PENGKLASIFIKASIAN TATA NAMA ENZIM

BAB I
PENDAHULUAN 1.1 Latar Belakang Enzim merupakan polimer biologik yang mengatalisis lebih dari satu proses dinamik yang memungkinkan kehidupan seperti yang kita kenal sekarang. Sebagai determinan yang menentukan kecepatan berlangsungnya berbagai peristiwa fisiologik, enzim memainkan peranan sentral dalam masalah kesehatan dan penyakit. Pemecahan makanan untuk memasok energi serta unsur-unsur kimia pembangunan tubuh (building blocks); perakitan building blocks tersebut menjadi protein, membran sel, serta DNA yang mengkodekan informasi genetik; dan akhirnya penggunaan energi untuk menghasilkan gerakan sel, semua ini dimungkinkan dengan adanya kerja enzim-enzim yang terkoordinasi secara cermat. Sementara dalam keadaan sehat semua proses fisiologis akan berlangsung dalam cara yang tersusun rapi serta teratur dan homeostatis tetap dipertahankan, homeostatis dapat mengalami gangguan berat pada keadaan patologis. Sebagai contoh, cedera jaringan hebat yang mencirikan penyakit sirosis hepatis dapat menimbulkan gangguan berat pada kemampuan sel membentuk enzim-enzim yang mengatalisis berbagai proses metabolisme penting seperti sintesis ureum. Ketidakmampuan mengubah ammonia yang toksik menjadi ureum yang nontoksik sebagai akibat dari penyakit tersebut akan diikuti dengan intoksikasi ammonia, dan akhirnya koma hepatikum. Suatu spektrum penyakit genetik langka tetapi yang sering sangat menurunkan keadaan umum penderitanya dan kerap fatal, memberi contoh-contoh tambahan dramatis tentang konsekuensi fisiologis drastis yang dapat menyertai gangguan terhadap aktivitas bahkan hanya satu enzim.

Menyusul suatu cedera jaringan berat (misal, infark jantung atau paru, cedera remuk pada anggota gerak) atau pertumbuhan sel yang tidak terkendali (misal, karsinoma prostat), enzim yang mungkin khas bagi jaringan tertentu akan dilepas ke dalam darah. Dengan demikian, pengukuran terhadap enzim intrasel ini didalam serum dapat memberikan informasi diagnostik dan prognostic yang tidak ternilai bagi dokter.

1.2 Rumusan Masalah Berdasarkan latar belakang di atas, maka dapat dirumuskan beberapa permasalahan sebagai berikut:  Klasifikasi Enzim berdasarkan tipe dan mekanisme reaksi. 1.3 Tujuan Berdasarkan rumusam masalah maka makala ini bertujuan sebagai berikut:  Mengetahui Klasifikasi Enzim berdasarkan tipe dan mekanisme reaksi.

BAB II PEMBAHASAN

1

ENZIM DIKLASIFIKASIKAN BERDASARKAN TIPE DAN MEKANISME REAKSI

Satu abad lalu, baru ada beberapa enzim yang dikenal dan kebanyakan di antaranya mengatalisis reaksi hidrolisis ikatan kovalen. Semua enzim ini diidentifikasi dengan penambahan akhiran –ase pada nama substansi atau substrat yang dihidrolisisnya. Jadi, lipase menghidrolisis lemak (Yunani lipos), amilase menghidrolisis pati (Yunani amylon), dan protease menghidrolisis protein. Meskipun banyak sisa peristilahan ini masih tetap bertahan sampai sekarang, pemakaiannya sudah terbukti

Untuk mngatasi permasalahan ini. ketidakjelasan juga semakin tak terelakkan. yang berakhir dengan akhiran –ase. bila diperlukan untuk menjelaskan reaksi. subkelas (digit kedua). 2) Nama enzim terdiri atas 2 bagian. sementara enzim transferase mengatalisis reaksi pemindahan gugus. Meskipun kejelasan dan pengurangan keraguan tersebut membuat sistem nomenklatur IUB dipakai untuk ujian riset. Karena alasan tersebut. subsubkelas 1 (alcohol merupakan aseptor . nama yang lebih pendek tetapi kurang begitu jelas tetap digunakan dalam buku ajar dan laboratorium klinik. dan subsubkelas (digit ketiga).37 L-malat: dalam kelas (digit pertama). nama enzim yang ada sekarang ini lebih menekankan pada tipe reaksi yang dikatalisisnya. Sebagai contoh. masing-masing mempunyai 4-13 subkelas. menyatakan tipe reaksi yang dikatalisis. dan kerap kali tidak jelas enzim mana yang tengah dibicarakan oleh seorang penyelidik.tidak memadai ketika ditemukan berbagai enzim yang mengatalisis reaksi yang berbeda terhadap substrat yang sama. enzim yang mengatalisis reaksi L-malat + NAD+  piruvat + CO2 + NADH + H NAD+ oksidoreduktase (dekarboksilasi). Sementara akhiran -ase tetap digunakan. EC 2.1 menyatakan kelas 2 (transferase).7. dapat dituliskan dalam tanda kurung pada bagian akhir. International Union of Biochemistry (IUB) telah mengadopsi sebuah sistem yang kompleks tetapi tidak meragukan bagi peristilahan enzim yang didasarkan pada mekanisme reaksi. 4) Setiap enzim mempunyai nomor kode (EC) yang mencirikan tipe reaksi ke + diberi nama 1. 3) Informasi tambahan. Nama pertama menunjukkan substrat. enzim dehidrogenase mengatalisis pengeluaran hidrogen.1. misal. sistem IUB hanya disampaikan secara sepintas. Nama kedua.1. Jadi. misal. subkelas 7 (transfer fosfat).1. 1) Reksi dan enzim yang mengatalisis reaksi tersebut membentuk enem kelas. Digit keempat adalah untuk enzim spesifik. Dengan semakin banyaknya enzim yang ditemukan. oksidasi atau reduksi terhadap fungsi alcohol suatu gula.

atom H. yaitu enzim yang menguraikan amilum (suatu polisakarida) menjadi maltosa 9 suatu disakarida). Digit terakhir menyatakan heksokinase atau ATP: D-heksosa 6-fosfotrasferase. Hidrolase dibagi atas kelompok kecil berdasarkan substratnya yaitu : 1. amilase 4. Enzim oksidoreduktase berperan dalam pemindahan elektron (sebagai e-. c. Amilase.fosfat). atau ion hidrida) dari suatu senyawa ke suatu akseptor. Karbohidrase. Jenis reaksi yang dikatalisis oleh enzim hidrolase adalah pemisahan ikatan C-O. misal : 3. metil atau fosfat. 5) Enzim dibagi ke dalam 7 golongan besar yaitu : a. sebuah enzim yang mengatalisis pemindahan fosfat dari ATP ke gugus hidroksil pada atom karbon keenam molekul glukosa. Kelompok ini masih dipecah lagi menurut karbohidrat yang diuraikannya. Hidrolase. atau C-S dengan penambahan H2O pada ikatan. Hidrolase merupakan enzimenzim yang menguraikan suatu zat dengan pertolongan air. yaitu enzim-enzim yang menguraikan golongan karbohidrat. Transferase. Enzim transferase memiliki fungsi dalam pemindahan gugus fungsional misalnya gugus asil. C-N. Oksidoreduktase. b. amino. 2. n C12H22O11 amilum 2 (C6H10O5)n + n H2O maltosa .

