TUGAS MAKALAH KELOMPOK 06

“ENZIM III”

Disusun oleh:
Ayu Sulistya Kusumaningtyas Myrma Iman Luvantari 115040201111013 115040201111014 115040201111195 115040201111196 115040201111197

Didin Wahyudi Christina Solideo Gultom Arifatul Fitriyah Endah Setiyo Rini

115040207111038

UNIVERSITAS BRAWIJAYA FAKULTAS PERTANIAN AGROEKOTEKNOLOGI MALANG 2011/2012

KATA PENGANTAR

Puji dan syukur penulis panjatkan kepada Tuhan Yang Maha Esa atas rahmatNya sehingga penulis dapat menyelesaikan makalah berjudul “ENZIM III”. Dalam proses pembuatan makalah ini, penulis telah banyak dibantu oleh berbagai pihak, sehingga makalah ini dapat terselesaikan dengan baik. Pada kesempatan ini, penulis mengucapkan terima kasih kepada: 1. Ibu Ir.Titiek, MS, selaku dosen pembimbing yang bersedia membimbing penulis untuk menyusun makalah ini. 2. Semua pihak yang turut berperan dalam penyelesaian makalah ini. Tak ada gading yang tak retak, demikian pula dengan makalah ini. Oleh karena itu, penulis sangat mengharapkan kritik dan saran yang dapat membangun dari pembaca agar makalah ini semakin baik dan sempurna. Penulis berharap semoga makalah ini dapat bermanfaat bagi pembaca.

Malang, 20 Maret 2012

Penulis

4 Kinetik Enzim Regulator…….2 rumusan masalah…………………………………………………… 1. Daftar isi…………………………………………………………………….3 Enzim Regulator…………………………………………………. 2.1 latar belakang……………………………………………………… 1.DAFTAR ISI Cover………………………………………………………………………… Kata pengantar……………………………………………………………….1 kesimpulan………………………………………………………… Daftar pustaka ……………………………………………………………… . i ii iii Bab I Pendahuluan 1.3 tujuan……………………………………………………………… Bab II Pembahasan 2.…………………………………… Bab III Penutup 3.2 Kofaktor Enzim…………………………………………………… 2.1 Inhibitor Enzim…………………………………………………… 2.

glikolisis. Enzim bekerja dengan urutan larutan yang teratur dan mengkatalisis ratusan reaksi. Enzim merupakan substansi penting dalam setiap reaksi kimia dalam sel. Artinya. Percepatan reaksi tersebut terjadi karena enzim dapat menurunkan energi aktivasi. Enzim merupakan katalisator organik dan dibuat di dalam sel makhluk hidup sehingga enzim disebut juga biokatalisator. Fungsi dari suatu enzim ialah sebagai katalis untuk proses biokimia yang terjadi dalam sel maupun di luar sel. misalnya reaksi yang menguraikan molekul nutrien . fotosintesis pada tumbuhan. yang disebut kofaktor.Enzim adalah biokatalisator.BAB I PENDAHULUAN 1. dari reaksi yang sangat sederhana seperti replikasi kromosom sampaike reaksi yang sangat rumit.1 Latar Belakang Enzim adalah golongan protein yang paling banyak terdapat dalam sel hidup.menyimpan dan mengubah energi kimiawi. Namun kebanyakan enzim baru berfungsi sebagai katalis apabila disertai zat lain yang bukan protein. enzim dapat mempercepat suatu reaksi tanpa ikut mengalami perubahan. Enzim mampu mempercepat reaksi kimia namun enzim sendiri tidak ikut bereaksi. Metabolisme merupakan sekumpulan reaksi kimia yang terjadi pada makhluk hidup untuk menjaga kelangsungan hidup. Enzim biasanya merupakan proteinbulat (globular) dengan ukuran cukup besar. Reaksi-reaksi ini meliputi sintesis molekul besar menjadi molekul yang lebih kecil (anabolisme) dan penyusunan molekul besar dari molekul yang lebih kecil (katabolisme). Sintesis enzim terjadi di dalam sel dan sebagian besar enzim dapat diperoleh dengan ekstraksi dari jaringan tanpa merusak fungsinya. . Beberapa reaksi kimia tersebut antara lain respirasi. Semua enzim pada hakekatnya adalah protein. Sebagai biokatalisator yang mengatur kecepatan berlangsungnya semua proses fisiologis. enzim memegang peranan utama dalam kesehatan dan penyakit. kehidupan yang kita kenal ini tidak mungkin ada. Tanpa adanya enzim. dan protein sintesis.Enzim merupakan unit fungsional dari metabolisme sel.

