TUGAS MAKALAH KELOMPOK 06

“ENZIM III”

Disusun oleh:
Ayu Sulistya Kusumaningtyas Myrma Iman Luvantari 115040201111013 115040201111014 115040201111195 115040201111196 115040201111197

Didin Wahyudi Christina Solideo Gultom Arifatul Fitriyah Endah Setiyo Rini

115040207111038

UNIVERSITAS BRAWIJAYA FAKULTAS PERTANIAN AGROEKOTEKNOLOGI MALANG 2011/2012

KATA PENGANTAR

Puji dan syukur penulis panjatkan kepada Tuhan Yang Maha Esa atas rahmatNya sehingga penulis dapat menyelesaikan makalah berjudul “ENZIM III”. Dalam proses pembuatan makalah ini, penulis telah banyak dibantu oleh berbagai pihak, sehingga makalah ini dapat terselesaikan dengan baik. Pada kesempatan ini, penulis mengucapkan terima kasih kepada: 1. Ibu Ir.Titiek, MS, selaku dosen pembimbing yang bersedia membimbing penulis untuk menyusun makalah ini. 2. Semua pihak yang turut berperan dalam penyelesaian makalah ini. Tak ada gading yang tak retak, demikian pula dengan makalah ini. Oleh karena itu, penulis sangat mengharapkan kritik dan saran yang dapat membangun dari pembaca agar makalah ini semakin baik dan sempurna. Penulis berharap semoga makalah ini dapat bermanfaat bagi pembaca.

Malang, 20 Maret 2012

Penulis

Daftar isi…………………………………………………………………….1 Inhibitor Enzim…………………………………………………… 2.3 Enzim Regulator………………………………………………….1 kesimpulan………………………………………………………… Daftar pustaka ……………………………………………………………… .2 Kofaktor Enzim…………………………………………………… 2.DAFTAR ISI Cover………………………………………………………………………… Kata pengantar……………………………………………………………….4 Kinetik Enzim Regulator……. i ii iii Bab I Pendahuluan 1. 2.1 latar belakang……………………………………………………… 1.…………………………………… Bab III Penutup 3.2 rumusan masalah…………………………………………………… 1.3 tujuan……………………………………………………………… Bab II Pembahasan 2.

yang disebut kofaktor. dan protein sintesis.Enzim adalah biokatalisator. Enzim bekerja dengan urutan larutan yang teratur dan mengkatalisis ratusan reaksi. Reaksi-reaksi ini meliputi sintesis molekul besar menjadi molekul yang lebih kecil (anabolisme) dan penyusunan molekul besar dari molekul yang lebih kecil (katabolisme).menyimpan dan mengubah energi kimiawi. Tanpa adanya enzim. Beberapa reaksi kimia tersebut antara lain respirasi. dari reaksi yang sangat sederhana seperti replikasi kromosom sampaike reaksi yang sangat rumit. Percepatan reaksi tersebut terjadi karena enzim dapat menurunkan energi aktivasi. Enzim mampu mempercepat reaksi kimia namun enzim sendiri tidak ikut bereaksi. Sintesis enzim terjadi di dalam sel dan sebagian besar enzim dapat diperoleh dengan ekstraksi dari jaringan tanpa merusak fungsinya. fotosintesis pada tumbuhan.Enzim merupakan unit fungsional dari metabolisme sel. Artinya. Semua enzim pada hakekatnya adalah protein. glikolisis. Enzim merupakan substansi penting dalam setiap reaksi kimia dalam sel. Enzim biasanya merupakan proteinbulat (globular) dengan ukuran cukup besar. enzim memegang peranan utama dalam kesehatan dan penyakit. Enzim merupakan katalisator organik dan dibuat di dalam sel makhluk hidup sehingga enzim disebut juga biokatalisator. misalnya reaksi yang menguraikan molekul nutrien . enzim dapat mempercepat suatu reaksi tanpa ikut mengalami perubahan. kehidupan yang kita kenal ini tidak mungkin ada. Namun kebanyakan enzim baru berfungsi sebagai katalis apabila disertai zat lain yang bukan protein.1 Latar Belakang Enzim adalah golongan protein yang paling banyak terdapat dalam sel hidup. Sebagai biokatalisator yang mengatur kecepatan berlangsungnya semua proses fisiologis.BAB I PENDAHULUAN 1. . Metabolisme merupakan sekumpulan reaksi kimia yang terjadi pada makhluk hidup untuk menjaga kelangsungan hidup. Fungsi dari suatu enzim ialah sebagai katalis untuk proses biokimia yang terjadi dalam sel maupun di luar sel.

