TUGAS MAKALAH KELOMPOK 06

“ENZIM III”

Disusun oleh:
Ayu Sulistya Kusumaningtyas Myrma Iman Luvantari 115040201111013 115040201111014 115040201111195 115040201111196 115040201111197

Didin Wahyudi Christina Solideo Gultom Arifatul Fitriyah Endah Setiyo Rini

115040207111038

UNIVERSITAS BRAWIJAYA FAKULTAS PERTANIAN AGROEKOTEKNOLOGI MALANG 2011/2012

KATA PENGANTAR

Puji dan syukur penulis panjatkan kepada Tuhan Yang Maha Esa atas rahmatNya sehingga penulis dapat menyelesaikan makalah berjudul “ENZIM III”. Dalam proses pembuatan makalah ini, penulis telah banyak dibantu oleh berbagai pihak, sehingga makalah ini dapat terselesaikan dengan baik. Pada kesempatan ini, penulis mengucapkan terima kasih kepada: 1. Ibu Ir.Titiek, MS, selaku dosen pembimbing yang bersedia membimbing penulis untuk menyusun makalah ini. 2. Semua pihak yang turut berperan dalam penyelesaian makalah ini. Tak ada gading yang tak retak, demikian pula dengan makalah ini. Oleh karena itu, penulis sangat mengharapkan kritik dan saran yang dapat membangun dari pembaca agar makalah ini semakin baik dan sempurna. Penulis berharap semoga makalah ini dapat bermanfaat bagi pembaca.

Malang, 20 Maret 2012

Penulis

4 Kinetik Enzim Regulator…….2 rumusan masalah…………………………………………………… 1. i ii iii Bab I Pendahuluan 1.1 kesimpulan………………………………………………………… Daftar pustaka ……………………………………………………………… .1 latar belakang……………………………………………………… 1.1 Inhibitor Enzim…………………………………………………… 2.…………………………………… Bab III Penutup 3.DAFTAR ISI Cover………………………………………………………………………… Kata pengantar……………………………………………………………….2 Kofaktor Enzim…………………………………………………… 2.3 tujuan……………………………………………………………… Bab II Pembahasan 2. Daftar isi…………………………………………………………………….3 Enzim Regulator…………………………………………………. 2.

misalnya reaksi yang menguraikan molekul nutrien . fotosintesis pada tumbuhan. Tanpa adanya enzim. Enzim merupakan substansi penting dalam setiap reaksi kimia dalam sel. Enzim biasanya merupakan proteinbulat (globular) dengan ukuran cukup besar. Beberapa reaksi kimia tersebut antara lain respirasi. Namun kebanyakan enzim baru berfungsi sebagai katalis apabila disertai zat lain yang bukan protein. Reaksi-reaksi ini meliputi sintesis molekul besar menjadi molekul yang lebih kecil (anabolisme) dan penyusunan molekul besar dari molekul yang lebih kecil (katabolisme). dan protein sintesis. . Semua enzim pada hakekatnya adalah protein. Sintesis enzim terjadi di dalam sel dan sebagian besar enzim dapat diperoleh dengan ekstraksi dari jaringan tanpa merusak fungsinya.BAB I PENDAHULUAN 1.menyimpan dan mengubah energi kimiawi. yang disebut kofaktor.Enzim adalah biokatalisator. Enzim mampu mempercepat reaksi kimia namun enzim sendiri tidak ikut bereaksi. Sebagai biokatalisator yang mengatur kecepatan berlangsungnya semua proses fisiologis. Percepatan reaksi tersebut terjadi karena enzim dapat menurunkan energi aktivasi. Fungsi dari suatu enzim ialah sebagai katalis untuk proses biokimia yang terjadi dalam sel maupun di luar sel. Enzim merupakan katalisator organik dan dibuat di dalam sel makhluk hidup sehingga enzim disebut juga biokatalisator.Enzim merupakan unit fungsional dari metabolisme sel. Enzim bekerja dengan urutan larutan yang teratur dan mengkatalisis ratusan reaksi. Metabolisme merupakan sekumpulan reaksi kimia yang terjadi pada makhluk hidup untuk menjaga kelangsungan hidup.1 Latar Belakang Enzim adalah golongan protein yang paling banyak terdapat dalam sel hidup. dari reaksi yang sangat sederhana seperti replikasi kromosom sampaike reaksi yang sangat rumit. enzim memegang peranan utama dalam kesehatan dan penyakit. Artinya. enzim dapat mempercepat suatu reaksi tanpa ikut mengalami perubahan. glikolisis. kehidupan yang kita kenal ini tidak mungkin ada.

persamaan M&M.2 Rumusan Masalah     Apa yang dimaksud dengan inhibitor enzim ? Apa yang dimaksud dengan kofaktor enzim ? Apa yang dimaksud dengan regulator enzim ? Apa yang dimaksud dengan kinetic regulator enzim ? 1. serta faktor yang mempengaruhi enzim. 1. aktivasi enzim.Untuk itu dalam makalah ini akan di bahas tentang regulasi enzim.3 Tujuan     Untuk mengetahui tentang inhibitor enzim Untuk mengetahui tentang kofaktor enzim Untuk mengetahui tentang regulator enzim Untuk mengetahui tentang kinetic regulator enzim .

