknya enzim yang ditemukan. nama enzim yang ada sekarang ini lebih menekankan pada tipe reaksi yang dikatalisisnya. Nama pertama menunjukkan substrat. Jadi. oksidasi atau reduksi terhadap fungsi alcohol suatu gula. subkelas (digit kedua). subkelas 7 (transfer fosfat).tidak memadai ketika ditemukan berbagai enzim yang mengatalisis reaksi yang berbeda terhadap substrat yang sama. 2) Nama enzim terdiri atas 2 bagian. Nama kedua.37 L-malat: dalam kelas (digit pertama). menyatakan tipe reaksi yang dikatalisis. subsubkelas 1 (alcohol merupakan aseptor .1.7. 4) Setiap enzim mempunyai nomor kode (EC) yang mencirikan tipe reaksi ke + diberi nama 1. Digit keempat adalah untuk enzim spesifik.

c. Hidrolase. yaitu enzim yang menguraikan amilum (suatu polisakarida) menjadi maltosa 9 suatu disakarida). Hidrolase dibagi atas kelompok kecil berdasarkan substratnya yaitu : 1.fosfat). Amilase. Enzim oksidoreduktase berperan dalam pemindahan elektron (sebagai e-. sebuah enzim yang mengatalisis pemindahan fosfat dari ATP ke gugus hidroksil pada atom karbon keenam molekul glukosa. amino. Jenis reaksi yang dikatalisis oleh enzim hidrolase adalah pemisahan ikatan C-O. Kelompok ini masih dipecah lagi menurut karbohidrat yang diuraikannya. C-N. atau ion hidrida) dari suatu senyawa ke suatu akseptor. amilase 4. Karbohidrase. Transferase. Hidrolase merupakan enzimenzim yang menguraikan suatu zat dengan pertolongan air. Digit terakhir menyatakan heksokinase atau ATP: D-heksosa 6-fosfotrasferase. Enzim transferase memiliki fungsi dalam pemindahan gugus fungsional misalnya gugus asil. yaitu enzim-enzim yang menguraikan golongan karbohidrat. metil atau fosfat. misal : 3. Oksidoreduktase. atau C-S dengan penambahan H2O pada ikatan. 2. atom H. b. 5) Enzim dibagi ke dalam 7 golongan besar yaitu : a. n C12H22O11 amilum 2 (C6H10O5)n + n H2O maltosa .

f. Maltase. Selulase. C-O dan C-N disertai penguraian berenergi tinggi misalnya ATP.(2) g. yaitu enzim yang mengubah laktase menjadi glukosa dan galaktosa. emzim yang menguraikan selulosa ( suatu polisakarida) menjadi selobiosa ( suatu disakarida) 10. yaitu enzim yang mengubah sukrosa (gula tebu) menjadi glukosa dan fruktosa. e. Isomerase. Pektinase. Sukrase. C-S. Enzim liase mengkatalisis reaksi penambahan gugus ke ikatan rangkap atau pembentukan suatu ikatan rangkap yang baru. 2 C6H12O6 maltosa glukosa C12H22O11 + H20 7. Dengan teknik ini. yaitu enzim yang menguraikan maltosa menjadi glukosa maltase 6. d.5. Enzim ligase mengkatalisis reaksi pembentukan ikatan C-C. yaitu enzim yang menguraikan pektin menjadi asam-pektin. ligase. Polymerase Reaksi berantai polimerase atau lebih umum dikenal sebagai PCR (kependekan dari istilah bahasa Inggris polymerase chain reaction) merupakan suatu teknik atau metode perbanyakan (replikasi) DNA secara enzimatik tanpa menggunakan organisme. Laktase. 8. Jenis reaksi yang dikatalisis oleh enzim isomerase adalah reaksi pemindahan gugus di dalam molekul untuk menghasilkan bentuk isomerik. Liase. orang dapat menghasilkan DNA dalam jumlah besar dalam waktu . 9.

dari sekuen tersebut. gambar 4. 1988. Dalam setiap periode siklus. Pada 95 derajat celcius. DNA memisahkan atau mengubah sifanya. Penerapan PCR banyak dilakukan di bidang biokimia dan biologi molekular karena relatif murah dan hanya memerlukan jumlah sampel yang sangat kecil. Pada 60 derajat C. ( Saiki et al.1 ).1 Berkenaan dengan panas beredar profil temperatur untuk PCR. Teknik ini dirintis oleh Kary Mullis pada tahun 1983 dan ia memperoleh hadiah Nobel pada tahun 1994 berkat temuannya tersebut. sebuah kopi dari sekuen target DNA tersebut dihasilkan untuk setiap molekul yang mengandung sekuan target ( gambar 4. 1991 ).2 ). Reynolds et al.singkat sehingga memudahkan berbagai teknik lain yang menggunakan DNA. Keterbatasan dari produk ini ditegaskan dengan oligonukleotida primer yang melengkapi buntut 3’. beredar yang berkenaan dengan panas Secara khas melibatkan tiga temperatur berbeda yang diulangi berulang-ulang kali 25--35 kali.  Proses Reaksi Rantai Polimerase(Pcr) PCR adalah proses enzimatik dimana suatu area spesifik dari DNA direplikasikan berulang-ulang untuk menghasilkan banyak kopi dari sekuen tertentu. Pengkopian molekuler ini meliputi proses pemanasan dan pendinginan sampel dalam suatu siklus panas tertentu yang melebihi dari 30 siklus ( gambar 4. dasar mengikat atau ' mendinginkan (logam)' .

kepada DNA template dan daerah target ke atas yang diperbesar. Secara teoritis setelah 30 siklus. Pada 72 derajat C. 60 derajat C dan 72 derajat C dan sekitar 2 beberapa menit yang lereng antara ke tiga temperatur gambar 4.2 DNA pembesaran memproses dengan polimerase reaksi berantai. Contoh kemudian mendinginkan ke suatu temperatur sesuai untuk mengikat (mendinginkan (logam)) oligonucleotide dasar akhir temperatur contoh diangkat kepada temperatur yang optimal untuk DNA polymerasenya meluas dasar itu untuk menghasilkan suatu salinan masing-masing DNA template. Produk PCR ini. banyaknya DNA molekul (dengan urutan antara kedua PCR dasar) ganda. Karena masing-masing siklus. DNA polimerase meluas dasar dengan pengcopian daerah target yang menggunakan deoxynucliotide tripospate yang menghalangi. pada setiap siklus dua DNA template dulu dipisahkan (yang diubah sifat) dengan memanaskan. dalam jumlah yang cukup dapat diukur dengan mudah menggunakan berbagai teknik yang akan dibahas lebih lanjut dalam bab teknologi. yang terkadang disebut sebagai ‘amplicon’. telah tercipta kopi dari area target cetakan DNA sebanyak satu milyar ( tabel 4. Hak masuk PCR proses adalah sekitar 3 jam di dalam jangka waktu dengan siklus masing-masing yang mengambil 5 beberapa menit pada yang berkenaan dengan panas konvensional cyclers: 1 menit masingmasing pada 94 derajat C. .1 ).