Untuk itu dalam makalah ini akan di bahas tentang regulasi enzim. serta faktor yang mempengaruhi enzim.3 Tujuan     Untuk mengetahui tentang inhibitor enzim Untuk mengetahui tentang kofaktor enzim Untuk mengetahui tentang regulator enzim Untuk mengetahui tentang kinetic regulator enzim . 1.2 Rumusan Masalah     Apa yang dimaksud dengan inhibitor enzim ? Apa yang dimaksud dengan kofaktor enzim ? Apa yang dimaksud dengan regulator enzim ? Apa yang dimaksud dengan kinetic regulator enzim ? 1. aktivasi enzim. persamaan M&M.

Laju reaksi enzim dapat diturunkan menggunakan berbagai jenis inhibitor enzim. Inhibitor kompetitif mengikat enzim secara reversibel.1 Inhibitor Enzim Inhibitor adalah zat yang menghambat atau menurunkan laju reaksi kimia. metabolit alam juga terlibat dalam proses regulasi sebagai inhibitor. yang mempercepat laju reaksi.BAB II PEMBAHASAN 2. Substrat dan inhibitor berkompetisi satu sama lainnya. pengikatn substrat juga menghalangi pengikatan inhibitor. Laju reaksi enzim dapat diturunkan . eksperimen Enzymekinetic merupakan aspek pengembangan obat dan pengujian prosedur. menghalangi pengikatan substrat. Banyak zat dapat mempengaruhi proses metabolisme dengan mempengaruhi aktivitas enzim. Secara umum suatu inhibitor adalah suatu zat kimia yang dapat menghambat atau memperlambat suatu reaksi kimia. yaitu: refersible inhibitor dan irrefesible inhibitor. Sifat inhibitor berlawanan dengan katalis. Inhibitor enzim sangat penting disini. Sebagian besar obatobatan bertindak sebagai inhibitor enzim. Di lain pihak.

atau fluorophosphonates. Bentuk umpan balik ini adalah umpan balik negatif. Irrevesible Inhibitor (tidak dapat kembali) Irreveraible Inhibitor yaitu terjadi setelah inhibitor mengikat enzim. mereka tidak berfungsi dengan menghancurkan struktur protein tetapi dengan secara khusus mengubah situs aktif dari target mereka. Inhibitor ireversibel umumnya spesifik untuk satu kelas dari enzim dan tidak menonaktifkan semua protein. Inaktivasi ini bersifat ireversible. Cleland. Inhibitor seperti ini contohnya efloritina. aldehida. sulfonat fenil. Senyawa obat ini terikat pada tapak aktif. Kurva substrat/kelajuan enzim ini tidak berbentuk hiperbola melainkan berbentuk S. Penisilin dan Aspirin juga bekerja dengan cara yang sama. haloalkanes. Inhibitor ireversibel bereaksi dengan enzim dan membentuk aduk dengan protein.menggunakan berbagai jenis inhibitor enzim. Pada banyak organisme. tapi ini merupakan efek non-spesifik. Keadaan ini menyebabkan enzim tidak dapat mengikat substrat atau inhibitor merusak beberapa komponen (gugus fungsi) pada sisi katalitik molekul enzim. obat yang digunakan untuk mengobati penyakit yang disebabkan oleh protozoa African trypanosomiasis. inhibitor yang tidak dapat dipisahkan dari sisi aktif enzim. akseptor Michael.W. Inhibitor ireversibel sering mengandung kelompok fungsional reaktif seperti mustard nitrogen. alkena. produk tersebut dapat berperan sebagai inhibitor bagi enzim tersebut. dan . antara lain : 1. dan karena itu hambatan tidak dapat dikembalikan. inhibitor dapat merupakan bagian dari mekanisme umpan balik. Jika enzim memproduksi terlalu banyak produk. Jenis-jenis inihibitor yang diperkenalkan oleh W. Penghambatan ireversibel berbeda dari inaktivasi enzim ireversibel. Hal ini akan menyebabkan produksi produk melambat atau berhenti. ekstrim pH atau temperatur biasanya menyebabkan denaturasi dari semua struktur protein. Enzim memiliki bentuk regulasi seperti ini sering kali multimerik dan mempunyai tapak ikat alosterik. Misalnya. Inhibitor ireversibel biasanya memodifikasi kovalenenzim.