aktivasi enzim.Untuk itu dalam makalah ini akan di bahas tentang regulasi enzim. 1. serta faktor yang mempengaruhi enzim. persamaan M&M.3 Tujuan     Untuk mengetahui tentang inhibitor enzim Untuk mengetahui tentang kofaktor enzim Untuk mengetahui tentang regulator enzim Untuk mengetahui tentang kinetic regulator enzim .2 Rumusan Masalah     Apa yang dimaksud dengan inhibitor enzim ? Apa yang dimaksud dengan kofaktor enzim ? Apa yang dimaksud dengan regulator enzim ? Apa yang dimaksud dengan kinetic regulator enzim ? 1.

pengikatn substrat juga menghalangi pengikatan inhibitor. Laju reaksi enzim dapat diturunkan menggunakan berbagai jenis inhibitor enzim.BAB II PEMBAHASAN 2. Di lain pihak.1 Inhibitor Enzim Inhibitor adalah zat yang menghambat atau menurunkan laju reaksi kimia. Banyak zat dapat mempengaruhi proses metabolisme dengan mempengaruhi aktivitas enzim. metabolit alam juga terlibat dalam proses regulasi sebagai inhibitor. Sifat inhibitor berlawanan dengan katalis. menghalangi pengikatan substrat. Inhibitor enzim sangat penting disini. Inhibitor kompetitif mengikat enzim secara reversibel. eksperimen Enzymekinetic merupakan aspek pengembangan obat dan pengujian prosedur. yaitu: refersible inhibitor dan irrefesible inhibitor. Substrat dan inhibitor berkompetisi satu sama lainnya. yang mempercepat laju reaksi. Secara umum suatu inhibitor adalah suatu zat kimia yang dapat menghambat atau memperlambat suatu reaksi kimia. Laju reaksi enzim dapat diturunkan . Sebagian besar obatobatan bertindak sebagai inhibitor enzim.

Senyawa obat ini terikat pada tapak aktif. Keadaan ini menyebabkan enzim tidak dapat mengikat substrat atau inhibitor merusak beberapa komponen (gugus fungsi) pada sisi katalitik molekul enzim. Penisilin dan Aspirin juga bekerja dengan cara yang sama. Inhibitor ireversibel biasanya memodifikasi kovalenenzim. dan . Inhibitor ireversibel bereaksi dengan enzim dan membentuk aduk dengan protein. antara lain : 1. tapi ini merupakan efek non-spesifik. inhibitor dapat merupakan bagian dari mekanisme umpan balik. Inhibitor ireversibel umumnya spesifik untuk satu kelas dari enzim dan tidak menonaktifkan semua protein. Inaktivasi ini bersifat ireversible.W. aldehida. Penghambatan ireversibel berbeda dari inaktivasi enzim ireversibel. Jika enzim memproduksi terlalu banyak produk. Irrevesible Inhibitor (tidak dapat kembali) Irreveraible Inhibitor yaitu terjadi setelah inhibitor mengikat enzim. Enzim memiliki bentuk regulasi seperti ini sering kali multimerik dan mempunyai tapak ikat alosterik. Inhibitor ireversibel sering mengandung kelompok fungsional reaktif seperti mustard nitrogen. Pada banyak organisme. haloalkanes. inhibitor yang tidak dapat dipisahkan dari sisi aktif enzim. Misalnya. obat yang digunakan untuk mengobati penyakit yang disebabkan oleh protozoa African trypanosomiasis. atau fluorophosphonates. produk tersebut dapat berperan sebagai inhibitor bagi enzim tersebut. Inhibitor seperti ini contohnya efloritina. dan karena itu hambatan tidak dapat dikembalikan. Jenis-jenis inihibitor yang diperkenalkan oleh W. Hal ini akan menyebabkan produksi produk melambat atau berhenti. sulfonat fenil. akseptor Michael.menggunakan berbagai jenis inhibitor enzim. ekstrim pH atau temperatur biasanya menyebabkan denaturasi dari semua struktur protein. mereka tidak berfungsi dengan menghancurkan struktur protein tetapi dengan secara khusus mengubah situs aktif dari target mereka. alkena. Cleland. Bentuk umpan balik ini adalah umpan balik negatif. Kurva substrat/kelajuan enzim ini tidak berbentuk hiperbola melainkan berbentuk S.

