TUGAS MAKALAH KELOMPOK 06

“ENZIM III”

Disusun oleh:
Ayu Sulistya Kusumaningtyas Myrma Iman Luvantari 115040201111013 115040201111014 115040201111195 115040201111196 115040201111197

Didin Wahyudi Christina Solideo Gultom Arifatul Fitriyah Endah Setiyo Rini

115040207111038

UNIVERSITAS BRAWIJAYA FAKULTAS PERTANIAN AGROEKOTEKNOLOGI MALANG 2011/2012

KATA PENGANTAR

Puji dan syukur penulis panjatkan kepada Tuhan Yang Maha Esa atas rahmatNya sehingga penulis dapat menyelesaikan makalah berjudul “ENZIM III”. Dalam proses pembuatan makalah ini, penulis telah banyak dibantu oleh berbagai pihak, sehingga makalah ini dapat terselesaikan dengan baik. Pada kesempatan ini, penulis mengucapkan terima kasih kepada: 1. Ibu Ir.Titiek, MS, selaku dosen pembimbing yang bersedia membimbing penulis untuk menyusun makalah ini. 2. Semua pihak yang turut berperan dalam penyelesaian makalah ini. Tak ada gading yang tak retak, demikian pula dengan makalah ini. Oleh karena itu, penulis sangat mengharapkan kritik dan saran yang dapat membangun dari pembaca agar makalah ini semakin baik dan sempurna. Penulis berharap semoga makalah ini dapat bermanfaat bagi pembaca.

Malang, 20 Maret 2012

Penulis

1 latar belakang……………………………………………………… 1.4 Kinetik Enzim Regulator…….2 rumusan masalah…………………………………………………… 1.2 Kofaktor Enzim…………………………………………………… 2.1 Inhibitor Enzim…………………………………………………… 2.3 tujuan……………………………………………………………… Bab II Pembahasan 2.DAFTAR ISI Cover………………………………………………………………………… Kata pengantar……………………………………………………………….3 Enzim Regulator…………………………………………………. i ii iii Bab I Pendahuluan 1. 2.1 kesimpulan………………………………………………………… Daftar pustaka ……………………………………………………………… . Daftar isi…………………………………………………………………….…………………………………… Bab III Penutup 3.

Enzim biasanya merupakan proteinbulat (globular) dengan ukuran cukup besar. Metabolisme merupakan sekumpulan reaksi kimia yang terjadi pada makhluk hidup untuk menjaga kelangsungan hidup. . enzim memegang peranan utama dalam kesehatan dan penyakit.Enzim merupakan unit fungsional dari metabolisme sel. Enzim mampu mempercepat reaksi kimia namun enzim sendiri tidak ikut bereaksi.1 Latar Belakang Enzim adalah golongan protein yang paling banyak terdapat dalam sel hidup. dan protein sintesis. Artinya. Enzim merupakan substansi penting dalam setiap reaksi kimia dalam sel. Fungsi dari suatu enzim ialah sebagai katalis untuk proses biokimia yang terjadi dalam sel maupun di luar sel. Beberapa reaksi kimia tersebut antara lain respirasi. Namun kebanyakan enzim baru berfungsi sebagai katalis apabila disertai zat lain yang bukan protein. Sebagai biokatalisator yang mengatur kecepatan berlangsungnya semua proses fisiologis. Reaksi-reaksi ini meliputi sintesis molekul besar menjadi molekul yang lebih kecil (anabolisme) dan penyusunan molekul besar dari molekul yang lebih kecil (katabolisme). Percepatan reaksi tersebut terjadi karena enzim dapat menurunkan energi aktivasi. enzim dapat mempercepat suatu reaksi tanpa ikut mengalami perubahan. glikolisis. Semua enzim pada hakekatnya adalah protein. Sintesis enzim terjadi di dalam sel dan sebagian besar enzim dapat diperoleh dengan ekstraksi dari jaringan tanpa merusak fungsinya.BAB I PENDAHULUAN 1.menyimpan dan mengubah energi kimiawi. Enzim merupakan katalisator organik dan dibuat di dalam sel makhluk hidup sehingga enzim disebut juga biokatalisator. Enzim bekerja dengan urutan larutan yang teratur dan mengkatalisis ratusan reaksi. kehidupan yang kita kenal ini tidak mungkin ada. Tanpa adanya enzim. fotosintesis pada tumbuhan. dari reaksi yang sangat sederhana seperti replikasi kromosom sampaike reaksi yang sangat rumit. misalnya reaksi yang menguraikan molekul nutrien .Enzim adalah biokatalisator. yang disebut kofaktor.

serta faktor yang mempengaruhi enzim.2 Rumusan Masalah     Apa yang dimaksud dengan inhibitor enzim ? Apa yang dimaksud dengan kofaktor enzim ? Apa yang dimaksud dengan regulator enzim ? Apa yang dimaksud dengan kinetic regulator enzim ? 1. persamaan M&M.Untuk itu dalam makalah ini akan di bahas tentang regulasi enzim. aktivasi enzim. 1.3 Tujuan     Untuk mengetahui tentang inhibitor enzim Untuk mengetahui tentang kofaktor enzim Untuk mengetahui tentang regulator enzim Untuk mengetahui tentang kinetic regulator enzim .