Pektinase. Laktase. Polymerase Reaksi berantai polimerase atau lebih umum dikenal sebagai PCR (kependekan dari istilah bahasa Inggris polymerase chain reaction) merupakan suatu teknik atau metode perbanyakan (replikasi) DNA secara enzimatik tanpa menggunakan organisme. Dengan teknik ini. Jenis reaksi yang dikatalisis oleh enzim isomerase adalah reaksi pemindahan gugus di dalam molekul untuk menghasilkan bentuk isomerik. e. Enzim liase mengkatalisis reaksi penambahan gugus ke ikatan rangkap atau pembentukan suatu ikatan rangkap yang baru. Liase. yaitu enzim yang mengubah sukrosa (gula tebu) menjadi glukosa dan fruktosa. Selulase. Maltase. Sukrase. yaitu enzim yang mengubah laktase menjadi glukosa dan galaktosa. yaitu enzim yang menguraikan pektin menjadi asam-pektin.5. orang dapat menghasilkan DNA dalam jumlah besar dalam waktu . yaitu enzim yang menguraikan maltosa menjadi glukosa maltase 6. d. 8. 2 C6H12O6 maltosa glukosa C12H22O11 + H20 7. emzim yang menguraikan selulosa ( suatu polisakarida) menjadi selobiosa ( suatu disakarida) 10. Enzim ligase mengkatalisis reaksi pembentukan ikatan C-C. C-O dan C-N disertai penguraian berenergi tinggi misalnya ATP. ligase. Isomerase. 9. f.(2) g. C-S.

1 Berkenaan dengan panas beredar profil temperatur untuk PCR. Dalam setiap periode siklus. Pada 60 derajat C. ( Saiki et al. Penerapan PCR banyak dilakukan di bidang biokimia dan biologi molekular karena relatif murah dan hanya memerlukan jumlah sampel yang sangat kecil. DNA memisahkan atau mengubah sifanya. sebuah kopi dari sekuen target DNA tersebut dihasilkan untuk setiap molekul yang mengandung sekuan target ( gambar 4. Pada 95 derajat celcius.  Proses Reaksi Rantai Polimerase(Pcr) PCR adalah proses enzimatik dimana suatu area spesifik dari DNA direplikasikan berulang-ulang untuk menghasilkan banyak kopi dari sekuen tertentu. 1991 ).1 ).singkat sehingga memudahkan berbagai teknik lain yang menggunakan DNA. 1988.dari sekuen tersebut. Pengkopian molekuler ini meliputi proses pemanasan dan pendinginan sampel dalam suatu siklus panas tertentu yang melebihi dari 30 siklus ( gambar 4. Reynolds et al. Teknik ini dirintis oleh Kary Mullis pada tahun 1983 dan ia memperoleh hadiah Nobel pada tahun 1994 berkat temuannya tersebut.2 ). dasar mengikat atau ' mendinginkan (logam)' . beredar yang berkenaan dengan panas Secara khas melibatkan tiga temperatur berbeda yang diulangi berulang-ulang kali 25--35 kali. gambar 4. Keterbatasan dari produk ini ditegaskan dengan oligonukleotida primer yang melengkapi buntut 3’.

telah tercipta kopi dari area target cetakan DNA sebanyak satu milyar ( tabel 4.1 ). Hak masuk PCR proses adalah sekitar 3 jam di dalam jangka waktu dengan siklus masing-masing yang mengambil 5 beberapa menit pada yang berkenaan dengan panas konvensional cyclers: 1 menit masingmasing pada 94 derajat C. Secara teoritis setelah 30 siklus. DNA polimerase meluas dasar dengan pengcopian daerah target yang menggunakan deoxynucliotide tripospate yang menghalangi. Contoh kemudian mendinginkan ke suatu temperatur sesuai untuk mengikat (mendinginkan (logam)) oligonucleotide dasar akhir temperatur contoh diangkat kepada temperatur yang optimal untuk DNA polymerasenya meluas dasar itu untuk menghasilkan suatu salinan masing-masing DNA template. pada setiap siklus dua DNA template dulu dipisahkan (yang diubah sifat) dengan memanaskan.kepada DNA template dan daerah target ke atas yang diperbesar. Karena masing-masing siklus. Pada 72 derajat C. yang terkadang disebut sebagai ‘amplicon’.2 DNA pembesaran memproses dengan polimerase reaksi berantai. banyaknya DNA molekul (dengan urutan antara kedua PCR dasar) ganda. 60 derajat C dan 72 derajat C dan sekitar 2 beberapa menit yang lereng antara ke tiga temperatur gambar 4. . Produk PCR ini. dalam jumlah yang cukup dapat diukur dengan mudah menggunakan berbagai teknik yang akan dibahas lebih lanjut dalam bab teknologi.

yang . sehingga keseluruhan waktu siklus panas yang dibutuhkan juga memanjang.50 µL. Pada lab yang lebih besar. atau juga dibeli berkelompok. Di sisi lain. Tabung – tabung ini dapat dibeli satuan. penguapan dapat menjadi masalah dan akurasi dari pengambilan sampel dapat menjadi tantangan. Maka. dengan atau tanpa tutup. yaitu 8 atau 12 tabung berderet dalam kolom.2 mL dengan dinding tipis. PCR telah disederhanakan dalam beberapa tahun belakangan ini dengan adanya perangkat reagen yang memudahkan Laboratorium DNA forensik untuk menambahkan cetakan DNA ke dalam campuran PCR yang siap pakai. Dengan jumlah yang sangat rendah itu. volume sampel yang lebih besar mengarahkan pada masalah keseimbangan panas bagi reaksi pencampuran karena dibutuhkan waktu yang lebih lama bagi perubahan suhu eksternal agar dapat ditransmisikan ke pusat sampel ( bagi sampel yang lebih banyak dibandingkan dengan sampel yang sedikit . Sebagian besar protokol biologi molekuler untuk sampel PCR adalah antara 20 . Sampel dipipetkan ke dalam berbagai tabung reaksi yang didesain untuk digunakan dalam siklus panas PCR. Tabung yang paling umum digunakan untuk sampel sebanyak 20 – 50 µL adalah tabung berukuran 0. dalam penjabaran DNA menggunakan PCR.PCR umumnya dilakukan dengan jumlah sampel sebanyak 5 – 100 µL. dibutuhkan waktu yang lebih lama untuk setiap suhu. secara rutin digunakan plat berisikan 96 atau 384 tempat.

org/wiki/transferase http://id.wikipedia.wikipedia.wikipedia.org/wiki/PCR .mengandung seluruh komponen yang diperlukan untuk reaksi penjabaran DNA.org/wiki/klesipikasi_enzim http://id.wikipedia.wikipedia.wikipedia.org/wiki/liase http://id.org/wiki/hidrolase http://id.wikipedia. Hasil terbaik dengan perangkat komersiil ini didapatkan jika cetakan DNA ditambahkan dalam jumlah yang cukup untuk berinteraksi dengan larutan dari perangkat tersebut. DAFTAR PUSTAKA o o o o o o o o http://id.org/wiki/oksidoreduktase http://id.org/wiki/polimerase http://id. Perangkat ini dibuat secara khusus sehingga pemakai tinggal menambahkan larutan dari perangkat ke dalam genom DNA dalam jumlah tertentu.wikipedia. Perangkat ini telah dioptimisasi melalui usaha penelitian ekstensif oleh pabrik komersiil.org/wiki/ligase http://id.

