TUGAS MAKALAH KELOMPOK 06

“ENZIM III”

Disusun oleh:
Ayu Sulistya Kusumaningtyas Myrma Iman Luvantari 115040201111013 115040201111014 115040201111195 115040201111196 115040201111197

Didin Wahyudi Christina Solideo Gultom Arifatul Fitriyah Endah Setiyo Rini

115040207111038

UNIVERSITAS BRAWIJAYA FAKULTAS PERTANIAN AGROEKOTEKNOLOGI MALANG 2011/2012

KATA PENGANTAR

Puji dan syukur penulis panjatkan kepada Tuhan Yang Maha Esa atas rahmatNya sehingga penulis dapat menyelesaikan makalah berjudul “ENZIM III”. Dalam proses pembuatan makalah ini, penulis telah banyak dibantu oleh berbagai pihak, sehingga makalah ini dapat terselesaikan dengan baik. Pada kesempatan ini, penulis mengucapkan terima kasih kepada: 1. Ibu Ir.Titiek, MS, selaku dosen pembimbing yang bersedia membimbing penulis untuk menyusun makalah ini. 2. Semua pihak yang turut berperan dalam penyelesaian makalah ini. Tak ada gading yang tak retak, demikian pula dengan makalah ini. Oleh karena itu, penulis sangat mengharapkan kritik dan saran yang dapat membangun dari pembaca agar makalah ini semakin baik dan sempurna. Penulis berharap semoga makalah ini dapat bermanfaat bagi pembaca.

Malang, 20 Maret 2012

Penulis

3 tujuan……………………………………………………………… Bab II Pembahasan 2.1 Inhibitor Enzim…………………………………………………… 2.3 Enzim Regulator…………………………………………………. Daftar isi……………………………………………………………………. i ii iii Bab I Pendahuluan 1.2 rumusan masalah…………………………………………………… 1.1 latar belakang……………………………………………………… 1.DAFTAR ISI Cover………………………………………………………………………… Kata pengantar……………………………………………………………….1 kesimpulan………………………………………………………… Daftar pustaka ……………………………………………………………… .…………………………………… Bab III Penutup 3.2 Kofaktor Enzim…………………………………………………… 2.4 Kinetik Enzim Regulator……. 2.

Enzim merupakan substansi penting dalam setiap reaksi kimia dalam sel.1 Latar Belakang Enzim adalah golongan protein yang paling banyak terdapat dalam sel hidup.Enzim adalah biokatalisator. yang disebut kofaktor. dari reaksi yang sangat sederhana seperti replikasi kromosom sampaike reaksi yang sangat rumit. misalnya reaksi yang menguraikan molekul nutrien . dan protein sintesis. Sebagai biokatalisator yang mengatur kecepatan berlangsungnya semua proses fisiologis. Enzim merupakan katalisator organik dan dibuat di dalam sel makhluk hidup sehingga enzim disebut juga biokatalisator. Sintesis enzim terjadi di dalam sel dan sebagian besar enzim dapat diperoleh dengan ekstraksi dari jaringan tanpa merusak fungsinya.Enzim merupakan unit fungsional dari metabolisme sel. enzim memegang peranan utama dalam kesehatan dan penyakit.BAB I PENDAHULUAN 1. glikolisis. Semua enzim pada hakekatnya adalah protein. Enzim bekerja dengan urutan larutan yang teratur dan mengkatalisis ratusan reaksi. Enzim mampu mempercepat reaksi kimia namun enzim sendiri tidak ikut bereaksi. Namun kebanyakan enzim baru berfungsi sebagai katalis apabila disertai zat lain yang bukan protein. Metabolisme merupakan sekumpulan reaksi kimia yang terjadi pada makhluk hidup untuk menjaga kelangsungan hidup. Fungsi dari suatu enzim ialah sebagai katalis untuk proses biokimia yang terjadi dalam sel maupun di luar sel. enzim dapat mempercepat suatu reaksi tanpa ikut mengalami perubahan. Reaksi-reaksi ini meliputi sintesis molekul besar menjadi molekul yang lebih kecil (anabolisme) dan penyusunan molekul besar dari molekul yang lebih kecil (katabolisme). .menyimpan dan mengubah energi kimiawi. fotosintesis pada tumbuhan. Artinya. Tanpa adanya enzim. Beberapa reaksi kimia tersebut antara lain respirasi. Percepatan reaksi tersebut terjadi karena enzim dapat menurunkan energi aktivasi. kehidupan yang kita kenal ini tidak mungkin ada. Enzim biasanya merupakan proteinbulat (globular) dengan ukuran cukup besar.