inhibitor dan substrat berkompetisi untuk berikatan dengan enzim. Pada inhibisi kompetitif. Reversible Inhibitor Reversibel inhiabitor mengikat enzim dengan interaksi non-kovalen seperti ikatan hidrogen. Kemiripan antara struktur asam folat dengan obat ini ditunjukkan oleh gambar di samping bawah. Mereka diklasifikasikan menurut pengaruh variasi konsentrasi substrat enzim di inhibitor. Inhibitor non-kompetitif . Ada tiga macam enzim inhibitor reversible. sehingga menghalangi pengikatan substrat. inhibitor kompetitif: substrat (S) dan inhibitor (I) bersaing untuk situs aktif. Berbeda dengan substrat dan inhibitor ireversibel. dan uncompetitive inhibition. interaksi hidrofobik dan ikatan ion. a. Sebagai contoh. sehingga meningkatkan Km. namun memerlukan konsentrasi substrat yang lebih tinggi untuk mencapai kelajuan maksimal tersebut. metotreksat adalah inihibitor kompetitif untuk enzim dihidrofolat reduktase. yaitu : competitive inhibition. Beberapa obligasi yang lemah antara inhibitor dan situs aktif bergabung untuk menghasilkan kuat dan spesifik mengikat. Perhatikan bahwa pengikatan inhibitor tidaklah perlu terjadi pada tapak pengikatan substrat apabila pengikatan inihibitor mengubah konformasi enzim. kelajuan maksimal reaksi tidak berubah. non competitive inhibition. Inhibitor kompetitif Pada inihibitor kompetitif. 2. b.enzim kemudian mengubah inhibitor menjadi bentuk aktif yang bereaksi secara ireversibel dengan satu atau lebih residu asam amino. inhibitor reversibel umumnya tidak mengalami reaksi kimia ketika terikat enzim dan dapat dengan mudah dihilangkan dengan pengenceran atau dialysis. Seringkali inhibitor kompetitif memiliki struktur yang sangat mirip dengan substrat asli enzim.

2. Aspirin menginhibisi enzim COX-1 dan COX-2 yang memproduksi pembawa pesan peradangan prostaglandin. Namun.2 Kofaktor Enzim Sejumlah besar enzim membutuhkan suatu komponen lain untuk dapat berfungsi sebagai katalis. (1) Aktivator . sianida yang merupakan inhibitor enzim ireversibel. Kofaktor dapat berupa zat anorganik (contohnya ion logam) ataupun zat organik (contohnya flavin dan heme). Contohnya adalah inhibitor yang digunakan sebagai obat aspirin. inhibitor sering digunakan sebagai obat. dan koenzim. yaitu aktivator. Kofaktor ini dibagi dalam 3 kelompok. Komponen ini secara umum disebut kofaktor. Sebagai contohnya. sehingga ia dapat menekan peradangan dan rasa sakit. Karena inhibitor tidak dapat dilawan dengan peningkatan konsentrasi substrat.  Kegunaan inhibitor Oleh karena inhibitor menghambat fungsi enzim. kecuali kompleks EIS memiliki aktivitas enzimatik residual. Vmax reaksi berubah. karena substrat masih dapat mengikat enzim. Yang dimaksud dengan kofaktor adalah komponen enzim yang bersifat nonprotein yang berfungsi mengaktifkan enzim. Inhibitor campuran Inhibitor jenis ini mirip dengan inhibitor non-kompetitif. c. Km tetaplah sama. Namun. Baik kompleks EI dan EIS tidak aktif.Inhibitor non-kompetitif dapat mengikat enzim pada saat yang sama substrat berikatan dengan enzim. banyak pula inhibitor enzim lainnya yang beracun. gugus prostetik. akan bergabung dengan tembaga dan besi pada tapak aktif enzim sitokrom c oksidase dan memblok pernapasan sel.

ion anorganik yang biasanya berikatan lemah dengan suatu enzim. ATP. tahan terhadap panas. Mg++. . yang mudah terdisosiasi dan dapat dipisahkan dari enzimnya dengan cara dialisis. Koenzim ini merupakan molekul organic kecil. Koenzim-A. Contoh beberapa logam berperan sebagai aktivator dalam sistem enzim adalah Cu. Dari tiga kelompok kofaktor tersebut. pada waktu melepas elektron.Aktivator adalah ion . Ca. Mn. Beberapa koenzim mempunyai struktur yang mirip dengan vitamin tertentu. teroksidasi menjadi Fe3+. Hubungan antara vitamin dengan koenzim tampak pada contoh berikut ini. Contoh K+. peranan koenzim dan gugus prostetik mempunyai hubungan dengan vitamin. (3) Koenzim Enzim yang tidak mempunyai gugus prostetik. memerlukan senyawa organik lain untuk aktivitasnya juga disebut koenzim. Misal FAD yang mengandung riboflavin (Vitamin B2) yang merupakan bagian FAD yang menerima atom Hidrogen. Gugus prostetik dapat berupa senyawa organik tertentu. Pada waktu melepas besi tereduksi menjadi Fe2+. K dan Co. Contoh NAD. pemindah gugusan kimia tertentu (“group transferring”) dan koenzim dari isomerasa dan liasa.Mn++. Cu++ atau Zn++ (2) Gugus Prostetik Gugus prostetik berikatan erat dengan enzim (protein) oleh ikatan kovalen. NADP. Fe. vitamin atau ion logam. dikenal adanya koenzim yang berperan sebagai pemindah hidrogen. Zn. pemindah elektron. Koenzim tidak melekat erat pada bagian protein enzim. Ion logam kita dapatkan pada sitokrom sebagai pembawa elektron misalnya Fe. Ditinjau dari fungsinya.