volume sampel yang lebih besar mengarahkan pada masalah keseimbangan panas bagi reaksi pencampuran karena dibutuhkan waktu yang lebih lama bagi perubahan suhu eksternal agar dapat ditransmisikan ke pusat sampel ( bagi sampel yang lebih banyak dibandingkan dengan sampel yang sedikit . dibutuhkan waktu yang lebih lama untuk setiap suhu. dengan atau tanpa tutup. Sampel dipipetkan ke dalam berbagai tabung reaksi yang didesain untuk digunakan dalam siklus panas PCR.50 µL. Pada lab yang lebih besar. yaitu 8 atau 12 tabung berderet dalam kolom. Maka. sehingga keseluruhan waktu siklus panas yang dibutuhkan juga memanjang. dalam penjabaran DNA menggunakan PCR. Tabung yang paling umum digunakan untuk sampel sebanyak 20 – 50 µL adalah tabung berukuran 0. Di sisi lain. PCR telah disederhanakan dalam beberapa tahun belakangan ini dengan adanya perangkat reagen yang memudahkan Laboratorium DNA forensik untuk menambahkan cetakan DNA ke dalam campuran PCR yang siap pakai. Sebagian besar protokol biologi molekuler untuk sampel PCR adalah antara 20 .2 mL dengan dinding tipis. atau juga dibeli berkelompok. secara rutin digunakan plat berisikan 96 atau 384 tempat. Tabung – tabung ini dapat dibeli satuan. penguapan dapat menjadi masalah dan akurasi dari pengambilan sampel dapat menjadi tantangan.PCR umumnya dilakukan dengan jumlah sampel sebanyak 5 – 100 µL. yang . Dengan jumlah yang sangat rendah itu.

org/wiki/PCR .wikipedia. DAFTAR PUSTAKA o o o o o o o o http://id.org/wiki/klesipikasi_enzim http://id. Perangkat ini dibuat secara khusus sehingga pemakai tinggal menambahkan larutan dari perangkat ke dalam genom DNA dalam jumlah tertentu.wikipedia.wikipedia.org/wiki/liase http://id.wikipedia.org/wiki/ligase http://id. Hasil terbaik dengan perangkat komersiil ini didapatkan jika cetakan DNA ditambahkan dalam jumlah yang cukup untuk berinteraksi dengan larutan dari perangkat tersebut.org/wiki/hidrolase http://id.org/wiki/oksidoreduktase http://id. Perangkat ini telah dioptimisasi melalui usaha penelitian ekstensif oleh pabrik komersiil.wikipedia.wikipedia.org/wiki/transferase http://id.wikipedia.org/wiki/polimerase http://id.mengandung seluruh komponen yang diperlukan untuk reaksi penjabaran DNA.wikipedia.

37 L-malat: NAD+ oksidoreduktase yang mengkatalisis reaksi berikut ini: L Malat: NAD+ → Oksaloasetat + NADH + H+ Reaksinya adalah dehidrogenase. Seiring dengan perkembangan zaman. masing-masing di bagi lagi menjadi 4-13 subklas. Untuk mengatasi permasalahan ini. 2.1. karena memberi nama yang sama pada enzim-enzim yang berbeda. glukosa 6 fosfatase. Contoh: 1. sementara enzim transferase mengatalisis reaksi pemindahan gugus.1. sedangkan oksidoreduktase menunjukkan bahwa enzim tersebut mengkatalisis reaksi oksidasi-reduksi.1. Sistem penamaan enzim menurut IUB berdasarkan 4 kaidah pokok. Dengan semakin banyaknya enzim yang ditemukan. tetapi lebih ditekankan pada tipe reaksi yang dikatalisisnya (digunakan sebagai akhiran jenis reaksi yang dikatalisisnya). akhiran -ase tetap digunakan. Pada perkembangan berikutnya. untuk menjelaskan reaksi. enzim yang mengatalisis reaksi L-malat + NAD+ ® piruvat + CO2 + NADH + H + diberi nama 1. Kenyataan tersebut dapat membingungkan.Tata Nama Enzim Pada saat baru beberapa enzim yang dikenal. enzim dehidrogenase mengatalisis pengeluaran hidrogen. para ahli biokimia berpendapat penamaan tersebut tidak memadai. Misalnya ada beberapa enzim yang menggunakan glukosa 6 fosfat sebagai substrat yaitu fosfo heksosa isomerase. International Union of Biochemistry (IUB) telah menyusun sebuah sistem yang kompleks tetapi tidak meragukan bagi peristilahan enzim yang didasarkan pada mekanisme reaksi.1 Alkohol: NAD oksidoreduktase = alkohol dehidrogenase yang mengkatalisis di bawah ini: Alkohol + NAD+ -------+ aldehid atau keton + NADH + H+ Sebagai substrat enzim tersebut adalah alkohol. berdasarkan jenis reaksi yang dikatalisisnya. Enzim dibagi menjadi enam klas. Sebagai contoh. dimana makin banyak enzim yang ditemukan. Bandingkanlah dengan enzim 1.37 L-malat: NAD+ oksidoreduktase (dekarboksilasi). Apabila diperlukan informasi tambahan. ketika ditemukan berbagai enzim yang mengatalisis reaksi yang berbeda terhadap substrat yang sama. Nama enzim terdiri atas 2 bagian. bagian pertama menunjukkan substrat. Enzim yang menggunakan pati (amilum = amylos) sebagai substratnya disebut amilase. NAD+ bertindak sebagai ko-substrat. Sebagai contoh misalnya. sedangkan bagian kedua menunjukkan tipe reaksi yang dikatalisisnya. Setelah makin banyak enzim ditemukan.1. ptyalin. tetapi nama yang lebih pendek dan sudah sering digunakan sebelumnya tetap digunakan dalam buku ajar dan laboratorium klinik. 3. tanpa disertai dekarboksilasi . yaitu: 1. enzim-enzim tersebut diidentifikasi dengan penambahan akhiran ase pada nama substrat yang dikatalisisnya. Sebagai contoh misalnya enzim yang mengkatalisis pemecahan lipid (hidrolisis lipid = lipos) disebut lipase. ketidakjelasan juga semakin tak terelakkan. Penamaan tersebut tidak memberikan informasi yang jelas. ditambah akhiran –ase. glukosa 6 fosfat dehidrogenase dan fosfoglukomutase.1. Enzim yang dimaksud mengkatalisis reaksi oksidasi reduksi yang disertai dengan pelepasan CO2 (dekarboksilasi). dan kerap kali tidak jelas enzim mana yang tengah dibicarakan oleh seorang penyelidik.1. dapat dituliskan dalam tanda kurung pada bagian akhir. penamaan enzim dilakukan tanpa memperhatikan acuan tertentu seperti emulsin.