untuk menjelaskan reaksi. penamaan enzim dilakukan tanpa memperhatikan acuan tertentu seperti emulsin. glukosa 6 fosfat dehidrogenase dan fosfoglukomutase. 3. enzim dehidrogenase mengatalisis pengeluaran hidrogen. Kenyataan tersebut dapat membingungkan. yaitu: 1. Sistem penamaan enzim menurut IUB berdasarkan 4 kaidah pokok. sedangkan bagian kedua menunjukkan tipe reaksi yang dikatalisisnya. berdasarkan jenis reaksi yang dikatalisisnya.37 L-malat: NAD+ oksidoreduktase (dekarboksilasi). tanpa disertai dekarboksilasi .1 Alkohol: NAD oksidoreduktase = alkohol dehidrogenase yang mengkatalisis di bawah ini: Alkohol + NAD+ -------+ aldehid atau keton + NADH + H+ Sebagai substrat enzim tersebut adalah alkohol. tetapi lebih ditekankan pada tipe reaksi yang dikatalisisnya (digunakan sebagai akhiran jenis reaksi yang dikatalisisnya).1. glukosa 6 fosfatase. ketika ditemukan berbagai enzim yang mengatalisis reaksi yang berbeda terhadap substrat yang sama.1. Nama enzim terdiri atas 2 bagian.1.37 L-malat: NAD+ oksidoreduktase yang mengkatalisis reaksi berikut ini: L Malat: NAD+ → Oksaloasetat + NADH + H+ Reaksinya adalah dehidrogenase. Contoh: 1. Dengan semakin banyaknya enzim yang ditemukan. Enzim dibagi menjadi enam klas. bagian pertama menunjukkan substrat. Bandingkanlah dengan enzim 1. Sebagai contoh misalnya. Enzim yang dimaksud mengkatalisis reaksi oksidasi reduksi yang disertai dengan pelepasan CO2 (dekarboksilasi). ptyalin.Tata Nama Enzim Pada saat baru beberapa enzim yang dikenal. tetapi nama yang lebih pendek dan sudah sering digunakan sebelumnya tetap digunakan dalam buku ajar dan laboratorium klinik. International Union of Biochemistry (IUB) telah menyusun sebuah sistem yang kompleks tetapi tidak meragukan bagi peristilahan enzim yang didasarkan pada mekanisme reaksi. ketidakjelasan juga semakin tak terelakkan. akhiran -ase tetap digunakan. 2. Untuk mengatasi permasalahan ini.1. sementara enzim transferase mengatalisis reaksi pemindahan gugus. Apabila diperlukan informasi tambahan. Misalnya ada beberapa enzim yang menggunakan glukosa 6 fosfat sebagai substrat yaitu fosfo heksosa isomerase. masing-masing di bagi lagi menjadi 4-13 subklas. Enzim yang menggunakan pati (amilum = amylos) sebagai substratnya disebut amilase. para ahli biokimia berpendapat penamaan tersebut tidak memadai. dan kerap kali tidak jelas enzim mana yang tengah dibicarakan oleh seorang penyelidik. Seiring dengan perkembangan zaman. sedangkan oksidoreduktase menunjukkan bahwa enzim tersebut mengkatalisis reaksi oksidasi-reduksi. ditambah akhiran –ase. enzim yang mengatalisis reaksi L-malat + NAD+ ® piruvat + CO2 + NADH + H + diberi nama 1. enzim-enzim tersebut diidentifikasi dengan penambahan akhiran ase pada nama substrat yang dikatalisisnya. Penamaan tersebut tidak memberikan informasi yang jelas. dapat dituliskan dalam tanda kurung pada bagian akhir.1. Sebagai contoh. Pada perkembangan berikutnya.1. NAD+ bertindak sebagai ko-substrat. Sebagai contoh misalnya enzim yang mengkatalisis pemecahan lipid (hidrolisis lipid = lipos) disebut lipase. dimana makin banyak enzim yang ditemukan. Setelah makin banyak enzim ditemukan. karena memberi nama yang sama pada enzim-enzim yang berbeda.

Enzim tersebut termasuk ke dalam klas 2 (transferase: lihat pembagian klas enzim). sebuah enzim yang mengatalisis pemindahan fosfat dari ATP ke gugus hidroksil pada atom karbon keenam molekul glukosa. Setiap enzim mempunyai nomor kode (EC) yang terdiri dari 4 nomor. subklas (digit kedua). Digit terakhir menunjukkan enzim yang bersangkutan.1.4. subsubklas 1 (alkohol merupakan aseptor fosfat). yaitu heksokinase atau ATP: D-heksosa 6-fosfotrasferase. Sebagai contoh misalnya enzim dengan EC 2.7. dan subsubklas (digit ketiga). Nomor pertama menunjukkan klas enzim yang bersangkutan (digit pertama). D-Glukosa + ATP D-Glukosa-6-Fosfat + ADP . Digit keempat adalah untuk enzim spesifik. subklas 7 (transfer fosfat).1.

Pengaruh Ph Seperti protein. Enzim dapat bermuatan positif. reaksi kimia berlangsung lambat tetapi pada suhu tinggi reaksi berlangsung lebih cepat. Pada batas konsentrasi tertentu. enzim dibagi dalam 6 golongan besar berdasarkan reaksi kimia dimana enzim memegang peranan yaitu: 1. kecepatan reaksi yang menggunakan enzim. Pengaruh Inhibitor Hambatan Reversibel Mekanisme enzim dalam suatu reaksi melalui pembentukan kompleks enzim-substrat (ES). namun kenaikan suhu pada saat mulai terjadinya proses denaturasi akan mengurangi kecepatan reaksi. Nama enzim selanjutnya disesuaikan dengan nama substratnya dengan penambahan ase dibelakangnya. Kenaikan suhu sebelum terjadinya proses denaturasi dapat menaikan kecepatan reaksi. Tata Nama Enzim Cara lama nama enzim tidak mempunyai keterangan apa-apa seperti enzim pepsin. tumbuhan antara 50˚C-60˚C. atau ganda (zwitter ion). umumnya struktur ion enzim tergantung pada pH lingkungannya. Enzim semacam ini (holoenzim) terdiri atas protein (apoenzim) dan gugus bukan protein (kofaktor). Konsentrasi Substrat Dengan konsentrasi konsentrasi enzim yang tetap maka pertambahan konsentrasi substrat menaikkan kecepatan reaksi. Sebagian besar enzim terdenaturasi pada suhu diatas 60˚C. Liase 5. Bila [substrat] diperbesar makin banyak substrat yang dapat berhubungan dengan enzim pada bagian yang aktif. Karena enzim suatu protein. negative. Isomerase 6. emulsin. Kecepatan reaksi bertambah dengan bertambahnya konsentrasi enzim. Ligase Konsentrasi Enzim Seperti katalis. konsentrasi efektif enzim menjadi berkurang dan kecepatan reaksi akan menurun. Perubahan pH lingkungan berpengaruh terhadap efektivitas bagian aktif enzim membentuk kompleks enzim substrat. umumnya enzim yang terdapat pada hewan mempunyai suhu optimum antara 40˚C-50˚C. Pada suhu rendah. pH rendah atau tinggi menyebabkan terjadinya denaturasi. Molekul atau ion yang dapat menghambat reaksi tersebut dinamakan inhibitor. Hambatan ini mempunyai arti penting karena mekanisme pengaturan reaksi2 dalam tubuh. Enzim dapat menurunkan energi aktivasi suatu reaksi kimia. Oleh Commision on Enzymes of The International Union of Biochemistry. Banyak enzim yang mempunyai gugus bukan protein jadi termasuk golongan protein majemuk. Cara Kerja Enzim Enzim (E) + substrat ↔ kompleks enzim substrat (ES) Komp. tak terjadi kenaikan kecepatan reaksi walau konsentrasi substrat diperbesar. Contoh: enzim urease hanya bekerja terhadap lebih dari satu substrat tetapi enzim tersebut mempunyai kekhasan tertentu. Tidak reversible oleh proses destruksi gugus fungsi pada molekul enzim. Transferase 3. Suhu Reaksi yang menggunakan katalis enzim dapat dipengaruhi oleh suhu.Enzim Enzim adalah senyawa organic termasuk protein. pH tertentu menyebabkan kecepatan rekasi paling tinggi disebut pH optimum. kenaikan suhu dapat menyebabkan denaturasi maka bagian aktif enzim akan terganggu. Hambatan (inhibisi) terjadi bila penggabungan substrat pada bagian aktif enzim mengalami hambatan. dll. Suatu enzim dapat mempercepat reaksi 108-1011 kali lebih cepat daripada tanpa katalis. maka [kompleks enzim substrat] makin besar sehingga kecepatan reaksi makin besar. tergantung pada konsentrasi enzim itu. Hambatan yang dilakukan inhibitor berupa hambatan tidak reversible atau hambatan reversible. Enzim substrat (ES) → enzim (E) + hasil reaksi (P) Penggolongan Enzim Enzim digolongkan menurut reaksi yang diikutinya. Contoh: enzim yang menguraikan urea disebut urease. Hidrolase 4. Oleh karena ada 2 pengaruh yang berlawanan maka akan terjadi titik optimum yaitu suhu yang paling tepat bagi suatu reaksi yang menggunakan enzim tertentu (kecepatan paling besar). Gugus bukan protein ini yang terikat kuat disebut gugus prostetik sedangkan yang mudah dipisahkan disebut koenzim. Terjadinya kompleks enzim substrat diperlukan adanya kontak antara enzim dengan substrat yang terjadi pada bagian enzim yang aktif. Kekhasan Enzim Suatu enzim bekerja secara khas terhadap suatu substrat tertentu. ptyalin. Oksidoreduktase 2. Fungsi Enzim Sebagai katalis untuk proses biokimia yang terjadi dalam sel maupun di luar sel. Hambatan reversible . Tiap enzim mempunyai suhu optimum tertentu.

