P. 1
MAKALAH ENZIM 3

MAKALAH ENZIM 3

|Views: 413|Likes:
Published by Arifatul Fitriyah

More info:

Published by: Arifatul Fitriyah on Jun 02, 2012
Copyright:Attribution Non-commercial

Availability:

Read on Scribd mobile: iPhone, iPad and Android.
download as DOCX, PDF, TXT or read online from Scribd
See more
See less

11/26/2013

pdf

text

original

TUGAS MAKALAH KELOMPOK 06

“ENZIM III”

Disusun oleh:
Ayu Sulistya Kusumaningtyas Myrma Iman Luvantari 115040201111013 115040201111014 115040201111195 115040201111196 115040201111197

Didin Wahyudi Christina Solideo Gultom Arifatul Fitriyah Endah Setiyo Rini

115040207111038

UNIVERSITAS BRAWIJAYA FAKULTAS PERTANIAN AGROEKOTEKNOLOGI MALANG 2011/2012

KATA PENGANTAR

Puji dan syukur penulis panjatkan kepada Tuhan Yang Maha Esa atas rahmatNya sehingga penulis dapat menyelesaikan makalah berjudul “ENZIM III”. Dalam proses pembuatan makalah ini, penulis telah banyak dibantu oleh berbagai pihak, sehingga makalah ini dapat terselesaikan dengan baik. Pada kesempatan ini, penulis mengucapkan terima kasih kepada: 1. Ibu Ir.Titiek, MS, selaku dosen pembimbing yang bersedia membimbing penulis untuk menyusun makalah ini. 2. Semua pihak yang turut berperan dalam penyelesaian makalah ini. Tak ada gading yang tak retak, demikian pula dengan makalah ini. Oleh karena itu, penulis sangat mengharapkan kritik dan saran yang dapat membangun dari pembaca agar makalah ini semakin baik dan sempurna. Penulis berharap semoga makalah ini dapat bermanfaat bagi pembaca.

Malang, 20 Maret 2012

Penulis

1 latar belakang……………………………………………………… 1.3 tujuan……………………………………………………………… Bab II Pembahasan 2.…………………………………… Bab III Penutup 3.1 Inhibitor Enzim…………………………………………………… 2.1 kesimpulan………………………………………………………… Daftar pustaka ……………………………………………………………… .4 Kinetik Enzim Regulator……. 2.2 Kofaktor Enzim…………………………………………………… 2.2 rumusan masalah…………………………………………………… 1.DAFTAR ISI Cover………………………………………………………………………… Kata pengantar……………………………………………………………….3 Enzim Regulator…………………………………………………. Daftar isi……………………………………………………………………. i ii iii Bab I Pendahuluan 1.

Tanpa adanya enzim. dan protein sintesis. enzim memegang peranan utama dalam kesehatan dan penyakit.1 Latar Belakang Enzim adalah golongan protein yang paling banyak terdapat dalam sel hidup. Percepatan reaksi tersebut terjadi karena enzim dapat menurunkan energi aktivasi.Enzim merupakan unit fungsional dari metabolisme sel. Enzim merupakan substansi penting dalam setiap reaksi kimia dalam sel. Enzim bekerja dengan urutan larutan yang teratur dan mengkatalisis ratusan reaksi. Sebagai biokatalisator yang mengatur kecepatan berlangsungnya semua proses fisiologis. fotosintesis pada tumbuhan. kehidupan yang kita kenal ini tidak mungkin ada. Enzim merupakan katalisator organik dan dibuat di dalam sel makhluk hidup sehingga enzim disebut juga biokatalisator. Fungsi dari suatu enzim ialah sebagai katalis untuk proses biokimia yang terjadi dalam sel maupun di luar sel. . Artinya. Reaksi-reaksi ini meliputi sintesis molekul besar menjadi molekul yang lebih kecil (anabolisme) dan penyusunan molekul besar dari molekul yang lebih kecil (katabolisme). glikolisis. Semua enzim pada hakekatnya adalah protein.Enzim adalah biokatalisator. misalnya reaksi yang menguraikan molekul nutrien . Sintesis enzim terjadi di dalam sel dan sebagian besar enzim dapat diperoleh dengan ekstraksi dari jaringan tanpa merusak fungsinya. Beberapa reaksi kimia tersebut antara lain respirasi. Metabolisme merupakan sekumpulan reaksi kimia yang terjadi pada makhluk hidup untuk menjaga kelangsungan hidup. Enzim biasanya merupakan proteinbulat (globular) dengan ukuran cukup besar. yang disebut kofaktor.menyimpan dan mengubah energi kimiawi. Namun kebanyakan enzim baru berfungsi sebagai katalis apabila disertai zat lain yang bukan protein. Enzim mampu mempercepat reaksi kimia namun enzim sendiri tidak ikut bereaksi. enzim dapat mempercepat suatu reaksi tanpa ikut mengalami perubahan. dari reaksi yang sangat sederhana seperti replikasi kromosom sampaike reaksi yang sangat rumit.BAB I PENDAHULUAN 1.