Banyak zat dapat mempengaruhi proses metabolisme dengan mempengaruhi aktivitas enzim. Di lain pihak. Inhibitor enzim sangat penting disini.BAB II PEMBAHASAN 2. menghalangi pengikatan substrat. Laju reaksi enzim dapat diturunkan . Sifat inhibitor berlawanan dengan katalis. pengikatn substrat juga menghalangi pengikatan inhibitor. yang mempercepat laju reaksi.1 Inhibitor Enzim Inhibitor adalah zat yang menghambat atau menurunkan laju reaksi kimia. metabolit alam juga terlibat dalam proses regulasi sebagai inhibitor. Inhibitor kompetitif mengikat enzim secara reversibel. Secara umum suatu inhibitor adalah suatu zat kimia yang dapat menghambat atau memperlambat suatu reaksi kimia. yaitu: refersible inhibitor dan irrefesible inhibitor. Sebagian besar obatobatan bertindak sebagai inhibitor enzim. eksperimen Enzymekinetic merupakan aspek pengembangan obat dan pengujian prosedur. Substrat dan inhibitor berkompetisi satu sama lainnya. Laju reaksi enzim dapat diturunkan menggunakan berbagai jenis inhibitor enzim.

Jenis-jenis inihibitor yang diperkenalkan oleh W. Kurva substrat/kelajuan enzim ini tidak berbentuk hiperbola melainkan berbentuk S. Keadaan ini menyebabkan enzim tidak dapat mengikat substrat atau inhibitor merusak beberapa komponen (gugus fungsi) pada sisi katalitik molekul enzim. Pada banyak organisme. Inaktivasi ini bersifat ireversible. obat yang digunakan untuk mengobati penyakit yang disebabkan oleh protozoa African trypanosomiasis. Hal ini akan menyebabkan produksi produk melambat atau berhenti. dan karena itu hambatan tidak dapat dikembalikan. Irrevesible Inhibitor (tidak dapat kembali) Irreveraible Inhibitor yaitu terjadi setelah inhibitor mengikat enzim. sulfonat fenil. haloalkanes. Jika enzim memproduksi terlalu banyak produk. Senyawa obat ini terikat pada tapak aktif. Penisilin dan Aspirin juga bekerja dengan cara yang sama. Bentuk umpan balik ini adalah umpan balik negatif. atau fluorophosphonates. dan . mereka tidak berfungsi dengan menghancurkan struktur protein tetapi dengan secara khusus mengubah situs aktif dari target mereka. Enzim memiliki bentuk regulasi seperti ini sering kali multimerik dan mempunyai tapak ikat alosterik. Misalnya. Inhibitor ireversibel umumnya spesifik untuk satu kelas dari enzim dan tidak menonaktifkan semua protein. inhibitor yang tidak dapat dipisahkan dari sisi aktif enzim. Cleland. alkena. ekstrim pH atau temperatur biasanya menyebabkan denaturasi dari semua struktur protein. akseptor Michael. produk tersebut dapat berperan sebagai inhibitor bagi enzim tersebut. tapi ini merupakan efek non-spesifik. Penghambatan ireversibel berbeda dari inaktivasi enzim ireversibel. antara lain : 1.W. Inhibitor seperti ini contohnya efloritina. Inhibitor ireversibel bereaksi dengan enzim dan membentuk aduk dengan protein. Inhibitor ireversibel sering mengandung kelompok fungsional reaktif seperti mustard nitrogen. inhibitor dapat merupakan bagian dari mekanisme umpan balik.menggunakan berbagai jenis inhibitor enzim. Inhibitor ireversibel biasanya memodifikasi kovalenenzim. aldehida.