Liase Golongan ini pada reaksi pemisahan suatu gugus dari substrat. 4. 2. 3.piruvat menjadi aldehid. E + S ↔ ES → E + P (membentuk hasil reaksi) E + I ↔ EI → (tidak terbentuk hasil reaksi) Adalnya I dapat mengurangi kecepatan reaksi.berupa hambatan bersaing atau tidak bersaing. suhu d. Piruvat dekarboksilase: enzim pada reaksi dekarboksilasi as. konsentrasi enzim b. 5. Hambatan tidak bersaing Yaitu tidak dipengaruhi oleh besarnya konsentrasi substrat dan inhibitor yang melakukannya disebut inhibitor tidak bersaing. Ada 3 jenis hidrolase yaitu memecah ikatan ester. Suksinat. 1. karboksiltransferase. memecah glikosida dan memecah ikatan peptide. dan Ag+) yang berhubungan dengan gugus-SH pada sistein dalam enzim. Esterase memecah ikatan ester Lipase memecah ikatan ester pada lemak Fosfatase memecah ikatan fosfat Amylase memecah ikatan pada amilum Alfaamilase terdapat dalam saliva (ludah) dan pancreas. aldolase. Contoh dehidrogenase yaitu pembentukan aldehid dari alcohol dan enzim yang bekerja yaitu alcohol dehidrogenase. C-S. Transferase Golongan ini pada reaksi pemindahan suatu gugus dari suatu senyawa kepada senyawa lain. hidratase. Ligase Golongan ini pada reaksi penggabungan 2 molekul. misal reaksi perubahan glukosa menjadi fruktosa. Glisin oksidase pada oksidasi glisin menjadi asam glioksilat. Contoh: inhibitor tidak bersaing yang dikenal ion2 logam berat (Cu2+. pH e. Isomerase Golonga ini pada reaksi perubahan intra molekuler. Contoh: dekarboksilase. Enzim pepsin terdapat dalam usus halus. atau C-C. Hambatan tidak reversible dapat terjadi karena inhibitor bereaksi tidak reversible dengan bagian tertentu pada enzim sehingga berubahnya bentuk enzim. hidroksimetiltransferase. Terjadi persaingan antara inhibitor dengan substrat terhadap bagian aktif enzim melalui reaksi: E + S ↔ES E + I ↔ EI Contoh: asam malonat. Contoh: metiltransferase. enzim papain terdapat dalam papaya. Contoh lain asam amino oksidase sebagai katalis pada reaksi oksidasi asam2 amino. Hambatan tidak reversible Hambatan bersaing maupun tidak bersaing adalah hambatan yang bersifat reversible. Hg2+. oksalat dan oksaloasetat dapat menghambat kerja enzim suksinat dehidrogenase dalam reaksi dehidrogenasi as. E + I → EI tidak dapat menghasilkan hasil reaksi ES + I → ESI yang diharapkan Hambatan tidak bersaing pada suatu reaksi tidak dapat diatasi dengan memperbesar konsentrasi substrat. senyawa fosfor organic beracun dapat berikatan dengan asetilkolin esterase yang terdapat dan berfungsi pada system syaraf pusat. 6. pengaruh inhibitor Sebelumnya: fertilisasi/pembuahan Selanjutnya : Asetat . Hidrolase Golongan sebagai katalis pada reaksi hidrolisis. konsentrasi substrat c. Faktor2 yang mempengaruhi kerja enzim: a. Enzim ini disebut juga sintetase. C-N. Ikatan yang terbentuk pada penggabungan ini yaitu C-O. Contoh: glutamine sintetase dan piruvat karboksilase. Inhibitor dapat bergabung dengan enzim pada bagian enzim diluar bagian aktif penggabungan inhibitor dengan enzim terjadi pada enzim bebas atau pada enzim yang telah mengikat substrat yaitu kompleks enzim-substrat. Contoh: enzim-SH + ICH2-CO-NH2 → enzim-S-CH2-CO-NH2 + HI contoh: inhibitor diisopropil fosfofluoridat. Oksidoreduktase Enzim dalam golongan ini terbagi 2 yaitu dehidrogenase dan oksidase.

cari Nikotinamida adenina dinukleotida Nama lain[sembunyikan] Difosfopiridina nukleotida (DPN+). ensiklopedia bebas Belum Diperiksa Langsung ke: navigasi.Tugas numb 1 Nikotinamida adenina dinukleotida Dari Wikipedia bahasa Indonesia. Koenzim I Identifikasi Nomor CAS [53-84-9] PubChem KEGG ChEBI Nomor RTECS SMILES 925 C00003 13389 UU3450000 C1=CC(=C[N+](=C1)C2 C(C(C(O2)COP(=O)([O-])OP(=O) (O)OCC3C(C(C(O3)N4C=NC5=C 4N=CN=C5N)O)O)O)O)C(=O)N Sifat .