serta faktor yang mempengaruhi enzim. persamaan M&M. 1. aktivasi enzim.Untuk itu dalam makalah ini akan di bahas tentang regulasi enzim.2 Rumusan Masalah     Apa yang dimaksud dengan inhibitor enzim ? Apa yang dimaksud dengan kofaktor enzim ? Apa yang dimaksud dengan regulator enzim ? Apa yang dimaksud dengan kinetic regulator enzim ? 1.3 Tujuan     Untuk mengetahui tentang inhibitor enzim Untuk mengetahui tentang kofaktor enzim Untuk mengetahui tentang regulator enzim Untuk mengetahui tentang kinetic regulator enzim .

yang mempercepat laju reaksi.1 Inhibitor Enzim Inhibitor adalah zat yang menghambat atau menurunkan laju reaksi kimia. Di lain pihak. Laju reaksi enzim dapat diturunkan menggunakan berbagai jenis inhibitor enzim. eksperimen Enzymekinetic merupakan aspek pengembangan obat dan pengujian prosedur. Inhibitor enzim sangat penting disini. Laju reaksi enzim dapat diturunkan . menghalangi pengikatan substrat.BAB II PEMBAHASAN 2. Sebagian besar obatobatan bertindak sebagai inhibitor enzim. Secara umum suatu inhibitor adalah suatu zat kimia yang dapat menghambat atau memperlambat suatu reaksi kimia. yaitu: refersible inhibitor dan irrefesible inhibitor. Substrat dan inhibitor berkompetisi satu sama lainnya. pengikatn substrat juga menghalangi pengikatan inhibitor. Banyak zat dapat mempengaruhi proses metabolisme dengan mempengaruhi aktivitas enzim. Sifat inhibitor berlawanan dengan katalis. Inhibitor kompetitif mengikat enzim secara reversibel. metabolit alam juga terlibat dalam proses regulasi sebagai inhibitor.

W.menggunakan berbagai jenis inhibitor enzim. ekstrim pH atau temperatur biasanya menyebabkan denaturasi dari semua struktur protein. inhibitor yang tidak dapat dipisahkan dari sisi aktif enzim. Misalnya. Jika enzim memproduksi terlalu banyak produk. Kurva substrat/kelajuan enzim ini tidak berbentuk hiperbola melainkan berbentuk S. Senyawa obat ini terikat pada tapak aktif. produk tersebut dapat berperan sebagai inhibitor bagi enzim tersebut. alkena. Jenis-jenis inihibitor yang diperkenalkan oleh W. Hal ini akan menyebabkan produksi produk melambat atau berhenti. Cleland. Penghambatan ireversibel berbeda dari inaktivasi enzim ireversibel. atau fluorophosphonates. Inhibitor ireversibel umumnya spesifik untuk satu kelas dari enzim dan tidak menonaktifkan semua protein. Bentuk umpan balik ini adalah umpan balik negatif. mereka tidak berfungsi dengan menghancurkan struktur protein tetapi dengan secara khusus mengubah situs aktif dari target mereka. aldehida. Pada banyak organisme. Inhibitor ireversibel bereaksi dengan enzim dan membentuk aduk dengan protein. Penisilin dan Aspirin juga bekerja dengan cara yang sama. akseptor Michael. dan . Keadaan ini menyebabkan enzim tidak dapat mengikat substrat atau inhibitor merusak beberapa komponen (gugus fungsi) pada sisi katalitik molekul enzim. tapi ini merupakan efek non-spesifik. dan karena itu hambatan tidak dapat dikembalikan. inhibitor dapat merupakan bagian dari mekanisme umpan balik. Enzim memiliki bentuk regulasi seperti ini sering kali multimerik dan mempunyai tapak ikat alosterik. Inhibitor ireversibel biasanya memodifikasi kovalenenzim. haloalkanes. obat yang digunakan untuk mengobati penyakit yang disebabkan oleh protozoa African trypanosomiasis. Inhibitor ireversibel sering mengandung kelompok fungsional reaktif seperti mustard nitrogen. sulfonat fenil. antara lain : 1. Irrevesible Inhibitor (tidak dapat kembali) Irreveraible Inhibitor yaitu terjadi setelah inhibitor mengikat enzim. Inaktivasi ini bersifat ireversible. Inhibitor seperti ini contohnya efloritina.