maka ATP akan berubah menjadi adenosine .id/~ari_astawa/wp./vitamin-dan koenzim.unud. Biotin Biotin Transfer atau pengangkatan gugus karboksial Asam falat Asam titrahidroksi falat Transfer satu –C Vitamin B12 Koenzim B12 Pergeseran 1. ada pula koenzim yang tidak berhubungan dnegan vitamin. ATP berfungsi sebagai koenzim yang memindahkan gugus fosfat.2 dari atom hidrogen...ac.Fungsi enzimatik Tiaminin (B1) Tiaminin pirofosfat (TPP) Transfer atau pengangkatan gugus aldehida Reboflovin (B2) Flavin adenin dipuklotida (FAD) Transfer Flovida mononukleotida (FMN) hidrogen Transfer hidrogen Nikotinamida Nikotinamida adenin dinukletida Transfer (NAD+) hidrogen Nikotinamida adenin demikleotida fosfat (NADP+) Asam fantolenat Koenzim A (KoA) Transfer atau karier gugus asil Peridoksen (B6) Peridoksalfosfat Transfer gugus amino.. yaitu adenosine trifosfat atau ATP. Koenzim ini termasuk golongan senyawa berenergi tinggi. gugus karboksil dari rasenisasi./2009/.. Bila ATP melepaskan 1 gugus fosfat.doc Vitamin Bentuk koenzim Di samping koenzim yang mempunyai hubungan struktural dengan vitamin. karier gugusan metil Asam lipoat Lipoatmid Transfer gugus asil Sumber : staff.

sama atau sudah lebih tinggi dari jaringan. cholinesterase. Contohnya: AST = SGOT. acid fosfatase. Ex : lipoprotein lipase. lipase. Kadarnya jauh lebih rendah dari jaringan sehingga dapat membantu diagnostik dan prognostik klinik yang berharga. misalnya heksokinase dan piruvat kinase berperan dalam metabolisme karbohidrat. laktat dehidrogenase. misalnya manusia punya enzim laktat dehidrogenase tetapi habis lalu dari insect di isomerkan pd tubuh manusia bisa menyebabkan alergi/ proses imunologis. konsentrasi darah. ATP bersama dengan enzim kinase. a. proenzim.difosfat (ADP) juga energi yang digunakan untuk reaksi lain. Enzim bekerja secara spesifik dalam reaksi metabolisme. isozim ini adalah enzim mengkatalisis reaksi yg sama tetapi punya sifak fisik. Berikutnya isozim. Enzim yang mempunyai fungsi diagnostik klinik dibagi menjadi dua yaitu enzim plasma fungsional dan enzim plasma non fungsional. Hampir semua reaksi metabolisme diatur dan dikendalikan oleh enzim. hemostasis. alkali fosfatase. γ-Glutamil transpeptidase. ALT = SGPT. Umumnya disintesis dalam hati. amilase. b. dalam paper ini akan membahas penggolongan enzim yang didasarkan melalui regulasi suatu metabolisme yang . Oleh karena itu. Enzim plasma fungsional Tempat kerjanya dalam darah. Begitu juga regulasi metabolisme juga berjalan secara dinamis yang melibatkan interaksi DNA dan RNA serta karakteristik dari suatu organisme masing-masing. Contohnya LPL (Lipo Protein Lipase). (anonymous b . imunologi yg berbeda. 2012) 2. kimia.3 Regulator Enzim Enzim adalah senyawa protein yang bersifat katalisator dalam yang dihasilkan melalui ekspresi gen tertentu di dalam suatu gen. Enzim plasma non fungsional Tempat kerjanya tidak dalam darah. pseudokolin esterase pro Enzim pembekuan dan pemecahan darah.