NAD+ terlibat dalam reaksi redoks. utamanya adalah sebagai substrat enzim yang menambah maupun mengurangi gugus fungsi pada protein dalam modifikasi pascatranslasional. Dalam metabolisme.43 g/mol Penampilan bubuk putih Titik lebur 160 °C Bahaya Bahaya utama Tidak berbahaya NFPA 704 1 1 0 Kecuali dinyatakan sebaliknya. Koenzim ini oleh karenanya ditemukan dalam dua bentuk yang berbeda: NAD+ sebagai oksidator. 100 kPa) Sangkalan dan referensi Nikotinamida adenina dinukleotida. dan begitu pula sebaliknya. yakni mengandung dua nukleotida yang dihubungkan melalui gugus fosfat. dengan satu nukleotida mengandung basa adenina dan yang lainnya mengandung nikotinamida. NAD+ menerima elektron dari molekul lain dan menjadi tereduksi (NADH). Reaksi transfer elektron ini merupakan salah satu fungsi NAD+. adalah koenzim yang ditemukan di semua sel hidup. dan NADH sebagai reduktor. disingkat NAD+. . Namun ia juga memiliki fungsi lain pada proses selular lainnya.Rumus molekul C21H27N7O14P2 Massa molar 663. Karena fungsinya yang penting ini. dengan membawa elektron dari satu reaksi ke reaksi lainnya. enzim-enzim yang terlibat dalam metabolisme sering menjadi target pengembangan obat-obatan. data di atas berlaku pada temperatur dan tekanan standar (25°C. Senyawa ini berupa dinukleotida.

Daftar isi [sembunyikan]      1 Sifat-sifat fisika dan kimia 2 Konsentrasi dan keadaan zat dalam sel 3 Biosintesis o 3.Dalam organisme. Gugus nikotinamida dapat dilekatkan ke dalam dua orientasi pada satu atom karbon anomerik.2 Lintasan daur ulang 4 Fungsi o 4.1 Produksi De novo o 3. dalam bentuk ion hidrida (H−) dan proton (H+).[1] Reaksi redoks nikotinamida adenina dinukleotida. senyawa ini menerima ataupun mendonorkan elektronnya dalam reaksi redoks. Diastereomer β-nikotinamida dari NAD+ adalah bentuk yang ditemukan pada organisme. mengandung nukleotida yang dihubungkan oleh satu pasang gugus fosfat yang menjembatani keduanya.1 Oksidoreduktase 5 Referensi [sunting] Sifat-sifat fisika dan kimia Informasi lebih lanjut: Redoks Nikotinamida adeninan dinukleotida. Kedua nukleotida ini dihubungkan bersama oleh dua gugus fosfat melalui karbon 5'.[2] Reaksi ini (diringkaskan oleh persamaan di bawah) melibatkan pelepasan dua atom hidrogen dari reaktan (R). senyawa ini berupa diastereomer. Selain itu. Karena terdapat dua struktur yang dimungkinkan. Nukleotida ini tersusun atas cincin ribosa dengan adenina yang melekat pada atom karbon pertama 1' cincin tersebut. Dalam metabolisme. NAD+ dapat juga diperoleh dari sumber makanan yang mengandung vitamin niasin. sama seperti senyawa dinukleotida pada umumnya. NAD+ dapat disintesis secara de novo (dari blok-blok molekul kecil) dari asam amino triptofan ataupun asam aspartat. Proton dilepaskan ke .

satu elektron ditransfer ke nitrogen cincin nikotinamida yang bermuatan positif. membuat NADH sebagai reduktor kuat.[6] NAD+ dan NADH juga memiliki spektrum fluoresens yang berbeda. dengan koefisien pemunahan 16. Baik NAD+ dan NADH menyerap ultraviolet dengan sangat kuat oleh karena keberadaan basa adeninanya.[5] Absorpsi spektrum UV NAD+ dan NADH. puncak absorpsi NAD+ berada pada panjang gelombang 259 nanometer (nm).220 M−1cm−1. Sebagai contoh. koenzim ini berbentuk bubuk amorf yang higroskopik dan sangat larut dalam air. sehingga perubahan ini dapat . ketika NADH direduksi menjadi molekul lain dan dioksidasi kembali menjadi NAD+. Hal ini berarti koenzim ini dapat secara terus menerus berada dalam siklus NAD+ dan NADH tanpa sendirinya dikonsumsi.[3] Reaksi ini sangat mudah berbalik arah. Larutan NAD+ tidak berwarna dan stabil selama satu pada temperatur 4 °C dan pH netral. RH2 + NAD+ → NADH + H+ + R Dari pasangan elektron hidrida.[1] Secara fisik. Ia akan terurai dengan cepat apabila terkena asam ataupun basa. NADH dalam larutan memiliki puncak emisi pada 460 nm dan paruh waktu fluoresens sepanjang 0. NADH juga menyerap panjanga gelombang yang lebih tinggi.[7] Ciri-ciri sinyal fluoresens berubah ketika NADH mengikat kepada protein.4 nanosekon.[4] Padatan ini stabil jika disimpan dalam keadaan gelap dan kering. manakala pada koenzim yang teroksidasi tidak memiliki emisi fluoresens. Seketika terurai. dan atom hidrogen kedua di transfer ke atom karbn C4 yang berseberangan dengan nitrogen ini. manakala reduktan RH2 dioksidasi dan NAD+ direduksi menjadi NADH melalui transfer hidrida menuju cincin nikotinamida.[6] Perbedaan spektrum absorpsi ultraviolet antara bentuk koenzim yang teroksidasi dengan yang tereduksi ini membuat zat ini sangat mudah diukur pada asai enzim. produk dekomposisi ini merupakan inhibitor enzim.900 M−1cm−1.32 volt.dalam larutan. Potensial titik tengah pasangan redoks NAD+/NADH adalah −0. dengan puncak kedua dalam absorpsi UV-nya adalah 339 nm dengan koefisien pemunahan 6.

[18] [sunting] Biosintesis NAD+ disintesis melalui dua lintasan metabolisme.[12] NAD+ dibawa ke dalam mitokondria melalui protein transpor membran yang khusus oleh karena koenzim ini tidak dapat berdifusi melewati membran. melalui mikroskopi fluoresens. sehingga konsentrasinya dalam larutan haruslah lebih rendah. Dalam jaringan sel mamalia yang sehat. Keadaan redoks sel adalah pengukuran yang mencerminkan baik aktivitas metabolisme sel maupun kesehatan sel.[9] [sunting] Konsentrasi dan keadaan zat dalam sel Dalam hati tikus. Ia mengontrol aktivitas beberapa enzim kunci.[13] Data konsentrasi zat ini pada bagian sel lainnya sangat terbatas.3 M[11][12] sampai dengan 1. rasio NADP+/NADPH umumnya sekitar 0. yang pertama adalah lintasan asam kinurenat. sekitar 80% zat ini terikat pada protein.[15] Efek rasio NAD+/NADH terhadap sel sangatlah kompleks. dengan perkiraan terbaru dalam sel hewan berkisar antara 0.[14] Keseimbangan antara bentuk yang teroksidasi dengan bentuk yang tereduksi disebut sebagai rasio NAD+/NADH. sekitar 10 kali lipat konsentrasi NADP+ dan NADPH dalam sel yang sama. perkiraan rasio NAD+/NADH umumnya berkisar sekitar 700. yang sangat berguna dalam kajian kinetika enzim. rasio ini oleh karenanya sangat memfavoritkan reaksi oksidasi. meliputi gliseraldehida 3-fosfat dehidrogenase dan piruvat dehidrogenase.[7][8] Perubahan dalam sinyal fluoresens ini juga digunakan untuk mengukur perubahan dalam keadaan redoks sel hidup.[2] Namun. walaupun dalam mitokondria konsentrasi NAD+ sama dengan konsentrasi zat ini dalam sitosol.0 mM dalam ragi.digunakan untuk mengukur tetapan disosiasi. yang kedua adalah lintasan asam kuinolinat dan hidroksikynurenina-3.0 sampai 2. Rasio ini adalah komponen penting yang disebut sebagai keadaan redoks sel.[10] Konsentrasi sebenarnya NAD+ dalam sitosol sel sulit diukur. Ketiga senyawa organik tersebut merupakan prekursor dari NAD+.[19] Lintasan kinurenina terbagi dua. [sunting] Produksi De novo . lintasan yang lain disebut lintasan kinurenina yang dilalui oleh TRP. kandungan total NAD+ dan NADH adalah kira-kira 1 μmol per gram berat basah hewan.[16][17] Sebaliknya.005. Ia diproduksi baik melalui lintasan de novo yang menggunakan asam amino maupun melalui lintasan daur ulang dengan mendaur ulang komponen-komponen prekursor seperti nikotinamida menjadi NAD+.