interaksi hidrofobik dan ikatan ion. inhibitor kompetitif: substrat (S) dan inhibitor (I) bersaing untuk situs aktif. namun memerlukan konsentrasi substrat yang lebih tinggi untuk mencapai kelajuan maksimal tersebut. Perhatikan bahwa pengikatan inhibitor tidaklah perlu terjadi pada tapak pengikatan substrat apabila pengikatan inihibitor mengubah konformasi enzim. Berbeda dengan substrat dan inhibitor ireversibel. Inhibitor kompetitif Pada inihibitor kompetitif. Mereka diklasifikasikan menurut pengaruh variasi konsentrasi substrat enzim di inhibitor. dan uncompetitive inhibition. 2. Reversible Inhibitor Reversibel inhiabitor mengikat enzim dengan interaksi non-kovalen seperti ikatan hidrogen. a. non competitive inhibition. Ada tiga macam enzim inhibitor reversible. Beberapa obligasi yang lemah antara inhibitor dan situs aktif bergabung untuk menghasilkan kuat dan spesifik mengikat. b. sehingga meningkatkan Km. sehingga menghalangi pengikatan substrat. Pada inhibisi kompetitif. Inhibitor non-kompetitif . Seringkali inhibitor kompetitif memiliki struktur yang sangat mirip dengan substrat asli enzim. Kemiripan antara struktur asam folat dengan obat ini ditunjukkan oleh gambar di samping bawah. metotreksat adalah inihibitor kompetitif untuk enzim dihidrofolat reduktase. kelajuan maksimal reaksi tidak berubah.enzim kemudian mengubah inhibitor menjadi bentuk aktif yang bereaksi secara ireversibel dengan satu atau lebih residu asam amino. inhibitor reversibel umumnya tidak mengalami reaksi kimia ketika terikat enzim dan dapat dengan mudah dihilangkan dengan pengenceran atau dialysis. Sebagai contoh. yaitu : competitive inhibition. inhibitor dan substrat berkompetisi untuk berikatan dengan enzim.

c. Aspirin menginhibisi enzim COX-1 dan COX-2 yang memproduksi pembawa pesan peradangan prostaglandin. Km tetaplah sama. gugus prostetik.2 Kofaktor Enzim Sejumlah besar enzim membutuhkan suatu komponen lain untuk dapat berfungsi sebagai katalis. 2. Namun. (1) Aktivator . dan koenzim. Kofaktor ini dibagi dalam 3 kelompok. akan bergabung dengan tembaga dan besi pada tapak aktif enzim sitokrom c oksidase dan memblok pernapasan sel. banyak pula inhibitor enzim lainnya yang beracun. sehingga ia dapat menekan peradangan dan rasa sakit. Komponen ini secara umum disebut kofaktor.Inhibitor non-kompetitif dapat mengikat enzim pada saat yang sama substrat berikatan dengan enzim.  Kegunaan inhibitor Oleh karena inhibitor menghambat fungsi enzim. karena substrat masih dapat mengikat enzim. Sebagai contohnya. Karena inhibitor tidak dapat dilawan dengan peningkatan konsentrasi substrat. yaitu aktivator. kecuali kompleks EIS memiliki aktivitas enzimatik residual. sianida yang merupakan inhibitor enzim ireversibel. Yang dimaksud dengan kofaktor adalah komponen enzim yang bersifat nonprotein yang berfungsi mengaktifkan enzim. Inhibitor campuran Inhibitor jenis ini mirip dengan inhibitor non-kompetitif. Vmax reaksi berubah. Baik kompleks EI dan EIS tidak aktif. inhibitor sering digunakan sebagai obat. Kofaktor dapat berupa zat anorganik (contohnya ion logam) ataupun zat organik (contohnya flavin dan heme). Namun. Contohnya adalah inhibitor yang digunakan sebagai obat aspirin.

Mn. Pada waktu melepas besi tereduksi menjadi Fe2+. Misal FAD yang mengandung riboflavin (Vitamin B2) yang merupakan bagian FAD yang menerima atom Hidrogen. Cu++ atau Zn++ (2) Gugus Prostetik Gugus prostetik berikatan erat dengan enzim (protein) oleh ikatan kovalen. teroksidasi menjadi Fe3+. tahan terhadap panas. Ion logam kita dapatkan pada sitokrom sebagai pembawa elektron misalnya Fe. Fe. Beberapa koenzim mempunyai struktur yang mirip dengan vitamin tertentu. vitamin atau ion logam.Mn++. Ditinjau dari fungsinya. K dan Co. Dari tiga kelompok kofaktor tersebut. Koenzim tidak melekat erat pada bagian protein enzim. Hubungan antara vitamin dengan koenzim tampak pada contoh berikut ini. pada waktu melepas elektron. ATP.ion anorganik yang biasanya berikatan lemah dengan suatu enzim. Ca. Contoh beberapa logam berperan sebagai aktivator dalam sistem enzim adalah Cu. yang mudah terdisosiasi dan dapat dipisahkan dari enzimnya dengan cara dialisis. (3) Koenzim Enzim yang tidak mempunyai gugus prostetik. peranan koenzim dan gugus prostetik mempunyai hubungan dengan vitamin. NADP. dikenal adanya koenzim yang berperan sebagai pemindah hidrogen. Contoh K+. Gugus prostetik dapat berupa senyawa organik tertentu. . Koenzim-A. pemindah gugusan kimia tertentu (“group transferring”) dan koenzim dari isomerasa dan liasa. pemindah elektron. Koenzim ini merupakan molekul organic kecil.Aktivator adalah ion . memerlukan senyawa organik lain untuk aktivitasnya juga disebut koenzim. Mg++. Contoh NAD. Zn.