2004). 2009. Pada enzim regulator homotropik memperlihatkan konsentrasi yang menurun dengan kecepatan tidak berubah. terdapatnya banyak pada rantai polipeptida. Homotropik dan Heterotropik. sedangkan pada enzim regulator heterotropik modulator dapat menghambat atau meningkatkan kecepatan reaksi konsekuensinya dapat mengubah konsentrasi maupun kecepatan. 2008) Enzim regulator adalah enzim yang berada dalam jalur reaksi biokimia yang bekerja bersama-sama dalam rangkaian metabo. Enzim regulator ini memiliki dua tipe yakni enzim allosterik (noncovalent) dan enzim pengatur kovalen (covalently modulated enzyme) (Lehninger. Kim and Geoffrey.  Enzim Allosterik . Enzim ini berada pada konsentrasi yang tinggi (Vmaks rendah). dan enzim regulator yang keseluruhannya sangat berkaitan dengan aktivitas regulasi metabolisme (Illanes et al. Dalam sistem multienzim. mempunyai sifat anomaly dan hanya stabil pada suhu kamar. molekul substrat tidak hanya berperanan sebagai substrat tapi juga sebagai modulator untuk peningkatan aktivitas katalisis enzim. Enzim regulator termasuk enzim yang besar dan kompleks sehingga sukar dimurnikan. Heterotropik. sehingga aktivitas enzim ini dipengaruhi oleh tinggi rendahnya konsentrasi subtrat. enzim yang berada pada urutan pertama disebut sebagai enzim regulator. 2.terdiri dari enzim inducible. Dari daya kerja.lisme. enzim in dogolongkan atas : 1. 3. Kecepatan reaksi enzim sangat tergantung pada enzim regulatornya. dihambat atau dirangsang aktivitasnya oleh modulator lain dari substrat. Homotropik. enzim kontitutif. mempunyai lebih dari dua modulator.

Enzim allosterik merupakan enzim regulator yang memiliki dua sisi katalik. Gambar 3. Enzim allosterik ini dapat dipacu atau dihambat oleh modulatornya. . Sebagai contoh mekanisme penghambatan balik pada pengubahan Lteronin menjadi L-isoleusin yang menggunakan lima macam enzim. stereos=sisi) yang berfungsi untuk memodulasi aktivitas enzim. Berdasarkan modulasinya. Hal ini dikarenakan subtrat identik dengan modulator. Sisi allosterik memiliki ikatan nonkovalen pada dan interaksinya bersifat reversible. Sisi allosterik ini akan mengikat senyawa pengatur yang disebut efektor atau modulator. Pada enzim allosterik homotropik substrat berperan sebagai modulator. Salah satu sisi ikatannya untuk substrat dan yang satunya sisi regulator atau sisi allosterik (allo=lain. enzim allosterik dibedakan menjadi dua kelompok yakni enzim allosterik homotropik dan enzim allosterik heterotropik. 2004). Enzim yang pertama adalah dehidratase treonin (E1) akan dihambat oleh L-isoleusin yang merupakan produk akhir dari reaksi multienzim tersebut (Lehninger. 2004). Penghambatan balik pengubahan L-teronin menjadi L-isoleusin (Lehninger.

Sementara pada enzim allosterik heterotropik. Hal ini penting untuk keperluan reaksi-reaksi yang melibatkan enzim-fosfat (Traut. Enzim yang terfosforilasi akan memiliki kestabilan dalam konformasinya. Enzim-enzim tersebut dipengaruhi oleh fosforilasi. adenylyl.100 protein kinase dalam genom manusia (Lehninger. Traut. modulasinya tidak dipengaruhi oleh substratnya sendiri. . Kelompok dari modifikasi kovalen meliputi phosphoryl. methyl. Kelompok enzim ini diperkirakan memiliki jumlah lebih dari 1. Kelompok modifikasi kovalen tersebut secara umum terikat atau terlepas dari enzim regulator melalui enzim pemisah. Contoh dari enzim pengatur kovalen dapat dijumpai tipe fosforilasi yang akan mempengaruhi enzim dalam jumlah sedikit atau dalam jumlah yang banyak seperti diilustrasikan dalam Gambar 4. 2007). uridylyl.  Enzim Pengatur Kovalen (Covalently Modulated Enzyme) Golongan enzim ini merupakan enzim pengatur yang bentuk aktifnya dipengaruhi oleh modifikasi kovalen molekul enzim. 2007). dan adenosine diphosphateribosyl. Pada gambar tersebut terdapat 10 macam jenis enzim yang terlibat dalam suatu sintesis glikogen dan katabolisme glikogen. 2004.

Penggolongan Enzim Berdasarkan Ekspresi Gen 1. Enzim yang terlibat dalam Model Operon (Lactose Operon) antara lain β-galaktosidase. 1991). tetapi akan disintetis dalam jumlah yang cukup banyak sebagai respon terhadap penginduksi dalam proses induksi enzim (Pudjaatmaka. Enzim Indusibel Enzim Indusibel atau disebut juga dengan enzim adaptif adalah enzim yang hanya diekspresikan pada kondisi tertentu dan diproduksi secara terus menerus. Enzim ini jarang terdapat dalam sel atau ada namun dalam kuantitas yang sangat sedikit. 2002). Contoh enzim yang diregulasi oleh fosforilasi. Pada bakteri bisa mensintesis enzim spesifik yang berbeda-beda sebagai respon terhadap perubahan lingkungan (Voet & Judith. Enzim βgalaktosidase (tetramerik dengan empat sub-unit identik berukuran 116. permease galaktosidase.4 kDa) . Contoh dari enzim ini adalah berfungsi sebagai pemecah bagian sel dan juga termasuk bagian dari Model Operon (Lactose Operon) yang diilustrasikan sebagai tombol “On” dan “Off” pada gen oleh Jacob dan Monod. (*) enzim dihambat oleh fosforilasi. 2007). 2009). (**) enzim diaktivasi oleh fosforilasi (Traut. Gambar 10. dan galaktosidase transasetilase (Palmer.Gambar 4.