"Na" merupakan singkatan dari Asam nikotinat. gugus asam nikotinat pada NaAD diamidasi menjadi gugus nikotinamida (Nam). Enzimenzim yang terlibat dalam lintasan daur ulang ini tampaknya terkonsentrasi dalam inti sel. yakni asam nikotinat (Na).[25] Prekursor-prekursor ini kemudian dimasukkan ke dalam lintasan biosintesis NAD(P)+ melalui reaksi adenilasi dan fosforibosilasi seperti yang ditunjukkan pada ilustrasi di atas.[2] Senyawaan-senyawaan ini dapat berasal dari makanan. Untuk kepanjangan singkatan lainnya. Namun terdapat kesamaan dalam penghasilan QA dari asam amino tertentu seperti TRP pada hewan dan beberapa bakteri. Dalam hal ini. yang memfosforilasi NAD+. Kebanyakan organisme mensintesis NAD+ dari komponen-komponen yang sederhana. yang . senyawa-senyawa ini juga dapat diproduksi dalam sel sendiri. yaitu melalui pelepasan gugus nikotinamida dari NAD+ dalam reaksi transfer ADP-ribosa.[2] Pada langkah yang lebih lanjut. Pada akhirnya.[22] Pada kebanyakan organisme. Gugus adenilat kemudian ditransfer untuk membentuk asam nikotinat adenina dinukleotida (NaAD). dan nikotinamida ribosida (NR).[23][24] Lintasan daur ulang menggunakan tiga prekursor NAD+. [sunting] Lintasan daur ulang Selain perakitan NAD+ secara de novo menggunakan asam amino sederhana.Beberapa lintasan metabolisme sintesis dan konsumsi NAD+ dalam vertebrata. walaupun pada bakteri seperti Mycobacterium tuberculosis dan archaea seperti Pyrococcus horikoshii menggunakan polifosfat anorganik sebagai donor fosfat alternatif. enzim ini menggunakan ATP sebagai sumber gugus fosfat.[2] Reaksi yang terlibat berbeda-beda dari organisme yang satu ke organisme lain. lihat artikel di samping. Namun. beberapa NAD+ diubah menjadi NADP+ oleh NAD+ kinase.[20][21] Asam kuinolinat diubah menjadi asam nikotinat adenina dinukleotida (NaMN) melalui transfer gugus fosforibosa. terdapat tiga senyawa alamiah mengandung cincin nikotinamida yang digunakan dalam lintasan daur ulang ini. nikotinamida (Nam). di mana campuran asam nikotinat dan nikotinamida disebut sebagai vitamin B3 ataupun niasin. sel juga mendaur ulang senyawa-senyawa yang mengandung nikotinamida untuk menghasilkan NAD+. membentuk nikotinamida adenina dinukleotida. Walaupun terdapat banyak prekursor-prekursor yang diketahui. ataupun asam aspartat pada beberapa bakteri dan tumbuhan.

lintasan daur ulang ini merupakan lintasan yang esensial pada manusia. NAD+ ditandai dengan warna merah.[27] Walaupun terdapat lintasan de novo.mengompensasikan laju konsumsi NAD+ yang tinggi dalam organel ini.[30][31] Bahkan pada patogen seperti Chlamydia trachomatis. dan heliks alfa ditandai dengan warna ungu. sehingga sangat bergantung pada sumber luar NAD+ dan prekursornya. sebagai prekursor molekul penghantara kedua ADP-ribosa siklik.[32] [sunting] Fungsi Lipatan Rossman pada laktat dehidrogenase dari Cryptosporidium parvum.[29] Beberapa patogen seperti ragi Candida glabrata dan bakteri Haemophilus influenzae adalah auksotrof NAD+ (yakni tidak dapat mensintesis NAD+). lempengan beta ditandai dengan warna kuning. dan juga sebagai substrat bagi enzim DNA ligase bakteri dan enzim sirtuin yang menggunakan NAD+ untuk melepaskan gugus asetil dari protein. Ia berperan sebagai koenzim pada reaksi redoks. [sunting] Oksidoreduktase .[2] Lintasan daur ulang yang digunakan oleh mikroorganisme berbeda dengan lintasan yang digunakan oleh mamalia. ia tidak memiliki gen untuk biosintesis maupun daur ulang NAD+ dan NADP+.[28] Kebutuhan NAD+ yang tinggi ini disebabkan oleh konsumsinya yang tinggi pada reaksi modifikasi pascatranslasi. sebagai donor gugus ADP-ribosa pada reaksi ADP-ribosilasi.[26] Sel juga dapat mendapatkan NAD+ secara ekstraseluler (luar sel) dari sekelilingnya.[33] Nikotinamida adenina dinukleotida memiliki beberapa peranan esensial dalam metabolisme. Namun mereka memiliki lintasan daur ulang. Kekurangan niasin pada makanan mengakibatkan penyakit defisiensi vitamin pelagra. sehingga harus menerima asupan koenzim ini dari sel inangnya.

NADH-ubikuinon oksidoreduktase mengkatalisis oksidasi NADH oleh koenzim Q.[36] Motif ini dinamakan atas nama Michael Rossmann yang merupakan ilmuwan yang pertama kali memperhatikan banyaknya motif ini pada protein pengikat nukleotida. manakala enzim kelas B mentransfer atom hidrogennya dari bawah bidang. lipatan ini tidaklah universal ada pada enzim yang bergantung pada NAD. NAD+ dan NADH biasanya terikat pada motif struktural yang dikenal dengan nama lipatan Rossmann. sehingga enzim akan mereduksi NAD+ dengan mentransfer deuterium daripada hidrogen. Pada beberapa jenis enzim.[37] Walau demikian. hal ini dapat digunakan dalam kinetika enzim untuk mengetahui mekanisme enzim. Reaksi seperti ini dikatalisasi oleh sekelompok besar enzim yang dinamakan oksidoreduktase. Ketika terikat pada tapak aktif suatu oksidoreduktase. Enzim demikian disebut sebagai oksidoreduktase kelas A. Tata nama enzim dalam kelompok oksidoreduktase mengandung nama kedua substratnya.[38] Konformasi 3-D NAD+.[37] Lipatan ini mengandung tiga atau lebih lempengan beta paralel yang dihubungkan oleh dua heliks alfa dengan urutan beta-alfa-beta-alfa-beta. dengan tiap lipatan mengikat satu nukleotida.[34] Namun. enzim dapat menghasilkan salah satu stereoisomer NADH. Oleh karena tiap lipatan Rossmann mengikat satu nukleotida. Baru-baru ini ditemukan suatu kelas enzim bakteria yang terlibat dalam metabolisme asam amino mengikat koenzim ini. hidrogen ditransfer dari atas bidang cincin nikotinamida.[35] Ketika terikat pada suatu protein.[39] Walaupun terdapat kemiripan pada cara protein mengikat koenzim NAD+ dan NADP+.Peran utama NAD+ dalam metabolisme adalah mentransfer elektron dari satu molekul ke molekul lainnya. Dalam kasus ini. cincin nikotinamida koenzim ini diposisikan sedemikiannya ia dapat menerima hidrida dari substrat enzim lainnya. Sebagai contoh.[40] Spesifisitas ini mencermikan peranan metabolik kedua koenzim yang . Oleh karena karbon C4 yang menerima hidrogen ini prokiral. Biasanya NADH-ubikuinon oksidoreduktase disebut sebagai NADH dehidrogenase ataupun kadang kala koenzim Q reduktase. enzim hampir selalu memiliki spesifisitas yang tinggi untuk mengikat hanya salah satu dari NAD+ maupun NADP+. domain pengikatan untuk dinukleotida NAD+ terdiri dari dua lipatan Rossmann yang berpasangan. namun tidak memiliki motif lipatan Rossmann. Hal ini dilakukan dengan mencampurkan enzim dengan substrat yang beratom deuterium sebagai pengganti hidrogen. enzim oksidoreduktase ini juga dapat dirujuk sebagai dehidrogenase ataupun reduktase.