.. Biotin Biotin Transfer atau pengangkatan gugus karboksial Asam falat Asam titrahidroksi falat Transfer satu –C Vitamin B12 Koenzim B12 Pergeseran 1. maka ATP akan berubah menjadi adenosine . gugus karboksil dari rasenisasi.2 dari atom hidrogen..unud.doc Vitamin Bentuk koenzim Di samping koenzim yang mempunyai hubungan struktural dengan vitamin.id/~ari_astawa/wp./2009/. ada pula koenzim yang tidak berhubungan dnegan vitamin./vitamin-dan koenzim. yaitu adenosine trifosfat atau ATP.Fungsi enzimatik Tiaminin (B1) Tiaminin pirofosfat (TPP) Transfer atau pengangkatan gugus aldehida Reboflovin (B2) Flavin adenin dipuklotida (FAD) Transfer Flovida mononukleotida (FMN) hidrogen Transfer hidrogen Nikotinamida Nikotinamida adenin dinukletida Transfer (NAD+) hidrogen Nikotinamida adenin demikleotida fosfat (NADP+) Asam fantolenat Koenzim A (KoA) Transfer atau karier gugus asil Peridoksen (B6) Peridoksalfosfat Transfer gugus amino. karier gugusan metil Asam lipoat Lipoatmid Transfer gugus asil Sumber : staff.ac.. Bila ATP melepaskan 1 gugus fosfat. Koenzim ini termasuk golongan senyawa berenergi tinggi. ATP berfungsi sebagai koenzim yang memindahkan gugus fosfat.

Ex : lipoprotein lipase. Enzim plasma fungsional Tempat kerjanya dalam darah.3 Regulator Enzim Enzim adalah senyawa protein yang bersifat katalisator dalam yang dihasilkan melalui ekspresi gen tertentu di dalam suatu gen. sama atau sudah lebih tinggi dari jaringan. misalnya manusia punya enzim laktat dehidrogenase tetapi habis lalu dari insect di isomerkan pd tubuh manusia bisa menyebabkan alergi/ proses imunologis. Enzim plasma non fungsional Tempat kerjanya tidak dalam darah. γ-Glutamil transpeptidase. kimia. lipase. isozim ini adalah enzim mengkatalisis reaksi yg sama tetapi punya sifak fisik. ATP bersama dengan enzim kinase.difosfat (ADP) juga energi yang digunakan untuk reaksi lain. pseudokolin esterase pro Enzim pembekuan dan pemecahan darah. 2012) 2. ALT = SGPT. laktat dehidrogenase. alkali fosfatase. (anonymous b . b. proenzim. Hampir semua reaksi metabolisme diatur dan dikendalikan oleh enzim. Oleh karena itu. Berikutnya isozim. a. Begitu juga regulasi metabolisme juga berjalan secara dinamis yang melibatkan interaksi DNA dan RNA serta karakteristik dari suatu organisme masing-masing. Umumnya disintesis dalam hati. Enzim bekerja secara spesifik dalam reaksi metabolisme. dalam paper ini akan membahas penggolongan enzim yang didasarkan melalui regulasi suatu metabolisme yang . amilase. misalnya heksokinase dan piruvat kinase berperan dalam metabolisme karbohidrat. Contohnya LPL (Lipo Protein Lipase). konsentrasi darah. acid fosfatase. cholinesterase. Enzim yang mempunyai fungsi diagnostik klinik dibagi menjadi dua yaitu enzim plasma fungsional dan enzim plasma non fungsional. hemostasis. Contohnya: AST = SGOT. Kadarnya jauh lebih rendah dari jaringan sehingga dapat membantu diagnostik dan prognostik klinik yang berharga. imunologi yg berbeda.