Untuk itu dalam makalah ini akan di bahas tentang regulasi enzim. aktivasi enzim. serta faktor yang mempengaruhi enzim.2 Rumusan Masalah     Apa yang dimaksud dengan inhibitor enzim ? Apa yang dimaksud dengan kofaktor enzim ? Apa yang dimaksud dengan regulator enzim ? Apa yang dimaksud dengan kinetic regulator enzim ? 1.3 Tujuan     Untuk mengetahui tentang inhibitor enzim Untuk mengetahui tentang kofaktor enzim Untuk mengetahui tentang regulator enzim Untuk mengetahui tentang kinetic regulator enzim . persamaan M&M. 1.

Di lain pihak. Laju reaksi enzim dapat diturunkan . Banyak zat dapat mempengaruhi proses metabolisme dengan mempengaruhi aktivitas enzim. Sifat inhibitor berlawanan dengan katalis. eksperimen Enzymekinetic merupakan aspek pengembangan obat dan pengujian prosedur.1 Inhibitor Enzim Inhibitor adalah zat yang menghambat atau menurunkan laju reaksi kimia. pengikatn substrat juga menghalangi pengikatan inhibitor. menghalangi pengikatan substrat.BAB II PEMBAHASAN 2. Secara umum suatu inhibitor adalah suatu zat kimia yang dapat menghambat atau memperlambat suatu reaksi kimia. Sebagian besar obatobatan bertindak sebagai inhibitor enzim. yang mempercepat laju reaksi. yaitu: refersible inhibitor dan irrefesible inhibitor. Inhibitor enzim sangat penting disini. Inhibitor kompetitif mengikat enzim secara reversibel. metabolit alam juga terlibat dalam proses regulasi sebagai inhibitor. Substrat dan inhibitor berkompetisi satu sama lainnya. Laju reaksi enzim dapat diturunkan menggunakan berbagai jenis inhibitor enzim.

Penisilin dan Aspirin juga bekerja dengan cara yang sama. Pada banyak organisme. dan karena itu hambatan tidak dapat dikembalikan. dan . Inhibitor ireversibel bereaksi dengan enzim dan membentuk aduk dengan protein. produk tersebut dapat berperan sebagai inhibitor bagi enzim tersebut. Jika enzim memproduksi terlalu banyak produk. obat yang digunakan untuk mengobati penyakit yang disebabkan oleh protozoa African trypanosomiasis. Inaktivasi ini bersifat ireversible. Enzim memiliki bentuk regulasi seperti ini sering kali multimerik dan mempunyai tapak ikat alosterik. Inhibitor ireversibel sering mengandung kelompok fungsional reaktif seperti mustard nitrogen. aldehida. Bentuk umpan balik ini adalah umpan balik negatif. inhibitor dapat merupakan bagian dari mekanisme umpan balik. Irrevesible Inhibitor (tidak dapat kembali) Irreveraible Inhibitor yaitu terjadi setelah inhibitor mengikat enzim. Jenis-jenis inihibitor yang diperkenalkan oleh W. Penghambatan ireversibel berbeda dari inaktivasi enzim ireversibel. akseptor Michael. Cleland. Inhibitor ireversibel umumnya spesifik untuk satu kelas dari enzim dan tidak menonaktifkan semua protein. alkena. mereka tidak berfungsi dengan menghancurkan struktur protein tetapi dengan secara khusus mengubah situs aktif dari target mereka. sulfonat fenil. ekstrim pH atau temperatur biasanya menyebabkan denaturasi dari semua struktur protein. Misalnya. tapi ini merupakan efek non-spesifik.menggunakan berbagai jenis inhibitor enzim. Hal ini akan menyebabkan produksi produk melambat atau berhenti. Senyawa obat ini terikat pada tapak aktif. Inhibitor seperti ini contohnya efloritina. haloalkanes. Kurva substrat/kelajuan enzim ini tidak berbentuk hiperbola melainkan berbentuk S. atau fluorophosphonates. inhibitor yang tidak dapat dipisahkan dari sisi aktif enzim. antara lain : 1. Keadaan ini menyebabkan enzim tidak dapat mengikat substrat atau inhibitor merusak beberapa komponen (gugus fungsi) pada sisi katalitik molekul enzim.W. Inhibitor ireversibel biasanya memodifikasi kovalenenzim.