Setiap enzim mempunyai nomor kode (EC) yang terdiri dari 4 nomor.1. subsubklas 1 (alkohol merupakan aseptor fosfat). subklas (digit kedua).4. Digit terakhir menunjukkan enzim yang bersangkutan. Digit keempat adalah untuk enzim spesifik. yaitu heksokinase atau ATP: D-heksosa 6-fosfotrasferase. Sebagai contoh misalnya enzim dengan EC 2.1.7. dan subsubklas (digit ketiga). sebuah enzim yang mengatalisis pemindahan fosfat dari ATP ke gugus hidroksil pada atom karbon keenam molekul glukosa. subklas 7 (transfer fosfat). D-Glukosa + ATP D-Glukosa-6-Fosfat + ADP . Enzim tersebut termasuk ke dalam klas 2 (transferase: lihat pembagian klas enzim). Nomor pertama menunjukkan klas enzim yang bersangkutan (digit pertama).

atau ganda (zwitter ion). Liase 5. Pengaruh Ph Seperti protein. Hidrolase 4. Perubahan pH lingkungan berpengaruh terhadap efektivitas bagian aktif enzim membentuk kompleks enzim substrat. maka [kompleks enzim substrat] makin besar sehingga kecepatan reaksi makin besar. kecepatan reaksi yang menggunakan enzim. reaksi kimia berlangsung lambat tetapi pada suhu tinggi reaksi berlangsung lebih cepat. Banyak enzim yang mempunyai gugus bukan protein jadi termasuk golongan protein majemuk. Enzim dapat bermuatan positif. Pada batas konsentrasi tertentu. Contoh: enzim yang menguraikan urea disebut urease. ptyalin. dll. Enzim substrat (ES) → enzim (E) + hasil reaksi (P) Penggolongan Enzim Enzim digolongkan menurut reaksi yang diikutinya. Karena enzim suatu protein. Isomerase 6. Contoh: enzim urease hanya bekerja terhadap lebih dari satu substrat tetapi enzim tersebut mempunyai kekhasan tertentu. Ligase Konsentrasi Enzim Seperti katalis. Kecepatan reaksi bertambah dengan bertambahnya konsentrasi enzim. pH rendah atau tinggi menyebabkan terjadinya denaturasi. negative. Konsentrasi Substrat Dengan konsentrasi konsentrasi enzim yang tetap maka pertambahan konsentrasi substrat menaikkan kecepatan reaksi. Hambatan ini mempunyai arti penting karena mekanisme pengaturan reaksi2 dalam tubuh. tumbuhan antara 50˚C-60˚C. Hambatan (inhibisi) terjadi bila penggabungan substrat pada bagian aktif enzim mengalami hambatan. Oleh Commision on Enzymes of The International Union of Biochemistry. Hambatan reversible . Pengaruh Inhibitor Hambatan Reversibel Mekanisme enzim dalam suatu reaksi melalui pembentukan kompleks enzim-substrat (ES). kenaikan suhu dapat menyebabkan denaturasi maka bagian aktif enzim akan terganggu. Bila [substrat] diperbesar makin banyak substrat yang dapat berhubungan dengan enzim pada bagian yang aktif. Cara Kerja Enzim Enzim (E) + substrat ↔ kompleks enzim substrat (ES) Komp. Oksidoreduktase 2. Tata Nama Enzim Cara lama nama enzim tidak mempunyai keterangan apa-apa seperti enzim pepsin. Kekhasan Enzim Suatu enzim bekerja secara khas terhadap suatu substrat tertentu. emulsin. Pada suhu rendah. konsentrasi efektif enzim menjadi berkurang dan kecepatan reaksi akan menurun. umumnya struktur ion enzim tergantung pada pH lingkungannya. Tidak reversible oleh proses destruksi gugus fungsi pada molekul enzim. pH tertentu menyebabkan kecepatan rekasi paling tinggi disebut pH optimum. Hambatan yang dilakukan inhibitor berupa hambatan tidak reversible atau hambatan reversible.Enzim Enzim adalah senyawa organic termasuk protein. Suhu Reaksi yang menggunakan katalis enzim dapat dipengaruhi oleh suhu. Gugus bukan protein ini yang terikat kuat disebut gugus prostetik sedangkan yang mudah dipisahkan disebut koenzim. Fungsi Enzim Sebagai katalis untuk proses biokimia yang terjadi dalam sel maupun di luar sel. Molekul atau ion yang dapat menghambat reaksi tersebut dinamakan inhibitor. Tiap enzim mempunyai suhu optimum tertentu. umumnya enzim yang terdapat pada hewan mempunyai suhu optimum antara 40˚C-50˚C. namun kenaikan suhu pada saat mulai terjadinya proses denaturasi akan mengurangi kecepatan reaksi. Terjadinya kompleks enzim substrat diperlukan adanya kontak antara enzim dengan substrat yang terjadi pada bagian enzim yang aktif. enzim dibagi dalam 6 golongan besar berdasarkan reaksi kimia dimana enzim memegang peranan yaitu: 1. Suatu enzim dapat mempercepat reaksi 108-1011 kali lebih cepat daripada tanpa katalis. Sebagian besar enzim terdenaturasi pada suhu diatas 60˚C. tergantung pada konsentrasi enzim itu. Enzim semacam ini (holoenzim) terdiri atas protein (apoenzim) dan gugus bukan protein (kofaktor). Oleh karena ada 2 pengaruh yang berlawanan maka akan terjadi titik optimum yaitu suhu yang paling tepat bagi suatu reaksi yang menggunakan enzim tertentu (kecepatan paling besar). Nama enzim selanjutnya disesuaikan dengan nama substratnya dengan penambahan ase dibelakangnya. Kenaikan suhu sebelum terjadinya proses denaturasi dapat menaikan kecepatan reaksi. Enzim dapat menurunkan energi aktivasi suatu reaksi kimia. tak terjadi kenaikan kecepatan reaksi walau konsentrasi substrat diperbesar. Transferase 3.