2009. mempunyai lebih dari dua modulator. Pada enzim regulator homotropik memperlihatkan konsentrasi yang menurun dengan kecepatan tidak berubah. Enzim regulator ini memiliki dua tipe yakni enzim allosterik (noncovalent) dan enzim pengatur kovalen (covalently modulated enzyme) (Lehninger. Homotropik. Dari daya kerja. 2008) Enzim regulator adalah enzim yang berada dalam jalur reaksi biokimia yang bekerja bersama-sama dalam rangkaian metabo. enzim kontitutif. Kecepatan reaksi enzim sangat tergantung pada enzim regulatornya. dihambat atau dirangsang aktivitasnya oleh modulator lain dari substrat. Homotropik dan Heterotropik.  Enzim Allosterik . terdapatnya banyak pada rantai polipeptida. enzim in dogolongkan atas : 1. 2. enzim yang berada pada urutan pertama disebut sebagai enzim regulator. Dalam sistem multienzim. Kim and Geoffrey. Enzim regulator termasuk enzim yang besar dan kompleks sehingga sukar dimurnikan. sedangkan pada enzim regulator heterotropik modulator dapat menghambat atau meningkatkan kecepatan reaksi konsekuensinya dapat mengubah konsentrasi maupun kecepatan. 2004). mempunyai sifat anomaly dan hanya stabil pada suhu kamar. Enzim ini berada pada konsentrasi yang tinggi (Vmaks rendah). Heterotropik. 3. sehingga aktivitas enzim ini dipengaruhi oleh tinggi rendahnya konsentrasi subtrat.terdiri dari enzim inducible.lisme. molekul substrat tidak hanya berperanan sebagai substrat tapi juga sebagai modulator untuk peningkatan aktivitas katalisis enzim. dan enzim regulator yang keseluruhannya sangat berkaitan dengan aktivitas regulasi metabolisme (Illanes et al.

2004). enzim allosterik dibedakan menjadi dua kelompok yakni enzim allosterik homotropik dan enzim allosterik heterotropik. Sisi allosterik ini akan mengikat senyawa pengatur yang disebut efektor atau modulator. Enzim yang pertama adalah dehidratase treonin (E1) akan dihambat oleh L-isoleusin yang merupakan produk akhir dari reaksi multienzim tersebut (Lehninger. Penghambatan balik pengubahan L-teronin menjadi L-isoleusin (Lehninger. 2004). Salah satu sisi ikatannya untuk substrat dan yang satunya sisi regulator atau sisi allosterik (allo=lain.Enzim allosterik merupakan enzim regulator yang memiliki dua sisi katalik. Pada enzim allosterik homotropik substrat berperan sebagai modulator. Sebagai contoh mekanisme penghambatan balik pada pengubahan Lteronin menjadi L-isoleusin yang menggunakan lima macam enzim. Berdasarkan modulasinya. . Gambar 3. Sisi allosterik memiliki ikatan nonkovalen pada dan interaksinya bersifat reversible. Hal ini dikarenakan subtrat identik dengan modulator. stereos=sisi) yang berfungsi untuk memodulasi aktivitas enzim. Enzim allosterik ini dapat dipacu atau dihambat oleh modulatornya.

Hal ini penting untuk keperluan reaksi-reaksi yang melibatkan enzim-fosfat (Traut.100 protein kinase dalam genom manusia (Lehninger.Sementara pada enzim allosterik heterotropik.  Enzim Pengatur Kovalen (Covalently Modulated Enzyme) Golongan enzim ini merupakan enzim pengatur yang bentuk aktifnya dipengaruhi oleh modifikasi kovalen molekul enzim. 2007). uridylyl. modulasinya tidak dipengaruhi oleh substratnya sendiri. Pada gambar tersebut terdapat 10 macam jenis enzim yang terlibat dalam suatu sintesis glikogen dan katabolisme glikogen. Contoh dari enzim pengatur kovalen dapat dijumpai tipe fosforilasi yang akan mempengaruhi enzim dalam jumlah sedikit atau dalam jumlah yang banyak seperti diilustrasikan dalam Gambar 4. Kelompok dari modifikasi kovalen meliputi phosphoryl. Kelompok modifikasi kovalen tersebut secara umum terikat atau terlepas dari enzim regulator melalui enzim pemisah. Kelompok enzim ini diperkirakan memiliki jumlah lebih dari 1. Enzim yang terfosforilasi akan memiliki kestabilan dalam konformasinya. Traut. 2004. methyl. Enzim-enzim tersebut dipengaruhi oleh fosforilasi. 2007). . dan adenosine diphosphateribosyl. adenylyl.

Contoh dari enzim ini adalah berfungsi sebagai pemecah bagian sel dan juga termasuk bagian dari Model Operon (Lactose Operon) yang diilustrasikan sebagai tombol “On” dan “Off” pada gen oleh Jacob dan Monod. 2009). Pada bakteri bisa mensintesis enzim spesifik yang berbeda-beda sebagai respon terhadap perubahan lingkungan (Voet & Judith. tetapi akan disintetis dalam jumlah yang cukup banyak sebagai respon terhadap penginduksi dalam proses induksi enzim (Pudjaatmaka. Enzim Indusibel Enzim Indusibel atau disebut juga dengan enzim adaptif adalah enzim yang hanya diekspresikan pada kondisi tertentu dan diproduksi secara terus menerus. dan galaktosidase transasetilase (Palmer. Enzim βgalaktosidase (tetramerik dengan empat sub-unit identik berukuran 116. Gambar 10. (*) enzim dihambat oleh fosforilasi.Gambar 4. (**) enzim diaktivasi oleh fosforilasi (Traut. Enzim ini jarang terdapat dalam sel atau ada namun dalam kuantitas yang sangat sedikit. permease galaktosidase. 2007). Enzim yang terlibat dalam Model Operon (Lactose Operon) antara lain β-galaktosidase.4 kDa) . 1991). Penggolongan Enzim Berdasarkan Ekspresi Gen 1. 2002). Contoh enzim yang diregulasi oleh fosforilasi.