inhibitor reversibel umumnya tidak mengalami reaksi kimia ketika terikat enzim dan dapat dengan mudah dihilangkan dengan pengenceran atau dialysis. Reversible Inhibitor Reversibel inhiabitor mengikat enzim dengan interaksi non-kovalen seperti ikatan hidrogen. inhibitor dan substrat berkompetisi untuk berikatan dengan enzim. Perhatikan bahwa pengikatan inhibitor tidaklah perlu terjadi pada tapak pengikatan substrat apabila pengikatan inihibitor mengubah konformasi enzim. yaitu : competitive inhibition. a. b. non competitive inhibition. namun memerlukan konsentrasi substrat yang lebih tinggi untuk mencapai kelajuan maksimal tersebut. sehingga meningkatkan Km. Sebagai contoh. Inhibitor non-kompetitif . Pada inhibisi kompetitif. Seringkali inhibitor kompetitif memiliki struktur yang sangat mirip dengan substrat asli enzim. interaksi hidrofobik dan ikatan ion.enzim kemudian mengubah inhibitor menjadi bentuk aktif yang bereaksi secara ireversibel dengan satu atau lebih residu asam amino. metotreksat adalah inihibitor kompetitif untuk enzim dihidrofolat reduktase. Mereka diklasifikasikan menurut pengaruh variasi konsentrasi substrat enzim di inhibitor. Ada tiga macam enzim inhibitor reversible. sehingga menghalangi pengikatan substrat. inhibitor kompetitif: substrat (S) dan inhibitor (I) bersaing untuk situs aktif. Kemiripan antara struktur asam folat dengan obat ini ditunjukkan oleh gambar di samping bawah. Berbeda dengan substrat dan inhibitor ireversibel. dan uncompetitive inhibition. Inhibitor kompetitif Pada inihibitor kompetitif. kelajuan maksimal reaksi tidak berubah. 2. Beberapa obligasi yang lemah antara inhibitor dan situs aktif bergabung untuk menghasilkan kuat dan spesifik mengikat.

Sebagai contohnya.Inhibitor non-kompetitif dapat mengikat enzim pada saat yang sama substrat berikatan dengan enzim. Yang dimaksud dengan kofaktor adalah komponen enzim yang bersifat nonprotein yang berfungsi mengaktifkan enzim. kecuali kompleks EIS memiliki aktivitas enzimatik residual. sehingga ia dapat menekan peradangan dan rasa sakit. gugus prostetik. Komponen ini secara umum disebut kofaktor. sianida yang merupakan inhibitor enzim ireversibel. Contohnya adalah inhibitor yang digunakan sebagai obat aspirin. Namun. c. Namun. (1) Aktivator . Km tetaplah sama. Inhibitor campuran Inhibitor jenis ini mirip dengan inhibitor non-kompetitif. Kofaktor ini dibagi dalam 3 kelompok. Karena inhibitor tidak dapat dilawan dengan peningkatan konsentrasi substrat. Baik kompleks EI dan EIS tidak aktif. karena substrat masih dapat mengikat enzim. banyak pula inhibitor enzim lainnya yang beracun. Vmax reaksi berubah.2 Kofaktor Enzim Sejumlah besar enzim membutuhkan suatu komponen lain untuk dapat berfungsi sebagai katalis. dan koenzim. 2. Kofaktor dapat berupa zat anorganik (contohnya ion logam) ataupun zat organik (contohnya flavin dan heme). yaitu aktivator. inhibitor sering digunakan sebagai obat.  Kegunaan inhibitor Oleh karena inhibitor menghambat fungsi enzim. Aspirin menginhibisi enzim COX-1 dan COX-2 yang memproduksi pembawa pesan peradangan prostaglandin. akan bergabung dengan tembaga dan besi pada tapak aktif enzim sitokrom c oksidase dan memblok pernapasan sel.

teroksidasi menjadi Fe3+. Mn. Ditinjau dari fungsinya.Mn++. Koenzim ini merupakan molekul organic kecil. Contoh beberapa logam berperan sebagai aktivator dalam sistem enzim adalah Cu.Aktivator adalah ion . Beberapa koenzim mempunyai struktur yang mirip dengan vitamin tertentu. yang mudah terdisosiasi dan dapat dipisahkan dari enzimnya dengan cara dialisis. (3) Koenzim Enzim yang tidak mempunyai gugus prostetik. Hubungan antara vitamin dengan koenzim tampak pada contoh berikut ini. pemindah gugusan kimia tertentu (“group transferring”) dan koenzim dari isomerasa dan liasa. Fe. ATP. Ion logam kita dapatkan pada sitokrom sebagai pembawa elektron misalnya Fe. Pada waktu melepas besi tereduksi menjadi Fe2+. tahan terhadap panas. Gugus prostetik dapat berupa senyawa organik tertentu. Zn.ion anorganik yang biasanya berikatan lemah dengan suatu enzim. Cu++ atau Zn++ (2) Gugus Prostetik Gugus prostetik berikatan erat dengan enzim (protein) oleh ikatan kovalen. peranan koenzim dan gugus prostetik mempunyai hubungan dengan vitamin. Mg++. Koenzim-A. Koenzim tidak melekat erat pada bagian protein enzim. . NADP. memerlukan senyawa organik lain untuk aktivitasnya juga disebut koenzim. Dari tiga kelompok kofaktor tersebut. Ca. Contoh NAD. pemindah elektron. Contoh K+. K dan Co. dikenal adanya koenzim yang berperan sebagai pemindah hidrogen. Misal FAD yang mengandung riboflavin (Vitamin B2) yang merupakan bagian FAD yang menerima atom Hidrogen. vitamin atau ion logam. pada waktu melepas elektron.