b. Perhatikan bahwa pengikatan inhibitor tidaklah perlu terjadi pada tapak pengikatan substrat apabila pengikatan inihibitor mengubah konformasi enzim. Pada inhibisi kompetitif. a. Inhibitor non-kompetitif . Sebagai contoh. Inhibitor kompetitif Pada inihibitor kompetitif. Reversible Inhibitor Reversibel inhiabitor mengikat enzim dengan interaksi non-kovalen seperti ikatan hidrogen. Beberapa obligasi yang lemah antara inhibitor dan situs aktif bergabung untuk menghasilkan kuat dan spesifik mengikat. sehingga menghalangi pengikatan substrat. Berbeda dengan substrat dan inhibitor ireversibel. interaksi hidrofobik dan ikatan ion. Mereka diklasifikasikan menurut pengaruh variasi konsentrasi substrat enzim di inhibitor. kelajuan maksimal reaksi tidak berubah. sehingga meningkatkan Km. inhibitor kompetitif: substrat (S) dan inhibitor (I) bersaing untuk situs aktif. inhibitor reversibel umumnya tidak mengalami reaksi kimia ketika terikat enzim dan dapat dengan mudah dihilangkan dengan pengenceran atau dialysis. dan uncompetitive inhibition. 2. inhibitor dan substrat berkompetisi untuk berikatan dengan enzim. Ada tiga macam enzim inhibitor reversible. Kemiripan antara struktur asam folat dengan obat ini ditunjukkan oleh gambar di samping bawah. non competitive inhibition. yaitu : competitive inhibition. Seringkali inhibitor kompetitif memiliki struktur yang sangat mirip dengan substrat asli enzim. namun memerlukan konsentrasi substrat yang lebih tinggi untuk mencapai kelajuan maksimal tersebut.enzim kemudian mengubah inhibitor menjadi bentuk aktif yang bereaksi secara ireversibel dengan satu atau lebih residu asam amino. metotreksat adalah inihibitor kompetitif untuk enzim dihidrofolat reduktase.

(1) Aktivator . banyak pula inhibitor enzim lainnya yang beracun. Kofaktor dapat berupa zat anorganik (contohnya ion logam) ataupun zat organik (contohnya flavin dan heme). dan koenzim. yaitu aktivator. Baik kompleks EI dan EIS tidak aktif.Inhibitor non-kompetitif dapat mengikat enzim pada saat yang sama substrat berikatan dengan enzim. kecuali kompleks EIS memiliki aktivitas enzimatik residual. Km tetaplah sama. karena substrat masih dapat mengikat enzim. sianida yang merupakan inhibitor enzim ireversibel. Contohnya adalah inhibitor yang digunakan sebagai obat aspirin. Namun. Aspirin menginhibisi enzim COX-1 dan COX-2 yang memproduksi pembawa pesan peradangan prostaglandin. inhibitor sering digunakan sebagai obat. c. Inhibitor campuran Inhibitor jenis ini mirip dengan inhibitor non-kompetitif. 2. sehingga ia dapat menekan peradangan dan rasa sakit.2 Kofaktor Enzim Sejumlah besar enzim membutuhkan suatu komponen lain untuk dapat berfungsi sebagai katalis. Kofaktor ini dibagi dalam 3 kelompok. Vmax reaksi berubah. akan bergabung dengan tembaga dan besi pada tapak aktif enzim sitokrom c oksidase dan memblok pernapasan sel. Karena inhibitor tidak dapat dilawan dengan peningkatan konsentrasi substrat. Sebagai contohnya.  Kegunaan inhibitor Oleh karena inhibitor menghambat fungsi enzim. Komponen ini secara umum disebut kofaktor. Yang dimaksud dengan kofaktor adalah komponen enzim yang bersifat nonprotein yang berfungsi mengaktifkan enzim. Namun. gugus prostetik.

memerlukan senyawa organik lain untuk aktivitasnya juga disebut koenzim. Ca. pemindah elektron. Cu++ atau Zn++ (2) Gugus Prostetik Gugus prostetik berikatan erat dengan enzim (protein) oleh ikatan kovalen. Misal FAD yang mengandung riboflavin (Vitamin B2) yang merupakan bagian FAD yang menerima atom Hidrogen. Hubungan antara vitamin dengan koenzim tampak pada contoh berikut ini. Beberapa koenzim mempunyai struktur yang mirip dengan vitamin tertentu. Mg++. yang mudah terdisosiasi dan dapat dipisahkan dari enzimnya dengan cara dialisis. Koenzim tidak melekat erat pada bagian protein enzim. Pada waktu melepas besi tereduksi menjadi Fe2+. pemindah gugusan kimia tertentu (“group transferring”) dan koenzim dari isomerasa dan liasa. (3) Koenzim Enzim yang tidak mempunyai gugus prostetik. NADP. Zn. peranan koenzim dan gugus prostetik mempunyai hubungan dengan vitamin. vitamin atau ion logam. ATP. Fe. Ion logam kita dapatkan pada sitokrom sebagai pembawa elektron misalnya Fe. Contoh K+.Aktivator adalah ion . Contoh NAD.ion anorganik yang biasanya berikatan lemah dengan suatu enzim.Mn++. pada waktu melepas elektron. . tahan terhadap panas. K dan Co. teroksidasi menjadi Fe3+. Koenzim ini merupakan molekul organic kecil. Koenzim-A. dikenal adanya koenzim yang berperan sebagai pemindah hidrogen. Dari tiga kelompok kofaktor tersebut. Ditinjau dari fungsinya. Contoh beberapa logam berperan sebagai aktivator dalam sistem enzim adalah Cu. Mn. Gugus prostetik dapat berupa senyawa organik tertentu.