Di lain pihak. Laju reaksi enzim dapat diturunkan . Laju reaksi enzim dapat diturunkan menggunakan berbagai jenis inhibitor enzim. Sifat inhibitor berlawanan dengan katalis. Substrat dan inhibitor berkompetisi satu sama lainnya. menghalangi pengikatan substrat. Secara umum suatu inhibitor adalah suatu zat kimia yang dapat menghambat atau memperlambat suatu reaksi kimia.1 Inhibitor Enzim Inhibitor adalah zat yang menghambat atau menurunkan laju reaksi kimia. yaitu: refersible inhibitor dan irrefesible inhibitor. pengikatn substrat juga menghalangi pengikatan inhibitor. eksperimen Enzymekinetic merupakan aspek pengembangan obat dan pengujian prosedur. Inhibitor kompetitif mengikat enzim secara reversibel. yang mempercepat laju reaksi.BAB II PEMBAHASAN 2. Banyak zat dapat mempengaruhi proses metabolisme dengan mempengaruhi aktivitas enzim. metabolit alam juga terlibat dalam proses regulasi sebagai inhibitor. Inhibitor enzim sangat penting disini. Sebagian besar obatobatan bertindak sebagai inhibitor enzim.

Pada banyak organisme. dan . Jenis-jenis inihibitor yang diperkenalkan oleh W. antara lain : 1. inhibitor dapat merupakan bagian dari mekanisme umpan balik. Penisilin dan Aspirin juga bekerja dengan cara yang sama.W. Inhibitor seperti ini contohnya efloritina. sulfonat fenil. Misalnya. Irrevesible Inhibitor (tidak dapat kembali) Irreveraible Inhibitor yaitu terjadi setelah inhibitor mengikat enzim. aldehida. atau fluorophosphonates. mereka tidak berfungsi dengan menghancurkan struktur protein tetapi dengan secara khusus mengubah situs aktif dari target mereka. Hal ini akan menyebabkan produksi produk melambat atau berhenti. tapi ini merupakan efek non-spesifik. Inhibitor ireversibel sering mengandung kelompok fungsional reaktif seperti mustard nitrogen. obat yang digunakan untuk mengobati penyakit yang disebabkan oleh protozoa African trypanosomiasis. dan karena itu hambatan tidak dapat dikembalikan. Inhibitor ireversibel umumnya spesifik untuk satu kelas dari enzim dan tidak menonaktifkan semua protein. Inhibitor ireversibel biasanya memodifikasi kovalenenzim. akseptor Michael. Bentuk umpan balik ini adalah umpan balik negatif. Inhibitor ireversibel bereaksi dengan enzim dan membentuk aduk dengan protein. Enzim memiliki bentuk regulasi seperti ini sering kali multimerik dan mempunyai tapak ikat alosterik. ekstrim pH atau temperatur biasanya menyebabkan denaturasi dari semua struktur protein. Senyawa obat ini terikat pada tapak aktif. inhibitor yang tidak dapat dipisahkan dari sisi aktif enzim. alkena.menggunakan berbagai jenis inhibitor enzim. Inaktivasi ini bersifat ireversible. Penghambatan ireversibel berbeda dari inaktivasi enzim ireversibel. produk tersebut dapat berperan sebagai inhibitor bagi enzim tersebut. Cleland. haloalkanes. Keadaan ini menyebabkan enzim tidak dapat mengikat substrat atau inhibitor merusak beberapa komponen (gugus fungsi) pada sisi katalitik molekul enzim. Jika enzim memproduksi terlalu banyak produk. Kurva substrat/kelajuan enzim ini tidak berbentuk hiperbola melainkan berbentuk S.