Ikatan yang terbentuk pada penggabungan ini yaitu C-O. pengaruh inhibitor Sebelumnya: fertilisasi/pembuahan Selanjutnya : Asetat . Contoh: inhibitor tidak bersaing yang dikenal ion2 logam berat (Cu2+. Contoh dehidrogenase yaitu pembentukan aldehid dari alcohol dan enzim yang bekerja yaitu alcohol dehidrogenase. E + S ↔ ES → E + P (membentuk hasil reaksi) E + I ↔ EI → (tidak terbentuk hasil reaksi) Adalnya I dapat mengurangi kecepatan reaksi. Ada 3 jenis hidrolase yaitu memecah ikatan ester. Hambatan tidak reversible dapat terjadi karena inhibitor bereaksi tidak reversible dengan bagian tertentu pada enzim sehingga berubahnya bentuk enzim. oksalat dan oksaloasetat dapat menghambat kerja enzim suksinat dehidrogenase dalam reaksi dehidrogenasi as. aldolase. Contoh: metiltransferase. Inhibitor dapat bergabung dengan enzim pada bagian enzim diluar bagian aktif penggabungan inhibitor dengan enzim terjadi pada enzim bebas atau pada enzim yang telah mengikat substrat yaitu kompleks enzim-substrat. dan Ag+) yang berhubungan dengan gugus-SH pada sistein dalam enzim. Glisin oksidase pada oksidasi glisin menjadi asam glioksilat. pH e. Hidrolase Golongan sebagai katalis pada reaksi hidrolisis. Terjadi persaingan antara inhibitor dengan substrat terhadap bagian aktif enzim melalui reaksi: E + S ↔ES E + I ↔ EI Contoh: asam malonat. Liase Golongan ini pada reaksi pemisahan suatu gugus dari substrat. Piruvat dekarboksilase: enzim pada reaksi dekarboksilasi as.piruvat menjadi aldehid. Hg2+. Contoh: dekarboksilase. 6. Transferase Golongan ini pada reaksi pemindahan suatu gugus dari suatu senyawa kepada senyawa lain. enzim papain terdapat dalam papaya. senyawa fosfor organic beracun dapat berikatan dengan asetilkolin esterase yang terdapat dan berfungsi pada system syaraf pusat. memecah glikosida dan memecah ikatan peptide. Suksinat. Isomerase Golonga ini pada reaksi perubahan intra molekuler. atau C-C. Faktor2 yang mempengaruhi kerja enzim: a. Hambatan tidak reversible Hambatan bersaing maupun tidak bersaing adalah hambatan yang bersifat reversible. E + I → EI tidak dapat menghasilkan hasil reaksi ES + I → ESI yang diharapkan Hambatan tidak bersaing pada suatu reaksi tidak dapat diatasi dengan memperbesar konsentrasi substrat. konsentrasi enzim b. 1. konsentrasi substrat c. Hambatan tidak bersaing Yaitu tidak dipengaruhi oleh besarnya konsentrasi substrat dan inhibitor yang melakukannya disebut inhibitor tidak bersaing. suhu d. karboksiltransferase. misal reaksi perubahan glukosa menjadi fruktosa. 2. Contoh: enzim-SH + ICH2-CO-NH2 → enzim-S-CH2-CO-NH2 + HI contoh: inhibitor diisopropil fosfofluoridat. Esterase memecah ikatan ester Lipase memecah ikatan ester pada lemak Fosfatase memecah ikatan fosfat Amylase memecah ikatan pada amilum Alfaamilase terdapat dalam saliva (ludah) dan pancreas. 5. Enzim pepsin terdapat dalam usus halus. 3. hidroksimetiltransferase. hidratase. Enzim ini disebut juga sintetase. Oksidoreduktase Enzim dalam golongan ini terbagi 2 yaitu dehidrogenase dan oksidase. Contoh: glutamine sintetase dan piruvat karboksilase. Contoh lain asam amino oksidase sebagai katalis pada reaksi oksidasi asam2 amino. C-S. C-N. Ligase Golongan ini pada reaksi penggabungan 2 molekul. 4.berupa hambatan bersaing atau tidak bersaing.

cari Nikotinamida adenina dinukleotida Nama lain[sembunyikan] Difosfopiridina nukleotida (DPN+). Koenzim I Identifikasi Nomor CAS [53-84-9] PubChem KEGG ChEBI Nomor RTECS SMILES 925 C00003 13389 UU3450000 C1=CC(=C[N+](=C1)C2 C(C(C(O2)COP(=O)([O-])OP(=O) (O)OCC3C(C(C(O3)N4C=NC5=C 4N=CN=C5N)O)O)O)O)C(=O)N Sifat .Tugas numb 1 Nikotinamida adenina dinukleotida Dari Wikipedia bahasa Indonesia. ensiklopedia bebas Belum Diperiksa Langsung ke: navigasi.

utamanya adalah sebagai substrat enzim yang menambah maupun mengurangi gugus fungsi pada protein dalam modifikasi pascatranslasional. NAD+ menerima elektron dari molekul lain dan menjadi tereduksi (NADH). dengan satu nukleotida mengandung basa adenina dan yang lainnya mengandung nikotinamida. Koenzim ini oleh karenanya ditemukan dalam dua bentuk yang berbeda: NAD+ sebagai oksidator. Karena fungsinya yang penting ini. dengan membawa elektron dari satu reaksi ke reaksi lainnya. Reaksi transfer elektron ini merupakan salah satu fungsi NAD+. dan NADH sebagai reduktor. enzim-enzim yang terlibat dalam metabolisme sering menjadi target pengembangan obat-obatan. NAD+ terlibat dalam reaksi redoks. . disingkat NAD+. adalah koenzim yang ditemukan di semua sel hidup.Rumus molekul C21H27N7O14P2 Massa molar 663. yakni mengandung dua nukleotida yang dihubungkan melalui gugus fosfat. dan begitu pula sebaliknya. data di atas berlaku pada temperatur dan tekanan standar (25°C. 100 kPa) Sangkalan dan referensi Nikotinamida adenina dinukleotida. Dalam metabolisme. Senyawa ini berupa dinukleotida.43 g/mol Penampilan bubuk putih Titik lebur 160 °C Bahaya Bahaya utama Tidak berbahaya NFPA 704 1 1 0 Kecuali dinyatakan sebaliknya. Namun ia juga memiliki fungsi lain pada proses selular lainnya.

1 Oksidoreduktase 5 Referensi [sunting] Sifat-sifat fisika dan kimia Informasi lebih lanjut: Redoks Nikotinamida adeninan dinukleotida. dalam bentuk ion hidrida (H−) dan proton (H+). Proton dilepaskan ke . senyawa ini menerima ataupun mendonorkan elektronnya dalam reaksi redoks. Kedua nukleotida ini dihubungkan bersama oleh dua gugus fosfat melalui karbon 5'.Dalam organisme. Dalam metabolisme. NAD+ dapat disintesis secara de novo (dari blok-blok molekul kecil) dari asam amino triptofan ataupun asam aspartat. sama seperti senyawa dinukleotida pada umumnya. Gugus nikotinamida dapat dilekatkan ke dalam dua orientasi pada satu atom karbon anomerik.[1] Reaksi redoks nikotinamida adenina dinukleotida. Daftar isi [sembunyikan]      1 Sifat-sifat fisika dan kimia 2 Konsentrasi dan keadaan zat dalam sel 3 Biosintesis o 3. Nukleotida ini tersusun atas cincin ribosa dengan adenina yang melekat pada atom karbon pertama 1' cincin tersebut. Diastereomer β-nikotinamida dari NAD+ adalah bentuk yang ditemukan pada organisme. senyawa ini berupa diastereomer.[2] Reaksi ini (diringkaskan oleh persamaan di bawah) melibatkan pelepasan dua atom hidrogen dari reaktan (R). Karena terdapat dua struktur yang dimungkinkan.1 Produksi De novo o 3. Selain itu. mengandung nukleotida yang dihubungkan oleh satu pasang gugus fosfat yang menjembatani keduanya.2 Lintasan daur ulang 4 Fungsi o 4. NAD+ dapat juga diperoleh dari sumber makanan yang mengandung vitamin niasin.