Ada tiga macam enzim inhibitor reversible. namun memerlukan konsentrasi substrat yang lebih tinggi untuk mencapai kelajuan maksimal tersebut. Reversible Inhibitor Reversibel inhiabitor mengikat enzim dengan interaksi non-kovalen seperti ikatan hidrogen. sehingga menghalangi pengikatan substrat. kelajuan maksimal reaksi tidak berubah. Berbeda dengan substrat dan inhibitor ireversibel. a. dan uncompetitive inhibition. interaksi hidrofobik dan ikatan ion. 2. non competitive inhibition. inhibitor kompetitif: substrat (S) dan inhibitor (I) bersaing untuk situs aktif. yaitu : competitive inhibition. inhibitor reversibel umumnya tidak mengalami reaksi kimia ketika terikat enzim dan dapat dengan mudah dihilangkan dengan pengenceran atau dialysis. sehingga meningkatkan Km. Perhatikan bahwa pengikatan inhibitor tidaklah perlu terjadi pada tapak pengikatan substrat apabila pengikatan inihibitor mengubah konformasi enzim. Inhibitor kompetitif Pada inihibitor kompetitif. Sebagai contoh.enzim kemudian mengubah inhibitor menjadi bentuk aktif yang bereaksi secara ireversibel dengan satu atau lebih residu asam amino. Mereka diklasifikasikan menurut pengaruh variasi konsentrasi substrat enzim di inhibitor. inhibitor dan substrat berkompetisi untuk berikatan dengan enzim. Inhibitor non-kompetitif . Pada inhibisi kompetitif. metotreksat adalah inihibitor kompetitif untuk enzim dihidrofolat reduktase. Kemiripan antara struktur asam folat dengan obat ini ditunjukkan oleh gambar di samping bawah. Seringkali inhibitor kompetitif memiliki struktur yang sangat mirip dengan substrat asli enzim. Beberapa obligasi yang lemah antara inhibitor dan situs aktif bergabung untuk menghasilkan kuat dan spesifik mengikat. b.

gugus prostetik. Yang dimaksud dengan kofaktor adalah komponen enzim yang bersifat nonprotein yang berfungsi mengaktifkan enzim. Baik kompleks EI dan EIS tidak aktif. Namun. Karena inhibitor tidak dapat dilawan dengan peningkatan konsentrasi substrat. Kofaktor ini dibagi dalam 3 kelompok. 2. Aspirin menginhibisi enzim COX-1 dan COX-2 yang memproduksi pembawa pesan peradangan prostaglandin.2 Kofaktor Enzim Sejumlah besar enzim membutuhkan suatu komponen lain untuk dapat berfungsi sebagai katalis. dan koenzim. kecuali kompleks EIS memiliki aktivitas enzimatik residual. Km tetaplah sama. Komponen ini secara umum disebut kofaktor. banyak pula inhibitor enzim lainnya yang beracun. Contohnya adalah inhibitor yang digunakan sebagai obat aspirin. (1) Aktivator .Inhibitor non-kompetitif dapat mengikat enzim pada saat yang sama substrat berikatan dengan enzim. yaitu aktivator. sehingga ia dapat menekan peradangan dan rasa sakit. inhibitor sering digunakan sebagai obat. sianida yang merupakan inhibitor enzim ireversibel. Kofaktor dapat berupa zat anorganik (contohnya ion logam) ataupun zat organik (contohnya flavin dan heme). Namun.  Kegunaan inhibitor Oleh karena inhibitor menghambat fungsi enzim. Sebagai contohnya. karena substrat masih dapat mengikat enzim. c. akan bergabung dengan tembaga dan besi pada tapak aktif enzim sitokrom c oksidase dan memblok pernapasan sel. Inhibitor campuran Inhibitor jenis ini mirip dengan inhibitor non-kompetitif. Vmax reaksi berubah.

pada waktu melepas elektron. . Mg++. Koenzim ini merupakan molekul organic kecil. Fe. pemindah gugusan kimia tertentu (“group transferring”) dan koenzim dari isomerasa dan liasa. Ditinjau dari fungsinya. Dari tiga kelompok kofaktor tersebut. Koenzim-A. Mn.Mn++. Ion logam kita dapatkan pada sitokrom sebagai pembawa elektron misalnya Fe.ion anorganik yang biasanya berikatan lemah dengan suatu enzim. ATP. pemindah elektron. Koenzim tidak melekat erat pada bagian protein enzim. vitamin atau ion logam. Misal FAD yang mengandung riboflavin (Vitamin B2) yang merupakan bagian FAD yang menerima atom Hidrogen. teroksidasi menjadi Fe3+. Hubungan antara vitamin dengan koenzim tampak pada contoh berikut ini. memerlukan senyawa organik lain untuk aktivitasnya juga disebut koenzim. Cu++ atau Zn++ (2) Gugus Prostetik Gugus prostetik berikatan erat dengan enzim (protein) oleh ikatan kovalen. tahan terhadap panas. Contoh beberapa logam berperan sebagai aktivator dalam sistem enzim adalah Cu. peranan koenzim dan gugus prostetik mempunyai hubungan dengan vitamin. Zn.Aktivator adalah ion . K dan Co. Pada waktu melepas besi tereduksi menjadi Fe2+. (3) Koenzim Enzim yang tidak mempunyai gugus prostetik. Ca. Beberapa koenzim mempunyai struktur yang mirip dengan vitamin tertentu. NADP. Contoh NAD. Contoh K+. yang mudah terdisosiasi dan dapat dipisahkan dari enzimnya dengan cara dialisis. dikenal adanya koenzim yang berperan sebagai pemindah hidrogen. Gugus prostetik dapat berupa senyawa organik tertentu.