b. sehingga menghalangi pengikatan substrat. non competitive inhibition. Pada inhibisi kompetitif. inhibitor kompetitif: substrat (S) dan inhibitor (I) bersaing untuk situs aktif.enzim kemudian mengubah inhibitor menjadi bentuk aktif yang bereaksi secara ireversibel dengan satu atau lebih residu asam amino. kelajuan maksimal reaksi tidak berubah. Inhibitor kompetitif Pada inihibitor kompetitif. interaksi hidrofobik dan ikatan ion. metotreksat adalah inihibitor kompetitif untuk enzim dihidrofolat reduktase. Beberapa obligasi yang lemah antara inhibitor dan situs aktif bergabung untuk menghasilkan kuat dan spesifik mengikat. Seringkali inhibitor kompetitif memiliki struktur yang sangat mirip dengan substrat asli enzim. 2. inhibitor reversibel umumnya tidak mengalami reaksi kimia ketika terikat enzim dan dapat dengan mudah dihilangkan dengan pengenceran atau dialysis. namun memerlukan konsentrasi substrat yang lebih tinggi untuk mencapai kelajuan maksimal tersebut. Perhatikan bahwa pengikatan inhibitor tidaklah perlu terjadi pada tapak pengikatan substrat apabila pengikatan inihibitor mengubah konformasi enzim. yaitu : competitive inhibition. Inhibitor non-kompetitif . Reversible Inhibitor Reversibel inhiabitor mengikat enzim dengan interaksi non-kovalen seperti ikatan hidrogen. a. Kemiripan antara struktur asam folat dengan obat ini ditunjukkan oleh gambar di samping bawah. Mereka diklasifikasikan menurut pengaruh variasi konsentrasi substrat enzim di inhibitor. Ada tiga macam enzim inhibitor reversible. inhibitor dan substrat berkompetisi untuk berikatan dengan enzim. Sebagai contoh. sehingga meningkatkan Km. dan uncompetitive inhibition. Berbeda dengan substrat dan inhibitor ireversibel.

yaitu aktivator. Aspirin menginhibisi enzim COX-1 dan COX-2 yang memproduksi pembawa pesan peradangan prostaglandin. c. Km tetaplah sama. karena substrat masih dapat mengikat enzim. Kofaktor dapat berupa zat anorganik (contohnya ion logam) ataupun zat organik (contohnya flavin dan heme). sianida yang merupakan inhibitor enzim ireversibel. Komponen ini secara umum disebut kofaktor. Baik kompleks EI dan EIS tidak aktif. Namun. Inhibitor campuran Inhibitor jenis ini mirip dengan inhibitor non-kompetitif. sehingga ia dapat menekan peradangan dan rasa sakit. Vmax reaksi berubah.2 Kofaktor Enzim Sejumlah besar enzim membutuhkan suatu komponen lain untuk dapat berfungsi sebagai katalis. inhibitor sering digunakan sebagai obat. Kofaktor ini dibagi dalam 3 kelompok. banyak pula inhibitor enzim lainnya yang beracun. (1) Aktivator . gugus prostetik. Karena inhibitor tidak dapat dilawan dengan peningkatan konsentrasi substrat. kecuali kompleks EIS memiliki aktivitas enzimatik residual.Inhibitor non-kompetitif dapat mengikat enzim pada saat yang sama substrat berikatan dengan enzim. Sebagai contohnya. 2. dan koenzim.  Kegunaan inhibitor Oleh karena inhibitor menghambat fungsi enzim. akan bergabung dengan tembaga dan besi pada tapak aktif enzim sitokrom c oksidase dan memblok pernapasan sel. Yang dimaksud dengan kofaktor adalah komponen enzim yang bersifat nonprotein yang berfungsi mengaktifkan enzim. Namun. Contohnya adalah inhibitor yang digunakan sebagai obat aspirin.

teroksidasi menjadi Fe3+. (3) Koenzim Enzim yang tidak mempunyai gugus prostetik.Mn++.ion anorganik yang biasanya berikatan lemah dengan suatu enzim. Mg++. peranan koenzim dan gugus prostetik mempunyai hubungan dengan vitamin. Ditinjau dari fungsinya. pada waktu melepas elektron. Cu++ atau Zn++ (2) Gugus Prostetik Gugus prostetik berikatan erat dengan enzim (protein) oleh ikatan kovalen. Ion logam kita dapatkan pada sitokrom sebagai pembawa elektron misalnya Fe. pemindah elektron. memerlukan senyawa organik lain untuk aktivitasnya juga disebut koenzim. Koenzim ini merupakan molekul organic kecil. Contoh beberapa logam berperan sebagai aktivator dalam sistem enzim adalah Cu. Beberapa koenzim mempunyai struktur yang mirip dengan vitamin tertentu. Mn. K dan Co. . Koenzim tidak melekat erat pada bagian protein enzim. Contoh NAD. yang mudah terdisosiasi dan dapat dipisahkan dari enzimnya dengan cara dialisis. Contoh K+. Koenzim-A. dikenal adanya koenzim yang berperan sebagai pemindah hidrogen. NADP. pemindah gugusan kimia tertentu (“group transferring”) dan koenzim dari isomerasa dan liasa. Gugus prostetik dapat berupa senyawa organik tertentu. Zn. Pada waktu melepas besi tereduksi menjadi Fe2+. vitamin atau ion logam. Hubungan antara vitamin dengan koenzim tampak pada contoh berikut ini. Fe.Aktivator adalah ion . ATP. tahan terhadap panas. Misal FAD yang mengandung riboflavin (Vitamin B2) yang merupakan bagian FAD yang menerima atom Hidrogen. Dari tiga kelompok kofaktor tersebut. Ca.