Potensial titik tengah pasangan redoks NAD+/NADH adalah −0. ketika NADH direduksi menjadi molekul lain dan dioksidasi kembali menjadi NAD+.220 M−1cm−1. manakala reduktan RH2 dioksidasi dan NAD+ direduksi menjadi NADH melalui transfer hidrida menuju cincin nikotinamida.[3] Reaksi ini sangat mudah berbalik arah.900 M−1cm−1. sehingga perubahan ini dapat . koenzim ini berbentuk bubuk amorf yang higroskopik dan sangat larut dalam air. Baik NAD+ dan NADH menyerap ultraviolet dengan sangat kuat oleh karena keberadaan basa adeninanya.[1] Secara fisik.32 volt. Larutan NAD+ tidak berwarna dan stabil selama satu pada temperatur 4 °C dan pH netral. membuat NADH sebagai reduktor kuat. dan atom hidrogen kedua di transfer ke atom karbn C4 yang berseberangan dengan nitrogen ini. Sebagai contoh.4 nanosekon. Hal ini berarti koenzim ini dapat secara terus menerus berada dalam siklus NAD+ dan NADH tanpa sendirinya dikonsumsi. dengan koefisien pemunahan 16. satu elektron ditransfer ke nitrogen cincin nikotinamida yang bermuatan positif. produk dekomposisi ini merupakan inhibitor enzim.[5] Absorpsi spektrum UV NAD+ dan NADH. manakala pada koenzim yang teroksidasi tidak memiliki emisi fluoresens. dengan puncak kedua dalam absorpsi UV-nya adalah 339 nm dengan koefisien pemunahan 6.[4] Padatan ini stabil jika disimpan dalam keadaan gelap dan kering. NADH juga menyerap panjanga gelombang yang lebih tinggi. Seketika terurai.dalam larutan. NADH dalam larutan memiliki puncak emisi pada 460 nm dan paruh waktu fluoresens sepanjang 0.[6] NAD+ dan NADH juga memiliki spektrum fluoresens yang berbeda.[7] Ciri-ciri sinyal fluoresens berubah ketika NADH mengikat kepada protein.[6] Perbedaan spektrum absorpsi ultraviolet antara bentuk koenzim yang teroksidasi dengan yang tereduksi ini membuat zat ini sangat mudah diukur pada asai enzim. Ia akan terurai dengan cepat apabila terkena asam ataupun basa. RH2 + NAD+ → NADH + H+ + R Dari pasangan elektron hidrida. puncak absorpsi NAD+ berada pada panjang gelombang 259 nanometer (nm).

[9] [sunting] Konsentrasi dan keadaan zat dalam sel Dalam hati tikus.[18] [sunting] Biosintesis NAD+ disintesis melalui dua lintasan metabolisme. Dalam jaringan sel mamalia yang sehat. yang pertama adalah lintasan asam kinurenat. sekitar 80% zat ini terikat pada protein. perkiraan rasio NAD+/NADH umumnya berkisar sekitar 700. Ketiga senyawa organik tersebut merupakan prekursor dari NAD+. kandungan total NAD+ dan NADH adalah kira-kira 1 μmol per gram berat basah hewan.[12] NAD+ dibawa ke dalam mitokondria melalui protein transpor membran yang khusus oleh karena koenzim ini tidak dapat berdifusi melewati membran.[15] Efek rasio NAD+/NADH terhadap sel sangatlah kompleks.005.3 M[11][12] sampai dengan 1.[2] Namun. melalui mikroskopi fluoresens. Ia diproduksi baik melalui lintasan de novo yang menggunakan asam amino maupun melalui lintasan daur ulang dengan mendaur ulang komponen-komponen prekursor seperti nikotinamida menjadi NAD+.0 mM dalam ragi. Rasio ini adalah komponen penting yang disebut sebagai keadaan redoks sel. meliputi gliseraldehida 3-fosfat dehidrogenase dan piruvat dehidrogenase. Ia mengontrol aktivitas beberapa enzim kunci.[10] Konsentrasi sebenarnya NAD+ dalam sitosol sel sulit diukur. sehingga konsentrasinya dalam larutan haruslah lebih rendah. dengan perkiraan terbaru dalam sel hewan berkisar antara 0.[14] Keseimbangan antara bentuk yang teroksidasi dengan bentuk yang tereduksi disebut sebagai rasio NAD+/NADH. yang kedua adalah lintasan asam kuinolinat dan hidroksikynurenina-3. sekitar 10 kali lipat konsentrasi NADP+ dan NADPH dalam sel yang sama.[16][17] Sebaliknya.digunakan untuk mengukur tetapan disosiasi. walaupun dalam mitokondria konsentrasi NAD+ sama dengan konsentrasi zat ini dalam sitosol. Keadaan redoks sel adalah pengukuran yang mencerminkan baik aktivitas metabolisme sel maupun kesehatan sel.[7][8] Perubahan dalam sinyal fluoresens ini juga digunakan untuk mengukur perubahan dalam keadaan redoks sel hidup. rasio ini oleh karenanya sangat memfavoritkan reaksi oksidasi.[13] Data konsentrasi zat ini pada bagian sel lainnya sangat terbatas.[19] Lintasan kinurenina terbagi dua.0 sampai 2. [sunting] Produksi De novo . yang sangat berguna dalam kajian kinetika enzim. lintasan yang lain disebut lintasan kinurenina yang dilalui oleh TRP. rasio NADP+/NADPH umumnya sekitar 0.

sel juga mendaur ulang senyawa-senyawa yang mengandung nikotinamida untuk menghasilkan NAD+. walaupun pada bakteri seperti Mycobacterium tuberculosis dan archaea seperti Pyrococcus horikoshii menggunakan polifosfat anorganik sebagai donor fosfat alternatif. Pada akhirnya.[2] Reaksi yang terlibat berbeda-beda dari organisme yang satu ke organisme lain.Beberapa lintasan metabolisme sintesis dan konsumsi NAD+ dalam vertebrata. yang memfosforilasi NAD+. terdapat tiga senyawa alamiah mengandung cincin nikotinamida yang digunakan dalam lintasan daur ulang ini. Namun terdapat kesamaan dalam penghasilan QA dari asam amino tertentu seperti TRP pada hewan dan beberapa bakteri. dan nikotinamida ribosida (NR). yaitu melalui pelepasan gugus nikotinamida dari NAD+ dalam reaksi transfer ADP-ribosa. nikotinamida (Nam). lihat artikel di samping.[2] Senyawaan-senyawaan ini dapat berasal dari makanan.[23][24] Lintasan daur ulang menggunakan tiga prekursor NAD+. senyawa-senyawa ini juga dapat diproduksi dalam sel sendiri. Gugus adenilat kemudian ditransfer untuk membentuk asam nikotinat adenina dinukleotida (NaAD). yakni asam nikotinat (Na). beberapa NAD+ diubah menjadi NADP+ oleh NAD+ kinase. Untuk kepanjangan singkatan lainnya. enzim ini menggunakan ATP sebagai sumber gugus fosfat. di mana campuran asam nikotinat dan nikotinamida disebut sebagai vitamin B3 ataupun niasin.[25] Prekursor-prekursor ini kemudian dimasukkan ke dalam lintasan biosintesis NAD(P)+ melalui reaksi adenilasi dan fosforibosilasi seperti yang ditunjukkan pada ilustrasi di atas. membentuk nikotinamida adenina dinukleotida. yang . Walaupun terdapat banyak prekursor-prekursor yang diketahui.[20][21] Asam kuinolinat diubah menjadi asam nikotinat adenina dinukleotida (NaMN) melalui transfer gugus fosforibosa. "Na" merupakan singkatan dari Asam nikotinat. gugus asam nikotinat pada NaAD diamidasi menjadi gugus nikotinamida (Nam). Dalam hal ini. Kebanyakan organisme mensintesis NAD+ dari komponen-komponen yang sederhana.[2] Pada langkah yang lebih lanjut. Namun.[22] Pada kebanyakan organisme. ataupun asam aspartat pada beberapa bakteri dan tumbuhan. [sunting] Lintasan daur ulang Selain perakitan NAD+ secara de novo menggunakan asam amino sederhana. Enzimenzim yang terlibat dalam lintasan daur ulang ini tampaknya terkonsentrasi dalam inti sel.