ada pula koenzim yang tidak berhubungan dnegan vitamin.ac./2009/.2 dari atom hidrogen. Koenzim ini termasuk golongan senyawa berenergi tinggi. yaitu adenosine trifosfat atau ATP. karier gugusan metil Asam lipoat Lipoatmid Transfer gugus asil Sumber : staff. Biotin Biotin Transfer atau pengangkatan gugus karboksial Asam falat Asam titrahidroksi falat Transfer satu –C Vitamin B12 Koenzim B12 Pergeseran 1..Fungsi enzimatik Tiaminin (B1) Tiaminin pirofosfat (TPP) Transfer atau pengangkatan gugus aldehida Reboflovin (B2) Flavin adenin dipuklotida (FAD) Transfer Flovida mononukleotida (FMN) hidrogen Transfer hidrogen Nikotinamida Nikotinamida adenin dinukletida Transfer (NAD+) hidrogen Nikotinamida adenin demikleotida fosfat (NADP+) Asam fantolenat Koenzim A (KoA) Transfer atau karier gugus asil Peridoksen (B6) Peridoksalfosfat Transfer gugus amino.. Bila ATP melepaskan 1 gugus fosfat. gugus karboksil dari rasenisasi.id/~ari_astawa/wp. maka ATP akan berubah menjadi adenosine . ATP berfungsi sebagai koenzim yang memindahkan gugus fosfat..doc Vitamin Bentuk koenzim Di samping koenzim yang mempunyai hubungan struktural dengan vitamin./vitamin-dan koenzim..unud.

Enzim bekerja secara spesifik dalam reaksi metabolisme. Enzim plasma non fungsional Tempat kerjanya tidak dalam darah. alkali fosfatase. kimia. Contohnya: AST = SGOT. cholinesterase. Hampir semua reaksi metabolisme diatur dan dikendalikan oleh enzim. amilase. γ-Glutamil transpeptidase. isozim ini adalah enzim mengkatalisis reaksi yg sama tetapi punya sifak fisik. lipase. konsentrasi darah. pseudokolin esterase pro Enzim pembekuan dan pemecahan darah. misalnya manusia punya enzim laktat dehidrogenase tetapi habis lalu dari insect di isomerkan pd tubuh manusia bisa menyebabkan alergi/ proses imunologis. Enzim plasma fungsional Tempat kerjanya dalam darah. Enzim yang mempunyai fungsi diagnostik klinik dibagi menjadi dua yaitu enzim plasma fungsional dan enzim plasma non fungsional. 2012) 2.3 Regulator Enzim Enzim adalah senyawa protein yang bersifat katalisator dalam yang dihasilkan melalui ekspresi gen tertentu di dalam suatu gen. acid fosfatase. hemostasis. dalam paper ini akan membahas penggolongan enzim yang didasarkan melalui regulasi suatu metabolisme yang . b. Contohnya LPL (Lipo Protein Lipase). imunologi yg berbeda. a. laktat dehidrogenase. Umumnya disintesis dalam hati. Begitu juga regulasi metabolisme juga berjalan secara dinamis yang melibatkan interaksi DNA dan RNA serta karakteristik dari suatu organisme masing-masing. misalnya heksokinase dan piruvat kinase berperan dalam metabolisme karbohidrat. sama atau sudah lebih tinggi dari jaringan. Berikutnya isozim. Ex : lipoprotein lipase.difosfat (ADP) juga energi yang digunakan untuk reaksi lain. Kadarnya jauh lebih rendah dari jaringan sehingga dapat membantu diagnostik dan prognostik klinik yang berharga. (anonymous b . proenzim. ATP bersama dengan enzim kinase. Oleh karena itu. ALT = SGPT.