Bila ATP melepaskan 1 gugus fosfat.Fungsi enzimatik Tiaminin (B1) Tiaminin pirofosfat (TPP) Transfer atau pengangkatan gugus aldehida Reboflovin (B2) Flavin adenin dipuklotida (FAD) Transfer Flovida mononukleotida (FMN) hidrogen Transfer hidrogen Nikotinamida Nikotinamida adenin dinukletida Transfer (NAD+) hidrogen Nikotinamida adenin demikleotida fosfat (NADP+) Asam fantolenat Koenzim A (KoA) Transfer atau karier gugus asil Peridoksen (B6) Peridoksalfosfat Transfer gugus amino. maka ATP akan berubah menjadi adenosine .2 dari atom hidrogen.unud. Biotin Biotin Transfer atau pengangkatan gugus karboksial Asam falat Asam titrahidroksi falat Transfer satu –C Vitamin B12 Koenzim B12 Pergeseran 1. yaitu adenosine trifosfat atau ATP. Koenzim ini termasuk golongan senyawa berenergi tinggi. gugus karboksil dari rasenisasi. ATP berfungsi sebagai koenzim yang memindahkan gugus fosfat.id/~ari_astawa/wp.../vitamin-dan koenzim.. ada pula koenzim yang tidak berhubungan dnegan vitamin..ac. karier gugusan metil Asam lipoat Lipoatmid Transfer gugus asil Sumber : staff./2009/.doc Vitamin Bentuk koenzim Di samping koenzim yang mempunyai hubungan struktural dengan vitamin.

isozim ini adalah enzim mengkatalisis reaksi yg sama tetapi punya sifak fisik. lipase. alkali fosfatase. (anonymous b . Begitu juga regulasi metabolisme juga berjalan secara dinamis yang melibatkan interaksi DNA dan RNA serta karakteristik dari suatu organisme masing-masing. γ-Glutamil transpeptidase. misalnya manusia punya enzim laktat dehidrogenase tetapi habis lalu dari insect di isomerkan pd tubuh manusia bisa menyebabkan alergi/ proses imunologis. Ex : lipoprotein lipase. proenzim. ATP bersama dengan enzim kinase. Contohnya: AST = SGOT. kimia. Contohnya LPL (Lipo Protein Lipase). ALT = SGPT. konsentrasi darah. cholinesterase. pseudokolin esterase pro Enzim pembekuan dan pemecahan darah.3 Regulator Enzim Enzim adalah senyawa protein yang bersifat katalisator dalam yang dihasilkan melalui ekspresi gen tertentu di dalam suatu gen. 2012) 2.difosfat (ADP) juga energi yang digunakan untuk reaksi lain. dalam paper ini akan membahas penggolongan enzim yang didasarkan melalui regulasi suatu metabolisme yang . amilase. Hampir semua reaksi metabolisme diatur dan dikendalikan oleh enzim. Enzim bekerja secara spesifik dalam reaksi metabolisme. laktat dehidrogenase. Oleh karena itu. Umumnya disintesis dalam hati. imunologi yg berbeda. acid fosfatase. sama atau sudah lebih tinggi dari jaringan. misalnya heksokinase dan piruvat kinase berperan dalam metabolisme karbohidrat. b. hemostasis. a. Kadarnya jauh lebih rendah dari jaringan sehingga dapat membantu diagnostik dan prognostik klinik yang berharga. Berikutnya isozim. Enzim plasma non fungsional Tempat kerjanya tidak dalam darah. Enzim plasma fungsional Tempat kerjanya dalam darah. Enzim yang mempunyai fungsi diagnostik klinik dibagi menjadi dua yaitu enzim plasma fungsional dan enzim plasma non fungsional.