/2009/..id/~ari_astawa/wp. karier gugusan metil Asam lipoat Lipoatmid Transfer gugus asil Sumber : staff.doc Vitamin Bentuk koenzim Di samping koenzim yang mempunyai hubungan struktural dengan vitamin. Biotin Biotin Transfer atau pengangkatan gugus karboksial Asam falat Asam titrahidroksi falat Transfer satu –C Vitamin B12 Koenzim B12 Pergeseran 1. maka ATP akan berubah menjadi adenosine . ada pula koenzim yang tidak berhubungan dnegan vitamin.. ATP berfungsi sebagai koenzim yang memindahkan gugus fosfat.ac.Fungsi enzimatik Tiaminin (B1) Tiaminin pirofosfat (TPP) Transfer atau pengangkatan gugus aldehida Reboflovin (B2) Flavin adenin dipuklotida (FAD) Transfer Flovida mononukleotida (FMN) hidrogen Transfer hidrogen Nikotinamida Nikotinamida adenin dinukletida Transfer (NAD+) hidrogen Nikotinamida adenin demikleotida fosfat (NADP+) Asam fantolenat Koenzim A (KoA) Transfer atau karier gugus asil Peridoksen (B6) Peridoksalfosfat Transfer gugus amino. Koenzim ini termasuk golongan senyawa berenergi tinggi.unud..2 dari atom hidrogen. gugus karboksil dari rasenisasi. Bila ATP melepaskan 1 gugus fosfat../vitamin-dan koenzim. yaitu adenosine trifosfat atau ATP.

acid fosfatase. Contohnya: AST = SGOT. Ex : lipoprotein lipase. hemostasis. Contohnya LPL (Lipo Protein Lipase). kimia. b. cholinesterase. pseudokolin esterase pro Enzim pembekuan dan pemecahan darah.3 Regulator Enzim Enzim adalah senyawa protein yang bersifat katalisator dalam yang dihasilkan melalui ekspresi gen tertentu di dalam suatu gen. amilase. Enzim yang mempunyai fungsi diagnostik klinik dibagi menjadi dua yaitu enzim plasma fungsional dan enzim plasma non fungsional. a. sama atau sudah lebih tinggi dari jaringan. Kadarnya jauh lebih rendah dari jaringan sehingga dapat membantu diagnostik dan prognostik klinik yang berharga. misalnya manusia punya enzim laktat dehidrogenase tetapi habis lalu dari insect di isomerkan pd tubuh manusia bisa menyebabkan alergi/ proses imunologis. ALT = SGPT. konsentrasi darah. Berikutnya isozim. misalnya heksokinase dan piruvat kinase berperan dalam metabolisme karbohidrat. Enzim plasma non fungsional Tempat kerjanya tidak dalam darah. laktat dehidrogenase. Begitu juga regulasi metabolisme juga berjalan secara dinamis yang melibatkan interaksi DNA dan RNA serta karakteristik dari suatu organisme masing-masing. Oleh karena itu. 2012) 2. γ-Glutamil transpeptidase.difosfat (ADP) juga energi yang digunakan untuk reaksi lain. (anonymous b . ATP bersama dengan enzim kinase. isozim ini adalah enzim mengkatalisis reaksi yg sama tetapi punya sifak fisik. imunologi yg berbeda. Hampir semua reaksi metabolisme diatur dan dikendalikan oleh enzim. Enzim plasma fungsional Tempat kerjanya dalam darah. proenzim. dalam paper ini akan membahas penggolongan enzim yang didasarkan melalui regulasi suatu metabolisme yang . Enzim bekerja secara spesifik dalam reaksi metabolisme. lipase. alkali fosfatase. Umumnya disintesis dalam hati.