yaitu adenosine trifosfat atau ATP.ac. Biotin Biotin Transfer atau pengangkatan gugus karboksial Asam falat Asam titrahidroksi falat Transfer satu –C Vitamin B12 Koenzim B12 Pergeseran 1.unud.2 dari atom hidrogen. maka ATP akan berubah menjadi adenosine .id/~ari_astawa/wp. karier gugusan metil Asam lipoat Lipoatmid Transfer gugus asil Sumber : staff.doc Vitamin Bentuk koenzim Di samping koenzim yang mempunyai hubungan struktural dengan vitamin..Fungsi enzimatik Tiaminin (B1) Tiaminin pirofosfat (TPP) Transfer atau pengangkatan gugus aldehida Reboflovin (B2) Flavin adenin dipuklotida (FAD) Transfer Flovida mononukleotida (FMN) hidrogen Transfer hidrogen Nikotinamida Nikotinamida adenin dinukletida Transfer (NAD+) hidrogen Nikotinamida adenin demikleotida fosfat (NADP+) Asam fantolenat Koenzim A (KoA) Transfer atau karier gugus asil Peridoksen (B6) Peridoksalfosfat Transfer gugus amino. gugus karboksil dari rasenisasi. ATP berfungsi sebagai koenzim yang memindahkan gugus fosfat./2009/.. Bila ATP melepaskan 1 gugus fosfat.. ada pula koenzim yang tidak berhubungan dnegan vitamin./vitamin-dan koenzim. Koenzim ini termasuk golongan senyawa berenergi tinggi..

lipase. isozim ini adalah enzim mengkatalisis reaksi yg sama tetapi punya sifak fisik. a. amilase. Ex : lipoprotein lipase. Begitu juga regulasi metabolisme juga berjalan secara dinamis yang melibatkan interaksi DNA dan RNA serta karakteristik dari suatu organisme masing-masing. acid fosfatase. Enzim plasma non fungsional Tempat kerjanya tidak dalam darah.3 Regulator Enzim Enzim adalah senyawa protein yang bersifat katalisator dalam yang dihasilkan melalui ekspresi gen tertentu di dalam suatu gen. Contohnya: AST = SGOT. alkali fosfatase. (anonymous b .difosfat (ADP) juga energi yang digunakan untuk reaksi lain. Kadarnya jauh lebih rendah dari jaringan sehingga dapat membantu diagnostik dan prognostik klinik yang berharga. cholinesterase. Berikutnya isozim. hemostasis. γ-Glutamil transpeptidase. proenzim. 2012) 2. Contohnya LPL (Lipo Protein Lipase). konsentrasi darah. imunologi yg berbeda. dalam paper ini akan membahas penggolongan enzim yang didasarkan melalui regulasi suatu metabolisme yang . Hampir semua reaksi metabolisme diatur dan dikendalikan oleh enzim. ATP bersama dengan enzim kinase. b. misalnya heksokinase dan piruvat kinase berperan dalam metabolisme karbohidrat. kimia. Enzim bekerja secara spesifik dalam reaksi metabolisme. Oleh karena itu. laktat dehidrogenase. Umumnya disintesis dalam hati. sama atau sudah lebih tinggi dari jaringan. pseudokolin esterase pro Enzim pembekuan dan pemecahan darah. Enzim plasma fungsional Tempat kerjanya dalam darah. misalnya manusia punya enzim laktat dehidrogenase tetapi habis lalu dari insect di isomerkan pd tubuh manusia bisa menyebabkan alergi/ proses imunologis. Enzim yang mempunyai fungsi diagnostik klinik dibagi menjadi dua yaitu enzim plasma fungsional dan enzim plasma non fungsional. ALT = SGPT.