mempunyai lebih dari dua modulator. Enzim ini berada pada konsentrasi yang tinggi (Vmaks rendah). enzim yang berada pada urutan pertama disebut sebagai enzim regulator. 2. sedangkan pada enzim regulator heterotropik modulator dapat menghambat atau meningkatkan kecepatan reaksi konsekuensinya dapat mengubah konsentrasi maupun kecepatan.lisme. Kecepatan reaksi enzim sangat tergantung pada enzim regulatornya. dan enzim regulator yang keseluruhannya sangat berkaitan dengan aktivitas regulasi metabolisme (Illanes et al. dihambat atau dirangsang aktivitasnya oleh modulator lain dari substrat. Homotropik. terdapatnya banyak pada rantai polipeptida. sehingga aktivitas enzim ini dipengaruhi oleh tinggi rendahnya konsentrasi subtrat. Enzim regulator termasuk enzim yang besar dan kompleks sehingga sukar dimurnikan. Pada enzim regulator homotropik memperlihatkan konsentrasi yang menurun dengan kecepatan tidak berubah. 2009. Heterotropik. Homotropik dan Heterotropik. 2004). Kim and Geoffrey. mempunyai sifat anomaly dan hanya stabil pada suhu kamar. Dari daya kerja. Enzim regulator ini memiliki dua tipe yakni enzim allosterik (noncovalent) dan enzim pengatur kovalen (covalently modulated enzyme) (Lehninger.  Enzim Allosterik . 3.terdiri dari enzim inducible. 2008) Enzim regulator adalah enzim yang berada dalam jalur reaksi biokimia yang bekerja bersama-sama dalam rangkaian metabo. molekul substrat tidak hanya berperanan sebagai substrat tapi juga sebagai modulator untuk peningkatan aktivitas katalisis enzim. enzim in dogolongkan atas : 1. Dalam sistem multienzim. enzim kontitutif.

Gambar 3. Penghambatan balik pengubahan L-teronin menjadi L-isoleusin (Lehninger. Hal ini dikarenakan subtrat identik dengan modulator. Berdasarkan modulasinya. Enzim allosterik ini dapat dipacu atau dihambat oleh modulatornya. stereos=sisi) yang berfungsi untuk memodulasi aktivitas enzim.Enzim allosterik merupakan enzim regulator yang memiliki dua sisi katalik. Enzim yang pertama adalah dehidratase treonin (E1) akan dihambat oleh L-isoleusin yang merupakan produk akhir dari reaksi multienzim tersebut (Lehninger. Sebagai contoh mekanisme penghambatan balik pada pengubahan Lteronin menjadi L-isoleusin yang menggunakan lima macam enzim. Salah satu sisi ikatannya untuk substrat dan yang satunya sisi regulator atau sisi allosterik (allo=lain. . Sisi allosterik ini akan mengikat senyawa pengatur yang disebut efektor atau modulator. enzim allosterik dibedakan menjadi dua kelompok yakni enzim allosterik homotropik dan enzim allosterik heterotropik. 2004). 2004). Pada enzim allosterik homotropik substrat berperan sebagai modulator. Sisi allosterik memiliki ikatan nonkovalen pada dan interaksinya bersifat reversible.

uridylyl.  Enzim Pengatur Kovalen (Covalently Modulated Enzyme) Golongan enzim ini merupakan enzim pengatur yang bentuk aktifnya dipengaruhi oleh modifikasi kovalen molekul enzim. Kelompok enzim ini diperkirakan memiliki jumlah lebih dari 1.100 protein kinase dalam genom manusia (Lehninger. Kelompok modifikasi kovalen tersebut secara umum terikat atau terlepas dari enzim regulator melalui enzim pemisah. Enzim-enzim tersebut dipengaruhi oleh fosforilasi. adenylyl. Enzim yang terfosforilasi akan memiliki kestabilan dalam konformasinya.Sementara pada enzim allosterik heterotropik. . Contoh dari enzim pengatur kovalen dapat dijumpai tipe fosforilasi yang akan mempengaruhi enzim dalam jumlah sedikit atau dalam jumlah yang banyak seperti diilustrasikan dalam Gambar 4. methyl. dan adenosine diphosphateribosyl. Kelompok dari modifikasi kovalen meliputi phosphoryl. Hal ini penting untuk keperluan reaksi-reaksi yang melibatkan enzim-fosfat (Traut. 2004. 2007). modulasinya tidak dipengaruhi oleh substratnya sendiri. Pada gambar tersebut terdapat 10 macam jenis enzim yang terlibat dalam suatu sintesis glikogen dan katabolisme glikogen. Traut. 2007).

permease galaktosidase. tetapi akan disintetis dalam jumlah yang cukup banyak sebagai respon terhadap penginduksi dalam proses induksi enzim (Pudjaatmaka. Enzim βgalaktosidase (tetramerik dengan empat sub-unit identik berukuran 116. 2002). Enzim Indusibel Enzim Indusibel atau disebut juga dengan enzim adaptif adalah enzim yang hanya diekspresikan pada kondisi tertentu dan diproduksi secara terus menerus. (*) enzim dihambat oleh fosforilasi.Gambar 4. Gambar 10. Enzim yang terlibat dalam Model Operon (Lactose Operon) antara lain β-galaktosidase. Enzim ini jarang terdapat dalam sel atau ada namun dalam kuantitas yang sangat sedikit. Penggolongan Enzim Berdasarkan Ekspresi Gen 1. 2009). Pada bakteri bisa mensintesis enzim spesifik yang berbeda-beda sebagai respon terhadap perubahan lingkungan (Voet & Judith. (**) enzim diaktivasi oleh fosforilasi (Traut. Contoh dari enzim ini adalah berfungsi sebagai pemecah bagian sel dan juga termasuk bagian dari Model Operon (Lactose Operon) yang diilustrasikan sebagai tombol “On” dan “Off” pada gen oleh Jacob dan Monod. Contoh enzim yang diregulasi oleh fosforilasi. 2007). 1991). dan galaktosidase transasetilase (Palmer.4 kDa) .