terdapatnya banyak pada rantai polipeptida.terdiri dari enzim inducible. sehingga aktivitas enzim ini dipengaruhi oleh tinggi rendahnya konsentrasi subtrat. 2. Homotropik dan Heterotropik. 2008) Enzim regulator adalah enzim yang berada dalam jalur reaksi biokimia yang bekerja bersama-sama dalam rangkaian metabo. enzim in dogolongkan atas : 1. enzim yang berada pada urutan pertama disebut sebagai enzim regulator. Homotropik. Enzim regulator ini memiliki dua tipe yakni enzim allosterik (noncovalent) dan enzim pengatur kovalen (covalently modulated enzyme) (Lehninger. mempunyai lebih dari dua modulator. molekul substrat tidak hanya berperanan sebagai substrat tapi juga sebagai modulator untuk peningkatan aktivitas katalisis enzim. Pada enzim regulator homotropik memperlihatkan konsentrasi yang menurun dengan kecepatan tidak berubah. Dari daya kerja. Enzim ini berada pada konsentrasi yang tinggi (Vmaks rendah). enzim kontitutif. Dalam sistem multienzim. sedangkan pada enzim regulator heterotropik modulator dapat menghambat atau meningkatkan kecepatan reaksi konsekuensinya dapat mengubah konsentrasi maupun kecepatan. Kim and Geoffrey.  Enzim Allosterik . 2009.lisme. 3. dan enzim regulator yang keseluruhannya sangat berkaitan dengan aktivitas regulasi metabolisme (Illanes et al. Kecepatan reaksi enzim sangat tergantung pada enzim regulatornya. 2004). dihambat atau dirangsang aktivitasnya oleh modulator lain dari substrat. Heterotropik. mempunyai sifat anomaly dan hanya stabil pada suhu kamar. Enzim regulator termasuk enzim yang besar dan kompleks sehingga sukar dimurnikan.

Sisi allosterik memiliki ikatan nonkovalen pada dan interaksinya bersifat reversible. 2004). stereos=sisi) yang berfungsi untuk memodulasi aktivitas enzim. Enzim allosterik ini dapat dipacu atau dihambat oleh modulatornya. enzim allosterik dibedakan menjadi dua kelompok yakni enzim allosterik homotropik dan enzim allosterik heterotropik. Enzim yang pertama adalah dehidratase treonin (E1) akan dihambat oleh L-isoleusin yang merupakan produk akhir dari reaksi multienzim tersebut (Lehninger. 2004).Enzim allosterik merupakan enzim regulator yang memiliki dua sisi katalik. Sebagai contoh mekanisme penghambatan balik pada pengubahan Lteronin menjadi L-isoleusin yang menggunakan lima macam enzim. Salah satu sisi ikatannya untuk substrat dan yang satunya sisi regulator atau sisi allosterik (allo=lain. Sisi allosterik ini akan mengikat senyawa pengatur yang disebut efektor atau modulator. Penghambatan balik pengubahan L-teronin menjadi L-isoleusin (Lehninger. . Gambar 3. Pada enzim allosterik homotropik substrat berperan sebagai modulator. Hal ini dikarenakan subtrat identik dengan modulator. Berdasarkan modulasinya.

100 protein kinase dalam genom manusia (Lehninger. . 2007). adenylyl. Hal ini penting untuk keperluan reaksi-reaksi yang melibatkan enzim-fosfat (Traut. Kelompok modifikasi kovalen tersebut secara umum terikat atau terlepas dari enzim regulator melalui enzim pemisah. Traut. 2004. Kelompok dari modifikasi kovalen meliputi phosphoryl. uridylyl.  Enzim Pengatur Kovalen (Covalently Modulated Enzyme) Golongan enzim ini merupakan enzim pengatur yang bentuk aktifnya dipengaruhi oleh modifikasi kovalen molekul enzim. dan adenosine diphosphateribosyl.Sementara pada enzim allosterik heterotropik. Enzim-enzim tersebut dipengaruhi oleh fosforilasi. Pada gambar tersebut terdapat 10 macam jenis enzim yang terlibat dalam suatu sintesis glikogen dan katabolisme glikogen. 2007). methyl. Enzim yang terfosforilasi akan memiliki kestabilan dalam konformasinya. modulasinya tidak dipengaruhi oleh substratnya sendiri. Kelompok enzim ini diperkirakan memiliki jumlah lebih dari 1. Contoh dari enzim pengatur kovalen dapat dijumpai tipe fosforilasi yang akan mempengaruhi enzim dalam jumlah sedikit atau dalam jumlah yang banyak seperti diilustrasikan dalam Gambar 4.

(**) enzim diaktivasi oleh fosforilasi (Traut. 1991). (*) enzim dihambat oleh fosforilasi. Gambar 10. Enzim βgalaktosidase (tetramerik dengan empat sub-unit identik berukuran 116. tetapi akan disintetis dalam jumlah yang cukup banyak sebagai respon terhadap penginduksi dalam proses induksi enzim (Pudjaatmaka. permease galaktosidase. Enzim yang terlibat dalam Model Operon (Lactose Operon) antara lain β-galaktosidase. Enzim Indusibel Enzim Indusibel atau disebut juga dengan enzim adaptif adalah enzim yang hanya diekspresikan pada kondisi tertentu dan diproduksi secara terus menerus. Enzim ini jarang terdapat dalam sel atau ada namun dalam kuantitas yang sangat sedikit. Contoh enzim yang diregulasi oleh fosforilasi. Penggolongan Enzim Berdasarkan Ekspresi Gen 1.Gambar 4. dan galaktosidase transasetilase (Palmer. Contoh dari enzim ini adalah berfungsi sebagai pemecah bagian sel dan juga termasuk bagian dari Model Operon (Lactose Operon) yang diilustrasikan sebagai tombol “On” dan “Off” pada gen oleh Jacob dan Monod.4 kDa) . Pada bakteri bisa mensintesis enzim spesifik yang berbeda-beda sebagai respon terhadap perubahan lingkungan (Voet & Judith. 2002). 2009). 2007).