PMID 2910350. Grigiene J. Oxford: Clarendon Press. doi:10.1271.1016/0003-2697(84)90148-9. Acta 994 (2): 187–90. "Structure of lactate dehydrogenase inhibitor generated from coenzyme". Acta 1320 (3): 217–34.2007. PMC 1798440. Krab K. "The power to reduce: pyridine nucleotides—small molecules with a multitude of functions". J. Enzim seperti aldosa reduktase. Baur JA. (2007). Lamming DW. Shibata T. ^ a b Yang H.89. 402 (2): 205–18. The Merck Index: an encyclopedia of chemicals. ^ Biellmann JF. Biophys. Johnson ML (1992). 12. Cell 130 (6): 1095–107. doi:10. (2006). 32 (1): 12–9. 11. 7. 10. Biochem. pada enzim yang mengikat NAD. doi:10. Diakses pada 23 Desember 2007. and other nucleotides by radial compression high-performance liquid chromatography".4.105. 6. ^ a b Lakowicz JR. Thomas V.035. ISBN 911910271. 9.11. "Time-resolved fluorescence studies on NADH bound to mitochondrial malate dehydrogenase". "Nutrient-Sensitive Mitochondrial NAD+ Levels Dictate Cell Survival". Biochem. Biochim. doi:10.1021/bi00574a015. doi:10.02. R. 2. hlm. ^ Kasimova MR. Sci. PMID 1741380.1073/pnas. 8.1105/tpc. doi:10.ab.2006. "Alternative respiratory pathways of Escherichia coli: energetics and transcriptional regulation in response to electron acceptors". Natl. hlm. Hara N. Anal. Bohr VA. Matsui T. Biochim. Zuurendonk PF.1016/S0005-2728(97)00034-0. Sinclair DA. Lapinte C. Weimann G (1979). Szmacinski H. ^ Jameson DM. menjauhkan NADP+ untuk berikatan dengannya.A. Proc. doi:10. Zhou DM (1989). Martha (1983). Plant Cell 18 (3): 688–98. muatan kantongnya terbalik. 122. Osago H.cell. de Cabo R. Data for biochemical research (edisi ke-3rd). ^ Yamada K. glukosa-6-fosfat dehidrogenase. ^ a b Dawson. ^ a b c d e f Belenky P (2007). Trends Biochem. PMID 17889652. et al. ISBN 0-19-855358-7. Perez E. 5.039354.1016/j. Sauve AA. .2006. Yang T. ^ a b Pollak. doi:10.S. US: Merck. PMID 218616. dan metilenatetrahidrofolat reduktase dapat menggunakan kedua enzim tersebut pada beberapa spesies organisme. "NAD+ metabolism in health and disease" (PDF). PMID 6486402. Biochemistry 18 (7): 1212–7. Sebaliknya.berbeda dan merupakan akibat dari perbedaan residu asam amino yang berbeda pada kantong pengikat koenzim tersebut. Souza-Pinto NC. Rahway NJ. "The free NADH concentration is kept constant in plant mitochondria under different metabolic conditions". Carmona JJ.1016/j. Veech RL (1984).1042/BJ20061638. Rosenzweig A. Biochem. PMID 16574057. and biologicals (edisi ke-10th). 4. 909. 352 (2): 282–5. Walau demikian. "Measurement of tissue purine. drugs. PMID 9230919. Acad. PMID 17295611. U.07. pyrimidine. ^ Reiss PD. "Fluorescence lifetime imaging of free and protein-bound NADH". ^ Windholz. pada tapak aktif enzim pengikat NADP. PMID 17161604. ikatan ion terbentuk antara rantai samping asam amino basa dengan gugus fosfat NADP+ yang asam.017. N (2007). Sebagai contohnya.tibs. Biophys. Haid E. PMID 16461578.[41] [sunting] Referensi 1. PMC 1383643. ^ Unden G (1997).006. terdapat pengecualian terhadap kaidah ini. Nowaczyk K. Sci. doi:10. 140 (1): 162–71. 3. Ben (1985).1016/j. Anal. 89 (4): 1271–5. "The simultaneous measurement of nicotinamide adenine dinucleotide and related compounds by liquid chromatography/electrospray ionization tandem mass spectrometry". Tsuchiya M (2006).

PMID 16698895. doi:10. PLoS Biol. Moat AG (1 March 1980). doi:10. J. 14. ^ Billington RA. J. Free Radic Biol Med 30 (11): 1191–212. ^ (Inggris)"Mitochondria. ^ Sakuraba H. "Characterization of NAD Uptake in Mammalian Cells".1074/jbc. Finaurini L. 24. PMID 11847309. Annu. PMC 1489895. et al. Uenohara K. Rev. J. Mini reviews in medicinal chemistry 6 (7): 739–46. Biol. expression. "Nicotinamide riboside kinase structures reveal new pathways to NAD+". Lund P. ^ Schafer F. University of Szeged.71.081091. (2005).M111773200. 277 (21): 18881– 90. 3: 289–307. Robotka H. "Regulation of corepressor function by nuclear NADH".1371/journal. "First archaeal inorganic polyphosphate/ATPdependent NAD kinase.M510425200. PMID 6357238.1021/bi049650w. Buettner G (2001). Mazzola F. PMID 11884393. ^ Foster JW. doi:10. (2002). 44 (1): 83–105. 283 (10): 6367–74. (2008). Vécsei L. "Niacin". ^ Katoh A.1074/jbc. J. ^ Magni G.M706204200. Diakses pada 31 Juli 2010. doi:10. ^ Tempel W. Nutr.13. Sas K. with focus on neurodegenerative disorders.0050263. Appl. "Characterization of Mycobacterium tuberculosis NAD kinase: functional analysis of the full-length enzyme by site-directed mutagenesis".070183. doi:10. 141 (3): 851–7. PMID 15709771. "The redox state of free nicotinamide-adenine dinucleotide in the cytoplasm and mitochondria of rat liver". doi:10. Biol. 23.1104/pp. ^ Anderson RM. 27. Raffaelli N (2006). from hyperthermophilic archaeon Pyrococcus horikoshii: cloning. PMID 4391039. 17.001445. ^ Todisco S. PMID 4291787. and characterization". PMID 16842123. et al. 22. 25.nu. "Manipulation of a nuclear NAD+ salvage pathway delays aging without altering steady-state NAD+ levels". Krebs HA (1969).1128/AEM. . Kawakami R.1069300. "Nicotinamide adenine dinucleotide biosynthesis and pyridine nucleotide cycle metabolism in microbial systems". 26. Travelli C. Chem. PMID 15182203. (2004).pbio. 18. Biochemistry 43 (23): 7610–7.4352-4358. PMC 1183369. ^ Blinova K. 103 (2): 514–27. ^ Raffaelli N.106. ^ Veech RL. Rabeh WM.". et al. Agrimi G. Bogan KL. Biochemistry 44 (7): 2585–94. PMID 16291748. 16. Biochem. "Early steps in the biosynthesis of NAD in Arabidopsis start with aspartate and occur in the plastid". Environ. "Identification of the mitochondrial NAD+ transporter in Saccharomyces cerevisiae". Goodman RH (2002). ^ Williamson DH. Ohshima T (2005).1126/science. et al. Akita M. Krebs HA (1967).2174/138955706777698688. Chem. Bitterman KJ. oxidative stress and the kynurenine system. Toldi J. doi:10. Ercolano E. "Redox environment of the cell as viewed through the redox state of the glutathione disulfide/glutathione couple".. 281 (3): 1524–31. Rev. 71 (8): 4352–8. Chem. metabolic disturbances. 19. 15. PMID 17914902. Biochem. "Structural and functional properties of NAD kinase. PMID 18180302. Science 295 (5561): 1895–7. Biol. doi:10. 115 (4): 609–19. Bose S. Wood JG. Microbiol.1016/S0891-5849(01)00480-4. a key enzyme in NADP biosynthesis". PMID 16085824. Castegna A. et al. 28. Palmieri F (2006).1021/bi0485124. Hashimoto T (2006). J. Carroll S. "Distribution of mitochondrial NADH fluorescence lifetimes: steady-state kinetics of matrix NADH interactions". ^ Henderson LM (1983). Plant Physiol.1074/jbc. 20. Orsomando G.8.03. Microbiol. PMID 6997723. Eggleston LV. Department of Neurology. 5 (10): e263.2005. doi:10. 21. Piston DW. PMC 373235. (2007). "The redox state of free nicotinamide-adenine dinucleotide phosphate in the cytoplasm of rat liver". doi:10. doi:10. PMID 11368918.1146/annurev. doi:10. ^ Zhang Q.