5 kDa) adalah enzim yang berperan dalam pengangkutan laktosa dari luar ke dalam sel.4) yang ada pada molekul laktosa (β-galaktosida) sehingga dihasilkan dua monosakarida. gen kedua. Sementara enzim galaktosidase transasetilase (berukuran 30 kDa) masih belum diketahui secara pasti kegunaannya dalam metabolisme (Yuwono. represor aktif. lacZ mengkode enzim β-galaktosidase.adalah enzim utama yang digunakan untuk memotong ikatan β-galaktosida (ikatan β-1. Murray. 2007). gen ketiga. Gen-gen untuk tiga jenis enzim tersebut berada di dalam operon lac. (B) Tidak ada laktosa. yaitu glukosa dan galaktosa. protein membran yang mengangkut laktosa ke dalam sel. Keseluruhan unit transkripsi ini di bawah satu operator dan satu promoter. Ketika represor menempel pada operator. 2009. Gen pertama.coli yang menggunakan tiga jenis enzim untuk melakukan metabolisme laktosa.coli. operon dalam keadaan off (Campbell et al. 2009). (A) Ada laktosa. Pada saat ada penambahan laktosa pada bakteri E. Enzim permease galaktosidase (berukuran 46. yang menghidrolisis laktosa menjadi galaktosa dan glukosa. lacY mengkode permease. 2009) Gambar 1. lacZ mengkode transasetilase. Sementara ketika ada subtasansi yang memulai untuk induksi dalam metabolisme yang disebut inducer yang berupa laktosa. maka inducer akan menonaktifkan represor. Molekul represor ini bersifat allosterik yang mampu mengikatkan diri pada operator (Gambar 1). Pada tahap inilah operon lac dalam keadaan off (Campbell. maka represor menjadi tidak aktif yang selanjutnya metabolisme laktosa akan . Mekanisme kerja Model Operon (Lactose Operon) dapat dijumpai pada bakteri E. represor tidak aktif. maka seluruh operon lac tidak bisa mengekspresikan untuk mensintesis enzim untuk metabolisme laktosa. operon dalam keadaan on. Gen pengatur yang berupa lacI terletak di luar operon yang mengkode represor.

cNOS. Jika suatu kultur E. 2002). Enzim ini merupakan kelompok enzim oksidoreduktase yang berfungi untuk menghasilkan molekul Nitrit Oksida (NO). Hal ini dikarenakan enzim untuk metabolisme glukosa lebih konstitutif daripada enzim untuk metabolisme laktosa yang bersifat indusibel (Prescott.. NO sangat berperan dalam sinyal transduksi kimiawi baik dalam sel maupun antar sel. Gambar 2. 2002). maka bakteri tersebut akan menggunakan laktosa sebagai sumber karbon.terinduksi dan operon lac dalam keadaan on yang mampu mengasilkan enzim untuk metabolisme laktosa. 2009. 2002). Enzim Konstitutif Enzim konstitutif adalah enzim yang terdapat dalam sel tertentu dalam kuantitas yang hampir konstan tanpa memperdulikan komposisi. Selanjutnya setelah mengalami fase lag yang pendek (Gambar 2). Pada kurva ini terjadi pertumbuhan diauxic yang mana ketika kultur E. 2. maka bakteri tersebut akan menggunakan glukosa terleih dahulu sampai habis. coli diberi campuran antara glukosa dan laktosa. Enzim ini dapat dijumpai pada berbagai macam jaringan vertebrata. Pudjaatmaka. Glukosa dipakai terlebih dahulu dan selanjutnya laktosa (Prescott. Nitrit oksida dihasilkan melalui oksidasi L-arginin.coli yang diberi media glukosa dan laktosa. yakniconstitutive nitric oxide synthase. Adanya sinyal . baik dari jaringan maupun dari medium tempat sel itu berada (Murray et al.