gen kedua. lacZ mengkode transasetilase. Ketika represor menempel pada operator. Sementara ketika ada subtasansi yang memulai untuk induksi dalam metabolisme yang disebut inducer yang berupa laktosa.coli yang menggunakan tiga jenis enzim untuk melakukan metabolisme laktosa. Murray. maka seluruh operon lac tidak bisa mengekspresikan untuk mensintesis enzim untuk metabolisme laktosa. Keseluruhan unit transkripsi ini di bawah satu operator dan satu promoter. protein membran yang mengangkut laktosa ke dalam sel. yang menghidrolisis laktosa menjadi galaktosa dan glukosa.adalah enzim utama yang digunakan untuk memotong ikatan β-galaktosida (ikatan β-1. operon dalam keadaan on. Gen-gen untuk tiga jenis enzim tersebut berada di dalam operon lac. 2009. 2007). yaitu glukosa dan galaktosa.5 kDa) adalah enzim yang berperan dalam pengangkutan laktosa dari luar ke dalam sel. lacZ mengkode enzim β-galaktosidase. 2009). Molekul represor ini bersifat allosterik yang mampu mengikatkan diri pada operator (Gambar 1). Pada saat ada penambahan laktosa pada bakteri E. (B) Tidak ada laktosa.coli. Gen pengatur yang berupa lacI terletak di luar operon yang mengkode represor. maka inducer akan menonaktifkan represor. operon dalam keadaan off (Campbell et al. gen ketiga. Mekanisme kerja Model Operon (Lactose Operon) dapat dijumpai pada bakteri E. Gen pertama.4) yang ada pada molekul laktosa (β-galaktosida) sehingga dihasilkan dua monosakarida. represor aktif. lacY mengkode permease. Pada tahap inilah operon lac dalam keadaan off (Campbell. 2009) Gambar 1. Enzim permease galaktosidase (berukuran 46. represor tidak aktif. maka represor menjadi tidak aktif yang selanjutnya metabolisme laktosa akan . Sementara enzim galaktosidase transasetilase (berukuran 30 kDa) masih belum diketahui secara pasti kegunaannya dalam metabolisme (Yuwono. (A) Ada laktosa.

maka bakteri tersebut akan menggunakan laktosa sebagai sumber karbon.. NO sangat berperan dalam sinyal transduksi kimiawi baik dalam sel maupun antar sel. yakniconstitutive nitric oxide synthase. cNOS. Selanjutnya setelah mengalami fase lag yang pendek (Gambar 2). Glukosa dipakai terlebih dahulu dan selanjutnya laktosa (Prescott. baik dari jaringan maupun dari medium tempat sel itu berada (Murray et al. Enzim ini dapat dijumpai pada berbagai macam jaringan vertebrata. Pada kurva ini terjadi pertumbuhan diauxic yang mana ketika kultur E. Enzim Konstitutif Enzim konstitutif adalah enzim yang terdapat dalam sel tertentu dalam kuantitas yang hampir konstan tanpa memperdulikan komposisi. 2. Pudjaatmaka. Adanya sinyal . Gambar 2. 2009. 2002). Nitrit oksida dihasilkan melalui oksidasi L-arginin.coli yang diberi media glukosa dan laktosa. Enzim ini merupakan kelompok enzim oksidoreduktase yang berfungi untuk menghasilkan molekul Nitrit Oksida (NO). maka bakteri tersebut akan menggunakan glukosa terleih dahulu sampai habis.terinduksi dan operon lac dalam keadaan on yang mampu mengasilkan enzim untuk metabolisme laktosa. 2002). Hal ini dikarenakan enzim untuk metabolisme glukosa lebih konstitutif daripada enzim untuk metabolisme laktosa yang bersifat indusibel (Prescott. coli diberi campuran antara glukosa dan laktosa. 2002). Jika suatu kultur E.