Gen pengatur yang berupa lacI terletak di luar operon yang mengkode represor. maka seluruh operon lac tidak bisa mengekspresikan untuk mensintesis enzim untuk metabolisme laktosa. Sementara ketika ada subtasansi yang memulai untuk induksi dalam metabolisme yang disebut inducer yang berupa laktosa.5 kDa) adalah enzim yang berperan dalam pengangkutan laktosa dari luar ke dalam sel. Gen-gen untuk tiga jenis enzim tersebut berada di dalam operon lac.4) yang ada pada molekul laktosa (β-galaktosida) sehingga dihasilkan dua monosakarida.coli yang menggunakan tiga jenis enzim untuk melakukan metabolisme laktosa. 2007). maka represor menjadi tidak aktif yang selanjutnya metabolisme laktosa akan . Mekanisme kerja Model Operon (Lactose Operon) dapat dijumpai pada bakteri E. Gen pertama. Keseluruhan unit transkripsi ini di bawah satu operator dan satu promoter.coli. 2009) Gambar 1. yaitu glukosa dan galaktosa. Murray. Pada tahap inilah operon lac dalam keadaan off (Campbell. Molekul represor ini bersifat allosterik yang mampu mengikatkan diri pada operator (Gambar 1). lacY mengkode permease. Enzim permease galaktosidase (berukuran 46. maka inducer akan menonaktifkan represor. represor tidak aktif. (B) Tidak ada laktosa. Ketika represor menempel pada operator. Pada saat ada penambahan laktosa pada bakteri E. Sementara enzim galaktosidase transasetilase (berukuran 30 kDa) masih belum diketahui secara pasti kegunaannya dalam metabolisme (Yuwono. represor aktif. (A) Ada laktosa. lacZ mengkode transasetilase. operon dalam keadaan on. gen ketiga. yang menghidrolisis laktosa menjadi galaktosa dan glukosa. operon dalam keadaan off (Campbell et al. 2009.adalah enzim utama yang digunakan untuk memotong ikatan β-galaktosida (ikatan β-1. protein membran yang mengangkut laktosa ke dalam sel. gen kedua. lacZ mengkode enzim β-galaktosidase. 2009).

2002). yakniconstitutive nitric oxide synthase. Hal ini dikarenakan enzim untuk metabolisme glukosa lebih konstitutif daripada enzim untuk metabolisme laktosa yang bersifat indusibel (Prescott. maka bakteri tersebut akan menggunakan glukosa terleih dahulu sampai habis. coli diberi campuran antara glukosa dan laktosa. Glukosa dipakai terlebih dahulu dan selanjutnya laktosa (Prescott. Pudjaatmaka. maka bakteri tersebut akan menggunakan laktosa sebagai sumber karbon. Enzim ini dapat dijumpai pada berbagai macam jaringan vertebrata. Adanya sinyal . NO sangat berperan dalam sinyal transduksi kimiawi baik dalam sel maupun antar sel. Selanjutnya setelah mengalami fase lag yang pendek (Gambar 2).terinduksi dan operon lac dalam keadaan on yang mampu mengasilkan enzim untuk metabolisme laktosa. Gambar 2. Jika suatu kultur E. Pada kurva ini terjadi pertumbuhan diauxic yang mana ketika kultur E. cNOS. Nitrit oksida dihasilkan melalui oksidasi L-arginin..coli yang diberi media glukosa dan laktosa. 2002). 2009. baik dari jaringan maupun dari medium tempat sel itu berada (Murray et al. 2002). 2. Enzim ini merupakan kelompok enzim oksidoreduktase yang berfungi untuk menghasilkan molekul Nitrit Oksida (NO). Enzim Konstitutif Enzim konstitutif adalah enzim yang terdapat dalam sel tertentu dalam kuantitas yang hampir konstan tanpa memperdulikan komposisi.