dan juga sebagai substrat bagi enzim DNA ligase bakteri dan enzim sirtuin yang menggunakan NAD+ untuk melepaskan gugus asetil dari protein.[29] Beberapa patogen seperti ragi Candida glabrata dan bakteri Haemophilus influenzae adalah auksotrof NAD+ (yakni tidak dapat mensintesis NAD+). dan heliks alfa ditandai dengan warna ungu.[26] Sel juga dapat mendapatkan NAD+ secara ekstraseluler (luar sel) dari sekelilingnya. lintasan daur ulang ini merupakan lintasan yang esensial pada manusia.mengompensasikan laju konsumsi NAD+ yang tinggi dalam organel ini. sehingga sangat bergantung pada sumber luar NAD+ dan prekursornya. sebagai prekursor molekul penghantara kedua ADP-ribosa siklik. ia tidak memiliki gen untuk biosintesis maupun daur ulang NAD+ dan NADP+. Kekurangan niasin pada makanan mengakibatkan penyakit defisiensi vitamin pelagra.[30][31] Bahkan pada patogen seperti Chlamydia trachomatis.[33] Nikotinamida adenina dinukleotida memiliki beberapa peranan esensial dalam metabolisme. sebagai donor gugus ADP-ribosa pada reaksi ADP-ribosilasi. Ia berperan sebagai koenzim pada reaksi redoks.[32] [sunting] Fungsi Lipatan Rossman pada laktat dehidrogenase dari Cryptosporidium parvum. Namun mereka memiliki lintasan daur ulang. sehingga harus menerima asupan koenzim ini dari sel inangnya.[27] Walaupun terdapat lintasan de novo.[28] Kebutuhan NAD+ yang tinggi ini disebabkan oleh konsumsinya yang tinggi pada reaksi modifikasi pascatranslasi.[2] Lintasan daur ulang yang digunakan oleh mikroorganisme berbeda dengan lintasan yang digunakan oleh mamalia. [sunting] Oksidoreduktase . lempengan beta ditandai dengan warna kuning. NAD+ ditandai dengan warna merah.

hal ini dapat digunakan dalam kinetika enzim untuk mengetahui mekanisme enzim. enzim oksidoreduktase ini juga dapat dirujuk sebagai dehidrogenase ataupun reduktase. NAD+ dan NADH biasanya terikat pada motif struktural yang dikenal dengan nama lipatan Rossmann.[35] Ketika terikat pada suatu protein. Oleh karena tiap lipatan Rossmann mengikat satu nukleotida. dengan tiap lipatan mengikat satu nukleotida. sehingga enzim akan mereduksi NAD+ dengan mentransfer deuterium daripada hidrogen.[39] Walaupun terdapat kemiripan pada cara protein mengikat koenzim NAD+ dan NADP+. Hal ini dilakukan dengan mencampurkan enzim dengan substrat yang beratom deuterium sebagai pengganti hidrogen.[38] Konformasi 3-D NAD+.[37] Lipatan ini mengandung tiga atau lebih lempengan beta paralel yang dihubungkan oleh dua heliks alfa dengan urutan beta-alfa-beta-alfa-beta. Ketika terikat pada tapak aktif suatu oksidoreduktase. Enzim demikian disebut sebagai oksidoreduktase kelas A. lipatan ini tidaklah universal ada pada enzim yang bergantung pada NAD.[34] Namun. Baru-baru ini ditemukan suatu kelas enzim bakteria yang terlibat dalam metabolisme asam amino mengikat koenzim ini. Sebagai contoh.[40] Spesifisitas ini mencermikan peranan metabolik kedua koenzim yang .[36] Motif ini dinamakan atas nama Michael Rossmann yang merupakan ilmuwan yang pertama kali memperhatikan banyaknya motif ini pada protein pengikat nukleotida. NADH-ubikuinon oksidoreduktase mengkatalisis oksidasi NADH oleh koenzim Q. hidrogen ditransfer dari atas bidang cincin nikotinamida. domain pengikatan untuk dinukleotida NAD+ terdiri dari dua lipatan Rossmann yang berpasangan. Tata nama enzim dalam kelompok oksidoreduktase mengandung nama kedua substratnya. Pada beberapa jenis enzim. cincin nikotinamida koenzim ini diposisikan sedemikiannya ia dapat menerima hidrida dari substrat enzim lainnya. Dalam kasus ini. Biasanya NADH-ubikuinon oksidoreduktase disebut sebagai NADH dehidrogenase ataupun kadang kala koenzim Q reduktase. namun tidak memiliki motif lipatan Rossmann. Oleh karena karbon C4 yang menerima hidrogen ini prokiral. enzim hampir selalu memiliki spesifisitas yang tinggi untuk mengikat hanya salah satu dari NAD+ maupun NADP+.[37] Walau demikian.Peran utama NAD+ dalam metabolisme adalah mentransfer elektron dari satu molekul ke molekul lainnya. enzim dapat menghasilkan salah satu stereoisomer NADH. manakala enzim kelas B mentransfer atom hidrogennya dari bawah bidang. Reaksi seperti ini dikatalisasi oleh sekelompok besar enzim yang dinamakan oksidoreduktase.