Pada mamalia. angiogenesis. Briggs dan J. sekresi insulin. .4 Kinetik Regulator Enzim Mekanisme reaksi enzimatik untuk sebuah subtrat tunggal. Guzik.. serta perkembangan sistem saraf. Enzim (E) mengikat substrat (S) dan menghasilkan produk (P). 2003. mengulangi eksperimen Henri dan mengkonfirmasi persamaan Henri. Victor Henri mengajukan suatu teori kinetika enzim yang kuantitatif. maka dapat mengontrol tekanan darah. Hasil kerja mereka kemudian dikembangkan lebih jauh oleh G. B.kimiawi tersebut. Persamaan ini kemudian dikenal dengan nama Kinetika Henri-Michaelis-Menten (kadang-kadang juga hanya disebut kinetika Michaelis-Menten).Kinetika enzim menginvestigasi bagaimana enzim mengikat substrat dengan mengubahnya menjadi produk. Setelah Peter Lauritz Sørensen menentukan skala pH logaritmik dan memperkenalkan konsep penyanggaan (buffering) pada tahun 1909. E. sinyal NO dimediasi oleh kalsium/kalmodulin (Berg et al. Penurunan persamaan kinetika yang diturunkan mereka masih digunakan secara meluas sampai sekarang . Data laju yang digunakan dalam analisis kinetika didapatkan dari asai enzim. Pada tahun 1902. S. Lamas. Maud Leonora Menten. namun data eksperimennya tidak berguna karena perhatian pada konsentrasi ion hidrogen pada saat itu masih belum dititikberatkan. Haldane. 2006. kimiawan Jerman Leonor Michaelis dan murid bimbingan pascadokotoralnya yang berasal dari Kanada. 1992). 2.

Enzim kemudian mengatalisasi reaksi kimia dan melepaskan produk. Kurva kejenuhan suatu reaksi enzim yang menunjukkan relasi antara konsentrasi substrat (S) dengan kelajuan (v). konsentrasi substrat ditingkatkan sampai laju pembentukan produk yang terpantau menjadi konstan. Sebagai contoh. Pada tahap pertama. proses ini hanya memerlukan waktu 25 milidetik. membentuk kompleks enzim-substrat. Kejenuhan terjadi karena seiring dengan meningkatnya konsentrasi . tanpa keberadaan enzim. Enzim dapat mengatalisasi reaksi dengan kelajuan mencapai jutaan reaksi per detik. Sedangkan peningkatan konsentrasi substrat cenderung meningkatkan aktivitasnya. Namun. Kondisi-kondisi yang menyebabkan denaturasi protein seperti temperatur tinggi. Untuk menentukan kelajuan maksimum suatu reaksi enzimatik. konsentrasi garam yang tinggi. dan nilai pH yang terlalu tinggi atau terlalu rendah akan menghilangkan aktivitas enzim. Hal ini ditunjukkan oleh kurva kejenuhan di samping.Salah satu kontribusi utama Henri pada kinetika enzim adalah memandang reaksi enzim sebagai dua tahapan. Laju reaksi bergantung pada kondisi larutan dan konsentrasi substrat. Kompleks ini kadangkadang disebut sebagai kompleks Michaelis. subtrat terikat ke enzim secara reversible. reaksi yang dikatalisasi oleh enzim orotidina 5'-fosfat dekarboksilase akan memerlukan waktu 78 juta tahun untuk mengubah 50% substrat menjadi produk. apabila enzim tersebut ditambahkan.

ataupun enzim yang sama dengan substrat yang berbeda. dan ini dapat menunjukkan seberapa kuatnya pengikatan substrat ke enzim. semua tapak aktif enzim akan berikatan dengan substrat. Contoh enzim yang memiliki sifat seperti ini adalah karbonat anhidrase. dan superoksida dismutase. ia dapat digunakan untuk membandingkan enzim yang satu dengan enzim yang lain. disebabkan oleh kesesakan makromolekuler (macromolecular crowding). dan . Namun. melainkan oleh laju difusi. Namun. dan jumlah kompleks ES adalah sama dengan jumlah total enzim yang ada. Setiap enzim memiliki nilai Km yang berbeda-beda untuk suatu subtrat. Konstanta kespesifikan maksimum teoritis disebut limit difusi dan nilainya sekitar 108 sampai 109 (M-1 s1 ). β-laktamase. Karena konstanta kespesifikan mencermikan kemampuan katalitik dan afinitas. dan laju pembentukan produk tidak dibatasi oleh laju reaksi. asetilkolinesterase. semakin banyak enzim bebas yang diubah menjadi kompleks substrateenzim ES. banyak proses-proses biokimia dan selular yang menyimpang dari kondisi ideal ini. yang merupakan jumlah molekul substrat yang dapat ditangani oleh satu tapak aktif per detik. Kinetika Michaelis-Menten bergantung pada hukum aksi massa. yang diturunkan berdasarkan asumsi difusi bebas dan pertumbukan acak yang didorong secara termodinamik.substrat. Ia juga disebut sebagai konstanta kespesifikan dan memasukkan tetapan kelajuan semua langkah reaksi. perpisahan fase enzim/substrat/produk. setiap penumbukkan enzim dengan substratnya akan menyebabkan katalisis. katalase. Efisiensi suatu enzim diekspresikan oleh kcat/Km. fumarase. Konstanta lainnya yang juga berguna adalah kcat. Vmax hanyalah salah satu konstanta kinetika enzim. Pada kelajuan yang maksimum (Vmax). yang merupakan konsentrasi substrat yang diperlukan oleh suatu enzim untuk mencapai setengah kelajuan maksimumnya. Hal ini diekspresikan oleh konstanta Michaelis-Menten (Km). Jumlah substrat yang diperlukan untuk mencapai nilai kelajuan reaksi tertentu jugalah penting. Enzim dengan sifat demikian disebut secara katalitik sempurna ataupun secara kinetika sempurna. Pada titik ini.