angiogenesis. namun data eksperimennya tidak berguna karena perhatian pada konsentrasi ion hidrogen pada saat itu masih belum dititikberatkan. Penurunan persamaan kinetika yang diturunkan mereka masih digunakan secara meluas sampai sekarang . Setelah Peter Lauritz Sørensen menentukan skala pH logaritmik dan memperkenalkan konsep penyanggaan (buffering) pada tahun 1909.kimiawi tersebut. .. E. Haldane. Pada mamalia. Persamaan ini kemudian dikenal dengan nama Kinetika Henri-Michaelis-Menten (kadang-kadang juga hanya disebut kinetika Michaelis-Menten). kimiawan Jerman Leonor Michaelis dan murid bimbingan pascadokotoralnya yang berasal dari Kanada. maka dapat mengontrol tekanan darah. Enzim (E) mengikat substrat (S) dan menghasilkan produk (P). mengulangi eksperimen Henri dan mengkonfirmasi persamaan Henri. B. sinyal NO dimediasi oleh kalsium/kalmodulin (Berg et al. 2. Maud Leonora Menten. Data laju yang digunakan dalam analisis kinetika didapatkan dari asai enzim. Victor Henri mengajukan suatu teori kinetika enzim yang kuantitatif. 2006. 2003. Pada tahun 1902. S. sekresi insulin. 1992). serta perkembangan sistem saraf. Briggs dan J.4 Kinetik Regulator Enzim Mekanisme reaksi enzimatik untuk sebuah subtrat tunggal. Lamas.Kinetika enzim menginvestigasi bagaimana enzim mengikat substrat dengan mengubahnya menjadi produk. Hasil kerja mereka kemudian dikembangkan lebih jauh oleh G. Guzik.

Hal ini ditunjukkan oleh kurva kejenuhan di samping. konsentrasi substrat ditingkatkan sampai laju pembentukan produk yang terpantau menjadi konstan. Kondisi-kondisi yang menyebabkan denaturasi protein seperti temperatur tinggi. reaksi yang dikatalisasi oleh enzim orotidina 5'-fosfat dekarboksilase akan memerlukan waktu 78 juta tahun untuk mengubah 50% substrat menjadi produk. Sedangkan peningkatan konsentrasi substrat cenderung meningkatkan aktivitasnya. Enzim kemudian mengatalisasi reaksi kimia dan melepaskan produk. membentuk kompleks enzim-substrat. Pada tahap pertama.Salah satu kontribusi utama Henri pada kinetika enzim adalah memandang reaksi enzim sebagai dua tahapan. apabila enzim tersebut ditambahkan. tanpa keberadaan enzim. proses ini hanya memerlukan waktu 25 milidetik. Namun. Enzim dapat mengatalisasi reaksi dengan kelajuan mencapai jutaan reaksi per detik. subtrat terikat ke enzim secara reversible. Kurva kejenuhan suatu reaksi enzim yang menunjukkan relasi antara konsentrasi substrat (S) dengan kelajuan (v). Untuk menentukan kelajuan maksimum suatu reaksi enzimatik. Laju reaksi bergantung pada kondisi larutan dan konsentrasi substrat. Kompleks ini kadangkadang disebut sebagai kompleks Michaelis. Sebagai contoh. dan nilai pH yang terlalu tinggi atau terlalu rendah akan menghilangkan aktivitas enzim. konsentrasi garam yang tinggi. Kejenuhan terjadi karena seiring dengan meningkatnya konsentrasi .

Pada titik ini. Ia juga disebut sebagai konstanta kespesifikan dan memasukkan tetapan kelajuan semua langkah reaksi. dan jumlah kompleks ES adalah sama dengan jumlah total enzim yang ada. Setiap enzim memiliki nilai Km yang berbeda-beda untuk suatu subtrat. fumarase. Pada kelajuan yang maksimum (Vmax). Efisiensi suatu enzim diekspresikan oleh kcat/Km. Enzim dengan sifat demikian disebut secara katalitik sempurna ataupun secara kinetika sempurna. Hal ini diekspresikan oleh konstanta Michaelis-Menten (Km). dan superoksida dismutase. dan laju pembentukan produk tidak dibatasi oleh laju reaksi. ataupun enzim yang sama dengan substrat yang berbeda. Contoh enzim yang memiliki sifat seperti ini adalah karbonat anhidrase. Namun. dan . setiap penumbukkan enzim dengan substratnya akan menyebabkan katalisis. Namun. perpisahan fase enzim/substrat/produk. β-laktamase. Vmax hanyalah salah satu konstanta kinetika enzim.substrat. Jumlah substrat yang diperlukan untuk mencapai nilai kelajuan reaksi tertentu jugalah penting. semua tapak aktif enzim akan berikatan dengan substrat. melainkan oleh laju difusi. Kinetika Michaelis-Menten bergantung pada hukum aksi massa. katalase. yang merupakan jumlah molekul substrat yang dapat ditangani oleh satu tapak aktif per detik. disebabkan oleh kesesakan makromolekuler (macromolecular crowding). Konstanta lainnya yang juga berguna adalah kcat. Karena konstanta kespesifikan mencermikan kemampuan katalitik dan afinitas. yang diturunkan berdasarkan asumsi difusi bebas dan pertumbukan acak yang didorong secara termodinamik. yang merupakan konsentrasi substrat yang diperlukan oleh suatu enzim untuk mencapai setengah kelajuan maksimumnya. banyak proses-proses biokimia dan selular yang menyimpang dari kondisi ideal ini. dan ini dapat menunjukkan seberapa kuatnya pengikatan substrat ke enzim. ia dapat digunakan untuk membandingkan enzim yang satu dengan enzim yang lain. Konstanta kespesifikan maksimum teoritis disebut limit difusi dan nilainya sekitar 108 sampai 109 (M-1 s1 ). semakin banyak enzim bebas yang diubah menjadi kompleks substrateenzim ES. asetilkolinesterase.