Souza-Pinto NC. Acta 994 (2): 187–90. pada enzim yang mengikat NAD. 10. Grigiene J. Biochemistry 18 (7): 1212–7. US: Merck. 7. ^ a b Pollak.cell.1021/bi00574a015. Thomas V.1016/j. Yang T. Sci.07. Carmona JJ. Osago H. hlm. PMID 17295611. Data for biochemical research (edisi ke-3rd). ^ Windholz. ^ a b Yang H. et al. PMID 6486402.S. ^ Unden G (1997). R. Weimann G (1979). 9. Natl. doi:10.2007. glukosa-6-fosfat dehidrogenase. PMID 16461578. Tsuchiya M (2006). PMC 1383643. ^ Jameson DM. Krab K. ^ a b Dawson.1042/BJ20061638. dan metilenatetrahidrofolat reduktase dapat menggunakan kedua enzim tersebut pada beberapa spesies organisme. Bohr VA.039354. Johnson ML (1992). pada tapak aktif enzim pengikat NADP. Biophys. U. Szmacinski H.89.1073/pnas. Sinclair DA.[41] [sunting] Referensi 1. doi:10. ^ Kasimova MR. PMC 1798440. Sci. "The power to reduce: pyridine nucleotides—small molecules with a multitude of functions". "Fluorescence lifetime imaging of free and protein-bound NADH". PMID 9230919.4. 89 (4): 1271–5. PMID 16574057. doi:10.1016/S0005-2728(97)00034-0. Biochim. Anal. ISBN 0-19-855358-7. Proc. ^ Yamada K. PMID 17889652. Lamming DW. Matsui T.berbeda dan merupakan akibat dari perbedaan residu asam amino yang berbeda pada kantong pengikat koenzim tersebut. Anal. Biochem. "Alternative respiratory pathways of Escherichia coli: energetics and transcriptional regulation in response to electron acceptors". PMID 218616. Sebaliknya. ikatan ion terbentuk antara rantai samping asam amino basa dengan gugus fosfat NADP+ yang asam. . Ben (1985).02. ^ a b c d e f Belenky P (2007).1016/j. "Nutrient-Sensitive Mitochondrial NAD+ Levels Dictate Cell Survival". 12. doi:10.tibs. Biophys. 11. Haid E. Nowaczyk K.A. 909. doi:10. "The simultaneous measurement of nicotinamide adenine dinucleotide and related compounds by liquid chromatography/electrospray ionization tandem mass spectrometry". 2. and other nucleotides by radial compression high-performance liquid chromatography". Biochem. Veech RL (1984). hlm. doi:10. The Merck Index: an encyclopedia of chemicals. "Time-resolved fluorescence studies on NADH bound to mitochondrial malate dehydrogenase". 8. Zuurendonk PF. Biochem.1016/0003-2697(84)90148-9. Enzim seperti aldosa reduktase. 352 (2): 282–5.ab. Acta 1320 (3): 217–34. pyrimidine. Plant Cell 18 (3): 688–98. Diakses pada 23 Desember 2007. Martha (1983).006. Perez E. doi:10. menjauhkan NADP+ untuk berikatan dengannya. 6.1016/j. J. 3.017.1271. and biologicals (edisi ke-10th). doi:10. ^ Reiss PD. 402 (2): 205–18. Trends Biochem. 5. Sauve AA. Shibata T.035. Acad. 122. Oxford: Clarendon Press. "Measurement of tissue purine. terdapat pengecualian terhadap kaidah ini. doi:10. Lapinte C.1105/tpc. "Structure of lactate dehydrogenase inhibitor generated from coenzyme".2006. N (2007). "The free NADH concentration is kept constant in plant mitochondria under different metabolic conditions". PMID 2910350. de Cabo R. 4. ^ a b Lakowicz JR. Cell 130 (6): 1095–107. Sebagai contohnya. drugs. Rosenzweig A.105. (2006). Biochim. "NAD+ metabolism in health and disease" (PDF). (2007). muatan kantongnya terbalik. Rahway NJ. Walau demikian. Zhou DM (1989). 32 (1): 12–9. ^ Biellmann JF. Baur JA. PMID 1741380.11. PMID 17161604.2006. Hara N. ISBN 911910271. 140 (1): 162–71.

(2002). oxidative stress and the kynurenine system. ^ Zhang Q. 16. PMID 17914902. Rev.pbio. Bitterman KJ. ^ Blinova K. doi:10.2174/138955706777698688.nu. Bose S. "Characterization of Mycobacterium tuberculosis NAD kinase: functional analysis of the full-length enzyme by site-directed mutagenesis". ^ Williamson DH.. Annu. Buettner G (2001). 21.070183. Chem. ^ Todisco S. doi:10. 277 (21): 18881– 90. Mazzola F.1074/jbc.03.081091. et al. Akita M. Microbiol. PMID 15182203. Piston DW. Kawakami R. PLoS Biol. J. Krebs HA (1967). ^ Magni G. et al. Uenohara K.". Plant Physiol. PMID 16698895. ^ (Inggris)"Mitochondria. Biochem. PMC 1489895. (2007).M706204200. Environ. Krebs HA (1969). ^ Schafer F. Eggleston LV. expression.1128/AEM. "Distribution of mitochondrial NADH fluorescence lifetimes: steady-state kinetics of matrix NADH interactions". Carroll S. a key enzyme in NADP biosynthesis". 281 (3): 1524–31. PMID 15709771.13. 15. PMID 11884393. doi:10. doi:10. Finaurini L. ^ Tempel W. Castegna A. and characterization". 20. doi:10. "Nicotinamide riboside kinase structures reveal new pathways to NAD+". with focus on neurodegenerative disorders. Appl. doi:10. ^ Anderson RM. 5 (10): e263. "Nicotinamide adenine dinucleotide biosynthesis and pyridine nucleotide cycle metabolism in microbial systems". Agrimi G. PMC 373235. 27. "Structural and functional properties of NAD kinase. Ercolano E. ^ Foster JW. 103 (2): 514–27. Goodman RH (2002).1126/science. Nutr. Department of Neurology. ^ Katoh A. ^ Henderson LM (1983).4352-4358. 25. Palmieri F (2006). PMID 6997723. J. Vécsei L. 115 (4): 609–19. 23. 44 (1): 83–105. "Redox environment of the cell as viewed through the redox state of the glutathione disulfide/glutathione couple". PMID 4391039. doi:10. PMID 16085824.0050263.8. . 19. "Niacin". Diakses pada 31 Juli 2010.1069300. Orsomando G. PMID 16291748. PMID 16842123. 22. 141 (3): 851–7. "Characterization of NAD Uptake in Mammalian Cells". "The redox state of free nicotinamide-adenine dinucleotide in the cytoplasm and mitochondria of rat liver". Rev. 71 (8): 4352–8.1016/S0891-5849(01)00480-4.1074/jbc. J. Mini reviews in medicinal chemistry 6 (7): 739–46. 14. Travelli C. ^ Raffaelli N.1104/pp. doi:10. Hashimoto T (2006). J. metabolic disturbances.71. 18. Biol. et al. Moat AG (1 March 1980). Chem. Free Radic Biol Med 30 (11): 1191–212. Biol. Biochem. 283 (10): 6367–74. Lund P. PMID 11847309. "Regulation of corepressor function by nuclear NADH". "First archaeal inorganic polyphosphate/ATPdependent NAD kinase. PMC 1183369. (2004). 24.001445.M111773200. et al. (2005). "The redox state of free nicotinamide-adenine dinucleotide phosphate in the cytoplasm of rat liver". doi:10. Science 295 (5561): 1895–7.1146/annurev. J. Biochemistry 43 (23): 7610–7.M510425200.1021/bi049650w. Rabeh WM. PMID 6357238. University of Szeged. doi:10.2005. "Manipulation of a nuclear NAD+ salvage pathway delays aging without altering steady-state NAD+ levels". (2008). doi:10.1074/jbc. Wood JG. Raffaelli N (2006). 26. Chem. ^ Billington RA. Bogan KL. Sas K. PMID 18180302.106. "Early steps in the biosynthesis of NAD in Arabidopsis start with aspartate and occur in the plastid". Robotka H. ^ Sakuraba H. PMID 11368918. 28. "Identification of the mitochondrial NAD+ transporter in Saccharomyces cerevisiae". Biol. ^ Veech RL. from hyperthermophilic archaeon Pyrococcus horikoshii: cloning. doi:10.1021/bi0485124.1371/journal. Toldi J. Biochemistry 44 (7): 2585–94. 17. Microbiol. 3: 289–307. Ohshima T (2005). PMID 4291787. et al.