enzim in dogolongkan atas : 1.terdiri dari enzim inducible. 2004). Homotropik. dan enzim regulator yang keseluruhannya sangat berkaitan dengan aktivitas regulasi metabolisme (Illanes et al.  Enzim Allosterik . molekul substrat tidak hanya berperanan sebagai substrat tapi juga sebagai modulator untuk peningkatan aktivitas katalisis enzim. dihambat atau dirangsang aktivitasnya oleh modulator lain dari substrat. 2. Dari daya kerja. sehingga aktivitas enzim ini dipengaruhi oleh tinggi rendahnya konsentrasi subtrat. Heterotropik. Enzim regulator ini memiliki dua tipe yakni enzim allosterik (noncovalent) dan enzim pengatur kovalen (covalently modulated enzyme) (Lehninger.lisme. Kim and Geoffrey. Pada enzim regulator homotropik memperlihatkan konsentrasi yang menurun dengan kecepatan tidak berubah. Enzim ini berada pada konsentrasi yang tinggi (Vmaks rendah). Homotropik dan Heterotropik. Enzim regulator termasuk enzim yang besar dan kompleks sehingga sukar dimurnikan. enzim yang berada pada urutan pertama disebut sebagai enzim regulator. 3. terdapatnya banyak pada rantai polipeptida. mempunyai lebih dari dua modulator. mempunyai sifat anomaly dan hanya stabil pada suhu kamar. enzim kontitutif. Dalam sistem multienzim. sedangkan pada enzim regulator heterotropik modulator dapat menghambat atau meningkatkan kecepatan reaksi konsekuensinya dapat mengubah konsentrasi maupun kecepatan. 2008) Enzim regulator adalah enzim yang berada dalam jalur reaksi biokimia yang bekerja bersama-sama dalam rangkaian metabo. Kecepatan reaksi enzim sangat tergantung pada enzim regulatornya. 2009.

Sisi allosterik memiliki ikatan nonkovalen pada dan interaksinya bersifat reversible. enzim allosterik dibedakan menjadi dua kelompok yakni enzim allosterik homotropik dan enzim allosterik heterotropik. Salah satu sisi ikatannya untuk substrat dan yang satunya sisi regulator atau sisi allosterik (allo=lain. Penghambatan balik pengubahan L-teronin menjadi L-isoleusin (Lehninger. Gambar 3. . 2004). Hal ini dikarenakan subtrat identik dengan modulator.Enzim allosterik merupakan enzim regulator yang memiliki dua sisi katalik. Berdasarkan modulasinya. Enzim allosterik ini dapat dipacu atau dihambat oleh modulatornya. Sebagai contoh mekanisme penghambatan balik pada pengubahan Lteronin menjadi L-isoleusin yang menggunakan lima macam enzim. Enzim yang pertama adalah dehidratase treonin (E1) akan dihambat oleh L-isoleusin yang merupakan produk akhir dari reaksi multienzim tersebut (Lehninger. 2004). stereos=sisi) yang berfungsi untuk memodulasi aktivitas enzim. Sisi allosterik ini akan mengikat senyawa pengatur yang disebut efektor atau modulator. Pada enzim allosterik homotropik substrat berperan sebagai modulator.

adenylyl. uridylyl. dan adenosine diphosphateribosyl.100 protein kinase dalam genom manusia (Lehninger. Kelompok dari modifikasi kovalen meliputi phosphoryl. Pada gambar tersebut terdapat 10 macam jenis enzim yang terlibat dalam suatu sintesis glikogen dan katabolisme glikogen. Traut. 2004.  Enzim Pengatur Kovalen (Covalently Modulated Enzyme) Golongan enzim ini merupakan enzim pengatur yang bentuk aktifnya dipengaruhi oleh modifikasi kovalen molekul enzim. Kelompok enzim ini diperkirakan memiliki jumlah lebih dari 1. 2007). Enzim-enzim tersebut dipengaruhi oleh fosforilasi. modulasinya tidak dipengaruhi oleh substratnya sendiri. Hal ini penting untuk keperluan reaksi-reaksi yang melibatkan enzim-fosfat (Traut. 2007). methyl. . Contoh dari enzim pengatur kovalen dapat dijumpai tipe fosforilasi yang akan mempengaruhi enzim dalam jumlah sedikit atau dalam jumlah yang banyak seperti diilustrasikan dalam Gambar 4. Kelompok modifikasi kovalen tersebut secara umum terikat atau terlepas dari enzim regulator melalui enzim pemisah.Sementara pada enzim allosterik heterotropik. Enzim yang terfosforilasi akan memiliki kestabilan dalam konformasinya.

1991). tetapi akan disintetis dalam jumlah yang cukup banyak sebagai respon terhadap penginduksi dalam proses induksi enzim (Pudjaatmaka. Enzim ini jarang terdapat dalam sel atau ada namun dalam kuantitas yang sangat sedikit. Enzim yang terlibat dalam Model Operon (Lactose Operon) antara lain β-galaktosidase. Pada bakteri bisa mensintesis enzim spesifik yang berbeda-beda sebagai respon terhadap perubahan lingkungan (Voet & Judith. Enzim Indusibel Enzim Indusibel atau disebut juga dengan enzim adaptif adalah enzim yang hanya diekspresikan pada kondisi tertentu dan diproduksi secara terus menerus. (**) enzim diaktivasi oleh fosforilasi (Traut.Gambar 4.4 kDa) . Gambar 10. permease galaktosidase. dan galaktosidase transasetilase (Palmer. Contoh dari enzim ini adalah berfungsi sebagai pemecah bagian sel dan juga termasuk bagian dari Model Operon (Lactose Operon) yang diilustrasikan sebagai tombol “On” dan “Off” pada gen oleh Jacob dan Monod. Penggolongan Enzim Berdasarkan Ekspresi Gen 1. (*) enzim dihambat oleh fosforilasi. 2002). 2007). Contoh enzim yang diregulasi oleh fosforilasi. 2009). Enzim βgalaktosidase (tetramerik dengan empat sub-unit identik berukuran 116.