walaupun penjelasan ini masih kontroversial. Beberapa enzim beroperasi dengan kinetika yang lebih cepat daripada laju difusi. Hal ini tampaknya sangat tidak mungkin. kinetika Michaelis-Menten fraktal dapat diterapkan. Model lainnya menggunakan penjelasan penerowongan kuantum mekanika. Beberapa mekanisme telah diajukan untuk menjelaskan fenomena ini. Beberapa protein dipercayai mempercepat katalisis dengan menarik substratnya dan melakukan pra-orientasi substrat menggunakan medan listrik dipolar. Penerowongan kuantum untuk proton telah terpantau pada triptamina.pergerakan molekul secara satu atau dua dimensi. . Pada situasi seperti ini.

Beberapa enzim tidak memerlukan komponen tambahan untuk mencapai aktivitas penuhnya. terutama adalah substrat. Dalam sistem multienzim. Namun beberapa memerlukan pula molekul non-protein yang disebut kofaktor untuk berikatan dengan enzim dan menjadi aktif. ataupun koenzim.[38] Kofaktor dapat berupa zat anorganik (contohnya ion logam) ataupun zat organik (contohnya flavin dan heme). Kerja enzim juga dipengaruhi oleh molekul lain. Di luar suhu atau pH yang sesuai.1 Kesimpulan Kerja enzim dipengaruhi oleh beberapa faktor. yang akan melepaskan diri dari tapak aktif enzim semasa reaksi. enzim tidak dapat bekerja secara optimal atau strukturnya akan mengalami kerusakan. yang dapat mengalami perubahan bentuk jika suhu dan keasaman berubah.BAB III PENUTUP 3. kofaktor dan inhibitor. Enzim regulator ini memiliki dua tipe yakni enzim allosterik (noncovalent) dan enzim pengatur kovalen (covalently modulated enzyme). Tiap enzim memerlukan suhu dan pH (tingkat keasaman) optimum yang berbeda-beda karena enzim adalah protein. Kofaktor dapat berupa gugus prostetik yang mengikat dengan kuat. Inhibitor adalah molekul yang menurunkan aktivitas enzim. sedangkan aktivator adalah yang meningkatkan aktivitas enzim. keasaman. Banyak obat dan racun adalah inihibitor enzim. . enzim yang berada pada urutan pertama disebut sebagai enzim regulator. suhu. Hal ini akan menyebabkan enzim kehilangan fungsinya sama sekali.

. 1989. Kimia Pangan dan Gizi. Inhibitor Enzim. Principles of Biochemistry. M. 2012.html. 2012.G. http://nabz9999.com/2012/03/biokimiaenzim. A.M.wikipedia. CollierMacmillan. ITB. Penerbit Buku Kedokteran EGC.DAFTAR PUSTAKA Anonymous a. L. F. 1997.USA. . Supriyanti. New York. et al.E. Vol 2. UI-Press. Champaign. Biochemistry : An Introduction to Dynamic Biology.org/wiki/Enzim diakses tanggal 17 Maret 2012 Houston. M. Wirahadikusumah.Worth Publisher.M.. 1995. Poedjiadi.blogspot. E.blogspot. T. 2000.Canada. 1966. Bandung. Winarno. Dasar-Dasar Biokimia. Kay. Gramedia. 2012. Jakarta. Enzima & Asam Nukleat. Stryer. Jakarta.L. Biochemistry Primer For Exercise Science. 2006. Edisi 4. 1981.html. diakses pada tanggal 19 Maret 2012 Anonymousb. http://monicaayurossalya. 2nd . Lehninger. Jakarta. Human Kinetics. F. diakses pada tanggal 19 Maret 2012 Anonymous c . Biokimia..R. A.com/2011/01/metabolisme-sel. http://id. Biokimia : Proteine.

Sign up to vote on this title
UsefulNot useful