terdapatnya banyak pada rantai polipeptida. Heterotropik. Enzim ini berada pada konsentrasi yang tinggi (Vmaks rendah). enzim kontitutif. mempunyai sifat anomaly dan hanya stabil pada suhu kamar.lisme. sedangkan pada enzim regulator heterotropik modulator dapat menghambat atau meningkatkan kecepatan reaksi konsekuensinya dapat mengubah konsentrasi maupun kecepatan.terdiri dari enzim inducible. Enzim regulator termasuk enzim yang besar dan kompleks sehingga sukar dimurnikan. Kecepatan reaksi enzim sangat tergantung pada enzim regulatornya. Homotropik dan Heterotropik. dihambat atau dirangsang aktivitasnya oleh modulator lain dari substrat. 2008) Enzim regulator adalah enzim yang berada dalam jalur reaksi biokimia yang bekerja bersama-sama dalam rangkaian metabo. Dalam sistem multienzim. 2. 2004). 2009. Kim and Geoffrey. mempunyai lebih dari dua modulator. molekul substrat tidak hanya berperanan sebagai substrat tapi juga sebagai modulator untuk peningkatan aktivitas katalisis enzim. Dari daya kerja. enzim in dogolongkan atas : 1. dan enzim regulator yang keseluruhannya sangat berkaitan dengan aktivitas regulasi metabolisme (Illanes et al. Homotropik. Enzim regulator ini memiliki dua tipe yakni enzim allosterik (noncovalent) dan enzim pengatur kovalen (covalently modulated enzyme) (Lehninger. enzim yang berada pada urutan pertama disebut sebagai enzim regulator. Pada enzim regulator homotropik memperlihatkan konsentrasi yang menurun dengan kecepatan tidak berubah.  Enzim Allosterik . 3. sehingga aktivitas enzim ini dipengaruhi oleh tinggi rendahnya konsentrasi subtrat.

. Pada enzim allosterik homotropik substrat berperan sebagai modulator. Sisi allosterik memiliki ikatan nonkovalen pada dan interaksinya bersifat reversible. stereos=sisi) yang berfungsi untuk memodulasi aktivitas enzim. enzim allosterik dibedakan menjadi dua kelompok yakni enzim allosterik homotropik dan enzim allosterik heterotropik. Salah satu sisi ikatannya untuk substrat dan yang satunya sisi regulator atau sisi allosterik (allo=lain. Sisi allosterik ini akan mengikat senyawa pengatur yang disebut efektor atau modulator. Hal ini dikarenakan subtrat identik dengan modulator.Enzim allosterik merupakan enzim regulator yang memiliki dua sisi katalik. Gambar 3. 2004). Enzim yang pertama adalah dehidratase treonin (E1) akan dihambat oleh L-isoleusin yang merupakan produk akhir dari reaksi multienzim tersebut (Lehninger. Enzim allosterik ini dapat dipacu atau dihambat oleh modulatornya. Berdasarkan modulasinya. Penghambatan balik pengubahan L-teronin menjadi L-isoleusin (Lehninger. 2004). Sebagai contoh mekanisme penghambatan balik pada pengubahan Lteronin menjadi L-isoleusin yang menggunakan lima macam enzim.

methyl. Contoh dari enzim pengatur kovalen dapat dijumpai tipe fosforilasi yang akan mempengaruhi enzim dalam jumlah sedikit atau dalam jumlah yang banyak seperti diilustrasikan dalam Gambar 4. Enzim-enzim tersebut dipengaruhi oleh fosforilasi. Kelompok enzim ini diperkirakan memiliki jumlah lebih dari 1. 2007). Enzim yang terfosforilasi akan memiliki kestabilan dalam konformasinya. Traut. modulasinya tidak dipengaruhi oleh substratnya sendiri.Sementara pada enzim allosterik heterotropik. uridylyl. Hal ini penting untuk keperluan reaksi-reaksi yang melibatkan enzim-fosfat (Traut.  Enzim Pengatur Kovalen (Covalently Modulated Enzyme) Golongan enzim ini merupakan enzim pengatur yang bentuk aktifnya dipengaruhi oleh modifikasi kovalen molekul enzim. Kelompok dari modifikasi kovalen meliputi phosphoryl. . Pada gambar tersebut terdapat 10 macam jenis enzim yang terlibat dalam suatu sintesis glikogen dan katabolisme glikogen. adenylyl. 2007).100 protein kinase dalam genom manusia (Lehninger. Kelompok modifikasi kovalen tersebut secara umum terikat atau terlepas dari enzim regulator melalui enzim pemisah. dan adenosine diphosphateribosyl. 2004.

Enzim yang terlibat dalam Model Operon (Lactose Operon) antara lain β-galaktosidase. Penggolongan Enzim Berdasarkan Ekspresi Gen 1. Pada bakteri bisa mensintesis enzim spesifik yang berbeda-beda sebagai respon terhadap perubahan lingkungan (Voet & Judith. Enzim Indusibel Enzim Indusibel atau disebut juga dengan enzim adaptif adalah enzim yang hanya diekspresikan pada kondisi tertentu dan diproduksi secara terus menerus. Gambar 10. (**) enzim diaktivasi oleh fosforilasi (Traut. 1991).Gambar 4. (*) enzim dihambat oleh fosforilasi. tetapi akan disintetis dalam jumlah yang cukup banyak sebagai respon terhadap penginduksi dalam proses induksi enzim (Pudjaatmaka. Contoh enzim yang diregulasi oleh fosforilasi. Enzim ini jarang terdapat dalam sel atau ada namun dalam kuantitas yang sangat sedikit. 2009). 2002). permease galaktosidase. 2007). Contoh dari enzim ini adalah berfungsi sebagai pemecah bagian sel dan juga termasuk bagian dari Model Operon (Lactose Operon) yang diilustrasikan sebagai tombol “On” dan “Off” pada gen oleh Jacob dan Monod.4 kDa) . Enzim βgalaktosidase (tetramerik dengan empat sub-unit identik berukuran 116. dan galaktosidase transasetilase (Palmer.