coli.coli yang menggunakan tiga jenis enzim untuk melakukan metabolisme laktosa. maka seluruh operon lac tidak bisa mengekspresikan untuk mensintesis enzim untuk metabolisme laktosa. 2009). Molekul represor ini bersifat allosterik yang mampu mengikatkan diri pada operator (Gambar 1). (B) Tidak ada laktosa. 2009. yaitu glukosa dan galaktosa. (A) Ada laktosa. Murray. yang menghidrolisis laktosa menjadi galaktosa dan glukosa. Mekanisme kerja Model Operon (Lactose Operon) dapat dijumpai pada bakteri E. operon dalam keadaan off (Campbell et al. Sementara ketika ada subtasansi yang memulai untuk induksi dalam metabolisme yang disebut inducer yang berupa laktosa. Pada tahap inilah operon lac dalam keadaan off (Campbell. lacY mengkode permease. Enzim permease galaktosidase (berukuran 46. Gen-gen untuk tiga jenis enzim tersebut berada di dalam operon lac. lacZ mengkode transasetilase. lacZ mengkode enzim β-galaktosidase. Sementara enzim galaktosidase transasetilase (berukuran 30 kDa) masih belum diketahui secara pasti kegunaannya dalam metabolisme (Yuwono. 2009) Gambar 1. Keseluruhan unit transkripsi ini di bawah satu operator dan satu promoter. Ketika represor menempel pada operator. gen kedua. operon dalam keadaan on. protein membran yang mengangkut laktosa ke dalam sel. represor aktif.5 kDa) adalah enzim yang berperan dalam pengangkutan laktosa dari luar ke dalam sel. represor tidak aktif. maka represor menjadi tidak aktif yang selanjutnya metabolisme laktosa akan . 2007). Pada saat ada penambahan laktosa pada bakteri E. Gen pengatur yang berupa lacI terletak di luar operon yang mengkode represor. maka inducer akan menonaktifkan represor. gen ketiga.4) yang ada pada molekul laktosa (β-galaktosida) sehingga dihasilkan dua monosakarida. Gen pertama.adalah enzim utama yang digunakan untuk memotong ikatan β-galaktosida (ikatan β-1.

Gambar 2.. cNOS. Enzim ini merupakan kelompok enzim oksidoreduktase yang berfungi untuk menghasilkan molekul Nitrit Oksida (NO). 2009. 2002). Hal ini dikarenakan enzim untuk metabolisme glukosa lebih konstitutif daripada enzim untuk metabolisme laktosa yang bersifat indusibel (Prescott. yakniconstitutive nitric oxide synthase. Pudjaatmaka. Nitrit oksida dihasilkan melalui oksidasi L-arginin. 2002). Jika suatu kultur E. NO sangat berperan dalam sinyal transduksi kimiawi baik dalam sel maupun antar sel. coli diberi campuran antara glukosa dan laktosa. Adanya sinyal . maka bakteri tersebut akan menggunakan glukosa terleih dahulu sampai habis. Enzim Konstitutif Enzim konstitutif adalah enzim yang terdapat dalam sel tertentu dalam kuantitas yang hampir konstan tanpa memperdulikan komposisi. Enzim ini dapat dijumpai pada berbagai macam jaringan vertebrata. baik dari jaringan maupun dari medium tempat sel itu berada (Murray et al.coli yang diberi media glukosa dan laktosa. 2. Selanjutnya setelah mengalami fase lag yang pendek (Gambar 2). 2002).terinduksi dan operon lac dalam keadaan on yang mampu mengasilkan enzim untuk metabolisme laktosa. Pada kurva ini terjadi pertumbuhan diauxic yang mana ketika kultur E. maka bakteri tersebut akan menggunakan laktosa sebagai sumber karbon. Glukosa dipakai terlebih dahulu dan selanjutnya laktosa (Prescott.