adalah enzim utama yang digunakan untuk memotong ikatan β-galaktosida (ikatan β-1. yang menghidrolisis laktosa menjadi galaktosa dan glukosa. Enzim permease galaktosidase (berukuran 46. Murray. Pada tahap inilah operon lac dalam keadaan off (Campbell. operon dalam keadaan off (Campbell et al. Sementara ketika ada subtasansi yang memulai untuk induksi dalam metabolisme yang disebut inducer yang berupa laktosa. represor tidak aktif. (A) Ada laktosa.4) yang ada pada molekul laktosa (β-galaktosida) sehingga dihasilkan dua monosakarida. Keseluruhan unit transkripsi ini di bawah satu operator dan satu promoter. lacZ mengkode transasetilase. maka represor menjadi tidak aktif yang selanjutnya metabolisme laktosa akan . 2007). lacY mengkode permease. Gen pengatur yang berupa lacI terletak di luar operon yang mengkode represor. Gen pertama. Gen-gen untuk tiga jenis enzim tersebut berada di dalam operon lac. Pada saat ada penambahan laktosa pada bakteri E. Molekul represor ini bersifat allosterik yang mampu mengikatkan diri pada operator (Gambar 1).coli.5 kDa) adalah enzim yang berperan dalam pengangkutan laktosa dari luar ke dalam sel. Ketika represor menempel pada operator. maka inducer akan menonaktifkan represor. maka seluruh operon lac tidak bisa mengekspresikan untuk mensintesis enzim untuk metabolisme laktosa. represor aktif. yaitu glukosa dan galaktosa. protein membran yang mengangkut laktosa ke dalam sel. 2009). lacZ mengkode enzim β-galaktosidase. 2009) Gambar 1. gen kedua. gen ketiga.coli yang menggunakan tiga jenis enzim untuk melakukan metabolisme laktosa. Sementara enzim galaktosidase transasetilase (berukuran 30 kDa) masih belum diketahui secara pasti kegunaannya dalam metabolisme (Yuwono. operon dalam keadaan on. 2009. Mekanisme kerja Model Operon (Lactose Operon) dapat dijumpai pada bakteri E. (B) Tidak ada laktosa.

Glukosa dipakai terlebih dahulu dan selanjutnya laktosa (Prescott. 2002).terinduksi dan operon lac dalam keadaan on yang mampu mengasilkan enzim untuk metabolisme laktosa. Pada kurva ini terjadi pertumbuhan diauxic yang mana ketika kultur E. Jika suatu kultur E. baik dari jaringan maupun dari medium tempat sel itu berada (Murray et al. Enzim ini merupakan kelompok enzim oksidoreduktase yang berfungi untuk menghasilkan molekul Nitrit Oksida (NO)..coli yang diberi media glukosa dan laktosa. Enzim ini dapat dijumpai pada berbagai macam jaringan vertebrata. NO sangat berperan dalam sinyal transduksi kimiawi baik dalam sel maupun antar sel. maka bakteri tersebut akan menggunakan glukosa terleih dahulu sampai habis. coli diberi campuran antara glukosa dan laktosa. 2009. yakniconstitutive nitric oxide synthase. 2. Pudjaatmaka. maka bakteri tersebut akan menggunakan laktosa sebagai sumber karbon. cNOS. 2002). Selanjutnya setelah mengalami fase lag yang pendek (Gambar 2). Hal ini dikarenakan enzim untuk metabolisme glukosa lebih konstitutif daripada enzim untuk metabolisme laktosa yang bersifat indusibel (Prescott. Adanya sinyal . Gambar 2. Nitrit oksida dihasilkan melalui oksidasi L-arginin. 2002). Enzim Konstitutif Enzim konstitutif adalah enzim yang terdapat dalam sel tertentu dalam kuantitas yang hampir konstan tanpa memperdulikan komposisi.