kinetika Michaelis-Menten fraktal dapat diterapkan. Penerowongan kuantum untuk proton telah terpantau pada triptamina. walaupun penjelasan ini masih kontroversial.pergerakan molekul secara satu atau dua dimensi. Beberapa enzim beroperasi dengan kinetika yang lebih cepat daripada laju difusi. Hal ini tampaknya sangat tidak mungkin. . Model lainnya menggunakan penjelasan penerowongan kuantum mekanika. Beberapa mekanisme telah diajukan untuk menjelaskan fenomena ini. Beberapa protein dipercayai mempercepat katalisis dengan menarik substratnya dan melakukan pra-orientasi substrat menggunakan medan listrik dipolar. Pada situasi seperti ini.

. Kerja enzim juga dipengaruhi oleh molekul lain. kofaktor dan inhibitor. Enzim regulator ini memiliki dua tipe yakni enzim allosterik (noncovalent) dan enzim pengatur kovalen (covalently modulated enzyme). enzim tidak dapat bekerja secara optimal atau strukturnya akan mengalami kerusakan. yang akan melepaskan diri dari tapak aktif enzim semasa reaksi. suhu.BAB III PENUTUP 3. Beberapa enzim tidak memerlukan komponen tambahan untuk mencapai aktivitas penuhnya. Dalam sistem multienzim. keasaman. Banyak obat dan racun adalah inihibitor enzim. enzim yang berada pada urutan pertama disebut sebagai enzim regulator. sedangkan aktivator adalah yang meningkatkan aktivitas enzim.[38] Kofaktor dapat berupa zat anorganik (contohnya ion logam) ataupun zat organik (contohnya flavin dan heme). yang dapat mengalami perubahan bentuk jika suhu dan keasaman berubah. Hal ini akan menyebabkan enzim kehilangan fungsinya sama sekali. Tiap enzim memerlukan suhu dan pH (tingkat keasaman) optimum yang berbeda-beda karena enzim adalah protein. Kofaktor dapat berupa gugus prostetik yang mengikat dengan kuat. Namun beberapa memerlukan pula molekul non-protein yang disebut kofaktor untuk berikatan dengan enzim dan menjadi aktif. terutama adalah substrat. Di luar suhu atau pH yang sesuai. Inhibitor adalah molekul yang menurunkan aktivitas enzim.1 Kesimpulan Kerja enzim dipengaruhi oleh beberapa faktor. ataupun koenzim.

blogspot. 2012. Dasar-Dasar Biokimia. Biochemistry : An Introduction to Dynamic Biology..G.org/wiki/Enzim diakses tanggal 17 Maret 2012 Houston. Gramedia. Enzima & Asam Nukleat. Supriyanti. Champaign. http://nabz9999.E.com/2012/03/biokimiaenzim. http://monicaayurossalya. Winarno.Worth Publisher. UI-Press. Jakarta. New York. http://id. Human Kinetics.R. Bandung. M.L. Kay. F. 1997. Principles of Biochemistry. Biokimia. Vol 2. 1981. A. Biochemistry Primer For Exercise Science. .Canada. Lehninger. Stryer. Jakarta.DAFTAR PUSTAKA Anonymous a. et al. Wirahadikusumah. 2012. Biokimia : Proteine.html. CollierMacmillan. T. 1995. Jakarta. ITB.wikipedia. 2006.USA.. 1989. diakses pada tanggal 19 Maret 2012 Anonymous c .M. Poedjiadi.. L. Edisi 4. A. Inhibitor Enzim. 2012.M. F. diakses pada tanggal 19 Maret 2012 Anonymousb.html. 1966. Kimia Pangan dan Gizi. 2nd . M.com/2011/01/metabolisme-sel. E. 2000. Penerbit Buku Kedokteran EGC.blogspot.