Victor Henri mengajukan suatu teori kinetika enzim yang kuantitatif. Enzim (E) mengikat substrat (S) dan menghasilkan produk (P). maka dapat mengontrol tekanan darah. B. mengulangi eksperimen Henri dan mengkonfirmasi persamaan Henri. namun data eksperimennya tidak berguna karena perhatian pada konsentrasi ion hidrogen pada saat itu masih belum dititikberatkan. Hasil kerja mereka kemudian dikembangkan lebih jauh oleh G. kimiawan Jerman Leonor Michaelis dan murid bimbingan pascadokotoralnya yang berasal dari Kanada. Guzik. Pada mamalia. Briggs dan J. angiogenesis. 2006. Lamas. Setelah Peter Lauritz Sørensen menentukan skala pH logaritmik dan memperkenalkan konsep penyanggaan (buffering) pada tahun 1909. Persamaan ini kemudian dikenal dengan nama Kinetika Henri-Michaelis-Menten (kadang-kadang juga hanya disebut kinetika Michaelis-Menten). 1992). 2. Maud Leonora Menten. sekresi insulin.4 Kinetik Regulator Enzim Mekanisme reaksi enzimatik untuk sebuah subtrat tunggal.kimiawi tersebut. . E. Penurunan persamaan kinetika yang diturunkan mereka masih digunakan secara meluas sampai sekarang . S. serta perkembangan sistem saraf.Kinetika enzim menginvestigasi bagaimana enzim mengikat substrat dengan mengubahnya menjadi produk. sinyal NO dimediasi oleh kalsium/kalmodulin (Berg et al.. Pada tahun 1902. 2003. Data laju yang digunakan dalam analisis kinetika didapatkan dari asai enzim. Haldane.

Enzim kemudian mengatalisasi reaksi kimia dan melepaskan produk. membentuk kompleks enzim-substrat. konsentrasi garam yang tinggi. Kondisi-kondisi yang menyebabkan denaturasi protein seperti temperatur tinggi. subtrat terikat ke enzim secara reversible. Untuk menentukan kelajuan maksimum suatu reaksi enzimatik. Laju reaksi bergantung pada kondisi larutan dan konsentrasi substrat. Namun. apabila enzim tersebut ditambahkan. Kejenuhan terjadi karena seiring dengan meningkatnya konsentrasi . Kompleks ini kadangkadang disebut sebagai kompleks Michaelis. konsentrasi substrat ditingkatkan sampai laju pembentukan produk yang terpantau menjadi konstan. Kurva kejenuhan suatu reaksi enzim yang menunjukkan relasi antara konsentrasi substrat (S) dengan kelajuan (v). tanpa keberadaan enzim. proses ini hanya memerlukan waktu 25 milidetik. Sebagai contoh. dan nilai pH yang terlalu tinggi atau terlalu rendah akan menghilangkan aktivitas enzim.Salah satu kontribusi utama Henri pada kinetika enzim adalah memandang reaksi enzim sebagai dua tahapan. Hal ini ditunjukkan oleh kurva kejenuhan di samping. reaksi yang dikatalisasi oleh enzim orotidina 5'-fosfat dekarboksilase akan memerlukan waktu 78 juta tahun untuk mengubah 50% substrat menjadi produk. Enzim dapat mengatalisasi reaksi dengan kelajuan mencapai jutaan reaksi per detik. Sedangkan peningkatan konsentrasi substrat cenderung meningkatkan aktivitasnya. Pada tahap pertama.

dan . yang merupakan konsentrasi substrat yang diperlukan oleh suatu enzim untuk mencapai setengah kelajuan maksimumnya. Hal ini diekspresikan oleh konstanta Michaelis-Menten (Km). katalase. dan superoksida dismutase. yang merupakan jumlah molekul substrat yang dapat ditangani oleh satu tapak aktif per detik. Pada kelajuan yang maksimum (Vmax). Namun. Konstanta kespesifikan maksimum teoritis disebut limit difusi dan nilainya sekitar 108 sampai 109 (M-1 s1 ). semakin banyak enzim bebas yang diubah menjadi kompleks substrateenzim ES. Jumlah substrat yang diperlukan untuk mencapai nilai kelajuan reaksi tertentu jugalah penting. dan jumlah kompleks ES adalah sama dengan jumlah total enzim yang ada. Enzim dengan sifat demikian disebut secara katalitik sempurna ataupun secara kinetika sempurna. asetilkolinesterase. Kinetika Michaelis-Menten bergantung pada hukum aksi massa. melainkan oleh laju difusi. setiap penumbukkan enzim dengan substratnya akan menyebabkan katalisis. banyak proses-proses biokimia dan selular yang menyimpang dari kondisi ideal ini. Vmax hanyalah salah satu konstanta kinetika enzim. Pada titik ini. β-laktamase. dan laju pembentukan produk tidak dibatasi oleh laju reaksi. yang diturunkan berdasarkan asumsi difusi bebas dan pertumbukan acak yang didorong secara termodinamik. fumarase. Efisiensi suatu enzim diekspresikan oleh kcat/Km. Karena konstanta kespesifikan mencermikan kemampuan katalitik dan afinitas. Konstanta lainnya yang juga berguna adalah kcat. disebabkan oleh kesesakan makromolekuler (macromolecular crowding). perpisahan fase enzim/substrat/produk. Ia juga disebut sebagai konstanta kespesifikan dan memasukkan tetapan kelajuan semua langkah reaksi. Setiap enzim memiliki nilai Km yang berbeda-beda untuk suatu subtrat. semua tapak aktif enzim akan berikatan dengan substrat. dan ini dapat menunjukkan seberapa kuatnya pengikatan substrat ke enzim.substrat. Namun. ia dapat digunakan untuk membandingkan enzim yang satu dengan enzim yang lain. ataupun enzim yang sama dengan substrat yang berbeda. Contoh enzim yang memiliki sifat seperti ini adalah karbonat anhidrase.