maka dapat mengontrol tekanan darah. Pada tahun 1902. . S.Kinetika enzim menginvestigasi bagaimana enzim mengikat substrat dengan mengubahnya menjadi produk. Enzim (E) mengikat substrat (S) dan menghasilkan produk (P). mengulangi eksperimen Henri dan mengkonfirmasi persamaan Henri. Victor Henri mengajukan suatu teori kinetika enzim yang kuantitatif. sekresi insulin. 2006. Pada mamalia. Setelah Peter Lauritz Sørensen menentukan skala pH logaritmik dan memperkenalkan konsep penyanggaan (buffering) pada tahun 1909. namun data eksperimennya tidak berguna karena perhatian pada konsentrasi ion hidrogen pada saat itu masih belum dititikberatkan. Maud Leonora Menten. Lamas. Data laju yang digunakan dalam analisis kinetika didapatkan dari asai enzim. 1992). kimiawan Jerman Leonor Michaelis dan murid bimbingan pascadokotoralnya yang berasal dari Kanada..4 Kinetik Regulator Enzim Mekanisme reaksi enzimatik untuk sebuah subtrat tunggal. B. Briggs dan J. 2. Guzik. sinyal NO dimediasi oleh kalsium/kalmodulin (Berg et al.kimiawi tersebut. serta perkembangan sistem saraf. angiogenesis. Persamaan ini kemudian dikenal dengan nama Kinetika Henri-Michaelis-Menten (kadang-kadang juga hanya disebut kinetika Michaelis-Menten). E. Haldane. Hasil kerja mereka kemudian dikembangkan lebih jauh oleh G. 2003. Penurunan persamaan kinetika yang diturunkan mereka masih digunakan secara meluas sampai sekarang .

Pada tahap pertama.Salah satu kontribusi utama Henri pada kinetika enzim adalah memandang reaksi enzim sebagai dua tahapan. Enzim dapat mengatalisasi reaksi dengan kelajuan mencapai jutaan reaksi per detik. proses ini hanya memerlukan waktu 25 milidetik. reaksi yang dikatalisasi oleh enzim orotidina 5'-fosfat dekarboksilase akan memerlukan waktu 78 juta tahun untuk mengubah 50% substrat menjadi produk. konsentrasi substrat ditingkatkan sampai laju pembentukan produk yang terpantau menjadi konstan. Sebagai contoh. Kurva kejenuhan suatu reaksi enzim yang menunjukkan relasi antara konsentrasi substrat (S) dengan kelajuan (v). Kompleks ini kadangkadang disebut sebagai kompleks Michaelis. Kondisi-kondisi yang menyebabkan denaturasi protein seperti temperatur tinggi. Namun. Laju reaksi bergantung pada kondisi larutan dan konsentrasi substrat. tanpa keberadaan enzim. Kejenuhan terjadi karena seiring dengan meningkatnya konsentrasi . Enzim kemudian mengatalisasi reaksi kimia dan melepaskan produk. konsentrasi garam yang tinggi. dan nilai pH yang terlalu tinggi atau terlalu rendah akan menghilangkan aktivitas enzim. Sedangkan peningkatan konsentrasi substrat cenderung meningkatkan aktivitasnya. apabila enzim tersebut ditambahkan. Untuk menentukan kelajuan maksimum suatu reaksi enzimatik. subtrat terikat ke enzim secara reversible. membentuk kompleks enzim-substrat. Hal ini ditunjukkan oleh kurva kejenuhan di samping.

yang merupakan konsentrasi substrat yang diperlukan oleh suatu enzim untuk mencapai setengah kelajuan maksimumnya.substrat. yang diturunkan berdasarkan asumsi difusi bebas dan pertumbukan acak yang didorong secara termodinamik. ia dapat digunakan untuk membandingkan enzim yang satu dengan enzim yang lain. Ia juga disebut sebagai konstanta kespesifikan dan memasukkan tetapan kelajuan semua langkah reaksi. Efisiensi suatu enzim diekspresikan oleh kcat/Km. Kinetika Michaelis-Menten bergantung pada hukum aksi massa. melainkan oleh laju difusi. yang merupakan jumlah molekul substrat yang dapat ditangani oleh satu tapak aktif per detik. β-laktamase. Jumlah substrat yang diperlukan untuk mencapai nilai kelajuan reaksi tertentu jugalah penting. Namun. ataupun enzim yang sama dengan substrat yang berbeda. Pada titik ini. semakin banyak enzim bebas yang diubah menjadi kompleks substrateenzim ES. fumarase. katalase. dan . Konstanta kespesifikan maksimum teoritis disebut limit difusi dan nilainya sekitar 108 sampai 109 (M-1 s1 ). Pada kelajuan yang maksimum (Vmax). dan jumlah kompleks ES adalah sama dengan jumlah total enzim yang ada. dan laju pembentukan produk tidak dibatasi oleh laju reaksi. Contoh enzim yang memiliki sifat seperti ini adalah karbonat anhidrase. perpisahan fase enzim/substrat/produk. Setiap enzim memiliki nilai Km yang berbeda-beda untuk suatu subtrat. disebabkan oleh kesesakan makromolekuler (macromolecular crowding). dan ini dapat menunjukkan seberapa kuatnya pengikatan substrat ke enzim. banyak proses-proses biokimia dan selular yang menyimpang dari kondisi ideal ini. Namun. Karena konstanta kespesifikan mencermikan kemampuan katalitik dan afinitas. dan superoksida dismutase. Vmax hanyalah salah satu konstanta kinetika enzim. setiap penumbukkan enzim dengan substratnya akan menyebabkan katalisis. Konstanta lainnya yang juga berguna adalah kcat. semua tapak aktif enzim akan berikatan dengan substrat. Hal ini diekspresikan oleh konstanta Michaelis-Menten (Km). asetilkolinesterase. Enzim dengan sifat demikian disebut secara katalitik sempurna ataupun secara kinetika sempurna.