gen kedua. represor tidak aktif. Mekanisme kerja Model Operon (Lactose Operon) dapat dijumpai pada bakteri E. yaitu glukosa dan galaktosa. 2009) Gambar 1. 2007). maka represor menjadi tidak aktif yang selanjutnya metabolisme laktosa akan .5 kDa) adalah enzim yang berperan dalam pengangkutan laktosa dari luar ke dalam sel. gen ketiga.coli yang menggunakan tiga jenis enzim untuk melakukan metabolisme laktosa. Sementara enzim galaktosidase transasetilase (berukuran 30 kDa) masih belum diketahui secara pasti kegunaannya dalam metabolisme (Yuwono. Pada saat ada penambahan laktosa pada bakteri E. represor aktif.coli. Gen pertama. yang menghidrolisis laktosa menjadi galaktosa dan glukosa. maka seluruh operon lac tidak bisa mengekspresikan untuk mensintesis enzim untuk metabolisme laktosa. operon dalam keadaan off (Campbell et al. Gen pengatur yang berupa lacI terletak di luar operon yang mengkode represor. protein membran yang mengangkut laktosa ke dalam sel. lacZ mengkode transasetilase. lacZ mengkode enzim β-galaktosidase. Molekul represor ini bersifat allosterik yang mampu mengikatkan diri pada operator (Gambar 1). 2009). Murray. maka inducer akan menonaktifkan represor. Sementara ketika ada subtasansi yang memulai untuk induksi dalam metabolisme yang disebut inducer yang berupa laktosa. lacY mengkode permease. Ketika represor menempel pada operator. Gen-gen untuk tiga jenis enzim tersebut berada di dalam operon lac. 2009.4) yang ada pada molekul laktosa (β-galaktosida) sehingga dihasilkan dua monosakarida. (B) Tidak ada laktosa.adalah enzim utama yang digunakan untuk memotong ikatan β-galaktosida (ikatan β-1. Pada tahap inilah operon lac dalam keadaan off (Campbell. (A) Ada laktosa. Keseluruhan unit transkripsi ini di bawah satu operator dan satu promoter. Enzim permease galaktosidase (berukuran 46. operon dalam keadaan on.

2002). coli diberi campuran antara glukosa dan laktosa. Enzim Konstitutif Enzim konstitutif adalah enzim yang terdapat dalam sel tertentu dalam kuantitas yang hampir konstan tanpa memperdulikan komposisi. cNOS.coli yang diberi media glukosa dan laktosa. 2002). 2002). baik dari jaringan maupun dari medium tempat sel itu berada (Murray et al. 2. 2009. Selanjutnya setelah mengalami fase lag yang pendek (Gambar 2). yakniconstitutive nitric oxide synthase. maka bakteri tersebut akan menggunakan glukosa terleih dahulu sampai habis. Gambar 2. Enzim ini dapat dijumpai pada berbagai macam jaringan vertebrata. NO sangat berperan dalam sinyal transduksi kimiawi baik dalam sel maupun antar sel. Pudjaatmaka. Jika suatu kultur E.. Glukosa dipakai terlebih dahulu dan selanjutnya laktosa (Prescott.terinduksi dan operon lac dalam keadaan on yang mampu mengasilkan enzim untuk metabolisme laktosa. Nitrit oksida dihasilkan melalui oksidasi L-arginin. Hal ini dikarenakan enzim untuk metabolisme glukosa lebih konstitutif daripada enzim untuk metabolisme laktosa yang bersifat indusibel (Prescott. Adanya sinyal . maka bakteri tersebut akan menggunakan laktosa sebagai sumber karbon. Pada kurva ini terjadi pertumbuhan diauxic yang mana ketika kultur E. Enzim ini merupakan kelompok enzim oksidoreduktase yang berfungi untuk menghasilkan molekul Nitrit Oksida (NO).