Model lainnya menggunakan penjelasan penerowongan kuantum mekanika. Beberapa mekanisme telah diajukan untuk menjelaskan fenomena ini. kinetika Michaelis-Menten fraktal dapat diterapkan. Beberapa enzim beroperasi dengan kinetika yang lebih cepat daripada laju difusi. . Pada situasi seperti ini. Hal ini tampaknya sangat tidak mungkin.pergerakan molekul secara satu atau dua dimensi. walaupun penjelasan ini masih kontroversial. Penerowongan kuantum untuk proton telah terpantau pada triptamina. Beberapa protein dipercayai mempercepat katalisis dengan menarik substratnya dan melakukan pra-orientasi substrat menggunakan medan listrik dipolar.

yang dapat mengalami perubahan bentuk jika suhu dan keasaman berubah. Kerja enzim juga dipengaruhi oleh molekul lain. Banyak obat dan racun adalah inihibitor enzim. Beberapa enzim tidak memerlukan komponen tambahan untuk mencapai aktivitas penuhnya. . Dalam sistem multienzim. Di luar suhu atau pH yang sesuai. Namun beberapa memerlukan pula molekul non-protein yang disebut kofaktor untuk berikatan dengan enzim dan menjadi aktif. Kofaktor dapat berupa gugus prostetik yang mengikat dengan kuat. keasaman. Hal ini akan menyebabkan enzim kehilangan fungsinya sama sekali. kofaktor dan inhibitor.1 Kesimpulan Kerja enzim dipengaruhi oleh beberapa faktor.[38] Kofaktor dapat berupa zat anorganik (contohnya ion logam) ataupun zat organik (contohnya flavin dan heme). sedangkan aktivator adalah yang meningkatkan aktivitas enzim. Enzim regulator ini memiliki dua tipe yakni enzim allosterik (noncovalent) dan enzim pengatur kovalen (covalently modulated enzyme). yang akan melepaskan diri dari tapak aktif enzim semasa reaksi.BAB III PENUTUP 3. Inhibitor adalah molekul yang menurunkan aktivitas enzim. terutama adalah substrat. enzim yang berada pada urutan pertama disebut sebagai enzim regulator. ataupun koenzim. suhu. enzim tidak dapat bekerja secara optimal atau strukturnya akan mengalami kerusakan. Tiap enzim memerlukan suhu dan pH (tingkat keasaman) optimum yang berbeda-beda karena enzim adalah protein.

Jakarta.html. Enzima & Asam Nukleat. Vol 2. Jakarta. Biochemistry : An Introduction to Dynamic Biology. Lehninger. Jakarta. CollierMacmillan. Stryer.. 1966. 2006.. 1995. Bandung. Penerbit Buku Kedokteran EGC. 2012.html. Supriyanti. ITB. 2000. Biochemistry Primer For Exercise Science. diakses pada tanggal 19 Maret 2012 Anonymous c . 1981.M. 1989. UI-Press. Kay. L. http://id.com/2011/01/metabolisme-sel. Champaign. Gramedia. http://monicaayurossalya. 2nd . http://nabz9999.E. 2012. Winarno. 1997. Human Kinetics.Canada..wikipedia. 2012.R. diakses pada tanggal 19 Maret 2012 Anonymousb.blogspot. M. Biokimia.blogspot.com/2012/03/biokimiaenzim.L. Principles of Biochemistry. New York.M. Biokimia : Proteine. M. Poedjiadi. A.Worth Publisher. Wirahadikusumah.org/wiki/Enzim diakses tanggal 17 Maret 2012 Houston. E. A. Kimia Pangan dan Gizi. F. et al. .DAFTAR PUSTAKA Anonymous a. Inhibitor Enzim. Dasar-Dasar Biokimia. F. Edisi 4.USA. T.G.

You're Reading a Free Preview

Download
scribd
/*********** DO NOT ALTER ANYTHING BELOW THIS LINE ! ************/ var s_code=s.t();if(s_code)document.write(s_code)//-->