Enzim (E) mengikat substrat (S) dan menghasilkan produk (P). sekresi insulin. Persamaan ini kemudian dikenal dengan nama Kinetika Henri-Michaelis-Menten (kadang-kadang juga hanya disebut kinetika Michaelis-Menten). Penurunan persamaan kinetika yang diturunkan mereka masih digunakan secara meluas sampai sekarang . S. Maud Leonora Menten. kimiawan Jerman Leonor Michaelis dan murid bimbingan pascadokotoralnya yang berasal dari Kanada. Data laju yang digunakan dalam analisis kinetika didapatkan dari asai enzim. B. 2006. angiogenesis.. 1992).4 Kinetik Regulator Enzim Mekanisme reaksi enzimatik untuk sebuah subtrat tunggal. Haldane. Lamas. Pada tahun 1902. serta perkembangan sistem saraf.Kinetika enzim menginvestigasi bagaimana enzim mengikat substrat dengan mengubahnya menjadi produk. maka dapat mengontrol tekanan darah. 2. Pada mamalia. mengulangi eksperimen Henri dan mengkonfirmasi persamaan Henri. Setelah Peter Lauritz Sørensen menentukan skala pH logaritmik dan memperkenalkan konsep penyanggaan (buffering) pada tahun 1909. Guzik. Hasil kerja mereka kemudian dikembangkan lebih jauh oleh G. . namun data eksperimennya tidak berguna karena perhatian pada konsentrasi ion hidrogen pada saat itu masih belum dititikberatkan. 2003. Victor Henri mengajukan suatu teori kinetika enzim yang kuantitatif. sinyal NO dimediasi oleh kalsium/kalmodulin (Berg et al.kimiawi tersebut. E. Briggs dan J.

tanpa keberadaan enzim. membentuk kompleks enzim-substrat. Enzim dapat mengatalisasi reaksi dengan kelajuan mencapai jutaan reaksi per detik. konsentrasi garam yang tinggi. Laju reaksi bergantung pada kondisi larutan dan konsentrasi substrat. Kondisi-kondisi yang menyebabkan denaturasi protein seperti temperatur tinggi. Pada tahap pertama. Enzim kemudian mengatalisasi reaksi kimia dan melepaskan produk. Sebagai contoh. Namun. reaksi yang dikatalisasi oleh enzim orotidina 5'-fosfat dekarboksilase akan memerlukan waktu 78 juta tahun untuk mengubah 50% substrat menjadi produk. Kejenuhan terjadi karena seiring dengan meningkatnya konsentrasi . subtrat terikat ke enzim secara reversible. Sedangkan peningkatan konsentrasi substrat cenderung meningkatkan aktivitasnya. Untuk menentukan kelajuan maksimum suatu reaksi enzimatik. apabila enzim tersebut ditambahkan.Salah satu kontribusi utama Henri pada kinetika enzim adalah memandang reaksi enzim sebagai dua tahapan. dan nilai pH yang terlalu tinggi atau terlalu rendah akan menghilangkan aktivitas enzim. Kompleks ini kadangkadang disebut sebagai kompleks Michaelis. proses ini hanya memerlukan waktu 25 milidetik. Kurva kejenuhan suatu reaksi enzim yang menunjukkan relasi antara konsentrasi substrat (S) dengan kelajuan (v). konsentrasi substrat ditingkatkan sampai laju pembentukan produk yang terpantau menjadi konstan. Hal ini ditunjukkan oleh kurva kejenuhan di samping.

Namun. Karena konstanta kespesifikan mencermikan kemampuan katalitik dan afinitas. semakin banyak enzim bebas yang diubah menjadi kompleks substrateenzim ES. perpisahan fase enzim/substrat/produk. dan ini dapat menunjukkan seberapa kuatnya pengikatan substrat ke enzim. yang diturunkan berdasarkan asumsi difusi bebas dan pertumbukan acak yang didorong secara termodinamik. setiap penumbukkan enzim dengan substratnya akan menyebabkan katalisis. Konstanta lainnya yang juga berguna adalah kcat.substrat. semua tapak aktif enzim akan berikatan dengan substrat. dan superoksida dismutase. Enzim dengan sifat demikian disebut secara katalitik sempurna ataupun secara kinetika sempurna. fumarase. asetilkolinesterase. Kinetika Michaelis-Menten bergantung pada hukum aksi massa. disebabkan oleh kesesakan makromolekuler (macromolecular crowding). melainkan oleh laju difusi. Efisiensi suatu enzim diekspresikan oleh kcat/Km. Pada kelajuan yang maksimum (Vmax). Setiap enzim memiliki nilai Km yang berbeda-beda untuk suatu subtrat. banyak proses-proses biokimia dan selular yang menyimpang dari kondisi ideal ini. β-laktamase. dan jumlah kompleks ES adalah sama dengan jumlah total enzim yang ada. Konstanta kespesifikan maksimum teoritis disebut limit difusi dan nilainya sekitar 108 sampai 109 (M-1 s1 ). Ia juga disebut sebagai konstanta kespesifikan dan memasukkan tetapan kelajuan semua langkah reaksi. Pada titik ini. dan . Hal ini diekspresikan oleh konstanta Michaelis-Menten (Km). Contoh enzim yang memiliki sifat seperti ini adalah karbonat anhidrase. Vmax hanyalah salah satu konstanta kinetika enzim. yang merupakan konsentrasi substrat yang diperlukan oleh suatu enzim untuk mencapai setengah kelajuan maksimumnya. katalase. Namun. ataupun enzim yang sama dengan substrat yang berbeda. ia dapat digunakan untuk membandingkan enzim yang satu dengan enzim yang lain. Jumlah substrat yang diperlukan untuk mencapai nilai kelajuan reaksi tertentu jugalah penting. dan laju pembentukan produk tidak dibatasi oleh laju reaksi. yang merupakan jumlah molekul substrat yang dapat ditangani oleh satu tapak aktif per detik.