Enzim (E) mengikat substrat (S) dan menghasilkan produk (P). Maud Leonora Menten. Guzik. 2006. kimiawan Jerman Leonor Michaelis dan murid bimbingan pascadokotoralnya yang berasal dari Kanada. Victor Henri mengajukan suatu teori kinetika enzim yang kuantitatif. Haldane.Kinetika enzim menginvestigasi bagaimana enzim mengikat substrat dengan mengubahnya menjadi produk. Lamas. Setelah Peter Lauritz Sørensen menentukan skala pH logaritmik dan memperkenalkan konsep penyanggaan (buffering) pada tahun 1909. serta perkembangan sistem saraf. Data laju yang digunakan dalam analisis kinetika didapatkan dari asai enzim. 2. 2003. Persamaan ini kemudian dikenal dengan nama Kinetika Henri-Michaelis-Menten (kadang-kadang juga hanya disebut kinetika Michaelis-Menten). B. sekresi insulin. E. namun data eksperimennya tidak berguna karena perhatian pada konsentrasi ion hidrogen pada saat itu masih belum dititikberatkan. Hasil kerja mereka kemudian dikembangkan lebih jauh oleh G. Penurunan persamaan kinetika yang diturunkan mereka masih digunakan secara meluas sampai sekarang .4 Kinetik Regulator Enzim Mekanisme reaksi enzimatik untuk sebuah subtrat tunggal. angiogenesis.kimiawi tersebut. mengulangi eksperimen Henri dan mengkonfirmasi persamaan Henri. Pada mamalia. 1992). Pada tahun 1902. maka dapat mengontrol tekanan darah. sinyal NO dimediasi oleh kalsium/kalmodulin (Berg et al.. . S. Briggs dan J.

Untuk menentukan kelajuan maksimum suatu reaksi enzimatik. Pada tahap pertama. Kejenuhan terjadi karena seiring dengan meningkatnya konsentrasi . konsentrasi garam yang tinggi. Enzim dapat mengatalisasi reaksi dengan kelajuan mencapai jutaan reaksi per detik. subtrat terikat ke enzim secara reversible. Namun. Kondisi-kondisi yang menyebabkan denaturasi protein seperti temperatur tinggi. konsentrasi substrat ditingkatkan sampai laju pembentukan produk yang terpantau menjadi konstan. proses ini hanya memerlukan waktu 25 milidetik. Kurva kejenuhan suatu reaksi enzim yang menunjukkan relasi antara konsentrasi substrat (S) dengan kelajuan (v). Sebagai contoh.Salah satu kontribusi utama Henri pada kinetika enzim adalah memandang reaksi enzim sebagai dua tahapan. tanpa keberadaan enzim. dan nilai pH yang terlalu tinggi atau terlalu rendah akan menghilangkan aktivitas enzim. Enzim kemudian mengatalisasi reaksi kimia dan melepaskan produk. apabila enzim tersebut ditambahkan. membentuk kompleks enzim-substrat. reaksi yang dikatalisasi oleh enzim orotidina 5'-fosfat dekarboksilase akan memerlukan waktu 78 juta tahun untuk mengubah 50% substrat menjadi produk. Laju reaksi bergantung pada kondisi larutan dan konsentrasi substrat. Sedangkan peningkatan konsentrasi substrat cenderung meningkatkan aktivitasnya. Hal ini ditunjukkan oleh kurva kejenuhan di samping. Kompleks ini kadangkadang disebut sebagai kompleks Michaelis.

Vmax hanyalah salah satu konstanta kinetika enzim.substrat. melainkan oleh laju difusi. ataupun enzim yang sama dengan substrat yang berbeda. setiap penumbukkan enzim dengan substratnya akan menyebabkan katalisis. Konstanta kespesifikan maksimum teoritis disebut limit difusi dan nilainya sekitar 108 sampai 109 (M-1 s1 ). Efisiensi suatu enzim diekspresikan oleh kcat/Km. Karena konstanta kespesifikan mencermikan kemampuan katalitik dan afinitas. Enzim dengan sifat demikian disebut secara katalitik sempurna ataupun secara kinetika sempurna. Namun. Konstanta lainnya yang juga berguna adalah kcat. dan ini dapat menunjukkan seberapa kuatnya pengikatan substrat ke enzim. Pada titik ini. ia dapat digunakan untuk membandingkan enzim yang satu dengan enzim yang lain. banyak proses-proses biokimia dan selular yang menyimpang dari kondisi ideal ini. Namun. katalase. fumarase. Ia juga disebut sebagai konstanta kespesifikan dan memasukkan tetapan kelajuan semua langkah reaksi. dan . semua tapak aktif enzim akan berikatan dengan substrat. Hal ini diekspresikan oleh konstanta Michaelis-Menten (Km). yang diturunkan berdasarkan asumsi difusi bebas dan pertumbukan acak yang didorong secara termodinamik. semakin banyak enzim bebas yang diubah menjadi kompleks substrateenzim ES. dan superoksida dismutase. asetilkolinesterase. Contoh enzim yang memiliki sifat seperti ini adalah karbonat anhidrase. disebabkan oleh kesesakan makromolekuler (macromolecular crowding). Pada kelajuan yang maksimum (Vmax). dan laju pembentukan produk tidak dibatasi oleh laju reaksi. yang merupakan jumlah molekul substrat yang dapat ditangani oleh satu tapak aktif per detik. Jumlah substrat yang diperlukan untuk mencapai nilai kelajuan reaksi tertentu jugalah penting. Kinetika Michaelis-Menten bergantung pada hukum aksi massa. Setiap enzim memiliki nilai Km yang berbeda-beda untuk suatu subtrat. β-laktamase. yang merupakan konsentrasi substrat yang diperlukan oleh suatu enzim untuk mencapai setengah kelajuan maksimumnya. perpisahan fase enzim/substrat/produk. dan jumlah kompleks ES adalah sama dengan jumlah total enzim yang ada.