x. Zupancic ML. Microbiol. [tampilkan] l•b•s Enzim Kategori:   Enzim Masuk log / buat akun . Acta 1750 (2): 166–72. 30.1128/JB. Schlör S. 41. "Crystallization of three key glycolytic enzymes of the opportunistic pathogen Cryptosporidium parvum".29. Rossmann M (1973). Scholle MD. Mol. et al. Kraiss A. (2002). Microbiol. Speed H. J. Diakses pada 6 Desember 2007. Biol. "From genetic footprinting to antimicrobial drug targets: examples in cofactor biosynthetic pathways". 39.CO.1074/jbc. PMID 12142426.x. "NADP-dependent enzymes. PMID 12815723. J.1046/j. Opin. de la Garza RD.2007. et al. 38. ^ Gerdes SY. ^ Senkovich O. doi:10. Chem.bbapap. ^ Bellamacina CR (1 September 1996). "NADP and NAD utilization in Haemophilus influenzae". Proteins 28 (1): 10–28. and stereochemistry of the reaction".1002/(SICI)1097-0134(199705)28:1<10::AIDPROT2>3. doi:10. I: Conserved stereochemistry of cofactor binding". Mol. PMID 16192274. Soleva E (2000). doi:10. "Assimilation of NAD(+) precursors in Candida glabrata". Andris F. FASEB J. 184 (16): 4555–72. Diakses pada 16 Desember 2007.13652958. et al. Schmidt-Brauns J. Van Gool F. "Reconstructing eukaryotic NAD metabolism". "Crystal structures of Delta1-piperideine-2carboxylate/Delta1-pyrroline-2-carboxylate reductase belonging to a new family of NAD(P)Hdependent oxidoreductases: conformational change. PMID 17725566. Biochim. Cormack BP (2007).009. J Mol Biol 76 (2): 241–56. 5 (6): 775–83. 10 (11): 1257–69. 37. Expasy. PMID 8836039. Recommendations for enzyme names from the Nomenclature Committee of the International Union of Biochemistry and Molecular Biology". 33. 32.5. doi:10. Curr. ^ Rongvaux A. ^ Goto M.1074/jbc. doi:10.10297.1365-2958. PMID 8749365.M608387200. Chem. Argos P (1997). Bioessays 25 (7): 683–90. ^ "NiceZyme View of ENZYME: EC 1. ^ Ma B. 280 (49): 40875–84. PMC 135229. et al.1002/bies. Pan SJ.4555-4572. (2006).2000. PMID 10760156. "Comparison of super-secondary structures in proteins".04. doi:10. (2005).1016/0959-440X(95)80010-7. Orsomando G. 35 (6): 1573–81. Biophys. Biol.0.184. PMID 15953771.2002. ^ Lesk AM (1995). Struct. ^ Vickers TJ. 281 (50): 38150–8. "The nicotinamide dinucleotide binding motif: a comparison of nucleotide binding proteins". Muramatsu H. ^ Carugo O. D'Souza M. 31. 40. 36. PMID 9144787.1016/j.01829. "NAD-binding domains of dehydrogenases".3". PMID 4737475.2005. ^ a b Rao S. Mihara H. ^ "Enzyme Nomenclature. Biol. doi:10. PMID 17032644. Bacteriol. 34.1111/j. Kemmer G. doi:10.1016/0022-2836(73)90388-4.M507399200.05886. "Biochemical and genetic analysis of methylenetetrahydrofolate reductase in Leishmania metabolism and virulence". 35.2-N. ^ Reidl J. 66 (1): 14–25. (2005). J.6. Leo O (2003). substrate recognition.16. doi:10. doi:10. Grigorian A.

     Halaman Pembicaraan Baca Sunting Versi terdahulu     Halaman Utama Perubahan terbaru Peristiwa terkini Halaman sembarang Komunitas    Warung Kopi Portal komunitas Bantuan Wikipedia Cetak/ekspor Peralatan Bahasa lain                     ‫ال عرب ية‬ Български Català Česky Dansk Deutsch English Esperanto Español ‫ف ار سی‬ Suomi Français Galego ‫עברית‬ Italiano 日本語 한국어 Latviešu Nederlands Occitan .

dan degradasi kaprolaktam.90) adalah keluarga enzim yang bekerja pada alkohol primer dengan gugus aromatik atau siklo-1-ena. Lihat Ketentuan Penggunaan untuk lebih jelasnya.[1] Golongan enzim ini berada dalam klasifikasi oksidoreduktase yang berperan pada gugus donor CH-OH dengan NAD+ sebagai akseptor. metabolisme fenilalanina. degradasi bifenil.           Polski Português Русский Српски / Srpski Svenska Türkçe Українська Tiếng Việt 中文 Halaman ini terakhir diubah pada 17. benzyl alcohol dehydrogenase. coniferyl alcohol dehydrogenase. degradasi xilena. pada beberapa lintasan metabolisme seperti metabolisme tirosina. Teks tersedia di bawah Lisensi Atribusi/Berbagi Serupa Creative Commons. [sunting] Rujukan . Reaksi yang dikatalis. AADH. aryl-alcohol dehydrogenase. 3 Maret 2012.1. ensiklopedia bebas Langsung ke: navigasi.01. EC 1.1. degradasi toluena. Kebijakan privasi Tentang Wikipedia Penyangkalan Tampilan seluler       Oksidoreduktase aril-alkohol:NAD+ Dari Wikipedia bahasa Indonesia. namun dengan aktivitas rendah atau tanpa reaksi apapun terhadap alkohol alifatik. ketentuan tambahan mungkin berlaku. cari Oksidoreduktase aril-alkohol:NAD+ (bahasa Inggris: p-hydroxybenzyl alcohol dehydrogenase.