66 (1): 14–25.05886. ^ Bellamacina CR (1 September 1996).29.2005.x. 281 (50): 38150–8. Bacteriol. 35 (6): 1573–81. 31.0. Biochim. doi:10. Soleva E (2000). ^ Ma B.bbapap. 184 (16): 4555–72. ^ Rongvaux A. ^ Gerdes SY.5. "Reconstructing eukaryotic NAD metabolism".184.2-N. Biophys. doi:10. doi:10. Andris F.1002/(SICI)1097-0134(199705)28:1<10::AIDPROT2>3. Microbiol. (2005). 40. 33. 10 (11): 1257–69. Biol.CO. Kemmer G. PMID 9144787. doi:10. 39. PMID 17725566.1016/j. "The nicotinamide dinucleotide binding motif: a comparison of nucleotide binding proteins".1111/j.1002/bies. Mihara H. and stereochemistry of the reaction". "NADP-dependent enzymes. Leo O (2003). Struct. Argos P (1997). Chem.16. J. J. "Biochemical and genetic analysis of methylenetetrahydrofolate reductase in Leishmania metabolism and virulence".1074/jbc.6. doi:10. 280 (49): 40875–84. Chem.13652958. doi:10. Acta 1750 (2): 166–72. PMC 135229. Recommendations for enzyme names from the Nomenclature Committee of the International Union of Biochemistry and Molecular Biology". (2005).1365-2958. "Crystallization of three key glycolytic enzymes of the opportunistic pathogen Cryptosporidium parvum". (2006).04. PMID 10760156. D'Souza M. et al. Cormack BP (2007). 32.10297. 5 (6): 775–83. doi:10. FASEB J. ^ a b Rao S.3".1046/j. "NADP and NAD utilization in Haemophilus influenzae". "Assimilation of NAD(+) precursors in Candida glabrata".2002. ^ Senkovich O. Orsomando G.M507399200. Zupancic ML. de la Garza RD. 30. (2002). ^ Goto M. "From genetic footprinting to antimicrobial drug targets: examples in cofactor biosynthetic pathways". Proteins 28 (1): 10–28. doi:10.M608387200. 36. Schmidt-Brauns J. Speed H. Kraiss A. PMID 8836039. PMID 16192274. Mol. Rossmann M (1973). Bioessays 25 (7): 683–90. 34. ^ "NiceZyme View of ENZYME: EC 1. PMID 8749365. ^ Lesk AM (1995). substrate recognition. "Comparison of super-secondary structures in proteins". Muramatsu H.2007. Grigorian A.x. J Mol Biol 76 (2): 241–56. PMID 17032644. Van Gool F. et al. "Crystal structures of Delta1-piperideine-2carboxylate/Delta1-pyrroline-2-carboxylate reductase belonging to a new family of NAD(P)Hdependent oxidoreductases: conformational change.009. 35. Curr. PMID 12142426.1074/jbc. Biol. Expasy. doi:10. I: Conserved stereochemistry of cofactor binding".1128/JB. PMID 12815723. 38. "NAD-binding domains of dehydrogenases".1016/0022-2836(73)90388-4. Diakses pada 16 Desember 2007. Scholle MD.1016/0959-440X(95)80010-7. [tampilkan] l•b•s Enzim Kategori:   Enzim Masuk log / buat akun . ^ Carugo O. 37. Opin. J. Pan SJ. 41. ^ Reidl J.2000. ^ Vickers TJ.4555-4572. Mol. et al. Diakses pada 6 Desember 2007. Biol. et al. PMID 15953771. Schlör S. ^ "Enzyme Nomenclature.01829. Microbiol. doi:10. PMID 4737475.

     Halaman Pembicaraan Baca Sunting Versi terdahulu     Halaman Utama Perubahan terbaru Peristiwa terkini Halaman sembarang Komunitas    Warung Kopi Portal komunitas Bantuan Wikipedia Cetak/ekspor Peralatan Bahasa lain                     ‫ال عرب ية‬ Български Català Česky Dansk Deutsch English Esperanto Español ‫ف ار سی‬ Suomi Français Galego ‫עברית‬ Italiano 日本語 한국어 Latviešu Nederlands Occitan .

[1] Golongan enzim ini berada dalam klasifikasi oksidoreduktase yang berperan pada gugus donor CH-OH dengan NAD+ sebagai akseptor. EC 1. cari Oksidoreduktase aril-alkohol:NAD+ (bahasa Inggris: p-hydroxybenzyl alcohol dehydrogenase. degradasi toluena. aryl-alcohol dehydrogenase.90) adalah keluarga enzim yang bekerja pada alkohol primer dengan gugus aromatik atau siklo-1-ena. namun dengan aktivitas rendah atau tanpa reaksi apapun terhadap alkohol alifatik. Lihat Ketentuan Penggunaan untuk lebih jelasnya.           Polski Português Русский Српски / Srpski Svenska Türkçe Українська Tiếng Việt 中文 Halaman ini terakhir diubah pada 17. coniferyl alcohol dehydrogenase.1. degradasi bifenil. ensiklopedia bebas Langsung ke: navigasi. [sunting] Rujukan . ketentuan tambahan mungkin berlaku.01. 3 Maret 2012. dan degradasi kaprolaktam. Kebijakan privasi Tentang Wikipedia Penyangkalan Tampilan seluler       Oksidoreduktase aril-alkohol:NAD+ Dari Wikipedia bahasa Indonesia. pada beberapa lintasan metabolisme seperti metabolisme tirosina. Reaksi yang dikatalis. Teks tersedia di bawah Lisensi Atribusi/Berbagi Serupa Creative Commons. metabolisme fenilalanina. AADH. degradasi xilena. benzyl alcohol dehydrogenase.1.

Sign up to vote on this title
UsefulNot useful