Hal ini tampaknya sangat tidak mungkin. Beberapa enzim beroperasi dengan kinetika yang lebih cepat daripada laju difusi. Pada situasi seperti ini. . kinetika Michaelis-Menten fraktal dapat diterapkan. Model lainnya menggunakan penjelasan penerowongan kuantum mekanika. Penerowongan kuantum untuk proton telah terpantau pada triptamina. Beberapa mekanisme telah diajukan untuk menjelaskan fenomena ini. Beberapa protein dipercayai mempercepat katalisis dengan menarik substratnya dan melakukan pra-orientasi substrat menggunakan medan listrik dipolar.pergerakan molekul secara satu atau dua dimensi. walaupun penjelasan ini masih kontroversial.

Namun beberapa memerlukan pula molekul non-protein yang disebut kofaktor untuk berikatan dengan enzim dan menjadi aktif. Kofaktor dapat berupa gugus prostetik yang mengikat dengan kuat. terutama adalah substrat.1 Kesimpulan Kerja enzim dipengaruhi oleh beberapa faktor. Beberapa enzim tidak memerlukan komponen tambahan untuk mencapai aktivitas penuhnya. suhu. ataupun koenzim. Hal ini akan menyebabkan enzim kehilangan fungsinya sama sekali.[38] Kofaktor dapat berupa zat anorganik (contohnya ion logam) ataupun zat organik (contohnya flavin dan heme). keasaman. yang akan melepaskan diri dari tapak aktif enzim semasa reaksi. enzim tidak dapat bekerja secara optimal atau strukturnya akan mengalami kerusakan.BAB III PENUTUP 3. Inhibitor adalah molekul yang menurunkan aktivitas enzim. Tiap enzim memerlukan suhu dan pH (tingkat keasaman) optimum yang berbeda-beda karena enzim adalah protein. Di luar suhu atau pH yang sesuai. sedangkan aktivator adalah yang meningkatkan aktivitas enzim. yang dapat mengalami perubahan bentuk jika suhu dan keasaman berubah. enzim yang berada pada urutan pertama disebut sebagai enzim regulator. kofaktor dan inhibitor. Kerja enzim juga dipengaruhi oleh molekul lain. Banyak obat dan racun adalah inihibitor enzim. Enzim regulator ini memiliki dua tipe yakni enzim allosterik (noncovalent) dan enzim pengatur kovalen (covalently modulated enzyme). Dalam sistem multienzim. .

com/2011/01/metabolisme-sel. 2012. CollierMacmillan.html. Kay.wikipedia.html. . 1989. Jakarta. A. M. Kimia Pangan dan Gizi. Champaign. 1997. Lehninger.DAFTAR PUSTAKA Anonymous a. Penerbit Buku Kedokteran EGC. L. A.G. http://nabz9999. UI-Press. T. Vol 2. M. et al. F. 1981. Bandung..com/2012/03/biokimiaenzim.USA. Poedjiadi. F. 2nd .blogspot.blogspot. New York. E.M.R. Winarno. Edisi 4. ITB.. Enzima & Asam Nukleat. Gramedia. 2012.. Biochemistry Primer For Exercise Science. Biochemistry : An Introduction to Dynamic Biology. diakses pada tanggal 19 Maret 2012 Anonymousb. http://id. diakses pada tanggal 19 Maret 2012 Anonymous c . Supriyanti. Human Kinetics.org/wiki/Enzim diakses tanggal 17 Maret 2012 Houston. Biokimia. Jakarta.E. Jakarta.Canada.L. Stryer. 2000. Biokimia : Proteine.M. Inhibitor Enzim. 1966. 2006. Wirahadikusumah. 1995. http://monicaayurossalya. Principles of Biochemistry. Dasar-Dasar Biokimia.Worth Publisher. 2012.

Sign up to vote on this title
UsefulNot useful