Pada situasi seperti ini. walaupun penjelasan ini masih kontroversial. Model lainnya menggunakan penjelasan penerowongan kuantum mekanika.pergerakan molekul secara satu atau dua dimensi. Hal ini tampaknya sangat tidak mungkin. Penerowongan kuantum untuk proton telah terpantau pada triptamina. Beberapa enzim beroperasi dengan kinetika yang lebih cepat daripada laju difusi. Beberapa protein dipercayai mempercepat katalisis dengan menarik substratnya dan melakukan pra-orientasi substrat menggunakan medan listrik dipolar. . kinetika Michaelis-Menten fraktal dapat diterapkan. Beberapa mekanisme telah diajukan untuk menjelaskan fenomena ini.

terutama adalah substrat. enzim tidak dapat bekerja secara optimal atau strukturnya akan mengalami kerusakan. Tiap enzim memerlukan suhu dan pH (tingkat keasaman) optimum yang berbeda-beda karena enzim adalah protein. Namun beberapa memerlukan pula molekul non-protein yang disebut kofaktor untuk berikatan dengan enzim dan menjadi aktif. kofaktor dan inhibitor.BAB III PENUTUP 3.[38] Kofaktor dapat berupa zat anorganik (contohnya ion logam) ataupun zat organik (contohnya flavin dan heme). Kerja enzim juga dipengaruhi oleh molekul lain. Dalam sistem multienzim. suhu. yang dapat mengalami perubahan bentuk jika suhu dan keasaman berubah. . Hal ini akan menyebabkan enzim kehilangan fungsinya sama sekali. keasaman. Kofaktor dapat berupa gugus prostetik yang mengikat dengan kuat. Enzim regulator ini memiliki dua tipe yakni enzim allosterik (noncovalent) dan enzim pengatur kovalen (covalently modulated enzyme). ataupun koenzim. yang akan melepaskan diri dari tapak aktif enzim semasa reaksi. Inhibitor adalah molekul yang menurunkan aktivitas enzim. sedangkan aktivator adalah yang meningkatkan aktivitas enzim.1 Kesimpulan Kerja enzim dipengaruhi oleh beberapa faktor. Di luar suhu atau pH yang sesuai. enzim yang berada pada urutan pertama disebut sebagai enzim regulator. Beberapa enzim tidak memerlukan komponen tambahan untuk mencapai aktivitas penuhnya. Banyak obat dan racun adalah inihibitor enzim.

M. F. 2000.com/2012/03/biokimiaenzim.com/2011/01/metabolisme-sel. Penerbit Buku Kedokteran EGC. Lehninger. Stryer. Enzima & Asam Nukleat. Dasar-Dasar Biokimia. http://monicaayurossalya. M.E.. 2012. Winarno. et al. http://id.USA.html. Bandung. .. 1966. Kimia Pangan dan Gizi.org/wiki/Enzim diakses tanggal 17 Maret 2012 Houston.. Biokimia. 1997. T.DAFTAR PUSTAKA Anonymous a. Biochemistry : An Introduction to Dynamic Biology. ITB.blogspot. Gramedia. http://nabz9999. Poedjiadi.html.wikipedia. 1995. Inhibitor Enzim. UI-Press. A. A. 1989. diakses pada tanggal 19 Maret 2012 Anonymousb. Jakarta. CollierMacmillan.M.G. Principles of Biochemistry. Jakarta. diakses pada tanggal 19 Maret 2012 Anonymous c . 2006. Biochemistry Primer For Exercise Science. M. 2nd . 2012.blogspot.Canada. F. Vol 2. Champaign. Supriyanti. 1981. Biokimia : Proteine.Worth Publisher. E.L.R. Kay. Human Kinetics. Jakarta. 2012. Edisi 4. L. New York. Wirahadikusumah.

Sign up to vote on this title
UsefulNot useful