Beberapa enzim beroperasi dengan kinetika yang lebih cepat daripada laju difusi. walaupun penjelasan ini masih kontroversial. Beberapa mekanisme telah diajukan untuk menjelaskan fenomena ini. Pada situasi seperti ini.pergerakan molekul secara satu atau dua dimensi. Beberapa protein dipercayai mempercepat katalisis dengan menarik substratnya dan melakukan pra-orientasi substrat menggunakan medan listrik dipolar. Hal ini tampaknya sangat tidak mungkin. kinetika Michaelis-Menten fraktal dapat diterapkan. Model lainnya menggunakan penjelasan penerowongan kuantum mekanika. Penerowongan kuantum untuk proton telah terpantau pada triptamina. .

. Dalam sistem multienzim. Banyak obat dan racun adalah inihibitor enzim.[38] Kofaktor dapat berupa zat anorganik (contohnya ion logam) ataupun zat organik (contohnya flavin dan heme). Enzim regulator ini memiliki dua tipe yakni enzim allosterik (noncovalent) dan enzim pengatur kovalen (covalently modulated enzyme). Inhibitor adalah molekul yang menurunkan aktivitas enzim. suhu. yang dapat mengalami perubahan bentuk jika suhu dan keasaman berubah. Hal ini akan menyebabkan enzim kehilangan fungsinya sama sekali. Tiap enzim memerlukan suhu dan pH (tingkat keasaman) optimum yang berbeda-beda karena enzim adalah protein. Namun beberapa memerlukan pula molekul non-protein yang disebut kofaktor untuk berikatan dengan enzim dan menjadi aktif. Beberapa enzim tidak memerlukan komponen tambahan untuk mencapai aktivitas penuhnya. sedangkan aktivator adalah yang meningkatkan aktivitas enzim. enzim tidak dapat bekerja secara optimal atau strukturnya akan mengalami kerusakan. Kofaktor dapat berupa gugus prostetik yang mengikat dengan kuat. enzim yang berada pada urutan pertama disebut sebagai enzim regulator. Di luar suhu atau pH yang sesuai. keasaman. terutama adalah substrat. ataupun koenzim.1 Kesimpulan Kerja enzim dipengaruhi oleh beberapa faktor. yang akan melepaskan diri dari tapak aktif enzim semasa reaksi.BAB III PENUTUP 3. kofaktor dan inhibitor. Kerja enzim juga dipengaruhi oleh molekul lain.

F.blogspot. Jakarta. Dasar-Dasar Biokimia. Bandung. 2012. Kimia Pangan dan Gizi. Lehninger.R.DAFTAR PUSTAKA Anonymous a. 1966.Canada. Biokimia. 1981. Stryer.html.Worth Publisher. http://monicaayurossalya. Biokimia : Proteine.USA.com/2011/01/metabolisme-sel. diakses pada tanggal 19 Maret 2012 Anonymous c . Supriyanti. 2nd . Edisi 4. 1995.. Human Kinetics. F.G.M. 1997. http://nabz9999. 1989..org/wiki/Enzim diakses tanggal 17 Maret 2012 Houston. Enzima & Asam Nukleat.. Principles of Biochemistry. UI-Press. Winarno.wikipedia. L.blogspot. CollierMacmillan.E. Penerbit Buku Kedokteran EGC. M. M. New York.L. . Wirahadikusumah. Jakarta. Poedjiadi. diakses pada tanggal 19 Maret 2012 Anonymousb. E. 2012. 2012.com/2012/03/biokimiaenzim. Champaign. Inhibitor Enzim. http://id. Vol 2. Gramedia. Biochemistry : An Introduction to Dynamic Biology.html.M. ITB. Kay. 2000. A. Biochemistry Primer For Exercise Science. A. et al. T. 2006. Jakarta.

Sign up to vote on this title
UsefulNot useful